ES2204889T3 - Plasmidos que contienen secuencias de dna que causan cambios en las cocentraciones de carbohidratos y la composicion de carbohidratos en lasplantas, y celulas vegetales y plantas que contienen estos plasmidos. - Google Patents

Plasmidos que contienen secuencias de dna que causan cambios en las cocentraciones de carbohidratos y la composicion de carbohidratos en lasplantas, y celulas vegetales y plantas que contienen estos plasmidos.

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ES2204889T3 ES92904007T ES92904007T ES2204889T3 ES 2204889 T3 ES2204889 T3 ES 2204889T3 ES 92904007 T ES92904007 T ES 92904007T ES 92904007 T ES92904007 T ES 92904007T ES 2204889 T3 ES2204889 T3 ES 2204889T3
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Jens Kossmann
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Abstract

SE DESCRIBEN PLASMIDOS QUE TIENEN SECUENCIAS DE DNA QUE TRAS LA INSERCION DENTRO DEL GENOMA DE LAS PLANTAS CAUSAN CAMBIOS EN LA CONCENTRACION DE CARBOHIDRATOS Y LA COMPOSICION DE CARBOHIDRATOS EN PLANTAS REGENERADAS. ESTOS CAMBIOS SE PUEDEN OBTENER A PARTIR DE SECUENCIAS DE UNA ENZIMA DE DERIVACION QUE SE LOCALIZA EN ESTOS PLASMIDOS. ESTA ENZIMA DE DERIVACION ALTERA LA RELACION AMILOS/AMILOPECTINA EN ALMIDON DE PLANTAS, ESPECIALMENTE EN PLANTAS CON UN USO COMERCIAL.

Description

Plásmidos que contienen secuencias de DNA que causan cambios en las concentraciones de carbohidratos y la composición de carbohidratos en las plantas, y células vegetales y plantas que contienen estos plásmidos.
La presente invención se refiere a plásmidos que contienen secuencias de DNA que contienen información que, después de inserción en el genoma de una planta, causan cambios en la concentración de carbohidratos y la composición de carbohidratos en las plantas regeneradas, así como células vegetales y plantas que contienen secuencias de estos plásmidos. En particular, los plásmidos comprenden una secuencia codificante de una enzima de ramificación. Debido al crecimiento continuo de la población mundial, existe una demanda continuamente creciente de nutrientes y materias primas. Es tarea de la investigación biotecnológica conseguir un cambio del contenido así como del rendimiento de las cosechas. Para hacer esto, tiene que alterarse el metabolismo de las plantas.
Un interés particular es la posibilidad de utilizar ingredientes vegetales como fuente renovable de materias primas, v.g. para la industria química. Esto es especialmente de gran importancia por dos razones. En primer lugar, hasta ahora, los depósitos de aceite mineral y carbón han sido la fuente principal de materias primas para la industria petroquímica, pero estos depósitos son finitos y puede deducirse que es necesario desarrollar fuentes alternativas renovables de materias primas.
En segundo lugar, situación la presente de la agricultura en Europa y América del Norte ha conducido a un excedente de cosechas cultivadas por sus propiedades nutritivas. Esto causa problemas financieros y políticos evidentes en la agricultura. Productos alternativos para los cuales exista una demanda cuantitativa mayor podrían ser una solución para este problema.
Las materias primas renovables pueden dividirse en grasas y aceites, proteínas y carbohidratos, tales como mono-, di-, oligo- y polisacáridos. Los polisacáridos más importantes son almidón y celulosa. En la CEE, la producción total de almidón en 1987-88 comprendía maíz (60%) trigo (19%) y patata (21%).
Para un uso creciente del almidón vegetal como materia prima industrial, la calidad del almidón tiene que satisfacer las exigencias de la industria de procesos. Consideraciones importantes incluyen la relación de amilosa a amilopectina, la longitud de las cadenas, el grado de ramificación de la amilopectina y el tamaño de los gránulos de almidón.
Los caminos bioquímicos de síntesis principales para la producción de almidón en las plantas superiores son bien conocidos. El almidón se compone de amilosa y amilopectina, estando constituida la amilosa por un \alpha-1,4-glucano lineal y la amilopectina por \alpha-1,4-glucanos, que están conectados unos a otros por la vía de enlaces \alpha-1,6, formando por consiguiente un poliglucano ramificado. La denominada enzima de ramificación (enzima Q) es responsable de la introducción del enlace \alpha-1,6. Un método para la producción de almidón que tenga solamente una estructura de \alpha-1,4-glucano lineal consiste por consiguiente en la inhibición de la actividad enzimática de las proteínas y/o la inhibición de la biosíntesis de la enzima de ramificación. Se conocen nuevos procesos de biotecnología para la alteración genética de las plantas dicotiledóneas y monocotiledóneas por transferencia e instalación estable de genes individuales aislados o grupos de genes (Gasser y Fraley, Science 944, 1293-1299). La posibilidad de expresión específica de genes extraños insertados en la planta por tecnología genética, fundamentalmente en tubérculos de patata es también conocida (EP 375092 y Rocha-Sosa et al., EMBO J. 8, 23-29 (1989)).
La presente invención proporciona plásmidos que contienen secuencias de DNA que contienen información que, después de inserción en el genoma de la planta, causan cambios en la concentración de carbohidratos y la composición de carbohidratos en las plantas regeneradas, que comprenden una secuencia codificante de una enzima de ramificación que comprende la secuencia siguiente:
1
2
La invención proporciona adicionalmente células vegetales que contienen secuencias de estos plásmidos que pueden regenerarse para producir plantas enteras, así como plantas que contienen secuencias de estos plásmidos.
\newpage
El término "planta" significa una planta comercialmente útil, preferiblemente maíz, cebada, trigo, arroz, guisantes, habas de soja, caña de azúcar, remolacha azucarera, tomate, patata o tabaco.
Los carbohidratos que pueden ser alterados por las secuencias de DNA son mono-, di-, oligo- o polisacáridos. El almidón es un ejemplo de un polisacárido que puede ser modificado en las plantas y células vegetales.
Con los plásmidos de la invención, es posible modificar la relación de amilosa a amilopectina del almidón en las células vegetales y en las plantas.
La propiedad de la enzima de ramificación para modificar la relación amilosa-amilopectina en el almidón no está limitada a una secuencia codificante exactamente como la que se muestra aquí, sino que puede estar representada también por secuencias de nucleótidos ligeramente diferentes. La propiedad de la enzima de ramificación no se modifica tampoco cuando los plásmidos que contienen la enzima de ramificación se modifican en la célula vegetal o la planta.
Para ser activa, la secuencia de DNA de la enzima de ramificación se fusiona a las secuencias reguladoras de otros genes que garantizan una transcripción de la secuencia (codificante) de DNA de la enzima de ramificación. La secuencia de DNA puede fusionarse también en una dirección invertida a las secuencias reguladoras de otros genes, con lo cual el extremo 3' de la secuencia codificante se fusiona al extremo 3' del promotor y el extremo 5' de la secuencia codificante se fusiona al extremo 5' de la señal de terminación. De este modo, se produce en la planta un RNA anti-sentido de la enzima de ramificación. La secuencias reguladoras son en este caso promotores y señales de terminación de genes de plantas o víricos, tales como por ejemplo el promotor del RNA 35S del virus del mosaico de la coliflor o el promotor del gen patatín B 33 de clase I y la señal de terminación del extremo 3' del gen de la octopina-sintasa del T-DNA del plásmido Ti pTiACH5.
Células vegetales que contienen secuencias de estos plásmidos pueden regenerarse de manera conocida para completar plantas transgénicas. Es posible insertar simultáneamente más de una copia de estas secuencias en una célula vegetal o una planta.
Los plásmidos siguientes se depositaron en el Deutsche Sammlung von Mikroorganismen (DSM) Braunschweig, Alemania el 20 de agosto de 1990 (número de depósito):
Plásmido P35s-BE (DSM 6143)
Plásmido P35s-anti-BE (DSM 6144)
Plásmido P33-BE (DSM 6145)
Plásmido P33-anti-BE (DSM 6146)
Descripción de las figuras
La figura 1 muestra el mapa de restricción del plásmido de 13,6 kb P35s-BE. El plásmido contiene los fragmentos siguientes.
A=
El fragmento A (529 pb) contiene el promotor 35S del virus del mosaico de la coliflor (CaMV). El fragmento contiene los nucleótidos 6909-7437 del virus del mosaico de la coliflor.
B=
El fragmento B (2909 pb) contiene el fragmento de DNA que codifica la enzima de ramificación.
C=
El fragmento C (192 pb) contiene la señal de poliadenilación del gen 3 del T-DNA del plásmido Ti pTiACH5 desde el nucleótido 11749 al 11939.
Se muestran también los sitios de escisión descritos en el Ejemplo 1.
La figura 2 muestra el mapa de restricción del plásmido de 13,6 kb P35s-anti-BE. El plásmido contiene los fragmentos siguientes:
A=
El fragmento A (529 pb) contiene el promotor 35S del virus del mosaico de la coliflor (CaMV). El fragmento contiene los nucleótidos 6909-7437 del virus del mosaico de la coliflor.
B=
El fragmento B (2909 pb) contiene el fragmento de DNA que codifica la enzima de ramificación.
C=
El fragmento C (192 pb) contiene la señal de poliadenilación del gen 3 del T-DNA del plásmido Ti pTiACH5. El fragmento contiene los nucleótidos 11749-11939.
Se muestran también los sitios de escisión descritos en el Ejemplo 2.
La figura 3 muestra el mapa de restricción del plásmido de 14,6 kb P33-BE. El plásmido contiene los fragmentos siguientes:
A=
El fragmento A (1526 pb) contiene el fragmento DraI-DraI de la región promotora del gen patatin B33. El fragmento contiene las posiciones de nucleótidos -1512 a +14.
B=
El fragmento B (2909 pb) contiene el fragmento DNA que codifica la enzima de ramificación.
C=
El fragmento C (192 pb) contiene la señal de poliadenilación del gen 3 del T-DNA del plásmido Ti pTiACH5. El fragmento contiene las posiciones de nucleótidos 11749-11939.
Se muestran también los sitios de escisión descritos en el Ejemplo 3.
La figura 4 muestra el mapa de restricción del plásmido de 14,6 kb P33-anti-BE. El plásmido contiene los fragmentos siguientes:
A=
El fragmento A (1526 pb) contiene el fragmento DraI-DraI de la región promotora del gen patatin B33. El fragmento contiene la posición de nucleótidos -1512 a +14.
B=
El fragmento B (2909 pb) contiene el fragmento de cDNA que codifica la enzima de ramificación.
C=
El fragmento C (192 pb) contiene la señal de poliadenilación del gen 3 del T-DNA del plásmido Ti pTiACH5. El fragmento contiene los nucleótidos 11749-11939.
Se muestran también los sitios de escisión descritos en el Ejemplo 4.
Con objeto de comprender los ejemplos que forman la base de esta invención, se enumerarán antes que nada todos los procesos necesarios para estos ensayos y que son conocidos per se:
1. Proceso de clonación
Se utilizaron para la clonación los vectores pUC 18/19 y pUC 118, y la serie M13-mp10 (Yanisch-Perron et al., Gene (1985), 33, 103-119).
Para la transformación de las plantas, las construcciones génicas se clonaron en el vector binario BIN19 (Bevan, Nucl. Acids Res. (1984, 12, 8711-8720).
2. Cepas bacterianas
Se utilizó la cepa BMH71-18 de E. coli (Messing et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA (1977), 24, 6342-6346) o TB1 para los vectores pUC y M13mp.
Para el vector BIN19 se utilizó exclusivamente la cepa TB1 de E. coli. TB1 es un derivado negativo en cuanto a recombinación y resistente a la tetraciclina de la cepa JM101 (Yanisch-Perron et al., Gene (1985), 33, 103-119). El genotipo de la cepa TB1 es (Bart Barrel, comunicación personal): F'(traD36, proAB, lacI, lacZ\DeltaM15), \Delta(lac, pro), SupE, thiS, recA, Sr1::Tn10 (TcR).
La transformación de los plásmidos en las plantas de patata se llevó a cabo por medio de la cepa LBA4404 de Agrobacterium tumefaciens (Bevan, M., Nucl. Acids Res. 12, 8711-8721, (1984); derivado de BIN19).
3. Transformación de Agrobacterium tumefaciens
En el caso de los derivados de BIN19, la inserción del DNA en las agrobacterias se efectuó por transformación directa de acuerdo con el método desarrollado por Holsters et al., (Mol. Gen. Genet. (1978), 163, 181-187). El DNA plasmídico de las agrobacterias transformadas se aisló de acuerdo con el método desarrollado por Birnboim y Doly (Nucl. Acids Res. (1979), 7, 1513-1523) y se separó por electroforesis en gel después de escisión por restricción adecuada.
4. Transformación de las plantas
Se pusieron 10 pequeñas hojas de un cultivo estéril de patata, heridas con un escalpelo, en 10 ml de medio MS con 2% de sacarosa que contenían de 30 a 50 \mul de un cultivo nocturno de Agrobacterium tumefaciens desarrollado bajo selección. Después de 3 a 5 minutos de agitación suave, las cápsulas Petri se incubaron en la oscuridad a 25ºC. Después de 2 días, las hojas se extendieron en medio MS con 1,6% de glucosa, 2 mg/l de zeatin-ribosa, 0,02 mg/l de ácido naftilacético, 0,02 mg/l de ácido giberélico, 500 mg/l de claforán, 50 mg/l de kanamicina y 0,8% de agar Bacto. Después de incubación durante una semana a 25ºC y 3000 lux, la concentración de claforán en el medio se redujo a la mitad. La regeneración y el cultivo de las plantas se llevaron a cabo de acuerdo con procesos conocidos (Rocha-Sosa et al., EMBO Journal 8, 23-29 (1989).
5. Análisis del DNA genómico de las plantas transgénicas de patata
El aislamiento del DNA genómico de las plantas se efectuó de acuerdo con Rogers y Bendich (Plant Mol. Biol. (1985), 5, 69-76).
Para el análisis del DNA, después de escisión adecuada por restricción, se analizaron 10 a 20 \mug de DNA por medio de transferencias Southern para la integración de las secuencias de DNA a investigar.
6. Análisis del RNA total de las plantas transgénicas de patata
El aislamiento del RNA total de las plantas se llevó a cabo de acuerdo con Logemann et al. (Analytical Biochem. (1987), 163, 16-20).
Para el análisis, se investigaron porciones de 50 \mug de RNA total por medio de transferencias Northern en cuanto a la presencia de los transcritos buscados.
7. Extracción de las proteínas
Para la extracción de la proteína total de los tejidos vegetales se homogeneizaron piezas de tejido en tampón de extracción de proteínas (fosfato de sodio 25 mM de pH 7,0, hidrogenosulfito de sodio 2 mM), con la adición de 0,1% (p/v) de polivinilpirrolidona (PVP) insoluble.
Después de filtración a través de celulosa, los residuos celulares se separaron por centrifugación durante 20 minutos a 10.000 revoluciones por minuto, y se determinó la concentración de proteínas del sobrenadante de acuerdo con el método desarrollado por Bradford (Anal. Biochem. (1976), 72, 248-254).
8. Detección de proteínas extrañas por medio de procesos inmunológicos (transferencia Western)
Los extractos de proteínas se separaron de acuerdo con el peso molecular por medio de electroforesis en gel en geles SDS-PAGE (dodecilsulfato de sodio-poliacrilamida). Después de la SDS-PAGE, los geles de proteínas se equilibraron durante un periodo comprendido entre 15 y 30 minutos en tampón de transferencia para electrodos de grafito (48 g/l de Tris, 39 g/l de glicina, 0,0375% SDS, 20% metanol) y se transfirieron luego en una cámara de refrigeración a un filtro de nitrocelulosa y se separaron a 1,3 mA/cm^{2} durante un periodo comprendido entre 1 y 2 horas. El filtro se saturó durante 30 minutos con gelatina al 3% en tampón TBS ( Tris 20 mM/HCl, pH 7,5, NaCl 500 mM), y se incubó luego el filtro durante 2 horas con el antisuero apropiado en una dilución adecuada (1:1000-10.000 en tampón TBS) a la temperatura ambiente. El filtro se lavó luego durante 15 minutos cada vez con TBS, TTBS (tampón TBS con 0,1% de monolaurato de polioxietileno-(20)-sorbitán) y tampón TBS. Después del lavado, el filtro se incubó durante 1 hora a la temperatura ambiente con anticuerpos de cabra-anti-conejo (GAR) conjugados con fosfatasa alcalina (1:7500 en TBS). El filtro se lavó luego como se describe anteriormente y se equilibró en tampón AP ( Tris/HCl 100 mM, pH 9,5, NaCl 100 mM, MgCl_{2} 5 mM). La reacción de la fosfatasa alcalina se inició por medio de la adición al sustrato de 70 \mul de solución de 4-nitrotetrazolio (NBT) (50 mg/ml de NBT en dimetil-formamida al 70%) y 35 \mul de fosfato de 5-bromo-4-cloro-3-indolilo (BCIP) (50 mg/ml de BCIP en dimetilformamida) en 50 ml de tampón AP. Como regla, las primeras señales se observaron al cabo de 5 minutos.
9. Determinación de la relación amilosa-amilopectina en el almidón de plantas transgénicas de patata
Trozos de hojas, que tenían un diámetro de 10 mm, se mantuvieron en flotación en solución de sacarosa al 6% bajo luz continua durante 14 horas. Esta incubación en presencia de luz indujo una formación de almidón fuertemente incrementada en los trozos de hojas. Después de la incubación, se determinó la concentración de amilosa y amilopectina de acuerdo con Hovenkamp-Hermelink et al. (Potato Research, 31, 241-246 (1988)).
Los ejemplos siguientes ilustran la preparación de los plásmidos de acuerdo con la invención, la inserción de secuencias de estos plásmidos en la célula vegetal y la regeneración de plantas transgénicas, así como el análisis de dichas plantas transgénicas.
Ejemplo 1 Preparación del plásmido P35s-Be e inserción del plásmido en el genoma vegetal de la patata
A partir de una genoteca de cDNA en el vector de expresión \lambdagt11, se identificaron diferentes clones que reaccionan cruzadamente con un anticuerpo que está dirigido contra la enzima de ramificación de las patatas. Estos clones se utilizaron para identificar clones completos a partir de una genoteca de cDNA en la posición HindII del vector pUC 19 que proceden a partir de mRNA aislado de tubérculos de patata en crecimiento. Un clon aislado de esta manera tenía un sitio de inserción de 2909 pb de la secuencia
3
4
El c-DNA de 2909 pb de longitud contenido en este clon se utilizó para los ejemplos siguientes y se denomina cBE.
Para la preparación de un plásmido p35s-BE, se proporcionó a este cDNA el promotor del 35s-RNA del virus del mosaico de la coliflor así como de la señal de poli-adenilación del gen de la octopina-sintasa del plásmido Ti pTiACH5. Para esto, se seleccionó la orientación del c-DNA codificante de la enzima de ramificación de tal manera que la cadena codificante sea susceptible de lectura (orientación de sentido). El plásmido p35s-BE tiene un tamaño de 13,6 kb y comprende los tres fragmentos A, B, y C que se clonaron en los sitios de escisión del polienlazador de BIN19.
El fragmento A (529 pb) contiene el promotor 35s del virus del mosaico de la coliflor (CaMV). El fragmento contiene los nucleótidos 6909 a 7437 del CaMV (Franck et al., Cell 21, 285-294). Se aisló como fragmento EcoRI-KpnI a partir del plásmido pDH51 (Pietrzak et al., Nucleic Acids Research 14, 5857-5868) y se clonó entre las posiciones de escisión EcoRI-KpnI del polienlazador del plásmido BIN 19.
El fragmento B contiene un fragmento de cDNA cBe de 2909 pb que codifica la enzima de ramificación. Dicho fragmento se cortó como fragmento HindIII-SmaI del vector pUC 19 y se clonó en la posición SmaI del polienlazador de BIN19 después de rellenado de la posición Hind-III con DNA-polimerasa. Para esto, la orientación del cDNA se seleccionó de tal manera que la cadena codificante sea susceptible de lectura y se forme un RNA de sentido. Los sitios de escisión BamHI/SbaI y PstI/SphI proceden del polienlazador de pUC 19. Los sitios de escisión Bam-HI/XbaI/SalI/PstI proceden del polienlazador de BIN19. Los dos sitios de escisión EcoRI localizados en el fragmento B son sitios de escisión internos del fragmento.
El fragmento C (192 pb) contiene la señal de poliadenilación del gen 3 del T-DNA del plásmido Ti pTiACH5 (Rielen et al., EMBO J. 3, 835, 846), los nucleótidos 11749-11939, que se aislan como fragmento PvuII-HindIII del plásmido paga 40 (Herrera-Estrella et al., (1983) Sature 303, 209-213) y se clonaron luego en el sitio de escisión PvuII entre los sitios de escisión SphI-Hind-III del polienlazador de BIN 19, después de adición de enlazadores SphI (véase Fig. 1).
El plásmido p35s-BE se transfirió a patatas con ayuda del sistema de agrobacterias. Después de esto, se regeneraron plantas enteras. Se ensayaron extractos proteínicos aislados de los tubérculos de estas plantas en cuanto a la existencia de la enzima de ramificación utilizando el análisis de transferencia Western. Adicionalmente, se ensayaron tubérculos de estas plantas en cuanto al contenido de amilosa y amilopectina.
Ejemplo 2 Preparación del plásmido p35s-anti-BE e introducción del plásmido en el genoma vegetal de la patata
De una manera similar a la descrita en el Ejemplo 1, se preparó el plásmido p35s-anti-BE, pero la orientación del cDNA diseñado de la enzima de ramificación se invirtió con relación al promotor 35 S. El plásmido p35s-anti-BE tiene un tamaño de 13,6 kb y comprende los tres fragmentos A, B y C que se clonaron en los sitios de escisión del polienlazador de BIN19.
El fragmento A (529 pb) contiene el promotor 35s del virus del mosaico de la coliflor (CaMV). El fragmento contiene los nucleótidos 6909 a 7437 del CaMV (Franck et al., Cell 21, 285-294), y se aisló como fragmento EcoRI-KpnI a partir del plásmido pDH51 (Pietrzak et al., Nucleic Acids Research 14, 5857-5868) y se clonó entre las posiciones de escisión EcoRI-KpnI del polienlazador del plásmido BIN 19.
El fragmento B contiene el fragmento de cDNA cBe de 2909 pb que codifica la enzima de ramificación. Dicho fragmento se cortó del fragmento HindIII-SmaI del vector pUC 19 y se clonó en la posición SmaI del polienlazador BIN19 después de rellenado de la posición HindIII con DNA-polimerasa. La orientación del cDNA se seleccionó de tal manera que la cadena no codificante sea susceptible de lectura y se forme un RNA anti-sentido. Los sitios de escisión SphI, PstI y XbaI, BamHI, SmaI proceden del polienlazador pUC 19. Las posiciones de corte Bam-HI/XbaI/SalI/PstI proceden del polienlazador de BIN 19. Los dos sitios de escisión EcoRI contenidos en el fragmento B son sitios de escisión internos de este fragmento.
El fragmento C (192 pb) contiene la señal de poliadenilación del gen 3 del T-DNA del plásmido Ti pTiACH5 (Gielen et al., EMBO J. 3, 835, 846), nucleótidos 11749-11939, que se aislaron como fragmento PvuII-HindIII del plásmido pAGV 40 (Herrera-Estrella et al. (1983), y que se clonaron luego entre las posiciones SphI-HindIII del polienlazador de BIN 19, después de adición de enlazadores Sph-I (véase Fig. 2).
El plásmido p35s-anti-BE se transfirió a patatas utilizando el sistema de agrobacterias. Después de esto se regeneraron plantas enteras.
Los extractos proteínicos, que se habían aislado de tubérculos de estas plantas, se ensayaron en cuanto a la existencia de la enzima de ramificación utilizando análisis de transferencia Western. Los tubérculos de estas plantas se ensayaron también en cuanto al contenido de amilosa y amilopectina.
Ejemplo 3 Preparación del plásmido p33-BE e introducción del plásmido en el genoma vegetal de la patata
De una manera similar a la descrita en el Ejemplo 1, se preparó el plásmido p33-BE, pero reemplazando el promotor 35s con el promotor de la clase I del gen patatin B33 (Rocha-Sosa et al., EMBO J. 8, 23-29). El plásmido p33-Be tiene un tamaño de 14,6 kb y está constituido por los tres fragmentos A, B y C que se clonaron en la posición de escisión del polienlazador de BIN19.
El fragmento A contiene el fragmento DraI-DraI (posición -1512 a posición +14) de la región promotora del gen patatin B33 (Rocha-Sosa et al., EMBO J. 8, 23-29), que se clonó en primer lugar en la posición SacI del polienlazador de pUC 18. Para esto, el extremo 3' colgante del sitio de escisión SacI se había hecho romo por medio de DNA-polimerasa T4. Después de esto, se insertó el fragmento EcoRI-BamHI entre las posiciones EcoRI-BamHI del polienlazador de BIN19.
El fragmento B contiene el fragmento de cDNA cBE de 2909 pb que codifica la enzima de ramificación. El mismo se cortó como fragmento HindIII-SmaI del vector pUC 19 y se clonó en la posición SmaI del polienlazador de BIN 19 después de rellenar la posición HindIII con DNA-polimerasa. Para esto, se seleccionó la orientación del cDNA de tal manera que la cadena codificante fuese susceptible de lectura y se formó un RNA de sentido. Los sitios de escisión BamHI/XbaI y PstI/SphI proceden del polienlazador de pUC 19. Las posiciones de corte Bam-HI/XbaI/SalI/PstI proceden del polienlazador de BIN19. Los dos sitios de escisión EcoRI contenidos en el fragmento B son sitios de escisión internos de este fragmento.
El fragmento C (192 pb) contiene la señal de poliadenilación del gen 3 del T-DNA del plásmido Ti pTiACH5 (Gielen et al., EMBO J. 3, 835, 846), nucleótidos 11749-11939), que se aislaron como fragmento PvuII-HindIII del plásmido pAGV 40 (Herrera-Estrella et al. (1983), Nature 303, 209-213) y que se clonó entre el sitio de escisión SphI-HindIII del polienlazador de BIN 19 después de adición de enlazadores Sph-I al sitio de escisión de PvuII.
El plásmido p33-BE se transfirió a Agrobacterium tumefaciens y se utilizó para la transformación de plantas de patata.
Ejemplo 4 Preparación del plásmido p33-anti-BE e introducción del plásmido en el genoma vegetal de la patata
De una manera similar a la descrita en el Ejemplo 2, se preparó el plásmido p33-anti-BE, pero reemplazando el promotor 35S con el promotor de la clase I del gen patatin B33 (Rocha-Sosa et al., EMBO J. 8, 23-29). El plásmido p33-anti-Be tiene un tamaño de 14,6 kb y está constituido por tres fragmentos A, B y C que se clonaron en los sitios de escisión del polienlazador de BIN19.
El fragmento A contiene el fragmento DraI-DraI (posición -1512 a posición +14) de la región promotora del gen patatin B33 (Rocha-Sosa et al., EMBO J. 8, 23-29), que se clonó en primer lugar en la posición SacI del polienlazador de pUC 18. Los extremos 3' colgantes del sitio de escisión SacI se hicieron romos por medio de DNA-polimerasa T4. Después de esto, el fragmento se insertó como fragmento EcoRI-BamHI entre las posiciones EcoRI-BamHI del polienlazador de BIN19.
El fragmento B contiene el fragmento de cDNA cBE de 2909 pb que codifica la enzima de ramificación. El mismo se cortó como fragmento HindIII-SmaI del vector pUC 18 y se clonó en la posición SmaI del polienlazador de BIN 19 después de rellenar la posición HindIII con DNA-polimerasa. Para esto, se seleccionó la orientación del cDNA de tal manera que la cadena no codificante fuese susceptible de lectura y pudiera formarse RNA anti-sentido. Las posiciones de corte SphI, PstI y XbaI, Bam-HI, SmaI proceden del polienlazador de pUC 19. Las posiciones de corte BamHI/XbaI/SalI/PstI proceden del polienlazador de BIN19. Los dos sitios de escisión EcoRI que están localizados en el fragmento B son sitios de escisión internos de este fragmento.
El fragmento C (192 pb) contiene la señal de poliadenilación del gen 3 del T-DNA del plásmido Ti pTiACH5 (Gielen et al., EMBO J. 3, 835, 846), nucleótidos 11749-11939), que se habían aislado como fragmento PvuII-HindIII del plásmido pAGV 40 (Herrera-Estrella et al. (1983), Nature 303, 209-213) y que se clonó entre el sitio de escisión SphI-HindIII del polienlazador de BIN 19 después de adición de enlazadores Sph-I al sitio de escisión de PvuII.
El plásmido p33-anti-BE se introdujo en Agrobacterium tumefaciens y se utilizó para la transformación de plantas de patata.
Ejemplo 5
Los nucleótidos 166-2909 de la secuencia de cDNA de 2909 pb descrita en el Ejemplo 1, que codifica la enzima de ramificación en el sitio de escisión HindII del vector de clonación pUC 19 se insertaron en los sitios de escisión correspondientes del polienlazador del vector de clonación pUC18. Esto hace posible una fusión del extremo N del \alpha-péptido de la \beta-galactosidasa localizada en el vector con una parte de la enzima de ramificación. La funcionalidad de la proteína de fusión resultante se ensayó en un mutante de Escherichia coli (KV 832) que es deficiente en la enzima de ramificación (Kiel et al. Gene 78, 9-17). Células transformadas con esta construcción se cultivaron en placas YT-agar que contenían 0,5% de glucosa. Las colonias resultantes se tiñeron con solución de Lugolscher. Las células transformadas presentaban un color amarillo-rojo en contraste con las células no transformadas de color azul, lo cual indica la actividad de ramificación de la proteína de fusión (Kiel et al. Gene 78, 9-17). Una superproducción de esta proteína en Escherichia coli hace posible el uso como enzima técnica.

Claims (21)

1. Un plásmido que contiene una secuencia de DNA que contiene información que causa cambios en la concentración de carbohidratos y la composición de carbohidratos en plantas regeneradas, después de inserción en el genoma de la planta, que comprende una secuencia codificante de una enzima de ramificación que comprende la secuencia de DNA siguiente:
5
6
2. El plásmido de acuerdo con la reivindicación 1, caracterizado porque la secuencia de codificación de la enzima de ramificación está fusionada a las secuencias reguladoras de otros genes que aseguran la transcripción de dicha secuencia de DNA que codifica la enzima de ramificación.
3. El plásmido de acuerdo con la reivindicación 2, caracterizado porque la secuencia de DNA de la enzima de ramificación está fusionada en dirección invertida a las secuencias reguladoras de otros genes, por lo cual el extremo 3' de la secuencia codificante está fusionado al extremo 3' del promotor y el extremo 5' de la secuencia codificante está fusionado al extremo 5' de la señal de terminación.
4. El plásmido de acuerdo con la reivindicación 2 ó 3, caracterizado porque las secuencias reguladoras son promotores y señales de terminación de genes vegetales o víricos.
5. El plásmido de acuerdo con la reivindicación 4, caracterizado porque la señal de terminación es el extremo 3' del gen de la octopina-sintasa del T-DNA del plásmido Ti pTiACH5.
6. El plásmido de acuerdo con la reivindicación 4 ó 5, caracterizado porque el promotor es el promotor del RNA 35S del virus del mosaico de la coliflor.
7. El plásmido de acuerdo con la reivindicación 4 ó 5, caracterizado porque el promotor es el promotor del gen patatin B33 de clase I.
8. El plásmido P35s-BE (DSM 6143).
9. El plásmido P35s-anti-BE (DSM 6144).
10. El plásmido P33-BE (DSM 6145).
11. El plásmido P33-anti-BE (DSM 6146).
12. Una célula vegetal o planta transgénica que contiene un plásmido de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 1 a 11.
13. La célula vegetal o planta transgénica de acuerdo con la reivindicación 12, en la cual dicha secuencia de DNA está fusionada a las secuencias reguladoras de otros genes en dirección invertida, por lo cual el extremo 3' de la secuencia codificante está fusionado al extremo 3' del promotor y el extremo 5' de la secuencia codificante está fusionado al extremo 5' de la señal de terminación, de tal manera que se produce en la planta un RNA anti-sentido del gen de la enzima de ramificación.
14. La célula vegetal o planta transgénica de acuerdo con la reivindicaciones 12 ó 13, produciendo dicha célula vegetal o planta un RNA antisentido del gen de la enzima de ramificación.
15. La célula vegetal o planta transgénica de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 12 a 14, que es maíz, cebada, trigo, arroz, guisante, soja, caña de azúcar, remolacha azucarera, tomate o tabaco.
16. La célula vegetal o la planta transgénica de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 12 a 14, que es patata.
17. Uso de un plásmido de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 1 a 11 para la producción de una célula vegetal o planta transgénica, en la cual la relación amilosa/amilopectina de la planta está modificada.
18. El uso de acuerdo con la reivindicación 17, en el cual dicha planta es una planta comercialmente útil.
19. El uso de acuerdo con la reivindicación 18, en el cual dicha planta es maíz, cebada, trigo, arroz, guisante, soja, caña de azúcar, remolacha azucarera, tomate o tabaco.
20. El uso de acuerdo con la reivindicación 18, en el cual dicha planta es patata.
21. Uso de un plásmido de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 1 a 11 para la producción de un RNA antisentido del gen de la enzima de ramificación en una célula vegetal o planta transgénica.
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