JP6770519B2 - 酵素により製造されるセルロース - Google Patents
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Description
配列表の認証謄本が、2015年12月9日作成のCL6392WOPCT2_SequenceListing_ST25というファイル名の、39.4キロバイトのサイズを有するASCIIフォーマットの配列表としてEFS−Webを介して電子的に提出され、本明細書と同時に出願される。このASCIIフォーマットの文書に含まれる配列表は、本明細書の一部であり、参照によりその全体が本明細書に組み込まれる。
1.次の小さな無極性の、または僅かに極性のある脂肪族残基は、互いに置換し得る:
Ala(A)、Ser(S)、Thr(T)、Pro(P)、Gly(G);
2.次の極性のある、負の電荷を有する残基、およびそれらのアミドは、互いに置換し得る:Asp(D)、Asn(N)、Glu(E)、Gln(Q);
3.次の極性のある、正の電荷を有する残基は、互いに置換し得る:His(H)、Arg(R)、Lys(K);
4.次の無極性の脂肪族残基は、互いに置換し得る:Ala(A)、Leu(L)、Ile(I)、Val(V)、Cys(C)、Met(M)、および
5.以下の大きな芳香族残基は、互いに置換し得る:Phe(F)、Tyr(Y)、Trp(W)。
a)少なくとも水、グルコース−1−リン酸、セロデキストリン、およびセロデキストリンホスホリラーゼ酵素(例えば、配列番号2または配列番号6と少なくとも90%相同のアミノ酸配列を含むもの)を接触させる工程であって、不溶性セルロースが生成される、工程と、
b)任意選択により、工程(a)で生成された不溶性セルロースを分離する工程と
を含む方法に関する。
(i)約10〜約1000の重量平均重合度(DPw)を有し、
(ii)セルロースII型結晶構造を有し、かつ
(iii)水性組成物に不溶である
組成物に関する。
意義深いことに、そのような低分子量の不溶性セルロースは、本明細書中にさらに記載されるように、乾燥および水性の両条件で優れた特性を示すため、汎用性を有する。
1.水、グルコース−1−リン酸、セロデキストリン、および不溶性セルロースを合成するセロデキストリンホスホリラーゼ酵素(例えば、配列番号2または配列番号6と少なくとも90%相同のアミノ酸配列を含み、かつ不溶性セルロースを合成するセロデキストリンホスホリラーゼ酵素)を含む酵素反応物。
2.セルロースは、(i)約10〜約30、または(ii)約10〜約1000の重量平均重合度(DPw)を有する、実施形態1の酵素反応物。
3.セロデキストリンは、セロビオースを含む、実施形態1または2の酵素反応物。
4.不溶性セルロースを製造する方法であって、
a)少なくとも水、グルコース−1−リン酸、セロデキストリン、およびセロデキストリンホスホリラーゼ酵素、例えば、配列番号2または配列番号6と少なくとも90%相同のアミノ酸配列を含む酵素を接触させる工程であって、不溶性セルロースが生成される、工程と、
b)任意選択により、工程(a)で生成された不溶性セルロースを分離する工程と
を含む方法。
5.工程(a)で生成されるセルロースは、(i)約10〜約30または(ii)約10〜約1000の重量平均重合度(DPw)を有する、実施形態4の方法。
6.工程(a)で生成されるセルロースは、セルロースII型結晶構造を有する、実施形態4または5の方法。
7.セロデキストリンは、セロビオースを含む、実施形態4、5または6の方法。
8.グルコース−1−リン酸は、工程(a)において第2の反応を行うことによって供給され、第2の反応の生成物は、グルコース−1−リン酸を含む、実施形態4、5、6または7の方法。
9.第2の反応は、
(i)水、無機リン酸塩、デンプン、デンプンホスホリラーゼ、および任意選択によりデンプン脱枝酵素、例えばプルラナーゼもしくはイソアミラーゼを接触させるか、
(ii)水、無機リン酸塩、スクロース、およびスクロースホスホリラーゼ酵素を接触させるか、または
(iii)水、無機リン酸塩、セルロースバイオマス、エンドグルカナーゼ、セロデキストリンホスホリラーゼ、ならびに任意選択により溶解性多糖類モノオキシゲナーゼおよび/またはセロビオヒドロラーゼと接触させる
ことによってグルコース−1−リン酸を生成する、実施形態8の方法。
10.第2の反応は、工程(a)が実施される容器と同じ容器で提供され、第2の反応は、工程(a)の前におよび/または工程(a)に続いて実施される、実施形態8または9の方法。
ビブリオ・ルバー(Vibrio ruber)セロデキストリンホスホリラーゼ
この実施例は、大腸菌(E.coli)における推定ビブリオ・ルバー(Vibrio ruber)セロデキストリンホスホリラーゼの発現を記載する。また、この実施例は、この酵素が酵素比活性の解析により、実際にセロデキストリンホスホリラーゼであることを示す。
上述したように、配列番号2を含む酵素(VruCdp1)が発現し、分離され、およびセロデキストリンホスホリラーゼ活性を有することが示された。
ルミノコッカス・チャンパネレンス(Ruminococcus champanellensis)セロデキストリンホスホリラーゼ
この実施例は、大腸菌(E.coli)における推定ルミノコッカス・チャンパネレンス(Ruminococcus champanellensis)セロデキストリンホスホリラーゼの発現を記載する。また、この実施例は、この酵素が、酵素比活性の解析により、実際、セロデキストリンホスホリラーゼであることを示す。
上述したように、配列番号6を含む酵素(RchCdp1)が発現し、分離され、およびセロデキストリンホスホリラーゼ活性を有することが示された。
低分子量の不溶性セルロースを製造するためのビブリオ・ルバー(V.ruber)セロデキストリンホスホリラーゼおよびルミノコッカス・チャンパネレンス(R.champanellensis)セロデキストリンホスホリラーゼの使用
この実施例は、G−1−Pおよびセロデキストリンを含む反応物に適用した場合における、セルロースを製造するための実施例1および2に記載のセロデキストリンホスホリラーゼの使用を記載する。
ルミノコッカス・チャンパネレンス(R.champanellensis)セロデキストリンホスホリラーゼ(RchCdp1、実施例2を参照))の存在下、G−1−Pおよびセロビオースを含む反応物は、不溶性多糖類を生成した。十分に解析できるだけの不溶性多糖類を生成するために、G−1−P 1g、セロビオース0.25g、および分離したRchCdp1 400μg(〜6.2単位)を、25mMトリスバッファpH7.0、80mLを含有するガラス瓶に添加することにより、規模を大きくした反応を行った。
ビブリオ・ルバー(V.ruber)およびルミノコッカス・チャンパネレンス(R.champanellensis)セロデキストリンホスホリラーゼにより生成された不溶性多糖類の解析
この実施例は、実施例3に記載の反応で得られた不溶性多糖類生成物の種々の解析を記載する。これらの解析は、生成物が低分子量の不溶性セルロースを含むことを示す。
上記のように、ビブリオ・ルバー(V.ruber)およびルミノコッカス・チャンパネレンス(R.champanellensis)のセロデキストリンホスホリラーゼによって生成された不溶性多糖類物質は低分子量の不溶性セルロースを含む。このセルロースは、約18〜24のDPwを有し、セルロースII型結晶構造を示す。セルロースII型結晶構造は、マーセル化、誘導体化/非誘導体化処理などの化学的プロセスの結果ではなく、むしろ、不溶性セルロース材料を特徴付けるものである。なぜなら、それが酵素により直接生成されているからである。本明細書に示された不溶性セルロースの特有の特性は、粘度およびレオロジーの変性用途、ならびに膜/バリア用途における使用など、この材料に汎用性を付与するものである。
1.水、グルコース−1−リン酸、セロデキストリン、および配列番号2または配列番号6と少なくとも90%相同のアミノ酸配列を含むセロデキストリンホスホリラーゼ酵素を含む酵素反応物であって、前記セロデキストリンホスホリラーゼ酵素は、不溶性セルロー
スを合成する、酵素反応物。
2.前記セルロースは、10〜1000の重量平均重合度(DPw)を有する、上記1に記載の酵素反応物。
3.前記セルロースは、10〜30の重量平均重合度(DPw)を有する、上記1に記載の酵素反応物。
4.前記セロデキストリンは、セロビオースを含む、上記1に記載の酵素反応物。
5.不溶性セルロースを製造する方法であって、
a)少なくとも水、グルコース−1−リン酸、セロデキストリン、および配列番号2または配列番号6と少なくとも90%相同のアミノ酸配列を含むセロデキストリンホスホリラーゼ酵素を接触させる工程であって、不溶性セルロースが生成される、工程と、
b)任意選択により、工程(a)で生成される前記不溶性セルロースを分離する工程とを含む方法。
6.工程(a)で生成される前記セルロースは、約10〜約1000の重量平均重合度(DPw)を有する、上記5に記載の方法。
7.工程(a)で生成される前記セルロースは、約10〜約30の重量平均重合度(DPw)を有する、上記5に記載の方法。
8.工程(a)で生成される前記セルロースは、セルロースII型結晶構造を有する、上記5に記載の方法。
9.前記セロデキストリンは、セロビオースを含む、上記5に記載の方法。
10.前記グルコース−1−リン酸は、工程(a)において第2の反応を行うことによって供給され、前記第2の反応の生成物は、グルコース−1−リン酸を含む、上記5に記載の方法。
11.前記第2の反応は、
(i)水、無機リン酸塩、デンプン、デンプンホスホリラーゼ、および任意選択によりデンプン脱枝酵素、例えばプルラナーゼまたはイソアミラーゼを接触させるか、
(ii)水、無機リン酸塩、スクロース、およびスクロースホスホリラーゼ酵素を接触させるか、または
(iii)水、無機リン酸塩、セルロースバイオマス、エンドグルカナーゼ、セロデキストリンホスホリラーゼ、ならびに任意選択により溶解性多糖類モノオキシゲナーゼおよび/またはセロビオヒドロラーゼを接触させる
ことによってグルコース−1−リン酸を生成する、上記10に記載の方法。
12.前記第2の反応は、工程(a)が実施される容器と同じ容器で行われ、前記第2の反応は、工程(a)の前におよび/または工程(a)に続いて実施される、上記10に記載の方法。
Claims (20)
- 水、グルコース−1−リン酸、セロデキストリン、および配列番号2または配列番号6と少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含むセロデキストリンホスホリラーゼ酵素を含む酵素反応物であって、前記セロデキストリンホスホリラーゼ酵素は、少なくとも15の重量平均重合度(DP w )を有する不溶性セルロースを合成する、酵素反応物。
- 前記不溶性セルロースは、15〜50のDP w を有する、
請求項1に記載の酵素反応物。 - 前記不溶性セルロースは、15〜30のDP w を有する、
請求項2に記載の酵素反応物。 - 前記不溶性セルロースは、少なくとも17のDP w を有する、
請求項1に記載の酵素反応物。 - 前記不溶性セルロースは、17〜50のDP w を有する、
請求項4に記載の酵素反応物。 - 前記セロデキストリンホスホリラーゼ酵素は、配列番号2または配列番号6と少なくとも95%の同一性を有するアミノ酸配列を含む、
請求項1〜5の何れか1項に記載の酵素反応物。 - 前記セロデキストリンは、セロビオースを含む、
請求項1〜6の何れか1項に記載の酵素反応物。 - 前記酵素反応物は、分離された酵素反応物である、
請求項1〜7の何れか1項に記載の酵素反応物。 - (i)少なくとも15の重量平均重合度(DP w )を有する不溶性セルロース、と
(ii)配列番号2または配列番号6と少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含むセロデキストリンホスホリラーゼ酵素、と
を含む、分離された組成物。 - 前記不溶性セルロースは、15〜50のDP w を有する、
請求項9に記載の分離された組成物。 - 前記不溶性セルロースは、15〜30のDP w を有する、
請求項9に記載の分離された組成物。 - 前記セロデキストリンホスホリラーゼ酵素は、配列番号2または配列番号6と少なくとも95%の同一性を有するアミノ酸配列を含む、
請求項9〜11の何れか1項に記載の単離された複合物。 - 不溶性セルロースを製造する方法であって、
少なくとも水、グルコース−1−リン酸、セロデキストリン、および配列番号2または配列番号6と少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含むセロデキストリンホスホリラーゼ酵素を接触させる工程であって、少なくとも15の重量平均重合度(DP w )を有する不溶性セルロースが生成される、工程を含む方法。 - 前記不溶性セルロースは、15〜50のDP w を有する、
請求項13に記載の方法。 - 前記不溶性セルロースは、15〜30のDP w を有する、
請求項13に記載の方法。 - 前記不溶性セルロースは、少なくとも17のDP w を有する、
請求項13に記載の方法。 - 前記不溶性セルロースは、17〜50のDP w を有する、
請求項13に記載の方法。 - 前記セロデキストリンホスホリラーゼ酵素は、配列番号2または配列番号6と少なくとも95%の同一性を有するアミノ酸配列を含む、請求項13〜17の何れか1項に記載の方法。
- 前記グルコース−1−リン酸は第2の反応を行うことによって接触工程で供給され、
該第2の反応の生成物はグルコース−1−リン酸を含む、
請求項13〜18の何れか1項に記載の方法。 - 前記第2の反応は、
(i)水、無機リン酸塩、デンプン、およびデンプンホスホリラーゼを接触させるか、
(ii)水、無機リン酸塩、スクロース、およびスクロースホスホリラーゼ酵素を接触させるか、または、
(iii)水、無機リン酸塩、セルロースバイオマス、エンドグルカナーゼ、およびセロデキストリンホスホリラーゼを接触させる
ことによって、グルコース−1−リン酸を生成する、
請求項19に記載の方法。
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