ES2592271T3 - Métodos de producción de polipéptidos mediante la regulación de la asociación de los polipéptidos - Google Patents

Métodos de producción de polipéptidos mediante la regulación de la asociación de los polipéptidos Download PDF

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ES2592271T3 ES06730751.2T ES06730751T ES2592271T3 ES 2592271 T3 ES2592271 T3 ES 2592271T3 ES 06730751 T ES06730751 T ES 06730751T ES 2592271 T3 ES2592271 T3 ES 2592271T3
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Abstract

Un método de producción de uno de los isómeros conformacionales de un anticuerpo sc(Fv)2 que comprende una sustitución en un resto de aminoácido de la superficie de contacto del anticuerpo sc(Fv)2, que está formado por la región variable de cadena pesada y la región variable de cadena ligera del anticuerpo, de modo que la asociación del polipéptido en el anticuerpo sc(Fv)2 se regulará para obtener de manera eficaz uno de los isómeros conformacionales de un anticuerpo sc(Fv)2, comprendiendo el método las etapas de: (a) modificar un ácido nucleico, que codifica un resto de aminoácido que forma la superficie de contacto del polipéptido del ácido nucleico original, de modo que se inhiba la asociación del polipéptido que forma uno de los isómeros conformacionales en un anticuerpo sc(Fv)2 que puede formar dos tipos de isómeros conformacionales; (b) cultivar células hospedadoras de modo que se exprese una secuencia de ácido nucleico modificada mediante la etapa (a); y (c) recuperar del cultivo de células hospedadoras dicho isómero conformacional de dicho anticuerpo sc(Fv)2, en el que la modificación de la etapa (a) consiste en modificar el ácido nucleico original de manera que se sustituyan uno o más restos de aminoácidos en la superficie de contacto de modo que dos o más restos de aminoácidos, incluyendo el/los resto/s mutado/s, que forman la superficie de contacto, porten el mismo tipo de carga positiva o negativa.

Description

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biológicas que se han mejorado muestran una homología y/o similitud de secuencia de aminoácidos del 70 % o superior, más preferentemente del 80 % o superior, y aún más preferentemente del 90 % o superior (por ejemplo, del 95 % o superior, del 97 %, 98 %, 99 % y etc.), en comparación con la secuencia de aminoácidos de la región variable del anticuerpo original. En el presente documento, homología y/o similitud de secuencia se define como la
5 proporción de restos de aminoácidos que son homólogos (mismo resto) o similares (restos de aminoácidos clasificados en el mismo grupo basándose en las propiedades generales de las cadenas laterales de aminoácidos) a los restos del anticuerpo original, después de haber maximizado el valor de homología de secuencia por alineación de secuencias e introducción de huecos, en caso necesario. En general, los restos de aminoácidos naturales se clasifican en grupos según las características de sus cadenas laterales: (1) hidrófobos: alanina, isoleucina, norleucina, valina, metionina y leucina; (2) hidrófilos neutros: asparagina, glutamina, cisteína, treonina y serina; (3) ácidos: ácido aspártico y ácido glutámico; (4) básicos: arginina, histidina y lisina; (5) restos que afectan a la orientación de la cadena: glicina y prolina; y (6) aromáticos: tirosina, triptófano y fenilalanina.
En general, un total de seis regiones determinantes de la complementariedad (CDR; regiones hipervariables)
15 presentes en las regiones variables de cadena H y cadena L interaccionan para formar el/los sitio/s de unión al antígeno de un anticuerpo. Se sabe que incluso una de estas regiones variables tiene la capacidad de reconocer y unirse al antígeno, aunque la afinidad será inferior que cuando están incluidos todos los sitios de unión. Por lo tanto, los genes de anticuerpo de la presente divulgación que codifican la cadena H y la cadena L solo tienen que codificar partes de fragmentos que tienen cada uno de los sitios de unión al antígeno de cadena H y cadena L, y los polipéptidos codificados por estos genes solo tienen que mantener la afinidad con los antígenos deseados.
Los métodos de la presente divulgación para la regulación de la asociación permiten obtener preferentemente (eficazmente), por ejemplo, los anticuerpos biespecíficos deseados descritos anteriormente. Más concretamente, se pueden formar de manera eficaz los anticuerpos biespecíficos deseados que son heteromultímeros a partir de una
25 mezcla de monómeros.
Mas adelante, en el presente documento, se describe detalladamente el caso de anticuerpos biespecíficos de tipo IgG compuestos de dos tipos de regiones variables de cadena pesada (VH1 y VH2) y dos tipos de regiones variables de cadena ligera (VL1 y VL2); sin embargo, los métodos de la presente divulgación se pueden aplicar de manera similar a otros heteromultímeros.
Cuando se desea obtener un anticuerpo biespecífico que reconozca uno de los epítopos con una primera región variable de cadena pesada (VH1) y una primera región variable de cadena ligera (VL1) y el otro epítopo con una segunda región variable de cadena pesada (VH2) y una segunda región variable de cadena ligera (VL2), la
35 expresión de cada uno de los cuatro tipos de cadenas para producir este anticuerpo puede producir teóricamente 10 tipos de moléculas de anticuerpo.
En este caso, la molécula de anticuerpo deseada puede obtenerse preferentemente si la regulación se lleva a cabo de una manera que inhiba la asociación entre los polipéptidos, por ejemplo, VH1 y VL2 y/o VH2 y VL1.
Un ejemplo incluye la modificación de restos de aminoácido que forman las superficies de contacto entre el polipéptido de VH1 y el polipéptido de VL2, y/o el polipéptido de VH2 y el polipéptido de VL1 como se describe anteriormente para inhibir las asociaciones entre estos polipéptidos.
45 Además, las asociaciones entre las cadenas pesadas (VH1 y VH2) o entre las cadenas ligeras (VL1 y VL2) también se pueden suprimir usando los métodos de la presente divulgación para la regulación de la asociación.
Las regiones variables de cadena pesada se componen habitualmente de tres regiones CDR y regiones FR como se ha descrito anteriormente. En una realización preferida de la presente divulgación, se pueden seleccionar de forma apropiada restos de aminoácidos sometidos a "modificación" de entre los restos de aminoácidos situados en las regiones CDR o regiones FR. En general, la modificación de los restos de aminoácidos en las regiones CDR puede reducir la actividad de unión a los antígenos. Por lo tanto, en la presente divulgación, los restos de aminoácidos sometidos a "modificación" no están limitados particularmente, pero se prefiere seleccionarlos de forma apropiada de entre los restos de aminoácidos situados en las regiones FR.
55 En cuanto a los polipéptidos deseados, cuya asociación se va a regular mediante los métodos de la presente divulgación, los expertos en la materia pueden encontrar apropiadamente los tipos de restos de aminoácido que se acercan entre sí en la superficie de contacto de las FR durante la asociación.
Además, los expertos en la materia pueden obtener apropiadamente las secuencias que se pueden usar como FR de la región variable de los anticuerpos de organismos, tales como seres humanos o ratones, usando bases de datos públicas. Más concretamente, la información de secuencias de aminoácidos de las regiones FR se puede obtener por medios descritos más adelante en los ejemplos.
65 Los ejemplos específicos de restos de aminoácidos que se acercan entre sí en la superficie de contacto de las FR durante la asociación en los anticuerpos biespecíficos que se indican en los siguientes ejemplos incluyen glutamina
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(Q) en la posición 39 de la región variable de cadena pesada (región FR2) (por ejemplo, en la posición 39 de la secuencia de aminoácidos de SEQ ID NO: 6) y la glutamina (Q) opuesta (en contacto) en la posición 38 de la región variable de cadena ligera (región FR2) (por ejemplo, en la posición 44 de la secuencia de aminoácidos de SEQ ID NO: 8). Además, los ejemplos favorables incluyen leucina (L) en la posición 45 de la región variable de cadena
5 pesada (FR2) (por ejemplo, en la posición 45 de la secuencia de aminoácidos de SEQ ID NO: 6) y la prolina opuesta
(P) en la posición 44 de la región variable de cadena ligera (FR2) (por ejemplo, en la posición 50 de la secuencia de aminoácidos de SEQ ID NO: 8). Estas posiciones se numeran de acuerdo con el documento creado por Kabat et al. (Kabat EA et al. 1991. Secuencia de proteínas de interés inmunológico. NIH).
Como se indica en los siguientes ejemplos, los anticuerpos deseados se pueden obtener preferentemente mediante la modificación de estos restos de aminoácido y la realización de los métodos de la presente divulgación.
Como se sabe que estos restos de aminoácido están muy conservados en los seres humanos y en los ratones (J. Mol. Recognit. 2003; 16: 113-120), es posible regular la asociación de las regiones variables de los anticuerpos para
15 la asociación de VH-VL de anticuerpos distintos de los indicados en los ejemplos modificando los restos de aminoácido correspondientes a los restos de aminoácido anteriormente mencionados.
Más concretamente, en una realización preferida, la presente divulgación proporciona anticuerpos (polipéptidos (por ejemplo, sc(Fv)2), heteromultímeros (por ejemplo, anticuerpos de tipo IgG o similares) compuestos de regiones variables de cadena pesada y regiones variables de cadena ligera, que son anticuerpos cuyos restos de aminoácido
(1) y (2), o (3) y (4) descritos a continuación portan el mismo tipo de cargas:
(1) un resto de aminoácido que está incluido en la región variable de cadena pesada y que corresponde a la posición 39 de la secuencia de aminoácidos de SEQ ID NO: 6;
25 (2) un resto de aminoácido que está incluido en la región variable de cadena ligera y que corresponde a la posición 44 de la secuencia de aminoácidos de SEQ ID NO: 8;
(3)
un resto de aminoácido que está incluido en la región variable de cadena pesada y que corresponde a la posición 45 de la secuencia de aminoácidos de SEQ ID NO: 6; y
(4)
un resto de aminoácido que está incluido en la región variable de cadena ligera y que corresponde a la posición 50 de la secuencia de aminoácidos de SEQ ID NO: 8.
Las secuencias de aminoácidos de SEQ ID NO: 6 y 8 se han mencionado anteriormente para ilustrar un ejemplo más específico de las posiciones de los restos de aminoácido que están sujetas a modificación en la presente divulgación. Por consiguiente, la presente divulgación no se limita a los casos en los que las regiones variables de
35 cadena pesada o las regiones variables de cadena ligera tienen estas secuencias de aminoácidos.
Cada uno de los restos de aminoácido de (1) y (2), y (3) y (4) mencionados anteriormente se acercan entre sí durante la asociación tal como se indica en la Fig. 1 y en los siguientes ejemplos. Los expertos en la materia pueden identificar las posiciones correspondientes a los restos de aminoácido anteriormente mencionados de (1) a (4) de las regiones variables de cadena pesada o las regiones variables de cadena ligera que se deseen usando la modelización de homología y como tal, usando los programas informáticos disponibles en el mercado. Una vez identificados, los restos de aminoácido de estas posiciones se pueden modificar apropiadamente.
En los anticuerpos mencionados anteriormente, "los restos de aminoácido cargados" se seleccionan
45 preferentemente, por ejemplo, de entre restos de aminoácido incluidos en cualquiera de los siguientes grupos: (a) ácido glutámico (E) y ácido aspártico (D); y (b) lisina (K), arginina (R) e histidina (H).
Además, la presente divulgación proporciona anticuerpos (polipéptidos, heteromultímeros y similares) que tienen regiones variables de cadena pesada y regiones variables de cadena ligera, en las que uno cualquiera de los restos de aminoácido del siguiente (3) o (4) es un resto de aminoácido cargado. Las cadenas laterales de los restos de aminoácido indicados en (3) y (4) que se muestran a continuación pueden aproximarse entre sí para formar un núcleo hidrófobo:
(3) un resto de aminoácido que está incluido en la región variable de cadena pesada y que corresponde a la 55 posición 45 de la secuencia de aminoácidos de SEQ ID NO: 6; y
(4) un resto de aminoácido que está incluido en la región variable de cadena ligera y que corresponde a la posición 50 de la secuencia de aminoácidos de SEQ ID NO: 8.
En los anticuerpos mencionados anteriormente, los "restos de aminoácido cargados" son preferentemente, por ejemplo, ácido glutámico (E), ácido aspártico (D), lisina (K), arginina (R) o histidina (H).
Por lo general, los restos de aminoácido anteriormente mencionados de (1) a (4) son (1) glutamina (Q), (2) glutamina (Q), (3) leucina (L) y (4) prolina (P) , respectivamente, en los seres humanos y ratones. Por lo tanto, en realizaciones preferidas de la presente divulgación, estos restos de aminoácido se someten a modificación (por ejemplo, la 65 sustitución de aminoácidos cargados). Los tipos de los restos de aminoácido anteriormente mencionados de (1) a (4) no se limitan necesariamente a los restos de aminoácido mencionados anteriormente, y pueden ser otros
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aminoácidos que correspondan a estos aminoácidos. Por ejemplo, en el caso de los seres humanos, un aminoácido de la región variable de cadena ligera correspondiente a la posición 44 de la secuencia de aminoácidos de SEQ ID NO: 8 puede ser, por ejemplo, histidina (H). Los expertos en la materia puede averiguar el tipo de resto de aminoácido que corresponde a cualquier posición de SEQ ID NO: 8, consultando las publicaciones desveladas y
5 similares (por ejemplo, J. Mol. Recognit. 2003; 16:113-120), y pueden modificar adecuadamente estos restos de aminoácido (por ejemplo, la sustitución de aminoácidos cargados).
Los métodos de producción de los anticuerpos mencionados anteriormente, y los métodos de la presente divulgación para la regulación de la asociación que cuentan con la modificación de los restos de aminoácido de (1) a
(4) mencionados anteriormente también son realizaciones preferidas de la presente divulgación.
En otra realización, la presente divulgación proporciona métodos de supresión de la asociación entre cadenas pesadas o entre una cadena pesada y una cadena ligera mediante la introducción de la repulsión electrostática a la superficie de contacto de la región constante de cadena pesada o de cadena ligera. Los ejemplos de restos de
15 aminoácido en contacto entre sí en la superficie de contacto de las regiones constantes de cadena pesada incluyen las regiones correspondientes a las posiciones 377 (356) y 470 (439), las posiciones 378 (357) y 393 (370), y las posiciones 427 (399) y 440 (409) en la región CH3. Los ejemplos de restos de aminoácido que entran en contacto entre sí en la superficie de contacto entre una región constante de cadena pesada y una región constante de cadena ligera incluyen regiones correspondientes a la posición 221 (posición 213) de la región CH1 y la posición 123 de la región CL. La numeración en las regiones constantes de anticuerpos se basa en el documento creado por Kabat et al. (Kabat EA et al. 1991. Secuencias de Proteínas de Interés Inmunológico. NIH), mostrándose la numeración de la UE entre paréntesis para las regiones constantes de cadena pesada.
Como se indica en los siguientes ejemplos, se regulará la asociación de las cadenas pesadas de anticuerpos, y los
25 anticuerpos deseados se pueden obtener preferentemente mediante la modificación de estos restos de aminoácido y la realización de los métodos de la presente divulgación.
Más concretamente, en una realización preferida, la presente divulgación proporciona anticuerpos que tienen dos o más tipos de regiones CH3 de cadena pesada y proteínas de unión a la región Fc (por ejemplo, anticuerpos de tipo IgG, minicuerpos (Alt M et al., FEBS Letters 1999;. 454:90-94), inmunoadhesina (Documento no de patente 2) y similares), en los que de uno a tres pares de restos de aminoácido de la primera región CH3 de cadena pesada, seleccionados de entre los pares de restos de aminoácido que se indican en (1) a (3) a continuación, portan el mismo tipo de carga:
35 (1) restos de aminoácido incluidos en la región CH3 de cadena pesada en las posiciones 356 y 439 de acuerdo con el sistema de numeración de la UE;
(2)
restos de aminoácido incluidos en la región CH3 de cadena pesada en las posiciones 357 y 370 de acuerdo con el sistema de numeración de la UE; y
(3)
restos de aminoácido incluidos en la región CH3 de cadena pesada en las posiciones 399 y 409 de acuerdo con el sistema de numeración de la UE.
En una realización más preferida, la presente divulgación proporciona un anticuerpo en el que de uno a tres pares de los restos de aminoácido de la segunda región CH3 de cadena pesada (i) se seleccionan de entre los pares de restos de aminoácido de (1) a (3) mencionados anteriormente; y (ii) porta una carga opuesta a los restos de
45 aminoácido correspondientes de la primera región CH3 de cadena pesada.
Cada uno de los restos de aminoácido indicados anteriormente en (1) a (3) se aproxima entre sí durante la asociación, como se muestra en la Fig. 27 y en los ejemplos descritos a continuación. Los expertos en la materia pueden averiguar las posiciones correspondientes a los restos de aminoácido anteriormente mencionados de (1) a
(3) de una región CH3 de cadena pesada o región constante de cadena pesada deseada mediante modelización por homología y, como tal, usando el programa informático disponible en el mercado, y modificar los restos de aminoácido de estas posiciones apropiadamente.
En los anticuerpos mencionados anteriormente, "los restos de aminoácido cargados" se seleccionan
55 preferentemente, por ejemplo, de restos de aminoácido incluidos en cualquiera de los siguientes grupos: (a) ácido glutámico (E) y ácido aspártico (D); y (b) lisina (K), arginina (R) e histidina (H).
En los anticuerpos mencionados anteriormente, la expresión "que portan la misma carga" significa, por ejemplo, que la totalidad de los dos o más restos de aminoácido se componen de los restos de aminoácido incluidos en cualquiera de (a) o (b) mencionados anteriormente. La expresión "que portan cargas opuestas" significa, por ejemplo, que al menos uno de los restos de aminoácido, entre dos o más restos de aminoácido, se compone de restos de aminoácido incluidos en uno cualquiera de los grupos de (a) o (b) mencionados anteriormente, y los restos de aminoácido restantes se componen de los restos de aminoácido incluidos en el otro grupo.
65 En una realización preferida, los anticuerpos mencionados anteriormente pueden tener su primera región CH3 de cadena pesada y su segunda región CH3 de cadena pesada reticuladas por enlaces disulfuro.
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IgG1) y pBCH4 (IgG4 que comprende un gen de la región constante) ligados a un vector preparado mediante la digestión del vector pBluescriptKS+ (TOYOBO) con NheI y Not I (ambos de TaKaRa). Se realizó la PCR usando un cebador complementario a la secuencia de nucleótidos del extremo 5' de la región variable de cadena H del anticuerpo A69 humanizado y del anticuerpo B26 humanizado, y que tiene una secuencia de Kozak (CCACC) y una 5 secuencia de reconocimiento de EcoRI, y una cebador en la secuencia de nucleótidos del extremo 3' que tiene una secuencia de reconocimiento de NheI, y se insertaron los productos de PCR obtenidos en pBCH o pBCH4 digeridos con EcoRI y NheI (ambos de TaKaRa), y se unieron las regiones variables y las regiones constantes. A continuación, para modificar los aminoácidos presentes en la superficie de contacto de CH3 de la región constante de cadena H, se introdujeron mutaciones en las regiones constantes de cadena H usando el kit de mutagénesis 10 dirigida QuikChange (Stratagene) de acuerdo con el método descrito en el manual de instrucciones. Se confirmó que el plásmido insertado con el fragmento de gen de cadena H tenía la secuencia génica de la región constante de cadena H, y después se digirió con EcoRi y NotI (ambos de TaKaRa). Se sometió la solución de reacción a electroforesis en gel de agarosa al 1 %. Se purificaron los fragmentos de genes de cadena H que tenían el tamaño de interés (aproximadamente 1.400 pb) usando el kit de extracción en gel QIAquick (QIAGEN) de acuerdo con el 15 método descrito en el manual de instrucciones, y se eluyeron con 30 μl de agua estéril. A continuación, los fragmentos se insertaron en pCAGGS digerido con EcoRI y NotI para preparar plásmidos de expresión. La preparación de anticuerpos biespecíficos humanizados se realizó siguiendo el método descrito en el Ejemplo 14-3. Las posiciones de los aminoácidos modificados se resumen en la Tabla 1. Se empleó el sistema de numeración de la UE (Kabat EA et al., 1991. Secuencias de Proteínas de Interés Inmunológico. NIH) para los números de las
20 posiciones modificadas que se muestran en la Tabla 1. El alfabeto en frente del número de la posición modificada es la representación con código de una letra para el aminoácido antes de la modificación, y el alfabeto detrás del número indica la representación del código de una letra del aminoácido después de la modificación.
Tabla 1
Nombre
Región constante de cadena H del anticuerpo A69 humanizado Región constante de cadena H del anticuerpo A26 humanizado
Posición modificada
SEQ ID NO: del aminoácido Posición modificada SEQ ID NO: del aminoácido
IgG4
Tipo silvestre 25 - 25
KiH
Y349C, T366VV 9 E356C, T366S, L368A, Y407V 11
s1
R409D 26 D399K 27
s2
K370E 28 E357K 29
s3
K439E 30 E356K 31
w1
R409D, K370E 32 D399K, E357K 33
w2
R409D, K439E 34 D399K, E356K 35
w3
K370E, K439E 36 E357K, E356K 37
S1C
R409D, Y349C 38 D399K, S354C 39
S2C
K370E, Y349C 40 E357K, S354C 41
S3C
K439E, Y349C 42 E356K, S354C 43
W3C
K370E, K439E, Y349C 44 E357K, E356K, S354C 45
W3C2
K370E, K439E, S354C 46 E357K, E356K,Y349C 47
IgG1
Tipo silvestre - 48 - 48
KiH
Y349C, T366W 49 D356C, T366S, L368A, Y407V 50
w1
R409D, K370E 51 D399K, E357K 52
w2
R409D, K439E 53 D399K, E356K 54
w3
K370E, K439E 55 E357K, E356K 56

Ejemplo 17. Evaluación de la eficacia de la formación y de la estabilidad de los anticuerpos biespecíficos 30 modificados en la superficie de contacto de CH3 (de tipo IgG4)
25 En la tabla mostrada anteriormente, KiH indica la variante descrita en el Documento no de patente 3 preparado usando la técnica de botones en ojales.
Se analizaron IgG4 de tipo silvestre, KiH, s1, s2, s3, w1, w2, w3, s1C, s2C, s3C, w3C y w3C2 mediante cromatografía de intercambio catiónico (IEX), y se evaluó la eficacia de la formación de los anticuerpos biespecíficos (denominados en lo sucesivo en el presente documento BiAb). Las condiciones para el análisis cromatográfico de
35 intercambio catiónico fueron las siguientes, y se calculó la proporción de las áreas de los picos de A-Homo, un homodímero del anticuerpo A69 humanizado, BiAb, un heterodímero del anticuerpo A69 humanizado y un anticuerpo B26 humanizado, y B-Homo, un homodímero de anticuerpo B26 humanizado.
Columna: ProPac WCX-10, 4 x 250 nm, (Dionex) Fase móvil: A: 10 mmol/l de NaH2PO4/Na2HPO4, pH 6,25 40 B: 10 mmol/l de NaH2PO4/Na2HPO4, 500 mmol/l de NaCl, pH 6,25 Caudal: 1,0 ml/min
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