JPS62148857A - 免疫測定用材料の製造方法 - Google Patents
免疫測定用材料の製造方法Info
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- JPS62148857A JPS62148857A JP28948185A JP28948185A JPS62148857A JP S62148857 A JPS62148857 A JP S62148857A JP 28948185 A JP28948185 A JP 28948185A JP 28948185 A JP28948185 A JP 28948185A JP S62148857 A JPS62148857 A JP S62148857A
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- JP
- Japan
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- freeze
- antigen
- antibody
- dried
- measurement
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- Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
ｒ、産業上の利用分野〕
本発明は免疫測定に用いる試薬の製造方法に関する０
更に詳しくは、競争法用のエンザイムノムノアッセイ、
ラジオイムノアッセイ等の為のキット成分について、不
溶性支持体に結合された抗体と標識抗原もしくは不溶性
支持体に結合された抗原と標識抗体を別々に凍結乾燥し
て、乾燥物の状態にて両者を混ぜること罠よって免疫測
定用材料を製造する方法に関する。
ラジオイムノアッセイ等の為のキット成分について、不
溶性支持体に結合された抗体と標識抗原もしくは不溶性
支持体に結合された抗原と標識抗体を別々に凍結乾燥し
て、乾燥物の状態にて両者を混ぜること罠よって免疫測
定用材料を製造する方法に関する。
一般に血清、尿等の生体試料中に含有される微量物質、
例えば蛋白質類の含有量を測定するキットを調製する際
、一般に抗体の結合した不溶性支持体と標識抗原又は抗
原の結合した不溶性支持体と標識抗体とは別々に保管さ
れる。また、競争法用キットにおいては、液体状態で該
不溶性支持体と該標識物を接させしむると抗原抗体反応
が起こり、測定に供することができない。
例えば蛋白質類の含有量を測定するキットを調製する際
、一般に抗体の結合した不溶性支持体と標識抗原又は抗
原の結合した不溶性支持体と標識抗体とは別々に保管さ
れる。また、競争法用キットにおいては、液体状態で該
不溶性支持体と該標識物を接させしむると抗原抗体反応
が起こり、測定に供することができない。
このように抗体又は抗原の結合した不溶性支持体と標識
物とは、別々に保管され、測定の際には混合する操作が
必要であった。特に、液体状態で５保管されている場合
、通常、ピペッタ−で該液体を移送した後、混合するた
め、測定操作が煩雑であった。
物とは、別々に保管され、測定の際には混合する操作が
必要であった。特に、液体状態で５保管されている場合
、通常、ピペッタ−で該液体を移送した後、混合するた
め、測定操作が煩雑であった。
本発明者らは、競争法免疫測定を行うにあたり、同一容
器内に抗体又は抗原の結合した不溶性支持体と該標識物
とを内在させることを目的として鋭意研究した。その結
果、抗体又は抗原の結合した不溶性支持体と該標識物と
を別々に凍結乾燥しておき、その後、両者を凍結乾燥状
態にて同一容器内に内在させると、この状態では抗原抗
体反応は起こらないこと及びこの様な組成物を使って免
疫測定を行っても未乾燥物によるものと同程度の結果が
得られるという知見を見出し、本発明を完成するに至っ
た。
器内に抗体又は抗原の結合した不溶性支持体と該標識物
とを内在させることを目的として鋭意研究した。その結
果、抗体又は抗原の結合した不溶性支持体と該標識物と
を別々に凍結乾燥しておき、その後、両者を凍結乾燥状
態にて同一容器内に内在させると、この状態では抗原抗
体反応は起こらないこと及びこの様な組成物を使って免
疫測定を行っても未乾燥物によるものと同程度の結果が
得られるという知見を見出し、本発明を完成するに至っ
た。
本発明により得られる免疫測定用組成物は、自動分析機
において特に有用である。従来の競争法キットにおいて
は、抗体又は抗原の結合した不溶性支持体と該標識物と
は別々に保管され、測定ごとにピペッタ−により液体を
移送するという方法をとっていた。しかるに、この従来
方法ではピペッティングするシステム（用手法ではピペ
ットにて移す手技）が必要となり、コスト、メンテナン
スの面で問題があった。本発明による方法では、反応容
器に既に標識物及び、抗体又は抗原の結合した不溶性支
持体が内在しているため、抗原抗体反応の開始はサンプ
ルである血清と凍結乾燥物とを溶解するだめの水又は緩
衝液を加えるだけでよい。よって、測定の操作性が著し
く向上した。さらに反応開始時間が明確になり、また保
存性という観点からも凍結乾燥物に保管できることから
、安定化が期待できる。
において特に有用である。従来の競争法キットにおいて
は、抗体又は抗原の結合した不溶性支持体と該標識物と
は別々に保管され、測定ごとにピペッタ−により液体を
移送するという方法をとっていた。しかるに、この従来
方法ではピペッティングするシステム（用手法ではピペ
ットにて移す手技）が必要となり、コスト、メンテナン
スの面で問題があった。本発明による方法では、反応容
器に既に標識物及び、抗体又は抗原の結合した不溶性支
持体が内在しているため、抗原抗体反応の開始はサンプ
ルである血清と凍結乾燥物とを溶解するだめの水又は緩
衝液を加えるだけでよい。よって、測定の操作性が著し
く向上した。さらに反応開始時間が明確になり、また保
存性という観点からも凍結乾燥物に保管できることから
、安定化が期待できる。
本発明に用いる不溶性支持体とは、免疫測定時に用いら
れる水又は緩衝液に不溶の固体であればよい。例えば、
合成高分子、セルロース等の天然高分子、セラミックス
、ガラス、金属等を用いることが可能である。これらを
公知技術で表面処理し、抗体又は抗原を結合させる。
れる水又は緩衝液に不溶の固体であればよい。例えば、
合成高分子、セルロース等の天然高分子、セラミックス
、ガラス、金属等を用いることが可能である。これらを
公知技術で表面処理し、抗体又は抗原を結合させる。
本発明における凍結乾燥は、公知の手法に基づいて行う
ことができる。例えば、反応容器に液体状の標識物を入
れ、−２０℃〜−８０℃の温度で１〜４時間凍結させる
。その後、１０−１〜１０″’ ｔｏｒｒの減圧下、０
℃で５〜１２時間乾燥させ、さらに室温で２〜３時間乾
燥させることによって凍結乾燥した標識物を得ることが
モきる。同様な方法にて、抗原又は抗体が結合した不溶
性支持体の凍結乾燥物も調製することが可能である。
ことができる。例えば、反応容器に液体状の標識物を入
れ、−２０℃〜−８０℃の温度で１〜４時間凍結させる
。その後、１０−１〜１０″’ ｔｏｒｒの減圧下、０
℃で５〜１２時間乾燥させ、さらに室温で２〜３時間乾
燥させることによって凍結乾燥した標識物を得ることが
モきる。同様な方法にて、抗原又は抗体が結合した不溶
性支持体の凍結乾燥物も調製することが可能である。
本発明の具体的な実施方法は、まず試薬として標識物を
反応容器に分注し、これを凍結乾燥する。
反応容器に分注し、これを凍結乾燥する。
また、これとは別の容器に抗原又は抗体の結合した不溶
性支持体を凍結乾燥し、その後、該不溶性支持体（乾燥
物）を凍結乾燥された標識物の入った反応容器へ入れ、
測定用組成物とする。
性支持体を凍結乾燥し、その後、該不溶性支持体（乾燥
物）を凍結乾燥された標識物の入った反応容器へ入れ、
測定用組成物とする。
次いで、測定の際にはこの測定用組成物へ水または緩衝
液とさらにサンプルである血清を加え、混合し、一定時
間インキエペートした後、洗浄を行い、標識物の検出を
行う。例えば、酵素標識の場合には、一定量の酵素基質
を加えインキエベートし、その生成物の量を測定すれば
良い。この時には、未凍結乾燥物との差は殆んどなく、
凍結乾燥によりアッセイ系が質的に変化することはない
。
液とさらにサンプルである血清を加え、混合し、一定時
間インキエペートした後、洗浄を行い、標識物の検出を
行う。例えば、酵素標識の場合には、一定量の酵素基質
を加えインキエベートし、その生成物の量を測定すれば
良い。この時には、未凍結乾燥物との差は殆んどなく、
凍結乾燥によりアッセイ系が質的に変化することはない
。
以上の如く、本発明によれば従来の競争法キットよりも
扱いが簡便になり、またその保存、輸送形態を非常に簡
素化される。さらに拳法によるキットにおいては、液体
のものとほぼ同等の測定値が得られることも特徴である
。
扱いが簡便になり、またその保存、輸送形態を非常に簡
素化される。さらに拳法によるキットにおいては、液体
のものとほぼ同等の測定値が得られることも特徴である
。
以下、本発明を実施例により更に説明するが、本発明は
これら実施例のみに限定されるものではない。
これら実施例のみに限定されるものではない。
実施例１
ベーター２−ミクログロブリンの競争法エンザイムイム
ノアッセイ（その１）：合成ポリマーを基材とした直径
１．６．のビーズにヒトベーター２−ミクログロブリン
のウサギ抗体を結合したものを用い、これを凍結乾燥し
た。また、径１０．の同筒状容器へ１００μｔの酵素ア
ルカリホスファターゼ（Ｅ、Ｏ０五１． ｉ １）で標
識した人尿由来のべ一ター２−ミクログロブリン標識抗
原を分注し、凍結乾燥した。次いで凍結乾燥した抗体結
合ビーズ５ケを凍結乾燥標識抗原の入った容器へ入れ、
反応用組成物とした。実験の対照として（１）液体標識
抗原と５０ｒｎＭトリス塩酸緩衝液ｐＨ８，０、（１１
重ｆｆｉ％の牛血清アルブミン、α１重量％のアジ化ナ
トリウムに浸した抗体結合ビーズ５ケを用いた液体系の
もの（従来型）及び（２）従来型（１）と同一組成で標
識抗原及び抗体結合ビーズを混和後３７℃で４０分間イ
ンキュベートした後、これを凍結乾燥したもの（比較型
）を用いた。
ノアッセイ（その１）：合成ポリマーを基材とした直径
１．６．のビーズにヒトベーター２−ミクログロブリン
のウサギ抗体を結合したものを用い、これを凍結乾燥し
た。また、径１０．の同筒状容器へ１００μｔの酵素ア
ルカリホスファターゼ（Ｅ、Ｏ０五１． ｉ １）で標
識した人尿由来のべ一ター２−ミクログロブリン標識抗
原を分注し、凍結乾燥した。次いで凍結乾燥した抗体結
合ビーズ５ケを凍結乾燥標識抗原の入った容器へ入れ、
反応用組成物とした。実験の対照として（１）液体標識
抗原と５０ｒｎＭトリス塩酸緩衝液ｐＨ８，０、（１１
重ｆｆｉ％の牛血清アルブミン、α１重量％のアジ化ナ
トリウムに浸した抗体結合ビーズ５ケを用いた液体系の
もの（従来型）及び（２）従来型（１）と同一組成で標
識抗原及び抗体結合ビーズを混和後３７℃で４０分間イ
ンキュベートした後、これを凍結乾燥したもの（比較型
）を用いた。
測定に当たっては本発明及び比較型のものについては、
１００μｔの蒸留水及び１０μｔのサンプル血清（牛血
清にベーター２−ミクログロブリンを溶解したもの）を
加えた。また、従来型のものは、標識抗原と抗体結合ビ
ーズを混和した後、速やかに１０μｔのサンプル血清を
加えた。この後反応容器を３７℃にて４０分間インキュ
ベートし、その後これに７５０μｔの洗浄液（α１重量
％のツイーン２０．１１Ｍ）リス塩酸緩衝液ｐＨａｏ、
ＩＩＬ１重量％の牛血清アルブミン、１１重量％のアジ
化ナトリウム）を加えアスピレータ−にて不要物を吸引
除去した。この洗浄操作を６回繰り返した後、１００μ
ｔの１ｍＭ４−メチルウンベリフェロンリン酸を含む基
質液（ｐＨ９，５）を加えて、３７℃にて１０分間イン
キュベートした。その後２．４−の反応停止液を加えて
反応を停止させた。
１００μｔの蒸留水及び１０μｔのサンプル血清（牛血
清にベーター２−ミクログロブリンを溶解したもの）を
加えた。また、従来型のものは、標識抗原と抗体結合ビ
ーズを混和した後、速やかに１０μｔのサンプル血清を
加えた。この後反応容器を３７℃にて４０分間インキュ
ベートし、その後これに７５０μｔの洗浄液（α１重量
％のツイーン２０．１１Ｍ）リス塩酸緩衝液ｐＨａｏ、
ＩＩＬ１重量％の牛血清アルブミン、１１重量％のアジ
化ナトリウム）を加えアスピレータ−にて不要物を吸引
除去した。この洗浄操作を６回繰り返した後、１００μ
ｔの１ｍＭ４−メチルウンベリフェロンリン酸を含む基
質液（ｐＨ９，５）を加えて、３７℃にて１０分間イン
キュベートした。その後２．４−の反応停止液を加えて
反応を停止させた。
この液を励起波長３６０ ｎｍ 、ケイ光波長４５０Ｈ
ｍ Ｋてケイ光測定を行った。その結果を図１に示す。
ｍ Ｋてケイ光測定を行った。その結果を図１に示す。
実験に用いたヒトベーター２−ミクログロブリン（サン
プル）の濃度は、０．．１０．１００゜３００．１００
０．１０００Ｏｎ９／−である。
プル）の濃度は、０．．１０．１００゜３００．１００
０．１０００Ｏｎ９／−である。
縦軸の径はサンプル抗原：Ｑｎ９７−の際に得られたケ
イ光強度を１００％とし、その相対強度を示している。
イ光強度を１００％とし、その相対強度を示している。
図１より明らかな様に、本発明による方法は従来型の液
体系で測定した方法と同じ様な傾向を示すのに対し、比
較型では測定時点において既に抗原抗体反応が起こって
しまい、ケイ光強度が底上げされた形となる為、高濃度
抗原のサンプ儂是ても相対強度が高くなることがわかる
。
体系で測定した方法と同じ様な傾向を示すのに対し、比
較型では測定時点において既に抗原抗体反応が起こって
しまい、ケイ光強度が底上げされた形となる為、高濃度
抗原のサンプ儂是ても相対強度が高くなることがわかる
。
実施例２
ベーター２−ミクログロブリンの競争法エンザイム
イムノアッセイ（その２）：合成ポリマーを基材とした
直径１．６ｕのビーズに人尿由来のヒトベーター２−ミ
クログロブリンを結合したものを用い、これを凍結乾燥
した。また、径１０．の同筒状容器へ１００μｔの酵素
アルカリホスファターゼで標識したヒトベーター２−ミ
クログロブリンのウサギ抗体を分注し凍結乾燥した。次
いで、凍結乾燥した抗原結合ビーズ５ケを凍結乾燥標識
抗体の入った容器へ入れ、反応用組成物とした。実験の
対照として（１１液体標識抗体を５０ｍＭ）ＩＪス塩酸
緩衝液ｐａａｏ、０．１重量％の牛血清アルブミン、０
．１重量％のアジ化ナトリウムに浸した抗原結合ビーズ
５ケを用いた液体系のもの（従来型）、さらに（２）従
来型ｆｉ＋と同一組成で標識抗体及び抗原結合ビーズを
混和後３７°Ｃで４０分間インキュベートした後、これ
を凍結乾燥したもの（比較型）を用いた。
直径１．６ｕのビーズに人尿由来のヒトベーター２−ミ
クログロブリンを結合したものを用い、これを凍結乾燥
した。また、径１０．の同筒状容器へ１００μｔの酵素
アルカリホスファターゼで標識したヒトベーター２−ミ
クログロブリンのウサギ抗体を分注し凍結乾燥した。次
いで、凍結乾燥した抗原結合ビーズ５ケを凍結乾燥標識
抗体の入った容器へ入れ、反応用組成物とした。実験の
対照として（１１液体標識抗体を５０ｍＭ）ＩＪス塩酸
緩衝液ｐａａｏ、０．１重量％の牛血清アルブミン、０
．１重量％のアジ化ナトリウムに浸した抗原結合ビーズ
５ケを用いた液体系のもの（従来型）、さらに（２）従
来型ｆｉ＋と同一組成で標識抗体及び抗原結合ビーズを
混和後３７°Ｃで４０分間インキュベートした後、これ
を凍結乾燥したもの（比較型）を用いた。
測定に当っては、本発明及び比較型のものについては、
１００μｔの蒸留水及び１０μｔのサンプル血清（牛血
清にベーター２−ミクログロブリンを溶解したもの）を
加えた。また、従来型のものは標識抗体と抗原結合ビー
ズを混和した後、速やかに１０μｔのサンプル血清を加
えた。この後反応容器を５７℃にて４０分間インキュベ
ートしその後、これに７５０μｔの洗浄液（実施例１と
同組成）を加え、アスピレータ−にて不要物を吸引除去
した。この洗浄操作を６回繰り返した後、１００μｔの
基質液（実施例１と同組成）を加えて３７℃にて１０分
間インキュベートした。その後、２−４−の反応停止液
を加えて反応を停止させた。この曹髪奨属例１と同様に
ケイ光を測定した。
１００μｔの蒸留水及び１０μｔのサンプル血清（牛血
清にベーター２−ミクログロブリンを溶解したもの）を
加えた。また、従来型のものは標識抗体と抗原結合ビー
ズを混和した後、速やかに１０μｔのサンプル血清を加
えた。この後反応容器を５７℃にて４０分間インキュベ
ートしその後、これに７５０μｔの洗浄液（実施例１と
同組成）を加え、アスピレータ−にて不要物を吸引除去
した。この洗浄操作を６回繰り返した後、１００μｔの
基質液（実施例１と同組成）を加えて３７℃にて１０分
間インキュベートした。その後、２−４−の反応停止液
を加えて反応を停止させた。この曹髪奨属例１と同様に
ケイ光を測定した。
その結果を図２に示す。実験に用いたヒトベーター２−
ミクログロブリン（サンプル）の濃度は０゜１０．１０
０．Ｂｏｏ、１０００，１００００ ｎｉ；２／ゴであ
る。
ミクログロブリン（サンプル）の濃度は０゜１０．１０
０．Ｂｏｏ、１０００，１００００ ｎｉ；２／ゴであ
る。
縦軸の値は実施例１の場合と同様である。図２より明ら
かな様に実施例１と同様本発明と従来型は類似の傾向を
示すのに対し、比較型ではその相対強度が底上げされて
いることがわかる。
かな様に実施例１と同様本発明と従来型は類似の傾向を
示すのに対し、比較型ではその相対強度が底上げされて
いることがわかる。
実施例３
Ｌ−’サイロキシン（′］１４）の競争法エンザイムイ
ムノアッセイ合成ポリマーを基材とした直径１．６Ｕの
ビーズに−のウサギ抗体を結合したものを用い、これら
を凍結乾燥した。また、径１０．の円筒状容器へ１２０
μｔの酵素アルカリホスファターゼで標識した− であ
る標識抗原を分注し、凍結乾燥した。次いで凍結乾燥し
た抗体結合ビーズ１０ケを凍結乾燥標識抗原の入った容
器へ入れ、反応用組成物とした。実験の対照として（１
）液体標識抗原と５０ ｍ Ｍ ト＋Ｊス塩酸緩衝液ｐ
Ｈａｏ、１１重量％の牛血清アルブミン、α１５Ｍ塩化
ナトリウム、ｃＬ１重量％のアジ化ナトリウムに浸した
抗体結合ビーズ１０ケを用いた液体系のもの（従来型）
、さらに（２）従来型（１）と同一組成で標識抗原及び
抗体結合ビーズを混和後３７℃で４０分間インキエペー
トした後、これを凍結乾燥したもの（比較型）を用いた
。
ムノアッセイ合成ポリマーを基材とした直径１．６Ｕの
ビーズに−のウサギ抗体を結合したものを用い、これら
を凍結乾燥した。また、径１０．の円筒状容器へ１２０
μｔの酵素アルカリホスファターゼで標識した− であ
る標識抗原を分注し、凍結乾燥した。次いで凍結乾燥し
た抗体結合ビーズ１０ケを凍結乾燥標識抗原の入った容
器へ入れ、反応用組成物とした。実験の対照として（１
）液体標識抗原と５０ ｍ Ｍ ト＋Ｊス塩酸緩衝液ｐ
Ｈａｏ、１１重量％の牛血清アルブミン、α１５Ｍ塩化
ナトリウム、ｃＬ１重量％のアジ化ナトリウムに浸した
抗体結合ビーズ１０ケを用いた液体系のもの（従来型）
、さらに（２）従来型（１）と同一組成で標識抗原及び
抗体結合ビーズを混和後３７℃で４０分間インキエペー
トした後、これを凍結乾燥したもの（比較型）を用いた
。
測定に当たっては、本発明及び比較型のものについては
１２０μｔの蒸留水及び２０μｔのサンプル血清（活性
炭素処理した牛血清にＴ４ を溶解したもの）を加え
た。また、従来型のものは、標識抗原と抗体結合ビーズ
を混和した後、速やかに２０μｔのサンプル血清を加え
た。この後、反応容器を３７℃にて４０分間インキエペ
ートし、その後これに７５０μｔの洗浄液（実施例１と
同組成）を加えアスピレータ−にて不要物を吸引除去し
た。この洗浄操作を３回繰り返した後、１００μｔの基
質液（実施例１と同組成）を加えて、３７℃にて１０分
間インキエペートした。その後５００μｔの反応停止液
を加えて反応を停止させた。このかＸ頁蓋例１と同様に
ケイ光を測定した。
１２０μｔの蒸留水及び２０μｔのサンプル血清（活性
炭素処理した牛血清にＴ４ を溶解したもの）を加え
た。また、従来型のものは、標識抗原と抗体結合ビーズ
を混和した後、速やかに２０μｔのサンプル血清を加え
た。この後、反応容器を３７℃にて４０分間インキエペ
ートし、その後これに７５０μｔの洗浄液（実施例１と
同組成）を加えアスピレータ−にて不要物を吸引除去し
た。この洗浄操作を３回繰り返した後、１００μｔの基
質液（実施例１と同組成）を加えて、３７℃にて１０分
間インキエペートした。その後５００μｔの反応停止液
を加えて反応を停止させた。このかＸ頁蓋例１と同様に
ケイ光を測定した。
その結果を図５に示す。実験に用いたＴ４（サンプル）
の濃度は０，１，１０，１００，１０００，１００００
ｒｘ９ ／−である。
の濃度は０，１，１０，１００，１０００，１００００
ｒｘ９ ／−である。
縦軸の値は実施例１の場合と同様である。図３より明ら
かな様に実施例１，２と同様本発明と従来型は類似の傾
向を示すのに対し、比較型ではその相対強度が底上げさ
れていることがわかる。
かな様に実施例１，２と同様本発明と従来型は類似の傾
向を示すのに対し、比較型ではその相対強度が底上げさ
れていることがわかる。
以上の様に、本発明により競争法免疫測定用材料が凍結
乾燥された状態にて同一容器内に標識物と抗原又は抗体
の結合した不溶性支持体を内在させることができ、免疫
測定が可能であることがわかった。
乾燥された状態にて同一容器内に標識物と抗原又は抗体
の結合した不溶性支持体を内在させることができ、免疫
測定が可能であることがわかった。
図１６図２は、それぞれ実施例１．実施例２における爲
−ミクログロブリン濃度とそのケイ光相対強度との関係
を示したものである。図３は、実施例５におけるＬ−サ
イロキシン濃度とそのケイ光相対強度との関係を示した
ものである。
−ミクログロブリン濃度とそのケイ光相対強度との関係
を示したものである。図３は、実施例５におけるＬ−サ
イロキシン濃度とそのケイ光相対強度との関係を示した
ものである。
Claims (3)
- （１）抗体が結合した不溶性支持体の凍結乾燥物と凍結
乾燥した標識抗原又は抗原が結合した不溶性支持体の凍
結乾燥物と凍結乾燥した標識抗体とからなることを特徴
とする免疫測定用材料の製造方法。 - （２）免疫測定の方法が競争法であることを特徴とする
特許請求の範囲第（１）項記載の方法。 - （３）標識方法に酵素を用いることを特徴とする特許請
求の範囲第（１）項及び第（２）項記載の方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP28948185A JPS62148857A (ja) | 1985-12-24 | 1985-12-24 | 免疫測定用材料の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP28948185A JPS62148857A (ja) | 1985-12-24 | 1985-12-24 | 免疫測定用材料の製造方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS62148857A true JPS62148857A (ja) | 1987-07-02 |
Family
ID=17743832
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP28948185A Pending JPS62148857A (ja) | 1985-12-24 | 1985-12-24 | 免疫測定用材料の製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS62148857A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0383313A2 (en) * | 1989-02-15 | 1990-08-22 | Mochida Pharmaceutical Co., Ltd. | Reagent for immunoassay, and kit containing the same |
| EP0710293A1 (en) * | 1993-07-16 | 1996-05-08 | U.S. Drug Testing, Inc. | Lyophilized ligand-receptor complexes for assays and sensors |
| JP2011137694A (ja) * | 2009-12-28 | 2011-07-14 | Tosoh Corp | 凍結乾燥試薬 |
Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS58117456A (ja) * | 1970-12-28 | 1983-07-13 | ナ−ムロ−ゼ、ベンノ−トシヤ−プ、オルガノン | 特定の結合活性を持つ蛋白質とこれに対応して結合する物質との反応の一つの成分を検出及び定量する試薬セツト |
-
1985
- 1985-12-24 JP JP28948185A patent/JPS62148857A/ja active Pending
Patent Citations (1)
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|---|---|---|---|---|
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