JP2017158569A - ヘテロ多量体分子を作製するための方法 - Google Patents
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Abstract
【解決手段】イオン対間の静電相互作用が変化するように2つのポリペプチドの境界面において接触しているアミノ酸の置換を導入する工程を含む。2つのヒト免疫グロブリンCH3ドメイン含有ポリペプチドを含むヘテロ多量体ポリペプチドを調製する方法であって、ポリペプチドのうちの1つのCH3ドメイン内の、ヒトIgG2の位置236、245、249、278、286、及び288からなる群より選択される位置に対応する位置にある少なくとも1つのアミノ酸を別のアミノ酸によって置換し、ヘテロ多量体形成を促進する。
【選択図】図12
Description
を含む重鎖CDR1、
を含む重鎖CDR2、および
を含む重鎖CDR3;ならびに/または(b)
を含む軽鎖CDR1、DASNLQT(SEQ ID NO:24)を含む軽鎖CDR2、およびQQYDDLPP(SEQ ID NO:25)を含む軽鎖CDR3を含む、VEGFに特異的に結合する抗体を提供する。本発明はまた、(a)
を含む重鎖CDR1、
を含む重鎖CDR2、および
を含む重鎖CDR3;ならびに/または(b)
を含む軽鎖CDR1、AASNLHS(SEQ ID NO:27)を含む軽鎖CDR2、およびQQYDNLPL(SEQ ID NO:28)を含む軽鎖CDR3を含む、VEGFに特異的に結合する抗体を提供する。
本発明は、例えば、以下の項目を提供する。
(項目1)
2つのヒト免疫グロブリンCH3ドメイン含有ポリペプチドを含むヘテロ多量体ポリペプチドを調製する方法であって、以下の工程を含む方法:
ポリペプチドのうちの1つのCH3ドメイン内の、ヒトIgG2の位置236、245、249、278、286、および288からなる群より選択される位置に対応する位置にある少なくとも1つのアミノ酸を別のアミノ酸によって置換し、それによって、ヘテロ多量体形成を促進する工程。
(項目2)
2つのヒト免疫グロブリンCH3ドメイン含有ポリペプチドを含むヘテロ多量体ポリペプチドを調製する方法であって、以下の工程を含む方法:
各ポリペプチドのCH3ドメインの中にある少なくとも1つの荷電アミノ酸残基を反対の電荷のアミノ酸によって置換する工程。
(項目3)
置換アミノ酸の対がヘテロ多量体ポリペプチドにおいてイオン対を形成する、項目2記載の方法。
(項目4)
2つのヒト免疫グロブリンCH3ドメイン含有ポリペプチドを含むヘテロ多量体ポリペプチドを調製する方法であって、以下の工程を含む方法:
ポリペプチドのうちの1つのCH3ドメインの中にある少なくとも1つの親水性アミノ酸残基を別のアミノ酸によって置換する工程。
(項目5)
親水性アミノ酸残基が疎水性残基によって置換される、項目4記載の方法。(項目6)
ヒドロキシル側鎖を有するアミノ酸が、ヒドロキシル側鎖を有さないアミノ酸によって置換される、項目4記載の方法。
(項目7)
ポリペプチドのうちの1つのCH3ドメイン内にある少なくとも1つの親水性アミノ酸残基を、別のアミノ酸を有するポリペプチドのうちの1つにある、2つのポリペプチドの境界面にある別のアミノ酸によって置換する工程をさらに含む、項目1または2記載の方法。
(項目8)
置換アミノ酸が2つのポリペプチドの境界面にある別のアミノ酸と相互作用する、項目1〜7のいずれか一項記載の方法。
(項目9)
置換されるアミノ酸が表1に列挙されているか、または表1に列挙したアミノ酸に対応する位置にあるアミノ酸である、項目1〜8のいずれか一項記載の方法。
(項目10)
両ポリペプチドのヒト免疫グロブリンCH3ドメインが、IgG CH3ドメイン、IgA CH3ドメイン、およびIgD CH3ドメインからなる群より選択される、項目1〜9のいずれか一項記載の方法。
(項目11)
免疫グロブリンCH3ドメインがIgG2 CH3ドメインである、項目10記載の方法。
(項目12)
第1のCH3ドメイン含有ポリペプチドが、第1の免疫グロブリン軽鎖ポリペプチドに特異的に結合する第1の免疫グロブリン重鎖ポリペプチドを含み、第2のCH3ドメイン含有ポリペプチドが、第2の免疫グロブリン軽鎖ポリペプチドに特異的に結合する第2の免疫グロブリン重鎖ポリペプチドを含む、項目1〜11のいずれか一項記載の方法。
(項目13)
第1の免疫グロブリン軽鎖ポリペプチドおよび第2の免疫グロブリン軽鎖ポリペプチドのアミノ酸配列が同一である、項目12記載の方法。
(項目14)
免疫グロブリン軽鎖ポリペプチドが免疫グロブリン重鎖ポリペプチドと連結している、項目12記載の方法。
(項目15)
1つのCH3ドメインの中の、ヒトIgG2の位置249および位置288に対応する位置にあるアミノ酸を置換する工程を含む、項目1〜14のいずれか一項記載の方法。
(項目16)
位置249および288のアミノ酸がグルタミン酸と交換される、項目15記載の方法。
(項目17)
位置249および288のアミノ酸がアスパラギン酸と交換される、項目15記載の方法。
(項目18)
1つのCH3ドメインの中の、ヒトIgG2の位置249、位置286、および位置288に対応する位置にあるアミノ酸を置換する工程を含む、項目1〜14のいずれか一項記載の方法。
(項目19)
位置249および288のアミノ酸がグルタミン酸と交換され、位置286のアミノ酸がフェニルアラニンと交換される、項目18記載の方法。
(項目20)
第2のCH3ドメインの中の、ヒトIgG2の位置236および位置278に対応する位置にあるアミノ酸を置換する工程をさらに含む、項目13〜19のいずれか一項記載の方法。
(項目21)
位置236のアミノ酸がリジンと交換され、位置278のアミノ酸がリジンと交換される、項目20記載の方法。
(項目22)
1つのCH3ドメインの中の、ヒトIgG2の位置236および位置278に対応する位置にあるアミノ酸を置換する工程を含む、項目1〜14のいずれか一項記載の方法。
(項目23)
位置236のアミノ酸がリジンと交換され、位置278のアミノ酸がリジンと交換される、項目22記載の方法。
(項目24)
ヘテロ多量体ポリペプチドが一価である、項目1〜23のいずれか一項記載の方法。
(項目25)
一価ヘテロ多量体ポリペプチドが検出可能な標識またはエピトープを含む、項目24記載の方法。
(項目26)
ヘテロ多量体ポリペプチドが二価である、項目1〜23のいずれか一項記載の方法。
(項目27)
第1のポリペプチドがその免疫グロブリン抗原結合ドメインを介して標的分子に結合し、第2のポリペプチドがイムノアドヘシンである、項目1〜23または26のいずれか一項記載の方法。
(項目28)
第1のポリペプチドおよび第2のポリペプチドがホモ二量体の集合と比較して優先的にヘテロ二量体として互いに集合する、項目1〜27のいずれか一項記載の方法。
(項目29)
第1のポリペプチドおよび第2のポリペプチドが集合して二重特異性抗体を形成する、項目1〜23および26〜28のいずれか一項記載の方法。
(項目30)
二重特異性抗体が2種類の抗原に特異的に結合する、項目29記載の方法。
(項目31)
二重特異性抗体が、同じ抗原上にある2種類のエピトープに結合する、項目29記載の方法。
(項目32)
ヘテロ多量体ポリペプチドが、以下からなる群より選択される抗原に特異的に結合する、項目1〜31のいずれか一項記載の方法:
DLL4、VEGF、VEGFR2、Notch1、Notch2、Notch3、Notch4、Notch(pan)、JAG1、JAG2、DLL(pan)、JAG(pan)、EGFR、ERBB2、ERBB3、ERBB(pan)、c-Met、IGF-1R、PDGFR、Patched、Hedgehogファミリーポリペプチド、Hedgehog(pan)、WNTファミリーポリペプチド、WNT(pan)、FZD1、FZD2、FZD3、FZD4、FZD5、FZD6、FZD7、FZD8、FZD9、FZD10、FZD(pan)、LRP5、LRP6、CD20、IL-6、TNFα、IL-23、IL-17、CD80、CD86、CD3、CEA、Muc16、PSMA、PSCA、CD44、c-Kit、DDR1、DDR2、RSPO1、RSPO2、RSPO3、RSPO4、RSPO(pan)、BMPファミリーポリペプチド、BMP(pan)、BMPR1a、BMPR1b、およびそれらの組み合わせ。
(項目33)
ヘテロ多量体ポリペプチドが、DLL4およびVEGFに特異的に結合する二重特異性抗体である、項目30記載の方法。
(項目34)
ヘテロ多量体ポリペプチドがVEGFに特異的に結合し、SEQ ID NO:17またはSEQ ID NO:18を含む、項目32記載の方法。
(項目35)
ヘテロ多量体ポリペプチドがDLL4に特異的に結合し、SEQ ID NO:19を含む、項目32記載の方法。
(項目36)
軽鎖ポリペプチドのアミノ酸配列が同一である、項目33記載の方法。
(項目37)
軽鎖ポリペプチドが重鎖ポリペプチドと連結している、項目33記載の方法。
(項目38)
1つのCH3ドメインの中の、ヒトIgG2の位置249および位置288に対応する位置にあるアミノ酸を置換する工程を含む、項目30〜33のいずれか一項記載の方法。
(項目39)
位置249および288のアミノ酸がグルタミン酸と交換される、項目38記載の方法。
(項目40)
位置249および288のアミノ酸がアスパラギン酸と交換される、項目38記載の方法。
(項目41)
第2のCH3ドメインの中の、ヒトIgG2の位置236および位置278に対応する位置にあるアミノ酸を置換する工程をさらに含む、項目33〜40のいずれか一項記載の方法。
(項目42)
位置236のアミノ酸がリジンと交換され、位置278のアミノ酸がリジンと交換される、項目41記載の方法。
(項目43)
1つのCH3ドメインの中の、ヒトIgG2の位置236および位置278に対応する位置にあるアミノ酸を置換する工程を含む、項目33〜42のいずれか一項記載の方法。
(項目44)
位置236のアミノ酸がリジンと交換され、位置278のアミノ酸がリジンと交換される、項目43記載の方法。
(項目45)
ヘテロ多量体ポリペプチドが、SEQ ID NO:11の重鎖配列およびSEQ ID NO:13またはSEQ ID NO:15の軽鎖配列を含むVEGF結合配列を含む、項目33記載の方法。
(項目46)
軽鎖が重鎖に連結している、項目45記載の方法。
(項目47)
ヘテロ多量体ポリペプチドが、SEQ ID NO:19を含むDLL4結合配列を含む、項目33記載の方法。
(項目48)
ヘテロ多量体ポリペプチドが、SEQ ID NO:11の重鎖配列およびSEQ ID NO:13またはSEQ ID NO:15の軽鎖配列;ならびにSEQ ID NO:19を含むDLL4結合配列を含む、項目45〜47のいずれか一項記載の方法。
(項目49)
以下を含む、VEGFに特異的に結合する抗体:
(a)
を含む重鎖CDR1、
を含む重鎖CDR2、および
を含む重鎖CDR3;ならびに/または
(b)
を含む軽鎖CDR1、DASNLQT(SEQ ID NO:24)を含む軽鎖CDR2、およびQQYDDLPP(SEQ ID NO:25)を含む軽鎖CDR3。
(項目50)
以下を含む、VEGFに特異的に結合する抗体:
(a)
を含む重鎖CDR1、
を含む重鎖CDR2、および
を含む重鎖CDR3;ならびに/または
(b)
を含む軽鎖CDR1、AASNLHS(SEQ ID NO:27)を含む軽鎖CDR2、およびQQYDNLPL(SEQ ID NO:28)を含む軽鎖CDR3。
(項目51)
ヒトVEGFのアンタゴニストである、項目49または50記載の抗体。
(項目52)
抗体断片である、項目49または50記載の抗体。
(項目53)
モノクローナル抗体である、項目49または50記載の抗体。
(項目54)
ヒト化抗体である、項目49または50記載の抗体。
(項目55)
腫瘍成長を阻害する、項目49または50記載の抗体。
(項目56)
約100nM以下のK D でヒトVEGFに結合する、項目49〜56のいずれか一項記載の抗体。
(項目57)
項目1〜48のいずれか一項記載の方法によって調製された、ヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目58)
項目1〜48のいずれか一項記載の方法によって調製されたヘテロ多量体ポリペプチドの特徴を有する、ヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目59)
一価である、項目57または項目58記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目60)
二価である、項目57または項目58記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目61)
二重特異性抗体である、項目57、58、または60のいずれか一項記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目62)
CH3ドメインが、ヒトIgG2の位置249および288に対応する位置にグルタミン酸を含有する、免疫グロブリンCH3ドメインを含むポリペプチド。
(項目63)
CH3ドメインが、ヒトIgG2の位置249および288に対応する位置にグルタミン酸、ならびにヒトIgG2の位置286に対応する位置にフェニルアラニンを含有する、免疫グロブリンCH3ドメインを含むポリペプチド。
(項目64)
CH3ドメインが、ヒトIgG2の位置236および278に対応する位置にリジンを含有する、免疫グロブリンCH3ドメインを含むポリペプチド。
(項目65)
免疫グロブリンCH3ドメインがIgG CH3ドメインである、項目62〜64のいずれか一項記載のポリペプチド。
(項目66)
(i)項目62または63記載のポリペプチドおよび(ii)項目64記載のポリペプチドを両方とも含む、ヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目67)
第1のCH3ドメイン含有ポリペプチドおよび/または第2のCH3ドメイン含有ポリペプチドが免疫グロブリンCH2ドメインをさらに含む、項目57〜61または66のいずれか一項記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目68)
SEQ ID NO:1、SEQ ID NO:4、またはSEQ ID NO:5のアミノ酸配列を含む、ポリペプチド。
(項目69)
SEQ ID NO:2、SEQ ID NO:6、またはSEQ ID NO:7のアミノ酸配列を含む、ポリペプチド。
(項目70)
SEQ ID NO:3、SEQ ID NO:8、またはSEQ ID NO:9のアミノ酸配列を含む、ポリペプチド。
(項目71)
SEQ ID NO:1、SEQ ID NO:2、SEQ ID NO:4、SEQ ID NO:5、SEQ ID NO:6、およびSEQ ID NO:7からなる群より選択される第1のアミノ酸配列、ならびにSEQ ID NO:3、SEQ ID NO:8、およびSEQ ID NO:9からなる群より選択される第2のアミノ酸配列を両方とも含む、ヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目72)
項目62〜65または68〜70のいずれか一項記載のポリペプチドを含む、ヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目73)
ヘテロ二量体である、項目57〜61、66、67、71、または72のいずれか一項記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目74)
二重特異性抗体である、項目66、67、71、または72のいずれか一項記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目75)
一価抗体である、項目66、67、71、または72のいずれか一項記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目76)
以下からなる群より選択される抗原に特異的に結合する、項目57〜61、66、67、または71〜75のいずれか一項記載のヘテロ多量体ポリペプチド:
DLL4、VEGF、VEGFR2、Notch1、Notch2、Notch3、Notch4、Notch(pan)、JAG1、JAG2、DLL(pan)、JAG(pan)、EGFR、ERBB2、ERBB3、ERBB(pan)、c-Met、IGF-1R、PDGFR、Patched、Hedgehogファミリーポリペプチド、Hedgehog(pan)、WNTファミリーポリペプチド、WNT(pan)、FZD1、FZD2、FZD3、FZD4、FZD5、FZD6、FZD7、FZD8、FZD9、FZD10、FZD(pan)、LRP5、LRP6、CD20、IL-6、TNFα、IL-23、IL-17、CD80、CD86、CD3、CEA、Muc16、PSMA、PSCA、CD44、c-Kit、DDR1、DDR2、RSPO1、RSPO2、RSPO3、RSPO4、RSPO(pan)、BMPファミリーポリペプチド、BMP(pan)、BMPR1a、BMPR1b、およびそれらの組み合わせ。
(項目77)
SEQ ID NO:11の重鎖配列およびSEQ ID NO:13またはSEQ ID NO:15の軽鎖配列を含むVEGF結合配列を含む、項目76記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目78)
SEQ ID NO:11の重鎖配列およびSEQ ID NO:13の軽鎖配列を含むVEGF結合配列を含む、項目76記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目79)
SEQ ID NO:11の重鎖配列およびSEQ ID NO:15の軽鎖配列を含むVEGF結合配列を含む、項目76記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目80)
SEQ ID NO:19を含むDLL4結合配列を含む、項目76記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目81)
DLL4およびVEGFに結合する二重特異性抗体である、項目76記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目82)
軽鎖ポリペプチドのアミノ酸配列が同一である、項目77〜81のいずれか一項記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目83)
軽鎖ポリペプチドが重鎖ポリペプチドと連結している、項目77〜82のいずれか一項記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目84)
1つのCH3ドメインの中の、ヒトIgG2の位置249および位置288に対応する位置にあるアミノ酸を置換する工程を含む、項目77〜83のいずれか一項記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目85)
位置249および288のアミノ酸がグルタミン酸と交換される、項目84記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目86)
位置249および288のアミノ酸がアスパラギン酸と交換される、項目84記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目87)
第2のCH3ドメインの中の、ヒトIgG2の位置236および位置278に対応する位置にあるアミノ酸を置換する工程をさらに含む、項目77〜84のいずれか一項記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目88)
位置236のアミノ酸がリジンと交換され、位置278のアミノ酸がリジンと交換される、項目87記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目89)
1つのCH3ドメインの中の、ヒトIgG2の位置236および位置278に対応する位置にあるアミノ酸を置換する工程を含む、項目77〜88のいずれか一項記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目90)
位置236のアミノ酸がリジンと交換され、位置278のアミノ酸がリジンと交換される、項目89記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目91)
SEQ ID NO:17〜19からなる群より選択される配列を含む、項目81〜83のいずれか一項記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目92)
SEQ ID NO:11の重鎖配列およびSEQ ID NO:13またはSEQ ID NO:15の軽鎖配列を含むVEGF結合配列;ならびにSEQ ID NO:19を含むDLL4結合配列を含む、項目81〜83のいずれか一項記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目93)
SEQ ID NO:11の重鎖配列およびSEQ ID NO:13の軽鎖配列を含むVEGF結合配列;ならびにSEQ ID NO:19を含むDLL4結合配列を含む、項目81〜83のいずれか一項記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目94)
SEQ ID NO:11の重鎖配列およびSEQ ID NO:15の軽鎖配列を含むVEGF結合配列;ならびにSEQ ID NO:19を含むDLL4結合配列を含む、項目81〜83のいずれか一項記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目95)
第1のCH3ドメイン含有ポリペプチドおよび/または第2のCH3ドメイン含有ポリペプチドが単鎖Fvをさらに含む、項目57〜61、66、67、または71〜94のいずれか一項記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目96)
ポリペプチドが細胞毒または放射性同位体をさらに含む、項目57〜61、66、67、または71〜95のいずれか一項記載のヘテロ多量体ポリペプチド。
(項目97)
項目49〜96のいずれか一項記載の抗体またはポリペプチドをコードする、単離されたポリヌクレオチド。
(項目98)
項目98記載のポリヌクレオチドに高ストリンジェンシー条件下でハイブリダイズするポリヌクレオチドを含む、単離されたポリヌクレオチド。
(項目99)
項目97または98記載の核酸を含む、宿主細胞。
(項目100)
ポリペプチドを発現させる条件下で項目99記載の宿主細胞を培養する工程を含む、ヘテロ多量体ポリペプチドを作製する方法。
(項目101)
項目50〜54、59、60、または64〜81のいずれか一項記載のヘテロ多量体ポリペプチドおよび薬学的に許容される担体を含む、薬学的組成物。
(項目102)
項目57〜61、66、67、もしくは71〜95のいずれか一項記載のヘテロ多量体ポリペプチド、または項目101記載の組成物を、これを必要とする患者に投与する工程を含む、障害を治療する方法。
(項目103)
障害が癌である、項目102記載の方法。
(項目104)
第2の治療用化合物を投与する工程をさらに含む、項目102または103記載の方法。
(項目105)
患者におけるヘテロ多量体ポリペプチドの投与によって引き起こされる副作用を治療するために、第2の治療用化合物が用いられる、項目104記載の方法。
(項目106)
第2の治療用化合物が抗癌剤である、項目104または105記載の方法。
(項目107)
ヘテロ多量体ポリペプチドおよび第2の治療用化合物が同時にまたは連続して投与される、項目104〜106のいずれか一項記載の方法。
(項目108)
SEQ ID NO:10、29、および30からなる群より選択されるアミノ酸配列を含む、単離されたポリペプチド。
(項目109)
抗体である、項目108記載の単離されたポリペプチド配列。
(項目110)
SEQ ID NO:12、14、および16からなる群より選択されるポリヌクレオチドに高ストリンジェンシー条件下でハイブリダイズするポリヌクレオチドを含む、単離されたポリヌクレオチド。
(1)非極性:Ala(A)、Val(V)、Leu(L)、Ile(I)、Pro(P)、Phe(F)、Trp(W)、Met(M)、
(2)無電荷極性:Gly(G)、Ser(S)、Thr(T)、Cys(C)、Tyr(Y)、Asn(N)、Gln(Q)
(3)酸性:Asp(D)、Glu(E)
(4)塩基性:Lys(K)、Arg(R)、His(H)。
(1)疎水性:ノルロイシン、Met、Ala、Val、Leu、Ile;
(2)中性親水性:Cys、Ser、Thr、Asn、Gln;
(3)酸性:Asp、Glu;
(4)塩基性:His、Lys、Arg;
(5)鎖の方向に影響を及ぼす残基:Gly、Pro;
(6)芳香族:Trp、Tyr、Phe.
を含む重鎖CDR1、
を含む重鎖CDR2、および
を含む重鎖CDR3;ならびに/または(b)
を含む軽鎖CDR1、DASNLQT(SEQ ID NO:24)を含む軽鎖CDR2、およびQQYDDLPP(SEQ ID NO:25)を含む軽鎖CDR3を含む。別の態様において、本発明は、VEGFに特異的に結合する抗体(219R0202)を提供する。この抗体は、(a)
を含む重鎖CDR1、
を含む重鎖CDR2、および
を含む重鎖CDR3;ならびに/または(b)
を含む軽鎖CDR1、AASNLHS(SEQ ID NO:27)を含む軽鎖CDR2、およびQQYDNLPL(SEQ ID NO:28)を含む軽鎖CDR3を含む。
抗体重鎖CH3ドメイン間の二量体化境界面がどういったものかさらに理解するために、抗体CH3ドメインの結晶構造(Deisenhofer. J. (1981) Biochemistry, 20, 2361-2370によって最初に報告された構造)を調べた。この構造では、2つのFc断片の二量体化はCH3ドメイン間の鎖間相互作用によって媒介される(図1)。CH3ドメイン相互作用表面は、親水性または荷電性のある残基が隣接した疎水性残基からなる中心領域を含有する。コア疎水性領域の中には、起こり得る親水性相互作用のためにヒドロキシル基を提示する保存チロシンがあり、従って、疎水性残基として役立ち、親水性相互作用にも役立つ。図2は、二量体化CH3ドメインの構造の描写を示す。理解しやすいように、一方の鎖を他方の鎖より濃く塗りつぶした。CH3ドメイン間の相互作用表面に沿って並んでいるアミノ酸の側鎖を示した。図3は、3つの異なる構造図において、起こり得る鎖間相互作用に関与するCH3ドメイン内の選択されたアミノ酸を強調する。図3にあるアミノ酸位置番号はヒトIgG2の定常領域を基準としている。図4は、ヒトIgGアイソタイプの定常ドメインのアラインメントを示す。鎖間相互作用に関与することができ、図2において示された特定の残基を強調した。表1は、ヒトIgGアイソタイプのそれぞれについて鎖間相互作用に関与する可能性のある3つの残基に対応するアミノ酸位置を列挙する。ヒトIgG生殖細胞定常ドメインを基準にして番号を付けた。
抗体のCH3ドメインにおけるいくつかのタイプの改変の能力を、ヘテロ二量体抗体を自発的に生じる能力について分析した。それぞれのCH3鎖間で起こる親水性相互作用を選択的に弱めることによって、抗体ホモ二量体化が不利になる可能性があり、同時に、ホモ二量体化に不利であるが、ヘテロ二量体化を許す置換を導入することによって、選択的にヘテロ二量体化するが、ホモ二量体化する傾向がほとんどない適合性Fc変異体の対を生じる可能性があると導き出された。
二重特異性抗体変異体(Var2-Var3)が抗原に結合する能力を調べるために、酵素結合免疫測定法(ELISA)を行った。ELISAプレートを抗原でコーティングしないか(-)、抗FLAG抗体(0.05mg/ml、クローンM2, SIGMA)または組換えヒトデルタ様リガンド4(DLL4)(0.1mg/ml)(カルボキシ末端8xHisタグを有するアミノ酸27-519)によってコーティングした。次いで、示したように、コーティングされたプレートを、対照細胞培地(負の対照)、またはVar2、Var3、および軽鎖L2をコードする発現ベクターによってトランスフェクトされた細胞に由来するならし培地とインキュベートした。室温で1時間、結合させた後に、プレートを洗浄し、HRP結合体化抗ヒトIgG二次抗体を用いて結合抗体を検出した。変異体Var2およびVar3の同時発現によって産生された二重特異性抗体変異体は機能活性を有する(図7)。Var3(13A)重鎖および対となった軽鎖は、Var3を開発するために用いられた親ホモ二量体抗体が認識する抗原であるDLL4に結合することができ、Var2重鎖アームはFLAGエピトープタグを示し、ELISAによって抗FLAG抗体と相互作用することができる。従って、二重特異性抗体は2種類の標的と相互作用することができ、それぞれの重鎖は別個の相互作用に関与する。
マウスをヒトVEGFで免疫し、脾臓を単離した。重鎖をPCR増幅し、ヒト軽鎖κ遺伝子のファージミドライブラリーに挿入した。ファージミドライブラリーをレスキューし、3回連続してヒトVEGFに対して選択した。VEGF(+)Fabパネルを単離し、VEGFアンタゴニストを見つける一連のアッセイ(HUVEC増殖アッセイ、Biacoreブロッキングアッセイ)において試験した。
発見されたヘテロ二量体化変異(13A/13B、図12A)を使用し、2つのフォーマットを用いて、hDLL4を標的とし(21M18)、かつVEGFを標的とする(219R0302、219R0202)、二重特異性抗体を作製した。
21M18および219R0302または219R0202を用いてSGBSPを作り出した。どちらのSGBSPも良好に発現し、プロテインAクロマトグラフィーによって精製した。ホモ二量体種対ヘテロ二量体種のレベルを評価するために、等電点電気泳動を用いて、それぞれのSGBSPをアッセイした。ホモ二量体種(13A/13Bホモ二量体)はヘテロ二量体種とは異なるpIを有するので、ゲルから、ゲルデンシトメトリーに基づいて、どちらのSGBSPも90%超がヘテロ二量体であったことがはっきりと分かる(図13A)。
第2の実施例では、21M18重鎖、共通219R0302/219R0202重鎖、および21M18軽鎖を用いて、MBSPを作り出した。MBSPは良好に発現し、プロテインAクロマトグラフィーによって精製した。ホモ二量体種対ヘテロ二量体種のレベルを評価するために、等電点電気泳動を用いてMBSPをアッセイした。ホモ二量体種(13A/13Bホモ二量体)はヘテロ二量体種とは異なるpIを有するので、IEFゲル分析から、ゲルデンシトメトリーに基づいてMBSPは90%超がヘテロ二量体であることが分かった(図13A)。図13Bに示したように、21R0202重鎖(13A)対21M18重鎖(13B)の比を上げることによって、残りの21M18 13Bホモ二量体を排除することができた。
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