KR20170058424A - 펩티드모방 거대고리 및 이의 용도 - Google Patents

Abstract

피험체에서, p53 탈활성화 돌연변이가 결여된 것으로 결정된, 고형 종양을 치료하기 위한 방법을 제공한다. 또한, 피험체에서, p53 탈활성화 돌연변이가 결여된 것으로 결정된, 고형 종양의 치료에서 사용하기 위한 펩티드모방 거대고리를 제공한다.

Description

펩티드모방 거대고리 및 이의 용도{PEPTIDOMIMETIC MACROCYCLES AND USES THEREOF}

교차 참조

본 출원은 2014년 9월 24일 출원된 미국 가출원 제62/054,861호, 2015년 9월 3일 출원된 미국 가출원 제62/213,831호, 및 2015년 9월 10일 출원된 미국 가출원 제 62/216,670호를 우선권으로 청구하며, 이들 각각을 그의 전체로 참조하여 본원에 편입시킨다.

인간 전사 인자 단백질 p53은 DNA 손상 및 세포 스트레스에 대응하여 세포 주기 정지 및 아폽토시스를 유도하여서, 악성 변형으로부터 세포를 보호하는데 결정적인 역할을 한다. E3 유비퀴틴 리가제 MDM2(HDM2(human doubleminute 2)라고도 함)는 p53 전사촉진 활성을 중화시켜, p53 단백질의 핵으로부터의 유출을 초래하여, 유비퀴틴화-프로테오솜 경로를 통한 분해에 p53을 표적으로 삼아 음성적으로 p53 기능을 조절한다. 결실, 돌연변이, 또는 MDM2 과발현에 의한 p53 활성의 상실은 인간 암에서 가장 일반적인 결함이다. 야생형 p53을 발현하는 종양은 활성 p53의 농도를 증가시키거나 또는 안정화시키는 약학제에 취약하다. 이와 관련하여, MDM2 활성의 억제는 p53 활성을 복원하여 암 세포가 시험관내 및 생체내에서 아폽토시스에 재감작되게 하는 정당한 접근법으로서 출현되었다. MDMX(MDM4, HDM4(human doubleminute 4)라고도 함)가 p53의 유사한 음성 조절인자로서 최근에 동정되었고, 연구들은 MDMX 및 MDM2의 p53 결합 경계면 사이에 상당한 구조적 상동성을 밝혀주었다. MDMX는 또한 인간 종양에서 과발현되는 것으로 관찰되었다. p53-MDM2 및 p53-MDMX 단백질-단백질 상호작용은 MDM2 및 MDMX의 표면 상의 소수성 갈라진 틈에 삽입되는, p53의 동일한 15개 잔기 알파-헬릭스 전사촉진 도메인에 의해 매개된다. WT p53의 이 도메인 내 3개 잔기들(F19, W23, 및 L26)은 MDM2 및 MDMX와의 결합에 필수적이다.

고형 종양을 치료하기 위한 상당한 요구가 여전히 존재한다. 본원은 p53, MDM2 및/또는 MDMX에 결합하여 활성을 조정할 수 있는 화합물을 제공한다. 본원은 또한 p53의 활성을 조정하는 p53-기반 펩티드모방 거대고리를 포함하는 약학 제제를 제공한다. 본원은 또한 p53, MDM2 및/또는 MDMX 단백질 간 상호작용을 억제하는 p53-기반 펩티드모방 거대고리를 포함하는 약학 제제를 제공한다. 또한, 본원은 제한없이 고형 종양 및 다른 과증식성 질환을 포함한 질환을 치료하기 위한 방법을 제공한다.

일 측면에서, 본원은 인간 피험체에서, p53 탈활성화 돌연변이가 결여된 것으로 결정된 고형 종양의 치료 방법을 제공하고, 여기서 상기 방법은 펩디드모방체 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 유효량을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합한다. 일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 p53 및 MDM2 및 MDMX 간 상호작용을 파괴한다.

다른 측면에서, 본원은 치료를 필요로 하는 인간 피험체에서, p53 탈활성화 돌연변이가 결여된 고형 종양을 치료하는 방법을 제공하고, 여기서 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합한다.

다른 측면에서, 본원은 치료를 필요로 하는 인간 피험체에서, p53 유전자에 p53 탈활성화 돌연변이를 갖는 고형 종양을 치료하는 방법을 제공하고, 여기서 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합한다.

다른 측면에서, 본원은 치료를 필요로 하는 인간 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법을 제공하고, 여기서 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합하고, 고형 종양은 p53 단백질 발현이 음성이 아니다(예컨대 야생형 p53 단백질 또는 부분 기능성으로 돌연변이된 p53 단백질을 발현하는 고형 종양).

다른 측면에서, 본원은 치료를 필요로 하는 인간 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법을 제공하고, 여기서 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합하고, 고형 종양은 기능 획득 돌연변이를 갖는 p53 단백질(예컨대 초아폽토시스 p53)을 발현한다.

다른 측면에서, 본원은 이를 필요로 하는 인간 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법을 제공하고, 여기서 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합하고, 고형 종양은 부분 기능 상실을 야기하는 돌연변이를 갖는 p53 단백질을 발현한다.

다른 측면에서, 본원은 이를 필요로 하는 인간 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법을 제공하고 여기서 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합하며 고형 종양의 세포는 p53 유전자의 오직 단일 게놈 카피로부터 p53을 발현한다(예를 들어, 세포가 카피 손실 돌연변이를 가지며, 예를 들어, 반수체부족임).

다른 측면에서, 본원은 치료를 필요로 하는 인간 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법을 제공하고, 여기서 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합하고 고형 종양은 1 이상의 침묵 돌연변이를 갖는 p53 단백질을 발현한다.

다른 측면에서, 본원은 치료를 필요로 하는 인간 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법을 제공하고, 여기서 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하며, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합하고, 고형 종양의 세포는 p53 발현이 음성이다.

다른 측면에서, 본원은 치료를 필요로 하는 인간 피험체에서, p53 유전자에 p53 탈활성화 돌연변이를 갖는 고형 종양을 치료하는 방법을 제공하고, 여기서 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하며, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합하고, 고형 종양의 세포는 p53 유전자의 하나의 카피에 p53 탈활성화 돌연변이를 갖는다. 일부 실시형태에서, 고형 종양의 세포는 p53 유전자의 제2 카피에 제2의 p53 탈활성화 돌연변이를 갖는다. 일부 실시형태에서, 제1 카피의 p53 유전자의 p53 탈활성화 돌연변이는 p53 유전자의 제2 카피의 제2 p53 탈활성화 돌연변이와 동일하다. 일부 실시형태에서, p53 유전자의 하나의 카피의 p53 탈활성화 돌연변이는 p53 유전자의 제2 카피의 제2 p53 탈활성화 돌연변이와 상이하다.

일부 실시형태에서, p53 유전자의 p53 탈활성화 돌연변이는 p53 유전자로부터 p53 단백질 발현의 결여를 초래하거나 또는 기능이 부분 손실된 부분 p53 단백질의 발현을 초래한다. 일부 실시형태에서, p53 유전자의 제2 카피의 제2의 p53 탈활성화 돌연변이는 p53 유전자로부터 p53 단백질 발현의 결여 또는 기능이 부분 손실된 부분 p53 단백질의 발현을 초래한다.

본원에 기술된 방법의 일부 실시형태에서, 고형 종양의 세포는 p53 유전자의 하나의 카피에 적어도 하나의 돌연변이를 가지며, 여기서 돌연변이는 비돌연변이된 p53 유전자의 하나의 카피에서 발현된 야생형 p53과 비교하여, p53 유전자의 하나의 카피에서 발현된 p53 단백질의 활성을 제거시키거나 또는 감소시킨다.

다른 측면에서, 본원은 치료를 필요로 하는 인간 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법을 제공하고, 여기서 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하고, 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합한다.

일부 실시형태에서, 본원에 기술된 다양한 방법에서 사용되는 펩티드모방 거대고리는 p53 및 MDM2 및 MDMX 사이의 상호작용을 파괴하는 펩티드모방 거대고리이다.

일부 실시형태에서, 본원에 기술된 다양한 방법은 약학 조성물의 투여 전에 고형 종양에서 p53 탈활성화 돌연변이의 결여를 결정하는 단계를 더 포함한다. 일부 실시형태에서, p53 탈활성화 돌연변이의 결여를 결정하는 단계는 고형 종양에서 야생형 p53의 존재를 확인하는 단계를 포함한다.

일부 실시형태에서, 본원에 기술된 다양한 방법은 고형 종양에서 p53 기능 획득 돌연변이의 존재를 결정하는 단계를 더 포함한다.

일부 실시형태에서, 본원에 기술된 다양한 방법은 고형 종양에서 p53의 탈활성화 돌연변이의 존재를 결정하는 단계를 더 포함한다.

일부 실시형태에서, 본원에 기술된 다양한 방법은 고형 종양에서 p53의 카피 손실 돌연변이의 존재를 결정하는 단계를 더 포함한다.

일부 실시형태에서, 본원에 기술된 다양한 방법은 고형 종양에서 p53의 기능 부분 손실 돌연변이의 존재를 결정하는 단계를 더 포함한다.

일부 실시형태에서, 본원에 기술된 방법은 펩티드모방 거대고리의 투여 전에, 고형 종양에서 p53 탈활성화 돌연변이의 결여를 확인하는 단계를 더 포함한다. 예를 들어, 고형 종양에서 야생형 p53의 존재를 확인한다.

일부 실시형태에서, 본원에 기술된 방법은 고형 종양에서 p53 기능 획득 돌연변이의 존재를 확인하는 단계를 더 포함한다.

일부 실시형태에서, 본원에 기술된 방법은 고형 종양에서 p53의 탈활성화 돌연변이의 존재를 확인하는 단계를 더 포함한다.

일부 실시형태에서, 본원에 기술된 방법은 고형 종양에서 p53의 카피 손실 돌연변이의 존재를 확인하는 단계를 더 포함한다.

일부 실시형태에서, 본원에 기술된 방법은 고형 종양에서 p53의 부분 기능 손실 돌연변이의 존재를 확인하는 단계를 더 포함한다.

다양한 실시형태에서, 결정 또는 확인단계는 펩티드모방 거대고리의 투여 전에 3년 이내, 2년 이내, 1년 이내, 1-12개월 이내, 1-3개월 이내, 1개월 이내, 또는 21일 이내에 수행한다.

다양한 실시형태에서, 본원에 제공된 치료 방법은 인간 피험체에서 p53 경로의 재활성화, 감소된 종양 세포 증식, 증가된 p53 단백질, 증가된 p21, 및/또는 증가된 아폽토시스를 야기할 수 있다.

펩티드모방 거대고리는 1주에 2회 또는 3회, 예를 들어 1주에 2회 투여될 수 있다. 일부 예에서, 펩티드모방 거대고리는 2주 마다 또는 3주 마다 1회 투여된다. 다른 예에서, 펩티드모방 거대고리는 1주 마다 또는 2주 마다 1회 투여된다. 일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 28일 주기의 1일, 8일 및 15일에 투여된다. 다른 예에서, 펩티드모방 거대고리는 매주 1회 투여된다. 일부 예에서, 약학 조성물의 용량은 21일 주기의 1일, 4일, 8일 및 11일에 투여된다.

투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 0.5-20 mg, 예를 들어 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 0.5-10 mg이다. 일부 실시형태에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 0.04 mg, 0.08 mg, 0.16 mg, 0.32 mg, 0.64 mg, 1.28 mg, 3.56 mg, 7.12 mg, 또는 14.24 mg이다. 일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg 10.0 mg, 또는 20.0 mg이고, 펩티드모방 거대고리는 1주 당 2회 투여된다. 다른 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg 또는 10.0 mg이고, 펩티드모방 거대고리는 1주 당 2회 투여된다. 다른 예에서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 0.32 mg, 0.64 mg, 1.25 mg 2.5 또는 5.0 mg이 투여되고 약학 조성물은 1주 당 2회 투여된다. 일부 예에서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 0.32 mg, 0.64 mg, 1.25 mg 2.5 또는 5.0 mg이 투여되고 약학 조성물은 21일 주기의 1일, 4일, 8일, 11일에 투여된다. 일부 예에서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 0.16 mg, 0.32 mg, 0.64 mg, 1.25 mg, 2.5, 5.0 mg 또는 10 mg의 양이 투여되고, 약학 조성물은 28일 주기의 1일, 8일, 및 15일에 투여된다.

다른 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg, 10.0 mg, 또는 20.0 mg이고, 펩티드모방 거대고리는 1주 당 1회 투여된다. 일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg 또는 10.0 mg이고, 펩티드모방 거대고리는 1주당 1회 투여된다.

일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg 10.0 mg, 또는 20.0 mg이고, 펩티드모방 거대고리는 1일 1회, 7일 기간 동안 3회, 5회 또는 7회 투여된다. 예를 들어, 펩티드모방 거대고리는 1일 1회 정맥내로, 7일 기간 동안 7회 투여된다.

일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg, 또는 10.0 mg이고, 펩티드모방 거대고리는 1일 1회, 7일 기간 동안 3회, 5회 또는 7회 투여된다. 예를 들어, 펩티드모방 거대고리는 1일 1회 정맥내로, 7일 기간 동안 7회 투여된다.

펩티드모방 거대고리는 서서히 0.25-12시간의 기간 동안, 예를 들어, 0.25시간, 0.5시간, 1시간, 2시간, 3시간, 4시간, 5시간, 6시간, 7시간, 8시간, 9시간, 10시간, 11시간, 또는 12시간의 기간 동안 투여된다. 일부 예에서, 펩티드모방 거대고리는 0.25-2.0시간의 기간 동안 투여된다. 일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 서서히 1시간의 기간 동안 투여된다. 다른 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 서서히 2시간의 기간 동안 투여된다.

본원에서 제공하는 방법은 종양 부피의 감소를 야기할 수 있다. 예를 들어, 본원에서 제공하는 방법에 따른 치료는 치료 개시 후 1개월의 기간 내에 약 95%, 90%, 85%, 80%, 75%, 70%, 65%, 60%, 55%, 50%, 45%, 40%, 35%, 30%, 25%, 20%, 15%, 10%, 또는 5%의 종양 부피 감소를 야기할 수 있다. 일부 예에서, 치료는 치료 개시 후 1개월의 기간 내에 적어도 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 또는 95%의 종양 부피 감소를 야기한다. 일부 예에서, 치료는 치료 개시 후 1년의 기간 내에 약 95%, 90%, 85%, 80%, 75%, 70%, 65%, 60%, 55%, 50%, 45%, 40%, 35%, 30%, 25%, 20%, 15% , 10%, 또는 5%의 종양 부피 감소를 야기한다. 일부 실시형태에서, 치료는 치료 개시 후 1년의 기간 내에 적어도 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 또는 95%의 종양 부피 감소를 야기한다. 일부 예에서, 치료는 치료 개시 후 6개월의 기간 내에 약 95%, 90%, 85%, 80%, 75%, 70%, 65%, 60%, 55%, 50%, 45%, 40%, 35%, 30%, 25%, 20%, 15%, 10%, 또는 5%의 종양 부피 감소를 야기한다. 일부 예에서, 치료는 치료 개시 후 6개월의 기간 내에 적어도 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 또는 95%의 종양 부피 감소를 야기한다. 일부 예에서, 치료는 치료 개시 후 3개월의 기간 내에 약 95%, 90%, 85%, 80%, 75%, 70%, 65%, 60%, 55%, 50%, 45%, 40%, 35%, 30%, 25%, 20%, 15%, 10%, 또는 5%의 종양 부피 감소를 야기한다. 일부 예에서, 치료는 치료 개시 후 3개월의 기간 내에 적어도 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 또는 95%의 종양 부피 감소를 야기한다. 일부 실시형태에서, 고형 종양은 안정한 질환이다. 일부 실시형태에서, 고형 종양은 진행형 질환이다.

일부 실시형태에서, 본원에 제공하는 방법은 인간 피험체가 펩티드모방 거대고리으로 치료되지 않았을 경우 인간 피험체의 기대 생존 시간과 비교하여 인간 피험체의 증가된 생존 시간을 야기할 수 있다. 일부 예에서, 인간 피험체의 증가된 생존 시간은 적어도 30일, 적어도 3개월, 적어도 6개월 또는 적어도 1년이다.

펩티드모방 거대고리의 생체 내 순환 반감기는 약 1시간-12시간, 예를 들어 약 1시간, 2시간, 3시간, 4시간, 5시간, 6시간, 7시간, 8시간, 9시간, 10시간 또는 12시간이다. 일부 예에서, 펩티드모방체의 생체내 순환 반감기는 약 4시간, 약 6시간이다.

펩티드모방 거대고리의 생물학적 조직 반감기는 약 1시간-12시간, 예를 들어 약 1시간, 2시간, 3시간, 4시간, 5시간, 6시간, 7시간, 8시간, 9시간, 10시간 또는 12시간이다. 일부 예에서, 펩티드모방 거대고리의 생물학적 조직 반감기는 약 10시간이다.

일부 실시형태에서, 본원의 방법에 따라 치료된 인간 피험체는 고형 종양의 1 이상의 다른 치료에 대해 난치성 및/또는 불내성이다. 일부 실시형태에서, 인간 피험체는 적어도 1회의 성공하지 못한 고형 종양의 사전 치료 및/또는 요법을 갖는다.

일부 실시형태에서, 고형 종양은 야생형 p53 단백질을 발현한다.

본원의 방법으로 치료되는 고형 종양은 췌장암, 방광암, 결장암, 간암, 대장암, 유방암, 전립선암, 신장암, 간세포암, 폐암, 난소암, 자궁경부암, 위암, 식도암, 두경부암, 흑색종, 신경내분비암, CNS 암, 뇌종양, 골암, 피부암, 안구 종양, 직장암, 융모암종(태반의 종양), 육종 및 연조직암, 고환암, 담낭암, 및 담관암으로 이루어진 군에서 선택된다. 일부 실시형태에서, 고형 종양은 방광암, 골암, 유방암, 자궁경부암, CNS 암, 결장암, 안구 종양, 신장암, 간암, 폐암, 췌장암, 융모암종(태반의 종양), 전립선암, 육종, 피부암, 연조직암, 위암, 담낭암, 담관암, 신장암, 또는 신경내분비암으로 이루어진 군에서 선택된다. 안구 종양은 맥락막 모반, 맥락막 흑색종, 맥락막 전이, 맥락막 혈관종, 맥락막 골종, 홍채 흑색종, 포도막 흑색종, 멜라닌세포종, 전이 망막 모세혈관 혈관종, RPE의 선천성 비대증, RPE 선종 또는 망막아세포종일 수 있다. 일부 실시형태에서, 고형 종양은 비소세포 폐암, 소세포 폐암, 결장암, CNS 암, 흑색종, 난소암, 신장암, 전립선암 및 유방암에서 선택된다. 일부 실시형태에서, 고형 종양은 유방암이다. 일부 실시형태에서, 고형 종양은 담낭암이다. 일부 실시형태에서, 고형 종양은 담관암이다. 일부 실시형태에서, 고형 종양은 신경내분비암이다. 일부 실시형태에서, 고형 종양은 골암이다. 일부 실시형태에서, 고형 종양은 골육종이다. 일부 실시형태에서, 고형 종양은 피부암이다. 일부 실시형태에서, 고형 종양은 흑색종이다.

일부 예에서, 본원의 방법으로 치료되는 고형 종양은 HPV 양성 암이 아니다.

일부 예에서, 본원의 방법으로 치료되는고형 종양은 HPV 양성 자궁경부암, HPV 양성 항문암 또는 HPV 양성 두경부암, 예컨대 구강인두 암이 아니다.

일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 정맥내로 투여된다.

일부 실시형태에서, 본원의 방법은 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염 뿐만 아니라, 적어도 하나의 추가 치료제의 치료 유효량 및/또는 치료적 시술을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 더 포함한다.

일부 실시형태에서, 인간 피험체는 치료에 완전한 반응을 나타낸다. 일부 실시형태에서, 인간 피험체는 치료에 부분 반응을 나타낸다.

일부 실시형태에서, 본원의 방법은 투여된 펩티드모방 거대고리의 임상적 활성을 결정하는 단계를 더 포함한다. 임상적 활성은 컴퓨터 단층촬영(CT), 자기 공명 영상법(MRI), 및 골 스캔으로 이루어진 군에서 선택된 영상 방법으로 결정할 수 있다.

본원의 방법은 1 이상의 특정 시점에서 인간 피험체로부터 생물학적 샘플을 획득하는 단계 및 생물학적 샘플을 분석 절차로 분석하는 단계를 더 포함한다. 생물학적 샘플은 바이오마커 평가, 약력학적 평가, 면역원성 검정 및/또는 약동학적 평가에 사용할 수 있다. 약력학적 평가는 특정 시점의 생물학적 샘플에서 펩티드모방 거대고리 및/또는 이의 대사산물의 수준을 조사하는 단계를 포함한다. 약동학적 평가는 특정 시점의 생물학적 샘플에서 p53, MDM2, MDMX, p21 및/또는 캐스파제의 수준을 조사하는 단계를 포함할 수 있다.

분석 절차는 혈액 화학 분석, 염색체 전좌 분석, 침 생검, 조직 생검, 형광 동소 혼성화, 실험실 바이오마커 분석, 면역조직화학 염색 방법, 유세포측정법, 또는 이의 조합을 포함하는 군에서 선택될 수 있다. 상기 방법은 분석 절차의 결과를 표 작성 및/또는 그래프 작성하는 단계를 더 포함할 수 있다. 1 이상의 특정 시점은 인간 피험체에 펩티드모방 거대고리의 투여 전 시점을 포함한다. 1 이상의 특정 시점은 인간 피험체에 펩티드모방 거대고리의 투여 후 시점을 포함할 수 있다. 1 이상의 특정 시점은 인간 피험체에 펩티드모방 거대고리의 투여 전 시점 및 투여 후 시점을 포함할 수 있다. 1 이상의 특정 시점은 인간 피험체에 펩티드모방 거대고리의 투여 전 및 투여 후 다수 시점을 포함한다. 상기 방법은 인간 피험체에 펩티드모방 거대고리의 투여 전과 투여 후에 수집된 생물학적 샘플을 비교하는 단계 또는 다수 시점에서 수집된 생물학적 샘플을 비교하는 단계를 더 포함한다. 생물학적 샘플은 혈액 샘플 또는 종양 표본일 수 있다.

본원의 방법은 인간 피험체에 펩티드모방 거대고리의 투여 전에 인간 피험체에서 적어도 하나의 표적 병변을 선택 및/또는 동정하는 단계를 더 포함할 수 있다. 상기 방법은 또한 1 이상의 특정 시점에 누적 직경을 측정하는 단계를 포함하고, 여기서 누적 직경은 특정 시점에 적어도 하나의 표적 병변의 직경의 총합이다. 1 이상의 특정 시점은 치료 후 시점을 포함할 수 있다. 상기 방법은 또한 기준 총합 직경을 측정하는 단계를 포함할 수 있고, 여기서 기준 총합 직경은 인간 피험체에게 약학 조성물의 투여 전에 적어도 하나의 표적 병변의 직경의 총합이다. 일부 예에서, 본원의 방법에 따른 치료는 적어도 하나의 표적 병변의 소멸을 야기한다. 일부 실시형태에서, 치료 후에 인간 피험체에서 모든 병적 림프절은 단축에서 10 mm 미만까지 감소를 나타낸다. 일부 예에서, 치료 후 시점에서 누적 직경은 기준 총합 직경보다 적어도 30% 미만이다. 일부 예에서, 치료는 기준 총합 직경을 기준으로서 할 때, 1 이상의 특정 시점에서 누적 직경의 충분한 증가 또는 충분한 감소를 야기하지 않는다.

일부 예에서, 펩티드모방 거대고리는 사이토크롬 P450 이소폼의 억제제가 아니다. 일부 예에서, 치료는 본질적으로 용량-제한적 혈소판감소증을 초래하지 않는다. 일부 예에서, 치료는 정상-조혈 장기 및/또는 조직에 본질적으로 부정적인 효과를 야기하지 않는다. 일부 예에서, 치료는 아마도, 가능하게, 또는 분명하게 펩티드모방 거대고리의 투여와 관련될 수 있는 인간 피험체에서의 유해 사례를 본질적으로 야기하지 않는다. 일부 예에서, 치료는 아마도, 가능하게, 또는 분명하게 펩티드모방 거대고리의 투여와 관련될 수 있는 인간 피험체에서의 심각한 유해 사례를 본질적으로 야기하지 않는다.

p53 탈활성화 돌연변이의 결여는 당분야에 공지된 임의의 기지 방법으로 결정할 수 있다. 일부 예에서, p53 탈활성화 돌연변이의 결여는 p53 단백질을 코딩하는 핵산의 DNA 서열분석으로 결정할 수 있다. 일부 예에서, p53 탈활성화 돌연변이의 결여는 RNA 어레이 기반 시험법으로 결정할 수 있다. 일부 예에서, p53 탈활성화 돌연변이의 결여는 RNA 분석으로 결정할 수 있다. 일부 예에서, p53 탈활성화 돌연변이의 결여는 중합효소 사슬 반응(PCR)으로 결정할 수 있다.

일부 실시형태에서, p53 탈활성화 돌연변이는 단백질의 DNA-결합 도메인에 돌연변이를 포함할 수 있다. 일부 실시형태에서, p53 탈활성화 돌연변이는 미스센스 돌연변이를 포함할 수 있다. 일부 실시형태에서, p53 탈활성화 돌연변이는 우성 탈활성화 돌연변이이다. 일부 실시형태에서, p53 탈활성화 돌연변이는 V173L, R175H, G245C, R248W, R249S 및 R273H로 이루어진 군에서 선택되는 1 이상의 돌연변이를 포함한다. 일부 실시형태에서, p53 탈활성화 돌연변이는 표 1a에 도시된 1 이상의 돌연변이를 포함한다. 일부 실시형태에서, p53 기능 획득 돌연변이는 표 1b에 도시된 1 이상의 돌연변이를 포함한다.

다른 측면에서, 본원은 p53 탈활성화 돌연변이가 결여된 것으로 결정된 인간 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법을 제공하고, 여기서 상기 방법은 인간 피험체에게 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 0.5-20 mg, 예를 들어 0.5-10 mg의 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 28일 주기의 1일, 8일 및 15일에 투여하는 단계를 포함한다. 일부 실시형태에서, 8일 및/또는 15일에 유입되는 펩티드모방 거대고리의 양은 1일에 유입되는 펩티드모방 거대고리의 양보다 크다. 일부 실시형태에서, 8일 및/또는 15일에 유입되는 펩티드모방 거대고리의 양은 1일에 유입되는 펩티드모방 거대고리의 양과 동일하다. 일부 실시형태에서, 1일 및/또는 8일에 유입되는 펩티드모방 거대고리는 15일에 유입되는 펩티드모방체의 양보다 크다. 일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리의 동일한 양이 1일, 8일 및 15일에 투여된다. 일부 실시형태에서, 28일 주기는 2회 또는 3회 반복된다.

다른 측면에서, 본원은 인간 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법을 제공하고, 여기서 상기 방법은 인간 피험체에게 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 0.32-10 mg의 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 21일 주기의 1일, 4일, 8일 및 11일에 투여하는 단계를 포함한다. 일부 실시형태에서, 고형 종양은 p53 탈활성화 돌연변이가 결여된 것으로 결정된다. 일부 실시형태에서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 0.32 mg의 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염이 21일 주기의 각각 1일, 4일, 8일 및 11일에 투여된다. 일부 실시형태에서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 0.64 mg의 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염은 21일 주기의 각각 1일, 4일, 8일 및 11일에 투여된다. 일부 실시형태에서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 1.25 mg의 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염은 21일 주기의 각각 1일, 4일, 8일 및 11일에 투여된다. 일부 실시형태에서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 2.5 mg의 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염은 21일 주기의 각각 1일, 4일, 8일 및 11일에 투여된다. 일부 실시형태에서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 5.0 mg의 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염은 21일 주기의 각각 1일, 4일, 8일 및 11일에 투여된다.

다양한 실시형태에서, 본원에 기술된 방법에서 사용되는 펩티드모방 거대고리는 표 3, 표 3a, 표 3b 및 표 3c 중 어느 하나의 아미노산 서열과 적어도 약 60%, 70%, 80%, 90%, 또는 95% 동일한 아미노산 서열을 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 하기 구조를 갖는다:

상기 식에서,

각각의 A, C, D 및 E는 독립적으로 아미노산이고;

각각의 B는 독립적으로 아미노산,

, [-NH-L₃-CO-], [-NH-L₃-SO₂-], 또는 [-NH-L₃-]이고;

각각의 R₁ 및 R₂는 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로알킬, 또는 헤테로시클로알킬로서, 미치환되거나 또는 할로-로 치환된 것이거나; 또는 상기 D 또는 E 아미노산 중 하나의 알파 위치에 연결된 거대고리 형성 링커 L'을 형성하고;

각각의 R₃은 독립적으로 수소, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로알킬알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴로서, 경우에 따라 R₅로 치환된 것이고;

각각의 L 및 L'은 독립적으로 화학식 -L₁-L₂-의 거대고리 형성 링커이고;

각각의 L_1, L₂, 및 L₃은 독립적으로 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 시클로아릴렌, 헤테로시클로아릴렌, 또는 [-R₄-K-R₄-]_n 이고, 각각은 경우에 따라 R₅로 치환되고;

각각의 R₄는 독립적으로 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 아릴렌, 또는 헤테로아릴렌이고;

각각의 K는 독립적으로 O, S, SO, SO₂, CO, CO₂, 또는 CONR₃이고;

각각의 R₅는 독립적으로 할로겐, 알킬,-OR₆, -N(R₆)₂, -SR₆, -SOR₆, -SO₂R₆, -CO₂R₆, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;

각각의 R₆은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;

각각의 R₇은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴로서, 경우에 따라 R₅로 치환된 것이거나, 또는 D 잔기를 갖는 고리 구조의 일부분이고;

각각의 R₈은 독립적으로, 경우에 따라 R₅로 치환된, -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴이거나, 또는 E 잔기를 갖는 고리 구조의 일부분이고;

각각의 v는 독립적으로 정수이고;

각각의 w는 독립적으로 3-1000의 정수이고;

u는 1-10의 정수이고;

각각의 x, y 및 z는 독립적으로 0-10의 정수이고;

각각의 n은 독립적으로 1-5의 정수이다.

다양한 실시형태에서, 본원에 기술된 방법에서 사용되는 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식의 구조를 갖는다:

상기 식에서,

각각의 Xaa₃, Xaa₅, Xaa₆, Xaa₇, Xaa₈, Xaa₉, 및 Xaa₁₀은 개별적으로 아미노산이고, 여기서 Xaa₃, Xaa₅, Xaa₆, Xaa₇, Xaa₈, Xaa₉, 및 Xaa₁₀ 중 적어도 3개는 서열 Phe₃-X₄-His₅-Tyr₆-Trp₇-Ala₈-Gln₉-Leu₁₀-X₁₁-Ser₁₂(서열번호 8) 또는 Phe₃-X₄-Glu₅-Tyr₆-Trp₇-Ala₈-Gln₉-Leu₁₀/Cba₁₀-X₁₁-Ala₁₂ (서열번호 9)의 상응하는 위치에서의 아미노산과 동일한 아미노산이고, 이때 각각의 X₄ 및 X₁₁은 독립적으로 아미노산이고;

각각의 D 및 E는 독립적으로 아미노산이고;

각각의 R₁ 및 R₂는 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로알킬, 또는 헤테로시클로알킬로서, 미치환되거나 또는 할로-로 치환된 것이거나; 또는 상기 D 또는 E 아미노산 중 하나의 알파 위치에 연결된 거대고리 형성 링커 L'을 형성하고;

각각의 L 또는 L'은 독립적으로 거대고리 형성 링커이고;

각각의 R₅는 독립적으로 할로겐, 알킬, -OR₆, -N(R₆)₂, -SR₆, -SOR₆, -SO₂R₆, -CO₂R₆, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;

각각의 R₆은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;

각각의 R₇은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴로서, 경우에 따라 R₅로 치환된 것이거나, 또는D 잔기를 갖는 고리 구조의 일부분이고;

각각의 R₈은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴로서, 경우에 따라 R₅로 치환된 것이거나, 또는 E 잔기를 갖는 고리 구조의 일부분이고;

v는 1-1000의 정수이고;

w는 0-1000의 정수이다.

일부 실시형태에서, 본원에 기술된 화학식의 거대고리 형성 링커 중 적어도 하나는 화학식-L₁-L₂-을 가지며, 여기서

각각의 L₁ 및 L₂는 독립적으로 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 시클로아릴렌, 헤테로시클로아릴렌, 또는 [-R₄-K-R₄-]_n이고, 각각은 경우에 따라 R₅로 치환되며;

각각의 R₄는 독립적으로 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 아릴렌, 또는 헤테로아릴렌이고;

각각의 K는 독립적으로 O, S, SO, SO₂, CO, CO₂, 또는 CONR₃이고;

각각의 R₃은 독립적으로 수소, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로알킬알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴로서, 경우에 따라 R₅로 치환된 것이고;

n은 1-5의 정수이다.

일부 실시형태에서, 본원에 기술된 화학식에서 거대고리 형성 링커의 적어도 하나에서, 각각의 w는 3-1000의 정수, 예를 들어 3-500, 3-200, 3-100, 3-50, 3-30, 3-20, 또는 3-10의 정수이다.

일부 실시형태에서, Xaa5는 Glu 또는 이의 아미노산 유사체이다.

일부 실시형태에서, 각각의 E는 독립적으로 Ala(알라닌), Ser(세린) 또는 이의 유사체이다.

일부 실시형태에서, [D]v는-Leu₁-Thr₂이다.

일부 실시형태에서, w는 3-10이다. 일부 실시형태에서, w는 3-6이다. 일부 실시형태에서, w는 6-10이다. 일부 실시형태에서, w는 6이다.

일부 실시형태에서, v는 1-10이다. 일부 실시형태에서, v는 2-10이다. 일부 실시형태에서, v는 2-5이다. 일부 실시형태에서, v는 2이다.

일부 실시형태에서, 본원에 기술된 화학식에서 각각의 L_1, L₂ 및 L₃은 독립적으로 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 시클로아릴렌, 또는 헤테로시클로아릴렌이고, 각각은 경우에 따라 R₅로 치환된다.

일부 실시형태에서, 각각의 L₁, L₂ 및 L₃은 독립적으로 알킬렌 또는 알케닐렌이다.

일부 실시형태에서, L은 알킬렌, 알케닐렌, 또는 알키닐렌이다. 일부 실시형태에서, L은 알킬렌이다. 일부 실시형태에서, L은 C₃-C₁₆ 알킬렌이다. 일부 실시형태에서, L은 C₁₀-C₁₄ 알킬렌이다.

일부 실시형태에서, 본원에 기술된 화학식에서 각각의 R₁ 및 R₂는 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로알킬, 또는 헤테로시클로알킬로서, 미치환되거나 또는 할로-로 치환된 것이다. 일부 실시형태에서, R₁ 및 R₂는 H이다. 일부 실시형태에서, 각각의 R₁ 및 R₂는 독립적으로 알킬이다. 일부 실시형태에서, R₁ 및 R₂는 메틸이다.

일부 실시형태에서, 본원에 기술된 화학식에서 x+y+z는 6이다.

일부 실시형태에서, 본원에 기술된 화학식에서 u는 1이다.

일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 아미노산 유사체인 적어도 하나의 아미노산을 포함한다. 일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 표 3c에 도시된 펩티드모방 거대고리에서 선택된다.

일 측면에서, 본원은 p53 탈활성화 돌연변이가 결여된 인간 피험체에서 1 이상의 고형 종양 바이오마커를 동정하는 방법을 제공하고, 이 방법은 본원에 기술된 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함한다. 일부 예에서, 바이오마커는 p53 상태, MDM2 발현 수준 및 MDMX 발현 수준을 포함하는 군에서 선택된다.

다양한 실시형태에서, 약학 조성물은 펩티드모방 거대고리의 약학적으로 허용되는 염을 포함한다. 일부 실시형태에서, 약학적으로 허용되는 염은 나트륨 염, 칼륨 염 또는 칼슘 염이다. 일부 실시형태에서, 약학적으로 허용되는 염은 나트륨 염이다.

참조로서 편입

본 명세서에서 언급한 모든 출판물, 특허, 및 특허 출원은 각각의 개별 출판물, 특허, 또는 특허 출원은 참조하여 편입시킨다고 구체적이고 개별적으로 표시한 바와 동일한 정도로 참조하여 편입된다.

본 발명의 신규 특징을 첨부된 청구항에서 구체적으로 기재한다. 본 발명의 원리를 활용하는, 예시적인 실시형태를 기재한 이하의 상세한 설명, 및 첨부된 도면을 참조하여 본 발명의 특징 및 장점에 관한 보다 나은 이해를 얻을 수 있다:
도 1 은 인간 야생형 P53 단백질 서열을 도시한다.
도 2 는 예시적인 용량 수준 및 용량 용법을 도시한다.
도 3 은 예시적인 투약 개요를 도시한다.
도 4 는 각각의 용량 수준(DL) 및 용량 용법으로 투여된 에일러론(Aileron) 펩티드-1의 양을 도시한다.
도 5 는 본원의 예시적인 용량 상승 전략을 도시한다.
도 6 은 WT p53을 재활성화시키기 위해, 어떻게 에일러론 펩티드-1이 MDMX 및 MDM2를 억제하도록 디자인되었는가의 한 가지 방식을 도시한다.
도 7 은 에일러론 펩티드-1의 가능한 지표를 도시한다(희귀 적용 또는 대형 시장 기회).
도 8 은 상이한 다양한 암에 대한 에일러론 펩티드-1의 효과를 도시한다.
도 9 는 MDMX-유도된 MCF-7 유방암 이종이식 모델에서 정맥내, 또는 IV 주사로 투여된 에일러론 펩티드-1의 효과를 도시한다.
도 10 은"3+3" 용량 상승 디자인을 기반으로 한 용량 상승을 도시한다.
도 11a 및 11b 는 코호트에 대한 용량 수준의 (측정 또는 예상) 약물 농도를 도시한다.
도 12 는 2구획, 평행 비선형 미카엘리스-멘텐 청소 및 선형 제거를 보여주는 에일러론 펩티드-1의 약동학적 모델을 보여준다.
도 13 은 MIC-1의 용량 의존적 증가를 보여준다.
도 14 는 적어도 2회 주기의 치료를 완료한 환자가 안정한 질환을 가짐을 보여준다. 에일러론 펩티드-1은 안정한 질환율을 보여준다.
도 15 는 환자 혈액 세포에서 p21 및 p53의 대상 표적에 대한 활성화를 보여준다.

본원의 바람직한 실시형태를 본원에 도시하고 설명하지만, 그러한 실시형태들은 단지 예로서 제공되는 것임은 당업자에게는 자명하다. 본원을 벗어나지 않고 당업자는 다양한 변형, 변화, 및 치환을 일으킬 수 있다. 본원의 실시형태에 대한 다양한 대안을 본원을 실시할 경우에 적용할 수 있음을 이해해야 한다. 이하의 정구항은 본원의 범주를 한정하고, 이들 청구항의 범주내에 속하는 방법 및 구조들 및 그들의 균등물을 포함시키고자 한다.

정의

본원에서 사용시, 용어 "거대고리"는 적어도 9개 공유 결합된 원자에 의해 형성되는 고리 또는 환을 포함하는 화학 구조를 갖는 분자를 의미한다.

본원에서 사용시, 용어 "펩티드모방 거대고리" 또는 "가교된 폴리펩티드"는 다수의 펩티드 결합에 의해 연결된 다수의 아미노산 잔기 및 동일 분자 내에 제1 천연 발생 또는 비천연 발생 아미노산 잔기(또는 유사체) 및 제2 천연 발생 또는 비천연 발생 아미노산 잔기(또는 유사체) 사이에 거대고리를 형성하는 적어도 하나의 거대고리 형성 링커를 포함하는 화합물을 의미한다. 펩티드모방 거대고리는 거대고리 형성 링커가 제1 아미노산 잔기(또는 유사체)의 α 탄소를 제2 아미노산 잔기(또는 유사체)의 α 탄소에 연결하는 실시형태를 포함한다. 펩티드모방 거대고리는 경우에 따라 1 이상의 아미노산 잔기 및/또는 아미노산 유사 잔기 사이의 1 이상의 비펩티드 결합을 포함하고, 경우에 따라 거대고리를 형성하는 임의의 것 이외에도 1 이상의 비천연 발생 아미노산 잔기 또는 아미노산 유사 잔기를 포함한다. 펩티드모방 거대고리에 관하여 언급시 "상응하는 비가교 폴리펩티드"는 거대고리와 동일한 길이의 폴리펩티드에 관한 것으로 이해하고 거대고리에 상응하는 야생형 서열의 균등한 천연 아미노산을 포함하는 것으로 이해한다.

본원에서 사용시, 용어 "나선 안정성"은 원이색성 또는 NMR에 의해 측정시 펩티드모방 거대고리에 의한 α 나선 구조의 유지를 의미한다. 예를 들어, 일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 상응하는 미가교된 거대고리와 비교하여 원이색성으로 결정시 α-나선성의 적어도 1.25배, 1.5배, 1.75배 또는 2배 증가를 나타낸다.

용어 "아미노산"은 아미노 기 및 카르복실 기 둘 모두를 함유하는 분자를 의미한다. 적합한 아미노산은 제한없이, 천연 발생 아미노산의 D-이성질체 및 L-이성질체를 비롯하여, 유기 합성 또는 다른 대사 경로에 의해 제조된 비천연 발생 아미노산을 포함한다. 본원에서 사용시, 용어 아미노산은 제한없이, α-아미노산, 천연 아미노산, 비천연 아미노산, 및 아미노산 유사체를 포함한다.

용어 "α-아미노산"은 α-탄소라고 지정된 탄소에 결합된 아미노 기 및 카르복실 기 둘 모두를 함유하는 분자를 의미한다.

용어 "β-아미노산"은 β 입체 구조로 아미노 기 및 카르복실 기 둘 모두를 함유하는 분자를 의미한다.

용어 "천연 발생 아미노산"은 자연계에서 합성된 펩티드에서 통상 발견되는 20개 아미노산 중 어느 하나를 의미하며, 한 글자 약어 A, R, N, C, D, Q, E, G,시간, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y 및 V로 알려져 있다.

하기 표는 천연 아미노산의 특성을 요약하여 보여준다:

"소수성 아미노산"은 소형 소수성 아미노산 및 거대 소수성 아미노산을 포함한다. "소형 소수성 아미노산"은 글리신, 알라닌, 프롤린, 및 이의 유사체이다. "거대 소수성 아미노산"은 발린, 류신, 이소류신, 페닐알라닌, 메티오닌, 트립토판, 및 이의 유사체이다. "극성 아미노산"은 세린, 트레오닌, 아스파라긴, 글루타민, 시스테인, 티로신, 및 이의 유사체이다. "하전된 아미노산"은 리신, 아르기닌, 히스티딘, 아스파테이트, 글루타메이트, 및 이의 유사체이다.

용어 "아미노산 유사체"는 아미노산과 구조적으로 유사하고 펩티드모방 거대고리의 형성시 아미노산을 치환할 수 있는 분자를 의미한다. 아미노산 유사체는 제한없이, 아미노 또는 카르복시 기가 유사한 반응성 기로 치환(예를 들어, 2차 또는 3차 아민으로 1차 아민의 치환, 또는 에스테르로 카르복시 기의 치환)된 아미노산 또는 β-아미노산을 포함한다.

용어 "비천연 아미노산"은 자연계에서 합성된 펩티드에서 통상 발견되고, 1글자 약어 A, R, N, C, D, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y 및 V로 알려진 20개 아미노산 중 하나가 아닌 아미노산을 의미한다. 비천연 아미노산 또는 아미노산 유사체는 제한없이, 하기에 따른 구조를 포함한다:

아미노산 유사체는 β-아미노산 유사체를 포함한다. β-아미노산 유사체의 예에는 제한없이, 다음을 포함한다: 고리 β-아미노산 유사체; β-알라닌; (R)-β-페닐알라닌; (R)-1,2,3,4-테트라하이드로-이소퀴놀린-3-아세트산; (R)-3-아미노-4-(1-나프틸)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(2,4-디클로로페닐)부티르산; (R)-3-아미노-4-(2-클로로페닐)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(2-시아노페닐)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(2-플루오로페닐)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(2-퓨릴)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(2-메틸페닐)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(2-나프틸)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(2-티에닐)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(2-트리플루오로메틸페닐)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(3,4-디클로로페닐)부티르산; (R)-3-아미노-4-(3,4-디플루오로페닐)부티르산; (R)-3-아미노-4-(3-벤조티에닐)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(3-클로로페닐)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(3-시아노페닐)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(3-플루오로페닐)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(3-메틸페닐)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(3-피리딜)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(3-티에닐)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(3-트리플루오로메틸페닐)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(4-브로모페닐)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(4-클로로페닐)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(4-시아노페닐)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(4-플루오로페닐)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(4-요오도페닐)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(4-메틸페닐)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(4-니트로페닐)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(4-피리딜)-부티르산; (R)-3-아미노-4-(4-트리플루오로메틸페닐)-부티르산; (R)-3-아미노-4-펜타플루오로-페닐부티르산; (R)-3-아미노-5-헥센산; (R)-3-아미노-5-헥신산; (R)-3-아미노-5-페닐펜탄산; (R)-3-아미노-6-페닐-5-헥센산; (S)-1,2,3,4-테트라하이드로-이소퀴놀린-3-아세트산; (S)-3-아미노-4-(1-나프틸)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(2,4-디클로로페닐)부티르산; (S)-3-아미노-4-(2-클로로페닐)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(2-시아노페닐)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(2-플루오로페닐)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(2-퓨릴)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(2-메틸페닐)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(2-나프틸)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(2-티에닐)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(2-트리플루오로메틸페닐)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(3,4-디클로로페닐)부티르산; (S)-3-아미노-4-(3,4-디플루오로페닐)부티르산; (S)-3-아미노-4-(3-벤조티에닐)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(3-클로로페닐)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(3-시아노페닐)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(3-플루오로페닐)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(3-메틸페닐)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(3-피리딜)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(3-티에닐)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(3-트리플루오로메틸페닐)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(4-브로모페닐)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(4-클로로페닐)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(4-시아노페닐)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(4-플루오로페닐)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(4-요오도페닐)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(4-메틸페닐)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(4-니트로페닐)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(4-피리딜)-부티르산; (S)-3-아미노-4-(4-트리플루오로메틸페닐)-부티르산; (S)-3-아미노-4-펜타플루오로-페닐부티르산; (S)-3-아미노-5-헥센산; (S)-3-아미노-5-헥신산; (S)-3-아미노-5-페닐펜탄산; (S)-3-아미노-6-페닐-5-헥센산; 1,2,5,6-테트라하이드로피리딘-3-카복실산; 1,2,5,6-테트라하이드로피리딘-4-카복실산; 3-아미노-3-(2-클로로페닐)-프로피온산; 3-아미노-3-(2-티에닐)-프로피온산; 3-아미노-3-(3-브로모페닐)-프로피온산; 3-아미노-3-(4-클로로페닐)-프로피온산; 3-아미노-3-(4-메톡시페닐)-프로피온산; 3-아미노-4,4,4-트리플루오로-부티르산; 3-아미노아디프산; D-β-페닐알라닌; β-류신; L-β-호모알라닌; L-β-호모아스파르트산 γ-벤질 에스테르; L-β-호모글루탐산 δ-벤질 에스테르; L-β-호모이소류신; L-β-호모류신; L-β-호모메티오닌; L-β-호모페닐알라닌; L-β-호모프롤린; L-β-호모트립토판; L-β-호모발린; L-Nω-벤질옥시카르보닐-β-호모리신; Nω-L-β-호모아르기닌; O-벤질-L-β-호모하이드록시프롤린; O-벤질-L-β-호모세린; O-벤질-L-β-호모트레오닌; O-벤질-L-β-호모티로신; γ-트리틸-L-β-호모아스파라긴; (R)-β-페닐알라닌; L-β-호모아스파르트산 γ-t-부틸 에스테르; L-β-호모글루탐산 δ-t-부틸 에스테르; L-Nω-β-호모리신; Nδ-트리틸-L-β-호모글루타민; Nω-2,2,4,6,7-펜타메틸-디하이드로벤조퓨란-5-설포닐-L-β-호모아르기닌; O-t-부틸-L-β-호모하이드록시-프롤린; O-t-부틸-L-β-호모세린; O-t-부틸-L-β-호모트레오닌; O-t-부틸-L-β-호모티로신; 2-아미노시클로펜탄카복실산; 및 2-아미노시클로헥산 카복실산.

아미노산 유사체는 알라닌, 발린, 글리신 또는 류신의 유사체를 포함한다. 알라닌, 발린, 글리신, 및 류신의 아미노산 유사체의 예는 제한없이, 다음을 포함한다: α-메톡시글리신; α-알릴-L-알라닌; α-아미노이소부티르산; α-메틸-류신; β-(1-나프틸)-D-알라닌; β-(1-나프틸)-L-알라닌; β-(2-나프틸)-D-알라닌; β-(2-나프틸)-L-알라닌; β-(2-피리딜)-D-알라닌; β-(2-피리딜)-L-알라닌; β-(2-티에닐)-D-알라닌; β-(2-티에닐)-L-알라닌; β-(3-벤조티에닐)-D-알라닌; β-(3-벤조티에닐)-L-알라닌; β-(3-피리딜)-D-알라닌; β-(3-피리딜)-L-알라닌; β-(4-피리딜)-D-알라닌; β-(4-피리딜)-L-알라닌; β-클로로-L-알라닌; β-시아노-L-알라닌; β-시클로헥실-D-알라닌; β-시클로헥실-L-알라닌; β-시클로펜텐-1-일-알라닌; β-시클로펜틸-알라닌; β-시클로프로필-L-Ala-OH·디시클로헥실암모늄 염; β-t-부틸-D-알라닌; β-t-부틸-L-알라닌; γ-아미노부티르산; L-α,β-디아미노프로피온산; 2,4-디니트로-페닐글리신; 2,5-디하이드로-D-페닐글리신; 2-아미노-4,4,4-트리플루오로부티르산; 2-플루오로-페닐글리신; 3-아미노-4,4,4-트리플루오로-부티르산; 3-플루오로-발린; 4,4,4-트리플루오로-발린; 4,5-데하이드로-L-leu-OH·디시클로헥실암모늄 염; 4-플루오로-D-페닐글리신; 4-플루오로-L-페닐글리신; 4-하이드록시-D-페닐글리신; 5,5,5-트리플루오로-류신; 6-아미노헥산산; 시클로펜틸-D-Gly-OH·디시클로헥실암모늄 염; 시클로펜틸-Gly-OH·디시클로헥실암모늄 염; D-α,β-디아미노프로피온산; D-α-아미노부티르산; D-α-t-부틸글리신; D-(2-티에닐)글리신; D-(3-티에닐)글리신; D-2-아미노카프로산; D-2-인다닐글리신; D-알릴글리신·디시클로헥실암모늄 염; D-시클로헥실글리신; D-노르발린; D-페닐글리신; β-아미노부티르산; β-아미노이소부티르산; (2-브로모페닐)글리신; (2-메톡시페닐)글리신; (2-메틸페닐)글리신; (2-티아조일)글리신; (2-티에닐)글리신; 2-아미노-3-(디메틸아미노)-프로피온산; L-α,β-디아미노프로피온산; L-α-아미노부티르산; L-α-t-부틸글리신; L-(3-티에닐)글리신; L-2-아미노-3-(디메틸아미노)-프로피온산; L-2-아미노카프로산 디시클로헥실-암모늄 염; L-2-인다닐글리신; L-알릴글리신·디시클로헥실 암모늄 염; L-시클로헥실글리신; L-페닐글리신; L-프로파르길글리신; L-노르발린; N-α-아미노메틸-L-알라닌; D-α,γ-디아미노부티르산; L-α,γ-디아미노부티르산; β-시클로프로필-L-알라닌; (N-β-(2,4-디니트로페닐))-L-α,β-디아미노프로피온산; (N-β-1-(4,4-디메틸-2,6-디옥소시클로헥스-1-일리덴)에틸)-D-α,β-디아미노프로피온산; (N-β-1-(4,4-디메틸-2,6-디옥소시클로헥스-1-일리덴)에틸)-L-α,β-디아미노프로피온산; (N-β-4-메틸트리틸)-L-α,β-디아미노프로피온산; (N-β-알릴옥시카르보닐)-L-α,β-디아미노프로피온산; (N-γ-1-(4,4-디메틸-2,6-디옥소시클로헥스-1-일리덴)에틸)-D-α,γ-디아미노부티르산; (N-γ-1-(4,4-디메틸-2,6-디옥소시클로헥스-1-일리덴)에틸)-L-α,γ-디아미노부티르산; (N-γ-4-메틸트리틸)-D-α,γ-디아미노부티르산; (N-γ-4-메틸트리틸)-L-α,γ-디아미노부티르산; (N-γ-알릴옥시카르보닐)-L-α,γ-디아미노부티르산; D-α,γ-디아미노부티르산; 4,5-데하이드로-L-류신; 시클로펜틸-D-Gly-OH; 시클로펜틸-Gly-OH; D-알릴글리신; D-호모시클로헥실알라닌; L-1-피레닐알라닌; L-2-아미노카프로산; L-알릴글리신; L-호모시클로헥실알라닌; 및 N-(2-하이드록시-4-메톡시-Bzl)-Gly-OH.

아미노산 유사체는 아르기닌 또는 리신의 유사체를 포함한다. 아르기닌 및 리신의 아미노산 유사체의 예는 제한없이, 다음을 포함한다: 시트룰린; L-2-아미노-3-구아니디노프로피온산; L-2-아미노-3-우레이도프로피온산; L-시트룰린; Lys(Me)_2-OH; Lys(N₃)-OH; Nδ-벤질옥시카르보닐-L-오르니틴; Nω-니트로-D-아르기닌; Nω-니트로-L-아르기닌; α-메틸-오르니틴; 2,6-디아미노헵탄디오산; L-오르니틴; (Nδ-1-(4,4-디메틸-2,6-디옥소-시클로헥스-1-일리덴)에틸)-D-오르니틴; (Nδ-1-(4,4-디메틸-2,6-디옥소-시클로헥스-1-일리덴)에틸)-L-오르니틴; (Nδ-4-메틸트리틸)-D-오르니틴; (Nδ-4-메틸트리틸)-L-오르니틴; D-오르니틴; L-오르니틴; Arg(Me)(Pbf)-OH; Arg(Me)_2-OH (비대칭); Arg(Me)2-OH (대칭); Lys(ivDde)-OH; Lys(Me)2-OH·HCl; Lys(Me3)-OH 클로라이드; Nω-니트로-D-아르기닌; 및 Nω-니트로-L-아르기닌.

아미노산 유사체는 아스파르트산 또는 글루탐산의 유사체를 포함한다. 아스파르트산 및 글루탐산의 아미노산 유사체의 예는 제한없이, 다음을 포함한다: α-메틸-D-아스파르트산; α-메틸-글루탐산; α-메틸-L-아스파르트산; γ-메틸렌-글루탐산; (N-γ-에틸)-L-글루타민; [N-α-(4-아미노벤조일)]-L-글루탐산; 2,6-디아미노피멜산; L-α-아미노수베르산; D-2-아미노아디프산; D-α-아미노수베르산; α-아미노피멜산; 이미노디아세트산; L-2-아미노아디프산; 트레오-β-메틸-아스파르트산; γ-카르복시-D-글루탐산 γ,γ-디-t-부틸 에스테르; γ-카르복시-L-글루탐산 γ,γ-디-t-부틸 에스테르; Glu(OAll)-OH; L-Asu(OtBu)-OH; 및 파이로글루탐산.

아미노산 유사체는 시스테인 및 메티오닌의 유사체를 포함한다. 시스테인 및 메티오닌의 아미노산 유사체의 예는 제한없이, Cys(파르네실)-OH, Cys(파르네실)-OMe, α-메틸-메티오닌, Cys(2-하이드록시에틸)-OH, Cys(3-아미노프로필)-OH, 2-아미노-4-(에틸티오)부티르산, 부티오닌, 부티오닌설폭시민, 에티오닌, 메티오닌 메틸설포늄 클로라이드, 셀레노메티오닌, 시스테산, [2-(4-피리딜)에틸]-DL-페니실라민, [2-(4-피리딜)에틸]-L-시스테인, 4-메톡시벤질-D-페니실라민, 4-메톡시벤질-L-페니실라민, 4-메틸벤질-D-페니실라민, 4-메틸벤질-L-페니실라민, 벤질-D-시스테인, 벤질-L-시스테인, 벤질-DL-호모시스테인, 카바모일-L-시스테인, 카르복시에틸-L-시스테인, 카르복시메틸-L-시스테인, 디페닐메틸-L-시스테인, 에틸-L-시스테인, 메틸-L-시스테인, t-부틸-D-시스테인, 트리틸-L-호모시스테인, 트리틸-D-페니실라민, 시스타티오닌, 호모시스틴, L-호모시스틴, (2-아미노에틸)-L-시스테인, 셀레노-L-시스틴, 시스타티오닌, Cys(StBu)-OH, 및 세타미도메틸-D-페니실라민.

아미노산 유사체는 페닐알라닌 및 티로신의 유사체를 포함한다. 페닐알라닌 및 티로신의 아미노산 유사체의 예는 β-메틸-페닐알라닌, β-하이드록시페닐알라닌, α-메틸-3-메톡시-DL-페닐알라닌, α-메틸-D-페닐알라닌, α-메틸-L-페닐알라닌, 1,2,3,4-테트라하이드로이소퀴놀린-3-카복실산, 2,4-디클로로-페닐알라닌, 2-(트리플루오로메틸)-D-페닐알라닌, 2-(트리플루오로메틸)-L-페닐알라닌, 2-브로모-D-페닐알라닌, 2-브로모-L-페닐알라닌, 2-클로로-D-페닐알라닌, 2-클로로-L-페닐알라닌, 2-시아노-D-페닐알라닌, 2-시아노-L-페닐알라닌, 2-플루오로-D-페닐알라닌, 2-플루오로-L-페닐알라닌, 2-메틸-D-페닐알라닌, 2-메틸-L-페닐알라닌, 2-니트로-D-페닐알라닌, 2-니트로-L-페닐알라닌, 2;4;5-트리하이드록시-페닐알라닌, 3,4,5-트리플루오로-D-페닐알라닌, 3,4,5-트리플루오로-L-페닐알라닌, 3,4-디클로로-D-페닐알라닌, 3,4-디클로로-L-페닐알라닌, 3,4-디플루오로-D-페닐알라닌, 3,4-디플루오로-L-페닐알라닌, 3,4-디하이드록시-L-페닐알라닌, 3,4-디메톡시-L-페닐알라닌, 3,5,3'-트리요오도-L-티로닌, 3,5-디요오도-D-티로신, 3,5-디요오도-L-티로신, 3,5-디요오도-L-티로닌, 3-(트리플루오로메틸)-D-페닐알라닌, 3-(트리플루오로메틸)-L-페닐알라닌, 3-아미노-L-티로신, 3-브로모-D-페닐알라닌, 3-브로모-L-페닐알라닌, 3-클로로-D-페닐알라닌, 3-클로로-L-페닐알라닌, 3-클로로-L-티로신, 3-시아노-D-페닐알라닌, 3-시아노-L-페닐알라닌, 3-플루오로-D-페닐알라닌, 3-플루오로-L-페닐알라닌, 3-플루오로-티로신, 3-요오도-D-페닐알라닌, 3-요오도-L-페닐알라닌, 3-요오도-L-티로신, 3-메톡시-L-티로신, 3-메틸-D-페닐알라닌, 3-메틸-L-페닐알라닌, 3-니트로-D-페닐알라닌, 3-니트로-L-페닐알라닌, 3-니트로-L-티로신, 4-(트리플루오로메틸)-D-페닐알라닌, 4-(트리플루오로메틸)-L-페닐알라닌, 4-아미노-D-페닐알라닌, 4-아미노-L-페닐알라닌, 4-벤조일-D-페닐알라닌, 4-벤조일-L-페닐알라닌, 4-비스(2-클로로에틸)아미노-L-페닐알라닌, 4-브로모-D-페닐알라닌, 4-브로모-L-페닐알라닌, 4-클로로-D-페닐알라닌, 4-클로로-L-페닐알라닌, 4-시아노-D-페닐알라닌, 4-시아노-L-페닐알라닌, 4-플루오로-D-페닐알라닌, 4-플루오로-L-페닐알라닌, 4-요오도-D-페닐알라닌, 4-요오도-L-페닐알라닌, 호모페닐알라닌, 티록신, 3,3-디페닐알라닌, 티로닌, 에틸-티로신, 및 메틸-티로신을 포함한다.

아미노산 유사체는 프롤린의 유사체를 포함한다. 프롤린의 아미노산 유사체의 예는 제한없이, 3,4-데하이드로-프롤린, 4-플루오로-프롤린, 시스-4-하이드록시-프롤린, 티아졸리딘-2-카복실산, 및 트랜스-4-플루오로-프롤린을 포함한다.

아미노산 유사체는 세린 및 트레오닌의 유사체를 포함한다. 세린 및 트레오닌의 아미노산 유사체의 예는 제한없이, 3-아미노-2-하이드록시-5-메틸헥산산, 2-아미노-3-하이드록시-4-메틸펜탄산, 2-아미노-3-에톡시부탄산, 2-아미노-3-메톡시부탄산, 4-아미노-3-하이드록시-6-메틸헵탄산, 2-아미노-3-벤질옥시프로피온산, 2-아미노-3-벤질옥시프로피온산, 2-아미노-3-에톡시프로피온산, 4-아미노-3-하이드록시부탄산, 및 α-메틸세린을 포함한다.

아미노산 유사체는 트립토판의 유사체를 포함한다. 트립토판의 아미노산 유사체의 예는 제한없이, 다음을 포함한다: α-메틸-트립토판; β-(3-벤조티에닐)-D-알라닌; β-(3-벤조티에닐)-L-알라닌; 1-메틸-트립토판; 4-메틸-트립토판; 5-벤질옥시-트립토판; 5-브로모-트립토판; 5-클로로-트립토판; 5-플루오로-트립토판; 5-하이드록시-트립토판; 5-하이드록시-L-트립토판; 5-메톡시-트립토판; 5-메톡시-L-트립토판; 5-메틸-트립토판; 6-브로모-트립토판; 6-클로로-D-트립토판; 6-클로로-트립토판; 6-플루오로-트립토판; 6-메틸-트립토판; 7-벤질옥시-트립토판; 7-브로모-트립토판; 7-메틸--트립토판; D-1,2,3,4-테트라하이드로-노르하만-3-카복실산; 6-메톡시-1,2,3,4-테트라하이드로노르하만-1-카복실산; 7-아자트립토판; L-1,2,3,4-테트라하이드로-노르하만-3-카복실산; 5-메톡시-2-메틸-트립토판; 및 6-클로로-L-트립토판을 포함한다.

일부 실시형태에서, 아미노산 유사체는 라세미체를 포함한다. 일부 실시형태에서, 아미노산 유사체의 D 이성질체가 사용된다. 일부 실시형태에서, 아미노산 유사체의 L 이성질체가 사용된다. 다른 실시형태에서, 아미노산 유사체는 R 또는 S 입체구조인 키랄 중심을 포함한다. 여전히 다른 실시형태에서, β-아미노산 유사체의 아미노 기(들)가 보호기, 예를 들어, tert-부틸옥시카르보닐(BOC 기), 9-플루오레닐메틸옥시카르보닐(FMOC), 토실 등으로 치환된다. 또 다른 실시형태에서, β-아미노산 유사체의 카복실산 작용기는 예를 들어, 그의 에스테르 유도체로서 보호된다. 일부 실시형태에서 아미노산 유사체의 염이 사용된다.

"비필수" 아미노산 잔기는 그의 필수 생물학적 또는 생화학적 활성(예를 들어, 수용체 결합 또는 활성)을 폐지시키거나 또는 실질적으로 변경시키지 않고 폴리펩티드의 야생형 서열로부터 변경될 수 있는 잔기이다. "필수" 아미노산 잔기는 폴리펩티드의 야생형 서열로부터 변경시, 폴리펩티드의 필수 생물학적 또는 생화학적 활성을 폐지시키거나 또는 실질적으로 폐지시키는 잔기이다.

"보존성 아미노산 치환"은 아미노산 잔기가 유사한 측쇄를 갖는 아미노산 잔기로 치환되는 것이다. 유사한 측쇄를 갖는 아미노산 잔기 패밀리는 당분야에 정의되어 있다. 이들 패밀리는 염기성 측쇄(예를 들어, K, R, H), 산성 측쇄(예를 들어, D, E), 비하전 극성 측쇄(예를 들어, G, N, Q, S, T, Y, C), 비극성 측쇄(예를 들어, A, V, L, I, P, F, M, W), 베타 분지형 측쇄(예를 들어, T, V, I) 및 방향족 측쇄(예를 들어, Y, F, W, H)를 갖는 아미노산을 포함한다. 따라서, 폴리펩티드에서 예상되는 비필수 아미노산 잔기는 예를 들어, 동일한 측쇄 패밀리 유래의 다른 아미노산 잔기로 치환된다. 허용가능한 치환의 다른 예는 등전자 사항(예를 들어, 메티오닌 대신 노르류신) 또는 다른 특성(예를 들어, 페닐알라닌 대신 2-티에닐알라닌, 또는 트립토판 대신 6-Cl-트립토판)을 기반으로 하는 치환이다.

용어 "캡핑기"는 대상 펩티드모방 거대고리의 폴리펩티드 사슬의 카르복시 또는 아미노 말단에 존재하는 화학적 모이어티를 의미한다. 카르복시 말딘의 캡핑기는 미개질된 카복실산(즉, -COOH) 또는 치환기를 갖는 카복실산을 포함한다. 예를 들어, 카르복시 말단은 C-말단에 카르복사미드를 산출시키는 아미노기로 치환될 수 있다. 다양한 치환기는 제한없이, PEG화 2차 아민을 포함한 2차 및 1차 아민을 포함한다. C 말단에 대해 대표적인 2차 아민 캡핑기는 다음을 포함한다:

아미노 말단의 캡핑기는 미개질된 아민(즉, -NH₂) 또는 치환기를 갖는 아민을 포함한다. 예를 들어, 아미노 말단은 아실 기로 치환되어 N-말단에 카르복사미드를 산출시킬 수 있다. 다양한 치환기는 제한없이, C₁-C₆ 카르보닐, C₇-C₃₀ 카르보닐, 및 PEG화 카바메이트를 포함한, 치환된 아실 기를 포함한다. N-말단의 대표적인 캡핑기는 제한없이, 4-FBzl(4-플루오로-벤질) 및 다음의 기를 포함한다:

거대고리 또는 거대고리 형성 링커와 함께 본원에서 사용시 용어 "원"은 거대고리를 형성하거나 또는 형성할 수 있고, 치환기 또는 측쇄 원자는 배제시킨 원자를 의미한다. 유사하게, 시클로데칸, 1,2-디플루오로-데칸 및 1,3-디메틸 시클로데칸은 수소 또는 플루오로 치환기 또는 메틸 측쇄가 거대고리를 형성하는데 참여하지 않기 때문에 모두 10원 거대고리로 간주된다.

분자 구조의 일부로서 사용시 기호

는 단일 결합 또는 트랜스 또는 시스 이중 결합을 의미한다.

용어 "아미노산 측쇄"는 아미노산의 α-탄소(또는 다른 골격 원자)에 부착된 모이어티를 의미한다. 예를 들어, 알리닌에 대한 아미노산 측쇄는 메틸이고, 페닐알라닌에 대한 아미노산 측쇄는 페닐메틸이며, 시스테인에 대한 아미노산 측쇄는 티오메틸이고, 아스파테이트에 대한 아미노산 측쇄는 카르복시메틸이며, 티로신에 대한 아미노산 측쇄는 4-하이드록시페닐메틸 등이다. 다른 비천연 발생 아미노산 측쇄, 예를 들어, 자연계에서 발생되는 것들(예를 들어, 아미노산 대사산물) 또는 합성 제조된 것들(예를 들어, α,α 이중치환된 아미노산)이 또한 포함된다.

용어 "α,α 이중치환된 아미노"산은 2개의 천연 또는 비천연 아미노산 측쇄에 부착된 탄소(α-탄소)에 결합된 아미노 기와 카르복실 기 둘 모두를 함유하는 분자 또는 모이어티를 의미한다.

용어 "폴리펩티드"는 공유 결합(예를 들어, 아미드 결합)에 의해 연결된 2 이상의 천연 또는 비천연 발생 아미노산을 포함한다. 본원에서 사용시 폴리펩티드는 전체 길이 단백질(예를 들어, 완전하게 프로세싱된 단백질)을 비롯하여 보다 짧은 아미노산 서열(예를 들어, 천연 발생 단백질의 단편 또는 합성 폴리펩티드 단편)을 포함한다.

용어 "제1 C-말단 아미노산"은 C-말단에 가장 근접한 아미노산을 의미한다. 용어 "제2 C-말단 아미노산"은 제1 C-말단 아미노산의 N-말단에 부착된 아미노산을 의미한다.

본원에서 사용시 용어 "거대고리화 시약" 또는 "거대고리 형성 시약"은 2개 반응성 기 사이에서 반응을 매개하여 펩티드모방 거대고리를 제조하는데 사용될 수 있은 임의 시약을 의미한다. 반응성 기는 예를 들어, 아지드 및 알킨일 수 있고, 이 경우 거대고리화 시약은 제한없이, Cu 시약 예컨대 반응성 Cu(I) 종을 제공하는 시약, 예컨대 CuBr, CuI 또는 CuOTf를 비롯하여, 환원제 예컨대 아스코르브산 또는 나트륨 아스코르베이트를 부가하여 활성 Cu(I) 시약으로 제자리에서 전환될 수 있는 Cu(II) 염 예컨대 Cu(CO₂CH₃)₂, CuSO₄, 및 CuCl₂를 포함한다. 거대고리화 시약은 부가적으로, 예를 들어, 당분야에 공지된 Ru 시약, 예컨대 Cp*RuCl(PPh₃)₂, [Cp*RuCl]₄ 또는 반응성 Ru(II) 종을 제공할 수 있는 다른 Ru 시약을 포함한다. 다른 경우에서, 반응성 기는 말단 올레핀이다. 이러한 실시형태에서, 거대고리화 시약 또는 거대고리 형성 시약은 제한없이, 안정화된, 후전이 금속 카르벤 착체 촉매 예컨대 VIII족 전이 금속 카르벤 촉매를 포함한, 복분해 촉매를 포함한다. 예를 들어, 그러한 촉매는 2+ 산화 상태, 16개 전자 계측 및 펜타배위된 Ru 및 Os 금속 중심이다. 다른 예에서, 촉매는 W 또는 Mo 중심을 갖는다. 다양한 촉매는 하기 문헌들에 개시되어 있다: 문헌 [Grubbs et al., "Ring Closing Metathesis and Related Processes in Organic Synthesis" Acc. Chem. Res. 1995, 28, 446-452], 미국 특허 제5,811,515호; 미국 특허 제7,932,397호; 미국 특허 출원 제2011/0065915호; 미국 특허 출원 제2011/0245477호; 문헌 [Yu et al., "Synthesis of Macrocyclic Natural Products by Catalyst-Controlled Stereoselective Ring-Closing Metathesis," Nature 2011, 479, 88]; 및 [Peryshkov et al., "Z-Selective Olefin Metathesis Reactions Promoted by Tungsten oxo alkylidene Complexes," J. Am. Chem. Soc. 2011, 133, 20754]. 또 다른 경우에서, 반응성 기는 티올 기이다. 그러한 실시형태에서, 거대고리화 시약은 예를 들어, 2개의 티올-반응성 기 예컨대 할로겐 기로 작용화된 링커이다. 일부 예에서, 거대고리화 시약은 팔라듐 시약, 예를 들어 Pd(PPh₃)_4, Pd(PPh₃)₂Cl₂, Pd(dppe)Cl, Pd(dppp)Cl₂, 및 Pd(dppf)Cl₂를 포함한다.

용어 "할로" 또는 "할로겐"은 불소, 염소, 브롬 또는 요오드 또는 이의 라디칼을 의미한다.

용어 "알킬"은 표시된 개수의 탄소 원자를 함유하는, 직쇄 또는 분지쇄의 탄화수소 사슬을 의미한다. 예를 들어, C₁-C₁₀은 이러한 기가 이에 1 내지 10개(포함) 탄소 원자를 갖는 것을 의미한다. 임의의 숫자 표시가 없는 경우, "알킬"은 그에 1 내지 20개(포함) 탄소 원자를 갖는 사슬(즉쇄 또는 분지쇄)이다.

용어 "알킬렌"은 2가 알킬(즉,-R-)을 의미한다.

용어 "알케닐"은 1 또는 그 이상의 탄소-탄소 이중 결합을 갖는 직쇄 또는 분지쇄인 탄화수소 사슬을 의미한다. 알케닐 모이어티는 표시된 개수의 탄소 원자를 함유하는 모이어티를 의미한다. 예를 들어, C₂-C₁₀은 이러한 기가 그에 2 내지 10개(포함) 탄소 원자를 갖는 것을 의미한다. 용어 "저급 알케닐"은 C₂-C₆ 알케닐 사슬을 의미한다. 임의의 숫자 표시가 없는 경우, "알케닐"은 그에 2 내지 20개(포함) 탄소 원자를 갖는 사슬(직쇄 또는 분지쇄)이다.

용어 "알키닐"은 1 이상의 탄소-탄소 삼중 결합을 갖는 직쇄 또는 분지쇄인 탄화수소 사슬을 의미한다. 알키닐 모이어티는 표시된 개수의 탄소 원자를 함유한다. C₂-C₁₀은 이 기가 그에 2 내지 10개(포함) 탄소 원자를 갖는 것을 의미한다. 용어 "저급 알키닐"은 C₂-C₆ 알키닐 사슬을 의미한다. 임의의 숫자 표시가 없는 경우, "알키닐"은 그에 2 내지 20개(포함) 탄소 원자를 갖는 사슬(직쇄 또는 분지쇄)이다.

용어 "아릴"은 6-탄소 단환식 또는 10-탄소 이환식 방향족 고리계로서, 각 고리의 0, 1, 2, 3, 또는 4개 원자가 치환기로 치환된 것을 의미한다. 아릴 기의 예에는 페닐, 나프틸 등이 포함된다. 용어 "아릴알콕시"는 아릴로 치환된 알콕시를 의미한다.

"아릴알킬"은 상기에 정의된 바와 같이, 아릴 기를 의미하며, 여기서 아릴 기의 수소 원자 중 하나는 상기에 정의된 바와 같이, C₁-C₅ 알킬 기로 치환되었다. 아릴알킬 기의 대표적인 예는 제한없이, 2-메틸페닐, 3-메틸페닐, 4-메틸페닐, 2-에틸페닐, 3-에틸페닐, 4-에틸페닐, 2-프로필페닐, 3-프로필페닐, 4-프로필페닐, 2-부틸페닐, 3-부틸페닐, 4-부틸페닐, 2-펜틸페닐, 3-펜틸페닐, 4-펜틸페닐, 2-이소프로필페닐, 3-이소프로필페닐, 4-이소프로필페닐, 2-이소부틸페닐, 3-이소부틸페닐, 4-이소부틸페닐, 2-sec-부틸페닐, 3-sec-부틸페닐, 4-sec-부틸페닐, 2-t-부틸페닐, 3-t-부틸페닐 및 4-t-부틸페닐을 포함한다.

"아릴아미도"는 상기에 정의된 바와 같이, 아릴 기를 의미하고, 아릴 기의 수소 원자 중 하나는 1 이상의 C(O)NH₂ 기로 치환되었다. 아릴아미도 기의 대표적인 예는 2-C(O)NH₂-페닐, 3-C(O)NH₂-페닐, 4-C(O)NH₂-페닐, 2-C(O)NH₂-피리딜, 3-C(O)NH₂-피리딜, 및 4-C(O)NH₂-피리딜을 포함한다.

"알킬복소환"은 상기에 정의된 바와 같이, C₁-C₅ 알킬 기를 의미하며, 여기서 C₁-C₅ 알킬 기의 수소 원자 중 하나는 복소환으로 치환되었다. 알킬복소환 기의 대표적인 예는 제한없이, -CH₂CH₂-몰폴린, -CH₂CH₂-피페리딘, -CH₂CH₂CH₂-몰폴린, 및 -CH₂CH₂CH₂-이미다졸을 포함한다.

"알킬아미도"는 상기에 정의된 바와 같이, C₁-C₅ 알킬 기를 의미하고, C₁-C₅ 알킬 기의 수소 원자 중 하나는 -C(O)NH₂ 기로 치환되었다. 알킬아미도 기의 대표적인 예는 제한없이, -CH₂-C(O)NH₂, -CH₂CH₂-C(O)NH₂, -CH₂CH₂CH₂C(O)NH₂, -CH₂CH₂CH₂CH₂C(O)NH₂, -CH₂CH₂CH₂CH₂CH₂C(O)NH₂, -CH₂CH(C(O)NH₂)CH₃, -CH₂CH(C(O)NH₂)CH₂CH₃, -CH(C(O)NH₂)CH₂CH₃, -C(CH₃)₂CH₂C(O)NH₂, -CH₂-CH₂-NH-C(O)-CH₃, -CH₂-CH₂-NH-C(O)-CH₃-CH3, 및 -CH₂-CH₂-NH-C(O)-CH=CH₂를 포함한다.

"알카놀"은 상기에 정의된 바와 같이, C₁-C₅ 알킬 기를 의미하고, C₁-C₅ 알킬 기의 수소 원자 중 하나는 하이드록실 기로 치환되었다. 알카놀 기이 대표적인 예는 제한없이, -CH₂OH,-CH₂CH₂OH, -CH₂CH₂CH₂OH, -CH₂CH₂CH₂CH₂OH, -CH₂CH₂CH₂CH₂CH₂OH, -CH₂CH(OH)CH₃, -CH₂CH(OH)CH₂CH₃, -CH(OH)CH₃ 및 -C(CH₃)₂CH₂OH를 포함한다.

"알킬카르복시"는 상기에 정의된 바와 같이, C₁-C₅ 알킬 기를 의미하고, C₁-C₅ 알킬 기의 수소 원자 중 하나는 --COOH 기로 치환되었다. 알킬카르복시 기의 대표적인 예는 제한없이, -CH₂COOH, -CH₂CH₂COOH, -CH₂CH₂CH₂COOH, -CH₂CH₂CH₂CH₂COOH, -CH₂CH(COOH)CH₃, -CH₂CH₂CH₂CH₂CH₂COOH, -CH₂CH(COOH)CH₂CH₃,-CH(COOH)CH₂CH₃ 및 -C(CH₃)₂CH₂COOH를 포함한다.

본원에서 사용시 용어 "시클로알킬"은 3 내지 12개 탄소, 바람직하게 3 내지 8개 탄소, 및 보다 바람직하게 3 내지 6개 탄소를 갖는 포화 및 부분 불포화된 고리 탄화수소 기를 포함하며, 시클로알킬 기는 부가적으로 임의 치환된다. 일부 시클로알킬 기는 제한없이, 시클로프로필, 시클로부틸, 시클로펜틸, 시클로펜테닐, 시클로헥실, 시클로헥세닐, 시클로헵틸, 및 시클로옥틸을 포함한다.

용어 "헤테로아릴"은 단환식이면 1-3개 헤테로 원자를 갖고, 이환식이면 1-6개 헤테로원자를 갖거나, 삼환식이면 1-9개 헤테로원자를 갖는, 방향족 5-8원 단환식, 8-12원 이환식, 또는 11-14원 삼환식 고리계를 의미하고, 상기 헤테로원자는 O, N, 또는 S에서 선택되고(예를 들어, 탄소 원자와 각각 단환식, 이환식, 또는 삼환식이면 1-3개, 1-6개, 또는 1-9개의 O, N 또는 S의 헤테로원자), 각각의 고리의 0, 1, 2, 3, 또는 4개 원자는 치환기에 의해 치환된다. 헤테로아릴 기의 예는 피리딜, 퓨릴 또는 퓨라닐, 이미다졸릴, 벤즈이미다졸릴, 피리미디닐, 티오페닐 또는 티에닐, 퀴놀리닐, 인돌릴, 티아졸릴 등을 포함한다.

용어 "헤테로아릴알킬" 또는 용어 "헤테로아르알킬"은 헤테로아릴로 치환된 알킬을 의미한다. 용어 "헤테로아릴알콕시"는 헤테로아릴로 치환된 알콕시를 의미한다.

용어 "헤테로아릴알킬" 또는 용어 "헤테로아르알킬"은 헤테로아릴로 치환된 알킬을 의미한다. 용어 "헤테로아릴알콕시"는 헤테로아릴로 치환된 알콕시를 의미한다.

용어 "헤테로시클릴"은 단환식이면 1-3개 헤테로 원자를 갖거나, 이환식이면 1-6개 헤테로원자를 갖거나, 또는 삼환식이면 1-9개 헤테로원자를 갖는 비방향족 5-8원 단환식, 8-12원 이환식, 또는 11-14원 삼환식 고리계를 의미하고, 상기 헤테로원자는 O, N, 또는 S에서 선택(예를 들어, 탄소 원자와 각각 단환식, 이환식, 또는 삼환식이면 1-3개, 1-6개, 또는 1-9개의 O, N, 또는 S의 헤테로원자)되고, 여기서 각 고리의 0, 1, 2 또는 3개 원자는 치환기로 치환된다. 헤테로시클릴 기의 예는 피페라지닐, 피롤리디닐, 디옥사닐, 몰폴리닐, 테트라하이드로퓨라닐 등을 포함한다.

용어 "치환기"는 임의의 분자, 화합물 또는 모이어티 상의 제2 원자 또는 기 예컨대 수소 원자를 치환하는 기를 의미한다. 적합한 치환기는 제한없이, 할로, 하이드록시, 머캅토, 옥소, 니트로, 할로알킬, 알킬, 알크아릴, 아릴, 아르알킬, 알콕시, 티오알콕시, 아릴옥시, 아미노, 알크옥시카르보닐, 아미도, 카르복시, 알칸설포닐, 알킬카르보닐, 및 시아노 기를 포함한다.

일부 실시형태에서, 본원에 개시된 화합물은 1 이상의 비대칭 중심을 함유하여서, 라세미체 및 라세믹 혼합물, 단일 거울상이성질체, 개별 부분입체이성질체 및 부분입체이성질체 혼합물로서 존재한다. 이들 화합물의 모든 그러한 이성질체 형태를 명백하게 달리 제공하지 않으면 포함한다. 일부 실시형태에서, 본원에 개시된 화합물은 또한, 다수 호변이성질체 형태로 표시되며, 그러한 예에서, 화합물은 본원에 기술된 모든 호변이성질체 형태를 포함한다(예를 들어, 고리계의 알킬화가 다수 부위에서 알킬화를 일으키면, 본원은 모든 그러한 반응 산물을 포함한다). 그러한 화합물의 모든 이성질체 형태를 본원에서 명백하게 달리 제공하지 않으면 포함시킨다. 본원에 기술된 화합물의 모든 결정 형태를 달리 명백하게 제공하지 않으면 포함시킨다.

본원에서 사용시, 용어 "증가" 및 "감소"는 각각 적어도 5%의 통계적으로 유의한(즉, p < 0.1) 증가 또는 감소를 야기시킴을 의미한다.

본원에서 사용시, 변수에 대한 수치 범위 열거는 그 변수가 범위 내의 임의 값과 같음을 전달하고자 한다. 따라서, 고유하게 개별적인 변수의 경우, 그 변수는 범위의 말단 지점을 포함하여, 수치 범위 내의 임의 정수값과 같다. 유사하게, 고유하게 연속적인 변수의 경우, 그 변수는 범위의 말단 지점을 포함하여, 수치 범위 내 임의의 실제 값과 같다. 예로서, 제한없이, 0 내지 2의 값을 갖는 것으로 기술된 변수는 그 변수가 고유하게 별개이면 0, 1 또는 2의 값을 취하고, 변수가 고유하게 연속적이면, 0.0, 0.1, 0.01, 0.001의 값, 또는 ≥ 0 및 ≤ 2인 임의의 다른 실제 값을 취한다.

본원에서 사용시, 달리 특정하지 않으면, 용어 "또는"은 "및/또는"의 포함 의미로 사용되고 "어느 하나/또는"의 배제 의미가 아니다.

용어 "평균"은 각 데이타 지점에 대해 적어도 3회의 독립적인 반복실험을 수행하여 유도된 평균 값을 의미한다.

용어 "생물학적 활성"은 거대고리의 구조적 및 기능적 특성을 포함한다. 생물학적 활성은 예를 들어, 구조적 안정성, 알파-나선성, 표적에 대한 친화성, 단백질 가수분해에 대한 내성, 세포 투과성, 세포내 안정성, 생체 내 안정성, 또는 이의 임의 조합을 포함한다.

용어 "결합 친화성"은 예를 들어, 펩티드모방 거대고리과 표적 간 결합 상호작용의 강도를 의미한다. 결합 친화성은 예를 들어, 농도 측정 단위(예를 들어, M, mM, μM, nM 등)로 표현되는, 평형 해리 상수("K_D")로서 표현될 수 있다. 수치적으로, 결합 친화성 및 K_D 값은 반대로 가변적이어서, 보다 낮은 결합 상수는 보다 높은 K_D 값에 상응하는 한편, 보다 높은 결합 상수는 보다 낮은 K_D 값에 상응한다. 높은 결합 친화성이 바람직한 경우, "개선된" 결합 친화성은 보다 높은 결합 친화성과 그에 따라 보다 낮은 K_D 값을 의미한다.

용어 "시험관내 효율"은 시험 화합물, 에컨대 펩티드모방 거대고리이 시험관 내 시험계 또는 검정에서 유익한 결과를 생성시키는 정도를 의미한다. 시험관 내 효율은 예를 들어, 시험계에서 최대 효과의 50%를 생성시키는 시험 화합물의 농도를 의미하는 "IC₅₀" 또는 "EC₅₀" 값으로서, 측정할 수 있다.

용어 "시험관 내 효율의 비율" 또는 "시험관내 효율 비율"은 제1 검정(분자) 대 제2 검정(분모)에서 얻은 IC₅₀ 또는 EC₅₀ 값의 비율을 의미한다. 결과적으로, 검정 1 대 검정 2에 대한 개선된 시험관내 효율 비율은 IC₅₀(검정 1)/IC₅₀(검정 2) 또는 대안적으로 EC₅₀(검정 1)/EC₅₀(검정 2)로서 표시되는 비율에 대해 보다 낮은 값을 의미한다. 이러한 개념은 또한 표적 1에 대한 IC₅₀ 또는 EC₅₀ 값의 감소 또는 표적 2에 대한 IC₅₀ 또는 EC₅₀ 값의 증가에 기인할 수 있는 검정 2 대비 검정 1에서 "개선된 선택성"으로 특징된다.

본원에서 사용시 용어 "고형 종양" 또는 "고형 암"은 일반적으로 낭종 또는 액상 영역을 함유하지 않는 종양을 의미한다. 본원에서 사용시 고형 종양은 육종, 암종 및 림프종을 포함한다. 다양한 실시형태에서, 백혈병(혈액암)은 고형 종양이 아니다.

본원에서 사용시 "유해 사례"(AE)는 실험 약물의 투여와 일시적으로 연관되었는지 여부 및 실험 약물과 관련된 것으로 고려되는지 여부에 따른 임상 실험의 임의 시기에 발생되는 신체 징후, 증상, 및/또는 실험실적 변화를 통해 표시되는 해부학적, 생리적, 또는 대사 기능에서의 임의의 유독하거나, 병적이거나, 또는 의도치 않은 변화를 포함한다. 이러한 정의는 사전 존재하는 약물 조건 또는 사건의 악화, 병발성 질병, 과민성 반응, 약물 상호작용, 또는 임상적으로 유의한 실험실적 발견을 포함한다. AE는 다음을 포함하지 않는다: (i) 의학적 또는 외과적 시술, 예를 들어, 발치, 수혈, 수술(이러한 시술을 초래하는 의학적 상태를 AE라고 기록함); (ii) 악화되지 않은, 실험 시작 시에 존재하거나 또는 검출된 사전 존재하는 상태 또는 시술; (iii) 대기 수술 또는 다루기 힘든 의학적 사건이 발생되지 않은 다른 상황을 위한 입원; (iv) 조사자에 따라 임상적으로 유의하지 않으면, 비정상적인 실험실 값은 중재술을 요하거나, 또는 실험 약물 용량의 지연, 중단 또는 변화를 초래함; (v) 징후/증상이 미수반되는 실험 약물 또는 수반 약물의 과용량; 징후/증상이 발생하면, 최종 진단은 AE로 기록되어야 함; (vi) 자연 임신, 입원을 초래하는 임신 동안 합병증이 발생하지 않을 경우; 이 경우, 입원을 초래하는 의학적 상태는 AE로 기록됨; 그리고 (vii) 이 실험에서 효율 변수로서 조사 중인 점유 질환의 상당한 악화와 그에 따라 AE로서 기록되지 않음.

본원에서 사용시 심각한 유해 사례(SAE)은 하기 결과 중 어느 하나를 초래하는 유해 사례를 의미한다: (i) 사망; (ii) 생명 위협적 부정적 경험(즉, 발생하자마자 그 사건으로 인한 즉각적인 사망 위험; 이는 보다 심각한 형태로 발생될 수 있지만, 사망을 초래할 수 있는, 유해 사례를 포함하지 않음); (iii) 지속적이거나 또는 심각한 장애/무능; (iv) 입원 또는 현재 입원의 지연; 및 (v) 선천적 이상/선천적 결손. 사망, 생명-위협을 초래하지 않거나, 또는 입원을 요하지 않을 수 있는 중요한 의학적 사건은 의학적 판단을 기반으로, 환자를 위험에 빠뜨릴 수 있거나 또는 이 정의에 열거된 결과 중 하나를 방지하도록 의학적 또는 외과적 중재술을 요구하는 경우에 심각한 것으로 간주할 수 있다. 기본 질환으로 인한 입원은 실험 약물과 인과적인 관계를 의심할만한 이유가 없다면 SAE로 기록하지 않는다.

AE 또는 의심되는 부작용은 펩티드모방 거대고리 조사자 브로셔에 열거되지 않거나 또는 관찰된 중증성 또는 특이성에 열거되지 않았거나, 또는 프로토콜 등에 기술된 위험 정보와 일관되지 않으면 "미예상"(미예상 유해 사례(UAE)라고 함)으로 간주한다. 예를 들어, 이러한 정의 하에서, 간괴사는 조사자의 브로셔가 오직 상승된 간효소 또는 간염을 언급하면 미예상(상당한 중증성에 의해)일 수 있다. 유사하게, 대뇌 혈전색전증 및 대뇌 혈관염은 조사자의 브로셔가 오직 뇌졸중만을 언급하였으면 미예상(상당한 특이성에 의함)일 수 있다. 이러한 정의에서 사용시 "미예상"은 또한 약물 부류에 따라 발생되거나 또는 펩티드모방체의 약학적 특성으로 기대되지만 펩티드모방 거대고리에 의해 발생될 것으로 특별히 언급되지 않은 조사자의 브로셔에 언급된 AE 또는 의심되는 부작용을 의미한다.

본원에서 사용시 "용량-제한 독성"(DLT)은 실험 약물과 가능하게, 아마도, 또는 분명하게 관련된 것으로 간주되는 ≥3 AE인 임의 등급을 의미하지만, 다음은 예외이다: (1) 구역질, 구토, 설사, 발진, 또는 점막염의 경우, 표준 지지/약물 치료에 48시간 내에 반응하지 않는 오직 ≥3 AE인 등급이 DLT로 간주된다; (2) 전해질 불균형의 경우, 24시간 내에 교정에 반응하지 않는 오직 ≥3 AE인 등급이 DLT로 간주된다. 또한, 특이적 혈액학적 DLT는 다음과 같이 정의된다:

(i) 혈소판감소증-임의 지속 기간의 등급 4, ≥7일 동안 등급 3의 경우, 또는 임상적으로 유의한 출혈과 연관된 등급 3;

(ii) 호중구감소증-≥3일 동안 등급 4의 경우, 또는 ≥3인 임의 등급 열성 호중구감소증.

상기 기준은 시험 과정 전반에서 용량 감소, 중단 또는 중지와 관련된 개별 환자 결정을 하는데 사용될 수 있지만, 1주기 동안 발생된 DLT는 용량 상승 결정에 대한 안전성 및 내성 평가를 알리는데 사용된다.

본원에서 사용시 "최대 내성 용량"(MTD)은 DLT로 자격이 되는 치료-관련 독성을 6명 환자 중 ≤1명이 경험한 용량으로서 정의되고, 다음의 보다 높은 용량은 DLT를 경험한 최대 6명 중 ≥2명이 갖게된다. MTD는 코호트에 참여한 모든 환자가 1주기를 완료하거나, 치료를 중단하거나 또는 용량 감소가 있을 때까지 확립되지 않을 수 있다. 이전에 확립된 용량 내성 수준은 DLT가 이후 주기에서 관찰되면 재평가된다.

본원에서 사용시 "측정가능한 질환"(MD)은 적어도 하나의 측정가능한 병변의 존재로 정의된다.

측정가능한 병변은 최소 크기: CT 스캔(5 mm가 넘지 않는 CT 스캔 슬라이스 두께)에 의한 10 mm, 임상적 조사에 의한 10 mm 캘리퍼 측정(캘리퍼로 정확하게 측정할 수 없는 병변은 비측정으로 기록할 수 있음), 또는 흉부 x-선으로 20 mm 중에서 적어도 하나의 치수[기록되는 측정 평면에서 최장 직경(LD)]로 정확하게 측정할 수 있는 것을 의미한다.

"악성 림프절"은 CT 스캔(CT 스캔 슬라이스 두께는 5 mm를 넘지 않음)에 의해 평가시 림프절이 단축으로 ≥ 15 mm이면 병적으로 확대되고 측정가능하다고 간주된다.

본원에서 사용시 "측정불가 질환"은 측정불가 질환으로 고려되는 소형 병변(최장 직경 < 10 mm 또는 단축으로 ≥　10 내지 < 15 mm의 병적 림프절)을 포함하여, 측정할 수 없는 모든 다른 병변(또는 질환 부위)을 포함한다. 진짜로 측정불가로 간주되는 병변은 신체 검사에 의해 확인되고 CT 또는 MRI가 후속되지 않은 연수막 질환, 복수, 늑막/심막 유출, 임파선염 진피/폐, 염증성 유방 질환, 복부 덩어리/복부 장기종대를 포함한다.

본원에서 사용시 "표적 병변"은 표적 병변으로서 동정되고 기준선에서 기록 및 측정된 모든 관여 장기를 나타내는, 장기 당 최대 2개 병변 및 총 5 병변까지 모든 측정가능한 병변을 포함한다. 표적 병변은 그들의 크기(최장 직경의 병변) 및 정확한 반복 측정(영상화 기술 또는 임상적으로)에 대한 그들의 적합성을 기반으로 선택될 수 있다. 모든 표적 병변에 대한 직경(비결절 병변의 경우 최장, 결절 병변의 경우 단축)의 총합은 기준 총합 직경에 따라 계산되고 기록될 수 있다. 기준 총합 직경은 객관적인 종양 반응을 측징으로 하는 기준으로서 사용될 수 있다.

본원에서 사용시 "비표적 병변"은 표적 병변이 아닌 병적 림프절을 포함하는 모든 다른 병변(또는 질환 부위)을 포함한다. 비표적 병변은 비표적 병변으로서 동정될 수 있고 또한 기준으로 기록될 수 있다. 이들 병변의 측정은 필수적이지 않고 이들 병변은 "존재", "부재" 또는 드문 경우에는 "분명한 진행"이 후속될 수 있다. 또한, 사례 보고 형태에서 단일 아이템으로서 동일 장기에 관여하는 다수 비표적 병변을 보고하는 것이 가능할 수 있다(예를 들어, '다수 확장 골반 림프절' 또는 '다수 간 전이').

본원에서 사용시 "완전 반응"(CR)은 모든 표적 병변의 소멸로서 정의된다. 임의의 병적 림프절(또는 표적 또는 비표적 여부)은 단축으로 < 10 mm 까지 감소해야만 한다.

본원에서 사용 시 "부분 반응(PR)"은 기준 총합 직경을 기준으로 하여, 표적 병변의 직경의 총합의 적어도 30% 감소로 정의된다.

본원에서 사용시 "진행성 질환(PD)"은 실험 시 최소 총합(그것이 최소이면 기준 총합을 포함함)을 기준으로 하여, 표적 병변의 직경의 총합에서 적어도 20%의 증가로서 정의된다. 20%의 상대적 증가를 비롯하여, 총합은 또한 적어도 5 mm의 절대적 증가로 정의되어야 한다. 1 이상의 새로운 병변의 출현이 또한 진행으로 간주될 수 있다.

본원에서 사용시 "안정한 질환"(SD)은 실험 동안 최소 총합 직경을 기준으로 하여, PD에 대해 자격을 얻기에 충분한 증가 또는 PR에 대해 자격을 얻기에 충분한 수축이 아닌 것으로 정의된다.

용어 "피험체" 또는 "환자"는 포유동물 및 비포유동물을 포함한다. 포유동물의 예는 제한없이, 인간; 인간 이외 영장류 예컨대 침팬지, 및 다른 유인원 및 원숭이 종; 농장 동물 예컨대 소, 말, 양, 염소, 돼지; 가축 예컨대 토끼, 개, 및 고양이; 설치류, 예컨대 래트, 마우스 및 기니 피그 등을 포함한 실험실 동물 등을 포함한다. 비포유동물의 예는 제한없이, 조류, 어류 등을 포함한다. 본원에서 제공하는 방법 및 조성물의 일 실시형태에서, 포유동물은 인간이다.

용어 "반수체부족"은 이배체 유기체가 유전자의 오직 하나의 기능성 카피(돌연변이로 다른 카피는 불활성화)를 가지고 야생형 상태가 되도록 이 단일 기능성 카피가 충분한 유전자 산물(전형적으로 단백질)을 생성시키지 못하여, 비정상 또는 질환 상태를 초래할 경우 발생되는 상태를 의미한다.

본원에서 사용시 용어 "침묵 돌연변이"는 만들어지는 단백질의 아미노산 서열을 실제로 변화시키지 않는 유전자의 코딩 영역 내 돌연변이 유형이다.

본 발명의 1 이상의 특정 실시형태의 설명을 이하 도면 및 구체적인 내용에서 기재한다. 본 발명의 다른 특징, 목적, 및 장점은 구체적인 내용 및 도면, 및 청구항을 통해 자명하다.

개요

일 측면에서, 본원은 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법을 제공한다. 예를 들어, 본원에 개시된 방법은 p53 음성이 아닌 고형 종양을 치료하기 위해 사용될 수 있다. 일부 경우에서, 본원에 개시된 방법은 p53 탈활성화 돌연변이가 결여된 것으로 결정된 고형 종양을 치료하기 위해 사용될 수 있다. 본원의 방법은 또한 기능 획득 돌연변이체 p53, 즉 초아폽토시스 p53을 발현하는 고형 종양을 치료하는데 사용될 수 있다. 다른 예에서, 본원의 방법은 고형 종양을 치료하는데 유용하고, 여기서 고형 종양은 부분 기능 상실 돌연변이의 p53, 카피 상실 돌연변이의 p53, 또는 1 이상의 침묵 돌연변이의 p53을 발현한다. 일부 예에서, 고형 종양은 카피 상실 돌연변이 및 탈활성화 돌연변이의 p53을 발현한다.

본원의 방법은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합한다. 일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 p53과 MDM2 및 MDMX 사이의 상호작용을 파괴한다.

다른 측면에서, 본원은 야생형 p53을 발현하는 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법을 제공한다. 상기 방법은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 투여하는 단계를 포함하고, 여기서 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합한다. 일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 p53과 MDM2 및 MDMX 사이의 상호작용을 파괴한다.

일부 실시형태에서, 본원에 개시된 방법으로 치료되는 피험체는 인간이다. 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라 치료되는 피험체는 p53 탈활성화 돌연변이가 결여되고/되거나 야생형 p53을 발현하는 고형 종양으로 진단된다. 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 p53 탈활성화 돌연변이가 결여되고/되거나 야생형 p53을 발현하는 고형 종양에 감수성이거나 또는 그러한 소인이 있는 인간이다. 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 p53 탈활성화 돌연변이가 결여되고/되거나 야생형 p53을 발현하는 고형 종양이 발병될 위험성이 있는 인간이다. p53 탈활성화 돌연변이는 일부 예에서, p53 단백질의 DNA-결합 도메인 내 돌연변이일 수 있다. 일부 예에서 p53 탈활성화 돌연변이는 미스센스 돌연변이일 수 있다. 다양한 예에서, 고형 종양은 잔기 R175, G245, R248, R249, R273, 및 R282 중 1 이상의 돌연변이에서 선택된 1 이상의 p53 탈활성화 돌연변이가 결여된 것으로 결정될 수 있다. 고형 종양에서 p53 탈활성화 돌연변이의 결여 및/또는 야생형 p53의 존재는 당분야에 공지된 임의의 적합한 방법, 예를 들어 서열 분석, 어레이 기반 시험법, RNA 분석 및 PCR과 같은 증폭 방법으로 결정할 수 있다.

일정 실시형태에서, 인간 피험체는 당분야에 공지된 고형 종양의 1 이상의 다른 표준 치료법에 난치성 및/또는 불내성이다. 일부 실시형태에서, 인간 피험체는 고형 종양의 적어도 하나의 성공하지 못한 사전 치료 및/또는 요법을 가졌었다.

일부 실시형태에서, 본원의 방법에 따라 치료되는 피험체는 p53 음성이 아닌 고형 종양을 갖거나 또는 그로 진단된 인간이다. 일부 실시형태에서, 본원의 방법에 따라 치료되는 피험체는 기능 획득 돌연변이체 p53, 즉 초아폽토시스 p53을 발현하는 고형 종양을 갖거나 또는 그로 진단된 인간이다. 일부 실시형태에서, 본원의 방법에 따라 치료되는 피험체는 부분 기능 상실 돌연변이를 갖는 p53을 발현하는 고형 종양을 갖거나 또는 그로 진단된 인간이다. 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라 치료되는 피험체는 카피 상실 돌연변이를 갖는 p53을 발현하는 고형 종양을 갖거나 또는 그로 진단된 인간이다. 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 치료되는 피험체는 1 이상의 침묵 돌연변이를 갖는 p53을 발현하는 고형 종양을 갖거나 또는 그로 진단된 인간이다. 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라 치료되는 피험체는 카피 상실 돌연변이 및 탈활성화 돌연변이를 갖는 p53을 발현하는 고형 종양을 갖거나 또는 그로 진단된 인간이다.

일부 실시형태에서, 본원에 제공된 고형 종양을 치료하기 위한 방법은 고형 종양과 연관된 종양을 억제하거나, 감소시키거나, 축소시키거나, 중지시키거나, 또는 안정화시킨다. 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 고형 종양을 치료하기 위한 방법은 고형 종양과 연관된 종양의 혈류, 대사, 또는 부종, 또는 이의 1 이상의 증상을 억제하거나, 감소시키거나, 축소시키거나, 중지시키거나, 또는 안정화시킨다. 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 고형 종양을 치료하기 위한 방법은 종양, 혈류, 종양 대사 또는 종양주변 부종, 및/또는 고형 종양과 연관된 1 이상의 증상의 퇴행을 야기시킨다. 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 고형 종양을 치료하기 위한 방법은 종양의 크기를 유지시켜서 증가되지 않게 하거나, 또는 당업자가 이용할 수 있는 통상의 방법, 예컨대 초음파, CT 스캔, MRI, 동적 조영 증강 MRI, 또는 PET 스캔에 의해 측정시 표준 요법의 투여 후 종양의 증가보다 덜 증가된다. 특정 실시형태에서, 본원에 제공된 고형 종양을 치료하기 위한 방법은 종양 크기를 감소시킨다. 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 고형 종양을 치료하기 위한 방법은 종양의 형성을 감소시킨다. 일부 실시형태에서, 본원에서 제공하는 고형 종양을 치료하기 위한 방법은 고형 종양과 연관된 원발성, 국지성 및/또는 전이성 종양을 근절하거나, 제거하거나, 또는 제어한다. 일부 실시형태에서, 본원에 제공되는 고형 종양을 치료하기 위한 방법은 고형 종양과 연관된 전이의 수 또는 크기를 감소시킨다. 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 고형 종양을 치료하기 위한 방법은 치료에 완전 반응을 야기시킨다. 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 고형 종양을 치료하기 위한 방법은 치료에 부분 반응을 야기시킨다. 일부 실시형태에서, 본원에 개시된 방법으로 치료되는 고형 종양은 안정한 질환이다. 일부 실시형태에서, 본원에 개시된 방법으로 치료되는 고형 종양은 진행성 질환이다.

본원에 제공되는 방법으로 치료할 수 있는 고형 종양 암은 제한없이, 육종, 암종, 및 림프종을 포함한다. 특정 실시형태에서, 본원에 기술된 방법에 따라서 치료할 수 있는 고형 종양은 제한없이, 유방의 암, 간의 암, 신경아세포종, 머리, 목, 눈, 입, 목구멍, 식도, 흉부, 뼈, 폐, 신장, 결장, 직장 또는 다른 위장관 장기, 위, 비장, 골격근, 피하 조직, 전립선, 유방, 난소, 고환 또는 다른 생식 장기, 피부, 갑상선, 혈액, 림프절, 신장, 간, 췌장, 및 뇌 또는 중추 신경계의 암을 포함한다.

펩티드모방 거대고리는 임의의 가교된 펩티드, 즉 제1 아미노산 잔기(또는 유사체)와 제2 아미노산 잔기 사이에 거대고리를 형성하는 적어도 하나의 거대고리 형성 링커를 포함하는 임의의 펩티드일 수 있다. 예를 들어, 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합할 수 있는 펩티드모방 거대고리일 수 있다. 일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식 I의 펩티드모방 거대고리일 수 있다:

상기 식에서,

Xaa₃, Xaa₅, Xaa₆, Xaa₇, Xaa₈, Xaa₉, 및 Xaa₁₀ 각각은 개별적으로 아미노산이고, 이때 Xaa₃, Xaa₅, Xaa₆, Xaa₇, Xaa₈, Xaa₉, 및 Xaa₁₀ 중 적어도 3개는 서열 Phe₃-X₄-His₅-Tyr₆-Trp₇-Ala₈-Gln₉-Leu₁₀-X₁₁-Ser₁₂(서열번호 8) 또는 Phe₃-X₄-Glu₅-Tyr₆-Trp₇-Ala₈-Gln₉-Leu₁₀/Cba₁₀-X₁₁-Ala₁₂(서열번호 9)의 상응하는 위치의 아미노산과 동일한 아미노산이고, 여기서 각각의 X는 아미노산이며;

각각의 D 및 E는 독립적으로 아미노산이고;

각각의 R₁ 및 R₂는 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로알킬, 또는 헤테로시클로알킬로서, 할로-로 치환 또는 미치환된 것이거나; 또는 R₁ 및 R₂ 중 적어도 하나는 상기 D 또는 E 아미노산 중 하나의 알파 위치에 연결되는 거대고리 형성 링커 L'을 형성하고;

각각의 L 또는 L'은 독립적으로 거대고리 형성이고,

각각의 R₅는 독립적으로 할로겐, 알킬, -OR₆, -N(R₆)₂, -SR₆, -SOR₆, -SO₂R₆, -CO₂R₆, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;

각각의 R₆은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;

각각의 R₇은 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴로서, R₅로 임의 치환된 것이거나, 또는 D 잔기를 갖는 고리 구조의 일부이고;

각각의 R₈은 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴로서, R₅로 임의 치환된 것이거나, 또는 E 잔기를 갖는 고리 구조의 일부분이며;

각각의 v는 1-1000의 정수, 예를 들어 1-500, 1-200, 1-100, 1-50, 1-30, 1-20, 또는 1-10의 정수이고;

각각의 w는 0-1000의 정수, 예를 들어 1-500, 1-200, 1-100, 1-50, 1-30, 1-20, 또는 1-10의 정수이다.

펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물의 투여는 임의의 적합한 수단으로 달성될 수 있다. 예를 들어 약학 조성물은 비경구적으로 투여될 수 있다. 예를 들어, 투여는 정맥내, 동맥내, 골내 주입, 근육내, 대뇌내, 뇌실내, 척추강내, 또는 피하일 수 있다. 일부 실시형태에서, 투여는 정맥내로 수행된다.

일부 실시형태에서, 본원에 개시된 방법은 부가적으로 또는 경우에 따라서 p53 탈활성화 돌연변이가 결여된 것으로 확인된 고형 종양 또는 야생형(WT) p53 단백질을 발현하는 고형 종양을 갖는 피험체에서, 본원의 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물의 안전성 및/또는 내성을 평가하는 단계를 포함한다.

본원은 또한 p53 탈활성화 돌연변이가 결여된 것으로 확인된 고형 종양 또는 야생형(WT) p53 단백질을 발현하는 고형 종양을 갖는 피험체에서 본원에 개시된 펩티드모방 거대고리의 용량 제한 독성(DLT) 및 최대 내성 용량(MTD)을 결정하기 위한 방법을 제공한다.

일부 실시형태에서, 본원에 개시된 방법은 피험체에 펩티드모방 거대고리의 단일 및/또는 복수 투여 이후 혈액 중 펩티드모방 거대고리 및/또는 이의 대사산물의 약동학적(PK) 분석을 부가적으로 또는 경우에 따라 포함한다.

일부 실시형태에서, 본원에 개시된 방법은 부가적으로 또는 경우에 따라서 종양 생검 샘플(예를 들어, p21, 캐스파제, MDM2) 및 혈액 샘플(예를 들어, 마크로파지 억제성 사이토카인-1[MIC-1])에서 약동학적 바이오마커에 대한 펩티드모방 거대고리의 효과를 검토하는 단계, 및 이들 바이오마커와 임상적 반응 간 가능한 상관성을 평가하는 단계를 포함한다.

일부 실시형태에서, 본원에 개시된 방법은 부가적으로 또는 경우에 따라 가능한 환자 바이오마커(예를 들어, p53 상태, MDM2 및 MDMX 발현 수준), 이들 바이오마커에 대한 펩티드모방 거대고리 치료의 효과, 및 이들 바이오마커와 펩티드모방 거대고리의 임상적 반응 간 가능한 상관성을 평가하기 위한 단계를 포함한다.

본원은 또한 용량 확장기에서 p53 탈활성화 돌연변이가 결여되고/되거나 WT p53을 발현하는 특이적 종양 유형을 갖는 피험체에서 펩티드모방 거대고리의 임상적 활성을 평가하기 위한 방법을 제공한다.

화합물 및 조성물

펩티드모방 거대고리

일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 하기의 화학식 I을 갖는다:

상기 식에서,

각각의 A, C, 및 D는 독립적으로 아미노산이고;

각각의 B는 독립적으로 아미노산,

, [-NH-L₃-CO-], [-NH-L₃-SO₂-], 또는 [-NH-L₃-]이고;

각각의 E는 독립적으로 Ala(알라닌), D-Ala(D-알라닌), Aib(α-아미노이소부티르산), Sar(N-메틸 글리신), 및 Ser(세린)으로 이루어진 군에서 선택된 아미노산이고;

각각의 R₃은 독립적으로 수소, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로알킬알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴로서, R₅로 임의 치환된 것이고;

각각의 R₁ 및 R₂는 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로알킬, 또는 헤테로시클로알킬로서, 할로-로 치환 또는 미치환된 것이거나; 또는 상기 D 또는 E 아미노산 중 하나의 알파 위치에 연결되는 거대고리 형성 링커 L'을 형성하고;

각각의 L 및 L'은 독립적으로 거대고리 형성 링커이고;

각각의 L₃은 독립적으로 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 시클로아릴렌, 헤테로시클로아릴렌, 또는 [-R₄-K-R₄-]_n이고, 각각은 경우에 따라 R₅로 치환되고;

각각의 R₄는 독립적으로 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 아릴렌, 또는 헤테로아릴렌이고;

각각의 K는 독립적으로 O, S, SO, SO₂, CO, CO₂, 또는 CONR₃이고;

각각의 R₅는 독립적으로 할로겐, 알킬, -OR₆, -N(R₆)₂, -SR₆, -SOR₆, -SO₂R₆, -CO₂R₆, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;

각각의 R₆은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;

각각의 R₇은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴로서, R₅로 임의 치환된 것이거나, 또는 D 잔기를 갖는 고리 구조의 일부이고;

각각의 R₈은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴로서, R₅로 임의 치환된 것이거나, 또는 E 잔기를 갖는 고리 구조의 일부이고;

각각의 v는 독립적으로 정수이고;

각각의 w는 독립적으로 3-1000의 정수이고;

u는 1-10의 정수이고;

각각의 x, y 및 z는 독립적으로 0-10의 정수이고;

각각의 n은 독립적으로 1-5의 정수이다.

일부 실시형태에서, 각각의 v 및 w는 독립적으로 1-30의 정수이다. 일부 실시형태에서, w는 3-1000의 정수, 예를 들어 3-500, 3-200, 3-100, 3-50, 3-30, 3-20, 또는 3-10의 정수이다. 일부 실시형태에서, x+y+z의 총합은 3 또는 6이다. 일부 실시형태에서, x+y+z의 총합은 3이다. 다른 실시형태에서, x+y+z의 총합은 6이다.

일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 또한 하기의 화학식으로 제공된다:

상기 식에서,

Xaa₃, Xaa₅, Xaa₆, Xaa₇, Xaa₈, Xaa₉, 및 Xaa₁₀ 각각은 개별적으로 아미노산이고, 여기서 Xaa₃, Xaa₅, Xaa₆, Xaa₇, Xaa₈, Xaa₉, 및 Xaa₁₀ 중 적어도 3개는 서열 Phe₃-X₄-His₅-Tyr₆-Trp₇-Ala₈-Gln₉-Leu₁₀-X₁₁-Ser₁₂(서열번호 8)의 상응하는 위치의 아미노산과 동일한 아미노산이고, 이때 각각의 X는 아미노산이고;

각각의 D 및 E는 독립적으로 아미노산이고;

각각의 R₁ 및 R₂는 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로알킬, 또는 헤테로시클로알킬로서, 할로-로 치환 또는 미치환된 것이거나; 또는 R₁ 및 R₂ 중 적어도 하나는 상기 D 또는 E 아미노산 중 하나의 알파 위치에 연결되는 거대고리 형성 링커 L'을 형성하고;

각각의 L 또는 L'은 독립적으로 거대고리 형성 링커이고;

각각의 R₅는 독립적으로 할로겐, 알킬, -OR₆, -N(R₆)₂, -SR₆, -SOR₆, -SO₂R₆, -CO₂R₆, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;

각각의 R₆은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;

각각의 R₇은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴로서, R₅로 임의 치환된 것이거나, 또는 D 잔기를 갖는 고리 구조의 일부이고;

각각의 R₈은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴로서, R₅로 임의 치환된 것이거나, 또는 E 잔기를 갖는 고리 구조의 일부이고;

v는 1-1000의 정수, 예를 들어 1-500, 1-200, 1-100, 1-50, 1-30, 1-20 또는 1-10의 정수이고;

w는 3-1000의 정수, 예를 들어 3-500, 3-200, 3-100, 3-50, 3-30, 3-20, 또는 3-10의 정수이다.

일부 실시형태에서, 각각의 v 및 w는 독립적으로 1-30의 정수이다. 일부 실시형태에서, w는 3-1000의 정수, 예를 들어 3-500, 3-200, 3-100, 3-50, 3-30, 3-20, 또는 3-10의 정수이다. 일부 실시형태에서, x+y+z의 총합은 3 또는 6이다. 일부 실시형태에서, x+y+z의 총합은 3이다. 다른 실시형태에서, x+y+z의 총합은 6이다.

본원에 기 술된 임의 화학식의 일부 실시형태에서, Xaa₃, Xaa₅, Xaa₆, Xaa₇, Xaa₈, Xaa₉, 및 Xaa₁₀ 중 적어도 3개는 서열 Phe₃-X₄-His₅-Tyr₆-Trp₇-Ala₈-Gln₉-Leu₁₀-X₁₁-Ser₁₂(서열번호 8)의 상응하는 위치의 아미노산과 동일한 아미노산이다. 다른 실시형태에서, Xaa₃, Xaa₅, Xaa₆, Xaa₇, Xaa₈, Xaa₉, 및 Xaa₁₀ 중 적어도 4개는 서열 Phe₃-X₄-His₅-Tyr₆-Trp₇-Ala₈-Gln₉-Leu₁₀-X₁₁-Ser₁₂(서열번호 8)의 상응하는 위치의 아미노산과 동일한 아미노산이다. 다른 실시형태에서, Xaa₃, Xaa₅, Xaa₆, Xaa₇, Xaa₈, Xaa₉, 및 Xaa₁₀ 중 적어도 5개는 서열 Phe₃-X₄-His₅-Tyr₆-Trp₇-Ala₈-Gln₉-Leu₁₀-X₁₁-Ser₁₂(서열번호 8)의 상응하는 위치의 아미노산과 동일한 아미노산이다. 다른 실시형태에서, Xaa₃, Xaa₅, Xaa₆, Xaa₇, Xaa₈, Xaa₉, 및 Xaa₁₀ 중 적어도 6개는 서열 Phe₃-X₄-His₅-Tyr₆-Trp₇-Ala₈-Gln₉-Leu₁₀-X₁₁-Ser₁₂(서열번호 8)의 상응하는 위치의 아미노산과 동일한 아미노산이다. 다른 실시형태에서, Xaa₃, Xaa₅, Xaa₆, Xaa₇, Xaa₈, Xaa₉, 및 Xaa₁₀ 중 적어도 7개는 서열 Phe₃-X₄-His₅-Tyr₆-Trp₇-Ala₈-Gln₉-Leu₁₀-X₁₁-Ser₁₂(서열번호 8)의 상응하는 위치의 아미노산과 동일한 아미노산이다.

일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 하기의 화학식을 갖는다:

상기 식에서,

Xaa₃, Xaa₅, Xaa₆, Xaa₇, Xaa₈, Xaa₉, 및 Xaa₁₀ 각각은 개별적으로 아미노산이고, 여기서 Xaa₃, Xaa₅, Xaa₆, Xaa₇, Xaa₈, Xaa₉, 및 Xaa₁₀ 중 적어도 3개는 서열 Phe₃-X₄-Glu₅-Tyr₆-Trp₇-Ala₈-Gln₉-Leu₁₀/Cba₁₀-X₁₁-Ala₁₂(서열번호 9)의 상응하는 위치의 아미노산과 동일한 아미노산이고, 이때 각각의 X는 아미노산이며;

각각의 D는 독립적으로 아미노산이고;

각각의 E는 독립적으로 아미노산, 예를 들어 Ala(알라닌), D-Ala(D-알라닌), Aib(α-아미노이소부티르산), Sar(N-메틸 글리신), 및 Ser(세린)에서 선택된 아미노산이고;

각각의 R₁ 및 R₂는 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로알킬, 또는 헤테로시클로알킬로서, 할로-로 치환 또는 미치환된 것이거나; 또는 R₁ 및 R₂ 중 적어도 하나는 상기 D 또는 E 아미노산 중 하나의 알파 위치에 연결되는 거대고리 형성 링커 L'을 형성하고;

각각의 L 또는 L'은 독립적으로 거대고리 형성 링커이고;

각각의 R₅는 독립적으로 할로겐, 알킬, -OR₆, -N(R₆)₂, -SR₆, -SOR₆, -SO₂R₆, -CO₂R₆, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;

각각의 R₆은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;

각각의 R₇은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴로서, R₅로 임의 치환된 것이거나, 또는 D 잔기를 갖는 고리 구조의 일부이고;

각각의 R₈은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴로서, R₅로 임의 치환된 것이거나, 또는 E 잔기를 갖는 고리 구조의 일부이고;

v는 1-1000의 정수, 예를 들어 1-500, 1-200, 1-100, 1-50, 1-30, 1-20, 또는 1-10의 정수이고;

w는 3-1000의 정수, 예를 들어 3-500, 3-200, 3-100, 3-50, 3-30, 3-20, 또는 3-10의 정수이다.

상기 화학식의 일부 실시형태에서, Xaa₃, Xaa₅, Xaa₆, Xaa₇, Xaa₈, Xaa₉, 및 Xaa₁₀ 중 적어도 3개는 서열 Phe₃-X₄-Glu₅-Tyr₆-Trp₇-Ala₈-Gln₉-Leu₁₀/Cba₁₀-X₁₁-Ala₁₂(서열번호 9)의 상응하는 위치의 아미노산과 동일한 아미노산이다. 상기 화학식의 다른 실시형태에서, Xaa₃, Xaa₅, Xaa₆, Xaa₇, Xaa₈, Xaa₉, 및 Xaa₁₀ 중 적어도 4개는 서열 Phe₃-X₄-Glu₅-Tyr₆-Trp₇-Ala₈-Gln₉-Leu₁₀/Cba₁₀-X₁₁-Ala₁₂(서열번호 9)의 상응하는 위치의 아미노산과 동일한 아미노산이다. 상기 화학식의 다른 실시형태에서, Xaa₃, Xaa₅, Xaa₆, Xaa₇, Xaa₈, Xaa₉, 및 Xaa₁₀ 중 적어도 5개는 서열 Phe₃-X₄-Glu₅-Tyr₆-Trp₇-Ala₈-Gln₉-Leu₁₀/Cba₁₀-X₁₁-Ala₁₂(서열번호 9)의 상응하는 위치의 아미노산과 동일한 아미노산이다. 상기 화학식의 다른 실시형태에서, Xaa₃, Xaa₅, Xaa₆, Xaa₇, Xaa₈, Xaa₉, 및 Xaa₁₀ 중 적어도 6개는 서열 Phe₃-X₄-Glu₅-Tyr₆-Trp₇-Ala₈-Gln₉-Leu₁₀/Cba₁₀-X₁₁-Ala₁₂(서열번호 9)의 상응하는 위치의 아미노산과 동일한 아미노산이다. 상기 화학식의 다른 실시형태에서, Xaa₃, Xaa₅, Xaa₆, Xaa₇, Xaa₈, Xaa₉, 및 Xaa₁₀ 중 적어도 7개는 서열 Phe₃-X₄-Glu₅-Tyr₆-Trp₇-Ala₈-Gln₉-Leu₁₀/Cba₁₀-X₁₁-Ala₁₂(서열번호 9)의 상응하는 위치의 아미노산과 동일한 아미노산이다._.

일부 실시형태에서, w는 3-10의 정수, 예를 들어 3-6, 3-8, 6-8, 또는 6-10의 정수이다. 일부 실시형태에서, w는 3이다. 다른 실시형태에서, w는 6이다. 일부 실시형태에서, v는 1-10의 정수, 예를 들어 2-5의 정수이다. 일부 실시형태에서, v는 2이다.

일부 실시형태에서, 화학식 (I)의 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식 (Ic)을 갖는다:

상기 식에서,

각각의 A, C, D, 및 E는 독립적으로 천연 또는 비천연 아미노산이고;

각각의 B는 독립적으로 천연 또는 비천연 아미노산, 아미노산 유사체,

, [-NH-L₃-CO-], [-NH-L₃-SO₂-], 또는 [-NH-L₃-]이고;

각각의 L은 독립적으로 거대고리 형성 링커이고;

각각의 L'은 독립적으로 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 아릴렌, 또는 헤테로아릴렌으로서, 각각은 R₅로 임의 치환되거나, 또는 결합이거나, 또는 R₁과 R₁ 및 L' 둘 모두에 결합된 원자와 함께 고리를 형성하고;

각각의 L''은 독립적으로 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 아릴렌, 또는 헤테로아릴렌으로서, 각각은 R₅로 임의 치환되거나, 또는 결합이거나, 또는 R₂와 R₂ 및 L'' 둘 모두에 결합된 원자와 함께 고리를 형성하고;

각각의 R₁은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로알킬, 또는 헤테로시클로알킬로서, 할로-로 치환 또는 미치환된 것이거나, 또는 L'과 R₁ 및 L' 둘 모두에 결합된 원자와 함께 고리를 형성하고;

각각의 R₂는 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로알킬, 또는 헤테로시클로알킬로서, 할로-로 치환 또는 미치환된 것이거나, 또는 L''과 R₂ 및 L'' 둘 모두에 결합된 원자와 함께 고리를 형성하고;

R₃은 R₅로 임의 치환된, 수소, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로알킬알킬, 아릴, 또는 헤테로아릴이고;

각각의 L₃은 독립적으로 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 아릴렌, 헤테로아릴렌, 또는 [-R₄-K-R₄-]_n으로서, 각각은 R₅로 임의 치환되고;

각각의 R₄는 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 아릴렌, 또는 헤테로아릴렌이고;

각각의 K는 O, S, SO, SO₂, CO, CO₂, 또는 CONR₃이고;

각각의 n은 1-5의 정수이고;

각각의 R₅는 독립적으로 할로겐, 알킬, -OR₆, -N(R₆)₂, -SR₆, -SOR₆, -SO₂R₆, -CO₂R₆, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;

각각의 R₆은 독립적으로-H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;

각각의 R₇은 독립적으로, R₅로 임의 치환된, -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 아릴, 또는 헤테로아릴이거나, 또는 D 잔기를 갖는 고리 구조의 일부이고;

각각의 R₈은 독립적으로, R₅로 임의 치환된, -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 아릴, 또는 헤테로아릴이거나, 또는 E 잔기를 갖는 고리 구조의 일부이고;

각각의 v 및 w는 독립적으로 1-1000의 정수, 예를 들어 1-500, 1-200, 1-100, 1-50, 1-40, 1-25, 1-20, 1-15, 또는 1-10의 정수이고;

각각의 u, x, y 및 z는 독립적으로 0-10의 정수이다.

일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 하기의 화학식 (I)을 갖는다:

상기 식에서,

각각의 A, C, D, 및 E는 독립적으로 천연 또는 비천연 아미노산이고;

각각의 B는 독립적으로 천연 또는 비천연 아미노산, 아미노산 유사체,

, [-NH-L₃-CO-], [-NH-L₃-SO₂-], 또는 [-NH-L₃-]이고;

각각의 R₁ 및 R₂는 독립적으로, 할로-로 미치환 또는 치환된, -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로알킬, 또는 헤테로시클로알킬이고;

각각의 R₃은 독립적으로, R₅로 임의 치환된, 수소, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로알킬알킬, 아릴, 또는 헤테로아릴이고;

각각의 L은 독립적으로 하기 식의 거대고리 형성 링커이고:

각각의 L₁, L₂ 및 L₃은 독립적으로 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 아릴렌, 헤테로아릴렌, 또는 [-R₄-K-R₄-]_n으로서, 각각은 R₅로 임의 치환되고;

각각의 R₄는 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 아릴렌, 또는 헤테로아릴렌이고;

각각의 K는 독립적으로 O, S, SO, SO₂, CO, CO₂, 또는 CONR₃이고;

각각의 R₅는 독립적으로 할로겐, 알킬, -OR₆, -N(R₆)₂, -SR₆, -SOR₆, -SO₂R₆, -CO₂R₆, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;

각각의 R₆은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;

각각의 R₇은 독립적으로, R₅로 임의 치환된, -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 아릴, 또는 헤테로아릴이거나, 또는 D 잔기를 갖는 고리 구조의 일부이고;

각각의 R₈은 독립적으로, R₅로 임의 치환된, -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 아릴, 또는 헤테로아릴이거나, 또는 E 잔기를 갖는 고리 구조의 일부이고;

각각의 v 및 w는 독립적으로 1-1000의 정수이고;

각각의 u, x, y 및 z는 독립적으로 0-10의 정수이고;

n은 1-5의 정수이다.

본원에 기술된 임의 화학식의 일 실시형태에서, 거대고리 형성 링커(L)는 화학식 -L₁-L₂-을 가지며, 여기서

각각의 L₁ 및 L₂는 독립적으로 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 시클로아릴렌, 헤테로시클로아릴렌, 또는 [-R₄-K-R₄-]_n으로서, 각각은 R₅로 임의 치환되고;

각각의 R₄는 독립적으로 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 아릴렌, 또는 헤테로아릴렌이고;

각각의 K는 독립적으로 O, S, SO, SO₂, CO, CO₂, 또는 CONR₃이고;

각각의 R₃은 독립적으로, R₅로 임의 치환된, 수소, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로알킬알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴이고;

n은 1-5의 정수이다.

본원에 기술된 화학식의 일부 실시형태에서, L(또는 L')은 하기 화학식의 거대고리 형성 링커이다:

이러한 거대고리 형성 링커 L의 예시적인 실시형태를 하기에 도시하였다.

본원에 기술된 임의 화학식의 실시형태에서, L₁ 및 L₂는 단독으로 또는 조합하여, 트리아졸 또는 티오에테르를 형성한다.

본원에 기술된 임의 화학식의 실시형태에서, L₁ 및 L₂는 단독으로 또는 조합하여, 트리아졸 또는 티오에테르를 형성하지 않는다.

일례에서, R₁ 및 R₂ 중 적어도 하나는 할로-로 미치환되거나 또는 치환된, 알킬이다. 다른 예에서, 각각의 R₁ 및 R₂는 독립적으로, 할로-로 미치환되거나 또는 치환된, 알킬이다. 일부 실시형태에서, R₁ 및 R₂ 중 적어도 하나는 메틸이다. 다른 실시형태에서, R₁ 및 R₂는 메틸이다.

일부 실시형태에서, x+y+z는 적어도 3이다. 다른 실시형태에서, x+y+z는 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 또는 10이다. 일부 실시형태에서, x+y+z의 총합은 3 또는 6이다. 일부 실시형태에서, x+y+z의 총합은 3이다. 다른 실시형태에서, x+y+z의 총합은 6이다. 거대고리 또는 거대고리 전구체에서 A, B, C, D 또는 E의 각 존재는 독립적으로 선택된다. 예를 들어, 화학식 [A]_x(여기서, x는 3임)으로 표시되는 서열은 아미노산이 동일하지 않은 실시형태, 예를 들어 Gln-Asp-Ala를 비롯하여 아미노산이 동일한 실시형태, 예를 들어, Gln-Gln-Gln를 포함한다. 이는 표시된 범위의 x, y, 또는 x의 임의 값에 대해 적용된다. 유사하게, u가 1보다 큰 경우, 각각의 화합물은 동일하거나 또는 상이한 펩티드모방 거대고리를 포함할 수 있다. 예를 들어, 화합물은 상이한 링커 길이 또는 화학 조성을 포함하는 펩티드모방 거대고리를 포함할 수 있다.

일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 α-나선이고 R₈은 -H여서, 나선내 수소 결합이 가능한 2차 구조를 포함한다. 일부 실시형태에서, A, B, C, D 또는 E 중 적어도 하나는 α,α-이중치환된 아미노산이다. 일례에서, B는 α,α-이중치환된 아미노산이다. 예를 들어, A, B, C, D 또는 E 중 적어도 하나는 2-아미노이소부티르산이다. 다른 실시형태에서, A, B, C, D 또는 E 중 적어도 하나는

이다.

다른 실시형태에서, 제1 Cα로부터 제2 Cα까지 측정시 거대고리 형성 링커 L의 길이는 원하는 2차 펩티드 구조, 예컨대 필수적으로 제한없이, 제1 Cα 내지 제2 Cα 사이의 것들을 포함하는, 펩티드모방 거대고리의 잔기에 의해 형성된 α-나선을 안정화시키도록 선택된다.

일 실시형태에서, 화학식 (I)의 펩티드모방 거대고리는 다음과 같다:

상기 식에서, 각각의 R₁ 및 R₂는 독립적으로, 할로-로 미치환 또는 치환된, -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로알킬, 또는 헤테로시클로알킬이다.

관련 실시형태에서, 화학식 (I)의 펩티드모방 거대고리는 다음과 같다:

상기 식에서, 각각의 R₁' 및 R₂'은 독립적으로 아미노산이다.

다른 실시형태에서, 화학식 (I)의 펩티드모방 거대고리는 하기에 도시된 임의 화학식의 화합물이다:

상기 식에서, "AA"는 임의의 천연 또는 비천연 아미노산 측쇄이고

는 상기에 정의된 바와 같이 [D]_v, [E]_w이고, n은 0 내지 20, 50, 100, 200, 300, 400 또는 500의 정수이다. 일부 실시형태에서, n은 0이다. 다른 실시형태에서, n은 50보다 작다.

거대고리 형성 링커 L의 예시적인 실시형태를 하기에 도시하였다:

다른 실시형태에서, 화학식 I의 화합물의 D 및/또는 E는 세포 흡수를 촉진하기 위해 더욱 개질된다. 일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리의 지질화 또는 PEG화는 세포 흡수를 촉진하고/하거나, 생체이용률을 증가시키고/시키거나, 혈액 순환을 증가시키고/시키거나, 약동학을 변경시키고/시키거나, 면역원성을 감소시키고/시키거나 필요한 투여 빈도를 감소시킨다.

다른 실시형태에서, 화학식 I의 화합물의 [D] 및 [E] 중 적어도 하나는 펩티드모방 거대고리이 적어도 2개의 거대고리 형성 링커를 포함하도록 추가의 거대고리 형성 링커를 포함하는 모이어티를 나타낸다. 특정 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 2개의 거대고리 형성 링커를 포함한다. 일 실시형태에서, u는 2이다.

일부 실시형태에서, 본원에 기술된 거대고리 형성 링커 중 어느 하나는 표 3, 표 3a, 표 3b, 또는 표 3c 에 도시된 서열 중 어느 하나 및 본원에 기술된 임의의 R-치환기와 임의의 조합으로 사용될 수 있다.

일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 적어도 하나의 α-나선 모티프를 포함한다. 예를 들어, 화학식 I의 화합물의 A, B 및/또는 C는 1 이상의 α-나선을 포함한다. 일반적으로, α-나선은 한 회전부 당 3 내지 4개 아미노산 잔기를 포함한다. 일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리의 α-나선은 1 내지 5개 회전부를 포함하여서, 3 내지 20개 아미노산 잔기를 포함한다. 특정 실시형태에서, α-나선은 1 회전부, 2 회전부, 3 회전부, 4 회전부, 또는 5 회전부를 포함한다. 일부 실시형태에서, 거대고리 형성 링커는 펩티드모방 거대고리 내에 포함되는 α-나선 모티프를 안정화시킨다. 따라서, 일부 실시형태에서, 제1 Cα 내지 제2 Cα까지의 거대고리 형성 링커의 길이는 α-나선의 안정성을 증가시키도록 선택된다. 일부 실시형태에서, 거대고리 형성 링커는 α-나선의 1 회전부에서 5 회전부에 걸쳐 이어진다. 일부 실시형태에서, 거대고리 형성 링커는 α-나선의 대략 1 회전부, 2 회전부, 3 회전부, 4 회전부, 또는 5 회전부에 걸쳐 이어진다. 일부 실시형태에서, 거대고리 형성 링커의 길이는 α-나선의 회전부 당 대략 5 Å 내지 9 Å이거나, 또는 α-나선의 회전부 당 대략 6 Å 내지 8 Å이다. 거대고리 형성 링커가 α-나선의 대략 1 회전부에 걸쳐 있는 경우, 길이는 대략 5개 탄소-탄소 결합 내지 13개 탄소-탄소 결합, 대략 7개 탄소-탄소 결합 내지 11개 탄소-탄소 결합, 또는 대략 9개 탄소-탄소 결합과 같다. 거대고리 형성 링커가 α-나선의 대략 2 회전부에 걸쳐 있으면, 길이는 대략 8개 탄소-탄소 결합 내지 16개 탄소-탄소 결합, 대략 10개 탄소-탄소 결합 내지 14개 탄소-탄소 결합, 또는 대략 12개 탄소-탄소 결합과 같다. 거대고리 형성 링커가 α-나선의 대략 3 회전부에 걸쳐 있으면, 길이는 대략 14개 탄소-탄소 결합 내지 22개 탄소-탄소 결합, 대략 16개 탄소-탄소 결합 내지 20개 탄소-탄소 결합, 또는 대략 18개 탄소-탄소 결합과 같다. 거대고리 형성 링커가 α-나선의 대략 4 회전부에 걸쳐 있으면, 길이는 대략 20개 탄소-탄소 결합 내지 28개 탄소-탄소 결합, 대략 22개 탄소-탄소 결합 내지 26개 탄소-탄소 결합, 또는 대략 24개 탄소-탄소 결합과 같다. 거대고리 형성 링커가 α-나선의 대략 5 회전부에 걸쳐 있으면, 길이는 대략 26개 탄소-탄소 결합 내지 34개 탄소-탄소 결합, 대략 28개 탄소-탄소 결합 내지 32개 탄소-탄소 결합, 또는 대략 30개 탄소-탄소 결합과 같다. 거대고리 형성 링커가 α-나선의 대략 1 회전부에 걸쳐 있으면, 그 연결은 대략 4개 원자 내지 12개 원자, 대략 6개 원자 내지 10개 원자, 또는 대략 8개 원자를 함유한다. 거대고리 형성 링커가 α-나선의 대략 2 회전부에 걸쳐 있으면, 그 연결은 대략 7개 원자 내지 15개 원자, 대략 9개 원자 내지 13개 원자, 또는 대략 11개 원자를 함유한다. 거대고리 형성 링커가 α-나선의 대략 3 회전부에 걸쳐 있으면, 그 연결은 대략 13개 원자 내지 21개 원자, 대략 15개 원자 내지 19개 원자, 또는 대략 17개 원자를 함유한다. 거대고리 형성 링커가 α-나선의 대략 4 회전부에 걸쳐 있으면, 그 연결은 대략 19개 원자 내지 27개 원자, 대략 21개 원자 내지 25개 원자, 또는 대략 23개 원자를 함유한다. 거대고리 형성 링커가 α-나선의 대략 5 회전부에 걸쳐 있으면, 그 연결은 대략 25개 원자 내지 33개 원자, 대략 27개 원자 내지 31개 원자, 또는 대략 29개 원자를 함유한다. 거대고리 형성 링커가 α-나선의 대략 1 회전부에 걸쳐 있으면, 최종 거대고리는 대략 17원 내지 25원, 대략 19원 내지 23원, 또는 대략 21원을 함유하는 고리를 형성한다. 거대고리 형성 링커가 α-나선의 대략 2 회전부에 걸쳐 있으면, 최종 거대고리는 대략 29원 내지 37원, 대략 31원 내지 35원, 또는 대략 33원을 함유하는 고리를 형성한다. 거대고리 형성 링커가 α-나선의 대략 3 회전부에 걸쳐 있으면, 최종 거대고리는 대략 44원 내지 52원, 대략 46원 내지 50원, 또는 대략 48원을 함유하는 고리를 형성한다. 거대고리 형성 링커가 α-나선의 대략 4 회전부에 걸쳐 있으면, 최종 거대고리는 대략 59원 내지 67원, 대략 61원 내지 65원, 또는 대략 63원을 함유하는 고리를 형성한다. 거대고리 형성 링커가 α-나선의 대략 5 회전부에 걸쳐 있으면, 최종 거대고리는 대략 74원 내지 82원, 대략 76원 내지 80원, 또는 대략 78원을 함유하는 고리를 형성한다.

다른 실시형태에서, 하기 화학식 (IV) 또는 (IVa)의 펩티드모방 거대고리를 제공한다:

상기 식에서,

각각의 A, C, D, 및 E는 독립적으로 천연 또는 비천연 아미노산이고, 말단 D 및 E는 독립적으로 경우에 따라 캡핑기를 포함하고;

각각의 B는 천연 또는 비천연 아미노산, 아미노산 유사체,

, [-NH-L₃-CO-], [-NH-L₃-SO₂-], 또는 [-NH-L₃-]이고;

각각의 R₁ 및 R₂는 독립적으로, 할로-로 치환되거나 또는 미치환된, -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로알킬, 또는 헤테로시클로알킬이거나; 또는 R₁ 및 R₂ 중 적어도 하나는 상기 D 또는 E 아미노산 중 하나의 알파 위치에 연결되는 거대고리 형성 링커 L'을 형성하고;

각각의 R₃은 R₅로 임의 치환된, 수소, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로알킬알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴이고;

각각의 L은 화학식 -L₁-L₂-의 거대고리 형성 링커이고;

각각의 L₁, L₂ 및 L₃은 독립적으로 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 시클로아릴렌, 헤테로시클로아릴렌, 또는 [-R₄-K-R₄-]_n으로서, 각각은 R₅로 임의 치환되고;

각각의 R₄는 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 아릴렌, 또는 헤테로아릴렌이고;

각각의 K는 O, S, SO, SO₂, CO, CO₂, 또는 CONR₃이고;

각각의 R₅는 독립적으로 할로겐, 알킬, -OR₆, -N(R₆)₂, -SR₆, -SOR₆, -SO₂R₆, -CO₂R₆, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;

각각의 R₆은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;

각각의 R₇은 R₅로 임의 치환된, -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴이고;

각각의 v 및 w는 독립적으로 1-1000의 정수이고;

u는 1-10의 정수이고;

각각의 x, y 및 z는 독립적으로 0-10의 정수이고;

각각의 n은 1-5의 정수이다.

일례에서, L₁ 및 L₂는 단독으로 또는 조합하여 트리아졸 또는 티오에테르를 형성하지 않는다.

일례에서, R₁ 및 R₂ 중 적어도 하나는 할로-로 치환되거나 또는 미치환된, 알킬이다. 다른 예에서, R₁ 및 R₂ 둘 모두는 독립적으로, 할로-로 치환되거나 또는 미치환된, 알킬이다. 일부 실시형태에서, R₁ 및 R₂ 중 적어도 하나는 메틸이다. 다른 실시형태에서, R₁ 및 R₂는 메틸이다.

일부 실시형태에서, x+y+z는 적어도 1이다. 다른 실시형태에서, x+y+z는 적어도 2이다. 다른 실시형태에서, x+y+z는 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 또는 10이다. 거대고리 또는 거대고리 전구체에서 A, B, C, D 또는 E의 각 존재는 독립적으로 선택된다. 예를 들어, 화학식 [A]_x(여기서, x는 3임)로 표시되는 서열은 아미노산이 동일하지 않은 실시형태, 예를 들어 Gln-Asp-Ala을 비롯하여, 아미노산이 동일한 실시형태, 예를 들어 Gln-Gln-Gln을 포함한다. 이는 표시된 범위에서 x, y, 또는 z의 임의 값에 적용된다.

일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 α-나선이고 R₈이 -H여서, 나선내 수소 결합이 가능한 2차 구조를 포함한다. 일부 실시형태에서, A, B, C, D 또는 E 중 적어도 하나는 α,α-이중치환된 아미노산이다. 일례에서, B는 α,α-이중치환된 아미노산이다. 예를 들어, A, B, C, D 또는 E 중 적어도 하나는 2-아미노이소부티르산이다. 다른 실시형태에서, A, B, C, D 또는 E 중 적어도 하나는

이다.

다른 실시형태에서, 제1 Cα 내지 제2 Cα로부터 측정시 거대고리 형성 링커 L의 길이는 원하는 2차 펩티드 구조, 예컨대 필수적으로 제한없이, 제1 Cα 내지 제2 Cα 사이의 것들을 포함한 펩티드모방 거대고리의 잔기에 의해 형성된 α-나선을 안정화시키도록 선택된다.

거대고리 형성 링커-L₁-L₂-의 예시적인 실시형태를 이하에 도시한다.

달리 명시하지 않으면, 임의의 화합물(펩티드모방 거대고리, 거대고리 전구체, 및 다른 조성물 포함)은 또한 1 이상의 동위원소적으로 풍부한 원자의 존재만이 상이한 화합물을 포함함을 의미한다. 예를 들어, 중수소 또는 삼중수소로 수소의 치환, 또는 ¹³C-또는 ¹⁴C-풍부 탄소에 의한 탄소의 치환을 제외한 기술된 구조를 갖는 화합물을 본원의 범주 내에 포함시킨다.

일부 실시형태에서, 본원에 개시된 화합물은 그러한 화합물을 구성하는 원자의 1 이상에 비천연적 비율의 원자 동위원소를 함유할 수 있다. 예를 들어, 화합물은 방사성 동위원소, 예컨대 예를 들어 삼중수소(³H), 요오드-125(¹²⁵I) 또는 탄소-14(¹⁴C)로 방사선표지될 수 있다. 다른 실시형태에서, 1 이상의 탄소 원자는 규소 원자로 치환된다. 방사능이건 그렇지 않건, 본원에 개시된 화합물의 모든 동위원소 변이가 본원에서 고려된다.

인간 혈액에서 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기는 약 1-24시간이다. 예를 들어, 인간 혈액에서 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기는 약 2-24시간, 4-24시간, 6-24시간, 8-24시간, 10-24시간, 12-24시간, 14-24시간, 16-24시간, 18-24시간, 20-24시간, 22-24시간, 1-20시간, 4-20시간, 6-20시간, 8-20시간, 10-20시간, 12-20시간, 14-20시간, 16-20시간, 18-20시간, 1-16시간, 4-16시간, 6-16시간, 8-16시간, 10-16시간, 12-16시간, 14-16시간, 1-12시간, 4-12시간, 6-12시간, 8-12시간, 10-12시간, 1-8시간, 4-8시간, 6-8시간, 또는 1-4시간이다. 일부 예에서, 인간 혈액 중에서 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기는 약 1-12시간, 예를 들어 약 1시간, 2시간, 3시간, 4시간, 5시간, 6시간, 7시간, 8시간, 9시간, 10시간, 11시간, 또는 12시간이다. 일부 예에서, 인간 혈액 중 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기는 약 2시간이다. 일부 예에서, 인간 혈액 중 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기는 약 4시간이다. 일부 예에서, 인간 혈액 중 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기는 약 6시간이다. 일부 예에서, 인간 혈액 중 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기는 약 8시간이다. 일부 예에서, 인간 혈액 중 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기는 약 10시간이다.

생물학적 조직 중 펩티드모방 거대고리의 반감기는 약 1-24시간이다. 예를 들어 인간 혈액 중 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기는 약 1-24시간, 5-24시간, 10-24시간, 15-24시간, 20-24시간, 1-22시간, 5-22시간, 10-22시간, 15-22시간, 20-22시간, 1-20시간, 5-20시간, 15-20시간, 1-18시간, 5-18시간, 10-18시간, 15-18시간, 1-16시간, 5-16시간, 10-16시간, 15-16시간, 1-14시간, 5-14시간, 10-14시간, 1-12시간, 5-12시간, 10-12시간, 1-10시간, 5-10h, 1-8시간, 5-8시간, 1-6시간, 5-6시간, 또는 1-4시간이다. 일부 예에서, 인간 혈액 중 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기는 약 5-20시간, 예를 들어 약 5시간, 6시간, 7시간, 8시간, 9시간, 10시간, 11시간, 12시간, 13시간, 14시간, 15시간, 16시간, 17시간, 18시간, 19시간 또는 20시간이다. 일부 예에서, 인간 혈액 중 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기는 약 2시간이다. 일부 예에서, 인간 혈액 중 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기는 약 4시간이다. 일부 예에서, 인간 혈액 중 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기는 약 6시간이다. 일부 예에서, 인간 혈액 중 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기는 약 8시간이다. 일부 예에서, 인간 혈액 중 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기는 약 10시간이다.

인간 혈액 중 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기는 생물학적 조직 내 펩티드모방 거대고리의 반감기보다 크거나, 그와 같거나, 또는 그 미만이다. 일부 예에서, 인간 혈액 중 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기는 생물학적 조직 중 펩티드모방 거대고리의 반감기보다 크다. 일부 예에서, 인간 혈액 중 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기는 생물학적 조직 내 펩티드모방 거대고리의 반감기와 동일하다. 일부 예에서, 생물학적 조직 내 펩티드모방 거대고리의 반감기는 인간 혈액 중 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기보다 크다. 이는 보다 낮은 용량 및/또는 보다 낮은 빈도에서 펩티드모방 거대고리의 투여를 촉진할 수 있다. 일부 실시형태에서, 생물학적 조직 내 펩티드모방 거대고리의 반감기는 인간 혈액 중 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기보다 적어도 1시간, 2시간, 3시간, 4시간, 5시간, 6시간, 7시간, 8시간, 9시간, 10시간, 11시간, 또는 12시간 더 크다. 일부 예에서, 인간 혈액 중 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기는 약 4시간이고, 생물학적 조직의 반감기는 약 10시간이다. 일부 예에서, 인간 혈액 중 펩티드모방 거대고리의 순환 반감기는 약 6시간이고, 생물학적 조직에서의 반감기는 약 10시간이다.

펩티드모방 거대고리의 제조

펩티드모방 거대고리는 당분야에 공지된 임의의 다양한 방법으로 제조할 수 있다. 예를 들어, 표 3, 표 3a, 표 3b, 또는 표 3c에서 "$" 또는 "$r8"로 표시되는 임의 잔기는 동일한 분자 내 제2 잔기 또는 그러한 잔기의 전구체와 가교를 형성할 수 있는 잔기로 치환될 수 있다.

펩티드모방 거대고리의 형성을 실시하기 위한 다양한 방법들이 당분야에 공지되어 있다. 예를 들어, 화학식 I의 펩티드모방 거대고리의 제조는 문헌 [Schafmeister et al., J. Am. Chem. Soc. 122:5891-5892 (2000)]; [Schafmeister & Verdine, J. Am. Chem. Soc. 122:5891 (2005)]; [Walensky et al., Science 305:1466-1470 (2004)]; 미국 특허 제7,192,713호 및 PCT 출원 WO 2008/121767에 기술되어 있다. 인용된 문헌들에 개시된 α,α-이중치환된 아미노산 및 아미노산 전구체는 펩티드모방 거대고리 전구체 폴리펩티드의 합성에서 사용될 수 있다. 예를 들어, "S5-올레핀 아미노산"은 (S)-α-(2'-펜테닐) 알라닌이고 "R8 올레핀 아미노산"은 (R)-α-(2'-옥테닐) 알라닌이다. 전구체 폴리펩티드로 그러한 아미노산의 도입 후, 말단 올레핀은 복분해 촉매와 반응하여, 펩티드모방 거대고리의 형성을 초래한다. 다양한 실시형태에서, 하기 아미노산은 펩티드모방 거대고리의 합성에 적용될 수 있다:

다른 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 화학식 IV 또는 IVa이다. 이러한 거대고리의 제조를 위한 방법은 예를 들어, 미국 특허 제7,202,332호에 기술되어 있다.

적합하다고 생각되는 펩티드모방 거대고리를 형성하는 추가 방법은 문헌 [Mustapa, M. Firouz Mohd et al., J. Org. Chem (2003), 68, pp. 8193-8198]; [Yang, Bin et al. Bioorg Med. Chem. Lett. (2004), 14, pp. 1403-1406]; 미국 특허 제5,364,851호; 미국 특허 제5,446,128호; 미국 특허 제5,824,483호; 미국 특허 제6,713,280호; 및 미국 특허 제7,202,332호에 개시된 것들을 포함한다. 이러한 실시형태에서, 알파 위치에 추가 치환기 R-을 함유하는 아미노산 전구체가 사용된다. 그러한 아미노산이 원하는 위치에서 거대고리 전구체에 도입되고, 상기 위치는 가교가 치환되는 위치이거나, 또는 대안적으로 거대고리 전구체의 서열 내 다른 위치일 수 있다. 전구체의 환화가 표시된 방법에 따라서 이후 실시된다.

본원에 기술된 펩티드모방 거대고리는 화학적, 광학적, 이성질체, 거울상이성질체, 또는 부분입체이성질체 기반으로, 적어도 1% 순도, 적어도 2% 순도, 적어도 3% 순도, 적어도 4% 순도, 적어도 5% 순도, 적어도 6% 순도, 적어도 7% 순도, 적어도 8% 순도, 적어도 9% 순도, 적어도 10% 순도, 적어도 11% 순도, 적어도 12% 순도, 적어도 13% 순도, 적어도 14% 순도, 적어도 15% 순도, 적어도 16% 순도, 적어도 17% 순도, 적어도 18% 순도, 적어도 19% 순도, 적어도 20% 순도, 적어도 21% 순도, 적어도 22% 순도, 적어도 23% 순도, 적어도 24% 순도, 적어도 25% 순도, 적어도 26% 순도, 적어도 27% 순도, 적어도 28% 순도, 적어도 29% 순도, 적어도 30% 순도, 적어도 31% 순도, 적어도 32% 순도, 적어도 33% 순도, 적어도 34% 순도, 적어도 35% 순도, 적어도 36% 순도, 적어도 37% 순도, 적어도 38% 순도, 적어도 39% 순도, 적어도 40% 순도, 적어도 41% 순도, 적어도 42% 순도, 적어도 43% 순도, 적어도 44% 순도, 적어도 45% 순도, 적어도 46% 순도, 적어도 47% 순도, 적어도 48% 순도, 적어도 49% 순도, 적어도 50% 순도, 적어도 51% 순도, 적어도 52% 순도, 적어도 53% 순도, 적어도 54% 순도, 적어도 55% 순도, 적어도 56% 순도, 적어도 57% 순도, 적어도 58% 순도, 적어도 59% 순도, 적어도 60% 순도, 적어도 61% 순도, 적어도 62% 순도, 적어도 63% 순도, 적어도 64% 순도, 적어도 65% 순도, 적어도 66% 순도, 적어도 67% 순도, 적어도 68% 순도, 적어도 69% 순도, 적어도 70% 순도, 적어도 71% 순도, 적어도 72% 순도, 적어도 73% 순도, 적어도 74% 순도, 적어도 75% 순도, 적어도 76% 순도, 적어도 77% 순도, 적어도 78% 순도, 적어도 79% 순도, 적어도 80% 순도, 적어도 81% 순도, 적어도 82% 순도, 적어도 83% 순도, 적어도 84% 순도, 적어도 85% 순도, 적어도 86% 순도, 적어도 87% 순도, 적어도 88% 순도, 적어도 89% 순도, 적어도 90% 순도, 적어도 91% 순도, 적어도 92% 순도, 적어도 93% 순도, 적어도 94% 순도, 적어도 95% 순도, 적어도 96% 순도, 적어도 97% 순도, 적어도 98% 순도, 적어도 99% 순도, 적어도 99.1% 순도, 적어도 99.2% 순도, 적어도 99.3% 순도, 적어도 99.4% 순도, 적어도 99.5% 순도, 적어도 99.6% 순도, 적어도 99.7% 순도, 적어도 99.8% 순도, 또는 적어도 99.9% 순도일 수 있다. 순도는 예를 들어, HPLC, MS, LC/MS, 융점, 또는 NMR에 의해 평가된다.

2 이상의 펩티드/ 펩티드모방 거대고리는 일정 상동성을 공유한다. 펩티드/ 펩티드모방 거대고리 쌍은 예를 들어, 최대 약 20% 쌍 상동성, 최대 약 25% 쌍 상동성, 최대 약 30% 쌍 상동성, 최대 약 35% 쌍 상동성, 최대 약 40% 쌍 상동성, 최대 약 45% 쌍 상동성, 최대 약 50% 쌍 상동성, 최대 약 55% 쌍 상동성, 최대 약 60% 쌍 상동성, 최대 약 65% 쌍 상동성, 최대 약 70% 쌍 상동성, 최대 약 75% 쌍 상동성, 최대 약 80% 쌍 상동성, 최대 약 85% 쌍 상동성, 최대 약 90% 쌍 상동성, 최대 약 95% 쌍 상동성, 최대 약 96% 쌍 상동성, 최대 약 97% 쌍 상동성, 최대 약 98% 쌍 상동성, 최대 약 99% 쌍 상동성, 최대 약 99.5% 쌍 상동성, 또는 최대 약 99.9% 쌍 상동성을 갖는다. 펩티드 쌍은 예를 들어, 적어도 약 20% 쌍 상동성, 적어도 약 25% 쌍 상동성, 적어도 약 30% 쌍 상동성, 적어도 약 35% 쌍 상동성, 적어도 약 40% 쌍 상동성, 적어도 약 45% 쌍 상동성, 적어도 약 50% 쌍 상동성, 적어도 약 55% 쌍 상동성, 적어도 약 60% 쌍 상동성, 적어도 약 65% 쌍 상동성, 적어도 약 70% 쌍 상동성, 적어도 약 75% 쌍 상동성, 적어도 약 80% 쌍 상동성, 적어도 약 85% 쌍 상동성, 적어도 약 90% 쌍 상동성, 적어도 약 95% 쌍 상동성, 적어도 약 96% 쌍 상동성, 적어도 약 97% 쌍 상동성, 적어도 약 98% 쌍 상동성, 적어도 약 99% 쌍 상동성, 적어도 약 99.5% 쌍 상동성, 적어도 약 99.9% 쌍 상동성을 갖는다.

다양한 방법 및 소프트웨어 프로그램을 사용하여 2개 펩티드 간 상동성을 결정할 수 있으며, 예컨대 NCBI BLAST, Clustal W, MAFFT, Clustal Omega, AlignMe, Praline, 또는 다른 적합한 방법 또는 알고리즘을 사용할 수 있다.

검정법

펩티드모방 거대고리의 특성을 예를 들어, 이하에 기술한 방법을 사용해 검정한다. 일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 본원에 기술된 치환기가 결여된 상응하는 폴리펩티드와 비교하여 개선된 생물학적 특성을 갖는다.

α-나선성 결정을 위한 검정법

용액에서, α-나선 도메인을 갖는 폴리펩티드의 2차 구조는 무작위 코일 구조와 α-나선 구조 간에 종종 "나선성 비율"이라고 하는, 동적 평형에 도달하게 된다. 따라서, 예를 들어, 알파-나선 도메인이 용액 중에서 무작위 코일보다 우세하고, α-나선 함량은 일반적으로 25% 이하이다. 최적화된 링커를 갖는 펩티드모방 거대고리는 다른 한편으로, 예를 들어, 상응하는 미가교된 폴리펩티드보다 적어도 2배 큰 알파-나선성을 보유한다. 일부 실시형태에서, 거대고리는 50%가 넘는 알파-나선성을 보유하게 된다. 펩티드모방 거대고리의 나선성을 검정하기 위해서, 화합물을 수성 용액(예를 들어, 25-50 μM의 농도까지, pH 7의 50 mM 인산칼륨 용액, 또는 증류 H₂O에 용해)에 용해시킨다. 원이색성(CD) 스펙트럼은 표준 측정 변수(예를 들어, 온도, 20℃; 파장, 190-260 nm; 스텝 해상도, 0.5 nm; 속도, 20 nm/sec; 집적, 10; 반응, 1초; 대역폭, 1 nm; 경로 길이, 0.1 cm)를 사용해 분광편광계(예를 들어, Jasco J-710) 상에서 얻었다. 각각의 펩티드의 α-나선은 모델 나선 데카펩티드에 대해 보고된 값으로 평균 잔기 타원율(예를 들어, [Φ]222obs)을 나눠서 계산된다(Yang et al. (1986), Methods Enzymol. 130:208)).

용융 온도(Tm)를 결정하기 위한 검정법

2차 구조 예컨대 α-나선을 포함하는 펩티드모방 거대고리는 예를 들어, 상응하는 미가교된 폴리펩티드보다 더 높은 용융 온도를 나타낸다. 전형적으로, 펩티드모방 거대고리는 > 60℃의 Tm을 나타내는데 이는 수용액 중 고도로 안정한 구조를 의미한다. 용융 온도에 대한 거대고리 형성의 효과를 검정하기 위해서, 펩티드모방 거대고리 또는 미개질된 펩티드를 증류 H₂O(예를 들어, 50 μM의 최종 농도)에 용해시키고 Tm은 표준 변수(예를 들어, 파장 222nm; 스텝 해상도, 0.5 nm; 속도, 20 nm/sec; 집적, 10; 반응, 1초; 대역폭, 1 nm; 온도 상승률: 1℃/분; 경로 길이, 0.1 cm)를 사용해 분광 편광계(예를 들어, Jasco J-710) 상에서 온도 범위(예를 들어, 4 내지 95℃)에서 타원율 변화를 측정하여 결정한다.

프로테아제 내성 검정법

펩티드 골격의 아미드 결합은 프로테아제에 의한 가수분해에 민감하여서, 생체 내 신속한 분해에 펩티드 화합물이 취약하게 한다. 그러나, 펩티드 나선 형성은 전형적으로 아미드 골격에 묻히며 그에 따라 단백질가수분해 절단으로부터 보호된다. 펩티드모방 거대고리는 상응하는 미가교된 폴리펩티드와 비교하여 분해율의 임의 변화를 평가하기 위해 시험관 내 트립신 단백질가수분해가 수행될 수 있다. 예를 들어, 펩티드모방 거대고리 및 상응하는 미가교된 폴리펩티드는 트립신 아가로스와 항온반응시키고 반응은 다양한 시점에서 원심분리에 의해 켄칭하고 후속 HPCL 주입으로 280 nm에서 자외선 흡광으로 잔류 기질을 정량한다. 간략하게, 펩티드모방 거대고리 및 펩티드모방체 전구체(5 mcg)를 0, 10, 20, 90, 및 180분간 트립신 아가로스(Pierce)(S/E ∼125)와 항온반응시킨다. 반응을 테이블탑 원심분리에 의해 고속으로 켄칭하고, 단리된 상등액 중 남은 기질을 280 nm에서 HPCL-기반 피크 검출에 의해 정량한다. 단백질가수분해 반응은 1차 동력학을 나타내고, 속도 상수, k는 시간 대비 ln[S]의 그래프로부터 결정된다(k=-1X기울기).

생체 외 안정성 검정법

최적화된 링커를 갖는 펩티드모방 거대고리는 예를 들어, 상응하는 미가교된 폴리펩티드보다 적어도 2배 큰 생체 외 반감기를 보유하고, 12시간 또는 그 이상의 생체 외 반감기를 보유한다. 생체 외 혈청 안정성 실험을 위해, 다양한 검정법을 사용할 수 있다. 예를 들어, 펩티드모방 거대고리 및 상응하는 미가교된 폴리펩티드(2 mcg)를 신선한 마우스, 래트 및/또는 인간 혈청과 37℃에서 0, 1, 2, 4, 8, 및 24시간 동안 항온반응시켰다. 온전한 화합물 수준을 결정하기 위해, 다음의 절차를 사용하였다: 샘플을 2 mL 원심분리 튜브에 100 ㎕의 혈청을 넣어 추출한 후 10 ㎕의 50% 포름산 및 500 ㎕의 아세토니트릴을 부가하고 14,000 RPM에서 10분간 4 ± 2℃에서 원심분리하였다. 다음으로 상등액을 새로운 2 mL 튜브에 옮기고 Turbovap 상에 N₂ < 10 psi, 37℃ 하에서 증발시켰다. 샘플을 100 ㎕의 50:50 아세토니트릴:물에 재구성시키고 LC-MS/MS 분석에 제출하였다.

시험관 내 결합 검정법

억셉터 단백질에 대한 펩티드모방 거대고리 및 펩티드모방체 전구체의 결합 및 친화성을 평가하기 위해서, 예를 들어, 형광 편광 검정법(FPA)을 사용한다. FPA 기술은 편광 및 형광 추적자를 사용해 분자 배향 및 이동성을 측정한다. 편광으로 여기 시, 높은 겉보기 분자량을 갖는 분자(예를 들어, 거대 단백질에 결합된 FITC-표지된 펩티드)에 부착된 형광 추적자(예를 들어, FITC)는 보다 작은 분자에 부착된 형광발광 추적자(예를 들어, 용액에 유리된 FITC-표지된 펩티드)와 비교하여 그들의 보다 느린 회전률에 기인해 더 높은 수준의 편광 형광을 발광한다.

예를 들어, 플루오레세인화된 펩티드모방 거대고리(25 nM)을 억셉터 단백질(25-1000 nM)과 결합 완충액(140 mM NaCl, 50 mM Tris-HCL, pH 7.4) 중에서 30분간 실온에서 항온반응시켰다. 결합 활성은 발광성 분광광도계(예를 들어, Perkin-Elmer LS50B) 상에서 형광 편광에 의해 측정한다. Kd 값은 예를 들어, Graphpad Prism 소프트웨어(GraphPad Software, Inc., San Diego, CA)를 사용해 비선형 회귀 분석으로 결정할 수 있다. 펩티드모방 거대고리는, 일부 실시형태에서, 상응하는 미가교된 폴리펩티드와 유사하거나 또는 더 낮은 Kd를 보인다.

펩티드-단백질 상호작용의 길항제를 특징규명하기 위한 시험관 내 치환 검정법

펩티드와 억셉터 단백질 간 상호작용을 길항하는 화합물의 친화성 및 결합을 평가하기 위해서, 펩티드모방체 전구체 서열에서 유도된 플루오레세인 펩티드모방 거대고리를 활용하는 형광 편광 검정법(FPA)이 예를 들어, 사용된다. FPA 기술은 편광 및 형광 추적자를 사용하여 분자 배향 및 이동성을 측정한다. 편광으로 여기시, 높은 겉보기 분자량를 갖는 분자(예를 들어, 거대 단백질에 결합된 FITC-표지된 펩티드)에 부착된 형광 추적자(예를 들어, FITC)는 보다 작은 분자(예를 들어, 용액에 유리된 FITC-표지된 펩티드)에 부착된 형광 추적자와 비교하여 그들의 더 느린 회전률에 기인해 보다 높은 수준의 편광 형광을 발광한다. 플루오레세인 펩티드모방 거대고리과 억셉터 단백질 간 상호작용을 길항하는 화합물은 경쟁적 결합 FPA 실험으로 검출된다.

예를 들어, 추정 길항제 화합물(1 nM 내지 1 mM) 및 플루오레세인화된 펩티드모방 거대고리(25 nM)은 억셉터 단백질(50 nM)과 결합 완충액(140 mM NaCl, 50 mM Tris-HCL, pH 7.4) 중에서 30분간 실온에서 항온반응시킨다. 길항제 결합 활성은 예를 들어 발광 분광광도계(예를 들어, Perkin-Elmer LS50B) 상에서 형광 편광에 의해 측정한다. Kd 값은 예를 들어, Graphpad Prism 소프트웨어(GraphPad Software, Inc., San Diego, CA)를 사용해, 비선형 회귀 분석으로 결정할 수 있다.

임의 부류의 분자, 예컨대 소형 유기 분자, 펩티드, 올리고뉴클레오티드 또는 단백질은 이러한 검정법에서 추정 길항제로서 조사될 수 있다.

친화성 선택-질량 분광법에 의한 단백질-리간드 결합에 관한 검정법

단백질에 대한 시험 화합물의 친화성 및 결합을 평가하기 위해서, 예를 들어, 친화성-선택 질량 분광법 검정을 사용하였다. 단백질-리간드 결합 실험은 1 μM 펩티드모방 거대고리과 5 μM hMDM2를 사용해 광역 제어 실험에 대한 이하의 대표적인 절차에 따라서 수행한다. 펩티드모방 거대고리의 40 μM 스톡 용액의 1 ㎕ DMSO 분취액을 19 ㎕의 PBS(인산 완충 염수: 50 mM, pH 7.5 인산 150 mM NaCl를 함유하는 인산염 완충액)에 용해시킨다. 최종 용액을 반복 파이펫팅으로 혼합하고 10,000 g에서 10분간 원심분리로 투명하게 하였다. 최종 상등액의 4 ㎕ 분취액에 PBS 중 10 μM hMDM2의 4 ㎕를 부가하였다. 각각의 8.0 ㎕ 실험 샘플은 이렇게 PBS 중 5 μM 농도의 단백질 40 pmol(1.5 ㎍)과 그에 더하여 1 μM 펩티드모방 거대고리 및 2.5% DMSO를 함유한다. 각 농도에 대해 이렇게 제조된 이중 샘플을 60분간 실온에서 항온반응 시킨 후, 5 ㎕ 주입의 크기-배제 크로마토그래피-LC-MS 분석 전에 4℃로 냉각하였다. 표적 단백질, 단백질-리간드 복합체, 및 미결합된 화합물을 함유하는 샘플을 SEC 컬럼 상에 주입시켰고, 여기서 복합체가 신속 SEC 단계에 의해 비결합 성분으로부터 분리된다. SEC 컬럼 용리물은 UV 검출기를 사용해 모니터링하여 SEC 컬럼의 공극 부피에 용리된, 초기-용리 단백질 분획이 컬럼 상에 유지된 미결합 성분으로부터 충분히 분해됨을 확인한다. 단백질 및 단백질-리간드 복합체를 함유하는 피크를 1차 UV 검출기로부터 용리한 후, 이는 SEC 스테이지의 흐름에서 잘려지는 샘플 루프로 들어가서 밸브 메카니즘을 통해 LC-MS로 직접 전달된다. 펩티드모방 거대고리의 (M + 3H)³⁺ 이온은 예상 m/z에서 ESI-MS로 관찰하여, 단백질-리간드 복합체의 검출을 확인한다.

단백질-리간드 Kd 역가 실험을 위한 검정법

단백질에 대한 시험 화합물의 친화성 및 결합을 평가하기 위해서, 단백질-리간드 Kd 역가 실험을 예를 들어, 수행하였다. 단백질-리간드 K _d 역가는 다음과 같이 수행한다: 적정 펩티드모방 거대고리의 연속 희석된 스톡 용액(5, 2.5, ..., 0.098 mM)의 2 ㎕ DMSO 분취액을 이어서 38 ㎕의 PBS에 용해시킨다. 최종 용액을 반복 파이펫팅으로 혼합하고 10,000 g에서 10분간 원심분리에 의해 투명화시킨다. 최종 상등액의 4.0 ㎕ 분취액에 4.0 ㎕의 PBS 중 10 μM hMDM2를 부가하였다. 따라서 각각의 8.0 ㎕ 실험 샘플은 적정 펩티드의 농도가 다양한(125, 62.5, ..., 0.24 μM), PBS 중 5.0 μM 농도의 단백질 40 pmol(1.5 ㎍), 및 2.5% DMSO를 함유한다. 각각의 농도 지점에 대해 이렇게 제조된 이중 샘플을 실온에서 30분간 항온반응시킨 후, 2.0 ㎕ 주입의 SEC-LC-MS 분석 전에 4℃로 냉각시켰다. The (M +시간)¹⁺, (M + 2H)²⁺, (M + 3H)³⁺, 및/또는 (M + Na)¹⁺ 이온은 ESI-MS에 의해 관찰하고; 추출된 이온 크로마토그램을 정량한 후, ["A General Technique to Rank Protein-Ligand Binding Affinities and Determine Allosteric vs. Direct Binding Site Competition in Compound Mixtures." Annis, D. A.; Nazef, N.; Chuang, C. C.; Scott, M. P.; Nash, h. M. J. Am. Chem. Soc. 2004, 126, 15495-15503]; 및 또한 ["ALIS: An Affinity Selection-Mass Spectrometry System for the Discovery and Characterization of Protein-Ligand Interactions" D. A. Annis, C.-C. Chuang, and N. Nazef]; [Mass Spectrometry in Medicinal Chemistry. Edited by Wanner K, Hofner G: Wiley-VCH; 2007:121-184. Mannhold R, Kubinyi H, Folkers G (Series Editors): Methods and Principles in Medicinal Chemistry]에 기술된 바와 같이 결합 친화성 K _d를 유도시키는 방정식에 적합화시킨다.

친화성 선택-질량 분광광도법에 의한 경쟁적 결합 실험에 관한 검정법

단백질에 경쟁적으로 결합하는 시험 화합물의 능력을 결정하기 위해서, 예를 들어, 친화성 선택 질량 분광광도 검정법을 수행한다. 성분 당 40 μM의 리간드 혼합물은 3종 화합물 각각의 400 μM 스톡의 2 ㎕ 분취액과 14 ㎕의 DMSO를 배합하여 준비한다. 다음으로, 성분 혼합물 당 이 40 μM의 1 ㎕ 분취액을 적정 펩티드모방 거대고리의 연속 희석된 스톡 용액(10, 5, 2.5, ..., 0.078 mM)의 1 ㎕ DMSO 분취액과 배합한다. 이들 2 ㎕ 샘플을 38 ㎕의 PBS에 용해시킨다. 최종 용액은 반복 파이펫팅으로 혼합하고 10,000g에서 10분간 원심분리시킨다. 최종 상등액의 4.0 ㎕ 분취액을 PBS 중 4.0 ㎕의 10 μM hMDM2 단백질에 부가한다. 이렇게 각각의 8.0 ㎕ 실험 샘플은 PBS 중 5.0 μM 농도의 40 pmol(1.5 ㎍) 단백질에 더하여 0.5 μM 리간드, 2.5% DMSO, 및 다양한 농도(125, 62.5, ..., 0.98 μM)의 적정 펩티드모방 거대고리를 함유한다. 각각의 농도 지점에 대해 이렇게 제조된 이중 샘플은 실온에서 60분간 항온반응시키고 나서, 2.0 ㎕ 주입의 SEC-LC-MS 분석 전에 4℃로 냉각시킨다. 이들 및 다른 방법에 대한 추가의 상세한 설명은 하기 문헌들에 제공되어 있다: ["A General Technique to Rank Protein-Ligand Binding Affinities and Determine Allosteric vs. Direct Binding Site Competition in Compound Mixtures." Annis, D. A.; Nazef, N.; Chuang, C. C.; Scott, M. P.; Nash, h. M. J. Am. Chem. Soc. 2004, 126, 15495-15503]; 또한 ["ALIS: An Affinity Selection-Mass Spectrometry System for the Discovery and Characterization of Protein-Ligand Interactions" D. A. Annis, C.-C. Chuang, and N. Nazef]. [Mass Spectrometry in Medicinal Chemistry. Wanner K, hofner G. 편집: Wiley-VCH; 2007:121-184. Mannhold R, Kubinyi H, Folkers G (Series Editors): Methods and Principles in Medicinal Chemistry].

온전한 세포에서의 결합 검정법

면역침전 실험에 의해 온전한 세포 중에서 그들 천연 억셉터와 펩티드 또는 펩티드모방 거대고리의 결합을 측정하는 것이 가능하다. 예를 들어, 온전한 세포는 혈청 부재 하에서 4시간 동안 플루오레세인화(FITC-표지)된 화합물과 항온반응시킨 후, 혈청 교체시키고 4018시간 범위로 추가 항온반응시킨다 이후 세포를 펠렛화하고 용해 완충액(50mM Tris [pH 7.6], 150 mM NaCl, 1% CHAPS 및 프로테아제 억제제 칵테일)에서 10분간 4℃에서 항온반응시킨다. 추출물을 14,000 rpm에서 15분간 원심분리하고 상등액을 회수하며 10 ㎕ 염소 항-FITC 항체와 2시간 동안 4℃에서 회전하면서, 항온반응시키고 난 후 추가 2시간 동안 4℃에서 단백질 A/G 세파로스(50 ㎕의 50% 비드 슬러리)와 항온반응시킨다. 신속한 원심분리 후, 펠렛을 상승 염 농도(예를 들어, 150, 300, 500 mM)를 함유하는 용해 완충액에 세척한다. 다음으로 비드를 SDS-함유 샘플 완충액 부가 및 비등 전에 150 mM NaCl에서 재평형화시켰다. 원심분리 후, 상등액을 4%-12% 농도구배 비스-트리스 겔을 사용해 경우에 따라 전기영동한 후 이모빌론-P 막으로 이동시킨다. 차단 후, 블롯을 FITC를 검출하는 항체 및 또한 펩티드모방 거대고리에 결합하는 단백질을 검출하는 1 이상의 항체와 항온반응시킨다.

세포 투과성 검정법

펩티드모방 거대고리는 예를 들어, 상응하는 미가교된 거대고리와 비교하여 보다 세포 투과성이다. 최적화된 링커를 갖는 펩티드모방 거대고리는, 예를 들어, 상응하는 미가교된 거대고리보다 적어도 2배 큰 세포 투과성을 보유하고, 종종 20% 또는 그 이상의 적용된 펩티드모방 거대고리는 24시간 후 세포를 투과한 것으로 관찰된다. 펩티드모방 거대고리 및 상응하는 미가교된 거대고리의 세포 투과성을 측정하기 위해서, 온전한 세포는 형광-표지(예를 들어, 플루오레세인화)된 펩티드모방 거대고리 또는 상응하는 미가교된 거대고리(10 μM)과 2시간 동안 무혈청 배지에서 37℃에서 항온반응시키고, 2회 배지로 세척하고 트립신(0.25%)과 10분간 37℃에서 항온반응시킨다. 세포를 다시 세척하고 PBS에서 재현탁시킨다. 세포 형광발광은, 예를 들어, FACSCalibur 유세포측정기 또는 Cellomics' KineticScan® HCS 판독기를 사용해 분석한다.

세포 효능 검정법

일정 펩티드모방 거대고리의 효능은 예를 들어, 인간 또는 마우스 세포 개체군에서 유도된 다양한 종양발생성 및 비종양발생성 세포주를 사용해 세포-기반 사멸 검정법으로 결정한다. 세포 생존능은, 24-96시간 동안 펩티드모방 거대고리(0.5 내지 50 μM)과의 항온반응을 모니터링하여 EC₅₀<10 μM에서 사멸시키는 것들을 동정한다. 세포 생존능을 측정하는 몇몇 표준 검정법은 상업적으로 입수가능하고 경우에 따라 펩티드모방 거대고리의 효능을 평가하는데 사용된다. 또한, 아넥신 V 및 캐스파제 활성화를 측정하는 검정법은 경우에 따라 펩티드모방 거대고리이 아폽토시스 기관을 활성화시켜 세포를 사멸시키는지 여부를 평가하는데 사용된다. 예를 들어, 세포내 ATP 농도 함수에 따라 세포 생존능을 결정하는 Cell Titer-glo 검정법을 사용한다.

생체내 안정성 검정법

펩티드모방 거대고리의 생체 내 안정성을 조사하기 위해서, 화합물은, 예를 들어 마우스 및/또는 래트에게 IV, IP, PO 또는 흡입 경로에 의해 0.1 내지 50 mg/kg 범위의 농도로 투여되고 혈액 표본은 주사 후 0', 5', 15', 30', 1시간, 4시간, 8시간 및 24시간에 채취한다. 다음으로, 25 ㎕의 신선한 혈청 중 온전한 화합물의 수준을 상기처럼 LC-MS/MS로 측정한다.

동물 모델에서 생체 내 효능

생체 내에서 펩티드모방 거대고리의 항발암성 활성을 결정하기 위해서, 화합물은 예를 들어, 단독(IP, IV, PO, 흡입 또는 코 경로)으로 또는 관련 화학요법(예를 들어, 시클로포스파미드, 독소루비신, 에토포시드)의 최적 이하 용량과 병용하여 제공된다. 일례에서, 루시퍼라제를 안정하게 발현하는 5 x 10⁶ RS4;11 세포(급성 림프아구성 백혈병 환자의 골수로부터 확립시킴)를 전신 방사선 조사를 가한 후 3시간 후에 NOD-SCID 마우스의 꼬리 정맥에 주사한다. 치료하지 않은 채로 두면, 이러한 형태의 백혈병은 이 모델에서 3주 안에 죽음에 이르게 된다. 백혈병은 예를 들어, 마우스에게 D-루시페린(60 mg/kg)을 주사하고 마취된 동물을 영상화하여 쉽게 모니터링한다(예를 들어, Xenogen In Vivo Imaging System, Caliper Life Sciences, Hopkinton, MA). 전신 생물발광은 리빙 이미지 소프트웨어(Caliper Life Sciences, Hopkinton, MA)에 의해 광자 흐름(광자/초)의 적분으로 수치화하였다. 단독으로 또는 관련 화학요법제의 최적 이하 용량과 조합한 펩티드모방 거대고리는, 예를 들어, 7일 내지 21일 동안 0.1 mg/kg 내지 50 mg/kg 범위 용량으로 꼬리 정맥 또는 IP 경로를 통해 백혈병 마우스에게 투여한다(14-16의 생물발광 범위로, 주사/실험 1일 이후). 경우에 따라, 마우스는 이틀마다 실험 전체 동안 영상화하고 실험 지속기간 동안 날마다 생존을 모니터링한다. 수명이 다한 마우스는 선택적으로 연구 종료시에 검시한다. 다른 동물 모델은 루시퍼라제를 안정하게 발현하는, 인간 여포성 림프종에서 유도된 세포주, DoHH2의 MOD-SCID 마우스에 이식이다. 이들 생체 내 시험은 경우에 따라 예비 약동학, 약력학 및 독성 데이터를 생성시킨다.

임상 실험

인간의 치료를 위한 펩티드모방체의 적합성을 결정하기 위해서, 임상 실험을 수행한다. 예를 들어, 고형 종양으로 진단받고 치료를 필요로 하는 환자를 선택하고 치료 및 1 이상의 대조군으로 분리하며, 여기서 치료군은 펩티드모방 거대고리를 투여하는 한편, 대조군은 위약 또는 기지 항암 약물을 투여받는다. 펩티드모방 거대고리의 치료 안전성 및 효능은 따라서, 예컨대 생존 및 삶의 질과 같은 요인에 대해 환자군의 비교를 수행하여 평가할 수 있다. 이러한 예에서, 펩티드모방 거대고리으로 치료한 치료군은 위약으로 치료된 환자 대조군과 비교해 개선된 장기간 생존을 보일 수 있다.

제제 및 투여

투여 방식

본원의 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 유효량은 허용되는 투여 방식으로 단일 또는 다수 용량으로서 약물 조성물로 투여될 수 있다. 일부 실시형태에서, 본원의 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물은 비경구로, 예를 들어, 피하, 근육내, 척추강내, 정맥내 또는 경막외 주사에 의해 투여된다. 예를 들어, 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물은 정맥내, 동맥내, 피하 또는 주입에 의해 투여된다. 일부 예에서, 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물은 정맥내로 투여된다. 일부 예에서, 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물은 동맥내로 투여된다.

선택된 투여 경로에도 불구하고, 본원의 펩티드모방 거대고리, 및/또는 본원의 약학 조성물은 당업자에게 공지된 통상의 방법에 의해 약학적으로 허용되는 제형으로 제제화된다. 본원에 따른 펩티드모방 거대고리는 다른 약학제와 유사하게, 인간 또는 수의학적 약물에서 사용하기 위한 임의의 통상적 방식으로 투여를 위해 제제화될 수 있다.

일 측면에서, 본원은 1 이상의 약학적으로 허용되는 담체(첨가제) 및/또는 희석제와 함께 제제화된, 상기 기술된 펩티드모방 거대고리의 1 이상의 치료 유효량을 포함하는 약학 조성물을 제공한다. 일 실시형태에서, 본원에 기술된 1 이상의 펩티드모방 거대고리는 비경구 투여를 위해 비경구 투여용으로 제제화되고, 본원에 개시된 1 이상의 펩티드모방 거대고리는 사용 전에 멸균 주사 용액 또는 분산물에 재구성시킬 수 있는 수성 또는 비수성 용액, 분산물, 현탁제, 에멀션 또는 멸균 분말로서 제제화될 수 있다. 이러한 약학 조성물은 당류, 알콜, 항산화제, 완충제, 정균제, 제제가 의도하는 수용자의 혈액과 등장성이 되도록 하는 용질 또는 현탁제 또는 증점제를 포함할 수 있다. 약학 조성물은 또한 보조제, 예컨대 보존제, 습윤제, 유화제 및 분산제를 함유할 수도 있다. 대상 화합물에 대한 미생물의 작용 예방법은 다양한 항박테리아제 및 항진균제, 예를 들어 파라벤, 클로로부탄올, 페놀 솔브산 등의 도입으로 보장할 수 있다. 또한 등장화제, 예컨대 당류, 염화나트륨 등을 약학 조성물에 포함시키는 것이 바람직할 수도 있다. 또한, 주사용 약학 조성물의 장기간 흡수는 흡수를 지연시키는 작용제 예컨대 알루미늄 모노스테아레이트 및 젤라틴을 도입시켜 할 수 있다. 바람직하다면 약학 조성물을 예를 들어 등장성 용액 또는 덱스트로스 용액으로 사용 전에 희석할 수 있다. 일부 예에서, 펩티드모방 거대고리는 수용액으로서 제제화되어 정맥내로 투여된다.

투여의 양 및 빈도

투약은 당업자에게 공지된 기술을 사용해 결정할 수 있다. 선택된 용량 수준은 적용된 특정 펩티드모방 거대고리의 활성, 투여 경로, 투여 시간, 적용된 특정 펩티드모방 거대고리의 대사 또는 배설 속도, 치료 지속 기간, 적용된 펩티드모방 거대고리과 조합하여 사용되는 다른 약물, 화합물 및/또는 물질, 치료하려는 환자의 연령, 성별, 체중, 상태, 일반 건강 및 사전 병력, 및 의료 분야에 잘 알려진 인자들을 포함한 다양한 인자들에 의존적이다. 용량 값은 또한 경감시키려는 병태의 중증도에 따라 가변적일 수 있다. 임의의 특정 피험체의 경우, 특정 용량 계획은 조성물을 투여하거나 또는 조성물의 투여를 감독하는 사람의 전문적인 판단 및 개인 요구에 따라 시간 경과에 따라 조정될 수 있다.

당분야의 통상 기술을 갖는 의사 또는 수의사는 필요한 약학 조성물의 유효량을 쉽게 결정하고 처방할 수 있다. 예를 들어, 의사 또는 수의사는 원하는 치료 효과를 달성하기 위해 필요한 것보다 낮은 수준으로 약학 조성물에 적용되는 본원의 화합물의 용량에서 출발하여 원하는 효과를 얻을 때까지 용량을 점차적으로 증가시킬 수 있다.

일부 실시형태에서, 본원의 펩티드모방 거대고리의 적합한 1일 용량은 치료 효과를 생성시키는데 효과적인 최저 용량인 펩티드모방 거대고리의 양이다. 그러한 효과적인 용량은 대체로 상기 기술된 인자들에 의존적이다. 소정 환자에서 가장 효과적인 치료를 산출하는 임의의 특정 펩티드모방 거대고리의 정확한 투여 시간 및 양은 특정 펩티드모방 거대고리의 활성, 약동학, 및 생체이용률, 환자의 생리적 상태(연령, 성별, 질환 유형 및 병기, 일반 신체 상태, 약물의 소정 용량 및 유형에 대한 반응성), 투여 경로 등에 의존적이다.

용량은 환자의 체중 kg 당 펩티드모방 거대고리의 양을 기반으로 할 수 있다. 다른 양은 당업자에게 알려져 있고 쉽게 결정된다. 대안적으로, 본원의 대상물의 용량은 펩티드모방 거대고리의 혈장 농도에 대해 결정될 수 있다. 예를 들어, 최대 혈장 농도(Cmax) 및 0시 내지 무한대의 혈장 농도-시간 곡선 하(AUC) 영역을 사용할 수 있다.

일부 실시형태에서, 피험체는 인간 피험체이고 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 0.01-100 mg이다. 예를 들어, 다양한 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 기준으로 약 0.01-50 mg/kg, 약 0.01-20 mg/kg, 약 0.01-10 mg/kg, 약 0.1-100 mg/kg, 약 0.1-50 mg/kg, 약 0.1-20 mg/kg, 약 0.1-10 mg/kg, 약 0.5-100 mg/kg, 약 0.5-50 mg/kg, 약 0.5-20 mg/kg, 약 0.5-10 mg/kg, 약 1-100 mg/kg, 약 1-50 mg/kg, 약 1-20 mg/kg, 약 1-10 mg/kg이다. 일 실시형태에서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 0.5 mg-10 mg의 펩티드모방 거대고리이 투여된다. 일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 0.16 mg, 0.32 mg, 0.64 mg, 1.28 mg, 3.56 mg, 7.12 mg, 14.24, 또는 20 mg이다. 일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 0.16 mg, 0.32 mg, 0.64 mg, 1.28 mg, 3.56 mg, 7.12 mg, 또는 14.24 mg이다. 일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 0.16 mg이다. 일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 0.32 mg이다. 일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 0.64 mg이다. 일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 1.28 mg이다. 일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 3.56 mg이다. 일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 7.12 mg이다. 일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 14.24 mg이다.

일부 실시형태에서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 0.5-20 mg 또는 0.5-10 mg의 펩티드모방 거대고리이 1주당 2회 투여된다. 예를 들어, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 0.5-1.0 mg, 0.5-5.0 mg, 0.5-10.0 mg, 0.5-15 mg, 또는 1-5 mg, 1-10 mg, 1-15 mg, 1-20 mg, 5-10 mg, 1-15 mg, 5-20 mg, 10-15 mg, 10-20 mg, 15-20 mg의 펩티드모방 거대고리를 1주 당 약 2회 투여한다. 일부 예에서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.0 mg, 1.25 mg, 1.5 mg, 1.75 mg, 2.0 mg, 2.25 mg, 2.5 mg, 2.75 mg, 3.0 mg, 3.25 mg, 3.5 mg, 3.75 mg, 4.0 mg, 4.25 mg, 4.5 mg, 4.75 mg, 5.0 mg, 5.25 mg, 5.5 mg, 5.75 mg, 6.0 mg, 6.25 mg, 6.5 mg, 6.75 mg, 7.0 mg, 7.25 mg, 7.5 mg, 7.75 mg, 8.0 mg, 8.25 mg, 8.5 mg, 8.75 mg, 9.0 mg, 9.25 mg, 9.5 mg, 9.75 mg, 10.0 mg, 10.25 mg, 10.5 mg, 10.75 mg, 11.0 mg, 11.25 mg, 11.5 mg, 11.75 mg, 12.0 mg, 12.25 mg, 12.5 mg, 12.75 mg, 13.0 mg, 13.25 mg, 13.5 mg, 13.75 mg, 14.0 mg, 14.25 mg, 14.5 mg, 14.75 mg, 15.0 mg, 15.25 mg, 15.5 mg, 15.75 mg, 16.0 mg, 16.5 mg, 17.0 mg, 17.5 mg, 18.0 mg, 18.5 mg, 19.0 mg, 19.5 mg, 또는 20.0 mg의 펩티드모방 거대고리를 1주 당 2회 투여한다. 일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg, 10.0, 또는 20 mg이고, 펩티드모방 거대고리는 1주당 2회 투여된다. 일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg 또는 10.0 mg이고, 펩티드모방 거대고리는 1주당 2회 투여된다.

일부 실시형태에서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 0.5-20 mg 또는 0.5-10 mg의 펩티드모방 거대고리를 1주 1회 투여한다. 예를 들어, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 0.5-1.0 mg, 0.5-5.0 mg, 0.5-10.0 mg, 0.5-15 mg, 또는 1-5 mg, 1-10 mg, 1-15 mg, 1-20 mg, 5-10 mg, 1-15 mg, 5-20 mg, 10-15 mg, 10-20 mg, 15-20 mg의 펩티드모방 거대고리를 1주 1회 투여한다. 일부 예에서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.0 mg, 1.25 mg, 1.5 mg, 1.75 mg, 2.0 mg, 2.25 mg, 2.5 mg, 2.75 mg, 3.0 mg, 3.25 mg, 3.5 mg, 3.75 mg, 4.0 mg, 4.25 mg, 4.5 mg, 4.75 mg, 5.0 mg, 5.25 mg, 5.5 mg, 5.75 mg, 6.0 mg, 6.25 mg, 6.5 mg, 6.75 mg, 7.0 mg, 7.25 mg, 7.5 mg, 7.75 mg, 8.0 mg, 8.25 mg, 8.5 mg, 8.75 mg, 9.0 mg, 9.25 mg, 9.5 mg, 9.75 mg, 10.0 mg, 10.25 mg, 10.5 mg, 10.75 mg, 11.0 mg, 11.25 mg, 11.5 mg, 11.75 mg, 12.0 mg, 12.25 mg, 12.5 mg, 12.75 mg, 13.0 mg, 13.25 mg, 13.5 mg, 13.75 mg, 14.0 mg, 14.25 mg, 14.5 mg, 14.75 mg, 15.0 mg, 15.25 mg, 15.5 mg, 15.75 mg, 16.0 mg, 16.5 mg, 17.0 mg, 17.5 mg, 18.0 mg, 18.5 mg, 19.0 mg, 19.5 mg, 또는 20.0 mg의 펩티드모방 거대고리를 1주 1회 투여한다. 일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg 10.0 mg, 또는 20.0 mg이고, 펩티드모방 거대고리는 1주 1회 투여된다. 일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg 또는 10.0 mg이고, 펩티드모방 거대고리는 1주 1회 투여된다.

일부 실시형태에서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 0.5-20 mg 또는 0.5-10 mg의 펩티드모방 거대고리는 1주 3, 4, 5, 6 또는 7회 투여된다. 예를 들어, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 0.5-1.0 mg, 0.5-5.0 mg, 0.5-10.0 mg, 0.5-15 mg, 또는 1-5 mg, 1-10 mg, 1-15 mg, 1-20 mg, 5-10 mg, 1-15 mg, 5-20 mg, 10-15 mg, 10-20 mg, 15-20 mg의 펩티드모방 거대고리는 1주 3, 4, 5, 6, 또는 7회 투여된다. 일부 예에서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.0 mg, 1.25 mg, 1.5 mg, 1.75 mg, 2.0 mg, 2.25 mg, 2.5 mg, 2.75 mg, 3.0 mg, 3.25 mg, 3.5 mg, 3.75 mg, 4.0 mg, 4.25 mg, 4.5 mg, 4.75 mg, 5.0 mg, 5.25 mg, 5.5 mg, 5.75 mg, 6.0 mg, 6.25 mg, 6.5 mg, 6.75 mg, 7.0 mg, 7.25 mg, 7.5 mg, 7.75 mg, 8.0 mg, 8.25 mg, 8.5 mg, 8.75 mg, 9.0 mg, 9.25 mg, 9.5 mg, 9.75 mg, 10.0 mg, 10.25 mg, 10.5 mg, 10.75 mg, 11.0 mg, 11.25 mg, 11.5 mg, 11.75 mg, 12.0 mg, 12.25 mg, 12.5 mg, 12.75 mg, 13.0 mg, 13.25 mg, 13.5 mg, 13.75 mg, 14.0 mg, 14.25 mg, 14.5 mg, 14.75 mg, 15.0 mg, 15.25 mg, 15.5 mg, 15.75 mg, 16.0 mg, 16.5 mg, 17.0 mg, 17.5 mg, 18.0 mg, 18.5 mg, 19.0 mg, 19.5 mg, 또는 20.0 mg의 펩티드모방 거대고리이 1주 3, 4, 5, 6, 또는 7회 투여된다. 일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg 10.0 mg, 또는 20.0 mg이고, 펩티드모방 거대고리는 1주 3, 4, 5, 6, 또는 7회 투여된다. 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg 또는 10.0 mg이고, 펩티드모방 거대고리는 1주에 3, 4, 5, 6, 또는 7회 투여된다.

일부 실시형태에서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 0.5-20 mg 또는 0.5-10 mg의 펩티드모방 거대고리이 2, 3, 또는 4주 마다 1회 투여된다. 예를 들어, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 0.5-1.0 mg, 0.5-5.0 mg, 0.5-10.0 mg, 0.5-15 mg, 또는 1-5 mg, 1-10 mg, 1-15 mg, 1-20 mg, 5-10 mg, 1-15 mg, 5-20 mg, 10-15 mg, 10-20 mg, 15-20 mg의 펩티드모방 거대고리이 2주 또는 3주마다 3, 4, 5, 6, 또는 7회 투여된다. 일부 예에서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 1.5 mg, 1.75 mg, 2.0 mg, 2.25 mg, 2.5 mg, 2.75 mg, 3.0 mg, 3.25 mg, 3.5 mg, 3.75 mg, 4.0 mg, 4.25 mg, 4.5 mg, 4.75 mg, 5.0 mg, 5.25 mg, 5.5 mg, 5.75 mg, 6.0 mg, 6.25 mg, 6.5 mg, 6.75 mg, 7.0 mg, 7.25 mg, 7.5 mg, 7.75 mg, 8.0 mg, 8.25 mg, 8.5 mg, 8.75 mg, 9.0 mg, 9.25 mg, 9.5 mg, 9.75 mg, 10.0 mg, 10.25 mg, 10.5 mg, 10.75 mg, 11.0 mg, 11.25 mg, 11.5 mg, 11.75 mg, 12.0 mg, 12.25 mg, 12.5 mg, 12.75 mg, 13.0 mg, 13.25 mg, 13.5 mg, 13.75 mg, 14.0 mg, 14.25 mg, 14.5 mg, 14.75 mg, 15.0 mg, 15.25 mg, 15.5 mg, 15.75 mg, 16.0 mg, 16.5 mg, 17.0 mg, 17.5 mg, 18.0 mg, 18.5 mg, 19.0 mg, 19.5 mg, 또는 20.0 mg의 펩티드모방 거대고리이 2주 또는 3주마다 1회 투여된다. 일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg 10.0 mg, 또는 20.0 mg이고, 펩티드모방 거대고리는 2주마다 1회 투여된다. 일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg 또는 10.0 mg이고, 펩티드모방 거대고리는 2주마다 1회 투여된다. 일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg 10.0 mg, 또는 20.0 mg이고, 펩티드모방 거대고리는 3주마다 1회 투여된다. 일부 예에서, 투여되는 펩티드모방 거대고리의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg 또는 10.0 mg이고, 펩티드모방 거대고리는 3주마다 1회 투여된다.

일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 일정 시기 동안 서서히 투여된다. 펩티드모방 거대고리의 바람직한 양은 약 0.1시간-24시간 기간 동안 서서히 투여될 수 있다. 일부 경우에서 펩티드모방 거대고리의 바람직한 양은 0.1시간, 0.5시간, 1시간, 1.5시간, 2시간, 2.5시간, 3시간, 3.5시간, 4시간, 4.5시간, 5시간, 6시간, 7시간, 8시간, 9시간, 10시간, 11시간, 12시간, 13시간, 14시간, 15시간, 16시간, 17시간, 18시간, 19시간, 20시간, 21시간, 22시간, 23시간, 또는 24시간의 기간 동안 서서히 투여된다. 일부 예에서, 펩티드모방 거대고리의 바람직한 양은 0.25-12시간, 예를 들어 0.25-1시간, 0.25-2시간, 0.25-3시간, 0.25-4시간, 0.25-6시간, 0.25-8시간, 0.25-10시간의 기간 동안 서서히 투여된다. 일부 예에서, 펩티드모방 거대고리의 바람직한 양은 0.25-2시간의 기간 동안 서서히 투여된다. 일부 예에서, 펩티드모방 거대고리의 바람직한 양은 0.25-1시간의 기간 동안 서서히 투여된다. 일부 예에서, 펩티드모방 거대고리의 바람직한 양은 0.25시간, 0.3시간, 0.4시간, 0.5시간, 0.6시간, 0.7시간, 0.8시간, 0.9시간, 1.0시간, 1.1시간, 1.2시간, 1.3시간, 1.4시간, 1.5시간, 1.6시간, 1.7시간, 1.8시간, 1.9시간, 또는 2.0시간의 기간 동안 서서히 투여된다. 일부 예에서, 펩티드모방 거대고리의 바람직한 양은 1시간의 기간 동안 서서히 투여된다. 일부 예에서, 펩티드모방 거대고리의 바람직한 양은 2시간의 기간 동안 서서히 투여된다.

펩티드모방 거대고리의 투여는 이를 필요로 하는 피험체에서 고형 종양을 치료하는데 필수적인 한 계속될 수 있다. 일부 실시형태에서, 본원의 1 이상의 펩티드모방 거대고리는 1일, 1주, 1개월, 2개월, 3개월, 4개월, 5개월, 6개월, 7개월, 8개월, 9개월, 10개월, 11개월, 12개월, 13개월, 14개월, 15개월, 16개월, 17개월, 18개월, 19개월, 20개월, 21개월, 22개월, 23개월, 또는 24개월 이상 동안 투여된다. 일부 실시형태에서, 본원의 1 이상의 펩티드모방 거대고리는 1주, 1개월, 2개월, 3개월, 4개월, 5개월, 6개월, 7개월, 8개월, 9개월, 10개월, 11개월, 12개월, 13개월, 14개월, 15개월, 16개월, 17개월, 18개월, 19개월, 20개월, 21개월, 22개월, 23개월, 또는 24개월 미만 동안 투여된다.

일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 28일 주기의 1일, 8일, 15일 및 28일에 투여된다. 일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 28일 주기의 1일, 8일, 15일 및 28일에 투여되고 투여는 2주기 동안 계속된다. 일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 28일 주기의 1일, 8일 15일 및 28일에 투여되고 투여는 3주기 동안 계속된다. 일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 28일 주기의 1일, 8일 15일 및 28일에 투여되고, 투여는 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 또는 그 이상의 주기 동안 계속된다.

일부 실시형태에서, 본원의 1 이상의 펩티드모방 거대고리는 계속 진행 기반으로 만성적으로 투여된다. 일부 실시형태에서, 본원의 1 이상의 펩티드모방 거대고리의 투여는 질환 진행의 기록, 허용불가한 독성, 또는 환자 또는 의사의 투여 중단 결정까지 계속된다.

방법 및 용도

일 측면에서, 본원은 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법을 제공하고, 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 피험체에게 투여하는 단계를 포함하며, 여기서 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합된다. 일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 p53과 MDM2 및 MDMX 간의 상호작용을 파괴할 수 있다. 일부 실시형태에서, 본원에 개시된 방법에 따른 치료는 인간에서 p53 경로의 재활성화, 감소된 종양 세포 증식, 증가된 p53 단백질, 증가된 p21, 및/또는 증가된 아폽토시스를 야기시킬 수 있다.

일 측면에서, 본원은 피험체에서, p53 탈활성화 돌연변이가 결여된, 고형 종양을 치료하는 방법을 제공하고, 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 피험체에게 투여하는 단계를 포함하고, 여기서 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합한다. 일부 실시형태에서, 고형 종양은 치료 전에 p53이 결여된 것으로 결정되고, 일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 p53과 MDM2 및 MDMX 사이의 상호작용을 파괴시킨다. 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 투여 전에 피험체에서 p53 탈활성화 돌연변이의 결여를 확인하는 단계를 더 포함한다. 일부 실시형태에서, 본원에 개시된 방법에 따른 치료는 인간 피험체에서 p53 경로의 재활성화, 감소된 종양 세포 증식, 증가된 p53 단백질, 증가된 p21, 및/또는 증가된 아폽토시스를 야기시킨다.

일 측면에서, 본원은 야생형 p53을 발현하는 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법을 제공하고, 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 피험체에게 투여하는 단계를 포함하며, 여기서 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합된다. 일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 p53과 MDM2 및 MDMX 사이의 상호작용을 파괴할 수 있다. 상기 방법은 또한 펩티드모방 거대고리의 투여 전에 피험체의 야생형 p53 상태를 확인하는 단계를 더 포함할 수 있다. 일부 실시형태에서, 본원에 개시된 방법에 따른 치료는 인간 피험체에서 p53 경로의 재활성화, 증가된 종양 세포 증식, 증가된 p53 단백질, 증가된 p21, 및/또는 증가된 아폽토시스를 야기시킨다.

일부 실시형태에서, 본원에 제공된 고형 종양을 치료하기 위한 방법은 고형 종양과 연관된 종양을 억제하거나, 감소시키거나, 축소시키거나, 중지시키거나, 또는 안정화시킨다. 다른 실시형태에서, 본원에 제공된 고형 종양을 치료하기 위한 방법은 고형 종양 또는 이의 1 이상의 증상과 연관된 종양의 혈류, 대사, 또는 부종을 억제하거나, 감소시키거나, 축소시키거나, 중지시키거나, 또는 안정화시킨다. 일부 예에서, 본원에 제공된 고형 종양을 치료하기 위한 방법은 고형 종양과 연관된 종양, 종양 혈류, 종양 대사, 또는 종양 주변 부종, 및/또는 1 이상의 증상의 퇴행을 야기시킨다. 다른 예에서, 본원에 제공된 고형 종양을 치료하기 위한 방법은 고형 종양이 증가되지 않도록, 또는 예컨대 초음파, CT 스캔, MRI, 동적 조영 증강 MRI, 또는 PET 스캔 등, 당업자가 이용할 수 있는 통상의 방법으로 측정시 표준 요법의 투여 후 종양의 증가보다 적게 증가되도록, 종양의 크기를 유지시킨다. 일부 예에서, 본원에 제공된 고형 종양을 치료하기 위한 방법은 종양 크기를 감소시킨다. 일부 예에서, 본원에 제공된 고형 종양을 치료하기 위한 방법은 종양의 형성을 감소시킨다. 일부 예에서, 본원에 제공된 고형 종양을 치료하기 위한 방법은 고형 종양과 연관된 원발성, 국지성, 및/또는 전이성 종양을 근절, 제거, 또는 제어한다. 일부 예에서, 본원에 제공된 고형 종양을 치료하기 위한 방법은 고형 종양과 연관된 전이물의 수 또는 크기를 감소시킨다. 일부 예에서, 본원에 제공된 고형 종양을 치료하기 위한 방법은 피험체에서 종양 부피 또는 종양 크기(예를 들어, 직경)을 당분야에 잘 알려진 기술, 예를 들어, CT 스킨, MRI, DCE-MRI, 또는 PET 스캔으로 평가시 펩티드모방 거대고리의 투여 전 피험체에서의 종양 크기(예를 들어, 부피 또는 직경)에 비해, 약 5-10%, 5-20%, 10-20%, 15-20%, 10-30%, 20-30%, 20-40%, 30-40%, 10-50%, 20-50%, 30-50%, 40-50%, 10-60%, 20-60%, 30-60%, 40-60%, 50-60%, 10-70%, 20-70%, 30-70%, 40-70%, 50-70%, 60-70%, 10-80%, 20-80%, 30-80%, 40-80%, 50-80%, 60-80%, 70-80%, 10-90%, 20-90%, 30-90%, 40-90%, 50-90%, 60-90%, 70-90%, 80-90%, 10-100%, 20%-100%, 30-100%, 40-100%, 50-100%, 60-100%, 70-100%, 80-100%, 90-100%, 95-100%, 또는 이 사이의 임의 범위 만큼 감소시킨다. 일정 실시형태에서, 본원의 방법은 피험체에서 종양 크기(예를 들어, 부피 또는 직경)를 당분야에 잘 알려진 방법, 예를 들어, CT 스캔, MRI, DCE-MRI, 또는 PET 스캔으로 평가시 펩티드모방 거대고리의 투여 전 종양 부피 또는 종양 크기(예를 들어, 직경)에 비해, 적어도 약 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 80%, 85%, 90%, 95%, 99%, 또는 100% 만큼 감소시킨다.

일부 실시형태에서, 본원에 제공되는 방법은 피험체에서 종양 관류를 당분야에 잘 알려진 방법, 예를 들어, MRI, DCE-MRI, 또는 PET 스캔으로 평가시, 펩티드모방 거대고리의 투여 전 종양 관류와 비교하여, 약 5-10%, 5-20%, 10-20%, 15-20%, 10-30%, 20-30%, 20-40%, 30-40%, 10-50%, 20-50%, 30-50%, 40-50%, 10-60%, 20-60%, 30-60%, 40-60%, 50-60%, 10-70%, 20-70%, 30-70%, 40-70%, 50-70%, 60-70%, 10-80%, 20-80%, 30-80%, 40-80%, 50-80%, 60-80%, 70-80%, 10-90%, 20-90%, 30-90%, 40-90%, 50-90%, 60-90%, 70-90%, 80-90%, 10-100%, 20%-100%, 30-100%, 40-100%, 50-100%, 60-100%, 70-100%, 80-100%, 90-100%, 95-100%의 범위, 또는 이 사이의 임의 범위의 양만큼 감소시킨다. 일정 실시형태에서, 본원에 제공된 방법은 피험체에서 종양 관류를 당업자에 잘 알려진 방법, 예를 들어, MRI, DCE-MRI, 또는 PET 스캔의 방법으로 평가시, 펩티드모방 거대고리의 투여 전 종양 관류와 비교하여 적어도 약 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 80%, 85%, 90%, 95%, 99%, 또는 100% 만큼 감소시킨다.

일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법은 피험체에서 종양 대사를 당분야에서 잘 알려진 방법으로 평가시, 펩티드모방 거대고리의 투여 전 종양 대사와 비교하여, 약 5-10%, 5-20%, 10-20%, 15-20%, 10-30%, 20-30%, 20-40%, 30-40%, 10-50%, 20-50%, 30-50%, 40-50%, 10-60%, 20-60%, 30-60%, 40-60%, 50-60%, 10-70%, 20-70%, 30-70%, 40-70%, 50-70%, 60-70%, 10-80%, 20-80%, 30-80%, 40-80%, 50-80%, 60-80%, 70-80%, 10-90%, 20-90%, 30-90%, 40-90%, 50-90%, 60-90%, 70-90%, 80-90%, 10-100%, 20%-100%, 30-100%, 40-100%, 50-100%, 60-100%, 70-100%, 80-100%, 90-100%, 95-100%의 범위, 또는 이 사이의 임의 범위만큼 억제하거나 또는 감소시킨다. 일정 실시형태에서, 본원에 제공된 방법은 당분야에 잘 알려진 방법, 예를 들어 PET 스캐닝에 의해 평가시 피험체에서 종양 대사를 억제하거나 또는 감소시킨다. 특정 실시형태에서, 본원에 제공된 방법은 당분야에 잘알려진 방법으로 평가시, 펩티드모방 거대고리의 투여 전 종양 대사와 비교하여, 피험체에서 종양 대사를 적어도 약 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 80%, 85%, 90%, 95%, 또는 100% 만큼 억제하거나 또는 감소시킨다.

다른 측면에서, 본원은 p53 탈활성화 돌연변이가 결여된 것으로 결정된 고형 종양 및/또는 야생형 p53을 발현하는 고형 종양을 갖는 피험체의 생존 시간을 증가시키기 위한 방법을 제공하고, 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 피험체에게 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합된다. 일부 예에서, 피험체의 생존 시간은 피험체가 본원에서 제공하는 방법에 따라 치료되지 않았을 경우 피험체의 기대 생존 시간보다 적어도 30일 길다. 일부 예에서, 피험체의 생존 시간은 피험체가 본원에 제공된 방법에 따라 치 료되지 않은 경우 피험체의 기대 생존 시간보다 1개월 내지 약 5년 더 길다. 예를 들어, 피험체의 생존 시간은 피험체가 본원에 제공된 방법에 따라 치료되지 않은 경우 피험체의 기대 생존 시간보다 적어도 3개월, 적어도 6개월, 적어도 9개월, 적어도 12개월, 적어도 15개월, 적어도 18개월, 적어도 21개월, 또는 적어도 24개월 더 길다.

일 측면에서, 본원은 고형 종양을 앓는 피험체에서 바이오마커의 존재, 부재 또는 양을 평가하는 방법을 제공하고, 상기 방법은 포함한다. 일부 예에서, 바이오마커는 환자 바이오마커, 예를 들어, 피험체의 p53 상태 및 피험체에서 MDM2 및 MDMX 발현 수준을 포함한다.

본원의 방법은 피험체에서 본원에 개시된 펩티드모방 거대고리의 안전성 및/또는 내성을 검토 및/또는 평가하는 단계를 선택적으로 포함한다.

본원은 p53 탈활성화 돌연변이가 결여되고/되거나 야생형 p53을 발현하는 고형 종양을 갖는 피험체에서 p53 경로를 재활성화시키는 방법을 제공하고, 이 방법은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합된다.

본원은 p53 탈활성화 돌연변이가 결여되고/되거나 야생형 p53을 발현하는 고형 종양을 갖는 인간 피험체에서 종양 세포 증식을 감소시키기 위한 방법을 제공하고, 상기 방법은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합된다.

본원은 p53 탈활성화 돌연변이가 결여되고/되거나 야생형 p53을 발현하는 고형 종양을 갖는 피험체에서 p53 단백질을 증가시키는 방법을 제공하고, 상기 방법은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 투여하는 단계를 포함하며, 여기서 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합한다.

본원은 p53 탈활성화 돌연변이가 결여되고/되거나 야생형 p53을 발현하는 고형 종양을 갖는 피험체에서 p21을 증가시키는 방법을 제공하고, 상기 방법은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 투여하는 단계를 포함하고, 여기서 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합된다.

본원은 또한 p53 탈활성화 돌연변이가 결여되고/되거나 야생형 p53을 발현하는 고형 종양을 갖는 피험체에서 아폽토시스를 증가시키는 방법을 제공하고, 상기 방법은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 투여하는 단계를 포함하며, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합된다.

일부 실시형태에서, 본원은 또한 p53 탈활성화 돌연변이가 결여되고/되거나 야생형 p53을 발현하는 고형 종양을 갖는 피험체에서 본원에 개시된 펩티드모방 거대고리의 용량 제한 독성(DLT) 및/또는 최고 내성 용량(MTD)을 결정하기 위한 방법을 제공한다.

본원의 방법은 본원에 개시된 펩티드모방 거대고리의 약동학적 분석을 경우에 따라 포함할 수 있다. 따라서, 상기 방법은 1 이상의 특정 시점에 피험체로부터 1 이상의 생물학적 샘플을 채취하는 단계 및 1 이상의 생물학적 샘플을 펩티드모방 거대고리 및/또는 이의 대사산물의 수준에 대해 분석하는 단계를 더 포함한다. 생물학적 샘플은 피험체 유래의 혈액 샘플, 예를 들어 인간 피험체 유래 혈액 샘플일 수 있다. 1 이상의 특정 시점은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 투여 이전, 이후 및/또는 동안의 시점을 포함한다. 일부 실시형태에서, 1 이상의 생물학적 샘플은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 각 투여 이전 및 이후에 채취한 생물학적 샘플을 포함한다. 일부 실시형태에서, 약독학적 분석을 위한 생물학적 샘플은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 제1 투여 전 및 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 각 투여 후 1 이상의 시점에 채취된다. 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 투여 전에 채취한 생물학적 샘플은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 투여 시작 전 0 내지 24시간 이내에 수행될 수 있다. 예를 들어, 생물학적 샘플은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 투여 전 24시간, 23시간, 22시간, 21시간, 20시간, 19시간, 18시간, 17시간, 16시간, 15시간, 14시간, 13시간, 12시간, 11시간, 10시간, 9시간, 8시간, 7시간, 6시간, 5시간, 4시간, 3시간, 2시간, 1시간, 30분, 15분 이내, 또는 직전에 채취될 수 있다. 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 투여 후 채취된 1 이상의 생물학적 샘플은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 투여 후 0-약 72시간, 예를 들어 0분, 5분, 10분, 20분, 30분, 45분, 60분, 1.25시간, 1.5시간, 1.75시간, 2.0시간, 2.25시간, 2.5시간, 2.75시간, 3.0시간, 3.25시간, 3.5시간, 3.75시간, 4.0시간, 4.25시간, 4.5시간, 4.75시간, 5.0시간, 5.25시간, 5.5시간, 5.75시간, 6.0시간, 6.25시간, 6.5시간, 6.75시간, 7.0시간, 7.25시간, 7.5시간, 7.75시간, 8.0시간, 8.25시간, 8.5시간, 8.75시간, 9.0시간, 9.25시간, 9.5시간, 9.75시간, 10.0시간, 10.25시간, 10.5시간, 10.75시간, 11.0시간, 11.25시간, 11.5시간, 11.75시간, 12.0시간, 20시간, 24시간, 28시간, 32시간, 36시간, 40시간, 44시간, 48시간, 52시간, 56시간, 60시간, 64시간, 68시간, 또는 72시간 후에 채취될 수 있다. 일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 28일 주기의 1일, 8일, 15일에 투여되고 생물학적 샘플은 1일에 투여 전, 1일에 투여 후(복수의 생물학적 샘플을 투여 후 예를 들어 약 0분, 약 30분, 약 1시간, 약 2시간, 약 4시간, 약 8시간, 약 24시간, 및 48시간 후에 채취될 수 있음), 8일에 투여 전, 8일에 투여 후(복수의 생물학적 샘플을 투여 후, 예를 들어 약 0분, 약 30분, 약 1시간, 약 2시간, 및 약 4시간 후에 채취할 수 있음), 15일에 투여 전 및 15일에 투여 후(복수 생물학적 샘플이 투여 후, 예를 들어 약 0분, 약 30분, 약 1시간, 약 2시간, 약 4시간, 약 8시간, 및 약 24시간 후에 채취될 수 있음)에 채취된다.

본원의 방법은 본원에 개시된 펩티드모방 거대고리의 약력학적 분석을 경우에 따라 포함할 수 있다. 따라서, 상기 방법은 약력학적 분석을 위해 1 이상의 특정 시점에 피험체로부터 1 이상의 생물학적 샘플을 채취하는 단계를 포함한다. 약력학적 분석은 생물학적 샘플 내 MIC-1, p53, MDM2, MDMX, p21 및/또는 캐스파제를 포함한 바이오마커의 수준을 분석하는 단계를 포함한다. 생물학적 샘플 중 바이오마커의 검출은 바이오마커의 유형을 검출하기 위한 임의의 통상적 방법, 예를 들어 직접 측정, 면역조직화학법, 면역블롯팅, 면역형광발광, 면역흡착, 면역침전, 단백질 어레이, 제자리 혼성화 형광발광, FACS 분석, 혼성화, 제자리 혼성화, 노던 블롯, 서던 블롯, 웨스턴 블롯, ELISA, 방사성면역검정, 유전자 어레이/칩, PCR, RT-PCR, 또는 세포유전 분석에 의해 수행될 수 있다. 약력학적 분석을 위한 생물학적 샘플은 피험체 유래의 혈액 샘플 또는 종양 표본일 수 있고, 예를 들어 약력학적 분석을 위한 생물학적 샘플은 인간 피험체 유래의 혈액 샘플 또는 종양 표본일 수 있다. 펩티드모방 거대고리의 약력학적 분석을 위한 생물학적 샘플은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 투여 이전, 동안, 또는 이후 임의 시점에 채취할 수 있다. 일부 실시형태에서, 약동학적 분석을 위한 혈액 샘플은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 제1 투여 이전 및 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 각 투여 이후 1 이상의 시점에 채취될 수 있다. 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 투여 전 채취된 혈액 샘플은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 투여 시작 전 0 내지 24시간 이내에 수행될 수 있다. 예를 들어, 생물학적 샘플은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 투여 전 24시간, 23시간, 22시간, 21시간, 20시간, 19시간, 18시간, 17시간, 16시간, 15시간, 14시간, 13시간, 12시간, 11시간, 10시간, 9시간, 8시간, 7시간, 6시간, 5시간, 4시간, 3시간, 2시간, 1시간, 30분, 15분 이내, 또는 직전에 채취될 수 있다. 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 투여 후 채취된 약력학적 분석을 위한 1 이상의 혈액 샘플은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 투여 후 0-약 72시간, 예를 들어 약 12시간, 24시간, 36시간 또는 48시간 후에 채취될 수 있다. 일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 28일 주기의 1일, 8일, 15일에 투여되고, 약력학적 분석용 혈액 샘플은 1일에 투여 전, 1일에 투여 후(복수 샘플을 투여 후 약 24시간 및 48시간 후에 채취할 수 있음), 8일에 투여 전, 8일에 투여 후(복수 샘플을 예를 들어 투여 후 약 1시간에 채취할 수 있음), 15일에 투여 전 및 15일에 투여 후(복수 샘플을 예를 들어, 투여 후 약 1시간 및 약 48시간 후에 채취할 수 있음), 및 22일에 채취할 수 있다. 약동학적 분석을 위한 종양 표본은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 투여 이전, 이후, 또는 그 동안 임의 시간에 채취될 수 있다. 예를 들어, 펩티드모방 거대고리는 28일 주기의 1일, 8일, 15일에 투여되고, 약력학적 분석용 종양 샘플은 1일 및 14일 내지 18일 사이, 예를 들어, 16일에 투여 전에 채취된다.

본원의 방법은 본원에 개시된 펩티드모방 거대고리의 임상적 활성 분석을 경우에 따라 포함할 수 있다. 따라서, 상기 방법은 1 이상의 특정 시점에 피험체로부터 채취된 1 이상의 생물학적 샘플을 분석하는 단계를 포함할 수 있다. 임의의 적절한 분석 절차를 생물학적 샘플의 분석에 사용할 수 있다. 예를 들어, 영상화 기술 예컨대 방사선투과사진, 초음파, CT 스캔, PET 스캔, MRI 스캔, 흉부 x-선, 복강경 검사, 온혈구 계산(CBC) 검사, 골스캔 및 분변 잠혈 검사를 사용할 수 있다. 사용할 수 있는 추가의 분석 절차는 혈액 화학 분석, 염색체 전좌 분석, 침 생검, 조직 생검, 원위치 혼성화 형광발광, 실험실 바이오마커 분석, 면역조직화학 염색 방법, 유세포측정, 또는 이의 조합을 포함한다. 상기 방법은 분석 절차의 결과를 표 작성 및/또는 그래프 작성하는 단계를 더 포함할 수 있다.

생물학적 샘플

본 출원에서 사용시, "생물학적 샘플"은 정상 또는 질환 피험체의 신체에서 유래된 임의의 유체 또는 다른 물질, 예컨대 혈액, 혈청, 혈장, 림프, 소변, 타액, 눈물, 뇌척수액, 모유, 양수, 담즙, 복수액, 고름 등을 의미한다. 또한, 용어 "생물학적 샘플"의 의미 내에는 장기 또는 조직 추출물 및 피험체 유래의 임의 세포 또는 조직 조제물을 배양한 배양액이 포함된다. 생물학적 샘플은 또한 종양 샘플 또는 표본을 포함한다. 종양 샘플은 종양 조직 샘플일 수 있다. 종양 조직 샘플을 획득하는 방법은 당분야에 잘 알려져 있고 종양의 유형 및 위치 및 의사의 선호도에 따라 다양할 수 있다. 일부 실시형태에서, 종양 조직 샘플은 외과적으로 절제된 조직으로부터 획득할 수 있다. 조직 샘플 및 세포 샘플은 예를 들어, 조직 샘플 및 세포 샘플은 또한 침습성 수술없이, 예를 들어 흉벽 또는 배벽 또는 유방 덩어리, 또는 갑상선 또는 다른 부위를 미세 바늘로 천공하고 세포 물질을 추출하여 얻을 수 있다(미세 천자 흡인 생검법).

획득된 생물학적 샘플은 샘플의 성질, 사용된 검정법, 의사의 편이성에 따라서, 신선한 형태, 냉동 형태, 또는 고정(예를 들어, 파라핀-삽입) 형태로 사용될 수 있다. 신선, 냉동 및 고정 재료가 다양한 RNA 및 단백질 검정에 적합하지만, 대체로 신선한 조직이 활성의 생체 외 측정에 바람직할 수 있다.

고정 조직 샘플이 또한 적용될 수 있다. 생검으로 획득된 조직은 종종 포르말린, 포름알데하이드, 또는 글루테르알데하이드에 의해, 예를 들어, 또는 알콜 함침법에 의해 고정된다. 고정된 생물학적 샘플은 당분야에 공지된 바와 같이, 종종 탈수되어서 파라핀 또는 다른 고형 지지체에 삽입된다. 예를 들어, 문헌 [Plenat et al., 2001, Ann. Pathol. 21:29-47]을 참조한다. 비삽입된, 고정 조직을 비롯하여, 고정 및 삽입된 조직이 본 발명의 방법에서 사용될 수 있다. 삽입된 고정 조직용 고형 지지체는 보존된 조직을 후속하여 재수화시킬 수 있도록 유기 용매로 제거될 수 있다.

일부 경우에서, 상기 검정법은 세포 또는 조직 배양 단계를 포함한다. 배양 방법은 당분야에서 잘 알려져 있다. 예를 들어, 생검에 의한 세포를 효소(예컨대, 콜라게나제 및 히알루로니다제) 또는 물리적 파괴(예를 들어, 25-게이지 바늘을 통한 반복 통과)를 사용해 해체시켜 세포를 분리시키고, 원심분리에 의해 수집하고, 원하는 완충액 또는 배양용 배양 배지에 재현탁시켜, 즉시 분석하거나, 또는 후속 처리한다.

피험체/환자 개체군

일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 고형 종양을 갖거나 또는 그로 진단된 인간이다. 다른 실시형태에서, 본원에서 제공하는 방법에 따라 고형 종양을 치료하는 피험체는 고형 종양에 감수성이거나 또는 그러한 소인이 있는 인간이다. 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라 고형 종양을 치료하는 피험체는 고형 종양이 발병될 위험성이 있는 인간이다.

일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 p53 탈활성화 돌연변이가 결여되고/되거나 야생형 p53을 발현하는 것으로 결정된, 고형 종양을 갖거나 또는 그로 진단된, 인간이다. 다른 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라 고형 종양을 치료하는 피험체는 p53 탈활성화 돌연변이가 결여되고/되거나 야생형 p53을 발현하는 것으로 결정된, 고형 종양에 대한 소인을 갖거나 또는 그에 감수성인 인간이다. 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 p53 탈활성화 돌연변이가 결여되고/되거나 야생형 p53을 발현하는 것으로 결정된, 고형 종양이 발병될 위험성이 있는, 인간이다. 본원에서 사용시, p53 탈활성화 돌연변이는 p53의 시험관 내 아폽토시스 활성의 상실(또는 감소)을 초래하는 임의 돌연변이이다. p53 탈활성화 돌연변이의 비제한적인 예는 표 1a에 포함되어 있다. 따라서, 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 바와 같은 조성물에 따른 고형 종양을 갖는 피험체는 예컨대 표 1a에 도시된 것과 같은, p53 탈활성화 돌연변이가 결여된 것으로 결정된 고형 종양을 갖거나 또는 그로 진단된 인간이다.

일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라 고형 종양을 치료하는 피험체는 p53 기능 획득 돌연변이를 갖는 것으로 결정된, 고형 종양을 갖거나 또는 그로 진단된 인간이다. 다른 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라 고형 종양을 치료하는 피험체는 p53 기능 획득 돌연변이를 갖는 것으로 결정된, 고형 종양에 감수성이거나 또는 그의 소인을 갖는, 인간이다. 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라 고형 종양을 치료하는 피험체는 p53 기능 획득 돌연변이를 갖는 것으로 결정된, 고형 종양이 발병될 위험성이 있는 인간이다. 본원에서 사용시 p53 기능 획득 돌연변이는 돌연변이체 p53이 야생형 p53 종양 억제인자 기능에 대해 그들 음성 우성을 능가하는 발암성 기능을 발휘하는 임의 돌연변이이다. p53 기능 획득 돌연변이체 단백질 mat는 다양한 병기의 종양 진행 및 항암 치료에 대한 증가된 내성에 대해 활발하게 기여할 수 있는 신규한 활성을 나타낸다. p53 기능 획득 돌연변이의 비제한적인 예는 표 1b에 포함된다. 따라서, 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 바와 같은 조성물에 따라 고형 종양을 갖는 피험체는 표 1b에 도시된 것과 같은, p53 기능 획득 돌연변이를 갖는 것으로 결정된 고형 종양을 갖거나 또는 그로 진단된 인간이다.

일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 p53 음성이 아닌 고형 종양을 갖거나 또는 그로 진단된 인간이다. 다른 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 p53 음성이 아닌 고형 종양에 감수성이거나 또는 그의 소인을 갖는 인간이다. 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 p53 음성이 아닌 고형 종양이 발병될 위험성이 있는 인간이다.

일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 부분 기능 상실 돌연변이를 갖는 p53을 발현하는 고형 종양을 갖거나 또는 그로 진단된 인간이다. 다른 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 부분 기능 상실 돌연변이를 갖는 p53을 발현하는 고형 종양에 감수성이거나 또는 그의 소인을 갖는 인간이다. 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 부분 기능 상실 돌연변이를 갖는 p53을 발현하는 고형 종양이 발병될 위험성이 있는 인간이다. 본원에서 사용시, "p53 부분 기능 상실"은 돌연변이체 p53이 어느 정도 정상 p53 기능 수준을 나타내지만, 덜하거나 또는 더 느린 정도인 것을 의미한다. 예를 들어, p53 부분 기능 상실은 세포가 덜하거나 또는 더 느린 정도로 세포 분열을 중지시키게 되는 것을 의미한다.

일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 카피 상실 돌연변이 및 탈활성화 돌연변이를 갖는 p53을 발현하는 고형 종양을 갖거나 또는 그로 진단된 인간이다. 다른 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 카피 상실 돌연변이 및 탈활성화 돌연변이를 갖는 p53을 발현하는 고형 종양에 대해 감수성이거나 또는 소인을 갖는 인간이다. 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 카피 상실 돌연변이 및 탈활성화 돌연변이를 갖는 p53을 발현하는 고형 종양이 발병할 위험성이 있는 인간이다.

일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 카피 상실 돌연변이를 갖는 p53을 발현하는 고형 종양을 갖거나 또는 그로 진단된, 인간이다. 다른 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 카피 상실 돌연변이를 갖는 p53을 발현하는 고형 종양에 대해 감수성이거나 또는 소인을 갖는 인간이다. 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 카피 상실 돌연변이를 갖는 p53을 발현하는 고형 종양이 발병될 위험성이 있는 인간이다.

일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 1 이상의 침묵 돌연변이를 갖는 p53을 발현하는 고형 종양을 갖거나 또는 그로 진단된, 인간이다. 다른 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 1 이상의 침묵 돌연변이를 갖는 p53을 발현하는 고형 종양에 대해 감수성이거나 또는 소인이 있는 인간이다. 일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 1 이상의 침묵 돌연변이를 갖는 p53을 발현하는 고형 종양이 발병될 위험성이 있는, 인간이다. 본원에서 사용시 침묵 돌연변이는 코딩된 p53 아미노산 서열에 어떠한 변화도 야기하지 않는 돌연변이이다.

일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 우성 p53 탈활성화 돌연변이가 결여된 것으로 결정된, 고형 종양을 갖거나 또는 그로 진단된 인간이다. 본원에서 사용시, 우성 p53 탈활성화 돌연변이 또는 우성 음성 돌연변이는 돌연변이된 p53이 야생형 p53 유전자의 활성을 억제하거나 또는 파괴하는 돌연변이이다.

표 1a 및 1b는 도 1에 도시한 야생형 인간 TP53 종양 단백질 p53의 서열을 나타낸다. 아미노산 변화는 다음과 같이 기록한다: 치환되는 아미노산에 이어서 야생형 p53 서열 중 치환된 아미노산의 위치가 후속되고, 이어서 치환에 사용된 아미노산이 후속된다. 예를 들어, L344P는 야생형 서열의 344 위치의 리신(K)이 프롤린(P)으로 치환됨을 의미한다.

일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 난치 환자이다. 일정 실시형태에서, 난치 환자는 표준 요법(예를 들어, 수술, 방사선, 항안드로겐 요법 및/또는 약물 요법 예컨대 화학요법)에 난치성인 환자이다. 일정 실시형태에서, 고형 종양을 갖는 환자는 고형 종양이 유의하게 근절되지 않았고/않았거나 1 이상의 증상이 유의하게 완화되지 않았을 때 요법에 난치성이다. 환자가 난치성인지 여부의 결정은 고형 종양의 치료의 효율을 검정하기 위해 당분야에 공지된 임의 방법에 의해 생체 내 또는 시험관 내에서 할 수 있다. 다양한 실시형태에서, 고형 종양을 갖는 환자는 고형 종양과 연관된 1 이상의 종양이 감소되지 않았거나 또는 증가된 경우에 난치성이다. 다양한 실시형태에서, 고형 종양을 갖는 환자는 1 이상의 종양이 다른 장기로 전이 및/또는 확산 시 난치성이다.

일부 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 본원의 펩티드모방 거대고리를 사용한 치료이외의 요법에 난치성인 것으로 검증된 인간이지만, 더 이상 이들 요법에 대해서는 아니다. 일정 실시형태에서, 본원에 제공된 방법에 따라서 고형 종양을 치료하는 피험체는 1 이상의 통상적인 항암 요법, 예컨대 수술, 약물 요법 예컨대 화학요법, 항안드로겐 요법 또는 방사선을 이미 받은 인간이다. 이들 중에서 환자는 난치 환자, 통상의 요법을 받기에 너무 어린 환자, 및 현행 요법으로 치료에도 불구하고 종양이 재발한 환자이다.

일부 실시형태에서, 피험체는 적어도 1 이상의 성공하지 못한 고형 종양의 사전 치료 및/또는 요법을 받은 인간이다.

야생형 p53 및/또는 p53 돌연변이를 검출하는 방법

피험체 유래의 종양 샘플은 p53 탈활성화 돌연변이의 결여 및/또는 야생형 p53의 발현을 결정하기 위해 검정될 수 있다.

조직에서 p53 야생형 유전자 및/또는 p53 탈활성화 돌연변이의 결여를 검출하기 위해서, 주변 정상 조직이 없는 조직을 단리하는 것이 도움이 될 수 있다. 종양 조직으로 조직 조제물을 농축시키기 위한 방법은 당분야에서 공지이다. 예를 들어, 조직은 파라핀 또는 크라이오스태트 섹션에서 단리할 수 있다. 암 세포는 또한 유세포측정에 의해 정상 세포로부터 분리할 수 있다. 이들을 비롯하여 정상 세포로부터 종양을 분리하기 위한 다른 기술이 당분야에 잘 알려져 있다. 종양 조직이 정상 조직으로 고도로 오염되면, 돌연변이의 검출은 더 어려울 수 있다.

점 돌연변이의 검출은 종양 조직에 존재하는 p53 대립 유전자(또는 대립유전자들)의 분자 클로닝 및 당분야에 잘 알려진 기술을 사용한 그 대립유전자(들)의 서열분석에 의해 수행할 수 있다. 대안적으로, 중합효소 사슬 반응은 종양 조직으로부터의 게놈 DNA 조제물에서 직접 p53 유전자 서열을 증폭시키는데 사용될 수 있다. 이후에 증폭된 서열의 DNA 서열을 결정할 수 있다. 중합효소 사슬 반응 자체는 당분야에서 잘 알려져 있다. 예를 들어, 문헌 [Saiki et al., Science, Vol. 239, p. 487, 1988]; 미국 특허 제4,683,202호; 및 제4,683,195호를 참조한다.

p53 유전자의 특이적 결실이 또한 검출될 수 있다. 예를 들어, p53 유전자 또는 주변 마커 유전자에 대한 제한효소 단편 길이 다형성(RFLP) 프로브를 사용해 p53 대립유전자의 상실을 점수매길 수 있다. 당분야에 공지된 바와 같이, 결실을 검출하기 위한 다른 기술을 사용할 수 있다.

야생형 p53 유전자의 상실은 또한 p53 유전자의 야생형 발현 생성물의 상실을 기반으로 검출할 수 있다. 이러한 발현 생성물은 mRNA를 비롯해 p53 단백질 생성물 자체를 포함한다. 점 돌연변이는 mRNA를 직접 서열분석하거나 또는 mRNA로부터 만든 cDNA의 분자 클로닝을 통해 검출할 수 있다. 클로닝된 cDNA의 서열은 당분야에서 잘 알려진 DNA 서열분석 기술을 사용해 결정한다. cDNA는 또한 중합효소 사슬 반응(PCR)을 통해 서열분석할 수 있다.

대안적으로, 미스매치 검출은 p53 유전자 또는 그의 mRNA 생성물 내 점 돌연변이를 검출하는데 사용할 수 있다. 상기 방법은 인간 야생형 p53 유전자에 상보적인 표지된 리보프로브의 사용을 포함한다. 리보프로브 및 종양 조직에서 단리된 mRNA 또는 DNA는 함께 어닐링(혼성화)되어 후속하여 듀플렉스 RNA 구조에서 일부 미스맷치를 검출할 수 있는 효소 RNase A로 분해한다. 미스매치가 RNase A에 의해 검출되면, 미스매치 부위에서 절단된다. 따라서, 어닐링된 RNA 조제물을 전기영동 겔 매트릭스 상에서 분리시키는 경우, 미스매치가 검출되어 RNase A에 의해 절단되면, RNA 생성물은 리보프로브 및 p53 mRNA 또는 DNA에 대한 전체 길이 듀플렉스 RNA보다 더 작게 보이게 된다. 리보프로브는 p53 mRNA 또는 유전자의 전체 길이를 필요로 하지 않지만, 양자의 절편일 수 있다. 리보프로브가 p53 mRNA 또는 유전자의 절편만을 포함하면, 미스매치에 대한 전체 mRNA 서열을 스크리닝하기 위해 수많은 이들 프로브를 사용하는 것이 바람직하다.

유사한 방식으로, DNA 프로브는 효소 또는 화학적 절단을 통해, 미스매치를 검출하는데 사용될 수 있다. 예를 들어, 문헌 [Cotton et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 85, 4397, 1988]; 및 [Shenk et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 72, p. 989, 1975]을 참조한다. 대안적으로, 미스매치는 매칭된 듀플렉스에 대한 미스매치된 듀플렉스의 전기영동 이동성의 변화에 의해 검출된다. 예를 들어, 문헌 [Cariello, human Genetics, vol. 42, p. 726, 1988]을 참조한다. 리보프로브 또는 DNA 프로브를 사용해, 돌연변이를 함유하는 세포 mRNA 또는 DNA는 혼성화 전에 PCR(이하 참조)을 사용해 증폭될 수 있다.

중합효소 사슬 반응의 사용으로 증폭된 종양 조직 유래의 p53 유전자의 DNA 서열은 또한 대립유전자-특이적 프로브를 사용해 스크리닝된다. 이들 프로브는 핵산 올리고머이고, 이들 각각은 기지 돌연변이를 보유하는 p53 유전자 서열의 영역을 함유한다. 예를 들어, 하나의 올리고머는 약 30 뉴클레오티드 길이로서, p53 유전자 서열의 일부에 상응한다. p53 유전자의 175번째 코돈을 코딩하는 위치에서, 올리고머는 야생형 코돈 발린보다는 알라닌을 코딩한다. 그러한 대립유전자-특이적 프로브의 배터리의 사용에 의해, PCR 증폭 생성물은 p53 유전자에 이전에 동정된 돌연변이의 존재를 동정하는데 사용될 수 있다. 증폭된 p53 서열과 대립유전자-특이적 프로브의 혼성화는 예를 들어, 나일론 필터 상에서 수행할 수 있다. 특정 프로브와의 혼성화는 대립유전자-특이적 프로브와 동일한 종양 조직 내 돌연변이의 존재를 시사한다.

종양 세포 내에서 p53 유전자 구조 변화의 동정은 다양한 일련의 고해상, 고 수율 마이크로어레이 플랫폼의 개발 및 적용을 통해 촉진된다. 필수적으로 2개 유형의 어레이가 존재하는데, 코딩된 핵산(예를 들어, cDNA, BAC, 코스미드) 유래의 PCR 생성물을 보유하는 것 및 올리고뉴클레오티드를 사용하는 것이 있다. 각각은 장점 및 단점이 있지만 이제 동일한 샘플 내에서 과발현 및 저발현되는 유전자를 갖는 종양 세포에서 상실, 획득 및 증폭 간 상관성을 허용하는 광대역 게놈 DNA 카피수 이상 및 발현 수준을 조사하는 것이 가능하다. 종양 내 mRNA 수준의 추정치를 제공하는 유전자 발현 어레이는 유전자 발현 수준, 교차 스플라이싱 사건 및 mRNA 프로세싱 변경을 모두 동정할 수 있는 엑손-특이적 어레이를 제공한다. 올리고뉴클레오티드 어레이는 또한 연결 및 회합 검토를 위해 게놈 전반에서 단일 뉴클레오티드 다형성(SNP)을 조사하는데 사용되고 이들은 카피수 이상 및 이형접합체 상실 사건을 정량화하도록 적합화되었다. 궁극적으로 DNA 서열분석 어레이는 염색체 영역 및 전체 게놈의 재서열분석을 가능하게 한다.

SNP-기반 어레이 또는 다른 유전자 어레이 또는 칩은 또한 야생형 p53 대립유전자의 존재 및 돌연변이의 구조를 결정하는데 고려된다. DNA의 단일 부위에서의 변이인, 단일 뉴클레오티드 다형성(SNP)은 게놈 내 가장 빈번한 유형의 변이이다. 예를 들어, 인간 게놈에 5백만 내지 천만개 SNP가 존재할 것으로 추정된다. SNP는 진화 전반 및 개체군 내에서 고도로 보존되어 있으므로, SNP의 지도는 연구를 위한 우수한 유전자형 마커로서 제공된다. SNP 어레이는 전체 게놈을 연구하는 유용한 도구이다.

또한, SNP 어레이는 이형접합체의 상실(LOH)을 연구하는데 사용될 수 있다. LOH는 대립 유전자의 완전한 상실 또는 다른 것에 비해 하나의 대립유전자의 카피수 증가로 인해 초래될 수 있는 대립유전자 불균형 형태이다. 다른 칩-기반 방법들, 예를 들어, 비교 게놈 혼성화는 오직 게놈 획득 또는 결실을 검출할 수 있지만, SNP 어레이는 단친 이염색체성(UPD)으로 인한 카피수 중성 LOH를 검출하는 추가의 장점을 갖는다. UPD에서, 한 부모로부터의 하나의 대립유전자 또는 전체 염색체가 누락되어 다른 부모 대립 유전자의 재복제를 초래한다(단친 = 한 부모 유래, 이염색체성 = 복제). 질환에서 이러한 발생 상황은 야생형 대립유전자(예를 들어, 어머니 유래)가 누락되어 대신 이형접합체 대립유전자(예를 들어, 아버지 유래)의 2개 카피가 존재할 때, 병적일 수 있다. SNP 어레이의 용법은 LOH가 대부분의 인간 암의 주요 특징이므로 암 진단에서 상당한 잠재성을 갖는다. SNP 어레이 기술을 기반으로 하는 최근 연구들은 고형 종양(예를 들어, 위암, 간암 등)뿐만 아니라 혈액 악성 종양(ALL, MDS, CML 등)이 게놈 결실 또는 UPD 및 게놈 획득으로 인해 높은 LOH 비율을 가짐을 보여주었다. 본원에서, LOH 검출을 위한 고밀도 SNP의 사용은 야생형 p53 대립유전자의 존재를 결정하기 위해 대립유전자 불균형 패턴의 동정을 가능하게 한다(Lips et ah, 2005; Lai et al, 2007).

현재 p53 유전자 서열 및 단일 뉴클레오티드 다형성 어레이에 대한 예는 p53 유전자 칩(Affymetrix, Santa Clara, CA), 로슈 p53 임플리-칩(Roche Molecular Systems, Pleasanton, CA), 유전자칩 맵핑 어레이(Affymetrix, Santa Clara, CA), SNP 어레이 6.0(Affymetrix, Santa Clara, CA), 비드어레이즈(Illumina, San Diego, CA) 등을 포함한다.

야생형 p53 유전자의 돌연변이는 또한 p53 유전자의 야생형 발현 생성물의 돌연변이를 기반으로 검출할 수 있다. 그러한 발현 생성물은 mRNA와 p53 단백질 생성물 자체를 포함한다. 점 돌연변이는 mRNA를 직접 서열분석하거나 또는 mRNA로부터 만든 cDNA의 분자 클로닝에 의해 검출될 수 있다. 클로닝된 cDNA의 서열은 당분야에 잘 알려진 DNA 서열분석을 사용해 결정할 수 있다. cDNA은 또한 중합효소 사슬 반응(PCR)을 통해 서열분석할 수 있다. p53 기능에 관여하는 각각의 에피토프가 단일클론 항체에 의해 나타나는 단일클론 항체 패널을 사용할 수 있다. 패널 내 단일클론 항체의 결합 상실 또는 변화는 p53 단백질의 돌연변이 변경 및 그에 따른 p53 유전자의 변경을 의미한다. 돌연변이체 p53 유전자 또는 유전자 생성물은 또한 신체 샘플, 예컨대 혈청, 대변, 또는 다른 체액, 예컨대 소변 및 타액에서 검출할 수 있다. 조직에서 돌연변이체 p53 유전자 또는 유전자 생성물의 검출에 대해 기술된 동일 기술이 다른 신체 조직에 대해 적용될 수 있다. 2. p53 단백질 수준의 평가

야생형 p53 유전자의 상실은 또한 야생형 p53 단백질 기능의 상실을 스크리닝하여 검출할 수 있다. p53 단백질이 의심할 바 없이 보유한 모든 기능이 아직 밝혀지지 않았지만, 적어도 2가지 특이적 기능이 알려져 있다. 단백질 p53은 SV40 거대 T 항원을 비롯하여 아데노바이러스 E1B 항원에 결합한다. 이들 항원 중 하나 또는 둘 모두에 결합하는 p53 단백질의 능력 상실은 유전자의 돌연변이적 변경 그 자체를 반영하는 단백질 내 돌연변이적 변경을 시사한다. 대안적으로, p53 기능에 관여하는 각 에피토프가 단일클론 항체에 의해 나타나는 단일클론 항체 패널을 사용할 수 있다. 패널 중 단일클론 항체의 결합 상실 또는 변화는 p53 단백질의 돌연변이적 변경 및 그에 따라 p53 유전자 자체의 변경을 시사한다. 변경된 p53 단백질을 검출하기 위한 임의 수단은 야생형 p53 유전자의 상실을 검출하는데 사용된다.

돌연변이체 53 유전자 또는 유전자 생성물은 또한 신체 샘플, 예컨대 혈액, 대변, 또는 다른 체액, 예컨대 소변 및 타액에서 검출될 수 있다. 조직에서 돌연변이체 p53 유전자 또는 유전자 생성물의 검출을 위한 상기 기술된 동일한 기술이 다른 신체 샘플에 적용될 수 있다.

고형 종양을 갖는 피험체에서 야생형 p53의 발현 및/또는 p53 탈활성화 돌연변이의 결여에 대한 결정은 펩티드모방 거대고리의 투여 이전, 그 동안 또는 그 이후 임의 시간에 수행될 수 있다. 일부 실시형태에서, 야생형 p53의 발현 및/또는 p53 탈활성화 돌연변이 결여의 결정은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 제1 투여 전, 예를 들어 피험체에 펩티드모방체의 제1 투여 전에, 예를 들어 약 5년-1개월, 4년-1개월, 3년-1개월, 2년-1개월, 1년-1개월, 5년-1주, 4년-1주, 3년-1개월, 2년-1주, 1년-1주, 5년-1일, 4년-1일, 3년-1일,2년-1일, 1년-1일, 15개월-1개월, 15개월-1주, 15개월-1일, 12개월-1개월, 12개월-1주, 12개월-1일, 6개월-1개월, 6개월-1주, 6개월-1일, 3개월-1개월, 3개월-1주, 또는 3개월-1일에 수행된다. 일부 예에서, p53 탈활성화 돌연변이의 결여 및/또는 야생형 p53의 발현의 확인은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 제1 투여 이전 최대 6년, 5년, 4년, 3년, 24개월, 23개월, 22개월, 21개월, 20개월, 19개월, 18개월, 17개월, 16개월, 15개월, 14개월, 13개월, 12개월, 11개월, 10개월, 9개월, 8개월, 7개월, 6개월, 5개월, 4개월, 3개월, 2개월, 1개월, 4주(28일), 3주(21일), 2주(14일), 1주(7일), 6일, 5일, 4일, 3일, 2일 또는 1일 전에 수행된다. 일부 예에서, p53 탈활성화 돌연변이의 결여의 확인은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 제1 투여의 1개월 이내에 수행된다. 일부 예에서, p53 탈활성화 돌연변이 결여의 확인은 피험체에게 펩티드모방 거대고리의 제1 투여의 21일 이내에 수행된다.

고형 종양

본 방법으로 치료할 수 있는 고형 종양은 림프성 암 이외의 종양 및/또는 전이(어디든 위치됨), 예를 들어 뇌 및 다른 중추 신경계 종양(제한없이, 뇌척수막, 뇌, 척수, 뇌신경 및 중추 신경계의 다른 부분의 종양, 예를 들어, 교아세포종 또는 수아세포종 포함); 머리 및/또는 경부 암; 유방 종양; 순환계 종양(제한없이, 심장, 종격 및 흉막, 및 다른 흉곽내 장기, 혈관 종양 및 종양-관련 혈관 조직 포함); 분비계 종양(제한없이, 신장, 신우, 수뇨관, 방광, 및 다른 비특정 비뇨기관 포함); 위장관 종양(제한없이, 식도, 위, 소장, 결장, 직결장, 직장 S상 결장 접합부, 직장, 항문 및 항문관의 종양, 간 및 간내 담관, 담낭, 및 다른 비특정 담관부, 췌장, 및 다른 소화 장기가 관여된 종양을 포함); 경구 종양(제한없이 입술, 혀, 잇몸, 구강 전정, 구개, 및 다른 입부분, 귀밑샘, 및 다른 타액선 부분, 편도, 인두중앙부, 비인두, 이상와, 하인두, 및 입술의 다른 부분, 구강 및 인두의 종양 포함); 생식계 종양(제한없이, 음문, 질, 자궁경, 자궁체, 자궁, 난소, 및 여성 생식계와 연관된 다른 부위, 태반, 음경, 전립선, 고환, 및 남성 생식계와 연관된 다른 부위의 종양을 포함); 호흡기 종양(제한없이, 비강 및 중이, 부비강, 후두, 기도, 기관지 및 폐의 종양, 예를 들어 소세포 폐암 또는 비소세포 폐암을 포함); 골격계 종양(제한없이, 뼈 및 팔다리의 관절 연골, 뼈 관절 연골 및 다른 부위의 종양 포함); 피부 종양(제한없이, 피부의 악성 흑색종, 비흑색종 피부암, 피부의 기저 세포 암종, 피부의 편평 세포 암종, 중피종, 카포시 육종을 포함); 및 말초 신경 및 자율 신경계, 결합 조직 및 연조직, 후복막강 및 배막, 눈 및 부속기, 갑상선, 부신 및 다른 내분비선 및 관련 구조체를 포함한 다른 조직에 연관된 종양, 속발성 및 림프절의 속발성 및 상세불명 악성 신생물, 호흡계 및 소화계의 속발성 악성 신생물 및 다른 부위의 속발성 악성 신생물을 포함한다.

일부 예에서, 본원의 방법으로 치료되는 고형 종양은 췌장암, 방광암, 결장암, 간암, 대장암(결장암 또는 직장암), 유방암, 전립선암, 신장암, 간세포암, 폐암, 난소암, 자궁경부암, 위암, 식도암, 두경부암, 흑색종, 신경내분비암, CNS 암, 뇌종양, 골암, 피부암, 안구 종양, 융모암종(태반의 종양), 육종 또는 연조직암이다.

일부 예에서, 본원의 방법으로 치료되는 고형 종양은 방광암, 골암, 유방암, 자궁경부암, CNS 암, 결장암, 안구 종양, 신장암, 간암, 폐암, 췌장암, 융모암종(태반의 종양), 전립선암, 육종, 피부암, 연조직암 또는 위암에서 선택된다.

일부 예에서, 본원의 방법으로 치료되는 고형 종양은 유방암이다. 본원의 방법으로 치료할 수 있는 유방암의 비제한적인 예는 유관 상피내 암종(DCIS 또는 유관내 암종), 소엽 상피내 암종(LCIS), 침습성(또는 침윤성) 유관 암종, 침습성(또는 침윤성) 유관 암종, 침습성(또는 침윤성) 소엽 암종, 염증성 유방암, 삼중 음성 유방암, 유두의 파제트 질환, 엽상 종양(엽상종 또는 엽상 낭성 육종), 혈관육종, 선양 낭포(또는 선낭성) 암종, 저급 선편평 암종, 수질 암종, 유두상 암종, 관상 암종, 화생 암종, 미세유두상 암종, 및 혼합 암종을 포함한다.

일부 예에서, 본원의 방법으로 치료되는 고형 종양은 골암이다. 본원의 방법으로 치료할 수 있는 골암의 비제한적인 예는 골육종, 연골육종, 종양의 유잉 육종 패밀리(ESFT)를 포함한다.

일부 예에서, 본원의 방법으로 치료되는 고형 종양은 피부암이다. 본 발명으로 치료할 수 있는 피부암의 비제한적인 예는 흑색종, 기저 세포 피부암, 및 편평 세포 피부암을 포함한다.

일부 예에서, 본원의 방법으로 치료되는 고형 종양은 안구 종양이다. 본원의 방법으로 치료할 수 있는 안구 종양의 비제한적인 예는 안구 종양, 맥락막 모반, 맥락막 흑색종, 맥락막 전이, 맥락막 혈관종, 맥락막 골종, 홍채 흑색종, 포도막 흑색종, 안구내 림프종, 멜라닌세포종, 전이 망막 모세혈관 혈관종, RPE의 선천성 비대증, RPE 선종 또는 망막아세포종을 포함한다.

일부 실시형태에서, 본원에 개시된 방법으로 치료되는 고형 종양은 HPV(인간 파필로마바이러스)와 연관된 것으로 알려진 암은 제외한다. 제외군은 HPV 양성 자궁경부암, HPV 양성 항문암, 및 HPV 두경부암, 예컨대 구강인두 암을 포함한다.

본원에 개시된 방법에 의한 암 치료의 효율 및/또는 반응은 당분야에 공지된 임의 방법으로 결정할 수 있다. 반응은 완전 반응일 수 있고, 치료에 대한 객관적 반응, 임상적 반응, 또는 병적 반응일 수 있다. 예를 들어, 반응은 그 전체로 참조하여 본원에 편입되는, 문헌 [Therese et al., New Guidelines to Evaluate the Response to Treatment in Solid Tumors, J. of the National Cancer Institute 92(3):205-207 (2000)]에 기술된 바와 같이 고형 종양의 치료에 대한 반응을 평가하기 위한 기술을 기반으로 결정할 수 있다. 반응은 무진행 간격 또는 생존 지속기간(또는 그러한 지속기간의 가능성)일 수 있다. 그러한 사건의 시기 또는 지속기간은 대략 진단 시기로부터 결정되거나, 또는 치료가 시작된 시기로부터 또는 치료가 종료(펩티드모방 거대고리의 최종 투여 등)된 시기로부터 결정될 수 있다. 대안적으로, 반응은 종양 크기, 종양 부피, 또는 종양 대사의 감소를 기반으로 하거나, 또는 전체 종양 총량을 기반으로 하거나, 또는 특히 질환 상태에서 상승되는 경우의 혈청 마커의 수준을 기반으로 한다.

개별 환자의 반응은 당분야에서 그 용어를 이해하는 바와 같이, 완전 반응, 부분 반응, 안정한 질환, 및 진행성 질환으로 특징될 수 있다. 일부 실시형태에서, 반응은 완전 반응(CR)이다. 완전 반응은 일부 예에서 모든 표적 병변의 소멸로서 정의되고, 다시 말해서, 임의의 병적 림프절(표적 또는 비표적 무관)이 단축으로 < 10 mm의 감소되어야 한다. 일정 실시형태에서, 반응은 부분 반응(PR)이다. 부분 반응은 기준 총합 직경을 기준으로 하여, 표적 병변의 직경의 총합이 적어도 30% 감소됨을 의미하는 것으로 정의될 수 있다. 일부 실시형태에서, 반응은 진행성 질환(PD)이다. 진행성 질환은 실험시 최소 총합(이는 최소이면 기준 총합을 포함)을 기준으로, 표적 병변의 직경의 총합의 적어도 20% 증가 및 표적 병변의 총합의 적어도 5 mm의 절대 증가로 정의된다. 1 이상의 신규 병변의 출현이 또한 진행성으로 간주될 수 있다. 일부 실시형태에서, 질환은 안정한 질환(SD)일 수 있다. 안정한 질환은 실험 동안 최소 총합 직경을 기준으로, PD를 정량하기에 충분하지 않거나 또는 PR을 정량하기에 충분하지 않은 축소를 특징으로 할 수 있다. 일정 실시형태에서, 반응은 병적 완전 반응이다. 예를 들어, 수술 또는 생검 시기에 제거된 조직 검사 후 병리학자가 결정한, 병적 완전 반응은 대체로, 외과 표본 내 침습성 종양 세포의 조직학적 증거의 부재를 의미한다.

병용 치료

본원은 또한 p53 탈활성화 돌연변이가 결여되고/되거나 야생형 p53을 발현하는 것으로 결정된 고형 종양을 갖는 피험체에게 1 이상의 추가 요법과 조합하여 본원에 개시된 펩티드모방 거대고리의 투여를 포함하는 고형 종양의 치료를 위한 병용 요법을 제공한다. 특정 실시형태에서, 본원은 p53 탈활성화 돌연변이가 결여된 것으로 결정된 고형 종양 및/또는 야생형 p53을 발현하는 고형 종양을 갖는 피험체에게 다른 요법의 유효량과 조합하여 펩티드모방 거대고리의 유효량의 투여를 포함하는 고형 종양의 치료를 위한 병용 요법을 제시한다.

본원에서 사용시, 용어 "조합하여"는 펩티드모방 거대고리의 투여에 있어서, 고형 종양을 치료하는데 사용하기 위한 1 이상의 추가 요법(예를 들어, 작용제, 수술, 또는 방사선)의 투여 전, 그와 동시에, 또는 그 이후에 펩티드모방 거대고리의 투여를 의미한다. 용어 "조합하여"의 사용은 펩티드모방 거대고리 및 1 이상의 추가 요법을 피험체에게 투여하는 순서를 제한하는 것이 아니다. 특정 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리의 투여와 1 이상의 추가 요법의 투여 간 시간 간격은 약 1-5분, 1-30분, 30분 내지 60분, 1시간, 1-2시간, 2-6시간, 2-12시간, 12-24시간, 1-2일, 2일, 3일, 4일, 5일, 6일, 7일, 1주, 2주, 3주, 4주, 5주, 6주, 7주, 8주, 9주, 10주, 15주, 20주, 26주, 52주, 11-15주, 15-20주, 20-30주, 30-40주, 40-50주, 1개월, 2개월, 3개월, 4개월 5개월, 6개월, 7개월, 8개월, 9개월, 10개월, 11개월, 12개월, 1년, 2년, 또는 이 사이의 임의 기간일 수 있다. 일정 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리 및 1 이상의 추가 요법은 1일, 1주, 2주, 3주, 4주, 1개월, 2개월, 3개월, 6개월, 1년, 2년, 또는 5년 미만으로 떨어져서 투여된다.

일부 실시형태에서, 본원에 제공된 병용 요법은 펩티드모방 거대고리를 1주에 1-2회, 매주 1회, 2주 마다 1회, 3주 마다 1회, 4주 마다 1회, 5주 마다 1회, 6주 마다 1회, 7주 마다 1회 또는 8주 마다 1회의 펩티드모방 거대고리의 투여, 및 1주에 1회, 2주 마다 1회, 3주 마다 1회, 4주 마다 1회, 1개월 마다 1회, 2개월(예를 들어, 대략 8주) 마다 1회, 3개월(예를 들어, 대략 12주) 마다 1회, 또는 4개월(예를 들어, 대략 16주) 마다 1회의 1 이상의 추가 요법의 투여를 포함한다. 일정 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리 및 1 이상의 추가 요법은 피험체에게 주기적으로 투여된다. 주기 요법은 일정 시간 동안 펩티드모방 거대고리 화합물의 투여에 이어서, 일정 기간 동안 1 이상의 추가 요법의 투여를 후속하여, 이러한 순차적 투여를 반복하는 것을 포함한다. 일정 실시형태에서, 주기 요법은 또한 펩티드모방 거대고리 또는 추가 요법을 일정 기간(예를 들어, 2일, 3일, 4일, 5일, 6일, 7일, 1주, 2주, 3주, 4주, 5주, 10주, 20주, 1개월, 2개월, 3개월, 4개월, 5개월, 6개월, 7개월, 8개월, 9개월, 10개월, 11개월, 12개월, 2년, 또는 3년) 동안 투여하지 않는 휴약기를 포함한다. 일 실시형태에서, 투여되는 주기의 수는 1 내지 12주기, 2 내지 10주기, 또는 2 내지 8주기이다.

일부 실시형태에서, 본원에 제공된 고형 종양을 치료하기 위한 방법은 추가 요법과 조합하여 펩티드모방 거대고리를 투여하기 전에 일정 기간 동안 단일 작용제로서 펩티드모방 거대고리를 투여하는 단계를 포함한다. 일정 실시형태에서, 본원에 제공되는 암을 치료하기 위한 방법은 추가 요법과 병용하여 펩티드모방 거대고리를 투여하기 전에 일정 기간 동안 단독으로 추가 요법을 투여하는 단계를 포함한다.

일부 실시형태에서, 본원에 제시된 방법에 따른 펩티드모방 거대고리 및 1 이상의 추가 요법의 투여는 펩티드모방 거대고리 또는 상기 1 이상의 추가 요법 단독 투여에 비해 부가 효과를 갖는다. 일부 실시형태에서, 본원에 제시된 방법에 따른 펩티드모방 거대고리 및 1 이상의 추가 요법의 투여는 펩티드모방 거대고리 또는 상기 1 이상의 추가 요법 단독 투여에 비해 상승적 효과를 갖는다.

본원에서 사용시, 용어 "상승적"은 병용이 임의의 2 이상의 단일 요법(예를 들어, 작용제)의 가산적 효과보다 더 효과적인, 1 이상의 추가 요법(예를 들어, 작용제)과 병용한 펩티드모방 거대고리의 투여의 효과를 의미한다. 특정 실시형태에서, 병용 요법의 상승적 효과는 피험체에 대한 펩티드모방 거대고리 또는 추가 요법의 저용량(예를 들어, 최적 이하 용량) 및/또는 펩티드모방 거대고리 또는 추가 요법의 저빈도 투여를 가능케 한다. 일정 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리 또는 추가 요법의 저용량을 이용하는 능력 및/또는 펩티드모방 거대고리 또는 상기 추가 요법을 저빈도로 투여하는 능력은 각각 고형 종양의 치료에서, 펩티드모방 거대고리 또는 상기 추가 요법의 효능을 감소시키지 않으면서, 피험체에게, 각각 펩티드모방 거대고리 또는 상기 추가 요법의 투여와 연관된 독성을 감소시킨다. 일부 실시형태에서, 상승 효과는 암을 치료하는데서 펩티드모방 거대고리 및 각각의 상기 추가 요법의 개선된 효능을 야기시킨다. 일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리 및 1 이상의 추가 요법의 조합의 상승 효과는 임의의 단일 요법의 사용과 연관된 부정적 또는 원치않는 부작용을 피하거나 또는 감소시킨다.

펩티드모방 거대고리 및 1 이상의 추가 요법의 조합은 동일 약학 조성물로 피험체에게 투여될 수 있다. 대안적으로, 펩티드모방 거대고리 및 1 이상의 추가 요법은 개별 약학 조성물로 피험체에게 동시에 투여될 수 있다. 펩티드모방 거대고리 및 1 이상의 추가 요법은 개별 약학 조성물로 피험체에게 순차적으로 투여될 수 있다. 펩티드모방 거대고리 화합물 및 1 이상의 추가 요법은 또한 동일하거나 또는 상이한 투여 경로로 피험체에게 투여될 수 있다.

본원에 제공되는 병용 요법은 이를 필요로 하는 피험체에게 암을 치료하기 위한 통상적이거나, 또는 공지된 요법과 조합하여 펩티드모방 거대고리를 투여하는 단계를 포함한다. 암 또는 그와 연관된 병태에 대한 다른 요법은 1 이상의 증상을 제어하거나 또는 경감시키는 것을 목적으로 한다. 따라서, 일부 실시형태에서, 본원에서 제공하는 병용 요법은 이를 필요로 하는 피험체에게 통증 완화제, 또는 그와 연관된 1 이상의 증상 또는 연관된 병태를 완화 또는 제어하려는 목적의 다른 요법을 투여하는 단계를 포함한다.

펩티드모방 거대고리과 조합하여 사용할 수 있는 항암제의 비제한적인 예는 호르몬제(예를 들어, 아로마타제 억제제, 선택적 에스트로겐 수용체 조절인자(SERM), 및 에스트로겐 수용체 길항제), 화학요법제(예를 들어, 마이크로튜불 분해 차단제, 항대사산물, 토포이소머라제 억제제, 및 DNA 가교제 또는 손상제), 항-혈관생성제(예를 들어, VEGF 길항제, 수용체 길항제, 인테그린 길항제, 혈관 표적화제(VTA)/혈관 파괴제(VDA)), 방사선 요법, 및 통상의 수술을 포함한다.

펩티드모방 거대고리과 조합하여 사용할 수 있는 호르몬제의 비제한적인 예는 아로마타제 억제제, SERM, 및 에스트로겐 수용체 길항제를 포함한다. 아로마타제 억제제인 호르몬제는 스테로이드 또는 비스테로이드일 수 있다. 비스테로이드 호르몬제의 비제한적인 예는 레트로졸, 아나스트로졸, 아미노글루테티미드, 파드로졸, 및 보로졸을 포함한다. 스테로이드 호르몬제의 비제한적인 예는 아로마신(엑세메스탄), 포르메스탄, 및 테스톨락톤을 포함한다. SERM인 호르몬제의 비제한적인 예는 탐옥시펜(Nolvadex®의 상표명으로 시판), 아피목시펜, 아르족시펜, 바제독시펜, 클로미펜, 페마렐, 라소폭시펜, 올멜록시펜, 랄록시펜, 및 토레미펜을 포함한다. 에스트로겐 수용체 길항제인 호르몬제의 비제한적인 예는 플베스트란트를 포함한다. 다른 호르몬제는 제한없이 아비라테론 및 로나프리산을 포함한다.

펩티드모방 거대고리과 조합하여 사용할 수 있는 화학요법제의 비제한적인 예는 마이크로튜불 분해 차단제, 항대사산물, 토포이소머라제 억제제, 및 DNA 가교제 또는 손상제를 포함한다. 마이크로튜불 분해 차단제인 화학요법제는 제한없이, 탁산(예를 들어, 파클릭탁셀(TAXOL®의 상표명으로 시판), 도세탁셀, 아브락산, 라로탁셀, 올타탁셀, 및 테세탁셀); 에포틸론(예를 들어, 이사베필론); 및 빈카 알칼로이드(예를 들어, 비노렐빈, 빈블라스틴, 빈데신, 및 빈크리스틴(ONCOVIN®의 상표명으로 시판))를 포함한다.

항대사산물인 화학요법제는 제한없이, 폴레이트 항대사산물(예를 들어, 메토트렉세이트, 아미놉테린, 페메트렉세드, 랄티트렉세드); 퓨린 항대사산물(예를 들어, 클라드리빈, 클로파라빈, 플루다라빈, 머캅토퓨린, 펜토스타틴, 티오구아닌); 피리미딘 항대사산물(예를 들어, 5-플루오로우라실, 캅시타빈, 젬시타빈(GEMZAR®), 시타라빈, 데시타빈, 플록수리딘, 테가푸어); 및 데옥시리보뉴클레오티드 항대사산물(예를 들어, 하이드록시우레아)을 포함한다.

토포이소머라제 억제제인 화학요법제는 제한없이, 클래스 I(캄프토테카) 토포이소머라제 억제제(예를 들어, 토포테칸(HYCAMTIN®의 상표명으로 시판), 이리노테칸, 루비테칸, 및 벨로테칸); 클래스 II(포도필럼) 토포이소머라제 억제제(예를 들어, 에토포시드 또는 VP-16, 및 테니포시드); 안트라시클린(예를 들어, 독소루비신, 에피루비신, 독실, 아클라루비신, 암루비신, 다우노루비신, 이다루비신, 피라루비신, 발루비신, 및 조루비신); 및 안트라세네디온(예를 들어, 미톡산트론, 및 피산트론)을 포함한다.

DNA 가교제(또는 DNA 손상제)인 화학요법제는 제한없이, 알킬화제(예를 들어, 시클로포스파미드, 메클로레타민, 이포스파미드(IFEX®의 상표명으로 시판), 트로포스파미드, 클로람부실, 멜팔란, 프레드닌무스틴, 벤다무스틴, 우라무스틴, 에스트라무스틴, 카무스틴(BiCNU®의 상표명으로 시판), 로부스틴, 세무스틴, 포테무스틴, 니무스틴, 라니무스틴, 스트렙토조신, 불설판, 만노설판, 트레오설판, 칼보퀴온, N,N'N'-트리에틸렌티오포스포르아미드, 트리아지퀴온, 트리에틸렌멜라민); 알킬화 유사제(예를 들어, 카르보플라틴(PARAPLATIN®의 상표명으로 시판)), 시스플라틴, 옥살리플라틴, 네다플라틴, 트리플라틴 테트라니트레이트, 사트라플라틴, 피코플라틴); 비고전적 DNA 가교제(예를 들어, 프로카바진, 다카바진, 테모졸로미드(TEMODAR®의 상표명으로 시판), 알트레타민, 미토브로니톨); 및 인터컬레이팅제(예를 들어, 악티노마이신, 블레오마이신, 미토마이신, 및 플리카마이신)를 포함한다.

펩티드모방 거대고리과 조합하여 피험체에게 투여할 수 있는 다른 요법의 비제한적인 예는 (1) 스타틴 예컨대 로바스타틴(예를 들어, MEVACOR®의 상표명으로 시판); (2) mTOR 억제제 예컨대 라파마이신으로도 알려진 시롤리무스(예를 들어, RAPAMUNE®의 상표명으로 시판), 템실로리무스(예를 들어, TORISEL®의 상표명으로 시판), 에버롤리무스(예를 들어, AFINITOR®의 상표명으로 시판), 및 데폴로리무스; (3) 파르네실트랜스퍼라제 억제제 예컨대 티피파르닙; (4) 항섬유화제 예컨대 피르페니돈; (5) PEG화 인터페론 예컨대 PEG-인터페론 알파-2b; (6) CNS 자극제 예컨대 메틸페니데이트(RITALIN®의 상표명으로 시판); (7) HER-2 길항제 예컨대 항HER-2 항체(예를 들어, 트라스투주맙) 및 키나제 억제제(예를 들어, 라파티닙); (8) IGF-1 길항제 예컨대 항-IGF-1 항체(예를 들어, AVE1642 및 IMC-A11) 또는 IGF-1 키나제 억제제; (9) EGFR/HER-1 길항제 예컨대 항-EGFR 항체(예를 들어, 세툭시맙, 파니투마맙) 또는 EGFR 키나제 억제제(예를 들어, 엘로티닙; 게피티닙); (10) SRC 길항제 예컨대 보수티닙; (11) 사이클린 의존적 키나제(CDK) 억제제 예컨대 셀리시클립; (12) Janus 키나제 2 억제제 예컨대 레스타우르티닙; (13) 프로테아솜 억제제 예컨대 볼테조밉; (14) 포스포디에스터라제 억제제 예컨대 아나그렐리드; (15) 이노신 모노포스페이트 디히드로게나제 억제제 예컨대 티아조퓨린; (16) 리폭시게나제 억제제 예컨대 마소프로콜; (17) 엔도텔린 길항제; (18) 레티노이드 수용체 길항제 예컨대 트레티노인 또는 알리트레티노인; (19) 면역 조절인자 예컨대 레날리도미드, 포말리도미드, 또는 탈리도미드; (20) 키나제(예를 들어, 티로신 키나제) 억제제 예컨대 이마티닙, 다사티닙, 엘로티닙, 닐로티닙, 게피티닙, 소라페닙, 수니티닙, 라파티닙, 또는 TG100801; (21) 비스테로이드 항염증제 예컨대 셀레콕십(CELEBREX®의 상표명으로 시판); (22) 인간 과립구 콜로니-자극 인자(G-CSF) 예컨대 필그라스팀(NEUPOGEN®의 상표명으로 시판); (23) 폴린산 또는 류코보린 칼슘; (24) 인테그린 길항제 예컨대 인테그린 α5β1-길항제(예를 들어, JSM6427); (25) 항산화제이기도 한, 핵 인자 카파 베타(NF-κβ) 길항제 예컨대 OT-551; (26) 헤지호그 억제제 예컨대 CUR61414, 시클로파민, GDC-0449, 및 항헤지호그 항체; (27) 히스톤 디아세틸라제(HDAC) 억제제 예컨대 SAHA(보리노스타트(ZOLINZA의 상표명으로 시판)라고도 함), PCI-24781, SB939, CHR-3996, CRA-024781, ITF2357, JNJ-26481585, 또는 PCI-24781; (28) 레티노이드 예컨대 이소트레티노인(예를 들어, ACCUTANE®의 상표명으로 시판); (29) 간세포 성장 인자/살포 인자(HGF/SF) 길항제 예컨대 HGF/SF 단일클론 항체(예를 들어, AMG 102); (30) 합성 화학물 예컨대 항네오플라스톤; (31) 항당뇨병제 예컨대 로사이글리타존(예를 들어, AVANDIA®의 상표명으로 시판); (32) 항말라리아 및 항아메바 약물 예컨대 클로로퀸(예를 들어, ARALEN®의 상표명으로 시판); (33) 합성 브라디키닌 예컨대 RMP-7; (34) 혈소판-유도 성장 인자 수용체 억제제 예컨대 SU-101; (35) Flk-1/KDR/VEGFR2, FGFR1 및 PDGFR 베타의 수용체 티로신 키나제 억제제 예컨대 SU5416 및 SU6668; (36) 항염증제 예컨대 설파살라진(예를 들어, AZULFIDINE®의 상표명으로 시판); 및 (37) TGF-베타 안티센스 요법을 포함한다.

일부 실시형태에서 본원에 개시된 펩티드모방 거대고리는 임상적으로 관련된 농도에서 1 이상의 수송체 효소(예를 들어, OATP1B1, OATP1B3, BSEP)를 억제한다. 그러므로, 본원에 개시된 그러한 펩티드모방 거대고리는 간담즙성 수송체에 의해 주로 제거되는 약물과 상호작용할 수 있다. 구체적으로, 메토트렉세이트 및 스타틴(예를 들어, 아토르바스타틴, 플루바스타틴, 로바스타틴, 피타바스타틴, 프라바스타틴, 로수바스타틴 및 심바스타틴)은 그러한 펩티드모방 거대고리의 투여 48시간, 36시간, 24시간, 또는 12시간 이내((예를 들어, 24시간 이내)에는 투약되지 않을 수 있다. 그러한 펩티드모방 거대고리의 공동 투여에 의해 영향받을 수 있는 예시적인 약물을 이하에 열거한다. 다양한 실시형태에서, 표 2에서 선택된 약물 중 1 이상은 그러한 펩티드모방 거대고리의 투여 48시간, 36시간, 24시간, 또는 12시간 이내(예를 들어, 24시간 이내)에는 투약되지 않을 수 있다.

실시예

실시예 1 : 펩티드모방 거대고리

펩티드모방 거대고리를 이전에 설명하고 이하에 설명한 바와 같이 합성하고, 정제하고 분석하였다(Schafmeister et al., J. Am. Chem. Soc. 122:5891-5892 (2000); Schafmeister & Verdine, J. Am. Chem. Soc. 122:5891 (2005); Walensky et al., Science 305:1466-1470 (2004); 및 미국 특허 제7,192,713호). 펩티드모방 거대고리는 2 또는 그 이상의 천연 발생 아미노산을 상응하는 합성 아미노산으로 치환하여 디자인하였다. 치환은 i 및 i+4, 및 i 및 i+7 위치에서 하였다. 펩티드 합성은 수동으로 또는 자동 펩티드 합성기(Applied Biosystems, model 433A)에서, 고체상 조건, 링크 아미드 AM 수지(Novabiochem), 및 Fmoc 주쇄 보호기 화학법을 사용해 수행하였다. 천연 Fmoc-보호된 아미노산(Novabiochem)의 커플링을 위해, 10 당량의 아미노산 및 1:1:2 몰비율의 커플링 시약 HBTU/HOBt(Novabiochem)/DIEA을 적용하였다. 비천연 아미노산(4 당량)을 1:1:2 몰비율로 HATU(Applied Biosystems)/HOBt/DIEA와 커플링하였다. 합성 펩티드의 N-말단은 아세틸화시킨 한편, C-말단은 아미드화시켰다.

가교된 화합물의 정제는 역상 C18 컬럼(Varian) 상에서 고성능 액상 크로마토그래피(Varian ProStar)에 의해 수행하여 순수한 화합물을 얻었다. 순수한 생성물의 화학 조성은 LC/MS 질량 분광법(Micromass LCT interfaced with Agilent 1100 HPLC system) 및 아미노산 분석(Applied Biosystems, model 420A)으로 확인하였다.

SP662, SP663 및 SP664를 포함하는, 디알킨-가교된 펩티드모방 거대고리의 합성에 하기의 프로토콜을 사용하였다. 완전하게 보호된 수지-결합된 펩티드를 PEG-PS 수지(적재량 0.45 mmol/g) 상에서 0.2 mmol 규모로 합성하였다. 일시적인 Fmoc 기의 탈보호는 DMF 중 20%(v/v) 피페리딘으로 수지 결합된 펩티드의 3×10분 처리로 수행하였다. NMP(3x), 디클로로메탄(3x) 및 NMP(3x)로 세척한 후, 각각의 연속적인 아미노산의 커플링을 적절하게 사전활성화된 Fmoc-아미노산 유도체와의 1×60분 항온반응으로 획득하였다. 모든 보호된 아미노산(0.4 mmol)은 NMP에 용해시켰고 탈보호된 수지-결합된 펩티드로 커플링 용액의 전달 전에 HCTU(0.4 mmol) 및 DIEA(0.8 mmol)로 활성화시켰다. 커플링이 완료된 후, 수지는 다음 탈보호/커플링 주기를 위한 조제물로 세척하였다. 아미노 말단의 아세틸화는 NMP 중 아세트산 무수물/DIEA 존재 하에서 수행하였다. 완전하게 조립된 수지-결합된 펩티드의 분취물에서 얻은 절단 및 탈보호된 샘플의 LC-MS 분석을 수행하여 각 커플링의 완료를 확증하였다. 전례에서, 테트라하이드로퓨란(4 mL) 및 트리에틸아민(2 mL)을 40 mL 유리 바이알 중 펩티드 수지(0.2 mmol)에 부가하고 10분간 진탕하였다. Pd(PPh₃)₂Cl₂(0.014g, 0.02 mmol) 및 구리 요오다이드(0.008g, 0.04 mmol)를 부가하고 최종 반응 혼합물을 대기중에서 물리적으로 16시간 동안 진탕하였다. 디인-고리화된 수지-결합 펩티드는 TFA/H₂O/TIS(95/5/5 v/v)로 2.5시간 동안 실온에서 처리하여 고형 지지체로부터 탈보호 및 절단하였다. 수지의 여과 후, TFA 용액을 냉 디에틸 에테르에서 침전시키고 원심분리하여 고체로서 목적 생성물을 얻었다. 미정제 생성물은 분취용 HPLC로 정제하였다.

SP665를 포함하는, 단일 알킨-가교된 펩티드모방 거대고리의 합성에 다음의 프로토콜을 사용하였다. 완전하게 보호된 수지-결합된 펩티드를 링크 아미드 MBHA 수지(적재량 0.62 mmol/g) 상에서 0.1 mmol 규모로 합성하였다. 일시적인 Fmoc 기의 탈보호는 NMP 중 25%(v/v) 피페리딘으로 수지 결합 펩티드를 2×20분 처리하여 수행하였다. NMP 및 디클로로메탄으로 광범위 흘림 세척한 후, 각각의 연속적인 아미노산의 커플링을 적절한 사전활성화된 Fmoc-아미노산 유도체와 1×60분 항온반응으로 획득하였다. 모든 보호된 아미노산(1 mmol)을 NMP에 용해시키고 탈보호된 수지-결합 펩티드에 커플링 용액을 옮기기 전에 HCTU(1 mmol) 및 DIEA(1 mmol)로 활성화시켰다. 커플링을 완료한 후, 수지는 다음 탈보호/커플링 주기를 위한 조제물로 광범위하게 흘림 세척하였다. 아미노 말단의 아세틸화는 NMP/NMM 중 아세트산 무수물/DIEA 존재 하에서 수행하였다. 완전하게 조립된 수지-결합 펩티드의 분취물로부터 얻은 절단 및 탈보호된 샘플의 LC-MS 분석은 각 커플링의 완료를 확인하기 위해 수행하였다. 전형적인 예에서, 펩티드 수지(0.1 mmol)는 DCM으로 세척하였다. 수지를 마이크로웨이브 바이알에 적재하였다. 용기를 진공으로 만들고 질소로 퍼징하였다. 몰리브데늄헥사카르보닐(0.01 eq, Sigma Aldrich 199959)을 부가하였다. 무수 클로로벤젠을 반응 용기에 부가하였다. 다음으로, 2-플루오로페놀(1eq, Sigma Aldrich F12804)을 부가하였다. 다음으로, 반응물을 마이크로웨이브에 적재하고 130℃에서 10분간 유지시켰다. 완료를 위해 반응물은 후속 시간을 필요로 할 수 있다. 알킬 복분해된 수지-결합 펩티드를 탈보호시키고 3시간 동안 실온에서 TFA/H₂O/TIS(94/3/3 v/v)를 처리하여 고형 지지체로부터 절단시켰다. 수지의 여과 후, TFA 용액을 냉 디에틸에테르에서 침전시키고 원심분리하여 목적 생성물을 고체로서 얻었다. 미정제 생성물을 분취용 HPLC로 정제하였다.

표 3은 제조된 펩티드모방 거대고리의 목록을 도시한다.

표 3a는 펩티드모방 거대고리의 선택을 나타낸다.

표 3b는 펩티드모방 거대고리의 추가 선택을 나타낸다.

상기 및 다른데에 도시된 서열에서, 다음의 약어들을 사용한다: "Nle"는 노르류신을 나타내고, "Aib"는 2-아미노이소부티르산을 나타내며, "Ac"는 아세틸을 나타내고, "Pr"은 프로피오닐을 나타낸다. "$"로 표시된 아미노산은 1개 이중 결합을 포함하는 전체-탄소 가교제에 의해 연결된 알파-Me S5-펜테닐-알라닌 올레핀 아미노산이다. "$r5"로 표시된 아미노산은 1개 이중 결합을 포함하는 전체-탄소에 의해 연결된 알파-Me R5-펜테닐-알라닌 올레핀 아미노산이다. "$s8"로 표시되는 아미노산은 1개 이중 결합을 포함하는 전체-탄소 가교제에 의해 연결된 알파-Me S8-옥테닐-알라닌 올레핀 아미노산이다. "$r8"로 표시되는 아미노산은 1개 이중 결합을 포함하는 전체-탄소 가교제에 의해 연결된 알파-Me R8-옥테닐-알라닌 올레핀 아미노산이다. "Ahx"는 아미노시클로헥실 링커를 의미한다. 가교제는 각각의 아미노산의 알파 탄소 사이에 8개 또는 11개 탄소 원자를 포함하는 선형 전체-탄소 가교제이다. "$/"로 표시되는 아미노산은 임의의 가교제에 의해 연결되지 않은 알파-Me S5-펜테닐-알라닌 올레핀 아미노산이다. "$/r5"로 표시되는 아미노산은 임의의 가교제에 의해 연결되지 않은 알파-Me R5-펜테닐-알라닌 올레핀 아미노산이다. "$/s8"로 표시되는 아미노산은 임의의 가교제에 의해 연결되지 않은 알파-Me S8-옥테닐-알라닌 올레핀 아미노산이다. "$/r8"로 표시되는 아미노산은 임의 가교제에 의해 연결되지 않은 알파-Me R8-옥테닐-알라닌 올레핀 아미노산이다. "Amw"로 표시되는 아미노산은 알파-Me 트립토판 아미노산이다. "Aml"로 표시되는 아미노산은 알파-Me 류신 아미노산이다. "Amf"로 표시되는 아미노산은 알파-Me 페닐알라닌 아미노산이다. "2ff"로 표시되는 아미노산은 2-플루오로-페닐알라닌 아미노산이다. "3ff"로 표시되는 아미노산은 3-플루오로-페닐알라닌 아미노산이다. "St"로 표시되는 아미노산은 각각이 표시된 바와 같은 다른 아미노산에 가교된, 2개 펜테닐-알라닌 올레핀 측쇄를 포함하는 아미노산이다. "St//"로 표시되는 아미노산은 가교되지 않은 2개 펜테닐-알라닌 올레핀 측쇄를 포함하는 아미노산이다. "%St"로 표시되는 아미노산은 각각이 완전 포화된 탄화수소 가교를 통해 표시된 바와 같이 다른 아미노산에 가교된, 2개 펜테닐-알라닌 올레핀 측쇄를 포함하는 아미노산이다. "Ba"로 표시된 아미노산은 베타-알라닌이다. 가교된 아미노산의 명칭 내 소문자 "e" 또는 "z"(예를 들어, "$er8" 또는 "$zr8")는 이중 결합의 입체형태(예를 들어, 각각 E 또는 Z)를 나타낸다. 다른 상황에서, 소문자, 예컨대 "a" 또는 "f"는 D 아미노산(예를 들어, 각각 D-알라닌, 또는 D-페닐알라닌)을 의미한다. "NmW"로 표시된 아미노산은 N-메틸트립토판을 나타낸다. "NmY"로 표시된 아미노산은 N-메틸티로신을 나타낸다. "NmA"로 표시된 아미노산은 N-메틸알라닌을 나타낸다. "Kbio"는 리신 잔기의 측쇄 아미노기에 부착된 바이오틴 기를 나타낸다. "Sar"로 표시된 아미노산은 사르코신을 나타낸다. "Cha"로 표시된 아미노산은 시클로헥실 알라닌을 나타낸다. "Cpg"로 표시된 아미노산은 시클로펜틸 글리신을 나타낸다. "Chg"로 표시된 아미노산은 시클로헥실 글리신을 나타낸다. "Cba"로 표시된 아미노산은 시클로부틸 알라닌을 나타낸다. "F4I"로 표시되는 아미노산은 4-요오도 페닐알라닌을 나타낸다. "7L"는 N15 동위원소 류신을 나타낸다. "F3Cl"로 표시된 아미노산은 3-클로로 페닐알라닌을 나타낸다. "F4cooh"로 표시된 아미노산은 4-카르복시 페닐알라닌을 나타낸다. "F34F2"로 표시된 아미노산은 3,4-디플루오로 페닐알라닌을 나타낸다. "6clW"로 표시된 아미노산은 6-클로로 트립토판을 나타낸다. "$rda6"로 표시된 아미노산은 제2 알키닐 아미노산과의 디알킨 결합을 통해 가교된, 알파-Me R6-헥시닐-알라닌 알키닐 아미노산을 나타낸다. "$da5"로 표시된 아미노산은 알파-MeS5-펜티닐-알라닌 알키닐 아미노산을 나타내고, 여기서 알킨은 제2 알키닐 아미노산과 디알킨 결합의 절반을 형성한다. "$ra9"로 표시된 아미노산은 제2 알키닐 아미노산과의 알킨 복분해를 통해 가교된, 알파-MeR9-노니닐-알라닌 알키닐 아미노산을 나타낸다. "$a6"로 표시된 아미노산은 제2 알키닐 아미노산과의 알킨 복분해 반응을 통해 가교된, 알파-Me S6-헥시닐-알라닌 알키닐 아미노산을 나타낸다. 명칭 "iso1" 또는 "iso2"는 펩티드모방 거대고리이 단일 이성질체임을 의미한다.

"Cit"로 표시되는 아미노산은 시트룰린을 나타낸다. 각각 "Cou4", "Cou6", "Cou7" 및 "Cou8"로 표시되는 아미노산은 하기 구조를 나타낸다:

일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 예를 들어, 가교제의 구조 내 이중 결합의 입체형태(E vs Z)에 기인하여 1 이상의 이성질체로 얻어진다. 그러한 이성질체는 통상의 크로마토그래피 방법에 의해 분리가능하거나 또는 분리할 수 없다. 일부 실시형태에서, 하나의 이성질체는 다른 이성질체에 비해 개선된 생물학적 특성을 갖는다. 일정 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리의 E 가교제 올레핀 이성질체는 그의 Z 대응물에 비해 양호한 가용성, 양호한 표적 친화성, 양호한 생체내 또는 시험관내 효능, 보다 높은 나선성, 또는 개선된 세포 투과성을 갖는다. 다른 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리의 Z 가교제 올레핀 이성질체는 그의 E 대응물에 비해 양호한 가용성, 양호한 표적 친화성, 양호한 생체 내 또는 시험관 내 효능, 보다 높은 나선성, 또는 개선된 세포 투과성을 갖는다.

표 3c은 예시적인 펩티드모방 거대고리를 도시한다:

일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 표 4a에 도시된 펩티드모방 거대고리는 배제한다:

표 4a에서, X는 S 또는 임의의 아미노산을 나타낸다. 도시된 펩티드는 N-말단 캡핑기 예컨대 아세틸 또는 캡핑기와 펩티드 서열 시작부 사이에 추가 링커 예컨대 베타-알라닌을 포함한다.

일부 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 표 4a에 도시한 바와 같은 펩티드모방체 구조를 포함하지 않는다.

다른 실시형태에서, 펩티드모방 거대고리는 표 4b에 도시된 펩티드모방 거대고리는 배제한다.

관찰된 질량은 전자분무 이온화-질량 분광법으로 측정하였다.

일부 실시형태에서, 본원에 개시된 펩티드모방 거대고리는 표 4b에 도시된 펩티드모방 거대고리 구조를 포함하지 않는다.

표 4c는 D-아미노산을 포함하는 비가교된 폴리펩티드의 예를 도시한다.

실시예 2 : 세포 생존능 검정법

세포는 액체 질소 보존 상태로부터 해동시켰다. 세포가 확장되어 그들 예상 배가 시간에 분열되면, 스크리닝을 시작하였다. 세포를 조직 배양 처리된 플레이트 중 성장 배지에 500 세포/웰로 파종하였다. 세포를 원심분리를 통해 검정용 플레이트에 평형화시키고 처리 전에 투약 모듈에 부착된 항온반응기에 37℃에서 24시간 동안 위치시켜서, 대략 500 세포/플레이트의 세포 밀도를 얻었다. 처리 시점에, 일련의 검정용 플레이트(처리되지 않은 것)를 회수하고 ATP 수준을 ATPLite(Perkin Elmer)를 부가하여 측정하였다. 이들 T-제로(T₀) 플레이트는 엔비젼 플레이트 판독기 상에서 초감응성 발광을 사용해 판독하였다. 자동 어쿠스틱 분배계를 사용해, 검정용 플레이트를 1000x DMSO 스톡의 화합물 또는 펩티드로 처리하여 1:1000 작동 희석물을 얻었다. 플레이트 내 최종 처리 농도는 0(비히클), 0.001, 0.003, 0.01, 0.03, 0.1, 0.3, 1, 3, 10 및 30 μM이었다.　검정용 플레이트(처리 당 4중 복제)를 화합물 또는 펩티드와 72시간 동안 항온반응시켰다. 72시간 후, 플레이트를 ATPLite를 사용해 종결 분석을 위해 발색시켰다. 모든 데이터 지점을 자동화 프로세스를 통해 수집하고, 품질 제어하였으며, Zalicus proprietary 소프트웨어를 사용해 분석하였다. 검정용 플레이트는 그들이 품질 제어 표준을 통과하면 인정하였고, 상대적 루시퍼라제 값은 전체 실험을 통해 일관되었으며, Z-인자 점수는 0.6보다 컸고, 미처리/비히클 대조군은 플레이트 상에서 일관되게 반응하였다.

세포 생존능 척도로 사용되는, 성장 억제율(GI)은 투약 시점(T₀) 및 72시간(T₇₂) 후에 측정하였다. 0%의 GI 판독치는 성장 억제하지 않음을 의미하고, GI 100%는 완전한 성장 억제, 세포증식 억제 효과를 의미한다. GI 200%는 배양 웰의 모든 세포의 완전한 사멸을 의미한다. GI 200%의 활성 평탄역에 도달한 화합물을 세포독성으로 간주하였다. GI는 다음의 검사 및 방정식으로 계산하였다:

T < V₀라면,

,

T ≥ V₀라면,

T가 시험 물품에 대한 신호 측정치인 경우, V는 비히클-처리 대조군 측정치이며, V₀는 0시의 비히클 대조군 측정치이다. 이 식은 미국 국립 암센터의 NCI-60 고수율 스크린에서 사용되는 성장 억제 계산법에서 유도시켰다.

세포주는 암세포주 사전에서 입수할 수 있는 정보로부터 p53 야생형, 돌연변이체, 또는 무존재로서 지정하였다. 예시적인 p53 펩티드모방 거대고리의 결과를 하기 표 5에 도시한다.

실시예 3 : 안전성 및/또는 내성 실험 - I

실험 목적

이 실험은 (i) 에일러론 펩티드 1의 안전성 및/또는 내성을 평가하고, (ii) WT p53 단백질을 발현하는 종양을 갖는 환자를 포함한, 후기 고형 종양 환자에서 에일러론 펩티드 1의 DLT 및 MTD를 결정하기 위해 디자인되었다. 에일러론 펩티드 1은 야생형 인간 p53 단백질의 전사활성화 도메인에서 유도되고 야생형 인간 p53 단백질의 전사활성화 도메인에서와 서로 동일한 위치에 페닐알라닌, 트립토판 및 류신 아미노산을 함유하는 20개 미만 아미노산 길이의 아미노산 서열을 갖는 알파 나선형 탄화수소 가교된 폴리펩티드 거대고리가다. 에일러론 펩티드 1은 아미노산 서열의 i 내지 i+7 위치에 아미노산이 걸쳐있는 단일 가교 연결을 가지며 i+7 위치 내지 카르복실산 말단 사이에 3개 이상의 아미노산을 갖는다. 에일러론 펩티드 1은 인간 MDM2 및 MDM4에 결합하고 전자분무 이온화-질량 분광법으로 측정시 950-975 m/e의 실측 질량을 갖는다.

조사 계획

실험 디자인

이 실험은 용량 상승기(DEP) 및 확대기(EXP)로 이루어진다. DEP는 에일러론 펩티드-1의 MTD를 확립하기 위한 "3+3" 용량 상승 디자인이었다. EXP는 임상 안전성 프로파일 및 용량 수준의 잠재적 효능을 추가로 조사하기 위해 MTD에서 특정 고형 종양을 갖는 환자를 참여시켰다. EXP를 위한 환자 선택은 DEP 결과를 비롯하여 추가의 비임상 약학 실험 데이타를 기반으로 완결하였다. 후자는 종양 유형 전반 및 종양 유형 내에서 에일러론 펩티드-1의 세포주 감수성 비교를 용이하게 하도록 다수 고형 암 세포주(예를 들어, 유방, 방광, 두경부, 위장, 간, 폐, 췌장, 전립선, 육종)의 조사를 포함한다.

스크리닝 완료 후, 적격한 환자는 1일, 8일 및 15일에 에일러론 펩티드-1의 단일 IV 용량을 받았고, 임상 평가, 실험실 검사 및 약력학적 평가를 위해 투약 완료 후 대략 8시간 동안 클리닉에 남아 있었다. 또한, 종양 생검은 생검이 환자에게 유의한 위험을 주지 않으면, 약동학적 평가를 위해 1주기 또는 2주기의 용량 3(마지막 용량)의 48시간 이내에 수행하였다. 1주기 또는 2주기의 선택은 조사자의 판단에 의하였다. 환자는 22일에 추가 관찰 및 실험실 평가 및 29일의 주기 종료 평가를 위해 클리닉으로 돌아왔다.

연구의 용량 상승기 및 용량 확대기의 환자 치료는 질환 진행 기록, 용인할 수 없는 독성, 또는 요법을 중단하려는 환자 또는 의사의 결정까지 계속되었다.

참가 전 p53 상태 결정 및 종양 샘플링 요건:

중앙 실험실은 차세대 서열분석(NGS)을 사용해 p53 상태에 대해 실험에 참가한 모든 환자 유래의 신선한 생검 샘플 또는 보관된 조직 샘플 둘 모두를 검사하였다.

1단계의 제1의 3 용량 수준의 경우:

환자들은 p53 상태와 무관하게 참가하였다. 그럼에도 불구하고, 환자들은 여전히 중앙 실험실에서 p53 상태를 검사받았다. 이러한 목적을 위해, 보관된 조직(샘플은 3년을 넘지 않았음)을 사용하거나, 대안적으로, 생검이 환자에게 유의하게 위험하지 않으면, 신선한 생검을 고려하였다.

단계 1의 용량 수준 4의 시작(및 DEP 2단계에 참가한 환자의 경우):

WT p53 단백질을 발현하는 종양을 갖는 환자만 참가시켰다. 이러한 핵심 포함 기준은 WT p53 단백질이 약학적으로 활성일 필요가 있는, 에일러론 펩티드-1의 제안된 작용 기전을 기반으로 하였다. 포함 기준은 또한 에일러론 펩티드-1이 WT p53 단백질을 발현하는 종양 세포에서는 활성이 입증되었지만, p53 무효-돌연변이 세포에서는 없다는 시험관 내 종양 성장 검정 결과에 의해 뒷받침된다. 환자는 하기 시나리오 중 하나를 통해 p53 요건을 충족하였다:

● 환자는 지역 실험실에서 실시한 이전 p53 유전자 검사 결과를 기반으로 적격이었다. 이들 환자는 여전히 중앙 실험실에서 NGS를 사용해 p53 상태에 대해 검사하였다. 이 목적을 위해, 보관된 조직(이 샘플은 3년이 넘지 않았음)을 사용하거나, 또는 대안적으로, 생검이 환자에게 유의하게 위험하지 않으면, 신선한 생검을 고려하였다. 보관된 조직이 없고 생검의 유의하게 위험한 환자는 참가시키지 않았다.

● 환자는 중앙 실험실에서 p53에 대해 시험된 보관 조직(샘플은 3년을 넘지 않았음)을 기반으로, 적격하거나, 또는 대안적으로 생검이 환자에게 유의하게 위험하지 않으면 생검을 고려하였다. 보관 조직이 없고 생검이 유의하게 위험한 환자를 참가시켰다.

EXP에 참가한 환자의 경우:

● p53 WT를 발현하는 종양을 갖는 환자만 참가하였고, 모든 환자는 참가 전에 중앙 실험실에서 NGS를 사용해 p53 상태에 대해 검사받았다. 보관 조직(샘플이 1년을 넘지 않았으면)을 사용하거나, 또는 대안적으로 생검이 환자에게 유의하게 위험하지 않으면, 신선한 생검을 고려하였다. 보관 조직이 없고 생검이 유의하게 위험한 환자는 참가시키지 않았다.

WT p53 단백질을 발현하는 종양을 갖는 환자만 참가하였다. p53 상태의 결정은 스크리닝 기간 동안 얻은 종양 샘플에 대해 수행하였다. 상기 검정법은 필요한 역량을 구비한 조사 시설에서 수행하거나, 아니면 중앙 실험실에서 수행하였다. 이용가능하면, 보관 조직 샘플의 결과를 또한 DEP의 환자 적격성을 결정하는데 사용하였다. 실험에 참가한 총 환자 수는 MTD가 확립되기전 각 코호트의 환자수 및 용량 수준의 수에 따라 좌우된다. 비안정성 이유로 중단한 환자의 교체를 제외하고, 대략 27명의 성인 환자가 DEP에 참여하였고, 대략 30명의 추가 환자가 EXP에 참가하였다. 최대 총 60명의 환자 참가가 실험에서 계획되었다. 미국 내 최대 6개 임상 시설이 계획되었다. 예상 발생 시기는 대략 24개월이다. 예상되는 추적 시기는 대략 33개월의 총 실험 기간 동안, 마지막 환자가 참가한 후 대략 9개월이다.

WT p53 상태 기록을 포함해 모든 포함 및 배제 기준을 만족하는 환자가 에일러론 펩티드 1을 투약받기 위한 3 내지 6명 환자 코호트에 참가하였다. 에일러론 펩티드 1은 각 28일 주기의 1일, 8일 및 15일에 1시간(±15분) 동안 IV 주입으로 투여되었다. 치료는 질환 진행, 허용불가한 독성 또는 환자 또는 의사의 취소 동의까지 계속되었다. MTD가 확립된 후, 대략 30명의 추가 환자가 확장 코호트에 참여하여 이 용량 수준에서, 구체적으로 환자 또는 종양 유형의 추가 경험을 획득하였다.

안전성 평가는 발병률, 중증도, 지속기간, 인과성, 심각성, 및 AE의 유형, 및 환자 신체 검사의 변화, 활력 징후 및 임상 실험실 결과를 기반으로 평가하였다. 조사자는 AE의 중증도를 평가하기 위해 NCI CTCAE 버전 4.0을 사용하였다.

이 실험의 1차 목적이 안전성 및 약력학을 기반으로 하기 때문에, 통계 분석이 사실상 기술적이고 완전 반응(CR) 또는 부분 반응(PR)을 얻거나 또는 RECIST 1.1를 기반으로 안정한 질환(SD)을 유지하는 환자를 포함하여, 모든 관찰된 반응 및 모든 실험된 용량을 처리하였다. 적어도 1 용량의 에일러론 펩티드 1을 받은 환자는 안전성 개체군을 구성하였고 모든 안전성 분석에 포함되었다. 적어도 1주기의 에일러론 펩티드 1을 완료하고 치료 후 객관적 질환 평가를 겪은 환자는 효능-평가가능 환자 개체군을 구성하였다.

환자 개체군

포함 기준

모든 환자는 하기 포함 기준을 충족할 것이 요구되었다: (i) 사전 동의 시, 18세 이상의 남성 또는 여성 환자가 포함; (ii) 전이성 또는 미절제성이고 표준 치료 척도가 존재하지 않거나 또는 더 이상 효과적이지 않은 조직학적으로 또는 세포학적으로 확인된 악성종양; (iii) 재발성 또는 치료-난치성 고형 신생물에 대한 WT p53 상태가 DEP의 1 단계의 용량 수준 4 또는 그 이상에 참가하는 환자를 비롯해, DEP 2 단계 또는 EXP에 참가하는 모든 환자에게 필수적임; (iv) RECIST 1.1로 측정할 수 있는 적어도 하나의 표적 병변; (v) ECOG 수행도 0-1; (vi) ≥ 3개월의 예상 기대 수명; (vii) 에일러론 펩티드 1의 제1 용량 전 7일 이내에 측정된, 적절한 혈액학적 기능(ANC ≥1.5 ×　10⁹/L, 헤모글로빈 ≥9.0 g/d, 및 혈소판 ≥100 × 10⁹/L으로 정의됨); (viii) 에일러론 펩티드 1의 제1 용량 전 7일 이내 측정된, 적절한 간 기능(다음과 같이 정의됨: 간 관련 질환이 없는 경우: 빌리루빈 ≤ 기관 ULN의 1.5배: AST 및 ALT ≤ ULN의 2.5배; 간 관련 질환 존재 경우: 빌리루빈 ≤ ULN의 2배: AST 및 ALT ≤ULN의 5배, (ix) 에일러론 펩티드 1의 제1 용량 전 7일 이내 측정된, 적절한 신장 기능(다음과 같이 정의됨: +2 또는 그 이상의 단백뇨 증거가 없는 소변 검사, 크레아틴 ≤ 기관 ULN의 1.5배 또는 계산된 크레아틴 청소율 ≥ 50 mL/분(콕크로프트-골트(Cockcroft-Gault)의 식)); (x) 에일러론 펩티드 1의 제1 용량 전 7일 이내에 측정된, 허용가능한 응집 프로파일(다음과 같이 정의됨: PT 또는 INR ≤ UL의 1.5배; aPTT ≤ ULN의 1.5배); (Xi) 이전 치료로부터, 탈모를 제외한, 유의한 독성의 기준치 또는 1등급으로 회복된 사전 화학요법 또는 생물학적 요법, 방사선요법 또는 수술(흉곽내, 복강내 또는 골반내) 이래로 적어도 4주. 에일러론 펩티드 1의 제1 용량 이전 ≤ 2주에 골 병변에 대한 일시적 방사선 요법이 급성 독성이 해결되면 허용된다; (xii) 자궁절제술을 받지 않았거나 또는 ≥24 연속 개월 동안 자연 폐경되지 않은(즉, 앞선 24 연속 개월의 임의 시기에 월경이 있었던) 성적으로 성숙한 여성으로 정의된, 가임가능성 여성에 대한 에일러론 펩티드 1의 제1 용량 이전 14일 이내에 음성 혈청 임신 검사; (xiii) 가임 가능한 모든 환자(남성 및 여성)는 에일러론 펩티드 1의 제1 용량 전 2주에 시작하여 에일러론 펩티드 1의 마지막 용량 후 30일 동안 효과적인 산아 제한 방법(즉, 라텍스 콘돔, 질격막, 경부캡, 피임약 등)의 사용에 동의한다; (xiv) 서면 정보 동의서를 이해하는 능력과 서명 의향; 및 전립선암 환자는 에일러론 펩티드 1의 제1 용량 이전 6개월에 그러한 요법이 중단되지 않았으면, 안드로겐 결핍 요법을 계속해야만 한다.

배제 기준

스크리닝 또는 1일에 하기의 임의 기준을 충족하는 환자는 배제시켰다: (i) MDM2 또는 MDMX 활성에 영향을 미치는 연구 약품의 사전 치료; 임의의 실험 약물 성분에 대한 기지의 과민성; (iii) 기지 및 미치료 뇌전이. 치료되고 ≥30일 동안 임상적으로 안정하다고 입증된 뇌전이 환자가 연구의 용량 상승 부분에 참여할 수 있다; (iv) 응고장애, 혈소판 질병 이력 또는 비약물 유도성 혈소판감소증 이력; (v) 에일러론 펩티드 1의 제1 용량 이전 6개월 이내 폐색전 이력 또는 미치료 DVT; (vi) 아스피린 용량 ≤ 81 mg/일, DVT 예방을 위한 저용량 SC 헤파린 또는 SC 저분자량 헤파린, 또는 IV 카테터 역가 유지를 위한 헤파린 플러쉬를 제외한, 항응고제 또는 항혈소판제의 필수 동시 사용; (vii) 이전에 존재한 심혈관 위험 이력 또는 기지의 심혈관 위험성의 환자(예를 들어, 에일러론 펩티드 1의 제1 용량 전 6개월 이내에 심근경색, 불안정 협심증, 관상 동맥 우회술, 혈관성형술, 또는 스텐트 시술을 포함한 급성 관상동맥 증후군 이력; 심장수축 BP ≥160 mmHg 및/또는 심장확장기 BP =100 mmHg로 정의되는 미제어 고혈압; 사전 존재하는 심부전(뉴욕 심장 학회 클래스 III-IV); 항응고제 상의 심방 세동; 심방 세동 및 발작성 상실성 빈맥; 중증 심장판막병증을 제외한 치료를 요하는 부정맥 또는 임상적으로 유의한 미제어 부정맥; 남성의 경우 ECG ≥450 msec 및 여성의 경우 ≥470 msec로 스크리닝시 교정된 QTc 간격); (viii) 에일러론 펩티드 1의 제1 용량 이전 6개월 이내에 임상적으로 유의한 위장 출혈; (ix) 임상적으로 유의한 3차 공간 체액 누적(예를 들어, 이뇨제 사용 대신 태핑이 필요한 복수, 또는 태핑이 필요하거나 또는 숨가뿜과 연관된 흉수); (x) 임신 또는 수유 여성; (xi) 환자 안전성 또는 이 실험 참여에 대한 사전 동의 제공이 방해될 수 있는 중증 및/또는 불안정한 사전 존재하는 의학적, 정신적 또는 다른 병태(실험실 비정상 포함); (xii) 활성 비제어 감염, HIV/AIDS 이력, 간세포 암종 부재시 B형 또는 C형 간염 이력. 양성 간염 혈청을 갖지만 활성 바이러스 간염이 입증되지 않은 원발성 간암 환자는 그들이 모든 다른 포함 기준을 충족하고 다른 배제 기준은 충족하지 않으면 참가에 고려될 수 있다; (xiii) 용량 수준 4 및 DEP의 1단계 이상에서 출발(을 비롯하여 DEP 또는 EXP의 2 단계에 참여한 모든 환자); 기지의 인간 파필로마 바이러스(HPV)-연관 암, 예컨대 HPV-양성 자궁경부암, HPV-양성 구강인두 암 또는 HPV-양성 항문암; (xiv) ≥2년간 차도가 없는 다른 원발성 악성종양의 기지 이력. 비흑색종 피부암 및 제자리 자궁경부 암종 또는 편평 상피내 병변(예를 들어, CIN 또는 PIN)은 허용된다; (xv) 실험 프로토콜 및 추적 스케줄의 준수를 잠재적으로 방해할 수 있는 정신적, 사회학적, 또는 지리적 상태; (xvi) 에일러론 펩티드 1 주입 24시간 이내에 간담즙성 수송체(예를 들어, OATP 구성원 OATP1B1 및 OATP1B3)에 의해 주로 제거되는 임의의 수반 약물의 필수 사용; (xvii) 에일러론 펩티드 1의 제1 용량 이전 4주 또는 5주 순환 반감기 내에 임의의 실험 약물의 사용.

실험 요법에서 환자 제거/교체

환자는 하기를 포함한, 다양한 이유로 실험 요법에서 제외되었다: (i) 질환 진행; (ii) 허용되지 않는 유해 사례(들); (iii) 추가 참가를 방해하는 병발성 질병; (iv) 2-주 투약 지연 또는 2주 용량 감소후에도 불구하고 임상적으로 유의한 독성; (v) 실험을 통한 치료 지속에 대한 환자의 거부 및/또는 실험 참가 취소 동의; (vi) 실험 요건을 준수할 수 없거나 또는 원치않는 환자; (vii) 임신 또는 적절한 피임 사용 실패; (viii) 조사자의 판단으로 환자가 이 실험에서 추가 치료를 받을 수 없게 만드는 환자 상태의 일반적 또는 특정한 변화.

참가를 완료하고 에일러론 펩티드 1의 용량을 받지 않은 임의 환자는 교체하였다. 안전성 이외의 이유로 제1 주기의 완료 전에 실험을 중단한 연구의 용량 상승 부분 환자를 교체하였다. 임의의 이유로 치료 제1 주기의 완료 전에 실험 참가를 중단한 연구의 용량 확대 부분 환자를 교체하였다.

치료 계획

약물 투여 실험-1

실험 약물은 연구 약품 에일러론 펩티드 1이었다. 이 연구 약품은 임상 시설에 분배하였다. 환자들은 스크리닝 시작 후 21일 이내에 에일러론 펩티드 1로 치료를 시작하였다. 에일러론 펩티드 1 약물은 1회 사용 유리 바이알에 공급된 냉동 액상 제품이었다. 주사를 위한 펩티드모방 거대고리는 ≤-15℃에 보관하였다. 에일러론 펩티드 1은 에일러론 펩티드 1 투약 용액으로 알려진, D5W를 함유하는 IV 주입 백에 넣고, 환자에게 투여를 위해 시설 조제실에 제공하였다. 에일러론 펩티드 1 투약 용액은 환자 식별 번호로 표지하였다. 연구 직원은 이러한 정보와 의도하는 환자와의 관련성을 확인하였다.

에일러론 펩티드 1은 각 28일 치료 주기의 1일, 8일 및 15일에 1시간(±15분) 동안 D5W 중 IV 주입으로 투여하였다. 사전에 정해진 용량은 각 주기 시작시 체중 기준으로 각 환자에 대해 계산하였다. 에일러론 펩티드 1은 계획된 스케줄(즉, 28일 주기의 1일, 8일 15일에 주입)을 벗어나서 투여하지 않았다. 편차가 있다면 eCRF에 적어두었다. 연구의 용량 상승 및 용량 확대기의 환자 치료는 질환 진행, 기록, 허용불가한 독성, 요법 중단의 환자 또는 의사 결정까지 계속하였다.

주입-관련 반응의 경우, 에일러론 펩티드 1 주입은 일시적으로 중단시켰다. 약학제 및 다른 치료적 중재술은 기관 가이드라인에 따라 투여하였다. 에일러론 펩티드 1 주입 재시작 결정은 환자의 주의깊은 평가 후에 하였다.

용량, 용량 상승 및 용량 감소 시작

연구의 용량 상승 부분에 대한 용량 수준

용량 상승 부분 실험에서, 에일러론 펩티드 1의 증가된 용량 수준은 3-6명 환자 코호트에서 평가하였다. 에일러론 펩티드 1은 각 28일 주기의 1일, 8일 및 15일에 1시간(±15분) 동안 IV 주입으로 투여하였다. 코호트 1에 참가한 환자는 용량 수준 1(0.16 mg/kg)의 에일러론 펩티드 1을 투약받았다. 상대 성장 규모 기준으로, 0.16 mg/kg(50 ㎍·hr/mL)으로 인간에서 예상된 AUC는 STD₁₀에서 래트 AUC의 대략 9%였고 원숭이 HNSTD에서 AUC의 대략 6%였다.

DLT 부재 하에서, 3 내지 6명 환자의 후속 코호트는 MTD가 확립될 때까지 상승된 용량을 받았다.

2 단계 용량 상승 디자인을 적용하였다. 초기 1단계 상승기 동안(표 6), 100% 용량 증분을 코호트의 3명 환자 중 ≥1명이 실험 약물과 적어도 가능성 있게 관련된 임의 등급 ≥2 AE를 경험할 때까지 이용하였다. MTD가 확립될 때까지, 후속 용량 상승은 3명 환자 코호트 및 변형된 피보나치 수열을 사용해 계속하였다(즉, 2단계 상승기; 표 7).

상승 계획은 조사자, 후원자의 의학 모니터 요원 및 안전성 의사 대표가 보다 보수적인 진행에 동의한 임의 시점에 2단계 상승 스케줄로 전환시켰다.

DLT(들)의 관찰을 실험 과정 전반에서 용량 감소, 중단 또는 중지와 관련된 개별 환자 결정에 사용하였지만, 1주기 동안 발생한 DLT는 용량 상승 결정을 위한 안전성 및 내성 평가를 알려주는데 사용하였다.

DLT는 제1 코호트에서 관찰하였고, 용량은 용량 수준-1까지 점감시켰다. DLT가 용량 수준-1에서 관찰되면, 용량을 용량 수준-2까지 점감시켰다. DLT가 용량 수준-2에서 관찰되었으면, 조사자, 후원자의 의학 모니터 및 안전성 의사 대표회의 고찰 후 다른 용량 수준을 고려하여 제공하였다.

적어도 3명의 환자를 각 용량 수준에서 치료하였다. 환자가 DLT를 경험하지 않았으면, 후속 3명 환자는 다음 계획 용량 수준으로 치료하였다.

DLT가 코호트의 3명 환자 중 ≥2명에서 관찰되었으면, 추가 용량 상승은 일어나지 않았고, 현재 용량을 MAD로 정의하였다.

DLT가 3명 환자 중 1명에서 관찰되었으면, 최대 3명의 추가 환자를 동일 용량 수준에 참가시켰다. DLT가 확대 코호트의 ≥2명 환자에서 관찰되었으면, 추가 용량 상승은 일어나지 않으며, 현재 용량을 MAD로 정의하였다.

MAD가 정의된 후, 이전에 투여된 저용량을 총 6명 환자에게 확대하거나, 또는 중간(MAD 및 다음의 낮은 용량 수준 사이)을 최대 6명 환자에서 조사하였다. 코호트의 6명 환자 중 적어도 5명에서 DLT없이 내성인 최고 용량을 MTD로 정의하였다.

연구의 확대 부분에 대한 용량 수준

MTD를 정의한 후, 대략 30명의 추가 환자가 이 용량 수준에서 추가 경험을 획득하고 특정 환자 또는 종양 유형에서 에일러론 펩티드 1의 효과를 조사하기 위해 확대 실험에 참가하였다. 2종의 질환 유형을 평가에 선택하였고, 각 질환 유형의 15명 환자가 확대 실험에서 2 코호트 각각에 참가하였다. 확대 코호트에서 환자에 투여되는 에일러론 펩티드 1의 용량은 연구의 용량 상승 부분에서 환자로부터의 이용가능한 안전성 평가 및 다른 정보에서 도출하였다.

환자내 용량 상승

환자내 용량 상승은 허용하지 않았다.

독성에 대한 용량 및 스케줄 조정

주기 동안 발생된 독성은 치료를 계속하기 위해 하기에 개요를 기술한 바와 같이 회복될 것이 요구되었다.

헤모글로빈 ≥8.5 g/dL; ANC ≥1.0 10⁹/L; 혈소판 계측치 ≥75 × 10⁹/L; 이전 주기전 등급으로 되돌아간 간 기능 검사(PT/INR 포함); 다른 독성은 등급 >1이 시험 포함에 허용되었으면 등급 ≤1 또는 기준 수준으로 되돌아 가야만 한다.

임상적으로 유의한 AE가 치료 주기 동안 환자에서 관찰되면, 독성이 허용가능한 수준으로 해결될 때까지 추가 투약을 지연시켰다. 치료는 AE 해결이 가능하도록 최대 2주까지 지연시킬 수 있고, 사전 수준으로 용량 감소는 후원자의 의학 모니터 요원 및 안전성 의사 대표와 협의하여 조사자의 결정시 이루어질 수 있다. 환자가 다수의 AE를 경험하면, 투약 지연 또는 용량 감소 결정은 가장 심각한 AE를 기준으로 하였다. 1 용량 감소 후 재발성의, 임상적으로 유의한 AE를 경험한 임의 환자는 1회의 추가 용량 감소를 겪었다. 2주 지연 또는 2 용량 감소 후에 임상적으로 유의한 독성을 계속 경험한 환자는 실험을 중지시켰다.

용량 감소에 고려된 유해 사례는 오직 기본 질환 또는 다른 의학적 상태 또는 수반되는 치료와 관련하여 조사자가 평가한 사례는 포함하지 않는다. 에일러론 펩티드 1과 관련된 것으로 간주되는 AE를 겪은 환자는 그 환자가 임상적 혜택을 받았다면 실험을 계속하고/하였고 조사자는 계속 참여가 환자의 최선의 이익이라고 느꼈다. 그러한 경우, 조사자의 판단과 후원자의 의학 모니터 요원 및 안전성 의사 대표의 동의로, 환자에 대한 용량을 이전의 낮은 용량까지 감소시켰다.

환자에 대한 최대 2 용량 감소가 허용되었고, 그 이후 환자는 실험을 중지하였다.

DLT를 겪은 환자는 질환 진행 또는 허용불가한 독성까지 조사자의 판단 및 후원자의 의학 모니터 요원 및 안전성 의사 대표의 동의로 이전의 낮은 수준에서 치료를 계속하였다. 용량이 환자에 대해 감소되면, 재상승시키지 않았다.

독성 등급은 NCI CTCAE v4.0을 기반으로 하였다.

통계 방법

DEP 및 EXP에 대한 안전성 및 효능의 통계 분석은 실험 목적이 DLT 및 MTD를 결정하는 것이기 대문에 실제로는 주로 기술적이었다. 이들 목적은 결정성 알고리즘의 결과에 의해 획득되었고, 따라서, 통계 가설 검사는 이 상황에서 의도적이거나 적절하지 않다. 연속 변수는 기술 통계[n, 평균, 표준 편차, 중앙값, 최소, 및 최대]를 사용해 요약하였다. 범주형 변수는 각 분류 내 환자 수 및 백분율(n, %)을 보여주게 요약하였다.

실험 절차

실험 스케줄

스크리닝과 함께 시작되어 수행되고 1주기[28일 주기의 1일, 8일 및 15일]를 통해 계속되는, 평가, 검사, 조사, 질환 평가, 조직 표본 제출, 및 실험 약물 투여를 포함한, 연구 활동 스케줄을 표 8에 개략적으로 서술한다. 주기 2[1주기의 29일 = 2주기의 1일]와 함께 시작되어 수행되는 연구들을 하기 표 9에 열거한다.

약동학적 분석

에일러론 펩티드 1 및 이의 대사산물의 수준은 이하에 기술된 특정 시점에 채취된 혈액 샘플에서 측정한다. 약동학적 데이타는 개별 환자 및 집합적으로 용량 수준으로 표 작성하고 요약한다. 결과 설명에 유용한 그래픽 표시를 제공한다.

약동학적 평가용 혈액 샘플은 하기 시점에서 채취한다:

SOI는 에일러론 펩티드 1의 주입 시작을 표시하고; EOI는 에일러론 펩티드 1의 주입 종료를 표시한다.

약력학적 분석

p53, MDM2, MDMX, p21 및 캐스파제의 수준은 치료 시작 전 및 1주기 또는 2주기 종료시에 채취된 종양 표본에서 측정한다. MIC-1은 혈액 샘플에서 측정한다. 약력학적 평가용 혈액 및 조직 채취를 위한 특정 시점은 이하에서 설명한다. 약력학적 데이타는 개별 환자 및 집합적으로 용량 수준으로 표 작성하고 요약한다. 결과 설명에 유용한 그래픽 표시를 제공한다.

이전의 유전자 및 바이오마커 검사, 및 에일러론 펩티드-1의 안전성 및 효능과 관련된 바이오마커에 대한 혈액 및 종양 샘플의 추가 검사는 환자 결과와의 가능한 상관성에 대해 조사될 수 있다.

약력학적 평가용 혈액 샘플은 다음의 시점에서 채취한다:

펩티드모방 거대고리의 임상 활성의 평가

임상 활성을 평가하기 위해, RECIST 1.1을 기반으로 반응 지속기간 및 반응 속도 또는 다른 적절한 기준을 CR, PR 또는 SD를 나타내는 모든 환자의 사례별 설명과 함께 제공한다. 항종양 활성의 다른 증거 또는 다른 임상 혜택의 기술 분석은 임상, 방사선사진 또는 다른 적절한 효능 또는 임상적 항종양 활성의 평가를 기반으로 제공한다. 임상 활성의 분석은 다음의 2 환자 개체군에 대해 수행한다: (1) 적어도 한 주기의 요법을 받고 적어도 하나의 기준선 이후 질환 평가를 받은 환자 서브셋(효능-평가가능 개체군), 및 (2) 효능-평가가능한 개체군을 포함한 환자의 거대군을 비롯해 1주기 종료 전 DLT 및/또는 허용불가한 독성을 경험하거나 또는 객관적 질환 진행을 나타내는 환자.

관련 질환 징후를 갖는 환자에 대한 영상화 스캔, 신체 검사, 및/또는 실험실 기반 검정법(예를 들어, 전립선 특이적 항원)은 기준시점(1주기 21일 이내 1일)에서 획득하고 객관적 종양 평가를 위해 치료의 제2 주기 후 및 이후 모든 2 치료 주기 후(4주기, 6주기 등)에 획득한다. 동일 유형의 영상화, 신체 검사, 또는 실험실-기반 검정 절차가 환자의 각 평가에 사용된다. RECIST 1.1은 종양 반응 및 반응의 지속기간을 평가하는데 사용된다. 예정된 스캔(및/또는 다른 실험실-기반 검정법)은 다음 치료 주기의 시작 전에 설명한다. CR 또는 PR의 기준이 충족되면, 스캔은 반응을 확인하기 위해 4주 이내보다 더 빠르지 않게 반복하게 된다. 반응하는 환자(CR, PR 또는 SD)는 실험을 계속하고, 질환 진행, 사전동의 취소, 또는 허용불가한 독성까지 매 2주기 후 질환 평가한다.

지역 또는 1차 기관 외부의 다른 시설에서 수행된 절차들을 포함한, 영상화 절차의 필름 또는 다른 기록들을 환자에 대한 상응하는 1차 실험 기관에서 방사선과 직원이 판독하고 고찰한다.

약물 투여 실험-II

실험 목적

이러한 1기 개방-표지, 다수 센터, 용량 상승, 2-부분 실험은 WT p53 단백질(p53 상태 결정은 하기를 참조)을 발현하는 후기 고형 종양 또는 림프종을 갖는 환자에서, 28일 또는 21일 주기의 2가지 상이한 투약 계획을 사용하여 IV 주입으로 투여된 에일러론 펩티드-1의 안전성, 내성, 약동학, 약럭학, 및 항종양 효과를 평가하기 위해 디자인되었다. 환자는 28일 주기의 3 연속 주간 동안 주당 1회 또는 21일 주기의 2 연속 주간 동안 주당 2회로 에일러론 펩티드-1을 투약받았다. 고형 종양 또는 림프종을 갖는 많은 환자는 유세포측정을 사용해 검출 및 분석할 수 있는, 말초 혈액 중 순환 종양 세포(CTC)를 보인다. 이는 이들 세포에서 실험 약물-특이적 표적 관여를 검출할 수 있게 한다.

이 실험은 DEP 및 EXP로 이루어진다. DEP는 에일러론 펩티드-1의 MTD 또는 OBD를 확립하도록 디자인된 "3+3" 용량 상승이다. EXP는 MTD 또는 OBD에서 에일러론 펩티드-1의 임상적 안전성 프로파일 및 잠재적인 효능을 더욱 조사하기 위해서 특이적 고형 종양을 갖는 환자의 최대 2개의 개별 군을 참여시켰다.

출발 용량, 용량 상승, 및 용량 감소

모든 피험체는 체중 기반으로 사전 정의된 수준으로 투약되었다. 용량 수준(DL) 3에서 출발하여, 환자들은 2 치료 부문 중 하나로 순차적으로 지정되었다: 1주 당 1회 에일러론 펩티드-1을 투여하는 용량 용법(DR) A 검사, 또는 1주 당 2회 에일러론 펩티드-1을 투여하는 용량 용법(DR) B 검사. 용량 수준 3의 경우, DR-A는 처음에 참여하였고, DR-B는 두번째에 참여하였다. 비임상 독성 평가 결과를 기초로, DEP에서의 출발 용량(DL-1)은 0.16 mg/kg이었다.

제1의 2 용량 수준 동안, 환자는 28일 주기의 1일, 8일 및 15일에 에일러론 펩티드-1을 받았다. DL 3으로 출발하여, DR-A의 환자는 28일 주기의 1일, 8일 및 15일에 주당 1회 치료를 계속하는 한편, DR-B의 환자는 21일 주기의 1일 및 4일, 8일 및 11일에 주당 2회 치료하였다. 이러한 투약 스케쥴은 도 2에 요약한다.

용량은 코호트의 3명 환자 중 ≥ 1명이 임의의 약물 관련 등급 ≥ 2의 유해 사례(AE)를 겪을 때까지 후속 용량 수준을 배가시켰다. 약물 관련 AE는 가능하게, 아마도 또는 정확하게 에일러론 펩티드-1에 의한 사례이다. AE의 등급화는 NCI의 유해 사례에 관한 일반 용어 기준(CTCAE) 버전 4.03으로 정의되었다. 후속 서열 상승은 변형된 피보나치 수열(즉, 67%, 50%, 40%, 및 33%; 도 3 및 4)을 사용해 계속하였다.

각각의 DR 내 다음 용량 수준으로의 상승은 1주기의 완료(치료 주기 = CR-A의 경우 28일이고 DR-B의 경우 21일임) 시에 DLT 부재 하에서 진행하였다. 각각의 DR 내 다음 용량 수준으로의 상승은 주요 조사자, 후원자의 의학 모니터, 및 안전성 의사 대표로 이루어진, 안정성 검토 위원회(SRC)가 모든 환자의 모든 이용가능한 안전성 정보를 고찰하여, 결정하였다.

각각의 용량 용법 코호트 내에서, DLT가 코호트에서 관찰되었으면, 후속 환자군을 그 용량 용법의 다음 계획 용량 수준에 참가시켰다. DLT가 임의 용량에서 3명 환자 중 ≥2명에서 관찰되면 추가의 용량 상승은 그 DR에서 일어나지 않았고, 현재 용량은 최대 투여 용량(MAD)으로 정의하였다. DLT가 임의 용량 수준의 코호트 내 3명 환자 중 한명에서 관찰되면, 최대 3명의 추가 환자를 그 용량 수준의 동일 DR에 참여시켰다. DLT가 확대 코호트의 2 또는 그 이상의 환자에서 관찰되면, 추가 용량 상승은 일어나지 않았고, 현재 용량을 MAD로 정의하였다. MAD가 정의된 후, 이전에 투여된 저용량을 총 6명의 환자에게 확대하거나, 또는 중간 용량(MAD와 이전 용량 수준 사이)을 총 6명 환자에서 조사하였다. 6명 환자 중 적어도 5명에서 내성인 최고 용량을 MTD 또는 OBD로 정의하였다.

최대 2 EXP 코호트에 대한 용량 용법 및 용량 수준의 선택은 1주기의 MTD 결정을 비롯하여, DEP의 후속 치료 주기에서 에일러론 펩티드-1의 누적 안전성, 효능 및 약동학/약력학 프로파일을 기반으로 하였다.

용량 수준은 각 코호트 내에서 주기 사이에 증가시키지 않았고, 환자들은 오직 하나의 용량 수준으로 지정하였다(즉, 환자내 용량 상승 없음).

통계 방법

DR-A 및 DR-B의 결과는 모든 용량 수준 및 환자군에 대해 비교한다.

1주기의 1일 전 스크리닝 평가 및 다른 요건

1주기의 1일 전 분자 스크리닝: 분자 스크리닝은 에일러론 펩티드-1의 제1 투여(1주기의 1일) 이전에 다음을 포함한다: (i) 분자 스크리닝을 위해 서명한 사전 동의서 수집; (ii) p53 검사를 위한 보관 종양 샘플 또는 신선한 종양 생검(생검이 유의한 임상적 위험성이 없으면)의 채취; (i) p53 WT으로 확인되면, 참여 환자 유래의 조직 샘플 나머지를 약력학적 바이오마커에 대한 검사에 사용하였다. 에일러론 펩티드-1의 제1 용량의 투여 전 p53 WT 상태의 확인은 용량 수준 4 및 그보다 높은 수준에서 출발하는 환자의 경우 DEP의 1단계에서, 그리고 모든 환자의 경우 DEP 및 EXP의 2단계(필요하다면)에서의 참여가 의무적이었다.

DEP의 1단계에서 용량 수준 4 및 그 이상 전에 분자 스크리닝(DEP의 2단계에 참가한 모든 환자를 비롯함), 미지의 p53 상태의 환자에서 분자 스크리닝은 임상 스크리닝을 개시하기 전에 수행하였다. p53 상태가 WT로 알려지면, 이들 환자는 임상 스크리닝을 진행하였고 참여시켰으며 중앙 실험실에서 p53 WT의 확인 전에 에일러론 펩티드-1을 투약받았다.

EXP에서, 환자는 참가를 진행하기 전에 중앙 실험실에서 분자 스크리닝을 완료하였다. 이들 환자는 오직 중앙 실험실에서 p53 WT의 확인 이후에만 참여하여 에일러론 펩티드-1을 투약받았다.

DR-A 및 DR-B, 모든 용량 수준에 대한 1주기의 1일 전에 21일 역일 내에 임상 스크리닝

에일러론 펩티드-1의 제1 투여(1주기의 1일) 전 21일 역일(또는 표시한 바와 같음) 내에 수행된 스크리닝 평가 및 절차는 서명된 사전 동의서의 수집, 병력(기본 징후 및 증상의 평가), 인구 통계, 적격성 평가, HIV, B형 및 C형 간염에 대한 혈액 검사, 활력 징후(혈압, 심박, 호흡수, 체온 포함), 신체 검사, ECG, 임상 화학을 포함한 실험실 평가(포도당, 칼슘, 알부민, 총 단백질, 나트륨, 칼륨, CO₂, 클로라이드, 포스페이트, BUN[혈액 우레아 질소], 혈청 크레아틴, 요산, ALP, ALT, AST, 전체 및 직접 빌리루빈), 혈액학(온혈구 계산, 혈소판 및 감별), 소변검사(딥스틱 측정[pH, 비중, 단백질, 포도당, 케톤, 아질산염, 백혈구 에스터라제], 딥스틱 결과가 추가 검사를 요하면 현미경 검사를 수반), 응집(PT, INR, aPTT), ECOG 수행도, 질환 평가 및 종양 측정을 위한 RECIST-(고형 종양 환자의 경우) 또는 IWG-(림프종 환자의 경우) 순응 영상화를 비롯한 기본 PET_FDG 및 가능한 FLT-PET 스캔(들), 수반 약물(현행 약물 및 1주기의 28일 이내, 1일에 섭취한 것)을 포함한, 관련 질환 징후를 갖는 환자에 대한 실험실 기반 검정법(예를 들어, 전립선 특이적 항원)을 포함한다.

DR-A 및 DR-B, 모든 용량 수준에 대한 1주기의 1일 전 7일 역일 내

가임 가능성 여성에 대한 혈청 또는 소변 임신 검사(β-hCG)를 포함한 에일러론 펩티드-1의 제1 투여(1주기의 1일) 전 7일 역일 내에 완료한 스크리닝 평가: 에일러론 펩티드-1의 제1 용량 전 2일 내에 수행되었고, 적격성, 활력 징후, 실험실 평가 - 이전에 7일 이내에 스크리닝 검사가 수행되었으면, 생략할 수 있음-, ECOG 수행도, 및 수반 약물을 확인하였다.

1주기 동안의 요건

DR-A 및 DR-B, 모든 용량 수준에 대한, 1주기의 1일

에일러론 펩티드-1의 투여 전에 수행된 실험 절차는 다음을 포함하였다: 활력 징후; SOI 전 30분 이내, 신체 검사, ECG: SOI(삼중으로 수행(판독간 간격 5-10분)) 전 30분 이내, 면역원성에 대한 혈액 채취 SOI 전 1시간 이내, 모든 바이오마커 평가를 위한 혈액 채취, SOI 전 1시간 이내, 약력학적 평가를 위한 혈액 채취; SOI 전 1시간 이내, 및 수반 약물.

에일러론 펩티드-1의 투여 후 수행된 실험 절차는 다음을 포함하였다: 활력 징후: (주입 동안) 30분(± 3분); (주입 후) EOI(+5분)시에, 그리고 EOI 후 1시간(±5분) 및 2시간(±10분): EOI(+5분) 시에, 그리고 EOI 후 1시간(±5분) 및 2시간(±10분). 환자가 QT가 a) >500 msec; b) 용량전 60 msec까지 증가; 또는 c) 용량 전 기록 이하로 50 msec 까지 감소일 경우만 삼중으로 수행한다(판독간 간격 5-10분); 약동학 평가를 위한 혈액 채취: EOI(+5분)에, EOI 후 30분(±5분) 및 1시간(±5분), 2시간(±10분), 4(±10분) 및 8시간(±10분); 모든 바이오마커 평가를 위한 혈액 채취, EOI(+5분)시, 및 EOI 후 1시간(±5분) 및 2, 4, 및 8시간시간(±10분); 수반 약물; 및 유해 사례(AE) 평가.

DR-A 및 DR-B, 모든 용량 수준에 대한 1주기의 2일

수행된 실험 절차는 1일 SOI 후 24시간(±4시간)에, 활력 징후, 실험실 평가, 모든 바이오마커 평가를 위한 혈액 채취, 1일 SOI 후 24시간(±4시간)에 약동학적 평가를 위한 혈액 채취, 수반 약물, AE 평가, 및 TLS 모니터링(통상의 실험실 평가 샘플에 의함)을 포함한다.

DR-A 및 DR-B, 모든 용량 수준에 대한 1주기의 3일

수행된 실험 절차는 다음을 포함하였다: 활력 징후, 실험실 평가(1일 SOI 후 48시간(±4시간)에 모든 바이오마커 평가를 위한 혈액 채취), 1일 SOI 후 48시간 (±4시간)에 약동학적 평가를 위한 혈액 채취, 수반 약물 및 AE 평가.

DR-B 단독, 모든 용량 수준에 대한 1주기의 4일

에일러론 펩티드-1의 투여 전 수행된 실험 절차는 다음을 포함하였다: 활력 징후: SOI 전 30분 이내, 신체 검사, ECG: SOI 전 30분 이내. 삼중으로 수행(판독 사이 간격 5-10분)한다. 실험실 평가, SOI 전 1시간 이내 면역원성을 위한 혈액 채취, SOI 전 1시간 이내 모든 바이오마커 평가를 위한 혈액 채취, 약동학적 평가를 위한 혈액 채취: SOI 이전 1시간 이내, 수반 약물 및 유해 사례(AE) 평가를 포함하였다.

에일러론 펩티드-1의 투여 후 수행된 실험 절차는 다음을 포함하였다: 활력 징후: (주입 동안) 30분(± 3분); (주입 후) EOI(+5분) 시에, 그리고 EOI 후 1시간 및 2시간(±10분); ECG: EOI(+5분)에, 그리고 EOI 후 1시간(± 5분) 및 2시간(±10분). 환자는 QT가 a) >500 msec; b) 용량 전에 60 msec까지 증가; 또는 c) 용량 전 기록 이하로 50 msec까지 감소인 경우만 삼중으로 수행한다(판독 사이 간격 5-10분); 실험실 평가; EOI 후 1시간 이내 모든 바이오마커 평가를 위한 혈액 채취; EOI(+5분)시, EOI 후 30분(±5분) 1시간(±5분), 2(±10분), 4(±10분) 후 약동학적 평가를 위한 혈액 채취; 수반 약물 및 유해 사례(AE) 평가.

DR-A 및 DR-B, 모든 용량 수준에 대한 1주기의 8일

에일러론 펩티드-1의 투여 전 수행된 실험 절차는 다음을 포함하였다: SOI 전 30분 이내; 신체 검사; 실험실 평가, SOI 전 1시간 이내에 모든 바이오마커 평가를 위한 혈액 채취, SOI 전 1시간 이내 약동학적 평가를 위한 혈액 채취, ECOG 수행도, 수반 약물 및 AE 평가.

에일러론 펩티드-1의 투여 후 수행된 실험 절차는 다음을 포함하였다: 활력 징후: (주입 동안) 30분(± 3분); (주입 후) EOI(+5분) 시에, 그리고 EOI 후 1시간(±5분) 및 2시간(±10분); EOI 후 1시간 이내 모든 바이오마커 평가를 위한 혈액 채취; EOI(+5분) 시에, 그리고 EOI 후 30분(±5분), 1시간(±5분), 2 및 4시간(±10분)에 약력학적 평가를 위한 혈액 채취; 수반 약물 및 AE 평가.

1주기의 15일 DR-A 및 11일 DR-B

에일러론 펩티드-1의 투여 전에 수행된 실험 절차는 다음을 포함하였다: 활력 징후: SOI 전 30분 이내; 신체 검사; 실험실 평가; SOI 전 1시간 이내 모든 바이오마커 평가를 위한 혈액 채취; SOI 전 1시간 이내 약력학적 평가를 위한 혈액 채취; ECOG 수행도; 수반 약물 및 AE 평가.

에일러론 펩티드-1의 투여 후 수행된 실험 절차는 다음을 포함하였다: 활력 징후: (주입 동안) 30분(±3분); (주입 후) EOI(+5분) 시에, 그리고 EOI 후 1시간(±5분) 및 2시간(±10분); EOI(+5분) 시에, 그리고 EOI 후 30분(±5분), 1시간(±5분); 2, 4, 및 8시간(±10분)에 약동학적 평가를 위한 혈액 채취; EOI(+5분) 시 1시간 이내; EOI 후 EOI와 1시간(±5분); 4, 및 8시간(±10분)에 모든 바이오마커 평가를 위한 혈액 채취; 수반 약물; 및 AE 평가.

1주기의 16일 DR-A 및 12일 DR-B

수행된 실험 절차는 다음을 포함한다: 활력 징후; 실험실 평가; 바이오마커 평가를 위한 혈액 채취: 이전일 SOI 후 24시간(±4시간); 실험 약물 시작 전 수행된 성공적인 실험 생검을 한 환자만: 바이오마커 평가를 위한 침 생검- 조사자의 판단으로, (환자에게 생검이 유의한 위험성이 없으면), 1주기, 15일(DR-A) 또는 11일(DR-B) 주입 또는 2주기, 15일(DR-A) 또는 11일(DR-B) 주입의 48시간 내에 수행됨; 15일(DR-A) 또는 11일(DR-B) SOI 후 24시간(±4시간)에 약동학적 평가를 위한 혈액 채취; 이전 일에 SOI 후 24시간(±4시간)에 모든 약력학적 평가를 위한 혈액 채취; 수반 약물; cAE 평가; 및 스크리닝시 FLT-PET를 받고 SUV > 5인 환자의 경우 FLT-PET.

1주기의 22일 DR-A 및 18일 DR-B

수행된 실험 절차는 다음을 포함하였다: 활력 징후; 실험실 평가-혈액학 단독; 모든 바이오마커 평가를 위한 혈액 채취; 수반 약물; 및 AE 평가.

1주기의 29일 DR-A 및 22일 DR-B(-1일 최대 +3일) / 2주기 2일

2주기를 시작하는 후속 주기 동안의 요건 하에서 이하 열거된 절차를 수행하였다. 주: "22일 또는 29일" = 치료를 계속하는 환자의 다음 주기의 1일. 1주기 22일 또는 29일/2주기 1일 투약전 평가는 다음 주기 약물 투여 전 3일 내에 수행하였다.

환자가 1주기 이상으로 치료를 계속하지 않으면, 연구 종료 방문 부분에서 이하에 열된된 절차를 수행하였다.

2주기를 시작하는 후속 주기 동안의 요건

이전 주기의 29일 DR-A 및 22일 DR-B/2주기 및 후속 주기의 1일

주: "22일 또는 29일" = 치료를 계속하는 환자의 경우 다음 주기의 1일. 이전 주기의 22일 또는 20일/현재 주기의 투약전 평가의 1일은 약물 투여 전 3일 내에 수행하였다.

주: CTC를 평가하기 위한 혈액 샘플은 2주기 또는 후속 주기에 채취하지 않았다.

에일러론 펩티드-1의 투여 전 수행된 실험 절차는 다음을 포함하였다: 활력 징후: SOI 전 30분 이내; 신체 검사; ECG: SOI 전 30분 이내. 3중으로 수행(판독 사이 간격 5-10분); 실험실 평가; 면역원성을 위한 혈액 채취: SOI 전 1시간 이내; 바이오마커 평가를 위한 혈액 채취(MIC-1 단독): SOI 전 1시간 이내; 약동학적 평가를 위한 혈액 채취(2주기 단독): SOI 전 1시간 이내; ECOG 수행도; 수반 약물; 및 AE 평가.

에일러론 펩티드-1의 투여 후 수행된 실험 절차는 다음을 포함하였다: 활력 징후: (주입 동안) 30분(± 3분); (주입 후) EOI(+5분)시에, 그리고 EOI 후 임상적으로 표시된 경우; ECG: EOI(+ 5분) 시에. 환자 QTc가 a) >500 msec; b) 투약전 60 msec까지 증가; 또는 c) 투약전 기록 이하로 50 msec까지 감소인 경우만 3중으로 수행(판독 사이 간격 5-10분); 바이오마커 평가를 위한 혈액 채취(MIC-1 단독): EOI 후 1시간 이내; 약동학적 평가를 위한 혈액 채취(2주기 단독): EOI(+5분) 시에, 그리고 EOI 후 30분((±5분), 1시간 (±5분), 2 및 4시간(±10분); 수반 약물; 및 AE 평가.

2주기 및 그 이상의 주기의 8일 DR-A 및 4일 및 8일 DR-B

에일러론 펩티드-1의 투여 전 수행된 실험 절차는 다음을 포함하였다: 활력 징후: SOI 전 30분 이내; 신체 검사; 실험실 평가-혈액학 단독; ECOG 수행도; 수반 약물; 및 AE 평가.

에일러론 펩티드-1의 투여 후 수행된 실험 절차는 다음을 포함하였다: 활력 징후: (주입 동안) 30분 (± 3분); (주입 후) EOI(+5분) 시에, 그리고 EOI 후 임상적으로 표시된 경우; 수반 약물; 및 AE 평가.

2주기 및 그 이상의 주기의 15일 DR-A 및 11일 DR-B

에일러론 펩티드-1의 투여 전 수행된 실험 절차는 다음을 포함하였다: 활력 징후: SOI 전 30분 이내; 신체 검사; 실험실 평가; 바이오마커 평가를 위한 혈액 채취(MIC-1 단독): SOI 전 1시간 이내; 약동학적 평가를 위한 혈액 채취 (2주기 단독): SOI 전 1시간 이내; ECOG 수행도; 수반 약물; 및 AE 평가.

에일러론 펩티드-1의 투여 후 수행된 실험 절차는 다음을 포함하였다: 활력 징후: (주입 동안) 30분(± 3분); (주입 후) EOI(+5분) 시에, 그리고 EOI 후 임상적으로 표시된 경우; 바이오마커 평가를 위한 혈액 채취(MIC-1 단독): EOI 후 1시간 이내; 약동학적 평가를 위한 혈액 채취(2주기 단독) EOI(+5분) 시에, 그리고 EOI 후 30분(±5분), 1시간(±5분), 2시간 및 4시간(±10분); 수반 약물 및 AE 평가.

2주기 및 그 이상 주기의 16일 DR-A 및 12일 DR-B

수행된 실험 절차는 다음을 포함하였다: 활력 징후, 실험실 평가, 바이오마커 평가를 위한 혈액 채취: 15일 또는 11일 SOI 후 24시간(±4시간), 약동학적 평가를 위한 혈액 채취: 15일 또는 11일 SOI 후 24시간(±4시간), 수반 약물 및 AE 평가.

짝수 주기 이후

혈액을 면역원성을 위해 채취하였다. 종양 평가는 기준 측정에 사용된 동일한 절차, 예를 들어 관련 질환 징후를 갖는 환자에 대한 영상화, 신체 검사를 비롯한 실험실 기반 검정법(예를 들어, 전립선 특이적 항원)을 사용하였다.

RECIST 또는 IWG 기준으로 정의 시 "안정한 질환"을 획득한 환자의 경우, FDG-PET 스캔을 표시하였고, 단, 평가가능한 FDG-PET-스캔은 실험 약물 치료 시작 전에 수행하였다.

CT 영상법

모든 환자는 제1 용량 전 CT 영상법을 받았다. 투약을 투약 계획-A(DR-A)로 시작한 후, CT 영상은 2주기의 종료시 및 DR-A 이후에 2주기 마다, 예를 들어 4주기, 6주기 및 8주기에 획득하였다. 투약 계획-B(DR-B)에서, CT 영상은 3주기의 마지막 주입 후 그리고, DR-B 이후 3주기 마다, 예를 들어 6주기, 9주기 및 12주기에 획득하였다. 영상은 마지막 용량이 그들 주기에 투여된 후, 18일 방문 전에 획득한다.

연구 종료 방문

연구 종료 방문은 에일러론 펩티드-1의 마지막 투여 또는 실험 취소 후 30(± 2)일 역일에 수행하였다. 수행된 실험 절차는 혈청 또는 소변 임신 검사, 활력 징후, 신체 검사, ECG, 실험실 평가, 면역원성을 위한 혈액 채취, 바이오마커 평가를 위한 혈액 채취, 약동학적 평가를 위한 혈액 채취, ECOG 수행도, 종양 평가 기준 측정에 사용된 동일 절차, 예를 들어 영상화, 신체 검사를 비롯해 관련 질환 징후를 갖는 환자에 대한 실험실 기반 검정법(예를 들어, 전립선 특이적 항원) 이후 종양 평가, 수반 약물 및 AE 평가를 포함한다.

약력학적 평가

약력학적 평가를 위한 혈액 샘플은 하기 시점에 채취하였다:

약동학적(PK) 평가

약동학적 평가를 위한 혈액 샘플은 하기 시점에 채취하였다:

실시예 4: 추가 실험

에일러론 펩티드-1은 표준 요법에 난치성 또는 불내성이거나, 또는 표준 요법이 존재하지 않는, WT p53을 발현하는 후기 고형 종양 또는 림프종을 갖는 성인 환자에서 안전성, 내성, 약동학 및 약력학을 평가하였다. 도 6은 WT p53의 재활성화를 초래하는, MDMX 및/또는 MDM2를 억제하도록 에일러론 펩티드-1을 디자인한 한 방식을 도시한다.

에일러론 펩티드-1은 세포막을 투과하여 핵 내에 국재할 수 있다. 추가 에일러론 펩티드-1은 세포 내 단백질-단백질 상호작용, 예컨대 p53과 MDM2 및 MDMX 간 상호작용을 파괴할 수 있다.

에일러론 펩티드-1의 몇몇 생체 내 및 시험관 내 실험을 수행하였다. 이들 실험에서, 에일러론 펩티드-1은 나노몰 친화성으로 MDM2 및 MDMX 둘 모두에 결합하였고, 유전자 발현 프로파일링을 통해 시험관 내 특이적 표적 적중 기전의 증거가 입증되었다. 또한, 에일러론 펩티드-1은 표적 적중 약동학 및 약력학, 또는 약동학/약력학, 활성과 명확한 상관성으로 MDM2/MDMX-과발현 이종이식 암 모델에서 종양 성장 억제, p53-의존적 세포 주기 중지, 아폽토시스 및 항종양 활성이 입증되었다.

용량 상승기는 고형 종양 또는 림프종을 갖는 환자에서 에일러론 펩티드-1을 평가하기 위해 디자인하였다. 용량 상승기는 종양 또는 림프종의 유형에 제한하지 않았다. 에일러론 펩티드-1를 육종, 위암, 비소세포 폐암, 난소암 및 흉선종을 갖는 환자에게 투여하였다. 일부 경우에서, 에일러론 펩티드-1은 WT p53이 환자의 50% 이상에서 우세한 종양 및 림프종을 치료하는데 사용되었다. p53 야생형 상태는 적어도 19종의 상이한 종양 유형을 앓는 환자의 50% 이상에서 우세하였다. 따라서, 적응 잠재력은 희귀 적용 또는 거대 시장 기회부터 다양할 수 있다. 예를 들어, 도 7을 참조한다.

p53 신호 활성 실험은 에일러론 펩티드-1이 WT p53과 비교하여 돌연변이체 p53을 갖는 암 세포주에 대해 차등적인 효과를 갖는지 여부를 결정하기 위해 수행되었다. 이 실험에서, 본 발명자는 돌연변이체 p53을 갖는 세포주 및 WT p53을 갖는 세포주에서 에일러론 펩티드-1의 효과를 비교하기 위해 다양한 상이한 암에 걸쳐서 312 세포주에서 에일러론 펩티드-1의 효과를 측정하였다. 도 8을 참조한다. 207 돌연변이체 p53 세포주에서, 에일러론 펩티드-1은 인식될 만한 효과가 없었지만, 105 WT p53 세포주에서는 거의 모두 종양 세포 사멸을 보였다. 도 8을 참조한다. 종양 세포 사멸을 보이지 않은 WT p53 세포주는 인간 파필로마 바이러스, 또는 HPV, 관련 암, 예컨대 자궁경부 및 두경부 암과 관련된 WT p53 세포주를 포함한다.WT p53 및 반응 종양에 집중하여, 우리는 우리의 생성물 후보로부터 보다 양호한 반응 기회를 갖는 환자 개체군을 예측할 수 있었다.

다른 실험에서, WT p53 및 MDM2 소형 분자 억제제의 MDM2 및 MDMX에 대한 결합 친화성과 비교하여 MDM2 또는 MDMX에 대한 에일러론 펩티드-1의 결합 친화성을 측정하였다. 수용체에 대한 약물의 친화성은 어떻게 효과적으로 약물이 그 표적에 결합하는지의 척도이고 표적 적중 효과 및 비표적 독성 가능성에 대한 통찰을 제공할 수 있다. 에일러론 펩티드-1은 에일러론 펩티드-1이 p53 대신 MDM2 및/또는 MDMX에 결합하여 WT p53에 대한 MDM2 및/또는 MDMX의 결합을 파괴하도록 WT p53보다 더 높은 친화성으로 MDM2 및/또는 MDMX에 결합하도록 제작되었다. 그러한 결합은 p53이 방출 및 활성화되도록 할 수 있다. 이 실험에서, 우리는 또한 MDMX에 대한 소형 분자 MDM2 억제제의 결합 친화성을 측정하였고, 이 표적에 결합하지 않음을 보여주었다. 이하의 표 14는 WT p53 및 소형 분자 MDM2 억제제와 비교한 MDM2 및 MDMX에 결합하는 에일러론 펩티드-1의 능력을 보여준다.

생체 내

우리는 양쪽 고형 종양에서 에일러론 펩티드-1의 효과를 검토하였다. 도 9a 및 9b에 도시된 실험에서, 우리는 MDMX-유도된 MCF-7 유방암 이종이식 모델에서 정맥내, 또는 IV 주사로 투여된 에일러론 펩티드-1의 효과를 평가하였다. 이 실험에서, 우리는 종양 부피 성장에 대한 효과를 결정하기 위해서 에일러론 펩티드-1 및 비히클을 사용한 치료의 상이한 용량, 스케줄 및 지속기간을 평가하였다. 에일러론 펩티드-1은 2.5 mg/kg 내지 5 mg/kg 내지 10 mg/kg 및 20mg/kg 범위의 용량에서, 이들 용량을 28일 기간 동안 주당 2회 투여했을 때, 통계적으로 유의한 종양 성장 억제를 보여주었다. 도 11a 및 11b를 참조한다.

독성학 및 비임상적 안전성 실험

래트 및 원숭이에서 중추적인 4-주 복수 용량 GLP 실험은 초기 임상 계획처럼 계획된 1주 1회 IV 투약보다는 1주 2회 IV 투약을 이용하였다. 이 실험은 투약 및 회복 기간 동안 용량-관련 및 노출-관련 평가를 제공하고, 결과는 최대 내성 용량(MTD)을 정하고, 래트에서 10%의 중증 독성 용량(STD₁₀) 및 원숭이에서 최고의 비중증 독성 용량(HNSTD)을 추산하는데 사용되었다. 모든 총체적이고 미시적인 불내성 징후(예를 들어, 감소된 장기 무게, 다수-조직 출혈의 산발적 존재 및 간 괴사) 및 혈청 화학 변수의 변화는 적혈구 세포(RBC), 혈소판 및/또는 백혈구 세포(WBC) 고갈 또는 양쪽 종에서 거식증 및 탈수보다 부차적인 것으로 간주하였다. 회복 평가는 골수 세포 생존과 일관되게 재생적이고 보상적인 변화 및 모든 관련 혈액학적 및 부차적 독성의 가역성을 밝혀주었다.

양쪽 동물 종에서 DLT는 골수의 조혈 세포, 구체적으로 거대핵세포 계통의 세포의 억제와 관련된 것으로 나타나서, 그 결과 투약 중단 시 회복을 입증하는 말초 혈액 혈소판의 유의한 감소를 야기하였다. 도 7을 참조한다.

래트에서 STD₁₀은 회복동안 혈액학적 샘플링을 위한 위성군에서 한마리 동물의 치사율을 기반으로 10 mg/kg으로 정해졌다. 원숭이에서 HNSTD는 이러한 최저 용량 수준에서 유의한 혈소판감소증의 완전 결여를 기반으로, 5 mg/kg으로 정해졌다. 그러나, 중간 용량 및 고용량 수준에서 거의 모든 원숭이는 에일러론 펩티드-1 투여에 충분히 내성이었고, 이들 각 용량 수준에서 오직 1마리 동물만이 상당한 혈소판 감소증이 발병되었다(<100,000 x 10⁶/mL).

래트는 최대 내성 용량에 노출을 기초로 원숭이보다 에일러론 펩티드-1의 골수 및 혈액학적 효과에 더 민감하다. STD₁₀(10 mg/kg에서 AUC_{0 - 8} =562 ㎍·hr/mL)에서 노출은 원숭이에서 HNSTD(5 mg/kg에서 AUC_{0 - 8} =813 ㎍·hr/mL)보다 낮았다. 이들 생체내 결과는 발광 산출량(할로)을 통해 시험관 내 혈독성 검정으로 획득된 것과 상관성이 있다. 이들 조사에서, 대체로 에일러론 펩티드-1은 원숭이 또는 인간에서 유래된 것보다 훨씨 큰 정도로 래트 유래의 골수 전구체 세포의 유도 증식을 억제하였다. IC₅₀ 값은 원숭이 또는 인간 세포에서 보다 래트 세포에서 ∼2 내지 8배 더 높았고, 최대 차이는 혈소판 전구체인, 거핵구 콜로니 형성 세포에서 두드러졌다. 이들 결과는 래트가 최대 내성 용량에서의 노출 및 용량을 기반으로 래트가 원숭이보다 에일러론 펩티드-1의 골수 및 혈액 효과에 더 감수성임을 시사하는 생체 내 발견과 상관성이 있다. 이들 결과는 또한 인간에서 예상되는 가능한 골수 및 혈액 독성 수준 관점에서, 원숭이 약동학-약력학 데이터가 래트 데이터보다 더 임상적으로 관련될 수 있음을 시사한다.

에일러론 펩티드-1은 박테리아 돌연변이 유발성(Ames), 염색체 이상(인간 말초 혈액 림프구) 및 생체 내 미소핵(래트 골수) 검정법을 포함한, 유전자 독성 연구에서 음성이었다. 안전성 약리학 연구를 수행하여 시험관 내 HERG 칼륨 채널 및 시아노몰거스 원숭이의 심장 기능에 대한 에일러론 펩티드-1의 효과를 평가하였다. 이들 실험에서 유의한 유해 사례는 존재하지 않았다.

4주 GLP 독성 실험에서 이용된 1주 2회 IV 투약 스케줄과 비교하여, 에일러론 펩티드-1의 최초 인간 임상 실험은 초기에 3주 동안 1주 1회 IV 투약을 평가하였다. 또한, 에일러론 시험 펩티드-1-유도된 혈액학적 효과에 대해 입증된 가역성, 통상의 실험실 측정으로 그러한 결과를 검출할 수 있는 능력, 및 효과적인 지지 요법의 이용가능성, 모두는 클리닉에서 추가의 안전역을 제공한다.

약동학 및 흡수, 분포, 대사 및 배출

래트에서, 에일러론 펩티드-1는 대체로 C_max 및 AUC에서 선형의, 용량-비례 증가를 보였다. 4주 래트 GLP 독성 실험에서, 에일러론 펩티드-1의 C_max는 49.9 내지 186 ㎍/mL 범위였고, AUC_0-8은 90.5 내지 562 ㎍·hr/mL 범위였으며, 청소율은 19.2 내지 28.3 mL/hr/kg 범위였다. 반감기(t_1/2) 값은 가변적인 결정 계수(r²　<　0.9)로 인해 계산할 수 없었다.　

인간 이외의 영장류에서, 에일러론 펩티드-1은 대체로 용량에 비례하여 증가된 노출을 보였지만, 노출의 겉보기 평탄역은 4주 원숭이 GLP 독성 실험의 고용량군(20　mg/kg)에서 관찰되었다. 실험에서, 에일러론 펩티드-1의 C_max는 133 내지 562 ㎍/mL 범위였고, t_1/2은 3.7 내지 6.0시간 범위였으며, AUC_0-8은 813 내지 1,600 ㎍·hr/mL 범위였고, 청소율은 6.5 내지 13.8 mL/hr/kg 범위였다.

래트 또는 원숭이에서 약동학적 변수에 유의한 성별-기반 차이는 관찰되지 않았고, GLP 독성 실험에서 1주 2회 스케줄 시 반복 용량 후 축적은 관찰되지 않았다.

단백질 가수분해는 에일러론 펩티드-1의 예상되는 주요 생체변형 경로이다. 주요 대사산물, 에일러론 펩티드 대사산물-1은 고리 펩티드 부분이 온전한 3-아미노산 절단형이고, 원숭이, 래트, 마우스 및 인간 냉동보존 간세포를 사용한 시험관내 안정성 실험에서 동일한 대사산물 프로파일이 확인되었다. 단일 용량 래트에서, 간담즙성 대사 및 제거가 에일러론 펩티드-1에 대한 주요 청소 경로였는데, 에일러론 펩티드 대사산물-1은 담즙에서 관찰되는 주요 배출 생성물이었다.

시험관 내 실험은 에일러론 펩티드-1이 시험된 임의의 사이토크롬 P450 (CYP) 이소폼의 억제제가 아님을 밝혀주었다. CYP 유도를 위한 시험관 내 검정법은 또한 에일러론 펩티드-1에 의한 임의의 유의한 치료-관련 효과를 보이지 않았다. 이들 결과를 기반으로, CYP-매개 기전을 통해 청소되는 수반 약물에 대한 임상적으로 관련된 약물-약물 상호작용의 가능성은 낮을 것으로 보인다.

에일러론 펩티드-1을 공통 수송체에 대해 시험관 내에서 시험하였고, 임상적으로 관련있을 수 있는 농도(예를 들어, 고용량 수준의 C_max)에서 유기 음이온 수송체 폴리펩티드(OATP) 구성원 OATP1B1 및 OATP1B3 및 담즙산염 유출 펌프(BSEP)의 > 90% 억제가 관찰되었다. 이들 결과를 기반으로, 간담즙성 수송체에 의한 유의하게 청소되는 약물(예를 들어, 메토트렉세이트, 스타틴)과 에이러론 펩티드-1에 의한 임상적으로 관련된 약물-약물 상호작용의 가능성을 고려해야 한다.

생체 내

개방 표지, 다중 센터, 용량 상승, 2부문 실험을 사용해 표준 요법에 난치성 또는 불내성이거나, 또는 표준 요법이 존재하지 않는 WT p53을 발현하는 후기 고형 종양 또는 림프종을 갖는 환자에서 정맥내(IV) 주입으로 투여된 에일러론 펩티드-1의 안전성, 내성, 약동학, 약력학 및 항종양 효과를 평가하도록 디자인하였다. 이 실험은 에일러론 펩티드-1의 최대 내성 용량, 또는 MTD, 또는 최적 생물학적 용량, 또는 OBD를 확립하기 위한 용량 상승기, 및 MTD 또는 OBD에서 에일러론 펩티드-1의 임상적 안전성 프로파일 및 가능한 효능을 조사하기 위한 용량 확대기를 포함하였다. 실험의 확대기에서, 에일러론 펩티드-1은 특이적 고형 종양 또는 림프종을 갖는 환자의 개별군에서 실험하였다. 고형 종양 또는 림프종의 선택은 상승기의 결과를 비롯하여, 추가의 비임상적 약리학 실험 데이타를 기반으로 완결하였다. 후자는 종양 유형 내에서 그리고 종양 유형에 걸쳐 에일러론 펩티드-1에 감수성인 세포주의 비교를 촉진하도록 다수의 고형 암 세포주 예컨대 유방, 방광, 두/경부, 위장, 또는 GI, 간, 폐, 췌장, 전립선 및 육종의 조사를 포함하였다. 실험의 용량 상승기 및 용량 확대기에서 환자 치료는 질환 진행의 기록, 허용불가한 독성, 또는 환자 또는 의사의 요법 중단 결정까지 계속하였다.

용량 상승기는 "3+3" 용량 상승 디자인을 기반으로 한다. 용량 상승기에서, 제1의 2 용량 수준의 환자는 3주 28일마다 1주 1회 에일러론 펩티드-1을 받았다. 보다 높은 용량 수준의 환자는 에일러론 펩티드-1을 28일 주기 동안 3연속 주 동안 1주 당 1회 또는 21일 주기의 2 연속 주 동안 1주에 2회 투약받았다. 도 10을 참조한다.

표준 요법에 지쳤거나 또는 표준 요법을 이용할 수 없고, 용량군 4b까지 완료하고 용량군 5a에 참여한 고형 종양 또는 림프종을 갖는 환자는 용량 상승기에 참여하였다. 기지의 HPV-연관된 암을 앓는 환자는 참여에서 배제시켰는데, HPV는 WP p53을 탈활성화시키는 것으로 알려져 있기 때문이다. 현재로서 이러한 데이터에 포함되는 종양 유형은 비소세포 폐암, 다양한 유형의 육종, 담관암종, 선낭 암종, 여포성 비호지킨 림프종, 흉선종, 전립선암, 자궁내막암, 및 난소암을 포함한다. 우리 실험이 주로 안전성 및 내성에 집중되었기 때문에, 비교적 저용량 수준에서 투약을 시작하였고 프로토콜은 처음 3 용량 수준의 환자가 p53-야생형 또는 HPV-음성이어야 할 필요가 없었다.

우리 실험을 위한 특이적 p53 환자를 동정하기 위해서, 차세대 서열분석을 사용해 p53 상태에 대해 실험에 참가한 환자 유래의 신선한 생검 샘플 및 보관 종양 조직 둘 모두를 검사하도록 중양 실험실을 고용하였다. 이들 용량 수준에 참가한 13명 환자 중 12명이 WT 상태를 갖는 것으로 확인되었다. 용량 수준 4에서 시작하여, WT p53 상태는 의무적인 적격성 기준이었다.

이러한 실험에서, 에일러론 펩티드-1에 대한 임상 활성 또는 반응은 약력학적 바이오마커 및 영상화 평가 둘 모두의 사용을 통해 평가하였다. 약력학적 바이오마커는 표적 적중 활성, 특이적 환자 유형 반응 및 종양에 대한 효과의 초기 통찰에 관한 정보를 제공하였다. 실험의 일부로서, 우리는 또한 다양하게 상이한 생물학적 샘플의 공급원, 예컨대 종양 생검, 검출가능한 순환 종양 세포, 단핵구 혈액 세포 및 혈액 샘플에서 잠재적인 약력학적 바이오마커에 대한 에일러론 펩티드-1의 효과를 평가하였다. 샘플 유형에 따라서, 그들 약력학적 바이오마커는 MDMX, MDM2, p21, p53, 아폽토시스 및 마크로파지 억제성 사이토카인-1, 또는 MIC-1의 측정을 포함한다. 또한, 우리는 투여되는 주기 횟수에 따라서, 환자로부터 표준 영상 평가, 예컨대 컴퓨터 단층촬영, 또는 CT, 자기 공명 영상법, 골스캔 및 PET 스캔을 받았다. CT-영상법은 2주기의 종료 시, 그리고 이후에 28일 주기군에서 이후 2주기 마다, 및 3주기의 종료시 및 이후 21일 주기군에서 3 주기마다 수행하였다. 본 발명자들은 고형 종양을 갖는 환자에 대한 RECIST 및 2014 국제 작업 그룹, 또는 IWG, 림프종 환자에 대한 기준을 사용해 항종양 활성을 측정하여, 종양이 진행성인지, 안정성인지 또는 수축하는지 여부를 객관적으로 평가할 수 있게 한다. 또한, 항종양 효과는 신체 검사 또는 임상적으로 입증된 혈청 종양 마커에 의해 결정될 수 있다.

약동학적 프로파일

에일러론 펩티드-1은 IV 투여로 전신 전달되어 간 및 위장 효소로부터의 대사 영향을 피하는 잠재적인 장점을 비롯하여 용량 상승으로 재현가능한 전신 생체이용률의 능력을 제공한다. 도 11a에 도시한 바와 같이, 약물 농도는 코호트 1(.16 mg/kg), 2(.32 mg/kg), 3a(.64 mg/kg), 3b(.32 mg/kg), 4a(1.25 mg/kg)에 대한 용량 수준으로 측정하였다. 환자에서, 에일러론 펩티드-1은 일관되게 관찰된 최대 약물 혈청 농도, 또는 Cmax에서 용량 의존적 증가를 생성시킬 뿐만 아니라 8시간 내지 10시간의 보다 긴 상응하는 반감기를 생성시킨다. 이러한 반감기는 WT p53을 재활성화시키고 유전자의 전사 조절을 개시하는 프로세스를 시작시키는데 적절하다.

에일러론 펩티드-1은 보다 높은 용량 수준에 대한 노출 예상이 효능 및 안전성을 예측할 수 있게 환자 마다 그리고 용량 마다 재현가능한 프로파일을 보여준다. 도 11b는 용량 수준 1(.16 mg/kg), 2(.32 mg/kg) 및 3 (.64 mg/kg)에서 측정된 약물 농도를 보여주고, 용량 4(1.25 mg/kg), 5(2.5 mg/kg), 및 6(5.0 mg/kg)을 예상하였다.

도 12는 에일러론 펩티드-1의 약동학적 모델을 보여준다. 펩티드는 비선형 미카엘리스-멘텐 청소율 및 선형 제거를 보여준다.

안전성 결과

에일러론 펩티드-1은 조사자에 의해 모든 용량 수준에서 충분히 내성으로 간주되었다. 보고된 용량 제한 독성이나 실험-관련의 심각한 유해 사례가 존재하지 않았다. 비혈액학적 안전성을 살펴보면, 가장 흔한 관련 유해 사례가 구역질 및 피로이다. 혈액학적 안전성을 보면, 처음 2 용량 수준 1 및 2는 1주기 및 2주기 동안 혈구감소증을 보이지 않았으며, 다른 한편, 용량 수준 3A, 3B 및 4A에서, 환자는 약한 수준에서 중간 정도의 빈혈, 약한 혈소판감소증 및 약한 호중구감소증의 약물 관련 사례를 보였다. 용량 수준 3B의 한 환자는 조사자가 아마도 실험 약물과의 관련성으로 보고한 등급 4 호중구감소증을 경험하였다. 환자의 전혈구 계측은 등급 2 백혈구감소증, 등급 1 빈혈 및 등급 1 혈소판감소증의 저점값을 나타내었다. 2종의 수반 약물은 에일러론 펩티드-1의 치료가 시작된 동일 시점 부근에서 개시되었는데, 둘 모두 호중구감소증의 발생과 연관된 것으로 의심되었다. 환자의 호중구감소증과 약물 노출 간에 연관성은 존재하지 않았고, 환자의 마지막 온혈구 계측은 등급 3 호중구감소증으로의 호전을 보여주었으며, 호중구감소증에 대한 치료를 투여하지 않았고 감염성 합병증은 보고되지 않았다.

4회의 조사자와의 공식 안전성 검토 회의는 DLT 없음을 확인하였다. DL1, 2 및 3A의 경우, 용량을 2배로 상승시키는 것을 만장일치로 결정하였다. DL3B의 경우, DL4B에서 피보나치를 통해 상승시키는 것을 만장일치로 결정하였다. 새로운 용량은 0.64 mg/Kg 대신 0.53 mg/Kg일 수 있다.

혈액학적 및 비혈액학적 유해 사례는 일반적으로 우리의 전임상 독성 프로파일과 일관되었다:

● 유전독성 없음

● 면역원성 없음

● 심혈관 안전성과 관련된 결과 없음

● GI 독성을 시사하는 관련 결과 없음

● 용량 제한 독성에 따른 골수억제 없음

바이오마커 평가

용량 상승기에서, 본 발명자는 몇몇 시험적 바이오마커를 사용하여 에일러론 펩티드-1의 약학적 또는 표적 적중 생물학적 활성을 확인하고, 환자 동원을 보조하였으며 용량 선택을 찾는데 도움을 주었다.

약력학적 바이오마커는 MDMX, MDM2, p21, p53, 아폽토시스 및 MIC-1 상에서 받았다. 본 발명자가 데이터를 받은 제1 바이오마커는 MIC-1이다. MIC-1은 p53이 활성화되면 혈액에서 쉽게 측정되는 분비형 p53-조절 사이토카인이고, p53 활성화를 위한 바이오마커로서 제공될 수 있다. 정상 상태에서, p53 발현은 낮게 유지되어서, 그에 상응하는 무시할 만한 수준의 MIC-1을 생성시킨다. 그러나, WT p53 활성화가 종양에 반응하여 일어나면, 이는 또한 높은 수준의 MIC-1을 초래한다. 본 발명자들은 초기 주입 전 1시간 및 다시 초기 주입 후 24시간에 MIC-1을 측정하였다. 용량 수준 1 내지 용량 수준 4A 범위의 용량 수준인 환자에서, 본 발명자들은 MIC-1 증가 에서 통계적으로 유의한 용량 의존적 반응을 관찰하였다. 도 13을 참조한다.

또한, 4명 환자 유래의 단핵 혈액 세포는 에일러론 펩티드-1이 세포막을 투과하여 p53 신호전달을 활성화시키는 것으로 확인되었다. 본 발명자들은 (a) 에일러론 펩티드-1 주입 종료, (b) 에일러론 펩티드-1의 주입 종료 후, 및 (c) 에일러론 펩티드-1의 주입 종료 후 4시간에 4명 환자 유래의 단핵 혈액 세포에서 세포내 p53 및 p21의 양을 측정하였다. 도 14에 도시한 바와 같이, 세포내 p53 수준의 1.8배 증가 및 세포내 p21 수준의 약 3배 증가를 관찰하였다.

따라서, 본 발명자는 에일러론 펩티드-1이 세포막을 침투하여 핵 내에 국재해서 WT p53을 방출시킨다고 결론내렸다. 기준치로부터 MIC-1 수준의 적어도 8배 증가는 p53 재활성화에 필요한 최소 용량의 지침으로 제공된다.

종합적으로, 적어도 2종의 독립적인 바이오마커가 세포내 p53 신호전달의 에일러론 펩티드-1-매개 활성화를 뒷받침한다: (i) MIC-1 혈청-단백질(ELISA로 측정): 용량-반응 관계, 및 (ii) 혈액 세포에서 p53 및 p21 증가(유세포측정으로 측정).

효능

객관적 종양 반응은 시험에서 효능에 대한 종료점이다. 28일 주기군의 환자는 기준시점 및 요법의 2주기 후에 다시, 또는 초기 투약 후 대략 56일 이내에 측정한다. 21일 주기군의 환자는 기준시점과 다시 요법의 3주기 후에, 또는 초기 투약 후 대략 63일 이내에 측정한다. RECIST 기준 정의는 다음과 같다:

● 안정한 질환, 또는 SD: 실험 동안 최소 총합 직경을 기준으로, 부분 반응을 취득할 충분한 수축 또는 진행성을 획득할 충분한 증가가 없음.

● 부분 반응, 또는 PR: 기준 총합 직경을 기준으로, 표적 병변의 직경 총합이 적어도 30% 감소.

● 완전 반응, 또는 CR: 모든 표적 병변의 소멸, 표적 또는 비표적 무관하게, 임의의 병적 림프절이 단축으로 10 밀리미터 미만으로 감소되어야 한다.

시험은 치료의 적어도 2주기를 완료한 환자가 일부 환자는 안정한 질환을 가짐을 보여준다. 에일러론 펩티드-1은 안정한 질환율을 보여주었다. 도 15를 참조한다.

하기 표15는 에일러론 펩티드-1로 치료된 예시적인 환자를 보여준다. 이들 환자는 야생형 또는 돌연변이체 p53을 갖는 일정 범위의 고형 종양을 포함한다. 표 16에 도시한 바와 같이, 2/3 주기 치료 후, 각각의 환자 4, 5, 7, 8, 10, 11 및 15는 안정환 질환을 갖는 반면, 오직 환자 2, 6 및 12만이 진행성 질환을 보였다. 3/4 치료 주기 완료 후, 환자 11은 안정한 질환을 계속 보여주었다. 본원에서 사용시, 안정한 질환은 실험 동안 최소 총합 직경을 기준으로, 부분 반응을 취득할 종양의 충분한 수축이나 진행성을 취득할 충분한 증가가 존재하지 않는 상황을 의미한다.

SEQUENCE LISTING <110> CHEN, HUBERT ANNIS, DAVID ALLEN CHANG, YONG AIVADO, MANUEL OLSON, KAREN VIAU, CHRIS J. <120> PEPTIDOMIMETIC MACROCYCLES AND USES THEREOF <130> 35224-804.201 <140> 14/864,801 <141> 2015-09-24 <150> 62/216,670 <151> 2015-09-10 <150> 62/213,831 <151> 2015-09-03 <150> 62/054,861 <151> 2014-09-24 <160> 1501 <170> PatentIn version 3.5 <210> 1 <400> 1 000 <210> 2 <400> 2 000 <210> 3 <400> 3 000 <210> 4 <400> 4 000 <210> 5 <400> 5 000 <210> 6 <400> 6 000 <210> 7 <400> 7 000 <210> 8 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <221> MOD_RES <222> (2)..(2) <223> Any amino acid <220> <221> MOD_RES <222> (9)..(9) <223> Any amino acid <220> <223> see specification as filed for detailed description of substitutions and preferred embodiments <400> 8 Phe Xaa His Tyr Trp Ala Gln Leu Xaa Ser 1 5 10 <210> 9 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic 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Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 144 Leu Thr Phe Ala Val Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ser Asn Ala 1 5 10 <210> 145 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES 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Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 147 Leu Thr Phe Ala Val Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ser Val Ala 1 5 10 <210> 148 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> 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Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 208 Leu Thr Phe Ala Ala Glu Trp Ala Ala Leu Ala Ser Ala Ala 1 5 10 <210> 209 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an 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Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> Norleucine <220> <223> C-term NH2 <400> 312 Leu Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ala Ala Leu Ala 1 5 10 15 <210> 313 <211> 15 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (3)..(3) <223> 3,4-difluoro Phe <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> 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Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (16)..(16) <223> Sarcosine <220> <221> MOD_RES <222> (17)..(17) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 486 Leu Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ala Ala Ala Ala Xaa 1 5 10 15 Ala <210> 487 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature 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D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 488 Leu Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala <210> 489 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (3)..(3) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (3)..(10) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (10)..(10) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (16)..(16) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 489 Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 <210> 490 <211> 15 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (2)..(2) <223> 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<220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (13)..(13) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 496 Leu Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ala Ala 1 5 10 <210> 497 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> 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Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term OH <400> 499 Leu Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ala 1 5 10 <210> 500 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected 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via an alkyne metathesis reaction with a second alkynyl amino acid <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S6-hexynyl-alanine alkynyl amino acid crosslinked via an alkyne metathesis reaction with a second alkynyl amino acid <220> <221> MOD_RES <222> (17)..(17) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 574 Leu Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala <210> 575 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R9-nonynyl-alanine alkynyl amino acid crosslinked via an alkyne metathesis reaction with a second alkynyl amino acid <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (10)..(10) <223> Cyclobutyl-Ala <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S6-hexynyl-alanine alkynyl 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Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (17)..(17) <223> D-amino acid <220> <221> MOD_RES <222> (18)..(18) <223> Beta-Ala <220> <223> C-term NH2 <400> 625 Leu Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala Ala Cys <210> 626 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (17)..(18) <223> D-amino acid <220> <221> MOD_RES <222> (19)..(19) <223> Peg4C <220> <223> C-term NH2 <400> 626 Leu Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala Asp Cys <210> 627 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (17)..(17) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 627 Leu Thr Ala Ala Ala Tyr Trp Ala Ala Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala <210> 628 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (17)..(17) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 628 Leu Thr Phe Ala Ala Tyr Ala Ala Ala Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala <210> 629 <211> 18 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term 5-FAM <220> <221> MOD_RES <222> (1)..(1) <223> Beta-Ala <220> <221> MOD_RES <222> (5)..(5) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (5)..(12) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (12)..(12) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (18)..(18) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 629 Ala Leu Thr Phe Ala Ala Tyr Trp Ala Ala Leu Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala Ala <210> 630 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> 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<220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R6-hexynyl-alanine alkynyl amino acids, crosslink via a dialkyne bond with a second alkynyl amino acid <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentynyl-alanine alkynyl amino acids, wherein the alkyne forms one half of a dialkyne bond with a second alkynyl amino acid <220> <221> MOD_RES <222> (17)..(17) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 632 Leu Thr Phe Ala Ala Tyr Trp Ala Ala Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala <210> 633 <211> 18 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term FITC <220> <221> MOD_RES <222> (1)..(1) <223> Beta-Ala <220> <221> MOD_RES <222> (5)..(5) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (5)..(12) <223> Crosslink between residues <220> 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Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Ala Ala Ser Ala Ala 1 5 10 15 <210> 635 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (17)..(17) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 635 Leu Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Glu Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala <210> 636 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (17)..(17) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 636 Leu Thr Phe Ala Ala Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Glu Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala <210> 637 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (17)..(17) <223> D-amino acid <220> <221> MOD_RES <222> (18)..(18) <223> Beta-Ala <220> <221> MOD_RES <222> (19)..(19) <223> Lys-bio <220> <223> C-term NH2 <400> 637 Leu Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala Ala Lys <210> 638 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (17)..(17) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 638 Leu Thr Phe Ala Ala Tyr Trp Ala Ala Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala <210> 639 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (17)..(17) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 639 Leu Thr Phe Ala Ala Tyr Ala Ala Ala Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala <210> 640 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (17)..(17) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 640 Leu Thr Phe Ala Ala Tyr Ala Ala Gln Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala <210> 641 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (17)..(17) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 641 Leu Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Glu Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala <210> 642 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (17)..(17) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 642 Leu Thr Phe Ala Ala Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Glu Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala <210> 643 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (10)..(10) <223> Cyclobutyl-Ala <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (17)..(17) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 643 Leu Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Ala Ala Ser Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala <210> 644 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(15) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Two pentenyl-alanine olefin side chains, each of which is crosslinked to another amino acid as indicated <220> <221> MOD_RES <222> (15)..(15) <223> Alpha-Me R5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 644 Leu Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala <210> 645 <211> 18 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (13)..(13) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (13)..(17) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (17)..(17) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 645 Leu Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala Ala <210> 646 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (14)..(18) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (18)..(18) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 646 Leu Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala Ala Ala <210> 647 <211> 20 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (15)..(15) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (15)..(19) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (19)..(19) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 647 Leu Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala Ala Ala Ala 20 <210> 648 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (7)..(14) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term OH <400> 648 Ala Ala Ala Leu Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala <210> 649 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (7)..(14) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 649 Ala Ala Ala Leu Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala <210> 650 <211> 18 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (8)..(8) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (8)..(15) <223> Crosslink between residues 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Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (10)..(10) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (10)..(17) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (17)..(17) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 652 Ala Ala Ala Ala Ala Ala Leu Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu 1 5 10 15 Ala Ala Ala Ala 20 <210> 653 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R6-hexynyl-alanine alkynyl amino acids, crosslink via a dialkyne bond with a second alkynyl amino acid <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (10)..(10) <223> Cyclobutyl-Ala 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<210> 677 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 677 Leu Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala <210> 678 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between 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crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (2)..(9) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (9)..(9) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (15)..(15) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 685 Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 <210> 686 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (17)..(17) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 686 Leu Val Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala <210> 687 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (17)..(17) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 687 Ala Ala Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala <210> 688 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> 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<220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (7)..(14) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (9)..(9) <223> 2-fluoro-Phe <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 782 Gln Ser Gln Gln Thr Phe Ala Asn Phe Trp Arg Leu Leu Ala Gln Asn 1 5 10 15 <210> 783 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (7)..(14) <223> Crosslink between 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MOD_RES <222> (14)..(14) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising no double bonds <220> <223> C-term NH2 <400> 786 Gln Ser Gln Gln Thr Phe Ala Asn Leu Trp Arg Leu Leu Ala Gln Asn 1 5 10 15 <210> 787 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term acetylated with heptanoic acid and connected to internal olefin amino acid by an all-carbon crosslinker to position 4 comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker to the N-term comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 787 Gln Ser Gln Ala Thr Phe Ser Asn Leu Trp Arg Leu Leu Pro Gln Asn 1 5 10 15 <210> 788 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term acetylated with heptanoic acid and connected to internal olefin amino acid by an all-carbon crosslinker to position 4 comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker to the N-term comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (7)..(14) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 788 Gln Ser Gln Ala Thr Phe Ala Asn Leu Trp Arg Leu Leu Ala Gln Asn 1 5 10 15 <210> 789 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an 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Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (5)..(5) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (5)..(9) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (9)..(9) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 793 Leu Thr Phe Glu Ala Tyr Trp Ala Ala Leu Thr Ser 1 5 10 <210> 794 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one Z configured double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one Z configured double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 794 Leu Thr Phe Ala His Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ser 1 5 10 <210> 795 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 795 Leu Thr Phe Ala His Tyr Trp Arg Gln Leu Ala Ser 1 5 10 <210> 796 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (3)..(3) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (3)..(7) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Two pentenyl-alanine olefin side chains, each of which is crosslinked to another amino acid as indicated <220> <221> misc_feature <222> (7)..(14) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> Alpha-Me S8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 796 Gln Ser Ala Gln Thr Phe Ala Asn Leu Trp Arg Leu Leu Ala Gln Asn 1 5 10 15 <210> 797 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <223> C-term NH2 <400> 797 Gln Ser Gln Gln Thr Ala Ser Asn Leu Trp Arg Leu Leu Pro Gln Asn 1 5 10 15 <210> 798 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid that is not connected by a crosslinker <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid that is not connected by a crosslinker <220> <223> C-term NH2 <400> 798 Gln Ser Gln Gln Thr Ala Ala Asn Leu Trp Arg Leu Leu Ala Gln Asn 1 5 10 15 <210> 799 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid that is not connected by a crosslinker <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid that is not connected by a crosslinker <220> <223> C-term NH2 <400> 799 Ala Ser Gln Gln Thr Phe Ala Asn Leu Trp Arg Leu Leu Ala Gln Asn 1 5 10 15 <210> 800 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (1)..(1) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (1)..(5) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (5)..(5) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> 2-aminoisobutyric acid <220> <223> C-term NH2 <400> 800 Ala Ser Gln Gln Ala Phe Ser Asn Leu Trp Arg Leu Leu Xaa Gln Asn 1 5 10 15 <210> 801 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (3)..(3) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (3)..(7) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> 2-aminoisobutyric acid <220> <223> C-term NH2 <400> 801 Gln Ser Ala Gln Thr Phe Ala Asn Leu Trp Arg Leu Leu Xaa Gln Asn 1 5 10 15 <210> 802 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (5)..(5) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (5)..(9) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (9)..(9) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> 2-aminoisobutyric acid <220> <223> C-term NH2 <400> 802 Gln Ser Gln Gln Ala Phe 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all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (8)..(12) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (12)..(12) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> 2-aminoisobutyric acid <220> <223> C-term NH2 <400> 804 Gln Ser Gln Gln Thr Phe Ser Ala Leu Trp Arg Ala Leu Xaa Gln Asn 1 5 10 15 <210> 805 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (11)..(15) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (15)..(15) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> 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pentenyl-alanine olefin side chains that are not crosslinked <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> Alpha-Me S8-octenyl-alanine olefin amino acid not connected by any crosslinker <220> <223> C-term NH2 <400> 812 Gln Ser Ala Gln Thr Phe Ala Asn Leu Trp Arg Leu Leu Ala Gln Asn 1 5 10 15 <210> 813 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (1)..(1) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (1)..(8) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (8)..(8) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> 2-aminoisobutyric acid <220> <223> C-term NH2 <400> 813 Ala Ser Gln Gln Thr Phe Ser Ala Leu Trp Arg Leu Leu Xaa Gln Asn 1 5 10 15 <210> 814 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Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid that is not connected by a crosslinker <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid that is not connected by a crosslinker <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> 2-aminoisobutyric acid <220> <223> C-term NH2 <400> 818 Gln Ser Gln Ala Thr Phe Ser Asn Leu Trp Ala Leu Leu Xaa Gln Asn 1 5 10 15 <210> 819 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (8)..(8) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid that is not connected by a crosslinker <220> <221> MOD_RES <222> (15)..(15) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid that is not connected by a crosslinker <220> <223> C-term NH2 <400> 819 Gln Ser Gln Gln Thr Phe Ser Ala Leu Trp Arg Leu Leu Ala Ala Asn 1 5 10 15 <210> 820 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (3)..(3) <223> Alpha-Me R5-pentenyl-alanine olefin amino acid that is not connected by a crosslinker <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Amino acid comprising two pentenyl-alanine olefin side chains that are not crosslinked <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid that is not connected by a crosslinker <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> 2-aminoisobutyric acid <220> <223> C-term NH2 <400> 820 Gln Ser Ala Gln Thr Phe Ala Asn Leu Trp Ala Leu Leu Xaa Gln Asn 1 5 10 15 <210> 821 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> 2-aminoisobutyric acid <220> <223> C-term NH2 <400> 821 Gln Ser Gln Gln Thr Phe Ser Asn Leu Trp Arg Leu Leu Xaa Gln Asn 1 5 10 15 <210> 822 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term acetylated with heptanoic acid <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid that is not connected by a crosslinker <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid that is not connected by a crosslinker <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid that is not connected by a crosslinker <220> <223> C-term NH2 <400> 822 Gln Ser Gln Ala Thr Phe Ala Asn Leu Trp Arg Leu Leu Ala Gln Asn 1 5 10 15 <210> 823 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (7)..(14) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> Alpha-Me 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crosslinker <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> 2-aminoisobutyric acid <220> <223> C-term NH2 <400> 833 Gln Ser Gln Gln Thr Phe Ala Asn Leu Trp Arg Leu Leu Xaa Gln Asn 1 5 10 15 <210> 834 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid that is not connected by a crosslinker <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> Norleucine <220> <223> C-term NH2 <400> 834 Gln Ser Gln Gln Thr Phe Ala Asn Leu Trp Arg Leu Leu Leu Gln Asn 1 5 10 15 <210> 835 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> 2-aminoisobutyric acid <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid that is not connected by a crosslinker <220> <223> C-term NH2 <400> 835 Gln Ser Gln Gln 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<223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising no double bonds <220> <223> C-term NH2 <400> 837 Gln Ser Gln Gln Thr Phe Ala Asn Leu Trp Arg Leu Leu Ala Gln Asn 1 5 10 15 <210> 838 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising no double bonds <220> <221> misc_feature <222> (7)..(3) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (10)..(10) <223> Me6clW <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising no double bonds <220> <223> C-term NH2 <400> 838 Gln Ser Gln Gln Thr Phe Ala Asn Leu Trp Arg Leu Leu Ala Gln Asn 1 5 10 15 <210> 839 <211> 8 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (2)..(2) <223> Norleucine <220> <221> MOD_RES <222> (3)..(3) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (3)..(7) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 839 Phe Leu Ala Tyr Trp Glu Ala Leu 1 5 <210> 840 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (2)..(2) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (2)..(9) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (9)..(9) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 840 Phe Ala Ala Tyr Trp Glu Leu Leu Ala Ala 1 5 10 <210> 841 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (2)..(2) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (2)..(9) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (9)..(9) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 841 Phe Ala Ala Tyr Trp Gln Leu Leu Ala Ala 1 5 10 <210> 842 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (1)..(1) <223> Norleucine <220> <221> MOD_RES <222> (5)..(5) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (5)..(12) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (12)..(12) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 842 Leu Pro Arg Phe Ala Asn Tyr Trp Glu Leu Leu Ala Gln Asn 1 5 10 <210> 843 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (1)..(1) <223> Norleucine <220> <221> MOD_RES <222> (5)..(5) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (5)..(12) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (12)..(12) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 843 Leu Pro Arg Phe Ala Asp Tyr Trp Arg Leu Leu Ala Gln Asn 1 5 10 <210> 844 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (1)..(1) <223> Norleucine <220> <221> MOD_RES <222> (5)..(5) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (5)..(12) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (12)..(12) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 844 Leu Pro Arg Phe Ala Asn Tyr Trp Arg Leu Leu Ala Gln 1 5 10 <210> 845 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (1)..(1) <223> Norleucine <220> <221> MOD_RES 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<400> 846 Gln Ser Gln Gln Thr Phe Ala Asp Leu Trp Arg Leu Leu Ala Gln Asn 1 5 10 15 <210> 847 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (7)..(14) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 847 Gln Ser Gln Gln Thr Phe Ala Asn Leu Trp Arg Leu Leu Ala Glu Asn 1 5 10 15 <210> 848 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one 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olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 869 Thr Phe Ala Ala Ala Trp Arg Leu Ala Ala Gln 1 5 10 <210> 870 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Pr <220> <221> MOD_RES <222> (3)..(3) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (3)..(10) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (10)..(10) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 870 Thr Phe Ala Ala Ala Trp Arg Leu Ala Ala Gln 1 5 10 <210> 871 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin 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Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising no double bonds <220> <221> misc_feature <222> (5)..(12) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (8)..(8) <223> 6cl-Trp <220> <221> MOD_RES <222> (12)..(12) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising no double bonds <220> <223> C-term NH2 <400> 874 Leu Pro Arg Phe Ala Asn Tyr Trp Arg Leu Leu Ala Gln Asn 1 5 10 <210> 875 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising no double bonds <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> 6cl-Trp <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising no double bonds <220> <223> C-term NH2 <400> 875 Leu Thr Phe Ala His Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ser 1 5 10 <210> 876 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (3)..(3) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising no double bonds <220> <221> misc_feature <222> (3)..(7) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Amino acid comprising two pentenyl-alanine olefin side chains, each of which is crosslinked to another amino acid as indicated via fully saturated hydrocarbon crosslinks <220> <221> misc_feature <222> (7)..(14) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all carbon crosslinker comprising no double bonds <220> <223> C-term NH2 <400> 876 Gln 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crosslinker comprising no double bonds <220> <221> misc_feature <222> (7)..(14) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (10)..(10) <223> 6cl-Trp <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising no double bonds <220> <223> C-term NH2 <400> 878 Gln Ser Gln Gln Thr Phe Ala Asn Leu Trp Arg Leu Leu Ala Gln Asn 1 5 10 15 <210> 879 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (1)..(1) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising no double bonds <220> <221> misc_feature <222> (1)..(8) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (8)..(8) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising no double bonds <220> <221> MOD_RES <222> (14)..(14) <223> 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Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (3)..(3) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (3)..(10) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (10)..(10) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 885 Thr Phe Ala Ala Ala Trp Arg Leu Ala Ala Gln 1 5 10 <210> 886 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Pr <220> <221> MOD_RES <222> (3)..(3) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (3)..(10) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (10)..(10) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by 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connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (2)..(9) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (6)..(6) <223> Norleucine <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Ac3c <220> <221> MOD_RES <222> (9)..(9) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 940 Phe Ala Ala Tyr Trp Leu Xaa Leu Ala Ala 1 5 10 <210> 941 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (2)..(2) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (2)..(9) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (3)..(3) <223> Abu <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Ac3c <220> <221> MOD_RES <222> (9)..(9) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 941 Phe Ala Xaa Tyr Trp Glu Xaa Leu Ala Ala 1 5 10 <210> 942 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (2)..(2) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (2)..(9) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (3)..(3) <223> Norleucine <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Ac3c <220> <221> MOD_RES <222> (9)..(9) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 942 Phe Ala Leu Tyr Trp Glu Xaa Leu Ala Ala 1 5 10 <210> 943 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> 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<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (2)..(2) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (2)..(9) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> Ac3c <220> <221> MOD_RES <222> (8)..(8) <223> homo-cyclohexyl-Ala <220> <221> MOD_RES <222> (9)..(9) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 963 Phe Ala Ala Tyr Trp Glu Xaa Ala Ala Ala 1 5 10 <210> 964 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (2)..(2) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (2)..(9) <223> Crosslink 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Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 1092 Leu Thr Phe Ala His Tyr Trp Ala Ala Leu Ala Ser 1 5 10 <210> 1093 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (9)..(9) <223> Abu <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 1093 Leu Thr Phe Ala His Tyr Trp Ala Xaa Leu Ala Ser 1 5 10 <210> 1094 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 1094 Leu Thr Phe Ala His Tyr Trp Ala Leu Leu Ala Ser 1 5 10 <210> 1095 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (2)..(2) <223> 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Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 1206 Leu Thr Phe Ala Ala Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ser Ala 1 5 10 <210> 1207 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine 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Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 1271 Leu Thr Phe Ala Ala Leu Trp Ala Gln Leu Ala Gln 1 5 10 <210> 1272 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (2)..(2) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (2)..(9) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (9)..(9) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon 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Synthetic peptide <220> <223> N-term mdPEG3 <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 1280 Leu Thr Phe Ala Ala Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ser 1 5 10 <210> 1281 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term mdPEG7 <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an 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connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 1287 Leu Thr Phe Ala Ala Tyr Trp Trp Gln Leu Ala Ser 1 5 10 <210> 1288 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 1288 Leu Thr Phe Ala His Tyr Trp Trp Gln Leu Ala Ala 1 5 10 <210> 1289 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino 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Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NHsBu <400> 1300 Leu Thr Phe Ala His Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ser 1 5 10 <210> 1301 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an 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Leu Thr Phe Ala Ala Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ser 1 5 10 <210> 1488 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Napac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 1488 Leu Thr Phe Ala Ala Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ser 1 5 10 <210> 1489 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Pam <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 1489 Leu Thr Phe Ala Ala Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ser 1 5 10 <210> 1490 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (3)..(3) <223> 2-Naphthalanine <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 1490 Leu Thr Ala Ala His Tyr Ala Ala Gln Leu Ala Ser 1 5 10 <210> 1491 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (3)..(3) <223> 2-Naphthalanine <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid that is not connected by a crosslinker <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid that is not connected by a crosslinker <220> <223> C-term NH2 <400> 1491 Leu Thr Ala Ala His Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ser 1 5 10 <210> 1492 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (3)..(3) <223> 2-Naphthalanine <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 1492 Leu Thr Ala Ala His Tyr Phe Ala Gln Leu Ala Ser 1 5 10 <210> 1493 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (3)..(3) <223> 2-Naphthalanine <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 1493 Leu Thr Ala Ala His Trp Ala Ala Gln Leu Ala Ser 1 5 10 <210> 1494 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (3)..(3) <223> 2-Naphthalanine <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 1494 Leu Thr Ala Ala His Tyr Ala Trp Gln Leu Ala Ser 1 5 10 <210> 1495 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (3)..(3) <223> 2-Naphthalanine <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 1495 Leu Thr Ala Ala His Tyr Ala Ala Gln Trp Ala Ser 1 5 10 <210> 1496 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 1496 Leu Thr Trp Ala His Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ser 1 5 10 <210> 1497 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (3)..(3) <223> 1-Naphthalanine <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R8-octenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S5-pentenyl-alanine olefin amino acid connected by an all-carbon crosslinker comprising one double bond <220> <223> C-term NH2 <400> 1497 Leu Thr Ala Ala His Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ser 1 5 10 <210> 1498 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (1)..(12) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 1498 Thr Ala Trp Tyr Ala Asn Phe Glu Lys Leu Leu Arg 1 5 10 <210> 1499 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (1)..(6) <223> D-amino acid <220> <221> MOD_RES <222> (7)..(7) <223> D-Phe-4CF3 <220> <221> MOD_RES <222> (8)..(12) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <400> 1499 Thr Ala Trp Tyr Ala Asn Phe Glu Lys Leu Leu Arg 1 5 10 <210> 1500 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <220> <223> N-term Ac <220> <221> MOD_RES <222> (4)..(4) <223> Alpha-Me R6-hexynyl-alanine alkynyl amino acids, crosslink via a dialkyne bond with a second alkynyl amino acid <220> <221> misc_feature <222> (4)..(11) <223> Crosslink between residues <220> <221> MOD_RES <222> (11)..(11) <223> Alpha-Me S6-hexynyl-alanine alkynyl amino acids, crosslink via a dialkyne bond with a second alkynyl amino acid <220> <221> MOD_RES <222> (17)..(17) <223> D-amino acid <220> <223> C-term NH2 <220> <223> see specification as filed for detailed description of substitutions and preferred embodiments <400> 1500 Leu Thr Phe Ala Glu Tyr Trp Ala Gln Leu Ala Ala Ala Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala <210> 1501 <211> 393 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 1501 Met Glu Glu Pro Gln Ser Asp Pro Ser Val Glu Pro Pro Leu Ser Gln 1 5 10 15 Glu Thr Phe Ser Asp Leu Trp Lys Leu Leu Pro Glu Asn Asn Val Leu 20 25 30 Ser Pro Leu Pro Ser Gln Ala Met Asp Asp Leu Met Leu Ser Pro Asp 35 40 45 Asp Ile Glu Gln Trp Phe Thr Glu Asp Pro Gly Pro Asp Glu Ala Pro 50 55 60 Arg Met Pro Glu Ala Ala Pro Pro Val Ala Pro Ala Pro Ala Ala Pro 65 70 75 80 Thr Pro Ala Ala Pro Ala Pro Ala Pro Ser Trp Pro Leu Ser Ser Ser 85 90 95 Val Pro Ser Gln Lys Thr Tyr Gln Gly Ser Tyr Gly Phe Arg Leu Gly 100 105 110 Phe Leu His Ser Gly Thr Ala Lys Ser Val Thr Cys Thr Tyr Ser Pro 115 120 125 Ala Leu Asn Lys Met Phe Cys Gln Leu Ala Lys Thr Cys Pro Val Gln 130 135 140 Leu Trp Val Asp Ser Thr Pro Pro Pro Gly Thr Arg Val Arg Ala Met 145 150 155 160 Ala Ile Tyr Lys Gln Ser Gln His Met Thr Glu Val Val Arg Arg Cys 165 170 175 Pro His His Glu Arg Cys Ser Asp Ser Asp Gly Leu Ala Pro Pro Gln 180 185 190 His Leu Ile Arg Val Glu Gly Asn Leu Arg Val Glu Tyr Leu Asp Asp 195 200 205 Arg Asn Thr Phe Arg His Ser Val Val Val Pro Tyr Glu Pro Pro Glu 210 215 220 Val Gly Ser Asp Cys Thr Thr Ile His Tyr Asn Tyr Met Cys Asn Ser 225 230 235 240 Ser Cys Met Gly Gly Met Asn Arg Arg Pro Ile Leu Thr Ile Ile Thr 245 250 255 Leu Glu Asp Ser Ser Gly Asn Leu Leu Gly Arg Asn Ser Phe Glu Val 260 265 270 Arg Val Cys Ala Cys Pro Gly Arg Asp Arg Arg Thr Glu Glu Glu Asn 275 280 285 Leu Arg Lys Lys Gly Glu Pro His His Glu Leu Pro Pro Gly Ser Thr 290 295 300 Lys Arg Ala Leu Pro Asn Asn Thr Ser Ser Ser Pro Gln Pro Lys Lys 305 310 315 320 Lys Pro Leu Asp Gly Glu Tyr Phe Thr Leu Gln Ile Arg Gly Arg Glu 325 330 335 Arg Phe Glu Met Phe Arg Glu Leu Asn Glu Ala Leu Glu Leu Lys Asp 340 345 350 Ala Gln Ala Gly Lys Glu Pro Gly Gly Ser Arg Ala His Ser Ser His 355 360 365 Leu Lys Ser Lys Lys Gly Gln Ser Thr Ser Arg His Lys Lys Leu Met 370 375 380 Phe Lys Thr Glu Gly Pro Asp Ser Asp 385 390

Claims (227)

1. p53 탈활성화 돌연변이가 결여된 것으로 결정된 고형 종양을, 이의 치료를 필요로 하는 인간 피험체에서 치료하는 방법으로서, 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합하는 것인 치료 방법.
2. p53 탈활성화 돌연변이가 결여된 고형 종양을, 이의 치료를 필요로 하는 인간 피험체에서 치료하는 방법으로서, 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합하는 것인 치료 방법.
3. p53 유전자에 p53 탈활성화 돌연변이를 갖는 고형 종양을, 이의 치료를 필요로 하는 인간 피험체에서 치료하는 방법으로서, 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합하는 것인 치료 방법.
4. 고형 종양의 치료를 필요로 하는 인간 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법으로서, 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합하고, 고형 종양은 p53 단백질 발현이 음성이 아닌 것(예컨대, 야생형 p53 단백질 또는 부분 기능성의 돌연변이된 p53 단백질을 발현하는 고형 종양)인 치료 방법.
5. 고형 종양의 치료를 필요로 하는 인간 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법으로서, 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합하고, 고형 종양은 기능 획득 돌연변이를 갖는 p53 단백질(예컨대, 초아폽토시스 p53)을 발현하는 것인 치료 방법.
6. 고형 종양의 치료를 필요로 하는 인간 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법으로서, 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합하고, 고형 종양은 부분 기능 상실을 유발하는 돌연변이를 갖는 p53 단백질을 발현하는 것인 치료 방법.
7. 고형 종양의 치료를 필요로 하는 인간 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법으로서, 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합하고, 고형 종양의 세포는 p53 유전자의 단일 게놈 카피로부터만 p53을 발현하는 것(예를 들어, 세포는 카피 상실 돌연변이를 가지며, 예를 들어, 반수체부족임)인 치료 방법.
8. 고형 종양의 치료를 필요로 하는 인간 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법으로서, 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합하고, 고형 종양은 1 이상의 침묵 돌연변이를 갖는 p53 단백질을 발현하는 것인 치료 방법.
9. 고형 종양의 치료를 필요로 하는 인간 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법으로서, 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합하고, 고형 종양의 세포는 p53 발현이 음성인 치료 방법.
10. 제3항에 있어서, 고형 종양의 세포는 p53 유전자의 하나의 카피에 p53 탈활성화 돌연변이를 갖는 것인 치료 방법.
11. 제10항에 있어서, 고형 종양의 세포는 p53 유전자의 제2 카피에 제2의 p53 탈활성화 돌연변이를 갖는 것인 치료 방법.
12. 제11항에 있어서, p53 유전자의 하나의 카피의 p53 탈활성화 돌연변이는 p53 유전자의 제2 카피의 제2의 p53 탈활성화 돌연변이와 동일한 것인 치료 방법.
13. 제11항에 있어서, p53 유전자의 하나의 카피의 p53 탈활성화 돌연변이는 p53 유전자의 제2 카피의 제2의 p53 탈활성화 돌연변이와 상이한 것인 치료 방법.
14. 제3항 및 제10항 내지 제13항 중 어느 한 항에 있어서, p53 유전자의 p53 탈활성화 돌연변이는 p53 유전자로부터의 p53 단백질 발현의 결여 또는 부분 기능 상실을 갖는 p53 단백질의 부분 발현을 유발하는 것인 치료 방법.
15. 제3항 및 제10항 내지 제13항 중 어느 한 항에 있어서, p53 유전자의 제2 카피의 제2의 p53 탈활성화 돌연변이는 p53 유전자로부터의 p53 단백질 발현의 결여 또는 부분 기능 상실을 갖는 p53 단백질의 부분 발현을 유발하는 것인 치료 방법.
16. 제2항 내지 제15항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양의 세포는 p53 유전자의 카피에 1 이상의 돌연변이를 가지며, 상기 돌연변이는 비돌연변이된 p53 유전자의 카피로부터 발현되는 야생형 p53과 비교하여, p53 유전자의 카피로부터 발현되는 p53 단백질의 활성을 제거하거나 또는 감소시키는 것인 치료 방법.
17. 고형 종양의 치료를 필요로 하는 인간 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법으로서, 상기 방법은 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 치료 등가량을 포함하는 약학 조성물을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 MDM2 및/또는 MDMX 단백질에 결합하는 것인 치료 방법.
18. 제1항 내지 제17항 중 어느 한 항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 p53과 MDM2 및 MDMX 간 상호작용을 파괴하는 것인 치료 방법.
19. 제1항 내지 제18항 중 어느 한 항에 있어서, 약학 조성물의 투여 전에 고형 종양의 p53 탈활성화 돌연변이의 결여를 결정하는 단계를 포함하는 것인 치료 방법.
20. 제19항에 있어서, p53 탈활성화 돌연변이의 결여를 결정하는 단계는 고형 종양에서 야생형 p53의 존재를 확인하는 단계를 포함하는 것인 치료 방법.
21. 제1항 내지 제18항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양에서 p53 기능 획득 돌연변이의 존재를 결정하는 단계를 포함하는 것인 치료 방법.
22. 제2항 내지 제18항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양에서 p53의 탈활성화 돌연변이의 존재를 결정하는 단계를 포함하는 것인 치료 방법.
23. 제2항 내지 제18항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양에서 p53의 카피 상실 돌연변이의 존재를 결정하는 단계를 포함하는 것인 치료 방법.
24. 제2항 내지 제18항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양에서 p53의 부분 기능 상실 돌연변이의 존재를 결정하는 단계를 포함하는 것인 치료 방법.
25. 제1항 내지 제24항 중 어느 한 항에 있어서, 약학 조성물의 투여 전에 고형 종양에서 p53 탈활성화 돌연변이의 결여를 확인하는 단계를 더 포함하는 것인 치료 방법.
26. 제25항에 있어서, p53 탈활성화 돌연변이의 결여를 확인하는 단계는 고형 종양에서 야생형 p53의 존재를 확인하는 단계를 포함하는 것인 치료 방법.
27. 제1항 내지 제18항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양에서 p53 기능 획득 돌연변이의 존재를 확인하는 단계를 포함하는 것인 치료 방법.
28. 제2항 내지 제18항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양에서 p53의 탈활성화 돌연변이의 존재를 확인하는 단계를 포함하는 것인 치료 방법.
29. 제2항 내지 제18항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양에서 p53의 카피 상실 돌연변이의 존재를 확인하는 단계를 포함하는 것인 치료 방법.
30. 제2항 내지 제18항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양에서 p53의 부분 기능 상실 돌연변이의 존재를 확인하는 단계를 포함하는 것인 치료 방법.
31. 제19항 내지 제30항 중 어느 한 항에 있어서, 결정 또는 확인 단계는 약학 조성물의 투여 전 1-15개월 내에 수행되는 것인 치료 방법.
32. 제19항 내지 제30항 중 어느 한 항에 있어서, 결정 또는 확인 단계는 약학 조성물의 투여 전 1-12개월 내에 수행되는 것인 치료 방법.
33. 제19항 내지 제30항 중 어느 한 항에 있어서, 결정 또는 확인 단계는 약학 조성물의 투여 전 1-3개월 내에 수행되는 것인 치료 방법.
34. 제19항 내지 제30항 중 어느 한 항에 있어서, 결정 또는 확인 단계는 약학 조성물의 투여 전 1개월 내에 수행되는 것인 치료 방법.
35. 제19항 내지 제30항 중 어느 한 항에 있어서, 결정 또는 확인 단계는 약학 조성물의 투여 전 21일 내에 수행되는 것인 치료 방법.
36. 제19항 내지 제30항 중 어느 한 항에 있어서, 결정 또는 확인 단계는 약학 조성물의 투여 전 약 1년까지 수행되는 것인 치료 방법.
37. 제19항 내지 제30항 중 어느 한 항에 있어서, 결정 또는 확인 단계는 약학 조성물의 투여 전 약 2년까지 수행되는 것인 치료 방법.
38. 제19항 내지 제30항 중 어느 한 항에 있어서, 결정 또는 확인 단계는 약학 조성물의 투여 전 약 3년까지 수행되는 것인 치료 방법.
39. 제1항 내지 제38항 중 어느 한 항에 있어서, 치료는 인간 피험체에서 p53 경로의 재활성화, 감소된 종양 세포 증식, 증가된 p53 단백질, 증가된 p21, 및/또는 증가된 아폽토시스를 유발하는 것인 치료 방법.
40. 제1항 내지 제39항 중 어느 한 항에 있어서, 약학 조성물의 용량은 1주에 2회 또는 3회 투여되는 것인 치료 방법.
41. 제1항 내지 제39항 중 어느 한 항에 있어서, 약학 조성물의 용량은 1주에 2회 이상 투여되는 것인 치료 방법.
42. 제1항 내지 제39항 중 어느 한 항에 있어서, 약학 조성물의 용량은 2주 또는 3주 마다 1회 투여되는 것인 치료 방법.
43. 제1항 내지 제39항 중 어느 한 항에 있어서, 약학 조성물의 용량은 1주 또는 2주 마다 1회 투여되는 것인 치료 방법.
44. 제1항 내지 제39항 중 어느 한 항에 있어서, 약학 조성물의 용량은 28일 주기의 1일, 8일 및 15일에 투여되는 것인 치료 방법.
45. 제1항 내지 제39항 중 어느 한 항에 있어서, 약학 조성물의 용량은 21일 주기의 1일, 4일, 8일 및 11일에 투여되는 것인 치료 방법.
46. 제1항 내지 제45항 중 어느 한 항에 있어서, 투여되는 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 0.5-20 mg인 치료 방법.
47. 제1항 내지 제46항 중 어느 한 항에 있어서, 투여되는 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 0.5-10 mg인 치료 방법.
48. 제1항 내지 제45항 중 어느 한 항에 있어서, 투여되는 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 0.04 mg, 0.08 mg, 0.16 mg, 0.32 mg, 0.64 mg, 1.28 mg, 3.56 mg, 7.12 mg, 또는 14.24 mg인 치료 방법.
49. 제1항 내지 제45항 중 어느 한 항에 있어서, 투여되는 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg, 10.0 mg, 또는 20.0 mg이고, 약학 조성물은 1주에 2회 투여되는 것인 치료 방법.
50. 제1항 내지 제45항 중 어느 한 항에 있어서, 투여되는 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg 또는 10.0 mg이고, 약학 조성물은 1주에 2회 투여되는 것인 치료 방법.
51. 제1항 내지 제45항 중 어느 한 항에 있어서, 투여되는 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 0.32 mg, 0.64 mg, 1.25 mg, 2.5 또는 5.0 mg이고, 약학 조성물은 1주에 2회 투여되는 것인 치료 방법.
52. 제1항 내지 제39항 중 어느 한 항에 있어서, 투여되는 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 0.32 mg, 0.64 mg, 1.25 mg, 2.5 또는 5.0 mg이고, 약학 조성물은 21일 주기의 1일, 4일, 8일, 11일에 투여되는 것인 치료 방법.
53. 제1항 내지 제39항 중 어느 한 항에 있어서, 투여되는 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 0.16 mg, 0.32 mg, 0.64 mg, 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg 또는 10 mg이고, 약학 조성물은 28일 주기의 1일, 8일 및 15일에 투여되는 것인 치료 방법.
54. 제1항 내지 제39항 중 어느 한 항에 있어서, 투여되는 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg, 10.0 mg, 또는 20.0 mg이고, 약학 조성물은 1주에 1회 투여되는 것인 치료 방법.
55. 제1항 내지 제39항 중 어느 한 항에 있어서, 투여되는 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg 또는 10.0 mg이고, 약학 조성물은 1주에 1회 투여되는 것인 치료 방법.
56. 제1항 내지 제39항 중 어느 한 항에 있어서, 투여되는 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg, 10.0 mg, 또는 20.0 mg이고, 약학 조성물은 1일 1회, 7일 기간 동안 3회, 5회 또는 7회 투여되는 것인 치료 방법.
57. 제39항에 있어서, 약학 조성물은 1일 1회, 7일 기간 동안 7회 정맥내 투여되는 것인 치료 방법.
58. 제1항 내지 제45항 중 어느 한 항에 있어서, 투여되는 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염의 양은 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 약 1.25 mg, 2.5 mg, 5.0 mg, 또는 10.0 mg이고, 약학 조성물은 1일 1회, 7일 기간 동안 3회, 5회 또는 7회 투여되는 것인 치료 방법.
59. 제1항 내지 제812항 중 어느 한 항에 있어서, 약학 조성물은 1일 1회, 7일 기간 동안 7회 정맥내 투여되는 것인 치료 방법.
60. 제1항 내지 제59항 중 어느 한 항에 있어서, 약학 조성물은 0.25시간, 0.5시간, 1시간, 2시간, 3시간, 4시간, 5시간, 6시간, 7시간, 8시간, 9시간, 10시간, 11시간, 또는 12시간의 기간 동안 투여되는 것인 치료 방법.
61. 제1항 내지 제60항 중 어느 한 항에 있어서, 약학 조성물은 0.25-2.0시간의 기간 동안 투여되는 것인 치료 방법.
62. 제1항 내지 제61항 중 어느 한 항에 있어서, 약학 조성물은 1시간의 기간 동안 서서히 투여되는 것인 치료 방법.
63. 제1항 내지 제62항 중 어느 한 항에 있어서, 약학 조성물은 2시간의 기간 동안 서서히 투여되는 것인 치료 방법.
64. 제1항 내지 제63항 중 어느 한 항에 있어서, 치료는 치료 개시 후 1개월의 기간 내에 종양 부피의 약 95%, 90%, 85%, 80%, 75%, 70%, 65%, 60%, 55%, 50%, 45%, 40%, 35%, 30%, 25%, 20%, 15%, 10%, 또는 5% 감소를 유발하는 것인 치료 방법.
65. 제1항 내지 제63항 중 어느 한 항에 있어서, 치료는 치료 개시 후 1개월의 기간 내에 종양 부피의 적어도 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 또는 95% 감소를 유발하는 것인 치료 방법.
66. 제1항 내지 제65항 중 어느 한 항에 있어서, 치료는 치료 개시 후 1년의 기간 내에 종양 부피의 약 95%, 90%, 85%, 80%, 75%, 70%, 65%, 60%, 55%, 50%, 45%, 40%, 35%, 30%, 25%, 20%, 15%, 10%, 또는 5% 감소를 유발하는 것인 치료 방법.
67. 제1항 내지 제66항 중 어느 한 항에 있어서, 치료는 치료 개시 후 1년 기간 내에 종양 부피의 적어도 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 또는 95% 감소를 유발하는 것인 치료 방법.
68. 제1항 내지 제67항 중 어느 한 항에 있어서, 치료는 치료 개시 후 6개월의 기간 내에 종양 부피의 약 95%, 90%, 85%, 80%, 75%, 70%, 65%, 60%, 55%, 50%, 45%, 40%, 35%, 30%, 25%, 20%, 15%, 10%, 또는 5% 감소를 유발하는 것인 치료 방법.
69. 제1항 내지 제68항 중 어느 한 항에 있어서, 치료는 치료 개시 후 6개월의 기간 내에 종양 부피의 적어도 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 또는 95% 감소를 유발하는 것인 치료 방법.
70. 제1항 내지 제69항 중 어느 한 항에 있어서, 치료는 치료 개시 후 3개월의 기간 내에 종양 부피의 약 95%, 90%, 85%, 80%, 75%, 70%, 65%, 60%, 55%, 50%, 45%, 40%, 35%, 30%, 25%, 20%, 15%, 10%, 또는 5% 감소를 유발하는 것인 치료 방법.
71. 제1항 내지 제70항 중 어느 한 항에 있어서, 치료는 치료 개시 후 3개월의 기간 내에 종양 부피의 적어도 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 또는 95% 감소를 유발하는 것인 치료 방법.
72. 제1항 내지 제71항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양은 안정 질환인 치료 방법.
73. 제1항 내지 제72항 중 어느 한 항에 있어서, 치료는 인간 피험체가 펩티드모방 거대고리로 치료되지 않았을 경우의 인간 피험체의 기대 생존 시간과 비교하여 인간 피험체의 증가된 생존 시간을 유발하는 것인 치료 방법.
74. 제73항에 있어서, 인간 피험체의 생존 시간 증가는 30일 이상인 치료 방법.
75. 제73항에 있어서, 인간 피험체의 생존 시간 증가는 3개월 이상인 치료 방법.
76. 제73항에 있어서, 인간 피험체의 생존 시간 증가는 6개월 이상인 치료 방법.
77. 제73항에 있어서, 인간 피험체의 생존 시간 증가는 1년 이상인 치료 방법.
78. 제1항 내지 제77항 중 어느 한 항에 있어서, 펩티드모방 거대고리의 생체내 순환 반감기는 약 1시간, 2시간, 3시간, 4시간, 5시간, 6시간, 7시간, 8시간, 9시간, 10시간 또는 12시간인 치료 방법.
79. 제1항 내지 제78항 중 어느 한 항에 있어서, 펩티드모방 거대고리의 생체내 순환 반감기는 약 4시간인 치료 방법.
80. 제1항 내지 제78항 중 어느 한 항에 있어서, 펩티드모방 거대고리의 생체내 순환 반감기는 약 6시간인 치료 방법.
81. 제1항 내지 제80항 중 어느 한 항에 있어서, 펩티드모방 거대고리의 생물학적 조직 반감기는 약 1시간, 2시간, 3시간, 4시간, 5시간, 6시간, 7시간, 8시간, 9시간, 10시간 또는 12시간인 치료 방법.
82. 제1항 내지 제81항 중 어느 한 항에 있어서, 펩티드모방 거대고리의 생물학적 조직 반감기는 약 10시간인 치료 방법.
83. 제1항 내지 제82항 중 어느 한 항에 있어서, 인간 피험체는 고형 종양의 1 이상의 다른 치료에 난치성 및/또는 불내성인 치료 방법.
84. 제1항 내지 제83항 중 어느 한 항에 있어서, 인간 피험체는 고형 종양의 1 이상의 미성공 사전 치료 및/또는 요법을 받은 것인 치료 방법.
85. 제1항, 제4항, 및 제18항 내지 제84항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양은 야생형 p53 단백질을 발현하는 것인 치료 방법.
86. 제1항 내지 제85항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양은 췌장암, 방광암, 결장암, 간암, 대장암, 유방암, 전립선암, 신장암, 간세포암, 폐암, 난소암, 자궁경부암, 위암, 식도암, 두경부암, 흑색종, 신경내분비암, CNS 암, 뇌종양, 골암, 피부암, 안구 종양, 직장암, 융모암종(태반의 종양), 육종 및 연조직암, 고환암, 담낭암, 타액선의 암, 지방육종, 악하 선암종, GIST(육종), 자궁내막암, 평활근육종, 림프종, 흉선종 및 담관암으로 이루어진 군에서 선택되는 것인 치료 방법.
87. 제1항 내지 제86항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양은 방광암, 골암, 유방암, 자궁경부암, CNS 암, 결장암, 안구 종양, 신장암, 간암, 폐암, 췌장암, 융모암종(태반의 종양), 전립선암, 육종, 피부암, 연조직암, 위암, 담낭암, 담관암, 신장암, 신경아세포종, 또는 신경내분비암으로 이루어진 군에서 선택되는 것인 치료 방법.
88. 제86항 또는 제87항에 있어서, 안구 종양은 맥락막 모반, 맥락막 흑색종, 맥락막 전이, 맥락막 혈관종, 맥락막 골종, 홍채 흑색종, 포도막 흑색종, 멜라닌세포종, 전이 망막 모세혈관 혈관종, RPE의 선천성 비대증, RPE 선종 또는 망막아세포종인 치료 방법.
89. 제1항 내지 제88항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양은 비소세포 폐암, 소세포 폐암, 결장암, CNS 암, 흑색종, 난소암, 신장암, 전립선암 및 유방암에서 선택되는 것인 치료 방법.
90. 제1항 내지 제85항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양은 유방암인 치료 방법.
91. 제1항 내지 제88항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양은 담낭암인 치료 방법.　
92. 제1항 내지 제88항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양은 담관암인 치료 방법.
93. 제1항 내지 제85항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양은 신경내분비암인 치료 방법.
94. 제1항 내지 제85항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양은 골암인 치료 방법.
95. 제94항에 있어서, 골암은 골육종인 치료 방법.
96. 제1항 내지 제95항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양은 피부암인 치료 방법.
97. 제96항에 있어서, 피부암은 흑색종인 치료 방법.
98. 제1항 내지 제97항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양은 HPV 양성 암이 아닌 것인 치료 방법.
99. 제98항에 있어서, 고형 종양은 HPV 양성 자궁경부암, HPV 양성 항문암 또는 HPV 양성 두경부암, 예컨대 구강인두암이 아닌 것인 치료 방법.
100. 제1항 내지 제99항 중 어느 한 항에 있어서, 약학 조성물은 정맥내 투여되는 것인 치료 방법.
101. 제1항 내지 제100항 중 어느 한 항에 있어서, 약학 조성물 이외에도 투여하는 단계, 1 이상의 추가 치료제의 치료 유효량을 투여하는 단계 및/또는 인간 피험체에게 치료적 시술을 제공하는 단계를 더 포함하는 것인 치료 방법.
102. 제1항 내지 제101항 중 어느 한 항에 있어서, 인간 피험체는 치료에 완전 반응을 나타내는 것인 치료 방법.
103. 제1항 내지 제102항 중 어느 한 항에 있어서, 인간 피험체는 치료에 부분 반응을 나타내는 것인 치료 방법.
104. 제1항 내지 제103항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양은 진행성 질환인 치료 방법.
105. 제1항 내지 제104항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양은 안정 질환인 치료 방법.
106. 제1항 내지 제105항 중 어느 한 항에 있어서, 투여된 약학 조성물의 임상적 활성을 결정하는 단계를 더 포함하는 것인 치료 방법.
107. 제106항에 있어서, 임상적 활성은 컴퓨터 단층촬영(CT), 자기 공명 영상법(MRI), 및 골 스캐닝으로 이루어진 군에서 선택되는 영상화 방법에 의해 결정되는 것인 치료 방법.
108. 제1항 내지 제107항 중 어느 한 항에 있어서, 1 이상의 특정 시점에서 인간 피험체로부터 생물학적 샘플을 획득하는 단계 및 생물학적 샘플을 분석 절차로 분석하는 단계를 더 포함하는 것인 치료 방법.
109. 제108항에 있어서, 분석 절차는 혈액 화학 분석, 염색체 전좌 분석, 침 생검, 조직 생검, 형광 동소 혼성화, 실험실 바이오마커 분석, 면역조직화학 염색 방법, 유세포측정, 또는 이의 조합을 포함하는 군에서 선택되는 것인 치료 방법.
110. 제108항에 있어서, 분석 절차의 결과를 표 작성 및/또는 그래프 작성하는 단계를 더 포함하는 것인 치료 방법.
111. 제108항에 있어서, 1 이상의 특정 시점은 인간 피험체로의 약학 조성물의 투여 이전의 시점을 포함하는 것인 치료 방법.
112. 제108항에 있어서, 1 이상의 특정 시점은 인간 피험체로의 약학 조성물의 투여 이후의 시점을 포함하는 것인 치료 방법.
113. 제108항에 있어서, 1 이상의 특정 시점은 인간 피험체로의 약학 조성물의 투여 이전의 시점 및 투여 이후의 시점을 포함하는 것인 치료 방법.
114. 제113항에 있어서, 인간 피험체로의 약학 조성물의 투여 이전 및 이후에 수집된 생물학적 샘플을 비교하는 단계를 더 포함하는 것인 치료 방법.
115. 제108항에 있어서, 1 이상의 특정 시점은 인간 피험체로의 약학 조성물의 투여 이전 및 이후의 다수 시점을 포함하는 것인 치료 방법.
116. 제115항에 있어서, 다수 시점에 수집된 생물학적 샘플을 비교하는 단계를 더 포함하는 것인 치료 방법.
117. 제108항에 있어서, 생물학적 샘플은 바이오마커 평가에 사용되는 것인 치료 방법.
118. 제108항에 있어서, 생물학적 샘플은 약동학적 평가에 사용되는 것인 치료 방법.
119. 제118항에 있어서, 약동학적 평가는 특정 시점에 생물학적 샘플 중 펩티드모방 거대고리, 약학적으로 허용되는 염 및/또는 이의 대사산물의 수준을 연구하는 단계를 포함하는 것인 치료 방법.
120. 제119항에 있어서, 생물학적 샘플은 혈액 샘플인 치료 방법.
121. 제108항에 있어서, 생물학적 샘플은 약력학적 평가에 사용되는 것인 치료 방법.
122. 제121항에 있어서, 약력학적 평가는 특정 시점에 생물학적 샘플에서 p53, MDM2, MDMX p21 및/또는 캐스파제의 수준을 연구하는 단계를 포함하는 것인 치료 방법.
123. 제122항에 있어서, 생물학적 샘플은 종양 표본인 치료 방법.
124. 제108항에 있어서, 생물학적 샘플은 면역원성 검정에 사용되는 것인 치료 방법.
125. 제1항 내지 제124항 중 어느 한 항에 있어서, 인간 피험체로의 약학 조성물의 투여 전에 인간 피험체의 1 이상의 표적 병변을 선택 및/또는 동정하는 단계를 더 포함하는 것인 치료 방법.
126. 제125항에 있어서, 1 이상의 특정 시점에 누적 직경을 측정하는 단계를 더 포함하고, 누적 직경은 특정 시점에 1 이상의 표적 병변의 직경의 총합인 치료 방법.
127. 제126항에 있어서, 기준 총합 직경을 측정하는 단계를 더 포함하고, 기준 총합 직경은 인간 피험체로의 약학 조성물의 투여 전 1 이상의 표적 병변의 직경의 총합인 치료 방법.
128. 제125항에 있어서, 치료는 1 이상의 표적 병변의 소멸을 유발하는 것인 치료 방법.
129. 제1항 내지 제128항 중 어느 한 항에 있어서, 치료 후 인간 피험체에서 모든 병적 림프절은 단축 방향으로 10 mm 미만으로의 감소를 나타내는 것인 치료 방법.
130. 제127항에 있어서, 1 이상의 특정 시점은 치료 후 시점을 포함하는 것인 치료 방법.
131. 제130항에 있어서, 치료 후 시점에서 누적 직경은 기준 총합 직경보다 30% 이상 작은 것인 치료 방법.
132. 제127항에 있어서, 치료는 기준 총합 직경을 기준으로 하여, 1 이상의 특정 시점에서 누적 직경의 충분한 증가나 충분한 감소를 유발하지 않는 것인 치료 방법.
133. 제1항 내지 제132항 중 어느 한 항에 있어서, 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염은 사이토크롬 P450 이소폼의 억제제가 아닌 것인 치료 방법.
134. 제1항 내지 제133항 중 어느 한 항에 있어서, 치료는 실질적으로 용량-제한적 혈소판감소증을 유발하지 않는 것인 치료 방법.
135. 제1항 내지 제134항 중 어느 한 항에 있어서, 치료는 정상-조혈 장기 및/또는 조직에 실질적으로 불리한 영향을 유발하지 않는 것인 치료 방법.
136. 제1항 내지 제135항 중 어느 한 항에 있어서, 치료는 약학 조성물의 투여와 관련하여 인간 피험체에서 실질적으로 유해 사건을 유발하지 않는 것인 치료 방법.
137. 제1항 내지 제136항 중 어느 한 항에 있어서, 치료는 펩티드모방 거대고리의 투여와 관련하여 인간 피험체에서 실질적으로 심각하게 유해 사건을 유발하지 않는 것인 치료 방법.
138. 제1항 내지 제137항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양에서 p53 탈활성화 돌연변이의 결여는 p53 단백질을 코딩하는 핵산의 DNA 서열분석에 의해 결정되는 것인 치료 방법.
139. 제1항 내지 제138항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양에서 p53 탈활성화 돌연변이의 결여는 RNA 어레이 기반 검사에 의해 결정되는 것인 치료 방법.
140. 제1항 내지 제139항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양에서 p53 탈활성화 돌연변이의 결여는 RNA 분석에 의해 결정되는 것인 치료 방법.
141. 제1항 내지 제140항 중 어느 한 항에 있어서, 고형 종양에서 p53 탈활성화 돌연변이의 결여는 중합효소 연쇄 반응(PCR)에 의해 결정되는 것인 치료 방법.
142. 제1항 내지 제141항 중 어느 한 항에 있어서, p53 탈활성화 돌연변이는 단백질의 DNA-결합 도메인의 돌연변이를 포함하는 것인 치료 방법.
143. 제1항 내지 제142항 중 어느 한 항에 있어서, p53 탈활성화 돌연변이는 미스센스 돌연변이를 포함하는 것인 치료 방법.
144. 제1항 내지 제143항 중 어느 한 항에 있어서, p53 탈활성화 돌연변이는 우성 탈활성화 돌연변이인 치료 방법.
145. 제1항 내지 제144항 중 어느 한 항에 있어서, p53 탈활성화 돌연변이는 표 1a에 도시된 돌연변이 중 1 이상을 포함하는 것인 치료 방법.
146. 제1항 내지 제145항 중 어느 한 항에 있어서, p53 탈활성화 돌연변이는 V173L, R175H, G245C, R248W, R249S 및 R273H로 이루어진 군에서 선택되는 1 이상의 돌연변이를 포함하는 것인 치료 방법.
147. 제5항에 있어서, p53 기능 획득 돌연변이는 표 1b에 도시된 돌연변이 중 1 이상을 포함하는 것인 치료 방법.
148. 인간 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법으로서, 상기 방법은 인간 피험체에게 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 0.5-20 mg의 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 28일 주기의 1일, 8일 및 15일에 투여하는 단계를 포함하는 것인 치료 방법.
149. 제148항에 있어서, 고형 종양은 p53 탈활성화 돌연변이가 결여된 것으로 결정된 것인 치료 방법.
150. 제149항 또는 제149항에 있어서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 0.5-10 mg의 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염이 인간 피험체에게 투여되는 것인 치료 방법.
151. 제148항 내지 제150항 중 어느 한 항에 있어서, 8일 및/또는 15일에 들어가는 펩티드모방 거대고리의 양은 1일에 들어가는 펩티드모방 거대고리의 양보다 큰 것인 치료 방법.
152. 제148항 내지 제150항 중 어느 한 항에 있어서, 8일 및/또는 15일에 들어가는 펩티드모방 거대고리의 양은 1일에 들어가는 펩티드모방 거대고리의 양과 동일한 것인 치료 방법.
153. 제148항 내지 제150항 중 어느 한 항에 있어서, 1일 및/또는 8일에 들어가는 펩티드모방 거대고리의 양은 15일에 들어가는 펩티드모방 거대고리의 양보다 큰 것인 치료 방법.
154. 제148항 내지 제150항 중 어느 한 항에 있어서, 펩티드모방 거대고리의 동량이 1일, 8일 및 15일에 투여되는 것인 치료 방법.
155. 제148항 내지 제154항 중 어느 한 항에 있어서, 28일 주기가 2회 또는 3회 반복되는 것인 치료 방법.
156. 인간 피험체에서 고형 종양을 치료하는 방법으로서, 상기 방법은 인간 피험체에게 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 0.32-10 mg의 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 21일 주기의 1일, 4일, 8일 및 11일에 투여하는 단계를 포함하는 것인 치료 방법.
157. 제156항에 있어서, 고형 종양은 p53 탈활성화 돌연변이가 결여된 것으로 결정된 것인 치료 방법.
158. 제156항 또는 제157항에 있어서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 0.32 mg의 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염이 각각 21일 주기의 1일, 4일, 8일 및 11일에 투여되는 것인 치료 방법.
159. 제156항 또는 제157항에 있어서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 0.64 mg의 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염이 각각 21일 주기의 1일, 4일, 8일 및 11일에 투여되는 것인 치료 방법.
160. 제156항 또는 제157항에 있어서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 1.25 mg의 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염이 각각 21일 주기의 1일, 4일, 8일 및 11일에 투여되는 것인 치료 방법.
161. 제156항 또는 제157항에 있어서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 2.5 mg의 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염이 각각 21일 주기의 1일, 4일, 8일 및 11일에 투여되는 것인 치료 방법.
162. 제156항 또는 제157항에 있어서, 인간 피험체의 체중 킬로그램 당 5.0 mg의 펩티드모방 거대고리 또는 이의 약학적으로 허용되는 염이 각각 21일 주기의 1일, 4일, 8일 및 11일에 투여되는 것인 치료 방법.
163. 제1항 내지 제162항 중 어느 한 항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 표 3, 표 3a, 표 3b, 및 표 3c 중 어느 하나의 아미노산 서열과 적어도 약 60%, 70%, 80%, 90%, 또는 95% 동일한 아미노산 서열을 포함하고, 상기 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식을 갖는 것인 치료 방법:
     

     

     
     (상기 식에서,
     각각의 A, C, D 및 E는 독립적으로 아미노산이고;
     각각의 B는 독립적으로 아미노산,

     

     , [-NH-L₃-CO-], [-NH-L₃-SO₂-], 또는 [-NH-L₃-]이고;
     각각의 R₁ 및 R₂는 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로알킬, 또는 헤테로시클로알킬로서, 미치환되거나 또는 할로-로 치환된 것이거나; 또는 상기 D 또는 E 아미노산 중 하나의 알파 위치에 연결되는 거대고리 형성 링커 L'을 형성하고;
     각각의 R₃은 독립적으로 수소, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로알킬알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴로서, R₅로 임의 치환된 것이고;
     각각의 L 및 L'은 독립적으로 화학식 -L₁-L₂-의 거대고리 형성 링커이고;
     각각의 L_1, L₂, 및 L₃은 독립적으로 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 시클로아릴렌, 헤테로시클로아릴렌, 또는 [-R₄-K-R₄-]_n이고, 각각은 R₅로 임의 치환되고;
     각각의 R₄는 독립적으로 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 아릴렌, 또는 헤테로아릴렌이고;
     각각의 K는 독립적으로 O, S, SO, SO₂, CO, CO₂, 또는 CONR₃이고;
     각각의 R₅는 독립적으로 할로겐, 알킬, -OR₆, -N(R₆)₂, -SR₆, -SOR₆, -SO₂R₆, -CO₂R₆, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;
     각각의 R₆은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;
     각각의 R₇은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴로서, R₅로 임의 치환된 것이거나, 또는 D 잔기를 갖는 고리 구조의 일부분이고;
     각각의 R₈은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴로서, R₅로 임의 치환된 것이거나, 또는 E 잔기를 갖는 고리 구조의 일부분이고;
     각각의 v는 독립적으로 정수이고;
     각각의 w는 독립적으로 3-1000의 정수이고;
     u는 1-10의 정수이고;
     각각의 x, y 및 z는 독립적으로 0-10의 정수이고;
     각각의 n은 독립적으로 1-5의 정수임).
164. 제1항 내지 제163항 중 어느 한 항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식을 갖는 것인 치료 방법:
     

     

     
     (상기 식에서,
     Xaa₃, Xaa₅, Xaa₆, Xaa₇, Xaa₈, Xaa₉, 및 Xaa₁₀의 각각은 개별적으로 아미노산이고, Xaa₃, Xaa₅, Xaa₆, Xaa₇, Xaa₈, Xaa₉, 및 Xaa₁₀ 중 3개 이상은 서열 Phe₃-X₄-His₅-Tyr₆-Trp₇-Ala₈-Gln₉-Leu₁₀-X₁₁-Ser₁₂(서열번호 8) 또는 Phe₃-X₄-Glu₅-Tyr₆-Trp₇-Ala₈-Gln₉-Leu₁₀/Cba₁₀-X₁₁-Ala₁₂(서열번호 9)의 상응하는 위치의 아미노산과 동일한 아미노산이고, 여기서 각각의 X₄ 및 X₁₁은 독립적으로 아미노산이고;
     각각의 D 및 E는 독립적으로 아미노산이고;
     각각의 R₁ 및 R₂는 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로알킬, 또는 헤테로시클로알킬로서, 미치환되거나 또는 할로-로 치환된 것이거나; 또는 상기 D 또는 E 아미노산 중 하나의 알파 위치에 연결되는 거대고리 형성 링커 L'을 형성하고;
     각각의 L 또는 L'은 독립적으로 거대고리 형성 링커이고;
     각각의 R₅는 독립적으로 할로겐, 알킬, -OR₆, -N(R₆)₂, -SR₆, -SOR₆, -SO₂R₆, -CO₂R₆, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;
     각각의 R₆은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 형광성 모이어티, 방사성 동위원소 또는 치료제이고;
     각각의 R₇은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴로서, R₅로 임의 치환된 것이거나, 또는 D 잔기를 갖는 고리 구조의 일부분이고;
     각각의 R₈은 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴로서, R₅로 임의 치환된 것이거나, 또는 E 잔기를 갖는 고리 구조의 일부분이고;
     v는 1-1000의 정수이고;
     w는 0-1000의 정수임).
165. 제163항 또는 제163항에 있어서, 거대고리 형성 링커 중 1 이상은 화학식 -L₁-L₂-을 갖고, 여기서
     각각의 L₁ 및 L₂는 독립적으로 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 시클로아릴렌, 헤테로시클로아릴렌, 또는 [-R₄-K-R₄-]_n이고, 각각은 R₅로 임의 치환되고;
     각각의 R₄는 독립적으로 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 아릴렌, 또는 헤테로아릴렌이고;
     각각의 K는 독립적으로 O, S, SO, SO₂, CO, CO₂, 또는 CONR₃이고;
     각각의 R₃은 독립적으로 수소, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 헤테로알킬, 시클로알킬, 헤테로시클로알킬, 시클로알킬알킬, 시클로아릴, 또는 헤테로시클로아릴로서, R₅로 임의 치환된 것이고;
     각각의 n은 독립적으로 1-5의 정수인 치료 방법.
166. 제163항에 있어서, w는 3-1000의 정수, 예를 들어 3-500, 3-200, 3-100, 3-50, 3-30, 3-20, 또는 3-10의 정수인 치료 방법.
167. 제163항에 있어서, Xaa₅는 Glu 또는 이의 아미노산 유사체인 치료 방법.
168. 제163항 내지 제167항 중 어느 한 항에 있어서, 각각의 E는 독립적으로 Ala(알라닌), D-Ala(D-알라닌), Aib(α-아미노이소부티르산), Sar(N-메틸 글리신), 및 Ser(세린)으로 이루어진 군에서 선택되는 아미노산인 치료 방법.
169. 제163항 내지 제167항 중 어느 한 항에 있어서, 각각의 E는 독립적으로 Ala(알라닌), Ser(세린) 또는 이의 유사체인 치료 방법.
170. 제163항 내지 제169항 중 어느 한 항에 있어서, [D]_v는 -Leu₁-Thr₂인 치료 방법.
171. 제163항 내지 제170항 중 어느 한 항에 있어서, w는 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 또는 10인 치료 방법.
172. 제163항 내지 제170항 중 어느 한 항에 있어서, w는 3-10인 치료 방법.
173. 제163항 내지 제170항 중 어느 한 항에 있어서, w는 3-6인 치료 방법.
174. 제163항 내지 제170항 중 어느 한 항에 있어서, w는 6-10인 치료 방법.
175. 제163항 내지 제170항 중 어느 한 항에 있어서, w는 6인 치료 방법.
176. 제163항 내지 제175항 중 어느 한 항에 있어서, v는 1-10인 치료 방법.
177. 제163항 내지 제175항 중 어느 한 항에 있어서, v는 2-10인 치료 방법.
178. 제163항 내지 제175항 중 어느 한 항에 있어서, v는 2-5인 치료 방법.
179. 제163항 내지 제175항 중 어느 한 항에 있어서, v는 2인 치료 방법.
180. 제163항 또는 제163항에 있어서, 각각의 L₁ 및 L₂는 독립적으로 알킬렌, 알케닐렌, 알키닐렌, 헤테로알킬렌, 시클로알킬렌, 헤테로시클로알킬렌, 시클로아릴렌, 또는 헤테로시클로아릴렌이고, 각각은 R₅로 임의 치환되는 것인 치료 방법.
181. 제163항 또는 제164항에 있어서, L₁ 및 L₂는 독립적으로 알킬렌 또는 알케닐렌인 치료 방법.
182. 제163항 또는 제164항에 있어서, L은 알킬렌, 알케닐렌, 또는 알키닐렌인 치료 방법.
183. 제163항 또는 제164항에 있어서, L은 알킬렌인 치료 방법.
184. 제163항 또는 제164항에 있어서, L은 C₃-C₁₆ 알킬렌인 치료 방법.
185. 제163항 또는 제164항에 있어서, L은 C₁₀-C₁₄ 알킬렌인 치료 방법.
186. 제163항에 있어서, 각각의 R₁ 및 R₂는 독립적으로 -H, 알킬, 알케닐, 알키닐, 아릴알킬, 시클로알킬, 시클로알킬알킬, 헤테로알킬, 또는 헤테로시클로알킬로서, 미치환되거나 또는 할로-로 치환된 것인 치료 방법.
187. 제163항에 있어서, R₁ 및 R₂는 H인 치료 방법.
188. 제163항에 있어서, 각각의 R₁ 및 R₂는 독립적으로 알킬인 치료 방법.
189. 제163항에 있어서, R₁ 및 R₂는 메틸인 치료 방법.
190. 제163항에 있어서, x+y+z = 6인 치료 방법.
191. 제163항에 있어서, u는 1인 치료 방법.
192. 제163항 내지 제191항 중 어느 한 항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 아미노산 유사체인 1 이상의 아미노산을 포함하는 것인 치료 방법.
193. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 163) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
194. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 124) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
195. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 123) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
196. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 108) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
197. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 397) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
198. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 340) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
199. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 454) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
200. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 360) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
201. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 80) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
202. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 78) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법.
     

     
203. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 16) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
204. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 169) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법.
     

     
205. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 324) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
206. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 258) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
207. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 446) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
208. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 358) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
209. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 464) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
210. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 466) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
211. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 467) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
212. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 376) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
213. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 471) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
214. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 473) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
215. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 475) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
216. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 476) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
217. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 481) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
218. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 482) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
219. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 487) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
220. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 572) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
221. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 572) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
222. 제163항 또는 제164항에 있어서, 펩티드모방 거대고리는 하기 화학식(서열번호 1500) 또는 이의 약학적으로 허용되는 염을 갖는 것인 치료 방법:
     

     
223. p53 탈활성화 돌연변이가 결여된 인간 피험체에서 1 이상의 고형 종양 바이오마커를 동정하는 방법으로서, 펩티드모방 거대고리의 치료 유효량을 포함하는 약학 조성물을 인간 피험체에게 투여하는 단계를 포함하는 동정 방법.
224. 제223항에 있어서, 바이오마커는 p53 상태, MDM2 발현 수준 및 MDMX 발현 수준을 포함하는 군에서 선택되는 것인 동정 방법.
225. 제223항 또는 제224항에 있어서, 약학 조성물은 펩티드모방 거대고리의 약학적으로 허용되는 염을 포함하는 것인 동정 방법.
226. 제223항에 있어서, 약학적으로 허용되는 염은 나트륨 염, 칼륨 염 또는 칼슘 염인 동정 방법.
227. 제224항에 있어서, 약학적으로 허용되는 염은 나트륨 염인 치료 방법.

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