JP2014516509A - 組成物 - Google Patents
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Abstract
Description
(a)脂質分解酵素;及び
(b)本明細書において定義されるヒドロホビン;を含む組成物が提供される。
(a)脂質分解酵素;
(b)本明細書において定義されるヒドロホビン;及び
(c)洗剤;を含む組成物が提供される。
(a)GX脂質分解酵素(式中、Gはグリシンであり、Xはオキシアニオンホールを形成するアミノ酸残基である(GX脂質分解酵素は、abH23、abH25、及びabH15からなる群から選択されるα/β加水分解酵素スーパーファミリーに属する));及び
(b)本明細書において定義されるヒドロホビン;を含む組成物が提供される。
(a)GX脂質分解酵素(式中、Gはグリシンであり、Xはオキシアニオンホールを形成するアミノ酸残基である);
(b)本明細書において定義されるヒドロホビン;及び
(c)洗剤;を含む組成物が提供される。
驚くべきことに、ヒドロホビンと、脂質分解酵素と、場合により洗剤と、の組み合わせが、油脂汚れを、表面、例えば、布、衣類又は食器類表面から除去し得ることが判明した。既存の市販の洗剤を用いて、かかる汚れを除去することは一般的には難しい。この効果により、洗浄組成物において組み合わせを用いる可能性が与えられる。
本明細書において、用語「ヒドロホビン」は、親水性と疎水性の界面で自己組織化することができるポリペプチドを意味し、かつ一般式(I):
(Y1)n−B1−(X1)a−B2−(X2)b−B3−(X3)c−B4−(X4)d−B5−(X5)e−B6−(X6)f−B7−(X7)g−B8−(Y2)m (I)
(式中、
m及びnは、独立して、0〜2000であり;
B1、B2、B3、B4、B5、B6、B7及びB8は、それぞれ独立して、Cys、Leu、Ala、Pro、Ser、Thr、Met又はGlyから選択されるアミノ酸であり、残基B1〜B8のうち少なくとも6つはCysであり、
X1、X2、X3、X4、X5、X6、X7、Y1及びY2は、独立して、任意のアミノ酸を表し;
aは、1〜50であり;
bは、0〜5であり;
cは、1〜100であり;
dは、1〜100であり;
eは、1〜50であり;
fは、0〜50であり;及び
gは、1〜100である)を有するとして定義される。
(Y1)n−B1−(X1)a−B2−(X2)b−B3−(X3)c−B4−(X4)d−B5−(X5)e−B6−(X6)f−B7−(X7)g−B8−(Y2)m (II)
(式中、
m及びnは、独立して、0〜20であり;
B1、B2、B3、B4、B5、B6、B7及びB8は、それぞれ独立して、Cys、Leu、Ala、Pro、Ser、Thr、Met又はGlyから選択されるアミノ酸であり、残基B1〜B8のうち少なくとも7つはCysであり;
aは、3〜25であり;
bは、0〜2であり;
cは、5〜50であり;
dは、2〜35であり;
eは、2〜15であり;
fは、0〜2であり;及び
gは、3〜35である)を有する。
(Y1)n−B1−(X1)a−B2−B3−(X3)c−B4−(X4)d−B5−(X5)e−B6−B7−(X7)g−B8−(Y2)m (III)
(式中、
m及びnは、独立して、0〜20であり;
B1、B2、B3、B4、B5、B6、B7及びB8は、それぞれ独立して、Cys、Leu、Ala、Pro、Ser、Thr、Met又はGlyから選択されるアミノ酸であり、残基B1〜B8のうち少なくとも7つはCysであり;
aは、5〜15であり;
cは、5〜40であり;
dは、4〜23であり;
eは、5〜12であり;及び
gは、6〜21である)を有する。
一実施形態では、ヒドロホビンは、微生物に由来する又は由来し得る。微生物は、好ましくは細菌又は真菌であってもよく、より好ましくは真菌であってよい。好ましい実施態様では、ヒドロホビンは、糸状菌に由来する又は由来し得る。
本発明において用いられるヒドロホビンは、特性の1つとして親水性/疎水性界面でのヒドロホビンの自己組織化特性を有する。
本発明と関連するヒドロホビンの定義には、ヒドロホビンと別のポリペプチドとの融合タンパク質、並びにヒドロホビンと他の分子(例えば、多糖)の結合体を包含する。
当該技術分野において、ヒドロホビンは、クラスIとIIに分類される。クラスI及びIIのヒドロホビンは、溶解度などの多くの観点に基づき区別できることが知られている。本明細書において記載されるとおり、ヒドロホビンは、界面(特に、水と空気の界面)で両親媒性の界面膜に自己組織化する。クラスIのヒドロホビンからなる自己組織化両親媒性膜は、一般的に、強酸(典型的には、pKa 4未満を有するもの(例えば、ギ酸又はトリフルオロ酢酸))にのみ再溶解されるのに対し、クラスIIのヒドロホビンからなる両親媒性膜はより様々な溶媒に溶解させることができる。
(Y1)n−B1−(X1)a−B2−B3−(X3)c−B4−(X4)d−B5−(X5)e−B6−B7−(X7)g−B8−(Y2)m (IV)
(式中、
m及びnは、独立して、0〜200であり;
B1、B2、B3、B4、B5、B6、B7及びB8は、それぞれ独立して、Cys、Leu、Ala、Ser、Thr、Met又はGlyから選択されるアミノ酸配列であり(残基B1〜B8のうち少なくとも6つはCysである);
aは、6〜12であり;
cは、8〜16であり;
dは、2〜20であり;
eは、4〜12であり;
gは、5〜15である)を有する。
(Y1)n−B1−(X1)a−B2−B3−(X3)c−B4−(X4)d−B5−(X5)e−B6−B7−(X7)g−B8−(Y2)m (V)
(式中、
m及びnは、独立して、0〜10であり;
B1、B2、B3、B4、B5、B6、B7及びB8は、それぞれ独立して、Cys、Leu又はSerから選択されるアミノ酸であり(残基B1〜B8のうち少なくとも7つはCysである);
aは、7〜11であり;
cは、11であり;
dは、4〜18であり;
eは、6〜10であり;
gは、7〜10である)を有する。
(a)HFBII(配列番号2;真菌トリコデルマ・リーゼイ(Trichoderma reesei)に由来し得る);
(b)HFBI(配列番号4;真菌トリコデルマ・リーゼイ(Trichoderma reesei)に由来し得る);
(c)SC3(配列番号6;真菌シゾフィラム・コムーネ(Schizophyllum commune)に由来し得る);
(d)EAS(配列番号8;真菌ニューロスポラ・クラッサ(Neurospora crassa)に由来し得る);及び
(e)TT1(配列番号10;真菌タラロミセス・サーモフィルス(Talaromyces thermophilus)に由来し得る)からなる群から選択されるタンパク質;又はヒドロホビンコアにおいてこれらの配列のいずれかに対して少なくとも70%、少なくとも75%、少なくとも80%、少なくとも85%、少なくとも90%、少なくとも91%、少なくとも92%、少なくとも93%、少なくとも94%、少なくとも95%、少なくとも96%、少なくとも97%、又は少なくとも99%の配列同一性を有するタンパク質である。
(a)HFBII(配列番号1;真菌トリコデルマ・リーゼイ(Trichoderma reesei)に由来し得る);
(b)HFBI(配列番号3;真菌トリコデルマ・リーゼイ(Trichoderma reesei)に由来し得る);
(c)SC3(配列番号5;真菌シゾフィラム・コムーネ(Schizophyllum commune)に由来し得る);
(d)EAS(配列番号7;真菌ニューロスポラ・クラッサ(Neurospora crassa)に由来し得る);及び
(e)TT1(配列番号9;真菌タラロミセス・サーモフィルス(Talaromyces thermophilus)に由来し得る)からなる群から選択されるポリヌクレオチドによりコードされるタンパク質、又は上記(a)〜(e)において定義されるポリヌクレオチドに対して、遺伝コードの結果として縮重しているポリヌクレオチドによりコードされるタンパク質である。
本明細書において、用語「脂質分解酵素」は、脂質基質に作用して遊離脂肪酸分子を遊離させることができる酵素として定義される。好ましくは、脂質分解酵素は、脂質基質(特に、トリグリセリド、糖脂質及び/又はリン脂質(これらに限らない))においてエステル結合を加水分解し、遊離脂肪酸分子を遊離させることができる酵素である。可能性のある脂質基質の例は、後述する。
a)配列番号11;
b)配列番号15;
c)配列番号16;
d)配列番号17;
e)a)〜d)において定義されるアミノ酸配列のいずれか1つに対して、少なくとも70%、好ましくは少なくとも80%、好ましくは少なくとも85%、好ましくは少なくとも90%、好ましくは少なくとも91%、好ましくは少なくとも92%、好ましくは少なくとも93%、好ましくは少なくとも94%、好ましくは少なくとも95%、好ましくは少なくとも96%、好ましくは少なくとも97%、好ましくは少なくとも98%、又は好ましくは少なくとも99%の同一性を有するアミノ酸配列;又は
f)1つ又は幾つかの修飾(すなわち、欠損、置換及び/又は挿入)、例えば、2、3、4、5、6、7、8、9個のアミノ酸修飾を除き、又はそれ以上の、例えば、10個のアミノ酸修飾を除き、a)〜d)のいずれか1つに詳述され、かつ脂質分解酵素活性を有するアミノ酸配列;の1種以上が含まれ得る。
a)配列番号25;
b)配列番号26;
c)図36に示される、シグナルペプチドを欠く配列番号25;
d)a)〜c)において定義されるアミノ酸配列のいずれか1つに対して、少なくとも70%、好ましくは少なくとも80%、好ましくは少なくとも85%、好ましくは少なくとも90%、好ましくは少なくとも91%、好ましくは少なくとも92%、好ましくは少なくとも93%、好ましくは少なくとも94%、好ましくは少なくとも95%、好ましくは少なくとも96%、好ましくは少なくとも97%、好ましくは少なくとも98%、又は好ましくは少なくとも99%の同一性を有するアミノ酸配列;又は
e)1つ又は幾つかの修飾(すなわち、欠損、置換及び/又は挿入)、例えば、2、3、4、5、6、7、8、9個のアミノ酸修飾を除き、又はそれ以上の、例えば、10個のアミノ酸修飾を除き、a)〜c)のいずれか1つに詳述され、かつ脂質分解酵素活性を有するアミノ酸配列;のうちの1種以上が含まれ得る。
f)配列番号27;
g)配列番号28;
h)図36において示される、シグナルペプチドを欠く配列番号27;
i)a)〜c)において定義されるアミノ酸配列のいずれか1つに対して、少なくとも70%、好ましくは少なくとも80%、好ましくは少なくとも85%、好ましくは少なくとも90%、好ましくは少なくとも91%、好ましくは少なくとも92%、好ましくは少なくとも93%、好ましくは少なくとも94%、好ましくは少なくとも95%、好ましくは少なくとも96%、好ましくは少なくとも97%、好ましくは少なくとも98%、又は好ましくは少なくとも99%の同一性を有するアミノ酸配列;又は
j)1つ又は幾つかの修飾(すなわち、欠損、置換及び/又は挿入)、例えば、2、3、4、5、6、7、8、9個のアミノ酸修飾を除き、又はそれ以上の、例えば、10個のアミノ酸修飾を除き、a)〜c)のいずれか1つに詳述され、かつ脂質分解酵素活性を有するアミノ酸配列;のうちの1種以上を含み得る。
a)配列番号17において示されるポリペプチド、又はリパーゼ活性を有するその断片;
b)配列番号17として示されるアミノ酸配列に対して、少なくとも70%、好ましくは少なくとも80%、好ましくは少なくとも85%、好ましくは少なくとも90%、好ましくは少なくとも91%、好ましくは少なくとも92%、好ましくは少なくとも93%、好ましくは少なくとも94%、好ましくは少なくとも95%、好ましくは少なくとも96%、好ましくは少なくとも97%、好ましくは少なくとも98%、又は好ましくは少なくとも99%の同一性を有し、かつリパーゼ活性を有するポリペプチド;又は
c)1つ又は幾つかの修飾(すなわち、欠損、置換及び/又は挿入)、例えば、2、3、4、5、6、7、8、9個のアミノ酸修飾を除き、又はそれ以上の、例えば、10個のアミノ酸修飾を除き、配列番号17に詳述され、かつリパーゼ活性を有するポリペプチド;
d)配列番号23のヌクレオチド配列により、又は遺伝コードの縮重に起因し配列番号23のヌクレオチド配列に関連する核酸により、コードされるポリペプチド;
e)配列番号23として示されるアミノ酸配列に対して、又は遺伝コードの縮重により、配列番号23のヌクレオチド配列と関連する核酸に対して、少なくとも70%、好ましくは少なくとも80%、好ましくは少なくとも85%、好ましくは少なくとも90%、好ましくは少なくとも91%、好ましくは少なくとも92%、好ましくは少なくとも93%、好ましくは少なくとも94%、好ましくは少なくとも95%、好ましくは少なくとも96%、好ましくは少なくとも97%、好ましくは少なくとも98%、又は好ましくは少なくとも99%の同一性を有する核酸配列によりコードされる、リパーゼ活性を有するポリペプチド;
f)厳密な条件下で配列番号23の核酸配列の相補鎖とハイブリド形成する核酸配列によりコードされ、リパーゼ活性を有するポリペプチド;又は
g)リパーゼ活性を有する、ストレプトマイセス(Streptomyces)(好ましくは、ストレプトマイセス・プリスチナエスピラリス(S. pristinaespiralis))に由来し得る(好ましくは、由来する)ポリペプチド;を含む洗剤又は洗浄組成物を提供する。
a)配列番号17において示されるポリペプチド、又はリパーゼ活性を有するその断片;
b)配列番号17として示されるアミノ酸配列に対して、少なくとも70%、好ましくは少なくとも80%、好ましくは少なくとも85%、好ましくは少なくとも90%、好ましくは少なくとも91%、好ましくは少なくとも92%、好ましくは少なくとも93%、好ましくは少なくとも94%、好ましくは少なくとも95%、好ましくは少なくとも96%、好ましくは少なくとも97%、好ましくは少なくとも98%、又は好ましくは少なくとも99%の同一性を有し、かつリパーゼ活性を有するポリペプチド;又は
c)1つ又は幾つかの修飾(すなわち、欠損、置換及び/又は挿入)、例えば、2、3、4、5、6、7、8、9個のアミノ酸修飾を除き、又はそれ以上の、例えば、10個のアミノ酸修飾を除き、配列番号17に詳述され、かつリパーゼ活性を有するポリペプチド;
d)配列番号23のヌクレオチド配列により、又は遺伝コードの縮重に起因し配列番号23のヌクレオチド配列に関連する核酸によりコードされるポリペプチド;
e)配列番号23として示されるアミノ酸配列に対して、又は遺伝コードの縮重に起因し配列番号23のヌクレオチド配列と関連する核酸に対して、少なくとも70%、好ましくは少なくとも80%、好ましくは少なくとも85%、好ましくは少なくとも90%、好ましくは少なくとも91%、好ましくは少なくとも92%、好ましくは少なくとも93%、好ましくは少なくとも94%、好ましくは少なくとも95%、好ましくは少なくとも96%、好ましくは少なくとも97%、好ましくは少なくとも98%、又は好ましくは少なくとも99%の同一性を有する核酸配列によりコードされる、リパーゼ活性を有するポリペプチド;
f)厳密な条件下で配列番号23の核酸配列の相補鎖とハイブリド形成する核酸配列によりコードされる、リパーゼ活性を有するポリペプチド;又は
g)リパーゼ活性を有する、ストレプトマイセス(Streptomyces)(好ましくは、ストレプトマイセス・プリスチナエスピラリス(S. pristinaespiralis))に由来し得る(好ましくは、由来する)ポリペプチド;を含む組成物と接触させることにより、脂質汚れを表面から除去する方法を提供する。
a)配列番号17において示されるポリペプチド、又はリパーゼ活性を有するその断片;
b)配列番号17として示されるアミノ酸配列に対して、少なくとも70%、好ましくは少なくとも80%、好ましくは少なくとも85%、好ましくは少なくとも90%、好ましくは少なくとも91%、好ましくは少なくとも92%、好ましくは少なくとも93%、好ましくは少なくとも94%、好ましくは少なくとも95%、好ましくは少なくとも96%、好ましくは少なくとも97%、好ましくは少なくとも98%、又は好ましくは少なくとも99%の同一性を有し、かつリパーゼ活性を有するポリペプチド;又は
c)1つ又は幾つかの修飾(すなわち、欠損、置換及び/又は挿入)、例えば、2、3、4、5、6、7、8、9個のアミノ酸修飾を除き、又はそれ以上の、例えば、10個のアミノ酸修飾を除き、配列番号17に詳述され、かつリパーゼ活性を有するポリペプチド;
d)配列番号23のヌクレオチド配列により、又は遺伝コードの縮重に起因し配列番号23のヌクレオチド配列に関連する核酸により、コードされるポリペプチド;
e)配列番号23として示されるアミノ酸配列に対して、又は遺伝コードの縮重に起因し配列番号23のヌクレオチド配列と関連する核酸に対して、少なくとも70%、好ましくは少なくとも80%、好ましくは少なくとも85%、好ましくは少なくとも90%、好ましくは少なくとも91%、好ましくは少なくとも92%、好ましくは少なくとも93%、好ましくは少なくとも94%、好ましくは少なくとも95%、好ましくは少なくとも96%、好ましくは少なくとも97%、好ましくは少なくとも98%、又は好ましくは少なくとも99%の同一性を有する核酸配列によりコードされる、リパーゼ活性を有するポリペプチド;
f)厳密な条件下で配列番号23の核酸配列の相補鎖とハイブリド形成する核酸配列によりコードされる、リパーゼ活性を有するポリペプチド;又は
g)リパーゼ活性を有する、ストレプトマイセス(Streptomyces)(好ましくは、ストレプトマイセス・プリスチナエスピラリス(S. pristinaespiralis))に由来し得る(好ましくは由来する)ポリペプチド;を含む組成物の使用を提供する。
a)配列番号17において示されるポリペプチド、又はリパーゼ活性を有するその断片;
b)配列番号17として示されるアミノ酸配列に対して、少なくとも70%、好ましくは少なくとも80%、好ましくは少なくとも85%、好ましくは少なくとも90%、好ましくは少なくとも91%、好ましくは少なくとも92%、好ましくは少なくとも93%、好ましくは少なくとも94%、好ましくは少なくとも95%、好ましくは少なくとも96%、好ましくは少なくとも97%、好ましくは少なくとも98%、又は好ましくは少なくとも99%の同一性を有し、かつリパーゼ活性を有するポリペプチド;又は
c)1つ又は幾つかの修飾(すなわち、欠損、置換及び/又は挿入)、例えば、2、3、4、5、6、7、8、9個のアミノ酸修飾を除き、又はそれ以上の、例えば、10個のアミノ酸修飾を除き、配列番号17に詳述され、かつリパーゼ活性を有するポリペプチド;
d)配列番号23のヌクレオチド配列により、又は遺伝コードの縮重に起因し配列番号23のヌクレオチド配列に関連する核酸により、コードされるポリペプチド;
e)配列番号23として示されるアミノ酸配列に対して、又は遺伝コードの縮重に起因し配列番号23のヌクレオチド配列と関連する核酸に対して、少なくとも70%、好ましくは少なくとも80%、好ましくは少なくとも85%、好ましくは少なくとも90%、好ましくは少なくとも91%、好ましくは少なくとも92%、好ましくは少なくとも93%、好ましくは少なくとも94%、好ましくは少なくとも95%、好ましくは少なくとも96%、好ましくは少なくとも97%、好ましくは少なくとも98%、又は好ましくは少なくとも99%の同一性を有する核酸配列によりコードされる、リパーゼ活性を有するポリペプチド;
f)厳密な条件下で配列番号23の核酸配列の相補鎖とハイブリド形成する核酸配列によりコードされる、リパーゼ活性を有するポリペプチド;又は
g)リパーゼ活性を有する、ストレプトマイセス(Streptomyces)(好ましくは、ストレプトマイセス・プリスチナエスピラリス(S. pristinaespiralis))に由来し得る(好ましくは、由来する)ポリペプチド;を含む組成物と接触させる工程を含む方法を提供する。
a)配列番号17において示されるポリペプチド、又はリパーゼ活性を有するその断片;
b)配列番号17として示されるアミノ酸配列に対して、少なくとも70%、好ましくは少なくとも80%、好ましくは少なくとも85%、好ましくは少なくとも90%、好ましくは少なくとも91%、好ましくは少なくとも92%、好ましくは少なくとも93%、好ましくは少なくとも94%、好ましくは少なくとも95%、好ましくは少なくとも96%、好ましくは少なくとも97%、好ましくは少なくとも98%、又は好ましくは少なくとも99%の同一性を有し、かつリパーゼ活性を有するポリペプチド;又は
c)1つ又は幾つかの修飾(すなわち、欠損、置換及び/又は挿入)、例えば、2、3、4、5、6、7、8、9個のアミノ酸修飾を除き、又はそれ以上の、例えば、10個のアミノ酸修飾を除き、配列番号17に詳述され、かつリパーゼ活性を有するポリペプチド;
d)配列番号23のヌクレオチド配列により、又は遺伝コードの縮重に起因し配列番号23のヌクレオチド配列に関連する核酸により、コードされるポリペプチド;
e)配列番号23として示されるアミノ酸配列に対して、又は遺伝コードの縮重に起因し配列番号23のヌクレオチド配列と関連する核酸に対して、少なくとも70%、好ましくは少なくとも80%、好ましくは少なくとも85%、好ましくは少なくとも90%、好ましくは少なくとも91%、好ましくは少なくとも92%、好ましくは少なくとも93%、好ましくは少なくとも94%、好ましくは少なくとも95%、好ましくは少なくとも96%、好ましくは少なくとも97%、好ましくは少なくとも98%、又は好ましくは少なくとも99%の同一性を有する核酸配列によりコードされる、リパーゼ活性を有するポリペプチド;
f)厳密な条件下で配列番号23の核酸配列の相補鎖とハイブリド形成する核酸配列によりコードされる、リパーゼ活性を有するポリペプチド;又は
g)リパーゼ活性を有する、ストレプトマイセス(Streptomyces)(好ましくは、ストレプトマイセス・プリスチナエスピラリス(S. pristinaespiralis))に由来し得る(好ましくは、由来する)ポリペプチド;を含む組成物と接触させる工程を含む方法を提供する。
a)配列番号17において示されるポリペプチド、又はリパーゼ活性を有するその断片;
b)配列番号17として示されるアミノ酸配列に対して、少なくとも70%、好ましくは少なくとも80%、好ましくは少なくとも85%、好ましくは少なくとも90%、好ましくは少なくとも91%、好ましくは少なくとも92%、好ましくは少なくとも93%、好ましくは少なくとも94%、好ましくは少なくとも95%、好ましくは少なくとも96%、好ましくは少なくとも97%、好ましくは少なくとも98%、又は好ましくは少なくとも99%の同一性を有し、かつリパーゼ活性を有するポリペプチド;又は
c)1つ又は幾つかの修飾(すなわち、欠損、置換及び/又は挿入)、例えば、2、3、4、5、6、7、8、9個のアミノ酸修飾を除き、又はそれ以上の、例えば、10個のアミノ酸修飾を除き、配列番号17に詳述され、かつリパーゼ活性を有するポリペプチド;
d)配列番号23のヌクレオチド配列により、又は遺伝コードの縮重に起因し配列番号23のヌクレオチド配列に関連する核酸により、コードされるポリペプチド;
e)配列番号23として示されるアミノ酸配列に対して、又は遺伝コードの縮重に起因し配列番号23のヌクレオチド配列と関連する核酸に対して、少なくとも70%、好ましくは少なくとも80%、好ましくは少なくとも85%、好ましくは少なくとも90%、好ましくは少なくとも91%、好ましくは少なくとも92%、好ましくは少なくとも93%、好ましくは少なくとも94%、好ましくは少なくとも95%、好ましくは少なくとも96%、好ましくは少なくとも97%、好ましくは少なくとも98%、又は好ましくは少なくとも99%の同一性を有する核酸配列によりコードされる、リパーゼ活性を有するポリペプチド;
f)厳密な条件下で配列番号23の核酸配列の相補鎖とハイブリド形成する核酸配列によりコードされる、リパーゼ活性を有するポリペプチド;又は
g)リパーゼ活性を有する、ストレプトマイセス(Streptomyces)(好ましくは、ストレプトマイセス・プリスチナエスピラリス(S. pristinaespiralis))に由来し得る(好ましくは、由来する)ポリペプチド;を含む組成物に適用されてもよい。
本発明に関連して用語「宿主細胞」は、上述のヌクレオチド配列又は発現ベクターのいずれかを含み、本明細書に記載される固有の特性を有する酵素の組み換え産生において用いられる、任意の細胞を含む。
一態様では、本発明において用いる酵素は、単離形態であってもよい。
一態様では、本発明において用いる酵素は、精製形態で用いられてもよい。
本明細書において定義される固有の特性を有するポリペプチド、又は修飾に適したポリペプチドのいずれかをコードするヌクレオチド配列は、前記ポリペプチドを産生する任意の細胞又は生物から単離されてもよい。ヌクレオチド配列の単離のための種々の方法が、当該技術分野において周知である。
本発明はまた、本明細書において定義される固有の特性を有するポリペプチドをコードするヌクレオチド配列も包含する。本明細書で使用するとき、用語「ヌクレオチド配列」は、オリゴヌクレオチド配列又はポリヌクレオチド配列、及び変異体、相同体、断片及びこれらの誘導体(例えば、その部分)を指す。ヌクレオチド配列は、ゲノム由来又は合成由来又は組換え由来であってもよく、2本鎖又は1本鎖であってもよく、センス鎖又はアンチセンス鎖のいずれかである。
酵素をコードしているヌクレオチド配列を単離したか、又は推定酵素をコードしているヌクレオチド配列を同定したならば、ヌクレオチド配列を選別し、改変すること、例えば、本発明に従う酵素を調製するために、配列に変異を導入することが望ましい場合がある。
本発明はまた、本発明の方法及び/又は使用法のいずれか1つにおいて用いる酵素をコードしているヌクレオチド配列によりコードされるアミノ酸配列の使用も包含する。
精製ポリペプチドを凍結乾燥させ、凍結乾燥材料100μgを、8M尿素と0.4M炭酸水素アンモニウムとの混合物(pH 8.4)50μlに溶解する。溶解したタンパク質を変性させ、50℃で15分間還元し、続いて、窒素をオーバーレイし、45mMジチオスレイトール5μlを加える。室温まで冷却後、100mMヨードアセトアミド5μlを加え、室温で15分間、暗所、窒素下においてシステイン残基を誘導体化させる。
ここで、用語「相同体」は、目的のアミノ酸配列及び目的のヌクレオチド配列とある一定の相同性を有する配列を意味する。ここで、用語「相同性」は、「同一性」と同等とみなすことができる。
本発明はまた、本発明の配列に相補的な配列、あるいは本発明の配列又は本発明の配列に相補的な配列のいずれかとハイブリッド形成し得る配列の使用も包含する。
好ましくは、変異体配列などは、少なくとも、本明細書において提示される配列と同じくらい生物学的に活性である。
一態様では、本発明において用いる配列は、組み換え配列、すなわち、組み換えDNA技術を用いて調製された配列である。
一態様では、本発明において用いる配列は、合成配列、すなわち、インビトロでの化学合成又は酵素合成により調製された配列である。このような配列としては、宿主生物(例えば、メチロトローフ酵母ピチア(Pichia)及びハンセヌラ(Hansenula))に最適なコドンを利用して調整される配列が挙げられるが、これらに限定されない。
本発明において用いるヌクレオチド配列、又は本明細書において定義される固有の特性を有するポリペプチドをコードしているヌクレオチド配列は、組み換え体を複製可能なベクターに組み込むことができる。ベクターを用いて、ポリペプチド形態で、及び/又は適合性のある宿主細胞において、ヌクレオチド配列を複製し、発現してもよい。発現は、プロモーター/エンハンサー、及び他の発現制御シグナルを含む制御配列を用いて、制御してもよい。原核生物のプロモーター及び真核生物細胞において機能するプロモーターを用いてもよい。組織特異的プロモーター又は刺激特異的プロモーターを用いてもよい。上述の2種以上の異なるプロモーター由来の配列を含むキメラプロモーターを用いてもよい。
用語「発現ベクター」は、インビボ又はインビトロで発現可能なコンストラクトを意味する。
一部の用途では、本発明において用いるヌクレオチド配列は、例えば、選択した宿主細胞によりヌクレオチド配列を発現させることのできる制御配列に、作動可能に連結させる。例えば、本発明は、かかる制御配列に作動可能に連結させた本発明のヌクレオチド配列を含むベクターを対象とする(すなわち、ベクターは発現ベクターである)。
用語「コンストラクト」(「複合体」、「カセット」及び「ハイブリッド」などの用語と同義である)は、本発明の使用の際し本明細書で定義される固有の特性を有するポリペプチドをコードしており、プロモーターに直接的又は間接的に連結している、ヌクレオチド配列を含む。間接的な接着の例としては、イントロン配列(例えば、Sh1イントロン又はADHイントロン)を本発明のプロモーター及びヌクレオチド配列間に介在させるなど、適当なスペーサー基を提供することが挙げられる。直接的又は間接的接着を含む、本発明に関連する用語「融合させた」についても同様である。一部の場合では、用語は、天然環境にあるとき、通常であれば野生型遺伝子プロモーターと関連するタンパク質をコードしているヌクレオチド配列の、天然にみられる組み合わせを対象としない。
本発明に関連する用語「生物」は、本発明によるヌクレオチド配列、あるいは本明細書において定義される固有の特性を有するポリペプチド及び/又はそれから得られる産物をコードするヌクレオチド配列を含み得る、任意の生物を含む。
宿主生物は、原核生物又は真核生物であり得る。
宿主生物は、真菌、例えば、糸状菌であってもよい。適当なかかる宿主の例としては、フザリウム(Fusarium)属、サーモマイセス(Thermomyces)属、アクレモニウム(Acremonium)属、アスペルギルス(Aspergillus)属、ペニシリウム(Penicillium)属、ムコール(Mucor)属、ニューロスポラ(Neurospora)属、トリコデルマ(Trichoderma)属などに属する任意のメンバーが挙げられる。一実施形態では、トリコデルマ(Trichoderma)は、宿主生物であり、好ましくは、トリコデルマ・リーゼイ(T. reesei)である。
別の実施態様では、遺伝子導入生物は酵母であり得る。
本発明に適当な宿主生物は、植物であってもよい。一般的な技術の総説は、Potrykus(Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol(1991)42:205〜225)及びChristou(Agro−Food−Industry Hi−Tech March/April 1994 17〜27)による記事、又は国際公開公報第01/16308号において見ることができる。遺伝子導入植物では、フィトステロールエステル及びフィトステアノールエステルなどの産生レベルを増強させることもできる。
本発明のヌクレオチド配列で形質転換させた宿主細胞は、コードしている酵素の産生につながり、かつ細胞及び/又は培養培地から酵素の回収を容易にする条件下で培養されてもよい。
多くの場合、ポリペプチドは、発現宿主から培養培地へ分泌され、この培養培地からより容易に酵素を回収することができるようなものであることが所望される。本発明によると、分泌リーダー配列は、所望の発現宿主に基づき、選択されてもよい。ハイブリッドシグナル配列はまた、本発明に関連して用いられてもよい。
アミノ酸配列の発現を検出及び測定する種々のプロトコールが、当該技術分野において知られている。例としては、酵素結合免疫吸着測定法(ELISA)、ラジオイムノアッセイ(RIA)及び蛍光標示式細胞分取法(FACS)が挙げられる。
本発明において用いる酵素は、例えば、その抽出及び精製を補助するために、融合タンパク質として産生されてもよい。融合タンパク質のパートナーの例としては、グルタチオン−S−トランスフェラーゼ(GST)、6xHis、GAL4(DNA結合ドメイン及び/又は転写活性化ドメイン)及びβ−ガラクトシダーゼが挙げられる。融合タンパク質パートナーと、融合タンパク質配列の除去を可能にするための目的のタンパク質配列との間に切断部位を含有させることも好適であり得る。好ましくは、融合タンパク質は、タンパク質配列の活性を妨げない。
本発明により用いる配列はまた、1種以上の対象とする追加タンパク質(POI)又は対象とするヌクレオチド配列(NOI)と複合させて用いられてもよい。
本発明の組成物は、洗浄組成物及び/又は洗剤組成物の成分を形成してもよい。具体的には、本発明のある種の実施態様には、更に、洗剤を含有させてもよい。
本発明の組成物において、ヒドロホビンは、本明細書に記載される効果を発揮させるのに十分な任意の濃度で存在させ得る。適当には、ヒドロホビンは、組成物の総重量の0.001重量%〜5重量%、好ましくは0.002重量%〜2.5重量%、より好ましくは0.005重量%〜1重量%、更により好ましくは0.01重量%〜0.5重量%の濃度で存在する。特に好ましい例において、ヒドロホビンは、組成物の総重量の0.01、0.05、0.1、0.25又は0.4重量%の濃度で存在する。
2つのバッファー:0.05M 4−(2−ヒドロキシエチル)−1−ピペラジンエタンスルホン酸(HEPES)(pH 8.2に調整)、又は0.05M N−シクロヘキシル−3−アミノプロパンスルホン酸(CAPS)(pH 10に調整)のいずれか1つを用い、エタノール(5%)に予め懸濁した0.4%トリオクタン酸から組成物に含有させるトリオクタン酸の反応エマルションを調製した。いずれのバッファーも、水の硬度を240ppmに調整した。最終的なアッセイ混合物は、トリグリセリドの乳化を促進するために、様々な量の洗剤を含んでいた。
本発明において用いられるヒドロホビンは、洗濯組成物中でその場で(例えば、洗濯組成物においてヒドロホビン前駆体(例えば、ヒドロホビン融合タンパク質)の加水分解により)、生成されてもよい。
本発明は更に、表面を本発明による組成物に接触させることにより、この表面から脂質汚れを除去する方法を含む。更に、本発明は、表面を本発明による組成物に接触させる工程を含む、表面を洗浄する方法を含む。更に、本発明は、物品を本発明による組成物に接触させる工程を含む、物品(特に、衣料品又は食卓用品(これに限らない))を洗浄する方法を含む。
本発明の組成物は、食品の成分として用いられてもよい。本明細書で使用するとき、用語「食品」は、ヒト及び/又は動物の消費に適当である物質を意味する。
以下の実験を行い、市販の加熱不活性化洗剤の存在下又は非存在下でヒドロホビンを加えることにより、リパーゼの洗浄性能が増強されるかどうかを試験した。
LIPEX(商標)(abH23.1,真菌由来)(配列番号11)(Novozymes A/Sより市販)、1.25mg/mL
LIPOMAX(商標)(abH15.2,ファミリーl−1)(配列番号15)(Danisco A/Sより市販)、6mg/mL
SprLip2(abH16,ファミリーl−7)(配列番号17)、258μL/mL
TfuLip2(abH25.1,ファミリーIII)(配列番号16)、30.8μL/mL
ヒドロホビンHFBII(配列番号2;真菌のトリコデルマ・リーゼイ(Trichoderma reesei)に由来)をヒドロホビンとして用いた。HFBII 26.6g(150mg/gヒドロホビンタンパク質を含有する)を水100mLに溶解させ、40g/Lヒドロホビンタンパク質を含有している溶液を得た。溶液を必要に応じて希釈して、組成物の総重量の0.01、0.05、0.1、0.25及び0.40重量%となるようヒドロホビンの1回量を得た。
汚れ除去率(%)(RGB)=(汚れ除去ΔE(RGB)/開始時の汚れΔE(RGB))×100%
(式中、
図2a〜2e:脂質分解酵素LIPEX(商標)(abH23.1)
図3a〜3e:脂質分解酵素LIPOMAX(商標)(abH15.2)
図4a〜4e:脂質分解酵素SprLip2(abH16)
図5a〜5e:脂質分解酵素TfuLip2(abH25.1)
具体的には、図2e、4e及び5eは、洗剤の非存在下で、系中に存在させたリパーゼに対するヒドロホビンの効果を説明する。これらの図は、これらのリパーゼについて、少なくとも、個別に使用した場合に観察され得る相加効果より優れた相乗効果を観察することができることを示す。
SprLip2遺伝子を、GeneRay(Shanghai,China)により合成した。NheI/BamHIにより2カ所を切断し、ライゲーションし、発現プラスミドpKB128にSprLip2合成遺伝子をクローニングした。プラスミドpKB128は、プラスミドpKB105の誘導体(米国公開公報第2006/0154843号に記載)であり、A4プロモーター−CelAシグナル配列の供給源である。プラスミドpKB128は、BamHI認識部位の前にNsiI−MluI−HpaI制限酵素認識部位(atgcatacgcgtgttaac;配列番号30)を含有する。アスペルギルス・ニガー(A. niger)A4プロモーター及びCelA切断シグナル配列は、SprLip2遺伝子配列(推定成熟タンパク質に対応する)の5’末端に存在させ、11AG3転写終結配列は、SprLip2遺伝子配列の3’末端に融合させた。pKB128を制限酵素NheI及びBamHIにより切断した後、同様に切断したSprLip2合成遺伝子とライゲーションさせて、pZQ205発現ベクター(図30)を構築し、続いて、エシェリキア・コリ(E. coli)細胞を形質転換させた。SprLip2遺伝子の正確な配列をDNA配列決定により確認した。
SprLip2のリパーゼ/エステラーゼ活性を、パラ−ニトロフェニルブチレートエステル(pNB)及びパラ−ニトロフェニルパルミテート(pNPP)を基質として用いて試験した。各基質の20mM原液(ジメチルスルホキシド(Pierce,20688,水含有量<0.2%)に溶解したp−ニトロフェニルブチレート,pNB,Sigma,CAS 2635−84−9,カタログ番号N9876)及びジメチルスルホキシドに溶解したp−ニトロフェニルパルミテート,pNPP;Sigma,CAS 1492−30−4,カタログ番号N2752)を調製し、−80℃で長期保存した。SprLip2発現細胞由来の濾過細胞上清を、96ウェルマイクロタイタープレート中で、アッセイバッファー[2%ポリビニルアルコール(PVA)(Sigma)を含有する、50mM HEPES(pH 8.2)(0.75mM CaCl2及び0.25mM MgCl2を含有)]により連続希釈し、25℃で平衡化した。1:20希釈した基質(アッセイバッファー中)100μlを、別のマイクロタイタープレートに加えた。プレートを、300rpmで振盪しながら、25℃で10分間、平衡化した。基質を含有させたプレートに希釈プレート由来の酵素溶液10μlを加え、反応を開始させた。プレートを直ちに、25℃で平衡化した動力学的に測定可能な分光光度計に移した。動力学的モードの吸光度変化を、5分間、410nmで読み取った。バックグランド速度(酵素を含まない)を、試験試料の速度から引いた。試料濃度を次のとおり決定した:
試料濃度=(未知速度×標準濃度)/標準速度
結果を図32(pNB加水分解)及び33(pNPP加水分解)に示す(加水分解の相対速度)。
このアッセイは、リパーゼによるトリグリセリド基質からの脂肪酸の遊離を測定するよう設計した。アッセイは、リパーゼをトリグリセリドエマルションとインキュベーションすることにより脂肪酸の遊離を生じさせ、これにより乳化基質の濁度を低下させる、加水分解反応からなる。アッセイに用いたトリグリセリド基質は、トリオクタン酸グリセリル(Sigma,CAS 538−23−8,カタログ番号T9126−100ML)であった。アラビアゴム(Sigma,CAS 9000−01−5,カタログ番号G9752;50mM HEPES(pH 8.2)中10mg/mlアラビアゴム溶液)50ml、又は洗剤溶液(50mM HEPES(pH 8.2)中0.1%加熱不活性化Tide(登録商標)冷水用洗剤(Procter & Gamble,Cincinnati,OH,USA)(0.75mM CaCl2及び0.25mM MgCl2を含有))50mlをトリグリセリド375μlと混合することにより、乳化トリオクタン酸(0.75%(v/v又はw/v))を調製した。溶液を混合し、少なくとも2分間超音波処理して、安定なエマルションを調製した。乳化基質200μlを、96ウェルマイクロタイタープレートに加えた。連続希釈酵素試料(SprLip2を発現する細胞由来の培養上清を濾過したもの)20μlを、基質を含有させたプレートに加えた。プレートシールでプレートを覆い、20℃で20分間インキュベーションした。インキュベーション後、製造元により示されるとおり、HR Series NEFA−HR(2)NEFAキット(Wako Chemicals GmbH,Germany)を用いて、溶液中の脂肪酸の存在を550nmでの吸光度の増加として決定した。結果を、図34(洗剤なし)及び35(洗剤あり)に示す。
SprLip2の洗浄性能を、市販の加熱不活性化洗剤の存在下又は非存在下で試験した。酵素258μlを蒸留水1mlに希釈することにより、リパーゼの原液を調製した。洗剤は、Procter & Gamble(Cincinnati,OH,USA)の加熱不活性化液体洗剤(ARIEL(商標)color liquid)及び加熱不活性化粉洗剤(ARIEL(商標)color powder)を用いた。
%汚れ除去(RGB)=(汚れ除去ΔE(RGB)/開始時の汚れΔE(RGB))×100%
(式中、
Claims (45)
- (a)脂質分解酵素;及び
(b)一般式(I)を有するヒドロホビン:
(Y1)n−B1−(X1)a−B2−(X2)b−B3−(X3)c−B4−(X4)d−B5−(X5)e−B6−(X6)f−B7−(X7)g−B8−(Y2)m (I)
(式中、
m及びnは、独立して、0〜2000であり;
B1、B2、B3、B4、B5、B6、B7及びB8は、それぞれ独立してCys、Leu、Ala、Pro、Ser、Thr、Met又はGlyから選択されるアミノ酸であり、残基B1〜B8のうち少なくとも6つはCysであり;
X1、X2、X3、X4、X5、X6、X7、Y1及びY2は、独立して任意のアミノ酸を表し;
aは、1〜50であり;
bは、0〜5であり;
cは、1〜100であり;
dは、1〜100であり;
eは、1〜50であり;
fは、0〜50であり;及び
gは、1〜100である)
を含む、組成物。 - 脂質分解酵素が、トリアシルグリセロール加水分解活性(E.C.3.1.1.3)を有する、請求項1に記載の組成物。
- 脂質分解酵素が、abH23、abH25及びabH15からなる群から選択されるα/β加水分解酵素スーパーファミリーに属するGX脂質分解酵素(式中、Gはグリシンであり、Xはオキシアニオンホールを形成するアミノ酸残基である)である、請求項1又は2に記載の組成物。
- (c)洗剤
を更に含む、請求項1〜3のいずれか一項に記載の組成物。 - (a)GX脂質分解酵素(式中、Gはグリシンであり、Xはオキシアニオンホールを形成するアミノ酸残基である);
(b)一般式(I)を有するヒドロホビン:
(Y1)n−B1−(X1)a−B2−(X2)b−B3−(X3)c−B4−(X4)d−B5−(X5)e−B6−(X6)f−B7−(X7)g−B8−(Y2)m (I)
(式中、
m及びnは、独立して、0〜2000であり;
B1、B2、B3、B4、B5、B6、B7及びB8は、それぞれ独立して、Cys、Leu、Ala、Pro、Ser、Thr、Met又はGlyから選択されるアミノ酸であり、残基B1〜B8のうち少なくとも6つはCysであり;
X1、X2、X3、X4、X5、X6、X7、Y1及びY2は、独立して、任意のアミノ酸を表し;
aは、1〜50であり;
bは、0〜5であり;
cは、1〜100であり;
dは、1〜100であり;
eは、1〜50であり;
fは、0〜50であり;及び
gは、1〜100である)
;及び
(c)洗剤
を含む、組成物。 - GX脂質分解酵素が、abH23、abH25、abH16及びabH15からなる群から選択されるα/β加水分解酵素スーパーファミリーに属する、請求項5に記載の組成物。
- GX脂質分解酵素が、abH23.01、abH 25.01、abH16.01及びabH15.02からなる群から選択されるα/β加水分解酵素スーパーファミリーに属する、請求項6に記載の組成物。
- オキシアニオンホールを形成する残基Xが、M、Q、F、S、T、A、L及びIからなる群から選択される、請求項3〜7のいずれか一項に記載の組成物。
- GX脂質分解酵素が、abH23.01、abH 25.01及びabH15.02からなる群から選択されるα/β加水分解酵素スーパーファミリーに属する、請求項3又は4に記載の組成物。
- GX脂質分解酵素が、糸状菌に由来する又は由来し得る、請求項3〜9のいずれか一項に記載の組成物。
- GX脂質分解酵素が、リゾプス・メイヘイ(Rhizopus meihei)様相同ファミリーabH23.01に属する、請求項3〜10のいずれか一項に記載の組成物。
- GX脂質分解酵素が、相同ファミリーabH23.01に分類され、かつサーモマイセス(Thermomyces)、フザリウム(Fusarium)、アスペルギルス(Aspergillus)及びリゾプス(Rhizopus)からなる群から選択される属の真菌に由来する又は由来し得る、請求項3〜11のいずれか一項に記載の組成物。
- GX脂質分解酵素が、相同ファミリーabH23.01に分類され、かつサーモマイセス・ラヌギノサス(Thermomyces lanuginosus)、フザリウム・ヘテロスポラム(Fusarium hetereosporum)、アスペルギルス・チュビエンギシス(Aspergillus tubiengisis)、アスペルギルス・フミガタス(Aspergillus fumigatus)及びリゾプス・アリーズス(Rhizopus arrihzus)からなる群から選択される真菌種に由来する又は由来し得る、請求項12に記載の組成物。
- 脂質分解酵素が、組成物の総重量の0.001〜20重量ppmの濃度で存在する、請求項1〜13のいずれかに記載の組成物。
- 脂質分解酵素が、組成物の総重量の0.01〜2重量ppmの濃度で存在する、請求項1〜14のいずれかに記載の組成物。
- ヒドロホビンが、ヒドロホビンコアにおいて40〜120個のアミノ酸の配列を有する、請求項1〜15のいずれか一項に記載の組成物。
- ヒドロホビンが、一般式(II):
(Y1)n−B1−(X1)a−B2−(X2)b−B3−(X3)c−B4−(X4)d−B5−(X5)e−B6−(X6)f−B7−(X7)g−B8−(Y2)m (II)
(式中、
m及びnは、独立して、0〜20であり;
B1、B2、B3、B4、B5、B6、B7及びB8は、それぞれ独立して、Cys、Leu、Ala、Pro、Ser、Thr、Met又はGlyから選択されるアミノ酸であり、残基B1〜B8のうち少なくとも7つはCysであり;
aは、3〜25であり;
bは、0〜2であり;
cは、5〜50であり;
dは、2〜35であり;
eは、2〜15であり;
fは、0〜2であり;及び
gは、3〜35である)
を有する、請求項1〜16のいずれか一項に記載の組成物。 - ヒドロホビンが、一般式(III):
(Y1)n−B1−(X1)a−B2−B3−(X3)c−B4−(X4)d−B5−(X5)e−B6−B7−(X7)g−B8−(Y2)m (III)
(式中、
m及びnは、独立して、0〜20であり;
B1、B2、B3、B4、B5、B6、B7及びB8は、それぞれ独立して、Cys、Leu、Ala、Pro、Ser、Thr、Met又はGlyから選択されるアミノ酸であり、残基B1〜B8のうち少なくとも7つはCysであり;
aは、5〜15であり;
cは、5〜40であり;
dは、4〜23であり;
eは、5〜12であり;及び
gは、6〜21である)
を有する、請求項1〜17のいずれか一項に記載の組成物。 - 残基B1〜B8の8つ全てがCysである、請求項1〜18のいずれか一項に記載の組成物。
- ヒドロホビンがヒドロホビン融合タンパク質である、請求項1〜19のいずれか一項に記載の組成物。
- ヒドロホビンが糸状菌に由来する又は由来し得る、請求項1〜20のいずれか一項に記載の組成物。
- ヒドロホビンが、クラドスポリウム(Cladosporium)、オフィストマ(Ophistoma)、クリホネクトリア(Cryphonectria)、トリコデルマ(Trichoderma)、ジベレラ(Gibberella)、ニューロスポラ(Neurospora)、マガナポルト(Maganaporthe)、ヒポクレア(Hypocrea)、キサントリア(Xanthoria)、エメリセラ(Emericella)、アスペルギルス、パラコッシオイデス(Paracoccioides)、メタリジウム(Metarhizium)、プロイロツス(Pleurotus)、コプリナス(Coprinus)、ジコチオネマ(Dicotyonema)、フラムリナ(Flammulina)、シゾフィラム(Schizophyllum)、アガリクス(Agaricus)、ピソリツス(Pisolithus)、トリコロマ(Tricholoma)、フォリオタ(Pholioka)、タラロミセス(Talaromyces)及びアグロサイブ(Agrocybe)からなる群から選択される属の真菌に由来する又は由来し得る、請求項21に記載の組成物。
- ヒドロホビンが、組成物においてその場で生成される、請求項1〜22のいずれか一項に記載の組成物。
- 使用時に、ヒドロホビンが、水と空気の界面での平衡表面張力を45mN/m未満に低減する、請求項1〜23のいずれか一項に記載の組成物。
- 使用時に、ヒドロホビンが、水と空気の界面での表面ずり弾性を300〜700mN/mに増大させる、請求項1〜24のいずれか一項に記載の組成物。
- ヒドロホビンが、クラスIIのヒドロホビンである、請求項1〜25のいずれか一項に記載の組成物。
- ヒドロホビンが、一般式(IV):
(Y1)n−B1−(X1)a−B2−B3−(X3)c−B4−(X4)d−B5−(X5)e−B6−B7−(X7)g−B8−(Y2)m (IV)
(式中、
m及びnは、独立して、0〜200であり;
B1、B2、B3、B4、B5、B6、B7及びB8は、それぞれ独立して、Cys、Leu、Ala、Ser、Thr、Met又はGlyから選択されるアミノ酸配列であり、残基B1〜B8のうち少なくとも6つはCysであり;
aは、6〜12であり;
cは、8〜16であり;
dは、2〜20であり;
eは、4〜12であり;及び
gは、5〜15である)
を有するクラスIIのヒドロホビンである、請求項26に記載の組成物。 - ヒドロホビンが、一般式(V):
(Y1)n−B1−(X1)a−B2−B3−(X3)c−B4−(X4)d−B5−(X5)e−B6−B7−(X7)g−B8−(Y2)m (V)
(式中、
m及びnは、独立して、0〜10であり;
B1、B2、B3、B4、B5、B6、B7及びB8は、それぞれ独立して、Cys、Leu又はSerから選択されるアミノ酸であり、残基B1〜B8のうち少なくとも7つはCysであり;
aは、7〜11であり;
cは、11であり;
dは、4〜18であり;
eは、6〜10であり;及び
gは、7〜10である)
を有するクラスIIのヒドロホビンである、請求項26又は27に記載の組成物。 - 残基B1〜B8の8つ全てがCysである、請求項26〜28のいずれか一項に記載の組成物。
- 基(X3)cが、配列モチーフZZXZ(式中、Zは脂肪族アミノ酸であり;Xは任意のアミノ酸である)を含む、請求項26〜29のいずれか一項に記載の組成物。
- ヒドロホビンが、組成物の総重量の0.001〜5重量%の濃度で存在する、請求項1〜30のいずれか一項に記載の組成物。
- ヒドロホビンが、組成物の総重量の0.01〜0.5重量%の濃度で存在する、請求項31に記載の組成物。
- 洗剤が、0.001〜5g/Lの濃度で存在する、請求項4〜32のいずれか一項に記載の組成物。
- 洗剤が、0.01〜0.5g/Lの濃度で存在する、請求項33に記載の組成物。
- プロテアーゼ、アミラーゼ、グルコアミラーゼ、マルトース生成アミラーゼ、非マルトース生成アミラーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼ、オキシダーゼ、ラッカーゼ及びペルオキシダーゼからなる群から選択される1種以上の酵素を更に含有する、請求項1〜34のいずれか一項に記載の組成物。
- 洗剤が、1種以上の界面活性剤を含む、請求項4〜35のいずれか一項に記載の組成物。
- 界面活性剤が、非イオン性(半極性を含む)、アニオン性、カチオン性及び双性イオン性からなる群から選択される、請求項36に記載の組成物。
- 粉末状である、請求項1〜37のいずれか一項に記載の組成物。
- 液体状である、請求項1〜37のいずれか一項に記載の組成物。
- 表面を請求項1〜39のいずれか一項に記載の組成物と接触させることにより、表面から脂質汚れを取り除く方法。
- 脂質汚れを表面から減らすか又は取り除くための、請求項1〜39のいずれか一項に記載の組成物の使用。
- 表面を請求項1〜39のいずれか一項に記載の組成物と接触させる工程を含む、表面の洗浄方法。
- 物品を請求項1〜39のいずれか一項に記載の組成物と接触させる工程を含む、物品の洗浄方法。
- 物品が衣料品である、請求項43に記載の方法。
- 物品が食卓用品である、請求項43に記載の方法。
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