RU2007145509A - Антигенсвязывающие молекулы, имеющие модифицированные fc-участки и измененное связывание с fc-рецепторами - Google Patents

Антигенсвязывающие молекулы, имеющие модифицированные fc-участки и измененное связывание с fc-рецепторами Download PDF

Info

Publication number
RU2007145509A
RU2007145509A RU2007145509/13A RU2007145509A RU2007145509A RU 2007145509 A RU2007145509 A RU 2007145509A RU 2007145509/13 A RU2007145509/13 A RU 2007145509/13A RU 2007145509 A RU2007145509 A RU 2007145509A RU 2007145509 A RU2007145509 A RU 2007145509A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
binding molecule
antigen binding
molecule according
glycoengineered
receptor
Prior art date
Application number
RU2007145509/13A
Other languages
English (en)
Inventor
Фиона СТЬЮАРТ (CH)
Фиона СТЬЮАРТ
Пабло УМАНА (CH)
Пабло Умана
Петер ЗОНДЕРМАНН (CH)
Петер ЗОНДЕРМАНН
Клаудиа ФЕРРАРА-КОЛЛЕР (CH)
Клаудиа ФЕРРАРА-КОЛЛЕР
Петер БРУНКЕР (CH)
Петер БРУНКЕР
Original Assignee
Гликарт Биотехнологи Аг (Ch)
Гликарт Биотехнологи Аг
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Гликарт Биотехнологи Аг (Ch), Гликарт Биотехнологи Аг filed Critical Гликарт Биотехнологи Аг (Ch)
Publication of RU2007145509A publication Critical patent/RU2007145509A/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/18—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans
    • C07K16/28—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans against receptors, cell surface antigens or cell surface determinants
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/18—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans
    • C07K16/28—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans against receptors, cell surface antigens or cell surface determinants
    • C07K16/2863—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans against receptors, cell surface antigens or cell surface determinants against receptors for growth factors, growth regulators
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P1/00—Drugs for disorders of the alimentary tract or the digestive system
    • A61P1/02—Stomatological preparations, e.g. drugs for caries, aphtae, periodontitis
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P17/00—Drugs for dermatological disorders
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P35/00—Antineoplastic agents
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/18—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans
    • C07K16/28—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans against receptors, cell surface antigens or cell surface determinants
    • C07K16/2803—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans against receptors, cell surface antigens or cell surface determinants against the immunoglobulin superfamily
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2317/00—Immunoglobulins specific features
    • C07K2317/30—Immunoglobulins specific features characterized by aspects of specificity or valency
    • C07K2317/34—Identification of a linear epitope shorter than 20 amino acid residues or of a conformational epitope defined by amino acid residues
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2317/00—Immunoglobulins specific features
    • C07K2317/40—Immunoglobulins specific features characterized by post-translational modification
    • C07K2317/41—Glycosylation, sialylation, or fucosylation

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Dermatology (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Abstract

1. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула, включающая Fc-участок, причем указанный Fc-участок имеет измененную олигосахаридную структуру в результате указанной гликоинженерии и имеет модификацию по меньшей мере одной аминокислоты, и причем указанная антигенсвязывающая молекула проявляет повышенный уровень связывания с человеческим рецептором FcγRIII по сравнению с антигенсвязывающей молекулой, у которой отсутствует указанная модификация. ! 2. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.1, причем указанная антигенсвязывающая молекула не проявляет повышенного уровня связывания с человеческим рецептором FcγRII. ! 3. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.2, причем указанный человеческий рецептор FcγRII представляет собой человеческий рецептор FcγRIIa. ! 4. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.2, причем указанный человеческий рецептор FcγRII представляет собой человеческий рецептор FcγRIIb. ! 5. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.1, причем указанный рецептор FcγRIII является гликозилированным. ! 6. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.5, причем указанный гликозилированный рецептор включает N-связанные олигосахариды в положении Asn162. ! 7. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.1, причем указанный рецептор FcγRIII представляет собой FcγRIIIa. ! 8. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.1, причем указанный рецептор FcγRIII представляет собой FcγRIIIb. ! 9. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.7, причем указанный рецептор FcγRIIIa имеет остаток валина в положении 158. ! 10. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.7, причем указанный рецептор FcγRIIIa имеет о�

Claims (117)

1. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула, включающая Fc-участок, причем указанный Fc-участок имеет измененную олигосахаридную структуру в результате указанной гликоинженерии и имеет модификацию по меньшей мере одной аминокислоты, и причем указанная антигенсвязывающая молекула проявляет повышенный уровень связывания с человеческим рецептором FcγRIII по сравнению с антигенсвязывающей молекулой, у которой отсутствует указанная модификация.
2. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.1, причем указанная антигенсвязывающая молекула не проявляет повышенного уровня связывания с человеческим рецептором FcγRII.
3. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.2, причем указанный человеческий рецептор FcγRII представляет собой человеческий рецептор FcγRIIa.
4. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.2, причем указанный человеческий рецептор FcγRII представляет собой человеческий рецептор FcγRIIb.
5. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.1, причем указанный рецептор FcγRIII является гликозилированным.
6. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.5, причем указанный гликозилированный рецептор включает N-связанные олигосахариды в положении Asn162.
7. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.1, причем указанный рецептор FcγRIII представляет собой FcγRIIIa.
8. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.1, причем указанный рецептор FcγRIII представляет собой FcγRIIIb.
9. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.7, причем указанный рецептор FcγRIIIa имеет остаток валина в положении 158.
10. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.7, причем указанный рецептор FcγRIIIa имеет остаток фенилаланина в положении 158.
11. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.5, причем указанная модификация в существенной мере не повышает уровень связывания с негликозилированным рецептором FcγRIII по сравнению с антигенсвязывающей молекулой с отсутствием указанной модификации.
12. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.1, в которой указанный Fc-участок включает замену одной или более аминокислот 239, 241, 243, 260, 262, 263, 264, 265, 268, 290, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302 или 303.
13. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.12, в которой указанный Fc-участок включает дополнительную замену одной или более аминокислот 239, 241, 243, 260, 262, 263, 264, 265, 268, 290, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302 или 303.
14. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.1, в которой указанный Fc-участок включает замену одной или более аминокислот 239, 243, 260 или 268.
15. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по любому из пп.11-14, в которой указанные замены замещают остаток природной аминокислоты остатком аминокислоты, который взаимодействует с углеводом, присоединенным к Asn162 рецептора FcγRIII.
16. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.15, в которой указанный остаток аминокислоты, который взаимодействует с углеводом, присоединенным к Asn162 рецептора FcγRIII, выбран из группы, состоящей из: Trp, His, Tyr, Glu, Arg, Asp, Phe, Asn и Gln.
17. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.14, в которой указанная замена одной или более аминокислот выбрана из группы, состоящей из: Ser239Asp, Ser239Glu, Ser239Trp, Phe243His, Phe243Glu, Thr260His, His268Asp или His268Glu.
18. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.17, в которой указанная замена по более чем одной аминокислоте выбрана из замен, перечисленных в табл.5.
19. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.12, в которой указанная замена выбрана из замены, приведенной в табл.2.
20. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.1, причем указанная антигенсвязывающая молекула связывается с указанным рецептором FcγRIII с аффинностью, повышенной по меньшей мере на 10% по сравнению с той же антигенсвязывающей молекулой, у которой отсутствует указанная модификация.
21. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.1, в которой указанный Fc-участок представляет собой Fc-участок человеческого IgG.
22. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.1, причем указанная антигенсвязывающая молекула представляет собой антитело или фрагмент антитела, включающий Fc-участок.
23. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.22, причем указанное антитело или фрагмент антитела является химерным.
24. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.22, причем указанное антитело или фрагмент антитела является гуманизированным.
25. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.1, причем указанная антигенсвязывающая молекула проявляет повышенную эффекторную функцию.
26. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.25, в которой указанная повышенная эффекторная функция представляет собой повышенную антителозависимую клеточную цитотоксичность или повышенную комплементзависимую цитотоксичность.
27. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.1, в которой указанная измененная олигосахаридная структура включает уменьшенное число остатков фукозы по сравнению с негликоинженерной антигенсвязывающей молекулой.
28. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.27, в которой по меньшей мере 20% олигосахаридов на Fc-участке являются нефукозилированными.
29. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.27, в которой по меньшей мере 50% олигосахаридов на Fc-участке являются нефукозилированными.
30. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.27, в которой по меньшей мере 70% олигосахаридов на Fc-участке являются нефукозилированными.
31. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.27, в которой по меньшей мере 80% олигосахаридов на Fc-участке являются нефукозилированными.
32. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.1, в которой указанная измененная олигосахаридная структура включает повышенное количество диолигосахаридов по сравнению с негликоинженерной антигенсвязывающей молекулой.
33. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.32, в которой большинство указанных диолигосахаридов имеют гибридный тип.
34. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.32, в которой большинство указанных диолигосахаридов имеют комплексный тип.
35. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.1, в которой указанная измененная олигосахаридная структура включает повышенное количество гибридных олигосахаридов по сравнению с негликоинженерной антигенсвязывающей молекулой.
36. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.1, в которой указанная измененная олигосахаридная структура включает повышенное количество комплексных олигосахаридов по сравнению с негликоинженерной антигенсвязывающей молекулой.
37. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.1, в которой указанная измененная олигосахаридная структура включает повышение соотношения остатков GlcNAc и остатков фукозы по сравнению с негликоинженерной антигенсвязывающей молекулой.
38. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.1, в которой указанная антигенсвязывающая молекула избирательно связывает антиген, выбранный из группы, включающей человеческий антиген CD20, человеческий антиген EGFR, человеческий антиген MCSP, человеческий антиген MUC-1, человеческий антиген СЕА, человеческий антиген HER2 и человеческий антиген TAG-72.
39. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула, включающая Fc-участок, причем указанный Fc-участок имеет измененную в результате гликоинженерии олигосахаридную структуру и имеет модификацию по меньшей мере одной аминокислоты и причем указанная антигенсвязывающая молекула проявляет повышенную специфичность к человеческому рецептору FcγRIII по сравнению с антигенсвязывающей молекулы, в которой отсутствует указанная модификация.
40. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.39, причем указанная антигенсвязывающая молекула не проявляет повышенного уровня связывания с человеческим рецептором FcγRII.
41. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.40, причем указанный человеческий рецептор FcγRII представляет собой человеческий рецептор FcγRIIa.
42. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.40, причем указанный человеческий рецептор FcγRII представляет собой человеческий рецептор FcγRIIb.
43. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.39, причем указанный рецептор FcγRIII является гликозилированным.
44. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.43, причем указанный гликозилированный рецептор включает N-связанные олигосахариды в положении Asnl62.
45. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.39, причем указанный рецептор FcγRIII представляет собой FcγRIIIa.
46. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.39, причем указанный рецептор FcγRIII представляет собой FcγRIIIb.
47. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.45, причем указанный рецептор FcγRIIIa имеет остаток валина в положении 158.
48. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.45, причем указанный рецептор FcγRIIIa имеет остаток фенилаланина в положении 158.
49. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.43, в которой указанная модификация в существенной мере не повышает уровень связывания с негликозилированным рецептором FcγRIII по сравнению с антигенсвязывающей молекулой, у которой отсутствует указанная модификация.
50. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.39, в которой указанный Fc-участок включает замену одной или более аминокислот 239, 241, 243, 260, 262, 263, 264, 265, 268, 290, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302 или 303.
51. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.50, в которой указанный Fc-участок включает дополнительную замену одной или более аминокислот 239, 241, 243, 260, 262, 263, 264, 265, 268, 290, 292, 293, 294, 295, 296, 297, 298, 299, 300, 301, 302 или 303.
52. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.39, в которой указанный Fc-участок включает замену одной или более аминокислот 239, 243, 260 или 268.
53. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по любому из пп.50-52, в которой указанная замена замещает природный остаток аминокислоты остатком аминокислоты, который взаимодействует с углеводом, присоединенным к Asnl62 рецептора FcγRIII.
54. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.53, в которой указанный остаток аминокислоты, который взаимодействует с углеводом, присоединенным к Asnl62 рецептора FcγRIII, выбран из группы, состоящей из: Trp, His, Tyr, Glu, Arg, Asp, Phe, Asn и Gln.
55. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.52, в которой указанная замена одной или более аминокислот выбрана из группы, состоящей из: Ser239Asp, Ser239Glu, Ser239Trp, Phe243His, Phe243Glu, Thr260His, His268Asp или His268Glu.
56. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.55, в которой указанная замена более чем одной аминокислоты выбрана из замен, перечисленных в табл.5.
57. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.50, в которой указанная замена представляет собой замену, приведенную в табл.2.
58. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.39, причем указанная антигенсвязывающая молекула связывается с указанным рецептором FcγRIII со специфичностью, повышенной по меньшей мере на 10% по сравнению с антигенсвязывающей молекулой, у которой отсутствует указанная модификация.
59. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.39, причем указанный Fc-участок представляет собой Fc-участок IgG человека.
60. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.39, причем указанная антигенсвязывающая молекула представляет собой антитело или фрагмент антитела, включающий Fc-участок.
61. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.60, причем указанное антитело или фрагмент антитела является химерным.
62. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.60, причем указанное антитело или фрагмент антитела является гуманизированным.
63. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.39, причем указанная антигенсвязывающая молекула проявляет повышенную эффекторную функцию.
64. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.63, причем указанная эффекторная функция представляет собой повышенную антителозависимую клеточную цитотоксичность или повышенную комплементзависимую цитотоксичность.
65. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.39, в которой указанная измененная олигосахаридная структура включает уменьшенное количество остатков фукозы по сравнению негликоинженерной антигенсвязывающей молекулой.
66. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.65, в которой по меньшей мере 20% олигосахаридов на Fc-участке являются нефукозилированными.
67. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.65, в которой по меньшей мере 50% олигосахаридов на Fc-участке являются нефукозилированными.
68. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.65, в которой по меньшей мере 70% олигосахаридов на Fc-участке являются нефукозилированными.
69. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.65, в которой по меньшей мере 80% олигосахаридов на Fc-участке являются нефукозилированными.
70. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.39, причем указанная измененная олигосахаридная структура включает повышенное количество диолигосахаридов по сравнению с негликоинженерной антигенсвязывающей молекулой.
71. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.70, в которой большинство указанных диолигосахаридов представляют собой гибридный тип.
72. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.70, в которой большинство указанных диолигосахаридов представляют собой комплексный тип.
73. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.39, в которой указанная измененная олигосахаридная структура включает повышенное количество гибридных олигосахаридов по сравнению с негликоинженерной антигенсвязывающей молекулой.
74. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.39, в которой указанная измененная олигосахаридная структура включает повышенное количество комплексных олигосахаридов по сравнению с негликоинженерной антигенсвязывающей молекулой.
75. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.39, в которой указанная измененная олигосахаридная структура включает повышение соотношения остатков GlcNAc и остатков фукозы по сравнению с негликоинженерной антигенсвязывающей молекулой.
76. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.39, причем указанная антигенсвязывающая молекула избирательно связывает антиген, выбранный из группы, включающей антиген CD20 человека, антиген EGFR человека, антиген MCSP человека, антиген MUC-1 человека, антиген СЕА человека, антиген HER2 человека и антиген TAG-72 человека.
77. Полинуклеотид, кодирующий полипептид, включающий Fc-участок антитела или фрагмент Fc-участка антитела, причем указанный Fc-участок или его фрагмент имеет модификацию по меньшей мере одной аминокислоты, и причем указанный полипептид проявляет повышенный уровень связывания с гликозилированным человеческим рецептором FcγRIII по сравнению с тем же полипептидом, у которого отсутствует указанная модификация.
78. Полинуклеотид по п.77, причем указанный полипептид представляет собой тяжелую цепь антитела.
79. Полинуклеотид по п.77, причем указанный полипептид представляет собой слитый белок.
80. Полипептид, кодируемый полинуклеотидом по п.77.
81. Полипептид по п.80, причем указанный полипептид представляет собой тяжелую цепь антитела.
82. Полипептид по п.80, причем указанный полипептид представляет собой слитый белок.
83. Антигенсвязывающая молекула, включающая полипептид по любому из пп.80-82.
84. Вектор, включающий полинуклеотид по любому из пп.77-79.
85. Клетка-хозяин, полученная в результате гликоинженерии и включающая вектор по п.84.
86. Способ получения гликоинженерной антигенсвязывающей молекулы, включающей Fc-участок, причем указанный Fc-участок имеет измененную в результате гликоинженерии олигосахаридную структуру и имеет модификацию по меньшей мере одной аминокислоты, и причем указанная антигенсвязывающая молекула проявляет повышенный уровень связывания с человеческим рецептором FcγRIII по сравнению с антигенсвязывающей молекулой, у которой отсутствует указанная модификация, который заключается в:
(а) культивировании клетки-хозяина, полученной в результате гликоинженерии, по п.85 в условиях, создающих возможность экспрессии указанного полинуклеотида, и
(б) выделении указанной гликоинженерной антигенсвязывающей молекулы из культуральной жидкости.
87. Способ получения гликоинженерной антигенсвязывающей молекулы, включающей Fc-участок, причем указанный Fc-участок имеет измененную в результате гликоинженерии олигосахаридную структуру как результат данной гликоинженерии и имеет модификацию по меньшей мере одной аминокислоты, и причем указанная антигенсвязывающая молекула проявляет повышенную специфичность к человеческому рецептору FcγRIII по сравнению с антигенсвязывающей молекулой, у которой отсутствует указанная модификация, который заключается в:
(а) культивировании клетки-хозяина, полученной в результате гликоинженерии, по п.85 в условиях, создающих возможность экспрессии указанного полинуклеотида, и
(б) выделении указанной гликоинженерной антигенсвязывающей молекулы из культуральной жидкости.
88. Гликоинженерная антигенсвязывающая молекула по п.22 или 60, причем указанное антитело или фрагмент антитела является полностью человеческим.
89. Полинуклеотид, кодирующий полипептид, включающий Fc-участок антитела или фрагмент Fc-участка антитела, причем указанный Fc-участок или его фрагмент имеет модификацию по меньшей мере одной аминокислоты, и причем указанный полипептид представляет собой антигенсвязывающую молекулу по любому из пп.1-76.
90. Применение антигенсвязывающей молекулы по любому из пп.1-76, 83 или 88 для получения лекарственного препарата для лечения или профилактики рака.
91. Применение по п.90, в котором указанная форма рака выбрана из группы, включающей рак молочной железы, рак мочевого пузыря, рак головы и шеи, рак кожи, рак поджелудочной железы, рак легкого, рак яичников, рак толстой кишки, рак простаты, рак почки и рак головного мозга.
92. Применение антигенсвязывающей молекулы по любому из пп.1-76, 83 или 88 для получения лекарственного препарата для лечения или профилактики предракового состояния или поражения.
93. Применение по п.92, причем указанное предраковое состояние или поражение выбрано из группы, включающей лейкоплакию полости рта, старческий кератоз (лучевой кератоз), предраковые полипы толстой или прямой кишки, эпителиальную дисплазию желудка, аденоматозную дисплазию, синдром наследственного неполипозного рака толстой кишки (HNPCC), эзофагит Баррета, дисплазию мочевого пузыря и предраковые состояния шейки матки.
94. Применение по п.90, причем указанную антигенсвязывающую молекулу используют в терапевтически эффективном количестве от приблизительно 1,0 мг/кг до приблизительно 15 мг/кг.
95. Применение по п.90, причем указанное терапевтически эффективное количество составляет от приблизительно 1,5 мг/кг до приблизительно 12 мг/кг.
96. Применение по п.90, причем указанное терапевтически эффективное количество составляет от приблизительно 1,5 мг/кг до приблизительно 4,5 мг/кг.
97. Применение по п.90, причем указанное терапевтически эффективное количество составляет от приблизительно 4,5 мг/кг до приблизительно 12 мг/кг.
98. Применение по п.90, причем указанное терапевтически эффективное количество составляет приблизительно 1,5 мг/кг.
99. Применение по п.90, причем указанное терапевтически эффективное количество составляет приблизительно 4,5 мг/кг.
100. Применение по п.90, причем указанное терапевтически эффективное количество составляет приблизительно 12 мг/кг.
101. Фармацевтическая композиция, включающая антигенсвязывающую молекулу по любому из пп.1-76, 83 или 88 и фармацевтически приемлемый носитель.
102. Способ лечения или профилактики рака, заключающийся во введении терапевтически эффективного количества фармацевтической композиции по п.101 нуждающемуся в этом пациенту.
103. Способ по п.102, в котором указанная форма рака выбрана из группы, включающей рак молочной железы, рак мочевого пузыря, рак головы и шеи, рак кожи, рак поджелудочной железы, рак легкого, рак яичников, рак толстой кишки, рак простаты, рак почки и рак головного мозга.
104. Способ лечения или профилактики предракового состояния или поражения, заключающийся во введении терапевтически эффективного количества фармацевтической композиции по п.101 нуждающемуся в этом пациенту.
105. Способ по п.104, в котором указанное предраковое состояние или поражение выбрано из группы, включающей лейкоплакию полости рта, старческий кератоз (лучевой кератоз), предраковые полипы толстой или прямой кишки, эпителиальная дисплазия желудка, аденоматозная дисплазия, синдром наследственного неполипозного рака толстой кишки (HNPCC), эзофагит Баррета, дисплазия мочевого пузыря и предраковые состояния шейки матки.
106. Антигенсвязывающая молекула по любому из пп.1, 39 или 83, предназначенная для применения для лечения или профилактики рака.
107. Антигенсвязывающая молекула по п.106, причем указанная форма рака выбрана из группы, включающей рак молочной железы, рак мочевого пузыря, рак головы и шеи, рак кожи, рак поджелудочной железы, рак легкого, рак яичников, рак толстой кишки, рак простаты, рак почки и рак головного мозга.
108. Антигенсвязывающая молекула по любому из пп.1, 39 или 83, предназначенная для применения для лечения или профилактики предракового состояния или поражения.
109. Антигенсвязывающая молекула по п.108, причем указанное предраковое состояние или поражение выбрано из группы, включающей лейкоплакию полости рта, старческий кератоз (лучевой кератоз), предраковые полипы толстой или прямой кишки, эпителиальная дисплазия желудка, аденоматозная дисплазия, синдром наследственного неполипозного рака толстой кишки (HNPCC), эзофагит Баррета, дисплазия мочевого пузыря и предраковые состояния шейки матки.
110. Антигенсвязывающая молекула по пп.1, 39 или 83, предназначенная для применения в терапии.
111. Применение по п.92, при котором указанная антигенсвязывающая молекула используется в терапевтически эффективном количестве, которое составляет от приблизительно 1,0 мг/кг до приблизительно 15 мг/кг.
112. Применение по п.92, причем указанное терапевтически эффективное количество составляет от приблизительно 1,5 мг/кг до приблизительно 12 мг/кг.
113. Применение по п.92, причем указанное терапевтически эффективное количество составляет от приблизительно 1,5 мг/кг до приблизительно 4,5 мг/кг.
114. Применение по п.92, причем указанное терапевтически эффективное количество составляет от приблизительно 4,5 мг/кг до приблизительно 12 мг/кг.
115. Применение по п.92, причем указанное терапевтически эффективное количество составляет приблизительно 1,5 мг/кг.
116. Применение по п.92, причем указанное терапевтически эффективное количество составляет приблизительно 4,5 мг/кг.
117. Применение по п.92, причем указанное терапевтически эффективное количество составляет приблизительно 12 мг/кг.
RU2007145509/13A 2005-05-09 2006-05-09 Антигенсвязывающие молекулы, имеющие модифицированные fc-участки и измененное связывание с fc-рецепторами RU2007145509A (ru)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US67877605P 2005-05-09 2005-05-09
US60/678,776 2005-05-09

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2007145509A true RU2007145509A (ru) 2009-06-20

Family

ID=37906540

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2007145509/13A RU2007145509A (ru) 2005-05-09 2006-05-09 Антигенсвязывающие молекулы, имеющие модифицированные fc-участки и измененное связывание с fc-рецепторами

Country Status (14)

Country Link
US (1) US20070111281A1 (ru)
EP (1) EP1888649A2 (ru)
JP (1) JP2008539753A (ru)
KR (1) KR20080032026A (ru)
CN (1) CN101228189A (ru)
AU (1) AU2006298519A1 (ru)
BR (1) BRPI0611445A2 (ru)
CA (1) CA2605781A1 (ru)
IL (1) IL187090A0 (ru)
MX (1) MX2007013924A (ru)
NO (1) NO20075635L (ru)
RU (1) RU2007145509A (ru)
WO (1) WO2007039818A2 (ru)
ZA (1) ZA200709630B (ru)

Families Citing this family (111)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DK2270150T4 (da) * 1999-04-09 2019-08-26 Kyowa Hakko Kirin Co Ltd Fremgangsmåde til at kontrollere aktiviteten af immunologisk funktionelt molekyle.
US6946292B2 (en) 2000-10-06 2005-09-20 Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd. Cells producing antibody compositions with increased antibody dependent cytotoxic activity
CA2481920A1 (en) 2002-04-09 2003-10-16 Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd. Antibody composition-containing medicament
WO2006105062A2 (en) * 2005-03-29 2006-10-05 Verenium Corporation Altered antibody fc regions and uses thereof
US7923538B2 (en) 2005-07-22 2011-04-12 Kyowa Hakko Kirin Co., Ltd Recombinant antibody composition
EP1969010A4 (en) * 2005-12-20 2009-07-22 Peptech Ltd ANTIBODY TO ANOTHER ANTI-INFLAMMATORY DOMAIN
CN103232540A (zh) * 2006-02-01 2013-08-07 赛法隆澳大利亚控股有限公司 结构域抗体构建体
NZ576032A (en) 2006-10-12 2012-03-30 Genentech Inc Antibodies to lymphotoxin-alpha
WO2008079849A2 (en) * 2006-12-22 2008-07-03 Genentech, Inc. Antibodies to insulin-like growth factor receptor
DK2447719T3 (en) 2007-02-26 2016-10-10 Oxford Biotherapeutics Ltd proteins
WO2008104803A2 (en) 2007-02-26 2008-09-04 Oxford Genome Sciences (Uk) Limited Proteins
US20080248510A1 (en) * 2007-04-03 2008-10-09 Ulrich Brinkmann HUMAN Fc GAMMA RECEPTOR III
EP1995309A1 (en) * 2007-05-21 2008-11-26 Vivalis Recombinant protein production in avian EBx® cells
MX2010001237A (es) * 2007-08-01 2010-03-01 Glaxo Group Ltd Nuevos anticuerpos.
GB0719231D0 (en) 2007-10-03 2007-11-14 Oxford Genome Sciences Uk Ltd Protein
WO2010084408A2 (en) 2009-01-21 2010-07-29 Oxford Biotherapeutics Ltd. Pta089 protein
WO2010138184A2 (en) 2009-05-27 2010-12-02 Synageva Biopharma Corp. Avian derived antibodies
WO2010146059A2 (en) 2009-06-16 2010-12-23 F. Hoffmann-La Roche Ag Biomarkers for igf-1r inhibitor therapy
CA3091939A1 (en) 2009-11-02 2011-05-05 University Of Washington Therapeutic nuclease compositions and methods
WO2011054007A1 (en) 2009-11-02 2011-05-05 Oxford Biotherapeutics Ltd. Ror1 as therapeutic and diagnostic target
US9260529B2 (en) 2010-02-24 2016-02-16 The University Of Washington Through Its Center For Commercialization Molecules that bind CD180, compositions and methods of use
CN105884900A (zh) 2011-04-19 2016-08-24 梅里麦克制药股份有限公司 单特异性和双特异性抗igf-1r和抗erbb3抗体
CA2834626A1 (en) 2011-04-29 2012-11-01 University Of Washington Therapeutic nuclease compositions and methods
US9447178B2 (en) 2011-06-28 2016-09-20 Oxford Biotherapeutics Ltd. Therapeutic and diagnostic target
UA117901C2 (uk) 2011-07-06 2018-10-25 Ґенмаб Б.В. Спосіб посилення ефекторної функції вихідного поліпептиду, його варіанти та їх застосування
US9738707B2 (en) 2011-07-15 2017-08-22 Biogen Ma Inc. Heterodimeric Fc regions, binding molecules comprising same, and methods relating thereto
KR101681818B1 (ko) 2011-08-23 2016-12-01 로슈 글리카트 아게 T 세포 활성화 항원 및 종양 항원에 대해 특이적인 이중특이적 항체 및 이의 사용 방법
EP2748197A2 (en) 2011-08-26 2014-07-02 Merrimack Pharmaceuticals, Inc. Tandem fc bispecific antibodies
TWI681970B (zh) * 2011-09-30 2020-01-11 日商中外製藥股份有限公司 包含依離子濃度之條件對抗原之結合活性會改變之抗原結合分域、及於pH中性之條件下對FcRn有結合活性之FcRn結合分域、且誘導對標的抗原的免疫反應之抗原結合分子
CA2859022A1 (en) * 2011-12-19 2013-06-27 The Rockefeller University Non-sialylated anti-inflammatory polypeptides
US9603897B2 (en) 2012-03-12 2017-03-28 Massachusetts Institute Of Technology Methods for treating tissue damage associated with ischemia with apolipoprotein D
EP4234577A3 (en) * 2012-04-25 2023-10-18 Momenta Pharmaceuticals, Inc. Modified glycoproteins
WO2013177187A2 (en) 2012-05-22 2013-11-28 Massachusetts Institute Of Technology Synergistic tumor treatment with extended-pk il-2 and therapeutic agents
CN104736174B (zh) 2012-07-06 2019-06-14 根马布私人有限公司 具有三重突变的二聚体蛋白质
GB201213652D0 (en) 2012-08-01 2012-09-12 Oxford Biotherapeutics Ltd Therapeutic and diagnostic target
SG10201701831VA (en) * 2012-09-12 2017-05-30 Genzyme Corp Fc containing polypeptides with altered glycosylation and reduced effector function
WO2014052360A2 (en) * 2012-09-26 2014-04-03 Momenta Pharmaceuticals, Inc. Glycoprotein preparations
WO2014056783A1 (en) 2012-10-08 2014-04-17 Roche Glycart Ag Fc-free antibodies comprising two fab-fragments and methods of use
TW202423993A (zh) * 2012-11-14 2024-06-16 美商再生元醫藥公司 重組細胞表面捕捉蛋白質
CN102981002B (zh) * 2012-11-29 2014-08-06 同昕生物技术（北京）有限公司 采用标签蛋白人源化嵌合抗体作为阳性对照物的间接免疫检测方法及试剂盒
EP2762496A1 (en) 2013-02-05 2014-08-06 EngMab AG Method for the selection of antibodies against BCMA
EP2953974B1 (en) 2013-02-05 2017-12-20 EngMab Sàrl Bispecific antibodies against cd3epsilon and bcma
GB201302447D0 (en) 2013-02-12 2013-03-27 Oxford Biotherapeutics Ltd Therapeutic and diagnostic target
CA2896370A1 (en) 2013-02-26 2014-09-04 Roche Glycart Ag Bispecific t cell activating antigen binding molecules
KR101833602B1 (ko) 2013-02-26 2018-02-28 로슈 글리카트 아게 이중특이적 t 세포 활성화 항원 결합 분자
WO2014138449A1 (en) 2013-03-06 2014-09-12 Merrimack Pharmaceuticals, Inc. Anti-c-met tandem fc bispecific antibodies
DK3460054T3 (da) 2013-03-15 2021-01-18 Atyr Pharma Inc Histidyl-tRNA-syntetase-Fc-konjugater
KR102318483B1 (ko) * 2013-04-02 2021-10-27 추가이 세이야쿠 가부시키가이샤 Ｆｃ영역 개변체
KR102060187B1 (ko) 2013-07-19 2019-12-27 삼성전자주식회사 Vegf-c, vegf-d 및/또는 안지오포이에틴-2를 동시에 저해하는 융합 폴리펩타이드 및 이의 용도
AU2014318017B2 (en) * 2013-09-05 2020-02-06 Amgen Inc. Fc-containing molecules exhibiting predictable, consistent, and reproducible glycoform profiles
ES2759252T3 (es) 2013-10-31 2020-05-08 Resolve Therapeutics Llc Fusiones y métodos terapéuticos de nucleasa-albúmina
EP4134085A1 (en) 2013-11-01 2023-02-15 ImmunityBio, Inc. Tumoricidal and antimicrobial compositions and methods
WO2015073307A2 (en) * 2013-11-13 2015-05-21 Merck Sharp & Dohme Corp. Fc CONTAINING POLYPEPTIDES HAVING INCREASED BINDING TO HUMAN DC-SIGN
ES2979976T3 (es) 2014-08-04 2024-09-27 Hoffmann La Roche Moléculas de unión a antígeno activadoras de linfocitos T biespecíficas
JP6800141B2 (ja) 2014-08-12 2020-12-16 マサチューセッツ インスティテュート オブ テクノロジー Ｉｌ−２およびインテグリン結合性ｆｃ融合タンパク質による相乗的な腫瘍処置
US20170216403A1 (en) 2014-08-12 2017-08-03 Massachusetts Institute Of Technology Synergistic tumor treatment with il-2, a therapeutic antibody, and an immune checkpoint blocker
CN107207609B (zh) 2014-11-20 2022-07-19 豪夫迈·罗氏有限公司 共同轻链和使用方法
EP3789402B1 (en) 2014-11-20 2022-07-13 F. Hoffmann-La Roche AG Combination therapy of t cell activating bispecific antigen binding molecules and pd-1 axis binding antagonists
JP2018508522A (ja) 2015-03-04 2018-03-29 ザ ロックフェラー ユニバーシティー 抗炎症性ポリペプチド
CA2984794A1 (en) 2015-05-07 2016-11-10 Agenus Inc. Anti-ox40 antibodies and methods of use thereof
HUE048939T2 (hu) 2015-08-03 2020-09-28 Engmab Sarl Human B sejt érési antigén elleni monoklonális antitestek (BCMA)
EP3328881B1 (en) 2015-09-08 2019-08-28 Theripion, Inc. Apoa-1 fusion polypeptides and related compositions and methods
AR106188A1 (es) 2015-10-01 2017-12-20 Hoffmann La Roche Anticuerpos anti-cd19 humano humanizados y métodos de utilización
CA2990755A1 (en) 2015-10-02 2017-04-06 F. Hoffman-La Roche Ag Bispecific anti-ceaxcd3 t cell activating antigen binding molecules
AU2016368469B2 (en) 2015-12-09 2023-11-02 F. Hoffmann-La Roche Ag Type II anti-CD20 antibody for reducing formation of anti-drug antibodies
AU2016377371A1 (en) 2015-12-21 2018-08-09 Bristol-Myers Squibb Company Variant antibodies for site-specific conjugation
KR20180097615A (ko) 2016-01-08 2018-08-31 에프. 호프만-라 로슈 아게 Pd-1 축 결합 길항물질 및 항-cea/항-cd3 이중특이성 항체를 사용하는 cea-양성 암의 치료 방법
UA127308C2 (uk) 2016-03-22 2023-07-19 Ф. Хоффманн-Ля Рош Аг Активована протеазою біспецифічна молекула, яка зв'язує т-клітини
WO2017218698A1 (en) * 2016-06-15 2017-12-21 Sutro Biopharma, Inc. Antibodies with engineered ch2 domains, compositions thereof and methods of using the same
AU2017290389B2 (en) 2016-07-01 2024-09-26 Resolve Therapeutics, Llc Optimized binuclease fusions and methods
US10882918B2 (en) 2016-09-30 2021-01-05 Hoffmann-La Roche Inc. Bispecific T cell activating antigen binding molecules
BR112019008426A2 (pt) 2016-11-02 2019-09-03 Engmab Sarl anticorpo biespecífico contra bcma e cd3 e um fármaco imunológico para uso combinado no tratamento de mieloma múltiplo
CN118634323A (zh) 2016-12-07 2024-09-13 艾吉纳斯公司 抗体和其使用方法
WO2018136163A2 (en) 2016-12-09 2018-07-26 Theripion, Inc. Tandem apoa-1 fusion polypeptides
EP3568150A4 (en) 2017-01-10 2020-12-02 Xcella Biosciences, Inc. POLYTHERAPY FOR TUMOR TREATMENT WITH INTEGRIN-BOUND FC FUSION PROTEIN AND IMMUNE MODULATOR
US10350266B2 (en) 2017-01-10 2019-07-16 Nodus Therapeutics, Inc. Method of treating cancer with a multiple integrin binding Fc fusion protein
CA3059199C (en) * 2017-04-07 2023-02-21 Kookmin University Industry Academy Cooperation Foundation Antibody fc variants for increased blood half-life
JP2020517638A (ja) 2017-04-20 2020-06-18 エータイアー ファーマ， インコーポレイテッド 肺の炎症を治療するための組成物および方法
CN111108123A (zh) * 2017-05-29 2020-05-05 加马玛布斯制药公司 癌症相关的免疫抑制抑制剂
JP7279011B2 (ja) 2017-07-10 2023-05-22 インターナショナル－ドラッグ－ディベロップメント－バイオテック 抗ｃｄ２０抗体または化学療法薬と併用して非フコシル化アポトーシス促進性抗ｃｄ１９抗体を用いるｂ細胞悪性の治療
WO2019036605A2 (en) 2017-08-17 2019-02-21 Massachusetts Institute Of Technology MULTIPLE SPECIFICITY BINDING AGENTS OF CXC CHEMOKINES AND USES THEREOF
AU2018321359B2 (en) 2017-08-22 2023-11-30 Sanabio, Llc Soluble interferon receptors and uses thereof
UA128472C2 (uk) 2017-08-25 2024-07-24 Файв Прайм Терапеутікс Інк. B7-h4 антитіла і методи їх використання
AR115360A1 (es) 2018-02-08 2021-01-13 Genentech Inc Moléculas de unión al antígeno y métodos de uso
JP2021514379A (ja) 2018-02-21 2021-06-10 ファイブ プライム セラピューティクス， インコーポレイテッド Ｂ７−ｈ４抗体製剤
MX2020008730A (es) 2018-02-21 2020-12-07 Five Prime Therapeutics Inc Regímenes de dosificación de anticuerpo b7-h4.
BR112020017296A2 (pt) * 2018-03-01 2020-12-29 Igm Biosciences, Inc. Mutações de igm fc e de cadeia j que afetam a meia-vida sérica de igm
MA52416A (fr) 2018-03-02 2021-04-21 Five Prime Therapeutics Inc Anticorps b7-h4 et leurs procédés d'utilisation
WO2019236417A1 (en) 2018-06-04 2019-12-12 Biogen Ma Inc. Anti-vla-4 antibodies having reduced effector function
WO2020018715A1 (en) 2018-07-17 2020-01-23 Massachusetts Institute Of Technology Soluble multimeric immunoglobulin-scaffold based fusion proteins and uses thereof
KR20210068478A (ko) 2018-09-28 2021-06-09 메사추세츠 인스티튜트 오브 테크놀로지 콜라겐-국재화된 면역조정성 분자 및 그의 방법
CA3114955A1 (en) 2018-10-15 2020-04-23 Five Prime Therapeutics, Inc. Combination therapy for cancer
WO2020142740A1 (en) 2019-01-04 2020-07-09 Resolve Therapeutics, Llc Treatment of sjogren's disease with nuclease fusion proteins
US11235032B2 (en) 2019-01-23 2022-02-01 Massachusetts Institute Of Technology Combination immunotherapy dosing regimen for immune checkpoint blockade
JP2022538974A (ja) 2019-06-26 2022-09-07 マサチューセッツ インスチテュート オブ テクノロジー 免疫調節融合タンパク質－金属水酸化物錯体およびその方法
US11459389B2 (en) 2019-10-24 2022-10-04 Massachusetts Institute Of Technology Monoclonal antibodies that bind human CD161
IL297977A (en) 2020-05-17 2023-01-01 Astrazeneca Uk Ltd sars-cov-2 antibodies and methods for selecting and using them
KR20230025672A (ko) 2020-06-19 2023-02-22 에프. 호프만-라 로슈 아게 Cd3 및 cd19에 결합하는 항체
US20230355722A1 (en) 2020-06-29 2023-11-09 Resolve Therapeutics, Llc Treatment of sjogren’s syndrome with nuclease fusion proteins
KR20230045613A (ko) 2020-08-10 2023-04-04 아스트라제네카 유케이 리미티드 Covid-19의 치료 및 예방을 위한 sars-cov-2 항체
CA3190805A1 (en) * 2020-08-21 2022-02-24 Ligandal, Inc. Compositions and methods for nanoparticle seed substrates
WO2022178090A2 (en) 2021-02-19 2022-08-25 Theripion, Inc. Dnase fusion polypeptides and related compositions and methods
MX2024002611A (es) 2021-08-30 2024-05-29 Lassen Therapeutics 1 Inc Anticuerpos anti-il-11ra.
TW202342095A (zh) 2021-11-05 2023-11-01 英商阿斯特捷利康英國股份有限公司 用於治療和預防ｃｏｖｉｄ—１９之組成物
TW202342510A (zh) 2022-02-18 2023-11-01 英商Ｒｑ生物科技有限公司 抗體
GB202204016D0 (en) * 2022-03-22 2022-05-04 Ucl Business Plc Affinity chromatography ligands for antibody glycovariant separation
WO2023209177A1 (en) 2022-04-29 2023-11-02 Astrazeneca Uk Limited Sars-cov-2 antibodies and methods of using the same
US12060148B2 (en) 2022-08-16 2024-08-13 Honeywell International Inc. Ground resonance detection and warning system and method
WO2024148241A1 (en) 2023-01-06 2024-07-11 Lassen Therapeutics 1, Inc. Anti-il-18bp antibodies
WO2024148243A1 (en) 2023-01-06 2024-07-11 Lassen Therapeutics 1, Inc. Anti-il-18bp antibodies
WO2024148240A1 (en) 2023-01-06 2024-07-11 Lassen Therapeutics 1, Inc. ANTI-IL-11Rα ANTIBODIES FOR TREATING THYROID EYE DISEASE

Family Cites Families (40)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3773919A (en) * 1969-10-23 1973-11-20 Du Pont Polylactide-drug mixtures
CU22545A1 (es) * 1994-11-18 1999-03-31 Centro Inmunologia Molecular Obtención de un anticuerpo quimérico y humanizado contra el receptor del factor de crecimiento epidérmico para uso diagnóstico y terapéutico
US4816567A (en) * 1983-04-08 1989-03-28 Genentech, Inc. Recombinant immunoglobin preparations
US4943533A (en) * 1984-03-01 1990-07-24 The Regents Of The University Of California Hybrid cell lines that produce monoclonal antibodies to epidermal growth factor receptor
US5225539A (en) * 1986-03-27 1993-07-06 Medical Research Council Recombinant altered antibodies and methods of making altered antibodies
IL85035A0 (en) * 1987-01-08 1988-06-30 Int Genetic Eng Polynucleotide molecule,a chimeric antibody with specificity for human b cell surface antigen,a process for the preparation and methods utilizing the same
WO1988007089A1 (en) * 1987-03-18 1988-09-22 Medical Research Council Altered antibodies
JP3040121B2 (ja) * 1988-01-12 2000-05-08 ジェネンテク，インコーポレイテッド 増殖因子レセプターの機能を阻害することにより腫瘍細胞を処置する方法
US5530101A (en) * 1988-12-28 1996-06-25 Protein Design Labs, Inc. Humanized immunoglobulins
US5859205A (en) * 1989-12-21 1999-01-12 Celltech Limited Humanised antibodies
US5558864A (en) * 1991-03-06 1996-09-24 Merck Patent Gesellschaft Mit Beschrankter Haftung Humanized and chimeric anti-epidermal growth factor receptor monoclonal antibodies
US5736137A (en) * 1992-11-13 1998-04-07 Idec Pharmaceuticals Corporation Therapeutic application of chimeric and radiolabeled antibodies to human B lymphocyte restricted differentiation antigen for treatment of B cell lymphoma
US5885573A (en) * 1993-06-01 1999-03-23 Arch Development Corporation Methods and materials for modulation of the immunosuppressive activity and toxicity of monoclonal antibodies
US6001358A (en) * 1995-11-07 1999-12-14 Idec Pharmaceuticals Corporation Humanized antibodies to human gp39, compositions containing thereof
US6235883B1 (en) * 1997-05-05 2001-05-22 Abgenix, Inc. Human monoclonal antibodies to epidermal growth factor receptor
US6194551B1 (en) * 1998-04-02 2001-02-27 Genentech, Inc. Polypeptide variants
ES2364266T3 (es) * 1998-04-03 2011-08-30 Chugai Seiyaku Kabushiki Kaisha Anticuerpo humanizado hacia el factor tisular humano (tf) y procedimiento para construir el anticuerpo humanizado.
EP1071700B1 (en) * 1998-04-20 2010-02-17 GlycArt Biotechnology AG Glycosylation engineering of antibodies for improving antibody-dependent cellular cytotoxicity
US6737056B1 (en) * 1999-01-15 2004-05-18 Genentech, Inc. Polypeptide variants with altered effector function
CA2417415C (en) * 2000-07-31 2012-10-09 Biolex, Inc. Expression of biologically active polypeptides in duckweed
US6946292B2 (en) * 2000-10-06 2005-09-20 Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd. Cells producing antibody compositions with increased antibody dependent cytotoxic activity
WO2002034790A1 (en) * 2000-10-20 2002-05-02 Idec Pharmaceuticals Corporation Variant igg3 rituxan r and therapeutic use thereof
MXPA03011365A (es) * 2001-06-13 2005-03-07 Genmab As Anticuerpos monoclonales humanos para el receptor de factor de crecimiento epidermico (egfr).
US7321026B2 (en) * 2001-06-27 2008-01-22 Skytech Technology Limited Framework-patched immunoglobulins
AU2002368077B2 (en) * 2001-07-12 2010-03-04 Jefferson Foote Super humanized antibodies
RU2321630C2 (ru) * 2001-08-03 2008-04-10 Гликарт Биотекнолоджи АГ Гликозилированные антитела (варианты), обладающие повышенной антителозависимой клеточной цитотоксичностью
ATE430580T1 (de) * 2001-10-25 2009-05-15 Genentech Inc Glycoprotein-zusammensetzungen
US20040093621A1 (en) * 2001-12-25 2004-05-13 Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd Antibody composition which specifically binds to CD20
US7432063B2 (en) * 2002-02-14 2008-10-07 Kalobios Pharmaceuticals, Inc. Methods for affinity maturation
US20040002587A1 (en) * 2002-02-20 2004-01-01 Watkins Jeffry D. Fc region variants
US8188231B2 (en) * 2002-09-27 2012-05-29 Xencor, Inc. Optimized FC variants
US20040132101A1 (en) * 2002-09-27 2004-07-08 Xencor Optimized Fc variants and methods for their generation
ES2362419T3 (es) * 2002-04-09 2011-07-05 Kyowa Hakko Kirin Co., Ltd. Células con depresión o deleción de la actividad de la proteína que participa en el transporte de gdp-fucosa.
JPWO2003085118A1 (ja) * 2002-04-09 2005-08-11 協和醗酵工業株式会社 抗体組成物の製造方法
EA200401325A1 (ru) * 2002-04-09 2005-04-28 Киова Хакко Когио Ко., Лтд. Клетки с модифицированным геномом
NZ582315A (en) * 2003-01-22 2011-01-28 Glycart Biotechnology Ag Fusion constructs and use of same to produce antibodies with increased Fc receptor binding affinity and effector function
GB0324368D0 (en) * 2003-10-17 2003-11-19 Univ Cambridge Tech Polypeptides including modified constant regions
SG10202008722QA (en) * 2003-11-05 2020-10-29 Roche Glycart Ag Cd20 antibodies with increased fc receptor binding affinity and effector function
WO2005047327A2 (en) * 2003-11-12 2005-05-26 Biogen Idec Ma Inc. NEONATAL Fc RECEPTOR (FcRn)-BINDING POLYPEPTIDE VARIANTS, DIMERIC Fc BINDING PROTEINS AND METHODS RELATED THERETO
WO2005063815A2 (en) * 2003-11-12 2005-07-14 Biogen Idec Ma Inc. Fcϝ receptor-binding polypeptide variants and methods related thereto

Also Published As

Publication number Publication date
BRPI0611445A2 (pt) 2010-09-08
EP1888649A2 (en) 2008-02-20
US20070111281A1 (en) 2007-05-17
ZA200709630B (en) 2008-11-26
CA2605781A1 (en) 2007-04-12
NO20075635L (no) 2008-02-05
KR20080032026A (ko) 2008-04-14
JP2008539753A (ja) 2008-11-20
WO2007039818A8 (en) 2007-11-22
WO2007039818A2 (en) 2007-04-12
AU2006298519A1 (en) 2007-04-12
CN101228189A (zh) 2008-07-23
IL187090A0 (en) 2008-02-09
MX2007013924A (es) 2008-01-28
WO2007039818A3 (en) 2007-08-30

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2007145509A (ru) Антигенсвязывающие молекулы, имеющие модифицированные fc-участки и измененное связывание с fc-рецепторами
US11365259B2 (en) IGF-1R antibody and its use as addressing vehicle for the treatment of cancer
JP2008539753A5 (ru)
CN106414494B (zh) 具有促凋亡活性的人IgG1衍生的抗体
RU2700092C2 (ru) Комбинированная терапия на основе афукозилированного антитела к cd20 в сочетании с конъюгатом антитело к cd22 - лекарственное средство
TW202100557A (zh) 雙互補位ＦＲ-α抗體及免疫結合物
JP5680646B2 (ja) 癌の治療のためのｃｄｃｐ１に対する抗体
JP2023507120A (ja) Ｃｄ３８に結合する重鎖抗体
US20220289859A1 (en) Biopharmacuetical Compositions and Related Methods
EP4332120A1 (en) Bispecific antibody-drug conjugate
WO2023143343A1 (en) Anti-her2/trop2 antibodies and uses thereof
TW202330627A (zh) 特異性結合cd47和her2的雙特異性抗體及其用途
RU2824761C2 (ru) Биофармацевтические композиции и связанные с ними способы
US12054552B2 (en) Humanized anti-IL-1R3 antibody and methods of use
WO2024051762A1 (en) Anti-trop2/egfr antibodies and uses thereof
TWI851585B (zh) 抗steap1抗原結合蛋白
KR20240156563A (ko) 두 개의 Fab 도메인 및 두 개의 Fc 도메인을 포함하는 항원 결합 단백질 및 이의 용도
TW202019473A (zh) 抗steap1抗原結合蛋白
Morishita et al. Delivery and Effector Function of Antibody Therapeutics in Human Solid Tumor
Vitetta Xiao-yun Liuà Laurentiu M. PopÃ

Legal Events

Date Code Title Description
FA92 Acknowledgement of application withdrawn (lack of supplementary materials submitted)

Effective date: 20100215