JP2022504229A - 液体中のヒドロラーゼを安定化する化合物 - Google Patents
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Abstract
【選択図】なし
Description
成分(a):一般式(I)による少なくとも1つの化合物
R1は、H及びC1~C10アルキルカルボニルから選択され、アルキルは、直鎖であっても分岐であってもよく、1個以上のヒドロキシル基を有してもよく、
R2、R3、R4は、互いに独立に、H、直鎖C1~C5アルキル、及び分岐C3~C10アルキル、非置換又は1個以上のカルボキシレート基若しくはヒドロキシル基で置換されたC6~C10-アリール、及びC6~C10-アリール-アルキルから選択され、C6~C10-アリール-アルキルのアルキルは、直鎖C1~C8アルキル又は分岐C3~C8アルキルから選択され、R2、R3及びR4の少なくとも1つはHではない)、
成分(b):ヒドロラーゼ(EC3)の群から選択される少なくとも1つの酵素、好ましくはプロテアーゼの群から選択される少なくとも1つの酵素、より好ましくはセリンエンドペプチダーゼ(EC3.4.21)の群から選択される少なくとも1つの酵素、最も好ましくはサブチリシン型プロテアーゼ(EC3.4.21.62)の群から選択される少なくとも1つの酵素、
並びに任意選択で、
成分(c):溶媒、成分(a)と異なる酵素安定剤、及び液体酵素調製物それ自体を安定化する化合物から選択される少なくとも1つの化合物
を含む酵素調製物、好ましくは液体酵素調製物に関する。
R1は、H及びC1~C10アルキルカルボニルから選択され、アルキルは、直鎖であっても分岐であってもよく、1個以上のヒドロキシル基を有してもよく、
R2、R3、R4は、互いに独立に、H、直鎖C1~C5アルキル、及び分岐C3~C10アルキル、非置換又は1個以上のカルボキシレート基若しくはヒドロキシル基で置換されたC6~C10-アリール、及びC6~C10-アリール-アルキルから選択され、C6~C10-アリール-アルキルのアルキルは、直鎖C1~C8アルキル又は分岐C3~C8アルキルから選択され、R2、R3及びR4の少なくとも1つはHではない)
であって、
液体製品中の酵素の保存中に、ヒドロラーゼ(EC3)の群、好ましくはプロテアーゼの群、より好ましくはセリンエンドペプチダーゼ(EC3.4.21)、最も好ましくはサブチリシン型プロテアーゼ(EC3.4.21.62)の群から選択される少なくとも1つの酵素の酵素活性の保持を支持する上記化合物によって解決された。
成分(a):一般式(I)による化合物から選択される少なくとも1つの酵素安定剤
R1は、H及びC1~C10アルキルカルボニルから選択され、アルキルは、直鎖であっても分岐であってもよく、1個以上のヒドロキシル基を有してもよく、
R2、R3、R4は、互いに独立に、H、直鎖C1~C5アルキル、及び分岐C3~C10アルキル、非置換又は1個以上のカルボキシレート基若しくはヒドロキシル基で置換されたC6~C10-アリール、及びC6~C10-アリール-アルキルから選択され、C6~C10-アリール-アルキルのアルキルは、直鎖C1~C8アルキル又は分岐C3~C8アルキルから選択され、R2、R3及びR4の少なくとも1つはHではない)、及び
成分(b):ヒドロラーゼ(EC3)の群から選択される少なくとも1つの酵素、好ましくはプロテアーゼの群から選択される少なくとも1つの酵素、より好ましくはセリンエンドペプチダーゼ(EC3.4.21)の群から選択される少なくとも1つの酵素、最も好ましくはサブチリシン型プロテアーゼ(EC3.4.21.62)の群から選択される少なくとも1つの酵素、
並びに任意選択で、
成分(c):溶媒、成分(a)と異なる酵素安定剤、及び液体酵素調製物それ自体を安定化する化合物から選択される少なくとも1つの化合物
を含有する酵素調製物を提供する。
より具体的には、成分(a)が一般式(I)の化合物
R1は、H及びC1~C10アルキルカルボニルから選択され、アルキルは、直鎖であっても分岐であってもよく、1個以上のヒドロキシル基を有してもよく、
R2、R3、R4は、互いに独立に、H、直鎖C1~C8アルキル、及び分岐C3~C8アルキル、非置換又は1個以上のカルボキシレート基若しくはヒドロキシル基で置換されたC6~C10-アリール、及びC6~C10-アリール-アルキルから選択され、C6~C10-アリール-アルキルのアルキルは、直鎖C1~C8アルキル又は分岐C3~C8アルキルから選択され、R2、R3及びR4の少なくとも1つはHではない)
である。直鎖C1~C8アルキルの例は、メチル、エチル、n-プロピル、n-ブチル、n-ペンチル等である。分岐C3~C8アルキルの例は、2-プロピル、2-ブチル、sec.-ブチル、tert.-ブチル、2-ペンチル、3-ペンチル、イソ-ペンチル等である。非置換又は1個以上のカルボキシレート基若しくはヒドロキシル基で置換されたC6~C10-アリールの例は、フェニル、1-ナフチル、2-ナフチル、オルト-フェニルカルボン酸基、メタ-フェニルカルボン酸基、パラ-フェニルカルボン酸基、オルト-ヒドロキシフェニル、パラ-ヒドロキシフェニル等である。
本発明の一態様では、成分(b)に含まれる少なくとも1つの酵素は、液体酵素濃縮物の一部である。本明細書の「液体酵素濃縮物」とは、少なくとも1つの酵素を含む任意の液体酵素含有製品を意味する。酵素濃縮物の文脈における「液体」は、20℃及び101.3kPaでの外観に関する。
本発明の一態様では、成分(b)に含まれる少なくとも1つの酵素は、ヒドロラーゼ(EC3)の群から選択され、好ましくは少なくとも1つの酵素はプロテアーゼの群から選択され、より好ましくは少なくとも1つの酵素はセリンエンドペプチダーゼ(EC3.4.21)の群から選択され、最も好ましくは少なくとも1つの酵素はサブチリシン型プロテアーゼ(EC3.4.21.62)の群から選択される。
「リパーゼ」、「脂質分解酵素」、「脂質エステラーゼ」は全て、ECクラス3.1.1(「カルボン酸エステルヒドロラーゼ」)の酵素を指す。リパーゼは、リパーゼ活性(又は脂質分解活性;トリアシルグリセロールリパーゼ、EC3.1.1.3)、クチナーゼ活性(EC3.1.1.74;クチナーゼ活性を有する酵素は本明細書でクチナーゼと呼ばれ得る)、ステロールエステラーゼ活性(EC3.1.1.13)及び/又はワックスエステルヒドロラーゼ活性(EC3.1.1.50)を有する活性タンパク質を意味する。
一実施形態では、本発明の酵素調製物は、少なくとも1つのアミラーゼ(成分(b))を含む。本発明による「アミラーゼ」(成分(b))(アルファ及び/又はベータ)は、細菌又は真菌由来のもの(それぞれEC3.2.1.1及び3.2.1.2)を含む。化学修飾された又はタンパク質操作された変異体が含まれる。
一実施形態では、成分(b)が、好ましくはセリンエンドペプチダーゼ(EC3.4.21)の群から選択され、より好ましくはサブチリシン型プロテアーゼ(EC3.4.21.62)の群から選択される、少なくとも1つのプロテアーゼと、少なくとも1つのセルラーゼの組合せを含む。
一実施形態では、本発明の液体酵素調製物は、溶媒、成分(a)と異なる酵素安定剤、及び液体酵素調製物それ自体を安定化する化合物から選択される、少なくとも1つの化合物を含む成分(c)を含む。
本発明の液体酵素調製物は、成分(a)と異なる少なくとも1つの酵素安定剤を含み得る。前記酵素安定剤(成分(c))は、ホウ素含有化合物、ポリオール、ペプチドアルデヒド、他の安定剤、及びこれらの混合物から選択され得る。
ホウ素含有化合物(成分(c))は、ホウ酸又はその誘導体から、及びボロン酸又はその誘導体、例えばアリールボロン酸又はその誘導体から、これらの塩から、及びそれらの混合物から選択され得る。ホウ酸は、本明細書ではオルトホウ酸と呼ばれることもある。
R1は、水素、ヒドロキシ、非置換又は置換C1~C6アルキル、及び非置換又は置換C1~C6アルケニルからなる群から選択され、好ましい実施形態では、Rは、ヒドロキシ及び非置換C1アルキルからなる群から選択され、
R2は、水素、ヒドロキシ、非置換又は置換C1~C6アルキル、及び非置換又は置換C1~C6アルケニルからなる群から選択され、好ましい実施形態では、Rは、H、ヒドロキシ及び置換C1アルキルからなる群から選択される)
からなる群から選択される。
ポリオール(成分(c))は、2~6個のヒドロキシル基を含有するポリオールから選択され得る。好適な例としては、グリコール、プロピレングリコール、1,2-プロパンジオール、1,2-ブタンジオール、エチレングリコール、ヘキシレングリコール、グリセロール、ソルビトール、マンニトール、エリトリトール、グルコース、フルクトース、ラクトース及びエリトリタンが挙げられる。
ペプチドアルデヒド(成分(c))は、ジ-、トリ-又はテトラペプチドアルデヒド及びそのアルデヒド類似体(N末端保護基を任意選択で含む形態若しくはWO09/118375及びWO98/13459に記載されているような形態どちらかの形態のB1-BO-R(式中、Rは、H、CH3、CX3、CHX2若しくはCH2X(X=ハロゲン)であり、BOは、単一アミノ酸残基(一実施形態では、任意選択で置換された脂肪族若しくは芳香族側鎖を有する)であり、B1は、1つ以上のアミノ酸残基(一実施形態では1、2若しくは3つ)からなる))、又はタンパク質型のプロテアーゼ阻害剤、例えば、RASI、BASI、WASI(イネ、オオムギ及びコムギの二官能性アルファ-アミラーゼ/サブチリシン阻害剤)又はCI2若しくはSSIから選択され得る。
他の安定剤(成分(c))は、NaCl又はKClのような塩、並びに乳酸及びギ酸のアルカリ塩から選択され得る。
液体酵素調製物それ自体を安定化する化合物は、保存安定性を確保するのに有効な量で液体調製物の保存安定性を確立するために必要とされる酵素安定剤以外の任意の化合物を意味する。
一実施形態では、本発明の酵素調製物は、水性であり、5重量%~95重量%の範囲、5重量%~30重量%の範囲、5重量%~25%重量%の範囲、又は20重量%~70重量%の範囲の量の水を含み、前記重量%は全て酵素調製物の総重量に対してである。
成分(a):一般式(I)による化合物から選択される少なくとも1つの酵素安定剤
R1は、H及びC1~C10アルキルカルボニルから選択され、アルキルは、直鎖であっても分岐であってもよく、1個以上のヒドロキシル基を有してもよく、
R2、R3、R4は、互いに独立に、H、直鎖C1~C5アルキル、及び分岐C3~C10アルキル、非置換又は1個以上のカルボキシレート基若しくはヒドロキシル基で置換されたC6~C10-アリール、及びC6~C10-アリール-アルキルから選択され、C6~C10-アリール-アルキルのアルキルは、直鎖C1~C8アルキル又は分岐C3~C8アルキルから選択され、R2、R3及びR4の少なくとも1つはHではない)、及び
成分(b):プロテアーゼの群から選択される少なくとも1つの酵素、より好ましくはセリンエンドペプチダーゼ(EC3.4.21)の群から選択される少なくとも1つの酵素、最も好ましくはサブチリシン型プロテアーゼ(EC3.4.21.62)の群から選択される少なくとも1つの酵素、並びに任意選択でリパーゼ及びアミラーゼの群から選択される少なくとも1つの酵素、
並びに
成分(c):好ましくは上に開示されるホウ素含有化合物から選択され、より好ましくは上に開示されるフェニルボロン酸(PBA)又はその誘導体から選択され、最も好ましくは4-ホルミルフェニルボロン酸(4-FPBA)である、成分(a)と異なる少なくとも1つの酵素安定剤
を含む。
本発明は、酵素調製物を製造する方法であって、少なくとも、上記に開示の成分(a)と上記に開示の成分(b)を混合するステップを含む方法に関する。
本発明は、成分(a)を添加するステップによって、成分(b)を安定化する方法であって、成分(a)及び(b)が上に開示されるものである、方法に関する。一実施形態では、成分(b)は液体である。一実施形態では、本発明は、成分(a)を添加するステップによって、成分(b)を安定化する方法であって、成分(b)が、少なくとも1つのプロテアーゼ並びに任意選択でリパーゼ及びアミラーゼから選択される酵素を含む、方法に関する。
R1は、H及びC1~C10アルキルカルボニルから選択され、アルキルは、直鎖であっても分岐であってもよく、1個以上のヒドロキシル基を有してもよく、
R2、R3、R4は、互いに独立に、H、直鎖C1~C8アルキル、及び分岐C3~C8アルキル、非置換又は1個以上のカルボキシレート基若しくはヒドロキシル基で置換されたC6~C10-アリール、及びC6~C10-アリール-アルキルから選択され、C6~C10-アリール-アルキルのアルキルは、直鎖C1~C8アルキル又は分岐C3~C8アルキルから選択され、R2、R3及びR4の少なくとも1つはHではない)
の使用であって、式(I)による化合物及びヒドロラーゼは固体であり、式(I)による化合物及びヒドロラーゼを少なくとも1つの溶媒[成分(c)]と接触させると、ヒドロラーゼの酵素活性が安定化される、使用に関する。
R1は、H及びC1~C10アルキルカルボニルから選択され、アルキルは、直鎖であっても分岐であってもよく、1個以上のヒドロキシル基を有してもよく、
R2、R3、R4は、互いに独立に、H、直鎖C1~C8アルキル、及び分岐C3~C8アルキル、非置換又は1個以上のカルボキシレート基若しくはヒドロキシル基で置換されたC6~C10-アリール、及びC6~C10-アリール-アルキルから選択され、C6~C10-アリール-アルキルのアルキルは、直鎖C1~C8アルキル又は分岐C3~C8アルキルから選択され、R2、R3及びR4の少なくとも1つはHではない)
を添加するステップによって、保存中の液体に含まれる少なくとも1つのプロテアーゼ(成分(b))のタンパク質分解活性の喪失を低減する方法に関する。
(a)37℃で21日間の保存後の残存タンパク質分解活性が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して>70%、≧75%又は≧80%であること、及び/又は
(b)37℃で28日間の保存後の残存タンパク質分解活性が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して>65%、≧70%又は≧75%であること、及び/又は
(c)37℃で35日間の保存後の残存タンパク質分解活性が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して>60%又は≧65%であること
により特徴付けられる。
(a)37℃で21日間の保存後の残存タンパク質分解活性が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して>70%、≧75%、≧80%又は≧83%であること、及び/又は
(b)37℃で28日間の保存後の残存タンパク質分解活性が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して>65%、≧70%、≧75%又は≧79%であること、及び/又は
(c)37℃で35日間の保存後の残存タンパク質分解活性が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して>60%又は≧65%、≧70%又は≧72%であること
により特徴付けられる。
(a)37℃で21日間の保存後の残存タンパク質分解活性が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して>70%、≧75%、≧80%又は≧85%であること、及び/又は
(b)37℃で28日間の保存後の残存タンパク質分解活性が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して>65%、≧70%、≧75%、≧80%又は≧81%であること、及び/又は
(c)37℃で35日間の保存後の残存タンパク質分解活性が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して>60%又は≧65%、≧70%、≧75%又は≧77%であること
により特徴付けられる。
(a)37℃で21日間の保存後の残存タンパク質分解活性が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して>70%、≧75%、≧80%又は≧81%であること、及び/又は
(b)37℃で28日間の保存後の残存タンパク質分解活性が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して>65%、≧70%、≧75%又は≧76%であること、及び/又は
(c)37℃で35日間の保存後の残存タンパク質分解活性が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して>60%、≧65%又は≧69%であること
により特徴付けられる。
(a)37℃で21日間の保存後の残存タンパク質分解活性が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して>70%、≧75%、≧80%又は≧85%であること、及び/又は
(b)37℃で28日間の保存後の残存タンパク質分解活性が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して>65%、≧70%、≧75%、≧80%又は≧82%であること、及び/又は
(c)37℃で35日間の保存後の残存タンパク質分解活性が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して>60%、≧65%、≧70%又は≧75%であること
により特徴付けられる。
(a)37℃で21日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して<25%又は≦20%であること、及び/又は
(b)37℃で28日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して<30%又は≦25%であること、及び/又は
(c)37℃で35日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して<40%又は≦35%であること
により特徴付けられる。
(a)37℃で21日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して<25%、≦20%又は≦17%であること、及び/又は
(b)37℃で28日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して<30%、≦25%又は≦22%であること、
(c)37℃で35日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して<40%又は≦35%、≦30%又は≦28%であること
により特徴付けられる。
(a)37℃で21日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して<25%、≦20%又は≦17%であること、及び/又は
(b)37℃で28日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して<30%、≦25%又は≦21%であること、
(c)37℃で35日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して<40%、≦35%、≦30%又は≦25%であること
により特徴付けられる。
(a)37℃で21日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して<25%、≦20%又は≦19%であること、及び/又は
(b)37℃で28日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して<30%、≦25%又は≦24%であること、
(c)37℃で35日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して<40%、≦35%、≦30%又は≦31%であること
により特徴付けられる
(a)37℃で21日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して<25%、≦20%又は≦15%であること、及び/又は
(b)37℃で28日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して<30%、≦25%、≦20%又は≦17%であること、
(c)37℃で35日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失が、保存前の初期タンパク質分解活性と比較して<40%、≦35%、≦30%、≦25%又は≦23%であること
により特徴付けられる。
(a)37℃で21日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失低減が、成分(a)の非存在下でのタンパク質分解活性の喪失と比較して≧10%であること、及び/又は
(b)37℃で21日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失低減が、成分(a)の非存在下でのタンパク質分解活性の喪失と比較して≧10%であること、及び/又は
(c)37℃で35日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失低減が、成分(a)の非存在下でのタンパク質分解活性の喪失と比較して≧10%であること
により特徴付けられる。
(a)37℃で21日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失低減が、成分(a)の非存在下でのタンパク質分解活性の喪失と比較して≧10%又は≧11%である、こと及び/又は
(b)37℃で28日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失低減が、成分(a)の非存在下でのタンパク質分解活性の喪失と比較して≧10%又は≧14%であること、及び/又は
(c)37℃で35日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失低減が、成分(a)の非存在下でのタンパク質分解活性の喪失と比較して≧10%又は≧12%であること
により特徴付けられる。
(a)37℃で21日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失低減が、成分(a)の非存在下でのタンパク質分解活性の喪失と比較して≧10%又は≧14%であること、及び/又は
(b)37℃で28日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失低減が、成分(a)の非存在下でのタンパク質分解活性の喪失と比較して≧10%又は≧15%であること、及び/又は
(c)37℃で35日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失低減が、成分(a)の非存在下でのタンパク質分解活性の喪失と比較して≧10%又は≧15%であること
により特徴付けられる。
(a)37℃で21日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失低減が、成分(a)の非存在下でのタンパク質分解活性の喪失と比較して≧10%又は≧12%であること、及び/又は
(b)37℃で28日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失低減が、成分(a)の非存在下でのタンパク質分解活性の喪失と比較して≧10%であること、及び/又は
(c)37℃で35日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失低減が、成分(a)の非存在下でのタンパク質分解活性の喪失と比較して≧10%であること
により特徴付けられる。
(a)37℃で21日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失低減が、成分(a)の非存在下でのタンパク質分解活性の喪失と比較して≧10%又は≧13%であること、及び/又は
(b)37℃で28日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失低減が、成分(a)の非存在下でのタンパク質分解活性の喪失と比較して≧10%、≧15%又は≧16%であること、及び/又は
(c)37℃で35日間の保存中のタンパク質分解活性の喪失低減が、成分(a)の非存在下でのタンパク質分解活性の喪失と比較して≧10%、≧15%、≧20%、≧25%又は≧29%であること
により特徴付けられる。
・少なくとも1つのプロテアーゼが、好ましくは国際公開第89/06279号に開示されているサブチリシン147及び/又は309並びにタンパク質分解活性を有するその変異体、国際公開第91/02792号に開示されているバシラス・レンタス(Bacillus lentus)由来のサブチリシン及びタンパク質分解活性を有するその変異体、並びに欧州特許第1921147号に記載されている配列番号22によるサブチリシン及びタンパク質分解活性を有するその変異体(全て上に開示される)から選択され、
・少なくとも1つのリパーゼが、サーモマイセス・ラヌギノーサ(Thermomyces lanuginosa)リパーゼ及びその変異体、好ましくは米国特許第5,869,438号の配列番号2のアミノ酸1~269によるトリアシルグリセロールリパーゼ又は脂質分解活性を有するその変異体(全て上に開示される)から選択される。
・少なくとも1つのプロテアーゼが、好ましくは国際公開第89/06279号に開示されているサブチリシン147及び/又は309並びにタンパク質分解活性を有するその変異体、国際公開第91/02792号に開示されているバシラス・レンタス(Bacillus lentus)由来のサブチリシン及びタンパク質分解活性を有するその変異体、並びに欧州特許第1921147号に記載されている配列番号22によるサブチリシン及びタンパク質分解活性を有するその変異体(全て上に開示される)から選択され、
・少なくとも1つのアミラーゼが、バシラス属の種(Bacillus sp.)707由来のアミラーゼ又はアミロース分解活性を有するその変異体、及びバシラス・ハルマパルス(Bacillus halmapalus)由来のアミラーゼ又はアミロース分解活性を有するその変異体から選択され、好ましくは国際公開第2013/001078号の配列番号1及び2によるアミラーゼ又はアミロース分解活性を有するその変異体から選択される(これらは全て上に開示される)。
本発明は、一態様では、洗剤配合物、例えば、洗濯及び硬質表面洗浄用のI&I及びホームケア配合物に配合するための本発明の液体酵素調製物の使用であって、少なくとも成分(a)及び(b)が1以上のステップで1つ以上の洗剤成分と順序の指定なしに混合される、使用に関する。一実施形態では、少なくとも成分(a)、(b)及び(c)が、指定されない順序で、1つ以上のステップで、1つ以上の洗剤成分と混合され、成分(c)が、成分(a)と異なる少なくとも1つの酵素安定剤、好ましくはホウ素含有化合物を含む。
R3は、同一であるか又は異なり、水素及び直鎖C1~C10-アルキルから選択され、好ましくは各場合において同一でエチルであり、特に好ましくは水素又はメチルであり、
R4は、分岐している又は直鎖状のC8~C22-アルキル、例えば、n-C8H17、n-C10H21、n-C12H25、n-C14H29、n-C16H33又はn-C18H37から選択され、
R5は、C1~C10-アルキル、メチル、エチル、n-プロピル、イソプロピル、n-ブチル、イソブチル、sec-ブチル、tert-ブチル、n-ペンチル、イソペンチル、sec-ペンチル、ネオペンチル、1,2-ジメチルプロピル、イソアミル、n-ヘキシル、イソへキシル、sec-ヘキシル、n-ヘプチル、n-オクチル、2-エチルへキシル、n-ノニル、n-デシル又はイソデシルから選択される)。
R6は、同一であるか又は異なり、水素及び直鎖C1~C10-アルキルから選択され、好ましくは各場合において同一でエチルであり、特に好ましくは水素又はメチルであり、
R7は、分岐している又は直鎖状のC6~C20-アルキル、特に、n-C8H17、n-C10H21、n-C12H25、n-C13H27、n-C15H31、n-C14H29、n-C16H33、n-C18H37から選択され、
aは、ゼロ~10、好ましくは1~6の範囲の数であり、
bは、1~80、好ましくは4~20の範囲の数であり、
cは、ゼロ~50、好ましくは4~25の範囲の数である)。
R8は、同一であるか又は異なり、水素、及び直鎖C1~C10-アルキルから選択され、好ましくは各場合において同一でエチルであり、特に好ましくは水素又はメチルであり、
R9は、分岐又は直鎖C8~C22-アルキル及びC8~C22-アルケニルから選択され、例としてはイソ-C11H23、イソ-C13H27、n-C8H17、n-C10H21、n-C12H25、n-C14H29、n-C16H33又はn-C18H37が挙げられ、
R10は、直鎖又は分岐C1-C18-アルキル及びC2~C18-アルケニルから選択され、例としてはメチル、エチル、n-プロピル、イソプロピル、n-ブチル、イソブチル、sec-ブチル、tert-ブチル、n-ペンチル、イソペンチル、sec-ペンチル、ネオペンチル、1,2-ジメチルプロピル、イソアミル、n-ヘキシル、イソへキシル、sec-ヘキシル、n-ヘプチル、n-オクチル、2-エチルへキシル、n-ノニル、n-デシル、イソデシル、n-ドデシル、n-テトラデシル、n-ヘキサデシル及びn-オクタデシルが挙げられる)。
R11は、C1~C4-アルキル、特に、エチル、n-プロピル又はイソプロピルであり、
R12は、-(CH2)2-R11であり、
G1は、炭素原子数4~6の単糖類から、特に、グルコース及びキシロースから選択され、
yは、1.1~4の範囲であり、yは平均数である)。
AOは、エチレンオキシド、プロピレンオキシド及びブチレンオキシドから選択され、
EOは、エチレンオキシド、CH2CH2-Oであり、
R13は、C1~C4-アルキル、特に、エチル、n-プロピル又はイソプロピルであり、
R14は、分岐している又は直鎖状のC8~C18-アルキルから選択され、
A3Oは、プロピレンオキシド及びブチレンオキシドから選択され、
wは、15~70、好ましくは30~50の範囲の数であり、
w1及びw3は、1~5の範囲の数であり、
w2は、13~35の範囲の数である)。
R13R14R15N→O (IX)
(式中、R13、R14及びR15は、互いに独立に、脂肪族、脂環式又はC2~C4-アルキレンC10~C20-アルキルアミド部分から選択される)。好ましくは、R12は、C8~C20-アルキル又はC2~C4-アルキレンC10~C20-アルキルアミドから選択され、R13及びR14は、両方ともメチルである。
CsH2s+1-O(CH2CH2O)t-SO3M (X)
(式中、
sは、10~18、好ましくは12~14の範囲の数、よりいっそう好ましくはs=12であり、
tは、1~5、好ましくは2~4の範囲の数、よりいっそう好ましくは3であり、
Mは、アルカリ金属から選択され、好ましくはカリウム、よりいっそう好ましくはナトリウムである)。
DB=D+T/D+T+L
この式に関して、D(樹枝状)は、第三級アミノ基の分率に相当し、L(直鎖状)は、第二級アミノ基の分率に相当し、T(末端)は、第一級アミノ基の分率に相当する。
(a)非イオン性単糖類、二糖類、オリゴ糖類及び多糖類から選択される少なくとも1つのグラフト基剤、
並びに
(b)少なくとも1つのエチレン性不飽和モノ又はジカルボン酸、及び
(c)一般式(XI)の少なくとも1つの化合物
R1は、メチル及び水素から選択され、
A1は、C2~C4-アルキレンから選択され、
R2は、同一であるか又は異なり、C1~C4-アルキルから選択され、
X-は、ハロゲン化物、モノ-C1~C4-アルキルスルフェート及びスルフェートから選択される)
をグラフトすることにより得られる側鎖
で構成されている、少なくとも1つのグラフトコポリマーを含み得る。
i. 37℃で4週間の保存後に保存前の同じ洗剤の洗浄性能と比較して少なくとも90%洗浄性能、及び/又は
ii. 37℃で6週間の保存後に保存前の同じ洗剤の洗浄性能と比較して少なくとも85%洗浄性能、及び/又は
iii. 37℃で8週間の保存後に保存前の同じ洗剤の洗浄性能と比較して少なくとも80%洗浄性能
を有することを意味し得る。
R1は、H及びC1~C10アルキルカルボニルから選択され、アルキルは、直鎖であっても分岐であってもよく、1個以上のヒドロキシル基を有してもよく、
R2、R3、R4は、互いに独立に、H、直鎖C1~C8アルキル、及び分岐C3~C8アルキル、非置換又は1個以上のカルボキシレート基若しくはヒドロキシル基で置換されたC6~C10-アリール、及びC6~C10-アリール-アルキルから選択され、C6~C10-アリール-アルキルのアルキルは、直鎖C1~C8アルキル又は分岐C3~C8アルキルから選択され、R2、R3及びR4の少なくとも1つはHではない)
を、少なくとも1つのプロテアーゼを含む液体洗剤配合物に添加することによって、洗剤配合物の保存安定性を増加させる方法に関する。
(a)少なくとも1つのプロテアーゼが、好ましくは国際公開第89/06279号に開示されているサブチリシン147及び/若しくは309又はタンパク質分解活性を有するその変異体、国際公開第91/02792号に開示されているバシラス・レンタス(Bacillus lentus)由来のサブチリシン又はタンパク質分解活性を有するその変異体、並びに欧州特許第1921147号に記載されている配列番号22によるサブチリシン又はタンパク質分解活性を有するその変異体(これらは全て本明細書に開示される)から選択され、
(b)少なくとも1つのリパーゼが、好ましくは上に開示されるサーモマイセス・ラヌギノーサ(Thermomyces lanuginosa)リパーゼ及びその変異体から選択される。
(a)少なくとも1つのプロテアーゼが、好ましくは国際公開第89/06279号に開示されているサブチリシン147及び/若しくは309又はタンパク質分解活性を有するその変異体、国際公開第91/02792号に開示されているバシラス・レンタス(Bacillus lentus)由来のサブチリシン又はタンパク質分解活性を有するその変異体、並びに欧州特許第1921147号に記載されている配列番号22によるサブチリシン又はタンパク質分解活性を有するその変異体(これらは全て本明細書に開示される)から選択され、
(b)少なくとも1つのアミラーゼが、好ましくは本明細書に開示されるバシラス属の種(Bacillus sp.)707に由来するアミラーゼ又はアミロース分解活性を有するその変異体、及びバシラス・ハルマパルス(Bacillus halmapalus)由来のアミラーゼ又はアミロース分解活性を有するその変異体から選択され、より好ましくは国際公開第2013/001078号の配列番号1及び2によるアミラーゼ又はアミロース分解活性を有するその変異体から選択される。
本発明は、汚れを除去する方法であって、成分(a)及び(b)並びに1つ以上の洗剤成分を含む本発明の洗剤配合物と汚れを接触させるステップを含む方法に関する。一実施形態では、汚れを除去する方法は、自動装置、例えば、洗濯機又は自動食器洗浄機により行われるステップを含む。
A) 式(I)による化合物-(成分(a)):
A.1 クエン酸トリエチル - Sigma Aldrichから購入した
A.2 クエン酸トリプロピル - Sigma Aldrichから購入した
A.3 クエン酸トリブチル - Sigma Aldrichから購入した
A.4 クエン酸アセチルトリブチル - Sigma Aldrichから購入した
A.5 クエン酸アセチルトリエチル - Sigma Aldrichから購入した
A.6 クエン酸モノエチル - Sigma Aldrichから購入した
A.7 クエン酸ジエチル
この合成は、Journal of Chemical & Engineering Data 2018、DOI: 10.1021/acs.jced.7b01060、C.Berdugo、A.Suaza、M.Santaella、O.Sanchezに記載の通り。
A.8 クエン酸トリベンジル
WO2007/14471 A1、2007年;特許中の位置:頁/頁縦欄 19:27~28に記載の通りに合成。
A.9 クエン酸トリサリチル
WO2007/14471 A1、2007年;特許中の位置:頁/頁縦欄 19:27~28に記載の通りに合成。
B)比較化合物:
B.1:クエン酸 - Sigma Aldrichから購入した
B.2:クエン酸三ナトリウム塩 - Sigma Aldrichから購入した
B.3:シュウ酸ジエチル - Sigma Aldrichから購入した
B.4:グリセロール三酢酸 (トリアセチン) - Sigma Aldrichから購入した
プロテアーゼの保存安定性を37℃で評価した。
2種類の試験布製品の洗浄における配合物の洗剤性能試験を行った。試験布試料は脂肪性/粒子状の汚れを含むとともに、試験布試料はCFTプロセスによるタンパク質性及び脂肪性成分を含む複合的な汚れを含んでいた。
布製品と液体との比 1:12、洗浄サイクル後に、マルチステインモニターを水ですすぎ、引き続いて14時間にわたって周囲温度で乾燥させた。
以下の事前に汚した試験布製品を使用した:
CFT C-S-10:綿の上のバター
CFT C-S-62:綿の上のラード、着色
CFT C-S-68:綿の上のチョコレートアイスクリーム
EMPA 112:綿の上のココア
EMPA 141/1:綿の上の口紅
EMPA 125:界面活性剤のモニター
wfk20D:ポリエステル/綿混合布製品上の顔料及び皮脂型脂肪
CFT C-S-70:チョコレートムース
wfk=wfk試験布 Krefeld GmbH
EMPA=Swiss Federal Institute of Materials Testing
CFT=Center for Test Material B.V.
ΔEは達成された洗浄効果の測定量である。全ての測定を6回繰り返して平均数値を得た。ΔE値が高いほど優れた洗浄を示すことに留意されたい。1単位の差は当業者によって検出され得る。専門家でなくとも2単位を容易に検出することができる。結果を表4に示す。
Rw=洗浄した汚れの反射率
RO=汚れていない反射率
[項1]
酵素調製物であって、
成分(a):一般式(I)による少なくとも1つの化合物
R 1 は、H、アセチル及びプロピオニルから選択され、
R 2 、R 3 、R 4 は、互いに独立に、H、直鎖C 1 ~C 8 アルキル、及び分岐C 3 ~C 8 アルキル、非置換又は1個以上のカルボキシレート基若しくはヒドロキシル基で置換されたC 6 ~C 10 -アリール、及びC 6 ~C 10 -アリール-アルキルから選択され、C 6 ~C 10 -アリール-アルキルのアルキルは、直鎖C 1 ~C 8 アルキル又は分岐C 3 ~C 8 アルキルから選択され、R 2 、R 3 及びR 4 の少なくとも1つはHではない)、
成分(b):プロテアーゼの群から選択される少なくとも1つの酵素、好ましくはセリンエンドペプチダーゼ(EC3.4.21)の群から選択される少なくとも1つの酵素、より好ましくはサブチリシン型プロテアーゼ(EC3.4.21.62)の群から選択される少なくとも1つの酵素、
並びに任意選択で、
成分(c):少なくとも1つの溶媒、成分(a)と異なる少なくとも1つの酵素安定剤、及び液体酵素調製物それ自体を安定化する少なくとも1つの化合物から選択される化合物
を含む酵素調製物。
[項2]
酵素調製物の総重量に対して0.1~30重量%の範囲の量の成分(a)を含む、項1に記載の酵素調製物。
[項3]
成分(b)に含まれる少なくとも1つのプロテアーゼが、成分(a)を欠く酵素調製物と比較した場合に安定化されている、項1又は2に記載の酵素調製物。
[項4]
安定した酵素調製物を製造する方法であって、少なくとも、
成分(a):一般式(I)による少なくとも1つの化合物
R 1 は、H、アセチル及びプロピオニルから選択され、
R 2 、R 3 、R 4 は、互いに独立に、H、直鎖C 1 ~C 8 アルキル、及び分岐C 3 ~C 8 アルキル、非置換又は1個以上のカルボキシレート基若しくはヒドロキシル基で置換されたC 6 ~C 10 -アリール、及びC 6 ~C 10 -アリール-アルキルから選択され、C 6 ~C 10 -アリール-アルキルのアルキルは、直鎖C 1 ~C 8 アルキル又は分岐C 3 ~C 8 アルキルから選択され、R 2 、R 3 及びR 4 の少なくとも1つはHではない)、
成分(b):プロテアーゼの群から選択される少なくとも1つの酵素、好ましくはセリンエンドペプチダーゼ(EC3.4.21)の群から選択される少なくとも1つの酵素、より好ましくはサブチリシン型プロテアーゼ(EC3.4.21.62)の群から選択される少なくとも1つの酵素、
並びに任意選択で、
成分(c):少なくとも1つの溶媒、成分(a)と異なる少なくとも1つの酵素安定剤、及び液体酵素調製物それ自体を安定化する少なくとも1つの化合物から選択される化合物
を混合するステップを含む、方法。
[項5]
保存中の液体酵素調製物に含まれる少なくとも1つのプロテアーゼのタンパク質分解活性の喪失を低減する方法であって、
式(I)による少なくとも1つの化合物:
R 1 は、H、アセチル及びプロピオニルから選択され、
R 2 、R 3 、R 4 は、互いに独立に、H、直鎖C 1 ~C 8 アルキル、及び分岐C 3 ~C 8 アルキル、非置換又は1個以上のカルボキシレート基若しくはヒドロキシル基で置換されたC 6 ~C 10 -アリール、及びC 6 ~C 10 -アリール-アルキルから選択され、C 6 ~C 10 -アリール-アルキルのアルキルは、直鎖C 1 ~C 8 アルキル又は分岐C 3 ~C 8 アルキルから選択され、R 2 、R 3 及びR 4 の少なくとも1つはHではない)
を添加するステップによる、方法。
[項6]
少なくとも1つのプロテアーゼのための添加剤としての、式(I)による化合物:
R 1 は、H、アセチル及びプロピオニルから選択され、
R 2 、R 3 、R 4 は、互いに独立に、H、直鎖C 1 ~C 8 アルキル、及び分岐C 3 ~C 8 アルキル、非置換又は1個以上のカルボキシレート基若しくはヒドロキシル基で置換されたC 6 ~C 10 -アリール、及びC 6 ~C 10 -アリール-アルキルから選択され、C 6 ~C 10 -アリール-アルキルのアルキルは、直鎖C 1 ~C 8 アルキル又は分岐C 3 ~C 8 アルキルから選択され、R 2 、R 3 及びR 4 の少なくとも1つはHではない)
の使用であって、前記式(I)による化合物及び前記プロテアーゼは固体であり、前記式(I)による化合物及び前記ヒドロラーゼを少なくとも1つの溶媒[成分(c)]と接触させると、前記プロテアーゼのタンパク質分解活性が安定化される、使用。
[項7]
洗剤配合物、好ましくは液体洗剤配合物に配合するための、項1から3のいずれか一項に記載の酵素調製物の使用であって、項1から3のいずれか一項に記載の酵素調製物が、1つ以上のステップで1つ以上の洗剤成分と混合される、使用。
[項8]
項1から3のいずれか一項に記載の酵素調製物、及び少なくとも1つの洗剤成分を含む洗剤配合物。
[項9]
洗剤配合物を調製する方法であって、少なくとも、
成分(a):一般式(I)による少なくとも1つの化合物
R 1 は、H、アセチル及びプロピオニルから選択され、
R 2 、R 3 、R 4 は、互いに独立に、H、直鎖C 1 ~C 8 アルキル、及び分岐C 3 ~C 8 アルキル、非置換又は1個以上のカルボキシレート基若しくはヒドロキシル基で置換されたC 6 ~C 10 -アリール、及びC 6 ~C 10 -アリール-アルキルから選択され、C 6 ~C 10 -アリール-アルキルのアルキルは、直鎖C 1 ~C 8 アルキル又は分岐C 3 ~C 8 アルキルから選択され、R 2 、R 3 及びR 4 の少なくとも1つはHではない)、
成分(b):プロテアーゼの群から選択される少なくとも1つの酵素、好ましくはセリンエンドペプチダーゼ(EC3.4.21)の群から選択される少なくとも1つの酵素、より好ましくはサブチリシン型プロテアーゼ(EC3.4.21.62)の群から選択される少なくとも1つの酵素、
及び有効量の少なくとも1つの洗剤成分
を混合するステップを含む、方法。
[項10]
項1から3のいずれか一項に記載の酵素調製物、及び有効量の少なくとも1つの洗剤成分を混合するステップを含む、項9に記載の方法。
[項11]
汚れを除去する方法であって、少なくとも1つの汚れを、項8に記載の洗剤配合物と接触させるステップを含み、前記洗剤配合物の成分(b)は、少なくとも1つのプロテアーゼを含み、任意選択で、少なくとも1つのリパーゼをさらに含む、方法。
[項12]
前記汚れが、テキスタイルから除去され、30℃を超える融解温度を有する脂肪性化合物を含み、前記除去が、温度30℃以下の洗浄温度で行われる、項11に記載の方法。
[項13]
少なくとも1つのプロテアーゼを含む液体洗剤配合物の保存安定性を増加させる方法であって、前記洗剤配合物に、式(I)による少なくとも1つの化合物:
R 1 は、H、アセチル及びプロピオニルから選択され、
R 2 、R 3 、R 4 は、互いに独立に、H、直鎖C 1 ~C 8 アルキル、及び分岐C 3 ~C 8 アルキル、非置換又は1個以上のカルボキシレート基若しくはヒドロキシル基で置換されたC 6 ~C 10 -アリール、及びC 6 ~C 10 -アリール-アルキルから選択され、C 6 ~C 10 -アリール-アルキルのアルキルは、直鎖C 1 ~C 8 アルキル又は分岐C 3 ~C 8 アルキルから選択され、R 2 、R 3 及びR 4 の少なくとも1つはHではない)
を添加することによる、方法。
[項14]
前記洗剤が、37℃で少なくとも20日間保存される、項13に記載の方法。
[項15]
前記プロテアーゼが、サブチリシン型プロテアーゼ(EC3.4.21.62)の群から選択され、前記液体洗剤配合物が、任意選択で好ましくはサーモマイセス・ラヌギノーサ(Thermomyces lanuginosa)リパーゼ及びその変異体から選択される、少なくとも1つのリパーゼを含む、項13又は14に記載の方法。
Claims (15)
- 酵素調製物であって、
成分(a):一般式(I)による少なくとも1つの化合物
R1は、H、アセチル及びプロピオニルから選択され、
R2、R3、R4は、互いに独立に、H、直鎖C1~C8アルキル、及び分岐C3~C8アルキル、非置換又は1個以上のカルボキシレート基若しくはヒドロキシル基で置換されたC6~C10-アリール、及びC6~C10-アリール-アルキルから選択され、C6~C10-アリール-アルキルのアルキルは、直鎖C1~C8アルキル又は分岐C3~C8アルキルから選択され、R2、R3及びR4の少なくとも1つはHではない)、
成分(b):プロテアーゼの群から選択される少なくとも1つの酵素、好ましくはセリンエンドペプチダーゼ(EC3.4.21)の群から選択される少なくとも1つの酵素、より好ましくはサブチリシン型プロテアーゼ(EC3.4.21.62)の群から選択される少なくとも1つの酵素、
並びに任意選択で、
成分(c):少なくとも1つの溶媒、成分(a)と異なる少なくとも1つの酵素安定剤、及び液体酵素調製物それ自体を安定化する少なくとも1つの化合物から選択される化合物
を含む酵素調製物。 - 酵素調製物の総重量に対して0.1~30重量%の範囲の量の成分(a)を含む、請求項1に記載の酵素調製物。
- 成分(b)に含まれる少なくとも1つのプロテアーゼが、成分(a)を欠く酵素調製物と比較した場合に安定化されている、請求項1又は2に記載の酵素調製物。
- 安定した酵素調製物を製造する方法であって、少なくとも、
成分(a):一般式(I)による少なくとも1つの化合物
R1は、H、アセチル及びプロピオニルから選択され、
R2、R3、R4は、互いに独立に、H、直鎖C1~C8アルキル、及び分岐C3~C8アルキル、非置換又は1個以上のカルボキシレート基若しくはヒドロキシル基で置換されたC6~C10-アリール、及びC6~C10-アリール-アルキルから選択され、C6~C10-アリール-アルキルのアルキルは、直鎖C1~C8アルキル又は分岐C3~C8アルキルから選択され、R2、R3及びR4の少なくとも1つはHではない)、
成分(b):プロテアーゼの群から選択される少なくとも1つの酵素、好ましくはセリンエンドペプチダーゼ(EC3.4.21)の群から選択される少なくとも1つの酵素、より好ましくはサブチリシン型プロテアーゼ(EC3.4.21.62)の群から選択される少なくとも1つの酵素、
並びに任意選択で、
成分(c):少なくとも1つの溶媒、成分(a)と異なる少なくとも1つの酵素安定剤、及び液体酵素調製物それ自体を安定化する少なくとも1つの化合物から選択される化合物
を混合するステップを含む、方法。 - 保存中の液体酵素調製物に含まれる少なくとも1つのプロテアーゼのタンパク質分解活性の喪失を低減する方法であって、
式(I)による少なくとも1つの化合物:
R1は、H、アセチル及びプロピオニルから選択され、
R2、R3、R4は、互いに独立に、H、直鎖C1~C8アルキル、及び分岐C3~C8アルキル、非置換又は1個以上のカルボキシレート基若しくはヒドロキシル基で置換されたC6~C10-アリール、及びC6~C10-アリール-アルキルから選択され、C6~C10-アリール-アルキルのアルキルは、直鎖C1~C8アルキル又は分岐C3~C8アルキルから選択され、R2、R3及びR4の少なくとも1つはHではない)
を添加するステップによる、方法。 - 少なくとも1つのプロテアーゼのための添加剤としての、式(I)による化合物:
R1は、H、アセチル及びプロピオニルから選択され、
R2、R3、R4は、互いに独立に、H、直鎖C1~C8アルキル、及び分岐C3~C8アルキル、非置換又は1個以上のカルボキシレート基若しくはヒドロキシル基で置換されたC6~C10-アリール、及びC6~C10-アリール-アルキルから選択され、C6~C10-アリール-アルキルのアルキルは、直鎖C1~C8アルキル又は分岐C3~C8アルキルから選択され、R2、R3及びR4の少なくとも1つはHではない)
の使用であって、前記式(I)による化合物及び前記プロテアーゼは固体であり、前記式(I)による化合物及び前記ヒドロラーゼを少なくとも1つの溶媒[成分(c)]と接触させると、前記プロテアーゼのタンパク質分解活性が安定化される、使用。 - 洗剤配合物、好ましくは液体洗剤配合物に配合するための、請求項1から3のいずれか一項に記載の酵素調製物の使用であって、請求項1から3のいずれか一項に記載の酵素調製物が、1つ以上のステップで1つ以上の洗剤成分と混合される、使用。
- 請求項1から3のいずれか一項に記載の酵素調製物、及び少なくとも1つの洗剤成分を含む洗剤配合物。
- 洗剤配合物を調製する方法であって、少なくとも、
成分(a):一般式(I)による少なくとも1つの化合物
R1は、H、アセチル及びプロピオニルから選択され、
R2、R3、R4は、互いに独立に、H、直鎖C1~C8アルキル、及び分岐C3~C8アルキル、非置換又は1個以上のカルボキシレート基若しくはヒドロキシル基で置換されたC6~C10-アリール、及びC6~C10-アリール-アルキルから選択され、C6~C10-アリール-アルキルのアルキルは、直鎖C1~C8アルキル又は分岐C3~C8アルキルから選択され、R2、R3及びR4の少なくとも1つはHではない)、
成分(b):プロテアーゼの群から選択される少なくとも1つの酵素、好ましくはセリンエンドペプチダーゼ(EC3.4.21)の群から選択される少なくとも1つの酵素、より好ましくはサブチリシン型プロテアーゼ(EC3.4.21.62)の群から選択される少なくとも1つの酵素、
及び有効量の少なくとも1つの洗剤成分
を混合するステップを含む、方法。 - 請求項1から3のいずれか一項に記載の酵素調製物、及び有効量の少なくとも1つの洗剤成分を混合するステップを含む、請求項9に記載の方法。
- 汚れを除去する方法であって、少なくとも1つの汚れを、請求項8に記載の洗剤配合物と接触させるステップを含み、前記洗剤配合物の成分(b)は、少なくとも1つのプロテアーゼを含み、任意選択で、少なくとも1つのリパーゼをさらに含む、方法。
- 前記汚れが、テキスタイルから除去され、30℃を超える融解温度を有する脂肪性化合物を含み、前記除去が、温度30℃以下の洗浄温度で行われる、請求項11に記載の方法。
- 少なくとも1つのプロテアーゼを含む液体洗剤配合物の保存安定性を増加させる方法であって、前記洗剤配合物に、式(I)による少なくとも1つの化合物:
R1は、H、アセチル及びプロピオニルから選択され、
R2、R3、R4は、互いに独立に、H、直鎖C1~C8アルキル、及び分岐C3~C8アルキル、非置換又は1個以上のカルボキシレート基若しくはヒドロキシル基で置換されたC6~C10-アリール、及びC6~C10-アリール-アルキルから選択され、C6~C10-アリール-アルキルのアルキルは、直鎖C1~C8アルキル又は分岐C3~C8アルキルから選択され、R2、R3及びR4の少なくとも1つはHではない)
を添加することによる、方法。 - 前記洗剤が、37℃で少なくとも20日間保存される、請求項13に記載の方法。
- 前記プロテアーゼが、サブチリシン型プロテアーゼ(EC3.4.21.62)の群から選択され、前記液体洗剤配合物が、任意選択で好ましくはサーモマイセス・ラヌギノーサ(Thermomyces lanuginosa)リパーゼ及びその変異体から選択される、少なくとも1つのリパーゼを含む、請求項13又は14に記載の方法。
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