DE2025748B2 - Verfahren zur Herstellung eines EnzymProduktes (a-Amylase) und seiner Verwendung - Google Patents

Verfahren zur Herstellung eines EnzymProduktes (a-Amylase) und seiner Verwendung

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DE2025748B2
DE2025748B2 DE19702025748 DE2025748A DE2025748B2 DE 2025748 B2 DE2025748 B2 DE 2025748B2 DE 19702025748 DE19702025748 DE 19702025748 DE 2025748 A DE2025748 A DE 2025748A DE 2025748 B2 DE2025748 B2 DE 2025748B2
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    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405—Glucanases
    • C12N9/2408—Glucanases acting on alpha -1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2411—Amylases
    • C12N9/2414—Alpha-amylase (3.2.1.1.)
    • C12N9/2417—Alpha-amylase (3.2.1.1.) from microbiological source
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase

Description

Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Herstellung eines eine alpha-Amylase enthaltenden Enzym-Produktes. Ihr liegt die Aufgabe zugrunde, ein Enzym-Produkt der genannten Art zur Verfügung zu stellen, das eine gute Aktivität und Stabilität bei hohen pH-Werten, niedrigen Konzentrationen an Ca++-Ionen und hoher Temperatur besitzt. Die Erfindung betrifft auch eine spezielle Verwendung eines derartigen Enzym-Produkts.
Alpha-Amylasen werden weithin für industrielle Zwecke eingesetzt, wo eine partielle Hydrolyse von Stärke verlangt wird. Ihre Wirkung besteht in der Herabsetzung der Viskosität eines Stärkegels oder in der Auflösung von Stärke, die an Geweben oder Gegenständen haftet.
Spezielle Anwendungen von alpha-Amylasen in der Industrie sind das Entschlichten in der Textilindustrie, die Verflüssigung von Brauereizusätzen oder Gerste in der Brauereiindustrie, die Verflüssigung von Stärke bei der Erzeugung von Dextrose- oder Glucosesirupen u. dgl.
Amylasen werden auch in Reinigungsmitteln verarbeitet, z. B. Netz- oder Spülmitteln, wo sie die Entfernung von stärkehaltigen Flecken oder Stärke enthaltenden Materialien erleichtern sollen, die an Gegenständen haften. ■*"
Die Quellen für solche Amylasen-Präparate können tierischer, pflanzlicher oder mikrobieller Art sein; eine bevorzugte Quelle ist Bazillus subtilis. Die Gründe hierfür liegen in der guten Wärme-Stabilität, die das von dieser Bakterie erzeugte Enzym aufweist und in dem ziemlich breiten pH-Bereich der gezeigten Stabilität und Aktivität (s. »DIE STÄRKE«, 19 [1967], 2).
Ein Nachteil dieses Enzyms und auch der anderen bekannten alpha-Amylasen besteht jedoch darin, daß für die Stabilität des Enzyms Ca++ notwendig ist, eine Tatsache, welche die Verwendung der bekannten Enzyme in Gegenwart Ca++-abscheidender Mittel schwierig oder unmöglich macht (s. »DIE STÄRKE«, 20 [19681324).
Obwohl die Wärmestabilität des B.-subtilis-Enzyms £»ut ist. wäre eine bessere Wärmestabilität für die Industrie von außerordentlichem Wert denn sie würde eine höhere Reaktionstemperatur und damit eine höhere Reaktionsgeschwindigkeit zulassen (s. »DIE STÄRKE« 19[1967], 291).
Schließlich ist B.-subtilis-Amylase für die Verwendung in Reinigungsmitteln ungeeignet, deren pH-Wert höher ist als 9, denn bei so hohen pH-Werten ist die Aktivität und Stabilität sehr gering.
Es wurde nun gefunden, daß überraschenderweise
ίο B. licheniformis eine alpha-Amylase erzeugt die im Vergleich zur B.-subtilis-Amylase verbesserte Eigenschaften aufweist und zwar hinsichtlich Wärmestabilität sowie der Stabilität und Aktivität bei hohen pH-Werten und die anders als die bekannten alpha-Amylasen bei hohen Konzentrationen von Ca++-abscheidenden Mitteln, z. B. Tripolyphosphaten oder Äthylendiamintetraessigsäure, beständig ist.
Es wurde daher eine große Reihe jener Stämme von B. licheniformis, die aus bekannten Sammlungen von Kulturen zugänglich sind, in bezug auf ihre Erzeugung von Amylase untersucht. Dabei wurde ausnahmslos gefunden, daß sie eine alpha-Amylase mit den vorgenannten verbesserten Eigenschaften erzeugen. Die Erfindung beruht daher auf der Erkenntnis, daß Stämme von B. licheniformis fähig sind, eine derartige Amylase zu erzeugen.
Das erfindungsgemäße Verfahren zur Herstellung der neuartigen alpha-Amylase besteht darin, daß man einen Stamm von Bazillus licheniformis in einem geeigneten Nährmedium züchtet und danach ggf. ein Enzym-Produkt aus der Nährbrühe isoliert.
Bei einer besonderen Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens wird Bazillus licheniformis NCIB 8061 eingesetzt.
Weitere Beispiele für bei der Erfindung mit Vorteil einsetzbare Stämme sind: Bazillus licheniformis NCIB 8059, ATCC 6634, ATCC 6598, ATCC 11945, ATCC 8480 oder ATCC 9945a.
Die folgenden Versuchsergebnisse wurden bei Vergleichsversuchen erhalten, die mit Enzymen aus einem repräsentativen Stamm von B. licheniformis und einem handelsüblichen Enzym-Präparat aus einem Stamm von B. subtilis durchgeführt wurden.
Alpha-Amylase aus
B. licheniformis B. subtilis
so Molekular-Gewicht: 10-20000 96 000
Temperatur der höchsten
Aktivität bei einer Reak
tionszeit von 10 Minuten
und den pH-Werten:
55 6,2 9O0C 7O0C
8,8 9O0C 700C
Aktivität bei pH 8,8 in %
der Aktivität bei pH 6,2
B0 bei Optimal- 100% (90°C) 20% (7O0C)
Temp eratur
und bei 37°C 53% 9%
Restaktivität nach über 50% etwa 10%
Behandlung in einer
4prozentigen Lösung von
Natriumtripolyphosphat
bei 500C und pH 9 über
30 Minuten
Fortsetzung
Alpha-Amylase aus
B. licheniformis B. subtilis
Restaktivität nach
Inkubination einer
Enzym-Lösung in ent
ionisiertem Wasser über
120 Minuten bei 75°C
und pH 8,8 100% 27%
und pH 5,9 86% 0%
Für das neue, erfindungsgemäß hergestellte alpha-Amylase-Enzym ist es also charakteristisch, daß es gute Aktivität bei hohen pH-Werten, z. B. 9, und gute Stabilität in Gegenwart von Natriumtripolyphosphat aufweist.
Zwecks Erzeugung von alpha-Amylase kann man einen Stamm von Bazillus licheniformis in einem Nährmedium züchten, das assimilierbaren Kohlenstoff und Stickstoff neben anderen wichtigen Nährstoffen enthält; die Zusammensetzung des Mediums entspricht den bekannten Regeln. Geeignete Kohlenstoff-Quellen sind Kohlenhydrate, wie Saccharose, Glucose und Stärke oder Kohlenhydrate enthaltende Materialien, wie Getreidekörner, Malz, Reis und Hirse. Die Konzentration der Kohlenhydrate im Medium kann in weitem Bereich schwanken, z. B. bis 25% nach oben und bis 1—5% nach unten; 10—20% sind hingegen üblich. Das bevorzugte Kohlenhydrat ist Stärke oder partiell hydrolysierte Stärke. Der Prozentgehalt wird als Dextrose berechnet
Die Stickstoff-Quelle im Nährmedium kann anorganischer und/oder organischer Natur sein. Geeignete anorganische Stickstoff-Quellen sind Nitrate und Ammoniumsalze. Von den organischen Stickstoff-Quellen wird eine große Anzahl gewöhnlich bei Fermentationsprozessen mit gleichzeitiger Züchtung von Bakterien eingesetzt. Beispiele hierfür sind Soyabohnen-Mehl, Baumwollsamen-Mehl, Erdnuß-Mehl, Casein, Maiswasser, Hefeextrakt, Harnstoff und Albumin. Zusätzlich soll das Medium auch die üblichen Spurensubstanzen enthalten.
Die Züchtung wird bei einer Temperatur zwischen 25 und 50, vorzugsweise zwischen 30 und 400C durchgeführt.
Da die Züchtung vorzugsweise unter aeroben Bedingungen vorgenommen wird, ist es üblicherweise notwendig, während des Bakterienwachstums in den Fermentations-Tanks künstlich zu belüften. Die Belüftungsgeschwindigkeit ist nicht kritisch, aber man wendet gewöhnlich ein Volumen Luft auf ein Volumen Brühe pro Minute an.
Allgemein erhält man die besten Ausbeuten an alpha-Amylase nach einer Kultivierungszeit von 1 bis 7 Tagen.
Alpha-Amylase enthaltende Präparate werden aus der Fermentations-Brühe nach an sich bekannten Methoden gewonnen, z. B. durch die Herstellung eines flüssigen Präparates durch Reinigung der Blrühe mittels Zentrifugieren oder Filtrieren und Zugabe von Konservierungsmitteln zu der gereinigten Flüssigkeit, oder durch die Herstellung eines festen Präparates durch Zusatz eines enzymfällenden Mittels, wie Ammoniumsulfat, Natriumsulfat oder mit Wasser mischbare organische Lösungsmittel, wie Äthanol oder Aceton, zu der gereinigten Brühe und Abtrennen und Trocknen des Niederschlags.
Erfindungsgemäß hergestellte Amylase-Präparate können für alle Anwendungsgebiete verwendet werden, bei denen gewöhnlich Amylase aus B. subtilis eingesetzt wird.
Ihre Verwendung hat besondere Vorteile bei Vorliegen einer oder mehrerer der folgenden Bedingungen: hohe Temperatur, hoher pH (bis zu etwa 10) und
ίο niedrige Konzentration von Ca++ (Gegenwart von abscheidenden Mitteln wie Natriumtripolyphosphat oderÄthylendiamintetraessigsäure).
Beispiele für spezielle Anwendungsmöglichkeiten der neuen Amylase sind: Entschlichten, Verflüssigen von Stärke zur Herstellung von Stärke-Hydrolysaten und Verarbeiten in Reinigungsmitteln für Wasch- und Spül-Zwecke.
Das erfindungsgemäße Verfahren ist zusätzlich in den folgenden speziellen Beispielen erläutert. Die dort festgestellten Aktivitäten werden wie folgt ermittelt:
Die alpha-Amylase-Aktivität gegenüber löslicher Stärke wird mittels einer abgeänderten SKB-Methode, die bei 370C durchgeführt wird, festgestellt. Die SKB-Methode ist in »Cereal Chemistry« 16, 712 (1939) beschrieben. Bei der hier angewandten Methode wurde beta-Amylase nicht zugesetzt; im einzelnen verläuft sie wie folgt:
Die Lösungen aller Reagentien müssen mit destilliertem Wasser bereitet werden.
Eine Jod-Standard-Lösung stellt man her, indem man 11 g kristallines Jod und 22 g Kaliumjodid in Wasser auflöst und auf ein Volumen von 500 ml verdünnt. Eine verdünnte Jod-Lösung bereitet man durch Mischen von 2 ml der Jod-Standard-Lösung mit 20 g Kaliumjodid und Verdünnen mit Wasser auf ein Volumen von 500 ml. Die verwendete Puffer-Salz-Lösung hat die folgende Zusammensetzung: 9,36 g NaCl, 69,00 g KH2PO4, 4,80 g Na2HPC>4 · 2 H2O werden in Wasser gelöst und auf ein Liter aufgefüllt
Eine gepufferte Stärke-Lösung wird auf folgende Weise hergestellt:
6,95 g lösliche Stärke (z. B. Merck, Amylum solubile, Soluble Starch, Erg. B. 6), berechnet als Trockensubstanz, wird mit etwa 50 ml Wasser zu einem Brei angerührt. Der Brei wird allmählich zu etwa 200 ml kochendem Wasser zugesetzt. Wenn die Stärke sich vollkommen gelöst hat, wird die Lösung gekühlt und in einen Kolben von 1 Liter Inhalt übergeführt. Dann werden 35 ml Puffer-Salz-Lösung zugegeben, und es wird zur Marke mit Wasser aufgefüllt Schließlich wird die Lösung mit Toluol gesättigt Der pH der fertigen Lösung wird auf 6 eingestellt. Die Stärke-Lösung muß so frisch wie möglich bereitet werden, aber sie kann im Kühlschrank bis zu 24 Stunden aufbewahrt werden.
20ml der gepufferten Stärke-Lösung werden in ein Test-Rohr (Durchmesser 24 mm, Länge 190 mm) eingemessen und in einen Wasser-Thermostaten mit der Temperatur von 370C gestellt. Nach einer Vorwärmung von wenigen Minuten gibt man 10 ml der zu untersuchenden Amylase-Lösung (oder ν ml Amylase-Lösung + (10 — v^ml Wasser) hinzu. Der Rohr-Inhalt wird gut durchgemischt und zur gleichen Zeit eine Stoppuhr in Gang gesetzt. In geeigneten Zeitintervallen gibt man 1 ml der Reaktionsmischung zu 5 ml der verdünnten Jod-Lösung, schüttelt und überträgt in ein Vergleichsrohr. Dann vergleicht man die Farbe mit der Standard-Farbe. Wird der Farb-Endpunkt in weniger als 10 Minuten erreicht, dann verwendet man eine
verdünntere Amylase-Lösung oder ein kleineres Volumen der Amylase-Lösung.
Als Kolorimeter wird einer mit dem Glas-Amylase-Standard verwendet (vgl. Redfern, »Methods for determination of alpha-amylase«, Cereal Chemistry 24, 259 [1947]).
Berechnung
Die alpha-Amylase-Aktivität der Probe berechnet man an Hand der folgenden Formel:
1430 · V
t · a ■ ν
in welcher bedeuten:
A: alpha-Amylase-Aktivität in Einheiten pro Gramm
oder Milliliter,
t: Zeit in Minuten bis zur Erreichung des Farb-Endpunkts,
a: Menge der Probe in Gramm oder Milliliter,
V: Volumen, auf das die Probe verdünnt wurde (ml),
v: Volumen der verwendeten Amylase-Lösung (ml).
Der Faktor »1430« ist nicht genau konstant und hängt zu einem gewissen Grade von der Qualität der verwendeten Stärke ab. Für genaue Bestimmungen sollte der Wert des Faktors mit Hilfe einer Aufbereitung aus Standard-Amylase mit bekannter Aktivität berechnet werden.
Für Analysen unter anderen pH-Werten als hier erwähnt wird ein Puffer-System verwendet, das für diesen pH-Wert speziell geeignet ist.
In jedem Beispiel wird die alpha-Amylase-Aktivität bei pH-Werten von 5 bis 10 unter Anwendung der obenerwähnten Methode bestimmt. Der untere Grenzwert, d. h. pH 5, und der obere Grenzwert, d. h. pH 10, sind sehr ungenau, insbesondere der Wert bei pH 5, weil dort die Kurve der Aktivität sehr steil ansteigt, so daß schon eine kleine Änderung des pH zu einer großen Änderung der Aktivität führt.
Kartoffel-Stärke 40 g/L
Soyabohnen-Mehl 30 g/L
Gemahlene Gerste 100 g/L
CaCO3 5 g/L
Soyabohnen-Öl 0,5 ml/L
Die alpha-Amylase-Aktivität gegenüber löslicher Stärke wird bei verschiedenen pH-Werten unter Anwendung der oben beschriebenen Methode mit geeigneten Puffer-Systemen bestimmt
Die Ergebnisse werden in Prozent der Aktivität bei pH 5 ausgedrückt
Beispiel 1
Bazillus licheniformis NCIB 8061
wird bei 300C auf einem rotierenden Rütteltisch (220 U/Min.) in einem 500 ml fassenden Erlenmeyer-Kolben gezüchtet, der mit Prallscheiben ausgerüstet ist und 100 ml eines Mediums der folgenden Zusammensetzung enthält:
50
55
Das Medium wird mit alpha-Amylase verflüssigt und bei 120° C 45 Minuten sterilisiert.
Nach 7tägiger Züchtung beträgt die Ausbeute an Amylase 300 Einheiten/ml. Die Flüssigkeit wird durch Zentrifugieren gereinigt; man setzt 0,5% CaCb zu und stellt den pH auf 7,6 ein. Durch Zusatz von Aceton auf eine Konzentration von 64 Prozent wird das Enzym bei 2°C gefällt und danach durch Zentrifugieren aus der Flüssigkeit abgetrennt. Man trocknet im Exsiccator und erhält ein Pulver mit einer alpha-Amylase-Aktivität von 55 000 Einheiten/g.
pH 5 6 7 S 9 10
% Aktivität 100 92 87 77 50 6
10 Es wurde die Stabilität des Enzyms in einer Lösung mit 4 Prozent Natriumtripolyphosphat bestimmt Ein Teil einer Lösung des Enzyms in Leitungswasser wird mit 3 Teilen einer Lösung von Natriumtripolyphosphat in destilliertem Wasser, das auf 500C vorerwärmt ist, gemischt; das Gemisch hat ein pH von 93- Dann wird die Mischung 30 Minuten in ein Wasserbad mit 500C gestellt Nach der Inkubation wird die Rest-Aktivität bestimmt Es verblieben 85% der ursprünglichen
20 Aktivität Proteolytische Aktivität: Ein halbquantitativer Proteinase-Test zeigte, daß das Enzym-Präparat beträchtliche proteolytische Aktivität bei pH 10 enthielt
25 Beispiel 2
Bazillus licheniformis NCIB 8059
wird bei 3O0C auf einem rotierenden Rütteltisch (220 U/Min.) in einem 500 ml fassenden Erlenmeyer-Kolben gezüchtet, der mit Prallscheiben ausgerüstet ist und 100 ml eines Mediums der folgenden Zusammensetzung enthält:
Leitungswasser
Kartoffel-Stärke 200 g/L
Soyabohnen-Mehl 75 g/L
Na2HPO4 · 12 H2O 9 g/L
KH2PO4 1,5 g/L
Pluronic 0,1 ml/L
40 Das Medium wird mit alpha-Amylase verflüssigt und 90 Minuten bei 120° C sterilisiert
Nach 7tägigsr Züchtung beträgt die Ausbeute an Amylase 120 Einheiten/ml.
Die alpha-Amylase-Aktivität gegenüber löslicher Stärke wird bei verschiedenen pH-Werten unter Anwendung der modifizierten, obenerwähnten SKB-M ethode bestimmt.
Die Ergebnisse werden in Prozent der Aktivität bei pH 5 ausgedrückt:
pH 5 6 7 8 9 10
100 100 97 95 50 18
Es wird die Stabilität in einer Lösung mit 4 Prozent Natriumtripolyphosphat bestimmt Ein Teil der Kultur-Flüssigkeit (gegebenenfalls nach Verdünnung mit Leitungswasser) wird mit 3 Teilen einer Lösung von Natriumtripolyphosphat in destilliertem Wasser, das auf 50° C vorerwärmt ist, vermischt; das Gemisch hat ein pH von 9,3. Danach wird die Mischung 30 Minuten in ein Wasserbad mit 50°C gestellt. Nach der Inkubation wird dit Rest-Aktivität ermittelt
Es verblieben etwa 60 Prozent der ursprünglichen Aktivität.
Ein halbquantitativer Proteinase-Test zeigte, daß die Kultur-Flüssigkeit beträchtliche proteolytische Aktivität bei pH 10 besitzt.
5 6 7 8 9 10
<35 100 98 98 55 <35
Beispiel 3
Bazillus licheniformis ATCC 6634
wird bei 30°C auf einem rotierenden Rütteltisch (220 U/Min.) in einem 500 ml fassenden Erlenmeyer-Kolben gezüchtet, der mit Pralischeiben ausgerüstet ist und 100 ml eines Mediums der folgenden Zusammensetzung enthält:
Leitungswasser
Kartoffel-Stärke 40 g/L
Gemahlene Gerste 100 g/L
Soyabohnen-Mehl 30 g/L
Na2SO4 1 g/L
CaCO1 4 g/L
Pluronic 0,1 ml/L
Das Medium wird mit alpha-Amylase verflüssigt und 45 Minuten bei 1200C sterilisiert.
Nach 6tägiger Züchtung beträgt die Ausbeute an Amylase 30 Einheiten/ml.
Die alpha-Amylase-Aktivität wird bei verschiedenen pH-Werten bestimmt.
Die Ergebnisse werden in Prozent der Aktivität bei pH 6 ausgedrückt:
pH
Ein halbquantitativer Proteinase-Test zeigte, daß die Kultur-Flüssigkeit beträchtliche proteolytische Aktivitäten bei pH 10 besitzt.
Beispiel 4
Bazillus licheniformis ATCC 6598
wird bei 300C auf einem rotierenden Rütteltisch (220 U/Min.) in einem 500 ml fassenden Erlenmeyer-Kolben gezüchtet, der mit Prallscheiben ausgerüstet ist und 100 ml eines Mediums der folgenden Zusammensetzung enthält:
Leitungswasser
Kartoffel-Stärke 40 g/L
Gemahlene Gerste 100 g/L
Soyabohnen-Mehl 30 g/L
Na2SO4 1 g/L
CaCOj 4 g/L
Pluronic 0,1 ml/L
Das Medium wird mit alpha-Amylase verflüssigt und 45 Minuten bei 1200C sterilisiert.
Nach 6tägiger Züchtung beträgt die Ausbeute an Amylase 450 Einheiten/ml.
Die alpha-Amylasc-Aktivität wird bei verschiedenen pH-Werten bestimmt.
Die Ergebnisse werden in Prozent der Aktivität bei pH 6 ausgedrückt:
pH
Die Stabilität in einer Lösung mit 4 Prozent Natritimtripolyphosphal wird wie in Beispiel 2 beschrieben ermittelt.
Es verblieben 62 Prozent der ursprünglichen Aktivität.
Ein halbquantitativer Protcinasc-Tcst zeigte, daß die Kultur-Flüssigkeit bei pH 10 niedrige proteolytische Aktivität besitzt.
5 6 7 8 9 10
50 100 100 93 38 13
Beispiel 5
Bazillus licheniformis ATCC 11945
wird bei 300C auf einem rotierenden Rütteltisch ■> (220 U/Min.) in einem 500 ml fassenden Erlenmeyer-Kolben gezüchtet, der mit Prallscheiben ausgerüstet ist und 100 ml eines Mediums der folgenden Zusammensetzung enthält:
Leitungswasser
to Kartoffel-Stärke 40 g/L
Gemahlene Gerste 100 g/L
Soyabohnen-Mehl 30 g/L
Na2SO4 1 g/L
CaCOj 4 g/L
ι? Pluronic 0,1 ml/L
Das Medium wird mit alpha-Amylase veiflüssigt und 45 Minuten bei 120°C sterilisiert.
Nach 6tägiger Züchtung beträgt die Ausbeute an Amylase 90 Einheiten/ml.
Die alpha-Amylase-Aktivität wird bei verschiedenen pH-Werten bestimmt.
Die Ergebnisse werden in Prozent der Aktivität bei pH 6 ausgedrückt:
pH
5
40
6
100
7
93
8
78
9
48
10
Die Stabilität in einer Lösung mit 4 Prozent j» Natriumtripolyphosphat wird wie in Beispiel 2 beschrieben ermittelt.
Es verbleiben etwa 76 Prozent der ursprünglichen Aktivität.
Ein halbquantitativer Proteinase-Test zeigte, daß die ir> Kultur-Flüssigkeit bei pH 10 beträchtliche proteolytische Aktivität besitzt.
Beispiel 6
Bazillus licheniformis (Bernlohrs Stamm A5)
wird bei 300C auf einem rotierenden Rütteltisch (220 U/Min.) in einem 500 ml fassenden Erlenmeyer-Kolben gezüchtet, der mit Prallscheiben ausgerüstet ist und 100 ml eines Mediums der folgenden Zusammenset-
4> zung enthält:
Leitungswasser
Kartoffel-Stärke 40 g/L
Gemahlene Gerste 100 g/L
Soyabohnen-Meh! 30 g/L
-,<> Na2SO4 1 g/L
CaCO3 4 g/L
Pluronic 0,1 ml/L
Das Medium wird mit alpha-Amylase verflüssigt und 45 Minuten bei 1200C sterilisiert.
Nach 7tägiger Züchtung beträgt die Ausbeute an Amylase 30 Einheiten/ml.
Die alpha-Amylase-Aktivität wird bei verschiedenen pH-Werten bestimmt.
Die Ergebnisse werden in Prozent der Aktivität bei
pH 6 ausgedrückt:
pH
5 6 7
90 100 92
8 9 10
96 60 < 35
Ein halbquantitativcr Protcinasc-Tcst zeigte, daß die Kultur-Flüssigkeil bei pH 10 beträchtliche proteolytische Aktivität besitzt.
Beispiel 7 Bazillus licheniformis ATCC 8480
wird bei 30°C auf einem rotierenden Rütteltisch (220 U/Min.) in einem 500 ml fassenden Erlenmeyer-Kolben gezüchtet, der mit Prallscheiben ausgerüstet ist und 100 ml eines Mediums der folgenden Zusammensetzung besitzt:
Leitungswasser
Kartoffel-Stärke 100 g/L
Gemahlene Gerste 50 g/L
Soyabohnen-Meh! 20 g/L
Natriumcaseinat 10 g/L
Na2HPO4 · 12H2O 9 g/L
Pluronic 0,1 ml/L
Das Medium wird mil alpha-Amylase verflüssigt und 45 Minuten bei 120°C sterilisiert.
Nach 6tägiger Züchtung beträgt die Ausbeute an Amylase 140 Einheiten/ml.
Die alpha-Amylase-Aktivität wird bei verschiedenen pH-Werten bestimmt.
Die Ergebnisse werden in Prozent der Aktivität bei pH 6 ausgedrückt:
pH
5 6 7 8 9 10
35 100 100 95 52 16
Die Stabilität in einer Lösung mit 4 Prozent Natriumtripolyphosphat wird wie in Beispiel 2 beschrieben ermittelt.
Es verbleiben etwa 70% der ursprünglichen Aktivität.
Ein halbquantitativer Proteinase-Test zeigte, daß die Kulturflüssigkeit beträchtliche proteolytische Aktivität bei pH 10 besitzt.
Beispiel 8 Bazillus licheniformis ATCC 9945a
wird bei 30° C auf einem rotierenden Rütteltisch (220 U/Min.) in einem 500 ml fassenden Erlenmeyer-Kolben gezüchtet, der mit Prallscheiben ausgerüstet ist und 100 ml eines Mediums der folgenden Zusammensetzung besitzt:
Leitungswasser
Kartoffel-Stärke 100 g/L
Gemahlene Gerste 50 g/L
Soyabohnen-Mehl 20 g/L
Natriumcaseinat 10 g/L
Na2HPO4 · 12H2O 9 g/L
Pluronic 0,1 ml/L
Das Medium wird mit alpha-Amylase verflüssigt und 45 Minuten bei 1200C sterilisiert.
Nach 7tägiger Züchtung beträgt die Ausbeute an Amylase 40 Einheiten/ml.
Die alpha-Amylase-Aktivität wird bei verschiedenen pH-Werten bestimmt.
5 6 7 8 9 10
90 100 97 96 77 50
Die Ergebnisse werden in Prozent der Aktivität bei pH 6 ausgedrückt:
pH
Ein halbquantitativer Proteinasc-Test zeigte, daß die Kultur-Flüssigkeit bei pH 10 beträchtliche proteolytische Aktivität besitzt.
B e i s ρ i e 1 9
Den Vorteil von B.-licheniformis-Amylase gegenüber einer B.-subtilis-Amylase für Spülzwecke zeigt das folgende Beispiel.
L ist eine B.-licheniformis-Amylase,
S ist eine handelsübliche, aus B. subtilis erzeugte Amylase.
Man überzieht Uhrgläser mit einer Mischung aus: Leitungswasser 250 ml, NaCl 1,0 g, Milch 70 ml und angemaischtem Kartoffelpulver 30 g. Man erhitzt 1 Minute auf 100°C und rührt, bis die Masse homogen geworden ist. Dann überzieht man entfettete Uhrgläser mit 0,5 g dieser Mischung und trocknet 30 Minuten bei 50° C.
j Man stellt ein Waschmittel der folgenden Zusammensetzung her:
Natriumtripolyphosphat 25%
Natriummetasilikat 20%
jo Trinatriumphosphat 10%
Natriumbicarbonat 42%
Tenside (äthoxyliertes Nonylphenol) 3%
Das Waschmittel wird mit einer Konzentration von 0,2% in Leitungswasser angewandt.
1-Liter-Proben der Waschmittel-Lösung werden auf 6O0C erwärmt, dann gibt man Enzym in geeigneten Mengen hinzu. Dann überführt man die Mischung in Kochbecher, die eine Rührvorrichtung besitzen, und stellt in einen Wasser-Thermostaten, der bei 60° C gehalten wird.
Die Uhrgläser werden in die Enzym-Waschmittel-Lösung eingetaucht und unter Rühren 20 Minuten bei 60° C erwärmt (70 U/Min.).
Man wäscht die Gläser, nimmt sie auf, spült und trocknet sie und prüft durch Augenschein. Die Ergebnisse werden in einer graduierten Skala aufgetragen, in der »0« keine Änderung und »5« völlige Reinigung der Uhrgläser bedeuten:
Die folgenden Ergebnisse wurden erzielt:
Enzym-Konzentration
in Einheiten/Liter
0 500 1500
Enzym L
Enzym S

Claims (3)

Patentansprüche:
1. Verfahren zur HerFtellung eines eine alpha-• Amylase enthaltenden Enzym-Produktes, das eine gute Aktivität und Stabilität bei hohen pH-Werten, niedrigen Konzentrationen an Ca++-Ionen und hoher Temperatur besitzt, dadurch gekennzeichnet, daß man einen Stamm von Bazillus licheniformis in einem geeigneten Nährmittel züchtet und danach ggf. ein Enzym-Produkt aus der Fermentations-Brühe isoliert
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man Bazillus licheniformis NCIB 8061, NCIB 8059, ATCC 6634, ATCC 6598, ATCC 11945, ATCC 8480 oder ATCC 9945a einsetzt
3. Verwendung eines nach den Ansprüchen 1 und 2 erhaltenen alpha-Amylase enthaltenden Enzym-Produktes in Reinigungsmitteln.
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