JP6349261B2 - 合成アブラナ属由来葉緑体輸送ペプチド - Google Patents
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Description
本願は、2012年2月1日に出願された米国特許仮出願番号第61/593,555号および2012年4月17日に出願された米国特許仮出願番号第61/625,222号の利益を主張する。
37 C.F.R.§ 1.821(c)または(e)に準拠して、配列表のASCIIテキスト版を含有するファイルが、本願とともに提出されている。
[1]第1のアブラナ属葉緑体輸送ペプチドの連続するアミノ酸配列を含み、第2の葉緑体輸送ペプチドの連続するアミノ酸配列をさらに含むペプチドをコードする合成アブラナ属由来ヌクレオチド配列
を含む、単離された核酸分子。
[2]上記合成アブラナ属由来ヌクレオチド配列に作動可能に連結している、対象とするヌクレオチド配列をさらに含む、上記[1]に記載の単離された核酸分子。
[3]上記第1のアブラナ属葉緑体輸送ペプチドが、セイヨウアブラナ(Brassica napus)由来である、上記[1]に記載の単離された核酸分子。
[4]上記第2の葉緑体輸送ペプチドが、第1のアブラナ属葉緑体輸送ペプチド以外のアブラナ属種に由来する、上記[3]に記載の単離された核酸分子。
[5]上記第2の葉緑体輸送ペプチドが、アラビドプシス属種に由来する、上記[1]に記載の単離された核酸分子。
[6]上記第2の葉緑体輸送ペプチドが、シロイヌナズナ(Arabidopsis thaliana)に由来する、上記[5]に記載の単離された核酸分子。
[7]上記第1のアブラナ属葉緑体輸送ペプチドが、3−エノールピルビルシキミ酸−5−リン酸シンセターゼ遺伝子に由来する、上記[1]に記載の単離された核酸分子。
[8]上記第2の葉緑体輸送ペプチドが、3−エノールピルビルシキミ酸−5−リン酸シンセターゼ遺伝子に由来する、上記[1]に記載の単離された核酸分子。
[9]上記ペプチドが、配列番号6および8からなる群から選択される葉緑体輸送ペプチドに対して少なくとも80%同一である、上記[1]に記載の単離された核酸分子。
[10]上記ペプチドが、配列番号6および8からなる群から選択される葉緑体輸送ペプチドに対して少なくとも85%同一である、上記[9]に記載の単離された核酸分子。
[11]上記ペプチドが、配列番号6および8からなる群から選択される葉緑体輸送ペプチドに対して少なくとも90%同一である、上記[10]に記載の単離された核酸分子。
[12]上記ペプチドが、配列番号6および8からなる群から選択される葉緑体輸送ペプチドに対して少なくとも95%同一である、上記[11]に記載の単離された核酸分子。
[13]上記ペプチドが、配列番号6および8からなる群から選択される葉緑体輸送ペプチドに対して少なくとも98%同一である、上記[12]に記載の単離された核酸分子。
[14]上記ペプチドが、配列番号6および8からなる群から選択される、上記[13]に記載の単離された核酸分子。
[15]上記対象とするヌクレオチドコード配列が、配列番号1または配列番号3のペプチドをコードしない、上記[1]に記載の単離された核酸分子。
[16]上記ペプチドをコードするヌクレオチド配列が、配列番号6および8からなる群から選択されるヌクレオチド配列と特異的にハイブリダイズ可能である、上記[1]に記載の単離された核酸分子。
[17]各々、葉緑体輸送ペプチドをコードする、少なくとも1種のさらなるヌクレオチド配列をさらに含み、上記さらなるヌクレオチド配列が、上記対象とするヌクレオチド配列に作動可能に連結している、上記[2]に記載の単離された核酸分子。
[18]上記少なくとも1種のさらなるヌクレオチド配列が、原核生物、下等光合成真核生物および緑藻植物からなる群から選択される生物に由来する、上記[17]に記載の単離された核酸分子。
[19]上記合成アブラナ属由来ヌクレオチド配列および対象とするヌクレオチド配列が、1種または複数の調節配列に作動可能に連結している、上記[2]に記載の単離された核酸分子。
[20]上記対象とするヌクレオチド配列によってコードされるペプチドおよび上記合成アブラナ属由来ヌクレオチド配列によってコードされるペプチドを含むキメラポリペプチドをコードする、上記[2]に記載の単離された核酸分子。
[21]上記[20]に記載の核酸分子によってコードされるキメラポリペプチド。
[22]上記対象とするヌクレオチド配列によってコードされるペプチドが、プラスチド含有細胞中のプラスチドにターゲッティングされる、上記[21]に記載のキメラポリペプチド。
[23]上記対象とするヌクレオチド配列によってコードされるペプチドが、プラスチドにターゲッティングされると除去される葉緑体輸送ペプチドを含む、上記[22]に記載のキメラポリペプチド。
[24]上記対象とするヌクレオチド配列によってコードされるペプチドが、生物学的に活性なペプチドである、上記[21]に記載のキメラポリペプチド。
[25]上記対象とするヌクレオチド配列によってコードされるペプチドが、蛍光ペプチドである、上記[21]に記載のキメラポリペプチド。
[26]上記生物学的に活性なペプチドが、酵素である、上記[24]に記載のキメラポリペプチド。
[27]上記生物学的に活性なペプチドが、細胞のプラスチドにおいて正常に発現され、ペプチドが天然に発現される、上記[24]に記載のキメラポリペプチド。
[28]上記生物学的に活性なペプチドが、除草剤抵抗性、ウイルス抵抗性、細菌病原体抵抗性、昆虫抵抗性、線虫抵抗性、真菌抵抗性、草勢、植物の収量、温度耐性、土壌条件耐性、低光量レベル耐性、低水分レベル耐性、高水分レベル耐性、化学的環境耐性、種子色、デンプン変性、アミノ酸合成、光合成、脂肪酸の合成、油の合成、カロテノイドの合成、テルペノイドの合成、デンプンの合成および除草剤抵抗性からなる群から選択されるプロセスに関与している、上記[24]に記載のキメラポリペプチド。
[29]上記生物学的に活性なペプチドが、ゼアキサンチンエポキシダーゼ、コリンモノオキシゲナーゼ、フェロケラターゼ、オメガ3脂肪酸不飽和化酵素、グルタミンシンセターゼ、プロビタミンA、ホルモン、Bt毒素タンパク質および対象とする形質を含む植物の同定において有用なマーカーからなる群から選択される、上記[24]に記載のキメラポリペプチド。
[30]上記生物学的に活性なペプチドが、除草剤抵抗性に関与している、上記[28]に記載のキメラポリペプチド。
[31]上記生物学的に活性なペプチドが、アセトラクターゼシンターゼ(ALS)、突然変異ALS、ALSの前駆体、3−エノールピルビルシキミ酸−5−リン酸シンセターゼ(EPSPS)、CP4 EPSPSおよびクラスIII EPSPSからなる群から選択される、上記[26]に記載のキメラポリペプチド。
[32]上記[2]に記載の核酸分子を含む植物発現ベクター。
[33]上記[2]に記載の核酸分子を含む植物材料。
[34]植物細胞、植物組織、植物組織培養物、カルス培養物、植物の一部および全植物体からなる群から選択される、上記[33]に記載の植物材料。
[35]上記ペプチドを含むポリペプチドをさらに含む、上記[33]に記載の植物材料。
[36]上記対象とするヌクレオチド配列が、植物材料の細胞中のプラスチドにターゲッティングされるポリペプチドの一部をコードする、上記[35]に記載の植物材料。
[37]上記核酸分子が、上記植物材料から得た細胞のゲノムに安定に組み込まれる、上記[33]に記載の植物材料。
[38]全植物体である、上記[33]に記載の植物材料。
[39]アラビドプシス属、アルファルファ、アブラナ属、マメ、ブロッコリー、キャベツ、ニンジン、カリフラワー、セロリ、ハクサイ、ワタ、キュウリ、ナス、レタス、メロン、エンドウマメ、コショウ、ピーナッツ、ジャガイモ、カボチャ(pumpkin)、ダイコン、ナタネ、ホウレンソウ、ダイズ、カボチャ(squash)、サトウダイコン、ヒマワリ、タバコ、トマト、スイカ、トウモロコシ、タマネギ、コメ、ソルガム、コムギ、ライムギ、アワ、サトウキビ、カラスムギ、ライコムギ、スイッチグラスおよびシバクサからなる群から選択される植物に由来する、上記[33]に記載の植物材料。
[40]トランスジェニック植物材料を製造する方法であって、
上記[2]に記載の単離された核酸分子を得ることと、
植物材料を、上記核酸分子を用いて形質転換することと
を含む、方法。
[41]上記植物材料が、植物細胞、植物組織、植物組織培養物、カルス培養物、植物の一部および全植物体からなる群から選択される、上記[40]に記載の方法。
[42]上記植物材料が、全植物体ではない、上記[40]に記載の方法。
[43]上記[40]に記載の方法によって製造されるトランスジェニック植物材料。
[44]上記[43]に記載のトランスジェニック植物材料から再生されたトランスジェニック植物。
[45]上記[43]に記載の植物材料から製造されたトランスジェニック植物商品生産物。
[46]上記対象とするヌクレオチド配列が、生物学的に活性なペプチドをコードする、上記[43]に記載のトランスジェニック植物材料。
[47]上記生物学的に活性なペプチドが、除草剤抵抗性、ウイルス抵抗性、細菌病原体抵抗性、昆虫抵抗性、線虫抵抗性、真菌抵抗性、植物の勢い、植物の収量、温度耐性、土壌条件耐性、低光量レベル耐性、低水分レベル耐性、高水分レベル耐性、化学的環境耐性、種子の色、デンプン変性、アミノ酸合成、光合成、脂肪酸の合成、油の合成、カロテノイドの合成、テルペノイドの合成、デンプンの合成および除草剤抵抗性からなる群から選択されるプロセスに関与している、上記[46]に記載のトランスジェニック植物材料。
[48]上記生物学的に活性なペプチドが、ゼアキサンチンエポキシダーゼ、コリンモノオキシゲナーゼ、フェロケラターゼ、オメガ3脂肪酸不飽和化酵素、グルタミンシンセターゼ、プロビタミンA、ホルモン、Bt毒素タンパク質および対象とする形質を含む植物の同定において有用なマーカーからなる群から選択される、上記[46]に記載のトランスジェニック植物材料。
[49]上記生物学的に活性なペプチドが、除草剤抵抗性に関与している、上記[47]に記載のトランスジェニック植物材料。
[50]上記生物学的に活性なペプチドが、アセトラクターゼシンターゼ(ALS)、突然変異ALS、ALSの前駆体、3−エノールピルビルシキミ酸−5−リン酸シンセターゼ(EPSPS)、CP4 EPSPSおよびクラスIII EPSPSからなる群から選択される、上記[46]に記載のトランスジェニック植物材料。
[51]同種の野生型植物材料と比較した場合に、増大した除草剤抵抗性または除草剤耐性を示す、上記[49]に記載のトランスジェニック植物材料。
[52]上記ポリペプチドを葉緑体にターゲッティングするためのアブラナ属由来の手段を含む単離された核酸分子。
[53]上記ポリペプチドを葉緑体にターゲッティングするためのアブラナ属由来の手段に作動可能に連結している対象とするヌクレオチド配列をさらに含む、上記[52]に記載の単離された核酸分子。
[54]上記対象とするヌクレオチド配列によってコードされるペプチドを含むキメラポリペプチドをコードする、上記[53]に記載の単離された核酸分子。
[55]上記[54]に記載の核酸分子によってコードされるキメラポリペプチド。
[56]上記対象とするヌクレオチド配列によってコードされるペプチドが、プラスチドを含有する細胞中のプラスチドにターゲッティングされる、上記[55]に記載のキメラポリペプチド。
[57]上記対象とするヌクレオチド配列によってコードされるペプチドが、プラスチドにターゲッティングされると除去される葉緑体輸送ペプチドを含む、上記[56]に記載のキメラポリペプチド。
[58]上記対象とするヌクレオチド配列によってコードされるペプチドが、生物学的に活性なペプチドである、上記[55]に記載のキメラポリペプチド。
[59]上記生物学的に活性なペプチドが、除草剤抵抗性、ウイルス抵抗性、細菌病原体抵抗性、昆虫抵抗性、線虫抵抗性、真菌抵抗性、草勢、植物の収量、温度耐性、土壌条件耐性、低光量レベル耐性、低水分レベル耐性、高水分レベル耐性、化学的環境耐性、種子色、デンプン変性、アミノ酸合成、光合成、脂肪酸の合成、油の合成、カロテノイドの合成、テルペノイドの合成、デンプンの合成および除草剤抵抗性からなる群から選択されるプロセスに関与している、上記[58]に記載のポリペプチド。
[60]上記生物学的に活性なペプチドが、ゼアキサンチンエポキシダーゼ、コリンモノオキシゲナーゼ、フェロケラターゼ、オメガ3脂肪酸不飽和化酵素、グルタミンシンセターゼ、プロビタミンA、ホルモン、Bt毒素タンパク質および対象とする形質を含む植物の同定において有用なマーカーからなる群から選択される、上記[58]に記載のポリペプチド。
[61]上記生物学的に活性なペプチドが、アセトラクターゼシンターゼ(ALS)、突然変異ALS、ALSの前駆体、3−エノールピルビルシキミ酸−5−リン酸シンセターゼ(EPSPS)、CP4 EPSPSおよびクラスIII EPSPSからなる群から選択される、上記[58]に記載のポリペプチド。
[62]上記[53]に記載の核酸分子を含む植物発現ベクター。
[63]上記[53]に記載の核酸分子を含む植物材料。
[64]上記核酸分子が、植物材料から得た細胞のゲノムに安定に組み込まれる、上記[63]に記載の植物材料。
[65]全植物体である、上記[63]に記載の植物材料。
[66]アラビドプシス属、アルファルファ、アブラナ属、マメ、ブロッコリー、キャベツ、ニンジン、カリフラワー、セロリ、ハクサイ、ワタ、キュウリ、ナス、レタス、メロン、エンドウマメ、コショウ、ピーナッツ、ジャガイモ、カボチャ(pumpkin)、ダイコン、ナタネ、ホウレンソウ、ダイズ、カボチャ(squash)、サトウダイコン、ヒマワリ、タバコ、トマト、スイカ、トウモロコシ、タマネギ、コメ、ソルガム、コムギ、ライムギ、アワ、サトウキビ、カラスムギ、ライコムギ、スイッチグラスおよびシバクサからなる群から選択される植物に由来する、上記[63]に記載の植物材料。
[67]トランスジェニック植物材料を製造する方法であって、
上記[53]に記載の単離された核酸分子を得ることと、
植物材料を、上記核酸分子を用いて形質転換することと
を含む、方法。
[68]植物材料が、植物細胞、植物組織、植物組織培養物、カルス培養物、植物の一部および全植物体からなる群から選択される、上記[67]に記載の方法。
[69]植物材料が、全植物体ではない、上記[67]に記載の方法。
[70]上記[67]に記載の方法によって製造されるトランスジェニック植物材料。
[71]上記[70]に記載のトランスジェニック植物材料から再生されたトランスジェニック植物。
[72]上記トランスジェニック植物材料が、全植物体である、上記[70]に記載の植物材料。
[73]上記[70]に記載のトランスジェニック植物材料から製造されたトランスジェニック植物商品生産物。
[74]上記対象とするヌクレオチド配列が、生物学的に活性なペプチドをコードする、上記[70]に記載のトランスジェニック植物材料。
[75]植物体を生成するよう再生できない植物細胞である、上記[34]に記載の植物材料。
[76]上記植物材料が、植物体を生成するよう再生できない植物細胞である、上記[41]に記載の方法。
植物におけるポリペプチドのプラスチドターゲッティングのための組成物および方法が、本明細書において記載される。いくつかの実施形態では、組成物は、対象とするヌクレオチド配列と作動可能に連結している合成アブラナ属由来葉緑体輸送ペプチド(例えば、TraP12ペプチドおよびTraP13ペプチド)をコードする少なくとも1種のヌクレオチド配列を含む核酸分子を含む。特定の実施形態では、このような核酸分子は、単子葉植物または双子葉植物における、対象とするヌクレオチド配列によってコードされるポリペプチドの発現およびターゲッティングにとって有用であり得る。対象とするヌクレオチド配列と作動可能に連結している合成アブラナ属由来葉緑体輸送ペプチドをコードする少なくとも1種のヌクレオチド配列を含む核酸分子を含むベクターが、さらに記載される。
葉緑体輸送ペプチド(CTP)(またはプラスチド輸送ペプチド)は、CTPを含むポリペプチドをプラスチド(例えば、葉緑体)に向かわせるよう、同時翻訳的または翻訳後に機能する。本発明のいくつかの実施形態では、内因性葉緑体タンパク質または異種タンパク質のいずれかが、CTPを含む大きな前駆体ポリペプチドとして、このようなタンパク質の発現によって葉緑体に向けられ得る。特定の実施形態では、CTPは、例えば、限定されるものではないが、異なる生物から得られたオーソロガス遺伝子に由来する少なくとも1種の連続する配列またはその機能的変異体を組み込むことによって、アブラナ属種遺伝子から得られたヌクレオチド配列から駆動され得る。
CTP 葉緑体輸送ペプチド
Bt バチルス・チューリンゲンシス(bacillus thuringiensis)
EPSPS 3−エノールピルビルシキミ酸−5−リン酸シンセターゼ
YFP 黄色蛍光タンパク質
Ti 腫瘍誘導性(A.ツメファシエンス(A. tumefaciens)に由来するプラスミド)
T−DNA トランスファーDNA
本開示の種々の実施形態の再調査を容易にするために、特定の用語の以下の説明を提供する:
高ストリンジェンシー条件(少なくとも90%の配列同一性を共有する配列を検出する):65℃で16時間の5×SSCバッファー中でのハイブリダイゼーション;室温で各15分の2×SSCバッファーでの2回の洗浄;および65℃で各20分間の0.5×SSCバッファーでの2回の洗浄。
中程度のストリンジェンシー条件(少なくとも80%の配列同一性を共有する配列を検出する):65〜70℃で16〜20時間の5×〜6×SSCバッファー中でのハイブリダイゼーション;室温で各5〜20分の2×SSCバッファーでの2回の洗浄;および55〜70℃で各30分間の1×SSCバッファーでの2回の洗浄。
非ストリンジェント対照条件(少なくとも50%の配列同一性を共有する配列がハイブリダイズする):室温〜55℃で16〜20時間の6×SSCバッファーでのハイブリダイゼーション;室温〜55℃で各20〜30分の2×〜3×SSCバッファーでの少なくとも2回の洗浄。
いくつかの実施形態では、少なくとも1種の合成アブラナ属由来CTPを含むポリペプチドまたはその機能的同等物をコードするヌクレオチド配列を含む少なくとも1種の核酸分子が、そこでのポリペプチドの発現のために細胞、組織または生物中に導入され得る。特定の実施形態では、核酸分子は、合成アブラナ属由来CTPをコードするヌクレオチド配列と作動可能に連結している対象とするヌクレオチド配列を含み得る。例えば、核酸分子は、少なくとも1種の合成アブラナ属由来CTPと、対象とするヌクレオチド配列によってコードされる少なくとも1種のさらなるペプチド配列を含むポリペプチドをコードするコード配列を含み得る。いくつかの実施形態では、本発明の核酸分子が、プラスチドを含有する宿主細胞、組織または生物(例えば、植物細胞、植物組織および植物体)中に導入され得、その結果、ポリペプチドが、プラスチドを含有する宿主細胞、組織または生物中の核酸分子から発現され得、発現されたポリペプチドが、少なくとも1種の合成アブラナ属由来CTPおよび対象とするヌクレオチド配列によってコードされる少なくとも1種のさらなるペプチド配列を含む。特定の例では、このような発現されたポリペプチドの合成アブラナ属由来CTPは、少なくともさらなるペプチド配列を含むポリペプチドの一部を、宿主細胞、組織または生物のプラスチドへのターゲッティングを容易にし得る。
いくつかの実施形態では、少なくとも1種の合成アブラナ属由来CTPを含むポリペプチドをコードするヌクレオチド配列を含む植物細胞を含む植物が、提供される。特定の実施形態では、このような植物は、植物組織または植物細胞の形質転換および全植物体の再生によって製造され得る。さらなる実施形態では、このような植物は、市販の供給源から、または少なくとも1種の合成アブラナ属由来CTPを含むポリペプチドをコードするヌクレオチド配列を含む核酸の生殖質への遺伝子移入によって得られ得る。少なくとも1種の合成アブラナ属由来CTPを含むポリペプチドをコードするヌクレオチド配列を含む植物細胞を含む植物材料も提供される。このような植物材料は、植物細胞を含む植物から得られ得る。さらなる実施形態では、植物材料は、植物体を生成するよう再生できない植物細胞である。
本発明のいくつかの実施形態は、プラスチド(例えば、葉緑体)への遺伝子産物の発現および/または局在のための方法を提供する。特定の実施形態では、遺伝子産物は、マーカー遺伝子産物、例えば、蛍光分子であり得る。合成アブラナ属由来CTPを含むポリペプチドの一部としての遺伝子産物の発現は、特定の合成アブラナ属由来CTP配列のプラスチド局在能を評価するためのシステムを提供し得る。いくつかの実施形態では、合成アブラナ属由来CTPを含有するポリペプチドの一部としてのマーカー遺伝子産物の発現は、マーカー遺伝子産物の発現を、ポリペプチドが発現される細胞のプラスチドにターゲッティングするために使用される。特定の実施形態では、このようなマーカー遺伝子産物は、宿主細胞のプラスチド(複数可)に局在している。例えば、マーカー遺伝子産物は、プラスチド(複数可)において、宿主細胞のサイトゾルまたはその他のオルガネラよりも高レベルで発現され得るか;マーカー遺伝子産物は、本質的にプラスチド(複数可)のみにおいて発現され得るか;またはマーカー遺伝子産物は、サイトゾルまたは非プラスチドオルガネラにおける発現が検出され得ないよう、プラスチド(複数可)において完全に発現され得る。
[実施例]
プラスチドは、高等植物種に見出される細胞小器官であり、すべての植物組織中に存在する。葉緑体は、本質的な生理機能に関与している緑色の光合成組織に見られる特定のタイプのプラスチドである。例えば、このような1つの主要な生理機能は、植物に必要とされる芳香族アミノ酸の合成である。核コードされた酵素は、この生合成経路に必要とされ、細胞質から葉緑体の内部に輸送される。これらの核コードされた酵素は、通常、葉緑体のストロマへのペプチド輸送を促進するために、葉緑体の膜と相互作用するN末端輸送ペプチドを有する。Bruce B. (2000) Chloroplast transit peptides: structure, function, and evolution. Trends Cell Bio. 10: 440-447。取り込み時に、間質ペプチダーゼは輸送ペプチドを切断し、葉緑体に取り込まれた成熟機能性タンパク質を残す。Richter S, Lamppa GK. (1999) Stromal processing peptidase binds transit peptides and initiates their ATP-dependent turnover in chloroplasts. Journ. Cell Bio. 147: 33-43。葉緑体輸送ペプチドは、長さ、組成および機構において高度に分岐している可変配列である。Bruce B. (2000) Chloroplast transit peptides: structure, function, and evolution. Trends Cell Bio. 10: 440-447。葉緑体輸送ペプチドの配列類似性は、異なる植物種由来の相同タンパク質間で有意に分岐する。異なる植物種から得られた相同タンパク質は、プロセシングされた成熟機能性タンパク質を比較する場合、典型的に、比較的高レベルの配列類似性を共有することを考慮すると、葉緑体輸送ペプチド間の分岐量は予期されない。
タバコ一過性アッセイ:
最初に、一過性in plantaアッセイを介して、TraP12およびTraP13のキメラ葉緑体輸送ペプチド配列を試験した。TraP12(配列番号5)およびTraP13(配列番号7)のキメラ葉緑体輸送ペプチド配列をコードするポリヌクレオチド配列を合成した。リンカー配列(配列番号10)をTraP配列とyfpコード配列間に組み込んだ。得られた構築物は2つの植物転写単位(PTU)を含有した。第1のPTUは、シロイヌナズナ(Arabidopsis thaliana)ユビキチン10プロモーター(AtUbi10プロモーター;Callis, et al, (1990) J. Biol. Chem., 265: 12486-12493)、TraP−黄色蛍光タンパク質融合遺伝子(TraP−YFP;米国特許出願公開第2007/0298412号)、およびアグロバクテリウム・ツメファシエンス(Agrobacterium tumefaciens)ORF23 3’非翻訳領域(AtuORF23 3’UTR;米国特許第5,428,147号)で構成された。第2のPTUは、キャッサバ葉脈モザイクウイルスプロモーター(CsVMVプロモーター;Verdaguer et al, (1996) Plant Molecular Biology, 31 : 1 129-1139)、ホスフィノトリシンアセチルトランスフェラーゼ(PAT;Wohlleben et al., (1988) Gene, 70: 25-37)、およびアグロバクテリウム・ツメファシエンス(Agrobacterium tumefaciens)ORF1 3’非翻訳領域(AtuORF1 3’UTR;Huang et al, (1990) J. Bacteriol, 172: 1814-1822)で構成された。構築物pDAB101981は、TraP12のキメラ葉緑体輸送ペプチドを含有する(図3)。構築物pDAB101989は、TraP13のキメラ葉緑体輸送ペプチドを含有する(図4)。yfp遺伝子の上流に葉緑体輸送ペプチド配列を含んでいなかった対照プラスミド、101908は、構築され、研究に含まれていた(図5)。構築物を制限酵素消化および配列決定を介して確認した。最後に、構築物をアグロバクテリウム・ツメファシエンス(Agrobacterium tumefaciens)に形質転換し、グリセロールストックとして保存した。
アグロバクテリウム浸潤したタバコの葉を植物から切断し、脱水を防ぐために水とともにペトリ皿に入れた。浸潤したタバコの葉は、YFPレポータータンパク質を首尾よく発現している葉の損傷がない領域を同定するために、Dark Reader Hand Lamp(商標)(Clare Chemical Research Co.;Dolores、CO)を用いて、適所に保持されたロングパスフィルターガラスを用いた青色光励起下で観察された。具体的に同定された葉の領域は葉から切断され、共焦点顕微鏡(Leica TCS−SP5 AOBS(商標);Buffalo Grove、IL)による画像化のために水中でマウントされた。YFPレポータータンパク質は、マルチラインアルゴンイオンレーザーを用いて、514nmのレーザー線で励起した。検出スリットの幅は、バックグラウンドの葉の自己蛍光を排除するために、非発現(暗)対照の葉試料を用いて調整された。クロロフィルの自己蛍光は、葉緑体の局在を決定するための蛍光レポータータンパク質シグナルとの直接比較のために第2のチャネルに同時に回収された。
浸潤したタバコ植物の試料をウエスタンブロッティングを介してアッセイした。リーフパンチを収集し、ビーズミルに供した。約100〜200mgの葉材料は、Kleco(商標)ビーズミル中で3分間、2BB(Daisy;Rogers、AR)および500mlのPBSTと混合された。次に、試料を14,000×g、4℃にて遠心機でスピンダウンした。上清を除去し、ウエスタンブロットまたは免疫沈降のいずれかを介して直接分析した。製造業者のプロトコールに従って、Pierce Direct IPキット(商標)(Thermo Scientific;Rockford、IL)を用いて免疫沈降を行った。およそ50μgの抗YFPを樹脂に結合させた。試料を樹脂とともに一晩、4℃にてインキュベートした。次に、試料を洗浄し、翌朝溶出した。等量の2×8M尿素試料緩衝液を合わせ、その後、試料を5分間煮沸することによって分析用に準備した。MOPS緩衝液中の4〜12%SDS−Bis Trisゲル上で煮沸試料を40分間泳動した。次に、製造業者のプロトコールに従って、Invitrogen iBlot(商標)(Life Technologies;Carlsbad、CA)を用いてゲルをブロットした。ブロットしたメンブレンをPBS−Tween溶液中の5%脱脂粉乳を用いて10分間ブロックした。PBS−Tween溶液中の5%脱脂粉乳で1:1000希釈で使用した一次抗体(ウサギのモノクローナル抗GFP)を用いてメンブレンを1時間探査した。次に、すべての未結合の一次抗体を除くために、PBS−Tweenを用いて5分間3回、メンブレンを濯いだ。1:1000希釈で使用したヤギの二次モノクローナル抗ウサギ抗体(Life Technologies)を用いてメンブレンを60分間探査した。メンブレンを上記に記載の通りに洗浄し、Themo BCIP/NBT基質を添加することによって発色させた。比色基質は、5〜10分間発色させ、続いて、乾燥させる前にブロットを水で濯いだ。
TraP12キメラ葉緑体輸送ペプチドをコードするポリヌクレオチド配列(配列番号5)とリンカー配列(配列番号10)は、黄色蛍光タンパク質遺伝子の上流にクローニングされ、トウモロコシプロトプラストの一過性in plantaアッセイを介した試験のために構築物に組み込まれた。得られた構築物は、以下の植物転写単位(PTU)を含有した。第1のPTUは、トウモロコシ(Zea mays)ユビキチン1プロモーター(ZmUbi1プロモーター;Christensen, A., Sharrock R., and Quail P., (1992) Maize polyubiquitin genes: structure, thermal perturbation of expression and transcript splicing, and promoter activity following transfer to protoplasts by electroporation, Plant Molecular Biology, 18: 675-689)、TraP−黄色蛍光タンパク質融合遺伝子(TraP12−YFP;米国特許出願公開第2007/0298412号)、およびトウモロコシ(Zea mays)ペルオキシダーゼ5 3’非翻訳領域(ZmPer5 3’UTR;米国特許第6384207号)で構成された。制限酵素消化および配列決定を介して構築物を確認した。
大腸菌(Esherichia coli)の5−エノールピルビルシキミ酸3−リン酸シンターゼ酵素(EPSPシンターゼ)における1アミノ酸突然変異(G96A)は、グリホサート非感受性をもたらすことができる(Padgette et al, (1991); Eschenburg et al., (2002); Priestman et al, (2005); Haghani et al, (2008))。この突然変異はグリホサートに対する耐性を付与するが、その天然基質であるホスホエノールピルビン酸(PEP)によるEPSPシンターゼの結合に悪影響を及ぼすことも知られている。基質結合効率において生じた変化は、グリホサートに対するin plantaにおける耐性を提供するために、突然変異した酵素を不適当なものにし得る。
dgt−14導入遺伝子に融合されたTraP12とTraP13のキメラ葉緑体輸送ペプチドを含有するトランスジェニックT1アラビドプシス属植物は、米国特許出願第11/975,658号に記載されているように作製された。トランスジェニック植物は、異なる比率のグリホサートで噴霧された。増加した比率を含む様々な濃度のグリホサート比率の分布は、抵抗性の相対レベル(105、420、1,680、または3,360g ae/ha)を決定するために、この研究において適用された。グリホサートの典型的な1×フィールド使用率は1,120g ae/haである。この研究で使用したT1アラビドプシス属植物は、dgt−14導入遺伝子のコピー数において変動した。低コピー数のdgt−14 T1アラビドプシス属植物は、分子確認アッセイを用いて同定され、自家受粉し、使用して、T2植物を作製した。表1は、グリホサート除草剤抵抗性遺伝子であるdgt−1(米国特許出願番号12558351に記載されている)を含む対照植物と比較して、dgt−14トランスジェニック植物に対する抵抗性を示す。
新たに設計された、双子葉植物の最適化されたdgt−28 v5ポリヌクレオチド配列は配列番号18に列挙されている。新たに設計された、単子葉植物の最適化されたdgt−28 v6ポリヌクレオチド配列は配列番号19に列挙されている:この配列は、制限酵素部位を導入するために、第2のアミノ酸位置でアラニンを含むことによって僅かに改変された。得られたDNA配列は、高度なコドン多様性、所望の塩基組成を有し、戦略的に配置された制限酵素認識部位を含み、遺伝子の転写または生成物mRNAの翻訳を干渉し得る配列を欠損している。
、または重度の損傷(>40%)を提示する個体のヒストグラムとして示される。算術平均および標準偏差は、それぞれの処理について提示される。個別の応答における範囲もまた、それぞれの比率および形質転換に関して、最後の列に示されている。野生型、非形質転換アラビドプシス属(栽培品種コロンビア)は、グリホサート感受性対照として用いた。輸送ペプチド(TraP23)を含むDGT−31(v1)遺伝子は、陰性対照と比較して、個々のT1アラビドプシス属植物に対してわずかに除草剤耐性を付与した。DGT−32とDGT−33はともに、それぞれの葉緑体輸送ペプチド(それぞれTraP14とTraP24)を用いて試験された比率でグリホサートに対して強固な耐性を実証した。所与の処理中で、植物応答のレベルは非常に変化した。これは、それぞれの植物が独立した形質転換事象を表すという事実に帰することができ、したがって、対象とする遺伝子のコピー数は植物ごとに変動する。重要にも注目すべきことに、試験したそれぞれのグリホサート比率で、他よりも耐性である個体があった。比率による全集団の損傷平均は表16に示され、dgt−31、dgt−32、およびdgt−33 v1対dgt−1 v1または野生型対照で形質転換された植物間で有意な相違を実証する。
上記のバイナリー形質転換ベクターを含むアグロバクテリウムのグリセロールストックは、適切な抗生物質を含むAB最小培地プレート上に筋状にし、20℃にて3〜4日間で増殖させた。単一のコロニーを採取し、同じ抗生物質を含むYEPプレート上に筋状にし、28℃にて1〜2日間インキュベートした。
からの4つの事象は、グリホサートおよび2,4−Dのタンク混合適用の耐性について特徴付けられた。特徴付け研究は、温室条件下でF1種子を用いて完了された。適用は、前述されるように、以下の比率:1120〜2240g ae/haのグリホサート(dgt−28遺伝子について選択的である)、1120〜2240g ae/haの2,4−D(aad−1遺伝子について選択的である)、または記載される比率での2つの除草剤のタンク混合物でトラック噴霧器において行われた。植物は7および14DATで等級付けされた。2240g ae/haの除草剤の適用についての噴霧結果を表24に示す。
シロイヌナズナ(Arabidopsis thaliana)におけるCry2Aaタンパク質発現に対するTraP12キメラ葉緑体輸送ペプチドの有効性を評価した。Cry2Aaタンパク質に融合したTraP12キメラ葉緑体輸送ペプチドを含有したトランスジェニックアラビドプシス属植物は、ダイズシャクトリムシ(SBL)とニセアメリカタバコガ(TBW)に対する昆虫耐性についてアッセイされた。
Cry2Aa:
バチルス・チューリンゲンシス(Bacillus thuringiensis)由来のCry2Aaタンパク質は、アメリカタバコガ(Helicoverpa zea)(CEW)およびヨーロッパアワノメイガ(Ostrinia nubilalis)(ECB)に対して活性を実証した。cry2Aa遺伝子(配列番号14)の単一バージョンは、トウモロコシのための偏ったコドンであり、トウモロコシにおいて試験された。この実験では、Cry2Aaは、単独で、およびトウモロコシにおけるTraP12 v4キメラ葉緑体輸送ペプチドと組み合わせて評価され、昆虫耐性活性を決定し、TraP12 v4キメラ葉緑体輸送ペプチド配列がトウモロコシにおけるCry2Aaタンパク質の発現に及ぼす効果を評価した。
バチルス・チューリンゲンシス(Bacillus thuringiensis)由来のVip3Ab1タンパク質は、アメリカタバコガ(Helicoverpa zea)(CEW)およびツマジロクサヨトウ(FAW)および抵抗性ツマジロクサヨトウ(rFAW)に対する活性を実証した。Vip3Ab1 v6(配列番号16)およびVip3Ab1 v7(配列番号17)遺伝子を発現させ、トウモロコシにおける昆虫耐性について試験した。この実験では、Vip3Ab1 v6とVip3Ab1 v7は、単独で、およびトウモロコシにおけるTraP12キメラ葉緑体輸送ペプチドと組み合わせて評価され、昆虫耐性活性を決定し、TraP12 v2キメラ葉緑体輸送ペプチド配列がトウモロコシにおけるVip3Ab1 v6とVip3Ab1 v7タンパク質の発現に及ぼす影響を評価した。
TraP12とTraP13キメラ葉緑体輸送ペプチドの切断部位は、MALDI分析法およびN末端エドマン分解配列決定により決定された。植物材料は、TraP12−dgt14、TraP12−dgt28、TraP13−dgt14、およびTraP13−dgt28融合遺伝子を含むトランスジェニック植物から得られ、葉緑体内の転位中に生じたキメラ葉緑体輸送ペプチドの切断位置を決定するためにアッセイされた。
植物試料からの半精製タンパク質をSDS−PAGEにより分離した。YFPの分子量に相当するサイズのタンパク質バンドをゲルから切り出し、脱染色し、乾燥させた。次に、乾燥させたタンパク質バンドは、25mM重炭酸アンモニウム中のトリプシン(Promega;Madison、WI)で、一晩、37℃にてゲル内消化された。ペプチドは、C18 ZipTip(商標)(Millipore、Bedford、MA)によって精製され、50%アセトニトリル/0.1%TFAを用いて溶出された。試料は、マトリックスα−シアノ−4−ヒドロキシ桂皮酸と1:1の比率で混合され、混合物は、MALDI試料プレートに示され、空気乾燥された。
N末端配列決定は、Applied Biosystems(Foster City、CA)からのProcise Protein Sequencer(モデル494)で実施された。タンパク質試料は、最初にSDS−PAGEによって分離され、次にPVDF膜上でブロットされた。タンパク質バンドを膜から切り出し、Procise Sequencerに装填した。8サイクルのエドマン化学分解は、N末端で5個のAA残基を得るために、それぞれの試料について実施された。20個のPTH−アミノ酸の標準混合物(Applied Biosystems)は、それぞれの試料を用いて行われた。それぞれのエドマン分解からのアミノ酸残基は、標準に対するC18カラムからのそれらの保持時間に基づいて決定された。
Claims (39)
- 配列番号6または配列番号8のアミノ酸配列からなるポリペプチドに少なくとも90%同一である合成葉緑体輸送ペプチド(CTP)をコードするポリヌクレオチドを含む単離された核酸分子。
- 前記合成CTPをコードするポリヌクレオチドにインフレームで作動可能に連結している、対象とするポリペプチドをコードするポリヌクレオチドをさらに含み、前記ポリヌクレオチドが前記合成CTPおよび前記対象とするポリペプチドを含むキメラタンパク質をコードする、請求項1に記載の単離された核酸分子。
- 前記合成CTPが、配列番号6または配列番号8のアミノ酸配列からなるポリペプチドに対して少なくとも95%同一である、請求項1に記載の単離された核酸分子。
- 前記合成CTPが、配列番号6または配列番号8のアミノ酸配列からなるポリペプチドに対して少なくとも98%同一である、請求項3に記載の単離された核酸分子。
- 前記合成CTPが、配列番号6または配列番号8のアミノ酸配列からなるポリペプチドである、請求項4に記載の単離された核酸分子。
- 前記対象とするポリペプチドをコードするポリヌクレオチドに作動可能に連結しているCTPをコードする少なくとも1つのさらなるポリヌクレオチドをさらに含む、請求項2に記載の単離された核酸分子。
- 前記さらなるCTPが、原核生物、下等光合成真核生物および緑藻植物からなる群から選択される生物に由来する、請求項6に記載の単離された核酸分子。
- 前記合成CTPおよび対象となるポリペプチドをコードする前記ポリヌクレオチドが、1種または複数の調節配列に作動可能に連結している、請求項2に記載の単離された核酸分子。
- 前記合成CTPおよび前記対象となるポリペプチドを含む、請求項2に記載の核酸分子によってコードされるキメラタンパク質。
- 前記対象とするポリペプチドが、プラスチド含有細胞中のプラスチドにターゲッティングされる、請求項9に記載のキメラタンパク質。
- 前記合成CTPが、前記対象とするポリペプチドが、プラスチドにターゲッティングされると除去される、請求項10に記載のキメラタンパク質。
- 前記対象とするポリペプチドが、生物学的に活性なポリペプチドである、請求項9に記載のキメラタンパク質。
- 前記対象とするポリペプチドが、蛍光ポリペプチドである、請求項9に記載のキメラタンパク質。
- 前記対象とするポリペプチドが、酵素である、請求項9に記載のキメラタンパク質。
- 前記対象とするポリペプチドが、細胞のプラスチドにおいて正常に発現され、前記ポリペプチドが天然に発現される、請求項9に記載のキメラタンパク質。
- 前記対象とするポリペプチドが、ウイルス抵抗性、細菌病原体抵抗性、昆虫抵抗性、線虫抵抗性、真菌抵抗性、草勢、植物の収量、温度耐性、土壌条件耐性、低光量レベル耐性、低水分レベル耐性、高水分レベル耐性、化学的環境耐性、種子色、デンプン変性、アミノ酸合成、光合成、脂肪酸の合成、油の合成、カロテノイドの合成、テルペノイドの合成、デンプンの合成および除草剤抵抗性からなる群から選択される植物プロセスに関与している、請求項9に記載のキメラタンパク質。
- 前記対象とするポリペプチドが、ゼアキサンチンエポキシダーゼ、コリンモノオキシゲナーゼ、フェロケラターゼ、オメガ3脂肪酸不飽和化酵素、グルタミンシンセターゼ、プロビタミンA、ホルモン、およびBt毒素タンパク質からなる群から選択される、請求項9に記載のキメラタンパク質。
- 前記対象とするポリペプチドが、前記対象とするポリペプチドを発現する植物細胞に除草剤抵抗性を付与する、請求項9に記載のキメラタンパク質。
- 前記対象とするポリペプチドが、アセトラクターゼシンターゼ(ALS)、突然変異ALS、ALSの前駆体、3−エノールピルビルシキミ酸−5−リン酸シンセターゼ(EPSPS)、CP4 EPSPSおよびクラスIII EPSPSからなる群から選択される、請求項18に記載のキメラタンパク質。
- 前記分子が、植物発現ベクターであり、前記調節配列が植物細胞において機能するプロモーターである、請求項8に記載の核酸分子。
- 請求項8に記載の核酸分子を含む植物材料であって、前記調節配列が植物細胞において機能するプロモーターである、植物材料。
- 植物細胞、植物組織、植物組織培養物、カルス培養物、植物の一部および全植物体からなる群から選択される、請求項21に記載の植物材料。
- 前記対象とするポリペプチドをさらに含む、請求項21に記載の植物材料。
- 前記対象とするポリペプチドが前記植物材料の細胞中で葉緑体にターゲッティングされる、請求項23に記載の植物材料。
- 前記プロモーターに作動可能に連結している、合成CTPおよび対象とするポリペプチドをコードするポリヌクレオチドが、前記植物材料から得た細胞のゲノムに安定に組み込まれる、請求項21に記載の植物材料。
- 全植物体である、請求項22に記載の植物材料。
- アラビドプシス属、アルファルファ、アブラナ属、マメ、ブロッコリー、キャベツ、ニンジン、カリフラワー、セロリ、ハクサイ、ワタ、キュウリ、ナス、レタス、メロン、エンドウマメ、コショウ、ピーナッツ、ジャガイモ、カボチャ(pumpkin)、ダイコン、ナタネ、ホウレンソウ、ダイズ、カボチャ(squash)、サトウダイコン、ヒマワリ、タバコ、トマト、スイカ、トウモロコシ、タマネギ、コメ、ソルガム、コムギ、ライムギ、アワ、サトウキビ、カラスムギ、ライコムギ、スイッチグラスおよびシバクサからなる群から選択される植物に由来する、請求項22に記載の植物材料。
- トランスジェニック植物材料を製造する方法であって、
植物材料を、請求項8に記載の核酸分子を用いて形質転換することを含み、前記調節配列が植物細胞において機能するプロモーターである、方法。 - 前記植物材料が、植物細胞、植物組織、植物組織培養物、カルス培養物、植物の一部および全植物体からなる群から選択される、請求項28に記載の方法。
- 前記植物材料が、全植物体ではない、請求項28に記載の方法。
- 請求項8に記載の核酸分子を含むトランスジェニック植物材料であって、前記調節配列が植物細胞において機能するプロモーターである、トランスジェニック植物材料。
- 請求項8に記載の核酸分子を含むトランスジェニック植物であって、前記調節配列が植物細胞において機能するプロモーターである、トランスジェニック植物。
- 請求項8に記載の核酸分子を含む、トランスジェニック植物商品生産物であって、前記調節配列が植物細胞において機能するプロモーターである、トランスジェニック植物商品生産物。
- 前記対象とするポリペプチドが、生物学的に活性なポリペプチドである、請求項31に記載のトランスジェニック植物材料。
- 前記対象とするポリペプチドが、ウイルス抵抗性、細菌病原体抵抗性、昆虫抵抗性、線虫抵抗性、真菌抵抗性、植物の勢い、植物の収量、温度耐性、土壌条件耐性、低光量レベル耐性、低水分レベル耐性、高水分レベル耐性、化学的環境耐性、種子の色、デンプン変性、アミノ酸合成、光合成、脂肪酸の合成、油の合成、カロテノイドの合成、テルペノイドの合成、デンプンの合成および除草剤抵抗性からなる群から選択される植物プロセスに関与している、請求項31に記載のトランスジェニック植物材料。
- 前記対象とするポリペプチドが、ゼアキサンチンエポキシダーゼ、コリンモノオキシゲナーゼ、フェロケラターゼ、オメガ3脂肪酸不飽和化酵素、グルタミンシンセターゼ、プロビタミンA、ホルモン、およびBt毒素タンパク質からなる群から選択される、請求項31に記載のトランスジェニック植物材料。
- 前記対象とするポリペプチドが、前記対象とするポリペプチドを発現する植物細胞に除草剤抵抗性を付与する、請求項31に記載のトランスジェニック植物材料。
- 前記対象とするペプチドが、アセトラクターゼシンターゼ(ALS)、突然変異ALS、ALSの前駆体、3−エノールピルビルシキミ酸−5−リン酸シンセターゼ(EPSPS)、CP4 EPSPSおよびクラスIII EPSPSからなる群から選択される、請求項37に記載のトランスジェニック植物材料。
- 同種の野生型植物材料と比較した場合に、増大した除草剤抵抗性または除草剤耐性を示す、請求項37に記載のトランスジェニック植物材料。
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