JP2006520584A - 安定化単一ドメイン抗体 - Google Patents
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Abstract
Description
治療用および/または診断用標的を対象とする少なくとも1個の単一ドメイン抗体、ならびに
血清蛋白質を対象とする少なくとも1個の単一ドメイン抗体を含むポリペプチド構築物である。
抗標的単一ドメイン抗体数が少なくとも2個であり、かつ
該少なくとも2個の抗標的単一ドメイン抗体が同じ配列を共有しない、または該抗標的単一ドメイン抗体が全て、同じ配列を共有する上記のポリペプチド構築物である。
抗血清蛋白質単一ドメイン抗体数が少なくとも2個であり、かつ
該少なくとも2個の抗血清蛋白質単一ドメイン抗体が同じ配列を共有しない、または該抗血清蛋白質単一ドメイン抗体が全て、同じ配列を共有する上記のポリペプチド構築物である。
(a)上記のポリペプチドをコードすることができる核酸を含む宿主細胞をポリペプチドの発現を可能にする条件下で培養するステップ、および
(b)産生されたポリペプチドを培養物から回収するステップ
を含む上記の産生方法である。
FR1の位置1、5、28、および30
FR2の位置44および45の本来のアミノ酸
FR3の残基74、75、76、83、84、93、および94、ならびに
FR4の位置103、104、108、および111
(番号付けはKabatの番号付けによる)
1頭のラマをヒト血清アルブミン(HSA)で免疫化した。免疫化スキームを表1に要約する。
末梢血リンパ球(PBL)を密度勾配遠心分離(Ficoll‐Paque Plus、アマシャムバイオサイエンス社)によって単離した。PBLを使用して全RNAを抽出した(ChomczynskiおよびSacchi、1987年)。オリゴd(T)オリゴヌクレオチドを使用し、MMLV逆転写酵素(Gibco BRL)により100μgの全RNAでcDNAを調製した。フェノール/クロロホルム抽出後、エタノール沈殿によってcDNAを精製し、続いて鋳型として使用してVHHレパートリーを増幅した。
ライブラリは、OD600nmが0.5に達するまで、2%ブドウ糖および100μg/mlのアンピシリンを含む10mlの2×TY培地で37℃で増殖させた。M13KO7ファージ(1012)を加え、混合物を37℃で1回目は振盪せずに、次いで100rpmで振盪しながら2×30分間培養した。室温で4500rpmで10分間細胞を遠心分離した。細菌のペレットを100μg/mlのアンピシリンおよび25μg/mlのカナマイシンを含む50mlの2×TY培地中に再懸濁し、250rpmで勢いよく振盪しながら終夜37℃で培養した。終夜培養物を4℃、10,000rpmで15分間遠心分離した。ファージをPEG沈殿(20%ポリ‐エチレン‐グリコールおよび1.5MのNaCl)し、10,000rpmで30分間遠心分離した。ペレットをPBS20ml中に再懸濁した。ファージを再度PEG沈殿させ、4℃、20,000rpmで30分間遠心分離した。ペレットを1%カゼインのPBS溶液5mlに溶解した。OD600nm=0.5のTG1細胞に感染させることによってファージを滴定し、100μg/mlのアンピシリンおよび2%ブドウ糖を含むLB寒天プレート上に播種した。形質転換体数は、ファージ数(=pfu)を示す。15%グリセロールを用いて−80℃でファージを貯蔵した。
マイクロタイタープレート(Maxisorp)を1%カゼインのPBS溶液または5μg/mlのHSA(ヒト血清アルブミン)で終夜4℃でコートした。プレートをPBS‐Tween(0.05% Tween 20)で3回洗浄し、1%カゼインのPBS溶液200μlにより室温で2時間ブロックした。プレートをPBS‐Tweenで5回洗浄した。ファージを上記のように調製し、ウェルに2倍段階希釈で入れた。プレートをPBS‐Tweenで5回洗浄した。PBSで1/2000希釈したホースラディシュペルオキシダーゼ(HRP)に結合させたマウスモノクローナル抗体の抗M13と結合したファージを検出した。プレートをPBS‐Tweenで5回洗浄した。ABTS/H2O2によって染色を行い、30分後にシグナルを405nmで測定した。結果を図1に示し、ライブラリ中にHSA特異的ナノ体が存在することを示している。
マイクロタイタープレートのウェルを10μg/mlのマウス血清アルブミン(MSA)または1%カゼイン含有PBSでコートした。4℃で終夜培養後、ウェルを1%カゼイン含有PBSにより室温で3時間ブロックした。200μlのファージをウェルに加えた。室温で2時間培養後、ウェルをPBS‐Tween10回およびPBSで10回洗浄した。結合したファージを100μlの0.2Mのグリシン緩衝液pH=2.4で溶出させた。室温で20分間溶出を行った。溶出したファージを指数関数的に増殖している大腸菌TG1細胞に放置して感染させ、次いで100μg/mlのアンピシリンおよび2%ブドウ糖を含むLB寒天プレート上に播種した。第2回目も上記と同じ条件で実施した。結果を表2に要約する。
ELISA:ヒト血清アルブミン(HSA)およびマウス血清アルブミン(MSA)への結合
単一コロニーを使用して2%ブドウ糖および100μg/mlのアンピシリンを含むLBで終夜培養を開始した。100μg/mlのアンピシリンを含むTB培地でこの終夜培養物を100倍に希釈し、OD600nm=0.5になるまで37℃で培養した。1mMのIPTGを加え、培養物を37℃でさらに3時間または28℃で終夜培養した。培養物を4℃、10,000rpmで20分間遠心分離した。ペレットを終夜または−20℃で1時間凍結した。次に、ペレットを室温で40分間解凍し、PBSに再懸濁し、氷上で1時間振盪した。周辺質画分を4℃、20,000rpmで20分間遠心分離することによって単離した。VHHを含む上清をさらに分析するために使用した。
第2回目のパニング後、ベクターの配列に結合している1組のプライマーを用いて陽性クローンでPCRを実施した。PCR産生物を制限酵素HinfIで消化し、アガロースゲル上に載せた。さらに評価するために異なるHinfI‐パターンによって4個のクローンを選択した。これらのクローンを配列決定した。結果を表4に要約する(配列番号1、2、3、および4)。
異なる種(ヒヒ、ブタ、ハムスター、ヒト、ラット、マウス、およびウサギ)から得た血漿(1/10希釈)についてSDS‐PAGEを実施し、ニトロセルロース膜上にブロットした。実施例3に記載したように、クローンMSA21、MSA24、MSA210、MSA212、および対照ナノ体用にファージを調製した。ニトロセルロースにブロットした血清アルブミンにファージを放置して結合させ、未結合ファージを洗い流した。HRPに結合させた抗M13ポリクローナル抗体によって結合を検出した。検出にDAPを基質として使用した。結果を図2に示す。
結合剤用にプラスミドを調製し、WK6電気適応性細胞に形質転換した。単一コロニーを使用して、2%ブドウ糖および100μg/mlのアンピシリンを含むLB中で終夜培養を開始した。この終夜培養物を100μg/mlのアンピシリンを含むTB培地300mlで100倍に希釈し、OD600nm=0.5になるまで37℃で培養した。1mMのIPTGを加え、培養物を37℃でさらに3時間または28℃で終夜培養した。培養物を4℃、10,000rpmで20分間遠心分離した。ペレットを終夜または−20℃で1時間凍結した。次に、ペレットを室温で40分間解凍し、20mlのPBSに再懸濁し、氷上で1時間振盪した。周辺質画分を4℃、20,000rpmで20分間遠心分離することによって単離した。ナノ体を含む上清をNi‐NTA上に載せ精製して均質にした。
マイクロタイタープレートを5μg/mlのMSAによって終夜4℃でコートした。洗浄後、1%カゼインのPBS溶液によって室温で2時間プレートをブロックした。試料を2組、濃度2500nM、1/3希釈で出発して適用し、室温で2時間放置して結合させた。ポリクローナルウサギ抗ナノ体血清を1/1000(K208)で室温で1時間加えた。実施例6に記載したように、検出を抗ウサギアルカリホスファターゼ共役体を用いて1/1000で行い、染色をPNPPで行った。結果を図4に示す。
大腸菌産生ベクターpAX11を構築して、二価または二重特異性VHHの2段階クローニングを可能にした(図5)。
マイクロタイタープレートを5μg/mlのMSAで終夜4℃でコートした。プレートを1%カゼインのPBS溶液300μlにより室温で2時間ブロックした。プレートをPBS‐Tweenで3回洗浄した。MSA21、MSA24、MSA210、およびMSA212に対して、二重特異性構築物用に精製した蛋白質を、それぞれ、濃度0.4、0.5、2.5、および2.5μg/mlで放置してマイクロタイタープレートのウェルに結合させた。プレートをPBS‐Tweenで6回洗浄し、ビオチン化TNFを濃度10μg/ml加え、3倍に希釈し、室温で2時間放置して結合させた。マウス・エクストラアビジン・アルカリ・ホスファターゼ共役(Sigma)1/2000を含むPBSにより室温で1時間培養することによって結合を検出した。基質PNPP(p‐ニトロフェニルリン酸2mg/mlを含む1Mジエタノールアミン、1mMのMg2SO4、pH9.8)で染色を行い、30分後に405nmでシグナルを測定した。結果を図6に示し、二重特異性構築物が同時に両抗原に結合できることを示す。
EDC‐NHS共有結合カップリングを使用し、CM5 BIAcoreチップ上にマウスアルブミンを固定化することによって、BIACOREでマウスアルブミンへの親和性を定量し、表5に要約する。結果は、アルブミンへの親和性が二重特異性構築物に保持されていることを示している。
TNFα結合剤TNF3Eのマウスでの半減期をMSA21/VHH#3EおよびMSA24/VHH#3Eを用いて比較するための薬物動態実験を開始した。したがって、試料が血液または血漿中にある場合、本発明者らのELISAを最適化させて低い背景値を得なければならなかった。マイクロタイタープレートをニュートラアビジンでコートした。終夜4℃で培養後、プレートを洗浄し、1%カゼインのPBS溶液により室温で2時間ブロックした。1μg/mlのビオチン化TNFαを室温で30分間放置して結合させ、プレートを洗浄した。試料(一価のVHH#3EおよびMSA21/VHH#3E)を濃度1μg/mlで出発に利用し、PBS、10%血漿、または10%血液で希釈し、2時間放置して結合させた。プレートを洗浄後、ウサギ抗血清を1/2000の希釈で加え、重鎖クラス(K208)を認識させ、または従来のクラス(URL49)を認識させた。1時間培養後、プレートを洗浄し、抗ウサギアルカリホスファターゼ共役(Sigma)を1/1000の希釈で加えた。室温で1時間培養後、プレートを洗浄し、基質で結合を検出した。結果を図7−1及び7−2に示す。結果は、ウサギ抗血清(K208およびURL49)での背景値は、試料を10%血液または10%血漿で希釈した場合、PBSと比較して非常に低いことを明瞭に示している。URL49抗血清は、MSA21/VHH#3E二重特異性ナノ体のみを認識し、一価のVHH#3Eを認識せず、したがってこの抗血清はマウスに投与直後の本発明者らの二重特異性ナノ体の統合性の試験に使用することができる。
一価TNF3E、ならびに二重特異性MSA21/VHH#3EまたはMSA24/VHH#3E用に3リットル培養を開始し、実施例11に記載したように精製した。エンドトキシンの除去に追加の精製ステップが必要であった。したがって、試料をポリミキシンカラム(BIO‐RAD)で精製した。試料の細菌エンドトキシン濃度をLAL検定(カブトガニ血球抽出物(Limulus Amebocyte Lysate)、Bio Whittaker)で分析した。結果を表6に要約する。
構築物ごとに9頭のマウス(CB57/BI6)に100μgのナノ体を尾の静脈に投与した。様々な時点で血液(各時点につき3頭のマウス)を回収し血清を調製した。実施例14に記載したように、一価または二重特異性ナノ体が存在するかどうか、試料をELISAによって分析した。分子の統合性を確認するために二重特異性構築物についてK208をURL49とも比較した。結果を図8〜11に示す。
MSA21/TNF3EおよびMSA24/TNF3Eの半減期をさらに延長するために、三価のナノ体を二価MSA21‐MSA21構築物を標的特異的ナノ体TNF3Eに融合することによって調製した。得られたMSA21/MSA21/TNF3E(表7、および配列番号9)を実施例16の方法によってin vivoで試験した。
1頭のラマをvWFで免疫化した。表7に免疫化スキームを要約する。
実施例2に記載した通りにライブラリを調製した。ライブラリの大きさは、1.4×107cfuであり、90%を超えるクローンには正確な大きさの挿入物が含まれていた。実施例3に記載した通りにファージを調製した。
マイクロタイタープレートのウェルを2μg/mlのvWFまたは1%カゼイン含有PBSでコートした。4℃で終夜培養後、ウェルを1%カゼイン含有PBSにより室温で3時間ブロックした。200μlのファージをウェルに加えた。室温で2時間培養後、ウェルをPBS‐Tweenで10回およびPBSで10回洗浄した。ファージを100μg/mlのコラーゲンIII型100μlによって特異的に溶出させた。室温で終夜溶出を行った。溶出したファージを指数関数的に増殖しているTG1細胞に放置して感染させ、次いで100μg/mlのアンピシリンおよび2%ブドウ糖を含むLB寒天プレート上に播種した。上記した同じ条件下で、この実験を第2回目のパニングに向けて繰り返した。パニングの結果を表8および9に示す。
マイクロタイタープレートを25μg/mlのコラーゲンIII型のPBS溶液により終夜4℃でコートした。プレートをPBS‐Tweenで5回洗浄し、1%カゼイン含有PBSにより室温で2時間ブロックした。プレートをPBS‐Tweenで5回洗浄した。2μg/mlのvWF100μl(vWFは37℃で15分間予備培養する)を(実施例6に記載した)VHH抗体含有周辺質抽出液20μlと混合し、マイクロタイタープレートのウェル中で室温で90分間培養した。プレートをPBS‐Tweenで5回洗浄した。抗vWF‐HRPモノクローナル抗体(DAKO)をPBSで3,000倍に希釈し1時間培養した。プレートをPBS‐Tweenで5回洗浄し、ABTS/H2O2でvWF結合を検出した。30分後に405nmでシグナルを測定した。結果を表10に示し、第1目および第2回目のパニング後に阻害剤が得られることが示されている。
実施例9に記載したように蛋白質を調製し精製した。
マイクロタイタープレートを2μg/mlのvWFにより4℃で終夜コートした。プレートを1%カゼインのPBS溶液300μlによって室温で2時間ブロックした。プレートをPBS‐Tweenで3回洗浄した。全精製試料の希釈系列を室温で2時間培養した。プレートをPBS‐Tweenで6回洗浄し、その後、マウス抗myc mAB1/2000のPBS溶液により室温で1時間培養し、続いて抗マウス‐HRP共役体1/1000のPBS溶液で同様に室温で1時間培養することによってVHHの結合を検出した。基質ABTS/H2O2によって染色を行い、30分後に405nmでシグナルを測定した。精製VHHの濃度に応じた結合を図12に示す。
実施例20に記載したように、阻害ELISAを実施したが、精製vWFの代わりに減少濃度のVHHおよび1/60希釈のヒト血漿を用いた。結果を図13に示す。50%阻害(IC50)をもたらすVHH濃度を表10に示す。
アルブミンに特異的な第1のVHH(MSA21)およびvWFに特異的な第2VHHで二重特異性構築物を調製した。実施例11に記載したように構築物を作製した。配列を表4−1〜4−7に示す(配列番号19〜21)。
実施例9に記載したように蛋白質を発現させ精製した。いくらかの一価分解生成物(5〜10%)を除去するためには、superdex 75での追加の精製ステップが必要であった。
マイクロタイタープレートを5μg/mlのマウス血清アルブミンにより4℃で終夜でコートした。プレートを洗浄後、ウェルを1%カゼインのPBS溶液により2時間ブロックした。二重特異性蛋白質を室温で2時間放置してウェルに結合させた。洗浄後、ヒト、イヌ、およびブタの血漿を様々な希釈で加え、室温で2時間放置して結合させた。DAKO社製抗vWF‐HRPにより1/3000希釈でvWFの結合を検出した。ABTS/H2O2で染色を行った。結果を図14−1、14−2、14−3に示す。両VHHの機能性が二重特異性構築物に保持されていることを示している。
実施例20に記載したように、vWFのコラーゲンへの結合の阻害を、二重特異性構築物と比較して一価について試験した。IC50値を表11に要約する。結果は、VHHの阻害特性が二重特異性構築物に保持されていることを示している。
フレームワーク4領域に位置するセンスプライマー(F6のCRD3前進:CTGGCCCCAGAAGTCATACC)およびフレームワーク3領域に位置するアンチセンスプライマー(F6のCDR3逆進プライマー:TGTGCATGTGCAGCAAACC)の使用によって、機能部分であるMP2F6SRのCDR3領域を増幅した。
F6 CDR3逆進プライマーSfi1:
GTCCTCGCAACTGCGGCCCAGCCGGCCTGTGCATGTGCAGCAAACC
F6 CDR3前進プライマーNot1:
GTCCTCGCAACTGCGCGGCCGCCTGGCCCCAGAAGTCATACC
本発明の抗標的単一ドメイン抗体間のアミノ酸配列相同性の程度は、Bioedit Sequence Alignment Editorを使用し算出した。ClustalWにより整列化されるので、計算によって全配列間の同一残基の比率が示される。[Thompson,J.D.、Higgins,D.G.、およびGibson,T.J.(1994)CLUSTALW:配列重み付け、位置特異的空隙ペナルティ、および重量マトリックスの選択による、進化性多重配列整列の感受性の改善(improving the sensitivity of progressive multiple sequence alignment through sequence weighting, position specific gap penalties and weight matrix choice).Nucleic Acids Research、1994年6月提出]。表12は、本発明の抗血清アルブミンVHH間相互の部分相同性を示す。表13は、本発明の抗TNF‐αのVHH間相互の部分相同性を示す。表14は、本発明の抗IFNγのVHH間相互の百分比相同性を示す。表15は、本発明の抗vWF VHH間相互の画分相同性を示す。
Claims (66)
- 治療用および/または診断用標的を対象とする少なくとも1個の単一ドメイン抗体、ならびに
血清蛋白質を対象とする少なくとも1個の単一ドメイン抗体を含むポリペプチド構築物。 - 抗標的単一ドメイン抗体数が少なくとも2個であり、かつ
該少なくとも2個の抗標的単一ドメイン抗体が同じ配列を共有しない、または該抗標的単一ドメイン抗体が全て、同じ配列を共有する、請求項1に記載のポリペプチド構築物。 - 抗血清蛋白質単一ドメイン抗体数が少なくとも2個であり、かつ
該少なくとも2個の抗血清蛋白質単一ドメイン抗体が同じ配列を共有しない、または該抗血清蛋白質単一ドメイン抗体が全て、同じ配列を共有する、請求項1に記載のポリペプチド構築物。 - 前記少なくとも1個の単一ドメイン抗体が、ラクダ科VHH抗体である、請求項1から3のいずれかに記載のポリペプチド構築物。
- 前記少なくとも1個の単一ドメイン抗体が、ヒト化ラクダ科VHH抗体である、請求項1から4のいずれかに記載のポリペプチド構築物。
- 前記血清蛋白質が、血清アルブミン、血清免疫グロブリン、チロキシン結合蛋白質、トランスフェリング、またはフィブリノーゲン、あるいはそれらの断片のどれかである、請求項1から5のいずれかに記載のポリペプチド構築物。
- 単一ドメイン抗血清蛋白質抗体が、配列番号1〜4および28〜40のどれかによって表される配列に対応する、請求項1から6に記載のポリペプチド構築物。
- 標的が、TNFαである、請求項1から7のいずれかに記載のポリペプチド構築物。
- 配列番号5〜18のどれかによって表される配列に対応する、請求項7に記載のポリペプチド構築物。
- 前記ポリペプチド構築物が、前記ポリペプチド構築物の相同配列、前記ポリペプチド構築物の機能部分、または前記ポリペプチド構築物の機能部分の相同配列である、請求項8から10のいずれかに記載のポリペプチド構築物。
- 請求項8から10のいずれかに記載のポリペプチド構築物をコードする核酸。
- 炎症過程に関連付けられる疾患の治療、予防、および/または緩和に使用するための、請求項8から10のいずれかに記載のポリペプチド構築物、または請求項11に記載の核酸。
- 炎症過程に関連付けられる疾患を治療し、予防し、かつ/または緩和するための薬剤を調製するための、請求項8から10のいずれかに記載のポリペプチド構築物または請求項11に記載の核酸の使用。
- 前記疾患が、リューマチ性関節炎、クローン病、潰瘍性大腸炎、および多発性硬化症のどれかである、請求項13に記載のポリペプチド構築物または核酸、あるいは請求項13に記載のポリペプチド構築物の使用。
- 前記ポリペプチド構築物が、経静脈、経口、経舌下、経局所、経鼻、経膣、経直腸、経皮下的に、または吸入によって投与される、請求項12および14に記載のポリペプチド構築物または核酸、あるいは請求項13および14に記載のポリペプチド構築物の使用。
- 標的が、vWFである、請求項1から7のいずれかに記載のポリペプチド構築物。
- 標的が、コラーゲンである、請求項1から7に記載のポリペプチド構築物。
- 少なくとも1個の抗標的単一ドメイン抗体が、抗vWF VHHである、請求項16に記載のポリペプチド構築物。
- 配列番号19〜21のどれかによって表される配列に対応する、請求項18に記載のポリペプチド構築物。
- 前記ポリペプチド構築物が、前記ポリペプチド構築物の相同配列、前記ポリペプチド構築物の機能部分、または前記ポリペプチド構築物の機能部分の相同配列である、請求項16から19のいずれかに記載のポリペプチド構築物。
- 請求項16から20のいずれかに記載のポリペプチド構築物をコードする核酸。
- 血小板介在凝集またはその機能異常に関連付けられる疾患または状態の治療、予防、および/または緩和に使用するための、請求項16から20のいずれかに記載のポリペプチド構築物、または請求項21に記載の核酸。
- 血小板介在凝集またはその機能異常に関連付けられる疾患または状態を治療し、予防し、かつ/または緩和するための薬剤を調製するための、請求項16から20のいずれかに記載のポリペプチド構築物または請求項21に記載の核酸の使用。
- 前記疾患が、脳虚血発作、不安定狭心症、脳梗塞、心筋梗塞、末梢動脈閉塞性疾患、再狭窄のどれかであり、かつ前記状態が、冠動脈バイパス術、冠動脈弁置換術;および血管形成術、ステント術、粥腫切除などの冠血管処置から生じている状態である、請求項22に記載のポリペプチド構築物または核酸、あるいは請求項23に記載のポリペプチド構築物または核酸の使用。
- 前記ポリペプチド構築物が、経静脈、経口、経舌下、経局所、経鼻、経膣、経直腸、経皮下的に、または吸入によって投与される、請求項22および24に記載のポリペプチド構築物または核酸、あるいは請求項23および24に記載のポリペプチド構築物の使用。
- 標的が、IgEである、請求項1から7のいずれかに記載のポリペプチド構築物。
- 少なくとも抗標的単一ドメイン抗体が、抗IgE VHHである、請求項26に記載のポリペプチド構築物。
- 配列番号22〜24のどれかによって表される配列に対応する、請求項26に記載のポリペプチド構築物。
- 前記ポリペプチド構築物が、前記ポリペプチド構築物の相同配列、前記ポリペプチド構築物の機能部分、または前記ポリペプチド構築物の機能部分の相同配列である、請求項26から28のいずれかに記載のポリペプチド構築物。
- 請求項26から29のいずれかに記載のポリペプチド構築物をコードする核酸。
- アレルギー反応に関連付けられる疾患または状態の治療、予防、および/または緩和に使用するための、請求項26から29のいずれかに記載のポリペプチド構築物、または請求項30に記載の核酸。
- アレルギー反応に関連付けられる疾患または状態を治療し、予防し、かつ/または緩和するための薬剤を調製するための、請求項26から29のいずれかに記載のポリペプチド構築物または請求項30に記載の核酸の使用。
- 前記疾患が、枯草熱、喘息、アトピー性皮膚炎、アレルギー性皮膚反応、アレルギー性眼反応、および食事性アレルギーのどれかである、請求項31に記載のポリペプチド構築物または核酸、あるいは請求項32に記載のポリペプチド構築物または核酸の使用。
- 前記ポリペプチド構築物が、経静脈、経口、経舌下、経局所、経鼻、経膣、経直腸、経皮下的に、または吸入によって投与される、請求項31および33に記載のポリペプチド構築物または核酸、あるいは請求項32および33に記載のポリペプチド構築物の使用。
- 標的が、IFNγである、請求項1から7のいずれかに記載のポリペプチド構築物。
- 少なくとも1個の抗標的単一ドメイン抗体が、抗IFNγ VHHである、請求項35に記載のポリペプチド構築物。
- 配列番号25〜27によって表される配列に対応する、請求項35に記載のポリペプチド構築物。
- 前記ポリペプチド構築物が、前記ポリペプチド構築物の相同配列、前記ポリペプチド構築物の機能部分、または前記ポリペプチド構築物の機能部分の相同配列である、請求項35から37のいずれかに記載のポリペプチド構築物。
- 請求項35から38のいずれかに記載のポリペプチド構築物をコードする核酸。
- 免疫系が、過敏である疾患または状態の治療、予防、および/または緩和に使用するための、請求項35から38のいずれかに記載のポリペプチド構築物、または請求項39に記載の核酸。
- 免疫系が、過敏である疾患または状態を治療し、予防し、かつ/または緩和するための薬剤を調製するための、請求項35から38のいずれかに記載のポリペプチド構築物または請求項39に記載の核酸の使用。
- 前記疾患が、クローン病、自己免疫疾患、臓器移植拒絶、さらにリューマチ性関節炎、クローン病、潰瘍性大腸炎、多発性硬化症などの炎症性疾患のどれかである、請求項40に記載のポリペプチド構築物または核酸、あるいは請求項41に記載のポリペプチド構築物または核酸の使用。
- 前記ポリペプチド構築物が、経静脈、経口、経舌下、経局所、経鼻、経膣、経直腸、経皮下的に、または吸入によって投与される、請求項40および42に記載のポリペプチド構築物または核酸、あるいは請求項41および42に記載のポリペプチド構築物の使用。
- 請求項8から10、12、14、および15のいずれかに記載のポリペプチド構築物、あるいは該ポリペプチド構築物をコードする核酸、ならびに薬剤として許容されるビヒクルを含む組成物。
- 請求項16から20、22、24、および25のいずれかに記載のポリペプチド構築物、あるいは該ポリペプチド構築物をコードする核酸、ならびに薬剤として許容されるビヒクルを含む組成物。
- 請求項26から29、31、33、および34のいずれかに記載のポリペプチド構築物、あるいは該ポリペプチド構築物をコードする核酸、ならびに薬剤として許容されるビヒクルを含む組成物。
- 前記標的が疾患の過程に関与している単一標的を対象とする、請求項1から7のいずれかに記載のポリペプチド構築物。
- 前記ポリペプチド構築物が、前記ポリペプチド構築物の相同配列、その機能部分、またはその機能部分の相同配列である、請求項47に記載のポリペプチド構築物。
- 請求項47および48に記載のポリペプチド構築物をコードする核酸。
- 前記標的が関与している疾患または状態の治療、予防、および/または緩和に使用するための、請求項47および48に記載のポリペプチド構築物、あるいは請求項49に記載の核酸。
- 前記標的が関与している疾患または状態を治療し、予防し、かつ/または緩和するための薬剤を調製するための、請求項47および48のいずれかに記載のポリペプチド構築物あるいは請求項49に記載の核酸の使用。
- 循環から急速には排出されない治療用または診断用化合物を必要とする疾患症状の治療、予防、および/または緩和に使用するための、請求項48および50に記載のポリペプチド構築物、あるいは請求項49に記載の核酸。
- 循環から急速には排出されない治療用または診断用化合物を必要とする疾患症状を治療し、予防し、かつ/または緩和するための薬剤を調製するための、請求項48および50のいずれかに記載のポリペプチド構築物あるいは請求項49に記載の核酸の使用。
- 長期間循環中で活性を維持し続ける治療用または診断用化合物を必要とする疾患症状の治療、予防、および/または緩和に使用するための、請求項48および50のいずれかに記載のポリペプチド構築物、あるいは請求項49に記載の核酸。
- 長期間循環中で活性を維持し続ける治療用または診断用化合物を必要とする疾患症状を治療し、予防し、かつ/または緩和するための薬剤を調製するための、請求項48および50のいずれかに記載のポリペプチド構築物あるいは請求項49に記載の核酸の使用。
- 前記ポリペプチド構築物が、経静脈、経口、経舌下、経局所、経鼻、経膣、経直腸、経皮下的に、または吸入によって投与される、請求項50、52、または54のいずれかに記載のポリペプチド構築物または核酸、あるいは請求項51、52、53、または55のいずれかに記載のポリペプチド構築物または核酸の使用。
- 請求項1から7、47、48、50、52、54、および56のいずれかに記載のポリペプチド構築物、あるいは請求項49、50、52、54、および56のいずれかに記載の核酸、ならびに薬剤として許容されるビヒクルを含む組成物。
- (a)請求項1から10、16から20、26から29、47、および48のいずれかに記載のポリペプチドをコードすることができる核酸を含む宿主細胞を、該ポリペプチドの発現を可能にする条件下で培養するステップ、ならびに
(b)産生されたポリペプチドを培養物から回収するステップ、
を含む請求項1から10、16から20、26から29、47、および48のいずれかに記載のポリペプチドの産生方法。 - 前記宿主細胞が、細菌または酵母である、請求項58に記載の方法。
- 単一ドメイン抗体に血清蛋白質を対象とする1個または複数の単一ドメイン抗体を結合することによって、前記抗体が治療用および/または診断用標的を対象とする、対象の血流中の単一ドメイン抗体の半減期を延長する方法。
- 前記抗標的単一ドメイン抗体が、同じ配列を共有しない、請求項60に記載の方法。
- 前記抗血清蛋白質単一ドメイン抗体が、同じ配列を共有しない、請求項60に記載の方法。
- 前記単一ドメイン抗体が、ラクダ科VHH抗体である、請求項60に記載の方法。
- 前記血清蛋白質が、血清アルブミン、血清免疫グロブリン、チロキシン結合蛋白質、トランスフェリング、またはフィブリノーゲン、あるいはそれらの断片のどれかである、請求項60から63のいずれかに記載の方法。
- 前記血清蛋白質が、配列番号1〜4のどれかに対応する配列、相同配列、その機能部分、またはその機能部分の相同配列を含む、請求項60から64のいずれかに記載の方法。
- 請求項1から7のいずれかに記載のポリペプチド、または該ポリペプチドをコードすることができる核酸、ならびに薬剤として許容されるビヒクルを含む組成物。
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