JP2001520307A - 多置換プロテアーゼ変種を含有した漂白組成物 - Google Patents

多置換プロテアーゼ変種を含有した漂白組成物

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Abstract

(57)【要約】 本発明はプロテアーゼ変種を含んだ漂白組成物に関する。１つの漂白組成物では、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの１、３、４、８、９、１０、１２、１３、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２４、２７、３３、３７、３８、４２、４３、４８、５５、５７、５８、６１、６２、６８、７２、７５、７６、７７、７８、７９、８６、８７、８９、９７、９８、９９、１０１、１０２、１０４、１０６、１０７、１０９、１１１、１１４、１１６、１１７、１１９、１２１、１２３、１２６、１２８、１３０、１３１、１３３、１３４、１３７、１４０、１４１、１４２、１４６、１４７、１５８、１５９、１６０、１６６、１６７、１７０、１７３、１７４、１７７、１８１、１８２、１８３、１８４、１８５、１８８、１９２、１９４、１９８、２０３、２０４、２０５、２０６、２０９、２１０、２１１、２１２、２１３、２１４、２１５、２１６、２１７、２１８、２２２、２２４、２２７、２２８、２３０、２３２、２３６、２３７、２３８、２４０、２４２、２４３、２４４、２４５、２４６、２４７、２４８、２４９、２５１、２５２、２５３、２５４、２５５、２５６、２５７、２５８、２５９、２６０、２６１、２６２、２６３、２６５、２６８、２６９、２７０、２７１、２７２、２７４および２７５位に相当する１以上のアミノ酸残基位置で他の天然アミノ酸残基によるアミノ酸残基の置換と共に、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの１０３位に相当するアミノ酸残基位置で、他の天然アミノ酸残基によるアミノ酸残基の置換をうけたプロテアーゼ変種（そのプロテアーゼ変種が１０３および７６位に相当する位置でアミノ酸残基の置換をうけているとき、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの２７、９９、１０１、１０４、１０７、１０９、１２３、１２８、１６６、２０４、２１０、２１６、２１７、２１８、２２２、２６０、２６５または２７４位に相当するアミノ酸残基位置以外の１以上のアミノ酸残基位置でもアミノ酸残基の置換がある）、漂白剤および１種以上のクリーニング補助物質を含んでいる。もう１つの漂白組成物では、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの６２、２１２、２３０、２３２、２５２および２５７位に相当する１以上のアミノ酸残基位置で、他の天然アミノ酸残基によるアミノ酸残基の置換をうけたプロテアーゼ変種、漂白剤および１種以上のクリーニング補助物質を含んでいる。その漂白組成物を用いる方法も提供される。

Description

【発明の詳細な説明】
【０００１】
【発明の分野】
本発明は、多置換プロテアーゼ変種である１種以上のプロテアーゼ酵素、およ
び１種以上の漂白剤、特にブリーチアクチベーター入りの漂白系を含んだ漂白組
成物、特に洗濯洗剤、並びにこのような漂白組成物を用いる方法に関する。
【０００２】 様々なタイプの酵素が、布帛からあるしみの除去に役立てるため、洗濯洗剤で
ずっと用いられてきた。これらのしみは、典型的には脂質およびタンパク質の汚
れに伴う。しかしながら、その酵素は他のタイプの汚れおよびしみに対してさほ
ど有効でないことがわかった。
【０００３】 １９９７年１０月１０日付でGhoshらのＵＳ特許５，６７７，２７２は、１）B
acillus amyloliquefaciensズブチリシンの９９、１０１、１０３、１０４、１ ０７、１２３、２７、１０５、１０９、１２６、１２８、１３５、１５６、１６
６、１９５、１９７、２０４、２０６、２１０、２１６、２１７、２１８、２２
２、２６０、２６５および／または２７４位のうち１以上と共に７６位に相当す
る位置で他のアミノ酸残基によるアミノ酸残基の置換をうけたプロテアーゼ変種
；２）漂白剤；および３）プロテアーゼ変種および漂白剤と適合しうる１種以上
の漂白組成物物質を含んだ漂白組成物について開示している。
【０００４】 しかし、従来の漂白組成物よりも有効なしみ抜きおよび／または黒ずみ除去の
必要性がなお存在している。 本発明によると、多置換プロテアーゼ変種である新規なプロテアーゼ酵素、お
よび漂白剤、特にブリーチアクチベーターの組合せは、従来の漂白組成物よりも
向上して改善されたしみ抜きおよび／または黒ずみ除去効果を発揮することがわ
かった。 したがって、本発明の目的は、改善されたしみおよび／または汚れ除去および
／または黒ずみ除去効果および／または布帛クリーニング効果および／または漂
白性を有する漂白組成物、特に洗濯洗剤組成物を提供することである。 本発明のこれらおよび他の目的は、以下の詳細な記載から明らかとなるであろ
う。
【０００５】
【発明の要旨】
本発明の多置換プロテアーゼ変種は、漂白組成物で用いられたときに、従来の
プロテアーゼ含有漂白組成物よりも、限定されないが、しみおよび／または汚れ
除去および／または減少および／または白さ維持および／または黒ずみ除去およ
び／またはしみ付きおよび／または皮膜除去および／または減少を含めて、改善
された高いクリーニング効果を発揮することが、意外にも発見されたという点で
、本発明は前記のニーズを満たしている。 本発明の多置換プロテアーゼ変種は、高および低密度顆粒、重質および軽質液
体、錠剤、粉末、ゲル、フォーム、スプレー、ペーストおよび固形合成洗剤組成
物、および他の漂白組成物での使用に適している。
【０００６】 本発明の一面において、 （ａ）プロテアーゼ変種、好ましくは有効量のプロテアーゼ変種、更に好まし
くは漂白組成物の約０．０００１〜約１０重量％のプロテアーゼ変種（そのプロ
テアーゼ変種は、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの１、３、４、８、
９、１０、１２、１３、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２４、２
７、３３、３７、３８、４２、４３、４８、５５、５７、５８、６１、６２、６
８、７２、７５、７６、７７、７８、７９、８６、８７、８９、９７、９８、９
９、１０１、１０２、１０４、１０６、１０７、１０９、１１１、１１４、１１
６、１１７、１１９、１２１、１２３、１２６、１２８、１３０、１３１、１３
３、１３４、１３７、１４０、１４１、１４２、１４６、１４７、１５８、１５
９、１６０、１６６、１６７、１７０、１７３、１７４、１７７、１８１、１８
２、１８３、１８４、１８５、１８８、１９２、１９４、１９８、２０３、２０
４、２０５、２０６、２０９、２１０、２１１、２１２、２１３、２１４、２１
５、２１６、２１７、２１８、２２２、２２４、２２７、２２８、２３０、２３
２、２３６、２３７、２３８、２４０、２４２、２４３、２４４、２４５、２４
６、２４７、２４８、２４９、２５１、２５２、２５３、２５４、２５５、２５
６、２５７、２５８、２５９、２６０、２６１、２６２、２６３、２６５、２６
８、２６９、２７０、２７１、２７２、２７４および２７５位に相当する１以上
のアミノ酸残基位置で他の天然アミノ酸残基によるアミノ酸残基の置換と共に、
Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの１０３位に相当するアミノ酸残基位
置で、他の天然アミノ酸残基によるアミノ酸残基の置換をうけている；上記のプ
ロテアーゼ変種が１０３および７６位に相当する位置でアミノ酸残基の置換をう
けているとき、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの２７、９９、１０１
、１０４、１０７、１０９、１２３、１２８、１６６、２０４、２１０、２１６
、２１７、２１８、２２２、２６０、２６５または２７４位に相当するアミノ酸
残基位置以外の１以上のアミノ酸残基位置でもアミノ酸残基の置換がある）； （ｂ）有機ペルオキシ酸であるか、あるいはブリーチアクチベーターおよび組
成物から形成される漂白溶液中そのアクチベーターと反応してその場で有機ペル
オキシ酸を形成しうる過酸化水素発生可能なペルオキシゲン化合物の組合せであ
る漂白剤；および （ｃ）１種以上のクリーニング補助物質 を含んだ漂白組成物が提供される。
【０００７】 本発明の更にもう一面において、 （ａ）有効量の、好ましくは布帛漂白組成物の約０．０００１〜約１０重量％
の前記プロテアーゼ変種； （ｂ）有機ペルオキシ酸であるか、あるいはブリーチアクチベーターおよび組
成物から形成される漂白溶液中そのアクチベーターと反応してその場で有機ペル
オキシ酸を形成しうる過酸化水素発生可能なペルオキシゲン化合物の組合せであ
る漂白剤； （ｃ）布帛漂白組成物の少くとも約５重量％の界面活性剤；および （ｄ）布帛漂白組成物の少くとも約５重量％のビルダー を含んだ布帛漂白組成物が提供される。
【０００８】 本発明の別なもう一面において、布帛を本発明の布帛漂白組成物と接触させる
ことからなる、クリーニングの必要な布帛をクリーニングするための方法が提供
される。
【０００９】 本発明の更に別なもう一面において、 （ａ）有効量の、好ましくは皿洗い組成物の約０．０００１〜約１０重量％の
前記プロテアーゼ変種； （ｂ）有機ペルオキシ酸であるか、あるいはブリーチアクチベーターおよび組
成物から形成される漂白溶液中そのアクチベーターと反応してその場で有機ペル
オキシ酸を形成しうる過酸化水素発生可能なペルオキシゲン化合物の組合せであ
る漂白剤；および （ｃ）約０．１〜約１０重量％の界面活性剤 を含んだ皿洗い漂白組成物が提供される。
【００１０】 本発明の別なもう一面において、皿を本発明の皿洗い漂白組成物と接触させる
ことからなる、クリーニングの必要な皿をきれいにするための方法が提供される
。
【００１１】 本発明の更に別なもう一面において、 （ａ）有効量の、好ましくはパーソナルクレンジング組成物の約０．００１〜
約５重量％の前記プロテアーゼ変種； （ｂ）有機ペルオキシ酸であるか、あるいはブリーチアクチベーターおよび組
成物から形成される漂白溶液中そのアクチベーターと反応してその場で有機ペル
オキシ酸を形成しうる過酸化水素発生可能なペルオキシゲン化合物の組合せであ
る漂白剤； （ｃ）パーソナルクレンジング組成物の約０．１〜約９５重量％の界面活性剤
系；および （ｄ）場合により、パーソナルクレンジング組成物の約０．０５〜約５０重量
％の酵素安定剤 を含んだパーソナルクレンジング組成物が提供される。
【００１２】 本発明の別なもう一面において、クレンジングの必要なヒトまたはそれより下
等な動物のボディの一部を本発明のパーソナルクレンジング組成物と接触させる
ことからなる、その一部をパーソナルクレンジングするための方法が提供される
。
【００１３】 本発明の別なもう一面において、 （ａ）プロテアーゼ変種、好ましくは有効量のプロテアーゼ変種、更に好まし
くは漂白組成物の約０．０００１〜約１０重量％のプロテアーゼ変種（そのプロ
テアーゼ変種は、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの６２、２１２、２
３０、２３２、２５２および２５７位に相当する１以上のアミノ酸残基位置で、
他の天然アミノ酸残基によるアミノ酸残基の置換をうけている）； （ｂ）有機ペルオキシ酸であるか、あるいはブリーチアクチベーターおよび組
成物から形成される漂白溶液中そのアクチベーターと反応してその場で有機ペル
オキシ酸を形成しうる過酸化水素発生可能なペルオキシゲン化合物の組合せであ
る漂白剤；および （ｃ）１種以上のクリーニング補助物質 を含んだ漂白組成物が提供される。
【００１４】 本発明の別なもう一面において、 （ａ）有効量の、好ましくは布帛漂白組成物の約０．０００１〜約１０重量％
のプロテアーゼ変種（そのプロテアーゼ変種は、Bacillus amyloliquefaciensズ
ブチリシンの６２、２１２、２３０、２３２、２５２および２５７位に相当する
１以上のアミノ酸残基位置で、他の天然アミノ酸残基によるアミノ酸残基の置換
をうけている）； （ｂ）有機ペルオキシ酸であるか、あるいはブリーチアクチベーターおよび組
成物から形成される漂白溶液中そのアクチベーターと反応してその場で有機ペル
オキシ酸を形成しうる過酸化水素発生可能なペルオキシゲン化合物の組合せであ
る漂白剤； （ｃ）布帛漂白組成物の少くとも約５重量％の界面活性剤；および （ｄ）布帛漂白組成物の少くとも約５重量％のビルダー を含んだ布帛漂白組成物が提供される。
【００１５】 本発明の別なもう一面において、布帛を本発明の布帛漂白組成物と接触させる
ことからなる、クリーニングの必要な布帛をクリーニングするための方法が提供
される。
【００１６】 本発明の更に別なもう一面において、 （ａ）有効量の、好ましくは布帛漂白組成物の約０．０００１〜約１０重量％
のプロテアーゼ変種（そのプロテアーゼ変種は、Bacillus amyloliquefaciensズ
ブチリシンの６２、２１２、２３０、２３２、２５２および２５７位に相当する
１以上のアミノ酸残基位置で、他の天然アミノ酸残基によるアミノ酸残基の置換
をうけている）； （ｂ）有機ペルオキシ酸であるか、あるいはブリーチアクチベーターおよび組
成物から形成される漂白溶液中そのアクチベーターと反応してその場で有機ペル
オキシ酸を形成しうる過酸化水素発生可能なペルオキシゲン化合物の組合せであ
る漂白剤；および （ｃ）皿洗い組成物の約０．１〜約１０重量％の界面活性剤 を含んだ皿洗い漂白組成物が提供される。
【００１７】 本発明の別なもう一面において、皿を本発明の皿洗い漂白組成物と接触させる
ことからなる、クリーニングの必要な皿をきれいにするための方法が提供される
。
【００１８】 本発明の更に別なもう一面において、 （ａ）有効量の、好ましくはパーソナルクレンジング組成物の約０．００１〜
約５重量％のプロテアーゼ変種（そのプロテアーゼ変種は、Bacillus amyloliqu
efaciensズブチリシンの６２、２１２、２３０、２３２、２５２および２５７位
に相当する１以上のアミノ酸残基位置で、他の天然アミノ酸残基によるアミノ酸
残基の置換をうけている）； （ｂ）有機ペルオキシ酸であるか、あるいはブリーチアクチベーターおよび組
成物から形成される漂白溶液中そのアクチベーターと反応してその場で有機ペル
オキシ酸を形成しうる過酸化水素発生可能なペルオキシゲン化合物の組合せであ
る漂白剤； （ｃ）パーソナルクレンジング組成物の約０．１〜約９５重量％の界面活性剤
系；および （ｄ）場合により、パーソナルクレンジング組成物の約０．０５〜約５０重量
％の酵素安定剤 を含んだパーソナルクレンジング組成物が提供される。
【００１９】 本発明の別なもう一面において、クレンジングの必要なヒトまたはそれより下
等な動物のボディの一部を本発明のパーソナルクレンジング組成物と接触させる
ことからなる、その一部をパーソナルクレンジングするための方法が提供される
。
【００２０】 したがって、本発明の目的は、布帛、皿類、食器具、キッチン用品、調理器具
および他の硬質表面基材で改善された高いクリーニングを行えるプロテアーゼ変
種を有した漂白組成物を提供することである。本発明の別な目的は、本発明のプ
ロテアーゼ変種含有漂白組成物の使用による布帛、皿類、食器具、キッチン用品
、調理器具および他の硬質表面基材クレンジング方法を提供することである。 これらおよび他の目的、特徴および利点は、以下の詳細な記載、例および添付
された請求の範囲から明らかとなるであろう。 本明細書におけるすべてのパーセンテージ、比率および割合は、別記されない
かぎり重量ベースである。ここで引用されたすべての文献は、参考のため本明細
書に組み込まれる。
【００２１】
【発明の具体的な説明】
本発明で用いられる漂白組成物は、布帛および他の硬質表面から汚れおよび／
またはしみを除去および／または減少させ、および皿類および他の硬質表面から
しみ付きおよび／または皮膜を除去および／または減少させることにより、本明
細書で更に詳しく記載されるように布帛、皿類、キッチン用品、食器具および他
の硬質表面で改善された高いクリーニング性を発揮する。 本発明のプロテアーゼ酵素と組み合わせた漂白系は、タンパク質および脂質汚
れ、黒ずんだ汚れ、およびひどい汚れ物、特に求核性のボディ汚れを含めた、布
帛からのほとんどのタイプの汚れを除去する上で特に効率的および効果的である
。 本発明で有用なプロテアーゼ酵素、漂白剤（ペルオキシ酸および漂白系を含む
）およびクリーニング補助物質は、好ましいレベルを含めて、後で詳細に記載さ
れている。
【００２２】 １．プロテアーゼ‐プロテアーゼとは、タンパク質またはペプチドのペプチド
結合を開裂するように通常作用するカルボニルヒドロラーゼである。本発明で用
いられている“プロテアーゼ”とは、天然プロテアーゼまたは組換えプロテアー
ゼを意味する。天然プロテアーゼには、α‐アミノアシルペプチドヒドロラーゼ
、ペプチジルアミノ酸ヒドロラーゼ、アシルアミノヒドロラーゼ、セリンカルボ
キシペプチダーゼ、メタロカルボキシペプチダーゼ、チオールプロテイナーゼ、
カルボキシルプロテイナーゼおよびメタロプロテイナーゼがある。セリン、メタ
ロ、チオールおよび酸プロテアーゼ、並びにエンドおよびエキソプロテアーゼが
含まれる。
【００２３】 本発明は、変種のアミノ酸配列が誘導されている前駆カルボニルヒドロラーゼ
と比較して、異なるタンパク質分解活性、安定性、基質特異性、ｐＨ特性および
／または性能特徴を有した、非天然カルボニルヒドロラーゼ変種（プロテアーゼ
変種）であるプロテアーゼ酵素に関する。特に、このようなプロテアーゼ変種は
天然でみられないアミノ酸配列を有しており、異なるアミノ酸による前駆プロテ
アーゼの複数アミノ酸残基の置換により誘導されている。前駆プロテアーゼは天
然プロテアーゼでも、または組換えプロテアーゼでもよい。先に記載されたよう
に、プロテアーゼ変種はトリプシン様特異性を有し、しかも好ましくはブリーチ
安定性であるようにデザインされる。
【００２４】 本発明で有用なプロテアーゼ変種は表示されたアミノ酸残基位置で１９種天然
Ｌ‐アミノ酸のうちいずれかによる置換をうけている。このような置換はいかな
る前駆ズブチリシン（原核、真核、哺乳動物など）でも行える。この出願全般に
わたり、共通した１および３文字コードで様々なアミノ酸について表している。
このようなコードはDale,M.W.(1989),Molecular Genetics of Bacteria,John Wi
ley & Sons,Ltd.,Appendix Bの場合と同じである。 本発明で有用なプロテアーゼ変種は、好ましくはBacillusズブチリシンから誘
導される。更に好ましくは、プロテアーゼ変種はBacillus lentus ズブチリシン
および／またはズブチリシン３０９から誘導される。
【００２５】 カルボニルヒドロラーゼ‐カルボニルヒドロラーゼは
【化２１】 結合を有した化合物を加水分解するプロテアーゼ酵素である（Ｘは酸素または窒
素である）。それらには天然カルボニルヒドロラーゼおよび組換えカルボニルヒ
ドロラーゼがある。天然カルボニルヒドロラーゼには主としてヒドロラーゼ、例
えばズブチリシンまたはメタロプロテアーゼのようなペプチドヒドロラーゼがあ
る。ペプチドヒドロラーゼとしてはα‐アミノアシルペプチドヒドロラーゼ、ペ
プチジルアミノ酸ヒドロラーゼ、アシルアミノヒドロラーゼ、セリンカルボキシ
ペプチダーゼ、メタロカルボキシペプチダーゼ、チオールプロテイナーゼ、カル
ボキシルプロテイナーゼおよびメタロプロテイナーゼがある。セリン、メタロ、
チオールおよび酸プロテアーゼ、並びにエンドおよびエキソプロテアーゼが含ま
れる。
【００２６】 ズブチリシン‐ズブチリシンとは、タンパク質またはペプチドのペプチド結合
を開裂するように通常作用する細菌または真菌カルボニルヒドロラーゼである。
ここで用いられている“ズブチリシン”とは天然ズブチリシンまたは組換えズブ
チリシンを意味する。一連の天然ズブチリシンが様々な微生物種により産生され
て、しばしば分泌されることが知られている。この一連のメンバーのアミノ酸配
列は完全には相同的ではない。しかしながら、この一連のズブチリシンは同一ま
たは類似タイプのタンパク質分解活性を示す。このクラスのセリンプロテアーゼ
は、それらとキモトリプシン関連クラスのセリンプロテアーゼとを区別する触媒
三つ組残基(catalytic triad) について特定する共通したアミノ酸配列を有して
いる。ズブチリシンおよびキモトリプシン関連セリンプロテアーゼの双方はアス
パラギン酸、ヒスチジンおよびセリンからなる触媒三つ組残基を有している。ズ
ブチリシン関連プロテアーゼにおいて、これらアミノ酸の相対順序は、アミノか
らカルボキシ末端にかけて読取ると、アスパラギン酸‐ヒスチジン‐セリンであ
る。しかしながら、キモトリプシン関連プロテアーゼでは、相対順序がヒスチジ
ン‐アスパラギン酸‐セリンである。このため、本ズブチリシンはズブチリシン
関連プロテアーゼの触媒三つ組残基を有するセリンプロテアーゼに関する。例と
して本図３で特定されたズブチリシンがあるが、それに限定されない。通常、本
発明の目的にとり、プロテアーゼにおけるアミノ酸のナンバリングは、図１で示
された成熟Bacillus amyloliquefaciensズブチリシン配列に適用された番号と一
致する。
【００２７】 プロテアーゼ変種‐“プロテアーゼ変種”は、“前駆プロテアーゼ”のアミノ
酸配列から誘導されたアミノ酸配列を有する。前駆プロテアーゼには天然プロテ
アーゼおよび組換えプロテアーゼがある。プロテアーゼ変種のアミノ酸配列は、
前駆アミノ酸配列の１以上のアミノ酸の置換、欠損または挿入により、前駆プロ
テアーゼアミノ酸配列から“誘導”される。このような修飾は、前駆プロテアー
ゼ酵素自体の操作よりもむしろ、前駆プロテアーゼのアミノ酸配列についてコー
ドする“前駆ＤＮＡ配列”に関するものである。前駆ＤＮＡ配列のこのような操
作に適した方法には、本明細書で開示された方法、並びに当業者に公知の方法が
ある（例えば、ＥＰ０３２８２９９、ＷＯ８９／０６２７９、そこで既に参照さ
れたＵＳ特許および出願参照）。
【００２８】 好ましい態様において、本発明の漂白組成物で有用なプロテアーゼ酵素である
プロテアーゼ変種には、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの１、３、４
、８、９、１０、１２、１３、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２
４、２７、３３、３７、３８、４２、４３、４８、５５、５７、５８、６１、６
２、６８、７２、７５、７６、７７、７８、７９、８６、８７、８９、９７、９
８、９９、１０１、１０２、１０４、１０６、１０７、１０９、１１１、１１４
、１１６、１１７、１１９、１２１、１２３、１２６、１２８、１３０、１３１
、１３３、１３４、１３７、１４０、１４１、１４２、１４６、１４７、１５８
、１５９、１６０、１６６、１６７、１７０、１７３、１７４、１７７、１８１
、１８２、１８３、１８４、１８５、１８８、１９２、１９４、１９８、２０３
、２０４、２０５、２０６、２０９、２１０、２１１、２１２、２１３、２１４
、２１５、２１６、２１７、２１８、２２２、２２４、２２７、２２８、２３０
、２３２、２３６、２３７、２３８、２４０、２４２、２４３、２４４、２４５
、２４６、２４７、２４８、２４９、２５１、２５２、２５３、２５４、２５５
、２５６、２５７、２５８、２５９、２６０、２６１、２６２、２６３、２６５
、２６８、２６９、２７０、２７１、２７２、２７４および２７５位に相当する
１以上のアミノ酸残基位置で他の天然アミノ酸残基によるアミノ酸残基の置換と
共に、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの１０３位に相当するアミノ酸
残基位置で、他の天然アミノ酸残基によるアミノ酸残基の置換をうけたプロテア
ーゼ変種があり、そのプロテアーゼ変種が１０３および７６位に相当する位置で
アミノ酸残基の置換をうけているとき、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシ
ンの２７、９９、１０１、１０４、１０７、１０９、１２３、１２８、１６６、
２０４、２０６、２１０、２１６、２１７、２１８、２２２、２６０、２６５ま
たは２７４位に相当するアミノ酸残基位置以外の１以上のアミノ酸残基位置でも
アミノ酸残基の置換がある。
【００２９】 上記アミノ酸置換のいかなる組合せが用いられても、本発明で有用な好ましい
プロテアーゼ変種酵素は、下記組合せでアミノ酸残基の置換、欠損または挿入を
うけている： （１）１０３位並びに下記位置：２３６および２４５位のうち１以上でアミノ
酸残基の置換をうけたプロテアーゼ変種； （２）１０３および２３６位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、７６
、９７、９８、１０１、１０２、１０４、１０９、１３０、１３１、１５９、１
８３、１８５、２０５、２０９、２１０、２１１、２１２、２１３、２１５、２
１７、２３０、２３２、２４８、２５２、２５７、２６０、２７０および２７５
のうち１以上でアミノ酸残基の置換をうけたプロテアーゼ変種； （３）１０３および２４５位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、７６
、９７、９８、１０１、１０２、１０４、１０９、１３０、１３１、１５９、１
７０、１８３、１８５、２０５、２０９、２１０、２１１、２１２、２１３、２
１５、２１７、２２２、２３０、２３２、２４８、２５２、２５７、２６０、２
６１、２７０および２７５のうち１以上でアミノ酸残基の置換をうけたプロテア
ーゼ変種；および （４）１０３、２３６および２４５位並びに下記位置：１２、６１、６２、６
８、７６、９７、９８、１０１、１０２、１０４、１０９、１３０、１３１、１
５９、１８３、１８５、２０５、２０９、２１０、２１１、２１２、２１３、２
１５、２１７、２３０、２３２、２４３、２４８、２５２、２５７、２６０、２
７０および２７５のうち１以上でアミノ酸残基の置換をうけたプロテアーゼ変種
【００３０】 本発明のクリーニング組成物で有用な更に好ましいプロテアーゼ変種は、下記
からなる群より選択される置換組合せをうけている（下記表Ｉで横一列につき１
つの置換組合せ）： 表Ｉ
【表１】
【表２】
【表３】
【表４】
【表５】
【表６】
【表７】
【表８】
【表９】
【表１０】
【表１１】
【表１２】
【００３１】 本発明のクリーニング組成物で有用な更に一層好ましいプロテアーゼ変種は、
下記からなる群より選択される置換組合せをうけている（下記表IIで横一列につ
き１つの置換組合せ）： 表II
【表１３】
【表１４】
【表１５】
【表１６】
【表１７】
【表１８】
【表１９】
【表２０】
【表２１】
【表２２】
【表２３】
【００３２】 本発明のクリーニング組成物で有用な更になお一層好ましいプロテアーゼ変種
は、表III の下記置換組合せを除いた、表Ｉにおける置換組合せからなる群より
選択される置換組合せをうけている： 表III
【表２４】
【００３３】 本発明のクリーニング組成物で有用な更になお一層好ましいプロテアーゼ変種
は、表IVにおける置換組合せからなる群より選択される置換組合せをうけている
： 表IV
【表２５】
【表２６】
【表２７】
【００３４】 本発明のクリーニング組成物で有用な更になお一層好ましいプロテアーゼ変種
は、表Ｖにおける置換組合せからなる群より選択される置換組合せをうけている
： 表Ｖ
【表２８】
【表２９】
【００３５】 本発明のクリーニング組成物で有用な高度に好ましいプロテアーゼ変種は、下
記からなる群より選択される置換組合せをうけている：
【化２２】
【００３６】 本発明のクリーニング組成物で有用な更に高度に好ましいプロテアーゼ変種は
、下記からなる群より選択される置換組合せをうけている：
【化２３】
【化２４】
【００３７】 本発明のクリーニング組成物で有用な更に一層高度に好ましいプロテアーゼ変
種は、下記からなる群より選択される置換組合せをうけている：
【化２５】
【００３８】 本発明のクリーニング組成物で有用な最も高度に好ましいプロテアーゼ変種は
、下記からなる群より選択される置換組合せをうけている：
【化２６】
【００３９】 別な好ましい態様において、本発明のクリーニング組成物で有用なプロテアー
ゼ酵素であるプロテアーゼ変種には、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシン
の６２、２１２、２３０、２３２、２５２および２５７位に相当する１以上のア
ミノ酸残基位置で、他の天然アミノ酸残基によるアミノ酸残基の置換をうけたプ
ロテアーゼ変種がある。
【００４０】 前記アミノ酸置換のいかなる組合せが用いられても、本発明で有用な好ましい
プロテアーゼ変種酵素は、下記組合せでアミノ酸残基の置換、欠損または挿入を
うけている： （１）６２位並びに下記位置：１０３、１０４、１０９、１５９、２１３、２
３２、２３６、２４５、２４８および２５２のうち１以上でアミノ酸残基の置換
をうけたプロテアーゼ変種； （２）２１２位並びに下記位置：１２、９８、１０２、１０３、１０４、１５
９、２３２、２３６、２４５、２４８および２５２のうち１以上でアミノ酸残基
の置換をうけたプロテアーゼ変種； （３）２３０位並びに下記位置：６８、１０３、１０４、１５９、２３２、２
３６および２４５のうち１以上でアミノ酸残基の置換をうけたプロテアーゼ変種 （４）２３２位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、７６、９７、９８
、１０１、１０２、１０３、１０４、１０９、１３０、１３１、１５９、１８３
、１８５、２０５、２０９、２１０、２１２、２１３、２１７、２３０、２３６
、２４５、２４８、２５２、２５７、２６０、２７０および２７５のうち１以上
でアミノ酸残基の置換をうけたプロテアーゼ変種； （５）２３２位並びに下記位置：１０３、１０４、２３６および２４５のうち
１以上でアミノ酸残基の置換をうけたプロテアーゼ変種； （６）２３２および１０３位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、７６
、９７、９８、１０１、１０２、１０３、１０４、１０９、１３０、１３１、１
５９、１８３、１８５、２０５、２０９、２１０、２１２、２１３、２１７、２
３０、２３６、２４５、２４８、２５２、２５７、２６０、２７０および２７５
のうち１以上でアミノ酸残基の置換をうけたプロテアーゼ変種； （７）２３２および１０４位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、７６
、９７、９８、１０１、１０２、１０３、１０４、１０９、１３０、１３１、１
５９、１８３、１８５、２０５、２０９、２１０、２１２、２１３、２１７、２
３０、２３６、２４５、２４８、２５２、２５７、２６０、２７０および２７５
のうち１以上でアミノ酸残基の置換をうけたプロテアーゼ変種； （８）２３２および２３６位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、７６
、９７、９８、１０１、１０２、１０３、１０４、１０９、１３０、１３１、１
５９、１８３、１８５、２０５、２０９、２１０、２１２、２１３、２１７、２
３０、２３６、２４５、２４８、２５２、２５７、２６０、２７０および２７５
のうち１以上でアミノ酸残基の置換をうけたプロテアーゼ変種； （９）２３２および２４５位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、７６
、９７、９８、１０１、１０２、１０３、１０４、１０９、１３０、１３１、１
５９、１８３、１８５、２０５、２０９、２１０、２１２、２１３、２１７、２
３０、２３６、２４５、２４８、２５２、２５７、２６０、２７０および２７５
のうち１以上でアミノ酸残基の置換をうけたプロテアーゼ変種； （１０）２３２、１０３、１０４、２３６および２４５位並びに下記位置：１
２、６１、６２、６８、７６、９７、９８、１０１、１０２、１０３、１０４、
１０９、１３０、１３１、１５９、１８３、１８５、２０５、２０９、２１０、
２１２、２１３、２１７、２３０、２３６、２４５、２４８、２５２、２５７、
２６０、２７０および２７５のうち１以上でアミノ酸残基の置換をうけたプロテ
アーゼ変種； （１１）２５２位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、９７、９８、１
０１、１０２、１０３、１０４、１０９、１３０、１３１、１５９、１８３、１
８５、２１０、２１２、２１３、２１７、２３２、２３６、２４５、２４８およ
び２７０のうち１以上でアミノ酸残基の置換をうけたプロテアーゼ変種； （１２）２５２位並びに下記位置：１０３、１０４、２３６および２４５のう
ち１以上でアミノ酸残基の置換をうけたプロテアーゼ変種； （１３）２５２および１０３位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、９
７、９８、１０１、１０２、１０３、１０４、１０９、１３０、１３１、１５９
、１８３、１８５、２１０、２１２、２１３、２１７、２３２、２３６、２４５
、２４８および２７０のうち１以上でアミノ酸残基の置換をうけたプロテアーゼ
変種； （１４）２５２および１０４位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、９
７、９８、１０１、１０２、１０３、１０４、１０９、１３０、１３１、１５９
、１８３、１８５、２１０、２１２、２１３、２１７、２３２、２３６、２４５
、２４８および２７０のうち１以上でアミノ酸残基の置換をうけたプロテアーゼ
変種； （１５）２５２および２３６位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、９
７、９８、１０１、１０２、１０３、１０４、１０９、１３０、１３１、１５９
、１８３、１８５、２１０、２１２、２１３、２１７、２３２、２３６、２４５
、２４８および２７０のうち１以上でアミノ酸残基の置換をうけたプロテアーゼ
変種； （１６）２５２および２４５位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、９
７、９８、１０１、１０２、１０３、１０４、１０９、１３０、１３１、１５９
、１８３、１８５、２１０、２１２、２１３、２１７、２３２、２３６、２４５
、２４８および２７０のうち１以上でアミノ酸残基の置換をうけたプロテアーゼ
変種； （１７）２５２、１０３、１０４、２３６および２４５位並びに下記位置：１
２、６１、６２、６８、９７、９８、１０１、１０２、１０３、１０４、１０９
、１３０、１３１、１５９、１８３、１８５、２１０、２１２、２１３、２１７
、２３２、２３６、２４５、２４８および２７０のうち１以上でアミノ酸残基の
置換をうけたプロテアーゼ変種； （１８）２５７位並びに下記位置：６８、１０３、１０４、２０５、２０９、
２１０、２３２、２３６、２４５および２７０のうち１以上でアミノ酸残基の置
換をうけたプロテアーゼ変種。
【００４１】 本発明のクリーニング組成物で有用な更に好ましいプロテアーゼ変種は、下記
からなる群より選択される置換組合せをうけている（下記表VIで横一列につき１
つの置換組合せ）： 表VI
【表３０】
【表３１】
【表３２】
【表３３】
【表３４】
【表３５】
【表３６】
【００４２】 本発明のクリーニング組成物で有用な更に一層好ましいプロテアーゼ変種は、
下記からなる群より選択される置換組合せをうけている（下記表VII で横一列に
つき１つの置換組合せ）： 表VII
【表３７】
【表３８】
【表３９】
【表４０】
【表４１】
【表４２】
【表４３】
【００４３】 本発明のクリーニング組成物で有用な更になお一層好ましいプロテアーゼ変種
は、表VIIIの下記置換組合せを除いた、表VIにおける置換組合せからなる群より
選択される置換組合せをうけている： 表VIII
【表４４】
【００４４】 本発明のクリーニング組成物で有用な更になお一層好ましいプロテアーゼ変種
は、表IXにおける置換組合せからなる群より選択される置換組合せをうけている
： 表IX
【表４５】
【表４６】
【００４５】 本発明のクリーニング組成物で有用な更になお一層好ましいプロテアーゼ変種
は、表Ｘにおける置換組合せからなる群より選択される置換組合せをうけている
： 表Ｘ
【表４７】
【表４８】
【００４６】 本発明のクリーニング組成物で有用な高度に好ましいプロテアーゼ変種は、下
記からなる群より選択される置換組合せをうけている：
【化２７】
【００４７】 本発明のクリーニング組成物で有用な更に高度に好ましいプロテアーゼ変種は
、下記からなる群より選択される置換組合せをうけている：
【化２８】
【化２９】
【００４８】 組換えプロテアーゼ／組換えズブチリシン‐“組換えプロテアーゼ”または“
組換えズブチリシン”とは、天然プロテアーゼまたはズブチリシンについてコー
ドするＤＮＡ配列が、各々、プロテアーゼまたはズブチリシンアミノ酸配列で１
以上のアミノ酸の置換、挿入または欠損についてコードする変異ＤＮＡ配列を生
じるように修飾された、プロテアーゼまたはズブチリシンに関する。適切な修飾
方法は、本明細書並びにＵＳ特許ＲＥ３４，６０６、５，２０４，０１５および
５，１８５，２５８で開示されている。
【００４９】 非ヒトプロテアーゼ／非ヒトズブチリシン‐“非ヒトプロテアーゼ”または“
非ヒトズブチリシン”、およびそれらについてコードするＤＮＡは、多くの原核
および真核生物から得られる。原核生物の適切な例には、E.coliまたはPseudomo
nas のようなグラム陰性生物、Micrococcus またはBacillusのようなグラム陽性
菌がある。カルボニルヒドロラーゼおよびそれらの遺伝子が得られる真核生物の
例には、Saccharomyces cerevisiaeのような酵母、Aspergillus sp. のような真
菌、および非ヒト哺乳動物源、例えばプロテアーゼキモシンまたはズブチリシン
キモシンついてコードする遺伝子が得られるウシsp. がある。一連のプロテアー
ゼおよび／またはズブチリシンは、その一連のメンバー間で完全に相同的ではな
いアミノ酸配列を有するが、それでもなお同一または類似タイプの生物活性を示
す、様々な関連種から得られる。このため、本発明で用いられるような非ヒトプ
ロテアーゼまたは非ヒトズブチリシンは、原核および真核源と直接または間接的
に関連したプロテアーゼまたはズブチリシンに各々関する機能的定義を有してい
る。
【００５０】 変種ＤＮＡ配列‐このようなプロテアーゼまたはズブチリシン変種についてコ
ードする変種ＤＮＡ配列は、天然または組換え前駆体酵素についてコードする前
駆体ＤＮＡ配列から誘導されている。 本発明の好ましい態様において、変種ＤＮＡ配列は、Bacillus amyloliquefac
iensズブチリシンの下記位置：１、３、４、８、９、１０、１２、１３、１６、
１７、１８、１９、２０、２１、２２、２４、２７、３３、３７、３８、４２、
４３、４８、５５、５７、５８、６１、６２、６８、７２、７５、７６、７７、
７８、７９、８６、８７、８９、９７、９８、９９、１０１、１０２、１０４、
１０６、１０７、１０９、１１１、１１４、１１６、１１７、１１９、１２１、
１２３、１２６、１２８、１３０、１３１、１３３、１３４、１３７、１４０、
１４１、１４２、１４６、１４７、１５８、１５９、１６０、１６６、１６７、
１７０、１７３、１７４、１７７、１８１、１８２、１８３、１８４、１８５、
１８８、１９２、１９４、１９８、２０３、２０４、２０５、２０６、２０９、
２１０、２１１、２１２、２１３、２１４、２１５、２１６、２１７、２１８、
２２２、２２４、２２７、２２８、２３０、２３２、２３６、２３７、２３８、
２４０、２４２、２４３、２４４、２４５、２４６、２４７、２４８、２４９、
２５１、２５２、２５３、２５４、２５５、２５６、２５７、２５８、２５９、
２６０、２６１、２６２、２６３、２６５、２６８、２６９、２７０、２７１、
２７２、２７４および２７５位のうち１以上と共に１０３位に相当する前駆体Ｄ
ＮＡ配列によりコードされた１以上の特定アミノ酸残基の置換、挿入または欠損
についてコードするように前駆体ＤＮＡ配列を修飾することで誘導されている；
上記のプロテアーゼ変種が１０３および７６位に相当する位置でアミノ酸残基の
置換をうけているとき、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの２７、９９
、１０１、１０４、１０７、１０９、１２３、１２８、１６６、２０４、２１０
、２１６、２１７、２１８、２２２、２６０、２６５または２７４位に相当する
アミノ酸残基位置以外の１以上のアミノ酸残基位置でもアミノ酸残基の置換があ
る。更に好ましくは、これらの変種ＤＮＡ配列は本明細書で記載されたプロテア
ーゼ変種についてコードしている。 もう１つの好ましい態様において、これらの変種ＤＮＡ配列は、Bacillus amy
loliquefaciensズブチリシンの６２、２１２、２３０、２３２、２５２および２
５７位に相当するアミノ酸残基のうち１以上の置換、挿入または欠損についてコ
ードしている。更に好ましくは、これらの変種ＤＮＡ配列は本明細書で記載され
たプロテアーゼ変種についてコードしている。 本修飾について特定されているアミノ酸残基は（すべてのズブチリシンで残基
位置を特定する際に常法となってきた）B.myloliquefaciensに適用しうるナンバ
リングに従い特定されているが、本発明で有用な好ましい前駆体ＤＮＡ配列は図
３で示されたようなBacillus lentus のＤＮＡ配列である。
【００５１】 これらの組換えＤＮＡ配列は、通常、前駆体プロテアーゼＤＮＡ配列によりコ
ードされた酵素の性質とは実質的に異なる少くとも１つの性質および新規なアミ
ノ酸配列を有したプロテアーゼ変種についてコードしている。このような性質に
は、タンパク質分解活性、基質特異性、安定性、ｐＨ特性変化および／または向
上した性能特徴がある。
【００５２】 Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの下記位置：１、３、４、８、９、
１０、１２、１３、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２４、２７、
３３、３７、３８、４２、４３、４８、５５、５７、５８、６１、６２、６８、
７２、７５、７６、７７、７８、７９、８６、８７、８９、９７、９８、９９、
１０１、１０２、１０４、１０６、１０７、１０９、１１１、１１４、１１６、
１１７、１１９、１２１、１２３、１２６、１２８、１３０、１３１、１３３、
１３４、１３７、１４０、１４１、１４２、１４６、１４７、１５８、１５９、
１６０、１６６、１６７、１７０、１７３、１７４、１７７、１８１、１８２、
１８３、１８４、１８５、１８８、１９２、１９４、１９８、２０３、２０４、
２０５、２０６、２０９、２１０、２１１、２１２、２１３、２１４、２１５、
２１６、２１７、２１８、２２２、２２４、２２７、２２８、２３０、２３２、
２３６、２３７、２３８、２４０、２４２、２４３、２４４、２４５、２４６、
２４７、２４８、２４９、２５１、２５２、２５３、２５４、２５５、２５６、
２５７、２５８、２５９、２６０、２６１、２６２、２６３、２６５、２６８、
２６９、２７０、２７１、２７２、２７４および２７５位のうち１以上と共に１
０３位に相当する特定の置換（上記のプロテアーゼ変種が１０３および７６位に
相当する位置でアミノ酸残基の置換をうけているとき、２７、９９、１０１、１
０４、１０７、１０９、１２３、１２８、１６６、２０４、２０６、２１０、２
１６、２１７、２１８、２２２、２６０、２６５または２７４位に相当するアミ
ノ酸残基位置以外の１以上のアミノ酸残基位置でもアミノ酸残基の置換がある；
ナンバリングされた位置はBacillus amyloliquefaciensの天然ズブチリシン、ま
たは他のカルボニルヒドロラーゼもしくはズブチリシン（例えば、Bacillus len
tus ズブチリシン）における相当アミノ酸残基に対応している）が本明細書で記
載されている。更に、下記位置：６２、２１２、２３０、２３２、２５２および
２５７位のうち１以上に相当する特定の置換（ナンバリングされた位置はBacill
us amyloliquefaciensの天然ズブチリシン、または他のカルボニルヒドロラーゼ
もしくはズブチリシン（例えば、Bacillus lentus ズブチリシン）における相当
アミノ酸残基に対応している）が本明細書で記載されている。これらのアミノ酸
位置番号は、図１で示された成熟Bacillus amyloliquefaciensズブチリシン配列
に適用されたものと同じである。しかしながら、本発明はこの具体的なズブチリ
シンの変異の使用に限定されず、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンで具
体的な特定残基に“相当する”位置でアミノ酸残基を有した前駆体プロテアーゼ
にもおよぶ。本発明の好ましい態様において、前駆体プロテアーゼはBacillus l
entus ズブチリシンであり、置換、欠損または挿入が前記の場合に相当するB.le
ntusの対応アミノ酸残基で行われる。
【００５３】 前駆プロテアーゼの残基（アミノ酸）は、それがBacillus amyloliquefaciens
ズブチリシンにおける特定残基またはその残基の一部と相同的であるか（即ち、
一次または三次構造で位置上対応している）、あるいは類似している（即ち、化
学的に化合、反応または相互作用する上で同一または類似した機能を有している
）ならば、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの残基に対応している。
【００５４】 一次構造とのホモロジーを確認するために、前駆プロテアーゼのアミノ酸配列
がBacillus amyloliquefaciensズブチリシン一次配列、特に配列が公知であるズ
ブチリシンにおいて非変種であることが知られた残基の組合せと直接比較される
。例えば、図２はB.amyloliquefaciens ズブチリシンとB.lentusズブチリシンと
における保存残基について示している。保存残基を配列させて、その配列を維持
する（即ち、予想外の欠損および挿入による保存残基の脱落を避ける）ために必
要な挿入および欠損を行った後、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの一
次配列で特定アミノ酸に相当する残基が明らかにされる。保存残基の配列では、
好ましくはこのような残基の１００％を保存しているべきである。しかしながら
、保存残基の７５％以上のまたは５０％と少ない配列でも、相当残基を明らかに
する上で十分である。触媒三つ組残基Ａｓｐ３２／Ｈｉｓ６４／Ｓｅｒ２２１の
保存は維持されているべきである。 例えば、図３において、Bacillus amyloliquefaciens、Bacillus subtillis、
Bacillus licheniformis(carlsbergensis)およびBacillus lentus のズブチリシ
ンのアミノ酸配列はアミノ酸配列間で最大のホモロジー量を呈するように並べら
れている。これら配列の比較では、各配列にいくつかの保存残基が含まれている
ことを示している。これらの保存残基（ＢＰＮ′およびB.lentus間）は図２で特
定されている。
【００５５】 このため、これらの保存残基は、Bacillus lentus ズブチリシン（１９８９年
７月１３日付で公開されたＰＣＴ公開ＷＯ８９／０６２７９）、本発明で好まし
いプロテアーゼ前駆酵素、または好ましいBacillus lentus ズブチリシンと高度
に似た、ＰＢ９２と称されるズブチリシン（ＥＰ０３２８２９９）の対応する相
当アミノ酸残基を明らかにするために用いられる。これらズブチリシンのうちあ
るもののアミノ酸配列が、保存残基の最大ホモロジーを呈するBacillus amyloli
quefaciensズブチリシンの配列と共に、図３Ａおよび３Ｂで配列されている。そ
こからわかるように、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンと比較すると、
Bacillus lentus の配列にはいくつかの欠損がある。このため、例えば、他のズ
ブチリシンにおいてBacillus amyloliquefaciensズブチリシンのＶａｌ１６５に
相当するアミノ酸は、B.lentusおよびB.licheniformis の場合にイソロイシンで
ある。更に、例えば、＋７６位のアミノ酸はB.amyloliquefaciens およびB.lent
usズブチリシンの双方でアスパラギン（Ｎ）である。しかしながら、本発明のプ
ロテアーゼ変種において、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンで＋７６に
相当するアミノ酸はアスパラギン酸（Ｄ）で置換されている。本発明ですべての
アミノ酸に関する略記および１文字コードは、Patentin User Manual (GenBank,
Mountain View,CA) 1990,p.101による。
【００５６】 相当残基は、三次構造がＸ線結晶法で調べられた前駆プロテアーゼの三次構造
レベルでホモロジーを調べることにより明らかにしてもよい。相当残基は、前駆
プロテアーゼおよびBacillus amyloliquefaciensズブチリシンの特定アミノ酸残
基の２以上の主鎖原子（ＮとＮ、ＣＡとＣＡ、ＣとＣ、およびＯとＯ）の原子座
標が配列後に０．１３ｎｍ、好ましくは０．１ｎｍ以内である場合として特定さ
れる。Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンに対して問題のプロテアーゼの
非水素タンパク質原子の原子座標の最大オーバーラップを与えるようにベストモ
デルが配向および配置された後で、配列が行われる。ベストモデルは、利用しう
る最高解像度で実験回折データについて最低Ｒ因子を与える結晶法モデルである
。
【化３０】 Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの特定残基と機能的に類似した相当
残基とは、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの特定残基に限局された手
法でタンパク質構造、基質結合性または触媒作用を変更、修飾またはそれに寄与
するようなコンホメーションをとれる前駆プロテアーゼのアミノ酸として規定さ
れる。更に、それらは、所定残基の主鎖原子が同様の位置を占めることに基づく
相同性の基準を満たさないが、残基の側鎖原子の少くとも２つの原子座標がBaci
llus amyloliquefaciensズブチリシンの対応側鎖原子の０．１３ｎｍ内に存在す
る程度まで類似した位置を占める（三次構造がＸ線結晶法で得られた）前駆プロ
テアーゼの残基である。Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの三次元構造
の座標はＥＰＯ公開０２５１４４６（ＵＳ特許出願５，１８２，２０４に対応、
その開示は参考のため本明細書に組み込まれる）で示され、三次構造のレベルで
相当残基を決めるために上記のように使える。
【００５７】 置換、挿入または欠損について特定された残基の一部は保存残基であるが、そ
の他はそうでない。保存されていない残基の場合、１以上のアミノ酸の置換は天
然でみられるものに相当しないアミノ酸配列を有した変種を生じる置換に限定さ
れる。保存残基の場合、このような置換は天然配列で起こらないはずである。本
発明のプロテアーゼ変種には、プロテアーゼ変種の成熟形とこのようなヒドロラ
ーゼ変種のプロおよびプレプロ形がある。プレプロ形は、これがプロテアーゼ変
種の発現、分泌および成熟を促すことから、好ましい構造である。
【００５８】 “プロ配列”とは、除去されたときにプロテアーゼの“成熟”形を出現させる
、プロテアーゼの成熟形のＮ末端部分に結合されたアミノ酸の配列に関する。多
くのタンパク質分解酵素が翻訳プロ酵素産物として天然でみられ、翻訳後プロセ
ッシングがないとそのまま発現される。プロテアーゼ変種を生じる好ましいプロ
配列がBacillus amyloliquefaciensズブチリシンの推定プロ配列であるが、他の
ズブチリシンプロ配列も用いてよい。
【００５９】 “シグナル配列”または“プレ配列”とは、プロテアーゼのＮ末端部分、ある
いはプロテアーゼの成熟またはプロ形の分泌に関与するプロプロテアーゼのＮ末
端部分に結合されたアミノ酸の配列に関する。シグナル配列のこの定義は機能面
からのもので、天然条件下でプロテアーゼの分泌の実行に関与するプロテアーゼ
遺伝子のＮ末端部分によりコードされるすべてのアミノ酸配列を含めた意味であ
る。本発明では、本明細書で記載されたプロテアーゼ変種の分泌を行わせるため
に、このような配列を利用する。１つの可能なシグナル配列は、Bacillus lentu
s（ＡＴＣＣ２１５３６）ズブチリシンのシグナル配列の残部に融合された、Bac
illus subtilisズブチリシンからのシグナル配列における最初の７アミノ酸残基
からなる。
【００６０】 プロテアーゼ変種の“プレプロ”形は、プロテアーゼのアミノ末端に作働的に
結合されたプロ配列と、プロ配列のアミノ末端に作働的に結合された“プレ”ま
たは“シグナル”配列とを有する、プロテアーゼの成熟形からなる。
【００６１】 “発現ベクター”とは、適切な宿主でＤＮＡの発現を行える適切なコントロー
ル配列に作働的に結合されたＤＮＡ配列を含むＤＮＡ構築物に関する。このよう
なコントロール配列には、転写を行うプロモーター、このような転写を制御する
任意オペレーター配列、適切なｍＲＮＡリボソーム結合部位についてコードする
配列、転写および翻訳の終結を制御する配列がある。ベクターはプラスミド、フ
ァージ粒子でも、または単純に可能なゲノムインサートであってもよい。適切な
宿主に形質転換されると、ベクターは宿主ゲノムから独立して複製および機能す
るか、あるいは一部の場合にはゲノム自体の中に組み込まれる。本明細書におい
て、“プラスミド”および“ベクター”は時々互換的に用いられるが、プラスミ
ドが現在最も常用される形のベクターである。しかしながら、相当する機能を発
揮して、当業界で知られているかまたは知られるようになった、このような他の
形の発現ベクターも本発明に含まれる。
【００６２】 本発明で用いられる“宿主細胞”は、通常それらを酵素的に活性なエンドプロ
テアーゼを分泌しうるようにするために、好ましくはＵＳ特許ＲＥ３４，６０６
で開示された方法により操作された原核または真核宿主である。プロテアーゼを
発現させる上で好ましい宿主細胞は、酵素的に活性な天然プロテアーゼおよびア
ルカリプロテアーゼ（ズブチリシン）を欠くBacillus株ＢＧ２０３６である。株
ＢＧ２０３６の作製法はＵＳ特許５，２６４，３６６で詳細に記載されている。
プロテアーゼを発現する他の宿主細胞には、Bacillus subtilis １６８（ＵＳ特
許ＲＥ３４，６０６およびＵＳ特許５，２６４，３６６でも記載されており、そ
れらの開示は参考のため本明細書に組み込まれる）並びにB.licheniformis 、B.
lentusなどのようないずれか適切なBacillus株がある。
【００６３】 宿主細胞は、組換えＤＮＡ技術を用いて構築されたベクターで形質転換または
トランスフェクトされる。このような形質転換された宿主細胞は、プロテアーゼ
変種についてコードするかまたは望ましいプロテアーゼ変種を発現するベクター
を複製することができる。プロテアーゼ変種のプレまたはプレプロ形についてコ
ードするベクターの場合、このような変種は発現されると、典型的には宿主細胞
から宿主細胞媒体中に分泌される。
【００６４】 “作働的に結合された”とは、２つのＤＮＡ領域間の関係について表すとき、
それらが互いに機能的に関連していることを単純に意味する。例えば、プロ配列
は、それがシグナル配列として機能して、タンパク質の成熟形の分泌に関与し、
おそらくシグナル配列を開裂させるならば、ペプチドに作働的に結合されている
。プロモーターはそれが配列の転写を制御するならばコード配列に作働的に結合
されており、リボソーム結合部位は、それが翻訳を行えるように配置されている
ならば、コード配列に作働的に結合されている。
【００６５】 天然前駆プロテアーゼについてコードする遺伝子は、当業者に知られている一
般的方法に従い得られる。その方法では、通常、対象のプロテアーゼの領域につ
いてコードする推定配列を有した標識プローブを合成し、プロテアーゼを発現す
る生物からゲノムライブラリーを作製して、プローブとのハイブリッド形成によ
り対象の遺伝子についてライブラリーをスクリーニングする。次いで、陽性ハイ
ブリッド形成クローンがマッピングされ、配列決定される。
【００６６】 次いで、クローン化プロテアーゼが宿主細胞を形質転換してプロテアーゼを発
現させるために用いられる。プロテアーゼ遺伝子を高コピー数プラスミド中に結
合させる。このプラスミドは、それがプラスミド複製に必要な周知の要素：即ち
問題の遺伝子に作働的に結合されたプロモーター（それが宿主により認識、即ち
転写されるならば、遺伝子自身の相同的プロモーターとして供してもよい）、外
来性であるかまたはプロテアーゼ遺伝子の内在ターミネーター領域により供給さ
れる（ある真核宿主細胞のプロテアーゼ遺伝子から宿主で転写されたｍＲＮＡの
安定性にとり必要な）転写終結およびポリアデニル化領域、および望ましくは抗
生物質含有培地中の増殖でプラスミド感染宿主細胞の連続培養維持を行える抗生
物質耐性遺伝子のような選択遺伝子を含んでいるという意味で、宿主で複製され
る。高コピー数プラスミドは宿主用の複製起点も含み、それにより染色体制限な
しに細胞質で多数のプラスミドを生成させることができる。しかしながら、プロ
テアーゼ遺伝子の多数コピーを宿主ゲノム中に組込むことも本範囲内である。こ
れは、相同的組換えを特にうけやすい原核および真核生物で容易化される。遺伝
子は天然B.lentus遺伝子でもよい。一方、天然または変異前駆プロテアーゼにつ
いてコードする合成遺伝子も作製してよい。このようなアプローチで、前駆プロ
テアーゼのＤＮＡおよび／またはアミノ酸配列が決定される。多数の重複した合
成一本鎖ＤＮＡ断片がその後に合成され、ハイブリッド形成および結合により前
駆プロテアーゼについてコードする合成ＤＮＡを作製する。合成遺伝子の構築例
はＵＳ特許５，２０４，０１５の実施例３で示されており、その開示は参考のた
め本明細書に組み込まれる。
【００６７】 天然または合成前駆プロテアーゼ遺伝子がクローニングされると、天然前駆プ
ロテアーゼの合成以外にも遺伝子の利用性を高めるためにいくつかの修飾が行わ
れる。このような修飾には、ＵＳ特許ＲＥ３４，６０６およびＥＰＯ公開０２５
１４４６で開示されたような組換えプロテアーゼの産生、およびここで記載され
たプロテアーゼ変種の産生がある。
【００６８】 下記カセット変異誘発法も本発明のプロテアーゼ変種の構築を容易にするため
に用いてよいが、他の方法も用いられる。最初に、プロテアーゼについてコード
する天然遺伝子が得られ、全部または一部が配列決定される。次いでコードされ
た酵素で１以上のアミノ酸の変異（欠損、挿入または置換）を行うことが望まれ
る箇所について配列が走査される。この箇所に隣接した配列は、発現されたとき
に様々な変異体についてコードするオリゴヌクレオチドプールで遺伝子の短いセ
グメントを置き換えるための制限部位の存在について調べられる。このような制
限部位は、好ましくは、遺伝子セグメントの置き換えを容易にするような、プロ
テアーゼ遺伝子内で独特な部位である。しかしながら、プロテアーゼ遺伝子で過
度に重複していない好都合な制限部位はいずれも使えるが、但し制限切断で作製
された遺伝子断片は適正な配列で再アセンブリーできねばならない。制限部位が
選択された箇所から好都合な距離内（１０〜１５ヌクレオチド）の位置に存在し
ていないならば、読取枠だけでなくコードされたアミノ酸も最終構築で変わらな
いように、その遺伝子でヌクレオチドを置き換えることにより、このような部位
が作製される。その配列を変えて望ましい配列にするための遺伝子の変異は、通
常知られた方法に従いＭ１３プライマー伸長により行われる。適切な隣接領域を
配置して、２つの好都合な制限部位配列に達する上で必要な変化を評価する作業
は、遺伝子コードの重複性、遺伝子の制限酵素地図および多数の異なる制限酵素
によりルーチン化される。好都合な隣接制限部位が利用しうるならば、上記方法
はその部位を含まない隣接領域との関係のみで用いられる必要があることに注意
せよ。
【００６９】 天然ＤＮＡまたは合成ＤＮＡがクローニングされると、変異される位置に隣接
した制限部位が同族制限酵素で切断され、複数の末端相補オリゴヌクレオチドカ
セットがその遺伝子に結合される。すべてのオリゴヌクレオチドが同様の制限部
位を有するように合成できて、合成リンカーが制限部位を作製する上で不要であ
るため、変異誘発はこの方法により簡易化される。本明細書で用いられているタ
ンパク質分解活性とは、活性酵素ｍｇ当たりのペプチド結合の加水分解率として
規定される。多くの周知操作がタンパク質分解活性を測定するために存在する(K
.M.Kalisz,”Microbial Proteinases”,Advances in Biochemical Engineering/ Biotechnology ,A.Fiechter ed.,1988）。改変タンパク質分解活性に加えてまた は代えて、本発明の変種酵素はＫｍ、Ｋｃａｔ、Ｋｃａｔ／Ｋｍ比および／また
は改変基質特異性および／または改変ｐＨ活性プロフィルのような他の改変され
た性質を有してもよい。これらの酵素は、例えば、ペプチドの作製または洗濯使
用のような加水分解プロセスで存在することが予想される特定の基質用に作製す
ることができる。
【００７０】 本発明の一面において、前駆プロテアーゼと比較して改変されたタンパク質分
解活性を有する変種プロテアーゼを得ることが目的であり、そうすればこのよう
な活性を（数値的に大きく）増加させて標的基質で更に効率的に作用するように
酵素を使えるからである。前駆体と比較して改変された熱安定性および／または
改変された基質特異性を有する変種酵素も対象である。一部の場合には、低いタ
ンパク質分解活性が望ましく、例えばタンパク質分解活性の減少は（ペプチドを
合成する場合のような）プロテアーゼの合成活性が望まれる場合に有用である。
このような合成の産物を壊しうるこのタンパク質分解活性を減少させたいことも
ある。逆に、一部の場合には、前駆体に対して変種酵素のタンパク質分解活性を
増加させることが望まれる。加えて、アルカリまたは熱安定性のような変種の安
定性の増加または減少（改変）が望まれる。Ｋｃａｔ、ＫｍまたはＫｃａｔ／Ｋ ｍ の増加または減少は、これらの動的パラメーターを求めるために用いられる基
質に特有である。
【００７１】 本発明のもう１つの面において、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの
下記位置：１、３、４、８、９、１０、１２、１３、１６、１７、１８、１９、
２０、２１、２２、２４、２７、３３、３７、３８、４２、４３、４８、５５、
５７、５８、６１、６２、６８、７２、７５、７６、７７、７８、７９、８６、
８７、８９、９７、９８、９９、１０１、１０２、１０４、１０６、１０７、１
０９、１１１、１１４、１１６、１１７、１１９、１２１、１２３、１２６、１
２８、１３０、１３１、１３３、１３４、１３７、１４０、１４１、１４２、１
４６、１４７、１５８、１５９、１６０、１６６、１６７、１７０、１７３、１
７４、１７７、１８１、１８２、１８３、１８４、１８５、１８８、１９２、１
９４、１９８、２０３、２０４、２０５、２０６、２０９、２１０、２１１、２
１２、２１３、２１４、２１５、２１６、２１７、２１８、２２２、２２４、２
２７、２２８、２３０、２３２、２３６、２３７、２３８、２４０、２４２、２
４３、２４４、２４５、２４６、２４７、２４８、２４９、２５１、２５２、２
５３、２５４、２５５、２５６、２５７、２５８、２５９、２６０、２６１、２
６２、２６３、２６５、２６８、２６９、２７０、２７１、２７２、２７４およ
び２７５位のうち１以上と共に１０３位に相当する位置の置換が酵素の全体的安
定性および／またはタンパク質分解活性を調節する上で重要なことがわかった。
【００７２】 本発明の別な面において、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの６２、
２１２、２３０、２３２、２５２および２５７位に相当する位置のうち１以上に
おける置換も酵素の全体的安定性および／またはタンパク質分解活性を調節する
上で重要なことがわかった。
【００７３】 これらの置換は好ましくはBacillus lentus （組換えまたは天然タイプ）ズブ
チリシンで行われるが、その置換はBacillusプロテアーゼで行ってもよい。 変種プロテアーゼで得られたスクリーニング結果に基づくと、Bacillus amylo
liquefaciensズブチリシンにおける前記変異は、これら酵素のタンパク質分解活
性、性能および／または安定性、およびこのような変種酵素のクリーニングまた
は洗浄性能にとり重要である。 本発明の洗剤および漂白組成物で用いられる酵素を作製する方法および操作は
公知であり、ＰＣＴ公開ＷＯ９５／１０６１５で開示されている。
【００７４】 本発明の酵素はトリプシン様特異性を有している。即ち、本発明の酵素は、疎
水性アミノ酸残基、更に詳しくはフェニルアラニン、トリプトファンおよびチロ
シンのペプチド結合を優先的に開裂するよりも、荷電アミノ酸残基、更に詳しく
はアルギニンおよびリジンのような残基のペプチド結合を優先的に開裂すること
により、タンパク質を加水分解する。上記の特性を有する酵素はキモトリプシン
様特異性を有している。上記のような基質特異性は、２種の合成基質に対する酵
素の作用により示される。トリプシン様特異性を有したプロテアーゼは、合成基
質ｓｕｃＡＡＰＦ‐ｐＮＡよりも、合成基質ｂＶＧＲ‐ｐＮＡを優先的に加水分
解する。逆に、キモトリプシン様プロテアーゼ酵素は、後者よりもかなり速く前
者を加水分解する。本発明の目的にとり、下記操作が本発明のプロテアーゼ酵素
のトリプシン様特異性を調べるために用いられた。
【００７５】 一定量のグリシン緩衝液をｐＨ１０および温度２５℃で標準１０ｍｌ試験管に
加える。試験される活性酵素０．５ｐｐｍをその試験管に加える。緩衝液ｍｌ当
たり合成基質約１．２５ｍｇを試験管に加える。混合液を２５℃で１５分間にわ
たりインキュベートさせる。インキュベート時間の終了後、酵素阻害剤ＰＭＳＦ
を０．５ｍｇ／緩衝液ｍｌのレベルで混合液に加える。混合液の吸光度またはＯ
Ｄ値を４１０ｎｍ波長で読み取る。吸光度は合成基質に対する酵素の活性を示す
。吸光度が大きくなるほど、その基質に対する活性レベルは高くなる。
【００７６】 次いで個別の酵素の特異性を調べるために、２種の合成基質タンパク質の吸光
度を特異性比に変換してもよい。本発明の目的にとり、その比率は下記式の特異
性により求められる： 〔ｓＡＡＰＦ‐ｐＮＡに対する活性〕／〔ｂＶＧＲ‐ｐＮＡに対する活性〕 約１０未満、更に好ましくは約５未満、最も好ましくは約２．５未満の比率を有
する酵素が、トリプシン様活性を示すとみなされる。 このような変種は、変種のアミノ酸配列が誘導されたプロテアーゼ前駆体の性
質とは異なる少くとも１つの性質を通常有している。
【００７７】 本発明の一面は、本発明の１種以上の変種プロテアーゼを含有した、テクスタ
イル、皿類、食器具、キッチン用品、調理器具および他の硬質表面基材の処理向
けの組成物、例えば洗剤および漂白組成物である。プロテアーゼ含有組成物は、
例えば、ＲＤ２１６，０３４、ＥＰ１３４，２６７、ＵＳ４，５３３，３５９お
よびＥＰ３４４，２５９のような公報で記載されたようにシルクまたはウール、
および他のタイプの布帛を、並びにＵＳ５，４７８，７４２、ＵＳ５，３４６，
８２２、ＵＳ５，６７９，６３０およびＵＳ５，６７７，２７２のような公報で
記載されたように皿類、食器具、キッチン用品、調理器具および他の硬質表面基
材を処理するために使える。
【００７８】 II.漂白剤‐本漂白組成物は漂白剤を含有しており、それは好ましくは組成物 の約０．５〜約２０ｗｔ％である。漂白剤は、実質的に不溶性で、好ましくは固
形の、有機ペルオキシ酸、または過酸化水素を発生しうるペルオキシゲン化合物
およびブリーチアクチベーターからなる漂白系、または双方の組合せである。組
成物中にあつて、アクチベーターおよびペルオキシゲン化合物の組合せにより形
成される過酸は、好ましくは、約３〜約６．５の親水性‐新油性バランス（“Ｈ
ＬＢ”）値を有した対応カルボン酸をもっている。したがって、本発明で有用な
（アクチベーターからの、または前形成されたペルオキシ酸として）好ましいペ
ルオキシ酸を特徴づけるために使える方法は、参考のため本明細書に組み込まれ
るDavies,J.T.,Proc 2nd Internat.Congr.Surface Activity,1,426,Butterworth
s,London (1957)で記載されたような（“ＨＬＢスケール”）である。このよう なＨＬＢスケール（親水性‐新油性バランス）は、親水（水様）および親油（油
様）相間における界面活性剤の分布を関連づけるための手段として、界面活性剤
の研究に用いられてきた。このように、ＨＬＢ値は、洗浄液中における活性漂白
種の親油性（疎水性）特徴（即ち、洗浄液から分離して、汚れ／布帛界面に集中
するペルオキシ酸の能力）の指標として使える。
【００７９】 選択されたペルオキシ酸について（対応カルボン酸として）計算されたＨＬＢ
値は後の表Ａで掲載されている。ＨＬＢ値を計算するために用いられる式は下記
の通りである： ＨＬＢ＝合計（親水基数）−合計（疎水基数）＋７ 親水基数の値は〔‐Ｃ(Ｏ)ＯＨ ＆ ‐Ｎ（Ｈ）Ｃ(Ｏ)‐＝２．１〕であり、
疎水基数の数は〔脂肪族／芳香族炭素＝０．４７５ ＆ 極性基間の脂肪族炭素
原子は炭化水素鎖中おける脂肪族炭素の値の１／２＝（０．４７５）／２〕であ
る。参考のため、ＨＬＢ値＞７は物質が主に水溶性であることを示し、ＨＬＢ値
＜７は高い界面活性および疎水性を示している。
【００８０】表Ａ 様々なペルオキシ酸により示されるＨＬＢ値 アクチベーター／ 略記 ペルオキシ酸 ＨＬＢ対応 前形成ペルオキシ酸 カルボン酸 テトラアセチル TAED CH3C(O)OOH ８．６ エチレンジアミン ジペルオキシド DPDDA HOO(O)C(CH2)10C(O)OOH ６．５ デカン二酸 ペルオキシコハク酸の NAPSA CH3(CH2)8N(H)C(O) ６．４ ノニルアミド (CH2)2C(O)OOH ベンゾイルオキシベン BOBS C6H5C(O)OOH ６．３ ゼンスルホネート ペルオキシアジピン酸 NAPAA CH3(CH2)8N(H)C(O) ６．０ のノニルアミド (CH2)4C(O)OOH ノナノイルオキシベン NOBS CH3(CH2)7C(O)OOH ５．３ ゼンスルホネート デカノイルオキシベン DOBS CH3(CH2)8C(O)OOH ４．８ ゼンスルホネート ペルラウリン酸 PLA CH3(CH2)10C(O)OOH ３．９
【００８１】 前記のように、本発明のペルオキシ酸（直接加えても、またはその場で発生さ
せてもよい）に関する（対応カルボン酸として）ＨＬＢ値の好ましい範囲は約３
．０〜約６．５である。本発明で有用なペルオキシ酸（直接加えても、またはそ
の場で発生させてもよい）に関する（カルボン酸として）ＨＬＢ値の更に好 ましい範囲は約４．０〜６．５である。本発明のペルオキシ酸（直接加えても、
またはその場で発生させてもよい）に関する（カルボン酸として）ＨＬＢ値の最
も好ましい範囲は約４．０〜約６．０である。
【００８２】 （ａ）ペルオキシ酸 本発明は、有効量のプロテアーゼ酵素、および少くとも約０．１重量％、好ま
しくは約０．１〜約５０％の実質的に不溶性の有機ペルオキシ酸を含む漂白系を
含有した洗剤組成物に関する。本発明で有用なペルオキシ酸は、好ましくは組成
物の約０．５〜約２０ｗｔ％、更に好ましくは約１〜約１０％、最も好ましくは
約２〜約７％である。 好ましい有機ペルオキシ酸は、４‐ノニルアミノ‐４‐オキソペルオキシ酪酸
；６‐（ノニルアミノ）‐６‐オキソペルオキシカプロン酸；１，１２‐ジペル
オキシドデカン二酸；ヘプチルスルホニル過プロピオン酸；デシルスルホニル過
プロピオン酸；ヘプチル‐、オクチル‐、ノニル‐、デシル‐スルホニル過酪酸
；およびそれらの混合物からなる群より選択される。 有機ペルオキシ酸の中では、アミドペルオキシ酸（アミド置換ペルオキシカル
ボン酸）が好ましい。本発明で使用に適したアミドペルオキシ酸は、１９８７年
１月６日付および１９８７年８月１１日付で各々発行された双方ともBurnsらの ＵＳ特許４，６３４，５５１および４，６８６，０６３で記載されており、双方
とも参考のため本明細書に組み込まれる。適切なアミドペルオキシ酸は下記式の
ものである：
【化３１】 上記式中Ｒ１は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキル、アリールまたはアル
カリール基であり（好ましくは、Ｒ１は約６〜約１２の炭素原子を有するアルキ
ル基である）、Ｒ２は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキレン、アリーレン
またはアルカリーレン基であり（好ましくは、Ｒ２は約１〜約６の炭素原子を有
するアルキレン基である）、Ｒ５はＨ、あるいは約１〜約１０の炭素原子を有す
るアルキル、アリールまたはアルカリール基である（好ましくは、Ｒ５はＨであ
る）。更に好ましくは、Ｒ１は約８〜約１０の炭素原子を有するアルキル基であ
り、Ｒ２は約２〜約４の炭素原子を有するアルキレン基である。
【００８３】 別の好ましい前形成過酸には、Ｅ‐フタルイミドペルオキシカプロン酸（“Ｐ
ＡＰ”）がある。例えば、ＵＳ特許５，４８７，８１８、５，３１０，９３４、
５，２４６，６２０、５，２７９，７５７および５，１３２，４３１参照。 他の適切なペルオキシカプロン酸には、Ｎ，Ｎ′‐テレフタロイル‐ジ‐（６
‐アミノペルオキシカプロン酸）（“ＴＰＣＡＰ”）およびＵＳ特許５，７７０
，５５１で記載されたものがあるが、それらに限定されない。加えて、Ｎ‐ノナ
ノイル‐６‐アミノペルオキシカプロン酸（“ＮＡＰＣＡ”）も過酸として使え
る。ＵＳ特許５，５２３，４３４、４，６３４，５５１および４，８５２，９８
９参照。 参考のため本明細書に組み込まれる１９８９年８月１日付で発行されたBurns らのＵＳ特許４，８５２，９８９で記載されたペルオキシホルメート、並びにす
べて参考のため本明細書に組み込まれる１９８８年７月１９日付、１９８９年４
月２５日付および１９９１年４月２日付で各々発行されたすべてDryoffらのＵＳ
特許４，７５８，３６９、４，８２４，５９１および５，００４，５５８で記載
されたスルホンペルオキシ酸（スルホンペルオキシカルボン酸）も、本発明で適
している。
【００８４】 ＵＳ特許４，６８６，０６３の実施例１では、第８欄４０行目〜第９欄５行目
でＮＡＰＳＡおよび第９欄１５行目〜第９欄６５行目でＮＡＰＡＡの合成の記載
を含んでいる。アミドペルオキシ酸合成の最後に、反応が水で停止され、濾過さ
れ、一部の過剰硫酸（またはペルオキシ酸が作られる他の強酸）を除去するため
に水で洗浄されて、再び濾過される。 こうして得られたアミドペルオキシ酸湿潤ケークは、参考のため本明細書に組
み込まれる１９９０年３月２０日付で発行されたSadlowskiらのＵＳ特許４，９ ０９，９５３に従い、約３．５〜６、好ましくは約４〜５のｐＨでリン酸溶液と
接触させることができる。
【００８５】 貯蔵安定性または発熱コントロール用の他の剤も、最終製品中への配合前にア
ミドペルオキシ酸に加えることができる。例えば、本明細書に組み込まれる１９
８７年８月１１日付で発行されたBurnsのＵＳ特許４，６８６，０６３で開示さ れた発熱コントロール剤、ホウ酸は、約２：１の過酸：ホウ酸比で（リン酸緩衝
液で洗浄された）アミドペルオキシ酸と混合しうる。リン酸緩衝液洗浄アミドペ
ルオキシ酸は、適量のジピコリン酸およびピロリン酸四ナトリウム、キレート化
安定系と混合してもよい。キラントも、湿潤ケークとの接触前に、リン酸緩衝液
中に場合により含有させてよい。 湿潤ケークは、好ましくは、約０．１〜約２６０ミクロン、好ましくは約１０
〜約１００ミクロン、最も好ましくは約３０〜約６０ミクロンの平均粒径を有す
る粒子から調製される。小粒径ＮＡＰＡＡ結晶が本発明では望ましい。参考のた
め本明細書に組み込まれる１９９１年１０月８日付で発行されたGettyらのＵＳ 特許５，０５５，２１８参照。 ＮＡＰＡＡフィルターケークは、好ましくはリン酸緩衝液で２回洗浄される。
２回の連続リン酸緩衝液洗浄でＮＡＰＡＡに至適安定性を付与することがわかっ
た。 約３〜約１２、最も好ましくは５〜７の理論的ＡｖＯ（有効酸素）を有する粒
状（固形）有機ペルオキシ酸が好ましい。
【００８６】 本発明で使用上最も好ましいものはＮＡＰＡＡである。ペルオキシアジピン酸
のノニルアミド（“ＮＡＰＡＡ”）の別名は６‐（ノニルアミノ）‐６‐オキソ
ペルオキシカプロン酸である。ＮＡＰＡＡの化学式は以下のものである：
【化３２】 ＮＡＰＡＡの分子量は２８７．４である。 ＮＡＰＡＡを含有した洗剤組成物および漂白組成物は、テクスタイルの極めて
有効で効率的な表面漂白を行える。しみおよび／または汚れはテクスタイルから
除去される。これらの組成物はテクスタイルから黒ずんだ汚れを除去する上で特
に有効である。 ＮＡＰＡＡの極性アミドまたは置換アミド部分は、非常に低い蒸気圧を有して
、低い臭気特性および優れた漂白性能を有したペルオキシ酸をもたらす。アミド
基の極性は、ペルオキシ酸の蒸気圧の低下および融点の上昇をもたらすと考えら
れている。 ＮＡＰＡＡは漂白剤として直接使える。それは洗濯適用で低い蒸気圧および良
好な臭気特性を有している。 ＮＡＰＡＡは、例えば、最初にＮＡＡＡ（アジピン酸のモノノニルアミド）、
硫酸および過酸化水素を反応させることで製造できる。反応産物を氷水への添加
で反応停止させ、その後濾過、蒸留水で洗浄および最後に吸引濾過して、湿潤ケ
ークを回収する。洗浄は濾液のｐＨが中性になるまで続けることができる。 ＮＡＰＡＡのｐＨ（水中１０％固形物）は約４．２〜４．８であることも好ま
しい。意外にも、このｐＨは更に熱的に安定な粒子をもたらす。
【００８７】 （ｂ）漂白系‐ブリーチアクチベーターおよびペルオキシゲン漂白化合物 （ｉ）ブリーチアクチベーター 本発明で有用な漂白系向けのブリーチアクチベーターは、好ましくは下記構造 を有している：
【化３３】 上記式中Ｒは約５〜約１８の炭素原子を有するアルキル基であり、カルボニル炭
素から伸びるそれを含んだ最長の直鎖アルキルは約６〜約１０の炭素原子を有し
ている；Ｌは脱離基である；その共役酸は約４〜約１３、好ましくは約６〜約１
１、最も好ましくは約８〜約１１範囲のｐＫａを有している。
【００８８】 Ｌは本質的にいずれか適切な脱離基である。脱離基はペルヒドロキシドアニオ
ンによるブリーチアクチベーターへの求核攻撃の結果としてブリーチアクチベー
ターから離れる基である。このペルヒドロライシス(perhydrolysis)反応は過カ ルボン酸の形成をもたらす。通常、基が適切な脱離基であるためには、それは電
子求引効果を発揮しなければならない。これはペルヒドロキシドアニオンによる
求核攻撃を促進する。 Ｌ基は最適の時間枠（例えば、洗浄サイクル）内で反応が生じるほど十分に反
応性でなければならない。しかしながら、Ｌが反応性すぎると、このアクチベー
ターは安定化させることが難しくなる。これらの特徴は通常脱離基の共役酸のｐ
Ｋａと平衡関係にあるが、この慣例に対する例外も知られている。
【００８９】 好ましいブリーチアクチベーターは下記一般式のものである：
【化３４】 上記式中Ｒ１は約６〜約１２の炭素原子を有するアルキル基であり、Ｒ２は１〜
約６の炭素原子を有するアルキレンであり、Ｒ５はＨ、あるいは約１〜約１０の
炭素原子を有するアルキル、アリールまたはアルカリールであり、Ｌは下記から
なる群より選択される：
【化３５】 上記式中Ｒ６は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキレン、アリーレンまたは
アルカリーレン基であり、Ｒ３は約１〜約８の炭素原子を有するアルキル鎖であ
り、Ｒ４はＨまたはＲ３であり、ＹはＨまたは溶解基である。Ｙは好ましく‐Ｓ
Ｏ３‐Ｍ＋、‐ＣＯＯ‐Ｍ＋、‐ＳＯ４‐Ｍ＋、（‐Ｎ＋Ｒ′３）Ｘ−およびＯ
←Ｎ（Ｒ′３）からなる群より選択され、ここでＲ′は約１〜約４の炭素原子を
有したアルキル鎖であり、Ｍはブリーチアクチベーターに溶解性を付与するカチ
オンであり、Ｘはブリーチアクチベーターに溶解性を付与するアニオンである。
好ましくは、Ｍはアルカリ金属、アンモニウムまたは置換アンモニウムカチオン
であり、ナトリウムおよびカリウムが最も好ましく、Ｘはハライド、ヒドロキシ
ド、メチル硫酸および酢酸アニオンからなる群より選択されるアニオンである。
、更に好ましくは、Ｙは‐ＳＯ３‐Ｍ＋および‐ＣＯＯ‐Ｍ＋である。溶解基を
もたない脱離基を有したブリーチアクチベーターは、それらの溶解を助けるため
に、ブリーチ溶液によく分散されねばならないことに留意すべきである。好まし
いのは下記のものである：
【化３６】 上記式中Ｒ３は前記の通りであり、Ｙは‐ＳＯ３‐Ｍ＋または‐ＣＯＯ‐Ｍ＋で
あり、ここでＭは前記の通りである。
【００９０】 特に好ましいブリーチアクチベーターは、Ｒ１が約６〜約１２の炭素原子を有
する直鎖アルキルであり、Ｒ２が約２〜約６の炭素原子を有する直鎖アルキレン
であり、Ｒ５がＨであり、Ｌが下記からなる群より選択される：
【化３７】 （上記式中Ｒ３は前記の通りであり、Ｙは‐ＳＯ３‐Ｍ＋または‐ＣＯＯ‐Ｍ＋ であり、Ｍは前記の通りである）場合である。
【００９１】 好ましいブリーチアクチベーターは下記のものである：
【化３８】 上記式中ＲはＨ、アルキル、アリールまたはアルカリールである。これは参考の
ため本明細書に組み込まれるHodgeらのＵＳ特許４，９６６，７２３で記載され ている。
【００９２】 好ましいブリーチアクチベーターは下記のものである：
【化３９】 上記式中Ｒ１はＨまたは約１〜約６の炭素原子を有するアルキル基であり、Ｒ２ は約１〜約６の炭素原子を有するアルキル基であり、Ｌは前記の定義どおりであ
る。
【００９３】 Ｌが一般式で定義された通りであり、Ｒ１がＨまたは約１〜約４の炭素原子を
有するアルキル基である、前記一般式の場合も、好ましいブリーチアクチベータ
ーである。 Ｌが一般式で定義された通りであり、Ｒ１がＨである、前記一般式のブリーチ
アクチベーターは、なお一層好ましい。 更に好ましいブリーチアクチベーターは、Ｒが約５〜約９、好ましくは約６〜
約８の炭素原子を有した直鎖アルキルであり、Ｌが下記からなる群より選択され
る：
【化４０】 （上記式中Ｒ、Ｒ２、Ｒ３およびＹは前記の通りである）、前記一般式の場合で
ある。
【００９４】 特に好ましいブリーチアクチベーターは、Ｒが約５〜約１２の炭素原子を有す
るアルキル基であり、カルボニル炭素から伸びるそれを含んだアルキル鎖の最長
直鎖部分が約６〜約１０の炭素原子であり、Ｌが下記からなる群より選択される
：
【化４１】 （上記式中Ｒ２は約１〜約８の炭素原子を有するアルキル鎖であり、Ｙは‐ＳＯ ３ ‐Ｍ＋または‐ＣＯＯ‐Ｍ＋であり、Ｍはアルカリ金属、アンモニウムまたは
置換アンモニウムカチオンである）、前記一般式の場合である。
【００９５】 特に好ましいブリーチアクチベーターは、Ｒが約５〜約９、好ましくは約６〜
約８の炭素原子を有する直鎖アルキルであり、Ｌが下記からなる群より選択され
る：
【化４２】 （上記式中Ｒ２は前記の通りであり、Ｙは‐ＳＯ３‐Ｍ＋または‐ＣＯＯ‐Ｍ＋ であり、Ｍは前記の通りである）、前記一般式の場合である。
【００９６】 最も好ましいブリーチアクチベーターは下記式を有している：
【化４３】 上記式中Ｒは約５〜約９、好ましくは約６〜約８の炭素原子を有する直鎖アルキ
ルであり、Ｍはナトリウムまたはカリウムである。 好ましくは、本ブリーチアクチベーターはナトリウムノナノイルオキシベンゼ
ンスルホネート（ＮＯＢＳ）またはナトリウムベンゾイルオキシベンゼンスルホ
ネート（ＢＯＢＳ）である。
【００９７】 本発明の漂白組成物で使用上別の特に好ましいのは、天然ゴム部分を有した機
械で使用上特に安全な下記のブリーチアクチベ−ターである。これは、これらの
アミド酸誘導ブリーチアクチベ−ターのペルヒドロライシス反応により油性ジア
シルペルオキシド（ＤＡＰ）種を生じずに、むしろ不溶性結晶固形ＤＡＰを形成
する結果であると考えられる。これらの固形物はコーティングフィルムを形成し
ないと考えられ、そのため天然ゴム部分は長期間にわたりＤＡＰに曝されること
がない。これらの好ましいブリーチアクチベ−ターは下記からなる群より選択さ
れるメンバーである： ａ）下記一般式のブリーチアクチベ−ター：
【化４４】 （上記式中Ｒ１は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキル、アリールまたはア
ルカリール基であり、Ｒ２は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキレン、アリ
ーレンまたはアルカリーレン基であり、Ｒ５はＨ、あるいは約１〜約１０の炭素
原子を有するアルキル、アリールまたはアルカリール基であり、Ｌは脱離基であ
る）またはそれらの混合物； ｂ）下記一般式のベンゾオキサジンタイプブリーチアクチベ−ター：
【化４５】 （上記式中Ｒ１はＨ、アルキル、アルカリール、アリール、アリールアルキルで
あり、Ｒ２、Ｒ３、Ｒ４およびＲ５はＨ、ハロゲン、アルキル、アルケニル、ア
リール、ヒドロキシル、アルコキシル、アミノ、アルキルアミノ、ＣＯＯＲ６（
Ｒ６はＨまたはアルキル基である）およびカルボニル基から選択される同一また
は異なる置換基である）； ｃ）下記式のＮ‐アシルカプロラクタムブリーチアクチベ−ター：
【化４６】 （上記式中Ｒ６はＨ、あるいは１〜１２の炭素を有するアルキル、アリール、ア
ルコキシアリールまたはアルカリール基である）；および ｄ）ａ）、ｂ）およびｃ）の混合物
【００９８】 タイプａ）の好ましいブリーチアクチベ−ターは、Ｒ１が約６〜約１２の炭素
原子を有するアルキル基であり、Ｒ２が約１〜約８の炭素原子を有しており、Ｒ ５ がＨまたはメチルである場合である。特に好ましいブリーチアクチベ−ターは
、Ｒ１が約７〜約１０の炭素原子を有するアルキル基であり、Ｒ２が約４〜約５
の炭素原子を有している、前記一般式の場合である。 タイプｂ）の好ましいブリーチアクチベ−ターは、Ｒ２、Ｒ３、Ｒ４およびＲ ５ がＨであり、Ｒ１がフェニル基である場合である。 タイプｃ）の前記Ｎ‐アシルカプロラクタムブリーチアクチベ−ターの好まし
いアシル部分は、式Ｒ６‐ＣＯ‐（Ｒ６はＨ、あるいは１〜１２の炭素、好まし
くは６〜１２の炭素原子を有したアルキル、アリール、アルコキシアリールまた
はアルカリール基である）を有している。高度に好ましい態様において、Ｒ６は
フェニル、ヘプチル、オクチル、ノニル、２，４，４‐トリメチルペンチル、デ
セニルおよびそれらの混合物からなる群より選択されるメンバーである。
【００９９】 ‐アミド誘導ブリーチアクチベ−ター‐本発明で用いられるタイプａ)のブリ ーチアクチベ−ターは、下記一般式のアミド置換化合物またはそれらの混合物で
ある：
【化４７】 上記式中Ｒ１、Ｒ２およびＲ５は前記の通りであり、Ｌは本質的にいずれか適切
な脱離基である。好ましいブリーチアクチベーターは、Ｒ１、Ｒ２およびＲ５が
ペルオキシ酸について定義された通りであり、Ｌが下記からなる群およびそれら
の混合物より選択される、前記一般式の場合である：
【化４８】 上記式中Ｒ１は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキル、アリールまたはアル
カリール基であり、Ｒ３は１〜約８の炭素原子を有するアルキル鎖であり、Ｒ４ はＨまたはＲ３であり、ＹはＨまたは溶解基である。 好ましい溶解基は‐ＳＯ３‐Ｍ＋、‐ＣＯ２‐Ｍ＋、‐ＳＯ４‐Ｍ＋、Ｎ＋（
Ｒ３）４Ｘ−およびＯ←Ｎ（Ｒ３）３、最も好ましくは‐ＳＯ３‐Ｍ＋および‐
ＣＯ２‐Ｍ＋であり、ここでＲ３は約１〜約４の炭素原子を有するアルキル鎖で
あり、Ｍはブリーチアクチベーターに溶解性を付与するカチオンであり、Ｘはブ
リーチアクチベーターに溶解性を付与するアニオンである。好ましくは、Ｍはア
ルカリ金属、アンモニウムまたは置換アンモニウムカチオンであり、ナトリウム
およびカリウムが最も好ましく、Ｘはハライド、ヒドロキシド、メチル硫酸およ
び酢酸アニオンである。溶解基をもたない脱離基を有したブリーチアクチベータ
ーは、それらの溶解を助けるために、ブリーチ溶液によく分散されねばならない
ことに留意すべきである。 好ましいのブリーチアクチベーターは、Ｌが下記からなる群より選択される前
記一般式の場合である：
【化４９】 上記式中Ｒ３は前記の通りであり、Ｙは‐ＳＯ３‐Ｍ＋または‐ＣＯ２‐Ｍ＋で
あり、ここでＭは前記の通りである。
【０１００】 タイプｂ)およびタイプｃ)の場合を含めた、ブリーチアクチベーターのもう１
つの重要なクラスは、ペルヒドロキシドアニオンによる環状環のカルボニル炭素
への求核攻撃の結果としての開環により、本明細書で記載されたような有機過酸
を供給する。例えば、タイプｃ)アクチベーターにおけるこの開環反応では、過 酸化水素またはそのアニオンにより、カプロラクタム環カルボニルで攻撃を行う
。過酸化水素またはそのアニオンによるアシルカプロラクタムの攻撃は優先して
環外カルボニルで生じるため、開環の重要な部分を行うには触媒を必要とするこ
とがある。開環ブリーチアクチベーターのもう１つの例は、１９９０年１０月３
０日付で発行されたHodgeらのＵＳ特許４，９６６，７２３で開示されたような 、タイプｂ)アクチベーターでみられる。
【０１０１】 ‐ベンゾオキサジンタイプブリーチアクチベーター‐Hodgeにより開示された このようなアクチベーター化合物には、下記式を有するベンゾオキサジンタイプ
のアクチベーターがある：
【化５０】 下記タイプの置換ベンゾオキサジンも含む：
【化５１】 上記式中Ｒ１はＨ、アルキル、アルカリール、アリール、アリールアルキルであ
り、Ｒ２、Ｒ３、Ｒ４およびＲ５はＨ、ハロゲン、アルキル、アルケニル、アリ
ール、ヒドロキシル、アルコキシル、アミノ、アルキルアミノ、‐ＣＯＯＲ６（
Ｒ６はＨまたはアルキル基である）およびカルボニル基から選択される同一また
は異なる置換基である。 ベンゾオキサジンタイプの好ましいアクチベーターは下記のものである：
【化５２】
【０１０２】 アクチベーターが用いられるとき、最良の表面漂白性能は次の洗浄液で得られ
、このような溶液のｐＨはペルヒドロライシス反応を促すために約８．５〜１０
．５、好ましくは９．５〜１０．５である。このようなｐＨは、本漂白系の任意
成分である、漂白剤としてよく知られた物質で得られる。
【０１０３】 ‐Ｎ‐アシルカプロラクタムブリーチアクチベーター‐本発明で用いられるタ
イプｃ）のＮ‐アシルカプロラクタムブリーチアクチベーターは下記式を有して
いる：
【化５３】 上記式中Ｒ６はＨ、あるいは１〜１２の炭素を有するアルキル、アリール、アル
コキシアリールまたはアルカリール基である。Ｒ６部分が少くとも約６、好まし
くは６〜約１２の炭素原子を有したカプロラクタムアクチベーターは、前記のよ
うな求核性のボディ汚れ落としを行う疎水性漂白性を発揮する。Ｒ６が１〜約６
の炭素原子を有するカプロラクタムアクチベーターは、飲料のしみを漂白する上
で特に効果的な親水性漂白種をもたらす。疎水性および親水性カプロラクタムの
混合物は、典型的には１：５〜５：１、好ましくは１：１の重量比で、複合しみ
抜き効果向けに本発明で使える。 高度に好ましいＮ‐アシルカプロラクタムは、ベンゾイルカプロラクタム、オ
クタノイルカプロラクタム、ノナノイルカプロラクタム、３，５，５‐トリメチ
ルヘキサノイルカプロラクタム、デカノイルカプロラクタム、ウンデセノイルカ
プロラクタムおよびそれらの混合物からなる群より選択される。Ｎ‐アシルカプ
ロラクタムの製造方法は当業界で周知である。
【０１０４】 ＵＳ特許４，５４５，７８４の開示とは逆に、ブリーチアクチベーターはペル
オキシゲン漂白化合物に吸収されないことが好ましい。他の有機洗浄成分の存在
下でそうすると、安全性の問題を生じることがある。 タイプａ）、ｂ）またはｃ）のブリーチアクチベーターは、漂白系または漂白
組成物の少くとも約０．０１重量％、好ましくは約０．１％、更に好ましくは約
１％、最も好ましくは約３％から、約５０％、好ましくは約３０％、更に好まし
くは約１５％、更に一層好ましくは約１０％、最も好ましくは約８％までである
。 好ましいアミド誘導およびカプロラクタムブリーチアクチベーターは、典型的
には１：５〜５：１、好ましくは約１：１範囲のアミド誘導またはカプロラクタ
ムアクチベーター：ＴＡＥＤの重量比で、ＴＡＥＤのようなゴム安全性で酵素安
全性の親水性アクチベーターと併用してもよい。
【０１０５】 高度に好ましいブリーチアクチベーターは、テトラアセチルエチレンジアミン
（ＴＡＥＤ）、ベンゾイルカプロラクタム（ＢｚＣＬ）、４‐ニトロベンゾイル
カプロラクタム、３‐クロロベンゾイルカプロラクタム、ベンゾイルオキシベン
ゼンスルホネート（ＢＯＢＳ）、ノナノイルオキシベンゼンスルホネート（ＮＯ
ＢＳ）、フェニルベンゾエート（ＰｈＢｚ）、デカノイルオキシベンゼンスルホ
ネート（Ｃ10‐ＯＢＳ）、ベンゾイルバレロラクタム（ＢＺＶＬ）、オクタノイ
ルオキシベンゼンスルホネート（Ｃ８‐ＯＢＳ）、ペルヒドロライズしうるエス
テルおよびそれらの混合物、最も好ましくはベンゾイルカプロラクタムおよびベ ンゾイルバレロラクタムからなる群より選択される。約８〜約９．５のｐＨ範囲
で特に好ましいブリーチアクチベーターは、ＯＢＳまたはＶＬ脱離基を有したも
のから選択される。 追加の好ましいブリーチアクチベーターは、１９９７年１２月１６日付で発行
されたChristieらのＵＳ５，６９８，５０４、１９９７年１２月９日付で発行さ
れたChristieらのＵＳ５，６９５，６７９、１９９７年１１月１１日付で発行さ
れたWilleyらのＵＳ５，６８６，４０１、１９９７年１１月１１日付で発行され
たHartshornらのＵＳ５，６８６，０１４、１９９５年４月１１日付で発行され たWilleyらのＵＳ５，４０５，４１２、１９９５年４月１１日付で発行されたWi
lleyらのＵＳ５，４０５，４１３、１９９２年７月１４日付で発行されたMitche
lらのＵＳ５，１３０，０４５、１９８３年１１月１日付で発行されたChungらの
ＵＳ４，４１２，９３４および同時係属特許出願ＵＳＳＮ０８／７０９，０７２
、０８／０６４，５６４で記載されたものであり、すべて参考のため本明細書に
組み込まれる。
【０１０６】 好ましい疎水性ブリーチアクチベーターには、ノナノイルオキシベンゼンスル
ホネート（ＮＯＢＳ）、４‐〔Ｎ‐（ノナノイル）アミノヘキサノイルオキシ〕
ベンゼンスルホネートナトリウム塩（ＮＡＣＡ‐ＯＢＳ）（その例はＵＳ特許５
，５２３，４３４で記載されている）、ドデカノイルオキシベンゼンスルホネー
ト（ＬＯＢＳまたはＣ12‐ＯＢＳ）、１０‐ウンデセノイルオキシベンゼンスル
ホネート（１０位に不飽和のＵＤＯＢＳまたはＣ11‐ＯＢＳ）およびデカノイル
オキシ安息香酸（ＤＯＢＡ）があるが、それらに限定されない。
【０１０７】 四級置換ブリーチアクチベ−ターも含有させてよい。本クリーニング組成物は
、好ましくは四級置換ブリーチアクチベ−ター（ＱＳＢＡ）または四級置換過酸
（ＱＳＰ）、更に好ましくは前者を含む。好ましいＱＳＢＡ構造は１９９７年１
１月１１日付で発行されたWilleyらのＵＳ５，６８６，０１５、１９９７年８月
５日付で発行されたTaylorらのＵＳ５，６５４，４２１、１９９５年１０月２４
日付で発行されたGosselinkらのＵＳ５，４６０，７４７、１９９６年１２月１ ７日付で発行されたMiracleらのＵＳ５，５８４，８８８および１９９６年１２ 月２６日付で発行されたTaylorらのＵＳ５，５７８，１３６で更に記載されてお
り、それらすべてが参考のため本明細書に組み込まれる。 本発明で有用な高度に好ましいブリーチアクチベーターは、各々が前記で引用
された、ＵＳ５，６９８，５０４、ＵＳ５，６９５，６７９およびＵＳ５，６８
６，０１４で記載されているように、アミド置換されている。このようなブリー
チアクチベーターの好ましい例には、（６‐オクタンアミドカプロイル）オキシ
ベンゼンスルホネート、（６‐ノナンアミドカプロイル）オキシベンゼンスルホ
ネート、（６‐デカンアミドカプロイル）オキシベンゼンスルホネートおよびそ
れらの混合物がある。 各々が前記で引用された、ＵＳ５，６９８，５０４、ＵＳ５，６９５，６７９
およびＵＳ５，６８６，０１４、および１９９０年１０月３０日付で発行された
HodgeらのＵＳ４，９６６，７２３で開示された他の有用なアクチベーターには 、１，２‐位で部分‐Ｃ（Ｏ）ＯＣ（Ｒ１）＝Ｎ‐が縮合されたＣ６Ｈ４環のよ
うなベンゾオキサジンタイプアクチベーターがある。 アクチベーターおよび用途そのものに応じて、良好な漂白は約６〜約１３、好
ましくは約９．０〜約１０．５の使用時ｐＨを有する漂白系から得られる。典型
的には、例えば、電子求引部分を有するアクチベーターは中性付近またはほぼ中
性のｐＨ範囲で用いられる。アルカリおよび緩衝剤はこのようなｐＨを確保する
ために使える。
【０１０８】 各々が前記で引用された、ＵＳ５，６９８，５０４、ＵＳ５，６９５，６７９
およびＵＳ５，６８６，０１４で記載されているようなアシルラクタムアクチベ
ーター、特にアシルカプロラクタム（例えばＷＯ９４‐２８１０２Ａ参照）およ
びアシルバレロラクタム（例えば１９９６年４月２日付で発行されたWilleyらの
ＵＳ５，５０３，６３９参照）が、本発明で非常に有用である。 一般的な漂白メカニズム、特に表面漂白メカニズムは、完全には理解されてい
ない。しかしながら、ブリーチアクチベーターは、ペルオキシゲンブリーチによ
り発生した過酸化水素から生じるペルヒドロキシドアニオンによる求核攻撃をう
けて、ペルオキシカルボン酸を形成する、と通常考えられている。この反応は通
常ペルヒドロライシスと称されている。 アクチベーターが用いられるとき、最良の表面漂白性能は次の洗浄液で得られ
、このような溶液のｐＨはペルヒドロライシス反応を促すために約８．５〜１０
．５、好ましくは９．５〜１０．５である。このようなｐＨは、本漂白系の任意
成分である、漂白剤としてよく知られた物質で得られる。
【０１０９】 （ii）ペルオキシゲン漂白化合物 本発明で有用なペルオキシゲン漂白系は、水性液中で過酸化水素を生じうるも
のである。これらの化合物は当業界で周知であり、過酸化水素、アルカリ金属ペ
ルオキシド、有機ペルオキシド漂白化合物、例えば過酸化尿素、および無機過酸
塩漂白化合物、例えばアルカリ金属ペルボレート、ペルカーボネート、ペルホス
フェートなどがある。２種以上のこのような漂白化合物の混合物も、所望であれ
ば使える。 過酸化水素源は本明細書に組み込まれるKirk Othmer's Encyclopedia of Chem
ical Technology,4th Ed.(1992,John Wiley & Sons),Vol.4,pp.271-300 "Bleach
ing Agents(Survey)" で詳細に記載されており、様々なコートおよび修飾された
形を含めて、様々な形のナトリウムペルボレートおよびナトリウムペルカーボネ
ートがある。
【０１１０】 好ましいペルオキシゲン漂白化合物には、一、三および四水和物の形で市販さ れているナトリウムペルボレート、ナトリウムピロホスフェートペルオキシヒド
レート、尿素ペルオキシヒドレート、ナトリウムペルカーボネートおよび過酸化
ナトリウムがある。ナトリウムペルボレート四水和物、ナトリウムペルボレート
一水和物およびナトリウムペルカーボネートが特に好ましい。ペルカーボネート
は貯蔵中に非常に安定でありながら、漂白液中で非常に速く溶解するため、特に
好ましい。このように速やかな溶解が高レベルで過カルボン酸を形成させること
で、向上した表面漂白性能をもたらしている、と考えられている。
【０１１１】 高度に好ましいペルカーボネートは未コートでもまたはコートされた形であっ
てもよい。未コートペルカーボネートの平均粒径は約４００〜約１２００ミクロ
ン、最も好ましくは約４００〜約６００ミクロンである。コートされたペルカー ボネートが用いられるならば、好ましいコーティング物質にはカーボネートおよ びサルフェートの混合物、シリケート、ボロシリケート、または脂肪カルボン酸
がある。 ペルオキシゲン漂白化合物は、漂白系または漂白組成物の少くとも約０．１重 量％、好ましくは約１〜約７５％、更に好ましくは約３〜約４０％、最も好ましく
は約３〜約２５％である。 漂白系中におけるブリーチアクチベーター対ペルオキシゲン漂白化合物の重量
比は、典型的には約２：１〜１：５である。好ましい比率は約１：１〜１：３で ある。 本発明におけるペルオキシゲン漂白化合物（ＡｖＯとして）対ブリーチアクチ
ベーターのモル比は、通常少くとも１：１、好ましくは少くとも１．５：１、最 も好ましくは少くとも２：１から、約２０：１、好ましくは約１０：１、更に好 ましくは約３：１までである。好ましくは、本漂白組成物は約０．５〜約２０、 最も好ましくは約１〜約１０ｗｔ％のペルオキシゲン漂白化合物を含む。 ブリーチアクチベーター／漂白化合物系はそれ自体ブリーチとして有用である
。しかしながら、このような漂白系は、界面活性剤、ビルダーなどのような様々な
洗浄補助剤を含んだ組成物で特に有用である。
【０１１２】 ブリーチ触媒‐本組成物は１種以上のブリーチ触媒を更に含んでもよい。好ま
しいブリーチ触媒は、ＵＳ特許５，５７６，２８２および５，８１７，６１４で
記載された双極性ブリーチ触媒、特に３‐（３，４‐ジヒドロイソキノリニウム
）プロパンスルホネートである。他のブリーチ触媒には、ＵＳ特許５，３６０，
５６９、５，４４２，０６６、５，４７８，３５７、５，３７０，８２６、５，
４８２，５１５、５，５５０，２５６、およびＷＯ９５／１３３５１、ＷＯ９５
／１３３５２およびＷＯ９５／１３３５３で記載されたカチオン性ブリーチ触媒
がある。
【０１１３】漂白組成物 本発明の漂白組成物は、前記された１種以上のプロテアーゼ変種および１種以
上の漂白剤に加えて、好ましくはそのプロテアーゼ変種および漂白剤と適合する
１種以上のクリーニング補助物質も含む。本明細書で用いられている“適合する
”という用語は、プロテアーゼが通常の使用状況中に望まれるほど有効でなくな
る程度までには、漂白組成物物質がプロテアーゼ酵素のタンパク質分解活性を減
少させないことを意味する。本明細書で用いられている“クリーニング補助物質
”という用語は、望まれる漂白組成物の具体的タイプおよび製品の形態（例えば
、液体、顆粒、粉末、バー、ペースト、スプレー、錠剤、ゲル、フォーム組成物
）に応じて選択されるあらゆる液体、固体または気体物質を意味し、しかもその
物質は組成物で用いられるプロテアーゼ酵素および漂白剤とも適合していること
が好ましい。顆粒組成物は“コンパクト”形態でもよく、液体組成物は“濃縮”
形態でもよい。
【０１１４】 クリーニング補助物質の具体的選択は、クリーニングされる表面、物体または
布帛、および使用中（例えば、洗浄洗剤使用中）のクリーニング条件に応じた組
成物の望ましい形態について考慮することにより容易に行われる。適切なクリー
ニング補助物質の例には、ＵＳ特許５，７０５，４６４、５，７１０，１１５、
５，６９８，５０４、５，６９５，６７９、５，６８６，０１４および５，６４
６，１０１で記載されたような、界面活性剤、ビルダー、ブリーチ、ブリーチア
クチベーター、ブリーチ触媒、他の酵素、酵素安定系、キラント、蛍光増白剤、
汚れ放出ポリマー、転染剤、分散剤、起泡抑制剤、色素、香料、着色料、フィラ
ー塩、ヒドロトロープ、フォトアクチベーター、蛍光剤、布帛コンディショナー
、加水分解性界面活性剤、保存剤、酸化防止剤、縮み防止剤、しわ防止剤、殺菌
剤、殺真菌剤、カラースペクル(color speckle) 、シルバーケア、曇り防止およ
び／または腐食防止剤、アルカリ源、溶解剤、キャリア、加工助剤、顔料および
ｐＨコントロール剤があるが、それらに限定されない。具体的な漂白組成物物質
は後で詳細に例示されている。
【０１１５】 クリーニング補助物質が漂白組成物でプロテアーゼ変種と適合しないならば、
２成分の組合せが適当となるまでクリーニング補助物質およびプロテアーゼ変種
を別々にしておける（互いに接触させない）適切な方法も使える。適切な方法は
、ゲルカップ、カプセル化、錠剤、物理的隔離などのように、当業界で公知のい
かなる方法であってもよい。
【０１１６】 好ましくは、１種以上の前記プロテアーゼ酵素の有効量がタンパク質汚れ除去
の必要な様々な表面をクリーニングする上で有用な組成物中に含有される。この
ような漂白組成物には、形態上制限されない（例えば、液体、顆粒、ペースト、
フォーム、スプレーなど）、硬質表面をクリーニングするための洗剤組成物；形
態上制限されない、布帛をクリーニングするための洗剤組成物（例えば、顆粒、
液体および固形処方物）；皿洗い組成物（形態上制限されず、顆粒および液体双
方の自動皿洗いを含む）；形態上制限されないオーラル漂白組成物（例えば、歯
磨剤、練歯磨剤および洗口液処方物）；形態上制限されない義歯漂白組成物（例
えば、液体、錠剤）がある。
【０１１７】 本発明の布帛漂白組成物は主に洗濯機の洗浄サイクルで用いるためにあるが、
しかしながらひどく汚れた布帛向けの前処理製品、または浸漬製品のような他の
使用も考えられる。その使用は必ずしも洗濯機関連に限定されず、本発明の組成 物は単独でもまたは適合する手洗い用組成物と併用してもよい。
【０１１８】 本明細書で用いられている“プロテアーゼ変種の有効量”とは、特定の漂白組
成物で必要な酵素活性を出すために必要な前記プロテアーゼ変種の量に関する。
このような有効量は当業者により容易に確認でき、用いられる具体的変種、クリ
ーニング用途、漂白組成物の具体的組成、液体または乾燥（例えば、顆粒、固形
）組成物が必要かどうかなどのような多くのファクターに基づいている。
【０１１９】 好ましくは、漂白組成物は、約０．０００１〜約１０％、更に好ましくは約０
．００１〜約１％、更に一層好ましくは約０．００１〜約０．１％で、本発明の
１種以上のプロテアーゼ変種を含む。しかも、好ましくは、本発明のプロテアー
ゼ変種は、酵素対ブリーチ比（Ｅ／Ｂ比）と称される、組成物１００ｇ当たりの
活性プロテアーゼｍｇ対洗浄液中ペルオキシ酸からの理論的有効Ｏ２（“ＡｖＯ ２ ”）ｐｐｍの比率を約１：１〜約２０：１の範囲で示すように、十分な量で組
成物中に存在する。本発明のプロテアーゼ変種が用いられる様々な漂白組成物の
いくつかの例が、以下で更に詳しく記載されている。しかも、漂白組成物は組成
物の約１〜約９９．９重量％のクリーニング補助物質を含有してよい。
【０１２０】 本発明で用いられる“非布帛漂白組成物”には、硬質表面漂白組成物、皿洗い
組成物、オーラル漂白組成物、義歯漂白組成物およびパーソナルクレンジング組
成物がある。
【０１２１】 本発明の漂白組成物が洗濯機洗浄法で使用に適した組成物として処方されると
き、本発明の組成物は、好ましくは、界面活性剤およびビルダー化合物の双方と
、好ましくは有機ポリマー化合物、漂白剤、追加酵素、起泡抑制剤、分散剤、ラ
イムソープ分散剤、汚れ懸濁および再付着防止剤、および腐食抑制剤から選択さ
れる１種以上のクリーニング補助物質を更に含有している。洗濯組成物は追加ク
リーニング補助物質として柔軟剤も含有することができる。 本発明の組成物は、固体または液体形態の洗剤添加製品としても使用できる。
このような添加製品は慣用的洗剤組成物の性能を補強または増強させるためにあ
り、クリーニングプロセスのいかなる段階で加えてもよい。 機械皿洗い法向けの組成物として処方されるとき、本発明の組成物は、好まし
くは、界面活性剤および、好ましくは有機ポリマー化合物、泡増強剤、II族金属
イオン、溶媒、ヒドロトロープおよび追加酵素から選択される他のクリーニング
補助物質を含有している。
【０１２２】 必要であれば、本洗濯洗剤組成物の密度は２０℃で測定された組成物で４００
〜１２００ｇ／Ｌ、好ましくは６００〜９５０ｇ／Ｌである。 本漂白組成物の“コンパクト”形態は、密度と、組成面では無機フィラー塩の
量で最もよく反映される；無機フィラー塩は粉末形態をした洗剤組成物に慣用的
な成分である；慣用的な洗剤組成物では、フィラー塩は実質量、典型的には全組
成物の１７〜３５重量％で存在する。コンパクト組成物において、フィラー塩は
全組成物の１５重量％を超えない、好ましくは組成物の１０％を超えない、最も
好ましくは５％を超えない量で存在する。本組成物で意味されるような無機フィ
ラー塩は、サルフェートおよびクロリドのアルカリおよびアルカリ土類金属塩か
ら選択される。好ましいフィラー塩は硫酸ナトリウムである。
【０１２３】 本発明による液体漂白組成物は“濃縮形態”でもよく、このような場合に、本
発明による液体漂白組成物は慣用的な液体洗剤と比較して少量の水を含有してい
る。典型的には、濃縮液体漂白組成物の水分は、好ましくはクリーニング組成物
の４０重量％未満、更に好ましくは３０％未満、最も好ましくは２０％未満であ
る。
【０１２４】クリーニング補助物質 界面活性剤系 ‐本発明により得られる完全処方漂白組成物中に含有される洗浄界
面活性剤は、用いられる具体的界面活性剤および望まれる効果に応じて、漂白組
成物の少くとも０．０１重量％、好ましくは少くとも約０．１％、更に好ましく
は少くとも約０．５％、最も好ましくは少くとも約１％から、約６０％、更に好
ましくは少くとも約３５％、最も好ましくは約３０％までである。 洗浄界面活性剤にはノニオン性、アニオン性、両性、双極性、カチオン性、半
極性ノニオン性およびそれらの混合物があり、その非制限例はＵＳ特許５，７０
７，９５０および５，５７６，２８２で開示されている。好ましい洗剤および漂
白組成物は、アニオン性洗浄界面活性剤、またはアニオン性界面活性剤と他の界
面活性剤、特にノニオン性界面活性剤との混合物を含んでいる。
【０１２５】 本発明で有用な界面活性剤の非制限例には、慣用的なＣ11‐Ｃ18アルキルベン
ゼンスルホネート、一級、二級およびランダムアルキルサルフェート、Ｃ10‐Ｃ 18 アルキルアルコキシサルフェート、Ｃ10‐Ｃ18アルキルポリグリコシドおよび
それらの対応サルフェート化ポリグリコシド、Ｃ12‐Ｃ18α‐スルホン化脂肪酸
エステル、Ｃ12‐Ｃ18アルキルおよびアルキルフェノールアルコキシレート（特
に、エトキシレートおよび混合エトキシ／プロポキシ）、Ｃ12‐Ｃ18ベタインお
よびスルホベタイン（“スルタイン”）、Ｃ10‐Ｃ18アミンオキシドなどがある
。他の慣用的で有用な界面活性剤は標準テキストに掲載されている。
【０１２６】 界面活性剤は、好ましくは、組成物中に存在する酵素成分と適合するように処
方される。液体またはゲル組成物では、界面活性剤は、最も好ましくは、これら
の組成物中において酵素の安定性を促進するか、または少くともそれを分解しな
いように処方される。
【０１２７】 ノニオン性界面活性剤‐アルキルフェノールのポリエチレン、ポリプロピレン
およびポリブチレンオキシド縮合物は本発明の界面活性剤系のノニオン性界面活
性剤として使用に適しており、ポリエチレンオキシド縮合物が好ましい。このタ
イプの市販ノニオン性界面活性剤には、ＧＡＦ Corporationから販売されている
IgepalTMＣＯ‐６３０、すべてRohm & Haas Company から販売されているTriton TM Ｘ‐４５、Ｘ‐１１４、Ｘ‐１００およびＸ‐１０２がある。これらの界面活
性剤はアルキルフェノールアルコキシレート（例えば、アルキルフェノールエト
キシレート）と通常称される。
【０１２８】 一級および二級脂肪族アルコールと約１〜約２５モルのエチレンオキシドとの
縮合産物が、本発明のノニオン性界面活性剤系のノニオン性界面活性剤として使
用に適している。このタイプの市販ノニオン性界面活性剤の例には、双方ともUn
ion Carbide Corporation から販売されているTergitolTM15-S-9（Ｃ11‐Ｃ15直
鎖アルコールとエチレンオキシド９モルとの縮合産物）、TergitolTM24-L-6 NMW
（Ｃ12‐Ｃ14一級アルコールとエチレンオキシド６モルとの、狭い分子量分布の
縮合産物）；Shell Chemical Companyから販売されているNeodolTM45-9（Ｃ14‐
Ｃ15直鎖アルコールとエチレンオキシド９モルとの縮合産物）、NeodolTM23-3（
Ｃ12‐Ｃ13直鎖アルコールとエチレンオキシド３．０モルとの縮合産物）、Neod
olTM45-7（Ｃ14‐Ｃ15直鎖アルコールとエチレンオキシド７モルとの縮合産物）
、NeodolTM45-5（Ｃ14‐Ｃ15直鎖アルコールとエチレンオキシド５モルとの縮合
産物）；The Procter & Gamble Companyから販売されているKyroTMEOB （Ｃ13‐
Ｃ15アルコールとエチレンオキシド９モルとの縮合産物）；Hoechst から販売さ
れているGenapol LA O3OまたはO5O （Ｃ12‐Ｃ14アルコールとエチレンオキシド
３または５モルとの縮合産物）がある。これらの産物におけるＨＬＢの好ましい
範囲は８〜１１、最も好ましくは８〜１０である。 本発明の界面活性剤系のノニオン性界面活性剤として、ＵＳ特許４，５６５，
６４７で開示されたアルキル多糖も有用である。
【０１２９】 好ましいアルキルポリグリコシドは式：Ｒ２Ｏ（ＣｎＨ2nＯ）ｔ（グリコシル
）ｘを有している。式中Ｒ２はアルキル、アルキルフェニル、ヒドロキシアルキ
ル、ヒドロキシアルキルフェニルおよびそれらの混合物からなる群より選択され
る（アルキル基は約１０〜約１８、好ましくは約１２〜約１４の炭素原子を有す
る）；ｎは２または３、好ましくは２である；ｔは０〜約１０、好ましくは０で
ある；ｘは約１．３〜約１０、好ましくは約１．３〜約３、最も好ましくは約１
．３〜約２．７である。
【０１３０】 プロピレンオキシドとプロピレングリコールとの縮合により形成された疎水性
ベースとエチレンオキシドとの縮合産物も、本発明の追加ノニオン性界面活性剤
系として使用に適している。このタイプの化合物の例には、ＢＡＳＦから販売さ
れている、ある市販PlurafacTMLF404 およびPluronicTM界面活性剤がある。 本発明のノニオン性界面活性剤系のノニオン性界面活性剤として、プロピレン
オキシドおよびエチレンジアミンの反応から得られる産物と、エチレンオキシド
との縮合産物も、使用に適している。このタイプのノニオン性界面活性剤の例に
は、ＢＡＳＦから販売されている、ある市販TetronicTM化合物がある。 本発明の界面活性剤系のノニオン性界面活性剤として、アルキルフェノールの
ポリエチレンオキシド縮合物、一級および二級脂肪族アルコールと約１〜約２５
モルのエチレンオキシドとの縮合産物、アルキル多糖、およびそれらの混合物が
、使用上好ましい。３〜１５のエトキシ基を有するＣ８‐Ｃ14アルキルフェノー
ルエトキシレート、２〜１０のエトキシ基を有するＣ８‐Ｃ18アルコールエトキ
シレート（好ましくはＣ10平均）、およびそれらの混合物が最も好ましい。
【０１３１】 高度に好ましいノニオン性界面活性剤は、式：Ｒ２‐Ｃ（Ｏ）‐Ｎ（Ｒ１）‐
Ｚのポリヒドロキシ脂肪酸アミド界面活性剤である：式中Ｒ１はＨであるか、あ
るいはＲ１はＣ1-4 ヒドロカルビル、２‐ヒドロキシエチル、２‐ヒドロキシプ
ロピルまたはそれらの混合物であり、Ｒ２はＣ5-31ヒドロカルビルであり、Ｚは
直鎖ヒドロカルビル鎖とその鎖に直接結合された少くとも３つのヒドロキシルと
を有するポリヒドロキシヒドロカルビル、またはそのアルコキシル化誘導体であ
る。好ましくは、Ｒ１はメチルであり、Ｒ２は直鎖Ｃ11-15 アルキルまたはＣ16 -18 アルキルまたはアルケニル鎖、例えばココナツアルキル、またはそれらの混
合物であり、Ｚは還元アミノ化反応でグルコース、フルクトース、マルトース、
ラクトースのような還元糖から誘導される。
【０１３２】 アニオン性界面活性剤‐用いられる適切なアニオン性界面活性剤は、"The Jou
rnal of the American Oil Chemists Society",52 (1975),pp.323-329 に従い気
体ＳＯ３でスルホン化されたＣ８‐Ｃ20カルボン酸（即ち、脂肪酸）の直鎖エス
テルを含めた、直鎖アルキルベンゼンスルホネート、アルキルエステルスルホネ
ート界面活性剤である。適切な出発物質には、獣脂、パーム油などから誘導され
るような天然脂肪物質がある。
【０１３３】 特に洗濯適用向けに好ましいアルキルエステルスルホネート界面活性剤には、
下記構造式のアルキルエステルスルホネート界面活性剤がある：
【化５４】 上記式中Ｒ３はＣ８‐Ｃ20ヒドロカルビル、好ましくはアルキル、またはそれら
の組合せであり、Ｒ４はＣ１‐Ｃ６ヒドロカルビル、好ましくはアルキル、また
はそれらの組合せであり、Ｍはアルキルエステルスルホネートと水溶性塩を形成
するカチオンである。適切な塩形成カチオンには、ナトリウム、カリウムおよび
リチウムのような金属、置換または非置換アンモニウムカチオン、例えばモノエ
タノールアミン、ジエタノールアミンおよびトリエタノールアミンがある。好ま
しくは、Ｒ３はＣ10‐Ｃ16アルキルであり、Ｒ４はメチル、エチルまたはイソプ
ロピルである。Ｒ３がＣ10‐Ｃ16アルキルであるメチルエステルスルホネートが
特に好ましい。
【０１３４】 他の適切なアニオン性界面活性剤には、式ＲＯＳＯ３Ｍの水溶性塩または酸で
あるアルキルサルフェート界面活性剤があり、ここでＲは好ましくはＣ10‐Ｃ24 ヒドロカルビル、好ましくはＣ10‐Ｃ20アルキル部分を有するアルキルまたはヒ
ドロキシアルキル、更に好ましくはＣ12‐Ｃ18アルキルまたはヒドロキシアルキ
ルであり、ＭはＨまたはカチオンである。典型的には、Ｃ12‐Ｃ16のアルキル鎖
は低い洗浄温度（例えば約５０℃以下）で好ましく、Ｃ16‐Ｃ18アルキル鎖は高
い洗浄温度（例えば約５０℃以上）で好ましい。
【０１３５】 洗浄目的に有用な他のアニオン性界面活性剤には、石鹸の塩、Ｃ８‐Ｃ22一級
または二級アルカンスルホネート、Ｃ８‐Ｃ24オレフィンスルホネート、例えば
英国特許明細書１，０８２，１７９で記載されたように、アルカリ土類金属シト
レートの熱分解産物のスルホン化により製造されるスルホン化ポリカルボン酸、
Ｃ８‐Ｃ24アルキルポリグリコールエーテルサルフェート（１０モル以内のエチ
レンオキシドを含む）、アルキルグリセロールスルホネート、脂肪アシルグリセ
ロールスルホネート、脂肪オレイルグリセロールサルフェート、アルキルフェノ
ールエチレンオキシドエーテルサルフェート、パラフィンスルホネート、アルキ
ルホスフェート、アシルイセチオネートのようなイセチオネート、Ｎ‐アシルタ
ウレート、アルキルサクシナメートおよびスルホサクシネート、スルホサクシネ
ートのモノエステル（特に飽和および不飽和Ｃ12‐Ｃ18モノエステル）およびス
ルホサクシネートのジエステル（特に飽和および不飽和Ｃ６‐Ｃ12ジエステル）
、アシルサルコシネート、アルキルポリグルコシドのサルフェートのようなアル
キル多糖のサルフェート（ノニオン性非サルフェート化合物は以下で記載されて
いる）、分岐一級アルキルサルフェート、および式ＲＯ（ＣＨ２ＣＨ２Ｏ）ｋ‐
ＣＨ２ＣＯＯ−Ｍ＋（ＲはＣ８‐Ｃ22アルキルであり、ｋは１〜１０の整数であ
り、Ｍは可溶性塩形成カチオンである）のようなアルキルポリエトキシカルボキ
シレートがある。トール油中に存在するか、またはそれから誘導される、ロジン
、水素添加ロジン、樹脂酸および水素添加樹脂酸のような、樹脂酸および水素添
加樹脂酸も適切である。 別な例は、"Surface Active Agents and Detergents" (Vol.I and II,Schwart
z,Perry and Berch)で記載されている。様々なこのような界面活性剤は、１９７
５年１２月３０日付で発行されたLaughlinらのＵＳ特許３，９２９，６７８明細
書の第２３欄５８行目〜第２９欄２３行目でも一般的に開示されている（参考の
ため本明細書に組み込まれる）。
【０１３６】 高度に好ましいアニオン性界面活性剤には、式ＲＯ（Ａ）ｍＳＯ３Ｍの水溶性
塩または酸であるアルキルアルコキシル化サルフェート界面活性剤があり、ここ
でＲは非置換Ｃ10‐Ｃ24アルキルまたはＣ10‐Ｃ24アルキル部分を有するヒドロ
キシアルキル基、好ましくはＣ12‐Ｃ20アルキルまたはヒドロキシアルキル、更
に好ましくはＣ12‐Ｃ18アルキルまたはヒドロキシアルキルであり、Ａはエトキ
シまたはプロポキシ単位であり、ｍはゼロより大きく、典型的には約０．５〜約
６、更に好ましくは約０．５〜約３であり、ＭはＨまたはカチオン、例えば金属
カチオン（例えばナトリウム、カリウム、リチウム、カルシウム、マグネシウム
等）、アンモニウムまたは置換アンモニウムカチオンである。アルキルエトキシ
ル化サルフェートおよびアルキルプロポキシル化サルフェートが本発明では考え
られる。置換アンモニウムカチオンの具体例には、メチル、ジメチル、トリメチ
ル‐アンモニウムカチオン、並びにテトラメチルアンモニウムおよびジメチルピ
ペリジニウムカチオンのような四級アンモニウムカチオン、並びにエチルアミン
、ジエチルアミン、トリエチルアミンのようなアルキルアミンから誘導されるも
の、それらの混合物などがある。例示される界面活性剤は、Ｃ12‐Ｃ18アルキル
ポリエトキシレート（１．０）サルフェート（Ｃ12‐Ｃ18Ｅ（１．０）Ｍ）、Ｃ 12 ‐Ｃ18アルキルポリエトキシレート（２．２５）サルフェート（Ｃ12‐Ｃ18Ｅ
（２．２５）Ｍ）、Ｃ12‐Ｃ18アルキルポリエトキシレート（３．０）サルフェ
ート（Ｃ12‐Ｃ18Ｅ（３．０）Ｍ）およびＣ12‐Ｃ18アルキルポリエトキシレー
ト（４．０）サルフェート（Ｃ12‐Ｃ18Ｅ（４．０）Ｍ）であり、Ｍは便宜上ナ
トリウムおよびカリウムから選択される。
【０１３７】 本発明で含有されるとき、本発明の漂白組成物は典型的には約１重量％、好ま
しくは約３％から、約４０％、好ましくは約２０％のこのようなアニオン性界面
活性剤を含んでいる。
【０１３８】 カチオン性界面活性剤‐本発明の漂白組成物で使用に適したカチオン性洗浄界
面活性剤は、１つの長鎖ヒドロカルビル基を有したものである。このようなカチ
オン性界面活性剤の例には、アンモニウム界面活性剤、例えばアルキルトリメチ
ルアンモニウムハロゲナイド、および式〔Ｒ２（ＯＲ３）ｙ〕〔Ｒ４（ＯＲ３） ｙ 〕２Ｒ５Ｎ＋Ｘ−を有する界面活性剤があり、ここでＲ２はアルキル鎖中に約
８〜約１８の炭素原子を有するアルキルまたはアルキルベンジル基である；各Ｒ ３ は‐ＣＨ２ＣＨ２‐、‐ＣＨ２ＣＨ（ＣＨ３）‐、‐ＣＨ２ＣＨ（ＣＨ２ＯＨ
）‐、‐ＣＨ２ＣＨ２ＣＨ２‐およびそれらの混合物からなる群より選択される
；各Ｒ４はＣ１‐Ｃ４アルキル、Ｃ１‐Ｃ４ヒドロキシアルキル、２つのＲ４基
を連結して形成されたベンジル環構造、‐ＣＨ２ＣＨＯＨ‐ＣＨＯＨＣＯＲ６Ｃ
ＨＯＨＣＨ２ＯＨ（Ｒ６は約１０００以下の分子量を有するヘキソースまたはヘ
キソースポリマーである）、およびｙが０でないとき水素からなる群より選択さ
れる；Ｒ５はＲ４と同様であるか、またはＲ２＋Ｒ５の炭素原子の総数が約１８
以下となるアルキル鎖である；各ｙは０〜約１０であって、ｙ値の合計は０〜約
１５である；Ｘはいずれか適合しうるアニオンである。
【０１３９】 高度に好ましいカチオン性界面活性剤は、式（ｉ）：Ｒ１Ｒ２Ｒ３Ｒ４Ｎ＋Ｘ − を有した、本組成物で有用な水溶性四級アンモニウム化合物であり、ここでＲ １ はＣ８‐Ｃ16アルキルであり、Ｒ２、Ｒ３およびＲ４の各々は独立してＣ１‐
Ｃ４アルキル、Ｃ１‐Ｃ４ヒドロキシアルキル、ベンジルおよび‐（Ｃ２Ｈ40） ｘ Ｈ（ｘは２〜５の値を有する）であり、Ｘはアニオンである。Ｒ２、Ｒ３また
はＲ４のうち１以下はベンジルでなければならない。Ｒ１にとり好ましいアルキ
ル鎖長はＣ12‐Ｃ15であり、特にアルキル基はココナツまたはパーム核脂肪から
誘導される鎖長の混合物であるか、あるいはオレフィンビルドアップまたはオキ
ソアルコール合成により合成で誘導される。Ｒ２、Ｒ３およびＲ４にとり好まし
い基はメチルおよびヒドロキシエチル基であり、アニオンＸはハライド、メト硫
酸、酢酸およびリン酸イオンから選択される。
【０１４０】 本発明で使用に適した式（ｉ）の四級アンモニウム化合物の例には、ココナツ
トリメチルアンモニウムクロリドまたはブロミド；ココナツメチルジヒドロキシ
エチルアンモニウムクロリドまたはブロミド；デシルトリエチルアンモニウムク
ロリド；デシルジメチルヒドロキシエチルアンモニウムクロリドまたはブロミド
；Ｃ12-15 ジメチルヒドロキシエチルアンモニウムクロリドまたはブロミド；コ
コナツジメチルヒドロキシエチルアンモニウムクロリドまたはブロミド；ミリス
チルトリメチルアンモニウムメチルサルフェート；ラウリルジメチルベンジルア
ンモニウムクロリドまたはブロミド；ラウリルジメチル（エテノキシ）４アンモ
ニウムクロリドまたはブロミド；コリンエステル（Ｒ１がＣＨ２‐ＣＨ２‐Ｏ‐
Ｃ（＝Ｏ）‐Ｃ12-14 アルキルであり、Ｒ２、Ｒ３、Ｒ４がメチルである、式（
ｉ）の化合物）；およびジアルキルイミダゾリン（ｉ）があるが、それらに限定
されない。
【０１４１】 本発明で有用な他のカチオン性界面活性剤は、１９８０年１０月１４日付で発
行されたCambreのＵＳ特許４，２２８，０４４および欧州特許出願ＥＰ０００，
２２４でも記載されている。 本発明で含有されるとき、本発明の漂白組成物は典型的には約０．２重量％、
好ましくは約１％から、約２５％、好ましくは約８％のこのようなカチオン性界
面活性剤を含んでいる。
【０１４２】 両性界面活性剤‐両性界面活性剤（その例はＵＳ特許３，９２９，６７８で記
載されている）も本発明の漂白組成物で使用に適している。 本発明で含有されるとき、本発明の漂白組成物は典型的には約０．２重量％、
好ましくは約１％から、約１５％、好ましくは約１０％のこのような両性界面活
性剤を含んでいる。
【０１４３】 双極性界面活性剤‐双極性界面活性剤（その例はＵＳ特許３，９２９，６７８
で記載されている）も漂白組成物で使用に適している。 本発明で含有されるとき、本発明の漂白組成物は典型的には約０．２重量％、
好ましくは約１％から、約１５％、好ましくは約１０％のこのような双極性界面
活性剤を含んでいる。
【０１４４】 半極性ノニオン性界面活性剤‐半極性ノニオン性界面活性剤は、下記式を有す
る水溶性アミンオキシド：
【化５５】 〔上記式中Ｒ３は約８〜約２２の炭素原子を有するアルキル、ヒドロキシアルキ
ル、アルキルフェニル基またはそれらの混合物である；Ｒ４は約２〜約３の炭素
原子を有するアルキレン、ヒドロキシアルキレン基またはそれらの混合物である
；ｘは０〜約３である；各Ｒ５は約１〜約３の炭素原子を有するアルキルまたは
ヒドロキシアルキル基、あるいは約１〜約３のエチレンオキシド基を有するポリ
エチレンオキシド基である（Ｒ５基は、例えば酸素または窒素原子を介して互い
に結合されて、環構造を形成してもよい）〕；炭素原子約１０〜約１８の１つの
アルキル部分、炭素原子約１〜約３のアルキル基およびヒドロキシアルキル基か
らなる群より選択される２つの部分を有した水溶性ホスフィンオキシド；炭素原
子約１０〜約１８の１つのアルキル部分、炭素原子約１〜約３のアルキルおよび
ヒドロキシアルキル部分からなる群より選択される部分を有した水溶性スルホキ
シドを含めた、特別なカテゴリーのノニオン性界面活性剤である アミンオキシド界面活性剤には、特にＣ10‐Ｃ18アルキルジメチルアミンオキ
シドおよびＣ８‐Ｃ12アルコキシエチルジヒドロキシエチルアミンオキシドがあ
る。 本発明で含有されるとき、本発明のクリーニング組成物は典型的には約０．２
重量％、好ましくは約１％から、約１５％、好ましくは約１０％のこのような半
極性ノニオン性界面活性剤を含んでいる。
【０１４５】 共界面活性剤‐本発明の漂白組成物は、一級または三級アミンの群から選択さ
れる共界面活性剤を更に含んでもよい。本発明で使用に適した一級アミンには、
式Ｒ１ＮＨ２によるアミンがあり、ここでＲ１はＣ６‐Ｃ12、好ましくはＣ６‐
Ｃ10アルキル鎖、またはＲ４Ｘ（ＣＨ２）ｎであり、Ｘは‐Ｏ‐、‐Ｃ（Ｏ）Ｎ
Ｈ‐または‐ＮＨ‐であり、Ｒ４はＣ６‐Ｃ12アルキル鎖であり、ｎは１〜５、
好ましくは３である。Ｒ１アルキル鎖は直鎖でもまたは分岐鎖でもよく、１２以
内、好ましくは５未満のエチレンオキシド部分を介在させてもよい。 上記式による好ましいアミンはｎ‐アルキルアミンである。本発明で使用に適
したアミンは、１‐ヘキシルアミン、１‐オクチルアミン、１‐デシルアミンお
よびラウリルアミンから選択される。他の好ましい一級アミンには、Ｃ８‐Ｃ10 オキシプロピルアミン、オクチルオキシプロピルアミン、２‐エチルヘキシルオ
キシプロピルアミン、ラウリルアミドプロピルアミンおよびアミドプロピルアミ
ンがある。本組成物で使用上最も好ましいアミンは、１‐ヘキシルアミン、１‐
オクチルアミン、１‐デシルアミン、１‐ドデシルアミンである。特に望ましい
のは、ｎ‐ドデシルジメチルアミン、ビスヒドロキシエチルココナツアルキルア
ミン、７回エトキシル化されたオレイルアミン、ラウリルアミドプロピルアミン
およびココアミドプロピルアミンである。
【０１４６】 ＬＦＮＩ‐本発明の自動皿洗い組成物（ＡＤＤ）で特に好ましい界面活性剤は
、ＵＳ特許５，７０５，４６４および５，７１０，１１５で記載された低泡立ノ
ニオン性界面活性剤（ＬＦＮＩ）である。ＬＦＮＩは０．０１〜約１０重量％、
好ましくは約０．１〜約１０％、最も好ましくは約０．２５〜約４％の量で存在
する。ＬＦＮＩは、それらがＡＤＤ製品に付与する（特にガラスからの）改善さ
れたウォーターシーティング(water-sheeting)作用のために、ＡＤＤで最も典型
的に用いられる。それらは後で更に説明されている非シリコーン非リン酸ポリマ
ー物質も含み、これは自動皿洗いでみられる食物汚れの泡立ちを防ぐことが知ら
れている。
【０１４７】 好ましいＬＦＮＩには、ノニオン性アルコキシル化界面活性剤、特に一級アル
コールから誘導されるエトキシレート、および更に高度化された界面活性剤、例
えばＵＳ特許５，７０５，４６４および５，７１０，１１５で記載されたような
ポリオキシプロピレン／ポリオキシエチレン／ポリオキシプロピレン（ＰＯ／Ｅ
Ｏ／ＰＯ）リバースブロックポリマーとの混合物がある。 使えるＬＦＮＩには、Olin Corp.のPOLY-TERGENTＲSLF-18ノニオン性界面活性
剤、および前記の融点性質を有した生分解性ＬＦＮＩがある。 これらおよび他のノニオン性界面活性剤は当業界で周知であり、参考のため本
明細書に組み込まれるKirk Othmer's Encyclopedia of Chemical Technology,3r
d Ed.,Vol.22,pp.360-379,"Surfactants and Detersive Systems" で更に詳しく
記載されている。
【０１４８】漂白剤 ‐本発明の組成物は、前記の漂白系に加えて、追加の漂白剤、例えば塩素ブ リーチ（酵素を含んだ組成物ではさほど好ましくない）を場合により含み、その
例は当業界で公知であって、ナトリウムジクロロイソシアヌレート（“ＮａＤＣ
Ｃ”）およびブリーチ触媒がある。存在するとき、これら他の漂白剤は典型的に
は組成物の約１重量％、好ましくは約５％から、約３０％、好ましくは約２０％ までのレベルである。
【０１４９】 （ａ）有機ペルオキシド、特にジアシルペルオキシド‐これらはKirk Othmer,
Encyclopedia of Chemical Technology,Vol.17,John Wiley and Sons,1982,pp.2
7-90および特にpp.63-72で詳細に記載されており、すべて参考のため本明細書に
組み込まれる。ジアシルペルオキシドが用いられるときには、しみ付き／皮膜化
の悪影響を最少でしか与えないものが好ましい。
【０１５０】 （ｂ）金属含有ブリーチ触媒‐本発明の組成物および方法では、漂白組成物で
使用上有効な金属含有ブリーチ触媒を利用してもよい。マンガンおよびコバルト
含有ブリーチ触媒が好ましい。 他のタイプの金属含有ブリーチ触媒は、所定ブリーチ触媒活性の遷移金属カチ
オン、例えば銅、鉄、チタン、ルテニウム、タングステン、モリブデンまたはマ
ンガンカチオン、ブリーチ触媒活性をほとんどまたは全く有しない補助金属カチ
オン、例えば亜鉛またはアルミニウムカチオン、触媒および補助金属カチオンに
対して所定の安定性定数を有するイオン封鎖剤、特にエチレンジアミン四酢酸、
エチレンジアミンテトラ（メチレンホスホン酸）およびそれらの水溶性塩を含ん
だ触媒系である。このような触媒は、１９８２年２月２日付で発行されたBragg のＵＳ４，４３０，２４３で開示されている。
【０１５１】 マンガン金属錯体‐所望であれば、本組成物はマンガン化合物により触媒でき
る。このような化合物および使用レベルは当業界で周知であり、例えばＵＳ５，
５７６，２８２、５，２４６，６２１、５，２４４，５９４、５，１９４，４１
６および５，１１４，６０６；欧州特許出願公開５４９，２７１Ａ１、５４９，
２７２Ａ１、５４４，４４０Ａ２および５４４，４９０Ａ１で開示されたマンガ
ンベース触媒がある。これら触媒の好ましい例には、ＭｎIV ２（ｕ‐Ｏ）３（１
，４，７‐トリメチル‐１，４，７‐トリアザシクロノナン）２（ＰＦ６）２、
ＭｎIII ２（ｕ‐Ｏ）１（ｕ‐ＯＡｃ）２（１，４，７‐トリメチル‐１，４，
７‐トリアザシクロノナン）２（ＣｌＯ４）２、ＭｎIV ４（ｕ‐Ｏ）６（１，４
，７‐トリアザシクロノナン）４（ＣｌＯ４）４、ＭｎIII ＭｎIV ４（ｕ‐Ｏ） １ （ｕ‐ＯＡｃ）２（１，４，７‐トリメチル‐１，４，７‐トリアザシクロノ
ナン）２（ＣｌＯ４）３、ＭｎIV（１，４，７‐トリメチル‐１，４，７‐トリ
アザシクロノナン）（ＯＣＨ３）３（ＰＦ６）およびそれらの混合物がある。他
の金属ベースブリーチ触媒には、ＵＳ特許４，４３０，２４３およびＵＳ５，１
１４，６１１で開示されたものがある。漂白性を高める上でマンガンと様々な錯
体配位子との使用も、以下のＵＳ特許４，７２８，４５５、５，２８４，９４４
、５，２４６，６１２、５，２５６，７７９、５，２８０，１１７、５，２７４
，１４７、５，１５３，１６１および５，２２７，０８４で報告されている。
【０１５２】 コバルト金属錯体 本発明で有用なコバルトブリーチ触媒は公知であり、例えば、ＵＳ特許５，５
９７，９３６、５，５９５，９６７および５，７０３，０３０；およびM.L.Tobe
,"Base Hydrolysis of Transition-Metal Complexes",Adv.Inorg.Bioinorg.Mech
.,(1983),2,pages 1-94 で記載されている。本発明で有用な最も好ましいコバル
ト触媒は、式〔Ｃｏ（ＮＨ３）５ＯＡｃ〕Ｔｙ（“ＯＡｃ”はアセテート部分を
表し、“Ｔｙ”はアニオンである）を有するコバルトペンタアミン酢酸塩、特に
コバルトペンタアミン酢酸クロリド〔Ｃｏ（ＮＨ３）５ＯＡｃ〕Ｃｌ２、並びに
〔Ｃｏ（ＮＨ３）５ＯＡｃ〕（ＯＡｃ）２、〔Ｃｏ（ＮＨ３）５ＯＡｃ〕（ＰＦ ６ ）２、〔Ｃｏ（ＮＨ３）５ＯＡｃ〕（ＳＯ４）、〔Ｃｏ（ＮＨ３）５ＯＡｃ〕
（ＢＦ４）２および〔Ｃｏ（ＮＨ３）５ＯＡｃ〕（ＮＯ３）２（以下“ＰＡＣ”
）である。 これらのコバルト触媒は、例えば、ＵＳ特許５，５９７，９３６、５，５９５
，９６７および５，７０３，０３０；Tobeの論文およびそこで引用された参考文
献；ＵＳ特許４，８１０，４１０；J.Chem.Ed.(1989),66(12),1043-45 ；The Sy
nthesis and Characterization of Inorganic Compounds,W.L.Jolly (Prentice-
Hall;1970),pp.461-3 ；Inorg.Chem.,18,1497-1502 (1979) ；Inorg.Chem.,21,2
881-2885 (1982) ；Inorg.Chem.,18,2023-2025 (1979) ；Inorg.Synthesis,173-
176 (1960)；およびJournal of Physical Chemistry,56,22-25 (1952) で開示さ
れたような、公知の操作により容易に製造される。
【０１５３】 大多環式硬質配位子の遷移金属錯体‐本組成物は、適切にはブリーチ触媒とし
て、大多環式硬質配位子の遷移金属錯体も含有してよい。“大多環式硬質配位子
”という語句は以下でときどき“ＭＲＬ”と略記される。用いられる量は、触媒
有効量、適切には約１ｐｐｂ以上、例えば約９９．９％以内、更に典型的には約
０．００１ｐｐｍ以上、好ましくは約０．０５〜約５００ｐｐｍである（“ｐｐ
ｂ”とは重量で部／十億を表し、“ｐｐｍ”とは重量で部／百万を表す）。
【０１５４】 適切な遷移金属、例えばＭｎが以下で説明されている。“大多環式”とは、Ｍ
ＲＬがマクロサイクルおよび多環式の双方であることを意味している。“多環式
”とは少くとも二環式を意味する。ここで用いられる“硬質”という用語には、
“上部構造を有して”、“架橋された”ことを含んでいる。“硬質”は軟質に対
する反対の意味として規定されてきた：参考のため組み込まれるD.H.Busch.,Che
mical Reviews,(1993),93,847-860 参照。更に詳しくは、ここで用いられる“硬
質”とは、ＭＲＬでみられる上部構造（特に連結部分、または好ましくは架橋部
分）を欠いたこと以外は同一である（主環で、同一の環サイズおよびタイプ、お
よび原子数を有する）マクロサイクル（“親マクロサイクル”）よりも、ＭＲＬ
が確実に硬くなければならないことを意味する。上部構造を有するおよび有しな
いマクロサイクルの相対的硬さを調べるのに際して、実施者は遊離形の（金属結
合形ではない）マクロサイクルを用いる。硬さはマクロサイクルを比較する上で
有用なことが周知である；硬さを決定、測定または比較するために適した手法に
はコンピューター法がある（例えば、Zimmer,Chemical Reviews,(1995),95(38),
2629-2648 またはHancock et al.,Inorganica Chimica Acta,(1989),164,73-84 参照）。 ここで好ましいＭＲＬは、架橋された特定タイプの超硬質配位子である。“架
橋”は下記１．１１で非制限的に説明されている。１．１１において、架橋は‐
ＣＨ２ＣＨ２‐部分である。それは例示構造でＮ１およびＮ８を橋かけしている
。比較のため、“同側”橋は、例えば１．１１でＮ１とＮ12とに挿入されるなら
ば、“架橋”を構築する上で十分ではなく、そのため好ましくはない。
【０１５５】 硬質配位子錯体で適切な金属にはＭｎ(II)、Ｍｎ(III) 、Ｍｎ(IV)、Ｍｎ（Ｖ
）、Ｆｅ(II)、Ｆｅ(III) 、Ｆｅ(IV)、Ｃｏ（Ｉ）、Ｃｏ(II)、Ｃｏ(III) 、Ｎ
ｉ（Ｉ）、Ｎｉ(II)、Ｎｉ(III) 、Ｃｕ（Ｉ）、Ｃｕ(II)、Ｃｕ(III) 、Ｃｒ(I
I)、Ｃｒ(III) 、Ｃｒ(IV)、Ｃｒ（Ｖ）、Ｃｒ(VI)、Ｖ(III) 、Ｖ(IV)、Ｖ（Ｖ
）、Ｍｏ(IV)、Ｍｏ（Ｖ）、Ｍｏ(VI)、Ｗ(IV)、Ｗ（Ｖ）、Ｗ(VI)、Ｐｄ(II)、
Ｒｕ(II)、Ｒｕ(III) およびＲｕ(IV)がある。本遷移金属ブリーチ触媒で好まし
い遷移金属には、マンガン、鉄およびクロムがある。
【０１５６】 更に一般的には、本ＭＲＬ（および、それに対応した遷移金属触媒）は、適切
には： （ａ）４以上のヘテロ原子を有した少くとも１つのマクロサイクル主環、および
（ｂ）好ましくは、 （ｉ）連結部分のような橋かけ上部構造 （ii）架橋連結部分のような架橋上部構造、および (iii) それらの組合せ から選択される、マクロサイクルの硬さを増せる、共有結合された非金属上部構
造 から構成されている。 “上部構造”という用語は、Busch らによる論文で規定されたように、本明細
書で用いられている（例えばBusch,"Chemical Reviews"の論文参照）。
【０１５７】 好ましい上部構造は、親マクロサイクルの硬さを高めるだけでなく、裂け目の
ある形で金属と配位結合するようなマクロサイクルの折りたたみにとっても好ま
しい。適切な上部構造は著しく簡単でもよく、例えば下記図１および図２で示さ
れたような連結部分：
【化５６】 （上記式中ｎは整数、例えば２〜８、好ましくは６未満、典型的には２〜４であ
る）または
【化５７】 （上記式中ｍおよびｎは約１〜８、更に好ましくは１〜３の整数である；ＺはＮ
またはＣＨである；Ｔは適合性置換基、例えばＨ、アルキル、トリアルキルアン
モニウム、ハロゲン、ニトロ、スルホネートなどである）が使える。１．１０の
芳香環は飽和環で置き換えてもよく、その場合に環中につながれたＺにおける原
子ではＮ、Ｏ、ＳまたはＣを含むことができる。
【０１５８】 適切なＭＲＬは下記化合物で非制限的に更に示される：
【化５８】 これは、シクラムの高度に好ましい架橋メチル置換（すべて三級窒素原子）誘
導体である、本発明によるＭＲＬである。公式には、この配位子は、拡大von Ba
eyer系を用いると、５，１２‐ジメチル‐１，５，８，１２‐テトラアザビシク
ロ〔６．６．２〕ヘキサデカンと称される。"A Guide to IUPAC Nomenclature o
f Orgnic Compounds; Recommendations 1993",R.Panico,W.H.Powell & J.C.Rich
er(Eds.),Blackwell Scientific Publications,Boston,1993参照；特にセクショ
ンR-2.4.2.1 参照。
【０１５９】 本発明組成物で使用に適した大多環式硬質配位子の遷移金属ブリーチ触媒には
、一般的に、本発明の定義と一致する公知化合物、並びに、更に好ましくは、本
洗濯またはクリーニング使用向けに特別にデザインされて、以下で非制限的に記
載された多数の新規化合物がある： ジクロロ‐５，１２‐ジメチル‐１，５，８，１２‐テトラアザビシクロ〔６
．６．２〕ヘキサデカンマンガン(II) ジアコ‐５，１２‐ジメチル‐１，５，８，１２‐テトラアザビシクロ〔６．
６．２〕ヘキサデカンマンガン(II)ヘキサフルオロホスフェート アコ‐ヒドロキシ‐５，１２‐ジメチル‐１，５，８，１２‐テトラアザビシ
クロ〔６．６．２〕ヘキサデカンマンガン(III) ヘキサフルオロホスフェート ジアコ‐５，１２‐ジメチル‐１，５，８，１２‐テトラアザビシクロ〔６．
６．２〕ヘキサデカンマンガン(II)テトラフルオロボレート ジクロロ‐５，１２‐ジメチル‐１，５，８，１２‐テトラアザビシクロ〔６
．６．２〕ヘキサデカンマンガン(III) ヘキサフルオロホスフェート ジクロロ‐５，１２‐ジ‐ｎ‐ブチル‐１，５，８，１２‐テトラアザビシク
ロ〔６．６．２〕ヘキサデカンマンガン(II) ジクロロ‐５，１２‐ジベンジル‐１，５，８，１２‐テトラアザビシクロ〔
６．６．２〕ヘキサデカンマンガン(II) ジクロロ‐５‐ｎ‐ブチル‐１２‐メチル‐１，５，８，１２‐テトラアザビ
シクロ〔６．６．２〕ヘキサデカンマンガン(II) ジクロロ‐５‐ｎ‐オクチル‐１２‐メチル‐１，５，８，１２‐テトラアザ
ビシクロ〔６．６．２〕ヘキサデカンマンガン(II) ジクロロ‐５‐ｎ‐ブチル‐１２‐メチル‐１，５，８，１２‐テトラアザビ
シクロ〔６．６．２〕ヘキサデカンマンガン(II)
【０１６０】 実際問題として、例示ではなく、本組成物およびクリーニングプロセスは水性
洗浄媒体中に少くとも０．０１ｐｐｍ程度で活性ブリーチ触媒種を供給するよう
に調整され、洗浄液中に好ましくは約０．０１〜約２５ｐｐｍ、更に好ましくは
約０．０５〜約１０ｐｐｍ、最も好ましくは約０．１〜約５ｐｐｍのブリーチ触
媒種を供給する。自動洗浄プロセスの洗浄液中でこのようなレベルを得るために
、典型的な本組成物は漂白組成物の約０．０００５〜約０．２重量％、更に好ま
しくは約０．００４〜約０．０８％のブリーチ触媒、特にマンガンまたはコバル
ト触媒を含む。
【０１６１】 （ｄ）他のブリーチ触媒‐本組成物は１種以上の他のブリーチ触媒を含んでも
よい。好ましいブリーチ触媒は、ＵＳ特許５，５７６，２８２で記載された双極
性ブリーチ触媒、特に３‐（３，４‐ジヒドロイソキノリニウム）プロパンスル
ホネートである。他のブリーチ触媒には、ＵＳ特許５，３６０，５６９、５，４
４２，０６６、５，４７８，３５７、５，３７０，８２６、５，４８２，５１５
、５，５５０，２５６、およびＷＯ９５／１３３５１、ＷＯ９５／１３３５２お
よびＷＯ９５／１３３５３で記載されたカチオン性ブリーチ触媒がある。
【０１６２】任意の洗浄酵素 ‐本洗剤および漂白組成物は、１タイプ以上の洗剤酵素も場合に
より含んでよい。このような酵素には他のプロテアーゼ、アミラーゼ、セルラー
ゼおよびリパーゼがある。このような物質は当業界で知られており、商標名で市
販されている。それらは、懸濁物、“マルメ”(marume)または“小球”の形態で
、本非水性液体洗剤組成物中に配合してよい。もう１つの適切なタイプの酵素に
は、ノニオン性界面活性剤中で酵素のスラリーの形態をとるもの、例えば、商品
名“ＳＬ”でNovo Nordiskから販売されている酵素、または商品名“ＬＤＰ”で
Novo Nordiskから販売されているマイクロカプセル化酵素がある。適切な酵素お
よび使用レベルはＵＳ特許５，５７６，２８２、５，７０５，４６４および５，
７１０，１１５で記載されている。
【０１６３】 慣用的な酵素小球の形態で本組成物に加えられる酵素が、本発明で使用上特に
好ましい。このような小球は通常大きさ約１００〜１０００ミクロン、更に好ま
しくは約２００〜８００ミクロンであり、組成物の非水性液相中に懸濁される。
本発明の組成物中における小球は、経時的な酵素活性の保持について特に望まし
い酵素安定性を示すことが、他の酵素形態との比較でわかった。そのため、酵素
小球を利用した組成物では、酵素が水性液体洗剤中に配合されたときにしばしば
用いられねばならないような、慣用的な酵素安定剤を含有する必要はない。 しかしながら、本組成物に加えられる酵素は顆粒、好ましくはＴ‐顆粒の形態
でもよい。
【０１６４】 本明細書で用いられている“洗浄酵素”とは、洗濯、硬質表面クリーニングま
たはパーソナルケア洗剤組成物でクリーニング、しみ抜きまたは他の有益な効果
を有した酵素を意味する。好ましい洗浄酵素は、プロテアーゼ、アミラーゼおよ
びリパーゼのようなヒドロラーゼである。洗濯目的に好ましい酵素には、プロテ
アーゼ、セルラーゼ、リパーゼおよびペルオキシダーゼがあるが、それらに限定
されない。自動皿洗いで高度に好ましいものは、現行の市販タイプと、連続的改
良で一層ブリーチ適合性であるもののブリーチ不活化感受性を残存程度でしか有
しない改善されたタイプとの双方を含めた、アミラーゼおよび／またはプロテア
ーゼである。 適切な酵素の例には、ヘミセルラーゼ、ペルオキシダーゼ、プロテアーゼ、セ
ルラーゼ、キシラナーゼ、リパーゼ、ホスホリパーゼ、エステラーゼ、クチナー
ゼ、ペクチナーゼ、ケラタナーゼ、レダクターゼ、オキシダーゼ、フェノールオ
キシダーゼ、リポキシゲナーゼ、リグニナーゼ、プルラナーゼ、タンナーゼ、ペ
ントサナーゼ、マラナーゼ、β‐グルカナーゼ、アラビノシダーゼ、ヒアルロニ
ダーゼ、コンドロイチナーゼ、ラッカーゼおよび公知のアミラーゼ、またはそれ
らの混合物があるが、それらに限定されない。 このような適切な酵素の例は、ＵＳ特許５，７０５，４６４、５，７１０，１
１５、５，５７６，２８２、５，７２８，６７１および５，７０７，９５０で開
示されている。
【０１６５】 本発明で有用なセルラーゼには細菌または真菌双方のセルラーゼがある。好ま
しくは、それらは５〜１２の至適ｐＨおよび５０CEVU(Cellulose Viscosity Uni
t)/mg 以上の比活性を有している。適切なセルラーゼはＵＳ特許４，４３５，３
０７、Ｊ６１０７８３８４およびＷＯ９６／０２６５３で開示されており、そこ
ではHumicola insolens 、Trichoderma 、Thielavia およびSporotrichumから各
々産生される真菌セルラーゼについて開示している。ＥＰ７３９，９８２では新
規なBacillus種から単離されたセルラーゼを開示している。適切なセルラーゼは
、ＧＢ‐Ａ‐２，０７５，０２８、ＧＢ‐Ａ‐２，０９５，２７５、ＤＥ‐ＯＳ
‐２，２４７，８３２およびＷＯ９５／２６３９８でも開示されている。
【０１６６】 このようなセルラーゼの例は、Humicola insolens (Humicola grisea var.the
rmoidea)の株、特にHumicola株ＤＳＭ１８００により産生されるセルラーゼであ
る。他の適切なセルラーゼは、約５０ｋＤａの分子量、５．５の等電点を有して
、４１５のアミノ酸を含んだ、Humicola insolens 由来のセルラーゼ；セルラー
ゼ活性を示す、Humicola insolens ＤＳＭ１８００に由来した〜４３ｋＤエンド
グルカナーゼである。好ましいエンドグルカナーゼ成分は、ＷＯ９１／１７２４
３で開示されたアミノ酸配列を有している。GenencorのＷＯ９４／２１８０１に
記載されたTrichoderma longibrachiatum 由来のＥＧIII セルラーゼも適切なセ
ルラーゼである。特に適切なセルラーゼは、カラーケア効果を有するセルラーゼ
である。このようなセルラーゼの例は、１９９１年１１月６日付で出願された欧
州特許出願９１２０２８７９．２（Novo）に記載されたセルラーゼである。Care
zymeおよびCelluzyme (Novo Nordisk A/S)が特に有用である。ＷＯ９１／１７２
４４およびＷＯ９１／２１８０１も参照。布帛ケアおよび／またはクリーニング
性質に適した他のセルラーゼは、ＷＯ９６／３４０９２、ＷＯ９６／１７９９４
およびＷＯ９５／２４４７１で記載されている。 セルラーゼは、存在するとき、クリーニング組成物の０．０００１〜２重量％
の純粋酵素レベルで、クリーニング組成物に通常配合される。
【０１６７】 ペルオキシダーゼ酵素は、酸素源、例えばペルカーボネート、ペルボレート、
ペルサルフェート、過酸化水素など、およびブリーチ増強分子としてフェノール
系基質と組合せて用いられる。それらは、“溶液漂白”のために、即ち洗浄操作
中に基材から落ちた染料または顔料が洗浄液中で他の基材に移動することを防ぐ
ために用いられる。ペルオキシダーゼ酵素は当業界で知られており、それには例
えばセイヨウワサビペルオキシダーゼ、リグニナーゼ、クロロおよびブロモペル
オキシダーゼのようなハロペルオキシダーゼがある。適切なペルオキシダーゼお
よびペルオキシダーゼ含有洗剤組成物は、例えば、ＵＳ特許５，７０５，４６４
、５，７１０，１１５、５，５７６，２８２、５，７２８，６７１および５，７
０７，９５０、ＰＣＴ国際出願ＷＯ８９／０９９８１３、ＷＯ８９／０９８１３
、および１９９１年１１月６日付で出願された欧州特許出願ＥＰ９１２０２８８
２．６および１９９６年２月２０日付で出願されたＥＰ９６８７００１３．８で
開示されている。ラッカーゼ酵素も適切である。
【０１６８】 エンハンサーは全組成物の０．１〜５重量％のレベルで通常含まれる。好まし
いエンハンサーは置換フェノチアジンおよびフェノキサジン類の１０‐フェノチ
アジンプロピオン酸（ＰＰＴ）、１０‐エチルフェノチアジン‐４‐カルボン酸
（ＥＰＣ）、１０‐フェノキサジンプロピオン酸（ＰＯＰ）および１０‐メチル
フェノキサジン（ＷＯ９４／１２６２１で記載）、および置換シリンゲート類（
Ｃ３‐Ｃ５置換アルキルシリンゲート類）およびフェノール類である。ナトリウ
ムペルカーボネートまたはペルボレートが好ましい過酸化水素源である。 上記のペルオキシダーゼは、クリーニング組成物の０．０００１〜２重量％の
純粋酵素レベルで、クリーニング組成物に通常配合される。
【０１６９】 酵素系も漂白剤として使える。過酸化水素が、洗浄および／またはすすぎプロ
セスの開始時または最中に過酸化水素を発生しうる酵素系（即ち、酵素およびそ
の基質）を加えることにより存在してもよい。このような酵素系は１９９１年１
０月９日付で出願されたＥＰ特許出願９１２０２６５５．６で開示されている。
【０１７０】 本発明のクリーニング組成物中に含有させてよい他の好ましい酵素にはリパー
ゼがある。洗剤用に適したリパーゼ酵素には、英国特許１，３７２，０３４で開
示された Pseudomonas stutzeri ＡＴＣＣ１９．１５４のようなPseudomonas 属
の微生物により産生されるものがある。適切なリパーゼには、リパーゼの抗体と
陽性の免疫交差反応を示して、微生物Pseudomonas fluorescent ＩＡＭ１０５７
により産生されるものがある。このリパーゼは商品名 Lipase Ｐ "Amano"として
日本、名古屋のAmano Pharmaceutical Co.Ltd.から市販されており、以下"Amano
-P" と称される。他の適切な市販リパーゼには、Amano-CES 、Chromobacter vis
cosum 、例えば日本、田方の東洋醸造社からのChromobacter viscosum var.lipo
lyticum NRRLB 3673由来のリパーゼ；ＵＳＡのU.S.Biochemical Corp. およびオ
ランダのDisoynth Co.からのChromobacter viscosum リパーゼ；Pseudomonas gl
adioli由来のリパーゼがある。特に適切なリパーゼはＭ１ Lipase Ｒおよび Lip
omaxＲ(Gist-Brocades) 並びにLipolaseＲおよびLipolase UltraＲ（Novo）のよ
うなリパーゼであり、これらは本発明の組成物と併用されたとき非常に有効であ
ることがわかった。Novo NordiskのＥＰ２５８０６８、ＷＯ９２／０５２４９お
よびＷＯ９５／２２６１５、UnileverのＷＯ９４／０３５７８、ＷＯ９５／３５
３８１およびＷＯ９６／００２９２で記載された脂肪分解酵素も適切である。 特別種のリパーゼ、即ち界面活性を要しないリパーゼと考えられるクチナーゼ
〔EC 3.1.1.50 〕も適切である。クリーニング組成物へのクチナーゼの添加は、
例えばＷＯ‐Ａ‐８８／０９３６７（Genencor）、ＷＯ９０／０９４４６（Plan
t Genetic System）、ＷＯ９４／１４９６３およびＷＯ９４／１４９６４（Unil
ever）で記載されている。 リパーゼおよび／またはクチナーゼは、クリーニング組成物の０．０００１〜
２重量％の純粋酵素レベルで、クリーニング組成物中に通常配合される。
【０１７１】 上記リパーゼに加えて、ホスホリパーゼも本発明のクリーニング組成物中に配
合してよい。適切なホスホリパーゼの非制限例には、EC 3.1.1.32 ホスホリパー
ゼＡ１、EC 3.1.1.4ホスホリパーゼＡ２、EC 3.1.1.5リゾホリパーゼ、EC 3.1.4
.3ホスホリパーゼＣ、EC 3.1.4.4ホスホリパーゼＤがある。市販ホスホリパーゼ
には、デンマークのNovo Nordisk A/SのLECITASEＲおよびSigma のホスホリパー
ゼＡ２がある。ホスホリパーゼが本発明の組成物中に含有されるとき、アミラー
ゼも含有させることが好ましい。理論に拘束されることなく、ホスホリパーゼお
よびアミラーゼの組合せ作用は、特に脂肪／油性、デンプン性、および高度に着
色したしみおよび汚れで、実質的なしみ抜きを行えると考えられている。好まし
くは、ホスホリパーゼおよびアミラーゼは、存在するとき、４５００：１〜１：
５、更に好ましくは５０：１〜１：１の純粋酵素重量比で本発明の組成物中に配
合される。
【０１７２】 適切なプロテアーゼは、B.subtilisおよびB.licheniformis の特定株から得ら
れるズブチリシン（ズブチリシンＢＰＮおよびＢＰＮ′）である。１つの適切な
プロテアーゼはBacillus株から得られ、８〜１２のｐＨ範囲で最大活性を有し、
デンマークのNovo Industries A/S 、以下“Novo”により開発されて、ESPERASE Ｒ として販売されている。この酵素および類似酵素の製品はNovoのＧＢ１，２４
３，７８４で記載されている。タンパク質分解酵素には、修飾細菌セリンプロテ
アーゼ、例えば、１９８７年４月２８日付で出願された欧州特許出願第８７／３
０３７６１．８号明細書（特に第１７、２４および９８頁）に記載されて、以下
“プロテアーゼＢ”と称されるものと、以下“プロテアーゼＡ”と称される修飾
細菌セリンタンパク質分解酵素に関する１９８６年１０月２９日付で公開された
Venegas の欧州特許出願１９９，４０４で記載されたものがある。リジンが２７
位でアルギニンから代わり、チロシンが１０４位でバリンから代わり、セリンが
１２３位でアスパラギンから代わり、アラニンが２７４位でトレオニンから代わ
った、Bacillus由来のアルカリセリンプロテアーゼの変種である、以下“プロテ
アーゼＣ”と称されるプロテアーゼが適切である。プロテアーゼＣは、１９９１
年５月１６日付で公開されたＷＯ９１／０６６３７に対応するＥＰ９０９１５９
５８：４で記載されている。特にプロテアーゼＣの遺伝子修飾変種も本発明に含
まれる。
【０１７３】 “プロテアーゼＤ”と称される好ましいプロテアーゼは、ＵＳ特許５，６７７
，２７２およびＷＯ９５／１０５９１で記載されたようなカルボニルヒドロラー
ゼである。下記残基：＋３３、＋６２、＋６７、＋７６、＋１００、＋１０１、
＋１０３、＋１０４、＋１０７、＋１２８、＋１２９、＋１３０、＋１３２、＋
１３５、＋１５６、＋１５８、＋１６４、＋１６６、＋１６７、＋１７０、＋２
０９、＋２１５、＋２１７、＋２１８および＋２２２のうち１以上と共に＋２１
０位に相当する、前駆体酵素における複数のアミノ酸残基の置換により誘導され
たアミノ酸配列を有する、ＷＯ９５／１０５９１で記載されたプロテアーゼのカ
ルボニルヒドロラーゼ変種も適切であり、ここでナンバリングされた位置はBaci
llus amyloliquefaciensの天然ズブチリシンまたは他のカルボニルヒドロラーゼ
もしくはズブチリシン、例えばBacillus lentus ズブチリシンの相当アミノ酸残
基に対応している（１９９７年６月４日付で出願された同時係属特許出願ＵＳＳ
Ｎ６０／０４８，５５０およびＰＣＴ国際出願ＰＣＴ／ＩＢ９８／００８５３）
。
【０１７４】 特許出願ＥＰ２５１４４６およびＷＯ９１／０６６３７で記載されたプロテア
ーゼ、ＷＯ９１／０２７９２で記載されたプロテアーゼBLAPＲ、およびＷＯ９５
／２３２２１で記載されたそれらの変種も、本発明に適している。 NovoのＷＯ９３／１８１４０Ａで記載されたBacillus sp.NCIMB 40338 からの
高ｐＨプロテアーゼも参照。プロテアーゼ、１種以上の他の酵素および可逆性プ
ロテアーゼインヒビターを含む酵素洗剤は、NovoのＷＯ９２／０３５２９Ａで記
載されている。所望ならば、減少した吸着性および増加した加水分解性を有する
プロテアーゼが、Procter & GambleのＷＯ９５／０７７９１で記載されたように
市販されている。本発明で適した洗剤向けの組換えトリプシン様プロテアーゼは
、NovoのＷＯ９４／２５５８３で記載されている。他の適切なプロテアーゼは、
UnileverのＥＰ５１６２００で記載されている。 特に有用なプロテアーゼは、ＰＣＴ公報：ＷＯ９５／３００１０、ＷＯ９５／
３００１１およびＷＯ９５／２９９７９で記載されている。適切なプロテアーゼ
は、すべてデンマークのNovo Nordisk A/SからのESPERASEＲ、ALCALASEＲ、 DUR
AZYMＲ、SAVINASEＲ、EVERLASEＲおよび KANNASEＲとして、並びにすべてGenenc
or International（以前はGist-Brocades of The Netherlands）からのMAXATASE Ｒ 、 MAXACALＲ、 PROPERASEＲおよび MAXAPEMＲとして市販されている。 このようなタンパク質分解酵素は、存在するとき、組成物の０．０００１〜２
重量％、好ましくは０．００１〜０．２％、更に好ましくは０．００５〜０．１
％の純粋酵素レベルで、本発明のクリーニング組成物中に配合される。
【０１７５】 アミラーゼ（αおよび／またはβ）も炭水化物ベース汚れの除去向けに含有さ
せてよい。ＷＯ９４／０２５９７では、変異アミラーゼを配合したクリーニング
組成物について記載している。ＷＯ９５／１０６０３も参照。クリーニング組成
物で使用上知られた他のアミラーゼには、α‐およびβ‐アミラーゼの双方があ
る。α‐アミラーゼは当業界で公知であり、ＵＳ特許５，００３，２５７、ＥＰ
２５２，６６６、ＷＯ９１／００３５３、ＦＲ２，６７６，４５６、ＥＰ２８５
，１２３、ＥＰ５２５，６１０、ＥＰ３６８，３４１および英国特許明細書第１
，２９６，８３９号（Novo）で開示されたものがある。他の適切なアミラーゼは
、ＷＯ９４／１８３１４およびＷＯ９６／０５２９５、Genencorで記載された安
定性向上アミラーゼ、およびＷＯ９５／１０６０３で開示された、Novo Nordisk
A/S市販の直親に追加修飾を有したアミラーゼ変種である。ＥＰ２７７２１６で
記載されたアミラーゼも適切である。
【０１７６】 市販α‐アミラーゼ製品の例は、GenencorからのPurafect Ox AmＲ、並びにす
べてNovo Nordisk A/S Denmarkから市販されているTERMAMYLＲ、 BANＲ、FUNGAM
YLＲおよび DURAMYLＲである。ＷＯ９５／２６３９７は、他の適切なアミラーゼ
：PhadebasＲα‐アミラーゼ活性アッセイで測定すると、２５〜５５℃の温度範
囲および８〜１０範囲のｐＨ値で、TermamylＲの比活性より少くとも２５％高い
比活性を有することで特徴づけられるα‐アミラーゼについて記載している。Ｗ
Ｏ９６／２３８７３(Novo Nordisk)で記載された、前記酵素の変種も適切である
。活性レベルと、熱安定性および高い活性レベルの組合せとの点で、改善された
性質を有する、他のデンプン分解酵素は、ＷＯ９５／３５３８２で記載されてい
る。 このようなデンプン分解酵素は、存在するとき、組成物の０．０００１〜２重
量％、好ましくは０．０００１８〜０．０６％、更に好ましくは０．０００２４
〜０．０４８％の純粋酵素レベルで、本発明のクリーニング組成物中に配合され
る。
【０１７７】 上記の酵素は、植物、動物、細菌、真菌および酵母起源のように、いかなる適
切な起源であってもよい。起源は更に中温性でもまたは好極限性（好冷性、好栄
養性、好熱性、好圧性、好アルカリ性、好酸性、好塩性など）でもよい。精製ま
たは非精製形のこれら酵素も用いてよい。現在では、本発明の洗濯洗剤および／
または布帛ケア組成物で性能効力を最大にさせるため、タンパク質／遺伝子工学
技術により野生型酵素を修飾することが慣例的である。例えば、変種はこのよう
な組成物の常用成分に対する酵素の適合性が増すようにデザインされる。一方、
酵素変種の至適ｐＨ、ブリーチまたはキラント安定性、触媒活性などが特定のク
リーニング用途と合うように調整されるよう、変種をデザインしてもよい。 特に、ブリーチ安定性の面では酸化されやすいアミノ酸について、および界面
活性剤適合性の面では表面電荷について、注意が払われるべきである。このよう
な酵素の等電点は一部の荷電アミノ酸の置換により修正してもよく、例えば等電
点の増加はアニオン性界面活性剤との適合性を改善する上で役立つ。酵素の安定
性は、例えば追加の塩橋を形成させ、カルシウム結合部位を補強してキラント安
定性を増すことにより、更に高められる。 これら任意の洗浄酵素は、存在するとき、クリーニング組成物の０．０００１
〜２重量％の純粋酵素レベルで、クリーニング組成物中に通常配合される。酵素
は、個別の単独成分（１種の酵素を含有した小球、顆粒、安定化液体など）とし
て、または２種以上の酵素の混合物（例えば、共顆粒）として加えることができ
る。 添加できる他の適切な洗剤成分は酵素酸化スカベンジャーである。このような
酵素酸化スカベンジャーの例はエトキシル化テトラエチレンポリアミンである。
【０１７８】 様々な酵素物質および合成洗剤組成物中へのそれらの配合手段も、Genencor I
nternationalのＷＯ９３／０７２６３およびＷＯ９３／０７２６０、ＷＯ８９／
０８６９４、および１９７１年１月５日付McCarty らのＵＳ３，５５３，１３９
で開示されている。酵素はＵＳ４，１０１，４５７およびＵＳ４，５０７，２１
９でも更に開示されている。液体洗剤処方物で有用な酵素物質およびこのような
処方物中へのそれらの配合は、ＵＳ４，２６１，８６８で開示されている。
【０１７９】酵素安定剤 ‐洗剤で有用な酵素は様々な技術で安定化させることができる。酵素
安定化技術は、ＵＳ３，６００，３１９、ＥＰ１９９，４０５およびＥＰ２００
，５８６で開示および例示されている。酵素安定化系も、例えばＵＳ３，５１９
，５７０で記載されている。プロテアーゼ、キシラナーゼおよびセルラーゼを出
す有用なBacillus sp.ＡＣ１３は、ＷＯ９４／０１５３２で記載されている。本
発明で用いられる酵素は最終組成物でカルシウムおよび／またはマグネシウムイ
オンの水溶性源の存在により安定化させることができ、それはこのようなイオン
を酵素に供する。適切な酵素安定剤および使用レベルはＵＳ特許５，７０５，４
６４、５，７１０，１１５および５，５７６，２８２で記載されている。
【０１８０】ビルダー ‐本明細書で記載された洗剤および漂白組成物は、好ましくは１種以上
の洗剤ビルダーまたはビルダー系を含んでいる。存在するとき、組成物は、典型
的には、少くとも約１重量％、好ましくは約５％、更に好ましくは約１０％から
、約８０％、好ましくは約５０％、更に好ましくは約３０％までの洗剤ビルダー
を含む。しかしながら、それ以下または以上のレベルのビルダーが排除される意
味ではない。 本明細書で記載された洗剤および漂白組成物、特に皿洗い組成物で使用上好ま
しいビルダーには、ＵＳ特許５，６９５，６７９、５，７０５，４６４および５
，７１０，１１５で記載されたような水溶性ビルダー化合物（例えば、ポリカル
ボキシレート）があるが、それに限定されない。他の適切なポリカルボキシレー
トはＵＳ特許４，１４４，２２６、３，３０８，０６７および３，７２３，３２
２で開示されている。好ましいポリカルボキシレートは、分子当たり３以内のカ
ルボキシ基を有したヒドロキシカルボキシレート、更に詳しくはタートレートで
ある。
【０１８１】 無機またはＰ含有洗剤ビルダーには、ポリホスフェート（トリポリホスフェー
ト、ピロホスフェートおよびガラス質ポリマーメタホスフェートで例示される）
、ホスホネート（例えば、ＵＳ特許３，１５９，５８１、３，２１３，０３０、
３，４２２，０２１、３，４００，１４８および３，４２２，１３７参照）、フ
ィチン酸、シリケート、カーボネート（重炭酸塩およびセスキカーボネートを含
む）、サルフェートおよびアルミノシリケートのアルカリ金属、アンモニウムお
よびアルカノールアンモニウム塩があるが、それらに限定されない。 しかしながら、無リン酸ビルダーも一部の地方では必要とされる。重要なこと
は、シトレートのような（ホスフェートと比較して）いわゆる“弱い”ビルダー
の存在下、あるいはゼオライトまたは積層シリケートビルダーで生じうるいわゆ
る“アンダービルト”(underbuilt)状況下であっても、本組成物が意外によく機
能することである。
【０１８２】 適切なシリケートには、約１．０〜２．８のＳｉＯ２：Ｎａ２Ｏ比を有した水
溶性ナトリウムシリケートがあり、約１．６〜２．４の比率が好ましく、約２．
０比が最も好ましい。シリケートは無水塩または水和塩の形をとれる。２．０の
ＳｉＯ２：Ｎａ２Ｏ比を有したナトリウムシリケートが最も好ましい。シリケー
トは、存在するとき、好ましくは、組成物の約５〜約５０重量％、更に好ましく
は約１０〜約４０重量％のレベルで、本明細書に記載された洗剤および漂白組成
物中に存在する。
【０１８３】 洗剤および漂白組成物、特に顆粒洗剤組成物で使用に適した部分的に可溶性ま
たは不溶性のビルダー化合物には、結晶積層シリケート、好ましくはＵＳ特許４
，６６４，８３９で記載されたような結晶積層ナトリウムシリケート（部分的に
水溶性）、およびナトリウムアルミノシリケート（非水溶性）があるが、それら
に限定されない。洗剤および漂白組成物中に存在するとき、これらのビルダーは
典型的には組成物の約１〜８０重量％、更に好ましくは約１０〜７０重量％、最
も好ましくは約２０〜６０重量％のレベルで存在する。
【０１８４】 一般式ＮａＭＳｉｘＯ2x+1・ｙＨ２Ｏ（Ｍはナトリウムまたは水素であり、ｘ
は約１．９〜約４、好ましくは約２〜約４、最も好ましくは２の数であり、ｙは
約０〜約２０、好ましくは約０の数である）を有した結晶積層ナトリウムシリケ
ートも、本明細書で記載された組成物で使える。このタイプの結晶積層ナトリウ
ムシリケートはＥＰ‐Ａ‐０１６４５１４で開示されており、それらの製造方法
はＤＥ‐Ａ‐３４１７６４９およびＤＥ‐Ａ‐３７４２０４３で開示されている
。最も好ましい物質は、ＮａＳＫＳ‐６（通常“ＳＫＳ‐６”と略記される）と
してHoechst AGから市販されているδ‐Ｎａ２ＳｉＯ５である。ゼオライトビル
ダーと異なり、ＮａＳＫＳ‐６シリケートビルダーはアルミニウムを含有してい
ない。ＮａＳＫＳ‐６は積層シリケートのδ‐Ｎａ２ＳｉＯ５形態を有している
。ＳＫＳ‐６が、本明細書で記載された組成物で使用上高度に好ましい積層シリ
ケートであるが、他のこのような積層シリケート、例えば一般式ＮａＭＳｉｘＯ 2x+1 ・ｙＨ２Ｏ（Ｍはナトリウムまたは水素であり、ｘは１．９〜４、好ましく
は２の数であり、ｙは０〜２０、好ましくは０の数である）を有したものも本明
細書で記載された組成物で使える。Hoechst からの様々な他の積層シリケートに
は、α、βおよびγ形としてＮａＳＫＳ‐５、ＮａＳＫＳ‐７、ＮａＳＫＳ‐１
１がある。上記のように、δ‐Ｎａ２ＳｉＯ５（ＮａＳＫＳ‐６形）が本発明で
使用上最も好ましい。例えばマグネシウムシリケートのような他のシリケートも
有用であり、これは顆粒処方でクリスプニング(crispening)剤として、酸素ブリ
ーチ用の安定剤として、および起泡コントロール系の成分として働ける。 結晶積層ナトリウムシリケート物質は、好ましくは、固形で水溶性のイオン化
しうる物質と完全に混合させた粒子として、顆粒洗剤組成物中に存在する。その
固形で水溶性のイオン化しうる物質は、好ましくは有機酸、有機および無機酸塩
、およびそれらの混合物から選択される。
【０１８５】 アルミノシリケートビルダーはほとんどの現行で市販されている重質顆粒洗剤
組成物で非常に重要であり、液体洗剤処方で重要なビルダー成分でもある。アル
ミノシリケートビルダーは下記実験式を有している： 〔Ｍｚ（ＡｌＯ２）ｙ〕・ｘＨ２Ｏ 上記式中ｚおよびｙは少くとも６の整数であり、ｚ対ｙのモル比は１．０〜約０
．５の範囲であり、ｘは約１５〜約２６４の整数である。好ましくは、アルミノ
シリケートビルダーは下記の単位格子式を有したアルミノシリケートゼオライト
である： Ｎａｚ〔（ＡｌＯ２）ｚ（ＳｉＯ２）ｙ〕・ｘＨ２Ｏ 上記式中ｚおよびｙは少くとも６であり、ｚ対ｙのモル比は１．０〜０．５であ
り、ｘは少くとも５、好ましくは７．５〜２７６、更に好ましくは１０〜２６４
である。アルミノシリケートビルダーは好ましくは水和形であり、結合形で好ま
しくは約１０〜約２８％、更に好ましくは約１８〜約２２％の水を含有した結晶
である。
【０１８６】 これらのアルミノシリケートイオン交換物質は構造上結晶でもまたは非晶質で
もよく、天然アルミノシリケートでもまたは合成で誘導してもよい。アルミノシ
リケートイオン交換物質の製造方法はＵＳ３，９８５，６６９で開示されている
。本発明で有用な好ましい合成結晶アルミノシリケートイオン交換物質は、ゼオ
ライトＡ、ゼオライトＢ、ゼオライトＰ、ゼオライトＸ、ゼオライトＭＡＰおよ
びゼオライトＨＳという名称で、およびそれらの混合物として市販されている。
特に好ましい態様において、結晶アルミノシリケートイオン交換物質は下記式を
有している： Ｎａ12〔（ＡｌＯ２）12（ＳｉＯ２）12〕・ｘＨ２Ｏ 上記式中ｘは約２０〜約３０、特に約２７である。この物質はゼオライトＡとし
て知られている。脱水ゼオライト（ｘ＝０〜１０）も本発明で使える。好ましく
は、アルミノシリケートは直径約０．１〜１０ミクロンの粒径を有する。ゼオラ
イトＸは下記式を有している： Ｎａ86〔（ＡｌＯ２）86（ＳｉＯ２）106 〕・２７６Ｈ２Ｏ
【０１８７】 シトレートビルダー、例えばクエン酸およびその可溶性塩（特にナトリウム塩
）は、再生源からのそれらの利用性およびそれらの生分解性のために、重質液体
洗剤処方で特に重要なポリカルボキシレートビルダーである。シトレートも、特
にゼオライトおよび／または積層シリケートビルダーと組合せて、顆粒組成物で
使える。オキシジサクシネートもこのような組成物および組合せで特に有用であ
る。 本明細書で記載された洗剤組成物には、ＵＳ４，５６６，９８４で開示された
３，３‐ジカルボキシ‐４‐オキサ‐１，６‐ヘキサンジオエート類および関連
化合物も適している。有用なコハク酸ビルダーには、Ｃ５‐Ｃ20アルキルおよび
アルケニルコハク酸、およびその塩がある。このタイプの特に好ましい化合物は
ドデセニルコハク酸である。サクシネートビルダーの具体例には、ラウリルサク
シネート、ミリスチルサクシネート、パルミチルサクシネート、２‐ドデセニル
サクシネート（好ましい）、２‐ペンタデセニルサクシネート等がある。ラウリ
ルサクシネートがこのグループの好ましいビルダーであり、１９８６年１１月５
日付で公開された欧州特許出願８６２００６９０．５／０，２００，２６３で記
載されている。 脂肪酸、例えばＣ12‐Ｃ18モノカルボン酸も、単独で、あるいは追加ビルダー
活性を与えるために前記ビルダー、特にシトレートおよび／またはサクシネート
ビルダーと組合せて、組成物中に配合できる。脂肪酸のこのような使用は泡立ち
の減少を通常起こすため、これは業者により考慮されるべきである。
【０１８８】分散剤 ‐１種以上の適切なポリアルキレンイミン分散剤も本発明のクリーニング
組成物中に配合させてよい。このような適切な分散剤の例は、欧州特許出願１１
１，９６５、１１１，９８４および１１２，５９２；ＵＳ特許４，５９７，８９
８、４，５４８，７４４および５，５６５，１４５でみられる。しかしながら、
いかなる適切な土／汚れ分散剤または再付着防止剤も本発明の洗濯組成物で使っ
てよい。
【０１８９】 加えて、ポリマーポリカルボキシレートおよびポリエチレングリコールを含め
たポリマー分散剤も、本発明で使用に適している。重合して適切なポリマーポリ
カルボキシレートを形成しうる不飽和モノマー酸には、アクリル酸、マレイン酸
（または無水マレイン酸）、フマル酸、イタコン酸、アコニチン酸、メサコン酸
、シトラコン酸およびメチレンマロン酸がある。特に適切なポリマーポリカルボ
キシレートはアクリル酸から誘導できる。本発明で有用なこのようなアクリル酸
ベースポリマーは重合アクリル酸の水溶性塩である。酸形をしたこのようなポリ
マーの平均分子量は、好ましくは約２０００〜１０，０００、更に好ましくは約
４０００〜７０００、最も好ましくは約４０００〜５０００の範囲内である。こ
のようなアクリル酸ポリマーの水溶性塩には、例えばアルカリ金属、アンモニウ
ムおよび置換アンモニウム塩がある。このタイプの可溶性ポリマーは公知物質で
ある。洗剤組成物中におけるこのタイプのポリアクリレートの使用は、例えばＵ
Ｓ３，３０８，０６７で開示されている。
【０１９０】 アクリル酸／マレイン酸ベースコポリマーも、分散／再付着防止剤の好ましい
成分として用いてよい。このような物質には、アクリル酸およびマレイン酸のコ
ポリマーの水溶性塩がある。酸形をしたこのようなコポリマーの平均分子量は、
好ましくは約２０００〜１００，０００、更に好ましくは約５０００〜７５，０
００、最も好ましくは約７０００〜６５，０００の範囲内である。このようなコ
ポリマーにおけるアクリレート対マレエートセグメントの比率は、通常約３０：
１〜約１：１、更に好ましくは約１０：１〜２：１の範囲内である。このような
アクリル酸／マレイン酸コポリマーの水溶性塩には、例えばアルカリ金属、アン
モニウムおよび置換アンモニウム塩がある。このタイプの可溶性アクリレート／
マレエートコポリマーは、１９８２年１２月１５日付で公開された欧州特許出願
６６９１５で記載された公知物質であり、１９８６年９月３日付で公開されたＥ
Ｐ１９３，３６０でもヒドロキシプロピルアクリレートを含むこのようなポリマ
ーについて記載している。更に他の有用な分散剤には、マレイン酸／アクリル酸
／ビニルアルコールターポリマーがある。このような物質も、例えばアクリル酸
／マレイン酸／ビニルアルコールの４５／４５／１０ターポリマーを含めて、Ｅ
Ｐ１９３，３６０で開示されている。
【０１９１】 含有させうるもう１つのポリマー物質はポリエチレングリコール（ＰＥＧ）で
ある。ＰＥＧは分散剤性能を示し、しかも土汚れ除去‐再付着防止剤として作用
できる。これらの目的のために典型的な分子量範囲は、約５００〜約１００，０
００、好ましくは約１０００〜約５０，０００、更に好ましくは約１５００〜約
１０，０００の範囲内である。 ポリアスパルテートおよびポリグルタメート分散剤も、特にゼオライトビルダ
ーと組合せて用いることができる。ポリアスパルテートのような分散剤は、好ま
しくは約１０，０００の分子量（平均）を有する。
【０１９２】汚れ放出剤 ‐本発明による組成物は、１種以上の汚れ放出剤を場合により含んで
もよい。利用されるならば、汚れ放出剤は、通常、組成物の約０．０１重量％、
好ましくは約０．１％、更に好ましくは約０．２％から、約１０％、好ましくは
約５％、更に好ましくは約３％である。適切な汚れ放出ポリマーの非制限例は、
ＵＳ特許５，７２８，６７１、５，６９１，２９８、５，５９９，７８２、５，
４１５，８０７、５，１８２，０４３、４，９５６，４４７、４，９７６，８７
９、４，９６８，４５１、４，９２５，５７７、４，８６１，５１２、４，８７
７，８９６、４，７７１，７３０、４，７１１，７３０、４，７２１，５８０、
４，０００，０９３、３，９５９，２３０、３，８９３，９２９および欧州特許
出願０，２１９，０４８で開示されている。 別の適切な汚れ放出剤は、ＵＳ特許４，２０１，８２４、４，２４０，９１８
、４，５２５，５２４、４，５７９，６８１、４，２２０，９１８、４，７８７
，９８９、ＥＰ２７９，１３４Ａ、ＥＰ４５７，２０５ＡおよびＤＥ２，３３５
，０４４で記載されている。
【０１９３】キレート化剤 ‐本発明の組成物は、漂白剤を失活させやすい金属イオンおよび金
属不純物とキレートを形成するように働くキレート化剤も場合により含有してよ
い。有用なキレート化剤には、アミノカルボキシレート、ホスホネート、アミノ
ホスホネート、多官能性置換芳香族キレート化剤およびそれらの混合物がある。
適切なキレート化剤の例および使用レベルは、ＵＳ特許５，７０５，４６４、５
，７１０，１１５、５，７２８，６７１および５，５７６，２８２で記載されて
いる。 本組成物は、例えばゼオライト、積層シリケートなどのような不溶性ビルダー
と一緒にして有用なコビルダーまたはキラントとして、水溶性メチルグリシン二
酢酸（ＭＧＤＡ）塩（または酸形）も含有してもよい。 利用されるならば、これらのキレート化剤は、通常、本洗剤組成物の約０．１
〜約１５重量％、更に好ましくは約０．１〜約３．０％である。
【０１９４】起泡抑制剤 ‐もう１種の任意成分は、シリコーンおよびシリカ‐シリコーン混合
物で例示される起泡抑制剤である。適切な起泡抑制剤の例は、ＵＳ特許５，７０
７，９５０および５，７２８，６７１で開示されている。これらの起泡抑制剤は
、通常、組成物の０．００１〜２重量％、好ましくは０．０１〜１％のレベルで
用いられる。
【０１９５】柔軟剤 ‐布帛柔軟剤も本発明による洗濯洗剤組成物中に配合できる。無機柔軟剤
はＧＢ‐Ａ‐１，４００，８９８およびＵＳＰ５，０１９，２９２で開示された
スメクタイトクレーにより例示される。有機柔軟剤には、ＧＢ‐Ａ１，５１４，
２７６およびＥＰ‐Ｂ０，０１１，３４０で開示されたような非水溶性三級アミ
ン、ＥＰ‐Ｂ‐０，０２６，５２７およびＥＰ‐Ｂ‐０，０２６，５２８で開示
されたモノＣ12‐Ｃ14四級アンモニウム塩とのそれらの組合せ、およびＥＰ‐Ｂ
‐０，２４２，９１９で開示されたようなジ長鎖アミドがある。布帛柔軟化系の
他の有用な有機成分には、ＥＰ‐Ａ‐０，２９９，５７５および０，３１３，１
４６で開示されたような高分子量ポリエチレンオキシド物質がある。 特に適切な布帛柔軟剤はＵＳ特許５，７０７，９５０および５，７２８，６７
３で開示されている。
【０１９６】 スメクタイトクレーのレベルは通常２〜２０重量％、更に好ましくは５〜１５
％の範囲であり、その物質は処方物の残部にドライミックス成分として加えられ
る。非水溶性三級アミンまたはジ長鎖アミド物質のような有機布帛柔軟剤は０．
５〜５重量％、通常１〜３重量％のレベルで配合され、高分子量ポリエチレンオ
キシド物質および水溶性カチオン性物質は０．１〜２重量％、通常０．１５〜１
．５％のレベルで加えられる。これらの物質は組成物のスプレードライ部分に通
常加えられるが、一部の場合には、それらをドライミックス粒子として加えるか
、または組成物の他の固形成分上にそれらを溶融液体としてスプレーした方が便
利である。 ＥＰ‐Ａ‐０４０，５６２およびＥＰ‐Ａ‐２３９，９１０で記載されたよう
な生分解性四級アンモニウム化合物は、伝統的に用いられているジ長鎖アルキル
アンモニウムクロリドおよびメチル硫酸塩の代わりとして提示された。 四級アンモニウム化合物およびアミン前駆体向け柔軟剤適合性アニオンの非制
限例には、クロリドまたはメチル硫酸塩がある。
【０１９７】転染阻止 ‐本発明の洗剤組成物は、着色布帛を伴った布帛洗濯およびコンディシ
ョニング操作中にみられる、溶解および懸濁された染料のある布帛から他への転
染を阻止するための化合物も含有することができる。
【０１９８】ポリマー転染阻止剤 本発明による洗剤組成物は、０．００１〜１０重量％、好ましくは０．０１〜
２％、更に好ましくは０．０５〜１％のポリマー転染阻止剤も含む。上記のポリ
マー転染阻止剤は、着色布帛から洗浄された布帛上への染料の移動を阻止するた
めに、洗剤組成物中に通常配合される。これらのポリマーは、染料が洗浄液中で
他の物体と付着するようになる機会をもつ前に、着色布帛から洗い落ちた遊離染
料と複合化するかまたはそれを吸着する能力を有している。 特に適切なポリマー転染阻止剤は、ポリアミンＮ‐オキシドポリマー、Ｎ‐ビ
ニルピロリドンおよびＮ‐ビニルイミダゾールのコポリマー、ポリビニルピロリ
ドンポリマー、ポリビニルオキサゾリドンおよびポリビニルイミダゾール、また
はそれらの混合物である。このような転染阻止剤の例は、ＵＳ特許５，７０７，
９５０および５，７０７，９５１で開示されている。
【０１９９】 追加の適切な転染阻止剤には架橋ポリマーもあるが、それに限定されない。架
橋ポリマーは主鎖がある程度まで連結されたポリマーであり、これらのリンクは
化学的でもまたは物理的性質であってもよく、可能性として活性基は主鎖上でも
または側鎖上でもよく、架橋ポリマーはJournal of Polymer Science,volume 22
,pages 1035-1039で記載されている。 一態様において、架橋ポリマーは三次元硬質構造を形成するように作られ、三
次元構造により形成された孔に染料を捕捉しうる。もう１つの態様では、架橋ポ
リマーは膨潤により染料を捕捉する。このような架橋ポリマーは同時係属欧州特
許出願９４８７０２１３．９で記載されている。 このようなポリマーの添加も本発明による酵素の性能を高める。
【０２００】ｐＨおよび緩衝バリエーション ‐本明細書で記載された多くの洗剤および漂白組
成物は緩衝化され、即ちそれらは酸性汚れの存在下でｐＨ低下に対して比較的抵
抗性である。しかしながら、他の組成物は例外的に低い緩衝能を有していても、
または実質的に緩衝化されていなくてもよい。推奨使用レベルでｐＨをコントロ
ールまたは変えるための技術には、更に一般的には、緩衝剤だけでなく、追加の
アルカリ、酸、ｐＨジャンプ系、二重区画容器などの使用があり、当業者に周知
である。 本発明で好ましいＡＤＤ組成物は、ＵＳ特許５，７０５，４６４および５，７
１０，１１５で記載されたような水溶性アルカリ無機塩および水溶性有機または
無機ビルダーから選択されるｐＨ調整成分を含んでいる。
【０２０１】物質ケア剤 ‐好ましいＡＤＤ組成物は、ＵＳ特許５，７０５，４６４、５，７１
０，１１５および５，６４６，１０１で記載されたような、腐食阻止剤および／
または曇り防止助剤として有効な物質ケア剤を１種以上含有してもよい。 存在するとき、このような保護物質は好ましくは低レベルで、例えばＡＤＤ組
成物の約０．０１〜約５％で配合される。
【０２０２】他の物質 ‐本組成物中に場合により含有される洗浄成分または補助剤には、クリ
ーニング性能、クリーニングされる基材の処理を補助または向上するための、ま
たは組成物の審美性を改善するように考えられた、１種以上の物質もある。慣例
的な業界確立使用レベルで本発明の組成物中に含有させうる補助剤には（通常、
補助物質は全部で組成物の約３０〜約９９．９重量％、好ましくは約７０〜約９
５％である）、ＵＳ特許５，７０５，４６４、５，７１０，１１５、５，６９８
，５０４、５，６９５，６７９、５，６８６，０１４および５，６４６，１０１
で記載されたような、非リン酸ビルダー、カラースペクル(color speckle) 、シ
ルバーケア剤、曇り防止および／または腐食防止剤、色素、フィラー、殺菌剤、
アルカリ源、ヒドロトロープ、酸化防止剤、香料、安定剤、キャリア、加工助剤
、顔料およびｐＨ調整剤のような他の活性成分がある。
【０２０３】クリーニング方法 ‐本明細書で記載された、布帛、皿および他の硬質表面、およ
びパーソナルクレンジングによりボディの一部をクリーニングするための方法に
加えて、本発明には汚れたまたはしみ付いた布帛の洗濯前処理プロセスも含み、
慣例的な水性洗浄液を用いてこのような布帛を洗浄する前に、上記しみおよび／
または汚れを高濃縮形態の前記漂白組成物と直接接触させる。好ましくは、漂白
組成物は、前処理された汚れた／しみ付いた基材を常法で洗浄する前に、約３０
秒間〜２４時間にわたりしみ／汚れと接触させたままにしておく。更に好ましく
は、前処理時間は約１〜１８０分間である。
【０２０４】 下記例は本発明の組成物を例示するための意味であり、必ずしも本発明の範囲
を制限したりまたは限定するような意味ではない。
【０２０５】 下記すべての例において、プロテアーゼ１はBacillus amyloliquefaciensズブ
チリシンの１０１Ｇ／１０３Ａ／１０４Ｉ／１５９Ｄ／２３２Ｖ／２３６Ｈ／２
４５Ｒ／２４８Ｄ／２５２Ｋ位に相当する位置で別な天然アミノ酸残基によるア
ミノ酸残基の置換をうけたプロテアーゼ変種を意味する。プロテアーゼ１は本発
明のいずれか他の追加プロテアーゼ変種で置き換えてもよく、実質的に同様の結
果が下記例で得られる。 本発明のクリーニング組成物例において、プロテアーゼ１酵素レベルは全組成
物の重量で純粋酵素により表示され、他の酵素レベルは全組成物の重量で原料に
より表示されており、別記されないかぎり、他の成分は全組成物の重量で表示さ
れている。 更に、下記例において、当業者に知られている一部の略記が用いられており、
本明細書における開示と一致している。
【０２０６】 例１ 顆粒自動皿洗い組成物 成 分 Ａ Ｂ Ｃ クエン酸 15.0 ‐ ‐ シトレート 4.0 29.0 15.0 アクリレート／メタクリレートコポリマー 6.0 ‐ 6.0 アクリル酸マレイン酸コポリマー ‐ 3.7 ‐ 乾燥添加カーボネート 9.0 ‐ 20.0 アルカリ金属シリケート 8.5 17.0 9.0 パラフィン ‐ 0.5 ‐ ベンゾトリアゾール ‐ 0.3 ‐ termamyl 60T 1.6 1.6 1.6 プロテアーゼ１ 0.2 0.1 0.06 ペルカーボネート（ＡｖＯ） 1.5 ‐ ‐ ペルボレート一水和物 ‐ 0.3 1.5 ペルボレート四水和物 ‐ 0.9 ‐ ＮＯＢＳ ‐ ‐ 2.40 ＴＡＥＤ 3.8 4.4 ‐ ジエチレントリアミンペンタメチル 0.13 0.13 0.13 ホスホン酸（Ｍｇ塩） アルキルエトキシサルフェート‐３回エトキシル化 3.0 ‐ ‐ アルキルエトキシプロポキシノニオン性界面活性剤 ‐ 1.5 ‐ 起泡抑制剤 2.0 ‐ ‐ Olin SLF18ノニオン性界面活性剤 ‐ ‐ 2.0 サルフェート（残部１００％まで）
【０２０７】 例２ 本発明によるコンパクト高密度（０．９６Ｋｇ／Ｌ）皿洗い洗剤組成物Ａ〜Ｆ 成 分 Ａ Ｂ Ｃ Ｄ Ｅ Ｆ ＳＴＰＰ ‐ 51.4 51.4 ‐ ‐ 44.3 シトレート 17.05 ‐ ‐ 49.6 40.2 ‐ 炭酸塩 17.50 14.0 20.0 ‐ 8.0 33.6 重炭酸塩 ‐ ‐ ‐ 26.0 ‐ ‐ シリケート 14.81 15.0 8.0 ‐ 25.0 3.6 メタシリケート 2.50 4.5 4.5 ‐ ‐ ‐ ＰＢ１ 9.74 7.79 7.79 ‐ ‐ ‐ ＰＢ４ ‐ ‐ ‐ 9.6 ‐ ‐ ペルカーボネート ‐ ‐ ‐ ‐ 11.8 4.8 ノニオン系 2.00 1.50 1.50 2.6 1.9 5.9 ＴＡＥＤ 2.39 ‐ ‐ 3.8 ‐ 1.4 ＨＥＤＰ 1.00 ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ ＤＥＴＰＭＰ 0.65 ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ ＭｎＴＡＣＮ ‐ ‐ ‐ ‐ 0.008 ‐ ＮＯＢＳ ‐ 2.40 ‐ ‐ ‐ ‐ ＰＡＡＣ ‐ 0.008 ‐ ‐ ‐ パラフィン 0.50 0.38 0.38 0.6 ‐ ‐ プロテアーゼ１ 0.1 0.06 0.05 0.03 0.07 0.01 アミラーゼ 1.5 1.5 1.5 2.6 2.1 0.8 ＢＴＡ 0.30 0.22 0.22 0.3 0.3 0.3 ポリカルボキシレート 6.0 ‐ ‐ ‐ 4.2 0.9 香料 0.2 0.12 0.12 0.2 0.2 0.2 サルフェート／水 20.57 1.97 2.97 3.6 4.5 3.9 ｐＨ（１％溶液） 11.0 11.0 11.3 9.6 10.8 10.9
【０２０８】 例３ 本発明による嵩密度１．０２Ｋｇ／Ｌの顆粒皿洗い洗剤組成物例Ａ〜Ｆ 成 分 Ａ Ｂ Ｃ Ｄ Ｅ Ｆ ＳＴＰＰ 30.00 33.5 27.9 29.62 33.8 22.0 炭酸塩 30.50 30.50 30.5 23.00 34.5 45.0 シリケート 7.40 7.50 12.6 13.3 3.2 6.2 メタシリケート ‐ 4.5 ‐ ‐ ‐ ‐ ペルカーボネート ‐ ‐ ‐ ‐ 4.0 ‐ ＰＢ１ 4.4 4.5 4.3 ‐ ‐ ‐ ＮａＤＣＣ ‐ ‐ ‐ 2.00 ‐ 0.9 ノニオン系 1.0 0.75 1.0 1.90 0.7 0.5 ＴＡＥＤ 1.00 ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ ＮＯＢＳ ‐ ‐ ‐ ‐ 2.0 ‐ ＰＡＡＣ ‐ 0.004 ‐ ‐ ‐ ‐ パラフィン 0.25 0.25 ‐ ‐ ‐ ‐ プロテアーゼ１ 0.05 0.06 0.025 0.1 0.02 0.07 アミラーゼ 0.38 0.64 0.46 ‐ 0.6 ‐ ＢＴＡ 0.15 0.15 ‐ ‐ 0.2 ‐ 香料 0.2 0.2 0.05 0.1 0.2 ‐ サルフェート／水 23.45 16.87 22.26 30.08 21.7 25.4 ｐＨ（１％溶液） 10.80 11.3 11.0 10.70 11.5 10.9
【０２０９】 例４ 本発明による錠剤洗剤組成物例Ａ〜Ｈを、標準１２ヘッドロータリープレスを
用いて、１３ＫＮ／ｃｍ２の圧力下で顆粒皿洗い洗剤組成物の圧縮により調製す
る： 成 分 Ａ Ｂ Ｃ Ｄ Ｅ Ｆ Ｇ Ｈ ＳＴＰＰ ‐ 48.8 54.7 38.2 ‐ 52.4 56.1 36.0 シトレート 20.0 ‐ ‐ ‐ 35.9 ‐ ‐ ‐ 炭酸塩 20.0 5.0 14.0 15.4 8.0 23.0 20.0 28.0 シリケート 15.0 14.8 15.0 12.6 23.4 2.9 4.3 4.2 プロテアーゼ１ 0.05 0.09 0.05 0.03 0.06 0.03 0.03 0.1 アミラーゼ 1.5 1.5 1.5 0.85 1.9 0.4 2.1 0.3 ＰＢ１ 14.3 7.8 11.7 12.2 ‐ ‐ 6.7 8.5 ＰＢ４ ‐ ‐ ‐ ‐ 22.8 ‐ 3.4 ‐ ペルカーボネート ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ 10.4 ‐ ‐ ノニオン系 1.5 2.0 2.0 2.2 1.0 4.2 4.0 6.5 ＰＡＡＣ ‐ ‐ 0.016 0.009 ‐ ‐ ‐ ‐ ＭｎＴＡＣＮ ‐ ‐ ‐ ‐ 0.007 ‐ ‐ ‐ ＴＡＥＤ 2.7 2.4 ‐ ‐ ‐ 2.1 0.7 1.6 ＨＥＤＰ 1.0 ‐ ‐ 0.93 ‐ 0.4 0.2 ‐ ＤＥＴＰＭＰ 0.7 ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ パラフィン 0.4 0.5 0.5 0.55 ‐ ‐ 0.5 ‐ ＢＴＡ 0.2 0.3 0.3 0.33 0.3 0.3 0.3 ‐ ポリカルボキシレート 4.0 ‐ ‐ ‐ 4.9 0.6 0.8 ‐ ＰＥＧ ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ 2.0 ‐ 2.0 グリセロール ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ 0.4 ‐ 0.5 香料 ‐ ‐ ‐ 0.05 0.20 0.2 0.2 0.2 サルフェート／水 17.4 14.7 ‐ 15.74 ‐ ‐ ‐ 11.3 錠剤の重量 20g 25g 20g 30g 18g 20g 25g 24.0 ｐＨ（１％溶液） 10.7 10.6 10.7 10.7 10.9 11.2 11.0 10.8
【０２１０】 例５ 顆粒布帛クリーニング組成物 例Ｎｏ． 成 分 Ａ Ｂ 直鎖アルキルベンゼンスルホネート １１．４ １０．７０ タローアルキルサルフェート １．８０ ２．４０ Ｃ14-15 アルキルサルフェート ３．００ ３．１０ ７回エトキシル化Ｃ14-15 アルコール ４．００ ４．００ １１回エトキシル化タローアルコール １．８０ １．８０ 分散剤 ０．０７ ０．１ シリコーン流体 ０．８０ ０．８０ クエン酸三ナトリウム １４．００ １５．００ クエン酸 ３．００ ２．５０ ゼオライト ３２．５０ ３２．１０ マレイン酸アクリル酸コポリマー ５．００ ５．００ ジエチレントリアミンペンタメチレンホスホン酸 １．００ ０．２０ プロテアーゼ１ ０．１ ０．０１ リパーゼ ０．３６ ０．４０ アミラーゼ ０．３０ ０．３０ ケイ酸ナトリウム ２．００ ２．５０ 硫酸ナトリウム ３．５０ ５．２０ ポリビニルピロリドン ０．３０ ０．５０ ペルボレート ０．５ １ ＴＡＥＤ １．０ ‐ ＮＯＢＳ ‐ １．０ フェノールスルホネート ０．１ ‐ ペルオキシダーゼ ０．１ ０．１ その他 100まで 100まで
【０２１１】 例６ 顆粒布帛クリーニング組成物 例Ｎｏ． 成 分 Ａ Ｂ ナトリウム直鎖Ｃ12アルキルベンゼンスルホネート ６．５ ８．０ 硫酸ナトリウム １５．０ １８．０ ゼオライトＡ ２６．０ ２２．０ ニトリロ三酢酸ナトリウム ５．０ ５．０ ポリビニルピロリドン ０．５ ０．７ ＴＡＥＤ ３．０ ‐ ＮＯＢＳ ‐ ２．４ ホウ酸 ４．０ ‐ ペルボレート ０．５ １ フェノールスルホネート ０．１ ‐ プロテアーゼ１ ０．０２ ０．０５ フィラー(例えばシリケート、カーボネート、香料、水) 100まで 100まで
【０２１２】 例７ コンパクト顆粒布帛クリーニング組成物 成 分 重量％ アルキルサルフェート ８．０ アルキルエトキシサルフェート ２．０ ３および７回エトキシル化Ｃ25およびＣ45アルコールの混合物 ６．０ ポリヒドロキシ脂肪酸アミド ２．５ ゼオライト １７．０ 積層シリケート／シトレート １６．０ 炭酸塩 ７．０ マレイン酸アクリル酸コポリマー ５．０ 汚れ放出ポリマー ０．４ カルボキシメチルセルロース ０．４ ポリ（４‐ビニルピリジン）‐Ｎ‐オキシド ０．１ ビニルイミダゾールおよびビニルピロリドンのコポリマー ０．１ ＰＥＧ２０００ ０．２ プロテアーゼ１ ０．０３ リパーゼ ０．２ セルラーゼ ０．２ ＴＡＥＤ ６．０ ペルカーボネート ２２．０ エチレンジアミン二コハク酸 ０．３ 起泡抑制剤 ３．５ ４，４′‐ビス(２‐モルホリノ‐４‐アニリノ‐ｓ‐ ０．２５ トリアジン‐６‐イルアミノ)スチルベン‐２，２′ ‐ジスルホン酸二ナトリウム ４，４′‐ビス(２‐スルホスチリル)ビフェニル二ナトリウム ０．０５ 水、香料およびその他 100まで
【０２１３】 例８ 顆粒布帛クリーニング組成物 成 分 重量％ 直鎖アルキルベンゼンスルホネート ７．６ Ｃ16‐Ｃ18アルキルサルフェート １．３ ７回エトキシル化Ｃ14-15 アルコール ４．０ ココアルキルジメチルヒドロキシエチルアンモニウムクロリド １．４ 分散剤 ０．０７ シリコーン流体 ０．８ クエン酸三ナトリウム ５．０ ゼオライト４Ａ １５．０ マレイン酸アクリル酸コポリマー ４．０ ジエチレントリアミンペンタメチレンホスホン酸 ０．４ ペルボレート １５．０ ＴＡＥＤ ５．０ スメクタイト土 １０．０ ポリ（オキシエチレン）（ＭＷ３００，０００） ０．３ プロテアーゼ１ ０．０２ リパーゼ ０．２ アミラーゼ ０．３ セルラーゼ ０．２ ケイ酸ナトリウム ３．０ 炭酸ナトリウム １０．０ カルボキシメチルセルロース ０．２ 増白剤 ０．２ 水、香料およびその他 １００％まで
【０２１４】 例９ 顆粒布帛クリーニング組成物 成 分 重量％ 直鎖アルキルベンゼンスルホネート ６．９２ タローアルキルサルフェート ２．０５ ７回エトキシル化Ｃ14-15 アルコール ４．４ Ｃ12-15 アルキルエトキシサルフェート‐３回エトキシル化 ０．１６ ゼオライト ２０．２ シトレート ５．５ 炭酸塩 １５．４ シリケート ３．０ マレイン酸アクリル酸コポリマー ４．０ カルボキシメチルセルロース ０．３１ 汚れ放出ポリマー ０．３０ プロテアーゼ１ ０．１ リパーゼ ０．３６ セルラーゼ ０．１３ ペルボレート四水和物 １１．６４ ペルボレート一水和物 ８．７ ＴＡＥＤ ５．０ ジエチレントリアミンペンタメチルホスホン酸 ０．３８ 硫酸マグネシウム ０．４０ 増白剤 ０．１９ 香料、シリコーン、起泡抑制剤 ０．８５ その他 １００％まで
【０２１５】 例１０ 顆粒布帛クリーニング組成物 成 分 Ａ Ｂ Ｃ ベース顆粒成分： ＬＡＳ／ＡＳ／ＡＥＳ(６５／３５) ９．９５ ‐ ‐ ＬＡＳ／ＡＳ／ＡＥＳ(７０／３０) ‐ １２．０５ ７．７０ アルミノシリケート １４．０６ １５．７４ １７．１０ 炭酸ナトリウム １１．８６ １２．７４ １３．０７ ケイ酸ナトリウム ０．５８ ０．５８ ０．５８ 固形ＮａＰＡＡ ２．２６ ２．２６ １．４７ 固形ＰＥＧ １．０１ １．１２ ０．６６ 増白剤 ０．１７ ０．１７ ０．１１ ＤＴＰＡ ‐ ‐ ０．７０ サルフェート ５．４６ ６．６４ ４．２５ ＤＣ‐１４００脱気剤 ０．０２ ０．０２ ０．０２ 水分 ３．７３ ３．９８ ４．３３ その他 ０．３１ ０．４９ ０．３１ Ｂ．Ｏ．Ｔ．スプレーオン： ノニオン性界面活性剤 ０．５０ ０．５０ ０．５０ 凝集成分： ＬＡＳ／ＡＳ（２５／７５） １１．７０ ９．６０ １０．４７ アルミノシリケート １３．７３ １１．２６ １２．２８ 炭酸塩 ８．１１ ６．６６ ７．２６ ＰＥＧ４０００ ０．５９ ０．４８ ０．５２ 水分／その他 ４．８８ ４．００ ４．３６ 機能性添加物： 炭酸ナトリウム ７．３７ ６．９８ ７．４５ ペルボレート １．０３ １．０３ ２．５６ ＡＣベースコーティング ‐ １．００ ‐ ＮＯＢＳ ‐ ‐ ２．４０ 汚れ放出ポリマー ０．４１ ０．４１ ０．３１ セルラーゼ ０．３３ ０．３３ ０．２４ プロテアーゼ１ ０．１ ０．０５ ０．１５ ＡＥ‐フレーク ０．４０ ０．４０ ０．２９ 液体スプレーオン： 香料 ０．４２ ０．４２ ０．４２ ノニオン性スプレーオン １．００ １．００ ０．５０ その他 １００まで
【０２１６】 例１１ 顆粒布帛クリーニング組成物 Ａ Ｂ 界面活性剤： ‐ＮａＬＡＳ 6.40 - ‐ＫＬＡＳ - 9.90 ‐ＡＳ／ＡＥ３Ｓ 6.40 4.39 ‐ＴＡＳ 0.08 0.11 ‐Ｃ２４ＡＥ５ 3.48 - ‐Genagen - 1.88 ‐Ｎ‐ココイルＮ‐メチルグルカミン(lin) 1.14 2.82 ‐Ｃ8-10ジメチルヒドロキシエチル 1.00 1.40 アンモニウムクロリド ビルダー： ‐ゼオライト 20.59 13.39 ‐ＳＫＳ‐６ 10.84 10.78 ‐クエン酸 2.00 - 緩衝剤： ‐炭酸塩 9.60 12.07 ‐重炭酸塩 2.00 2.00 ‐サルフェート 2.64 - ‐シリケート 0.61 0.16 ポリマー： ‐アクリル酸／マレイン酸コポリマー（Ｎａ） 1.17 1.12 ‐ＣＭＣ 0.45 0.24 ‐ポリマー 0.34 0.18 ‐メチルクロリドでジ四級化されたヘキサメチレン 1.00 1.00 ジアミンテトラ‐Ｅ２４エトキシレート 酵素： ‐プロテアーゼ１（％純粋酵素） 0.03 0.03 ‐セルラーゼ 0.26 0.26 ‐アミラーゼ 0.65 0.73 ‐リパーゼ 0.27 0.15 ブリーチ： ‐ＴＡＥＤ（１００％） 3.85 3.50 ‐Ｎ‐ノナノイル‐６‐アミノカプロン酸の - 2.75 フェノールスルホネートエステル ‐ペルカーボネート 16.20 18.30 ‐ＨＥＤＰ 0.48 0.48 ‐ＥＤＤＳ 0.30 0.30 その他： ‐リンゴ酸粒子 2.20+bicarb ‐増白剤１５／４９ 0.077/0.014 0.07/0.014 ‐亜鉛フタロシアニンスルホネート 0.0026 0.0026 ‐トリメチルシリル末端ブロック単位を有する 0.25 0.24 ポリジメチルシロキサン ‐石鹸 - 1.00 ‐香料 0.45 0.55 合 計 １００ １００
【０２１７】 例１２ 顆粒布帛クリーニング組成物 Ａ Ｂ 界面活性剤： ＮａＬＡＳ ６．８ ０．４ ＫＬＡＳ ‐ １０．９ ＦＡＳ ０．９ ０．１ ＡＳ ０．６ １．５ Ｃ２５ＡＥ３Ｓ ０．１ ‐ ＡＥ５ ４．２ ‐ Ｎ‐ココイルＮ‐メチルグルカミン ‐ １．８ Genagen ‐ １．２ Ｃ8-10ジメチルヒドロキシエチル ‐ １．０ アンモニウムクロリド ビルダー： ＳＫＳ‐６ ３．３ ９．０ ゼオライト １７．２ １８．９ クエン酸 １．５ ‐ 緩衝剤： 炭酸塩 ２１．１ １５．０ 重炭酸ナトリウム ‐ ２．６ サルフェート １５．２ ５．５ リンゴ酸 ‐ ２．９ シリケート ０．１ ‐ ポリマー： アクリル酸／マレイン酸コポリマー（Ｎａ） ２．２ ０．９ メチルクロリドでジ四級化されたヘキサメチレン ０．５ ０．７ ジアミンテトラ‐Ｅ２４エトキシレート ポリマー ０．１ ０．１ ＣＭＣ ０．２ ０．１ 酵素： プロテアーゼ１（％純粋酵素） ０．０２ ０．０５ リパーゼ ０．１８ ０．１４ アミラーゼ ０．６４ ０．７３ セルラーゼ ０．１３ ０．２６ ブリーチ： ＴＡＥＤ ２．２ ２．５ Ｎ‐ノナノイル‐６‐アミノカプロン酸の ‐ １．９６ フェノールスルホネートエステル ナトリウムペルカーボネート ‐ １３．１ ＰＢ４ １５．６ ‐ ＥＤＤＳ ０．１７ ０．２１ ＭｇＳＯ４ ０．３５ ０．４７ ＨＥＤＰ ０．１５ ０．３４ その他： 増白剤 ０．０６ ０．０４ 亜鉛フタロシアニンスルホネート 0.0015 0.0020 トリメチルシリル末端ブロック単位を有する ０．０４ ０．１４ ポリジメチルシロキサン 石鹸 ０．５ ０．７ 香料 ０．３５ ０．４５ スペクル ０．５ ０．６
【０２１８】 例１３ 本発明による顆粒洗濯洗剤組成物１３Ａ〜Ｃはヨーロッパ式機械洗浄条件下で
特に有用である： 成 分 Ａ Ｂ Ｃ ＬＡＳ ７．０ ５．６１ ４．７６ ＴＡＳ ‐ ‐ １．５７ Ｃ４５ＡＳ ６．０ ２．２４ ３．８９ Ｃ２５Ｅ３Ｓ １．０ ０．７６ １．１８ Ｃ４５Ｅ７ ‐ ‐ ２．０ Ｃ２５Ｅ３ ４．０ ５．５ ‐ ＱＡＳ ０．８ ２．０ ２．０ ＳＴＰＰ ‐ ‐ ‐ ゼオライトＡ ２５．０ １９．５ １９．５ クエン酸 ２．０ ２．０ ２．０ ＮａＳＫＳ‐６ ８．０ １０．６ １０．６ 炭酸塩Ｉ ８．０ １０．０ ８．６ ＭＡ／ＡＡ １．０ ２．６ １．６ ＣＭＣ ０．５ ０．４ ０．４ ＰＢ４ ‐ １２．７ ‐ ペルカーボネート ‐ ‐ １９．７ ＴＡＥＤ ‐ ３．１ ５．０ シトレート ７．０ ‐ ‐ ＤＴＰＭＰ ０．２５ ０．２ ０．２ ＨＥＤＰ ０．３ ０．３ ０．３ ＱＥＡ１ ０．９ １．２ １．０ プロテアーゼ１ ０．０２ ０．０５ ０．０３５ リパーゼ ０．１５ ０．２５ ０．１５ セルラーゼ ０．２８ ０．２８ ０．２８ アミラーゼ ０．４ ０．７ ０．３ ＰＶＰＩ／ＰＶＮＯ ０．４ ‐ ０．１ 光活性化ブリーチ(ppm) １５ppm ２７ppm ２７ppm 増白剤１ ０．０８ ０．１９ ０．１９ 増白剤２ ‐ ０．０４ ０．０４ 香料 ０．３ ０．３ ０．３発泡顆粒 １５ １５ ５ (リンゴ酸40％、重炭酸ナトリウム40％、 炭酸ナトリウム２０％) シリコーン消泡剤 ０．５ ２．４ ２．４ その他／不活性物 １００％まで
【０２１９】 例１４ 下記処方物は本発明による組成物の例であり、顆粒の形態でもまたは錠剤の形
態でもよい。 成 分 １４ Ｃ４５ＡＳ／ＴＡＳ ３．０ ＬＡＳ ８．０ Ｃ２５ＡＥ３Ｓ １．０ ＮａＳＫＳ‐６ ９．０ Ｃ２５ＡＥ５／ＡＥ３ ５．０ ゼオライトＡ １０．０ ＳＫＳ‐６（Ｉ）（乾燥添加物） ２．０ ＭＡ／ＡＡ ２．０ クエン酸 １．５ ＥＤＤＳ ０．５ ＨＥＤＰ ０．２ ＰＢ１ １０．０ ＮＡＣＡ ＯＢＳ ２．０ ＴＡＥＤ ２．０ 炭酸塩 ８．０ サルフェート ２．０ アミラーゼ ０．３ リパーゼ ０．２ プロテアーゼ１ ０．０２ その他（増白剤／ＳＲＰ１／ＣＭＣ／フォトブリーチ／ ０．５ ＭｇＳＯ４／ＰＶＰＶＩ／気泡抑制剤／ＰＥＧ） 香料 ０．５
【０２２０】 例１５ 液体布帛クリーニング組成物 例Ｎｏ． 成 分 Ａ Ｂ Ｃ12-14 アルケニルコハク酸 ３．０ ８．０ クエン酸一水和物 １０．０ １５．０ ナトリウムＣ12-15 アルキルサルフェート ８．０ ８．０ ２回エトキシル化Ｃ12-15 アルコールの ‐ ３．０ ナトリウムサルフェート ７回エトキシル化Ｃ12-15 アルコール ‐ ８．０ ５回エトキシル化Ｃ12-15 アルコール ８．０ ‐ ジエチレントリアミンペンタ（メチレンホスホン酸） ０．２ ‐ オレイン酸 １．８ ‐ エタノール ４．０ ４．０ プロパンジオール ２．０ ２．０ プロテアーゼ１ ０．０１ ０．０２ 起泡抑制剤 ０．１５ ０．１５ ＮａＯＨ ｐＨ７．５まで ペルボレート ０．５ １ フェノールスルホネート ０．１ ０．２ ペルオキシダーゼ ０．４ ０．１ 水およびその他 １００％まで
【０２２１】 例１６ 液体布帛クリーニング組成物 成 分 ＮａＬＡＳ（１００％ａｍ） １６ Neodol ２１．５ ＥＤＤＳ １．２ 分散剤 １．３ ペルボレート １２ Ｎ‐ノナノイル‐６‐アミノカプロン酸の ６ フェノールスルホネートエステル プロテアーゼ１（純粋酵素％） ０．０３ セルラーゼ ０．０３ 溶媒（ＢＰＰ） １８．５ ポリマー ０．１ 炭酸塩 １０ ＦＷＡ１５ ０．２ ＴｉＯ２ ０．５ ＰＥＧ８０００ ０．４ 香料 １．０〜１．２ 起泡抑制剤 ０．０６ 水およびその他 １００％まで
【０２２２】 例１７ ２層発泡義歯クレンジング錠剤 例Ｎｏ． 成 分 Ａ Ｂ Ｃ Ｄ 酸性層 プロテアーゼ１ 1.0 1.5 0.01 0.05 酒石酸 24.0 24.0 24.00 24.00 炭酸ナトリウム 4.0 4.0 4.00 4.00 スルファミン酸 10.0 10.0 10.00 10.00 ＰＥＧ２０，０００ 4.0 4.0 4.00 4.00 重炭酸ナトリウム 24.5 24.5 24.50 24.50 過硫酸カリウム 15.0 15.0 15.00 15.00 ピロリン酸ナトリウム 7.0 7.0 7.00 7.00 熱分解シリカ 2.0 2.0 2.00 2.00 テトラアセチルエチレンジアミン 7.0 7.0 7.00 7.00 フレーバー 1.0 1.0 1.00 1.00アルカリ層 過ホウ酸ナトリウム一水和物 32.0 32.0 32.00 32.00 重炭酸ナトリウム 19.0 19.0 19.00 19.00 ＥＤＴＡ 3.0 3.0 3.00 3.00 トリポリリン酸ナトリウム 12.0 12.0 12.00 12.00 ＰＥＧ２０，０００ 2.0 2.0 2.00 2.00 炭酸ナトリウム 2.0 2.0 2.00 2.00 熱分解シリカ 2.0 2.0 2.00 2.00 色素／フレーバー 2.0 2.0 2.00 2.00
【０２２３】 例１８ 日本機械洗浄条件下で特に有用な顆粒洗濯洗剤組成物１８Ａ〜Ｅを本発明に従
い調製する： 成 分 Ａ Ｂ Ｃ Ｄ Ｅ ＬＡＳ 23.57 23.57 21.67 21.68 21.68 ＦＡＳ 4.16 4.16 3.83 3.83 3.83 ノニオン性界面活性剤 3.30 3.30 2.94 3.27 3.27 ビス（ヒドロキシエチル）メチル 0.47 0.47 1.20 1.20 1.20 アルキルアンモニウムクロリド ＳＫＳ‐６ 7.50 7.50 5.17 5.76 5.06 ポリアクリレートコポリマー 7.03 7.03 14.36 14.36 14.36 (MW11000)（４：６のマレイン ／アクリレート比） ゼオライト 11.90 11.40 10.69 11.34 11.34 炭酸塩 14.90 14.82 11.71 11.18 11.18 シリケート 12.00 12.00 12.37 12.38 12.38 プロテアーゼ１ 0.016 0.016 0.046 0.046 0.046 リパーゼ ‐ ‐ 0.28 ‐ ‐ アミラーゼ ‐ ‐ 0.62 ‐ ‐ セルラーゼ ‐ ‐ 0.48 ‐ 0.70 ＮＯＢＳ 3.75 3.75 2.70 2.70 2.70 ＰＢ１ 3.53 ‐ 2.60 ‐ ‐ ナトリウムペルカーボネート ‐ 4.21 ‐ 3.16 3.16 ＳＲＰ 0.52 0.52 0.70 0.70 0.70 増白剤 0.31 0.31 0.28 0.28 0.50 ＡＥ‐コフレーク 0.17 0.20 0.17 0.17 0.17 ポリジメチルシロキサン ‐ ‐ 0.68 0.68 0.68 香料 0.06 0.06 0.08 ‐ ‐ 香料 ‐ ‐ ‐ 0.23 0.23 疎水性沈降シリカ 0.30 0.30 0.30 0.30 0.30 ＰＥＧ４０００ 0.19 0.19 0.17 0.17 0.17 その他／不活性物 １００％まで
【０２２４】 本発明の具体的態様が記載されてきたが、本発明の様々な変更および修正が本
発明の精神および範囲から逸脱せずに行えることは当業者にとり明らかであろう
。本発明の範囲内に属するすべてのこのような修正について、添付された請求の
範囲ではカバーしていると考えられる。 本発明の組成物は業者により選択されるいずれのプロセスでも適切に製造しう
るが、その非制限例はＵＳ特許５，６９１，２９７、５，５７４，００５、５，
５６９，６４５、５，５６５，４２２、５，５１６，４４８、５，４８９，３９
２および５，４８６，３０３で記載されている。 前記例に加えて、本発明の漂白組成物はいかなる適切な洗濯洗剤組成物にも処
方することができ、その非制限例はＵＳ特許５，６７９，６３０、５，５６５，
１４５、５，４７８，４８９、５，４７０，５０７、５，４６６，８０２、５，
４６０，７５２、５，４５８，８１０、５，４５８，８０９および５，２８８，
４３１で記載されている。 好ましい態様および例を掲載しながら本発明を詳細に記載してきたが、様々な
変更および修正が本発明の範囲から逸脱せずに行えて、本発明が明細書で記載さ
れたものに限定されないことは、当業者にとり明らかであろう。
【図面の簡単な説明】
【図１】 図１Ａ‐ＣはBacillus amyloliquefaciensズブチリシンのＤＮＡおよびアミノ
酸配列、並びにこの遺伝子の部分制限地図について示す。
【図２】 図２はBacillus amyloliquefaciens（ＢＰＮ）′およびBacillus lentus （野
生型）のズブチリシンにおける保存アミノ酸残基について示す。
【図３Ａ】 図３Ａは４種ズブチリシンのアミノ酸配列について示す。最上列はBacillus a
myloliquefaciensのズブチリシン（ズブチリシンＢＰＮ′とも時々称される）の
アミノ酸配列について表す。第二列はBacillus subtillisのズブチリシンのアミ
ノ酸配列について示す。第三列はB.licheniformis のズブチリシンのアミノ酸配
列について示す。第四列はBacillus lentus のズブチリシン（ＰＣＴ ＷＯ８９
／０６２７６ではズブチリシン３０９とも称されている）のアミノ酸配列につい
て示す。
【図３Ｂ】 図３Ｂは４種ズブチリシンのアミノ酸配列について示す。最上列はBacillus a
myloliquefaciensのズブチリシン（ズブチリシンＢＰＮ′とも時々称される）の
アミノ酸配列について表す。第二列はBacillus subtillisのズブチリシンのアミ
ノ酸配列について示す。第三列はB.licheniformis のズブチリシンのアミノ酸配
列について示す。記号＊はズブチリシンＢＰＮ′と比較した特定アミノ酸残基の
不在について示す。
【手続補正書】特許協力条約第３４条補正の翻訳文提出書
【提出日】平成１２年４月１８日（２０００．４．１８）
【手続補正１】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】特許請求の範囲
【補正方法】変更
【補正内容】
【特許請求の範囲】
【化１】 からなる群より選択される置換組合せを含んでいる、請求項１に記載の漂白組成
物。
【化２】
【化３】 からなる群より選択される置換組合せを含んでいる、請求項４に記載の漂白組成
物。
【化４】 （上記式中Ｒ１は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキル、アリールまたはア
ルカリール基であり、Ｒ２は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキレン、アリ
ーレンまたはアルカリーレン基であり、Ｒ５はＨ、あるいは約１〜約１０の炭素
原子を有するアルキル、アリールまたはアルカリール基である）、Ｅ‐フタルイ
ミドペルオキシカプロン酸およびそれらの混合物からなる群より選択される有機
ペルオキシ酸；および （ii）ブリーチアクチベーター、および組成物から形成される漂白溶液中その
アクチベーターと反応してその場で有機ペルオキシ酸を形成しうる過酸化水素発
生可能なペルオキシゲン化合物の組合せ（そのブリーチアクチベーターは下記一
般式を有している：
【化５】 上記式中Ｒは約５〜約１８の炭素原子を有するアルキル基であり、カルボニル炭
素から伸びるそれを含んだ最長の直鎖アルキルは約６〜約１０の炭素原子を有し
ている；Ｌは脱離基である；その共役酸は約４〜約１３範囲のｐＫａを有してい
る） からなる群より選択され、 好ましくは、上記のブリーチアクチベーターは下記一般式を有している：
【化６】 （上記式中Ｒ１は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキル、アリールまたはア
ルカリール基であり、Ｒ２は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキレン、アリ
ーレンまたはアルカリーレン基であり、Ｒ５はＨ、あるいは約１〜約１０の炭素
原子を有するアルキル、アリールまたはアルカリール基であり、Ｌは脱離基であ
る）またはそれらの混合物であり、 更に好ましくは、Ｒ１は約６〜約１２の炭素原子を有するアルキル基であり、
Ｒ２は約１〜約８の炭素原子を有し、Ｒ５はＨまたはメチルである、請求項１に
記載の漂白組成物。
【化７】 （上記式中Ｒ３は約１〜約８の炭素原子を有するアルキル基であり、Ｙは‐ＳＯ ３ ‐Ｍ＋または‐ＣＯ２‐Ｍ＋（Ｍはナトリウムまたはカリウムである）である
）からなる群より選択される、請求項６に記載の漂白組成物。
【化８】 （上記式中Ｒ１は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキル、アリールまたはア
ルカリール基であり、Ｒ２は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキレン、アリ
ーレンまたはアルカリーレン基であり、Ｒ５はＨ、あるいは約１〜約１０の炭素
原子を有するアルキル、アリールまたはアルカリール基であり、Ｌは脱離基であ
る）またはそれらの混合物； ｂ）下記式のベンゾオキサジンタイプブリーチアクチベ−ター：
【化９】 （上記式中Ｒ１はＨ、アルキル、アルカリール、アリール、アリールアルキルで
あり、Ｒ２、Ｒ３、Ｒ４およびＲ５はＨ、ハロゲン、アルキル、アルケニル、ア
リール、ヒドロキシル、アルコキシル、アミノ、アルキルアミノ、‐ＣＯＯＲ６ から選択される同一または異なる置換基であり、Ｒ６はＨまたはアルキル基およ
びカルボニル基である）； ｃ）下記式のＮ‐アシルカプロラクタムブリーチアクチベ−ター：
【化１０】 （上記式中Ｒ６はＨ、あるいは１〜１２の炭素を有するアルキル、アリール、ア
ルコキシアリールまたはアルカリール基である）；および ｄ）ａ）、ｂ）およびｃ）の混合物 からなる群より選択されるメンバーである、請求項１に記載の漂白組成物。
【化１１】 からなる群より選択される置換組合せを含んでいる、請求項２７に記載の漂白組
成物。
【化１２】
【化１３】 からなる群より選択される置換組合せを含んでいる、請求項３０に記載の漂白組
成物。
【化１４】 （上記式中Ｒ１は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキル、アリールまたはア
ルカリール基であり、Ｒ２は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキレン、アリ
ーレンまたはアルカリーレン基であり、Ｒ５はＨ、あるいは約１〜約１０の炭素
原子を有するアルキル、アリールまたはアルカリール基である）、Ｅ‐フタルイ
ミドペルオキシカプロン酸およびそれらの混合物からなる群より選択される有機
ペルオキシ酸；および （ii）ブリーチアクチベーター、および組成物から形成される漂白溶液中その
アクチベーターと反応してその場で有機ペルオキシ酸を形成しうる過酸化水素発
生可能なペルオキシゲン化合物の組合せ（そのブリーチアクチベーターは下記一
般式を有している：
【化１５】 上記式中Ｒは約５〜約１８の炭素原子を有するアルキル基であり、カルボニル炭
素から伸びるそれを含んだ最長の直鎖アルキルは約６〜約１０の炭素原子を有し
ている；Ｌは脱離基である；その共役酸は約４〜約１３範囲のｐＫａを有してい
る） からなる群より選択され、 好ましくは、上記のブリーチアクチベーターは下記一般式を有している：
【化１６】 （上記式中Ｒ１は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキル、アリールまたはア
ルカリール基であり、Ｒ２は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキレン、アリ
ーレンまたはアルカリーレン基であり、Ｒ５はＨ、あるいは約１〜約１０の炭素
原子を有するアルキル、アリールまたはアルカリール基であり、Ｌは脱離基であ
る）またはそれらの混合物であり、 更に好ましくは、Ｒ１は約６〜約１２の炭素原子を有するアルキル基であり、
Ｒ２は約１〜約８の炭素原子を有し、Ｒ５はＨまたはメチルである、請求項２７
に記載の漂白組成物。
【化１７】 （上記式中Ｒ３は約１〜約８の炭素原子を有するアルキル基であり、Ｙは‐ＳＯ ３ ‐Ｍ＋または‐ＣＯ２‐Ｍ＋（Ｍはナトリウムまたはカリウムである）である
）からなる群より選択される、請求項３２に記載の漂白組成物。
【化１８】 （上記式中Ｒ１は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキル、アリールまたはア
ルカリール基であり、Ｒ２は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキレン、アリ
ーレンまたはアルカリーレン基であり、Ｒ５はＨ、あるいは約１〜約１０の炭素
原子を有するアルキル、アリールまたはアルカリール基であり、Ｌは脱離基であ
る）またはそれらの混合物； ｂ）下記式のベンゾオキサジンタイプブリーチアクチベ−ター：
【化１９】 （上記式中Ｒ１はＨ、アルキル、アルカリール、アリール、アリールアルキルで
あり、Ｒ２、Ｒ３、Ｒ４およびＲ５はＨ、ハロゲン、アルキル、アルケニル、ア
リール、ヒドロキシル、アルコキシル、アミノ、アルキルアミノ、‐ＣＯＯＲ６ （Ｒ６はＨまたはアルキル基である）およびカルボニル基から選択される同一ま
たは異なる置換基である）； ｃ）下記式のＮ‐アシルカプロラクタムブリーチアクチベ−ター：
【化２０】 （上記式中Ｒ６はＨ、あるいは１〜１２の炭素を有するアルキル、アリール、ア
ルコキシアリールまたはアルカリール基である）；および ｄ）ａ）、ｂ）およびｃ）の混合物 からなる群より選択されるメンバーである、請求項２７に記載の漂白組成物。
【化２１】 からなる群より選択される置換組合せを含んでいる）を含んでなる漂白組成物。
【化２２】 からなる群より選択される置換組合せを含んでいる、請求項５４に記載の漂白組
成物。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (31)優先権主張番号 ０８／９５６，３２４ (32)優先日 平成９年10月23日(1997．10．23) (33)優先権主張国 米国（ＵＳ） (81)指定国 ＥＰ(ＡＴ，ＢＥ，ＣＨ，ＣＹ， ＤＥ，ＤＫ，ＥＳ，ＦＩ，ＦＲ，ＧＢ，ＧＲ，ＩＥ，Ｉ Ｔ，ＬＵ，ＭＣ，ＮＬ，ＰＴ，ＳＥ)，ＯＡ(ＢＦ，ＢＪ ，ＣＦ，ＣＧ，ＣＩ，ＣＭ，ＧＡ，ＧＮ，ＧＷ，ＭＬ， ＭＲ，ＮＥ，ＳＮ，ＴＤ，ＴＧ)，ＡＰ(ＧＨ，ＧＭ，Ｋ Ｅ，ＬＳ，ＭＷ，ＳＤ，ＳＺ，ＵＧ，ＺＷ)，ＥＡ(ＡＭ ，ＡＺ，ＢＹ，ＫＧ，ＫＺ，ＭＤ，ＲＵ，ＴＪ，ＴＭ) ，ＡＬ，ＡＭ，ＡＴ，ＡＵ，ＡＺ，ＢＡ，ＢＢ，ＢＧ， ＢＲ，ＢＹ，ＣＡ，ＣＨ，ＣＮ，ＣＵ，ＣＺ，ＤＥ，Ｄ Ｋ，ＥＥ，ＥＳ，ＦＩ，ＧＢ，ＧＤ，ＧＥ，ＧＨ，ＧＭ ，ＨＲ，ＨＵ，ＩＤ，ＩＬ，ＩＳ，ＪＰ，ＫＥ，ＫＧ， ＫＰ，ＫＲ，ＫＺ，ＬＣ，ＬＫ，ＬＲ，ＬＳ，ＬＴ，Ｌ Ｕ，ＬＶ，ＭＤ，ＭＧ，ＭＫ，ＭＮ，ＭＷ，ＭＸ，ＮＯ ，ＮＺ，ＰＬ，ＰＴ，ＲＯ，ＲＵ，ＳＤ，ＳＥ，ＳＧ， ＳＩ，ＳＫ，ＳＬ，ＴＪ，ＴＭ，ＴＲ，ＴＴ，ＵＡ，Ｕ Ｇ，ＵＳ，ＵＺ，ＶＮ，ＹＵ，ＺＷ (71)出願人 ＯＮＥ ＰＲＯＣＴＥＲ ＆ ＧＡＮＢＬ Ｅ ＰＬＡＺＡ，ＣＩＮＣＩＮＮＡＴＩ, ＯＨＩＯ，ＵＮＩＴＥＤ ＳＴＡＴＥＳ ＯＦ ＡＭＥＲＩＣＡ (71)出願人 ジェネンコア・インターナショナル，イン コーポレイテッド ＧＥＮＥＮＣＯＲ ＩＮＴＥＲＮＡＴＩＯ ＮＡＬ， ＩＮＣ. アメリカ合衆国94304−1013 カリフォル ニア州パロ・アルト、ペイジ・ミル・ロー ド925番 (72)発明者 チャンチャル、クマール、ゴーシュ アメリカ合衆国オハイオ州、ウェスト、チ ェスター、パインミル、ドライブ、7005 (72)発明者 アンドレ、セザール、ベック ベルギー国ベー‐2820、ボンハイデン、プ ツェステーンウェーク、273 (72)発明者 大 谷 良 平 兵庫県西宮市上田中町７−19 (72)発明者 アルフレート、ブッシュ ベルギー国ベー‐1840、ロンダーツェー ル、ハンデルストラート、210 (72)発明者 マイケル、スタンフォード、ショウェル アメリカ合衆国オハイオ州、シンシナチ、 コンプトン、ロード、685 (72)発明者 フォルカー、シェレンバーガー アメリカ合衆国カリフォルニア州、バーリ ンゲイム、セクウォイア、アベニュ、1747 (72)発明者 ジェイムズ、ティー．ケリス、ジュニア アメリカ合衆国カリフォルニア州、ポート ラ、バーレー、タン、オーク、ドライブ、 111 (72)発明者 クリスチャン、ピーチ アメリカ合衆国カリフォルニア州、ダリ、 シティ、セカンド、アベニュ、240 (72)発明者 ジョアンヌ、ナダニイ アメリカ合衆国カリフォルニア州、サンフ ランシスコ、アルジェロ、ナンバー６、 681 (72)発明者 ドナルド、ピー．ナキ アメリカ合衆国カリフォルニア州、サンフ ランシスコ、トウェンティフィフス、スト リート、4816 (72)発明者 キャサリン、ディー．コリア アメリカ合衆国カリフォルニア州、レッド ウッド、シティー、ウイルミントン、ウェ イ、915 (72)発明者 ロバート、エム．カルドウェル アメリカ合衆国カリフォルニア州、サン、 カルロス、ポートフィーノ、ナンバー４、 404 (72)発明者 アイルーカラン、ジェー．プーローズ アメリカ合衆国カリフォルニア州、ベルモ ント、ウェイクフィールド、ドライブ、 2848 Ｆターム(参考） 4B050 CC04 DD02 LL04 4C083 AB152 AB172 AB282 AB312 AB352 AB441 AC231 AC302 AC341 AC532 AC711 AC781 AC791 AC792 AD042 AD391 AD471 AD472 BB01 BB21 BB41 BB44 BB60 CC42 DD15 DD16 DD17 DD23 EE03 4H003 AB03 AB05 AB09 AB10 AB19 AB21 AB22 AB27 AB28 AB30 AB31 AB39 AC05 AC08 AC11 AC15 AC17 AC23 AD04 AD05 BA09 BA10 BA12 BA15 BA17 BA20 DA01 DA02 DA17 DA19 EA08 EA15 EA24 EA28 EB08 EB09 EB12 EB20 EB22 EB24 EB30 EC01 EC02 EC03 EE06 FA43 FA47 【要約の続き】 のアミノ酸残基位置で、他の天然アミノ酸残基によるア ミノ酸残基の置換をうけたプロテアーゼ変種、漂白剤お よび１種以上のクリーニング補助物質を含んでいる。そ の漂白組成物を用いる方法も提供される。

Claims (52)

    【特許請求の範囲】
  1. 【請求項１】 （ａ）有効量のプロテアーゼ変種（そのプロテアーゼ変種は、Bacillus amylo
    liquefaciensズブチリシンの１、３、４、８、９、１０、１２、１３、１６、１
    ７、１８、１９、２０、２１、２２、２４、２７、３３、３７、３８、４２、４
    ３、４８、５５、５７、５８、６１、６２、６８、７２、７５、７６、７７、７
    ８、７９、８６、８７、８９、９７、９８、９９、１０１、１０２、１０４、１
    ０６、１０７、１０９、１１１、１１４、１１６、１１７、１１９、１２１、１
    ２３、１２６、１２８、１３０、１３１、１３３、１３４、１３７、１４０、１
    ４１、１４２、１４６、１４７、１５８、１５９、１６０、１６６、１６７、１
    ７０、１７３、１７４、１７７、１８１、１８２、１８３、１８４、１８５、１
    ８８、１９２、１９４、１９８、２０３、２０４、２０５、２０６、２０９、２
    １０、２１１、２１２、２１３、２１４、２１５、２１６、２１７、２１８、２
    ２２、２２４、２２７、２２８、２３０、２３２、２３６、２３７、２３８、２
    ４０、２４２、２４３、２４４、２４５、２４６、２４７、２４８、２４９、２
    ５１、２５２、２５３、２５４、２５５、２５６、２５７、２５８、２５９、２
    ６０、２６１、２６２、２６３、２６５、２６８、２６９、２７０、２７１、２
    ７２、２７４および２７５位に相当する１以上のアミノ酸残基位置で他の天然ア
    ミノ酸残基によるアミノ酸残基の置換と共に、Bacillus amyloliquefaciensズブ
    チリシンの１０３位に相当するアミノ酸残基位置で、他の天然アミノ酸残基によ
    るアミノ酸残基の置換をうけている；上記のプロテアーゼ変種が１０３および７
    ６位に相当する位置でアミノ酸残基の置換をうけているとき、Bacillus amyloli
    quefaciensズブチリシンの２７、９９、１０１、１０４、１０７、１０９、１２
    ３、１２８、１６６、２０４、２０６、２１０、２１６、２１７、２１８、２２
    ２、２６０、２６５または２７４位に相当するアミノ酸残基位置以外の１以上の
    アミノ酸残基位置でもアミノ酸残基の置換がある）； （ｂ）有機ペルオキシ酸であるか、あるいはブリーチアクチベーターおよび組
    成物から形成される漂白溶液中そのアクチベーターと反応してその場で有機ペル
    オキシ酸を形成しうる過酸化水素発生可能なペルオキシゲン化合物の組合せであ
    る漂白剤；および （ｃ）１種以上のクリーニング補助物質 を含んでなる漂白組成物。
  2. 【請求項２】 プロテアーゼ変種がBacillusズブチリシン、好ましくはBacillus lentus ズブ
    チリシンまたはズブチリシン３０９に由来している、請求項１に記載の漂白組成
    物。
  3. 【請求項３】 プロテアーゼ変種が、１０３位並びに下記位置：２３６および２４５位のうち
    １以上で、好ましくは１０３および２３６位並びに下記位置：１２、６１、６２
    、６８、７６、９７、９８、１０１、１０２、１０４、１０９、１３０、１３１
    、１５９、１８３、１８５、２０５、２０９、２１０、２１１、２１２、２１３
    、２１５、２１７、２３０、２３２、２４８、２５２、２５７、２６０、２７０
    および２７５のうち１以上、または１０３および２４５位並びに下記位置：１２
    、６１、６２、６８、７６、９７、９８、１０１、１０２、１０４、１０９、１
    ３０、１３１、１５９、１７０、１８３、１８５、２０５、２０９、２１０、２
    １１、２１２、２１３、２１５、２１７、２２２、２３０、２３２、２４８、２
    ５２、２５７、２６０、２６１、２７０および２７５のうち１以上で、更に好ま
    しくは１０３、２３６および２４５位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８
    、７６、９７、９８、１０１、１０２、１０４、１０９、１３０、１３１、１５
    ９、１８３、１８５、２０５、２０９、２１０、２１１、２１２、２１３、２１
    ５、２１７、２３０、２３２、２４８、２５２、２５７、２６０、２７０および
    ２７５のうち１以上で、アミノ酸残基の置換をうけている、請求項１に記載の漂
    白組成物。
  4. 【請求項４】 プロテアーゼ変種が 【化１】 からなる群より選択される置換組合せを含んでいる、請求項１に記載の漂白組成
    物。
  5. 【請求項５】 プロテアーゼ変種が 【化２】 【化３】 からなる群より選択される置換組合せを含んでいる、請求項４に記載の漂白組成
    物。
  6. 【請求項６】 漂白剤が： （ｉ）下記式の有機ペルオキシ酸： 【化４】 （上記式中Ｒ１は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキル、アリールまたはア
    ルカリール基であり、Ｒ２は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキレン、アリ
    ーレンまたはアルカリーレン基であり、Ｒ５はＨ、あるいは約１〜約１０の炭素
    原子を有するアルキル、アリールまたはアルカリール基である）、Ｅ‐フタルイ
    ミドペルオキシカプロン酸およびそれらの混合物からなる群より選択される有機
    ペルオキシ酸；および （ii）ブリーチアクチベーター、および組成物から形成される漂白溶液中その
    アクチベーターと反応してその場で有機ペルオキシ酸を形成しうる過酸化水素発
    生可能なペルオキシゲン化合物の組合せ（そのブリーチアクチベーターは下記一
    般式を有している： 【化５】 上記式中Ｒは約５〜約１８の炭素原子を有するアルキル基であり、カルボニル炭
    素から伸びるそれを含んだ最長の直鎖アルキルは約６〜約１０の炭素原子を有し
    ている；Ｌは脱離基である；その共役酸は約４〜約１３範囲のｐＫａを有してい
    る） からなる群より選択され、 好ましくは、上記のブリーチアクチベーターは下記一般式を有している： 【化６】 （上記式中Ｒ１は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキル、アリールまたはア
    ルカリール基であり、Ｒ２は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキレン、アリ
    ーレンまたはアルカリーレン基であり、Ｒ５はＨ、あるいは約１〜約１０の炭素
    原子を有するアルキル、アリールまたはアルカリール基であり、Ｌは脱離基であ
    る）またはそれらの混合物であり、 更に好ましくは、Ｒ１は約６〜約１２の炭素原子を有するアルキル基であり、
    Ｒ２は約１〜約８の炭素原子を有し、Ｒ５はＨまたはメチルである、請求項１に
    記載の漂白組成物。
  7. 【請求項７】 Ｒ１が約７〜約１０の炭素原子を有するアルキル基であり、Ｒ２が約４〜約５
    の炭素原子を有し、Ｌが： 【化７】 （上記式中Ｒ３は約１〜約８の炭素原子を有するアルキル基であり、Ｙは‐ＳＯ ３ ‐Ｍ＋または‐ＣＯ２‐Ｍ＋（Ｍはナトリウムまたはカリウムである）である
    ）からなる群より選択される、請求項６に記載の漂白組成物。
  8. 【請求項８】 漂白剤が、テトラアセチルエチレンジアミン（ＴＡＥＤ）、ベンゾイルカプロ
    ラクタム（ＢｚＣＬ）、４‐ニトロベンゾイルカプロラクタム、３‐クロロベン
    ゾイルカプロラクタム、ベンゾイルオキシベンゼンスルホネート（ＢＯＢＳ）、
    ノナノイルオキシベンゼンスルホネート（ＮＯＢＳ）、フェニルベンゾエート（
    ＰｈＢｚ）、デカノイルオキシベンゼンスルホネート（Ｃ10‐ＯＢＳ）、ベンゾ
    イルバレロラクタム（ＢＺＶＬ）、オクタノイルオキシベンゼンスルホネート（
    Ｃ８‐ＯＢＳ）、ペルヒドロライズしうるエステル、４‐〔Ｎ‐（ノナノイル）
    アミノヘキサノイルオキシ〕ベンゼンスルホネートナトリウム塩（ＮＡＣＡ‐Ｏ
    ＢＳ）、ラウリルオキシベンゼンスルホネート（ＬＯＢＳまたはＣ12‐ＯＢＳ）
    、１０‐ウンデセノイルオキシベンゼンスルホネート（１０位に不飽和のＵＤＯ
    ＢＳまたはＣ11‐ＯＢＳ）およびデカノイルオキシ安息香酸（ＤＯＢＡ）および
    それらの混合物からなる群より選択されるブリーチアクチベ−ターを含んでおり
    、更に場合によりブリーチ触媒、好ましくは３‐（３，４‐ジヒドロイソキノリ
    ニウム）プロパンスルホネートを含んでいる、請求項１に記載の漂白組成物。
  9. 【請求項９】 漂白剤が、漂白剤の少くとも約０．１重量％の、水性液中で過酸化水素を発生
    しうるペルオキシゲン漂白化合物、および漂白剤の少くとも０．１重量％の１種
    以上のブリーチアクチベ−ターからなり、そのブリーチアクチベ−ターが： ａ）下記一般式のブリーチアクチベ−ター： 【化８】 （上記式中Ｒ１は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキル、アリールまたはア
    ルカリール基であり、Ｒ２は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキレン、アリ
    ーレンまたはアルカリーレン基であり、Ｒ５はＨ、あるいは約１〜約１０の炭素
    原子を有するアルキル、アリールまたはアルカリール基であり、Ｌは脱離基であ
    る）またはそれらの混合物； ｂ）下記式のベンゾオキサジンタイプブリーチアクチベ−ター： 【化９】 （上記式中Ｒ１はＨ、アルキル、アルカリール、アリール、アリールアルキルで
    あり、Ｒ２、Ｒ３、Ｒ４およびＲ５はＨ、ハロゲン、アルキル、アルケニル、ア
    リール、ヒドロキシル、アルコキシル、アミノ、アルキルアミノ、‐ＣＯＯＲ６ から選択される同一または異なる置換基であり、Ｒ６はＨまたはアルキル基およ
    びカルボニル基である）； ｃ）下記式のＮ‐アシルカプロラクタムブリーチアクチベ−ター： 【化１０】 （上記式中Ｒ６はＨ、あるいは１〜１２の炭素を有するアルキル、アリール、ア
    ルコキシアリールまたはアルカリール基である）；および ｄ）ａ）、ｂ）およびｃ）の混合物 からなる群より選択されるメンバーである、請求項１に記載の漂白組成物。
  10. 【請求項１０】 有機ペルオキシ酸漂白剤の対応カルボン酸が、約３〜約６．５の範囲内で親水
    性‐親油性バランス値を有している、請求項１に記載の漂白組成物。
  11. 【請求項１１】 クリーニング補助物質が、界面活性剤、溶媒、緩衝剤、酵素、汚れ放出剤、土
    汚れ除去剤、分散剤、増白剤、起泡抑制剤、布帛柔軟剤、泡増強剤、酵素安定剤
    、ビルダー、他の漂白剤、色素、香料、キラントおよびそれらの混合物からなる
    群より選択される、請求項１に記載の漂白組成物。
  12. 【請求項１２】 クリーニング補助物質が、少くとも１種の洗浄界面活性剤、好ましくは分岐界
    面活性剤、更に好ましくは中間鎖分岐界面活性剤である、請求項１１に記載の漂
    白組成物。
  13. 【請求項１３】 クリーニング補助物質が組成物の少くとも約０．１重量％の界面活性剤であり
    、その界面活性剤がアルキルベンゼンスルホネート、一級アルキルサルフェート
    、二級アルキルサルフェート、アルキルアルコキシサルフェート、アルキルアル
    コキシカルボキシレート、アルキルポリグリコシドおよびそれらの対応サルフェ
    ート化ポリグリコシド、α‐スルホン化脂肪酸エステル、アルキルおよびアルキ
    ルフェノールアルコキシレート、ベタインおよびスルホベタイン、アミンオキシ
    ド、Ｎ‐メチルグルカミド、ノニオン性一級アルコールエトキシレート、ノニオ
    ン性一級アルコール混合エトキシ／プロポキシおよびそれらの混合物からなる群
    より選択される物質である、請求項１１に記載の漂白組成物。
  14. 【請求項１４】 ゼオライト、ポリカルボキシレート、積層シリケート、ホスフェートおよびそ
    れらの混合物からなる群より選択されるビルダーを少くとも約５％で更に含んで
    いる、請求項１３に記載の漂白組成物。
  15. 【請求項１５】 クリーニング補助物質がセルラーゼ、リパーゼ、アミラーゼ、ホスホリパーゼ
    、他のプロテアーゼ、ペルオキシダーゼおよびそれらの混合物からなる群より選
    択される少くとも１種の洗浄酵素である、請求項１１に記載の漂白組成物。
  16. 【請求項１６】 漂白組成物が、組成物の少くとも約５重量％の界面活性剤および少くとも約５
    ％のビルダーを含んだ、好ましくは液体、顆粒、錠剤、粉末またはバー形態の、
    布帛漂白組成物である、請求項１に記載の漂白組成物。
  17. 【請求項１７】 漂白組成物が： （ａ）約０．０００１〜約１０重量％のプロテアーゼ変種； （ｂ）約０．５〜約２０重量％の漂白剤； （ｃ）少くとも約５重量％の、好ましくはアルキルベンゼンスルホネート、一
    級アルキルサルフェート、二級アルキルサルフェート、アルキルアルコキシサル
    フェート、アルキルアルコキシカルボキシレート、アルキルポリグリコシドおよ
    びそれらの対応サルフェート化ポリグリコシド、α‐スルホン化脂肪酸エステル
    、アルキルおよびアルキルフェノールアルコキシレート、ベタインおよびスルホ
    ベタイン、アミンオキシド、Ｎ‐メチルグルカミド、ノニオン性一級アルコール
    エトキシレート、ノニオン性一級アルコール混合エトキシ／プロポキシおよびそ
    れらの混合物からなる群より選択される界面活性剤；および （ｄ）少くとも約５重量％の、好ましくはゼオライト、ポリカルボキシレート
    、積層シリケート、ホスフェートおよびそれらの混合物からなる群より選択され
    るビルダー を含んだ布帛漂白組成物である、請求項１に記載の漂白組成物。
  18. 【請求項１８】 少くとも約１５重量％の界面活性剤を含んだ濃縮顆粒布帛漂白組成物の形態を
    とる、請求項１７に記載の漂白組成物。
  19. 【請求項１９】 クリーニングの必要な布帛を請求項１６または１７に記載された漂白組成物と
    接触させることからなる、布帛のクリーニング方法。
  20. 【請求項２０】 漂白組成物が： （ａ）皿洗い漂白組成物の約０．０００１〜約１０重量％のプロテアーゼ変種
    ； （ｂ）皿洗い漂白組成物の約０．５〜約２０重量％の漂白剤； （ｃ）皿洗い漂白組成物の約０．１〜約１０重量％の界面活性剤 を含んだ、好ましくは液体、顆粒、粉末または錠剤形態の、皿洗い漂白組成物で
    ある、請求項１に記載の漂白組成物。
  21. 【請求項２１】 クリーニングの必要な皿を請求項２０に記載された漂白組成物と接触させるこ
    とからなる、皿のクリーニング方法。
  22. 【請求項２２】 漂白組成物が： （ａ）パーソナルクレンジング組成物の約０．００１〜約５重量％、好ましく
    は約０．００１〜約２％、更に好ましくは約０．０１〜約０．８％のプロテアー
    ゼ変種（そのプロテアーゼ変種は、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの
    １、３、４、８、９、１０、１２、１３、１６、１７、１８、１９、２０、２１
    、２２、２４、２７、３３、３７、３８、４２、４３、４８、５５、５７、５８
    、６１、６２、６８、７２、７５、７６、７７、７８、７９、８６、８７、８９
    、９７、９８、９９、１０１、１０２、１０４、１０６、１０７、１０９、１１
    １、１１４、１１６、１１７、１１９、１２１、１２３、１２６、１２８、１３
    ０、１３１、１３３、１３４、１３７、１４０、１４１、１４２、１４６、１４
    ７、１５８、１５９、１６０、１６６、１６７、１７０、１７３、１７４、１７
    ７、１８１、１８２、１８３、１８４、１８５、１８８、１９２、１９４、１９
    ８、２０３、２０４、２０５、２０６、２０９、２１０、２１１、２１２、２１
    ３、２１４、２１５、２１６、２１７、２１８、２２２、２２４、２２７、２２
    ８、２３０、２３２、２３６、２３７、２３８、２４０、２４２、２４３、２４
    ４、２４５、２４６、２４７、２４８、２４９、２５１、２５２、２５３、２５
    ４、２５５、２５６、２５７、２５８、２５９、２６０、２６１、２６２、２６
    ３、２６５、２６８、２６９、２７０、２７１、２７２、２７４および２７５位
    に相当する１以上のアミノ酸残基位置で他の天然アミノ酸残基によるアミノ酸残
    基の置換と共に、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの１０３位に相当す
    るアミノ酸残基位置で、他の天然アミノ酸残基によるアミノ酸残基の置換をうけ
    ている；上記のプロテアーゼ変種が１０３および７６位に相当する位置でアミノ
    酸残基の置換をうけているとき、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの２
    ７、９９、１０１、１０４、１０７、１０９、１２３、１２８、１６６、２０４
    、２０６、２１０、２１６、２１７、２１８、２２２、２６０、２６５または２
    ７４位に相当するアミノ酸残基位置以外の１以上のアミノ酸残基位置でもアミノ
    酸残基の置換がある）； （ｂ）パーソナルクレンジング組成物の約０．５〜約２０重量％の、有機ペル
    オキシ酸であるか、あるいはブリーチアクチベーターおよび組成物から形成され
    る漂白溶液中そのアクチベーターと反応してその場で有機ペルオキシ酸を形成し
    うる過酸化水素発生可能なペルオキシゲン化合物の組合せである漂白剤；および （ｃ）パーソナルクレンジング組成物の約０．１〜約９５重量％の、好ましく
    はアニオン性カルボキシレート、アミンオキシド、アルキルグルコシド、グルコ
    ースアミド、アルキルサルフェート、アルキルエーテルサルフェート、アシルイ
    セチオネート、アルキルスルホサクシネート、アルキルホスフェートエステル、
    エトキシル化ホスフェートエステル、アルキルグリセリルエーテルスルホネート
    およびそれらの混合物からなる群より選択される１種以上の界面活性剤を含んだ
    、更に好ましくは石鹸、アシルグルタメート、アルキルサルコシネート、ラウラ
    ミンオキシド、コカミンオキシド、コカミドプロピルアミンオキシド、デシルグ
    ルコシド、ラウリルサルフェート、ラウレスサルフェート、Ｃ12-18 アシルイセ
    チオネートおよびそれらの混合物からなる群より選択される１種以上の界面活性
    剤を含んだ界面活性剤系；および （ｄ）場合により、パーソナルクレンジング組成物の約０．０５〜約５０重量
    ％の酵素安定剤 を含んだパーソナルクレンジング組成物である、請求項１に記載の漂白組成物。
  23. 【請求項２３】 界面活性剤が、漂白組成物の少くとも約２重量％、好ましくは少くとも約１０
    ％、更に好ましくは少くとも約２５％のレベルで、石鹸である、請求項２２に記
    載の漂白組成物。
  24. 【請求項２４】 石鹸対プロテアーゼ変種の比率が約２０００：１〜約８：１、好ましくは約４
    ００：１〜約４０：１である、請求項２３に記載の漂白組成物。
  25. 【請求項２５】 クリーニングの必要なヒトまたはそれより下等な動物のボディの一部を請求項
    ２２に記載された漂白組成物と接触させることからなる、パーソナルクレンジン
    グ方法。
  26. 【請求項２６】 界面活性剤を含有した水溶液で布帛を洗浄する前に、その布帛を請求項１６ま
    たは１７に記載された漂白組成物と接触させることからなる、クリーニングの必
    要な布帛の前処理方法。
  27. 【請求項２７】 （ａ）有効量のプロテアーゼ変種（そのプロテアーゼ変種は、Bacillus amylo
    liquefaciensズブチリシンの６２、２１２、２３０、２３２、２５２および２５
    ７位に相当する１以上のアミノ酸残基位置で、他の天然アミノ酸残基によるアミ
    ノ酸残基の置換をうけている）； （ｂ）有機ペルオキシ酸であるか、あるいはブリーチアクチベーターおよび組
    成物から形成される漂白溶液中そのアクチベーターと反応してその場で有機ペル
    オキシ酸を形成しうる過酸化水素発生可能なペルオキシゲン化合物の組合せであ
    る漂白剤；および （ｃ）１種以上のクリーニング補助物質 を含んでなる漂白組成物。
  28. 【請求項２８】 プロテアーゼ変種がBacillusズブチリシン、好ましくはBacillus lentus ズブ
    チリシンまたはズブチリシン３０９に由来している、請求項２７に記載の漂白組
    成物。
  29. 【請求項２９】 プロテアーゼ変種が： １）６２位並びに下記位置：１０３、１０４、１０９、１５９、２１３、２３
    ２、２３６、２４５、２４８および２５２のうち１以上； ２）２１２位並びに下記位置：１２、９８、１０２、１０３、１０４、１５９
    、２３２、２３６、２４５、２４８および２５２のうち１以上； ３）２３０位並びに下記位置：６８、１０３、１０４、１５９、２３２、２３
    ６および２４５のうち１以上； ４）２３２位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、７６、９７、９８、
    １０１、１０２、１０３、１０４、１０９、１３０、１３１、１５９、１８３、
    １８５、２０５、２０９、２１０、２１２、２１３、２１７、２３０、２３６、
    ２４５、２４８、２５２、２５７、２６０、２７０および２７５のうち１以上； ５）２３２位並びに下記位置：１０３、１０４、２３６および２４５のうち１
    以上； ６）２３２および１０３位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、７６、
    ９７、９８、１０１、１０２、１０３、１０４、１０９、１３０、１３１、１５
    ９、１８３、１８５、２０５、２０９、２１０、２１２、２１３、２１７、２３
    ０、２３６、２４５、２４８、２５２、２５７、２６０、２７０および２７５の
    うち１以上； ７）２３２および１０４位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、７６、
    ９７、９８、１０１、１０２、１０３、１０４、１０９、１３０、１３１、１５
    ９、１８３、１８５、２０５、２０９、２１０、２１２、２１３、２１７、２３
    ０、２３６、２４５、２４８、２５２、２５７、２６０、２７０および２７５の
    うち１以上； ８）２３２および２３６位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、７６、
    ９７、９８、１０１、１０２、１０３、１０４、１０９、１３０、１３１、１５
    ９、１８３、１８５、２０５、２０９、２１０、２１２、２１３、２１７、２３
    ０、２３６、２４５、２４８、２５２、２５７、２６０、２７０および２７５の
    うち１以上； ９）２３２および２４５位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、７６、
    ９７、９８、１０１、１０２、１０３、１０４、１０９、１３０、１３１、１５
    ９、１８３、１８５、２０５、２０９、２１０、２１２、２１３、２１７、２３
    ０、２３６、２４５、２４８、２５２、２５７、２６０、２７０および２７５の
    うち１以上； １０）２３２、１０３、１０４、２３６および２４５位並びに下記位置：１２
    、６１、６２、６８、７６、９７、９８、１０１、１０２、１０３、１０４、１
    ０９、１３０、１３１、１５９、１８３、１８５、２０５、２０９、２１０、２
    １２、２１３、２１７、２３０、２３６、２４５、２４８、２５２、２５７、２
    ６０、２７０および２７５のうち１以上； １１）２５２位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、９７、９８、１０
    １、１０２、１０３、１０４、１０９、１３０、１３１、１５９、１８３、１８
    ５、２１０、２１２、２１３、２１７、２３２、２３６、２４５、２４８および
    ２７０のうち１以上； １２）２５２位並びに下記位置：１０３、１０４、２３６および２４５のうち
    １以上； １３）２５２および１０３位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、９７
    、９８、１０１、１０２、１０３、１０４、１０９、１３０、１３１、１５９、
    １８３、１８５、２１０、２１２、２１３、２１７、２３２、２３６、２４５、
    ２４８および２７０のうち１以上； １４）２５２および１０４位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、９７
    、９８、１０１、１０２、１０３、１０４、１０９、１３０、１３１、１５９、
    １８３、１８５、２１０、２１２、２１３、２１７、２３２、２３６、２４５、
    ２４８および２７０のうち１以上； １５）２５２および２３６位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、９７
    、９８、１０１、１０２、１０３、１０４、１０９、１３０、１３１、１５９、
    １８３、１８５、２１０、２１２、２１３、２１７、２３２、２３６、２４５、
    ２４８および２７０のうち１以上； １６）２５２および２４５位並びに下記位置：１２、６１、６２、６８、９７
    、９８、１０１、１０２、１０３、１０４、１０９、１３０、１３１、１５９、
    １８３、１８５、２１０、２１２、２１３、２１７、２３２、２３６、２４５、
    ２４８および２７０のうち１以上； １７）２５２、１０３、１０４、２３６および２４５位並びに下記位置：１２
    、６１、６２、６８、９７、９８、１０１、１０２、１０３、１０４、１０９、
    １３０、１３１、１５９、１８３、１８５、２１０、２１２、２１３、２１７、
    ２３２、２３６、２４５、２４８および２７０のうち１以上； １８）２５７位並びに下記位置：６８、１０３、１０４、２０５、２０９、２
    １０、２３２、２３６、２４５および２７０のうち１以上； からなる群より選択される位置のうち１以上で、アミノ酸残基の置換をうけてい
    る、請求項２７に記載のクリーニング組成物。
  30. 【請求項３０】 プロテアーゼ変種が 【化１１】 からなる群より選択される置換組合せを含んでいる、請求項２７に記載のクリー
    ニング組成物。
  31. 【請求項３１】 プロテアーゼ変種が 【化１２】 【化１３】 からなる群より選択される置換組合せを含んでいる、請求項３０に記載のクリー
    ニング組成物。
  32. 【請求項３２】 漂白剤が： （ｉ）下記式の有機ペルオキシ酸： 【化１４】 （上記式中Ｒ１は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキル、アリールまたはア
    ルカリール基であり、Ｒ２は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキレン、アリ
    ーレンまたはアルカリーレン基であり、Ｒ５はＨ、あるいは約１〜約１０の炭素
    原子を有するアルキル、アリールまたはアルカリール基である）、Ｅ‐フタルイ
    ミドペルオキシカプロン酸およびそれらの混合物からなる群より選択される有機
    ペルオキシ酸；および （ii）ブリーチアクチベーター、および組成物から形成される漂白溶液中その
    アクチベーターと反応してその場で有機ペルオキシ酸を形成しうる過酸化水素発
    生可能なペルオキシゲン化合物の組合せ（そのブリーチアクチベーターは下記一
    般式を有している： 【化１５】 上記式中Ｒは約５〜約１８の炭素原子を有するアルキル基であり、カルボニル炭
    素から伸びるそれを含んだ最長の直鎖アルキルは約６〜約１０の炭素原子を有し
    ている；Ｌは脱離基である；その共役酸は約４〜約１３範囲のｐＫａを有してい
    る） からなる群より選択され、 好ましくは、上記のブリーチアクチベーターは下記一般式を有している： 【化１６】 （上記式中Ｒ１は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキル、アリールまたはア
    ルカリール基であり、Ｒ２は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキレン、アリ
    ーレンまたはアルカリーレン基であり、Ｒ５はＨ、あるいは約１〜約１０の炭素
    原子を有するアルキル、アリールまたはアルカリール基であり、Ｌは脱離基であ
    る）またはそれらの混合物であり、 更に好ましくは、Ｒ１は約６〜約１２の炭素原子を有するアルキル基であり、
    Ｒ２は約１〜約８の炭素原子を有し、Ｒ５はＨまたはメチルである、請求項２７
    に記載の漂白組成物。
  33. 【請求項３３】 Ｒ１が約７〜約１０の炭素原子を有するアルキル基であり、Ｒ２が約４〜約５
    の炭素原子を有し、Ｌが： 【化１７】 （上記式中Ｒ３は約１〜約８の炭素原子を有するアルキル基であり、Ｙは‐ＳＯ ３ ‐Ｍ＋または‐ＣＯ２‐Ｍ＋（Ｍはナトリウムまたはカリウムである）である
    ）からなる群より選択される、請求項３２に記載の漂白組成物。
  34. 【請求項３４】 漂白剤が、テトラアセチルエチレンジアミン（ＴＡＥＤ）、ベンゾイルカプロ
    ラクタム（ＢｚＣＬ）、４‐ニトロベンゾイルカプロラクタム、３‐クロロベン
    ゾイルカプロラクタム、ベンゾイルオキシベンゼンスルホネート（ＢＯＢＳ）、
    ノナノイルオキシベンゼンスルホネート（ＮＯＢＳ）、フェニルベンゾエート（
    ＰｈＢｚ）、デカノイルオキシベンゼンスルホネート（Ｃ10‐ＯＢＳ）、ベンゾ
    イルバレロラクタム（ＢＺＶＬ）、オクタノイルオキシベンゼンスルホネート（
    Ｃ８‐ＯＢＳ）、ペルヒドロライズしうるエステル、４‐〔Ｎ‐（ノナノイル）
    アミノヘキサノイルオキシ〕ベンゼンスルホネートナトリウム塩（ＮＡＣＡ‐Ｏ
    ＢＳ）、ラウリルオキシベンゼンスルホネート（ＬＯＢＳまたはＣ12‐ＯＢＳ）
    、１０‐ウンデセノイルオキシベンゼンスルホネート（１０位に不飽和のＵＤＯ
    ＢＳまたはＣ11‐ＯＢＳ）およびデカノイルオキシ安息香酸（ＤＯＢＡ）および
    それらの混合物からなる群より選択されるブリーチアクチベ−ターを含んでおり
    、更に場合によりブリーチ触媒、好ましくは３‐（３，４‐ジヒドロイソキノリ
    ニウム）プロパンスルホネートを含んでいる、請求項２７に記載の漂白組成物。
  35. 【請求項３５】 漂白剤が、漂白剤の少くとも約０．１重量％の、水性液中で過酸化水素を発生
    しうるペルオキシゲン漂白化合物、および漂白剤の少くとも０．１重量％の１種
    以上のブリーチアクチベ−ターからなり、そのブリーチアクチベ−ターが： ａ）下記一般式のブリーチアクチベ−ター： 【化１８】 （上記式中Ｒ１は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキル、アリールまたはア
    ルカリール基であり、Ｒ２は約１〜約１４の炭素原子を有するアルキレン、アリ
    ーレンまたはアルカリーレン基であり、Ｒ５はＨ、あるいは約１〜約１０の炭素
    原子を有するアルキル、アリールまたはアルカリール基であり、Ｌは脱離基であ
    る）またはそれらの混合物； ｂ）下記式のベンゾオキサジンタイプブリーチアクチベ−ター： 【化１９】 （上記式中Ｒ１はＨ、アルキル、アルカリール、アリール、アリールアルキルで
    あり、Ｒ２、Ｒ３、Ｒ４およびＲ５はＨ、ハロゲン、アルキル、アルケニル、ア
    リール、ヒドロキシル、アルコキシル、アミノ、アルキルアミノ、‐ＣＯＯＲ６ （Ｒ６はＨまたはアルキル基である）およびカルボニル基から選択される同一ま
    たは異なる置換基である）； ｃ）下記式のＮ‐アシルカプロラクタムブリーチアクチベ−ター： 【化２０】 （上記式中Ｒ６はＨ、あるいは１〜１２の炭素を有するアルキル、アリール、ア
    ルコキシアリールまたはアルカリール基である）；および ｄ）ａ）、ｂ）およびｃ）の混合物 からなる群より選択されるメンバーである、請求項２７に記載の漂白組成物。
  36. 【請求項３６】 有機ペルオキシ酸漂白剤の対応カルボン酸が、約３〜約６．５の範囲内で親水
    性‐親油性バランス値を有している、請求項２７に記載の漂白組成物。
  37. 【請求項３７】 クリーニング補助物質が、界面活性剤、溶媒、緩衝剤、酵素、汚れ放出剤、土
    汚れ除去剤、分散剤、増白剤、起泡抑制剤、布帛柔軟剤、泡増強剤、酵素安定剤
    、ビルダー、他の漂白剤、色素、香料、キラントおよびそれらの混合物からなる
    群より選択される、請求項２７に記載の漂白組成物。
  38. 【請求項３８】 クリーニング補助物質が、少くとも１種の洗浄界面活性剤、好ましくは分岐界
    面活性剤、更に好ましくは中間鎖分岐界面活性剤である、請求項３７に記載の漂
    白組成物。
  39. 【請求項３９】 クリーニング補助物質が組成物の少くとも約０．１重量％の界面活性剤であり
    、その界面活性剤がアルキルベンゼンスルホネート、一級アルキルサルフェート
    、二級アルキルサルフェート、アルキルアルコキシサルフェート、アルキルアル
    コキシカルボキシレート、アルキルポリグリコシドおよびそれらの対応サルフェ
    ート化ポリグリコシド、α‐スルホン化脂肪酸エステル、アルキルおよびアルキ
    ルフェノールアルコキシレート、ベタインおよびスルホベタイン、アミンオキシ
    ド、Ｎ‐メチルグルカミド、ノニオン性一級アルコールエトキシレート、ノニオ
    ン性一級アルコール混合エトキシ／プロポキシおよびそれらの混合物からなる群
    より選択される物質である、請求項３７に記載の漂白組成物。
  40. 【請求項４０】 ゼオライト、ポリカルボキシレート、積層シリケート、ホスフェートおよびそ
    れらの混合物からなる群より選択されるビルダーを少くとも約５％で更に含んで
    いる、請求項３９に記載の漂白組成物。
  41. 【請求項４１】 クリーニング補助物質がセルラーゼ、リパーゼ、アミラーゼ、ホスホリパーゼ
    、他のプロテアーゼ、ペルオキシダーゼおよびそれらの混合物からなる群より選
    択される少くとも１種の洗浄酵素である、請求項３７に記載の漂白組成物。
  42. 【請求項４２】 漂白組成物が、組成物の少くとも約５重量％の界面活性剤および少くとも約５
    ％のビルダーを含んだ、好ましくは液体、顆粒、錠剤、粉末またはバー形態の、
    布帛漂白組成物である、請求項２７に記載の漂白組成物。
  43. 【請求項４３】 漂白組成物が： （ａ）約０．０００１〜約１０重量％のプロテアーゼ変種； （ｂ）約０．５〜約２０重量％の漂白剤； （ｃ）少くとも約５重量％の、好ましくはアルキルベンゼンスルホネート、一
    級アルキルサルフェート、二級アルキルサルフェート、アルキルアルコキシサル
    フェート、アルキルアルコキシカルボキシレート、アルキルポリグリコシドおよ
    びそれらの対応サルフェート化ポリグリコシド、α‐スルホン化脂肪酸エステル
    、アルキルおよびアルキルフェノールアルコキシレート、ベタインおよびスルホ
    ベタイン、アミンオキシド、Ｎ‐メチルグルカミド、ノニオン性一級アルコール
    エトキシレート、ノニオン性一級アルコール混合エトキシ／プロポキシおよびそ
    れらの混合物からなる群より選択される界面活性剤；および （ｄ）少くとも約５重量％の、好ましくはゼオライト、ポリカルボキシレート
    、積層シリケート、ホスフェートおよびそれらの混合物からなる群より選択され
    るビルダー を含んだ布帛漂白組成物である、請求項２７に記載の漂白組成物。
  44. 【請求項４４】 少くとも約１５重量％の界面活性剤を含んだ濃縮顆粒布帛漂白組成物の形態を
    とる、請求項４３に記載の漂白組成物。
  45. 【請求項４５】 クリーニングの必要な布帛を請求項４２または４３に記載された漂白組成物と
    接触させることからなる、布帛のクリーニング方法。
  46. 【請求項４６】 漂白組成物が： （ａ）皿洗い漂白組成物の約０．０００１〜約１０重量％のプロテアーゼ変種
    ； （ｂ）皿洗い漂白組成物の約０．５〜約２０重量％の漂白剤； （ｃ）皿洗い漂白組成物の約０．１〜約１０重量％の界面活性剤 を含んだ、好ましくは液体、顆粒、粉末または錠剤形態の、皿洗い漂白組成物で
    ある、請求項２７に記載の漂白組成物。
  47. 【請求項４７】 クリーニングの必要な皿を請求項４６に記載された漂白組成物と接触させるこ
    とからなる、皿のクリーニング方法。
  48. 【請求項４８】 （ａ）パーソナルクレンジング組成物の約０．００１〜約５重量％、好ましく
    は約０．００１〜約２％、更に好ましくは約０．０１〜約０．８％のプロテアー
    ゼ変種（そのプロテアーゼ変種は、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの
    ６２、２１２、２３０、２３２、２５２および２５７位に相当する１以上のアミ
    ノ酸残基位置で他の天然アミノ酸残基によるアミノ酸残基の置換をうけている）
    ； （ｂ）パーソナルクレンジング組成物の約０．５〜約２０重量％の、有機ペル
    オキシ酸であるか、あるいはブリーチアクチベーターおよび組成物から形成され
    る漂白溶液中そのアクチベーターと反応してその場で有機ペルオキシ酸を形成し
    うる過酸化水素発生可能なペルオキシゲン化合物の組合せである漂白剤； （ｃ）パーソナルクレンジング組成物の約０．１〜約９５重量％の、好ましく
    はアニオン性カルボキシレート、アミンオキシド、アルキルグルコシド、グルコ
    ースアミド、アルキルサルフェート、アルキルエーテルサルフェート、アシルイ
    セチオネート、アルキルスルホサクシネート、アルキルホスフェートエステル、
    エトキシル化ホスフェートエステル、アルキルグリセリルエーテルスルホネート
    およびそれらの混合物からなる群より選択される１種以上の界面活性剤を含んだ
    、更に好ましくは石鹸、アシルグルタメート、アルキルサルコシネート、ラウラ
    ミンオキシド、コカミンオキシド、コカミドプロピルアミンオキシド、デシルグ
    ルコシド、ラウリルサルフェート、ラウレスサルフェート、Ｃ12-18 アシルイセ
    チオネートおよびそれらの混合物からなる群より選択される１種以上の界面活性
    剤を含んだ界面活性剤系；および （ｄ）場合により、パーソナルクレンジング組成物の約０．０５〜約５０重量
    ％の酵素安定剤 を含んでなるパーソナルクレンジング組成物。
  49. 【請求項４９】 界面活性剤が、漂白組成物の少くとも約２重量％、好ましくは少くとも約１０
    ％、更に好ましくは少くとも約２５％のレベルで、石鹸である、請求項４８に記
    載の漂白組成物。
  50. 【請求項５０】 石鹸対プロテアーゼ変種の比率が約２０００：１〜約８：１、好ましくは約４
    ００：１〜約４０：１である、請求項４９に記載の漂白組成物。
  51. 【請求項５１】 クリーニングの必要なヒトまたはそれより下等な動物のボディの一部を請求項
    ４８に記載された漂白組成物と接触させることからなる、パーソナルクレンジン
    グ方法。
  52. 【請求項５２】 界面活性剤を含有した水溶液で布帛を洗浄する前に、その布帛を請求項４２ま
    たは４３に記載された漂白組成物と接触させることからなる、クリーニングの必
    要な布帛の前処理方法。
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