JP3101690B2 - 変性抗体の、または変性抗体に関する改良 - Google Patents

変性抗体の、または変性抗体に関する改良

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Description

【発明の詳細な説明】 発明の分野 本発明は、変性抗体に関し、変性したエフェクター機
能を有する抗体、該抗体を生産する方法、および抗体の
エフェクター機能を変性する方法に関する。
発明の背景 抗体、すなわち免疫グロブリンは、ジスルフィド結合
により連結された２つのＨ（heavy）鎖と、２つのＬ（l
ight）鎖からなり、各Ｌ鎖は各々のＨ鎖にジスルフィド
結合により結合している。IgGクラス（すなわち、ガン
マ（Ｇ）クラスの免疫グロブリン（Ig））の抗体の一般
構造を添付の第１図に模式的に示す。
各Ｈ鎖は一端に１つの可変領域を有し、これに幾つか
の定常領域が連なる。各Ｌ鎖は一端に１つの可変領域
を、他端に１つの定常領域を有し、Ｌ鎖の可変領域はＨ
鎖の可変領域と連結し、Ｌ鎖の定常領域はＨ鎖の最初の
定常領域と連結する。
抗原は、各対のＬ鎖およびＨ鎖の可変領域にある抗原
結合部位を介して抗体に結合する。エフェクター分子と
して知られる他の分子は、この分子の残りの部分におけ
る他の部位、すなわち抗原結合部位以外の部位に結合す
る。本明細書では抗体のこの部分を抗体の「定常部」と
呼ぶ。該部位は特にＬ鎖の端を超えて伸びるＨ鎖の部分
により構成されたFc領域に位置する。
すなわち、本明細書において「定常部」は、抗体にお
ける抗原結合部位以外の部分であって、Fc領域に位置
し、Ｈ鎖により構成される部分を意味する。また、定常
部におけるアミノ酸残基の番号は、EUインデックス（後
記参考文献、ケイバットら（Kabat et al.,）、1983年
参照）の番号である。
抗体は、エフェクター分子の結合を媒介として数個の
エフェクター機能を有する。たとえば、補体のC1成分の
抗体に対する結合は補体システムを活性化する。補体の
活性化はオプソニン作用および細胞病原体の溶解におい
て重要である。また、補体の活性化は炎症反応を刺激
し、自己免疫の過度の感作を引き起こしうる。さらに、
抗体は、抗体Fc領域上のFcレセプター部位を細胞上のFc
レセプター（FcR）に結合してFc領域を介して細胞に結
合する。IgG（ガンマレセプター）、IgE（イータレセプ
ター）、IgA（アルファレセプター）およびIgM（ミュー
レセプター）を含む別々のクラスの抗体に対して特有の
幾つかのFcレセプターが存在する。細胞表面上のFcレセ
プターに対する抗体の結合は、抗体被覆粒子の食作用
（engulfment）および破壊、免疫複合体の浄化、キラー
細胞による抗体被覆した標的細胞の溶解（抗体依存性細
胞障害（ADCC）と称される）、炎症メディエータの放
出、胎盤トランスファーおよび免疫グロブリン生産の制
御を含む幾つかの重要で多様な生物学的反応を引き起こ
す。
さまざまなFcレセプターおよびレセプター部位につい
てある程度研究されてきたが、それらの位置、構造およ
び機能について未だ多くの未知の事柄がある。
発明の概要 本発明の１つの局面によれば、IgGクラスの変性抗体
が提供され、そこにおいて定常部（本明細書にて定義）
の少なくとも１つのアミノ酸残基が異なる残基により置
換され、抗体のエフェクター機能が未変性の抗体に比較
して変化させられている。
抗体のエフェクター機能は、変性により、すなわち、
Fcレセプターまたは補体成分のようなエフェクター分子
に対する抗体の親和性の強化または減少により、変化さ
せることができる。結合親和性は、一般的にエフェクタ
ー分子の結合部位を変化させることにより変わり、この
場合では、問題の部位の位置を確認し適当な方法で該部
位の少なくとも一部を変化させるのが好ましい。また、
エフェクター分子に対する抗体上の結合部位における変
化は、全体的な結合親和性の変化を実質的に必要としな
いが、幾何学的な相互作用を変え、エフェクターの機序
を非生産的結合によって無効なものとすることがあるこ
とも考えられる。さらに、エフェクター分子結合には直
接的に関連せず、エフェクター機能の実行に関連する部
位を変化させることにより、エフェクター機能を変えて
もよいと考えられる。
抗体のエフェクター機能を変えることにより、免疫反
応のさまざまな面を制御すること、たとえば、免疫系の
さまざまな反応を強化または抑制することが可能とな
り、診断および治療において有益な効果が得られる。
たとえば、卵巣および睾丸のガンなどのような幾つか
の充実性腫瘍を有する患者の悪性障害の誘導定位（guid
ed localisation）をはかるためにモノクローナル抗体
を用いることが知られている。しかしながら、これらの
一般的用途は、偽陽性、偽陰性並びに非特異的定位のよ
うないくつかの大きな問題が広がっているため、限定さ
れている。人体への静脈内投与後、その目標となる組織
に到達する放射性ヨウ素標識した腫瘍結合（tumour ass
ociated）モノクローナル抗体は、少量である（Epeneto
sら、1986年）。これらの研究における１つの問題とし
て、正常なリンパ節における高い非特異的吸収、および
ネズミモノクローナル抗体の速やかな異化がある。ま
た、ヒトモノクローナル抗体の使用は、リンパ管、肝臓
および脾臓の高親和性レセプター（FcガンマR I）に対
する非特異的結合のため高いバックグラウンドを示すこ
とがある。この高親和性レセプターに結合しない変性モ
ノクローナル抗体は、抗体の特異的な腫瘍への取り込み
を増大し、一方FcRへの非特異的結合によるバックグラ
ウンドを低減させることにより、抗体により誘導される
腫瘍の定位を改善する。
腫瘍の治療に用いられるモノクローナル抗体は、理想
的には放射性の標識がなされるか、ホスト自身のエフェ
クター機序の利用が行なわれる。単核細胞、特にＫ細胞
によるADCCは最も効果的と思われる（Halら、1985年）
が、抗体被覆した標的細胞にとって生体内でこれらのい
ずれが最も重要であるかは未だ明らかでない。あるタイ
プのFcレセプターのみに反応する抗体を生産することが
可能である。たとえば、R.E.Sの細胞の高親和性Fcガン
マR Iを結合しないが、表面に凝集したときFcガンマR I
I発現細胞を結合することができ、ADCCを引き起こしか
つ標的細胞を特異的に破壊できる変性抗体を生産できる
であろう。
変性抗体の生産は、当業者に周知の技術を含むいかな
る適当な技術によって行なってもよい。たとえば、CH2
領域などの関連した抗体の定常領域の形成部または全部
など、抗体の適当なタンパク質配列は、適当に変えられ
た残基を含んで合成することができ、次いで抗体分子の
適当な場所に化学的に結合することができる。
しかしながら、遺伝子工学の技術を変性抗体の生産に
用いるのが好ましい。現在好ましいこのような技術は次
のような工程からなる。
ａ）適当な残基が変えられたIgG Ｈ鎖のVH、CH1、CH2
領域など、IgG Ｈ鎖またはＬ鎖の少なくとも一部をコ
ードするDNA配列と作動可能に結合した適当なプロモー
ターを含む第１の複製可能な発現ベクターを生産するこ
と、 ｂ）必要により、相補的Ig Ｌ鎖またはＨ鎖をコードす
るDNA配列と作動可能に結合した適当なプロモーターを
含む第２の複製可能な発現ベクターを生産すること、 ｃ）第１のまたは両方の調製されたベクターで細胞系を
形質転換すること、および ｄ）前記形質転換した細胞系を培養し変性抗体を生産す
ること。
また、本発明は細胞系の形質転換に用いられるベクタ
ー、形質転換ベクターの生産に用いられるベクター、形
質転換ベクターを用いて形質転換された細胞系、プレパ
ラティブベクターを用いて形質転換された細胞系、およ
びそれらを生産する方法を包含する。
好ましくは、変性されたエフェクター機能の抗体を生
産するべく形質転換される細胞系は、不死化した哺乳動
物の細胞系であり、これは有利には、ミエローマ、ハイ
ブリドーマ、トリオーマまたはクアドローマ細胞系のご
ときリンパ起源のものである。また、該細胞系はエプス
タイン・バールウイルスのごときウイルスを用いた形質
転換により不死化されたＢ細胞などの正常なリンパ細胞
からなってもよい。最も好ましくは該不死化細胞系はミ
エローマ細胞系またはその誘導体である。
エフェクター機能が変化した抗体を生産するのに用い
られる細胞系は哺乳動物の細胞系であるのが好ましい
が、細菌細胞系または酵母細胞系のごとき他のいかなる
適当な細胞系をかわりに用いてもよい。特に、E.coli誘
導細菌株を用いることも考えられる。
正常状態にある、ある種のミエローマ細胞系のごとき
不死化したリンパ細胞系は、分離したIg Ｌ鎖を分泌す
ることが知られている。細胞系が前記方法のステップ
ａ）にて調製されたベクターを用いて形質転換される場
合、正常に分泌される鎖が、ステップａ）にて調製され
たベクターによりコードされる鎖に対し相補的であるな
らば、該方法のステップｂ）を行なう必要はない。
しかしながら、不死化した細胞系が分泌しないかある
いは相補的な鎖を分泌しない場合、ステップｂ）を実行
する必要がある。このステップはステップａ）において
生産されたベクターをさらに操作することにより行なっ
てもよく、その結果このベクターはＨ鎖だけでなくＬ鎖
をもコードするようになる。別法としては、不死化した
細胞系を形質転換するのに用いられる第２のベクターを
調製することによりステップｂ）を実行する。
かかるベクターを生産し、不死化した細胞系の形質転
換に用いられる技術は、当業者に公知であり本発明を構
成するものではない。
不死化した細胞系が相補的Ｌ鎖を分泌する場合におい
て、形質転換された細胞系はたとえばベクターを用いて
適当な細菌の細胞を形質転換し、次いで該細菌の細胞を
不死化した細胞系とスフェロプラスト融合により融合し
て生産してもよい。別法として、DNAを直接不死化した
細胞系にエレクトロポレーション（電気穿孔法）により
導入してもよい。
抗体の適当な変えられる部分をコードするDNA配列
は、オリゴヌクレオチド合成により調製することができ
る。別法として、変えられる部分をコードするDNAをプ
ライマー指定オリゴヌクレオチド位置指定突然変異誘発
により調製してもよい。この技術は本質的に、変異点を
含有するDNAの一本鎖を用いて所望の変異をコードする
オリゴヌクレオチドをハイブリダイズすること、および
オリゴヌクレオチドの延長のための鋳型として該一本鎖
を用いて変異を含む鎖を生産することを含む。この技術
は、さまざまな形で記載されている［ZollerおよびSmit
h（1982年）、ZollerおよびSmith（1984年）、Norrisら
（1983年）、Kramerら（1982年）］。
最も単純な形態のこの技術は、さまざまな理由から必
ずしも高い頻度で変異を生じるとは限らない。M13系ベ
クターにおける単一および複数変異の両方を誘導する改
良技術がCarterら（1985a）により報告されている。
本発明は、異なる種、たとえばヒト、げっ歯類（マウ
ス、ラット、ハムスター）など、および他の綱（clas
s）の抗体に適用することができる。本発明はまた天然
の抗体、キメラの抗体（たとえばPCT/GB85/00392にて開
示のタイプ）、または多の方法（GB2188638に開示のタ
イプ）にて変性した変性抗体に適用することができる。
一例として、IgGについてFcガンマR1として公知のレ
セプターに対する結合親和性を変える研究がなされた。
ヒトおよびマウスにおいて、３種のFcガンマレセプタ
ーは、部分的にFcガンマR1、FcガンマR II、およびFcガ
ンマR10と呼ばれ、これらは別個に発現されるが造血細
胞型（hoematopoetic cell type）を重複する（Anderso
nおよびLooney、1986年）。さらに、これら異なるレセ
プターはIgGサブクラスに対して異なった親和性を有す
る。前記のごとく、細胞表面のこれらレセプターへの抗
体の結合は、数々の重要かつ多様な生物学的反応を引き
起こす。存在するどのレセプターがどの効果に対して主
に寄与するかは知られていないが、これら生理的な作用
に対して関連するのは低親和性レセプターであることが
証拠により示唆されている。ヒトおよびマウス中のレセ
プターは数々の物理的基準に基づき同族体として提案さ
れている。両者由来の低親和性FcガンマR IIのクローニ
ングおよび配列決定は、この仮説（Lewisら、1986年）
を支持する。高親和性レセプターFcガンマR1は、広範囲
にわたり研究されており、ヒトとマウスの両方において
単量体IgG（ヒト＝IgG1およびIgG3、マウス＝IgG2a）を
結合し、同一の細胞型について見い出される。
IgGのFc領域は、第１図に示すように２つの定常領
域、CH2およびCH3からなる。マウス系を用いて、相互作
用に対する２つの領域、Ｃガンマ２およびＣガンマ３の
各々の寄与の決定に多くの努力が払われた。分離された
CH3領域（pFcフラグメント）は、単球ロゼットの形成に
おいて阻害作用を示さないことが報告されている（Abra
msonら、1970年）。しかし他の報告では、このフラグメ
ントはFcガンマR1結合が阻害しうることが示されており
（Barnett−Fosterら、1980年）、Ｃガンマ３領域はヒ
トFcガンマR1の結合に関与していることが示される。こ
の考えは、この阻害活性がプロテインＡと抗−Ｌ鎖のカ
ラムを通すことによるpFc′の広範囲な精製により除去
され得ることをWoofらが示すまで支配的となった。これ
らの精製サンプルは単量体結合の阻害を示さなかった
（Woofら、1984年）。さらに、再びCH3領域上の抗原決
定基に向けられFcR結合抗体と相互作用を行なうが、CH2
上の抗原決定基に向かうものではない、モノクローナル
抗体の能力は、CH2領域上の結合部位と矛盾しない（Par
tridgeら、1986年）。
また、ヒト単球（FcガンマR1）上のヒトIgGに対する
高親和性レセプターの広範な研究において、Woof、Burt
onらはヒトIgG1のCH2領域に対する結合部位の位置決定
を行なった（Woofら、1984年;Partridgeら、1986年）。
ある範囲の異なる種から得られたIgGサブクラスが、ヒ
ト免疫グロブリンのフラグメントと共に、直接結合ミク
ロアッセイにおいて、ヒトIgGとヒト単球との間の相互
作用を阻害する能力がテストされた。IgGは、ヒト単球
上のFcR（FcガンマR1）に対して強い、中間のあるいは
弱い結合を示すものに分類された。このような異なる親
和性グループのアミノ酸配列の比較により、ヒンジ結合
領域（Leu234−Ser239）の潜在的な単球結合部位が、残
基Gly316−Lys338により形成される結合屈曲部（joinin
g bend）および２つのベータ鎖の可能な関連性とともに
提案された（Woofら、1986）。後者の領域は既にC1q結
合部位として提案されている（Burtonら、1980年）。ヒ
トFcガンマR1レセプターは、ヒトIgG1とマウスIgG2aと
を単量体として結合するが、マウスIgG2bの結合は100倍
弱い（Woofら、1986年）。ヒンジ結合領域におけるこれ
らタンパク質の配列の比較は、強い結合中の配列（234
から238）Leu−Leu−Gly−Gly−Proがマウスガンマ2bに
おいてはLeu−Glu−Gly−Gly−Proになることを示す。
結合親和性を変える試みにおいて、Glu235のLeuによ
る置換がマウスIgG2bのＨ鎖中にて行なわれた。Ｈ鎖中
の残基の番号は、EUインデックスの番号である（Kabat
ら、1983年参照）。正常マウス抗体は、ヒトFcガンマR1
に結合しないが、残基235をグルタミン酸からロイシン
にたとえば位置指定突然変異誘発にて変えることによ
り、ヒトFcガンマR1に対する親和性は100倍以上増大す
る。親和性の増加の大きさは予想以上に大きく、この領
域における単一のアミノ酸の変更が、ヒトおよび他の動
物の生体内における適用範囲に対してより適合する変性
抗体の生産に用いられ得ることを示唆する。この変更は
補体成分C1qなどの他のIg結合部位を変化させない。
また、特定の残基をその側鎖上の不適当な機能を有す
る残基で置換することにより、あるいはGluまたはAspな
どの荷電した官能基、あるいはPhe、TyrまたはTrpなど
の芳香族非極性残基などを導入することにより、Fcガン
マR1結合の親和性を変えることも可能である。
これらの変更は、異なる免疫グロブリンの間で配列の
相同性が得られるマウス、ヒトおよびラット系に対し等
しく適用されると予想される。ヒトFcガンマR1レセプタ
ーに結合するヒトIgG3において、Leu235をGluに変える
ことは、レセプターに対する変異体の相互作用を破壊す
る。したがって、このレセプターの結合部位をスイッチ
オン、スイッチオフすることができる。
ヒンジ連結領域における近接または隣接部位について
の変異（たとえばAlaによる残基234、236または237の置
換）は、残基234、235、236および237における変更がFc
ガンマR1レセプターに対する親和性に少なくとも影響を
与えることを示す。
したがって、本発明の他の局面では、未変性抗体と比
較してFcガンマR1に対する結合親和性が変わっている変
性Fc領域を有するクラスIgGの変性抗体が提供される。
このような抗体は、残基234、235、236および237に変
更を有するのが都合がよい。
異なる態様での免疫反応の制御のために、他のFcレセ
プターに対する親和性を同様の方法で変えることができ
る。
さらに他の例として、補体のC1成分の結合に続くIgの
細胞溶解特性を変えることも研究された。
補体系、C1の第１成分は実際にはC1q、C1rおよびC1s
として公知の３種類のタンパク質からなり、これらは強
く結合している。C1qが３種タンパク質複合体のIgへの
結合に対して寄与することがわかった。
分離されたFcフラグメントは、C1qとIgとの相互作用
を阻害することがわかった（Yasmeenら、1976年）。
また、C1qの結合はイオン強度に依存し、イオン相互
作用が関与することがわかった。
CH3領域をIg分子の他の部分から切り取ることが可能
であり、CH3領域の欠失によってC1q結合活性はなくなら
ないことがわかった（ColombおよびPorter、1975年）。
CH2領域をIgから分離することも可能である。このよ
うな分離CH2領域は分離したFcフラグメントと同様にC1q
に対して同様の結合親和性を有することがわかった（Is
enmanら、1975年）。
このような結果から、C1qに対する結合部位はIgのCH2
領域に位置すると推測される。C1q結合に関与するCH2領
域中の特定のアミノ酸残基を同定するためにさまざまな
試みがなされた。最初の手法では、CH2領域の短い部分
に対応する合成ペプチドがC1q結合の阻止のために試さ
れた。これによって２つの可能な結合部位が同定された
（Boakleら、1975年およびLukasら、1981年）。
第２の手法では、数個のIgCH2領域の配列の比較が、
その三次元構造の研究と共に行なわれた。この結果、C1
q結合の部位に関する他の２つの同定案に至った（Brunh
ouseおよびCebra、1979年;Burtonら、1980年）。
ここで、Ｈ鎖のアミノ酸残基318、320および322の少
なくとも１つが異なる側鎖を有する残基に変更された、
変性したCH2領域を有する抗体を提供することにより、
抗体のC1q結合活性を変化させることができることが見
い出された。
Ｈ鎖中の残基の番号はEUインデックスの番号である
（Kabatら、1983年参照）。
本発明者は、以下に述べる特定的なC1q結合Igにおい
て、318（Glu）、320（Lys）および322（Lys）のいずれ
か１つの残基をAlaに変えることにより、C1q結合をなく
すことが可能であることを見い出した。
さらに、これらの残基において変異を起こさせること
により、残基318が水素結合側鎖を有し、かつ残基320お
よび322の両者が正に荷電される側鎖を有する限り、C1q
結合が保持されることがわかった。
本出願人は、これら３つの残基はIgGへのC1qの結合に
直接関与するであろうと信ずる。しかしながら、またこ
れら残基は、C1qとの物理的接触には直接関係しない可
能性もある。これらの残基は、１つのCH2領域が、IgG集
合体中の隣接領域に対してコンパクトになるのを補助し
得、この結果C1q結合にとってともに必要なIgの少なく
とも２つの分子を生産し得る。この場合、C1qは全く異
なった領域中のIgGと直接接触状態になり得る。しかし
ながら、本出願人はいずれにせよこれらの理論のいずれ
かに限定されることを希望するものではない。
従来の研究では、残基333（Glu）をC1q結合に関連づ
けているが、３つの特定の残基に隣接した残基333（Gl
u）、または３つの特定の残基から離れた残基253（Il
e）の変更はClq結合活性を変えない。
残基318、320および322は、補体結合性であるマウス
およびヒトIgG中に高度に保存されることに注目すべき
である。
また、３つの特定の残基の変更は、Clq結合活性を変
化させるたけで、抗原結合活性、プロテインＡ結合活性
（プロテインＡはCH2/CHインターフェイスに結合する）
またはFcマウスマクロファージへの結合能力を変化させ
ないことがわかった。
本発明の方法は、３つの特定の残基のいずれか１つを
その側鎖上の不適当な機能を有する残基で置換すること
によりC1q結合活性をなくすことに用いることができる
と確信する。C1q結合性をなくすため、イオン性残基をA
laのみで置換することが必須であるわけではない。C1q
結合性をなくするため、３つの残基のいずれか１つの代
わりに、Gly、Ile、LeuまたはValなどの他のアルキル置
換非イオン性残基、あるいはPhe、Tyr、TypおよびProな
どの芳香族非極性残基を用いることも可能である。ま
た、Clq結合活性をなくするために、残基320および322
（318は除く）の代わりにSer、Thr、CysおよびMetのよ
うな極性非イオン性残基を用いることも可能である。
イオン性または非イオン性極性残基上の側鎖は、Glu
残基により形成される結合と同様の態様で水素結合を形
成することができる。したがって、極性残基による318
（Glu）残基の置換によって変性は可能であるが、C1q結
合活性をなくすことはできない。
さらにAlaによる297（Asn）の置換は、細胞溶解活性
の除去をもたらし、一方C1qに対する親和性をわずかだ
け減少させる（約1/3に弱くなる）ことがわかった。こ
れは、変性がグリコシル化部位を破壊するためであり、
かつ補体活性化のために炭水化物の存在が必要であると
考えられる。この部位における他の任意の置換もグリコ
シル化部位を破壊する。
さらに、Lys320のGlnへの変異は、C1qに対する親和性
を正常型に比べわずかだけ弱くするが、非細胞溶解性で
ある。これは、良好なC1q結合が細胞溶解について不十
分でありかつおそらくC1qの正確な配向が要求されるこ
とを示す。
現在までのすべての抗体イソタイプは、C1q結合モチ
ーフ、またはマウスIgG2b抗体に移植するとき、C1qの結
合に効果的な密接に関連したモチーフを備える。明らか
に細胞溶解の決定因子が他に存在するはずである。たと
えば、短いヒンジおよび低セグメント柔軟性を有する抗
体イソタイプは、非細胞溶解性（Oiら、1984年）であ
り、（ａ）C1qのモチーフとの相互作用はFabアームによ
るFcの接近のために立体的にブロックされ得る（Leathe
rbarrowら、1985年）か、または（ｂ）C1qと抗体との相
互作用が細胞溶解のために正確な整合を必要としこのた
めそれ自体幾分柔軟性を必要とすることが示唆される。
次に本発明を添付の図面を参照し実施例により説明す
る。
第１図はIgの構造を示す。
第２図はFcガンマR1結合活性が変化した抗体を生産す
るために用いるクローニングステップの手順を示す。
第３図はマウスIgGガンマ2b遺伝子の配列を示す。
第４図は、マウスガンマ2b免疫グロブリンによる、U9
37上の高親和性レセプターに対するプールされた125I標
識ヒトIgG結合の阻害を示すグラフである。
第５図はU937高親和性レセプターに結合する125I−EL
235のスキャッチャードプロットである。
第６図はヒトガンマ３遺伝子のヌクレオチド配列およ
びタンパク質配列を示す。
第７図は変異を有するマウスIgG2b抗体のCH2領域をコ
ードするヌクレオチド配列、およびいくつかの後記変異
体を構成するために用いられるオリゴヌクレオチドの配
列を示す。
次にヒトFcガンマR1に対するその親和性を変化させる
マウスIgG2bに関しての実験について述べる。
抗体の可変および定常領域エキソンをコードするDNA
をインビトロで操作し、リンパ細胞系中に再導入するこ
とができる（Neuberger、1985年）。pSV−gptに基づく
ベクター（MulliganおよびBerg、1981年）およびIgH鎖
プロモーター／エンハンサーを用いると、抗体を発現さ
せ分泌させることができる。このような１つのベクタ
ー、pSV−VNP 2b（NeubergerおよびWilliams、1985
年）は、ニトロフェニルアセチル（NP）を結合する可変
領域および正常マウスIgG2b抗体の定常領域をコードす
る。このベクターを用いて生産される抗体はヒトFcガン
マR1に結合しない。
pSV−VNP 2bベクターの構造の一部を第２（ａ）図に
示す。第２（ｂ）図に示すごとく、該ベクターはSaclを
用いて部分的に消化され、CH2およびCH3の両領域を含む
フラグメントは、プラスミドM13k19（Carterら、1985
a）においてクローニングされた。
CH3領域のＮ末端のSacl部位は、このＮ末端にアミノ
酸配列を保持するオリゴヌクレオチドを用いた位置指定
突然変異誘発により除去された。
次いでCH2領域における点変異を、第３図に示すよう
に、塩基956と975との間に示され、EL235と表示される
領域において、合成オリゴヌクレオチドを用いて生じさ
せた。より詳細な変異の構成は以下に述べる。点変異の
機構を第２（ｃ）図に示す。
変異CH2−CH3フラグメントを、pSV−VNP 2bベクター
において再クローニングし、正常型CH2−CH3領域を置換
した。変異体pSV−VNP 2bベクターをJ558Lに取り込ま
せて培養し、抗体を生産し、EL235として知られる抗体
変異体をNIP−セファロース上で精製した。
Ｃガンマ２エキソンにおける変異の構成 変異体は、Caterら（1985a）に記載のとおりM13B19−
Ｃガンマ2/cガンマ３において構成された。この原理お
よび方法は、Carterら（1985a）およびDuncanに詳細に
記載されている。
該変異体EL235は、ヒトIgGの結合の阻害およびヒト単
球細胞系への直接結合により検定された（Woofら、198
4;1986）。ヒト単球細胞系U937上の高親和性Fcレセプタ
ーへのプールされた単量体125I標識正常ヒトIgGの結合
の阻害は、定量的なミクロアッセイシステムにて測定さ
れ、ここで遊離および細胞結合標識は、水−非混和性の
オイルを介して遠心分離により分離された。正常型ガン
マ2bおよび変異体EL235の結合は、標識したポリクロー
ナルヒトIgGの競合により比較された。第４図はこの実
験の阻害曲線を示す。第４図において白丸は正常型を示
し、黒丸は変異体EL235を示す。阻害剤の不存在下で125
I−IgGの結合分率＝１となるよう結果を標準化した。変
異体は、ヒトIgG1の結合を阻害し、正常型のタンパク質
は、阻害活性を示さなかった。放射性標識変異体EL235
のU937細胞への直接結合は、結合定数3.13×108M-1を与
え（第５図）、同様の実験のプールされたヒトIgGの値
と非常に近似している。
第５図はU937高親和性Fcレセプターに結合する125I−
EL235の典型的なスキャッチャードプロットである。細
胞のモル当り結合される125I−EL235のモル数、ｒは次
の関係式を用いて計算した。
式中、IgG2bは結合される125I−EL235の濃度である。
Ａは遊離の125I−EL235の濃度を表わす。プロットの
相関係数は0.95であった。
このように点変異は、ヒトFcガンマR1に対するマウス
IgG2bの結合親和性を100倍以上変える。
変異を、ヒトガンマ３遺伝子内にて行ない（Huckら、
1985年）、Hind III−SpH Iフラグメントを、BamH1リン
カーに取り付けた後、最初にM13mp19においてサブクロ
ーニングした。次いで、合成オリゴヌクレオチドを前記
のごとく使用し、第６図に示すごとく変異： 234LeuからAla 235LeuからGlu 236GlyからAla 237GlyからAla を形成した。
BamH Iフラグメントは、B18抗体の可変領域をコード
するHind III−BamH Iフラグメントに取り付け（Neuber
gerら、1984および1985に記載）、pSVgptベクター中の
発現のためクローニングした。
FcガンマR1における結合についての組替え抗体の性質
は、第４図に関連して述べたように競合アッセイにて間
接的に決定した。第１表は125Iで標識したプールされた
ヒトIgGのU937細胞に対する結合を阻止するのに必要な
抗体の濃度を示す。
第１表 I50（Ｍ） 正常型（Leu234、Leu235、Gly236、Gly237） 10-8 変異体 Ala234 ４×10-8 Glu235 10-6より大 Ala236 ３×10-8 Ala237 ３×10-7 上記の表は、I50（すなわち125Iで標識したプールさ
れたヒトIgGの結合分率が0.5となるIgG3の濃度）のおよ
その値を示す。
これらの結果は、前記のごとく、診断および治療にお
いてマウスおよびヒトの両抗体の使用に関し重要な意味
を持つ。
この結果は、FcガンマR1レセプターが選択的にスイッ
チオンまたはオフされることを示し、これはヒトおよび
他の動物のインビボの診断または治療に用いられる抗体
の調製に大いに用い得ることを示す。
同様の実験がClqの結合に続く細胞溶解活性を変化さ
せるためにマウスIgG2bについて行なわれた。さらにpSV
−VNP2bベクターの変異体が、前記の方法にて生産さ
れ、点変異がCH2領域中にて合成オリゴヌクレオチドを
用いて第７図に示すごとく行なわれ、抗体が前記のごと
く生産された。
正常型CH2−CH3領域とともに、pSV−VNP2bベクターを
用いて生産された抗体は、C1qを結合する（第２表参
照）。
得られた精製抗体の特異的NIP−ケファリン誘導ヒツ
ジ赤血球（Weltzienら、1984年）を溶解する能力は、定
量的溶血ミクロアッセイ（Youngら、1986年）により測
定した。測定結果を第２表に示す。μg/ml抗体で表わし
た力価は、30分後37℃における50％溶解に要する抗体の
量を表わす。
変異抗体の数は、NP−Affigel上の抗NP抗体を凝集さ
せた後、放射性標識C1qに対する親和性で試験した（Lea
therbarrowおよびDwek、1984年）。この結果も第２表に
示す。
ヒトIgG1およびマウスIgG1に付着するVNP領域を有す
る抗体は、それぞれエム・ブルゲマン博士（M.Bruggema
nn）およびピー・ティ・ジョーンズ氏（P.T.Jones）よ
り提供いただいた。
変異体Glu318−Ala、Lys320−AlaおよびLys322−Ala
は劇的に親和性が減少した（第２表）。しかしながら、
これらはNPハプテンおよびプロテインＡ（CH2−CH3イン
ターフェイスで結合する）に対する結合を保持する。こ
のことから、C1q結合の損失は、抗体の構造変化が主な
原因ではないことが示唆される。近接残基（Glu333−Al
a）または遠隔の残基（Ile253−Ala）はC1q親和性を保
持する。
この結果から、残基318、320および322の側鎖により
画定される表面パッチが、IgGがC1qと相互に作用するか
否かを決定することが示唆される。これらの残基はヒト
およびマウスIgGにおいて高度に保存され、これら３カ
所における側鎖の変更は、補体を活性化しないか、また
は補体に対する親和性が強化されたヒトCH2領域の変異
体を治療上有用に組み立てるために、用い得ることがわ
かる。
この表面パッチがC1qに対する完全な結合部位である
証拠は、モデル系中でC1q細胞溶解を阻害することを明
らかにしたGlu×Lys×Lysモチーフを含むポリペプチド
模倣体に由来する。この研究は、本出願と同日付にて提
出の発明の名称「補体結合ペプチド」として現在係属中
のリサーチ・コーポレーションによるPCT出願に記載さ
れている。
本発明は、単に説明のために上記のごとく記載された
にすぎず、変形および変更が、本発明の範囲を逸脱しな
い限り可能であることがわかる。
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───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (31)優先権主張番号 ８７２８０４２ (32)優先日 昭和62年12月１日(1987．12．1) (33)優先権主張国 イギリス（ＧＢ） (72)発明者 バートン，デニス・レイモンド イギリス、エス・10、シェフィールド カーシック・ヒル・ロード、41 (56)参考文献 Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｙ Ｌｅｔｔｅｒ ｓ，1986年，第12巻，ｐ．307−312 Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃ ｉ．ＵＳＡ，1981年，第78巻，第１号, ｐ．524−528 Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｉｍｍｕｎｏｌ ｏｇｙ，1984年，第21巻，第６号，ｐ. 523−527 Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｉｍｍｕｎｏｌ ｏｇｙ，1986年，第23巻，第３号，ｐ. 319−330 渡邊武外１名，”ヒト−マウスハイブ リッド抗体の作製”，代謝，1985年，第 22巻，ｐ．1601−1610 Ｎｕｃｌｅｉｃ Ａｃｉｄ Ｒｅ ｓ．，1982年，第10巻，第20号，ｐ. 6487−6500 (58)調査した分野(Int.Cl.7，ＤＢ名) C12N 15/00 - 15/90 ＢＩＯＳＩＳ（ＤＩＡＬＯＧ) ＷＰＩ（ＤＩＡＬＯＧ) ＥＰＡＴ（ＱＵＥＳＴＥＬ)

Claims (19)

    (57)【特許請求の範囲】
  1. 【請求項１】アミノ酸残基234、235、236、237、297、3
    18、320および322からなる群から選択される少なくとも
    １つの定常部（明細書中に定義される）中のアミノ酸残
    基が、異なる残基によって置換されており、それによ
    り、抗原に対する結合性を保持しつつ、未変性の抗体と
    比較して抗体のエフェクター機能が変わっていることを
    特徴とする、クラスIgGの変性モノクローナル抗体。
  2. 【請求項２】未変性の抗体と比較して、エフェクター分
    子に対する親和性が変わっていることを特徴とする、請
    求項１に記載の抗体。
  3. 【請求項３】前記抗体が、天然の抗体、キメラの抗体ま
    たは変性された抗体であることを特徴とする、請求項１
    に記載の抗体。
  4. 【請求項４】未変性の抗体と比較して、Fcレセプターに
    対する結合親和性が変わっていることを特徴とする、請
    求項１に記載の抗体。
  5. 【請求項５】未変性の抗体と比較して、FcガンマR1レセ
    プターに対する結合親和性が変わっていることを特徴と
    する、請求項４に記載の抗体。
  6. 【請求項６】Ｈ鎖のアミノ酸残基234、235、236および2
    37の少なくとも１つが異なる残基によって置換されてい
    ることを特徴とする、請求項５に記載の抗体。
  7. 【請求項７】残基235がGluによって置換されていること
    を特徴とする、請求項６に記載の抗体。
  8. 【請求項８】残基234、236および237の少なくとも１つ
    がAlaによって置換されていることを特徴とする、請求
    項６に記載の抗体。
  9. 【請求項９】未変性の抗体と比較して、C1qに対する結
    合親和性が変わっていることを特徴とする、請求項１に
    記載の抗体。
  10. 【請求項１０】CH2領域が変更されており、そこにおい
    てＨ鎖のアミノ酸残基318、320および322の少なくとも
    １つが異なる側鎖を有する残基によって置換されている
    ことを特徴とする、請求項９に記載の抗体。
  11. 【請求項１１】残基318、320および322の少なくとも１
    つがAlaによって置換されており、C1q結合親和性が減じ
    られていることを特徴とする、請求項10に記載の抗体。
  12. 【請求項１２】残基318がValによって置換されているこ
    とを特徴とする、請求項10に記載の抗体。
  13. 【請求項１３】残基322がGlnによって置換されているこ
    とを特徴とする、請求項10に記載の抗体。
  14. 【請求項１４】未変性の抗体と比較して、細胞溶解特性
    が変わっていることを特徴とする、請求項１に記載の抗
    体。
  15. 【請求項１５】CH2領域が変更されており、そこにおい
    てＨ鎖のアミノ酸残基297が変更されていることを特徴
    とする、請求項14に記載の抗体。
  16. 【請求項１６】残基297がAlaによって置換されているこ
    とを特徴とする、請求項15に記載の抗体。
  17. 【請求項１７】げっ歯類またはヒトのIgGからなること
    を特徴とする、請求項１に記載の抗体。
  18. 【請求項１８】クラスIgGのモノクローナル抗体のエフ
    ェクター機能を変える方法であって、 アミノ酸残基234、235、236、237、297、318、320およ
    び322からなる群から選択される少なくとも１つの定常
    部（明細書中に定義される）中のアミノ酸残基を異なる
    残基によって置換し、それにより、抗原に対する結合性
    を保持しつつ、未変性の抗体と比較して抗体のエフェク
    ター機能を変えることを特徴とする、方法。
  19. 【請求項１９】未変性の抗体と比較してエフェクター機
    能が変わっているクラスIgGの変性抗体を製造する方法
    であって、 ａ）抗原に対する結合性を保持しつつ、アミノ酸残基23
    4、235、236、237、297、318、320および322からなる群
    から選択される少なくとも１つのアミノ酸残基が、未変
    性の抗体の対応するアミノ酸残基と異なっている、Igの
    Ｈ鎖またはＬ鎖の定常部の少なくとも一部を、コードす
    るDNA配列と動作可能に結合した適当なプロモーターを
    含む第１の複製可能な発現ベクターを調製する工程、 ｂ）相補的なIgのＬ鎖またはＨ鎖をコードするDNA配列
    と動作可能に結合した適当なプロモーターを含む第２の
    複製可能な発現ベクターを必要に応じて調製する工程、 ｃ）細胞系を、前記第１のベクターまたは前記第１およ
    び前記第２の両方のベクターで形質転換する工程、およ
    び ｄ）前記形質転換された細胞系を培養して、変性抗体を
    生産する工程 を備えることを特徴とする、製造方法。
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