JP2019500058A - α−アミラーゼ組み合わせ変異体 - Google Patents
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- C—CHEMISTRY; METALLURGY
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- C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
- C12Y302/01001—Alpha-amylase (3.2.1.1)
Abstract
【選択図】図1
Description
本出願は、参照により全体として本明細書に組み込まれる、2015年12月9日に出願された米国仮特許出願第62/265,301号明細書の利益を主張するものである。
この詳細な説明によると、以下の略語および定義が適用される。文脈が明白に他のことを指示していない限り、単数形「1つの(a)」、「1つの(an)」および「その(the)」は、複数の対象を含むことに留意されたい。したがって、例えば、「酵素」という言及は、複数のそのような酵素を含み、「用量」という言及は、1つ以上の用量および当業者であれば公知であるその均等物を含む。
以下の略語/頭字語は、他に特に規定しない限り、以下の意味を有する。
ABTS 2,2−アジノ−ビス−3−エチルベンゾチアゾリン−6−スルホン酸
AEまたはAEO アルコールエトキシレート
AESまたはAEOS アルコールエトキシスルフェート
AkAA アスペルギルス・カワチ(Aspergillus kawachii)α−アミラーゼ
AnGA アスペルギルス・ニガー(Aspergillus niger)グルコアミラーゼ
AOS α−オレフィンスルホネート
AS アルキル硫酸塩
cDNA 相補的DNA
ct/kg セント/kg(米国で通用)
CMC カルボキシメチルセルロース
DE デキストロース当量
DNA デオキシリボ核酸
DPn n個のサブユニットを有する糖重合度
dsまたはDS 乾燥固体
DTMPA ジエチレントリアミン五酢酸
EC 酵素委員会
EDTA エチレンジアミン四酢酸
EO エチレンオキシド(ポリマー断片)
EOF 発酵の終了
FH フランス硬度
GA グルコアミラーゼ
GAU/g(ds) グルコアミラーゼ活性単位/g(乾燥固体含量)
GH 一般硬度
HDL 高密度液体洗剤
HDD 強力粉末洗剤
HSG 高泡立ち顆粒洗剤
HFCS 高フルクトースコーンシロップ
HgGA フミコラ・グリセア(Humicola grisea)グルコアミラーゼ
IPTG イソプロピルβ−D−チオガラクトシド
IRS 不溶性残留デンプン
kDa キロダルトン
LAS 直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩
LAT、BLA B.リケニホルミス(B.licheniformis)アミラーゼ
MW 分子量
MWU 修正ウォルゲムート単位;1.6×10−5mg/MWU=活性の単位
NCBI 全米バイオテクノロジー情報センター
NOBS ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩
NTA ニトリロ酢酸
OxAm Purastar HPAM 5000L(Danisco US Inc.)
PAHBAH p−ヒドロキシ安息香酸ヒドラジド
PEG ポリエチレングリコール
pI 等電点
PI 性能指数
ppm 百万分の1、例えば乾燥固体1g当たりのタンパク質(μg)
PVA ポリ(ビニルアルコール)
PVP ポリ(ビニルピロリドン)
RCF 相対遠心力/求心力(すなわち、x重力)
RNA リボ核酸
SAS アルカンスルホン酸塩
SDS−PAGE ドデシル硫酸ナトリウムポリアクリルアミドゲル電気泳動法
SSF 同時の糖化および発酵
SSU/固体(g) 可溶性デンプン単位/乾燥固体(g)
sp. 種
TAED テトラアセチルエチレンジアミン
Tm 融解温度
TrGA トリコデルマ・リーゼイ(Trichoderma reesei)グルコアミラーゼ
w/v 重量/体積
w/w 重量/重量
v/v 体積/体積
wt% 重量%
℃ 摂氏温度
H2O 水
dH2OまたはDI 脱イオン水
dIH2O 脱イオン水、Milli−Q濾過
gまたはgm グラム
μg マイクログラム
mg ミリグラム
kg キログラム
μLおよびμl マイクロリットル
mLおよびml ミリリットル
mm ミリメートル
μm マイクロメートル
M モル
mM ミリモル
μM マイクロモル
U 単位
sec 秒
min(s) 分
hr(s) 時間
DO 溶存酸素
Ncm ニュートン・センチメートル
ETOH エタノール
eq. 当量
N 規定の
uPWA ピロコッカス・ウーゼイ(Pyrococcus woesei)に由来する変異α−アミラーゼ
PWA ピロコッカス・ウーゼイ(Pyrococcus woesei)に由来するα−アミラーゼ
MWCO 分子量カットオフ
SSRL スタンフォード大学シンクロトン放射光源研究所
PDB タンパク質データベース
CAZy 糖質関連酵素データベース
Tris−HCl トリス(ヒドロキシメチル)アミノメタン塩酸塩
HEPES 4−(2−ヒドロキシエチル)−1−ピペラジンエタンスルホン酸
用語「アミラーゼ」または「デンプン分解酵素」は、特にデンプンの分解を触媒することができる酵素を指す。α−アミラーゼは、デンプン中のα−D−(1→4)O−グリコシド結合を切断するヒドロラーゼである。一般に、α−アミラーゼ(EC3.2.1.1;α−D−(1→4)−グルカングルカノヒドロラーゼ)は、無作為方法でデンプン分子内のα−D−(1→4)O−グリコシド結合を切断して、3つ以上の(1−4)−α−結合D−グルコース単位を含有する多糖類を生成するエンド作用性酵素であると定義される。これとは対照的に、エキソ作用性デンプン分解酵素、例えばβ−アミラーゼ(EC3.2.1.2;α−D−(1→4)−グルカンマルトヒドロラーゼ)およびマルトジェニックα−アミラーゼ(EC3.2.1.133)のような一部の生成物特異的アミラーゼは、基質の非還元末端から多糖分子を切断する。β−アミラーゼ、α−グルコシダーゼ(EC3.2.1.20;α−D−グルコシドグルコヒドロラーゼ)、グルコアミラーゼ(EC3.2.1.3;α−D−(1→4)−グルカングルカノヒドロラーゼ)ならびにマルトテトラオシダーゼ(EC3.2.1.60)およびマルトヘキサオシダーゼ(EC3.2.1.98)のような生成物特異的アミラーゼは、特定の長さのマルトオリゴ糖または特定のマルトオリゴ糖の濃縮シロップを生成することができる。
ギャップオープニングペナルティー:10.0
ギャップエクステンションペナルティー:0.05
タンパク質重量マトリックス:BLOSUMシリーズ
DNA重量マトリックス:IUB
ディレイ発散配列(%):40
ギャップ分離距離:8
DNA遷移重量:0.50
親水性残基のリスト:GPSNDQEKR
負のマトリックスの使用:OFF
トグル残基トクイテキペナルティ:ON
トグルシンスイセイペナルティ:ON
トグル末端ギャップペナルティ:OFF
本組成物および方法の1つの態様は、工業用途におけるそれらの性能を改良する突然変異の組み合わせを含む変異α−アミラーゼ酵素である。組み合わせ変異体は、Jeang,C−L et al.((2002)Applied and Environmental Microbiology,68:3651−54)によって以前に記載された、サイトファーガ(Cytophaga)種由来のα−アミラーゼ(本明細書では「CspAmy2アミラーゼ」)を使用して最初に見いだされた。CspAmy2 α−アミラーゼポリペプチドの成熟形のアミノ酸配列は、下記に配列番号1として示した。
N126Y+F153W+T180H+E187P+I203Y+R375Y
N126Y+F153W+T180H+E187P+I203Y+S360A+R375Y
T38N+N126Y+F153W+T180D+E187P+I203Y+G476K+G477E
T38N+N126Y+T129I+F153W+T180D+E187P+I203Y+G476K+G477E
別の態様では、変異アミラーゼポリペプチドをコードする核酸が提供される。この核酸は、特定のアミラーゼポリペプチド、または特定のアミラーゼとの規定の程度のアミノ酸配列同一性を有するアミラーゼをコードする可能性がある。
本変異アミラーゼは、宿主細胞中において、例えば当技術分野で周知の方法を使用して、分泌または細胞内発現によって生成することができる。試料中のアミラーゼ活性を監視するために、例えば、培養培地中のグルコースなどの還元糖を直接測定するアッセイによるなど、好適なアッセイを使用できる。例えば、グルコース濃度は、グルコース試薬キットNo.15−UV(Sigma Chemical Co.)またはTechnicon Autoanalyzerなどの機器を使用して決定できる。α−アミラーゼ活性は、例えば、下記に記載するPAHBAHまたはABTSアッセイなどの任意の公知の方法によって測定することもできる。
変異アミラーゼは、様々な工業用途のために有用である。例えば、変異アミラーゼは、デンプン変換プロセスにおいて、特に液化を受けているデンプンの糖化プロセスにおいて有用である。所望の最終生成物は、デンプン基質の酵素的変換によって生成できる任意の製品であり得る。例えば、所望の生成物は、例えばHFCSの調製などの他のプロセスにおいて使用でき、または例えばアスコルビン酸中間物(例えば、グルコン酸塩;2−ケト−L−グロン酸;5−ケト−グルコン酸;および2,5−ジケトグルコン酸塩);1,3−プロパンジオール;芳香族アミノ酸(例えば、チロシン、フェニルアラニンおよびトリプトファン);有機酸(例えば、乳酸塩、ピルビン酸塩、コハク酸塩、イソクエン酸塩およびオキサロ酢酸塩);アミノ酸(例えば、セリンおよびグリシン);抗生物質;抗菌剤;酵素;ビタミン剤;およびホルモン剤などの多数の有用な製品に変換させることができるグルコースおよびマルトースが豊富なシロップであり得る。
当業者であれば、本明細書に開示したプロセスで使用するためのデンプン基質を調製するために使用できる利用可能な方法を明確に認識している。例えば、有用なデンプン基質は、塊茎、根、茎、豆果、穀草類または全穀物から得ることができる。より具体的には、粒状デンプンは、トウモロコシ、トウモロコシ穂軸、小麦、大麦、ライ麦、ライ小麦、ミロ、サゴ、キビ、キャッサバ、タピオカ、ソルガム、米、エンドウマメ、マメ、バナナまたはジャガイモから得ることができる。トウモロコシは、約60〜68%のデンプンを含有し、大麦は、約55〜65%のデンプンを含有し、キビは、約75〜80%のデンプンを含有し、小麦は、約60〜65%のデンプンを含有し、および精白米は、70〜72%のデンプンを含有する。特に企図されるデンプン基質は、コーンスターチおよび小麦デンプンである。穀物からのデンプンは、粉砕されているかまたは全粒であり得、例えば核種、フスマおよび/または穂軸などのトウモロコシ固体が含まれる。デンプンは、デンプン精製プロセスからの高度に生成された生デンプンまたは供給原料でもあり得る。様々なデンプンも市販で入手できる。例えば、コーンスターチは、Cerestar、Sigmaおよび片山化学工業株式会社(日本)から入手でき、小麦デンプンは、Sigmaから入手でき、サツマイモデンプンは、和光純薬化学工業株式会社(日本)から入手でき、およびジャガイモデンプンは、Nakaari Chemical Pharmaceutical Co.(日本)から入手できる。
本明細書で使用する用語「液化」または「液化する」は、それによってデンプンが低粘性およびより短鎖のデキストリンに変換されるプロセスを意味する。一般に、このプロセスは、α−アミラーゼの添加と同時のまたはそれが後に続くデンプンのゼラチン化を含むが、追加の液化誘導酵素を場合により添加することができる。一部の実施形態では、上述したように調製したデンプン基質は、水を用いてスラリー化される。デンプンスラリーは、約10〜55%、約20〜45%、約30〜45%、約30〜40%または約30〜35%の重量%の乾燥固体としてデンプンを含有することができる。α−アミラーゼは、例えば、計量型ポンプを用いてスラリーに添加され得る。この用途のために典型的に使用されるα−アミラーゼは、熱安定性の細菌α−アミラーゼ、例えばゲオバチルス・ステアロサーモフィルス(Geobacillus stearothermophilus)α−アミラーゼである。α−アミラーゼは、通常、例えば約1,500単位/kg(デンプンの乾燥物質)で供給される。α−アミラーゼの安定性および活性を最適化するために、スラリーのpHは、典型的には約pH4.5〜6.5に調整され、約1mMのカルシウム(約40ppmの遊離カルシウムイオン)も、使用するアミラーゼの特性に依存して添加することができる。液化後にスラリー内に残留している細菌α−アミラーゼは、その後の反応工程においてpHを低下させる工程、または酵素がカルシウム依存性である場合、スラリーからカルシウムを除去する工程を含む多数の方法によって非活性化することができる。
液化デンプンは、任意選択的に別の酵素の存在下で変異アミラーゼを使用して、低DP(例えば、DP1+DP2)糖が富裕なシロップに糖化することができる。糖化の生成物の正確な組成は、使用する酵素の組合せおよび加工処理される粒状デンプンのタイプに依存する。有利には、本明細書で提供する変異アミラーゼを使用して入手できるシロップは、糖化デンプン中の全オリゴ糖の30%を超える、例えば45%〜65%または55%〜65%の重量%のDP2を含有する可能性がある。糖化デンプン中の(DP1+DP2)の重量%は、約70%、例えば75%〜85%または80%〜85%を超える可能性がある。本アミラーゼは、シロップ生成物中でグルコースの相当に高い、例えば20%を超えるDP1の収率も生じさせる。
アミラーゼを用いた処理により生成される可溶性デンプン加水分解物は、高フルクトースデンプン系シロップ(HFSS)、例えば高フルクトースコーンシロップ(HFCS)に変換され得る。この変換は、グルコースイソメラーゼ、特に固体担体上に固定されたグルコースイソメラーゼを使用して達成できる。pHは、(イソメラーゼに依存して)約6.0〜約8.0、例えばpH7.5に上昇され、Ca2+は、イオン交換によって除去される。好適なイソメラーゼには、SWEETZYME(登録商標)、IT(Novozymes A/S);G−ZYME(登録商標)IMGIならびにG−ZYME(登録商標)G993、KETOMAX(登録商標)、G−ZYME(登録商標)G993、G−ZYME(登録商標)G993液およびGENSWEET(登録商標)IGIが含まれる。異性化後、混合物は、典型的には約40〜45%のフルクトース、例えば42%のフルクトースを含有する。
可溶性デンプン加水分解物、特に高グルコースシロップは、デンプン加水分解物を発酵生物と、典型的には約32℃、例えばアルコール産生酵母のために、30℃〜35℃の温度で接触させることによって発酵させることができる。発酵の温度およびpHは、発酵生物に依存するであろう。EOF生成物には、代謝産物、例えばクエン酸、乳酸、コハク酸、グルタミン酸一ナトリウム、グルコン酸、グルコン酸ナトリウム、グルコン酸カルシウム、グルコン酸カリウム、イタコン酸および他のカルボン酸、グルコノΔ−ラクトン、エリソルビン酸ナトリウム、リシンおよび他のアミノ酸、Ω3脂肪酸、ブタノール、イソプレン、1,3−プロパンジオールならびに他の生体材料が含まれる。
変異アミラーゼは、グルコアミラーゼ(EC3.2.1.3)、例えばトリコデルマ(Trichoderma)属グルコアミラーゼまたはその変異体と組み合わせることができる。典型的なグルコアミラーゼは、トリコデルマ・リーゼイ(Trichoderma reesei)グルコアミラーゼ(TrGA)および優れた比活性および熱安定性を有するその変異体である。米国特許出願公開第2006/0094080号明細書、同第2007/0004018号明細書および同第2007/0015266号明細書(Danisco US Inc.)を参照されたい。TrGAの好適な変異体には、グルコアミラーゼ活性および野生型TrGAとの少なくとも80%、少なくとも90%または少なくとも95%の配列同一性を備える変異体が含まれる。変異アミラーゼは、有利には、TrGAによって触媒された糖化プロセスにおいて生成されるグルコースの収率を増加させる。
本発明は、アミラーゼを含む食品、動物飼料および/または食品/飼料添加物を含むがそれらに限定されない「食品組成物」および変異アミラーゼを1つ以上の食品成分と混和する工程を含む、そのような食品組成物を調製するための方法またはそれらの使用にも関する。
また、企図されているのは、アミラーゼを使用して織物を処理する(例えば、布地を糊抜きする)組成物および方法である。織物の処理方法は当技術分野において周知である(例えば、米国特許第6,077,316号明細書を参照されたい)。例えば、織物の感触および外観は、布地を溶液中のアミラーゼと接触させる工程を含む方法によって改良することができる。織物は、加圧下で溶液を用いて処理することができる。
本組成物および方法の1つの態様は、構成成分としてアミラーゼを含む洗浄組成物である。アミラーゼポリペプチドは、例えば、手洗い洗浄、洗濯機洗浄、食器洗浄および他の硬質表面を洗浄するための洗剤組成物中の構成成分として使用できる。そのような組成物には、単位用量フォーマットの洗濯用洗剤組成物を含む強力液体(HDL)、強力乾燥(HDD)および手洗い(手作業)洗濯用洗剤組成物ならびに単位用量フォーマットの食器洗浄組成物を含む自動食器洗浄(ADW)および手洗い(手作業)食器洗浄組成物が含まれる。
好ましくは、アミラーゼは、洗剤中のアミラーゼのために従来より使用される濃度またはそれに近い濃度で洗剤に組み込まれる。例えば、アミラーゼポリペプチドは、洗液/食器洗浄洗液1L当たり(純粋酵素タンパク質として計算して)0.00001〜1mgのアミラーゼに相当する量で添加され得る。下記に例示するように、本明細書では、典型的な調製物を提供する。
典型的なHDL洗濯用洗剤組成物は、アニオン性洗浄性界面活性剤(直鎖、分岐鎖もしくはランダム鎖の置換もしくは非置換アルキル硫酸塩、アルキルスルホン酸塩、アルコキシル化アルキル硫酸塩、アルキルリン酸塩、アルキルホスホン酸塩、アルキルカルボン酸塩および/またはそれらの混合物の群から選択される)、および任意選択的に、非イオン性界面活性剤(直鎖、分岐鎖もしくはランダム鎖の置換もしくは非置換アルコキシル化アルキルアルコール、例えばC8〜C18エトキシル化アルキルアルコールおよび/またはC6〜C12アルキルフェノールアルコキシレートの群から選択される)を含む洗浄性界面活性剤(10重量/重量%〜40重量/重量%)を含み、ここで、洗浄性アニオン性界面活性剤(6.0〜9の親水性指数(HIc)を有する)対洗浄性非イオン性界面活性剤の重量比は1:1より大きい。好適な洗浄性界面活性剤には、カチオン性洗浄性界面活性剤(アルキルピリジニウム化合物、アルキル第4級アンモニウム化合物、アルキル第4級ホスホニウム化合物、アルキル三元スルホニウム化合物および/またはそれらの混合物の群から選択される);両性イオン性および/または両性洗浄性界面活性剤(アルカノールアミンスルホ−ベタインの群から選択される);両性界面活性剤;半極性非イオン性界面活性剤ならびにそれらの混合物も含まれる。
典型的なHDD洗濯用洗剤組成物には、アニオン洗浄性界面活性剤(例えば、直鎖もしくは分岐鎖もしくはランダム鎖の置換もしくは非置換アルキル硫酸塩、アルキルスルホン酸塩、アルキルアルコキシル化硫酸塩、アルキルリン酸塩、アルキルホスホン酸塩、アルキルカルボン酸塩および/またはそれらの混合物)、非イオン洗浄性界面活性剤(例えば、直鎖もしくは分岐鎖もしくはランダム鎖の置換もしくは非置換C8〜C18アルキルエトキシレートおよび/またはC6〜C12アルキルフェノールアルコキシレート)、カチオン性洗浄性界面活性剤(例えば、アルキルピリジニウム化合物、アルキル第4級アンモニウム化合物、アルキル第4級ホスホニウム化合物、アルキル三元スルホニウム化合物およびこれらの混合物)、両性イオン性および/または両性洗浄性界面活性剤(例えば、アルカノールアミンスルホベタイン)、両性界面活性剤、半極性非イオン性界面活性剤およびそれらの混合物を含む洗浄性界面活性剤;リン酸非含有ビルダー(例えば、その例には0重量%〜10重量%未満の範囲内のゼオライトA、ゼオライトX、ゼオライトPおよびゼオライトMAPが含まれるゼオライトビルダー)、リン酸塩ビルダー(例えば、0重量%〜10重量%未満の範囲内のトリポリリン酸ナトリウム)、クエン酸、クエン酸塩およびニトリロ三酢酸、ケイ酸塩(例えば、0重量%〜10重量%未満の範囲内のケイ酸ナトリウムもしくはケイ酸カリウムまたはメタケイ酸ナトリウム、または層状ケイ酸塩(SKS−6))を含むビルダー;炭酸塩(例えば、0重量%〜80重量%未満の範囲内の炭酸ナトリウムおよび/または重炭酸ナトリウム);ならびに光退色剤(例えば、スルホン化亜鉛フタロシアニン、スルホン化アルミニウムフタロシアニン、キサンテン染料およびそれらの混合物)、疎水性もしくは親水性漂白活性剤(例えば、ドデカノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、デカノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、デカノイルオキシ安息香酸もしくはその塩、3,5,5−トリメチヘキサノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、テトラアセチルエチレンジアミン−TAED、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩−NOBS、ニトリルクワットおよびそれらの混合物);過酸化水素源(例えば、その例には、過ホウ酸塩、過炭酸塩、過硫酸塩、過リン酸塩もしくは過ケイ酸塩のナトリウム塩一水和物もしくは四水和物が含まれる無機過水和塩)、予備形成親水性および/または疎水性過酸(例えば、過カルボン酸および塩、過炭酸および塩、ペリミド酸および塩、ペルオキシモノ硫酸および塩およびそれらの混合物)および/または漂白触媒(例えば、イミン漂白増強剤(その例にはイミニウムカチオンおよびポリイオンが含まれる)、イミニウム両性イオン、変性アミン、変性アミンオキシド、N−スルホニルイミン、N−ホスホニルイミン、N−アシルイミン、チアジアゾール二酸化物、ペルフルオロイミン、環状糖ケトンおよびそれらの混合物、ならびに金属含有漂白触媒(例えば、例えば亜鉛もしくはアルミニウムおよび封鎖剤、例えば、エチレンジアミン四酢酸、エチレンジアミンテトラ(メチレンホスホン酸)およびその水溶性塩などの補助金属カチオンと一緒に、銅、鉄、チタン、ルテニウム、タングステン、モリブデンもしくはマンガンカチオン)を含む漂白剤が含まれる。
典型的なADW洗剤組成物には、0〜10重量%の量で存在するエトキシル化非イオン性界面活性剤、アルコールアルコキシル化界面活性剤、エポキシキャップ化ポリ(オキシアルキル化)アルコールもしくはアミンオキシド界面活性剤を含む非イオン性界面活性剤;リン酸塩ビルダー(例えば、一リン酸塩、二リン酸塩、三ポリリン酸塩、他のオリゴマーポリリン酸塩、トリポリリン酸ナトリウム−STPP)およびリン酸非含有ビルダー(例えば、0.5重量%〜50重量%の範囲内のメチル−グリシン−二酢酸(MGDA)ならびにその塩および誘導体、グルタミン酸−N,N−二酢酸(GLDA)ならびにその塩および誘導体、イミノジコハク酸(IDS)ならびにその塩および誘導体、カルボキシメチルイヌリンならびにその塩および誘導体、ニトリロ三酢酸(NTA)、ジエチレントリアミン五酢酸(DTPA)、B−アラニン二酢酸(B−ADA)およびそれらの塩、ポリ−カルボン酸のホモポリマーおよびコポリマーおよびそれらの部分的もしくは完全中和塩、モノマーのポリカルボン酸およびヒドロキシカルボン酸およびそれらの塩を含むアミノ酸をベースとする化合物)を含む5〜60%の範囲内のビルダー;寸法安定性を提供するために約0.1重量%〜約50重量%の範囲内のスルホン化/カルボキシル化ポリマー;約0.1重量%〜約10重量%の範囲内の乾燥助剤(例えば、ポリエステル、特にアニオン性ポリエステル、任意選択的に別の3〜6官能基を有するさらなるモノマーと一緒に − 典型的には重縮合を促進する酸、アルコールもしくはエステル官能基、ポリカーボネート、ポリウレタンおよび/またはポリ尿素ポリオルガノシロキサン化合物もしくはそれらの、特に反応性環状炭酸塩および尿素タイプの前駆体化合物);約1重量%〜約20重量%の範囲内のケイ酸塩(ケイ酸ナトリウムもしくはカリウム、例えば二ケイ酸ナトリウム、メタケイ酸ナトリウムおよび結晶性フィロケイ酸塩を含む);無機漂白剤(例えば、過水和物塩、例えば過ホウ酸塩、過炭酸塩、過リン酸塩、過硫酸塩および過ケイ酸塩)および有機漂白剤(例えば、ジアシルおよびテトラアシルペルオキシドを含む有機ペルオキシ酸、特にジペルオキシドデカン二酸、ジペルオキシテトラデカン二酸およびジペルオキシヘキサデカン二酸);漂白活性剤(すなわち、約0.1重量%〜約10重量%の範囲内の有機過酸前駆体);漂白触媒(例えば、トリアザシクロノナンマンガンおよび関連錯体、Co、Cu、MnおよびFeビスピリジルアミンおよび関連錯体ならびに酢酸ペンタミンコバルト(III)および関連錯体);約0.1重量%〜5重量%の範囲内の金属ケア剤(例えば、ベンザトリアゾール、金属塩および錯体および/またはケイ酸塩);自動食器洗浄洗剤組成物1g当たり約0.01〜5.0mgの活性酵素の範囲内の酵素(例えば、プロテアーゼ、アミラーゼ、リパーゼ、セルラーゼ、コリンオキシダーゼ、ペルオキシダーゼ/オキシダーゼ、ペクチン酸リアーゼ、マンナナーゼ、クチナーゼ、ラッカーゼ、ホスホリパーゼ、リソホスホリパーゼ、アシルトランスフェラーゼ、ペルヒドロラーゼ、アリールエステラーゼおよびそれらの混合物);ならびに酵素安定剤構成成分(例えば、オリゴ糖、多糖および無機二価金属塩)が含まれる。
以下では、本アミラーゼを添加することができる追加の典型的な洗剤調製物について、番号を付した段落に記載する。
当技術分野では、材料見本およびミクロ材料見本アッセイを含む多くのα−アミラーゼ洗浄アッセイが公知である。添付の実施例では、ごく少数のそのようなアッセイについて記載する。
本変異アミラーゼは、醸造のプロセスにおいて、すなわち発酵麦芽飲料を製造する際に使用される醸造組成物の構成成分であり得る。非発酵性炭水化物は、最終ビール中の溶存固形分の大半を形成する。この残渣は、麦芽アミラーゼがデンプンのα−1,6−結合を加水分解することができないために残留する。非発酵性炭水化物は、ビール12オンス当たり約50カロリーに寄与する。アミラーゼは、グルコアミラーゼならびに任意選択的にプルラナーゼおよび/またはイソアミラーゼと組み合わせて、デンプンをデキストリンおよび発酵性糖に変換させ、最終ビール中の残留非発酵性炭水化物を減少させることを支援する。
変異アミラーゼは、液化および/または糖化の方法において使用される場合、ヨウ素陽性デンプン(IPS)を減少させることができる。IPSの1つの起源は、加水分解を回避するアミロースおよび/または老化デンプンポリマーである。デンプン老化は、デンプン分子に相互に結合して、その後に結晶化度の増加が続く傾向があるために、デンプンペースト中または老化進行中のゲル中で自然に発生する。低濃度の溶液は、デンプン分子のより大きい物体への進行性会合に起因してますます濁る。自然な沈殿が発生し、沈殿したデンプンは、冷水不溶性の最初の状態に復帰する傾向を示すと思われる。ゲルへの冷却硬化後のより高濃度のペーストは、老化するとデンプン分子の会合が増加するために着実に堅固さを増す。これは、隣接デンプン分子上のヒドロキシル基間で水素結合が生じる傾向が強くあるために生じる。J.A.Radley,ed.,Starch and its Derivatives 194−201(Chapman and Hall,London(1968))を参照されたい。
アッセイ
本明細書で使用する様々なアッセイについて、読み易くするために下記に記載する。下記の実施例におけるプロトコルからの何らかの逸脱は、関連するセクションに指示した。これらの実験では、分光光度計を使用して反応の完了後に形成された生成物の吸光度を測定した。
アミラーゼ変異体を発現するバチルス(Bacillus)属菌株を2.5Lのフラスコ内の37℃の培養培地(主要窒素源としての尿素、主要炭素源としてのグルコースを含み、堅固な細胞増殖のために1%のソイトンが補給されている、MOPバッファーをベースとする濃縮された半合成培地)中で60〜72時間、または無機塩および炭素源としてのグルコースが補給されたトウモロコシ穂軸および大豆粉の培地を用いるフェドバッチ式発酵プロセスを使用して36℃の14Lのタンク内で100時間にわたり増殖させた。インキュベーション後、細胞は、遠心分離によって発酵培地から分離し、上清を限外濾過によって濃縮した。この濃縮物に、最終濃度が0.5Mとなるように硫酸アンモニウムを加えた。タンパク質は、AKTA Explorer FPLCシステム(GE Healthcare)上のフェニルセファロースカラムを用いる疎水性相互作用クロマトグラフィーを使用して精製した。カラムは、2mMのCaCl2および0.5Mの硫酸アンモニウムとともに50mMのHEPES(pH8)を用いて平衡化させ、タンパク質は、2mMのCaCl2および50%のプロピレングリコールを含む50mMのHEPES(pH8)を用いて溶出させた。各HPLCの実行後、関心対象のピークと結合した液体分画をプールし、初期濃度を推定するためにプール分画の吸光度測定値を入手した。濃縮サンプルのタンパク質濃度は、3種の異なる測定値:280nmでの吸光度測定値、公知の標準物質と比較した酸処理サンプルのSDS−PAGEデンシトメトリーおよびHPLCシステム上でタンパク質を流し、215nmおよび280nmで得た吸光度測定値からの結果を平均化することによって決定した。
Ceralpha α−アミラーゼアッセイは、Ceralphaキット(Megazyme,Wicklow,Ireland)を使用して実施した。本アッセイは、培養上清を規定条件下で基質混合物とインキュベートする工程を包含し、この反応は、ホウ酸バッファー(200mMのホウ酸/NaOHバッファー(pH10))の添加によって終了(および発色)させた。この基質は、規定のオリゴ糖「非還元型末端ブロック化p−ニトロフェニルマルトヘプタオシド」(BPNPG7)および過剰レベルのα−グルコシダーゼ(「ブロック基」の存在に起因して天然基質には作用を有していない)の混合物である。エンド作用性α−アミラーゼによりオリゴ糖が加水分解されると、混合物中に存在する過剰量のα−グルコシダーゼは、p−ニトロフェニルマルト糖分画のグルコースおよび遊離p−ニトロフェノールへの瞬間的および定量的加水分解を生じさせる。分析対象の試料中のアミラーゼの濃度に直接関連する405nmでの吸光度を測定した。
1)p−ニトロフェニルマルトヘプタオシド(BPNPG7)基質(Megazyme Ceralpha HRキット);
2)50mMのリンゴ酸塩バッファー、0.005%のTWEEN(登録商標)80(pH5.6)または50mMのMOPS、0.005%のTWEEN(登録商標)80(pH7)(希釈バッファー);および
3)200mMのホウ酸/NaOHバッファー(pH10)(停止バッファー)
であった。
CspAmy2−v1および変異体の熱安定性は、Ceralpha α−アミラーゼアッセイを使用してアミラーゼ活性を決定することによって測定した。本アッセイのために使用した装置は、Biomek FX Robot(Beckman Coulter);SpectraMAX MTPリーダー(340型−Molecular Devices)、Tetrad2DNA Engine PCR装置(Biorad)およびiEMSインキュベーター/シェーカー(Thermo Scientific)を含んでいた。使用した試薬溶液は、(*全アッセイ中ではない):
1)熱応力バッファー
a)50mMのKOAc(pH4.5)(5ppmのCaCl2、50ppmのNaCl)*、
b)50mMのKOAc(pH5.0)(10ppmのCaCl2、10mMのNaCl)、
c)50mMのKOAc(pH5.7)(5ppmのCaCl2、50ppmのNaCl)、
d)50mMのKOAc(pH5.7)(無塩条件)*、
2)p−ニトロフェニルマルトヘプタオシド(BPNPG7)基質(Megazyme Ceralpha HRキット):
3)50mMのリンゴ酸塩バッファー、0.005%のTWEEN(登録商標)80(pH5.6)(希釈バッファー);および
4)200mMのホウ酸/NaOH(pH10)(停止バッファー)。
5)アミラーゼ培養上清:1:10のマスター希釈酵素プレートをPCRプレート内の4種の熱応力バッファーそれぞれの中に1:10で希釈した。
トウモロコシ粉およびコーンスターチのデンプン加水分解を使用して、CspAmy2−v1および変異体の比活性を測定した。活性は、トウモロコシ粉またはコーンスターチの酵素的分解により生成した還元末端として測定した。いずれかの基質とのインキュベーション中に生成された還元末端は、PAHBAH(p−ヒドロキシ安息香酸ヒドラジド)アッセイを用いて定量した。本アッセイのために使用した装置は、Biomek FX Robot(Beckman Coulter);SpectraMAX MTPリーダー(340型−Molecular Devices)、Tetrad2DNA Engine PCR装置(Biorad)、およびiEMSインキュベーター/シェーカー(Thermo Scientific)ならびにバブルパドルリザーバーを含んでいた。
1.小規模 − CS−28米デンプンミクロ材料見本アッセイ
このアミラーゼアッセイの原理は、綿ミクロ材料見本に組み込まれた米デンプンの加水分解に起因するオレンジ色素の遊離である。洗液の488nmでの吸光度を測定し、これは、所望の条件(pH、温度およびバッファー)で分析された試料中のアミラーゼ活性のレベルに関連する。
1)CS−28ミクロ材料見本(米デンプン、着色);
2)10mMのHEPES、2mMのCaCl2、0.005%のTWEEN 80バッファー(pH8.0)、導電率1mS/cm;
3)25mMのCAPS、2mMのCaCl2、0.005%のTWEEN 80バッファー(pH10.0);導電率5mS/cm(5MのNaClを用いて調整);
4)10mMのNaCl、0.1mMのCaCl2、0.005%のTWEEN 80;および
5)50mMのMOPS(pH7.15)、0.1mMのCaCl2
であった。
材料見本からの染み除去を、上記と類似であるが、しかし、中規模条件下においてかつ市販の熱不活化KIRKLAND SIGNATURE(登録商標)洗剤を用いて試験した。洗剤の熱不活化は、非酵素構成成分の特性を保持しながら酵素的構成成分の活性を破壊するために役立つ。熱不活化は、事前に計量した液体洗剤(ガラス製ボトル入り)を90℃の水浴中で4時間にわたり実施した。酵素不活性化のパーセンテージを正確に決定するために、プロテアーゼ活性およびアミラーゼ活性のそれぞれを測定するためにSuc−AAPF−pNAおよびCeralpha基質アッセイを使用して、非加熱洗剤および加熱洗剤の両方をアッセイした。
材料見本からの染み除去を、pH8.0の緩衝条件下において、市販の熱不活化KIRKLAND SIGNATURE ULTRA CLEAN(商標)洗剤を用いて試験した。
市販の液体洗剤PERSIL BIO(登録商標)(Unilever)を購入し、上述のように熱不活化した。試料を調製するために、プロテアーゼ(PURAFECT(登録商標)Prime HA)およびアミラーゼは、洗浄中の最終濃度がそれぞれ0.5および0.05ppmとなるように各洗剤試料に添加して混和した。試料を37℃のCO2インキュベーター(Sanyo)中で保管し、アリコートを各反応試料から様々な時点に採取し、1%のBSAを添加した50mMのMOPS(pH7.15)バッファー中に希釈し、Ceralpha基質(Megazyme,Inc)を使用してα−アミラーゼ活性を測定した。各試料の活性は、較正標準物質を使用するArena 20XT光度測定分析機(Thermo Scientific)を使用して決定した。インキュベーション後の残留活性は、ゼロ時点に決定した総活性の百分率として報告した。
変異体の熱安定性について、事前に選択した温度(デフォルトは85℃)および所望のpHにおいて、50mMの酢酸カリウム、0.125mMのCaCl2および2.2mMのNaCl中で試験した。各変異体のストック溶液は、milli−Q水中において、最終タンパク質濃度が1mg/mLとなるように精製変異体を希釈することによって調製し、次に各変異体を上記の各バッファー(最終酵素用量は5μg/mLである)中で(200倍に)さらに希釈した。希釈酵素溶液を2分間にわたり適切な温度に予備加熱し、次に任意のタンパク質凝集体を崩壊させるために氷上で冷却した。50μLの各酵素溶液を0.2mLのPCRストリップチューブに移し、これを(バッファーのpHに基づいて)適切な温度に加熱し、2時間にわたりインキュベートした。試料は、次に、熱応力期間を終了させるために氷水浴中に配置した。
ラピッドビスコアナライザー(RVA Super4,Perten Instruments,Haegersten,Sweden)を使用して、酵素が高温でトウモロコシ粉スラリーの粘度を破壊する能力を測定した。RVAアルミニウム缶(試料缶および二重撹拌スカートパドル、Perten Instruments,Haegersten,Sweden)に入れる33gの25%(ds)スラリーを調製するために、トウモロコシ粉をDI水と混和した。スラリーのpHは、1Nの硫酸を用いてpH5.0に調整した。ラピッドビスコアナライザーのプログラムは、70℃で開始して、直ちに95℃へ上昇させてその温度で維持するようにローディングした。酵素添加後、二重スカートパドルを缶の上に配置し、直ちに10分間の総ラン時間にわたりRVA内に入れた。粘度を連続的に測定し、全ランにわたりRVAによって収集した。酵素は、10、30および50μgで試験した。プロットは、粘度変化のピーク時の粘度に反比例するピーク流動性(1/cP)および粘度変化の終了時の粘度に反比例する最終流動性(1/cP)のタンパク質用量依存性を示している。
CspAmy2変異体の生成
CspAmy2の変異体を発現するバチルス(Bacillus)属菌株の生成は、表2に記載の変異体と同様に、国際公開第2014/164777号パンフレットに記載されており、表2ではR178位およびG179位での欠失が「del(R178,G179)」として表示されており、アミノ酸位置のナンバリングは配列番号1を参照している。
C16EおよびC16Fをベースとする追加のCspAmy2変異体
表3に列挙した、CspAmy2−C16EおよびCspAmy2−C16Fをベースとする追加の変異体(それぞれC16EおよびC16Fと略記する)は、国際公開第2014/164777号パンフレットに記載されたように構築した。追加の全変異体は全部がC16EまたはC16Fの全突然変異を含むことが理解されるであろう。上述のように、アミノ酸位置のナンバリングは、配列番号1を参照している。
C16Eをベースとする別の追加のCspAmy2変異体
C16Eをベースとする別の追加の変異体は、国際公開第2014/164777号パンフレットに記載されたように構築した。存在する変異体および突然変異の名称は、表5に示した。突然変異W153Fは、153位での野生型残基への復帰を表すことに留意されたい。このため、C16E−AY−W153Fは、CspAmy2に対して153位での突然変異を有していない。
追加のCspAmy2−v5をベースとする変異体
表6に示した追加のCspAmy2−v5をベースとする変異体は、国際公開第2014/164777号パンフレットに記載されたように構築した。上述のように、R178位およびG179位での欠失は、「del(R178,G179)」と示され、アミノ酸位置のナンバリングは、配列番号1を参照している。
CspAmy2−v5をベースとする変異体の洗浄性能および洗剤安定性
精製CspAmy2−v5をベースとする変異体の中規模および全規模洗浄性能を、実施例1において上述したように実施したミクロ材料見本洗浄アッセイにおいて分析した。小規模および全規模洗剤安定性についても、実施例1において上述したように実施した。結果は、表7〜9に示した。
Claims (21)
- R375および任意選択的にS360に対応するアミノ酸残基での突然変異と、
N126、F153、T180、E187およびI203からなる群から選択されるアミノ酸残基に対応する1つまたは複数のアミノ酸残基での少なくとも1つの突然変異および任意選択的に少なくとも2つの突然変異と
を含む、親α−アミラーゼの組み換え変異体であって、
前記変異α−アミラーゼまたは前記親α−アミラーゼは、ナンバリングのために使用される配列番号1に対して少なくとも60%、任意選択的に70%、任意選択的に80%、任意選択的に85%、任意選択的に90%または任意選択的に95%のアミノ酸配列同一性を有し、
前記変異体は、前記親α−アミラーゼまたは前記突然変異の非存在によってのみ前記変異α−アミラーゼと異なる参照α−アミラーゼと比較して増加した低pH安定性および/またはデンプン液化活性を有する、組み換え変異体。 - ナンバリングのために配列番号1を使用して、突然変異R375Yおよび任意選択的にS360Aと、N126Y、F153W、T180H、T180D、E187PおよびI203Yからなる群から選択されるアミノ酸残基に対応する1つまたは複数のアミノ酸残基での少なくとも1つの突然変異および任意選択的に少なくとも2つの突然変異とを含む、請求項1に記載の変異α−アミラーゼ。
- ナンバリングのために配列番号1を使用して、前記突然変異R375YおよびS360Aを含む、請求項1または2に記載の変異α−アミラーゼ。
- ナンバリングのために配列番号1を使用して、前記突然変異N126Y、F153W、T180HおよびE187Pをさらに含む、請求項3に記載の変異α−アミラーゼ。
- ナンバリングのために配列番号1を使用して、A275、T89、S92およびY301からなる群から選択される位置での突然変異をさらに含む、請求項1〜4のいずれか一項に記載の変異α−アミラーゼ。
- ナンバリングのために配列番号1を使用して、R178、G179、T180およびG181に対応する少なくとも1つのアミノ酸残基の欠失をさらに含む、請求項1〜5のいずれか一項に記載の変異α−アミラーゼ。
- ナンバリングのために配列番号1を使用して、R178およびG179またはT180およびG181に対応するアミノ酸残基の欠失をさらに含む、請求項1〜6のいずれか一項に記載の変異α−アミラーゼ。
- ナンバリングのために配列番号1を使用して、G476、G477、E132、Q167、A277、R458、T459および/またはD460に対応するアミノ酸残基での突然変異をさらに含む、請求項1〜7のいずれか一項に記載の変異α−アミラーゼ。
- 前記親α−アミラーゼは、サイトファーガ(Cytophaga)種由来であるか、またはバチルス(Bacillus)種由来ではない、請求項1〜8のいずれか一項に記載の変異α−アミラーゼ。
- デンプンをオリゴ糖へ変換するための方法であって、デンプンを、有効量の請求項1〜9のいずれか一項に記載の変異アミラーゼと接触させる工程を含む方法。
- 請求項1〜9のいずれか一項に記載の変異アミラーゼを含む、デンプンを液化するための組成物。
- T38、N126、F153、E187、I203、G476およびG477位に対応するアミノ酸残基の少なくとも1つおよび任意選択的に複数での突然変異と、任意選択的にR178、G179、T180およびG181に対応するアミノ酸残基での少なくとも1つの突然変異とを含む、親α−アミラーゼの組み換え変異体であって、
前記変異α−アミラーゼまたは前記親α−アミラーゼは、ナンバリングのために使用される配列番号1に対して少なくとも60%、任意選択的に70%、任意選択的に80%、任意選択的に85%、任意選択的に90%または任意選択的に95%のアミノ酸配列同一性を有し、
前記変異体は、前記親α−アミラーゼまたは前記突然変異の非存在によってのみ前記変異α−アミラーゼと異なる参照α−アミラーゼと比較して増加した洗剤安定性および/または洗浄性能を有する、組み換え変異体。 - ナンバリングのために配列番号1を使用して、突然変異T38N、N126Y、F153W、E187P、I203Y、G476KおよびG477Eの少なくとも1つおよび任意選択的に複数を含む、請求項12に記載の変異α−アミラーゼ。
- ナンバリングのために配列番号1を使用して、T129位での突然変異をさらに含む、請求項12または13に記載の変異α−アミラーゼ。
- ナンバリングのために配列番号1を使用して、突然変異T129Iをさらに含む、請求項14に記載の変異α−アミラーゼ。
- ナンバリングのために配列番号1を使用して、R178およびG179またはT180およびG181に対応するアミノ酸残基の欠失をさらに含む、請求項12〜15のいずれか一項に記載の変異α−アミラーゼ。
- ナンバリングのために配列番号1を使用して、E132、Q167、A277、R458、T459および/またはD460に対応するアミノ酸残基での突然変異をさらに含む、請求項12〜16のいずれか一項に記載の変異α−アミラーゼ。
- ナンバリングのために配列番号1を使用して、N88、N134および/またはL171位に対応するアミノ酸残基での突然変異を欠如している、請求項12〜17のいずれか一項に記載の変異α−アミラーゼ。
- 前記親α−アミラーゼは、サイトファーガ(Cytophaga)種由来であるか、またはバチルス(Bacillus)種由来ではない、請求項12〜18のいずれか一項に記載の変異α−アミラーゼ。
- 表面からデンプン質の染みまたは汚れを除去するための方法であって、前記表面を、有効量の請求項12〜19のいずれか一項に記載の変異アミラーゼと接触させる工程と、水性組成物中で溶解するより小さいデンプン由来分子を生成し、それにより前記表面から前記デンプン質の染みを除去するために、ポリペプチドが、前記デンプン質の染み中に存在するデンプン成分を加水分解することを可能にする工程とを含む方法。
- 請求項12〜20のいずれか一項に記載の変異アミラーゼを含む洗剤組成物。
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