BR112020012584A2 - grânulos fundidos a quente contendo enzima que compreendem um dessecante termotolerante - Google Patents
grânulos fundidos a quente contendo enzima que compreendem um dessecante termotolerante Download PDFInfo
- Publication number
- BR112020012584A2 BR112020012584A2 BR112020012584-9A BR112020012584A BR112020012584A2 BR 112020012584 A2 BR112020012584 A2 BR 112020012584A2 BR 112020012584 A BR112020012584 A BR 112020012584A BR 112020012584 A2 BR112020012584 A2 BR 112020012584A2
- Authority
- BR
- Brazil
- Prior art keywords
- desiccant
- optionally
- less
- fact
- enzyme
- Prior art date
Links
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 title claims abstract description 109
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 title claims abstract description 109
- 239000008187 granular material Substances 0.000 title claims abstract description 80
- 239000002274 desiccant Substances 0.000 title claims description 95
- 239000012943 hotmelt Substances 0.000 title abstract description 21
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 101
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract description 79
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract description 48
- 239000003599 detergent Substances 0.000 claims abstract description 10
- 235000013305 food Nutrition 0.000 claims abstract description 6
- VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N Silicium dioxide Chemical compound O=[Si]=O VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 89
- 239000010457 zeolite Substances 0.000 claims description 58
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 44
- HNPSIPDUKPIQMN-UHFFFAOYSA-N dioxosilane;oxo(oxoalumanyloxy)alumane Chemical group O=[Si]=O.O=[Al]O[Al]=O HNPSIPDUKPIQMN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 42
- 229910021536 Zeolite Inorganic materials 0.000 claims description 35
- 239000000843 powder Substances 0.000 claims description 32
- 239000005909 Kieselgur Substances 0.000 claims description 29
- 239000000377 silicon dioxide Substances 0.000 claims description 29
- 238000005469 granulation Methods 0.000 claims description 24
- 230000003179 granulation Effects 0.000 claims description 22
- PNEYBMLMFCGWSK-UHFFFAOYSA-N aluminium oxide Inorganic materials [O-2].[O-2].[O-2].[Al+3].[Al+3] PNEYBMLMFCGWSK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 21
- 235000012239 silicon dioxide Nutrition 0.000 claims description 21
- 229910052681 coesite Inorganic materials 0.000 claims description 20
- 229910052593 corundum Inorganic materials 0.000 claims description 20
- 229910052906 cristobalite Inorganic materials 0.000 claims description 20
- 230000004927 fusion Effects 0.000 claims description 20
- 229910052682 stishovite Inorganic materials 0.000 claims description 20
- 229910052905 tridymite Inorganic materials 0.000 claims description 20
- 229910001845 yogo sapphire Inorganic materials 0.000 claims description 20
- 239000011148 porous material Substances 0.000 claims description 12
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 claims description 8
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 claims description 8
- 230000009849 deactivation Effects 0.000 claims description 7
- 238000007909 melt granulation Methods 0.000 claims description 7
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 claims description 6
- 239000002245 particle Substances 0.000 claims description 6
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 claims description 5
- 230000001404 mediated effect Effects 0.000 claims description 4
- 239000007858 starting material Substances 0.000 abstract description 4
- 238000010128 melt processing Methods 0.000 abstract description 3
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 92
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 description 18
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 description 18
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 description 18
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 description 18
- 108010011619 6-Phytase Proteins 0.000 description 17
- 229940085127 phytase Drugs 0.000 description 16
- 238000000889 atomisation Methods 0.000 description 15
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 14
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 12
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 11
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 10
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 9
- 108090000854 Oxidoreductases Proteins 0.000 description 8
- 102000004316 Oxidoreductases Human genes 0.000 description 8
- -1 agglomerates Substances 0.000 description 8
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 description 8
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 8
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 8
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 8
- 238000009987 spinning Methods 0.000 description 8
- 108010084185 Cellulases Proteins 0.000 description 7
- 102000005575 Cellulases Human genes 0.000 description 7
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 7
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 7
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 7
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 7
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 7
- 235000010755 mineral Nutrition 0.000 description 7
- VTYYLEPIZMXCLO-UHFFFAOYSA-L Calcium carbonate Chemical compound [Ca+2].[O-]C([O-])=O VTYYLEPIZMXCLO-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 6
- 229910000323 aluminium silicate Inorganic materials 0.000 description 6
- 150000001768 cations Chemical class 0.000 description 6
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 6
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 6
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 6
- 108010006035 Metalloproteases Proteins 0.000 description 5
- 102000005741 Metalloproteases Human genes 0.000 description 5
- 239000004698 Polyethylene Substances 0.000 description 5
- 101000968491 Pseudomonas sp. (strain 109) Triacylglycerol lipase Proteins 0.000 description 5
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 5
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 5
- 238000002844 melting Methods 0.000 description 5
- 230000008018 melting Effects 0.000 description 5
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 5
- 101710098554 Lipase B Proteins 0.000 description 4
- 108090000787 Subtilisin Proteins 0.000 description 4
- 108010056079 Subtilisins Proteins 0.000 description 4
- 102000005158 Subtilisins Human genes 0.000 description 4
- 239000004744 fabric Substances 0.000 description 4
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 4
- 238000001179 sorption measurement Methods 0.000 description 4
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 3
- 108090000371 Esterases Proteins 0.000 description 3
- 108700020962 Peroxidase Proteins 0.000 description 3
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 description 3
- KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M Potassium hydroxide Chemical compound [OH-].[K+] KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 238000013459 approach Methods 0.000 description 3
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 3
- 108010055059 beta-Mannosidase Proteins 0.000 description 3
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 3
- 229910000019 calcium carbonate Inorganic materials 0.000 description 3
- 108010080434 cephalosporin-C deacetylase Proteins 0.000 description 3
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 3
- 108010005400 cutinase Proteins 0.000 description 3
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 3
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 description 3
- 238000009474 hot melt extrusion Methods 0.000 description 3
- 239000011777 magnesium Substances 0.000 description 3
- 239000000463 material Substances 0.000 description 3
- 229910052680 mordenite Inorganic materials 0.000 description 3
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 3
- 229920000573 polyethylene Polymers 0.000 description 3
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 description 3
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 3
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 3
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 3
- XOOUIPVCVHRTMJ-UHFFFAOYSA-L zinc stearate Chemical compound [Zn+2].CCCCCCCCCCCCCCCCCC([O-])=O.CCCCCCCCCCCCCCCCCC([O-])=O XOOUIPVCVHRTMJ-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 3
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 description 2
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 description 2
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 description 2
- 101000740449 Bacillus subtilis (strain 168) Biotin/lipoyl attachment protein Proteins 0.000 description 2
- 102100032487 Beta-mannosidase Human genes 0.000 description 2
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 2
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- CSNNHWWHGAXBCP-UHFFFAOYSA-L Magnesium sulfate Chemical compound [Mg+2].[O-][S+2]([O-])([O-])[O-] CSNNHWWHGAXBCP-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 241000187480 Mycobacterium smegmatis Species 0.000 description 2
- 108010059820 Polygalacturonase Proteins 0.000 description 2
- 241000589516 Pseudomonas Species 0.000 description 2
- 241000589755 Pseudomonas mendocina Species 0.000 description 2
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 239000002250 absorbent Substances 0.000 description 2
- 230000002745 absorbent Effects 0.000 description 2
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 description 2
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 description 2
- 229940025131 amylases Drugs 0.000 description 2
- 238000003556 assay Methods 0.000 description 2
- 108010005774 beta-Galactosidase Proteins 0.000 description 2
- 102000005936 beta-Galactosidase Human genes 0.000 description 2
- OSGAYBCDTDRGGQ-UHFFFAOYSA-L calcium sulfate Chemical compound [Ca+2].[O-]S([O-])(=O)=O OSGAYBCDTDRGGQ-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 239000011248 coating agent Substances 0.000 description 2
- 238000000576 coating method Methods 0.000 description 2
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 2
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 2
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 2
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 2
- 229910052675 erionite Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 2
- 230000008014 freezing Effects 0.000 description 2
- 238000007710 freezing Methods 0.000 description 2
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 2
- 239000003262 industrial enzyme Substances 0.000 description 2
- 229910001387 inorganic aluminate Inorganic materials 0.000 description 2
- 229910052909 inorganic silicate Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 2
- AMXOYNBUYSYVKV-UHFFFAOYSA-M lithium bromide Chemical compound [Li+].[Br-] AMXOYNBUYSYVKV-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- KWGKDLIKAYFUFQ-UHFFFAOYSA-M lithium chloride Chemical compound [Li+].[Cl-] KWGKDLIKAYFUFQ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 229910052749 magnesium Inorganic materials 0.000 description 2
- FDZZZRQASAIRJF-UHFFFAOYSA-M malachite green Chemical compound [Cl-].C1=CC(N(C)C)=CC=C1C(C=1C=CC=CC=1)=C1C=CC(=[N+](C)C)C=C1 FDZZZRQASAIRJF-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 229940107698 malachite green Drugs 0.000 description 2
- 230000007246 mechanism Effects 0.000 description 2
- 238000002074 melt spinning Methods 0.000 description 2
- 108010020132 microbial serine proteinases Proteins 0.000 description 2
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 2
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000012071 phase Substances 0.000 description 2
- 229910052700 potassium Inorganic materials 0.000 description 2
- BWHMMNNQKKPAPP-UHFFFAOYSA-L potassium carbonate Chemical compound [K+].[K+].[O-]C([O-])=O BWHMMNNQKKPAPP-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 239000002453 shampoo Substances 0.000 description 2
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 2
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 description 2
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 description 2
- 230000003068 static effect Effects 0.000 description 2
- 239000000606 toothpaste Substances 0.000 description 2
- 230000000699 topical effect Effects 0.000 description 2
- BZSXEZOLBIJVQK-UHFFFAOYSA-N 2-methylsulfonylbenzoic acid Chemical compound CS(=O)(=O)C1=CC=CC=C1C(O)=O BZSXEZOLBIJVQK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- UHPMCKVQTMMPCG-UHFFFAOYSA-N 5,8-dihydroxy-2-methoxy-6-methyl-7-(2-oxopropyl)naphthalene-1,4-dione Chemical compound CC1=C(CC(C)=O)C(O)=C2C(=O)C(OC)=CC(=O)C2=C1O UHPMCKVQTMMPCG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108700016155 Acyl transferases Proteins 0.000 description 1
- 102000057234 Acyl transferases Human genes 0.000 description 1
- 241000589155 Agrobacterium tumefaciens Species 0.000 description 1
- 101710152845 Arabinogalactan endo-beta-1,4-galactanase Proteins 0.000 description 1
- 241000206761 Bacillariophyta Species 0.000 description 1
- 241000194103 Bacillus pumilus Species 0.000 description 1
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 description 1
- 108700038091 Beta-glucanases Proteins 0.000 description 1
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 1
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L Calcium chloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].[Ca+2] UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 241000222120 Candida <Saccharomycetales> Species 0.000 description 1
- 102000016938 Catalase Human genes 0.000 description 1
- 108010053835 Catalase Proteins 0.000 description 1
- 108010008885 Cellulose 1,4-beta-Cellobiosidase Proteins 0.000 description 1
- 108010023736 Chondroitinases and Chondroitin Lyases Proteins 0.000 description 1
- 102000011413 Chondroitinases and Chondroitin Lyases Human genes 0.000 description 1
- 208000006545 Chronic Obstructive Pulmonary Disease Diseases 0.000 description 1
- 241000242346 Constrictibacter antarcticus Species 0.000 description 1
- 101000936494 Coprinopsis cinerea (strain Okayama-7 / 130 / ATCC MYA-4618 / FGSC 9003) Acetylxylan esterase Proteins 0.000 description 1
- 102000016559 DNA Primase Human genes 0.000 description 1
- 108010092681 DNA Primase Proteins 0.000 description 1
- 108010083608 Durazym Proteins 0.000 description 1
- 101710121765 Endo-1,4-beta-xylanase Proteins 0.000 description 1
- 101710147028 Endo-beta-1,4-galactanase Proteins 0.000 description 1
- 101710111935 Endo-beta-1,4-glucanase Proteins 0.000 description 1
- 241000223218 Fusarium Species 0.000 description 1
- 241000427940 Fusarium solani Species 0.000 description 1
- 241000193385 Geobacillus stearothermophilus Species 0.000 description 1
- 102100022624 Glucoamylase Human genes 0.000 description 1
- 108050008938 Glucoamylases Proteins 0.000 description 1
- 101001091385 Homo sapiens Kallikrein-6 Proteins 0.000 description 1
- 241000223198 Humicola Species 0.000 description 1
- 241001480714 Humicola insolens Species 0.000 description 1
- 108050009363 Hyaluronidases Proteins 0.000 description 1
- 102000001974 Hyaluronidases Human genes 0.000 description 1
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 1
- 102100034866 Kallikrein-6 Human genes 0.000 description 1
- 108010029541 Laccase Proteins 0.000 description 1
- 101710098556 Lipase A Proteins 0.000 description 1
- 108090000128 Lipoxygenases Proteins 0.000 description 1
- 102000003820 Lipoxygenases Human genes 0.000 description 1
- 241000023320 Luma <angiosperm> Species 0.000 description 1
- 101710099648 Lysosomal acid lipase/cholesteryl ester hydrolase Proteins 0.000 description 1
- 102100026001 Lysosomal acid lipase/cholesteryl ester hydrolase Human genes 0.000 description 1
- MPCRDALPQLDDFX-UHFFFAOYSA-L Magnesium perchlorate Chemical compound [Mg+2].[O-]Cl(=O)(=O)=O.[O-]Cl(=O)(=O)=O MPCRDALPQLDDFX-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 241000124008 Mammalia Species 0.000 description 1
- 241000589195 Mesorhizobium loti Species 0.000 description 1
- 239000004909 Moisturizer Substances 0.000 description 1
- 241000588622 Moraxella bovis Species 0.000 description 1
- 229920002230 Pectic acid Polymers 0.000 description 1
- 244000271379 Penicillium camembertii Species 0.000 description 1
- 235000002245 Penicillium camembertii Nutrition 0.000 description 1
- 108010064785 Phospholipases Proteins 0.000 description 1
- 102000015439 Phospholipases Human genes 0.000 description 1
- 108700019535 Phosphoprotein Phosphatases Proteins 0.000 description 1
- 102000045595 Phosphoprotein Phosphatases Human genes 0.000 description 1
- 241000230341 Prosthecobacter dejongeii Species 0.000 description 1
- 241000589540 Pseudomonas fluorescens Species 0.000 description 1
- 241000589630 Pseudomonas pseudoalcaligenes Species 0.000 description 1
- 241000589614 Pseudomonas stutzeri Species 0.000 description 1
- 108091007187 Reductases Proteins 0.000 description 1
- 101000968489 Rhizomucor miehei Lipase Proteins 0.000 description 1
- 241000235527 Rhizopus Species 0.000 description 1
- 240000005384 Rhizopus oryzae Species 0.000 description 1
- 244000157378 Rubus niveus Species 0.000 description 1
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 1
- 108010022999 Serine Proteases Proteins 0.000 description 1
- 102000012479 Serine Proteases Human genes 0.000 description 1
- 241000589196 Sinorhizobium meliloti Species 0.000 description 1
- PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L Sodium Sulfate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]S([O-])(=O)=O PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 description 1
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 description 1
- 102000003929 Transaminases Human genes 0.000 description 1
- 108090000340 Transaminases Proteins 0.000 description 1
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 1
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 1
- 108060008724 Tyrosinase Proteins 0.000 description 1
- 102000003425 Tyrosinase Human genes 0.000 description 1
- 108010027199 Xylosidases Proteins 0.000 description 1
- 108010093941 acetylxylan esterase Proteins 0.000 description 1
- 239000013543 active substance Substances 0.000 description 1
- 108700014220 acyltransferase activity proteins Proteins 0.000 description 1
- 229910052783 alkali metal Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000001340 alkali metals Chemical class 0.000 description 1
- 229910052784 alkaline earth metal Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000001342 alkaline earth metals Chemical class 0.000 description 1
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 description 1
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 description 1
- AEMOLEFTQBMNLQ-BKBMJHBISA-N alpha-D-galacturonic acid Chemical compound O[C@H]1O[C@H](C(O)=O)[C@H](O)[C@H](O)[C@H]1O AEMOLEFTQBMNLQ-BKBMJHBISA-N 0.000 description 1
- 108010030291 alpha-Galactosidase Proteins 0.000 description 1
- 102000005840 alpha-Galactosidase Human genes 0.000 description 1
- 108010084650 alpha-N-arabinofuranosidase Proteins 0.000 description 1
- 229910052782 aluminium Inorganic materials 0.000 description 1
- XAGFODPZIPBFFR-UHFFFAOYSA-N aluminium Chemical compound [Al] XAGFODPZIPBFFR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 1
- 108010009043 arylesterase Proteins 0.000 description 1
- 102000028848 arylesterase Human genes 0.000 description 1
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000000440 bentonite Substances 0.000 description 1
- 229910000278 bentonite Inorganic materials 0.000 description 1
- SVPXDRXYRYOSEX-UHFFFAOYSA-N bentoquatam Chemical compound O.O=[Si]=O.O=[Al]O[Al]=O SVPXDRXYRYOSEX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- RWCCWEUUXYIKHB-UHFFFAOYSA-N benzophenone Chemical compound C=1C=CC=CC=1C(=O)C1=CC=CC=C1 RWCCWEUUXYIKHB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000012965 benzophenone Substances 0.000 description 1
- 108010019077 beta-Amylase Proteins 0.000 description 1
- 239000012867 bioactive agent Substances 0.000 description 1
- 230000000035 biogenic effect Effects 0.000 description 1
- 238000004061 bleaching Methods 0.000 description 1
- 239000007844 bleaching agent Substances 0.000 description 1
- 239000001110 calcium chloride Substances 0.000 description 1
- 229910001628 calcium chloride Inorganic materials 0.000 description 1
- BRPQOXSCLDDYGP-UHFFFAOYSA-N calcium oxide Chemical compound [O-2].[Ca+2] BRPQOXSCLDDYGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000000292 calcium oxide Substances 0.000 description 1
- ODINCKMPIJJUCX-UHFFFAOYSA-N calcium oxide Inorganic materials [Ca]=O ODINCKMPIJJUCX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 1
- 150000001767 cationic compounds Chemical class 0.000 description 1
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- 239000004927 clay Substances 0.000 description 1
- 229910052570 clay Inorganic materials 0.000 description 1
- GVPFVAHMJGGAJG-UHFFFAOYSA-L cobalt dichloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].[Co+2] GVPFVAHMJGGAJG-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000002131 composite material Substances 0.000 description 1
- 238000010276 construction Methods 0.000 description 1
- 229910000365 copper sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- ARUVKPQLZAKDPS-UHFFFAOYSA-L copper(II) sulfate Chemical compound [Cu+2].[O-][S+2]([O-])([O-])[O-] ARUVKPQLZAKDPS-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 230000002596 correlated effect Effects 0.000 description 1
- 239000006071 cream Substances 0.000 description 1
- 239000013078 crystal Substances 0.000 description 1
- 238000002425 crystallisation Methods 0.000 description 1
- 230000008025 crystallization Effects 0.000 description 1
- 230000000249 desinfective effect Effects 0.000 description 1
- 238000004851 dishwashing Methods 0.000 description 1
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 description 1
- 238000009826 distribution Methods 0.000 description 1
- 102220500059 eIF5-mimic protein 2_S54V_mutation Human genes 0.000 description 1
- 230000007613 environmental effect Effects 0.000 description 1
- 108010093305 exopolygalacturonase Proteins 0.000 description 1
- 239000000945 filler Substances 0.000 description 1
- 239000010419 fine particle Substances 0.000 description 1
- 238000009477 fluid bed granulation Methods 0.000 description 1
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 1
- 239000013538 functional additive Substances 0.000 description 1
- 238000007499 fusion processing Methods 0.000 description 1
- 239000007789 gas Substances 0.000 description 1
- PCHJSUWPFVWCPO-UHFFFAOYSA-N gold Chemical compound [Au] PCHJSUWPFVWCPO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000010931 gold Substances 0.000 description 1
- 229910052737 gold Inorganic materials 0.000 description 1
- JEGUKCSWCFPDGT-UHFFFAOYSA-N h2o hydrate Chemical compound O.O JEGUKCSWCFPDGT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010002430 hemicellulase Proteins 0.000 description 1
- 229910052739 hydrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 description 1
- 229910001411 inorganic cation Inorganic materials 0.000 description 1
- 229910052816 inorganic phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 1
- 108010059345 keratinase Proteins 0.000 description 1
- 108010062085 ligninase Proteins 0.000 description 1
- 239000007791 liquid phase Substances 0.000 description 1
- 239000006210 lotion Substances 0.000 description 1
- 229910052943 magnesium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000019341 magnesium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- 108010003855 mesentericopeptidase Proteins 0.000 description 1
- 239000013335 mesoporous material Substances 0.000 description 1
- OSWPMRLSEDHDFF-UHFFFAOYSA-N methyl salicylate Chemical compound COC(=O)C1=CC=CC=C1O OSWPMRLSEDHDFF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 1
- 108010009355 microbial metalloproteinases Proteins 0.000 description 1
- 239000012229 microporous material Substances 0.000 description 1
- 230000001333 moisturizer Effects 0.000 description 1
- 239000002324 mouth wash Substances 0.000 description 1
- 101150112117 nprE gene Proteins 0.000 description 1
- 150000002892 organic cations Chemical class 0.000 description 1
- 238000007500 overflow downdraw method Methods 0.000 description 1
- 239000006072 paste Substances 0.000 description 1
- 108010072638 pectinacetylesterase Proteins 0.000 description 1
- 102000004251 pectinacetylesterase Human genes 0.000 description 1
- 239000008188 pellet Substances 0.000 description 1
- JRKICGRDRMAZLK-UHFFFAOYSA-L peroxydisulfate Chemical compound [O-]S(=O)(=O)OOS([O-])(=O)=O JRKICGRDRMAZLK-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 108010023506 peroxygenase Proteins 0.000 description 1
- 239000008194 pharmaceutical composition Substances 0.000 description 1
- 239000000546 pharmaceutical excipient Substances 0.000 description 1
- 229910000027 potassium carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000012521 purified sample Substances 0.000 description 1
- 238000012552 review Methods 0.000 description 1
- 210000004761 scalp Anatomy 0.000 description 1
- 239000000741 silica gel Substances 0.000 description 1
- 229910002027 silica gel Inorganic materials 0.000 description 1
- RYMZZMVNJRMUDD-HGQWONQESA-N simvastatin Chemical compound C([C@H]1[C@@H](C)C=CC2=C[C@H](C)C[C@@H]([C@H]12)OC(=O)C(C)(C)CC)C[C@@H]1C[C@@H](O)CC(=O)O1 RYMZZMVNJRMUDD-HGQWONQESA-N 0.000 description 1
- 239000002002 slurry Substances 0.000 description 1
- 239000000344 soap Substances 0.000 description 1
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 1
- 229910052938 sodium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011152 sodium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- MWNQXXOSWHCCOZ-UHFFFAOYSA-L sodium;oxido carbonate Chemical compound [Na+].[O-]OC([O-])=O MWNQXXOSWHCCOZ-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000008247 solid mixture Substances 0.000 description 1
- 239000007790 solid phase Substances 0.000 description 1
- 241000894007 species Species 0.000 description 1
- 238000005507 spraying Methods 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 description 1
- 108010075550 termamyl Proteins 0.000 description 1
- 239000004753 textile Substances 0.000 description 1
- 229940034610 toothpaste Drugs 0.000 description 1
- 230000001988 toxicity Effects 0.000 description 1
- 231100000419 toxicity Toxicity 0.000 description 1
- 238000012546 transfer Methods 0.000 description 1
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 1
- 235000013311 vegetables Nutrition 0.000 description 1
- 239000002351 wastewater Substances 0.000 description 1
- 229910009112 xH2O Inorganic materials 0.000 description 1
- 108010083879 xyloglucan endo(1-4)-beta-D-glucanase Proteins 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/98—Preparation of granular or free-flowing enzyme compositions
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38672—Granulated or coated enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A01—AGRICULTURE; FORESTRY; ANIMAL HUSBANDRY; HUNTING; TRAPPING; FISHING
- A01N—PRESERVATION OF BODIES OF HUMANS OR ANIMALS OR PLANTS OR PARTS THEREOF; BIOCIDES, e.g. AS DISINFECTANTS, AS PESTICIDES OR AS HERBICIDES; PEST REPELLANTS OR ATTRACTANTS; PLANT GROWTH REGULATORS
- A01N25/00—Biocides, pest repellants or attractants, or plant growth regulators, characterised by their forms, or by their non-active ingredients or by their methods of application, e.g. seed treatment or sequential application; Substances for reducing the noxious effect of the active ingredients to organisms other than pests
- A01N25/12—Powders or granules
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23K—FODDER
- A23K20/00—Accessory food factors for animal feeding-stuffs
- A23K20/10—Organic substances
- A23K20/105—Aliphatic or alicyclic compounds
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23K—FODDER
- A23K20/00—Accessory food factors for animal feeding-stuffs
- A23K20/10—Organic substances
- A23K20/189—Enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23K—FODDER
- A23K20/00—Accessory food factors for animal feeding-stuffs
- A23K20/20—Inorganic substances, e.g. oligoelements
- A23K20/22—Compounds of alkali metals
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23K—FODDER
- A23K20/00—Accessory food factors for animal feeding-stuffs
- A23K20/20—Inorganic substances, e.g. oligoelements
- A23K20/28—Silicates, e.g. perlites, zeolites or bentonites
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23K—FODDER
- A23K40/00—Shaping or working-up of animal feeding-stuffs
- A23K40/10—Shaping or working-up of animal feeding-stuffs by agglomeration; by granulation, e.g. making powders
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23K—FODDER
- A23K40/00—Shaping or working-up of animal feeding-stuffs
- A23K40/30—Shaping or working-up of animal feeding-stuffs by encapsulating; by coating
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L29/00—Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof
- A23L29/015—Inorganic compounds
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L29/00—Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof
- A23L29/06—Enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23P—SHAPING OR WORKING OF FOODSTUFFS, NOT FULLY COVERED BY A SINGLE OTHER SUBCLASS
- A23P10/00—Shaping or working of foodstuffs characterised by the products
- A23P10/20—Agglomerating; Granulating; Tabletting
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23P—SHAPING OR WORKING OF FOODSTUFFS, NOT FULLY COVERED BY A SINGLE OTHER SUBCLASS
- A23P10/00—Shaping or working of foodstuffs characterised by the products
- A23P10/20—Agglomerating; Granulating; Tabletting
- A23P10/22—Agglomeration or granulation with pulverisation of solid particles, e.g. in a free-falling curtain
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C05—FERTILISERS; MANUFACTURE THEREOF
- C05D—INORGANIC FERTILISERS NOT COVERED BY SUBCLASSES C05B, C05C; FERTILISERS PRODUCING CARBON DIOXIDE
- C05D9/00—Other inorganic fertilisers
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C05—FERTILISERS; MANUFACTURE THEREOF
- C05F—ORGANIC FERTILISERS NOT COVERED BY SUBCLASSES C05B, C05C, e.g. FERTILISERS FROM WASTE OR REFUSE
- C05F11/00—Other organic fertilisers
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C05—FERTILISERS; MANUFACTURE THEREOF
- C05F—ORGANIC FERTILISERS NOT COVERED BY SUBCLASSES C05B, C05C, e.g. FERTILISERS FROM WASTE OR REFUSE
- C05F11/00—Other organic fertilisers
- C05F11/08—Organic fertilisers containing added bacterial cultures, mycelia or the like
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C05—FERTILISERS; MANUFACTURE THEREOF
- C05G—MIXTURES OF FERTILISERS COVERED INDIVIDUALLY BY DIFFERENT SUBCLASSES OF CLASS C05; MIXTURES OF ONE OR MORE FERTILISERS WITH MATERIALS NOT HAVING A SPECIFIC FERTILISING ACTIVITY, e.g. PESTICIDES, SOIL-CONDITIONERS, WETTING AGENTS; FERTILISERS CHARACTERISED BY THEIR FORM
- C05G3/00—Mixtures of one or more fertilisers with additives not having a specially fertilising activity
- C05G3/70—Mixtures of one or more fertilisers with additives not having a specially fertilising activity for affecting wettability, e.g. drying agents
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C05—FERTILISERS; MANUFACTURE THEREOF
- C05G—MIXTURES OF FERTILISERS COVERED INDIVIDUALLY BY DIFFERENT SUBCLASSES OF CLASS C05; MIXTURES OF ONE OR MORE FERTILISERS WITH MATERIALS NOT HAVING A SPECIFIC FERTILISING ACTIVITY, e.g. PESTICIDES, SOIL-CONDITIONERS, WETTING AGENTS; FERTILISERS CHARACTERISED BY THEIR FORM
- C05G5/00—Fertilisers characterised by their form
- C05G5/10—Solid or semi-solid fertilisers, e.g. powders
- C05G5/12—Granules or flakes
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D11/00—Special methods for preparing compositions containing mixtures of detergents ; Methods for using cleaning compositions
- C11D11/0082—Special methods for preparing compositions containing mixtures of detergents ; Methods for using cleaning compositions one or more of the detergent ingredients being in a liquefied state, e.g. slurry, paste or melt, and the process resulting in solid detergent particles such as granules, powders or beads
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/02—Inorganic compounds ; Elemental compounds
- C11D3/12—Water-insoluble compounds
- C11D3/124—Silicon containing, e.g. silica, silex, quartz or glass beads
- C11D3/1246—Silicates, e.g. diatomaceous earth
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/02—Inorganic compounds ; Elemental compounds
- C11D3/12—Water-insoluble compounds
- C11D3/124—Silicon containing, e.g. silica, silex, quartz or glass beads
- C11D3/1246—Silicates, e.g. diatomaceous earth
- C11D3/128—Aluminium silicates, e.g. zeolites
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/37—Polymers
- C11D3/3746—Macromolecular compounds obtained by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
- C11D3/3749—Polyolefins; Halogenated polyolefins; Natural or synthetic rubber; Polyarylolefins or halogenated polyarylolefins
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38636—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing enzymes other than protease, amylase, lipase, cellulase, oxidase or reductase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38681—Chemically modified or immobilised enzymes
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D7/00—Compositions of detergents based essentially on non-surface-active compounds
- C11D7/02—Inorganic compounds
- C11D7/20—Water-insoluble oxides
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/16—Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/96—Stabilising an enzyme by forming an adduct or a composition; Forming enzyme conjugates
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y301/00—Hydrolases acting on ester bonds (3.1)
- C12Y301/03—Phosphoric monoester hydrolases (3.1.3)
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
Abstract
A presente invenção refere-se a composições e métodos relacionados a grânulos preparados por fusão a quente contendo enzima produzidos a partir de um material de partida que contém uma quantidade de água suficiente para desnaturar a enzima sob condições de processamento por fusão a quente. Os grânulos resultantes são particularmente úteis em produtos de consumo e industriais, tais como detergente, ração para animal, alimento, composições para cuidados pessoais e agrícolas.
Description
Relatório Descritivo da Patente de Invenção para "GRÂ- NULOS FUNDIDOS A QUENTE CONTENDO ENZIMA QUE COM- PREENDEM UM DESSECANTE TERMOTOLERANTE".
[001] As presentes composições e métodos referem-se a grânu- los que contêm enzima preparados por fusão a quente produzidos a partir de um material de partida que contém uma quantidade de água que, caso estivesse livre, seria suficiente para desnaturar uma enzima sob condições de processamento por fusão a quente. Os grânulos são particularmente úteis em produtos de consumo e industriais, como composições detergentes, de alimentação para animais, alimentícias, de cuidados pessoais e agrícolas.
[002] A formulação de composições de agentes bioativos sensí- veis ao calor sob condições estressantes de granulação, particular- mente aquelas encontradas em condições de granulação por fusão a quente, é muitas vezes complicada por perda substancial de bioativi- dade devido à presença de água livre ou móvel residual nos pós de proteína ativos e ou excipientes inativos empregados no processo de granulação. Mais específica ao campo de enzimas industriais e à pre- sente invenção, é a granulação de composições de enzimas em pro- cessos de fusão a quente, como atomização por disco giratório de fu- são a quente (também chamado de atomização de disco ou copo gira- tório), extrusão por fusão a quente e arrefecimento por pulverização (também chamado de resfriamento por pulverização, congelamento por pulverização e prilling) a temperaturas elevadas. A atomização em disco giratório de agentes farmacologicamente ativos é descrita na Pa- tente no U.S. 7.261.529 e 7.758.778. A extrusão por fusão a quente de formulações farmacêuticas é descrita na Patente no U.S. 9.192.578 e
9.730.894. O arrefecimento por pulverização de grânulos de enzima é descrito na Patente no U.S. 4.016.040.
[003] A necessidade existe por composições e métodos que permitem o uso de métodos de granulação por fusão a quente, particu- larmente já que se aplicam a enzimas relativamente delicadas.
[004] As presentes composições e métodos referem-se a grânu- los que contêm enzima preparados por fusão a quente produzidos a partir de um material de partida que contém uma quantidade de água que, caso estivesse livre, seria suficiente para desnaturar uma enzima sob condições de processamento por fusão a quente. Aspectos e mo- dalidades das composições e métodos são descritos nos parágrafos independentemente numerados a seguir.
1. Em um aspecto, um grânulo de enzima preparado por fusão a quente com baixa atividade de água é fornecido, que compre- ende uma mistura de uma enzima particulada em pó e um dessecante que não libera substancialmente água ligada a uma temperatura acima de 50 °C.
2. Em algumas modalidades do grânulo, de acordo com o parágrafo 1, a mistura da enzima particulada em pó e do dessecante mantém uma atividade de água menor que 0,15, opcionalmente menor que 0,10, opcionalmente menor que 0,08, opcionalmente menor que 0,05, opcionalmente menor que 0,01 e, até mesmo, opcionalmente, menor que 0,005, por um período de tempo pré-selecionado.
3. Em outro aspecto, um grânulo de enzima preparado por fusão a quente com baixa atividade de água é fornecido, que compre- ende uma mistura de uma enzima particulada em pó e um dessecante que mantém uma atividade de água menor que 0,15, opcionalmente menor que 0,10, opcionalmente menor que 0,08, opcionalmente menor que 0,05, opcionalmente menor que 0,01 e, até mesmo, opcionalmen- te, menor que 0,005, por um período de tempo pré-selecionado.
4. Em outro aspecto, uma composição de enzima prepara- da por fusão a quente é fornecida, que compreende uma mistura de uma enzima particulada em pó e um dessecante que mantém uma ati- vidade de água menor que 0,15, opcionalmente menor que 0,10, opci- onalmente menor que 0,08, opcionalmente menor que 0,05, opcional- mente menor que 0,01, e até mesmo opcionalmente menor que 0,005 durante processo de granulação por fusão e, opcionalmente, por um período de tempo pré-selecionado pós-granulação.
5. Em algumas modalidades do grânulo, de acordo com qualquer um dos parágrafos precedentes, o dessecante não libera substancialmente água ligada a uma temperatura menor que 180 °C.
6. Em algumas modalidades do grânulo, de acordo com qualquer um dos parágrafos precedentes, a razão de enzima em pó para dessecante está entre 0,1:10 (p/p) a 10:0,1 (p/p), opcionalmente entre 0,1:5 (p/p) a 5:0,1 (p/p) e opcionalmente entre 0,1:1 (p/p) to 1:0,1 (p/p).
7. Em algumas modalidades do grânulo, de acordo com qualquer um dos parágrafos 1 a 5, a razão de enzima em pó para des- secante está entre cerca de 2:1 (p/p) a 4:1 (p/p).
8. Em algumas modalidades do grânulo, de acordo com qualquer um dos parágrafos precedentes, o dessecante é um zeólito.
9. Em algumas modalidades do grânulo, de acordo com qualquer um dos parágrafos precedentes, o dessecante é um zeólito que tem uma razão de SiO2/Al2O3 menor que 20.
10. Em algumas modalidades do grânulo, de acordo com qualquer um dos parágrafos precedentes, o dessecante é um zeólito com baixa sílica que tem uma razão de SiO2/Al2O3 menor que 4.
11. Em algumas modalidades do grânulo, de acordo com qualquer um dos parágrafos 1 a 9, o dessecante é um zeólito com síli- ca baixa-para-intermediária que tem uma razão de SiO2/Al2O3 entre 4 e 10.
12. Em algumas modalidades do grânulo, de acordo com qualquer um dos parágrafos 1 a 9, o dessecante é um zeólito com síli- ca intermediária para alto, que tem uma razão de SiO2/Al2O3 entre 10 e
20.
13. Em algumas modalidades do grânulo, de acordo com qualquer um dos parágrafos precedentes, o dessecante é um zeólito com poros menores que 1,0 nm, opcionalmente menores que 0,75 nm, opcionalmente menores que 0,60 nm e opcionalmente menores que 0,40 nm.
14. Em algumas modalidades do grânulo, de acordo com qualquer um dos parágrafos precedentes, o dessecante é um zeólito ativado, em que o mesmo é desidratado para pelo menos 5% de seu teor de água original, opcionalmente pelo menos 50% de seu teor de água original, e opcionalmente pelo menos 95% de seu teor de água original.
15. Em algumas modalidades do grânulo, de acordo com qualquer um dos parágrafos 1 a 7, o dessecante é uma terra diatomá- cea (DE).
16. Em algumas modalidades do grânulo, de acordo com o parágrafo 15, o dessecante é uma terra diatomácea (DE) com uma capacidade de absorção de água de pelo menos 140 g de água por 100 g de DE à temperatura ambiente, opcionalmente pelo menos 180 g de água por 100 g de DE à temperatura ambiente, e opcionalmente pelo menos 200 g de água por 100 g de DE à temperatura ambiente
17. Em algumas modalidades do grânulo, de acordo com os parágrafos 15 ou 16, o dessecante tem uma capacidade de absorção de água de pelo menos 20 g de água por 100 g de dessecante a 50oC.
18. Em algumas modalidades, o grânulo, de acordo com qualquer um dos parágrafos precedentes, compreende ainda um indi-
cador de saturação colorido.
19. Em algumas modalidades do grânulo, de acordo com qualquer um dos parágrafos precedentes, o período de tempo pré- selecionado é pelo menos 5 minutos, pelo menos 15 minutos, pelo menos 1 hora, pelo menos 12 horas, pelo menos 24 horas, pelo me- nos 48 horas ou mais.
20. Em outro aspecto, uma composição de detergente, ali- mentação para animais, alimentícia, cuidados pessoais ou agrícola que compreende o grânulo de acordo com qualquer um dos parágra- fos 1 a 19 é fornecida.
21. Em outro aspecto, um método para reduzir a degrada- ção mediada pela água e/ou desativação de uma enzima em grânulo preparado por fusão a quente que compreende um pó particulado que contém enzima é fornecido, sendo que o método compreende adicio- nar ao enzima em pó antes de granulação um dessecante selecionado para não liberar substancialmente água ligada a uma temperatura acima de 50 °C para produzir uma mistura particulada de enzimas que tem, antes da granulação, uma atividade de água menor que 0,3.
22. Em algumas modalidades do método, de acordo com o parágrafo 21, a atividade de água da mistura particulada de enzimas antes de granulação é menor que 0,15, opcionalmente menor que 0,10, opcionalmente menor que 0,08, opcionalmente menor que 0,05, opcionalmente menor que 0,01 e, até mesmo, opcionalmente, menor que 0,005.
23. Em algumas modalidades do método, de acordo com o parágrafo 21 ou 22, o dessecante não libera substancialmente água ligada a uma temperatura menor que 180 °C.
24. Em algumas modalidades do método, de acordo com qualquer um dos parágrafos 21 a 23, o dessecante é um zeólito.
25. Em algumas modalidades do método, de acordo com qualquer um dos parágrafos 21 a 23, o dessecante é uma terra diato- mácea.
26. Em algumas modalidades do método, de acordo com qualquer um dos parágrafos 21 a 25, os recursos de acordo com qual- quer um dos parágrafos 1 a 20 são adicionalmente incorporados.
[005] Estes e outros aspectos e modalidades das presentes composições e métodos serão evidentes a partir da descrição, incluin- do a Figura anexa.
[006] A Figura 1 é um gráfico de barras que mostra a atividade de água e teor de umidificação residual de um fitase em grânulos produ- zidos pelo uso de atomização por disco giratório de fusão a quente.
DESCRIÇÃO DETALHADA I. Introdução
[007] As presentes composições e métodos referem-se a grânu- los de fusão a quente que contêm enzimas estáveis que compreen- dem um dessecante termotolerante. Um dessecante é uma substância higroscópica que induz rapidamente ou sustenta um estado de secura (isto é, dessecação) em seu meio circundante. Os grânulos são prepa- rados pelo uso deenzimas particuladas em pó que têm atividade de água muito baixa (aw) como um resultado da seleção de um dessecan- te que liga água livre no material de partida pela duração do proces- samento de temperatura elevada dos grânulos; impedindo, desse mo- do, degradação da enzima e/ou desativação que ocorre na presença de, até mesmo, quantidades pequenas de água residual livre sob as condições de estresse do processamento e manuseio em temperatu- ras elevadas.
[008] Embora o uso de dessecante em várias aplicações seja bem conhecido, dessecante, particularmente dessecante termotoleran- te, não precedentemente adicionado a pós particulados que contêm enzimas. Isso é, provavelmente, devido ao fato de que secagem por pulverização é geralmente suficiente para produzir uma enzima parti- culada em pó que tem uma atividade de água (aw) de cerca de 0,3, ou menos, que é suficiente para minimizar degradação da enzima ou de- sativação mediada por água sob condições típicas de armazenamento e uso. No entanto, o uso de granulação por fusão a quente de enzimas impõe estresses significativos em formulações de enzimas particula- das causando degradação e/ou desativação significativa. Constatou-se surpreendentemente que tal degradação e/ou desativação não é devi- do a temperaturas elevadas per se (isto é, o resultado de desnatura- ção térmica de proteínas), mas, em vez disso, devido ao efeito da temperatura elevada na degradação mediada pela água e/ou desati- vação que resulta de quantidades pequenas de água livre ou móvel que estão presentes em pós de enzima ou seu ambiente circundante. Foi, portanto, surpreendente constatar que a seleção cuidadosa de um dessecante para combinação com enzima em pó, pode converter água presente as umidificação residual livre para água ligada até mesmo a temperaturas elevadas e, portanto, reduzir ou eliminar degradação e/ou desativação no que acreditou-se, precedentemente, ser pelo me- nos primariamente um processo de desnaturação térmica, cujo pro- cesso de desnaturação a pessoa versada não pensaria em impedir ou melhorar pelo uso de um dessecante, e, portanto, não incentivaria o uso de um dessecante como solução para o problema. II. Definições e abreviações
[009] Antes da descrição de modalidades de presente composi- ções e métodos, os termos seguintes são definidos.
[0010] Salvo definido de outra forma no presente documento, to- dos os termos técnicos e científicos no presente documento usados têm o mesmo significado daquele comumente atribuído pelas pessoas de habilidade comum na técnica à qual esta invenção pertence. Embo-
ra quaisquer métodos e materiais similares ou equivalentes àqueles descritos no presente documento encontram uso na prática da presen- te invenção, os métodos e materiais preferenciais são descritos no presente documento. Consequentemente, os termos definidos imedia- tamente abaixo são descritos mais detalhadamente por referência ao relatório descritivo como um todo. Além disso, como usado no presen- te documento, os termos singulares "um", "uma", "o" e "a" incluem a referência plural a menos que o contexto indique claramente de outra forma. É entendido que esta invenção não se limita à metodologia, protocolos e reagentes particulares descritos, uma vez que esses po- dem variar, dependendo do contexto em que são usados pelas pesso- as versadas na técnica.
[0011] Entende-se que todas as limitações numéricas máximas dadas ao longo deste relatório descritivo incluam todas as limitações numéricas inferiores, como se tais limitações numéricas inferiores fos- sem escritas expressamente no presente documento. Todas as limita- ções numéricas máximas dadas ao longo deste relatório descritivo in- cluirão todas as limitações numéricas superiores, como se tais limita- ções numéricas superiores fossem expressamente escritas no presen- te documento. Todas as faixas numéricas dadas ao longo deste relató- rio descritivo incluirão todas as faixas numéricas mais estreitas que residam dentro de tal faixa numérica mais ampla, como se tais faixas numéricas mais estreitas fossem todas expressamente escritas no presente documento.
[0012] Como usado no presente documento, uma "enzima particu- lada em pó" é um composição substancialmente sólida que inclui uma enzima e até cerca de 6% de água (p/p).
[0013] Como usado no presente documento, uma "enzima estabili- zada por dessecante" inclui uma enzima particulada em pó misturada por adição com um dessecante termotolerante.
[0014] Como usado no presente documento, um "dessecante" é uma substância higroscópica que liga moléculas de água de modo a converter pelo menos um pouco de água livre ou móvel para água li- gada, em que a água ligada toma a forma de água quimicamente liga- da ou fisiossorvida, ou águas de cristalização.
[0015] Como usado no presente documento um "dessecante ter- motolerante" é um dessecante que liga água e não libera substancial- mente a água ligada" a uma temperatura especificada de pelo menos 50 oC. O "dessecante termotolerante" preferido libera menos que 10% de sua água ligada à temperatura especificada após 5 minutos a tal temperatura dentro da composição de fusão a quente particular.
[0016] Como usado no presente documento, um dessecante "liga água" a uma temperatura especificada se liberar menos que 10% de água ligada à temperatura especificada após 5 minutos à temperatura dentro da formulação de fusão a quente particular.
[0017] Como usado no presente documento, "temperatura ambien- te" é 25 °C.
[0018] Como usado no presente documento, "temperatura eleva- da" é uma temperatura de pelo menos 50 °C.
[0019] Como usado no presente documento, o termo "que entra em contato com," significa colocar em contato físico, tal como por mis- tura por adição de produtos químicos secos, soluções, suspensões e similares.
[0020] Como usado no presente documento, uma forma "sólida" de um componente químico se refere a um pó, cristais, grânulos, aglomerados, agregados, pasta ou cera do mesmo.
[0021] Como usado no presente documento, uma forma "líquida" de um componente químico inclui soluções, suspensões, pastas flui- das e géis.
[0022] Como usado no presente documento, o termo "secagem por pulverização" refere-se a um método para produzir um pó seco a partir de um líquido ou pasta fluida por meio de secagem rápida com um gás quente, como conhecido na técnica e discutido, por exemplo, na U.S. Patente no 5.423.997 e WO 2008/088751A2.
[0023] Como usado no presente documento, o termo "sólidos de UFC" refere-se a um concentrado ultrafiltrado produzido a partir de um fermentado/biorreator, e é sinônimo com sólidos concentrados de en- zima. Os sólidos de UFC podem incluir tanto sólidos solúveis em água quanto insolúveis em água.
[0024] Como usado no presente documento, "composições de lim- peza" e "formulações de limpeza" se referem a composições que po- dem ser usadas para a remoção de compostos indesejados de itens a serem limpos, tais como pano, louça, lentes de contato, outros subs- tratos sólidos, cabelo (xampus), pele (sabonetes e cremes), dentes (colutórios, pastas de dentes) etc. O termo abrange quaisquer materi- ais/compostos selecionados para o tipo particular de limpeza composi- ção desejada. A seleção específica de materiais de composição de limpeza é prontamente feita considerando-se a superfície, item ou pa- no a ser limpo, e a forma desejada da composição para as condições de limpeza durante o uso.
[0025] Como usado no presente documento, os termos "composi- ção de detergente" e "formulação de detergente" são usados em refe- rência a misturas que são destinadas a uso em um meio de lavagem para a limpeza de objetos sujos. Em algumas modalidades preferenci- ais, o termo é usado em referência a panos e/ou vestuários para lava- gem (por exemplo, "detergentes para roupa"). Em modalidades alter- nativas, o termo se refere a outros detergentes, tais como aqueles usados para lavar louças, talheres, etc. (por exemplo, "detergentes pa- ra lavar louça").
[0026] Como usado no presente documento, "produtos para cui-
dados pessoais" significa produtos usados na limpeza, branqueamento e/ou desinfecção de cabelo, pele, couro cabeludo e dentes, incluindo, entre outros, xampus, loções para o corpo, géis para banho, hidratan- tes tópicos, pasta de dentes, e/ou outros produtos de limpeza tópicos. Em algumas modalidades particularmente preferenciais, esses produ- tos são utilizados em seres humanos, enquanto em outras modalida- des, esses produtos encontram uso com animais não humanos (por exemplo, em aplicações veterinárias).
[0027] Uma "suspensão" ou "dispersão" como usado no presente documento se refere a um sistema de duas fases em que uma fase sólida descontínua é dispersa dentro de uma fase líquida contínua. A fase sólida pode consistir em partículas muito finas ou grânulos maio- res, e as partículas ou grânulos podem ter uma ampla variedade de formatos, morfologias e estruturas. Por exemplo, os sólidos podem ser partículas secas por pulverização tão pequenas quanto 1 mícron de diâmetro ou grânulos de revestimento de núcleo maiores entre 100 e
1.000 mícron de diâmetro.
[0028] As seguintes abreviações podem ser usadas na descrição. Definições são também fornecidas como necessário em toda a descri- ção. °C graus Centígrados Tm temperatura de fusão H2O água aw atividade de água Min minuto H hora p/p peso/peso % em peso percentual em peso g ou gm gramas mM milimolar Mg miligramas
Μg microgramas ml mililitros µl microlitros III. Grânulos fundidos a quente que contêm enzimas que compre- endem dessecante
[0029] Em geral, pós de enzima secados por pulverização produ- zidos pelo uso de secagem por pulverização convencional têm uma atividade de água (aw) de cerca de 0,3, ou menos, que corresponde a um teor de umidificação de cerca de 6% ou menos. Tais pós de enzi- ma secados por pulverização são frequentemente suficientemente es- táveis sob condição de armazenamento enzima típico e rendem uma alta quantidade de atividade recuperada/residual quando usados em aplicações comerciais finais. Tais pós de enzima secados por pulveri- zação também podem ser suficientes para inclusão em muitas formu- lações, incluindo formulações de grânulos preparadas por métodos que exigem temperaturas relativamente baixas, por exemplo, menor que cerca de 50 °C. Um exemplo não limitativo de tal método é granu- lação de leito fluido.
[0030] Para os fins de granulação por fusão a quente, onde as temperaturas ultrapassam cerca de 50 °C, as presentes composições e métodos fornecem pós de enzima que têm um aw de não mais que 0,3 ou menos, opcionalmente não mais que 0,2 ou menos, opcional- mente não mais que 0,15 ou menos, opcionalmente não mais que 0,10 ou menos, opcionalmente não mais que 0,08 ou menos, opcionalmen- te não mais que 0,05 ou menos, opcionalmente não mais que 0,01, e até mesmo opcionalmente menos que 0,005, ou menos, por um perío- do de tempo pré-selecionado, conforme medido à temperatura ambi- ente. Em algumas modalidades, o período de tempo pré-selecionado é pelo menos 5 minutos, pelo menos 15 minutos, pelo menos 1 hora, pelo menos 12 horas, pelo menos 24 horas, pelo menos 48 horas ou mais (incluindo semanas, meses, anos ou, essencialmente, indefini-
damente).
[0031] Tal atividade de água baixa é alcançada pela adição de um dessecante termotolerante que é compatível com o uso comercial final do grânulo preparado por fusão a quente e que contêm enzimas. Pre- ferencialmente, o dessecante termotolerante é eficaz na redução da aw dos pós de enzima relativamente com rapidez para facilitar preparação de produtos eficientes, por exemplo, dentro de cerca de 60 min, dentro de cerca de 45 min, dentro de cerca de 30 min, dentro de cerca de 15 min, ou até mesmo dentro de cerca de 10 min em seguida à adição do dessecante à enzima em pó, isto é, que entra em contato com a enzi- ma em pó com o dessecante. Além disso, o dessecante termotolerante tem capacidade para manter a baixa atividade de água a temperaturas elevadas de processamento, manuseio ou uso, isto é, temperaturas de pelo menos 50 °C.
[0032] Em algumas modalidades, a razão de enzima em pó para dessecante é entre 0,1:10 (p/p) a 10:0,1 (p/p), entre 0,1:5 (p/p) a 5:0,1 (p/p) ou até mesmo entre 0,1:1 (p/p) a 1:0,1 (p/p). Em algumas moda- lidades, a razão de enzima em pó para dessecante é cerca de 2:1 (p/p) a cerca de 4:1 (p/p). A. Seleção de dessecante
[0033] Um recurso importante das composições e métodos é a se- leção de um dessecante termotolerante que não libera substancial- mente água ligada a uma temperatura que é significativamente maior que as temperaturas encontradas no processamento, manuseio, ar- mazenamento ou uso, incluindo a temperatura ou temperatura de apli- cação comercial final dos grânulos produzidos por fusão a quente e que contêm enzimas. Em vez disso, o dessecante é selecionado para ligar água firmemente às temperaturas de fusão a quente usadas para preparar os grânulos, que são geralmente maiores que cerca de 50 °C, em muitos casos, significativamente maiores. O dessecante termotole-
rante pode ser descrito em relação à temperatura ou faixa de tempera- turas na o mesmo liga água, por exemplo, um dessecante preferido deve ligar água a uma temperatura maior que 50 °C, e/ou em uma fai- xa de temperatura de 50 a 180 °C. Alternativa ou adicionalmente, o dessecante termotolerante é selecionado de modo que não libere substancialmente água ligada acima de cerca de 50 °C, abaixo de cer- ca de 60 °C, abaixo de cerca de 70 °C, abaixo de cerca de 80 °C, abaixo de cerca de 90 °C, abaixo de cerca de 100 °C, abaixo de cerca de 110 °C, abaixo de cerca de 120 °C, abaixo de cerca de 130 °C, abaixo de cerca de 140 °C, abaixo de cerca de 150 °C, abaixo de cer- ca de 152 °C, abaixo de cerca de 160 °C, abaixo de cerca de 170 °C, abaixo de cerca de 180 °C, ou até mesmo maior.
[0034] A seleção de um dessecante termotolerante para uma par- ticular aplicação de fusão a quente depende da temperatura que se espera encontrar durante a produção de grânulos, o uso final comerci- al pretendido dos grânulos, a exigência ambiental e de toxicidade e o custo. Mais geralmente, o dessecante termotolerante não deve liberar o quantidades significativas de água ligada acima de cerca de 50 C, mas em alguns casos o dessecante deve ser capaz de ligar água sem liberar a mesma em temperaturas ainda mais altas, por exemplo acima de 50 oC, 60 oC, 70 oC, 80 oC, 90 oC, 100 oC, 110 oC, 120 oC, 130 oC, 140 oC, 150 oC, 152 oC, 160 oC, 170 oC, 180 oC, e até mesmo acima de 180 oC. Os dessecantes exemplificativos incluem alumina ativada, aluminossilicatos, aerogel, benzofenona, argila bentonita, cloreto de cálcio, óxido de cálcio, sulfato de cálcio, cloreto de cobalto, sulfato de cobre, terra diatomácea, cloreto de lítio, brometo de lítio, sulfato de magnésio, perclorato de magnésio, carbonato de potássio, hidróxido de potássio, sílica gel, sódio, clorato de sódio, cloreto de sódio, hidró- xido de sódio, sulfato de sódio e sacarose.
[0035] Uma categoria particular de dessecante termotolerante para uso nas presentes composições e métodos são zeólitos naturais e sin- téticos. Revisão extensiva de zeólitos, suas propriedades físicas e químicas e aplicação industrial é fornecida na Enciclopédia Kirk- Othmer de Tecnologia Química (Čejka e Kubička, 2010) e na Enciclo- pédia de Química Industrial de Ullmann (Broach et al., 2012).
[0036] Os zeólitos são geralmente descritos como aluminossilica- tos cristalinos e hidratados com uma estrutura tridimensional construí- da com tetraedros de SiO4 e AlO4 ligados através de pontes de oxigê- nio. O tetraedro de SiO4 e AlO4 são os principais blocos de construção; cuja combinação leva às chamadas unidades de construção secundá- rias, como 4, 5 e 6 anéis, duplo 4, 5 e 6 anéis e assim por diante. De- pendendo do tipo de estrutura, os zeólitos contêm canais regulares ou vazios interligados cujos diâmetros de abertura estão na faixa micropo- rosa, isto é, abaixo de 2 nm. Esses poros contêm moléculas de água e os cátions necessários para equilibrar a carga negativa do framework. Os cátions, que são móveis e podem ser permutados, são principal- mente íons de metais alcalinos ou de metais alcalino-terrosos.
[0037] A União Internacional de Química Pura e Aplicada (IUPAC) forneceu diretrizes para especificar a fórmula química dos zeólitos (consulte, por exemplo, McCusker, L.B. et al. (2003) ‘‘Nomenclature of structural and compositional characteristics of ordered microporous and mesoporous materials with inorganic hosts (recomendações IUPAC 2001)'' MicroporousMesoporousMater. 58:3.). Na forma mais simples, uma fórmula geral pode ser dada como: |Mx/n(H2O)y | [Alx Si(t-x)O2t] – LTA, em que as espécies convidadas são listadas entre os barras, isto é, "| |," e a estrutura do hospedeiro é listada entre os colchetes, isto é, "[ ]," M representa um cátion equilibrador de carga, tal como Na, K, Ca ou Mg, x é o número de átomos Al do framework na unidade celular,
n é a carga do cátion, y é o número de moléculas de água adsorvidas, t é o número total de átomos tetraédricos de framework na unidade celular (Al + Si), e LTA, inserido no presente documento como um exemplo, é o código ou o tipo do framework.
[0038] Em general, aumentar a composição de framework Si/Al ou SiO2/Al2O3 muda a seletividade de superfície de hidrofílica para hidro- fóbica. Uma distinção pode ser feita entre zeólitos de baixa sílica (SiO2/Al2O3 < 4), de sílica baixa para intermediária (4 < SiO2/Al2O3 < 10), de sílica intermediária para alta (10 < SiO2/Al2O3 < 20) e de alta sílica (20 < SiO2/Al2O3 < 200).
[0039] Os zeólitos preferidos das presentes composições em rela- ção à razão de SiO2/Al2O3 são Erionita (SiO2/Al2O3 2,1-3,8), Zeólito A (SiO2/Al2O3 2,0-6,8), Zeólito P (SiO2/Al2O3 2,0-5,0), Zeólito X (SiO2/Al2O3 2,0-3,0), Zeólito Y (SiO2/Al2O3 3,0-6,0) e Mordenita (SiO2/Al2O3 9,0-20). Esses zeólitos são usados como dessecante em sistemas fechados ou abertos, isto é, para a adsorção estática ou di- nâmica de água.
[0040] A presença de alumínio no framework de aluminossilicato introduz uma carga negativa do framework. Cátions ou prótons orgâni- cos ou inorgânicos localizados no volume interno de zeólitos compen- sam essa carga negativa. Adicionalmente, as moléculas de água estão presentes em canais de zeólito, principalmente coordenadas por cá- tions ou prótons. Existe uma relação direta entre o tamanho e o forma- to das janelas de entrada de zeólito no sistema de canais e o diâmetro cinético das moléculas de água (0,26 nm), que tem importantes con- sequências para a aplicação de zeólitos na dessecação. Em geral, os zeólitos com anéis pares são divididos nas quatro categorias a seguir: (1) zeólitos de poro pequeno (8 anéis com dimensões de poros de até
0,40 nm) como Erionita, Zeólito A e Zeólito P; (2) zeólitos de poro mé- dio (10 anéis com tamanhos de poros de até 0,50 a 0,60 nm) como o Zeólito ZSM-5 e ZSM-22; (3) zeólitos de poros grandes (12 anéis até 0,75 nm) como Mordenita, Zeólito L, Zeólito X e Zeólito Y; e (4) zeóli- tos de poros extra grandes (pelo menos 14 anéis com tamanhos de poros de cerca de 1,0 nm) como o Zeólito CIT-5, UTD-1 e ECR-34.
[0041] Os zeólitos preferidos da presente invenção em relação a dimensões de poros são Zeólito A (0,41 nm x 0,41 nm), Zeólito P (0,31 nm x 0,45 nm), Zeólito X (0,74 nm), Zeólito Y (0,74 nm) e Mordenita (0,65 x 0,70 nm).
[0042] Em uma modalidade preferida, os zeólitos das presentes composições são desidratados, ou "ativados", pelo menos parcialmen- te, para aprimorar a capacidade de adsorção de água como dessecan- te em sistemas fechados ou abertos, isto é, para a adsorção estática ou dinâmica de água. Os tipos exemplificativos de zeólitos desidrata- dos incluem Zeólito A e Zeólito X.
[0043] Em uma modalidade, os zeólitos das presentes composi- ções são desidratados em pelo menos 5%, pelo menos 15%, pelo me- nos 25%, pelo menos 35%, pelo menos 45%, pelo menos 55%, pelo menos 65%, pelo menos 75%, pelo menos 85% ou pelo menos 95% a partir de seu teor de água original.
[0044] Em uma modalidade, os zeólitos das presentes composi- ções não são desidratados, e são usados como estão em seu estado nativo.
[0045] Outra categoria particular preferida de dessecante poroso para uso nas presentes composições e métodos é a terra diatomácea ou diatomita.
[0046] A terra diatomácea (DE) é uma composição mineral de ocorrência natural de origem biogênica. São os restos microscópicos de diatomáceas esqueléticas de plantas unicelulares, depositadas nos leitos de terra e nos oceanos ao longo de eras. A DE é complexamen- te estruturada, altamente absorvente e quimicamente inerte, composto por sílica quase pura. É processado termicamente para produzir uma ampla gama de absorventes em pó e granulados e aditivos funcionais. O DE possui uma morfologia natural complexa característica com bai- xa densidade aparente típica de 100-430 g / L, porosidade de 85% e alta área superficial (BET) de 15-70 m2/gram.
[0047] Os aditivos de DE de interesse para uso nas composições da presente invenção têm uma capacidade de absorção de água de pelo menos 140 kg/100 kg de DE. Os aditivos de DE incluem os co- mercializados por EP MINERALS™ (Reno, Nevada, USA) sob o nome comercial CELATOM®, incluindo CELATOM® MN-2, MN-4, MN-23, MN-47, MN-51, MN-53, MN-84, MP-77, MP-78, MP-79 e MP-94.
[0048] Os aditivos de DE preferidos das presentes composições têm uma capacidade de absorção de água de pelo menos 180 kg/100 kg de DE como CELATOM® MN-2 (200 kg/100 kg) e CELATOM® MN-4 (180 kg/100 kg).
[0049] É do conhecimento das pessoas versadas na técnica que existem vários mecanismos de adsorção pelos quais zeólitos, terra diatomácea e outros dessecantes podem ser utilizados na prática. Es- ses mecanismos dependem do framework químico e físico (por exem- plo, razão Si/Al em zeólitos), distribuição do tamanho dos poros, cá- tions permutados e teor de água.
[0050] Claramente, nem todos os dessecantes precedentes aten- derão a todos os critérios de uma aplicação específica, mas devem, no mínimo, ser suficientemente termotolerantes para não liberar mais de 10% da água encanada a temperaturas de pelo menos 50 oC. Além deste requisito mínimo, a pessoa versada na técnica pode selecionar um dessecante apropriado com base nas necessidades particulares das composições e métodos, nos presentes ensinamentos e no co-
nhecimento geral da técnica. B. Pós de proteína que contêm enzimas
[0051] As presentes composições e métodos são relevantes para proteínas em pó não aquosas que incluem pelo menos 1%, pelo me- nos 2%, pelo menos 3%, pelo menos 4%, pelo menos 5% ou, até mesmo, pelo menos 6% de água. A proteína em pó pode ser seca por pulverização ou processada de outro modo. Em algumas modalidades, a proteína em pó é a massa celular parcialmente seca a partir de um fermentador no qual células microbianas que produzem enzimas co- mercialmente relevantes são cultivadas. Tais micróbios são tipicamen- te bacterianos ou fúngicos, mas também podem ser mamíferos ou ve- getais. Em algumas modalidades, a proteína em pó é preparada a par- tir de concentrado ultrafiltrado (UFC) ou precipitado ou de massa celu- lar a granel. Em outras modalidades, a proteína em pó é preparada a partir de proteína purificada ou parcialmente purificada. C. Enzimas que se beneficiam do uso de dessecante
[0052] As presentes composições e métodos são aplicáveis a mui- tas enzimas diferentes. As enzimas exemplificativas incluem acil trans- ferases, α-amilases, β-amilases, arabinosidases, aril esterases, carra- genases, catalases, celobiohidrolases, celulases, condroitinases, cuti- nases, endo-β-1,4-glucanases, endo-beta-mananases, esterases, exo- mananases, galactanases, α-galactosidases, β-galactosidases, β- glucanases, glucoamilases, hemicelulases, hialuronidases, queratina- ses, lacases, lactases, ligninases, lipases, lipoxigenases, mananases, oxidases, oxidoreductases, pectato liases, pectina acetil esterases, pectinases, pentosanases, per-hidrolases, peroxidases, peroxigena- ses, fenoloxidases, fosfatases, fosfolipases, fitases, poligalacturona- ses, proteases, pululanases, reductases, ramnogalacturonases, tana- ses, transglutaminases, xilan acetil-esterases, xilanases, xiloglucana- ses, xilosidases, metaloproteases, serina-proteases adicionais e suas combinações.
[0053] Exemplos de proteases incluem, porém sem limitação, sub- tilisinas, tais como aquelas derivadas de Bacillus (por exemplo, subtili- sina, lentus, amiloliquefaciens, subtilisina Carlsberg, subtilisina 309, subtilisina 147 e subtilisina 168), incluindo variantes tal como descrito em, por exemplo, nas Patentes nos U.S. RE 34.606, 5.955.340,
5.700.676, 6.312.936, e 6.482.628, todas as quais são incorporadas ao presente documento a título de referência. Proteases adicionais in- cluem tripsina (por exemplo, de origem suína ou bovina) e a protease Fusarium descrita no documento WO 89/06270. Em algumas modali- dades, a protease é um ou mais dentre MAXATASE®, MAXACAL™, MAXAPEM™, OPTICLEAN®, OPTIMASE®, PROPERASE®, PURA- FECT®, PURAFECT® OXP, PURAMAX™, EXCELLASE™, e PURA- FAST™ (DuPont Industrial Biosciences); ALCALASE®, SAVINASE®, PRIMASE®, DURAZYM™, POLARZYME®, OVOZYME®, KAN- NASE®, LIQUANASE®, NEUTRASE®, RELASE® e ESPERASE® (Novozymes); variantes BLAP™ e BLAP™ (Henkel Komman- ditgesellschaft auf Aktien, Duesseldorf, Alemanha), e KAP (B. alka- lophilus subtilisin; Kao Corp., Tóquio, Japão). Proteases adicionais são descritas nos documentos WO95/23221, WO 92/21760, WO 09/149200, WO 09/149144, WO 09/149145, WO 11/072099, WO 10/056640, WO 10/056653, WO 11/140364, WO 12/151534, Publica- ção de Patente no U.S. 2008/0090747, e Patentes nos U.S. 5.801.039,
5.340.735, 5.500.364, 5.855.625, US RE 34.606, 5.955.340,
5.700.676, 6.312.936 e 6.482.628.
[0054] As proteases incluem metaloproteases neutras, incluindo as descritas nos documentos nos WO 07/044993 e WO 09/058661. Outras metaloproteases exemplificativas incluem nprE, a forma recombinante de metaloprotease neutra expressa em Bacillus subtilis (consultar, por exemplo, documento WO 07/044993), e PMN, a metaloprotease neu-
tra purificada de Bacillus amyloliquefacients.
[0055] Lipases incluem, porém sem limitação lipase Humicola la- nuginosa (consulte por exemplo, EP 258 068, e EP 305 216), lipase Rhizomucor miehei (Consulte por exemplo, EP 238 023), Candida li- pase, como lipase C. antarctica (por exemplo, a lipase A ou B C. an- tarctica; Consulte por exemplo, EP 214 761), Pseudomonas lipases como lipase P. alcaligenes e lipase P. pseudoalcaligenes (consulte por exemplo, EP 218 272), lipase P. cepacia (Consulte por exemplo, EP 331 376), lipase P. stutzeri (Consulte por exemplo, GB 1,372,034), lipase P. fluorescens lipase, Bacillus (por exemplo, lipase B. subtilis (Dartois et al. (1993) Biochem. Biophys. Acta 1131:253-260); lipase B. stearothermophilus (consulte por exemplo, JP 64/744992); e lipase B. pumilus (consulte por exemplo, WO 91/16422)).
[0056] As lipases adicionais incluem lipase Penicillium camembertii (Yamaguchi et al. (1991) Gene 103:61-67), lipase Geotricum candidum (Consulte, Schimada et al. (1989) J. Biochem. 106:383-388), e várias lipases Rhizopus como lipase R. delemar (Hass et al. (1991) Gene 109:117-113), uma lipase R. niveus (Kugimiya et al. (1992) Biosci. Bio- tech. Biochem. 56:716 a 719) e lipase R. oryzae. Lipases adicionais são a cutinase derivada de Pseudomonas mendocina (consultar, do- cumento WO 88/09367), e a cutinase derivada de Fusarium solani pisi (documento WO 90/09446). Várias lipases são descritas nos docu- mentos WO 11/111143, WO 10/065455, WO 11/084412, WO 10/107560, WO 11/084417, WO 11/084599, WO 11/150157 e WO 13/033318. Em algumas modalidades, a lipase é um ou mais de M1 LIPASE™, LUMA FAST™, e LIPOMAX™ (DuPont Industrial Bioscien- ces); LIPEX®, LIPOLASE® e LIPOLASE® ULTRA (Novozymes); e LI- PASE P™ "Amano" (Amano Pharmaceutical Co. Ltd., Japão).
[0057] As amilases incluem, porém sem limitação, as de origem bacteriana fúngica, ou até mesmo de origem mamífera. Inúmeras ade-
quadas são descritas nos documentos W09510603, WO9526397, WO9623874, WO9623873, WO9741213, WO9919467, WO0060060, WO0029560, WO9923211, WO9946399, WO0060058, WO0060059, WO9942567, WO0114532, WO02092797, WO0166712, WO0188107, WO0196537, WO0210355, WO9402597, WO0231124, WO9943793, WO9943794, WO2004113551, WO2005001064, WO2005003311, WO0164852, WO2006063594, WO2006066594, WO2006066596, WO2006012899, WO2008092919, WO2008000825, WO2005018336, WO2005066338, WO2009140504, WO2005019443, WO2010091221, WO2010088447, WO0134784, WO2006012902, WO2006031554, WO2006136161, WO2008101894, WO2010059413, WO2011098531, WO2011080352, WO2011080353, WO2011080354, WO2011082425, WO2011082429, WO2011076123, WO2011087836, WO2011076897, WO94183314, WO9535382, WO9909183, WO9826078, WO9902702, WO9743424, WO9929876, WO9100353, WO9605295, WO9630481, WO9710342, WO2008088493, WO2009149419, WO2009061381, WO2009100102, WO2010104675, WO2010117511, WO2010115021, WO2013184577, WO9418314, WO2008112459, WO2013063460, WO10115028, WO2009061380, WO2009100102, WO2014099523, WO2015077126A1, WO2013184577, WO2014164777, PCT/US12/70334, PCT/US13/74282, PCT/CN2013/077294, PCT/CN2013/077134, PCT/CN2013/077137, PCT/CN2013/077142, PCT/CN2012/087135, PCT/US12/62209, PCT/CN2013/084808, PCT/CN2013/084809 e PCT/US14/23458. Amilases comercialmente disponíveis incluem, porém sem limitação, uma ou mais de DU- RAMYL®, TERMAMYL®, FUNGAMYL®, STAINZYME®, STAINZYME PLUS®, STAINZYME ULTRA®, e BAN™ (Novozymes), bem como POWERASE™, RAPIDASE® e MAXAMYL® P, PREFERENZ® S100, PREFERENZ® S110, e PREFERENZ® S1000 (DuPont Industrial Biosciences).
[0058] Celulases incluem, porém sem limitação, aquelas que tem benefícios no cuidado da cor (consulte por exemplo, EP 0 495 257). Exemplos incluem celulases Humicola insolens (consultar, por exem- plo, Patente no 4.435.307) e celulases comercialmente disponíveis como CELLUZYME®, CAREZYME® (Novozymes) e KAC-500(B)™ (Kao Corporation), e PRIMAFAST® GOLD (DuPont). Em algumas mo- dalidades, as celulases são incorporadas como porções ou fragmentos de celulases de tipo selvagem ou variantes, maduras, em que uma porção do terminal N é excluída (consultar, por exemplo, Patente no U.S. 5.874.276). Celulases adequadas adicionais incluem aquelas en- contradas no documento WO2005054475, WO2005056787, Patente no U.S. 7.449.318 e Patente 7.833.773.
[0059] Mananases são descritas na Patente no U.S. nos U.S.
6.566.114, 6.602.842, 5.476, e 775, 6.440.991 e Pedido de Patente no U.S. 61/739267, todos os quais são incorporados ao presente docu- mento a título de referência. Disponíveis comercialmente incluem, po- rém sem limitação, MANNASTAR®, PURABRITE™ e MANNAWAY®.
[0060] Em algumas modalidades, peroxidases são usadas em combinação com peróxido de hidrogênio ou uma fonte do mesmo (por exemplo, um percarbonato, perborato ou persulfato) nas composições dos presentes ensinamentos, na medida do possível. Em algumas modalidades alternativas, oxidases são usadas em combinação com oxigênio. Ambos os tipos de enzimas são usados para "branqueamen- to da solução" (isto é, para impedir transferência de um corante têxtil de um pano tingido para outro pano quando os panos são lavados jun- tos em um licor de lavagem), preferencialmente junto com um agente melhorador (consultar, por exemplo, documentos WO 94/12621 e WO 95/01426). Peroxidases/oxidases adequadas incluem, porém, sem li- mitação, aquelas de origem vegetal, bacteriana ou fúngica. Mutantes química ou geneticamente modificados são incluídos em algumas mo-
dalidades.
[0061] Per-hidrolases incluem a enzima a partir de Mycobacterium smegmatis. Essa enzima, suas propriedades enzimáticas, sua estrutu- ra e inúmeras variantes e homólogos da mesma, são descritos em de- talhes nas Publicações de Pedido de Patente Internacionais WO 05/056782A e WO 08/063400A, e Publicações de Patente nos US2008145353 e US2007167344, as quais são incorporadas a título de referência. Em algumas modalidades, a per-hidrolase Mycobacte- rium smegmatis, ou homólogo, inclui a substituição S54V.
[0062] Outras per-hidrolases adequadas incluem membros da fa- mília de estearase de família de carboidratos 7 (família CE-7) descritos em, por exemplo, documentos WO2007/070609 e Publicações de Pe- dido de Patente nos U.S. 2008/0176299, 2008/176783 e 2009/0005590. Os membros da família CE-7 incluem cefalosporina C desacetilases (CAHs; EC 3.1.1,41) e acetil xilano esterases (AXEs; E.C. 3.1.1.72). Os membros da família de esterase CE-7 compartilham um motivo de assinatura conservado (Vincent et al., J. Mol. Biol., 330:593 a 606 (2003)).
[0063] Outras enzimas per-hidrolase incluem aquelas de Sinorhi- zobium meliloti, Mesorhizobium loti, Moraxella bovis, Agrobacterium tumefaciens, ou Prosthecobacter dejongeii (WO2005056782), Pseu- domonas mendocina (Patente no U.S. 5.389.536), ou Pseudomonas putida (Patentes nos U.S. 5.030.240 e 5.108.457). IV. Métodos de fusão a quente para preparação de partículas
[0064] Partículas fundidas a quente podem ser preparadas em uma variedade de maneiras, por exemplo, atomização por disco girató- rio de fusão a quente (também conhecido como atomização de copo de disco giratório), extrusão por fusão a quente, e arrefecimento por pulverização (também chamado de resfriamento por pulverização, congelamento por pulverização e prilling) a temperaturas elevadas.
(Consulte, por exemplo, Kiran L. Kadam, ed., Granulation Technology for Bioproducts, Boca Raton, CRC Press, 1991). Os grânulos podem ser, adicionalmente, revestidos pelo uso de, por exemplo, revestimento de leito fluido. V. Usos dos presentes grânulos preparados por fusão a quente e métodos para produzir os mesmos
[0065] As presentes composições e métodos oferecem aborda- gens comercialmente viáveis para estabilização de enzimas em pro- cessos de granulação por fusão a quente em que as enzimas particu- ladas são mescladas em uma composição fundida a temperaturas tão altas quanto 150 °C, ou até mesmo tão altas quanto 180 °C. Aplica- ções das partículas de fusão a quente resultante são numerosas e in- cluem uso em composições detergentes, alimentação para animais, composições alimentícias, de cuidados pessoais e agrícolas.
EXEMPLOS Exemplo 1: A estabilização de fitase na atomização por disco girató- rio de fusão a quente por meio de redução da atividade de água do ingrediente da enzima em pó por meio de pré-secagem do pó
[0066] O objetivo principal desse experimento foi investigar o efeito da atividade de água do pó de fitase, que é uma medição de água livre ou não ligada em equilíbrio com a água residual total, na estabilidade de calor de enzima na granulação com atomização por disco giratório de fusão a quente. A atividade de água inicial (aw) de pó de fitase se- cado por pulverização foi 0,147.
[0067] Os grânulos de enzimas foram produzidos pelo método de atomização por disco giratório de fusão a quente pelo uso de um disco giratório de 10 cm em uma câmara retangular. O disco foi instalado em uma altura de 4,6 m a partir da superfície de coleta. O processo de granulação envolveu misturar pó de enzimas secado por pulverização (isto é, fitase BP17; WO 2008/097619) em uma preparação fundida homogeneizada de cera de polietileno que contém carbonato de cálcio a 152 oC; e dispensar a preparação de enzima fundida sobre o disco, enquanto gira a 6.000 rpm. A duração do tempo de processamento de enzima a partir do ponto de adição para a preparação fundida até a dispensação completa sobre o disco foi menor que 2 minutos. Gotas de fusão atomizadas solidificaram em grânulos à medida que se proje- tavam para longe do disco à temperatura ambiente e foram coletadas para análise. Antes de misturar, a aw da enzima em pó original (Formu- lação B) foi ajustada ou por secagem com calor sob vácuo (Formula- ção A), umidificar em uma câmara de umidade (Formulações C e D) para valores finais de aw de 0,068, 0,147 (valor original), 0,215 ou 0,42. As misturas finais continham 20% (p/p) de enzima, 60% (p/p) de cera de polietileno catalisada com metaloceno de baixa viscosidade e não polar (LICOCENE® PE 4201; Clariant Corp.), 20% (p/p) de cera de polietileno catalisada com metaloceno de alto ponto de fusão e baixa viscosidade (LICOCENE® PE 5301; Clariant Corp.) e 20% (p/p) de carbonato de cálcio (GLC-1012; Great Lakes Calcium) em lotes de 400 g de tamanho.
[0068] A atividade de enzima dos grânulos de enzima resultantes, peneirados para selecionar por uma faixa de tamanho de 212 a 300 um, foi medida pelo uso de ensaio de Malachite-Green para medir fos- fato inorgânico (consulte, por exemplo, Hwang et al. (2015) Delivery of Formulated Industrial Enzymes with Acoustic Technology, Journal of Laboratory J Lab Automation, 1-13). O rendimento da atividade de granulação, isto é, a razão da atividade de enzima ‘medida' para a ati- vidade de enzima ‘esperada', de fitase nos grânulos é mostrado na Tabela 1 abaixo. A aw de pó de fitase foi ad
Tabela 1. Rendimento da atividade de granulação de grânulos de fi- tase Formulação aw de pó de aw de grânu- Rendimento da atividade fitase los de fitase de granulação (%) A 0,068 0,118 81,4% B 0,147 0,207 73,1% C 0,215 0,267 71,7% D 0,420 0,418 53,5%
[0069] O rendimento da atividade de granulação aumentou com a diminuição de aw do ingrediente de enzima em pó. A aw de grânulos de enzima se correlacionou bem com a aw de ingrediente de enzima em pó. Os resultados desse experimento sugerem que reduzir a atividade de água do ingrediente de enzima em pó pode ser uma abordagem viável para estabilizar a enzima em atomização por disco giratório de fusão a quente a temperaturas operacionais tão altas quanto 152 oC.
[0070] A Figura 1 mostra a correlação entre valores de aw e teor de umidificação residual (método de perda em secagem) de grânulos de fitase. Baixa aw (< 0,3) e teor de umidificação (<5%, perda em seca- gem a 105 oC) são preferidos para aplicações de peletização de ali- mentação para animais. Exemplo 2: A estabilização de fitase em atomização por disco girató- rio de fusão a quente por meio de redução da atividade de água do ingrediente de enzima ativa por pré-secagem e pré mesclagem com um dessecante
[0071] O objetivo principal desse experimento foi investigar a pré mesclagem de enzima em pó com diferentes composto baseados em aluminossilicato, incluindo zeólitos e terra diatomácea, como um méto- do preferido para reduzir a atividade de água da composição de enzi- mas para melhorar o rendimento de atividade enzimática em granula- ção com atomização por disco giratório de fusão a quente. A fórmula química dos zeólitos empregados nesse experimento, são listados na
Tabela 2. Tabela 2. Fórmula química de zeólitos testados no experimento do Exemplo 2 Nome Fórmula Química Fornecedor Zeólito (número do 0,6K2O.4Na2O.Al2O3.2SiO2.xH2O Sigma-Aldrich produto 96096) ZEOMAX® (Ca, Mg, Na2, ZeoTech Corp. K2)O.Al2O3.10SiO2.8H2O Zeólito KMI 3Na2O.3Al2O3.30SiO2.24H2O KMI Zeolite Inc.
[0072] Os grânulos de enzima foram produzidos com atomização por disco giratório de fusão a quente, como descrito no Exemplo 1. A atividade de água (aw) de pó de fitase foi 0,078-0,092 antes de mesclar com um dessecante do tipo aluminossilicato. A mescla de enzima em pó foi, em seguida, misturada em uma preparação fundida homoge- neizada de estearato de zinco que contém 10% de carbonato de cálcio (20% no caso da Formulação E) a 150 a 152 oC e dispensada sobre o disco enquanto gira a 5.800 a 6.200 rpm. Todas as misturas continham 20% (p/p) de enzima e 60% (p/p) de estearato de zinco COAD® 33 (Norac). Os componentes variáveis presentes nos 20% (p/p) restantes das misturas são mostrados na Tabela 3 abaixo. Tabela 3. Composição de grânulos de enzima produzida com atomi- zação por disco giratório de fusão a quente Formu- Dessecante % em Aditivo % em lação peso alvo peso alvo E - - - - F Zeólito da Sigma-Aldrich 10% - - (P/N 96096) G Zeotech Corp. 10% - - ZEOMAX® < 90 um H KMI Zeolite Inc. 10% - - Zeólito KMI < 90 um
Formu- Dessecante % em Aditivo % em lação peso alvo peso alvo I Minerais EP CELATOM® 10% - - MN-2 J Minerais EP 5% Minerais EP 5% CELATOM® MN-2 PRE-CO- FLOC® PB- 300M K Zeólito da Sigma-Aldrich 5% Minerais EP 5% (P/N 96096) PRE-CO- FLOC® PB- 300M L Zeólito da Sigma-Aldrich 5% Minerais EP 5% (P/N 96096) PRE-CO- FLOC® PB- 200M
[0073] A atividade enzimática dos grânulos de enzima resultantes (212 a 300 um de faixa de tamanho) foi medida como no Exemplo 1 com ensaio de Malachite-Green e o rendimento da atividade de granu- lação é mostrado na Tabela 3. Tabela 3. Rendimento da atividade de granulação dos grânulos de en- zima produzidos com atomização por disco giratório de fusão a quente Formulação aw pó de fi- aw grânulos Rendimento da atividade de tase* de fitase granulação (%) E 0,086 0,150 84,1% F 0,078 0,001 90,4% G 0,078 0,239 95,5% H 0,078 0,203 88,8% I 0,078 0,241 84,9% J 0,092 0,239 88,3% K 0,092 0,106 89,5% L 0,092 0,062 90,8% *antes de mesclar com dessecante
[0074] Composições que contêm Zeólito da Sigma-Aldrich (Tipo
3A) mostraram rendimento da atividade de granulação maior em com- paração com os preparados com Zeólito KMI ou CELATOM® MN-2 como dessecante.
Deve-se notar que aw de grânulos de enzima que contêm Zeólito de Sigma-Aldrich (Tipo 3A) foi consideravelmente infe- rior às outras composições.
Nosso experimento com mesclas secas físicas de pó de fitase e Zeólito 3A em pó mostrou uma queda rápida de aw e teor de umidificação do pó de fitase para, respectivamente, menos que 0,005 e menos que 0,3% após mesclar duas partes de en- zima com 1 parte de zeólito.
Esses valores de aw e umidificação foram mantidos quando a mescla de enzima/zeólito (2:1 p/p) foi mantida em um recipiente fechado a temperatura ambiente normal por até 7 dias (duração do experimento). Os resultados do experimento de granula- ção por fusão a quente indicaram que a redução da atividade de água do ingrediente de enzima em pó por meio de pré mesclagem do pó com um dessecante de aluminossilicato pode ser uma abordagem viá- vel para estabilizar a enzima em atomização por disco giratório de fu- são a quente em temperaturas operacionais tão altas quanto 152 oC.
Claims (26)
1. Grânulo de enzima preparado por fusão a quente com baixa atividade de água, caracterizado pelo fato de que compreende uma mistura de uma enzima particulada em pó e um dessecante que não libera substancialmente água ligada a uma temperatura acima de 50 °C.
2. Grânulo, de acordo com a reivindicação 1, caracterizado pelo fato de que a mistura da enzima particulada em pó e o dessecan- te mantém uma atividade de água menor que 0,15, opcionalmente, menor que 0,10, opcionalmente menor que 0,08, opcionalmente, me- nor que 0,05, opcionalmente menor que 0,01 e, ainda opcionalmente, menor que 0,005, por um período de tempo pré-selecionado.
3. Grânulo de enzima preparado por fusão a quente com baixa atividade de água, caracterizado pelo fato de que compreende uma mistura de uma enzima particulada em pó e um dessecante que mantém uma atividade de água menor que 0,15, opcionalmente, me- nor que 0,10, opcionalmente menor que 0,08, opcionalmente, menor que 0,05, opcionalmente menor que 0,01 e, ainda opcionalmente, me- nor que 0,005, por um período de tempo pré-selecionado.
4. Composição de enzima fundida a quente, caracterizada pelo fato de que compreende uma mistura de uma enzima particulada em pó e um dessecante que mantém uma atividade de água menor que 0,15, opcionalmente, menor que 0,10, opcionalmente, menor que 0,08, opcionalmente, menor que 0,05, opcionalmente, menor que 0,01 e, ainda opcionalmente, menor que 0,005 durante um processo de granulação por fusão e, opcionalmente, por um período de tempo pós- granulação pré-selecionado.
5. Grânulo, de acordo com qualquer uma das reivindica- ções precedentes, caracterizado pelo fato de que o dessecante não libera substancialmente água ligada a uma temperatura menor que
180 °C.
6. Grânulo, de acordo com qualquer uma das reivindica- ções precedentes, caracterizado pelo fato de que a razão entre enzima em pó e dessecante está entre 0,1:10 (p/p) a 10:0,1 (p/p), opcional- mente, entre 0,1:5 (p/p) a 5:0,1 (p/p) e, opcionalmente, entre 0,1:1 (p/p) a 1:0,1 (p/p).
7. Grânulo, de acordo com qualquer uma das reivindica- ções 1 a 5, caracterizado pelo fato de que a razão entre enzima em pó e dessecante está entre cerca de 2:1 (p/p) a 4:1 (p/p).
8. Grânulo, de acordo com qualquer uma das reivindica- ções precedentes, caracterizado pelo fato de que o dessecante é uma zeólita.
9. Grânulo, de acordo com qualquer uma das reivindica- ções precedentes, caracterizado pelo fato de que o dessecante é uma zeólita que tem uma razão de SiO2/Al2O3 menor que 20.
10. Grânulo, de acordo com qualquer uma das reivindica- ções precedentes, caracterizado pelo fato de que o dessecante é uma zeólita com baixo teor de sílica que tem uma razão de SiO2/Al2O3 me- nor que 4.
11. Grânulo, de acordo com qualquer uma das reivindica- ções 1 a 9, caracterizado pelo fato de que o dessecante é uma zeólita com teor de sílica de baixo a intermediário que tem uma razão de SiO2/Al2O3 entre 4 e 10.
12. Grânulo, de acordo com qualquer uma das reivindica- ções 1 a 9, caracterizado pelo fato de que o dessecante é uma zeólita com teor de sílica intermediário a alto que tem uma razão de SiO2/Al2O3 entre 10 e 20.
13. Grânulo, de acordo com qualquer uma das reivindica- ções precedentes, caracterizado pelo fato de que o dessecante é uma zeólita com poros menores que 1,0 nm, opcionalmente, menor que
0,75 nm, opcionalmente, menor que 0,60 nm e, opcionalmente, menor que 0,40 nm.
14. Grânulo, de acordo com qualquer uma das reivindica- ções precedentes, caracterizado pelo fato de que o dessecante é uma zeólita ativada, que é desidratado em até pelo menos 5% de seu teor de água original, opcionalmente, pelo menos 50% de seu teor de água original e, opcionalmente, pelo menos 95% de seu teor de água origi- nal.
15. Grânulo, de acordo com qualquer uma das reivindica- ções 1 a 7, caracterizado pelo fato de que o dessecante é uma terra diatomácea (DE).
16. Grânulo, de acordo com a reivindicação 15, caracteri- zado pelo fato de que o dessecante é uma terra diatomácea (DE) com uma capacidade de absorção de água de pelo menos 140 g de água por 100 g de DE à temperatura ambiente, opcionalmente, pelo menos 180 g de água por 100 g de DE à temperatura ambiente e, opcional- mente, pelo menos 200 g de água por 100 g de DE à temperatura am- biente.
17. Grânulo, de acordo com a reivindicação 15 ou 16, ca- racterizado pelo fato de que o dessecante tem uma capacidade de ab- sorção de água de pelo menos 20 g de água por 100 g de dessecante a 50 °C.
18. Grânulo, de acordo com qualquer uma das reivindica- ções precedentes, caracterizado pelo fato de que compreende, ainda, um indicador de saturação colorido.
19. Grânulo, de acordo com qualquer uma das reivindica- ções precedentes, caracterizado pelo fato de que o período de tempo pré-selecionado é de pelo menos 5 minutos, pelo menos 15 minutos, pelo menos 1 hora, pelo menos 12 horas, pelo menos 24 horas, pelo menos 48 horas ou mais.
20. Detergente, ração para animal, alimento, composição para cuidados pessoais ou agrícola, caracterizado pelo fato de que compreende o grânulo, como definido em qualquer uma das reivindi- cações 1 a 19.
21. Método para reduzir a degradação e/ou desativação mediada por água de uma enzima em grânulo preparado por fusão a quente que compreende um pó contendo enzima particulado, caracte- rizado pelo fato de que o método compreende adicionar, à enzima em pó antes da granulação, um dessecante selecionado para não liberar substancialmente água ligada a uma temperatura acima de 50 °C para produzir uma mistura de enzima particulada que tem, antes da granu- lação, uma atividade de água menor que 0,3.
22. Método, de acordo com a reivindicação 21, caracteriza- do pelo fato de que a atividade de água da mistura de enzima particu- lada antes da granulação é menor que 0,15, opcionalmente, menor que 0,10, opcionalmente, menor que 0,08, opcionalmente, menor que 0,05, opcionalmente, menor que 0,01 e, ainda opcionalmente, menor que 0,005.
23. Método, de acordo com a reivindicação 21 ou 22, carac- terizado pelo fato de que o dessecante não libera substancialmente água ligada a uma temperatura menor que 180 °C.
24. Método, de acordo com qualquer uma das reivindica- ções 21 a 23, caracterizado pelo fato de que o dessecante é uma zeó- lita.
25. Método, de acordo com qualquer uma das reivindica- ções 21 a 23, caracterizado pelo fato de que o dessecante é uma terra diatomácea.
26. Método, de acordo com qualquer uma das reivindica- ções 21 a 25, caracterizado pelo fato de que ainda incorpora os recur- sos, como definidos em qualquer uma das reivindicações 1 a 20.
Applications Claiming Priority (5)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US201762609047P | 2017-12-21 | 2017-12-21 | |
US62/609,047 | 2017-12-21 | ||
US201862628057P | 2018-02-08 | 2018-02-08 | |
US62/628,057 | 2018-02-08 | ||
PCT/US2018/061820 WO2019125683A1 (en) | 2017-12-21 | 2018-11-19 | Enzyme-containing, hot-melt granules comprising a thermotolerant desiccant |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
BR112020012584A2 true BR112020012584A2 (pt) | 2020-11-24 |
Family
ID=64650538
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
BR112020012584-9A BR112020012584A2 (pt) | 2017-12-21 | 2018-11-19 | grânulos fundidos a quente contendo enzima que compreendem um dessecante termotolerante |
Country Status (7)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US20210222148A1 (pt) |
EP (1) | EP3728543A1 (pt) |
CN (1) | CN111742041B (pt) |
BR (1) | BR112020012584A2 (pt) |
CA (1) | CA3086202A1 (pt) |
MX (1) | MX2020006518A (pt) |
WO (1) | WO2019125683A1 (pt) |
Family Cites Families (161)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US5476A (en) | 1848-03-14 | Harness-saddle | ||
US739267A (en) | 1902-10-27 | 1903-09-15 | Charles L Ferner | Machine for making bandages. |
US4016040A (en) | 1969-12-10 | 1977-04-05 | Colgate-Palmolive Company | Preparation of enzyme-containing beads |
GB1372034A (en) | 1970-12-31 | 1974-10-30 | Unilever Ltd | Detergent compositions |
GB1446965A (en) * | 1974-02-14 | 1976-08-18 | Agricultural Vegetable Prod | Preparation of food products |
GB1590432A (en) * | 1976-07-07 | 1981-06-03 | Novo Industri As | Process for the production of an enzyme granulate and the enzyme granuate thus produced |
DK187280A (da) | 1980-04-30 | 1981-10-31 | Novo Industri As | Ruhedsreducerende middel til et fuldvaskemiddel fuldvaskemiddel og fuldvaskemetode |
US4760025A (en) | 1984-05-29 | 1988-07-26 | Genencor, Inc. | Modified enzymes and methods for making same |
US5972682A (en) | 1984-05-29 | 1999-10-26 | Genencor International, Inc. | Enzymatically active modified subtilisins |
US5801038A (en) | 1984-05-29 | 1998-09-01 | Genencor International Inc. | Modified subtilisins having amino acid alterations |
DK154572C (da) | 1985-08-07 | 1989-04-24 | Novo Industri As | Enzymatisk detergentadditiv, detergent og fremgangsmaade til vask af tekstiler |
US4933287A (en) | 1985-08-09 | 1990-06-12 | Gist-Brocades N.V. | Novel lipolytic enzymes and their use in detergent compositions |
EG18543A (en) * | 1986-02-20 | 1993-07-30 | Albright & Wilson | Protected enzyme systems |
DK122686D0 (da) | 1986-03-17 | 1986-03-17 | Novo Industri As | Fremstilling af proteiner |
US5030240A (en) | 1986-06-09 | 1991-07-09 | The Clorox Company | Enzymatic peracid bleaching system |
DE3750450T2 (de) | 1986-08-29 | 1995-01-05 | Novo Industri As | Enzymhaltiger Reinigungsmittelzusatz. |
US5389536A (en) | 1986-11-19 | 1995-02-14 | Genencor, Inc. | Lipase from Pseudomonas mendocina having cutinase activity |
US5108457A (en) | 1986-11-19 | 1992-04-28 | The Clorox Company | Enzymatic peracid bleaching system with modified enzyme |
EP0322429B1 (en) | 1987-05-29 | 1994-10-19 | Genencor International, Inc. | Cutinase cleaning composition |
EP0305216B1 (en) | 1987-08-28 | 1995-08-02 | Novo Nordisk A/S | Recombinant Humicola lipase and process for the production of recombinant humicola lipases |
JPS6474992A (en) | 1987-09-16 | 1989-03-20 | Fuji Oil Co Ltd | Dna sequence, plasmid and production of lipase |
DE68924654T2 (de) | 1988-01-07 | 1996-04-04 | Novo Nordisk As | Spezifische Protease. |
JP3079276B2 (ja) | 1988-02-28 | 2000-08-21 | 天野製薬株式会社 | 組換え体dna、それを含むシュードモナス属菌及びそれを用いたリパーゼの製造法 |
WO1990009446A1 (en) | 1989-02-17 | 1990-08-23 | Plant Genetic Systems N.V. | Cutinase |
DE69032360T2 (de) | 1989-06-29 | 1998-12-03 | Genencor Int | Mutierte mikrobielle alpha-Amylasen mit erhöhter thermischer, saurer und/oder alkylischer Stabilität |
JP3112937B2 (ja) | 1990-04-14 | 2000-11-27 | カリ―ヒエミー アクチエンゲゼルシヤフト | アルカリ性バチルスーリパーゼ、これをコード化するdna配列およびこのリパーゼを生産するバチルス |
EP0495258A1 (en) | 1991-01-16 | 1992-07-22 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions with high activity cellulase and softening clays |
US5340735A (en) | 1991-05-29 | 1994-08-23 | Cognis, Inc. | Bacillus lentus alkaline protease variants with increased stability |
US5423997A (en) | 1991-05-31 | 1995-06-13 | Colgate Palmolive Co. | Spray dried powdered automatic dishwashing composition containing enzymes |
WO1994002597A1 (en) | 1992-07-23 | 1994-02-03 | Novo Nordisk A/S | MUTANT α-AMYLASE, DETERGENT, DISH WASHING AGENT, AND LIQUEFACTION AGENT |
US5965510A (en) | 1992-12-01 | 1999-10-12 | Novo Nordisk A/S | Enhancement of enzyme reactions |
DK0689589T4 (da) | 1993-02-11 | 2010-01-04 | Genencor Int | Oxidativ stabil alfa-amylase |
DK77393D0 (da) | 1993-06-29 | 1993-06-29 | Novo Nordisk As | Aktivering af enzymer |
JPH09503916A (ja) | 1993-10-08 | 1997-04-22 | ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ | アミラーゼ変異体 |
US5861271A (en) | 1993-12-17 | 1999-01-19 | Fowler; Timothy | Cellulase enzymes and systems for their expressions |
DE4405511A1 (de) * | 1994-02-22 | 1995-08-24 | Henkel Kgaa | Waschmittel mit amorphen silikatischen Buildersubstanzen |
ES2364774T3 (es) | 1994-02-24 | 2011-09-14 | HENKEL AG & CO. KGAA | Enzimas mejoradas y detergentes que las contienen. |
EP1921148B1 (en) | 1994-02-24 | 2011-06-08 | Henkel AG & Co. KGaA | Improved enzymes and detergents containing them |
US5691295A (en) | 1995-01-17 | 1997-11-25 | Cognis Gesellschaft Fuer Biotechnologie Mbh | Detergent compositions |
WO1995026397A1 (en) | 1994-03-29 | 1995-10-05 | Novo Nordisk A/S | Alkaline bacillus amylase |
AU704022B2 (en) | 1994-06-17 | 1999-04-15 | Genencor International, Inc. | Cleaning compositions containing plant cell wall degrading enzymes and their use in cleaning methods |
DE69534369T2 (de) | 1994-06-17 | 2006-03-09 | Genencor International, Inc., Palo Alto | Von der alpha-amylase aus b. licheniformis abgeleitete amylolytische enzyme mit verbesserten eigenschaften |
DE4422433A1 (de) * | 1994-06-28 | 1996-01-04 | Cognis Bio Umwelt | Mehrenzymgranulat |
KR970704872A (ko) | 1994-08-11 | 1997-09-06 | 혼 마가렛 에이 | 개선된 세척 조성물 |
EP2199378B1 (en) | 1995-02-03 | 2012-08-15 | Novozymes A/S | A method of designing alpha-amylase mutants with predetermined properties |
AR000862A1 (es) | 1995-02-03 | 1997-08-06 | Novozymes As | Variantes de una ó-amilasa madre, un metodo para producir la misma, una estructura de adn y un vector de expresion, una celula transformada por dichaestructura de adn y vector, un aditivo para detergente, composicion detergente, una composicion para lavado de ropa y una composicion para la eliminacion del |
BR9607751A (pt) | 1995-03-24 | 1998-06-23 | Genencor Int | Uma composiçao detergente aperfeiçoada para lavandeira compreendendo amílase |
DE69605009T2 (de) * | 1995-05-29 | 2000-05-25 | Kao Corp | Enzymhaltiges granulat und verfahren zu seiner herstellung |
JPH11514219A (ja) | 1995-09-13 | 1999-12-07 | ジェネンコア インターナショナル インコーポレーテッド | 好アルカリ性で好熱姓の微生物およびそれから得られる酵素 |
ES2432519T3 (es) | 1996-04-30 | 2013-12-04 | Novozymes A/S | Mutantes de alfa-amilasa |
US5763385A (en) | 1996-05-14 | 1998-06-09 | Genencor International, Inc. | Modified α-amylases having altered calcium binding properties |
US6211134B1 (en) | 1996-05-14 | 2001-04-03 | Genecor International, Inc. | Mutant α-amylase |
AU1461497A (en) | 1996-12-09 | 1998-07-03 | Genencor International, Inc. | Proteins Having Increased Stability |
US6008026A (en) | 1997-07-11 | 1999-12-28 | Genencor International, Inc. | Mutant α-amylase having introduced therein a disulfide bond |
US6080568A (en) | 1997-08-19 | 2000-06-27 | Genencor International, Inc. | Mutant α-amylase comprising modification at residues corresponding to A210, H405 and/or T412 in Bacillus licheniformis |
EP1023439B1 (en) | 1997-10-13 | 2009-02-18 | Novozymes A/S | alpha-AMYLASE MUTANTS |
AR015977A1 (es) | 1997-10-23 | 2001-05-30 | Genencor Int | Variantes de proteasa multiplemente substituida con carga neta alterada para su empleo en detergentes |
CA2845178A1 (en) | 1997-10-30 | 1999-05-14 | Novozymes A/S | .alpha.-amylase mutants |
EP1054957A1 (en) | 1998-02-18 | 2000-11-29 | Novo Nordisk A/S | Alkaline bacillus amylase |
EP1066374B1 (en) | 1998-02-27 | 2006-05-31 | Novozymes A/S | Amylolytic enzyme variants |
ATE490312T1 (de) | 1998-02-27 | 2010-12-15 | Novozymes As | Maltogene alpha-amylase varianten |
WO1999046399A1 (en) | 1998-03-09 | 1999-09-16 | Novo Nordisk A/S | Enzymatic preparation of glucose syrup from starch |
CN100497614C (zh) | 1998-06-10 | 2009-06-10 | 诺沃奇梅兹有限公司 | 甘露聚糖酶 |
WO2000022104A1 (fr) * | 1998-10-09 | 2000-04-20 | Kao Corporation | Particules d'enzyme |
US6197565B1 (en) | 1998-11-16 | 2001-03-06 | Novo-Nordisk A/S | α-Amylase variants |
ES2496568T3 (es) | 1999-03-30 | 2014-09-19 | Novozymes A/S | Variantes de alfa-amilasa |
CN100523181C (zh) | 1999-03-31 | 2009-08-05 | 诺维信公司 | 具有碱性α-淀粉酶活性的多肽及其编码核酸 |
JP4745503B2 (ja) | 1999-03-31 | 2011-08-10 | ノボザイムス アクティーゼルスカブ | アルカリα−アミラーゼ活性を有するポリペプチド及びそれらをコードする核酸 |
KR100337784B1 (ko) * | 1999-05-04 | 2002-05-24 | 정명식 | 세파졸린의 효소적 합성 방법 |
AU6686200A (en) | 1999-08-20 | 2001-03-19 | Novozymes A/S | Alkaline bacillus amylase |
ATE326520T1 (de) * | 1999-09-24 | 2006-06-15 | Novozymes As | Teilchen für flüssige zubereitungen |
CN101230341A (zh) * | 1999-10-01 | 2008-07-30 | 诺沃奇梅兹有限公司 | 喷雾干燥的酶产品 |
CN1390252A (zh) | 1999-11-10 | 2003-01-08 | 诺维信公司 | Fungamyl样α-淀粉酶变体 |
AU3724801A (en) | 2000-03-03 | 2001-09-12 | Novozymes A/S | Polypeptides having alkaline alpha-amylase activity and nucleic acids encoding same |
EP2221365A1 (en) | 2000-03-08 | 2010-08-25 | Novozymes A/S | Variants with altered properties |
AU2001258229A1 (en) | 2000-05-12 | 2001-11-26 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variants with altered 1,6-activity |
WO2001096537A2 (en) | 2000-06-14 | 2001-12-20 | Novozymes A/S | Pre-oxidized alpha-amylase |
JP4855632B2 (ja) | 2000-08-01 | 2012-01-18 | ノボザイムス アクティーゼルスカブ | 変更された性質を有するα−アミラーゼ突然変異体 |
US6440991B1 (en) | 2000-10-02 | 2002-08-27 | Wyeth | Ethers of 7-desmethlrapamycin |
EP1326965A2 (en) | 2000-10-13 | 2003-07-16 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variant with altered properties |
EP2159279A3 (en) | 2001-05-15 | 2010-05-12 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variant with altered properties |
CN1791431A (zh) * | 2003-03-20 | 2006-06-21 | 水光子学公司 | 微团粒组合物 |
JP4757191B2 (ja) | 2003-04-30 | 2011-08-24 | ジェネンコー・インターナショナル・インク | 新規なバチルスmHKcelセルラーゼ |
CA2538349C (en) | 2003-06-25 | 2014-08-12 | Novozymes A/S | Polypeptides having alpha-amylase activity and polynucleotides encoding same |
JP2007526748A (ja) | 2003-06-25 | 2007-09-20 | ノボザイムス アクティーゼルスカブ | 澱粉加工用酵素 |
DK1675941T3 (da) | 2003-06-25 | 2013-08-26 | Novozymes As | Polypeptider med alfa-amylaseaktivitet og polynukleotider, der koder for dem |
US20070264700A1 (en) | 2003-08-22 | 2007-11-15 | Novozymes A/S | Fungal Alpha-Amylase Variants |
EP1657981A1 (en) | 2003-08-22 | 2006-05-24 | Novozymes A/S | Process for preparing a dough comprising a starch-degrading glucogenic exo-amylase of family 13 |
EP2664670B1 (en) | 2003-12-03 | 2015-05-06 | Danisco US Inc. | Perhydrolase |
US7754460B2 (en) | 2003-12-03 | 2010-07-13 | Danisco Us Inc. | Enzyme for the production of long chain peracid |
CN102766614A (zh) | 2003-12-03 | 2012-11-07 | 明治制果药业株式会社 | 内切葡聚糖酶stce和含有内切葡聚糖酶的纤维素酶配制品 |
EP1702981B1 (en) | 2003-12-08 | 2011-08-31 | Meiji Seika Pharma Co., Ltd. | Surfactant-tolerant cellulase and method of converting the same |
DK1709167T3 (da) | 2004-01-08 | 2010-08-16 | Novozymes As | Amylase |
WO2006012899A1 (en) | 2004-08-02 | 2006-02-09 | Novozymes A/S | Maltogenic alpha-amylase variants |
AU2005269082A1 (en) | 2004-08-02 | 2006-02-09 | Novozymes A/S | Creation of diversity in polypeptides |
EP1791966B1 (en) | 2004-09-10 | 2014-06-04 | Novozymes North America, Inc. | Methods for preventing, removing, reducing, or disrupting biofilm |
CA2598204C (en) | 2004-11-09 | 2015-01-13 | Board Of Regents, The University Of Texas System | Stabilized hme composition with small drug particles |
US7659101B2 (en) | 2004-12-15 | 2010-02-09 | Novozymes A/S | Alkaline Bacillus amylase |
CA2592083C (en) | 2004-12-22 | 2017-02-21 | Novozymes A/S | Hybrid enzymes consisting of an endo-amylase first amino acid sequence and a carbohydrate-binding module as second amino acid sequence |
MX2007007494A (es) | 2004-12-23 | 2007-08-15 | Novozymes As | Variantes de alfa-amilasa. |
JP2008545841A (ja) * | 2005-06-02 | 2008-12-18 | ノボザイムス アクティーゼルスカブ | 不活性粒子及び活性粒子のブレンド |
MX2007015471A (es) | 2005-06-24 | 2008-04-04 | Novozymes As | Amilasas para uso farmaceutico. |
US7758778B2 (en) | 2005-09-07 | 2010-07-20 | Southwest Research Institute | Methods for preparing biodegradable microparticle formulations containing pharmaceutically active agents |
US7261529B2 (en) | 2005-09-07 | 2007-08-28 | Southwest Research Institute | Apparatus for preparing biodegradable microparticle formulations containing pharmaceutically active agents |
DK2497372T3 (en) * | 2005-10-12 | 2016-09-12 | Danisco Us Inc | Stable, durable granules with active |
DK1934340T3 (da) | 2005-10-12 | 2014-06-16 | Danisco Us Inc | Anvendelse og fremstilling af en opbevaringsstabil neutral metalloprotease |
US7723083B2 (en) | 2005-12-13 | 2010-05-25 | E.I. Du Pont De Nemours And Company | Production of peracids using an enzyme having perhydrolysis activity |
CN101326288B (zh) | 2005-12-13 | 2012-05-02 | 纳幕尔杜邦公司 | 使用具有过氧化水解活性的酶生产过酸 |
US7951566B2 (en) | 2005-12-13 | 2011-05-31 | E.I. Du Pont De Nemours And Company | Production of peracids using an enzyme having perhydrolysis activity |
US8518675B2 (en) | 2005-12-13 | 2013-08-27 | E. I. Du Pont De Nemours And Company | Production of peracids using an enzyme having perhydrolysis activity |
GB0600913D0 (en) * | 2006-01-17 | 2006-02-22 | Syngenta Ltd | Improvements in or relating to organic compounds |
EP2038410A1 (en) | 2006-06-30 | 2009-03-25 | Novozymes A/S | Bacterial alpha-amylase variants |
CN104232365A (zh) | 2006-07-18 | 2014-12-24 | 丹尼斯科美国公司 | 在宽温度范围内具有活性的蛋白酶变体 |
US8097444B2 (en) | 2006-12-21 | 2012-01-17 | Danisco Us Inc. | Compositions and uses for an alpha-amylase polypeptide of bacillus species 195 |
BRPI0806503B1 (pt) | 2007-01-12 | 2023-09-26 | Danisco Us Inc., Genencor Division | Método de secagem por pulverização de uma composição aquosa e composição detergente |
US20100112637A1 (en) | 2007-02-01 | 2010-05-06 | Novozymes A/S | Polypeptides Having Alpha-Amylase Activity and Polynucleotides Encoding Same |
MX301786B (es) | 2007-02-07 | 2012-07-27 | Danisco Us Inc Genencor Div | Fitasas variantes de buttiauxella sp. que tienen propiedades alteradas. |
US8021863B2 (en) | 2007-02-19 | 2011-09-20 | Novozymes A/S | Polypeptides with starch debranching activity |
CN101679987A (zh) | 2007-03-09 | 2010-03-24 | 丹尼斯科美国公司 | 嗜碱芽孢杆菌物种α-淀粉酶变体、包括α-淀粉酶变体的组合物以及使用方法 |
CA2697099C (en) * | 2007-08-21 | 2018-02-20 | Board Of Regents, The University Of Texas System | Thermo-kinetic mixing for pharmaceutical applications |
CA2703975C (en) | 2007-10-31 | 2018-01-09 | Danisco Us Inc. | Use and production of citrate-stable neutral metalloproteases |
AU2008325250B2 (en) | 2007-11-05 | 2013-06-13 | Danisco Us Inc. | Variants of Bacillus sp. TS-23 alpha-amylase with altered properties |
EP2215110A2 (en) | 2007-11-05 | 2010-08-11 | Danisco US, Inc., Genencor Division | Alpha-amylase variants with altered properties |
CA2713582C (en) | 2008-02-04 | 2017-02-21 | Danisco Us Inc. | Ts23 alpha-amylase variants with altered properties |
WO2009140504A1 (en) | 2008-05-16 | 2009-11-19 | Novozymes A/S | Polypeptides having alpha-amylase activity and polynucleotides encoding same |
WO2009149200A2 (en) | 2008-06-06 | 2009-12-10 | Danisco Us Inc. | Compositions and methods comprising variant microbial proteases |
PL2297313T3 (pl) | 2008-06-06 | 2015-08-31 | Danisco Us Inc | Warianty alfa-amylazy z Bacillus subtilis i sposoby ich zastosowania |
WO2010022193A2 (en) | 2008-08-20 | 2010-02-25 | Board Of Regents, The University Of Texas System | Hot-melt extrusion of modified release multi-particulates |
KR20110091671A (ko) | 2008-11-11 | 2011-08-12 | 다니스코 유에스 인크. | 세린 프로테아제 변이체를 포함하는 조성물 및 방법 |
BRPI0922083A2 (pt) | 2008-11-11 | 2017-05-30 | Danisco Us Inc | proteases compreendendo uma ou mais mutações combináveis |
WO2010059413A2 (en) | 2008-11-20 | 2010-05-27 | Novozymes, Inc. | Polypeptides having amylolytic enhancing activity and polynucleotides encoding same |
EP2367923A2 (en) | 2008-12-01 | 2011-09-28 | Danisco US Inc. | Enzymes with lipase activity |
WO2010088447A1 (en) | 2009-01-30 | 2010-08-05 | Novozymes A/S | Polypeptides having alpha-amylase activity and polynucleotides encoding same |
WO2010091221A1 (en) | 2009-02-06 | 2010-08-12 | Novozymes A/S | Polypeptides having alpha-amylase activity and polynucleotides encoding same |
CN102341495A (zh) | 2009-03-10 | 2012-02-01 | 丹尼斯科美国公司 | 巨大芽孢杆菌菌株DSM90相关的α-淀粉酶及其使用方法 |
US20120028318A1 (en) | 2009-03-18 | 2012-02-02 | Danisco Us Inc. | Fungal cutinase from magnaporthe grisea |
CN102378813B (zh) | 2009-04-01 | 2014-05-14 | 丹尼斯科美国公司 | 包含具有改变的性质的α-淀粉酶变体的组合物和方法 |
US8877479B2 (en) | 2009-04-08 | 2014-11-04 | Danisco Us Inc. | Halomonas strain WDG195-related alpha-amylases, and methods of use, thereof |
CN102762222B (zh) | 2009-12-09 | 2015-11-25 | 丹尼斯科美国公司 | 包含蛋白酶变体的组合物和方法 |
CN102712878A (zh) | 2009-12-21 | 2012-10-03 | 丹尼斯科美国公司 | 含有枯草芽孢杆菌脂肪酶的洗涤剂组合物及其使用方法 |
CN102712880A (zh) | 2009-12-21 | 2012-10-03 | 丹尼斯科美国公司 | 含有嗜热脂肪地芽孢杆菌脂肪酶的洗涤剂组合物及其使用方法 |
JP2013515139A (ja) | 2009-12-21 | 2013-05-02 | ダニスコ・ユーエス・インク | サーモビフィダ・フスカのリパーゼを含む洗剤組成物、及びその使用方法 |
US20130071913A1 (en) | 2009-12-22 | 2013-03-21 | Novozymes A/S | Use of amylase variants at low temperature |
WO2011076123A1 (en) | 2009-12-22 | 2011-06-30 | Novozymes A/S | Compositions comprising boosting polypeptide and starch degrading enzyme and uses thereof |
US20120258497A1 (en) | 2010-01-04 | 2012-10-11 | Novozymes North America, Inc. | Alpha-Amylases |
WO2011098531A1 (en) | 2010-02-10 | 2011-08-18 | Novozymes A/S | Variants and compositions comprising variants with high stability in presence of a chelating agent |
JP2011190199A (ja) | 2010-03-12 | 2011-09-29 | Hideto Nakamura | 関節リウマチ薬 |
PL2566960T3 (pl) | 2010-05-06 | 2017-08-31 | The Procter And Gamble Company | Produkty konsumenckie z odmianami proteaz |
WO2011150157A2 (en) | 2010-05-28 | 2011-12-01 | Danisco Us Inc. | Detergent compositions containing streptomyces griseus lipase and methods of use thereof |
CN103764823B (zh) | 2011-05-05 | 2018-05-11 | 丹尼斯科美国公司 | 包含丝氨酸蛋白酶变体的组合物和方法 |
CN103781903A (zh) | 2011-08-31 | 2014-05-07 | 丹尼斯科美国公司 | 包含脂肪分解酶变体的组合物和方法 |
EP2771458B1 (en) | 2011-10-28 | 2016-12-21 | Danisco US Inc. | Variant maltohexaose-forming alpha-amylase variants |
PT2794836T (pt) * | 2011-12-22 | 2016-07-25 | Unilever Nv | Composição de detergente compreendendo glutâmico-n,n-diacetato, água e agente de branqueamento |
US20150141316A1 (en) | 2012-06-08 | 2015-05-21 | Danisco Us Inc. | Variant alpha amylases with enhanced activity on starch polymers |
EP2674475A1 (en) * | 2012-06-11 | 2013-12-18 | The Procter & Gamble Company | Detergent composition |
DK2935575T3 (en) | 2012-12-21 | 2018-07-23 | Danisco Us Inc | ALPHA-amylase variants |
CN105229147B (zh) | 2013-03-11 | 2020-08-11 | 丹尼斯科美国公司 | α-淀粉酶组合变体 |
GB201308843D0 (en) * | 2013-03-14 | 2013-07-03 | Verenium Corp | Phytase formulation |
MX2016006489A (es) | 2013-11-20 | 2016-08-03 | Danisco Us Inc | Alfa-amilasas variantes que tienen susceptibilidad reducida a la escision por proteasas y metodos de uso. |
WO2016149636A1 (en) * | 2015-03-19 | 2016-09-22 | Danisco Us Inc | Stable granules with low internal water activity |
CN104673560B (zh) * | 2015-03-25 | 2017-12-29 | 山西勇宁记科技有限公司 | 基于生物酶组合物的颗粒及其制备方法与应用 |
-
2018
- 2018-11-19 EP EP18815450.4A patent/EP3728543A1/en active Pending
- 2018-11-19 US US16/956,262 patent/US20210222148A1/en active Pending
- 2018-11-19 MX MX2020006518A patent/MX2020006518A/es unknown
- 2018-11-19 CA CA3086202A patent/CA3086202A1/en active Pending
- 2018-11-19 BR BR112020012584-9A patent/BR112020012584A2/pt unknown
- 2018-11-19 CN CN201880089887.2A patent/CN111742041B/zh active Active
- 2018-11-19 WO PCT/US2018/061820 patent/WO2019125683A1/en unknown
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
MX2020006518A (es) | 2020-10-28 |
CN111742041A (zh) | 2020-10-02 |
WO2019125683A1 (en) | 2019-06-27 |
US20210222148A1 (en) | 2021-07-22 |
CN111742041B (zh) | 2023-06-06 |
CA3086202A1 (en) | 2019-06-27 |
EP3728543A1 (en) | 2020-10-28 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
ES2684470T3 (es) | Composiciones que contienen partículas de liberación de agente beneficioso | |
US4381247A (en) | Enzyme-containing bleaching composition | |
JP4790957B2 (ja) | 酵素粒質物 | |
ES2674940T3 (es) | Composición detergente | |
ES2436602T3 (es) | Proceso para la preparación de un gránulo que contiene enzimas | |
EP0773984B1 (en) | Enzyme-containing granulated substance and preparation process thereof | |
WO1989008694A1 (en) | Granulate detergent enzyme product, method for production thereof, use thereof, and detergent containing such product | |
KR20010033321A (ko) | 수화된 차단 재료를 가지는 과립 | |
BR112012024674B1 (pt) | Grânulo, e, composição de detergente granular | |
EP0506791A1 (en) | ENZYMED PREPARATION AND DETERGENT CONTAINING SUCH A PREPARATION. | |
JPS61162185A (ja) | 顆粒状酵素製剤の製造方法 | |
JP2005531308A (ja) | 顆粒の安定化 | |
CA2140530A1 (en) | Process for dust-free enzyme manufacture | |
EP2408909A1 (en) | Improved blends containing proteases | |
WO2007058333A1 (ja) | 複合粒子 | |
BR112020012584A2 (pt) | grânulos fundidos a quente contendo enzima que compreendem um dessecante termotolerante | |
JPS6369894A (ja) | 酵素含有高密度粒状洗剤組成物 | |
WO2006128469A2 (en) | Blends of inactive particles and active particles | |
EP0185528A2 (en) | Enzymatic drain cleaning compositions | |
ES2417754T3 (es) | Agentes de lavado y limpieza | |
DE1617190A1 (de) | Koerniges,Enzyme enthaltendes Waschmittel | |
BR112019027976A2 (pt) | partículas de baixa aglomeração, contendo enzimas | |
JP3081534B2 (ja) | 酵素含有造粒物、その製造法及びこれを含有する組成物 | |
JP2598674B2 (ja) | 酵素含有水溶性マイクロカプセルの製造法 | |
WO2016201040A1 (en) | Water-triggered enzyme suspension |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
B350 | Update of information on the portal [chapter 15.35 patent gazette] | ||
B06W | Patent application suspended after preliminary examination (for patents with searches from other patent authorities) chapter 6.23 patent gazette] |