DE68924654T2 - Spezifische Protease. - Google Patents
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Description
- Diese Erfindung betrifft eine neue Protease, die sich zur Verwendung in Detergenzien eignet.
- Proteasen werden weithin als Bestandteile in handelsüblichen Detergenzien verwendet, um die Detergiereigenschaften gegenüber proteinartigen Verunreinigungen zu verbessern. Weitere Informationen hierzu können in dem Artikel "How Enzymes got into Detergents", Bd. 12, Developments in Industrial Microbiology, eine Veröffentlichung der issociety for Industrial and Microbiology, American Institute of Biological Sciences, Washington, D.C., 1971, von Claus Dambmann, Poul Holm Villy Jensen und Mogens Hilmer Nielsen, gefunden werden und in P.N. Christensen, K. Thomsen und 5. Branner: "Development of Detergent Enzvmes", eine Veröffentlichung, die am 9. Oktober 1986 zum Anlaß der 2nd World Conference on Detergents, die in Montreaux, Schweiz, stattfand, vorgestellt wurde.
- Trypsinpräparate wurden, wie es in diesen Dokumenten gezeigt wird, zuvor in Detergenzien verwendet, aber seit den sechziger Jahren sind alkalische Bacillus-Proteasen fast ausschließlich für diesen Zweck verwendet worden, und in diesem Zeitraum sind der Entwicklung mikrobiel-1er Proteasen mit verbesserten Detergiereigenschaften große Bemühungen gewidmet worden. Detergenzien, die alkalische Bacillus-Proteasen umfassen, werden z.B. in GB-A-1,342,784 und GB-A-1,356,130 beschrieben.
- US-A-3,652,399 offenbart Proteasen von Fusarium sp., S-19-5 und Fusarium oxysporum f. batatas IFO 4468 und deren Verwendung in einem Detergens.
- Es ist bekannt, daß während reines Trypsin sehr spezifisch nur einige Peptidbindungen in einem beliebigen gegebenen Pintein hydrolyslert, die gemeinhin verwendete Bacillus-Protease eine breite Spezifität besitzt und somit viele Bindungen in einem gegebenen Substrat hydrolysiert.
- Bei der Suche nach verbesserten Proteasen ist man davon ausgegangen, daß eine derartige Protease die breitestmögliche Substratspezifität besitzen sollte, d.h. sie sollte so viele Bindungen wie möglich in der Protein-Verunreinigung hydrolysieren können.
- So stellte M. Minagawa, Osaka Shiritsu Deigaku Seikatsu Kagaku-bu Kiyo, Bd. 23, S. 65-74 (1975) auf S. 68 fest: "Die Art von Protease, die der Verwendung in der Entfernung von Proteinflecken angepaßt ist, muß ein weites Spektrum der Substratspezifität besitzen, fähig, die Peptidbindung wahllos abzubauen."
- Überraschenderweise haben wir nun eine neue Protease von Fusarium entdeckt, die Aminosäure-spezifisch ist und ausgezeichnete Detergiereigenschaften zeigt.
- Somit stellt die Erfindung eine Protease bereit, gekennzeichnet durch:
- (a) das Merkmal, daß sie eine Serin-Protease ist,
- (b) die Fähigkeit, die oxidierte B-Kette von Rinder-Insulin zu hydrolysieren, so daß ein Chromatogramm nur zwei Haupthydrolyseprodukte zeigt,
- (c) das Zeigen einer immunchemischen Identität zu einer Protease, die durch die Kultivierung von Fusarium sp. DSM 2672 erhalten wird,
- (d) einen isoelektrischen Punkt von ungefähr 9-10,
- (e) die Fähigkeit, Bz-Arg-pNA zu hydrolysieren,
- (f) im wesentlichen keine Hydrolyse von Suc-AAPF-pNA,
- (g) ins wesentlichen die gleiche Aktivität gegenüber Casein bei pH 9 und pH 11.
- Die Erfindung stellt ebenfalls ein Proteasepräparat, einen Detergens- Zusatz und eine Detergens-Zusammensetzung, die die vorstehend genannte Protease umfaßt, bereit.
- Die Protease der vorliegenden Erfindung besitzt eine Trypsin-artige Spezifität, d.h. sie ist eine Endoprotease (Endopeptidase), die Proteine hydrolysiert, indem sie Peptidbindungen vorzugsweise benachbart zu zwei Aminosäuren spaltet, was zu großen Peptidfragmenten führt. Es ist eine Arizahl derartiger Proteasen bekannt, insbesondere von tierischer oder mikrobieller Herkunft. Siehe K. Morihara: "Comparative Speficicity of Microbial Proteinases", Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol., 41, 179- 243 (1974).
- Das Proteasepräparat der Erfindung ist vorzugsweise im wesentlichen ohne andere Proteasen. Typischerweise bildet die spezifische Protease (wie vorstehend definiert) mehr als 90% und insbesondere mehr als 95% der gesamten vorhandenen Protease, bezogen auf das Gewicht oder die Aktitivät (wie in CPU gemessen, nachstehend beschrieben).
- Die neue Protease wurde aus einem mikrobieilen Stamm isoliert, der am 6. Juni 1983 bei der Deutsche Sammlung von Mikroorganismen, Göttingen, Westdeutschland, unter den Bestimmungen des Budapester Vertrags mit der Hinterlegungsnr. DSM 2672 hinterlegt worden ist. Er wurde als zu Fusarium oxysporum gehörig klassifiziert.
- Nährmedium, das die erfindungsgemäße Protease enthält, kann durch Kultivieren dieses Stammes nach den im Stand der Technik bekannten Prinzipien, wie US-A-3,652,399 (Takeda), oder gemäß einem Beispiel dieser Patentanmeldung, erhalten werden.
- Das Kulturmedium enthält mindestens zwei Proteasen (I und II, wobei II die erfindungsgemäße Protease ist) sowie andere Proteine. Eine Trennung kann durch Affinitätschromatographie auf einer Bacitracin- Sepharose-Säule vorgenommen werden, es wurde aber gefunden, daß eine Säule von Sojabohnen-Trypsininhibitor-Sepharose (STI-Sepharose) eine bessere Kapazität besitzt.
- Durch werwendung von 0,05 M Borsäure, pH 6,5 als Puffer werden die Prnteasen I und II gebunden, während die anderen Proteine eluiert werden. Die unerwünschte Protease I kann dann eluiert werden durch 0,25 M NaCl in dem gleichen Puffer, durch 0,1 M NaCl oder durch 0,05 M Borsäure bei pH 4-5 oder niedriger. Die Protease II (die erfindungsgemäße Protease) kann dann schließlich durch 0,05 M Essigsäure, pH 2,8 eluiert werden.
- Es kann rekombinante DNA-Technologie angewendet werden, um einen Mikroorganismus bereitzustellen, der ein Gen enthält, das die spezifische Pro te ase codiert, und der diese exprimiert und vorzugsweise ebenfalls sekretiert. Dieser Organismus kann kultiviert werden, um Protease zur Verwendung in der Erfindung zu erzeugen.
- SDS-PAGE und isoelektrische Fokussierung (isoelectric focusing, IEF) in Gegenwart von Markerpinteinen sind zweckmäßige Verfahren für die Bestimmung des Molekulargewichts (molecular weight, MW) bzw. des isoelektrischen Punktes (isoelectric point, pI). Gemäß dieser Verfahren besitzt die erfindungsgemäße Protease ein MW von ungefähr 27 kD und einen pI von 9-10. Die Protease I (vorstehend beschrieben) besitzt ein MW von ungefähr 30 kD und einen pI von 9-10, und die Fusarium-Protease aus dem Stand der Technik, die gemäß US-A-3,652,399 durch Kultivierung des Stammes S-19-5 erzeugt wird, enthält eine einzige Komponente mit einem MW von ungefähr 32 kD gemaß dem obigen Verfahren.
- Die pH- und Temperaturabhängigkeit der Aktivität wird in Fig. 2 und 3 gezeigt, in denen die Protease I zum Vergleich ebenfalls gezeigt wird. Die Kurven basieren auf dem CPU-Verfahren (nachstehend beschrieben), außer, daß die Temperatur oder der pH-Wert abgewandelt ist. Wie es in den Figuren gezeigt ist, besitzt die erfindungsgemäße Protease ein Temperatur-Optimum um 45ºC (30-minütige Reaktion bei pH 9,5), und ein pH-Optimum bei 8,5-11,0 (30-minütige Reaktion bei 25ºC) mit nahezu konstanter Aktivität in diesem pH-Bereich.
- Die pH- und Temperaturkurven wurden ebenfalls gemessen in Lösungen eines Flüssigdetergenzes und eines Pulverdetergenzes mit Perborat und TAED (Bleichaktivator). Diese Kurven waren nahezu identisch mit denen ohne Detergens, wie in Fig. 2 und 3 gezeigt ist.
- Die Protease wird durch Inhibitoren inhibiert, die für Serin-Proteasen charakteristisch sind, wie PMSF.
- Um die Spezifität zu veranschaulichen wurde die oxidierte B-Kette von Rinder-Insulin durch Protease hydrolysiert (1,38 CPU/l, 15 min), und die Hydrolyseprodukte wurden durch Flüssigkeitschromatographie mit umgekehrten Phasen (reverse-phase liquid chromatography) analysiert (5 um Siliziumdioxid beschichtet mit C-18-Kohlenwasserstoff, Gradientenelution). Fig. 4 zeigt die Ergebnisse mit der erfindungsgemäßen Pintease, Fig. 5 die mit Komponente I von DSM 2672, und Fig. 6-7 die mit Fusarium-Proteasen aus dem Stand der Technik gemäß US-A-3'652,399 (Fusarium sp. S-19-5 bzw. E oxysporum f. batatas IFO 4468).
- Die Chromatogramme zeigen einen auffallenden Unterschied. Das der erfindungsgemäßen Protease besitzt nur zwei Hauptspitzen bzw. Peaks und scheint dem Chromatogramm zu ähneln, das mit Trypsin, das bekanntermaßen zwei Peptidbindungen hydrolysiert (Arg(22)-Gly(23) und Lys(29)-Ala(30)), erhalten wird. Im Gegensatz dazu hydrolysieren die anderen Fusarium-Proteasen eine Vielzahl von Bindungen in diesem Substrat, was zu mehr als 10 Peaks vergleichbarer Größe führt.
- Die Substratspezifität wird ebenfalls durch die Wirkung auf zwei synthetische Substrate veranschaulicht. Die erfindungsgemäße Protease hydrolysiert Bz-Arg-pNA, aber nicht Suc-AAFP-pNA. Die Protease I hydrolysiert dagegen nur letzteres.
- Monospezifische Aritiseren gegen eine gereinigte Protease können z.B. erhalten werden durch Immunisieren von Kaninchen nach der Behandlungsvorschrift, die durch N. Axelsen et al. beschrieben wird in: A Manual of Quantitative Immunoelectrophoresis, Blackwell Scientific Publications, 1973, Kapitel 23. Gereinigte Immunglobuline können von den Antiseren erhalten werden, z.B. durch Salzpräzipitation ((NH&sub4;)&sub2;SO&sub4;), gefolgt durch Dialyse und Ionenaustauschchromatographie, wie auf DEAE-Sephadex.
- Eine immunchemische Charakterisierung von Proteinen kann entweder durch Ouchterlony Doppeldiffusions-Analyse (O. Ouchterlony in: Handbook of Experimental Immunology (D.M. Weir, Hrsg.), Blackwell Scientific Publications. 1967, S. 655-706, durch "Crossed"-Immunelektrophorese (N. Axeisen et al., supra, Kapitel 3 und 4), oder durch "Rocket"-Immunelektinphorese (N. Axeisen et al., supra, Kapitel 2) durchsgeführt werden.
- Die erfindungsgemäße Protease zeigt immunchemisch keine Identität mit der Protease I von DSM 2672 oder mit der S-19-5-Fusarium-Protease aus dem Stand der Technik.
- Der erfindungsgemäße Detergens-Zusatz ist in der Form eines nichtstaubenden Granulats, einer stabilisierten Flüssigkeit oder eines geschützten Enzyms.
- Nichtstaubende Granulate können z.B. gemäß NL-C-167,993 (Novo), US-A-4,106,991 (Novo) oder US-A-4,661,452 (Novo) erzeugt werden und können wahlweise gemäß den im Stand der Technik bekannten Prinzipien beschichtet werden.
- Ein flüssiges Proteasepräparat kann z.B. durch Zusetzen von Propylenglycol, anderen Polyolen, Zuckern, Zuckeralkoholen, Milchsäure und Borsäure stabilisiert werden. Andere Enzymstabilisatoren sind im Stand der Technik bekannt.
- Ein geschütztes Enzym kann gemäß EP-A-238,216 (Novo, Albright & Wilson) erzeugt werden.
- Der erfindungsgemäße Detergens-Zusatz kann ein oder mehrere andere Detergens-Enzyme, wie Lipase, Cellulase oder Amylase, enthalten. Im Falle eines Granulats können die Enzyme vor oder nach der Granulierung gemischt werden.
- Die erfindungsgemäßen Detergens-Zusammensetzungen umfassen ein oberflächenaktives Mittel, das vom anionischen, nichtionischen, cationischen, amphoteren oder zwitterionischen Typ sein kann oder ein Gemisch derselben. Typische Beispiele eines anionischen oberflächenaktive n Mittels sind lineare Alkylbenzolsulfonate (linear alkyl benzene sulftonate, LAS), Alpha-Olefinsulfonat (Alpha Olefin Sulfonate, AOS), Alkoholethoxysulfat (alcohol ethoxy sulfate, AES) und natürliche Seifen von Alkalimetallen.
- Das Detergens kann in Übereinstimmung mit der Erfindung andere im Stand der Technik bekannte Detergens-Bestandteile enthalten, wie Builder, Bleichmittel, Bleichaktivatoren, Antikorrosionsmittel, Sequestrationsmittel, Mittel gegen die Wiederablagerung von Schmutz, Parfüme, Stabilisatoren für die Enzyme und Bleichmittel. Die erfindungsgemäßen Detergens-Zusammensetzungen können in jeder beliebigen zweckmäßigen Form, wie Pulver, Flüssigkeiten, formuliert werden. Die Protease kann in einem flüssigen Detergens durch Einschluß von Enzymstabilisatoren, wie die vorstehend erwähnten, stabilisiert werden.
- Detergenzien besitzen in Lösung üblicherweise einen pH-Wert von 7-12, insbesondere 8-10,5. Eine spezifische Protease mit einer Aktivität bei diesem ph ist bevorzugt. Das erfindungsgemäße Detergens kann zusätzlich zu der erfindungsgemäßen Protease ein oder mehrere andere Detergens-Enzyme enthalten. Beispiele hierfür sind eine Lipase, Amylase und ein Cellulase. Es ist bekannt, daß, wenn man eine Protease mit einem anderen Enzym in einem Detergens kombiniert, das andere Enzym für einen Abbau und eine Desaktivierung durch die Protease in der Detergens-Lösung anfällig wird (siehe z.B. EP-A-205,208 (Unilever)). In diesem Zusammenhang macht die hohe Substratspezifität der erfindungsgemäßen Protease diese besser vereinbar mit anderen Enzymen. Die zwei (oder mehr) Enzyme können getrennt voneinander zugesetzt werden oder in der Form eines kombinierten Zusatzes.
- Die proteolytische Aktivität wird mit Casein als Substrat bestimmt. Eine Casein-Protease-Einheit (Casein Protease Unit, CPU) ist als die Menge an Enzym definiert, die ein Millimol primärer Aminogruppen (bestimmt durch Vergleich mit einem Serin-Standard) pro Minute unter Standardbedingungen freisetzt, d.h. einer Inkubation für 30 Minuten bei 25ºC und ph 9,5.
- Eine 2%-ige (Gew./Vol.) Lösung von Casein (Hammarsten, geliefert durch Merck AG, Westdeutschland) wird mit dem durch Britton und Robinson beschriebenen Universalpuffer Journ. Chem. Soc. 1931, S. 1451), eingestellt auf pH 9,5, hergestellt.
- Zwei ml Substratlösung werden in einem Wasserbad für 10 Minuten bei 25ºC präinkubiert. 1 ml Enzymlösung, die b g/ml des Enzympräparats enthält, entsprechend ungefähr 0,2-0,3 CPU/ml Britton-Robinson- Puffer (ph 9,5), wird zugesetzt. Nach 30 Minuten Inkubation bei 25ºC wird die Reaktion durch das Zusetzen eines Stoppmittels (5 ml einer Lösung, die Trichloressigsäure (17,9 g), Natriumacetat (29,9 g) und Essigsäure (19,8 g) enthält, auf 500 ml gebracht mit deionisiertem Wasser) beendet Ein Leerwert wird auf die gleiche Weise hergestellt wie die Testlösung, außer daß das Stoppmittel vor der Enzymlösung zugesetzt wird.
- Die Reaktionsgemische werden für 20 Minuten in dem Wasserbad gehalten, wonach sie durch Whatman 42-Papierfilter filtriert werden.
- Die primären Aminogruppen werden durch ihre Farbentwicklung mit -Phthaldialdehyd (OPA) bestimmt.
- Dinatriumtetraboratdecahydrat (7,62 g) und Natriumdodecylsulfat (2,0 g) werden in 150 ml Wasser gelöst. OPA (160 mg), gelöst in 4 ml Methanol, wird dann zusammen mit 400 ul Beta-Mercaptoethanol zugesetzt, wonach die Lösung mit Wasser auf 200 ml gebracht wird.
- Zu dem OPA-Reagens (3 ml) werden unter Mischen 400 ül der vorstehend erwähnten Filtrate zugesetzt. Die optische Dichte (OD) bei 340 nm wird nach ungefähr fünf Minuten gemessen.
- Der OPA-Test wird auch mit einem Serin-Standard, der 10 mg Serin in 100 ml Britton-Robinson-Puffer (pH 9,5) enthält, durchgeführt. Der Puffer wird als ein Leerwert verwendet.
- Die Proteaseaktivität wird aus den Messungen der optischen Dichte mittels der folgenden Formel errechnet:
- CPU/ml Enzymlösung =
- CPU/g Enzympräparat = CPU/ml: b
- wobei ODt, ODb, ODser und ODB die optische Dichte der Testlösung, des Leerwerts, des Serin-Standards bzw. des Puffers ist, Cser die Konzentration von Serin in mg/ml in dem Standard, MWser das Molekulargewicht von Serin ist. Q ist der Verdünnungsfaktor (in diesem Fall gleich 8) für die Enzymlösung, und ti ist die Inkubationszeit in Minuten.
- Fig. 1 zeigt das Elutionschromatogramm eines Kulturmediums des Stamms DSM 2672 auf einer STI-Sepharose-Säule. Details werden im Beispiel 2 wiedergegeben.
- Fig. 2 und 3 zeigen die pH-Aktivitäts- bzw. die Temperatur-Aktivitätskurven der zwei Proteasen von DSM 2672, nämlich von Pintease II (erfindungsgemäße Protease) und Protease I zum Vergleich.
- Fig. 4 bis 7 zeigen Reverse-Phase-Chromatogramme von Hydrolysesprodukten der oxidierten B-Kette von Rinder-Insulin mit Fusarium-Proteasen. Fig. 4 zeigt eine Hydrolyse mit der erfindungsgemäßen Protease, Fig. 5 die mit Protease I von DSM 2672, Fig. 6 die mit der Protease von S-19-5, und Fig. 7 die mit der Protease von F.oxysporum f. batatas (IFO 4468), wobei die beiden letzteren gemäß US-A-3,652,399 hergestellt wurden.
- Fig. 8 bis 13 zeigen die Ergebnisse der Waschversuche von Beispielen 3-8.
- Ein Impffermenter mit dem nachstehend genannten Medium wurde mit DSM 2672 inokkuliert und für 30-35 Stunden unter Belüftung fermentiert. Es wurde dann verwendet zum Beimpfen eines zehnfach größeren Hauptfermenters mit dem gleichen Medium und für 114 Stunden unter Belüftung und kontinuierlichem Dosieren von zusätzlichem Substrat fermentiert.
- Zusammensetzung des Mediums (% Gew/Vol.):
- Soyaextrakt 5,0
- Glucose 5,0
- KH&sub2;PO&sub4; 2,0
- K&sub2;HPO&sub4; 2,0
- CaCl&sub2; . 2H&sub2;O 0,02
- MgSO&sub4; . 7H&sub2;O 0,02
- Soyabohnenöl 0,5
- Pluronic (ml/l) 0,033
- Dosiertes Substrat: 45% (Gew./Vol.) Glucose
- Dosierungsrate: 0,28% (Vol./Vol./Std.)
- Die Proteaseaktivität des Mediums betrug 2,84 AU/l (AU bedeutet die Proteaseaktivität in Anson-Units, siehe US-A-3,723, 250, Sp. 8).
- Rohprotease wurde aus dem Kulturmedium gewonnen durch Zugabe von Ammoniumsulfat (Aussalzen), Filtration, Wiederlösen des Filterkuchens, Reinigung durch Ionenaustausch gefolgt durch Bentonit und abschließendes Trocknen.
- Rohprotease, die wie in Beispiel 1 (Aktivität 15 CPU/g) erhalten wurde, wurde in Puffer (0,05 M Borsäure, pH 6,5) gelöst. Nach einem Entfärben durch Adsorption auf DEAE-Sephadex war die OD 1,2 bei 280 nm. 15 ml dieser Lösung mit einem Gesamtproteingehalt von 18 mg (errechnet aus der OD, 280 nm), wurden durch Affinitätschromatographie getrennt.
- Das Gel war Sojabohnen-Trypsininhibitor-Againse (STI-Agarose), das Bettvolumen war 10 ml, und der Säulendurchmesser betrug 2,5 cm. Der vorstehend genannte Puffer wurde verwendet mit einer Flußrate von 0,5 ml/min, und es wurden Fraktionen von jeweils 4,5 ml gesammelt. Für jede Fraktion wurde die OD bei 280 nm gemessen sowie die Aktivität gegenüber Bz-DL-Arg-pNA und Suc-AAPF-pNA. Das Elutionschromatogramm ist in Fig. 1 gezeigt. Das Elutionsmittel, das in jedem Schritt verwendet wurde, wird ebenfalls in der Figur gezeigt.
- Wie in Fig. 1 gezeigt wurde unadsorbiertes Material zuerst mit dem Puffer eluiert. dann wurde ein Protease-Peak (genannt I) durch 0,25 M NaCl im Puffer eluiert. Wie gezeigt, führte die Erhöhung auf 0,5 M NaCl und die Anwendung von 0,1 M Acetat, pH 4,0, zu keiner Elution 1svon weiterem Material. Ein zweiter Protease-Peak (genannt II) wurde dann durch 0,05 M Essigsäure, pH 2,8 eluiert.
- Proteinverteilung:
- Injiziert 18 mg
- Eluiert
- nicht adsorbiert 7,45 mg (41%)
- Komponente I 6,55 mg (36%)
- Komponente II 4,03 mg (22%)
- Gesamt 18 mg
- Annähernd 64% des Proteins blieben nach der anfänglichen Reinigung durch DEAE in Lösung, so war die Proteingewinnung inbezug auf das Protease-Konzentrat wie folgt:
- Komponente I: 23% Protein (62% Protease)
- Komponente II. 14% Protein (38% Protease)
- Die folgenden Detergens-Lösungen (in g/l) wurden verwendet. Nr. I-III stellen Pulverdetergenzien dar und Nr. IV ein flüssiges Detergens. LAS AE Seife Natriumtripolyphosphat Natriumsilicat Carboxymethylcellulose EDTA Natriumsulfat Natriumperborat TAED Zeolit A NTA Natriumcarbonat NaOH auf pH: AES AE Oleinsäure Triethanolamin Ethanol Propylenglycol DTPA Dinatriumcitrat NAOH auf pH:
- LAS ist ein lineares Alkylbenzolsulfonat (Nansa 80S, Produkt von Albright & Wilson, UK), AE ist Alkoholethoxylat (Berol 065, Produkt von Berol Kemi AB, Schweden), EDTA ist Ethylendiamintetraessigsäure, TAED ist N,N,N,N-Tetraacetylethylendiamin, NTA ist Nitrilotriessigsäure, AES ist Alkoholethoxysulfat (Dobanolr 25-35, Produkt von Shell Chemicals), DTPA ist das Trinatriummonocalciumsalz von Diethylentriaminpentaessigsäure.
- Textilproben bzw. -lappen, die mit Spinat verschmutzt waren, wurden auf einer Mathis Wasch- und Trocknereinheit (Werner Mathis AG, Schweiz) in kontinuierlichem Betrieb hergestellt, wobei ein Baumwollstoff durch Spinatsaft geleitet wurde, zwischen zwei Rollen ausgepreßt wurde und dann trocken geblasen wurde mit 30ºC-Luft (temperaturgeregelt). Die Proben wurden für 3 Wochen bei 20ºC gelagert und wurden dann bis zum Gebrauch bei -18ºC aufbewahrt.
- Textilproben mit gemischten Verschmutzungen wurden hergestellt, indem Baumwolle in dem nachstehend genannten Gemisch eingetaucht wurde; zwischen den Rollen ausgepreßt wurde; getrocknet und für 2 Tage in Luft bei 20ºC gelagert wurdej.
- Olivenöl 14,4 Gew.-%
- Stearinsäure 1,8 Gew.-%
- Monoglycerid 1,8 Gew.-%
- Gelatine 0,9 Gew.-%
- Deionisiertes Wasser 70,3 Gew-%
- Ruß 0,2 Gew.-%
- Kaolin 1,4 Gew-%
- Schwarze Tusche 0,2 Gew.-%
- Waschtests wurden in einem Terg-O-Tometer (J.C. Harris: Detergency Evaluation and Testing, Interscience Publishers Ltd., (1954), S. 60- 61) mit 7 Textilproben (7 x 7 cm) und 700 ml Detergens-Lösung in jedem Becher hergestellt. Die Bedingungen waren 25ºC, 10 Min, 100 upm. Nach einem Auswaschen und Trocknen wurde das Reflexionsvermögen (R) der Textilproben bei 460 nm gemessen. Die Waschleistung wird ausgedrückt als delta R = R - Ro, worin Ro die Messung ohne Enzym ist.
- Die erfindungsgemäße Protease (hergestellt wie in Beispiel 2) wurde mit Komponente I (hergestellt wie in Beispiel 2) und mit Savinase (eine alkalische Bacillus-Protease, Produkt von Novo Industri A/S, Dänemark) verglichen.
- Die Ergebnisse werden wiedergegeben als Ro und delta R gegen Proteasetyp iind Dosierung (in CPU/l). Die nachstehend genannten Ergebnisse sind auch wie angedeutet in den Figuren gezeigt: Beispiel 3 (Fig. 8) Det. I, Spinatverschmutzung Protease delta R Erfindung Komp. I Savinase Beispiel 4 (Fig. 9) Det. II, Spinatverschmutzung Protease delta R Erfindung Komp. I Beispiel 5 (Fig. 10) Det. IV, Spinatverschmutzung Protease delta R Erfindung Komp. I Beispiel 6 (Fig. 11) Det. I, gemischte Verschmutzung Protease delta R Erfindung Komp. I Beispiel 7 (Fig. 12) Det. III, Spinatverschmutzung Protease delta R Erfindung Komp. I Savinase Beispiel 8 (Fig. 13) Det. II, gemischte Verschmutzung Protease delta R Erfindung Komp. I
- Die getesteten Detergens-Formulierungen erstrecken sich über den pH-Bereich von 8-10 mit verschiedenartigen Buildern (Phosphat- und nicht Phosphat-haltige), mit und ohne Perborat und mit anionischen und nichtionischen oberflächenaktiven Mitteln. Somit ist ein weiter Bereich von typischen Formulierungen für Flüssig- und Pulverdetergenzien abgedeckt worden Bei allen diesen Bedingungen zeigte die erfindungsgemäße Protease eine überlegene Waschwirkung auf der Basis der CPU- Aktivität.
- Es wurde das Detergens Nr. I aus Beispielen 3-8 verwendet. Textilproben und Waschbedingungen waren wie in Beispielen 3-8. Die erfindungsgemäße Protease, Komponente I und verschiedene Gemische derselben wurden mit einer Gesamtdosierung von bis zu 0,10 CPU/l zugesetzt. Protease-Verhältnis Erfindung Komp. I delta R
- Es ist ersichtlich, daß das Erhöhen der Reinheit der spezifischen Protease eine erhöhte Waschleistung ergibt.
Claims (4)
1. Protease gekennzeichnet durch:
(a) das Merkmal, eine Serin-Protease zu sein
(b) die Fähigkeit, die oxidierte B-Kette von Rinder-Insulin zu
hydrolysieren, so daß ein Chromatogramm nur die beiden
Haupthydroiyseprodukte zeigt
(c) das Zeigen einer immunchemischen Identität zu einer Protease
die durch die Kultivierung von Fusarium sp. DSM 2672 erhalten
wird
(d) einen isoelektrischen Punkt von ungefähr 9-10
(e) die Fähigkeit, Bz-Arg-pNA zu hydrolysieren
(f) im wesentlichen keine Hydrolyse von Suc-AAPF-pNA
(g) im wesentlichen die gleiche Aktivität gegenüber Casein bei pH
9 und pH 11.
2. Proteasepräparat, in dem die Protease von Anspruch 1 mehr als
90% der gesamten vorhandenen Proteaseaktivität bildet.
3. Proteasepräparat nach Anspruch 2, das im wesentlichen ohne andere
Proteasen ist.
4. Proteasepräparat nach Anspruch 2 oder 3 in der Form eines
nichtstaubenden Granulats, einer stabilisierten Flüssigkeit oder eines
geschützten Enzyms.
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