DE3782526T2 - Durch gentechnologie erhaltene und gegen glutaminsynthetase-inhibitoren resistente pflanzenzellen. - Google Patents

Durch gentechnologie erhaltene und gegen glutaminsynthetase-inhibitoren resistente pflanzenzellen.

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Description

  • Die Erfindung betrifft ein Verfahren zum Schützen von Pflanzenzellen und Pflanzen gegen die Wirkung von Glutaminsynthetase-Inhibitoren.
  • Sie betrifft auch Anwendungen eines derartigen Verfahrens, insbesondere die Entwicklung von Herbizid-Resistenz in bestimmten Pflanzen.
  • Sie betrifft außerdem nicht nur nicht-biologisch transformierte Pflanzenzellen und Pflanzen, die Resistenz gegen Glutaminsynthetase-Inhibitoren zeigen, sondern auch geeignete DNA- Fragmente und -Rekombinanten, die Nukleotid-Sequenzen enthalten, welche die Resistenz gegen Glutaminsynthetase-Inhibitoren kodieren.
  • Glutaminsynthetase (im folgenden einfach mit GS bezeichnet) stellt in den meisten Pflanzen eines der essentiellen Enzyme für die Entwicklung und das Leben von Pflanzenzellen dar. Es ist bekannt, daß GS Glutamat in Glutamin umwandelt. GS ist mit einem effizienten Stoffwechselweg in den meisten Pflanzen verbunden (der heutzutage einzige bekannte), nämlich zur Detoxifikation von Ammoniak, das bei der Nitrat-Reduktion, dem Aminosäure-Abbau oder der Photorespiration freigesetzt wird. Daher sind starke Inhibitoren von GS für Pflanzenzellen sehr toxisch. Es wurde eine bestimmte Klasse von Herbiziden entwickelt, die auf der toxischen Wirkung der Inhibition von GS in Pflanzen basieren.
  • Diese Herbizide enthalten als wirksamen Inhaltsstoff einen GS-Inhibitor.
  • Es gibt mindestens zwei mögliche Wege, die zu Pflanzen führen können, die resistent gegen Inhibitoren der Glutaminsynthetase-Wirkung sind; (1) durch Änderung des Ziels. Es ist vorstellbar, daß Mutationen im GS-Enzym zur Unempfindlichkeit gegen das Herbizid führen; (2) durch Inaktivierung des Herbizids. Der Abbau oder die Modifikation des Herbizids innerhalb der Pflanze könnte zur Resistenz führen.
  • Bialaphos und Phosphinothricin (im folgenden einfach mit PPT bezeichnet) sind zwei derartige Inhibitoren der Wirkung von GS (Ref. 16, 17), und es wurde gezeigt, daß sie ausgezeichnete herbizide Eigenschaften besitzen (vgl. insbesondere Ref. 2 hinsichtlich Bialaphos).
  • Bialaphos hat die folgende Formel (I):
  • PPT hat die folgende Formel (II):
  • Somit beruht der strukturelle Unterschied zwischen PPT und Bialaphos auf der Abwesenheit von zwei Alanin-Aminosäuren im Falle von PPT.
  • Diese beiden Herbizide sind nicht selektiv. Sie inhibieren das Wachstum aller unterschiedlichen Arten von Pflanzen, die auf dem Erdboden vorhanden sind, und verursachen folglich deren völlige Zerstörung.
  • Zuerst wurden die antibiotischen Eigenschaften von Bialaphos offenbart, was ermöglicht, es als Pestizid oder Fungizid zu verwenden. Bialaphos kann nach dem Verfähren hergestellt werden, das im US-Patent 3 832 394 offenbart ist, das auf die MEIJI SEIKA KAISHA LTD. übertragen wurde. Es umfaßt das Kultivieren von Streptomyces hygroscopictis, und zwar so wie der Stamm bei der American Type Culture Collection unter der ATCC-Nr. 21,705 erhältlich ist, und das Gewinnen von Bialaphos aus seinem Kulturmedium. Jedoch produzieren auch andere Stämme wie Streptomyces viridochromogenes diese Verbindung (Ref. 1).
  • Andere Tripeptid-Antibiotika, die eine PPT-Komponente enthalten, wurden oder könnten ebenfalls in der Natur entdeckt werden, z. B. Phosalacin (Ref. 15).
  • PPT wird auch durch chemische Synthese erhalten und wird von dem Industrieunternehmen HOECHST im Handel vertrieben.
  • Es wurde eine Anzahl von Streptomyces-Arten offenbart, die hochwirksame Antibiotika produzieren, von denen bekannt ist, daß sie prokaryotische Zellfunktionen oder Enzyme inaktivieren. Die Streptomyces-Art, die diese Antibiotika produziert, würde sich selbst zerstören, wenn sie nicht einen Selbstverteidigungsmechanismus gegen diese Antibiotika hätte. In mehreren Fällen wurde gefunden, daß dieser Selbstverteidigungsmechanismus ein Enzym aufweist, das in der Lage ist, die antibiotische Wirkung zu inhibieren und somit die Autotoxizität für die beteiligten Streptomyces-Arten vermeidet. Diese Modifikation wird im allgemeinen umgekehrt, wenn das Molekül aus der Zelle exportiert wird.
  • Die Existenz eines Gens, das ein Enzym kodiert, das in der Lage ist, das Antibiotikum zu modifizieren, um die antibiotische Wirkung gegen den Wirt zu inhibieren, wurde in mehreren Antibiotika produzierenden Streptomyces demonstriert, beispielsweise in S. fradiae, S. azureus, S. vinaceus, S. erythreus, die Neomycin, Thiostrepton, Viomycin bzw. MLS (Macrolid-Lincosamid-Streptogramin)-Antibiotika produzieren (Ref. 4), (Ref. 5), (Ref. 6), (Ref. 14 von CHATER et al., 1982 beschreibt Standardverfahren, die verwendet werden können, um diese Wirkungen ans Licht zu bringen).
  • Eine Aufgabe der Erfindung ist ein neues Verfahren zur Steuerung der Wirkung von GS-Inhibitoren in Pflanzenzellen und Pflanzen bereitzustellen.
  • Eine weitere Aufgabe der Erfindung ist DNA-Fragmente und DNA-Rekombinanten, insbesondere modifizierte Vektoren, welche die DNA-Fragmente enthalten, bereitzustellen, wobei die DNA-Fragmente Nukleotid-Sequenzen enthalten, die, wenn sie Pflanzenzellen und Pflanzen einverleibt werden, diese gegen die Wirkung von GS-Inhibitoren schützen.
  • Eine weitere Aufgabe der Erfindung ist die Bereitstellung von nicht-biologisch transformierten Pflanzenzellen und Pflanzen, die in der Lage sind, GS-Inhibitoren zu neutralisieren oder zu inaktivieren.
  • Eine weitere Aufgabe der Erfindung ist die Bereitstellung eines Verfahrens zum selektiven Schützen von Pflanzenarten gegen Herbizide eines GS-Inhibitor-Typs.
  • Insbesondere ist es eine Aufgabe der Erfindung, ein DNA-Fragment bereitzustellen, das in Pflanzenzellen - und in ganzen Pflanzen - übertragbar ist, und in der Lage ist, diese gegen die herbiziden Wirkungen von Bialaphos und strukturell analogen Herbiziden zu schützen.
  • Das DNA-Fragment nach der Erfindung zur anschließenden Transformation von Pflanzenzellen besteht aus einer Nukleotid-Sequenz, die zumindest einen Teil eines Polypeptids mit der folgenden Sequenz kodiert:
  • wobei der Teil des Polypeptids ausreichend lang ist, um Pflanzenzellen Schutz gegen Bialaphos zu verleihen - "Pflanzenschutz-Vermögen" -, wenn es genetisch diesen einverleibt und darin exprimiert wird. Im folgenden wird auch auf das "Pflanzenschutz-Vermögen" gegen Bialaphos der oben angegebenen Nukleotid-Sequenz Bezug genommen.
  • Die Bedeutung der Bezeichnung von Aminosäuren durch einen einzelnen Buchstaben ist im folgenden angegeben:
  • Alanin A
  • Arginin R
  • Asparagin N
  • Asparaginsäure D
  • Cystein C
  • Cystin C
  • Glycin G
  • Glutaminsäure E
  • Glutamin Q
  • Histidin H
  • Isoleucin I
  • Leucin L
  • Lysin K
  • Methionin M
  • Phenylalanin F
  • Prolin P
  • Serin S
  • Threonin T
  • Tryptophan W
  • Tyrosin Y
  • Valin V
  • Ein bevorzugtes DNA-Fragment besteht aus der folgenden Nukleotid-Sequenz:
  • oder eines Teils davon, die ein Polypeptid exprimiert, das Pflanzenschutz-Vermögen gegen Bialaphos hat.
  • Eine weitere Aufgabe der Erfindung ist die Bereitstellung von Pflanzenzellen, die gegen die Produkte der Klasse resistent sind, für die Bialaphos beispielhaft ist, wobei die Produkte die PPT-Einheit in ihrer Struktur besitzen.
  • Das Verfahren nach der Erfindung zur Steuerung der Wirkung eines GS-Inhibitors in Pflanzenzellen und Pflanzen, wenn dieser damit in Kontakt gebracht wird, umfaßt das Versehen der Pflanzen mit dem oben erwähnten DNA-Fragment, das heterolog zum Pflanzenzellen-Genom ist, und das in der Lage ist, in den Pflanzenzellen und Pflanzen in Form eines Proteins exprimiert zu werden, und zwar unter Bedingungen, die bewirken, daß das heterologe DNA- Fragment in die Zellen der Pflanzen über Generationen stabil integriert wird, und wobei das Protein eine enzymatische Aktivität hat, die in der Lage ist, den Glutaminsynthetase-Inhibitor zu inaktivieren oder zu neutralisieren.
  • Es ist klar, daß der Fachmann in der Lage sein sollte, ohne weiteres diejenigen Teile der Nukleotid-Sequenzen zu identifizieren, die von jeder Seite jedes der DNA-Fragmente nach der Erfindung entfernt werden könnten, beispielsweise durch Entfernen terminaler Teile auf jeder Seite des DNA-Fragments, z. B. mit einem exonukleolytischen Enzym wie beispielsweise Bal31, durch Reklonieren des verbleibenden Fragments in ein geeignetes Plasmid und durch Untersuchung des Vermögens des modifizierten Plasmids, geeignete Zellen zu transformieren und sie, wie später offenbart, gegen das Bialaphos-Antibiotikum oder -Herbizid zu schützen, und zwar mit jedem geeigneten Assay.
  • Um die Sprache zu vereinfachen, werden diese DNA-Fragmente im folgenden mit "Bialaphos-Resistenz-DNA" bezeichnet. Auf ähnliche Weise wird das korrespondierende Polypeptid mit "Bialaphos-Resistenz-Enzym" bezeichnet.
  • Obwohl in der vorhergehenden Diskussion besondere Betonung auf DNA-Fragmente gelegt wurde, die in der Lage sind, wenn sie in Pflanzenzellen und Pflanzen eingeführt werden, diesen Schutz gegen Bialaphos oder PPT zu verleihen, ist klar, daß die Erfindung keinesfalls darauf beschränkt sein soll.
  • Auf die gleiche Weise betrifft die Erfindung DNA-Fragmente, die, wenn sie in derartige Pflanzenzellen eingeführt werden, diesen auch einen Schutz gegen andere GS-Inhibitoren, beispielsweise Zwischenprodukte, die bei der natürlichen Biosynthese von Phosphinotricin beteiligt sind, z. B. die Verbindungen, die mit den Abkürzungen MP101 (III), MP102 (IV) bezeichnet werden, deren Formel im folgenden angegeben ist, verleihen:
  • Die Erfindung hat ganz allgemein einen Weg zur Herstellung von DNA-Fragmenten eröffnet, die, unter ordnungsgemäßer Einverleibung in Pflanzenzellen und Pflanzen, diese gegen GS- Inhibitoren schützen, wenn sie damit in Kontakt kommen, was auf detaillierte Art und Weise in bezug auf Bialaphos und PPT in den folgenden Beispielen gezeigt werden wird.
  • Daher sollte klar sein, daß die Ausdrücke "Bialaphos-Resistenz-DNA" und "Bialaphos-Resistenz-Enzym", die im folgenden aus Bequemlichkeitsgründen verwendet werden, sich nicht nur auf die DNAs und Enzyme beziehen sollen, die konkret mit der Resistenz gegen PPT oder dem am direktesten damit verwandten Derivat zu tun haben, sondern sich allgemeiner auf andere DNAs und Enzyme beziehen, die unter den gleichen Umständen in der Lage wären, die Wirkung von GS-Inhibitoren in Pflanzen zu inaktivieren.
  • Die Erfindung betrifft auch DNA-Rekombinanten, welche die oben definierten Bialaphos- Resistenz-DNA-Fragmente mit heterologer DNA rekombiniert enthalten, wobei die heterologe DNA Regulationselemente enthält, und die Bialaphos-Resistenz-DNA unter der Kontrolle der Regulationselemente steht, und zwar auf eine solche Art und Weise, daß sie in einer fremden zellulären Umgebung, die mit den Regulationselementen verträglich ist, exprimierbar ist. Insbesondere sind die oben erwähnten Bialaphos-Resistenz-DNA-Fragmente, die in den DNA-Rekombinanten enthalten sind, frei von jeglicher DNA-Region, die bei der Biosynthese von Bialaphos beteiligt ist, nämlich wenn das Bialaphos-Resistenz-DNA-Fragment selber von Bialaphos produzierenden Stämmen abstammt.
  • Mit "heterologer DNA" ist eine DNA gemeint, die einen anderen Ursprung hat, als die, von der die Bialaphos-Resistenz-DNA abstammt, z. B. unterscheidet sie sich von der von Streptomyces hygroscopicus oder Streptomyces viridochromogenes oder ist sogar noch bevorzugter eine DNA, die fremd zur Streptomyces-DNA ist. Insbesondere handelt es sich bei den Regulationselementen um solche, die in der Lage sind, die Transkription und Translation von DNA-Sequenzen zu steuern, die gewöhnlich mit ihnen in der fremden Umgebung assoziiert sind. "Zellulär" bedeutet sowohl Mikroorganismen als auch Zellkulturen.
  • Bei dieser heterologen DNA kann es sich um eine bakterielle DNA handeln, insbesondere wenn gewünscht ist, eine große Menge der rekombinanten DNA herzustellen, beispielsweise für Amplifikationszwecke. In dieser Hinsicht besteht eine bevorzugte heterologe DNA aus der DNA von E. coli oder einer DNA, die mit E. coli verträglich ist. Es kann sich um DNA handeln, die den gleichen Ursprung hat wie die betreffenden Zellen, oder um andere DNA, beispielsweise virale oder plasmidische DNA, von der bekannt ist, daß sie in den betreffenden Zellen repliziert wird.
  • Bevorzugte rekombinante DNA enthält heterologe DNA, die mit Pflanzenzellen verträglich ist, insbesondere Ti-Plasmid-DNA.
  • Bei besonders bevorzugten Rekombinanten handelt es sich um solche, die das obenerwähnte den GS-Inhibitor inaktivierende DNA-Fragment unter der Kontrolle eines Promotors enthalten, der von Pflanzenzellen erkannt wird, insbesondere solchen Pflanzenzellen, denen die Inaktivierung des GS-Inhibitors verliehen werden soll.
  • Bevorzugte Rekombinanten nach der Erfindung betreffen außerdem modifizierte Vektoren, insbesondere Plasmide, die das den GS-Inhibitor inaktivierende DNA-Fragment enthalten, und zwar im Hinblick auf die Regulationselemente, einschließlich besonderer Promotor-Elemente, so angeordnet, daß sie das GS-Inhibitor inaktivierende DNA-Fragment in die Lage versetzen, in der zellulären Umgebung, die mit der heterologen DNA verträglich ist, transkribiert und translatiert zu werden. Vorteilhafte Vektoren sind solche, die so konstruiert wurden, daß sie die stabile Einverleibung des GS-Inhibitor inaktivierenden DNA-Fragments in fremde Zellen bewirken, insbesondere in deren genomische DNA. Bevorzugte modifizierte Vektoren sind solche, welche die stabile Transformation von Pflanzenzellen ermöglichen und die den entsprechenden Zellen die Fähigkeit zur Inaktivierung von GS-Inhibitoren verleihen.
  • Es scheint, daß es sich, wie später beschrieben, bei dem Initiationscodon des Bialaphos- Resistenz-Gens des hier verwendeten Streptomyces viridochromogenes-Stamms um ein GTG- Codon handelt. Aber in bevorzugten rekombinanten DNAs oder Vektoren ist das Bialaphos- Resistenz-Gen durch Substitution des Initiationscodons GTG durch ein ATG-Initiationscodon modifiziert, wobei ATG die Initiation der Translation in Pflanzenzellen ermöglicht.
  • In den folgenden Beispielen wurde die verwendete Pflanzen-Promotor-Sequenz durch einen Promotor des 35 S-Blumenkohl-Mosaikvirus gebildet. Es ist klar, daß der Fachmann in der Lage sein wird, andere Pflanzen-Promotoren auszuwählen, wenn diese bezüglich der betreffenden Pflanzenarten geeigneter sind.
  • Nach einer weiteren bevorzugten Ausführungsform der Erfindung, insbesondere wenn gewünscht ist, den Transport des Enzyms, das von der Bialaphos-Resistenz-DNA kodiert wird, in die Chloroplasten zu erreichen, wird das heterologe DNA-Fragment an ein Gen oder DNA-Fragment fusioniert, das ein Transit-Peptid kodiert, wobei das zuletzt erwähnte Fragment dann zwischen das GS-Inhibitor inaktivierende Gen und den ausgewählten Pflanzen-Promotor interkaliert wird.
  • Hinsichtlich der Mittel, die das Erreichen derartiger Konstruktionen ermöglichen, kann Bezug genommen werden auf die folgenden britischen Anmeldungen 84 32757, am 28. Dezember 1984 eingereicht, und 85 00336, am 7. Januar 1985 eingereicht, und auf die damit in Beziehung stehenden Anmeldungen, die eingereicht wurden in den Vereinigten Staaten von Amerika (Nr. 755, 173, am 15. Juli 1985 eingereicht), beim Europäischen Patentamt (Nr. 85 402596.2 (EP-A-1 89 707), eingereicht am 20. Dezember 1985), in Japan (Nr. 299 730, eingereicht am 27. Dezember 1985), in Israel (Nr. 77 466, eingereicht am 27. Dezember 1985) und in Australien (Nr. 5 165 485, eingereicht am 24. Dezember 1985).
  • Es kann auch auf die wissenschaftliche Literatur Bezug genommen werden, insbesondere auf die folgenden Aufsätze: - VAN DEN BROECK et al., 1985, Nature, 313, 358-363; - SCHREIER et al., Embo., J, Vol. 4, Nr. 1, 25-32.
  • Der Vollständigkeit halber sei hier daran erinnert, daß unter dem Ausdruck "Transit-Peptid" ein Polypeptid-Fragment verstanden wird, das gewöhnlich mit einem Chloroplast-Protein oder einer Chloroplast-Protein-Untereinheit in einem Vorläufer-Protein verbunden ist, das von nuklearer Pflanzenzell-DNA kodiert wird. Das Transit-Peptid trennt sich dann von dem Chloroplast-Protein ab oder wird proteolytisch entfernt, und zwar während des Translokationsvorgangs des letzteren Proteins in die Chloroplasten. Beispiele für geeignete Transit- Peptide sind die, die mit der kleinen Untereinheit von Ribulose-1,5-biphosphat(RuBP)-Carboxylase assoziiert sind, oder die, die mit den Chlorophyl a/b-bindenden Proteinen verbunden sind.
  • Es werden somit DNA-Fragmente und DNA-Rekombinanten bereitgestellt, die zur Verwendung in dem im folgenden definierten Verfahren geeignet sind.
  • Insbesondere betrifft die Erfindung auch ein Verfahren, das allgemein definiert werden kann als ein Verfahren zur Herstellung von Pflanzen oder Reproduktionsmaterial der Pflanzen, die ein darin stabil integriertes heterologes genetisches Material enthalten, das in der Lage ist, in den Pflanzen oder dem Reproduktionsmaterial in Form eines Proteins exprimiert zu werden, das in der Lage ist, die Aktivität eines Glutaminsynthetase-Inhibitors zu inaktivieren oder zu neutralisieren, welches die nicht-biologischen Schritte aufweist, daß Pflanzenzellen oder Pflanzengewebe hergestellt wird, die das heterologe genetische Material enthalten, und zwar aus Ausgangspflanzenzellen oder -pflanzengewebe, die nicht in der Lage sind, die inhibierende oder neutralisierende Aktivität zu exprimieren, Pflanzen oder Reproduktionsmaterial der Pflanzen oder beides aus den Pflanzenzellen oder Pflanzengewebe, die das genetische Material enthalten, regeneriert werden, und, gegebenenfalls, die zuletzt erwähnten Pflanzen oder Reproduktionsmaterial oder beides biologisch repliziert werden, wobei die nicht-biologischen Schritte zur Herstellung der Pflanzenzellen oder Pflanzengewebes, die das heterologe genetische Material enthalten, umfassen, das die Ausgangspflanzenzellen oder -pflanzengewebe mit einer DNA-Rekombinanten transformiert werden, die nicht nur eine Nukleotid-Sequenz enthält, die das Protein kodiert, und zu der des DNA-Fragments der Erfindung korrespondiert, sondern auch die Regulationselemente, die aus solchen ausgewählt sind, die in der Lage sind, die Expression der Nukleotid-Sequenz in den Pflanzenzellen oder Pflanzengeweben zu ermöglichen, und daß die stabile Integration der Nukleotid-Sequenz in die Pflanzenzellen und -gewebe bewirkt wird, und zwar auch in den Pflanzen und dem Reproduktionsmaterial, das daraus über Generationen hergestellt wird.
  • Die Erfindung betrifft auch Zellkulturen, die das Bialaphos-Resistenz-DNA-Fragment enthalten, wobei die Zellkulturen die Eigenschaft haben, daß sie gegen eine Zusammensetzung resistent sind, die einen GS-Inhibitor enthält, wenn sie in einem Medium kultiviert werden, das eine solche Zusammensetzung in Dosierungen enthält, die für nicht-transformierte Zellen zerstörend wäre.
  • Die Erfindung betrifft insbesondere solche Pflanzenzellen oder Zellkulturen, in denen das Bialaphos-Resistenz-DNA-Fragment dieser Erfindung stabil integriert ist und über aufeinanderfolgende Generationen der Pflanzenzellen vorhanden bleibt. Somit kann die Resistenz gegen einen GS-Inhibitor, insbesondere Bialaphos oder PPT, ebenfalls als eine Möglichkeit angesehen werden, die Pflanzenzellen dieser Erfindung zu charakterisieren.
  • Gegebenenfalls kann auch auf Hybridisierungsexperimente zwischen der von den Pflanzenzellen erhaltenen genomischen DNA und einer Sonde, die eine GS-Inhibitor inaktivierende DNA-Sequenz enthält, zurückgegriffen werden.
  • Insbesondere betrifft die Erfindung Pflanzenzellen, Reproduktionsmaterial, insbesondere Saatgut, sowie Pflanzen, welche das fremde oder heterologe DNA-Fragment stabil in ihren entsprechenden genomischen DNAs integriert enthalten, wobei die Fragmente über Generationen von derartigen Pflanzenzellen, Reproduktionsmaterial, Saatgut und Pflanzen übertragen werden, wobei das DNA-Fragment ein Protein kodiert, das eine nicht-sorten-spezifische enzymatische Aktivität induziert, die in der Lage ist, GS-Inhibitoren, insbesondere Bialaphos und PPT, zu inhibieren oder zu neutralisieren, insbesondere um den Pflanzenzellen, dem Reproduktionsmaterial, dem Saatgut und den Pflanzen einen entsprechenden nicht-sortenspezifischen Phänotyp der Resistenz gegen GS-Inhibitoren zu verleihen.
  • "Nicht-sortenspezifische" enzymatische Aktivität oder Phänotyp zielt auf die Tatsache ab, daß sie nicht charakteristisch für spezifische Pflanzengene oder Arten sind, wie dies in nicht beschränkender Art und Weise durch die folgenden Beispiele erläutert wird. Sie werden in den Pflanzenmaterialien durch im wesentlichen nicht-biologische Verfahren induziert, die auf Pflanzen anwendbar sind, die zu Arten gehören, die gewöhnlich nicht miteinander verwandt sind, und umfassen das Einverleiben heterologer DNA in das Pflanzenmaterial, z. B. bakterielle DNA oder chemisch synthetisierte DNA, die gewöhnlich nicht in dem Pflanzenmaterial vorkommt oder die gewöhnlich mit natürlichen Züchtungsverfahren diesem nicht einverleibt werden kann, und die diesem jetzt einen gemeinsamen Phänotyp (z. B. Herbizid-Resistenz) verleiht.
  • Die Erfindung ist von besonderem Vorteil bei der Verwendung von Verfahren zum Schutz von auf Feldern kultivierten Pflanzenarten gegen Unkräuter, wobei die Verfahren einen Schritt aufweisen, bei dem das Feld mit einem Herbizid, z. B. Bialaphos oder PPT in einer Dosierung behandelt wird, die ausreicht, um die Unkräuter abzutöten, wobei die kultivierten Pflanzenarten dann in ihrem Genom ein DNA-Fragment enthalten, das ein Protein mit einer enzymatischen Aktivität kodiert, die in der Lage ist, den GS-Inhibitor zu neutralisieren oder zu inaktivieren.
  • Nur zur Erläuterung liegen wirksame Dosen zur Verwendung in dem obengenannten Verfahren im Bereich von etwa 0,4 bis etwa 1,6 kg/Hektar Bialaphos oder PPT.
  • Es folgt nun die Beschreibung wie das bevorzugte DNA-Fragment, das oben beschriebene "sfrsv"-Gen, ausgehend von dem Streptomyces viridiochromogenes-Stamm isoliert wurde, der Konstruktion des Expressionsvektors, der das Resistenz-Gen enthält, und der die anschließende Transformation von Pflanzenzellen erlaubt, um sie gegen GS-Inhibitoren resistent zu machen.
  • Die Offenbarung wird dann durch die Beschreibung der Insertion eines bevorzugten DNA- Fragments vervollständigt, das den transformierten Zellen die Fähigkeit zur Inaktivierung von Bialaphos und PPT verleiht. Somit ist das Bialaphos inaktivierende DNA-Fragment, das im folgenden mit Bialaphos-Resistenz-Gen oder "sfrsv"-Gen bezeichnet wird, welches durch die oben beschriebene Technik isoliert wird, und zwar in Plasmide, die zum Transformieren von Pflanzenzellen verwendet werden können und diesen eine Resistenz gegen Bialaphos verleihen, auch bloß ein Beispiel zum Zwecke der nicht-beschränkenden Erläuterung.
  • Die folgende Offenbarung wird unter Bezugnahme auf die Beschreibung der früheren EP-A- 242236 gegeben, die sich auf ein weiteres Gen, das "sfr"-Gen bezieht, das von einem Streptomyces hygroscopicus-Stamm erhältlich ist, der von der American Typ Culture Collection unter der Hinterlegungsnummer ATCC 21 705 zu beziehen ist, da die Verfahren viele Gemeinsamkeiten haben. Wie insbesondere aus der folgenden Beschreibung ersichtlich ist, kann das meiste der Materialien, das bei der Konstruktion unter Verwendung des "sfr"-Gens verwendet wurde, sofort auf das "sfrsv"-Gen transponiert werden. Da die Beschreibung der auf "sfrsv" basierenden Konstruktionen häufig auf die frühere Beschreibung der auf "sfr" basierenden Konstruktionen Bezug nimmt, wird aus Gründen der Klarheit und zur völligen öffentlichen Verfügbarkeit vorgeschlagen, alle Beispiele, die in europäischen Patenten hinsichtlich des "sfr"-Gens offenbart wurden, als Ergänzung der Beschreibung aller möglichen Verwendungen des "sfrsv"-Gens beizubehalten, bei dem es sich insbesondere um den Gegenstand der vorliegenden Anmeldung handelt. Es wird ebenfalls auf die Zeichnungen Bezug genommen:
  • Fig. 1 ist eine Restriktionskarte eines Plasmids, das ein Streptomyces hygroscopicus- DNA-Fragment enthält, das Bialaphos-Resistenz kodiert, wobei das Plasmid, das im folgenden mit pBG1 bezeichnet wird, nach der folgenden Offenbarung konstruiert wurde;
  • Fig. 2 zeigt die Nukleotid-Sequenz eines von pBG1 erhaltenen kleineren Fragments, das in ein anderes Plasmid (pBG39) subkloniert wurde und das Resistenz-Gen enthält;
  • Fig. 3 zeigt die Konstruktion einer Reihe von Plasmiden, und zwar beispielhaft, wo bei die Plasmide geeignete Adaptationsmittel zur Insertion des Bialaphos-Resistenz- Gens oder "sfr"-Gens darin bereitstellen;
  • Fig. 4A und 4B zeigt die Konstruktion einer Reihe von Plasmiden, und zwar beispielhaft, wobei die Plasmide geeignete Pflanzenzell-Promotor-Sequenzen enthalten, die in der Lage sind, Transkription und Expression des fremden Gens, das unter ihrer Kontrolle in die Plasmide insertiert wurde, zu initiieren;
  • Fig. 5A zeigt ein bestimmtes Fragment der Nukleotid-Sequenz des in Fig. 3 erhaltenen Plasmids;
  • Fig. 5B zeigt die Rekonstruktion des ersten Codons eines Bialaphos-Resistenz-Gens, und zwar von einem von pBG39 erhaltenen FokI/Bg1II-Fragment, und die Substitution eines ATG-Initiationscodons gegen das GTG-Initiationscodon des natürlichen "sfr"- Gens;
  • Fig. 5C zeigt die Rekonstruktion des vollständigen "sfr"-Gens, nämlich der letzten Codons davon, und seine Insertion in ein in Fig. 4A und 4B erhaltenes Plasmid;
  • Fig. 6A zeigt einen Expressionsvektor, der das "sfr"-Gen enthält, und zwar unter die Kontrolle des Pflanzenzell-Promotors gestellt;
  • Fig. 6B zeigt einen weiteren Expressionsvektor, der von dem in Fig. 6A gezeigten abstammt, und zwar durch die Substitution einiger Nukleotide;
  • Fig. 7 zeigt die Konstruktion einer Reihe von Plasmiden, und zwar beispielhaft, um schließlich Plasmide herzustellen, welche die Promotor-Region und die Transit-Peptid-Sequenz eines bestimmten Pflanzenzell-Gens enthalten, und zwar zur Insertion des "sfr"-Gens unter der Kontrolle der Promotor-Region und stromabwärts von der Transit-Peptid-Sequenz;
  • Fig. 8 zeigt die Restriktionskarte eines Plasmids pJS1, das ein weiteres Bialaphos- Resistenz-Gen enthält;
  • Fig. 9 zeigt die Nukleotid-Sequenz des "sfrsv"-Gens, welche das Resistenz-Gen enthält;
  • Fig. 10 zeigt die Aminosäure-Homologie des "sfrsv"-Gens und des "sfr"-Gens;
  • Fig. 11 zeigt die Konstruktion eines Plasmids, und zwar beispielhaft, welches das "sfrsv"-Gen enthält, und zur Transformation von Pflanzenzellen geeignet ist.
  • Das Bialaphos-Resistenz-Gen, das aus Streptomyces viridochromogenes isoliert wurde, wird im folgenden mit "sfrsv"-Gen bezeichnet.
  • Der folgende Versuch wurde ausgeführt, um ein Bialaphos-Resistenz-Gen aus S. hygroscopicus zu isolieren, und zwar nach Standardverfahren zum Klonieren in Streptomyces.
  • 2,5 ug genomischer DNA aus S. hygroscopicus (EP-A-242 236) und 0,5 ug des Streptomyces-Vektors pIJ61 wurden mit PstI nach dem in Ref. 6 beschriebenen Verfahren gespalten. Die Vektorfragmente und genomischen Fragmente wurden vermischt und ligiert (4 Stunden bei 10ºC, gefolgt von 72 Stunden bei 4ºC, in Ligationssalzen, die 66 mM Tris-HCl (pH 7,5), 1 mM EDTA, 10 mM MgCl&sub2;, 10 mM 2-Mercaptoethanol und 0,1 mM ATP enthalten), und zwar bei einer Gesamt-DNA-Konzentration von 40 ug ml&supmin;¹ mit T4-DNA-Ligase. Die Ligationsprodukte wurden in 3 · 10&sup9; S. lividans-Stamm 66-Protoplasten eingeführt, und zwar durch ein durch Polyethylenglykol (PEG) vermitteltes Transformationsverfahren, wie im folgenden beschrieben. Diese Protoplasten ergaben 5 · 10&sup7; Kolonien und 4 · 10&sup4; Pusteln nach der Regeneration auf 20 Platten R2-Agar, der 0,5% Difco-Hefeextrakt (R2 YE) enthielt. Die Herstellung und Zusammensetzung der unterschiedlichen Medien und Puffer, die in den offenbarten Versuchen verwendet werden, werden im folgenden beschrieben. Wenn diese Rasen auf Minimalmedium-Platten replika-plattiert wurden, die 50 ug ml&supmin;¹ Bialaphos enthielten, traten drogenresistente Kolonien mit einer Frequenz von 1 pro 10&sup4; Transformanten auf. Nach der Reinigung der drogenresistenten Kolonien wurde deren Plasmid-DNA isoliert und verwendet, um S. lividans-Protoplasten zu retransformieren. Die nicht-selektive Regeneration, gefolgt von Replikation auf Bialaphos-haltigem Medium demonstrierte eine 100%ige Korrelation zwischen Pusteln und Bialaphos-resistentem Wachstum. Die rekombinierten Plasmide einiger resistenter Klone enthielten alle ein 1,7 Kb PstI-Insert (vgl. Fig. 1).
    • Subklonierung der Herbizid-Resistenz-Gene
  • Das 1,7 Kb PstI-Insert wurde dann in den Streptomyceten-Vektor mit hoher Kopienanzahl pIJ385 subkloniert, um das Plasmid pBG20 zu erzeugen. S. lividans-Stämme, die pBG20 enthielten, waren um das 500fache resistenter gegen Bialaphos. Das S. lividans-Wachstum wird gewöhnlich durch ein Minimalmedium inhibiert, das 1 ug/ml Bialaphos enthält; das Wachstum von Transformanten, die pBG20 enthielten, wurde in einem Medium, das 500 ug/ml Bialaphos enthielt, nicht bemerkenswert inhibiert. Das PstI-Fragment wurde auch in jeder Orientierung in die PstI-Stelle des Plasmids pBR322 subkloniert, um die Plasmide pBG1 und pBG2, nach ihrer Orientierung, herzustellen. Ein Versuch auf Minimal-M9-Medium zeigte, daß E. coli E8767, der pBG1 oder pBG2 enthielt, resistent gegen Bialaphos war.
  • Ein ± 1,65 Kb PstI-BamHI-Fragment wurde von pBG1 in das Plasmid pUC19 subkloniert, um das Plasmid pBG39 herzustellen, und verlieh E.coli W3110, C600 und JM83 Bialaphos- Resistenz.
  • Unter Verwendung eines in vitro-gekuppelten Transkriptions-Translations-Systems (Ref. 5) aus S. lividans-Extrakten konnte gezeigt werden, daß das 1,65 Kb PstI-BamHI-Fragment in pBG39 die Synthese eines 22 Kd Proteins dirigiert. Im folgenden umfaßt dieses 1,65 Kb- Insert ein Fragment, das ein 22 Kd Protein kodiert, und wird "sfr"-Gen genannt.
    • Feinkartierung und Sequenzierung des Gens
  • Ein 625 bp Sau3A-Fragment wurde aus pBG39 in pUC19 subkloniert und verlieh einem E. coli W3110-Wirt weiterhin Bialaphos-Resistenz. Bei den resultierenden Klonen handelte es sich um pBG93 und pBG94, und zwar nach ihrer Orientierung.
  • Die Orientierung des Gens in dem Sau3A-Fragment wurde durch Versuche angezeigt, die zeigten, daß die Bialaphos-Resistenz mit IPTG vom pUC19-lac-Promotor in pBG93 induziert werden kann. In der Gegenwart von IPTG (0,5 mM) stieg die Resistenz von pBG93/W3110 von 5 bis 50 ug/ml auf einem M9-Medium, das Bialaphos enthielt, an. Der W3110-Wirt ohne pBG93 wuchs nicht auf M9-Medium, das 5 ug/ml Bialaphos enthielt. Diese Versuche demonstrierten, daß das Sau3A-Fragment ohne Verlust an Aktivität subkloniert werden kann. Sie lieferten auch die richtige Orientierung, wie in der im folgenden beigefügten Fig. 2. Das von diesen Klonen kodierte Protein wurde durch Verwendung von gekuppelten Transkriptions-Translations-Systemen nachgewiesen, die von Extrakten von S. lividans (Ref. 7) abstammten. In Abhängigkeit von der Orientierung des Sau3A-Fragments wurden Translationsprodukte unterschiedlicher Größen beobachtet; 22 Kd für pBG94 und ± 28 Kd für pBG93.
  • Dies zeigte, daß das Sau3A-Fragment nicht das vollständige Resistenz-Gen enthielt und daß ein Fusionsprotein gebildet wurde, das eine Polypeptid-Sequenz enthielt, die das Ergebnis der Translation einer pUC19-Sequenz war.
  • Um größere Mengen des Proteins zu erhalten, wurde ein 1,7 Kb PstI-Fragment von pBG1 in das Streptomyceten-Replicon mit hoher Kopienanzahl pIJ385 kloniert. Das erhaltene Plasmid, pBG20, wurde verwendet, um S. hygroscopicus zu transformieren. Transformanten, welche dieses Plasmid enthielten, hatten eine 5fach höhere PPT acetylierende Aktivität und ergaben auf Natriumdodecylsultat-Gelen (SDS-Gelen) erhöhte Mengen eines 22 kd Proteins. Außerdem traten sowohl die Acetyltransferase und das 22 kd Protein auf, wenn die Produktion von Bialaphos begann. Die Korrelation der in vitro-Daten, Kinetiken der Synthese und amplifizierten Expression, die mit pBG20-Transformanten assoziiert war, deuteten stark darauf hin, daß diese 22 kd Bande das Gen-Produkt war.
  • Es wurde sowohl die vollständige Nukleotid-Sequenz des 625 bp Sau3A-Fragments als auch die flankierenden Sequenzen bestimmt. Die Computeranalyse zeigte die Gegenwart eines offenen Leserahmens über die gesamte Länge des Sau3A-Fragments.
    • Charakterisierung des sfr-Gen-Produkts
  • Es wurde eine Reihe von Versuchen durchgeführt, um zu bestimmen, daß der offene Leserahmen des "sfr"-Gens tatsächlich das Bialaphos-Resistenz-Enzym kodiert. Um das 5'-Ende des Resistenz-Gens zu bestimmen, wurde die NH&sub2;-terminale Sequenz des Enzyms bestimmt. Bezüglich Informationen, die insbesondere das zur Bestimmung der Sequenz verwendete Verfahren betreffen, wird Bezug genommen auf das Verfahren, das von J. VANDEKERCKHO- VE, Eur. J Bioc. 152, S. 9-19, 1985 entwickelt wurde, und auf die französischen Patentanmeldungen 85 14579, eingereicht am 1. Oktober 1985, und 85 13046, eingereicht am 2. September 1985, die alle durch Bezugnahme hier aufgenommen werden.
  • Dieses Verfahren erlaubt die Immobilisierung von Proteinen und von Nukleinsäuren, die zuvor auf einem Natriumdodecylsulfat enthaltenden Polyacrylamidgel aufgetrennt wurden, auf Glasfaserblättern, die mit dem polyquarternären Amin beschichtet sind, das im Handel unter dem eingetragenen Warenzeichen POLYBRENE erhältlich ist. Die Übertragung wird im wesentlichen ausgeführt wie beim Protein-Blotting auf Nitrocellulose-Membranen (Ref. 8). Dies gestattet die Bestimmung der Aminosäure-Zusammensetzung und der Teilsequenz der immobilisierten Proteine. Der Teil des Blatts, der das von S. hygroscopicus-pBG20 produzierte immobilisierte 22 Kd Protein trug, wurde ausgeschnitten, und das Scheibchen wurde in der Reaktionskammer eines Gasphasen-Sequenzers montiert, um das Glasfäser-gebundene 22 Kd- Protein dem Edman-Abbau-Verfahren zu unterziehen. Die folgende Aminosäure-Sequenz wurde erhalten:
  • Pro-Glu-Arg-Arg-Pro-Ala-Asp-Ile-Arg-Arg
  • Diese Sequenz paßte mit der Aminosäure-Sequenz zusammen, die aus dem offenen Leserahmen des 625 bp Sau3A-Fragments hergeleitet worden war. Es entsprach der Strecke von Codon 3 bis Codon 12.
  • Somit befand sich der NH&sub2;-Terminus des 22 Kd Proteins stromaufwärts von seiner Sequenz. Es wurde festgestellt, daß die Translation des aktuellen Proteins wahrscheinlich zwei Aminosäuren früher, nämlich an einem GTG-Initiationscodon, initiiert wird. GTG wird häufig als Initiatorcodon in Streptomyces verwendet und als Methionin translatiert. Das von dem GTG- Initiationscodon translatierte Protein wäre 183 Aminosäuren lang und hätte ein Molekulargewicht von 20 550. Dies stimmte gut mit dem beobachteten ungefähren Molekulargewicht von 22 000 überein.
  • Außerdem befand sich das Terminationscodon, TGA, gerade stromabwärts von der Sau3A- Stelle. Die Klonierung des 625 bp Sau3A-Fragments in eine BamHI-Stelle-verdautes pUC19 führte nicht zur Rekonstruktion des Terminationscodons. Dies erklärte die Fusionsproteine, die bei der in vitro-Transkriptions-Translations-Analyse beobachtet wurden.
    • Mechanismus der PPT-Resistenz
  • Nach der Definition eines ersten Phänotyps und einiger der physikalischen Charakteristika des Resistens-Gens und seines Gen-Produkts wurde dann eine Reihe von Experimenten ausgeführt, um den Mechanismus zu verstehen, mit dem es Resistenz verleiht. Wie oben beschrieben, handelt es sich bei PPT um den Teil von Bialaphos, der Glutaminsynthetase (GS) inhibiert, und das N-Acetyl-PPT kein Inhibitor ist. Unter Verwendung eines Standard-Assays (Ref. 9) wurde gezeigt, daß S. hygroscopicus ATCC 21 705-Abkömmlinge eine PPT-Acetyl- Transferase enthalten, die in S. lividans nicht gefunden wurde. Diese Aktivität acetyliert das Bialaphos-Tripeptid nicht. S. lividans, der das in pBG20 oder pBG16 klonierte Resistenz-Gen trug (ein Plasmid, welches das 625 bp Sau3A-Fragment enthält, und zwar in einen weiteren Streptomyceten-Vektor kloniert, nämlich pIJ680), enthielt auch die Aktivität, die PPT, jedoch nicht Bialaphos, acetylieren konnte. Das von PPT abstammende Reaktionsprodukt, das von Extrakten von pBG20/S. lividans produziert wurde, wurde isoliert, um zu bestätigen, daß es sich tatsächlich um Acetyl-PPT handelte. Die massenspektroskopische Analyse zeigte, daß sich das Molekulargewicht im Verhältnis zu PPT um das Äquivalent einer Acetyl-Gruppe erhöht hatte. Es wurde daher gefolgert, daß das 625 bp Sau3A-Fragment Sequenzen enthielt, die PPT-Acetyl-Transferase kodieren.
  • Die Versuchsbedingungen und Reagentien, die in den oben offenbarten Verfahren verwendet wurden, waren wie folgt:
    • Herstellung und Zusammensetzung der oben verwendeten Medien und Puffer 1. P.-Medium:
  • 10,3 g Sucrose, 0,025 g K&sub2;SO&sub4;, 0,203 g MgCl&sub2;·6H&sub2;O und 0,2 ml einer Spurenelement-Lösung werden in 80 ml destilliertem Wasser aufgelöst und autoklaviert. Dann werden in Reihenfolge 1 ml KH&sub2;PO&sub4; (0,5%), 10 ml CaCl&sub2;·2H&sub2;O (3,68%) und 10 ml TES-Puffer (0,25 M), (pH: 7,2), zugegeben. Spurenelement-Lösung (pro Liter): ZnCl&sub2;, 40 mg; FeCl&sub3;·6H&sub2;O, 200 mg; CuCl&sub2;·2H&sub2;O, 10 mg; MnCl&sub2;·4H&sub2;O, 10 mg; Na&sub2;B&sub4;O&sub7;·10H&sub2;O, 10 mg; (NH&sub4;)&sub6;Mo&sub7;O&sub2;&sub4;·4H&sub2;O, 10 mg.
    • 2. R2YE:
  • 10,3 g Sucrose, 0,025 g K&sub2;SO&sub4;, 1,012 g MgCl&sub2;·6H&sub2;O, 1 g Glucose, 0,01 g Difco-Casaminosäuren und 2,2 g Difco-Agar wurden in 80 ml destilliertem Wasser aufgelöst und autoklaviert. 0,2 ml einer Spurenelement-Lösung, 1 ml KH&sub2;PO&sub4; (0,5%), 8,02 ml CaCl&sub2;·2H&sub2;O (3,68%), 1,5 ml L-Prolin (20%), 10 ml TES-Puffer (0,25 M) (pH: 7,2), 0,5 ml (1 M) NaOH, 5 ml Hefeextrakt (10%) wurden anschließend zugegeben.
    • 3. TE:
  • 10 mM TRIS HCl, 1 mM EDTA, pH 8,0.
    • 4. YEME:
  • Difco-Hefeextrakt (0,3%), Difco-Pepton (0,5%), Oxoid-Malzextrakt (0,3%), Glucose (1%).
    • Transformation von S. lividans-Protoplasten
  • 1. Eine Kultur, die aus 25 ml YEME, 34% Sucrose, 0,005 M MgCl&sub2;, 0,5% Glycin zusammengesetzt war, und zwar in einem 250 ml Baffle-Kolben, wird 30 bis 36 Stunden zentrifugiert.
  • 2. Das Pellet wird in 10,3% Sucrose suspendiert und zentrifugiert. Dieser Waschschritt wird einmal wiederholt.
  • 3. Das Mycelium wird in 4 ml Lysozym-Lösung (1 mg/ml in P-Medium mit auf 0,0025 M erniedrigten CaCl&sub2;- und MgCl&sub2;-Konzentrationen) suspendiert und bei 30ºC 15 bis 60 Minuten inkubiert.
  • 4. Die Lösung wird durch dreimaliges Pipettieren in einer 5 ml Pipette durchmischt und weitere 15 Minuten inkubiert.
  • 5. P-Medium (5 ml) wird zugegeben und durch Pipettieren wie in Schritt 4 vermischt.
  • 6. Die Lösung wird durch Baumwolle filtriert, und Protoplasten werden vorsichtig in einer Tischzentrifuge bei 800 · G während 7 Minuten sedimentiert.
  • 7. Die Protoplasten werden in 4 ml P-Medium suspendiert und erneut zentrifugiert.
  • 8. Schritt 7 wird wiederholt, und die Protoplasten werden in dem Tropfen P-Medium suspendiert, der nach dem Abgießen des Überstandes übrigblieb (zur Transformation).
  • 9. DNA wird in weniger als 20 ul TE zugegeben.
  • 10. 0,5 ml PEG 1000-Lösung (2,5 g PEG, aufgelöst in 7,5 ml 2,5% Sucrose, 0,0014 K&sub2;SO&sub4;, 0, 1 M CaCl&sub2;, 0,05 M TRIS-Maleinsäure, pH 8,0, plus Spurenelemente) wird sofort zugegeben und einmal pipettiert, um die Bestandteile zu durchmischen.
  • 11. Nach 60 Sekunden werden 5 ml P-Medium zugegeben, und die Protoplasten werden durch vorsichtige Zentrifugation sedimentiert.
  • 12. Das Pellet wird in P-Medium (1 ml) suspendiert.
  • 13. 0,1 ml werden auf R2YE-Platten plattiert (zur Transformation trockne Platten bis 85% ihres Frischgewichts, z. B. in einer Sterilbank mit laminarer Strömung).
  • 14. Inkubation bei 30ºC.
    • A - Konstruktion einer "sfr"-Gen-Kassette
  • Es wurde eine "sfr"-Gen-Kassette konstruiert, um das anschließende Klonieren in Pflanzen- Expressionsvektoren zu gestatten.
  • Die Isolation eines FokI-Bg1II-Fragments aus dem Plasmid pBG39, das ein "sfr"-Gen-Fragment enthielt, führte zum Verlust der ersten Codons, einschließlich des Initiationscodons, und der letzten Codons, einschließlich des Stoppcodons.
  • Dieses Fragment des "sfr"-Gens konnte in vitro rekonstruiert werden, und zwar mit synthetischen Oligonukleotiden, die geeignete Aminosäuren kodieren.
  • Bei den komplementären synthetischen Oligonukleotiden handelte es sich um die folgenden:
  • 5'-CATGAGCCCAGAAC und 3'-TCGGGTCTTGCTGC.
  • Durch die Verwendung derartiger synthetischer Oligonukleotide konnte das 5'-Ende des "sfr"-Gens neu gebildet werden, und das GTG-Initiationscodon konnte durch ein Codon substituiert werden, das von Pflanzenzellen gut translatiert wird, insbesondere ein ATG-Codon.
  • Das DNA-Fragment, das die Oligonukleotide enthielt, die mit dem "sfr"-Gen verbunden waren, wurde dann in ein geeignetes Plasmid insertiert, das eine bestimmte Nukleotid-Sequenz enthielt, die im folgenden mit "Adapter"-Fragment bezeichnet wird.
  • Dieses Adapter-Fragment enthielt: - ein TGA-Terminationscodon, das es erlaubte, die letzten Codons des "sfr"-Gens neu zu bilden; - geeignete Restriktionsstellen, welche die Insertion des Fragments mit der Nukleotid- Sequenz, die das "sfr"-Gen teilweise neu gebildet mit den synthetischen Oligonukleotiden enthielt, ermöglichte; diese Insertion führte zur Rekonstruktion eines intakten "sfr" -Gens; - geeignete Restriktionsstellen zur Isolation des vollständigen "sfr"-Gens.
  • Das "sfr"-Gen wurde dann in ein anderes Plasmid insertiert, das eine geeignete Pflanzen- Promotor-Sequenz enthielt. Die Pflanzen-Promotor-Sequenz bestand aus der Blumenkohl-Mosaikvirus-Promotor-Sequenz (p35S). Natürlich ist die Erfindung nicht auf die Verwendung dieses besonderen Promotors beschränkt. Es können andere Sequenzen als in Pflanzen geeignete Promotoren gewählt werden, beispielsweise die TR 1'-2'-Promotor-Region und das Promotor-Fragment eines Gens der kleinen Untereinheit von Rubisco von Arabidopsis thaliana, was im folgenden beschrieben wird.
    • 1. Konstruktion des Plasmids pLK56.2 (Fig. 3)
  • Die Konstruktion des Plasmids pLK56.2 zielte auf das Erhalten eines geeigneten Adapters ab, der die folgende Sequenz von Restriktionsstellen enthält: SmaI, BamHI, NcoI, KpnI, Bg1II, MluI, BamHI, HindIII und XbaI.
  • Bei den für diese Konstruktion verwendeten Ausgangsplasmiden, pLK56, pJB64 und pLK33, handelte es sich um die von BOTTERMAN (Ref. 11) offenbarten.
  • Die im folgenden beschriebenen DNA-Fragmente wurden mit Hilfe von Agarose mit niedrigem Schmelzpunkt (LGA) isoliert und abgetrennt.
  • Das Plasmid pLK56 wurde mit den Enzymen BamHI und NdeI gespalten. Ein NcoI-NdeI- Fragment (auf das in den Zeichnungen durch den Bogen "a" in Strichlinie Bezug genommen wird), das aus Plasmid pJB64 erhalten wurde, wurde in pLK56 gegen das als "b" gezeigte BamHI-NdeI-Fragment substituiert. Die Ligation war nach dem Auffüllen der BamHI- und NcoI-überstehenden Enden mit der DNA-Polymerase I aus E. coli (Klenow's Fragment) möglich.
  • Insbesondere fand mittels einer T4-DNA-Ligase Rezirkularisierung statt. Ein neues Plasmid pLK56.3 wurde erhalten.
  • Dieses Plasmid wurde mit den Enzymen XbaI und PstI gespalten.
  • Das BamHI-PstI-Fragment von pLK33 (c) (in Fig. 3) wurde gegen das XbaI-PstI-Fragment (d) von pLK56.3 substituiert, und zwar nach Reparatur ihrer entsprechenden Enden mit Klenow's Fragment.
  • Nach der Rezirkularisierung mittels der T4-DNA-Ligase enthielt das erhaltene Plasmid pLK56.2 eine Nukleotid-Sequenz, welche die erforderlichen Restriktionsstellen für die anschließende Insertion des "sfr"-Gens aufwies.
    • 2. Konstruktion des Plasmids pGSH150 (Fig. 4A)
  • Parallel zu der zuletzt diskutierten Konstruktion wurde ein Plasmid hergestellt, das eine Promotor-Sequenz enthielt, die von den Polymerasen der Pflanzenzellen erkannt wird, sowie geeignete Restriktionsstellen stromabwärts von der Promotor-Sequenz in Richtung der Transkription, wobei der Zweck der Restriktionsstellen darin bestand, das dann von pLK56.2 erhältliche "sfr"-Gen unter die Kontrolle des Pflanzen-Promotors zu bringen.
  • Das Plasmid pGV825 wird in DEBLAERE et al. (Ref. 10) beschrieben. Das Plasmid pJB63 stammt von BOTTERMAN (Ref. 11).
  • pGV825 wurde mit PvuII linearisiert und durch die T4-DNA-Ligase rezirkularisiert, was zur Deletion eines bei (e) gezeigten inneren PvuII-Fragments führte, (Plasmid pGV956).
  • pGV956 wurde dann mit BamHI und Bg1II gespalten.
  • Das BamHI-Bg1II-Fragment (f), das von pJB63 erhalten wurde, wurde mit Kälberdarm-Phosphatase (CIP) dephosphoryliert und für das BamHI-Bg1II-Fragment von pGV956 substituiert.
  • Das Plasmid pGV1500 wurde nach Rezirkularisierung mittels T4-DNA-Ligase erhalten.
  • Ein von Plasmid pGSH50 erhaltenes EcoRI-HindIII-Fragment wurde gereinigt. Das letztere Plasmid trug das duale TR 1'-2'-Promotor-Fragment, das in VELTEN et al., (Ref. 13) beschrieben wird. Dieses Fragment wurde in pGV1500 insertiert, mit HpaI und HindIII unter Erhalt von pGSH150 verdaut.
  • Dieses Plasmid enthält das Promotor-Fragment vor dem 3'-Ende des T-DNA-Transkripts 7 und eine BamHI- und ClaI-Stelle zum Klonieren.
    • 3. Konstruktion des Plasmids pGSJ260 (Fig. 4B)
  • Bei CP3 handelt es sich um ein von pBR322 abstammendes Plasmid, das die 35S-Promotor- Region des Blumenkohl-Mosaikvirus innerhalb eines BamHI-Fragments enthält.
  • pGSH150 wurde mit BamHI und Bg1II geschnitten.
  • Das BamHI-Bg1II-Fragment (h) von CP3, das die Nukleotid-Sequenz des p35S-Promotors enthielt, wurde für das BamHI-Bg1II-Fragment (i) in pGSH150 unter Bildung des Plasmids pGSJ250 substituiert. pGSJ250 wurde dann an seinen Bg1II-Restriktionsstellen geöffnet.
  • Ein BamHI-Fragment, das von mGV2 (Ref. 12) erhalten wurde, wurde in pGSJ250 an der Bg1II-Stelle unter Bildung des Plasmids pGSJ260 insertiert.
  • Vor der Insertierung des "sfr"-Gens, das von pLK56.2 erhältlich ist, in Plasmid pGSJ260 war es jedoch immer noch erwünscht, das erstere weiter zu modifizieren, und zwar um die Insertion auf praktischere Art und Weise zu gestatten. Daher wurde pLK56.2 unter Erhalt von pGSR1 wie unten diskutiert weiter modifiziert.
  • Ausgehend von Plasmid pGSJ260 wurden zwei Plasmid-Konstruktionen für anschließende Transformationen von Pflanzenzellen hergestellt: - ein erstes Plasmid, das die Expression des "sfr"-Gens im Cytoplasma der Pflanzenzellen erlaubt, und - ein zweites Plasmid, das so modifiziert ist, daß es den Transport der Bialaphos-Resistenz-Enzyme zu den Chloroplasten der Pflanzenzellen ermöglicht.
    • Erster Fall: Plasmid, das die Expression des "sfr"-Gens im Cytoplasma der Pflanzenzellen erlaubt Klonierung der sfr-Gen-Kassette in einen Pflanzen-Expressionsvektor (pGSR2) (Fig. 5)
  • In Fig. 5A ist die Nukleotid-Sequenz des Adapters von pLK56.2 gezeigt. Insbesondere sind die Lokalisierungen der BamHI-, NcoI-, Bg1II-Restriktionsstellen gezeigt.
  • Dieses Adapterfragment wurde durch die Enzyme NcoI und Bg1II gespalten.
  • Fig. 5B zeigt das FokI-Bg1II-Fragment (j), das von pBG39 erhalten wurde. Die Lokalisierungen dieser zwei Restriktionsstellen sind in Fig. 2 gezeigt.
  • Unter Verwendung synthetischer Oligonukleotide wurden die ersten Codons des "sfr"-Gens neu gebildet, insbesondere das 5'-Ende des Gens, nämlich indem ein ATG-Initiationscodon gegen das anfängliche GTG-Codon substituiert wurde.
  • Dieses FokI-Bg1II-Fragment, das mit den synthetischen Oligonukleotiden vervollständigt worden war, wurde dann in pLK56.2 für das NcoI-Bg1II-Fragment des Adapters substituiert. Das 3'-Ende des Gens wurde somit ebenfalls neu gebildet, nämlich nach Rezirkularisierung mit T4-DNA-Ligase. Das erhaltene Plasmid, pGSR1, enthielt somit das vollständige "sfr"-Gen in seinem Adapter insertiert.
  • Das Plasmid pGSJ260 wurde dann mit BamHI geöffnet (Fig. 5C), und das von pGSR1 erhaltene BamHI-Fragment, welches das vollständige "sfr"-Gen enthielt, wurde in pGSJ260 insertiert.
  • Das erhaltene Plasmid, pGSR2 (vgl. Fig. 6A), enthielt ein pBR322-Replikon, ein bakterielles Streptomycin-Resistenz-Gen (SDM-SP-AD-Transferase) und eine manipulierte T-DNA, die aus folgendem bestand:
  • den Randfragmenten der T-DNA;
  • - einem schimeren Kanamycin-Gen, das einen dominant selektierbaren Marker in Pflanzenzellen bereitstellte; und - einem schimeren "sfr"-Gen.
  • Das schimere "sfr"-Gen bestand aus folgendem: - der Promotor-Region des Blumenkohl-Mosaikvirus (p35S); - der "sfr"-Gen-Kassette, wie in Fig. 5 beschrieben; - der 3'-untranslatierten Region, einschließlich des Polyadenylierungssignals von T- DNA-Transkript 7.
  • pGSR2 wurde in den Agrobacterium tumetaciens-Empfänger C58C1RifR (pGV2260) eingeführt, und zwar nach dem von DEBLAERE et al. (Ref. 10) beschriebenen Verfahren.
  • Dieser Stamm wurde verwendet, um das schimere "sfr"-Gen in N. tabacum-SR&sub1;-Pflanzen einzuführen.
  • Es wurden zwei von pGSR2 abstammende abweichende Plasmide konstruiert, nämlich pGSFR280 und pGSFR281. Sie unterscheiden sich in der untranslatierten Sequenz, die der Transkriptions-Initiationsstelle folgt. In pGSR2 besteht dieses Fragment aus der folgenden Sequenz:
  • in pGSR280 hingegen aus:
  • und in pGSFR281 aus
  • und zwar mit einem ATG-Codon, welches das Initiationscodon des "sfr"-Gens ist. Das "sfr"- Gen wird auch an den TR1'-2'-Promotor im Plasmid pGSH150 (Fig. 4A) fusioniert, und zwar unter Erhalt von pGSFR16O und pGSFR161 (Fig. 6B). Diese Plasmide enthalten geringe Differenzen in der pTR2-"sfr"-Gen-Konfiguration: Das "sfr"-Gen wird korrekt an das endogene Gen 2'-ATG in pGSFR161 fusioniert (bezüglich der Sequenzen vgl. Ref. 13), wohingegen in pGSFR160 vier zusätzliche Basenpaare (ATCC) gerade vor dem ATG-Codon vorhanden sind. Ansonsten sind die Plasmide p65FR161 und p65FR160 vollständig identisch.
  • Alle Plasmide wurden durch Cointegration in die Akzeptorplasmide pGV2260 in Agrobacterium eingeführt, und zwar unter Erhalt der entsprechenden Plasmide pGSFR1280, pGSFR1281, pGSFR1160 und pGSFR1161.
    • Zweiter Fall: Konstruktion eines Plasmids, welches das "sfr"-Gen stromabwärts einer DNA- Sequenz enthält. Die ein Transit-Peptid kodiert und dafür geeignet ist, daß die anschließende Translokation des "sfr"-Gen-Expressionsprodukts in Pflanzenzell-Chloroplasten erzielt wird
  • In einem weiteren Satz von Versuchen wurde die Nukleotid-Sequenz, die das "sfr"-Gen enthielt, an eine DNA-Sequenz fusioniert, die ein Transit-Peptid kodiert, um seinen Transport in Chloroplasten zu ermöglichen.
  • Es wurde ein Fragment des "sfr"-Gens aus dem oben beschriebenen Adapter-Fragment isoliert und an ein Transit-Peptid fusioniert. Mit synthetischen Oligonukleotiden wurde das vollständige "sfr"-Gen rekonstruiert und an ein Transit-Peptid fusioniert.
  • Das Plasmid (Plasmid pATS3, das unten erwähnt wird), das die Nukleotid-Sequenz enthielt, die das Transit-Peptid kodiert, enthielt auch die Promotor-Sequenz davon.
    • Konstruktion des Plasmids pGSR4 welches das "sfr"-Gen an eine DNA-Sequenz fusioniert enthält. Die das Transit-Peptid kodiert (Fig. 7)
  • Das Plasmid pLK57 stammt von BOTTERMAN, (Ref. 11). Bei Plasmid pATS3 handelt es sich um einen pUC19-Klon, der ein 2 Kb EcoRI-Fragment genomischer DNA von Arabidopsis thaliana enthält, das die Promotor-Region und die Transit-Peptid-Nukleotid-Sequenz des Gens enthält, wobei es sich bei dessen Expression um die kleine Untereinheit von Ribulosebiphosphat-Carboxylase (ssu) handelt. Die kleine Untereinheit von A. thaliana wurde als 1500 bp EcoRI-SphI-Fragment isoliert. Die SphI-Spaltungstelle tritt exakt an der Stelle auf, an der die kodierende Region des reifen ssu-Proteins beginnt.
  • Die Plasmide pLK57 und pATS3 wurden mit EcoRI und SphI geöffnet. Nach der Rezirkularisierung mittels T4-DNA-Ligase wurde ein rekombinantes Plasmid pLKAB1 erhalten, das die Sequenz, die das Transit-Peptid (Tp) kodiert, und seine Promotor-Region (Pssu) enthält.
  • Um das "sfr"-Gen richtig an die Spaltungsstelle des Signalpeptids zu fusionieren, wurde die N-terminale Gen-Sequenz zuerst modifiziert. Da beobachtet wurde, daß N-terminale Gen-Fusionen mit dem "sfr"-Gen ihre enzymatische Aktivität beibehalten, wurde das zweite Codon (AGC) zu einem GAC modifiziert, und zwar unter Erhalt einer NcoI-Stelle, die mit der ATG-Initiatorstelle überlappt. Es wurde ein neues Plasmid erhalten, nämlich pGSSFR2. Es unterscheidet sich von pGSR1 (Fig. 5B) nur durch diese Mutation. Das aus pGSFR2 erhaltene NcoI-BamHI-Fragment wurde an das SphI-Ende der Transit-Peptid-Sequenz fusioniert. Parallel wurde das "sfr"-Gen-Fragment richtig an den ATG-Initiator des ssu-Gens fusioniert (in den Figuren nicht gezeigt).
    • Einführung des "sfr"-Gens in eine unterschiedliche Pflanzen-Art
  • Die Bialaphos-Resistenz, die in Pflanzen durch die Expression von schimeren Genen induziert wird, wenn die letzteren mit geeigneten Vektoren transformiert wurden, welche die schimeren Gene enthielten, wurde wie folgt demonstriert. Die rekombinanten Plasmide, die das "sfr"-Gen enthielten, wurden separat durch Mobilisierung in den Agrobacterium-Stamm C58C&sub1; RifR (pGV2260) induziert, und zwar nach dem von DEBLAERE et al., Nucl. Acid. Res., 13, S. 1477, 1985 beschriebenen Verfahren. Es wurden rekombinante Stämme gebildet, welche die Hybrid-Ti-Plasmide enthielten. Diese Stämme wurden verwendet, um Blatt- Scheibchen unterschiedlicher Pflanzenarten zu infizieren und zu transformieren, und zwar nach einem Verfahren, das im wesentlichen von HORSH et al., 1985, Science, Vol. 227 beschrieben wurde. Das Transformationsverfahren dieser unterschiedlichen Pflanzen wird, um ein Beispiel zu geben, im folgenden beschrieben.
    • . Blattscheibchen-Transformation von Nicotiana tabacum
  • Die verwendeten Medien sind im folgenden beschrieben:
  • A&sub1; MS-Salz/2 + 1% Sucrose
  • 0,8% Agar
  • pH 5,7
  • A&sub1;&sub0; B5-Medium + 250 mg/l NH&sub4;NO&sub3;
  • 750 mg/l CaCl&sub2; 2H&sub2;O
  • 0,5 g/l 2-(N-Morpholino)ethansulfonsäure (MES) pH 5,7
  • 30 g/l Sucrose
  • A&sub1;&sub1; B5-Medium + 250 mg/l NH&sub4;NO&sub3;
  • 0,5 g/l MES pH 5,7
  • 2% Glucose
  • 0,8% Agar
  • 40 mg/l Adenin
  • + 1 mg/l 6-Benzylaminopurin (BAP)
  • 0, 1 mg/l Indol-3-essigsäure (IAA)
  • 500 mg/l Clarforan
  • A&sub1;&sub2; B5-Medium + 250 mg/l NH&sub4;NO&sub3;
  • 0,5 g/l MES pH 5,7
  • 2% Glucose
  • 0,8% Agar
  • 40 mg/l Adenin
  • + 1 mg/l BAP
  • 200 mg/l Claforan
  • A&sub1;&sub3; MS-Salz/2 + 3% Sucrose
  • 0,5 MES g/l pH 5,7
  • 0,7% Agar
  • 200 mg/l Claforan
  • Bakterien-Medium = min A: (Miller 1972) 60 mM K&sub2;HPO&sub4;·3H&sub2;O
  • 33 mM KH&sub2;PO&sub4;; 7,5 mM (NH&sub4;)&sub2;SO&sub4;
  • 1,7 M Trinatriumcitrat; 1 mM MgSO&sub4;;
  • 2 g/l Glucose; 50 mg/l Vitamin B1
    • - Pflanzen-Material:
  • Nicotiana tabacum cv. Petit Havana SR1
  • Die Pflanzen wurden 6 bis 8 Wochen nach Subkultur auf Medium A&sub1; verwendet.
    • - Infektion:
  • - Mittelrippen und Ränder wurden von den Blättern entfernt. - Die verbleibenden Teile wurden in Segmente von etwa 0,25 cm² geschnitten und in das Infektionsmedium A&sub1;&sub0; gebracht (etwa 12 Segmente in eine 9 cm Petri-Schale, die 10 ml A&sub1;&sub0; enthielt). - Die Segmente wurden dann mit 25 ul pro Petri-Schale einer späten Log-Kultur des in min A-Medium gezüchteten Agrobacterium-Stamms infiziert.
  • Die Petri-Schale wird 2 bis 3 Tage bei geringer Lichtintensität inkubiert.
  • - Nach 2 bis 3 Tagen wird das Medium entfernt und durch 20 ml Medium A&sub1;&sub0; ersetzt, das 500 mg/l Clarofan enthält.
    • - Selektion und Induktion von Trieben
  • - Die Blatt-Scheibchen werden auf Medium A&sub1;&sub1; gegeben, das ein Selektionsmittel enthält:
  • 100 mg/l Kanamycin und
  • 10 bis 100 mg/l Phosphinotricin. - Die Blatt-Scheibchen werden wöchentlich in frisches Medium überführt. - Nach 3 bis 4 Wochen bilden sich regenerierende Calli. Sie werden abgetrennt und auf Medium A&sub1;&sub2; gebracht, und zwar mit der gleichen Konzentration an Selektionsmittel, die zur Selektion verwendet wird.
    • - Wurzelbildung
  • - Nach 2 bis 3 Wochen sind die Calli mit Trieben bedeckt, die isoliert und in Wurzelbildungsmedium A&sub1;&sub3; (ohne Selektion) überführt werden können. - Die Wurzelbildung dauert 1 bis 2 Wochen. - Nach wenigen weiteren Wochen werden diese Pflanzen auf Medium A&sub1; weitervermehrt.
    • 2. Knollenscheiben-Infektion von Solanum tuberosum (Kartoffel)
  • Die verwendeten Medien werden im folgenden beschrieben:
  • C&sub1; B5-Medium + 250 mg/l NH&sub4;NO&sub3;
  • 300 mg/l (CaCH&sub2;PO&sub4;)&sub2;
  • 0,5 g/l MES pH 5,7
  • 0,5 g/l Polyvinylpyrrolidon (PVP)
  • 40 g/l Mannitol (= 0,22M)
  • 0,8% Agar
  • 40 mg/l Adenin
  • C&sub2; B5-Medium + 250 mg/l NH&sub4;NO&sub3;
  • 400 mg/l Glutamin
  • 0,5 g/l MES pH 5,7
  • 0,5 g/l PVP
  • 40 g/l Mannitol
  • 40 mg/l Adenin
  • 0,8% Agar
  • + 0,5 mg/l Transzeatin
  • 0,1 mg/l IAA
  • 400 mb/l Clarofan
  • C&sub5; MS-Salz/2 + 3% Sucrose
  • 0,7% Agar
  • pH 5,7
  • C&sub7; B5-Medium + 250 mg/l NH&sub4;NO&sub3;
  • 400 mg/l Glutamin
  • 0,5 g/l MES pH 5,7
  • 0,5 g/I PVP
  • 20 g/l Mannitol
  • 20 g/l Glucose
  • 40 mg/l Adenin
  • 0,6% Agarose
  • + 0,5 mg/l Transzeatin
  • 0,1 mg/l IAA
  • 500 mg/l Clarofan
  • C&sub8; B5-Medjum + 250 mg/I NH&sub4;NO&sub3;
  • 400 mg/l Glutamin
  • 0,5 g/l MES pH 5,7
  • 0,5 g/l PVP
  • 20 g/l Mannitol
  • 20 g/l Glucose
  • 40 mg/l Adenin
  • 0,6% Agarose
  • + 200 mg/l Clarofan
  • 1 mg/l Transzeatin
  • C&sub9; B5-Medium + 250 mg/l NH&sub4;NO&sub3;
  • 400 mg/l Glutamin
  • 0,5 g/l MES pH 5,7
  • 0,5 g/l PVP
  • 20 g/l Mannitol
  • 20 g/l Glucose
  • 40 mg/l Adenin
  • 0,6% Agarose
  • + 1 mg/l Transzeatin
  • 0,01 mg/l Gibberellinsäure A&sub3; (GA&sub3;)
  • 100 mg/l Clarofan
  • C&sub1;&sub1; MS-Salz/2 + 6% Sucrose
  • 0,7% Agar
  • Bakterien-Medium = min A: (Miller 1972) 60 mM K&sub2;HPO&sub4;·3H&sub2;O; 33 mM KH&sub2;PO&sub4;; 7,5 mM (NH&sub4;)&sub2;SO&sub4;; 1,7 Trinatriumcitrat; 1 mM MgSO&sub4;; 2 g/l Glucose; 50 mg/l Vitamin B1.
    • - Pflanzen-Material
  • Knollen von Solanum tuberosum c.v Berolina, c.v D sir e
    • - Infektion
  • - Die Kartoffeln werden geschält und mit Wasser gewaschen. - Sie werden dann mit konzentriertem, kommerziellem Bleichmittel 20 Minuten gewaschen und - 3- bis 5mal mit sterilem Wasser gespült. - Die äußere Schicht wird entfernt (1 bis 1,5 cm) - Der zentrale Teil wird in Scheiben von etwa 1 cm² und 2 bis 3 mm Dicke geschnitten. - Die Scheiben werden auf Medium C&sub1; gebracht (4 Stücke in einer 9 cm Petri-Schale). - 10 ul einer späten Log-Kultur eines Agrobacterium-Stamms, der auf einem min A- Medium gezüchtet worden war, werden auf jede Scheibe aufgebracht. - Die Scheiben werden 2 Tage bei geringer Lichtintensität inkubiert.
    • - Selektion und Induktion von Trieben
  • - Die Scheiben werden auf einem Filterpapier getrocknet und in Medium C&sub2; mit 100 mg/l Kanamycin überführt. - Nach einem Monat werden von den Scheiben kleine Calli entfernt und in Medium C&sub7; überführt, das 50 mg/l Kanamycin enthält. - Nach wenigen weiteren Wochen werden die Calli in Medium C&sub8; überführt, das 50 mg/l Kanamycin enthält. - Wenn sich kleine Triebe zu entwickeln beginnen, werden die Calli in Elongationsmedium C&sub9; überführt, das 50 mg/l Kanamycin enthält.
    • - Wurzelbildung
  • - Verlängerte Triebe werden getrennt und in Wurzelbildungsmedium C&sub1;&sub1; übertragen. - Triebe mit Wurzeln werden auf Medium C&sub5; weiter vermehrt.
    • 3. Blatt-Scheibchen-Infektion von Lycopersicum esculentum (Tomate)
  • Die verwendeten Medien werden im folgenden beschrieben:
  • A&sub1; MS-Salz/2 + 1% Sucrose
  • 0,8% Agar
  • pH 5,7
  • B&sub1; B5-Medium + 250 mg/l NH&sub4;NO&sub3;
  • 0,5 g/l MES pH 5,7
  • 0,5 g/l PVP
  • 300 mg/l Ca (H&sub2;PO&sub4;)&sub2;
  • 2% Glucose
  • 40 mg/l Adenin
  • 40 g/l Mannitol
  • B&sub2; B5-Medium + 250 mg/l NH&sub4;NO&sub3;
  • 0,5 g/l MES pH 5,7
  • 0,5 g/l PVP
  • 400 mg/l Glutamin
  • 2% Glucose
  • 0,6% Agarose
  • 40 mg/l Adenin
  • 40 g/l Mannitol
  • + 0,5 mg/l Transzeatin
  • 0,01 mg/l IAA
  • 500 mg/l Claforan
  • B&sub3; B5-Medium + 250 mg/l NH&sub4;NO&sub3;
  • 0,5 g/l MES pH 5,7
  • 0,5 g/l PVP
  • 400 mg/l Glutamin
  • 2% Glucose
  • 0,6% Agarose
  • 40 mg/l Adenin
  • 30 g/l Mannitol
  • + 0,5 mg/l Transzeatin
  • 0,01 mg/l IAA
  • 500 mg/l Clarofan
  • B&sub4; B5-Medium + 250 mg/l NH&sub4;NO&sub3;
  • 0,5 g/l MES pH 5,7
  • 0,5 g/l PVP
  • 400 mg/l Glutamin
  • 2% Glucose
  • 0,6% Agarose
  • 40 mg/l Adenin
  • 20 g/l Mannitol
  • + 0,5 mg/l Transzeatin
  • 0,01 mg/l IAA
  • 400 mg/l Clarofan
  • B&sub5; B5-Medium + 250 mg/l NH&sub4;NO&sub3;
  • 0,5 g/l MES pH 5,7
  • 0,5 g/l PVP
  • 400 mg/l Glutamin
  • 2% Glucose
  • 0,6% Agarose
  • 40 mg/l Adenin
  • 10 g/l Mannitol
  • + 0,5 mg/l Transzeatin
  • 0,01 mg/l IAA
  • 500 mg/l Clarofan
  • B&sub6; B5-Medium + 250 mg/l NH&sub4;NO&sub3;
  • 0,5 g/l MES pH 5,7
  • 0,5 g/l PVP
  • 400 mg/l Glutamin
  • 2% Glucose
  • 0,6% Agarose
  • 40 mg/l Adenin
  • + 0,5 mg/l Transzeatin
  • 0,01 mg/l IAA
  • 200 mg/l Clarofan
  • B&sub7; B5-Medium + 250 mg/l NH&sub4;NO&sub3;
  • 0,5 g/l MES pH 5,7
  • 0,5 g/l PVP
  • 400 mg/l Glutamin
  • 2% Glucose
  • 0,6% Agarose
  • 40 mg/l Adenin
  • + 1 mg/l Transzeatin
  • 200 mg/l Clarofan
  • B&sub8; MS-Salz/2 + 2% Sucrose
  • 0,5 g/l MES pH 5,7
  • 0,7% Agar
  • B&sub9; B5-Medium + 250 mg/l NH&sub4;NO&sub3;
  • 0,5 g/l MES pH 5,7
  • 0,5 g/l PVP
  • 2% Glucose
  • 0,6% Agarose
  • 40 mg/l Adenin
  • + 1 mg/l Transzeatin
  • 0,01 mg/l GA&sub3;
  • Bakterien-Medium = min A: (Miller 1972) 60 mM K&sub2;HPO&sub4;·3H&sub2;O; 33 mM KH&sub2;PO&sub4;; 7,5 mM (NH&sub4;)&sub2;SO&sub4;; 1,7 M Trinatriumcitrat; 1 mM MgSO&sub4;; 2 g/l Glucose; 50 mg/l Vitamin B1
    • - Pflanzenmaterial
  • Lycopersicum exculentum cv. Lucullus.
  • Die Pflanzen werden 6 Wochen nach Subkultur auf Medium A&sub1; verwendet.
    • - Infektion
  • - Die Mittelrippe wird von den Blättern entfernt. - Die Blätter werden in Segmente geschnitten, und zwar von etwa 0,25 bis 1 cm² (die Ränder der Blätter werden nicht verletzt, so daß lediglich maximal drei Seiten der Blattstücke verletzt sind). - Die Segmente werden in Infektionsmedium B&sub1; gebracht (mit der Oberseite nach unten), etwa 10 Segmente in einer 9 cm Petri-Schale. - Die Segmente werden dann mit 20 ul pro Petri-Schale einer späten Log-Kultur des in einem min A-Medium gezüchteten Agrobacterium-Stamms infiziert. - Die Petri-Schalen werden 2 Tage bei geringer Lichtintensität inkubiert. - Das Medium wird nach 2 Tagen entfernt und durch 20 ml Medium B&sub1; ersetzt, das 500 mg/l Clarofan enthält.
    • - Selektion und Induktion von Trieben
  • - Die Blatt-Scheibchen werden in Medium B&sub2; + 50 oder 100 mg/l Kanamycin gebracht.
  • - Alle 5 Tage wird der osmotische Druck des Mediums durch Verringerung der Mannitol-Konzentration erniedrigt, es wird nacheinander in die Medien B&sub3;, B&sub4;, B&sub5; und B&sub6; überführt. - Nach einem Monat werden Calli mit Meristemen von den Blatt-Scheiben abgetrennt und auf Medium B&sub7; mit 50 oder 100 mg/l Kanamycin gebracht. - Nach der Bildung kleiner Triebe werden die Calli in Elongationsmedium B&sub9; mit 50 oder 100 mg/l Kanamycin überführt.
    • - Wurzelbildung
  • - Elongierte Triebe werden zur Wurzelbildung abgetrennt und in Medium B&sub8; überführt. - Die Pflanzen werden auf Medium A&sub1; weiter vermehrt.
    • Gewächshaus-Versuche auf Herbizid-Resistenz Material und Verfahren
  • In diesem Versuch werden zwei Herbizide verwendet, die Phosphinotricin als wirksamen Inhaltsstoff enthalten.
  • Bei diesen Verbindungen handelt es sich um diejenigen, die kommerziell unter den eingetragenen Warenzeichen BASTAR und MEIJI HERBIACER erhältlich sind.
  • Diese Produkte werden auf 2% mit Leitungswasser verdünnt. Das Besprühen wird auf einer Fläche von einem Quadratmeter ausgeführt, und zwar von den vier Ecken. Die Temperatur in dem Gewächshaus liegt bei etwa 22ºC für Tabake und Tomaten, und oberhalb 10ºC bis 15ºC für Kartoffeln.
    • Ergebnisse
  • - Tabak-Sprühversuch a) Nicotiana tabacum cv. Petit Havana SR1-Pflanzen, die mit den schimeren "sfr"-Genen, die in pGSFR1161 oder pGSFR1281 vorhanden sind, transformiert wurden, sowie untransformierte Kontroll-Pflanzen (10 cm bis 50 cm hoch) werden mit 20 l BASTAR/ha behandelt. Die Kontroll-SR1-Pflanzen sterben nach 6 Tagen, während transformierte Pflanzen vollständig resistent gegen 20 l BASTAR/ha sind und ununterscheidbar von unbehandelten Pflanzen weiterwachsen. Auch wenn die Behandlung alle zwei Wochen wiederholt wird, wird keine sichtbare Schädigung nachgewiesen. Die Behandlung hat keine Wirkung auf die anschließende Blüte. Die empfohlene Dosis für BASTAR-Herbizid in der Landwirtschaft beträgt 2,5 - 7,5 l/ha.
  • b) Es wird ein ähnlicher Versuch unter Verwendung von 8 l/ha MEIJI HERBIACER durchgeführt. Die transformierten Pflanzen (die gleichen wie oben) sind vollständig resistent und setzen ununterscheidbar von unbehandelten Pflanzen das Wachstum fort. Es ist keine sichtbare Schädigung nachweisbar.
  • - Kartoffel-Sprühversuch Untransformierte und transformierte Kartoffel-Pflanzen (Solanum tuberosum cv. Berolina) (20 cm hoch) mit dem schimeren "sfr"-Gen, wie in pGSFR1161 oder pGSFR1281 vorhanden, werden mit 20 l BASTAR/ha behandelt. Die Kontrollpflanzen sterben nach 6 Tagen, während die transformierten Pflanzen keine sichtbare Schädigung zeigen. Sie wachsen ununterscheidbar von unbehandelten Pflanzen.
  • - Tomaten-Sprühversuch Untransformierte und transformierte Tomaten-Pflanzen (Lycopersium esculentum c.v. Iuculus) (25 cm hoch) mit dem schimeren "sfr"-Gen, wie in pGSFR1161 und pGSFR1281 vorhanden, werden mit 20 l BASTAR/ha behandelt. Die Kontrollpflanzen sterben nach 6 Tagen, während transformierte Pflanzen vollständig resistent sind. Sie zeigen keine sichtbare Schädigung und wachsen ununterscheidbar von unbehandelten Pflanzen.
  • - Wachstumskontrolle von phytopathogenen Pilzen mit transformierten Pflanzen In einem weiteren Satz von Versuchen werden Kartoffelpflanzen, die schimere "sfr"-Gene exprimieren, die in pGSFR1161 oder pGSFR1281 vorhanden sind, in einer Gewächshaus- Kammer bei 20ºC bei hoher Feuchtigkeit gezüchtet. Die Pflanzen werden durch Besprühen mit 1 ml einer Suspension von 106 Phytophtora infestans-Sporen pro ml inokuliert. Die Pflanzen wachsen in Wachstumskammern (20ºC, 95% Feuchtigkeit, 4000 Lux), bis die Symptome der Pilzerkrankung sichtbar sind (eine Woche). Ein Teil der Pflanzen wird zu dem Zeitpunkt mit Bialaphos in einer Dosis von 8 l/ha besprüht. Zwei Wochen später sind unbehandelte Pflanzen vollständig durch die Pilze aufgenommen. Das Wachstum des Pilzes wird auf den mit Bialaphos behandelten Pflanzen gestoppt, und es treten keine weiteren Krankheitssymptome auf. Die Pflanzen werden wirksam gegen die fungizide Wirkung von Bialaphos geschützt.
  • - Übertragung der PPT-Resistenz durch Saatgut Transformierte Tabakpflanzen, die das in pGSFR1161 und pGSFR1281 vorhandene schimere "sfr"-Gen exprimieren, werden in dem Gewächshaus zum Blühen gebracht. Sie zeigen eine normale Fertilität.
  • Etwa 500 F1-Samen jeder Pflanze werden im Erdreich ausgesät, wobei F1 die Samen der ersten Generation bezeichnet, d. h. die direkt von den ursprünglich transformierten Pflanzen abstammen. Wenn die Sämlinge 2 - 3 cm hoch sind, werden sie mit 8 l BASTAR/ha besprüht. 7 Tage später können gesunde und geschädigte Pflanzen in einem Verhältnis von ungefähr 3 zu 1 unterschieden werden. Dies zeigt, daß die PPT-Resistenz als dominanter Marker vererbt wird, der durch einen einzelnen Lekus kodiert wird.
  • 10 resistente F1-Sämlinge werden bis zur Reife gezüchtet, und Samen wird geerntet. Die F2- Sämlinge werden wie oben beschrieben gezüchtet und durch Besprühen mit BASTAR in einer Dosis von 8 l/ha auf PPT-Resistenz untersucht. Einige der F1-Pflanzen bilden F2-Sämlinge, die alle PPT-resistent sind, was zeigt, daß diese Pflanzen homozygot für das Resistenz-Gen sind. Die Erfindung betrifft auch Pflanzenzellen und Pflanzen, die nicht-essentiell-biologisch transformiert sind, und zwar mit einem GS-Inhibitor inaktivierenden Gen nach der Erfindung.
  • In einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung sind Pflanzenzellen und Pflanzen mit dem oben beschriebenen "sfr"-Gen nicht-biologisch transformiert.
  • Derartige Pflanzenzellen und Pflanzen besitzen, stabil in ihr Genom integriert, ein nicht sortenspezifisches Merkmal, das sie in die Lage versetzt, nachweisbare Mengen von Phosphinotricin-Acetyl-Transferase zu produzieren.
  • Diese Merkmal verleiht den transformierten Pflanzenzellen und Pflanzen eine nicht sortenspezifische enzymatische Aktivität, die in der Lage ist, GS-Inhibitoren wie Bialaphos und PPT zu inaktivieren oder zu neutralisieren.
  • Folglich sind die nach der Erfindung transformierten Pflanzenzellen und Pflanzen resistent gegen die herbiziden Wirkungen von Bialaphos und verwandten Verbindungen.
  • Da Bialaphos zuerst als Fungizid beschrieben wurde, können transformierte Pflanzen auch gegen Pilzerkrankungen geschützt werden, und zwar durch mehrmaliges Besprühen mit der Verbindung.
  • In einer bevorzugten Ausführungsform wird Bialaphos oder verwandte Verbindungen mehrmals aufgebracht, insbesondere in Zeitintervallen von etwa 20 bis 100 Tagen.
  • Die Erfindung betrifft auch ein neues Verfahren zum selektiven Schützen einer Pflanzenart gegen Pilzerkrankungen und zum selektiven Vernichten von Unkräutern auf einem Feld, bei dem ein Feld mit einem Herbizid behandelt wird, wobei die Pflanzenart in ihrem Genom ein DNA-Fragment enthält, das ein Protein mit einer enzymatischen Aktivität kodiert, die in der Lage ist, GS-Inhibitoren zu neutralisieren oder zu inaktivieren, und wobei das verwendete Herbizid als wirksamen Inhaltsstoff einen GS-Inhibitor enthält.
  • Es ist selbstverständlich, daß das Verfahren nach der Erfindung mit der gleichen Leistungsfähigkeit sowohl nur zum Vernichten von Unkräutern auf einem Feld, wenn Pflanzen nicht mit einem Pilz infiziert sind, verwendet werden kann, als auch nur zum Stoppen der Pilzentwicklung, wenn die letztere nach der Vernichtung von Unkräutern auftritt.
  • In einer bevorzugten Ausführungsform des Verfahrens nach der Erfindung werden Pflanzenarten mit einem DNA-Fragment transformiert, welches das oben beschriebene "sfr"-Gen enthält, und bei dem verwendeten Herbizid handelt es sich um PPT oder eine verwandte Verbindung.
  • Folglich wird eine Lösung von PPT oder verwandten Verbindungen auf das Feld aufgebracht, beispielsweise durch Aufsprühen, und zwar mehrmals nach dem Auswuchs der zu kultivierenden Pflanzenarten, bis früh oder spät keimende Unkräuter vernichtet sind.
  • Es ist sehr klar, daß vor dem Auswuchs der zu kultivierenden Pflanzenarten das Feld mit einer herbiziden Zusammensetzung zur Vernichtung von Unkräutern behandelt werden kann.
  • Gleichermaßen können die Felder selbst vor dem Aussäen der zu kultivierenden Pflanzenarten behandelt werden.
  • Vor dem Auswuchs der gewünschten Pflanzenarten können die Felder mit jedem erhältlichen Herbizid behandelt werden, einschließlich Herbiziden von Bialaphos-Typ.
  • Nach dem Auswuchs der gewünschen Pflanzenarten werden Bialaphos oder verwandte Verbindungen mehrmals angewendet.
  • In einer bevorzugten Ausführungsform wird das Herbizid in Zeitintervallen von etwa 20 bis 100 Tagen angewendet.
  • Da die zu kultivierenden Pflanzen auf eine derartige Art und Weise transformiert sind, daß sie resistent gegen die herbiziden Wirkungen von Herbiziden vom Bialaphos-Typ sind, können die Felder sogar nach dem Auswuchs der kultivierten Pflanzen behandelt werden.
  • Dies ist besonders nützlich, um früh und spät keimende Unkräuter ohne jede Wirkung auf die zu produzierenden Pflanzen vollständig zu vernichten.
  • Vorzugsweise werden Bialaphos oder verwandte Verbindungen in einer Dosierung angewendet, die im Bereich von etwa 0,4 bis 1 ,6 kg/ha liegt, und in einem flüssigen Träger auf eine Konzentration verdünnt, so daß sein Aufbringen auf das Feld mit einer Rate im Bereich von etwa 2 bis 8 l/ha möglich ist.
  • Die folgenden Beispiele erläutern einige Ausführungsformen des Verfahrens mit verschiedenen Pflanzenarten.
    • - Zuckerrüben
  • Die nordeuropäische Zuckerrübe wird vom 15. März bis zum 15. April angepflanzt, und zwar in Abhängigkeit von den Wetterbedingungen und genauer vom Niederschlag und der durchschnittlichen Temperatur. Die Probleme mit Unkräutern sind in jedem Land mehr oder weniger die gleichen und können Schwierigkeiten verursachen bis die Ernte Mitte Juli unter Dach und Fach ist.
  • Probleme mit Unkräutern können in drei unterschiedliche Fälle unterteilt werden: - früh keimende grasartige Unkräuter, - früh keimende breitblättrige Unkräuter, - spät keimende breitblättrige Unkräuter.
  • Bis jetzt wurden Vor-Auswuchs-Herbizide erfolgreich eingesetzt. Bei solchen Verbindungen handelt es sich beispielsweise um diejenigen, die im Handel erhältlich sind unter den eingetragenen Warenzeichen: PYRAMINR, GOLTIXR und VENZARR. Jedoch hat die Neigung dieser Produkte zu trockenen Wetterbedingungen sowie das Fehlen restlicher Aktivität zur Kontrolle spätkeimender Unkräuter dazu geführt, daß der Landwirt zusätzlich zu den Vor-Auswuchs- auch Nach-Auswuchs-Produkte verwendet.
  • Die folgende Tabelle (I) gibt die wirksamen Inhaltsstoffe an, die sich in den herbiziden Zusammensetzungen befinden, die in den folgenden Beispielen genannt werden. TABELLE (1) Handelsname Wirksamer Inhaltsstoff Formulierung
  • Nach der Erfindung bestehen Nach-Auswuchs-Herbizide aus Bialaphos oder verwandten Verbindungen, die ein gutes Ausmaß an Wachstumskontrolle für einjährige Gräser (Bromus, Avena spp., Alopecurus, POA) und Breitblätter (Galium, Polygonum, Senecio, Solanum, Mercurialis) bieten.
  • Nach-Auswuchs-Herbizide können zu verschiedenen Zeitpunkten des Wachstums der Zuckerrübe angewendet werden; auf der Cotyledon-Stufe, der Zweiblatt-Stufe oder der Vierblatt- Stufe.
  • Die folgende Tabelle (II) stellt Beispiele für mögliche Systeme zur Feldbehandlung dar.
  • In diesen Beispielen handelt es sich bei dem Nach-Auswuchs-Herbizid aus der Bialaphos- Klasse um BASTAR, und zwar in Kombination mit verschiedenen Vor-Auswuchs-Herbiziden. Die Konzentrationen sind in l/ha oder kg/ha angegeben. TABELLE (II) Mögliche Unkrautbekämpfungssysteme für Zuckerrüben; basierend auf der Verwendung von BastaR, unter der Voraussetzung, daß die Rüben gegen die letztere Chemikalie resistent gemacht wurden (in lt od. kg/ha) Vor-Aussaat Vor-Auswuchs Cotyledone Zwei Blätter Vier Blätter
    • - Kartoffeln
  • Kartoffeln werden in Europa auf etwa 8·10&sup6; ha gezüchtet. Die Hauptprodukte, die zur Unkrautbekämpfung verwendet werden, sind Linuron/Monolinuron oder die Verbindung, die kommerziell unter dem Namen METRABUZIN erhältlich ist.
  • Diese Produkte zeigen gute Leistung gegen die meisten Unkrautarten.
  • Unkräuter wie Galium und Solanum und spätkeimende Chenopodium und Polygonum werden jedoch nicht immer wirksam bekämpft, wobei die Bekämpfung der einjährigen Gräser manchmal auch ungleichmäßig ist.
  • Wiederum sind spätkeimende, breitblättrige Unkräuter nur durch Nach-Auswuchs-Anwendungen von Herbiziden wie BASTAR bekämpfbar.
  • Die folgende Tabelle (III) stellt einige Beispiele zur Feld-Behandlung im Fall von Kartoffeln dar.
    • TABELLE (III)
  • Unkraut-Bekämpfungssysteme für Kartoffeln, basierend auf der Verwendung von BASTAR, unter der Voraussetzung, daß die Kartoffeln gegen BASTAR resistent gemacht wurden.
  • Linuron + Monolinuron (375 g + 375 g/ha) vor dem Auswuchs
  • BASTAR 3-4 lt/ha nach dem Auswuchs (5-15 cm)
  • BASTAR/Fluazifop-butyl 3-4 lt/ha + 2 lt/ha nach dem Auswuchs (5-15 cm)
  • Linuron WP 50% (AFALONR)
  • Monolinuron WP 47,5% (ARESSINR)
  • Fluazifop-butyl EL 250 g/l (FUSILADER)
  • Die oben verwendeten Stämme pGSJ260 und pBG39 wurden am 12. Dezember 1985 hinterlegt, und zwar bei der "German Collection of Microorganisms" (DEUTSCHE SAMMLUNG VON MIKROORGAMSMEN) in Göttingen, Deutschland. Sie erhielten die Hinterlegungsnummern DSM 3606 bzw. DSM 3607.
  • Im folgenden folgt die Beschreibung von Versuchen, die ausgeführt wurden zur Isolation des "sfrsv"-Resistenz-Gens, zur Konstruktion von Expressionsvektoren, die das Resistenz-Gen enthalten, und welche die anschließende Transformation von Pflanzenzellen gestatten, um sie resistent gegen GS-Inhibitoren zu machen.
    • Klonierung des Bialaphos-Resistenz-"sfrsv"-Gens aus Streptomyces viridochromogenes
  • Der Stamm Streptomyces viridochromogenes DSM 40736 (Ref. 1) wurde gezüchtet, und die Gesamt-DNA dieses Stamms wurde nach Standardverfahren präpariert. DNA-Proben wurden entsprechend mit PstI, 5mal und Sau3AI in drei unterschiedlichen Umsetzungen verdaut und auf einem Agarose-Gel aufgetrennt, und zwar zusammen mit der mit BamHI verdauten Plasmid-DNA aus pGSR1 (Fig. 5B). In einer Southern-Analyse wurde die DNA auf einen Nitrocellulose-Filter geblottet und mit dem markierten BamHI-Fragment aus pGSR1, welches das "sfr"-Gen enthält, hybridisiert. Auf allen vier Bahnen des Gens zeigte ein Restriktionsfragment starke Homologie mit der Sonde: ein PstI-Fragment von etwa 3 kb, ein SmaI-Fragment von etwa 1,2 kb und ein Sau3AI-Fragment von 0,5 kb. Um dieses Gen zu klonieren, wurden PstI-Restriktionsfragmente direkt in den Escherichia coli-Vektor pUC8 kloniert. 3000 nach der Transformation erhaltene Kolonien wurden auf Nitrocellulose-Filter übertragen und mit der "sfr"-Sonde hybridisiert. Positive Kandidaten wurden außerdem auf ihr Wachstum auf Minimalmedium-Platten, das 300 ug/ml PPT enthielt, untersucht. Ein Transformant, der auf PPT-haltigem Medium wuchs, wurde weiter analysiert. Die Plasmidkarte und wichtige Restriktionsstellen dieses Plasmids pJS1 sind in Fig. 8 dargestellt. Der Stamm MC1061 (pjS1) wurde am 6. März 1987 bei der DEUTSCHEN SAMMLUNG VON MIKROORGA- NISMEN (DSM) unter der Hinterlegungsnummer DSM 4023 hinterlegt. Das Klon-Restriktionsfragment wurde nach dem Maxam- und Gilbert-Verfahren sequenziert und die kodierende Region des Gens konnte durch Homologie identifiziert werden. Die Sequenz des "sfrsv"-Gens ist in Fig. 9 dargestellt, und die Homologie auf der Nukleotid- und Amino- Säure-Sequenz-Stufe mit dem "sfr"-Gen ist in Fig. 10 gezeigt.
    • Expression des "sfrsv"-Gens
  • Es wurde auch eine "sfrsv-Gen-Kassette" konstruiert, um die anschließende Klonierung in Pflanzen-Expressionsvektoren zu gestatten. Es wurde ein BanII-Bg1II-Fragment, das die "sfrsv"-kodierende Region ohne das Initiationscodon GTG enthält, aus pJS1 isoliert. Dieses Fragment wurde in den mit NcoI und Bg1II verdauten Vektor pLK56-2 ligiert, und zwar zusammen mit einem synthetischen Oligonukleotid mit 5'-CATGAGCC-3', ähnlich dem für das "sfr"-Gen beschriebenen und in Fig. 5 gezeigten. Die Konstruktion von pGSR1SV wird schematisch in Fig. 11 gezeigt. Da ähnliche Kassetten beider Gene in pGSR1 bzw. pGSR1SV vorhanden sind, können die zuvor beschriebenen Konstruktionen zur Expression des "sfr"- Gens in Pflanzen wiederholt werden.
  • Die enzymatische Analyse roher Extrakte aus E. coli-Stämmen, die das Plasmid pGSR1SV tragen, zeigte die Synthese einer Acetylase, die PPT acetylieren könnte. Dies wurde durch Dünnschicht-Chromatographie der Reaktionsprodukte gezeigt.
  • Das "sfrsv"-Gen wurde dann in den Plasmid-Vektor pGSJ260 (Fig. 4B) insertiert, und zwar unter der Kontrolle des CaMV 35s-Promotors, unter Erhalt eines Plasmids pGS2SV, ähnlich zu pGSR2 (Fig. 6A), mit der Ausnahme, daß das "sfrsv"-Gen für das "sfr"-Gen substituiert ist.
  • Es ist klar, daß Herbizid-Resistenz-Gene des obigen Typs von vielen anderen Mikroorganismen erhalten werden können, die PPT oder PPT-Derivate produzieren. Das Herbizid-Resistenz-Gen kann dann Pflanzenzellen einverleibt werden, und zwar um sie gegen die Wirkung derartiger Glutamin-Synthetase-Inhibitoren zu schützen. Beispielsweise wird ein Bialaphos- Resistenz-Gen aus Kitasotosporia erhalten (Ref. 15).
  • Transformierte Pflanzenzellen und Pflanzen, die das "sfrsv"-Resistenz-Gen enthalten, können mit Hilfe des Plasmids pGSR2SV erhalten werden, und zwar unter Verwendung des gleichen Agrobacterium-vermittelten Transformationssystems, das oben für die Transformation von unterschiedlichen Pflanzenarten mit dem "sfr"-Gen beschrieben wurde.
  • Die Pflanzen werden regeneriert und durch ähnliche Sprühversuche wie oben beschrieben auf ihre Resistenz untersucht. Alle Pflanzen verhielten sich ähnlich und zeigen Resistenz gegen Herbizide, die aus Glutamin-Synthetase-Inhibitoren bestehen.
  • Schließlich bezieht sich die Erfindung auch auf die Kombination der Pflanzen, die wie oben definiert resistent gegen einen Inhibitor der Glutamin-Synthetase sind, mit dem entsprechenden Inhibitor der Glutamin-Synthetase, und zwar zur Verwendung bei der Produktion von Kulturen der Pflanzen, die frei von Unkräutern sind.
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Claims (37)

1. DNS-Fragment, für die anschließende Transformation von Pflanzenzellen, das für ein Polypeptid mit Phosphinotricinacetyl-transferase-Aktivität codiert, das aus einer Nucleotidsequenz besteht, die für die folgende Aminosäuresequenz codiert:
oder aus einem Teil der genannten Nucleotidsequenz von ausreichender Länge, um für ein Polypeptid zu codieren, das noch immer Phosphinotricin-acetyl-transferase-Aktivität besitzt.
2. DNS-Fragment nach Anspruch 1, das die folgende Nucleotidsequenz umfaßt:
oder einen Teil davon, der ein Polypeptid mit Phosphinotricin-acetyl-transferase-Aktivität exprimiert.
3. Fragment nach Anspruch 2, worin das Initiationscodon ATG eingesetzt ist für die Initiation CTG.
4. Verfahren zum Kontrollieren der Vorgänge in Pflanzenzellen und Pflanzen, die solche Zellen eines Glutaminsynthetaseinhibitors umfassen, wenn die ersteren mit dem letzteren kontaktiert werden, das das Bewirken der stabilen Integration in die genomische DNS der besagten Pflanzenzellen einer heterologen DNS umfaßt, einschließlich eines Promotors, der von Polymerasen der besagten Pflanzenzellen erkannt wird, und einer fremden Nucleotidsequenz, die in Form eines Proteins in den genannten Pflanzenzellen exprimiert werden kann, und worin das genannte Protein eine enzymatische Aktivität hat, die die Inaktivierung oder Neutralisation des genannten Glutaminsynthetaseinhibitors verursachen kann, dadurch gekennzeichnet, daß die besagte fremde Nucleotidsequenz die Nucleotidsequenz oder das DNS-Fragment aus einem der Ansprüche 1 bis 3 ist.
5. Verfahren zur Herstellung einer Pflanze oder von Reproduktionsmaterial dieser Pflanze, die ein heterologes genetisches Material stabil darin eingebaut umfaßt und in besagten Pflanzen oder Reproduktionsmaterial in der Form eines Proteins exprimiert werden kann, das die Aktivität eines Glutaminsynthetaseinhibitors inaktivieren oder neutralisieren kann, wobei dieses Verfahren das Transformieren von Zellen oder Gewebe der besagten Pflanzen mit einer DNS-Rekombinante umfaßt, die sowohl heterologe DNS, als auch die Regulationselemente enthält, ausgewählt aus jenen, die die stabile Integration besagter heterologer DNS in besagten Pflanzenzellen oder Gewebe verursachen und die Expression der besagten fremden Nucleotidseguenz in besagten Pflanzenzellen oder Pflanzengewebe ermöglichen können, Regenerieren von Pflanzen oder Reproduktionsmaterial besagter Pflanzen oder beides aus Pflanzenzellen oder Gewebe, das mit besagter heterologer DNS transformiert wurde und, fakultativ, biologische Replikation besagter zuletzt erwähnter Pflanzen oder von Reproduktionsmaterial oder von beiden, dadurch gekennzeichnet, daß besagte heterologe DNS die Nucleotidsequenz von dem DNS-Fragment aus einem der Ansprüche 1 bis 3 oder des genannten Teils der für ein Polypeptid mit Phosphinotricin-acetyltransferase-Aktivität codiert.
6. Verfahren nach Anspruch 5, worin die rekombinante DNS ein Vektor geeignet zur Transformation der Zellen besagter Pflanzen ist.
7. Verfahren nach Anspruch 5 oder 6, worin der Vektor eine Nucleotidsequenz umfaßt, die für ein Transitpeptid codiert, eingeschoben zwischen besagtem Pflanzenpromotor-Bereich und besagtem rekombinanten DNS-Fragment.
8. Verfahren nach Anspruch 7, worin das Transitpeptid aus Ribulose-1,5-biphosphatcarboxylase und Chlorophyll-a/b- Bindungsproteinen ausgewählt ist.
9. Verfahren nach einem der Ansprüche 6 bis 8, worin besagter Vektor ein Ti-Plasmid ist.
10. Pflanzenzellen, nicht im wesentlichen biologisch transformiert, die, stabil integriert in ihr Genom, die heterologe DNS aus einem der Ansprüche 1 bis 3 besitzen.
11. Pflanzenzellen nach Anspruch 10, die zu einer Pflanze, die Samen produzieren kann, regeneriert werden können.
12. Pflanzenzellen nach einem der Ansprüche 10 oder 11, die nachweisbare Mengen Phosphinotricin-acetyl-transferase produzieren.
13. Samen, die, stabil integriert in ihr Genom, ein DNS- Fragment, wie in einem der Ansprüche 1 bis 3 definiert, besitzen.
14. Samen nach Anspruch 12, die zu einer Pflanze keimen können, die Samen produzieren kann, die eine nicht-sorten spezifische enzymatische Aktivität haben, die Glutaminsynthetaseinhibitoren inaktivieren oder neutralisieren kann.
15. Samen nach einem der Ansprüche 13 oder 14, die durch das Verfahren nach einem der Ansprüche 4 bis 8 transformiert wurden.
16. Pflanzen, nicht im wesentlichen biologisch transformiert, die, stabil integriert in das Genom ihrer Zellen, eine heterologe DNS, wie in einem der Ansprüche 1 bis 3 definiert, besitzen.
17. Pflanzen nach Anspruch 16, die Samen produzieren können.
18. Pflanzen nach Anspruch 16 oder 17, die durch das Verfahren nach Anspruch 5 transformiert werden.
19. Verfahren zum selektiven Schützen einer Pflanzenart und selektiven Vernichten von Unkraut auf einem Feld, das die Schritte des Behandelns des Feldes mit einem Herbizid umfaßt, worin die Pflanzenart in ihrem Genom eine heterologe DNS, wie in einem der Ansprüche 1 bis 3 definiert, enthält und worin das verwendete Herbizid ein Glutaminsynthetaseinhibitor ist.
20. Verfahren nach Anspruch 18 oder 19, worin die Pflanzenarten gemäß dem Verfahren nach einem der Ansprüche 4 bis 8 transformiert werden.
21. Verfahren nach Anspruch 18 oder 19, worin eine Lösung eines Glutaminsynthetaseinhibitors auf das Feld nach dem Auswuchs der angebauten Pflanzenart mehrere Male aufgetragen wird, insbesondere nach Zeitabschnitten von etwa 20 bis 100 Tagen, bis früh- und spätkeimendes Unkraut vernichtet ist.
22. Verfahren nach Anspruch 18 oder 19, worin die Glutaminsynthetaseinhibitoren Bialaphos, Phosphinotricin und verwandte Verbindungen umfassen.
23. Verfahren zum selektiven Schutz einer Pflanzenart gegen Pilzkrankheiten auf einem Feld, das die Schritte des Behandelns eines Feldes mit einem Herbizid umfaßt, das aus einem Glutaminsynthetaseinhibitor besteht, worin die Pflanzenarten in dem Genom ihrer Zellen eine heterologe DNS, wie in einem der Ansprüche 1 bis 3 definiert, enthalten und worin das verwendete Herbizid ein Glutaminsynthetaseinhibitor ist.
24. Verfahren nach Anspruch 23, worin die Pflanzenarten gemäß dem Verfahren nach Anspruch 5 transformiert werden.
25. Verfahren nach Anspruch 23 oder 24, worin eine Lösung eines Glutaminsynthetaseinhibitors nach dem Auswuchs der angebauten Pflanzenarten mehrere Male auf das Feld aufgetragen wird, insbesondere nach Zeitabschnitten von etwa 20 bis 100 Tagen, bis die Pilze vernichtet sind.
26. Verfahren nach einem der Ansprüche 23 bis 25, worin der Glutaminsynthetaseinhibitor aus einer Gruppe, die Bialaphos, Phosphinotricin und verwandte Verbindungen umfaßt, ausgewählt ist.
27. Verfahren nach Anspruch 22 oder 26, worin Bialaphos, PPT oder die verwandte Verbindung in einer Dosis im Bereich von etwa 0,4 bis etwa 1,6 kg/ha aufgetragen wird.
28. Verfahren nach Anspruch 27, worin Bialaphos, PPT oder die verwandte Verbindung in einem flüssigen Träger auf eine Konzentration verdünnt wird, die ihre Auftragung auf das Feld bei einer Menge im Bereich von etwa 2 l/ha bis etwa 8 l/ha ermöglicht.
29. Verfahren nach Anspruch 27 oder 28, worin die selektiv geschützten Pflanzenarten Zuckerrübe, Reis, Kartoffel, Tomate, Mais und Tabak umfassen.
30. Vektor, der ein DNS-Fragment, wie in einem der Ansprüche 1 bis 3 definiert, enthält.
31. Vektor nach Anspruch 30, der für die Transformation von Pflanzenzellen und Pflanzen geeignet ist.
32. Vektor nach Anspruch 31, worin besagtes DNS-Fragment unter der Kontrolle eines Pflanzenpromotor-Bereichs und von Regulierungselementen ist, die die Expression von besagten DNS-Fragmenten in Pflanzenzellen, wenn letztere später mit besagtem Vektor transformiert werden, erlauben.
33. Vektor nach Anspruch 32, der Bialaphosresistenz den transformierten Pflanzenzellen verleiht.
34. Vektor nach Anspruch 33, worin eine Sequenz, die für ein Transitpeptid codiert, zwischen besagtem Pflanzenpromotor- Bereich und besagtem DNS-Fragment eingeschoben ist.
35. Vektor nach Anspruch 34, worin das Transitpeptid aus Ribulose-1,5-biphosphatcarboxylase und Chlorophyll-a/b- Bindungsproteinen ausgewählt ist.
36. Vektor nach einem der Ansprüche 31 bis 35, worin besagter Vektor ein modifiziertes Ti-Plasmid ist.
37. Vektor nach Anspruch 29, worin besagtes DNS-Fragment unter der Kontrolle von Replikationselementen ist, die für die Transformation von Bakterien, insbesondere E. coli, geeignet sind.
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