JP7275299B2 - 綿の処理方法 - Google Patents

Description

(配列表の参照)
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（発明の分野）
本発明は、エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素で綿を処理する方法に関する。本発明の方法は、工業用及び家庭用の処理において使用するのに好適である。本発明はまた、白色度の維持及び／又は白色度の低下に対する耐性が改善された綿含有布の製造方法にも関する。例えば、国際公開第２００５／００３３１９号に記載されているとおり、クリーニング組成物にグルカナーゼ酵素を組み込むことが知られている。このようなグルカナーゼ酵素は、グルコシド結合を加水分解する。多くの異なるグルカナーゼ酵素、例えば、ベータグルカンにおける１，３及び１，４連結の両方を加水分解するエンド－ベータ－１，３（４）－グルカナーゼ酵素、並びにエンド－ベータ－１，３：１，４－グルカナーゼ酵素、エンド－ベータ－１，４－グルカナーゼ酵素、及びエンド－ベータ－１，３－グルカナーゼ酵素が存在する。本発明者らは、特定のエンド－ベータ－１，３－グルカナーゼ酵素が特に有用であることを見出した。

布地、特に白色布地における白色度の低下は、継続的な問題である。布地の寿命を延長する試みが進行中である。このような問題を軽減することを目的とした多くのクリーニング及び処理技術及びプロセスが存在するが、効果を高め、特に環境に配慮した方法で処理することは常に課題となっている。

本発明者らは、特に綿繊維中に存在する天然不純物が、白色度の低下の一因となり、また、使用中又は洗浄プロセス中でさえも綿繊維と接触する他の汚れの付着において役割を果たしている可能性があることを見出した。

国際公開第２００５／００３３１９号

したがって、本発明の目的は、白色度の低下に対抗するために綿を処理する方法を提供することである。

本発明は、綿を処理する方法であって、（ｉ）水と、配列番号１、配列番号２、配列番号３、配列番号４、配列番号５、配列番号６、及び配列番号７から選択されるアミノ酸配列のうちの１つ以上と少なくとも６０％の配列同一性を有するエンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素と、を含む水性洗浄液を綿と接触させることと、（ｉｉ）任意に、綿をすすぐことと、（ｉｉｉ）綿を乾燥させることと、を含む方法を提供する。綿は、布地の形態、任意に綿及び１つ以上の追加の材料、好ましくはポリエステルを含む混合布の形態であってよい。

綿は、任意の温度で水性洗浄液と接触させてよいが、好ましくは６０℃以下の温度、又はより好ましくは４０℃若しくは３５℃以下の温度、最も好ましくは３０℃以下の温度で接触させる。

エンド－β－１，３－グルカナーゼは、好ましくはＥ．Ｃ．クラス３．２．１．３９由来である。

好ましくは、エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素は、配列番号１、配列番号２、配列番号３、配列番号４、配列番号５、配列番号６、及び配列番号７から選択されるアミノ酸配列のうちの１つ以上に対して少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有する。エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素は、好ましくは、パエニバチルス属の種（Paenibacillus sp）、ゾベリア・ガラクタニボラン（Zobellia galactanivorans）、サーモトガ・ペトロフィラ（Thermotoga petrophila）、又はトリコデルマ属の種（Trichoderma sp）の微生物、好ましくはパエニバチルス属の種又はゾベリア・ガラクタニボラン、最も好ましくはパエニバチルス属の種から得られる。

本発明はまた、綿からカロースを除去するための、エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素の使用又は上記の方法にも関する。本発明はまた、白色度維持が改善され、防汚性が改善され、悪臭が低減し、しわ防止効果を有し、及び／又は乾燥が改善された綿含有布を製造するための、エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素の使用又は上記の方法にも関する。本明細書で使用するとき、除去は、部分的又は完全な除去を意味する。

定義
親又は親エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素：用語「親」又は「親エンド－β－１，３－グルカナーゼ」は、酵素変異体を生成させるために改変がなされるエンド－β－１，３－グルカナーゼを意味する。親は、天然に存在する（野生型）ポリペプチド又はその変異体であり得る。例えば、親は、本明細書に列挙される配列番号１、２、３、４、５、６、又は７のいずれかであってよい。

配列同一性：２つのアミノ酸配列間又は２つのヌクレオチド配列間の関連性は、パラメータ「配列同一性」によって表される。本発明の目的では、２つのアミノ酸配列間の配列同一性の程度は、ＥＭＢＯＳＳパッケージ（ＥＭＢＯＳＳ：Ｔｈｅ Ｅｕｒｏｐｅａｎ Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｂｉｏｌｏｇｙ Ｏｐｅｎ Ｓｏｆｔｗａｒｅ Ｓｕｉｔｅ，Ｒｉｃｅ ｅｔ ａｌ．，２０００，Ｔｒｅｎｄｓ Ｇｅｎｅｔ．１６：２７６－２７７）のＮｅｅｄｌｅプログラムにおいて実施されるようなＮｅｅｄｌｅｍａｎ－Ｗｕｎｓｃｈアルゴリズム（Ｎｅｅｄｌｅｍａｎ ａｎｄ Ｗｕｎｓｃｈ，１９７０，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．４８：４４３－４５３）、好ましくはバージョン３．０．０以降を用いて求められる。必要に応じて用いられるパラメータは、ギャップ開始ペナルティが１０、ギャップ伸長ペナルティが０．５、及びＥＢＬＯＳＵＭ６２（ＢＬＯＳＵＭ６２のＥＭＢＯＳＳバージョン）置換マトリックスである。「最長同一性（longest identity）」と表示されたＮｅｅｄｌｅの出力（－ｎｏｂｒｉｅｆオプションを用いて得られる）を同一率として用い、これは以下のように計算される。
（同一残基×１００）／（アラインメントの長さ－アラインメント中のギャップの総数）

あるいは、用いられる任意のパラメータは、ｊギャップ開始ペナルティが１０、ギャップ伸長ペナルティが０．５、及びＥＤＮＡＦＵＬＬ（ＮＣＢＩ ＮＵＣ４．４のＥＭＢＯＳＳバージョン）置換マトリックスであり得る。「最長同一性（longest identity）」と表示されたＮｅｅｄｌｅの出力（－ｎｏｂｒｉｅｆオプションを用いて得られる）を同一率として用い、これは以下のように計算される。
（同一デオキシリボヌクレオチド×１００）／（アライメントの長さ－アライメント中のギャップの総数）

変異体：用語「変異体」は、親エンド－β－１，３－グルカナーゼに対して１つ以上の（例えば、いくつかの）位置において改変／変異、すなわち、置換、挿入、及び／又は欠失を含むエンド－β－１，３－グルカナーゼ活性を有するポリペプチドを意味する。置換は、ある位置を占有するアミノ酸を異なるアミノ酸で置き換えることを意味し、欠失は、ある位置を占有するアミノ酸の除去を意味し、挿入は、ある位置を占有するアミノ酸に隣接させ、その直後に、１～３個のアミノ酸を付加することを意味する。

野生型酵素：用語「野生型」エンド－β－１，３－グルカナーゼは、自然界に見られる細菌、酵母、又は糸状菌などの天然に存在する微生物によって発現されるエンド－β－１，３－グルカナーゼを意味する。

エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素
エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素は、β－１，３－グルカンにおけるβ－１，３グルコシド結合に対する活性を有し、更に好ましくは、１，３－及び１，４－β－グルカン結合の両方を有する混合連結グルカンにおけるβ－１，３グルコシド結合に対する活性が弱い／無い酵素である。したがって、本明細書におけるエンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素は、エンド－１，３－１，４－β－Ｄグルカン－４－グルカノヒドロラーゼ（リケニナーゼ）（Ｅ．Ｃ．クラス３．２．１．７３）もエンド－β－１，３（４）－グルカナーゼ（（Ｅ．Ｃ．クラス３．２．１．６）も含まない。好ましくは、エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素は、Ｅ．Ｃ．クラス３．２．１．３９由来である。エンド－β－１，３－グルカナーゼ活性は、パキマン、カードラン、カロース、シゾフィラン、及び／又はスクレログルカンに対する活性によって確認することができる。好ましくは、本明細書におけるエンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素は、等量の配列番号７による活性タンパク質が示す活性以上の、パキマン、カルボキシメチルカードラン、カロース、シゾフィラン、及び／又はスクレログルカンのうちの１つ以上に対する活性を有する。好ましくは、本明細書におけるエンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素は、等量の配列番号７による活性タンパク質が示す活性以上の、カルボキシメチルカードラン、例えば、Ｐ－ＣＭＣＵＲ（Ｍｅｇａｚｙｍｅ Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ（Ｂｒａｙ，Ｉｒｅｌａｎｄ）から入手可能）に対する活性を有する（３０℃、ｐＨ８．０又はクリーニング組成物のｐＨ）。好ましくは、本明細書におけるエンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素は、等量の配列番号７による活性タンパク質が示す活性以下の、オオムギβ－グルカン（例えば、Ｐ－ＢＧＢＭ（Ｍｅｇａｚｙｍｅ Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ（Ｂｒａｙ，Ｉｒｅｌａｎｄ）から入手可能）に対する活性（３０℃、ｐＨ８．０又はクリーニング組成物のｐＨ）。

エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素活性を有する本発明において有用なエンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素は、好ましくは、起源が微生物、好ましくは細菌又は真菌（例えば、トリコデルマ属の種）、最も好ましくは細菌である。好ましくは、エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素は、パエニバチルス属の種、ゾベリア、ゾベリア・ガラクタニボラン、サーモトガ・ペトロフィラの微生物、好ましくはパエニバチルス属の種又はゾベリア、ゾベリア・ガラクタニボラン、最も好ましくはパエニバチルス属の種から得ることができる。好ましくは、エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素は、グリコシルヒドロラーゼ（ＧＨ）ファミリー１６又は６４、好ましくはＧＨファミリー１６由来である。好ましくは、エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素は、炭水化物結合モジュールＣＢＭ６又はＣＢＭ５６を有する。

好ましくは、エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素は、本明細書に列挙する配列番号１、配列番号２、配列番号３、配列番号４、配列番号５、配列番号６、又は配列番号７のうちの１つ以上に対して少なくとも５０％の同一性、又は少なくとも６０％、若しくは少なくとも７０％、若しくは少なくとも７５％、若しくは少なくとも８０％、若しくは少なくとも８５％、若しくは少なくとも９０％、若しくは少なくとも９５％、若しくは少なくとも９６％、若しくは少なくとも９７％、若しくは少なくとも９８％、若しくは少なくとも９９％、若しくは１００％の配列同一性を有する。したがって、好ましいエンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素は、野生型に対応するか、又は本明細書に列挙される配列番号１、２、３、４、５、６、若しくは７のいずれか１つの野生型の変異体である。

エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素が親アミノ酸配列の変異体である場合、親エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素は、好ましくは、配列番号１、２、３、４、５、６又は７のうちの１つ以上のポリペプチドに対して少なくとも５０％、又は少なくとも６０％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも８０％、例えば、少なくとも８５％、少なくとも９０％、例えば、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９、又は１００％の配列同一性を有し、エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素活性を有する。変異体アミノ酸配列は、親エンド－β－１，３－グルカナーゼとは１０個以下のアミノ酸、又は５個以下のアミノ酸、４個のアミノ酸、３個のアミノ酸、２個のアミノ酸が異なり、配列番号１、２、３、４、５、６又は７のうちの１つ以上のポリペプチドとは１個のアミノ酸が異なることが好ましい場合がある。

親は、あらゆる属の微生物から得ることができる。本発明の目的では、「から得られる」という用語は、所与の供給源に関連して本明細書で使用するとき、ポリヌクレオチドによってコードされる親が、当該供給源によって、又は当該供給源からのポリヌクレオチドが挿入された細胞によって産生されることを意味するものとする。一態様において、親は細胞外に分泌される。変異体は、部位特異的突然変異誘発、合成遺伝子構築、半合成遺伝子構築、ランダム突然変異誘発、シャッフリングなどの、当該技術分野において既知である任意の突然変異誘発手技を用いて調製することができる。

エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素は、実質的に純粋な酵素の形態で本発明に組み込むことができる。あるいは、特に酵素が野生型酵素の変異体である場合、変異体は回収されず、むしろ酵素を発現している宿主細胞が、エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素の供給源として使用される。

エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素は、乾燥又は固体組成物の形態で組み込まれ得る。例えば、顆粒又は微小顆粒の形態で水に添加して、水性洗浄液を形成してもよい。エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素は、当該技術分野において既知の方法に従って安定化することができる。

エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素は、好ましくは、１ｐｐｂ～１００ｐｐｍ、好ましくは１０ｐｐｂ～５０ｐｐｍ、又は０．０１ｐｐｍ～３０ｐｐｍ、又は０．１ｐｐｍ～２５ｐｐｍの量で水性洗浄液中に存在する。

本発明者らは、酵素は良好な汚れ分解を提供するが、基質の分解の生成物及びそれを含有する汚れ、特にカロース分解生成物の除去は、水性洗浄液が綿と接触している間の界面活性剤及び／又は撹拌の存在によって著しく改善され得ることを見出した。水性洗浄液は、エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素及び任意のクリーニング補助剤を含む組成物を水に添加することによって、又は酵素及び更なる任意成分を別々に添加することによって形成され得る。追加の任意成分を含む組成物の形態で酵素を添加する場合、組成物は、好ましくは、０．００００５～５重量％の活性タンパク質、好ましくは０．０００１～２重量％の活性タンパク質、又は０．０００５～１重量％の活性タンパク質の量のエンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素を含む。

界面活性剤
好ましいクリーニング補助剤は、好ましくは水性洗浄液に基づいて０．０００１ｇ／Ｌ～１０ｇ／Ｌ、又は０．００１～８ｇ／Ｌ、又は０．００１～５ｇ／Ｌの量で水性洗浄液中に存在する、界面活性剤を含む。

好ましくは、水性洗浄液は、界面活性剤を含み、好ましくは界面活性剤の活性エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素タンパク質に対する重量比は、少なくとも５００：１、好ましくは少なくとも１０００：１又は少なくとも１５００：１又は少なくとも２０００：１である。

界面活性剤は、好ましくは、半極性を含む非イオン性及び／又はアニオン性及び／又はカチオン性及び／又は双性イオン性及び／又は両性（ampholytic）及び／又は両性（amphoteric）及び／又は半極性非イオン性及び／又はこれらの混合物であり得る１つを超える界面活性剤の混合物を含む界面活性剤系を含む。

好ましくは、組成物は、アニオン性界面活性剤を含む。好ましいアニオン性界面活性剤は、スルホネート及びサルフェート界面活性剤、好ましくはアルキルベンゼンスルホネート及び／又は（任意にアルコキシル化された）アルキルサルフェートである。特に好ましいアニオン性界面活性剤は、直鎖アルキルベンゼンスルホネート（ＬＡＳ）を含む。好ましいアルキルサルフェートは、アルキルエーテルサルフェート、特にＣ－９～１５アルコールエーテルサルフェート、特に０．５～７、好ましくは１～５の平均エトキシル化度を有するもの、Ｃ８～Ｃ１６エステルサルフェート、及びモノドデシルエステルサルフェートなどのＣ１０～Ｃ１４エステルサルフェートを含む。本発明による好ましい組成物では、界面活性剤は、好ましくはアルキルベンゼンスルホネート及び／又は任意にエトキシル化アルキルサルフェートを含み、好ましくは０～７、より好ましくは０．５～３のエトキシル化度を有するアニオン性界面活性剤を含む。ＬＡＳの異性体、分岐アルキルベンゼンスルホネート（ＢＡＢＳ）、フェニルアルカンスルホネート、アルファ－オレフィンスルホネート（ＡＯＳ）、オレフィンスルホネート、アルケンスルホネート、アルカン－２，３－ジイルビス（サルフェート）、ヒドロキシアルカンスルホネート及びジスルホネート、アルキルサルフェート（ＡＳ）、例えば、ドデシル硫酸ナトリウム（ＳＤＳ）、脂肪族アルコールサルフェート（ＦＡＳ）、一級アルコールサルフェート（ＰＡＳ）、アルコールエーテルサルフェート（ＡＥＳ又はＡＥＯＳ又はＦＥＳ、アルコールエトキシサルフェート又は脂肪族アルコールエーテルサルフェートとしても知られている）、二級アルカンスルホネート（ＳＡＳ）、パラフィンスルホネート（ＰＳ）、エステルスルホネート、スルホン化脂肪酸グリセロールエステル、アルファ－スルホ脂肪酸メチルエステル（アルファ－ＳＦＭｅ又はＳＥＳ）（メチルエステルスルホネート（ＭＥＳ）を含む）、アルキル－又はアルケニルコハク酸、ドデセニル／テトラデセニルコハク酸（ＤＴＳＡ）、アミノ酸の脂肪酸誘導体、スルホコハク酸のジエステル及びモノエステル、又は脂肪酸の塩（石鹸）、並びにこれらの組み合わせも好適なアニオン性界面活性剤である。水性洗浄液は、好ましくはアニオン性及び／又は非イオン性界面活性剤を含む界面活性剤を含んでいてよい。存在する場合、アニオン性界面活性剤は、好ましくは、好ましくは０～７、より好ましくは０．５～３のエトキシル化度を有するアルキルベンゼンスルホネート及び／又は任意にエトキシル化アルキルサルフェートを含む。

アニオン性界面活性剤は、塩の形態で使用される。好ましいカチオンは、ナトリウム及びカリウムなどのアルカリ金属イオンである。しかしながら、界面活性剤の酸形態を水酸化ナトリウムなどのアルカリ、又はモノ－、ジ－、若しくはトリエタノールアミンなどのアミンで中和することによって、アニオン性界面活性剤の塩形態がｉｎ ｓｉｔｕで形成されてもよい。好ましくは、界面活性剤は、非イオン性界面活性剤を含む。水性洗浄液は、アニオン性界面活性剤及び非イオン性界面活性剤の両方を、好ましくはアニオン性の非イオン性に対する重量比が３０：１～１：２で含んでいてよく、好ましくは２０：１～２：３又は１：１で含んでいてよい。

非イオン性界面活性剤の非限定的な例としては、アルコールエトキシレート（ＡＥ又はＡＥＯ）、アルコールプロポキシレート、プロポキシル化脂肪族アルコール（ＰＦＡ）、アルコキシル化脂肪酸アルキルエステル、例えばエトキシル化及び／又はプロポキシル化脂肪酸アルキルエステル、アルキルフェノールエトキシレート（ＡＰＥ）、ノニルフェノールエトキシレート（ＮＰＥ）、アルキルポリグリコシド（ＡＰＧ）、アルコキシル化アミン、脂肪酸モノエタノールアミド（ＦＡＭ）、脂肪酸ジエタノールアミド（ＦＡＤＡ）、エトキシル化脂肪酸モノエタノールアミド（ＥＦＡＭ）、プロポキシル化脂肪酸モノエタノールアミド（ＰＦＡＭ）、ポリヒドロキシアルキル脂肪酸アミド、又はグルコサミンのＮ－アシルＮ－アルキル誘導体（グルカミド、ＧＡ、又は脂肪酸グルカミド、ＦＡＧＡ）、並びに商標名ＳＰＡＮ及びＴＷＥＥＮ（登録商標）として入手可能な製品、並びにこれらの組み合わせが挙げられる。好ましくはＣ９～１８、好ましくはＣ１２～１５アルキル鎖を有し、好ましくは３～９、より好ましくは３～７の平均エトキシル化度を有するアルコールエトキシレートが特に好ましい。市販されている非イオン性界面活性剤としては、ＢＡＳＦ製のＰｌｕｒａｆａｃ（商標）、Ｌｕｔｅｎｓｏｌ（商標）、及びＰｌｕｒｏｎｉｃ（商標）、Ｃｏｇｎｉｓ製のＤｅｈｙｐｏｎ（商標）シリーズ、並びにＣｌａｒｉａｎｔ製のＧｅｎａｐｏｌ（商標）シリーズが挙げられる。

界面活性剤の活性エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素タンパク質に対する好ましい重量比は、少なくとも５００：１、好ましくは少なくとも１０００：１、好ましくは２０００００：１以下、又は最大１０００００：１若しくは５００００：１である。

クリーニング補助剤
洗浄液は、界面活性剤に加えて更なるクリーニング／洗剤補助剤を含んでいてもよい。典型的には、任意のクリーニング補助剤は、水性洗浄液に基づいて１ｐｐｂ～５ｇ／Ｌの量で組成物中に存在する。好適なクリーニング補助剤は、ビルダー、漂白剤、漂白触媒、着色剤、漂白促進剤、キレート剤、転染剤、付着助剤、分散剤、追加の酵素、及び酵素安定剤、触媒物質、漂白活性剤、過酸化水素、過酸化水素源、蛍光増白剤、光活性剤、蛍光剤、布地色相剤、布地コンディショニナー、予形成過酸、ポリマー分散剤、泥汚れ除去剤／再付着防止剤、フィラー塩、ヒドロトロープ、増白剤、抑泡剤、構造伸縮剤、布地柔軟剤、加水分解性界面活性剤、防腐剤、酸化防止剤、収縮防止剤、殺菌剤、防カビ剤、変色防止剤、防食剤、アルカリ度源、可溶化剤、キャリア、加工助剤、顔料、染料、香料、及びｐＨ調整剤、カプセル化剤、ポリマーを含む。例えば、これらは、イミン漂白促進剤などの漂白成分、過酸化水素源、例えば、過炭酸塩及び／又は過ホウ酸塩、特に、炭酸塩及び／又は硫酸塩、ケイ酸塩、ホウケイ酸塩、及びこれらの任意の混合物などの材料でコーティングされた過炭酸塩、カプセル化形態の予め形成された過酸を含む、予め形成された過酸、遷移金属触媒、抑泡剤又は抑泡剤系、例えば、シリコーン系抑泡剤及び／又は脂肪酸系抑泡剤、粘土、シリコーン、及び／又は四級アンモニウム化合物などの布地柔軟剤、ポリエチレンオキシドなどの凝集剤、ポリビニルピロリドン、ポリ４－ビニルピリジンＮ－オキシド、及び／又はビニルピロリドンとビニルイミダゾールとのコポリマーなどの移染阻害剤、イミダゾールとエピクロロヒドリンとの縮合によって産生されるオリゴマーなどの布地一体性成分、アルコキシル化ポリアミン及びエトキシル化エチレンイミンポリマーなどの汚れ分散剤及び汚れ再付着防止助剤、ポリエステルなどの再付着防止成分、カルボキシレートポリマー、例えば、マレイン酸ポリマー、又はマレイン酸とアクリル酸とのコポリマー、香料、例えば、香料マイクロカプセル、デンプン封入アコード、香料噴霧剤、石鹸リング、美容粒子、染料、硫酸ナトリウム及び／又は柑橘類繊維などのフィラー（ただし、組成物はフィラーを実質的に含まないことが好ましい場合がある）、１．６Ｒ及び２．０Ｒケイ酸ナトリウムを含むケイ酸ナトリウム、又はメタケイ酸ナトリウムなどのケイ酸塩、ジカルボン酸とジオールとのコポリエステル、メチルセルロース、カルボキシメチルセルロース、ヒドロキシエトキシセルロース、又は他のアルキル若しくはアルキルアルコキシセルロースなどのセルロース性ポリマー、１，２プロパンジオール、モノエタノールアミンなどの溶媒、ジエチレングリコール、エタノール、及びこれらの任意の混合物、ヒドロトロープ、例えば、クメンスルホン酸ナトリウム、キシレンスルホン酸ナトリウム、トルエンスルホン酸ナトリウム、及び任意の混合物、クエン酸などの有機酸、並びにこれらの任意の組み合わせを含み得る。組成物は、クリーニング補助剤が、（ｉ）香料マイクロカプセル、（ｉｉ）布地色相剤、（ｉｉｉ）プロテアーゼ、（ｉｖ）両親媒性のクリーニング用ポリマー、（ｖ）リパーゼ、又は（ｖｉ）これらの混合物、からなる群から選択される１つ以上を含むようなものであり得る。

洗浄液は、好ましくは、１つ以上の追加の酵素を含んでいてもよいクリーニング組成物を含む。好適な追加の酵素は、好ましくはアミノペプチダーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、カルボキシペプチダーゼ、カタラーゼ、セルラーゼ、キチナーゼ、クチナーゼ、シクロデキストリングリコシルトランスフェラーゼ、デオキシリボヌクレアーゼ、エステラーゼ、アルファ－ガラクトシダーゼ、ベータ－ガラクトシダーゼ、グルコアミラーゼ、アルファ－グルコシダーゼ、ベータ－グルコシダーゼ、ハロペルオキシダーゼ、インベルターゼ、ラッカーゼ、リパーゼ、マンナナーゼ、マンノシダーゼ、オキシダーゼ、ペクチン分解酵素、ペプチドグルタミナーゼ、ペルオキシダーゼ、フィターゼ、ポリフェノールオキシダーゼ、タンパク質分解酵素、リボヌクレアーゼ、トランスグルタミナーゼ、キシラナーゼ、キサンタンリアーゼ、キサンタナーゼ、及びこれらの混合物からなる群から選択される１つ以上の追加の酵素を含む。好ましくは、組成物は、キサンタンリアーゼ、キサンタナーゼ、マンナナーゼ、及びこれらの混合物から選択される追加の酵素を含む。マンナナーゼが特に好ましい。キサンタンリアーゼ及びキサンタナーゼ並びにこれらの混合物も特に好ましい。更なる酵素（複数可）は、例えば、アスペルギルス属、例えば、アスペルギルス・アクレタス、アスペルギルス・アワモリ、アスペルギルス・フォエティダス、アスペルギルス－フミガーツフ、アスペルギルス・ジャポニクス、アスペルギルス・ニデュランス、アスペルギルス・ニガー、若しくはアスペルギルス・オリザエ；フサリウム（Fusarium）、例えば、フサリウム・バクトリジオイデス、フサリウム・セレアリス、フサリウム・クロクウェレンス、フサリウム・クルモラム、フサリウム・グラミネアルム、フサリウム・グラミナム、フサリウム・ヘテロスポラム、フサリウム・ネグンジ、フサリウム・オキシスポラム、フサリウム・レチクラタム、フサリウム・ロセウム、フサリウム・サムブシナム、フサリウム・サルコクロウム、フサリウム・サルフレウム、フサリウム・トルロサム、フサリウム・トリコセシオイデス、若しくはフサリウム・ベンニタム；フミコーラ（Humicola）、例えば、フミコーラ・インソレンス、若しくはフミコーラ・ラヌギノサ；又はトリコデルマ（Trichoderma）、例えば、トリコデルマ・ハルジアナム、トリコデルマ・コニンギイ、トリコデルマ・ロンギブラキアタム、トリコデルマ・レーシ、若しくはトリコデルマ・ビリデ、に属する微生物によって産生されてもよい。

好ましくは、組成物は、プロテアーゼ若しくは１つを超えるプロテアーゼの混合物、リパーゼ若しくは１つを超えるリパーゼの混合物、ペルオキシダーゼ若しくは１つを超えるペルオキシダーゼの混合物、１つ以上のデンプン分解酵素、例えば、アルファ－アミラーゼ、グルコアミラーゼ、マルトース生成アミラーゼ、好ましくは追加のアルファ－アミラーゼ、１つの若しくは１つを超えるＣＧＴａｓｅの混合物、及び／又はセルラーゼ若しくは１つを超えるセルラーゼの混合物、マンナナーゼ（例えば、Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ（Ｄｅｎｍａｒｋ）製のＭＡＮＮＡＷＡＹ（商標））若しくは１つを超えるマンナナーゼの混合物、ペクチナーゼ、ペクチン酸リアーゼ、クチナーゼ、及び／又はラッカーゼ、あるいはこれらの１つ以上の１つを超える混合物を含む。

概して、選択された酵素の性質（複数可）は、選択された洗剤と適合すべきであり（すなわち、ｐＨ最適条件、他の酵素及び非酵素成分との適合性など）、酵素（複数可）は、有効量で存在すべきである。好ましくは、本発明の製品は、組成物１グラム当たり、少なくとも０．０１ｍｇ、好ましくは約０．０５～約１０、より好ましくは約０．１～約６、とりわけ約０．２～約５ｍｇの更なる活性酵素を含む。

プロテアーゼ：本発明の変異体プロテアーゼと組み合わせて使用するのに好適なプロテアーゼとしては、メタロプロテアーゼ、及び中性又はアルカリ性微生物セリンプロテアーゼを含むセリンプロテアーゼ、例えば、サブチリシン（ＥＣ３．４．２１．６２）が挙げられる。好適なプロテアーゼとしては、動物、植物又は微生物起源のものが挙げられる。一態様では、このような好適なプロテアーゼは、微生物起源のものであってもよい。好適なプロテアーゼとしては、前述の好適なプロテアーゼの化学的又は遺伝的に修飾された突然変異体が挙げられる。一態様では、好適なプロテアーゼは、アルカリ性微生物プロテアーゼ又は／及びトリプシン型プロテアーゼなどのセリンプロテアーゼであってよい。好適な中性又はアルカリ性プロテアーゼの例としては、以下が挙げられる。
（ａ）サブチリシン（ＥＣ ３．４．２１．６２）、特に国際公開第２００４０６７７３７号、同第２０１５０９１９８９号、同第２０１５０９１９９０号、同第２０１５０２４７３９号、同第２０１５１４３３６０号、米国特許第６，３１２，９３６（Ｂ１）号、同第５，６７９，６３０号、同第４，７６０，０２５号、独国特許公開第１０２００６０２２２１６（Ａ１）号、同第１０２００６０２２２２４（Ａ１）号、国際公開第２０１５０８９４４７号、同第２０１５０８９４４１号、同第２０１６０６６７５６号、同第２０１６０６６７５７号、同第２０１６０６９５５７号、同第２０１６０６９５６３号、同第２０１６０６９５６９号、及び同第２０１６１７４２３４号に記載されている、バチルス属（Bacillus）の種、Ｂ．レンタス（B. lentus）、Ｂ．アルカロフィラス（B. alkalophilus）、Ｂ．サブチリス（B. subtilis）、Ｂ．アミロリケファシエンス（B. amyloliquefaciens）、Ｂ．プミルス（B. pumilus）、Ｂ．ギブソニイ（B. gibsonii）、及びＢ．アキバイ（B. akibaii）などのバチルス属由来のもの。具体的には、変異Ｓ９Ｒ、Ａ１５Ｔ、Ｖ６６Ａ、Ａ１８８Ｐ、Ｖ１９９Ｉ、Ｑ２３９Ｒ、Ｎ２５５Ｄ（Ｓａｖｉｎａｓｅ付番システム）。
（ｂ）２９、４８、１０１、１３０、１３１、１３３、１４４、２２４、２５２、２７１位にアミノ酸置換を含む変異体及び以下の位置における１つ以上の置換と組み合わせて２７１位に置換を含む変異体を含む、国際公開第２０１９０４８４８６号、同第２０１９０４８４８８号、及び同第２０１９０４８４９５号に記載されているものなどのＢ．プミリス由来のサブチリシン：１８、６１、９２、９９、１３７、１４９、１５６、１５９、１６２、１７２、１９２、１９９、２１７、２６５。
（ｃ）米国特許出願公開第２０１８０３４０１６２号に記載されているものなどの、バチルス属の種ＮＮ０１８１３２、バチルス・ボルゴウニエンシス（Bacillus borgouniensis）、及びパエニバチルス・デンドリチホルミス（Paenibacillus dendritiformis）由来のＳ８プロテアーゼ。
（ｄ）国際公開第８９／０６２７０号に記載されているフサリウム属（Fusarium）プロテアーゼ、並びに同第０５／０５２１６１号及び同第０５／０５２１４６号に記載されているセルロモナス属（Cellumonas）由来のキモトリプシンプロテアーゼを含む、トリプシン（例えば、ブタ又はウシ起源）などのトリプシン型又はキモトリプシン型のプロテアーゼ。
（ｅ）メタロプロテアーゼ、特に国際公開第０７／０４４９９３（Ａ２）号に記載されているバチルス・アミロリケファシエンス由来のもの；国際公開第２０１４１９４０３２号、同第２０１４１９４０５４号及び同第２０１４１９４１１７号に記載されているバチルス属、ブレビバチルス属（Brevibacillus）、サーモアクチノミセス属（Thermoactinomyces）、ゲオバチルス属（Geobacillus）、パエニバチルス属（Paenibacillus）、リシニバチルス属（Lysinibacillus）、又はスプレプトミセス属（Streptomyces）の種由来のもの；国際公開第２０１５１９３４８８号に記載されるクリベラ・アルミノサ（Kribella alluminosa）、及び国際公開第２０１６０７５０７８号に記載されるストレプトミセス（Streptomyces）及びリソバクター（Lysobacter）に由来するもの。
（ｆ）国際公開第２０１５０２４７３９号、同第２０１５０１４７９０号、同第２０１６０６６７５７号、及び米国特許出願公開第２０１９００４０３７６号に記載されているこのバチルス属の種ＴＹ１４５サブチラーゼの変異体を含む、国際公開第９２／１７５７７号（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ）に記載されているバチルス属の種ＴＹ１４５、ＮＣＩＭＢ ４０３３９由来のサブチラーゼに対して少なくとも９０％の同一性を有するプロテアーゼ
（ｇ）国際公開第２０１９１０５６７５号に記載されているものなどの耐塩性プロテアーゼ。

本発明の洗剤に特に好ましい追加のプロテアーゼは、ＢＰＮ付番システムを使用して、以下の位置のうちの１つ以上、好ましくは２つ以上、より好ましくは３つ以上に変異を含む、バチルス・レンタス由来の野生型酵素と少なくとも９０％、好ましくは少なくとも９５％、より好ましくは少なくとも９８％、更により好ましくは少なくとも９９％、特に１００％の同一性を示すポリペプチドである：９、１５、６８、７６、７８、８７、９９、Ｘ１０１、１０３、１０４、１１８、１１８、１２８、１２９、１３０、１６７、１７０、１９４、２０５、２０６、２０９、２２２、２４５。最も好ましくは、本発明の洗剤のための追加のプロテアーゼは、ＢＰＮ付番システム及び参照により本明細書に組み込まれる国際公開第００／３７６２７号に示されているとおりのアミノ酸略称を使用して、以下の変異のうちの１つ以上、好ましくは２つ以上、より好ましくは３つ以上を含む：Ｓ９Ｒ、Ａ１５Ｔ、Ｖ６８Ａ、Ｎ７６Ｄ、Ｎ８７Ｓ、Ｓ９９Ｄ、Ｓ９９Ｅ、Ｓ９９ＳＤ、Ｓ９９Ａ、Ｓ１０１Ｇ、Ｓ１０１Ｍ、Ｓ１０３Ａ、Ｖ１０４Ｎ／Ｉ、Ｇ１１８Ｖ、Ｇ１１８Ｒ、Ｓ１２８Ｌ、Ｐ１２９Ｑ、Ｓ１３０Ａ、Ｙ１６７Ａ、Ｒ１７０Ｓ、Ａ１９４Ｐ、Ｖ２０５Ｉ、Ｑ２０６Ｌ／Ｄ／Ｅ、Ｙ２０９Ｗ、Ｍ２２２Ｓ、及び／又はＱ２４５Ｒ。

最も好ましくは、追加のプロテアーゼは、ＰＢ９２野生型（国際公開第０８／０１０９２５号の配列番号２）又はサブチリシン３０９野生型（Ｎ８７Ｓの自然変異を含む以外はＰＢ９２主鎖による配列）のいずれかに対して以下の変異（ＢＰＮ付番システム）を含むプロテアーゼの群から選択される。
（ｉ）Ｇ１１８Ｖ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ
（ｉｉ）Ｓ１０１Ｍ＋Ｇ１１８Ｖ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ
（ｉｉｉ）Ｎ７６Ｄ＋Ｎ８７Ｒ＋Ｇ１１８Ｒ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ＋Ｓ１８８Ｄ＋Ｎ２４８Ｒ
（ｉｖ）Ｎ７６Ｄ＋Ｎ８７Ｒ＋Ｇ１１８Ｒ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ＋Ｓ１８８Ｄ＋Ｖ２４４Ｒ
（ｖ）Ｎ７６Ｄ＋Ｎ８７Ｒ＋Ｇ１１８Ｒ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ
（ｖｉ）Ｖ６８Ａ＋Ｎ８７Ｓ＋Ｓ１０１Ｇ＋Ｖ１０４Ｎ
（ｖｉｉ）Ｓ９９ＡＤ
（ｖｉｉｉ）Ｓ９９Ｅ
（ｉｘ）Ｓ９Ｒ＋Ａ１５Ｔ＋Ｖ６８Ａ＋Ｎ２１８Ｄ＋Ｑ２４５Ｒ

好適な市販入手可能な追加のプロテアーゼ酵素としては、商品名Ａｌｃａｌａｓｅ（登録商標）、Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）、Ｐｒｉｍａｓｅ（登録商標）、Ｄｕｒａｚｙｍ（登録商標）、Ｐｏｌａｒｚｙｍｅ（登録商標）、Ｋａｎｎａｓｅ（登録商標）、Ｌｉｑｕａｎａｓｅ（登録商標）、Ｌｉｑｕａｎａｓｅ Ｕｌｔｒａ（登録商標）、Ｓａｖｉｎａｓｅ Ｕｌｔｒａ（登録商標）、Ｏｖｏｚｙｍｅ（登録商標）、Ｎｅｕｔｒａｓｅ（登録商標）、Ｅｖｅｒｌａｓｅ（登録商標）、Ｃｏｒｏｎａｓｅ（登録商標）、Ｂｌａｚｅ（登録商標）、Ｂｌａｚｅ Ｕｌｔｒａ（登録商標）及びＥｓｐｅｒａｓｅ（登録商標）としてＮｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ （Ｄｅｎｍａｒｋ）によって販売されているもの；商品名Ｍａｘａｔａｓｅ（登録商標）、Ｍａｘａｃａｌ（登録商標）、Ｍａｘａｐｅｍ（登録商標）、Ｐｒｏｐｅｒａｓｅ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ Ｐｒｉｍｅ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ Ｏｘ（登録商標）、ＦＮ３（登録商標）、ＦＮ４（登録商標）、Ｅｘｃｅｌｌａｓｅ（登録商標）、Ｕｌｔｉｍａｓｅ（登録商標）及びＰｕｒａｆｅｃｔ ＯＸＰ（登録商標）としてＤｕｐｏｎｔによって販売されているもの；商品名Ｏｐｔｉｃｌｅａｎ（登録商標）及びＯｐｔｉｍａｓｅ（登録商標）としてＳｏｌｖａｙ Ｅｎｚｙｍｅｓによって販売されているもの；並びにＨｅｎｋｅｌ／Ｋｅｍｉｒａから入手可能なもの、すなわちＢＬＡＰ（以下の変異：Ｓ９９Ｄ＋Ｓ１０１ Ｒ＋Ｓ１０３Ａ＋Ｖ１０４Ｉ＋Ｇ１５９Ｓを有する米国特許第５，３５２，６０４号の図２９に示す配列、以下ＢＬＡＰと称する）、ＢＬＡＰ Ｒ（Ｓ３Ｔ＋Ｖ４Ｉ＋Ｖ１９９Ｍ＋Ｖ２０５Ｉ＋Ｌ２１７Ｄを有するＢＬＡＰ）、ＢＬＡＰ Ｘ（Ｓ３Ｔ＋Ｖ４Ｉ＋Ｖ２０５Ｉを有するＢＬＡＰ）及びＢＬＡＰ Ｆ４９（Ｓ３Ｔ＋Ｖ４Ｉ＋Ａ１９４Ｐ＋Ｖ１９９Ｍ＋Ｖ２０５Ｉ＋Ｌ２１７Ｄを有するＢＬＡＰ）；並びに花王製のＫＡＰ（変異Ａ２３０Ｖ＋Ｓ２５６Ｇ＋Ｓ２５９Ｎを有するバチルス・アルカロフィラスのサブチリシン）が挙げられる。

Ｐｒｏｐｅｒａｓｅ（登録商標）、Ｂｌａｚｅ（登録商標）、Ｕｌｔｉｍａｓｅ（登録商標）、Ｅｖｅｒｌａｓｅ（登録商標）、Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）、Ｅｘｃｅｌｌａｓｅ（登録商標）、Ｂｌａｚｅ Ｕｌｔｒａ（登録商標）、ＢＬＡＰ及びＢＬＡＰ変異体からなる群から選択される市販のプロテアーゼは、本発明の変異型プロテアーゼと組み合わせて本明細書に用いるのに特に好ましい。

本発明の製品中のプロテアーゼの好ましい濃度としては、組成物１ｇ当たり約０．０５～約１０ｍｇ、より好ましくは約０．５～約７ｍｇ、特に約１～約６ｍｇの活性プロテアーゼが挙げられる。

リパーゼ：組成物は、好ましくはリパーゼを含む。油及び／又はグリースの存在は、マンナン及び他の多糖類を含む染みの復元力を更に増大させ得る。したがって、酵素パッケージ中にリパーゼが存在すると、このような染みの除去を更に改善することができる。好適なリパーゼとしては、細菌又は真菌又は合成起源のものが挙げられる。化学修飾された又はタンパク質が遺伝子操作を受けた突然変異体が含まれる。有用なリパーゼの例としては、例えば、Ｈ．ラヌギノサ（H.lanuginosa）（Ｔ．ラヌギノサス）（T.lanuginosus））又はＨ．インソレンス（H.insolens）などのフミコーラ属（別名サーモマイセス属（Thermomyces））由来のリパーゼ；例えば、Ｐ．アルカリゲネス（P.alcaligenes）又はＰ．シュードアルカリゲネス（P.pseudoalcaligenes）、Ｐ．セパシア（P.cepacia）、Ｐ．スタットゼリ（P.stutzeri）、Ｐ．フルオレセンス（P.fluorescens）、シュードモナス属種ＳＤ７０５株、Ｐ．ウィスコシネンシス（P.wisconsinensis）などのシュードモナス属のリパーゼ；例えば、Ｂ．サブチリス（Ｄａｒｔｏｉｓ ｅｔ ａｌ．（１９９３），Ｂｉｏｃｈｅｍｉｃａ ｅｔ Ｂｉｏｐｈｙｓｉｃａ Ａｃｔａ，１１３１，２５３－３６０）、Ｂ．ステアロサーモフィルス（B. stearothermophilus）、又はＢ．プミルスなどのバチルス属のリパーゼが挙げられる。

リパーゼは、米国特許第６，９３９，７０２（Ｂ１）号、及び米国特許出願第２００９／０２１７４６４号に記載されているような「第１サイクルのリパーゼ」であってもよい。一態様では、リパーゼは、第１の洗浄用リパーゼであり、好ましくは、Ｔ２３１Ｒ及びＮ２３３Ｒ変異を含む、サーモマイセス・ラヌギノサス（Thermomyces lanuginosus）由来の野生型リパーゼの変異体である。野生型配列は、Ｓｗｉｓｓｐｒｏｔのアクセッション番号Ｓｗｉｓｓ－Ｐｒｏｔ Ｏ５９９５２（サーモマイセス・ラヌギノサス（フミコーラ・ラヌギノサ）由来の２６９個のアミノ酸（アミノ酸２３～２９１）である。好ましいリパーゼとしては、Ｌｉｐｅｘ（登録商標）、Ｌｉｐｏｌｅｘ（登録商標）、及びＬｉｐｏｃｌｅａｎ（登録商標）の商品名で販売されているものが挙げられる。

他の好適なリパーゼとしては、例えば国際公開第２０１３／１７１２４１号に記載されているようなＬｉｐｒｌ １３９、例えば国際公開第２０１１／０８４４１２号及び同第２０１３／０３３３１８号に記載されているようなＴｆｕＬｉｐ２、例えば国際公開第２０１８２２８８８０号に記載されているようなシュードモナス・スツッツェリ（Pseudomonas stutzeri）リパーゼ、例えば国際公開第２０１８２２８８８１号に記載されているようなマイクロバルビファー・サーモトレランス（Microbulbifer thermotolerans）リパーゼ、例えば欧州特許第３２９９４５７号に記載されているようなスルホバチルス・アシドカルダリウス（Sulfobacillus acidocaldarius）リパーゼ、例えば国際公開第２０１８２０９０２６号に記載されているようなＬＩＰ０６２リパーゼ、例えば国際公開第２０１７０３６９０１号に記載されているようなＰｉｎＬｉｐリパーゼ、並びに例えば国際公開第２０１７００５７９８号に記載されているようなアブシディア属（Absidia）の種のリパーゼが挙げられる。

好適なリパーゼは、以下を含む配列番号５の変異体である：
（ａ）置換Ｔ２３１Ｒ
また、
（ｂ）置換Ｎ２３３Ｒ又はＮ２３３Ｃ
また、
（ｃ）Ｅ１Ｃ、Ｄ２７Ｒ、Ｎ３３Ｑ、Ｇ３８Ａ、Ｆ５１Ｖ、Ｇ９１Ｑ、Ｄ９６Ｅ、Ｋ９８Ｌ、Ｋ９８Ｉ、Ｄ１１１Ａ、Ｇ１６３Ｋ、Ｈ１９８Ｓ、Ｅ２１０Ｑ、Ｙ２２０Ｆ、Ｄ２５４Ｓ、Ｉ２５５Ａ、及びＰ２５６Ｔから選択される少なくとも３つの更なる置換；
ここでは、位置は配列番号５の位置に対応し、当該リパーゼ変異体は、配列番号５のアミノ酸配列を有するポリペプチドに対して少なくとも９０％であるが１００％未満の配列同一性を有し、当該変異体はリパーゼ活性を有する。

１つの好ましいリパーゼは、以下の置換を含む配列番号５の変異体である：Ｔ２３１Ｒ、Ｎ２３３Ｒ、Ｄ２７Ｒ、Ｇ３８Ａ、Ｄ９６Ｅ、Ｄ１１１Ａ、Ｇ１６３Ｋ、Ｄ２５４Ｓ、及びＰ２５６Ｔ

１つの好ましいリパーゼは、以下の置換を含む配列番号５の変異体である：Ｔ２３１Ｒ、Ｎ２３３Ｒ、Ｎ３３Ｑ、Ｇ９１Ｑ、Ｅ２１０Ｑ、Ｉ２５５Ａ。

好適なリパーゼは、Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓから、例えば、Ｌｉｐｅｘ Ｅｖｉｔｙ １００Ｌ、Ｌｉｐｅｘ Ｅｖｉｔｙ ２００Ｌ（いずれも液体原材料）、及びＬｉｐｅｘ Ｅｖｉｔｙ １０５Ｔ（顆粒）として市販されている。これらのリパーゼは、本発明の範囲外である製品Ｌｉｐｅｘ １００Ｌ、Ｌｉｐｅｘ １００Ｔ、及びＬｉｐｅｘ Ｅｖｉｔｙ １００Ｔとは異なる構造を有する。

セルラーゼ：好適なセルラーゼとしては、細菌由来又は真菌由来のセルラーゼが挙げられる。化学修飾された又はタンパク質が遺伝子操作を受けた突然変異体が含まれる。好適なセルラーゼとしては、バチルス属、シュードモナス属、フミコーラ属、フサリウム属、チェラビア属（Thielavia）、アクレモニウム属（Acremonium）由来のセルラーゼ、例えば、米国特許第４，４３５，３０７号、同第５，６４８，２６３号、同第５，６９１，１７８号、同第５，７７６，７５７号、及び同第５，６９１，１７８号に開示されているフミコーラ・インソレンス、ミセリオフィソーラ・サーモフィラ（Myceliophthora thermophila）、及びフサリウム・オキシスポラムから生成される真菌セルラーゼが挙げられる。

一態様では、好ましい酵素としては、エンド－ベータ－１，４－グルカナーゼ活性（Ｅ．Ｃ．３．２．１．４）を呈する微生物由来のエンドグルカナーゼが挙げられ、好ましくは、以下を含む群から選択される：
（ａ）米国特許第７，１４１，４０３（Ｂ２）号における配列番号２のアミノ酸配列に対して少なくとも９０％、９４％、９７％、更には９９％同一性の配列を有するバチルス属のメンバーに対して内因性の細菌ポリペプチド、好ましい置換は、配列番号２の成熟ポリペプチドの２９２、２７４、２６６、２６５、２５５、２４６、２３７、２２４、及び２２１位に対応する１つ以上の位置を含み、変異体はセルラーゼ活性を有する；
（ｂ）キシログルカン及び非晶質セルロース基質の両方に対して酵素活性を有するグリコシルヒドロラーゼであって、ＧＨファミリー５、７、１２、１６、４４又は７４から選択されるグリコシルヒドロラーゼ；
（ｃ）国際公開第０９／１４８９８３号の配列番号３のアミノ酸配列に対して少なくとも９０％、９４％、９７％、及び更には９９％同一性の配列を有するグリコシルヒドロラーゼ；
（ｄ）国際公開第２０１７１０６６７６号における配列番号５と少なくとも７０％の同一性を示す変異体。好ましい置換は、４、２０、２３、２９、３２、３６、４４、５１、７７、８０、８７、９０、９７、９８、９９、１０２、１１２、１１６、１３５、１３６、１４２、１５３、１５４、１５７、１６１、１６３、１９２、１９４、２０４、２０８、２１０、２１２、２１６、２１７、２２１、２２２、２２５、２２７、及び２３２位に対応する１つ以上の位置を含む；
（ｅ）並びにこれらの混合物。

好適なエンドグルカナーゼは、商品名Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（登録商標）及びＷｈｉｔｅｚｙｍｅ（登録商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ）として販売されている。例としては、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（登録商標）５０００Ｌ、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（登録商標）Ｃｌａｓｓｉｃ ４００Ｌ、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（登録商標）Ｃｌａｓｓｉｃ ７００Ｔ、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（登録商標）４５００Ｔ、Ｗｈｉｔｅｚｙｍｅ（登録商標）１．５Ｔ、Ｗｈｉｔｅｚｙｍｅ（登録商標）２．０Ｌが挙げられる。

他の市販のセルラーゼとしては、Ｃｅｌｌｕｚｙｍｅ（登録商標）、Ｃａｒｅｚｙｍｅ（登録商標）、Ｃａｒｅｚｙｍｅ（登録商標）Ｐｒｅｍｉｕｍ（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ）、Ｃｌａｚｉｎａｓｅ（登録商標）、Ｐｕｒａｄａｘ ＨＡ（登録商標）、Ｒｅｖｉｔａｌｅｎｚ（登録商標）１０００、Ｒｅｖｉｔａｌｅｎｚ（登録商標）２０００（Ｇｅｎｅｎｃｏｒ Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｉｎｃ．）、ＫＡＣ－５００（Ｂ）（登録商標）（Ｋａｏ Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎ）、Ｂｉｏｔｏｕｃｈ（登録商標）ＦＣＬ、Ｂｉｏｔｏｕｃｈ（登録商標）ＤＣＬ、Ｂｉｏｔｏｕｃｈ（登録商標）ＤＣＣ、Ｂｉｏｔｏｕｃｈ（登録商標）ＮＣＤ、Ｂｉｏｔｏｕｃｈ（登録商標）ＦＣＣ、Ｂｉｏｔｏｕｃｈ（登録商標）ＦＬＸ１（ＡＢ Ｅｎｚｙｍｅｓ）が挙げられる。

アミラーゼ：好ましくは、本発明の組成物は、アミラーゼを含む。好適なα－アミラーゼとしては、細菌又は真菌起源のものが挙げられる。化学的又は遺伝的に修飾された突然変異体（変異体）が含まれる。好ましいアルカリ性アルファ－アミラーゼは、バチルス属の菌種、例えば、バチルス・リケニフォルミス、バチルス・アミロリケファシエンス、バチルス・ステアロサーモフィラス、バチルス・サブチリス、又は他のバチルス属の種、例えば、バチルス属の種ＮＣＢＩ１２２８９、ＮＣＢＩ１２５１２、ＮＣＢＩ１２５１３、ＤＳＭ９３７５（米国特許第７，１５３，８１８号）、ＤＳＭ１２３６８、ＤＳＭＺ番号１２６４９、ＫＳＭ ＡＰ１３７８（国際公開第９７／００３２４号）、ＫＳＭ Ｋ３６、又はＫＳＭ Ｋ３８（欧州特許第１，０２２，３３４号）に由来する。好ましいアミラーゼとしては、以下が挙げられる。
（ａ）米国特許第５，８５６，１６４号、並びに国際公開第９９／２３２１１号、同第９６／２３８７３号、同第００／６００６０号、同第０６／００２６４３号、及び同第２０１７／１９２６５７号に記載の変異体、特に、国際公開第０６／００２６４３号において配列番号１２として記載されているＡＡ５６０酵素に対して以下の位置に１つ以上の置換基を有する変異体：
２６、３０、３３、８２、３７、１０６、１１８、１２８、１３３、１４９、１５０、１６０、１７８、１８２、１８６、１９３、２０２、２１４、２３１、２４６、２５６、２５７、２５８、２６９、２７０、２７２、２８３、２９５、２９６、２９８、２９９、３０３、３０４、３０５、３１１、３１４、３１５、３１８、３１９、３３９、３４５、３６１、３７８、３８３、４１９、４２１、４３７、４４１、４４４、４４５、４４６、４４７、４５０、４６１、４７１、４８２、４８４、好ましくは、Ｄ１８３^＊及びＧ１８４^＊の欠失も含む変異体。
（ｂ）国際公開第０６／００２６４３号における配列番号４、バチルス属ＳＰ７２２由来の野生型酵素、特に１８３及び１８４位が欠失している変異体、並びに国際公開第００／６００６０号、同第２０１１／１００４１０号、及び同第２０１３／００３６５９号に記載の変異体、特に、参照によって本明細書に組み込まれる国際公開第０６／００２６４３号における配列番号４に対して以下の位置に１つ以上の置換を有するものと少なくとも８５％、好ましくは９０％の同一性を示す変異体：
５１、５２、５４、１０９、３０４、１４０、１８９、１３４、１９５、２０６、２４３、２６０、２６２、２８４、３４７、４３９、４６９、４７６、及び４７７。
（ｃ）バチルス属の種７０７（米国特許第６，０９３，５６２号における配列番号７）由来の野生型酵素と少なくとも９０％の同一性を示す変異体、特に以下の変異：Ｍ２０２、Ｍ２０８、Ｓ２５５、Ｒ１７２、及び／又はＭ２６１のうちの１つ以上を含むもの。好ましくは、当該アミラーゼは、Ｍ２０２Ｌ、Ｍ２０２Ｖ、Ｍ２０２Ｓ、Ｍ２０２Ｔ、Ｍ２０２Ｉ、Ｍ２０２Ｑ、Ｍ２０２Ｗ、Ｓ２５５Ｎ及び／又はＲ１７２Ｑのうちの１つ以上を含む。Ｍ２０２Ｌ又はＭ２０２Ｔ変異を含むものが、特に好ましい。ＳＰ７０７骨格に基づく追加の関連変異／欠失は、Ｗ４８、Ａ５１、Ｖ１０３、Ｖ１０４、Ａ１１３、Ｒ１１８、Ｎ１２５、Ｖ１３１、Ｔ１３２、Ｅ１３４、Ｔ１３６、Ｅ１３８、Ｒ１４２、Ｓ１５４、Ｖ１６５、Ｒ１８２、Ｇ１８２、Ｈ１８３、Ｅ１９０、Ｄ１９２、Ｔ１９３、Ｉ２０６、Ｍ２０８、Ｄ２０９、Ｅ２１２、Ｖ２１３、Ｖ２１４、Ｎ２１４、Ｌ２１７、Ｒ２１８、Ｎ２１９、Ｖ２２２、Ｔ２２５、Ｔ２２７、Ｇ２２９、Ｉ２３５、Ｋ２４２、Ｙ２４３、Ｓ２４４、Ｆ２４５、Ｔ２４６、Ｉ２５０、Ｓ２５５、Ａ２５６、Ｈ２８６、Ｖ２９１、Ｔ３１６、Ｖ３１７、Ｖ３１８、Ｎ４１７、Ｔ４１８、Ａ４１９、Ｈ４２０、Ｐ４２１、Ｉ４２８、Ｍ４２９、Ｆ４４０、Ｒ４４３、Ｎ４４４、Ｋ４４５、Ｑ４４８、Ｓ４５１、Ａ４６５、Ｎ４７０、Ｓ４７２を含む。
（ｄ）国際公開第０９／１４９１３０号に記載の変異体、好ましくは同第０９／１４９１３０号における配列番号１又は配列番号２、ゲオバチルス・ステアロファーモフィラス（Geobacillus Stearophermophilus）由来の野生型酵素、又はその切断バージョンと少なくとも９０％の同一性を示すもの。
（ｅ）国際公開第１０／１１５０２１号に記載の変異体、特に国際公開第１０／１１５０２１号における配列番号２、バチルス属の種ＴＳ－２３由来のアルファ－アミラーゼと少なくとも７５％、又は少なくとも８５％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％を示すもの。
（ｆ）国際公開第２０１６０９１６８８号における配列番号１と少なくとも８９％の同一性を示す変異体、特にＨ１８３＋Ｇ１８４位に欠失を含み、更に４０５、４２１、４２２、及び／又は４２８位に１つ以上の変異を含むもの。
（ｇ）国際公開第２０１４０９９５２３号に記載の変異体、特にパエニバチルス・カードラノリティカス（Paenibacillus curdlanolyticus）ＹＫ９ 由来の「ＰｃｕＡｍｙｌ α－アミラーゼ」（国際公開第２０１４０９９５２３号における配列番号３）と少なくとも６０％のアミノ酸配列同一性を示すもの。
（ｈ）国際公開第２０１４０９９５２３号に記載の変異体、特にサイトファーガ属（Cytophaga）の種由来の「ＣｓｐＡｍｙ２アミラーゼ」（国際公開第２０１４１６４７７７号における配列番号１及び６と少なくとも６０％のアミノ酸配列同一性を示すもの。特に、国際公開第２０１４１６４７７７号における配列番号１に基づく以下の欠失及び／又は変異のうちの１つ以上を含むもの：Ｒ１７８^＊、Ｇ１７９^＊、Ｔ３８Ｎ、Ｎ８８Ｈ、Ｎ１２６Ｙ、Ｔ１２９Ｉ、Ｎ１３４Ｍ、Ｆ１５３Ｗ、Ｌ１７１Ｒ、Ｔ１８０Ｄ、Ｅ１８７Ｐ、Ｉ２０３Ｙ、Ｇ４７６Ｋ、Ｇ４７７Ｅ、Ｙ３０３Ｄ。
（ｉ）バチルス・サブチリス（国際公開第２００９１４９２７１号における配列番号１）と少なくとも８５％の同一性を示す変異体。
（ｊ）受託番号ＡＢ０５１１０２によるＢａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ．ＫＳＭ－Ｋ３８由来の野生型アミラーゼと少なくとも９０％の同一性を示す変異体。
（ｋ）国際公開第２０１６１８０７４８号に記載の変異体、特に、国際公開第２０１６１８０７４８号における配列番号７のバチルス属の種由来のＡＡＩ１０の成熟アミノ酸配列と少なくとも８０％の同一性を示すもの；国際公開第２０１６１８０７４８号の配列番号８におけるアリシクロバチルス属（Alicyclobacillus）の種のアミラーゼの成熟アミノ酸配列と少なくとも８０％の同一性を示すもの、及び国際公開第２０１６１８０７４８号における配列番号１３の成熟アミノ酸配列と少なくとも８０％の同一性を示すもの、特に、以下の変異Ｈ^＊、Ｎ５４Ｓ、Ｖ５６Ｔ、Ｋ７２Ｒ、Ｇ１０９Ａ、Ｆ１１３Ｑ、Ｒ１１６Ｑ、Ｗ１６７Ｆ、Ｑ１７２Ｇ、Ａ１７４Ｓ、Ｇ１８４Ｔ、Ｎ１９５Ｆ、Ｖ２０６Ｌ、Ｋ３９１Ａ、Ｐ４７３Ｒ、Ｇ４７６Ｋのうちの１つ以上を含むもの。
（ｌ）国際公開第２０１８０６０２１６号に記載の変異体、特に、国際公開第２０１８０６０２１６号における配列番号４の成熟アミノ酸配列と少なくとも７０％の同一性を示す変異体、バチルス・アミロリケファシエンス及びバチルス・リケニフォルミスの融合分子。特に、Ｈ１、Ｎ５４、Ｖ５６、Ｋ７２、Ｇ１０９、Ｆ１１３、Ｒ１１６、Ｔ１３４、Ｗ１４０、Ｗ１５９、Ｗ１６７、Ｑ１６９、Ｑ１７２、Ｌ１７３、Ａ１７４、Ｒ１８１、Ｇ１８２、Ｄ１８３、Ｇ１８４、Ｗ１８９、Ｅ１９４、Ｎ１９５、Ｖ２０６、Ｇ２５５、Ｎ２６０、Ｆ２６２、Ａ２６５、Ｗ２８４、Ｆ２８９、Ｓ３０４、Ｇ３０５、Ｗ３４７、Ｋ３９１、Ｑ３９５、Ｗ４３９、Ｗ４６９、Ｒ４４４、Ｆ４７３、Ｇ４７６、及びＧ４７７位に１つ以上の置換を含むもの。

好ましくは、アミラーゼは、遺伝子操作を受けた酵素であり、漂白酸化を起こしやすいアミノ酸のうちの１つ以上が、より酸化しにくいアミノ酸で置換されている。特に、メチオニン残基は、任意の他のアミノ酸で置換されることが好ましい。特に、最も酸化しやすいメチオニンが置換されることが好ましい。好ましくは、配列番号１１における２０２に相当する位置のメチオニンが置換される。好ましくは、この位置のメチオニンは、スレオニン又はロイシン、好ましくはロイシンで置換される。

好適な市販のアルファ－アミラーゼとしては、ＤＵＲＡＭＹＬ（登録商標）、ＬＩＱＵＥＺＹＭＥ（登録商標）、ＴＥＲＭＡＭＹＬ（登録商標）、ＴＥＲＭＡＭＹＬ ＵＬＴＲＡ（登録商標）、ＮＡＴＡＬＡＳＥ（登録商標）、ＳＵＰＲＡＭＹＬ（登録商標）、ＳＴＡＩＮＺＹＭＥ（登録商標）、ＳＴＡＩＮＺＹＭＥ ＰＬＵＳ（登録商標）、ＦＵＮＧＡＭＹＬ（登録商標）、ＡＴＬＡＮＴＩＣ（登録商標）、ＡＣＨＩＥＶＥ ＡＬＰＨＡ（登録商標）、ＡＭＰＬＩＦＹ（登録商標）ＰＲＩＭＥ、ＩＮＴＥＮＳＡ（登録商標）及びＢＡＮ（登録商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ））、ＫＥＭＺＹＭ（登録商標）ＡＴ ９０００（Ｂｉｏｚｙｍ Ｂｉｏｔｅｃｈ Ｔｒａｄｉｎｇ ＧｍｂＨ（Ｗｅｈｌｉｓｔｒａｓｓｅ ２７ｂ Ａ－１２００ Ｗｉｅｎ Ａｕｓｔｒｉａ））、ＲＡＰＩＤＡＳＥ（登録商標）、ＰＵＲＡＳＴＡＲ（登録商標）、ＥＮＺＹＳＩＺＥ（登録商標）、ＯＰＴＩＳＩＺＥ ＨＴ ＰＬＵＳ（登録商標）、ＰＯＷＥＲＡＳＥ（登録商標）、ＰＲＥＦＥＲＥＮＺ Ｓ（登録商標）シリーズ（ＰＲＥＦＥＲＥＮＺ Ｓ１０００（登録商標）及びＰＲＥＦＥＲＥＮＺ Ｓ２０００（登録商標）を含む）、並びにＰＵＲＡＳＴＡＲ ＯＸＡＭ（登録商標）（ＤｕＰｏｎｔ．（Ｐａｌｏ Ａｌｔｏ，Ｃａｌｉｆｏｒｎｉａ））、並びにＫＡＭ（登録商標）（Ｋａｏ（１４－１０ Ｎｉｈｏｎｂａｓｈｉ Ｋａｙａｂａｃｈｏ，１－ｃｈｏｍｅ，Ｃｈｕｏ－ｋｕ Ｔｏｋｙｏ １０３－８２１０，Ｊａｐａｎ））が挙げられる。

好ましくは、本発明の製品は、組成物１ｇ当たり少なくとも０．０１ｍｇ、好ましくは約０．０５～約１０ｍｇ、より好ましくは約０．１～約６ｍｇ、特に約０．２～約５ｍｇの活性アミラーゼを含む。

好ましくは、本発明の組成物のプロテアーゼ及び／又はアミラーゼは、粒状体の形態であり、この粒状体は、粒状体の２９重量％超の硫酸ナトリウムを含み、並びに／又は硫酸ナトリウム及び活性酵素（プロテアーゼ及び／若しくはアミラーゼ）は、３：１～１００：１、又は好ましくは４：１～３０：１、又はより好ましくは５：１～２０：１の重量比である。

ペルオキシダーゼ／オキシダーゼ：好適なペルオキシダーゼ／オキシダーゼとしては、植物、細菌、又は真菌起源のものが挙げられる。化学修飾された又はタンパク質が遺伝子操作を受けた突然変異体が含まれる。有用なペルオキシダーゼの例としては、コプリナス（Coprinus）属のペルオキシダーゼ、例えば、国際公開第９３／２４６１８号、同第９５／１０６０２号、及び同第９８／１５２５７号に記載のようなＣ．サイネレウス（cinereus）及びその変異型のペルオキシダーゼが挙げられる。

市販のペルオキシダーゼとしては、ＧＵＡＲＤＺＹＭＥ（登録商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ）が挙げられる。

ペクチン酸リアーゼ：好適なペクチン酸リアーゼとしては、Ｐｅｃｔａｗａｓｈ（登録商標）、Ｐｅｃｔａｗａｙ（登録商標）、Ｘ－Ｐｅｃｔ（登録商標）、（全てＮｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ））Ｐｒｅｆｅｒｅｎｚ（登録商標）Ｆ１０００（ＤｕＰｏｎｔ Ｉｎｄｕｓｔｒｉａｌ Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ）で販売されているものが挙げられる。

マンナナーゼ。好ましくは、本組成物は、マンナナーゼを含む。本明細書で使用するとき、用語「マンナナーゼ」又は「ガラクトマンナナーゼ」は、マンナンエンド－１，４－ベータ－マンノシダーゼとして当該技術分野において既知のものに従って定義され、別名ベータ－マンナナーゼ及びエンド－１，４－マンナナーゼを有し、マンナン、ガラクトマンナン、グルコマンナン、及びガラクトグルコマンナンにおける１，４－ベータ－Ｄ－マンノシド連結の加水分解を触媒するマンナナーゼ酵素を意味する。マンナナーゼは、酵素命名法に従ってＥＣ ３．２．１．７８と分類される。市販のマンナナーゼとしては、商品名Ｍａｎｎａｗａｙ（登録商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ））、Ｅｆｆｅｃｔｅｎｚ（登録商標）Ｍ１０００、Ｍａｎｎａｓｔａｒ（登録商標）３７５、Ｐｒｅｆｅｒｅｎｚ Ｍ１００、及びＰｕｒａｂｒｉｔｅ（登録商標）（全てＤｕＰｏｎｔ Ｉｎｄｕｓｔｒｉａｌ Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ（Ｐａｌｏ Ａｌｔｏ，Ｃａｌｉｆｏｒｎｉａ））で販売されているものが挙げられる。好ましいマンナナーゼとしては、配列番号８の残基２７～３３１に対して少なくとも８５％の配列同一性を有するものが挙げられる。配列番号８は、シグナル配列を含むバチルス・ヘミセルトシリチカス（Bacillus hemicellulosilyticus）に対して内因性のＭａｎ７マンナナーゼの完全長アミノ酸配列に対応する。特に好ましいマンナナーゼは、任意に１２３、１５８、１８０、２７２、２８５、若しくは３０７位又はこれらの組み合わせに少なくとも１つの置換を含む、配列番号３の残基２７～３３１に対して少なくとも９０％の配列同一性を有し；マンナン、ガラクトマンナン、及びグルコマンナンの１，４－３－Ｄ－マンノシド連結の加水分解を触媒するグリコシド加水分解酵素ファミリー２６由来のマンナナーゼ。好適な例は、国際公開第２０１５０４０１５９号に記載されている。

キサンタン分解酵素：好ましくは、組成物は、キサンタン分解酵素を含む。キサンタンガムなどのキサンタン汚れの分解に好適な酵素としては、キサンタンエンドグルカナーゼ及びキサンタンリアーゼの組み合わせが挙げられる。本明細書で使用するとき、キサンタンエンドグルカナーゼという用語は、好適なキサンタンリアーゼ酵素と共に、キサンタンガムの１，４－連結型β－Ｄ－グルコースポリマー骨格の加水分解を触媒することができるエンド－ベータ－１，４－グルカナーゼ活性を示す酵素を意味する。好ましいキサンタンエンドグルカナーゼは、エンド－ベータ－１，４－グルカナーゼ活性を有し、配列番号９に対して少なくとも６０％の同一性を有するポリペプチドを有する。配列番号９は、パエニバチルス属の種６２０４７に対して内因性のキサンタンエンドグルカナーゼのアミノ酸配列に対応する。キサンタンエンドグルカナーゼは、配列番号９に対して少なくとも６１％、少なくとも６２％、少なくとも６３％、少なくとも６４％、少なくとも６５％、少なくとも６６％、少なくとも６７％、少なくとも６８％、少なくとも６９％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、又は少なくとも９９％の配列同一性を有する変異体であってよい。キサンタンエンドグルカナーゼは、配列番号９の１７、２０、５１、５３、５５、５６、６０、６３、７９、８７、１８６、１９２、３０２、３１１、３１３、３８７、３８８、３９０、４０３、４０８、４１０、４１６、４４８、４５１、４７１、４７２、４７６、４８９、５０７、５１２、５１５、５３８、５９８、５９９、６０２、６０５、６０９、６７６、６８８、６９０、６９４、６９７、６９８、６９９、７１１、７１９、７５４、７５６、７６０、７８１、７８６、７９７、８３３、８３４、８３５、及び１０４８位のうちの１つ以上に置換を有し得る。キサンタンエンドグルカナーゼは、Ｓ１７Ａ、Ｆ２０Ｐ、Ｆ２０Ｎ、Ｆ２０Ｇ、Ｆ２０Ｙ、Ｋ５１Ｑ、Ｋ５１Ｈ、Ｅ５３Ｐ、Ｅ５３Ｇ、Ｙ５５Ｍ、Ｖ５６Ｍ、Ｙ６０Ｆ、Ｓ６３Ｆ、Ｔ８７Ｒ、Ａ１８６Ｐ、Ｋ１９２Ｎ、Ｉ３２０Ｄ、Ｉ３０２Ｈ、Ｉ３０２Ｖ、Ｉ３０２Ｍ、Ｈ３１１Ｎ、Ｓ３１３Ｄ、Ｉ３８７Ｔ、Ｋ３８８Ｒ、Ｋ３９０Ｑ、Ｉ４０３Ｙ、Ｅ４０８Ｄ、Ｅ４０８Ｓ、Ｅ４０８Ｐ、Ｅ４０８Ａ、Ｅ４０８Ｇ、Ｅ４０８Ｎ、Ｐ４１０Ｇ、Ｑ４１６Ｓ、Ｑ４１６Ｄ、Ａ４４８Ｅ、Ａ４４８Ｗ、Ａ４４８Ｓ、Ｋ４５１Ｓ、Ｇ４７１Ｓ、Ｓ４７２Ｙ、Ｄ４７６Ｒ、Ｑ４８９Ｐ、Ｋ５０７Ｒ、Ｋ５１２Ｐ、Ｓ５１５Ｖ、Ｓ５３８Ｃ、Ｙ５７９Ｗ、Ｓ５９８Ｑ、Ａ５９９Ｓ、Ｉ６０２Ｔ、Ｉ６０２Ｄ、Ｖ６０３Ｐ、Ｓ６０５Ｔ、Ｇ６０９Ｅ、Ｄ６７６Ｈ、Ａ６８８Ｇ、Ｙ６９０Ｆ、Ｔ６９４Ａ、Ｔ６９７Ｇ、Ｒ６９８Ｗ、Ｔ６９９Ａ、Ｔ７１１Ｖ、Ｔ７１１Ｙ、Ｗ７１９Ｒ、Ｋ７５４Ｒ、Ｖ７５６Ｈ、Ｖ７５６Ｙ、Ｓ７６０Ｇ、Ｔ７８１Ｍ、Ｎ７８６Ｋ、Ｔ７９７Ｓ、Ａ８２４Ｄ、Ｎ８３３Ｄ、Ｑ８３４Ｅ、Ｓ８３５Ｄ、及びＦ１０４８Ｗ位のうちの１つ以上に置換を有し得る。本明細書で使用するとき、用語「キサンタンリアーゼ」は、キサンタンのβ－Ｄ－マンノシル－β－Ｄ－１，４－グルクロノシル結合を切断する酵素を意味し、文献に記載されている。キサンタンリアーゼは、酵素命名法に従ってＥＣ４．２．２．１２と分類され、バチルス属、コリネバクテリウム属（Corynebacterium）、及びパエニバチルス属の種を含む多くのキサンタン分解細菌によって産生されることが知られている。本発明によるキサンタンリアーゼは、キサンタンリアーゼ活性を有し、配列番号１０に対して少なくとも６０％の同一性を有するポリペプチドを含む。配列番号１０は、パエニバチスル属の種に対して内因性のキサンタンリアーゼのアミノ酸配列に対応する。キサンタンリアーゼは、配列番号１０に対して少なくとも６１％、少なくとも６２％、少なくとも６３％、少なくとも６４％、少なくとも６５％、少なくとも６６％、少なくとも６７％、少なくとも６８％、少なくとも６９％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、又は少なくとも９９％の配列同一性を有する変異体であってよい。キサンタンリアーゼは、配列番号１０の９、１５、４６、５８、６６、８９、９５、１００、１０６、１０９、１８３、１８８、１９０、２０３、２０４、２２１、２２９、２３４、２３８、２４０、２４２、２４３、２５７、２５８、２９１、２９３、３１６、３２０、３２４、３２９、３３３、３３９、３４１、３５２、３５４、３６０、３７７、３９９、４００、４１９、４４０、４５０、４５１、４５４、４５８、４８１、４９２、５６７、５６８、５７８、５７９、５８２、６６４、６７２、７０３、７２８、８４３、８５５、８８７、８９２、１００８、及び１０１６位からなる群から選択される１つ以上の位置に変化を有する変異体であってよい。キサンタンリアーゼは、配列番号１０の６２４、６３１、６３５、６４９、６５６、７５２、７５２、７５４、７５７、７６９、７７５、７７７、８００、８０１、８７５、９１１、及び９１５からなる群から選択される１つ以上の位置に変化を有する変異体であってよい。キサンタンリアーゼは、配列番号１０のＫ９Ｒ、Ｎ１５Ｔ、Ｌ４６Ｄ、Ａ５８Ｌ、Ｓ６６Ｈ、Ｑ８９Ｙ、Ｋ９５Ｅ、Ｓ１００Ｄ、Ｎ１０６Ｙ、Ｑ１０９Ｒ、Ｑ１０９Ｄ、Ｑ１０９Ｆ、Ｑ１０９Ｋ、Ｑ１０９Ａ、Ｋ１８３Ｑ、Ｋ１８３Ｒ、Ｖ１８８Ｉ、Ａ１９０Ｑ、Ａ２０３Ｐ、Ｋ２０４Ｒ、Ａ２２１Ｐ、Ｅ２２９Ｎ、Ｅ２２９Ｓ、Ｉ２３４Ｖ、Ｉ２３８Ｗ、Ｉ２３８Ｌ、Ｉ２３８Ｍ、Ｉ２４０Ｗ、Ｎ２４２Ｓ、Ｇ２４３Ｖ、Ｙ２５７Ｗ、Ｒ２５８Ｅ、Ｋ２９１Ｒ、Ａ２９３Ｇ、Ａ２９３Ｐ、Ｋ３１６Ｒ、Ｋ３２０Ｒ、Ｌ３２４Ｑ、Ｋ３２９Ｒ、Ｋ３３３Ｒ、Ｌ３３９Ｍ、１３４１Ｐ、Ｖ３５２Ｉ、Ｓ３５４Ｐ、Ｋ３６０Ｇ、Ｋ３６０Ｒ、Ｆ３７７Ｙ、Ｎ３９９Ｋ、Ｋ４００Ｒ、Ｆ４１９Ｙ、Ｎ４４０Ｋ、Ｄ４５０Ｐ、Ｋ４５１Ｅ、Ｋ４５１Ｒ、Ａ４５４Ｖ、Ｄ４５８Ｓ、Ｋ４８１Ｒ、Ａ４９２Ｌ、Ａ４９２Ｈ、Ｋ５６７Ｒ、Ｇ５６８Ａ、Ｓ５７８Ｋ、Ｓ５７８Ｒ、Ｓ５７９Ｒ、Ｓ５７９Ｋ、Ｓ５８２Ｋ、Ａ６２４Ｅ、Ｔ６３１Ｎ、Ｓ６３５Ｅ、Ｔ６４９Ｋ、Ｉ６５６Ｖ、Ｔ６６４Ｋ、Ｎ６７２Ｄ、Ｉ７０３Ｌ、Ｍ７２８Ｖ、Ｇ７３８Ｌ、Ｐ７５２Ｋ、Ｐ７５２Ｒ、Ｇ７５３Ｅ、Ｓ７５４Ｅ、Ｓ７５４Ｒ、Ｓ７５７Ｄ、Ａ７６９Ｄ、Ｌ７７５Ａ、Ｄ７７７Ｒ、Ｖ８００Ｐ、Ｄ８０１Ｇ、Ａ８４３Ｐ、Ｋ８５５Ｒ、Ｋ８７５Ｔ、Ｋ８８７Ｒ、Ｎ８９２Ｙ、Ｎ８９２Ｗ、Ｎ８９２Ｆ、Ａ９１１Ｖ、Ｔ９１５Ａ、Ｎ１００８Ｄ、及びＫ１０１６Ｔからなる群から選択される１つ以上の置換を有する変異体であってよい。

好ましくは、組成物は、ＲＮａｓｅ若しくはＤＮａｓｅなどのヌクレアーゼ、又はこれらの混合物を含む。ヌクレアーゼ酵素は、核酸のヌクレオチドサブユニット間のホスホジエステル結合を切断することができる酵素である。本明細書におけるヌクレアーゼ酵素は、好ましくは、デオキシリボヌクレアーゼ若しくはリボヌクレアーゼ酵素又はこれらの機能的断片である。機能的断片又は部分とは、ＤＮＡ骨格におけるホスホジエステル結合の切断を触媒するヌクレアーゼ酵素の部分を意味し、したがって、触媒活性を保持する当該ヌクレアーゼタンパク質の領域である。したがって、それは、その機能が維持されている酵素及び／又は変異体及び／又は誘導体及び／又はホモログの、切頭されているが、機能的なバージョンを含む。

好ましくは、ヌクレアーゼ酵素は、好ましくは、以下の分類のいずれかから選択されるデオキシリボヌクレアーゼである：Ｅ．Ｃ．３．１．２１．ｘ（式中、ｘ＝１、２、３、４、５、６、７、８又は９である）、Ｅ．Ｃ．３．１．２２．ｙ（式中、ｙ＝１、２、４又は５である）、Ｅ．Ｃ．３．１．３０．ｚ（式中、ｚ＝１又は２である）、Ｅ．Ｃ．３．１．３１．１、及びこれらの混合物。

ＤＮａｓｅ：好適なＤＮａｓｅとしては、参照により本明細書に組み込まれる国際公開第２０１７１６２８３６号（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ）における配列番号１、２、３、４、５、６、７、８、及び９によって定義されるＤＮａｓｅの野生型及び変異体、並びに国際公開第２０１８０１１２７７号（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ）に記載されているものを含むバチルス・シビ（Bacillus cibi）ＤＮａｓｅの変異体が挙げられる。好ましいＤＮａｓｅは、同時係属中の欧州特許出願第１８２０２９６７号に請求されているとおりである。

ＲＮａｓｅ：好適なＲＮａｓｅとしては、参照により本明細書に組み込まれる国際公開第２０１８１７８０６１号（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ）における配列番号３、６、９、１２、１５、５７、５８、５９、６０、６１、６２、６３、６４、６５、６６、６７、７２、及び７３により定義されるＤＮａｓｅの野生型及び変異体が挙げられる。

ガラクタナーゼ：好ましくは、組成物は、ガラクタナーゼ、すなわち、エンド－ベータ－１，６－ガラクタナーゼ酵素を含む細胞外ポリマー分解酵素を含む。用語「エンド－ベータ－１，６－ガラクタナーゼ」又は「エンド－ベータ－１，６－ガラクタナーゼ活性を有するポリペプチド」は、３よりも高い重合度（ＤＰ）を有する１，６－３－Ｄ－ガラクトオリゴ糖、及び４－Ｏ－メチルグルコシルウロネート又はグルコシルウロネート基を非還元末端に有するその酸性誘導体の加水分解性切断を触媒するグリコシドヒドロラーゼファミリー３０由来のエンド－ベータ－１，６－ガラクタナーゼ活性（ＥＣ３．２．１．１６４）を意味する。本開示の目的のために、エンド－ベータ－１，６－ガラクタナーゼ活性は、アッセイＩにおいて、国際公開第２０１５１８５６８９号に記載の手順に従って求められる。分類ＥＣ３．２．１．１６４由来の好適な例は、国際公開第２０１５１８５６８９に記載されており、例えば、成熟ポリペプチド配列番号２である。

洗浄液は、布地色相剤（色合い剤、青味剤、又は白化剤と称される場合もある）及び／又は蛍光増白剤を含み得る。典型的には、色調剤は、布地に青又は紫の色合いをもたらす。色相剤は、単独又は組み合わせのいずれかで使用され、特定の色相の色合いを作り出し、かつ／又は異なる種類の布地に色合いを付けることができる。これは、例えば赤と緑－青の染料とを混合して青又は紫の色合いを生じさせることによりもたらされ得る。色相剤は、アクリジン、アントラキノン（多環式キノンを含む）、アジン、前金属化した（premetallized）アゾを含むアゾ（例えば、モノアゾ、ジアゾ、トリスアゾ、テトラキスアゾ、ポリアゾ）、ベンゾジフラン及びベンゾジフラノン、カロテノイド、クマリン、シアニン、ジアザヘミシアニン、ジフェニルメタン、ホルマザン、ヘミシアニン、インジゴイド、メタン、ナフタルイミド、ナフトキノン、ニトロ及びニトロソ、オキサジン、フタロシアニン、ピラゾール、スチルベン、スチリル、トリアリールメタン、トリフェニルメタン、キサンテン、並びにこれらの混合物を含むが、これらに限定されない任意の既知の染料の化学分類から選択され得る。

好適な布地色相剤としては、染料、染料－粘土共役体、並びに有機及び無機顔料が挙げられる。好適な染料としては、低分子染料及びポリマー染料が挙げられる。好適な低分子染料としては、直接染料、塩基性染料、反応性染料、又は加水分解反応性染料、溶剤染料、又は分散染料の色指数（Ｃ．Ｉ．）分類に分類される染料からなる群から選択される低分子染料が挙げられる。好適な低分子染料の例としては、例えば、色指数（Ｓｏｃｉｅｔｙ ｏｆ Ｄｙｅｒｓ ａｎｄ Ｃｏｌｏｕｒｉｓｔｓ（Ｂｒａｄｆｏｒｄ，ＵＫ））番号９、３５、４８、５１、６６、及び９９などのダイレクトバイオレット染料、１、７１、８０及び２７９などのダイレクトブルー染料、１７、７３、５２、８８及び１５０などのアシッドレッド染料、１５、１７、２４、４３、４９及び５０などのアシッドバイオレット染料、１５、１７、２５、２９、４０、４５、７５、８０、８３、９０及び１１３などのアシッドブルー染料、１などのアシッドブラック染料、１、３、４、１０及び３５などのベーシックバイオレット染料、３、１６、２２、４７、６６、７５及び１５９などのベーシックブルー染料、欧州特許第１７９４２７５号若しくは同第１７９４２７６号に記載されているものなどの分散若しくは溶剤染料、又は米国特許第７，２０８，４５９（Ｂ２）号に開示されている染料、並びにこれらの混合物からなる群から選択される低分子染料が挙げられる。別の態様では、好適な低分子染料としては、アシッドバイオレット１７、アシッドバイオレット５０又は５１、ダイレクトブルー７１、ダイレクトバイオレット５１、ダイレクトブルー１、アシッドレッド８８、アシッドレッド１５０、アシッドブルー２９、アシッドブルー１１３の色指数番号、又はこれらの混合物からなる群から選択される低分子染料が挙げられる。

共有結合している（共役していると称されることもある）色素原を含有するポリマー（染料－ポリマー共役体）、例えば、ポリマーの骨格に共重合した色素原を有するポリマー、及びこれらの混合物からなる群から選択されるポリマー染料を含むポリマー染料が好ましい。ポリマー染料としては、国際公開第２０１１／９８３５５号、同第２０１１／４７９８７号、米国特許出願公開第２０１２／０９０１０２号、国際公開第２０１０／１４５８８７号、同第２００６／０５５７８７号、及び同第２０１０／１４２５０３号に記載されているものが挙げられる。

好ましいポリマー染料は、アルコキシル化、好ましくは、エトキシル化アゾ又はアントラキノン又はトリアリールメタン染料を含む。エトキシル化チオフェンアゾ染料、例えば、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（登録商標）（Ｍｉｌｌｉｋｅｎ（Ｓｐａｒｔａｎｂｕｒｇ，Ｓｏｕｔｈ Ｃａｒｏｌｉｎａ，ＵＳＡ））の名称で販売されている布地直接着色剤、少なくとも１種の反応性染料と、ヒドロキシル部分、一級アミン部分、二級アミン部分、チオール部分、及びこれらの混合部分からなる群から選択される部分を含むポリマーからなる群から選択されるポリマーと、から形成される染料－ポリマー共役体からなる群から選択されるポリマー染料が特に好ましい。更に別の態様では、好適なポリマー染料としては、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（登録商標）バイオレットＣＴ、Ｍｅｇａｚｙｍｅ（Ｗｉｃｋｌｏｗ，Ｉｒｅｌａｎｄ）から商品名ＡＺＯ－ＣＭ－ＣＥＬＬＵＬＯＳＥ、商品コードＳ－ＡＣＭＣで販売されているＣ．Ｉ．リアクティブブルー１９と共役されているＣＭＣなどのリアクティブブルー、リアクティブバイオレット又はリアクティブレッドの染料に共有結合しているカルボキシメチルセルロース（carboxymethyl cellulose、ＣＭＣ）、アルコキシル化トリフェニル－メタンポリマー着色料、アルコキシル化チオフェンポリマー着色料、及びこれらの混合物からなる群から選択されるポリマー染料が挙げられる。

好ましい色相染料としては、米国特許出願公開第２００８／０１７７０９０号に見出されるアルコキシル化チオフェンアゾ増白剤が挙げられ、場合により、国際公開第２０１１／０１１７９９号の表５中の実施例１～４２から選択されるものなどのように、アニオン性であり得る。他の好ましい染料は、米国特許第８，１３８，２２２号に開示されている。

好適な顔料としては、ウルトラマリンブルー（Ｃ．Ｉ．ピグメントブルー２９）、ウルトラマリンバイオレット（Ｃ．Ｉ．ピグメントバイオレット１５）及びこれらの混合物からなる群から選択される顔料が挙げられる。顔料及び／又は染料はまた、美容理由で色を加えるために添加されてもよい。好ましいのは、有機青、紫、及び緑色顔料である。

洗浄液は、好ましくは以下からなる群から選択される、酵素安定化剤を含んでいてもよい：（ａ）カルシウム塩、マグネシウム塩、及びこれらの混合物からなる群から選択される無機塩；（ｂ）オリゴ糖、多糖類、及びこれらの混合物からなる群から選択される炭水化物；（ｃ）フェニルボロン酸及びそれらの誘導体からなる群から選択される質量有効可逆性プロテアーゼ阻害剤；並びに（ｄ）これらの混合物。

別の実施形態では、洗浄液は、（１）ホウ素含有化合物などの可逆的プロテアーゼ阻害剤、（２）１－２プロパンジオール、（３）ギ酸カルシウム及び／又はギ酸ナトリウム、（４）それらの任意の組み合わせを含む。

ポリマー－洗浄液は、１つ以上のポリマーを含み得る。実施例には、カルボキシメチルセルロース、ポリ（ビニル－ピロリドン）、ポリ（エチレングリコール）、ポリ（ビニルアルコール）、ポリ（ビニルピリジン－Ｎ－オキシド）、ポリ（ビニルイミダゾール）、ポリアクリル酸塩などのポリカルボン酸塩、マレイン酸／アクリル酸コポリマー、及びメタクリル酸ラウリル／アクリル酸コポリマー、並びに両親媒性のポリマーがある。

漂白剤－洗浄液は、テトラアセチルエチレンジアミン又はノナノイルオキシベンゼンスルホネートなどの過酸形成漂白活性化剤と合わせてもよい過ホウ酸塩又は過炭酸塩などのＨ_２Ｏ_２源を含み得る漂白系を含有していてもよい。あるいは、漂白系は、例えば、アミド、イミド、又はスルホン型のペルオキシ酸を含んでもよい。

キレート剤－洗浄液は、キレート剤を含んでいてもよい。好適なキレート剤としては、銅、鉄、及び／又はマンガンキレート剤、並びにこれらの混合物が挙げられる。キレート剤を使用する場合、本消費者製品は、本消費者製品の約０．００５重量％～約１５重量％、又は更には約３．０重量％～約１０重量％のキレート剤を含んでもよい。好適なキレート剤（錯化剤）としては、ＤＴＰＡ（ジエチレントリアミン五酢酸）、ＨＥＤＰ（ヒドロキシエタンジホスホン酸）、ＤＴＰＭＰ（ジエチレントリアミンペンタ（メチレンホスホン酸））、１，２－ジヒドロキシベンゼン－３，５－ジスルホン酸二ナトリウム塩水和物、エチレンジアミン、ジエチレントリアミン、エチレンジアミン二コハク酸（ＥＤＤＳ）、Ｎ－ヒドロキシエチルエチレンジアミン三酢酸（ＨＥＤＴＡ）、トリエチレンテトラアミン六酢酸（ＴＴＨＡ）、Ｎ－ヒドロキシエチルイミノ二酢酸（ＨＥＩＤＡ）、ジヒドロキシエチルグリシン（ＤＨＥＧ）、エチレンジアミンテトラプロピオン酸（ＥＤＴＰ）、メチル－グリシン－二酢酸（ＭＧＤＡ）、グルタミン酸－Ｎ，Ｎ－二酢酸（ＧＬＤＡ）、イミノジコハク酸（ＩＤＳ）、カルボキシメチルイヌリン、並びにこれらの誘導体及びこれらの混合物が挙げられる。好ましいキレート剤は、メチル－グリシン－二酢酸（ＭＧＤＡ）、その塩及びその誘導体、グルタミン酸－Ｎ、Ｎ－二酢酸（ＧＬＤＡ）、その塩及びその誘導体、イミノジコハク酸（ＩＤＳ）、その塩及びその誘導体、カルボキシメチルイヌリン、その塩及びその誘導体、並びにこれらの混合物からなる群から選択される。本明細書における使用に特に好ましい錯化剤は、ＭＧＤＡ及びその塩からなる群から選択され、本明細書における使用に特に好ましいのは、ＭＧＤＡの三ナトリウム塩である。

酵素安定剤－本発明で使用される酵素は、以下を用いて安定化され得る：従来の安定化剤、並びに／又はプロテアーゼ阻害剤、例えば、プロピレングリコール若しくはグリセロールなどのポリオール、糖若しくは糖アルコール、塩化ナトリウム及び塩化カリウムなどの塩、乳酸、ギ酸、ホウ酸、若しくはホウ酸誘導体、例えば、芳香族ホウ酸エステル、又は４－ホルミルフェニルボロン酸などのフェニルボロン酸誘導体、又はジ－、トリ－、若しくはテトラペプチドアルデヒド又はアルデヒド類似体などのペプチドアルデヒド（形態Ｂ１－Ｂ０－Ｒのいずれか、式中、Ｒは、Ｈ、ＣＨ３、ＣＸ３、ＣＨＸ２、若しくはＣＨ２Ｘであり（Ｘ＝ハロゲン）、Ｂ０は、単一アミノ酸残基であり（好ましくは、任意に置換される脂肪族又は芳香族側鎖を有する）、かつＢ１は、任意でＮ末端保護基を含むか、あるいは国際公開第０９１１８３７５号、同第９８／１３４５９号）に記載の１つ以上のアミノ酸残基（好ましくは１つ、２つ又は３つ）、あるいはＲＡＳＩ、ＢＡＳＩ、ＷＡＳＩ（稲、大麦及び小麦の二官能性α－アミラーゼ／サブチリシン阻害剤）、又はＣＩ２若しくはＳＳＩなどのタンパク質型のプロテアーゼ阻害剤からなる。いくつかの実施形態では、本明細書において採用される酵素は、以下のようなイオンを酵素に提供する最終組成物中で、亜鉛（ＩＩ）、カルシウム（ＩＩ）及び／又はマグネシウム（ＩＩ）イオンの水溶性供給源、並びに他の金属イオン（例えば、バリウム（ＩＩ）、スカンジウム（ＩＩ）、鉄（ＩＩ）、マンガン（ＩＩ）、アルミニウム（ＩＩＩ）、スズ（ＩＩ）、コバルト（ＩＩ）、銅（ＩＩ）、ニッケル（ＩＩ）、及びオキソバナジウム（ＩＶ））の存在によって安定化される。

好ましくは、洗浄液では、エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素及び他の任意の酵素は、洗浄液１リットル当たり０．００１～１００ｍｇの酵素タンパク質、好ましくは洗浄液１リットル当たり０．００５～５ｍｇの酵素タンパク質、より好ましくは洗浄液１リットル当たり０．０１～１ｍｇの酵素タンパク質、具体的には、洗浄液１リットル当たり０．１～１ｍｇの酵素タンパク質に相当する量で添加され得る。

本明細書に記載され、特許請求される本発明は、本明細書に開示される特定の態様が本発明のいくつかの態様の説明として意図されるため、これらの態様によって範囲を限定するものではない。任意の同等の態様は、本発明の範囲内であるよう意図されている。実際、本明細書に示され、記載される修正に加えて、本発明の種々の修正は、前述の記述から当業者には明らかとなる。そのような修正はまた、添付の特許請求の範囲の範囲内に収まるよう意図されている。不一致が生じた場合、定義を含む本開示が支配する。

綿の乾燥は、家庭環境又は工業環境のいずれかで使用される、一般的な手段のうちの任意の１つにより実行することができる。乾燥は、約１５℃～約４００℃、約２５℃～約２００℃、約３５℃～約１００℃、又は更には約４０℃～約８５℃に加熱されて、乾燥機内で使用されて、表面及び／又は布地を乾燥させることができる。洗浄液のｐＨは、好ましくは、約４～約１０．５である。酵素及び任意のクリーニング補助剤は、溶液中約５００ｐｐｍ～約１５，０００ｐｐｍの総濃度で使用され得る。水温は、典型的には、約５℃～約９０℃の範囲である。水と布地との比は、典型的には、約１：１～約３０：１である。

実施例１：エンド－β－１，３－グルカナーゼを含む洗浄性能
綿に対するエンド－β－１，３－グルカナーゼの洗浄性能を、以下のように液体洗濯洗剤の状況において求めた。

Ｃｏｐｌｅｙ Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ Ｌｔｄ（Ｎｏｔｔｉｎｇｈａｍ，Ｕ．Ｋ．）により供給されたＴｅｒｇｏｔｏｍｅｔｅｒ Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔ Ｔｅｓｔｅｒを使用して、Ｗａｒｗｉｃｋ Ｅｑｕｅｓｔ Ｌｔｄ（Ｃｏｎｓｅｔｔ，Ｕ．Ｋ．）によって供給された５ｃｍ×５ｃｍのニット綿見本をエンド－β－１，３－グルカナーゼを含む水性洗浄液と接触させた。２つのポットに、４０℃に加熱した水道水（１米国ガロン当たり６．５グレイン）４００ｍＬを充填し、Ａｒｉｅｌ液体（２０１９年２月に英国でＡｓｄａ Ｓｔｏｒｅｓ Ｌｔｄから購入、製品コード製品コード：６０１６６５０）１．０４ｍＬを各ポットに添加した。

次いで、ポットを撹拌し、２つのポットのうちの１つには、１ｐｐｍの活性エンド－β－１，３－グルカナーゼの洗浄濃度が得られるように、活性エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素（ＣＺ０８６１、バッチ１８０１１、ＮＺＹＴｅｃｈ（Ｌｉｓｂｏｎ，Ｐｏｒｔｕｇａｌ）製）０．４ｍｇをピペットを介して添加した。この酵素は、供給業者によって、グリコシルヒドロラーゼファミリー１６に属し、パエニバチルス属の種に対して内因性であると記載されており、解析により配列番号１に対して９８％を超える同一性のポリペプチド配列を有することが確認された。試験の持続時間にわたって温度を４０℃で維持した。３０分後、洗浄水を排水し、布地を４００ｍＬの冷水道水（１米国ガロン当たり６．５グレイン）中で５分間２回すすぎ洗いした後、洗浄した染み見本をラック上に平らに置き、周囲条件下で乾燥させた。

実施例２：エンド－β－グルカナーゼ酵素を比較する液体洗剤組成物の洗浄性能
それぞれ５つの染みを含む２枚の染み見本を使用し、試験前にＣＩＥＬａｂ値について分析した（ＤｉｇｉＥｙｅ，ＶｅｒｉＶｉｄｅ（Ｌｅｉｃｅｓｔｅｒ，Ｕ．Ｋ．））ことを除いて、上記手順を繰り返した。０．４ｍｇの活性エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素（ＣＺ０８６１、バッチ１８０１１、ＮＺＹＴｅｃｈ（Ｌｉｓｂｏｎ，Ｐｏｒｔｕｇａｌ）製）、０．４ｍｇの活性エンド－β－１，３（４）－グルカナーゼ（クロストリジウム・サーモセラム（Clostridium thermocellum）由来のＥ－ＬＩＣＡＣＴ、Ｍｅｇａｚｙｍｅ， Ｂｒａｙ Ｃｏ．（Ｗｉｃｋｌｏｗ， Ｉｒｅｌａｎｄ）製のバッチ１６０２０１ｂ）、及び０．４ｍｇの活性エンド－β－１，４－グルカナーゼ（Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ ５０００Ｌ、Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ）製のバッチＣＥＮ０１０７８５）のそれぞれを使用して、試験を繰り返した。

各酵素について、２つのポット間で処理を交代しながら、プロセスを４回実施した。これにより、処理ごとに合計４０個の洗浄された染み、すなわち、５つの染みの付いた２枚の見本をそれぞれ含む４つの外部複製が得られた。洗浄した染みを上述のとおりＣＩＥＬａｂについて分析し、以下の等式を用いて染み除去指数（ＳＲＩ）を計算した：

式中、

及び

結果は、本発明によるエンド－β－１，３－グルカナーゼのみが、綿からのメイクアップ染みの除去を有意に改善し、５７から７４％まで除去を増加させることを示す。この改善は非常に顕著であり、目視で確認できる。

洗剤例
以下の洗剤実施例のいずれかを水に添加することは、本明細書における水性洗浄液を形成するのに好適である。

実施例１～６．手洗い用又はトップローディング式洗濯機用に設計されている顆粒状洗濯洗剤組成物

実施例７～１３．フロントローディング式自動洗濯機用に設計されている顆粒状洗濯洗剤組成物

^＊ＤＮａｓｅは洗剤１００ｇあたりの活性酵素のｍｇとして示される。

実施例１４～２１．強力液体洗濯洗剤組成物

実施例２２～２８．単位用量洗濯洗剤組成物このような単位用量の製剤は、１つ又は複数の区画を含んでもよい。

実施例２９．多区画単位用量組成物
本発明の多区画単位用量洗濯洗剤製剤を以下に提供する。これらの実施例では、単位用量は３つの区画を有するが、同様の組成物を２、４、又は５つの区画で作製することもできる。区画を封入するために使用されるフィルムは、ポリビニルアルコールである。

実施例３０～３３．本発明の布地柔軟剤組成物

実施例１～３３の組成物の原材料及び注記
Ｃ１１～Ｃ１８の平均脂肪族炭素鎖長を有する直鎖アルキルベンゼンスルホネート
Ｃ１２～１８ジメチルヒドロキシエチルアンモニウムクロリド
ＡＥ３Ｓは、Ｃ１２～１５アルキルエトキシ（３）サルフェートである。
ＡＥ７は、平均エトキシル化度７のＣ１２～１５アルコールエトキシレートである。
ＡＥ９は、平均エトキシル化度９のＣ１２～１６アルコールエトキシレートである。
ＨＳＡＳは、米国特許第６，０２０，３０３号及び同第６，０６０，４４３号に開示されているとおり、約１６～１７の炭素鎖長を有する中鎖分岐状一級アルキルサルフェートである。
ポリアクリレートＭＷ４５００は、ＢＡＳＦによって供給されている。
カルボキシメチルセルロースは、ＣＰ Ｋｅｌｃｏ（Ａｒｎｈｅｍ，Ｎｅｔｈｅｒｌａｎｄｓ）により供給されているＦｉｎｎｆｉｘ（登録商標）Ｖである。
ＣＨＥＣは、カチオン変性ヒドロキシエチルセルロースポリマーである。
ホスホネートキレート剤は、例えば、ジエチレンテトラアミン五酢酸（ＤＴＰＡ）ヒドロキシエタンジホスホネート（ＨＥＤＰ）である。
Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）、Ｎａｔａｌａｓｅ（登録商標）、Ｓｔａｉｎｚｙｍｅ（登録商標）、Ｌｉｐｅｘ（登録商標）、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（商標）、Ｍａｎｎａｗａｙ（登録商標）、及びＷｈｉｔｅｚｙｍｅ（登録商標）はいずれも、Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ）の製品である。
Ｐｕｒａｆｅｃｔ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ Ｐｒｉｍｅ（登録商標）は、Ｇｅｎｅｎｃｏｒ Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ（Ｐａｌｏ Ａｌｔｏ，Ｃａｌｉｆｏｒｎｉａ，ＵＳＡ）の製品である。
蛍光増白剤１は、Ｔｉｎｏｐａｌ（登録商標）ＡＭＳであり、蛍光増白剤２は、Ｔｉｎｏｐａｌ（登録商標）ＣＢＳ－Ｘであり、ダイレクトバイオレット９は、Ｐｅｒｇａｓｏｌ（登録商標）Ｖｉｏｌｅｔ ＢＮ－Ｚであり、ＮＯＢＳは、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸ナトリウムである。
ＴＡＥＤはテトラアセチルエチレンジアミンである。
Ｓ－ＡＣＭＣは、Ｃ．Ｉ．Ｒｅａｃｔｉｖｅ Ｂｌｕｅ １９と共役しているカルボキシメチルセルロース、商品名ＡＺＯ－ＣＭ－ＣＥＬＬＵＬＯＳＥである。
汚れ放出剤は、Ｒｅｐｅｌ－ｏ－ｔｅｘ（登録商標）ＰＦである。
アクリル酸／マレイン酸コポリマーは、分子量７０，０００であり、アクリレート：マレエート比は、７０：３０であり、
ＥＤＤＳは、エチレンジアミン－Ｎ，Ｎ’－二コハク酸、（Ｓ，Ｓ）異性体のナトリウム塩であり、泡抑制剤凝集体は、Ｄｏｗ Ｃｏｒｎｉｎｇ（Ｍｉｄｌａｎｄ，Ｍｉｃｈｉｇａｎ，ＵＳＡ）によって供給されている。
ＨＳＡＳは、中鎖分岐状アルキルサルフェートである。
Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（登録商標）Ｖｉｏｌｅｔ ＣＴは、Ｍｉｌｌｉｋｅｎ（Ｓｐａｒｔａｎｂｕｒｇ，Ｓｏｕｔｈ Ｃａｒｏｌｉｎａ，ＵＳＡ）によって供給されている高分子色相顔料である。
ポリエトキシル化アゾチオフェン染料は、Ｍｉｌｌｉｋｅｎ（Ｓｐａｒｔａｎｂｕｒｇ，Ｓｏｕｔｈ Ｃａｒｏｌｉｎａ，ＵＳＡ）によって供給されているＶｉｏｌｅｔ ＤＤ（商標）ポリマー色相染料である。
^１ランダムグラフトコポリマーは、ポリエチレンオキシド主鎖と複数のポリ酢酸ビニル側鎖とを有する、ポリ酢酸ビニルグラフト化ポリエチレンオキシドコポリマーである。ポリエチレンオキシド骨格鎖の分子量は、約６０００であり、ポリエチレンオキシドのポリ酢酸ビニルに対する重量比は、約４０～６０であり、５０のエチレンオキシド単位当たり１個以下のグラフト点である。
^２－ＮＨ１個当たり２０個のエトキシレート基を有するポリエチレンイミン（ＭＷ＝６００）。
^３両親媒性アルコキシル化ポリマーは、－ＮＨ１個当たり２４個のエトキシレート基及び－ＮＨ１個当たり１６個のプロポキシレート基を含有するように誘導体化されたポリマーから調製されるポリエチレンイミン（ＭＷ６００）である。
^４アミラーゼは、洗剤１００ｇあたりの活性酵素のｍｇとして示される。
^５これら実施例の全てにおけるＤＮａｓｅは、任意にヘキソサミニダーゼ酵素との混合物における洗剤１００ｇあたりの活性酵素のｍｇとして示される。ＤＮａｓｅは、微量のスーパーオキシドジスムターゼを含有していてもよい。
^６６これら実施例の全てにおけるエンド－β－１，３－グルカナーゼは、洗剤１００ｇあたりの活性酵素のｍｇとして示される。
^ａＰｒｏｘｅｌ ＧＸＬ、Ｌｏｎｚａによって供給されている１，２－ベンズイソチアゾリン－３－オンの２０％水性ジプロピレングリコール溶液。
^ｂＮ，Ｎ－ビス（ヒドロキシエチル）－Ｎ，Ｎ－ジメチルアンモニウムクロリド脂肪酸エステル。この材料の親脂肪酸のヨウ素価は、１８～２２である。Ｅｖｏｎｉｋから入手した材料は、遊離脂肪酸の形態の不純物、Ｎ，Ｎ－ビス（ヒドロキシエチル）－Ｎ，Ｎ－ジメチルアンモニウムクロリド脂肪酸エステルのモノエステル形態、及びＮ，Ｎ－ビス（ヒドロキシエチル）－Ｎ－メチルアミンの脂肪酸エステルを含有する。
^ｃＭＰ１０（登録商標）、Ｄｏｗ Ｃｏｒｎｉｎｇによって供給、８％活性
^ｄ米国特許第８，７６５，６５９号に記載のとおり、１００％カプセル化香油として表される
^ｅＲｈｅｏｖｉｓ（登録商標）ＣＤＥ、ＢＡＳＦによって供給されているカチオン性高分子増粘剤
^ｆ約５５：４５の重量比のＮ，Ｎ－ジメチルオクタンアミド及びＮ，Ｎ－ジメチルデカンアミド、Ｓｔｅｐａｎ Ｃｏｍｐａｎｙの商品名Ｓｔｅｐｏｓｏｌ（登録商標）Ｍ－８－１０

本明細書に開示される寸法及び値は、列挙された正確な数値に厳密に限定されるものとして理解されるべきではない。その代わりに、特に指示がない限り、そのような寸法は各々、列挙された値とその値を囲む機能的に同等な範囲との両方を意味することが意図される。例えば、「４０ｍｍ」として開示される寸法は、「約４０ｍｍ」を意味するものとする。

Claims (15)

1. 綿を処理する方法であって、（ｉ）水と、配列番号１、配列番号２、配列番号３、配列番号４、配列番号５、配列番号６、又は配列番号７のうちの１つ以上に対して少なくとも９０％の配列同一性を有するエンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素と、を含む水性洗浄液を綿と接触させることと、（ｉｉ）任意に、前記綿をすすぐことと、（ｉｉｉ）前記綿を乾燥させることと、を含む、方法。
2. 前記綿が、綿及び１つ以上の追加の材料を含む混合布の形態である、請求項１に記載の方法。
3. 前記綿を、６０℃以下の温度の前記水性洗浄液と接触させる、請求項１又は２に記載の方法。
4. 前記エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素が、Ｅ．Ｃ．クラス３．２．１．３９．由来である、請求項１～３のいずれか一項に記載の方法。
5. 前記エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素が、微生物起源のものである、請求項１～４のいずれか一項に記載の方法。
6. 前記エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素が、パエニバチルス属の種、ゾベリア・ガラクタニボラン、サーモトガ・ペトロフィラの微生物から得ることができる、請求項１～５のいずれか一項に記載の方法。
7. 前記エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素が、グリコシルヒドロラーゼ（ＧＨ）ファミリー１６又は６４由来である、請求項１～６のいずれか一項に記載の方法。
8. 前記エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素が、炭水化物結合モジュールＣＢＭ６又はＣＢＭ５６を有する、請求項１～７のいずれか一項に記載の方法。
9. 前記エンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素が、配列番号１、配列番号２、配列番号３、配列番号４、配列番号５、配列番号６、又は配列番号７のうちの１つ以上に対して少なくとも９５％の配列同一性を有する、請求項１～８のいずれか一項に記載の方法。
10. 前記水性洗浄液が、界面活性剤を含む、請求項１～９のいずれか一項に記載の方法。
11. 前記界面活性剤が、非イオン性及び／又はアニオン性界面活性剤を含む、請求項１０に記載の方法。
12. 前記水性洗浄液が、ペクチン酸リアーゼ、セルラーゼ、マンナナーゼ、キサンタンリアーゼ、キサンタナーゼ、及びこれらの混合物から選択される追加の酵素を含む、請求項１～１１のいずれか一項に記載の方法。
13. 前記水性洗浄液が、布地シェーディング染料、蛍光増白剤、又はこれらの混合物を含む、請求項１～１２のいずれか一項に記載の方法。
14. 綿からカロースを除去するための、請求項１～１３のいずれか一項に記載の方法。
15. 防汚性が改善され、悪臭が低減し、しわ防止効果を有し、及び／又は乾燥が改善された綿含有布を製造するための、配列番号１、配列番号２、配列番号３、配列番号４、配列番号５、配列番号６、又は配列番号７のうちの１つ以上に対して少なくとも９０％の配列同一性を有するエンド－β－１，３－グルカナーゼ酵素の使用。