DE2404789C3 - Verfahren zur Herstellung gerbfertiger Blößen aus tierischen Häuten und Fellen - Google Patents
Verfahren zur Herstellung gerbfertiger Blößen aus tierischen Häuten und FellenInfo
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Description
ei)
Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist eine Abänderung des Verfahrens gemäß Hauptpatent
01 591 und erstem Zusatzpatent 23 07 603. Nach dem Verfahren gemäß dem Hauptpatent werden
tierische Häute und Felle in einem Arbeitsgang geweicht, enthaart und nach Hautaufschluß gebeizt,
indem auf die von Konservierungssalz befreite Rohware im Faß bzw. Mischer eine wäßrige Flotte zur
Einwirkung kommt, in der
a) Pil/proteinuse, deren Wirkungsoptimum gegenüber
Casein bei einem pH > 7,0 liegt,
b) Bakterienproktease mit einem Wirkungsoptimum gegenüber Hämoglobin von pH ' 1K
c) ein primäres, sekundäres oder tertiäres Amin bzw. eine ein solches Amin abspaltende Verbindung
und gegebenenfalls
d) eine reduzierend wirkende organische Schwefelverbindung
gelöst sind und die Flotte auf einen pH-Wert zwischen und 12 eingestellt ist. Gegenstand des Zusatzpatentes
23 07 603 ist eine Weiterentwicklung des eben genannten Verfahrens dahingehend, daß Flotten
zur Einwirkung kommen, in denen die Pilzproteinasc oder zum Teil durch Trypsin oder/und Papain
oder/und d'irch eine Bakterienprotease, deren Wirkungsoptimum
bei pH 6 bis 9 liegt, ersetzt ist.
Mit der Auffindung des Verfahrens gemäß Hauptpatent und der den Gegenstand des Zusatzpatentes
23 07 603 bildenden Modifizierung dieses Verfahrens war es zum ersten Male möglich, die in der Wasserwerkstatt
abla-iTenden Vorgänge zur Herstellung
gerbfertiger Blößen aus gesalzenen und getrockneten Rohhäuten, nämlich die Weiche, die Enthaarung, den
Hautaufschluß und die Beize, in einem einzigen Verfahrensschritt
durchzuführen. Dabei verdient der Vorteil, auch bei der Behandlung von Großvu hhäuten
auf die Mitvenvendung suIfidhaUigcr I-Iaar-Iockerungs-
und Äschcrchemikalien verzichten zu
*-5 können, besondere Erwähnung.
Pilzprotcinusen der m I r.ige stehenden Art werder
z. Ii. als lösliche hlnz\nikoinplc\e zusammen mit
Amylase. Cellulase und verschiedenen (ilykosidasen
aus Aspergillus-Kultuien. insbesondere solchen aus
Aspergiilus fiavusoder Aspergillus iiiger. gewonnen.
— Die genannten Pilzproleinasen können bei dem Verfahren nach dem ersten Zusat/.patent 23 07 603
mindestens zum Teil durch Trypsin oder und Papain oder durch eine Bakterienprotease ersetzt werden,
deren Wirkungsoptimum bei pi I (i bis 9 liegt. Solche
Baktericnproteasen werden beispielsweise von Bazillus subtilis der mcsentericus-Ciruppe, von Bazillus
natto, Streplomyces griseus, Bazillus cereus und Bazillus
mycoides gebildet.
Die Herstellung dei im stark-alkalischen Bereich
maximal wirksamen Bakterienpioteasen ist in der Dh-OS 18(105OS ausführlich beschrieben. Nach dei
I)F-OS 1 .H07 1X5 erzeugt auch der Stamm von Bazillus
.ilcalophilus Proteasen, deren Aktivitätsniaxiniuiu
in dem genannten alkalischen Bereich (pH h bis ·>)
liegt. Als besonders vorteilhaft haben sich clic von Ba
/illus subtilis erzeugten Pioieinasekomplexe erwiesen
Die Aktivität eiweißspallender f iizyine wild bekanntlich
nach verschiedenen Methoden bestimmt Unter einer Pioteinase-Finheit nach der Anson-llänioglobin-Methode
wird die hnzyinmenge verstanden, die das Hämoglobin unter den vorgeschriebenen
Standardbedingimgcn mit einer solchen Initialgeschwindigkeit abbaut, daß pro Minute eine Menge von
mit Trichloressigsäure nicht auslallbaren Ahbauprodukten
freigesetzt wird, die dieselbe I arhintensitat
wie ein Milliäquivalent Tyrosin mit Phenolreagens ergibt. - Unter einer I.ohlcin-Vollhardt-Finheit ist die
Fn/ymmenge zu verstehen, die unter den fur diese Methode festgelegten Bedingungen 1,725 mg Casein
veiilaut. Beide Methoden sind zur Aktivitatsbestimimii^derbeidem
vorliegenden Verfahren zu verwendenden Pilz- und Baklerienproteinase geeignet.
Bei den beiden, dieser F.rfinduiig vorausgehenden älteren Veilahren werden Amine als Hn/ymaktivator-Komponente c), z. B. Monomethylamin, Diniethylamin, Monoäthylamin, Monoäthanolamin und Diäthanolamin, mitverwendel. Von diesen kommt dem Dimethylamin eine besondere Bedeutung zu.
Bei den beiden, dieser F.rfinduiig vorausgehenden älteren Veilahren werden Amine als Hn/ymaktivator-Komponente c), z. B. Monomethylamin, Diniethylamin, Monoäthylamin, Monoäthanolamin und Diäthanolamin, mitverwendel. Von diesen kommt dem Dimethylamin eine besondere Bedeutung zu.
Auch die Mitverwendung reduzierend wirkender organischer Schwefelverbindungen kann dabei vorteilhaft
sein. Als Beispiele solcher Schwefelverbindungen werden in der DE-Patcntschrift 23 01 591 und
DE-OS 23 07 603 Merkaptane, z. B. Thioälhanol und Thiopropanoi, weiterhin Thioglykolsäure bzw. deren
Salze, Thioharnstoff und Cystinhydrochlorid, genannt.
Es wurde gefunden, daß das einstufige Verfahren
zur Herstellung gerbfertiger Blößen aus tierischen
Flauten und Fellen gemäß Hauplpatent und erstem
Zusatzpalent 23 07 603 — letztere soweit es nur den teilweisen Ersatz der Pilzproteinase durch die anderen
Proeasen betrifft — unter Erzielung zumindest gleich guier, in den meisten Fällen jedoch verbesserter
Ergebnisse derart variiert werden kann, daß an Stelle der die Proteinasen aktivierenden Amine
'Thioglykolsäure bzw. die Salze dieser Säure verwendet werden. Daß die eben genannten Schwefelverbin- la
düngen in den Behandlungsflotten bei den beiden, dieser Erfindung vorausgehenden älteren Verfahren
neben Aminen zugesetzt sein können, ist, wie bereits ausgeführt, in den genannten Patentschriften beschrieben.
Es muß als überraschend bezeichnet wer- 1S den, daß der Thioglykolsäure und ihren Salzen innerhalb
der im Hauptpalent genannten Gruppe vo:i Schwefelverbindungen insoweit eine besondere Bedeutung
zukommt, als Thioglykolsäure bzw. ihre Salze die alkalischen Proteinasen in dem vorgeschriebenen
pH-Bereich von 6 bis l) in einem solchen Maße aktivieren,
daß auf jeden Aminzusatz verzichtet werden kann. Da das vorliegende Verfahren in einem alkalischen
Milieu durchgefühlt wird, wobei man den pH-llereich
von '),() bis 1 2,0 durch ilen Zusatz von Ätzna-Iron
oder Kalkhydrat, mit Vorteil durch den Zusatz eines Gemisches dieser beiden alkalisierenden Mittel,
einstellt, liegt es aiii der Hand, daß auch bei Zusatz
der freien Thioglykolsäure diese in Form ihres Salzes aktivierend auf die Proteinasen einwirkt.
Gegenstand der Erfindung ist somit eine Abänderung des Verfahrens zur Herstellung gerbfertiger BIo-Uen
aus tieiischen Hauten und Fellen unter Ablauf der Weiche, der Enthaarung, des Hautaulschlussrs
und der Beize in einem Arbeitsgang, gemäß I Iauptpatent 2301591 und Zusatzpatent 2307603, soweit
bei letzterer die Pilzproteinase nur teilweise ersetzt ist, welches dadurch gekennzeichnet ist. daß
Hotten zur Einwirkung kommen, weiche keine Enzymaklivator-Komponeiitc
c) aus primärem, «.ekuiidärem
oder tertiärem Λιηιη enthalten, dafür aber
Thioglykolsäure oder ein Salz dieser Säure mit zur Anwendung kommt.
Die Mengen, in denen Thioglykolsäure zur Anwendung kommt, hangen naturgemäß von der Art der zu
behandelnden Häute und Felle ab und können demzufolge in weiten Grenzen schwanken. Wahrend bei
der Behandlung von /. B. Kalbfellen eine Thioglykolsäuremenge
von 0,05%, bezogen aiii das Gewicht der
Rohfelle, ausreicht, um eine grundhaarl'reie Blöße zu erhalten, kann es bei z. B. hartnalurigen gesalzenen
Büffelhäuten notwendig sein, 1,0% Thioglykolsäure bzw. äquivalenter Mengen eines 1 hioglykolals anzuwenden.
Die nachstehenden Beispiele geben fur verschiedene Hautarten einen Anhalt über die erforderliche
Zusammensetzung der Behandlungsflotte und erleichtern in einem jeweils vorliegenden Falle das Aullinden
der optimalen Zusammensetzung der Flotte an Hand orientierender Versuche. Dabei sei hervorgehoben,
daß auch bei dem vorliegenden Verfahren ebenso wie bei dem des Hauptpatents die Haare nicht
z.erstört werden und beim Entladen des Fasses bzw. Mischers in einfacher Weise durch ein Sieb aufgefangen
und vom A.bwasser getrennt werden könrscn. gc
Beispiel 1
100 kg gesalzene Kalbfelle werden im Faß mit 0,02
100 kg gesalzene Kalbfelle werden im Faß mit 0,02
0,5
200% Wasser, 25 C, unter zeitweiliger Bewegung 1
Stunde gewaschen.
Die gewaschenen Felle werden 5 Stunden in einer EI(UIe behandelt, die aus
50% Wasser, 30 C
50% Wasser, 30 C
0.023% alkalischer Baktericnproteinase mit 77000 l.VE (Löhlein-Vollhardt-Einhciten)
0,025% alkalischer Pilzproteinase mit 140000
EVE
Trypsin, mit 250000 LVE
Thioglykolsäure, 80%ig techn.
Ätznatron, welches vorher in der fünffachen Menge kalten Wassers gelöst wurde, besteht. Das Faß wird jede halbe Stunde 5 Minuten gedreht.
Thioglykolsäure, 80%ig techn.
Ätznatron, welches vorher in der fünffachen Menge kalten Wassers gelöst wurde, besteht. Das Faß wird jede halbe Stunde 5 Minuten gedreht.
In der Flotte stellt sich ein pH-Wert von 1 1,4 ein,
der nach 5 Stunden 10,5 beträgt.
Jetzt gibt man 1,0% Ätznatron, welches vorher in der fünffachen Menge kalten Wassers gelöst wurde,
und 1,0% Kalkhydral zu und bewegt 60 Minuten. Nach 30 Minuten fügt man 100% Wasser, 30" C\ zu
und bewegt nochmals 30 Minuten.
Die Gesamtdaiier der Behandlung beträgt 20 Stunden;
während der Ruhezeiten bewegt man im Abstand von 3 Stunden jeweils 5 Minuten bei 4 Upm.
Die nach dem Entfleischen erhaltenen Blößen sind vollständig enthaart, haben einen mittleren Schwellungsgrad
und flache Mastriefen.
Die in allen Beispielen angegebenen Prozentmengen beziehen sich auf das Gewicht der gesalzenen
Häute.
100 kg gesalzene schwarzbunte Kuhhäute werden in eine Haspel gebracht und dort mit 200% Wasser.
25 C. versetzt.
Nach 30 Minuten Stehen wird 30 Minuten gehaspelt. Danach wird die Flotte verworfen.
Zur Enzymbehandluug gibt man
200% W:isser mit einer Einlauftemperatur von 2KC
200% W:isser mit einer Einlauftemperatur von 2KC
0.023%; alkalische Bakterienproteinase mit 77 000 LVE
0.025% alkalische Pilzproteinase mit !40000 LVE
0,02 % Trypsin, mit 250000 LVE
0,8 % Aninioniumthioglykolat
1,0 % Ätznatron, welches vorher in der zehnfachen Menge kalten Wassers gelöst wurde,
zu und bewegt 30 Minuten.
In dieser Flotte bleiben die Häute über Nacht und werden während dieser Zeit mehrmals 5 Minuten bewegt.
Der pH-Wert der Flotte betragt bei Beginn 10,8 und am nächsten Morgen ^,8.
Nun werden zu derselben Flotte
1,0 % Kalkhydrat
2,0 % Ätznatron, welches vorher in der zehnfachen Menge kalten Wassers gelöst wurde,
gegeben und 40 Minuten bewegt.
Die Gesamlbchandlungsdauer beträgt 36 Stunden.
Nach dieser Zeit sind die Blößen haarfrei; sie sind weich und ausreichend geschwellt. Grund und Gneist
sind so gut gelockert, daß sie bei der Entkalkung durch die Bewegung entfernt werden.
Beispie! 3
H)O kg troekcngcsalzene Haarschaffelle werden in
ein Faß gebracht und dort mit
500% Wasser, 40" C\
5,0 % Kochsalz
0,1 15% alkalischer Baktenen-Proleinase mit
5,0 % Kochsalz
0,1 15% alkalischer Baktenen-Proleinase mit
77000 LVE
(1,33 % alkalischer Pilzprotcinase mit 14(K)(Mi
(1,33 % alkalischer Pilzprotcinase mit 14(K)(Mi
LVE
0,1 % Trypsin, mit 50000 LVE
1,0 % Thioglykolsäure, d0%ig
1,5 % Ätznatron, welches vorher in der fünffachen Menge kalten Wassers gelöst wurde.
1,0 % Thioglykolsäure, d0%ig
1,5 % Ätznatron, welches vorher in der fünffachen Menge kalten Wassers gelöst wurde.
Stunden bei 2 Upm behandelt.
Nach dieser Zeil gibt man
4,0 % Kalkhydrat
6,0 % Ätznatron, welches vorher in der zehnfachen Menge kalten Wassers gelöst wurde,
Z.U und bewegt 2 Stunden weiter mit 10 Upm.
Danach wird mit 500% Wasser. 30" C, geflutet und nochmals 30 Minuten bei 10 Upm gedreht.
Die Gesamtdauer beträgt 22 Stunden, wobei es zweckmäßig ist, mehrmals 5 Minuten zu bewegen.
Die erhaltenen Blößen sind sauber, grundhaarfrei und haben keinen Narbenzug.
Claims (2)
1. Verlahren zur Herstellung gerbiertiger Blößen
aus tierischen I läuten und Fellen unter Ablauf der Weiche, der F.nthanrung, des Haulnufsdilusses
und der Beize in einem Arbeitsgang, bei dem auf von KonservierungssaL· freie Rohware im Faß
bzw. Mischer eine auf einen pH-Wert zwischen •J und 12 eingestellte wäßrige Flotte /ur Fimvirkung
kommt, in der
a) Pilzproteiiici.se, deren Wirkimgsopliimim gegenüber
Casein bei einem pH :- 7.0 liegt, wobei diese Proteinase /um Teil durch Trypsin
oder und Papain oder, und durch eine Bakterienpmtease mit einem Wirkungsopiimuiii
bei pH (i bis <> ersetzt sein kann,
Hakterienprotease mil einem Wirkungsoptirnum gegenüber Hämoglobin von pH > 1J c) ein Fn/ymak(ivator in Form eines primären, sekundären oder tertiären Amins b/w. einer ein solches Amin abspaltenden Verbindung und gegebenenfalls
Hakterienprotease mil einem Wirkungsoptirnum gegenüber Hämoglobin von pH > 1J c) ein Fn/ymak(ivator in Form eines primären, sekundären oder tertiären Amins b/w. einer ein solches Amin abspaltenden Verbindung und gegebenenfalls
eine reduzierend wirkende organische Sch we IeI Verbindung
gelöst sind, gemäß Hauptpatent 2301591 und
Zusatzpatent 23 07 603, dadurch gekennzeichnet,
daß in Abänderung Flotten zur Einwirkung kommen, weiche keine Enzymaktivator-Komponente
c) aus primärem, sekundärem oder tertiärem Amin enthalten, dafür aber Thioglykolsäure
oder ein Salz dieser Säure mit zur Anwendung kommt.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß die Thioglykolsäure in einer
Menge von 0,05 bis 1.0'ή, bezogen auf das Gewicht
der /u behandelnden Rohware b/w. die äquivalente Menge eines Sal/.es dieser Säure, in
den Flotten /ur Anwendung kommt.
b)
Priority Applications (10)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE2404789A DE2404789C3 (de) | 1974-02-01 | 1974-02-01 | Verfahren zur Herstellung gerbfertiger Blößen aus tierischen Häuten und Fellen |
| IT70811/74A IT1046291B (it) | 1974-02-01 | 1974-12-31 | Procedimento per la preparazione di pelli purificate pronte per la concia di pelli animali |
| ES433581A ES433581A2 (es) | 1974-02-01 | 1975-01-04 | Procedimiento para la preparacion de pellejos dispuestos pa-ra curtir a partir de cuero y pieles de origen animal. |
| AR257298A AR203885A1 (es) | 1974-02-01 | 1975-01-15 | Procedimiento para la preparacion de cueros depilados listos para la curtiembre |
| GB304775A GB1450232A (en) | 1974-02-01 | 1975-01-23 | Treatment of hides |
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|---|---|
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| DE2404789B2 DE2404789B2 (de) | 1978-06-01 |
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Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| C3 | Grant after two publication steps (3rd publication) |