JPH0697997B2 - 新規の酵素的洗浄剤添加物 - Google Patents

新規の酵素的洗浄剤添加物

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JPH0697997B2
JPH0697997B2 JP61504234A JP50423486A JPH0697997B2 JP H0697997 B2 JPH0697997 B2 JP H0697997B2 JP 61504234 A JP61504234 A JP 61504234A JP 50423486 A JP50423486 A JP 50423486A JP H0697997 B2 JPH0697997 B2 JP H0697997B2
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Description

【発明の詳細な説明】 〔技術分野〕 本発明は油脂性物質の酵素化学的減成（degradation）
のための酵素に関する。更に詳細には本発明は改善され
た油脂分解活性を洗浄条件下で有することにもとづき洗
剤への添加剤としての用途に特に適する油脂分解性新規
酵素に関する。本発明は油脂分解性新規酵素の製造方
法、洗剤組成物に対する添加物としての用途及び該洗剤
組成物を使用する洗浄方法をも指向する。更に本発明は
油脂分解性新規酵素を含有する洗剤組成物を指向するも
のである。
本発明の酵素は或種の微生物、特に或種の細菌によって
産生される多数の油脂分解性酵素類の少なくとも一種の
酵素を包含するがこの酵素は物理化学的及び酵素化学的
諸性質の点で他の酵素と異なることが見出されている。
〔背景技術〕
洗濯業におけるクリーニングに伴なう特別な問題は油脂
性のしみの除去である。この問題は洗浄温度が低い場合
には更に深刻となる。現今では高温と高アルカリ度との
下での洗浄工程の結果として油脂含有汚染物は乳化され
て除去される。
省エネルギーのための現時の傾向として比較的低温度即
ち約40℃又はそれ以下の洗浄温度の使用への強い傾向が
ある。従って低い洗浄温度で有効であり、高アルカリ性
洗剤溶液内で安定であって固体及び液体の洗剤組成物中
での保存条件下で安定であるリパーゼに対する要望があ
る。
洗剤組成物中の油脂分解性酵素の使用は長年にわたって
公知である（例えば英国特許第1442418号明細書第１頁3
6〜38行の記載文を参照されたい）。けれども該酵素は
洗浄条件下で甚だ低いクリーニング効果を奏するのみで
あると共に現時の安定性要件に適合しないので実際面で
不満足であるようである。包括的な参考文献としてアン
ドレ等の著書〔Andree et al.,J.Appl.Biochem.,2（198
0）218−299,“Lipases as Detergent Componets"〕を
挙げ得る。
洗剤用の油脂分解性添加物も又例えば英国特許第129361
3号及びカナダ特許第835343号各明細書から公知であ
る。
米国特許第3950277号及び英国特許第1442418号各明細書
は活性化剤とカルシウムイオン及び（又は）マグネシウ
ムイオンの夫々と組合わされたリパーゼ酵素を開示する
が該リパーゼ酵素は汚染織物の予備浸漬のため及びポリ
エステル又はポリエステル／コットン混合織物の夫々か
らトリグセライドのしみ又は汚れの除去のために使用さ
れる。本発明で使用される適切な微生物由来のリパーゼ
（動物由来リパーゼ及び植物からみちびかれるリパーゼ
ではない）はプソイドモナス（Pseudomonas）、アスペ
ルギルス（Aspergillus）、プノイモコッカス（Pneumoc
occus）、スタフイロコッカス（Staphylococcus）から
みちびかれるもの、及びスタフイロコックス トキシン
ス（Staphylococcus toxins）、ミコバクテリウム ツ
ベルクロシス（Mycobacterium tuberculosis）、ミコト
ルラ リポリチカ（Mycotorula lipolytica）及びスク
レロチニア（Sclerotinia）からみちびかれるものとさ
れ得る。
英国特許第1372034号明細書はプソイドモナス ステュ
ツエリ（Pseudomonas Stutzeri）に属する株ATCC 191
54により産生される細菌由来のリパーゼを含有する洗剤
組成物を開示している。更に該明細書は油脂分解性好適
酵素として最適pH6〜10を有すべきこと、及び活性が該p
H範囲内にあり、好ましくはpH7〜９にあるべきことを推
奨した。1970年頃にこのプソイドモナス ステュツエリ
に属すると推測された株はプソイドモナス エルギノサ
（Pseudomonas aeruginosa）に属する株として再分類
されたがこのことは例えばATCCカタログから判明する。
欧州出願EP−Ａ−0130064号明細書はフサリウム オキ
シスポルム（Fusarium oxysporum）から単離されたリ
パーゼを含有する洗剤用の酵素化学的添加物を開示する
共にその中で慣用のリパゼよりも高い油脂分解性洗浄力
を有することを主張している。
広汎な研究及び実験の結果適切に選択された微生物の培
養により驚異的なリパーゼ製品が得られること、即ちこ
のリパーゼは現今の洗浄条件下でリパーゼ活性を発揮し
得ると共に高い洗剤濃度、高いpH及び低い洗浄温度の下
で安定で有効であることが本発明において見出された。
〔発明の開示〕
従って本発明は新規の酵素的洗浄剤添加物を提供する
が、この添加物は脂肪分解酵素を活性成分とし、前記脂
肪分解酵素は、シュードモナスシュードアルカリゲネス
CBS467.85、CBS468.85、CBS471.85、CBS473.85及びATCC
29625、並びに、これらの変異株及び突然変異株からな
る群より選択されるリパーゼ産生株から得られる酵素で
ある。該リパーゼは最適pH範囲約８〜10.5を有し、温度
60℃又はそれ以下、好ましくは30〜40℃、及びpH約７〜
11、好ましくは約９〜10.5の洗浄条件の下で約10g/以
下の洗剤濃度を有する水溶液の中で有効なリパーゼ活性
を呈する。最適pHはTLU測定条件下でpH−安定化装置の
中で計測されたがこれについては後文（リパーゼ活性測
定法）を参照されたい。
本発明の好適態様に従うと1985年８月８日にオランダ国
バルン（Baarn）の中央微生物寄託所〔Centraal Burea
u voorSchimmelcultures（SBS）〕に夫々SBS 467.85
（7181）、CBS 468.85（7182）、CBS 471.85（7185）
及びCBS 473.85（7187）の番号の下に寄託された社内
記号SP ９、IN II−５、Gr VI−15及びＭ−１を有す
る菌株から成る群から選ばれるPs.プソイドアルカリゲ
ネスの新規単離株を通常の培養条件下に培養することに
よってリパーゼ製品が得られる。これらの単離株は第１
表に示す表現型の特性によって同定される。
本発明の他の好適態様によるとアメリカンタイプ カル
チュア コレクション（American Type Culture Col
lection）にATCC 29625の番号で寄託されているPs.プ
ソイドアルカリゲネス亜種シトルリ（subspecies citr
ulli）の菌株を通常の培養条件下に培養することによっ
てリパーゼ製品が得られる。
当業技術者に周知の通り菌株DSM 50188（菌株ATCC 17
440と同一）及びDSM 50189によって例示されるプソイ
ドモナス プソイドアルカリゲネス種はリパーゼを産生
しない。けれども該種は異類（heterogenous）であるこ
ともまた公知である。このものは新規の植物病原性細菌
同定法によって示され、シャド等〔Schaad et al.,Int.
J.Syst.Microbiol.,28（1978）117−125〕により発見さ
れてプソイドモナス プソイドアルカリゲネス亜種シト
ルリと命名され、ゴトウ等〔M.Goto,Int.J.Syst.Microb
iol.,33（1983）539−545〕によりプソイドモナス プ
ソイドアルカリゲネス亜種コンジャシ（Konjaci）と命
名された。
上記２種のシトルリ及びコンジャシの表現型特性は夫々
幾らか異なるけれども、また既述の種の菌株からも異な
るけれども、上記亜種は菌株Ps.プソイドアルカリゲネ
スに属すると当業界熟練技術者により考えられている
〔例えばパレロニの著書（N.J.Palleroni,Bergey′ｓ
Manual of Systematic Bacteriology,vol.1.ed.N.R.K
rieg,Williams and Wilkins,Baltimore/London 198
4,p.173−174）参照〕。Ps.プソイドアルカリゲネス種
の表現型特性において天然の変異の起ることが証明され
ている。Ps.プソイドアルカリゲネス種の新規の亜種シ
トルリ及びコンジャシによるリパーゼ産生において、諸
特異性のうちの表現型特性について変異が現われるので
ある。
Ps.プソイドアルカリゲネスの現在までに発見された亜
種に関する特性記載事項とは幾らか異なる新規の単離菌
であるけれどもとにかく該種に属するものであることも
また当業技術者に認識されている。
上文中に規定されたPs.プソイドアルカリゲネスの選択
された４株の夫々によって産生されるリパーゼは洗浄条
件下で驚異的に良好な安定性と有効性とを示す。上述の
Ps.プソイドアルカリゲネス亜種シトルリの寄託株によ
り産生されるリパーゼは同様に有用な諸性質を有し、こ
のリパーゼがシヤドの前掲文献の開示からみちびかれる
ことはあり得ない。
本発明の好適なリパーゼ製品は粉末洗剤の場合に2g/
の最低洗剤濃度において後文中の例９に記載された条件
下に回収脂肪の少なくとも約10％、好ましくは少なくと
も約20％、の加水分解を起す製品である。
本発明の他の態様によると本発明のリパーゼと共に洗剤
及び洗剤組成物中に通常使用される任意の他成分を含有
する洗剤組成物が提供される。本発明の洗剤組成物の諸
成分は必須成分であるリパーゼのほかに単数または複数
の下記物質を含有し得る： 1.酵素添加洗剤組成物中に通常使用される界面活性剤。
一般的には天然源又は合成の界面活性化合物例えば水溶
性セッケン、陽イオン性、陰イオン性、非イオン性、両
性即ち両イオン性界面を使用し得る。この型の常用界活
の一例はドデシルベンゼンスルホン酸塩である。一般に
単独又は混合されて使用され得る界活は洗剤組成物の約
４〜50％w/wで存在する。
2.水の軟化剤例えば複合リン酸塩例えばアルカリ金属ト
リポリホスフェート又はアルカリ金属ピロホスフェート
或いはゼオライト。好ましくは洗剤組成物の40重量％以
下の量で使用。化合物例えばアルカリ金属シアノートリ
アセテート又はアルカリ金属クエン酸塩も更に或いは代
替的に洗剤組成物に添加され洗剤組成物中で複合作用
（complex action）を示す。
3.アルカリ金属ケイ酸又は弱アルカリ性化合物例えばア
ルカリ金属重炭酸塩。通常20重量％以下。
4.充填剤例えばアルカリ金属硫酸塩。
5.化合物例えばカルボキシメチルセルロース、香料、螢
光剤、緩衝用化合物、ポリアルキレングリコール又はエ
タノール。
6.他の型の酵素例えばプロテアーゼ及びアミラーゼ。
本発明に従う酵素添加洗浄用組成物においてリパーゼ活
性は組成物1g当り１〜20000TLUの範囲内、他方において
タンパク分解性酵素活性は洗剤組成物1g当り50〜10000
デルフト単位（Delft Units）の範囲内にあることが好
ましい。1TLU〔True Lipase Unit（真正リパーゼ単
位）〕は１分間当りNaOHの１μmole当りの脂肪酸滴定値
と定義される（後文中のリパーゼ活性測定法参照）。デ
ルフト単位は文献〔J.Amer.Oil Chem.Soc.60（1983）,1
972〕中に定義されている。
本発明に従う洗剤組成物に添加され得る化合物の他の群
は漂白剤例えばアルカリ金属過ホウ酸塩特に過ホウ酸ナ
トリウム、アルカリ金属過炭酸塩例えば過炭酸ナトリウ
ム、過酸及びそれらの塩、並びに該漂白剤の活性化剤例
えばTAEDである。本発明による洗剤組成物が過ホウ酸
塩、過炭酸塩、活性化剤及び螢光剤を一方に含み、プロ
テアーゼを他方に含む場合に本発明のリパーゼ製品が上
記諸成分の存在下で高安定性を継続して示すことはまこ
とに驚異的である。
本発明による洗剤組成物は常法によって、例えば諸成分
の混合によって、又は最初に予備的混合物を造り、次に
他成分を混合して仕上げることによって製造され得る。
可能な製造ルートの一例に従うと単数又は複数のリパー
ゼ製品と単数又は複数の他の化合物とを混合して予定の
酵素化学的活性をもつ濃厚物を造り、次にこの濃厚物と
他の所望成分とを混合することができる。
特に好適な態様によれば本発明の油脂分解性酵素は洗剤
用の酵素化学的添加物の形状をもつ。この添加物は単数
又は複数の他の酵素例えば現代的洗剤組成物に使用され
得るプロテアーゼ及び（又は）アミラーゼ及び当業界で
常用される単数又は複数の他成分例えば非イオン性界
活、塩、安定化剤及び（又は）被覆剤をも含有し得る。
該洗剤用の酵素化学的添加物は本発明のリパーゼのほか
にプロテアーゼ及び任意にα−アミラーゼを含むことが
好ましい。タンパク分解性酵素は本発明の油脂分解性酵
素を破壊しないことが見出されている。本発明による洗
剤用の酵素化学的添加物を一般に当業界公知の単数愛は
複数の洗剤及び他成分と混合すれば洗剤組成物が得られ
る。
洗剤用の酵素化学的添加物を使用する特別な態様に従う
とリパーゼ活性は該添加物1g当り102〜106TLUの範囲に
あり、一方、任意に存在するタンパク分解活性は５×10
4〜106デルフト単位/gの範囲にある。
本発明の洗剤用の酵素化学的添加物は当業界の特別な技
術分野で一般に公知された方法に従って製造される形状
例えば顆粒（granulates or prills）の形状であり得
る。例えば英国特許第1324116及び1362365及び米国特許
第3519570、4106991及び4242219号各明細書を参照され
たい。
本発明の特別な態様においてこの洗剤用の酵素化学的添
加物は酵素安定化剤と共に液状で供給される。酵素安定
化剤は例えばプロピレングリコールである。該液状添加
物は液状洗剤組成物中で使用されることが好ましい。
本発明の安定で有効なリパーゼ製品は適当条件下で既述
の微生物を培養することによって適切に製造され得る。
酵素の高収量の達成のために易同化性の炭素源及びエネ
ルギー源、有機物由来のチッ素源例えばカゼインを含有
する培地が必要である。更に好ましくは脂肪又は油脂並
びにカルシウム塩及びマグネシウム塩及びコン跡元素が
培地に添加される。
本発明の好適態様に従うと1:1〜1:2.5w/vの比率に水で
予め希釈された脱脂乳の中で培養操作を行なう。発酵工
程で良好な通気が必要である。培地のpHを適切には６〜
10、好適には6.5〜９に維持する。
本発明は更に本発明の洗剤組成物を用いる洗浄方法を提
供する。洗浄方法は約60℃又はそれ以下、好ましくは30
〜40℃においてpH通常は７〜11で満足に施工され得る。
洗浄時間一般に10〜60分間である。この洗浄方法におい
て更に好ましいこととして洗浄用溶液１当り0.5〜15
g、好適には１〜10g/の量で本発明の洗剤組成物を含
む洗浄用溶液を使用する。
洗浄工程におけるリパーゼの作用効果 現代的洗剤組成物は洗浄工程で最適効果を奏するように
選択された諸成分を含有している。現今の洗浄工程でリ
パーゼが使用されるべきであるならばそれは現代的洗剤
配合物中に見出される通常の活性成分及び有効成分と共
存可能でなければならない。この目的のために本発明の
リパーゼの洗浄条件下の活性及び有効性の表示に使用さ
れ得る数種の試験規準が選ばれている。これらの規準は
下記の通りである： 1.汎用の洗剤用ビルダー例えばトリポリリン酸ナトリウ
ム（TPP）の存在下のリパーゼ活性。この規準は重要で
ある。というのはリパーゼがその活性と安定性とのため
にアルカリ金属イオン例えばカルシウムに依存するとひ
ろく信ぜられているからである。該カルシウム依存性リ
パーゼは現代的洗浄工程で適切に使用されないであろ
う。
2.現今の洗剤溶液中でのリパーゼ活性。アルカリ リパ
ーゼの活性と有効性との試験に供される現代的洗浄組成
物は多種類である。多種類の中から使用のために選ばれ
たものは現今汎用の洗剤配合物の代表的実例としての粉
末洗剤組成物と液状配合物とである。これらの典型的現
代的洗剤組成物は下記の通り（２種類）である： （ａ） ALL （粉末洗剤）、オランダ国、ユニリバー
製品。本発明における試験のためにALL−基剤〔オラン
ダ国ユニリバー研究所（Unilever Research,Vlaardinge
n,The Netherlands）提供品〕を使用したがこれは過ホ
ウ酸塩、漂白活性剤（TAED）及び酵素を除けばALLと同
じ配合のものである。ALLは登録商標名である。
（ｂ） TIDE （液体洗剤）プロクター アンド ギヤ
ムブル（Procter and Gamble）社製品で米国で市販
中。本発明における試験のためにこの配合物中に存在す
る酵素を熱処理によって不活化した。TIDEは登録商標名
である。
3.プロテアーゼ含有のALLの中のリパーゼの活性。プロ
テアーゼは現代的洗剤組成物の重要成分である。リパー
ゼの活性と有効性とは該洗剤成分（界活のマトリクス共
存下で）の存在下においても発現されねばならない。
4.代表的漂白剤（例えば過ホウ酸塩）及び漂白活性化剤
（例えばTAED）の存在下のリパーゼ活性。漂白剤（及び
低い洗浄温度でのその活性化剤）は或種の現代的洗剤組
成物の重要成分である。該剤の存在下のリパーゼの活性
及び有効性は重要な規準であると考えられる。
織物からの油脂及び脂肪の除去に対する本発明のリパー
ゼの評価と寄与とのために洗浄用溶液中の本発明のリパ
ーゼの活性を一義的に測定する適当な検査系が必要であ
る。
常用の試験布、例えばEMPA 101及びEMPA 102〔スイス
の業者（Eidgenoessische Materialpruefungs undVers
uchsanstalt,St.Gallen,Switzerland）からの市販品の
商標名〕は顔料の除去によって洗浄能を測定するという
欠点をもつ。EMPA 101及び102からの顔料の除去が脂肪
又は脂肪酸の除去と直接的に相関するか否かは疑問であ
るからこの理由のみにより上記の試験布はリパーゼの作
用効果の評価のために適切であるとは考えられない。
他の検査系は例えばEPA−0130064号明細書記載のように
人工的に汚染された布からの染料の除去に依存する。こ
れには前記のEMPA 101及びEMPA 102試験布の使用回避
と同じことがあてはまる。更にこの特許出願における検
査系ではアルカリ リパーゼに関して乳化脂肪を基質と
して使用する。この型の脂肪は現代的洗浄用溶液によっ
て除去されねばならない脂肪性汚染物の大部分と対応し
ない。その理由はかような汚染物は乳化形を呈しておら
ず、布と接触するのは非乳化の脂肪であるからである。
アンドレ等〔Andree et al.,J.Appl.Biochem.,2（198
0）218−229〕によって記載された検査系は布に沈積さ
れた放射性物質標識脂肪を使用する。洗浄工程の後に布
試料上の放射能を測定して油脂分解活性に関連づける。
けれどもこの検査系では脂肪にもとづく放射能と脂肪酸
にもとづく放射能とを区別し得ないので従ってこの検査
系は洗浄工程におけるアルカリリパーゼの作用効果の信
頼し得る測定方法ではない。
本発明の目的のために一新試験方法が開発されたのでこ
れを以後はSLM−試験法と呼ぶ。これは洗浄工程でのア
ルカリ リパーゼとその活性並びに有効性の評価のため
に使用される。SLM−試験法はハシモト等〔T.Hashimoto
et al.,Yukagaku34（1985）,606−612〕によって開発
された方法と同じプリシンプルを採用しているが但し分
析所要時間を著しく短縮したものである。この方法は試
験用汚染物として布上で不動態化されている非乳化の脂
肪又は油脂を有する汚染布の使用を含み、洗浄工程の後
にこの布を抽出してから油脂及び脂肪酸を分析する。使
用条件によってはリパーゼ活性作用の結果として生成さ
れた脂肪酸は、残留するトリグリセライド共に、洗浄工
程において織物上に残留するのである。従って試験布上
に残留する生成物は洗浄工程におけるリパーゼィの作用
効果の良い目安となる。SLM−試験法については一般分
析方法に関連して後文中に詳記される筈である。
〔発明を実施するための最良の形態〕
下記の実施例によって本発明を更に例示する。実施例中
の一般的分析方法は下文の通りに行なわれた。
リパーゼ活性測定法 A.オリーブ油加水分解（TLU法） 本発明のリパーゼ製品の活性はオリーブ油の加水分解又
はｐ−ニトロフェニル−ラウレートの加水分解にもとづ
いて測定された。前者の方法は、遊離された脂肪酸をpH
−安定化装置内でpH8.0において25℃で測定すること以
外には本質的にネールの記載〔G.Naeher（1974）：“Me
thods of Enzymatic Analysis"Vol.II,pp.814−818,H.
U.Bergmeyer,ed.,Academic Press,N.Y.,London）に従
って行なわれた。真正リパーゼ単位の１単位〔one Ｔr
ue Ｌipase Ｕnit（TLU）〕は１分間当り１μモル量
のNaOHに対応する滴定可能の脂肪酸量として定義され
る。
B.p−ニトロフェニル ラウレートの加水分解（NPL法） この方法はｐ−ニトロフェニル ラウレートのｐ−ニト
ロフェノール及びラウリン酸への加水分解にもとづくも
のであってその操作は本質的に次の通りである：適当量
のリパーゼを0.05MのMOPS（３−Ｎ−モルホリン プロ
パン スルホン酸）−NaOH中でpH8.0で希釈して0.003〜
0.008単位NPL/mlとする。NPL単位の１単位は１μモルの
量のｐ−ニトロフェノールを遊離させるに必要なリパー
ゼ量として定義される。4mlのリパーゼ溶液を1mlのｐ−
ニトロフェニル ラウレート溶液（25mlエタノール中の
25mgのｐ−ニトロフェニル ラウレート及び２滴の1N
HCl）と混合してから10分間30℃に恒温保持した。5mlの
アルコール性−トリス溶液〔エタノール１中の2.5gの
トリス−（ヒドロキシメチル−アミノ−メタン）溶液〕
の添加によって反応を停止させてから室温に放冷した。
400nmにおける吸収値の読みを測り、リパーゼ無添加の
場合の恒温保持における吸収値に対して補正した。遊離
したｐ−ニトロフェノールのμモル量を検量曲線を用い
て計測する。この検量曲線は適当量のｐ−ニトロフェノ
ールのエタノール溶液の1mlを4mlの0.05MOPS−NaOH緩衝
液及び5mlのアルコール性−トリス溶液に対して添加し
たときの400nmにおける吸収値を用いて作成されたもの
である。
上記の二方法のうちの一方法を用いて０、15及び30分間
（或場合には90分間以下）後の活性を測ることにより測
定時間中のリパーゼの安定度を追跡した。
洗浄用溶液中のリパーゼ安定度の測定法 洗浄用溶液中の本発明のリパーゼ（複数）の安定度を評
価するために下記の諸実験を行なった。
例１記載のようにして得られたリパーゼ製品の適当量を
下記の溶液に対して加えた： （ａ） 合成水道水（STW）：このものは蒸留水１当
り0.433gのCaCl2・6H2O、0.140gのMgCl2・6H2O及び0.21
0gのNaHCO3を含む； （ｂ） 洗剤：これは下記の三種のうちから選択され
た： ALL−基洗剤（＝過ホウ酸塩、TAED及び酵素不含） TIDE−プラス洗剤（＝トリポリリン酸ナトリウム含有） TIDE−マイナス洗剤（＝トリポリリン酸ナトリウム不
含、他のビルダー含有） ALL−基洗剤はオランダ国のユニリバー研究所から入手
された。TIDE−プラス及びTIDE−マイナス洗剤は米国プ
ロクター アンド ギヤムブル社から市販品として入手
された。ALL及びTIDEは登録商標名である。
実験をpH9.0又は10.3、温度40又は50℃で行なった。
０、15及び30分間（或場合に90分間以下）後の混合物か
ら試料を採取し前記の二種試験法のいずれかを用いて残
留リパーゼ活性を測定した。使用リパーゼはプソイドモ
ナス プソイドアルカリゲネス Sp ９（CBS 467.8
5）株、IN II−５（CBS 468.85）株、Gr VI−15（CBS
471.85）株及びＭ−１（CBS 473.85）株、プソイド
モナス ステュツエリ Thai IV 17−Ｉ（CBS 461.8
5）株及びアセトバクテル カルコアセティクス GrV−
39（CBS460.85）株から生成された。
結果を例４−８に示す。
洗浄条件下におけるリパーゼの作用効果の測定（SLM−
試験法） SLM−試験法を好適に施行する代表的実験例を下文に示
す。
EMPA211モメン試験布を織物として使用し、トリオレイ
ン又は純化オリーブ油〔共に米国シグマ（Sigma）社の
製品〕を基質として使用した。。試験布の抽出後にクロ
マトグラフ法によってトリオレイン加水分解状況を追跡
した。
SLM−試験法の目的に好適に使用される洗浄操作は次の
通りである： アセトン（25％）中に5mgのオリーブ油を溶解して含む2
0μの量をモメン試験布（３×3cm）上にスポットし
た。この試験布を室温で風乾した。10mlのSTW（標準水
道水：蒸留水１当り0.433g CaCl2、0.140g MgCl2・
6H2O及び0.210g NaHCO3含有）又はSTW中に溶かされた
洗剤の溶液から成る洗浄用液を止栓付きのエルレンマイ
ヤフラスコ（25ml）中に入れ振盪水浴中で40℃に保持し
た。エルレンマイヤフラスコへのリパーゼ添加とその直
後の汚染布の添加とによって洗浄工程を開始させ、40℃
に40分間振盪を続けた。対照試験フラスコに対してはリ
パーゼを添加しない。
洗浄後に試験済みの布をSTWですすぎ、次に室温乾燥し
た。基質と生成物とのクラマログラフィによる分別に使
用される溶出液と同じ組成をもつ溶剤の5mlを有するガ
ラス管内で回転させることによって上記の乾燥布を抽出
した。
抽出溶液中に残留したトリグリセライドと生成した遊離
脂肪酸とをHPLCで測定した。
用具及び条件： ポンプ:2150型（LKB） 検出器：屈折率観測モニター（Jobin Jvon） 注入系：ウイスプ（Wisp（MILLIPORE）〕:10μ インテグレイター（Integrator）:SP 4270（SpectraPh
isics） コラム：ミクロスフア型（CP Microspher−Si（CHROMPA
CK）〕,100×4.6mm 溶出液:n−ヘキサン／イソプロピルアルコール／ギ酸:9
75:25:2.5（v/v）,1ml/分 温 度：周囲温度 これらの条件下におけるトリオレイン及びオレイン酸の
保持時間は夫々1.2及び1.6分である。領域のピークと高
さのピークとを測定した。これらは試験布の抽出による
トリグリセライドと脂肪酸との回収値の目安である。未
洗試験布の抽出によるトリグリセライド回収値を100％
とした。
上記諸条件下でオリーブ油とオレイン酸との間における
屈折率応答の比率は領域ピークにもとづく場合に0.85で
あり、高さのピークにもとづく場合に1.1であることが
見出された。
例 １ Sp ９株の発酵にもとづくリパーゼ上澄溶液の凍結乾燥
製品の製造 プソイドモナス プソイドアルカリゲネスSp ９（CBS4
67.85）株を100ml容円錐フラスコ中の30mlの滅菌された
脳−心臓浸出（BHI）培地（Difco）の中に接種した。培
養物を軌道式（orbital）振盪器中300rpmで30℃に16時
間振盪した。BHI培地生育細胞群を500mlの滅菌された脱
脂乳培地を有する２容円錐フラスコの中へ接種した。
脱脂乳培地は下記のようにして調製された： 脱脂乳（Difco）100g; 脱イオン水を加えて１とする； 滅菌処理前にpHを7.0に調整； 滅菌条件:110℃に30分間。
接種された脱脂乳を軌道式振盪器中250〜300rpmにおい
て48時間振盪した。リパーゼ生成のための生育温度は20
℃であった。培養液をソルバル遠心機（Sorvall Ｒ G
SA rotor）を用い10000gで８〜10℃において遠心分離し
た。遠心処理後に得られた上澄液を次に凍結乾燥してリ
パーゼ製品を得た。
他のリパーゼ産生性菌株例えばCBS番号460.85、461.8
5、468.85、471.85及び473.85、ATCC番号29625並びにDS
M番号2672（EP−Ａ−130064）の諸菌株の発酵を同様に
行なったが但しCBS番号468.85については生育温度を30
℃とした。
本例に従って得られたリパーゼ製品を例４〜８の安定度
試験に使用した。
例 ２ Thai IV 17−１株の発酵にもとづくリパーゼ上澄溶液
の凍結乾燥製品の製造 プソイドモナス ステュツエリ Thai IV 17−１（CB
S461.85）株を100ml容円錐フラスコ中の30mlの滅菌され
たBHI培地の中へ接種した。培養物を軌道式振盪器中300
rpmで30℃に16時間振盪した。BHI培地生育細胞群を500m
lの滅菌されたGSM培地を有する２容円錐フラスコの中
へ接種した。GSM培地は下記のようにして調製された。
脱脂乳（Difco又はOxoid）100g; 脱イオン水を加えて１とする； 滅菌処理前に4N NaOH添加によりpHを7.8に調整； 撹拌下に温度を40℃にする； 次にマキサターゼ（MAXATASE（Gist−brocades）（プロ
テアーゼ）〕溶液を添加； 温度とpHとを１時間かけて制御する；次にpHを７とす
る;110℃に30分間滅菌処理する。
上記のマキサターゼ溶液は下文のようにして調製され
た： マキサターゼ粉末（2.372×106デルフト単位/g）の1gに
対し脱イオン水を加えて25mlとした。これを５〜10分間
よく振盪した。不溶性物質をソルバル遠心機のSS34回転
機内で10000rpmの下で遠心処理して除去した。上澄液を
0.22μのミリポア（MILLIPORER）フィルターへ通して濾
過した。次に濾液を10％脱脂乳の１に対して添加し
た。かように接種された脱脂乳を軌道式振盪器中250〜3
00rpmで48時間20℃の下に振盪フラスコ内で振盪した。
次に培養液をソルバルGSA回転機中10000gで８〜10℃の
下に遠心処理した。得られた上澄液を10mMトリス−HCl
緩衝液の50容に対し、pH8、４℃の下に、緩衝液を２回
変更して、24時間かけて、EDTA−処理透析管内で透析し
た。透析後の透析用袋の内容物を貯蔵し凍結乾燥した。
CBS 473.85株を除く例１記載の他の全菌株を用いて上
文と同様にして発酵を行なった。本例で得られたリパー
ゼ含有上澄液（但しＭ−１株からのリパーゼを除く）を
例９及び10記載の実験に使用した。
例 ３ Ｍ−１株の発酵にもとづくリパーゼ上澄液の凍結乾燥製
品の製造 プソイドモナス プソイドアルカリゲネス Ｍ−１（CB
S473.85）株を500ml円錐フラスコ中の500mlの滅菌され
た脳−心臓浸出（BHI）培地（Difco）の中へ接種した。
培養物を軌道式振盪器中280rpmで30℃に18時間振盪し
た。BHI培地生育細胞群を滅菌された10の培地１又は
培地２を有する20容発酵器の中へ接種した。
培地１は下記のようにして調製された： 脱脂乳1000gをミネラル除脱水添加により懸濁させて9.5
とした。温度を30℃としてからNaOH溶液添加によりpH
を7.8とした。プロテアーゼ処理（30℃、pH7.0〜7.8）
のために33×106ADU（＝26×106DU）のマキサカル〔MAX
ACAL （GIST−brocades）〕を１時間かけて添加した。
0.5〜10mlの消泡剤〔SAG 471又はPluronic Ｌ−81
（いずれも商標名）〕を添加した後に110℃で30分間オ
ートクレーブ処理した。
培地（２）は下記のようにして調製された： カゼイン400gをミネラル除脱水添加により懸濁させて５
とした。pHを9.0（NaOH溶液使用）とし温度を50℃と
した。プロテアーゼ処理のために５×107ADU（＝４×10
7DU）のMAXACAL を添加した。恒温保持（50℃、pH＝9.
0において90分間）してから急速加熱（90℃に５分間の
恒温保持）した。25℃に冷却してから硫酸添加によりpH
を7.0に調整した。
他成分（バター50g;MgSO4・7H2O 5g;MnSO4・4H2O 0.1
g及び消泡剤SAG 471 0.5〜10ml）を添加してからミネ
ラル除脱水を用いて培地を10とし、オートクレーブ処
理（120℃、65分間）した。
培地を発酵温度（30℃）にまで冷却した。発酵条件は次
の通りである： 通気:0.167vvm; 撹拌:1000rpm; pH:6.5〜10.0（好適範囲は6.8〜8.0）。
発酵を35〜72時間継続させた。
発酵終了後にヘティヒ（Hettich）遠心機（4000g、８〜
10℃）上で30分間遠心処理した。上澄液を０℃に冷却し
てから70％（w/w）の濃縮液に対し固体の（NH4）2SO4を
撹拌下に添加した。生成沈殿をソルバル遠心機（10000
g、４〜５℃）上で20〜25分間遠心処理して上澄液から
分別した。沈殿物を０℃の10mMトリスHCl緩衝液（pH8）
中に採り、20分間以内に冷却アセトン（＜−７℃）を加
えて濃度65％（w/w）とした。遠心処理後にpH8の10mMト
リスHCl緩衝液中へ沈殿物を採り50容の同一緩衝液に対
し４℃で緩衝液を２回交換して24時間かけて沈殿物を透
析した。透析後の物質を凍結乾燥した結果得られた活性
度は6000TLU/gであった。
同様にして例１記載の他のすべての菌株を使用し得るけ
れども但し下記の僅かな修正を要する:Sp ９株につい
ては培地１のみを使用し得る。他のすべての菌株につい
て発酵温度は20℃であるがIN II−５株については20又
は30℃である。
例 ４ 温度35、40及び50℃における１当り8gのALL−基洗剤
使用の場合のプソイドモナス プソイドアルカリゲネス
リパーゼの安定度試験 リパーゼ給源：上澄液の凍結乾燥物； 洗剤溶液:ALL−基洗剤 8g/； pH:下表参照。
例 ５ 温度45及び50℃における１当り4gのALL−基洗剤使用
の場合のプソイドモナス プソイドアルカリゲネス リ
パーゼの安定度試験 a.リパーゼ給源：上澄液の凍結乾燥物； 洗剤溶液:ALL−基洗剤 4g/； pH:下表参照； 温 度:40℃。
b.リパーゼ給源：上澄液の凍結乾燥物； 洗剤溶液:ALL−基洗剤 4g/； pH:下表参照； 温 度:50℃。
例 ６ 温度40及び50℃における１当り6gのTIDE−基洗剤使用
の場合のプソイドモナス プソイドアヴカリゲネス Sp
９ リパーゼの安定度試験 リパーゼ給源:Sp ９による上澄液の凍結乾燥物； 洗剤溶液：下表参照、6g/； pH:下表参照。
例 ７ 温度40℃における１当り5gのALL−基洗剤使用の場合
のプソイドモナス ステュツエリ Thai IV 17−１リ
パーゼの安定度試験 リパーゼ給源:Thai IV 17−１による上澄液の凍結乾
燥物； 洗剤溶液:ALL−基洗剤 5g/； pH:9.0; 温 度:40℃ 例 ８ 温度40及び50℃における１当り8gのALL−基洗剤使用
の場合のアシネトバクテル カルコアセティクスリパー
ゼの安定度試験 リパーゼ給源:Gr Ｖ−39（CBS 460.85）による上澄液
の凍結乾燥物； 洗剤溶液:ALL−基洗剤 8g/； pH:10.3。
例 ９ 本例はSLM−試験法に従う洗浄工程におけるプソイドモ
ナス プソイドアルカリゲネス Sp ９、IN II−５、
Gr VI−15、Ｍ−１、ATCC 29625、プソイドモナスス
テュツエリ Thai II−５及びアセトバクテル カルコ
アセティクス Gr Ｖ−39のリパーゼの作用効果を例示
する。この場合に現代的な洗剤組成物中に存在するビル
ダー成分（TPP）、粉末洗剤（ALL−基）及び液状配合物
（TIED液体洗剤）と該酵素との共存性についてチェック
した。
本明細書中に既述された通りにSLM−試験法を行なっ
た。使用条件の下では洗浄工程の際に残留するトリグセ
ライドと共に、リパーゼにより生成されたかなりの量の
脂肪酸が織物上に残存することが予備試験において示さ
れた。
既述のリパーゼの作用効果と対照品とについて下記条件
下にSLM−試験法によるテストを行なった： 標準水道水（STW）：アルカリ使用下にpH9.1に調整； トリポリリン酸ナトリウム（TPP）:1当り２及び10g
（pH9.1）； 液状のTIDE洗剤:1当り２及び4g（pH7.5）； ALL−基洗剤:1当り２、４及び8g（pH9.2〜9.6）。
添加されたリパーゼ活性単位（20 TLU）は例２に従っ
て、但しＭ−１株の場合には例３に従って、調製された
凍結乾燥試料から得られた。これらの活性単位は次の通
りであった： 洗浄試験結果を下表に示す： 上掲の諸表から本発明のリパーゼは織布に対する脂肪分
解性を示すこと、特に洗浄条件下における液体洗剤並び
に粉末洗剤の中においてその優秀な作用効果を発揮する
ことが明かである。
例 10 本例は本発明のリパーゼの洗浄条件下における漂白剤又
はタンパク分解性酵素との共存性を証明する例示であ
る。このリパーゼの作用効果を既述のSLM−試験法に従
い下記諸条件の下でテストした： ALL−基洗剤＋漂白剤活性化剤（TAED ３％）： 4g/（pH9.1）； ALL−基洗剤＋TAED＋漂白剤（NaBO3・4H2O 13％）： 4g/（pH9.1）； ALL−基洗剤＋TAED＋プロテアーゼ（2000 DU/g洗剤）： 4g/（pH9.1）。
添加されたリパーゼ単位（20 TLU）は例２に従って、M
Iの場合には例３に従って（例９参照）、製造された凍
結乾燥製品試料から得られた。
リパーゼ産生菌株： IN II−５、M1、Gr VI−15及びATCC 29625。
プロテアーゼ： マキサターゼ（MAXATASE）。マキサターゼのタンパク分
解活性はデルフト法（Delft Method）〔J.Amer.Oil Ch
em.Soc.60（1983）1672参照〕に従って測定された。
例９記載と同様にして得られた結果は下表の通りであ
る： 上掲の諸表からもまた本発明のリパーゼは織布に対する
脂肪分解性を示すこと、特に洗浄条件下における液体洗
剤並びに粉末洗剤の中においてその優秀な作用効果を発
揮することが明かである。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 フェルスホール ヘリット ヨハネス オランダ国 2731エーヴェー ベンツーゼ ン ローデ クルースストラート ５ (56)参考文献 特開 昭48−88277（ＪＰ，Ａ) 英国特許1372034（ＧＢ，Ａ)

Claims (7)

    【特許請求の範囲】
  1. 【請求項１】シュードモナスシュードアルカリゲネスCB
    S467.85、CBS468.85、CBS471.85及びCBS473.85、並び
    に、これらの変異株及び突然変異株からなる群より選択
    されるリパーゼ産生株から得られる脂肪分解酵素であ
    り、該酵素が、さらに ａ） TLU測定条件下にpH−スタット中で測定した最適p
    Hが８〜10.5の範囲内にあり、 ｂ） 60℃以下の温度及びpH7〜11の洗浄条件下で、溶
    液１当たり10g以下の濃度で洗浄剤を含有する水溶液
    中において有効な脂肪分解活性を示す ことを特徴とする前記脂肪分解酵素。
  2. 【請求項２】シュードモナスシュードアルカリゲネスCB
    S467.85、CBS468.85、CBS471.85及びCBS473.85、並び
    に、これらの変異株及び突然変異株からなる群より選択
    されるリパーゼ産生株から得られる脂肪分解酵素を界面
    活性剤とともに含む洗浄剤組成物であり、該酵素が、さ
    らに ａ） TLU測定条件下にpH−スタット中で測定した最適p
    Hが８〜10.5の範囲内にあり、 ｂ） 60℃以下の温度及びpH7〜11の洗浄条件下で、溶
    液１当たり10g以下の濃度で洗浄剤を含有する水溶液
    中において有効な脂肪分解活性を示す ことを特徴とする前記洗浄剤組成物。
  3. 【請求項３】さらにタンパク分解酵素を含む請求の範囲
    第２項記載の洗浄剤組成物。
  4. 【請求項４】さらに澱粉分解酵素を含む請求の範囲第３
    項記載の洗浄剤組成物。
  5. 【請求項５】組成物1g当たり１〜20,000TLUの範囲内に
    ある脂肪分解活性を有することを特徴とする請求の範囲
    第２項〜第４項のいずれかに記載の洗浄剤組成物。
  6. 【請求項６】組成物1g当たり50〜10,000デルフト単位の
    範囲内にあるタンパク分解活性を有することを特徴とす
    る請求の範囲第３項又は第４項記載の洗浄剤組成物。
  7. 【請求項７】シュードモナスシュードアルカリゲネスの
    リパーゼ産生株を栄養培地中で培養してリパーゼ富化ブ
    ロスを形成し、リパーゼを該ブロスから単離することか
    らなり、前記シュードモナスシュードアルカリゲネス株
    がCBS467.85、CBS468.85、CBS471.85及びCBS473.85から
    選択されることを特徴とする洗浄剤における使用に適し
    た脂質分解酵素の製造方法。
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