JPS63216480A - 工業的使用のための酵素の液状組成物、皮革製造法、洗浄‐及び精浄剤及び糊抜き法、ペルオキシド漂白法、基質転換法、裸皮の脱灰法、皮及び毛皮の浸漬法及び裸皮の脱脂法 - Google Patents

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 産業上の利用分野 本発明は、殊に特別な、流動学に影響を及ぼす添加剤と
一緒に無水の有機溶剤の使用下での酵素の液状組成物に
関し、これは特に皮革工業にンける使用に好適である。

従来の技術 酵素の工業的使用は現在極めて１贅であるが、これは１
ソフト”チクノロシイの典監として認められ℃いる。

酵素を使用る、工業的方法の塩類及び数は今だに限られ
ている。しかしながら拡充が期待されている（クルマン
ス・エンサイクロペデイエ争デア会テヒニツツシエン・
ヒエミー （Ｕｌｌｍａｎｎｓ　Ｅｎｃｙｃｌｏｐａｅｄｉｅ　ｄ
ｅｒ　ｔｅｃｈｎｉｓｃｈｅｎＣｈｅｍｉｅ　）、１０
巻、５２２〜５２６頁以降、フェアラーグ・ヒエミー（
Ｖｅｒｌａｇ　Ｃｈｅｍｉｅ　）１９７５年；キルクー
オスマー　（Ｋｉｒｋ−Ｏｚｈｍｅｒ　）　、エンサイ
クロペディア・オプ・ケミカル・チクノロシイ（Ｅｎｃ
ｙｃｌｏｐｅｄｉａ　ｏｆＣｈｅｍｉｃａｌ　Ｔｅｃｈ
ｎｏｌｏｇｙ　）、６版、９巻、１７６〜２２４頁、ク
イリー（Ｊ、Ｗｉｌｅｙ）　　１９８０年参照）。

酵素使用がすでに長い慣例となっている食料−及び飼料
チクノロシイ、洗剤チクノロシイ及び皮革製造の分野が
特に挙げられる。更に酵素は目的とされる化学的反応に
も使用される（ラワル・ゾロヴ工（Ｒａｕｌ　Ｐｒａｅ
ｗｅ　）、ヤールプツー〇 ・フエアラーグ（Ｃａｒｌ　Ｈａｎｓｅｒ　Ｖｅｒｌａ
ｇ　）、　ミュンヘン、クイーン、３５９〜３９７頁参
ｆｆｔｌ）。

工業的に使用される酵素（インダストリアル・エンチー
ムス（Ｉｎｄｕｓｔｒｉａｌ　Ｅｎｚｙｍｅｓ　）　＝
ＩＥ）の主餞な代衣的なものは、例えはｒ−アミノブチ
ロトランスアミナーゼ、アミラーゼ、セルラーゼ、コラ
ゲナーゼ、グルコースオキシダーゼ、グルタミン酸−デ
カルボキシラーゼ、ヘミセルラーゼ、インベルターゼ、
カタラーゼ、リパーゼ、ペクチナーゼ、ベニシラーぜ、
プロテアーゼ、ストレプトキナーゼである。

その中で、天然にすでに存在る、酵素が有効である媒体
では、極めて圧倒的に水性媒体が重要であシ、この際屡
々なお水性媒体の一一値及び溶解成分の一定の従属性も
記録されるので、水性環境が酵素反応における標準媒体
として認められる。

その有効性が最初の手がかシとしてその構造的組織化に
依存る、ポリペプチドとし℃の酵素は、他の蛋白質のよ
うに一定の有機溶剤によつ℃も変性され得るので、酵素
と一緒の有ａ！溶剤の使用においては差し控えることが
以前から受画であった。

最近では例えは不動化酵素の実験では水性媒体への水溶
性有機解削の龜加の影４１１を測定し、かつ訪電率が減
少る、と共に反応速度が上昇る、ことが確認された〔ク
イタール（Ｈ，Ｗａｓｓａｉｌ）、７７ン（Ｐ、Ｖａｎ
ｎ　）　”エンチーム・エンジニアリング（Ｅｎｚｙｍ
ｅ　Ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ　）”中、第４巻（プラウ
ｙ　（Ｇ、　Ｂ、　Ｂｒｏｗｎ　）等編集）１エヌシー
アイ・モノグラフ（ＮＣＩ　Ｍｏｎｏｇｒａｐｈ　）　
Ｎａ　２７（スツルペルグ（Ｍ、　Ｐ、Ｓｚｕｌｂｅｒ
ｇ　）編集）１９６７年、１４１〜１５２頁参照〕。

発明が解決しようとる、＠題 特に化学的試剤の配量操作の際に、これが液状形で存在
る、場合が屡々有利であると誌められる。通例液状反応
媒体中への液状ｖＩ４製剤の加入混合は、粉末又は他の
固体の装入よシも間組が少ない。これは酵素調製剤につ
いてもあてはまる。

相応る、傾向は、例えば洗剤工業で追求る、ことができ
る。他方では液状酵素製剤においてまさに多くの問題に
直面る、。まず第１にこのよりな＃＊ａ剤の安定性があ
る。前記の様に、水性媒体中の酵素は、存在る、他の媒
体成分例えば、酸、塩基、塩、界面活性及び錯作用成分
、他の高分子（Ｍｅｋｒｏｍｏｌｅｋｕｅｌｅ　）　、
特に他の酵素、酵素作用の基質等による影響をうける。

これらの添加剤は安定的並びに不安定的に作用しうる。

水浴液中の一定の酵素のための安定化添加剤としては、
例えばグリコール、ポリグリコール、界面活性剤、蛋白
質及び蛋白質加水分餌物、合成ポリマー、力、／Ｉ／ボ
ン酸、特殊の陽イオンもしくは陰イオン等が提案されて
いる〔米国特許（ＵＳ−ｐａｚｅｎｔ＋　）第４５１９
９５４号明細書；クラペッツ（Ｌ、　Ｋｒａｖｅｚｚ　
）、ゲイン（Ｋ。

Ｆ、Ｇｕｉｎ　）、Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　ｔ＋ｈｅ　
Ａｍ、　Ｏｌｌ、Ｃｈｉｎ。

Ｓｏｃ、　Ｖｏｌ、　６　’ｌ、５（１９８５年）；ギ
アンフレグ（Ｌ、　Ｇｉａｎｆｒｅｄａ　）、モダフェ
リＣＭ。

Ｍｏｄａｆｆｅｒｒｉ　）及びグレコ（Ｇ、Ｇｒｅｃｏ
　）、Ｅｎｚｙｍｅ　Ｍｉｃｒｏｂ、　Ｔｅｃｈｎｏｌ
、　７巻、７８〜８２頁（１９８５年〕；マーチネック
（Ｅ．Ｍａｒｚｉｎｅｋ）、トルチリ７　（Ｖ、　Ｐ、
　Ｔｏｒｃｈｉｌ土ｎ〕、ＥｎｚｙｍｅＭｉｃｒｏｂ、
　Ｔｓｃｈｎｏｌ、　　１％、７４〜８２頁（１９７９
年）；米国特１ＦＦ（ＵＳ−Ａ）＠４１１１　Ｂ５５号
明細書（１９７８年）；米国特許（Ｕ８−Ａ）　第４３
１８８１８号明細書（１９８２年）；米国特許（ＵＳ−
Ａ）第３５５７００２号明細書（１９７１年）；米国特
許（ＵＳ−Ａン第４１６９８１７号明細書（１９７９年
）参照〕。

水溶液中の酵素を安定化る、ためのもう１つの可能性と
して、水／界面活性剤／有機溶剤系の逆ミセル（１ｎｖ
ｅｒｓｅｒ　Ｍｉｃｅｌｌｅｎ　）の形成が考息嘔れた
（ルイジ（Ｐ、　Ｌ、　Ｌｕ１ｓｉ　）、Ａｎｇｅｗ。

Ｃｈｅｗ、　９７巻、４４９〜４６０頁（１９８５年）
参照）。

本発明の１１組は、皮革製造で使用される酵素もしくは
酵素系の例で詳説される。皮革製造の場合にはまさに近
年は固体配意に対して液体配量が強力に広まってきて、
それというのもこれは実際に殊に＠プ扱いにおい℃利点
を有る、からである。しかしながら酵素を含有る、液状
製剤、例えは酵素による脱灰−及び浸漬助剤の製　　造
の際の間組は、このような製品の不十分な安定性にある
。特に膵臓展剤の不安定性は決して予想されずに現われ
るものではない；それを−部は酵素の後処理からすでに
知っている。プロテアーゼを間組とる、限り、自己消化
作用及び他の存在る、酵素蛋白質への分解作用も特に予
期しなければならない（マーチネク（Ｋ。

Ｍａｒｚｉｎｅｋ　）、トルゾリン（Ｖ、Ｐ、　Ｔｏｒ
ｃｈｉｌｉｎ）、Ｅｎｚｙｍｅ　Ｍｉｃｒｏｂ、　Ｔｅ
ｃｈｎｏｌ、　１巻、７４〜８２頁（１９７９年〕参照
）。

液状酵素製剤が実際に今までに成功し得なかったという
ことはずっと認められている。すなわち相変らず、　ａ
）実際の条件下で十分に安定でなけれはならず、　ｂ）
その際に酵素の活性ができるだけ影響され１はならずも
しくは不可逆に影響されてはならず、　Ｃ）酵素の所定
の使用範囲と適合し得なけれはならず、かつｄ）経済的
及び生態学的に使用可能でなければならない酵素のため
の液状組成物を提供る、という課組が存在した。皮革製
造の最新方法のためのこのようないわゆる１液状系“へ
の要求は、活性減少が４〜６月間内で１５％よシも大き
くてはならないことに及ぶ。

［１解決る、ための手段 ところで、本発明による液状酵素組成物が技術的要求を
驚異的にも高度に満たすことが判明した。本発明は工業
的使用のための酵素の液状組成物に関し、この際酵素の
担持液体として少なくとも１種の実際に無水の有機溶剤
（ＬＭ　）又はそれらの混合物を使用る、。浴剤として
前記の１１１ＩＩ題と一致している有利に自体常用の、
殊に環境懸念のない、特に毒性の少ない、酵素非障害の
浴剤がこれに該轟る、。本発明により使用すべき有＠浴
剤ＬＭは殊に炭素原子、水素原子及び場合により酸素原
子及びあｔシ有利でない硫黄原子のほかには他のへテロ
原子を甘有しな（ゝ０ 式Ｉ： Ｒ１−Ｘ−Ｒ２１ 〔式中Ｘは酸素原子又は硫黄原子であり、かつＲ１は１
〜８個の炭素原子を有る、アルキル基、又は基：　−Ｃ
Ｈ−０１（（この際Ｒ３は水素原子、−ＣＨ３又は−Ｃ
Ｉ（２０Ｈを嵌わす）又は基ニー（ＣＨ２−ＣＨ２０）
ｎ−Ｈ（この際ｎは１〜１５の数を懺わす）ｔあシ、か
つＲ２は水素原子又は１〜８個の炭素原子を有る、アル
キル基であるか又はＲ１及びＲ２は基：　−ＣＨ２−Ｃ
Ｈ２０Ｈであるか又はＲ１及びＲ２は酸素原子と一緒に
５−又は６員壊を形成し、この際全ての環員は一〇Ｈ２
−基よりなり又は１個の環員は１個のカルボニル基であ
り、かつこの際場合によシもう１個の環員は酸素原から
成って良く、又は又はカルボニル基−Ｃ＝０であるが、
この場合にはＲ１及びＲ２は１〜３個の炭素原子を有る
、アルキル基を我わすことが条件であるか又はＸはＣ０
〇−基であるが、　この場合にはＲ工及びＲ２は１〜６
個の炭素原子を有る、アルキル基であるか又はＲ１は水
素原子であシかつＲ２は１〜６個の炭素原子を有る、ア
ルキル基であることが条件である〕の浴剤が有利である
。

史に浴剤ＬＭとして４式Ｉｌ： 〔式中Ｒ５は基−ＣＨ３又は−ＣＨ＝ＣＥ（２である〕
のものが使用可能である。

式Ｉの代表的なものとして炭酸エステル、特に環状炭酸
エステル、渕太紘詭諏蔦へ〜χ及唾、″□、にヮ、、！
オ。７．７カ、１．１い、１．し多価アルコール、例え
はグリセリン、エチレングリコール、ブチルグリコール
、ブチルジグリコール、ジエチレングリコール、ポリエ
チレンクリコール（ＭＷ＜４００）、７’ロビレンクリ
コール（それらが液状であるかぎり）、並びにエーテル
化された誘導体、１価のアルカノールもしくは脂肪アル
コール、例えはメタノール、エタノール、インプロパツ
ール、ｎ−ブタノール、インブタノール、２−エチルヘ
キサノール、シクロヘキサノール、エーテル、例えばジ
エチルエーテル、メトキシプロパツール、ジエチレング
リコール七ツメチルエーテル特に環状エーテル、例えば
ゾオΦサン、テトラヒドロフラン、ケトン、例えばアセ
トン、エチルメチルケト／、シクロヘキサノン、エステ
ル、例えば酢酸エチル、酢酸ブチル、ラクトン、例えば
ｒ−ブチロラクトンが１要である。

シル化生成物、オレフイｙもしくはそのスルホン化され
た誘導体、例えばＣ９〜Ｃ１２−α−オレフィンスルホ
ネート（ハぼそのナトリクム塩の形〕、脂肪アルコール
−エーテルスルホネート例えばスルフェート化されたエ
チレンオキサイドと縮合した０１２〜０１５−アルコー
ル。

脂肪酸のプルカッ−ルアミド例えばＣ１６−ｃｌｓ−脂
肪酸エタノールアミド、フェノール誘導体例えばオクチ
ルフェノール及びエトキシル化ｌｆ）導体例えはエチレ
ンオキナイド８〜９−Ｅニルを有る、ノニルフェノール
エト印シレート。有機液体の混合物も有利である。

弐亘の代貴的なものとしては、ドルオール及びスチロー
ルが挙げられ、更にテルペンテン、溶剤ナフサ、石油ベ
ンジン（Ｌａｃｋｂｅｎｚｉｎａ　）、脂肪族炭化水素
及び鉱油（沸騰範囲殊に５０〜１８０℃、特に７０〜１
５０℃）が使用可能である。ポリエチレングリコールを
除いて、通例この液体は、分子量く１１０を有しかつ主
に標準圧で沸点３００℃以下を有る、ものである。

ＣＩＩ剤についての他の詳細は、例えは論文グラム（Ｇ
ｒａｍｍ　）、フックス（Ｆｕｃｈｓ　）、レーズング
スミツテル・クント・グアイツヒマツハクングスミツテ
ル（Ｌｏｅｓｕｎｇｓｍｉｚｚｅｌ　ｕｎｄＷｓｉｃｈ
ｍａｃｈｕｎｇｓｍｉＺｔｅｌ　）　８版、Ｗｉｓｓｅ
ｎｓｃｈ。

Ｖａｒｌａｇｇｅａｅｌｌｓｃｈａｆｉ　；　８ｚｕｚ
ｚｇａｒｚ　　１９８０年から引用る、ことができるふ
ｔ本発明によシ使（′１８ｔ、、□ヵよ、ゆ、え。わ。

よつあ、、アしなわちこれらは通例、水１１１Ｌ量係よ
シも少なく含有し、殊に通常の付着水分以上は含有しな
い。

この液体の乾燥は、自体慣用の方法、例えは常用の乾燥
剤、蒸留、共沸勢によシ行なう（ホーペアークイル（Ｈ
ｏｕｂｅｎ　Ｗｅｙｌ　）版％　１／２％１７６５〜８
８６頁、デオルグ・テイーメ（Ｇｅｏｒｇ　Ｔｈｉｅｍ
ａ　）−出版、１９５９年参照）。

本発明による組成物中の水の存在は、一般には所定では
なく、少なくとも本発明目的を侵害る、量ではない。水
と混じらない溶剤の使用においては酵素組成物は付加的
に界面活性剤を含有る、ことができる。この際、陰イオ
ン型、例エバアルキルスルフェート、アルキルエーテル
スルフェート、アルキルホスフェート、アルキルエーテ
ルホスフェート、アルキルスルホネート及びアルキルア
リールスルホネートのほかに脂肪アルコール−／アルキ
ルフェノールエトキシレート（例えばオレオセチル−及
びオレインアル；−ルとの）Ｊ！！にポリグリコールと
酸化エチレン４〜４２モルとの付加体の皺の非イオン界
面活性剤が有利である（西ドイツ国特許公開（ＤＥ−Ａ
）　　第３３２２８４０号明細書参照）。界面活性剤の
割合は一般に担持液体に対してｏ、ｏｏｉ〜５０ｍ１％
、殊に０．００５〜２０重量係である。乳化剤の）ＩＬ
Ｂ　−［（もしくは油／水−乳化作用）は一般に８〜１
８、殊に９〜１５である（乳化剤及びＨＬＢ−値につい
ては、キルクーオス？−（Ｋｉｒｋ−Ｏｚｈｍａｒ　）
、第３版、８巻、９１０〜９１６頁参照）。更に、水と
混じシうる浴剤ＬＭ、特に水といかなる割合でも混ざる
溶剤が有利である。最初の手がかシとして、酵素は溶剤
ＬＭ中に完全に不治性のままであることから出発すべき
である。従って自己消化もしくは他の酵素の分解への傾
向が著しく減退る、。

使用される６ＭＩＬＭの量は第１に酵素の取り扱いの際
の合目的性から適合る、；これは固有で絶対的ではない
。一般には取り扱い可能性の理由から酵素対溶剤の重量
比１；１０を下回らない。合理的な濃度比のために、ｗ
ｊ、素対Ｉ、Ｍの車量関係の前記の範囲は、通例１；６
０〜１：５００で評価すべきである。

単純な原則として酵素対しＭの割合１対約５０が良好に
使用可能であると実証された。前記の浴剤ＬＭよりなる
混合物も場合により過当である。実際に無水の浴剤ＬＭ
への実際に蛋白質から成る酵素の添加の際には、例えば
湿潤化が遅蜘る、という間粗及び／又は分配問題例えば
沈殿−又はクリーム化現象（Ａｕｆｒａｈｍｅｒｓｃｈ
−ｅｉｎｕｎｇ　）が起シうる。

ところで、本発明のもう１つの実施態様では、均質の液
状ｎ素組成物の製造と結びついた問題、例えばクリーム
化及び沈殿が、無機の粉末状添加剤ＡＺを浴剤ｌ中に加
入分散させる場合に、少なくとも部分的に解決る、こと
ができることが判明した。

無機分散剤よりなる粉末状添加剤は完全に他の使用目的
のために、例えは”水中油”型分散液の分散剤としても
しくはラジカル粒状１合における分散剤として記載され
ている（ホーペン−クイル（Ｈｏｕｂｅｎ−Ｗｅｙｌ　
）、メトーデンΦプアーオルがニツシエン・ヒエミーＣ
Ｍｅｔ、ｈｏｄｅｎｄｅｒ　Ｏｒｇａｎｉｓｃｈｅｎ　
Ｃｈｅｍｉｅ　）　ＸＩｖ／　１巻、マクロモレキュ２
−し・ストツフエ（Ｍａｋｒｏｍｏｌｅｋｕ−１ａｒａ
　Ｂｓｏｆｔｅ　）、４２０〜４２１頁、ゲオルグーテ
イーメ（（）ｅｏｒｇ−Ｔｈｉｅｍｅ　）出版、１９６
１年参照）。このような無機分散剤として例えばアルカ
リ土類金属の不溶性塩（炭酸塩、燐酸塩、硫酸塩、珪酸
塩）、水酸化アルミニクム、滑石及びベントナイトが推
奨される。

本発明の課題の解決のために、粘土例えばベントナイト
及び特に二酸化珪素、殊にセコ熱性二酸化珪素が推奨さ
れる（　Ｋｉｒｋ−Ｏｚｈｍｅｒ　、第６版２０巻、７
４８〜７８１頁、７６６頁以降、Ｕｌｌｍｅｎｎｓ　Ｅ
ｎｃｙｃｌｏｐａｅｄｉｅ　ｄｅｒ　Ｔｅｃｈｎｉｓｏ
ｈ９ｎＣｈｅｍｉａ第４版、１８巻、６５２〜６５６頁
、Ｖｅｒｌａｇ　Ｃｈｅｍｉｅ　１９７９年参照）。

高熱性二酸化珪素−変性物は、気相反応で、例えは火焔
加水分解によるかもしくはりヒトボーデン法（Ｌｉｃｈ
ｔｂｏｇｅｎ−Ｖｅｒｆａｈｒｅｎ　）　　によシ得ら
れることは公知である。これは一般に主粒径５〜ｓ　ｏ
　ｏ　ｎｍの球状粒子よシ成る。その密度は２．２１１
／工３である。

市販品としては例えはエーロジル（Ａｅｒｏｓｉｌ［Ｆ
］及びカブ−ローシル（Ｃａｂ−０−８ｉ１■）が挙げ
られる。安定化された溶液の粘度範囲は一般に１０〜６
００００　ｍＰａａである。

粘土とは、晋通の珪酸アルミニクム、ベントナイトとは
、主にモンモリロナイト（Ａｌ２Ｏ３・４・５ｉｏ２・
Ｈ２Ｏ）よりなる市販製剤である。有機的に活性化され
たベントナイト、例えばＮａ−モンモリロナイトと四級
のアルキルアンモニウム化合物との反応によシ生成した
ものが特にｌｌ！である。有機性の液体中で膨潤る、い
わゆる親有機性のベントナイトが陽イオン交換により生
成る、（クルマン前記引用文、６２６頁参照〕。

市販品（小板、粒度範囲０．５〜５μ乳）を一般に使用
る、ことができるが、有利に剪断応力下の処理は選択し
た溶剤ＬＭ中で行なわなければならない。一般に無機添
加剤ＡＺの解削ＬＭの含量は浴剤に対して０．１〜３：
ｌｊｉ％、殊に０．６〜１１欺俤である。浴剤ＬＭと一
緒の酵素濃縮物の無機添加を、適当な機械、特に分散機
に依り剪断作用に委ねることが特に有利であると実証さ
れた。分散機としては市販の機械が］［要である（クル
マンス・エンサイクロペデイエ・デア・テヒニツシエン
・ヒエミー、４版、１巻、２３９頁、フェアラグ・ヒエ
ミー、１９７２年参照）。

回転数もしくは適用すべき作業時間は先ず第１に機械の
種類に依る。本発明によシ使用すべき溶剤ＬＭの１穐中
のベントナイトに対る、市販の分散作用を有る、機械の
作用のための根拠として周速度４〜３６ＷＬ／秒で２〜
６０分間が挙げられる。特に適当な溶剤としては、特に
二数化珪素、更にベントナイトと組合せた炭酸ゾロｔレ
ンが明らかになった。

本発明べよる組成物は酵素成分に関して認めうるように
なった制限に従わない（この場合には有！！溶剤例えは
アルコールに対る、酵素自体の安定性に関してである）
。浴剤成分ＬＭは酵素の最終的使用と適合る、ことを予
測しなければならない。抗沈殿−もしくは抗−クリーム
化効来の上昇のために、担持液体（特にそれが例えば式
■の溢の極性溶剤が３に＊である場合に〕に更に少量の
極性浴剤を添加る、ことができる。

すなわち、担持液体が炭化水素、特に５〜２０個の炭素
原子を有る、分枝鎖又は直鎖の脂肪族１〜１０′ｘ量係
含有る、ことが有利であシうる。

例えば沸騰範囲５０〜１８０℃の石油溜升が例えば挙げ
られる（前記のＬＭの定義も参照）。

酵素としては特にすでに工業的又はその他の適用分野で
利用されるものが強調される（スタンド−デア・テヒニ
ツク、前記参照）。

Ａ）プロテアーゼ（Ｅ−０，３−４ｊキルクーオスマー
、前記引用文、９巻、アクンストルツプ（Ｅ．　Ａｕｎ
５ｔｒｕｐ　）スペンサー（Ｂ、　８ｐｅｎｃｅｒ　）
編集、インダストリアル・アスペクツ・オブ・ビオケミ
ストリー（Ｉｎｄｕａｚｒｉａｌ　Ａｓｐｅｃｚａ　ｏ
ｆＢｉＯｃｈ＠ｍｔ８ｔｒ７　）　　３０巻（１）、２
３〜４６頁中、北オランダ（Ｎｏｒｔｈ　Ｈｏ１ｌａｎ
ｄ　）　１９７４年）ａ）動物源、例えは α）レンニン（ｍ、ｃ、３．４．２３．４　）β）膵臓
−プロテアーゼ パンクレアチン、特にトリプシン、キモトリプシン（ｐ
Ｈ−作用範囲約７〜１０）、ペプシン（Ｅ、Ｃ，３，４
，２３，１）（ｐ）１−作用範囲約１．５〜４．０〕、
カテプシン（Ｅ、Ｃ。

３．４．２３．５　）（ｐ）ｉ　−作用範囲約４．０〜
５．０　）ｂ）植物源 α）パパイン（Ｅ、Ｃ，３，４，２２，１）　ｐ）ｉ−
作用範囲約５．０〜８．０ β〕　フィシン（Ｅ、Ｃ，３，４，２２，３）　ｐ）１
−作用範囲約４．０〜９．０ ｒ〕　プロメライン（ＬＣ，３，４，２２，４及び３．
４゜２２．５）４−作用範囲約５．０〜７．ＯＣ）微生
物源（ケアイ（Ｌ、　Ｋｅａｙ　）プロセス・ビオケミ
ストリー（Ｐｒｏｃｅｓｓ　Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｚｒｙ
）中、１９７１．１７〜２１参照）。

α〕バチルス（Ｂａｃｉｌｌｕａ　）　　ａから、例え
はバチルス争スデテリス（Ｂ、ａｕｂ＄１ｌｉｓ）、バ
チルス・リヒエニホルミス（Ｂ。

１１ｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉａ　）　、バチルス・アルカ
ロフイルス（Ｂ、　ａｌｋａｌｏｐｈｉｌｕｓ　）　、
バチルス・セレクス（Ｂ、ｃｅｒｅｕｓ　）　、バｆ　
／Ｉ／　ス６ナット（Ｂ、ｎａｚｚｏ　）　％バチルス
・デルがラス（Ｂ、ｖｕｌｇａｚｕａ　）　、バｆｋＸ
−ミコイデス（Ｂ、　ｍ２ｒｃｏｉｄａｓ　）β）スト
レプトミセス（Ｓｚｒｅｐｚｏｃｏｃｃｕａ　）一種か
ら ｒ）ストレプトミセス（Ｓｚｒｅｐｉｏｍｙｃｅｓ　）
　＝撫から、例えはストレプトミセス・７ラデアエ（Ｓ
、　ｆｒａｄｉａｅ　）、ストレプトミセス・グリセウ
ス（Ｓ、　ｇｒｉｓｅｕｓ　）、ストレプトミセス・レ
フラス（８，ｒｅｃｚｕａ）ａ）アスペルギルス（Ａ８
ｐｅｒｇｉｌｌｕａ　）　＝’Ｈ１から、例えはアスペ
ルヤルス書フ２プスーオリデエ（Ａ、　ｆｌａｖｕｓ−
ｏｒｙｚａｅ　）、アスペルギルス・ニブル（Ａ、　ｎ
ｉｇｅｒ　）、アスペルギルス・サイトイ（Ａ、　５ａ
ｉｚｏｉ　）、アスペルギルス・クサミイ（Ａ、ｕａａ
ｍｉｉ　）リ　ムコル（Ｍｕｃｏｒ　）−及びリゾプス
（Ｒｈ１ｚｏｐｕｓ　）−鴇から、例えばムコル・プジ
ルス（Ｍ、　ｐｕｓｉｌｌｕｓ　）、ムコルーミニトレ
イ（Ｍ、　ｍ１ｅｚｒｅｉ　）０　エンドシア（１ｌｅ
ｎｄｏｚｈｉａ　）　−１ｌｌから、例えばエンドシア
・バラシチヵ（Ｅ。

ｐａｒａａｉｔｉｃａ　） り）トラメテス（Ｔｒａｍｅｚｅａ　）一種から例えば
トラメテス・サングイネア（Ｔ。

ａａｎｇｕｉｎｓａ　） 素姓による違いのほかに作用部位による（エヤソ一対エ
ンドー酵素）及びプロテアーゼ（ＤＦＰによシ抑ｆＩｌ
ｌＩδれるセリン−プロテアーゼ、スル７ヒドリルー酵
ｍ）の１活性部位（ＡｃｚｉｖｅＳｉｔｅ　）　”によ
る違いも使用できる。更に酵素活性の一一依存性が極め
て実際にに＊である。従って殊に実際の観点で区別る、 ｉ）約ｐ）１７．５〜１３の範囲の作用最適値を有る、
アルカリ性プロテアーゼ、特にアルカリ性細菌プロテア
ーゼ（Ｅ、ｃ、３．４．２１．　）　（多くハセリンー
型に属る、〕及びアルカリ性真−プロチアーゼ ｉ＋）　ｐ）１６．０〜９．０の範囲の作用最適値を有
る、中性プロテアーゼ、特に中性細菌プロテアーゼ（Ｅ
、Ｃ，３，４，２４，）　（金属酵素に属る、）及び真
菌プロテアーゼ、例えばバチルス−プロテアーゼ、！セ
イドモナス（Ｐｓｓｕｄｏｍｏｎａｓ　）−プロテアー
ゼ、ストレプトマイセス−プロテアーゼ、アスペルギル
ス−プロテアーゼ、 ｉｌ　ｐ）１２．０−５．０の範囲の作用最適値を有る
、酸性プロテアーゼ（Ｅ、Ｃ，３，４，２３）　、特に
例えはリゾプス（Ｒｈ１ｚｏｐｕａ　）　ａ［、アスペ
ルギルス橿、ベニシリクＡ　（Ｐｅｎｎｉｃｉｌｌｉｕ
ｍ　）種、ムコル槙及びインペックスーラクテクス（Ｉ
ｍｐｅｘｌａｃｚｅｕｓ　）及びエンドジチア静パラシ
チカ（Ｅｎｄｏｚｈｌｚｉａ　ｐａｒａａｉｚｉｃａ　
）よシなる酸性真菌プロテアーゼ。

で、チーズ展進の際に、肉分解の際にかつビールの安定
化の際に工業的に使用る、。

アルカリ性プロテアーゼとして特にスプチリシン、−範
囲９〜１０で安定でかつ過硼酸塩に対して多少不感性で
あるセリン−証のアルカリ性細菌ゾロテイナーゼが挙げ
られる。酵素の蛋白質分解作用は常法でアンソン−ヘモ
グロビン−法（Ａｎｓｏｎ−Ｈａｅｍｏｇｌｏｂｉｎ−
Ｍｅｚｈｏｄｅ　）によシ（アンソン（Ｍ、　Ｌ、　Ａ
ｎｓｏｎ　）、Ｊ、Ｇｅｎ。

Ｐｈｙｓ　ｉ　ｏ　ｌ、２２巻、７９頁（１９３９年）
）もしくは１−ラインー７オルハルドー法（蛋白質分解
作用の測定のための一一ラインーフォルハルトの方法　
Ｇｅｒｂｅｒｅｉｃｈｅｍ、　Ｔｅａｃｈｅｎｂｕｃｈ
、　　ドレスデンーライグツツヒ、１９５５年）にょシ
”　ＬＶｇ　’　Ｃ％−ラインーフォルハルト一単位）
とし℃測定る、。く−ラインー７オルハルドー法位とは
、方法の特殊条件下でカゼイン１．７２５〜を消化る、
酵素量である。史に次に酸性範囲で有効な酵素の活性測
定のために、アンソン法から由来している単位を使用る
、。これは１プ、ロテイナーゼーユニット（へそグロビ
ン）”ＵＨｂと我示る、。ＵＨｂは、（２８０ｎｍで測
定した）３７℃で１分関尚シチロシン１μモルに相当る
、ヘモグロビンからのトリクロル酢酸耐性断片の遊離を
触媒る、酵素量に相当る、（１ｍ　ＵＨｂ＝　１０−３
ＵＨｂ）　ａ Ｂ〕　アミラーゼ（Ｅ、Ｃ，３，２，・、クルマン前記
引用文１０巻、５０６〜５１０頁及びスペンサー（Ｂ、
　５ｐｅｎｃｅｒ　）　、インダストリプル・アスペク
ツ・オプ・ビオケミストリー前記引用文１４３〜１４４
頁参照）。

α）二ンＦ−アミラーゼ α１〕α−アミラーゼ（α−１，４−グルカンヒドロラ
ーゼ（ｇ、ｃ、３．２．１．１　）α２）α−１，６−
グルカンヒドロラーゼβ〕　エキソ−アミラーゼ（サツ
カロジェニックアミラーゼ〕 β１〕β−アミラーゼ（α−１，４−グルカンマルトヒ
ドロラーゼ）　（Ｅ、Ｃ，３，２゜１．２） β２）グルカミ２−ゼ（α−１，４−グルカン−グルコ
ヒドロラーゼ）　（ＬＣ，３，２゜１．３） α−アミラーゼは周知のように特に植物中にβ−アミラ
ーゼと一緒に分布る、。工業的収得は例えば膵臓から及
び細菌−及び真菌培養物から行なわれる。

バチルス一種、例えばＢ、スプチリス、Ｂ、メセンテリ
クス（ｍｅａｅｎｚｅｒｉｃｕｓ　）、　Ｂ、ポリミキ
サ（ｐｏｌｙｍｉｘａ　）　、Ｂ、アミロリクエファシ
ェンス（ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｓｎｇ　）、　
Ｂ、リヒエニホルミス（１１ｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉａ　
）から、更に真菌、特にアスペルギルス一種、例えばＡ
、ニブル、Ａ。

ホエニシス（ｐｈｏｅｎｉｃｉｓ　）、　Ａ、オリザエ
（ｏｒｙｚａｅ　）、Ａ、アワそり（ａｗａｍｏｒｉ　
）、ムコル糧、例えばＭ、ロクキシアヌス（ｒｏｕｘｉ
ａｎｕｓ　）、リゾプス−棟、例えばＲ，ヂレマル（ｄ
ｅｌｅｍａｌ）、Ｒ，オリデエ（ｏｒｙｚａｅ　）、Ｒ
，ヤポニクス（Ｊａｐｏｎｉｃｕａ　）　、及びエンド
ミセス−櫨、例えはＥ、フィブリデル（ｆｉｂｕｌｉｇ
ｅｒ　）からの製造が特に有利である。α−アミラーゼ
の一〇ａｆｍは主に４．７〜７．２の範囲である。アミ
ラーゼは特に栄養部位〔レム（Ｈ，Ｊ、　Ｒｅｈｍ　）
　＆リード（Ｇ、　Ｒｅｅｄ　）編集１バイオチクノロ
シイ（Ｂｉｏｚｅｃｈｎｏｌｏｇｙ　）”５巻フェアラ
グ・ヒエミ−１９８３年；Ｂ、スペンサー編集、インダ
ストリアル・アスペクツ・オプ・バイオケミストリー；
３０巻パート１，１３９〜１８６頁、２１３〜２６０頁
、エルセヴイアース （Ｅｌｓｅｖｉｅｒｓ　）　（１９７３年〕参照〕Ｋ％
澱粉液化、麦芽収得、エタノール収得、糊抜き（Ｅｎｚ
ｓｃｈｌｉｃｈｚｅｎ　）、皮革製造等で使用る、。

基質として澱粉の使用下でのα−アミラーゼの活性はサ
ンドステッド（５ａｎｄｓｚｅｄｚ　）、クニーン（Ｋ
ｎｅｅｎ　）　＆プリシュ（Ｂ１１５ｈ　）の方法によ
Ｖ）　（Ｃｅｒｅａｌ　Ｃｈｅｍ、　　１６巻１７２頁
（１９３９年）及びテクニカル・プレテン（Ｔｅｃｈｎ
ｉｃａｌＢｕｌｌｅｔｉｎ　）　Ｎｌ　１０２４、Ｕ、
Ｓ、　Ｄｅｐｚ、　ｏｆＡｇｒｉｃｕｌｚｕｒｅ　）測
定る、ことができる。この際１アミラ一ゼ率位（＝　１
８ＫＢ一単位）は、６００Ｃ及び他の与えられた反応条
件で、耐性澱粉１ｇを１時間の経過中にデキストリン化
る、ことができる酵素量である。

史にグイルステツタ−（Ｗｉｌｌａｔ＋ａｅｚｚａｒ　
）の方法を膵臓アミラーゼの活性の測定に引用る、（ホ
ツペーセイラース（Ｈｏｐｐｅ−８ｅｙｌｅｒｓ　）、
Ｚ、　ｐｈｙｓｉｏｌ、　Ｃｈｅｍ、　１２６巻１４６
頁（１９２３））。

この際グイステラター−アミラーゼ一単位は、所定の試
験条件下で単分子の反応定数が０．０１に等しい速度で
澱粉を分解る、酵素量の１００倍として定義る、。

Ｃ）リパーゼ（Ｅ、Ｃ，３，１，１，３）周知のように
、グリセリンエステルを水性乳化液中で分解る、カルボ
キシルエステラーゼをリパーゼと称る、。その限シでは
これは、基質を水溶液中で分解る、他のカルボキシルエ
ステラーゼと異なる。

α）膵臓リパーゼ 膵り１１Ｅ酵素複合体はリパーゼのほかに大部分エステ
ラーゼ並びにプロテアーゼ及びアミラーゼを工業的に１
贅な随伴酵素として含有る、。−−＊適値（オリーブ油
に対して〕は７〜８．５の範囲であシ、活性範囲はｐＨ
６，５〜９．５である。

リパーゼは一般に、特に随伴プロテアーゼによる蛋白質
分解に対し℃極めて不安定である。

β）微生物学的リパーゼ 例えはプセイドモナス・フライ（Ｐｓｅｕｃｌｏｍｏｎ
ａａｆｒａｇｉ　）　、アスペルイルス種（例えばＡ、
ルチュエンシス（１ｕｃｈｕｓｎａｉａ　）　ｓ　　カ
ンジダ０シリンドラセア（Ｃａｎｄｉｄａ　ｃｙｌｉｎ
ｄｒａｃｅａ　）　、デオトリチュム・カンジデュム（
Ｇｅｏｚｒｉｃｈｕｍｃａｎｄｉｄｕｍ　）、　フミコ
ラ・ラヌギノサ（Ｈｕｍｉｃｏｌａ　ｌａｎｕｇｉｎｏ
ｓａ　）、ムコループシルス、ペニシリクム種（例えば
クリソｒヌム （ｃｈｒｙｓｏｇｅｎｕｍ　）、Ｐ、オキザリクム（ｏ
ｘａｌｉｃ−ｕｍ　）、リゾシス１１１ｉ、（Ｒ，ニグ
リカンス（ｎｉｇｒｉｃａｎｓ　）、Ｒ，オリず工（ｏ
ｒｙｚａｅ　）　）よ＃）なる。

これらのリパーゼは通例少なくとも１つのめ最適値を−
〉７．０で示す。リパーゼは、その不安定性がそれ１ｒ
、認める限シ、特に廃物排除で、皮革工業でかつ栄養部
門で使用される。

Ｄ）カメラーゼ／ヒドロペルオキシダーゼ（Ｅ、Ｃ，１
，１１，１，６） α〕　動物組織から、例えば肝臓から β）植物から、例えばホースラディツシュから ｒ）微生物から、例えば、ミクロコックス・リゾデイク
チクス（Ｍｉｃｒｏｃｏｃｃｕｓｌｙｓｏｄｅｉｃｔｉ
ｃｕａ　）から。

カタラーゼはペルオキシド−漂白にかつ乳工業で使用さ
れる。

Ｅ〕　セルラーゼ（Ｅ、Ｃ，３，２，１，４）　（クル
マン前記引用文５１０〜５１１頁参照） セルラーゼは周知のように、その成分が天然セルロース
の分解に漸次に関与し℃いる酵素抜合体である。

セルラーゼは昆虫、軟体動物及び微生物（細菌／カビ圀
）中にある。セル２−ゼの商業的に利用される給源は特
にアスペルイルスー、ノイロスポラ（Ｎｅｕｒｏｓｐｏ
ｒａ　）−、リゾプス−１トリコデルマ（Ｔｒｉｃｈｏ
ｄｅｒｍａ　）−及びトラメテス（Ｔｒａｍｅｚｅｓ　
）　−ａｌである。

工業的製剤の作用最ａ値はｐｉ−１４〜６の間である。

公知技術水準のセル２−ゼ製剤は冷乾貯蔵において１年
間当りその活性の約１０〜２０％を失う。セル２−ゼは
食品工業でセルロース含有の廃物等の変換に使用される
。

本発明を皮革製造における酵素の使用の実施例で詳説る
、。酵素、特に蛋白質分解酵素の使用は、約８０年前Ｋ
Ｄｒ、オツトー・レム（Ｏｔ、ｔｏ　Ｒｏｅｈｍ　）　
　による（西ドイツ国特許（ＤＥ−Ｐａ）第２００５１
９号明細書）酵素脱灰液／オロボン（０ＥＩＯＰＯＮ’
　）−脱灰液中の膵臓のトリプシン消化酵素を皮革製造
、特に給水設備の固体成分に導入して以来である：酵素
製剤は脱灰液中での使用（西ドイツ国特許（ＤＢ−Ｐａ
）第９２７４６４号明細嘗；６２４２国特許第９７６１
０７号明細書：６２４２国特許第９４１８１１号明細書
；６２４２国特許第９７４８１３号明細書；西ドイツ国
特許第９７５０９５号明細書；西ドイツ１％許第９７６
９２８号明細書；西ドイツｌ！ｉｌ特許巣１１２００６
６号９４ｍ書；西ドイツ国特許第１１　！１４４７４号
明細書；西ドイツ＠特許第１２１９６２０号明細嘗；西
ドイツ国特許第１２８２８３７号明細書；米国特許（Ｕ
Ｓ−Ｐａ）第３９３９０４０号明細警；米国特許 第４２７３８７６号明細書）のほかに浸漬軟化（ｗｅｉ
ｃｈｅ　）（西ドイツ国特許第２８８０９５号明細書；
西ドイツ国特許！９７６６０２号明細書；６２４２国特
許第１０２２７４８号明細誉；西ｒイツ国特許第１０３
４３１７号明細書；６２４２国特許第１２８２８３８号
明細曹；西ドイツ国特許第２０５９４５３号明細誓；米
国特許第４２７８４３２号明細書；米国特許第４３４４
７６２号明細書）、毛弛緩及び皮分解（米国特許第４２
９４０８７号明細書）でも使用される。

脱毛のため（６２４２国特許第１０２６０３８号明細書
、６２４２国特許第１２１１３４９号明細書、西ドイツ
国特許第１１５５５６０号明細書、西ドイツ国特許ｍ１
２３０１６９号明細書、６２４２国特許第１２８８７２
８号明細書、米国特許第３６２３９５０号明細書）及び
石灰液中（西ドイツ国特許第１０２３１８！１号明細書
、西ドイツ国特許第１２０３４１６号明細書、西ドイツ
国特許第２０５３０１６号明細書、西ドイツ国特許公開
公報（ＤＩｅ−Ｏ８）第３４２９０４７号明細書）塩漬
（西ドイツ国特許第８４７９４７号明細書、６２４２国
特許第９４１６８０号明細書）又はコンパクト法（Ｋｏ
ｍｐａｋｚｖｅｒｆａｈｙｅｎ）（米国特許第３９８６
９２６号明細書、米国特許第３９８６９２６号明細書、
米国特許第３９６６５５１号明細１１）、湿式脱脂のた
め（西ドイツ国特許（ＤＢ−Ａ）　　第３３１２８４０
号明細書）毛皮製品の繊維組織の弛緩のため（米国製許
第３５４９４９５号明細曹；米国特許第３５５８４３０
号明細書〕等。史に酵素製剤は、機械跡皮革（Ｍａｓｃ
ｈｉｎｅｎＬｅｉｍｌｅｄｅ、ｒ　）　　及び皮革製造
の他の副産物の曲解のために（米国特許第４２１０７２
１号明細書、スイス国特許（ＣＨ−Ｐａ）第６３１４８
６号明細書、米国特許第４２９３６４７号明細書、米国
特許 第４２２０７２３号明細書）、ケラチン含有の原料の紐
解のために（米国特許第４２３２１２３号明細書〕、エ
ラスチン含有の製剤の紐解のために（米国特許第４１７
９３３３号明細誉〕、コラーゲン含有の原料の後処理の
ため（米国特許第４２２０７１４号明細Ｖ）等に用いる
。

ことができる（ウルマンス・エンサイクロペデイエ・デ
ア・テヒニツシエ・ヒエミー、３版、１１巻、６０９頁
、ウルパン／シュヴアルツエンペルク、ウルマンス・エ
ンサイクロヘテイエ・デア・テヒニツシエ・ヒエミー、
４版、１６巻、１１１〜１７４頁、フェアラグ・ヒエミ
ー、１９７８年、スターチ−（Ｆ、　５ｔａｔｈｅｒ　
）　ｌ’ルベライヒエミー・ラント・ゲルベ２イテヒノ
ロジイー（Ｇｅｒｂｅｒｅｉｃｈｅｍｉｅ　ｕｎｄ　Ｇ
ｅｒｂｅｒｅｉｔｅｃｈｎｏ−１ｏｇｉｅ　）　４版、
アカデミ−（Ａｋａｄｅｍｉｅ　）−フェアラグ、ベル
リン１９６７年〕。

■）軟化（ＷｓｉＣｈｅ　）において、■〕　毛弛緩の
際、石灰液中及び脱毛においてｌ〕　石灰戻しの際及び
脱灰において及び場合によシ 貨〕　塩漬において。

ｌ〕　浸漬軟化に対し、 塩貯蔵の際に生じる皮の硬化ｔもとにもどす皮原料の浸
漬軟化は通例ｐｉ−１７，０〜１０．０で夾施る、。酵
素、特に蛋白質分解酵素〔Ａ）参照〕の共同使用は、皮
のコラーデン繊維組織に属さない水溶性及び他の蛋白質
の１消化”により浸漬軟化作用を促進る、。

一般に−７，０〜１０．０における作用範囲（もしくは
蛋白質分解作用の一最適値〕を有る、酵素を浸漬液中に
使用る、。非コラーゲン蛋白質の除去と共により急速で
かつより強力な皮の湿潤が保証される。浸漬水全有利に
弱アルカリ性にる、が、Ｐ）１値を常に〈１２にしてお
かなければならない。丈に常用の＋ｌＩＨ！範囲（１０
〜１０００．９／ｌ）における浸漬助剤（例えば防腐剤
、例えばツエフイロール（Ｚｅｐｈｙｒｏｌ　）とのモ
ノエタノールアミン又は置換さｎたフェノールと組合せ
たナフタリンスルホン酸；メチルヘキサリンとの高スル
ホン化すシノール酸デチルエステル；溶剤との脂肪アル
コールスルフェート〕が有利である。本発明による酵素
−液状−組成物中の酵素添加剤として、例えば前記のＡ
〕で挙げたプロテアーゼ、特にＡ、）　Ｃ）で挙げたプ
ロテアーゼがこれに該当る、：％に作用範囲４〜９．５
における微生物プロテアーゼ、特に例えばアスペルギル
ス種よりなる真１ｌＩｆロテイナーゼ、例えばＡ、サイ
トイ（５ａｉｔｏｉ　）及びＡ。

ウサミイ（ｕｓａｍｉｉ　）、％に両件用範囲２．５〜
４．５を有る、酸性デロテイナーゼ、更に両件用範囲４
．０〜９．５ヲ有る、Ａ、オリデアよりなるもの、更に
両件用範囲９．５〜１１．０ｔ−有る、Ａ。

二ｒル及びＡ、フラデスよりなるもの。

一般に使用されるデロテイナーゼの蛋白質分解活性の製
置は、１浸漬液轟すアンソン単位０．１〜１．０もしく
はシーラインーフォル／１ルド単位１０００〜６０００
の範囲にある。最後に浸漬液はなおり）によるアミラー
ゼを含有る、。

アミ２−ゼは例えは真１ｌＩｆロテイナーゼの随伴酵素
として生じる。これは皮のプロテオグリカン及び糖蛋白
質におけるグリコシド結合の分解を促す。特に微生物起
源のアミラーゼ、特にアスペルギルス種、例えばＡ、オ
リデア及びＡ、二ｒルよりなるもの、殊に３．０〜５．
８の両件用範囲を有る、もの、更に５．０〜７．０の作
用範囲を有る、細菌起源のもの、例えばバチルス・スデ
チリス、Ｂ、メセンテリクス、Ｂ、ポリミキサよりなる
ものが過当である。一般にアミラーゼの糖分解活性は５
００〜２０００８ＫＢの範囲である。浸漬液の＠度は有
利に〉２０℃である。浸漬時間はできるだけ短かく測ら
れねばならず、これは一般に４〜３６時間の間である。

■〕　毛弛緩、石灰液、皮分解に対して脱毛には大抵石
灰液を便用る、（ウルマン前記引用文、３版１１巻、５
６０頁；４版１６巻１１８〜１１９頁参照）。殊に水酸
化カルシウム及び硫化ナトリウムの組合せのいわゆる増
強された石灰液を用いてかつ膨潤ｔ−阻止し緩衝る、石
灰液助剤（例えはモノエタノールアミンと組合せた湿潤
剤、特に陽イオン活性湿潤剤及び消毒剤、例えば四級ア
ルキル−ジメチル−ベンジルアンモニウム化合物もしく
はジアルキルアミン及びそのスルフェート〕の存在で一
般に作業る、。毛弛緩及び皮分解のために、常用の石灰
液化学薬品のほかに、この−範囲で十分に安定している
酵素を使用る、ことができる。浸漬液及び石灰液は一値
の徐々の上昇及び相応の酵素の使用により総括る、こと
ができる◎石灰液／毛弛緩−／脱毛作用と関連る、酵素
の使用は一般に一範囲９〜１６、特に９〜１２で行なわ
れる。

西ドイツ国特許公開（ＤＥ−Ａ　）第２９１７３７６号
明細書もしくは米国特許（、ＵＳ−Ａ　）第４２９４６
８７号明細書に従って、貯蔵塩を除去した皮を先ず酸性
−範囲でジスルフィド橋を分解る、物質で前処理し、引
続き前記の浸漬液なしでアル刀り注範囲で有効なプロテ
アーゼの使用下で一値約１１〜１３で毛弛緩及び皮分解
を同時に行なうことができる。次いで給水設備で常用の
それ以上の作業段階ｌ〕及び場合によシバ〕を続ける。

ｎ）で給水設備の操作中に１〕型のアルカリ性プロテア
ーゼ（前記参照〕、特に例えばＢ。

スデチリス、Ｂ、リヒエミホルミス、Ｂ、フィルムス、
Ｂ、アルカロフイルス、Ｂ、ボリミ午す、Ｂ、メセンテ
リクスよりなるアルカリ性細菌プロテイナーゼ（セリン
−プロテアーゼ〕を有利に使用る、。これらのプロテア
ーゼは一般に１ｇ当り８０００及びｉ　ｏｏｏｏレーラ
インーフオルハルド一単位（ＬＶＥ　）の間の活性を有
る、。

塩つけにし九皮′及び毛皮のＸｔに対して（総１童〕０
．１〜１０！童係、殊に１〜５１（童係となる量で有利
にそれを使用る、。毛収得／皮分解の際の酵素反応を約
１８〜２８℃で失施し、その際反応時間は一般に１２〜
２４時間、特に１２〜１６時間でりる。

脱毛もしくは脱羊毛はｊ）型のアルカリ性真Ｉ！ｉ２′
ロテイナーゼ金用いて、例えは特にｐ）１９．５〜１１
．０における作用範囲を有る、Ａ、二ｒル及びＡ、フシ
デスよりなるアスベルヤルスープロテアーゼで実施る、
こともできる。

更に西ドイツ国特許公開（ＤＥ−Ａ　）第３４２９０４
７号明細書による酵素脱毛法を使用る、ことができ（そ
れに従って皮及び毛皮をその作用最適値が２〜７．５の
一範囲にある蛋白質分解酵素を用いて９〜１１の一範囲
にある浸液中で処理し九〕かつ脱毛ｔ−冥施る、。その
ために特にＡ、オリデエ、Ａ、サイトイ、Ａ、バラジチ
クス、Ａ、ウサミイ、Ａ、アワモリよりなる、パエロミ
セス種よりなる、ペニシリウム程よりなる、同様にリゾ
プス株よりなる及び／又はムコル・プシルスよりなる！
υ型（前記参照〕のプロテアーゼ並びにｋ）　ａ）及び
Ａ）　１））　（前記参照）下の酸性プロテアーゼを使
用る、。

一般に、塩づけした皮又は毛皮の電量に対して０．５〜
６ＪｉＬ量係、殊に１．０〜６１童係を使用る、。この
際活性は一般に５０〜２００　ｍＵＨｂの範囲にある。

■〕に関して 石灰戻しの際及び脱灰において有利に酵素を使用る、。

石灰戻しは一値１６〜１４の裸皮の活性を一値７〜８の
範囲に下げるために用いる。

石灰戻しのために殊に強＜Ｓ離されない、例えはジカル
ざン酸又は弱酸性の塩の型の弱有機酸を使用しなければ
ならない。脱灰の際には表皮−１毛−及び色素残部が除
去されかつ付加的な皮分解が作用ちれねばならない。史
に非コラーゲン蛋白質成分が除去される（ウルマン、４
版、１６巻前記引用文１１９〜１２０頁参照〕。脱灰の
際には慣用的に−７，５〜８．５で作条る、。

西ドイツ国特許（ＤＪｌｉｉ−Ａ　）第３１０８４２８
号明細書から石灰戻しで環状カルボネートの使用が公知
である。

脱灰の際にはＣによるリパーゼ、例えば−７，０〜９．
０における作用範囲を有る、膵臓−リパーゼｔ−同時に
使用る、こともできる。

脱灰の際にグリコシド結合の分解を促すＢに依るアミ２
−ゼ、例えば−５，５〜８．５におｆｆ、ｂ作用範囲を
有る、膵臓−アミラーゼも脱灰への自利な影４１ｔ−有
る、（殊にトリプシン及びキモトリプシンの随伴酵素と
して）Ｏ ＩＶ）　　塩漬に対して 周知のように裸皮は私物性揉皮の準備の九めに酸性にる
、、すなわち約８の一値から６〜４にしなければならな
い。これは例えば水中酸／塩溶液、例えば食塩と一緒の
硫酸又は蟻酸でｂる塩漬液中で行なわれる。例えばカビ
菌トリデターゼ、膵臓−トリグターゼ及び細麺トリプタ
ーゼが場合によシ、時に細菌又はカビ菌よシなる炭水化
物−分解酵素と一緒に推奨嘔れる。

有利な作用 不発明による液状−組成物は、様々に存在る、、必らす
しも言明されてはいないとしても、つ１り液状組成物を
使用し得るための課題の一般化可能なかつ比較的に問題
の少ない解明を与える。酵素を１水性環境で、かつより
長い作用時間で酵素作用を妨げる他の成分と組合せる可
能性も有利である。これは殊に種々の酵素、例えばプロ
テアーゼとアミラーゼ、リパーゼ等との、しかし同様に
好水性剤、例えは尿素、グアニジニウム塩、クロルスル
ホネート等との組合せても適用さｎる。

次の実施例につき本発明による液状−組成物及びその使
用全説明る、。

実施例 例　　Ａ 膵臓−及び真菌酵Ｘを基礎とる、液状酵素展剤の製造 炭酸プロぎレン（水０．６％）７００９に有機変性ベン
トナイト（例えばベトン（Ｂｅｔｏｎｅ　）２７、クロ
メス／チタン（Ｋｒｏｎｏ３／Ｔｉｔａｎ　）社、レバ
クーゼン）　３．５　、Ｆ　（Ｄ麻加後に４５〜６０分
間１６ｍ／秒の回転で歯状円！！攪拌機（Ｚａｈｎ−ｓ
ｃｈｅｌｂｅｎｒ（ｉｈｒｅｒ　）中で分散させる（円
盤：容器−１：　２．５　；供給１％は円！！＠径の２
〜２．５倍であり、撹拌器の紙間隔は円盤直性の半分で
ある〕。更に分散させながら、アスペルギルス・バラジ
チクス（ｐＨ最適値７．５〜９〕よシなる真テ ＃プロ対アーゼー縮物２．５４　、Ｓ？及び膵＃Ｉ酵素
表剤（ＰＨｉ＆適値６〜８）（２２００００ＬｖＥ）１
．４８ｇを自船る、。一様の（ロ）転数で更に６００分
間分散せ、この際温度が４０℃會越えないことに注意る
、。最終生成物は活性１１０００Ｌ’に有し、かつ２０
℃で４週間後の活性低下はない。生成物は酵素のクリー
ム化−もしくは沈殿現象を示さない。

溶剤の種類、酵素濃縮物の粒度及び濃度により、分散条
件（回転数）及び有機変性ベントンの型を変兄なけれは
ならない。

例　　Ｂ 炭酸プロぎシン中の膵臓−及び真ｆ１ｉ酵素を基礎とる
、液状酵素生成物を用いる組合せ石灰戻し及び脱灰 石灰処理しかつ洗浄し九牛裸皮１０１１厚さく　５ｐａ
ｌｔｓｔＫｒｋａ　）　５〜４　ｗａｓ水５０Ｔｏ、６
度６５℃、例Ａにおけるような炭酸プロピレン中の膵臓
−及び真菌酵素に基づく酵素溶液（活性１０００ＬＶ／
ｇ）３％、酸化エチレン８〜９モルを有る、脂肪アルコ
ールエトキシレートｔ−基礎とる、非イオン性湿潤剤０
．２％。

８０分間後に裸皮は完全に石灰戻しされており並びに灰
地及び皮確に著しく柔軟になっている。浸液の最終−は
８．０である。石灰戻し中に、−はｐｔ−ｔ　ｓ、ｏ以
下に下がらないので、毒性の硫化水素は出ない。

例　　Ｃ ブチルグリコール９２０Ｉ及び石油（Ｋｐ１１０〜１３
０Ｊ４０．９を有機変性されたベントナイト（例えばベ
ントン２７、クロノスーチタン社、レバークーゼン〕６
０ｙの自船後、ウルトラ−ツラツクス（υ］Ｊｒａ−Ｔ
ｕｒｒａｘ　）−撹拌器中で１６馬／秒で５８分間分散
させる。

分散物ｔ−２４時間放置る、。この際バチルス・スデチ
リスー株からの中性ｆロチアーゼ（ｐＨ最適値５．５〜
７）（７００００Ｌｖｇ／ｇ）１８．５　＆　ｋ前記の
分散条件下で添加る、。全部で更に５分間分散させる。

最終生成物は活性１３００ＬＶＢ’？有る、。５週間後
に、ＬｖＥ−測定における活性降下は認められない。酵
素液状組成物は沈殿もしくはクリーム化る、ことなく均
質のままである。

例　　Ｄ 酵素的軟化（Ｗｅｉｃｈｓ　）及び汚軟化（ａｃｈｍｕ
ｔ−ｇｅｗｅｉｃｈｔｅ　）牛皮の脱脂「％」は堪皿量
に対る、： 汚軟化牛皮　　　　　　　　　　１００．ＯＩＫｇＴ−
２６℃を有る、水　　　　　２００．０％例Ｃからの酵
素液状組成物　　　　０．８％酸化エチレン６そルを有
る、脂肪アルコールエトΦシレートを基礎とる、非イオ
ン湿潤剤０．４％ クロルアセトアミドｔｉ礎とる、殺菌剤０．２％ ５時間の＆償時間後に皮は完全に再軟化されていてかつ
同時に毛弛緩の準備ができている。

天然の皮脂の大部分は軟化浴中に乳化嘔れている。

前記の方法及びゃシ方で軟化された皮を公知方法によジ
石灰処理し、靴用の外皮に更に加工る、。

例　　Ｅ 石油（、Ｋｐｌ　１０〜１３０°Ｃ）１０００９ｔ−４
０℃に加熱し、有機変性ベントナイト（例えばＭＰＡ　
−Ｘ　−２０００、クロノスーチタン社、レバークーゼ
ン〕の添加後１０分間分散させ、次いでアスペルギルス
・パラジチクスよジなる酸性臭＃４−ｊ′ロチアーゼ（
ｐＨ＃通値６．５〜５〕（８００００ＬＶｇ／　＆　）
　２．５．！ｉ’　ｋ’ｆｌＡ加シ、更に５分間分散さ
せる。

活性２００　ＬＶＥを有る、液状酵素組成物を得、これ
は２０℃で４週間後に活性降下を示さない。

溶液は均買でおり、クリーム化も、沈殿もしない。

例　　Ｆ 羊−及び小手塩漬裸皮の脱脂及び酵素的弛緩未軟化 （塩漬１童に対る、パーセント表示〕 水３５°０２００％、食塩１５％、５分間振動し、塩漬
裸皮１０ｋｇを添加し、６０分間振動し、肉を除き、浸
液を捨てる。

脱脂 （除肉ム黛に対る、パーセント表示〕 水３０％、６５℃、脂肪アルコールエトキシレート（酸
化エチレン６〜８モル〕を基礎とる、非イオン湿潤剤２
％、例Ｅからの液状酵素（２００ＬＶＢ／、？）６％、
塩漬裸皮８に６１．６０分間振動。

裸皮は酵Ｘ／界面活性剤／石油の組合せの作用により良
好に脱脂及び弛緩している。

脱塩のために市販の脱塩揉皮剤（ｇｎｔｐｉｃｋｅ−１
ｕｎｇａｇｅｒｂｓｔｏｆｆｅ　）　ｆ延長さレタもｔ
、　＜　ｈ新りな浸液に添加し、かつ公知方法で更に加
工る、ことができる。

例　　Ｇ 攪拌容器中で、ノニルフェノール＋エチレンオキサイド
８．５モルを基礎とる、非イオン性で無水の湿潤剤９２
７．５　ｇにエーロジル３８０（Ａｅｒ０８１１”　３
８０　；　ｐｇＧＵｓｓＡ社Ｈａｎａｕ　、　ｗ　−Ｇ
ｅｒｍａｎｙ在、高分散性無定形二酸化硅素〕１２■ ｙ並びにポルシｒン　８ＴＬ　（Ｂｏｒｃｈｉｇｅｎ　
８ＴＬ”；変性脂肪酸ｔ−ｉ礎とる、湿潤−及び溶解剤
；Ｂｏｒｃｈｅｒｓ　ｔ　Ｇｏｓｌｅｒ　、　Ｗ−Ｇｅ
ｒｍａｎｙ　）　５１１　ｋ添加し、−状円盤攪拌機を
用い１５〜１８ｍ／ｓｅｃで１５分間分散させる。粘度
は１５ｍＰａ５から２５５　ｍ　Ｐａａに上昇る、（　
Ｂｒｏｏｋｆｉｅｌｄ−Ｖｉｓｋｏ−ａｉｍａｔｅｒ　
ｆ用い、条件Ｉ　／　６　ｕｐｍで測定〕。次いで、α
−アミラーゼ−濃縮物（９００００８ＫＢ　／　ｊｉ　
；　８ＫＢ−Ａｎａｌｙｓｅに関しては、８ａｎｄ−ｓ
ｔｅｄｔ　、　Ｒ，Ｍ、Ｅ、　Ｅ、　Ｋｎｅｅｎ及びＭ
、Ｊ、　Ｂ１１５ｈ　ｔＣｅｒｅａｌ　Ｃｈｅｍ、　１
６　、７１２　（１９５９）　参照、Ｂａｃｉｌｌｕａ
　５ｕｂｔｉｌｉｓから取得〕５５．５　Ｉ／’を加え
る。更に１５分間分散させる。

当初安定性５０００８ＫＧ／ｌ’を有る、液状最終組成
物は４週後に沈殿もクリーム化もしなかった。２５℃１
でての貯戚の際の活性消失は６．４％である。

例　　■ ジーンズ製品の酵素的予備軟化 デンプン糊付は処理されているデニム織布（ジーンズ製
品）１０ゆｔ−４０℃の水５０を中に入れる。例Ｇから
の生成物５３ｄの添加の後に、温度ｔ−１０分間以内に
６０℃まで高め、織布ｔ−５〜１０分間洗浄し、引続き
４０°Ｃの水各５０紅で２回洗浄る、。デンプン分解生
成物の除去のための付加的に湿潤剤での洗浄工程全省略
る、。この糊抜きされた織布は艮好な軟かい感触を有る
、。

例　　工 液状の生物学的に分解可能のへ一一デュテイ洗剤（Ｇｒ
ｏｂｗａｓｃｈｍｉｔｔｅｌ　）攪拌容器中で１．２−
プロピレングリコール４６６ｙ、非イオン性界面活性剤
マルリパール００１３−９０　（Ｍａｒｌｌｐａｌ”　
０１３−９０　ｐイントリテシルアルコール＋エチレン
オキサイド９モル；　Ｃｈｅｍｉｓｃｈｅｎ　Ｗｅｒｋ
ｅ　Ｈｕｍｓ社（西ドイツ〕製品）４００／ｉ、エチル
アルコール（９８％〕１００ｇｋエーロジル”Ｂ　ｓ　
ｏ　を高分散性二酸化珪素、ＤＥＧＴＪＳＳＡ社製）１
０．９及びボルシデン＠ＳＴＬ　（変性脂肪酸（エーテ
ル化〕を基礎とる、湿潤−及び溶解剤〕４ｇと共に歯状
円盤攪拌６金用い１５〜１８ｍ／ｓｅｃで分散させる。

粘度は１２５０　ｍ　Ｐａｎまで上昇る、。次いで、更
に分散下に次の固体を次の順序で添加る、：アルカリ性
プロテアーゼ（バチルス・ スデチリスから、活性９２０００　ＬＶＥα−アミラー
ゼ（バチルス・スデチリ スから、９００００ｓｘｓ／、ｌｉ’）　　　　　４９
光学的明化剤（４，４′−ビス−（４−アミノ−６−（
Ｎ−（２−ヒドロキシ エチル）−Ｎ−（２−カルバモイルエ チル〕−７ミノ）−ｓ−トリアジン− ２−イル−アミノ−２，２′−スチルベン−ジスルホン
酸〕６ｇ ｇＤＴＡ　（エチレンシアミン四酊酸〕のＮａ−塩　　
　　　　　　　　　　２９α−０９〜１１１−オレフィ
ンスルホネートＮａ−塩（９８％）６１１ 添加の後に１５分間分散させる。得られる粘液性で良好
な注型可能な溶液は、２５℃で４週間貯蔵の後に沈殿も
クリーム化もしない。

α−アミラーゼの活性消失は２５℃で４週間の後に１％
であり、グロテアーゼはその当初活性の１．４％を失な
った。

例　　Ｊ ６０℃での血液汚染水Ｎ６織布の軟化 牛血液で浸漬され乾燥された白色木綿織布ｓｏｏ、ｐ’
ｉ水２．５Ｌ中で、例１からの液体洗剤（貯蔵時間６ケ
月）６１１及びメタ珪酸ナトリウム２ｇで６０°Ｃで１
５分間処理し、引続き、６０℃で水２．５ｔで２回洗浄
る、。

こｎとの比較で、同じ城布を同じ条件下に、例１と同じ
であるが１．２−７”ロピレングリコールの代りに水を
用いた、−じ貯蔵時間の液体洗剤６ｇで処理した。

反射光直針ＥＬＲＥＦＯＭＡＴ　ＤＦＣ■５　（Ｚｅｉ
ａｓ　％西ドイツ〕での双方の実験織布評価では、この
無水の洗剤での処理に対して、４６％だけ改良さｎた織
布からの血液の除去が得られた。

例　　Ｋ 液状リパーゼ生成物の製造 攪拌容器中で、ｒナポール［Ｆ］ｏ−ｏｓ。

（ｏｅｎａｐｏＩＱ　−０５０ｓ　Ｃ１ｇ−１ａ−脂肪
アルコ−ル＋エチレンオキサイド５モル、Ｈｏ５ｃｈｓ
ｔＡＧ社（１１１ｉドイツ））９６８１１ｗエーロジル
＠３８０　（高分散性二酸化珪素、Ｉ）ＥＧＵ８８Ａ社
〕１２＆及びボルシデン＠　ＳＴＬ　（変性脂肪酸を基
礎とる、湿潤−及び溶解剤、ＢＯｒＣｈｅｒＢ　５Ｇｏ
ｓｌｅｒ社）４１１と共に歯状円１１１撹拌ｍｔ−用い
１５〜１９ｍ／ｓｅｃで１５分間分散散せる。粘度は１
８　ｒｘ　Ｐａｓから２９０　ｍ　Ｐａ８まで上昇る、
。

次いで、リパーゼ濃縮物（シュードモナス８ｐ。

から、活性５０００　ＬＣＡ　／岬、ＬＣＡ一単位の定
義及び測定は８ｇｍｅｒｉｖａのＢｉｏｃｈｅｍ、　１
０．２１４６（１９７１）参照）　１６＃ｔ−加え、１
０分間更に分散させる。

活性８０　ＬＣＡ　７ダを有る、液状の酵素生成物が得
られ、これは、２５°Ｃで６週間貯蔵の後に沈殿もクリ
ーム化もしない。この貯蔵時間後の活性はなお７７〜７
　ａ　ＬＣＡ　／即である。

例　Ｌ 牛脂の鹸化 牛脂４００９及び水６００．９ｔ−例Ｋからのすパーゼ
生成物５ｇと共に５０℃で乳化させ、この温度で６時間
攪拌る、。この時間の後に、加水分解により遊離された
脂肪酸の滴定（、ＴＵＰＡＣ−５ｔａｎｄａｒｄ　Ｍｅ
ｔｈｏｄｓ　ｏｆ　ｏｉｌｓ　＊　Ｆａｔｓ　ａｎｄＤ
ｅｒｊｖａｔｊｖｅｓ　、　Ｐｅｒｇａｍｏｎ　Ｐｒｅ
ｓｓ　、　０ｘｆｏｒｄ　、第６版、５６頁（１９７９
））によシ、７２％の加水分解反が測定される。

例　　Ｍ 液状セルラーゼ／ヘミセルラーゼ展剤の裂遺撹拌谷器中
で、エーロジル＠２００Ｃ高分散性二酸化珪素、Ｈｏｅ
ｃｈｓｔ　ＡＧ社〕１６９及びざルシｒン＜、、”）　
ＳＴＬ　（＊注腸肪酸を基礎とる、湿潤−及び溶解剤、
５ｏｒｃｈｅｒａ　、　Ｇｏｓｌｅｒ社ル５ｇと共に歯
状円盤攪拌＠を用い、１５〜１８駕／ｓｅｅの回転速度
で１０分間分散させる。粘には、３５　ｍ　Ｐａｎから
５３０　ｍ　Ｐａｓまで上昇る、。次いで、セルラーゼ
／ヘミセルラーゼ濃縮物（トリコデルマ・ビリディから
、活性１００００ＦＰＵ　／　９、Ｆ’ＰＵ一単位に関
してはＭａｎｄｅｌａｓＭ、　Ａｎｄｒｌ！０１ｔｉ、
Ｒｏ、及びＲＯＣｈｅ　ｃ、　（１９７６）Ｂｉｏｔｈ
ｅｃｈ、Ｂｊｏｅｎｇ、Ｓｙｍｐ、６、１７参照）１０
０ｙｔ−加え、更に１０分間分散させる。粘稠性で均質
な酵素生成物（２６００ｍＰａ５　；　１０００ＦＰＵ
　／９　）が得られ、これは、２５゛Ｃで５週間の貯蔵
時間の後に、沈殿もクリーム化もしなかった。この貯蔵
時間後の活性は９５％である。

例　　Ｎ グルテン濾適用のセルラーゼ／ヘミセルラーゼ トウモロコシデンプンからの遠心分離によジ分離される
グルテン懸濁液（乾燥含分約６０％〕１０即金このセル
ラーゼ製品の６ｙで、４０℃で１時間処理る、。濾過を
阻止る、ポリサッカライド１分解され、真空回転ブイ・
・ター上で迅速かつ簡単に濾過される。

例　　０ 攪拌容器中で、グリセリン９７５．Ｆ（水含分≦１％）
をエーロジル＠３８０（高分散性二酸化珪素、ＤｇＧＵ
ＳＳＡ社〕２０ｇと共に歯状円盤攪拌機（回転速度１５
〜１８　ｍ／　ｓｅｃ　）　ｆ用い１５分間分散させる
。次いで、ペクチナーゼ濃縮物（アスペルギルス・オリ
デエから、活性１０００００ＰＧＵ／〜、ＰＧＵ一単位
の定義及び測定に関しては、Ｒｔ５ｈｍ−Ａｎａｌｙｓ
ｅｎｖｏｒａｃｈｒｌｆｔｐｚｖ　−３０参ｆｉ）５＆
ｔ−添加し、更に１０分間分散させる。

活性５０００　ＰＣ）Ｕ／＃を有る、液状で、良好に注
型可能な均質ペクチナーゼ生成物が得られ、これに、２
５℃で６週間貯蔵の後にクリーム化も沈殿もしない。

この貯蔵時間の後の活性は、当初値のなお９７俤である
。

例　　Ｐ 果汁泄明化用ペクチナーゼ 新鮮圧搾リンゴ果汁１００Ｃ１ｔ−例０からのペクチナ
ーゼ生成物５０ｇで処理る、。ペクチン並びにコロイＦ
＃賞が分解し、これらが混濁粒子として沈殿る、。濁シ
沈降（Ｔｒｉｉｂｆｌｏｃｋｕｎｇ）もしくは限外又は
精密濾過による泄明化の際に、このコロイドは障害にな
る。２時間処理の後に、ベントナイトの添加により、濁
り沈降が実施される。引続く濾過工程は容易かつ支障な
く行なわｎる。

例　　Ｑ 酵素的軟化用の液状助剤 攪拌容器中にＣ１５−オキソ−アルコール＋エチレンオ
キサイド６モル全基礎とる、非イオン性界面？２１Ｆ性
剤６０°０．！ｉ１及びＣ１３−オキンアルコール＋エ
チレンオキサイド９モル″に基礎とる、非イオン性界面
活性剤６８２．９’にエーロジル［Ｆ］６８０（高分散
性二酸化珪素、ＤＥＧＵ８ＳＡ　）　１３ｇ及びポルシ
デン＠５ＴＬ（変性脂肪酸を基礎とる、湿潤及び溶解剤
、Ｂｏｒｃｈｅｒｓ　、　Ｇｏｓｘｅｒ　、）　５ｙと
共に歯状円盤攪拌機を用い１５〜１８ｍ１５１ｅＣの回
転速度で１５分間分散させる。次いで、順次にアルカリ
性グロテアーゼ（バチルス・スプチリスから、活性８［
］０００Ｌｖｇ／＆）２７．５．９及び真菌プロテアー
ゼ（アスペルギルｘ−パラシテイクＸから２２００００
ＬｖＥ／１１０．９ｔ−添加し、更に１０分間分散させ
る。

液状で均質な、良好に注型可能でボング送フ可能な酵素
生成物が得られ、これは、４週間の貯蔵時間の後に、沈
殿もクリーム化もしない。

この時間の後の活性は、２５℃の貯′Ｍ、温度で、なお
、当初活性４４０００　ＬＶＥ／ＩＩノ９７％である。

例　　Ｒ 汚軟化牛皮の酵素的軟化 （１％」は塩４１１量に対る、〕 汚弘化牛毛皮　　　　　　　　　１００ゆ水（２５”Ｕ
）　　　　　−２００％ 例Ｑからの酵素生成物　　　　　０．２５％苛庇ソーダ
（５０易〕０．２係 樽中での５時間の軟化時間の後に、塩漬は皮革は完全に
戻し軟化され、皮脂の大部分及び汚れは除か１シ、毛弛
緩の準備がされた。

例　　Ｓ 石灰戻し及び脱脂作用を有る、液状 脱灰剤の裏道 攪拌容器中に、炭酸エチル４００ＩＩｔ−入れ、メナル
エチルケトン３００＆及び非イオン性界面活性剤（０１
６〜１Ｂ−脂脂アルコール＋エチレンオキサイド９モル
）２６４ｇと混合し、４ｆｆＯまで加温し、エーロジル
＠３８０（高分散性二酸化珪素、ＤＥＧＵ１９ＳＡ　）
　１０　、！ｉｉ＋及びボＡ／　−／　ｐ　７■８ＴＬ
　（Ｂｏｒｃｈｅｒｓ　、　Ｇｏｓｌｅｒ　、例ＱＢ照
）６ｇｋ添加る、。ＩＩｂ甘？せＩを歯状円盤攪拌機を
用い１５〜１８ｍ／ｓｅｃの回転速度で１５分間分散さ
せる。

粘ａｕ　６０　ｍ　Ｐａｓから１０４０　ｒｎ　Ｐａｓ
まで上昇る、。次いで膵臓酵素濃縮物（活性４００００
ＬＶＥ　／　、９　）　２０　ｊｌ’を加え、史に２０
分間分散させる。液状で良好に注型可能な均質な酵素組
成物が得られ、これは、２５℃での５ａ間の貯厭時間の
後に、沈殿もクリーム化もしない。２５″Ｃでのこの時
間後の粘性は、７６０ＬＶＥ／ｌである（当初活性８Ｄ
ＤＬＶＥ／！ｌ）。

例　　Ｔ 牛裸皮の酵素的説灰及び石灰戻し 石灰漬けされ洗浄された牛裸皮厚さ３〜４龍、水６０％
、６５℃、酵素（８０００ｐｖｍ／ｉ。

例Ｓと同じ〕１ム童％、＊酸アルミニウム２電１％。

７０分後に、この裸皮は完全に石灰戻しされておシ、底
地及び皮脂は着るしく弛緩される。

浴の最終−一値はｐ）１７．８である。天然の脂肪はこ
の皮から良好に除かれ、浴中で乳化される。

例　　Ｕ ピー２フー中で１．２−７’ロビレングリコール（無水
Ｊ９８４ｇをエーロジル■６８０（例Ｇ参％）１０＆及
びｙ　ルシｒ　ｙ　＠Ｓ”、Ｌ　（例Ｇ　参％）５ｇと
共に１状円盤攪拌機を用い回転速［１５〜１８ｍ／ｓｅ
ｃで１０分間分散させる。粘度は２０　ｍ　Ｐａｓから
３１０ｒＩＬＰａｓｌで上昇スル。

次いで、西洋ワサビペルオキシダーゼ（，１０００Ｕ／
ｌ、定義及び測定法に関しては’ｒａｅ１ｅ　。

Ｆ、Ｗ、Ｊ、　Ｂｊｏｃｈｅｍ、　Ｂｉｏｐｈｙｓ、　
Ａｃｔａ　５５．５４３頁（１９５９）＃照）１１１金
加え、丈に１０分間分散る、。

液状の良流動性の生成物組成物（２８０ｒＩＬｅａｓ）
が得られ、これは、４週間の貯蔵時間の後に、沈殿もク
リーム化もしない。活性は、この時間の後に、２％だけ
低下している。

例　　Ｖ 色素溶液の製造（楔範反応〕 浴液Ａ ｍ−フェニレンシアミン１　、！９　ｋ　０．１　ｍ燐
１１１［緩膚液（０，１馬、４７〕９９９．Ｍ中に浴か
す。

浴液Ｂ 過酸化水素（６０％〕 反応実施 例Ｕからのペルオキシダーゼ〕生＆’ｌ＃ｌｌ＃’＊Ａ
１０００．９中に入れ、攪拌下に溶液Ｂ５９を加える。

赤色の、数分後に暗色になるアゾ色素の形成か認められ
る。

Claims (1)

1. 【特許請求の範囲】 １、酵素が少なくとも実質的に無水の有機液体よりなる
   酵素用担持液体中に、無機の粉状分散剤と共に分散され
   て存在することを特徴とする、工業的使用のための酵素
   の液状組成物。 ２、無水有機溶剤は分子量＜１１０及び沸点３００℃以
   下（標準圧）を有する、請求項１記載の酵素の液状組成
   物。 ３、酵素対溶剤の重量比が１：１０〜１：５００である
   、請求項１又は２記載の酵素の液状組成物。 ４、担持液体は１種の無水の、しかし自体水と混ざりう
   る有機溶剤よりなる、請求項１から３のいずれか１項記
   載の酵素の液状組成物。 ５、担持液体は水と混ざりうる１種の有機溶剤よりなる
   、請求項１から３のいずれか１項記載の酵素の液状組成
   物。 ６、粉末状分散剤として二酸化珪素を使用する、請求項
   １から５のいずれか１項記載の酵素の液状組成物。 ７、無機の粉末状分散剤の含量は担持液体に対して０．
   １〜６重量％である、請求項６記載の酵素の液状組成物
   。 ８、水と混ざりうる有機溶剤は、炭素原子５〜２０個有
   する炭化水素をこれに対して１〜 １０重量％含有する、請求項４記載の酵素の液状組成物
   。 ９、界面活性剤を担持液体に対して０．００１〜５０重
   量％の割合で含有する、請求項１から８のいずれか１項
   記載の酵素の液状組成物。 １０、担持液体は環状炭酸エステルよりなるか又はこれ
   を含有する、請求項１から９のいずれか１項記載の酵素
   の液状組成物。 １１、担持液体は炭酸プロピレンよりなるか又はこれを
   含有する、請求項１０記載の酵素の液状組成物。 １２、酵素はプロテアーゼ（Ｅ．Ｃ．３．４による）で
   ある、請求項１から１１のいずれか１項記載の酵素の液
   状組成物。 １３、酵素はアミラーゼ（Ｅ．Ｃ．３．２による）であ
   る、請求項１から１１のいずれか１項記載の酵素の液状
   組成物。 １４、酵素はリパーゼ（Ｅ．Ｃ．６．１．１．３による
   ）である、請求項１から１１のいずれか１項記載の酵素
   の液状組成物。 １５、酵素はカタラーゼ（Ｅ．Ｃ．１．１１．１．６に
   よる）である、請求項１から１１のいずれか１項記載の
   酵素の液状組成物。 １６、酵素はセルラーゼ（Ｅ．Ｃ．３．２．１．４によ
   る）である、請求項１から１１のいずれか１項記載の酵
   素の液状組成物。 １７、請求項１から１４のいずれか１項記載の酵素の液
   状組成物を使用する、皮革製造法。 １８、請求項１から１４のいずれか１項記載の酵素の液
   状組成物を使用する、洗浄−及び清浄剤の製法。 １９、請求項１２又は１３記載の酵素の液状組成物を使
   用する糊抜き法。 ２０、請求項１５記載の酵素の液状組成物を使用するペ
   ルオキシド漂白法。 ２１、請求項１６記載の酵素の液状組成物を使用する、
   セルロース含有基質の工業的転換法。 ２２、請求項１から１３のいずれか１項記載の酵素の液
   状組成物を使用する、裸皮の石灰戻し及び脱灰法。 ２３、膵臓酵素の液状組成物を使用する、請求項２２記
   載の方法。 ２４、請求項１から１３のいずれか１項記載の酵素の液
   状組成物を使用する、皮及び毛皮の酵素的浸漬法。 ２５、中性プロテアーゼの液状組成物を使用する、請求
   項２４記載の方法。 ２６、請求項１から１６のいずれか１項記載の酸性プロ
   テアーゼの液状組成物を使用する、裸皮の脱脂法。 ２７、アスペルギルス−プロテアーゼの液状組成物を使
   用する、請求項２６記載の方法。