JP2001057894A - エンドグルカナーゼ酵素を含んでなるセルラーゼ調製物 - Google Patents
エンドグルカナーゼ酵素を含んでなるセルラーゼ調製物Info
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Abstract
solens) DSM1800 から誘導される高度に精製された〜43
kDのエンドグルカナーゼに対して産生される抗体と免疫
反応性であるか、または前記〜43kDのエンドグルカナー
ゼの誘導体である均質エンドグルカナーゼ成分を必須の
ものとして含むセルラーゼ調製物。
Description
カナーゼを含んでなるセルラーゼ調製物、そのセルラー
ゼ調製物を含んでなる洗剤添加剤、そのセルラーゼ調製
物を含む洗剤組成物ならびにそのセルラーゼ調製物によ
るセルロース含有織物の処理方法に関する。
の反復洗濯が織物に非常に不快なごわ付きを起こすこと
が周知であり、そして当該技術分野ではこの問題を解決
する数種の方法が既に提案されてきた。例えば、ユニリ
ーバー社(Unilever Ltd.) の英国特許第 1,368,599号明
細書は綿含有織物のごわ付きを低減するセルロース分解
酵素の使用を教示する。また、米国特許第 4,435,307号
(ノボインダストリーA/S)明細書は、ごわ付き低減
洗剤添加剤として、フミコーラ・インソレンス(Humico
la insolens) 由来のセルロース分解酵素ならびにACxI
と称されるその断片の使用を教示する。
分解酵素の他の用途としては、織物からよごれの除去お
よびその色の澄明化 (例えば、ヨーロッパ特許第 220,0
16号参照) 、水吸収性の向上 (特公昭52−48236 号)お
よび色の局所的な変化を処理された織物に与える「スト
ーンウォッシュ(Stone-washed)」外観の提供 (ヨーロッ
パ特許第307,564 号) が挙げられる。さらに、セルロー
ス分解酵素は、醸造酒業でβ−グルカンの分解に、製パ
ン業では小麦粉の特性の改善に、製紙業ではセルロース
の非晶質部分を除去してパルプ中の結晶セルロース含有
率の向上のために、そしてパルプの排液特性の改善に、
さらに飼料業でグルカンの消化の改善に使用される可能
性がある。
る程度まで、複合混合物である既知セルラーゼ調製物の
性質により抑制されてきた。複数酵素系の製造の最適化
は困難であるため、セルロース分解酵素類の工業的に有
効なコストでの製造の実施が困難であり、そしてそれら
の実用化は、セルロース系織物に対して所望の効果を奏
するには多量のセルロース分解酵素を使用する必要から
生じる困難性によって妨げられてきた。上記に指摘した
セルラーゼ調製物の短所は、多量のエンドグルカナーゼ
を含む調製物によって改善される可能性がある。エンド
グルカナーゼ活性を増強したセルラーゼ調製物は、国際
公開第WO89/00069 号明細書で公表されている。
性レベルを示す単一エンドグルカナーゼ成分がここに単
離された。従って、本発明はフミコーラ・インソレンス
(Humicola insolens) DSM1800由来の高度に精製され
た〜43kDのエンドグルカナーゼに対して産生される抗体
と免疫反応性であるか、またはその〜43kDエンドグルカ
ナーゼに対する相同体である均一のエンドグルカナーゼ
を必須のものとして含んでなるセルラーゼ調製物に関す
る。
ゼ成分は、相当な実用上の重要性を有するセルロース含
有材料の処理にとって有益であることが見い出された。
すなわち、このことが、例えば前記活性成分の生産に組
換え DNA技術を使用することによってセルラーゼの原価
上有効な製造を可能にし、そしてセルロース系材料に所
望の作用を提供するのに少量のセルラーゼ調製物が必要
とされるにすぎない点で酵素の現実的な使用を可能にす
る。
調製物は、そのエンドグルカナーゼ成分が総タンパク質
当り少なくとも約 50CMCエンドアーゼ単位の CMCエンド
アーゼ活性を示す有益なものである。本明細書の文脈
上、「 CMCエンドアーゼ活性」の語は、以下に詳述され
るように、本発明のセルラーゼ調製物とインキュベーシ
ョン後、カルボキシメチルセルロース(CMC) 溶液の粘度
の低下によって測定されるような、セルロースのグルコ
ース、セロビオースおよびトリロースへの分解能の観点
によるエンドグルカナーゼ成分のエンドグルカナーゼ活
性を意味する。
ンドグルカナーゼ成分が総タンパク質1mg当り少なくと
も約60の、特に、少なくとも約90の CMCエンドアーゼ単
位のCMCエンドアーゼ活性を示すものである。とりわけ
好ましいエンドグルカナーゼ成分は、総タンパク質1mg
当り少なくとも100CMCエンドアーゼ単位の CMCエンドア
ーゼ活性を示す。CMCエンドアーゼ (エンドグルカナー
ゼ) 活性は、次のようにCMC の低下する粘度から測定で
きる。
g/LのCMC(Hercules 7LFD)を含む基質溶液を調整す
る。分析すべき酵素試料をこの緩衝液に溶解する。基質
溶液10mLと酵素溶液 0.5mLを混合し、40℃に温度を調節
した粘度計 (例えば、Haake VT181, NVセンサー, 181r
pm) に移す。混合直後に粘度を読み取り、30分後に再度
粘度を読み取る。これらの条件下で1/2に粘度を低下
する酵素量を、 CMCエンドアーゼ活性1単位と定義す
る。
と共に SDSポリアクリルアミドゲル電気泳動 (SDS-PAG
E) および等電点電気泳動を行って、本発明のセルラー
ゼ調製物のエンドグルカナーゼの分子量と等電点 (pI)
をそれぞれ測定した。この方法により、特定のエンドグ
ルカナーゼ成分の分子量は、〜43kDと決定された。この
エンドグルカナーゼの等電点は約 5.1と決定された。こ
のエンドグルカナーゼの免疫化学的特性は、実質的に国
際公開第WO89/00069 号に記載されるように実施したと
ころ、フミコーラ・インソレンス DSM1800由来の高度に
精製された〜43kDのエンドグルカナーゼに対して産生さ
れた抗体と免疫反応性であることが確認された。セロビ
オヒドロラーゼ活性は、セロビオースp−ニトロフェニ
ルに対する活性として特定できる。この活性は、37℃お
よびpH7.0 において1分間当りに放出されるニトロフェ
ニルのマイクロモルとして測定される。本発明のエンド
グルカナーゼは、実質的にはまったくセロビオヒドロラ
ーゼ活性を示さないことが確認された。
ナーゼ成分は、例えば、米国特許第4,435,307号明細書
に記載の粗フミコーラ・インソレンス セルラーゼ混合
物の逆相HPLC精製を始めとする大規模な精製操作により
最初のうちは単離されてきた(後記実施例1を参照)。
この操作は、驚くべきことに、非常に高いエンドグルカ
ナーゼ活性に起因して、予想外に好ましい特性を有する
単一成分として〜43kDのエンドグルカナーゼの単離物を
もたらした。
ゼ活性を示す酵素(以下、「エンドグルカナーゼ酵素」
と称する)であって、添付の配列表ID#2に示されるアミ
ノ酸配列を有する酵素またはエンドグルカナーゼ活性を
示すその相同体に関する。本明細書における文脈上、
「相同体」の語は、ある特定の限定された条件下〔例え
ば、5×SSC での予備ソーキングし、20%ホルムアミ
ド、5×デンハルト (Denhardt) 溶液、50mMのリン酸ナ
トリウム、pH6.8 、および50μgの変性超音波処理され
たウシ胸線DNA の溶液中、約40℃で1時間予備ハイブリ
ダイゼーションし、次いで 100μMのATP を加えた同じ
溶液中、約40℃で18時間ハイブリダイゼーションする〕
で、このアミノ酸配列のエンドグルカナーゼ酵素をコー
ドするDNA と同じプローブにハイブリッダイズするDNA
によってコードされたポリぺプチドを示すことを意図し
ている。
末端のいずれかもしくは両方に1個以上のアミノ酸残基
が付加するか、あるいはもとの配列の1箇所以上の部位
における1個以上のアミノ酸残基が置換するか、あるい
はもとのアミノ酸配列のいずれかもしくは両末端におけ
るかまたはもとの配列内の1箇所以上の部位における1
個以上のアミノ酸残基が欠失するか、あるいはもとの配
列における1箇所以上の部位へ1個以上のアミノ酸残基
が挿入することにより得られる前記配列の誘導体を包含
することを意図している。
手続上の微生物の寄託の国際的承認に関するブダペスト
条約(ブダペスト条約)の規定に従ってDeutshe Sammlu
ng von Mikroorganismen, Mascheroder Weg 1B, D-3300
Braunschweig, FRGに1981年10月1日付で寄託され、フ
ミコーラインソレンス(Humicola insolens) 、例えば
DSM1800株のようなフミコーラの一の種によって生産可
能なものであってもよい。
表ID#4に示されるアミノ酸配列を有するエンドグルカナ
ーゼ酵素またはエンドグルカナーゼ活性を示すその相同
体 (上記の定義に同じ) に関する。このエンドグルカナ
ーゼ酵素は、フザリウム・オキシスポラム(Fusarium
oxysporum)のようなフザリウムの一の種、例えばブダペ
スト条約の規定に従い Deutsche Sammlung von Mikroor
ganismen, Mascheroder Weg 1B, D-3300 Braunschweig,
FRGに1983年6月6日付で寄託された DSM2672株によっ
て生産可能なものであってもよい。
のセルロース分解酵素 産生微生物、例えば、トリコ
デルマ (Trichoderma)、ミセリオフトーラ (Myceliopht
hora) 、ファネロシェーテ (Phanerochaete )、シゾフ
ィラム (Schizophyllum)、ペニシリウム (Penicilliu
m)、アスペルギルス (Aspergillus)およびゲオトリカム
(Geotricum)の種から誘導されうることも予期されてい
る。
ナーゼ酵素またはその酵素の前駆体をコードする DNA配
列を含んでなる DNA構成物にも関する。特に、この DNA
構成物は、添付の配列表ID#1もしくはID#3に示されるよ
うな DNA配列か、またはそれらの変性体を有する。これ
らの DNA配列の適当な変性体の例は、上記エンドグルカ
ナーゼの他のアミノ酸配列を生じないヌクレオチド置換
体であるが、 DNA構成物が導入される宿主有機体の使用
可能なコドンに相当するか、または異なるアミノ酸配列
を生じるためのもとの酵素と、場合によって異なる特性
を有するエンドグルカナーゼ変異体を生じる可能性のあ
る異なるタンパク質構造を生じるヌクレオチド置換体で
ある。可能な変性の別の例は、配列中への1個以上のヌ
クレオチドの挿入、配列のいずれかの末端における1個
以上のヌクレオチドの付加、あるいは配列のいずれかの
末端または配列内での1個以上のヌクレオチドの欠失で
ある。
本発明の DNA構成物は、確立された標準的な方法、例え
ばS. L. BeaucageおよびM. H. Caruthers, Tetrahedro
n Letters 22, 1981, 1859〜1869ページに記載されるホ
スホアミジト法または Matthesら、EMBO Journal 3, 19
84, 801〜805 ページに記載される方法、により合成的
に調製できる。ホスホアミジト法によれば、例えば、自
動 DNAシンセサイザーにより合成され、精製され、アニ
ール化され、連結され、次いで適当なベクターにクロー
ニングされる。
をコードする DNA構成物は、例えば、フミコーラ・イン
ソレンス(DSM1800) のようなセルラーゼ産生微生物のcD
NAおよびゲノムライブラリーを創製し、次いで標準的な
技法 (Sambrookら、Molecular Cloning : A Laboratory
Manual, 2版、Cold Spring Harbor, 1989、参照)に
従うエンドグルカナーゼの全体もしくは一部のアミノ酸
配列に基づき合成されたオリゴヌクレオチドプローブを
使用するハイブリダイゼーション、または適当な酵素活
性 (すなわち、上記に定義したような CMCエンドアーゼ
活性) を所持するクローンの選択、またはもとのセルラ
ーゼ (エンドグルカナーゼ) に対する抗体と反応性を示
すタンパク質産生クローンの選択、などの常用されてい
る操作による陽性クローンのスクリーニングによって単
離されうる。
従う合成起源のフラグメント、ゲノム起源のフラグメン
トまたは (適当なものとして) cDNA起源のフラグメント
(これらのフラグメントは完全な DNA構成物の様々な部
分に相当する) の連結によって調製される合成およびゲ
ノム起源の混合物、合成およびcDNA起源の混合物または
ゲノムおよびcDNA起源の混合物であってもよい。また、
DNA構成物は、例えば米国特許第 4,683,202号明細書ま
たは R. K. Saikiら、Science 239, 1988,487〜491 ペ
ージに記載されるような特定のプライマーを使用するポ
リメラーゼ連鎖反応により調製することもできる。
物が挿入された組換え発現ベクターにも関する。これ
は、組換え DNA法を行うのに都合のよいいずれかのベク
ターであることができ、ベクターの選択はそれが導入さ
れる宿主細胞に左右されることが多いい。従って、ベク
ターは、自己複製ベクター、すなわち染色体外の独立体
として存在し、その複製が染色体の複製に依存しない、
例えプラスミドであることができる。また、ベクター
は、宿主細胞に導入されたとき、その宿主細胞のゲノム
中に組込まれ、それが組込まれた染色体と一緒に複製さ
れるものであってもよい。
ドする DNA配列が、適当なプロモーターおよびターミネ
ーターと調節可能に関連付けられている必要がある。プ
ロモーターは、選んだ宿主細胞において転写活性を示
し、そしてその宿主細胞と同種もしくは異種のいずれか
のタンパク質をコードする遺伝子から誘導されうるいず
れかの DNA配列であることができる。エンドグルカナー
ゼをコードする DNA配列、プロモーターおよびターミネ
ーターをそれぞれ連結し、次いでそれらを適当なベクタ
ー中に挿入するのに使用する操作は当業者に周知である
(例えば、上記Sambrookら、参照) 。
は発現ベクターで形質転換された宿主細胞にも関する。
例えば、宿主細胞は、アスペルギルス (Aspergillus)の
ある種、最も好ましくは、アスペルギルス・オリーゼ
(Aspergillus oryzae)またはアスペルギルス・ニガー
(Aspergillus niger) であることができる。カビ細胞
は、それ自体既知方法によりプロトプラストを形成し、
プロトプラストを形質転換し、次いで細胞壁を再生でき
る。宿主微生物としてのアスペルギルスの使用は、ヨー
ロッパ特許第 238,023号明細書 (Novo Industri A/S)に
記載されており、その内容は引用することにより本明細
書の内容となる。宿主細胞は、酵母細胞、例えばサッカ
ロマイセス セレビシエ (Saccharomyces cerevisiae)
の一菌株であってもよい。
プトマイセス (Streptomyces) 、バチルス (Bacillus)
およびイー・コリー (E.coli) の1菌株であってもよ
い。細菌細胞の形質転換は、例えば、Sambrookら、Mole
cular Cloning : A LaboratoryManual, Cold Spring Ha
rbor, 1989 に記載されるような常法によって行うこと
ができる。
ーゼ酵素の生産方法であって、そのエンドグルカナーゼ
酵素を発現する条件下で上記のような宿主細胞を適当な
培地で培養する工程、次いで培養物からそのエンドグル
カナーゼ酵素を回収する工程を含んでなる方法に関す
る。形質転換された宿主細胞を培養するのに使用する培
地は、問題の宿主細胞を増殖するのに適するいずれかの
常用されている培地であってもよい。発現されたエンド
グルカナーゼは培養物中に分泌されることが都合よく、
そして培養物から周知の手法、例えば、遠心もしくは濾
過による培地からの細胞の分離、硫酸アンモニウムのよ
うな塩による培養物のタンパク質性成分の沈殿、次いで
イオン交換クロマトグラフィー、もしくはアフィニティ
ークロマトグラフィーなどのクロマトグラフ法により回
収できる。
分野で周知のタンパク質精製法、発酵法および変法もし
くは他の方法を使用することにより、高純度のエンドグ
ルカナーゼを提供できる。本発明のセルラーゼ調製物ま
たはエンドグルカナーゼ酵素を、浸漬、洗濯またはすす
ぎ操作中に他の洗剤と一緒にセルロース含有織物へ添加
することが都合よい。従って、他の態様では、本発明は
本発明のセルラーゼ調製物またはエンドグルカナーゼ酵
素を含んでなる洗剤添加物に関する。
化された液体または保護された酵素の形態であることが
適当である。粉化しない顆粒は、例えば米国特許第 4,1
06,991号および同4,661,452 号 (両者とも、Novo Indus
tri A/S)明細書に従って調製でき、そして場合によって
当該技術分野で既知の方法により被覆してもよい。液体
酵素調製物は、例えば、ポリプロピレングリコールのよ
うなポリオール、糖もしくは糖アルコール、乳酸もしく
はホウ酸の確立された方法による添加によって安定化で
きる。保護された酵素は、ヨーロッパ特許第 238,216号
明細書に公表された方法により調製できる。
1〜500mg 、好ましくは5〜250mg、最も好ましくは10
〜100mg 含むことが適当であろう。この洗剤添加物は、
洗剤添加物に通常含められるプロテアーゼ、リパーゼ、
パーオキシダーゼまたはアミラーゼのような他の酵素を
さらに1種以上含めることができるものと理解されるで
あろう。
・レンタス (Bacillus lentus) セリンプロテアーゼよ
り高い特異性を示すものである場合には、エンドグルカ
ナーゼ酵素の向上した貯蔵安定性が得られることが見い
出された。(本発明の目的上、バチルス・レンタス セ
リンプロテアーゼより高い特異性を示すプロテアーゼ
は、BおよびR緩衝液(pH9.5) 中1mg/mLのヒトインス
リン0.5mL を1リットル当り0.6CPUの酵素溶液75μL[N
ovo Nordisk Analysis Methods No.AF228/1 、参照〕と
37℃で 120分間インキュベーションし、1NのHCl 50μ
Lで反応を停止する条件下でバチルス・レンタス セリ
ンプロテアーゼを使用する場合よりも少ない成分にヒト
インスリンを分解するものである。
シン ノボ(Novo) もしくはその変異体 (例えば、米国
特許第4,914,031 号明細書に記載される変異体) 、ノカ
ルディア・ダッソンビレイ (Nocardia dassonvillei)
NRR18133から誘導されうるプロテアーゼ (国際公開第WO
88/03947 号明細書記載) 、バチルス・リケニホルミス
(Bachllus licheniformis)から生産可能な、グルタミ
ン酸およびアスパラギン酸に特異的なセリンプロテアー
ゼ (このプロテアーゼは同時係属中の国際特許出願第 P
CT/DK91/00067 号明細書に詳述されている) 、または
フザリウム・エスピー (Fusarium sp.) DSM2672から生
産可能なトリプシン様プロテアーゼ (このプロテアーゼ
は国際公開第WO89/06270 号明細書に詳述されている)
である。
のセルラーゼ調製物またはエンドグルカナーゼ酵素を含
んでなる洗剤組成物に関する。本発明の洗剤組成物は、
アニオン界面活性剤、非イオン界面活性剤、カチオン界
面活性剤、両性界面活性剤または両性イオン界面活性
剤、ならびにこれらの界面活性剤の混合物であってもよ
い界面活性剤をさらに含んでなる。アニオン界面活性剤
の代表例としては、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩
(LAS) 、アルファオレフィンスルホン酸塩(AOS) 、アル
コールエトキシ硫酸塩(AES) および天然脂肪酸のアルカ
リ金属塩が挙げられる。
オン界面活性剤の存在下で安定性に乏しく、そして、一
方、非イオン界面活性剤またはポリビニルピロリドン、
ポリエチレングリコールもしくはポリビニルアルコール
のような一定のポリマー化合物の存在下でより安定であ
ることが見い出された。従って、本発明の洗剤組成物
は、低濃度のアニオン界面活性剤および/または一定量
の上述のような非イオン界面活性剤もしくは安定化ポリ
マーを含むことができる。
ー、漂白剤、漂白活性剤、抗凝集剤、金属イオン封鎖
剤、土質再付着防止剤、香料、酵素安定化剤、などの当
該技術分野で既知の他の洗剤成分を含んでもよい。本発
明の洗剤組成物は、いずれか適当な形状、例えば粉末ま
たは液体状に調製することができる。酵素は、上記のよ
うな酵素安定化剤を含めることにより液体洗剤中で安定
化することができる。一般的に、本発明の洗剤組成物の
溶液pHは、7〜12であり、そしてある例えでは 7.0〜1
0.5である。プロテアーゼ、リパーゼまたはアミラーゼ
のような他の洗剤酵素を、上記の添加剤と独立にまたは
組み合わせて本発明の洗剤組成物に含めることができ
る。
土質除去および色の澄明化効果を得るには、洗濯液中の
セルラーゼ調製物濃度が1リットル当り0.0001〜100 、
好ましくは0.0005〜60、そして最も好ましくは0.01〜20
mgであることが必要である。本発明の洗剤組成物は、典
型的には、洗濯液中 0.5〜20g/Lの濃度で使用され
る。一般的に、この洗剤組成物当り 0.1〜5重量%、ま
たは、好ましくは 0.2〜2重量%の量で洗剤添加物を加
えることが最も都合がよい。
ース含有織物の手触りが悪くなる速度を低減するか、ま
たはセルロース含有織物の硬さを低減する方法であっ
て、上記のようなセルラーゼ調製物またはエンドグルカ
ナーゼ酵素によりセルロース含有織物を処理する工程を
含んでなる方法に関する。さらに本発明は、着色セルロ
ース含有織物の色の澄明化をもたらす方法であって、セ
ルラーゼ調製物またはエンドグルカナーゼで着色セルロ
ース含有織物を処理する工程を含んでなる方法、ならび
に着色セルロース含有織物の色の局所的な変化をもたら
す方法であって、本発明のセルラーゼ調製物またはエン
ドグルカナーゼにより着色セルロース含有織物を処理す
る工程を含んでなる方法に関する。
織物を処理することにより実施できる。しかしながら、
織物の処理は、場合によって、ソーキングもしくはすす
ぎ中に、あるいは織物が浸漬されているかもしくは浸漬
されうる水にセルラーゼ調製物もしくはエンドグルカナ
ーゼ酵素を単に添加することによって実施してもよい。
度の著しい低下を伴うことなく本発明のエンドグルカナ
ーゼによる処理で有意に改善できることが見い出され
た。従って、本発明は、さらに、パルプ排液の特性の改
善方法であって、本発明のセルラーゼ調製物またはエン
ドグルカナーゼ酵素で紙パルプを処理する工程を含んで
なる方法にも関する。本発明の方法で処理できるパルプ
の例としては、故紙パルプ、再循環板紙パルプ、クラフ
トパルプ、亜硫酸パルプまたは加工熱処理パルプおよび
他の高収率パルプが挙げられる。
参照しながらさらに詳細に説明されるが、これらの実施
例のいずれかの態様に本発明の範囲が限定されることを
意図するものでない。
insolens) から〜43kDのエンドグルカナーゼ酵素の単
位 1.フミコーラ インソレンス セルラーゼ混合物から
精製された〜43kDのエンドグルカナーゼと反応性のウサ
ギ抗体の調製 米国特許第 4,435,307号明細書の実施例6に記載される
ようにフミコーラ インソレンス DSM1800を培養するこ
とによりセルラーゼを生産した。粗セルラーゼを、珪藻
土による濾過、超遠心、活性含有物の凍結乾燥によって
培養ブロスから回収した(米国特許第4,435,307 号明細
書の実施例1および6、参照)。
るように粗セルラーゼを精製し、得られた画分F1P1C2を
マウスの免疫感作に使用した。免疫感作は2週間の間隔
で5回行い、各毎にフロイントアジュバントを含むタン
パク質25μg使用した。Ed Harlow およびDavid Lane,
Antibodies. A Laboratory Manual, Cold Spring Harbo
r Laboratory 1988 に記載されるようにハイブリドーマ
細胞系を樹立した。この操作は以下のごとく具体的に記
載できる。マウスを放血した後、マウスの血清はF1P1C2
画分に存在するタンパク質と反応することを示したの
で、脾臓を採取し、そして均質化し、次いでPEG および
Hyclone (Utah, USA) 由来のフォクス・リバー(Fox-riv
er) ミエローマ細胞と混合した。
クリーニング法により選択した。再クローン化されたハ
イブリドーマ細胞系を樹立した。これらの細胞系によっ
て産生される抗体を、スクリーニングし、市販のマウス
モノクローナルタイピングキット (Serotec, Oxford, E
ngland由来) を使用してIgG1サブクラスに属するものに
ついて選んだ。次に、常用のELISA によりF1P1C2との反
応性について陽性抗体をスクリーニングしたところ、SD
S-PAGEで粗フミコーラ インソレンス DSM1800セルラー
ゼを使用するイムノブロッティングに異なる応答を示
し、次いでウェスターンブロットによりそれらが異なる
エピトープを認識することを示すことが見い出された
が、それらのすべてが ELISA応答に非常に良好であるよ
うなF4,F15およびF41の選択物を得た。
中に多量に産生されていた。セファロースに結合したプ
ロテインA (Kem. En. Tek., Copenhagen, Denmark) を
使用するプロテインA精製法により腹水からマウスガン
マグロブリンを精製した。異なるモノクローナルガンマ
グロブリン類を、捕捉抗体としてモノクローナル抗体、
抗原としてセルチーム(Celluzyme) の各種HPLC画分、お
よび検出抗体としてセルチーム由来のエンドグルカナー
ゼBに対して産生されるウサギ抗体をそれぞれ使用する
サンドイッチELISA での応答について試験した。
るために、Dakopatts (Copenhagen,Denmark) 由来のペ
ルオキシダーゼへウサギIgG に対するブタ抗体を共有結
合し、次いで OPD(1,2−フェニレンジアミン塩酸塩) /
H2O2で可視化した。最も高い ELISA応答は、モノクロー
ナル抗体F41で得られたので、それを免疫アフィニティ
ー精製工程で使用した。精製したマウスガンマーグロブ
リンF41を、製造者 (Pharmacia,Sweden) に説明される
ようにCNBr活性化セファロース4B 43gに結合し、次
いで洗浄した。
ゼ調製物からの〜43kDのエンドグルカナーゼの免疫アフ
ィニティー精製 フミコーラ インソレンス セルラーゼ混合物 (上記)
を3%乾燥物まで希釈し、4℃で15分以内にpHを 3.5に
調節した。pHを 7.5に調節した後、沈殿物を濾去した。
次に、40℃で硫酸ナトリウムを加えて活性酵素を沈殿さ
せた(pH5.5で1kg当り 260g) 。この沈殿物を水に溶解
して濾過した。酸処理を繰り返した。最後に、10.000Mw
カットオフのポリビニルスルホネート膜を使用する限外
濾過により濃縮した。
るまで希釈し、pHを9.0 に調節した後、製造元 (Pharma
cia, Sweden)により推奨されるようにDEAEセファロース
カラムによりアニオン交換クロマトグラフィーにかけ
た。リン酸ナトリウム緩衝液(pH8.0) にて上記F41ガン
マグロブリン結合セファロースカラムに上記プロテアー
ゼを含まない生成物をかけた。カラムにかけた後、 0.5
Mの塩化ナトリウムを含む同じ緩衝液で洗浄した。次
に、このカラムを 0.5Mの塩化ナトリウムを含有する0.
1 Mの酢酸ナトリウム緩衝液(pH4.5) で洗浄した後、カ
ラムを5mMの酢酸ナトリウム緩衝液(pH4.5) で洗浄し
た。最後に、 0.1Mのクエン酸で〜43kDのエンドグルカ
ナーゼを溶離した。総収量:1563CMC エンドアーゼ単位
のエンドグルカナーゼ活性物25mg。
単一バンドでMW〜43kDを示すように泳動し、等電点電気
泳動後のpIは約 5.0〜5.2 であった。不活性タンパク質
を逆相精製法で除去した。不活性タンパク質と活性タン
パク質を、2−プロパノールのグラージエントを使用す
るHPLCで分離した。不活性タンパク質は約25%2−プロ
パノールで溶離し、そして活性の〜43kDのエンドグルカ
ナーゼは30%の2−プロパノールで溶離し、この活性エ
ンドグルカナーゼは CMC−コンゴ−レッド清浄区分によ
って検出可能である。
する活性タンパク質0.78mgを回収した。この操作を30回
繰り返した。〜43kDのエンドグルカナーゼを上記TFA と
プロパノールを除去するために凍結乾燥して回収し、次
いでリン酸緩衝液に溶解した。精製物のエンドグルカナ
ーゼ活性は、タンパク質1mg当り156CMCエンドアーゼ単
位であり、凍結乾燥を含む総収率は、エンドグルカナー
ゼ活性の65%であった。
て、N. Axelsenら、A Manual of Quantitative Immunol
electrophoresis, Blackwell Scientific Publication
s, 1973、第23章に記載される方法に準じてウサギを免
疫感作した。精製イムノグロブリンは、それ自体既知
の、硫酸アンモニウム沈殿、次いで透析、そしてDEAEセ
ファデックスによるイオン交換クロマトグラフィーによ
り抗血清から回収した。エンドグルカナーゼに対する精
製イムノグロブリンのバインディングを測定し、ウサギ
イムノグロブリンAS169 をさらなる研究用として選ん
だ。
定 アミノ酸組成:完全加水分解によるアミノ酸分析後に次
の組成が得られた。 Asp 17 Asn 15 Thr 25 Ser 29 Glu 6 Gln 13 Pro 21 Gly 32 Ala 23 Cys 20 Val 14 Met 1 Ile 7 Leu 8 Tyr 6 Phe 15 Lys 9 His 2 Trp 9 Arg 12
質のMwは 30,069 と推定された。グリコシル化は、 グルコース 10 マンノース 28 と測定され、Mw 6,840に相当する。こうして、エンドグ
ルカナーゼの総Mwは 36,900(+/− 2,400) であった。
1分子当りの吸収係数は次のように推定された: トリプトファン 9×5690 チロシン 6×1280 システイン 20× 120 合 計 1分子当り61290
タンパク質1mgに相当する(文献:S. C. GillおよびP.
Hippel, Anal. Biochemistry 182, 312〜326 (198
9)) 。アミノ酸配列を、エドマン分解法によりアプライ
ド・バイオシステムズ・475A・プロテインシクェネータ
ー (Applied Biosystems 475A Protein Sequenator)で
決定した。唯一の配列はこのタンパク質が純粋であるこ
とを示した。このアミノ配列を、添付の配列表ID#2に示
す。
で安定である。この酵素は、結晶セルロースまたは基質
セルビオースβ−p−ニトロフェニル(セロビオヒドロ
ラーゼの基質)をあまり分解しないが、非晶質セルロー
スを主としてセロビオース、セロトリオースおよびセロ
テトラオースに分解するので、この酵素は不溶性非晶質
セルロースからセロデキストリン類を生産するのに使用
できることを示す。この酵素は約50℃で最大活性を示す
と共にpH6.0 と10.0との間で活性である。
illus oryzae)における〜43kDの上記エンドグルカナー
ゼのクローニングと発現部分cDNA:Okayama およびBerg
(1982) Mol. Cell. Biol.2, 161〜170 ページの方法
に従いフミコーラ・インソレンス DSM1800株のmRNA (Ka
planら、(1979) Biochem.J. 183, 181〜184 ページ)
からcDNAライブラリーを作製した。このライブラリーを
放射活性標識オリゴヌクレオチド類とハイブリダイゼー
ションし、組換え体から不動化したDNA と共に濾過した
(Gergenら、(1979) Nucleic Acids Res.7, 2115〜21
36ページ) 。
〜43kDのエンドグルカナーゼの代表的フラグメントのア
ミノ酸配列に基づき作製した。3種のプローブ (NOR 12
51,2048および2050) にハイブリダイゼーションする1
種のコロニーを見い出し、それを単離した。この配列
は、挿入された 680bpのcDNAが上記〜43kDのタンパク質
のC末端の 181アミノ酸をコードし、そして3′の翻訳
されないmRNAであることを示す。このクローン由来の 2
37bp鎖長のPvu I−Xho Iフラグメントを、フミコーラ
インソレンスmRNAとのノーザンブロット法 (Sambrook
ら、上記、7.40〜7.42ページおよび7.46〜7.48ページに
記載) のプローブに使用したところ、完全な〜43kDのmR
NAは約1100bpの鎖長を有することを示した。同じ菌株由
来のゲノムライブラリーのプローブとして同じ 237bpの
フラグメントを使用した。
ンス DSM1800株のゲノムライブラリーを、Yeltonの方法
(M.M.Yeltonら、(1984) Proc. Natl. Acad. Sci. LIS
A. 81, 1470 〜1474ページ) により調製した総DNA から
作製し、次いで Sau3Aで部分消化した。4kbを越えるフ
ラグメントをアガロースゲルから単離し、次いでBam H1
で消化しそして脱リン酸化したpBR322に連結した。この
連結生成物を、常法によりr- m+ にしたイ.コーリー
(E. coli) MC1000 (CasadabanおよびCohen (1980) J.
Mol. Biol.,138,179〜207 ページ) に導入した。
記載した 237bpのPvu I−Xho I部分cDNAフラグメント
でスクリーニングした。完全な〜43kDのエンドグルカナ
ーゼ配列を含む2つのコロニーを選び、その遺伝子を製
造元の説明書に従いシークエナーゼ (Sequenase) (商
標) キット(United status Biochemical Corporation)
を使用して、ジデオキシ法で配列決定した。この配列
は、ゲノム遺伝子中の1つのイントロンを除き完全鎖長
のcDNA遺伝子(下記「完全鎖長のcDNA」の欄を参照)の
配列と同一であった。
/シータス DNAアンプリフィケーションシステム(Perk
in-Elmer/Cetus DNA Amplification System) を使用
し、製造元の説明書に従う PCR法により増幅した。この
遺伝子の5′末端ではプライマー NOR2378を使用した。
このプライマーは、Bcl I部位で1つのCのTへの置換
が起っている以外、その遺伝子の5′非翻訳末端とマッ
チする25mer である。この遺伝子の3′末端では、プラ
イマー NOR2389を使用した。このプライマーは、21塩基
がその遺伝子の3′非翻訳末端とマッチし、そしてプラ
イマーの5′端の5塩基がSa1 I部位を完成する26mer
である。
ラスミドp775 (この構築はヨーロッパ特許第 238,023号
明細書に記載されている) から以下のリンカーを挿入す
ることにより構築した。
得られた PCRフラグメントを、Bcl IおよびSa1 Iで消
化し、次いでBam HIおよびXho Iで消化したpToc68に挿
入した。得られたプラスミド(pDaHj 109) のインサート
を配列決定したところ、もとのクローンと同一であるこ
とを示した。
OR2153) の特定のプライマーから合成し、そして第二鎖
の合成はGublerおよびHoffman (1983) GENE 25, 263
〜269 ページに記載される方法に従って行った。ゲノム
遺伝子の配列は、mRNAの5′部をとらえると同時に ATG
開始コドンの前の右にBam HI部位を導入するような PCR
プライマー(NOR2334) を設計できるようにした。5′末
端でこのプライマーを使用し、3′末端でNOR2153 を使
用することにより二本鎖cDNA生成物上で PCRを行った。
長を、3′Pvu I−Eco 0109と共にPCR反応由来の5′B
am HI−Pvu Iフラグメントを、クレノウポリメラーゼ
でそれをブラント端とするように満たし、Bam HI−Nru
Iで切断したアスペルギルスの発現ベクターpToC68にク
ローニングして構築し (図1)、そして挿入された DNA
を検査した(pSX320) (図2参照)。この完全鎖長cDNAの
配列を添付の配列表ID#1に示す。
類:
ペルギルス・オリーゼ (Aspergillus oryzae) IFO 417
7 のプロテアーゼ欠失誘導体であるアスペルギルス・オ
リーゼ A1560−T40 をプラスミドpS×320で形質転換
し、 pUC19ベクター (Yannisch−Perronら、(1985), GE
NE 33, 103〜119 ページ) 上に 2.7kbのXba Iフラグ
メントとしてアスペルギルス ニヅランス (Aspergillu
s nidulans)由来のamds遺伝子を担うpToC90で同時形質
転換することによりアセトアミドによる選択に使用した
(Corrickら、(1987), GENE 53, 63〜71ページ) 。形質
転換は、ヨーロッパ特許出願公開第 238,023号明細書に
記載されるように行った。多数の形質転換体を〜43kDの
エンドグルカナーゼの同時発現についてスクリーニング
した。形質転換体をSDS-PAGEと CMCエンドグルカナーゼ
活性により評価した。
j109) で上記のようにアスペルギルス オリーゼ A1560
-T40を形質転換した。これらの形質転換体の評価は、発
現レベルがcDNAの形質転換体のそれと類似であることを
示した。精製された〜43kDのエンドグルカナーゼをその
N末端配列と糖含量について分析した。N末端配列は、
HPLC精製〜43kDのエンドグルカナーゼのそれと同一であ
ることを示した。糖含量は、グルコースよりも1モル当
り10+/−8のガラクトースを組換え酵素が含む点でHP
LC精製43kDの酵素のそれと異なる。
rium oxysporum)のゲノムDNA の単離 フザリウム・オキシスポラムの凍結乾燥培養物をリン酸
緩衝液で元へ戻し、5枚のフォックス(FOX) 培地 (酵母
エキス6%,K2HPO4 1.5%, MgSO4・7H2O 0.75%, グ
ルコース 22.5%, 寒天 1.5%, pH5.6)プレートの各々
に5度スポットし、37℃でインキュベーションした。イ
ンキュベーションの6日後、プレートからコロニーをか
きとり、 0.001%のツウィーン (Tween)-80 15mLに入
れ、濃く曇った懸濁液を得た。
れ含む4個の1リットルフラスコに上記胞子懸濁液2mL
で植菌し、240rpmの30℃でインキュベーションした。イ
ンキュベーションの4日目に培養物を4層の滅菌ガーゼ
を通して濾過し、滅菌水で洗浄した。菌体をワットマン
濾紙上で乾燥し、液体窒素で凍結し、冷却乳鉢で微粉末
にすりつぶし、新鮮な溶菌緩衝液(10mM Tris-Cl, pH7.
4, 1%SDS, 50mM EDTA, 100 μL DEPC) 75mL に加え
た。十分に混合した懸濁液を1時間65℃の湯浴でインキ
ュベーションし、ベンチトップ型遠心機により5℃ 400
0RPMで10分間回転した。上澄をデカントし、エタノール
で沈殿させた。氷上で1時間後、その溶液を20分間19,0
00rpm で回転させた。上澄をデカント後、イソプロパノ
ールで沈殿させた。10分間10,000rpm で遠心後、上澄を
デカントし、ペレットを乾燥させた。
A, 100μg RNAseA)を各チューブに加え、それぞれのチ
ューブを2日間4℃で貯蔵した。これらのチューブを取
り出して65℃の湯浴中に30分間置き、不溶性の DNAを浮
遊させた。溶液をフェノール/CHCl3 /イソアミルアル
コールで2度、 CHCl3/イソアミルアルコールで2度抽
出し、次いでエタノール沈殿した。ペレットを沈殿さ
せ、エタノールを除去した。70%エタノールを加え、 D
NAを−20℃で一夜貯蔵した。デカントおよび乾燥後、TE
R 1mLを加え、1時間65℃でチューブをインキュベーシ
ョンすることで DNAを溶解した。こうしてゲノムDNA 1.
5mg を得られた。
oxysporum)の〜43kDエンドグルカナーゼのクローニング フミコーラの〜43kDセルラーゼに対するフザリウムの相
同体を単離するために、PCR(米国特許第 4,683,195号お
よび同 4,683,202号明細書に記載されるように) および
クローン化を行った。次に、この生成物を配列決定し、
PCR増幅用プローブのライブラリーとして使用するプラ
イマー類を構築した。これらのオリゴヌクレオチドを使
用して、cDNAライブラリーから対応するクローンを単離
した。
NAとゲノムのフラグメントを単離した。 PCR反応では、
鋳型としてcDNAまたはゲノムDNA のいずれかと共に高変
性のオリゴヌクレオチド (下記表を参照) の7種の組み
合わせを使用した。ただ1種の組み合わせがフザリウム
の43kD相同体の部分クローンを生成しただけである。2
つの個別のセットの PCR条件を各オリゴヌクレオチド対
について使用した。第一のセットは非常に少ない生成物
を調製するが非常に高い特異性をもつように設計した。
このセットの28サイクルで各種ファクターが特異性を保
持した。65℃のアニーリング温度はこれらのオリゴヌク
レオチドにとっては非常に高温であった。この温度のア
ニーリング時間はほんの30秒間に設定した。
物20ピコモルを使用した。使用したオリゴヌクレオチド
は、「クローニング要素(Cloning element) を含まない
デジェネレート (degenarate) 領域だけを含み、Amplit
aq (商標) (Perkin-Elmer Cetus)1単位を反応液 100μ
L当りに使用し、そしてEDTAを最後の10分間の72℃イン
キュベーションの終りに反応チューブに加えてPCR サイ
クル後の低温でのミスマッチプライマーによる伸長を防
いだ。第一セットのサイクルの生成物は、高い特異性を
確保するのに必要な低い効率の増幅のためにアガロース
電気泳動のエチジウムブロマイド染色により可視化され
ることは期待できないであろう。
セットからの生成物を効率よく増幅するように設計され
た。このことを達成するファクターとしては、アニーリ
ング温度を55℃に低下すること、アニーリング時間を1
分まで延長すること、オリゴヌクレオチドの量を反応液
100μL当り各混合物を 100ピコモルまで増加するこ
と、デジェネレートタンパク質に沿った「プライム (Pr
ime)」クローニング要素を含む別の1組のオリゴヌクレ
オチド類を使用すること(溶融温度を極端に高める)、
および反応液 100μL当りAmplitaq (商標) ポリメラー
ゼを2.5 単位使用することが挙げられる。
奨されるように行った。マスター混合物を2つの DNA源
(ゲノムおよびcDNA)のそれぞれについて作製した。こ
れは、1×PCR の緩衝液 (10mM Tris-HCl, pH 8.3, 50m
M KCl, 1.5mM MgCl2, 0.01%ゼラチン、Perkin-Elmer
Cetus), 0.2mMのデオキシヌクレオチド(Ultrapure
(商標) dNTPの100mM 溶液、Pharmacia), 1単位のAmpli
taq (商標) ポリメラーゼ(Perkin Elmer Cetus)および
反応混合物 100μL当り 0.5μgのゲノムDNA または50
ngのcDNAを含んでなり、そして脱イオン水で反応液 100
μL当り98μLに容量を調節した。
ルフ) に各オリゴヌクレオチド混合物 (下記参照) 20ピ
コモル (20ピコモル/μL濃度の液1μL)を加えた。
これらを、 0.5mLチューブ中にまた、マスター混合物と
軽質硬油とを含め、パーキン・エルマー・シータス (Pe
rkin-Elmer Cetus) サーマルサイクラー (thermocycle
r) 中へ入れた。適当なマスター混合物98μLと軽質硬
油55μLをオリゴヌクレオチド類と共に各チューブに加
えた。次に、順次段階的なサイクル (パラメーターにつ
いては下記チャートを参照のこと) で反応を開始した。
最後の72℃インキュベーションの終りに、10mMのEDTA溶
液(pH8.0) 50μLを各チューブに加え、72℃でさらに5
分間インキュベーションした。
ルアルコール沈殿により反応混合物から DNAを精製し、
サイクルの第二セットで使用した。軽質鉱油の大部分を
各試料の上部から除いた後、試料を新たなラベルを貼っ
たチューブに移した。次に、各チューブを等量の PCI
(49%フェノール:49%クロロホルム:2%イソアミル
アルコール)で、次いで等量のクロロホルムで抽出し
た。次に、反応液へ 7.5Mの酢酸アンモニウム75μL、
グリコーゲン1μLおよびイソプロピルアルコール226
μLを加えて DNAを沈殿させた。
た。再懸濁液各2μLをラベルを貼ったチューブに入
れ、それぞれ新たなプライマー(上記表参照) 100ピコ
モル (20ピコモル/μL濃度の液5μL)と共に第二回
の PCR増幅を行った。マスター混合物は、アレゲノム
(Alegenomic) およびcDNA鋳型の除去ならびに反応チュ
ーブ中のオリゴヌクレオチドと DNA容量を添加する水の
量を減らすことにより増加するように補足したこと以外
上記のように調製した。反応とサイクルは上記のように
設定した (上記表を参照) 。
の上部ら除去し、次いで PCR混合物を新たなチューブに
採取した。各試料10μLをパラフィン上にスポットし、
約5分間45℃でインキュベーションして、残存する軽質
鉱油をパラフィンに吸収させ試料容量を減少させた。次
に、これらの液滴を6倍の色素2μLと共に1%アガロ
ースゲル(Seaken GTG(商標) 、FMC, Rockland, ME)にの
せて電位泳動を行った。鋳型がcDNAであって反応番号2
に約 550塩基対の単一バンドが見られた。鋳型がゲノム
DNA であって反応番号12に約 620塩基対のバンドが見ら
れた。これらの反応液をオリゴヌクレオチドZC3486およ
びZC3561 (表1)でプライムした。
予期される 510塩基対 PCR生成物と非常に近似してい
た。ゲノム鋳型による反応でより大きな生成物が合成さ
れるのは、この領域内にイントロンが存在することによ
る。これらの2つのバンドを含むアガロースを切り出
し、製造業者の説明書に従ってPrep-A-Gene(商標) キッ
ト(Bio Rad) を使用することにより DNAを抽出した。 D
NAは脱イオン水50μLで溶離し、3Mの酢酸ナトリウ
ム、グリコーゲン1μLおよびエタノール 140μLで沈
殿させた。 DNAペレットを乾燥し、TE (10mM Tris-HCl,
pH8.0, 1mM EDTA)7μLで再懸濁させた。
フラグメントを、最初にEco RIと共にpBluescript II s
k-(Stratagene, La Jolla, CA)で消化して調製し、次い
で切断プラスミドを 0.8%のseaplaque GTG (商標) ア
ガロース(FMC) からPre-A-Gene (商標) キット(Bio Ra
d) を使用し、製造業元の指示に沿って精製した。オリ
ゴヌクレオチドZC1773およびZC1774 (表1)を、パーキ
ン・エルマーシータス(Perkin−Elmer Cetus) PCRサー
マルサイクラーにより各オリゴヌクレオチド2ピロモル
ずつ混合し、アニーリング緩衝液 (200mM Tris-HCl, pH
7.6, 50mM MgCl2)0.5μLを加えた脱イオン水で反応液
量を4μLまで増量し、次いで30秒間65℃の温度に保持
しそして20分かけてゆっくり20℃まで冷却することによ
ってアニーリングした。
RI消化pBluescoriptベクターへ次のようにして連結し
た。脱イオン水 5.5μL、アニーリングされたオリゴヌ
クレオチド2μL、消化されたベクターの脱イオン水に
よる1:3希釈物1μL,10×T4 DNAリガーゼ緩衝液(B
oehringer-Mannheim Biochemicals, Indianapolis IN)
1μLおよびT4 DNAリガーゼ (Gibco-BRL) 0.5μlを混
合し、次いで 2.5時間16℃で混合物をインキュベーショ
ンした。次に、連結混合物を脱イオン水で 100μLの容
量に調節し、次いで PCIおよびクロロホルムで抽出し
た。電気穿孔法の (エレクトロポレーション) の効率を
高めるために、次に、酢酸アンモニウム50μL、グリコ
ーゲン1μLおよびイソプロパノール 151μLで DNAを
沈殿させた。
より、製造業元の指示に従って、脱イオン水による再懸
濁液10μLの1μLのイ・コリー (E. coli) DH10-B エ
レクトロマックス (electromax) 細胞(Gibco-BRL) 中へ
電気穿孔法を実施した。電気穿孔法の直後に、キュベッ
トへ2×YTブロス (1リットル当り:トリプトン16g、
酵母エキス10g、 NaCl 10g) 1mLを加えて混合した。
各種希釈物を、 100μg/mLのアミピシリンを含み、ジ
メチルホルムアミド中20mg/mLのX-Gal(5−ブロモ−4
−クロロ−3−インドリル−6−D−ガラクトロピラノ
シド、Sigma, st. Louis, MO) 100μLと1MのIPTG
(Sigma) 20μLを塗布した 100mmのLBプレート (1リ
ットル当り:トリプトン10g、酵母エキス8g、NaCl
5g、寒天14.5g) 上へのせた。
いて上述する条件に従って、オリゴヌクレオチドZC3424
(ブルースクリプトリバースプライマー) およびZC3425
(T7プロモータープライマー)(表1)を使用する小さ
なインサートについての PCRにより各種青色コロニーと
白色コロニーを解析した。最初に1分45秒94℃で変性
後、45秒間94℃、30秒40℃および1分間72℃を30サイク
ル行った。 PCR生成物のアガロースゲル電気泳動によ
り、pBluescript クローニング領域中に小さなインサー
トを含む PCRバンドを与える1つの青色コロニーを、 1
50μg/mLのアンピシリンを含むTB (1リットル当り:
トリプトン12g、酵母エキス24g、グリセロール4mLを
オートクレーブした後、0.17M KH2PO4, 0.72MK2HPO4
100mLを加えた。
版、1989,A.2)の液体培地 100mL中で1夜生育した。配
列分析は正しくオリゴヌクレオチドが挿入されたことを
示すが、プロモーターのフレームの pBluescriptベクタ
ー中に存在するβ−ガラクトシダーゼ遺伝子は保持され
たままであった。DNA 調製物の50μgをEco RIで消化
し、 PCIとクロロホルムで抽出し、次いで酢酸ナトリウ
ムとエタノールで沈殿させた。 DNAペレットを脱イオン
水50μLに再懸濁した。消化された pBS sk-′を、10×
T4 DNAポリメラーゼ緩衝液〔0.33M Tris /酢酸、pH8.
0, 0.66M 酢酸カリウム、 0.1M酢酸マグネシウム、
5mMジチオスレイトール、5mM BSA (New England Biol
abs)〕40μL、脱イオン水 260μL、1mMのdTTP (Ultr
apure (商標) 、Pharmacia) 40μLおよびT4 DNAポリ
メラーゼ (1U/μL) (Gibco-BRL)40μLを1mg/mL
のベクターDNA に加えることによりカットバックした。
し、次いで10分間70℃でインキュベーションした。連結
に使用する DNAを調製するために、 PCIとクロロホルム
で抽出し、次いで酢酸ナトリウムとエタノールで沈殿さ
せた。ペレットを脱イオン水200 μLに再懸濁し、濃度
0.1μg/μLとした。上記カットバックpBS sk−′ベ
クターへの挿入用43kD相同的 PCR生成物を調製するため
に、dTTPの代りにdATPを含めた10μL容量の反応液中で
T4 DNAポリメラーゼ(Gibco-BRL) によりそれらをカット
バックした。得られた DNA溶液を PCIとクロロホルムで
抽出し、次いで酢酸ナトリウム、グリコーゲンおよびエ
タノールによって沈殿した。
した。DNA 試料 7.5μLを、10×リガーゼ緩衝液 (Boeh
ringer-Mannheim)1μLおよびT4 DNAリガーゼ(Boehrin
ger-Mannheim) 0.5μLで0.1 μgのカットバックpBS
sk−′(0.1μg/μL) に連結した。次に、この連結反
応混合物を脱イオン水で 150μL容量まで増量し、次い
で PCIとクロロホルムで抽出した。電気穿孔法の効率を
高めるために、次に、酢酸ナトリウム15μL、グリコー
ゲン1μLおよびイソプロパノール 166μLでDNA を沈
殿させた。脱イオン水再懸濁液10μLのうち1μLを、
製造元の指示に従ってBio-Rad 電気穿孔法装置によりイ
・コリーDH10-Bエレクトロマックス細胞(BRL) 中に電気
穿孔した。
ル当り:トリプトン20g、酵母エキス5g、1M NaCl
10mL、1M KCl 2.5mLをオートクレーブした後、1M M
gCl210mLと1M MgSO4 10mLを加えた) をキュベットに
加え、次いで細胞混合物を100μlチューブに移し、好
気下で1時間37℃にてインキュベーションした。各種希
釈物を、アンピシリン 100μg/mLを含み、ジメチルホ
ルムアミド中20mg/mLのX-Gal (Sigma) と1MのIPTG(S
igma) を塗布した 100mmのLBプレート上にのせた。2種
の形質転換(cDNAとゲノム)のそれぞれ3個の白色コロ
ニーを採取し、配列決定した。
kDセルラーゼと高度に相同性であることを示した。ゲノ
ムのインサートは、イントロンの存在を除きcDNAと同一
であった。2つの42mer オリゴヌクレオチドZC3709およ
びZC3710 (表1)は、ライブラリープローブおよび PCR
プライマーと使用する配列から設計した。これらのオリ
ゴヌクレオチドは PCR生成物の逆の末端に由来し、 DNA
の対向する鎖にハイブリッドするように設計されている
ので、それらはライブラリーのスクリーニングの際に可
能性のあるクローンを試験するための PCR反応のプライ
マーとして使用できる。
oxysporum) cDNA ライブラリーの構築 フザリウム・オキシスポラムを発酵によって生育し、い
ろいろな時間に試料を採取して RNAを抽出し、セルラー
ゼ活性を分析した。活性の分析には、総セルラーゼ活性
のアッセイと色澄明化のアッセイを含む。最高の色澄明
化を示すフザリウム・オキシスポラム試料は、ポリ
(A)+RNA が単離された全体の RNAから抽出された。
ラリーを構築するために、第一鎖cDNAを2種の反応液
(一つは放射能標識したdATPで、他の一つは放射能標識
しないdATP)で合成した。 2.5×反応混合物を、以下の
試薬を次の順序で混合することにより室温で調製した。
5×の逆転写酵素緩衝液 (Gibco-BRL, Gaithersburg, M
aryland)10μL、200mM のジチオスレイトール (−70℃
で保蔵された原液由来または新たに調製) 2.5μLおよ
び各オリゴヌクレオチドチド三リン酸(dATP, dGTP, dTT
P および5−メチルdCTP, Pharmacia LKB Biotechnolog
y, Alamada, CA.から得た) 10mMを含む混合物2.5 μ
L。
つ分注した。10μCi/μLの 32Pα−dATP (Amersham,
Arlington Heights, IL) 1.3μLを一つのチューブに加
え、もう一方のチューブには水 1.3μLを加えた。各混
合物の7μLを最終反応チューブに移した。それぞれの
チューブで、5mMのTris-HCl(pH7.4) および50μMのED
TA 14 μL中フザリウム オキシスポラムのポリ (A)
+ RNA5μgを、1μg/μLの第一鎖プライマー(ZC
2938:GACAGAGCACAGAATTCACTAGTGAGCTCT15) 2μLと混
合した。この RNAプライマー混合物を4分間65℃に加熱
し、氷水で冷却し、次いで微量遠心管で短時間遠心し
た。 RNAプライマー混合物8μLを最終反応チューブに
加えた。
酵素(Gibco-BRL) 5μLを各チューブに加えた。ゆるや
かに撹拌した後、チューブを30分間45℃でインキュベー
ションした。10mMのTris-HCl(pH7.4) , 1mMのEDTA 80
μLを各チューブに加え、試料を回転させて、簡単に遠
心した。各チューブから3μLを採取し、 TCA沈殿によ
り取り込まれたカウントと反応液中の総カウントを測定
した。各チューブからの試料2μLをゲル電気泳動で分
析した。各試料の残りを、オイスターグリコーゲンの存
在下でエタノール沈殿処理した。核酸を遠心によりペレ
ット化し、次いでこれらのペレットを80%エタノールで
洗浄した。エタノール洗浄後、試料を10分間通気乾燥し
た。第一鎖の合成は、ポリ (A)+RNA から DNAの転換
率33%に相当するフザリウムオキシスポラムcDNA 1.6μ
gを与えた。
第二鎖合成の第一鎖プライミングを促進する条件下で第
一鎖反応液由来の RNA−DNA ハイブリダイゼーションに
よって行った。2つの第一鎖反応液のれぞれに由来する
第一鎖生成物を、水71μLに再懸濁した。次の試薬、5
×第二鎖緩衝液(100mM Tris, pH7.4, 450mM KCl, 23mM
MgCl2 および50mM (NH4)2SO4) 20μL, 5mMβ−NAD 3
μLおよび各10mMのデオキシヌクレオチド三リン酸混合
物5μLを、室温で上記反応チューブに添加した。
標識dATPを含む反応混合物に加え、一方、一鎖合成用の
標識dATPを含むチューブには水1μLを含めた。次に、
各チューブに、7U/μLのイ・コリー DNAリガーゼ(B
oehringer-Mannheim, Indianapolis, IN) 0.6 μL、8
U/μLのイ・コリー DNAポリメラーゼI(Amersham)3.
1 μLおよび2U/μLのRNase H (Gibco-BRL) を加え
た。反応液を2時間16℃でインキュベーションした。
μLを使用して TCA沈殿性カウントと反応液の総カウン
トを測定し、次いで各反応液由来の2μLをゲル電気泳
動により分析した。各試料の残りに、 2.5μg/μLの
オイスターグリコーゲン2μL、 0.5mMのEDTA 5μL
および10mMのTris-HCl (pH7.4)、 1mMのEDTA 200μLを
加えた。試料をフェノール−クロロホルムで抽出し、次
いでイソプロパノール沈殿させた。遠心後、ペレットを
80%エタノール 100μLで洗浄し、通気乾燥した。反応
の各々によって得られた二本鎖cDNAは、約 2.5μgであ
った。
理によりヘアピンの一本鎖DNA を切り取った。各cDNAペ
レットを水15μLに再懸濁し、次いで各チューブに10×
ムングビーン緩衝液(0.3M酢酸ナトリウム、pH4.6 、3
M NaCl および10mM ZnSO4)2.5μL 10mMの DTT 2.5μ
L、50%のグリセロール 2.5μLおよび10U/μLのム
ングビーンヌクレアーゼ(New England Biolabs, Beverl
y, MA)2.5 μLを加えた。
し、各チューブに10mMのTris-HCl(pH7.4) および1mM E
DTA 75μLを加えた。2μLのアリコートをアルカリ性
アガロースゲル分析により分析した。1MのTris-HCl
(pH7.4) 100μLを各チューブに加え、試料をフェノー
ル−クロロホルムで2度抽出した。 DNAをイソプロパノ
ールで沈殿させ、次いで遠心によりペレット化した。遠
心後、DNA のペレットを80%エタノールで洗浄し、通気
乾燥した。2つの反応のそれぞれからの DNAの収量は、
約2μgであった。
理して平滑にした。水24μLの合計容量で2つの試料に
由来する DNAを再懸濁した後、合わせた。この DNAに、
10×T4緩衝液 (330mM Tris−酢酸塩、pH7.9 、670 mM
KAc、100mM MgAcおよび1mg/mLのゼラチン)4μL、
1mMのdNTP 4μL、50mMのDTT 4μLおよび1U/μ
LのT4DNA ポリメラーゼ(Boehringer-Mannheim) 4μL
を加えた。これらの試料を1時間15℃でインキュベーシ
ョンした。インキュベーション後、10mMのTris-HCl(pH
7.4) および1mMのEDTA 160μLを加え、次いで試料を
フェノール−クロロホルムで抽出した。 DNAをイソプロ
パノールで沈殿させ、次いで遠心によりペレット化し
た。遠心後、 DNAを80%エタノールで洗浄し、次いで通
気乾燥した。
ダプターを平滑化された DNAに付加した。この DNAに、
1μg/μLのEco RIアダプター(Invitrogen, San Die
go,CAカタログ#409-20)1μL、10×リガーゼ緩衝液(0.
5M Tris, pH7.8および50mMMgCl2) 1μL、10mMのATP
0.5 μL、 100mMのDTT 0.5μLおよび1U/μLのT4
DNAリガーゼ(Boehringer-Mannheim) 1μLを加えた。
この試料を室温で1夜インキュベーションした後、リガ
ーゼを15分間65℃で変性した。
I クローニング部位を、SsI エンドヌクレアーゼで消化
することにより露出させた。このDNA に水33μL、10×
Ss I緩衝液(0.5M Tris, pH8.0, 1M MgCl2および 0.5
M NaCl)5μLおよび5U/μLのSsI 2μLを加え、
この試料を2時間37℃でインキュベーションした。10mM
のTris-HCl(pH7.4) および1mMのEDTA 150μLを加え、
試料をフェノール−クロロホルムで抽出し、次いで DNA
をイソプロパノールで沈殿させた。
Biotechnology)カラムでクロマト処理してcDNAのサイズ
を選択し、そしてアダプターを含まないものを除去し
た。セファロースCL2Bカラム 1.1mLを1mLのプラスチッ
ク使い捨てピペットに流し込み、そのカラムを50倍カラ
ム容量の緩衝液(10mL Tris, pH7.4 および1mM EDTA)で
洗浄した。試料をのせ、1滴ずつ画分を集め、ポイド容
積中の DNAを集めた。画分した DNAをイソプロパノール
で沈殿させた。遠心後、 DNAを80%エタノールで洗浄
し、次いで通気乾燥した。
ラリーを、Eco RIおよびSst I で消化したベクターpYcD
E8′ (国際公開第WO90/10698 号参照) にそのcDNAを連
結することにより樹立した。10×リガーゼ緩衝液8μ
L、10mMのATP 4μL、200mMのDTT 4μLおよび1単
位のT4 DNAリガーゼ(Boehringer-Mannheim) を含むリゲ
ーション反応溶液8μL中、cDNA 400ngに390ng のベク
ターを連結した。室温で1夜インキュベーション後、オ
イスターグリコーゲン5μgおよび10mMのTris-HClおよ
び1mMのEDTA 120μgを加え、試料をフェノール−クロ
ロホルムで抽出した。 DNAをエタノールで沈殿させ、DN
A ペレットを80%エタノールで洗浄した。通気乾燥後、
DNAを水3μLに再懸濁した。
7 μLを上記 DNAに加え、Bio-RadGene Pulser (Model
#1652076)およびBio-Rad Pulse Controller (Model #16
52098) エレクトロポレーションニット (Bio-Rad Labor
atories, Richmond, CA) により電気穿孔法を完了し
た。SOC (Hanahan, J. Mol. Biol. 166(1983), 557〜58
0)の4mLをエレクトロポレーション処理した細胞に加
え、次いで細胞懸濁液 400μLを10枚の150mm LBアンピ
シリンプレートの各々に広げた。1夜インキュベーショ
ン後、 LBamp培地10mLを各プレートに加え、細胞を培地
から採取した。グリセロール原液とプラスミド調製物を
各プレートから作製した。ライブラリーのバックグラン
ド (インサートを含まないベクター) を、インサートを
伴わないベクターの連結と電気穿孔法後の数個のクロー
ンの力価測定によって約1%において樹立した。
するため、 1,100,000コロニーのライブラリーを 100μ
g/mLのアンピシリンを含む 150mmのLBプレート上にま
いた。各10枚のプレート上にグリセロール原液由来の 1
00,000コロニーをまき、そして各5枚のプレート上に2
0,000コロニーをまいた。上記のように釣菌を2度行っ
た。予備ハイブリダイゼーション、ハイブリダイゼーシ
ョンおよび洗浄も上記のように実施した。ハイブリダイ
ゼーションでは、2つの末端が標識された 42merのオリ
ゴヌクレオチド類、ZC3709およびZC3710 (43kd相同体に
特異性である) を使用した。
1度洗浄した。複写フィルター上に現われる22個のスポ
ットが観察された。プレートの対応する領域をピペット
の大きい端を使用してそぎ取り、1×PCR 緩衝液に入れ
た。単離されたこれらを、各単離物に対して2セットの
オリゴヌクレオチドを使用して PCR分析した。2種の43
kD特異性オリゴヌクレオチドを含む一つのセットを、ハ
イブリダイゼーションプローブとして使用し、そしても
う一つのものは、一つの43kD特異性オリゴヌクレオチド
(ZC3709)と一つのベクター特異性オリゴヌクレオチド
(ZC3634) を含む。PCR は、パーキンエルマーシータス
の指示に従って上記のように行った。
Lを、50μLの各反応液中で使用した。94℃における1
分30秒の最初の変性後、94℃1分と72℃2分の30サイク
ルを使用し、最後の伸長は72℃で10分の時間とした。結
果は22個のうち17が上記2つの43kD特異性オリゴヌクレ
オチド認識部位を含むことを示した。残りの5つのクロ
ーンは、上記2つの部位の一つ(ZC3709) を含むが、ベ
クター特異性プライマーを使用する PCRにより切り縮め
られそして十分な長さでないので他の部位を含まないこ
とが明らかにされた。
の別のレベルで単一コロニーを単離目的で選んだ。各5
つの10倍希釈物を、第一セットのリフト(lift) につい
て上記したような操作でまいた。9種のすべてが二次レ
ベルのスクリーニングのオートラジオグラフ上にシグナ
ルを示した。コロニーは非常に密集していたので、放射
能シグナルの領域内の数個の分離したコロニーを単一コ
ロニーとして70μg/mLのアンピシリンを含む150 mm L
B プレート上で単離した。
混合物25μLに入れたこと以外第一レベルのスクリーニ
ングについて記載したようにオリゴヌクレオチドZC3709
およびZC3710を使用する PCRによって〜43kDエンドグル
カナーゼに対する相同性を試験した。9個のクローンの
うち7個について予期したサイズのバンドが得られた。
これらの培養を 150μg/mLのアンピシリンを含むテリ
フィック ブロス (Terrific Broth) 20mLで開始した。
DNAを、上記のようなアルカリ溶菌および PEG沈殿によ
って単離した。
決定した。New England Nuclear からの35-SdATP (M.
D. Bigginら、Proc. Natl. Acad. Sci. USA 80, 1983,
3963〜3965ページ、参照) を使用するジデオキシチェ
インターミネーション法(F. Sangerら、Proc. Natl. Ac
ad. Sci. USA 74, 1977, 5463〜5467ページ) を、すべ
ての配列決定反応に使用した。
7DNAポリメラーゼ (S. TaborおよびC.C.Richardson, Pr
oc. Natl. Acadd. Sci. USA 84, 1987, 4767 〜4771ペ
ージ、参照) で触媒され、そしてADH1プロモーター(ZC9
96:ATT GTT CTC GTT CCC TTT CTT)に相補的なオリゴヌ
クレオチド、CYC1ターミネーター(ZC3635 :TGT ACGCAT
CTA ACA TTA)に相補的なオリゴヌクレオチドまたは目
的の DNAに相補的なオリゴヌクレオチドによりプライム
された。二本鎖鋳型はNaOHで変性 (E.Y.ChenおよびP.H.
Seeburg,DNA 4, 1985,165〜170 ページ)した後、配列
決定用オリゴヌクレオチドとハイブリダイゼーションさ
た。オリゴヌクレオチド類は、AppliedBiosystems Mode
l 380A DNA シンセサイザーにより合成した。配列決定
反応に使用したオリゴヌクレオチド類を下記シーケンシ
ングオリゴヌクレオチド表に列挙する。
の精製実施物の混合物) を、色澄明試験について米国特
許第 4,435,307号の実施例6に記載のフミコーラ イン
ソレンス(Humicola insolens)セルラーゼ調製物と比
較した。試験材料として、使い古した黒色綿スワッチを
使用した。澄明試験は、3回反復洗浄するターゴトメー
ターで行った。各洗濯の間にスワッチを1度乾燥した。
よび水の硬度9°dH。スワッチの大きさは10×15cmであ
り、各ビーカー中に2枚のワッチを入れる。洗剤の組成
は次のとおりである。 アニオン界面活性剤(Nansa 1169/p) 10% 非イオン界面活性剤 (Berol 160) 15% エタノール 10% トリエタノールアミン 5% 水 60% (塩酸でpHを 8.0に調節した) 。
アーゼ単位/Lで使用した。結果 :結果は、1〜7点の範囲でスワッチを評価する22
人のパネラーによって評価された。より高い点数はより
良い澄明化が得られたものである。
コーラ インソレンス(H. insolens)より約30倍優れた
性能を示し、そして国際公開第WO89/09259 号に従うセ
ルラーゼ調製物より約6倍優れた性能を示すことがわか
る。
ラ(Humicola) 〜43kDエンドグルカナーゼの安定性 異なるプロテアーゼが存在する液体洗剤中の本発明の〜
43kDエンドグルカナーゼの貯蔵安定性を、以下の条件下
で測定した。酵素 本発明の〜43kDエンドグルカナーゼ Glu /Asp 特異性バチルス リケニフォルミス (B. lic
heniformis) セリンプロテアーゼ トリプシン様フザリウムエスピー (Fusarium sp.) DSM2672 プロテアーゼ バチルス レンタス (B. lentus)セリンプロテアーゼ Subtilisin Novo
のどれも含まれていない米国で市販されている液体洗
剤。酵素安定剤として+1−1%(重量/重量)のホウ
酸。用量 エンドグルカナーゼ:洗剤1g当り12CMCU プロテアーゼ:洗剤1g当り 0.2mgインキュベーション 35℃で7日
のエンドグルカナーゼ残存活性は、その CMCアーゼ活性
(CMCU) で測定した。CMC アーゼ活性は次のように測定
した。脱イオン水中30g/LのCMC (Hercules 7LFD) 基
質溶液を調製した。測定すべき酵素試料を0.01Mのリン
酸緩衝液(pH7.5) に溶解した。酵素液 1.0mLと 0.1Mの
リン酸緩衝液(pH7.5) 2.0mL を試験管中で混合し、酵素
反応はその試験管に基質溶液 1.0mLを加えることにより
開始した。混合液を20分間40℃でインキュベーション
し、その後反応を 0.125Mのリン酸三ナトリウム・12H2
O 2.0mL添加するすることにより停止した。ブライド試
料はインキュベーションすることなく調製した。
ェリシアン化ナトリウム1.60gおよびリン酸三ナトリウ
ム・12H2O 14.0g) 2.0 mLを試験試料ならびにブライン
ド試料に加え、直ちに沸騰水に浸した後10分間インキュ
ベーションした。インキュベーション後、試料を水道水
で冷却した。 420nmで吸光度を測定し、標準曲線はグル
コース溶液で作成した。1 CMCアーゼ単位 (CMCU) は、
上記に特定される条件下で、1分間にグルコース1マイ
クロモルに相当する量の還元糖を生成する酵素量として
定義されている。
下でその残存活性 (CMCU%として) として測定された。
性をもつプロテアーゼが洗剤組成物に含められた場合
に、本発明のエンドグルカナーゼの液体洗剤中での貯蔵
安定性が改善されることを示す。
与するためのフミコーラ〜43kDエンドグルカナーゼの使
用 「ストーンウォッシュ」の外観に近似するジーンズの表
面の色に局所的な変化を付与するために、12kgの「ウォ
ッシュコーター(Wascator)」 FL120洗濯物抽出機中でデ
ニムジーンズを〜43kDエンドグルカナーゼ処理にかけ
た。機械負荷量当り4本のジーンズを使用した。実験条
件は以下のとおりであった。
43kDエンドグルカナーゼ 70gのKH2PO4 30gのNa2HPO4 55℃ 75分 pH6.6 摩耗処理後、排水、すすぎ、後洗濯およびすすぎを行っ
た。
ことにより評価した。各種用量の〜43kDエンドグルカナ
ーゼを使用してフミコーラ インソレンス(H. insolen
s)セルラーゼ混合物 120gによって得られるのと等価の
摩耗レベルを得た。この等価のレベルは、〜43kDエンド
グルカナーゼ 1.0〜1.25gで得られた。処理被服の引裂
強さの測定値は、両酵素処理間で有意差が示されなかっ
た。
ラ(Humicola) 〜43kDエンドグルカナーゼの使用 新しい織物に対して高度の柔軟性を付与する酵素の効力
を検査するために、12kgの「ウォッシュコーター」 FL1
20洗濯抽出機中で綿100 %の織物を〜43kDエンドグルカ
ナーゼで処理した。実験条件は次のとおりであった。織物 綿 100%の織物は、Nordisk Textilより漂白済み (NT21
16-b) または未漂白(NT2116-ub) のものを入手した。織
物 400gを機械負荷量当り使用した。
〜43kDエンドグルカナーゼ 60gのKH2PO4 40gのNa2HPO4 60℃ 60分 pH6.7 摩耗処理後排水した。
の濃度で主洗濯で使用した。
た。重量減小を%で表示し、そして糊抜された織物と比
較した。織物の厚さを、厚さ測定器 L&W、タイプ22/1
によって測定した。織物のスワッチ (10×6cm)2枚を
測定し、μmによる5箇所の測定値を各スワッチについ
て記録した。スワッチは、98.07kPaの加圧下で測定され
た。保持された厚さを%で表示し、糊抜き織物と比較し
た。織物の強度は、引裂試験機(Elemendorf 09) によっ
て測定した。6枚のスワッチ (10×6cm)をたて方向に
切断し、そして6枚のスワッチ(10×6cm)をよこ方向
に切断した。引裂強さは、ASTM D1424に従いmNで測定し
た。酵素処理織物の織物強度は、糊抜き織物との比較に
おいて%で表示される。
フネステスター (King Fabric Stiffness Tester) で測
定した。4枚のスワッチ(10×20cm; たて方向に10cm)
を織物から切り取り、各スワッチを裏返しに折り重 (10
×10cm) 、そして中央に開口リングを備えたテーブル上
に置いた。織物を、グラムで教示される一定の力のピス
トンでリングを介して押した。ASTM D4032円形折り曲げ
試験法 (Circular Bend Test Method)に従い測定を行っ
た。保持織物曲げ剛性は、糊抜きされた織物と比較にお
いて%で表示される。これらの試験の結果は、次の表に
示される。
micola) 〜43kDエンドグルカナーゼの使用 パルプ排液に対する酵母の効果を検査するために、各種
タイプの紙パルプの処理に〜43kDエンドグルカナーゼを
使用した。実験条件は次のとおりであった。パルプ 1.回収紙混合物:新聞紙33%、雑誌33%およびコンピ
ューター用紙33%からなる。脱インク薬品の使用または
不使用(それぞれ、WPC またはWP) 。 2.再循環ボール箱 (RCC)。 3.漂白クラフトパルプ:マツ製(BK) 。 4.未漂白熱砕木パルプ:モミ製(TMP)。
cules 7LFD) 含有基質溶液を調製した。測定すべき酵素
試料を上記緩衝液に溶解した。基質溶液10mLと酵素溶液
0.5mLを混合し、40℃に温度調節された粘度計 (Haake
VT181, NV sensor, 181rpm) に移した。1セルラーゼ粘
度単位(CEVU) は、ノボノルディスクアナリティカルメ
ソッド (Novo Nordisk Analytical Method) No.AF253
(ノボノルディスクより入手可) により定義される。
ー) ショッパー・リーグラー (Schopper-Riegler)(SR) 数
は、2g/Lの粘度をもつ均質パルプに対する ISOスタ
ンダード5267 (パート1)に従って測定した。既知量の
パルプを金属製の篩を通して漏斗中へ流した。この漏斗
には、軸方向の孔と横方向の孔が設けられている。横方
向の孔を通過する濾液量をショッパー・リーグラー単位
が目盛られた容器で測定する。
し、上記パルプ(50gDS、粘度3%)に加えた。酵素用
量は、乾燥パルプ1kg当り2400CEVUであった。酵素処理
は、60分間ゆるやかに撹拌しながらpH7.5 および40℃で
行った。試料を30分間後に採取して反応の進行をモニタ
ーした。60分後、反応を停止するためにパルプを冷水
(+4℃)で粘度 0.5%に希釈した。湿潤パルプの排液
を上記のように測定し、ショッパー・リーグラー (SR)
値を求めた。減圧下での排液時間も測定した。結果を下
記表にまとめる。
理は、製紙で使用されるパルプのSR値の著しい低下をも
たらし、そして排液が有意に改善されることを示す。ラ
ピッド カーテン (Rapid Kothen) 装置により各種パル
プから紙シートを作製し、各種パラメーター (破壊長を
含む) に関する強度を測定した。酵素の作用に起因する
強度特性の低下はみられなかった。
4 Pro Asn tcctctcatg agcaggcttg tcattgtata gcatggcatc ctggaccaag tgttcgaccc 1334 ttgttgtaca tagtatatct tcattgtata tatttagaca catagatagc ctcttgtcag 1394 cgacaactgg ctacaaaaga cttggcaggc ttgttcaata ttgacacagt ttcctccata 1454 aaaaaaaaaa aaaaaaaaa 1473
示す図である。
Aのクローニングを示す図であ。
Claims (27)
- 【請求項1】 配列番号:4に示すアミノ酸配列を有す
るエンドグルカナーゼ酵素。 - 【請求項2】 配列番号:2に示す1位のアミノ酸から
284 位のアミノ酸までのアミノ酸配列において、1個〜
複数個のアミノ酸の除去、付加及び/又は置換により修
飾されたアミノ酸配列を有し、且つ非晶質セルロースを
分解し、セロビオースβ−p−ニトロフェニルを実質的
に分解しないエンドグルカナーゼ酵素。 - 【請求項3】 配列番号:4に示すアミノ酸配列におい
て、1個〜複数個のアミノ酸の除去、付加及び/又は置
換により修飾されたアミノ酸配列を有し、且つ非晶質セ
ルロースを分解し、セロビオースβ−p−ニトロフェニ
ルを実質的に分解しないエンドグルカナーゼ酵素。 - 【請求項4】 配列番号:2に示す1位のアミノ酸から
284 位のアミノ酸までのアミノ酸配列において、1個〜
数個のアミノ酸の除去、付加及び/又は置換により修飾
されたアミノ酸配列を有し、且つ非晶質セルロースを分
解し、セロビオースβ−p−ニトロフェニルを実質的に
分解しないエンドグルカナーゼ酵素。 - 【請求項5】 配列番号:4に示すアミノ酸配列におい
て、1個〜数個のアミノ酸の除去、付加及び/又は置換
により修飾されたアミノ酸配列を有し、且つ非晶質セル
ロースを分解し、セロビオースβ−p−ニトロフェニル
を実質的に分解しないエンドグルカナーゼ酵素。 - 【請求項6】 配列番号:2に示すアミノ酸配列のN−
末端に1個〜複数個のアミノ酸の付加により修飾された
アミノ酸配列を有し、且つ非晶質セルロースを分解し、
セロビオースβ−p−ニトロフェニルを実質的に分解し
ないエンドグルカナーゼ酵素。 - 【請求項7】 配列番号:1に示すヌクレオチド配列を
有する DNAにストリンジエント条件下でハイブリダイズ
する DNAによりコードされており、且つ非晶質セルロー
スを分解し、セロビオースβ−p−ニトロフェニルを実
質的に分解しないエンドグルカナーゼ酵素。 - 【請求項8】 配列番号:3に示すヌクレオチド配列を
有する DNAにストリンジエント条件下でハイブリダイズ
する DNAによりコードされており、且つ非晶質セルロー
スを分解し、セロビオースβ−p−ニトロフェニルを実
質的に分解しないエンドグルカナーゼ酵素。 - 【請求項9】 配列番号:1に示すヌクレオチド配列を
有する DNAにストリンジエント条件下でハイブリダイズ
するフミコーラ(Humicola)属由来の DNAによりコード
されており、且つ非晶質セルロースを分解し、セロビオ
ースβ−p−ニトロフェニルを実質的に分解しないエン
ドグルカナーゼ酵素。 - 【請求項10】 配列番号:2に示すアミノ酸配列を有
するエンドグルカナーゼの、フミコラ属由来の DNAによ
りコードされる類似体であって、配列番号:2に示すア
ミノ酸配列を有する、高度に精製された分子量約43kDの
エンドグルカナーゼに対するモノクローナル抗体と免疫
反応し、pH 6.0〜10.0の範囲で活性であり、非晶質セル
ロースを分解し、且つセロビオースβ−p−ニトロフェ
ニルを実質的に分解しないエンドグルカナーゼ酵素。 - 【請求項11】 前記酵素が、タンパク質1mg当り少な
くとも50CMC エンドアーゼ単位を示す請求の範囲第1項
〜第10項のいずれか1項に記載の酵素。 - 【請求項12】 前記酵素が、総タンパク質1mg当り少
なくとも60CMC エンドアーゼ単位を示す請求の範囲第11
項に記載の酵素。 - 【請求項13】 前記酵素が、等電点約5.1 を示す請求
の範囲第1項〜第12項のいずれか1項に記載の酵素。 - 【請求項14】 フミコーラ(Humicola) 属の種由来の
DNAによりコードされる請求の範囲第2項、第4項、第
6項、第7項、第9項〜第13項のいずれか1項に記載の
酵素。 - 【請求項15】 フミコーラ・インソレンス(Humicola
insolens)由来の DNAによりコードされる請求の範囲第
14項に記載の酵素。 - 【請求項16】 フミコーラ・インソレンス(Humicola
insolens) DSM 1800株由来の DNAによりコードされる請
求の範囲第15項に記載の酵素。 - 【請求項17】 請求の範囲第1項〜第16項のいずれか
1項に記載のエンドグルカナーゼ酵素を含んで成る、デ
ニム織物又はデニムジーンズの色の局所的な変化を提供
するための調製物。 - 【請求項18】 請求の範囲第1項〜第16項のいずれか
1項に記載のエンドグルカナーゼ酵素をコードする塩基
配列を含んでなる DNA。 - 【請求項19】 前記 DNA配列が、配列番号:1に示さ
れるか、またはそれらの1〜複数個のヌクレオチドの除
去、付加及び/又は置換による変形体である請求の範囲
第18項に記載の DNA。 - 【請求項20】 請求の範囲第18項または第19項に記載
の DNA配列を担持する発現ベクター。 - 【請求項21】 請求の範囲第18項もしくは第19項に記
載の DNAまたは請求の範囲第20項の発現ベクターにより
形質転換された細胞。 - 【請求項22】 トリコデルマ (Trichoderma)もしくは
アスペルギルス (Aspergillus)に属する糸状菌細胞また
はハンゼヌラ(Hansenula)もしくはサッカロミセス (Sa
ccharomyces)に属する酵母細胞である請求の範囲第21項
に記載の細胞。 - 【請求項23】 アスペルギルス・オリーゼ (Aspergil
lus oryzae) 、アスペルギルス・ニガー (Aspergillus
niger)又はサッカロミセス・セレビシエ (Saccharomyce
s cerevisiae)である請求の範囲第22項に記載の細胞。 - 【請求項24】 請求の範囲第1項〜第16項のいずれか
1項に記載されるエンドグルカナーゼ酵素の製造方法で
あって、前記エンドグルカナーゼ酵素の発現が可能な条
件下の適当な培地で請求の範囲第21項〜第23項のいずれ
か1項に記載の細胞を培養し、そしてその培養物からエ
ンドグルカナーゼ酵素を回収する工程を含んでなる方
法。 - 【請求項25】 請求の範囲第1項〜第16項のいずれか
1項に記載のエンドグルカナーゼ酵素を含有する洗剤組
成物。 - 【請求項26】 プロテアーゼ、リパーゼ、ペルオキシ
ダーゼおよび/またはアミラーゼのような別の酵素をさ
らに含んでなる請求の範囲第25項に記載の洗剤組成物。 - 【請求項27】 前記エンドグルカナーゼ酵素が、洗浄
液1リットル当り0.01〜 100mgの酵素タンパク質に相当
する濃度で存在する請求の範囲第25項又は第26項のいず
れか1項に記載の洗剤組成物。
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