JP4324231B2 - へテロマルチマー及び共通成分を有する多重特異性抗体の製造方法 - Google Patents
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Description
およひLeDoussalら、J.Nucl.Med.34:1662〜1671(1993)を参照。Stickneyらは、放射免疫検出を使用してCEAを発現する結腸直腸ガンを検出するための方策を同様に記載する。この研究者らは、CEAならびにヒドロキシエチルチオ尿素−ベンジル−EDTA(EOTUBE)と結合するBsAbを記載する。Stickneyら、Cancer Res.51:6650〜6655(1991)を参照。
近年の進歩は、二重特異性抗体を得るために化学的に連結させることができるFab’−SHフラグメントを大腸菌から直接回収することを容易にした。Shalabyら、J.Exp.Med.175:217〜225(1992)は、p185HER2と結合する一方のアームおよびCD3と結合するもう一方のアームを有する完全にヒト化されたBsAbのF(ab')2分子の産生を記載する。BsAbを形成するために、それぞれのFab’フラグメントを大腸菌から別個に分泌させ、インビトロでの指向された化学的結合反応に供した。このようにして形成されたBsAbは、ヒト乳腫瘍標的に対するヒト細胞傷害性リンパ球の溶解活性を開始させるのと同様に、HER2レセプターを過剰発現する細胞および正常なヒトT細胞に結合することができた。Rodriguesら、Int.J.Cancers(Suppl.)7:45〜50(1992)もまた参照。
免疫付着因子(Immunoadhesins) 免疫付着因子(Ia)は、細胞表面レセプターまたはリガンド(「付着因子」(adhesin))などのタンパク質の結合ドメインを、免疫グロブリンの定常ドメインのエフェタター機能とともに併せ持つ抗体様分子である。免疫付着因子は、ヒト抗体の多くの貴重な化学的特性および生物学的特性を有し得る。免疫付着因子は、適当なヒト免疫グロブリンのヒンジ配列および定常ドメイン(Fc)配列に連結された所望の特異性を有するヒトのタンパク質配列から構築することができるので、目的とする結合特異性は、完全なヒト成分を使用して達成することができる。そのような免疫付着因子は、患者に対する免疫原性は最小であり、安全に長期間または繰り返し使用される。
抗体−免疫付着因子のキメラ 抗体−免疫付着因子(Ab/Ta)キメラもまた文献に記載されている。このような分子は、免疫付着因子の結合領域を抗体の結合ドメインとともに併せ持つ。
Bergら(上記)は四量体構造の二重特異性分子を記載しているが、1個のCD4−IgG融合体のみを含有するトリマーのハイブリッド分子を作製することができる。Chamowら、J.Immunol.153:4268(1994)を参照。この構築物の第1のアームは、ヒト化された抗CD3κ軽鎖およびヒト化された抗CD3γ重鎖によって形成される。第2のアームは、IgGのFcドメインによるgp120の結合を担うCD4の細胞外ドメインの一部を併せ持つCD4−IgG免疫付着因子である。得られるAb/Iaキメラは、HIV感染細胞の殺傷を、純粋な細胞傷害性T細胞調製物、またはFcレセプターを産生する大顆粒状リンパ球エフェクター細胞をさらに含む全末梢血リンパ球(PBL)画分のいずれかを使用して媒介した。
Fangerら、Crit.Rev.Immunol.12:101〜124(1992)
本発明の方法の別の実施態様において、第1のポリペプチドの界面は、第2のポリペプチドの界面の遊離チオール含有残基と相互作用するように配置され、そうすることによってジスルフィド結合が第1のポリペプチドと第2のポリペプチドとの間で形成される遊離チオール含有残基を含む。本発明により、第1のポリペプチドをコードする核酸は、遊離チオール含有残基をコードするように元の核酸から変更され、あるいは第2のポリペプチドをコードする核酸は、遊離チオール含有残基をコードするように元の核酸から変更され、あるいはその両方である。
(b)第2のポリペプチドをコードする第2の核酸を変更し、その結果、第2のポリペプチドの界面内のアミノ酸残基を、より小さな側鎖容量を有するアミノ酸残基と置換し、それによって、第2のポリペプチドに空洞を形成させる工程。
(c)前記の第1の核酸および第2の核酸を宿主細胞に導入して、前記の第1の核酸および第2の核酸が発現されるように宿主細胞を培養する工程;および (d)細胞培養物から生成したヘテロマルチマー抗体を回収する工程。
「ヘテロマルチマー」,「ヘテロマルチマーポリペプチド」または「ヘテロマルチマー多重特異性抗体」は、少なくとも、第1のポリペプチドおよび第2のポリペプチドを含む分子である。この場合、第2のポリペプチドは、アミノ酸配列において、第1のポリペプチドと少なくとも1個のアミノ酸残基が異なる。ヘテロマルチマーは、少なくとも2つの異なるリガンドに対する複数の結合特異性または結合部位を有する。好ましくは、ヘテロマルチマーは、第1のポリペプチドおよび第2のポリペプチドによって形成される「ヘテロダイマー」を含むことができ、あるいはポリペプチドが、第1のポリペプチドおよび第2のポリペプチド以外に、さらに存在する場合には、より高次の三次構造を形成することができる。
用語「標識されたエピトープ」は、本明細書で使用される場合、「標識ポリペプチド」に融合したキメラなヘテロ付着因子の全体またはそのフラグメントを含むキメラなポリペプチドを示す。標識ポリペプチドは、抗体が作製され得るエピトープを提供するのに十分な残基を有するが、キメラなヘテロ付着因子の活性を妨げないように十分に短い。標識ポリペプチドは、好ましくは、他にないほど非常に特徴的であり、その結果、それに対する抗体は、他のエピトープと実質的に交差反応しない。適切な標識ポリペプチドは、一般には、少なくとも6個のアミノ酸残基を有し、通常は、8個〜50個の間のアミノ酸残基(好ましくは、約9残基〜30残基の間)を有する。本発明の実施態様は、エピトープ標識に結合したキメラなヘテロ付着因子を含み、そのような標識を使用して、サンプル中の付着因子の検出またはサンプルからの付着因子の回収が行われる。
副甲状腺ホルモン;甲状腺刺激ホルモン;リポタンパク質;α−1抗トリプシン;インシュリンA鎖;インシュリンB鎖;プロインシュリン;卵胞刺激ホルモン;カルシトニン;黄体化ホルモン;グルカゴン;第VIIIC因子、第IX因子、組織因子およびフォンビルブランド因子などの凝固因子;プロテインCなどの抗凝固因子;心房性ナトリウム利尿因子;肺接触面活性物質;ウロキナーゼまたはヒトウリンまたは組織型プラスミノーゲン活性化因子(t−pA)などのプラスミノーゲン活性化因子;ボンベシン;トロンビン;造血成長因子;腫瘍壊死因子−αおよび腫瘍壊死因子−β;エンケファリナーゼ;RANTES(regulated on activation normallyT−cell expressed andsecreted);ヒトマクロファージ炎症タンパク質(MIPI−1−α);ヒト血清アルブミンなどの血清アルブミン;ミューラー阻害物質;レラキシンA鎖;レラキシンB鎖;プロレラキシン;マウス性腺刺激ホルモン関連ペプチド;β−ラクタマーゼなどの微生物タンパク質;DNase;インヒビン;アクチビン;血管内皮細胞増殖因子(VEGF);ホルモンまたは成長(増殖)因子のレセプター;インテグリン;プロテインAまたはプロテインD;リウマチ因子;骨由来神経栄養因子(BDNF)、ニューロトロフィン−3、ニューロトロフィン−4、ニューロトロフィン−5またはニューロトロフィン−6(NT−3、NT−4、NT−5またはNT−6)、あるいはNGF−βなどの神経増殖因子などの神経栄養因子;血小板由来増殖因子(PDGF);aFGFおよびbFGFなどの繊維芽細胞増殖因子;上皮増殖因子(EGF);TGF−β1、TGF−β2、TGF−β3、TGF−β4またはTGF−β5を含むTGF−αおよびTGF−βなどのトランスホーミング増殖因子(TGF);
インシュリン様増殖因子−Iおよびインシュリン様増殖因子−II(IGF−IおよびIGF−II);des(1−3)−IGF−I(脳IGF−I)、インシュリン様増殖因子結合タンパク質;CD−3、CD−4、CD−8およびCD−19などのCDタンパク質;エリスロポイエチン;骨誘導因子;イムノトキシン;骨形態形成タンパク質(BMP);インターフェロン−α、インターフェロン−βおよびインターフェロン−γなどのインターフェロン;コロニー刺激因子(CSF)類、例えば、M−CSF、GM−CSFおよびG−CSF;インターロイキン(IL)類、例えば、IL−1からIL−10;スーパーオキシドジスムターゼ;T細胞レセプター;表面膜タンパク質;崩壊促進因子;例えば、AIDSエンベロープの一部などのウイルス抗原;輸送タンパク質;ホーミングレセプター;アドレシン;調節タンパク質;抗体;および上記のポリペプチドのいずれかのフラグメント。
用語「抗体」は、それが本発明に関連する場合、目的の抗原のエピトープと結合するドメインを1つまたは複数含有するポリペプチドを意味するものとする。
(a)ACL-ACL;
(b)ACH-[ACH,ACL-ACH,ACL-VHCH,またはVLCL-ACH];
(c)ACL-ACH-[ACL-ACH,ACL-VHCH,VLCL-ACH,またはVLCL-VHCH];
(d)ACL-VHCH-[ACH,またはACL-VHCH,またはVLCL-ACH];
(e)VLCL-ACH-[ACL-VHCH,またはVLCL-ACH];および(f)[A-Y]n-[VLCL-VHCH]2;
ここで、Aは、それぞれ、同一か異なった付着因子のアミノ酸配列を表しており、 VLは、免疫グロブリン軽鎖の可変ドメインであり;
VHは、免疫グロブリン重鎖の可変ドメインであり;
CLは、免疫グロブリン軽鎖の定常ドメインであり;
CHは、免疫グロブリン重鎖の定常ドメインであり;
nは、1よりも大きい整数であり;
Yは、共有結合的な架橋剤の残基を示している。
を含む培養培地の中で、全部の形質転換細胞を培養して、DHFR選抜用遺伝子によって形質転換された細胞を同定する。野生型のDHFRを用いるときに、適当な宿主細胞は、UrlaubとChasin、Proc.Natl.Acad.Sci.USA77:4216(1980)による説明にしたがって、調製および増殖させたチャイニーズハムスター卵巣(CHO)細胞系のDHFR活性欠損株である。次に、形質転換された細胞を、濃度を上げたメトトレキセートに曝す。これによって、DHFR遺伝子のコピーが多数合成されるようになり、同時に、ヘテロマルチマーの成分をコードするDNAなど、発現ベクターを含むその他の遺伝子のコピーも多数合成されるようになる。この増幅技術は、例えば、ATCCCCL62、CHO−K1などの適当な宿主とともに用いることができ、Mtxに高い耐性をもつ変異DHFR遺伝子を用いるならば、内生的なDHFRがあったとしても構わない(欧州特許第117,060号)。
原核生物宿主で使用するのに適したプロモーターには、β−ラクタマーゼおよびラクトースのプロモーター系(Changら、Nature275:615(1978);およびGoeddelら、Nature281:544(1979))、アルカリホスファターゼ、トリプトファン(trp)プロモーター系(Goeddelら、Nucleic AcidsRes.,8:4057(1980)、および欧州特許第36,776号)、および、tacプロモーターなどのハイブリッドプロモーター(deBoerら、Proc.Natl.Acad.Sci.USA80:21−25(1983))が含まれる。しかし、細菌のこれ以外の既知のプロモーターが適当である。それらの塩基配列は公開されているので、当業者は、必要な制限酵素部位をもたらすためのリンカーまたはアダプターを用いて、ヘテロマルチマーをコードするDNAに機能的にプロモーターを連結させることができる(Siebenlistら、Cell 20:269(1980))。また、細菌の系で使用するためのプロモーターは、ヘテロマルチマーをコードするDNAに機能的に連結したシャイン−ダルガーノ(S.D.)配列も含んでいる。
哺乳動物の宿主細胞での、ベクターからのヘテロマルチマーの転写は、例えば、ポリオーマウイルス、鶏痘ウイルス(1989年7月5日発行の英国特許第2,211,504号)、アデノウイルス(アデノウイルス2など)、ウシポリオーマウイルス、トリ肉腫ウイルス、サイトメガロウイルス、レトロウイルス、B型肝炎ウイルス、および、もっとも好ましくはシミアンウイルス40(SV40)などのウイルスのゲノムから得られたプロモーター、例えば、アクチンプロモーターまたは免疫グロブリンプロモーターなど、異種由来の哺乳動物のプロモーター、または、ヒートショックプロモーターによって調節される。
SV40ウイルスの前者および後者のプロモーターは、都合のよいことに、SV40ウイルスの複製開始点も含むSV40制限酵素フラグメントとして得られる。Fiersら、Nature 273:113 (1978);MulliganとBerg、Science 209:1422−1427(1980);Pavlakisら、Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78:7398−7402 (1981)。ヒトサイトメガロウイルス最早期プロモーターは、都合よく、HindIIIE制限酵素フラグメントとして得られる。Greenawayら、Gene 18:355−360 (1982)。ウシポリオーマウイルスをベクターとして用いた、哺乳動物の宿主の中でDNAを発現させるための系が米国特許第4,419,446号に記載されている。
高等真核生物による、ヘテロマルチマー成分をコードするDNAの転写は、ベクターの中にエンハンサー配列を挿入することによって亢進することがよくある。エンハンサーは、方向や位置に比較的無関係であり、転写単位に対して5’側(Laiminsら、Proc.Natl.Acad.Sci.USA78:993(1981))、3’側(Luskyら、Mol.Cell.Bio.3:1108(1983))イントロンの内部(Banerjiら、Cell33:729(1983))、および、コーディング配列そのものの中(Osborneら、Mol.Cell.Bio.4:1293(1984))にも見つかっている。今では、哺乳動物の遺伝子(グロビン、エラスターゼ、アルブミン、α−フェトプロテイン、およびインシュリン)由来の多くのエンハンサー配列が知られている。しかし、典型的には、真核生物細胞のウイルスに由来するエンハンサーが使用される。例としては、複製開始点の後方側(100−270bp)にあるSV40エンハンサー、サイトメガロウイルス初期プロモーターのエンハンサー、複製開始点の後方側にあるポリオーマエンハンサー、およびアデノウイルスエンハンサーなどがある。また、真核生物のプロモーターを活性化するための促進因子については(Yanivら、Nature297:17−18(1982)を参照。エンハンサーは、ベクターの中のヘテロマルチマーをコードする配列の5’側か3’側の位置に挿入することができるが、好ましくは、プロモーターの5’側の部位に存在する。
Gen.1:561(1982)。なお、T−DNA780遺伝子の上流領域から分離したDNA分節は、組換えDNAを含む植物組織において、植物で発現する遺伝子の転写レベルを活性化あるいは上昇させることができる。1989年6月21日発行の欧州特許第321,196号。
4.ヘテロマルチマーの回収ヘテロマルチマーは、好ましくは、一般的に、分泌ポリペプチドとして、培養培地から回収するが、分泌シグナルなしに、直接産生されたときには、宿主細胞溶解物から回収する。ヘテロマルチマーに膜結合があるときには、適当な界面活性剤(例:Triton−X 100)を用いて膜から解離することができる。
空洞への隆起(protuberance-into-cavity)ヘテロマルチマー免疫付着因子の生成 Chamowら,J.Imminol.153:4268(1994)により先に記載されたヒト化抗-CD3/CD4-IgGキメラは、回収できたヘテロマルチマーのパーセンテージを最大化するように構築した。空洞への隆起及び野生型CH3変異体は、ヒト化抗体-免疫付着因子キメラ(Ab/Ia)抗-CD3/CD4-IgGの形成を導くその能力を比較した。
ヘテロマルチマーの免疫付着因子中の非天然存在ジスルフィド結合の 生成 A. CH3相互鎖-ジスルフィド結合の設計 3つの基準を、パートナーCH3ドメイン間のジスルフィド結合を作るための残基のペアを同定するために使用した:i)Cα分離は、好ましくは自然ジスルフィド結合中に見出されるそれに類似している(5.0から6.8Å)(Srinivasan,N.等,Int.J.Peptides Protein Res.36:147-155(1990))。7.6Åまでの間隔は、主鎖移動を許すことおよび低い分解能の結晶構造での原子の位置を考慮することを許した(Deisenfofer,Biochemistry 20:2361-2370(1981))。ii)Cα原子は、2つのCH3ドメイン上の異なる残基上にあるだろう。iii)その残基はジスルフィド結合を与えるように位置付けられる(Srinivasan,N.ら,上記)。
ヘテロマルチマー中のタンパク質-タンパク質相互作用を増大する相補の変異のための構造-誘導ファージディスプレー選択以下の方法は、マルチマー化ドメインを経て界面で相互作用するポリペプチト中の相補の変異の選択において有用である。その方法は、相補の空洞への隆起変異の選択にそれを適用するとして次に説明される。しかしながら、その実施例は制限するためのものではなく、その方法は非天然存在ジスルフィド結合、ロイシンジッパーモチーフ、疎水性相互作用、親水性相互作用などの形成に適当な変異の選択に同様に適用することができる。
各クローンの平均>106コピーを、選択(panning)のラウンド当たりに使用した。かくして、該ライブラリーにおいて各クローンの多数のコピーが、たとえ幾つかの削除変異体が選択の間に生じたとしても、選択のために利用可能であると確信した。
共通の軽鎖を有するヘテロマルチマー抗体又は抗体/免疫付着因子の生成と配置 以下の実施例は、本発明に従う同じ軽鎖を共有するヘテロマルチマー二重特異性抗体の調製とその標的抗原に結合する抗体の能力を実証する。
B. 同じ軽鎖を共有する抗体の同定と軽鎖のそれを共有する二重特異性抗体の構築:抗-Ob-R/抗-HER3。
この抗体は、非天然存在ジスルフィド結合を生成するために変更を欠くことによってのみそれと異なる二重特異性抗体に対応する明確な分子量において電気泳動移動性シフトを有した。非天然存在ジスルフィド結合を持った及び持たないヘテロダイマーの抗体変異体の8%SDS-PAGEゲルは、野生型ヘテロダイマーのほぼ230の見かけ上のMWから、一つの非天然ジスルフィド結合を有しているヘテロダイマーのほぼ200の見かけ上のMWまでの移動シフトを示した。そのMWシフトは非天然ジスルフィド結合を首尾良く形成するそれぞれの変異体のパーセントを与えるために十分であった。
二重特異性抗体のOb-R及びHER3の両方への特異的結合は、以下の方法のような標準ELISA法によって試験される。Ob-R結合は、Ob-R-Ig融合タンパク質として存在するOb-RによってELISAアッセイで実証される。該Ob-R-Ig融合タンパク質は、96-ウェルのミクロタイター板のウェル上に被覆され、そして二重特異性抗体が加えられる。
Claims (40)
- 少なくとも2つの異なる結合ドメインを含む多重特異性抗体の製造方法であり、ここで、
第1の結合ドメインは第1の分子に結合し、且つ、第2の結合ドメインは前記第1の分子とは異なる第2の分子に結合し、
それぞれの結合ドメインは、(i)マルチマー化ドメインをさらに含むポリペプチドの一部である重鎖可変ドメイン及び(ii)軽鎖の可変ドメインを含み、
該第1の結合ドメインは、第1のポリペプチドの第1の重鎖可変ドメインを含み、該第2の結合ドメインは、第2のポリペプチドの第2の重鎖可変ドメインを含み、且つ該第1及び第2の重鎖可変ドメインは異なり、及び
該ポリペプチドは前記マルチマー化ドメインの相互作用によってマルチマー化され、
及びここで、
該多重特異性抗体は、第1の軽鎖可変ドメイン及び第2の軽鎖可変ドメインを含み、第1の軽鎖可変ドメインと第2の軽鎖可変ドメインとは互いに少なくとも80%のアミノ酸配列同一性を有し、相補性決定領域(CDR)の内側では同一であって、前記第1の結合ドメインが第1の軽鎖可変ドメインを含むか又は第2の軽鎖可変ドメインを含むかにかかわらず前記第1の結合ドメインは前記第1の分子に結合し、前記第2の結合ドメインが第2の軽鎖可変ドメインを含むか又は第1の軽鎖可変ドメインを含むかにかかわらず前記第2の結合ドメインは前記第2の分子に結合し、
工程:
(i)前記ポリペプチドと軽鎖をコードしている核酸を含む宿主細胞を培養すること、ここで該核酸が発現され且つ該ポリペプチドと軽鎖が生産され;及び
(ii)該宿主細胞培養物から多重特異性抗体を回収すること、
を含む方法。 - 前記第1のポリペプチドのマルチマー化ドメインをコードしている核酸又は前記第2のポリペプチドのマルチマー化ドメインをコードしている核酸、又は両方が、コードされたアミノ酸配列を変更するような核酸の変更により提供される請求項1記載の方法。
- 前記第1のポリペプチド、前記第2のポリペプチド、又は両方のマルチマー化ドメインをコードしている核酸が、前記第1及び/又は第2のポリペプチドのそれぞれの該マルチマー化ドメインが、前記第1及び/又は第2のポリペプチドの他方のマルチマー化ドメインのフリーのチオール含有残基とジスルフィド結合を形成するフリーのチオール含有残基を含むように変更される請求項2記載の方法。
- 前記ポリペプチドのマルチマー化が、空洞への隆起相互作用を含み、該方法は工程(i)の前に:
より大きな側鎖容量を有する移入残基でアミノ酸残基を置換することによってコードされたポリペプチドのマルチマー化ドメイン中に隆起を生成するように核酸を置換することによって該第1のポリペプチドをコードしている核酸を用意すること、および
より小さな側鎖容量を有する移入残基でアミノ酸残基を置換することによってコードされたポリペプチドのマルチマー化ドメイン中に相補的な空洞を生成するように核酸を置換することによって該第2のポリペプチドをコードしている核酸を用意すること、をさらに含む請求項1記載の方法。 - ファージディスプレー選択によって、隆起を有するマルチマー化ドメインを含む第1のポリペプチド、空洞を有するマルチマー化ドメインを含む第2のポリペプチド、又は両方をコードする核酸を準備する請求項4記載の方法。
- より大きな側鎖容量を有する移入残基が、アルギニン(R)、フェニルアラニン(F)、チロシン(Y)、トリプトファン(W)、イソロイシン(I)及びロイシン(L)からなる群から選択される、請求項4記載の方法。
- より小さい側鎖容量を有する移入残基が、グリシン(G)、アラニン(A)、セリン(S)、トレオニン(T)及びバリン(V)からなる群から選択され、且つ該移入残基がシステイン(C)ではない、請求項4記載の方法。
- 該第1及び第2のポリペプチドがそれぞれ抗体定常ドメインを含む請求項1記載の方法。
- 該第1及び第2のポリペプチドがそれぞれ、CH3ドメインとIgG定常ドメインからなる群から選択される抗体定常ドメインを含む請求項8記載の方法。
- 該多重特異性抗体が免疫付着因子である請求項1記載の方法。
- 工程(i)に先行する工程をさらに含み、ここで前記核酸が宿主細胞内に導入される請求項1記載の方法。
- 該多重特異性抗体が第1の軽鎖可変ドメイン及び第2の軽鎖可変ドメインを含み、第1の軽鎖可変ドメインと第2の軽鎖可変ドメインとは互いに少なくとも90%のアミノ酸配列同一性を有する請求項1記載の方法。
- 該多重特異性抗体が第1の軽鎖可変ドメイン及び第2の軽鎖可変ドメインを含み、第1の軽鎖可変ドメインと第2の軽鎖可変ドメインとは互いに異なるが、互いに少なくとも95%のアミノ酸配列同一性を有する請求項12記載の方法。
- 少なくとも2の異なる結合ドメインを含む多重特異性抗体であり、ここで
第1の結合ドメインは第1の分子に結合し、且つ、第2の結合ドメインは前記第1の分子とは異なる第2の分子に結合し、
それぞれの結合ドメインは、(i)マルチマー化ドメインをさらに含むポリペプチドの一部である重鎖可変ドメイン及び(ii)軽鎖の可変ドメインを含み、
該第1の結合ドメインは、第1のポリペプチドの第1の重鎖可変ドメインを含み、該第2の結合ドメインは、第2のポリペプチドの第2の重鎖可変ドメインを含み、且つ該第1及び第2の重鎖可変ドメインは異なり、及び
該ポリペプチドは前記マルチマー化ドメインの相互作用によってマルチマー化され、
及びここで、
前記多重特異性抗体は、第1の軽鎖可変ドメイン及び第2の軽鎖可変ドメインを含み、第1の軽鎖可変ドメインと第2の軽鎖可変ドメインとは互いに少なくとも80%のアミノ酸配列同一性を有し、相補性決定領域(CDR)の内側では同一であって、前記第1の結合ドメインが第1の軽鎖可変ドメインを含むか又は第2の軽鎖可変ドメインを含むかにかかわらず前記第1の結合ドメインは前記第1の分子に結合し、前記第2の結合ドメインが第2の軽鎖可変ドメインを含むか又は第1の軽鎖可変ドメインを含むかにかかわらず前記第2の結合ドメインは前記第2の分子に結合する、多重特異性抗体。 - 該第1のポリペプチドのマルチマー化ドメイン又は該第2のポリペプチドのマルチマー化ドメイン、又は両方が、アミノ酸の変更により提供される請求項14記載の多重特異性抗体。
- 前記第1又は第2のポリペプチドのそれぞれのマルチマー化ドメインが、前記第1又は第2のポリペプチドの他方のマルチマー化ドメインのフリーのチオール含有残基とジスルフィド結合を形成するフリーのチオール含有残基を含む請求項15記載の多重特異性抗体。
- 前記ポリペプチドのマルチマー化が、空洞への隆起相互作用を含み且つ該第1のポリペプチドのマルチマー化ドメインが隆起を含み且つ第2のポリペプチドのマルチマー化ドメインが相補的な空洞を含む請求項15記載の多重特異性抗体。
- 該隆起と空洞が、天然存在アミノ酸が該第1及び第2のポリペプチド中に移入される置換によって生成される請求項17記載の多重特異性抗体。
- 該多重特異性抗体が第1の軽鎖可変ドメイン及び第2の軽鎖可変ドメインを含み、第1の軽鎖可変ドメインと第2の軽鎖可変ドメインとは互いに異なるが、互いに少なくとも90%のアミノ酸配列同一性を有する請求項14記載の多重特異性抗体。
- 該多重特異性抗体が第1の軽鎖可変ドメイン及び第2の軽鎖可変ドメインを含み、第1の軽鎖可変ドメインと第2の軽鎖可変ドメインとは互いに異なるが、互いに少なくとも95%のアミノ酸配列同一性を有する請求項19記載の多重特異性抗体。
- 請求項14記載の多重特異性抗体とキャリアとを含んでいる組成物。
- 請求項14記載の多重特異性抗体をコードしている核酸を含む宿主細胞。
- 宿主細胞が哺乳動物細胞である請求項22記載の宿主細胞。
- 第1の分子に結合する第1の結合ドメインと、第1の分子とは異なる第2の分子に結合する第2の結合ドメインを含む多重特異性抗体の製造方法であり:
(a)第1の重鎖可変ドメインとマルチマー化ドメインを含む第1のポリペプチドをコードしている第1の核酸を選択すること、及び第2の重鎖可変ドメインとマルチマー化ドメインを含む第2のポリペプチドをコードしている第2の核酸を選択すること、ここで該第1及び第2の重鎖可変ドメインは異なっており、且つ前記第1及び第2のポリペプチドのそれぞれのマルチマー化ドメインは、前記第1及び第2のポリペプチドの他方のマルチマー化ドメインのアミノ酸残基と特異的に相互作用するアミノ酸残基を含み、それによって該第1及び第2のポリペプチド間に安定な相互作用を生成する;
(b)第1の軽鎖可変ドメイン-コード化核酸と第2の軽鎖可変ドメイン-コード化核酸を選択すること、ここで前記多重特異性抗体は、第1の軽鎖可変ドメイン及び第2の軽鎖可変ドメインを含み、第1の軽鎖可変ドメインと第2の軽鎖可変ドメインとは互いに少なくとも80%のアミノ酸配列同一性を有し、相補性決定領域(CDR)の内側では同一であって、前記第1の結合ドメインが第1の軽鎖可変ドメインを含むか又は第2の軽鎖可変ドメインを含むかにかかわらず前記第1の結合ドメインは前記第1の分子に結合し、前記第2の結合ドメインが第2の軽鎖可変ドメインを含むか又は第1の軽鎖可変ドメインを含むかにかかわらず前記第2の結合ドメインは前記第2の分子に結合する;
(c)前記ポリペプチドと軽鎖をコードしている核酸を宿主細胞中に導入すること、及び該細胞を、該核酸が発現され且つ該ポリペプチドと軽鎖が生産されるように培養すること;
(d)該細胞培養物から多重特異性抗体を回収すること、
を含む方法。 - 該第1のポリペプチドをコードしている前記第1の核酸、該第2のポリペプチドをコードしている前記第2の核酸、又は両方が、コードされたアミノ酸配列を変更するように変えられた核酸から選択される請求項24記載の方法。
- 該第1及び第2のポリペプチドが、空洞への隆起相互作用によって相互作用する請求項25記載の方法。
- 該第1の核酸、該第2の核酸、又は両方が、そのコードされたアミノ酸配列中にフリーのチオール含有残基を移入するように変更される請求項25記載の方法。
- 該第1及び第2のポリペプチドが抗体定常ドメインをそれぞれ含む請求項24記載の方法。
- 抗体定常ドメインがCH3ドメインである請求項28記載の方法。
- 抗体定常ドメインがヒトIgGからのものである請求項28記載の方法。
- 該多重特異性抗体が第1の軽鎖可変ドメイン及び第2の軽鎖可変ドメインを含み、第1の軽鎖可変ドメインと第2の軽鎖可変ドメインとは互いに異なるが、互いに少なくとも90%のアミノ酸配列同一性を有する請求項24記載の方法。
- 該多重特異性抗体が第1の軽鎖可変ドメイン及び第2の軽鎖可変ドメインを含み、第1の軽鎖可変ドメインと第2の軽鎖可変ドメインとは互いに異なるが、互いに少なくとも95%のアミノ酸配列同一性を有する請求項31記載の方法。
- ポリペプチドの混合物からヘテロマルチマー多重特異性抗体の形成を測定する方法であり、ここで該多重特異性抗体は少なくとも2の結合ドメインを含み、ここで
第1の結合ドメインは第1の分子に結合し、且つ、第2の結合ドメインは第2の分子に結合し、
それぞれの結合ドメインは、(i)マルチマー化ドメインをさらに含むポリペプチドの一部である重鎖可変ドメイン及び(ii)軽鎖の可変ドメインを含み、
該第1の結合ドメインは、第1のポリペプチドの第1の重鎖可変ドメインを含み、該第2の結合ドメインは、第2のポリペプチドの第2の重鎖可変ドメインを含み、且つ該第1及び第2の重鎖可変ドメインは異なり、及び
該ポリペプチドは前記マルチマー化ドメインの相互作用によってマルチマー化され、ここで前記第1又は第2のポリペプチドのぞれぞれのマルチマー化ドメインは、前記第1又は第2のポリペプチドの他方のマルチマー化ドメインのフリーのチオール含有残基とジスルフィド結合を形成するフリーのチオール含有残基を含み、
及びここで、
前記多重特異性抗体は、第1の軽鎖可変ドメイン及び第2の軽鎖可変ドメインを含み、第1の軽鎖可変ドメインと第2の軽鎖可変ドメインとは互いに少なくとも80%のアミノ酸配列同一性を有し、相補性決定領域(CDR)の内側では同一であって、前記第1の結合ドメインが第1の軽鎖可変ドメインを含むか又は第2の軽鎖可変ドメインを含むかにかかわらず前記第1の結合ドメインは前記第1の分子に結合し、前記第2の結合ドメインが第2の軽鎖可変ドメインを含むか又は第1の軽鎖可変ドメインを含むかにかかわらず前記第2の結合ドメインは前記第2の分子に結合し、
工程:
(a)それぞれの多重特異性抗体をゲルマトリックスにおいて移動させること;及び
(b)該第1及び第2ポリペプチド間に非天然存在ジスルフィド結合を有する多重特異性抗体に対応するバンドと、該第1及び第2のポリペプチド間に非天然存在ジスルフィド結合を欠いているヘテロマルチマーに対応する、遅く移動するバンドの相対量を測定すること、を含む方法。 - 前記ポリペプチドのマルチマー化が、該マルチマー化ドメイン間の空洞への隆起相互作用によって促進される請求項33記載の方法。
- 該多重特異性抗体が第1の軽鎖可変ドメイン及び第2の軽鎖可変ドメインを含み、第1の軽鎖可変ドメインと第2の軽鎖可変ドメインとは互いに異なるが、互いに少なくとも90%のアミノ酸配列同一性を有する請求項33記載の方法。
- 該多重特異性抗体が第1の軽鎖可変ドメイン及び第2の軽鎖可変ドメインを含み、第1の軽鎖可変ドメインと第2の軽鎖可変ドメインとは互いに異なるが、互いに少なくとも95%のアミノ酸配列同一性を有する請求項35記載の方法。
- 該多重特異性抗体が、抗-ヒトレプチンレセプターECD(Ob-R)/抗-ヒトレセプターチロシンキナーゼHER3及び抗-ヒトトロンボポイエチンレセプターチロシンキナーゼ(Mpl)/抗-ヒトレセプターチロシンキナーゼHER3からなる群から選択される請求項1記載の方法。
- 抗-ヒトレプチンレセプターECD(Ob-R)/抗-ヒトレセプターチロシンキナーゼHER3及び抗-ヒトトロンボポイエチンレセプターチロシンキナーゼ(Mpl)/抗-ヒトレセプターチロシンキナーゼHER3からなる群から選択される請求項14記載の多重特異性抗体。
- 請求項38記載の多重特異性抗体と担体を含む組成物。
- 該多重特異性抗体が、抗-ヒトレプチンレセプターECD(Ob-R)/抗-ヒトレセプターチロシンキナーゼHER3及び抗-ヒトトロンボポイエチンレセプターチロシンキナーゼ(Mpl)/抗-ヒトレセプターチロシンキナーゼHER3からなる群から選択される請求項22記載の宿主細胞。
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