JPS58117455A - 抗体を検出及び定量する方法 - Google Patents
抗体を検出及び定量する方法Info
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- JPS58117455A JPS58117455A JP57193265A JP19326582A JPS58117455A JP S58117455 A JPS58117455 A JP S58117455A JP 57193265 A JP57193265 A JP 57193265A JP 19326582 A JP19326582 A JP 19326582A JP S58117455 A JPS58117455 A JP S58117455A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
特電の結合活性を持つ蛋白質(a sp@elflab
lnding protein )とそれに対応して結
合する物質(the corr@spondtng b
s*+imb1m mmbs%ane* )との反応の
一つの成分を検出および測定するために、*酸剤(tn
ark[相]r)でライルして指定した成分の一つを、
少なくも相手の成分を含有する反応混合物中でインキュ
ベートし、その結合する相手の物質に結びついた#ll
酸成分、結びつかない標識成分とを分離して、最後に得
られた2つの画分のうちの少なくとも一方に含まれる標
識剤を醐足することが知られている。標識成分の2つの
画分への分布が、試料中に存在する測定すべき物質の量
の目安となる。かかる方法を行なうことのできる3fi
の系をあげると次のとおりである。
lnding protein )とそれに対応して結
合する物質(the corr@spondtng b
s*+imb1m mmbs%ane* )との反応の
一つの成分を検出および測定するために、*酸剤(tn
ark[相]r)でライルして指定した成分の一つを、
少なくも相手の成分を含有する反応混合物中でインキュ
ベートし、その結合する相手の物質に結びついた#ll
酸成分、結びつかない標識成分とを分離して、最後に得
られた2つの画分のうちの少なくとも一方に含まれる標
識剤を醐足することが知られている。標識成分の2つの
画分への分布が、試料中に存在する測定すべき物質の量
の目安となる。かかる方法を行なうことのできる3fi
の系をあげると次のとおりである。
(a) %足の結合活性を持つ蛋白質としての抗体と
。
。
結合する物質としての甜応する抗原。とりわけこの系で
#1定可能な物質としては、蛋白ホルモン類及びそれら
の抗体、またはビールス抗原とそれらの抗体である; tbl 特だの結合活性をもつ蛋白質としての抗体と
、結付する物質としてのハシテン。ここでハプテンとは
、抗体と反応するがそれらを誘導しない非蛋白411j
[(protein−frvs 5ubstane*
)と定−する。とりわけこの系で測定可屈な物質はステ
ロイドホルモンとビタミン類である; (cl %定の結合活性を持つ蛋白質として、生体中
で受容体(r・Cすtor )あるいは輸送分子(tr
ams−port mol@eul*s ) として作
用する蛋白質、及び結合する物質としては該蛋白質と結
合する物質。
#1定可能な物質としては、蛋白ホルモン類及びそれら
の抗体、またはビールス抗原とそれらの抗体である; tbl 特だの結合活性をもつ蛋白質としての抗体と
、結付する物質としてのハシテン。ここでハプテンとは
、抗体と反応するがそれらを誘導しない非蛋白411j
[(protein−frvs 5ubstane*
)と定−する。とりわけこの系で測定可屈な物質はステ
ロイドホルモンとビタミン類である; (cl %定の結合活性を持つ蛋白質として、生体中
で受容体(r・Cすtor )あるいは輸送分子(tr
ams−port mol@eul*s ) として作
用する蛋白質、及び結合する物質としては該蛋白質と結
合する物質。
この系は例えばステロイドホルモンの測定に適している
が、また千ロキシンやトリヨーFチロキシン、ビタミン
B12.内生因子(1ntrlnsicfactor
)及び副腎皮質刺激ホルモンの測定にも適している。
が、また千ロキシンやトリヨーFチロキシン、ビタミン
B12.内生因子(1ntrlnsicfactor
)及び副腎皮質刺激ホルモンの測定にも適している。
上記の測定法で最も1壷な点は、*酸剤を使用すること
及びII織された成分な対応する成分に結合した一分と
結合しない画分とに分離することである。
及びII織された成分な対応する成分に結合した一分と
結合しない画分とに分離することである。
現在までに実際に用いられている方法では、放射性原子
のみがlll識剤として用いられてきた(例131
125 1 5 67えば ■、 I、
C,H,Co)。この方法は高感度の故に丁ぐれて
いる。しかしながら、この方法を用いるのは、市販の特
別な装置1!t;4にする研究所に限定される。
のみがlll識剤として用いられてきた(例131
125 1 5 67えば ■、 I、
C,H,Co)。この方法は高感度の故に丁ぐれて
いる。しかしながら、この方法を用いるのは、市販の特
別な装置1!t;4にする研究所に限定される。
分離方法は以下のように分けることができる。
すなわち、
(a) 結合していない標識成分とその対応する成分
に結合した複合体の間の物理的性質の差を利用する方法
(例えばゲルF通、電気泳動、塩沈澱、及びデキストラ
ンで被った活性炭への吸着を利用する方法); (bl 前もって一方の成分を固型担体に架橋または
共有結合または物理吸着させて不溶な形態にしておく、
いわゆる固相法。
に結合した複合体の間の物理的性質の差を利用する方法
(例えばゲルF通、電気泳動、塩沈澱、及びデキストラ
ンで被った活性炭への吸着を利用する方法); (bl 前もって一方の成分を固型担体に架橋または
共有結合または物理吸着させて不溶な形態にしておく、
いわゆる固相法。
(e) いわゆる二抗体法、jなわち、生じた複合体
(抗原−抗体またはハプテン−抗体の[合体) ’に’
該411酋体中の抗体に対する抗体の助けで沈澱させる
方法で、本方法は、抗体が関与する系にのみ公知である
。
(抗原−抗体またはハプテン−抗体の[合体) ’に’
該411酋体中の抗体に対する抗体の助けで沈澱させる
方法で、本方法は、抗体が関与する系にのみ公知である
。
(a)とtelの方法は実施が比較的面倒であり、(b
lの方法は1反応酸分を不溶の形態にする結果、その反
応の相手に対する親和性が通常減少するという′不利益
がある。通常、高い親和性は高感度の系の試験を実現さ
せるのに必須である。
lの方法は1反応酸分を不溶の形態にする結果、その反
応の相手に対する親和性が通常減少するという′不利益
がある。通常、高い親和性は高感度の系の試験を実現さ
せるのに必須である。
特定の結合活性を持つ蛋白質とこれに対応して結合する
物質との反応の一つの成分を検出及び定量する方法が今
や明らかとなった。すなわち、そのような成分の他に対
する既仰の結合親和力を用いる方法で、結合する物質と
酵素とのカップリング生成物の一定量と、特定の結合活
性i持つ蛋白に対する抗体とを用いて不溶の形にし1反
応後反応混合物中の液相または固相の酵素活性を定量す
ることにより、測定しようとしている成分の定量な行な
うことV%黴とする方法である。
物質との反応の一つの成分を検出及び定量する方法が今
や明らかとなった。すなわち、そのような成分の他に対
する既仰の結合親和力を用いる方法で、結合する物質と
酵素とのカップリング生成物の一定量と、特定の結合活
性i持つ蛋白に対する抗体とを用いて不溶の形にし1反
応後反応混合物中の液相または固相の酵素活性を定量す
ることにより、測定しようとしている成分の定量な行な
うことV%黴とする方法である。
この方法は1%定の結合活性な持つ蛋白質として抗体な
、それに対応して結合する物質として抗原またはハプテ
ンな用いる場合しばしば用いられ。
、それに対応して結合する物質として抗原またはハプテ
ンな用いる場合しばしば用いられ。
良い結果を示す。
本文中「結合体J (eonjugat・)及び「酵素
結合体J (*uxyme conjugat@)とい
う飴11、結合する物質と酵素とのカップリング生成物
と同義に用いる。
結合体J (*uxyme conjugat@)とい
う飴11、結合する物質と酵素とのカップリング生成物
と同義に用いる。
結合する物質の検出及び重壷は次の如く行なうことがで
きる。未知の試料また6jその一連の希釈物を、測定し
ようとする物質と酵素との結合体の既知量と特定の一合
活性を持つ蛋白質の添加した酵素結合体の量に依存する
一定量とに合する。次に特定の結合活性を持つ蛋白質に
対する不溶化にした抗体の一定量(望ましくは過剰量)
を添加して、該結合活性を持つ蛋白質と反応した全ての
酵素結合体χ、この蛋白質を通じて、これらの不溶性の
抗体に結合させる。試料中に結合する物質の−が多くな
ればなるほど、41定の結合活性なもつ蛋白質と反応し
且つ最終的に不溶の相になる酵素結合体は少な(なる。
きる。未知の試料また6jその一連の希釈物を、測定し
ようとする物質と酵素との結合体の既知量と特定の一合
活性を持つ蛋白質の添加した酵素結合体の量に依存する
一定量とに合する。次に特定の結合活性を持つ蛋白質に
対する不溶化にした抗体の一定量(望ましくは過剰量)
を添加して、該結合活性を持つ蛋白質と反応した全ての
酵素結合体χ、この蛋白質を通じて、これらの不溶性の
抗体に結合させる。試料中に結合する物質の−が多くな
ればなるほど、41定の結合活性なもつ蛋白質と反応し
且つ最終的に不溶の相になる酵素結合体は少な(なる。
そのため、液相に多くの結合していない#素結合体が残
り、このものが単に足前されることになる。
り、このものが単に足前されることになる。
特定の結合活性を持つ蛋白質の測定は、試料またはその
一連の希釈物を、酵素結合体の既知量及び特定の結合活
性を持つ蛋白質に対する抗体の不溶化したものとインキ
ュは一トすることにより行なうことができる。結合体が
特定の結合活性を持つ蛋白質と反応したとすれば、酵素
活性は不溶の相に移り、特定の結合活性な持つ蛋白質が
試料中に多ければそれだけ、液相に残る結合する酵素結
合体が少なくなる。
一連の希釈物を、酵素結合体の既知量及び特定の結合活
性を持つ蛋白質に対する抗体の不溶化したものとインキ
ュは一トすることにより行なうことができる。結合体が
特定の結合活性を持つ蛋白質と反応したとすれば、酵素
活性は不溶の相に移り、特定の結合活性な持つ蛋白質が
試料中に多ければそれだけ、液相に残る結合する酵素結
合体が少なくなる。
上述の試薬系の感度は試薬の量を変えて(同じ比率でも
、それ以外でもよい)R化させることができる。しかし
、用いることのできる酵素結合体の量は、その#累活性
V*虐なく測定できなければならないという点で、下限
があり、従って試験系の感度には限度がある。とりわけ
、測定可能な酵素活性の最少値は、カップリングに用い
る#素の性質と基質の性質、及び#素反応のインキュば
一ジョン時間に依存している。更に、特定の結合活性を
持つ蛋白質の親和性は測定の感度に大きな影響を与える
。高感度で測定を行なうには、高い親和性を持つ特定の
結合活性を持つ蛋白質が必要である。
、それ以外でもよい)R化させることができる。しかし
、用いることのできる酵素結合体の量は、その#累活性
V*虐なく測定できなければならないという点で、下限
があり、従って試験系の感度には限度がある。とりわけ
、測定可能な酵素活性の最少値は、カップリングに用い
る#素の性質と基質の性質、及び#素反応のインキュば
一ジョン時間に依存している。更に、特定の結合活性を
持つ蛋白質の親和性は測定の感度に大きな影響を与える
。高感度で測定を行なうには、高い親和性を持つ特定の
結合活性を持つ蛋白質が必要である。
測定に必要な試薬の量は経験的に確定する。
結合する物質の測定のため、#集結合体の量な酵素活性
の助けをかりて測定し、この量′4!:特定の結合活性
を持つ蛋白質の一連の希釈物とインキュイードしてこの
蛋白質の必要量を測定する。好ましくは、酵素結合体の
50−90%と結合する特定の結合活性を持つ蛋白質の
一定量を選ぶ。最終的に、所望の感度が本当に得られた
かど5かを。
の助けをかりて測定し、この量′4!:特定の結合活性
を持つ蛋白質の一連の希釈物とインキュイードしてこの
蛋白質の必要量を測定する。好ましくは、酵素結合体の
50−90%と結合する特定の結合活性を持つ蛋白質の
一定量を選ぶ。最終的に、所望の感度が本当に得られた
かど5かを。
この系の試−のもとてその物質の一連の希釈物を試験し
て―ぺる。特定の結合活性を持つ蛋白質の−j足には、
酵素結合体の量に関してもう一つ考えねばならねことが
あり、それはその感度である。
て―ぺる。特定の結合活性を持つ蛋白質の−j足には、
酵素結合体の量に関してもう一つ考えねばならねことが
あり、それはその感度である。
その感度は無理なく測定できるようでなければならない
。
。
特定の結合活性を持つ蛋白質に対する不溶にした抗体は
この2つの測定タイプにおいては望ましくは過剰に添加
する。その量は予備試験で測定しておく。
この2つの測定タイプにおいては望ましくは過剰に添加
する。その量は予備試験で測定しておく。
本方法のすぐれた点は。
(al 放射性同位元素による実施を酵素な用いるや
り方に置きかえることができる。このことは実験の施設
や装置を可成り小規模にするが、実験を行なう人間も高
度の技術を必要としない。その上。
り方に置きかえることができる。このことは実験の施設
や装置を可成り小規模にするが、実験を行なう人間も高
度の技術を必要としない。その上。
放射性同位元素を用いる仕事は法律上極めて制限Y受け
ている。更に、本発明による試薬は長い貯蔵に耐え、安
全性も増大している。
ている。更に、本発明による試薬は長い貯蔵に耐え、安
全性も増大している。
(b)「二抗体法J (Dot+bl@Amtlb@d
y )と「固相法J (= 8o11d Phaa@)
を組み合わせた方法(以下単にDASP法と呼ぶ)は現
在用いられている方法に対していくつかの優れた利点を
持つ。
y )と「固相法J (= 8o11d Phaa@)
を組み合わせた方法(以下単にDASP法と呼ぶ)は現
在用いられている方法に対していくつかの優れた利点を
持つ。
すなわち、この新たに見出された方法の実施(すなわち
、特定の結合活性を持つ蛋白質に対する抗体の不溶にし
た′ものの株加、インキュベーション。
、特定の結合活性を持つ蛋白質に対する抗体の不溶にし
た′ものの株加、インキュベーション。
遠心分離及び測定)は非常に簡単である。使用量は固相
法に比してそれ程正確でなくてよい。何故なら固相法で
は正確の量の不溶M科を用いねばならないのに対し、本
方法では過剰量のそれt用いればよいからである。その
上、結合する物質に対する結合活性を持つ蛋白質の親和
性は、固相法で行なう場合のように担体に結合すること
で社められることはない。本方法の別の利点は、41定
の結合活性を持つ蛋白質とそれに結合する物質(両方共
m液)の間の反応が迅速に平衡に達するということであ
る。l!には、DA8P法では、不溶にした抗体(以下
免疫吸着剤と呼ぶ)ヲ、抗体な特定の結合活性を有する
蛋白として用いる全ての系(但しこれらの抗体が同種の
動物からIil&L、たちのである場合)で用いること
ができるという利点がある。他方、固相法で抗原または
ハプテン+S定する場合は、抗体は不溶にしなければな
らない。
法に比してそれ程正確でなくてよい。何故なら固相法で
は正確の量の不溶M科を用いねばならないのに対し、本
方法では過剰量のそれt用いればよいからである。その
上、結合する物質に対する結合活性を持つ蛋白質の親和
性は、固相法で行なう場合のように担体に結合すること
で社められることはない。本方法の別の利点は、41定
の結合活性を持つ蛋白質とそれに結合する物質(両方共
m液)の間の反応が迅速に平衡に達するということであ
る。l!には、DA8P法では、不溶にした抗体(以下
免疫吸着剤と呼ぶ)ヲ、抗体な特定の結合活性を有する
蛋白として用いる全ての系(但しこれらの抗体が同種の
動物からIil&L、たちのである場合)で用いること
ができるという利点がある。他方、固相法で抗原または
ハプテン+S定する場合は、抗体は不溶にしなければな
らない。
二抗体法は塩all[%pH等の比較的小さな変化にも
極めて鋭敏である。従ってこれらの条件の敵しい調整が
必要とされる。その上、この方法は「担体J (car
ri@r ) r−グロブリンを添加しなければならず
、結果的に免疫沈#を得るのに多量の第2の抗体を必要
とする。操作が簡単であるのみならず、DAgP法は「
担体」γ−グロブリンな必要とせず、而して材料を節約
することができる。
極めて鋭敏である。従ってこれらの条件の敵しい調整が
必要とされる。その上、この方法は「担体J (car
ri@r ) r−グロブリンを添加しなければならず
、結果的に免疫沈#を得るのに多量の第2の抗体を必要
とする。操作が簡単であるのみならず、DAgP法は「
担体」γ−グロブリンな必要とせず、而して材料を節約
することができる。
更に、この目的に利用できる適当な担体蛋白質がないの
で、輸送または受容蛋白質に対して行なう二重抗体様の
分離は可能ではないということな付は加えることができ
よう。故に本発明の方法はこの面で従来見られなかった
可能性V提供するものであろう。
で、輸送または受容蛋白質に対して行なう二重抗体様の
分離は可能ではないということな付は加えることができ
よう。故に本発明の方法はこの面で従来見られなかった
可能性V提供するものであろう。
tc> 本発明の方法は簡単に自動化できる。原理的
には、反応成分Y−Hに一緒にするかまたはそれらを任
意の順序で系の中に加えることも可能である。しかし、
免疫吸着剤を他の反応成分のインキュは−ションの後で
加えるなら、#1定の高い感度が得られることが判明し
た。
には、反応成分Y−Hに一緒にするかまたはそれらを任
意の順序で系の中に加えることも可能である。しかし、
免疫吸着剤を他の反応成分のインキュは−ションの後で
加えるなら、#1定の高い感度が得られることが判明し
た。
本発明に必要な試薬(抗原、ハプテンの結合する物質と
酵素とのカップリング生成−は公知の方法で製造できる
。一つの物質が一つまたはそれ以上のアミノ基を持ち、
他の物質が一つまたはそれ以上のカルボキシル基を持つ
時、これらの方法は、ハプテンまたは低分子の結合する
物質を118に結合jものにも用いることができる。も
し後者がカルボキシル基を持たないならば、所望の基な
分子に導入して、公知の有機化学反応を用いてカップリ
ングさぜることができる。また、架橋結合(brldg
・)1に導入するかまたはそうしないで。
酵素とのカップリング生成−は公知の方法で製造できる
。一つの物質が一つまたはそれ以上のアミノ基を持ち、
他の物質が一つまたはそれ以上のカルボキシル基を持つ
時、これらの方法は、ハプテンまたは低分子の結合する
物質を118に結合jものにも用いることができる。も
し後者がカルボキシル基を持たないならば、所望の基な
分子に導入して、公知の有機化学反応を用いてカップリ
ングさぜることができる。また、架橋結合(brldg
・)1に導入するかまたはそうしないで。
アミノ基またはカルボキシル基な一緒に結合する方法が
知られている。また、ゲルタールアルデヒド、ジフルオ
ルジニトロフェニルスルフオン及びジ及びトリクロル−
8−トリアジンのような化合物が間臘のカップリングに
しばしば用いることができる。製造した#素結合体を、
変換されていない物質または不活性になった物質から分
離することは必要である。この目的のため、公知の生化
学的方法、すなわち有機溶媒による沈澱、ゲルー過、及
び密度勾配での遠心分離を用いることができる。
知られている。また、ゲルタールアルデヒド、ジフルオ
ルジニトロフェニルスルフオン及びジ及びトリクロル−
8−トリアジンのような化合物が間臘のカップリングに
しばしば用いることができる。製造した#素結合体を、
変換されていない物質または不活性になった物質から分
離することは必要である。この目的のため、公知の生化
学的方法、すなわち有機溶媒による沈澱、ゲルー過、及
び密度勾配での遠心分離を用いることができる。
カップリンメ生成物に変換される酵素の選択は、その酵
素の多(の性質により決まる。もちろん。
素の多(の性質により決まる。もちろん。
その酵素が他の分子とのカップリングに対し抵抗性があ
る(すなわち1つまたはそれ以上のアミノ酸側鎖の変l
りということは必須である。また非電に重要なものに酵
素の比活性がある。測定可能な#素の効果を得るために
必要な酵素結合体量がψ俗くなればそれだけ、試験系の
感度は高くなる。
る(すなわち1つまたはそれ以上のアミノ酸側鎖の変l
りということは必須である。また非電に重要なものに酵
素の比活性がある。測定可能な#素の効果を得るために
必要な酵素結合体量がψ俗くなればそれだけ、試験系の
感度は高くなる。
更に、活性の測定が簡単にできる#素が好まれる。
論−に、これらの#累は比色的に、分光光度的1こ、ま
たは螢光的に測定が可能であると考えられる。
たは螢光的に測定が可能であると考えられる。
この種の測定は、自動化に適しており、これが付加的な
利点である。
利点である。
比色的には、これらの酵素は、一番目のあるいは二番目
の反応のどちらかで1色のついた物質が現れたり消えた
りする反応を触媒することで測定できる。
の反応のどちらかで1色のついた物質が現れたり消えた
りする反応を触媒することで測定できる。
結合体中で酵素的に活性のある成分として働くと考えら
れる酵素としては、カタラーゼ、/2−オキシ/−4’
、β−グルコロニ/−4’、β−D−1’ルコシグーゼ
、β−D−ガラクトクダーゼ、ウレアーゼ、グルコース
オキシダーゼ、ガラクトースオキγ〆−ゼ及びアルカリ
フォスファターゼがある0 成分と試薬との間の反応の最後に反応混合物の液相また
は一相の、または両相の#累活性を測定jることができ
る。しかし、最も簡単なものは液相の#水活性vm定す
ることである。
れる酵素としては、カタラーゼ、/2−オキシ/−4’
、β−グルコロニ/−4’、β−D−1’ルコシグーゼ
、β−D−ガラクトクダーゼ、ウレアーゼ、グルコース
オキシダーゼ、ガラクトースオキγ〆−ゼ及びアルカリ
フォスファターゼがある0 成分と試薬との間の反応の最後に反応混合物の液相また
は一相の、または両相の#累活性を測定jることができ
る。しかし、最も簡単なものは液相の#水活性vm定す
ることである。
特定の結合活性な持つ蛋白質に対する不溶にした抗体(
これもまた本発明の方法に必須の試薬である)もまた公
知の方法で製造できる。この抗体は%特定の結合活性な
持つ蛋白質または、少なくも一部は上記蛋白質と同じ抗
原性を持つ蛋白質を精製し、それを公知の方法でそれを
得た動物以外の他の動物に注射して製造できる。処理し
た動物の血清またはそれらのガンマグロブリン画分を、
グルタールアルデヒ)II、クロロフォルミル酸エチル
エステルのような化合物で架lIするか、または固型担
体粒子に物思的に吸着させるかまたは共有結合の形成に
より化学的に結合させて不溶化することができる。固体
担体としてはセルローズ(変性してあってもなくてもよ
い)、アガロース、架橋デキストラン、ポリスチレン等
の物質がある。
これもまた本発明の方法に必須の試薬である)もまた公
知の方法で製造できる。この抗体は%特定の結合活性な
持つ蛋白質または、少なくも一部は上記蛋白質と同じ抗
原性を持つ蛋白質を精製し、それを公知の方法でそれを
得た動物以外の他の動物に注射して製造できる。処理し
た動物の血清またはそれらのガンマグロブリン画分を、
グルタールアルデヒ)II、クロロフォルミル酸エチル
エステルのような化合物で架lIするか、または固型担
体粒子に物思的に吸着させるかまたは共有結合の形成に
より化学的に結合させて不溶化することができる。固体
担体としてはセルローズ(変性してあってもなくてもよ
い)、アガロース、架橋デキストラン、ポリスチレン等
の物質がある。
これらの物質に抗体を共有結合させるには、カルボジイ
ミド、ジ及びトリクロル−8−トリアジン。
ミド、ジ及びトリクロル−8−トリアジン。
ゲルタールアルデヒド、シアノゲンプロマイVのような
物質を用いて、例えば、ジアゾ化(dlago−tmt
lon )で行なうと効果的である。
物質を用いて、例えば、ジアゾ化(dlago−tmt
lon )で行なうと効果的である。
本発明の方法の利点は、特定の結合活性を持つ蛋白質が
完全に固相に移るように、過剰の不溶性抗体を用いた場
合、充分証明される。
完全に固相に移るように、過剰の不溶性抗体を用いた場
合、充分証明される。
試薬が用いられる形態はいろいろある。反応系の酵素結
合体成分は凍結乾燥するか、バッファーに#l解するこ
とができる。また固体担体として◆例えば結合体をしみ
こませた細長いaを用いることができる。これは、必要
な特定の結合活性を持つ蛋白質にも同じように適用する
ことができる。
合体成分は凍結乾燥するか、バッファーに#l解するこ
とができる。また固体担体として◆例えば結合体をしみ
こませた細長いaを用いることができる。これは、必要
な特定の結合活性を持つ蛋白質にも同じように適用する
ことができる。
不溶成分は異なる寸法の粒子の形(すなわち顆粒、薄片
、棒状)またはある担体物質の細長い小片の形−にする
ことができる。
、棒状)またはある担体物質の細長い小片の形−にする
ことができる。
本発明の操作を実施するのには、試薬セット(t・−t
pack )の形層で適用するのが好ましい。
pack )の形層で適用するのが好ましい。
これは主に次のものからなっている;
(1)抗原、ハプテンまたは低分子の結合可能な物質と
酵素との既知量の結合体。
酵素との既知量の結合体。
(2〕 対応する量の%足の結合活性を持つ蛋白質(
抗体または、−送置白質あるいは受容蛋白質)。
抗体または、−送置白質あるいは受容蛋白質)。
(3)用いた特定の結合活性を持つ蛋白質に対する抗体
の不溶化したものの既知量。
の不溶化したものの既知量。
試薬セットには、更に酵素#j定に必要な試薬と、また
試験馨行うのに必要な補助的な手段、すなわち試験管、
ピイット及び希釈#!液を入れた容器をも含有゛させて
もよい。このような試薬セットは結合する物質の#1定
に適しているが、また特定の結合活性を持つ蛋白質の測
定にも適しており、この4合このセットに含有されてい
る特定の結合活性tもつ蛋白質は用いる必要がない。
試験馨行うのに必要な補助的な手段、すなわち試験管、
ピイット及び希釈#!液を入れた容器をも含有゛させて
もよい。このような試薬セットは結合する物質の#1定
に適しているが、また特定の結合活性を持つ蛋白質の測
定にも適しており、この4合このセットに含有されてい
る特定の結合活性tもつ蛋白質は用いる必要がない。
試薬セラ)は抗原またはバッテンの検出及び測定に特番
こしばしば便利に利用され、この目的のため主に次のも
の’vtvt、ている; tal 抗原またはハプテンと酵素との既知量の結合
体。
こしばしば便利に利用され、この目的のため主に次のも
の’vtvt、ている; tal 抗原またはハプテンと酵素との既知量の結合
体。
(b) 対応する量の対応する抗体。
(el 用いた抗体に対する抗体の不溶化したものの
既知量。
既知量。
抗体の検出及び測定に試薬セットを用いる場合は、(b
)に述べた抗体は不要である。
)に述べた抗体は不要である。
性ゴナドトロピン: Human Chorlomle
Gonado −tropim )を測定して非常に
早い時期に妊娠′lk:診断するのに用いる試薬セット
である。この試薬セットはアンプル、試験管、必須成分
として凍結乾燥しに層分離した。あらかじめ定められた
下記の物質を含有するビンまたは他の容器から成ってい
る。丁なtち。
Gonado −tropim )を測定して非常に
早い時期に妊娠′lk:診断するのに用いる試薬セット
である。この試薬セットはアンプル、試験管、必須成分
として凍結乾燥しに層分離した。あらかじめ定められた
下記の物質を含有するビンまたは他の容器から成ってい
る。丁なtち。
(alHcGと酵素の結合体1例えばHCG−72−オ
キシダーゼ、 lbl 抗−HCG。
キシダーゼ、 lbl 抗−HCG。
(el 抗HCGに対する抗体の不溶化したもの。
(d) バッファーのような他の成分。
妊娠していると思われる婦人の尿のある量tこの試−用
キット番こ添加し、このキットの成分と共にインキュベ
ートすると、不溶性物質の混合物が生成する。上澄は残
存する可M性HCG−酵素結合体を含有する。この残存
する可溶性HCG−酵素結合体の量は、試験される尿中
に含まれるHCGの量に依存する。この残存する)IC
G−酵素結合体の酵素活性な測定すると、その尿が妊娠
した婦人のものか否かを判定することができる。
キット番こ添加し、このキットの成分と共にインキュベ
ートすると、不溶性物質の混合物が生成する。上澄は残
存する可M性HCG−酵素結合体を含有する。この残存
する可溶性HCG−酵素結合体の量は、試験される尿中
に含まれるHCGの量に依存する。この残存する)IC
G−酵素結合体の酵素活性な測定すると、その尿が妊娠
した婦人のものか否かを判定することができる。
#素話性の#1足に用いる好ましい方法は、酵素試薬χ
含浸させた指示剤紙に接触させることからなる。例えば
パーオキシダーゼを用いる場合。
含浸させた指示剤紙に接触させることからなる。例えば
パーオキシダーゼを用いる場合。
H2O2−供与体(例えば尿素−amam )および
発色試薬(例えば0−トリジン)vLみこませた指示剤
紙に接触させる。
発色試薬(例えば0−トリジン)vLみこませた指示剤
紙に接触させる。
試薬の量を各々正しく選択することで、非常に早い時期
の妊娠を判定することが可屈となり、またこのことを単
純で迅速で非常に信頼できる方法で熟練していない人に
も行なうことができるであろう。
の妊娠を判定することが可屈となり、またこのことを単
純で迅速で非常に信頼できる方法で熟練していない人に
も行なうことができるであろう。
実施例 1
訃絨毛性ゴナト9トロピン(HCG)の#j定(a)
HCG −11RPの製造 HCG5mgと西洋ワサビノーオキシダーゼ(HRP
) 2011f’&0.05Mす7 fll /:ツフ
ァー(pH6,2) 2m1117に溶解した。25%
ゲルタールアルデヒド溶液40p1を添加後、混合物を
2時間室温で振盪した。250.9で5分遠心分離した
後。
HCG −11RPの製造 HCG5mgと西洋ワサビノーオキシダーゼ(HRP
) 2011f’&0.05Mす7 fll /:ツフ
ァー(pH6,2) 2m1117に溶解した。25%
ゲルタールアルデヒド溶液40p1を添加後、混合物を
2時間室温で振盪した。250.9で5分遠心分離した
後。
0.05Mリン酸バッファー(p)16.2)!用いセ
ファデックスG−200で分−した。最も高いノぞ一セ
ントの#素話性がHCGに対する抗体SCg會している
一分を試験系に用いた。
ファデックスG−200で分−した。最も高いノぞ一セ
ントの#素話性がHCGに対する抗体SCg會している
一分を試験系に用いた。
(b)HCGに対する抗体の製造
HCGに対する抗体をシュールズら(S・hllurl
at 41.)の方法〔ムeta Endeer、 (
Kbb )シ2. 120 (1968) ) でウ
サギに一発させた。
at 41.)の方法〔ムeta Endeer、 (
Kbb )シ2. 120 (1968) ) でウ
サギに一発させた。
(11)ウサギ−r−グロブリンに対する抗体の製造ウ
サギ−r−グロブリンを正常なウサギ血清より18%W
/V固体硫−ナトリウムによる沈澱で単離した。これに
対する抗体χ上述の計画によりヒツジを免疫することで
製造した。
サギ−r−グロブリンを正常なウサギ血清より18%W
/V固体硫−ナトリウムによる沈澱で単離した。これに
対する抗体χ上述の計画によりヒツジを免疫することで
製造した。
日 量 フロイントの補薬 注射方法0
0.5M9 + 筋肉内140.
5■ + 1281 w9
+ p42 1 ダ
静脈内561 ai!
−# 10日目にこのヒ゛ンジを採血した。
0.5M9 + 筋肉内140.
5■ + 1281 w9
+ p42 1 ダ
静脈内561 ai!
−# 10日目にこのヒ゛ンジを採血した。
(dl 免疫吸着剤〔ヒツジ−抗−(ウサギ−r−グ
ロブリン)〕セルローズの製造 (e)に述べたヒツジ血清のr−グロブリン画分v16
%W/v固体*titナトリウムで沈澱させて!Il製
した。洗った後、沈澱物t、蛋白の最終allfが10
m9/−になるようにpH8,60) 0.05Mdt
つ酸バッファーにとった。m−丁ミノはンジルオキシメ
チルセルローズ35011g4蒸留水59mにfll濁
させ、36%塩@10m174’加t、O’C1?10
%NaNO2flM 10N11に滴下してジアゾ化
した。
ロブリン)〕セルローズの製造 (e)に述べたヒツジ血清のr−グロブリン画分v16
%W/v固体*titナトリウムで沈澱させて!Il製
した。洗った後、沈澱物t、蛋白の最終allfが10
m9/−になるようにpH8,60) 0.05Mdt
つ酸バッファーにとった。m−丁ミノはンジルオキシメ
チルセルローズ35011g4蒸留水59mにfll濁
させ、36%塩@10m174’加t、O’C1?10
%NaNO2flM 10N11に滴下してジアゾ化
した。
懸濁物を遠心分離し、洗い、そして沈澱物をpi8.6
の0.05Mホウ酸ナトリウム43wJに再び懸濁させ
た。それから調製したr−グロブリンの痔液7ILL1
!を添加した。混合物’t26時間4℃で攪拌し、而し
て遠心分離し、pH6,0の0.02Mリン酸バッファ
ーで洗った。
の0.05Mホウ酸ナトリウム43wJに再び懸濁させ
た。それから調製したr−グロブリンの痔液7ILL1
!を添加した。混合物’t26時間4℃で攪拌し、而し
て遠心分離し、pH6,0の0.02Mリン酸バッファ
ーで洗った。
(・)HCGの測定
HCGYpH6,0(7)0.02Mリン酸バッファー
に希釈し1こ一遍の希釈物(32−16−8−4−2−
1−0,5−OIU/d)を調製した。これは2%W/
Vの正常なヒツジ血清を含有している。
に希釈し1こ一遍の希釈物(32−16−8−4−2−
1−0,5−OIU/d)を調製した。これは2%W/
Vの正常なヒツジ血清を含有している。
HCGY言Mする試料それぞれ0.5dを、ウサギ−(
抗−HCG)血清0.1−及びHCG−HRP結合体0
.1 m (両方共適当に希釈する)と共に室温で30
分間インキュベートした。それがら(dlに従って、、
all製した免疫@層剤(10岬/dン0,3mを添加
し、生成した混合物な室温で1時間回転させる。遠心分
tm後、上f液のm素話性を―ぺるために上澄液0.a
llを基質(30%H2O210)11及び5−アミノ
サソチルM 20 M9k pH6,0(D O,02
Mリン酸バッファー150iuに爵解したもの)1.5
1と混合し、30分後25℃で460 nmでの吸光度
を測定して前記酵素活性V足置した。
抗−HCG)血清0.1−及びHCG−HRP結合体0
.1 m (両方共適当に希釈する)と共に室温で30
分間インキュベートした。それがら(dlに従って、、
all製した免疫@層剤(10岬/dン0,3mを添加
し、生成した混合物な室温で1時間回転させる。遠心分
tm後、上f液のm素話性を―ぺるために上澄液0.a
llを基質(30%H2O210)11及び5−アミノ
サソチルM 20 M9k pH6,0(D O,02
Mリン酸バッファー150iuに爵解したもの)1.5
1と混合し、30分後25℃で460 nmでの吸光度
を測定して前記酵素活性V足置した。
この方法では、試料中HCGのall[が0.5乃至I
IU/−であってもそれらを検出することができること
が判明した。この方法ではまた尿の試料1!を調べるこ
とができ、本試験は妊販の判定に適している。現在用い
られている試験法、血対“@果反応組、JJ:試験との
関係は良好だった。前もってインキュベーション処理を
行うことでこの系の感IJI上げることができることが
判明した。ここで、最初に試料だけを抗血清とインキュ
ば−ションに何し、次にHCG−HRP結合体を添加し
た。
IU/−であってもそれらを検出することができること
が判明した。この方法ではまた尿の試料1!を調べるこ
とができ、本試験は妊販の判定に適している。現在用い
られている試験法、血対“@果反応組、JJ:試験との
関係は良好だった。前もってインキュベーション処理を
行うことでこの系の感IJI上げることができることが
判明した。ここで、最初に試料だけを抗血清とインキュ
ば−ションに何し、次にHCG−HRP結合体を添加し
た。
実施例 2
インシュリンと抗インシュリンの測定
(鳳)インシュリン−(/#ルコースオキシダーゼ)の
製造 ブタインシュリン5■とダル−コースオキシダーゼ25
19i pH6,5ノ0.05 M IJ 7酸ノ57
7f −2wLlに#I解した。これに25%ダルター
ルアルデヒド溶液5μj1に:添加し、この後この混合
物を室温で90分間振盪した。混合物t/pH6,5の
0.05Mリン酸ノ署ツファー中セファデックスG−2
00で分−した。高いパーセントの酵素活性がインシュ
リンに対する抗体に結合した画分Y:拭威系に用いた。
製造 ブタインシュリン5■とダル−コースオキシダーゼ25
19i pH6,5ノ0.05 M IJ 7酸ノ57
7f −2wLlに#I解した。これに25%ダルター
ルアルデヒド溶液5μj1に:添加し、この後この混合
物を室温で90分間振盪した。混合物t/pH6,5の
0.05Mリン酸ノ署ツファー中セファデックスG−2
00で分−した。高いパーセントの酵素活性がインシュ
リンに対する抗体に結合した画分Y:拭威系に用いた。
(bl インシュリンに対する抗体の製造モルモット
10@1体に一週一〆完全なフロイン◆なしでインシュ
リンllvづつt静脈注射した。
10@1体に一週一〆完全なフロイン◆なしでインシュ
リンllvづつt静脈注射した。
それから2遍閣後実−動物を採血した。同時裔こおこる
低血楯症はグルコースの腹紋円注射でおさえた0 (c) モルモットγ−グロブリンに対する抗体の製
造 モルモットγ−グロブリンな飽和硫酸アンモニウム#!
液1各量をモルモット血清2容駿に加えて製造した。生
じた沈澱物な33%飽和硫酸アンモニウム溶液で2に洗
い、それから生理的食塩水にとった。ヒツジχ、0.5
,1及び2M9とr−グロブリンの投与量を増加させな
がら免疫した。免疫原は完全なフロイントの補薬と混ぜ
、注射は2週間おきに行なった。最後の注射から2週関
後生鳩食塩水にr−グロブリン21ft’#!解したも
のな更に与え、それから1週間後に実験動物を採血した
。
低血楯症はグルコースの腹紋円注射でおさえた0 (c) モルモットγ−グロブリンに対する抗体の製
造 モルモットγ−グロブリンな飽和硫酸アンモニウム#!
液1各量をモルモット血清2容駿に加えて製造した。生
じた沈澱物な33%飽和硫酸アンモニウム溶液で2に洗
い、それから生理的食塩水にとった。ヒツジχ、0.5
,1及び2M9とr−グロブリンの投与量を増加させな
がら免疫した。免疫原は完全なフロイントの補薬と混ぜ
、注射は2週間おきに行なった。最後の注射から2週関
後生鳩食塩水にr−グロブリン21ft’#!解したも
のな更に与え、それから1週間後に実験動物を採血した
。
(d) モルモットr−グロブリンに対する不溶化抗
体の製造 i りO結J&−t!A’O−ズ10 N k 2.5
%W/ VCNB、 浴液400−に攪拌しながら添
加して活性化し、その後lNNaOHで91%−10,
5にし。
体の製造 i りO結J&−t!A’O−ズ10 N k 2.5
%W/ VCNB、 浴液400−に攪拌しながら添
加して活性化し、その後lNNaOHで91%−10,
5にし。
このまま2分間おく。それからセルローズな氷水と0.
1 M NaHCO3”’QfkDた。ヒツジ−抗(
モルモットr−グロブリン)血清10111GCN*、
Boal、6g’km加した。室温で1時間攪拌後洗澱
物を遠心分離し、16%W/V NaxBOa 溶液2
01で2回洗い1次いで0.IM NaHCO暴10
−にとる。活性化したセルローズな、0.1M Na
HCOsM[401Llとr−グロブリン溶液lO−と
混ぜた。
1 M NaHCO3”’QfkDた。ヒツジ−抗(
モルモットr−グロブリン)血清10111GCN*、
Boal、6g’km加した。室温で1時間攪拌後洗澱
物を遠心分離し、16%W/V NaxBOa 溶液2
01で2回洗い1次いで0.IM NaHCO暴10
−にとる。活性化したセルローズな、0.1M Na
HCOsM[401Llとr−グロブリン溶液lO−と
混ぜた。
この11141ftを4℃で40時間−転させ、つづい
て0.5 M NaHCOi 500−で2d、p
H1,1の0.05 Mクエン−塩500dで2回、p
H6,2の0.05Mリン酸塩500−で2111!l
洗5゜(・)インクニリンに対する抗体の#1足適当に
希釈したインシュリン−(グルコースオキシダーゼ)o
、1ilY:、モルモット抗−インシュリン血清の一遍
の希釈物0.4−と4時間インキュ(−トシた。一連の
希釈物はpH6,0の0.05Mリン酸);ツファーで
一度した。それから免疫吸着剤(15M9/Ml )
0.3.mJトバツファ−0,2dY添加し、混合物を
一晩4℃で回転させた。遠心分ll1i優、上置の酵素
活性を、このもの0.51117Y基質2.5−と30
分インキュば−)L、460amでの吸光&を測って測
定した。基質は、pH6,0の0.05 Mリン酸ノ之
ツファ−2,5−に対してグルコースsoq、パーオキ
シダーゼ10μI及び5−4ミノサリチル−1m9Y含
有させたものである。
て0.5 M NaHCOi 500−で2d、p
H1,1の0.05 Mクエン−塩500dで2回、p
H6,2の0.05Mリン酸塩500−で2111!l
洗5゜(・)インクニリンに対する抗体の#1足適当に
希釈したインシュリン−(グルコースオキシダーゼ)o
、1ilY:、モルモット抗−インシュリン血清の一遍
の希釈物0.4−と4時間インキュ(−トシた。一連の
希釈物はpH6,0の0.05Mリン酸);ツファーで
一度した。それから免疫吸着剤(15M9/Ml )
0.3.mJトバツファ−0,2dY添加し、混合物を
一晩4℃で回転させた。遠心分ll1i優、上置の酵素
活性を、このもの0.51117Y基質2.5−と30
分インキュば−)L、460amでの吸光&を測って測
定した。基質は、pH6,0の0.05 Mリン酸ノ之
ツファ−2,5−に対してグルコースsoq、パーオキ
シダーゼ10μI及び5−4ミノサリチル−1m9Y含
有させたものである。
この系の方法で、異なる血清の抗体の内容量を相互に比
較できろ。比較する点として、全体の結合できる酵素活
性の50%が結合する血清の希釈物がある。
較できろ。比較する点として、全体の結合できる酵素活
性の50%が結合する血清の希釈物がある。
(fl インシュリンの一1足
一連のインシュリンの希釈物g、2aJ4抗−インシニ
ーインシュリン血清4と2時間インキュベートした。
ーインシュリン血清4と2時間インキュベートした。
抗−インシュリン血清は、後で加えられる#業績合体の
60%に結合するように希釈されている。
60%に結合するように希釈されている。
それからインシュリン−(グルコースオキシダーゼ)Q
、ldQ対応する希釈物に添加し、4時間インキュベー
トした。最後に免疫吸着剤(15■/d)0.31Lt
を添加した。混合物を一晩4℃で回転させた。遠心分#
l醜上澄の酵素活性t’(・)に述べたように測定した
。
、ldQ対応する希釈物に添加し、4時間インキュベー
トした。最後に免疫吸着剤(15■/d)0.31Lt
を添加した。混合物を一晩4℃で回転させた。遠心分#
l醜上澄の酵素活性t’(・)に述べたように測定した
。
測定感度は(これは用いた抗血清によるのだが)ナノグ
ラム(naito、5ram )の範囲で、2O−Zo
。
ラム(naito、5ram )の範囲で、2O−Zo
。
* fl / m 、すなわち0.5〜2.5 m V
J/ dであった。
J/ dであった。
11且−1
エストラジオールの測定
神) エストラジオール−17−サクジニルーHRPの
線速 エストラジオール−17−ヘミサクシネート50■とト
リーn−プナル了ミンg、□Bjv9オキサン2.51
1jtC#!j!*L7:。冷却シyJl液(2℃)に
イソブチルクロロカーボネート15μjを添加した。3
0分後、このm液t、水酸化ナトリウムでp)19.5
に會わ甘たジオキサン/水混合吻(2: 3 ) 7.
5−に溶解した西洋ワサビパーオキシダーゼ(HRP)
100”tと混合した。この連数を2℃で4時間攪拌し
、それから18時間透析した。透析物のPIn4.6に
合わせた後生じた沈澱物を遠心分離して洗浄し、p)1
Bに合わせた蒸城水5−にとった。この物質tl!にア
セトン1〇−で2錦沈澱さセてn1Illシた。最後に
得られた生成物を、pH7,8の0.05Mリン酸バッ
フ丁−1〇−中に取出す。
線速 エストラジオール−17−ヘミサクシネート50■とト
リーn−プナル了ミンg、□Bjv9オキサン2.51
1jtC#!j!*L7:。冷却シyJl液(2℃)に
イソブチルクロロカーボネート15μjを添加した。3
0分後、このm液t、水酸化ナトリウムでp)19.5
に會わ甘たジオキサン/水混合吻(2: 3 ) 7.
5−に溶解した西洋ワサビパーオキシダーゼ(HRP)
100”tと混合した。この連数を2℃で4時間攪拌し
、それから18時間透析した。透析物のPIn4.6に
合わせた後生じた沈澱物を遠心分離して洗浄し、p)1
Bに合わせた蒸城水5−にとった。この物質tl!にア
セトン1〇−で2錦沈澱さセてn1Illシた。最後に
得られた生成物を、pH7,8の0.05Mリン酸バッ
フ丁−1〇−中に取出す。
(bl エストラジオール−17−サックニル−88
ムの製造 製造番工実m例3の(a)に述べた混合無水物法で行な
った。このgaは、エストラジオール−17−ヘミサク
シネート100■とウシ血清アルブミン(B8ム)15
0■より出発した。
ムの製造 製造番工実m例3の(a)に述べた混合無水物法で行な
った。このgaは、エストラジオール−17−ヘミサク
シネート100■とウシ血清アルブミン(B8ム)15
0■より出発した。
(e) エストラジオールに対する抗体の製造ヒツジ
に、完全なフロイントの補薬に溶解したエストラジオー
ル−17−サクジニルーB8ム4■14週間に一度注射
した。通常の間隔をおいてヒツジを採血した。血清は不
溶にしたB8ムで吸収さ(た。
に、完全なフロイントの補薬に溶解したエストラジオー
ル−17−サクジニルーB8ム4■14週間に一度注射
した。通常の間隔をおいてヒツジを採血した。血清は不
溶にしたB8ムで吸収さ(た。
(di ヒツジ−゛T−グロブリンに対する抗体の製
造ヒツジ−γ−グロブリンを実施例1に述べたように、
但し今回はlム%W/Vl敏ナトリウムで調製した。ウ
サギを1次に述べろ計画に従ってこのヒツジ−r−グロ
ブリンで免疫した。
造ヒツジ−γ−グロブリンを実施例1に述べたように、
但し今回はlム%W/Vl敏ナトリウムで調製した。ウ
サギを1次に述べろ計画に従ってこのヒツジ−r−グロ
ブリンで免疫した。
日 量 フロイントの禰桑 注射法02
00μg 十 筋肉内14 400
μfi + t28 8
00 μ i +
g42 800μ9
静脈内蛾後の注射から2週間して実験動物を
採血した。
00μg 十 筋肉内14 400
μfi + t28 8
00 μ i +
g42 800μ9
静脈内蛾後の注射から2週間して実験動物を
採血した。
神) 免疫吸着剤〔ウサギ−抗(ヒツジ−r−グロブリ
ン)〕−セルローズの製造 (d■こ述ぺた抗血清のr−グロブリン画分を、18%
W/ V Na2804 で沈澱させてII製した。
ン)〕−セルローズの製造 (d■こ述ぺた抗血清のr−グロブリン画分を、18%
W/ V Na2804 で沈澱させてII製した。
得られた生成物を実施例1に述べたガーピッヒ法(Gu
rvieh M@thod ) でセルローズに結合
させた。
rvieh M@thod ) でセルローズに結合
させた。
lf) エストラジオールの測定
免疫反応を2%B8At’tiiするpH6,0(DO
,02Mりン鍍バッファー中で行なった。
,02Mりン鍍バッファー中で行なった。
試料o、s*y所望の希釈でヒツジ−抗−エストラシオ
ール血清0.1−と混合した。′N、温で30分インキ
ュイージョン後、適当に希釈したエストラジ、t −i
v −17−サ9 シーtv −HRP O,I ml
’に添加し、その後もう一度家温で30分インキュは−
トした。それから、免疫吸着剤の一4?[(30ダ/M
l)o、asyv添加し、その混合物を室温で2時間回
転させた。それから遠心分−で液相と固相tそれぞれ分
離し、上澄の酵素活性V実施例1に述べたように測定し
た。ヒツジ−抗−エストラジオール血清は、用いるエス
トラジオール−】7−サクジニルーHRPの品質により
1:1600乃至1:12800の希釈で用いることが
できる。
ール血清0.1−と混合した。′N、温で30分インキ
ュイージョン後、適当に希釈したエストラジ、t −i
v −17−サ9 シーtv −HRP O,I ml
’に添加し、その後もう一度家温で30分インキュは−
トした。それから、免疫吸着剤の一4?[(30ダ/M
l)o、asyv添加し、その混合物を室温で2時間回
転させた。それから遠心分−で液相と固相tそれぞれ分
離し、上澄の酵素活性V実施例1に述べたように測定し
た。ヒツジ−抗−エストラジオール血清は、用いるエス
トラジオール−】7−サクジニルーHRPの品質により
1:1600乃至1:12800の希釈で用いることが
できる。
抗血清1: 12,800の希釈では、エストラジオー
ル譲f10 n117mを試料中に検出できる。
ル譲f10 n117mを試料中に検出できる。
エストリオールとエストロンはこの系で交叉反応を起こ
す。
す。
実施例 4
コルチゾール及びコルチコイド−結合グロブリンの64
11定 (a) コルチゾール−2l−(ガラクトースオキシ
ダーゼ)の車速 コルナシ−ルー21−ヘミサクシネート5011gとガ
ラクトースオキシダーゼ100ダt1′実施例3の(a
)に述べた混合無水物法で結合させる。
11定 (a) コルチゾール−2l−(ガラクトースオキシ
ダーゼ)の車速 コルナシ−ルー21−ヘミサクシネート5011gとガ
ラクトースオキシダーゼ100ダt1′実施例3の(a
)に述べた混合無水物法で結合させる。
(bl コルチコイド−結合グロブリン(CIIG)
を、DEAE−セルローズと水酸化アノZタイトの11
にりaマドグラフィーlこ何して人血清から単離した。
を、DEAE−セルローズと水酸化アノZタイトの11
にりaマドグラフィーlこ何して人血清から単離した。
これに対する抗体を、完全なフロイントの補薬に溶かし
たCBG500μIを14日おきにウサギに注射して製
造した。3ヶ月tlk実験動物にCBG11%?Y注射
し、その2週間41にに採血した。
たCBG500μIを14日おきにウサギに注射して製
造した。3ヶ月tlk実験動物にCBG11%?Y注射
し、その2週間41にに採血した。
+e) 実施例3に述べたように、抗−CBG血清の
γ−グロブリンー分子m−丁ミノ纜ンジルオキシメチル
セルローズに結合させた。
γ−グロブリンー分子m−丁ミノ纜ンジルオキシメチル
セルローズに結合させた。
(d) コルチゾールの測定
コルチゾールを含Mする試料(Ili準#g)0.5−
を塩化メチレン3−で2回抽出し、抽出−分を合せて蒸
発乾固した。残留物’@ pH6,2の0.05Mリン
リンフファー0.5−にとり、同じノ2ツファ −に
適当なl11度で溶かしたCBG溶敵0.1−と混合し
、4℃で30分インキユイートシた。それから、適当に
希釈したコルチゾール−2l−(ガラクトースオキシダ
ーゼ)0.1−と、(C)で14製した5■/1の−に
の免疫吸着剤o、asty添加した。
を塩化メチレン3−で2回抽出し、抽出−分を合せて蒸
発乾固した。残留物’@ pH6,2の0.05Mリン
リンフファー0.5−にとり、同じノ2ツファ −に
適当なl11度で溶かしたCBG溶敵0.1−と混合し
、4℃で30分インキユイートシた。それから、適当に
希釈したコルチゾール−2l−(ガラクトースオキシダ
ーゼ)0.1−と、(C)で14製した5■/1の−に
の免疫吸着剤o、asty添加した。
得られた混合物v4℃で2時間回転し、遠心分離し、そ
の後上澄の酵素活性を測定した。この目的のため、上記
上澄0,5wLIY、D−ガラクトース100ダ、5−
丁ミノサリチルa120M9及びノZ−オキシダーゼ1
0μgをpH6,0の0.02Mリンリンフファー15
0−に溶解した基質1.5−に添加し、(9)分後に4
60 amの吸光[を測定した。
の後上澄の酵素活性を測定した。この目的のため、上記
上澄0,5wLIY、D−ガラクトース100ダ、5−
丁ミノサリチルa120M9及びノZ−オキシダーゼ1
0μgをpH6,0の0.02Mリンリンフファー15
0−に溶解した基質1.5−に添加し、(9)分後に4
60 amの吸光[を測定した。
0.4lg〜のS度のCBGと、ステロイド類を添加し
なくとも酵素結合体の80%が免疫吸着剤に結合する根
の量のコルチゾール−2l−(ガラクトースオキシダー
ゼ)を用(また場合、3乃至30n9のコルチゾールが
1111M可能であることが判明した。
なくとも酵素結合体の80%が免疫吸着剤に結合する根
の量のコルチゾール−2l−(ガラクトースオキシダー
ゼ)を用(また場合、3乃至30n9のコルチゾールが
1111M可能であることが判明した。
1s)CBGの測定もまた上記の試薬を用t’n、+’
x可111!である。0−1280njl/−に希釈し
た一連のトランスコルチン0.51を、適当に希釈した
コルナシ−ルー21−(ガラクトースオキシダーゼ)0
.2−と15分間インキュベートした。それ力1ら免疫
吸着剤の#IA濁液(5ダ/d)0.31+jt/添加
し。
x可111!である。0−1280njl/−に希釈し
た一連のトランスコルチン0.51を、適当に希釈した
コルナシ−ルー21−(ガラクトースオキシダーゼ)0
.2−と15分間インキュベートした。それ力1ら免疫
吸着剤の#IA濁液(5ダ/d)0.31+jt/添加
し。
その混合物を15分間回転した。2つのインキュば一ジ
ョン処理は4℃で行なった。それから上澄の#素話性’
3ff (d)に述べたようにして測定した。この試験
系の感度は50 !I& /−であることが判明した。
ョン処理は4℃で行なった。それから上澄の#素話性’
3ff (d)に述べたようにして測定した。この試験
系の感度は50 !I& /−であることが判明した。
実施例 5
ピン容器中に以下の試薬Y分離した層に凍結乾燥した。
(1)実施例1の(a)に述べた免疫吸着剤の層温wr
it<10ダ/d)0.3−0 (3)実施例1の(亀)に述べたHCG−41RP0.
11j(4)1%マンニトールfi−QO,1Iljの
2番目の層(5)実施例1のtb)に述べたウサギ(抗
−HCG)血清0.11 この凍結乾燥した混合物に、尿試料0.5114!と蒸
留水0.5111を添加し、lO分後止澄の酵素活性t
。
it<10ダ/d)0.3−0 (3)実施例1の(亀)に述べたHCG−41RP0.
11j(4)1%マンニトールfi−QO,1Iljの
2番目の層(5)実施例1のtb)に述べたウサギ(抗
−HCG)血清0.11 この凍結乾燥した混合物に、尿試料0.5114!と蒸
留水0.5111を添加し、lO分後止澄の酵素活性t
。
尿素−水累ノZ−オキシダーゼと0−トリジンtしみこ
ませた細長い紙で測定した。
ませた細長い紙で測定した。
尿試料が妊娠した婦人のものであれば()2IUHOG
/117 )、5分以内に層液は實変し、尿が妊娠し
た婦人のものでない時は、同じ時間内に変化は起こらな
い。
/117 )、5分以内に層液は實変し、尿が妊娠し
た婦人のものでない時は、同じ時間内に変化は起こらな
い。
Claims (1)
- (1) 抗体と、抗体に対して親和力を有する抗原お
よびハプテンからなる群から選択される結合する物質と
の反応を利用して、抗体を含む流体デンプル中の抗体を
検出及び定量する方法であって、 イ、誼結合する物質と酵素との結合体を用い、口、定量
すべき抗体に対する抗体の不溶化され九ものを用い、 ハ、前記サンプルと前記イ及び口の試県とを混合して反
応させ、 二0反応混合物を液相と固相とに分離し、ホ1分離され
たいずれかの一方のIIO酵素活性を測定することによ
り、前記抗体の量を決定する、 ことを特徴とすゐ前記検出及び定量する方法。
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
NL7018838 | 1970-12-28 | ||
NL707018838A NL154599B (nl) | 1970-12-28 | 1970-12-28 | Werkwijze voor het aantonen en bepalen van specifiek bindende eiwitten en hun corresponderende bindbare stoffen, alsmede testverpakking. |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS58117455A true JPS58117455A (ja) | 1983-07-13 |
Family
ID=19811894
Family Applications (3)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP724140A Pending JPS5834783B1 (ja) | 1970-12-28 | 1971-12-27 | |
JP57193266A Pending JPS58117456A (ja) | 1970-12-28 | 1982-11-02 | 特定の結合活性を持つ蛋白質とこれに対応して結合する物質との反応の一つの成分を検出及び定量する試薬セツト |
JP57193265A Pending JPS58117455A (ja) | 1970-12-28 | 1982-11-02 | 抗体を検出及び定量する方法 |
Family Applications Before (2)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP724140A Pending JPS5834783B1 (ja) | 1970-12-28 | 1971-12-27 | |
JP57193266A Pending JPS58117456A (ja) | 1970-12-28 | 1982-11-02 | 特定の結合活性を持つ蛋白質とこれに対応して結合する物質との反応の一つの成分を検出及び定量する試薬セツト |
Country Status (20)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US3839153A (ja) |
JP (3) | JPS5834783B1 (ja) |
AT (1) | AT320145B (ja) |
AU (1) | AU467394B2 (ja) |
BE (1) | BE777309A (ja) |
BR (1) | BR7108553D0 (ja) |
CA (1) | CA964560A (ja) |
CH (1) | CH557030A (ja) |
DE (1) | DE2164768B2 (ja) |
DK (1) | DK150690C (ja) |
EG (1) | EG11604A (ja) |
ES (1) | ES398372A1 (ja) |
FI (1) | FI54034C (ja) |
FR (1) | FR2120835A5 (ja) |
GB (1) | GB1348938A (ja) |
IL (1) | IL38371A (ja) |
IT (1) | IT965020B (ja) |
NL (1) | NL154599B (ja) |
SE (1) | SE398557B (ja) |
ZA (1) | ZA718332B (ja) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP4888387B2 (ja) * | 2005-11-18 | 2012-02-29 | 三菱電機株式会社 | エレベータのかご照明装置 |
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