BRPI9813115B1 - Variante de protease, dna, vetor de expressão, célula hospedeira, composição de limpeza, alimento animal, e, composição para tratar um tecido - Google Patents
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Description
"VARIANTE DE PROTEASE, DNA, VETOR DE EXPRESSÃO, CÉLULA HOSPEDEIRA PROCARIÓTICA, COMPOSIÇÃO DE LIMPEZA, E, COMPOSIÇÃO PARA TRATAR UM TECIDO" PEDIDOS RELACIONADOS O presente pedido é um pedido de continuação em parte do Pedido de Patente dos Estados Unidos 08/956.323, depositado em 23 de outubro de 1998, do Pedido de Patente dos Estados Unidos 08/956.564 depositado em 23 de outubro de 1998 e do Pedido de Patente dos Estados Unidos 08/956.324 depositado em 23 de outubro de 1998, todos os quais estão por meio deste, aqui incorporados em sua totalidade.
FUNDAMENTOS DA INVENÇÃO
As proteases serinas são um subgrupo de carbonil hidrolases. Compreendem uma classe diversa de enzimas que têm uma ampla faixa de especificidades e de funções biológicas. Stroud, R., Scí. Amer., 131: 74 a 88. A despeito de sua diversidade funcional, o mecanismo catalítico das proteases serinas foram aproximadas a pelo menos duas famílias geneticamente distintas de enzimas: 1) as subtilisinas e 2) as proteases serinas bacterianas, mamíferas, relacionadas à quimotripsina e homólogas (por exemplo, tripsina e S. gresius tripsina). Estas duas famílias de proteases serina mostram mecanismos notavelmente similares de catálise. Kraut, J. (1977), Annu. Rev. Biochem., 46: 331 a 358. Além disso, embora a estrutura primária não seja relacionada, a estrutura terciária destas duas famílias de enzima levam juntas uma tríade catalítica conservada de aminoácidos que consiste de serina, histidina e aspartato.
As subtilisinas são proteases serinas (PM de aproximadamente 27.500) que são secretadas em grandes quantidades de uma ampla variedade de espécies de Bacillus e outros microorganismos. A seqüência de proteína da subtilisina foi determinada de pelo menos nove espécies diferentes de Bacillus. Markland, F. S., et al., (1983), Hoppe-Seyler’s Z. Physiol. Chem., 364: 1537 a 1540. A estrutura cristalográfica tridimensional das subtilisinas do Bacillus amyloliquefaciens, do Bacillus licheniformis e de diversas variantes naturais do B. lentus foram relatadas. Estes estudos indicam que embora a subtilisina não esteja geneticamente relacionada com as proteases serinas de mamífero, tem uma estrutura de sítio ativo similar. O raio X das estruturas cristalinas da subtilisina que contém inibidores de peptídeo covalentemente ligados (Robertus, J. D., et al., (1972), Biochemistry, 11: 2439 a 2449) ou complexos de produto (Robertus, J. D., et al., (1976), J. Biol. Chem., 251: 1097 a 1103) também forneceu informação com respeito ao local ativo e à fenda de ligação do substrato putativo da subtilisina. Além disso, um grande número de......cinéticas e químicas....Biol. Chem., 244: 5333 a5338)e mutagêneses extensivas específicas por sítio foram realizadas (Wells e Estell (1988) TIBS 13: 291 a 297).
SUMÁRIO DA INVENÇÃO r E um objetivo deste fornecer variantes de protease que contenham uma substituição de um aminoácido em uma posição de resíduo que corresponda à posição 103 da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens e substituindo-se um ou mais aminoácidos nas posições de resíduo selecionadas do grupo que consiste das posições de resíduo correspondentes às posições 1, 3, 4, 8, 10, 12, 13, 16, 17, 18,19, 20, 21, 22, 24, 27, 33, 37, 38, 42, 43, 48, 55, 57, 58, 61, 62, 68, 72, 75, 76, 77, 78, 79, 86, 87, 89, 97, 98, 99, 101, 102, 104, 106, 107, 109, 111, 114, 116, 117, 119, 121, 123, 126, 128, 130, 131, 133, 134, 137, 140, 141, 142, 146, 147, 158, 159, 160, 166, 167, 170, 173, 174, 177, 181, 182, 183, 184, 185, 188, 192, 194, 198, 203, 204, 205, 206, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 222, 224, 227, 228, 230, 232, 236, 237, 238, 240, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 265, 268, 269, 270, 271, 272, 274 e 275 da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens, em que quando uma substituição em uma posição que corresponda à posição de resíduo 103 é combinada com uma substituição em uma posição que corresponda à posição de resíduo 76, existe também uma substituição em uma ou mais posições de resíduo outras que não as posições de resíduo que correspondam às posições 27, 99, 101, 104, 107, 109, 123, 128, 166, 204, 206, 210, 216, 217, 218, 222, 260, 265 ou 274 da subtilisina âoBacillus amyloliquefaciens.
Embora qualquer combinação das substituições de aminoácidos listadas acima possam ser utilizadas, as enzimas variantes de protease, preferidas, utilizáveis para a presente invenção compreendem a substituição de resíduos de aminoácidos nas seguintes combinações de posições. Todas as posições de resíduo correspondem a posições da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens: (1) uma variante de protease que inclua substituições dos resíduos de aminoácido na posição 103 e em uma ou mais das seguintes posições 236 e 245; (2) uma variante de protease que inclua substituições dos resíduos de aminoácido nas posições 103 e 236 e em uma ou mais das seguintes posições 1, 9, 12, 61, 62, 68, 76, 97, 98, 101, 102, 104, 109, 130, 131, 159, 183, 185, 205, 209, 210, 211, 212, 213, 215, 217, 230, 232, 248, 252, 257, 260, 270 e 275; (3) uma variante de protease que inclua substituições dos resíduos de aminoácido nas posições 103 e 245 e em uma ou mais das seguintes posições 1, 9, 12, 61, 62, 68, 76, 97, 98, 101, 102, 104, 109, 130, 131, 159, 170, 183, 185, 205, 209, 210, 211, 212, 213, 215, 217, 222, 230, 232, 248, 252, 257, 260, 261, 270 e 275; ou (4) uma variante de protease que inclua substituições dos resíduos de aminoácido nas posições 103, 236 e 245 e em uma ou mais das seguintes posições 1, 9, 12, 61, 62, 68, 76, 97, 98, 101, 102, 104, 109, 130, 131, 159, 183, 185, 205, 209, 210, 211, 212, 213, 215, 217, 230, 232, 243, 248, 252, 257, 260, 270 e 275.
As variantes de protease mais preferidas são conjuntos de substituição selecionados do grupo que consiste das posições de resíduo que correspondem às posições na Tabela 1 da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens: As variantes de protease mais preferidas são aquelas apresentadas na Tabela 3. É um outro objetivo fornecer sequências de DNA que codifiquem tais variantes de protease, bem como vetores de expressão que contenham tais seqüências variantes de DNA.
Adicionalmente ainda, um outro objetivo da invenção é fornecer células hospedeiras transformadas com tais vetores, bem como células hospedeiras que sejam capazes de expressar tal DNA para produzir variantes de protease intracelular ou extracelularmente.
Fomeceu-se ainda uma composição de limpeza que compreende uma variante de protease da presente invenção.
Adicionalmente, fomeceu-se uma alimentação animal que compreende uma variante de protease da presente invenção.
Também é fornecida uma composição para o tratamento de um tecido que compreende uma variante de protease da presente invenção. DESCRIÇÃO RESUMIDA DOS DESENHOS
As Figuras de IA a 1C representam a seqüência de DNA e de aminoácido para a subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens e um mapa de restrição parcial deste gene. A Figura 2 representa os resíduos conservados de aminoácido entre as subtilisinas do Bacillus amyloliquefaciens (BPN)’ e do Bacillus lentus (tipo selvagem).
As Figuras 3A e 3B representam a seqüência de aminoácido de quatro subtilisinas. A linha superior representa a seqüência de aminoácido de subtilisina da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens (algumas vezes também chamada de subtilisina BPN’). A segunda linha representa a seqüência de aminoácido da subtilisina do Bacillus subíilis. A terceira linha representa a seqüência de aminoácido da subtilisina do Bacillus licheniformis. A quarta linha representa a seqüência de aminoácido da subtilisina do Bacillus lentus (também chamado de subtilisina 309 na PCT WO 89/06276). O símbolo * significa a ausência dos resíduos específicos de aminoácido como comparado à subtilisina BPN’.
DESCRIÇÃO DETALHADA DA INVENÇÃO
As proteases são carbonil hidrolases que, no geral, atuam para clivar ligações peptídicas de proteínas ou de peptídeos. Como usado aqui, “protease” significa uma protease de ocorrência natural ou uma protease recombinante. As proteases de ocorrência natural incluem a-aminoacilpeptídeo hidrolase, ácido peptidilamino hidrolase, acilamino hidrolase, serina carboxipeptidase, metalocarboxipeptidase, tiol proteinase, carboxilproteinase e metaloproteinase. As proteases de serina, metalo, tiol e de ácido estão incluídas, bem como as endo e exo-proteases. A presente invenção inclui enzimas de protease de variantes de carbonil hidrolase que não são de ocorrência natural (variantes de protease) tendo uma atividade proteolítica, estabilidade, especificidade de substrato, perfil de pH e/ou características de desempenho diferentes quando comparadas ao precursor de carbonil hidrolase do qual a seqüência de aminoácido da variante é derivada. Especificamente, tais variantes de protease têm uma seqüência de aminoácido não encontrada na natureza, que é derivada da substituição de uma pluralidade de resíduos de aminoácidos de uma protease precursora com aminoácidos diferentes. A protease precursora pode ser uma protease de ocorrência natural ou uma protease recombinante.
As variantes de protease utilizáveis nesta abrangem a substituição de qualquer um dos dezenove aminoácidos L que ocorrem naturalmente nas posições designadas de resíduo de aminoácido. Tais substituições podem ser feitas em qualquer subtilisina precursora (procariótica, eucariótica, mamífera, etc.). Por todo este pedido, referência é feita a vários aminoácidos por intermédio dos códigos comuns de uma e de três letras. Tais códigos são identificados em Dale, M. W. (1989), Molecular Genetics of Bactéria, John Wiley & Sons, Ltd., Anexo B.
As variantes de protease aqui utilizáveis são preferivelmente derivadas de uma subtilisina de Baccilus. Mais preferivelmente, as variantes de protease são derivadas da subtilisina do Bacillus lentus e/ou da subtilisina 309.
As subtilisinas são proteases bacterianas ou fungicas que geralmente atuam para clivar ligações peptídicas de proteínas ou de peptídeos. Como usado aqui, “subtilisina” significa uma subtilisina de ocorrência natural ou uma subtilisina recombinante. Uma série de subtilisinas de ocorrência natural é conhecida por ser produzida e frequentemente secretada por várias espécies microbianas. As seqüências de aminoácido dos membros desta série não são totalmente homólogas. Entretanto, as subtilisinas nesta série apresentam o mesmo tipo ou tipo similar de atividade proteolítica. Esta classe de serina proteases compartilha uma sequência de aminoácido comum que define uma tríade catalítica que as distingue da classe relacionada à quimotripsina das serina proteases. As serina proteases relacionadas às subtilisinas e às quimotripsinas possuem ambas uma tríade catalítica que compreende aspartato, histidina e serina. Nas proteases relacionadas à subtilisina a ordem relativa destes aminoácidos, lendo-se do término amino para o carbóxi é aspartato-histidina-serina. Assim, subtilisina nesta refere-se a uma serina protease que tenha uma tríade catalítica de proteases relacionadas à subtilisina. Os exemplos incluem, mas não estão limitados às subtilisinas identificadas na Figura 3 nesta. No geral, e para os propósitos da presente invenção, a numeração dos aminoácidos nas proteases correspondem aos números designados para a seqüência da subtilisina madura do Bacullus amyloliquefaciens apresentada na Figura 1. “Subtilisina recombinante” ou “protease recombinante” refere-se a uma subtilisina ou uma protease em que a seqüência de DNA que codifica a subtilisina ou a protease é modificada para produzir uma seqüência de DNA variante (ou mutante) que codifica a substituição, supressão ou inserção de um ou mais aminoácidos na seqüência de aminoácido que ocorre naturalmente. Os processos adequados para produzir tais modificações e que podem ser combinados com aqueles divulgados nesta, incluem aqueles divulgados na Patente U.S. RE 34.606, Patente U.S. 5.204.015 e Patente U.S. 5.185.258, Patente U.S. 5.700.676, Patente U.S. 5.801.038 e Patente U.S. 5.763.257.
As “subtilisinas não humanas” e o DNA que as codificam podem ser obtidos de muitos organismos procarióticos e eucarióticos. Os exemplos adequados de organismos procarióticos incluem os organismos gram negativos tais como E. coli ou Pseudomonas e bactérias gram positivas tais como Micrococcus ou Bacillus. Os exemplos de organismos eucarióticos a partir dos quais a subtilisina e seus genes podem ser obtidos incluem levedura, tal como Saccharomyces cerevisiae, fungo tal como Aspergillus sp.
Uma “variante de protease” tem uma seqüência de aminoácido que é derivada da seqüência de aminoácido de uma “protease precursora”. As proteases precursoras incluem as proteases que ocorrem naturalmente e as proteases recombinantes. a seqüência de aminoácido da variante de protease é “derivada” da seqüência de aminoácido da protease precursora pela substituição, supressão ou inserção de um ou mais aminoácidos da seqüência precursora de aminoácido. Tal modificação é a da “seqüência precursora de DNA” que codifica a seqüência de aminoácido da protease precursora ao invés da manipulação da enzima de protease precursora, por si. Os processos adequados para tal manipulação da seqüência de DNA precursora incluem os processos aqui divulgados, bem como processos conhecidos por aqueles habilitados na técnica (ver, por exemplo, EP 0 328299, WO 89/06279 e as patentes U. S. e pedidos já mencionados nesta).
As substituições específicas que correspondam à posição 103 em combinação com uma ou mais das seguintes substituições que correspondam às posições 1, 3, 4, 8, 10, 12, 13, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 24, 27, 33, 37, 38, 42, 43, 48, 55, 57, 58, 61, 62, 68, 72, 75, 76 77, 78, 79, 86, 87, 89, 97, 98, 99, 101, 102, 104, 106, 107, 109, 111, 114, 116, 117, 119, 121, 123, 126, 128, 130, 131, 133, 134, 137, 140, 141, 142, 146, 147, 158, 159, 160, 166, 167, 170, 173, 174, 177, 181, 182, 183, 184, 185, 188, 192, 194, 198, 203, 204, 205, 206, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 222, 224, 227, 228, 230, 232, 236, 237, 238, 240, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 265, 268, 269, 270, 271, 272, 274 e 275 da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens são aqui identificadas.
As variantes preferidas são aquelas que tenham combinações de substituições nas posições de resíduo que correspondam às posições da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens na Tabela 1. As variantes mais preferidas são aquelas que tenham combinações de substituições nas posições de resíduo que correspondam às posições da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens na Tabela 3.
Outras variantes preferidas são aquelas que tenham combinações de substituições nas posições de resíduo que correspondam às posições da subtilisina doBacillus amyloliquefaciens na Tabela 2. <
Estes números de posição de aminoácido referem-se àqueles designados na seqüência de subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens madura apresentada na Figura 1. A invenção, entretanto, não está limitada à mutação desta subtilisina particular, porém estende-se a proteases precursoras que contenham resíduos de aminoácido nas posições que sejam “equivalentes” aos resíduos particulares identificados na subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens. Em uma modalidade preferida da presente invenção, a protease precursora é a subtilisina do Bacillus lentus e as substituições são feias nas posições de resíduo de aminoácido equivalentes no B. lentus que correspondam àquelas listadas acima.
Uma posição de resíduo (aminoácido) de uma protease precursora é equivalente a um resíduo da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens, se o mesmo é homólogo (isto é que corresponda na posição na estrutura primária ou terciária) ou análogo a um resíduo ou porção específicos daquele resíduo na subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens (isto é, que tenha a mesma capacidade funcional ou capacidade funcional similar para combinar, reagir ou interagir quimicamente).
De modo a estabelecer homologia à estrutura primária, a seqüência de aminoácido de uma protease precursora é diretamente comparada à seqüência primária da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens e particularmente a um conjunto de resíduos conhecidos por não serem variantes nas subtilisinas para as quais a seqüência é conhecida. Por exemplo, a Figura 2 nesta mostra os resíduos conservados entre a subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens e a subtilisina do Bacillus lentus. Após alinhar os resíduos conservados, permitindo-se quanto as inserções e supressões necessárias de modo a manter o alinhamento (isto é, evitando-se a eliminação de resíduos conservados através da supressão e inserção arbitrárias), os equivalentes de resíduos para aminoácidos particulares na seqüência primária da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens são definidos. O alinhamento de resíduos conservados, preferivelmente, devem conservar 100 % de tais resíduos. Entretanto, o alinhamento maior do que 75 % ou tão pouco quanto 50 % dos resíduos conservados também é adequado para definir resíduos equivalentes. A conservação da tríade catalítica, Asp32/His64/Ser221 deve ser mantida. Siezen et al., (1991) Protein Eng. 4(7): 719 a 737 mostra o alinhamento de um grande número de serina proteases.
Por exemplo, na Figura 3, a seqüência de aminoácido da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens, Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis (carlsbergensis) e do Bacillus lentus são alinhadas para fornecer a quantidade máxima de homologia entre as seqüências de aminoácido. Uma comparação destas seqüências mostra que existem vários resíduos conservados em cada seqüência. Estes resíduos conservados (como entre BPN’ e B. lentus) são identificados na Figura 2.
Estes resíduos conservados, assim, podem ser usados para definir os resíduos de aminoácido equivalentes correspondentes da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens, em outras subtilisinas tais como a subtilisina do Bacillus lentus (Publicação PCT N- WO 89/06279 publicada em 13 de julho de 1989), a enzima precursora de protease aqui preferida ou a subtilisina chamada de PB92 (EP 0 328 299), que é altamente homóloga à subtilisina preferida do Bacillus lentus. As seqüências de aminoácido de certas destas subtilisinas estão alinhadas nas Figuras 3A e 3B com a seqüência da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens, para produzir a homologia máxima dos resíduos conservados. Como pode ser visto, existem várias supressões na seqüência de Bacillus lentus como comparado à subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens. Assim, por exemplo, o aminoácido equivalente para Vai 165 na subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens nas outras subtilisinas é a isoleucina quanto aoB. lentus e o B. licheniformis. “Resíduos equivalentes” também podem ser definidos determinado-se a homologia no nível da estrutura terciária para uma protease percursora cuja estrutura terciária tenha sido determinada pela cristalografia de raio X. Os resíduos equivalentes são definidos como aqueles para os quais as coordenadas atômicas de dois ou mais dos átomos da cadeia principal de um resíduo de aminoácido particular da protease precursora e da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens (N sobre N, CA sobre CA, C sobre C e O sobre O) estejam dentro de 0,13 nm e preferivelmente de 0,1 nm após o alinhamento. O alinhamento é obtido após o melhor modelo ter sido orientado e posicionado para dar a sobreposição máxima das coordenadas atômicas de átomos de proteína que não o hidrogênio da protease em questão para a subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens. O melhor modelo é o modelo cristalográfico que dá o fator R mais baixo para o dado de diffação experimental na resolução mais alta disponível.
Os resíduos equivalentes que são funcionalmente análogos a um resíduo específico da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens são definidos como aqueles aminoácidos da protease precursora que podem adotar uma conformação tal que alterem, modifiquem ou contribuam para a estrutura de proteína, substrato de ligação ou catálises de um modo definido e atribuído a um resíduo específico da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens. Além disso, são aqueles resíduos da protease precursora (para qual uma estrutura terciária foi obtida por cristalografia de raio X) que ocupam uma posição análoga na medida em que, embora os átomos da cadeia principal do resíduo dado possam não satisfazer o critério de equivalência no que diz respeito a ocupar uma posição homóloga, as coordenadas atômicas de pelo menos dois dos átomos da cadeia lateral do resíduo permanecem com 0,13 nm dos átomos da cadeia lateral correspondente da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens. As coordenadas da estrutura tridimensional da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens são apresentadas na Publicação EPO n- 0 251 446 (equivalente à Patente U.S. 5.182.204, a divulgação da qual é incorporada aqui por referência) e podem ser usadas como resumido acima para determinar os resíduos equivalentes ao nível da estrutura terciária.
Alguns dos resíduos identificados para a substituição são resíduos conservados, ao passo que outros não o são. No caso dos resíduos que não são conservados, a substituição de um ou mais aminoácidos é limitada a substituições que produzam uma variante que tenha uma seqüência de aminoácido que não corresponde a um encontrado na natureza. No caso de resíduos conservados, tais substituições não devem resultar em uma seqüência que ocorra naturalmente. As variantes de protease da presente invenção incluem as formas maduras das variantes de protease, bem como as formas pró e pré-pró de tais variantes de protease. As formas pré-pró são as construções preferidas, visto que isto facilita a expressão, secreção e maturação das variantes de protease. “Pró-sequência” refere-se a uma seqüência de aminoácidos ligada à porção N-terminal da forma madura de uma protease que quando removida resulta no aparecimento da forma “madura” da protease. Muitas enzimas proteolíticas são encontradas na natureza como produtos de pró-enzima translacional e, na ausência de processamento pós-translacional são expressas deste modo. Uma pró seqüência preferida para produzir variantes de protease é a pró seqüência putativa da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens, embora outras pró seqüências de protease possam ser usadas.
Uma “seqüência de sinal” ou “pré seqüência” refere-se a qualquer seqüência de aminoácidos ligada à porção N-terminal de uma protease ou à porção N-terminal de uma pró protease que pode participar na secreção das formas madura ou pró da protease. Esta definição de seqüência de sinal é uma definição funcional, pretendida para incluir todas aquelas seqüências de aminoácido codificadas pela porção N-terminal do gene de protease que participa na efetuação da secreção da protease sob condições naturais. A presente invenção utiliza tais seqüências para efetuar a secreção das variantes de protease como definido nesta. Uma seqüência de sinal possível compreende os primeiros sete resíduos de aminoácido da seqüência de sinal da subtilisina do Bacillus subtilis fundido ao resto da seqüência de sinal da subtilisina do Bacillus lentus (ATCC 21536).
Uma forma “pré-pró” de uma variante de protease consiste da forma madura da protease que tenha uma pró seqüência operavelmente ligada ao término amino da protease e uma seqüência “pré” ou de “sinal” operavelmente ligada ao término amino da pró seqüência. “Vetor de expressão” refere-se a uma construção de DNA que contenha uma seqüência de DNA que esteja operavelmente ligada a uma seqüência de controle adequada capaz de efetuar a expressão do dito DNA em uma hospedeiro adequado. Tais seqüências de controle incluem um promotor para efetuar a transcrição, uma seqüência operadora opcional para controlar tal transcrição, uma seqüência que codifica os sítios e as seqüências de ligação de ribossoma de mRNA adequados, que controlam o término da transcrição e da translação. O vetor pode ser um plasmídeo, uma partícula fago ou simplesmente um inserto genômico potencial. Uma vez transformado em um hospedeiro adequado, o vetor pode replicar e funcionar independentemente do genoma hospedeiro ou pode, em algumas instâncias, integrar-se no próprio genoma. No presente relatório descritivo, “plasmídeo” e “vetor” são algumas vezes usados de modo alternado pelo fato de plasmídeo ser a forma mais comumente usada de vetor até o momento. Entretanto, a invenção é intencionada a incluir as outras tais formas de vetores de expressão que exercem funções equivalentes e que são ou tomam-se conhecidas na técnica.
As “células hospedeiras” usadas na presente invenção são, no geral, hospedeiros procarióticos ou eucarióticos que preferivelmente foram manipulados pelos processos divulgados na Patente U.S. RE 34.606 para toma-los incapazes de secretar endoprotease enzimaticamente ativa. Uma célula hospedeira preferida para expressar a protease é a cepa de Bacillus BG2036 que é deficiente em protease neutra enzimaticamente ativa e protease alcalina (subtilisina). A construção da cepa BG2036 é descrita em detalhes na Patente U.S. 5.264.366. Outras células hospedeiras para expressar a protease incluem Bacillus subtilis 1168 (também descritas na Patente U.S. RE 34.606 e Patente U.S. 5.264.366, a divulgação das quais são incorporadas aqui por referência) bem como qualquer cepa adequada de Bacillus tal como B. licheniformis, B. lentus, etc.
As células hospedeiras são transformadas ou transfectadas com vetores construídos usando-se técnicas de DNA recombinantes. Tais células hospedeiras transformadas são capazes de replicar os vetores que codificam as variantes de protease ou que expressam a variante de protease desejada. No caso de vetores que codificam a forma pré ou pré-pró da variante de protease, tais variantes, quando expressadas, são tipicamente secretadas da célula hospedeira no meio de célula hospedeira. “Operavelmente ligada” quando descrevendo a relação entre duas regiões de DNA, simplesmente significa que são funcionalmente relacionadas uma à outra. Por exemplo, uma pré seqüência está operavelmente ligada a um peptídeo se suas funções como uma seqüência de sinal, participam na secreção da forma madura da proteína que envolve, mais provavelmente, a divagem da seqüência de sinal. Um promotor está operavelmente ligado a uma seqüência codificadora se o mesmo controla a transcrição da seqüência; um sítio de ligação de ribossoma está operavelmente ligado a uma seqüência codificadora se o mesmo está posicionado de modo a permitir a translação.
Os genes que codificam a protease precursora que ocorre naturalmente podem ser obtidos de acordo com os processos gerais conhecidos por aqueles habilitados na técnica. Os processos compreendem, no geral, sintetizar sondas rotuladas que tenham seqüências putativas que codifiquem regiões da protease de interesse, que preparem bibliotecas genômicas dos organismos que expressam a protease e avaliem as bibliotecas quanto ao gene de interesse pela hibridização das sondas. Os clones positivamente hibridizados são depois mapeados e sequenciados. A protease clonada é depois usada para depois transformar uma célula hospedeira de modo a expressar a protease. O gene de protease é depois ligado em um plasmídeo de alto número de cópias. Este plasmídeo replica em hospedeiros no sentido de que contenha os elementos bem conhecidos necessários para a replicação de plasmídeo: um promotor operavelmente ligado ao gene em questão (que pode ser fornecido como o gene do próprio promotor homólogo se for reconhecido, isto é, transcrito, pelo hospedeiro), uma terminação de transcrição e uma região de poliadenilação (necessárias para a estabilidade do mRNA transcrito pelo hospedeiro do gene de protease em certas células hospedeiras eucarióticas) que sejam exógenas ou sejam fornecidas pela região terminadora endógena do gene de protease e, desejavelmente, um gene de seleção tal como um gene de resistência a antibiótico que permita a manutenção contínua da cultura de células hospedeiras infectadas por plasmídeo cultivando-se em meio que contenha antibiótico. Os plasmídeos de alto número de cópias também contêm uma origem de replicação para o hospedeiro permitindo deste modo que grande número de plasmídeos sejam gerados no citoplasma sem limitações cromossômicas. Entretanto, está dentro do escopo deste, integrar cópias múltiplas do gene de protease em genôma hospedeiro. Isto é facilitado pelos organismos procarióticos e eucarióticos que são particularmente suscetíveis à recombinação homóloga. O gene pode ser um gene de B. lentus natural. Altemativamente, um gene sintético que codifica uma protease precursora que ocorre naturalmente ou mutante pode ser produzido. Em tal processo, o DNA e/ou a seqüência de aminoácido da protease precursora são determinados.
Fragmentos múltiplos de DNA de filamento único sintéticos, sobrepostos são em seguida sintetizados, que na hibridização e na ligação produzem um DNA sintético que codificam a protease precursora. Um exemplo de construção de gene sintético é apresentado no Exemplo 3 da Patente U.S. 5.204.015, a divulgação da qual é incorporada aqui por referência.
Uma vez que o gene de protease precursora que ocorre naturalmente ou sintética foi clonado, várias modificações são empreendidas para intensificar o uso do gene além da síntese da protease precursora de ocorrência natural. Tais modificações incluem a produção das proteases recombinantes como divulgada na Patente U.S. RE 34.606 e na Publicação EPO n- 0 251 446 e a produção das variantes de protease descritas aqui. O seguinte processo de mutagênese de cassete pode ser usado para facilitar a construção das variantes de protease da presente invenção, embora outros processos possam ser usados. Primeiro, o gene de ocorrência natural que codifica protease é obtido e sequenciado no todo ou em parte. Depois a seqüência é avaliada quanto um ponto no qual é desejado fazer uma mutação (supressão, inserção ou substituição) de um ou mais aminoácidos na enzima codificada. As seqüências que flanqueiam este ponto são avaliadas quanto a presença de sítios de restrição para substituir um segmento curto do gene com uma combinação de oligonucleotídeos que quando expressos codificarão vários mutantes. Tais sítios de restrição são preferivelmente sítios únicos dentro do gene de protease de modo a facilitar a substituição do segmento de gene. Entretanto, qualquer sítio de restrição conveniente que não seja excessivamente redundante no gene de protease pode ser usado, contanto que os fragmentos de gene gerados pela digestão de restrição possam ser reagrupados na seqüência apropriada. Se os sítios de restrição não estão presentes nos locais dentro de uma distância conveniente do ponto selecionado (de 10 a 15 nucleotídeos), tais sítios são gerados pela substituição de nucleotídeos no gene de tal maneira que nem a estrutura de leitura nem os aminoácidos codificados sejam trocados na construção final. A mutação do gene de modo a trocar a sua seqüência para conformar a seqüência desejada é realizada pela extensão iniciadora Ml3 de acordo com os processos geralmente conhecidos. A tarefa de localizar regiões de flanco adequadas e de avaliar a necessidade de mudanças para se chegar em duas seqüências de sítio de restrição convenientes é feita de modo rotineiro pela redundância do código genético, um mapa de enzima de restrição do gene e um grande número de enzimas de restrição diferentes. Observe que se um sítio de restrição de flanco conveniente está disponível, o processo acima necessita ser usado apenas em conexão com a região de flanco que não contenha um sítio.
Uma vez que o DNA de ocorrência natural ou de DNA sintético é clonado, os sítios de restrição que flanqueiam as posições a serem mutadas são digeridos com as enzimas de restrição cognatas e uma pluralidade de extremidades de cassetes de oligonucleotídeo complementares no término estão ligados ao gene. A mutagênese é simplificada por este processo porque todos os oligonucleotídeos podem ser sintetizados de modo a terem os mesmos sítios de restrição e nenhum dos ligadores sintéticos são necessários para se criar os sítios de restrição.
Como usado aqui, atividade proteolítica é definida como a taxa de hidrólise das ligações peptídicas por miligrama da enzima ativa. Muitos procedimentos bem conhecidos existem para medir a atividade proteolítica (K. M. Kalisz, “Microbial Proteinases,” Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology, A. Fiechter ed. 1988). Além ou como uma alternativa para a atividade proteolítica modificada, as enzimas variantes da presente invenção podem ter outras propriedades modificadas tais como K^, kcat, razão kcat/Km e/ou especificidade de substrato modificada e/ou perfil de atividade de pH modificado. Estas enzimas podem ser talhadas para o substrato particular que é prognosticado está presente, por exemplo, na preparação de peptídeos ou para processos hidrolíticos tais como usos em lavanderia.
Em um aspecto da invenção, o objetivo é para se obter uma protease variante que tenha desempenho de lavagem alterada, preferivelmente melhorada como comparado a uma protease precursora em pelo menos uma formulação de detergente e/ou sob pelo menos um conjunto de condições de lavagem.
Existe uma variedade de condições de lavagem que incluem formulações de detergente variadas, volume de água de lavagem, temperatura de água de lavagem e duração do tempo de lavagem que uma variante de protease podería estar exposta. Por exemplo, as formulações de detergente usadas em áreas diferentes têm concentrações diferentes dos seus componentes relevantes presentes na água de lavagem, por exemplo, um detergente europeu tipicamente tem cerca de 4500 a 5000 ppm de componentes de detergente na água de lavagem, enquanto um detergente japonês tipicamente tem próximo a 667 ppm de componentes de detergente na água de lavagem. Na América do Norte, particularmente nos Estados Unidos, um detergente típico tem cerca de 975 ppm de componentes de detergente na água de lavagem.
Um sistema de baixa concentração de detergente inclui detergentes onde menos do que cerca de 800 ppm de componentes de detergente estão presentes na água de lavagem. Os detergentes japoneses são tipicamente considerados sistemas de baixa concentração de detergente por terem aproximadamente 667 ppm de componentes de detergente presentes na água de lavagem.
Uma concentração média de detergente inclui detergentes onde entre cerca de 800 ppm e cerca de 2000 ppm de componentes de detergente estão presentes na água de lavar. Os detergentes norte americanos são, no geral, considerados como sendo sistemas de média concentração de detergente por terem aproximadamente 975 ppm de componentes de detergente presentes na água de lavagem. O Brasil tipicamente tem próximo a 1500 ppm de componentes de detergente presentes na água de lavagem.
Um sistema de alta concentração de detergente inclui detergentes onde mais do que cerca de 2000 ppm de componentes de detergente estão presentes na água de lavagem. Os detergentes europeus são, no geral, considerados como sendo sistemas de alta concentração de detergente por terem aproximadamente de 4500 a 5000 ppm de componentes de detergente na águia de lavagem.
Os detergentes latino americanos são, no geral, detergentes formadores de alta espuma de fosfato e a faixa de detergentes usados na América Latina pode cair tanto nas concentrações médias de detergente quanto nas altas por variarem de 1500 ppm a 6000 ppm de componentes de detergente na água de lavagem. Como mencionado acima, o Brasil tipicamente tem próximo a 1500 ppm de componentes de detergente presentes na água de lavagem. Entretanto, outras geografias de detergente formador de alta espuma de fosfato, não limitadas a outros países da América Latina, podem ter sistemas de alta concentração de detergente de até cerca de 6000 ppm de componentes de detergente presentes na água de lavagem.
Levando-se em consideração o anterior, é evidente que concentrações de composições de detergente em soluções típicas de lavagem por todo o mundo varia de menos do que cerca de 800 ppm de composição de detergente (“geografias de baixa concentração de detergente”), por exemplo cerca de 667 ppm no Japão, até entre cerca de 800 ppm até cerca de 2000 ppm (“geografias de média concentração de detergente”), por exemplo cerca 975 ppm nos Estados Unidos e cerca de 1500 ppm no Brasil, até mais do que cerca de 2000 ppm (“geografias de alta concentração de detergente”), por exemplo cerca de 4500 ppm a cerca de 5000 ppm na Europa e cerca de 6000 ppm em geografias formadoras de alta espuma de fosfato.
As concentrações das soluções típicas de lavagem são determinadas empiricamente. Por exemplo, nos Estados Unidos, uma máquina típica de lavagem mantém um volume de cerca de 64,4 litros de solução de lavagem. Consequentemente, de modo a se obter uma concentração de cerca de 975 ppm de detergente dentro da solução de lavagem, cerca de 62,79 g de composição de detergente deve ser adicionada aos 64,4 litros de solução de lavagem. Esta quantidade é a quantidade típica medida na água de lavagem pelo consumidor usando o copo medidor fornecido com o detergente.
Como um outro exemplo, geografias diferentes usam temperaturas de lavagem diferentes. A temperatura da água de lavagem no Japão é tipicamente menor do que aquela usada na Europa.
Consequentemente, um aspecto da presente invenção inclui uma variante de protease que apresente desempenho melhorado de lavagem em pelo menos um conjunto de condições de lavagem.
Em um outro aspecto da invenção, foi determinado que substituições em uma posição que corresponda à 103 em combinação com um ou mais substituições selecionadas do grupo que consiste de posições que correspondem a 1, 3, 4, 8, 10, 12, 13, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 24, 27, 33, 37, 38, 42, 43, 48, 55, 57, 58, 61, 62, 68, 72, 75, 76, 77, 78, 79, 86, 87, 89, 97, 98, 99, 101, 102, 104, 106, 107, 109, 111, 114, 116, 117, 119, 121, 123, 126, 128, 130, 131, 133, 134, 137, 140, 141, 142, 146, 147, 158, 159, 160, 166, 167, 170, 173, 174, 177, 181, 182, 183, 184, 185, 188, 192, 194, 198, 203, 204, 205, 206, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 222, 224, 227, 228, 230, 232, 236, 237, 238, 240, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 265, 268, 269, 270, 271, 272, 274 e 275 da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens são importantes na melhora do desempenho de lavagem da enzima.
Estas substituições são preferivelmente realizadas em subtilisina do Bacillus lentus (do tipo recombinante ou natural), embora as substituições possam ser feitas em qualqyexBacillus protease.
Com base nos resultados avaliados, obtidos com as proteases variantes, as mutações observadas na subtilisma do Bacillus amylolíquefaciens são importantes para a atividade proteolítica, para o desempenho e/ou estabilidade destas enzimas e para o desempenho de limpeza ou lavagem de tais enzimas variantes.
Muitas das variantes de protease da invenção são utilizáveis na formulação de várias composições de detergentes ou em formulações de higiene pessoal, tais como xampus ou loções. Vários compostos conhecidos são tensoativos adequados utilizáveis em composições que compreendem os mutantes de protease da invenção. Estes incluem detergentes não iônicos, aniônicos, catiônicos ou zwitteriônicos, como divulgado na U. S. 4.404.128 por Barry J. Anderson e U. S. 4.261.868 por Jiri Flora, et al. Uma formulação de detergente adequada é aquela descrita no Exemplo 7 da Patente U.S. 5.204.015 (previamente incorporada por referência). A técnica é familiar com as diferentes formulações que podem ser usadas como composições de limpeza. Além das composições de limpeza típicas, é facilmente entendido que as variantes de protease da presente invenção podem ser usadas para qualquer propósito em que as proteases naturais ou do tipo selvagem sejam usadas. Assim, estas variantes podem ser usadas, por exemplo, em aplicações de sabão em barra ou líquido, formulações lava-louças, soluções ou produtos de limpeza de lentes de contato, hidrólise de peptídeo, tratamento de refugo, aplicações têxteis, como enzimas de divagem por fusão na produção de proteína, etc. As variantes da presente invenção podem compreender desempenho melhorado em uma composição de detergente (como comparado ao precursor). Como usado aqui, o desempenho acentuado em um detergente é definido como o aumento da limpeza de certas manchas sensíveis a enzimas, tais como graxa ou sangue, como determinado pela avaliação usual após um ciclo padrão de lavagem.
As proteases da invenção podem ser formuladas em detergentes conhecidos em pó e em líquido tendo pH entre 6,5 e 12,0 em níveis de cerca de 0,01 a cerca de 5 % (preferivelmente de 0,1 % a 0,5 %) em peso. Estas composições detergentes de limpeza também podem incluir outras enzimas tais como proteases, amilases, celulases, lipases ou endoglicosidases conhecidas, bem como formadores e estabilizadores. A adição das proteases da invenção em composições de limpeza convencionais não produz nenhuma limitação especial de uso. Em outras palavras, qualquer temperatura e pH adequados para o detergente também são adequados para as composições presentes, contanto que o pH esteja dentro da faixa acima e a temperatura esteja abaixo da temperatura de desnaturação da protease descrita. Além disso, as proteases da invenção podem ser usadas em uma composição de limpeza sem detergentes, outrossim sozinho ou em combinação com formadores e estabilizadores. A presente invenção também diz respeito a composições de limpeza que contenham as variantes de protease da invenção. As composições de limpeza podem adicionalmente conter aditivos que sejam comumente usados em composições de limpeza. Estes podem ser selecionados, mas não limitados de branqueadores, tensoativos, formadores, enzimas e catalisadores de branqueamento. Estaria facilmente evidente a uma pessoa de habilidade ordinária na técnica quais aditivos seriam adequados para a inclusão nas composições. A lista fornecida aqui não é de modo exaustivo e deve ser apenas interpretada como exemplos de aditivos adequados. Estará também facilmente evidente a uma pessoa de habilidade ordinária na técnica o uso de apenas aqueles aditivos que sejam compatíveis com as enzimas e outros componentes na composição, por exemplo, tensoativos.
Quando presente, a quantidade de aditivo presente na composição de limpeza é de cerca de 0,01 % a cerca de 99,9 %, preferivelmente de cerca de 1 % a cerca de 95 %, mais preferivelmente de cerca de 1 % a cerca de 80 %.
As proteases variantes da presente invenção podem ser incluídas em alimento animal tal como parte de aditivos de alimento animal como descrito nas, por exemplo U.S. 5.612.055; U.S. 5.314.692 e U.S. 5.147.642.
Um aspecto da invenção é uma composição para o tratamento de um tecido que inclui proteases variantes da presente invenção. A composição pode ser usada para tratar por exemplo seda ou lã como descrito nas publicações tais como RD 216.034; EP 134.267; U.S. 4.533.359 e EP 344.259. O seguinte é apresentado por via de exemplo e não é para ser interpretado como uma limitação ao escopo das reivindicações.
Todas as publicações e patentes referidas aqui são por meio deste incorporadas por referência em sua totalidade. EXEMPLO 1 Um grande número de variantes de protease foram produzidas e purificadas usando-se processos bem conhecidos na técnica. Todas as mutações foram feitas em subtilisina de Bacillus lentus GG36. As variantes são apresentadas na Tabela 3. EXEMPLO 2 Um grande número das variantes de protease produzidas no Exemplo 1 foram testadas quanto ao desempenho em dois tipos de detergentes e de condições de lavagem usando-se um teste de microamostra de tecido descrito em “An improved method of assaying for a preferred enzyme and/or preferred detergent composition”, U.S. Série n- 60/068.796. A Tabela 4 lista as proteases variantes testadas e os resultados dos testes em dois detergentes diferentes. Para a coluna A, o detergente foi 0,67 g/1 de Ariel Ultra filtrado (Procter & Gamble, Cincinnate, OH, USA), em uma solução contendo 3 grãos por galão (0,05 g/1) de dureza misturada de Ca2+/Mg2+ e 0,3 ppm de enzima foi usado em cada reservatório a 20 °C. Para a coluna B, o detergente foi 3,38 g/1 de Ariel Futur filtrado (Procter & Gamble, Cincinnate, OH, USA), em uma solução contendo 15 grãos por galão (0,25 g/1) de dureza misturada de Ca2+/Mg2+ e 0,3 ppm de enzima foi usado em cada reservatório a 40 °C. EXEMPLO 3 A Tabela 5 lista as proteases variantes testadas do Exemplo 1 e os resultados dos testes em 4 detergentes diferentes. Os mesmos testes de desempenho como no Exemplo 2 foram feitos nas proteases variantes mencionadas com os seguintes detergentes. Para a coluna A, o detergente foi 0,67 g/1 de Ariel Ultra filtrado (Procter & Gamble, Cincinnate, OH, USA), em uma solução contendo 3 grãos por galão (0,05 g/1) de dureza misturada de Ca2+/Mg2+ e 0,3 ppm de enzima foi usado em cada reservatório a 20 °C. Para a coluna B, o detergente foi 3,38 g/1 de Ariel Futur filtrado (Procter & Gamble, Cincinnate, OH, USA), em uma solução contendo 15 grãos por galão (0,25 g/1) de dureza misturada de Ca2+/Mg2+ e 0,3 ppm de enzima foi usado em cada reservatório a 40 °C. Para a coluna C, 3,5 g/1 de detergente HSP1 (Procter & Gamble, Cincinnate, OH, USA), em uma solução contendo 8 grãos por galão (0,13 g/1) de dureza misturada de Ca2+/Mg2+ e 0,3 ppm de enzima foi usado em cada reservatório a 20 °C. Para a coluna D, 1,5 ml/1 de detergente Tide KT (Procter & Gamble, Cincinnate, OH, USA), em uma solução contendo 3 grãos por galão (0,05 g/1) de dureza misturada de Ca2+/Mg2+ e 0,3 ppm de enzima foi usado em cada reservatório a 20 °C.
Claims (9)
1. Variante de protease, caracterizada pelo fato de que compreende uma substituição de aminoácido relativa à protease precursora em uma posição de resíduo que corresponde à posição 103 e uma substituição de aminoácido relativa à protease precursora em uma posição de resíduo que corresponde à posição 245 da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens e uma ou mais substituições de aminoácidos relativas à protease precursora nas posições de resíduo selecionadas a partir do grupo que consiste nas posições de resíduo correspondentes às posições 1, 12, 61, 62, 68, 76, 97, 98, 101, 102, 104, 109, 130, 131, 159, 170, 183, 185, 205, 209, 210, 211, 212, 213, 215, 217, 222, 230, 232, 248, 252, 257, 260, 261, 270 e 275 da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens, em que a variante de protease apresenta desempenho de lavagem aperfeiçoado em comparação a protease precursora, em que a substituição na posição de resíduo que corresponde à posição 103 consiste em uma substituição S—>A; em que a substituição na posição de resíduo que corresponde à posição 245 consiste em uma substituição selecionada a partir do grupo consistindo em Q—>R, Q—>L ou Q—>V, e em que a protease precursora é uma subtilisina de Bacillus lentus.
2. Variante de protease, caracterizada pelo fato de que compreende uma substituição de aminoácido relativa à protease precursora em uma posição de resíduo que corresponde à posição 103 e uma substituição de aminoácido relativa à protease precursora em uma posição de resíduo que corresponde à posição 236 e uma substituição de aminoácido relativa à protease precursora em uma posição de resíduo que corresponde à posição 245 de subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens e uma ou mais substituições de aminoácidos relativas à protease precursora nas posições de resíduo selecionadas a partir do grupo que consiste nas posições de resíduo correspondentes às posições 1, 12, 61, 62, 68, 76, 97, 98, 101, 102, 104, 109, 130, 131, 159, 183, 185, 205, 209, 210, 211, 212, 213, 215, 217, 230, 232, 243, 248, 252, 257, 260, 270 e 275 da subtilisina do Bacillus amyloliquefadens, em que a variante de protease apresenta desempenho de lavagem aperfeiçoado em comparação a protease precursora; em que a substituição na posição de resíduo que corresponde à posição 103 consiste em uma substituição S-+A; em que a substituição na posição de resíduo que corresponde à posição 245 consiste em uma substituição selecionada a partir do grupo consistindo em Q—>R, Q—>L ou Q—>V, e em que a protease precursora é uma subtilisina de Badllus lentus.
3. DNA, caracterizado pelo fato de que codifica uma variante de protease como definida na reivindicação 1 ou reivindicação 2.
4. Vetor de expressão, caracterizado pelo fato de que codifica o DNA como definido na reivindicação 3.
5. Célula hospedeira procariótica, caracterizada pelo fato de ser transformada com o vetor de expressão como definido na reivindicação 4.
6. Composição de limpeza, caracterizada pelo fato de que compreende a variante de protease como definida na reivindicação 1 ou reivindicação 2.
7. Composição para tratar um tecido, caracterizada pelo fato de que compreende a variante de protease como definida na reivindicação 1 ou reivindicação 2.
8.
Variante de protease de acordo com a reivindicação 1 ou reivindicação 2, caracterizada pelo fato de que compreende um conjunto de substituição relativo à protease precursora, selecionado do grupo que consiste nos seguintes conjuntos de posições de resíduo de subtilisina do Badllus amyloliquef adens: 68/103/104/159/232/236/245/252; 68/103/104/159/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/232/236/245; 68/103/104/140/159/232/236/245/252; 43/68/103/104/159/232/236/245/252; 43/68/103/104/159/232/236/245; 68/103/104/159/232/236/245/257; 68/103/104/159/232/236/245/248; 68/103/104/159/232/236/237/245; 68/103/104/159/232/236/245/252; 68/103/104/159/232/236/245/257/275; 68/103/104/159/224/232/236/245/257; 61/68/103/104/159/232/236/245/248/252; 43/68/103/104/159/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/212/232/236/245/248/252; 76/103/104/212/245/271; 76/103/104/109/245; 68/76/103/104/159/236/245; 68/76/103/104/159/236/245/261; 68/76/103/104/141/159/23 6/245/25 5; 68/76/103/104/159/236/245/247; 68/76/103/104/159/174/204/236/245; 68/76/103/104/159/204/236/245; 68/76/103/104/133/159/218/236/245; 68/76/103/104/159/232/236/245; 68/76/103/104/159/194/203/236/245; 68/76/103/104/159/213/232/236/245/260; 68/76/103/104/159/232/236/245/257; 76/103/104/232/236/245/257; 76/103/104/159/232/236/245/257; 68/76/103/104/159/209/232/236/245; 68/76/103/104/159/211 /232/23 6/245; 68/76/103/104/159/211 /232/236/245; 12/68/76/103/104/159/214/232/236/245; 68/76/103/104/159/215/232/236/245; 12/68/76/103/104/159/232/236/245; 20/68/76/103/104/159/232/236/245/259; 68/76/87/103/104/159/232/236/245/260; 68/76/103/104/159/232/236/245/261; 68/76/103/104/159/232/23 6/245/261; 76/103/104/232/236/242/245; 68/76/103/104/159/210/232/236/245; 12/48/68/76/103/104/159/232/236/245; 76/103/104/232/236/245; 76/103/104/159/192/232/236/245; 76/103/104/147/159/232/236/245/248/251; 12/68/76/103/104/159/232/236/245/272; 68/76/103/104/159/183/206/232/236/245; 68/76/103/104/159/232/236/245/256; 68/76/103/104/159/206/232/236/245; 27/68/76/103/104/159/232/236/245; 68/76/103/104/116/159/170/185/232/236/245; 76/103/104/222/245; 12/76/103/104/222/245; 76/103/104/222/245; 12/76/103/104/222/245; 76/103/104/232/245; 12/76/103/104/222/244/245; 12/76/103/104/130/222/245; 12/76/103/104/130/215/222/245; 12/76/103/104/130/222/227/245/262; 12/76/103/104/130/222/245/261; 76/103/104/130/222/245; 12/57/76/103/104/130/222/245/251; 12/76/103/104/130/170/185/222/243/245; 12/76/103/104/130/222/245/268; 12/76/103/104/13 0/222/210/245; 103/104/159/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/209/232/236/245/248/252; 68/103/104/109/159/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/209/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/185/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/210/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/185/210/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/210/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/212/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/212/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/212/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/213/232/23 6/245/248/252; 68/103/104/213/232/236/245/248/252; 68/Α 103 V/104/159/213/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/213/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/215/232/236/245/248/252; 6.8/103/104/159/215/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/216/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/216/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/216/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/173/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/206/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/232/236/245/248/252; 55/68/103/104/159/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/232/236/245/248/252/255; 68/103/104/159/232/236/245/248/252/256; 68/103/104/159/232/236/245/248/252/256; 68/103/104/159/232/236/245/248/252/260; 68/103/104/159/232/236/245/248/252/257; 68/103/104/159/232/236/245/248/252/258; 68/103/104/159/232/23 6/245/248/252/261; 68/103/104/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/228/232/236/245/248/252; 61/68/103/104/130/159/232/236/245/248/252; 61/103/104/133/159/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/218/232/236/245/248/252; 20/68/103/104/159/232/236/245/248/252; 68/76/89/103/104/159/210/213/232/236/245/260; 68/76/103/104/159/232/236/245/248/252; 61/68/103/104/159/160/232/236/245/248/252; 3/61/68/76/103/104/232/236/245/248/252; 61/68/103/104/159/167/232/236/245/248/252; 97/103/104/159/232/236/245/248/252; 98/103/104/159/232/236/245/248/252; 99/103/104/159/232/236/245/248/252; 101/103/104/159/232/236/245/248/252; 102/103/104/159/232/236/245/248/252; 103/104/106/159/232/236/245/248/252; 103/104/109/159/232/236/245/248/252; 103/104/159/232/236/245/248/252/261; 103/104/109/159/232/236/245/248/252; 62/103/104/159/232/236/245/248/252; 103/104/159/184/232/236/245/248/252; 103/104/159/166/232/236/245/248/252; 103/104/159/217/232/236/245/248/252; 20/62/103/104/159/213/232/236/245/248/252; 62/103/104/159/213/232/236/245/248/252; 103/104/159/206/217/232/23 6/245/248/252; 62/103/104/159/206/232/236/245/248/252; 103/104/159/184/232/236/245/248/252; 103/104/159/232/236/244/245/248/252; 103/104/159/232/236/244/245/248/252; 27/103/104/159/232/236/245/248/252; 38/103/104/159/232/236/245/248/252; 62/103/104/159/213/232/236/245/248/252/256; 12/62/103/104/159/213/232/23 6/245/248/252; 62/103/104/159/185/206/213/232/23 6/245/248/252/271; 101 /103/104/159/185/232/236/245/248/252; 101/103/104/159/206/232/236/245/248/252; 101/103/104/159/213/232/236/245/248/252; 98/102/103/104/159/232/236/245/248/252; 101/102/103/104/159/232/236/245/248/252; 102/103/104/159/212/232/236/245/248/252; 12/102/103/104/159/212/232/236/245/248/252; 98/102/103/104/159/212/232/236/245/248/252; 101/102/103/104/159/212/232/236/245/248/252; 102/103/104/159/213/232/236/245/248/252; 62/103/104/109/159/213/232/236/245/248/252; 103/104/159/232/245/248/252; 103/104/159/230/245; 62/103/104/13G/159/213/232/236/245/248/252; 101/103/104/13G/159/232/236/245/248/252; 101 /103/104/128/159/232/236/245/248/252; 101/103/104/128/159/232/236/245/248/252; 62/101/103/104/159/213/232/236/245/248/252; 62/103/104/128/159/213/232/236/245/248/252; 101/103/104/131/159/232/236/245/248/252; 98/101 /103/104/159/232/236/245/248/252; 99/101/103/104/159/232/236/245/248/252; 101/103/104/159/212/232/236/245/248/252; 101/103/104/159/209/232/236/245/248/252; 101/103/104/159/210/232/236/245/248/252; 101/103/104/159/205/232/236/245/248/252; 101/103/104/159/230/236/245; 101/103/104/159/194/232/236/245/248/252; e 76/101/103/104/159/194/232/236/245/248/252. 9. Variante de protease de acordo com a reivindicação 8, caracterizada pelo fato de que compreende um conjunto de substituição relativo à protease precursora, selecionado do grupo que consiste nos seguintes conjuntos de posições de resíduo de subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens: V68A/S103 A/Vl 04I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N252K; V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K; V68A/S103 A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R; V68A/S103A/V104I/N140D/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N252K; N43 S/V68A/S103 A/V 104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N252K; N43K/V68A/S103 A/V 104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R; N43D/V68A/S103 A/Vl 04I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N252K; V68A/S103 A/V 104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/L257V; V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D; V68 A/S103 A/V 104I/G159D/A232V/Q23 6H/K23 7E/Q245R; V68A/S103 A/Vl 04I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N252S; V68A/S103 A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/L257V/R275H; V68 A/S103 A/V104I/G15 9D/T224A/A232V/Q236H/Q245R/L257V; G61E/V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K; N43D/V68A/S103 A/Vl 04I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K; V68A/S103 A/V104I/G159D/S212P/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K; N76D/S103 A/V 104I/S212P/Q245L/E271V; N76D/S103 A/V 104I/Q109R/Q245R; V68A/N76D/S103 A/V 104I/G159D/Q236H/Q245R; V68A/N7 6D/S103 A/V 104I/A114V/V1211/Gl 59D/Q236H/Q245R; V68A/N76D/S103 A/V 104I/G159D/Q23 6H/Q245L; V68 A/N76D/S103 A/V 104I/G159D/Q23 6H/Q245R/N261 D; V68A/N76D/S103 A/V 104I/S141N/G159D/Q23 6H/Q245R/T25 5 S; V68A/N76D/S103 A/Vl 04I/G159D/Q236H/Q245R/R247H; V68 A/N76D/S103 A/V 104I/G159D/A174V/N204D/Q23 6H/Q245R; V68A/N76D/S103 A/V 104I/G159D/N204D/Q236H/Q245R; V68 A/N76D/S103 A/V 104I/A13 3 V/G15 9D/N218D/Q23 6H/Q245R; V68A/N76D/S103 A/V 104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R; V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/A194I/V203A/Q236H/Q245R V68 A/N76D/S103 A/V 104I/G159D/T213R/A232V/Q23 6H/Q245R/T260A; V68A/N76D/S103 A/V 104I/G159D/P210R/A232V/Q236H/Q245R; V 68 A/N7 6D/S103 A/V 1041/G159D/A232V/Q236H/Q245R/L25 7V; N76D/S103 A/V 104I/A232V/Q23 6H/Q245R/L257V; N76D/S103 A/V 104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/L257V; V68A/N76D/S103 A/Vl 04I/G159D/Y209W/A232V/Q23 6H/Q245R; V68 A/N76D/S103 A/V 104I/G159D/G211R/A232V/Q236H/Q245R; V68A/N76D/S103 A/Vl 04I/G159D/G211V/A232V/Q236H/Q245R; Q12R/V68A/N76D/S103 A/Vl 04I/G159D/Y214L/A232V/Q236H/Q245R; V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/A215R/A232V/Q236H/Q245R; Q12R/V68A/N76D/S103 A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R; G20R/V68A/N76D/S103 A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/S259G; V68A/N76D/S87R/S103 A/Vl 04I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/T260V; V68A/N76D/S103 A/Vl 04I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N261G; V68A/N76D/S103 A/V 104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N261W; N76D/S103 A/V 104I/A232V/Q236H/S242P/Q245R; V68A/N76D/S103 A/Vl 04I/G159D/P210L/A232V/Q236H/Q245R; Q12R/A48V/V68A/N76D/S103 A/V 104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R; N76D/S103 A/V 104I/A232V/Q23 6H/Q245R; N76D/S103 A/V 104I/G159D/Y192F/A232V/Q23 6H/Q245R; N76D/S103 A/V 104I/V147I/G15 9D/A232V/Q23 6H/Q245R/N248S/K251R; Q12R/V68A/N76D/S103 A/Vl 04I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/A272S; V68A/N76D/S103 A/Vl 04I/G159D/N183K/Q206L/A232V/Q236H/Q245R; V68A/N76D/S103 A/Vl 04I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/S256R; 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Families Citing this family (535)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
MA23346A1 (fr) * | 1993-10-14 | 1995-04-01 | Genencor Int | Variantes de la subtilisine |
WO1999011768A1 (en) * | 1997-08-29 | 1999-03-11 | Novo Nordisk A/S | Protease variants and compositions |
ES2367505T3 (es) * | 1997-10-23 | 2011-11-04 | Danisco Us Inc. | Variantes de proteasa con sustituciones múltiples con carga neta alterada para usar en detergentes. |
MA24811A1 (fr) * | 1997-10-23 | 1999-12-31 | Procter & Gamble | Compositions de lavage contenant des variantes de proteases multisubstituees |
DE69939538D1 (de) | 1998-07-02 | 2008-10-23 | Univ Toronto | Mit einer kohlenhydratgruppe chemisch modifizierte proteine |
WO2000024924A2 (en) * | 1998-10-23 | 2000-05-04 | The Procter & Gamble Company | Methods for screening protease variants for use in detergent compositions |
CA2348014A1 (en) | 1998-11-10 | 2000-05-18 | John Bryan Jones | Chemically modified mutant serine hydrolases |
CA2368213C (en) * | 1999-04-28 | 2013-08-06 | Genencor International, Inc. | Specifically targeted catalytic antagonists and uses thereof |
US6627744B2 (en) | 1999-07-02 | 2003-09-30 | Genencor International, Inc. | Synthesis of glycodendrimer reagents |
BR0012660A (pt) * | 1999-07-22 | 2002-04-09 | Procter & Gamble | Variante de protease tipo subtilisina; composição de limpeza; e composição de cuidado pessoal |
MXPA02000842A (es) * | 1999-07-22 | 2002-07-30 | Procter & Gamble | Conjugados de proteasa que tienen sitios de corte protegidos estericamente. |
WO2001018165A1 (en) * | 1999-09-09 | 2001-03-15 | The Procter & Gamble Company | A detergent composition containing a protease |
KR100387166B1 (ko) * | 1999-12-15 | 2003-06-12 | 닛뽄덴끼 가부시끼가이샤 | 유기 일렉트로 루미네선스 소자 |
US7067049B1 (en) * | 2000-02-04 | 2006-06-27 | Exxonmobil Oil Corporation | Formulated lubricant oils containing high-performance base oils derived from highly paraffinic hydrocarbons |
DE10007608A1 (de) * | 2000-02-18 | 2001-08-30 | Henkel Kgaa | Protease und Percarbonat enthaltende Wasch- und Reinigungsmittel |
AU3724801A (en) * | 2000-03-03 | 2001-09-12 | Novozymes A/S | Polypeptides having alkaline alpha-amylase activity and nucleic acids encoding same |
US6777218B1 (en) | 2000-03-14 | 2004-08-17 | Novozymes A/S | Subtilase enzymes having an improved wash performance on egg stains |
AU2001249811B2 (en) * | 2000-04-03 | 2006-06-08 | Maxygen, Inc. | Subtilisin variants |
AU2001254622A1 (en) * | 2000-04-28 | 2001-11-12 | Novozymes A/S | Laccase mutants |
CZ20024166A3 (cs) * | 2000-06-30 | 2003-05-14 | The Procter & Gamble Company | Detergentní přípravky obsahující enzym cyklodextringlukanotransferázu |
WO2002002726A1 (en) * | 2000-06-30 | 2002-01-10 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions comprising a maltogenic alpha-amylase enzyme |
US20020155574A1 (en) | 2000-08-01 | 2002-10-24 | Novozymes A/S | Alpha-amylase mutants with altered properties |
US6893855B2 (en) * | 2000-10-13 | 2005-05-17 | Novozymes A/S | Subtilase variants |
US6803222B2 (en) | 2000-11-22 | 2004-10-12 | Kao Corporation | Alkaline proteases |
US7303907B2 (en) | 2001-01-08 | 2007-12-04 | Health Protection Agency | Degradation and detection of TSE infectivity |
EP1241112A3 (en) | 2001-03-15 | 2003-02-26 | The Procter & Gamble Company | Flexible multiple compartment pouch |
AU2002254374A1 (en) * | 2001-03-23 | 2002-10-08 | Genencor International, Inc. | Proteins producing an altered immunogenic response and methods of making and using the same |
EP1423513B1 (en) | 2001-05-15 | 2009-11-25 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variant with altered properties |
DK200101090A (da) | 2001-07-12 | 2001-08-16 | Novozymes As | Subtilase variants |
US7332320B2 (en) * | 2001-12-31 | 2008-02-19 | Genencor International, Inc. | Protease producing an altered immunogenic response and methods of making and using the same |
ES2336092T3 (es) * | 2002-01-16 | 2010-04-08 | Genencor International, Inc. | Variantes de proteasas con multiples sustituciones. |
EP2287320B1 (en) * | 2002-01-16 | 2014-10-01 | Danisco US Inc. | Multiply-substituted protease variants |
US7223386B2 (en) * | 2002-03-11 | 2007-05-29 | Dow Corning Corporation | Preparations for topical skin use and treatment |
US20030180281A1 (en) * | 2002-03-11 | 2003-09-25 | Bott Richard R. | Preparations for topical skin use and treatment |
AU2003228393A1 (en) | 2002-03-29 | 2003-10-13 | Genencor International, Inc. | Ehanced protein expression in bacillus |
EP1545235B1 (en) | 2002-07-29 | 2013-11-06 | Aminotech AS | Method for production of peptides and amino acids from protein-comprising material of animal origin |
US7082689B2 (en) * | 2002-10-11 | 2006-08-01 | Black & Decker Inc. | Keyless shoe lock for reciprocating saw |
TWI319007B (en) * | 2002-11-06 | 2010-01-01 | Novozymes As | Subtilase variants |
US7888093B2 (en) * | 2002-11-06 | 2011-02-15 | Novozymes A/S | Subtilase variants |
DE10260903A1 (de) * | 2002-12-20 | 2004-07-08 | Henkel Kgaa | Neue Perhydrolasen |
US20050059567A1 (en) * | 2003-09-11 | 2005-03-17 | The Procter & Gamble Company | Methods of formulating enzyme cocktails, enzyme cocktails for the removal of egg-based and grass-based stains and/or soils, compositions and products comprising same |
US7985569B2 (en) * | 2003-11-19 | 2011-07-26 | Danisco Us Inc. | Cellulomonas 69B4 serine protease variants |
JP5244317B2 (ja) | 2003-11-19 | 2013-07-24 | ジェネンコー・インターナショナル・インク | セリンプロテアーゼ、セリン酵素をコードする核酸、およびこれらを取り込んだベクターおよび宿主細胞 |
US20070281332A1 (en) | 2004-02-13 | 2007-12-06 | Allan Svendsen | Protease Variants |
ATE454440T1 (de) | 2004-05-17 | 2010-01-15 | Procter & Gamble | Bleichmittel mit carbohydratoxidase |
US20090060933A1 (en) * | 2004-06-14 | 2009-03-05 | Estell David A | Proteases producing an altered immunogenic response and methods of making and using the same |
JP2006143855A (ja) * | 2004-11-18 | 2006-06-08 | Lion Corp | 飲料シミ汚れ除去効果を向上させたアミラーゼ含有漂白性組成物 |
JP2006143853A (ja) * | 2004-11-18 | 2006-06-08 | Lion Corp | アミラーゼ含有漂白性組成物 |
US8814861B2 (en) | 2005-05-12 | 2014-08-26 | Innovatech, Llc | Electrosurgical electrode and method of manufacturing same |
US7147634B2 (en) | 2005-05-12 | 2006-12-12 | Orion Industries, Ltd. | Electrosurgical electrode and method of manufacturing same |
MX2007016045A (es) * | 2005-07-08 | 2008-03-10 | Novozymes As | Variantes de subtilasa. |
US20070161531A1 (en) * | 2005-07-08 | 2007-07-12 | Novozymes A/S | Subtilase variants |
GB0603775D0 (en) * | 2006-02-24 | 2006-04-05 | Health Prot Agency | Infectivity assay |
BRPI0709693A2 (pt) * | 2006-03-31 | 2011-07-19 | Genencor Int | aparelhos de filtração de fluxo tangencial, sistemas, e processos para a separação de compostos |
US7629158B2 (en) | 2006-06-16 | 2009-12-08 | The Procter & Gamble Company | Cleaning and/or treatment compositions |
JP5785686B2 (ja) | 2006-06-23 | 2015-09-30 | ダニスコ・ユーエス・インク、ジェネンコー・ディビジョン | 複数の性質をエンジニアリングするための部位評価ライブラリーを用いた、配列と活性との関係の系統的な評価 |
AU2007275864B2 (en) * | 2006-07-18 | 2013-05-02 | Danisco Us, Inc., Genencor Division | Protease variants active over a broad temperature range |
JP5394922B2 (ja) | 2006-08-11 | 2014-01-22 | ノボザイムス バイオロジカルズ,インコーポレイティド | 菌培養液及び菌培養液含有組成物 |
WO2008048537A1 (en) * | 2006-10-16 | 2008-04-24 | Danisco Us, Inc. Genencor Division | Non-phosphate dish detergents |
EP2129779B2 (en) | 2007-03-12 | 2018-12-26 | Danisco US Inc. | Modified proteases |
US7922970B2 (en) * | 2007-04-03 | 2011-04-12 | Kimberly-Clark Worldwide, Inc. | Use of sonication to eliminate prions |
EP2152732B1 (en) | 2007-05-10 | 2012-03-21 | Danisco US Inc. | A modified secretion system to increase expression of polypeptides in bacteria |
CN101778940B (zh) * | 2007-06-06 | 2017-04-05 | 丹尼斯科美国公司 | 改进多种蛋白质性质的方法 |
KR101570546B1 (ko) | 2007-09-12 | 2015-11-19 | 다니스코 유에스 인크. | 내부 오염 제어에 의한 여과 |
US8021436B2 (en) | 2007-09-27 | 2011-09-20 | The Procter & Gamble Company | Cleaning and/or treatment compositions comprising a xyloglucan conjugate |
US7618801B2 (en) * | 2007-10-30 | 2009-11-17 | Danison US Inc. | Streptomyces protease |
US20090209026A1 (en) | 2007-11-05 | 2009-08-20 | Danisco Us Inc., Genencor Division | Alpha-amylase variants with altered properties |
BRPI0820500A2 (pt) | 2007-11-05 | 2015-06-16 | Danisco Us Inc | Variantes de alfa-amilase de bacillus sp. Ts-23 com propriedades alteradas |
JP5629584B2 (ja) | 2007-12-21 | 2014-11-19 | ダニスコ・ユーエス・インク | バチルス内での促進されたタンパク質生成 |
DK2245130T3 (da) | 2008-02-04 | 2021-01-18 | Danisco Us Inc | Ts23 -alpha-amylasevarianter med ændrede egenskaber |
US8066818B2 (en) | 2008-02-08 | 2011-11-29 | The Procter & Gamble Company | Water-soluble pouch |
ES2465228T5 (es) * | 2008-02-08 | 2022-03-18 | Procter & Gamble | Proceso para fabricar una bolsa soluble en agua |
US20090209447A1 (en) * | 2008-02-15 | 2009-08-20 | Michelle Meek | Cleaning compositions |
US20090233830A1 (en) | 2008-03-14 | 2009-09-17 | Penny Sue Dirr | Automatic detergent dishwashing composition |
EP2100947A1 (en) | 2008-03-14 | 2009-09-16 | The Procter and Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
EP2100948A1 (en) * | 2008-03-14 | 2009-09-16 | The Procter and Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
WO2009118375A2 (en) | 2008-03-26 | 2009-10-01 | Novozymes A/S | Stabilized liquid enzyme compositions |
DK2257629T3 (en) | 2008-03-28 | 2016-06-13 | Danisco Us Inc | METHOD FOR LOCUSAMPLIFIKATION in a bacterial cell |
MX360255B (es) | 2008-06-06 | 2018-10-26 | Danisco Us Inc | Composiciones y metodos que comprenden proteasas microbianas variantes. |
JP5492879B2 (ja) | 2008-06-06 | 2014-05-14 | ダニスコ・ユーエス・インク | 改善された性質を有するゲオバチルスステアロセレモフィリス(Geobacillusstearothermophilus)アルファアミラーゼ(AmyS)変異体 |
EP2166092A1 (en) | 2008-09-18 | 2010-03-24 | The Procter and Gamble Company | Detergent composition |
EP2166075A1 (en) | 2008-09-23 | 2010-03-24 | The Procter and Gamble Company | Cleaning composition |
EP2166073A1 (en) | 2008-09-23 | 2010-03-24 | The Procter & Gamble Company | Cleaning composition |
EP2166076A1 (en) * | 2008-09-23 | 2010-03-24 | The Procter & Gamble Company | Cleaning composition |
MX2011003178A (es) | 2008-09-25 | 2011-04-21 | Danisco Inc | Mezclas de alfa-amilasa y metodos para usar esas mezclas. |
EP2362896A2 (en) | 2008-11-11 | 2011-09-07 | Danisco US Inc. | Bacillus subtilisin comprising one or more combinable mutations |
EP2361300B1 (en) | 2008-11-11 | 2013-02-27 | Danisco US Inc. | Compositions and methods comprising a subtilisin variant |
BRPI0922084B1 (pt) | 2008-11-11 | 2020-12-29 | Danisco Us Inc. | variante de subtilisina isolada de uma subtilisina de bacillus e sua composição de limpeza |
US20100152088A1 (en) | 2008-11-11 | 2010-06-17 | Estell David A | Compositions and methods comprising a subtilisin variant |
US20100267304A1 (en) * | 2008-11-14 | 2010-10-21 | Gregory Fowler | Polyurethane foam pad and methods of making and using same |
US20100125046A1 (en) | 2008-11-20 | 2010-05-20 | Denome Frank William | Cleaning products |
PL2213713T3 (pl) | 2009-02-02 | 2014-07-31 | Procter & Gamble | Płynna kompozycja środka czyszczącego do ręcznego mycia naczyń |
EP2216392B1 (en) * | 2009-02-02 | 2013-11-13 | The Procter and Gamble Company | Liquid hand dishwashing detergent composition |
EP2216391A1 (en) | 2009-02-02 | 2010-08-11 | The Procter & Gamble Company | Liquid hand dishwashing detergent composition |
EP3023483A1 (en) | 2009-02-02 | 2016-05-25 | The Procter and Gamble Company | Liquid hand diswashing detergent composition |
EP2216390B1 (en) | 2009-02-02 | 2013-11-27 | The Procter and Gamble Company | Hand dishwashing method |
ES2488117T3 (es) | 2009-02-02 | 2014-08-26 | The Procter & Gamble Company | Composición detergente líquida para lavado de vajillas a mano |
EP2216393B1 (en) | 2009-02-09 | 2024-04-24 | The Procter & Gamble Company | Detergent composition |
US8293697B2 (en) | 2009-03-18 | 2012-10-23 | The Procter & Gamble Company | Structured fluid detergent compositions comprising dibenzylidene sorbitol acetal derivatives |
US8153574B2 (en) | 2009-03-18 | 2012-04-10 | The Procter & Gamble Company | Structured fluid detergent compositions comprising dibenzylidene polyol acetal derivatives and detersive enzymes |
BRPI1010238A2 (pt) | 2009-04-01 | 2015-08-25 | Danisco Us Inc | Composições e métodos que comprendem variantes de alfa-amilase com propriedades alteradas |
EP2435547A1 (en) | 2009-05-26 | 2012-04-04 | The Procter & Gamble Company | Aqueous liquid composition for pre-treating soiled dishware |
AR076941A1 (es) | 2009-06-11 | 2011-07-20 | Danisco Us Inc | Cepa de bacillus para una mayor produccion de proteina |
EP2451922A1 (en) | 2009-07-09 | 2012-05-16 | The Procter & Gamble Company | Method of laundering fabric using a compacted liquid laundry detergent composition |
WO2011005623A1 (en) | 2009-07-09 | 2011-01-13 | The Procter & Gamble Company | Laundry detergent composition comprising low level of bleach |
EP2451919A1 (en) | 2009-07-09 | 2012-05-16 | The Procter & Gamble Company | Method of laundering fabric using a liquid laundry detergent composition |
EP2451923A1 (en) | 2009-07-09 | 2012-05-16 | The Procter & Gamble Company | Method of laundering fabric using a liquid laundry detergent composition |
BR112012000531A2 (pt) | 2009-07-09 | 2019-09-24 | Procter & Gamble | composição detergente para lavagem de roupas catalítica que compreende teores relativamente baixos de eletrólito solúvel em água |
US20110009307A1 (en) | 2009-07-09 | 2011-01-13 | Alan Thomas Brooker | Laundry Detergent Composition Comprising Low Level of Sulphate |
MX2012000480A (es) | 2009-07-09 | 2012-01-27 | Procter & Gamble | Composiciones detergente catalitica de lavanderia que comprende niveles relativamente bajos de electrolitos solubles en agua. |
BR112012000492A2 (pt) | 2009-07-09 | 2019-09-24 | Procter & Gamble | composição detergente moderadamente alcalina, com baixos teores de coadjuvantes que compreende ácido fitalimido peroxicaproico para tratamento de tecido sólido |
JP5645937B2 (ja) | 2009-07-31 | 2014-12-24 | アクゾ ノーベル ナムローゼ フェンノートシャップAkzo Nobel N.V. | パーソナルケア用途のためのハイブリッドコポリマー組成物 |
ES2581916T5 (es) | 2009-08-13 | 2022-11-07 | Procter & Gamble | Método para lavado de tejidos a baja temperatura |
MX2012002796A (es) * | 2009-09-25 | 2012-04-10 | Novozymes As | Composicion detergente. |
JP5947213B2 (ja) * | 2009-09-25 | 2016-07-06 | ノボザイムス アクティーゼルスカブ | プロテアーゼ変異体の使用 |
EP4159833A3 (en) | 2009-12-09 | 2023-07-26 | The Procter & Gamble Company | Fabric and home care products |
US8728790B2 (en) | 2009-12-09 | 2014-05-20 | Danisco Us Inc. | Compositions and methods comprising protease variants |
ES2548772T3 (es) | 2009-12-10 | 2015-10-20 | The Procter & Gamble Company | Producto para lavavajillas y uso del mismo |
ES2423580T5 (es) | 2009-12-10 | 2021-06-17 | Procter & Gamble | Método y uso de una composición para lavado de vajillas |
EP2333040B2 (en) | 2009-12-10 | 2019-11-13 | The Procter & Gamble Company | Detergent composition |
EP2333041B1 (en) | 2009-12-10 | 2013-05-15 | The Procter & Gamble Company | Method and use of a dishwasher composition |
BR112012017062A2 (pt) | 2009-12-21 | 2016-11-29 | Danisco Us Inc | "composições deterfgentes contendo lipase de geobacillus stearothermophilus e métodos para uso das mesmas" |
EP2516612A1 (en) | 2009-12-21 | 2012-10-31 | Danisco US Inc. | Detergent compositions containing bacillus subtilis lipase and methods of use thereof |
CN102712879A (zh) | 2009-12-21 | 2012-10-03 | 丹尼斯科美国公司 | 含有褐色喜热裂孢菌脂肪酶的洗涤剂组合物及其使用方法 |
CA2785624A1 (en) * | 2010-01-22 | 2011-07-28 | Dupont Nutrition Biosciences Aps | Methods for producing amino-substituted glycolipid compounds |
EP2357220A1 (en) | 2010-02-10 | 2011-08-17 | The Procter & Gamble Company | Cleaning composition comprising amylase variants with high stability in the presence of a chelating agent |
CN105039284B (zh) | 2010-02-10 | 2021-04-13 | 诺维信公司 | 在螯合剂存在下具有高稳定性的变体和包含变体的组合物 |
ES2401126T3 (es) | 2010-02-25 | 2013-04-17 | The Procter & Gamble Company | Composición detergente |
EP2365059A1 (en) | 2010-03-01 | 2011-09-14 | The Procter & Gamble Company | Solid laundry detergent composition comprising C.I. fluorescent brightener 260 in alpha-crystalline form |
EP2377914B1 (en) | 2010-04-19 | 2016-11-09 | The Procter & Gamble Company | Mildly alkaline, low-built, solid fabric treatment detergent composition comprising perhydrolase |
EP2380957A1 (en) | 2010-04-19 | 2011-10-26 | The Procter & Gamble Company | Solid laundry detergent composition having a dynamic in-wash ph profile |
EP2363456A1 (en) | 2010-03-01 | 2011-09-07 | The Procter & Gamble Company | Solid laundry detergent composition comprising brightener in micronized particulate form |
EP2365058A1 (en) | 2010-03-01 | 2011-09-14 | The Procter & Gamble Company | Solid laundry detergent composition having an excellent anti-encrustation profile |
EP2365054A1 (en) | 2010-03-01 | 2011-09-14 | The Procter & Gamble Company | Solid laundry detergent composition comprising secondary alcohol-based detersive surfactant |
US20120067373A1 (en) | 2010-04-15 | 2012-03-22 | Philip Frank Souter | Automatic Dishwashing Detergent Composition |
WO2011130222A2 (en) | 2010-04-15 | 2011-10-20 | Danisco Us Inc. | Compositions and methods comprising variant proteases |
US20110257062A1 (en) | 2010-04-19 | 2011-10-20 | Robert Richard Dykstra | Liquid laundry detergent composition comprising a source of peracid and having a ph profile that is controlled with respect to the pka of the source of peracid |
US20110257069A1 (en) | 2010-04-19 | 2011-10-20 | Stephen Joseph Hodson | Detergent composition |
US20110257060A1 (en) | 2010-04-19 | 2011-10-20 | Robert Richard Dykstra | Laundry detergent composition comprising bleach particles that are suspended within a continuous liquid phase |
US8889612B2 (en) | 2010-04-19 | 2014-11-18 | The Procter & Gamble Company | Method of laundering fabric using a compacted liquid laundry detergent composition |
TR201810936T4 (tr) | 2010-04-23 | 2018-08-27 | Industrial Chemicals Group Ltd | Deterjan bileşimi. |
EP2380962B1 (en) | 2010-04-23 | 2016-03-30 | The Procter and Gamble Company | Particle |
EP2380478A1 (en) | 2010-04-23 | 2011-10-26 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing product |
EP2380481B1 (en) | 2010-04-23 | 2014-12-31 | The Procter and Gamble Company | Automatic dishwashing product |
ES2565192T3 (es) | 2010-04-23 | 2016-04-01 | The Procter & Gamble Company | Método para perfumar |
EP2383329A1 (en) | 2010-04-23 | 2011-11-02 | The Procter & Gamble Company | Particle |
CN105925555B (zh) * | 2010-05-06 | 2020-12-22 | 丹尼斯科美国公司 | 包含枯草杆菌蛋白酶变体的组合物和方法 |
DE102010028951A1 (de) | 2010-05-12 | 2011-11-17 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Lagerstabiles flüssiges Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltend Protease und Lipase |
WO2011150157A2 (en) | 2010-05-28 | 2011-12-01 | Danisco Us Inc. | Detergent compositions containing streptomyces griseus lipase and methods of use thereof |
EP2395070A1 (en) | 2010-06-10 | 2011-12-14 | The Procter & Gamble Company | Liquid laundry detergent composition comprising lipase of bacterial origin |
EP2395071A1 (en) | 2010-06-10 | 2011-12-14 | The Procter & Gamble Company | Solid detergent composition comprising lipase of bacterial origin |
CA2798745C (en) | 2010-06-23 | 2014-11-18 | The Procter & Gamble Company | Product for pre-treatment and laundering of stained fabric |
EP2412792A1 (en) | 2010-07-29 | 2012-02-01 | The Procter & Gamble Company | Liquid detergent composition |
US8685171B2 (en) | 2010-07-29 | 2014-04-01 | The Procter & Gamble Company | Liquid detergent composition |
CN101922108B (zh) * | 2010-09-14 | 2012-09-05 | 东华大学 | 使用1,4,7-三氮杂环壬烷配合物的活化漂白的方法 |
WO2012057781A1 (en) | 2010-10-29 | 2012-05-03 | The Procter & Gamble Company | Cleaning and/or treatment compositions comprising a fungal serine protease |
WO2011026154A2 (en) | 2010-10-29 | 2011-03-03 | The Procter & Gamble Company | Cleaning and/or treatment compositions |
FI123942B (fi) | 2010-10-29 | 2013-12-31 | Ab Enzymes Oy | Sieniperäisen seriiniproteaasin variantteja |
DE102010063458A1 (de) * | 2010-12-17 | 2012-06-21 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Lagerstabiles flüssiges Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltend Protease und Amylase |
EP2675891B1 (en) | 2011-02-15 | 2018-06-20 | Novozymes Biologicals, Inc. | Mitigation of odor in cleaning machines and cleaning processes |
DE102011005354A1 (de) | 2011-03-10 | 2012-09-13 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Leistungsverbesserte Proteasevarianten |
AR086216A1 (es) | 2011-04-29 | 2013-11-27 | Danisco Us Inc | Composiciones detergentes que contienen mananasa de bacillus sp. y sus metodos de uso |
AR086215A1 (es) | 2011-04-29 | 2013-11-27 | Danisco Us Inc | Composiciones detergentes que contienen mananasa de geobacillus tepidamans y metodos de uso de las mismas |
AR086214A1 (es) | 2011-04-29 | 2013-11-27 | Danisco Us Inc | Composiciones detergentes que contienen mananasa de bacillus agaradhaerens y sus metodos de uso |
WO2012151480A2 (en) | 2011-05-05 | 2012-11-08 | The Procter & Gamble Company | Compositions and methods comprising serine protease variants |
DK2705146T3 (en) | 2011-05-05 | 2019-03-04 | Danisco Us Inc | COMPOSITIONS AND PROCEDURES INCLUDING SERINE PROTEASE VARIABLES |
US20140371435A9 (en) | 2011-06-03 | 2014-12-18 | Eduardo Torres | Laundry Care Compositions Containing Thiophene Azo Dyes |
EP2537918A1 (en) | 2011-06-20 | 2012-12-26 | The Procter & Gamble Company | Consumer products with lipase comprising coated particles |
US20120324655A1 (en) | 2011-06-23 | 2012-12-27 | Nalini Chawla | Product for pre-treatment and laundering of stained fabric |
EP2540824A1 (en) * | 2011-06-30 | 2013-01-02 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions comprising amylase variants reference to a sequence listing |
JP6204352B2 (ja) | 2011-06-30 | 2017-09-27 | ノボザイムス アクティーゼルスカブ | α−アミラーゼ変異体 |
EP2551335A1 (en) | 2011-07-25 | 2013-01-30 | The Procter & Gamble Company | Enzyme stabilized liquid detergent composition |
CA2843256C (en) | 2011-07-27 | 2017-06-06 | The Procter & Gamble Company | Multiphase liquid detergent composition |
US8679366B2 (en) | 2011-08-05 | 2014-03-25 | Ecolab Usa Inc. | Cleaning composition containing a polysaccharide graft polymer composition and methods of controlling hard water scale |
US8853144B2 (en) | 2011-08-05 | 2014-10-07 | Ecolab Usa Inc. | Cleaning composition containing a polysaccharide graft polymer composition and methods of improving drainage |
US8841246B2 (en) | 2011-08-05 | 2014-09-23 | Ecolab Usa Inc. | Cleaning composition containing a polysaccharide hybrid polymer composition and methods of improving drainage |
US8636918B2 (en) | 2011-08-05 | 2014-01-28 | Ecolab Usa Inc. | Cleaning composition containing a polysaccharide hybrid polymer composition and methods of controlling hard water scale |
US20140187468A1 (en) | 2011-08-31 | 2014-07-03 | Danisco Us Inc. | Compositions and Methods Comprising a Lipolytic Enzyme Variant |
EP2584028B1 (en) | 2011-10-19 | 2017-05-10 | The Procter & Gamble Company | Particle |
CN103945828A (zh) | 2011-11-04 | 2014-07-23 | 阿克佐诺贝尔化学国际公司 | 混杂树枝状共聚物、其组合物及其制备方法 |
SG11201401383WA (en) | 2011-11-04 | 2014-08-28 | Akzo Nobel Chemicals Int Bv | Graft dendrite copolymers, and methods for producing the same |
JP6378089B2 (ja) | 2011-12-09 | 2018-08-22 | ダニスコ・ユーエス・インク | 微生物におけるタンパク質産生のための、B.ズブチリス(B.subtilis)からのリボソームプロモーター |
DK2791350T3 (da) | 2011-12-13 | 2019-05-06 | Danisco Us Inc | Enzymcocktails fremstillet af blandede kulturer |
CN104011204A (zh) * | 2011-12-20 | 2014-08-27 | 诺维信公司 | 枯草杆菌酶变体和编码它们的多核苷酸 |
WO2013096653A1 (en) | 2011-12-22 | 2013-06-27 | Danisco Us Inc. | Compositions and methods comprising a lipolytic enzyme variant |
MX2014008764A (es) | 2012-01-26 | 2014-08-27 | Novozymes As | Uso de polipeptidos que tienen actividad proteasa en alimentos para animales y detergentes. |
BR122021018583B1 (pt) | 2012-02-03 | 2022-09-06 | The Procter & Gamble Company | Método para limpar um material têxtil ou uma superfície dura ou outra superfície em cuidados com tecidos e com a casa |
WO2013142486A1 (en) | 2012-03-19 | 2013-09-26 | The Procter & Gamble Company | Laundry care compositions containing dyes |
CN107988181A (zh) | 2012-04-02 | 2018-05-04 | 诺维信公司 | 脂肪酶变体以及编码其的多核苷酸 |
WO2013167581A1 (en) | 2012-05-07 | 2013-11-14 | Novozymes A/S | Polypeptides having xanthan degrading activity and polynucleotides encoding same |
JP6120953B2 (ja) * | 2012-05-30 | 2017-04-26 | クラリアント・ファイナンス・(ビーブイアイ)・リミテッド | 界面活性剤溶液中における低温安定剤としてのn−メチル−n−アシルグルカミンの使用 |
EP2674475A1 (en) | 2012-06-11 | 2013-12-18 | The Procter & Gamble Company | Detergent composition |
MX364390B (es) | 2012-06-20 | 2019-04-25 | Novozymes As | Uso de polipeptidos que tienen actividad proteasa en alimentos para animales y detergentes. |
WO2014009473A1 (en) | 2012-07-12 | 2014-01-16 | Novozymes A/S | Polypeptides having lipase activity and polynucleotides encoding same |
US8945314B2 (en) | 2012-07-30 | 2015-02-03 | Ecolab Usa Inc. | Biodegradable stability binding agent for a solid detergent |
US9752105B2 (en) | 2012-09-13 | 2017-09-05 | Ecolab Usa Inc. | Two step method of cleaning, sanitizing, and rinsing a surface |
US8871699B2 (en) | 2012-09-13 | 2014-10-28 | Ecolab Usa Inc. | Detergent composition comprising phosphinosuccinic acid adducts and methods of use |
US20140308162A1 (en) | 2013-04-15 | 2014-10-16 | Ecolab Usa Inc. | Peroxycarboxylic acid based sanitizing rinse additives for use in ware washing |
US9994799B2 (en) | 2012-09-13 | 2018-06-12 | Ecolab Usa Inc. | Hard surface cleaning compositions comprising phosphinosuccinic acid adducts and methods of use |
EP2712915A1 (en) | 2012-10-01 | 2014-04-02 | The Procter and Gamble Company | Methods of treating a surface and compositions for use therein |
EP2904085B1 (en) | 2012-10-04 | 2018-11-07 | Ecolab USA Inc. | Pre-soak technology for laundry and other hard surface cleaning |
WO2014059360A1 (en) | 2012-10-12 | 2014-04-17 | Danisco Us Inc. | Compositions and methods comprising a lipolytic enzyme variant |
CN104781400A (zh) | 2012-11-05 | 2015-07-15 | 丹尼斯科美国公司 | 包含嗜热菌蛋白酶变体的组合物和方法 |
WO2014100018A1 (en) | 2012-12-19 | 2014-06-26 | Danisco Us Inc. | Novel mannanase, compositions and methods of use thereof |
WO2014100100A1 (en) | 2012-12-20 | 2014-06-26 | The Procter & Gamble Company | Detergent composition with silicate coated bleach |
WO2014099525A1 (en) | 2012-12-21 | 2014-06-26 | Danisco Us Inc. | Paenibacillus curdlanolyticus amylase, and methods of use, thereof |
US20160053243A1 (en) | 2012-12-21 | 2016-02-25 | Danisco Us Inc. | Alpha-amylase variants |
EP2767582A1 (en) | 2013-02-19 | 2014-08-20 | The Procter and Gamble Company | Method of laundering a fabric |
EP2767579B1 (en) | 2013-02-19 | 2018-07-18 | The Procter and Gamble Company | Method of laundering a fabric |
PL2767581T3 (pl) | 2013-02-19 | 2021-02-08 | The Procter & Gamble Company | Sposób prania tkaniny |
MX2015011690A (es) | 2013-03-05 | 2015-12-07 | Procter & Gamble | Composiciones de azucares mezclados. |
CN105229147B (zh) | 2013-03-11 | 2020-08-11 | 丹尼斯科美国公司 | α-淀粉酶组合变体 |
CN105209508A (zh) | 2013-03-15 | 2015-12-30 | 路博润先进材料公司 | 衣康酸聚合物 |
US9631164B2 (en) | 2013-03-21 | 2017-04-25 | Novozymes A/S | Polypeptides with lipase activity and polynucleotides encoding same |
EP2978831B1 (en) | 2013-03-28 | 2020-12-02 | The Procter and Gamble Company | Cleaning compositions containing a polyetheramine, a soil release polymer, and a carboxymethylcellulose |
CN103215151B (zh) * | 2013-04-25 | 2015-01-07 | 上海巴方精细化工有限公司 | 矢车菊低刺激护肤香皂 |
US20160083703A1 (en) | 2013-05-17 | 2016-03-24 | Novozymes A/S | Polypeptides having alpha amylase activity |
JP6188199B2 (ja) * | 2013-05-20 | 2017-08-30 | ライオン株式会社 | 食器洗い機用洗浄剤 |
CN103361198B (zh) * | 2013-05-22 | 2015-01-07 | 上海巴方精细化工有限公司 | 川芎消炎复合香皂 |
JP6077177B2 (ja) | 2013-05-28 | 2017-02-08 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー | フォトクロミック染料を含む表面処理組成物 |
DK3110833T3 (da) | 2013-05-29 | 2020-04-06 | Danisco Us Inc | Hidtil ukendte metalloproteaser |
EP3004341B1 (en) | 2013-05-29 | 2017-08-30 | Danisco US Inc. | Novel metalloproteases |
WO2014194032A1 (en) | 2013-05-29 | 2014-12-04 | Danisco Us Inc. | Novel metalloproteases |
EP3004342B1 (en) | 2013-05-29 | 2023-01-11 | Danisco US Inc. | Novel metalloproteases |
BR112015032524A2 (pt) | 2013-06-27 | 2017-08-29 | Novozymes As | Variante de subtilase tendo atividade de protease, método para a sua obtenção, composição detergente que a contém e uso da composição detergente em um processo de limpeza |
KR20160029080A (ko) | 2013-07-04 | 2016-03-14 | 노보자임스 에이/에스 | 재오염 방지 효과를 가지는 잔탄 분해효소 활성을 가지는 폴리펩티드들 및 이를 암호화하는 폴리뉴클레오티드들 |
EP3022299B1 (en) | 2013-07-19 | 2020-03-18 | Danisco US Inc. | Compositions and methods comprising a lipolytic enzyme variant |
BR112016002067A2 (pt) * | 2013-07-29 | 2017-08-29 | Danisco Us Inc | Variantes de enzimas |
EP3027748B1 (en) * | 2013-07-29 | 2019-09-18 | Novozymes A/S | Protease variants and polynucleotides encoding same |
JP6678108B2 (ja) | 2013-09-12 | 2020-04-08 | ダニスコ・ユーエス・インク | Lg12−系統群プロテアーゼ変異体を含む組成物及び方法 |
WO2015042013A1 (en) | 2013-09-18 | 2015-03-26 | Lubrizol Advanced Materials, Inc. | Stable linear polymers |
WO2015042086A1 (en) | 2013-09-18 | 2015-03-26 | The Procter & Gamble Company | Laundry care composition comprising carboxylate dye |
EP3047009B1 (en) | 2013-09-18 | 2018-05-16 | The Procter and Gamble Company | Laundry care composition comprising carboxylate dye |
AR098668A1 (es) | 2013-09-18 | 2016-06-08 | Procter & Gamble | Composiciones que contienen colorantes para el cuidado de ropa |
US9834682B2 (en) | 2013-09-18 | 2017-12-05 | Milliken & Company | Laundry care composition comprising carboxylate dye |
DE102013219467A1 (de) * | 2013-09-26 | 2015-03-26 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Stabilisierte Inhibitor-Proteasevarianten |
EP2857485A1 (en) | 2013-10-07 | 2015-04-08 | WeylChem Switzerland AG | Multi-compartment pouch comprising alkanolamine-free cleaning compositions, washing process and use for washing and cleaning of textiles and dishes |
EP2857486A1 (en) | 2013-10-07 | 2015-04-08 | WeylChem Switzerland AG | Multi-compartment pouch comprising cleaning compositions, washing process and use for washing and cleaning of textiles and dishes |
EP2857487A1 (en) | 2013-10-07 | 2015-04-08 | WeylChem Switzerland AG | Multi-compartment pouch comprising cleaning compositions, washing process and use for washing and cleaning of textiles and dishes |
WO2015057619A1 (en) | 2013-10-15 | 2015-04-23 | Danisco Us Inc. | Clay granule |
BR112016010747A2 (pt) | 2013-11-14 | 2017-12-05 | Danisco Us Inc | enzimas estáveis através da redução de glicação |
DK3080262T3 (da) | 2013-12-13 | 2019-05-06 | Danisco Us Inc | Serinproteaser af bacillus-arter |
EP3553173B1 (en) | 2013-12-13 | 2021-05-19 | Danisco US Inc. | Serine proteases of the bacillus gibsonii-clade |
US10005850B2 (en) | 2013-12-16 | 2018-06-26 | E I Du Pont De Nemours And Company | Use of poly alpha-1,3-glucan ethers as viscosity modifiers |
US9957334B2 (en) | 2013-12-18 | 2018-05-01 | E I Du Pont De Nemours And Company | Cationic poly alpha-1,3-glucan ethers |
EP3089991B1 (en) | 2013-12-31 | 2019-08-28 | Danisco US Inc. | Enhanced protein expression |
WO2015112339A1 (en) | 2014-01-22 | 2015-07-30 | The Procter & Gamble Company | Fabric treatment composition |
WO2015112338A1 (en) | 2014-01-22 | 2015-07-30 | The Procter & Gamble Company | Method of treating textile fabrics |
EP3097174A1 (en) | 2014-01-22 | 2016-11-30 | The Procter & Gamble Company | Method of treating textile fabrics |
WO2015112341A1 (en) | 2014-01-22 | 2015-07-30 | The Procter & Gamble Company | Fabric treatment composition |
CA2841024C (en) | 2014-01-30 | 2017-03-07 | The Procter & Gamble Company | Unit dose article |
US20150232785A1 (en) | 2014-02-14 | 2015-08-20 | E I Du Pont De Nemours And Company | Polysaccharides for viscosity modification |
WO2015130669A1 (en) | 2014-02-25 | 2015-09-03 | The Procter & Gamble Company | A process for making renewable surfactant intermediates and surfactants from fats and oils and products thereof |
WO2015130653A1 (en) | 2014-02-25 | 2015-09-03 | The Procter & Gamble Company | A process for making renewable surfactant intermediates and surfactants from fats and oils and products thereof |
US9719050B2 (en) | 2014-02-26 | 2017-08-01 | The Procter & Gamble Company | Anti-foam compositions comprising an organomodified silicone comprising one or more 2-phenylpropylmethyl moieties |
EP2915873A1 (en) * | 2014-03-06 | 2015-09-09 | The Procter and Gamble Company | Dishwashing composition |
JP2017515921A (ja) | 2014-03-11 | 2017-06-15 | イー・アイ・デュポン・ドウ・ヌムール・アンド・カンパニーE.I.Du Pont De Nemours And Company | 酸化されたポリα−1,3−グルカン |
BR112016021154A2 (pt) | 2014-03-14 | 2021-08-24 | Lubrizol Advanced Materials, Inc. | Polímeros e copolímeros de ácido itacônico |
EP3119884B1 (en) | 2014-03-21 | 2019-07-10 | Danisco US Inc. | Serine proteases of bacillus species |
WO2015148360A1 (en) | 2014-03-27 | 2015-10-01 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions containing a polyetheramine |
WO2015148361A1 (en) | 2014-03-27 | 2015-10-01 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions containing a polyetheramine |
EP2924105A1 (en) | 2014-03-28 | 2015-09-30 | The Procter and Gamble Company | Water soluble unit dose article |
EP2924107A1 (en) | 2014-03-28 | 2015-09-30 | The Procter and Gamble Company | Water soluble unit dose article |
US20170015950A1 (en) | 2014-04-01 | 2017-01-19 | Novozymes A/S | Polypeptides having alpha amylase activity |
EP3140384B1 (en) | 2014-05-06 | 2024-02-14 | Milliken & Company | Laundry care compositions |
US9365805B2 (en) | 2014-05-15 | 2016-06-14 | Ecolab Usa Inc. | Bio-based pot and pan pre-soak |
EP3152288A1 (en) | 2014-06-06 | 2017-04-12 | The Procter & Gamble Company | Detergent composition comprising polyalkyleneimine polymers |
EP3155097A1 (en) | 2014-06-12 | 2017-04-19 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variants and polynucleotides encoding same |
US9714403B2 (en) | 2014-06-19 | 2017-07-25 | E I Du Pont De Nemours And Company | Compositions containing one or more poly alpha-1,3-glucan ether compounds |
EP3919599A1 (en) | 2014-06-19 | 2021-12-08 | Nutrition & Biosciences USA 4, Inc. | Compositions containing one or more poly alpha-1,3-glucan ether compounds |
WO2016001450A2 (en) | 2014-07-04 | 2016-01-07 | Novozymes A/S | Subtilase variants and polynucleotides encoding same |
CN106661566A (zh) | 2014-07-04 | 2017-05-10 | 诺维信公司 | 枯草杆菌酶变体以及编码它们的多核苷酸 |
AU2014401966B2 (en) | 2014-08-01 | 2019-11-07 | Ecolab Usa Inc. | A method of manual surface cleaning using cleaning textiles and of washing said cleaning textiles |
EP2987848A1 (en) | 2014-08-19 | 2016-02-24 | The Procter & Gamble Company | Method of laundering a fabric |
EP2987849A1 (en) | 2014-08-19 | 2016-02-24 | The Procter and Gamble Company | Method of Laundering a Fabric |
CA2959973A1 (en) | 2014-09-10 | 2016-03-17 | Basf Se | Encapsulated cleaning composition |
US9617502B2 (en) | 2014-09-15 | 2017-04-11 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions containing salts of polyetheramines and polymeric acid |
US9487739B2 (en) | 2014-09-25 | 2016-11-08 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions containing a polyetheramine |
US20160090552A1 (en) | 2014-09-25 | 2016-03-31 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions containing a polyetheramine and an anionic soil release polymer |
US9388368B2 (en) | 2014-09-26 | 2016-07-12 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions containing a polyetheramine |
WO2016061438A1 (en) | 2014-10-17 | 2016-04-21 | Danisco Us Inc. | Serine proteases of bacillus species |
EP3172329A1 (en) | 2014-10-24 | 2017-05-31 | Danisco US Inc. | Method for producing alcohol by use of a tripeptidyl peptidase |
WO2016069552A1 (en) | 2014-10-27 | 2016-05-06 | Danisco Us Inc. | Serine proteases |
WO2016069548A2 (en) | 2014-10-27 | 2016-05-06 | Danisco Us Inc. | Serine proteases |
US20180010074A1 (en) | 2014-10-27 | 2018-01-11 | Danisco Us Inc. | Serine proteases of bacillus species |
WO2016069569A2 (en) | 2014-10-27 | 2016-05-06 | Danisco Us Inc. | Serine proteases |
EP3212783A1 (en) | 2014-10-27 | 2017-09-06 | Danisco US Inc. | Serine proteases |
CA2967658A1 (en) | 2014-11-17 | 2016-05-26 | The Procter & Gamble Company | Benefit agent delivery compositions |
WO2016079305A1 (en) | 2014-11-20 | 2016-05-26 | Novozymes A/S | Alicyclobacillus variants and polynucleotides encoding same |
JP7012533B2 (ja) | 2014-12-16 | 2022-02-14 | ダニスコ・ユーエス・インク | タンパク質発現の増強 |
US20170369537A1 (en) | 2014-12-19 | 2017-12-28 | Danisco Us Inc. | Enhanced protein expression |
JP6770519B2 (ja) | 2014-12-23 | 2020-10-14 | イー・アイ・デュポン・ドウ・ヌムール・アンド・カンパニーE.I.Du Pont De Nemours And Company | 酵素により製造されるセルロース |
CN107250365A (zh) | 2015-02-19 | 2017-10-13 | 丹尼斯科美国公司 | 增强的蛋白质表达 |
EP3268471B1 (en) | 2015-03-12 | 2019-08-28 | Danisco US Inc. | Compositions and methods comprising lg12-clade protease variants |
DK3088502T3 (en) | 2015-04-29 | 2018-08-13 | Procter & Gamble | PROCEDURE FOR TREATING A TEXTILE SUBSTANCE |
JP2018517803A (ja) | 2015-04-29 | 2018-07-05 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー | 布地の処理方法 |
CN112143591A (zh) | 2015-04-29 | 2020-12-29 | 宝洁公司 | 处理织物的方法 |
CN117736810A (zh) | 2015-04-29 | 2024-03-22 | 宝洁公司 | 洗涤剂组合物 |
EP3088504B1 (en) | 2015-04-29 | 2021-07-21 | The Procter & Gamble Company | Method of treating a fabric |
EP3292173A1 (en) | 2015-05-04 | 2018-03-14 | Milliken & Company | Leuco triphenylmethane colorants as bluing agents in laundry care compositions |
EP3294883A1 (en) | 2015-05-08 | 2018-03-21 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variants having improved performance and stability |
EP3294881B1 (en) | 2015-05-08 | 2022-12-28 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variants and polynucleotides encoding same |
AR105416A1 (es) | 2015-05-08 | 2017-10-04 | Novozymes As | VARIANTES DE a-AMILASA Y POLINUCLEÓTIDOS QUE LAS CODIFICAN |
RU2733987C2 (ru) | 2015-05-13 | 2020-10-09 | ДАНИСКО ЮЭс ИНК. | Варианты протеазы клады aprl и их применения |
WO2016192905A1 (en) | 2015-06-02 | 2016-12-08 | Unilever Plc | Laundry detergent composition |
EP3307427B1 (en) | 2015-06-09 | 2023-08-16 | Danisco US Inc. | Osmotic burst encapsulates |
WO2016198262A1 (en) | 2015-06-11 | 2016-12-15 | Unilever Plc | Laundry detergent composition |
WO2016205755A1 (en) | 2015-06-17 | 2016-12-22 | Danisco Us Inc. | Bacillus gibsonii-clade serine proteases |
CN107810260B (zh) | 2015-06-26 | 2020-07-17 | 荷兰联合利华有限公司 | 洗衣洗涤剂组合物 |
WO2017046260A1 (en) | 2015-09-17 | 2017-03-23 | Novozymes A/S | Polypeptides having xanthan degrading activity and polynucleotides encoding same |
CN108026487B (zh) | 2015-09-17 | 2021-04-30 | 汉高股份有限及两合公司 | 包含具有黄原胶降解活性的多肽的洗涤剂组合物 |
EP3359634A1 (en) * | 2015-10-09 | 2018-08-15 | Novozymes A/S | Laundry method, use of polypeptide and detergent composition |
US20190153417A1 (en) | 2015-11-05 | 2019-05-23 | Danisco Us Inc | Paenibacillus sp. mannanases |
CN108603183B (zh) | 2015-11-05 | 2023-11-03 | 丹尼斯科美国公司 | 类芽孢杆菌属物种和芽孢杆菌属物种甘露聚糖酶 |
US10876074B2 (en) | 2015-11-13 | 2020-12-29 | Dupont Industrial Biosciences Usa, Llc | Glucan fiber compositions for use in laundry care and fabric care |
JP2019504932A (ja) | 2015-11-13 | 2019-02-21 | イー・アイ・デュポン・ドウ・ヌムール・アンド・カンパニーE.I.Du Pont De Nemours And Company | 洗濯ケアおよび織物ケアにおいて使用するためのグルカン繊維組成物 |
WO2017083228A1 (en) | 2015-11-13 | 2017-05-18 | E. I. Du Pont De Nemours And Company | Glucan fiber compositions for use in laundry care and fabric care |
CN108291179B (zh) * | 2015-11-25 | 2020-07-07 | 荷兰联合利华有限公司 | 液体洗涤剂组合物 |
JP2019500058A (ja) | 2015-12-09 | 2019-01-10 | ダニスコ・ユーエス・インク | α−アミラーゼ組み合わせ変異体 |
JP6591278B2 (ja) * | 2015-12-15 | 2019-10-16 | 花王株式会社 | 食器用固体洗浄剤組成物 |
WO2017106676A1 (en) | 2015-12-18 | 2017-06-22 | Danisco Us Inc | Polypeptides with endoglucanase activity and uses thereof |
US11407986B2 (en) * | 2015-12-30 | 2022-08-09 | Novozymes A/S | Enzyme variants and polynucleotides encoding same |
EP3205393A1 (en) | 2016-02-12 | 2017-08-16 | Basf Se | Process for preparation of microcapsules |
EP3205392A1 (en) | 2016-02-12 | 2017-08-16 | Basf Se | Microcapsules and process for preparation of microcapsules |
CN108603139B (zh) | 2016-02-17 | 2020-12-04 | 荷兰联合利华有限公司 | 增白组合物 |
CN108603140B (zh) | 2016-02-17 | 2020-09-08 | 荷兰联合利华有限公司 | 增白组合物 |
DK3419991T3 (da) | 2016-03-04 | 2023-01-16 | Danisco Us Inc | Modificerede ribosomale genpromotorer til proteinproduktion i mikroorganismer |
US20190085273A1 (en) | 2016-03-09 | 2019-03-21 | Basf Se | Encapsulated laundry cleaning composition |
WO2017162378A1 (en) | 2016-03-21 | 2017-09-28 | Unilever Plc | Laundry detergent composition |
BR112018070468B1 (pt) | 2016-04-08 | 2022-07-12 | Unilever Ip Holdings B.V | Composição de detergente líquida aquosa para lavagem de roupas e método doméstico de tratamento de um tecido |
WO2017182295A1 (en) | 2016-04-18 | 2017-10-26 | Basf Se | Liquid cleaning compositions |
WO2017192692A1 (en) | 2016-05-03 | 2017-11-09 | Danisco Us Inc | Protease variants and uses thereof |
BR112018072586A2 (pt) | 2016-05-05 | 2019-02-19 | Danisco Us Inc | variantes de protease e usos das mesmas |
JP6067168B1 (ja) * | 2016-05-30 | 2017-01-25 | 株式会社ニイタカ | 自動洗浄機用洗浄剤組成物 |
BR112018074700A2 (pt) | 2016-05-31 | 2019-10-01 | Danisco Us Inc | variantes de protease e usos das mesmas |
CN106085984B (zh) * | 2016-06-02 | 2019-07-19 | 天津科技大学 | 一种新型磷脂酶d及其制备磷脂酸、磷脂酰丝氨酸的方法 |
CN109312323B (zh) * | 2016-06-09 | 2022-03-08 | 花王株式会社 | 突变碱性蛋白酶 |
JP7152319B2 (ja) | 2016-06-17 | 2022-10-12 | ダニスコ・ユーエス・インク | プロテアーゼ変異体およびその使用 |
EP3275989A1 (en) | 2016-07-26 | 2018-01-31 | The Procter and Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
EP3275985A1 (en) | 2016-07-26 | 2018-01-31 | The Procter and Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
EP3275986B1 (en) | 2016-07-26 | 2020-07-08 | The Procter and Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
EP3275988B1 (en) | 2016-07-26 | 2020-07-08 | The Procter and Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
EP3275987A1 (en) | 2016-07-26 | 2018-01-31 | The Procter and Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
CA3031609A1 (en) | 2016-08-24 | 2018-03-01 | Novozymes A/S | Gh9 endoglucanase variants and polynucleotides encoding same |
KR102483218B1 (ko) | 2016-08-24 | 2023-01-02 | 헨켈 아게 운트 코. 카게아아 | 크산탄 리아제 변이체 i을 포함하는 세제 조성물 |
CA3032248A1 (en) | 2016-08-24 | 2018-03-01 | Novozymes A/S | Xanthan lyase variants and polynucleotides encoding same |
EP3504313A1 (en) | 2016-08-24 | 2019-07-03 | Henkel AG & Co. KGaA | Detergent composition comprising gh9 endoglucanase variants i |
JP6790257B2 (ja) | 2016-11-01 | 2020-11-25 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニーThe Procter & Gamble Company | 洗濯ケア組成物における青味剤としてのロイコ着色剤、その包装、キット及び方法 |
EP3535319A1 (en) | 2016-11-01 | 2019-09-11 | Milliken & Company | Leuco colorants as bluing agents in laundry care compositions |
US20180119065A1 (en) | 2016-11-01 | 2018-05-03 | The Procter & Gamble Company | Leuco colorants as bluing agents in laundry care compositions |
US20180119056A1 (en) | 2016-11-03 | 2018-05-03 | Milliken & Company | Leuco Triphenylmethane Colorants As Bluing Agents in Laundry Care Compositions |
EP3535365A2 (en) | 2016-11-07 | 2019-09-11 | Danisco US Inc. | Laundry detergent composition |
US10577571B2 (en) | 2016-11-08 | 2020-03-03 | Ecolab Usa Inc. | Non-aqueous cleaner for vegetable oil soils |
EP4001389A1 (en) | 2016-12-02 | 2022-05-25 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions including enzymes |
US10550443B2 (en) | 2016-12-02 | 2020-02-04 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions including enzymes |
CA3044420C (en) | 2016-12-02 | 2022-03-22 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions including enzymes |
BR112019011999B1 (pt) | 2016-12-15 | 2022-11-08 | Unilever Ip Holdings B.V | Composição de detergente líquida aquosa para lavagem de roupas e método doméstico de tratamento de um tecido |
WO2018118950A1 (en) | 2016-12-21 | 2018-06-28 | Danisco Us Inc. | Bacillus gibsonii-clade serine proteases |
WO2018118917A1 (en) | 2016-12-21 | 2018-06-28 | Danisco Us Inc. | Protease variants and uses thereof |
EP3339423A1 (en) | 2016-12-22 | 2018-06-27 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
EP3357994B1 (en) | 2017-02-01 | 2023-11-01 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions comprising amylase variants |
EP3585910B1 (en) | 2017-02-24 | 2024-03-20 | Danisco US Inc. | Compositions and methods for increased protein production in bacillus licheniformis |
US11453871B2 (en) | 2017-03-15 | 2022-09-27 | Danisco Us Inc. | Trypsin-like serine proteases and uses thereof |
US20200040283A1 (en) | 2017-03-31 | 2020-02-06 | Danisco Us Inc | Delayed release enzyme formulations for bleach-containing detergents |
CA3057713A1 (en) | 2017-03-31 | 2018-10-04 | Danisco Us Inc | Alpha-amylase combinatorial variants |
EP3401385A1 (en) | 2017-05-08 | 2018-11-14 | Henkel AG & Co. KGaA | Detergent composition comprising polypeptide comprising carbohydrate-binding domain |
WO2018206535A1 (en) | 2017-05-08 | 2018-11-15 | Novozymes A/S | Carbohydrate-binding domain and polynucleotides encoding the same |
WO2019006077A1 (en) | 2017-06-30 | 2019-01-03 | Danisco Us Inc | PARTICLES CONTAINING LOW AGGLOMERATION ENZYME |
WO2019008036A1 (en) | 2017-07-07 | 2019-01-10 | Unilever Plc | WHITENING COMPOSITION |
BR112020000205B1 (pt) | 2017-07-07 | 2023-10-31 | Unilever Ip Holdings B.V. | Composição de limpeza para a lavagem de tecidos e método doméstico de tratamento de um tecido |
CN111212906B (zh) | 2017-08-18 | 2024-02-02 | 丹尼斯科美国公司 | α-淀粉酶变体 |
US11879127B2 (en) | 2017-08-23 | 2024-01-23 | Danisco Us Inc. | Methods and compositions for efficient genetic modifications of Bacillus licheniformis strains |
WO2019038059A1 (en) | 2017-08-24 | 2019-02-28 | Henkel Ag & Co. Kgaa | DETERGENT COMPOSITIONS COMPRISING GH9 ENDOGLUCANASE VARIANTS II |
EP3673058A1 (en) | 2017-08-24 | 2020-07-01 | Novozymes A/S | Gh9 endoglucanase variants and polynucleotides encoding same |
WO2019038057A1 (en) | 2017-08-24 | 2019-02-28 | Novozymes A/S | VARIANTS OF XANTHANE LYASE AND POLYNUCLEOTIDES ENCODING THE SAME |
EP3673060A1 (en) | 2017-08-24 | 2020-07-01 | Henkel AG & Co. KGaA | Detergent composition comprising xanthan lyase variants ii |
JP7218985B2 (ja) | 2017-09-13 | 2023-02-07 | ダニスコ・ユーエス・インク | バチルス属(Bacillus)におけるタンパク質産生の増加のための改変5’-非翻訳領域(UTR)配列 |
TWI715878B (zh) | 2017-10-12 | 2021-01-11 | 美商美力肯及公司 | 隱色著色劑及組成物 |
EP3694972A1 (en) | 2017-10-12 | 2020-08-19 | The Procter and Gamble Company | Leuco colorants as bluing agents in laundry care composition |
CN111194348B (zh) | 2017-10-12 | 2021-12-03 | 宝洁公司 | 衣物洗涤护理组合物中的与作为上蓝剂的第二增白剂组合的隐色着色剂 |
EP3694973A1 (en) | 2017-10-12 | 2020-08-19 | The Procter & Gamble Company | Leuco colorants as bluing agents in laundry care compositions |
EP3704193A1 (en) | 2017-11-01 | 2020-09-09 | Milliken & Company | Leuco compounds, colorant compounds, and compositions containing the same |
WO2019089898A1 (en) | 2017-11-02 | 2019-05-09 | Danisco Us Inc | Freezing point depressed solid matrix compositions for melt granulation of enzymes |
WO2019108599A1 (en) | 2017-11-29 | 2019-06-06 | Danisco Us Inc | Subtilisin variants having improved stability |
WO2019105675A1 (en) | 2017-11-30 | 2019-06-06 | Unilever Plc | Detergent composition comprising protease |
EP3502246A1 (en) | 2017-12-19 | 2019-06-26 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
EP3502245A1 (en) | 2017-12-19 | 2019-06-26 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
DE102017223281A1 (de) * | 2017-12-19 | 2019-06-19 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Reinigugnsmittel enthaltend durch Betain stabilisierte Amylase |
EP3502227A1 (en) | 2017-12-19 | 2019-06-26 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
EP3502244A1 (en) | 2017-12-19 | 2019-06-26 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
WO2019125683A1 (en) | 2017-12-21 | 2019-06-27 | Danisco Us Inc | Enzyme-containing, hot-melt granules comprising a thermotolerant desiccant |
JP6967447B2 (ja) * | 2017-12-27 | 2021-11-17 | 小林製薬株式会社 | 錠剤状義歯洗浄剤 |
FI3735478T3 (fi) | 2018-01-03 | 2023-10-26 | Danisco Us Inc | Mutantit ja geneettisesti modifioidut bacillus-solut ja niihin liittyvät menetelmät proteiinituotannon lisäämiseksi |
CN111556891B (zh) | 2018-01-26 | 2021-11-05 | 宝洁公司 | 包含酶的水溶性单位剂量制品 |
CN111867388A (zh) | 2018-02-08 | 2020-10-30 | 丹尼斯科美国公司 | 用于酶包封的耐热蜡基质颗粒 |
KR20200124258A (ko) | 2018-02-23 | 2020-11-02 | 헨켈 아게 운트 코. 카게아아 | 크산탄 리아제 및 엔도글루카나제 변이체를 포함하는 세제 조성물 |
US20190264139A1 (en) | 2018-02-28 | 2019-08-29 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions |
JP2021512986A (ja) | 2018-02-28 | 2021-05-20 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニーThe Procter & Gamble Company | 洗浄方法 |
EP3768835A1 (en) * | 2018-03-23 | 2021-01-27 | Novozymes A/S | Subtilase variants and compositions comprising same |
CN112119147B (zh) | 2018-05-17 | 2023-09-29 | 联合利华知识产权控股有限公司 | 清洁组合物 |
US20210363470A1 (en) | 2018-06-19 | 2021-11-25 | Danisco Us Inc | Subtilisin variants |
WO2019245704A1 (en) | 2018-06-19 | 2019-12-26 | Danisco Us Inc | Subtilisin variants |
EP3810769A1 (en) | 2018-06-19 | 2021-04-28 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
CN112189052A (zh) | 2018-06-19 | 2021-01-05 | 宝洁公司 | 自动盘碟洗涤剂组合物 |
US20200032178A1 (en) | 2018-07-27 | 2020-01-30 | The Procter & Gamble Company | Water-soluble unit dose articles comprising water-soluble fibrous structures and particles |
WO2020028443A1 (en) | 2018-07-31 | 2020-02-06 | Danisco Us Inc | Variant alpha-amylases having amino acid substitutions that lower the pka of the general acid |
EP3833731A1 (en) | 2018-08-30 | 2021-06-16 | Danisco US Inc. | Compositions comprising a lipolytic enzyme variant and methods of use thereof |
WO2020047215A1 (en) | 2018-08-30 | 2020-03-05 | Danisco Us Inc | Enzyme-containing granules |
EP3853330B1 (en) | 2018-09-17 | 2023-06-07 | Unilever Global Ip Limited | Detergent composition |
US20220033737A1 (en) | 2018-09-27 | 2022-02-03 | Danisco Us Inc | Compositions for medical instrument cleaning |
WO2020077331A2 (en) | 2018-10-12 | 2020-04-16 | Danisco Us Inc | Alpha-amylases with mutations that improve stability in the presence of chelants |
BR112021009837A2 (pt) | 2018-11-20 | 2021-08-17 | Unilever Ip Holdings B.V. | composição detergente, método de tratamento de um substrato de tecido e uso de uma amida hidrolase de ácido graxo |
WO2020104157A1 (en) | 2018-11-20 | 2020-05-28 | Unilever Plc | Detergent composition |
EP3884024A1 (en) | 2018-11-20 | 2021-09-29 | Unilever Global Ip Limited | Detergent composition |
BR112021009807A2 (pt) | 2018-11-20 | 2021-08-17 | Unilever Ip Holdings B.V. | composição detergente, método de tratamento de um substrato de tecido e uso de uma enzima isomerase |
EP3884026A1 (en) | 2018-11-20 | 2021-09-29 | Unilever Global Ip Limited | Detergent composition |
EP3887515A1 (en) | 2018-11-28 | 2021-10-06 | Danisco US Inc. | Subtilisin variants having improved stability |
EP3898919A1 (en) | 2018-12-21 | 2021-10-27 | Novozymes A/S | Detergent pouch comprising metalloproteases |
EP3702452A1 (en) * | 2019-03-01 | 2020-09-02 | Novozymes A/S | Detergent compositions comprising two proteases |
EP3938502A1 (en) | 2019-03-14 | 2022-01-19 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions comprising enzymes |
CA3127167A1 (en) | 2019-03-14 | 2020-09-17 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions comprising enzymes |
JP7275299B2 (ja) | 2019-03-14 | 2023-05-17 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー | 綿の処理方法 |
JP2022524490A (ja) | 2019-03-21 | 2022-05-06 | ノボザイムス アクティーゼルスカブ | α-アミラーゼ変異体及びこれをコードするポリヌクレオチド |
US20220195337A1 (en) | 2019-05-16 | 2022-06-23 | Conopco, Inc., D/B/A Unilever | Laundry composition |
JP2022533411A (ja) | 2019-05-20 | 2022-07-22 | エコラボ ユーエスエー インコーポレイティド | 低レベルの中鎖から長鎖の直鎖アルコールを有する高発泡洗剤用の界面活性剤パッケージ |
EP3741283A1 (en) | 2019-05-22 | 2020-11-25 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing method |
WO2020242858A1 (en) | 2019-05-24 | 2020-12-03 | Danisco Us Inc | Subtilisin variants and methods of use |
EP3976775A1 (en) | 2019-05-24 | 2022-04-06 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
CN114174486A (zh) | 2019-06-06 | 2022-03-11 | 丹尼斯科美国公司 | 用于清洁的方法和组合物 |
EP3986996A1 (en) | 2019-06-24 | 2022-04-27 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions comprising amylase variants |
EP3990598A1 (en) | 2019-06-28 | 2022-05-04 | Unilever Global IP Limited | Detergent composition |
WO2020259948A1 (en) | 2019-06-28 | 2020-12-30 | Unilever Plc | Detergent composition |
EP3990599B1 (en) | 2019-06-28 | 2023-01-18 | Unilever Global Ip Limited | Detergent composition |
BR112021025430A2 (pt) | 2019-06-28 | 2022-02-01 | Unilever Ip Holdings B V | Composição de tensoativos, composição detergente para uso de cuidado doméstico e pessoal e método doméstico para tratar um tecido |
WO2020260006A1 (en) | 2019-06-28 | 2020-12-30 | Unilever Plc | Detergent compositions |
US20220364020A1 (en) | 2019-06-28 | 2022-11-17 | Conopco, Inc., D/B/A Unilever | Detergent composition |
EP3770241A1 (de) * | 2019-07-22 | 2021-01-27 | Henkel AG & Co. KGaA | Reinigungsmittel mit protease zur automatischen dosierung |
US11873465B2 (en) | 2019-08-14 | 2024-01-16 | Ecolab Usa Inc. | Methods of cleaning and soil release of highly oil absorbing substrates employing optimized extended chain nonionic surfactants |
WO2021043764A1 (en) | 2019-09-02 | 2021-03-11 | Unilever Global Ip Limited | Detergent composition |
US20220372399A1 (en) | 2019-09-19 | 2022-11-24 | Conopco, Inc., D/B/A Unilever | Detergent compositions |
AR120142A1 (es) | 2019-10-07 | 2022-02-02 | Unilever Nv | Composición detergente |
CN114846023A (zh) | 2019-10-24 | 2022-08-02 | 丹尼斯科美国公司 | 成麦芽五糖/麦芽六糖变体α-淀粉酶 |
US11492571B2 (en) | 2019-10-24 | 2022-11-08 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition comprising a protease |
US20210122998A1 (en) | 2019-10-24 | 2021-04-29 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition comprising an amylase |
KR102316445B1 (ko) * | 2019-11-29 | 2021-10-26 | 씨제이제일제당 주식회사 | 신규 세린 프로테아제 변이체 |
EP3835396A1 (en) | 2019-12-09 | 2021-06-16 | The Procter & Gamble Company | A detergent composition comprising a polymer |
WO2021146255A1 (en) | 2020-01-13 | 2021-07-22 | Danisco Us Inc | Compositions comprising a lipolytic enzyme variant and methods of use thereof |
WO2021146411A1 (en) | 2020-01-15 | 2021-07-22 | Danisco Us Inc | Compositions and methods for enhanced protein production in bacillus licheniformis |
EP4097206B1 (en) | 2020-01-29 | 2023-08-09 | Unilever IP Holdings B.V. | Laundry detergent product |
EP3862412A1 (en) | 2020-02-04 | 2021-08-11 | The Procter & Gamble Company | Detergent composition |
CN115551978A (zh) | 2020-06-05 | 2022-12-30 | 宝洁公司 | 含有支链表面活性剂的洗涤剂组合物 |
EP4162018B1 (en) | 2020-06-08 | 2024-01-31 | Unilever IP Holdings B.V. | Method of improving protease activity |
EP4175471A1 (en) | 2020-07-06 | 2023-05-10 | Ecolab USA Inc. | Foaming mixed alcohol/water compositions comprising a structured alkoxylated siloxane |
JP2023533311A (ja) | 2020-07-06 | 2023-08-02 | エコラボ ユーエスエー インコーポレイティド | アルキルシロキサン及びヒドロトロープ/可溶化剤の組み合わせを含む起泡性混合アルコール/水組成物 |
EP4176031A1 (en) | 2020-07-06 | 2023-05-10 | Ecolab USA Inc. | Peg-modified castor oil based compositions for microemulsifying and removing multiple oily soils |
WO2022031309A1 (en) | 2020-08-04 | 2022-02-10 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing method |
JP2023537336A (ja) | 2020-08-04 | 2023-08-31 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー | 自動食器洗浄方法及びパック |
WO2022031310A1 (en) | 2020-08-04 | 2022-02-10 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing method |
CN116096846A (zh) | 2020-08-04 | 2023-05-09 | 宝洁公司 | 自动盘碟洗涤方法 |
CN116323935A (zh) | 2020-08-27 | 2023-06-23 | 丹尼斯科美国公司 | 用于清洁的酶和酶组合物 |
BR112023002833A2 (pt) | 2020-08-28 | 2023-03-14 | Unilever Ip Holdings B V | Composição detergente e método de tratamento de um artigo têxtil |
BR112023002979A2 (pt) | 2020-08-28 | 2023-04-04 | Unilever Ip Holdings B V | Composição detergente e método de tratamento de um artigo têxtil |
WO2022042989A1 (en) | 2020-08-28 | 2022-03-03 | Unilever Ip Holdings B.V. | Surfactant and detergent composition |
EP4204396A1 (en) | 2020-08-28 | 2023-07-05 | Unilever IP Holdings B.V. | Surfactant and detergent composition |
WO2022043042A1 (en) | 2020-08-28 | 2022-03-03 | Unilever Ip Holdings B.V. | Detergent composition |
WO2022074037A2 (en) | 2020-10-07 | 2022-04-14 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variants |
US20230392018A1 (en) | 2020-10-27 | 2023-12-07 | Milliken & Company | Compositions comprising leuco compounds and colorants |
CN116391036A (zh) | 2020-10-29 | 2023-07-04 | 宝洁公司 | 含有藻酸盐裂解酶的清洁组合物 |
WO2022108766A1 (en) | 2020-11-17 | 2022-05-27 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing composition comprising amphiphilic graft polymer |
EP4001388A1 (en) | 2020-11-17 | 2022-05-25 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing method with amphiphilic graft polymer in the rinse |
WO2022108611A1 (en) | 2020-11-17 | 2022-05-27 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing method with alkaline rinse |
EP4006131A1 (en) | 2020-11-30 | 2022-06-01 | The Procter & Gamble Company | Method of laundering fabric |
EP4256020A1 (en) | 2020-12-07 | 2023-10-11 | Unilever IP Holdings B.V. | Detergent compositions |
EP4256019A1 (en) | 2020-12-07 | 2023-10-11 | Unilever IP Holdings B.V. | Detergent compositions |
CA3201033A1 (en) | 2020-12-23 | 2022-06-30 | Basf Se | Amphiphilic alkoxylated polyamines and their uses |
CN112662652A (zh) * | 2021-01-20 | 2021-04-16 | 天津科技大学 | 一种胶原降解活力降低的碱性蛋白酶突变体 |
WO2022165107A1 (en) | 2021-01-29 | 2022-08-04 | Danisco Us Inc | Compositions for cleaning and methods related thereto |
EP4039806A1 (en) | 2021-02-04 | 2022-08-10 | Henkel AG & Co. KGaA | Detergent composition comprising xanthan lyase and endoglucanase variants with im-proved stability |
EP4291646A2 (en) | 2021-02-12 | 2023-12-20 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variants |
WO2022197512A1 (en) | 2021-03-15 | 2022-09-22 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions containing polypeptide variants |
CA3211422A1 (en) | 2021-05-05 | 2022-11-10 | Neil Joseph Lant | Methods for making cleaning compositions and detecting soils |
EP4086330A1 (en) | 2021-05-06 | 2022-11-09 | The Procter & Gamble Company | Surface treatment |
WO2022243367A1 (en) | 2021-05-18 | 2022-11-24 | Nouryon Chemicals International B.V. | Polyester polyquats in cleaning applications |
WO2022243533A1 (en) | 2021-05-20 | 2022-11-24 | Nouryon Chemicals International B.V. | Manufactured polymers having altered oligosaccharide or polysaccharide functionality or narrowed oligosaccharide distribution, processes for preparing them, compositions containing them, and methods of using them |
EP4108767A1 (en) | 2021-06-22 | 2022-12-28 | The Procter & Gamble Company | Cleaning or treatment compositions containing nuclease enzymes |
WO2022268885A1 (en) | 2021-06-23 | 2022-12-29 | Novozymes A/S | Alpha-amylase polypeptides |
WO2023278297A1 (en) | 2021-06-30 | 2023-01-05 | Danisco Us Inc | Variant lipases and uses thereof |
WO2023275269A1 (en) | 2021-06-30 | 2023-01-05 | Nouryon Chemicals International B.V. | Chelate-amphoteric surfactant liquid concentrates and use thereof in cleaning applications |
EP4123007A1 (en) | 2021-07-19 | 2023-01-25 | The Procter & Gamble Company | Fabric treatment using bacterial spores |
EP4123006A1 (en) | 2021-07-19 | 2023-01-25 | The Procter & Gamble Company | Composition comprising spores and pro-perfume materials |
CN117881772A (zh) | 2021-08-20 | 2024-04-12 | 丹尼斯科美国公司 | 编码新型核酸酶的多核苷酸、其组合物及其从蛋白质制剂中消除dna的方法 |
WO2023034486A2 (en) | 2021-09-03 | 2023-03-09 | Danisco Us Inc. | Laundry compositions for cleaning |
WO2023039270A2 (en) | 2021-09-13 | 2023-03-16 | Danisco Us Inc. | Bioactive-containing granules |
WO2023041694A1 (en) | 2021-09-20 | 2023-03-23 | Unilever Ip Holdings B.V. | Detergent composition |
WO2023057367A1 (en) | 2021-10-08 | 2023-04-13 | Unilever Ip Holdings B.V. | Laundry composition |
WO2023064749A1 (en) | 2021-10-14 | 2023-04-20 | The Procter & Gamble Company | A fabric and home care product comprising cationic soil release polymer and lipase enzyme |
EP4194537A1 (en) | 2021-12-08 | 2023-06-14 | The Procter & Gamble Company | Laundry treatment cartridge |
EP4194536A1 (en) | 2021-12-08 | 2023-06-14 | The Procter & Gamble Company | Laundry treatment cartridge |
WO2023114939A2 (en) | 2021-12-16 | 2023-06-22 | Danisco Us Inc. | Subtilisin variants and methods of use |
WO2023114932A2 (en) | 2021-12-16 | 2023-06-22 | Danisco Us Inc. | Subtilisin variants and methods of use |
US20230265358A1 (en) | 2021-12-16 | 2023-08-24 | The Procter & Gamble Company | Home care composition comprising an amylase |
WO2023114936A2 (en) | 2021-12-16 | 2023-06-22 | Danisco Us Inc. | Subtilisin variants and methods of use |
WO2023114988A2 (en) | 2021-12-16 | 2023-06-22 | Danisco Us Inc. | Variant maltopentaose/maltohexaose-forming alpha-amylases |
WO2023114795A1 (en) | 2021-12-16 | 2023-06-22 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing composition comprising a protease |
WO2023114794A1 (en) | 2021-12-16 | 2023-06-22 | The Procter & Gamble Company | Fabric and home care composition comprising a protease |
WO2023114793A1 (en) | 2021-12-16 | 2023-06-22 | The Procter & Gamble Company | Home care composition |
WO2023168234A1 (en) | 2022-03-01 | 2023-09-07 | Danisco Us Inc. | Enzymes and enzyme compositions for cleaning |
EP4273210A1 (en) | 2022-05-04 | 2023-11-08 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions containing enzymes |
EP4273209A1 (en) | 2022-05-04 | 2023-11-08 | The Procter & Gamble Company | Machine-cleaning compositions containing enzymes |
WO2023225459A2 (en) | 2022-05-14 | 2023-11-23 | Novozymes A/S | Compositions and methods for preventing, treating, supressing and/or eliminating phytopathogenic infestations and infections |
EP4279571A1 (en) | 2022-05-19 | 2023-11-22 | The Procter & Gamble Company | Laundry composition comprising spores |
WO2023227332A1 (en) | 2022-05-27 | 2023-11-30 | Unilever Ip Holdings B.V. | Laundry liquid composition comprising a surfactant, an alkoxylated zwitterionic polyamine polymer and a protease |
WO2023227375A1 (en) | 2022-05-27 | 2023-11-30 | Unilever Ip Holdings B.V. | Laundry liquid composition comprising a surfactant, an aminocarboxylate, an organic acid and a fragrance |
WO2023227335A1 (en) | 2022-05-27 | 2023-11-30 | Unilever Ip Holdings B.V. | Liquid composition comprising linear alkyl benzene sulphonate, methyl ester ethoxylate and alkoxylated zwitterionic polyamine polymer |
WO2023227421A1 (en) | 2022-05-27 | 2023-11-30 | Unilever Ip Holdings B.V. | Laundry liquid composition comprising a surfactant, an alkoxylated zwitterionic polyamine polymer, and a fragrance |
WO2023227356A1 (en) | 2022-05-27 | 2023-11-30 | Unilever Ip Holdings B.V. | Composition containing enzyme |
WO2023227331A1 (en) | 2022-05-27 | 2023-11-30 | Unilever Ip Holdings B.V. | Composition comprising a specific methyl ester ethoxylate surfactant and a lipase |
WO2023233028A1 (en) | 2022-06-03 | 2023-12-07 | Unilever Ip Holdings B.V. | Laundry detergent product |
WO2023250301A1 (en) | 2022-06-21 | 2023-12-28 | Danisco Us Inc. | Methods and compositions for cleaning comprising a polypeptide having thermolysin activity |
WO2024020445A1 (en) | 2022-07-20 | 2024-01-25 | Ecolab Usa Inc. | Novel nonionic extended surfactants, compositions and methods of use thereof |
EP4321604A1 (en) | 2022-08-08 | 2024-02-14 | The Procter & Gamble Company | A fabric and home care composition comprising surfactant and a polyester |
WO2024050343A1 (en) | 2022-09-02 | 2024-03-07 | Danisco Us Inc. | Subtilisin variants and methods related thereto |
WO2024050346A1 (en) | 2022-09-02 | 2024-03-07 | Danisco Us Inc. | Detergent compositions and methods related thereto |
WO2024050339A1 (en) | 2022-09-02 | 2024-03-07 | Danisco Us Inc. | Mannanase variants and methods of use |
WO2024056333A1 (en) | 2022-09-13 | 2024-03-21 | Unilever Ip Holdings B.V. | Washing machine and washing method |
WO2024056278A1 (en) | 2022-09-13 | 2024-03-21 | Unilever Ip Holdings B.V. | Washing machine and washing method |
WO2024056332A1 (en) | 2022-09-13 | 2024-03-21 | Unilever Ip Holdings B.V. | Washing machine and washing method |
WO2024056334A1 (en) | 2022-09-13 | 2024-03-21 | Unilever Ip Holdings B.V. | Washing machine and washing method |
EP4349942A1 (en) | 2022-10-05 | 2024-04-10 | Unilever IP Holdings B.V. | Laundry liquid composition |
EP4349948A1 (en) | 2022-10-05 | 2024-04-10 | Unilever IP Holdings B.V. | Laundry liquid composition |
EP4349947A1 (en) | 2022-10-05 | 2024-04-10 | Unilever IP Holdings B.V. | Laundry liquid composition |
EP4349943A1 (en) | 2022-10-05 | 2024-04-10 | Unilever IP Holdings B.V. | Laundry liquid composition |
EP4349945A1 (en) | 2022-10-05 | 2024-04-10 | Unilever IP Holdings B.V. | Laundry liquid composition |
EP4349944A1 (en) | 2022-10-05 | 2024-04-10 | Unilever IP Holdings B.V. | Laundry liquid composition |
EP4349946A1 (en) | 2022-10-05 | 2024-04-10 | Unilever IP Holdings B.V. | Unit dose fabric treatment product |
Family Cites Families (94)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
DE1611703B1 (de) * | 1967-10-11 | 1972-03-09 | Windmoeller & Hoelscher | Vorrichtung zum Abteilen einer bestimmten Stueckzahl innerhalb einer am Ende einer Sack- oder Beutelmaschine gebildeten kontinuierlichen Folge von Saecken oder Beuteln |
US4028263A (en) * | 1973-08-24 | 1977-06-07 | Colgate-Palmolive Company | Bleaching and brightening detergent composition |
NL7904044A (nl) * | 1978-05-31 | 1979-12-04 | Unilever Nv | Werkwijze ter bereiding van homogene, vloeibare compo- sities. |
US4261868A (en) | 1979-08-08 | 1981-04-14 | Lever Brothers Company | Stabilized enzymatic liquid detergent composition containing a polyalkanolamine and a boron compound |
US4404128A (en) | 1981-05-29 | 1983-09-13 | The Procter & Gamble Company | Enzyme detergent composition |
GR76237B (pt) | 1981-08-08 | 1984-08-04 | Procter & Gamble | |
JPS58144105A (ja) | 1982-02-12 | 1983-08-27 | Kurabo Ind Ltd | スケ−ル除去獣毛繊維の製法 |
GB8310080D0 (en) | 1983-04-14 | 1983-05-18 | Interox Chemicals Ltd | Bleach composition |
US4760025A (en) | 1984-05-29 | 1988-07-26 | Genencor, Inc. | Modified enzymes and methods for making same |
US5204015A (en) | 1984-05-29 | 1993-04-20 | Genencor International, Inc. | Subtilisin mutants |
US5182204A (en) | 1984-05-29 | 1993-01-26 | Genencor International, Inc. | Non-human carbonyl hydrolase mutants, vectors encoding same and hosts transformed with said vectors |
US5264366A (en) | 1984-05-29 | 1993-11-23 | Genencor, Inc. | Protease deficient bacillus |
JPS6141481U (ja) * | 1984-08-10 | 1986-03-17 | 三菱電機株式会社 | シ−ム溶接装置 |
US4797362A (en) * | 1985-06-06 | 1989-01-10 | Lion Corporation | Alkaline proteases and microorganisms producing same |
US4908773A (en) * | 1987-04-06 | 1990-03-13 | Genex Corporation | Computer designed stabilized proteins and method for producing same |
US4728455A (en) | 1986-03-07 | 1988-03-01 | Lever Brothers Company | Detergent bleach compositions, bleaching agents and bleach activators |
IE65767B1 (en) | 1986-04-30 | 1995-11-15 | Genencor Int | Non-human carbonyl hydrolase mutants DNA sequences and vectors encoding same and hosts transformed with said vectors |
GB8629837D0 (en) | 1986-12-13 | 1987-01-21 | Interox Chemicals Ltd | Bleach activation |
US4853871A (en) * | 1987-04-06 | 1989-08-01 | Genex Corporation | Computer-based method for designing stablized proteins |
US5314692A (en) | 1987-08-24 | 1994-05-24 | Cultor Ltd. | Enzyme premix for feed and method |
KR920008256B1 (ko) | 1987-10-30 | 1992-09-25 | 엘에스아이 로직 코포레이션 | 반도체 장치 패키지의 제조방법 및 장치 |
DK6488D0 (da) * | 1988-01-07 | 1988-01-07 | Novo Industri As | Enzymer |
PT89702B (pt) * | 1988-02-11 | 1994-04-29 | Gist Brocades Nv | Processo para a preparacao de novos enzimas proteoliticos e de detergentes que os contem |
US5543302A (en) * | 1988-05-27 | 1996-08-06 | Solvay Enzymes, Inc. | Proteases of altered stability to autolytic degradation |
DE3841152A1 (de) | 1988-12-07 | 1990-06-13 | Hoechst Ag | Verwendung von bakterienlysierendem enzymprodukt als zusatzstoff zur verbesserung der futterverwertung in der tierproduktion |
GB8908416D0 (en) | 1989-04-13 | 1989-06-01 | Unilever Plc | Bleach activation |
JPH03505976A (ja) * | 1989-05-17 | 1991-12-26 | アムジエン・インコーポレーテツド | 多重突然変異スブチリシン |
EP0405901B1 (en) * | 1989-06-26 | 2004-09-01 | Unilever Plc | Enzymatic detergent compositions |
DK316989D0 (da) * | 1989-06-26 | 1989-06-26 | Novo Nordisk As | Enzymer |
US5665587A (en) * | 1989-06-26 | 1997-09-09 | Novo Nordisk A/S | Modified subtilisins and detergent compositions containing same |
GB9003741D0 (en) | 1990-02-19 | 1990-04-18 | Unilever Plc | Bleach activation |
EP0458398B1 (en) | 1990-05-21 | 1997-03-26 | Unilever N.V. | Bleach activation |
WO1992011357A1 (en) * | 1990-12-21 | 1992-07-09 | Novo Nordisk A/S | ENZYME MUTANTS HAVING A LOW DEGREE OF VARIATION OF THE MOLECULAR CHARGE OVER A pH RANGE |
US5769630A (en) * | 1991-02-25 | 1998-06-23 | Louisiana State University, | Subperiosteal bone anchor |
GB9108136D0 (en) | 1991-04-17 | 1991-06-05 | Unilever Plc | Concentrated detergent powder compositions |
US5340735A (en) * | 1991-05-29 | 1994-08-23 | Cognis, Inc. | Bacillus lentus alkaline protease variants with increased stability |
EP0522817A1 (en) | 1991-07-11 | 1993-01-13 | Unilever Plc | Process for preparing manganese complexes |
EP0525610A3 (en) * | 1991-07-27 | 1993-03-24 | Solvay Enzymes Gmbh & Co. Kg | Process for increasing the stability of enzymes and stabilized enzymes |
GB9118242D0 (en) | 1991-08-23 | 1991-10-09 | Unilever Plc | Machine dishwashing composition |
GB9124581D0 (en) | 1991-11-20 | 1992-01-08 | Unilever Plc | Bleach catalyst composition,manufacture and use thereof in detergent and/or bleach compositions |
US5194416A (en) | 1991-11-26 | 1993-03-16 | Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. | Manganese catalyst for activating hydrogen peroxide bleaching |
CA2083661A1 (en) | 1991-11-26 | 1993-05-27 | Rudolf J. Martens | Detergent bleach compositions |
US5153161A (en) | 1991-11-26 | 1992-10-06 | Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. | Synthesis of manganese oxidation catalyst |
CA2085642A1 (en) | 1991-12-20 | 1993-06-21 | Ronald Hage | Bleach activation |
GB9127060D0 (en) | 1991-12-20 | 1992-02-19 | Unilever Plc | Bleach activation |
US5316935A (en) * | 1992-04-06 | 1994-05-31 | California Institute Of Technology | Subtilisin variants suitable for hydrolysis and synthesis in organic media |
US5454971A (en) * | 1992-05-27 | 1995-10-03 | Showa Denko K.K. | Alkaline lipase, method for producing the same, microorganism producing the same and detergent composition containing alkaline lipase |
DE4218448A1 (de) | 1992-06-04 | 1993-12-09 | Solvay Enzymes Gmbh & Co Kg | Alkalische Proteasen aus Bacillus pumilus |
US5256779A (en) | 1992-06-18 | 1993-10-26 | Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. | Synthesis of manganese oxidation catalyst |
US5284944A (en) | 1992-06-30 | 1994-02-08 | Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. | Improved synthesis of 1,4,7-triazacyclononane |
KR950702633A (ko) * | 1992-07-17 | 1995-07-29 | 한스 발터 라벤 | 고알칼리성 세린 프로테아제(high alkaline serine proteases) |
US5280117A (en) | 1992-09-09 | 1994-01-18 | Lever Brothers Company, A Division Of Conopco, Inc. | Process for the preparation of manganese bleach catalyst |
US5567601A (en) * | 1993-06-01 | 1996-10-22 | University Of Maryland | Subtilisin mutants lacking a primary calcium binding site |
AU7524994A (en) * | 1993-08-12 | 1995-03-14 | University Of Maryland | Thermostable alkaline metalloprotease produced by a hyphomonas, and preparation thereof |
US6436690B1 (en) | 1993-09-15 | 2002-08-20 | The Procter & Gamble Company | BPN′ variants having decreased adsorption and increased hydrolysis wherein one or more loop regions are substituted |
MA23346A1 (fr) * | 1993-10-14 | 1995-04-01 | Genencor Int | Variantes de la subtilisine |
CN1088102C (zh) * | 1993-10-14 | 2002-07-24 | 普罗格特-甘布尔公司 | 含有蛋白酶的漂白组合物 |
AU8079794A (en) * | 1993-10-14 | 1995-05-04 | Procter & Gamble Company, The | Protease-containing cleaning compositions |
JPH09505990A (ja) * | 1993-10-23 | 1997-06-17 | インペリアル、タバコ、リミテッド | 喫煙製品の改良 |
ES2364774T3 (es) * | 1994-02-24 | 2011-09-14 | HENKEL AG & CO. KGAA | Enzimas mejoradas y detergentes que las contienen. |
US5691295A (en) * | 1995-01-17 | 1997-11-25 | Cognis Gesellschaft Fuer Biotechnologie Mbh | Detergent compositions |
ATE390487T1 (de) | 1994-02-24 | 2008-04-15 | Henkel Kgaa | Verbesserte enzyme und diese enthaltene detergentien |
JPH09510617A (ja) * | 1994-03-29 | 1997-10-28 | ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ | アルカリ性バチルスアミラーゼ |
ATE170553T1 (de) * | 1994-04-07 | 1998-09-15 | Procter & Gamble | Bleichmittel enthaltend metall haltige bleichkatalysatoren und antioxidantien |
US6599730B1 (en) * | 1994-05-02 | 2003-07-29 | Procter & Gamble Company | Subtilisin 309 variants having decreased adsorption and increased hydrolysis |
GB9409336D0 (en) * | 1994-05-10 | 1994-06-29 | Finnfeeds Int Ltd | Use of an enzyme for manufacturing an agent for the treatment and/or prophylaxis of coccidiosis |
GB9416841D0 (en) * | 1994-08-19 | 1994-10-12 | Finnfeeds Int Ltd | An enzyme feed additive and animal feed including it |
DE69515331T2 (de) | 1994-12-09 | 2000-10-19 | Procter & Gamble | Diacylperoxydteilchen enthaltende zusammensetzungen für automatische geschirreinigung |
US5534302A (en) | 1995-01-05 | 1996-07-09 | National Science Council | Method of preparing a fiber reinforced modified phenolic resin composite |
US5534179A (en) | 1995-02-03 | 1996-07-09 | Procter & Gamble | Detergent compositions comprising multiperacid-forming bleach activators |
AR000862A1 (es) * | 1995-02-03 | 1997-08-06 | Novozymes As | Variantes de una ó-amilasa madre, un metodo para producir la misma, una estructura de adn y un vector de expresion, una celula transformada por dichaestructura de adn y vector, un aditivo para detergente, composicion detergente, una composicion para lavado de ropa y una composicion para la eliminacion del |
US5837516A (en) * | 1995-03-03 | 1998-11-17 | Genentech, Inc. | Subtilisin variants capable of cleaving substrates containing basic residues |
US5780285A (en) * | 1995-03-03 | 1998-07-14 | Genentech, Inc. | Subtilisin variants capable of cleaving substrates containing dibasic residues |
US6455295B1 (en) * | 1995-03-08 | 2002-09-24 | The Procter & Gamble Company | Subtilisin Carlsberg variants having decreased adsorption and increased hydrolysis |
IL117352A0 (en) * | 1995-03-09 | 1996-07-23 | Procter & Gamble | Thermitase variants having decreased adsorption and increased hydrolysis |
IL117350A0 (en) * | 1995-03-09 | 1996-07-23 | Procter & Gamble | Proteinase k variants having decreased adsorption and increased hydrolysis |
US6475765B1 (en) * | 1995-03-09 | 2002-11-05 | Procter & Gamble Company | Subtilisin DY variants having decreased adsorption and increased hydrolysis |
US5523434A (en) | 1995-03-15 | 1996-06-04 | The Procter & Gamble Company | Synthesis of bleach activators |
AU713659B2 (en) * | 1995-04-17 | 1999-12-09 | Procter & Gamble Company, The | Preparation and use of composite particles containing diacyl peroxide |
US5837517A (en) * | 1995-05-05 | 1998-11-17 | Novo Nordisk A/S | Protease variants and compositions |
US5597936A (en) | 1995-06-16 | 1997-01-28 | The Procter & Gamble Company | Method for manufacturing cobalt catalysts |
DE69613842T2 (de) | 1995-06-16 | 2002-04-04 | Procter & Gamble | Maschinengeschirrspülmittel, die kobaltkatalysatoren enthalten |
BR9609384A (pt) | 1995-06-16 | 1999-05-18 | Procter & Gamble | Composições alvejantes compreendendo catalisadores de cobalto |
US5576282A (en) | 1995-09-11 | 1996-11-19 | The Procter & Gamble Company | Color-safe bleach boosters, compositions and laundry methods employing same |
US5703034A (en) * | 1995-10-30 | 1997-12-30 | The Procter & Gamble Company | Bleach catalyst particles |
US5762647A (en) * | 1995-11-21 | 1998-06-09 | The Procter & Gamble Company | Method of laundering with a low sudsing granular detergent composition containing optimally selected levels of a foam control agent bleach activator/peroxygen bleaching agent system and enzyme |
AU1423197A (en) * | 1995-12-20 | 1997-07-14 | Procter & Gamble Company, The | Bleach catalyst plus enzyme particles |
US5883065A (en) * | 1996-01-22 | 1999-03-16 | The Procter & Gamble Company | Phase separated detergent composition |
JP2000505502A (ja) * | 1996-03-07 | 2000-05-09 | ザ、プロクター、エンド、ギャンブル、カンパニー | 改良アミラーゼを含んでなる洗剤組成物 |
US6069122A (en) * | 1997-06-16 | 2000-05-30 | The Procter & Gamble Company | Dishwashing detergent compositions containing organic diamines for improved grease cleaning, sudsing, low temperature stability and dissolution |
US6177392B1 (en) * | 1997-01-13 | 2001-01-23 | Ecolab Inc. | Stable solid block detergent composition |
ATE338823T1 (de) * | 1997-06-04 | 2006-09-15 | Genecor Int Inc | Protease zur gründlichen reinigung und/oder flecken- und filmreduktion und zusammensetzungen damit |
US6057171A (en) * | 1997-09-25 | 2000-05-02 | Frequency Technology, Inc. | Methods for determining on-chip interconnect process parameters |
MA24811A1 (fr) * | 1997-10-23 | 1999-12-31 | Procter & Gamble | Compositions de lavage contenant des variantes de proteases multisubstituees |
-
1998
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