DE2230075A1 - Verfahren zur herstellung gereinigter rezeptoren aus koerpergewebe sowie verwendung dieser rezeptoren in fluoreszenzund radioaktivitaetsanalysen von substraten - Google Patents

Verfahren zur herstellung gereinigter rezeptoren aus koerpergewebe sowie verwendung dieser rezeptoren in fluoreszenzund radioaktivitaetsanalysen von substraten

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Description

11 Verfahren zur Herstellung gereinigter Rezeptoren aus Körpergewebe sowie Verwendung dieser Rezeptoren in Fluoreszenz- und Radioaktivitätsanalysen von Substraten n
Priorität: 21. Juni 1971f.V.St.A., Nr. 155 261
Rezeptoren, die Hormone, Stoffwechselprodukte, Polypeptide und andere biologisch aktive Verbindungen in Körperflüssigkeiten binden, wurden im Cytoplasma und in den Zellkernen entsprechender Körpergewebe festgestellt. Unter "Rezeptoren" werden aus Körpergewebe, z.B. durch Differentialzentrifugieren, gewonnene Zellb'estandteile verstanden, die besondere "Empfänger" für pharmakologisch aktive Substanzen, wie Hormone oder auf das Zentralnervensystem wirkende Arzneimittel, darstellen. Unreine Präparate solcher Rezeptoren wurden bei herkömmlichen biologischen Kompetitiv-Analysen beschrieben und verwendet.
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In "Science" 170 (1970), Seite 633 bis 635, wird die Radioaktivitätsanalyse von adrenocorticotropem Hormon (ACTH) be-
125 schrieben. Bei dieser Analyse wird das ACTH mit J markiert, was jedoch, zu einem signifikanten und unerwünschten Verlust der biologischen Aktivität des ACTH aufgrund radioaktiver Schädigung führt. Ein derartiger Aktivitätsverlust lässt die Ergebnisse einer jeden mittels markiertem ACTH durchgeführten Analyse zweifelhaft erscheinen. Darüber hinaus schliesst die Verwendung eines das Rezeptor-Molekül enthaltenden Rohpräparats nicht aus, dass störende Rezeptoren und Eiweißstoffe vorhanden sind.
Es ist deshalb besonders erwünscht, möglichst reine Rezeptoren zu erhalten, die insbesondere für solche biologischen Kompetitiv-Analysen eingesetzt werden können.
Die vorliegende Erfindung betrifft daher ein Verfahren zur Herstellung gereinigter Rezeptoren aus Körpergewebe, das dadurch gekennzeichnet ist, dass man den Rezeptor aus dem Gewebe extrahiert, den Extrakt mit einem für den Rezeptor spezifischen Substrat, das durch kovalente Bindung an.eine feste Matrix unlöslich gemacht wurde, inkubiert, den gebildeten Komplex abtrennt, auswäscht und mit einer die Rezeptor-Substrat-Bindung angreifenden Verbindung behandelt, worauf der freigesetzte Rezeptor isoliert wird.
Das Substrat ist chemisch an eine unlösliche anorganische oder organische Matrix durch eine spezielle Gruppe gebunden, wie durch die Azogruppe, d.h. die Gruppe -N = N-, oder die Hydrazo-
9 9 9, ·
gruppe -N-N- oder eine -C-NH~Gruppe (Bromcyan aktivierte Ma-
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trix oder Pseudoharnstoff-Bildung). Weitere Beispiele derartiger Gruppen sind der USArPatentschrift 3 519 538," z.B. Spalte 4, Zeile 9 ff« zu entnehmen.
Beispiele für geeignete Substrate sind die in der USA.-Patent- anmeldung vom 16. November 1970,
z.B. in der Formel I auf den Seiten 9 und 23j
offenbarten Hapten- und Autigen-Derivate. Das Ausmass der Bindung an den Rezeptor wird durch den Anteil an Substrat im Substrat-Matrix-Komplex bestimmt. Der Komplex, der erfindungsgemäss aus dem unlöslich gemachten Substrat und dem Rezeptor entsteht, wird als "Homolog1* bezeichnet; er ist streng spezifisch, d.h. ein Oestradiol-Rezeptor bindet z.B. Oestradiol, aber nicht Oestriol.
Beispiele für erfindungsgemässe Rezeptoren sind solche, die 17ß-0estradiol, Testosteron, Progesteron, Aldosteron, Cortison und ACTH binden. Diese Rezeptoren können aus verschiedenen Geweben nach herkömmlichen Methoden gewonnen werden, wie si'e in den folgenden Literaturstellen beschrieben sind:
E.V. Jensen et al., Proc. Nat. Acad. Sei. U.S., 59 (1968),
und
Seite 632/ R.J. Lefkowitz et al.,loc. cit# 65 (I970), Seite 745,
B.W. O'Malley et al., J. Biol. Chem. 243 (1968), Seite 3849 und R.S. Gardner et al., loc. cit. - 244 (1969), Seite 4761.
Ein für ACTH spezifischer Rezeptor ist z;B. in der Nebennierenrinde vorhanden. Steroid-spezifische Rezeptoren können aus der Gebärmutter» ,-'. ' ' Testosteron-Rezeptoren aus■··
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den Hoden vor und Insulin-Rezeptoren aus der Leber isoliert werden. Im allgemeinen enthält jedes Gewebe, auf das eine biologisch aktive Substanz eine direkte physiologische Wirkung ausübt, einen Rezeptor, der diese Substanz bindet.
Zur Herstellung des Rezeptor-Bohextraktes wird das Gewebe im allgemeinen in einem wässrigen Medium homogenisiert. Durch Filtrieren oder Zentrifugieren gewinnt nan den Überstand, der den Rezeptor zusammen mit anderen eiweisshaltigen Stoffen enthält. Dieser Überstand wird dann mit dem unlöslich gemachten Substrat der Formel
R-M
in der R eine spezifische Substrat-Gruppe und M eine unlösliche Matrix darstellen, d.h. ein unlösliches Material, das mit dem Substrat eine kovalente Bindung eingeht und die biologische Aktivität des Substrats nicht beeinflusst, gereinigt. Der Rezeptor wird an das unlösliche Substrat gebunden und dadurch aus der Zellmaterial enthaltenden Lösung isoliert.,Der Überstand wird verworfen, der aus Rezeptor, Substrat und Matrix bestehende Komplex wird gewaschen. Den reinen Rezeptor erhält
jwpdurch
man durch Spaltung der Substrat-Rezeptor-Bindungen,/die spezifische Wirkung des Rezeptors jedoch nicht zerstört wird. Als
Spaltmittel wird vorzugsweise ein. Gemisch aus Harnstoff und einer Säure v-rwendet, insbesondere ein Gemisch aus 3 Mol/l Harnstoff und 1 Mol/l Essig-, Propion- oder Salzsäure bei einem ρω-Wert von 3 Ms 4.
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Die erfindungsgemäss gereinigten Rezeptoren können für einfache, aber äusserst zuverlässige Substrat-Bestimmungen mittels Fluoreszenz- und Radioaktivitätsanalysen verwendet werden.
Bei der quantitativen Bestimmung von für Rezeptoren spezifischen Substraten mittels Fluoreszenzanalyse wird das Substrat' mit einer bestimmten Menge des spezifischen Rezeptors und einer bekannten Menge einer den Rezeptor kompetitiv bindenden Verbindung^vernetzt, die ein dem Emissionsspektrum des Rezeptors entsprechendes Absorptionsspektrum hat und entweder
a) quenehend wirkt oder
b) fluorisierend bzw. polarisierbar ist.
Es wird die Fluoreszenz der Lösung gemessen. Die quenehend wirkende bzw. die fluoreszierende oder polarisierbare Verbindung weist vorzugsweise ein Absorptionsspektrum im Bereich von 345 1 10 nm auf.
r*
Bei der quantitativen Bestimmung von für Rezeptoren spezifischen Substraten mittels Radioaktivitätsanalyse wird entweder
a) das zu bestimmende Substrat mit einer bekannten Menge eines radioaktiven, spezifischen Rezeptors und einer bekannten Menge eines unlöslichen Substrats oder
b) das zu bestimmende Substrat mit einer bekannten Menge eine3 spezifischen, durch Binden an eine Matrix unlöslich gemachten Rezeptors und einer bekannten Menge eines homologen, radioaktiven Substrats inkubiert·
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Man misst die Radioaktivität des freien oder des komplexgebundenen Rezeptors.
Pur die quantitativen Substrat-Bestimmungen geeignet sind vor allem Körperflüssigkeiten, doch kann auch jedes andere Material als Probe verwendet werden.
Beispiele für zu bestimmende Substrate sind in der USArPatentanmeldung Nr. 89 929, z.B. auf den Seiten 9 und 10, 21 bis 23 und 42 un4-43 beschrieben.
Für das Quenchen der Rezeptorfluoreszenz geeignete Verbindungen sind in den Formeln III, V, VI und VII auf Seite 9, VIII, IX und X auf Seite 12, III, Y, VI und VII auf Seite 23, I bis III auf Seite 29, I bis V auf Seite 33 und I bis V auf Seite 38 der USAf-Pa tentanmel dung Nr. 89 929 erfasst.
Verbindungen, welche für die Fluoreszenzverstärkung bzw. -polarisation durch den Rezeptor geeignet sind, sind in den Formeln III, V, VI und VII auf Seite 9, VII, IX und X auf Seite'12, III, V, VI und VII auf Seite 23, I bis III auf Seite 29, I bis VI auf Seite 33 und III bis VI auf Seite 38 der USArPatentanmeldung Nr. 89 929 erfasst. Die Verbindungen der Formeln I bis III auf Seite 29, III bis V auf Seite 33 und III bis V auf Seite 38 werden bevorzugt verwendet, da sie stark fluoreszierend sind und ihre Anregungsspektren sich unter optimalen Bedingungen mit dem Emissionsspektrum des Rezeptors überschneiden.
Für die Radioaktivitätsanalyse geeignete radioaktive Rezeptoren
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sind solche, die z.B. mit 5H, 125J, 151J, 14C, 127J oder 55S,
125
vorzugsweise J, markiert sind. Zum Unlöslichmachen des Substrats oder des Rezeptors eignet sich eine feste organische Matrix, z.B. ein Cellulose-Derivat, oder eine feste anorgani-
("aiaino glass")
sehe Matrix, z.B. Glaskugel!/, welche vorzugsweise mit z.B· inerten Eiweißstoffen, wie Albumin, vorbehandelt wurden, um die nicht-spezifische Absorption auf ein Mindestmass zu reduzieren. Das unlösliche Substrat ist ein Homolog des zu bestimmenden Substrats, d.h. es hat die gleiche biologisch spezifische -Wirkung, so dass es den Rezeptor kompetitiv bindet. Beispiele für Substrat-Matrix-Komplexe gelbem die Formeln I bis IV auf Seite 38 der USAj-Pat ent anmeldung Ir. 89 92g.
Die Beispiele erläutern die Erfindung.
Beispiel 1 Fluoreszenz-Quench-Versuch A. Eichkurve r*
30 Reagenzgläser werden je mit 1 ml des Rezeptors (1 χ 10~ Mol/ ml) und 1 ml quenchender Verbindung in steigenden Konzentrationen versetzt, und zwar beträgt die Konzentration 1 σ 10" Mol/ial im ersten Reagenzglas und 30 χ 10~ Mol/ml im letzten Reagenzglas. Eine optimale Lösung, z.B. 1 χ 1O~ Mol/ml Rezeptor und 6 χ 1O~ Mol/ml quenehende Verbindung, wird mit 1 ml des zu untersuchenden Substrats in steigenden Konzentrationen, z.B. 1 bis 10 x 10" Mol/ml, versetzt und 10Minuten bis 12 Stunden bei
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Raumtemperatur inkubiert. Die Fluoreszenz wird mit einem Spektrophotofluorometer gemessen.
Kontroll-Reagenzgläser enthalten entsprechende Konzentrationen an Rezeptor allein oder mit einem Puffer verdünnter quenchender Verbindung allein. Die Pluoreszenzanregung wird auf 280 nm eingestellt und die Emission bei 350 nm abgelesen. Die Fluorgszenz der quenchenden Verbindung und die Fluoreszenz des Rezeptors bei einer bestimmten Konzentration werden addiert. Die Summe ist gleich 100 $ Fluoreszenz. Die Fluoreszenzintensität, die sich beim Einwirken des Rezeptors auf die quenchende Verbindung ergibt, ist geringer als 100 $, da die Fluoreszenz durch Bindung der Verbindung an den Rezeptor gequencht wird. Mit steigenden Konzentrationen an quenchender Verbindung sinkt die Fluoreszenz, bis eine vollständige Bindung zwischen quenchender Verbindung und Rezeptor erreicht ist. Der Unterschied zwischen der Fluoreszenz des vollständig gebundenen Komplexes und der Summe der Fluoreszenz der Quench-Verbindung und des Rezeptors allein stellt die prozentuale Fluoreszenz-Quenchung dar. Die prozentuale Fluoreszenz-Quenchung ist der Konzentration der quenchenden Verbindung proportional,,
B. Quantitative Substrat-Bestimmung
Es wird ein optimales Verhältnis zwischen der quenchenden Verbindung und dem Rezeptor, z.B. 5 bis 10 : 1, gewählt. Bei einer bestimmten Rezeptormenge konkurriert das Substrat, z.B. Oestradiol, mit steigender Konzentration mit der quenchenden Verbin-
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dung und dem Rezeptor und hemmt so die Fluoreszenz-Quenchung bzw. ermöglicht die Fluoreszenz des gebundenen Rezeptors. -Die prozentuale durch die Bindung mit dem Substrat verursachte Rezeptor-Fluoreszenz ist der Substrat-Konzentration direkt proportional. . Das Verhältnis wird linear. Je mehr Substrat in der Lösung vorhanden ist, desto geringer ist die durch die quenchende Verbindung verursachte Fluoreszenz-Quenchung. Aus diesem Grund kann man auch für eine unbekannte Lösung eine Eichkurve aufstellen. r
Die das zu bestimmende Substrat enthaltende Lösung kann eine neutrale wässrige Lösung oder Körperflüssigkeit sein, z.B. Serum, Urin, Fruchtwasser oder Gewebeextrakt.
Eine nach Abzentrifugieren der Feststoffe erhaltene Probe einer Körperflüssigkeit, z.B. -Blut, wird in verdünnter Form mit einer StandardlöstiHg aus Rezeptor und homologer,' quenchender Verbin-_ dung versetzt, wobei die quenchende Verbindung in molarem Überschuss vorhanden ist.(vorzugsweise im Verhältnis von 5 bis 10:1) und zuletzt zugesetzt wird. Die erhaltene Lösung inkubiert man etwa 15 Minuten bis 12 Stunden bei Raumtemperatur <> Danach wird die Fluoreszenz der Lösung, im allgemeinen mit einem Spektrophotofluorometer, bestimmt. Die bei 35C nm Emission abgelesenen Werte werden mit der Eichkurve verglichen und auf die Konzentration, der Probe (ng/ml) übertragen.
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- ίο -
C. Praktische Durchführung
Aus einem Aliquot (1 bis 10 ml) Blut werden die Feststoffe abzentrifugiert. Das klare Serum wird dann mit einer Standardlösung des Rezeptors und zuletzt hinzugesetzter homologer quenchender Verbindung im Molverhältnis 1 : 6 versetzt. Man inkubiert die Lösung etwa 15 Minuten bei Raumtemperatur. Danach- wird die Fluoreszenz der Lösung an einem Aminco-Bowman-Spektrophotofluorometer gemessen, wobei Korrekturen am Anteil an~i»uffer und nicht-spezifischem Serum vorgenommen werden. Die gemessene Fluoreszenzintensität wird mit der Eichkurve des zu untersuchenden Substrats vergleichen und auf die Konzentration des Probe-Substrats übertragen»
In Tabelle I sind einige Rezepturen und die entsprechenden quenchenden Verbindungen zusammengestellt < >
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Tabelle I Quenchung der Fluoreszenz
Probe
Quenchende Verbindungen
Fluoreszierender Rezeptor
17ß-Oestradiol
Oestriol
Oestron
Insulin
•τ
Tetrahydrocannabinol (THC)
Thyreotropes ReIease-Hormon (TEH)
Oestradiol-Azobenzoesäure Oestriol-Azobenzoesäure Oestron-Azobenzoesäure Insuiin-Azobenzoesäure THC-Azobenzoesäure
TRH-Azobenzoesäure
17ß-Oestradiol Oestriol Oestron Insulin THC
TRH
'*) S. die USA.-Patentanmeldung Nr. 89 929» z.B. Beispiele 1 bis' 3, 9 und -.11, bezüglich des Herstellungsverfahrens;
**) Molverhältnis Rezeptor zu quenchende Verbindung X : 25 statt 1:6
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Beispiel 2 Fluoreszenzverstärkung bzw. -polarisation
At Eichkurve
Es wird gemäss Beispiel 1 verfahren, jedoch wird anstelle der quenchenden Verbindung eine fluoreszierende oder polarisierbare Verbindung verwendet. Die polarisierbare Verbindung wird jedoch in 5OO-bis 1OOOfacil schwächeren Konzentrationen verwendet. Es_ wird 10 Minuten bis 12 Stunden bei Raumtemperatur inkubiert. Die Fluoreszenzverstärkung bzw. -polarisation wird mit dem Spektrophotofluorometer gemessen. Kontroll-Reagenzgläser enthalten gleiche Konzentrationen an Rezeptor allein oder pufferverdünnter fluoreszierender oder polarisierbarer Verbindung allein. Die Fluoreszenzanregung wird auf 280 oder 340 nni eingestellt und die Emission bei 420 - 10 oder mehr nm abgeles m. Die Fluoreszenz der fluoreszierenden Verbindung und die Fluoreszenz des Rezeptors bei einer bestimmten Konzentra-■ tion werden addiert. Die Summe ist gleich 100 $ Fluoreszenz.
ι- -
Die Fluoreszenzintensität, die sich bei Einwirken des Rezeptors auf das Substrat ergibt, ist grosser als 100 %, da die Fluoresenz durch Bindung der fluoreszierenden Verbindung an den Rezeptor verstärkt wird. Mit steigenden Konzentrationen des Rezeptors .steigt die Fluoreszenz, bis eine vollständige Bindung zwischen Substrat und Rezeptor erreicht ist. Der Unterschied zwischen der Fluoreszenz des vollständig gebundenen Komplexes und der Summe der Fluoreszenz der fluoreszierenden Verbindung und des Rezeptors stellt die prozentuale Fluoreszenz-
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Verstärkung bzw. -polarisation dar» Die prozentuale Fluoreszenzverstärkung ist der relativen Konzentration
der fluoreszierenden Verbindung und des Rezeptors proportionale Der Polarisationsgrad wird ähnlich berechnet.
B. Quantitative Substrat-Bestimmung
Es wird gemäss Beispiel 1 verfahren, anstelle der quenchenden Verbindung wird jedoch eine fluoreszierende oder polarisierbare Verbindung verwendete Die prozentuale, durch die Bindung mit dem Substrat verursachte Schwächung der Rezeptorfluoreszenzverstärkung oder -polarisation ist der Konzentration des Substrats direkt proportional«' Das Verhältnis wird linear:. Je mehr Substrat in der Lösung vorhanden ist, desto geringer ist die Fluoreszenzverstärkung bzw. -polarisation des Rezeptors. In Tabelle II sind die Rezeptoren und die entsprechenden fluoreszierenden oder polarisierbaren Verbindungen zusammengestellt.
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-H-
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Tabelle II Fluoreszenzverstärkung oder -polarisation
Probe-
Fluoreszierende b; polärisierbare Verbindungen
Polarisierender Rezeptor
17ß-0estradiol Oestradiol-Azobenzoesäure 17ß-0estradiol
n Oestradiol-hydrazo- "
benzoesäure
Oestriol
Oestron
Insulin
η
ACTH
• Araino-Oestradiol Oestriol-Azobenzoesäure
Oestriol-hydrazobenzoesäure
Amino-Oestriol Oestron-Azobenzoesäure
Oestron-hydrazobenzoesäure
Amino-Oestron Insulin-Azobenzoesäure
Hydrazoinsulinbenzoesäure
Amino-Insulin ACTH-Azobenzoesäure ACTH-Hydrazobenzoesäure Amino-ACTH
Il
Oestriol η
Oestron
Insulin
It
ACTH
*) S. die USA.-Patentanmeldung Nr. 89 929, z.B. Beispiele IB, IC, 2B, 2C, 3B, 3C, 9A und 9B bezüglich des Herstellungsverfahrens;
/polarisierbarer Verbindung
**) Molverhältnis Rezeptor zu .fluoreszierender bzw. / 25 ι 1 statt 6:1.
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Beispiel 3 Radioaktivitäts-Versuch mit markiertem Rezeptor
A. Eichkurve
•z -ι P5
1 ml eines radioaktiv, z.B. H oder ^J markiertem, im Verhältnis 1 : 100 "bis 1 : 20 000 verdünnten Rezeptors wird jeweils in 30 für die Radioaktivitätsmessung geeignete Reagenzgläser eingefüllt. Bei Markierung mit anderen Isotopen wird nach der ChIοramin-T-Methode verfahren» Die Bindungsorte werden durch eine feste Matrix geschützt. Ausserdem wird jedes Reagenzglas jeweils mit 1 ml Lösung, welche 1 bis 10 mg feste Matrix, z.B0 Glasperlen, enthält, die kovalent an das Substrat gebunden ist, versetzt» Dann inkubiert man 1 bis 12 Stunden bei 5 bis 370C eine optimale Lösung, d.h. eine Lösung, in der 10 bis 50 fo der Gesamtradioaktivität durch das unlösliche Substrat aus der flüssigen Phase entfernt worden sind, mit steigenden Konzentrationen, z.B. 10 bis 100 pg/ml/' Eichsubstrat. Nach dem Abtrennen des sauberen, unlöslichen Materials wird die Radioaktivität der festen und/oder flüssigen Phase mit Hilfe eines Szintillationszählers gemessen. Kontroll-Reagenzgläser enthalten inertes Eiweiss, nicht gebundene, feste Matrix und heterologes, unlösliches Substrat in gleichen Konzentrationen»
B. Quantitative Substrat-Bestimmung
Es wird ein optimal markierter (z.B. 10 Impulse pro Minute in 0,20 wg/ml) Rezeptor, der gereinigt und im Verhältnis 1s10 000 verdünnt ist, mit dem im Überschuss vorhandenen Substrat und
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dem unlöslichen, ZoB. an Glasperlen gebundenen Substrat, inkubiert. Bei einer bestimmten Menge an markiertem, löslichem Rezeptor konkurriert das Substrat, z.B. Oestradiol, bei steigenden Konzentrationen mit dem unlöslichen Substrat um den Rezeptor. Dadurch wird weniger Rezeptor-Komplex gebildet,und die Intensität der in der wässrigen Phase verbleibenden Radioaktivität wird höher. Die prozentuale Erhöhung der Radioaktivität in der wässrigen Phase ist der Konzentration des Sub-. stratB in der Probe direkt proportional. Das Verhältnis wird lineare Je mehr Substrat in der Probelösung vorhanden ist, desto weniger Radioaktivität wird durch das kovalent gebundene, unlösliche Substrat entfernt.
Die gefundenen Werte werden mit der Eichkurve verglichen und auf die Konzentration der Probe übertragen.
Beispiel 4 Radioaktivität-Versuch mit markiertem Substrat
Ao Eichkurve ■ ,··
Es wird gemäss Beispiel 3 verfahren, jedoch wird zuerst das radioaktive, z.B. H markierte Substrat, im Verhältnis 1 : 100 bis 1 : 20 000 verdünnt und dann in die Reagenzgläser eingefüllte Der Rezeptor wird an die Glasperlen gebunden und in steigenden Konzentrationen, z.B. 10 bis 100 pg/ml, zugesetzte Diese Mischung wird mit dem ebenfalls in steigenden Konzentrationen angewendeten, nicht markierten Substrat inkubiert und anschliessend die Radioaktivität der flüssigen und/oder festen Phase bestimmt.
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B. Quantitative Substrat-Bestimmung
Ein optimal markiertes (z.B. 10 Impulse pro Minute in 0,20 ^ug/ml), verdünntes Substrat wird mit der zu bestimmenden Substratlösung, z.B. Oestradiol, und einer vorher bestimmten Menge an gereinigtem, unlöslichem Rezeptor inkubiert.
Die prozentuale Erhöhung der Radioaktivität in der wässrigen Phase ist der Konzentration des nicht markierten Substrats direkt proportional. Das Verhältnis wird linear. Je mehr kompetitives, nicht markiertes Substrat vorhanden ist, umso weniger Radioaktivität wird durch den unlöslichen Rezeptor in der Probelösung entfernt ο
Die Radioaktivität der festen Phase wird getrennt gemessen.
Die abgelesenen Werte werden mit der Eichkurve verglichen und auf die Konzentration der Probe (Nanogramm, Pikogramm bzw. Pentogramm/ml) übertragen.
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Claims (1)

  1. ? 2 3 O Π 7
    - 18 Patentansprüche :
    (ΐ) Verfahren zur Herstellung gereinigter Rezeptoren aus Körpergewebe, dadurch gekennzeichnet, dass man den Rezeptor aus dem Gewebe extrahiert, den Extrakt mit einem für den Rezeptor spezifischen Substrat, das durch kovalente Bindung an eine feste Matrix unlöslich gemacht wurde, inkugiert, den gebildeten Komplex abtrennt, auswäscht und mit einer die Rezeptor-Substrat-Bindung angreifenden Verbindung behandelt, worauf der freigesetzte Rezeptor isoliert wird.
    2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass der abgetrennte Komplex mit einem Gemisch aus Harnstoff und einer Säure behandelt wird.
    3· Verfahren nach Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, dass • als Säurekomponente Essigsäure, Propionsäure und/oder Salzsäure verwendet wird.
    4· Verfahren nach Anspruch 2 und 3> dadurch gekennzeichnet, dass ein Molverhältnis Harnstoff zu Säure von etwa 3:1, entsprechend einem pH-Wert im Bereich von 3. bis 4, angewendet wird.
    5. Verwendung der gereinigten Rezeptoren nach Anspruch 1 bis zur quantitativen Bestimmung von für Rezeptoren spezifischen Substraten mittels Fluoreszenzanalyse.
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    ■ ■ ' - - 19 -
    6. Ausführungsform nach Anspruch 5, dadurch gekennzeichnet, dass man das Substrat mit einer bekannten Menge an spezifischem, gereinigtem Rezeptor -und einer "bekannten Menge an einer quenchenden Verbindung inkubiert und die Fluoreszenz der Lösung misst ο
    7. Ausführungsform nach Anspruch 5 und 6, dadurch gekennzeichnet, dass man eine quenchende Verbindung verwendet, deren Absorptionsspektrum dem Emissionsspektrum des gereinigten Rezeptors entspricht und vorzugsweise im Bereich von 345 ± 10 nm liegt. <
    8« Ausführungsform nach Anspruch 5, dadurch gekennzeichnet, dass man das Substrat mit einer bekannten Menge an Rezeptor und einer bekannten Menge an einer fluoreszierenden bzw.. polarisierbaren Verbindung inkubiert und die Fluoreszenz der Losung misst«
    9· Verwendung der gereinigten Rezeptoren nach Anspruch \ bis zur quantitativen Bestimmung von für Rezeptoren spezifischen Substraten durch Messung der Radioaktivität»
    1Oo Ausführungsform nach Anspruch 9> dadurch gekennzeichnet, dass man das Substrat mit einer bekannten Menge eines spezifischen, radioaktiven Rezeptors und einer bekannten Menge eines durch kovalente Bindung an eine feste Matrix unlöslich gemachten Substrats inkubiert und die Radioaktivität des freien oder des komplexgebundenen Rezeptors misst.
    2 09882/1176
    11. Ausführungsform nach Anspruch 9» dadurch gekennzeichnet,
    dass man das Substrat mit einer bekannten Menge eines
    durch kovalente Bindung an eine feste Matrix unlöslich gemachten Rezeptors und einer bekannten Menge eines markierten Substrats inkubiert und die Radioaktivität des freien oder komplexgebundenen Rezeptors misst.
    209882/ 1 176
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