JP2005160485A - 改変抗体可変領域の調製のための物質ならびにその治療的用途 - Google Patents
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Abstract
【解決手段】 抗原に対する抗体可変領域本来の親和性を減少させることなく、異種に関するその免疫原性を減少させながら、抗原に結合可能な置換アミノ酸残基を具備せしめた改変抗体可変領域。
【選択図】 なし
Description
A.マウス可変領域中の低危険度残基の同定
抗体可変領域の抗原に対する固有の親和性を減退することなく、ヒトに関するその免疫原性を減退させながら改変することができる、H65と命名されたマウスモノクローナル抗体の可変領域の低危険度残基を同定することによって、改変抗体可変領域を調製するために、本発明の方法を利用した。
A.L鎖とH鎖のH65V/Jセグメントの合成
実施例1で述べたH65抗体可変領域のL鎖とH鎖のV/Jセグメントの低危険度のヒト型化したアミノ酸配列に基づいて、H65のH鎖とL鎖V/Jセグメントの合成遺伝子を合成した。 ヒト型化したアミノ酸配列は、PCGENEパッケージ(Intelligenetics、米国、カリフォルニア州、マウンテン・ビュー)で逆翻訳した。 各位置に対応するアミノ酸コドンとして、マウスアミノ酸残基が保持されている位置のマウスコドンか、またはKabat et al., の前記文献に発表されている遺伝子に基づいた未変性抗体遺伝子中のコドンにできるだけ密接に一致したコドンと同一のコドンを選択した。 哺乳類の細胞内でヒト型化させた全抗体を発現させるために、未変性のマウスリーダー配列をコードするポリヌクレオチドをヒト型化した遺伝子の一部として含有させた。 H鎖もしくはL鎖の各遺伝子を、6個の重複オリゴヌクレオチドから組み立ててPCRによって増幅した。 各ヌクレオチドは、Cyclone Model 8400 DNA Synthesizer(Milligen/Biosearch、米国、マサチューセッツ州、バーリントン)を使って合成した。 制御部位は、抗体遺伝子(H鎖もしくはL鎖)の最終発現ベクター中にクローン化するために用いる増幅DNAセグメント内に導入した。 SalI制御部位を、開始コドンATGの蒸留の各V領域中に導入した。 Bst EII制御部位をH鎖のJ領域の3'末端中に導入する一方で、HindIII部位をL鎖のJ領域の3'末端中に導入した。
H鎖のヒトに適応させたVセグメントとJセグメントを6個のオリゴヌクレオチドのHUH-G1、HUH-G2、HUH-G3、HUH-G4、HUH-G5およびHUH-G6から組み立てた。 これらオリゴヌクレオチドの配列は図7Aに記載され、それぞれ配列番号:36から41にて示した。 これらヌクレオチドは、PCRプライマーH65G-2SとH65-G2 (それぞれ、配列番号:42および43)で増幅した。 長さが50bpより大きいオリゴヌクレオチドは、25%尿素の存在下15%ポリアクリルアミドゲル上で精製した。 DNA鎖の伸長とDNAの増幅は、TaqポリメラーゼとGeneAmp Kit (Perkin-Elmer Cetus、ドイツ)を用いて行った。 なお、このキットは、メーカーの指示に従って使用した。 合成ヒト型化抗体遺伝子を含有するオリゴヌクレオチドは、各DNA 1μgずつ、2.5U Taqポリメラーゼ、50mM KCl、10mMトリス-Cl pH8.3、1.5mM MgCl2 および200uMの各dNTPを含有する100μlの反応液に混合した(HUH-G1+HUH-G2、HUH-G3+HUH-G4およびHUH-G5+HUH-G6)。 この試験管を、Coy TempCyclerで94℃で1分間、55℃で2分間、および72℃で20分間インキュベートした。 各反応生成物の一部分(40μl)を対にして混合し(HUH-G1,2+HUH-G3, 4;HUH-G3,4+HUH-G5,6)、Taq 2.5Uを添加し、試験管を94℃で1分間、55℃で2分間、および72℃で20分間、再びインキュベートした。次に、等量のHUH-G1,2,3,4反応生成物とHUH-G3,4,5, 6 反応生成物とを混合し、2.5U Taq、50mM KCl、10mMトリス-Cl pH8.3、1.5mM MgCl2、200μMの各dNTPおよび0.5μgずつの各増幅プライマーH65G-2SとH65-G2で100μlの容積にすることによってH鎖の遺伝子を構築した。 反応混合物の液面を鉱油で覆って、次のようなサイクルプロフィル:94℃で1分間の変性、55℃で2分間のアニーリング、および72℃で3分間のプライマー伸長を行って増幅した。 プライマー伸長は、30サイクル行った。 構築したV/J領域のDNA配列は、図8Aと配列番号:46に示した。 構築したV/J領域をSalIとBstEIIで切断し、アガロースゲル上での電気泳動で精製し、次のH鎖発現ベクターpING4612中に組み込んだ。 このベクターは、Robinson et al., Hum. Antib. Hybridomas、2巻、84頁、1991年にH鎖発現について記載されたベクターと類似しており、本願出願に参考文献として組み込んだ、本願出願と同じ譲受人による係属中の1989年9月6日出願の米国特許出願第 07/659,409 号に詳しく記載されている。
L鎖のヒトに適応させたVセグメントとJセグメントを6個のオリゴヌクレオチドの$H65K-1、HUH-K1、HUH-K2、HUH-K3、HUH-K4およびHUH-K5で構築した。 これらの配列は図7に示されており、それぞれ配列番号:30〜35に記した。 これらのオリゴヌクレオチドは、PCRプライマーH65K-2SとJK1-HindIII(それぞれ、配列番号:44〜45である)で増幅した。 合成ヒト型化抗体遺伝子を含有するオリゴヌクレオチドに対して混合し($H65K-K1+HUH-K1、HUH-K2+HUH-K3、およびHUH-K4+HUH-K5)、次いでH鎖について、前述したのと同様にインキュベートした。 各反応生成物の一部分(40μl)を混合し($H65K-1/HUH-K1+HUH-K2,3;HUH-K2,3+HUH-K4,5)、次いで前述したのと同様にして処理した。 次に、H鎖について前述したのと同様にして、PCRプライマーのH65K-2SとJK1-HindIIIを用いて充分な長さの遺伝子を増幅することによって、L鎖の遺伝子を構築した。 構築したV/J領域のDNA配列は図8Bと配列番号:47に記した。 構築したV/J領域をSalIとHindIII で切断し、アガロースゲル上で電気泳動法によって精製し、L鎖発現について記載している、Robinson et al.,の上記文献および前記米国特許願第 07/659,409 にあるのと類似のL鎖抗体発現ベクターpING4614中に組み込んだ。
エーベルソン白血病ウィルスのLTRプロモーター(Robinson et al.,の前記文献および前記米国特許願第07/659,409号に記載されている)およびヒトγ-1由来の3'-非翻訳領域(H鎖)およびマウスκ(L鎖)の制御下でヒト型化したH65のL鎖とH鎖を含有する発現ベクターをリポフェクションによってSV40T抗原を発現するCHO-K1菌株に形質変換した。 リポフェクション剤(Bethesda Research Labs、米国、メリーランド州、ガイサーズバーグ)とDNAによる処理(37℃で5時間)に続いてウシ胎児血清(FBS、最終FBS 濃度=10%)を含有するハムF12培地を添加し、次いで細胞をさらに48時間インキュベートした。 上記インキュベーション期間に続いて、上記のFBSを補充した培地を除去して血清なしの培地(HB-CHO)(Irvine Scientitic社、米国、カリフォルニア州、アービン)と交換し、細胞をさらに7日間インキュベートした。 対照としてCHO-K1細胞も、前述したのと類似の発現ベクター中のキメラH65のL鎖とH鎖(各々ヒトC-セグメントに融合させた未改変マウスV/J セグメントで構成されている)で形質変換した。 インキュベーションに続いて、上澄み液を集め、分泌されたIgGの存在に関してELISA法で試験した。 すべての上清液が、約0.03〜0.06μg/mlのIgGを含有していた。
本発明の方法に従って改変されたH65抗体について、抗原に対する本来の親和性を保持しているか否かを決定した。 その結合性能は、CD5に対する親和性が未改変のH65マウス抗体と同じキメラH65 IgG抗体(実施例2に記載したキメラH65のL鎖とH鎖で構成されている)の結合性能に匹敵するものであった。
ヒト型化したH65(hH65)と、上記の過渡形質変換由来のキメラH65IgG(cH65)とをCentricon 30(Amicon、Amicon Division of W.R. Grace and Co., 米国、マサチューセッツ州、ベバリー)を使って4℃にて遠心分離して、4mlから最終容積100 μlまで濃縮した。
精製cH65IgG 20μgをPBS中のラクトオキシダーゼのビーズ(Enzymobeads、BioRad Laboratories、米国、カリフォルニア州、リッチモンド)を用いて、ヨウ素化を行った(1mCiのNa125I、Amersham社、米国、イリノイ州、アーリントン・ハイツ)。 ヨウ素化は23℃で45分間行った。 125I-cH65 IgGをSephadex G-25-80カラムを用いるゲル濾過法で、未結合の125Iを除いて精製した。 濃度と比活性を精製の前後に、TCAで沈澱させて計測して測定した。
その表面にCD5を発現するMolt4-M細胞を、96ウェルのV形底プレートに3×105細胞/ウェルの密度でプレートし、遠心分離してペレットにした。 培地を傾斜し、次いで最終濃度が「BHD 」[DMEM(ダベルッコ修飾イーグル培地)+1%BSA+10mM Hepes、pH7.2](BHD)中200nM 〜0.0017nMの濃度(三工程希釈)の精製cH65IgGの100μlを各ウェルに添加し、続いて125I-cH65IgG(最終濃度=0.1nM)含有BHD 100μlを添加した。 一点測定を行うために、50〜100μlのCentricon(登録商標)濃縮物を、次のようにウェルへ添加した。 すなわち、hH65(最終濃度=0.54nM)、cH65(最終濃度=0.22nM)、CM+精製cH65IgG(最終濃度=30nM)およびCMのみ。 次いで、これらに125I-cH65IgG(最終濃度=0.1mM)を添加した。 結合を4℃で5時間進行させた。 5時間経過後、氷冷BHDで三回洗浄して結合を停止させ、遠心分離を行って細胞をペレット化した。 結合した125I-cH65IgGを1N NaOHで可溶化し、Beckman Gamma 8000(Beckman Instruments社、米国、カリフォルニア州、フラートン)で計測して放射能を測定した。
改変可能なアミノ酸を同定することによって、改変された抗体可変領域を調製する本発明の方法を、抗TAC 抗体可変領域[配列番号:49(L鎖)および53(H鎖)]に適用し、得られた改変配列をQueen et al.,の前記文献に記載されているヒト型化した抗TAC抗体配列 [配列番号:51(L鎖)および55(H鎖)]と比較する。
活性改変抗体はヒトに対して適用可能である
先に示した変化以上の抗体可変領域のヒト型化が所望される場合には、さらに高い危険度の変化を行って、その領域を発展させることができる。
マウス可変領域の中程度の危険度の残基の同定
中程度の危険度の残基がマウス残基からヒト残基に変換されるヒト共通配列は、図16Aと16Bにそれぞれ、次の表示:hK1(すなわち、ヒトκ連鎖のサブグループ1)およびhH3(すなわち、ヒトH鎖のサブグループ3)を付けたラインとして示してある。 保存度と危険度に関してこの図に用いた記号は、図6Aと6Bに準じて使用している。
A.中危険度のL鎖の組立
L鎖のVとJのセグメントで中危険度のヒト型化したものを、六個のオリゴヌクレオチドの$H65K-1、HUH-K7、HUH-K6、HUH-K8、HUH-K4およびHUH-K5で組み立てた。 HUH-K7、HUH-K6およびHUH-K8の配列を、配列番号:62〜64と図7と7Aにそれぞれ記した。 これらのオリゴヌクレオチドをPCRプライマーH65K-2SとJK1-HindIIIを用いて増幅した。 合成ヒト型化抗体の遺伝子を含有するオリゴヌクレオチドを混合し($H65-K1+HUH-K7、HUH-K6+HUH-K4+HUH-K5)、次いで、中危険度H鎖について記載したのと同様にしてVentポリメラーゼとともにインキュベートした。 各反応生成物の一部(40μl)を混合し($H65H-K1/HUH-K7+HUH-K6,8;HUH-K6,8+HUH-K4,5)、次いで先に述べたのと同様にして充填した。
次に、PCRプライマーH65K-2SとJK1-HindIIIを用いVentポリメラーゼで前記のように25サイクル、全長の遺伝子を増幅することによって、L鎖の遺伝子を構築した。 構築したV/J領域をSalIとHindIIIで切断し、アガロースゲルの電気泳動法で精製し、次いでL鎖抗体発現ベクターpING4630中に組み込んだ。
細胞系Sp2/O (American Type Culture Collection #CRL1581) をダベルッコ修飾イーグル培地+4.5g/lグルコース(DMEM、Gibco)+10%ウシ胎児血清中で増殖させた。 培地にグルタミン/ペニシリン/ストレプトマイシン(Irvine Scientific 社、米国カリフォルニア州、アービン)を補充した。
エレクトロポレーション法によって、Sp2/O細胞に対する形質変換頻度が1〜10×10-5であることがわかった。
HB101(Hana Biologics社)+1%ウシ胎児血清に10mM HEPES、1x Glutamine-Pen-Strep(Irvine Scientific #9316)を補充した培養培地に、Sp2/O-4630+4621細胞を増殖させる。 使用した培地を約5,000×gで20分間遠心分離する。 抗体のレベルをELISA法で測定する。 約200mlの細胞培養物上清液をPBS(0.15M NaCl、5mMリン酸ナトリウム、1mMリン酸カリウムを含有し、pH7.2の緩衝液)で平衡化させた2mlのProtein Aカラム(Sigma Chemicals社)に注入する。 He3抗体を段階pH勾配液(pH5.5、4.5 および2.5)で溶離する。 He3抗体を含有するが、ウシ抗体を含有しない画分(収率9%)を1MトリスpH8.5で中和し、Centrium 30(Amicon社)で10倍に濃縮し、PBSで10倍に希釈し、Centricon 30で再び10倍濃縮を行い、PBSで10倍希釈を行い、最終的に再び10倍に濃縮を行った。 得られた抗体を0.25mlずつ−20℃で貯蔵した。
He3のCD5に対する親和性をMolt-4M細胞を使って測定した。 このMolt-4M細胞は、CD5をその表面に発現し、かつ競合結合検定法においてI125標識付けしたキメラのH65IgGと結合する。
XMMLY-H65抗パンT細胞免疫グロブリンの調製
細胞系XMMLY-H65 (MoAb H65)によって産生されるマウスモノクローナル抗体は、ヒトCD5抗原と反応性である。 細胞系XMMLY-H65は、American Type Culture Collection(米国、メリーランド州、20852、ロックビル、パークローン・ドライブ12301)に受託番号HB9286で寄託されている。
DBA/IJマウスのコラーゲン誘発関節炎の予防治療におけるLyt-1の用途
コラーゲン誘発関節炎(CIA)は、広く用いられるヒト慢性関節リウマチのモデルである。 CIAは、相同もしくは非相同の未変性のII型コラーゲンで免疫化することによって齧歯動物と霊長類に誘発できる慢性多関節炎が特徴である。 生じた関節炎は慢性関節リウマチに似ている。 すなわち、類似の組織病理学的後遺症、細胞もしくは体液の免疫応答および特異的な腫瘍組織適合性遺伝子複合体(MHC)のハプロタイプとの制限された関連があることによるからである。
抗体の53-7.313は、マウスリンパ球識別抗原Lty-1のすべての対立遺伝子と反応性のラットIgG2aモノクローナル抗体(ATCC 受託番号TIB 104)であるIND1抗体は、マウスIgG1である。 負の対照として、抗ヒト黒色腫抗体(Xoma Corp., 米国、カリフォルニア州、バークレー)が用いられた。 他のすべての抗体は、Becton-Dickinson FACScan instrumentで定量分析するのに用いる直接接合体としてPharmingen Inc.(米国、カリフォルニア州、サン・ディエゴ)から入手した。
各治療グループ(n=3/グループ)から得たリンパ節細胞(LNC)と脾臓細胞(SPC)FACS分析値を、α、βT細胞受容体、CD3、CD4、CD5およびCD8の発現百分率について分析した。 結果を表4に示す。
生体外増殖検定を、コンカナバリンA、IL-2、IL-2+H57、ブドウ球菌エンテロトキシンAとB(SEAとSEB)に応答する各治療グループ(n=3/グループ)からのマウスについて実施した。 結果を表5に示す。
A.材料と方法
6〜8週齢の雄のDBA/IJマウスを、等容量のフロイント完全アジュバントでエマルジョンにしたウシII型コラーゲン100μgを最終注射容量100μlで用いて免疫化する四日前に抗体53.-7.313(抗Lyt-1)、IND1(抗黒色腫)またはリン酸緩衝塩水(PBS)の投与を開始して、48時間間隔をおいて合計二回静脈投与(0.4mg/kg)を行った。 各投与グループは10頭づつのマウスで構成されている。 マウスの監視を免疫化後21日目に開始して、一週間毎に行った。
H65 MoAb治療によるSCIDマウスからのヒトT細胞の除去
重症の複合免疫不全症のマウス(CB. 17 Scid:SCID)は、ヒト末梢血液単核細胞(PBMC)を移植した後、数カ月間ヒトリンパ系細胞を保持している。 このようなキメラマウスは、PBMC/SCIDマウスと呼ぶが、その血清中にヒトIgが存在することによって分かるように機能性ヒト細胞を有している。 PBMC/SCIDマウスは、脾臓と血液のような組織中にヒトT細胞を保持している。 PBMC/SCIDマウス中に存在するヒトT細胞は、主として成熟表現型のものであり、CD3、CD5、CD7およびCD4もしくはCD8を含むT細胞抗原を発現する。 その上に、ほとんどのT細胞は、HLA-DRとCD45R0の発現によって判断されるように、活性記憶細胞のようである。 これらの移植されたT細胞は、(a)B細胞が抗破傷風トキソイド抗体を産生するのに役立ち;(b)プラズマ中に検出される可溶性インターロイキン-2受容体(SIL-2R)を産生し、および(c)in vitroにて、IL-2を補充したミトゲンの抗ヒトCD3 モノクローナル抗体に応答して増殖するので、機能性のようである。
糖尿病耐性BBラットのコラーゲン誘発関節炎の
予防治療へのOX19モノクローナル抗体の用途
糖尿病耐性のBiobreeding (DR BB) ラットのコラーゲン誘発関節炎は、DR BBラットRT1.Dβ遺伝子が慢性関節リウマチの罹病性に関連していると報告されているヒトHLA-DRβ遺伝子に相同のヌクレオチド配列をコードしてるという点で、ヒト慢性関節リウマチにとって特に適切な動物モデルである。 このモデルでは、DR BBラットに、不完全フロイントアジュバントでエマルジョンにした非相同のII型コラーゲンを尾の皮膚内一回注射して投与する。 関節炎の発生は、DBA/IJ CIAモデルの場合よりかなり速い。 臨床での徴候はコラーゲンによる免疫化を行ってから1.5〜2週間後に起こり、ピークの腫脹は開始から数日後に観察される。 発生率は、一般に、極めて高い(免疫化された動物の85%を超える)。 その腫脹は一般に重篤で、足指と足くびの全関節にわったており、かつ後足に限定されている。 組織病理学的試験によって、関節炎は、関節縁にパンヌスが生成する増殖性滑膜炎で始まり、続いて軟骨の外側の(非無機物化)層と内側の(無機物化)層の両方に二方向侵食が起こる。
OXI9 MoAbは、ラットT細胞に存在するラットCD5抗原の等価物に対するマウスIgG1である。 OXI9ハイブリドーマは、The European Collection of Animal Cell Cultures (ECACC) から入手可能で、ECACC No.84112012 が付されている。 H65 MoAb、すなわち、ヒトCD5に対して反応性のマウスIgG1を、負の対照に一致するイソタイプとして使用した。 ラットパンT細胞(W3/13)、CD4細胞(W3/25)およびCD8細胞(OX8)上の表面抗原に対するフルオレセインを接合した抗体を、ラットリンパ系組織中のT細胞を流動細胞計測法で定量するのに用いるため、Accurate Chemical and Scientific Corporation(米国、ニューヨーク州、ウェストバリー)から入手した。 フィコエリスリンを接合したヤギ抗マウスIgG1(Caltag Laboratories社、米国、カリフォルニア州、サウス・サンフランシスコ)を用いて、二色分析法でラットT細胞に捕捉されたOX19 MoAb を検出した。
各治療グループの一頭の動物の血液、脾臓およびリンパ節を、CD4とCD8のT細胞の百分率、および表面に結合したマウスIgG1に対して明確に染色したCD4とCD8のT細胞の百分率について分析した。 その結果を表6に示す。 T細胞は、OX19 MoAbを投与してから三時間後に血液から除去された。 OX19 MoAbで治療されたラットの、血液中に残ったT細胞のほとんどすべて、および脾臓とリンパ節中に存在するT細胞のほとんども表面に結合したマウスIgG1に対して明確に染色した。 このことは、使用したOX19 MoAbの投与量が、これらの腫瘍リンパ系器官中のT細胞の大部分を飽和するのに充分な量であったことを示している。 これらの結果は治療に用いるのに有効な投与量を示している。
各治療グループにおける二頭の動物由来の血液、脾臓およびリンパ節の細胞を、パンT、CD4およびCD8の細胞の百分率について分析した。 試験結果を、二頭の動物の平均値として表7に示す。 OX19 MoAbによる治療によって、対照のMoAbによる治療に比べて、全被検組織からT細胞が消耗している。 これらの試験結果は、本発明の抗体を用いる治療用途に用いられる適切な投与量を示している。
DR BBラットにおけるコラーゲン誘発関節炎の発生に対するOX19 MoAb治療の効果
雄のDR BB/Worラット(マサチューセッツ大学飼育場から入手した;8頭/グループ)の6週齢になったものに、不完全フロイントアジュバント0.15ml中にエマルジョンにしたウシII型コラーゲン0.3mgを0日目に尾の根元に注射して免疫化する前、7日目と4日目にOX19 MoAb(0.5mg/kg)、対照のMoAb(0.5mg/kg)または緩衝液(PBS/Tween)を静脈注射で投与した。 ラットの関節炎の得点付けを、コラーゲンによる免疫化を行ってから8日後に開始して毎日行った。 重症度を0〜2の尺度で等級付けした。 得点1は中程度の腫脹を示し、得点2は重篤な腫脹を示す。 個々の動物は、もし両側の後足がおかされれば、関節炎重症度の採りうる最高得点は4である。
SLEの治療
全身性狼瘡紅斑(SLE)は、炎症と自己免疫を特徴とする多重全身性疾患である。 高い頻度で起こる徴候には、疲労、貧血、発熱、発疹、感光性、脱毛症、関節炎、心膜炎、胸膜炎、脈管炎、腎炎、および中枢神経系の疾患が含まれる。 Revised Criteria for Classfication of SLEによれば、上記した徴候の四つ以上が、観察期間中、連続的あるいは同時に現れば、SLEの臨床検査を行う必要があるとされている。
乾癬の治療
乾癬は、ひじとひざに斑点として古くから知られている自己免疫が原因の疾患であるが、皮膚の他の領域に現れることが多い。 爪と関節の異常も観察されることが多い。 特に、炎症性関節疾患が、時には、糜爛性で重篤な形態で起こることがある。
I型糖尿病の治療
糖尿病には主として二つの型がある。 I型は古くから外因性インスリンが必要なことが関連している。 I型糖尿病は、一般に、40歳より前に起こり、インスリンの分泌がないことに関連している。 長期I型インスリン依存性糖尿病の患者の膵臓には、膵臓島細胞が欠けている。 I型インスリン依存性糖尿病(IDDM)の病因が自己免疫であるという大きな証拠がある。
Claims (32)
- 以下の工程、すなわち;
(a)相同性に基づいてアラインメントを行い、改変される第一の抗体可変領域のL鎖アミノ酸配列のアミノ酸の位置を決定し、そして、相同性に基づいてアラインメントを行い、改変される第一の抗体可変領域のH鎖アミノ酸配列のアミノ酸の位置を決定し、
(b)位置/危険度対照図、すなわち、
(c)第一の抗体可変領域において(●)、(▲)または(●)および(▲)の危険度が付与された位置にあるアミノ酸残基を、第二の抗体可変領域でのアミノ酸配列における対応位置にあるアミノ酸残基に置換し、および
(d)抗原に対する抗体可変領域本来の親和性を減少させることなく、異種に関するその免疫原性を減少させながら、抗原に結合可能な当該置換アミノ酸残基を有する改変抗体可変領域を調製する、
工程を含む方法によって得られる、ことを特徴とする改変抗体可変領域。 - 改変される第一の抗体可変領域が、H65可変領域(配列番号:26および配列番号:28)である請求項1に記載の改変抗体可変領域。
- 前記改変抗体可変領域が、ATCC HB 11206の受託番号で寄託された形質転換細胞系によって産生された免疫グロブリン分子の可変領域(He3)である請求項1または2に記載の改変抗体可変領域。
- 請求項1乃至3のいずれかに記載の改変抗体可変領域をコードするDNA。
- 請求項4に記載のDNAを含むベクター。
- 請求項4に記載のDNAを組み込んだ宿主細胞。
- 前記抗体可変領域が、自己免疫疾患を患った動物を処置するために用いるCD5に対して反応性を有する請求項1に記載の改変抗体可変領域。
- 前記動物が、ヒトである請求項7に記載の改変抗体可変領域。
- 前記自己免疫疾患が、リウマチ性関節炎、狼瘡、乾癬、硬皮症、縮瞳、心筋炎、椎骨関節症、甲状腺炎、天疱瘡、真性糖尿病-1型、進行性全身性硬化病、再生不能性貧血、重症筋無力症、多発性縮瞳および皮膚性縮瞳を含む縮瞳、シェーグレン病、管性膠原病、多発性動脈炎、(クローン病および潰瘍性大腸炎を含む)炎症性内蔵疾患、多発性硬化症、および原発性胆汁性肝硬変からなるグループから選択される請求項7または8に記載の改変抗体可変領域。
- 前記狼瘡が、全身性狼瘡紅斑である請求項9に記載の改変抗体可変領域。
- 筋肉、静脈、皮膚、局部的、包膜、関節、腹膜および皮下からなるグループから選択された経路によって投与される請求項7に記載の改変抗体可変領域。
- 非経口的に投与される請求項7に記載の改変抗体可変領域。
- 前記自己免疫疾患が、全身性自己免疫疾患である請求項7に記載の改変抗体可変領域。
- 請求項1に記載の改変抗体可変領域を含む免疫グロブリンまたはその断片。
- 第二抗体可変領域のアミノ酸配列が、ヒトのアミノ酸配列である請求項14に記載の免疫グロブリンまたはその断片。
- 前記ヒト型化抗体可変領域が、ATCC HB 11206の受託番号で寄託された形質転換細胞系によって産生される請求項15に記載の免疫グロブリンまたはその断片。
- 被投与動物の体重(kg)当たり0.01mg〜5mgの用量で投与される請求項6乃至10のいずれかに記載の改変抗体可変領域。
- 前記用量が、被投与動物の体重(kg)当たり0.1mg〜2mgの用量で投与される請求項17に記載の改変抗体可変領域。
- 前記改変抗体可変領域が、抗-CD5抗体可変領域である請求項6乃至10のいずれかに記載の改変抗体可変領域。
- 前記抗-CD5抗体可変領域、ATCC HB 11206の受託番号で寄託された形質転換細胞系によって産生される請求項6乃至10のいずれかに記載の改変抗体可変領域。
- 静脈から投与される請求項6乃至10のいずれかに記載の改変抗体可変領域。
- 非経口的に投与される請求項6乃至10のいずれかに記載の改変抗体可変領域。
- ヒトの体重(kg)当たり0.01mg/kg〜5mg/kgの用量で投与される請求項6乃至10のいずれかに記載の改変抗体可変領域。
- 体重(kg)当たり0.1mg〜2mgの用量で投与される請求項23に記載の改変抗体可変領域。
- 前記抗-CD5抗体可変領域が、改変H65抗体可変領域である請求項19に記載の改変抗体可変領域。
- 請求項1に記載の改変抗体可変領域または請求項14に記載の免疫グロブリンおよび薬学的に許容される希釈剤もしくは担体を含む薬学的組成物。
- 免疫抑制剤、強化剤、または副作用緩和剤をさらに含む請求項26に記載の薬学的組成物。
- プレドニソロン、プレドニソン、デキサメタゾン、シクロホスファミド、サイクロスポリン、メトトレキセート、アザチオピンまたはγ−グロブリンをさらに含む請求項26に記載の薬学的組成物。
- 脈管形成阻害剤をさらに含む請求項26に記載の薬学的組成物。
- 凍結乾燥形態である請求項27に記載の薬学的組成物。
- 水性剤、噴霧剤または被覆粒子剤である請求項27に記載の薬学的組成物。
- 請求項1乃至3のいずれかに記載の改変抗体可変領域を含む薬学的組成物。
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