JP2009511072A - 保存安定的な中性金属プロテアーゼの使用及び生産 - Google Patents
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- D—TEXTILES; PAPER
- D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06M—TREATMENT, NOT PROVIDED FOR ELSEWHERE IN CLASS D06, OF FIBRES, THREADS, YARNS, FABRICS, FEATHERS OR FIBROUS GOODS MADE FROM SUCH MATERIALS
- D06M16/00—Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic
- D06M16/003—Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic with enzymes or microorganisms
Abstract
【選択図】図1
Description
(i) 配列番号1,2,12及び/又は13と少なくとも70%同一性を持ち、又は
(ii) 中程度から高度の厳格さの条件下で、実施例に示されるプライマ配列を含み、本明細書に規定される任意のヌクレオチド配列に由来するプローブにハイブリッドすることができ、又は
(iii)配列番号1,2,12及び/又は13に規定するヌクレオチド配列と相補的である。
a) 表面及び/又は織物を含む商品を、本発明の中性金属プロテアーゼを適当な濃度で含む洗浄組成物に接触させ、及び
b) 任意選択的に表面又は材料を洗浄及び/又はすすぐこと
を含むステップを含む。
どの様なものでも用いることができる。ある実施の態様においては、織物は少なくとも一つの草の染みを含む。ある特に好ましい実施の態様においては、本発明の洗浄組成物は織物から草及び他の染みを除去するのに使用することができる。
(i) 配列番号1,2,12及び/又は13と少なくとも70%配列が同一であり、又は
(ii) 中程度から高度に厳格な条件において、配列番号1,2,12及び/又は13のヌクレオチド配列由来のプローブとハイブリッドすることが可能であり、又は
(iii)配列番号1,2,12及び/又は13のヌクレオチド配列に相補的である。
(a) 配列番号2と少なくとも70%同一の配列、配列番号2と少なくとも95%同一の配列、配列番号2のポリヌクレオチド配列を持つポリヌクレオチドを含む配列ベクターにより宿主細胞を形質転換し、
(b) 宿主細胞が中性金属プロテアーゼを生成するのに適した条件下で形質転換された宿主細胞を培養し、
(c) 中性金属プロテアーゼを回収する
ことを含む。
本明細書において、他の意味として規定しない限り、本明細書の全ての技術及び科学用語はこの発明が関係する技術分野の当業者により通常理解されると同じ意味を持つ。例えば、
Singleton and Sainsbury, 「微生物及び分子生物学辞典」(Dictionary of Microbiology and Molecular Biology)第二版., John Wiley and Sons, NY (1994); 及び Hale 及びMarham, 「Harper Collins 生物学辞典」(The Harper Collins Dictionary of Biology)、Harper Perennial, NY (1991)はこれらの当業者に本明細書で使用される多くの用語の一般的辞典を提供する。本明細書に記載のこれらの方法と同様又は同等な方法及び材料は、本発明の実施に使用できるが、本明細書では好ましい方法及び材料が記載されている。したがって、以下に、続いて定義される用語は明細書を全体として考察することにより、より完全に把握することができる。また、本明細書で使用する単数を表わす「a」「an」及び「the」は、文意より明確に異なる意味に解せられない限りその複数系をも含む。他に断らない限り、核酸は左から右へ、5’ から3’の方向へ記載され;アミノ酸配列は左から右へ、アミノ基からカルボキシ基の方向に記載される。本発明は記載された特定の方法論、手順、及び試薬に限定されるものではないことを理解するべきである。これらは当業者により使用される状況により変わりうるからである。
(a) 少なくとも一つの元素又はラジカルを除くことにより不飽和となる、
(b) 化合物又はラジカル中の少なくとも一つの水素が、一以上の(i) 炭素、(ii) 酸素、(iii) 硫黄、(iv)窒素、又は (v)ハロゲン原子を含む部分により置換され、又は
(c) 上の(a) 及び(b)の両方である、
ことを言う。
によって代替される。これらのイオンは全て結合し、中性金属プロテアーゼのプロテアーゼ活性を回復させることが示されたからである。しかし、Mn2+ 及びFe2+は自然の活性の全てを回復するものではないことが判明した。Co2+は最も高い活性回復パーセントを示すが、Zn2+より結合力は弱いと思われる。
特に断らない限り、本明細書に記載の成分又は組成物のレベルはすべて、その活性レベルに関して言うものであり、不純物、例えば、市販の商品に存在する残留溶媒又は副生物を除いたものである。
本発明の安定化された中性金属プロテアーゼは種々の洗剤組成物を処方するのに有用である。本発明の洗浄組成物は、例えば、義歯、歯、髪及び皮膚のような美容整形用のみならず、洗濯用、硬い表面の洗浄、自動皿洗い機用に有利に用いることができる。しかし、低温溶液中において効果が増大するという稀有な優位点を持ち、またその優れた色彩安全性プロフィールのために、本発明の酵素は、織物の漂白のような洗濯への応用に非常に適している。更に本発明の酵素は顆粒及び液状組成物の両方で使用することができる。本発明の酵素はまた、洗浄添加剤製品として使用することができる。本発明の少なくとも一つの酵素を含む洗浄添加剤製品は、更に追加の漂白効果を得たい場合に洗浄プロセスに含むのが特に好適である。その様な例には、低温溶液洗浄での応用を含むが、これに限定されるものではない。添加剤製品は、その単純な形としては、本発明により提供される一以上の中性金属プロテアーゼ酵素であっても良い。ある実施の態様においては、過酸化物のソースが用いられ、更に大きい漂白効果が求められる場合、添加剤は洗浄プロセスに添加するために投薬形式に梱包される。
ある好ましい実施の態様においては、本発明の洗浄用組成物は製剤者によって選択される任意のプロセスによって任意の好適な形に製剤されまた調整される(例えば、米国特許第 5,879,584号、米国特許第5,691,297号、米国特許第 5,574,005号、米国特許第 5,569,645号、米国特許第5,565,422号、米国特許第. 5,516,448号、米国特許第5,489,392号、米国特許第 5,486,303号を参照願いたいが、これらに限定されるものではない)。低pH洗浄用組成物が望まれるある実施の態様においては、その様な組成物のpHはHCLのような酸性材料を添加することにより調整される。
本発明の目的との関係では必須ではないが、ある実施の態様においては、本明細書に記載の補助材料の例の一部を挙げることが本発明の洗浄用組成物を使用するために適当である。事実、ある実施の態様においては、補助材料は本発明の洗浄用組成物に組み入れられる。ある実施の態様においては、補助材料は洗浄を助けその機能を向上させ、洗浄される基質を処理し及び/又は洗浄用組成物の美観を整える(例えば、香水、顔料、染料等)。その様な補助剤は本発明の中性金属プロテアーゼに添加されると了解される。これらの添加成分の厳密な性質及び組み入れられるレベルは、組成物の物理的形式及び/又はそれが用いられる洗浄作業の性質による。好適な補助材料には、界面活性剤、ビルダー、キレート材、染料移動抑制剤、堆積助剤、分散剤、追加酵素、及び酵素安定剤、触媒物質、漂白活性剤、漂白推進剤、過酸化水素、過酸化水素のソース、事前生成過酸、ポリマー系分散剤、粘土質土壌/再堆積防止剤、光沢剤、泡抑制剤、染料、香水、構造弾力付与剤、織物柔軟剤、キャリアー、可水溶剤(hydrotrope)、プロセス補助剤及び/又は色素を含むが、これに限定されるものではない。本明細書に明記されているものの他、更なる例は当業者に知られている(例えば、米国特許第5,576,282号, 米国特許第6,306,812号Bl 及び米国特許第6,326,348号Blを参照)。
ある実施の態様においては、本発明の洗浄組成物は少なくとも一つの界面活性剤又は界面活性剤システムを含み、前記界面活性剤はノンイオン性界面活性剤、アニオン性界面活性剤、カチオン性界面活性剤、両性界面活性剤、両性イオン界面活性剤、半極性ノンイオン性活性剤、及びこれらの混合物から選択される。
ある実施の態様においては、本発明の洗浄組成物は一以上の洗剤原材料(builder)又は原材料システムを含む。少なくとも一つの原材料を組み入れるある実施の態様においては、洗剤組成物は、洗浄組成物の重量に基づき、少なくとも約1%、約3から約60%の又は更に約5から約40%の原材料を含む。
ある実施の態様においては、本発明の洗浄組成物は少なくとも一つのキレート剤を含む。好適なキレート剤は、銅、鉄及び/又はマンガンキレート剤及びこれらの混合物を含むがこれに限定されるものではない。少なくとも一つのキレート剤が使用される実施の態様においては、本発明のキレート組成物は、主題となっているキレート組成物の重量に基づき、約0.1%から約15%の、又は更に約3.0%から約10%のキレート剤を含む。
ある実施の態様においては、本発明の洗浄組成物は少なくとも一つの沈殿助剤を含む。好適な沈殿助剤には、ポリエチレングリコール、ポリプロピレングリコール、ポリカルボン酸塩、ポリテレフタル酸の様な汚れ遊離ポリマー、カオリナイト、モントモリオナイト、アタプルガイト、イライト、ベントナイト、ハロイサイトのような粘土及びこれらの混合物を含むがこれに限定されるものではない。
ある実施の態様においては、本発明の洗浄組成物は、一以上の染料移動抑制剤を含む。好適な重合体染料移動抑制剤には、ポリビニルピロリドンポリマー、ポリアミン N−酸化物ポリマー、N−ビニルピロリドン及びN−ビニルイミダゾール、ポリビニルオキサゾリドン及びポリビニルイミダゾールのコポリマー又はこれらの混合物を含むがこれに限定されるものではない。
ある実施の態様においては、本発明の洗浄組成物は少なくとも一つの分散剤を含む。好適な水溶性有機材料は、ホモ又は共重合酸又はその塩を含むがこれに限定されるものではなく、その場合ポリカルボン酸は、2を超えない原子で互いに分離されている少なくとも2つのカルボキシル ラジカルを含む。
ある実施の態様においては、本発明の洗浄組成物は洗浄機能及び/又は織物へのケアーを提供する一以上の洗剤酵素を含む。好適な酵素の例には、ヘミセルラーゼ、ペルオキシダーゼ、プロテアーゼ、セルラーゼ、キシラナーゼ、リパーゼ、ホスホリパーゼ、エステラーゼ、クチナーゼ、ペクチナーゼ、リダクターゼ、オキシダーゼ、フェノールオキシダーゼ、リポキシゲナーゼ、リグニナーゼ、プルラナーゼ、タンナーゼ、ペントサナーゼ、マラナーゼ、β―グルカナーゼ、アラビノシダーゼ、ヒアルロニダーゼ、コンドロイチナーゼ、ラッカーゼ、及びアミラーゼ又はこれらの混合物を含むがこれに限定されるものではない。ある実施の態様においては、酵素の組み合わせ(すなわち、カクテル)が使用され、プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、及び/又はセルラーゼの様な従来使用される酵素を含む組み合わせがアミラーゼと共に使用される。
本発明のある実施の態様においては、本発明の洗剤の製剤に用いられる酵素は安定化される。酵素の安定化のための種々の技術が本発明で用いられることが予定される。例えば、ある実施の態様においては、本発明で用いられる酵素は、その様なイオンを酵素に提供する最終組成物中に水溶性亜鉛(II),カルシウム(II)及び/又はマグネシウム(II)イオン、及び/他の金属イオン(例えば、バリウム(II),スカンジウム(II),鉄(II),マグネシウム(II),アルミニウム(III),スズ(II),コバルト(II),銅(II)、ニッケル(II),及びオキソバナジウム(IV)のソースの存在により安定化する。
ある実施の態様においては、本発明の洗浄組成物は一以上の触媒金属複合体を含む。ある実施の態様においては、金属含有漂白触媒を用いることができる。ある好ましい実施の態様においては、金属含有漂白触媒は規定の漂白触媒活性の遷移金属カチオン(例えば、銅、鉄、チタン、ルテニウム、タングステン、モリブデン又はマンガンカチオン)、漂白触媒活性をほとんど又は全く持たない補助的金属カチオン(例えば、亜鉛、アルミニウムカチオン)及び触媒及び補助的金属カチオンの規定された安定係数を持つセクエストレート(sequestrate)を含む触媒システムを含む。特にエチレンジアミンテトラ酢酸、エチレンジアミンテトラ(メチレンホスホン酸)及びそれらの可水溶塩が用いられる(例えば、米国特許第4,430,243号を参照)。
本発明の洗浄組成物は製剤者により選択される任意のプロセスにより、任意の好適な形に製剤され、生成される(例えば、米国特許第5,879,584号、米国特許第5,691,297号、米国特許第5,574,005号、米国特許第5,569,645号、米国特許第5,565,422号、米国特許第5,516,448号、米国特許第5,489,392号、米国特許第5,486,303号、米国特許第4,515,705号、米国特許第4,537,706号、米国特許第4,515,707号、米国特許第4,550,862号、米国特許第4,561,998号、米国特許第4,597,898号、米国特許第4,968,451号、米国特許第5,565,145号、米国特許第5,929,022号、米国特許第6,294,514号、及び米国特許第6,376,445,を参照。これらの引用文献は参照により本明細書に組み入れられる)。
好ましい実施の態様においては、本発明の洗浄組成物は表面及び/又は織物の洗浄に使用できる。ある実施の態様においては、表面及び/又は織物の少なくとも一部は、本発明の洗浄組成物の少なくとも一つの実施の態様で示すものと純粋な形又は水で希釈された形で接触させ、そして表面及び/又は織物は任意選択的に洗濯され及び/又は濯がれる。本発明の目的との関係においては、「洗濯」(washing)には、手洗い、及び機械的攪拌を含むがこれに限定されるものではない。
以下の実施例は、本発明のある好ましい実施の態様及び特徴を示し、更に説明するものであるが、これらは本発明の範囲を限定するものと解してはならない。
℃(摂氏度);rpm(分当り回転数);H2O(水);HCL(塩酸);aa及びAA(アミノ酸);bp(塩基ペア);kb(キロベースペア);kD(キロダルトン)gm(グラム);μg及びug(ミクログラム);mg(ミリグラム);ng(ナノグラム);μl及びυl(ミクロリットル);ml (ミリリットル); mm (ミリメータ); nm (ナノメータ); μm 及び um (ミクロメータ); M (モルの); mM (ミリモルの); μM及び uM (ミクロモルの); U (単位); V (ボルト); MW (分子量); sec (秒); min(s) (分); hr(s) (時間); MgCl2 (塩化マグネシウム); NaCl (塩化ナトリウム); OD280 (280 nmの光学濃度); OD405 (405 nmの光学濃度); OD600 (600 nmの光学濃度); PAGE (ポリアクリルアミド ゲル電気泳動法); EtOH (エタノール); PBS (リン酸緩衝生理食塩水 [150 mM NaCl, 10 mM リン酸ナトリウム緩衝液, pH 7.2]); LAS (ラウリル硫酸ナトリウム); SDS (ドデシル硫酸ナトリウム); Tris (トリ(ヒドロキシメチル)アミノメタン); TAED (N,N,N'N'-テトラアセチルエチレンジアミン); BES (スルホンポリエステル); MES (2-モルホリノエタンスルホン酸一水和物; f.w. 195.24; Sigma # M-3671); CaCl2 (無水塩化カルシウム; f.w. 110.99; Sigma # C-4901); DMF (N,N-ジメチルフォルムアミド, f.w. 73.09, d = 0.95); Abz-AGLA-Nba (2-アイノベンゾイル-L- アラニルグリシル-L-ロイシル-L-アラニノ-4-ニトロベンジルアミド, f.w. 583.65; Bachem # H-6675, VWR catalog # 100040-598); SBGl % ("Super Broth with Glucose"; 6 g Soytone [Difco], 3 g イースト抽出、6 g NaCl, 6 g グルコース);pHは、技術分野で知れらている方法を用いて殺菌前にNaOHによって7.1に調整された;w/v (重量対容積); v/v (容積体容積); Npr及びnpr (中性金属プロテアーゼ); SEQUEST(登録商標) (SEQUEST データベースサーチプログラム、, University of Washington); Npr及びnpr (中性金属プロテアーゼ遺伝子); nprE 及びNprE (バチルス アミロリケファシエンス中性金属プロテアーゼ); PMN (精製されたMULTIFECT(登録商標)金属プロテアーゼ); MS (質量分光法); SRI (汚れ除去指数); TIGR (ゲノム調査機構(The Institute for Genomic Research), Rockville, MD); AATCC (米国繊維化学者・色彩技術者協会(American Association of Textile and Coloring Chemists)); Amersham (Amersham Life Science, Inc. Arlington Heights, IL); Corning (Corning International, Corning, NY); ICN (ICN Pharmaceuticals, Inc., Costa Mesa, CA); Pierce (Pierce Biotechnology, Rockford, IL); Equest (Equest, Warwick International Group, Inc., Flintshire, UK); EMPA (スイス材料検査及び試験協会(Eidgenossische Material Prufungs und Versuch Anstalt), St. Gallen, Switzerland); CFT (材料試験センター(Center for Test Materials)、Vlaardingen, The Netherlands); Amicon (Amicon, Inc., Beverly, MA); ATCC (American Type Culture Collection, Manassas, VA); Becton Dickinson (Becton Dickinson Labware, Lincoln Park, NJ); Perkin-Elmer (Perkin-Elmer, Wellesley, MA); Rainin (Rainin Instrument, LLC, Wobura, MA); Eppendorf (Eppendorf AG, Hamburg, Germany); Waters (Waters, Inc., MiIf ord, MA); Geneart (Geneart GmbH, Regensburg, Germany); Perseptive Biosystems (Perseptive Biosystems, Ramsey, MN); Molecular Probes (Molecular Probes, Eugene, OR); BioRad (BioRad, Richmond, CA); Clontech (CLONTECH Laboratories, Palo Alto, CA); Cargill (Cargill, Inc., Minneapolis, MN); Difco (Difco Laboratories, Detroit, MI); GIBCO BRL 又はGibco BRL (Life Technologies, Inc., Gaithersburg, MD); New Brunswick (New Brunswick Scientific Company, Inc., Edison, NJ); Thermoelectron (Thermoelectron Corp., Waltham, MA); BMG (BMG Labtech, GmbH, Offenburg, Germany);Greiner (Greiner Bio-One, Kremsmuenster, Austria); Novagen (Novagen, Inc., Madison, WI); Novex (Novex, San Diego, CA); Finnzymes (Finnzymes OY, Finland) Qiagen (Qiagen, Inc., Valencia, CA); Invitrogen (Invitrogen Corp., Carlsbad, CA); Sigma (Sigma Chemical Co., St. Louis, MO); DuPont Instruments (Asheville, NY); Global Medical Instrumentation or GMI (Global Medical Instrumentation; Ramsey, MN); MJ Research (MJ Research, Waltham, MA); Infprs (Infors AG, Bottmingen, Switzerland); Stratagene (Stratagene Cloning Systems, La Jolla, CA); Roche (Hoffmann La Roche, Inc., Nutley, NJ); Agilent (Agilent Technologies, Palo Alto, CA); S-Matrix (S-Matrix Corp., Eureka, CA); US Testing (United States Testing Co., Hoboken, NY); West Coast Analytical Services (West Coast Analytical Services, Inc., Santa Fe Springs, CA); Ion Beam Analysis Laboratory (Ion Bean Analysis Laboratory, The University of Surrey Ion Beam Centre (Guildford, UK); TOM (Terg-o-Meter); BMI (blood, milk, ink); BaChem (BaChem AG, Bubendorf, Switzerland); Molecular Devices (Molecular Devices, Inc., Sunnyvale, CA); Corning (Corning International, Corning, NY); MicroCal (Microcal, Inc., Northhampton, MA); Chemical Computing (Chemical Computing Corp., Montreal, Canada); NCBI (National Center for Biotechnology Information); Argo Bioanalytica (Argo Bioanalytica. Inc, New Jersey); Vydac (Grace Vydac, Hesperia, CA); Minolta (Konica Minolta, Ramsey, NJ); 及び Zeiss (Carl Zeiss, Inc., Thornwood, NY)。
これらのアッセイでは、MTPスケール上でNprEプロテアーゼサンプル中のタンパク質濃度の決定にBradford染色試薬(Quick Start)アッセイが用いられた。このアッセイシステムでは使用された化学試薬及び溶液は:
Quick Start Bradford 染料試薬 BIO-RAD, #500-0205
希釈緩衝液 10mM NaCl, 0.lmM CaC12, 0.005% TWEEN(登録商標)-80
であった。
このアッセイで使用した洗剤は酵素を含んでいなかった。使用した機器はBiomek FX Robot (Beckman)及びSpectraMAX (type 340) MTPリーダーで、MTPはCostar (type 9017)製であった。
Milli-Q水が6 gpgの硬度(Ca/Mg=3/1)に調製され、0.78 g/1 TIDE(登録商標) 2007-2x洗剤が加えられた。洗剤溶液は少なくとも15分強く攪拌された。その後5 mM HEPES(遊離酸)が加えられ、pHが8.2に調整された。
1/4”円状直径のミクロ材料見本がCFTから得られた。材料見本を切断する前に、織物(EMPA 116)が水で洗濯された。2つのミクロ材料見本が各96ウエルマイクロタイタープレートの各ウエルに垂直に置かれ、全表面面積が露出された(すなわち、ウエルの底に平たく置くのではなく)。
培養器は20℃に設定された。ろ過された培養ブロス見本は10 mM NaCl, 0.1 mM CaC12 及び0.005% TWEEN(登録商標)-80溶液の混合物により希釈され適当な濃度でテストされた。所望の洗剤溶液が上に述べた様に生成された。その後、190 μlの洗剤溶液がミクロ材料見本を含むMTPの各ウエルに加えられた。この混合物に10 μlの希釈酵素溶液が添加された(全体の容積を200 μl/ウエルとした)。MTPはテープでシールされ培養器に30分間置かれ、1400rpmで攪拌された。適当な条件下で培養するのに続いて、各ウエルから100 μlの溶液が採られ新たなMTPに置かれた。新しいMTPを含む各ウエル100 μlの溶液はMTPリーダー中で450nmで読み取られた。2つのミクロ材料見本及び洗剤を含むが酵素を含まない実験対照(コントロール)及び何も含まない対照も含まれた。
得られた吸光度は空試験値(すなわち、酵素の存在しない場合でのミクロ材料見本を培養したものについて得た)に対比し修正された。得られた吸光度は、加水分解活性を測定するものであった。各見本(例えば、nprE 又は変異体)に付き効果指数が算出された。効果指数は、同じタンパク質濃度で、変異体の効果(実際値)及び標準酵素(理論値)と比較された。更に、標準酵素のLangmuir等式のパラメータを用いて値論値が計算された。1より大きい効果指数(performance index (PI) )(PI>1)は(標準(例えば、野生型)と比べて)良い変異体を示し、1のPIを持つもの(PI=I)は標準と同じ効果を持つ変異体、そして1より小さいPI (PI<1) は標準より効果が劣る変異体である。したがって、PIは勝者、ならびにある条件下で使用するのにはより好ましくない変異体を同定した。
クエン酸塩に対する安定性が、50mMクエン酸中で野生型NprE及び変異体を培養後測定された。当初及び残存活性がDMC加水分解アッセイを用いて決定された。このアッセイシステムでは使用された化学品及び試薬溶液は次の通りである:
クエン酸安定アッセイにおいて所望の希釈度を決定するために、各プレートの野生型NprE対照(コントロール)のプロテアーゼ濃度がTCAアッセイで決定された。この方法では、25 μlのろ過された培養ブロスが200 μl 16.875% (w/v) TCAに加えられた。大気温度で10から15分培養された後、405nmで光散乱/吸光度が決定された。タンパク質濃度は精製されたNprEで構築された校正線を用いて決定された。
ろ過された培養ブロスの希釈率が、上に述べたTCAアッセイを用いて決定された。
ろ過された培養ブロスが希釈液2で希釈された。MTPはテープで覆われ、数秒振動させ、培養器中に25℃で60分間200rpmで置かれた。培養の後、20μlの混合物が各ウエルから採られ、180 μlの 1 % DMCの予熱された基質(基質は25℃で予熱された)を含む新たなMTPに移された。MTPは直接培養器/振とう器に置かれ、25℃で30分間、200rpmで攪拌しつつ培養された。残留プロテアーゼ活性は、以下に述べる様に、ジメチルカゼイン加水分解アッセイを用いて決定された。
ろ過された培養ブロスが希釈液1で希釈された。直ちに20μlの混合物が各ウエルから採られ、180 μlの 1 % DMC予熱された基質(基質は25℃で予熱された)を含む新たなMTPに移された。MTPは直接培養器/振とう器に置かれ、25℃で30分間、200rpmで攪拌しつつ培養された。残留プロテアーゼ活性は、以下に述べる様に、ジメチルカゼイン加水分解アッセイを用いてTNBSにより決定された。
基質を生成するために、4gジメチルガゼインが400 ml PIPES緩衝液に溶解された。ろ過された培養浮遊物はPIPES緩衝液により希釈された。その後、各10 μlの希釈浮遊物がウエルのMTP中の200 μl基質に加えられた。MTPはテープで覆われ、数秒振動され、そいて攪拌されることなく25℃の炉に30分置かれた。
NprE及び変異体の安定性は、25% TIDE(登録商標)コンパクト洗剤の存在下で培養ステップの後に測定された。当初活性及び残留活性は、以下に述べるAGLA-アッセイを用いて決定された。使用された機器はBiomek FX Robot (Beckman), 蛍光メータ(FLUOstar Optima; BMG)、培養器/攪拌器(iEMS; Thermoelectron) 及び培養器/振とう器(Innova; New Brunswick (type 4230));
MTPはCostar (type 9017) 製及びGreiner (black plates, type 655076)製であった。
ストレス無負荷条件
まず、20 μlのろ過培養ブロスが180 μl MES希釈緩衝液により希釈された。その後、この20 μl希釈ブロスは180 μl MES希釈緩衝液により希釈された。その後10 μlのこの希釈液は25°Cで予備加熱された190 μl AGLA基質溶液で希釈された。全ての空気の泡が飛ばされ、プレートはAGLAプロテアーゼアッセイ手順に従い測定された。
まず、20 μlのろ過培養ブロスが、DTPA を含まない180 μl TIDE(登録商標)コンパクト洗剤溶液により希釈され、iEMS 振とう器で5分事前混合された後に更にInnova振とう器で培養された。プレートは32℃、200rpmで合計60分培養された。更に20 μ]のろ過された培養ブロスはDTPA を含む1 80 μl TIDE(登録商標)コンパクト洗剤溶液により希釈され、iEMS振とう器で5分事前混合された後に更にInnova振とう器で培養された。プレートは20℃、200rpmで全40分培養された。更に20 μlのこれらの何れの溶液も180 μl MES希釈緩衝液により希釈され、及び10 μlのこの溶液は190 μl AGLA基質溶液により、25℃に事前加熱されたプレートで希釈された。
蛍光測定が励起350 nm 及び発光415 nmで行われた。蛍光分光計のソフトが各ウエルの蛍光の反応増加率をミリ-RFU /分の直線回帰線に従い計算した:
残留活性のパーセント:(ストレス負荷条件の傾き)*100/ストレス無負荷条件の傾き)
F.2−アミノベンゾイル−L−アラニルグリシル−L−ロイシル-L-アラニノ−4−ニトロベンジルアミド プロテアーゼ アッセイ(Abz-AGLA-Nba)
(2-Aminobenzoyl-L-alanylglycyI-L-leucyI-L-alanino-4-nitrobenzyIaπiide Protease Assay (Abz-AGLA-Nba))
以下に記載の方法は、時間及び場所に関わりなく再生可能なプロテアーゼアッセイデータを産み出すあるレベルの技術的詳細を提供する。アッセイはある与えられた実験室条件に適合しうるが、改変された手順により得られるデータは全て元の方法により作り出される結果と調整されねば成らない。中性金属プロテーゼは2−アミノベンゾイル−L−アラニルグリシル−L−ロイシル-L-アラニノ−4−ニトロベンジルアミド (2-aminobenzoyl-L-alanylglycyI-L-leucyI-L-alanino-4-nitrobenzyIaπiide)(Abz-AGLA-Nba))のグリシン及びロイシンの間のペプチド結合を開裂する。
52.6 mM MES/NaOH, 2.6 niM CaCl2, pH 6.5 − MES緩衝液
MES酸(10.28 g) 及び292 mg 無水CaCl2が約900mLの純水に溶解された。液はNaOHでpH 6.5まで滴定された(25℃又は温度調節pHプローブにより)。pH調整された緩衝液は全容量が1Lとされた。最終溶液は0.22 μm殺菌フィルターでろ過され、室温に保たれた。
約28mgのAbz-AGLA-Nbaが小さいチューブに入れられた。そして1mLのDMFに溶解され(容量は集められたAbz-AGLA-Nbaにより変わる)そして数分間ボルテックスされた。液は光から遮蔽され室温で保存された。
アッセイ溶液
1mL mL Abz-AGLA-Nba原液が19 mL MES緩衝液に加えられボルテックスされた。液は光から遮蔽され室温で保存された。
この緩衝液は95 mL MES緩衝液に5 mL純水を添加して生成された。
5mL 純粋DMFが95 mL MES緩衝液に加えられた。この緩衝液は動的パラメータを決定するために用いられた。
酵素原液が酵素希釈緩衝液により約1ppm(1 ug/mL)の濃度に希釈された。
まず全ての緩衝液、原液、及び希釈標準溶液が準備された。断らない限り、各酵素希釈液は3度アッセイされた。完全に一杯になっていない場合は、酵素希釈標準溶液原液マイクロプレートがプレートの左から始めて、一杯となった垂直カラム中に配置された(プレートリーダを収容する様に)。対応するアッセイプレートが同様に設定された。マイクロプレート蛍光分光計が先に述べた様に設定された。まず、200 uLのアッセイ溶液が96ウエルマイクロプレートのウエルに置かれた。プレートは、光から遮蔽された、温度制御されたマイクロプレートミキサー中で25℃で10分間培養された。アッセイは原液マイクロプレートから10 uLの希釈標準溶液をミキサー中のアッセイマイクロプレートに移すことにより開始された。最も好ましくは、96ウエルピペット ヘッドが使用されるのが良く、又は8ウエル多チャンネルピペットが最も左のカラムから移すのに使用された。溶液は15秒強く混合された(Eppendorf Thermomixer中で900rpm)。直ちにアッセイマイクロプレートがマイクロプレート蛍光分光計に移され、励起350nm及び発光415nmで蛍光測定の記録が始められた。蛍光分光計ソフトは各ウエルの蛍光の増加の反応速度をミリRFU / 分(milli-RFU /分)の直線回帰線に対して計算した。ある実施の態様においては、第一のプレートが読み出されている間に、第二のプレートが温度平衡のために、マイクロプレートミキサーに置かれた。
バチルス アミロリケファシエンス由来の中性金属プロテアーゼ遺伝子のクロニング
この実施例では、バチルス アミロリケファシエンス中性金属プロテアーゼ遺伝子をクローンする方法について述べる。遺伝子をコードする中性金属プロテアーゼは、その技術分野で確立された方法を用いてバチルス アミロリケファシエンスからクローンされた。除外されない(すなわち、株は遺伝子外DNAを持ち(免除された株において認められるクロラムフェニコールにより選択可能なマーカーに加えて)、特にプラスミドpJM102配列を持つ)BC91504株(BG3594::comK中のaprE/nprE-pJM102)はバチルス スブチリスaprEプロモータ及びバチルス アミロリケファシエンスnprEプロペプチド/ pJM102プラスミドを統合する場合の成熟遺伝子に融合されるシグナル配列を持つ。
40.6 μl 水
30 μl 33x rTth PCR緩衝液
10 μl 2 mM dNTP ミックス
4.4 μl 25 mM Mg-アセテート
5 μl 50 μM プライマー # 1又は # 3 (フォワードプライマー)
5 μl 50 μM プライマー # 2 又は # 4 (逆プライマー)
2 μl バチルス スブチリス又はバチルス アミロリケファシエンス染色体DNA
2 μl τTth ポリメラーゼ
1 μl Pfu Turbo ポリメラーゼ
100 μl 全反応容量
これらの実験で使用されたPCR条件は(95°C, 30 秒/58°C, 30秒/68°C, 1 分) x 30 サイクル、それに続いて4℃まで急速冷却するものであった。反応は1.2% アガロース/TBE 調整ゲル上で実施され、QIAGEN(登録商標)Gel Extraction Kitを用いて適当なサイズに切除され及び精製された断片であった。第二の融合では、PCR反応は、染色体DNAが2つの分離された断片の各1ulにより置換され外部プライマ#1及び#2のみが使用された。上に記載したと同じPCR条件が用いられた。第一のPCRでの相補プライマー2及び3を使用したことによる二つの断片に形成された相補的末端のため、二つの断片は正確に融合された。
精製された MULTIFECT(登録商標)中性及び組み換え中性金属プロテアーゼ(nprE)発現及び発酵
実施例1に記載の様に生成された組み換えバチルス スブチリスは、以下に記載の様に栄養価のある媒体中で従来のバッチ発酵により培養された。バチルス アミロリケファシエンス中性金属プロテアーゼを含むバチルス スブチリス培養液の一つのグリセロール水薬瓶(実施例1に記載の様に準備)が、200 m g/Lクロラムフェニコールを含む600 mlの SBGl %媒体を植菌するために使用された。培養液は37℃で48時間成長させ、その後培養液が技術分野で知られている方法により12,000rpmで遠心分離により回収された。この手順は2度行われた。得られた酵素の最終濃度は約から約1.4 及び約2 g/Lの範囲であった。
中性金属プロテアーゼの精製及び特徴
この実施例では、実施例2に記載の有機体により発現された中性金属プロテアーゼを精製するために使用される方法について述べる。37℃で36時間培養した後発酵培養液は回収され、12000rpmで遠心分離された(SORVALL(登録商標)遠心分離モデル RC5B)。分泌された中性金属プロテアーゼは培養液から分離され、BES (ポリエーテルスルホン酸) 10kDa 分画(cutoff)を持つAmiconろ過システム 8400を使って約10倍に濃縮された。
中性プロテアーゼを含む部分が集められた。pHを5.8に調整する前にカルシウム及び塩化亜鉛が比率3:1で加えられた。タンパク質精製にはPerceptive Biosystems BIOCAD(登録商標)Vision (GMI)が使用された。
精製されたMULTIFECT(登録商標)中性金属プロテアーゼ(Purified MULTIFECT(登録商標))Neutral Metalloprotease (PMN))のカルシウム及び亜鉛イオンに対する親和性
この実施例においては、上の実施例で述べた様に生成された中性金属プロテアーゼ(PMN)の親和性の決定方法について述べる。カルシウム及び亜鉛イオンに対するPMNの親和性が、それぞれMolecular Probesから得られるFluo-3及びFluoZin-3の蛍光指示薬を用いて実施された。すべての蛍光測定はLS50B発光 分光光度計(Perkin-Elmer)に記録された。Fluo-3の結合は励起500 nmでモニターされ、発光スペクトルは505から550 nmで記録された。同様に、FluoZin-3の結合は励起495 nmでモニターされ、発光スペクトルは500から550 nmで収集された。励起及び発光スリット幅は共に2.5 nmに設定された。
保存安定性
この実施例では、バチルス スブチリスで発現されたPMN 及び組み換えバチルス アミロリケファシエンス中性金属プロテアーゼの保存安定性を評価するための実験ついて述べる。これらの中性金属プロテアーゼ調剤のタンパク質分解がLAS (硫酸ナトリウムラウリル(lauryl sodium sulfate; Sigma)溶液を増大させて(0 % から10 %を含み10%まで)行く中で評価された。
アゾーカゼイン アッセイ
アゾーカゼイン エンドポイント アッセイはある条件で起きるタンパク質分解量を評価するために用いられた。これらのアッセイでは、75 uLの酵素が、250 μl の1 % (w/v) アゾーカゼイン(Sigma)に加えられた過剰のカルシウム又は亜鉛又はその両方のイオンにより培養された。反応は30℃で15分進行し、その後反応を停止されるために10 % (w/v)トリクロロ酢酸が加えられた。沈殿したタンパク質及び未反応アゾーカゼインが14 000 rpmで10分間遠心分離することにより除去された。アゾー基の色彩は750 μL 1 Mの水酸化ナトリウムを加えることで明確になった。色彩は5分間深化させ、その後反応を停止させ440 nmで吸光度が測定された。
中性金属プロテアーゼの活性がQuantiCleave Protease Assay Kit(登録商標)(Pierce)を用いて決定された。このアッセイは酵素によるコハク酸化−カゼインの消化に基づく。形成された第1級アミノ基は、その後トリニトロベンゼン スルホン酸(TNBSA)と反応させ、450nmで最大吸光度をもつ着色複合体を形成した。このアッセイは96ウエル マイクロタイター形式で実施される。このアッセイでは、コハク酸化−カゼインで15分培養し、そしてTNBSAと15分間反応させることが必要である。いずれの培養中にでもサンプルは振とう器に置かれる。TPCK-トリプシン (Pierce)が、プロテアーゼの全体の活性を決定するための通常の標準として使用される。
SpectraMax250(登録商標)(Molecular Devices)であり、すべてのアッセイは中程度のタンパク質結合96ウエルプレート(Corning)で実施された。これらのアッセイで得られた、標準タンパク質サンプル(例えば、トリプシン及び精製金属プロテアーゼ)の結果は、非線形応答(線形目盛は狭いアッセイの範囲でのみ有効であろう)があることを示していた。したがって、曲線は二次関数f = yo+ax2 +bxに適合させ、fはyに適合する(SigmaPlot(登録商標) v. 9; SPSS, Inc.)。この様に、もし一次関数がタンパク質の量を数値化するために用いられる場合は、不正確なデータが得られるであろう;正確な結果を得るためには二次関数が必要となることが判明した。
中性金属プロテアーゼ活性に対するpH及びLASの影響
0.36 mg/mLの製剤されたnprEの活性の最適pHも決定された。この検討で調査された緩衝液はpHの範囲が3.5-5.5 (pKa = 4.76) の50 mMの酢酸ナトリウム、pHの範囲が5.5 から7.0 (pKa = 6.10)の50 mM MES緩衝液、及びpH 8.4
の50 mM Tris-HClであった。製剤されたnprEの最適pHは5.5 及び6.0の間であると決定された。
安定性試験が小保存法において実施された。変えられた条件、及び添加されるカルシウム及び塩化亜鉛の種々の濃度が、FusionPro(登録商標)(S-Matrix)ソフトを用いてデザインされたマトリクスを用いてアッセイされた。以下の表は、バチルス アミロリケファシエンス由来の中性金属プロテアーゼの長期保存安定性を確認するために用いた試験条件を纏めたものである。
nprE発現pUBnprEを用いたバチルス スブチリスにおけるNprEプロテアーゼの生成
この実施例では、バチルス スブチリスでNprEを生成する実験、特にバチルス スブチリスにpUBnprEプラスミドを形質転換するために用いられる方法について述べる。形質転換は技術分野で知られた方法で実施された(例えば、WO 02/14490を参照。本文献は参照により本明細書に組み入れられる)。以下に記載するDNA配列(バチルス アミロリケファシエンス由来のnprE リーダー, nprE プロ(pro)及びnprE成熟DNA配列)はNprE前駆体タンパク質をコードする:
PCR手順:
1) 30 秒98°C;
2) 10秒98°C;
3) 20秒55°C;
4) 1分72°C;
5) 2から4のステップを25サイクル;
6) 5分72°C.;
この結果1.9 kb DNAが生成され、このDNAはBgIII及びBcII DNA制限酵素を用いて消化された。多コピーバチルスベクターpUBl 10 (例えば、Gryczan, J. Bacterid., 134:318-329 [1978]を参照)はBamHIにより消化された。PCR断片xBgIIIxBcII はその後pUB110 x BamΗIベクター中で結紮されpUBnprE発現ベクターを形成した(図14を参照)。.
pUBnprE はバチルス スブチリス(ΔaprE, ΔnprE, oppA, ΔspoIIE, degUHy32, ΔamyE::(xylR,pxylA-comK)株に形質転換された。バチルス スブチリスへの形質転換はWO 02/14490に記載の様に実施された。本文献は参照により本明細書に組み入れられる。pUBnprEベクターを宿すバチルス スブチリス形質転換体を選択的に成長させることは、20 mg/L ネオマイシンにより、25 ml MBD媒体(定義されたMOPSベースの媒体)を含む振とうフラスコで実施された。MBD媒体は、NH4Cl2, FeSO4 及びCaCl2が塩基媒体から除かれたこと、3 mM K2HPO4 が用いられたこと、及び塩基媒体に60 mM 尿素、75 g/Lグルコース、及び1 % ソイトン(soytone)が追加されたことを除いては本質的に技術分野で知られた方法により生成された。また、微量栄養素は、100X原液として、1リットル中に400 mg FeSO4 .7H2O, 100 mg MnSO4 .H2O, 100 mg ZnSO4.7H2O, 50mg CuCl2.2H2O, 100 mg CoCl2.6H2O, 100 mg NaMoO4.2H2O, 100 mg Na2B4O7.10H2O, 10 mlの1M CaCl2,及び10 ml の0.5 Mクエン酸ナトリウムを含むものであった。
nprE部位評価ライブラリー(nprE Site Evaluation Libraries (SELs))の生成この実施例では、nprE SELの構築で使用される方法について述べる。
主PCR1:
pUB-BglII-FW プライマー及び特異NPRE 逆突然変異プライマー−共に1 μL (10 μM) ;
主PCR2:
pUB-BglII-FW プライマー及び特異NPRE 前進突然変異プライマー−共に1 μL (10 μM) ;及び
5 x Phusion HF 緩衝液 10 μL
10 mM dNTP混合物 1 μL
Phusion DNAポリメラーゼ 0.75 μL (2 単位/ μL)
DMSO, 100% l μL
pUBnprE テンプレートDNA l μL (0.1 - l ng/ μL)
精製された, オートクレーブ水 50 μLまで
PCRプログラムは以下の通りであった:
30秒98°C, 30x (10 秒 98°C, 20 秒 55℃, 1,5分 72°C)及び5 分72°C、PTC-200 Peltier 熱サイクル(MJ Research)で実施。
pUB-BlII-FW プライマー及び pUB-BglII-RV プライマー−共に1 μL (10 μM)
5 x Phusion HF 緩衝液 10 μL
10 mM dNTP混合物 1 μL
Phusion DNAポリメラーゼ 0.75 μL (2 単位/ μL)
DMSO, 100% 1 μL
主PCR 1 反応ミックス 1 μL
主PCR 2 反応ミックス 1 μL
精製された, オートクレーブ水 50 μLまで
PCR融合プログラムは以下の通り:
30秒98°C, 30x (10 秒 98°C, 20 秒 55℃, 2.40分 72°C)及び5 分72°C、PTC-200 Peltier 熱サイクル(MJ Research)で実施増幅された線状6.5 Kb断片は、QiaquickPCR精製キット(Qiagen, Cat. no. 28106)を用いて精製され、融合断片の両端に付着端を生成するためにBglII制限部位で消化された:
- 35 μL 精製線状DNA 断片
- 4 μL REACT(登録商標)3緩衝液 (Invitrogen)
- 1 μLBglII, 10 単位/ml (Invitrogen)
反応条件:1時間、30℃
BglIIによる消化及びQiaquickPCR精製キット(Qiagen, Cat. no. 28106)を用いて精製された断片の結紮により、所望の突然変異体を含む環状及び多重結合DNAが生成された:
- 30μL 精製BglII消化DNA 断片
- 8 μL T4 DNAリガーゼ緩衝液 (Invitrogen(登録商標)Cat. no. 46300-018)
- 1 μL T4 DNA リガーゼ, 1 単位/μL (Invitrogen(登録商標)Cat. no. 15224-017)
反応条件:16-20時間、16℃
その後、結紮された混合物はバチルス スブチリス(ΔaprE, ΔnprE, oppA, ΔspoIIE, degUHy32, ΔamyE::(xylR,pxylA-comK)株に形質転換された。バチルス スブチリスへの形質転換は、WO 02/14490に記載の様に実施された。本文献は参照により本明細書に組み入れられる。各ライブラリーについて、96単一コロニーが採取され、後の配列分析(BaseClear)及びスクリーニングの目的のために、ネオマイシン及び1.25 g/L イーストエキスを含むMOPS媒体中で成長させた。各ライブラリーは最大19 nprE部位特異変異体を含んでいた。
nprE組み換えライブラリー(RCL)の生成
この実施例では、nprE組み換えライブラリーを生成するために使用する方法について述べる。この酵素は、一つの特性が最も大きく変えられる必要がある特性として選ばれた。この特性はここでは「主要特性」と定義される。他の全ての特性は組み換えライブラリーのデザインの目的にとっては「二次的特性」であった。本明細書で用いるタンパク質を改良する基本的な戦略は、主要特性を改良し、また二次的特性を維持し又は改良する突然変異体を組み合わせることであった。部位評価データは、二次的特性を維持し又は改良しつつ、主要特性を改良するこれらの突然変異体を同定するために使用された。組み合わされる突然変異体は機能指標(Performance Index (PI 又はPi))及び関連するΔΔGapp 値により同定された。
ΔΔGapp = -RT Ln (P変異体/P親)
式中P変異体は変異体の機能値であり、P親は同じ条件での親酵素の機能値である。
QuikChange(登録商標)突然変異によりnprE 部位評価ライブラリー(SEL)を生成する代替方法
この実施例では、nprE SELを生成する代替的方法について述べる。上の実施例8の様に、pUBnprEベクターはnprE SELを生成のためのテンプレートDNAソースとしての役目を果たした。二つの方法の主な違いは、この方法では、相補的部位特異的な突然変異プライマーを用いて全ベクターの増幅をすることが必要であることである。
pUBnprEベクターを含むバチルス株
Qiagen Plasmid Midi Kit (Qiagen cat # 12143)
容易に溶解するリゾチーム(Ready-Lyse Lysozyme)(エピセンターcat # Rl802M)
dam メチラーゼ キット(New England Biolabs cat # M0222L)
チモクリーン ゲルDNA(Zymoclean Gel DNA )回収キット(Zymo Research cat # D4001)
nprE部位特異的突然変異プライマー、100nモルスケール、5'リン酸化され、PAGEにより精製されたもの(Integrated DNA Technologies, Inc.)
QuikChange 複数部位特異的突然変異キット(Stratagene cat # 200514)
MJ Research PTC-200 Peltier 熱サイクラー (Bio-Rad Laboratories)
1.2% 寒天E-ゲル (Invitrogen cat # G5018-01)
TempliPhi 増幅キット(GE Healthcare cat # 25-6400-10)
コンピテントバチルス スブチリス細胞 (ΔaprE, ΔnprE, oppA, ΔspoIIE, degUHy32, ΔamyE::(xylR,pxylA- comK)
方法
pUBnprEベクターを得る為に、pUBnprEベクターを含むバチルス株単一コロニーが5ml LB + l0ppm ネオマイシン管を植菌するために用いられた。これらはこれらの方法で用いられた開始培養液であった。培養液は37℃で、225rpmで6時間振とうさせて成長させた。その後、100 mlの新しいLB + l0ppmネオマイシンが1mlの開始培養液により植菌された。
nprEホモログの同定
この実施例では、nprEホモログの同定についての実験について述べる。特に、この実施例では異なる及び近い関係のバチルス種に由来の中性プロテアーゼ(npr)ホモログのクローンが実施された。異なる種が、その分離される多様性及び特性を検討するために選ばれた。
B. カルドリチクスnpr (P23384)
B. セレウスnprC (P05806)
B. セレウス E33L npr (AAY60523)
B. ステアロテルモフィルスnprT
B. スブチリスnprB
B. スブチリスnprE
B. ツルギエンシスnprB (AAK00602)
S. オーレウス オール(P8177)
図3はこれらのホモログ(配列番号:173-181)の配列アラインメントを、及び図4(配列番号:182-191)は、種々の他のホモログの他の配列アラインメントを示す。
バチルス スブチリスの染色体DNA株I168
以下のDNAプラスミドは、バチルス スブチリスコドン最適化によりDNA2.0において合成された:
pJ4:G01905 (B. ツルギエンシス nprB) (図6を参照)
pJ4:G01906 (B. セレウス E33L npr) (図7を参照)
pJ4:G01907 (B. セレウスnprC) (図8を参照)
pJ4:G01908 (B. カルドリチクス npr) (図9を参照)
pJ4:G01909 (S. オーレウス オール) (図10を参照)
pJ4:G01938 (S. ステアロテルモフィルスnprT) (図11を参照)
pJHTベクター (図12を参照)
pAC ベクター(図13を参照)
MJ Research PTC-200 Peltier 熱サイクラー(Thermal Cycler) (Bio-Rad Laboratories)
プライマー (Operon Inc)
PfuUltra II 融合HS DNA ポリメラーゼ (Stratagene)
制限 エンドヌクレアーゼ (Roche)
TOP10 化学的にコンピタントな大腸菌(Invitrogen)
バチルス スブチリス コンピタント細胞 ((ΔaprE, ΔnprE, oppA, ΔspoIIE, degUHy32, ΔamyE::(xylR,pxylA- comK))
バチルス スブチリスnprEプラスミドの構築のために、増幅されたaprEプロモータ断片(pJHTベクターから)及びターミネータ断片(バチルス スブチリス株1168から)を持つバチルス スブチリスnprE遺伝子が別々に準備された。図15は個々のDNA断片の増幅を示す概略図である。
95°C で2分間 (第一のサイクルのみ), 続いて95°C で30秒を54°Cで30秒, 及び72°C で45秒を28サイクル,。
バチルス スブチリスnprBプラスミドの構築のために、増幅されたプロモータ断片(pJHTベクターから)、バチルス スブチリスnprB遺伝子断片(バチルス スブチリス株l168から)及びターミネータ断片(pJHTベクターから)が別々に準備された。図17は個々のDNA断片の増幅を示す概略図である。
95°C で2分間 (第一のサイクルのみ), 続いて95°C で30秒, 54°Cで30秒, 及び72°C で45秒を28サイクル。
B.ステアロテルモフィルスnprTプラスミドの構築のために、増幅されたプロモータ断片(pJHTベクターから)及びB.ステアロテルモフィルスnprT断片(プラスミドpJ4:G01938)が別々に準備された。図19は個々のDNA断片の増幅を示す概略図である。
95°C で2分間 (第一のサイクルのみ), 続いて95°C で30秒、54°Cで30秒, 及び72°C で45秒を28サイクル。
バチルス カルドリチクス nprプラスミドの構築のために、増幅されたaprEプロモータ断片(pJHTベクターから)及びバチルス カルドリチクス npr(プラスミドpJ4:G01908)が別々に準備された。図21は個々のDNA断片の増幅を示す概略図である。
95°C で2分間 (第一のサイクルのみ), 続いて95°C で30秒、54°Cで30秒, 及び72°C で45秒を28サイクル。
バチルス ツリンギエンシス nprBプラスミドの構築のために、増幅されたaprEプロモータ断片(pJHTベクターから)及びバチルス ツリンギエンシス nprB断片(プラスミドpJ4:G01905)が別々に準備された。図23は個々のDNA断片の増幅を示す概略図である。
95°C で2分間 (第一のサイクルのみ), 続いて95°C で30秒、54°Cで30秒, 及び72°C で45秒を28サイクル。
更なる実施の態様においては、バチルス アミロリケファシエンス由来のNprE成熟領域のホモログモデルが提供される。これらの実験では、NprE配列(配列番号192)の成熟領域のタンパク質配列はBlastP (NCBI)プログラムにより起動、マッチされた。このプログラムは種々異なる配列の同一性を持つ他の既知の配列にマッチさせるものである。結果から、X線結晶構造が知られている配列が同定された。これらの配列は、S オーレス Npr (pdb id 1BQB) P.アエルギノサ(P. aeruginosa) Npr (pdb idlEZM), バチルスサーモリチクス サーモリシン(B. thermolyticus thermolysin) (pdb id IKEI)及びバチルス セレウス.(B. cereus) Npr (pdb id INPC)を含んでいた。図5は分析された種々の配列の配列アラインメントを示す(配列番号192−195)。
全ての実験は4回行われた。
(b)草媒体(10.0 x 7.5 cm; Equest)及び
(c)色素, オイル、及びミルク
(番号C-10 CFTで呼ばれる10.0 x 7.5 cm)
これらの実験は以下にさらに詳細に記載する。洗濯テストは、6つのステンレス製テスト容器を持つ、ベンチ トップモデルTerg-O-Tometer (米国のテスト) で実施された。
% 汚れ除去 = (洗濯後のL値−洗濯前のL値)/(L0 白い綿−洗濯前のL値) x 100%
精製MULTIFECT(登録商標)のTerg-OTometer (TOM)アッセイの結果は、図26に示され、スブチリシン (BPN' Y217L), セリン アルカリ性プロテアーゼのアッセイ結果と比較されている。
BMI-TIDE(登録商標)2X機能アッセイにおけるnprE変異体の機能
この実施例では、上で概観したBMIアッセイでの種々のnprE変異体の機能の評価を行う実験について述べる。実施例1に先立ち提供された方法が用いられた(「プロテアーゼ機能をテストするためのミクロ材料見本」を参照。
表13.2は、BMI-TIDE(登録商標)2X機能アッセイにおける選択された複数置換変異体について得られたデータを提供する。表は、上に記載の様に変異体について計算された機能指数を提供するが、これらはWT酵素に比べて改良された機能を示す。これらの変異体は、1より大きい機能指数を持つが、改良された機能を持つ。
nprE変異体の安定性
この実施例では、nprE変異体の安定性を決定する実験について述べる。
NprE変異体のWT NprE安定性と比較した相対的安定性を示す。安定性は、高温で培養する前及びその後にAGLA活性を決定することによりカゼイン活性を決定することにより測定した(上記の「クエン酸安定性アッセイ」を参照)。表はこれらの条件下でWTと比較した相対的安定性を含む。これは、(変異体残留活性/WT残留活性)の商である。1より大きい数値は洗剤の存在下で高い安定性を持つことを示す。
BPN' 217Lと比較したnprE のpH機能データ
この実施例では、nprE及びBPN' 217Lを比較した機能を評価する実験について述べる。これらの実験では、116 (BMI)及びEquest 草の染みが使用された。
%SR=[(Lfinal − Linitial)/ (L0 − Linitial)]x 100%
式中L0=汚れのない材料見本の反射率
Linitial=汚れのある材料見本の反射率
Lfinal=洗濯された材料見本の反射率
酵素のないコントロール(no enzyme control)に対するデルタ%SRは以下の式を用いて決定された:
Δ%SR = %SRtreatment(処理) − %SRno enzyme control(酵素コントロールなし)
BPN' Y217LはEMPA 116 (BMI)上のnprEとpH数値 6.7, 7.5, 8.5及び9.5で比較された。
液体洗剤中のPMN 及びnprEの比較
この実施例ではPMN 及びnprEの洗浄機能を決定する洗浄実験について述べる。PMN 及びnprE酵素の洗浄機能が、プロテアーゼに反応する汚れについてベンチマーク セリン プロテアーゼ(プロテアーゼA)と比較して液状Liquid TIDE(登録商標)洗剤で試験された。以下の表に示す様に、PMN及びnprEは、低い酵素レベルにおいてさえプロテアーゼAよりも汚れを遥かに効果的に除去する。以下の表ではSRIが高いほど良い洗浄機能を持つことを示す。
NprE 及びNprE変異体の熱安定性
この実施例では、NprE 及びNprE変異体の熱安定性を決定するための実験について述べる。酵素は上に述べた様に生成され及び精製された。精製されたタンパク質は、10% SDS-PAGEを用いて決定された95%を超える純度を持ち、ゲル中に唯一つの主要タンパク質が観察される、十分均質なものであると判断された。
過度熱容量曲線が、超高感度走査高処理ミクロ熱量計VP-Cap DSC (Microcal)を用いて測定された。DSC測定の標準的手順及びその技術的理論は当業者に周知である(例えば、Freire, 1995、Meth. Mol. Biol., 41, 191-218 [1995]を参照)。簡単に言えば、約500 uL の 200-400 ppm の純粋又は限外ろ過濃度 (UFC) タンパク質サンプルが必要とされた。
野生型NprEの熱安定性は、熱溶融点でのタンパク質濃度の効果を示すために、2つの異なる濃度で決定された。
図29は種々の添加剤を含む実験の結果を示す。緩衝液は5 mM HEPES, pH 8.0であった。サンプルは200°C/時間の走査速度で、温度20 - 100 ℃で走査された。この図では、横軸は添加剤を加えない野生型NprEのTmを示す。これらの実験ではデータはこれらの試薬の存在下ではNprEの熱溶融点(Tm)に対する影響は殆んど又は全くないことを示した。NprE活性の抑制剤、すなわち、ホスホアミドンを含ませることによりTmが約1℃増大することを示しており、このことは抑制剤はNprEの熱変性プロセスに対する安定性に幾らか与っていることを示唆している。
TIDE(登録商標)でのNprEホモログの安定性及びホモログBMIの 洗濯機能
この実施例ではTIDE(登録商標)でのNprEホモログの安定性並びにこれらのホモログの洗濯機能を評価する実験について述べる。精製されたNprE (“NprE")、バチルス スブチリスNprE (B.S. NprE)、バチルス ツリンギエンシス(Bacillus thuringiensis)NprB (B.T. NprB)及びバチルス サーモプロテオリチクス サーモリシン(Bacillus thermoproteolyticus thermolysin (TLN) )が10mM HEPES, pH8中の200ul 25%TIDE中、10μg/ml 25°Cで90分培養された。当初の活性及び残留活性が上に述べたAGLAアッセイを用いて測定された。簡単に言えば、l0ulのサンプルが200ul のAGLA 緩衝液 (50mM MES, pH6.5, 0.005% TWEEN(登録商標)-80, 2.5mM CaCl2)に添加され、その後10ul の希釈サンプルが200ulのAGLA 基質 (AGLA緩衝液中の2.4mM Abz-AGLA-Nba)に添加された。
野生型nprE及び変異体の金属分析
この実施例では、nprE及びnprE変異体の亜鉛及びカルシウム含有量を決定する実験について述べる。これらの実験では、誘導結合プラズマ質量分析法(inductively coupled plasma - mass spectrometry (ICPMS))及び微小焦点ビームの荷電粒子励起X線分析(particle induced X-ray emission with a microfocused beam (micro-PIXE))による全微量金属分析が実施され、NprEの亜鉛及びカルシウム含有量が確認された。全般に、一つの亜鉛と二つのカルシウムイオンが固く結合している。全てのICPMS 及び micro-PIXEサンプルは、外因性金属汚染を除外するため、金属を含まない緩衝液中で準備された。典型的には、250 uL の40 mg/mL NprEサンプルが、YM-10ミクロ透析装置を用いて20 mM HEPES, pH 8.2により3度緩衝液交換された。金属を含まない緩衝液はChelax 100 樹脂を詰めたカラムを緩衝液を通すことにより生成した。最終タンパク質濃度は、Sigma製Bicinchoninic酸タンパク質決定アッセイキット(BCAアッセイ)を用いて決定した。ICPMSサンプルはWest Coast Analytical Services, Incで分析された。Micro-PIXEサンプルはIon Beam Analysis Laboratoryで分析された。
NprEはタンパク質1分子当り2つの強く結合したカルシウム及び1つの亜鉛イオンを含むことを示す。野生型NprEは1つの亜鉛イオンと2つのカルシウムイオンを示した。カルシウムイオンはサンプルの準備により低オキュパンシーレートを示していると思われる。
TIDE(登録商標)Compact HDL 洗剤でのギ酸カルシウムによるNprEの安定化
この実施例では、TIDE(登録商標)Compact HDL 洗剤中でNprEを安定化する方法を開発するための実験について述べる。これらの実験では、実験的TIDE(登録商標)コンパクト製剤 (TIDE(登録商標)2x)中のDTPA含有量を低下させつつ、クエン酸濃度を一定にしてギ酸カルシウムを増すことにより、NprEを安定化させる方法を検討する。統計的な実験による設計方法(statistical design of experiments (DOE) methodology)が、データ分析ならびに実験を単純化するために用いられた。
バチルス アミロリケファシエンス(Bacillus amyloliquefaciens)中性金属プロテアーゼNprEのクエン酸誘発自己分解部位の同定
この実施例では、野生型及び組み換え変異体nprE(例えば、バチルス スブチリス(Bacillus subtilis)変異体)のクエン酸誘発自己分解の評価に用いる方法について述べる。これらの実験においては、バチルス アミロリケファシエンス(Bacillus amyloliquefaciens)(バチルス スブチリスで発現させた天然及び組み換え変異体)由来の中性金属プロテアーゼの自己分解がクエン酸ナトリウム(Sigma)を用いて誘発された。自己分解プロセスは25 mM MES, pH 6.5の緩衝液中で4℃で反応させることにより制御された。これらの実験では、0.4 mg/ml NprEの自己分解が(a) 10 mMのクエン酸中で培養時間(10-100分)、又は(b)100分の間でクエン酸濃度(10-100 mM)を変えることにより最適化された。緩衝液のみで希釈された(すなわち、クエン酸を使用しない)中性金属プロテアーゼのコントロールが同じ条件で培養された。自己分解反応は同容積の1N HClを加えて終了させ、サンプルはTCAを用いて沈殿させ、ペレットが洗浄されアセトンを用いて乾燥させた。出来たペレットは20 uL 緩衝液, pH 6.5, 及び4X LDS サンプル緩衝液 (NuPage, Invitrogen)で再懸濁された。
錠剤洗剤組成物
この実施例では、種々の錠剤洗剤製剤を提供する。本発明の以下の錠剤洗剤組成物は、標準12ヘッドロタリープレスを用いて13KN/cm2の圧力で顆粒状皿洗い洗剤組成物を圧縮することにより生成される。
15(VIII)のpHは8−10である。実施例28(I)から(VIII)の錠剤重量は約20グラムから約30グラムである。
Claims (49)
- 、中性金属プロテアーゼがバチルス(Bacillus)種中性金属プロテアーゼある、保存安定性を向上させた、単離された中性金属プロテアーゼ。
- バチルス種がバチルス アミロリケファシエンス(Bacillus amyloliquefaciens)である請求項1の中性金属プロテアーゼ。
- 前記中性金属プロテアーゼが、配列番号3又は18を含む中性金属プロテアーゼと少なくともアミノ酸配列が45%同一である、請求項1の中性金属プロテアーゼ。
- 前記中性金属プロテアーゼが配列番号3又は18に規定するアミノ酸配列を含む、請求項1の中性金属プロテアーゼ。
- 前記ヌクレオチド配列が配列番号1,2,12及び13から選択される、請求項1の中性金属プロテアーゼの少なくとも一部をコードするヌクレオチド配列。
- 配列番号3に規定するアミノ酸をコードするヌクレオチド配列を含む発現ベクター。
- 請求項6の配列ベクターを含む宿主細胞。
- 前記中性金属プロテアーゼが前記発現ベクターによりコードされる、請求項7の宿主細胞からえられる保存安定性を持つ中性金属プロテアーゼ。
- 請求項1の中性金属プロテアーゼと免疫交差反応性を持つ単離された中性金属プロテアーゼ。
- 配列番号18に規定のアミノ酸配列。
- 配列番号3に規定のアミノ酸配列。
- 配列番号18に規定のアミノ酸配列を含む中性金属プロテアーゼの位置と同等の位置に作られた、少なくとも一つのアミノ酸置換を持つアミノ酸配列を持つ単離された変異体中性金属プロテアーゼ。
- 野生型バチルス アミロリケファシエンス(Bacillus amyloliquefaciens)中性金属プロテアーゼと比較して改良された機能を持つ変異体中性金属プロテアーゼ。
- 請求項19の変異体中性金属プロテアーゼであって、前記改良された機能には、野生型バチルス アミロリケファシエンス(Bacillus amyloliquefaciens)中性金属プロテアーゼと比較して、改良された熱安定性を持つこと含む前記中性金属プロテアーゼ。
- 請求項19の変異体中性金属プロテアーゼであって、前記改良された機能には、野生型バチルス アミロリケファシエンス(Bacillus amyloliquefaciens)中性金属プロテアーゼと比較して、より低い又はより高いpHにおいて改良された機能を持つことを含む前記中性金属プロテアーゼ。
- 請求項19の変異体中性金属プロテアーゼであって、前記改良された機能には、野生型バチルス アミロリケファシエンス(Bacillus amyloliquefaciens)中性金属プロテアーゼと比較して、改良された自己分解安定性を持つことを含む前記中性金属プロテアーゼ。
- 中性金属プロテアーゼ活性を持つ酵素を生成する方法であって、配列番号3と少なくとも70%同一の配列を持つポリヌクレオチドを含む発現ベクターにより宿主細胞を形質転換させ;前記中性金属プロテアーゼの生成に適した条件下で形質転換された宿主細胞を培養することを含む、前記方法。
- 更に、生成された中性金属プロテアーゼを収集するステップを含む請求項23の方法。
- 前記宿主細胞がバチルス(Bacillus)種である請求項23の方法。
- 配列番号1,2、12及び/又は13の対応する断片と本質的に同一の4から150のヌクレオチド配列を含む単離された核酸プローブ。
- 前記プローブが金属プロテアーゼ活性を持つ酵素をコードする核酸配列を検出するのに使用される、請求項26の単離された核酸プローブ。
- 前記核酸がバチルス(Bacillus)種から得られる、請求項27の核酸配列。
- バチルス アミロリケファシエンス(Bacillus amyloliquefaciens)から得られる少なくとも一つの中性金属プロテアーゼを含む組成物であって、前記組成物は更に少なくとも一つのカルシウムイオン及び/又は亜鉛イオンを含む組成物。
- バチルス アミロリケファシエンス(Bacillus amyloliquefaciens)から得られる少なくとも一つの中性金属プロテアーゼを含む組成物であって、前記組成物は更に少なくとも一つの安定剤を含む組成物。
- 前記安定剤は、ホウ砂、グリセロール、亜鉛イオン、カルシウムイオン及びギ酸カルシウムよりなる群れから選択される、請求項30の組成物。
- 前記安定剤は、陰イオン界面活性剤の存在下で少なくとも一つの中性金属プロテアーゼを安定させる、少なくとも一つの拮抗阻害剤である、請求項30の組成物。
- 請求項1の単離された中性金属プロテアーゼを含む洗浄組成物。
- 前記洗浄組成物が洗剤である請求項33の洗浄組成物。
- 更に、プロテアーゼ、アミラーゼ、リパーゼ、マンナーゼ、ペクチナーゼ、クチナーゼ、オキシドレダクターゼ、ヘミセルラーゼ、及びセルラーゼより選択される少なくとも一つの追加酵素又は酵素誘導体を含む、請求項33の洗浄組成物。
- 前記組成物が少なくとも約0.0001重量パーセントの前記中性金属プロテアーゼを含む、請求項34の洗浄組成物。
- 前記組成物が約0.001から約0.5重量パーセントの前記中性金属プロテアーゼを含む、請求項36の洗浄組成物。
- 前記組成物が更に少なくとも一つの補助成分を含む、請求項36の洗浄組成物。
- 更に、pHが約3から約5の組成物を提供するための十分なpH調節剤を含み、約3から約5のpHで加水分解する材料を実質的に含まない、請求項31の組成物。
- 前記約3から約5のpHで加水分解する材料は少なくとも一つの界面活性剤を含む、請求項39の洗浄組成物。
- 前記界面活性剤が、エチレン酸化物部分を含むアルキル硫酸ナトリウム界面活性剤である、請求項40の洗浄組成物。
- 前記組成物が液体である、請求項33の洗浄組成物。
- 更に少なくとも一つの酸安定性を持つ酵素を含む、請求項33の洗浄組成物。
- 表面及び/又は織物を含む商品を請求項33の洗浄組成物に接触させるステップを含む、洗浄方法。
- 更に、前記表面及び/又は材料を前記洗浄組成物に接触させた後、前記表面及び/又は材料をすすぐステップを含む、請求項44の洗浄組成物。
- 前記表面及び/又は織物を含む商品は草の染みを含み、及び前記接触させるステップには前記草の染みを前記洗浄組成物と接触させることを含む、請求項44の洗浄組成物。
- 請求項1の単離された中性金属プロテアーゼを含む動物飼料用組成物。
- 請求項1の単離された中性金属プロテアーゼを含む、繊維加工用組成物
- 請求項1の単離された中性金属プロテアーゼを含む、皮革加工用組成物。
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