JP2912618B2 - 組換えdna生産物及び製造法 - Google Patents
組換えdna生産物及び製造法Info
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Description
【発明の詳細な説明】
要約
組換DNA技術を用いてイムノグロブリン可変領域の相
補性決定域を異なる特異性を持つたイムノグロブリン
(IG)に由来する可変領域で置き換えることによつて改
変抗体を製造した。改変抗体を製造するための遺伝子コ
ード配列は、長鎖オリゴヌクレオチドを用いた特定部位
の突然変異誘発によつて製造されることもある。 組換えDNA産物及び方法 本発明は、抗体の軽鎖または重鎖の可変領域における
相補性決定領域(CDRs)の少なくとも一部が、異なる特
異性を持つた抗体のCDRsの相似部分と置き換わつた改変
抗体に関与するものである。本発明はまた、その様な改
変抗体の製造法に関与するものである。 通常の抗体または免疫グロブリンは、ジスルフイド結
合で結びついた2本の重鎖と2本の軽鎖から成つてお
り、軽鎖の一方はH鎖とジスルフイド結合で結合してい
る。IgGクラスの抗体(すなわちガンマ(G)クラスの
免疫グロブリン(Ig))の一般的な構造を同時に提出し
た図1に図式的に示してある。 各重鎖は一方の端に1つの可変領域を持ちそれに続い
ていくつかの定常領域がある。各軽鎖は一方の端に可変
領域を、また別の端に定常領域を各各1つずつ持ち、可
変領域は軽鎖の可変領域と並び、定常領域は重鎖の最初
の定常領域と並んでいる。重鎖及び軽鎖の定常領域は抗
原への抗体の結合に直接には関与しない。 重鎖と軽鎖の可変領域の各対が抗原結合部位を形成す
る。軽鎖及び重鎖上のそれらの領域の一般構造は同じ
で、各領域はその配列が比較的保持されている4つの骨
格部から成り、3つの高可変部または相補性決定部(CD
Rs)により連結されている(参照Kabat,E.A.,Wu,T.T.,B
ilofsky,H.,Reid−Hiller,M.and Perry,H.,in"Sequence
s of Proteins of immunological Interest",US Dept.H
ealth and Human Services1983)。 4つの骨格部は主としてβ−シートコンフオメーシヨン
を採つており、CDRsはループ結合を形成し、時にβ−シ
ート構造の一部を形成している場合もある。CDRsは骨格
部にきわめて接近した位置にあり、他の領域のCDRsと共
に抗原結合部位の形成に寄与している。 可変領域の構造をさらに詳細に説明した参考文献を挙
げる:Poljak,R.J.,Amzel,L.M.,Avey,H.P.,Chen,B.L.,Ph
izackerly,R.P.and Saul,F.,P,PNAS USA,70,3305−331
0,1973;Segal,D.M.,Padlan,E.A.,Cohen,G.H,Rudikoff,
S.,Potter,M.and Davies,D.R.,PNAS USA,71,4298−430
2,1974;Marquart,M.,Deisenhofer,J.,Huber,R.and Pal
m,W.,J.Mol.Biol.,141,369−391,1980。 近年、組換えDNA技術に基づいた分子生物学が進歩
し、目的物の生産のコードとなる異種DNA配列を持つ宿
主細胞の形質転移により広範囲なポリペプタイドが生産
できるようになつた。 EP−A−0 088 994(シエーリング社)は、予め決
められたリガンドに特異的な免疫グロプリンの軽鎖また
は重鎖の可変領域のコードとなるdsDNA配列から成る組
換えDNAベクターの構造を提唱するものである。そのdsD
NA配列は5′−及び3′−末端に各々開始コドン及び終
了コドンを備えているが、可変領域に不必要なアミノ酸
のコードとなるヌクレオチドはない。このdsDNA配列は
バクテリア細胞を転移するのに用いる。この申請は可変
領域の配列の変化を企図しようとするものではない。 EP−A−1 102 634(武田薬品工業)は、ヒトIgE
のH鎖ポリペプタイドの全部または一部のコードとなる
遺伝子を持つた宿主細菌のクローニングと発現について
述べているがポリペプタイドの配列を変化させようとす
るものではない。 EP−A−0 125 023(ジエネンテツク社)は組換え
DNA技術をバクテリア細胞において、通常脊椎動物に見
られる免疫グロブリンと類似した免疫グロブリンを作る
ため、またキメラIgまたはその他の改変Igを作成するた
めにその中で提唱した遺伝子改変技術を利用するために
用いることを提唱している。 ‘キメラ抗体’とは、ペプタイド結合によりほかのタ
ンパクの少なくとも一部に付いた免疫グロブリン分子
(Ig)の少なくとも抗原結合部位を含むタンパクを言
う。 上記のジエネンテツク社の申請において延べられた提
案は結果として、有意な量のIgポリペプタイド鎖を表わ
すことも、Ig活性を産み出すことも、目的とするキメラ
Igに鎖を分泌及び集合させることも導かなかつた。 モノクロナール抗体の作製は最初にKohlerとMilstein
によつて発表さた(Kohler,G.and Milstein,C.,Nature,
256,495−497、1975)。このモノクローナル抗体につい
ては、診断薬としてばかりでなく(例、‘immunology f
or the 80s,Eds.Voller,A.,Bartlett,A.,and Bidwell,
D.,MTP Press,Lancaster,1981参照)、治療薬としての
(例、Ritz,J.and Schlossman,S.F.,Blood,59,1−11,19
82参照)広範な使用法が発見されてきた。 最近のIg遺伝子DNAをミエローマ細胞へ安定に導入さ
せる技術の出現は(例、Oi,V.T.,Morrison,S.L.,Herzen
berg,L.A.and Berg,P.,PANS USA,80,825−829,1983;Neu
berger,M.S.,EMBO J.,2,1373−1378,1983;Ochi,T.,Haw
ley,R.G,Hawley,T.,Schulman,M.J.,Traunecker,A.,Kohl
er,G.and Hozumi.N.,PNAS USA.80,6351−6355,1983参
照)、新しい性質を持つた組換えIgを構成するためのin
vitroでの突然変異発生及びDNAトランスフエクシヨン
の利用の可能性を開いた。 しかしIg分子の機能はその3次元構造に依存してお
り、それは順次その1次のアミノ酸配列に依存している
ことが知られている。従つてIgのアミノ酸配列の変更は
その活性に影響を及ばすであろう。さらに、Igのコード
となるDNA配列の変更はIgを発現し、分泌しまたは組み
立てるDNA配列を含む細胞の能力に影響を及ぼすかもし
れない。 従つて、組換えDNA技術により機能的に改変された抗
体を産出する可能性については全く不明確である。 しかし本発明の発明者の同僚らは、それによつて、タ
ンパクの両部分が機能的であるキメラ抗体の分泌を可能
にする方法を提案した。国際特許出願No.PCT/GB85/0039
2(Neuberger et ar.and Celltech Limited)に発表さ
れたこの方法は以下から成る: a) 少なくともIg分子のH鎖またはL鎖の可変領域を
コードとする第1の部分及び、少なくとも第2のタンパ
クの一部分をコード化する第2の部分から成るDNA配列
に連結された適切なプロモーターを含む複製可能な発現
ペクターを調製する。 b) 必要であれば、少なくともIg分子の各々の相補的
なL鎖またはH鎖の可変部位をコード化するDNA配列に
連結された適切なプロモーターを含む複製可能な発現ベ
クターを調製する。 C) 生きた哺乳類のセルラインを、上述のように調製
されたベクターと形質転換させる。 d) その形質転換されたセルラインを培養してキメラ
抗体を作る。 DNA配列の第2の部分は次のものをコード化する: i) 異なる種、クラスまたはサブクラスのIg分子の
少なくとも一部、たとえばH鎖の定常領域 ii) ある酵素の少なくとも活性部分または全体 iii) 既知の結合特異性を持つたタンパク iv) その配列、機能または抗原性は知られていない
が、既知の遺伝子によつて表現されるタンパク v) リシンの様なタンパク毒素 上記のNeubergerの出願は、その抗体において完全な
可変領域がDNA配列の最初の部分によりコードされてい
るキメラ抗体の製法を示すのみである。それは、可変領
域の配列が改変されたキメラ抗体について示すものでは
ない。 本発明は第1局面において、L鎖またはH鎖の可変領
域におけるCDRsの少なくとも一部分が、特異性の異なる
抗体のCDRsの相似部分と置き換えられた改変抗体を与え
るものである。 CDRの構成及び骨格部の構成に関する決定はいくつか
のIgのアミノ酸配列を基準として行われた。しかしそれ
によつていくつかのIgの3次元構造が決定されてきた
が、それによつてIgの抗原結合部位は可変領域のシート
構造に支えられた3つのループ部から成つていることが
わかる。ループ部は一般に相当オーバーラツプする部分
はあるものの正確にはCDRと一致するものではない。 さらに、ループ部のアミノ酸残基の全てが溶媒の到達
が可能ではなく、ある場合において骨格部のアミノ酸残
基が抗原結合に関係しいることがある(Amt,A.G.,mariu
zza,R.A.,Phillips,S.E.V.and Poljak,R.J.,Science,23
3,747−753,1986) 2ヶ所の抗原結合部位の可変部は、鎖間非共有相互作
用により正しい方向に保たれていることも知られてい
る。これらはCDRsのアミノ酸残基に関係するかもしれな
い。 この様に、1つの可変領域の抗原結合容力を他に転移
するためには、全てのCDRsを供与体の可変部の完全なCD
Rsと置き換える必要はなかろう。抗原結合部位からアク
セス可能な残基を転移させることが必要であり、これは
CDR残基のみならず骨格部残基の転移にも関係するもの
と思われる。 また、鎖間相互作用に必要な残基が受容体の可変領域
において確実に保存されることが必要であろう。 ドメイン内では、2つのジスルフイドで結合したβ−
シート(それゆえ、CDRループの両端が)が一緒に包み
込まれていること及びそれらの方向が比較的保持されて
いる。とはいえ、これらのβ−シートの、包み込みと方
向づけにおける僅かなずれは慥かに起る。(Leak,A.M a
nd Cathoia,C.,J.Mol.Biol.,160.,325−342,1982)。し
かし、重鎖および軽鎖の可変ドメインの、一緒の包み込
みと方向性は比較的良く保存されている。(Chathia,
C.,Novotny,J.,Bruccoleri,R.and karplus,M.,J.Mol.Bi
ol186,651−653,1985)新しい抗原を構築する場合には
包み込みと方向性が抗原の結合容量に損害を与える程変
化しないように留意する必要がある。 この様に、単に1つまたはそれ以上のCDRsを相補的な
CDRsと置換することによつて、機能的に改変された抗体
が必ずしもできるわけではないことは明らかである。し
かし、上述の説明が与えられれば、技術的に熟練した人
の能力の範囲内で日常の実験法を実施することによつて
または試行錯誤試験によつて機能的に改変された抗体を
得ることが十分できる。 好ましくは、重鎖と軽鎖の可変域を少くとも部分的な
CDRの置換そして必要ならば、部分的な骨格域置換と配
列を変化させることによつて改変した。CDRは、骨格領
域が由来している抗体と同じクラスにさらに近縁のサブ
クラスからさえ由来することがあるけれども、CDRsが異
るクラスの抗体や、好ましくは異る種の抗体から由来す
ることが考えられる。 かくして、例えば、マウス由来のCDRsをヒト抗体の骨
格領域に接合することもあり得ると考えられる。この取
り合せは、モノクローナル抗体の治療的使用の場合特に
重要であろう。 現在においては、完全なマウス可変領域を含むマウス
モノクローナル抗体をヒトに注射した場合、ヒトの身体
の免疫系がマウスの可変域を異物として認識し、それに
対して免疫応答を生ずる。かくして引き続いてヒト抗体
またはキメラ抗体をヒトに注射した場合は、その効果は
異物に対する身体の免疫系の作用によつて著しく減少す
る。本発明の改変抗体においては、抗体のCDRsのみが身
体にとつて異物である。したがつて人間の治療に使用し
た場合副作用を最小限に止める筈である。例えば、ヒト
とマウスの骨格域は特徴的配列であるが、マウスCDRsか
らヒトのCDRsを区別するなんらの特徴もないようであ
る。したがつてヒト骨格中にマウスCDRsを含む抗体はも
早生粋のヒト抗体同様身体にとつて異物とはならない道
理である。 本発明の改変抗体についてさえも、改変抗体を受けた
人によつて抗イデイオタイプ型の反応があるようであ
る。この反応は、改変抗体の抗体結合部位に向けられ
る。少くともある抗イデイオタイプ型抗体はCDRsと骨格
粋を加橋する部位に向けられると考えられている。それ
故、同じ、部分的または完全なCDR置換を行つているが
一連の異なる骨格域上で行つた一組の抗体を用意するこ
とは可能であろう。このようにして、抗イデイオ型反応
のために、最初の改変抗体が効かなくなつたらば、その
シリーズからの2番目の改変抗体を使い、これを続けて
抗イデイオ型反応効果を克服できるかもしれない。かく
して、改変抗体の有用な命を伸ばす可能性がある。 好ましくは、改変抗体は、天然抗体またはその断片の
構造を持つている。かくして改変抗体は、完全抗体、
(Fab)2断片、Fab断片、軽鎖のダイマー、もしくは重
鎖のダイマーを含むことがある。代替として、改変抗体
は、上に引用したNeubergerの適用において記述されて
いるキメラ抗体であつてもよい。このような改変キメラ
抗体製造は、Neubergerの適用において記された方法と
下記に述べる方法を併用して行うことができる。 本発明は、2番目の面として以下を含むこのような改
変抗体を製造するための方法を含む。 a) 少くともIg重鎖、もしくは軽鎖の可変域をコー
ドするDNA配列に操作的に結合させた適切なプロモータ
ーを含む最初の複製可能な発現ベクターを製造する。可
変領域は、最初の複製可能な発現ベクターを製造する。
可変領域は、最初の抗体からの骨格域を含み、CDRsは特
異性が異なる2番目の抗体からのCDRsの少なくとも部分
を含む。 b) 必要があれば、少くとも相補的なIg軽鎖、重鎖
の可変域をコードするDNAに操作的に結合した適切なプ
ロモーターを含む2番目の複製可能な発現ベクターを調
製する。 c) セルラインの第1のまたは両方の調製ベクター
と形質転換させる。 d) 形質転換したセルラインを培養し、改変抗体を
作る。 本発明は次のものも含む、セルラインを形質転換させ
るために用いるベクター、形質転換ベクターの生産に用
いるベクター、形質転換ベクターと形質転換させるセル
ライン、予備のベクターと形質転換させるセルライン、
及びそれらの製法。 形質転換され改変抗体を生産するセルラインは不死の
哺乳類のセルラインで、ミエローマ、ハイブリドーマ、
トリオーマまたはクアドローマセルラインの様なリンパ
由来のものが有利である。セルラインは、B細胞の様な
正常の類リンパ球から成つていてもよく、それはEpstei
n−Barrウイルスの様なウイルスとの形質転換により不
死化される。最も適した不死化セルラインはミエローマ
セルラインまたはその誘導物である。 改変抗体の生産に用いるセルラインには哺乳類のセル
ラインが適しているが、それに替つて細菌セルラインま
たは酵母セルラインの様なその他の適当なセルラインを
用いてもよい。特にE.Coliから誘導される細菌株が使用
可能であることが予想される。 ミエローマセルラインの様な不死化リンパセルライン
の中には、正常な状態で単離されたIgL鎖またはH鎖を
分泌するものがある。その様なセルラインが本案の過程
のa)において調製されたベクターと形質転換された場
合にはb)を行う必要はなくなり、通常分泌される鎖が
a)で調製されたベクターによりコード化されるIg鎖の
可変領域と相補的となる。 しかし不死化セルラインが分泌しない場合または相補
的な鎖を分泌しない場合、b)を行う必要がある。この
ステツプb)はa)で作られたベクターをさらに処置を
加えて行いそのベクターが改変抗体のL鎖またはH鎖の
可変領域のみならず、相補的な可変領域をもコード化す
るようにする。 代替として、第2のベクターを調製し、それを使つて
不死化細胞を形質転換することにより、ステツプb)を
行う。この別法により構築物の調製がより容易にできる
ようになるが、抗体の効率的生産に結びつかないことが
あるという点で最初の別法より好ましくない場合があ
る。 それによつてその様なベクターを作ることができ、不
死化セルラインの形質転換に用いることができる技術は
よく知られており、本案のどの部分をも構成するもので
はない。 不死化セルラインが相補的なL鎖またはH鎖を分泌す
る場合、形質転換セルラインはたとえば適当な細菌細胞
をベクターと形質転換させた後にスフエロプラスト融合
により細菌細胞を不死化セルラインと融合させることに
よつて生産できる。もしくはDNAを電気穿孔法によつて
直接不死化セルラインに導入してもよい。 改変された可変領域をコード化するDNA配列はオリゴ
ヌクレオチド合成により調製できる。これには少なくと
も第1の抗体の骨格部配列と第2の抗体のCDRs配列が知
られているか容易に決定できるかが必要である。これら
の配列の決定、オリゴヌクレオチドからのDNAの合成、
及び適切なベクターの調製はかなり骨の折れる仕事であ
るが、技術的に熟練した人がここに示した方法に照らし
て行えば容易に実行することが可能な既知の技術を必要
とする。 この戦略を繰返して異なる結合部位を導入することが
望ましければ、オリゴヌクレオチドの骨格部分は再使用
できるので単にCDRsをコードするオリゴヌクレオチドの
合成だけ行えばよい。 この技術の便利な変法は、CDRsを缺いていて、4つの
骨格域がその融合部に適当な制限酵素部位を持つて、た
がいの融合している合成遺伝子を造ることを含んでい
る。次に両端に附差端を有する二重銷合成CDRのカセツ
トが骨格領域の接合部位に連結される。この変法を達成
するためのプロトコールが、模式的に添付図中の第6図
に示されている。 もしくは改変された可変領域をコード化するDNA配列
はプライマーに統制されたオリゴヌクレオチドの部位指
向性突然変異誘起により調製できる。この技術は望む変
異をコードするオリゴヌクレオチドを変異されるべき領
域を含むDNAの単鎖とバイブリツドを形成させ、その単
鎖をテンプレートとして用いてオリゴヌクレオチドを伸
長させ変異を含んだストランドを製造することを含む。
この技術は多様な形で以下に述べられている:Zoller,M.
J.and Smith,M.,Nuc.Acids Res.,10,6487−6500,1982;N
orris,K.,Norris F.,Christiansen,L.and Fiil,N.,Nuc.
Acids Res.,11,5103−5112,1983;Zoller,M.J.,and Smit
h,M.,DNA,3,479−488(1984);Kramer,W.,Schughart,
K.and Fritz,W.−J.,Nuc.Acids Res.,106475−6485,198
2。 様々な理由から、この技術はその最も簡単な形におい
ては必ずしも高頻度で変異は起こさない。M13をベース
としたベクターにおいて単一及び多数の変異を導入させ
る改善技術についてCarterらが述べている(Carter,P.,
Bedouelle H.and Winter,G.,Nuc.Acids Res.,13,4431−
4443,1985)。 長いオリゴヌクレオチドを用いて多くの変異を同時に
導入することの可能性が証明された(Carter et al、同
引用文中に示されている)、従つて各々がCDRをコード
化する単一オリゴヌクレオチドは、第2の抗体の3つの
CDRsを第1の抗体の骨格部に導入するために使うことが
できる。この技術はトータルの遺伝子合成に比べて困難
でないばかりではなく必要とされる特異性を持つた可変
領域を発現するのに特に便利な方法を表わしており、発
現プラスミドへ挿入するためにVH領域全体を適合させる
よりも簡単でありうる。 部位指向性の突然変異誘起に用いられるオリゴヌクレ
オチドは、オリゴヌクレオチド合成によつて調製される
かまたは、適切な制限酵素を用いて第2の抗体の可変領
域をコードとするDNAから単離される。その様な長いオ
リゴヌクレオチドは一般に少なくとも30個の塩基から成
り、80個までまたはそれ以上の長さになるかもしれな
い。 上記の技術は必要であれば、方法のb)項のベクター
を作るのにも用いられる。 本発明の方法は、非人間性モノクローナル抗体を“人
間化する”ために特に用いられるものとして見られる。
従つてたとえば、ある特定のヒトガン細胞に対するマウ
スのモノクローナル抗体はよく知られた技術によつて生
産できる。マウスモノクローナル抗体のCDRsは、それか
ら部分的にまたは全体的にヒトモノクローナル抗体の骨
格部に融合され、適当なセルラインにより大量生産され
る。この様にしてできた生産物は、特異的な標的を持ち
本質的にはガン細胞を認識するヒト抗体であるが、反イ
ジオタイプ反応が実際に現われない限りヒト免疫系によ
つて有意な程度認識されないであろう。従つて本案の方
法及び生産物は臨床面に特に使用されるであろう。 本発明について実例のみによつて述べるが参考として
は以下に示す図を添える: 図1はIgG分子の構造を示す模式図。 図2はB I−8抗体のVH領域と比較したNEWMのVH領域
のアミノ酸配列を示す。 図3はHuVMP遺伝子のアミノ酸及びヌクレオチド配列
を示す。 図4はHuVNP−IgEとMoVNP−IgEの結合阻害法における
結果の比較を示す。 図5は部位指向性突然変異誘起による3つのオリゴヌ
クレオチドの構造を示す。 図6は4つが1つに融合した骨核領域を含むベクター
にCDRカセツトを挿入することによつてCDR置換を構築す
るためのプロコートである。 図7は抗体Dl.3の可変領域の配列とそれをコードする
遺伝子を示す。 図8はDl.3可変領域遺伝子のクローニングのためのプ
ロトコールを示す。 例1 例1ではヒトH鎖の骨組構造部分およびマウスH鎖由
来のCDRsとからなるH鎖の可変ドメインをもつ改変抗体
の産生方法を示す。 骨組構造部分は結晶構造が知られている(Poljak et
al.,loc.,cit,and Reth,M.,Hammerling,G.J.and Rajews
ky,K.,EMBO J.,1,629−634,1982.参照)ヒトのミエロ
ーマH鎖(NEWM)から誘導した。 CDRsはハプテンNP−cap(4−ヒドロキシ−3−ニト
ロフエニルアセチル−カプロン酸:KNP-cap=1.2μM)
に結合するマウスのモノクロナール抗体B.1−8(Reth
et al.,loc.cit.参照)から誘導した。 B1−8CDRsおよびNEWM骨組構造からなる可変ドメインH
uVNPをコーデイングしている遺伝子を次に示す遺伝子合
成によつて作製した。 NEWMのVHドメインのアミノ酸配列をB1−8抗体のVH
ドメインのアミノ酸配列と比較して図に示す。配列は骨
組構造部分とKabatら(loc,cit.)によるCDRsに分割さ
れる。保存された残基は線で示した。 HuVNPのアミノ酸およびヌクレオチド配列は、図3に
示すようにNEWM抗体の骨組構造部分とB1−8抗体からの
CDRsとが交互になる。HuVNP遺伝子は、ベクターpSV−V
NP(Neuberger,M.S.,Williams,G.T.,Mitchell,E.B.,Jou
hal,S.,Flanagan,J.G.and Rabbitts,T.H.,Nature,314,2
68−270,1985参照)におけるMoVNP遺伝子の切断を、HuV
NPドメインをコーデイングする合成断片に取り替えるこ
とによつて誘導した。このように、5′側及び3′側の
ノンコード配列、リーダー配列、L−Vイントロン、5
個のN末端および4個のC末端がMoVNP遺伝子から誘導
され、残りのコーテイングする配列は合成HuVNP断片か
ら誘導される。 HuVNP断片を組合せたオリゴヌクレオチドはHuVNP遺伝
子の対応する部分以下で配列される。クローニングの都
合のため、オリゴヌクレオチド25と26bの端が、Hind II
I部位に続いたHind II部位を形成しているので、25/26b
オリゴヌクレオチドの配列はHuVNP遺伝子と異なる。 HuVNP合成断片はPst I−Hind III断片として組立て
た。ヌクレオチド配列は、マウス定常ドメイン遺伝子の
配列から取つた最適コドン用法で、コンピユータープロ
グラムANALYSE Q(staden,R.,Nuc.Acids.Res.,12,521−
538,1984)を用いるタンパク質配列から誘導した。オリ
ゴヌクレオチド(全部で1〜26b、28)は、14〜59の残
基でサイスが変化し、Biosearch SAMまたはApplied Bio
systems machine上に作製され、8M−尿素ポリアクリル
アミドゲル(Sanger,F.and Coulson,A.,FEBS Lett.,87,
107−110,1978参照)上で精製された。 本オリゴヌクレオチドは、オリゴヌクレオチドを含有
する8個の単独でストランドしたブロツク(A−D)、
すなわち、[1,3,5,7](ブロツクA)、[2,4,6,8]
(ブロツクA′)、[9,11,13a,13b](ブロツクB)、
[10a,10b,12/14](ブロツクB′)、[15,17](ブロ
ツクC)、[16,18](ブロツクC′)、[19,21,23,2
5](ブロツクD)および[20,22/24,26a,26b](ブロ
ツクD′)を組合せたものである。 典型的な組合せられたオリゴヌクレオチドの例とし
て、ブロツクAをあげると、50p moleのオリゴヌクレオ
チド1,3,5および7が、T4ポリヌクレオチドキナーゼと
5′の端でリン酸エステル結合されて、5μCi[γ−32
P]ATP(Amersham3000Ci/m mole)とリン酸エステル結
合された5p moleの末端オリゴヌクレオチド[1]と混
合された。これらのオリゴヌクレオチドは、150μの5
0mM Tris.C1,pH7.5,10mH MgCl2緩衝液中で、スプリント
としての非分解性オリゴヌクレオチドとともに80℃に加
熱し、室温で30分以上冷却して焼きなまされた。リゲー
シヨンのために、ATP(1mM)およびDTT(10mM)に50U
T4DNAリカーゼ(Anglian Biotechnology Ltd.)を加
え、30分間インキユベートした。EDTAを10mM加え、試料
をフエノールで抽出し、エタノールから沈殿させ、20μ
の水で溶解させ、等容量のフオルムアミド色素ととも
に1分間沸騰させた。試料を0.3mm8M−尿素10%ポリア
クリルアミドゲルにかけた。期待されたサイズのバンド
をオートラジオグラフ法で検出し、ソーキングで溶出さ
せた。 スプリントオリゴヌクレオチドを用いて、ブロツクA
からD、およびブロツクA′からD′のそれぞれ全体か
らなる2個の単独ストランドを組立てた。こうして、ブ
ロツクA−Dは100p moleのオリゴヌクレオチド10a,16
と20をスプリントとして用いて前パラグラフで設定した
ように、30μ中で焼きなまし、リゲートした。ブロツ
クA′−D′はオリゴヌクレオチド7,13bと17をスプリ
ントとして用いて、リゲートした。 フエノール/エーテル抽出後、ブロツクA−Dはブロ
ツクA′−D′とともに焼きなまし、少量をベクターM1
3mp18(Yanish−Perron,C.,Vieira,J.and Messing,J.,G
ene,33,103−119,1985)でクローンし、Pst IおよびHin
d IIIで切断し、ジデオキシ技法(Sanger,F.,Nicklen,
S.and Coulson,A.R.,PNAS USA,74,5463−5467,1979)に
よつて遺伝子を配列した。 MoVNP遺伝子はHind III−BamH I断片としてベクター
(pSV−VNP(Neuberger et al.,loc.cit.)からベクタ
ーM13mp8(Messing,j.and Vielra,J.,Gene,19,269−27
6,1982)へ転位した。合成HuVNP断片によるMoVNPコーデ
イング配列の取り替えを促進するために、3個のHind I
I部位は、部位指向性変異原発生によつて、5′をコー
デイングしない配列から除去された。続いて新しいHind
II部位を第4番目の骨組構造部分(図2におけるFR4)
末端付近に導入した。ベクターをPst IおよびHind IIで
切断することによつて、大部分のVNP断片がPst I−Hind
II断片として挿入された。Hind II部位における配列は
部位指向性変異原発生によつてNEWM FR4に訂正された。
HuVNP遺伝子を運搬するHind III−BamH I断片をM13から
運かし、pSV−VNPへクロークバツクして、MoVNPを取り
替え、ベクターpSV−HuVNPを産生する。最後に、ヒトIg
E(Flanagan,J.G.and Rabbitts,T.H.,EMB J.,1,655−6
60,1982)のH鎖定常ドメインのための遺伝子がBamH I
断片として導入され、ベクターpSV−HuVNP.HE.を与え
る。これはスフエロプラスト融合によつてミエローマ・
ラインJ558Lヘトランスフエクトされた。 pSV−HuVNP.EHにおけるHuVNP遺伝子の配列はHind III
−BamH I断片をM13mp8(Messing et al.,loc.cit.)へ
再クローンすることによつて点検した。J558Lミエロー
マ細胞はLambda1L鎖を分泌するが、Lambda1L鎖はMoVNP
可変ドメインを含有するH鎖と連関して、NP−Capまた
はその関連ハプテンNIP−Cap(3−ヨード−4−ヒドロ
キシ−5−ニトロフエニルアセチル−カプロン酸)(Re
th,M.,Hammerling,G.J.and rajewsky,K.,Eur.J.Immuno
l.,8,393−400,1978)のための結合部位を作製する。 プラスミドpSV−HuVNP.HEはgptマーカーを含有するの
で、安定にトランスフエクトされたミエローマがミコフ
エノール酸を含有する培地中で選択された。 トランスフエクタントはHuVNP可変ドメイン(すなわ
ち、”ヒト化”マウス可変部分)およびヒトγ定常ドメ
イン、およびJ558Lミエローマ細胞からのlambda1L鎖か
らなるH鎖を有する抗体(HuVNP−IgE)を分泌する。 いくつかのgpt+クローンの培養液上清はラジオイムノ
アツセイで定量して、抗体に結合するNIP−capを含有す
ることが発見された。このようなクローンによつて分泌
された抗体はアフイニテイークロマトグラフ法によつ
て、NIP−capセフアローズ(セフアローズは登録商標)
上に培養液上清から精製された。ポリアクリルアミド−
SDSゲルは、タンパク質がキメル抗体MoVNP−IgE(Neube
rger et al.,loc.cit.)を区別できないことを示唆し
た。 HuVNP−IgE抗体は、抗ヒトIgEおよびウシ血清アルブ
ミンと結合したNIP−capの両者との結合に関してMoVNP
−IgEと効果的に競合する 種々の濃度のHuVNP−IgEおよびMoVNP−IgEは、以下の
(a)〜(e)に示すもので被覆したポリビニル微量適
定プレートへの放射性標識化MoVNP−IgEの結合を競合す
るために用いられた。(a)ヒツジ抗ヒトIgE抗原(Sew
ard Laboratories);(b)NIP−cap−ウシ血清アルブ
ミン;(c)Ac38抗イデイオタイプ抗体;(d)Ac146
抗イデイオタイプ抗体;および(e)ウサギ抗MoVNP抗
血清。結合率は、MoVNP−IgM抗体(Neberger,M.S.,Will
iams,GT.and Fox,R.O,Nature,,312,604−608,1984)ま
たはVHCDR2部分に主として位置する13残基でMoVNP−IgM
抗体と異なるIgM抗体であるJW5/1/2の存在においても測
定された。 結合率測定の結果を図4に示すが、黒まるがHuVNP、
白まるがMoVNP、黒四角がMoVNP−IgM、そして、白四角
がJW5/1/2を表わす。 結合率は阻害剤のない場合の結合と相対的に表わし
た。 NP−capおよびNIP−capへのHuVNP−IgEのアフイニテ
イーは励起光に295nmを使用して340nmのけい光を測定
し、MoVNP−IgEへのHuVNP−IgEのアフイニテイーと比較
した(Eisen,H.N.,Methods Med.Res.,10,115−121,196
4)。 抗体溶液はリン酸緩衝生理食塩液で100mlに希釈し
て、孔径0.45μmの酢酸セルロース製メンブランフイル
ターでろ過し、NP−capで0.2〜20μMの範囲で適定し
た。対照として、ハプテンに結合しないマウスDI−3抗
体(Mariuzza,R.A.,Jankovic,D.L.,Bulot,G.,Amit,A.
G.,Saludjian,P.,le Guern,A.,Mazie,J.C.and Poljak,
R.J.,J.Mol。Biol.,170,1055−1058,1983)が並列して
適定された。 DI−3抗体のけい光強度に対するHuVNP−IgEのけい光
強度の比の減少は、抗原結合部位におけるNP−capの占
有率に比例した。最大消失は両抗体について約40%であ
り、ハプテンの解離定数は3回くり返しデータを最小二
乗法で双曲線へ適合させて決定した。 NIP−capについては、ハプテン濃度を10〜300nMに変
化させて、約50%のけい光の消失が飽和状態で観察され
た。抗体の濃度は解離定数の値に匹敵するので、データ
は最小二乗法によつて、きびしい結合阻害を表わす式
(segal,I.H.,in"Enzyme Kinetics",73−74,wiley,New
York,1975)に適合させた。 これらの抗体についてのデータから得た結合定数を以
下の表1に示す。 表1 KNP−cap KNP−cap MoVNP−IgE 1.2μM 0.02μM HuVNP−IgE 1.9μM 0.07μM これらの結果は、抗体のアフイニテイーはほぼ同じで
あり、またアフイニテイーの変化は酵素の活性部位にお
ける水素結合またはフアンデルワールス接触点の損失か
ら期待されてよりも少なかつた。 こうして、抗原結合能力を有意に損失することなく、
ヒト骨組構造部分をもつ可変ドメインおよびマウスCDRs
とからなる、人工の小ハプテンに特異的な抗原を産生す
ることが可能であることを示した。 図4(b)に示すように、HuVNP−IgE抗体は抗体Ac14
6によつて認識されたMoVNPイデイオタイプ決定因子を失
つた。さらに、HuVNP−IgEはAc38抗体とあまりよく結合
せず(図4(c))、HuVNP−IgEはポリクロナール・ウ
サギ抗イデイオタイプ抗血清(図4(e))によつて認
識された多くの決定因子を失つた。 HuVNP−IgE抗体は実質的にマウスCDRsのすべての抗原
結合能力を獲得したけれども、マウス抗体の抗原性はほ
とんど獲得していないということがわかつた。 図4(d)と(e)の結果はさらに実際的なことを暗
示している。マウス(またはヒト)CDRsは、1組のヒト
骨組構造(抗体1)から別の1組のヒト骨組構造(抗体
2)へと転移させられることができた。治療において
は、抗体1への応答において発生した抗イデイオタイプ
抗体は抗体2に弱く結合する方がよい。こうして、抗イ
デイオタイプ応答は中和を開始し、抗体1処理は、抗体
2、および何度と用いられた望ましい特異性をもつCDRs
に続行されされた。 例えば、CDRsをコードするオリゴヌクレオチドは、骨
組領域をコードする一組のオリゴヌクレオチドと共に再
び用いることができる。 上の仕事は、抗原の結合特性は、もとの抗体が小さな
ハプテンに特異的である限り、1つの骨組から別の骨組
に活性を失なうことなく移行することができるというこ
とを示した。 一般的に小さなハプテンは抗原の結合部位の裂目に適
合することが知られている。しかし、これは天然の抗原
にはあてはまらないことがある。たとえば、タンパクま
たはポリサツカライド上のエピトープ部位を含む抗原が
そうである。このような抗原については、抗体は裂目に
缺けており、(浅いくぼみを持つているだけかも知れな
い。)表面のアミノ酸残基は抗原結合において重要な役
割を演じているかも知れない。それゆえ、人工的な抗原
に関する仕事が、CDR置換が天然抗原の結合についての
性質を移行させるために拡大適用できるかもしれないと
いうことを結論できる程はつきり示しているとはにわか
に断じ難い。 それ故、CDR取り替えがこの目的に用い得るかどうか
の確認の仕事を実行した。この仕事は、HuVNP遺伝子類
似の可変ドメインを産生するためのマウスCDRsおよび骨
組構造部分の側面についての3個の合成オリゴヌクレオ
チドのコーデイングを用いてプライマー指向およびオリ
ゴヌクレオチド指向性変異原発生を用いることにも関与
した。 例2 lysuzymeとantilysozyme抗体(Amitら、loc.cit.)の
複合体の3次元構造はX線結晶解析によつて解明され
た。抗体と抗原の間の相互作用を有する大きな表面が存
在している。抗体は2本のマウスIgG Iクラス(H)の
重鎖と2本のkappの軽鎖(K)を持つており、FにH2K2
と表示してある。重鎖可変域のDMA配列はDl.3ハイブリ
ドーマのmRNAからcDNAを作ることにより決定し、プラス
ミドとM13ベクターにクローニングした。その配列は図
7に示してあり、その中においてボツクスで囲つた残基
は3つのCDRsを含み星はlysuzymeと接触する残基につけ
てある。3個の合成オリゴヌクレオチドがHuVNP遺伝子
のVHCDRsに代るDl.3 VHCDRsの導入するために立案し
た。HuNP遺伝子を上記で述べたようにBamH I−Hind III
としてのM13mp8クローンした。各オリゴヌクレオチドは
5′末端で12個のヌクレオチドおよび3′末端で12個の
ヌクレオチドをもち、適当なHuVNP骨組構造を捕足す
る。各オリゴヌクレオチドの中心部分は、図5に示した
ように、Dl.3抗体のCDR1,CDR2、またはCDR3をゴードす
る。そしてそのためのレフアレンスを作製した。本図か
らわかるように、これらのオリゴヌクレオチドは、それ
ぞれ、39,72および48のヌクレオチドの長さである。 10p moleのDl.3 CDR1プライマーは5′末端でリン酸
エステル結合され、M13−HuVNP鋳型のラグにアニールさ
れ、T4DNAリガーゼの存在下でDNAポリメラーゼのKlenow
断片とともに延長された。15℃におけるオリゴヌクレオ
チドの延長後、サンプルを用いてE.Coli菌株BHM71/18mu
tLをトランスフエクトしプラークをグリツドし、感染コ
ロニーとして生長させた。 ニトロセルローズフイルター上に移した後、5′末端
をラベルした10pモールのDl.3CDR Iプライマーと30μCi
32−P−と30μCi32−P−ATPを用いて室温でプローブ
した。60℃で3秒あらつた後、オートラジオグラフイー
にかけたところコロニーの約20%がプローブとよくハイ
ブリツド形成していた。これらの技術は、すべて、P.Ca
rter,H,Bedouelle,M.M.Y.Waye及びG.Winter(1985)に
よつて書かれ、Anglian,Biotechnology Limited,Hawkin
s Road,Colchester,EssexCO2 8JXによつて出版された"
M13におけるオリゴヌクレオチドの特定部位の突然変異
誘発”と題する実験マニユアルに完全に記述されてい
る。いくつかのクローンの配列を決定しHUVNPCDR IのD.
13CDR Iによる置換を確認した。このMl3テンプレートを
M1.3CDR2プライマーを用いた第2ラウンドの変異誘発に
使用した。最後にCDRsの1と2の両方で置換されたテン
プレートを題3ラウンドの変異誘発にD.13CDR3プライマ
ーとともに使用した。この場合には3ラウンズの突然変
異誘発を用いた。 Dl.3CDRsを含む可変領域を次に重鎖Hu*をコードする
ベクターを産出するようにヒトIgG2の重鎖コンスタント
領域をコードする配列につなげた。上述のようにそのベ
クターでT558L細胞をトランスフエクトした。抗体HU* 2
L2が分泌された。 比較の目的のために、Dl.3抗体に対する可変域の遺伝
子を適当なベクターに挿入し、マウスIgGlのコンスタン
ト領域をコードする遺伝子につなぎHと同じ配列を持つ
た重鎖Hをコードする遺伝子を産出した。これを成し遂
げるためのプロトコールを図8に示してある。 図8に示すように、Dl.3重鎖VとCHl領域と蝶つがい
領域の一部をコードする遺伝子をM13mp9ベクターにクロ
ーニングした。 次にベクター(ベクターA)をNco Iで切り、Klenow
polymeraseでブラントに揃えPst Iで切つた。Pst I−Nc
o I断片を精製しPst I−Hind IIで切つたMVNPベクター
にクローニングしてMVNPコード配列の大部分を置換し
た。MVNPベクターはマウス可変域の遺伝子を含んでおり
プロモーター、5′−リーダー、5′及び3′のイント
ロンがM13mp9にクローニングされてできたものである。
この産物は、ベクターBとして図8に示してある。 2ケのプライマーの存在で、ベクターBの単鎖テンプ
レートに基いて、特定部位の突然変異誘発を用いて、CH
l領域のN末端拭とV−領域のN末端に近いPst Iをコー
ドする配列を除去する。かくして、Dl.3のV領域はVNP
のそれを置換し図8のベクターCを産生する。 ベクターCを次にHind IIIとBamH Iそしてそのとき生
成した断片をHind III/BanH Iで切つたM13mp9に挿入し
た。産物をHind IIIとSac Iで切り、断片を、VNP可変域
をDl.3可変域で置換するように、Hind III/Sac Iで切断
したPSV−VNPに挿入した。マウスのIgGlコンスタント領
域をベクター中にSac I断片としてクローニングし図8
のベクターDを産生する。 図8のベクターDをJ558Lに細胞にトランスフエクト
すると、重鎖H*がlambda軽鎖Lと結びついて抗体H*
2L2として分泌される。 分離されたKまたはL軽鎖は適当な抗体(例えばDl.3
を用いK軽鎖を産生する。)を塩酸グアニジン中2−メ
ルカプトエタノールで処理し、遊離内部鎖スルフヒドリ
ル基をヨードアセトアミドでブロツクし、解離した重鎖
と軽鎖の塩酸グアニジン中HPLCによつて分離することに
よつて得ることができる。 分離した重鎖と軽鎖を混合し、非変性バツフアー中に
透析し、再会合とリフオールデイングを促進することに
より、異なる重鎖と軽鎖を会合させ、機能を有する抗体
を産生することができる。然るべく再会合され、折りた
たまれた抗体分子はプロテインA−セフアロースカラム
上で精製することができる。上の操作の適切な組み合せ
を用いることにより、次の抗体が調製された。 H2K2 (Dl 3抗体) H* 2L2(Dl.3重鎖、lambda軽鎖) H* 2K2(Dl.3の組換へによる合成物) HU* 2L2(“ヒユーマナイズド"Dl.3重鎖、lambda軽鎖) HU* 2K2(“ヒユーマナイズド"Dl.3) lambda軽鎖を含む抗体の抗原と結合する容量については
試験しなかつた。その他の抗体は試験したので結果を表
2に示してある。 表2 抗体 lysozyle(nM)に 対する解離恒数 Dl.3(H2K2) 14.4 Dl.3(H2K2) 15.9,11.4 (再会合) リコンビナントDl.3 9.2 (H* 2K2)(再会合) “ヒユーマナイズド” 3.5,3.7 Dl.3(HU2L2) (再会合) lysozymeに対する対向の親和性を、290nmで励起さ
せ、340nmの放射を観測して蛍光クエンチング法により
測定した。抗体溶液は、燐酸で緩衝した食塩溶媒中で15
−30μg/mgまで稀釈し、濾過(0.45nm−セルローズ)卵
白lysozymeで測定した。抗体にlysozymeを加えると、蛍
光のクエンチングが起り(>100%のクエンチ)そして
データを最小二乗法で強い結合による阻害を表す方程式
に適合させた。(I.H.Segal in Enzyme Kinelics,P73−
74、Wiley,New York1975)。一見して、データはlysozy
meに対する“ヒユーマナイズド”抗体の結合はもとのD
l.3抗体の場合よりも強いように思われるけれども、こ
れは今後確認する必要がある。しかし、ヒユーマナイズ
ド抗体はlysozymeとDl.3と同等の親和性でlysozymeと結
合するということは明白である。さらに研究を進めたと
ころ、(外の抗体−CAMPATHI)すべての3つのプライマ
ーで上のようにプライムすることにより、CDRs1,2及び
3を同時に交換することができることがわかつた。10%
のハイブリツド陽性体がCDR Iプライマーによるスクリ
ーニングで検出された。これらのうち30%は、すべての
CDRsが置換されたトリツプル変異体を含んでいた。 したがつて、CDR置換は人工抗原(ハプテン類)に対
してのみならず天然抗原に対しても使用することがで
き、それによつて本発明は治療的有用性があるというこ
とが示された。 本発明は上の如く純粋に例として記述されたものであ
り、詳細の修飾は添付した特許請求の範囲中に明確に示
してあるように発明の範囲内で行い得ることは無論のこ
とと理解される。
補性決定域を異なる特異性を持つたイムノグロブリン
(IG)に由来する可変領域で置き換えることによつて改
変抗体を製造した。改変抗体を製造するための遺伝子コ
ード配列は、長鎖オリゴヌクレオチドを用いた特定部位
の突然変異誘発によつて製造されることもある。 組換えDNA産物及び方法 本発明は、抗体の軽鎖または重鎖の可変領域における
相補性決定領域(CDRs)の少なくとも一部が、異なる特
異性を持つた抗体のCDRsの相似部分と置き換わつた改変
抗体に関与するものである。本発明はまた、その様な改
変抗体の製造法に関与するものである。 通常の抗体または免疫グロブリンは、ジスルフイド結
合で結びついた2本の重鎖と2本の軽鎖から成つてお
り、軽鎖の一方はH鎖とジスルフイド結合で結合してい
る。IgGクラスの抗体(すなわちガンマ(G)クラスの
免疫グロブリン(Ig))の一般的な構造を同時に提出し
た図1に図式的に示してある。 各重鎖は一方の端に1つの可変領域を持ちそれに続い
ていくつかの定常領域がある。各軽鎖は一方の端に可変
領域を、また別の端に定常領域を各各1つずつ持ち、可
変領域は軽鎖の可変領域と並び、定常領域は重鎖の最初
の定常領域と並んでいる。重鎖及び軽鎖の定常領域は抗
原への抗体の結合に直接には関与しない。 重鎖と軽鎖の可変領域の各対が抗原結合部位を形成す
る。軽鎖及び重鎖上のそれらの領域の一般構造は同じ
で、各領域はその配列が比較的保持されている4つの骨
格部から成り、3つの高可変部または相補性決定部(CD
Rs)により連結されている(参照Kabat,E.A.,Wu,T.T.,B
ilofsky,H.,Reid−Hiller,M.and Perry,H.,in"Sequence
s of Proteins of immunological Interest",US Dept.H
ealth and Human Services1983)。 4つの骨格部は主としてβ−シートコンフオメーシヨン
を採つており、CDRsはループ結合を形成し、時にβ−シ
ート構造の一部を形成している場合もある。CDRsは骨格
部にきわめて接近した位置にあり、他の領域のCDRsと共
に抗原結合部位の形成に寄与している。 可変領域の構造をさらに詳細に説明した参考文献を挙
げる:Poljak,R.J.,Amzel,L.M.,Avey,H.P.,Chen,B.L.,Ph
izackerly,R.P.and Saul,F.,P,PNAS USA,70,3305−331
0,1973;Segal,D.M.,Padlan,E.A.,Cohen,G.H,Rudikoff,
S.,Potter,M.and Davies,D.R.,PNAS USA,71,4298−430
2,1974;Marquart,M.,Deisenhofer,J.,Huber,R.and Pal
m,W.,J.Mol.Biol.,141,369−391,1980。 近年、組換えDNA技術に基づいた分子生物学が進歩
し、目的物の生産のコードとなる異種DNA配列を持つ宿
主細胞の形質転移により広範囲なポリペプタイドが生産
できるようになつた。 EP−A−0 088 994(シエーリング社)は、予め決
められたリガンドに特異的な免疫グロプリンの軽鎖また
は重鎖の可変領域のコードとなるdsDNA配列から成る組
換えDNAベクターの構造を提唱するものである。そのdsD
NA配列は5′−及び3′−末端に各々開始コドン及び終
了コドンを備えているが、可変領域に不必要なアミノ酸
のコードとなるヌクレオチドはない。このdsDNA配列は
バクテリア細胞を転移するのに用いる。この申請は可変
領域の配列の変化を企図しようとするものではない。 EP−A−1 102 634(武田薬品工業)は、ヒトIgE
のH鎖ポリペプタイドの全部または一部のコードとなる
遺伝子を持つた宿主細菌のクローニングと発現について
述べているがポリペプタイドの配列を変化させようとす
るものではない。 EP−A−0 125 023(ジエネンテツク社)は組換え
DNA技術をバクテリア細胞において、通常脊椎動物に見
られる免疫グロブリンと類似した免疫グロブリンを作る
ため、またキメラIgまたはその他の改変Igを作成するた
めにその中で提唱した遺伝子改変技術を利用するために
用いることを提唱している。 ‘キメラ抗体’とは、ペプタイド結合によりほかのタ
ンパクの少なくとも一部に付いた免疫グロブリン分子
(Ig)の少なくとも抗原結合部位を含むタンパクを言
う。 上記のジエネンテツク社の申請において延べられた提
案は結果として、有意な量のIgポリペプタイド鎖を表わ
すことも、Ig活性を産み出すことも、目的とするキメラ
Igに鎖を分泌及び集合させることも導かなかつた。 モノクロナール抗体の作製は最初にKohlerとMilstein
によつて発表さた(Kohler,G.and Milstein,C.,Nature,
256,495−497、1975)。このモノクローナル抗体につい
ては、診断薬としてばかりでなく(例、‘immunology f
or the 80s,Eds.Voller,A.,Bartlett,A.,and Bidwell,
D.,MTP Press,Lancaster,1981参照)、治療薬としての
(例、Ritz,J.and Schlossman,S.F.,Blood,59,1−11,19
82参照)広範な使用法が発見されてきた。 最近のIg遺伝子DNAをミエローマ細胞へ安定に導入さ
せる技術の出現は(例、Oi,V.T.,Morrison,S.L.,Herzen
berg,L.A.and Berg,P.,PANS USA,80,825−829,1983;Neu
berger,M.S.,EMBO J.,2,1373−1378,1983;Ochi,T.,Haw
ley,R.G,Hawley,T.,Schulman,M.J.,Traunecker,A.,Kohl
er,G.and Hozumi.N.,PNAS USA.80,6351−6355,1983参
照)、新しい性質を持つた組換えIgを構成するためのin
vitroでの突然変異発生及びDNAトランスフエクシヨン
の利用の可能性を開いた。 しかしIg分子の機能はその3次元構造に依存してお
り、それは順次その1次のアミノ酸配列に依存している
ことが知られている。従つてIgのアミノ酸配列の変更は
その活性に影響を及ばすであろう。さらに、Igのコード
となるDNA配列の変更はIgを発現し、分泌しまたは組み
立てるDNA配列を含む細胞の能力に影響を及ぼすかもし
れない。 従つて、組換えDNA技術により機能的に改変された抗
体を産出する可能性については全く不明確である。 しかし本発明の発明者の同僚らは、それによつて、タ
ンパクの両部分が機能的であるキメラ抗体の分泌を可能
にする方法を提案した。国際特許出願No.PCT/GB85/0039
2(Neuberger et ar.and Celltech Limited)に発表さ
れたこの方法は以下から成る: a) 少なくともIg分子のH鎖またはL鎖の可変領域を
コードとする第1の部分及び、少なくとも第2のタンパ
クの一部分をコード化する第2の部分から成るDNA配列
に連結された適切なプロモーターを含む複製可能な発現
ペクターを調製する。 b) 必要であれば、少なくともIg分子の各々の相補的
なL鎖またはH鎖の可変部位をコード化するDNA配列に
連結された適切なプロモーターを含む複製可能な発現ベ
クターを調製する。 C) 生きた哺乳類のセルラインを、上述のように調製
されたベクターと形質転換させる。 d) その形質転換されたセルラインを培養してキメラ
抗体を作る。 DNA配列の第2の部分は次のものをコード化する: i) 異なる種、クラスまたはサブクラスのIg分子の
少なくとも一部、たとえばH鎖の定常領域 ii) ある酵素の少なくとも活性部分または全体 iii) 既知の結合特異性を持つたタンパク iv) その配列、機能または抗原性は知られていない
が、既知の遺伝子によつて表現されるタンパク v) リシンの様なタンパク毒素 上記のNeubergerの出願は、その抗体において完全な
可変領域がDNA配列の最初の部分によりコードされてい
るキメラ抗体の製法を示すのみである。それは、可変領
域の配列が改変されたキメラ抗体について示すものでは
ない。 本発明は第1局面において、L鎖またはH鎖の可変領
域におけるCDRsの少なくとも一部分が、特異性の異なる
抗体のCDRsの相似部分と置き換えられた改変抗体を与え
るものである。 CDRの構成及び骨格部の構成に関する決定はいくつか
のIgのアミノ酸配列を基準として行われた。しかしそれ
によつていくつかのIgの3次元構造が決定されてきた
が、それによつてIgの抗原結合部位は可変領域のシート
構造に支えられた3つのループ部から成つていることが
わかる。ループ部は一般に相当オーバーラツプする部分
はあるものの正確にはCDRと一致するものではない。 さらに、ループ部のアミノ酸残基の全てが溶媒の到達
が可能ではなく、ある場合において骨格部のアミノ酸残
基が抗原結合に関係しいることがある(Amt,A.G.,mariu
zza,R.A.,Phillips,S.E.V.and Poljak,R.J.,Science,23
3,747−753,1986) 2ヶ所の抗原結合部位の可変部は、鎖間非共有相互作
用により正しい方向に保たれていることも知られてい
る。これらはCDRsのアミノ酸残基に関係するかもしれな
い。 この様に、1つの可変領域の抗原結合容力を他に転移
するためには、全てのCDRsを供与体の可変部の完全なCD
Rsと置き換える必要はなかろう。抗原結合部位からアク
セス可能な残基を転移させることが必要であり、これは
CDR残基のみならず骨格部残基の転移にも関係するもの
と思われる。 また、鎖間相互作用に必要な残基が受容体の可変領域
において確実に保存されることが必要であろう。 ドメイン内では、2つのジスルフイドで結合したβ−
シート(それゆえ、CDRループの両端が)が一緒に包み
込まれていること及びそれらの方向が比較的保持されて
いる。とはいえ、これらのβ−シートの、包み込みと方
向づけにおける僅かなずれは慥かに起る。(Leak,A.M a
nd Cathoia,C.,J.Mol.Biol.,160.,325−342,1982)。し
かし、重鎖および軽鎖の可変ドメインの、一緒の包み込
みと方向性は比較的良く保存されている。(Chathia,
C.,Novotny,J.,Bruccoleri,R.and karplus,M.,J.Mol.Bi
ol186,651−653,1985)新しい抗原を構築する場合には
包み込みと方向性が抗原の結合容量に損害を与える程変
化しないように留意する必要がある。 この様に、単に1つまたはそれ以上のCDRsを相補的な
CDRsと置換することによつて、機能的に改変された抗体
が必ずしもできるわけではないことは明らかである。し
かし、上述の説明が与えられれば、技術的に熟練した人
の能力の範囲内で日常の実験法を実施することによつて
または試行錯誤試験によつて機能的に改変された抗体を
得ることが十分できる。 好ましくは、重鎖と軽鎖の可変域を少くとも部分的な
CDRの置換そして必要ならば、部分的な骨格域置換と配
列を変化させることによつて改変した。CDRは、骨格領
域が由来している抗体と同じクラスにさらに近縁のサブ
クラスからさえ由来することがあるけれども、CDRsが異
るクラスの抗体や、好ましくは異る種の抗体から由来す
ることが考えられる。 かくして、例えば、マウス由来のCDRsをヒト抗体の骨
格領域に接合することもあり得ると考えられる。この取
り合せは、モノクローナル抗体の治療的使用の場合特に
重要であろう。 現在においては、完全なマウス可変領域を含むマウス
モノクローナル抗体をヒトに注射した場合、ヒトの身体
の免疫系がマウスの可変域を異物として認識し、それに
対して免疫応答を生ずる。かくして引き続いてヒト抗体
またはキメラ抗体をヒトに注射した場合は、その効果は
異物に対する身体の免疫系の作用によつて著しく減少す
る。本発明の改変抗体においては、抗体のCDRsのみが身
体にとつて異物である。したがつて人間の治療に使用し
た場合副作用を最小限に止める筈である。例えば、ヒト
とマウスの骨格域は特徴的配列であるが、マウスCDRsか
らヒトのCDRsを区別するなんらの特徴もないようであ
る。したがつてヒト骨格中にマウスCDRsを含む抗体はも
早生粋のヒト抗体同様身体にとつて異物とはならない道
理である。 本発明の改変抗体についてさえも、改変抗体を受けた
人によつて抗イデイオタイプ型の反応があるようであ
る。この反応は、改変抗体の抗体結合部位に向けられ
る。少くともある抗イデイオタイプ型抗体はCDRsと骨格
粋を加橋する部位に向けられると考えられている。それ
故、同じ、部分的または完全なCDR置換を行つているが
一連の異なる骨格域上で行つた一組の抗体を用意するこ
とは可能であろう。このようにして、抗イデイオ型反応
のために、最初の改変抗体が効かなくなつたらば、その
シリーズからの2番目の改変抗体を使い、これを続けて
抗イデイオ型反応効果を克服できるかもしれない。かく
して、改変抗体の有用な命を伸ばす可能性がある。 好ましくは、改変抗体は、天然抗体またはその断片の
構造を持つている。かくして改変抗体は、完全抗体、
(Fab)2断片、Fab断片、軽鎖のダイマー、もしくは重
鎖のダイマーを含むことがある。代替として、改変抗体
は、上に引用したNeubergerの適用において記述されて
いるキメラ抗体であつてもよい。このような改変キメラ
抗体製造は、Neubergerの適用において記された方法と
下記に述べる方法を併用して行うことができる。 本発明は、2番目の面として以下を含むこのような改
変抗体を製造するための方法を含む。 a) 少くともIg重鎖、もしくは軽鎖の可変域をコー
ドするDNA配列に操作的に結合させた適切なプロモータ
ーを含む最初の複製可能な発現ベクターを製造する。可
変領域は、最初の複製可能な発現ベクターを製造する。
可変領域は、最初の抗体からの骨格域を含み、CDRsは特
異性が異なる2番目の抗体からのCDRsの少なくとも部分
を含む。 b) 必要があれば、少くとも相補的なIg軽鎖、重鎖
の可変域をコードするDNAに操作的に結合した適切なプ
ロモーターを含む2番目の複製可能な発現ベクターを調
製する。 c) セルラインの第1のまたは両方の調製ベクター
と形質転換させる。 d) 形質転換したセルラインを培養し、改変抗体を
作る。 本発明は次のものも含む、セルラインを形質転換させ
るために用いるベクター、形質転換ベクターの生産に用
いるベクター、形質転換ベクターと形質転換させるセル
ライン、予備のベクターと形質転換させるセルライン、
及びそれらの製法。 形質転換され改変抗体を生産するセルラインは不死の
哺乳類のセルラインで、ミエローマ、ハイブリドーマ、
トリオーマまたはクアドローマセルラインの様なリンパ
由来のものが有利である。セルラインは、B細胞の様な
正常の類リンパ球から成つていてもよく、それはEpstei
n−Barrウイルスの様なウイルスとの形質転換により不
死化される。最も適した不死化セルラインはミエローマ
セルラインまたはその誘導物である。 改変抗体の生産に用いるセルラインには哺乳類のセル
ラインが適しているが、それに替つて細菌セルラインま
たは酵母セルラインの様なその他の適当なセルラインを
用いてもよい。特にE.Coliから誘導される細菌株が使用
可能であることが予想される。 ミエローマセルラインの様な不死化リンパセルライン
の中には、正常な状態で単離されたIgL鎖またはH鎖を
分泌するものがある。その様なセルラインが本案の過程
のa)において調製されたベクターと形質転換された場
合にはb)を行う必要はなくなり、通常分泌される鎖が
a)で調製されたベクターによりコード化されるIg鎖の
可変領域と相補的となる。 しかし不死化セルラインが分泌しない場合または相補
的な鎖を分泌しない場合、b)を行う必要がある。この
ステツプb)はa)で作られたベクターをさらに処置を
加えて行いそのベクターが改変抗体のL鎖またはH鎖の
可変領域のみならず、相補的な可変領域をもコード化す
るようにする。 代替として、第2のベクターを調製し、それを使つて
不死化細胞を形質転換することにより、ステツプb)を
行う。この別法により構築物の調製がより容易にできる
ようになるが、抗体の効率的生産に結びつかないことが
あるという点で最初の別法より好ましくない場合があ
る。 それによつてその様なベクターを作ることができ、不
死化セルラインの形質転換に用いることができる技術は
よく知られており、本案のどの部分をも構成するもので
はない。 不死化セルラインが相補的なL鎖またはH鎖を分泌す
る場合、形質転換セルラインはたとえば適当な細菌細胞
をベクターと形質転換させた後にスフエロプラスト融合
により細菌細胞を不死化セルラインと融合させることに
よつて生産できる。もしくはDNAを電気穿孔法によつて
直接不死化セルラインに導入してもよい。 改変された可変領域をコード化するDNA配列はオリゴ
ヌクレオチド合成により調製できる。これには少なくと
も第1の抗体の骨格部配列と第2の抗体のCDRs配列が知
られているか容易に決定できるかが必要である。これら
の配列の決定、オリゴヌクレオチドからのDNAの合成、
及び適切なベクターの調製はかなり骨の折れる仕事であ
るが、技術的に熟練した人がここに示した方法に照らし
て行えば容易に実行することが可能な既知の技術を必要
とする。 この戦略を繰返して異なる結合部位を導入することが
望ましければ、オリゴヌクレオチドの骨格部分は再使用
できるので単にCDRsをコードするオリゴヌクレオチドの
合成だけ行えばよい。 この技術の便利な変法は、CDRsを缺いていて、4つの
骨格域がその融合部に適当な制限酵素部位を持つて、た
がいの融合している合成遺伝子を造ることを含んでい
る。次に両端に附差端を有する二重銷合成CDRのカセツ
トが骨格領域の接合部位に連結される。この変法を達成
するためのプロトコールが、模式的に添付図中の第6図
に示されている。 もしくは改変された可変領域をコード化するDNA配列
はプライマーに統制されたオリゴヌクレオチドの部位指
向性突然変異誘起により調製できる。この技術は望む変
異をコードするオリゴヌクレオチドを変異されるべき領
域を含むDNAの単鎖とバイブリツドを形成させ、その単
鎖をテンプレートとして用いてオリゴヌクレオチドを伸
長させ変異を含んだストランドを製造することを含む。
この技術は多様な形で以下に述べられている:Zoller,M.
J.and Smith,M.,Nuc.Acids Res.,10,6487−6500,1982;N
orris,K.,Norris F.,Christiansen,L.and Fiil,N.,Nuc.
Acids Res.,11,5103−5112,1983;Zoller,M.J.,and Smit
h,M.,DNA,3,479−488(1984);Kramer,W.,Schughart,
K.and Fritz,W.−J.,Nuc.Acids Res.,106475−6485,198
2。 様々な理由から、この技術はその最も簡単な形におい
ては必ずしも高頻度で変異は起こさない。M13をベース
としたベクターにおいて単一及び多数の変異を導入させ
る改善技術についてCarterらが述べている(Carter,P.,
Bedouelle H.and Winter,G.,Nuc.Acids Res.,13,4431−
4443,1985)。 長いオリゴヌクレオチドを用いて多くの変異を同時に
導入することの可能性が証明された(Carter et al、同
引用文中に示されている)、従つて各々がCDRをコード
化する単一オリゴヌクレオチドは、第2の抗体の3つの
CDRsを第1の抗体の骨格部に導入するために使うことが
できる。この技術はトータルの遺伝子合成に比べて困難
でないばかりではなく必要とされる特異性を持つた可変
領域を発現するのに特に便利な方法を表わしており、発
現プラスミドへ挿入するためにVH領域全体を適合させる
よりも簡単でありうる。 部位指向性の突然変異誘起に用いられるオリゴヌクレ
オチドは、オリゴヌクレオチド合成によつて調製される
かまたは、適切な制限酵素を用いて第2の抗体の可変領
域をコードとするDNAから単離される。その様な長いオ
リゴヌクレオチドは一般に少なくとも30個の塩基から成
り、80個までまたはそれ以上の長さになるかもしれな
い。 上記の技術は必要であれば、方法のb)項のベクター
を作るのにも用いられる。 本発明の方法は、非人間性モノクローナル抗体を“人
間化する”ために特に用いられるものとして見られる。
従つてたとえば、ある特定のヒトガン細胞に対するマウ
スのモノクローナル抗体はよく知られた技術によつて生
産できる。マウスモノクローナル抗体のCDRsは、それか
ら部分的にまたは全体的にヒトモノクローナル抗体の骨
格部に融合され、適当なセルラインにより大量生産され
る。この様にしてできた生産物は、特異的な標的を持ち
本質的にはガン細胞を認識するヒト抗体であるが、反イ
ジオタイプ反応が実際に現われない限りヒト免疫系によ
つて有意な程度認識されないであろう。従つて本案の方
法及び生産物は臨床面に特に使用されるであろう。 本発明について実例のみによつて述べるが参考として
は以下に示す図を添える: 図1はIgG分子の構造を示す模式図。 図2はB I−8抗体のVH領域と比較したNEWMのVH領域
のアミノ酸配列を示す。 図3はHuVMP遺伝子のアミノ酸及びヌクレオチド配列
を示す。 図4はHuVNP−IgEとMoVNP−IgEの結合阻害法における
結果の比較を示す。 図5は部位指向性突然変異誘起による3つのオリゴヌ
クレオチドの構造を示す。 図6は4つが1つに融合した骨核領域を含むベクター
にCDRカセツトを挿入することによつてCDR置換を構築す
るためのプロコートである。 図7は抗体Dl.3の可変領域の配列とそれをコードする
遺伝子を示す。 図8はDl.3可変領域遺伝子のクローニングのためのプ
ロトコールを示す。 例1 例1ではヒトH鎖の骨組構造部分およびマウスH鎖由
来のCDRsとからなるH鎖の可変ドメインをもつ改変抗体
の産生方法を示す。 骨組構造部分は結晶構造が知られている(Poljak et
al.,loc.,cit,and Reth,M.,Hammerling,G.J.and Rajews
ky,K.,EMBO J.,1,629−634,1982.参照)ヒトのミエロ
ーマH鎖(NEWM)から誘導した。 CDRsはハプテンNP−cap(4−ヒドロキシ−3−ニト
ロフエニルアセチル−カプロン酸:KNP-cap=1.2μM)
に結合するマウスのモノクロナール抗体B.1−8(Reth
et al.,loc.cit.参照)から誘導した。 B1−8CDRsおよびNEWM骨組構造からなる可変ドメインH
uVNPをコーデイングしている遺伝子を次に示す遺伝子合
成によつて作製した。 NEWMのVHドメインのアミノ酸配列をB1−8抗体のVH
ドメインのアミノ酸配列と比較して図に示す。配列は骨
組構造部分とKabatら(loc,cit.)によるCDRsに分割さ
れる。保存された残基は線で示した。 HuVNPのアミノ酸およびヌクレオチド配列は、図3に
示すようにNEWM抗体の骨組構造部分とB1−8抗体からの
CDRsとが交互になる。HuVNP遺伝子は、ベクターpSV−V
NP(Neuberger,M.S.,Williams,G.T.,Mitchell,E.B.,Jou
hal,S.,Flanagan,J.G.and Rabbitts,T.H.,Nature,314,2
68−270,1985参照)におけるMoVNP遺伝子の切断を、HuV
NPドメインをコーデイングする合成断片に取り替えるこ
とによつて誘導した。このように、5′側及び3′側の
ノンコード配列、リーダー配列、L−Vイントロン、5
個のN末端および4個のC末端がMoVNP遺伝子から誘導
され、残りのコーテイングする配列は合成HuVNP断片か
ら誘導される。 HuVNP断片を組合せたオリゴヌクレオチドはHuVNP遺伝
子の対応する部分以下で配列される。クローニングの都
合のため、オリゴヌクレオチド25と26bの端が、Hind II
I部位に続いたHind II部位を形成しているので、25/26b
オリゴヌクレオチドの配列はHuVNP遺伝子と異なる。 HuVNP合成断片はPst I−Hind III断片として組立て
た。ヌクレオチド配列は、マウス定常ドメイン遺伝子の
配列から取つた最適コドン用法で、コンピユータープロ
グラムANALYSE Q(staden,R.,Nuc.Acids.Res.,12,521−
538,1984)を用いるタンパク質配列から誘導した。オリ
ゴヌクレオチド(全部で1〜26b、28)は、14〜59の残
基でサイスが変化し、Biosearch SAMまたはApplied Bio
systems machine上に作製され、8M−尿素ポリアクリル
アミドゲル(Sanger,F.and Coulson,A.,FEBS Lett.,87,
107−110,1978参照)上で精製された。 本オリゴヌクレオチドは、オリゴヌクレオチドを含有
する8個の単独でストランドしたブロツク(A−D)、
すなわち、[1,3,5,7](ブロツクA)、[2,4,6,8]
(ブロツクA′)、[9,11,13a,13b](ブロツクB)、
[10a,10b,12/14](ブロツクB′)、[15,17](ブロ
ツクC)、[16,18](ブロツクC′)、[19,21,23,2
5](ブロツクD)および[20,22/24,26a,26b](ブロ
ツクD′)を組合せたものである。 典型的な組合せられたオリゴヌクレオチドの例とし
て、ブロツクAをあげると、50p moleのオリゴヌクレオ
チド1,3,5および7が、T4ポリヌクレオチドキナーゼと
5′の端でリン酸エステル結合されて、5μCi[γ−32
P]ATP(Amersham3000Ci/m mole)とリン酸エステル結
合された5p moleの末端オリゴヌクレオチド[1]と混
合された。これらのオリゴヌクレオチドは、150μの5
0mM Tris.C1,pH7.5,10mH MgCl2緩衝液中で、スプリント
としての非分解性オリゴヌクレオチドとともに80℃に加
熱し、室温で30分以上冷却して焼きなまされた。リゲー
シヨンのために、ATP(1mM)およびDTT(10mM)に50U
T4DNAリカーゼ(Anglian Biotechnology Ltd.)を加
え、30分間インキユベートした。EDTAを10mM加え、試料
をフエノールで抽出し、エタノールから沈殿させ、20μ
の水で溶解させ、等容量のフオルムアミド色素ととも
に1分間沸騰させた。試料を0.3mm8M−尿素10%ポリア
クリルアミドゲルにかけた。期待されたサイズのバンド
をオートラジオグラフ法で検出し、ソーキングで溶出さ
せた。 スプリントオリゴヌクレオチドを用いて、ブロツクA
からD、およびブロツクA′からD′のそれぞれ全体か
らなる2個の単独ストランドを組立てた。こうして、ブ
ロツクA−Dは100p moleのオリゴヌクレオチド10a,16
と20をスプリントとして用いて前パラグラフで設定した
ように、30μ中で焼きなまし、リゲートした。ブロツ
クA′−D′はオリゴヌクレオチド7,13bと17をスプリ
ントとして用いて、リゲートした。 フエノール/エーテル抽出後、ブロツクA−Dはブロ
ツクA′−D′とともに焼きなまし、少量をベクターM1
3mp18(Yanish−Perron,C.,Vieira,J.and Messing,J.,G
ene,33,103−119,1985)でクローンし、Pst IおよびHin
d IIIで切断し、ジデオキシ技法(Sanger,F.,Nicklen,
S.and Coulson,A.R.,PNAS USA,74,5463−5467,1979)に
よつて遺伝子を配列した。 MoVNP遺伝子はHind III−BamH I断片としてベクター
(pSV−VNP(Neuberger et al.,loc.cit.)からベクタ
ーM13mp8(Messing,j.and Vielra,J.,Gene,19,269−27
6,1982)へ転位した。合成HuVNP断片によるMoVNPコーデ
イング配列の取り替えを促進するために、3個のHind I
I部位は、部位指向性変異原発生によつて、5′をコー
デイングしない配列から除去された。続いて新しいHind
II部位を第4番目の骨組構造部分(図2におけるFR4)
末端付近に導入した。ベクターをPst IおよびHind IIで
切断することによつて、大部分のVNP断片がPst I−Hind
II断片として挿入された。Hind II部位における配列は
部位指向性変異原発生によつてNEWM FR4に訂正された。
HuVNP遺伝子を運搬するHind III−BamH I断片をM13から
運かし、pSV−VNPへクロークバツクして、MoVNPを取り
替え、ベクターpSV−HuVNPを産生する。最後に、ヒトIg
E(Flanagan,J.G.and Rabbitts,T.H.,EMB J.,1,655−6
60,1982)のH鎖定常ドメインのための遺伝子がBamH I
断片として導入され、ベクターpSV−HuVNP.HE.を与え
る。これはスフエロプラスト融合によつてミエローマ・
ラインJ558Lヘトランスフエクトされた。 pSV−HuVNP.EHにおけるHuVNP遺伝子の配列はHind III
−BamH I断片をM13mp8(Messing et al.,loc.cit.)へ
再クローンすることによつて点検した。J558Lミエロー
マ細胞はLambda1L鎖を分泌するが、Lambda1L鎖はMoVNP
可変ドメインを含有するH鎖と連関して、NP−Capまた
はその関連ハプテンNIP−Cap(3−ヨード−4−ヒドロ
キシ−5−ニトロフエニルアセチル−カプロン酸)(Re
th,M.,Hammerling,G.J.and rajewsky,K.,Eur.J.Immuno
l.,8,393−400,1978)のための結合部位を作製する。 プラスミドpSV−HuVNP.HEはgptマーカーを含有するの
で、安定にトランスフエクトされたミエローマがミコフ
エノール酸を含有する培地中で選択された。 トランスフエクタントはHuVNP可変ドメイン(すなわ
ち、”ヒト化”マウス可変部分)およびヒトγ定常ドメ
イン、およびJ558Lミエローマ細胞からのlambda1L鎖か
らなるH鎖を有する抗体(HuVNP−IgE)を分泌する。 いくつかのgpt+クローンの培養液上清はラジオイムノ
アツセイで定量して、抗体に結合するNIP−capを含有す
ることが発見された。このようなクローンによつて分泌
された抗体はアフイニテイークロマトグラフ法によつ
て、NIP−capセフアローズ(セフアローズは登録商標)
上に培養液上清から精製された。ポリアクリルアミド−
SDSゲルは、タンパク質がキメル抗体MoVNP−IgE(Neube
rger et al.,loc.cit.)を区別できないことを示唆し
た。 HuVNP−IgE抗体は、抗ヒトIgEおよびウシ血清アルブ
ミンと結合したNIP−capの両者との結合に関してMoVNP
−IgEと効果的に競合する 種々の濃度のHuVNP−IgEおよびMoVNP−IgEは、以下の
(a)〜(e)に示すもので被覆したポリビニル微量適
定プレートへの放射性標識化MoVNP−IgEの結合を競合す
るために用いられた。(a)ヒツジ抗ヒトIgE抗原(Sew
ard Laboratories);(b)NIP−cap−ウシ血清アルブ
ミン;(c)Ac38抗イデイオタイプ抗体;(d)Ac146
抗イデイオタイプ抗体;および(e)ウサギ抗MoVNP抗
血清。結合率は、MoVNP−IgM抗体(Neberger,M.S.,Will
iams,GT.and Fox,R.O,Nature,,312,604−608,1984)ま
たはVHCDR2部分に主として位置する13残基でMoVNP−IgM
抗体と異なるIgM抗体であるJW5/1/2の存在においても測
定された。 結合率測定の結果を図4に示すが、黒まるがHuVNP、
白まるがMoVNP、黒四角がMoVNP−IgM、そして、白四角
がJW5/1/2を表わす。 結合率は阻害剤のない場合の結合と相対的に表わし
た。 NP−capおよびNIP−capへのHuVNP−IgEのアフイニテ
イーは励起光に295nmを使用して340nmのけい光を測定
し、MoVNP−IgEへのHuVNP−IgEのアフイニテイーと比較
した(Eisen,H.N.,Methods Med.Res.,10,115−121,196
4)。 抗体溶液はリン酸緩衝生理食塩液で100mlに希釈し
て、孔径0.45μmの酢酸セルロース製メンブランフイル
ターでろ過し、NP−capで0.2〜20μMの範囲で適定し
た。対照として、ハプテンに結合しないマウスDI−3抗
体(Mariuzza,R.A.,Jankovic,D.L.,Bulot,G.,Amit,A.
G.,Saludjian,P.,le Guern,A.,Mazie,J.C.and Poljak,
R.J.,J.Mol。Biol.,170,1055−1058,1983)が並列して
適定された。 DI−3抗体のけい光強度に対するHuVNP−IgEのけい光
強度の比の減少は、抗原結合部位におけるNP−capの占
有率に比例した。最大消失は両抗体について約40%であ
り、ハプテンの解離定数は3回くり返しデータを最小二
乗法で双曲線へ適合させて決定した。 NIP−capについては、ハプテン濃度を10〜300nMに変
化させて、約50%のけい光の消失が飽和状態で観察され
た。抗体の濃度は解離定数の値に匹敵するので、データ
は最小二乗法によつて、きびしい結合阻害を表わす式
(segal,I.H.,in"Enzyme Kinetics",73−74,wiley,New
York,1975)に適合させた。 これらの抗体についてのデータから得た結合定数を以
下の表1に示す。 表1 KNP−cap KNP−cap MoVNP−IgE 1.2μM 0.02μM HuVNP−IgE 1.9μM 0.07μM これらの結果は、抗体のアフイニテイーはほぼ同じで
あり、またアフイニテイーの変化は酵素の活性部位にお
ける水素結合またはフアンデルワールス接触点の損失か
ら期待されてよりも少なかつた。 こうして、抗原結合能力を有意に損失することなく、
ヒト骨組構造部分をもつ可変ドメインおよびマウスCDRs
とからなる、人工の小ハプテンに特異的な抗原を産生す
ることが可能であることを示した。 図4(b)に示すように、HuVNP−IgE抗体は抗体Ac14
6によつて認識されたMoVNPイデイオタイプ決定因子を失
つた。さらに、HuVNP−IgEはAc38抗体とあまりよく結合
せず(図4(c))、HuVNP−IgEはポリクロナール・ウ
サギ抗イデイオタイプ抗血清(図4(e))によつて認
識された多くの決定因子を失つた。 HuVNP−IgE抗体は実質的にマウスCDRsのすべての抗原
結合能力を獲得したけれども、マウス抗体の抗原性はほ
とんど獲得していないということがわかつた。 図4(d)と(e)の結果はさらに実際的なことを暗
示している。マウス(またはヒト)CDRsは、1組のヒト
骨組構造(抗体1)から別の1組のヒト骨組構造(抗体
2)へと転移させられることができた。治療において
は、抗体1への応答において発生した抗イデイオタイプ
抗体は抗体2に弱く結合する方がよい。こうして、抗イ
デイオタイプ応答は中和を開始し、抗体1処理は、抗体
2、および何度と用いられた望ましい特異性をもつCDRs
に続行されされた。 例えば、CDRsをコードするオリゴヌクレオチドは、骨
組領域をコードする一組のオリゴヌクレオチドと共に再
び用いることができる。 上の仕事は、抗原の結合特性は、もとの抗体が小さな
ハプテンに特異的である限り、1つの骨組から別の骨組
に活性を失なうことなく移行することができるというこ
とを示した。 一般的に小さなハプテンは抗原の結合部位の裂目に適
合することが知られている。しかし、これは天然の抗原
にはあてはまらないことがある。たとえば、タンパクま
たはポリサツカライド上のエピトープ部位を含む抗原が
そうである。このような抗原については、抗体は裂目に
缺けており、(浅いくぼみを持つているだけかも知れな
い。)表面のアミノ酸残基は抗原結合において重要な役
割を演じているかも知れない。それゆえ、人工的な抗原
に関する仕事が、CDR置換が天然抗原の結合についての
性質を移行させるために拡大適用できるかもしれないと
いうことを結論できる程はつきり示しているとはにわか
に断じ難い。 それ故、CDR取り替えがこの目的に用い得るかどうか
の確認の仕事を実行した。この仕事は、HuVNP遺伝子類
似の可変ドメインを産生するためのマウスCDRsおよび骨
組構造部分の側面についての3個の合成オリゴヌクレオ
チドのコーデイングを用いてプライマー指向およびオリ
ゴヌクレオチド指向性変異原発生を用いることにも関与
した。 例2 lysuzymeとantilysozyme抗体(Amitら、loc.cit.)の
複合体の3次元構造はX線結晶解析によつて解明され
た。抗体と抗原の間の相互作用を有する大きな表面が存
在している。抗体は2本のマウスIgG Iクラス(H)の
重鎖と2本のkappの軽鎖(K)を持つており、FにH2K2
と表示してある。重鎖可変域のDMA配列はDl.3ハイブリ
ドーマのmRNAからcDNAを作ることにより決定し、プラス
ミドとM13ベクターにクローニングした。その配列は図
7に示してあり、その中においてボツクスで囲つた残基
は3つのCDRsを含み星はlysuzymeと接触する残基につけ
てある。3個の合成オリゴヌクレオチドがHuVNP遺伝子
のVHCDRsに代るDl.3 VHCDRsの導入するために立案し
た。HuNP遺伝子を上記で述べたようにBamH I−Hind III
としてのM13mp8クローンした。各オリゴヌクレオチドは
5′末端で12個のヌクレオチドおよび3′末端で12個の
ヌクレオチドをもち、適当なHuVNP骨組構造を捕足す
る。各オリゴヌクレオチドの中心部分は、図5に示した
ように、Dl.3抗体のCDR1,CDR2、またはCDR3をゴードす
る。そしてそのためのレフアレンスを作製した。本図か
らわかるように、これらのオリゴヌクレオチドは、それ
ぞれ、39,72および48のヌクレオチドの長さである。 10p moleのDl.3 CDR1プライマーは5′末端でリン酸
エステル結合され、M13−HuVNP鋳型のラグにアニールさ
れ、T4DNAリガーゼの存在下でDNAポリメラーゼのKlenow
断片とともに延長された。15℃におけるオリゴヌクレオ
チドの延長後、サンプルを用いてE.Coli菌株BHM71/18mu
tLをトランスフエクトしプラークをグリツドし、感染コ
ロニーとして生長させた。 ニトロセルローズフイルター上に移した後、5′末端
をラベルした10pモールのDl.3CDR Iプライマーと30μCi
32−P−と30μCi32−P−ATPを用いて室温でプローブ
した。60℃で3秒あらつた後、オートラジオグラフイー
にかけたところコロニーの約20%がプローブとよくハイ
ブリツド形成していた。これらの技術は、すべて、P.Ca
rter,H,Bedouelle,M.M.Y.Waye及びG.Winter(1985)に
よつて書かれ、Anglian,Biotechnology Limited,Hawkin
s Road,Colchester,EssexCO2 8JXによつて出版された"
M13におけるオリゴヌクレオチドの特定部位の突然変異
誘発”と題する実験マニユアルに完全に記述されてい
る。いくつかのクローンの配列を決定しHUVNPCDR IのD.
13CDR Iによる置換を確認した。このMl3テンプレートを
M1.3CDR2プライマーを用いた第2ラウンドの変異誘発に
使用した。最後にCDRsの1と2の両方で置換されたテン
プレートを題3ラウンドの変異誘発にD.13CDR3プライマ
ーとともに使用した。この場合には3ラウンズの突然変
異誘発を用いた。 Dl.3CDRsを含む可変領域を次に重鎖Hu*をコードする
ベクターを産出するようにヒトIgG2の重鎖コンスタント
領域をコードする配列につなげた。上述のようにそのベ
クターでT558L細胞をトランスフエクトした。抗体HU* 2
L2が分泌された。 比較の目的のために、Dl.3抗体に対する可変域の遺伝
子を適当なベクターに挿入し、マウスIgGlのコンスタン
ト領域をコードする遺伝子につなぎHと同じ配列を持つ
た重鎖Hをコードする遺伝子を産出した。これを成し遂
げるためのプロトコールを図8に示してある。 図8に示すように、Dl.3重鎖VとCHl領域と蝶つがい
領域の一部をコードする遺伝子をM13mp9ベクターにクロ
ーニングした。 次にベクター(ベクターA)をNco Iで切り、Klenow
polymeraseでブラントに揃えPst Iで切つた。Pst I−Nc
o I断片を精製しPst I−Hind IIで切つたMVNPベクター
にクローニングしてMVNPコード配列の大部分を置換し
た。MVNPベクターはマウス可変域の遺伝子を含んでおり
プロモーター、5′−リーダー、5′及び3′のイント
ロンがM13mp9にクローニングされてできたものである。
この産物は、ベクターBとして図8に示してある。 2ケのプライマーの存在で、ベクターBの単鎖テンプ
レートに基いて、特定部位の突然変異誘発を用いて、CH
l領域のN末端拭とV−領域のN末端に近いPst Iをコー
ドする配列を除去する。かくして、Dl.3のV領域はVNP
のそれを置換し図8のベクターCを産生する。 ベクターCを次にHind IIIとBamH Iそしてそのとき生
成した断片をHind III/BanH Iで切つたM13mp9に挿入し
た。産物をHind IIIとSac Iで切り、断片を、VNP可変域
をDl.3可変域で置換するように、Hind III/Sac Iで切断
したPSV−VNPに挿入した。マウスのIgGlコンスタント領
域をベクター中にSac I断片としてクローニングし図8
のベクターDを産生する。 図8のベクターDをJ558Lに細胞にトランスフエクト
すると、重鎖H*がlambda軽鎖Lと結びついて抗体H*
2L2として分泌される。 分離されたKまたはL軽鎖は適当な抗体(例えばDl.3
を用いK軽鎖を産生する。)を塩酸グアニジン中2−メ
ルカプトエタノールで処理し、遊離内部鎖スルフヒドリ
ル基をヨードアセトアミドでブロツクし、解離した重鎖
と軽鎖の塩酸グアニジン中HPLCによつて分離することに
よつて得ることができる。 分離した重鎖と軽鎖を混合し、非変性バツフアー中に
透析し、再会合とリフオールデイングを促進することに
より、異なる重鎖と軽鎖を会合させ、機能を有する抗体
を産生することができる。然るべく再会合され、折りた
たまれた抗体分子はプロテインA−セフアロースカラム
上で精製することができる。上の操作の適切な組み合せ
を用いることにより、次の抗体が調製された。 H2K2 (Dl 3抗体) H* 2L2(Dl.3重鎖、lambda軽鎖) H* 2K2(Dl.3の組換へによる合成物) HU* 2L2(“ヒユーマナイズド"Dl.3重鎖、lambda軽鎖) HU* 2K2(“ヒユーマナイズド"Dl.3) lambda軽鎖を含む抗体の抗原と結合する容量については
試験しなかつた。その他の抗体は試験したので結果を表
2に示してある。 表2 抗体 lysozyle(nM)に 対する解離恒数 Dl.3(H2K2) 14.4 Dl.3(H2K2) 15.9,11.4 (再会合) リコンビナントDl.3 9.2 (H* 2K2)(再会合) “ヒユーマナイズド” 3.5,3.7 Dl.3(HU2L2) (再会合) lysozymeに対する対向の親和性を、290nmで励起さ
せ、340nmの放射を観測して蛍光クエンチング法により
測定した。抗体溶液は、燐酸で緩衝した食塩溶媒中で15
−30μg/mgまで稀釈し、濾過(0.45nm−セルローズ)卵
白lysozymeで測定した。抗体にlysozymeを加えると、蛍
光のクエンチングが起り(>100%のクエンチ)そして
データを最小二乗法で強い結合による阻害を表す方程式
に適合させた。(I.H.Segal in Enzyme Kinelics,P73−
74、Wiley,New York1975)。一見して、データはlysozy
meに対する“ヒユーマナイズド”抗体の結合はもとのD
l.3抗体の場合よりも強いように思われるけれども、こ
れは今後確認する必要がある。しかし、ヒユーマナイズ
ド抗体はlysozymeとDl.3と同等の親和性でlysozymeと結
合するということは明白である。さらに研究を進めたと
ころ、(外の抗体−CAMPATHI)すべての3つのプライマ
ーで上のようにプライムすることにより、CDRs1,2及び
3を同時に交換することができることがわかつた。10%
のハイブリツド陽性体がCDR Iプライマーによるスクリ
ーニングで検出された。これらのうち30%は、すべての
CDRsが置換されたトリツプル変異体を含んでいた。 したがつて、CDR置換は人工抗原(ハプテン類)に対
してのみならず天然抗原に対しても使用することがで
き、それによつて本発明は治療的有用性があるというこ
とが示された。 本発明は上の如く純粋に例として記述されたものであ
り、詳細の修飾は添付した特許請求の範囲中に明確に示
してあるように発明の範囲内で行い得ることは無論のこ
とと理解される。
【図面の簡単な説明】
図1はIgG分子の構造を示す模式図。
図2はB I−8抗体のVH領域と比較したNEWMのVH領域の
アミノ酸配列を示す。 図3はHuVNP遺伝子のアミノ酸及びヌクレオチド配列を
示す。 図4はHuVNP−IgEとMoVNP−IgEの結合阻害法における結
果の比較を示す。 図5は部位指向性突然変異誘起による3つのオリゴヌク
レオチドの構造を示す。 第6図は4つが1つに融合した骨核領域を含むベクター
にCDRカセツトを挿入することによつてCDR置換を構築す
るためのプロコートである。 第7図は抗体Dl.3の可変領域の配列とそれをコードする
遺伝子を示す。 図8はDl.3可変領域遺伝子のクローニングのためのプロ
トコールを示す。
アミノ酸配列を示す。 図3はHuVNP遺伝子のアミノ酸及びヌクレオチド配列を
示す。 図4はHuVNP−IgEとMoVNP−IgEの結合阻害法における結
果の比較を示す。 図5は部位指向性突然変異誘起による3つのオリゴヌク
レオチドの構造を示す。 第6図は4つが1つに融合した骨核領域を含むベクター
にCDRカセツトを挿入することによつてCDR置換を構築す
るためのプロコートである。 第7図は抗体Dl.3の可変領域の配列とそれをコードする
遺伝子を示す。 図8はDl.3可変領域遺伝子のクローニングのためのプロ
トコールを示す。
Claims (1)
- (57)【特許請求の範囲】 1.1番目の抗体由来のIG軽鎖もしくはIG重鎖の可変領
域における3つの相補性決定領域(CDR)の全てと、該
1番目の抗体ではない抗体のフレームワーク領域とを含
む改変抗体結合部位であって、該1番目の抗体の抗原結
合特性が該CDRによって当該改変抗体結合部位に付与さ
れている改変抗体結合部位。 2.重鎖及び軽鎖の両方の可変領域におけるCDRが改変
されている請求項1の改変抗体結合部位。 3.マウス抗体由来のCDRと、ヒト抗体のフレームワー
ク領域とを含む、請求項1または2の改変抗体結合部
位。 4.当該改変抗体結合部位が、天然抗体、キメラ抗体ま
たはそれらの断片の1部を形成している、請求項1から
3のいずれかの改変抗体結合部位。 5.1番目の抗体由来のIG軽鎖もしくはIG重鎖の可変領
域における3つの相補性決定領域(CDR)の全てと、該
1番目の抗体ではない抗体のフレームワーク領域とを含
む改変抗体結合部位であって、該1番目の抗体の抗原結
合特性が該CDRによって当該改変抗体結合部位に付与さ
れている改変抗体結合部位の製造法であって、 a)1番目の抗体由来のCDR及び該1番目の抗体でない
抗体のフレームワーク領域を含むIG軽鎖および/または
IG重鎖の可変領域を少なくともコードするDNA配列、及
びそれに作動可能なように連結した適用なプロモーター
を含む第1の複製可能な発現ベクターを調製し; b)必要ならば、上記a)の発現ベクターでコードされ
るIG重鎖またはIG軽鎖にそれぞれ相補的なIG軽鎖または
IG重鎖のそれぞれの可変領域を少なくともコードするDN
A配列、及びそれに作動可能なように連結した適当なプ
ロモーターを含む第2の複製可能な発現ベクターを調製
し; c)調製した第1のベクター、あるいは第1と第2の両
方のベクターでセルラインを形質転換し; 次いで d)形質転換したセルラインを培養して、該改変抗体結
合部位を産生する; ことを含む、改変抗体結合部位の製造法。 6.更に、工程d)において産生された改変抗体結合部
位を単離することを含む請求項5の製造法。 7.形質転換して改変抗体結合部位を産生するセルライ
ンが哺乳動物セルラインである請求項5または6の製造
法。 8.セルラインがミエローマセルラインまたはその誘導
体である請求項7の製造法。 9.該改変可変領域をコードするDNA配列を、合成オリ
ゴヌクレオチドによって調製する請求項5から8のいず
れかの製造法。 10.改変可変領域をコードするDNA配列を、長鎖オリ
ゴヌクレオチドを用いたプライマー誘発オリゴヌクレオ
チド部位特異的突然変異によって調製する請求項5から
9のいずれかの製造法。
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