JPH02231094A - 昆虫選択的毒素、その毒素をコードする遺伝子、その毒素に結合する抗体およびその毒素を発現するトランスジェニック植物細胞および植物 - Google Patents

昆虫選択的毒素、その毒素をコードする遺伝子、その毒素に結合する抗体およびその毒素を発現するトランスジェニック植物細胞および植物

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JPH02231094A
JPH02231094A JP1329431A JP32943189A JPH02231094A JP H02231094 A JPH02231094 A JP H02231094A JP 1329431 A JP1329431 A JP 1329431A JP 32943189 A JP32943189 A JP 32943189A JP H02231094 A JPH02231094 A JP H02231094A
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insect
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dna
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Eliahu Zlotkin
エリアフ　ズロトキン
Michal Eitan
ミカル　エイタン
Oz Ben-Yehuda
オズ　ベン―ジェフダ
Elizabeth Fowler
エリザベス　フォウラー
Rama M Belagaje
ラマ　エム．ベラガジュ
Jean L Roberts
ジーン　エル．ロバーツ
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Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 〔産業上の利用分野〕 本発明は、組換えＤＮＡ技術を使って、望ｌしくは節足
動物（ＡｒＬｈｒｏｐｏｄａ）門ＫＲするもの、より望
ましくはクモ形類（Ａｒａｃｈｎｉｄａ）綱に属するも
の、最も望ｔＬ＜ｄサソリ類（Ｓｃｏｒｐｉｏｎｅｓ）
目に属するもの、および、より望ＩＬ＜は唇脚類（Ｃ：
ｈｉｌｏｐｏｄａ）綱Ｋ属するものである、毒液を分泌
する動物の毒液の昆虫選択的毒素を合成できるようＫ形
質転換され之トランスジェニック植物、植物細胞および
微生物に関する。本発明は更に上記の昆虫選択的８ｌ累
をコードする遺伝子に関し、マ友植物に遺伝子を介して
昆虫への耐性を与えて植物病原的昆虫を防除するために
゜゜その遺伝子を使用することにも関する。’！７！ｊ
、本発ＢＡはサソリのレイウラス　キンケストリアタス
　ヘプラエウｘ　（ｈｅｉｕｒｕｓ　ｑｕｉｎｑｕｅｓ
ｔｒｉａｔｕｓｈｅｂｒａｅｕｓ）の毒液からの毒素に
関する。更に、本発明は上記毒素に対する抗体、および
上記毒素を含む殺虫性効果を持つ組成物に関する。
〔従来の技術〕
毒液とは、毒欣分泌性動物体内の％足の腺組織において
つくられる物質の混合物と定義される．毒液は、えじＩ
！ｋｌｆＣは敵を麻痺および／１たは殺すために、その
体内に刺し几り刺し通しに作用する。種々の動物種に対
する強さは神経毒それぞれで異る。
パシネ（ＨｕＬｈｉｎａｅ）亜科に属するサソリの毒液
は軸索ナトリウム伝導を修飾する主要な３群のポリペプ
チド神経毒を持つている。第１群の神経毒はα一トキシ
ンで、ナトリウムチャンネル活性化を遅らせるか、阻害
する非常に長い作用能により晴乳動物に特異的に作用す
る［カテラル（Ｃａｔｔｅｒａｌｌ）　，　１　９　８
午：ロチャット等（ＦＬｏｃｈａｔｅｌ　ａＬ．’），
　１　９　７　９　］。α一トキシｙＡａＨ１とＡａＨ
２はサソリのアンドロクトナス　オースト２リスヘクタ
ー（Ａｎｄｒｏｃｔｏｎｕｓ　ａｕｓｔｒａｌｉｓ　Ｈ
ｅｃｔｏｒ）の毒液中に見い出される〔これから初めて
興奮性昆虫毒素ＡａＩＴが分離されｆＣ（ズロトキン等
（Ｚｌｏｌｋｉｎ　ｅｔ　ａｌ．．）　１　９　７　１
　ａ　）　）。これらのα一トキシンはイエバエの幼虫
に何の効果もない（ズロトキン等、１９７１ｃ　）。神
経毒の第２群は、実質的Ｋナトリウム流の抑制による阻
害作用によって昆虫Ｋ弛緩性麻＊１進行的に起させる抑
制性昆虫選択的毒素である〔レスター等（ｌｒｅｓｔｅ
ｒ　ｅｔ　ａ１．　），　１　９　８　２　　；　，（
　ｏトキ７等，１９８５）。神経毒の第５群は、ナトリ
ウム　ビーク　カレントとその不活性化の電位依存緩慢
化の増大による運動神経の反復性点火全誘導することに
よって昆虫に急激な痙摩性麻痺（ノックダウン）を起す
興奮性昆虫選択的毒素である〔ウォルサ一等（Ｗａｌｔ
ｈｅｒ　ｅｔ　ａｌ．　），　ｊ　９　７　６　：　ヘ
ルへイト　アンド　ズロトキン（Ｐｅｌｈａｔｅ　ａｎ
ｄＺｌｏＬｈｉｎ），　１９　８　１　）。
サソリ毒液からの昆虫毒素を、サルコ７アガ（８ａｒｃ
ｏｐｈａｇａ）イエバエ幼虫において、興奮性毒素に対
しては急激な一過性の収縮麻痺および抑制性毒素に対し
ては進行性に現われる弛緩性を発現する典型的反応全便
って検出し、ｌたその分離を追跡することが望１しい（
ズロトキン等１９７１ｂ　；レスター等１９８２年）。
上記の抑制性および典奮性昆虫毒素で誘導される札反す
る現象にかかわらず、両者は昆虫のニューロン膜におけ
るナトリウムコンダクタンスＫもっぱら影響し、同じ結
合部位を使う〔ズロトキン等，１９８５；ゴードン等，
　　（Ｇｏｒｄｏｎ　ｅｔａｌ．　）　，　１９８４）
ｏ昆虫選択的毒素は他の多くの節足動物の毒液中にも同
定されている（ズロトキン，１９８５）。
コマユパチ科スメメパチ（ｂｒａｃｏｎｉｄ　ｗａｓｐ
ｓ）の毒液は鱗翅類の幼虫に強い毒性全持つ。コマユパ
チ科（ｂｒａｃｏｍｊｄ）プラコンへベター（Ｂｒａｃ
ｏｎｈｅｂｅｔｏｒ）の毒液は、昆虫神経筋連接点にお
ける興奮性グルタミン酸性伝達のシナプス前破壊を銹導
することにより鱗翅類幼虫に弛緩性麻痺を起す（ピーク
等（Ｐｉｅｋ　ｅＬａｌ），　１９８２）。孤立スズメ
バチ（ｓｏｌｉｔａｒｙ　ｗａｓｐｓ）の毒液は多くの
昆虫およびクモに対し異るオーダーで毒性を示す（ラス
マイヤー（Ｒａｔｈｍｅｙｅｒ），　　１　９　６　２
　）。これらの毒液の一例は実質的に神経筋伝達のシナ
プス前妨害による弛緩性麻痺を昆虫に誘導するフィラン
タストリアングラム（ＰｈｉｌａｎＬｈｕｓＬｒｉａｎ
ｇｕｌｕｍ）の毒液である。この毒液は興奮性および阻
害性伝達両方に影響する〔メイ　アンド　ビーク（＋４
ａｙ　ａｎｄ　Ｐｉｅｋ），　１　９　７　９　）。黒
色後家グモ、ラトロデクタス　マクタンス （Ｌａｔｒｏｄｅｃｔｕｓ　ｍａｃＬａｎｓ）の毒液は
噛乳動物には作用せず昆虫に対して神経毒性のある成分
と、甲穀類に特異的に作用する成分を含む〔７リッツ等
（Ｆｒｉｚｚ　ｅｔ　ａｔ　．　）ｅ　１　９　８０　
；オｋ７ペルグ等（Ｏｒｎｂｅｒｇ　ｅｔ　ａｌ　．　
）ｅ　１　９　７　６　）。
スコロペンドラ（８ｃｏｌｏｐｅｎｄｒａ）属のムカデ
が産生ずる毒液についてはジャンギ（Ｊａｎｇｉ）　（
１９８４）が記載している。しかし、スコロベンドラ（
８ｃｏｌｏｐｅｎｄｒａ）ムカデの公衆衛生的重要性は
限られているので、毒液について十分には研究されず、
性質が知られていない。
〔発明が解決しようとする課題〕
昆虫選択的毒素の植物組織による産生を誘導する遺伝子
を導入することにより、昆虫に対する遺伝子を介した耐
性を持つ植物をつくることは望１しいことであろう。更
に、実質的に汚染物を含ｌない形で、そのような毒液、
特にその毒素を得ることは望１レい。このような精製毒
素は殺虫剤として有用である。
〔課題を解決する友めの手段〕
本発明は望ＩＬ（は節足動物（Ａｒ　Ｌｈｒｏｐｏｄａ
）門に属するもの、より望ｌレくにクモ形類（Ａｒａｃ
ｈｎｉｄり綱Ｋ属するもの、最も望１しくはサソリ類（
Ｓｃｏｒｐｉｏｎｅｓ）目に属するもの、および、より
望ましくは唇脚類（Ｃｈｉｌｏｐｏｄａ）綱に属するも
のである，毒液を分泌する動物の毒液からの昆虫選択的
毒素、特に黄色サソリのレイウラスキンケストリアタス
　ヘプラエウス（Ｌ．ｑｎｉｎｑｕｅｓｔｒｉａＬｕｓ
　ｈｅｂｒａｅｕｓ）、プチナｘ　（Ｂｕｔｈｉｎａｅ
）、プチダエ（Ｂｕｔｈｉｄａｅ）の毒液から分離され
友毒素ＬｑｈＰ　３　５、およびこれらの毒素をコード
する遺伝子Ｋ関する． 更Ｋ本発明は、昆虫選択的毒素の植物組織による産生を
誘導する遺伝子全導入することにより、昆虫に対する遺
伝子を介した耐性を持つトランスジェニック植物七つく
ることに関する。
更κ本発明は、昆虫に対する毒素をコードする遺伝子配
列を含む組換えＩＪＮＡ分子、昆虫耐性の形質転換され
友植物細胞、およびそれから得られ友形質転換された植
物に関する。本発明において、昆虫選択的毒素をコード
する遺伝子で、その発現１たは過剰発現によって昆虫耐
性を与える遺伝子によって、植物細胞は形質転換される
。
本発明は形質転換された植物細胞およびそれらの橿子か
ら再生δれｆｃ植物にも関する。本発明はｌた形質転換
された植物細胞から再生された植物の後代にも関し、そ
してこの後代はそれらが殺虫性１たは記載された昆虫耐
性を有する限り突然変異のおよび変棟の後代も含む。
本発明は植物１ｆｃは植物の部分を昆虫害虫から保護す
る方法を含む。この方法七使うと、保護されるべき植物
または植物の部分は１槙以上の毒素全殺虫有効な量で持
ち、その毒素の少くともひとつは、例えばテソＩＪ　Ｉ
ｔ液のような節足動物の毒液からのものである． 本方法は昆虫の攻撃を受ける植物またＦ′ｉａ子を含む
植物のいかなる部分を保護することに適用される。
本発明は遺伝子、クローニング　ベクター宿主を含むキ
メラ遺伝子構築物、および植物に昆虫耐性を与える方法
に関する。
本発明はこれらの毒素を殺虫剤として使用することにも
関する。例えばチャクトイド（ｃｈａｃｔｏｉｄ）サソ
リのスコルビオ　マウラス　ノ《ルマタｘ　（ＦＳｃｏ
ｒｐｉｏ　ｍａｕｒｕｓ　ｐａｌｉｍａＬｕｓ）の毒液
から精製した他の毒素も本発明に使用できる。
更に本発明はこれらの毒素に結合できる抗体にも関する
。
本明細書においては次の略号を使用する。
略号 ＡａＩＴ アンドロクトナス　オーストラリス （ＡｎｄｒｏｃＬｏｎｕｓ　ａｕｓＬｒａｌｉｓ）昆虫
毒素１，ｑｈはサソリを衣わレ、Ｐは麻痺を衣わし、５
５はＨＰＬＣカラムの溶出 時間に相当する。
高性能液体クロマトグラフイー 分子量 ＬｑｈＰ３５ ＨＰＬ（： ＭＷ ＳＬ）Ｓ−ＰＡＧＥ ＰＵ ５．４−ＤＭ’ ＬＤ ｐＩ Ｂｐ ＣａＭＶ Ａｓｐ−ヘ Ｌｙ　ｓ　−Ｃ Ｇｌｕ−Ｃ ＢＳＡ ＴＴＸ ＰＥＧ Ｔｒｉｓ−ＭＣＩ Ｅｌ）’ｆ’Ａ ドデシル硫酸ナトリウムーボリアク リルアミドゲル電気泳動 麻痺単位 ４４−ジアミノピリジン 致死量 等電点 塩基対 カリフラワー　モザイク　ウイルス シュードモナス　フラジ（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｕａｓｆｒ
ａｇｉ）　ｘｙドプロティナーゼＡｓｐ−Ｎリジン　エ
ンドペプチダーゼ スタフィロコッ力ス　アウレウス （８Ｌａｐｈｙｌｏｃｏｅｃｕｓ　ａｕｒｅｕｓ）プロ
テアーゼ■８ ウシ血清アルプミン テトロドトキシン ポリエチレングリコール トリス（ヒドロキシメチル）メチル アミン　ハイドロクロライド エチレンジアミンーＮ，　Ｎ，　Ｎ’　，　Ｎ’一四酢
酸 ＴＦＡ　　　　　トリ７ルオロ酢酸 ４−ＡＰ４−アミノピリジン ＮＰＴ　　　　ネオマイシンーホスホトランス７エラー
ゼ ８ＴＸ　　　　サキシトキシン ｗ／ｖ　　　　重量／容量 ＴＥＡ　　　　テトラエチルアンモニウムクロライド ＡＴＣＣ　　　　アメリカンタイプ力ルチャーコレクシ
ョン、ロックビル、メリーランド （Ａｍｅｒｉｃａｎ　Ｔｙｐｅ　Ｃｔ＝ｌ　ｔｕｒｅ　
Ｃｏｌｌｅｔｉｏｎ，｝？，ｏｃｋｖｉｌｌｅ，Ｍａｒ
ｙｌａｎｄ）Ｄ　　　　ダルトン 本発明において、植物を形質転換して昆虫耐性にするた
めに毒素をコードした種々の遺伝子を使用できる● 始めて決定され友昆虫毒素であるアンド口クトナスオー
ストラリｘ　（Ａｎｄｒｏｃｔｏｎｕｓ　ａｕｓｔｒａ
ｌｉｓ）（ＡａＩＴ）の興奮性毒素のアミノ酸配列が決
定され、その配列がダーボン等（Ｄａｒｂｏｎ　ｅｔ　
ａｌ．　）（１９８２）に刊行された。この神経毒のア
ミノ酸配列は次の通りである： 第２型はパリンを持つ。この神経毒のアミノ酸配列は次
の通り： ＢｊｌＴ２　　　ｌＸ｝ＹＩＲＫＫＬ）ＧＣＫＶＳＣ（
Ｖ／ｌ）ＩＩＧＮ｝Ｘ｝ＫＳＹ（．’ＤＴＴ１１Ｎ　， ＬｑｑＩＴ　２　ｉレイウラス　キンケストリアタスキ
ンケストリアタス　（Ｌ．　ｑｕｉｎＢｕｅｓｔｒｉａ
Ｌｕｓｑｕｉｎ，ｃＨｕｅｓｔｒｉａｔｕｓ）の抑制性
昆虫毒素である〔ズロトキン等（Ｚｌｏｔｋｉｎ　ｅＬ
　ａｌ．　）　，　　１　９　８　５　）。コノ神経毒
のアミノ酸配列は次の通り： １，ｑｑｌＴ２　　　　　　１ＸｊＹＩＲＫｌ｛ＩＪ｝
Ｃ　　Ｋｌ，８ＣＬｋＸＪＮｈＸ｝　　ＣＮＫＥＣＫ８
ＹＯＧＢｊ　ｌＴ２はプトタス　ジェダイカス（Ｌｌｕ
ｔｈｏｔｕｓｊｕｄａｉｃｕｓ）の抑制性昆虫毒素であ
る〔レスター等（Ｌｅｓｓｅｒ　ｅｔ　ａｔ．　）　，
　１　９　８　２　〕。１３ｊｌＴ２は１５位でアミノ
酸配列が異る二つの異性型で存在する。第１型はこの位
置にインロイシンを持ち、１，ｑｈＩＴ２ｄレイウラス
　キンケストシアタス　へプレウス（Ｌ．　ｑｎｉｎｑ
ｕｅｓｔｒｉａＬｕｓ　ｈｅｂｒａｅｕｓ）の抑制性昆
虫毒素で、逆相Ｈｆ’ＬＣを使って精製され友。
この神経毒のアミノ酸配列は次の通り：ＬｑｈｌＴ　２
　　ＤＧＹＩ肚肚圧Ｌ蒋ＡｃＬＩＧＮｍＣＤ■Ｃ臥Ｙ■
ＳｍｐＩＴ　２はチャクトイド（ＣｈａｃＬｏｉｄ）サ
ソリのスコビオ　マウラス　パルマタス（Ｓｃｏｐｉｏ
　ｍａｕｒｕｓｐａｌｍａｔｕｓ）の抑制性昆虫毒素で
ある〔ラザロビシ等（ｈａｚａｒｏｖｉｃｉ　ｅｔ　ａ
ｔ．　），　１　９　８　２　）。この神経毒のアミノ
酸配列は次の通り二 ＳｍｐＩＴ　２　　Ａ１ＪＰＬ８ＧＥＹＥＰ　ＣＶ旺｝
ｔＫｃ幻慣１，ＶＣＮＫＱＱＩＣＶ　Ｌ）ＰＫ 本発明に使用できる新規な毒素はイエ・く工幼虫に遅延
性で持久性の収縮麻痺を誘導するＬｑｈＰ　３　５であ
る。この毒素は呻乳動物ナトリウムチャンネルに対する
α一トキシンの効果と非常に類似して、昆虫のナトリウ
ムチャンネルに影響を与える。この神経毒は黄色サソリ
　レイウラス　キンケストリアタス　ヘブラエウス（ｈ
．　ｑｕｉｎｑｕｅｓＬｒｉａｔｕｓ　ｈｅｂｒａｅｕ
ｓ）、プチナエ（ＢＯｔｈｉｎａｅ）、ブチダｘ　（Ｂ
ｕｔｂｉｄａｅ）から得られる。
この神経毒のアミノ酸配列は次の通ｌ７：ＶＲｕＡＹＩ
ＡＫＮＹ　ＮＣＶＹＥＯ’Ｉ｛ｆ）Ａ　Ｙ（；ＮＥＬＣ
ＴＫＮＧＡ８．ＭＵＹｔ．：ＱｖｖＡＧＫＹＧＮＡ（，
ＷＣＹＡ　Ｌ，ＰＬ３ＮＶＰＩ｝ＬＶＰ　（ｉＫＣルブ
チナエ（Ｂｕｔｈｉｎａｅ）サソリ毒液の興奮性および
抑制性昆虫選択的神経毒Ｋ比較すると、この毒素は （ａ） イエバエ幼虫に異る病状を誘導し（ＰＵ：体重１００ｍ
ｌ当り１４ｎｇ）、 （ｂ）　　昆虫神経膜の結合部位から標識された興奮性
昆虫毒素　ｆＡａｌＴ′Ｉｔ置換できず、（Ｃ）　　甲
殻類に対しても強い毒性を持つが（体重１００ｑ当り２
　０　ｎｇ）、マクスに対して低毒性で（体重２０２当
り１００μ２）、（ｄ）　　昆虫軸索標品におけるナト
リウムコンダクダンスに全く異る効果を誘導する。
サルコファガ　ファルクラタ（Ｓａｒｃｏｐｈａｇａｆ
ａｌｃｕｌａｔａ）イエバエ幼虫は骨格筋、柔軟な表皮
および一定の動きのセグメント配列に従い、種々の神経
毒に対して単純な挙動反応を示す。このような挙動反応
により、プチナエ（ＢｕＬｈｉｎａｅ）サソリ毒液の興
奮性および抑制性昆虫毒素群の中で明らかな区別をする
ことかで＠友〔ズロトキ：／　（ＺｌｏＬｋｉｎ）　，
　１ｑ　８　６　）。
ＬｑｈＰ　３　５は、補乳動物に対して非常に低毒性に
もかかわらず、プチナエ（ＢｕＬｈｉｎａｅ）サソリ毒
液の晴乳動物に作用するα一トキシンと機能的および構
造的に非常に類似し、脊椎動物のナトリウムチャンネル
の電位検知および通門構造に結合する〔カテラＡ／　（
ＣａｔＬｅｒａｌｌ）、１９８４）：（ａ）　　ナ｝　
ＩＪウムチャンネル不活性化過程の緩徐化により、作用
能の非常な引延ばしを、昆虫軸索標品（強力なα一唾乳
動物毒素Ａａ｝１２より約２オーダー低濃度）、および
ラット摘出骨格筋ファイバー（ＡａＨ２毒素より少くと
も１オーダー高濃度）で引起す。
（ｂ）　　上記の唾乳動物に作用するα一トキシンと約
７５％のアミノ酸配列相同性を持つ。
ＬｑｈＰ３５は、そのＭＷ，塩基性度およびアミノ酸組
成から、典型的なサソリ毒液ポリペプチド神経毒の埋化
学的性状を持つ〔ポサニ（Ｐｏｓｓａｎｉ），１９８４
）。しかしながら、その薬理学はいくつかの特異な性格
を持つ。ＬｑｈＰ　５　５の薬理学的意味を調べるには
、脊椎動物に作用するサソリ毒素、いわゆる哨乳動物毒
素類を簡単に観察しなければならない。これらの毒素ｒ
ユ補乳動物の興奮性組織におけるＮａ　　チャンネルの
薬理学的および化学的性質に対して本質的な役割を果し
〔カテラル（Ｃａｔｔｅｒａｌｌ）　，　　１　９　８
　ａ　〕、一般に２つのカテゴ７リーに分けられる：　
ＡａＨ　２　１　ｆｃｕＬｑｑＶのようなα一トキシン
はナトリウム不活性化に作用し、電位依存結合能を持ち
、ベラトリジンのような脂質可溶性アルカロイドと正の
協調性を持つ〔カテラ／ｌ／　（ｅａｔｔｏｒａｌｌ）
　，　　１　９　８　４　；ズロトキン等（Ｚｌｏｆｋ
ｉｎ　ｅｔ　ａｌ．），　１　９　８　５　）。
セントＡＩＯイデス（Ｃｅｎｔｒｕｒｏｉｄｅｓ）およ
びテイティウス（Ｔｉ　ｔｙｕｓ）サソリの毒液のβ一
，トキシンはナトリウム活性化に影響を与え、α一トキ
シンのものと区別できる電位に依存しない結合部位を持
ち、ベラトリジンと相乗的相互作用をしない〔クロード
等（ＵｏｕｒａｕｄｅＬａｌ．），　　１９８２および
クロードアンド　ジョパー（Ｃｏｕｒａｎｄ　ａｎｄＪ
ｏｖｅｒ），　１　９　８　４　）。
昆虫の興奮性毒素（ＡａｌＴに代異されるような）と昆
虫の二五↑ロン膜との相互作用は、反復性ファイリング
（ｆｉｒｉｎｇ）（ベルへイト　アンド　ズロトキｙ　
（Ｐｅｌｈａｔｅ　ａｎｄ　Ｚｌｏｔｋｉｎ）　，　　
１　９　８　１　）および電位に依存しない結合〔ゴー
ドン等（Ｇｏｒｄｏｎ　ｅＬａｌ．　）ｔ　１　９　８
　４　）で表わされるように、晴乳動物二為一ロン系に
おけるβ一トキシンの効果と非常に類似している。この
讐景で、ＬｑｈＰ　３　５毒素が昆虫のニューロン膜に
対し明らかκα一トキシン様作用を持つことが明らかと
なク九。
ｈｑｔｔｐ　３　５とサソリ毒液α一トキシンの類似性
は電気生埋学的および構造的な二つの主要な表現を持ク
ている。ＬｑｈＰ　５　５は、二つの異る興奮性組織標
品において、プチナエ（Ｂｕｌｈｉｎａｅ）サソリ毒液
および脊椎動物に作用するそれからの毒素で前に示し友
ナトリウム不活性化に対する「古典的」効果’ｋｉｔｅ
導する。α一トキシンとの第２の類似性はＬｑｈｐ　３
　５の一次構造に表われている。ＬｑｈＰ３５毒素のア
ミノ酸配列はα一トキシンと約７５チの相同性を持ち、
昆虫の興奮性毒素とは１７％の相同性を持つにすぎない
。換言すれば、α一トキシンに対するＬｑｈＰ５５毒素
の類似性はα一トキシン類自体の中にあるものと同じで
ある。
ＬｑｈＡ　５　５　ｍ素がα一トキシンと構造的および
薬理学的に非常に類似しているとはいえ、ｈｑｈＰ３５
は昆虫に対して比較的高い毒性を示すのに哨乳動物は非
常に低い毒性を示す。典型的なα−トキシンのＡａＨ　
１とＡａＨ　２およびβ一トキシンのＯｓｓ　２はサル
コファガ（Ｓａｒｃｏｐｈｅｇａ）幼虫に対して不活性
であり、昆虫二エーロン標品にいかなる特異的結合もし
ない〔ズロトキン（ＺｌｏＬｋｉｎ　ｅｔａｌ），　　
１９７１ｃ　；ゴードン等（Ｇｏｒｄｏｎ）　，　　１
９　８　４　）。
このｉ，ｑｈＰ　３　ｓの節足動物に対する強い毒性は
、このような物質がサソリ毒液毒素の動物群特異性を明
らかにするためのモデルとなり得ることから注意する価
値がある。しかし、この研究は、脊椎動物のナトリウム
チャンネルの性質と機能研究におけるα一トキシンの薬
埋学的価値に関や 連して更に関心が持たれてたことが動機となって進めら
れている〔カテラル（ＣａｔＬｅｒａｌｌ）　，１９８
０および１９８４）。これらの毒素にチャンネル開門機
構に関連する電位刺激立体配座変化のマーカーおよびプ
ロープ′となる〔カテラル（ＣａＬｔｅｒａｌｌ）　，
　　１　９　８　４　）　，昆虫軸索におけるナトリウ
ム不活性化に対する強い効果と組合嘔クたＬｑｈＰ　３
　５の強い毒性は昆虫ニューロン興奮能に関連するナト
リウム　コンダクタンス研究の重要な薬理学的道具であ
る。
ｈｑｈｐ　５　５神経毒は上述のように、昆虫ニューロ
ン興奮能に関連し次ナトリウム　コンダクタンス研究に
おけるチャンネル開門機構に関する電位刺激立体配座変
化のプローブ１文はマーカーとして利用できる。その上
、ＬｑｈＰ５５毒素は昆虫害虫を防御する殺虫剤として
使用できる。
ムカｆ．スコロペンド２　カ′ニデンス（Ｓｃｏｌｏｐ
ｅｎｄｒａ　ｃａｎｉｄｅｎｓ）およびスコｏベンドラ
シングラタ（Ｓ．　ｃｉｎｇｕｌａｔａ）の毒液はマウ
スに対して低毒性であるが昆虫に対して強い効果を持つ
。特に死海近辺で採集されたスコロペンドラカニデンス
（Ｓ．　ｃａｎｉｄｅｎｓ）の毒液はマウスに対し１　
ｍｌ　７　１　０　ｔ体重で毒性を示さないが、昆虫に
対しては極めて強い効果を持つ。本発明においてムカデ
の毒素′ｔ−使用することができる。
スコロベンドラ（８ｃｏｌｏｐｅｎｄｒａ）ムカデはえ
じきの昆虫（例えばノ《ツタ（ｌｏｃｕｓｔｓ）　、／
−工等ノような）を機械的および化学的手段を便って攻
撃する。最初にムカデの力強い脚によりえじきの昆虫を
その堅い外被で捕える。えじき昆虫が動けなくなク之後
Ｋ１ムカデは毒液金昆虫Ｋ注入する。毒液の注入により
えじきに急速な麻淳ｔ誘発する。ムカデは自分の毒液や
同じ種の他のムカデの毒液に対して耐性を持つている。
同じ体重の少くとも１５０匹のバッタを麻痺させるに十
分量の毒液Ｋも耐性である。
野外で集めｔムカデは実験室で長期間（約１年間）飼育
できる。水分を吸収する基材と給水源を持つコンテナで
ムカデを別々に飼うことが望ましい。２週間に１度、生
き之昆虫全ムカデに餌として与える。
スコロペンドラ（Ｓｃｏｌｏｐｅｎｄｒａ）ムカデの毒
液を、研究ま７ｔは他の目的で、動物の毒液腺を「搾乳
」して得ることが最も望ｌしい。毒液を搾ることは毒牙
の基部に電気刺激を与えて行うことが望１しい．出てき
次毒液を毒牙の先に固定しておい友プラスチック毛細管
に集めることが望１しい。
このような搾毒で得られる毒ｇ量はムカデの大きさＫ依
存するが、一般Ｋ約１２５乃至約５μｔの範囲である。
毒液の乾燥重ｊ！ｋに約２５％になる。毒液乾燥重量の
約７０％は蛋白質である。
毒液溶液の毒性は室温で少くとも５日間は保持でき、凍
結乾燥に耐える。
毒液をいかなる好適な種のムカデからも得ることが望’
ＥＬい。スコロベンドラ　カニテ／ス（Ｓ．　ｃａｎｉ
ｄｅｎｓ）　１たはスコロベンドラ　シングラタ（８．
　ｃｉｎｇｕｌａＬａ）から毒液を集めることが望Ｉし
く、特に死海近辺で集めたスコロペンドラ力ニデンス（
８．　ｃａｎｉｄｅｎｓ）が特に望１しい。しかし、本
発明をスコロベンドラ　カニデンスの他の埠離体，’！
７ｔ．はスコロベンドラ（Ｓｃｏｌｏｐｅｎｄｒａ）属
以外の他のムカデ′ｆ！：便って実施できる。同等のム
カデの属および種も本発明に使用できる。ｃＬ２５乃至
６．５μ？毒液／？バッタ体重の範囲で存在した時に、
毒液はバッタを麻痺させる能力を持つ。スコロベンドラ
　カニデンス（Ｓ，　ｃａｎｉｄｅｎｓ）　（死海）の
毒液が最も昆虫に対して強力であり、マラスＫは効果が
ない。
ムカデ毒液の毒性は蛋白分解酵素で破壊される。このこ
とは毒液の蛋白的性質がその活性の成分であることを示
す。ＨＰ仄−ｉ，でのＭＷ排除カラムによるムカデ毒素
の分離から、活性成分はＭＷ　１ｏ乃至１３０ｋＤの範
囲にある。
本発明のムカデが出す昆虫選択的毒素をｋ−１ｋ’Ｌｃ
、分子排除クロマトグ２フィー　電気泳動等のような方
法を使って精製することが可能である。
例えば、毒素ｆ　ＨＰＬＣで分画し、分離した画分につ
いて昆虫に害を与えるか、または殺す能力金試験する。
殺虫活性金持つ画分を、望みに応じて毒素試料が十分Ｋ
天然の汚染物を含ｌなくなるＩで、更に精製を行うこと
ができる。クロマトグラ７イー技術は本技術分野で公知
であり、通常の技術を有するものにより、本発明の目的
に容易に使用できる。
別法として、毒素分子を免疫学的手法、％Ｋ免疫親和ク
ロマトグラ７イーを便って精製することができる。
本明細書で使用する「ムカデが出す昆虫選択または本質
的に類似した化学的毒素を指す。本発明の「ムカデが出
す昆虫選択的毒素」はムカデから、ペプチドｌたは他の
合成化学から、または分子生物学の手法の適用により得
られる。
毒素が昆虫に対して作用するが非昆虫に対して効果を持
友ないか、実質的に効果を持たない場合に、それを「選
択的」と云われる。
■．神経毒に対する抗体 本発明のもうひとつの目的はこれらの神経毒に対する抗
体である。以下の記載において、免疫学の分野の技術を
持つものに公知の橿々の方法論についての参考文献を示
す。免疫学の一般原理を説明する標準的文献にはクレイ
ン、１９８２年（Ｋｌｅｉｎ　（１９８２））　：ヶネ
ット等，１９８０年（Ｋｅｎｎｅｔｔ　ｅＬａｌ．　（
１９８０）　）＊　キャ７ヘル，１９８４年（Ｃａｍｐ
ｂｅｌｌ　（　１　９　８　４　）　）　；およびアイ
ゼン，　　１９８０年（Ｅｉｓｅｎ　（１９８０））が
含ｌれる。
もし分子と特異的に反応し、それにようてその分子を抗
体に結合させることができれは、抗体はその分子゛ヲ「
結合できる」と云われる。
「エビトープ」という語は抗体によって認識され、結合
させるハプテンのその部分を意味する。
抗原は１以上のエビトープを持つ。「抗原」は動物にそ
の抗原のエビトープに結合できる抗体を産生させるよう
に誘導できる。上記の特異的反応とは、相当する抗体と
制度に選択的に反応するが、他の抗原によって生じた他
の多数の坑体とは反応しないことヲ意味する。
本明細曹において使用する［抗体Ｊ（Ａｂ）’Ｅ之は「
モノクローナル抗体Ｊ（Ｍａｂ）なる語は、その１１の
分子、ｔｆｃｔｔ抗原と反応できるその分子のフラグメ
ント（例えばＦａｂおよびＦ（ａｂ’），フラグメント
のような）をも含むものを意味する。ＦａｂおよびＦ（
ａｂ’）２　フラグメントは抗体そ［■のものからＦ　
ｃフラグメントを欠き、循環系からより速く消失し、抗
体その′！１のものの非特異的組織結合が少い（ワール
等１９８３年，Ｗａｈｌ　ｅｔａｌ．，　　１９８３　
）。
抗体親和クロマトグラフィーを便クて昆虫選択的毒素を
精製する友めには、肴素と結合できる抗体を用いる必要
がある。最も望１しいのは、そのような抗体がモノクロ
ーナル抗体であることである。
本発明の抗体を種々の方法のいかなるものＫよって調製
してもよい。例えば、神経毒を発現する細胞１７ｔＨ神
経毒のフラグメントヲ、その神経毒と結合できるポリク
ローナル抗体を含む血清ヲ腫生させるために動物に投与
する。望ｌしい方法においては、神経毒７ラグメン｝ｆ
調製し、天然の汚染物を実質的に含萱ないようになるｌ
で精製する。もうひとつの望ましい方法では、神経毒フ
ラグメントｋ本技術分野で公知の方法により合成する。
精製したフラグメントｌｆｃは合成フラグメント、’Ｅ
たは精製天然フラグメントおよび／または合成フラグメ
ントの組合せを動物に与えて高比活性のポリクローナル
抗血清を産生させる。
最も望ましい方法に２いては、本発明の抗体はモノクロ
ーナル抗体である。そのようなモノクローナル抗゛体を
ハイプリドーマ技術全使って調製できる（ケーラー　ア
ンド　ミルスタイン，１９７５年（Ｋδｈｌｅｒ　ａｎ
ｄ　Ｍｉｌｓｔｅｉｎ，　ｊ　９　７　５　；ケー２一
等，１９７６年（Ｋ６ｈｌｅｒ　ｅｔａｌ．　，　１ｑ
　ｙ　６　；　ヘマーリング等１９８１年，　　ＨＭｒ
ｒｍｅｒｌｉｎｇ　ｅｌａｌ．，１９８１）。一般に、
その方法には神経毒で動物を感作することが含ｌれる。
そのような動物の膵臓細胞全抽出し、好適なミエローマ
（骨髄腫）細胞系と融合する。いかなる好適なミエロー
マ細胞系も本発明に採用できる：しかし、ＡＴＬ；Ｃで
入手できる親ミエローマ細胞系（ＳＰ，Ｏ）’１採用す
ることが望ましい。融合後、得られ九八イブリドーマ細
胞を、ワンズ　アンド　ズラウスキ−１９８１年（Ｗａ
ｎｄｓ　ａｎｄ　Ｚｕｒａｗｓｋｉ　，　　１９　８　
１　）に記載されているようＫ，ｍ’ｒ培地で選択的Ｋ
培養し、限界希釈法でクローニングする。次いで、この
選択で得られ之ハイプリドーマ細胞について神経毒抗原
と結合できる抗体を分泌するクローンかどうかを調べる
。
毒素源が不純である場合には、ハイプリドーマ細胞のい
くつかだけがその播素に結合できる抗体を産生ずる（他
の・・イブリドーマ細胞は毒素汚染物に結合できる抗体
を産生ずる）。し几がって、その毒素に結合できる抗体
全分泌できるものヶ・・イブリドーマ細胞群の中から選
別する必要がある。このようなスクリーニングは、特定
の・・イブリドーマ細胞の一群のそれぞれから分泌され
るモノクローナル抗体の存在下Ｋ毒素（１たは毒液）を
処理し、昆虫を摩痺させるぺさ毒液の能力を中和する、
１たは弱める抗体を分泌できる・・イブリドーマ細胞を
同定して行うことが望ｌしい。一旦、そのようなＩＳイ
ブリドーマ細胞を同定したら、それ全本技術分野で公知
の方法によりクローン的に繁殖させて毒素特異的モノク
ローナル抗体全製造する。
毒素特異的モノクローナル抗体が得られ几ら、それを固
体支持体に固定化し、本技術分野で公知の方法に従って
、免疫親和クロマトグラ７イーを使クて天然毒液１たは
他の源から毒素を精製することに使用する。この方法に
より、高度の精製が可能“となり、それにより「天然の
汚染物を実質的Ｋ含１ない」毒素を製造することができ
る。本明細書において、毒素が天然Ｋおよび自然に関係
している化合物（すなわち、他の蛋白、脂質、炭水化物
等）を欠く形で存在する場合に、「実質的に天然の汚染
物を含ｌない」と云われる。
毒素を精製すると、それを動物（マウスやウサギのよう
な）ｋ感作して毒素特異的ポリクローナル抗体産生を行
わせる几めに使用できる。
し友がって、本発明のひとつの目的はこのような毒素特
異的モノクローナルおよびポリクローナル抗体Ｋ関する
。もうひとつの目的は毒素特異的モノクローナル抗体を
産生できる・・イフリドーマ細砲に関する。
上記の方法を適用することにより、望みの昆虫選択的毒
素のエビトープヲ認識する抗体を産生できる細抱系を更
に得ることができる。上記の方法全適用することで、高
度に精製され次毒素標品を得ることができる。
上記の方法を適用することにより、望みの昆虫選択的毒
素のエピトープヲ認識する抗体を産生できる細胞素を更
Ｋ得ることができる。
■　昆虫選択的毒素の遺伝子工学 本発明は更に、昆虫選択的毒素をコードする遺伝子配列
、その遺伝子配列を含む発現手段、それにより形質転換
嘔れた宿主、そのように形質転換された宿主発現による
毒素産生、およびその毒素の使用を含む。
毒素をコードし７ｔ遺伝子配列をクローニングするため
に禎々の方法のいかなるものをも使用できる。そのよう
な方法のひとつでｕ、ｃＤＮＡ挿入（毒素発現細胞から
得られる）のシャトルベクター　ライブラリーＶζつい
て、毒素遺伝子配列を含む挿入の存在全分析する必要が
ある。
このような分析を、ベクターを用いて細胞に遺伝子全注
入し、次いで痛素発現を分析することで実施できる。
毒素遺伝子のひとつのクローニング法では、毒素分子の
アミノ酸配列を決定する必要がある。
この仕事を行うには、毒素蛋白を精製し（上記のように
して）、その蛋白性の毒素のアミノ酸配列を分析して決
定する。その配列を調べるいかなる方法も使用できるが
、エドマン（Ｅｄｍａｎ）分解が望ｌしい。自動配列分
析装置を使用することが特に望１しい。
本明細書においては、アミノ酸残基の配列を広く採用さ
れている一文字命名法を使って命名する。これら一文字
および三文字命名法の表はレーニンジャ−１９７５年（
Ｌｅｈｎｉｎｇｅｒ，　１　９　７　５）のようなテキ
ストにみられる。アミノ酸配列が水平に記されている時
、アミノ末端は左端、カルボキシ末端は右端となる。
アミノ酸配列情報を使い、それらをコードするＤＮＡ配
列を調べて毒素をコードする遺伝子をクローニングする
９遺伝子コードｔユｉａ！．．ｚＬ，るので、１以上の
コドンが特定のアミンｔＲヲコードする九めに使用され
得る（ワトソン等１９７７年、Ｗａｇｇｏｎ　ｅＬａｌ
　．，　１　９　７　７　）。
毒素の全アミノ酸配列を決定することは可能であるが、
その分子のべプチド　アラグメントの配列全決定し、そ
の配列データを使って全毒素遺伝子配列を分離するため
に使うオリゴヌクレオチド　プロープを調製することが
望１しい。
毒素ペプチドフラグメントヲ、そのｌまの分子と臭化シ
アノーゲン、１友はパパイン、キモトリプシン”！ｆｃ
ｔ’！トリプシンのようなグロテアーゼで処理すること
により得ることができる（オイケ等１９８２年，　　Ｏ
ｉｋｅ　ｅＬａｌ．，　１９８２；リュ一等１９８３年
，　Ｌｉｎ　ｅｔａｌ．，　１９８３）。
遺伝コードを使い（ワトソン等１９７７年，ＷａＬｓｏ
ｎ　ｅＬａｌ．，　１　９　７　７　）、それぞれが毒
素ペプチドｔコードできる１以上の異るオリゴヌクレオ
チド全同定できる。実除に特定のオリゴヌクレオチドが
実際の毒素全コードした配列である確率は、異常塩基対
関係と真核生物細胞において特定のコドンが（％定のア
ミノ酸をコードするためＫ）実際に使用される＠度全考
慮して推定できる。このような「コドン使用則」はレイ
ス，１９８５年（１，ａｔｈｅ，　１９８５　）に明ら
かにされている。この法則を使い、毒素ペプチド配列全
コードできる埋論的に「最も確力・らしい」ヌクレオチ
ド配列を含む単一オリゴヌクレオチドまたはオリゴヌク
レオチドのセットを同定する。
毒素遺伝子フラグメン｝１コ一ドできる埋論的に「最も
確らしい」配列を含むオリゴヌクレオチドｌたはオリゴ
ヌクレオチドセットを使って、その「最も確からしいｊ
配列１ｆｃは配列のセットにノ−イプリダイズできる相
補的オリゴヌクレオチド１７ｔはオリゴヌクレオチドセ
ットの配列を同定する。このような相補的配列を含むオ
リゴヌクレオチドを毒素遺伝子の同定および分離のグロ
ーブとして採用できる（マニアテイス等１９８２年，　
ＭａｎｉａＬｉｓ　ｅｔａｌ　．，　＋　９　８　２　
）　，し友がって、要約すれば、毒素ペプチド配列の実
際の同定により、そのベブチドをコードできる埋論的に
［最も確からしいＪ　ＵＬＮＡ配列”！７’ｊはその配
列のセクｌｔ−同定できる。もしベプチドが１０アミノ
酸の長さ以上であれは、その配列情報で十分に毒素をコ
ードする遺伝子配列會クローニングできる。この埋論的
配列Ｋ相補的オリゴヌクレオチドを構築することにより
（１几は、「最も確からしい」オリゴヌクレオチドのセ
ットに相補的なオリゴヌクレオチドセクトを構築するこ
とにより）、毒累遺伝子を同定し、分離する几めのプロ
ープとして機能するＤＮＡ分子（４７ｔｉｉＤＮＡ分子
のセット）が得られる。
上記の櫨々の毒素群のクローニングおよび使用は、以後
、一般的に「毒素」のクローニングおよび便用と記載す
る。前Ｋ細かく述べ次毒素群のいかなるものも本発明の
方法のいかなるものにも記載されているように使用でき
ると埋解行う。本明細書に使用する「遺ｄ一列」なる語
られる。この起源ＶＣ　ＦｌゲノムＤＮＡ，　　ｃＤＮ
Ａ　，合成ＬＪＮＡ　！？よひそれらの組合せが言まれ
る。
ゲノムＤＮＡは自然Ｋ存在するイントロンを含んでいて
も、いなくてもよい。その上、このゲノムＤＮＡは毒素
遺伝子配列の５′プロモーター領域と結合して得られて
よい。宿主細胞が蛋白発現と関連する転写調節および翻
訳開始信号を認識できるｌで、５′領域を残しておいて
転写および翻訳開始調節Ｋ使用してよい。
ｃ　ＤＮＡについては、そのｃＤＮＡｉクローニングし
、望みの配列をコードするｃ　ＤＮＡの適当なグローブ
を使用して得られ几クローンを選別する。一旦、望みの
クローンが分離されたら、そのｃＤＮＡｉ実質的にゲノ
ムＤＮＡと同じように取扱う。しかし，ｃＤＮＡはイン
トロン１たは介在する配列は存在しないであろう。この
理由から、ゲノムＤＮＡｚ７ｔはｃ　ＤＮＡはいくつか
の方法で得られる．ゲノムＤＮＡは本技術分野で公知の
方法により好適な細胞から抽出しＭ製され得る。
別法として、毒素を産生ずる細胞からｍ凡ＮＡｉ分離し
、本技術分野で公知の方法により、これを使クてｃＤＮ
Ａｉク《ることができる。この好適なＤＮＡ標品を酵素
で切断し、ｌたはランダムＫ切断し、組換えベクターに
繋いで遺伝子ライブラリーをつくる。次いで、このよう
なベクター’ｔ−上記のオリゴヌクレオチド　グローブ
を使クてスクターニングして毒素をコードする配列を同
定する． 上記の手順で同定嘔れ几、毒素のフラグメントをコード
できる好適なオリゴヌクレオチド、１たはオリゴヌクレ
オチドのセット（これはあのオリゴヌクレオチド！ｆｃ
ｆｌオリゴヌクレオチドのセットに相補的）を合成し、
本技術分野で公知の方法により、これを毒素遺伝子を発
現できる細胞から得られ７ｙＤＮＡ，１たはより望１し
くはｃＤＮＡ標品とノ−イプリダイズさせる。使用する
ＤＮＡｔｆｃはｃＤＮＡ源は貴素配列を多くされている
ことが望１しい。このように多くすることは、高レベル
で毒素を生産する細胞からＲＮＡを抽出して得られ７ｔ
ｃＤＮＡから最も容易に得られる。核酸・・イブリダイ
ゼイシ９ンの手法はマニアチス等，１９８２年（Ｍａｎ
ｉａｔｉｓ　６Ｌａｌ．，　１９８２）およびハイムズ
　アンド　ヒギンズ，１９８５年・（Ｈａｍｅｓ　ａｎ
ｄ　Ｈｉｇｇｉｎｓ，　１　９　８　５　）　Ｉｃ示さ
れている。
望みの毒素をコードし次配列を検出しやすくする几め、
上記のｆ）ＮＡプローブを検出基で標識してよい．その
検出基は検出できる物理的１次は化学的性質を持ついか
なる材料でもよい。このような材料はイムノアッセイ（
免疫分析）の分野でよく開発されており、この方法で使
用できるいかなるものも、一般に本発明に適用できる。
特に有用なものは、酵素（ウィズダム，１９７６年，　
Ｗｉｓｄｏｍ，　１　９　７　６　）　，酵素基質（イ
キリス特許第１．５４＆７４１号）、補酵素（アメリカ
特許第４，２５０，７９７号およびアメリカ特許第４，
２５８，５６５号）および酵素阻害剤（アメリカ特許第
４，１３４，７９２号）のような酵素的活性基；蛍光（
ソワニ　アンド　ヘミラ，１９７９年，Ｓｏｉ旧ａｎｄ
　ＨｅｍｍｉｌＭ　）　；クロモフォア；化学ルミネッ
センスおよび生物ルミネッセンスのようなルミネッセン
ス（ゴラス　アンド　シェラム，　１９７９年，　Ｇｏ
ｒｕｓ　ａｎｄ　８ｏｈｒｕｍ，　１９７９）　；％異
的結合性リガンド；近位相互作用対；および　Ｈ，８，
Ｐ，，Ｉおよび　Ｃのような放射性同位体である。この
ような標識１７’（は標識された対を、それ自体の物理
的性質（例えば蛍光体、クロモフォアおよび放射性同位
体）１たはその反応性１たは結合性（例えば酵素、基質
、補酵素および阻害剤）に基づいて検出する。例えば、
補酵素一標識プロープは、その標識が補酵素である酵素
およびその酵素の基質を加えることで検出され得る。例
えば、ある基質に作用させると測定可能な物理的性質を
持つ生成物金生ずるような酵素を使うことができる。こ
の後者の例には、これに限定されるものではないが、Ｃ
−ガラクトシダーゼ、アルカリ　ホスファターゼおよび
ベルオキシグーゼが含ｌれる。
ハイブリダイゼイションの一般的方法については例えば
マニアティス等，１９８２年（Ｍａｎｉａｔｉｓｅｔａ
ｌ．，　１９８２　）やヘイムズ　アンド　ヒギンズ　
　１９８５年（Ｈａｍｅｓ　　ａｎｄ　｝ｌｉｇｇｉｎ
ｓ，１　９　８　５　）　　に示されている。この・１
イプリダイゼイションが可能とわかク之上記の遺伝子配
列ライブラリーのメンバーについて、それらが含む毒素
をコードし九配列の量や性質を分析して調べる。
毒素遺伝子をクローニングする別法では、毒素を発現で
きる細胞からのＤＮＡ％ｌｆｃはより望１　Ｌ　＜　ｕ
　ｃＤＮＡ１発現ベクターＫクローニングすることによ
って発現ベクターのライブラリーを調製する。次いで、
このライブラリーについて、抗毒素抗体に結合する蛋白
を発現でき、毒素ｌたは毒素のフラグメントと同じアミ
ノ酸配列を持つポリベプチドｔコードできるヌクレオチ
ド配列を持つメンバーをスクリーニングする。
上記の方法により得られ友クローン化され友毒素をコー
ドする配列を発現ベクターに作用するように連結し、毒
素１たはその機能的誘導体を発現させるために、細菌１
ｔは真核生物細胞に導入する。この操作はマニアティス
等，１９８２年（Ｍａｎｉａｔｉｓ　ｃＬ　ａｌ　．，
　１　９　８　２　）に示嘔れ、本技術分野において公
知である。
友めに、この配列がコードしている毒ｌｇを発現させ、
それが毒素ペプチドの性質を持つことを確かめることが
望ｌしい。この性質には抗毒素抗体への特異的結合能、
毒素機能の受容体細胞への供与能などが含１れる。
上記の組換法の代りに、毒素をコードする遺伝子配列全
合成的手段（有機甘成法等のような）で調製できる。
毒素全コードできる遺伝子配列を得る別法はオリゴヌク
レオチド合成によってそれｔ−調製することである。こ
の方法は、本発明の毒素のように１００以下のアミノ酸
ヲ持つ蛋白には特に実行可能なものである。遺伝コード
をアミノ酸配列ヶコードできるオリゴヌクレオチド配列
決定のために使用する。
望１しい実施態様Ｋおいて、このオリゴヌクレオチド配
列を遺伝子が発現されるべき生物に適当なコドン頻度を
使って予測する。ある生物のコドン頻度はユンバーシテ
ィー　オプ　ウィスコンシン　ジェネティックス　コン
ピューター　グループ　（ＵｎｉｖｅｖｓｉＬｙ　ｏｆ
　Ｗｉｓｃｏｎｓｉｎ（｝ｅｎｅｔｉｅｓ　Ｃｏｍｐｕ
ｔｅｒ　Ｇｒｏｕｐ）の配列分析コンピューター　プロ
グラムの一部として入手される。
他の生物のコドン頻度は利用可能な配列データパンクの
データを使い同じコンピューター　パッケージで計算可
能である。いくつかの場合で、合成を容易にし、および
／ｉ　ｆｃＨｍ合の良い制限部位をつくるためＩ：．別
のコドン全選択してよい．翻訳停止および開始信号を適
当な点に加え、都合の良いクローニング部位をつくる配
列全末尾に加える。上記のヌクレオチド配列は「コーデ
ィング　ストランド（コードを持つ鎖）」からなる。上
記のコンビエーター　プログラムを使い、［コンブリメ
ンタリーストランド（相補的鎖）」の配列を予測する。
アニーリングし、連結した時に遺伝子の両方の鎖をつく
る一連のオーバーラッピング　フラグメン｝ｔつくる之
めに、２ｏ乃至５ｏ塩基のオリゴヌクレオチドのシリー
ズｌ成する。次いで、これらのフラグメントｔ本技術分
野で公知の方法にエリアニーリングし、連結する（マニ
アティス等，１９８２年，　Ｍａｎｉａｔｉｓ　ｅｔａ
ｌ．，１９８２）。予測した長さを持つ得られｙ’ｔ　
ＤＮＡ　７ラグメン｝ｆ電気泳動で分離し、増幅および
以後の操作の之めに好適なクローニング　ベクタ万法に
より取扱ってよい。
導体 上記の方法で得友毒素全コードする配列を、その毒素ま
たはその機能的誘導体を発現させる定めＫ，発現ベクタ
ーに作用するようＫ連結し、原核生物１７’ＣＦｉ真核
生物の細胞に導入する。本発明はその１１の毒素および
この毒素の機能的誘導体両方に関する。
本明細書に使用する「実質的に純粋」１次は「実質的に
精製され友」の語は、天然状態でその毒素と通常関連し
ているいかなる化合物を実質的に含萱ない、すなわち、
蛋白および炭水化物成分を含ｌない神経毒を表わしてい
ることを意味する。更Ｋ，この語は本技術分野Ｋおける
技術を有するものが使用する１以上の純度１次は均一度
検定によって均一な神経毒を記していることを意味する
。例えば、実質的に純粋な神経毒は次のようなパラメー
ターＫついて標準的実験偏差以内で一定の再現性ある性
質を示す：ＭＷ，クロマトグラフィーでの挙動、その他
のこのようなパラメーター　しかしながら、この語は他
の化合物と神経毒の人為的１たは合成的混合物を除外す
ることを意味するものではない。
ｌ友、神経毒の生物学的活性を妨害せず、例えば、不完
全な精製の几めに存在するかもしれない主要でない不純
物の存在を除外すること全意味するものではない。
１７１−、本明細書で使用する、「１，ｑｈｆ’３５神
経毒」およびＩ−ＬｑｈＰ５５毒索」はサソリ毒液から
の毒素を表わす友め互換性を持ち、例示として使用して
いる。本発明はその１１のこの神経毒およびｈｑｈＰ３
５毒素の機能的誘導体両方Ｋ関する。
毒素の「機能的誘導体」とはその毒素の生物学的機能と
実質的に類似した生物学的活性（機能的か、構造的かの
）を持つ化合物である。
「機能的誘導体」の語は分子の「フラグメント」、「変
種」、「類似体」ｌたは「化学的誘導体」ｔも含む。毒
素のような分子の「フラグメント」はその分子のいかな
るポリペプチド　サブセット（部分果合）をも意味する
。毒素のような分子の「変種」は、全分子１たほそのフ
ラグメントいずれかに実質的に構造および機能が類似し
次分子を意味する。もし、両方の分子が実質的に類似し
た構造を持つか、ｌたは両方の分子が類似した生物学的
活性を持つならば、一方の分子は他方の分子と「実質的
に類似」しているといわれる。二つの分子が類似し九活
性金持つ場合、一方の分子の構造が他方に見られなくと
も、ｌ九はそのアミノ酸配列が同一でなくとも、本明細
賽で使用される語で、両者は変種と考えられる。毒素の
ような分子の「類似体」は、全分子１ｆｃはそのフラグ
メントに機能が実質的に類似している分子を意味する。
本明細書で使用する時、正常にはその分子の一部ではな
い化学的部分を付け加えて含む場合に、その分子は他方
の分子の「化学的誘導体」と云われる。そのような部分
は分子の溶解度、吸収、生物学的半減期等を改善する．
このような効果を与えることができる部分はオソル．エ
イ．（編）レミントンズ　ファーマシューティ力ル　サ
イエンシズ（マックハフリッシング　カンパニー，イー
ストン，ペンシルパニア，１９８０年）　，　Ｏｓｏｌ
，　Ａ．（Ｅｄ．　）　Ｒｅｍｉｎｇｔｏｎ’ｓ　Ｐｈ
ａｒｍａ’ｃｏｕｔｉｃａｌ　Ｓｃｉｅｎｃｅｓ（Ｍａ
ｃｋ　Ｐａｂｌｉｓｈｉｎｇ　Ｃｏ　．，　　Ｅａｓｔ
ｏｎ，　ＰＡ，　１　９　８　ｏ　）に示されている．
このような部分を分子にカップリングする方法は本技術
分野で公知である。
毒素ｔｆｃＦｉその機能的誘導体をコードするｆ）ＮＡ
配列を従来の方法によりベクター１）ＮＡ　ｉ使って組
換える。この方法には連結のためのプラント　エンド　
（ｂｌｕｎｔ−ｅｎｄｅｄ）末端ｌ九はスタクガード　
エンド　（Ｓｔａｇｇｅｒｅｄ−ｅｎｄｅｄ）末端、適
当な末端を得る友めの制限酵素消化、結合性末端の適当
な充填、望ｌレくない結合を避ける定めのアルカリ　ホ
ス７アターゼ処理、および適当なりガーゼによる連結を
行うことが含１れる。
このような操作の方法についてはマニアティス等，１９
８２年　（ＭａｎｉａＬｉｓ　ｅｔａｌ．，　１９８２
）に示され、本技術分野で公知である。
ＤＮＡのような核酸分子は、もしそれが転写および翻訳
調節情報を含むヌクレオチド配列を持ち、１７ｔ、もし
その配列がポリベプチドをコードするヌクレオチド配列
と「，↑そ、（Ｔ−・マｉに連結」されるならば、ポリ
ベプチドを「発現できる」と云われる。．・碗住、郊．
穀啼よ連結とは、調節ＤＮＡ配列と発現されようとする
ＵへＡ配列ｔ遺伝子発現させるよ５Ｋ結合された連結を
云う。
遺伝子発現に必要な調節領域の正確な性質は生物によっ
て変るが、一般に、プロモーター領域を含み、これμ原
核生物においては、プロモーター（　｝ｔＮＡ転写の開
始を指示）と共に１｛，ＮＡに転写される時に毒素合成
の開始を指令するＤＮＡ配列を共Ｋ含む。そのような領
域には、Ｔ　Ａ　’１”　Ａボックス、キャッピング配
列、ＣＡＡＴ配列等のような転写および翻訳の開始に関
与する５′一ノンコーデング配列が通常含ｌれる。
望むならば、毒素をコードする遺伝子配列に対するノン
コーディング領域５′ヲ上記の方法で得ることができる
。この領域は停止およびポリアデニル化のよ５な転写停
止調節配列の定めに保持されていてよい。し九がって、
毒素をコードするＪＪＮＡ配列に天然に隣接する３′一
領域を保持することにより、転写停止信号が供給される
。
宿主細胞において転写停止信号が満足Ｋ機能しない時は
、宿主細胞の３′一領城基を置換してよい． 二つのＤＮＡ配列（プロモーター領域配列と毒素をコー
ドし九配列のような）は、もしその二つのＤＮＡ配列間
の連結の性質が （１１　　フレームシフト変異を導入せず、（２）　　
毒素遺伝子配列の転写を指令するプロモーター領域配列
の能力を妨害せず、 （３）　　プロモーター領域配列により転写されるべき
毒素遺伝子配列の能力を妨害レないものであれば、 作用するように連結されると云われる。このようにして
、もしプロモーターがそのＤＮＡ配列の転写を生じさせ
得るならば、プロモーター領域はｆ）ＮＡ配列に作用す
る工５に連結されるであろう。
したがって、コ産当な宿主によって認識される毒素転写
および翻訳信号を発現することが必要である。
本発明は原核生物１７ｔは真核生物細胞いずれかＫおけ
る毒素蛋白（’またはその機能的誘導体）の発現をも含
む。望ｌしい原核生物宿主には大腸菌（Ｅ．　ｃｏｌｉ
），バチルｘ　（Ｂａｃｉｌｌｕｓ），　ストレプトミ
セｘ　（８ｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ），シェードモナス
（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ），サルモネラ（Ｓａｌｍｏ
ｎｅｌ　ｌａ），　　セラチア（８ｅｒｒａｔｉａ）等
が含ｌれる．最も望ｌしい原核生物宿主はイｔｎ％砺＋
）　（Ｅ．　ｃｏｌｉ）である。
特に利点のある細菌宿主にはイー　コリ　ケイ１２　ス
トレイｙ　２９４（Ｅ．　ｃｏｌｉ　Ｋ１２　ｓｔｒａ
ｉｎ２９４）　（ＡＴＣＣ　３１　４４６），イー　コ
リ　エックス１７７６　（Ｅ．　ｃｏｌｉ　Ｘ１７６）
（ＡＴＣＣ３１５３７），　イ−コリ　ダプリエ−３１
　１　０　（Ｅ．　ｃｏｌｉ　Ｗ３１１０　）（Ｆ−，
λ−，プロトトロフ（ＡＴｅｅ　２７３２５）），およ
びサルモネラ　ティフィムリアム（８ａｌｍｏｎｅｌ　
ｌａｌｙｐｈｉｍｎｒｉｕｍ）　１　７ｔはセラチア　
アルセセ７ス（ＳｅｒｒａＬｉａ　ｍａｒｃｅｓｃｅｎ
ｓ）のような腸内細菌および種々のシェードモナス（Ｐ
ｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）の種が含１れる。この条件下で
は、毒素はグリコシル化されない。原核生物宿主は発現
プラスミドのレプリコンおよび制御配列と適甘するにち
がいない。
原核生物細胞（例えばイー　コ＋）　（Ｅ．　ｃｏｌｉ
），バチルス　ズグチリス（Ｂ．　ｓｕｂＬｉｌｉｓ）
　，　　シュードモナス（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）　
，　ｘトレプトミセス（Ｓｔｒｅｐｌｏｍｙｃｅｓ）等
のような）における毒素（またはその機能的誘導体）を
発現させる几めに、毒素をコードする配列金機能的な原
核生物のプロモーターに作用するように連結する必要が
ある。このようなグロモーターは構成的であってもよい
が、より望ｌしくけ調節可能（すなわち、誘導的１たは
抑制的）なものである。構成的プロモーターの例には、
バクテリオファージ・λのｉｎｔプロモーター　ｐＢ凡
３２２のβ−ラクタマーゼ遺伝子のｂｌａプロモーター
　およびｐＢ几３２５のクロラムフエニコール　アセチ
ル　トランス７エラーゼ遺伝子のＣＡＴプロモーター等
が含ｌれる。肪導的原核生物プロモーターの例は、バク
テリオファージλの重要右側および左側プロモーター（
ＰＬおよびＰａ）．　イー　コリ（Ｅ．ｃｏｌｉ）のＬ
ｒｐ，　　ｖｅｃＡ，　　ｌａｃＺ，　　ｌａｃｌ，お
よびｇａｌ　７’ロモーター　バチルスズプチリス（Ｂ
．ｓｕｂＬｉｌｉｓ）のα−アミラーゼ　プロモーター
（ウルマネン等，１９８５年，　Ｕｌｍａｎｅｎ　ｅｔ
　ａｌ．，１　９８５）および８−２８−特異的プロモ
ーター（ジルマン等，１９８４年，　　Ｇｉｌｍａｎ　
ｅｔａｌ．，１９８４）、パチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ
）のパクテリオ７アージのプロモーター（グリクザン，
１９８２年，Ｇｒｙｃｚａｎ，　　１９８２　）　，　
ｋＬＵストＬ／７’　｝　ミ＊Ｘ（８ｔｒｅｐＬｏｍｙ
ｃｅｓ）プロモーター（ワード等，　１９８６年，　Ｗ
ａｒｄ　ｅｔａｌ．，　１９８６）　ｆ含む。ｒｌ核生
物ｏプロモーターはグリツク　アンド　ホイットニ−　
　１９８７年（Ｇｌｉｃｋ　ａｎｄ　Ｗｈｉ　Ｌｎｅｙ
，　ｊ　９　８　７　）　；セナａｐ−　ｘ　ｙボ，　
１９８６年，　　（ｅｅｎａｔｉｅｍｐｏ，　１９８６
）；およびゴクテｘ７７．１９８４年（Ｇｏ　ｔ　ｔ　
ｅ　ｓｍａｎ　，１９８４）によつて総説されている。
ｌた、原核生物細胞における正しい発現には遺伝子をコ
ードする配列の上流にリボゾーム結合部位が存在するこ
とが必要である。このようなりボゾーム結合部位につい
ては、例えばゴールド等，１９８１年（Ｇｏｌｄ　ｅｔ
ｄａＩ．，　１　９　８　１　）に示されている． 望ｌしい真核生物宿主には、酵母、かび、昆虫細胞、ｉ
ｎｖｉｖｏ’（生体内）１几は組織培養における噛乳動
物細胞が含ｌれる。宿主として有用な晴乳動物細胞は、
ＶＥＲＯｉ之は（ＩＨＯ　−Ｋ　１のような腺維系細胞
由来の細胞、１たはハイブリドーマ８Ｐ２／Ｏ−ＡＧ　
１　４　１次はミエローマＰ３ｘ６５８ｇＢのようなリ
ンパ球由来の細胞、およびこれらの誘導物を含む．望ｌ
しい補乳動物宿主細胞はＳＰ２／０およびＪ５５８１，
　，並ひにＩＭＲ３３２のようなニューロプラストーマ
細胞系で、これらは正確な翻訳後グロセッシングを行う
能力を持つ。
噛乳動物宿主については、いくつかのベクター系が毒素
の発現の友めに使用できる。宿主の性質に応じて、非常
に多くの転写および翻訳調節配列を採用できる。転写お
よび翻訳調節信号ハ、アデノウィルス、ウシパピローマ
ウィルス、シミアンウィルス等のようなウィルス源から
も得られ、その場合、その調節信号は高レベルの発現を
持つ特別な遺伝子と結ひついている。別法として、アク
チン、コラーゲン、ミオシン等の哨乳動物発現産物から
のプロモーターを採用できる。転写開始調節信号を抑制
１たは活性化をするかで選択し、それによって遺伝子の
発現を変調できる。興味あるものは温度感受性の調節信
号で、温度金変えることによって発現を抑制し友り開始
し几りできる。１几例えば代謝物のようなもので、化学
的調節を受ける信号も興味ある。
酵母はそれ自身が翻訳後ベプチド修飾を行うことができ
るので十分な利点を持つ。酵母において、望みの蛋白産
生に利用できる。強力なプロモーター配列と高コピー数
のプラスミッドを使用する多くの組換えＩＪＮＡ＋法が
ある。酵母はクローニングし７ｔ哨乳動物遺伝子産物の
リーダー配列ｔｇ識し、リーダー配列を持つベプチドを
分泌する（すなわちグレベプチド）。
酵母を高グルコース培地で培養した時に多量に産生嘔れ
るグリコリシス酵素をコードした、発現活性の高い遺伝
子からのプロモーターおよび停止の皮めの因子群を組込
んだ酵母遺伝子発現系のいかなるシリーズも使用できる
。公知のグリコリンス遺伝子は非常Ｋ効率のよい転写調
節信号をも供給することができる。例えば、ボスホグリ
セレート　キナーゼ道伝子配列のプロモーターおよびタ
ーミネイター信号を使用できる． もうひとつの望１しい宿主は昆虫細胞、例えばドｐｐ　
ｏ　ｓ／７　｛ラ（Ｌ）ｒｏｓｏｐｈｉＬａ）幼虫であ
る。宿主として昆虫細胞全使用する時、ドゥロソ７イラ
（Ｄｒｏｓｏｐｈｉｌａ）のアルコールデヒドロゲナー
ゼプロモーターを使用できる（ルビン、１９８８年，Ｒ
ｕｂｉｎ，　１９８８）。別法として、パクロウィルス
ベクターを昆虫細胞において毒素を多ｆＫ発現させるた
めに処理できる（ジャスニ＋，１９８７年，　　Ｊａｓ
ｎｙ，　１９８７　：ミラー等，　　Ｍｉｌｌｅｒ　ｅ
ｔ　ａｌ．，１９８６）． 上述のように、真核生物宿主における毒素の発現には真
核生物の調節領域を使う必要がある。
一般にこのような領域にはルＮＡ合成の開始を指令する
に十分なプロモーター領域が含ｌれる。
望１レい真核生物のプロモーターには、マウスのメクロ
チオネイン１道伝子のプロモーター（ヘイマー　アンド
　ウォリング，１９８２年，Ｈａｍｅｒ　ａｎｄ　Ｗａ
ｌｌｉｎｇ，　１　９　８　２　）　；　ＳＶ４０初期
（アーリー）フロモーター（ペノイスト　アンド’／　
−ｙ　７　ホ７，　１　９　８　ｊ年，　　Ｂｅｎｏｉ
ｓｔ　ａｎｄ　Ｃｈａｍｂｏｎ，１９８１）；および酵
母ｇａ＋４２１ｔ伝子プロモーター（シッンストン　ア
ントホッパ−　１９８２年，　　Ｊｏｈｎｓｌｏｎ　ａ
ｎｄ　Ｈｏｐｐｅｒ，　１９　８　２　；　シＡ／パー
゛等，１９８４年，　　８ｉ１ｖｅｒ　ｃｔａｌ．，　
１９８４　）が含ｌれる． 広く知られているように、真核生物のｍ凡ＮＡの翻訳は
最初のメチオニンをコードしてぃるコドンで始ｌる．こ
の九め、真核生物のプロモーターと毒素（またはその機
能的訪導体）全コートシテいるｆ）ＮＡ間の連結がメチ
オニンをコードできるいかなる介在コドン（すなわちＡ
ＵＧ　）　’ｉも含まないことを確かめることが望Ｉし
い。このコドンが存在すると融合蛋白（もしＡ［ＪＧコ
ドンが毒素をコードするＤＮＡ配列と同じ読みとりフレ
ームにあれば）ｌｔは７レームシフト変異（もしＡＵＧ
コドンが毒素をコードする配列と同じ読みとりフレーム
にない場合）のいすかＫなる。
毒素をコードする配列と操作可能に連結したプロモータ
ーとを受容体の原核生物細胞１ｔは真核生物細胞のいず
れかに、直線状分子”ｆｆｉ７ｃは、より望１しくに共
有結合で閉じ之環状分子いずれかであるノンリプリケイ
ティング（非複製）ＤＮＡ　（　”ｆ　７’（は｝ＬＮ
Ａ　）として導入する。この分子は自己複製できないの
で、毒素の発現は導入配列の一過性発現として起る。別
法として、導入配列全宿主染色体に組込むことにより永
久発現が起る。
一つの実施態様において、望みの遺伝子配列を宿主細胞
染色体に組込むことかできるベクターｔｌ−使用する。
導入されｆｃ−ＤＮＡｆ染色体に安定に組込んだ細胞を
、発現ベクターを含む宿主細胞を選択するためＫ１以上
のマーカーをも導入することによって、選別する。マー
カーはプロトトロフィーをオキソトロフ宿主に与える、
例えば抗生物質ｌたは銅のような重金属のような殺生物
剤への耐性等である。選択できるマーカー遺伝子配列を
発現されるべきＪ）ＮＡ遺伝子配列に直接連結してもい
いし、１九同時遺伝子注入（コトランス７エクシヲン）
で同じ細胞に導入してもよい。更に別の要素も一本のｍ
凡ＮＡ鎖を最適に合成するには必要であり得る。これら
の要素とはスプライス信号、並びに転写プロモーター　
エン・・ンサー２よび停止信号がある。このような要素
を取り込むｃ　ＩＪＮＡ発現ベクターにはオカヤマ　ア
ンド　バーグ，１９８３年（Ｏｋａｙａｍａ　ａｎｄ　
Ｂｅｒｇ　，　１９　８　３　）に示されたものがある
。
望ｌしい実施態様において、導入配列を宿主細胞で自己
複製できるプラスミド１九はウイルス　ベクターに組込
む。この目的のために多くの種類のベクターを採用でき
る。特定のプラスミド１たはウィルス　ベクター全選択
する場合の重要な因子は： ベクターｔ含む受容体細胞が識別烙れ、ベクターを含ｌ
ない受容体細胞から選別する容易さ；特定の宿主で望ｌ
れるベクターのコピー数：および異る種間にベクターを
行き来させる（シャトル）ことができる方が望ｌしいか
どうかである。望１しい原核生物のベクターには、イー
．コリ（Ｅ．　ｃｏｌりで複表できるもののようなプラ
スミド（例えばｐＢＲ３２２，　ｅｏｌＥ１，　ｐｓｃ
１０１，ｐＡｃＹｃ１８４，　πＶＸｏ　Ｌ　５　’／
ｋ　）　’ｔｌ５含１　ｔＬル。コノようなプラスミド
は、例えばマニアティス等，１９８２年（Ｍａｎｉａｌ
ｉｓ　ｃＬ　ａｌ　．　，　１９　８　２冫Ｋ示されて
いる。バチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）のプラスミドには
ｐｃ１９４，ｐｃ２２１，ｐＴ１２７等がある。このよ
うなプラスミドはグリクザ／，１９８２年（Ｇｒｙｃｚ
ａｎ　，１９８２）に示されている。好適なストレプト
ミセス（ＳＬｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）プラスミドにはｐ
ＩＪ１０１（ケンドール　アンド　コーエン，１９８７
年，Ｋｅｎｄａｌｌ　ａｎｄ　Ｃｏｈｅｎ，　１　９　
８　７　）、および！２ｅ３ｊのようなストレプトミセ
ス（ＳｉｒｅｐＬｏｍｇｃｅｓ）バクテリオファージ（
チャーター等，１９８６年，Ｃｈａｒｔｅｒ　ｅＬａｌ
．，　１９８６　）がある。’／ユードモナス（Ｐｓｅ
ｕｄｏｍｏ口ａＳ）プラスミドはジョン　アンド　トウ
イテ４　−　１９８６年（Ｊｏｈｎ　ａｎｄ　Ｔｗｉ　
ｔｔｙ，１９８６）およびイサキ，１９７８年（Ｉｓａ
ｋｉ，　１９７８）で総説されている。
望ましい真核生物のプラスミドはＢＰＶ，　ワクシニア
，　　ＳＶ４０，　　２一μサークル等、Ｉ几はその誘
導物である。そのようなプラスミドは本技術分野で公知
である（ポトスメイン等，１９８２年，　　Ｂｏｔｓｔ
ｅｉｎ　ｅｔａｌ．，　１９８２：プロウチ，１９８１
年および１９８２年，　　Ｂｒｏａｃｈ，　１９　８　
１ａｎｄ１９８２；ボロン　アンド　スタウバ−　１９
８０年，　Ｂｏｌｌｏｎ　ａｎｄ　８Ｌａｕｖｅｒ，　
１　９８０　；　？　＝　７？　イｘ，１９８０年，　
　ＭａｎｉａＬｉｓ，　１　９　８　０　）。
構築物を含むベクターｌｆｃはＤＮＡ配列を発現のｔめ
Ｋｖ４製すると、そのＤ〜Ａ構築物を種々の好適な方法
：形質転換、遺伝子注入、接合、プロトグラスト融合、
エレクトロボレーシッン、リン酸カルシウム沈殿、直接
ミクロインジエクシッン等のいずれかによつて適当な宿
生細胞に導入する。ベクター導入後、受容体細胞七ベク
ターを含む細胞の生育で選別する選択培地で培養する．
クローニングし友遺伝子配列の発現により毒素の産生、
１九はこの毒素のフラグメントの産生となる。これは、
このような形質転換細胞で、１九は、この細胞の分化誘
導（例えばノイロプラストーマ細胞へのプロモデオキシ
ウラシルを与えることによる等）の後に起る。
発現し友蛋白は、抽出、沈殿、クロマトグラ７イー、親
和クロマトグラフィー、電気泳動等の従来の方法によっ
て分離し、精製する。
毒素の使用 本発明の昆虫選択的褐素をコードする遺伝子を遺伝子工
学的手法を使って植物に導入し、植物細胞でのその毒素
の生産により、それを昆虫害虫を制御する手段として使
用できる。それ故、より昆虫耐性の植物金生産すること
が可能である。したがって、本発明のもう一つの実施態
様において、植物を形質転換し、その植物の昆虫耐性を
強めるために毒素遺伝子を使用することである。
本発明に使用する毒素遺伝子のコード領域はが得られた
植物細胞において機能を持つ毒素として発現され、産生
される必要がある。
本発明においては、毒素をコードするゲノムＤＮＡおよ
びｃＤＮＡカらノＤＮＡオよひ合成ＬＩＮＡ　’ｉ使用
できる。更に、毒素遺伝子を一部ｃ　ＬＩＮＡクローン
かラ、一部ゲノムクローンから、１た一部合成遺伝子か
らと、これらの種々の組合せで構築してよい。その上、
毒素遺伝子をコードするＤＮＡは楕々の稲からの一部分
金含んでいてよい． 本発明の広い思想′！！−実現する種々の実施、ウ様が
ある．本発明の一つの実施態様において、昆虫選択的神
経毒をもう一つの化合物、１たは相乗作用性のような予
測しなかつたものをつくる化合物と組合せてもよい。こ
のような他の化合物としては例えはグロテアーゼ阻害剤
で、これは昆虫Ｋ対して経口毒性を持つ。遺伝的に橿物
を修飾して昆虫耐性を与えるための昆虫選択的毒累と組
合せて使用できる他の化合物には、バチルススリンギｘ
　７　シス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ　ｔｈｕｒｉｎｇｉｅｎ
ｓｉｓ）ノポリヘフチドがある。このバチルス　’；ｌ
：　ｋ）ンギエンシｘ　（Ｂ．　　Ｌｈｕｒｉｎｇｉｅ
ｎｓｉｓ）蛋白は昆虫の腸細胞膜のカリウム透過性を変
化させ（サクシ等，１９８６年，　　Ｓａｃｃｈｉ　ｅ
ｔａｌ．，　１９８６）　、膜に小さな孔をあけると云
われている（ノウルス　アンド　エラー，１９８７年，
　　Ｋｕｏｗｌｅｓ　ａｎｄ　Ｅｌｌａｒ，１９８７）
。他の孔形成蛋白も毒素と組合せて使用できる。このよ
うな孔形成蛋白の例は、マゲイ三ン（ザス０７，１９８
７年，　　Ｚａｓｌｏｆｆ，　１９８７），セクロビン
（ハルトマーク等，１９８２年，Ｈｕｌｔｍｅｒｋ　ｅ
ｔａｌ．，　１９８２），　　７タシン（ハルトマーク
等，１９８３年，　Ｈｕｌｔｍａｒｋ　ｅｌ　ａｌ．，
　１９８３），メリチン、グラミシジンＳ（カツ等，１
９８８年，Ｋａｌｓｕ　ｅｔ　ａｔ．，　，１９８８）
，ナトリウムチャンネール蛋白と合成フラグメント（オ
イキ等，１９８８年，　（Ｊｉｋｉ　ｅｔ　ａｌ．，　
１９８８），　　スク７イｏコｙｉｙス　アウレウス（
８ｔａｐｈｙｌｏｃｏｃｃｕｓ　ａｕｒｅｕｓ）のαー
トキシン（トブケス等，１９８５年，　　Ｔｏｂｋｅｓ
ｅｌ　ａｌ．，　１９８５　）、アボリポ蛋白とそのフ
ラグ）１７ト（ノッ　ト等，　　１９８５，　　Ｋｎｏ
ｆｆ　ｅｔ　ａｌ．，１９８５；ナカガワ等，１９８５
年，　Ｎａｋａｇａｗａ　ｅＬａｌ．，　１９８５）、
アラマチシンと種々の合成両親媒性ペプチド（カイザー
　アンド　ケツデイ，１９８７年，　Ｋａｉｓｅｒ　ａ
ｎｄ　Ｋｅｚｄｙ，　１　９　８　７の総説を診照）で
ある。細胞膜と結合してエンドサイトシスヲ強めるレク
チン（リス　アンド　シャロン，１９８６年，　　ＬＩ
ｓ　ａｎｄ　Ｓｈａｒｏｎ，　１　９８６　）　Ｉｄ、
植物を遺伝的に修飾して昆虫耐性を与える昆虫選択的毒
素と組合せて使用できるもう一つの群の蛋白である。
もう一つの実施態様において、本発明はキメラ性遺伝配
列を含む： （ａ）　　ある植物細胞におけるＹの遺伝子の発現にお
いてその毒素にとって機能的である毒素をコードする第
一の遺伝配列、および、望みに応じ、昆虫に対して経口
１Ｂ素を持つポリペプチドをコードする第二の遺伝配列
；（ｂ）　　毒素をコードする領域の両側に作用するよ
うに連結された１以上の付け加えられた遺伝配列。これ
らの付け加えられた遺伝配列はプロモーター１たはター
ミネイターを含む。この調節配列は宿主細胞にとってヘ
テロ１たはホモであってよい。
望１しい実施態様Ｋおいて、毒素遺伝子のプロモーター
にキメラ遺伝配列を発現するために使用される。遺伝配
列に使用される他のプロモーターにはｎｏｓ，　ｏｃｓ
，およびＣａＡ４Ｖプロモーターが含１れる。使用され
る効率のよい植物プロモーターは過剰生産グロモーター
である。褐素の遺伝配列と作用するように連結したプロ
モーターは、形質転換植物が昆虫害虫への耐性を増生産
植物プロモーターＫｆｌ、ダイズのりプロース−１．５
−ビスホスフエート　カルボキシラーゼ小サプエニット
ｔコードする遺伝子のプロモーター（ペリーロー等，ｊ
９８２年，　　Ｂｅｒｒｙ　Ｌｏｗｅｅｔ　ａｌ．，　
１９８２　）　，およびクａ　ｏ　７　４　ルａ　／　
ｂ結合蛋白をコードする遺伝子のプロモーターが含ｌれ
る。これら２橿のプロモーターは植物細胞内で光誘導さ
れることが知られている（例えば力’／ｓ−モ７，１９
８３年，　　Ｕａｓｈｍｏｒｅ，　１　９　８　３　；
コラジ等，１９８３年，　　Ｃｏｒｒｕｇｉ　ｅＬ　ａ
ｌ．，　１９８３；およびダンスミュイア等，１９８！
１年，　ｉ）ｕｎｓｒｒｕｉｒｅｌ　ａｌ．，　１９８
５を参照）。
更に、もう一つの望１しい実施態様において、毒素遺伝
子が正しい読み取りフレームにおいて植物プロモーター
および分泌イＳ号配列と作用するように連結されたキメ
ラ遺伝配列の発現である。
毒素遺伝子が植物プロモータと、望１しい実施態様にお
いては分泌信号配列と操作可能に連結され友ものを含む
キメラ遺伝子配列を好適なクローニング　ベクターＫ連
結する。一般に宿主細胞と適合性のある櫨からの複製お
よび調節配列金含むプラスミド１７″ｃｆｌウィルス（
バクテリオファージ冫ベクターを使う．クローニングベ
クターは複製起点、および、形質転換され九宿主細胞に
表現型選択マーカー、典型的Ｋｆｌ抗生物質耐性を与え
ることができる特異な遺伝子をも運ぶことが典型的であ
る。形質転換ベクターを、宿主細胞における形質転換後
、これらの表現型マーカーＫよって選択できる。
本発明Ｋ使用される宿主細胞は、大腸菌（Ｅ．ｃｏｌｉ
）、サルモネラ　ティ７イムリウム（８ａｌｍｏｎｅｌ
ｌａ　ｔｙｐｈｉｍｕｒｉｕｍ　）、およびセラチアマ
ルセセｙ　ｘ　（８ｅｒｒａｔｉａ　ｍａｒｃｅｓｃｅ
ｎｓ）のような細菌宿主全官む原核生物金含む。酵母１
友は糸状かひのような真核生物宿主も本発明に使用して
よい。
クローニング　ベクターおよびそのベクターで形質転換
される宿主細胞は本発明において典型的にはベクターの
コピー数を増加するために使用される。コピー数を増加
させて、毒素遺伝めに使用できる。
植物組織は上記ベクターを使って、本技術分野で公知の
いかなる方法によっても形質転換される。ＤＮＡ　２植
物細胞に導入する方法には、例えば、エイ．デエメ７７
シｘ　ｙ　ス（Ａ．　ｔｕｍｅｆａｃｉｅｎｓ）の、直
接感染１几は植物、櫃物組織″１１′ｃは細胞との共培
養（ホーシ二等，１９８５年，　Ｈｏｒｓｃｈｅｌ　ａ
ｌ．，　１９８５　：　−ｒ　−　トｙ，　１　９８４
年，ＭａｒＬｏｒ，１９８４）、外在１）ＮＡのプロト
プラストへの直接遺伝子導入（パスズコウスキー等＋　
１　９　８　４　４ｅＰａｓｚｋｏｗｓｋｉ　ｅＬ　ａ
ｌ．，　　１９８４　　：　ヨー０　７パ特許第１　２
　９，　６　６　８号、Ｅｐ　１　２９，　６６８　；
　ヨ−　Ｏ　ｙパ特許第１６４，５７５号、Ｅｐ　Ｉ６
４，５７５　　；シリトー等，１９８５年，　　Ｓｈｉ
ｌｌｉｔｏ　ｅｔ　ａ＋．，　１９８５　；ポトリカス
等，１９８５年，　　ＰｏＬｐ・ｙｋｕｓ　ｅＬ　ａｌ
．，　１９８５　；レルッ等，１９８５年，　　Ｌｏｒ
ｙ　ｅｔ　ａｌ．，　１９８５　；クロム等１９８５年
および１９８６年，　Ｆｒｏｒｒｍ　ｅｔａｌ．，　１
９８５　ａｎｄ　１９８６　；第２，１４０，８２２号
，ＯＢ２，１４０，８２２；およびネグルチェー等，１
９８７年，　Ｎｅｇｒａｔｉｕ　ｅＬ　ａｌ．，１９８
７）；ＰＥＧ処理（ネグルチュ一等，１９８７年，　Ｎ
ｅｇｒｕＬｉｕ　ｅｔ　ａｌ．，　１９８７）　：ミク
ロインジェクシｌ１ノ（ライヒ等，１９８６年ａおよび
ｂ，Ｒｅｉｃｈ　ｅｔ　ａｌ．，　１９８６　ａ　　ａ
ｎｄ　ｂ　）　，および微小発射物衝撃法（ミクロプロ
ジエクティル　ポンバードメント　ｍｉｃｒｏｐｒｏｊ
ｅｃｔｉｌｅ　ｂｏｎｂａｒｄｍｅｕｔ）（クレイン等
，１９８７年，　Ｋｌｅｉｎ　ｅｔ　ａｌ．，　１９８
７）が含まれる。
檀物細胞に毒素遺伝子を導入するもう一つの方法は、毒
素這伝子で形質転換され友アグロバクテ！Ｊ　’）　ム
テｓ−　メ７　７　シｘンｙ．　（Ａ．Ｔｕｍｅｆａｃ
ｉｃｎｓ）を植物細胞に感染させることである。本技術
分野で公知の適当な条件下で、形質転換植物細胞細胞に
、例えばアグロバクテリウム　テエメフ７　シｘ　ｙ　
ｘ　（Ａ．　Ｌｕｍｅｆａｃｉｅｎｓ）のＴｉプラスミ
ドを使って導入する。このＩｌｌ　ｉプラスミドはアグ
ロハクテリウム　テエメファシエンス（Ａ．Ｌｕｍｅｆ
ａｃｉｅｎｓ）の感染時に植物に伝播し　植物ゲノムに
安定に組込ｌれる（ホーシ二等，１９８４年，　　Ｈｏ
ｒｓｃｈ　ｅｔ　ａｌ．，　１９８４　：　７ｖイリー
等，１９８３年，　　Ｆｒａｌｅｇ　ｅｔ　ａｌ　．，
　１　９　８　３　）。
Ｔｉプラスミドは形質転換細胞全つくり出すために必須
の２つの領域を含む。その一つはトランスファーＤＮＡ
　（　ＴＤＮＡ　）と呼ひ、腫瘍形成を誘導する。もう
一つはビルレント領域と名付られ、腫瘍の形成には必須
で、その保持には必須ではない。植物ゲノムに運搬する
゛ｌ′ＤＮＡ領域は、その運搬能力に影響を受けること
なく酵素の遺伝配列の挿入によってサイズが増大できる
。腫瘍を引起す遺伝子を除去してもはや害を与えないよ
うにすることによって、本発明の遺伝子構築物を適当な
植物細胞に搬入するベクターとして使用できる。
アグロパクテリウム（ＡｇｒｏｂａｃＬｅｒｉｕｍ）に
よつて形質転換されることができるすべての植物細胞、
およびその形質転換され次細胞から再生した植物体全体
は１た、本発明により形質転換てれて、搬入され几毒素
遺伝子を含む形質転換されｔ植物体全体になることがで
きる。
現在の所、アグロバクテリウＡ　（Ａｇｒｏｂａｃｌｅ
ｒｉｕｍ）で植物細胞を形質転換する２つの異ク几万法
がある： ＋１１　　アグロパクテリウム（Ａｇｒｏｂａｃ　Ｌｅ
ｒ　ｉｕｍ）と培養分離プロトプラストとの共培養、ｌ
たは ＋２１　　ｄ胞１たは組織のアグロバクテリウム（Ａｇ
ｒｏｂａｃＬｅｒｉｕｍ）による形質転換である。
文法＋１１はプロトプラストの培養と培養プロトプラス
トからの植物の書生ができる確立され友培養系を必要と
する。
十法（２）では （ａ）　　植物細胞ｌたは組織がアグロバクテリウム（
Ａｇｒｏｂａｃ　ｔｅｒ　ｉｕｍ）によクテ形質転換ち
れることができ、 （ｂ）　　その形質転換され次細胞１たは組織が植物体
全体に再生するよう誘導されることができる 必要がある。感染を含む２要素系では、２種のプラスミ
ド：　’ｌ’ＤＮＡ含有ブラスミドおよびｖ＋ｒブラス
ミドが必要である。
本発明の別の実施態様において、毒素遺伝子を植物細胞
にエレクトロボレーシ１ンによって築物を含むプラスミ
ドの存在下に植物プロトプラストをエレクトロポレーシ
ョン処理する。強い電気パルスにより生体膜が不可逆的
に透過性となってプラスミドの導入ができる。エレクト
ロポレーション処理植物プラスミドは細胞壁を再形成し
、分裂して植物カルスを形成する。発現し窺毒素を持つ
形質転換植物細胞の選択は前記の戎現型マーカー全使っ
て行うことができる。
外在性ＬＩＮＡ　［いかなる形でプロトブラストに加え
てもよい。例えば、裸の直線状ｌたは環状”！７ｔｐ，
Ｘ−パーコイルＤＮＡ　，リポソームニ被覆され７ｔＤ
ＮＡ．スフエロプラストのＤＮＡ，他の植物プロトプラ
ストのＤＮＡ　，塩とコンプレックスをつくったＤＮＡ
等である。
細胞によって取込ｌれる遺伝物質との沈殿コンプレック
スを形成するＰＥＧ　？使って遺伝物質を植物細胞Ｋ搬
入させてもよい（バスズコウスキ一等，１９８４年，　
Ｐａｓ２ｋｏｗｓｋｉ　ｅｔ　ａ！．，１９８４）。
植物細胞へのＤＮＡの搬入は、分離したプロトプラスト
、培養細胞および組織への注入（ライと等１９８６年ａ
とｂ，　Ｒｅｉｃｈ　ｅｔ　ａｌ．，　１９８６ａａｎ
ｄ　ｂ　）、および苗や植物の分裂組織への注入（デ　
ラ　ベーニャ等，１９８７年，　　ｄｅ　Ｌａ　Ｐｅｎ
ａｅＬ　ａｌ．，　１９８７　；グラープズアンド　ゴ
ールドマ７，１９８６年，　Ｇｒａｖｅｓ　ａｎｄ　Ｇ
ｏｌｄｍａｎ，　１９８６：フイカスーパンス口グテレ
ン等，１９８４年，１−ｉｏｏｙｋａａｓ−Ｖａｎ　Ｓ
ｌｏｇｔｅｒｅｎ　ｅｔ　ａｌ．，　　１　９　８　４
　：およびグリムズリー等，１９８７年および１９８８
年，Ｌｊｒｉｍｓｌｅｙ　ｅＬ　ａｌ．，　１９８７　
ａｎｄ　１９８８　）によっても行う。トランスジェニ
ック植物およびそれからの恢代は本技術分野で公知の従
来法によって得られる。
外来ＤＮＡ配列を１物ｉＮｌｌＥ！に導入するもう一つ
の方法は、そのＤＮＡ　’ｉ粒子に付け、クレイン等，
１９８８年（Ｋｌｅｉｎ　ｅｔ　ａｌ．，　１９８８）
に記載されているように繋ち込み装置（ｓｈｏｏｔｉｎ
ｇ　ｄｅｖｉｃｅ）　ｆ使クてそれ會植物細胞に無理に
入れることを含む．植物組織や植物器官のいかなるもの
もこの方法の目標として使用され、これには、限定さ胞
組織および性細胞組織が含１れる。トランスジェニック
細胞およびカルスを確立された方法にしたがって選択す
る。本技術分野で公知の確立され友万法Ｋしたがって、
細胞胚を形成させるか苗条倉再生させてトランスジェニ
ック植物を得る。使用する植物の種によって適当な方法
を選ぶ． 再生した植物は組込んだ外来ＤＮＡに関してキメラ性で
ある。もし外来ＤＮＡ　ｉ言む細胞が少胞子１たは大胞
子に発育すれば、組込１れ九外来ＤＮＡは性的な子孫Ｋ
伝達される。もし外来ＤＮＡを含む細胞が植物の体細胞
であれば、芽１たは茎切片からの生体内（ｉｎ　ｖｉｖ
ｏ）の栄養繁殖の従来の方法、１たは生体外（ｉｎ　ｖ
ｉＬｒｏ）の本技術分野で公刊の確立され友方法によっ
て非キメラ性トランスジェニック植物が生じる．使用す
る植物の棟によって方法を選ぶ。
植物細胞１たは随物の形質転換後に、酵素が発現するよ
うに形質転換されたこれらの植物細胞Ｉたは植物を適当
な表現型マーカーによつて選択する゜ととができる。こ
れらの表現型マーカーには、これに限定されるものでは
ないが、抗生物質耐性が含ｌれる。他の表現型マーカー
が本技術分野で公知であり、本発明に使用できる。
橿々の異る形質転換系により、すべての型の植物が本質
的には形質転換されて本発明の毒素ｔ発現し、昆虫に耐
性になることが可能である。
しかしながら、望Ｉしいものは、アグロバクテリウム（
Ａｇｒｏｂａｃ　ｌｅｒ　ｊｕｍ）による形質転換を使
った方法、特に直接遺伝子注入を使った方法である。直
接遺伝子注入の場合、プロトプラストヲ形質転換する方
法が望フしい。
プロトプラストｔ分離し、培養して再生し之植物体金得
られるすべての植物は本発明によって形質転換され注入
され定毒素遺伝子を含む植物体全体が再生できる。好適
な植物のいくつかには、例えば、７ラガリ７　（Ｆｒａ
ｇａｒｉａ）、ロタス（Ｌｏｌｕｓ）、メディカゴ（Ｍ
ｅｄｉｃａｇｏ）、オノプリキス（Ｏｎｏｂｒｙｃｈ　
ｉ　ｓ　）　　、　　ト　リ　フ　ォ　リ　ア　ム　（
’ｌ’ｒｉｆｏｌｉａｍ）、トリゴネラ（’ｌ”ｖｉｇ
ｏｎｅｌｌａ）、ビグナ（Ｖｉｇｎａ）、シトラス（（
．：ｉｌｒｕｓ）、リナム（Ｌｉｎｕｍ）、ジエラニウ
ム（Ｇｅｒａｎｉｕｍ）、マニホット（Ｍａｎｉｈｏり
、ダウカス（Ｄａｕｃｕｓ）、アラビドプシス（Ａｒａ
ｂｉｄｏｐｓｉｓ）、プラシカ（Ｂｒａｓｓｉｃａ）、
ラ７アナス（ルａｐｂａｎｕｓ）、シナピｘ　（Ｓｉｎ
ａｐｉｓ）、アトロパ（Ａｔｒｏｐａ）、カプシカム（
８ａｐｓｉｃｕｍ）、ダトウラ（Ｄａｔｕｒａ）、ヒオ
スキアマス（｝ｉｙｏｓｃｙａｍｕｓ　）、リコペルシ
コン（Ｌｙｃｏｐｅｒｓ＋ｃｏｎ入ニコチアナ（Ｎｉｃ
ｏｔｉａｎａ）、ソラナム（８ｏ１ａｎｕｍ）、ペチュ
ニア（Ｐｅｔｕｎｉａ）、ダクティリｘ　（ＤａｃＬｙ
ｌｉｓ）、マジ目ラナ（Ｍａｊｏｒａｎａ）、チコリウ
ム（Ｃｉｃｈｏｒｉｕｍ）、へりアンタス（Ｈｅｌｉａ
ｎＬｈｕｓ）、ラクテユカ（Ｌａｃｔｕｃａ）、プロマ
ス（Ｂｒｏｍｕｓ）、アスパラガス（Ａｓｐａｒａｇｕ
ｓ）、アンティリナム（Ａｎｔｉｒｒｈｉｎｕｍ）、ヘ
メロカリス（｝ｉｅｍｅｒｏｃａｌｌｉｓ）、ネメシア
（Ｎｅｍｅｓｉａ）、ベラルゴニウム（ｆ’ｅｌａｒｇ
ｏｎｉｕｍ）、バニカム（Ｐａｎｉｃｕｍ）、ベニセタ
ム（ｆ’ｅｎｎｉｓｅｔｕｍ）、ラナンクラス（Ｒａｎ
ｕｎｃｕｌｕｓ）、セネシオ（Ｓｅｎｅｃｉｏ）、サル
ピグロシス（Ｓａｌｐｉｇｌｏｓｓｉｓ）、カカミス（
Ｕｕｃｕｍｉｓ）、フ゛ロワリア（Ｂｒｏｗａｌｌｉａ
）、グリシネ（（Ｈｙｃｊｎｅ）、ロリアム（，ＬｏＮ
ｕｍ入ゼア（Ｚｅａ入　トリティカム（Ｔｒｉｔｉｃａ
ｍ）、ンルガム（Ｓｏｒｇｈｕｍ）、およびダトゥラ（
Ｌ）ａＬｕｒａ）の諸属に属する種が含ｌれる。
限定されるものではないが、すべての主虐殺類作ハ種、
サトウキビ、テンサイ、ワタ、果物や他の樹木、マメお
よび野菜を含む、実際的にすべての植物が培養細胞や組
織から再生できるという証拠が増えてさている。こｎら
すべての植物カアグロパクテリウム（ＡｇｒｏｂａｃＬ
ｅｒｉｕｍ）によって形質転俟できるかどうかについて
は現在の所、存在する知見は限られている。アグロバク
テリウム（Ａｇｒｏｂａｃ　Ｌｅｒ　ｉｕｍ）の天然の
宿主植物である種は生体外で（　ｉｎｖｉ　Ｌｒｏ）形
質転換され得る。
単子葉植物、特に穀類やイネ科植物（ｇｒａｓｓ）はア
グロパクテリウム（Ａｇｒｏｂａｃｊｅｒｉｕｍ）の天
然の宿主ではない。これ全アグロパクテリウム（Ａｇｒ
ｏｂａｃ　ｔ　ｒ　ｉ　ｕｍ）で形質転換する試みは最
近ｌで成功しなかった（フイカスーパンス口グテレン等
，　１　９　８　４　，　Ｈｏｏｙｋａｓ−Ｖａｎ　Ｓ
ｌｏｇｔｅｒｅｎ　ｅｔ　ａｌ　．，１９８４）。現在
では、いくつかの単子葉植物がアグロ′＜クテリウム（
ＡｇｒｏｂａｃＬｅｒｉｕｍ）で形質転換され得るとい
う証拠がでてさている。今や使用可能になク之新しい実
験手法を使って、穀類やイネ科植物（ｇｒａｓｓ）の種
は形質転換可能であろう。
アグロパクテリウム（ＡｇｒｏｂａｃＬｅｒｉｕｍ）に
より形質転換される植物の属には更に、イポメア（Ｉｐ
ｏｍｏｅａ）、パシ７ｏラ（Ｐａｓｓｉｆｌｏｒａ）、
７クラメｙ　（Ｃｙｃｌａｍｅｎ）、マラス（ｌ〜ｌａ
ｌｕｓ）、グラナス（Ｐｒｕｎｕｓ）、ロサ（ｉ｛Ｉｏ
ｓａ）、ルパス（Ｒｕｂｕｓ）、ボプラス（Ｐｏｐｕｌ
ｕｓ）、サンタラム（Ｓａｎｌａｌｕｍ）、アリウム（
Ａｌｌｉｕｍ）、リリアム（Ｌｉｌｉａｍ）、ナルシサ
ス（Ｎｌｒｃｉｓｓｕｓ）、アナナス（Ａｎａｎａｓ）
、アラキｘ　（Ａｒａｃｈｉｓ）、ファゼオラス（Ｐｈ
ａｓｅｏｌｕｓ）、およびピサＡ　（Ｐｉｓｕｍ）が含
１れる。
培養したプロトプラストからの植物再生は例えばエパン
ス　アンド　プラボ，１９８５年（Ｅｖａｎｓ　ａｎｄ
　Ｂｒａｖｏ，　１　９８５　）　；デイビー，　１９
８３年（Ｄａｖｅｙ，　１　９　８　３　）　；デイル
，　１９８３年（Ｌ）ａｌｌ，１９８３）；およびビン
ディング，１９８５年（山ｎｄｉｎｇ，　１９８５　）
に記載’ｇｎている。
再生は植物の櫨によつて変るが、一般に、毒素這伝子の
多数のコピーを含む形質転換され九プロトプラストの懸
濁液を先づ得る。次いでそのプロトプラスト懸濁液から
胚形成金誘導して天然の胚のように成熟および発芽の段
階にする。
培養基は一般に櫨々のアミノ酸およびオーキシンおよび
サイトカイニンのようなホルモンを含む。培地にグルタ
ミン酸およびプロリンを加えることも有用で特にコーン
やアルファルファのような棟では有用である。芽と根は
正常には同時にでてくる。再生の効率は培地、遺伝子型
、および培養の前歴に依存する。これら３つの変数が制
御されれば、再生は十分Ｋ再現性と反＜萱性を持つ。
形質転換され九橿物細胞から生育した成熟植物は自家受
粉されて同系交配植物となる。この同系交配植物は毒素
遺伝子を含む陳子をつくる。
この樵子は生育して毒素を持つ植物となる。
本発明の自家受粉体を１例えば、昆虫耐性雑ｓ１ｒ開発
するために使用できる。この方法において昆虫耐性自家
受粉系全もう一つの自家受粉系と交配し雑［１−つくる
。
花、檀子、葉、枝、果実等のような再生植物から得られ
友部分は、この部分が昆虫耐性細胞を含むならば、本発
明に含１れる。再生植物の子孫および変攬、および変異
棟もＩｆｃ本発明の範囲Ｋ含ｌれる． る．親の又配後、第一代雑種（　Ｆ＋　）は１／２毒素
／野生型：１／２毒素／野生型の分布を示す。
この第一代雑種を自家受粉して第二代雑種（Ｆ２）を生
じる。上゛２雑種の遺伝分布は１／４毒素／毒素＝１／
２毒索／野生ｆｆｉ：１／４野生型／野生型である。毒
素／毒素の遺伝組立を持つＦ２雑種を昆虫耐性植物とし
て選ぶ。
本明細曹で使用する変種とは、もしその変檻が昆虫耐性
植物を１だ含んでいるならば、植物の子孫に性的に伝達
される相続可能な変化を含む、安定で相続可能な表現型
変化を云う。ｌた、本明細誉で使用する変異種とは、照
射のような環境条件の結果としての、Ｉたは良く確立烙
れている遺伝の法則にしたがって、一つの特徴が減数分
裂的に伝達される遺伝的変化の結果としての変化を云う
。しかし、その変異植物は１だ不発明の昆虫耐性を示さ
なければならない。
昆虫選択的毒素は、単独ｌたは上記のいかなる強化化合
物との組合せにより殺虫性微生物の毒性を強化する之め
に使用される。ヘリオテイス　ビレセンス（ｔｉｅｌｉ
Ｌｈｉｓ　Ｖｉｒｅｓｃｅｎｓ）　（　７タノミムシ）
、オルギア　シェードツガタ（Ｕｒｇｙｉａｐｅｅｕｄ
ｏＬｓｕｇａｔａ）（　ドーグラスモミ　ドクガ）、リ
マ７チア　ディスパ−（Ｌｙｍａｎｌｉａ　ｄｉｓｐａ
ｒ）（マイマイガ）、オートグラフイカ　カリフオルニ
カ（ＡｕＬｏｇｒ＆ｐｈｉｃａ　Ｃａｌｉｆｏｒｎｉｃ
ａ）（アル７　７ルファ　シャクトリムシ）、ネオデイ
プリオンセルテ４　７　７　−　（Ｎｅｏｄｉｐｒｉｏ
ｎ　ｓｅｒｔｉｆｅｒ）　（　−ｘ　−ログパマツハエ
）、およびラスベイレシア　ボモネラ（１＋ａｓｐｅｙ
ｒｅｓｉａ　ｐｏｍｏｎｅｌｌａ）　（　コダラガ〕虫
選択的毒素をそのゲノムに導入するとこの殺虫剤の力価
を有意に高める。バク口ウイルスのゲノムに外来の遺伝
子を導入する方法は二つの特許（アメリカ特許第４，７
４翫０５１号、ＵＳ４．７４へ０５１およびヨーロッパ
特許第１７５８５２号、ＥＰ　１７５８５２）の主題で
ある。ヨーロッパ特許第２２５７７７号（ＥＰ２２５７
７７）には、核多角体ウイルス（ｎｕｃｌｅａｒ　ｐｏ
ｌｙｈｅｄｒｏｓｉｓ　ｖｉｒｕｓ）　（　ｔ＜クロウ
イルス）の２種のＤＮＡセグメントｋ含む組換えパクロ
ウイルスの構築による２種の昆虫に対して有効な微生物
殺虫剤の製造が示されている。
ボバリア　バサニア（Ｂｅａｕｖａｒｉａ　ｂａｓｓａ
ｎｉａ）およびポバリア　ブロングニアルティイ（Ｈ．
ｂｒｏｎｇｎｉａｒＬｉｉ）は広い宿主範囲を持つてお
り、微生物殺虫剤の候補として提案されている（ミラー
等，１９８３年，　Ｍｉｌｌｅｒ　ｅｔ　ａｌ．，　１
９８Ｂによる総説参照）。昆虫制御剤として考えられて
いｌＢ菌（バチルス　チヱリンギエンシス，Ｂ．Ｌｈｕ
ｒｉｎｇｉｅｎｓｉｓ以外の）には、バチラス　ボピリ
ｚ（Ｂ．　ｐｏｐｉｌｌｉａｅ）、バチラス　レンチモ
ルバス（Ｂ．　ｌｅｎＬｉｍｏｒｂｕｓ）、およびハチ
ラススフエリカス（Ｂ．　ｓｐｈａｅｒｉｃｕｓ）が含
ｌれる。これらの殺虫剤としての力は、そのゲノムに昆
虫選択的毒素遺伝子を取り込むことによって力価が改善
され、高ｌる。
■　植物への殺虫剤としての毒素の適用１以上の毒素の
殺昆虫効果量を与えることは外からの適用によって行う
ことができる。
植物または植物の部分への毒素のこの適用は直接的、ま
たは植物または植物の部分の近辺のいずれでもよい。
天然毒素および／またはその組換え体は、粉末、結晶、
懸濁液、乳化懸濁液、撒布剤、ベレット，粒子、カプセ
ル化物、マイクロカプセル化物、エーロゾル、溶液、ゲ
ルまたは他の分散物を含む広く種々の形態で適用されて
よい。したがって、本発明は１以上の毒素を添加剤と共
κ含むことを特徴とする植物への適用のための組成物を
も提供する。
本発明による組成物は一般に、１以上の農業用キャリア
ーを含む農業用処方で、植物または植物の部分Ｋ適用さ
れる。農業用キャリアーとは、その化合物の生物学的効
力を害することなく組成物中に活性化合物を溶解、分散
または拡散させるために使用する物質である。そのよう
なキャリアー自身は、土壌、設備、作物、または農業環
境に対する有害な効果を持たない。本発明の組成物は固
体または液体の処方または溶液いずれでもよい。化合物
は乳化できるシｌ潤性粉末または濃縮物として処方され
てよい。
従来の農業の実際にしたがって、湿潤削、拡散削、分散
削または展着剤のようなものも補助剤として含んでいて
よい。
更に加える補助剤の′ｓ．類は、毒素の活性力ロテアー
ゼ阻害剤が含着れる。
殺虫剤処方の補助剤は本技術分野の技術を持つ者Ｋ公知
である。
かくして、本発明の望ましい実施態様には、限定される
ものではないが、次のものが含まれる： 式： ＶＲＤＡＹＩＡＫＮＹ　ＮＣＶＹＥＣＦＲＤＡ　ＹＣＮ
ＥＬＣＴＫＮＧ　ＡＳＳＧＹＣ−ＱＷＡＧ　ＫＹＧＮＡ
（：ＷＣＹＡ　ＬＰＤＮＶＰＩＲＶＰ　ＧＫＣＲ．で表
わされるアミノ酸配列を含む昆虫選択的毒素。
動物から得られるＤＮＡ配列で、そのＤＮＡ配列が昆虫
選択的毒素またはその機能的誘導体またはフラグメント
をコードするものを含む組換えＤＮＡ． ＤＮＡ配列で、そのＤＮＡ配列が動物、望ましくは節足
動物、より望ましくはクモ形類（　Ａｒａｃｈｎｉｄａ
　）または唇脚類（　Ｃｈｉｌｏｐｏｄａ　）綱のメン
ハ＋＋＋、最も望ましくはサンリ類（　３ｅｏｒｐｉｏ
ｎｅｓ　）目およびスコロペンドラ（　Ｓｃｏｌｏｐｅ
ｎｄｒａ　）属のメンバーから得られ、昆虫選択的毒素
捷たはその機能性誘導体またはフラグメントをコードし
ておシ、そのＤＮＡ配列が発現可能な形であるものを含
む組換えＤＮＡ０ 動物から得られるＤＮＡ配列で、そのＤＮＡ配列が発現
できる形であり、 式： ＫＫＮＧＹＡ　ＶＤＳＳ　ＧＫＡＰＥＣＬＬＳＮ　ＹＣ
ＮＮＱＣＴｆα’Ｈ　ＹＡＤＫＧ−ＤＧＹＩＲＫＫＤＧ
Ｃ　ＫＶＳＣ（Ｖ／Ｉ）ＩＩＧＮＥＧ　ＣＲＫＥＣＶＡ
ＨＧＧで表わされるアミノ酸配列を持つ昆虫選択的毒素
またはその機能的誘導体またはフラグメントであるもの
を含む組換えＤＮＡ． 動物から得られるＤＮＡ配列で、そのＤＮＡ配列が昆虫
選択的毒素またはその機能的誘導体またＦｉフラグメン
トをコードし、発現できる形であるものを含むベクター 動物から得られるＤＮＡ配列で、そのＤＮＡ配列が昆虫
選択的毒素、またはその機能的誘導体またはフラグメン
トをコードし、発現できる形であるものを含む宿主生物
。
動物、望ましくは節足動物、よル望ましくはクモ形類（
　Ａｒａｃｈｎｉｄａ　）または唇脚類（　Ｃｈｉｌｏ
ｐｏｄａ　）綱のメンバー、最も望ましくはサソリ類（
　Ｓｃｏｒｐｉｏｎｅｓ　）目およびスコロベンドラ（
　Ｓｃｏｌｏｐｅｎｄｒａ　）属のメンバーから得られ
るＤＮＡ配列で、そのＤＮＡ配列が昆虫選択的毒素また
はその機能的誘導体またはフラグメントをコードするも
のを含むトランスジェニック植物細胞。
動物、望ましくは節足動物、より望ましくはクモ形類（
　Ａｒａｃｈｎｉｄａ　）または唇脚類（　Ｃｈｉｌｏ
ｐｏｄａ　）綱のメンバー、最も望ましくはサソリ類（
　Ｓｅｏｒｐｉｏｎｅｓ　）目およびスコロペンドラ（
　Ｓｃｏｌｏｐｅｎｄｒａ　）属のメンバーから得られ
るＤＮＡ配列で、そのＤＮＡ配列が昆虫選択的毒素また
はその機能的騨導体またはフラグメントをコードし、安
定．して植物ゲノムに組込まれている本のを含むトラン
スジェニック植物細胞。
動物、望ましく節足動物、よシ望ましくはクモ形類（　
Ａｒａｃｈｎｉｄａ　）または唇脚類（　Ｃｈｉ−１ｏ
ｐｏｄａ　）綱のメンバー最も望ましくはサソリ類（　
Ｓｃｏｒｐｌｏｎｅｓ　）目およびスコロペンドラ（　
Ｓｅｏｌｏｐｅｎｄｒａ　）属のメンバーから得られる
ＤＮＡ配列で、そのＤＮＡ配列が昆虫選択的毒素または
その機能的誘導体またはフラグメントをコードし、発、
現できる形であるものを含むトランスジェニック植物細
胞。
上記のＤＮＡ配列によシコードされる昆虫選択的毒素ま
たはその機能的誘導体またはフラグメントを発現するト
ランスジェニック植物細胞。
動物、望ましくは節足動物、より望ましくはクモ形類（
　Ａｒａｃｈｎｉｄａ　）または弓脚類（　Ｃｈｉｌｏ
ｐｏｄ＆　）綱のメンバー、最も望ましくはサソリ類（
　Ｓｃｏｒｐｉｏｎｅｓ　）目およびスコロペンドラ（
　Ｓｃｏｌｏｐｅｎｄｒａ　）属のメンバーから得られ
るＤＮＡ配列で、そのＤＮＡ配列が昆虫選択的毒素また
はその機能的誘導体またはフラグメントをコードするも
のを含むトランスジェニック植物およびその有性および
無性後代。
動物から得られるＤＮＡ配列で、そのＤＮＡ配列が昆虫
選択的毒素またはその機能的誘導体またはフラグメント
をコードし、植物ゲノムＫ安定して組込まれいるものを
含むトランスジェニック植物およびその有性および無性
後代。
動物から得られるＤＮＡ配列で、そのＤＮＡ配列が昆虫
選択的毒素またはその機能的誘導体またはフラグメント
をコードし、発現できる形であるトランスジェニック植
物およびその有性および無性後代。
上記ＤＮＡ配列Ｋよりコードされる昆虫選択的毒素また
はその機能的誘導体ま九はフラグメントを発現するトラ
ンスジェニック植物およびその有性および無性後代。
動物、望ましくは節足動物、よ）望ましくはクモ形類（
　Ａｒａｃｈｎｉｄａ　）または唇脚類（　Ｃｈｉｌｏ
ｐｏｄａ　）綱のメンバー、最も望ましくはサソリ類（
　Ｓｃｏｒｐｉｏｎｅｓ　）目およびスコロベンドラ（
　Ｓｃｏｌｏｐｅｎｄｒａ　）　Ｒのメンバーから得ら
れるＤＮＡ配列で、そのＤＮＡ配列が昆虫選択的毒素ま
たはその機能的誘導体またはフラグメントをコードして
いるものを含むトランスジェニック微生物。
動物から得られるＤＮＡ配列で、そのＤＮＡ配列が昆虫
選択的毒素またはその機能的誘導体またはフラグメント
をコードし、ゲノムＫ安定に組込まれているものを含む
ト２冫スジェニツク微生物。
動物から得られるＤＮＡ配列で、そのＤＮＡ配列が昆虫
選択的毒素またはその機能的肪導体またはフラグメント
をコードし、発現できる形であるものを含むトランスジ
ェニック微生物。
上記のＤＮＡ配列によりコードされた昆虫選択的毒素ま
たはその機能的誘導体またはフラグメントを発現するト
ランスジェニック微生物。
サソリ類（　Ｓｃｏｒｐｉｏｎｅｓ　）目またはスコロ
ベンドラ（　Ｓａｏｌｏｐｅｎｄｒａ　）属のメンバー
から得られる昆虫選択的毒素またはその機能的誘導体ま
たはフラグメントに対する抗体。
動物から得られる昆虫選択的で、望ましくは組換え毒素
またはその機能的誘導体またはフラグメン｝を活性物質
として含む殺虫性組成物成物。
動物、望ましくは節足動物、よシ望ましくはクモ形類（
　Ａｒａｅｈｎｉｄａ　）　１たは唇脚類（　Ｃｈｉｌ
ｏｐｎｄａ　）綱のメンバー、最も望ましくはサソリ類
（　Ｓｃｏｒｐｉｏｎｅｓ　）目およびスコロペンドラ
（　Ｓｅｏｌｏｐｅｎｄｒａ　）属のメンハーから得ら
れるＤＮＡ配列で、そのＤＮＡ配列が昆虫選択的毒素ま
たはその機能的誘導体またはフラグメントをコードし，
そのＤＮＡ配列が発現できる形であってゲノムＫ安定Ｋ
組込まれているものｔ含むトランスジェニック微生物の
殺昆虫量、または動物から得られる昆虫選択的で、望ま
しくは組換え毒素またはその機能的誘導体またはフラグ
メントを活性物質として含む組成物を、昆虫またはその
環境に適用することからなる植物病源性昆虫の防陳方法
。
動物から得られるＤＮＡ配列で、そのＤＮＡ配列が昆虫
選択的毒素またはその機能的誘導体またはフラグメント
をコードするものを含む組換えＤＮＡを使った作物植物
の形質転換、更Ｋ上記昆虫選択的毒素またはその機能的
誘導体またはフラグメントの殺昆虫有効量を植物で発現
することからなる、植物病原性昆虫に対する作物植物の
保護方法。
〔実施例、発明の効果〕
今までκ本発明について一般的表記載をしたが、同じこ
とは実施例によってよシ良〈理解される。この実施例は
説明のため罠のみ本明細書く含めるもので、特記しない
かぎシ、これに限定されるものではない。
実施例１ サソリ、レイウラス　キンケストリアタス　ヘプラエク
ス（　Ｌ．ｑｕｉｎｇｕｅｓｔｒｌａｔｕｓ　ｈｅｂｒ
ａｅｕｓ　）の粗毒液を野外で採集したサソリの電気搾
毒（ズロトキン　アンド　ゴードン，１９８５年，Ｚｌ
ｏｔｋｉｎ　ａｎｄ　Ｇｏｒｄｏｎ．　　１　９　８　
５　）によって得、凍結乾燥する。サソリ、アンドロク
トナス　オーストラリス（　Ａｎｄｒｏｃｔｏｎｕｓ　
ａｕｓｔｒａｌｉｓ　）の毒液からの興奮性昆虫毒素Ａ
ａＩ費ズロトキン等，１９７１年ａ　（　Ｚｌｏｔｋｉ
ｎ　ｅｔａｌ．，　１　９　７　１　ａ　）にしたがっ
て精製する。啼乳動物α一トキシンＡ６をエイテ、ロシ
ャ教授（　Ｐｒｏｆ−Ｈ．Ｒｏｃｈａｔ　）　（ファキ
エルテ　ドクメディシン，ビオシミー，マルセーユ，フ
ランス，　Ｆａｃ．　Ｍｅｄｉｃｉｎｅ，Ｂｉｏｃｈｉ
ｍｉｅ．Ｍａｒｓｅｔｌｌｅ．Ｆｒａｎｃｅ　）から入
手した。
イエバエ，サルコファガ　ファルクラタ（　Ｅａｒｅｏ
ｐｈａｇａ　ｆａｌｃｕｌａｔａ　）の幼虫（１００乃
至１３０ツ体重）をズロトキン郷，１９７１年ｂ（　Ｚ
ｌｏｔｋｉｎ　ｅｔａｌ−　．　１　９７　ｌ　ｂ　）
にしたがって実験室で飼育する。等脚類動物（陸生甲殻
類），ヘミレビスタス　スピーシズ（　Ｈｅｍｉｌｅｐ
ｉｓｔｕｓ　ｓｐ・）（３００乃至４００ａｊ７体重）
を野外で採集し、アルビノ実敗用マウス（変１１　ｒｓ
ａｂｒａ　Ｊ　）をハダサメティカル　スクー／Ｉ／，
エルサレム（Ｈａｄａ−ｔｓａｈＭｅｄｉｃａｌ　Ｓｃ
ｈｏｏｌ，Ｊｅｒｕｓａｌｅｍ　）の実験動物飼育所か
ら購入した。
バッタのシナプトソームおよびその膜小胞をロカスタ　
ミグラトロリア（　Ｌｏｃｕｓｔａ　ｍｉｇｒａｔｏ−
ｒｉａ　）の解剖した中枢神経系のホモジネートから、
前述の方法（ズロトキン　アンド　ゴードン、１９８５
年，　Ｚｌｏｔｋｉｎ　ａｎｄ　Ｇｏｒｄｏｎ　，　１
　９　８　５　）Ｋしたがって調整する。
毒性物質の致死および麻痺効果を皮下注射Ｋよウて測定
する。腹部体節の体節間膜に体重１００ツ当シ２乃至１
０μ！注射したイエバエ幼虫を、遅延性で持続性の痙彎
麻痺として表わす新しい症候学を示す分析に採用する。
麻痺単位（ＰＵ）の測定は注射５分後の動物の収縮を伴
う不動性に基く９胸部と腹部の間Ｋ体重３００ツ当シ１
乃至５０μ！量を背側圧注射した等脚動物を、注射５分
後の完全な不動性Ｋ基づいてＰＵを決定するためＫ使用
する。注射２４時間後にみた５０パーセント致死投与量
（ＬＤｓｏ）の決定にマウスを使用する。サンプリング
および５０チ終点の計算（ＰＵおよびＬ　Ｄ　ｓｏ用量
）はリード　アンド　ミエンク，１９！ｉ８年（　Ｒｅ
ｅｄ　ａｎｄ　Ｍｕｅｎｃｈ，１ｔ３８）Ｋ基いて行う
。
本研究に３糧の異ったカラム　クロマトグラ７イー法を
採用する： ａ）酢酸アンモニウム揮発性緩衝液を使ったセファデッ
クス（　ＳｅＰｈａｄｅｘ　）　Ｇ　５　０微細ゲル（
ファルマシア，スエーデン．　Ｐｈａｒｍａｅｉａ，　
Ｓｗｅｄｅｎ）の分子量排出力乏ム：レイウラス　キン
ケストリアタス　ヘブラエクス（　Ｌ．　１ｉｕ１ｎτ
ｕｅｓｔ−ｒｌａｔｕｓ　ｈｅｂｒａｅｕｓ　）毒液１
６５０Ａ２８０単位（水抽出とゼπデックスＱ５０カラ
ムクロマトグ２７イー２回処理した粗毒液２．ＯＰＫ相
当）を［ＬＩＭ酢酸アンモニウム緩衝液、ｐ　Ｈａ　５
で平衡化し、溶出（４５ｆｆｉｊ／ｈ）する一連の４本
のカラム［４Ｘ（１００Ｘ五２ｃＷＩ）　：＋に繰返し
てかける（ズロトキン等，１９７１年ａ．Ｚ１ｏｔｋｉ
ｎｅｔｌｌＪ．，１９７１Ｂ）。溶出プロファイルにし
たがって糎々の画分を集める。画包■（Ａｚｓｏ＝２０
０単位）がイエバエ，等脚動物、マウスに対して麻痺力
を持つ。
ｂ）酢酸アンモニウム緩衝液のモル濃度勾配溶出ヲ行う
カルポキシメチルセルロース（ＣＭ５２，ワットマン，
イングランド．　Ｗａｔｍａｎ．Ｅｎｇｌａｎｄ　）で
の陽イオン交換クロマトグラフィー：（ＬＯＩＭ酢酸ア
ンモニウム緩衝液，　ｆＨ＆４で平衡化し、溶出（　１
ｏａｔ／ｈ　ｒ　）する陽イオン交換ＣＭ−セルロース
−〇Ｍ５２（ワットマを３ｔ５Ａａｏ）をかける。溶出
の最初の段階は、サルコファガ（　Ｓａｒｃｏｐｈへｇ
ａ　）幼虫Ｋ弛緩を誘発する画分（ａ）および（ｂ）が
得られる平衡条件で行う。溶出の第二段階は、ＣＬＩＭ
からα５Ｍのモル濃度直線勾配で行い、画分（ｅ）　．
　（ｄ）および（ｅ）を得る。そのハエ幼虫とマウスＫ
対する毒性を第１表に示す。
ｅ）ＴＳＫ−ＲＰ−ＣＬ８カラム（エルケイビースエー
デンｅ　ＬＫＢ　ｅ　Ｓｗｅｄｅｎ　）　　を用いた逆
相ＨＰＬＣ　　クロマトグラ７イー：緩衝液：Ａ：α１
　％ＴＦＡ　；　Ｂ　二　Ｑ．１％ＴＦＡ，アセトニト
リル：イソブロパノール＝　１　：　１。
Ｂ勾配：０時５％；１５分２０チ，７５分５０チ。
流速’　ｄ／　ｍｉ　ｎｏ スラプゲル電気泳動を二つの形で行う：＆）尿素存在下
でのＳＤＳ−ＰＡＧＥ（スワンクアンドムンカーズ，１
９７１年，　Ｓｗａｎｋ　ａｎｄＭｕｎＫｒｅｓ．１　
９　７　１　）　：　　８　Ｍ尿素の存在下、１２．５
チボリアクリルアミド濃度で連続ミニゲル（６０ｘ８０
ｘｔ５ｓｍ）上で分離を行う。
ｂ）アンホライン存在下にポリアクリルアミドＫおける
分析焦点電気泳動（エルケイビーＬＫＢ技術ビュレテン
　１２１７−２００１ＭＥ）。
蛋白ＦｉＢｓＡを標準にしてラウリー等，１９５１年（
Ｌｏｗｒｙ　ｅｔａＪ．　，　１　９　５　１　）ｏ方
法テ６１１］定。
ＬｑｈＰ３５毒素を４Ｍｍ酸グアニジン，ＩＭトリスー
塩酸、ｐＨａ６．１０ｍＭ　　ＥＤＴＡ，２０ｍＭジテ
オスレイトールで３７℃１時間処理して４−ビニルピリ
ジンＫよシ還元してアルキル化する。４−ビニルビリジ
ン（シグマ，アメリカ，Ｓｉｇｍａ　，　ＵＳＡ　）を
５０ｍＭＫなるように加えて、続けて室温で１時間置く
。修飾した蛋白をα１チイソプロバノール＝アセトニト
リル＝１：１中、ビダク（　Ｖｙｄａｃ　）　−Ｃ　−
　８またはハイパーシｋ　（　Ｈｙｐｅｒｓｉｌ　）−
ＯＤＳ力ラムのＨＰＬＣで脱塩する。この還元しアルキ
ル化した蛋白をＡｓｐ−Ｎ．Ｌｙｓ−Ｃおヨヒトリプシ
ン（ペーリンガ一一マンハイム，アメリカ．　Ｂｏｅｈ
ｒｉｎｇｅｒ−Ｍａｎｎｈｅｉｍ，ＵＳＡ）を使って説
明書にしたがって消化し、ペプテドを調製する。ペプテ
ドを、０から６０チのインプロパノール二アセトニトリ
ル＝１＝１の勾配ｔ−使った（Ｌ１％ＴＦＡ中のハイパ
ーシル（　Ｈｙｐｅｒｓｉｌ　）−０Ｄ８カラムのＨＰ
ＬＣで分離する。アミ酸配列分析をアブライドバイオシ
ステムズ（Ａｐｐｌｉｅｄ　ｂｉｏｓｙｓｔｅｍｓ　）
　４　７　ＧＡ気相シーケンサー（アメリカ．ＵＳＡ）
Ｋよる自動化エドマン分解で行う。フェニルテオヒダン
トインアミノ酸をオンライン　アプライド　ビオシステ
ムズ１２０ＡＰＴＨ　アナライザー（Ａｐｐｌ１ｅｄＢ
ｉｏｓｙｓｔｅｍｓ　１　２０ＡＰＴＨ　　Ａｎａｌｙ
ｚｅｒ　）を使って同定する。各配列は少くとも二回の
列の測定によって確認する〔アレン，１９８１年：イン
グリス，１９８０年（イングリス，エイ．等，バーシー
．（編），メソーヅ　イン　ペプタイド　アンド　プロ
ティン　シーケンス　゜ア゜ナリシス，プロシーディン
グス　オプ　イーターナショナル　カンファレンス，第
３回，エルゼビア，アムステルダム，５２９．１９８０
年）〕１：Ａ１１ｅｎ，１９８１　；Ｉｎｇ１ｉｓ，１
９８０（Ｉｎｇｌｉｓ．Ａ．　ａｔ　ａｌ．．　ｉｎ　
Ｂｉｒｒ．Ｃ−　（Ｅｄ．　）　．Ｍｅｔｈｏｄｓ　ｉ
ｎＰｅｐｔｉｄｅ　ａｎｄ　Ｐｒｏｔｅｉｎ　Ｓｅｑｕ
ｅｎｃｅ　Ａｎａｌｙｓｉｓ，Ｐｒｏｃｅｌｕｔ−Ｃｏ
ｎｆ．　３ｒｄ＝ｅ　Ｅｌｓｅｖｉｅｒ，　Ａｍｓｔｅ
ｒｄａｍ　，　３２９．１９８０）］。
配列比較のため、ユニバーシティー　オブ　ウイスコン
シン　ゼネティックス　コンビエーティング　グルーフ
フロ７アイ，ＩＳ／　　アナリシス（デペロー等，１９
８４年）　（　Ｕｎｉｖｅｒｓｌｔｙ　ｏｆＷｉｓｃｏ
ｎ＋ｓｉｎ　Ｇｅｎｅｔｉｃｓ　Ｃｏｍｐｕｔｉｎｇ　
Ｇｒｏｕｐ　ＰｒｏｆｉｌｅＡｎａｊ＋ｙｓｔａ（　Ｄ
ｅｖｅｒｅｕｘ　ｅｔ　ａｌ．，　１　９　８　４　）
の助けによシ最大相同性を求めて並べる。同じ残基を含
む全位置のバーセントを計算する。
１１８　ｌ一標識ＡａＩＴおよび拮抗的置換結合分析を
前述の方法（ズロトキン　アンド　ゴードン，１９８５
年，　Ｚｌｏｔｋｉｎ　ａｎｄＧｏｒｄｏｎｙ１９８５
）にしたがって準備し、実施する。
Ａ．昆虫軸索標品 ダブルオイルギャップー　シングル　７アイバー法（ビ
ション　アンド　ボイステル，１９６７年＊　Ｐｉｃｈ
ｏｎ　ａｎｄ　Ｂｏｉｓｔｅｌ，　１９　６　７　）を
使い、ゴキブリ，ベリブ２ネタ　アメリカナ（　Ｐｅｒ
ｉｐｌａｎｅｔａ　ａｍｅｒｉｅａｎａ　）の腹部神経
素状組織から解剖してとった巨大軸索について電圧クラ
ンプ（　Ｖｏｌｔａｇｅ−ｃｌａｍｐ　）および電流ク
ランブ（　ｃｕｒｒｅｎｔ−ｃｌａｍｐ　）実験を行う
。正常生理食塩液は次の組成を持つ：２００ｍＭＮａＣ
１；　＆　１　ｍＭ　ＫＣＩ　；　５−４ｍＭ　ＣａＣ
４　；　５−ＯｍＭＭｓｘＣｌ−。リン酸一炭酸塩緩衝
液（　２ｍＭ　ＮａＨＣＯｓ　．（Ｌ１ｍＭ　Ｎａ＆Ｐ
Ｏ＋）を使ってｐＨを１２に保つ。電流クランプ実験は
２０乃至２２℃で行い、電圧クランプ実験は１２±（Ｌ
５℃で行う。
４　−ＡＰ　（本文だ示す濃度）をカリウム流（　ｐｏ
ｔａｓｓｉｕｍ　ｃｕｒｒｅｎｔ　）を選択的にプロツ
クするために使用し（ベルへイト　アンド　ビシ舊冫，
１９７４年＊　Ｐｅｌｈａｔｅ　ａｎｄ　Ｐｉｃｈｏｎ
，１９７４），２Ｘ１Ｇ″″ｒｙ１合成ＳＴＸをナトリ
ウム流（　ｓｏｄｉｕｍ　ｃｕｒｒｅｎｔ　）の選択的
で可逆的なブロックのために使用する（サテル等　ｊ９
７９年ｅ　Ｓａｔｔｅｌｌｅ　ｅｔ　ａｌ，　１　９　
７　９　）。
精製したサソリ毒素をＢＳＡ　　（フラクシｌンＶ，ア
ーマー　カンパニー，アメリカ，　Ａｒ　−ｍｏｕｒ　
Ｃｏ．，　ＵＳＡ）を１／１ロ（ｗ／ｖ）の比で存在さ
せて凍結乾燥する。
補乳動物骨格筋単一線維標品 ラット．ラタスノルペジカス（　Ｒａｔｔｕｓ　ｎｏｒ
ｖｅ−ｇｉｃｕｓ　）のヒラメ筋（　ｓｌｏｗ　ｔｗｉ
ｔｃｈ　ｓｏｌｅｕｓｍｕｓｃｌｅ　）から分離した単
一筋線維についてダフ゜ル　マンニトール　ギャップ　
シングルファイバー法（デエバル　アンド　レオティ，
１９７８年＊　Ｄｕｖａｌ　ａｎｄ　Ｌｏｏｔｙ．　１
　９　７　８　）を使い、電位クランプおよび電流クラ
ンプ実験を室温で行う。正常食塩液は次の組成を持つ：
１４０ｍＭ　ＮａＣｌ；６ｍＭ　ＫＣＩ！；５ｍＭ　Ｃ
ａＣＡ’＊　；５ｍＭグルコース。トリスーＨ　Ｃ　ｉ
ｔ　（　４　５　ｍ　Ｍ　）を使ってｐＨを７，５１１
Ｃａ４節する。カリウム電流をブロックするために水浴
中Ｋ１０ｍＭ　ＴＥＡと２ｍＭ五４ＤＡＰを加え、ナト
リウム電流をプロックするために１μＭ丁ＴＸ　　を使
用する（デエバル　アンド　レオテ４　，１９８０年ｒ
　Ｄｕｖａｌａｎｄ　Ｌ５ｏｔｙ，ｔ　９　８　０　）
。
Ｂ．イエバエ幼虫の遅廷性で持続性の収縮を誘導する因
子の分離 サソリ，レイウラス　キンケストリアタスヘプラエウス
（　Ｌ−　％ｍｔｈｊｕｅｓｔｒｉａｔｕｓ　ｈｅｂｒ
ａｅｕｉ　）の凍結乾燥した粗毒液（五７タ）を下記の
予備処理をして得る： （１）　　水抽出と凍結乾燥； （２）゜　　高ＭＷのムコ蛋白を除去するために、凍結
乾燥した水抽出物をセファデックス （　Ｓｅｐｈａｄｅｘ　）　Ｇ　５　０カラムの１１Ｍ
酢酸溶出にによって分離する； （３）　　上記のセファデックス（　Ｓｅｐｈａｄｅｘ
　）　−酢酸カラムで得られた凍結乾燥毒性画分を、非
蛋白の低ＭＷ色素を除去するために、（ＬＩＭ酢酸アン
モニウム，ｐ｝｛＆５で溶出するセ７アデックス（　Ｓ
ｅｐｈａｄｅｘ　）　Ｇ　５　０カラムで分離する。
上記ステップ（３）で得られた凍結乾燥毒性画分を一連
の４本のセファデックス（　Ｓｅｐｈａｄｅｘ　）Ｑ５
０カラムで、上記の条件下に再循環法で分離する。との
方法によって主要画分（Ｉから■）が分離できる。画分
■（処理した蛋白の約１２チに相当）はハエ幼虫Ｋ注射
すると、弛緩（抑制性昆虫毒素に典型的）および遅れて
起り持続性の収縮（興奮性昆虫毒素に典型的）を含む病
状の全く特別な混合を誘導する。
画分■Ｆｉまた、マウスに対して中程度の毒性である（
　ＬＤｓｏ　：体重２ａｙ当シ５０μｇ）。この致死性
はプテナエ（　Ｂｕｔｈｉｎａｅ　）サソリ　毒液およ
びそれからの啼乳動物毒素に典型的な昆虫贅咬毒の興奮
性病状を伴う（ロシャト等，１９７９年＋　Ｒｏｃｈｅ
ｔ　ｅｔ　ａｌ．，　１９７９　）。
上記のセ７アデックス（　Ｓｅｐｈａｄｅｘ　）ＧＳｏ
画分■を陽イオン変換樹脂（ＣＭ５２）カラムで分離す
ると一連の両分（ａ）から（ｅ）が得られる。
画分（ａ）および（ｂ）ｉｊ抑制性昆虫毒素Ｋ典型的な
イエバエ幼虫の弛緩性麻痺を銹導する（ズロトキン，１
９８６年＋　Ｚｌｏｔｋｉｎ，１　９　８　６　）。し
かし、画分（ｃ）　，　（ｄ）および（ｅ）はマウスＫ
毒性を示し（第１表）、イエバエ幼虫に対し、遅延性で
持続性（長く続く）の収縮性麻痺を起すという明らかに
新しい症候学を示す。第１表に示すように、両分（ｃ）
　．　（ｄ）および（ｅ）は種々の異−３程度の上記遅
延性一持続性収縮性麻痺およびマウス致死性を表わす。
イエバエに対する最低毒性とマウスＫ対する最低毒性を
持つ両分（ｄ）を更に精製する。
得られた両分（ｅ）　．　（ｄ）　．および（ｅ）のイ
エバエおＣ ｄ マクス致死性一ＬＤ詩ｂ　　　１２．０　　　　１２α
Ｇ２５．０ ａ　注射５分後Ｋ不動化し、収縮した幼虫を陽性反応と
考える。
ｂ　致死性は２４時間後Ｋ判定。マウスに対する画分■
のＬ　Ｄ　ｓｏは４０μｇ／２　０　ｇ体重に相当する
。
イエバエ幼虫Ｋ影響する新しい因子の最後の精製はＨＰ
ＬＣ系で逆相カラムでのクロマトグラフィーの工程を加
えて行う。最終製品をＬ＄Ｐ５　５毒素と名付ける（Ｉ
４ｈはサソリを表わし、ｐＦｉ麻痺を示し、５５はＨＰ
ＬＣ力ラムでの排出時間罠相当する）。得られる製品は
、ＣＭ５２両分（ｄ）の蛋白含量およびイエバエへの活
性のそれぞれ約３０および６０パーセントを持つ。純度
および性質をＳＤＳＰＡＧＥ（約５ｋＤのＭＷを示す）
および分竹焦点電気泳動（約ｐ　Ｈ９．　０のｐＩをな
す）によって調べる。
Ｃ．　　ＬｑｈＰ３５毒素の一次構造決定Ｌ（ｌｈＰ　
５　５は種々のサソリ毒液毒素Ｋ典屋的な約７ＫＤのＲ
４Ｗ（ＭＷ＝７　ｚ　ｓ　ｓ　）を持つ６４アミノ酸か
らなる単一鎖蛋白である（ボサニ１９８４年．　Ｐｏｓ
ｓａｎｉ，　１　９　８　４　）。本ＭＷ測定は、少く
とも２０％の不正確度を持つ単におおよそのデータを与
える上記のＳＤＳ−ＰＡＧＥと、本質的−に一致する（
スワンク　アンド　ムンカーズ，１９７１年＋　Ｓｗａ
ｎｋ　ａｎｄ　Ｍｕｎｋｒｅｓ．１９７１）。分析的等
電点焦点法で得られる高等１ｔ点（ｐＩ）は、３個のア
ルギニン存在を含む負の荷電を上まわる過剰の正の荷電
残基が明らかになった配列分析と，本質的Ｋ一致する（
ｐＫ＝ＩＺ４Ｂ）。残基の１／３を含む疎水性アミノ酸
は分子の長さ全体に平均して分布している。８個のシス
テインは４個のジスル７ィド橋を形成すると信じられる
。この教えはＬｑｈＰ３　５毒素のｐＩ値（ｐＨ９．０
乃至９．　２　）　Ｋよって間接的Ｋ示されている。も
しスルフヒドリル基が遊離していれば，上ＯｐＨ値でこ
れらの基がイオン化によって負の荷電に貢献し、ｐＩ値
を下げる。Ｌ（１　１１　５　５毒素におけるようＫＣ
二末端で始まるシスティンーアルギニンが存在するとい
うことは関連するサソリ、レイウラス　キンケストリア
タス　キンケストリアタス（　Ｌ．　ｑｕｉｎｑＩＩＬ
ｅｓｔｒｉａｔｕｓ　ｑｕｉｎ＋ｑｕｅ−ｓｔｒｉａｔ
ｕｓ　）の毒液からのＬｑｑｆｌ／呻乳動物α−トキシ
ンで既Ｋ示されている（ボサニ，１９８４年＃　Ｐｏｓ
ｓａｎｉ，１　９　８　４　）。
Ｄ．ＬｑｈＰ３５毒素の生物活性 症候学 イエバエ幼虫の急激で一過性の収縮麻痺を誘導する興奮
性昆虫毒素Ｋ対して，ＬｑｈＰ３５毒素は遅延性で持続
性の収縮麻痺を誘導する。
毒性 節足動物およびマウスＫ対するＬｑ　ｈＰ３５毒素の麻
痺力および致死力をそれぞれ第２表Ｋ示す。
（　Ｉｓｏｐｏｄｓ） （陸生甲殻類） （ｔｅｒｒｅｓｔｒｉａｌ ｃｒｕｓｔａｃｅａｎｓ） ５分以内の麻痺（ＰＵ）　２０ｎｇ／１０（１’Ｐ体重
ａ　サンリ毒液からの普通の哨乳動物毒素よシ約２オー
ダー低い毒性（ロシャト等，１９７９年−Ｒｏｃｈａｔ
　ａｔ　ａｔ．，　１　９　７　９　）パインディング
　アッセイ（結合分析）ｔｘ−ｐｏｍ液２　１　０μノ
に、”’　Ｉ　Ａ　ａ　Ｉ　Ｔを１．　５　ｎ　Ｍ　ｔ
甲殻類シナブトソーム膜小胞の形で蛋白を４０μｇ（ズ
ロトキンアンド　ゴードン＃１９８５年，Ｚｌｏｔｋｉ
ｎ　ａｎｄ　Ｇｏｒｄｏｎ，１　９　８　５　）を、お
よび標準結合培地［１１１５Ｍ塩化コリン；　１ｍＭＭ
ｇＳＯ４；２ｍＭ　　Ｃ　ａ　Ｃ　ｌ　ｚ　；　（Ｌ　
１％　ＢＳＡ　（ズロトキン　アンド　ゴードン、１９
８５年，　Ｚｌｏｔｋｉｎ　ａｎｄ　Ｇｏｒ　一ｄｏｎ
，１９８５））で競合物質の濃度を高めるようＫ変化さ
せて含ませる。膜を２２℃に４０分間置く。遊離型と膜
結合”ＩＡａＩＴ　　の分離を迅速炉過法（ズロトキン
　アンド　ゴードン，１９８５年＊　Ｚｌｏｔｋｉｎ　
ａｎｄ　Ｇｏｒｄｏｒ，　１　９　８　５　）で行う。
大過剰の非標識毒素（１μＭ）存在下に測定した標識毒
素の結合を非特異的結合と定義する。
興奮性（ズロトキン等，１９８５年，　Ｚｌｏｔｋｉｎ
ｅｔａｌ．，１９８５；ゴードン等，１９８４年＋Ｇｏ
ｒｄｏｎｅｔ”ａｌ．，１９８４）および抑制性（Ｌｑ
ｑＩＴ２．ズ。トキン等，１９８５年，　Ｚｌｏｔｋｉ
ｎ　ｅｔ　ａｌ．，１９８５）毒素に対して、ＬｑｈＰ
３５毒素は甲殼類シナブトンーム標品で”ＩＡａＩＴ　
毒素を置換できない。
このことは、ＬｑｈＰ３５　　毒素が、上記の興奮性お
よび抑制性昆虫毒素で共用しているものと異る別の結合
部位を持つことを示している。
電気生理学的研究 ＬｑｈＰ５５毒素を興奮性膜の二つの異る標本において
電流および電圧クランプ条件下で試験する：ベリプラネ
タ　アメリカナ（　Ｐｅｒｉｐｌａｎｅｔａ　ａｍｅ　
−ｒｉｃａｎａ　）の摘出巨大軸索、およびラットの摘
出骨格筋線維を使用。ゴキブリ軸索の活動電位に対する
Ｌ（ｌ　ｈｐ　ｓ　ｓ毒素の作用を２ｘ１０　　Ｍ五４
一ＤＡＰ　の存在下での電圧クランプ実験で測定する。
摘出ラットヒラメ筋線維の活動電位Ｋ対するＬ（ｌｈＰ
５５毒素の影響を正常リンゲル液および毒素を外から加
えた時の活動電圧の比較で測定する。電圧クランプした
ラットヒラメ筋線維のイオン流に対するＬｐｈＰ３５の
効果を電圧クランプ実験で測定する（−９０ｍＶ乃至−
４０ｍＶのホールド電位から段階的Ｋ脱極）。
両樟本において、毒素は本質的Ｋ同じ効果、すなわちナ
トリウム不活性化の明らかな阻害による活動電位の延長
を誘導する。毒素は（ａ）　　活動電位の幅； （ｂ）　　膜休止電位レベルおよび （ｅ）　　カリウム　コンダクタンス に影響を与えた）、修飾したシしない。
同じ標本で試験した強力な啼乳動物毒素ＡａＨ２の活性
と比較して、Ｌ（ｌｈＰ３５毒素は明らかＫ昆虫興奮性
膜に優先性を示す。電流クランブ条件下で、ＬｑｈＰ３
５Ｋよる活動電位の延長は、昆虫軸索標本Ｋおいて必要
なＡａＨ２濃度より約２オーダー低濃度で（ベルへイト
　アンド　ズロトキン，１９８１年ｅ　Ｐｅｌｈａｔｅ
　ａｎｄ　Ｚｌｏｔｋｉｎ，　１　９　８　１　）、ま
た、ラット骨格筋膜ＫおけるＡａＨ２よシ少〈とも１オ
ーダー高い濃度で起る。後者において、活動電位の最大
持続にＡａＨ２　Ｋついて（１０−’Ｍ，７００±４　
２　０ｍｓｅｃ　ｅ　ｎ＝８　）よシ、ＬｑｈＰ５５Ｋ
ツいて（１０　　Ｍ，２２５４±５　８　４ｍｓｅｃ　
．　ｎ＝７　）の方が明らかＫ低い。
実施例２ スコロペンドラ　カニデンス（　Ｓ．　Ｃａｎｉｄｅｎ
ｓ）を死海領域およびエルサレム領域から取る。野外で
採取したムカデを、実験室で水分吸収基質および給水源
を持つ容器中に分離して飼育する。
ムカデには生きた昆虫を与える（２週間Ｋ１回）。
毒液をムカデから次のような搾毒Ｋよって取り出す：毒
牙の基部を電気刺激し、牙先Ｋしっかシと置いたプラス
テック毛細管Ｋ毒液を集める。、 第３表にムカデの体長、搾毒毎Ｋ得られた毒液量、およ
び分離した毒液の蛋白濃度を示す。
ａ　ラウリー等，１９５１年（　Ｌｏｗｒｙ　ｅｔ　ａ
ｌ．　，１９５１）による 実施例３ 死海領域のスコロペンド２カニデンス（Ｓ．ｃａｎｉｄ
ｅｎｓ　）からのムカデ毒液を上記のように分離し、室
温または凍結乾燥後の貯蔵での安定性を試験する。
実施例２で試験したものと同じバッチのスコロペンドラ
　力ニデンス（　Ｓ．ｃａｎｉｄｅｎｓ　）（死海領域
）毒液を使用する。この実験の結果を第４表κ示す。
ムカデ　　　　　体長　　搾毒当シの毒液量蛋白含量ａ
一　　　　　（μ１）　　　　（μｇ／μ１）活性Ｃ ｚ６　　　　　　　　　　　　λ５　　　　　　　　３
　１ａ　　死海ｍ域のスコロペンドラ　カニデンス（　
Ｓ−　ｃａｎｉｄｅｎｓ　） ｂ　すべての処理において、毒液を二回蒸溜水で希釈 Ｃ　活性は体重１００グ轟，９ｎｇ蛋白で表わすサルコ
ファガ（　Ｓａｒｃｏｐｈａｇａ　）ハエ幼虫の麻痺単
位として測定（２ウリー等，１９！ｌ年，Ｌｏｗｒｙ　
ｅｔ　ａｌ．，　１９５１　）実施例４ しては実際上、不活性である。したがって、この毒液の
毒素は昆虫選択的である。１０Ｆマウスに対して１ツ注
射しても昆虫　咬毒液の徴候さえ誘導しない。
第５表　種々の動物Ｋ対するスコロペンド２（　ｓｃｏ
ｌｏｐｓｎｄｒａ　）ムカデ毒液の毒性５１１のムカデ
：スコロペンドラ　カニデンス（　Ｓ．　ｃａｎｉｄｅ
ｎｓ　）　（死海領域）；スコロペンドラ　カニデンス
（Ｓ．　ｃａｎｉｄｅｎｓ　）　（エルサレム領域）；
およびスコロペンドラ　シングラタ（　Ｓ．　ｅｉｎｇ
ｕｌａｔａ　）　（上ガリレーｒ　ＵｐＰｅｒ　Ｇａｌ
ｉ−ｌｅｅおよびゴラン高原、Ｇｏｌａｎ　ｈｅｉｇｈ
ｔｓで採集）から毒液を集める。
昆虫の３種およびマウスＫ対する凍結乾燥毒液の毒性を
第５表Ｋ示す。死海領域からのスコロペンド２　カニデ
ンス（　Ｓ．　ｅａｎｉｄｅｎｓ　）毒液が昆虫に対し
て最高の毒性を持ち、マウスＫ対（Ｓａｒｅｏｐｈａｇ
ａ） ハエ幼虫の麻痺 サルコ７アガ （Ｓａｒｃｏｐｈａｇａ） ハエ幼虫の致死性 （ＬＯ７５ ａｔＯ α０４ スボドプテラ （Ｓｐｏｄｏｐｔｅｒａ） 幼虫の麻痺 ＆２３ ＆８２ スポドプテラ （Ｓｐｏｄｏｐｔｊｒａ）　’ 幼虫の致死性 ＆２３ ＆８２ ２＋９９ 甲殻類 （Ｌｏｃｕｓｔａ） 成虫の麻痺 ［Ｌ６５ 甲殻類 （Ｌｏｃｕｓｔａ） 成虫の致死性 ｃＬ１６ ＬＤｓｏゝ α６４ （Ｌ１５ α０　５　１ α０４３ ａ　麻痺を体重１００１６７当シで表わすＰＵｓｏ　と
して測定。
麻痺をサルコ７アガ（　Ｓａｒｃｏｐｈａｇａ）幼虫で
は５　０　Ｓｅｅ後、スポドブテラ（　Ｓｐｏｄｏｐｔ
ｅｒａ　）およびロカスタ（　Ｌｏｃｕｓｔａ　）昆虫
では５分後に測定。
致死性を体重１００ツ描シのμｇで表わすＬＤ関として
２４時間後Ｋ測定。サンプリング（一用ｉｋ尚シ５また
は７動物）および有効用量−５０一の計算をリード　ア
ンド　ミュンク，１９３８年（　Ｒｅｅｄ　ａｎｄ　Ｍ
ｕｅｎｃｈ，１　９　３Ｂ　）にしたがって行う。在々
の動物の平均体重Ｖｉ＝サルコファガ（　Ｓａｒｃｏｐ
ｈａｇａ　）幼虫、スボドテラ（　Ｓｐｏｄｏｔｅｒａ
　）幼虫、ロ ルピノ ｓｙ，７０ ７乃至１ ｂ　体重１ 実施例５ カスタ（　Ｌｏｃｕｓｔａ　）雄成虫および　゛ノマウ
スそれぞれが、１３０乃至１５０ 乃至４００’Ｆ，Ｌ３乃至１．６ｊＥおよび２Ｐｏ ＯＰ当シのμｇで表わす。
死海領域のスコロペンドラ　カニデンス（　Ｓ−　Ｃａ
ｎｉｄｅｎａ　）　Ｆｉ自分と同じ種の毒液に対して耐
性で、同じ体重の少くとも１５０の甲殻類を麻痺させる
毒液用量Ｋ耐性である（第６表）。
ａ　スコ四ペンドラ　カニデンス（Ｓ．　ｃａｎｉ−ｄ
ｅｎｓ　）一死海領域で採集 ｂ　ラウリー等，１９５１年（　Ｌｏｗｒｙ　ｅｔ　ａ
ｌ．　，１９５１）ＫＬたがって測定 （４０カスタ　ミグラトリア（　Ｌｏｃｕｓｔａ　ｍｉ
ｇ−ｒａｔｒｉａ　）　Ｋ対する毒液試料の麻痺力は体
重１００ツ轟シ２ｔ．５ツである。甲殻類動物麻痺単位
の数はそれぞれのムカデのものと同じ体重の甲殻類動物
に相当する。
ｄ　麻痺は注射部位周辺Ｋ局在し、２０分後に消失する
。
実施例６ 毒液安定性Ｋ対する熱（８０℃，５分間）の影響をサル
コ７アガ（　Ｓａｒｃｏｐｈａｇａ　）ハエ幼虫を使っ
て測定。第７表Ｋ示すようにムカデ毒液の毒性はサルコ
ファガ（　Ｓａｒｅｏｐｈａｇａ　）幼虫への麻痺性効
果Ｋついて測定すると試験した処理で破壊される。
毒素が蛋白であることを示している。
毒液源 スコロペンドラ カニデンス （ｇ　ｃａｎｉｄｅｎｓ） 死海 スコロベンド２ カニデンス （Ｓ．　ｃａｎｉｄｅｎｓ） エルサレム 非処理 ２μ１（ＺＰＵ閲） 活性 活性 加熱 （８０℃＋　５ｍ　ｉ　ｎ　） １０μｌ（１０ＰＩＩｓｏ） 不活性 不活性 ａ　サルコファガ（　Ｓａｒｃｏｐｈａｇａ　）　ハエ
幼虫体重１００ツ当シのＰＵｓｏは死海およびエルサレ
ムのムカデ、それぞれで５ｎｇおよび１５０ｎｇ実施例
７ ムカデ毒液の毒性は普通の蛋白分解酵素標品罠よって破
壊される（第Ｂ表）。トリブシンがブロナーゼよシ効来
がある。この結果はムカデ実施例８ ムカデ毒液を分析用ＨＰＬＣ分子排除カラムおよび逆相
クロマトグラフィーを使った分画Ｋよｐ部分的Ｋ精製す
る。
分子排除カラムを使った分析（スプローズ，Ｓｕｐｒｏ
ｓｅ　ｇ　　１　０／３　０　，　７　７ルマシアｅ　
Ｐｈａｒｍａｃｉａ；α０５Ｍ酢酸アンモニウ４ＰＨＥ
Ｌ５；流速（Ｌ　５　ａｕ／ｍｉｎ）から、ハエ幼虫Ｋ
対する毒性の約２０チのみが死海ムカデの毒素から回収
されていることがわかる。ハエ幼虫Ｋ弛緩を誘導する因
子と収縮を示すものの間κ定性的判別がみられる。死海
ムカデＫおいては、後者は推定１−ｉＷ１５乃至２０ｋ
Ｄの因子κ相当する。
逆相ＨＰＬＣ分析ＦｉＣ−８（メルク．　Ｍｅｒｅｋ）
；Ａ（水十α１チＴＦＡ）：　Ｂ　（インブロパノール
十アセトニトリル＋αＩＳＴＦＡ）　　を使用する。
５種の毒液の溶出パターンはムカデ種の「公式のＪ　分
類定義Ｋ一致しない。エルサレムのスコロベントラ　　
カニデンス（　Ｓ．　ｃａｎｉｄｅｎ＋ｓ　）とスコロ
ペンド２　シングラタ（Ｓ．ｃｉｎｇｕｌａｔａ）Ｆ１
分子排除および逆相クロマトグラフィーで同じ溶出パタ
ーンで、これら二つは死海（スコロペンドラカニデンス
，　Ｓ．　ｃａｎｉｄｅｎｓ　）ムカデのものと異る。
この背景から、その着色の次元とノにターンによシ三つ
の種は容易Ｋ区別できることは注目される。
実施例９ Ｔｉプ２スミドー誘導ベクターの構築 ベクター：ｌＩＣＩＢ１０（ロトスタン等、１９８７年
Ｒｏｔｈｓｔｅｉｎ　ｅｔ　ａｌ．，　１　９　８　７
　）　Ｆｉアグロパクテリウム　テｚ　７　７シエンス
（　Ａ．　ｔｕｍｅｆａｃｉｅｎｓ　）を経て植物にキ
メラ遺伝子を搬入するに有用なＴｉ−ブラスミド誘導ベ
クターである。このベクターは、ダブりュー　バーンズ
博士，ワシントンユニバーシティー，セントルイス．ミ
ズリー（Ｄｒ，ｗ．　Ｂａｒｎｅｓ．　Ｗａｓｈｉｎｇ
ｔｏｎ　Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ，ＳｔＬｏｕｉｓ＋Ｍｏ
．　）から得られる広宿主範囲プ２スミド　ｐＲＫ２ｓ
ｆｔから誘導される。このベクターはＴｎ　９　ｏ　ｓ
からのアグロバクテリウム（　Ａｇｒｏ一ｂａｃｔｅｒ
ｉｕｍ　）のカナマイシン耐性遺伝子、おヨヒＴ１プラ
スミドＰＴｉ’ｌ７からの左および右Ｔ　−　ＤＮＡボ
ーダー配列をも含んでいる。ボーダー配列の間Ｋプラス
ミドＰＵＣ１８からのポリリンカー領域と植物Ｋカナマ
イシン耐性を与えるキメラ遺伝子がある。
最初Ｋ，プラスミドｐＲ［ｚｓｚを修飾してテトラサイ
クリン耐性を与える遺伝子を、トランスボゾ’ン’ｐｙ
ｌｗｏｓ（オカ等，１９８１年＊　ＯＫａ　　ｅｔａｌ
．，１９８１）からのカナマイシン耐性を与えるものκ
置換し、また、ＰＲＫ２５２の特異的なＥｃｏＲＩ部位
をＢｇＪＩＩ部位で置換して修飾する（第１図Ｋこの修
飾を要約する）。ブラスミドｐ　Ｒ　Ｋ　２　５　２を
先づエンドヌクレアーゼＳａｌｌトＳｍａ　ｌで消化し
、次いでＤＮＡポリメラーゼＩのラージ　フラグメント
で処理してフラッシュエンドをつくって、その大きなベ
クター　フラグメントをアガロースゲル電気泳動で精製
する。
次に、約１０５０ｂｐ　　ＢａｍＨＩフラグメントにＴ
ｎ９Ｑ５を含むプラスミドｐ５６８をエンド　ヌクレア
ーゼＢａｍＨＩで消化し、ＤＮＡ　　ポリメ２ーゼのラ
ージフラグメントで処理して約１０５０ｂｐフ２グメン
トを７ガロースゲル電気泳動後に分離する；このフラグ
メントハ抗生物質カナマイシン罠対する耐性を与えるト
ランスボソンＴｎ９　０　５からの遺伝子を含む（オカ
等，１９８１年，　ＯＫａ　　ｅｔ　ａｌ．．　１　９
８　１　）。プラスミドｐ３６８は整理番号６７７００
でＡＴＣＣＫ寄託されている。
両フラグメントをＤＮＡポリメラーゼの２−ジフ２グメ
ントで処理してフラッシュ　エンドをつくる。両フラグ
メントを混合し、Ｔ４ＤＮＡリガーゼと共Ｋ５０℃で１
夜置く。イー　コリ（Ｅ．ｃｏｌｔ　）　ＨＢ１　ｏ　
１株Ｋ形質転換して、カナマイシン耐性コロニーを選択
し、プラスミドｐＲＫｚｓｚ／Ｔｎ９０５を得る。
プラスミドＰＲＫｚ＋ｓｚ／Ｔｎｑ　ｏ　ｓをその唯一
のＥｃｏＲＩ部位で消化し、次いでＤＮＡ　ポリメラー
ゼのラージフラグメント処理してフラッシュエンドをつ
くる。このフラグメントを合成Ｂｇ．ＬＩＩ制限部位リ
ンカー妃加え、Ｔ４ＤＮＡリガーゼと共に一夜置く。得
られたＤＮＡを過剰のＢｇＪＩＩ制限エンドヌクレアー
ゼで消化し、よシ大きなベクターフラグメントをアガロ
ースゲル電気泳動で精製する。得られたフラグメントを
再びＴ４ＤＮＡリガーゼと反応させて新しく加えタＢｇ
先ＩＩコヒーシブエンドＫよりこのフラグメントを環状
Ｋする。イー　コリ（Ｅ．　ｃｏｌｉ　），ＨＢ　１　
０　１株で形質転換して、ブラスミドｐＲＫ２５Ｍ／Ｔ
ｎ　９０　！ｉ／ＢｇｌｌＩを得る（第１図）。
Ｔ１　　プラスミドＴ−ＤＮＡボーダー，ブラスミドｐ
Ｕ０１９のポリリンカー領域、および植物Ｋおけるカナ
マイシン耐性のための選択可能な遺，伝子を含むプラス
ミドｐＢＲｓｚｚの誘導体を構築する（第２図）．ブラ
スミドｐＢＲｓｚｓ／Ｅｃｏ２９はヤバリンＴｉプラス
ミドｐＴｉＴ３７からのｔ５ｋｂＰＥｃｏＲＩ　フラグ
メントを含む。このフラグメントはＴ−ＤＮＡ左ボーダ
ー配列を含む（ヤダフ等，１９８２年ｅ　Ｙａｄａｖ　
ｅｔ　ａｌ．，　１９８２）ｏコ（ＤフラグメントのＥ
ｃ　ｏＲ　ＩエンドをＨｉｎｄ　ｎｌ　　エンドで置換
するため、プラスミドｐＢＲ３２５／Ｅｃｏ　２　９Ｄ
ＮＡをＥｃ　ｏＲ　Ｉで消化し、次いでヌクレアーゼＳ
Ｉ処理した後、ＤＮＡポリメジーゼのラージフラグメン
トで処理してフラッシュエンドをつくる。次いで合成Ｈ
ｉｎｄＩ［リンカーと混合し、Ｔ４ＤＮＡリガーゼと共
に置く。得られたＤＮＡをエンド　ヌクレアーゼＣｌａ
Ｉおよび過剰のＨｉｎｄ■で消化し，得られたＴ−ＤＮ
Ａ左ボーダーを含む１．１ｋｂｐ＞フラグメントをゲル
電気泳動で精製する。次いで、プラスミドｐＵＣ１９の
ポリリンカー領域を、エンドヌクレアーゼＥｅｏＲＩ　
　とＨｉｎｄ　ｍによるプラスミ・ドＤＮＡの消化によ
って分離し、より小さいフラグメント（約５５ｂｐ）を
アガロースゲル電気泳動で分離する。次に、ブラスミド
ｐＢＲ３２２をエンドヌクレアーゼＥｃｏＲＩとＣＡ’
ａＩで消化し、他の二つの分離したフラグメントと混合
し、Ｔ４ＤＮＡリガーゼで処理して、イー　コリ（Ｅ．
　ｃｏｌ）ＨＢ　１　Ｇ　１株に形質転換する。得られ
たブラスミド、ｐＣＩＢ５　ＦｉプラスミドｐＢＲ３２
２の誘導体にポリリンカーとＴ”　Ｄ　Ｎ　Ａ左ボーダ
ーを含む（第２図）。
植物カナマイシン耐性を発現するための遺伝子を含むプ
ラスミドを構築する（第３図および第４図）。ブラスミ
ドＢｉｎ６　　（ペバン，１９８４年＃　Ｂｅｖａｒｌ
，１　９　８　４　）をエム．ヘハン博士、７’ラント
　ブリーディング　インスティテユート、ケンフ゜リッ
ジ，イギリス（　Ｄｒ．Ｍ．　Ｂｅｖａｎ．Ｐｌａｎｔ
　Ｂｒｅｅｄｉｎｇ　Ｉｎｓｔｉｔｕｔｅ，Ｃａｍｂｒ
ｉｄｇｅ，ＵＫ）　　から入手する。プラスミドＢｉｎ
６ＤＮＡをＥｃｏＲＩとＨｉｎｄｌｌで消化し、キメラ
性ＮＰＴ遺伝子を含む約’Ｌ５ｋｌ）ｐの大きさのフラ
グメントをアガロースゲル電気泳動で分離、精製する。
次いで、このフラグメントをエンドヌクレアーゼＥｃｏ
ＲＩとＨｉｎｄｌＩＩで切断しておいたプラスミドｐＵ
Ｃ１８ＤＮＡと混合する。Ｔ４ＤＮＡリガーゼと反応さ
せて得られるＤＮＡをイー．コリ（Ｅ．ｃｏｌｔ）　Ｈ
Ｂ　１　Ｇ　１株に形質転換する。得られたプラスミド
をｐＵｃ１８／ｎｅｏと呼ぶ。このプラスミドＤＮＡは
ＮＰＴ遺伝子とクパリン　シンターゼ遺伝子のターミネ
ーター配列の間に望みのものではないＢａｍＨＩ認識配
列を含む（ペバン，１９８４年，　Ｂｅｖａｎ，１　９
　８　４　）。この認識配列を除去するためＫ，ブラス
ミドｐＴＪｃ１８／ｎｅｏをエンドヌクレアーゼＢａｒ
ｎＨＩで消化し、ＤＮＡポリメラーゼの２−ジ　フラグ
メントで処理してフラッシェエンドをつくる。次いでこ
のフラグメントをＴ４ＤＮＡリガーゼで処理してフラグ
メントを環状化し、イー．コリ（　Ｅ．　ｃｏｌｔ）Ｈ
Ｂ　１　Ｇ　１株に形質転換する。得られたブラスミド
＋　ｐＵＣ　１　８／　ｎｅｏ（　Ｂ　ａｍ　）はＢａ
ｍＨＩ認識配列を失っている。
次いで、Ｔ−ＤＮＡ右ボーダー配列をキメラＮＰＴ遺伝
子の隣に加える（第４図）。プラスミドｐＢＲ３２５／
Ｈｉｎｄ　２　３はブラスミドｐＴｉＴ３７の１４　ｋ
ｂｐ　Ｈｉｎｄ　ｍフラグメントを含む。このフラグメ
ントは右Ｔ−ＤＮＡボーダー配列を含んでいる（ベバン
等，１９８３年，　Ｂｅｖａｎ　ｅｔ　ａｌ．　＋　１
９８３）。
ブラスミドｐＢＲ５２５／Ｈｉｎｄ　２　５　ＤＮＡを
工冫ドヌクレアーゼＳａｃ　ｆｆおよびＨｉｎｄｌｌｌ
で切断し、右ボーダーを含むｔ　Ｏ　ｋｂｐ　フラグメ
ントをアガロース　ゲル電気泳動で分離精製する。プラ
スミドｐＵＣ　１　８／ｎｅｏ　（Ｂａｍ）　ＤＮＡを
工冫ドヌクレアーゼＳａｃ　ＩｆおよびＨｉｎｄｌＩ［
で消化し、４．Ｏｋｂｐ　　ベクターフラグメントをア
ガロース　ゲル電気泳動で分ｌｍｆる。この二つのフラ
グメントを混合し、Ｔ４ＤＮＡリガーゼを作用させ、イ
ー　コリ（Ｅ．ｃｏｌｔ）ＨＢ１０１株に形質転換する
。得られたプラスミドｐＣＩＢ４（第４図）はブラスミ
ドｐＵＣ１Ｂの誘導体にＴ−ＤＮＡ右ボーダーおよびカ
ナマイシン耐性の植物を選択できるマーカーを含む。
次Ｋ％Ｔ−ＤＮＡ左および右ボーダー両方を、植物選択
可能なカナマイシン耐性遺伝子およびボーダーの間Ｋ　
ｐＵＣ　１　８のポリリンカーと共Ｋ含むプラスミドを
構築する（第５図）。ブラスミドｐＣＩＢ４ＤＮＡをエ
ンド　ヌクレアーゼＨｌｎｄ■で消化し、ＤＮＡポリメ
ラーゼのラージフラグメントで処理して７ラッシュ　エ
ンドをつくって，エンドヌクレアーゼＥ　ｃｏ　Ｒ　Ｉ
で消化する。
キメラ性のカナマイシン耐性遺伝子とＴ−ＤＮＡの右ボ
ーダーを含む２−６ｋｂｐフ２グメントをアガロースゲ
ル電気泳動で分離する。プラスミドｐＣＩＢ５ＤＮＡを
工冫ドヌクレアーゼＡａｔＨで消化し、Ｔ４ＤＮＡポリ
メラーゼで処理してフラッシェ　エンドをつ＜ル、次い
でエンドヌクレアーゼＥｃｏＲＩで切断する。大きい方
のフラグメントをアガロース　ゲル電気泳動で精製し、
ｐＣＩＢ４フラグメントと混合、Ｔ４ＤＮＡリガーゼを
反応させ、イー．コリ（Ｅ．　ｃｏｌｔ　）　ＨＢ　ｊ
　ｏ　１株に形質転換する。得られたプラスミドｐＣＩ
Ｂ２（第５図）は二つのＴ−ＤＮＡボーダーの間Ｋ望み
の配列を含むプラスミドｐＢＲ３２２の訪導体である。
次のステップでベクターｐｃＩＢ１０　（第６図）の構
築を完了する。プラスミドｌ）ＣＩＢ２ＤＮＡｔ−エン
ドヌクレアーゼＥｃｏＲＶで消化し、ＢｇｆｆｉＩＩ認
織部位を含む合成リンカーを上記のようＫ加える。過剰
のＢｇＪＩＩエンド　ヌクレアーゼで消化後、約２．　
６　１（ｂｐのフラグメントをアガロースゲル電気泳動
で分離する。プラスミドｐＲＫ２５２／Ｔｎ　９０３／
ＢｇＪＩＩ　　（第１図）を工冫ドヌクレアーゼＢｇ１
１Ｉで消化し、再環状化を防ぐためＫホスファターゼで
処理する。これら二つのＤＮＡフラグメントを混合し、
Ｔ４ＤＮＡリガーゼ処理してイー　コリ（Ｅ．　ｃｏｉ
ｌ　）ＨＢ１　０　１株Ｋ形質転換する．得られたプラ
スミドは完成したベクターｐＣＩＢＩＯである。
プラスミドｐｃＩＥＭｏは、植物で発現できるＮＰＴ遺
伝子を含むＴ−ＤＮＡ　　ボーダーと、七のＴ−ＤＮＡ
ボーダー内に他のキメラ遺伝子を挿入するための都合の
よい制限エンドヌクレアーゼ部位を持クている。
実施例１０ Ａ　昆虫選択的毒素の′ｌ′ｆ！製 イくツカの昆虫毒素の精製がズロトキン（Ｚｌｏｔｋｉ
ｎ　）　（ズロトキン等，１９７１年ａｋよび１９８５
年＊　Ｚｌｏｔｋｉｎ　ｅｔ　ａｌ　１　９　７　１ａ
　　ａｎｄ１９８５；レスター等，１９８２年ｒ　Ｌｅ
ｓｔｅｒｅｔａｌ．，１９８２）　のいくつかの研究で
すでに示されている。限定された量の毒液からの高回収
率Ｋよる精製を可能にする別法ＶｉＨＰＬＣを使うこと
である。ＬｑｈＩＴ２の精製でこの手法を例示する。
Ｌ（！ｈＩＴ２の精製のため、凍結乾燥レイウラス　キ
ンケストリアス　ヘプラエウス（Ｌ．ｇｕｉｎｇｕｅｓ
ｔｒｉａｔｕｓ　ｈｅｂｒａｅｕｓ　）毒液（シグマ，
Ｓｉｇｍａ　）から［ｌ５ｌ１ｌ水／　２　０　Ｉ５＋
毒液を使っテ３回抽出する。水抽出物を合せて、スルホ
エチルアスバルドアミドＨＰＬＣ力ラム（ネストグルー
プ，　Ｎｅａｔ　Ｇｒｏｕｐ）でのイオン交換クロマト
グラフィーにかける。抽出物を、予じめ２　５　％７セ
トニトリル中の５ｍ　ＭＫＰ　０４　，ｐＨ五〇で平衡
化したカラムにかけ、同じ緩衝液中で０から（Ｌ５ＭＫ
ＣＡ！　　の濃度勾配で６０分かけて溶出する。各画分
を脱塩し、更に、ＣＬ　１　％　ＴＦＡで平衡化したビ
ダク（Ｖ’ｙｄａｃ　）　Ｃ一８カラムで逆相クロマト
グラフィーを行い、０から７０％Ｂ（Ｂニアセトニトリ
ル：イソプロパノール＝１：１，α１チＴＦＡ中）の７
５分の濃度勾配で溶出する。各画分を、ズロトキン等，
１９８５年（　Ｚｌｏｔｋｉｎ　ｅｔ　ａｌ．，１９８
５）に記載されているようＫ？ルコファガ（　Ｓａｒｃ
ｏｐｈａｇａ　）およびへりオティス（Ｈｅｌｉｏ−ｔ
ｈｉｇ　）　　幼虫κ注射して昆虫に対する毒性を試験
する。
Ｂ　昆虫毒素のアミノ酸配列決定 昆虫毒素を６ＭグアニジンＨＣｌ．ＩＭ｝リスＭＣＩ．
ｐＨｆ＆６．１０ｍＭＥＤＴＡ，２０ｍＭジテオスレイ
トール中で１時間、３７℃で処理して還元する。４−ビ
ニルビリジン（シグマ，Ｓｉｇｍａ　）を５０ｍＭにな
るようＫ加え、更Ｋ室瀉［１時間置く。修飾した蛋白を
上記のようにしてビダク（　Ｖｙｄａｃ　）　Ｃ　−　
８カラムで脱塩する。トリブシン，Ｌｙｓ−ＣまたはＧ
ヌｕ−Ｃで消化、または標準的方法（アレン，１９８１
年、Ａｌｉｅｎ，１９８１）で部分的酸氷解してペプテ
ドを得る。配列決定の前Ｋベプチドを逆相ＨＰＬＣで分
離する。未処理毒素および各ペプテドのアミノ酸配列を
、アミノ酸の７ェニルヒタントイン誘導体分析のための
オンライン逆相ＨＰＬＣとモデ”Ｏｎ（Ｍｏｄｅｌ　９
００）データ解析システムを付けたモデル４７０Ａプロ
テイン　シーケンサー（アプライド　バイオシステムズ
，７ォスター　シティ，　カリ’オルニア）　（　Ｍｏ
ｄｅｌ　４　７　０Ａ　Ｐｒｏｔｅｉｎ　Ｓｅｑｎｅｎ
ｃｅｒ（Ａｐｐｌｉｅｄ　Ｂｉｏｓｙｓｔｅｍｓ．　Ｆ
ｏｓｔｅｒ　Ｃｉｔｙ，ＣＡ）　）を使って自動エドマ
ン分解で決定する。
同じ手法で決定した他の昆虫毒素の配列を第７図Ｋ示す
。
Ｃ　昆虫毒素をコードする遺伝子の合成昆虫毒素は小さ
な蛋白（８０アミノ酸以下）であるので、毒素をコード
する遺伝子はＤＮＡ合成によつて構築され得る。以下に
、アンドロクトナス　オーストラリス（　Ａｎｄｒｏｃ
ｔｏｎｕｓａｗｔｒａｌｉｓ　）昆虫毒素のＡａＩＴを
コードする遺伝子の合成を記載する。
報告されている配列（ダーボン等，　１９８２年，　Ｄ
ａｒｂｏｎ　ｅｔ　ａｌ．，　１９８２）を，　ユニハ
−シティ　オブ　ウイスコンシンゼネティックス　コン
ピューター　グループ（　Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙｏｆ　
ＶＶｉｓｅｏｎｓｉｎ　Ｇｅｎｅｔｉｃｓ　Ｃｏｍｐｕ
ｔｅｒ　Ｇｒｏｔｚｐ　）のコンピューター　プログラ
ムを使い、ゲンパンク（　ＧｅｎＢａｎｋ　）データ　
バンクＫおける入手できるすべてのコーン蛋白から計算
されるコドン頻度を持つ遺伝コードを使って逆翻訳する
。ある場合には、合成を容易圧し、および／または都合
のよい制御部位を与えるために、別なコドンを選択して
よい。翻訳停止と開始信号を配列を操作するのに都合の
よい両端にＢａｍＨＩ　　リンカーと共に加える。これ
Ｋよシ配列１ａと配列１ｂを得る（第８図）．領域１か
ら２０に相当するオリゴヌクレオテド（配列１ｅ）をβ
−シアノエチル化学によシモデル３ＢＯＡ　ＤＮＡシン
セサイザー（アプライド　バイオシステムズ，フォスタ
ーシティー，カリフォルニア）　（　Ｍｏｄｅｌ　３　
８　０Ａ　ＤＮＡ　ｓｙｎｔｋｅｓｉｚｅｒ（　Ａｐｐ
ｌｉｅｄ　Ｂｉｓｙｓｔｅｍｓ．Ｆｏｓｔｅｒ　Ｃｌｔ
７，ＣＡ）　）を使って合成する。
遺伝子を次のステップで組立てる： １）示したフラグメントを４　０　ｐＭｏ　１含む下記
の反応混液をつくる Ａ　フラグメント　２，　　１２．　　１３Ｂ　フラグ
メント　３，４，１４．１５Ｃ　フラグメント　翫　６
，７．１４１ス　１８Ｄ７ラグメン｝　　ａ　　９，　
　１９．　　２０Ｅフラグメント　１へ　１１．　　２
１２）マニアティス等，１９８２年（　Ｍａｎｉａｔｉ
ｓ　ｅｔａｌ．　，　１　９　８　２　）により記載さ
れた方法にしたがっ゜てＴ４ボリヌクレオチド　キナー
ゼを使い、各混合物中のフラグメントの５′末端Ｋ　５
／リン酸を付ける。
３）過剰の試薬をフェノール／クロロホルム抽出、クロ
ロホルム抽出、およびエタノール沈殿によって除去し、
リン酸化されたフラグメントを含む各混合物の沈殿をＴ
４リガーゼ緩衝液Ｋ溶解する。フラグメント１の４０ｐ
Ｍｏｌを混液ＡＶｃ加え、フラグメント２２の４　０　
ｐＭｏ　１を混液Ｅに加える。混合物を８５℃に加熱し
、１５℃まで緩るやかＫ冷却し、フラグメントを７ニー
ルするためＫ少くとも４時間、１５℃を保つ。
り　Ｔ４リガーゼと共ＫＡＴＰを１ｍＭになるようＫ加
え、反応を４時間続ける。試薬をステップ１におけるよ
うに抽出と沈殿化で除去する。
反応の効果を知るために、生成物の一部を１０乃至１５
％アクリルアミドゲルで分析する。もし必要であれば、
望みの７２グメントを各反応混液から調製用ゲル電気泳
動で精製し、ゲルから回収する。汚染物を再び沈殿で除
く。
下記のフラグメントの大きさが最初の一組の連結反応か
ら期待される： 混合物Ａ：４９ｂｐ 混合物Ｂ：４５ｂｐ 混合物Ｃ　二　６５ｂｐ 混合物，［）　　：　　４５　　１）ｐ混合物Ｅ：４６
ｂｐ ５）　　ＡとＢの最初の連結反応の生成物を反応Ｆで混
合する。連結反応Ｄ　ｉ−よびＥの生成物を反応Ｇのた
めＫ混合する。ステップ３）とりを混合物ＦとＧＫつい
て繰返す。これによυ反応Ｆから８９ｂｐフラグメント
、反応Ｇから８６ｂｐのフラグメントが得られる。
６）Ｆ．ＧおよびＣからの精製したフラグメントを混合
し、ステップ５）と４）を繰返してＢａｍＨＩ末端を持
つ２３０ｂｐの最終の遺伝子を得る。この最終の配列を
配列１ｄに示す（第８図）。この精製フラグメントを適
轟なベクターのＢａｍＨＩ部位Ｋ連結するために使用す
る。
７）　　ＤＮＡを増幅するため、精製フラグメントをｐ
ＵＣ１ＢのＢａｍＨＩ部位に連緒し、好適なイーコリ（
　Ｅ−　ｃｏｉｌ　）宿主でクロー二冫グする。
この挿入のＤＮＡ配列は標準的配列分析法で確認する。
実施例１１ してＣａＭＶからの５５３プロモーターを含む。
殺昆虫活性を持つ参素のコード配列をＢａｍＨＩクロー
ニング部位を便クてプロモーターの下流Ｋ連結する。
このベクターで形質転換した植物組織を抗生物質のカナ
マイシンまたはＧ４１８を使い、下記のように本技術分
野で技術を持つものに公知の方法で、選択する。
ヘテロのコード配列を挿入できる部位を持つ、植物で発
現できるプロモーターを含むベクターをｐｃＩＢｉｏか
ら誘導する（ロトスタイン等，１９８７年、Ｒｏｔｈｓ
ｔｅｉｎ　ｅｔ　ａｌ．，　　１　９　８　７　）ａ　
　プラスミドｐＣＩＢ７７０は植物発現性プロモーター
と実施例１２ プラスミドｐｃＩＢ７４３　　（ロトスタイン等、１９
８７年、　几ｏｔｈｓｔｅｉｎ　　ｅｔ　　ａｉ．，１
９８７）Ｈ　ＴＤＮＡボーダーの中に植物発現性ハイグ
ロマイシン耐性遺伝子を含む。第二の植物発現性キメラ
遺伝子を特異的制限部位を使って挿入し、こ几を植物に
導入するウ このベクターを使っ℃形質転換した槽物組織を下記する
ように、本技術分野で技術を待つものに公知の方法で、
抗生物質ハイグロマイシンまたは類似の抗生物質を使っ
て選択する。
実施例１５ タバコの葉ディスク形質転換 人：植物材科のアグロパクテリウム（Ａｇｒｏｂａｃｔ
ｅ−ｒｉｕｍ）感染 アクロハクテリウム　テエメファシエンス（Ａ．ｔｕｍ
ｅｆａｃｉｅｎｓ　）　　の異子遺伝子型をマンニトー
ルまたはグルタミン酸塩を加えたＡＢ最少培地（ワトン
ン等、１９７５年、Ｗａｔｓｏｎ　ａｔ　ａｔ．，　１
９７５　）で２８℃、４８時間培養する。細菌をペレプ
トとし、Ｍ８ＢＮ培地に２倍希釈して再懸濁して２５℃
で３時間置く。ＭＳＢＮ培地はムラシゲアンド　スクー
グ（Ｍｕｒａｓｈｉｇｅ　ａｎｄ　Ｓｋｏｏｇ）（ムラ
シゲアンドスクーグ、１９６２年、Ｍｕｒａｓｈｉｇｅ
　ａｎｄｓｋｏｏｇ，　　１９６２）　（ケイシーパイ
オ０ジカルズ，　ＫＣ　Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌｓ　）の
希釈なしの主要および副の塩と、更に下記の添加物（終
濃度）：６−ペンジルアデニン（１■／Ｚ）：ニコチン
酸（ＩＭｉ／＃）：ビリドキシｙ　（　Ｉｗｈｇ／＃）
　：チアミンＨＣＡ（　１　０ａｐ／Ｚ　）　；および
蔗ｓｎｓａク／４）を含む。ｐ｝Ｉ　ｆ．ａ　８に調整
。５乃至７１Ｔｆｆｌ１の葉ディスクを試験管（　ｉｎ
　ｖｉｔｒｏ　）培養したニコチアナタパカムシーブイ
．ザンチ（Ｎｉｃｏｔｉａｎａｔａｂａｃｕｍ　ｃｖ．
　Ｘａｎｔｈｉ）　Ｗｔ物からｆ！＠菌的にノ《ンチし
、ホーシェ等、１９８５年（Ｈｏｒｓｃｈ　ｅｔ．　ａ
ｌ．．１９８５　）の方法の修飾法で細菌懸濁液に１０
分間浸す。次いで葉ディスクＭ８　ＢＮ培地上のＰ紙に
移す。４８時間後、葉ディスクを５　０　０Ｑ／Ｚカル
ペニシリンを含む液体ＭＳ　ＢＮ培地に浸し、形質転換
細胞を選択するために１００１９／Ａカナマイシント５
００■／ＺｆＪルペニシリンヲ含ｔｒ液体ＭＲＢＭ培地
に移す。
Ｂ．植物成熟および自家受粉 選択培地上のカルスから生じた芽をＭＳ主および副塩類
とＦｅ−ＥＤＴＡ（ギプコ、Ｇｉｂｃｏ，÷５００−１
１１７：４．３ク／４）Ｂ５ビタミン（ガンボルグ等、
１９６８年、Ｇａｍｂｏｒｇ　ｅｔ　ａｈ，　　１９６
８）、１００■／ｌミオイノシトールおよびｓａｑｙｔ
ｋｍ、ｐ｝ｉａ８に１００ダ／ｊカナマイシンと２　５
　０ｑ／ｋカルペニシリンを補ったものからなるＯＭＳ
培地に移ス。カナマイシンとカルペニシリンは培地の他
の成分をオートクレープした後にＦ過殺菌をした溶液と
して加える。
小植物の生育は少くとも３週間続けて行う。
小植物を少《とも３週間生育し根付かせるさし木に分け
る。根の出た小植物を土嘱−バーミキエライト混合物に
移植し、温室に移動する。新たにポットに植えた小植物
を、徐々に寒気に当てて強くするために乾かないように
し逆さにした透明プラスチ，クのビーカーの下で影に置
《０開花期に、花を自家受粉させる。成熟後、種子を採
取する＠ 実施例１４ 物の作渠 Ｔ−ＤＮＡ　を含むベクターまたは橿物で発現できるキ
メラ遺伝子を含むベクターをイー．コリ（　Ｅ．　ｃｏ
ｌｉ　）　８Ｍ　１７　（　シモｙ等、１９８３年、８
ｉｍｏｎ　ｅｔ　ａｌ．，　１９８５　）からアグロバ
クテリウムテ瓢メファシエンス（Ａ．　ｔｕｍｅｆａｃ
ｉｅｎｓ　）ＣＩＢ５４２株にメイティングによって移
すＯ別法として、ベクターをアク口バグテリウム（Ａｇ
ｒｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ　）　ＣＩＢ　５４２株にホ／
ｌ／　スターズ等、１９７８年（Ｈｏｌｓｔｅｒｓ　ｅ
ｔ　ａｌ．．　１９７Ｂ　）の方法によって形質転換す
る。アグロノ《クテリウム（Ａｇｒｏｂａｃｔｅｒｉｕ
ｍ）　ＣＩＢ　５４２株にブラスミトノカナマイクンマ
ーカーをＴｎ７のスベクチノマイシン／ストレプトマイ
シン部分で置換され九Ｅ｝ＩＡ１０１株（フッド等、１
９８６年、Ｈｏｏｄ　ａｔａｌ．，　１９８６　）であ
る。ＴＤＮＡからのプラスミドを待つアグロパクテリウ
Ａ　（Ａｇｒｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ）株およびＣＩＢ　
５４２を上記の葉デスク法によるタバコの形質転換に使
用する。カナマイシン耐性形質転換植物を成熟させる。
別法としてカナマイシンを含むＭ８　８Ｎ選択培地上の
葉ディスクから形成するカルスを、ＭＳ王および副塩類
およびＦｅ−ＥＤＴＡ　（ギブコ、Ｇｉｂｃｏ．　＋５
００−１　１　１　７　；４４ｇ／＃）、ＭＳビタミン
、１００ｍ９／ｌｉミオイノシトール、ｚｏ９／Ａ７ｉ
，［、２＃／ｅナフタレン酢酸お，よび［１３　ｑ　／
　ｅキネチンを含むカルス生育培地で培養する。
カルス片をＭ８ＢＮ培地に移し、上記の方法にしたがう
ことにより、トランスジェニック植物を再生させること
にこのカルスを使用できる。
実施例１５ 地で形質転換し、再生する。
培地の大童成分、微竜成分およびＦｅ−ＥＤＴＡは文献
：カオアンド　ミチェルク、１９７５年（Ｋａｏ　ａｎ
ｄ　Ｍｉｃｈａｙｌｕｋ，　１９７５　）による涸培地
：チュー等、１９７５年（　Ｃｈｕ　ｅｔ　ａｌ．，　
　１９７５　）によるＮ６培地に示されている〇 ゼア　メイズ（　Ｚｅａ　ｍａｙｓ　）を第９表に示す
培ビオチン　　　　　　　　　　ＣＬＯ１ビリドキ’７
７ｋ４Ｃ１　　　　　　１．００’Ｆ−７ミ７｝１ｃ＃
　　　　　　　ＩＱ．ＯＯニコチンアミド　　　　　　
１．００ ニコチン酸　　　　　　　ＣＩ．１０ 葉酸　　　　　［１４０ １）　−　ハントテン酸カルシウム１．００ｐ−アミノ
安息香５！２　　　　　αｏ２塩化コリン　　　　　　
　　１．００ リポフラビン　　　　　　　　α２０ ビタミンＢ−１２　　　　　　１２ｏ グリシン　　　　　　　　　ｃＬ１０ （Ｌ５ ２．０ グルコース マンニトール ソルビトール セ口ビオース フルクトース マンノース リボース キシロース ミオイノシトール 最終ｐＨ 殺菌 ６ａ４０ α２５ （Ｌ２５ ［ｌ２５ （Ｌ２５ １１．２５ α２５ ［１２５ α１０ Ｓ．８ 戸過 ５．６ オートクレープ 大量成分は通常１０倍濃度保存溶液とし、微量成分は１
０００倍濃度保存溶液とじてっくる＠クエン酸、フマ／
Ｉ／酸およびリンゴ酸（それぞれ４０Ｗ／Ｚ終濃度）お
よびビルピン酸ナトリウム（２０ａｇ／Ｚ終濃度）を１
００！濃度保存ｒｇｙとしてＮ｝ｌ．ＯＨにより、ｐ｝
ｉ＆５に調整し、培地に加える。
アデニン（（１１ダ／！，終濃度）およびグアニン、チ
ミジン、ウラシル、ヒボキナンチンおよびレトシノ（そ
れぞｎＯ．０５ｑ／ｂ終濃変）を１０００倍濃度保存溶
液とレ−’Ｃ　ＮＨ４０ＨでｐＨ　＆５に調整し、培地
Ｋ加える。
下記のアミノ酸の１０倍溶液（　Ｎ｝１４０｝｛でｐＨ
＆５とする）を使って培地に加え、示した終濃度になる
よう処する： グルタミン（　Ｓ．６ｖｙ＃　）　、アラニン、グルタ
ミン酸（各［Ｌ６ダ／Ａ　）、システィン（［２吋／Ｚ
　）、アスハラキン、アスパラギン酸、シスチン、ヒス
チジン、インロイシン、ロイシン、リジン、メチオエン
、フヱニルアラニン、フロリン、セ？ン、スレオニン、
トリプトファン、チロシン、およびバリン（各１１ダ／
ｌ）。
ビタミン保存溶液は通常１００倍濃度にする■実施例１
６ Ａ．抗原の調製 標準コンピューター分析（ポップアンドゥッヅ、１９８
３年、ＨＯＩ）Ｉ）　ａｎｄ　Ｗｏｏｄｓ．　１　９８
３　）　ｆ使って昆虫選択的毒素のアミノ酸配列から抗
原部位を予測する。合成ベプチドをこの領域に相当させ
て調裂する。試薬Ｎ−スクゾンイミジル−５−（２−ピ
リジルジチオ）プロピオネート（ピアス　ケミカルカン
パニー　Ｐ　ｉｅｒｃｅＣｈｅｍｉｃａｌ　Ｃｏ．　）
　（カールソン等、１９７８年、Ｃａｒｌｓｓｏｎ　ｅ
ｔ　ａｌ．，　１９７８）を使っ℃、このペブチドを中
間システインを介して卵アルプミン支持体にカブブリン
グする。結合の８度をコンジェゲートのアミノ酸分析に
よって測定する。
Ｂ．抗血清の調製 完全７口イント　アジュバントに乳濁させたα５乃至１
．０タの抗原を使ってウサギを感作し、不完全７口イン
ト　アジュパントκ入ｎた抗原により毎月、ブースター
を与える。ペプチドを別の異質の支持体（典型的にはウ
シ血清アルブミン）に結合させたものを使った従来のＥ
Ｌ　Ｉ　ＳＡ分析により血清を分析する。陽性の血清を
適当な昆虫毒素に対してタイターを測定する。
Ｃ．結果 典型的にｄ　１　：　１０，０００希釈で同質のペプチ
ド１乃至１０Ｈｇを検出できる。１　：５００希釈で未
処理毒素蛋白６乃至１０ｎｇを検出できる。第１０表に
いくつかの異る毒素ベブチドで感作した結果を示す。
第１０表　毒素ペプチドに対してつくった抗ＡａＩＴ　
　　Ｎ一末漏　１−１６ ＡａＩＴ　　　Ｃ一末端５２−７０ ＬｑｈＩＴ２　　Ｎ−末端　１−１３ ＬｑｈＩＴ２　Ｃ一末端４６−６１ ＢｊＩＴ２　　Ｎ−末端　１−１３ ＢｊＩＴ２　　Ｃ一末端４６−６０ 実施例１７ ３　ｎｇ（１：１へ０００）　　ｌｎｇ（１：３００）
１ｎｇ（１：１（ＬＯＯＯ）　　３ｎｇ（１：３００）
１　　ｎｇ（１：ｔｏｏｏ） １　　ｎｇ（１：ＩＱ，０００） α３ｎｇ（１　：＆ＯＯＯ） １０ｎｇ（１：３．０００）　　　１ｎｇ（１：３００
）人．ベクターの調製 実施例９に記載したようにして調梨した合成ＡａＩＴ遺
伝子を上記のようにしてｐｃＩＢ７１０（ロトスタイン
等、１９８７年、几ｏｔｈｓｔｅｉｎ　ｅｔ　ａｌ．，
１　９８７　）のＢ　ａｍＨＩ部位に連結する。望みの
選択マーカーの遺伝子（例えばカナマイシン耐性を与え
るＮＰＴ遺伝子）を標準の方法により複数クローニング
部位に連結する。
Ｂ．メイズの形質転換および再生 ＡａＩＴ遺伝子挿入を運ぶｐｃＩＢ　７　１　０　ベク
ターで上記のようにしてメイズ組織を形質転換し、植物
を再生する。対照として、ｐｃＩＢ７１０ベクターのみ
で形質転換した橿物を同じ方法で調裂する。最初の植物
を自家受粉して、種子（ＴＩ種子）を得る。
Ｃ．　　ＡａＩＴ発現のための植物の試験Ｔ１種子か生
育した橿物について、い《つかの試験によりＡａＩＴ遺
伝子の存在と発現を分析する。
り　ＤＮＡを分離しＢ　ａｍＨ　Ｉで消化する：消化物
を１．５賜アガロース　ゲルで電気泳動する。ＤＮＡフ
ラグメントをニトロセルロースに移シ、ニック　トラン
スレーシ冒ン（マニアテイス等、１９８２年、Ｍａｎｉ
ａｔｉｓ　ｅｔ　ａｌ．，　１９８２　）によりｓ２Ｐ
で標識したＡａ　ＩＴ遺伝子とノ・イブリダイゼーシ冒
ンする。ＡａｌＴ遺伝子の存在をブロープＫハイブリダ
イズする約２５０塩基のバンドにより検出する。
２）上記の”Ｐ　−Ａａ　ＩＴ遺伝子と・・イブリダイ
ズする約２３０塩基のバンドとしてノーザン　プロット
手法（マニアティス等、１９８２年、Ｍａｎｉａｔｉｓ
　ｅｔ　ａｌ．，　　１９８２　）によってＲＮＡを検
出する。
３）　　ＡａＩＴのＮ一未端１６アミノ酸およびＡａＩ
ＴのＣ一末端１９アミノ酸に相当する合成ペブチドに対
してつくったボリクａ−ナルウサギ抗体を使った標準免
疫手法を使ってＡａＩＴ蛋白を検出する（実施例１６参
照）。
リ　ウ丈ギポリクローナル抗ＡａＩＴ抗体とプロｆ　４
　ｙ　Ａ　セ７　７　ａ−ズ（　Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ　
）　ｆ使って植物抽出物から物質を免疫精製し、実施例
１０に記載した方法で、その物質をサルコファガ（　Ｓ
ａｒｃｏｐｈａｇａ　）幼虫に注射して昆虫への毒性を
分析することによってＡａＩＴ活性を検出する。
Ｄ．コーン根ムク（　ｃｏｒｎ　ｒｏｏｔ　ｗｏｒｍ）
害に対する形質転換コーン植物の耐性 発芽したＴ１ＰＩｉ子を１００ｒｎペトリ皿中の粗バ−
ミキュライトＫ植える（５７皿、５皿）０苗の第２葉が
出た時、各皿に２０令のコーン根ムシ（　ｃｏｒｎ　ｒ
ｏｏｔ　ｗｏｒｍ）幼虫を感染させる。７日後、コーン
植物の洗った根の重量といっしょに生存体の数と重量を
測定する。形質転換した植物の耐性を、ＡａＩＴ遺伝子
を発現した檀吻をベクターのみで形質転換した対照植物
または形質転換しない植物と比敦して、幼虫重量増加の
、幼虫生存率の、または昆虫のいない植物に比較しての
根重責損失の、統計学的に有意な減少（ステエーデント
のｔ検定、ｐくα０５）によって検出する。
実施例１８ 人．ベクターの構築 ＡａＩＴ遺伝子を実施例１７．Ａ項に記載したようＫし
て合成してベクターｐＣＩＢ　７　１　０に連結する，
ＸｂａＩおよびＥｃ　ｏＲＩでの消化し、１４６０ｂｐ
フラグメントを分離し、このフラグメントをＸｂａＩ，
　Ｅｃｏｆｌ，Ｉ消化したｐｃＩＢ１０に連結してｐＣ
ＩＢ１　０−ＡａＩＴベクターをつくることによって、
ＡａＩＴ遺伝子とｓ５８ｃａＭＶプ（１モーターをｐｃ
ＩＢ７１０　ヘｙ　ｐ−カらｐＣ工Ｂ１ｏヘクターニサ
ブクローニングする。
Ｂ．植物の形質転換および再生 ｐｃＩＢ１０−ＡａＩＴベクターをＬＢＡ４４０４　　
またはｐｃＩＢｓ４ｚのような毒性のプラスミドを運ぶ
ア／　ａ　ハクテリウム　テエメファシエンス（Ａ．ｔ
ｕｍｅｆａｃｉｅｎｓ　）に導入する，，ｐｃＩＢ５４
２　ｎ　ＴｉＢｏ５４２からの加工されたｖｉｒブラス
ｉドを持つアグロパクテリウム　テ１メファシエンス（
Ａ．ｔｕｍｅｆａｃｉｅｎｓ　）プラスミドである（フ
ッド等、１９８６年、Ｈｏｏｄ　ｅｔ　ａｌ．，　１９
Ｌ６　）。ｐＣＩＢ５４２は細菌のストレプトマイシン
／スペクチノマイシン耐性遺伝子によって置換された細
菌のカナマイシン耐性遺伝子を持つ。ｐｃＩＢ７１０−
ＡａＩＴとｐｃＩＢ５　４　２の両方を持つ株をフシュ
ホフ等、１９８７年、Ｆｉｓｃｈｈｏｆｆ　ｅｔ　ａｌ
．，　１　９８７　）の方法に従って形質転換されたト
マト植物をっ《るために使用する。
ｐＣＩＢ１　０　−Ａａ　ＩＴを含むポテト植物をスト
ックハウス等、１９８７年、８ｔｏｃｋｈａｕｓ　ｅｔ
　ａｌ．，１９８７）の方法Ｋよって得る。
Ｃ．　ＡａＩＴ発現Ｋついての形質転換体の試験Ａ　ａ
　Ｉ　Ｔ発現についての形質転換体の試験は実施例１７
．０項Ｋ記載したようにして行う。
Ｄ．コロラドポテトハＡ　Ｖ　（Ｃｏｌｏｒａｄ　Ｐｏ
ｔａｔｏ＋−．Ｂｅｅｔｌｅ　）　Ｋ対する形質転換植
物の耐性４週令植物１０本に２令コロラドポテト　ハム
シ（Ｃｏｌｏｒａｄｏ　ｐｏｔａｔｏ　ｂｅｅｔｌｅ）
幼虫を各５匹群がらせる。幼虫を４日間、食べさせて、
その時点での昆虫死亡率、昆虫の体重増加および植物へ
の害の量を測定する。形質転換植物の耐性は、人ａＩＴ
遺伝子を発現した植物をベクターのみで形質転換した対
照植物またに形質転換しない植物と比較して、幼虫体重
増加の、幼虫生存率の、または植物の害の統計学的Ｋ．
有意な減少（スチェーデントのｔ検定、ｐ〈α０５）で
検出される。
実施例１９ 人．ベクターの構築 実施例１７．Ａ項に記載したようにして、ＡａＩＴ遺伝
子を合成し、カナマイシン耐性遺伝子と共にベクター１
）ＣＩ８７　１　０　Ｋ連結する。
Ｂ．　ｍ物の形質転換と再生 前述のようにして形質転換した植物を得るロＣ−　　Ａ
ａＩＴ発現についての形質転換体の試験ＡａＩＴ発現に
ついての形質転換体の試一験を実施例１７．Ｃ項に記載
したようにし℃行う。
Ｄ．ディアプロティカ　ウンデシムプンクタタ（Ｄｉａ
ｂｒｏｔｉｃａ　ｕｎｄｅｃｉｍｐｕｎｃｔａｔａ　）
　（　ｆザーンコーン根ムシ、Ｓｏｕｔｈｅｒｎ　ｃｏ
ｒｎ　ｒｏｏｔ　ｗｏｒｍ）による害に対する形質転換
植物の耐性 発芽したＴ１種子を１００１ＴＩｆｌペトリ皿の細土に
植える（１０７皿、５皿）。幼から第二葉が出たら、５
皿それぞれに二令のディアブロティカウンデシムプンク
タタ（　Ｄ．　ｕｎｄｅｃｉｍｐｕｎｃｔａｔａ　）幼
虫２０匹を群がらせる。７日後、生残体の数と重量をコ
ーン植物の洗った根の重量と共に測定する。形質転換植
物の耐性は、ＡａＩＴ遺伝子を発現している植物をベク
ターのみで形質転換した対照植物または形質転換しない
植物と比較して、幼虫重量増加の、幼虫の生存率の、′
または昆虫のいない植物に比較しての根の量の損失の統
計学的Ｋ有意な減少（ステエーデントのｔ検定．　　ｐ
（ＩＩＬ０５　）で検出される。
実施例２０ 人．ベクターの構築 実施例１８．Ａ項Ｋ記載したようにしてｐＣＩＢ１　０
　Ｋ入ｎたＡａＩＴ遺伝子を調裂する。
Ｂ．植物の形貫転換と再生 形質転換した椙物を前述のようにして得る。
Ｃ．　　ＡａＩＴ発現についての形質転換体の試験Ａａ
　ＩＴ発現についての形質転換体の試験を実施例１７．
Ｃ項に記載したようにして行う。
Ｄ．アントノマス　　ブランデ４　ｘ　（Ａｎｔｈｏｎ
ｏｍｕｓｇｒａｎｄｉｓ）　（メキシコ　ヮタノミゾウ
ムシ、Ｂｏｌｔ　Ｗｅｅｖｉｌ　）による害に対する形
質転換植物の耐性 １０本の形質転換した檀物を莢が形成され始めるまで生
育させる。各檀物Ｋ５匹の成熟した雌メキシコ　ワタノ
ミゾウムシを群がらせる。植物への害を１週間後に評価
し、生残している成虫を除《。植物毎の幼虫による害、
幼虫数と重量を１週間間隔で４週間、測定する。形買転
換植物の耐性を、ＡａｌＴ遺伝子を発現している植物を
ベクターのみで形質転換した対照植物または形質転換し
ない植物と比較して、害の程度の、幼虫数の、または幼
虫体重の統計学的に有意な減少（ステエーデントの、ｔ
検定．　　ｐ（（ＬＯ５　）で測定する。
実施例２１ ズの耐性 Ａ．　　ｐｃＩＢ７１０−ＬｑｈＩＴ２ベクターの構築
実施例９におけるＡａｌＴ遺伝子で概略を示した一般的
な方法で、ＬｑｈＩＴ２の合成遺伝子を調農する。得ら
れた遺伝子は配列２（第９図）に示すような配列を持つ
。
得られた２００ｂｉ）フラグメントを分離し、実施例１
７，Ａ項に記載したようにしてｐＣＩＢ７１０ベクター
のＢ　ａ　ｍ　Ｈ　Ｉ部位に連結する。望みの選択マー
カーの遺伝子（例えばカナマイシン耐性を与えるＮＰＴ
遺伝子）を標準法を使って複数クローニング部位のひと
つに連結する。得られたヘ’）　Ｉ’　−　ｔ　ｐｃＩ
Ｂ７１０−ＬｑｈＩＴ２　（！：呼ぶ。
Ｂ．コーンの形質転爽と再生 実施例１７．Ｂ項に記載したようにして、コーン植物の
形質転換と再生を行う。
Ｃ．　　ＬｑｈＩＴ２　発現Ｋッｌ／１”Ｃ　（７）４
ｌ［ｖＩＪの試験Ｔ１ｍ子から生育した植物を、いくつ
かの拭験κよりＬｑｈＩ’ｆ’２遺伝子の存在と発現に
ついて分析する。
リ　ＤＮＡを分離し、ＢａｍＨＩ　　で消化する：消化
物をｔ５繋アガロースゲルで電気泳動する。
ＤＮＡフラグメントをニトロセルロースに移シ、二ｙ’
）　　トランスレーシ冒ンにより３２ｐで標識したＬｑ
ｈＩＴ２遺伝子とハイブリダイズする（マニアチス等、
１９８２年、Ｍａｎｉａｔｉｓ　ｅｔ　ａｌ．，１９８
２　）。ＬｑｈＩＴ２遺伝子の存在をプローグとハイブ
リダイズする約２００ｂｐのバンドで検出する。
２）上記の”Ｐ−ＬｑｈＩＴ２遺伝子と・・イブリダイ
ズする約２００ｂｐのバンドとして、几ＮＡをノーザン
プロット去で検出する（マニアチス等、１９８２年、Ｍ
ａｎｉａｔｉｓ．．　ｅｔ　ａｌ．．１９８２　）。
３）実施例１６に記載したように、Ｌｑｈ　ＩＴ２の合
成へ−およびＣ一末端ペブチドに対するポリクローナル
ウナギ抗体を使った標準的免疫学的手法によってＬｑｈ
ＩＴ２蛋白を検出する・リ　ウサギ　ボリクローナル抗
ＬｑｈＩＴ２抗体およびプロテインＡセファローズ（　
Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ　）を用いて植物抽出物から物質を
免疫精製し、実施例１０に記載したように分離した物質
をヘリオティス（Ｈｅｌ　ｉｏｔｈｉｓ　）幼虫に注射
して昆虫毒性を分析することによっ℃、ＬｑｈＩＴ２活
性を検出する。
Ｄ．鱗翅類幼虫による害に対する形質転換植物の耐性 Ｔ１種子を発芽させ、第４葉段階で苗から得た葉片を使
って、新生ヨーロッピアン　コーンシンクイムシ（　Ｅ
ｕｒｏｐｅａｎ　ｃｏｒｎ　ｂｏｒｅｒ　）　（オスト
リニア　ヌビラリス、Ｏｓｔｒｉｎｉａ　ｎｕｂｉｌａ
ｌｉｓ　）またはコーン　イヤーワーム（夜蛾）（ｃｏ
ｒｎｅａｒＷＯｒｍ）　（　へりオティス　ゼア、Ｈｅ
ｌｉｏｔｈｉｓｚｅａ　）幼虫に食べさせる。新生幼虫
を１一葉片を入れた各餌カップに入れる。１群５０匹で
試験する。５日後に、昆虫の重さ、昆虫の生残および食
べた葉の量を測定する。形質転換植物の耐性は、Ｌｑｈ
Ｉ’ｒ２遺伝子を発現しているものからの葉をベクター
のみで形質転換した対照植物または形質転換しない植物
と比較して、幼虫の生残の、幼虫１量の、または消費し
た葉の量の統計学的に有意な減少（ステエーデントのｔ
ー検定，ｐ（（ＬＯ５）によって検出される。
実施例２２ タの耐性 Ａ．ベクターの構築 ＬｑｈＩＴ２遺伝子を３５８ＣａＭＶプａモーターと共
にｐＣＩＢ７　１　０から取り出し、適当な制限酵素を
使ってｐｃＩＢ１ｏに連結する。このベクターをｐＣＩ
Ｂ１　０−ＬｑｈＩ’ｌ’２と呼ぶ。
Ｂ．植物の形質転換と再生 前述のようにして形質転換植物を得る。
Ｃ．　　ＬｑｈＩＴ２発現についての植物の試験実施例
２１．Ｃ項に記載したようにして、ＬｑｈＩＴ２発現に
ついて形質転換体の試験を行う。
Ｄ．鱗翅類幼虫による害に対する形質転換植物の耐性 ４週令の形質転換植物からの葉ディスクを新生へりオテ
ィス　ビレセンス（Ｈｅｌｉｏｔｈｉｓｖｉｒｅｓｃｅ
ｎｓ　）、へりオティスゼア（　Ｈｅｌ　ｉｏｔｈｉｓ
ｚｅａ）！たはペクチノフォラ　ゴシピエラ（　Ｐｅｃ
ｔｉｎｏｐｈｏｒａ　ｇｏｓｓｙｐｉｅｌｌａ　）に食
わせる。新生幼虫を１一片の葉を入れたそれぞれの餌カ
ップに入れる。１群５０匹で試験する。５日後、昆虫重
量、昆虫の生残、および食べた葉の量を測定する。形質
転換植物の耐性を、ＬｑｈＩＴ２遺伝子を発現している
ものの葉をベクターのみで形質転換した対照植物または
形質転換し℃いない植物と比較して、幼虫の生残の、幼
虫重量の、または消費した葉の量の統計学的に有意な減
少（ステ瓢一デントの、ｔ検定．１くα０５）によって
検出する。
実施例２５ ＬｑｈＩＴ２０発現による鱗翅類幼虫に対するトマトの
耐性 Ａ．ベクターの構築 実施例２２．Ａ項に記載したようにしてｐｃＩＢ１０−
ＬｑｈＩＴ２ベクターを調央する。
Ｂ．植物の形質転換と再生 ｐＣＩＢ１　Ｇ−ＡａＩＴベクターの代りにｐＣＩＢ１
　ｏ　−ＬｑｈＩＴ２ベクターを使って、実施例１７，
Ｂ項に記載したようにして形質転換橿物を得る。
Ｃ．　　ＬｑｈＩＴ２発現についての形質転換体の試験
ＬｑｈＩＴ２発現についての形質転換体の試験を実施例
２１．Ｃ項に記載したようにして行う。
Ｄ．鱗翅類昆虫による害に対する形質転換植物の耐性 ４週令形質転換植物からの葉ディスクを新生ヘリオテ゜
イス　ゼア（Ｈｅｌｉｏｔｈｉｓ　ｚｅａ　）またはマ
ンダカセクスタ（　Ｍａｎｄｕｃａ　ｓｅｘｔａ　）に
食わせる＠新生幼虫を１ａＩｉ片の葉を入れたそれぞれ
の餌カップに入れる。１群５０匹で試験する。５日後、
昆虫１量、昆虫の生残、および食べた葉の量を測定する
。形質転換植物の耐性を、ＬｑｈＩＴ２遺伝子を発現し
ているものの葉をベクターのみで形質転換した対照植物
または形質転換していない椙物を比較して、幼虫の生残
の、幼虫這量の、または消費した葉の量の統計学的に有
意な減少（ステ瓢−デントのｔ一検定．　　ｔ／＜α０
５）によって検出する。
実施例２４ ＬｑｈＩＴ２の発現による鱗翅類幼虫に対丁るタバコの
耐性 人．ベクターの構築 実施例２２．Ａ項に記載したようにして、ｐｃＩＢ１０
−ＬｑｈＩＴ２ベクターを調製する。
Ｂ．植物の形質転換と再生 ｐＣＩＢ１　０−ＬｑｈＩＴ２　　ベクターを使って前
述のようにして形質転換された橿物を得る。
Ｃ．　　ＬｑｈＩＴ２発現についての形質転換体の試験
ＬｑｈＩＴ２発現についての形質転換体の試験を実施例
２１．Ｃ項に記載したように行う。
Ｄ．鱗翅類昆虫による害に対する形質転換櫃物の耐性 ４週令形質転換橿物からの葉ディスクを新生へりオティ
ス　　ビレセンＸ　（｝ｌｅｌｉｏｔｈｉｓ　ｖｉｒｅ
ｓｃｅｎｓ）（タバコ　パッドワームｔｏｂａｃｃｏ　
ｂｕｄｗｏｒｍ　）またｆｌ　ｆｆ　７ダカ　セクスタ
（Ｍａｎｄｕｃａ　ｓｅｘｔａ　）　（　ト？ト／タバ
コ　ホーンワーＡ　ｔｏｍａｔｏ／ｔｏｂａｃｃｏｈｏ
ｒｎｗｏｒｍ　）に食わせる。新生幼虫を１一片の葉を
入れたそれぞれの餌カップに入れる。１群５０匹で試験
する。５日後、昆虫重量、昆虫の生残、および食べた葉
の量を測定する。形質転換植物の耐性を、ＬｑｈＩＴ２
遺伝子を発現しているものの葉をベクターのみで形質転
換した対照植物または形質転換しない植物と比較して、
幼虫の生残の、幼虫重量の、または消費した葉の量の統
計学的に有意な減少（ステエーデントのｔ一検定．ψ＜
（ＬＯ５）で検出する◎ 実施例２５ 人．ベクターの構築 実施例２１，Ａ項に記載したようにしてＬｑｈｌＴ２遺
伝子を合成してベクターｐｃｉ８７　１　Ｇに連結する
。
Ｂ．植物の形質転換と再生 形質転換植物を前述のようにして得る。
Ｃ．　　ＬｑｈＩＴ２発現についての形質転換体の試験
ＬｑｈｌＴ２発現についての形質転換体の試験を実施例
２１．Ｃ項に記載したように行う。
Ｄ．鱗翅類昆虫の害に対する形質転換檀物の耐性 発芽し九゛ｒ　１　．ｍ子を１００！Ｔｌｌｆｌペトリ
皿の細土に檜える（１０７皿、５皿）。苗の第２葉が出
た時、各皿にコーンルート　ウエブワーム（クランパス
　カリジノセラｘ．　Ｇｒａｍｂｕｓ　ｃａｌｉｚｉｎ
ｏｓｅｌｌｕｓ）の２令幼虫２０匹を群がらせる５７日
後、生残体の数と重量を洗った草根の電量と共に測定す
る。形質転換植物の耐性を、ＬｑｈＩＴｚ遺伝子が発現
している植物をベクターのみで形質転換した対照植物ま
たは形質転換しない植物と比較して、幼虫重量増加の、
幼虫生残率の、または昆虫のいない檀物に対する根重量
損失の統計学的に有意な減少（ステエーデントのｔ一検
定．ソ＜（ＬＯ５　）によって検出する。
Ａｌｉｅｎ，　Ｏ．＋　５ｅｑｕｅｎｅｉｎｇ　ｏｆ　
Ｐｒｏｔ＠ｉｎｓ　ａｎｄ　Ｐｅｐｔｉｄｅｓ，　ｌｌ
ｏｒｔｈ　Ｈｏｌｌａｎｄ，　ｆｉＪ＠Ｓｔ＠ｔｄａｍ
．４３．　　１９８１ Ｂｓｎｏｉｓｔ，Ｃ．，Ｃｈａｍｂｏｎ，Ｐ．，Ｎａｔ
ｕｒｅ２９０ｌ３０＆，１９８！）ｅｒｒｙ−ｊ＋ＯＷ
Ｌ　Ｓ．Ｌ．，　Ｍ＋Ｊｎｉｇｈｔ，τ．Ｄ．，　Ｓｈ
ａｈ，　Ｄ．Ｍ．，　Ｍｓａｇｈ＠ｒ，　Ｒ．Ｂ．，　
Ｊ．κｏｌ．Ａｐｐｌ．　Ｇｅｎｉ！．　　１，　　４
８３．　　１９８２Ｂｓｖａｎ，　Ｍ．，　Ｂａｒｎ＠
ｓ，　ｌＪ．Ｍ．，　Ｃｈｉｌｔｏｎ，　ｌ’！．−Ｄ
．，　Ｎｕｃｌ．　Ａｃｉｄｓ　Ｒａｇ．　１１１　３
６９１　１９８３Ｂａｖａｎ，　Ｍ．，　ｌｌｕｃｌ．
　Ａｃｉｄｓ　Ｒ＠ｓ．　１２，　８７］１，　１９ａ
＆Ｂｉｎｄｉｎｇ，Ｈ．，ｉｎ：Ｆｏｗｋ脅，Ｌ．Ｃ．
ａｔｍｌ．（Σｄ．），ＰｌａｎｔＩ’ｒｏｔｏｐｌａ
ｓｔｉ，ＣＲＣＰｒｅｓｓ，Ｂｏｃａ　Ｒａｔｏｎ．　
２１．　１９８５Ｂｏｌｌｏｎ，　Ａ．Ｐ．，　Ｓｔａ
ｕｖ＊ｒ，　Ｍ．，　Ｊ．　Ｃｌｉｎ．　Ｈｅｍａｔｏ
ｌ．　Ｏｎｃｏ１．　１０１　３９１　１９８０Ｃａｒ
ｕｚｚｉ，　　Ｇ．，　　Ｂｒｏｇｌｉ＊，　　Ｒ．，
　　Ｃａ＠ｈ＋ＩＩｏｒ＊，Ａ．，　　Ｃｈｕｍ，　　
Ｍ．−Ｈ．，　　Ｊ．　　Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｗ．２５８
，１３９９．１９８３Ｃｏｕｒａｕｄ，　Ｆ．．　Ｊｏ
ｖ＠ｔ＋Σ．＋　Ｄｕｂｏｉｓ，　Ｊ．Ｍ．，　Ｒｏｃ
ｈａｔ，　Ｈ．．τｏｘｉｃｏｎ　２０，　９．　１９
８２Ｄａｒｂｏｎ，　Ｈ−　＊　Ｚｌｏｔｋｉｎ．　Ｅ
．＊κＯｐ＠ｙ１１ｎｌ　ｃ．，　ｖａｎ　Ｒｉａｔｓ
ｃｈｏｅａｎ，　Ｊ．＋　Ｒｏｃｈａｔ，　Ｈ．，Ｉｎ
ｔ．　Ｊ．　Ｐ＠ｐｔｉｄ＠Ｐｒｏセｓｉｎ　Ｒ＠ｓ．
　２０，　３２０．　１９８２Ｂｒｏ＋１．：ｈ，　Ｊ
．Ｒ．，　Ｃｅｌｌ　２８，　２０３．　１９８２Ｃａ
ｒｌｉｓｏｎ＋　Ｊ．，　Ｄｒ＠ｖｉｎ，　Ｈ．，　Ａ
ｘ６ｎ，　Ｒ．，　ＢｉｏｃｈｅＮ．　Ｊ．　１７３，
　７２３．　１９７１１Ｃａｓｈｍｏｒ＊＋＾．Ｒ．，
ｉｎ；ＢａｓｉｃＬｉｆ＠Ｓｃｉ＠ｎｅｓｍ２６，Ｇｅ
ｎ＠ｔｉｃＥｎｇｉｎ＠＠ｒｉｎｇｏｆＰｌａｎｅｓ：
　Ａｎ　Ａｇｒｉｃｕｌｔｕｒａｌ　Ｐ＠ｒｓｐ＠ｃｔ
ｉｖｅ，　Ｐｌａｎｕｗ，　Ｎｅｗ　Ｙｏｒｋ，　２Ｌ
　１９８３Ｃａｔｔ＊ｒａｌｌ，　　ｌＪ．Ａ．，　　
Ａｎｎ．　　Ｒｅｖ．　　Ｐｈａｒｍａｃｏｌ．　　τ
ｏｘｉｃｏｌ．　　２０，　　１５．　　１９８０Ｃａ
セｔｓｒａｌｌ，ｌＪ．Ａ．，Ｓｃｉｅｎｃ＠２２３，
６５３．１９８４Ｃａｎａｅｉ＊ｍｐｏ，　Ｙ．，　Ｂ
ｉｏｃｈｉｍｉｓ　６８，　５０５．　１９８６Ｄ＠ｖ
＠ｒ＊ｕｘ，　Ｊ．，　Ｈａ＠ｂ＊ｒｌｉ，　Ｐ．，　
ＳＩＩｉｅｈｉ＊ｓ，　ｏ．ｌ　Ｎｕｃｌｓｉｅ　Ａｃ
ｉｄｓ　Ｒａｓ．　１２，　３８１，Ｄｕｎｓｍｕｉｒ
＋　ｐ．ｌ　Ｓ＋ａｉセｈ，　Ｓ．Ｍ．，　Ｂ＠ｄｂｒ
ｏｏｋ，　Ｊ．，　Ｊ．　Ｍｏｌ．　Ａｐｐｌ．　Ｃｉ
ｅｎｅｔ．　２，　２８５，Ｄ＋＋ｖａｌ，　Ａ．，　
Ｉｊｏｔｙ，　Ｃ．，　Ｊ．　Ｐｈｙｉｉｏｌ．　２７
８，　４０３．　１９７８Ｄｕｖａｌ，Ａ．，Ｌ６ｏｔ
ｙ，Ｃ．，Ｊ．Ｐｈｙｓｉｏｌ．３０７，４３．１９８
０Ｅｉｓ＊ｎ，　　Ｈ．Ｎ．，　　ｉｎ＋　　Ｄａｖｉ
ｔ，　　Ｂ．Ｄ．，　　Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，　
　Ｈａｒｐａｔ　　＆　　Ｒｏｗ，　　Ｐｈｉｌａｄｅ
ｌｐｈｉａ，２１１７．　　１９８０ ｃ｝Ｉｕ，　Ｃ．，　ＩＪａｎｇ，　Ｃ．，　Ｓｕｎ，
　Ｃ．，　Ｈｓｕ＋　Ｃ．，　Ｙｉｎ＋κ．　Ｃｈｕ，
　Ｃ、，　Ｉｌｉ，　Ｆ．，　Ｓｃｉ＊ｎｔｉａＳｉｎ
ｉｃａ　　１８，　　６５９．　　１９７５Ｆｒｉｔ！
，　Ｌ．Ｃ．＋τｚ＠ｎｇ＋　Ｈ．−Ｃ．＋　Ｍａｕｒ
ｏ＋ん，　Ｎａｔｕｒｅ　２８３，　４８６．　１９８
０Ｐｒｏ＋ａｍ，　Ｍ．，　Ｔａｙｌｏｒ，　Ｌ．Ｐ．
，　ｌＪａｌｂｏｔ，　Ｖ．，　Ｐｒｏｃ．　Ｎａｔｌ
．　Ａｃａｄ．　Ｓｃｉ．υＳＡ　８２，５８２４．　
　１９８５ Ｙｒｏｖｍｍ，　Ｈ．Ｅ．，　Ｔａｙｌｏｒ，　Ｌ．Ｐ
．，　ｌＪａｌｂｏｅ，　Ｖ．，　Ｎａｔｕｒｅ　３１
９，　７９１．　１９８６Ｃａｍｂｏｒｇ，　Ｏ．Ｌ．
，　Ｍｉｌｌ＠ｒ＋　Ｒ−Ａ１０ｊｉ＋＋＋ａ，κ．，
　Ｅｘｐｅｌ．　Ｃｅｌｌ　Ｒｓｓ．　５０，　１５１
，　＋９６８Ｇｉｌｍａｎ，κ．Ｚ．，　（ｉｌ＠ｎｎ
，　Ｊ．Ｓ．．　Ｓｉｎｇｅｒ，　Ｖ．Ｌ．，　Ｃｈａ
ｍｂｅｒｌｉｎ，　Ｍ．Ｊ．，　Ｇ＠ｎｅ　３２，　＋
１，Ｇｌｉｃｋ，　ＬＬ，　ｌＪｈｉｔｎｅｙ，　Ｇ．
κ．，　Ｊ．　Ｉｎｄ．　Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ．　１，
　２７７．　１９８７Ｈｏｒｓｃｈ，　Ｒ．Ｂ．，　Ｆ
ｒｙ．　Ｊ．！．＋　Ｈｏｆｆｍａｎｎ．Ｎ．Ｌ．＋　
Ｅｉｃｈｈｏｌｔｚ，　Ｄ．ｓ　Ｒｏｇｓｒｓ，　ｓ．
ｃ．，Ｆｒａｌａｙ，Ｒ．τ．，Ｓｃｉｅｎｃｅ２２７
，１２２９．１９８５Ｇｏｒｄｏｎ，　Ｄ．，　Ｊｏｖ
＠ｒ＋　Ｅ．＊　Ｃｏｕｒａｕｄ，　？．，　Ｚｌｏｔ
ｋｉｎ，　！．，　Ｂｉｏｃｈｉ＋ａ．　Ｂｉｏｐｈｙ
ｉ．Ａｃｔａ　７７８，　３４９．　１９８４Ｑｏｔｕ
ｓ，　Ｆ．，　Ｓｃｈｒａｍ，Σ．，　Ｃｌｉｎ．　Ｃ
ｈ＠ｍ．　２５，　５１２．　１９７９Ｉｍａｋｉ，κ
．，Ｊｐｎ．Ｊ．Ｂａｅｔｓｒｉｏｌ．３３，７２９．
１９７８Ｇｔａｖ＠ｍ，　　Ａ．Ｃ．Ｆ．，　　Ｇｏｌ
ｄｍａｎ，　　Ｓ．Ｌ．，　　Ｐｌａｎｔ　　Ｍｏｌ．
　　Ｂｉｏｌ．　　７，　　４３，　　１９［１６（ｉ
ｒｉｍｓｌａｙ，　Ｌ，　｝Ｊｏｈｎ，τ．，　Ｄａｖ
ｉｅｓ，　Ｊ．ＩＪ．，　Ｈｏｈｎ．　Ｂ．，　）ｌａ
ｔｕｒｓ　３２５，　１７７，　＋９８７０ｒｉ＋ｓｍ
ｌ＠ｙ＋　　ｌｌ．Ｈ．，Ｒａｍｏｓ，　　Ｃ．，　　
Ｈ＊ｉｎ，Ｔ１　Ｈｏｈｎ＋　　Ｂ．，Ｂｉｏセ＊ｃｈ
ｎｏｌｏｇｙ　　６＋　　１８５，Ｊａｓｎｙ，Ｂ．Ｒ
．，Ｓｃｉｅｎｃ＠２３８，１６５３．１９８７Ｊｏｈ
ｎ，　　Ｊ．Ｆ．Ｊｒ．，　　Ｔｖｉｔｔｙ．　　Ｊ．
Ａ．，　　Ｒ＠ｖ．　　Ｘｎｆ＊ｃｔ．　　Ｄｉｇ．　
　８，　　６９３．　　１９８６Ｊｏｈｎｉｔｏｎ，Ｓ
．Ａ．，Ｈｏｐｐ＠ｒ，Ｊ．Σ．，Ｐｒｏｃ．Ｎａｅｌ
．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ７９，６９７１．１９８２
Ｈａｍｒ，　Ｄ．Ｈ．，　Ｗａｌｌｉｎｇ，　Ｍ、，　
Ｊ．　Ｍｏｌ．　Ａｐｐｌ．　Ｃａｎ＠ｅ．　１，　２
７３．　１９８２Ｋａｏ　，κ．Ｎ．，　Ｍｉｃｈａｙ
ｌｕｋ，　Ｍ．Ｒ．，　Ｐｌａｎｔａ　１２６，　　１
０５．　１９７５κ＠ｒｌｄａｌｌ，κ．Ｊ．，Ｃｏｈ
＊ｎ，Ｓ．Ｎ．，Ｊ．Ｂａｅｔｓｒｉｏｌ．１６９．４
１７７．１９８７Ｈｏｌｓｔｓｒｍ，　　Ｍ．，　　ｄ
＠　ｌＪａ＠ｌ拳，　　Ｄ．，　　Ｄ＊ｐｉｅｋ＠ｒ，
　　＾．，　　ＭＨｓａｎｓ，　　Σ−＋　　ｖａｎ　
　Ｍｏｎｃａｇｕ，　　Ｍ．＋Ｓｃｈ＠ｌｌ，　　Ｊ．
，Ｍｏｌ．　　Ｇ＠ｎ．　　Ｇ＠ｎｓｅ．　　１６３，
　　１８１，　　１９７８Ｈｏｏｄ，Σ．！．，　Ｈ＊
ｌＩｌＩＩｒ，　Ｇ．Ｌ．，　Ｆｒａｌ＊ｙ，　Ｒ．τ
．，　Ｃｈｉｌｔｏｎ，　Ｍ．−Ｄ．，　Ｊ．　Ｂａｃ
ｔａｒｉｏｌ．　１６８，１２９１．　　１９８６ ｝１ｏｏｙｋａａｓ−Ｖａｎ　５１ｏｇｔ＠ｒ＠ｎ，　
Ｇ．Ｍ．Ｓ．，　｝Ｉｏｏｙｋａａｓ，　ＰＪＪ．，　
５ｃｈｉｌｐ＊ｒｏｏｒｔ，　Ｒ．Ａ．，Ｎａｔｕｒｅ
　３１１，　７６３．　１９８４Ｈｏｐｐ，τ．ｐ．，
　ＩＪＯＯｄｆｉ．κ．Ｒ．，　Ｎｏｉ＠ｅ．　Ｉ＋ｗ
ｕｎｏｌ．　２０，　４８３．　１９８３Ｈｏｒｉｃｈ
，　Ｒ．Ｂ．．　Ｆｒａｌ＠ｙ，　Ｒ．τ．，　Ｒａｇ
＠ｒｓ，　Ｓ．Ｇ．，　ｓａｎｄｅｒｓ，　Ｐ．Ｒ．，
　Ｌｌｏｙｄ，＾．，Ｈｏｆｆ＋ａａｎｎ，　Ｎ．，　
Ｓｃｉｅｎｃ＠２２３，　４９６．　１９１１４κｌａ
ｉｎ，τ．Ｍ．，　ｌＪｏｌｆ，　Ｅ．Ｄ．，　ｌＪｕ
，　Ｒ．，　Ｓａｎｆｏｒｄ，　Ｊ．Ｃ．，　Ｎａｔｕ
ｒｅ　３２７，　７０．　１９８７κｎｏｗｌａｓ，　
Ｂ．｝Ｉ．，　Ｅｌｌａｒ，　Ｄ．Ｊ．＋　Ｂｉｏｅｈ
ｉ＋ａ．　Ｂｉｏｐｈｙｓ．　Ａｃセａ　９２４，　５
０９．　１９８７κ６ｈｌ＊ｒ，Ｏ．，Ｈｉｌｉｔａｉ
ｎ，Ｃ．，Ｎａｅｕｒ＊２５６，４９５．１９７５κ６
ｈｌ＊ｒ，　Ｇ．，　Ｍｉｌａｔ社ｎ，　Ｃ．，　）ｕ
ｒ．　Ｊ．　Ｉｍｍｕｎｏｌ．　６，　５１Ｌ　１９７
６ＫＨｈｌｅｒ，　Ｇ．，　ＨＯ％ｌ＠，　Ｓ．Ｃ．ｌ
　Ｍｉｌｓｔ＊ｉｎ，　Ｃ．，　Ｅｕｒ．　Ｊ．　Ｉｍ
＋ＩＩｕｎｏｌ．　６，　２９２，　＋９７６κｏｐ＊
ｙａｎ，　Ｃ．，　Ｍａｒｔｉｎ＠ｚ，　Ｇ．，　Ｒｏ
ｃｈａｔ，　Ｈ．，　ＦＥＩＩＳ　Ｌ＠ｔｔ＠ｒｓ　８
９，　５４，　１９７８κＯｐ＠ｙａｒＬ　Ｃ．，　Ｍ
ａｒｔｉｎ＠ｚ，　Ｇ．，　Ｒｏｃｈａｔ，　Ｈ．ｔτ
ｏｘｉｅｏｎ　２０，　７１．　１９８２Ｌａｔｈｓ，
　Ｒ．，　Ｊ．　Ｍｏｌ．　Ｂｉａｌ．　１８３，　１
．　１９８５Ｌａｚａｒｏｖｉｃｉ＋Ｐ．，Ｚｌｏ仁ｋ
ｉｎ，Σ．，Ｃｏ＋ａｐ．Ｂｉｏｃｈｓｓ．Ｐｈｙｉｉ
ｏｌ．７ＩＣ，１７７．１９８２Ｎｉｌ：ｌｓｒ，　Ｄ
．ｌＪ．，　Ｓａｆｅｒ＋　ＬＩ　Ｍｉｌｌ＠ｒ，　Ｌ
．Ｋ−＋　ｉｎ：　Ｓａｅｌｏｖ，　Ｊ．κ．，　Ｈｏ
ｌｌａｅｎｄｅｒ．　ＡｚＧｅｎｅｔｉｃ　Ｅｎｇｉｎ
ｅｅｒｉｎｇ　８．Ｐ１＠ｎｕｍ，　Ｎ＠ｗ　Ｙｏｒｋ
，　２７７．　１９８６＋４ｕｒａｉｈｉｇｓ，　　Ｔ
．，　　Ｓｋｏｏｇ，　　Ｆ．，　　Ｐｈｙａｉｏｌ．
　　Ｐｌａｎｔ．　　１５，　　４７３．　　１９６２
Ｌａｚａｒｏｖｉｃｉ＋　Ｐ．，　Ｍ＠ｎａｓｈｅ，　
Ｍ．，　Ｚｌｏｅｋｉｎ，　！．，　Ａｒｃｈ．　Ｂｉ
ｏｃｈｓ＋ｍ．　Ｂｉａｐｈｙｍ．　２２９＋２７０，
Ｉ９８ｋ Ｌｓｈｎｉｎｇ＠ｒ．んＬ．，　Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓセ
ｒｙ，　Ｗ＠ｒｔｈ　Ｐｕｂｌ．，　）ｌａｗ　Ｙｏｒ
ｋ，　１９７５Ｌ＠ｓｔ＠ｒ，　Ｄ．，　Ｌａｚａｒｏ
ｖｉｃｉ，　？．，　Ｐ＠ｌｈａｔ＠，　Ｍ．，　Ｚｌ
ｏ仁ｋｉｎ　，Σ１１１　！ｌｉｏｃｈｉｍ．　Ｂｉｏ
ｐｈｙｍ．Ａｃｔａ　７０１，　３７０．　１９８２Ｌ
ｉｕ，　Ｃ．Ｓ．，　＄ＦＩＪ，τ．−Ｃ．，　Ｌｏ，
τ．−Ｂ．，　Ｊ．　Ｐｅｐｔｉｄｅ　Ｐｒｏｔ＠ｉｎ
　Ｒ＊ｓ．　２１，　２０９，　１９１１３ｕｉｒｚ，
　Ｈ．，　！ｔａｋｅｒ，　Ｂ．，　Ｓｃｈｓｌｌ，　
Ｊ．，　Ｍｏｌ．　Ｇｉｎ．　Ｇａｎ＠ｅ．　１９９，
　１７８．　１９８５Ｏｋａ，　Ａ．，　Ｓｕｇｉｓａ
ｋｉ，　Ｈ．，　Ｔａｋａｎａ＋ｍｉ，　Ｍ．，　Ｊ．
　Ｍｏｌ．　Ｂｉｏｌ．　１４７，　２１７．　１９８
１０ｋａｙａｓａ，Ｈ．，Ｂ＠ｒｇ，Ｉ’．，Ｍｏｌ．
Ｃｅｌｌ．Ｂｉｏｌ．３，２８０．１９８３０ｆｎｂｓ
ｒｇ＋　Ｒ．Ｌ．，　Ｓｍ）＋ｔｈ．τ．，Ｒａｎ仁ｏ
ｎ，Ａ．Ｗ．，　Ｔｏｘｉｃｏｎ　ｌ４，　３２９．　
１９７６Ｐｅｌｈａｔ＠，　Ｍ．，　Ｐｉｃｈｏｎ，　
Ｙ．，　Ｊ．　Ｉ’ｈｙｓｉｏｌ．　２４２，　９０Ｐ
，　１９７４Ｐ＠ｌｈａｔｓ，　Ｈ．，　Ｚｌｏｅｋｉ
ｎ，Σ．，　Ｊ．　Ｐｈｙｓｉｏｌ．　（Ｌｏｎｄｏｎ
）　３１９，　３０Ｐ，　１９８１ｄ＠　ｌａ　　Ｐｅ
ｎａ，　　Ａ．，ＩＪ５ｔｚ，　　Ｈ．，　　Ｓｃｈ＠
ｌｌ，　　ｊ．，　　Ｎａｔｕｒ＠　３２５，　　２７
４．　　１９８７Ｐｉｃｈｏｎ，Ｙ．，Ｂｏｉｍｔ＠ｌ
，Ｊ．，Ｊ．　　Σｘｐ．Ｂｉｏｌ．　　４７，　　３
４３．　　１９６７Ｐｉ＠ｋ．　ｒ．ｌ　Ｖｅ＠ｎ＠ｎ
ｄａａｌ，　Ｒ．Ｌ．，　Ｍａｒ＋ｔｅｌ，　？．＋　
Ｃｏｍｐ．　Ｂｉｏｃｈｓ＋ｍ．　Ｐｈｙｓｉｏｌ．３
０３．　　１９８２ ７２Ｇ， Ｍａｎｉａｔｉｓ，τ４１Ｆｒｉｅｍｅｈ，Σ−Ｆ．，
Ｓａｍｂｒｏｏｋ，Ｊ．，Ｍｏｌ＊ｅｕｌａｒｃｌｏｎ
ｉｎｇ，ａｌａｂｏｒａ−セｏｒｙ　＋ｗｎｕａｌ，　
Ｃｏｌｄ　Ｓｐｒｉｎｇ　Ｈａｒｂｏｒ　Ｌａｂｏｒａ
ｔｏｒｙ，　Ｃｏｌｄ　Ｓｐｒｉｎｇ　Ｈａｒｂｏｒ，
　１９８２ＭａｒｔＯｎ，　Ｌ．　＊　ｉｎ＋　Ｃ＠ｌ
ｌ　Ｃｕｌｔｕｒ＠ａｎｄ　Ｓｏｍａｔｉｃ　Ｃ＠ｌｌ
　Ｇ＠ｎ＠ｔｉｃｓ　ｏｆ　Ｐｌａｎｔｓ　１，５１４
．　１９８４ Ｍａｙ，τ．ｔ、，　Ｐｉｃｋ，τ．，　Ｊ．　Ｉｎｓ
＠ｃセＰｈｙｓｉｏｌ．　２５，　６８５．　１９７９
ＭｃＫｎｉｇｈｔ，　５．１，．，　Ｃ＠ｌｌ　３１，
　３５５．　１９８２Ｍｉｌｌｅｒ，　　ＬＪ．，　　
Ｌｉｎｇｇ．　　＾．Ｊ．，　　Ｂｕｌｌｓ，　　ｆ．
．＾．，　　Ｓｃｉｅｎｃｅ　　２１９，　　７１５．
　　１９８３Ｒａｅｈ＋ｎ＠ｙ＠ｒ，　Ｗ．，　Ｚ＊ｉ
ｔｉｅｈ．　ｖ＠ｒｇｌ．　Ｐｈｙｉｉｏｌ．　４５，
　４１３，　＋９６２Ｒｅｅｄ，　Ｌ．Ｊ．，　Ｍｕ＠
ｎｃｈ，　｝！．，　Ａｘ．　Ｊ．　Ｈｙｇ．　２７，
　４９３．　１９３８Ｒ＠ｉｃｈ，τ．Ｊ．，　Ｉｙ＊
ｒ，　Ｖ．Ｎ．，　Ｍｉｋｉ，　Ｂ．Ｌ．，　Ｂｉｏｅ
ｓｃｈｎｏｌｏｇｙ　４，　１００１．　１９８６　ｂ
Ｒｏｃｈａｔ　｝１．Ｉ　Ｒｏｃｈａｔ，　ｃ．，　Ｓ
ａｍｐｉｅｒｉ＋　ｒ．ｌ　Ｍｉ（ａｎｄｉ，　Ｌ，　
Ｅｕｒ．　Ｊ．　Ｂｉｏｃｈ＊ｍ．　２８１３８１．　
　１９７２ Ｒｏｃｈａｔ，　Ｈ．，　Ｂ＠ｒｎａｒｄ，　Ｐ．，　
Ｃｏｕｒａｕｄ，　Ｆ．，　Ａｄｖ．　Ｃｙｔｏｐｈａ
ｒｍａｃｏｌ．　３，　３２５，　＋９７９Ｒｏｔｈｓ
ｔ＊ｉｎ，　　ＳＪ．＋　　Ｌａｈｎ＠ｒｓ，　　κ．
Ｎ．，　　Ｌｏｃｓｔｓｉｎ，　　Ｒ．Ｊ．，　　Ｃａ
ｒｏｚｚｉ，Ｎ．Ｂ．＋Ｊａｙｒ＋＊，　Ｓ．Ｍ．，　
Ｒｉｃ＠，　Ｄ．Ａ．，　Ｇａｎｇ　５３，　１５３．
　１９８７Ｒｕｂｉｎ．　Ｇ．Ｈ．，　Ｓｃｉ＠ｎｃｅ
　２４０，　　１４５３．　１９８８Ｓａｅｅｈｉ，　
Ｖ．Ｆ．，　Ｐａｒ＠ｎｔｉ，　Ｐ．，　Ｈａｎｏｚ＠
ｔ，　Ｇ．Ｍ．，　（ｉｉｏｒｄａｎａ，　Ｂ．，　Ｌ
ｉｉセｈｙ，ｐ．，νｏｌｆｅｒｓｂ＠ｒｇｅｒ，Ｍ．
Ｇ．，　　ＦＥＢＳ　　Ｌ＠ｔ仁．　　２０４，　　２
１３．　　１９８６ｓａｔｔ＊ｌｌｓ，　Ｄ．Ｂ．．　
Ｐ＊ｌｈａｔｓ，　Ｍ．，　Ｈｕｅ，　Ｂ．，　Ｊ．　
Ｅｘｐ．　Ｂｉｏｌ．　８３，　４１．　１９７９Ｓｈ
ｉｌｌｉｔｏ，　Ｒ．Ｄ．，　Ｓａｕｌ，　Ｍ．Ｗ．，
　Ｐａｇｚｋｏｗｇｋｉ，　Ｊ．，　Ｈｉｊｌｌ＊ｒ，
　Ｍ．，　Ｐａヒｒｙｋｕｍ，　Ｌ，Ｂｉｏｔｅｃｈｎ
ｏｌｏｇｙ　３，　１０９９．　１９１１５５１１ｖｍ
ｒ，　　Ｐ．＾．，Ｋ＊＊ｚａｎ，　　Ｌ．？．，Ｐｔ
ａｓｈｎｍ，Ｍ．，　　Ｐｒｏｃ．　　）ｌａｔｌ．　
　Ａｃａｄ．　　Ｓｃｉ．　　ｕｓ＾　８１，５９５］
．　　＋９８４ Ｓｉｍｏｎ，Ｒ．．Ｐｃ４ａｆ＠ｒ，ｕ、，？ｉｉｈｌ
＠ｒ，Ａ．．１１１ｏｔ＊ｅｈｎｏｌｏｇｙ　　１，　
　７８７１，　　１９８３Ｓｏｉｎｉ．　Ｅ．．　Ｈ＠
ｍｉｌＭ．　Ｘ．．　Ｃｌｉｎ．　Ｃｈｕｍ．　　２５
，　　３５３．　　１９７９Ｓｔｏｃｋｈａｕｓ，　ｊ
．，Σｃｋ＊ｓ．　？−＋　Ｂｌａｕ，　Ａ．＋　Ｓｃ
ｈｓｌｌ，　Ｊ．，　Ｗｉｌｌ＋ｍｉｔｚ＊ｒ，　Ｌ．
，　Ｎｕｃｌ．Ａｃｉｄｓ　Ｒ＠ｓ．　　１５．　　３
４７９．　　１９８７Ｓｖａｎｋ，　　Ｒ．丁．．　　
Ｍｕｎｋｒ＠ｓ．　　Ｋ．Ｄ．，　　Ａｎａｌ．　　！
ｌｉｏｅｈａ＋ｓ．　　３９，　　４６２，　　１９フ
ｌ丁ｏｂｋａｓ．　　Ｎ．，　　ＩＪａｌｌａｃ＠．　
　Ｂ．Ａ．．　　Ｂａｙｌ＠ｙ，　　Ｈ．，　　！ｌｉ
ｏｅｈ＊ｍｉｉｔｒｙ　　２４，　　１９１５．　　１
９８５υｌｍａｎｓｎ，　Ｌ，　Ｌｕｎｄｓｅｒｉ；ｍ
，κ．，Ｌａｈセｏｖａｍｒａ，　Ｐ．，　Ｓａｒｖａ
ｓ，　ＬＩ　Ｒｕｏｈｏｎｅｎ，　＋４．，Ｐａｌｖａ
．　Ｉ．，　Ｊ．　Ｂａｃｔ＠ｒｉｏｌ．　　１６２，
　１７６．　　１９１１５Ｗａｈｌ．　Ｒ．Ｌ．．　Ｐ
ａｒｋ＠ｒ，　Ｃ．ｌＪ．，　Ｐｈｉｌｐｏｔｔ，　Ｇ
．ｌＪ．，　Ｊ．　）ｌｕｃｌ．　Ｈａｄ．　２４，　
３１６，　１９８３Ｗａｌｔｈ＠ｔ，　Ｃ．，　Ｚｌｏ
ｔｋｉｎ＋　Σ．，　Ｒａｔｈｍｓｙ＊ｒ，　％ｌ．，
　Ｊ．　！ｎｓ＊ｃｔ　Ｐｈｙｓｉｏｌ、２２．　１１
８７．Ｗａｎｄｓ，　Ｊ．Ｒ．ｇ　Ｚｕｒａｖｓｋｉ，
　Ｖ．Ｒ．ＪＣ．＋　Ｇａｉｅｒｏ＊ｎｅｓｒｏｌｏｇ
ｙ　ｓｏ，　２２５＋　　１９８１ｌＪａｒｄ，　Ｊ．
Ｍ．，　ｊａｎｍｓ＠ｎ＊　Ｇ．Ｒ．，κｉ＠ｌ＠ｒ，
τ．，　Ｂｉｂｂ．κ．Ｊ．，Ｂｕｔｔｎ喰ｒ，ＭＪ．
Ｂｉｂｂ，　Ｍ．Ｊ．，　Ｍｏｌ．　Ｇｓｎ．　Ｃａｎ
＠ｔ．　　２０３，　４６８．　　１９８６Ｗａｔｓｏ
ｎ，　Ｂ−＋　Ｃｕｒｒｉ＠ｒ＋　Ｔ．Ｃ−，　Ｇｏｒ
ｄｏｎ，　Ｍ．Ｐ．Ｉ　Ｃｈｉｌｔｏｎ，　Ｈ−−Ｄ．
Ｉ　Ｎ＊ｓｔ＊ｒ，　Σ．Ｖ．．Ｊ．Ｂａｅｔ＠ｒｉｏ
ｌ．１２３，２５５．１９７５Ｙｍｄａｖ，　Ｎ．Ｓ．
，　Ｖａｎｄ＠ｒｌ＊ｙｄ＠ｎ＋　Ｊ．，　Ｂ＠ｎｎ＠
ｔｅ，　Ｄ．Ｒ．，　Ｂａｒｎ＠ｓ，　ｌＪ．Ｍ．，Ｃ
ｈｉｌｔｏｎ，　Ｍ．Ｄ．，　Ｐｒｏｃ．　Ｉｉａｔｌ
．＾ｃａｄ．　Ｓｃｉ．　ＬＩＳＡ　７９，　６３２２
．　１９８２Ｚａｓｌｏｆｆ，　　Ｍ．，　　Ｐｒｏｃ
．　　Ｎａｔｌ．　　＾ｃａｄ．　　５ｃｉ．　　υＳ
Ａ　　８４．　　５４４９．　　１９８７ＺＬｏｔｋｉ
ｎ，　Ｅ．，　Ｒｏｃｈａｔ，　ｔｌ．，κｏｐ＠ｙａ
ｎ，　Ｃ．，　Ｍｉｒａｎム，　？．，　Ｌｉｚｇｉｔ
ｚｋｙ，　Ｓ．，Ｂｉｏｃｈｉｌｌｉ＊　５３，　　１
０７３，　　１９７１　ａＺｌｏｔｋｉｎ，　　Σ一＋
　　Ｆｒａ＠ｎｋ＠ｌ，　　Ｇ．，　　Ｍｉｒａｎｄａ
，　　Ｆ．，　　Ｌｉｉｓｉｔｚｋｙ，　　５．，　　
τｏｘｉｅｏｎ　　９，　　１，１９７ｌｂ Ｚｌｏｔｋｉｎ，　　！．，Ｍｉｒａｎｄａ＋　　１．
＋　　κｔ＋ｐ＠ｙａｎｌ　　Ｃ．Ｉ　　Ｌｉｍｉｉｔ
ｚｋｙ，　　Ｌｌ　　丁ａｘｉｃｏｎ　　９，　　９，
１９７１　　ｃ Ｚｌｏｔｋｉｎ，　　Ｌ．　　ｉｎ＋　　κ＊ｒｋｕｔ
．　　Ｇ．Ａ．．　　Ｇｉｌｂ＠ｒｔ，　　Ｌ．工．　
（Σｄａ．）．　　Ｃｏ＋ｍｐｒｅｈｓｎｓｉｖａＩｎ
ｓ＠ｃｔ　Ｐｈｙｓｉｏｌｏｇｙ，　！ｌｉｏｃｈ＠＋
ｍｉｓｅｒｙ　ａｎｄ　Ｐｈａｒｍａｃｏｌｏｇｙ　１
０，　Ｐｓｒｇａｍｏｎ　Ｐｒｅｓｓ，Ｏｘｆｏｒｄ，
　　４９９．　　１９８５Ｚｌｏｔｋｉｎ，　！．，　
ＫａｄｏｕｔＬ，　Ｄ．，　Ｇｏｃｄｏｎ，　Ｄ．，　
Ｐ＊ｌｈａｔ＊，　Ｍ．，　Ｍａｒｔｉｎ，　＋４．Ｆ
．，Ｒｏｃｈａセ．　　Ｈ．．Ａｒｃｈ．　　Ｂｉｏｃ
ｈ＠ｍ．　　Ｂｉｏｐｈｙｓ．　　２４０．　　１１７
７，　　１９８５Ｚｌｏｔｋｉｎ，　Ｌ，　Ｏｏｒｄｏ
ｎ，　Ｄ．，　ｉｎｊ　Ｂｒｉ＠ｒ，　Ｈ．，　Ｍｉｌ
ｌｅｒ，　Ｔ．Ａ．　　（Ｅｄｉ．）＋Ｎ＠ｕｒｏｃｈ
＊ｍｉｃａｌ　　丁＠ｅｈｎｉｑｕ＠ｓ　　ｉｎ　　Ｉ
ｎｓｅｃｔ　　Ｒｅｓ＠ａｒｃｈ，　　２４３，　　Ｓ
ｐｒｉｎｇ命ｒ，　　Ｂｅｒｌｉｎ，　　１９８５Ｚｌ
ａｅｋｉｎ，Σ．，　ｉｎ＋　）ｌ＠ｕｒｏｐｈａｒ＋
ａａｃｏｌｏｇｙ　ａｎｄ　Ｐ＠ａｔｉｃｉｄ＊　Ａｃ
ｔｉｏｎ．　３５２．　１９８６ＷｉｓｄｏｆｆｉＩ，
　Ｇ．Ｂ．，　Ｃｌｉｎ．　Ｃｈｅｗ．　２２，　　１
２４３．　１９７６表図面の簡単な説明 第１図ｕ　ｐＲＫ２５２／Ｔｎ９０３／Ｂｇ＃ｆｌの構
築を表わす説明図である。
第２図はｐＣＩＢ５　　の構築を表わす説明図である． 第３図および第４図ｄｐｃＩＢ４　　の構築を表わす説
明図である〇 第５図はｐｃＩＢｚ　の構築を表わす説明図であるＯ 第６図はＴ　−　ＤＮＡ　ボーダーおよび植物選択のた
めの遺伝子を含む広宿主範囲プラスミド、ｐｃＩＢ１０
の構築を表わす説明図である●第７図は実施例１０に記
載したようにして決定し九いくつかのサソリ毒素のアミ
ノ酸配列を表わす図である。ＬｑｈＩＴ２は実施例１ｏ
の代表的毒素である。ＬｑｑＩＴ２［レイウラス　キン
ヶストリアタス　キンケストリアタス（Ｌ．　ｑｌｉｉ
ｎｑ＋Ａｅｓ−ｔｒｉａｔｕｓ　ｑＱｉｎｑｌＡｅｓｔ
ｒｉａｔｕｓ　）からの抑制性昆虫毒素で、そのｆｗ！
ｌｌ！はズロトキン等（Ｚｌｏｔｋｉｎ　ｅｔａｌ．，
　）（１９８５）に記載され℃いる。Ｂｊ　ＩＴ２はプ
トタス　ジェダイカｘ　（Ｂｕｔｈｏｔｕｓ　ｊｕｄａ
ｉｃｕｓ　）からの抑制性毒素で、その梢Ｍはレスター
等（Ｌｅｓｔｅｒ　ｅｔ　Ｊｕｍ．，　）（１９８２）
　Ｋ記載さｎている。
ＬｑｈＰ５５ｒ１本明細書に記載したもので、啼乳動物
ナトリウムチャンネルに対するα一トキシンの効果に非
常に類似したようにして昆虫のナトリウム　チャンネル
に影響を与える「中間体」毒素である。Ｓ　ｍ　ｐ毒素
にチャクトイド（　ｃｈａｃｔｏｉｄ　）サソリ、スコ
ルピオマウラスパルマタス（　Ｓｃｏｒｐｉｏ　ｍａｒ
ｕｒｕｓ　ｐａｌｍａｔｕｓ　）の毒液から精裂される
。８ｍｐＩＴ２はラザロビシ等（Ｌａｚａｒｏｖｉｃｉ
ｅｔ　ａｌ．，）　（１９８２）によって檀製が記載さ
れた昆虫毒素である。８ｍｐＣＴ２および８ｍｐＣＴ３
は甲殼類毒素で、その情製はラザａピシ等（Ｌａｚａｒ
，ｐ−ｖｉｃｉ　ｅｔ　ａｌ，）．　（１９８４）　に
記載されている。
８ｍｐＭＴ　は補乳動物毒素で、七の檀Ｍはラザロビシ
アンドズ口トキｙ　（Ｌａｚａｒｏｖｉｃｉ　ａｎｄＺ
ｌｏｔｋｉｎ　）．　（１９８２）　Ｋ記載サｎテイル
ｏ第８Ａ．８Ｂおよび８０図［ＡａＩＴの遺伝子の合成
と配列を表わす図である。配列・１ａはコ−ド鎖配列を
表わす。配列１ｂは相補的鎖配列を表わす０配列ＩＣｒ
ｉ合成式れたフラグメントの配列を表わす。
配列１ｄは最終の遺伝子の配列を表わす。
第９図ｔ！　ＬｑｈＩＴ２昆虫毒素をコードする遺伝子
の配列を表わす図である（実施例において「配列２」と
記載した）。
特許出願人　チバーガイギー　アクチェンゲゼルシャフ
ト代理人弁理士萼　優美（ｖ１か２名） ニｔシｉｚ 二Ｌ々ｊノ ニＬシｉ３ 二ｔ万２−１１． ニｔシｉ５ 二Ｌシｉ５ 會Ａａｔ　ＩＩ ナ　ポリメラー乞゛ １｝１ｉロｄＩ［Ｉ ナ　ホ０ソメラー乞・・ 融合

Claims (39)

    【特許請求の範囲】
  1. （１）次式： 【遺伝子配列があります。】 で表わされるアミノ酸配列を含む昆虫選択的毒素。
  2. （２）動物から得られるＤＮＡ配列で、そのＤＮＡ配列
    が昆虫選択的毒素またはその機能的誘導体またはフラグ
    メントをコードするものを含む組換えＤＮＡ。
  3. （３）動物から得られるＤＮＡ配列が発現できる形であ
    る請求項２記載の組換えＤＮＡ。
  4. （４）ＤＮＡ配列が節足動物から得られる昆虫選択的毒
    素をコードする請求の項２または３記載の組換えＤＮＡ
    。
  5. （５）ＤＮＡ配列がクモ形類（Ａｒａｃｈｎｉｄａ）ま
    たは唇脚類（Ｃｈｉｌｏｐｏｄａ）綱のメンバーから得
    られる昆虫選択的毒素をコードする請求項２または３記
    載の組換えＤＮＡ。
  6. （６）ＤＮＡ配列がサソリ類（Ｓｃｏｒｐｉｏｎｅｓ）
    目のメンバーから得られる昆虫選択的毒素をコードする
    請求項２または３記載の組換えＤＮＡ。
  7. （７）ＤＮＡ配列がスコロペンドラ（Ｓｃｏｌｏｐｅｎ
    ｄｒａ）属のメンバーから得られる昆虫選択的毒素をコ
    ードする請求の項２または３記載の組換えＤＮＡ。
  8. （８）ＤＮＡ配列が次式： 【遺伝子配列があります。】 または 【遺伝子配列があります。】 で表わされるアミノ酸配列を持つ昆虫選択的毒素または
    その機能的誘導体またはフラグメントをコードする請求
    項２または３記載の組換えＤＮＡ。
  9. （９）請求項２ないし８のいずれか１項に記載のＤＮＡ
    を含むベクター。
  10. （１０）請求項９記載のベクターを含む宿主生物。
  11. （１１）動物から得られるＤＮＡ配列で、そのＤＮＡ配
    列が昆虫選択的毒素またはその機能的誘導体またはフラ
    グメントをコードするものを含むトランスジェニック植
    物細胞。
  12. （１２）ＤＮＡ配列が節足動物から得られる請求項１１
    記載のトランスジェニック植物細胞。
  13. （１３）ＤＮＡ配列がクモ形類（Ａｒａｃｈｎｉｄａ）
    または唇脚類（Ｃｈｉｌｏｐｏｄａ）綱のメンバーから
    得られる請求項１１記載のトランスジェニック植物細胞
    。
  14. （１４）ＤＮＡ配列がサソリ類（Ｓｃｏｒｐｉｏｎｅｓ
    ）目のメンバーから得られる請求項１１記載のトランス
    ジェニック植物細胞。
  15. （１５）ＤＮＡ配列がスコロペンドラ（Ｓｃｏｌｏｐｅ
    ｎｄｒａ）属のメンバーから得られる請求項１１記載の
    トランスジェニック植物細胞。
  16. （１６）ＤＮＡ配列が植物ゲノムに安定して組込まれて
    いる請求項１１ないし１５のいずれか１項に記載のトラ
    ンスジェニック植物細胞。
  17. （１７）ＤＮＡ配列が発現できる形である請求項１６記
    載のトランスジェニック植物細胞。
  18. （１８）ＤＮＡ配列によってコードされている昆虫選択
    的毒素またはその機能的誘導体またはフラグメントを発
    現する請求項１７記載のトランスジェニック植物細胞。
  19. （１９）動物から得られるＤＮＡ配列で、そのＤＮＡ配
    列が昆虫選択的毒素または機能的誘導体またはフラグメ
    ントをコードするものを含むトランスジェニック植物お
    よびその有性および無性後代。
  20. （２０）ＤＮＡ配列が節足動物から得られる請求項１９
    記載のトランスジェニック植物およびその有性および無
    性後代。
  21. （２１）ＤＮＡ配列がクモ形類（Ａｒａｃｈｎｉｄａ）
    または唇脚類（Ｃｈｉｌｏｐｏｄａ）綱のメンバーから
    得られる請求項１９記載のトランスジェニック植物およ
    びその有性および無性後代。
  22. （２２）ＤＮＡ配列がサソリ類（Ｓｃｏｒｐｉｏｎｅｓ
    ）目のメンバーから得られる請求項１９記載のトランス
    ジェニック植物およびその有性および無性後代。
  23. （２３）ＤＮＡ配列がスコロペンドラ（Ｓｃｏｌｏｐｅ
    ｎｄｒａ）属のメンバーから得られる請求項１９記載の
    トランスジェニック植物およびその有性および無性後代
    。
  24. （２４）ＤＮＡ配列が植物ゲノムに安定して組込まれて
    いる請求項１９ないし２３のいずれか１項に記載のトラ
    ンスジェニック植物およびその有性および無性後代。
  25. （２５）ＤＮＡ配列が発現できる形である請求項２４記
    載のトランスジェニック植物およびその有性および無性
    後代。
  26. （２６）ＤＮＡ配列によってコードされている昆虫選択
    的毒素またはその機能的誘導体またはフラグメントを発
    現する請求項２５記載のトランスジェニック植物および
    その有性および無性後代。
  27. （２７）昆虫選択的毒素またはその機能的誘導体または
    フラグメントをコードしている、動物から得られるＤＮ
    Ａ配列を含むトランスジェニック微生物。
  28. （２８）ＤＮＡ配列が節足動物から得られる請求項２７
    記載のトランスジェニック微生物。
  29. （２９）ＤＮＡ配列がクモ形類（Ａｒａｃｈｎｉｄａ）
    または唇脚類（Ｃｈｉｌｏｐｏｄａ）綱のメンバーから
    得られる請求項２７記載のトランスジェニック微生物。
  30. （３０）ＤＮＡ配列がサソリ類（Ｓｃｏｒｐｉｏｎｅｓ
    ）目のメンバーから得られる請求項２７記載のトランス
    ジェニック微生物。
  31. （３１）ＤＮＡ配列がスコロペンドラ（Ｓｃｏｌｏｐｅ
    ｎｄｒａ）属のメンバーから得られる請求項２７記載の
    トランスジェニック微生物。
  32. （３２）ＤＮＡ配列がゲノムに安定して組込まれている
    請求項２７ないし３１のいずれか１項に記載のトランス
    ジェニック微生物。
  33. （３３）ＤＮＡ配列が発現できる形である請求項３２記
    載のトランスジェニック微生物。
  34. （３４）ＤＮＡ配列によってコードされた昆虫選択的毒
    素、またはその機能的誘導体またはフラグメントを発現
    している請求項３３記載のトランスジェニック微生物。
  35. （３５）サソリ類（Ｓｃｏｒｐｉｏｎｅｓ）目またはス
    コロペンドラ（Ｓｃｏｌｏｐｅｎｄｒａ）属のメンバー
    から得られる昆虫選択的毒素またはその機能的誘導体ま
    たはフラグメントに対する抗体。
  36. （３６）動物から得られる昆虫選択的毒素またはその機
    能的誘導体またはフラグメントを有効物質として含む殺
    虫性組成物。
  37. （３７）毒素が組換え毒素である請求項３６記載の殺虫
    性組成物。
  38. （３８）請求項２７ないし３４のいずれか１項に記載の
    トランスジェニック微生物、または請求項３６ないし３
    ７のいずれか１項に記載の組成物の殺虫有効量を昆虫ま
    たはその環境に適用することからなる植物病原性昆虫の
    防除方法。
  39. （３９）請求項２記載の組換えＤＮＡで作物植物を形質
    転換し、そして更に昆虫選択的毒素またはその機能的誘
    導体またはフラグメントの殺虫有効量をその植物内に発
    現させることからなる、植物病原性昆虫に対する作物植
    物の保護方法。
JP1329431A 1988-12-19 1989-12-19 昆虫選択的毒素、その毒素をコードする遺伝子、その毒素に結合する抗体およびその毒素を発現するトランスジェニック植物細胞および植物 Pending JPH02231094A (ja)

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US28592488A 1988-12-19 1988-12-19
US285924 1988-12-19
US286002 1988-12-19
US286087 1994-08-03

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