JP5356287B2 - 上皮細胞増殖因子受容体に対するヒトモノクローナル抗体 - Google Patents
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Description
このように、HAMAまたはHACA反応に関する懸念および/または作用を無用のものとするために、C225と比較して同程度または増強した活性を有する、EGF-rに対する完全なヒト抗体を提供することが望ましいと考えられる。
本発明に従って、ヒト上皮細胞増殖因子受容体(EGF-r)に対する完全なヒトモノクローナル抗体を提供する。重鎖および軽鎖免疫グロブリン分子をコードするヌクレオチド配列、ならびにこれらの分子を含むアミノ酸配列、特にCDR1からCDR3までの近接する重鎖および軽鎖配列に相当する配列が提供される。そのような免疫グロブリン分子およびモノクローナル抗体を発現するハイブリドーマもまた提供する。
特に明記していない限り、本発明に関連して用いられる科学技術用語は、当業者によって一般的に理解される意味を有する。さらに、本文において特に要求していなければ、単数の用語には複数の用語が含まれ、複数の用語には単数の用語が含まれる。一般に、本明細書に記述の細胞および組織培養、分子生物学、蛋白質およびオリゴまたはポリヌクレオチド化学、およびハイブリダイゼーションに関連して用いられる用語体系は、当技術分野において周知であり一般的に用いられる。組換え型DNA、オリゴヌクレオチド合成、ならびに組織培養および形質転換(例えば電気穿孔、リポフェクション)に関しては標準的な技法が用いられる。酵素反応および精製技法は、製造元の説明書に従って、もしくは当技術分野で一般的に実施されるように、または本明細書に記述されるように実施する。前述の技術および技法は、概して当技術分野で周知の従来の方法に従って、ならびに本明細書を通じて引用され考察される、様々な一般的およびより詳細な引用文献において記述されているように実施する。例えば、本明細書に参照として組み入れられる、サムブルックら(Sambrook)、「分子クローニング:実験マニュアル(Molecular Cloning:A Laboratory Manual)」(第二版、Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor、ニューヨーク(1989))を参照のこと。本明細書に記述の分析化学、合成有機化学、ならびに医化学および製薬化学に関連して用いられる用語体系、ならびにそれらの実験方法および技術は、当技術分野において周知であり、一般的に用いられる。化学合成、化学分析、薬学的調製、製剤および輸送ならびに患者の治療に関しては標準的な技法を用いる。
本明細書において用いられる「単離されたポリヌクレオチド」という用語は、その起源のために「単離されたポリヌクレオチド」が(1)「単離されたポリヌクレオチド」が本来認められるポリヌクレオチドの全体もしくは一部と会合していない、(2)本来結合していないポリヌクレオチドに機能的に結合している、または(3)より大きい配列の一部として天然では起こらない、ゲノム、cDNAもしくは合成起源またはその何らかの組合せのポリヌクレオチドを意味する。
「物質」という用語は本明細書において、化学化合物、化学化合物の混合物、生物学的巨大分子、または生物材料からの抽出物を指す。
患者という用語にはヒトおよび獣医学での被験動物が含まれる。
基本抗体構造単位は4量体からなることが知られている。各4量体はポリペプチド鎖の2つの同一の対からなり、それぞれの対は1つの「軽」鎖(約25 kDa)および1つの「重」鎖(約50〜70 kDa)を有する。各鎖のアミノ末端部分は、主に抗原認識を担うアミノ酸約100〜110個以上の可変領域を含む。各鎖のカルボキシ末端部分は、イフェクター機能を主に担う定常領域を定義する。ヒト軽鎖はカッパおよびラムダ軽鎖として分類される。重鎖は、ミュー、デルタ、ガンマ、アルファまたはイプシロンとして分類され、抗体のアイソタイプはそれぞれIgM、IgD、IgAおよびIgEと定義される。軽鎖および重鎖の内部で、可変領域および定常領域はアミノ酸約12個以上の「J」領域によって結合し、重鎖はまたアミノ酸約10個以上の「D」領域を含む。一般的に、「基礎免疫学(Fundamental Immunology)」(ポール(Paul, W.)編、第二版、Raven Press、ニューヨーク(1989))(参照として本明細書に組み入れられる)を参照のこと。各軽鎖/重鎖対の可変領域は、抗体結合部位を形成する。
このように、無傷の抗体は二つの結合部位を有する。双機能性または二重特異性抗体の場合を除いて、2つの抗体結合部位は同一である。
本発明に係る抗体は、好ましくはヒト抗体産生ゲノムの実質的な一部が挿入されているが、内因性のマウス抗体の産生は欠損しているトランスジェニックマウスを使用することによって調製する。次に、そのようなマウスはヒト免疫グロブリン分子および抗体を産生することができるが、マウス免疫グロブリン分子および抗体の産生を欠損している。これらを得るために用いられる技術は、特許、出願、および本明細書の背景に開示されている引用文献に開示されている。しかし特に、マウスのトランスジェニック産生およびその抗体の好ましい態様は、その開示が参照として本明細書に組み入れられる、1996年12月3日に提出された米国特許出願第08/759,620号に開示されている。同様に、その開示が本明細書に参照として組み入れられる、メンデス(Mendez)、Nature Genetics 15:146〜156(1997)を参照のこと。
抗EGF-r抗体産生ハイブリドーマの作製
本発明の抗体は、本実施例に従って調製、選択および解析した。
免疫およびハイブリドーマの作製 ゼノマウス(XenoMice)(8〜10週齢)に、リン酸緩衝塩類溶液(PBS)中に再懸濁した2×107個のA431(ATCC CRL-7907)細胞の腹腔内投与による免疫化を施した。この量の投与を3回繰り返した。融合4日前に、マウスにPBS中にて抗原または細胞の最終注射を行った。免疫化マウスからの脾臓およびリンパ節のリンパ球を、非分泌型骨髄腫NSO-bcl2系(RayおよびDiamond、1994)と融合させ、以前に記載されている通り(GalfreおよびMilstein、1981)にHAT選択にかけた。EGF-r特異的ヒトIgG2κ(下記に検出されるように)抗体を全てが分泌するハイブリドーマの大きい集団を回収した。実施例2に示すように、パネルから選択した特定の抗体を225抗体との競合能に関して選択した。
抗体の速度論的分析は、センサー表面上に低密度に固定された抗原を用いて行った。A431細胞膜から精製された可溶性EGF-r(Sigma、E-3641)を228RUの表面密度で概して用いた。解離速度(kd)および会合速度(ka)は、製造者によって提供されたソフトウエア(BIAevaluation 2.1)を用いて決定した。
m225抗体による抗EGF-r抗体の共選択
上記のように、抗体225はEGFおよびTGF-αのEGF-rに対する結合に対して高い親和性を有し、これを有効に阻害することが示された。したがって、本発明者らは、競合アッセイにおいて抗体225を用いて、本発明に従って調製したEGF-rに対するヒト抗体を選択すれば、それに対して225抗体が結合する同一または類似のエピトープに対する抗体が選択されるであろうと予想した。
以下の表において、このようにして選択した特定の抗体の親和性測定を提供する:
本発明に従って調製した抗EGF-r抗体の構造
以下の考察において、本発明に従って調製した抗体に関連した構造的情報を提供する。
本発明に従って産生された抗体の構造を分析するため、本発明者らは特定のハイブリドーマから重鎖および軽鎖断片をコードする遺伝子をクローニングした。遺伝子のクローニングおよびシークエンシングは以下のように実施した:
ハイブリドーマE1.1によって分泌された抗体はヒトカッパ軽鎖を有するヒトIgG2抗体を含む。抗体をそのアミノ酸配列と共に、その重鎖および軽鎖の遺伝子使用度に関連した構造情報に関して分析した。このように、重鎖VH、DおよびJHならびに軽鎖VKおよびJK遺伝子使用度を分析して、コードされる産物と特定の遺伝子使用度との相違点についても分析した。よって、ハイブリドーマE1.1によって分泌された抗体は以下の遺伝子使用度を有することが証明された:
VH −4〜31
D −2
JH −5
VK −018
JK −4
VSGGSISSGGYYWSWIRQHPGKGLEWIGYIYYSGSTYYNPSLKSRVTISVDTSKNQFSLKLSSVTAADTAVYYCAR(配列番号:19)
V BASE配列ディレクトリにおいて報告されるように、VK(018)遺伝子によってコードされるアミノ酸配列を以下のように決定した:
TITCQASQDISNYLNWYQQKPGKAPKLLIYDASNLETGVPSRFSGSGSGTDFTFTISSLQPEDIATYYCQQYDNLP(配列番号:20)
図3は、ハイブリドーマE1.1によって分泌されるカッパ軽鎖免疫グロブリン分子のアミノ酸配列である。軽鎖可変領域遺伝子018によってコードされる配列とE1.1分泌軽鎖の配列との相違点を太字および拡大フォントで示す。CDR1からCDR3までの近接配列を下線で示し、CDR1、CDR2およびCDR3配列はそれぞれ二重下線で示す。
図4は、ハイブリドーマE1.1からクローニングした図3のカッパ軽鎖免疫グロブリン分子をコードするcDNAのヌクレオチド配列である。
ハイブリドーマE2.4によって分泌された抗体は、ヒトカッパ軽鎖を有するヒトIgG2抗体を含む。抗体をそのアミノ酸配列と共にその重鎖および軽鎖遺伝子使用度に関連した構造情報に関して分析した。このように、重鎖VH、DおよびJHならびに軽鎖VKおよびJK遺伝子使用度を分析して、コードされる産物と特定の遺伝子使用度との相違点についても分析した。よって、ハイブリドーマE2.4によって分泌された抗体は以下の遺伝子使用度を有することが証明された:
VH −4〜31
D −A1/A4
JH −3
VK −018
JK −4
図7は、ハイブリドーマE2.4によって分泌されるカッパ軽鎖免疫グロブリン分子のアミノ酸配列である。軽鎖可変領域遺伝子018によってコードされる配列とE2.4分泌軽鎖の配列との相違点を太字および拡大フォントで示す。CDR1からCDR3までの近接配列を下線で示し、CDR1、CDR2およびCDR3配列はそれぞれ二重下線で示す。
図8は、ハイブリドーマE2.4からクローニングした図7のカッパ軽鎖免疫グロブリン分子をコードするcDNAのヌクレオチド配列である。
ハイブリドーマE2.5によって分泌された抗体は、ヒトカッパ軽鎖を有するヒトIgG2抗体を含む。抗体をそのアミノ酸配列と共に、その重鎖および軽鎖の遺伝子使用度に関連した構造情報に関して分析した。このように、重鎖VH、DおよびJHならびに軽鎖VKおよびJK遺伝子の利用を分析して、コードされる産物と特定の遺伝子使用度との相違点についても分析した。よって、ハイブリドーマE2.5によって分泌された抗体は以下の遺伝子使用度を有することが証明された:
VH −4〜31
D −XP1/21〜10
JH −4
VK −018
JK −2
図11は、ハイブリドーマE2.5によって分泌されるカッパ軽鎖免疫グロブリン分子のアミノ酸配列である。軽鎖可変領域遺伝子018によってコードされる配列とE2.5分泌軽鎖の配列との相違点を太字および拡大フォントで示す。CDR1からCDR3までの近接配列を下線で示し、CDR1、CDR2およびCDR3配列はそれぞれ二重下線で示す。
図12は、ハイブリドーマE2.5からクローニングした図11のカッパ軽鎖免疫グロブリン分子をコードするcDNAのヌクレオチド配列である。
ハイブリドーマE6.2によって分泌された抗体はヒトカッパ軽鎖を有するヒトIgG2抗体を含む。抗体をそのアミノ酸配列と共に、その重鎖および軽鎖の遺伝子使用度に関連した構造情報に関して分析した。このように、重鎖VH、DおよびJHならびに軽鎖VKおよびJK遺伝子使用度を分析して、コードされる産物と特定の遺伝子使用度との相違点についても分析した。よって、ハイブリドーマE6.2によって分泌された抗体は以下の遺伝子使用度を有することが証明された:
VH−4〜31
D −?(CNTCCCTT)
JH −6
VK −018
JK −1
図15は、ハイブリドーマE6.2によって分泌されるカッパ軽鎖免疫グロブリン分子のアミノ酸配列である。軽鎖可変領域遺伝子018によってコードされる配列とE6.2分泌軽鎖の配列との相違点を太字および拡大フォントで示す。CDR1からCDR3までの近接配列を下線で示し、CDR1、CDR2およびCDR3配列はそれぞれ二重下線で示す。
図16は、ハイブリドーマE6.2からクローニングした図15のカッパ軽鎖免疫グロブリン分子をコードするcDNAのヌクレオチド配列である。
ハイブリドーマE6.4によって分泌された抗体はヒトカッパ軽鎖を有するヒトIgG2抗体を含む。抗体をそのアミノ酸配列と共に、その重鎖および軽鎖の遺伝子使用度に関連した構造情報に関して分析した。このように、重鎖VH、DおよびJHならびに軽鎖VKおよびJK遺伝子使用度を分析して、コードされる産物と特定の遺伝子使用度との相違点についても分析した。よって、ハイブリドーマE6.4によって分泌された抗体は以下の遺伝子使用度を有することが証明された:
VH −4〜31
D −A1/A4
JH −4
VK −012
JK −2
TITCRASQSISSYLNWYQQKPGKAPKLLIYAASSLQSGVPSRFSGSGSGTDFTLTISSLQPEDFATYYCQQSYSTP(配列番号:21)
図19は、ハイブリドーマE6.4によって分泌されるカッパ軽鎖免疫グロブリン分子のアミノ酸配列である。軽鎖可変領域遺伝子012によってコードされる配列とE6.4分泌軽鎖の配列との相違点を太字および拡大フォントで示す。CDR1からCDR3までの近接配列を下線で示し、CDR1、CDR2およびCDR3配列はそれぞれ二重下線で示す。
図20は、ハイブリドーマE6.4からクローニングした図19のカッパ軽鎖免疫グロブリン分子をコードするcDNAのヌクレオチド配列である。
ハイブリドーマE2.11によって分泌された抗体はヒトカッパ軽鎖を有するヒトIgG2抗体を含む。抗体をそのアミノ酸配列と共に、その重鎖および軽鎖の遺伝子使用度に関連した構造情報に関して分析した。このように、重鎖VH、DおよびJHならびに軽鎖VKおよびJK遺伝子使用度を分析して、コードされる産物と特定の遺伝子使用度との相違点についても分析した。よって、ハイブリドーマE2.11によって分泌された抗体は以下の遺伝子使用度を有することが証明された:
VH −4〜61
D −XP1/21〜10
JH −4
VK −018
JK −4
VSGGSVSSGSYYWSWIRQPPGKGLEWIGYIYYSGSTNYNPSLKSRVTISVDTSKNQFSLKLSSVTAADTAVYYCAR(配列番号:22)
図23は、ハイブリドーマE2.11によって分泌されるカッパ軽鎖免疫グロブリン分子のアミノ酸配列である。軽鎖可変領域遺伝子018によってコードされる配列とE2.11分泌軽鎖の配列との相違点を太字および拡大フォントで示す。CDR1からCDR3までの近接配列を下線で示し、CDR1、CDR2およびCDR3配列はそれぞれ二重下線で示す。
図24は、ハイブリドーマE2.11からクローニングした図23のカッパ軽鎖免疫グロブリン分子をコードするcDNAのヌクレオチド配列である。
ハイブリドーマE6.3によって分泌された抗体はヒトカッパ軽鎖を有するヒトIgG2抗体を含む。抗体をそのアミノ酸配列と共に、その重鎖および軽鎖の遺伝子使用度に関連した構造情報に関して分析した。このように、重鎖VH、DおよびJHならびに軽鎖VKおよびJK遺伝子の利用を分析して、コードされる産物と特定の遺伝子使用度との相違点についても分析した。よって、ハイブリドーマE6.3によって分泌された抗体は以下の遺伝子使用度を有することが証明された:
VH −4〜61
D −1〜2rc
JH −4
VK −018
JK −4
図27は、ハイブリドーマE6.3によって分泌されるカッパ軽鎖免疫グロブリン分子のアミノ酸配列である。軽鎖可変領域遺伝子018によってコードされる配列とE6.3分泌軽鎖の配列との相違点を太字および拡大フォントで示す。CDR1からCDR3までの近接配列を下線で示し、CDR1、CDR2およびCDR3配列はそれぞれ二重下線で示す。
図28は、ハイブリドーマE6.3からクローニングした図27のカッパ軽鎖免疫グロブリン分子をコードするcDNAのヌクレオチド配列である。
ハイブリドーマE7.6.3によって分泌された抗体はヒトカッパ軽鎖を有するヒトIgG2抗体を含む。抗体をそのアミノ酸配列と共に、その重鎖および軽鎖の遺伝子使用度に関連した構造情報に関して分析した。このように、重鎖VH、DおよびJHならびに軽鎖VKおよびJK遺伝子使用度を分析して、コードされる産物と特定の遺伝子使用度との相違点についても分析した。よって、ハイブリドーマE7.6.3によって分泌された抗体は以下の遺伝子使用度を有することが証明された:
VH −4〜61
D −XP4rc〜XP1
JH −3
VK −018
JK −4
図31は、ハイブリドーマE7.6.3によって分泌されるカッパ軽鎖免疫グロブリン分子のアミノ酸配列である。軽鎖可変領域遺伝子018によってコードされる配列とE7.6.3分泌軽鎖の配列との相違点を太字および拡大フォントで示す。CDR1からCDR3までの近接配列を下線で示し、CDR1、CDR2およびCDR3配列はそれぞれ二重下線で示す。
図32は、ハイブリドーマE7.6.3からクローニングした図31のカッパ軽鎖免疫グロブリン分子をコードするcDNAのヌクレオチド配列である。
重鎖および軽鎖アミノ酸置換の分析
図33は、特異的抗EGF-r抗体重鎖アミノ酸配列と、特定の抗体の重鎖をコードする特定のVH遺伝子のアミノ酸配列との比較を示す。図34は、特異的抗EGF-r抗体軽鎖アミノ酸配列と、特定の抗体の軽鎖をコードする特定のVK遺伝子のアミノ酸配列との類似比較を示す。認められるように、重鎖および軽鎖配列には極めて保存されたアミノ酸置換がいくつか存在する。特に、抗体の重鎖では、重鎖分子の全てがVH 4ファミリー遺伝子によってコードされ、VH 4〜31によってコードされる抗体では10位にグリシンを有し、VH 4〜61によってコードされる抗体では10位にセリンを有するが、これらはそれぞれアスパラギン酸に置換されている。VH 4〜31重鎖の場合と同様に、1つを除いて全ての抗体が7位のセリンのアスパラギンへの置換を含む。35位ではそれほど優勢な置換ではないが同様の置換が認められ、VH4〜31によってコードされる抗体の2つおよびVH4〜61によってコードされる抗体の2つにおいてセリンがアスパラギンに置換されている。同様に、VH4〜31によってコードされる抗体の2つおよびVH4〜61によってコードされる抗体の2つでは、28位に置換が存在し、それぞれの場合についてチロシンがセリン(E2.4)またはヒスチジン(E6.4、E2.11、およびE7.6.3)に置換されている。抗体の5つ、すなわちVH4〜31によってコードされる抗体の3つ、およびVH4〜61によってコードされる抗体の2つは、50 位でバリンの代わりにロイシン(E2.4およびE2.11)またはイソロイシン(E2.5、E6.2、およびE7.6.3)を有する。
既に考察したように、抗EGF-r抗体は、特定の抗腫瘍活性を有することが示されている。以下の実験は、本発明の抗体がそのような抗腫瘍活性を有するか否かを決定するために実施した。
インビトロでヒト抗EGF-r抗体によるヒト類上皮癌A431細胞に対するEGFおよびTGF-αの結合の遮断
インビトロアッセイを実施して、本発明の抗体がヒト癌細胞株に対するEGFの結合を遮断することができるか否かを明らかにした。上記のように既に抗癌活性が証明されたマウスモノクローナル抗体225と、本発明の抗体の結合とを比較する実験を実施した。
インビトロでヒト抗EGF-r抗体によるヒト結腸腺癌SW948細胞に対するEGF結合の遮断
本発明の抗体がさらにもう一つのヒト癌細胞株に対するEGF結合を遮断できるか否かを明らかにするために、もう一つのインビトロアッセイを実施した。上記のように既に抗癌活性を有することが証明されているマウスモノクローナル抗体225と、本発明の抗体の結合を比較する実験を実施した。
インビトロでのヒト抗EGF-r抗体によるヒト結腸腺癌SW948細胞増殖の阻害
本発明者らはまた、本発明の抗体が癌細胞増殖を阻害するか否か、および225抗体と比較してどの程度まで阻害するかを明らかにするためにインビトロアッセイを実施した。上記のように抗癌活性を有することが既に証明されているマウスモノクローナル抗体225による阻害と、本発明の抗体による阻害を比較する実験を実施した。
インビボでのヒト抗EGF-r抗体によるヌードマウスにおけるヒト類上皮癌細胞増殖の阻害
本実験において、本発明者らは本発明の抗体がインビボで腫瘍の細胞増殖を阻害することができるか否かを明らかにしようと試みた。実験において、8週齢のヌードマウスにヒト類上皮癌A431細胞株を皮下接種した。マウスにA431細胞5×106個を注射した。本発明の抗体の2つの用量のうち1つ、または2つの対照のうち1つを、A431細胞接種と同じ日に腹腔内注射した。いずれかの抗体または対照の3つの投与を行った後に、マウスの皮下腫瘍形成および大きさを調べた。用いた抗体の用量は1.0 mgまたは0.2 mgのいずれかであった。対照は、燐酸緩衝生理食塩液または非特異的ヒトIgG2抗体のいずれかであった。
E7.6.3抗体で処置した動物では腫瘍の増殖は認められなかったが、対照動物は腫瘍細胞を接種した25日以内に有意な腫瘍の増殖が認められた。
インビボでヒト抗EGF-r抗体によるヌードマウスにおけるヒト類上皮癌増殖の根治
腫瘍細胞の増殖および/または腫瘍の確立を予防することは、先に述べた実施例に関連して上記で考察したように、治療的な観点から見て肯定的な知見であるが、確立した腫瘍の根治も同様に非常に望ましい。したがって、以下の実験において、本発明の抗体が哺乳類において確立した腫瘍を根治することができるか否かを調べた。225抗体に関して得られたこれまでのデータから、確立された腫瘍を225抗体を用いることによって有効に根治するためには、抗癌剤による治療を補うことが必要であることが示された。このように本発明者らの実験では、単独および抗癌剤治療と併用した場合の双方の抗体治療を調べた。
図から認められるように、E2.5抗体を単独で、またはドキソルビシンと併用して投与すると、マウスにおいて腫瘍のほぼ完全な根治が得られた。
インビボでヒト抗EGF-r抗体を用いることによるヒト癌の治療および診断に関するヒト臨床試験
緒言
本発明の抗体は特定の固形癌の治療に適応される。特にEGF-r発現レベルを含む多くの要因に基づき、以下の腫瘍のタイプが好ましい適応となるように思われる:乳癌、卵巣癌、結腸癌、前立腺癌、膀胱および非小細胞肺癌。これらの適応のそれぞれに関して、3つの臨床経路が明確に臨床的に成功する可能性があるように思われる。
本発明の抗体の特定の投与法についてはまだ決定していないが、臨床において用いられる同様の産物(イムクローンC255)と比較することによって、特定の投与に関する検討を行うことが可能である。C225抗体は典型的に5〜400 mg/m2の範囲の用量を投与し、これより低い用量は安全性試験に関連した場合に限って用いられる。本発明の抗体の親和性はC225抗体より1対数高い。さらに、本発明の抗体は、C225抗体のキメラ特性と比較して完全なヒト抗体であり、このように抗体のクリアランスはより遅くなると予想される。したがって、本発明の抗体を患者に投与する場合には、用量はこれより低く、おそらく50〜300 mg/m2の範囲となり、それでもなお有効であろうと予想される。従来のmg/kgで表す用量単位に対して、mg/m2での投与は表面積に基づいた単位であり、幼児から成人までの全ての体格の患者を含むようにデザインされる都合のよい投与単位である。
総説:CDPにより、本発明の抗EGF-r抗体の補助療法、単剤療法に関連した治療、および造影剤としての処置が追求および開発される。まず臨床試験を用いて安全性を証明し、次に投与を繰り返した際の有効性を得るために臨床試験を行う。臨床試験は、標準的な化学療法と標準的な療法プラス本発明の抗体とを比較するオープンラベルとなるであろう。認識されるように、患者の登録に関して利用することができる1つの基準は、生検によって決定した患者の腫瘍のEGF-r発現レベルであってもよい。
フェーズIヒト臨床試験は固形癌、例えば乳癌の治療において、本発明のヒト抗EGF-r抗体の6用量を静脈内投与した場合の安全性を評価するために開始されるであろう。本試験において、シスプラチン、トポテカン、ドキソルビシン、アドリアマイシン、タキソール等のような抗癌剤または化学療法剤に対する補助療法として用いた場合の、本発明の抗体の単回投与の安全性を評価する。臨床試験のデザインには、以下のスケジュールに従って、治療の過程において本発明の抗体の用量を約25 mg/m2〜約275 mg/m2に増加させて、本発明の抗体の単回投与を6回行うことが含まれる。
安全性が証明されることおよび有効性が示されることを仮定して、有効性をさらに探索し、最適な投与を決定するために、フェーズII臨床試験がおそらく開始されるであろう。
本発明の抗体が上記補助臨床試験に関連して安全であるように思われると仮定して、単剤療法に関する有効性および最適な投与を評価するためのヒト臨床試験。そのような臨床試験を行って、患者に対して本発明の抗体と同時に化学療法を投与しないことを除き、上記補助臨床試験の場合と同じ安全性および転帰分析を必要とする。
再度、上記の補助療法が上記の安全性基準の中で安全であるように思われると仮定して、本発明の抗体を診断的造影剤として用いることに関するヒト臨床試験を実施することができる。プロトコルはディブジら(Divgi)、J. Nat. Cancer Inst. 83:97〜104(1991)に記述されたものと実質的に同様にしてデザインされると予想される。
特許、特許出願、論文、教科書等を含む、本明細書における全ての引用文献、およびそれらに引用される引用文献は、それらが先ではないという程度に、本明細書に参照としてその全文が組み入れられる。さらに、そのような引用文献において引用される引用文献を含む、以下の引用文献もまた、本明細書においてその全文が参照として組み入れられる。
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前述の記述および実施例は、本発明の特定の好ましい態様について詳述し、発明者が意図する最善の様式を記述する。しかし、前述がどれほど詳細に本文において現れようとも、本発明は多くの方法において実践されること、および本発明は添付の請求の範囲およびその同等物に従って解釈されるべきであると認識される。
Claims (14)
- ヒト上皮増殖因子受容体(EGF−r)に対する完全ヒトモノクローナル抗体であって、以下:
a)配列番号:42に示すアミノ酸配列に対して少なくとも95%の配列同一性を有するアミノ酸配列、配列番号42のアミノ酸8−15を含むCDR1、配列番号42のアミノ酸29−45を含むCDR2および配列番号42のアミノ酸77−85を含むCDR3を含む重鎖免疫グロブリン分子;および
b)配列番号:38に示すアミノ酸配列に対して少なくとも95%の配列同一性を有するアミノ酸配列、配列番号38のアミノ酸5−15を含むCDR1、配列番号38のアミノ酸31−37を含むCDR2および配列番号38のアミノ酸70−78を含むCDR3を含む軽鎖免疫グロブリン分子
を含み、ここで、該抗体は、10 −9 M〜10 −11 Mに等しい解離定数でEGF−rに特異的に結合するが、但し、該抗体は、以下:
c)配列番号:17に示すcDNAによってコードされる重鎖免疫グロブリン分子、および
d)配列番号:18に示すcDNAによってコードされるκ軽鎖免疫グロブリン分子
を含むヒトEGF−rに対する完全ヒトモノクローナル抗体ではない、
抗体。 - 前記重鎖免疫グロブリン分子が、配列番号:42に示すアミノ酸配列を有するアミノ酸配列を含む、請求項1に記載の抗体。
- 前記軽鎖免疫グロブリン分子が、配列番号:38に示すアミノ酸配列に対して少なくとも99%の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、請求項1または2に記載の抗体。
- 前記抗体が結合断片である、請求項1〜3のいずれかに記載の抗体。
- 前記抗体が、ヒトIgG2抗体である、請求項1〜3のいずれかに記載の抗体。
- 請求項1〜3のいずれかに記載の抗体を発現する、細胞株。
- 固形腫瘍を治療するための薬学的組成物の調製のための、請求項1〜3のいずれかに記載の抗体の使用。
- 前記固形腫瘍が、乳癌、卵巣癌、結腸癌、前立腺癌、膀胱癌および非小細胞肺癌から選択される、請求項7に記載の使用。
- 請求項1〜3のいずれかに記載の抗体を含む、薬学的組成物。
- 患者における固形腫瘍を治療するための、請求項9に記載の薬学的組成物。
- 前記固形腫瘍が、乳癌、卵巣癌、結腸癌、前立腺癌、膀胱癌および非小細胞肺癌から選択される、請求項10に記載の薬学的組成物。
- 放射性標識をさらに備える、請求項1〜3のいずれかに記載の抗体。
- 固形腫瘍または転移病変を診断するための組成物の調製のための、請求項12に記載の抗体の使用。
- 固形腫瘍または転移病変を診断するための、請求項12に記載の抗体を含む組成物。
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