DE2025748A1 - Herstellung von Enzymen aus Mikroorganismen - Google Patents

Herstellung von Enzymen aus Mikroorganismen

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DE2025748A1
DE2025748A1 DE19702025748 DE2025748A DE2025748A1 DE 2025748 A1 DE2025748 A1 DE 2025748A1 DE 19702025748 DE19702025748 DE 19702025748 DE 2025748 A DE2025748 A DE 2025748A DE 2025748 A1 DE2025748 A1 DE 2025748A1
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amylase
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Helle Vaerlose; Andresen Otto Kopenhagen; Aunstrup Knud Farum; Outtrup geb. Nielsen (Dänemark)
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    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405—Glucanases
    • C12N9/2408—Glucanases acting on alpha -1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2411—Amylases
    • C12N9/2414—Alpha-amylase (3.2.1.1.)
    • C12N9/2417—Alpha-amylase (3.2.1.1.) from microbiological source
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase

Description

Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Herstellung eines Enzym-Produktes, das eine alpha-Amylase enthält. Sie bezieht sich auch auf wichtige Verwendungsgebiete der nach dem erfindungsgemäßen Verfahren hergestellten Produkte.
Alpha-Amylasen werden weithin für industrielle Zwecke eingesetzt, wo eine partielle Hydrolyse von Stärke verlangt wird. Ihre Wirkung besteht in der Herabsetzung der Viscosität eines Stärke-Gels oder in der Auflösung von Stärke, die an Geweben
oder Gegenständen haftet.
Spezielle Anwendungen von alpha-Amylasen in der Industrie sind das Entschlichten in der Textil-Industrie, die Verflüssigung von Brauerei-Zusatzen oder Gerste in der Brauerei-Industrie,, die Verflüssigung von' Stärke bei der Erzeugung von Dextroseoder Glucose-Syrupen und dergl··
00 9 8 5*0 / Γβ5 1
' Amylasen werden auch in Reinigungsmitteln verarbeitet, z.B. Netz- oder· Spülmitteln, wo.sie die Entfernung von stär-,kehaltigen Flecken oder Stärke enthaltenden Materialien erleichtern sollen, die an Gegenständen ,haften.
Die Quellen für solche Amylasen-Präparate können tierischer, pflanlicher oder mikrobieller, Art sein; eine bevorzugte Quelle ist Bazillus subtilis. Die Gründe hierfür liegen in der guten Wärme-Stabilität, die das von dieser Bakterie erzeugte Enzym aufweist und in dem ziemlich breiten pH-Bereich der gezeigten Stabilität und Aktivität«
Ein Nachteil dieses Enzyms ( und zugleich aller anderen bekannten Amylasen ) besteht Jedoch darin, daß für die Stabilität des1 Enzyms Oa++ notwendig ist, ©ine Q?atsache, welche die Verwendung der Enzyme in Gegenwart Ga^-ab scheidender Mittel schwierig oder unmöglich macht«
Obwohl die Wärme-Stabilität des B.-, subtilis-Rtizyms gut ist, wäre eine bessere Wärme-Stabilität für die Industrie von ausserordentlichem' Wert, denn sie würde eine höhere Reaktionsteraperatur und damit eine höhere Reaktionsgeschwindigkeit zulassen.
Schließlich ist B. subtilis-Amylase für die Verwendung in Reinigungsmitteln ungeeignet·, deren pH-Wert höher ist als 9? denn bei so hohen" pH-Werten ist die Aktivität und Stabilität sehr gering. . .
Es wurde nun gefunden, daß überraschender Weise B„ lieheniformis eine Araylase erzeugt, die.besser ist als die B. subtilis-Amylase, und zwar in Hinsicht auf die Wärme-Stabilität, die Stabilität und Aktivität bei hohen pH-Werten und die im Gegensatz zu dem, was von allen anderen Typen von alpha-Amylasen bekannt ist, bei hohen Konzentrationen von Ca++-abscheidenden
— 2 —
003.C5Q/ 1 8S1
Mitteln, z.B. Tripolyphosplia'ien oder /ithylendiamintetraessigsäure, beständig ist.
Es wurde daher eine große Reihe Jener Stämme von B. licheniformis, die aus bekannten Sammlungen von Kulturen zugänglich sind, in Bezug auf ihre Erzeugung von Amylase untersucht. Dabei wurde ausnahmslos gefunden, daß sie die oben beschriebene Amylase erzeugen. Die Erfindung beruht daher auf der Erkenntnis, daß jeder Stemm von B. licheniformis fähig ist, die erwähnte Amylase zu erzeugen.
Gegenstand der Erfindung ist also ein Verfahren zur Herstellung eines Enzym-Produktes, das eine alpha-Amylase enthält, die eine gute Aktivität und Stabilität bei hohen pH-Werten, bei niedrigen Konzentrationen von Ca++-Ionen und hoher Temperatur besitzt. Das Verfahren.besteht darin, daß man Bazillus licheniformis in einem geeigneten Nährmedium züchtet und anschließend gegebenenfalls ein Enzym-Produkt aus der Nährbrühe isoliert.
Eine besondere Ausführungsform der Erfindung betrifft die Verwendung eines Stammes von Bazillus licheniformis NCIB 8061 bei dem erfindungsgemäßen Verfahren.
Eine andere besondere Ausführungsform der Erfindung betrifft die Verwendung eines Stammes von Bazillus licheniformis NCIB 8059, ATCC 6634, ATCC 6598, ÄTCC 11945, ATCC 8480 oder ATCC 9945a bei dem oben erwähnten Verfahren.
Die folgenden Versuchsergebnisse wurden bei Vergleichsversuchen erhalten, die mit Enzymen aus einem repräsentativen Stamm von B. licheniformis und einem handelsüblichen Enzym-Präparat aus einem Stamm von B. subtilis durchgeführt wurden.
— 3 — 009 8 5 071851
OO I
Alpha-Amylase aus
»>		 B. subtilis
B. licheniformis 96 000
Molekular-Gewicht: 10-20 COO" 1
7O0C.
70°0 ·
Temperatur der höchsten Aktivität bei
einer Reaktionszeit von 10 Minuten
und den pH-Werten: 6,2
8,8		 90°C
900C		 20^ (70°)
Aktivität bei pH 8,8 in % der Aktivi
tät bei pH 6,6 bei Optimal-Temperatur
und bei 370G		 100^ (90°C)
53#		 etwa 1056
Restaktivität nach Behandlung in ei
ner 4-prozentigen Lösung von Natrium-
tripolyphosphat bei 5O0C und pH 9
über 30 Minuten:		 über 50^ 27^
0%
Eestaktivität nach Inkubation einer
Enzym-Lösung in entionisiertem Wasser
über 120 Hinuten bei 75°G und pH 8,8
und pH 5,9		 100^
86#
Mir das neue",· erfindungsgemäß hergestellte alpha-Amylase-Enzym ist es also charakteristisch, daß es gute Aktivität bei hohen pH-Werten, z.B. 9, und gute Stabilität in Gegenwart von Natriumtripolyphosphat auf v/eist.
Zwecks Erzeugung von alpha-Amylase kann man einem Stamm von Bazillus licheniformis - in einem Nährmedium züchten, das assimilierbaren Kohlenstoff und Stickstoff neben anderen wichtigen Nährstoffen enthält; die Zusammensetzung des Mediums entspricht den bekannten Regeln. Geeignete Kohlenstoff-Quellen sind Kohlenhydrate, wie Saccharose,.'Glucose und Stärke oder Kohlenhydrate enthaltende Materialien, wie Getreidekörner, Malz, Reis und Hirse. Die Konzentration der Kohlenhydrate im Medium kann in weitern Bereich' schwanken, z.B. bis 25'f< > nach oben und bis
1-5$ nach unten; 10-20$ sind hingegen üblich. Das bevorzugte Kohlenhydrat ist Stärke oder partiell hydrolysierte Stärke, Der Prozentgehalt wird als dextrose berechnet.
Die Stickstoff-Quelle im-Nährmedium kann anorganischer und/ oder organischer Natur sein. Geeignete anorganische Stickstoffquellen sind Nitrate und Ammoniumsalze. Von den organischen Stickstoff-Quellen wird eine große Anzahl gewöhnlich bei Fermentationsprozessen mit gleichzeitiger Züchtung von Bakterien ein·» gesetzt. Beispiele hierfür sind Soyabohnen-Mehl, Baumwollsamen« Mehl, Erdnuß-Mehl, Casein, Haiswasser,Hafeaxtrakt, Harnstoff und Albumin. Zusätzlich soll das Medium auch die üblichen Spurensubstanzen enthalten.
Die Züchtung wird bei einer Temperatur zwischen 23 una 5O1 vorzugsweise zwischen JO und 400O durchgeführt·
Da die Züchtung vorzugsweise unter aeroben Bedingungen vorgenommen wird» ist es üblicherweise notwendig« während des Bakt@«
rienwachstums in den Fermentations-Tanks künstlich zu belüften. Die Belüftungsgeschwindigkeit ist nicht kritisch, aber man wendet gewöhnlich ein Volumen Luft auf ein Volumen Brühe pro Minute an«,
Allgemein erhält man die besten Ausbeuten an alpha-Amylaser nach einer Kultivierungszeit von 1 bis 7 Tagen.
Alpha-Amylase enthaltende Präparate werden aus der Fermentations-Brühe nach an sich bekannten Methoden gewonnen, ZeB4, durch die herstellung eines flüssigen Präparates durch Reinigung der Brühe mittels Zentrifugieren oder Filtrieren und Zugabe von Konservierungsmitteln zu der gereinigten Flüssigkeit, oder durch die Herstellung eines festen Präparates durch Zusatz eines enzymfällenden Mittels., wie Ammoniumsulfat, Natriumsulfat oder mit Wasser mischbare organisqhe Lösungsmittel, wie Äthanol oder Aceton, zu der gereinigten Brühe und Abtrennen und Trocknen des Niederschlags»
Erfindungsgemäß hergestellte Amylase-Präparate können für alle Anwendungsgebiete verwendet werden, bei denen gewöhnlich ■ Amylase aus B9 subtilis eingesetzt wxrdo
■Ihre Verwendung hat besondere Vorteile bei Vorliegen einer oder mehrerer der folgenden Bedingungen? hohe Temperatur8 honeE pH (bis zu etwa 10) und niedrige Konzentration von Ga4"5* (Gegen= wart von abscheidenden Mitteln wie Natriumtripolyphosphat oder
Beispiele für speziell© Anwendungsmöglichkeiten der- neuen Amylase sinds Entschlichten,, Verflüssigen von Stärk® zur
g von Stärlse-Hydroljsaten und Ya^&rfoaitea la Sa für Waseh» und Spül=Zw©ck@o
Bas ©rfindungsgeaäße Verfahren ist susätalioh ia den £öl« ' peai®ll@n Boisp'ieltn ©^laiatssto Di® dort f@stg@©t©llt©a
IO
Aktivitäten werden wie folgt ermittelt:
Die alpha-Amylase-Aktivität gegenüber löslicher Stärke wird mittels einer abgeänderten SKB-Methode, die bei 37°C durchgeführt wird, festgestellt. Die SKB-Methode ist in "Cereal Chemistry", IjS, 712 (1939) beschrieben. Bei der hier angewandten Methode wurde beta-Amylase nicht zugesetzt; im einzelnen verläuft sie wie folgtsv
Die Lösungen aller Reagentien müssen mit destilliertem Wasser bereitet werden.
Eine Jod-Standard-Lösung stellt man her, indem man 11 g kristallines Jod und 22 g Kaliumiodid in Wasser auflöst und auf ein Volumen von 500 ml verdünnt. Eine verdünnte Jod-Lösung bereitet man durch Mischen von 2 ml der Jod-Standard-Lösung mit 20 g Kaliumiodid und Verdünnen mit Wasser auf ein Volumen von 500 ml. Die verwendete Puffer-Salz-Lösung hat die folgende Zusammensetzung: 9,36g NaCl, 69,00 g KH2PO4, 4,80 g Na2HPO4.2 H5O werden in Wasser gelöst und auf ein Liter aufgefüllt.
Eine gepufferte Stärke-Lösung wird auf folgende Weise hergestellt:
6,95 S lösliche Stärke (z.B. Merck, AmyIum solubile, Soluble Starch, Rrg.B.6), berechnet als Trockensubstanz, wird mit 50 ml Wasser zu einem Brei angerührt. Der Brei wird .allmählich zu etwa 200 ml kochendem Wasser zugesetzt. Wenn die Stärke sich vollkommen gelöst hat, wird die Lösung gekühlt und in einen Kolben von 1 Liter Inhalt übergeführt. Dann werden 35 ml Puffer-Salz-Lösung zugegeben und es wird zur Marke mit Wasser aufgefüllt. Schließlich wird die Lösung mit Toluol gesättigt. Der pH der fertigen Lösung wird auf 6 eingestellt. Die Stärke-Lösung muß so frisch wie möglich bereitet werden, aber sie kann im kühlschrank bis zu 24- Stunden aufbewahrt werden.
009850/1851
„ 20.25 7A8
20 ml der gepufferten Stärke-Lösung werden in ein Test-Rohr (Durchmesser 24 mm, Länge 190 mm) eingemessen und in einen Wasser-Thermostaten mit der Temperatur von 37°C gestellt. Nach einer Vorwärmung von wenigen Minuten gibt man 10 ml der zu untersuchenden Amylase-Lösung (oder ν ml Amylase-Lösung ,+ (10 - v) ml Wasser) hinzu. Der Rohr-Inhalt wird gut durchgemischt und zur gleichen Zeit eine Stoppuhr in Gang gesetzt. In geeigneten Zeitintervallen gibt man 1 ml der Reaktionsmischung zu 5 ml der verdünnten Jöd-Lösung, schüttelt und überträgt in ein Vergleichsrohr. Dann vergleicht man die Farbe mit der Standard-Farbe. Wird der Farb-Endpunkt in weniger als 10 Minuten erreicht, dann verwendet man eine verdünntere Amylase-Lösung oder ein kleineres Volumen der Amylase-Lösung.
Als Kolorimeter wird der Hellige Comparator 607 mit dem Glas-Amylase-Standard verwendet ( vergl. Redfern,"Methods for determination of alpha-amylase'!, Cereal Chemistry 24, 259 CW)).
Berechnung
Die alph^-Amylase-Aktivität der Probe berechnet man an Hand der folgenden Formel:
δ- ^3O x V
t χ a χ ν in welcher bedeuten: .
A: alpha-Amylase-Aktivität in Einheiten pro Gramm oder -Milliliter, , .
t: Zeit in Minuten bis zur Erreichung des Parb-Endpunkts^ a: Menge der Probe in Gramm öder-.Milliliter, V: Volumen, auf das die Probe verdünn^ Wurde (ml), , v: Volumen der verwendeten Amylase-Iiösung· . .
0 0-9850/1851
■ ■ 9 20257A8
Der Faktor "1450" ist nicht genau konstant und hängt zu , einem gewissen Grade von der Qualität der verwendeten Stärke ab. Für genaue -Bestimmungen sollte der Wert des Faktors mit Hilfe- einer Aufbereitung aus Standard-Amylase mit bekannter Aktivität berechnet werden.
Für Analysen unter anderen pH-Werten als hier erwähnt wird ein Puffer-System verwendet, das für diesen pH-Wert speziell geeignet ist.
In jedem Beispiel wird die alpha-Amylase-Äktivität bei pH-Werten von 5 bis 10 unter Anwendung der oben erwähnten Methode bestimmt. Der untere Grenzwert, d.h. pH 5» und der obere Grenzwert, d.h. pH 10, sind sehr ungenau, insbesondere der Wert bei pH 5» weil dort die Kurve der Aktivität sehr steil ansteigt, sodaß schon eine kleine Änderung des pH zu einer großen Änderung der Aktivität, führt. ·
Beispiel 1
Bazillus licheniformis NOIB 8061
wird bei 300O auf einem rotierenden Rütteltisch (220 U/Mine) in einem 500 ml fassenden.Erlenmeyer-Kolben gezüchtet, der mit Prallscheiben ausgerüstet ist und 100 ml eines Mediums der folgenden Zusammensetzung enthält:
Kartoffel-Stärke 40 g/L
Soyabohnen-Mehl 30 g/L
Gemahlene Gerste 100 g/L
OaCO5 . . 3 g/L
Soyabohnen-Öl 0,5 ml/L
Das Medium wird mit alpha-Amyläse verflüssigt und bei 1200O Hinuten sterilisiert..
- 9 009850/1851
•Nach 7-tägiger Züchtung beträgt die Ausbeute an Amylase 300 Einheiten/ml. Die Flüssigkeit wird durch Zentrifugieren gereinigt; man setzt 0,5$ CaCIp zu und stellt den pH auf 7,6 ein«, Durch Zusatz von Aceton auf eine Konzentration von 64- Prozent wird das Enzym bei 2.C gefällt und danach durch Zentrifugieren aus der Flüssigkeit abgetrennt. Man trocknet im Exsiccator und erhält ein Pulver mit einer alpha-Amylase-Aktivität von 55 QOO Einheiten/g.
Die alpha-Amylase-Aktivität gegenüber löslicher Stärke (Merck amylum solubile) wird bei verschiedenen pH-Werten unter * Anwendung der'oben beschriebenen Methode· mit geeigneten Puffer-Systemen bestimmt.
Die Ergebnisse werden in Prozent der Aktivität bei pH 5 ausgedrückt.
pH 5 " _ 6 7 8 9 10
^Aktivität· 100 . 92 87 77 50 6
Es. wurde die Stabilität des Enzyms in einer Lösung mit 4- Prozent Natriumtripolyphosphat bestimmto Ein Teil einer Lösung des Enzyms in Leitungswasser wird mit 3 Teilen einer Lösung von P Natriumtripolyphosphat in destilliertem Wassers das auf 5O0G vorerwärmt ist, gemischt; das Gemisch hat ein pH von.SjJ» Dann wird die Mischung 30' Minuten in ein Wasserbad mit 5O0G gestell·^ Nach der Incubation wird dl© Rest»Aktivität bestimmto Es verbli©= ben 85?i der ursprünglichen Aktivität»
Proteolytische Aktivität0. Ein halb.-=quantitafciver Test geigte, daß das Enzym-Präparat b©träßhtli©li® sehe Aktivität "bei pH 10 enthieltο
- 10 =
5 η /1
Beispiel 2
Bazillus lieheniformis NCIB 8059
wird bei 5O°C auf einem rotierenden Rütteltisch (220 U/Min·) in einem 500 ml fassenden Erlenmeyer-Kolben gezüchtet, der mit Prallscheiben ausgerüstet ist und 100 ml eines Mediums der folgenden Zusammensetzung enthält:
Kartoffel-Stärke 200 g/L Leitungswasser
Soyabohnen-Mehl 75 g/L ti
Na2HPO4.12 H2O' 9 g/L Il
KH2PO4' 1,5 g/L Il
Pluronic 0,1 ml/L Il
Das Medium wird mit alpha-Amylase verflüssigt und 90 Minuten bei120°C sterilisiert.
Nach 7-tägiger Züchtung beträgt die Ausbeute an .Amylase . 120 Einheiten/ml.
Die alpha-Amylase-Aktivitat gegenüber löslicher Stärke (Merck araylum solubile) wird bei verschiedenen pH-Werten unter Anwendung der modifizierten, oben erwähnten SKB-Methode bestimmt.
Die Ergebnisse werden in Prozent der Aktivität bei pH ausgedrückt:
pH " ■ 5 6 7 8 9 10
100 100 97 95 50 18
Es wird die Stabilität in einer Lösung mit 4 Prozent · Natriumtripolyphosphat bestimmt. Ein Teil der Kultur-Flüssigkeit (gegebenenfalls nach Verdünnung mit Leitungswasser) wird mit Teilen einer Lösung von Natriumtripolyphosphat,in destilliertem V/asser, das auf 50 C vorerwärmt ist, vermischt; das Gemisch hat ein pH von 9»3· · Danach wird die Mischung 30 Minuten in ein Wasserbad mit.500O gestellt. Nach der Incubation.wird die
- 1 j 009850/1851
/Γ
Rest-Aktivität ermittelt.
Es verblieben etwa 60 Prozent der ursprünglichen Aktivität.
Ein halb-quantitativer Iroteinase-Test zeigte, daß die Kultur-Flüssigkeit beträchtliche proteolytische Aktivität bei pH 10 besitzt.
Beispiel 5
. Bazillus licheniformis ATCO 6634
wird bei JO0O auf einem rotierenden Rütteltisch (220 U/Kin.) ■ in einem 500 ml fassenden Erlenmeyer-Kolben gezüchtet, der mit Prallscheiben ausgerüstet ist und 100 ml eines Mediums der folgenden Zusammensetzung enthält:
Kartoffel-Stärke 40 g/L Leitungswasser
Gemahlene Gerste 100 g/L "
. Soyabphnen-Mehl $0 g/L "
^ Na2SO4 1 g/L
CaCO3 ' 4 g/L "
Boronic 0,1 ral/L "
Das Medium wird' mit alpha-Amylase verflüssigt und 45 Minuten bei 120°C sterilisiert.
Nach 6-tägiger Züchtung beträgt die Ausbeute an Amylase 30 Einheiten/ml.
Die alpha-Amylase-Aktivität wird bei verschiedenen pH-Werten bestimmt. · ·
Die Ergebnisse werden in Prozent1 der Aktivität bei pH 6 ausgedrückt:
pH 5 6 7 8 9, 10 <35 100 98 . 98 55 <35
009850/1851
Ein halb-quantitativer Proteinase-Test zeigte, daß die Kultur-Flüssigkeit beträchtliche proteolytische Aktivität bei pH 10 besitzt,· .
Beispiel 4
Bazillus licheniformis ATGC 6598
wird bei 3O0O auf einem rotierenden Rütteltisch (220 U/Min.) in einem 500 ml fassenden Erlenmeyer-Kolben gezüchtet, der mit Prallscheiben ausgerüstet ist und 100 ml eines Mediums der folgenden Zusammensetzung enthält:
Kartoffel-Stärke 40 g/L Leitungswasser Gemahlene Gerste 100 g/L " Soyabohnen-Mehl $0 g/L . "
1 g/L · »
CaOO, 4 g/L "
Pluronic 0,1 ml/L " : ,.
Das Medium wird mit alpha-Amylase verflüssigt und 45 Minuten bei 1200O sterilisiert.
Nach 6-tägiger Züchtung beträgt die Ausbeute an Amylase 450 Einheiten/ml. ■
Die alpha-Amylase-Aktivität wird bei verschiedenen ph·*· Werten bestimmt. . '
Die Ergebnisse werden in Prozent der Aktivität bei pH 6 ausgedrückt:
pH 5 6 7 Ö 9 10 ■ 50 100 100 93 38 13
Die Stabilität in einer Lösung mit 4 Prozent Natriumtripolyphosphat wird- wie in Beispiel 2 beschrieben ermittelt.
Es verblieben 62 Prozent der ursprünglichen Aktivität.
■ 00985*0/1851
Ein Halb-quantitativer Proteinase-Test zeigte, daß die Kultur-Flüssigkeit bei pH 10 niedrige proteolytische Aktivität besitzt.
Beispiel 5
Bazillus licheniformis ATCC 11945
wird bei 300C auf einem rotierenden Rütteltisch (220 U/Min.) in einem 500 ml fassenden Erlenmeyer-Kolben gezüchtet, der mit Prallscheiben ausgerüstet ist und 100 ml eines Mediums der folgenden Zusammensetzung enthält:
Kartoffel-Stärke 40 g/L. Leitungswasser
Gemahlene Gerste Ίοο g/L It
Soyabohnen-Mehl 30 g/L
Na2SO^ .·..·" 1 S/L II
CaCO, 4 g/L
Pluronic 0,1 ml/L ts
Das Medium wird mit alpha-Amylase verflüssigt und 4-5 Minuten bei 12O0C sterilisiert.
Nach 6-tägige.r Züchtung beträgt die Ausbeute an Ataylase 90 Einheiten/ml.
Die alpha-Amylase Aktivität wird bei verschiedenes, ph^ Werten bestimmt» ■ '
Die Ergebnisse werden in Prosent der Aktivität b®i pH 6 ausgedrückts '
pH 5 ' ' 6 7 8 9 10 40 100 . 93 78 48 10
Die Stabilität in einer Lösung mit 4-Prozent Nateinmtei- ■. polyphosphat wird wie in Beispiel 2 beschrieben ermittelto Es verbleiben etwa 76 Prozent der ursprünglichen Aktivität<
if
Kultur-Flüssigkeit bei pH 10 beträchtliche proteolytische Aktivität besitzt.
Beispiel 6
Bazillus licheniformis (Bernlohr's Stamm A3) wird bei 3O0C auf einem rotierenden Rütteltisch (220 U/Min.) in einem 5OO ml fassenden Erlenmeyer-Kolben gezüchtet, der mit Prallscheiben ausgerüstet ist und 100 ml eines Mediums der folgenden Zusammensetzung enthält: .
Kartoffel-Stärke 40 g/L Leitungswasser
Gemahlene Gerste 100 g/L ti
Soyabohnen-Mehl 50 g/L H
Na2SO4 1 g/L Il
OaOO5 4 e/L U
Pluronic 0,1 ml/L Il
Das Medium wird mit alpha-Amylase verflüssigt und 45 Minuten bei 1200O sterilisiert.
Nach 7-tägiger Züchtung beträgt die Ausbeute "an Amylase 50 Einheiten/ml.1
Die alpha-Amylase-Aktivität wird bei verschieden plwWerten bestimmt.
Die Ergebnisse werden in Prozent der Aktivität bei pH 6 ausgedrückt:
pH 5 6-7 8 9 10 90 100 92 96 60 <35
Ein halb-quantitativer Pröteinase-Test zeigte, daß die Kultur-Flüssigkeit bei pH 10 beträchtliche proteolytische Aktivität besitzt·
. - 15 -■
009850/1851 ,
Beispiel 7 * Bazillus licheniformis ATOO 84-80
wird bei 300C auf einem rotierenden Rütteltisch (220 U/Min.) in einem 500 ml fassenden Erlenmeyer-Kolben g'ezüchtet, der mit Prallscheiben ausgerüstet ist und 100 ml eines Mediums der folgenden Zusammensetzung besitzt;
Kartoffel-Stärke 100 g/L Leitungswasser
Gemahlene Gerste 50 g/L Il
Soyabohnen-rtfehl 20 g/L Il
Natriumcaseinat 10 g/L . Il '
Na2HPO^.12 H2O 9 g/L M
Pluronic , 0,1 ml/L Il
Das Medium wird mit alpha-Amy la se verflüssigt und 4-5 Minuten bei 1200O sterilisiert.
Nach 6-tägiger Züchtung beträgt die Ausbeute an Amylase 140 Eiijheiten/ml. .
Die alpha-Amylase-Aktivität wird bei verschiedenen pH-Werten bestimmt.
Die Ergebnisse werden in Prozent der Aktivität bei pH 6 ausgedrückt:
pH 5 ■ ,6 7 8 9 10 .55 100 - 100 95 52 16
Die Stabilität in einer Lösung mit 4 Prozent Natriumtripolyphosphat wird wie in Beispiel 2 beschrieben ermittelt.
Es verbleiben etwa 70 der ursprünglichen Aktivität.
Ein halb-quantitativer Proteinase-Test zeigte, daß die Kulturflüssigkeit betrachtliche proteolyjjische Aktivität bei pH 10 besitzt. *
009 850/ 18 51
• . Beispiel 8
■ " Bazillus licheniformis ATCC 9945a ' wird bei 3O0C auf einem rotierenden Rütteltisch (220 U/Min.) in einem 500 ml fassenden Erlenmeyer-Kolben gezüchtet, der mit Prallscheiben ausgerüstet ist und 100 ml eines Mediums der folgenden Zusammensetzung besitzt!
Kartoffel-Stärke 100 g/L Leitungswasser
Gemahlene Gerste 50 g/L II
Soyabohnen-Mehl. 20 g/L Il
Natriumcaseinat 10 g/L Il
Na2HPO4.12 H2O 9 g/L Il
Pluronic 0,1 ml/L It
Das Medium wird mit alpha-Amylase verflüssigt und 45 Minuten bei 1200C sterilisiert· .
Nach 7-tägiger Züchtung beträgt die Ausbeute an Amylase 40 Einheiten/ml.
Die alpha-Amylase-Aktivität wird bei verschiedenen ph-' Werten bestimmt.
Die Ergebnisse werden in Prozent der Aktivität bei pH 6 ausgedrückt:
pH 5 6 7,89 10 90' 100 97 96 77 50
. Ein halb-quantitativer Proteinase-Test zeigte, daß die Kultur-Flüssigkeit bei ph 10 beträchtliche proteolytische Aktivität besitzt·
Beispiel 9 .
Den Vorteil von B.licheniformis-Amylase gegenüber einer B. eubtilis-Amylaae für Spülzwecke zeigt das folgende Beispiel.·
- 17 - ' ' . 009850/1851 ,· ' .
L ist eine B. licheniformis-Amylase«
S ist eine handelsübliche, aus B. subtilis erzeugte Amylase.
Man überzieht Uhrgläser mit einer Mischung aus: , Leitungswasser 250'ml, NaOl 1,o g, Milch 70 ml und angemaischtem Kartoffelpulver 30 g. Man erhitzt 1 Minute auf 1000O und · rührt, bis die Masse homogen geworden ist. Dann überzieht man entfettete Uhrgläser mit' 0,5 g dieser Mischung und trocknet 30 Minuten bei 5° 0.
Man stellt· ein Waschmittel der folgenden Zusammensetzung her: .
Natriumtripoiyphosphat 25$
Watriummetasilikat 20$
Trinatriumphosphat 10$
Natriumbicarbonat 42$
Tenside (äthoxyliertes Nony!phenol) 3$ Das Waschmittel wird mit einer Konzentration.von Q92# in Leitungswasser angewandt.
1 Liter-Proben der Waschmittel-Lösung werden auf 600C erwärmt, dann gibt man Enzym in geeigneten Mengen hinzUo Dann überführt man die Mischung in Kochbecher„ die eine
tung besitzen, und stellt in einen Wasser-Thermostaten, der bei • 600O gehalten wird..
Die Uhrgläser werden in die Enzym~Waschmittel=-LÖsung eingetaucht und unter Rühren 20 Minuten bei 600C erwärmt»(70 U/Mino)e-
Maa wäscht die Gläser,""nimmt sie aufs spült und trocknet si® und prüft durch Augenschein» Die Ergebnisse werden in ©iner duierten Skala aufgetragen, in der "O11 keine Änderung völlige Reinigung der Uhrgläser badaütens
Dia folgenden Ergebnisse wurden erzielt ■
Enzym-Konzentration in Einheiten/Liter: O 500 1500 25C0
Enzym L 14 5 5
Enzym S ' .... 1 234
- 19 -
009850/1851

Claims (8)

Patentansprüche
1. Verfahren zur Herstellung eines eine alpha-Amyläse enthaltenden Enzym-Produktes, das eine gute Aktivität jind Stabilität bei hohen pH-Werten, niedrigen Konzentrationen an Ca++-Ionen und hoher Temperatur besitzt, dadurch gekennzeichnet, daß man Bazillus licheniformis in einem geeigneten Nährmittel züchtet und danach gegebenenfalls ein Enzym-Produkt aus der Fermentations-Brühe isoliert.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß ein Stamm von Bazillus licheniformis NCIB 8061 verwendet wird.
3. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß ein Stamm von Bazillus licheniformis NCIB 8059, ATCC 6634, ATCC 6598, ATOC 11945,' ATCC 8480 oder ATCC 9945a verwendet wird.
4. Verwendung von Bazillus licheniformis für die Herstellung von alpha-Amylase-Präp&?aten.
5. Verwendung eines Stammes von Bazillus licheniformis NCIB 8061 für die Herstellung von alpha-Amylase-Präparaten.
6. Verwendung eines Stammes von Bazillus licheniformis NCIB 8059, ATCC 6634, ATCC 6598, ATCC 11945, ATCC 8480 oder ATCC· 9945a für die Herstellung von alpha-Amylase-Präparat en.
-20-009850/1851
7. Verwendung einer nach dem Verfahren gemäss einem oder mehreren der vorhergehenden^ Ansprüche 1 bis 3 erhaltenen alpha-Amylase in Reinigungsmitteln.
8. Verwendung·einer nach dem Verfahren gemäss einem oder mehreren der vorhergehenden Ansprüche 1 bis 3 erhaltenen alpha-Amylase in Spülmitteln,
■ ·,.·■■
v^-V · Ί
009850/1851
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