DE112008002435T5

DE112008002435T5 - Pflanzen mit erhöhtem Ertrag

Info

Publication number: DE112008002435T5
Application number: DE112008002435T
Authority: DE
Inventors: Piotr Puzio; Oliver BLÄSING; Oliver Thimm; Gerhard Ritte; Hardy Schön
Original assignee: BASF Plant Science GmbH
Current assignee: BASF Plant Science GmbH
Priority date: 2007-09-18
Filing date: 2008-09-17
Publication date: 2010-07-22
Also published as: EP2193201A1; US20140223605A1; US20110277179A1; MX2010002931A; CN101861393B; US8664475B2; AU2008300579A1; AU2008300579B2; CN103695459A; CA2701871A1; BRPI0817005A2; AR068485A1; CN101861393A; WO2009037279A1

Abstract

Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle oder Pflanze oder einem Teil davon mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE) und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, bei dem man eine oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII...

Description

Die vorliegende Anmeldung schließt durch Verweis die am 18. September 2007 eingereichte EP 07117448.6 und die am 25. Juli 2008 eingereichte EP 08161134.5 ein.
Die vorliegende Erfindung betrifft das Gebiet der Molekularbiologie, Pflanzengenetik, Pflanzenphysiologie und Entwicklungsbiologie. Genauer gesagt stellt die hier offenbarte vorliegende Erfindung Pflanzenzellen bereit, die Nukleinsäuren enthalten, die eines oder mehrere Merkmale einer transgenen Pflanze verstärken oder verbessern, Pflanzen, die solche Zellen enthalten, Nachkommen, Saatgut und Pollen, die/das sich von diesen Pflanzen ableiten, und Verfahren zur Herstellung sowie Methoden zur Anwendung solcher Pflanzenzellen bzw. Pflanzen, Nachkommen, Samen oder Pollen. Dieses verbesserte Merkmal/diese verbesserten Merkmale zeigen sich insbesondere in einem erhöhten Ertrag, vorzugsweise durch die Verbesserung eines oder mehrerer Ertragsmerkmale.
Unter Freilandbedingungen hängt die Leistung von Pflanzen hinsichtlich Wachstum, Entwicklung, Aufbau von Biomasse und Samenbildung von der Fähigkeit der Pflanze, zahlreiche Umweltbedingungen, -veränderungen und -stressfaktoren zu tolerieren bzw. sich daran anzupassen, ab. Seit Anbeginn der Landwirtschaft und des Gartenbaus besteht ein Bedarf, bei der Kultivierung von Pflanzen Pflanzenmerkmale zu verbessern. Neben der Verbesserung des Ertrags durch die Anwendung von technischen Fortschritten beim Pflanzen von Kulturpflanzen fördern Zuchtstrategien Kulturpflanzeneigenschaften zum Widerstehen gegen biotische und abiotische Stressfaktoren, zur Erhöhung der Effizienz der Nährstoffausnutzung und zur Veränderung anderer kulturpflanzenspezifischer Ertragsparameter. Die den Pflanzen eigenen Wachstums- und Entwicklungscharakteristika werden verbessert und eine Toleranz gegenüber biotischen und abiotischen Stressfaktoren wird eingeführt, um den Ertrag unter Bedingungen von Umweltstress aufrechtzuerhalten und die Kulturfläche unter verschiedenen klimatischen Situationen auszudehnen. Kulturpflanzen mit einer besseren Effizienz der Nährstoffausnutzung werden entwickelt, um den Düngemittelaufwand zu reduzieren und die Kulturfläche in Regionen mit nährstoffarmem Boden auszuweiten.
Pflanzen sind sesshafte Organismen und müssen infolgedessen dazu fähig sein, mit verschiedenen Umweltstressfaktoren zu leben. Biotische Stressfaktoren wie Pflanzenschädlinge und Pathogene einerseits und abiotische Umweltstressfaktoren andererseits sind bedeutende limitierende Faktoren des Wachstums und der Produktivität von Pflanzen (Boyer, Plant Productivity and Environment, Science 218, 443–448 (1982); Bohnert et al., Adaptations to Environmental Stresses, Plant Cell 7 (7), 1099–1111 (1995)), die so der Kultivierung und der geographischen Verteilung von Pflanzen Grenzen setzen. Den verschiedenen Stressfaktoren ausgesetzte Pflanzen haben typischerweise geringere Erträge an Pflanzenmaterial, Samen, Früchten und anderen Produkten. Durch diese Stressfaktoren bewirkte Verluste an Kulturpflanzen und Kulturpflanzenertragsverluste z. B. von wichtigen Kulturpflanzen wie Reis, Mais, Raps (einschließlich Winterraps und Canola), Baumwolle, Sojabohnen und Weizen stellen einen wichtigen ökonomischen und politischen Faktor dar und tragen insbesondere in vielen unterentwickelten Ländern zu Nahrungsmittelknappheit bei.
Bei den heutzutage herkömmlichen Verfahren zum Herbeiführen von Verbesserungen bei Kulturpflanzen und Gartenpflanzen wendet man selektive Zuchtverfahren an, um Pflanzen mit wünschenswerten Charakteristika zu identifizieren. Solche herkömmlichen Verfahren haben jedoch eine Reihe von Nachteilen. Sehr häufig enthalten Pflanzen heterogene genetische Komponenten, was dazu führt, dass nicht immer das gewünschte Merkmal von den Elternpflanzen weitergegeben wird, insbesondere nicht ohne negative Nebeneffekte. Somit ist insbesondere bei komplexen Merkmalen wie Ertrag und Stressphänomenen eine genetische Optimierung durch traditionelle Zuchtansätze schwierig, teuer und zeitaufwändig. Im Gegensatz dazu ist es durch Fortschritte in der Molekularbiologie inzwischen möglich, das Germplasma von Pflanzen auf eine spezifische Weise zu modifizieren. Die Modifikation eines einzelnen Gens zum Beispiel führte in mehreren Fällen zu einer signifikanten Steigerung z. B. der Stresstoleranz (Wang et al., 2003) und anderer Ertragsmerkmale. Da verschiedene Pflanzen in verschiedenen Kulturregionen unterschiedlichen Arten und Stärken von Stressfaktoren zu widerstehen haben, besteht immer noch ein Bedarf, Gene zu identifizieren, die verschiedene Kombinationen an Stressresistenz zeigen, damit ein optimaler Ertrag produziert wird. Es besteht immer noch ein Bedarf, Gene zu identifizieren, die insgesamt dazu in der Lage sind, den Ertrag von Pflanzen zu verbessern.
Die vorliegende Erfindung stellt transgene Pflanzenkerne und/oder transgene Pflanzenzellen bereit, die eine oder mehrere Nukleinsäuren enthalten, die eines oder mehrere Merkmale einer transgenen Pflanze verstärken oder verbessern, Pflanzen, die solche Zellen enthalten, Nachkommen, Saatgut und Pollen, die/das sich von diesen Pflanzen ableiten, und Verfahren zur Herstellung sowie Methoden zur Anwendung solcher Pflanzenzellen bzw. Pflanzen, Nachkommen, Samen oder Pollen. Diese verbesserten Merkmale zeigen sich insbesondere in einem erhöhten Ertrag.
Gemäß einer Ausführungsform stellt die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung von solchen transgenen Pflanzenzellen oder Pflanzen mit erhöhtem Ertrag bereit, indem man eine oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer lllmikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, dem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, erhöht oder erzeugt.
Gemäß einer weiteren Ausführungsform wird die Aktivität erhöht, indem man die Menge und/oder Aktivität eines oder mehrerer Proteine mit einer Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, dem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w- Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, erhöht; wobei dieses eine Protein bzw. diese mehreren Proteine jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten.
Dieser erhöhte Ertrag gemäß der vorliegenden Erfindung lässt sich typischerweise erzielen, indem man, im Vergleich zu einer nicht transformierten Ausgangspflanze bzw. einer Pflanze vom Wildtyp, eines oder mehrere der Ertragsmerkmale einer Pflanze verstärkt oder verbessert. Zu diesen Ertragsmerkmalen einer Pflanze, deren Verbesserung zu einem erhöhten Ertrag führt, zählen, ohne dass dies als Einschränkung gelten soll, die Erhöhung der der Pflanze eigenen Ertragskapazität, eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz.
Gemäß der vorliegenden Erfindung können sich eine Erhöhung der der Pflanze eigenen Ertragskapazität betreffende Ertragsmerkmale in einer Verbesserung des spezifischen (intrinsischen) Samenertrags (z. B. hinsichtlich einer erhöhten Samen-/Korngröße, einer erhöhten Ährenzahl, einer erhöhten Anzahl an Samen pro Ähre, einer Verbesserung der Samenfüllung, einer Verbesserung der Samenzusammensetzung, Embryo- und/oder Endospermverbesserungen oder dergleichen); Modifikation und Verbesserung der inhärenten Wachstums- und Entwicklungsmechanismen einer Pflanze (wie Pflanzenhöhe, Pflanzenwachstumsrate, Anzahl an Schoten, Position der Schoten an der Pflanze, Anzahl an Internodien, Häufigkeit von Aufplatzen der Schoten, Effizienz der Nodulation und Stickstofffixierung, Effizienz der Kohlenstoffassimilation, Verbesserung der Wachstumskraft der Keimlinge/der frühen Wachstumskraft, verbesserte Keimungseffizienz (unter Stress- oder Nicht-Stress-Bedingungen), Verbesserung der Pflanzenarchitektur, Zellzyklusmodifikationen, Photosynthesemodifikationen, verschiedene Signalpfadmodifikationen, Modifikation der Steuerung der Transkription, Modifikation der Steuerung der Translation, Modifikation von Enzymaktivitätem und dergleichen); und/oder dergleichen zeigen.
Gemäß der vorliegenden Erfindung können sich Ertragsmerkmale, die eine Verbesserung oder Erhöhung bei der Effizienz der Nährstoffausnutzung einer Pflanze betreffen, in einer verbesserten allgemeinen Effizienz der Nährstoffassimilation einer Pflanze (z. B. hinsichtlich einer Verbesserung der allgemeinen Nährstoffaufnahme und/oder des allgemeinen Nährstofftransports, einer Verbesserung der allgemeinen Transportmechanismen einer Pflanze, Verbesserungen bei den Assimilationspfaden und dergleichen), und/oder durch Verbesserungen bei der Effizienz der Nährstoffausnutzung von spezifischen Nährstoffen einschließlich, jedoch nicht darauf beschränkt, Phosphor, Kalium und Stickstoff, zeigen.
Gemäß der vorliegenden Erfindung können sich Ertragsmerkmale, die eine Verbesserung oder Erhöhung der Stresstoleranz einer Pflanze betreffen, in einer verbesserten oder erhöhten Toleranz einer Pflanze gegenüber Stress, insbesondere abiotischem Stress, zeigen. In der vorliegenden Anmeldung bezieht sich abiotischer Stress im Allgemeinen auf abiotische Umweltbedingungen, denen eine Pflanze typischerweise ausgesetzt ist, einschließlich Bedingungen, die typischerweise als Bedingungen von ”abiotischem Stress” bezeichnet werden, einschließlich, jedoch nicht darauf beschränkt, Dürre (Toleranz gegenüber Dürre lässt sich als Ergebnis einer verbesserten Effizienz der Wasserausnutzung erzielen), Bedingungen von Hitze, niedrigen Temperaturen und Kälte (wie Frostbedingungen und Bedingungen bei kühlen Temperaturen), Versalzung, osmotischer Stress, Schatten, hohe Pflanzendichte, mechanischer Stress, oxidativer Stress und dergleichen.
Gemäß der vorliegenden Erfindung ist die Verbesserung der Ertragsmerkmale, die einer Erhöhung der einer Pflanze eigenen Ertragskapazität und/oder der Toleranz einer Pflanze gegenüber abiotischem Stress entsprechen, eine besonders bevorzugte Ausführungsform zur Erhöhung bzw. Verbesserung des Ertrags dieser Pflanze.
Der Ausdruck ”Ertrag” bezieht sich, so wie er hier verwendet wird, allgemein auf ein messbares Produkt von einer Pflanze, insbesondere einer Kulturpflanze.
Ertrag und Ertragszunahme (im Vergleich zu einer nicht transformierten Ausgangspflanze bzw. einer Pflanze vom Wildtyp) lässt sich auf eine Reihe von Wegen messen, und es versteht sich, dass es einem Fachmann möglich ist, angesichts der jeweiligen Ausführungsformen, der jeweils betroffenen Kulturpflanze und dem speziellen betreffenden Zweck bzw. der betreffenden Anwendung die korrekte Bedeutung zu bestimmen.
Bei den hier beschriebenen bevorzugten Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung bezieht sich Erhöhung des Ertrags auf einen erhöhten Biomasseertrag, einen erhöhten Samenertrag und/oder einen erhöhten Ertrag hinsichtlich eines oder mehrerer spezieller Inhaltsstoffe einer ganzen Pflanze oder von Teilen davon oder Pflanzensamen.
Bei bevorzugten Ausführungsformen bezieht sich ”Ertrag” auf einen Biomasseertrag, der den Trockengewichts-Biomasseertrag und/oder den Frischgewichts-Biomasseertrag umfasst, jeweils in Hinblick auf die oberirdischen und/oder unterirdischen Teile einer Pflanze, je nach den speziellen Umständen (Testbedingungen, die spezielle interessierende Kulturpflanze, die interessierende Anwendung und dergleichen). In jedem Fall kann der Biomasseertrag als Frischgewicht, als Trockengewicht oder auf einer feuchtigkeitsangepassten Basis oder andererseits auf einer Pro-Pflanze-Basis oder bezogen auf eine spezielle Fläche (z. B. Biomasseertrag pro Hektar/Quadratmeter/oder dergleichen) berechnet werden.
Bei anderen bevorzugten Ausführungsformen bezieht sich ”Ertrag” auf den Samenertrag, der sich anhand eines oder mehrerer der folgenden Parameter bestimmen lässt: Anzahl an Samen oder Anzahl an gefüllten Samen (pro Pflanze oder pro Fläche (Hektar/Quadratmeter oder dergleichen)); Samenfüllrate (Verhältnis zwischen der Anzahl an gefüllten Samen und der Gesamtanzahl an Samen); Anzahl an Blüten pro Pflanze; Samenbiomasse oder Gesamtsamengewicht (pro Pflanze oder pro Fläche (Hektar/Quadratmeter oder dergleichen); „Thousand Kernel Weight” (TKW; extrapoliert aus der Anzahl gezählter gefüllter Samen und deren Gesamtgewicht; eine Erhöhung des TKW kann auf eine erhöhte Samengröße, ein erhöhtes Samengewicht, eine erhöhte Embryogröße und/oder einen erhöhten Endosperm zurückzuführen sein); oder anderer Parameter, die eine Messung des Samenertrags erlauben. Der Samenertrag lässt sich auf Trockengewichtsbasis oder auf Frischgewichtsbasis oder typischerweise auf einer feuchtigkeitsangepassten Basis, z. B. bei einer Feuchtigkeit von 15,5 Prozent, bestimmen.
Bei weiteren bevorzugten Ausführungsformen bezieht sich Ertrag auf den spezifischen Gehalt und/oder die spezifische Zusammensetzung eines erntbaren Produkts einschließlich, ohne Einschränkung, eines erhöhten und/oder verbesserten Zuckergehalts oder einer erhöhten und/oder verbesserten Zuckerzusammensetzung, eines erhöhten und/oder verbesserten Stärkegehalts oder einer erhöhten und/oder verbesserten Stärkezusammensetzung, eines erhöhten und/oder verbesserten Ölgehalts oder einer erhöhten und/oder verbesserten Ölzusammensetzung (wie eines verbesserten Samenölgehalts), eines erhöhten und/oder verbesserten Proteingehalts oder einer erhöhten und/oder verbesserten Proteinzusammensetzung (wie eines verbesserten Samenproteingehalts), eines erhöhten und/oder verbesserten Vitamingehalts oder einer erhöhten und/oder verbesserten Vitaminzusammensetzung, oder dergleichen.
Bei einer bevorzugten Bedeutung gemäß der vorliegenden Erfindung kann sich ”Ertrag”, so wie hier beschrieben, auch auf den erntbaren Ertrag einer Pflanze beziehen, der zum größten Teil von der betreffenden Pflanze/Kulturpflanze von Interesse sowie deren jeweils vorgesehener Verwendung (wie Nahrungsmittelproduktion, Futterproduktion, der Produktion von verarbeiteten Nahrungsmitteln, der Produktion von Biotreibstoff, Biogas oder Alkohol oder dergleichen) von Interesse abhängt. Ertrag kann somit auch als Ernteindex (ausgedrückt als Verhältnis des Gewichts der entsprechenden erntbaren Teile dividiert durch die Gesamtbiomasse), das Gewicht der erntbaren Teile pro Fläche (Hektar, Quadratmeter oder dergleichen); und dergleichen berechnet werden.
Vorzugsweise lassen sich die hier beschriebenen verstärkten oder verbesserten Ertragscharakteristika einer hier erfindungsgemäß beschriebenen Pflanze in Abwesenheit oder Gegenwart von Stressbedingungen erzielen.
Die Bedeutung von ”Ertrag” hängt somit vor allem von der interessierenden Kulturpflanze und der vorgesehenen Verwendung ab, und es versteht sich, dass der Fachmann sich in jeden betreffenden Fall von den Einzelheiten der Beschreibung her darüber klar sein wird, was gemeint ist.
Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform der vorliegenden Erfindung wird der Pflanzenertrag erhöht, indem man eines oder mehrere der Ertragsmerkmale, ausgewählt aus einer oder mehreren Verbesserungen bezüglich der Effizienz der Nährstoffausnutzung eines photosynthetisch aktiven Organismus, insbesondere einer Pflanze, erhöht. Eine Verbesserung oder Erhöhung der Effizienz der Nährstoffausnutzung einer Pflanze kann sich in einer verbesserten allgemeinen Effizienz der Nährstoffassimilation einer Pflanze (z. B. hinsichtlich einer Verbesserung der allgemeinen Nährstoffaufnahme und/oder des allgemeinen Nährstofftransports, einer Verbesserung der allgemeinen Transportmechanismen einer Pflanze, Verbesserungen bei den Assimilationspfaden und dergleichen), und/oder durch Verbesserungen bei der Effizienz der Nährstoffausnutzung von spezifischen Nährstoffen einschließlich, jedoch nicht darauf beschränkt, Phosphor, Kalium und Stickstoff, zeigen.
Der Ausdruck ”Nährstoffmangel” bezieht sich auf Bedingungen, bei denen es dem betreffenden photosynthetischen Organismus, insbesondere einer Pflanze, an Nährstoffen wie Phosphor, Kalium oder Stickstoff fehlt; insbesondere der Ausdruck ”Stickstoffmangel” bezieht sich auf Bedingungen, bei denen es dem betreffenden photosynthetischen Organismus, insbesondere einer Pflanze, an Stickstoff fehlt.
Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung die Manipulation der Effizienz der Stickstoffausnutzung bei photosynthetisch aktiven Organismen, vorzugsweise in Pflanzen. Die vorliegende Erfindung betrifft insbesondere ein Verfahren zur verbesserten Stickstoffaufnahme und/oder Stickstoffverwertung in photosynthetisch aktiven Organismen, insbesondere in Pflanzen. Die vorliegende Erfindung betrifft außerdem ein Verfahren für eine verbesserte Biomasseproduktion, insbesondere unter stickstoffeingeschränkten Bedingungen, in photosynthetisch aktiven Organismen, insbesondere in Pflanzen.
Die Erfindung betrifft insbesondere Pflanzenzellen und/oder Pflanzen, die so beschaffen sind, dass sie unter Stickstoffmangelbedingungen wachsen, und/oder Pflanzenzellen und/oder Pflanzen, die einen erhöhten Ertrag zeigen, wenn sie unter Bedingungen ohne Stickstoffmangel herangezogen werden.
In der Erfindung geht es auch um Methoden zur Herstellung von und zum Screening auf und zum Züchten von solche(n) Pflanzenzellen und/oder Pflanzen.
Die Pflanzenernährung ist wesentlich für das Wachstum und die Entwicklung von Pflanzen und somit auch für die Quantität und Qualität von Pflanzenprodukten. Aufgrund des starken Einflusses der Effizienz der Nährstoffaufnahme sowie der Nährstoffausnutzung auf Pflanzenertrag und Produktqualität werden zur Optimierung von Pflanzenwachstum und -qualität enorme Mengen an Düngemitteln auf Böden ausgebracht.
Das Pflanzenwachstum wird primär durch drei Nährstoffe eingeschränkt – Phosphor, Kalium und Stickstoff. Stickstoff (N) ist also eines der Hauptnährstoffelemente, die für das Pflanzenwachstum erforderlich sind, und gewöhnlich das geschwindigkeitsbegrenzende Element beim Pflanzenwachstum. Stickstoff ist Bestandteil zahlreicher wichtiger in lebenden Zellen anzutreffender Verbindungen wie Aminosäuren, Proteine (z. B. Enzyme), Nukleinsäuren und Chlorophyll. 1,5% bis 2% der Trockenmasse von Pflanzen besteht aus Stickstoff, und ungefähr 16% des Gesamtpflanzenproteins. Die Verfügbarkeit von Stickstoff hat somit einen sehr großen Einfluss auf die Aminosäuresynthese sowie die Aminosäurezusammensetzung, die Anreicherung von Aminosäuren, auf die Proteinsynthese und deren Anreicherung, und ist deshalb ein wichtiger einschränkender Faktor beim Pflanzenwachstum und -ertrag (Frink C. R., Proc. Natl. Acad Sci. USA 96, 1175 (1999)).
Pflanzen sind dazu in der Lage, eine große Vielzahl an Stickstoffspezies einschließlich flüchtigem Ammoniak (NH₃), Stickoxiden (NO_x), mineralischem Stickstoff wie Nitrat (NO₃ ^–) und Ammoniumsalzen (NH₄ ⁺), Harnstoff und Harnstoffderivaten und organischem Stickstoff (Aminosäuren, Peptiden und dergleichen) zu verwerten. Einige Pflanzen sind durch symbiotische Bakterien oder gewisse Pilze dazu fähig, atmosphärischen Stickstoff zu verwerten. In den meisten landwirtschaftlich genutzten Böden ist jedoch Nitrat (NO₃ ^–) die wichtigste Stickstoffquelle (Crawford N. M., Glass A. D. M., Trends in Plant Science, 3 389 (1998); Hirsch R. E., Sussman M. R., TIBTech 17, 356 (1999)). Nichtsdestotrotz spielt auch Ammonium NH₄ ⁺ eine wichtige, wahrscheinlich unterschätzte, Rolle, da die meisten Pflanzen vorzugsweise NH₄ ⁺ aufnehmen, wenn beide Formen zur Verfügung stehen – selbst wenn NH₄+ in geringeren Konzentrationen vorhanden ist als NO₃ ^– (von Wiren N. et al., Curr. Opin. Plant Biol. 3, 254 (2000)).
Aufgrund der hohen Stickstoffanforderungen von Kulturpflanzen ist die Stickstoffdüngung weltweit eine der größten Investitionen in der Landwirtschaft, und es werden jedes Jahr 80 Millionen Tonnen an Stickstoffdüngern (als Nitrat und/oder Ammonium) aufgewendet (Frink C. R., Proc. Natl. Acad Sci. USA 96, 1175 (1999)). Der extensive Gebrauch von stickstoffhaltigen Düngemitteln in der Produktion von Kulturpflanzen hat außerdem negative Folgen für die Umwelt, da die Kulturpflanzen nur etwa zwei Drittel des aufgewendeten Stickstoffs aufnehmen. Auf einen hohen Eintrag an Düngemittel folgt daher ein großer Austrag durch Auswaschung, gasförmige Verluste und die Entnahme von Erntegut. Der nicht absorbierte Stickstoff kann anschließend in den Boden ausgewaschen werden und die Wasservorräte kontaminieren (Frink C. R., Proc. Natl. Acad Sci. USA 96, 1175 (1999)). Aufgrund der hohen Verluste an Stickstoff durch Auswaschung aus landwirtschaftlichen Ökosystemen in das Oberflächenwasser und das Grundwasser wird Stickstoff auch als Schadstoff angesehen. Durch das Auswaschen von Stickstoff, und zwar als Nitrat aus landwirtschaftlich genutztem Land, wird die Trinkwasserqualität beeinträchtigt und eine Eutrophierung von Seen und Küstenregionen bewirkt. Ein übermäßiger Einsatz von stickstoffhaltigen Düngemitteln kann letztlich weiter eine Verschlechterung der Bodenqualität, Umweltverschmutzung und Gesundheitsgefährdungen zur Folge haben.
Aufgrund der hohen Kosten von Stickstoffdünger im Verhältnis zu den Erlösen aus landwirtschaftlichen Produkten und darüber hinaus seiner abträglichen Wirkung auf die Umwelt ist es wünschenswert, Strategien zu entwickeln, um den Stickstoffeintrag zu reduzieren und/oder die Stickstoffaufnahme und/oder die Verwertung des zur Verfügung stehenden Stickstoffs zu optimieren und gleichzeitig einen optimalen Ertrag, eine optimale Produktivität und eine optimale Qualität an photosynthetisch aktiven Organismen, vorzugsweise kultivierten Pflanzen, z. B. Kulturpflanzen, zu bewahren. Ebenfalls wünschenswert ist es, einen „vorhandenen” Ertrag an Kulturpflanzen mit einen geringeren Einsatz an Düngemitteln und/oder einen höheren Ertrag auf Böden mit ähnlicher oder sogar schlechterer Qualität zu erzielen.
Für eine effiziente Stickstoffaufnahme und -verwertung müssen komplexe Verfahren, die mit der Absorption, Translokation, Assimilation und Umverteilung von Stickstoff verbunden sind, effektiv ablaufen. Von verschiedenen Forschern wurden Unterschiede bei der Stickstoffabsorption zwischen Genotypen bei mehreren Arten nachgewiesen (Chang S. C., Robison D. J., Sci. World J., Suppl. 2, 407 (2001)). Umfangreiche Belege für Genotyp-Unterschiede bei der Stickstoffaufnahme wurden auch für Mais und Canola beschrieben (Weisler et al., Sci. World J., Suppl. 2, 61 (2001); Gallais A., Hirel B., J. Exper. Bot. 55, 295 (2004)).
Pflanzen absorbieren Nitrat über einen weiten Nitratkonzentrationsbereich über Transporter, die sich an der epidermalen und kortikalen Zellplasmamembran der Wurzel befinden, wobei mehrere verschiedene Transportmechanismen einschließlich konstitutiver und nitratinduzierbarer hochaffiner Transportsysteme sowie nitratinduzierbarer niederaffiner Transporter zur Anwendung gelangen (Stitt M., Curr. Opin. Plant Biol. 2, 178 (1999)). Darüber ist die Nitrataufnahme in Pflanzen in hohem Maße reguliert und mit anderen Transport- und Stoffwechselpfaden koordiniert (Crawford N. M. Plant Cell 7, 859 (1995)), und es wurden eine Reihe von mit der Nitrataufnahme und -assimilierung in Zusammenhang stehenden Genen identifiziert und charakterisiert (Forde B. G., Ann. Rev. Plant Biol 53, 203 (2002)). Ist das Nitrat einmal in das Wurzelzellenzytoplasma gelangt, so kann es für eine spätere Verwendung in der Vakuole gespeichert werden, in das Xylem transportiert und zur Assimilierung und/oder Speicherung in den Spross transloziert werden, wieder in die Rhizosphäre freigesetzt oder durch Nitratreduktase (NR) und Nitritreduktasen (NiR) zu Nitrit und dann zu Ammoniak reduziert werden. Durch die Reduktion von Nitrat zu Nitrit und dann zu Ammoniak kann der Stickstoff über den GOGAT-Pfad in Aminosäuren assimiliert werden (Stitt M., Curr. Opin. Plant Biol. 2, 178 (1999)). Für den Einbau in Aminosäuren, Nukleinsäuren und andere Verbindungen muss NO₃ ^– zu NH₄ ⁺ reduziert werden. Bei der NR (Nitratreduktase) handelt es sich um das erste Enzym im Verfahren der Reduktion von NO₃ ^– zu NH₄ ⁺. Es handelt sich hierbei um ein substratinduzierbares Enzym, von dem angenommen wird, dass es der am meisten einschränkende Schritt bei der Assimilierung von Stickstoff ist.
Die in-situ-Geschwindigkeit der NO₃ ^–-Reduktion wird vor allem durch die Geschwindigkeit der NO₃ ^–-Aufnahme bestimmt, eher als durch Schwankungen in der Nitratreduktaseaktivität (NRA) oder die Grenzen der Reduzierkraft. Die NO₃ ^–-Aufnahme scheint somit für die Stickstoffassimilation in mit NO₃ ^–-gedüngten Pflanzen von überragender Bedeutung zu sein. Genetische Variationen bei der NRA sind für mehrere Arten gut dokumentiert. Die NRA wird durch Faktoren wie Umweltbedingungen und Pflanzenentwicklungsstadien sowie Pflanzenteil, wie Wurzeln oder Oberteile, beeinflusst. Weiterhin zeigen in-vivo- und in-vitro-Assays gewöhnlich unterschiedliche Resultate. Von mehreren Forscher wurden bei ihren Anstrengungen, die NRA mit dem Kornertrag und mit mit Stickstoff in Zusammenhang stehenden Merkmalen wie dem gesamten in der Pflanze vorhandenen reduzierten Stickstoff, dem Stickstoffgehalt der Körner, der Stickstoffkonzentration der Körner und dem Stickstoff-Ernteindex in Relation zu bringen, variable Ergebnisse erhalten.
Neben NO₃ ^– können Pflanzen Stickstoff auch in Form von Ammonium aufnehmen. Wenngleich die durchschnittlichen NH₄ ⁺-Konzentrationen im Boden häufig 10- bis 1000 mal niedriger sind als die von NO₃ ^– (Marschner H. L., "Mineral Nutrition in Higher Plants", London, Academic Press, 1995), reflektiert der Unterschied in den Bodenkonzentrationen nicht notwendigerweise das Aufnahmeverhältnis der einzelnen Stickstoffquellen. Pflanzen nehmen, wenn beide Formen – NO₃ ^– und NH₄ ⁺ – verfügbar sind, vorzugsweise NH₄ ⁺ auf, möglicherweise weil dessen Assimilation weniger Energie erfordert, da NO₃ ^– vor der Assimilation reduziert werden muss (Bloom et al., Plant Phys. 1294–1301 (1992)).
Systeme zur Aufnahme von Ammonium wurden in verschiedenen Organismen einschließlich Hefe und Pflanzen charakterisiert. Die Hefe Saccharomyces cerevisiae enthält drei MEP-Gene für Ammoniumtransporter, die alle durch Stickstoff gesteuert werden und die in Gegenwart einer leicht zu metabolisierenden Stickstoffquelle wie NH₄ ⁺ unterdrückt sind (Marini et al., Mol. Cell Biol. 17, 4282 (1997)). Für Ammoniumtransportsysteme kodierende Pflanzengene wurden durch Komplementierung einer Hefemutante, Homologiesuchen in Datensammlungen und heterogone Hybridisierungen kloniert (von Wiren N. et al., Curr. Opin. Plant Biol., 3, 254 (2000)). Experimentelle Belege für die physiologische Funktion von NH₄ ⁺-Transportern beruhen hauptsächlich auf Korrelationen zwischen der Expression von Ammoniumtransportern und dem Einstrom von markiertem Ammonium. Die Situation wird durch die Tatsache kompliziert, dass in Arabidopsis, aber auch in anderen Pflanzen, Ammoniumtransporter in Genfamilien vorliegen, deren Mitglieder verschiedene Expressionsmuster und physiologische Charakteristika aufweisen. Wenngleich DE 43 37 597 Sequenzen für pflanzliche Ammoniumtransporter und ihre Verwendung zur Manipulation des Stickstoffmetabolismus und Pflanzenwachstums unter bestimmten Bedingungen beansprucht, so fehlen doch jegliche Belege für positive Wirkungen auf die Stickstoffassimilation oder das Pflanzenwachstum unter bestimmten Bedingungen durch ektopische Expression der pflanzlichen Ammoniumtransporter.
Gewöhnlich ist am ersten Schritt bei der Assimilation von anorganischem Stickstoff in organischer Form die Reaktion von Glutamat mit Ammonium unter Bildung von Glutamin beteiligt, die durch Glutaminsynthase katalysiert wird. Das so gebildete Glutamin kann seinerseits seine Aminofunktion der Amidogruppe auf Asparat übertragen, wodurch Asparagin gebildet wird, was durch Asparaginsynthase katalysiert wird. Der stetige Strom von Stickstoff aus Ammoniak zu Asparagin is abhängig vom Recycling von Glutamat, alpha-Ketogluterat und Aspartat, was durch Glutamin-2-oxoglutarataminotransferase und Aspartataminotransferase katalysiert wird. In Pflanzen stellen Glutamin und Asparagin die wichtigsten Langstrecken-”Stickstofftransportverbindungen” dar. Diese kommen im Phloemsaft im Überfluss vor, sie haben jedoch im pflanzlichen Stickstoffmetabolismus etwas unterschiedliche Rollen, da Glutamin aufgrund der Tatsache, dass es seine Aminofunktion der Amidogruppe direkt auf eine Reihe von Substraten übertragen kann, metabolisch aktiver ist, während Asparagin beim ”Transport und der Lagerung von Stickstoff” effizienter ist.
Zur Beschreibung der Effizienz des vollständigen Stickstoffpfades ausgehend von der Aufnahme aus dem Boden, der Assimilierung von Stickstoff, dem Transport und der Anreicherung von stickstoffhaltigen Verbindungen in den photosynthetischen Organismen, die Biomasse und Ertrag beeinflusst, sind verschiedene Ansätze bekannt. Und angesichts der Bedeutung einer optimalen Stickstoffausnutzung wurden verschiedene Strategien zur Pflanzenoptimierung verfolgt.
In einigen Fällen wurden Enzyme des Stickstoffassimilationspfades wie Glutaminsynthetase, Asparaginsynthetase und Asparaginase überexprimiert. Wenngleich zunächst ohne Erfolg, wie die Überexpression eines zytosolischen Glutaminsynthetasegens in Lotus (Vincent R. et al., Planta 201, 424 (1997)), so zeigen jüngere Dokumente wenigstens einige Erfolge. In der WO 95/09911 wird die Überexpression von Glutaminsynthetase, Asparaginsynthetase und Asparaginase in transgenen Pflanzen zur Anwendung beim Verbessern der Stickstofffixierung und der Erhöhung der Ausbeute beschrieben. Chichkova et al. berichten in J. Exp. Bot., 52, 2079 (2001), dass transgene Tabakpflanzen, die Luzerne-NADH-Glutamatsynthase überexprimieren, einen höheren Kohlenstoff- und Stickstoffgehalt haben, aber, bezogen auf Kohlenstoff, nicht spezifisch stickstoffangereichert sind. In einem anderen Fall führte die Überexpression eines Stickstoffassimilationsgens, in diesem Fall der Escherichia-coli-Glutamatdehydrogenase, nicht zu einer relativen Zunahme des Stickstoffgehalts, jedoch zu einer signifikanten Erhöhung des Frischgewichts und des Trockengewichts. In einem anderen Fall wurde durch die Überexpression des ASN1-Gens der Stickstoffstatus in Samen von Arabidopsis erhöht (Lam H. et al., Plant Physiol. 321, 926 (2003)). In den Samen dieser überexprimierenden Linien beobachteten die Autoren eine Erhöhung des Gehalts an löslichem Samenprotein, eine Erhöhung des Gesamtproteingehalts aus säurehydrolysierten Samen und eine höhere Toleranz junger Keimlinge bei der Kultivierung unter Bedingungen mit eingeschränkter Stickstoffversorgung.
Ein anderer interessanter Ansatz wurde von Yanagisawa et al., PNAS 101, 7833 (2004) verfolgt. Die Autoren verwendeten hier den Transkriptionsfaktor Dof1. Die Überexpression dieses Regulationsfaktors induzierte die Hochregulierung von Genen, die für Enzyme der Kohlenstoffskelettproduktion kodieren, eine deutliche Erhöhung des Aminosäuregehalts und eine Reduktion der Glucosekonzentrationen in transgenem Arabidopsis. Eine Elementaranalyse zeigte, dass der Stickstoffgehalt in transgenen Pflanzen zunahm (ungefähr auf 30%), was auf eine Förderung der Stickstoffnettoassimilation hindeutet. Was jedoch am bedeutendsten ist, ist dass die Dof1-transgenen Pflanzen ein verbessertes Wachstum unter Bedingungen mit wenig Stickstoff zeigen. Wenngleich dieser Ansatz vielversprechend scheint, so hat er doch den Nachteil, dass er auf einem Pflanzen-Transkriptionsfaktor und der komplexen entsprechenden Signalkaskade beruht, die beide verschiedenen internen Steuerungs- und Feedback-Mechanismen unterliegen können, wodurch die gewünschte Wirkung zumindest unter bestimmten Bedingungen modifiziert oder sogar vermindert wird.
Es besteht daher immer noch ein Bedarf an photosynthetisch aktiven Organismen, insbesondere Pflanzen, die dazu fähig sind, Stickstoff effizienter auszunutzen, so dass für den gleichen Ertrag weniger Stickstoff benötigt wird oder sich mit den gegenwärtigen Stickstoffaufwandmengen höhere Erträge erzielen lassen. Darüber hinaus besteht daher immer noch ein Bedarf an photosynthetisch aktiven Organismen, insbesondere Pflanzen, die eine erhöhte Biomasse und/oder einen erhöhten Ertrag zeigen.
Dementsprechend ist es eine weitere Aufgabe der vorliegenden Erfindung, ein kostengünstiges Verfahren für eine verbesserte Stickstoffaufnahme und/oder einen verbesserten Stickstofftransport und/oder eine verbesserte Stickstoffassimilation und/oder eine verbesserte Stickstoffverwertung in einem photosynthetisch aktiven Organismus, die sich alleine oder zusammen in einer erhöhten Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE) widerspiegeln, und/oder ein Verfahren für eine erhöhte Biomasseproduktion und/oder einen erhöhten Ertrag unter Bedingungen mit eingeschränkter Stickstoffversorgung zu entwickeln.
Es wurde gefunden, dass diese Aufgabe durch die Bereitstellung eines hier beschriebenen Verfahrens gemäß der vorliegenden Erfindung gelöst wird.
Es ist eine weitere Aufgabe der vorliegenden Erfindung, Pflanzenzellen und/oder Pflanzen bereitzustellen, die eine verbesserte NUE zeigen und/oder unter Bedingungen mit eingeschränkter Stickstoffversorgung eine erhöhte Biomasseproduktion und/oder einen erhöhten Ertrag zeigen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle und/oder Pflanze vom Wildtyp.
Es wurde gefunden, dass diese Aufgabe durch die Bereitstellung von hier beschriebenen Pflanzenzellen und/oder Pflanzen gemäß der vorliegenden Erfindung gelöst wird.
Gemäß einer Ausführungsform der vorliegenden Erfindung werden diese Merkmale durch ein Verfahren für eine verbesserte Stickstoffverwertung (= Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE)) in einem photosynthetisch aktiven Organismus, vorzugsweise einer Pflanze, verglichen mit einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp, erzielt.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck ”verbesserte NUE”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, einen allgemein verbesserten Ertrag (wie oben definiert) unter normalen Bedingungen oder unter Bedingungen mit eingeschränkter Nährstoffversorgung, zeigt, insbesondere einen verbesserten Biomasseertrag pro Einheit von aus dem umgebenden Medium, dem Boden oder der Umwelt, auf bzw. in dem bzw. der der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, kultiviert wird, verfügbarem Stickstoff (einschließlich Stickstoffdünger), verglichen mit einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck ”verbesserte NUE”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen verbesserten Ertrag an Trockenbiomasse pro Einheit von aus dem umgebenden Medium, dem Boden oder der Umwelt, in welchem bzw. in welcher der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, kultiviert wird, verfügbarem Stickstoff (einschließlich Stickstoffdünger) zeigt.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck ”verbesserte NUE”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen verbesserten Ertrag an oberirdischer Trockenbiomasse pro Einheit von aus dem umgebenden Medium, dem Boden oder der Umwelt, in welchem bzw. in welcher der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, kultiviert wird, verfügbarem Stickstoff (einschließlich Stickstoffdünger) zeigt.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck ”verbesserte NUE”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen verbesserten Ertrag an unterirdischer Trockenbiomasse pro Einheit von aus dem umgebenden Medium, dem Boden oder der Umwelt, in welchem bzw. in welcher der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, kultiviert wird, verfügbarem Stickstoff (einschließlich Stickstoffdünger) zeigt.
Gemäß einer anderen Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck ”verbesserte NUE”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen verbesserten Ertrag an Frischgewichtbiomasse pro Einheit von aus dem umgebenden Medium, dem Boden oder der Umwelt, in welchem bzw. in welcher der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, kultiviert wird, verfügbarem Stickstoff (einschließlich Stickstoffdünger) zeigt.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck ”verbesserte NUE”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen verbesserten Ertrag an oberirdischer Frischgewichtbiomasse pro Einheit von aus dem umgebenden Medium, dem Boden oder der Umwelt, in welchem bzw. in welcher der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, kultiviert wird, verfügbarem Stickstoff (einschließlich Stickstoffdünger) zeigt.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck ”verbesserte NUE”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen verbesserten Ertrag an unterirdischer Frischgewichtbiomasse pro Einheit von aus dem umgebenden Medium, dem Boden oder der Umwelt, in welchem bzw. in welcher der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, kultiviert wird, verfügbarem Stickstoff (einschließlich Stickstoffdünger) zeigt.
Gemäß einer anderen Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck ”verbesserte NUE”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen verbesserten Ertrag an erntbaren Teilen einer Pflanze pro Einheit von aus dem umgebenden Medium, dem Boden oder der Umwelt, in welchem bzw. in welcher der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, kultiviert wird, verfügbarem Stickstoff (einschließlich Stickstoffdünger) zeigt.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck ”verbesserte NUE”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen verbesserten Ertrag an trockenen erntbaren Teilen einer Pflanze pro Einheit von aus dem umgebenden Medium, dem Boden oder der Umwelt, in welchem bzw. in welcher der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, kultiviert wird, verfügbarem Stickstoff (einschließlich Stickstoffdünger) zeigt.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck ”verbesserte NUE”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen verbesserten Ertrag an oberirdischen trockenen erntbaren Teilen einer Pflanze pro Einheit von aus dem umgebenden Medium, dem Boden oder der Umwelt, in welchem bzw. in welcher der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, kultiviert wird, verfügbarem Stickstoff (einschließlich Stickstoffdünger) zeigt.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck ”verbesserte NUE”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen verbesserten Ertrag an unterirdischen trockenen erntbaren Teilen einer Pflanze pro Einheit von aus dem umgebenden Medium, dem Boden oder der Umwelt, in welchem bzw. in welcher der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, kultiviert wird, verfügbarem Stickstoff (einschließlich Stickstoffdünger) zeigt.
Gemäß einer anderen Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck ”verbesserte NUE”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen verbesserten Ertrag an erntbaren Teilen einer Pflanze (Frischgewicht) pro Einheit von aus dem umgebenden Medium, dem Boden oder der Umwelt, in welchem bzw. in welcher der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, kultiviert wird, verfügbarem Stickstoff (einschließlich Stickstoffdünger) zeigt.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck ”verbesserte NUE”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen verbesserten Ertrag an oberirdischen erntbaren Teilen einer Pflanze (Frischgewicht) pro Einheit von aus dem umgebenden Medium, dem Boden oder der Umwelt, in welchem bzw. in welcher der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, kultiviert wird, verfügbarem Stickstoff (einschließlich Stickstoffdünger) zeigt.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck ”verbesserte NUE”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen verbesserten Ertrag an unterirdischen erntbaren Teilen einer Pflanze (Frischgewicht) pro Einheit von aus dem umgebenden Medium, dem Boden oder der Umwelt, in welchem bzw. in welcher der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, kultiviert wird, verfügbarem Stickstoff (einschließlich Stickstoffdünger) zeigt.
Gemäß einer weiteren Ausführungsform bedeutet der Ausdruck ”verbesserte NUE”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen verbesserten Ertrag an Kulturpflanzenfrüchten pro Einheit von aus dem umgebenden Medium, dem Boden oder der Umwelt, in welchem bzw. in welcher der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, kultiviert wird, verfügbarem Stickstoff (einschließlich Stickstoffdünger) zeigt.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck ”verbesserte NUE”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen verbesserten Ertrag an frischen Kulturpflanzenfrüchten pro Einheit von aus dem umgebenden Medium, dem Boden oder der Umwelt, in welchem bzw. in welcher der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, kultiviert wird, verfügbarem Stickstoff (einschließlich Stickstoffdünger) zeigt.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck ”verbesserte NUE”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen verbesserten Ertrag an trockenen Kulturpflanzenfrüchten pro Einheit von aus dem umgebenden Medium, dem Boden oder der Umwelt, in welchem bzw. in welcher der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, kultiviert wird, verfügbarem Stickstoff (einschließlich Stickstoffdünger) zeigt.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck ”verbesserte NUE”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp ein verbessertes Korntrockengewicht pro Einheit an zur Verfügung gestelltem Stickstoff zeigt, analog Reynolds, M. P., Ortiz-Monasterio J. J., und McNab A. (Hrsg.), 2001, "Application of Physiology in Whaet Breeding, Mexico, D. F.: CIMMYT, das hiermit durch Verweis Bestandteil der vorliegenden Anmeldung wird.
Gemäß einer weiteren Ausführungsform bedeutet der Ausdruck ”verbesserte NUE”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen verbesserten Ertrag an Samen pro Einheit von aus dem umgebenden Medium, dem Boden oder der Umwelt, in welchem bzw. in welcher der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, kultiviert wird, verfügbarem Stickstoff (einschließlich Stickstoffdünger) zeigt.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck ”verbesserte NUE”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen verbesserten Ertrag an Samen (Frischgewicht) pro Einheit von aus dem umgebenden Medium, dem Boden oder der Umwelt, in welchem bzw. in welcher der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, kultiviert wird, verfügbarem Stickstoff (einschließlich Stickstoffdünger) zeigt.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck ”verbesserte NUE”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen verbesserten Ertrag an trocknen Samen pro Einheit von aus dem umgebenden Medium, dem Boden oder der Umwelt, in welchem bzw. in welcher der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, kultiviert wird, verfügbarem Stickstoff (einschließlich Stickstoffdünger) zeigt.
Gemäß einer anderen Ausführungsform der vorliegenden Erfindung werden diese Merkmale durch ein Verfahren für eine erhöhte Biomasseproduktion und/oder einen erhöhten Ertrag im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp unter Bedingungen einer eingeschränkten Verfügbarkeit von Stickstoff in einem photosynthetisch aktiven Organismus, vorzugsweise einer Pflanze, erzielt.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck ”erhöhte Biomasseproduktion”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, insbesondere eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp eine erhöhte Wachstumsrate unter Bedingungen einer eingeschränkten Verfügbarkeit von Stickstoff zeigt. Eine erhöhte Wachstumsrate kann sich unter anderem in einer erhöhten Biomasseproduktion der gesamten Pflanze oder in einer erhöhten Biomasseproduktion der oberirdischen Teile einer Pflanze oder in einer erhöhten Biomasseproduktion der unterirdischen Teile einer Pflanze oder in einer erhöhten Biomasseproduktion von Teilen einer Pflanze wie Stängeln, Blättern, Blüten, Früchten oder Samen widerspiegeln.
Gemäß einer Ausführungsform davon schließt erhöhte Biomasseproduktion höhere Fruchterträge, höhere Samenerträge, eine höhere Produktion an frischem Material und/oder eine höhere Produktion an Trockenmaterial ein.
Gemäß einer anderen Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck ”erhöhte Biomasseproduktion”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, im Vergleich zu einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp unter Bedingungen einer eingeschränkten Verfügbarkeit von Stickstoff ein verlängertes Wachstum zeigt. Ein verlängertes Wachstum umfasst Überleben und/oder fortgesetztes Wachstum des photosynthetisch aktiven Organismus, vorzugsweise einer Pflanze, zu dem Zeitpunkt, wo der nicht transformierte photosynthetisch aktive Organismus vom Wildtyp sichtbare Anzeichen von Mängeln und/oder Absterben zeigt.

Gemäß einer Ausführungsform der Erfindung wird die verbesserte NUE gemäß der folgenden Methode bestimmt und quantifiziert:
Transformierte Pflanzen werden in Töpfen in einer Wachstumskammer (Svalöf Weibull, Svalöv, Schweden) herangezogen. Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so werden Samen davon in Töpfe ausgesät, die eine 1:1 (v:v)-Mischung von nährstoffarmem Boden (”Einheitserde Typ 0”, 30% Lehm, Tantau, Wansdorf Deutschland) und Sand enthalten. Die Keimung wird durch eine 4-tägige Dunkelperiode bei 4°C induziert. Anschließend werden die Pflanzen unter Standardwachstumsbedingungen herangezogen. Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so sind die Standard-Wachstumsbedingungen wie folgt: Photoperiode mit 16 h Licht und 8 h Dunkelheit, 20°C, 60% relative Feuchtigkeit, und eine Photonenflussdichte von 200 μE/m²s. Die Pflanzen werden herangezogen und kultiviert. Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so werden sie jeden zweiten Tag mit einer stickstoffarmen Nährstofflösung gegossen. Die stickstoffarme Nährstofflösung enthält z. B. neben Wasser

Mineralnährstoff	Endkonzentration
KCl	3,00 mM
MgSO₄ × 7H₂O	0,5 mM
CaCl₂ × 6H₂O	1,5 mM
K₂SO₄	1,5 mM
NaH₂PO₄	1,5 mM
Fe-EDTA	40 μM
H₃BO₃	25 μM
MnSO₄ × H₂O	1 μM
ZnSO₄ × 7H₂O	0,5 μM
Cu₂SO₄ × 5H₂O	0,3 μM
Na₂MoO₄ × 2H₂O	0,05 μM

jedoch kein anderes stickstoffhaltiges Salz.

Nach 9 bis 10 Tagen werden die Pflanzen vereinzelt. Nach einer Gesamtzeit von 29 bis 31 Tagen werden die Pflanzen geerntet und anhand des Frischgewichts der oberirdischen Teile der Pflanzen, vorzugsweise der Rosetten, eingestuft.
Gemäß einer anderen Ausführungsform der vorliegenden Erfindung wird der Pflanzenertrag erhöht, indem man eines oder mehrere der Ertragsmerkmale, ausgewählt aus einer oder mehreren Stresstoleranzen, erhöht. Während ihres Lebenszyklus ist eine Pflanze im Allgemeinen verschiedenen Umweltbedingungen ausgesetzt. Hier werden alle solchen Bedingungen, die unter gewissen Umständen einen Einfluss auf den Pflanzenertrag haben, als ”Stress” bedingung bezeichnet.
Umweltstressfaktoren können allgemein in biotische und abiotische (Umwelt-)Stressfaktoren unterteilt werden. Der Vollständigkeit halber sei erwähnt, dass unvorteilhafte Nährstoffbedingungen manchmal auch als ”Umweltstress” bezeichnet werden. Dem Fachmann wird einleuchten, dass die vorliegende Erfindung auch Lösungen für diese Art von Umweltstress in Betracht zieht. Das Thema ist in den obigen Absätzen, die sich auf eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung beziehen, ausführlich beschrieben und behandelt.
Gemäß einer besonders bevorzugten Ausführungsform der vorliegenden Erfindung handelt es sich bei Ertragsmerkmalen, die sich durch die vorliegende Erfindung verbessern lassen, um Stresstoleranz(en).
Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform der vorliegenden Erfindung wird der Pflanzenertrag erhöht, indem man eines oder mehrere der Ertragsmerkmale, ausgewählt aus einer oder mehreren Toleranzen gegenüber abiotischen Stressfaktoren, erhöht.
Im Allgemeinen kann der Ausdruck ”erhöhte Toleranz gegenüber Stress” als das Überleben von Pflanzen und/oder eine höhere Ertragsproduktion unter Stressbedingungen, verglichen mit einer nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp bzw. Ausgangspflanze, definiert werden.
Für die Zwecke der Beschreibung der vorliegenden Erfindung werden die Ausdrücke ”verbesserte Toleranz gegenüber abiotischem Stress”, ”verbesserte Resistenz gegen abiotischen Umweltstress”, ”verbesserte Toleranz gegenüber Umweltstress”, ”verbesserte Anpassung an Umweltstress” und andere Variationen davon sowie Ausdrücke mit einer ähnlichen Bedeutung austauschbar verwendet und beziehen sich ohne Einschränkung auf eine Verbesserung der Toleranz gegenüber einem oder mehreren der wie hier beschriebenen abiotischen Umweltstressfaktoren, verglichen mit einer entsprechenden (nicht transformierten) Pflanze vom Wildtyp (bzw. Ausgangspflanze).
Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform der vorliegenden Erfindung wird der Pflanzenertrag erhöht, indem man ein oder mehrere Ertragsmerkmale, ausgewählt aus einer oder mehreren Toleranzen gegenüber abiotischem Stressfaktoren, erhöht. Gemäß einer besonders bevorzugten Ausführungsform der vorliegenden Erfindung handelt es sich bei diesem Ertragsmerkmal um eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung einer Pflanze und/oder eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürrebedingungen.
Dürre-, Hitze-, Kälte- und Salzstress haben eine gemeinsame, für das Pflanzenwachstum wichtige Komponente – die Verfügbarkeit von Wasser. Pflanzen sind während ihres Lebenszyklus typischerweise Bedingungen mit vermindertem Wassergehalt in der Umwelt ausgesetzt. Die meisten Pflanzen haben Strategien entwickelt, um sich gegen diese Wassermangel- bzw. Trockenheitsbedingungen zu schützen. Sind jedoch Ausmaß und Dauer der Dürrebedingungen zu groß bzw. lang, so sind bei den meisten Kulturpflanzen die Auswirkungen auf Entwicklung, Wachstum und Ertrag der Pflanzen tiefgreifend. Sind die Pflanzen einer anhaltenden Dürre ausgesetzt, so kommt es zu einschneidenden Veränderungen bei ihrem Stoffwechsel. Diese großen metabolischen Veränderungen führen letztlich zum Absterben von Zellen und als Folge davon zu Ertragsverlusten.
Die Entwicklung von stresstoleranten Pflanzen ist eine Strategie, mit der es potentiell möglich ist, wenigstens einige dieser Probleme zu lösen oder zu verringern (McKersie und Leshem, 1994. Stress and Stress Coping in Cultivated Plants, Kluwer Academic Publishers). Traditionelle Pflanzenzüchtungsstrategien zur Entwicklung neuer Pflanzenlinien, die Resistenz (Toleranz) gegenüber diesen Stressfaktoren zeigen, sind jedoch relativ langsam und erfordern spezifische resistente Linien zum Kreuzen mit der gewünschten Linie. Begrenzte Germplasmaressourcen für Stresstoleranz und Inkompatibilität bei Kreuzungen zwischen entfernt verwandten Pflanzenspezies stellen beträchtliche Probleme dar, die sich bei der herkömmlichen Züchtung stellen. Darüber hinaus sind die zellulären Prozesse, die zu Dürre-, Kälte- und Salztoleranz und/oder -resistenz führen, komplexer Natur und verlaufen unter Beteiligung einer größeren Zahl an Mechanismen der zellulären Anpassung und zahlreicher metabolischer Pfade (McKersie und Leshem, 1994. Stress and Stress Coping in Cultivated Plants, Kluwer Academic Publishers). Durch diese Mehrkomponentennatur der Stresstoleranz und/oder -resistenz ist nicht nur die Züchtung auf Toleranz und/oder Resistenz im Großen und Ganzen ohne Erfolge geblieben.
Pflanzen sind während ihres Lebenszyklus auch Hitze-, Kälte- und Salzstress ausgesetzt. Die Schutzstrategien sind ähnlich denen bei der Trockenresistenz. Da ein hoher Salzgehalt in einigen Böden zu weniger für die Aufnahme in die Zelle verfügbarem Wasser führt, sind die Auswirkungen ähnlich denen, die man bei Dürrebedingungen beobachtet. Auch bei Frosttemperaturen verlieren Pflanzenzellen aufgrund der Eisbildung, die im Apoplast einsetzt und dem Symplast Wasser entzieht, Wasser (McKersie und Leshem, 1994. Stress and Stress Coping in Cultivated Plants, Kluwer Academic Publishers). Auch physiologisch stehen diese Stressfaktoren in Zusammenhang miteinander, und sie können ähnliche Zellschäden induzieren. So treten zum Beispiel Dürre- und Salzstress hauptsächlich als osmotischer Stress in Erscheinung, was eine Störung der Homöostase und der Ionenverteilung in der Zelle zur Folge hat (Serrano et al., 1999; Zhu, 2001a; Wang et al., 2003). Oxidativer Stress, der häufig mit Stress durch hohe Temperaturen, Versalzungsstress oder Dürrestress einhergeht, kann eine Denaturierung von funktionellen Proteinen oder Strukturproteinen bewirken (Smirnoff, 1998). Infolgedessen aktivieren diese abiotischen Stressfaktoren häufig ähnliche Signalpfade (Shinozaki und Ymaguchi-Shinozaki, 2000; Knight und Knight, 2001; Zhu 2001b, 2002) und zelluläre Reaktionen, z. B. die Produktion bestimmter Stressproteine, Antioxidantien und kompatibler gelöster Stoffe (Vierling und Kimpel, 1992; Zhu et al., 1997; Cushman und Bohnert, 2000).
Zur Zeit sind eine Vielzahl an genetischen und biotechnologischen Ansätzen zur Gewinnung von Pflanzen, die unter Wassermangelbedingungen wachsen, bekannt.
Diese Ansätze beruhen im Allgemeinen auf der Einführung und Expression von für verschiedene Enzyme kodierenden Genen in Pflanzenzellen, wie zum Beispiel in WO 2004/011888 , WO 2006/032708 , US 20050097640 , US 20060037108 , US 20050108791 , Serrano et al. (Scientia Horticulturae 78, 261–269 (1999)) und vielen anderen Literaturstellen offenbart.
So ist zum Beispiel die Überexpression von antioxidanten Enzymen oder ROS-einfangenden Enzymen eine der Möglichkeiten zur Herbeiführung von Toleranz, so tendieren z. B. transgene Luzernepflanzen, die Mn-Superoxiddismutase exprimieren, dazu, nach Wassermangelstress weniger Verletzungen zu zeigen (McKersie et al., Plant Physiol. 111, 1177–1181 (1996)). Die gleichen transgenen Pflanzen zeigen bei Freilandversuchen eine erhöhte Biomasseproduktion (McKersie et al., Plant Physiology 119, 839–847 (1999); McKersie et al., Plant Physiol. 111, 1177–1181 (1996)). Transgene Pflanzen, die Osmolyte wie Mannit, Fructane, Prolin oder Glycin-Betgin überproduzieren, weisen ebenfalls eine erhöhte Resistenz gegen einige Formen von abiotischem Stress auf, und es wurde vorgeschlagen, dass die synthetisierten Osmolyte als ROS-Scavenger fungieren (Tarczynski. et al. Science 259, 508–510 (1993); Sheveleva,. et al., Plant Physiol. 115, 1211–1219 (1997)).
Im Allgemeinen zeigen die transformierten und stressresistenten Pflanzen ein langsameres Wachstum und eine verminderte Biomasse aufgrund eines Ungleichgewichts bei der Entwicklung und Physiologie der Pflanze, was somit beträchtlichen Fitnesskosten entspricht (Kasuga et al., 1999, Danby und Gehring et al., 2005). Obwohl die grundlegende Stoffwechselfunktion aufrechterhalten wird, führt dies zu ernsten Verlusten an Biomasse und Ertrag. Manchmal nimmt das Trockengewichtsverhältnis von Wurzel/Spross zu, wenn es zu Pflanzenwasserstress kommt. Die Zunahme ist zum größten Teil auf eine relative Abnahme des Trockengewichts des Sprosses zurückzuführen. Das Verhältnis von Samenertrag zum Trockengewicht der oberirdischen Teile der Pflanze ist unter vielen Umweltbedingungen relativ stabil, und es lässt sich somit oft eine robuste Korrelation zwischen der Größe der Pflanze und dem Kornertrag erzielen. Diese Prozesse sind intrinsisch miteinander verbunden, da der Großteil der Kornbiomasse von der gegenwärtig gespeicherten photosynthetischen Produktivität durch die Blätter und den Stängel der Pflanze abhängt. Eine Selektion nach Pflanzengröße selbst in frühen Entwicklungsstadien wurde daher als Indikator für das zukünftige Potential herangezogen.
In einigen Fällen ( US20060037108 ) wurde nach einer Dürrebehandlung durch 6- bis 8-tägigen Wasserentzug eine erhöhte Biomasse, vor allem eine größere Biomasse des Sprosses, beobachtet.
Es besteht immer noch ein Bedarf zur Identifizierung von in stresstoleranten Pflanzen exprimierten Genen, die dazu in der Lage sind, ihren Wirtspflanzen und anderen Pflanzenspezies Stressresistenz, insbesondere eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress, vorzugsweise unter Wassermangelbedingungen, und eine erhöhte Biomasseproduktion zu verleihen.
Es ist Aufgabe der vorliegenden Erfindung, neue Verfahren zum Verleihen von Stresstoleranz und/oder -resistenz an Pflanzen oder Pflanzenzellen zu identifizieren.
Bei bevorzugten Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung bezieht sich abiotischer Umweltstress somit auf Dürre und niedrigen Wassergehalt, wobei mit Dürrestress alle Umweltstressfaktoren gemeint sind, die zu einem Wassermangel in Pflanzen oder einer reduzierten Wasserversorgung von Pflanzen führen, einschließlich Austrocknung.
Gemäß einer weiteren Ausführungsform der Erfindung bezieht sich der Ausdruck ”erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem Stress” auf eine erhöhte Toleranz gegenüber Wasserstress, hervorgerufen als sekundärer Stress durch niedrige Temperaturen und/oder Salz und/oder als primärer Stress während einer Dürre oder Hitzewelle.
Gemäß der vorliegenden Erfindung wird bei einer Ausführungsform eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürrebedingungen nach der folgenden Methode bestimmt und quantifiziert:
Transformierte Pflanzen werden einzeln in Töpfen in einer Wachstumskammer (York Industriekälte GmbH, Mannheim, Deutschland) kultiviert. Die Keimung wird induziert. Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so werden die Samen 3 Tage lang bei 4°C im Dunkeln gehalten, um die Keimung zu induzieren. Anschließend werden die Bedingungen 3 Tage lang auf 20°C/6°C Tag-/Nachttemperatur mit einem 16/8h-Tag-Nacht-Zyklus bei 150 μE umgestellt. Anschließend werden die Pflanzen unter Standardwachstumsbedingungen herangezogen. Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so sind die Standardwachstumsbedingungen wie folgt: Photoperiode mit 16 h Licht und 8 h Dunkelheit, 20°C, 60% relative Feuchtigkeit, und eine Photonenflussdichte von 200 μE. Die Pflanzen werden herangezogen und kultiviert, bis sie Blätter entwickeln. Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so werden sie täglich gegossen, bis sie ungefähr 3 Wochen alt sind. Zu diesem Zeitpunkt wurde Dürre durch Wasserentzug herbeigeführt. Nachdem die nicht transformierten Pflanzen vom Wildtyp sichtbare Verletzungssymptome zeigen, wird mit der Auswertung begonnen, und die Pflanzen werden 5–6 aufeinanderfolgende Tage lang im Vergleich zu Pflanzen vom Wildtyp und Nachbarpflanzen auf Anzeichen von Dürresymptomen und Biomasseproduktion bonitiert.
Visuelle Verletzungssymptome sind eines oder eine beliebige Kombination von zwei, drei oder mehr der folgenden Merkmale:

a) Welken,
b) Braunfärbung der Blätter,
c) Abnahme des Turgordrucks, was ein Herunterhängen von Blättern bzw. Nadelstängeln und Blüten zur Folge hat,
d) Herunterhängen und/oder Abwerfen von Blättern oder Nadeln,
e) die Blätter sind grün, aber im Vergleich zu den Kontrollen leicht zum Boden hin abgewinkelt,
f) die Blattkanten haben begonnen, sich nach innen zu falten (einzudrehen),
g) vorzeitiges Abwerfen von Blättern oder Nadeln,
h) Chlorophyllverlust in Blättern oder Nadeln und/oder Gelbfärbung.

Gemäß einer anderen bevorzugten Ausführungsform der vorliegenden Erfindung wird der Pflanzenertrag erhöht, indem man eines oder mehrere Ertragsmerkmale, ausgewählt aus einer oder mehreren Toleranzen gegenüber abiotischen Stressfaktoren, erhöht. Gemäß einer besonders bevorzugten Ausführungsform der vorliegenden Erfindung handelt es sich bei diesem Ertragsmerkmal um erhöhte Toleranz gegenüber Hitzebedingungen.
Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform der vorliegenden Erfindung wird der Pflanzenertrag erhöht, indem man eines oder mehrere Ertragsmerkmale, ausgewählt aus einer oder mehreren Toleranzen gegenüber abiotischen Stressfaktoren, erhöht. Gemäß einer besonders bevorzugten Ausführungsform der vorliegenden Erfindung handelt es sich bei diesem Ertragsmerkmal um eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, wozu Frosttoleranz und/oder Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen zählen.
Umwelttemperaturen ändern sich beim Tag-Nacht-Zyklus innerhalb von Minuten bis Stunden, als Folge von Wetterveränderungen innerhalb von Stunden bis Tagen und als Folge von jahreszeitlichen Veränderungen über Wochen und Monate. Niedrige Temperaturen beeinträchtigen eine Vielzahl von biologischen Prozessen. Sie verzögern oder inhibieren nahezu alle metabolischen und zellulären Prozesse, wobei die typische Q10 für eine proteinabhängige Katalyse zwischen 2 und 3 liegt. Sie beeinträchtigen membranbasierte Prozesse, da niedrige Temperaturen die physikalischen Eigenschaften von Lipiden verändern und die Fluidität der Membran reduzieren. Bei Temperaturen unter null besteht die zusätzliche Gefahr einer Eisbildung. Typischerweise findet dies im Apoplast einer Zelle statt, was zum Entzug von Wasser und der Dehydratisierung des Symplast führt. Die Reaktion von Pflanzen auf niedrige Temperaturen ist eine wichtige Determinante ihres ökologischen Bereichs. Das Problem, die niedrigen Temperaturen ertragen zu müssen, wird dadurch verschlimmert, dass es erforderlich ist, die Wachstumsperiode über den in hohen Breitengraden oder großen Höhen anzutreffenden kurzen Sommer hinaus zu verlängern.
Die meisten Pflanzen haben Anpassungsstrategien entwickelt, um sich gegen niedrige Temperaturen zu schützen. Im allgemeinen kann man die Anpassung an niedrige Temperaturen in eine Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen und eine Frosttoleranz unterteilen.
Eine Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen findet man in der Natur in Arten aus gemäßigten oder borealen Zonen, und sie ermöglicht das Überleben und ein verbessertes Wachstum bei niedrigen Temperaturen, jedoch Nicht-Frost-Temperaturen. Arten aus tropischen oder subtropischen Zonen sind empfindlich gegen kühle Temperaturen und zeigen häufig ein Welken, Chlorose oder Nekrose, ein verlangsamtes Wachstum und sogar Absterben bei Temperaturen um etwa 10°C während eines oder mehrerer Entwicklungsstadien. Eine Frosttoleranz ermöglicht ein Überleben bei Temperaturen von um null Grad bis insbesondere Temperaturen von unter null Grad. Man nimmt an, dass dies durch ein Verfahren gefördert wird, das als Kälteakklimatisierung bezeichnet wird und das bei niedrigen Temperaturen, jedoch Nicht-Frost-Temperaturen, stattfindet und für eine erhöhte Frosttoleranz bei Temperaturen von unter null Grad sorgt. Darüber hinaus haben die meisten Arten aus gemäßigten Regionen Lebenszyklen, die an die saisonalen Temperaturveränderungen angepasst sind. Bei diesen Pflanzen können niedrige Temperaturen über den Prozess der Stratifizierung und Vernalisierung auch eine wichtige Rolle bei der Pflanzenentwicklung spielen. Es wird offensichtlich, dass eine klare Unterscheidung zwischen bzw. Definition von Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen und Frosttoleranz schwierig ist, und dass die Prozesse überlappend oder miteinander verbunden sein können.
Die molekulare Basis der Frosttoleranz wurde in Arabidopsis intensiv untersucht. Die physiologischen Veränderungen während der Akklimatisierung an die Kälte schließen Veränderungen in der Lipidzusammensetzung zur Erhöhung der Membranfluidität, die Expression von Proteinen, die die physikalischen Charakteristika von Membranen modifizieren, die Anreicherung von kompatiblen Soluten wie Saccharose, Raffinose und Prolin (Cook et al., Proc. Natl. Acad Sci. USA 101, 15243–15248 (2004)), die Entgiftung von aktiven Sauerstoffspezies und eine veränderte Blattentwicklung zur Erhöhung der Konzentration der am photosynthetischen Elektronentransport und der Kohlenstofffixierung beteiligten Proteine ein. Einige dieser Veränderungen sind spezifisch für niedrige Temperaturen, und andere finden auch als Reaktion auf Dehydratisierung und mechanischen Stress statt.
Über die molekulare Basis der Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen in den verschiedenen Stadien der Pflanzenentwicklung ist weniger bekannt. Setzt man gegenüber kühlen Temperaturen empfindliche Arten niedrigen Temperaturen aus, so hat dies einen negativen Einfluss auf die Keimungsraten der Samen sowie das frühe Keimlingswachstum und stört die Photosynthese der wachsenden Pflanze, was eine Photoinhibierung zur Folge haben kann. Insbesondere der Prozess der Samenkeimung hängt stark von der Umwelttemperatur ab, und die Eigenschaften der Samen bestimmen das Aktivitätsniveau und die Leistung während der Keimung und dem Auflaufen der Keimlinge, wenn man sie niedrigen Temperaturen aussetzt. Kühle Temperaturen verzögern häufig die Blattentwicklung und stören die Plastidbiogenese, was zu einem verzögerten Ergrünen, Chlorose und einer Verdickung oder Deformation neuer Blätter führt. Kühle Temperaturen hemmen die Atmung und den Phloemtransport, und schränken die Nutzung des Photoassimilats für das Wachstum ein. Als eine Folge davon kommt es zur Akkumulation von Zuckern und anderen Metaboliten, die ein osmotisches Ungleichgewicht herbeiführen.
Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen ist ein wichtiges Zuchtmerkmal, da die meisten wichtigen Kulturpflanzen, insbesondere Mais, Bohnen, Reis, Sojabohnen, Baumwolle, Tomaten, Bananen, Gurken und Kartoffeln, gegenüber kühlen Temperaturen empfindlich sind.
Die Züchtung von Kulturpflanzen mit einer verbesserten Anpassung an abiotische Umweltstressfaktoren und insbesondere niedrige Temperaturen (d. h. Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen und/oder Frosttoleranz) führt zu einem besseren Merkmal für Stresstoleranz und es steht zu erwarten, dass Qualität und Ertrag der entsprechenden Kulturpflanze erhöht werden. Die genetische und molekulare Basis der Reaktionen auf kühle Temperaturen ist jedoch noch unklar. Obwohl eine genetische Diversität festgestellt wurde, zum Beispiel von Landrassen und verwandten Arten, die in großen Höhen wachsen, und in Zuchtlinien eingeführt wird, wurden die für die für die qualitativen Merkmalloki verantwortlichen Gene bislang noch nicht identifiziert. Darüber hinaus wird es offensichtlich, dass Stresstoleranz in Pflanzen wie Toleranz gegenüber Stress durch niedrige Temperaturen, Dürre, Hitze und Salz ein gemeinsames, für das Pflanzenwachstum wichtiges Element haben, nähmlich die Verfügbarkeit von Wasser. Pflanzen sind während ihres Lebenszyklus typischerweise Bedingungen mit einem reduzierten Wassergehalt in der Umwelt ausgesetzt.
Die Schutzstrategien sind ähnlich denen für die Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen. So zeigen sich beispielsweise Komponenten von Stress durch niedrige Temperaturen, Dürre, Hitze und Salz als osmotischer Stress, was eine Störung der Homöostase und Ionenverteilung in der Zelle zur Folge hat (Serrano et al., J Exp Bot 50, 1023–1036 (1999); Zhu J. K. Trends Plant Sci 6, 66–71 (2001a); Wang et al., 2003). Bei Frosttemperaturen verlieren Pflanzenzellen Wasser als Folge einer Eisbildung, die im Apoplast einsetzt und dem Symplast Wasser entzieht (McKersie und Leshem, 1994. Stress and Stress Coping in Cultivated Plants, Kluwer Academic Publishers). Oxidativer Stress, der häufig ein Begleiter von Stress durch niedrige/hohe Temperaturen, Versalzung oder Dürre ist, kann zur Denaturierung funktioneller oder struktureller Proteine führen (Smirnoff, Curr. Opin. Biotech. 9, 214–219 (1998)). In der Folge aktivieren diese abiotischen Stressfaktoren häufig ähnliche Signalpfade (Shinozaki und Ymaguchi-Shinozaki, 2000; Knight und Knight, 2001; Zhu J. K. Curr. Opin Plant Biol. 4, 401–406 (2001b), Zhu, Annu. Rev. Plant Biol. 53, 247–73 (2002)) und zelluläre Reaktionen, z. B. die Produktion gewisser Stressproteine, Antioxicantien und kompatibler Solute (Vierling und Kimpel, 1992; Zhu et al., 1997; Cushman und Bohnert, 2000). Hitzestress zum Beispiel nutzt transkriptionelle Reaktionen, die Reaktionspfaden ähnlich sind, die von anderen abiotischen Stressfaktoren induziert werden (z. B. Swindell et al., BMC Genomics, 8, 125 (2007)).
Die Entwicklung von stresstoleranten und/oder -resistenten Pflanzen, insbesondere Pflanzen, die niedrige Temperaturen tolerieren und/oder gegen diese resistent sind, ist eine Strategie, mit der es potentiell möglich ist, wenigstens einige der existierenden Probleme zu lösen (McKersie und Leshem, 1994. Stress and Stress Coping in Cultivated Plants, Kluwer Academic Publishers). Traditionelle Strategien der Pflanzenzüchtung für die Entwicklung neuer Pflanzenlinien, die eine Toleranz gegenüber diesen Arten von Stress zeigen, sind jedoch relativ langwierig und erfordern spezielle resistente Linien zum Kreuzen mit der gewünschten Linie. Eingeschränkte Germplasmaressourcen für Stresstoleranz und Inkompatibilität bei Kreuzungen zwischen entfernt verwandten Pflanzenarten stellen beträchtliche Probleme dar, die bei der herkömmlichen Züchtung angetroffen werden.
Darüber sind die zellulären Prozesse, die zu Toleranz gegenüber Dürre, niedrigen Temperaturen und Salz führen, komplexer Natur und laufen unter Beteiligung multipler Mechanismen zellulärer Anpassung und zahlreicher metabolischer Pfade ab (McKersie und Leshem, 1994. Stress and Stress Coping in Cultivated Plants, Kluwer Academic Publishers). Durch diese Multikomponentennatur der Stresstoleranz sind nicht nur die Züchtungen auf Toleranz größtenteils erfolglos, sondern auch die Möglichkeiten der Herstellung stresstoleranter Pflanzen durch rekombinante Verfahren unter Anwendung biotechnologischer Methoden begrenzt.
Die Ergebnisse der gegenwärtigen Forschung zeigen, dass es sich bei der Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen um ein komplexes quantitatives Merkmal handelt. Durch den Mangel an mechanistischem Verständnis ist es schwierig, einen transgenen Ansatz zur Verbesserung der Stresstoleranz zu entwerfen.
Zu dem Zeitpunkt, als die Erfindung gemacht wurde, waren einige genetische und biotechnologische Ansätze zur Gewinnung von unter Niedertemperaturbedingungen wachsenden Pflanzen bekannt. Diese Ansätze beruhen im Allgemeinen auf der Einführung und Expression von für verschiedene Enzyme kodierenden Genen in Pflanzenzellen, wie zum Beispiel in WO 2007/044988 , WO 2007/078280 , WO 1992/013082 , WO 2007/052376 und WO 2006/137574 offenbart.
So ist zum Beispiel die Überexpression von antioxidanten Enzymen oder ROS-einfangenden Enzymen eine der Möglichkeiten zur Herbeiführung von Toleranz, so tendieren z. B. transgene Luzernepflanzen, die Mn-Superoxiddismutase exprimieren, dazu, nach Wassermangelstress weniger Verletzungen zu zeigen (McKersie et al., Plant Physiol. 111, 1177–1181 (1996)). Die gleichen transgenen Pflanzen zeigen bei Freilandversuchen einen erhöhten Ertrag (McKersie et al., 1999. Plant Physiology, 119, 839–847 (1999.); McKersie et al., Plant Physiol. 111, 1177–1181 (1996)). Transgene Pflanzen, die Osmolyte wie Mannit, Fructane, Prolin oder Glycin-Betain überproduzieren, weisen ebenfalls eine erhöhte Toleranz gegenüber einigen Formen von abiotischem Stress auf, und es wurde vorgeschlagen, dass die synthetisierten Osmolyte als ROS-Scavenger fungieren (Tarczynski et al., Science 259, 508–510 (1993.); Sheveleva,. et al., Plant Physiol. 115, 1211–1219 (1997)).
Trotzdem zeigen die oben angeführten transformierten und stressresistenten Pflanzen im Allgemeinen ein langsameres Wachstum und eine verminderte Biomasse aufgrund eines Ungleichgewichts bei der Entwicklung und Physiologie der Pflanze, was somit beträchtlichen Fitnesskosten entspricht (Kasuga et al., Nature Biotech 17, 287–291 (1999)). Obwohl die grundlegende Stoffwechselfunktion aufrechterhalten wird, führt dies zu ernsten Verlusten an Biomasse und Ertrag. Manchmal nimmt das Trockengewichtsverhältnis von Wurzel/Spross zu, wenn es zu Pflanzenwasserstress kommt. Die Zunahme ist zum größten Teil auf eine relative Abnahme des Trockengewichts des Sprosses zurückzuführen. Das Verhältnis von Samenertrag zum Trockengewicht der oberirdischen Teile der Pflanze ist unter vielen Umweltbedingungen relativ stabil, und es lässt sich somit oft eine robuste Korrelation zwischen der Größe der Pflanze und dem Kornertrag erzielen. Diese Prozesse sind intrinsisch miteinander verbunden, da der Großteil der Kornbiomasse von der gegenwärtig gespeicherten photosynthetischen Produktivität durch die Blätter und den Stängel der Pflanze abhängt. Eine Selektion nach Pflanzengröße selbst in frühen Entwicklungsstadien wurde daher als Indikator für das zukünftige Ertragspotential herangezogen.
Dementsprechend bezieht sich für die Zwecke der Beschreibung der vorliegenden Erfindung eine verbesserte oder verstärkte ”Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen” oder Variationen davon auf eine verbesserte Anpassung an niedrige Temperaturen, jedoch Nicht-Frost-Temperaturen, von etwa 10°C, vorzugsweise Temperaturen zwischen 1 und 18°C, besonders bevorzugt 4–14°C und ganz besonders bevorzugt 8 bis 12°C; im Folgenden als ”kühle Temperaturen” bezeichnet.
Für die Zwecke der Beschreibung der vorliegenden Erfindung bezieht sich verbesserte oder verstärkte ”Frosttoleranz” oder Variationen davon auf eine verbesserte Anpassung an Temperaturen um oder unter null, und zwar vorzugsweise Temperaturen unter 4°C, besonders bevorzugt unter 3 oder 2°C und insbesondere bevorzugt bei oder unter 0(null)°C oder unter –4°C, oder sogar extrem niedrige Temperaturen bis hinunter zu –10°C oder darunter; im Folgenden als ”Frosttemperaturen” bezeichnet.
Allgemeiner bezieht sich ”verbesserte Anpassung” an Umweltstress wie z. B. Frosttemperaturen und/oder kühle Temperaturen auf eine verbesserte Pflanzenleistung, wobei sich Pflanzenleistung auf mehr Ertrag, insbesondere hinsichtlich eines oder mehrerer der oben ausführlicher definierten Ertragsmerkmale, bezieht.
Dementsprechend bezieht sich für die Zwecke der vorliegenden Erfindung der Ausdruck ”niedrige Temperatur” hinsichtlich Stress durch niedrige Temperaturen für eine Pflanze und vorzugsweise eine Kulturpflanze auf eine der wie hier beschriebenen Niedrigtemperaturbedingungen, vorzugsweise wie oben definierte kühle Temperaturen und/oder Frosttemperaturen, je nach Zusammenhang. Es versteht sich, dass der Fachmann dazu in der Lage ist, aus dem jeweiligen Zusammenhang in der vorliegenden Beschreibung zu erkennen, welche Temperatur bzw. welcher Temperaturbereich mit ”niedriger Temperatur” gemeint ist.
Bei der vorliegenden Erfindung lässt sich eine verbesserte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen zum Beispiel und vorzugsweise nach der folgenden Methode bestimmen:
Transformierte Pflanzen werden in Töpfen in einer Wachstumskammer (z. B. York, Mannheim, Deutschland) kultiviert. Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so werden die Samen davon in Töpfe eingesät, die eine 3,5:1 (v:v)-Mischung an nährstoffreichem Boden (GS90, Tantau, Wansdorf, Deutschland) und Sand enthalten. Die Pflanzen werden unter Standardwachstumsbedingungen herangezogen. Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so sind die Standardwachstumsbedingungen wie folgt: Photoperiode mit 16 h Licht und 8 h Dunkelheit, 20°C, 60% relative Feuchtigkeit, und eine Photonenflussdichte von 200 μmol/m²s. Die Pflanzen werden herangezogen und kultiviert. Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so werden sie jeden zweiten Tag gegossen. Nach 9 bis 10 Tagen werden die Pflanzen vereinzelt. Kälte (z. B. Kühlung auf 11–12°C) kommt 14 Tage nach dem Säen bis zum Ende des Experiments zur Anwendung. Nach einer Gesamtwachstumsperiode von 29 bis 31 Tagen werden die Pflanzen geerntet und anhand des Frischgewichts der oberirdischen Teile der Pflanzen, im Fall von Arabidopsis vorzugsweise der Rosetten, eingestuft.
Gemäß einer anderen bevorzugten Ausführungsform der vorliegenden Erfindung wird der Pflanzenertrag erhöht, indem man eines oder mehrere Ertragsmerkmale, ausgewählt aus einer oder mehreren Toleranzen gegenüber abiotischem Stress, erhöht. Gemäß einer besonders bevorzugten Ausführungsform der vorliegenden Erfindung kann es sich bei diesem Ertragsmerkmal auch um eine erhöhte Versalzungstoleranz (Salztoleranz), eine Toleranz gegenüber osmotischem Stress, eine erhöhte Schattentoleranz, eine erhöhte Toleranz gegenüber einer hohen Pflanzendichte, eine erhöhte Toleranz gegenüber mechanischen Stressfaktoren, und/oder eine erhöhte Toleranz gegenüber oxidativem Stress handeln.
Gemäß einer anderen bevorzugten Ausführungsform der vorliegenden Erfindung wird der Pflanzenertrag erhöht, indem man den Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel (= intrinsischer Ertrag) erhöht.
Dementsprechend stellt die vorliegende Erfindung gemäß bevorzugten Ausführungsformen ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils einen erhöhten Ertrag verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, dem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils einen erhöhten Ertrag verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, dem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease.
Bei den bevorzugten Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung wird der Ertrag erhöht, indem man eines oder mehrere der wie hier definierten Ertragsmerkmale verbessert.
Dementsprechend stellt die vorliegende Erfindung gemäß einer Ausführungsform ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, vor allem eine transgene Pflanzenzelle und/oder Pflanze mit einer erhöhten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, dem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung in besonders bevorzugten Ausführungsformen einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, vor allem eine transgene Pflanzenzelle und/oder Pflanze mit einer erhöhten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige-RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, dem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease.
Gemäß anderen besonders bevorzugten Ausführungsformen stellt die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung zeigen, vor allem einer transgenen Pflanzenzelle und/oder Pflanze mit einer erhöhten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion und einer erhöhten Stressresistenz, besonders Resistenz gegen abiotischen Stress, vor allem einer erhöhten Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere einer erhöhten Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und/oder eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung gemäß solchen anderen besonders bevorzugten Ausführungsformen einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung zeigen, vor allem eine transgene Pflanzenzelle und/oder Pflanze mit einer erhöhten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, und erhöhter Stressresistenz, besonders Resistenz gegen abiotischen Stress, vor allem einer erhöhten Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere einer erhöhten Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und/oder eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease.
Gemäß den am meisten bevorzugten Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung wird somit ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereitgestellt, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE) und eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto- Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w- Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung gemäß solchen am meisten bevorzugten Ausführungsformen einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE) und eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease.
Somit wird gemäß den am meisten bevorzugten Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereitgestellt, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE) und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung gemäß solchen am meisten bevorzugten Ausführungsformen einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE) und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung (WUE), insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease.
Somit wird gemäß den am meisten bevorzugten Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereitgestellt, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE), eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM- Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung gemäß solchen am meisten bevorzugten Ausführungsformen einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE), eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung (WUE), insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2- Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding- Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nuklearen Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease.
Dementsprechend stellt die vorliegende Erfindung gemäß einer Ausführungsform ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, insbesondere eine transgene Pflanzenzelle und/oder Pflanze mit einer erhöhten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp, und einem erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP- Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung gemäß besonders bevorzugten Ausführungsformen einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, insbesondere eine transgene Pflanzenzelle und/oder Pflanze mit einer erhöhten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp, und einem erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einen zytosolischen Katalase, einen zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease.
Gemäß anderen besonders bevorzugten Ausführungsformen stellt die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung zeigen, insbesondere einer transgenen Pflanzenzelle und/oder Pflanze mit einer erhöhten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, und einer erhöhten Stressresistenz, besonders Resistenz gegen abiotischen Stress, vor allem einer erhöhten Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere einer erhöhten Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und/oder einer erhöhten Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und einem erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N- Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung gemäß solchen anderen besonders bevorzugten Ausführungsformen einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung zeigen, vor allem eine transgene Pflanzenzelle und/oder Pflanze mit einer erhöhten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, und einer erhöhten Stressresistenz, besonders Resistenz gegen abiotischen Stress, vor allem einer erhöhten Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere einer erhöhten Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und/oder einer erhöhten Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und einem erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem. ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease.
Somit wird gemäß den am meisten bevorzugten Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereitgestellt, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE) und einen erhöhten Ertrag, in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, und eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, besonders Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto- Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w- Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung gemäß solchen am meisten bevorzugten Ausführungsformen einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE) und einen erhöhten Ertrag, in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, und eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease.
Gemäß den am meisten bevorzugten Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung wird somit ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereitgestellt, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE) und einen erhöhten Ertrag, in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung gemäß solchen am meisten bevorzugten Ausführungsformen einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE) und einen erhöhten Ertrag, in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung (WUE), insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N- Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease.
Gemäß den am meisten bevorzugten Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung wird somit ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereitgestellt, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE), einen erhöhten Ertrag, in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3- Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung gemäß solchen am meisten bevorzugten Ausführungsformen einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE), einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung (WUE), insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease.
Bei diesen besonders bevorzugten Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung handelt es sich bei der bevorzugten erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, die gemäß den Verfahren der vorliegenden Erfindung erzielt und von dem Kern einer transgenen Pflanzenzelle, einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, die von der vorliegenden Erfindung bereitgestellt werden, gezeigt wird, um eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE).
Gemäß den oben beschriebenen bevorzugten Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung ist es noch mehr bevorzugt, dass die Erhöhung oder Erzeugung einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiertes Polypeptid umfassen, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7, gezeigtes Polypeptid umfassen, bewirkt wird.
In der Beschreibung der vorliegenden Erfindung werden die Proteine mit einer Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APO), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7 gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodierte Polypeptide und/oder die in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 oder 7 gezeigten Polypeptide als ”NUE Related Protein” NUERP bezeichnet.
Somit stellt die vorliegende Erfindung gemäß bevorzugten Ausführungsformen ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils einen erhöhten Ertrag verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase 111, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils einen erhöhten Ertrag verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1- Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird.
Bei diesen bevorzugten Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung wird der Ertrag erhöht, indem man eine oder mehrere der wie hier definierten Ertragsmerkmale verbessert.
Somit stellt die vorliegende Erfindung in besonders bevorzugten Ausführungsformen ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung gemäß besonders bevorzugten Ausführungsformen einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird.
Gemäß anderen bevorzugten Ausführungsformen stellt die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, und eine erhöhte Stressresistenz, besonders Resistenz gegen abiotischen Stress, vor allem eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und/oder eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung gemäß solchen anderen besonders bevorzugten Ausführungsformen einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, und eine erhöhte Stressresistenz, besonders Resistenz gegen abiotischen Stress, vor allem eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und/oder eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM- Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird.
Gemäß anderen bevorzugten Ausführungsformen stellt die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung und eine erhöhte Resistenz gegen niedrige Temperaturen, insbesondere Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w- Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung gemäß solchen noch mehr bevorzugten Ausführungsformen einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung und eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird.
Gemäß anderen bevorzugten Ausführungsformen stellt die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung gemäß solchen noch mehr bevorzugten Ausführungsformen einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird.
Gemäß anderen bevorzugten Ausführungsformen stellt die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung und eine erhöhte Resistenz gegen niedrige Temperaturen, insbesondere Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, zytosolischer Katalase, zytosolischer Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid- Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C- Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung gemäß solchen noch mehr bevorzugten Ausführungsformen einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung und eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird.
Gemäß anderen bevorzugten Ausführungsformen stellt die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Nährstoffeffizienz, insbesondere eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einen zytosolischen Katalase, einen zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C- Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung gemäß solchen noch mehr bevorzugten Ausführungsformen einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Nährstoffeffizienz, insbesondere eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, und eine Erhöhung in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird.
Gemäß anderen bevorzugten Ausführungsformen stellt die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Nährstoffeffizienz, insbesondere eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2- Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nuklearen Cap-Binding- Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung gemäß solchen noch mehr bevorzugten Ausführungsformen einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen albeitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Nährstoffeffizienz, insbesondere erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird.
Gemäß anderen bevorzugten Ausführungsformen stellt die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Nährstoffeffizienz, vor allem eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, und eine erhöhte Stressresistenz, besonders Resistenz gegen abiotischen Stress, vor allem eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und/oder eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung gemäß solchen noch mehr bevorzugten Ausführungsformen einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Nährstoffeffizienz, vor allem eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, und eine erhöhte Stressresistenz, besonders Resistenz gegen abiotischen Stress, vor allem Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und/oder eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1- Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird.
Gemäß anderen bevorzugten Ausführungsformen stellt die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, und eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylgiucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w- Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung gemäß solchen noch mehr bevorzugten Ausführungsformen einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, und eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1- Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird.
Gemäß anderen bevorzugten Ausführungsformen stellt die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w- Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung gemäß solchen noch mehr bevorzugten Ausführungsformen einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1- Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird.
Gemäß anderen bevorzugten Ausführungsformen stellt die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle; einer transgenen Pflanzenzelle; einer Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; von Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung, einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird. Weiterhin stellt die vorliegende Erfindung gemäß solchen noch mehr bevorzugten Ausführungsformen einen Kern einer transgenen Pflanzenzelle; eine transgene Pflanzenzelle; eine Pflanze/Pflanzen, die einen oder mehrere solcher transgenen Kerne oder eine oder mehrere solcher transgenen Pflanzenzellen enthält/enthalten; Nachkommen, Saatgut und/oder Pollen, die/das sich von einer solchen Pflanzenzelle und/oder einer solchen transgenen Pflanze/solchen transgenen Pflanzen ableitet/ableiten, bereit, die jeweils eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung, einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp zeigen, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, was durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid enthalten, das durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, und/oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid enthalten, bewerkstelligt wird.
Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung zeigt ein photosynthetisch aktiver Organismus, insbesondere eine Pflanze, eine verbesserte NUE.
Gemäß einer anderen bevorzugten Ausführungsform zeigt ein photosynthetisch aktiver Organismus, insbesondere eine Pflanze, eine erhöhte Biomasseproduktion und/oder einen erhöhten Ertrag unter Bedingungen einer eingeschränkten Verfügbarkeit von Stickstoff.
Gemäß einer Ausführungsform befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue, einzigartige Gene zu identifizieren, die bei der Expression oder Überexpression von endogenen und/oder exogenen Genen dazu in der Lage sind, in einer Pflanze einen erhöhten Ertrag herbeizuführen.
Gemäß bevorzugten Ausführungsformen davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer endogener Gene einen erhöhten Ertrag herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß bevorzugten Ausführungsformen davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer exogener Gene einen erhöhten Ertrag herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß einer anderen Ausführungsform befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression endogener und/oder exogener Gene eine erhöhte Nährstoffeffizienz, vor allem eine erhöhte NUE, und eine erhöhte Stressresistenz, besonders Resistenz gegen abiotischen Stress, vor allem eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und/oder eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß bevorzugten Ausführungsformen davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer endogener Gene eine erhöhte Nährstoffeffizienz, vor allem eine erhöhte NUE, und eine erhöhte Stressresistenz, besonders Resistenz gegen abiotischen Stress, vor allem eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und/oder eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß bevorzugten Ausführungsformen davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer exogener Gene eine erhöhte Nährstoffeffizienz, vor allem eine erhöhte NUE, und eine erhöhte Stressresistenz, besonders Resistenz gegen abiotischen Stress, vor allem eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und/oder eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß einer anderen Ausführungsform befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression endogener und/oder exogener Gene eine erhöhte NUE und eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß bevorzugten Ausführungsformen davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer endogener Gene eine erhöhte NUE und eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß bevorzugten Ausführungsformen davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer exogener Gene eine erhöhte NUE und eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß einer anderen Ausführungsform befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression endogener und/oder exogener Gene eine erhöhte NUE und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß bevorzugten Ausführungsformen davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer endogener Gene eine erhöhte NUE und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß bevorzugten Ausführungsformen davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer exogener Gene eine erhöhte NUE und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß einer anderen Ausführungsform befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression endogener und/oder exogener Gene eine erhöhte NUE, eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß bevorzugten Ausführungsformen davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer endogener Gene eine erhöhte NUE, eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß bevorzugten Ausführungsformen davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer exogener Gene eine erhöhte NUE, eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß einer anderen Ausführungsform befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression endogener und/oder exogener Gene eine erhöhte Nährstoffeffizienz, insbesondere eine erhöhte NUE, und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß bevorzugten Ausführungsformen davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer endogener Gene eine erhöhte Nährstoffeffizienz, insbesondere eine erhöhte NUE, und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß bevorzugten Ausführungsformen davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer exogener Gene eine erhöhte Nährstoffeffizienz, insbesondere eine erhöhte NUE, und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß einer anderen Ausführungsform befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression endogener und/oder exogener Gene eine erhöhte Nährstoffeffizienz, insbesondere eine erhöhte NUE, und eine erhöhte Stressresistenz, besonders Resistenz gegen abiotischen Stress, vor allem eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und/oder eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß bevorzugten Ausführungsformen davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer endogener Gene eine erhöhte Nährstoffeffizienz, insbesondere eine erhöhte NUE, und eine erhöhte Stressresistenz, besonders Resistenz gegen abiotischen Stress, vor allem eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und/oder eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß bevorzugten Ausführungsformen davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer exogener Gene eine erhöhte Nährstoffeffizienz, insbesondere eine erhöhte NUE, und eine erhöhte Stressresistenz, besonders Resistenz gegen abiotischen Stress, vor allem eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und/oder eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß einer anderen Ausführungsform befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression endogener und/oder exogener Gene eine erhöhte NUE, eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß bevorzugten Ausführungsformen davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer endogener Gene eine NUE, eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß bevorzugten Ausführungsformen davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer exogener Gene eine erhöhte NUE, eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß einer anderen Ausführungsform befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression endogener und/oder exogener Gene eine erhöhte NUE, eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß bevorzugten Ausführungsformen davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer endogener Gene eine erhöhte NUE, eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß bevorzugten Ausführungsformen davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer exogener Gene eine erhöhte NUE, eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß einer anderen Ausführungsform befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression endogener und/oder exogener Gene eine erhöhte NUE, eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß bevorzugten Ausführungsformen davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer endogener Gene eine erhöhte NUE, eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß bevorzugten Ausführungsformen davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer exogener Gene eine erhöhte NUE, eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, in einer Pflanze herbeizuführen, zu identifizieren.
Gemäß einer anderen Ausführungsform befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer endogener und/oder exogener Gene photosynthetisch aktiven Organismen, vorzugsweise Pflanzen, eine verbesserte Nährstoffeffizienz, insbesondere eine verbesserte NUE, zu verleihen, zu identifizieren.
Gemäß einer anderen Ausführungsform davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer endogener Gene photosynthetisch aktiven Organismen, vorzugsweise Pflanzen, eine verbesserte Nährstoffeffizienz, insbesondere eine verbesserte NUE, zu verleihen, zu identifizieren.
Gemäß einer anderen Ausführungsform davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer exogener Gene photosynthetisch aktiven Organismen, vorzugsweise Pflanzen, eine verbesserte Nährstoffeffizienz, insbesondere eine verbesserte NUE, zu verleihen, zu identifizieren.
Gemäß einer anderen Ausführungsform befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer endogener und/oder exogener Gene photosynthetisch aktiven Organismen, vorzugsweise Pflanzen, eine Erhöhung der Biomasseproduktion zu verleihen, zu identifizieren.
Gemäß einer anderen Ausführungsform davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer endogener Gene photosynthetisch aktiven Organismen, vorzugsweise Pflanzen, eine Erhöhung der Biomasseproduktion zu verleihen, zu identifizieren.
Gemäß einer anderen Ausführungsform davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer exogener Gene photosynthetisch aktiven Organismen, vorzugsweise Pflanzen, eine Erhöhung der Biomasseproduktion zu verleihen, zu identifizieren.
Gemäß einer anderen Ausführungsform befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer endogener und/oder exogener Gene photosynthetisch aktiven Organismen, vorzugsweise Pflanzen, eine verbesserte NUE in Kombination mit einer Erhöhung der Biomasseproduktion zu verleihen, zu identifizieren.
Gemäß einer anderen Ausführungsform davon befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer endogener Gene photosynthetisch aktiven Organismen, vorzugsweise Pflanzen, eine verbesserte NUE in Kombination mit einer Erhöhung der Biomasseproduktion zu verleihen, zu identifizieren.
Gemäß einer anderen Ausführungsform befriedigt die vorliegende Erfindung das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, bei der Expression oder Überexpression eines oder mehrerer exogener Gene photosynthetisch aktiven Organismen, vorzugsweise Pflanzen, eine verbesserte NUE in Kombination mit einer Erhöhung der Biomasseproduktion zu verleihen, zu identifizieren.
Gemäß den am meisten bevorzugten Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung befriedigt die vorliegende Erfindung somit das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der Lage sind, eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE), gegebenenfalls eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, insbesondere Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, gegebenenfalls eine erhöhte Effizienz der Wasserausnutzung, insbesondere Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und gegebenenfalls einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel zu bewirken, zu identifizieren. Bei allen der oben beschriebenen bevorzugten Ausführungsformen sind diese erfindungsgemäßen Gene vorzugsweise dazu in der Lage, eine oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, zu erhöhen oder zu erzeugen. Gemäß diesen bevorzugten Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung ist es noch mehr bevorzugt, dass die Erhöhung oder Erzeugung einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, durch eine oder mehrere wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7 gezeigte Nukleinsäuresequenzen, durch ein oder mehrere durch wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7 gezeigte Nukleinsäuresequenzen kodierte Proteine und/oder durch ein oder mehrere wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigte Proteine bewerkstelligt wird. Das Bedürfnis, solche neuen, einzigartigen Gene zu identifizieren, wird insbesondere durch die Bereitstellung der hier offenbarten für die NUERP kodierenden Gene befriedigt.
Die vorliegende Erfindung betrifft dementsprechend ein Verfahren zur Herstellung eines transgenen photosynthetisch aktiven Organismus oder eines Teils davon, vorzugsweise einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder eines Teils davon, welches zu einem erhöhten Ertrag, vorzugsweise mit einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp oder einem Teil davon, vorzugsweise einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon, führt, bei dem man

(a) eine oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einen zytosolischen Katalase, einen zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C- Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease in einem photosynthetisch aktiven Organismus oder einem Teil davon, vorzugsweise einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon, erhöht oder erzeugt, und
(b) den photosynthetisch aktiven Organismus oder einen Teil davon, vorzugsweise eine Pflanzenzelle, eine Pflanze oder einen Teil davon, unter Bedingungen heranzieht, die die Entwicklung eines photosynthetisch aktiven Organismus oder eines Teils davon, vorzugsweise einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder eines Teils davon, mit erhöhtem Ertrag, vorzugsweise verbesserter NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp oder einem Teil davon, vorzugsweise einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon, erlauben.

Gemäß einer weiteren Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle, einer transgenen Pflanzenzelle, einer transgenen Pflanze oder eines Teils davon, welches zu einem erhöhten Ertrag verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer transgenen Pflanze oder einem Teil davon führt, bei dem man

(a) in diesem Pflanzenzellkern, dieser Pflanzenzelle, dieser Pflanze oder einem Teil davon eine oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin- Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, erhöht oder erzeugt;
(b) eine Pflanzenzelle, eine Pflanze oder einen Teil davon unter Bedingungen, vorzugsweise in Gegenwart oder Abwesenheit von Nährstoffmangel und/oder abiotischem Stress, heranzieht, die die Entwicklung einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder eines Teils davon mit einem erhöhten Ertrag verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer transgenen Pflanze oder einem Teil davon erlauben, und
(c) die Pflanzenzelle, eine Pflanze oder einen Teil davon mit erhöhtem Ertrag, vorzugsweise verbesserter Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder Resistenz gegen abiotischen Stress, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer transgenen Pflanze oder einem Teil davon, die/das unter diesen Bedingungen sichtbare Symptome von Mängeln und/oder Absterben zeigt, auswählt.

Gemäß einer Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung eines transgenen photosynthetisch aktiven Organismus oder eines Teils davon, vorzugsweisen einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder eines Teils davon mit einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp oder einem Teil davon, vorzugsweise einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon, bei dem man

(a) eine oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP- Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, in einem photosynthetisch aktiven Organismus oder einem Teil davon, vorzugsweise einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einen Teil davon, erhöht oder erzeugt,
(b) den photosynthetisch aktiven Organismus oder einen Teil davon, vorzugsweise eine Pflanzenzelle, eine Pflanze oder einen Teil davon, zusammen mit einem nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp oder einem Teil davon, vorzugsweise einer Pflanze, unter Bedingungen einer eingeschränkten Verfügbarkeit von Stickstoff heranzieht, und
(c) den photosynthetisch aktiven Organismus oder einen Teil davon, vorzugsweise eine Pflanzenzelle, eine Pflanze oder einen Teil davon, mit einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp oder einem Teil davon, vorzugsweise einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon, auswählt, nachdem der nicht transformierte photosynthetisch aktive Organismus vom Wildtyp oder ein Teil davon, vorzugsweise eine Pflanzenzelle, eine Pflanze oder ein Teil davon, sichtbare Symptome von Mängeln und/oder Absterben zeigt.

Gemäß einer Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung eines transgenen photosynthetisch aktiven Organismus oder eines Teils davon, vorzugsweise eines Kerns einer Pflanzenzelle, einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder eines Teils davon, welches zu einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp oder einem Teil davon, vorzugsweise einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon, führt, bei dem man

(a) die Aktivität eines wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 3, gezeigten Proteins, das vorzugsweise durch die wie in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5, gezeigten Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, in einem photosynthetisch aktiven Organismus oder einem Teil davon, vorzugsweise einem Kern einer Pflanzenzelle, einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon, erhöht oder erzeugt und
(b) den photosynthetisch aktiven Organismus oder einen Teil davon, vorzugsweise eine Pflanzenzelle, eine Pflanze oder einen Teil davon, unter Bedingungen, die die Entwicklung einer Pflanze mit einem erhöhtem Ertrag, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einem entsprechenden nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp oder einem Teil davon, vorzugsweise einer Pflanze, erlauben, heranzieht.

Die vorliegende Erfindung betrifft dementsprechend ein Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle, einer Pflanze oder eines Teils davon, welches zu einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, führt, bei dem man

(a) eine oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, in einer Organelle, insbesondere dem Plastid, einer Pflanzenzelle erhöht oder erzeugt, und
(b) die Pflanzenzelle unter Bedingungen, die die Entwicklung einer Pflanze mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp, erlauben, heranzieht.

Gemäß einer anderen Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle, einer Pflanze oder eines Teils davon, welches zu einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, führt, bei dem man

(a) eine oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, im Zytosol einer Pflanzenzelle erhöht oder erzeugt, und
(b) die Pflanzenzelle unter Bedingungen, die die Entwicklung einer Pflanze mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp, erlauben, heranzieht.

Gemäß einer Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle, einer Pflanze oder eines Teils davon, welches zu einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, führt, bei dem man

(a) die Aktivität eines wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 3, gezeigten Proteins, das vorzugsweise durch die wie in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 oder 7, gezeigten Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, in einer Organelle, insbesondere im Plastid, einer Pflanzenzelle erhöht oder erzeugt, und
(b) die Pflanzenzelle unter Bedingungen, die die Entwicklung einer Pflanze mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp, erlauben, heranzieht.

(a) die Aktivität eines wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 3, gezeigten Proteins, das vorzugsweise durch die wie in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 oder 7, gezeigten Nukleinsäuresequenzen kodiert wird, im Zytosol einer Pflanzenzelle erhöht oder erzeugt, und
(b) die Pflanzenzelle unter Bedingungen, die die Entwicklung einer Pflanze mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp, erlauben, heranzieht.

(a) eine oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin- Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, in einer Organelle einer Pflanzenzelle erhöht oder erzeugt; oder
(b) die Aktivität eines wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 3 gezeigten Proteins, kodiert durch die wie in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 oder 7, gezeigten Nukleinsäuresequenzen, die sich an eine für ein Transitpeptid kodierende Nukleinsäuresequenz anschließen, in einer Pflanzenzelle erhöht oder erzeugt; oder
(c) die Aktivität eines wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 3 gezeigten Proteins, kodiert durch die wie in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 oder 7, gezeigten Nukleinsäuresequenzen, die sich an eine für eine Organellenlokalisierungssequenz, insbesondere eine Chloroplastlokalisierungssequenz, kodierende Nukleinsäuresequenz anschließen, in einer Pflanzenzelle erhöht oder erzeugt, und
(d) die Pflanzenzelle unter Bedingungen, die die Entwicklung einer Pflanze mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp, erlauben, heranzieht.

Gemäß einer anderen Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle, einer Pflanze oder eines Teils davon, welches zu einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten Nährstoffeffizienz, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, führt und gegebenenfalls zu einer erhöhten Stresstoleranz, insbesondere einer Toleranz gegenüber abiotischem Stress, vorzugsweise einer Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, und/oder einer erhöhten Effizienz der Wasserausnutzung, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, führt, bei dem man

(a) die Aktivität eines wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 3 gezeigten Proteins, kodiert durch die wie in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 oder 7, gezeigten Nukleinsäuresequenzen, in einer Organelle einer Pflanze durch die Transformation der Organelle erhöht oder erzeugt, oder
(b) die Aktivität eines wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 3 gezeigten Proteins, kodiert durch die wie in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 oder 7, gezeigten Nukleinsäuresequenzen, im Plastid einer Pflanze oder in einem oder mehreren Teilen davon durch die Transformation des Plastids erhöht oder erzeugt; und
(c) die Pflanzenzelle unter Bedingungen, die die Entwicklung einer Pflanze mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten Nährstoffeffizienz, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, erlauben und gegebenenfalls zu einer erhöhten Stresstoleranz, insbesondere einer Toleranz gegenüber abiotischem Stress, vorzugsweise einer Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, und/oder einer erhöhten Effizienz der Wasserausnutzung, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp, führen, heranzieht.

Im Prinzip kann die für ein Transitpeptid kodierende Nukleinsäuresequenz aus einem beliebigen Organismus wie Mikroorganismen wie Algen oder Pflanzen, die Plastide, vorzugsweise Chloroplasten, enthalten, isoliert werden. Bei einem ”Transitpeptid” handelt es sich um eine Aminosäuresequenz, deren kodierende Nukleinsäuresequenz zusammen mit dem entsprechenden Strukturgen translatiert wird. Dies bedeutet, dass das Transitpeptid ein integraler Teil des translatierten Proteins ist und eine aminoterminale Verlängerung des Proteins bildet. Beide werden als sogenanntes ”Präprotein” translatiert. Im Allgemeinen wird das Transitpeptid während oder unmittelbar nach dem Importieren des Proteins in die korrekte Zellorganelle wie z. B. ein Plastid vom Präprotein abgespalten, wodurch man das reife Protein erhält. Das Transitpeptid sorgt für die korrekte Lokalisierung des reifen Proteins, indem es den Transport von Proteinen durch intrazelluläre Membranen vermittelt.
Bevorzugte für ein Transitpeptid kodierende Nukleinsäuresequenzen stammen aus einer Nukleinsäuresequenz, die für ein Protein kodiert, welches letztlich im Plastid residiert und aus einem Organismus, ausgewählt aus der aus den Gattungen Acetabularia, Arabidopsis, Brassica, Capsicum, Chlamydomonas, Cururbita, Dunaliella, Euglena, Flaveria, Glycine, Helianthus, Hordeum, Lemna, Lolium, Lycopersion, Malus, Medicago, Mesembryanthemum, Nicotiana, Oenotherea, Oryza, Petunia, Phaseolus, Physcomitrella, Pinus, Pisum, Raphanus, Silene, Sinapis, Solanum, Spinacea, Stevia, Synechococcus, Triticum und Zea bestehenden Gruppe, stammt.
Vorteilhaft sind solche Transitpeptide, die im erfindungsgemäßen Verfahren förderlich zur Anwendung gelangen, von einer Nukleinsäuresequenz abgeleitet, die für ein Protein, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Ribulosebisphosphatcarboxylase/oxygenase, 5-Enolpyruvyl-shikimate-3-phosphatsynthase, Acetolactatsynthase, dem ribosomalen Chloroplastenprotein CS17, dem Cs-Protein, Ferredoxin, Plastocyanin, Ribulosebisphosphatcarboxylaseactivase, Tryptophansynthase, dem Acylträgerprotein, dem Chaperonin-60 aus Plastiden, dem Cytochrom C₅₅₂, dem 22-kDA Hitzeschockprotein, dem 33-kDa Oxygen-Evolving Enhancer Protein 1, der γ-Untereinheit von ATP-Synthase, der δ-Untereinheit von ATP-Synthase, dem chlorophyll-a/b-bindenden Protein II-1, dem Oxygen-Evolving Enhancer Protein 2, dem Oxygen-Evolving Enhancer Protein 3, dem Photosystem I: P21, dem Photosystem I: P28, dem Photosystem I: P30, dem Photosystem I: P35, dem Photosystem I: P37, Glycerin-3-phosphatacyltransferasen, dem Chlorophyll-a/b-bindenden Protein, dem CAB2-Protein, Hydroxymethylbilansynthase, Pyruvatorthophosphatdikinase, dem CAB3-Protein, dem Ferritin aus Plastiden, Ferritin, dem Early Light-Inducible Protein, Glutamat-1-semialdehydaminotransferase, Protochlorophyllidreduktase, der stärkekorngebundenen Amylasesynthase, dem lichtsammelnden Chlorophyll-a/b-bindenden Protein des Photosystems II, dem Majorpollenallergen Lol p 5a, der ClpB ATP-abhängigen Protease aus Plastiden, Superoxiddismutase, Ferredoxin-NADP-oxidoreduktase, dem 28-kDa Ribonukleoprotein, dem 31-kDa Ribonukleoprotein, dem 33-kDa Ribonukleoprotein, Acetolactatsynthase, der CF₀-Untereinheit 1 der ATP-Synthase, der CF₀-Untereinheit 2 der ATP-Synthase, der CF₀-Untereinheit 3 der ATP-Synthase, der CF₀-Untereinheit 4 der ATP-Synthase, Cytochrom f, ADP-Glucosepyrophosphorylase, Glutaminsynthase, Glutaminsynthase 2, Carboanhydrase, dem GapA-Protein, dem Hitzeschockprotein hsp21, dem Phosphattranslokator, der ClpA ATP-abhängigen Protease aus Plastiden, dem ribosomalen Protein CL24 aus Plastiden, dem ribosomalen Protein CL9 aus Plastiden, dem ribosomalen Protein PsCL18 aus Plastiden, dem ribosomalen Protein PsCL25 aus Plastiden, DAHP-Synthase, Stärkephosphorylase, dem Acylträgerprotein II aus Wurzeln, Betainaldehyddehydrogenase, dem GapB-Protein, Glutaminsynthetase 2, Phosphoribulokinase, Nitritreduktase, dem ribosomalen Protein L12, dem ribosomalen Protein L13, dem ribosomalen Protein L21, dem ribosomalen Protein L35, dem ribosomalen Protein L40, dem Triosephosphat-3-phosphoglyeratphosphattranslokator, der ferredoxinabhängigen Glutamatsynthase, Glyceraldehyd-3-phosphatdehydrogenase, der NADP-abhängigen Malatdecarboxylase und NADP-Malatdehydrogenase, kodiert.
Besonders bevorzugt leitet sich die für ein Transitpeptid kodierende Nukleinsäuresequenz von einer Nukleinsäuresequenz ab, die für ein Protein kodiert, das letztlich im Plastid residiert und aus einem Organismus, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus den Arten Acetabularia mediterranes, Arabidopsis thaliana, Brassica campestris, Brassica napus, Capsicum annuum, Chlamydomonas reinhardtii, Cururbita moschata, Dunaliella salina, Dunaliella tertiolecta, Euglena gracilis, Flaveria trinervia, Glycine max, Helianthus annuus, Hordeum vulgare, Lemna gibba, Lolium perenne, Lycopersion esculentum, Malus domestica, Medicago falcata, Medicago sativa, Mesembryanthemum crystallinum, Nicotiana plumbaginifolia, Nicotiana sylvestris, Nicotiana tabacum, Oenotherea hookeri, Oryza sativa, Petunia hybrida, Phaseolus vulgaris, Physcomitrella patens, Pinus tunbergii, Pisum sativum, Raphanus sativus, Silene pratensis, Sinapis alba, Solarium tuberosum, Spinacea oleracea, Stevia rebaudiana, Synechococcus, Synechocystis, Triticum aestivum und Zea mays, stammt.
Noch mehr bevorzugte Nukleinsäuresequenzen sind die für die von Heijne et al. (Plant Molecular Biology Reporter, 9 (2), 104, (1991)) offenbarten Transitpeptide kodierenden, die hiermit durch Verweis Bestandteil der vorliegenden Erfindung werden. In Tabelle V sind einige Beispiele für die von Heijne et al. offenbarten Transitpeptidsequenzen gezeigt. Gemäß der Offenbarung der Erfindung, insbesondere in den Beispielen, ist es dem Fachmann möglich, andere von Heijne et al. offenbarte Nukleinsäuresequenzen mit den in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7, gezeigten Nukleinsäuresequenzen in Verbindung zu setzen. Die am meisten bevorzugten für Transitpeptide kodierenden Nukleinsäuresequenzen leiten sich von der Gattung Spinacia ab, wie das Chlorplast 30S-ribosomale Protein PSrp-1, das Acylträgerprotein II aus Wurzeln, das Acylträgerprotein, die γ-Untereinheit der ATP-Synthase, die δ-Untereinheit der ATP-Synthase, Cytochrom f, Ferredoxin I, Ferredoxin-NADP-oxidoreduktase (= FNR), Nitritreduktase, Phosphoribulokinase, Plastocyanin oder Carboanhydrase. Dem Fachmann wird bewusst sein, dass sich verschiedene andere für Transitpeptide kodierende Nukleinsäuresequenzen leicht aus in Plastiden befindlichen Proteinen, die als Vorstufen von nuklearen Genen exprimiert werden und dann in die Plastide wandern, isolieren lassen. Solche für Transitpeptide kodierenden Sequenzen lassen sich für die Konstruktion anderer Expressionskonstrukte verwenden. Die im erfindungsgemäßen Verfahren vorteilhaft verwendeten Transitpeptiden, die zu den erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen und Proteinen zählen, haben typischerweise eine Länge von 20 bis 120 Aminosäuren, vorzugsweise 25 bis 110, 30 bis 100 oder 35 bis 90 Aminosäuren, besonders bevorzugt 40 bis 85 Aminosäuren und ganz besonders bevorzugt 45 bis 80 Aminosäuren, und wirken posttranslational, indem sie das Protein zum Plastid, vorzugsweise dem Chloroplast, dirigieren. Die für solche Transitpeptide kodierenden Nukleinsäuresequenzen befinden sich upstream von der Nukleinsäuresequenz, die für das reife Protein kodiert. Für die korrekte molekulare Anbindung der für das Transitpeptid kodierenden Nukleinsäure an die für das Targetprotein kodierende Nukleinsäure ist es manchmal erforderlich, zusätzliche Basenpaare an der benachbarten Position einzuführen, die Sequenzen bilden, die von Restriktionsenzymen erkannt werden, was für die molekulare Anbindung der verschiedenen Nukleinsäuremoleküle von Nutzen ist. Diese Vorgehensweise kann dazu führen, dass am N-Terminus des reifen importierten Proteins einige wenige zusätzliche Aminosäuren vorhanden sind, die gewöhnlich und vorzugsweise die Funktion des Proteins nicht beeinträchtigen. In jedem Fall sind die zusätzlichen Basenpaare an der angrenzenden Position, die Sequenzen bilden, die von Restriktionsenzymen erkannt werden, mit Vorsicht auszuwählen, um die Bildung von Stopp-Codons oder Codons, die für Aminosäuren mit einem starken Einfluss auf die Proteinfaltung wie z. B. Prolin, kodieren, zu vermeiden. Vorzugsweise kodieren diese zusätzlichen Codons für kleine, strukturell flexible Aminosäuren wie Glycin oder Alanin.
Wie oben erwähnt können die für die wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 3, gezeigten Proteine und ihre wie in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7, offenbarten Homologa kodierenden Nukleinsäuresequenzen mit einer Nukleinsäuresequenz verbunden werden, die für ein Transitpeptid kodiert. Diese für ein Transitpeptid kodierende Nukleinsäuresequenz sorgt für den Transport des Proteins zu der jeweiligen Organelle, insbesondere zum Plastid. Die Nukleinsäuresequenz des zu exprimierenden Gens und die für das Transitpeptid kodierende Nukleinsäuresequenz sind operativ miteinander verbunden. Das Transitpeptid ist daher im Leserahmen an die für die wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 3, gezeigten Proteine und ihre wie in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7, offenbarten Homologa kodierende Nukleinsäuresequenz kondensiert.
Erfindungsgemäß steht der Ausdruck ”Organelle” zum Beispiel für ”Mitochondrien” oder vorzugsweise ”Plastid” (in der gesamten Erfindung schließt der Plural den Singular mit ein und umgekehrt). Erfindungsgemäß soll der Ausdruck ”Plastid” verschiedene Formen an Plastiden mit umfassen, einschließlich Proplastiden, Chloroplasten, Chromoplasten, Gerontoplasten, Leukoplasten, Amyloplasten, Elaioplasten und Etioplasten, vorzugsweise Chloroplasten. Alle haben als gemeinsamen Vorfahren die obenerwähnten Proplasten.
Andere Transitpeptide wurden von Schmidt et al. (J. Biol. Chem. 268 (36), 27447 (1993)), Della-Cioppa et al. (Plant. Physiol. 84, 965 (1987)), de Castro Silva Filho et al. (Plant Mol. Biol. 30, 769 (1996)), Zhao et al. (J. Biol. Chem. 270 (11), 6081(1995)), Römer et al. (Biochem. Biophys. Res. Commun. 196 (3), 1414 (1993)), Keegstra et al. (Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 40, 471(1989)), Lubben et al. (Photosynthesis Res. 17, 173 (1988)) und Lawrence et al. (J. Biol. Chem. 272 (33), 20357 (1997)) offenbart. Ein allgemeiner Übersichtsartikel über Targeting wurde von Kermode Allison R. in Critical Reviews in Plant Science 15 (4), 285 (1996) unter dem Titel "Mechanisms of Intracellular Protein Transport and Targeting in Plant Cells" veröffentlicht.
Bevorzugte Transitpeptidsequenzen, die beim erfindungsgemäßen Verfahren zur Anwendung kommen und die zu den erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen zählen, sind im Allgemeinen reich an hydroxylierten Aminosäureresten (Serin und Threonin), wobei diese beiden Reste im Allgemeinen 20–35% des Ganzen ausmachen. Sie haben häufig eine aminoterminale Region ohne Gly und Pro und ohne geladene Reste. Weiterhin weisen sie eine Reihe kleiner hydrophober Aminosäuren wie Valin und Alanin auf, und im Allgemeinen fehlen saure Aminosäuren. Darüber hinaus haben sie im Allgemeinen eine mittlere Region, die reich an Ser, Thr, Lys und Arg ist. Insgesamt haben sie sehr häufig eine positive Nettoladung.
Alternativ dazu können für die Transitpeptide kodierende Nukleinsäuresequenzen entweder teilweise oder ganz chemisch synthetisiert werden, gemäß der Struktur von im Stand der Technik offenbarten Transitpeptidsequenzen. Diese natürlichen oder chemisch synthetisierten Sequenzen können direkt oder über eine Linker-Nukleinsäuresequenz, die typischerweise eine Länge von weniger als 500 Basenpaaren, vorzugsweise weniger als 450, 400, 350, 300, 250 oder 200 Basenpaaren, besonders bevorzugt weniger als 150, 100, 90, 80, 70, 60, 50, 40 oder 30 Basenpaaren und ganz besonders bevorzugt weniger als 25, 20, 15, 12, 9, 6 oder 3 Basenpaaren, aufweist und sich im Leserahmen mit der kodierenden Sequenz befindet, an die für das reife Protein kodierenden Sequenzen gebunden werden. Weiterhin bevorzugte, für Transitpeptide kodierende Nukleinsäuresequenzen können Sequenzen umfassen, die aus mehr als einer biologischen und/oder chemischen Quelle stammen, und können eine Nukleinsäuresequenz einschließen, die sich von der aminoterminalen Region des reifen Proteins ableitet, das in seinem nativen Zustand an das Transitpeptid gebunden ist. Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung hat diese aminoterminale Region des reifen Proteins typischerweise eine Länge von weniger als 150 Aminosäuren, vorzugsweise weniger als 140, 130, 120, 110, 100 oder 90 Aminosäuren, besonders bevorzugt weniger als 80, 70, 60, 50, 40, 35, 30, 25 oder 20 Aminosäuren und ganz besonders bevorzugt weniger als 19, 18, 17, 16, 15, 14, 13, 12, 11 oder 10 Aminosäuren. Es sind jedoch auch noch kürzere oder längere Abschnitte möglich. Darüber hinaus können auch Targetsequenzen, die den Transport von Proteinen zu anderen Zellkompartimenten wie der Vakuole, dem endoplasmischen Retikulum, dem Golgi-Komplex, Glyoxysomen, Peroxisomen oder Mitochondrien vermitteln, Teil der erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenz sein. Bei den aus diesen erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen translatierten Proteinen handelt es sich um eine Art von Fusionsproteinen, was bedeutet, dass die Nukleinsäuresequenzen, die für das Transitpeptid, zum Beispiel eines der in Tabelle V gezeigten, vorzugsweise das letzte der Tabelle, kodieren, mit den in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7, gezeigten Nukleinsäuresequenzen verbunden sind. Dem Fachmann ist es möglich, diese Sequenzen funktionell zu verbinden. Vorteilhafterweise wird der Transitpeptidteil während des Transports, vorzugsweise in die Plastide, von dem in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7, gezeigten Teil des Proteins abgespalten. Alle der in der letzten Zeile der Tabelle V gezeigten Produkte der Spaltung des bevorzugten Transitpeptids haben vorzugsweise die N-terminalen Aminosäuresequenzen QIA CSS oder QIA EFQLTT vor dem Start-Methionin des in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7, erwähnten Proteins. Es können sich auch andere kurze Aminosäuresequenzen mit einem Bereich von 1 bis 20 Aminosäuren, vorzugsweise 2 bis 15 Aminosäuren, besonders bevorzugt 3 bis 10 Aminosäuren, ganz besonders bevorzugt 4 bis 8 Aminosäuren, vor dem Start-Methionin des in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7, erwähnten Proteins befinden. Bei der Aminosäuresequenz QIA CSS stammen die drei Aminosäuren vor dem Start-Methionin aus der LIC-Kassette (LIC = ligatation independent cloning). Diese kurze Aminosäuresequenz wird für die Expression von E. coli-Genen bevorzugt. Bei der Aminosäuresequenz QIA EFQLTT stammen die sechs Aminosäuren vor dem Start-Methionin aus der LIC-Kassette. Diese kurze Aminosäuresequenz wird für die Expression von S. cerevisiae-Genen bevorzugt. Dem Fachmann ist bekannt, dass sich auch andere kurze Sequenzen für die Expression der in Tabelle, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7, erwähnten Gene eignen. Weiterhin ist sich der Fachmann der Tatsache bewusst, dass es bei der Expression der Gene dieser kurzen Sequenzen nicht bedarf. Tabelle V: Beispiele für von Heijne et al. offenbarte Transitpeptide
Alternativ zum Targeting der in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7, gezeigten Sequenzen, vorzugsweise von Sequenzen, die allgemein im Kern kodiert sind, mit Hilfe der zum Beispiel in Tabelle V erwähnten Targetingsequenzen alleine oder in Kombination mit anderen Targetingsequenzen, vorzugsweise in die Plastide, können die erfindungsgemäßen Nukleinsäuren direkt in das Plastidgenom eingeführt werden. Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform werden daher die in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7, gezeigten Nukleinsäuresequenzen direkt in Plastide eingeführt und dort exprimiert.
Im Rahmen der vorliegenden Beschreibung bedeutet der Ausdruck ”eingeführt” das Einführen einer Nukleinsäuresequenz in den Organismus mittels einer ”Transfektion”, ”Transduktion” oder vorzugsweise durch ”Transformation”.
Ein Plastid wie z. B. ein Chloroplast wurde durch eine exogene (vorzugsweise fremde) Nukleinsäuresequenz ”transformiert”, wenn die Nukleinsäuresequenz in das Plastid eingeführt wurde, was bedeutet, dass diese Sequenz die Membran bzw. die Membranen des Plastids durchdrungen hat. Die fremde DNA kann in die das Genom des Plastids bildende Plastid-DNA integriert sein (kovalent damit verbunden sein) oder nicht integriert bleiben (z. B. indem sie einen Chloroplasten-Replikationsursprung einschließt). ”Stabil” integrierte DNA-Sequenzen sind die, die über Plastidreplikation weitervererbt werden, wodurch neue Plastide mit den Merkmalen der integrierten DNA-Sequenz an die Nachkommenschaft weitergegeben werden.
Für die Expression ist der Fachmann mit verschiedenen Methoden zur Einführung der Nukleinsäuresequenzen in verschiedene Organellen wie die bevorzugten Plastide vertraut. Solche Methoden wurden zum Beispiel von Maiga P. (Annu. Rev. Plant Biol. 55, 289 (2004)), Evans T. ( WO 2004/040973 ), McBride K. E. et al. ( US 5,455,818 ), Daniell H. et al. ( US 5,932,479 und US 5,693,507 ) und Straub J. M. et al. ( US 6,781,033 ) offenbart. Eine bevorzugte Methode ist die Transformation von aus Mikrosporen gewonnenem Hypokotyl- oder Kotyledongewebe (die grün sind und zahlreiche Plastide enthalten) Blattgewebe und die anschließende Regeneration von Sprossen aus diesem transformierten Pflanzenmaterial auf einem selektiven Medium. Als Methoden zur Transformation sind die Bombardierung des Pflanzenmaterials oder der Einsatz von unabhängig replizierenden Shuttle-Vektoren dem Fachmann gut bekannt. Eine durch PEG vermittelte Transformation der Plastide oder eine Agrobacterium-Transformation mit binären Vektoren ist jedoch ebenfalls möglich. Nützliche Marker für die Transformation von Plastiden sind positive Selektionsmarker, zum Beispiel die Gene für Chloramphenicol-, Streptomycin-, Kanamycin-, Neomycin-, Amikamycin-, Spectinomycin-, Triazin- und/oder Lincomycinresistenz. Für eine weitere Selektion eignen sich als zusätzliche Marker in der Literatur häufig als sekundäre Marker angeführte Gene, die für eine Resistenz gegen Herbizide wie Phosphinothricin (= Glufosinat, BASTA^TM, Liberty^TM, kodiert durch das bar-Gen), Glyphosat (= N-(Phosphonomethyl)glycin, Roundup^TM, kodiert durch das 5-Enolpyruvylshikimat-3-phosphatsynthasegen = epsps), Sulfonylharnstoff (wie Staple^TM, kodiert durch das Acetolactatsynthasegen (ALS)-Gen)), Imidazolinone [= IMI, Imazethapyr, Imazamox, Clearfield^TM, kodiert durch das Acetohydroxysäuresynthasegen (AHAS-Gen), das auch als Acetolactatsynthasegen (ALS-Gen) bekannt ist], oder Bromoxynil (= Buctril^TM, kodiert durch das oxy-Gen) kodieren, oder Gene, die für Antibiotika wie Hygromycin oder G418 kodieren. Solche sekundären Marker eignen sich in den Fällen, bei denen die meisten Genomkopien transformiert sind. Darüber hinaus sind auch negative Selektionsmarker wie die bakterielle Cytosindeaminase (kodiert durch das codA-Gen) für die Transformation von Plastiden geeignet.
Um die Möglichkeiten zur Identifizierung von Transformanten zu erhöhen, ist es außerdem wünschenswert, Reportergene zu verwenden, bei denen es sich nicht um die obenerwähnten Resistenzgene handelt, oder diese zusätzlich zu diesen Genen zu verwenden. Reportergene sind zum Beispiel die Gene für β-Galactosidase, β-Glucuronidase (GUS), alkalische Phosphatase und/oder für das grün fluoreszierende Protein (green-fluorescent Protein, GFP).
Bei dem erfindungsgemäßen Verfahren ist es von großem Vorteil, dass durch die Transformierung der Plastide der spezifische Transgenfluss zwischen Arten blockiert ist, da viele Arten wie Mais, Baumwolle und Reis eine streng maternale Vererbung von Plastiden aufweisen. Dadurch, dass man die in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7, angeführten Gene oder aktive Fragmente davon in die Plastide von Pflanzen gibt, kommen diese Gene nicht in den Pollen dieser Pflanzen vor.
Eine weitere bevorzugte Ausführungsform der Erfindung betrifft die Verwendung von sogenannten ”Chloroplastlokalisierungssequenzen”, bei denen eine erste RNA-Sequenz bzw. ein erstes RNA-Molekül dazu fähig ist, eine zweite RNA-Sequenz wie z. B. eine von den in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7, gezeigten Sequenzen transkribierte RNA-Sequenz oder eine für ein wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7, gezeigtes Protein kodierende Sequenz von einer externen Umgebung in eine Zelle oder von außerhalb eines Plastids in einen Chloroplast zu transportieren bzw. zu begleiten (”chaperoning”). Gemäß einer Ausführungsform ist das Chloroplastlokalisierungssignal im Wesentlichen ähnlich oder komplementär zu einer vollständigen bzw. intakten Viroidsequenz. Das Chloroplastlokalisierungssignal kann durch eine DNA-Sequenz kodiert sein, die in die Chloroplastlokalisierung-RNA transkribiert wird. Der Ausdruck ”Viroid” bezieht sich auf ein natürlich vorkommendes einzelsträngiges RNA-Molekül (Flores, C. R. Acad Sci III. 324 (10), 943 (2001)). Viroide enthalten in der Regel etwa 200–500 Nukleotide und liegen im Allgemeinen als kreisförmige Moleküle vor. Beispiele für Viroide, die Chloroplastlokalisierungssignale enthalten, schließen ASBVd, PLMVd, CChMVd und ELVd ein, sind jedoch nicht hierauf beschränkt. Die Viroidsequenz oder ein funktioneller Teil davon kann so mit den in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7, gezeigten Sequenzen oder einer für ein wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7, gezeigtes Protein kodierenden Sequenz kondensiert sein, dass die Viroidsequenz eine aus einer der wie in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7, gezeigten Sequenzen oder aus einer für ein wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7, gezeigtes Protein kodierenden Sequenz transkribierte Sequenz in die Chloroplasten transportiert. Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform verwendet man ein modifiziertes ASBVd (Navarro et al., Virology. 268 (1), 218 (2000)).
Gemäß einer weiteren besonderen Ausführungsform wird das in den Plastiden zu exprimierende Protein, wie z. B. die in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7, gezeigten Proteine, durch verschiedene Nukleinsäuren kodiert. Eine solche Methode ist in WO 2004/040973 , die hiermit durch Verweis Bestandteil der vorliegenden Anmeldung wird, offenbart. WO 2004/040973 lehrt eine Methode, die die Translokation einer einem Gen oder Genfragment entsprechenden RNA in das Chloroplast mittels einer Chloroplastlokalisierungssequenz betrifft. Die Gene, die in der Pflanze oder den Pflanzenzellen exprimiert werden sollen, werden in Nukleinsäurefragmente gespalten, die in verschiedene Kompartimente in der Pflanze, z. B. den Kern, die Plastide und/oder die Mitochondrien, eingeführt werden. Zusätzlich werden Pflanzenzellen beschrieben, bei denen der Chloroplast ein Ribozym enthält, das an einem Ende mit einer RNA fusioniert ist, die für ein Fragment eines im erfindungsgemäßen Verfahren verwendeten Proteins kodiert, so dass das Ribozym die translozierte Fusions-RNA zu der für das Genfragment kodierenden RNA trans-spleißen kann, zur Bildung und je nach Fall Wiedervereinigung der Nukleinsäurefragmente zu einer intakten, für ein funktionelles, zum Beispiel wie in Tabelle II, Spalten 5 und 7, offenbartes Protein kodierenden mRNA.
Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung werden die wie in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten, im erfindungsgemäßen Verfahren eingesetzten Nukleinsäuresequenzen in Plastide transformiert, die metabolisch aktiv sind. Diese Plastide sollten vorzugsweise in der betreffenden Pflanze bzw. im betreffenden Pflanzengewebe, ganz besonders bevorzugt in den in grünem Pflanzengewebe wie Blättern oder Kotyledonen oder in Samen anzutreffenden Chloroplasten, eine hohe Kopienzahl aufrechterhalten.
Um eine gute Expression in den Plastiden zu erzielen, werden die wie in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Nukleinsäuresequenzen vorzugsweise unter Verwendung eines Promotors und eines Terminators, die in Plastiden aktiv sind, bevorzugt eines Chloroplastenpromotors, in eine Expressionskassette eingeführt. Beispiele für solche Promotoren schließen den psbA-Promotor aus dem Gen von Spinat oder Erbse, den rbcL-Promotor und den atpB-Promotor aus Mais ein.
Für die Zwecke der Beschreibung der vorliegenden Erfindung sind die Ausdrücke ”zytoplasmisch” und ”nicht gezielt” austauschbar und sollen bedeuten, dass die erfindungsgemäße Nukleinsäure ohne Zusatz einer nicht-natürlichen, für ein Transitpeptid kodierenden Sequenz exprimiert wird. Eine nicht-natürliche, für ein Transitpeptid kodierende Sequenz ist eine Sequenz, die nicht ein natürlicher Teil der erfindungsgemäßen Nukleinsäure, z. B. der in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigten Nukleinsäuren, ist, sondern vielmehr durch Schritte molekularer Manipulation wie zum Beispiel in den Beispielen unter ”plastid targeted expression” beschrieben angefügt wurde. Die Ausdrücke ”zytoplasmisch” und ”nicht gezielt” sollen daher eine gezielte Lokalisation in einem Zellkompartiment für die Produkte der erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen aufgrund der Eigenschaften ihrer natürlich vorkommenden Sequenz vor dem Hintergrund des transgenen Organismus nicht ausschließen. Die subzelluläre Lokation des von den angefügten Sequenzen abgeleiteten reifen Polypeptids lässt sich von einem Fachman für den Organismus (die Pflanze) unter Anwendung von Softwareprogrammen wie TargetP (Emanuelsson et al., (2000), Predicting subcellular localization of Proteins based on their N-terminal amino acid sequence., J. Mol. Biol. 300, 1005–1016), ChloroP (Emanuelsson et al. (1999), ChloroP, a neural network-based method for Predicting chloroplast transit peptides and their cleavage sites., Protein Science, 8: 978–984) oder anderen prädiktiven Softwareprogrammen (Emanuelsson et al. (2007), Locating Proteins in the cell using TargetP, Signale, and related tools., Nature Protocols 2, 953–971) vorhersagen.
Umfasst/umfassend und grammatikalische Variationen davon sind, wenn sie in der vorliegenden Beschreibung verwendet werden, so zu verstehen, dass sie das Vorhandensein von angegebenen Merkmalen, Integern, Schritten oder Komponenten oder Gruppen davon spezifizieren, jedoch das Vorhandensein oder den Zusatz eines oder mehrerer anderer Merkmale, Integer, Schritte, Komponenten oder Gruppen davon nicht ausschließen.
Gemäß der Erfindung bezieht sich der Ausdruck ”Pflanzenzelle” bzw. der Ausdruck ”Organismus”, so wie er hier verstanden wird, immer auf eine Pflanzenzelle oder eine Organelle davon, vorzugsweise ein Plastid, besonders bevorzugt einen Chloroplasten.
So, wie der Begriff hier verwendet wird, soll ”Pflanze” nicht nur eine ganze Pflanze sondern auch Teile davon einschließen, d. h. eine oder mehrere Zellen und Gewebe einschließlich zum Beispiel Blättern, Stängeln, Sprossen, Wurzeln, Blüten, Früchten und Samen.
Überraschenderweise wurde gefunden, dass die transgene Expression eines wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 3, gezeigten Proteins, insbesondere von Saccaromyces cerevisiae, und/oder die transgene Expression eines wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 3, gezeigten Proteins, insbesondere aus E. coli, in einer Pflanze wie zum Beispiel Arabidopsis thaliana der transgenen Pflanzenzelle oder Pflanze oder einem Teil davon eine Ertragserhöhung, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, verleiht. Darüber hinaus kann die Ertragserhöhung von einer erhöhten Toleranz gegenüber Stress, insbesondere abiotischem Stress, insbesondere Niedertemperaturstress, und/oder einer verbesserten Effizienz der Wasserausnutzung und/oder einem verbesserten intrinsischen Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen herrühren.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 38 oder eine Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 38 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 38 (oder eine Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 38 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist) umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 39 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 38 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 39 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b0017-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,19-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 42 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 42 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 43 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 42 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 43 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Transportprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,15-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 123 oder eine Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 123 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 123 (oder eine Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 123 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist) umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 124 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 123 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 124 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,41-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,33-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-K12-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 380 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 380 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 381 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 380 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 381 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”gamma-Glutamylkinase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,16-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 679 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 679 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 680 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 679 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 680 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”alpha-Glucosidase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,10-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 812 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 812 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 813 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 812 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 813 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Adenylatkinase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,24-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,09-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 1055 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 1055 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 1056 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 1055 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 1056 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,15-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,23-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 1563 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 1563 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 1564 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 1563 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 1564 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Molybdopterinbiosyntheseprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,20-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 1705 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 1705 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 1706 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 1705 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 1706 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Hydroxylaminreduktase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,17-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 1844 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 1844 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 1845 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 1844 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 1845 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Prolindehydrogenase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,19-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 1950 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 1950 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 1951 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 1950 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 1951 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”PhoH-ähnliches Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,10-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,17-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 1975 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 1975 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 1976 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 1975 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 1976 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Isomerase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,23-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,18-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2127 oder eine Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2127 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 2127 (oder eine Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2127 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist) umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 2128 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2127 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 2128 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b1933-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,55-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,12-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2135 oder eine Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2135 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 2135 (oder eine Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2135 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist) umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 2136 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2135 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 2136 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Glycosyltransferase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,24-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,14-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-K12-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2171 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 2171 umfassendes Nukleinsäurerolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 2172 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2171 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 2172 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b2165-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,24-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,24-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-K12-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2297 oder eine Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2297 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 2297 (oder eine Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2297 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist) umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 2298 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2297 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 2298 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Transporter für kurzkettige Fettsäuren” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,36-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2426 oder eine Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2426 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 2426 (oder eine Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2426 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist) umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 2427 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2426 beziehungsweise dass Polypeptid SEQ ID NO. 2427 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b2238-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,26-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,19-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,18-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2426 oder eine Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2426 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 2426 (oder eine Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2426 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist) umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 2427 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2426 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 2427 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b2238-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürrebedingungen und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,11-fach plus wenigstens 100% davon unter Dürrebedingungen verliehen; ebenfalls besonders; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-K12-Nukleinsäuremoleküls SEQ ID NO. 2452 oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2452 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 2452 (oder eine Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2452 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist) umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 2453 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2452 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 2453 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität „Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,18-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,25-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,20-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2551, oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 2551 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 2552 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2551 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 2552 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b2431-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,47-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,34-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,17-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-K12-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2600 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 2600 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 2601 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2600 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 2601 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell)” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,12-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,16-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2668 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 2668 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 2669 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2668 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 2669 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b2766-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,10-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,26-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,20-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2772 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 2772 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 2773 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2772 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 2773 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Glycindecarboxylase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,65-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3117 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 3117 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 3118 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3117 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 3118 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Threoninammoniaklyase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,42-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,16-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3390 oder eine Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 3390 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 3390 (oder eine Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 3390 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist) umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 3391 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3390 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 3391 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b3120-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,28-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,15-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,39-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3396 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 3396 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 3397 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3396 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 3397 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Usher-Protein der Außenmembran” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,19-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-K12-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3470 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 3470 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 3471 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3470 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 3471 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,21-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,10-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,23-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3563 oder eine Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 3563 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 3563 (oder eine Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 3563 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist) umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 3564 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3563 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 3564 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Hydrolyase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,25-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3770 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 3770 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 3771 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3770 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 3771 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Lysophospholipase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,42-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3868 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 3868 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 3869 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3868 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 3869 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yal019w-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,42-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,14-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3895 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 3895 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 3896 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3895 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 3896 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Carnitinacetyltransferase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,38-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,43-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3953 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 3953 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 3954 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3953 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 3954 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Transkriptionsaktivator” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,15-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4111 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4111 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 4112 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4111 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4112 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Spleißfaktor” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,10-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4149 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4149 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 4150 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4149 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4150 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,19-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4162 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4162 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 4163 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4162 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4163 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”mikrosomale beta-Keto-Reduktase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,23-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,07-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4235 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4235 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 4236 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4235 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4236 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,16-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4235 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4235 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 4236 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4235 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4236 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,26-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,29-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4280 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4280 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 4281 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4280 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4281 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ybr262c-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,31-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4288 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4288 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 4289 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4288 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4289 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”für die strukturelle Stabilität von L-A doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderliches Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,31-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,24-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4315 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4315 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 4316 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4315 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4316 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YDR070C-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,20-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,47-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4325 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4325 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 4326 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4325 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4326 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Chaperon” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,29-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,09-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4335 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4335 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 4336 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4335 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4336 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Choline-reaktive Elemente bindet” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,19-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4346 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4346 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 4347 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4346 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4347 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,22-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,14-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4361 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4361 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 4362 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4361 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4362 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Dihydrosphingosinphosphatelyase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,13-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4361 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4361 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 4362 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4361 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4362 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Dihydrosphingosinphosphatlyase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,35-fach plus wenigstens 100% davon unter Dürrebedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4402 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4402 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 4403 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4402 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4403 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Ubiquitin-Regulationsprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,38-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,24-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,14-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4431 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4431 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 4432 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4431 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4432 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ydr355c-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,34-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4435 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4435 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 4436 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4435 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4436 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”lysinspezifische Metalloprotease” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,16-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,10-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,61-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4485 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4485 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 4486 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4485 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4486 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,20-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4506 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4506 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 4507 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4506 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4507 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”myo-Inosit-Transporter” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,16-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,23-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,10-fach plus wenigstens 100% davon unter Dürrebedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,14-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4790 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4790 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 4791 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4790 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4791 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,23-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,13-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,10-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4806 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4806 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 4807 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4806 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4807 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YFR007W-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,36-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4836 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4836 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 4837 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4836 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4837 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Oxidoreduktase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,22-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,32-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5311 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5311 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 5312 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5311 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5312 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Transkriptionselongationsfaktor” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,26-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5346 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5346 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 5347 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5346 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5347 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”zytosolische Katalase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,13-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5533 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5533 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 5534 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5533 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5534 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ygr122c-a-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,30-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5551 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5551 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 5552 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5551 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5552 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”v-SNARE-Bindungsprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,21-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5559 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5559 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 5560 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5559 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5560 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”an der Sphingolipidbiosynthese beteiligtes Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,19-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5602 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5602 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 5603 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5602 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5603 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”mitochondriales ribosomales Protein der kleinen Untereinheit” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,23-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5608 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5608 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 5609 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5608 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5609 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Phosphatidylserindecarboxylase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,12-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5614 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5614 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 5615 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5614 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5615 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Cholinphosphatcytidylyltransferase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,55-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5666 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5666 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 5667 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5666 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5667 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ygr266w-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,34-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5701 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5701 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 5702 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5701 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5702 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”zellwandständige endo-beta-1,3-Glucanase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,21-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5750 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5750 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 5751 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5750 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5751 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ygr290w-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,19-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5754 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5754 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 5755 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5754 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5755 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yhl021c-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,19-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,12-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomycescerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5778 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5778 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 5779 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz: oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5778 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5779 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”am Golgitransport beteiligtes v-SNARE-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,21-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5812 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5812 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 5813 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5812 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5813 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”mitochondriale Seryl-tRNA-Synthetase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,21-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5967 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5967 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 5968 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5967 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5968 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yhr127w-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,36-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5973 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5973 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 5974 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5973 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5974 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,39-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5973 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5973 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 5974 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5973 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5974 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,13-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6027 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6027 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 6028 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6027 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6028 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Glucoamylase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 3,09-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6027 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6027 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 6028 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6027 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6028 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Glucoamylase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,20-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturebedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomycescerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6107 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6107 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 6108 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6107 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6108 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinase-Kaskade reguliert” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,21-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6150 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6150 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 6151 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6150 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6151 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Saccharopindehydrogenase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 2,42-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6198 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6198 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 6199 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6198 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6199 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,42-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6208 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6208 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 6209 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6208 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6209 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit des Kernporenkomplexes” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,41-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6242 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6242 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 6243 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6242 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6243 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yjl064w-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,30-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6246 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6246 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 6247 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6246 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6247 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yjl067w-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,29-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6250 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6250 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 6251 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6250 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6251 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Kalium:Wasserstoff-Antiporter” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,23-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6297 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6297 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 6298 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6297 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6298 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”GPI-verankertes Zellwandprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,19-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6326 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6326 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 6327 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6326 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6327 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yjl213w-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,62-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,12-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6488 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6488 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 6489 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6488 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6489 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,50-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6550 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6550 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 6551 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6550 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6551 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”kleine Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,28-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,36-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6700 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6700 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 6701 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6700 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6701 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Zinkmetalloprotease” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,81-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,22-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6816 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6816 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 6817 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6816 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6817 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,52-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,37-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7366 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7366 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 7367 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7366 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7367 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”alpha-Mannosidase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,52-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7475 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7475 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 7476 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7475 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7476 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ribosomales Protein der kleinen Untereinheit” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,41-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7602 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7602 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 7603 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7602 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7603 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”mitochondriales Protein aus dem Intermembranraum” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,20-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,10-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7651 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7651 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 7652 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7651 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7652 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,23-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7661 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7661 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 7662 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7661 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7662 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ykl100c-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,25-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7675 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7675 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 7676 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7675 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7676 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ykl131w-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,22-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7679 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7679 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 7680 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7679 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7680 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”mitochondriales ribosomales Protein der großen Untereinheit” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,24-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7710 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7710 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 7711 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7710 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7711 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”G-Protein-gekoppelter Pheromonrezeptor” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 2,69-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,57-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7735 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7735 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 7736 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7735 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7736 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Golgimembranprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,58-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,22-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7778 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7778 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 7779 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7778 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7779 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”regulatorische Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,77-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7829 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7829 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 7830 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7829 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7830 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Dihydroorotatdehydrogenase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 2,09-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8017 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8017 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 8018 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8017 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8018 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ykr016w-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 2,00-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8045 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8045 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 8046 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8045 beziehungswise das Polypeptid SEQ ID NO. 8046 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ykr021w-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 2,14-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8073 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8073 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 8074 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8073 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8074 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”nicht essentielle kleine GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,57-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,09-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8263 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8263 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 8264 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8263 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8264 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”an späten Golgivesikeln lokalisiertes integrales Membranprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,29-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,20-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8287 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8287 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 8288 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8287 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8288 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Peptidtransporter” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 3,98-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8468 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8468 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 8469 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8468 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8469 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Transkriptionsfaktor” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,15-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,50-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8484 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8484 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 8485 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8484 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8485 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 4,43-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,12-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,30-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8492 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8492 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 8493 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8492 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8493 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yll014w-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,61-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8514 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8514 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 8515 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8514 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8515 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”nicht essentieller Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,24-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8539 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8539 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 8540 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8539 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8540 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yll023c-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,17-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8571 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8571 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 8572 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8571 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8572 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yll037w-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,32-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8575 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8575 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 8576 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8575 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8576 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yll049w-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,75-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8579 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8579 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 8580 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8579 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8580 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Cysteintransporter” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 5,25-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8661 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8661 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 8662 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8661 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8662 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Metallionentransporter” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 4,38-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8991 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8991 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 8992 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8991 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8992 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ylr042c-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,40-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8995 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8995 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 8996 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8995 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8996 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YLR053C-Protein” in einer Pflanzerzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,55-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,17-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8999 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8999 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 9000 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8999 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 9000 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”zytosolische Serinhydroxymethyltransferase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,19-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 9551 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 9551 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 9552 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 9551 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 9552 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 3,72-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 9637 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 9637 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 9638 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 9637 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 9638 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ylr065c-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,88-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,24-fach plus wenigstens 100% davon unter Dürrebedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 9672 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 9672 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 9673 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 9672 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 9673 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Xylitdehydrogenase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 2,66-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10182 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 10182 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 10183 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10182 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 10183 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”3-Ketosterolreduktase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,57-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10214 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 10214 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 10215 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10214 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 10215 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Alkylhydroperoxidreduktase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,55-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10447 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 10447 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 10448 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10447 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 10448 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ylr125w-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,28-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10451 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 10451 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 10452 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10451 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 10452 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC)” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,22-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10463 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 10463 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 10464 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10463 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 10464 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,14-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10533 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 10533 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 10534 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10533 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 10534 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”mitochondriales Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,38-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10533 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 10533 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 10534 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10533 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 10534 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”mitochondriales Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,22-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10541 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 10541 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 10542 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10541 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 10542 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ARV1-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,61-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10562 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 10562 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 10563 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10562 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 10563 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”GTP-bindendes Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 2,75-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10990 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 10990 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 10991 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10990 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 10991 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligtes Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,25-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10998 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 10998 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 10999. erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10998 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 10999 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”nicht essentielles Kinetochorprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,54-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11004 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11004 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 11005 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11004 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11005 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”meiotisches Rekombinationsprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,27-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11012 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11012 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 11013 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11012 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11013 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”signalübertragende MEK-Kinase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 3,40-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11054 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11054 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 11055 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11054 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11055 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,56-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11066 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11066 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 11067 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11066 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11067 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ylr404w-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,33-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11074 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11074 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 11075 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11074 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11075 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ylr463c-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,33-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11080 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11080 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 11081 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11080 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11081 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Adeninphosphoribosyltransferase,” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,27-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11552 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11552 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 11553 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11552 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11553 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Mcm1p-bindender Transkriptionsrepressor” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,42-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11569 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11569 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 11570 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11569 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11570 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex)” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,14-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11596 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11596 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 11597 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11596 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11597 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yml089c-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,17-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11600 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11600 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 11601 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11600 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11601 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yml128c-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,12-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11612 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11612 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 11613 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11612 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11613 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Hexosetransporter” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,52-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12246 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12246 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 12247 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12246 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12247 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Zinkfingerprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,41-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12263 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12263 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 12264 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12263 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12264 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”für die Reifung ribosomaler RNAs erforderliches Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 3,71-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12316 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12316 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 12317 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12316 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12317 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Factor-Arrest-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,28-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12327 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12327 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 12328 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12327 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12328 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YMR082C-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,26-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12331 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12331 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 12332 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12331 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12332 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit des nukleären Cap-Einding-Proteinkomplexes” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,24-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12378 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12378 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 12379 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12378 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12379 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YMR126C-Membranprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,19-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12394 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12394 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 12395 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12394 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12395 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YMR144W-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,36-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12406 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12406 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 12407 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12406 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12407 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YMR160W-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,29-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12414 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12414 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 12415 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12414 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12415 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Stationäre-Phase-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,51-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12420 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12420 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 12421 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12420 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12421 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YMR209C-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,18-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12440 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12440 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 12441 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12440 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12441 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YMR233W-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,61-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12470 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12470 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 12471 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12470 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12471 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,20-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12749 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12749 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 12750 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12749 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12750 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”regulatorisches CAT8-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,31-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12773 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12773 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 12774 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12773 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12774 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”translationaler Elongationsfaktor EF-3 (HEF3)” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,21-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,11-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12829 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12829 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 12830 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12829 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12830 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YNL320W-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,46-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12883 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12883 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 12884 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12883 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12884 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Protein aus dem Chitinsynthase-3-Komplex” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,15-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12889 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12889 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 12890 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12889 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12890 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Alkyl-/Arylsulfatase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,21-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 13014 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 13014 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 13015 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 13014 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 13015 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”antivirales Adapterprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,10-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 13018 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 13018 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 13019 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 13018 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 13019 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Repressor der G1-Transkription” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,48-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 13024 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 13024 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 13025 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 13024 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 13025 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YOR097C-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,19-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 13030 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 13030 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 13031 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 13030 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 13031 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,46-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14085 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14085 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 14086 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14085 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14086 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Komponente des RAM-Signalübertragungssystems” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,26-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14093 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14093 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 14094 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14093 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14094 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Proteinkinase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,33-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14113 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14113 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 14114 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14113 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14114 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54)” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,61-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,26-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität des Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls SEQ ID NO. 14246, oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14246 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 14247 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14246 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14247 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”regulatorische Untereinheit des 26S-Proteasoms” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,25-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14311 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14311 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 14312 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14311 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14312 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit der RNA-Polymerase III” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,22-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14914 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14914 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 14915 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14914 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14915 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Lysophospholipase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,42-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15382 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15382 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 15383 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15382 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15383 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Saccharopindehydrogenase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 2,42-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15460 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15460 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 15461 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15460 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15461 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”alpha-Mannosidase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,52-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15571 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15571 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 15572 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15571 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15572 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ykl100c-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,25-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15593 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15593 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 15594 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15593 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15594 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”regulatorische Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,77-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15646 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15646 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 15647 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15646 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15647 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”nicht essentieller Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,24-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15673 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15673 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 15674 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15673 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15674 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Metallionentransporter” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 4,38-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16005 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16005 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 16006 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16005 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16006 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 3,72-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16114 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16114 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 16115 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16114 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16115 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YMR082C-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,26-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14402 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14402 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 14403 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14402 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14403 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”B1258-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,36-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16093 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16093 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 16094 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16093 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16094 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YML101C-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,35-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16106 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16106 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 16107 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16106 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16107 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Vorstufe eines nuklearen Fusionsproteins” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,28-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16120 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16120 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 16121 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16120 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16121 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”für die Vererbung von Peroxisomen benötigtes Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,21-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16275 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16275 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 16276 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16275 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16276 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Exoribonuklease” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,16-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16305 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16305 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 16306 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16305 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16306 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,24-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16573 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16573 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 16574 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16573 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16574 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YPL068C-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,11-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremoleküls SEQ ID NO. 14396 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14396 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 14397 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14396 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14397 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”B0165-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei plastidischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,14-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,08-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,79-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16299 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16299 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 16300 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16299 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16300 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YOR203W-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,21-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16133 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16133 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 16134 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16133 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16134 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Ribonukleoprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,15-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15056 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15056 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 15057 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15056 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15057 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Transkriptionsfaktor” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,11-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15587 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15587 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 15588 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15587 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15588 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YKL111C-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,11-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16582 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16582 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 16583 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16582 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16583 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,13-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14839 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14839 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 14840 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14839 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14840 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Transportprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,16-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15014 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15014 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 15015 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15014 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15015 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Proteintranslokaseprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,42-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15432 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15432 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 15433 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15432 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15433 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YJL010C-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,11-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,47-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14497 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14497 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 14498 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14497 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14498 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”B1267-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,23-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14718 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14718 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 14719 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14718 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14719 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Membranprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,33-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,06-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,20-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14791 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14791 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 14792 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14791 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14792 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”B1381-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,11-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Escherichia-coli-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14879 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14879 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 14880 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14879 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14880 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”B2646-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,31-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,11-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,23-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15064 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15064 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 15065 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15064 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15065 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”60S-ribosomales Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,12-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15257 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15257 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 15258 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15257 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15258 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,33-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15378 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15378 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 15379 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15378 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15379 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YHL005C-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,25-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16629 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16629 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 16630 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16629 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16630 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 4,43-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,12-fach plus wenigstens 100% davon unter Niedrigtemperaturbedingungen verliehen; ebenfalls besonders wird eine Erhöhung von 1,05-fach bis 1,30-fach plus wenigstens 100% davon an Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen verliehen; verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn man das Saccharomyces-cerevisiae-Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16647 oder die Aktivität eines durch ein die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16647 umfassendes Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids beziehungsweise eines Polypeptids SEQ ID NO. 16648 erhöht oder erzeugt, zum Beispiel wenn man die Aktivität eines solchen Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16647 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16648 gezeigt erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Stationäre-Phase-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, insbesondere bei zytoplasmatischer Lokalisierung, eine Erhöhung des Ertrags verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte Stresstoleranz und/oder ein erhöhter Ertrag, in Abwesenheit eines Nährstoffmangels sowie von Stressbedingungen verliehen, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder insbesondere eine Verbesserung der NUE, oder insbesondere eine Erhöhung der Biomasseproduktion, oder eine Verbesserung der NUE und eine Erhöhung der Biomasseproduktion.
Besonders wird eine Erhöhung von 1,1-fach bis 1,51-fach plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Die oben angegebenen Verhältnisse beziehen sich insbesondere auf einen erhöhten Ertrag, der tatsächlich als Erhöhung der Biomasse, insbesondere als Frischgewicht-Biomasse der oberirdischen Teile, gemessen wird.
Für die Zwecke der Erfindung soll in der Regel der Plural den Singular einschließen und umgekehrt.
Wenn nicht anders angegeben sind im vorliegenden Zusammenhang die Ausdrücke ”Polynukleotide”, ”Nukleinsäure” und ”Nukleinsäuremolekül” austauschbar. Wenn nicht anders angegeben sind im vorliegenden Zusammenhang die Ausdrücke ”Peptid”, ”Polypeptid” und ”Protein” austauschbar. Der Ausdruck ”Sequenz” kann sich auf Polynukleotide, Nukleinsäuren, Nukleinsäuremoleküle, Peptide, Polypeptide und Proteine beziehen, je nach dem Zusammenhang, in dem der Ausdruck ”Sequenz” verwendet wird. Die Ausdrücke ”Gen(e)”, ”Polynukleotide”, ”Nukleinsäuresequenz”, ”Nukeotidsequenz” oder ”Nukleinsäuremolekül(e)” beziehen sich, so, wie sie hier verwendet werden, auf eine polymere Form von Nukleotiden beliebiger Länge, entweder Ribonukleotide oder Desoxyribonukleotide. Die Ausdrücke beziehen sich nur auf die Primärstruktur des Moleküls.
Somit schließen die Ausdrücke ”Gen(e)”, ”Polynukleotid”, ”Nukleinsäuresequenz”, ”Nukleotidsequenz” bzw. ”Nukleinsäuremolekül(e)”, so, wie sie hier verwendet werden, doppel- und einzelsträngige DNA und/oder RNA ein. Sie schließen außerdem bekannte Arten von Modifikationen ein, zum Beispiel Methylierung, ”caps”, Substitutionen einer oder mehrerer der natürlich vorkommenden Nukleotide durch ein Analogon. Vorzugsweise umfasst die DNA- bzw. RNA-Sequenz eine kodierende Sequenz, die für ein hier definiertes Polypeptid kodiert.
Eine ”kodierende Sequenz” ist eine Nukleotidsequenz, die in eine RNA transkribiert wird, z. B. eine regulatorische RNA, wie eine miRNA, eine ta-siRNA, ein Kosuppressionsmolekül, eine RNAi, ein Ribozym usw. oder in eine mRNA, die zu einem Polypeptid translatiert wird, wenn sie sich unter der Kontrolle von entsprechenden regulatorischen Sequenzen befindet. Die Grenzen der kodierenden Sequenz sind durch ein Translations-Startcodon am 5'-Terminus und ein Translations-Stopp-Codon am 3'-Terminus vorgegeben. Die Tripletts taa, tga und tag sind die (herkömmlichen) Stopp-Codons, welche austauschbar sind. Eine kodierende Sequenz kann, wobei dieses nicht ausschließend ist, mRNA, cDNA, rekombinante Nukleotidsequenzen oder genomische DNA einschließen, wobei unter gewissen Umständen Introns vorhanden sein können.
So, wie im vorliegenden Zusammenhang verwendet, kann ein Nukleinsäuremolekül auch die nicht translatierte Sequenz umfassen, die sich am 3'- und am 5'-Ende der kodierenden Genregion befindet, zum Beispiel wenigstens 500, vorzugsweise 200, besonders bevorzugt 100, Nukleotide der Sequenz upstream vom 5'-Ende der kodierenden Region und wenigstens 100, vorzugsweise 50, besonders bevorzugt 20, Nukleotide der Sequenz downstream vom 3'-Ende der kodierenden Genregion. Bedient man sich zum Beispiel der Antisense-, RNAi-, snRNA-, dsRNA-, siRNA-, miRNA-, ta-siRNA-, Kosuppressionsmolekül-, Ribozym- usw. Technologie, kann man vorteilhaft kodierende Regionen sowie die 5'- und/oder 3'-Regionen einsetzen. Es ist jedoch häufig vorteilhaft, für Klonierungs- und Expressionszwecke nur die kodierende Region auszuwählen.
”Polypeptid” bezieht sich auf ein Aminosäurepolymer (eine Aminosäuresequenz) und bezieht sich nicht auf eine bestimmte Länge des Moleküls. Somit fallen Peptide und Oligopeptide mit unter die Definition von Polypeptid. Dieser Ausdruck bezieht sich außerdem auf posttranslationale Modifikationen des Polypeptids, zum Beispiel, Glykosylierungen, Acetylierungen, Phosphorylierungen und dergleichen, bzw. schließt diese ein. Unter die Definition fallen zum Beispiel Polypeptide, die ein oder mehr Analoga einer Aminosäure enthalten (einschließlich beispielsweise unnatürlicher Aminosäuren usw.), Polypeptide mit substituierten Bindungen sowie andere im Stand der Technik bekannte Modifikationen, sowohl in der Natur vorkommende als auch nicht in der Natur vorkommende.
Der in der vorliegenden Beschreibung verwendete Ausdruck ”Tabelle I” ist so zu verstehen, dass damit der Inhalt von Tabelle IA und Tabelle IB gemeint ist. Der in der vorliegenden Beschreibung verwendete Ausdruck ”Tabelle II” ist so zu verstehen, dass damit der Inhalt von Tabelle IIA und Tabelle IIB gemeint ist. Der in der vorliegenden Beschreibung verwendete Ausdruck ”Tabelle IA” ist so zu verstehen, dass damit der Inhalt von Tabelle IA gemeint ist. Der in der vorliegenden Beschreibung verwendete Ausdruck ”Tabelle IB” ist so zu verstehen, dass damit der Inhalt von Tabelle IB gemeint ist. Der in der vorliegenden Beschreibung verwendete Ausdruck ”Tabelle IIA” ist so zu verstehen, dass damit der Inhalt von Tabelle IIA gemeint ist. Der in der vorliegenden Beschreibung verwendete Ausdruck ”Tabelle IIB” ist so zu verstehen, dass damit der Inhalt von Tabelle IIB gemeint ist. Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform bedeutet der Ausdruck ”Tabelle I” Tabelle IB. Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform bedeutet der Ausdruck ”Tabelle II” Tabelle IIB.
Die Ausdrücke ”umfassen” oder ”umfassend” und grammatikalische Variationen davon sind, wenn sie in der vorliegenden Beschreibung verwendet werden, so zu verstehen, dass sie das Vorhandensein von angegebenen Merkmalen, Integern, Schritten oder Komponenten oder Gruppen davon spezifizieren, jedoch das Vorhandensein oder den Zusatz eines oder mehrerer anderer Merkmale, Integer, Schritte, Komponenten oder Gruppen davon nicht ausschließen.
Gemäß der Erfindung hat ein Protein oder Polypeptid die ”Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Proteins”, wenn seine de novo-Aktivität oder seine erhöhte Expression direkt oder indirekt zu einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon führt und diese verleiht und das Protein die obenerwähnten Aktivitäten eines wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Proteins hat. In der gesamten Beschreibung ist die Aktivität oder vorzugsweise die biologische Aktivität eines solchen Proteins oder Polypeptids oder eines für ein solches Protein oder Polypeptid kodierenden Nukleinsäuremoleküls bzw. einer für ein solches Protein oder Polypeptid kodierenden Nukleinsäuresequenz identisch oder ähnlich, wenn es noch über die biologische oder enzymatische Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Proteins oder wenigstens 10% der ursprünglichen enzymatischen Aktivität, vorzugsweise 20%, 30%, 40%, 50%, besonders bevorzugt 60%, 70%, 80%, ganz besonders bevorzugt 90%, 95%, 98%, 99% verfügt, verglichen mit einem wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Protein von E. coli oder Saccharomyces cerevisiae. Gemäß einer anderen Ausführungsform beträgt die biologische oder enzymatische Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Proteins wenigstens 101% der ursprünglichen enzymatischen Aktivität, vorzugsweise 110%, 120%, %, 150%, besonders bevorzugt 150%, 200%, 300%, verglichen mit einem wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Protein von E. coli oder Saccharomyces cerevisiae.
Die Ausdrücke ”erhöht”, ”gesteigert”, ”erweitert”, ”verstärkt”, ”verbessert” oder ”erweitert” beziehen sich auf eine entsprechende Veränderung einer Eigenschaft in einer Pflanze, einem Organismus, einem Teil eines Organismus wie einem Gewebe, Samen, Wurzeln, Blättern, Blüten usw. oder in einer Zelle und sind austauschbar. Vorzugsweise ist die Gesamtaktivität im Volumen erhöht oder verstärkt in Fällen, bei denen die Erhöhung bzw. Verstärkung mit der Erhöhung bzw. Verstärkung einer Aktivität eines Genprodukts in Zusammenhang steht, unabhängig davon, ob die Menge an Genprodukt oder die spezifische Aktivität des Genprodukts oder beide erhöht oder verstärkt sind oder ob die Menge, Stabilität oder Translationseffizienz der für das Genprodukt kodierenden Nukleinsäuresequenz bzw. des für das Genprodukt kodierenden Gens erhöht oder verstärkt ist.
Der Ausdruck ”Erhöhung” bezieht sich auf eine entsprechende Veränderung einer Eigenschaft in einem Organismus oder in einem Teil einer Pflanze, einem Organismus wie einem Gewebe, Samen, Wurzeln, Blättern, Blüten usw. oder in einer Zelle. Vorzugsweise ist die Gesamtaktivität im Volumen erhöht in Fällen, bei denen die Erhöhung mit der Erhöhung einer Aktivität eines Genprodukts in Zusammenhang steht, unabhängig davon, ob die Menge an Genprodukt oder die spezifische Aktivität des Genprodukts oder beide erhöht oder verstärkt sind oder ob die Menge, Stabilität oder Translationseffizienz der für das Genprodukt kodierenden Nukleinsäuresequenz bzw. des für das Genprodukt kodierenden Gens erhöht oder verstärkt ist.
Unter ”Veränderung einer Eigenschaft” versteht man, dass die Aktivität, das Expressionsniveau oder die Menge eines Genprodukts oder der Metabolitengehalt in einem spezifischen Volumen im Verhältnis zu einem entsprechenden Volumen einer Kontrolle, einer Referenz oder eines Wildtyps verändert ist, einschließlich der de novo-Erzeugung der Aktivität oder Expression.
Der Ausdruck ”Erhöhung” schließt die Veränderung dieser Eigenschaft nur in Teilen des Gegenstands der vorliegenden Erfindung ein; so kann die Modifikation zum Beispiel in einem Kompartiment einer Zelle wie einer Organelle oder in einem Teil einer Pflanze wie Gewebe, Samen, Wurzeln, Blättern, Blüten usw. zu finden, jedoch nicht nachweisbar sein, wenn man den gesamten Gegenstand, d. h. die gesamte Zelle oder Pflanze, untersucht.
Dementsprechend bedeutet der Ausdruck ”Erhöhung”, dass die spezifische Aktivität eines Enzyms sowie die Menge einer Verbindung oder eines Metaboliten, z. B. eines Polypeptids, eines Nukleinsäuremoleküls der Erfindung oder einer kodierenden mRNA oder DNA vom Volumen her erhöht sein kann.
Die Ausdrücke ”Wildtyp”, ”Kontrolle” oder ”Referenz” sind austauschbar und können eine Zelle oder ein Teil von Organismen wie eine Organelle wie ein Chloroplast oder eine Gewebe, oder ein Organismus, insbesondere eine Pflanze, sein, welche(r) nicht gemäß dem hier beschriebenen erfindungsgemäßen Verfahren modifiziert bzw. behandelt wurde. Dementsprechend entspricht die Zelle oder ein Teil von Organismen wie eine Organelle wie z. B. ein Chloroplast oder ein Gewebe, oder ein Organismus, insbesondere eine Pflanze, die/der als Wildtyp, Kontrolle oder Referenz verwendet wird, der Zelle, dem Organismus, der Pflanze oder dem Teil davon soweit wie möglich und ist in jeder anderen Eigenschaft mit Ausnahme des Ergebnisses des erfindungsgemäßen Verfahrens mit dem Gegenstand der Erfindung so identisch wie möglich. Somit wird der Wildtyp, die Kontrolle bzw. die Referenz als identisch oder so identisch wie möglich angesehen, was bedeutet, dass nur Bedingungen oder Eigenschaften verschieden sein können, die die Qualität der untersuchten Eigenschaft nicht beeinflussen.
Vergleiche werden vorzugsweise jeweils unter analogen Bedingungen durchgeführt. Der Ausdruck ”analoge Bedingungen” bedeutet, dass alle Bedingungen wie zum Beispiel Kultivierungs- bzw. Wachstumsbedingungen, Boden, Nährstoff, Wassergehalt des Bodens, Temperatur, Feuchtigkeit oder Umgebungsluft oder Boden, Assaybedingungen (wie Pufferzusammensetzung, Temperatur, Substrate, Pathogenstamm, Konzentrationen und dergleichen) zwischen den zu vergleichenden Experimenten gleichgehalten werden.
Bei der ”Referenz”, der ”Kontrolle” bzw. dem ”Wildtyp” handelt es sich vorzugsweise um einen Gegenstand, z. B. eine Organelle, eine Zelle, ein Gewebe, einen Organismus, insbesondere eine Pflanze, der/die nicht gemäß dem hier beschriebenen Verfahren der Erfindung modifiziert oder behandelt wurde und in allen anderen Eigenschaften dem Gegenstand der Erfindung so ähnlich wie möglich ist. Die Referenz, die Kontrolle bzw. der Wildtyp ist in ihrem/seinem Genom, Transkriptom, Proteom oder Metabolom dem Gegenstand der vorliegenden Erfindung so ähnlich wie möglich. Vorzugsweise bezieht sich der Ausdruck ”Referenz”-, ”Kontroll”- oder ”Wildtyp”-Organelle, -Zelle, -Gewebe oder -Organismus, insbesondere Pflanze, auf eine Organelle, eine Zelle, ein Gewebe bzw. einen Organismus, insbesondere eine Pflanze, die/das/der nahezu genetisch identisch ist mit der Organelle, der Zelle, dem Gewebe bzw. dem Organismus, insbesondere der Pflanze, der vorliegenden Erfindung oder einem Teil davon, vorzugsweise 95%, besonders bevorzugt 98%, noch mehr bevorzugt 99,00%, insbesondere 99,10%, 99,30%, 99,50%, 99,70%, 99,90%, 99,99%, 99,999% oder mehr. Am meisten bevorzugt handelt es sich bei der ”Referenz”, der ”Kontrolle” bzw. dem ”Wildtyp” um einen Gegenstand, z. B. eine Organelle, eine Zelle, ein Gewebe oder einen Organismus, insbesondere eine Pflanze, die/das/der genetisch identisch ist mit dem Organismus, insbesondere einer Pflanze, der Zelle, einem Gewebe oder der Organelle, der bzw. die gemäß dem Verfahren der Erfindung verwendet wird, wobei allerdings die verantwortlichen bzw. Aktivität verleihenden Nukleinsäuremoleküle oder das durch sie kodierte Genprodukt gemäß dem Verfahren der Erfindung ergänzt, manipuliert, ausgetauscht oder eingeführt ist/sind.
Kann eine Kontrolle, eine Referenz bzw. ein Wildtyp, die bzw. der sich vom Gegenstand der vorliegenden Erfindung nur dadurch unterscheidet, dass sie/er nicht Gegenstand des erfindungsgemäßen Verfahrens ist, nicht bereitgestellt werden, so kann es sich bei einer Kontrolle, einer Referenz bzw. einem Wildtyp um einen Organismus handeln, bei dem die Ursache für die Modulation einer die im Vergleich zu einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verbesserte NUE und/oder erhöhte Biomasseproduktion verleihenden Aktivität oder die Expression des wie hier beschriebenen Nukleinsäuremoleküls der Erfindung zurück- oder abgeschaltet worden ist, z. B. durch Eliminieren der Expression des verantwortlichen Genprodukts, z. B. durch Antisense-Inhibierung, durch Deaktivierung eines Aktivators oder Agonisten, durch Aktivierung eines Inhibitors oder Antagonisten, durch Inhibierung durch Zugabe hemmender Antikörper, durch Zugabe von Wirkstoffen wie z. B. Hormonen, durch Einführung negativ dominanter Mutanten usw. Eine Genproduktion kann zum Beispiel eliminiert werden, indem man deaktivierende Punktmutationen einführt, die eine Inhibierung der enzymatischen Aktivität oder eine Destabilisierung oder eine Inhibierung der Fähigkeit zur Bindung von Kofaktoren usw. zur Folge haben.
Dementsprechend ist der bevorzugte Referenzgegenstand der Ausgangsgegenstand des vorliegenden erfindungsgemäßen Verfahrens. Vorzugsweise werden die Referenz und der Gegenstand der Erfindung nach Standardisierung und Normalisierung z. B. auf die Menge an Gesamt-RNA, -DNA oder -Protein oder die Aktivität oder Expression von Referenzgenen wie Haushaltsgenen wie z. B. Ubiquitin, Aktin oder ribosomalen Proteinen miteinander verglichen.
Die Erhöhung bzw. Modulation gemäß der vorliegenden Erfindung kann konstitutiv sein, z. B. aufgrund einer stabilen permanenten transgenen Expression oder einer stabilen Mutation in dem entsprechenden endogenen Gen, das für das Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodiert, oder einer Modulation der Expression oder des Verhaltens eines Gens, das die Expression des Polypeptids der Erfindung verleiht, oder transient, z. B. aufgrund einer transienten Transformation oder eines zeitweiligen Zusatzes eines Modulators wie eines Agonisten oder Antagonisten, oder induzierbar, z. B. nach einer Transformation mit einem induzierbaren Konstrukt, das das Nukleinsäuremolekül der Erfindung unter der Kontrolle eines induzierbaren Promotors trägt, und Zugabe des Induktors, z. B. Tetracyclin, oder wie hier unten beschrieben.
Die Erhöhung in der Aktivität des Polypeptids beläuft sich in einer Zelle, einem Gewebe, einer Organelle, einem Organ oder einem Organismus, vorzugsweise einer Pflanze, oder einem Teil davon bevorzugt auf wenigstens 5%, vorzugsweise auf wenigstens 20% oder auf wenigstens 50%, besonders bevorzugt auf wenigstens 70%, 80%, 90% oder mehr, ganz besonders bevorzugt auf wenigstens 100%, 150% oder 200%, am meisten bevorzugt auf wenigstens 250% oder mehr im Vergleich zur Kontrolle, zur Referenz bzw. zum Wildtyp.
Gemäß einer Ausführungsform bedeutet der Ausdruck Erhöhung die Erhöhung der Menge in Bezug auf das Gewicht des Organismus oder eines Teils davon (w/w).
Gemäß einer Ausführungsform tritt die Erhöhung der Aktivität des Polypeptids in einer Organelle wie einem Plastid auf.
Gemäß einer anderen Ausführungsform tritt die Erhöhung der Aktivität des Polypeptids im Zytosol auf.
Die spezifische Aktivität eines durch ein Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung kodierten Polypeptids oder des Polypeptids der vorliegenden Erfindung lässt sich wie in den Beispielen beschrieben untersuchen. Insbesondere die Expression eines betreffenden Proteins in einer Zelle, z. B. einer Pflanzenzelle, im Vergleich zu einer Kontrolle ist ein einfacher Test und kann wie im Stand der Technik beschrieben durchgeführt werden.
Der Ausdruck ”Erhöhung” schließt ein, dass eine Verbindung oder eine Aktivität, insbesondere eine Aktivität, de novo in eine Zelle, das Zytosol oder ein subzelluläres Kompartiment oder eine Organelle eingeführt wird, oder dass die Verbindung oder die Aktivität, insbesondere eine Aktivität, zuvor nicht nachweisbar war, also in anderen Worten ”erzeugt” wurde.
Dementsprechend umfasst im Folgenden der Ausdruck ”Erhöhen” auch den Ausdruck ”Erzeugen” oder ”Stimulieren”. Die erhöhte Aktivität manifestiert sich in einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Die Sequenz von B0017 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als b0017-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b0017-Proteins” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0017 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0017 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0017 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0017 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”b0017-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”b0017-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von B0045 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Transportprotein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transportproteins” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0045 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0045 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0045 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0045 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Transportprotein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Transportprotein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von B0180 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0180 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0180 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0180 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0180 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B0242 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als gamma-Glutamylkinase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”gamma-Glutamylkinase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0242 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0242 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0242 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0242 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”gamma-Glutamylkinase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”gamma-Glutamylkinase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B0403 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als alpha-Glucosidase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”alpha-Glucosidase” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0403 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0403 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0403 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0403 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”alpha-Glucosidase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”alpha-Glucosidase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B0474 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Adenylatkinase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Adenylatkinase” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0474 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0474 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0474 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0474 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Adenylatkinase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Adenylatkinase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von B0754 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0754 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0754 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0754 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0754 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B0784 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Molybdopterinbiosyntheseprotein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Molybdopterinbiosyntheseproteins” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0784 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0784 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0784 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0784 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Molybdopterinbiosyntheseprotein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Molybdopterinbiosyntheseprotein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von B0873 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Hydroxylaminreduktase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Hydroxylaminreduktase” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0873 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0873 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0873 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0873 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Hydroxylaminreduktase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Hydroxylaminreduktase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B1014 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Prolindehydrogenase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Prolindehydrogenase” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1014 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1014 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1014 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1014 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Prolindehydrogenase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Prolindehydrogenase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von B1020 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als PhoH-ähnliches Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”PhoH-ähnlichen Proteins” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äuivalent davon oder einem Homolo davon z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1020 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1020 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1020 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1020 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”PhoH-ähnliches Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”PhoH-ähnliches Protein” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B1180 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Isomerase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Isomerase” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1180 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1180 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1180 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1180 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Isomerase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Isomerase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von B1933 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als b1933-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b1933-Proteins” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1933 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1933 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1933 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1933 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”b1933-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”b1933-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B2032 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Glycosyltransferase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glycosyltransferase” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2032 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2032 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2032 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2032 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Glycosyltransferase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Glycosyltransferase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B2165 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als b2165-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2165-Proteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2165 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2165 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2165 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2165 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”b2165-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”b2165-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B2223 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Transporter für kurzkettige Fettsäuren beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transporters für kurzkettige Fettsäuren” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2223 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2223 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2223 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2223 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Transporter für kurzkettige Fettsäuren” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Transporter für kurzkettige Fettsäuren” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B2238 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als b2238-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2238-Proteins” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2238 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2238 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2238 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2238 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”b2238-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”b2238-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Gemäß einer anderen Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”b2238-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von B2310 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2310 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2310 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2310 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2310 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B2431 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als b2431-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2431-Proteins” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2431 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2431 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2431 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2431 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”b2431-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”b2431-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B2600 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell) beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell)” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2600 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2600 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2600 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2600 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell)” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell)” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B2766 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als b2766-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2766-Proteins” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2766 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2766 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2766 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2766 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”b2766-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”b2766-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B2903 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Glycindecarboxylase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Glycindecarboxylase” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2903 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2903 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2903 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2903 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Glycindecarboxylase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Glycindecarboxylase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von B3117 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Threoninammoniaklyase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Threoninammoniaklyase” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3117 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3117 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3117 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3117 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Threoninammoniaklyase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Threoninammoniaklyase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B3120 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als b3120-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b3120-Proteins” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3120 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3120 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3120 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3120 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”b3120-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”b3120-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B3216 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Usher-Protein der Außenmembran beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Usher-Proteins der Außenmembran” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3216 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3216 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3216 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3216 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Usher-Protein der Außenmembran” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Usher-Protein der Außenmembran” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B3451 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3451 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3451 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3451 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3451 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B3791 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Hydrolyase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Hydrolyase” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3791 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3791 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3791 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3791 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Hydrolyase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Hydrolyase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von B3825 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Lysophospholipase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Lysophospholipase” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3825 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3825 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3825 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3825 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Lysophospholipase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Lysophospholipase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von Yal019w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als yal019w-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yal019w-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yal019w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yal019w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yal019w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yal019w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”yal019w-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”yal019w-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yar035w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Carnitinacetyltransferase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Carnitinacetyltransferase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yar035w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yar035w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yar035w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yar035w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Carnitinacetyltransferase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Carnitinacetyltransferase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ybl021c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Transkriptionsaktivator beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transkriptionsaktivators” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ybl021c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ybl021c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ybl021c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ybl021c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Transkriptionsaktivator” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Transkriptionsaktivator” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ybr055c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Spleißfaktor beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Spleißfaktors” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ybr055c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ybr055c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ybr055c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ybr055c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Spleißfaktor” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Spleißfaktor” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YBR128C aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YBR128C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YBR128C steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YBR128C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YBR128C steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ybr159w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als mikrosomale beta-Keto-Reduktase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”mikrosomalen beta-Keto-Reduktase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ybr159w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ybr159w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ybr159w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ybr159w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”mikrosomale beta-Keto-Reduktase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”mikrosomale beta-Keto-Reduktase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ybr243c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ybr243c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ybr243c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ybr243c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ybr243c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von Ybr262c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als ybr262c-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ybr262c-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ybr262c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ybr262c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ybr262c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ybr262c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”ybr262c-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”ybr262c-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ycr019w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als ein für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderliches Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ycr019w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ycr019w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ycr019w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ycr019w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderliches Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderliches Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ydr070c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als YDR070C-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YDR070C-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr070c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr070c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr070c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr070c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”YDR070C-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YDR070C-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ydr079w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Chaperon beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Chaperons” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr079w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr079w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr079w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr079w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Chaperon” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Chaperon” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ydr123c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivators, der Inosit-/Cholinreaktive Elemente bindet” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr123c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr123c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr123c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr123c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ydr137w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr137w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr137w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr137w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr137w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ydr294c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Dihydrosphingosinphosphatlyase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Dihydrosphingosinphosphatlyase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr294c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr294c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr294c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr294c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Dihydrosphingosinphosphatlyase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Dihydrosphingosinphosphatlyase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Dihydrosphingosinphosphatlyase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von Ydr330w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Ubiquitin-Regulationsprotein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Ubiquitin-Regulationsproteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr330w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr330w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr330w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr330w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Ubiquitin-Regulationsprotein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Ubiquitin-Regulationsprotein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ydr355c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Ydr355c-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden (Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Ydr355c-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr355c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr355c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr355c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr355c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”ydr355c-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”ydr355c-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YDR430C aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als lysinspezifische Metalloprotease beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”lysinspezifischen Metalloprotease” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YDR430C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YDR430C steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YDR430C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YDR430C steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”lysinspezifische Metalloprotease” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”lysinspezifische Metalloprotease” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von Ydr472w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr472w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr472w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr472w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ydr472w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YDR497C aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als myo-Inosit-Transporter beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”myo-Inosit-Transporters” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YDR497C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YDR497C steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YDR497C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YDR497C steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”myo-Inosit-Transporter” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”myo-Inosit-Transporter” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von Yer029c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B-Proteins des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yer029c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yer029c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yer029c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yer029c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YFR007W aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als YFR007W-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YFR007W-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YFR007W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YFR007W steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YFR007W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YFR007W steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”YFR007W-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YFR007W-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YGL039W aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Oxidoreduktase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Oxidoreduktase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YGL039W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YGL039W steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YGL039W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YGL039W steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Oxidoreduktase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Oxidoreduktase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ygl043w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Transkriptionselongationsfaktor beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transkriptionselongationsfaktors” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygl043w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygl043w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygl043w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygl043w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Transkriptionselongationsfaktor” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Transkriptionselongationsfaktor” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ygr088w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als zytosolische Katalase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”zytosolischen Katalase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr088w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr088w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr088w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr088w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”zytosolische Katalase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”zytosolische Katalase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ygr122c-a aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als ygr122c-a-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ygr122c-a-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr122c-a steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr122c-a steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr122c-a steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr122c-a steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”ygr122c-a-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”ygr122c-a-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ygr142w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als v-SNARE-Bindungsprotein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”v-SNARE-Bindungsproteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr142w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr142w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr142w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr142w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”v-SNARE-Bindungsprotein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”v-SNARE-Bindungsprotein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ygr143w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als an der Sphingolipidbiosynthese beteiligtes Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr143w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr143w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr143w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr143w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”an der Sphingolipidbiosynthese beteiligtes Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”an der Sphingolipidbiosynthese beteiligtes Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ygr165w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als mitochondriales ribosomales Protein der kleinen Untereinheit beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”mitochondrialen ribosomalen Proteins der kleinen Untereinheit” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr165w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr165w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr165w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr165w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”mitochondriales ribosomales Protein der kleinen Untereinheit” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”mitochondriales ribosomales Protein der kleinen Untereinheit” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ygr170w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Phosphatidylserindecarboxylase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Phosphatidylserindecarboxylase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr170w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr170w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr170w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr170w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Phosphatidylserindecarboxylase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Phosphatidylserindecarboxylase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ygr202c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Cholinphosphatcytidylyltransferase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Cholinphosphatcytidylyltransferase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr202c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr202c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr202c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr202c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Cholinphosphatcytidylyltransferase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Cholinphosphatcytidylyltransferase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ygr266w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als ygr266w-Protein beschrieben.

Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ygr266w-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr266w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr266w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr266w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr266w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”ygr266w-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”ygr266w-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ygr282c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als zellwandständige endo-beta-1,3-Glucanase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr282c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr282c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr282c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr282c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”zellwandständige endo-beta-1,3-Glucanase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”zellwandständige endo-beta-1,3-Glucanase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ygr290w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als ygr290w-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ygr290w-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr290w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr290w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr290w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ygr290w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”ygr290w-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”ygr290w-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yhl021c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als yhl021c-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yhl021c-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yhl021c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yh102lc steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yhl021c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yhl021c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”yhl021c-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”yhl021c-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yhl031c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als ein am Golgitransport beteiligtes v-SNARE-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yhl031c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yhl031c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yhl031c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yhl031c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”am Golgitransport beteiligtes v-SNARE-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”am Golgitransport beteiligtes v-SNARE-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yhr011w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als mitochondriale Seryl-tRNA-Synthetase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yhr011w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yhr011w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yhr011w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yhr011w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”mitochondriale Seryl-tRNA-Synthetase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”mitochondriale Seryl-tRNA-Synthetase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yhr127w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als yhr127w-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yhr127w-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yhr127w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yhr127w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yhr127w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yhr127w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”yhr127w-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”yhr127w-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yhr137w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yhr137w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yhr137w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yhr137w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yhr137w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von Yil099w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Glucoamylase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glucoamylase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yil099w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yil099w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yil099w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yil099w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Glucoamylase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Glucoamylase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Glucoamylase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von Yil147c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinase-Kaskade reguliert, beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinase-Kaskade reguliert” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yil147c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yil147c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yil147c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yil147c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinase-Kaskade reguliert” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinase-Kaskade reguliert” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yir034c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Saccharopindehydrogenase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Saccharopindehydrogenase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yir034c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yir034c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yir034c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yir034c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Saccharopindehydrogenase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Saccharopindehydrogenase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yjl013c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl013c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl013c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl013c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl013c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yjl041w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Untereinheit des Kernporenkomplexes beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Kernporenkomplexes” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl041w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl041w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl041w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl041w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des Kernporenkomplexes” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des Kernporenkomplexes” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yjl064w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als yjl064w-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yjl064w-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl064w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl064w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl064w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl064w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”yjl064w-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”yjl064w-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yjl067w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als yjl067w-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yjl067w-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl067w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl067w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl067w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl067w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”yjl067w-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”yjl067w-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yjl094c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Kalium:Wasserstoff-Antiporter beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Kalium:Wasserstoff-Antiporters” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl094c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl094c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl094c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl094c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Kalium:Wasserstoff-Antiporter” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Kalium:Wasserstoff-Antiporter” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yjl171c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als GPI-verankertes Zellwandprotein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”GPI-verankerten Zellwandproteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl171c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl171c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl171c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl171c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”GPI-verankertes Zellwandprotein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”GPI-verankertes Zellwandprotein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yjl213w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als yjl213w-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yjl213w-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl213w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl213w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl213w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjl213w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”yj1213w-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”yjl213w-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yjr017c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr017c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr017c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr017c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr017c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yjr058c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als die kleine Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr058c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr058c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr058c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr058c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”kleine Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”kleine Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yjr117w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Zinkmetalloprotease beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Zinkmetalloprotease” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr117w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr117w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr117w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr117w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Zinkmetalloprotease” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Zinkmetalloprotease” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yjr121w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr121w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr121w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr121w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr121w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yjr131w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als alpha-Mannosidase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”alpha-Mannosidase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr131w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr131w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr131w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr131w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”alpha-Mannosidase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”alpha-Mannosidase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yjr145c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als ribosomales Protein der kleinen Untereinheit beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ribosomalen Proteins der kleinen Untereinheit” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr145c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr145c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr145c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr145c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”ribosomales Protein der kleinen Untereinheit” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”ribosomales Protein der kleinen Untereinheit” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ykl084w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als mitochondriales Protein aus dem Intermembranraum beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”mitochondrialen Proteins aus dem Intermembranraum” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl084w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl084w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl084w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl084w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”mitochondriales Protein aus dem Intermembranraum” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”mitochondriales Protein aus dem Intermembranraum” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ykl088w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl088w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl088w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl088w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl088w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ykl100c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als ykl100c-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ykl100c-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl100c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl100c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl100c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl100c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”ykl100c-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”ykl100c-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ykl131w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als ykl131w-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ykl131w-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl131w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl131w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl131w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl131w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”ykl131w-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”ykl131w-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ykl138c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als mitochondriales ribosomales Protein der großen Untereinheit beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”mitochondrialen ribosomalen Proteins der großen Untereinheit” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl138c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl138c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl138c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl138c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”mitochondriales ribosomales Protein der großen Untereinheit” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”mitochondriales ribosomales Protein der großen Untereinheit” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yk1178c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als G-Protein-gekoppelter Pheromonrezeptor beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptors” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl178c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl178c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl178c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl178c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”G-Protein-gekoppelter Pheromonrezeptor” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”G-Protein-gekoppelter Pheromonrezeptor” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ykl179c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Golgimembranprotein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Golgimembranproteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl179c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl179c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl179c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl179c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Golgimembranprotein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Golgimembranprotein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ykl193c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als regulatorische Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl193c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl193c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl193c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl193c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”regulatorische Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”regulatorische Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ykl216w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Dihydroorotatdehydrogenase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Dihydroorotatdehydrogenase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl216w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl216w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl216w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl216w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Dihydroorotatdehydrogenase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Dihydroorotatdehydrogenase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ykr016w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als ykr016w-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ykr016w-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr016w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr016w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr016w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr016w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”ykr016w-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”ykr016w-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ykr021w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als ykr021w-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ykr021w-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr021w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr021w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr021w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr021w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”ykr021w-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”ykr021w-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ykr055w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als nicht essentielle kleine GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr055w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr055w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr055w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr055w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”nicht essentielle kleine GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”nicht essentielle kleine GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Rasähnlichen Proteinen” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ykr088c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als an späten Golgivesikeln lokalisiertes integrales Membranprotein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”an späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranproteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr088c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr088c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr088c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr088c steht,

wie hier erwähnt, um einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, zu erzielen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”an späten Golgivesikeln lokalisiertes integrales Membranprotein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”an späten Golgivesikeln lokalisiertes integrales Membranprotein” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von Ykr093w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Peptidtransporter beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Peptidtransporters” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr093w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr093w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr093w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr093w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Peptidtransporter” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Peptidtransporter” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ykr099w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Transkriptionsfaktor beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transkriptionsfaktors” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr099w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr099w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr099w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr099w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Transkriptionsfaktor” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Transkriptionsfaktor” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ykr100c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transmembranproteins mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr100c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr100c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr100c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykr100c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yll014w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als yll014w-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yll014w-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll014w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll014w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll014w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll014w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”yll014w-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”yll014w-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yll016w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als nicht essentieller Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktors” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll016w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll016w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll016w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll016w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”nicht essentieller Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”nicht essentieller Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yll023c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als yll023c-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yll023c-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll023c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll023c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll023c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll023c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”yll023c-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”yll023c-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yll037w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als yll037w-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yll037w-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll037w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll037w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll037w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll037w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”yll037w-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”yll037w-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yll049w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als yll049w-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yll049w-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll049w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll049w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll049w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll049w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”yll049w-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”yll049w-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yll055w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Cysteintransporter beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Cysteintransporters” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll055w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll055w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll055w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll055w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Cysteintransporter” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Cysteintransporter” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr034c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Metallionentransporter beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Metallionentransporters” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr034c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr034c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr034c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr034c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Metallionentransporter” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Metallionentransporter” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr042c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als ylr042c-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ylr042c-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr042c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr042c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr042c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr042c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”ylr042c-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”ylr042c-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr053c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als YLR053C-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YLR053C-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr053c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr053c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr053c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr053c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”YLR053C-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YLR053C-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr058c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als zytosolischer Serinhydroxymethyltransferase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr058c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr058c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr058c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr058c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”zytosolische Serinhydroxymethyltransferase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”zytosolische Serinhydroxymethyltransferase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr060w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr060w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr060w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr060w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr060w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr065c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als ylr065c-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ylr065c-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr065c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr065c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr065c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr065c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”ylr065c-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”yl065c-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr070c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Xylitdehydrogenase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Xylitdehydrogenase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr070c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr070c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr070c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr070c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Xylitdehydrogenase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Xylitdehydrogenase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr00w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als 3-Ketosterolreduktase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”3-Ketosterolreduktase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr100w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yln00w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr100w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr100w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”3-Ketosterolreduktase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”3-Ketosterolreduktase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr109w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Alkylhydroperoxidreduktase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Alkylhydroperoxidreduktase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr109w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr109w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr109w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr109w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Alkylhydroperoxidreduktase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Alkylhydroperoxidreduktase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr125w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als ylr125w-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ylr125w-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr125w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr125w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr125w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr125w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”ylr125w-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”ylr125w-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr127c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC) beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC)” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr127c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr127c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr127c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr127c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC)” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC)” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr185w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr185w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr185w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr185w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr185w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr204w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als mitochondriales Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”mitochondrialen Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr204w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr204w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr204w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr204w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”mitochondriales Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”mitochondriales Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”mitochondriales Protein” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr242c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als ARV1-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ARV1-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr242c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr242c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr242c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr242c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”ARV1-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”ARV1-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr293c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als GTP-bindendes Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”GTP-bindenden Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr293c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr293c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr293c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr293c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”GTP-bindendes Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”GTP-bindendes Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr313c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligtes Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr313c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr313c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr313c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr313c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligtes Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligtes Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr315w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als nicht essentielles Kinetochorprotein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”nicht essentiellen Kinetochorproteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr315w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr315w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr315w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr315w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”nicht essentielles Kinetochorprotein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”nicht essentielles Kinetochorprotein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr329w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als meiotisches Rekombinationsprotein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”meiotischen Rekombinationsproteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr329w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr329w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr329w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr329w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”meiotisches Rekombinationsprotein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”meiotisches Rekombinationsprotein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr362w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als signalübertragende MEK-Kinase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”signalübertragenden MEK-Kinase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr362w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr362w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr362w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr362w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”signalübertragende MEK-Kinase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”signalübertragende MEK-Kinase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr395c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr395c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr395c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr395c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr395c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr404w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als ylr404w-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ylr404w-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äqivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr404w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr404w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr404w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr404w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”ylr404w-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”ylr404w-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr463c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als ylr463c-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ylr463c-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr463c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr463c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr463c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr463c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”ylr463c-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”ylr463c-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yml022w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Adeninphosphoribosyltransferase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Adeninphosphoribosyltransferase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yml022w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yml022w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yml022w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yml022w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Adeninphosphoribosyltransferase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Adeninphosphoribosyltransferase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yml027w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Mcm1p-bindender Transkriptionsrepressor beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressors” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yml027w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yml027w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yml027w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yml027w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Mcm1p-bindender Transkriptionsrepressor” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Mcm1p-bindender Transkriptionsrepressor” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yml065w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex) beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex)” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yml065w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yml065w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yml065w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yml065w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex)” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex)” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yml089c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als yml089c-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yml089c-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yml089c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yml089c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yml089c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yml089c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”yml089c-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”yml089c-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yml128c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als yml128c-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yml128c-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yml128c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yml128c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yml128c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yml128c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”yml128c-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”yml128c-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ymr011w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Hexosetransporter beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Hexosetransporters” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äqivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr011w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr011w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr011w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr011w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Hexosetransporter” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Hexosetransporter” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ymr037c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Zinkfingerprotein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Zinkfingerproteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr037c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr037c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr037c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr037c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Zinkfingerprotein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Zinkfingerprotein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ymr049c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als für die Reifung ribosomaler RNAs erforderliches Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr049c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr049c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr049c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr049c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”für die Reifung ribosomaler RNAs erforderliches Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”für die Reifung ribosomaler RNAs erforderliches Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ymr052w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Factor-Arrest-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Factor-Arrest-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr052w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr052w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr052w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr052w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Factor-Arrest-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Factor-Arrest-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ymr082c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als YMR082C-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR082C-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr082c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr082c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr082c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr082c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”YMR082C-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YMR082C-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YMR125W aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YMR125W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YMR125W steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YMR125W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YMR125W steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ymr126c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als YMR126C-Membranprotein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR126C-Membranproteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr126c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr126c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr126c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr126c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”YMR126C-Membranprotein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YMR126C-Membranprotein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ymr144w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als YMR144W-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR144W-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr144w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr144w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr144w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr144w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”YMR144W-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YMR144W-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ymr160w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als YMR160W-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR160W-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr160w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr160w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr160w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr160w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”YMR160W-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YMR160W-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ymr191w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Stationäre-Phase-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Stationäre-Phase-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr191w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr191w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr191w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr191w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Stationäre-Phase-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Stationäre-Phase-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ymr209c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als YMR209C-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR209C-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr209c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr209c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr209c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr209c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”YMR209C-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YMR209C-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ymr233w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als YMR233W-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR233W-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr233w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr233w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr233w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr233w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”YMR233W-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YMR233W-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ymr278w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr278w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr278w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr278w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr278w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ymr280c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als regulatorisches CAT8-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”regulatorischen CAT8-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr280c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr280c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr280c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr280c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”regulatorisches CAT8-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”regulatorisches CAT8-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ynl014w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als translationaler Elongationsfaktor EF-3 (HEF3) beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”translationalen Elongationsfaktors EF-3 (HEF3)” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ynl014w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ynl014w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ynl014w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ynl014w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”translationaler Elongationsfaktor EF-3 (HEF3)” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”translationaler Elongationsfaktor EF-3 (HEF3)” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ynl320w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als YNL320W-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YNL320W-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ynl320w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ynl320w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ynl320w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ynl320w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”YNL320W-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YNL320W-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yol007c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Protein aus dem Chitinsynthase-3-Komplex beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Proteins aus dem Chitinsynthase-3-Komplex” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yol007c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yol007c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yol007c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yol007c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Protein aus dem Chitinsynthase-3-Komplex” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Protein aus dem Chitinsynthase-3-Komplex” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yol164w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Alkyl-/Arylsulfatase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Alkyl-/Arylsulfatase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yol164w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yol164w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yol164w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yol164w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Alkyl-/Arylsulfatase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Alkyl-/Arylsulfatase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yor076c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als antivirales Adapterprotein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”antiviralen Adapterproteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yor076c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yor076c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yor076c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yor076c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”antivirales Adapterprotein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”antivirales Adapterprotein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yor083w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Repressor der G1-Transkription beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Repressors der G1-Transkription” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yor083w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yor083w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yor083w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yor083w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Repressor der G1-Transkription” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Repressor der G1-Transkription” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yor097c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als YOR097C-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YOR097C-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yor097c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yor097c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yor097c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yor097c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”YOR097C-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YOR097C-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yor128c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yor128c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yor128c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yor128c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yor128c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yor353c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Komponente des RAM-Signalübertragungssystems beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Komponente des RAM-Signalübertragungssystems” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yor353c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yor353c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yor353c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yor353c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Komponente des RAM-Signalübertragungssystems” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Komponente des RAM-Signalübertragungssystems” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ypl141c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Proteinkinase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Proteinkinase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ypl141c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ypl141c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ypl141c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ypl141c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Proteinkinase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Proteinkinase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ypr088c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54) beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54)” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ypr088c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ypr088c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ypr088c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ypr088c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54)” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54)” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ypr108w aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als regulatorische Untereinheit des 26S-Proteasoms beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ypr108w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ypr108w steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ypr108w steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ypr108w steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”regulatorische Untereinheit des 26S-Proteasoms” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”regulatorische Untereinheit des 26S-Proteasoms” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ypr110c aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Untereinheit der RNA-Polymerase III beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit der RNA-Polymerase III” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ypr110c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ypr110c steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ypr110c steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ypr110c steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit der RNA-Polymerase III” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit der RNA-Polymerase III” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von B3825_2 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Lysophospholipase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Lysophospholipase” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3825_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3825_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3825_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3825_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Lysophospholipase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Lysophospholipase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von Yir034c_2 aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Saccharopindehydrogenase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Saccharopindehydrogenase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yir034c_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yir034c_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yir034c_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yir034c_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Saccharopindehydrogenase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Saccharopindehydrogenase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yjr131w_2 aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als alpha-Mannosidase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”alpha-Mannosidase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr131w_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr131w_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr131w_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yjr131w_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”alpha-Mannosidase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”alpha-Mannosidase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ykl100c_2 aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als ykl100c-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ykl100c-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl100c_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl100c_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl100c_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl100c_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”ykl100c-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”ykl100c-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ykl193c_2 aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als regulatorische Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl193c_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl193c_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl193c_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ykl193c_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”regulatorische Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”regulatorische Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Yll016w_2 aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als nicht essentieller Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktors” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll016w_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll016w_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll016w_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Yll016w_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”nicht essentieller Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”nicht essentieller Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr034c_2 aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Metallionentransporter beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Metallionentransporters” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr034c_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr034c_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr034c_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr034c_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Metallionentransporter” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Metallionentransporter” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ylr060w_2 aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr060w_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr060w_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr060w_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ylr060w_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YMR082C_2 aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als YMR082C-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR082C-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YMR082C_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YMR082C_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YMR082C_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YMR082C_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”YMR082C-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YMR082C-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von B1258 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als B1258-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B1258-Proteins” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1258 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1258 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1258 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1258 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”B1258-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”B1258-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YML101C aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als YML101C-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YML101C-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YML101C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YML101C steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YML101C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YML101C steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”YML101C-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YML101C-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YMR065W aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YMR065W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YMR065W steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YMR065W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YMR065W steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YMR163C aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als ein für die Vererbung von Peroxisomen benötigtes Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YMR163C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YMR163C steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YMR163C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YMR163C steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”ein für die Vererbung von Peroxisomen benötigtes Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”ein für die Vererbung von Peroxisomen benötigtes Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YOL042W aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Exoribonuklease beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Exoribonuklease” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOL042W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOL042W steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOL042W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOL042W steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Exoribonuklease” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Exoribonuklease” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YOR226C aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstproteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOR226C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOR226C steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOR226C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOR226C steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YPL068C aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als YPL068C-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YPL068C-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YPL068C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YPL068C steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YPL068C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YPL068C steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”YPL068C-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YPL068C-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von B0165 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als B0165-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B0165-Proteins” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0165 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0165 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0165 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0165 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”B0165-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”B0165-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von YOR203W aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als YOR203W-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YOR203W-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOR203W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOR203W steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOR203W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOR203W steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”YOR203W-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YOR203W-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YNL147W aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Ribonukleoprotein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Ribonukleoproteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YNL147W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YNL147W steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YNL147W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YNL147W steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Ribonukleoprotein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Ribonukleoprotein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YBR083W aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Transkriptionsfaktor beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transkriptionsfaktors” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YBR083W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YBR083W steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YBR083W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YBR083W steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Transkriptionsfaktor” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Transkriptionsfaktor” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YKL111C aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als YKL111C-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YKL111C-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YKL111C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YKL111C steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YKL111C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YKL111C steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”YKL111C-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YKL111C-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YPR067W aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstproteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YPR067W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YPR067W steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YPR067W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YPR067W steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von B1985 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Transportprotein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transportproteins” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1985 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1985 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1985 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1985 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Transportprotein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Transportprotein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von B3838 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Proteintranslokaseprotein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Proteintranslokaseproteins” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3838 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3838 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3838 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3838 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Proteintranslokaseprotein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Proteintranslokaseprotein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YJL010C aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B.. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als YJL010C-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YJL010C-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YJL010C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YJL010C steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YJL010C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YJL010C steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”YJL010C-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YJL010C-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von B1267 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als B1267-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B1267-Proteins” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1267 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1267 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1267 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1267 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”B1267-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”B1267-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von B1322 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Membranprotein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Membranproteins” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1322 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1322 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1322 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1322 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Membranprotein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Membranprotein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von B1381 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als B1381-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B1381-Proteins” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1381 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1381 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1381 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1381 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”B1381-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”B1381-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von B2646 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als B2646-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B2646-Proteins” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2646 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2646 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2646 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2646 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”B2646-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”B2646-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YBR191W aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als 60S-ribosomales Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”60S-ribosomalen Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YBR191W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YBR191W steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YBR191W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YBR191W steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”60S-ribosomales Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”60S-ribosomales Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YDL135C aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Rho-GDP-Dissoziationsinhibitors” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YDL135C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YDL135C steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YDL135C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YDL135C steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YHL005C aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als YHL005C-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YHL005C-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YHL005C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YHL005C steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YHL005C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YHL005C steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”YHL005C-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YHL005C-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von YKR100C_2 aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”transmembranen Proteins mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YKR100C_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YKR100C_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YKR100C_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YKR100C_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Die Sequenz von Ymr191w_2 aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, wurde veröffentlicht (Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden z. B. in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden z. B. in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität wurde als Stationäre-Phase-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Stationäre-Phase-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr191w_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr191w_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr191w_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1, gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses Ymr191w_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Stationäre-Phase-Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Stationäre-Phase-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
Überraschenderweise wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen wenigstens eines Gens, das eine Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, verleiht, oder eines eine in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, beschriebene Nukleinsäuresequenz enthaltenden Gens in einer Pflanze den transformierten Pflanzen verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verleiht, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Überraschenderweise wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen wenigstens eines Gens, das eine Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto- Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w- Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, verleiht, oder eines eine in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, beschriebene Nukleinsäuresequenz enthaltenden Gens in Arabidopsis thaliana den transformierten Pflanzen verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verleiht, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b0017-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 38 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 38 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, als die Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b0017-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 38 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 38 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b0017-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 38 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 38 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transportproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 42 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transportproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 42 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transportproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 42 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 123 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 123 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 123 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 123 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 123 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 123 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”gamma-Glutamylkinase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 380 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”gamma-Glutamylkinase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 380 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”gamma-Glutamylkinase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 380 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”alpha-Glucosidase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 679 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”alpha-Glucosidase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 679 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”alpha-Glucosidase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 679 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Adenylatkinase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 812 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Adenylatkinase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 812 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Adenylatkinase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 812 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 1055 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 1055 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 1055 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Molybdopterinbiosyntheseproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 1563 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Molybdopterinbiosyntheseproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 1563 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Molybdopterinbiosyntheseproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 1563 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Hydroxylaminreduktase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 1705 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Hydroxylaminreduktase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 1705 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Hydroxylaminreduktase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 1705 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Prolindehydrogenase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 1844 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Prolindehydrogenase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 1844 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Prolindehydrogenase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 1844 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”PhoH-ähnlichen Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 1950 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”PhoH-ähnlichen Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 1950 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”PhoH-ähnlichen Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 1950 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Isomerase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 1975 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Isomerase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 1975 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Isomerase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 1975 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b1933-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2127 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2127 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b1933-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2127 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2127 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b1933-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2127 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2127 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glycosyltransferase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2135 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2135 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glycosyltransferase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2135 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2135 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glycosyltransferase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2135 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2135 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2165-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2171 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2165-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2171 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2165-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2171 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transporters für kurzkettige Fettsäuren”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2297 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2297 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transporters für kurzkettige Fettsäuren”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2297 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2297 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transporters für kurzkettige Fettsäuren”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2297 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2297 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2238-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2426 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2426 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2238-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2426 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2426 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2238-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2426 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2426 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2452 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2452 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2452 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2452 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2452 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2452 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2431-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2551 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2431-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2551 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2431-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2551 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2600 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2600 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2600 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2766-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2668 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2766-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2668 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2766-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2668 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glycindecarboxylase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2772 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glycindecarboxylase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2772 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glycindecarboxylase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 2772 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Threoninammoniaklyase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3117 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Threoninammoniaklyase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3117 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Threoninammoniaklyase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3117 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b3120-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3390 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 3390 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b3120-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3390 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 3390 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b3120-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3390 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 3390 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Usher-Proteins der Außenmembran”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3396 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Usher-Proteins der Außenmembran”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3396 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Usher-Proteins der Außenmembran”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3396 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3470 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Glycerin-3- phosphattransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3470 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3470 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Hydrolyase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3563 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 3563 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Hydrolyase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3563 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 3563 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Hydrolyase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3563 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 3563 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Lysophospholipase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3770 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Lysophospholipase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3770 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Lysophospholipase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3770 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yal019w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3868 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yal019w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3868 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yal019w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3868 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Carnitinacetyltransferase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3895 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Carnitinacetyltransferase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3895 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Carnitinacetyltransferase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3895 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transkriptionsaktivators”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3953 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transkriptionsaktivators”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3953 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transkriptionsaktivators”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 3953 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Spleißfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4111 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Spleißfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4111 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Spleißfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4111 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4149 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4149 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4149 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”mikrosomalen beta-Keto-Reduktase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4162 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”mikrosomalen beta-Keto-Reduktase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4162 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”mikrosomalen beta-Keto-Reduktase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4162 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4235 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4235 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4235 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ybr262c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4280 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ybr262c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4280 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ybr262c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4280 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4288 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4288 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4288 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YDR070C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4315 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YDR070C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4315 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YDR070C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4315 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Chaperons”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4325 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Chaperons”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4325 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Chaperons”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4325 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivators, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4335 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivators, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4335 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivators, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4335 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4346 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4346 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4346 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Dihydrosphingosinphosphatlyase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4361 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Dihydrosphingosinphosphatlyase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4361 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Dihydrosphingosinphosphatlyase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4361 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Ubiquitin-Regulationsproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4402 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Ubiquitin-Regulationsproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4402 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Ubiquitin-Regulationsproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4402 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ydr355c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4431 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ydr355c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4431 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ydr355c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4431 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”lysinspezifischen Metalloprotease”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4435 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”lysinspezifischen Metalloprotease”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4435 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”lysinspezifischen Metalloprotease”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4435 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4485 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4485 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4485 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”myo-Inosit-Transporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4506 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”myo-Inosit-Transporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4506 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”myo-Inosit-Transporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4506 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B-Proteins des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4790 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B-Proteins des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4790 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B-Proteins des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4790 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YFR007W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4806 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YFR007W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4806 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YFR007W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4806 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Oxidoreduktase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4836 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Oxidoreduktase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4836 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Oxidoreduktase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 4836 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transkriptionselongationsfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5311 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transkriptionselongationsfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5311 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transkriptionselongationsfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5311 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”zytosolischen Katalase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5346 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”zytosolischen Katalase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5346 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”zytosolischen Katalase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5346 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ygr122c-a-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5533 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ygr122c-a-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5533 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ygr122c-a-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5533 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”v-SNARE-Bindungsproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5551 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”v-SNARE-Bindungsproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5551 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”v-SNARE-Bindungsproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5551 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5559 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5559 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5559 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”mitochondrialen ribosomalen Proteins der kleinen Untereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5602 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”mitochondrialen ribosomalen Proteins der kleinen Untereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5602 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”mitochondrialen ribosomalen Proteins der kleinen Untereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5602 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Phosphatidylserindecarboxylase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5608 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Phosphatidylserindecarboxylase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5608 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Phosphatidylserindecarboxylase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5608 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Cholinphosphatcytidylyltransferase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5614 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Cholinphosphatcytidylyltransferase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5614 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Cholinphosphatcytidylyltransferase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5614 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ygr266w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5666 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ygr266w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5666 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ygr266w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5666 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5701 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5701 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5701 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ygr290w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5750 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ygr290w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5750 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ygr290w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5750 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yhl021c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5754 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yhl021c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5754 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yhl021c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5754 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5778 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5778 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5778 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5812 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5812 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5812 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yhr127w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5967 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yhr127w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5967 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yhr127w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5967 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5973 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5973 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 5973 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glucoamylase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6027 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glucoamylase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6027 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glucoamylase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6027 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinase-Kaskade reguliert”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6107 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinase-Kaskade reguliert”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6107 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinase-Kaskade reguliert”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6107 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Saccharopindehydrogenase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6150 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Saccharopindehydrogenase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6150 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Saccharopindehydrogenase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6150 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6198 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6198 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Spindle-Checkpoint- Komplexes”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6198 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Kernporenkomplexes”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6208 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Kernporenkomplexes”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6208 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Kernporenkomplexes”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6208 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yjl064w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6242 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yjl064w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6242 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yjl064w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6242 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yjl067w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6246 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yjl067w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6246 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yjl067w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6246 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Kalium:Wasserstoff-Antiporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6250 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Kalium:Wasserstoff-Antiporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6250 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Kalium:Wasserstoff-Antiporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6250 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”GPI-verankerten Zellwandproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6297 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”GPI-verankerten Zellwandproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6297 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”GPI-verankerten Zellwandproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6297 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yjl213w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6326 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yjl213w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6326 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yjl213w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6326 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6488 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6488 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6488 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6550 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6550 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6550 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Zinkmetalloprotease”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6700 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Zinkmetalloprotease”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6700 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Zinkmetalloprotease”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6700 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6816 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6816 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 6816 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”alpha-Mannosidase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7366 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”alpha-Mannosidase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7366 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”alpha-Mannosidase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7366 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ribosomalen Proteins der kleinen Untereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7475 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ribosomalen Proteins der kleinen Untereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7475 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ribosomalen Proteins der kleinen Untereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7475 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”mitochondrialen Proteins aus dem Intermembranraum”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7602 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”mitochondrialen Proteins aus dem Intermembranraum”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7602 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”mitochondrialen Proteins aus dem Intermembranraum”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7602 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7651 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7651 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7651 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ykl100c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7661 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ykl100c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7661 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ykl100c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7661 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ykl131w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7675 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ykl131w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7675 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ykl131w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7675 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”mitochondrialen ribosomalen Proteins der großen Untereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7679 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”mitochondrialen ribosomalen Proteins der großen Untereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7679 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”mitochondrialen ribosomalen Proteins der großen Untereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7679 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7710 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7710 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7710 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Golgimembranproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7735 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Golgimembranproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7735 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Golgimembranproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7735 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7778 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7778 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7778 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Dihydroorotatdehydrogenase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7829 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Dihydroorotatdehydrogenase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7829 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Dihydroorotatdehydrogenase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 7829 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ykr016w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8017 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ykr016w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8017 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ykr016w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8017 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ykr021w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8045 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ykr021w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8045 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ykr021w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8045 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8073 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8073 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8073 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”an späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8263 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”an späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8263 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”an späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8263 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Peptidtransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8287 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Peptidtransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8287 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Peptidtransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8287 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transkriptionsfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8468 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transkriptionsfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8468 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transkriptionsfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8468 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transmembranproteins mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8484 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transmembranproteins mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8484 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transmembranproteins mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8484 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yll014w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8492 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yll014w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8492 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yll014w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8492 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8514 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8514 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8514 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yll023c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8539 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yll023c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8539 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yll023c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8539 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yll037w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8571 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yll037w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8571 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yll037w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8571 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yll049w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8575 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yll049w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8575 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yll049w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8575 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Cysteintransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8579 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Cysteintransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8579 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Cysteintransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8579 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Metallionentransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8661 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Metallionentransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8661 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Metallionentransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8661 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ylr042c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8991 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ylr042c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8991 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ylr042c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8991 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YLR053C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8995 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YLR053C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8995 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YLR053C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8995 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8999 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8999 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 8999 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 9551 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 9551 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 9551 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ylr065c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 9637 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ylr065c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 9637 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ylr065c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 9637 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Xylitdehydrogenase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 9672 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Xylitdehydrogenase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 9672 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Xylitdehydrogenase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 9672 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”3-Ketosterolreduktase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10182 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”3-Ketosterolreduktase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10182 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”3-Ketosterolreduktase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10182 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Alkylhydroperoxidreduktase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10214 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Alkylhydroperoxidreduktase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10214 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Alkylhydroperoxidreduktase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10214 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ylr125w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10447 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ylr125w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10447 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ylr125w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10447 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10451 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10451 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10451 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10463 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10463 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10463 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”mitochondrialen Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10533 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”mitochondrialen Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10533 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”mitochondrialen Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10533 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ARV1-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10541 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ARV1-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10541 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ARV1-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10541 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”GTP-bindenden Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10562 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”GTP-bindenden Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10562 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”GTP-bindenden Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10562 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10990 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10990 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10990 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”nicht essentiellen Kinetochorproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10998 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”nicht essentiellen Kinetochorproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10998 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”nicht essentiellen Kinetochorproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 10998 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”meiotischen Rekombinationsproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11004 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”meiotischen Rekombinationsproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11004 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”meiotischen Rekombinationsproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11004 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”signalübertragenden MEK-Kinase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11012 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”signalübertragenden MEK-Kinase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11012 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”signalübertragenden MEK-Kinase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11012 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11054 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11054 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11054 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ylr404w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11066 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ylr404w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11066 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ylr404w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11066 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ylr463c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11074 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ylr463c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11074 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ylr463c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11074 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Adeninphosphoribosyltransferase,”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11080 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Adeninphosphoribosyltransferase,”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11080 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Adeninphosphoribosyltransferase,”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11080 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11552 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11552 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11552 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11569 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11569 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11569 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yml089c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11596 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yml089c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11596 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yml089c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11596 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yml128c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11600 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yml128c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11600 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”yml128c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11600 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Hexosetransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11612 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Hexosetransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID. NO. 11612 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Hexosetransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 11612 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Zinkfingerproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12246 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Zinkfingerproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12246 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Zinkfingerproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12246 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12263 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12263 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12263 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Factor-Arrest-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12316 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Factor-Arrest-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12316 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Factor-Arrest-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12316 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR082C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12327 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR082C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12327 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR082C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12327 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12331 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12331 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12331 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR126C-Membranproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12378 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR126C-Membranproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12378 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR126C-Membranproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12378 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR144W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12394 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR144W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12394 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR144W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12394 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR160W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12406 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR160W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12406 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR160W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12406 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Stationäre-Phase-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12414 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Stationäre-Phase-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12414 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Stationäre-Phase-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12414 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR209C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12420 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR209C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12420 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR209C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12420 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR233W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12440 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR233W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12440 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR233W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12440 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12470 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12470 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12470 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”regulatorischen CAT8-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12749 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”regulatorischen CAT8-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12749 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”regulatorischen CAT8-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12749 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”translationalen Elongationsfaktors EF-3 (HEF3)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12773 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”translationalen Elongationsfaktors EF-3 (HEF3)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12773 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”translationalen Elongationsfaktors EF-3 (HEF3)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12773 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YNL320W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12829 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YNL320W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12829 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YNL320W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12829 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Proteins aus dem Chitinsynthase-3-Komplex”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12883 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Proteins aus dem Chitinsynthase-3-Komplex”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12883 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Proteins aus dem Chitinsynthase-3-Komplex”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12883 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Alkyl-/Arylsulfatase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12889 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Alkyl-/Arylsulfatase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12889 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Alkyl-/Arylsulfatase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 12889 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”antiviralen Adapterproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 13014 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”antiviralen Adapterproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 13014 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”antiviralen Adapterproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 13014 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Repressors der G1-Transkription”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 13018 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Repressors der G1-Transkription”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 13018 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Repressors der G1-Transkription”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 13018 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YOR097C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 13024 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YOR097C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 13024 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YOR097C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 13024 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 13030 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 13030 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 13030 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Komponente des RAM-Signalübertragungssystems”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14085 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Komponente des RAM-Signalübertragungssystems”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14085 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Komponente des RAM-Signalübertragungssystems”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14085 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Proteinkinase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14093 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Proteinkinase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14093 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Proteinkinase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14093 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14113 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14113 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14113 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14246 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14246 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14246 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit der RNA-Polymerase III”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14311 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit der RNA-Polymerase III”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14311 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit der RNA-Polymerase III”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14311 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Lysophospholipase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14914 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Lysophospholipase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14914 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Lysophospholipase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14914 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Saccharopindehydrogenase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15382 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Saccharopindehydrogenase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15382 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Saccharopindehydrogenase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15382 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”alpha-Mannosidase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15460 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”alpha-Mannosidase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15460 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”alpha-Mannosidase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15460 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ykl100c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15571 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ykl100c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15571 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”ykl100c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15571 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15593 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15593 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15593 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15646 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15646 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vorn Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15646 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Metallionentransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15673 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Metallionentransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15673 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Metallionentransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15673 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16005 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16005 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16005 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR082C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16114 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR082C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16114 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR082C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16114 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B1258-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14402 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B1258-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14402 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B1258-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14402 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YML101C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16093 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YML101C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16093 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YML101C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16093 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16106 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16106 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16106 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16120 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16120 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16120 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Exoribonuklease”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16275 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Exoribonuklease”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16275 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Exoribonuklease”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16275 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16305 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16305 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16305 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YPL068C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16573 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YPL068C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16573 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YPL068C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16573 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B0165-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14396 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B0165-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14396 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B0165-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14396 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YOR203W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16299 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YOR203W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16299 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YOR203W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16299 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Ribonukleoproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16133 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Ribonukleoproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16133 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Ribonukleoproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16133 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transkriptionsfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15056 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transkriptionsfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15056 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transkriptionsfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15056 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YKL111C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15587 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YKL111C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15587 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YKL111C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15587 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16582 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16582 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16582 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transportproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14839 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transportproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14839 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transportproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14839 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Proteintranslokaseproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15014 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Proteintranslokaseproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15014 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Proteintranslokaseproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15014 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YJL010C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15432 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YJL010C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15432 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YJL010C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15432 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B1267-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14497 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B1267-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14497 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B1267-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14497 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Membranproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14718 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Membranproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14718 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Membranproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14718 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B1381-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14791 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B1381-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14791 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B1381-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14791 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B2646-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14879 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B2646-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14879 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”B2646-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 14879 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”60S-ribosomalen Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15064 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”60S-ribosomalen Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15064 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”60S-ribosomalen Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15064 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Rho-GDP-Dissoziationsinhibitors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15257 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Rho-GDP-Dissoziationsinhibitors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15257 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Rho-GDP-Dissoziationsinhibitors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15257 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YHL005C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15378 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YHL005C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15378 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YHL005C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 15378 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transmembranproteins mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16629 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transmembranproteins mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16629 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Transmembranproteins mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16629 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Stationäre-Phase-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16647 umfasst, Arabidopsis thaliana einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine erhöhte NUE, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Stationäre-Phase-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16647 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Stationäre-Phase-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO. 16647 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp verleiht.
Somit lässt sich gemäß der Methode der Erfindung eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon verglichen mit einer Kontrolle oder dem Wildtyp erzielen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 39 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 38 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 38 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 38 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 39 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b0017-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 43 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 42 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 42 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 43 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Transportprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 124 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 123 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 123 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 123 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 124 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 381 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 380 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 380 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 381 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”gamma-Glutamylkinase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 680 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 679 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 679 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 680 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”alpha-Glucosidase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 813 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 812 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 812 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 813 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Adenylatkinase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 1056 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 1055 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 1055 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 1056 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 1564 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 1563 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 1563 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 1564 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Molybdopterinbiosyntheseprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 1706 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 1705 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 1705 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 1706 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Hydroxylaminreduktase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 1845 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 1844 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 1844 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 1845 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Prolindehydrogenase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 1951 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 1950 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 1950 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 1951 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”PhoH-ähnliches Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 1976 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 1975 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 1975 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 1976 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Isomerase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 2128 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 2127 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2127 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2127 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 2128 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b1933-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 2136 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 2135 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2135 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2135 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 2136 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Glycosyltransferase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 2172 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 2171 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2171 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 2172 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b2165-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 2298 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 2297 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2297 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2297 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 2298 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Transporter für kurzkettige Fettsäuren” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 2427 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 2426 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2426 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2426 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 2427 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b2238-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 2453 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 2452 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 2452 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2452 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 2453 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 2552 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 2551 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2551 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 2552 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b2431-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 2601 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 2600 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2600 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 2601 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell)” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 2669 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 2668 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2668 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 2669 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b2766-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 2773 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 2772 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 2772 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 2773 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Glycindecarboxylase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 3118 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 3117 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3117 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 3118 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Threoninammoniaklyase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 3391 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 3390 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 3390 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3390 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 3391 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b3120-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 3397 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 3396 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3396 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 3397 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Usher-Protein der Außenmembran” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 3471 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 3470 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3470 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 3471 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 3564 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 3563 umfasst, oder einer Nukleinsäure, die sich von der Nukleinsäure SEQ ID NO. 3563 dadurch unterscheidet, dass das Stopp-Codon taa durch tga ersetzt ist, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3563 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 3564 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Hydrolyase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 3771 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 3770 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3770 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 3771 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Lysophospholipase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 3869 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 3868 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3868 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 3869 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yal019w-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 3896 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 3895 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3895 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 3896 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Carnitinacetyltransferase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 3954 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 3953 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 3953 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 3954 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Transkriptionsaktivator” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 4112 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4111 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4111 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4112 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Spleißfaktor” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 4150 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4149 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4149 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4150 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 4163 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4162 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4162 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4163 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”mikrosomale beta-Keto-Reduktase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 4236 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4235 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4235 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4236 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 4281 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4280 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4280 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4281 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ybr262c-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 4289 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4288 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4288 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4289 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderliches Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 4316 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4315 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4315 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4316 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YDR070C-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 4326 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4325 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4325 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4326 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Chaperon” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 4336 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4335 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4335 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4336 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 4347 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4346 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4346 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4347 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 4362 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4361 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4361 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4362 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Dihydrosphingosinphosphatlyase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 4403 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4402 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4402 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4403 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Ubiquitin-Regulationsprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 4432 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4431 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4431 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4432 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ydr355c-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 4436 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4435 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4435 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4436 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”lysinspezifische Metalloprotease” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 4486 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4485 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4485 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4486 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 4507 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4506 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4506 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4507 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”myo-Inosit-Transporter” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 4791 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4790 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4790 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4791 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 4807 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4806 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4806 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4807 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YFR007W-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 4837 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 4836 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 4836 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 4837 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Oxidoreduktase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 5312 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5311 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5311 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5312 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Transkriptionselongationsfaktor” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 5347 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5346 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5346 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5347 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”zytosolische Katalase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 5534 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5533 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5533 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5534 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ygr122c-a-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 5552 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5551 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5551 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5552 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”v-SNARE-Bindungsprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 5560 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5559 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5559 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5560 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”an der Sphingolipidbiosynthese beteiligtes Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 5603 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5602 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5602 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5603 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”mitochondriales ribosomales Protein der kleinen Untereinheit” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 5609 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5608 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5608 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5609 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Phosphatidylserindecarboxylase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 5615 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5614 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5614 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5615 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Cholinphosphatcytidylyltransferase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 5667 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5666 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5666 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5667 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ygr266w-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 5702 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5701 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5701 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5702 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”zellwandständige endo-beta-1,3-Glucanase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 5751 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5750 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5750 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5751 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ygr290w-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 5755 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5754 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5754 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5755 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yhl021c-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 5779 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5778 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5778 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5779 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”am Golgitransport beteiligtes v-SNARE-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 5813 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5812 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5812 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5813 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”mitochondriale Seryl-tRNA-Synthetase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 5968 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5967 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5967 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5968 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yhr127w-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 5974 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 5973 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 5973 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 5974 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 6028 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6027 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6027 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6028 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Glucoamylase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 6108 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6107 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6107 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6108 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinase-Kaskade reguliert” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 6151 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6150 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6150 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6151 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Saccharopindehydrogenase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 6199 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6198 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6198 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6199 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 6209 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6208 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6208 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6209 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit des Kernporenkomplexes” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 6243 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6242 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6242 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6243 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yjl064w-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 6247 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6246 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6246 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6247 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yjl067w-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 6251 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6250 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6250 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6251 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Kalium:Wasserstoff-Antiporter” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 6298 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6297 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6297 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6298 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”GPI-verankertes Zellwandprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 6327 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6326 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6326 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6327 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yjl213w-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 6489 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6488 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6488 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6489 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 6551 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6550 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6550 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6551 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”kleine Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 6701 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6700 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6700 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6701 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Zinkmetalloprotease” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 6817 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 6816 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 6816 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 6817 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 7367 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7366 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7366 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7367 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”alpha-Mannosidase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 7476 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7475 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7475 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7476 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ribosomales Protein der kleinen Untereinheit” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 7603 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7602 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7602 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7603 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”mitochondriales Protein aus dem Intermembranraum” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 7652 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7651 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7651 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7652 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 7662 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7661 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7661 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7662 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ykl100c-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 7676 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7675 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7675 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7676 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ykl131w-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 7680 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7679 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7679 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7680 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”mitochondriales ribosomales Protein der großen Untereinheit” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 7711 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7710 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7710 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7711 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”G-Protein-gekoppelter Pheromonrezeptor” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 7736 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7735 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7735 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7736 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Golgimembranprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 7779 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7778 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7778 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7779 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”regulatorische Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 7830 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 7829 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 7829 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 7830 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Dihydroorotatdehydrogenase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 8018 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8017 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8017 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8018 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ykr016w-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 8046 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8045 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8045 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8046 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ykr021w-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 8074 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8073 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8073 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8074 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”nicht essentielle kleine GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 8264 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8263 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8263 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8264 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”an späten Golgivesikeln lokalisiertes integrales Membranprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 8288 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8287 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8287 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8288 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Peptidtransporter” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 8469 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8468 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8468 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8469 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Transkriptionsfaktor” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 8485 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8484 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8484 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8485 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 8493 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8492 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8492 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8493 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yll014w-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 8515 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8514 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8514 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8515 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”nicht essentieller Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 8540 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8539 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8539 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8540 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yll023c-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 8572 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8571 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8571 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8572 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yll037w-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 8576 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8575 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8575 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8576 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yll049w-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 8580 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8579 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8579 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8580 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Cysteintransporter” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 8662 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8661 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8661 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8662 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Metallionentransporter” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 8992 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8991 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8991 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8992 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ylr042c-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 8996 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8995 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8995 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 8996 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YLR053C-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 9000 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 8999 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 8999 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 9000 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”zytosolische Serinhydroxymethyltransferase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 9552 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 9551 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 9551 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 9552 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 9638 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 9637 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 9637 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 9638 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ylr065c-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 9673 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 9672 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 9672 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 9673 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Xylitdehydrogenase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 10183 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 10182 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10182 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 10183 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”3-Ketosterolreduktase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 10215 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 10214 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10214 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 10215 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Alkylhydroperoxidreduktase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 10448 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 10447 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10447 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 10448 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ylr125w-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 10452 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 10451 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10451 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 10452 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC)” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 10464 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 10463 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10463 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 10464 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 10534 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 10533 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10533 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 10534 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”mitochondriales Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 10542 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 10541 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10541 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 10542 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ARV1-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 10563 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 10562 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10562 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 10563 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”GTP-bindendes Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 10991 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 10990 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10990 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 10991 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligtes Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 10999 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 10998 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 10998 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 10999 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”nicht essentielles Kinetochorprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 11005 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11004 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11004 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11005 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”meiotisches Rekombinationsprotein ” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 11013 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11012 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11012 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11013 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”signalübertragende MEK-Kinase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 11055 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11054 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11054 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11055 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 11067 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11066 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11066 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11067 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ylr404w-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 11075 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11074 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11074 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11075 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ylr463c-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 11081 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11080 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11080 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11081 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Adeninphosphoribosyltransferase,” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 11553 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11552 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11552 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11553 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Mcm1p-bindender Transkriptionsrepressor” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 11570 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11569 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11569 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11570 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex)” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 11597 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11596 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11596 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11597 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yml089c-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 11601 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11600 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11600 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11601 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”yml128c-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 11613 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 11612 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 11612 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 11613 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Hexosetransporter” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 12247 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12246 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12246 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12247 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Zinkfingerprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 12264 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12263 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12263 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12264 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”für die Reifung ribosomaler RNAs erforderliches Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 12317 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12316 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12316 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12317 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Factor-Arrest-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 12328 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12327 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12327 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12328 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YMR082C-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 12332 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12331 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12331 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12332 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit des nuklearen Cap-Binding-Proteinkomplexes” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 12379 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12378 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12378 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12379 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YMR126C-Membranprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 12395 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12394 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12394 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12395 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YMR144W-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 12407 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12406 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12406 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12407 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YMR160W-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 12415 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12414 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12414 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12415 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Stationäre-Phase-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 12421 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12420 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12420 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12421 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YMR209C-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 12441 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12440 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12440 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12441 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YMR233W-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 12471 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12470 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12470 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12471 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 12750 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12749 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12749 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12750 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”regulatorisches CAT8-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 12774 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12773 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12773 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12774 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”translationaler Elongationsfaktor EF-3 (HEF3)” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 12830 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12829 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12829 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12830 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YNL320W-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 12884 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12883 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12883 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12884 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Protein aus dem Chitinsynthase-3-Komplex” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 12890 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 12889 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 12889 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 12890 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Alkyl-/Arylsulfatase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 13015 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 13014 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 13014 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 13015 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”antivirales Adapterprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 13019 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 13018 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 13018 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 13019 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Repressor der G1-Transkription” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 13025 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 13024 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 13024 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 13025 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YOR097C-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 13031 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 13030 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 13030 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 13031 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
In Eukaryonten ist das Polypeptid bifunktionell und wird durch ein Nukleinsäuremolekül kodiert. In Prokaryonten werden diese beiden Funktionen gewöhnlich durch zwei verschiedene Nukleinsäuremoleküle kodiert. Die Homologe der jeweiligen Nukleinsäuremoleküle sind in den Tabellen IA NHOM, IA CHOM, IIA NHOM und IIA CHOM aufgeführt (NHOM für das für das Polypeptid, das den N-Terminus abdeckt, kodierende Nukleinsäuremolekül beziehungsweise für das den N-Terminus abdeckende Polypeptid; CHOM für das für das Polypeptid, das den C-Terminus abdeckt, kodierende Nukleinsäuremolekül beziehungsweise für das den C-Terminus abdeckende Polypeptid). Die Koexpression und/oder Expression einer Genfusion dieser Homologe, die nach dem Fachmann bekannten Verfahren durchgeführt werden kann, führt zu den gleichen Ergebnissen wie die Expression der eukaryontischen Homologe.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 14086 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14085 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14085 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14086 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Komponente des RAM-Signalübertragungssystems” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 14094 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14093 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14093 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14094 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Proteinkinase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 14114 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14113 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14113 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14114 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54)” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 14247 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14246 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14246 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14247 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 14312 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14311 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14311 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14312 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit der RNA-Polymerase III” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 14915 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14914 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14914 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14915 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Lysophospholipase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 15383 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15382 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15382 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15383 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Saccharopindehydrogenase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 15461 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15460 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15460 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15461 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”alpha-Mannosidase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 15572 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15571 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15571 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15572 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”ykl100c-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 15594 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15593 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15593 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15594 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”regulatorische Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 15647 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15646 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15646 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15647 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”nicht essentieller Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 15674 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15673 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15673 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15674 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Metallionentransporter” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 16006 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16005 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16005 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16006 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 16115 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16114 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16114 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16115 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YMR082C-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 14403 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14402 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14402 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14403 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”B1258-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 16094 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16093 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16093 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16094 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YML101C-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 16107 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16106 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16106 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16107 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 16121 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16120 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16120 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16121 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”für die Vererbung von Peroxisomen benötigtes Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 16276 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16275 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16275 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16276 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Exoribonuklease” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 16306 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16305 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16305 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16306 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 16574 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16573 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16573 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16574 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YPL068C-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 14397 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14396 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14396 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14397 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”B0165-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 16300 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16299 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16299 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16300 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YOR203W-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 16134 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16133 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16133 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16134 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Ribonukleoprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 15057 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15056 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15056 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15057 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Transkriptionsfaktor” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 15588 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15587 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15587 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15588 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YKL111C-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 16583 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16582 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16582 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16583 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 14840 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14839 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14839 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14840 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Transportprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 15015 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15014 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15014 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15015 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Proteintranslokaseprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 15433 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15432 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15432 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15433 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YJL010C-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 14498 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14497 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14497 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14498 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”B1267-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine, verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 14719 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14718 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14718 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14719 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Membranprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 14792 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14791 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14791 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14792 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”B1381-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 14880 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 14879 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 14879 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 14880 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”B2646-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 15065 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15064 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15064 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15065 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”60S-ribosomales Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 15258 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15257 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15257 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15258 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 15379 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 15378 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 15378 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 15379 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YHL005C-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 16630 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16629 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16629 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16630 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid SEQ ID NO. 16648 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO. 16647 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7, in der gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO. 16647 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO. 16648 gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Stationäre-Phase-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus ein erhöhter Ertrag, vorzugsweise eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verliehen, insbesondere eine verbesserte NUE oder eine erhöhte Biomasseproduktion oder eine verbesserte NUE und eine erhöhte Biomasseproduktion.
Es wurde weiterhin beobachtet, dass man durch Erhöhen oder Erzeugen der Aktivität eines von dem in Tabelle VII-A gezeigten Nukleinsäuremolekül abgeleiteten Nukleinsäuremoleküls einer Pflanze, zum Beispiel A. thaliana, eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung, z. B. einer erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verlieh. Gemäß einer Asuführungsform wird somit ein in Tabelle VII-A aufgeführtes Nukleinsäuremolekül oder dessen in Tabelle I aufgeführtes Homolog oder das Expressionsprodukt in dem Verfahren der vorliegenden Erfindung zur Erhöhung der Effizienz der Nährstoffausnutzung, z. B. der Erhöhung der Effizienz der Stickstoffausnutzung, einer Pflanze verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp eingesetzt.
Es wurde weiterhin beobachtet, dass man durch Erhöhen oder Erzeugen der Aktivität eines von dem in Tabelle VII-B gezeigten Nukleinsäuremolekül abgeleiteten Nukleinsäuremoleküls einer Pflanze, zum Beispiel A. thaliana, eine erhöhte Stresstoleranz, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verlieh. Gemäß einer Ausführungsform wird somit ein in Tabelle VII-B aufgeführtes Nukleinsäuremolekül oder dessen in Tabelle I aufgeführtes Homolog oder das Expressionsprodukt in dem Verfahren der vorliegenden Erfindung zur Erhöhung der Stresstoleranz, z. B. der Erhöhung der Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, einer Pflanze verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp eingesetzt.
Es wurde weiterhin beobachtet, dass man durch Erhöhen oder Erzeugen der Aktivität eines von dem in Tabelle VII-C gezeigten Nukleinsäuremolekül abgeleiteten Nukleinsäuremoleküls einer Pflanze, zum Beispiel A. thaliana, eine erhöhte Stresstoleranz, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber zyklischen Dürrebedingungen, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verlieh. Gemäß einer Ausführungsform wird somit ein in Tabelle VII-C aufgeführtes Nukleinsäuremolekül oder dessen in Tabelle I aufgeführtes Homolog oder das Expressionsprodukt in dem Verfahren der vorliegenden Erfindung zur Erhöhung der Stresstoleranz, z. B. der Erhöhung der Toleranz gegenüber zyklischen Dürrebedingungen, einer Pflanze verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp eingesetzt.
Es wurde weiterhin beobachtet, dass man durch Erhöhen oder Erzeugen der Aktivität eines von dem in Tabelle VII-D gezeigten Nukleinsäuremolekül abgeleiteten Nukleinsäuremoleküls einer Pflanze, zum Beispiel A. thaliana, einen erhöhten intrinsischen Ertrag, z. B. eine erhöhte Biomasse unter Standardbedingungen, z. B. eine erhöhte Biomasse in Abwesenheit von Stressbedingungen sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verlieh. Gemäß einer Ausführungsform wird somit ein in Tabelle VII-D aufgeführtes Nukleinsäuremolekül oder dessen in Tabelle I aufgeführtes Homolog oder das Expressionsprodukt in dem Verfahren der vorliegenden Erfindung zur Erhöhung des intrinsischen Ertrags, z. B. zur Erhöhung des Ertrags, in Abwesenheit von Stressbedingungen sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, einer Pflanze verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp eingesetzt.
Der Ausdruck ”Expression” bezieht sich auf die Transkription und/oder Translation eines kodogenen Gensegments oder Gens. In der Regel handelt es sich bei dem erhaltenen Produkt um eine mRNA oder ein Protein. Expressionsprodukte können jedoch auch funktionelle RNAs wie zum Beispiel Antisense, Nukleinsäuren, tRNAs, snRNAs, rRNAs, RNAi, siRNA, Ribozyme usw. einschließen. Die Expression kann systemisch, lokal oder zeitweilig erfolgen, zum Beispiel eingeschränkt auf bestimmte Zelltypen, Gewebe, Organe oder Organellen oder Zeitperioden.
Gemäß einer Ausführungsform umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung einen oder mehrere der folgenden Schritte

(a) die Stabilisierung eines Proteins, das die erhöhte Expression eines durch das Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodierten Proteins oder des Polypeptids der Erfindung mit der hier erwähnten Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer Alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein- gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nuklearen Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nuklearen Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, verleiht und einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, verleiht;
(b) die Stabilisierung einer mRNA, die die erhöhte Expression eines durch das Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodierten Proteins oder dessen Homologe verleiht, oder einer mRNA, die für das Polypeptid der vorliegenden Erfindung mit der hier erwähnten Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, kodiert und einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, verleiht;
(c) die Erhöhung der spezifischen Aktivität eines Proteins, das die erhöhte Expression eines durch das Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodierten Proteins oder des Polypeptids der vorliegenden Erfindung verleiht oder die inhibitorische Regulation des Polypeptids der Erfindung vermindert;
(d) die Erzeugung oder Erhöhung der Expression eines endogenen oder künstlichen Transkriptionsfaktors, der die Expression eines Proteins vermittelt, welches die erhöhte Expression eines durch das Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodierten Proteins oder des Polypeptids der Erfindung mit der hier erwähnten Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), der kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, der Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, zytosolischer Katalase, zytosolischer Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, dem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, verleiht und einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, verleiht;
(e) die Stimulierung der Aktivität eines Proteins, welches die erhöhte Expression eines durch das Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung kodierten Proteins oder eines Polypeptids der vorliegenden Erfindung mit der hier erwähnten Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), der kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, der Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, zytosolischer Katalase, zytosolischer Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, dem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W- Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, verleiht und einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, verleiht, indem man einen oder mehrere exogene Faktoren zu dem Organismus oder Teilen davon gibt;
(f) die Expression eines transgenen Gens, das für ein Protein kodiert, welches die erhöhte Expression eines durch das Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung kodierten Proteins oder eines Polypeptids der vorliegenden Erfindung mit der hier erwähnten Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), der kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, der Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, zytosolischer Katalase, zytosolischer Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, dem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, verleiht und einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, verleiht; und/oder
(g) die Erhöhung der Kopienzahl eines Gens, welches die erhöhte Expression eines Nukleinsäuremoleküls, das für ein durch das Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung kodiertes Polypeptid oder das Polypeptid der vorliegenden Erfindung mit der hier erwähnten Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), der kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, der Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, zytosolischer Katalase, zytosolischer Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, dem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, kodiert, verleiht und einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, verleiht;
(h) die Erhöhung der Expression des endogenen Gens, das für das Polypeptid der Erfindung oder seine Homologe kodiert, durch Zugabe von positiven Expressionselementen oder durch Entfernen von negativen Expressionselementen; so lassen sich z. B. mit homologer Rekombination entweder positive Regulationselemente wie für Pflanzen der 35S-Enhancer in den Promotor einführen oder Repressorelemente aus regulatorischen Regionen entfernen. Weiterhin lassen sich Methoden zur Genumwandlung anwenden, um Repressorelemente zu stören oder um die Aktivität positiver Elemente zu verstärken – positive Elemente lassen sich durch T-DNA oder Transposonmutagenese ungezielt in Pflanzen einführen, und die Linien, bei denen die positiven Elemente in der Nähe eines erfindungsgemäßen Gens integriert worden sind und deren Expression daher verstärkt ist, können identifiziert werden;

(i) die Modulierung der Wachstumsbedingungen der Pflanze derart, dass die Expression oder Aktivität des für das Protein der Erfindung kodierenden Gens oder das Protein selbst verbessert ist;
(j) die Auswahl von Organismen mit besonders hoher Aktivität des Proteins der Erfindung aus natürlichen oder aus mutagenisierten Quellen und deren Züchtung in den Zielorganismen, z. B. den Elite-Kulturpflanzen.

Vorzugsweise handelt es sich bei der mRNA um das Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung, und/oder das Protein, das die erhöhte Expression eines durch das Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung alleine oder in Verbindung mit einer Transitnukleinsäuresequenz bzw. einer für das Transitpeptid kodierenden Nukleinsäuresequenz kodierten Proteins oder des Polypeptids mit der hier erwähnten Aktivität verleiht, z. B. einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon nach Erhöhen der Expression oder Aktivität des kodierten Polypeptids verleiht oder die Aktivität eines Polypeptids mit einer Aktivität wie das in Tabelle II Spalte 3 gezeigte Protein oder dessen Homologe hat.
Im Allgemeinen korreliert die Menge an mRNA oder Polypeptid in einer Zelle oder einem Kompartiment eines Organismus mit der Menge an kodiertem Protein und somit mit der Gesamtaktivität des kodierten Proteins in diesem Volumen. Diese Korrelation ist nicht immer linear, und die Aktivität in dem Volumen hängt von der Stabilität der Moleküle oder dem Vorhandensein aktivierender oder inhibierender Kofaktoren ab. Weiterhin sind Produkt- und Eduktinhibierungen von Enzymen gut bekannt und in Lehrbüchern, z. B. Stryer, Biochemistry, beschrieben.
Im Allgemeinen korreliert die Menge an mRNA, Polynukleotid oder Nukleinsäuremolekül in einer Zelle oder einem Kompartiment eines Organismus mit der Menge an kodiertem Protein und somit mit der Gesamtaktivität des kodierten Proteins in diesem Volumen. Diese Korrelation ist nicht immer linear, und die Aktivität in dem Volumen hängt von der Stabilität der Moleküle, dem Abbau der Moleküle oder dem Vorhandensein aktivierender oder inhibierender Kofaktoren ab. Weiterhin sind Produkt- und Eduktinhibierungen von Enzymen gut bekannt, z. B. Zinser et al. ”Enzyminhibitoren”/Enzyme inhibitors”.
Die Aktivität der obenerwähnten Proteine und/oder Polypeptide, die durch das Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung kodiert werden, lässt sich auf verschiedene Weisen erhöhen. So wird zum Beispiel die Aktivität in einem Organismus oder in einem Teil davon wie einer Zelle erhöht, indem man die Anzahl an Genprodukten erhöht, z. B. durch Erhöhen der Expressionsrate, wie der Einführung eines stärkeren Promotors, oder durch Erhöhen der Stabilität der exprimierten mRNA, wodurch die Translationsrate erhöht wird, und/oder durch Erhöhen der Stabilität des Genprodukts, wodurch die Anzahl der zerfallenen Proteine reduziert wird. Weiterhin kann man die Aktivität oder den Umsatz von Enzymen so beeinflussen, dass eine Abnahme oder Zunahme der Reaktionsrate oder eine Modifikation (Abnahme oder Zunahme) der Affinität zum Substrat resultiert. Eine Mutation im katalytischen Zentrum eines Polypeptids der Erfindung, z. B. einem Enzym, kann die Umsatzrate des Enzyms modulieren, ein Eliminieren einer essentiellen Aminosäure zum Beispiel kann eine verminderte oder vollständig abgeschaltete Aktivität des Enzyms zur Folge haben, oder die Deletion oder Mutation von Regulator-Bindungsstellen kann eine negative Regulation wie eine Rückkopplungsinhibierung (oder eine Substratinhibierung, wenn die Substratkonzentration ebenfalls erhöht wird) reduzieren. Die spezifische Aktivität eines Enzyms der vorliegenden Erfindung lässt sich so erhöhen, dass die Umsatzrate erhöht ist oder die Bindung eines Kofaktors verbessert ist. Durch eine Verbesserung der Stabilität der kodierenden mRNA oder des Proteins lässt sich auch die Aktivität eines Genprodukts erhöhen. Die Stimulierung der Aktivität fällt ebenfalls unter den Umfang des Ausdrucks ”erhöhte Aktivität”.
Außerdem kann man die Regulation der obenerwähnten Nukleinsäuresequenzen so modifizieren, dass die Genexpression erhöht wird. Dies lässt sich vorteilhaft mit Hilfe von heterologen regulatorischen Sequenzen erreichen, oder indem man die vorhandenen natürlichen regulatorischen Seqenzen modifiziert, zum Beispiel mutiert. Die vorteilhaften Methoden können auch miteinander kombiniert werden.
Im Allgemeinen lässt sich eine Aktivität eines Genprodukts in einem Organismus oder einem Teil davon, insbesondere in einer Pflanzenzelle oder einer Organelle einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Pflanzengewebe oder einem Teil davon oder in einem Mikroorganismus erhöhen, indem man die Menge an spezifisch kodierender mRNA oder des entsprechenden Proteins in diesem Organismus oder einem Teil davon erhöht. ”Menge an Protein oder mRNA” ist so zu verstehen, dass damit die Molekülzahl an Polypeptiden oder mRNA-Molekülen in einem Organismus, speziell einer Pflanze, einem Gewebe, einer Zelle oder einem Zellkompartiment gemeint ist. Eine ”Erhöhung” der Menge eines Proteins bedeutet die quantitative Erhöhung der Molekülzahl dieses Proteins in einem Organismus, speziell einer Pflanze, einem Gewebe, einer Zelle oder einem Zellkompartiment wie einer Organelle wie z. B. einem Plastid oder Mitochondrien oder einem Teil davon – zum Beispiel durch eine der hier unten beschriebenen Methoden – im Vergleich zu einem Wildtyp, einer Kontrolle oder einer Referenz.
Die Erhöhung der Molekülzahl beläuft sich vorzugsweise auf wenigstens 1%, vorzugsweise auf mehr als 10%, besonders bevorzugt auf 30% oder mehr, insbesondere bevorzugt auf 50%, 70% oder mehr, ganz insbesondere bevorzugt auf 100%, ganz besonders bevorzugt auf 500% oder mehr. Eine de-novo-Expression wird jedoch ebenfalls als Gegenstand der vorliegenden Erfindung betrachtet.
Eine Modifikation, d. h. eine Erhöhung, kann durch endogene oder exogene Faktoren bewirkt werden. So kann zum Beispiel eine Erhöhung der Aktivität in einem Organismus oder einem Teil davon herbeigeführt werden, indem man ein Genprodukt oder eine Vorstufe davon oder einen Aktivator oder einen Agonisten zum Medium oder der Nahrung gibt, oder sie kann herbeigeführt werden, indem man diese Gegenstände transient oder stabil in einen Organismus einführt. Weiterhin lässt sich eine solche Erhöhung durch die Einführung der erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenz oder des kodierten Proteins in das korrekte Zellkompartiment, zum Beispiel in den Kern oder das Zytoplasma oder in Plastide entweder durch Transformation und/oder durch Targeting erzielen.
Gemäß einer Ausführungsform erreicht man das erhöhte Ertragsniveau, insbesondere die Verbesserung der NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle vom Wildtyp in der Pflanze oder einem Teil davon, z. B. in einer Zelle, einem Gewebe, einem Organ, einer Organelle, dem Cytosol usw., indem man die endogene Konzentration des Polypeptids der Erfindung erhöht. Dementsprechend betrifft die vorliegende Erfindung gemäß einer Ausführungsform der vorliegenden Erfindung ein Verfahren, bei dem man die Genkopienzahl eines für das Polynukleotid oder Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodierenden Gens erhöht. Weiterhin lässt sich die endogene Konzentration des Polypeptids der Erfindung zum Beispiel erhöhen, indem man die transkriptionelle oder translationale Regulation des Polypeptids modifiziert.
Gemäß einer Ausführungsform lässt sich ein erhöhter Ertrag, insbesondere die verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, in der Pflanze oder einem Teil davon durch gezielte oder zufällige Mutagenese der endogenen erfindungsgemäßen Gene verändern. So lassen sich zum Beispiel mit homologer Rekombination entweder positive Regulationselemente wie für Pflanzen der 35S-Enhancer in den Promotor einführen oder Repressorelemente aus regulatorischen Regionen entfernen. Darüber hinaus können bei der Genumwandlung wie z. B. von Kochevenko und Willmitzer (Plant Physiol. 132 (1), 174 (2003)) und in den darin angeführten Literaturstellen beschriebene Methoden angewendet werden, um Repressorelemente zu stören oder um die Aktivität positiver Regulationselemente zu verstärken.
Weiterhin lassen sich positive Elemente durch t-DNA oder Transposonmutagenese ungezielt in (Pflanzen-)Genome einführen, und die Linien, bei denen die positiven Elemente in der Nähe eines erfindungsgemäßen Gens integriert worden sind und deren Expression daher verstärkt ist, können identifiziert werden. Die Aktivierung von Pflanzengenen durch ungezielte Integration von Enhancer-Elementen wurde von Hayashi et al. (Science 258, 1350 (1992)) oder Weigel et al. (Plant Physiol. 122, 1003 (2000)) und in den darin angeführten Literaturstellen beschrieben.
Reverse genetische Strategien zur Identifizierung von Insertionen (die gegebenenfalls die Aktivierungselemente tragen) in der Nähe der interessierenden Gene wurden verschiedentlich beschrieben, z. B. Krysan et al. (Plant Cell 11, 2283 (1999)); Sessions et al. (Plant Cell 14, 2985 (2002)); Young et al. (Plant Physiol. 125, 513 (2001)); Koprek et al. (Plant J. 24, 253 (2000)); Jeon et al. (Plant J. 22, 561 (2000)); Tissier et al. (Plant Cell 11, 1841 (1999)); Speulmann et al. (Plant Cell 11, 1853 (1999)). Kurz gesagt wird Material von allen Pflanzen einer großen t-DNA- oder transposonmutagenisierten Pflanzenpopulation geerntet und genomische DNA zubereitet. Die genomische DNA wird dann nach spezifischen Architekturen wie zum Beispiel in Krysan et al. (Plant Cell 11, 2283 (1999)) beschrieben gepoolt. Die Pools der genomischen DNAs werden dann mittels spezifischer Multiplex-PCR-Reaktionen, mit denen die Kombination des insertierten Mutagens (z. B. t-DNA oder Transposon) und des interessierenden Gens nachgewiesen wird, gescreent. Es werden daher PCR-Reaktionen mit den DNA-Pools mit spezifischen Kombinationen von t-DNA oder Transposon flankierenden Primern und genspezifischen Primern durchgeführt. Allgemeine Richtlinien für die Entwicklung von Primern finden sich wiederum bei Krysan et al. (Plant Cell 11, 2283 (1999)). Ein erneutes Screening von DNA-Pools mit geringeren Konzentrationen führt zur Identifizierung von einzelnen Pflanzen, bei denen das interessierende Gen durch das insertierte Mutagen aktiviert ist.
Die Verstärkung von positiven regulatorischen Elementen oder die Störung oder Schwächung von negativen regulatorischen Elementen lässt sich auch durch herkömmliche Mutagenesetechniken erreichen: Die Produktion von chemisch oder durch Strahlung mutierten Populationen ist ein herkömmliches, dem Fachmann bekanntes Verfahren. Methoden für Pflanzen wurden von Koorneef et al. (Mutat Res. Mar. 93 (1) (1982)) und in den darin angeführten Literaturstellen und von Lightner und Caspar in "Methods in Molecular Biology" Band 82 beschrieben. Bei diesen Techniken induziert man gewöhnlich Punktmutationen, die sich in jedem bekannten Gen unter Anwendung von Methoden wie TILLING (Colbert et al., Plant Physiol, 126, (2001)) identifizieren lassen.
Dementsprechend lässt sich das Expressionsniveau erhöhen, wenn die endogenen Gene, die für ein Polypeptid kodieren, das eine erhöhte Expression des Polypeptids der vorliegenden Erfindung verleiht, insbesondere Gene, die das Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung umfassen, durch homologe Rekombination, Tilling-Ansätze oder Genumwandlung modifiziert werden. Es ist außerdem möglich, wie hier erwähnt den erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen Targeting-Sequenzen zuzufügen.
Falls gewünscht sind regulatorische Sequenzen zusätzlich zu einer Targetsequenz oder einem Teil davon operativ an die kodierende Region eines endogenen Proteins gebunden und steuern dessen Transkription und Translation oder die Stabilität bzw. den Abbau der kodierenden mRNA oder des exprimierten Proteins. Zum Modifizieren und zur Steuerung der Expression kann man Promotor, UTRs, Spleißstellen, Verarbeitungssignale, Polyadenylierungsstellen, Terminatoren, Enhancer, Repressoren, posttranskriptionelle oder posttranslationale Modifikationstellen verändern, hinzufügen oder ergänzen. So wurde zum Beispiel die Aktivierung von Pflanzengenen durch die nicht gezielte Integration von Enhancerelementen von Hayashi et al. (Science 258, 1350 (1992)) oder Weigel et al. (Plant Physiol. 122, 1003 (2000)) und in anderen darin angeführten Literaturstellen beschrieben. Man kann zum Beispiel die Expressionsniveaus des endogenen Proteins modulieren, indem man den endogenen Promotor durch einen stärkeren transgenen Promotor ersetzt oder die endogene 3'UTR durch eine 3'UTR ersetzt, die für eine bessere Stabilität sorgt, ohne dabei die kodierende Region zu ändern. Weiterhin lässt sich die transkriptionelle Regulation wie in den Beispielen beschrieben durch Einführen eines künstlichen Transkriptionsfaktors modulieren. Alternative Promotoren, Terminatoren und UTR sind unten beschrieben.
Die Aktivierung eines endogenen Polypeptids mit der obenerwähnten Aktivität, z. B. mit der Aktivität eines wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 3 gezeigten Proteins oder des Polypeptids der Erfindung, z. B. die Verleihung der Erhöhung des Ertragseffekts, insbesondere die Verbesserung der NUE und/oder die erhöhte Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon nach einer erhöhten Expression oder Aktivität im Zytosol und/oder in einer Organelle wie z. B. einem Plastid lässt sich auch erhöhen, indem man einen synthetischen Transkriptionsfaktor einführt, der in unmittelbarer Nähe zur kodierenden Region des für das wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 3 gezeigte Protein kodierenden Gens bindet und dessen Transkription aktiviert. Es lässt sich ein chimäres Zinkfingerprotein konstruieren, welches eine spezifische DNA-bindende Domäne und eine Aktivierungsdomäne z. B. die VP16-Domäne des Herpes-Simplex-Virus umfasst. Die spezifische Bindungsdomäne kann an die regulatorische Region des für das wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 3 gezeigte Protein kodierenden Gens binden. Die Expression des chimären Transkriptionsfaktors in einem Organismus, insbesondere in einer Pflanze, hat eine spezifische Expression des wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 3 gezeigten Proteins zur Folge. Die Methoden dafür sind dem Fachmann bekannt und/oder z. B. in WO01/52620 , Oriz, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 99, 13290 (2002) oder Guan, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 99, 13296 (2002) offenbart.
Gemäß einer weiteren Ausführungsform des Verfahrens gemäß der Erfindung werden Organismen verwendet, bei denen eines der obenerwähnten Gene oder eine der obenerwähnten Nukleinsäuren auf eine Weise mutiert ist, dass die Aktivität des kodierten Genprodukts verglichen mit den nicht mutierten Proteinen weniger oder überhaupt nicht durch zelluläre Faktoren beeinflusst wird. Gut bekannte Regulationsmechanismen der enzymatischen Aktivität sind zum Beispiel Substratinhibierung oder Rückkopplungsregulationsmechanismen. Wege und Techniken zur Einführung von Substitutionen, Deletierungen und Additionen einer oder mehrerer Basen, Nukleotide oder Aminosäuren einer entsprechenden Sequenz sind hier unten in den entsprechenden Absätzen und den hier angeführten Literaturstellen beschrieben, z. B. in Sambrook et al., Molecular Cloning, Cold Spring Habour, NY, 1989. Dem Fachmann wird es möglich sein, Regulationsdomänen und Bindungsstellen von Regulatoren zu identifizieren, indem er die Sequenz des Nukleinsäuremoleküls der vorliegenden Erfindung oder des Expressionsprodukts davon mit Hilfe von Computersoftware, die Algorithmen zur Identifizierung von Bindungsstellen und regulatorischen Domänen umfasst, mit dem Stand der Technik vergleicht oder indem er systematisch Mutationen in ein Nukleinsäuremolekül oder in ein Protein einführt und Assays auf diese Mutationen, die eine erhöhte spezifische Aktivität oder eine erhöhte Aktivität pro Volumen, insbesondere pro Zelle, bewirken, durchführt.
Es kann daher von Vorteil sein, in einem Organismus ein von einem evolutionär entfernt verwandten Organismus abgeleitetes Nukleinsäuremolekül der Erfindung oder ein Polypeptid der Erfindung zu exprimieren, wie z. B. bei der Verwendung eines prokaryontischen Gens in einem eukaryontischen Wirt, da in diesen Fällen die Regulationsmechanismen der Wirtszelle die Aktivität (zellular oder spezifisch) des Gens oder seines Expressionsprodukts nicht abschwächen.
Die Mutation wird so eingeführt, dass der verbesserte Ertrag, insbesondere aufgrund eines oder mehrerer verbesserter, wie oben definierter Ertragsmerkmale, insbesondere die verbesserte NUE und/oder Zunahme an Biomasse, nicht beeinträchtigt werden.
Weniger Einfluss auf die Regulation eines Gens oder dessen Genprodukt ist so zu verstehen, dass damit eine verminderte Regulation der enzymatischen Aktivität gemeint ist, die eine erhöhte spezifische oder zelluläre Aktivität des Gens bzw. dessen Produkts zur Folge hat. Eine Erhöhung der enzymatischen Aktivität ist so zu verstehen, dass damit eine enzymatische Aktivität gemeint ist, die im Vergleich zum Ausgangsorganismus um wenigstens 10%, vorteilhafterweise wenigstens 20, 30 oder 40%, besonders vorteilhaft um wenigstens 50, 60 oder 70% erhöht ist. Dies führt zu einer verbesserten NUE und/oder erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Durch die Erfindung ist es möglich, die obigen Methoden auf eine solche Weise durchzuführen, dass die Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress erhöht wird, wobei insbesondere die Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder die Effizienz der Wasserausnutzung erhöht wird. Gemäß einer anderen bevorzugten Ausführungsform ist es durch die Erfindung möglich, die obigen Methoden so durchzuführen, dass die Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere die NUE, erhöht wird. Gemäß einer weiteren bevorzugten Ausführungsform ist es durch die Erfindung möglich, die obigen Methoden so durchzuführen, dass die Toleranz gegenüber abiotischem Stress, insbesondere die Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder Effizienz der Wasserausnutzung, und gleichzeitig die Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere die Effizienz der Stickstoffausnutzung, erhöht wird. Gemäß einer anderen bevorzugten Ausführungsform ist es durch die Erfindung möglich, die obigen Methoden so durchzuführen, dass der Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie in Abwesenheit von Stressbedingungen erhöht wird. Gemäß einer weiteren bevorzugten Ausführungsform ist es durch die Erfindung möglich, die obigen Methoden so durchzuführen, dass die Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere die Effizienz der Stickstoffausnutzung, und der Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie in Abwesenheit von Stressbedingungen erhöht wird. Gemäß einer weiteren bevorzugten Ausführungsform ist es durch die Erfindung möglich, die obigen Methoden so durchzuführen, dass die Toleranz gegenüber abiotischem Stress, insbesondere die Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder Effizienz der Wasserausnutzung, und gleichzeitig die Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere die Effizienz der Stickstoffausnutzung, und der Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie in Abwesenheit von Stressbedingungen erhöht wird.
Die Erfindung ist nicht auf spezifische Nukleinsäuren, spezifische Polypeptide, spezifische Zelltypen, spezifische Wirtszellen, spezifische Bedingungen oder spezifische Methoden usw. als solche eingeschränkt, sondern kann variieren, und zahlreiche Modifikationen und Variationen davon werden dem Fachmann offensichtlich sein. Es versteht sich außerdem, dass die hier verwendete Terminologie lediglich zum Zweck der Beschreibung spezifischer Ausführungsformen dient und nicht einschränkend verstanden werden soll.
Die vorliegende Erfindung betrifft außerdem isolierte Nukleinsäuren, die ein Nukleinsäuremolekül, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus:

(a) einem Nukleinsäuremolekül, das für das in Spalte 7 von Tabelle IIB, Anwendung Nr. 1 gezeigte Polypeptid kodiert;
(b) einem in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1 gezeigten Nukleinsäuremolekül;
(c) einem Nukleinsäuremolekül, das, als Folge der Degeneration des genetischen Kodes, von einer in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Polypeptidsequenz abgeleitet werden kann und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verleiht;
(d) einem Nukleinsäuremolekül mit wenigstens 30% Identität, vorzugsweise wenigstens 40%, 50%, 60%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% mit der Nukleinsäuremolekülsequenz eines Polynukleotids, welches das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigte Nukleinsäuremolekül umfasst und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht;
(e) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das wenigstens 30% Identität, vorzugsweise wenigstens 40%, 50%, 60%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5%, mit der Aminosäuresequenz des durch das Nukleinsäuremolekül von (a), (b), (c) oder (d) kodierten Polypeptids hat und die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht;
(f) einem Nukleinsäuremolekül, das mit einem Nukleinsäuremolekül von (a), (b), (c), (d) oder (e) unter stringenten Hybridisierungsbedingungen hybridisiert und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht;
(g) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das mit Hilfe von monoklonalen oder polyklonalen Antikörpern gegen ein durch eines der Nukleinsäuremoleküle von (a), (b), (c), (d), (e) oder (f) kodiertes Polypeptid isoliert werden kann und die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1 gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat;
(h) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das die Konsensussequenz oder eines oder mehrere der wie in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigten Polypeptidmotive umfasst und vorzugsweise die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV, Anwendung Nr. 1 gezeigtes Polypeptid umfassendes Proteinmolekül wiedergegebene Aktivität hat;
(i) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das die durch ein wie in Spalte 5 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigtes Protein wiedergegebene Aktivität hat und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht;
(j) einem Nukleinsäuremolekül, das ein Polynukleotid umfasst, das man durch Amplifizieren einer cDNA-Bibliothek oder einer genomischen Bibliothek unter Verwendung der Primer in Spalte 7 von Tabelle III, Anwendung Nr. 1, (die, bei einer besonderen Ausführungsform, an ihrem 5'-Ende nicht mit den Nukleotiden ATA beginnen) erhält und vorzugsweise die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV, Anwendung Nr. 1 gezeigtes Polypeptid umfassendes Proteinmolekül wiedergegebene Aktivität hat;

(k) einem Nukleinsäuremolekül, das durch Screening einer geeigneten Nukleinsäure-Bibliothek, insbesondere einer cDNA-Bibliothek und/oder einer genomischen Bibliothek, unter stringenten Hybridisierungsbedingungen mit einer Sonde, die eine komplementäre Sequenz eines Nukleinsäuremoleküls von (a) oder (b) umfasst oder mit einem Fragment davon mit wenigstens 15 nt, vorzugsweise 20 nt, 30 nt, 50 nt, 100 nt, 200 nt, 500 nt, 750 nt oder 1000 nt eines Nukleinsäuremoleküls komplementär zu einer in (a) bis (e) charakterisierten Nukleinsäuremolekülsequenz, die für ein Polypeptid mit der durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1 gezeigtes Polypeptid umfassendes Protein wiedergegebenen Aktivität kodiert, erhältlich ist, enthalten, wobei sich das Nukleinsäuremolekül gemäß (a), (b), (c), (d), (e), (f), (g), (h), (i), (j) und (k) in wenigstens einem oder mehreren Nukleotiden von der in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IA, Anwendung Nr. 1, gezeigten Sequenz unterscheidet und vorzugsweise für ein Protein kodiert, das sich in wenigstens einer oder mehreren Aminosäuren von den in Spalte 5 oder 7 of Tabelle IIA, Anwendung Nr. 1 gezeigten Proteinsequenzen unterscheidet.

Gemäß einer Ausführungsform betrifft die Erfindung Homologe der obenerwähnten Sequenzen, die sich vorteilhaft zum Beispiel aus Hefe, Pilzen, Viren, Algen, Bakterien wie Acetobacter (subgen. Acetobacter) aceti; Acidithiobacillus ferrooxidans; Acinetobacter sp.; Actinobacillus sp; Aeromonas salmonicida; Agrobacterium tumefaciens; Aquifex aeolicus; Arcanobacterium pyogenes; Aster yellows phytoplasma; Bacillus sp.; Bifidobacterium sp.; Borrelia burgdorferi; Brevibacterium linens; Brucella melitensis; Buchnera sp.; Butyrivibrio fibrisolvens; Campylobacter jejuni; Caulobacter crescentus; Chlamydia sp.; Chlamydophila sp.; Chlorobium limicola; Citrobacter rodentium; Clostridium sp.; Comamonas testosteroni; Corynebacterium sp.; Coxiella burnetii; Deinococcus radiodurans; Dichelobacter nodosus; Edwardsiella ictaluri; Enterobacter sp.; Erysipelothrix rhusiopathiae; Escherichia coli; Flavobacterium sp.; Francisella tularensis; Frankia sp. Cpl1; Fusobacterium nucleatum; Geobacillus stearothermophilus; Gluconobacter oxydans; Haemophilus sp.; Helicobacter pylori; Klebsiella pneumoniae; Lactobacillus sp.; Lactococcus lactis; Listeria sp.; Mannheimia haemolytica; Mesorhizobium loti; Methylophaga thalassica; Microcystis aeruginosa; Microscilla sp. PRE1; Moraxella sp. TA144; Mycobacterium sp.; Mycoplasma sp.; Neisseria sp.; Nitrosomonas sp.; Nostoc sp. PCC 7120; Novosphingobium aromaticivorans; Oenococcus oeni; Pantoea citrea; Pasteurella multocida; Pediococcus pentosaceus; Phormidium foveolarum; Phytoplasma sp.; Plectonema boryanum; Prevotella ruminicola; Propionibacterium sp.; Proteus vulgaris; Pseudomonas sp.; Ralstonia sp.; Rhizobium sp.; Rhodococcus equi; Rhodothermus marinus; Rickettsia sp.; Riemerella anatipestifer; Ruminococcus flavefaciens; Salmonella sp.; Selenomonas ruminantium; Serratia entomophila; Shigella sp.; Sinorhizobium meliloti; Staphylococcus sp.; Streptococcus sp.; Streptomyces sp.; Synechococcus sp.; Synechocystis sp. PCC 6803; Thermotoga maritima; Treponema sp.; Ureaplasma urealyticum; Vibrio cholerae; Vibrio parahaemolyticus; Xylella fastidiosa; Yersinia sp.; Zymomonas mobilis, vorzugsweise Salmonella sp. oder Escherichia coli, oder Pflanzen, vorzugsweise aus Hefen wie aus den Gattungen Saccharomyces, Pichia, Candida, Hansenula, Torulopsis oder Schizosaccharomyces oder Pflanzen wie Arabidopsis thaliana, Mais, Weizen, Roggen, Hafer, Triticale, Reis, Gerste, Sojabohne, Erdnuss, Baumwolle, Borretsch, Sonnenblume, Lein, Schlüsselblume, Raps, Canola und Ölrübsen, Maniok, Pfeffer, Sonnenblume, Tagetes, nachtschattenartigen Pflanzen wie Kartoffel, Tabak, Aubergine und Tomate, Vicia-Arten, Erbse, Luzerne, buschartigen Pflanzen wie Kaffee, Kakao, Tee, Salix-Arten, Bäumen wie Ölpalme, Kokosnuss, ausdauernden Gräsern wie Roggengras und Schwingel, und Futterpflanzen wie Luzerne und Klee und aus Fichte, Kiefer oder Tanne isolieren lassen. Besonders bevorzugt lassen sich Homologe der obenerwähnten Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae, E. coli oder Synechocystis sp. oder Pflanzen, vorzugsweise Brassica napus, Glycine max, Zea mays, Baumwolle oder Oryza sativa, isolieren.
Die (NUE Related) Proteine (NUERPs) der vorliegenden Erfindung werden vorzugsweise durch rekombinante DNA-Techniken produziert. So wird zum Beispiel ein für das Protein kodierendes Nukleinsäuremolekül in einen Expressionsvektor kloniert, zum Beispiel in einen binären Vektor, der Expressionsvektor wird in eine Wirtszelle eingeführt, zum Beispiel den Arabidopsis thaliana-Wildtyp NASC N906 oder eine andere wie unten in den Beispielen beschriebene Pflanzenzelle, und das NUE Related Protein (NUERP) wird in dieser Wirtszelle exprimiert. Beispiele für binäre Vektoren sind pBIN19, pBI101, pBinAR, pGPTV, pCAMBIA, pBIB-HYG, pBecks, pGreen oder pPZP (Hajukiewicz, P. et al., Plant Mol. Biol. 25, 989 (1994), und Hellens et al, Trends in Plant Science 5, 446 (2000)).
Gemäß einer Ausführungsform wird das (NUE Related) Protein (NUERP) der vorliegenden Erfindung vorzugsweise in einem Kompartiment der Zelle, besonders bevorzugt in den Plastiden, produziert. Wege zur Einführung von Nukleinsäuren in Plastide und zur Produktion von Proteinen in diesen Kompartiments sind dem Fachmann bekannt und werden ebenfalls in der vorliegenden Anmeldung beschrieben.
Gemäß einer anderen Ausführungsform wird das (NUE Related) Protein (NUERP) der vorliegenden Erfindung vorzugsweise im Zytosol der Zelle produziert. Wege zur Produktion von Proteinen in das Zytosol sind dem Fachmann bekannt.
Gemäß einer anderen Ausführungsform wird das Protein der vorliegenden Erfindung vorzugsweise zytoplasmatisch produziert, d. h. ohne wie in 0066.1.1.1 definiertes künstliches Targeting. Wege zur Produktion von Proteinen ohne künstliches Targeting sind dem Fachmann bekannt.
Die erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen oder das Genkonstrukt werden/wird vorzugsweise zusammen mit mindestens einem Reportergen in eine Expressionskassette kloniert, die mittels eines Vektors oder direkt in das Genom in den Organismus eingeführt wird. Dieses Reportergen sollte ein leichtes Nachweisen über einen Wachstums-Assay, einen Fluoreszenz-Assay, einen chemischen Assay, einen Biolumineszenz-Assay oder einen Resistenz-Assay, oder über eine photometrische Messung ermöglichen. Zu Beispielen für Reportergene, die zu erwähnen sind, zählen Gene für Resistenz gegen Antibiotika oder Herbizide, Hydrolasegene, Fluoreszenzproteingene, Biolumineszenzgene, Zuckermetabolismusgene oder Nukleotidmetabolismusgene, oder Biosynthesegene wie das Ura3-Gen, das IIv2-Gen, das Luziferasegen, das β-Galactosidasegen, das gfp-Gen, das 2-Desoxyglucose-6-phosphat-phosphatase-Gen, das β-Glucoronidasegen, das β-Lactamasegen, das Neomycinphosphotransferasegen, das Hygromycinphosphotransferasegen, ein Gen für eine mutierte Acetohydroxysäuresynthase (AHAS), das auch als Acetolactatsynthasegen (ALS-Gen) bekannt ist, ein Gen für ein D-Aminosäuren metabolisierendes Enzym oder das BASTA-Gen (= Glufosinatresistenzgen). Diese Gene ermöglichen die einfache Messung und Quantifizierung der Transkriptionsaktivität und somit der Expression der Gene. Auf diese Weise lassen sich Genompositionen identifizieren, die eine abweichende Produktivität zeigen.
Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform enthält ein Nukleinsäurekonstrukt, zum Beispiel eine Expressionskassette, upstream, d. h. am 5'-Ende der kodierenden Sequenz, einen Promotor, und downstream, d. h. am 3'-Ende, ein Polyadenylierungssignal, und gegebenenfalls noch andere regulatorische Elemente, die operativ an die dazwischenliegende kodierende Sequenz mit einer der wie in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Nukleinsäure-SEQ ID NO gebunden sind. Mit operativer Bindung ist die aufeinanderfolgende Anordnung von Promotor, kodierender Sequenz, Terminator und gegebenenfalls anderen regulatorischen Elementen in einer solchen Weise, dass alle der regulatorischen Elemente ihre Funktion bei der Expression der kodierenden Sequenz in angemessener Weise erfüllen können, gemeint. Die für die operative Bindung bevorzugten Sequenzen sind Targeting-Sequenzen, mit denen die subzelluläre Lokalisierung in Plastiden sichergestellt wird. Es können jedoch auch Targeting-Sequenzen, mit denen die subzelluläre Lokalisierung im Mitochondrium, im endoplasmischen Retikulum (= ER), im Zellkern, in Ölkörperchen oder in anderen Kompartimenten sichergestellt wird, eingesetzt werden, ebenso wie Translationspromotoren wie die 5'-Leitsequenz im Tabakmosaikvirus (Gallie et al., Nucl. Acids Res. 15 8693 (1987)).
Ein Nukleinsäurekonstrukt, zum Beispiel eine Expressionskassette, kann zum Beispiel einen konstitutiven Promotor oder einen gewebespezifischen Promotor (vorzugsweise den USP- oder Napin-Promotor) des zu exprimierenden Gens und das ER-Retentionssignal enthalten. Für das ER-Retentionssignal verwendet man vorzugsweise die KDEL-Aminosäuresequenz (Lysin, Asparaginsäure, Glutaminsäure, Leucin) oder die KKX-Aminosäuresequenz (Lysin-Lysin-X-Stop, wobei X jede andere bekannte Aminosäure bedeutet).
Zur Expression in einem Wirtsorganismus, zum Beispiel einer Pflanze, insertiert man die Expressionskassette vorteilhafterweise in einen Vektor wie beispielsweise ein Plasmid, einen Phagen oder andere DNA, die eine optimale Expression von Genen in dem Wirtsorganismus erlaubt. Beispiele für geeignete Plasmide sind: in E. coli pLG338, pACYC184, die pBR-Reihe wie z. B. pBR322, die pUC-Reihe wie z. B. pUC18 oder pUC19, die M113mp-Reihe, pKC30, pRep4, pHS1, pHS2, pPLc236, pMBL24, pLG200, pUR200, pIN-III¹¹³-B1, λgt11 oder pBdCl; in Streptomyces pIJ101, pIJ364, pIJ702 oder pIJ361; in Bacillus pUB110, pC194 oder pBD214; in Corynebacterium pSA77 oder pAJ667; in Pilzen pALS1, pIL2 oder pBB116; andere vorteilhafte Pilzvektoren wurden von Romanos M. A. et al., Yeast 8, 423 (1992) und von van den Hondel, C. A. M. J. J. et al. [(1991) "Heterologous gene expression in filamentous fungi"] sowie in "More Gene Manipulations" in "Fungi" in Bennet J. W. & Lasure L. L., Hrsg., S. 396–428, Academic Press, San Diego, und in "Gene transfer systems and vector development for filamentous fungi" [van den Hondel, C. A. M. J. J. & Punt, P. J. (1991) in: Applied Molecular Genetics of Fungi, Peberdy, J. F. et al., Hrsg., S. 1–28, Cambridge University Press: Cambridge] beschrieben. Beispiele für vorteilhafte Hefepromotoren sind 2 μM, pAG-1, YEp6, YEp13 oder pEMBLYe23. Beispiele für Algen- oder Pflanzenpromotoren sind pLGV23, pGHlac⁺, pBIN19, pAK2004, pVKH oder pDH51 (siehe Schmidt, R. und Willmitzer, L., Plant Cell Rep. 7, 583 (1988)). Die oben angeführten Vektoren bzw. Derivate der oben angeführten Vektoren sind eine kleine Auswahl aus den möglichen Plasmiden. Weitere Plasmide sind dem Fachmann gut bekannt und finden sich zum Beispiel in dem Buch "Cloning Vectors" (Hrsg. Pouwels P. H. et al. Elsevier, Amsterdam-New York-Oxford, 1985, ISBN 0 444 904018). Geeignete Pflanzenvektoren sind unter anderem in "Methods in Plant Molecular Biology and Biotechnology" (CRC Press), Kap. 6/7, S. 71–119 beschrieben. Vorteilhafte Vektoren sind als Shuttle-Vektoren oder binäre Vektoren bekannt, die in E. coli und Agrobacterium replizieren.
Mit Vektoren sind mit Ausnahme von Plasmiden alle anderen dem Fachmann bekannten Vektoren gemeint, wie zum Beispiel Phagen, Viren wie SV40, CMV, Baculovirus, Adenovirus, Transposonen, IS-Elemente, Phasmide, Phagemide, Cosmide, lineare oder zirkuläre DNA. Diese Vektoren können autonom im Wirtsorganismus repliziert werden oder chromosomal repliziert werden, wobei die chromosomale Replikation bevorzugt ist.
Gemäß einer weiteren Ausführungsform kann der Vektor der erfindungsgemäßen Expressionskassette auch vorteilhaft in Form einer linearen DNA in die Organismen eingeführt und durch heterologe oder homologe Rekombination in das Genom des Wirtsorganismus integriert werden. Diese lineare DNA kann sich aus einem linearisierten Plasmid oder nur aus der Expressionskassette als Vektor oder den erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen zusammensetzen.
Gemäß einer weiteren vorteilhaften Ausführungsform kann die erfindungsgemäße Nukleinsäuresequenz auch alleine in einen Organismus eingeführt werden.
Wenn zusätzlich zu der erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenz weitere Gene in den Organismus eingeführt werden sollen, können jeweils alle zusammen mit einem Reportergen in einem einzelnen Vektor oder jedes einzelne Gen mit einem Reportergen in einem Vektor in den Organismus eingeführt werden, wobei die verschiedenen Vektoren gleichzeitig oder nacheinander eingeführt werden können.
Der Vektor enthält vorteilhafterweise wenigstens eine Kopie der erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen und/oder der erfindungsgemäßen Expressionskassette (= Genkonstrukt).
Die Erfindung stellt weiterhin einen isolierten rekombinanten Expressionsvektor bereit, der eine für ein wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid kodierende Nukleinsäure enthält, wobei die Expression des Vektors in einer Wirtszelle zu einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder Biomasseproduktion verglichen mit einer Wirtszellensorte vom Wildtyp führt.
So, wie er hier verwendet wird, bezieht sich der Ausdruck ”Vektor” auf ein Nukleinsäuremolekül, das dazu in der Lage ist, eine andere Nukleinsäure, an die es gebunden ist, zu transportieren. Ein Typ von Vektor ist ein ”Plasmid”, was sich auf eine zirkuläre doppelsträngige DNA-Schleife bezieht, in die zusätzliche DNA-Segmente ligiert werden können. Ein anderer Vektortyp ist ein viraler Vektor, bei dem zusätzliche DNA-Segmente in das virale Genom ligiert werden können. Bestimmte Vektoren sind zur autonomen Replikation in einer Wirtszelle, in die sie eingeführt worden sind, in der Lage (z. B. bakterielle Vektoren mit einem bakteriellen Replikationsursprung und episomale Säugetiervektoren). Andere Vektoren (z. B. nicht-episomale Säugetiervektoren) werden, wenn sie in die Wirtszelle eingebracht werden, in das Genom einer Wirtszelle oder einer Organelle integriert, und sie replizieren sich somit zusammen mit dem Genom des Wirts bzw. der Organelle. Außerdem sind bestimmte Vektoren dazu fähig, die Expression von Genen, mit denen sie operativ verbunden sind, zu steuern. Solche Vektoren werden hier als ”Expressionsvektoren” bezeichnet. Im Allgemeinen liegen Expressionsvektoren, die bei rekombinanten DNA-Techniken von Nutzen sind, häufig in Form von Plasmiden vor. In der vorliegenden Beschreibung können ”Plasmid” und ”Vektor” austauschbar verwendet werden, da es sich bei dem Plasmid um die am häufigsten verwendete Form von Vektor handelt. Die Erfindung soll jedoch auch solche anderen Formen von Expressionsvektoren wie virale Vektoren (z. B. replikationsdefektive Retroviren, Adenoviren und adenoassoziierte Viren), die äquivalente Funktionen erfüllen, einschließen.
Die rekombinanten Expressionsvektoren der Erfindung enthalten eine Nukleinsäure der Erfindung in einer Form, die für die Expression der Nukleinsäure in einer Wirtszelle geeignet ist, was heißt, dass die rekombinanten Expressionsvektoren eine oder mehrere auf Grundlage der für die Expression zu verwendenden Wirtszellen ausgewählte regulatorische Sequenzen einschließen, die operativ mit der zu exprimierenden Nukleinsäuresequenz verbunden sind. So, wie der Ausdruck hier in Bezug auf einen rekombinanten Expressionsvektor verwendet wird, soll ”operativ gebunden” bedeuten, dass die Nukleotidsequenz von Interesse auf eine Weise an die regulatorische(n) Sequenz(en) gebunden ist, die die Expression der Nukleotidsequenz (z. B. in einem in-vitro-Transkriptions/Translationssystem oder, wenn der Vektor in eine Wirtszelle eingeführt wird, in einer Wirtszelle) erlaubt. Der Ausdruck ”regulatorische Sequenz” soll Promotoren, Enhancer und andere Elemente zur Steuerung der Expression (z. B. Polyadenylierungssignale) einschließen. Solche regulatorischen Sequenzen sind zum Beispiel in Goeddel, Gene Expression Technology: Methods in Enzymology 185, Academic Press, San Diego, CA (1990) und Gruber und Crosby, in: Methods in Plant Molecular Biology and Biotechnology, Hrsg. Glick und Thompson, Kapitel 7, 89–108, CRC Press: Boca Raton, Florida einschließlich den darin aufgeführten Literaturstellen beschrieben. Zu den regulatorischen Sequenzen zählen die, die in vielen Arten von Wirtszellen die konstitutive Expression einer Nukleotidsequenz steuern, und die, die die Expression der Nukleotidsequenz nur in bestimmten Wirtszellen oder unter bestimmten Bedingungen steuern. Dem Fachmann wird klar sein, dass die Entwicklung des Expressionsvektors von Faktoren wie der Wahl der zu transformierenden Wirtszelle, dem gewünschten Expressionsniveau des Polypeptids usw. abhängen kann. Die Expressionsvektoren der Erfindung können in Wirtszellen eingeführt werden, um so Polypeptide oder Peptide einschließlich Fusionspolypeptide oder -peptide zu produzieren, die durch wie hier beschriebene Nukleinsäuren kodiert werden (z. B. NUERPs, mutierte Formen von NUERPs, Fusionspolypeptide usw.).
Die rekombinanten Expressionsvektoren der Erfindung können für die Expression des Polypeptids der Erfindung in Pflanzenzellen entwickelt sein. So können zum Beispiel NUERP-Gene in Pflanzenzellen exprimiert werden (siehe Schmidt R., und Willmitzer L., Plant Cell Rep. 7 (1988); Plant Molecular Biology and Biotechnology, C Press, Boca Raton, Florida, Chapter 6/7, p. 71–119 (1993); White F. F., Jenes B. et al., Techniques for Gene Transfer, in: Transgenic Plants, Band 1, Engineering and Utilization, Hrsg. Kung und Wu R., 128–43, Academic Press: 1993; Potrykus, Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Molec. Biol. 42, 205 (1991) und die darin angeführten Literaturstellen). Geeignete Wirtszellen werden weiter in Goeddel, Gene Expression Technology: Methods in Enzymology 185, Academic Press: San Diego, CA (1990) diskutiert. Alternativ dazu kann man den rekombinanten Expressionsvektor in vitro transkribieren und translatieren, zum Beispiel unter Einsatz von regulatorischen Sequenzen des T7-Promotors und T7-Polymerase.
Die Expression von Polypeptiden in Prokaryonten wird am häufigsten mit Vektoren, die konstitutive oder induzierbare Promotoren enthalten, die die Expression entweder von Fusions- oder von Nicht-Fusionspolypeptiden steuern, durchgeführt. Fusionsvektoren addieren eine gewisse Anzahl an Aminosäuren an ein dadurch kodiertes Polypeptid, gewöhnlich am Aminoterminus des rekombinanten Polypeptids, jedoch auch am C-Terminus oder fusioniert in geeigneten Regionen in den Polypeptiden. Solche Fusionsvektoren dienen typischerweise drei Zwecken: 1) zur Erhöhung der Expression eines rekombinanten Polypeptids; 2) zur Erhöhung der Löslichkeit eines rekombinanten Polypeptids und 3) zur Unterstützung bei der Aufreinigung eines rekombinanten Polypeptids, indem sie als Ligand bei der Affinitätsaufreinigung wirken. Häufig wird bei Fusionsexpressionsvektoren eine Stelle für die proteolytische Spaltung an dem Verbindungspunkt zwischen der Fusionseinheit und dem rekombinanten Polypeptid eingeführt, um die Abtrennung des rekombinanten Polypeptids von der Fusionseinheit im Anschluss an die Aufreinigung des Fusionspolypeptids zu ermöglichen. Solche Enzyme und ihre entsprechenden Erkennungssequenzen schließen Faktor Xa, Thrombin und Enterokinase ein.
Die Pflanzenexpressionskassette kann beispielsweise in den pRT-Transformationsvektor ((a) Toepfer et al., Methods Enzymol. 217, 66 (1993), (b) Toepfer et al., Nucl. Acids. Res. 15, 5890 (1987)) installiert werden.
Alternativ dazu kann man einen rekombinanten Vektor (= Expressionsvektor) auch in vitro transkribieren und translatieren, z. B. unter Verwendung des T7-Promotors und der T7-RNA-Polymerase.
In Prokaryonten eingesetzte Expressionsvektoren bedienen sich häufig induzierbarer Systeme mit und ohne Fusionsproteinen oder Fusionsoligopeptiden, wobei diese Fusionen sowohl N-terminal als auch C-terminal oder in anderen brauchbaren Domänen eines Proteins erfolgen können. Solche Fusionsvektoren dienen gewöhnlich den folgenden Zwecken 1) zur Erhöhung der RNA-Expressionsrate; 2) zur Erhöhung der erzielbaren Proteinsyntheserate; 3) zur Erhöhung der Löslichkeit des Proteins; 4) oder zur Vereinfachung der Aufreinigung mittels einer Bindungssequenz, die sich für die Affinitätschromatographie verwenden lässt. Stellen für eine proteolytische Spaltung werden häufig auch über Fusionsproteine eingeführt, was es erlaubt, einen Teil des Fusionsproteins abzuspalten und aufzureinigen. Solche Erkennungssequenzen für Proteasen werden erkannt, z. B. Faktor Xa, Thrombin und Enterokinase.
Typische vorteilhafte Fusions- und Expressionsvektoren sind pGEX (Pharmacia Biotech Inc; Smith D. B. und Johnson K. S., Gene 67, 31 (1988)), pMAL (New England Biolabs, Beverly, MA) und pRIT5 (Pharmacia, Piscataway, NJ), die Glutathion-S-transferase (GST), das maltosebindende Protein bzw. Protein A enthalten.
Gemäß einer Ausführungsform wird die kodierende Sequenz des Polypeptids der Erfindung in einen pGEX-Expressionsvektor kloniert, wodurch ein Vektor geschaffen wird, der für ein Fusionspolypeptid kodiert, welches, vom N-Terminus zum C-Terminus, GST-Thrombinspaltstelle-X-Polypeptid enthält. Das Fusionspolypeptid kann durch Affinitätschromatographie unter Verwendung von Glutathion-Agarose-Harz aufgereinigt werden. Rekombinante PKNUERP unfusioniert von GST lässt sich durch Spaltung des Fusionspolypeptids mit Thrombin zurückgewinnen.
Andere Beispiele für E. coli-Expressionsvektoren sind pTrc-(Amann et al., Gene 69, 301 (1988)) und pET-Vektoren (Studier et al., Gene Expression Technology: Methods in Enzymology 185, Academic Press, San Diego, California (1990) 60–89; Stratagene, Amsterdam, Niederlande).
Die Expression des Target-Gens vom pTrc-Vektor beruht auf der Wirts-RNA-Polymerasetranskription von einem Hybrid-trp-lac-Fusionspromotor. Die Expression des Target-Gens vom pET 11d-Vektor beruht auf der Transkription von einem T7 gn10-lac-Fusionspromotor, vermittelt durch eine gemeinsam exprimierte virale RNA-Polymerase (T7 gn1). Diese virale Polymerase wird durch den Wirtsstamm BL21(DE3) oder HMS174(DE3) aus einem residierenden I-Prophagen, der ein T7 gn1-Gen unter der transkriptionellen Kontrolle des lacUV 5-Promotors trägt, bereitgestellt.
Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform der vorliegenden Erfindung werden die NUERPs in Pflanzen und Pflanzenzellen wie einzelligen Pflanzenzellen (z. B. Algen) (siehe Falciatore et al., Marine Biotechnology 1 (3), 239 (1999) und die darin aufgeführten Literaturstellen) und Pflanzenzellen aus höheren Pflanzen (z. B. die Spermatophyten, wie Kulturpflanzen) exprimiert. Ein wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 oder 7 gezeigtes, für NUERP kodierendes Nukleinsäuremolekül lässt sich auf beliebige Weise einschließlich Transfektion, Transformation oder Transduction, Elektroporation, Bombardierung mit Partikeln, Agroinfektion und dergleichen in eine Pflanzenzelle ”einführen”. Eine dem Fachmann bekannte Transformationsmethode ist das Eintauchen einer blühenden Pflanze in eine Agrobacteria-Lösung, wobei das Agrobacterium die Nukleinsäure der Erfindung enthält, gefolgt vom Züchten der transformierten Gameten.
Andere geeignete Methoden zur Transformierung oder Transfizierung von Wirtszellen einschließlich Pflanzenzellen finden sich in Sambrook, et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual. 2. Aufl., Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY, 1989, und anderen Laborhandbüchern wie Methods in Molecular Biology, 1995, Band 44, Agrobacterium protocols, Hrsg.: Gartland und Davey, Humana Press, Totowa, New Jersey. Da eine erhöhte NUE und/oder Biomasseproduktion ein allgemeines Merkmal ist, das in einer Vielzahl verschiedener Pflanzen wie Mais, Weizen, Roggen, Hafer, Triticale, Reis, Gerste, Sojabohne, Erdnuss, Baumwolle, Raps und Canola, Maniok, Pfeffer, Sonnenblume und Tagetes, nachtschattenartigen Pflanzen wie Kartoffel, Tabak, Aubergine, und Tomate, Vicia-Arten, Erbse, Luzerne, buschartigen Pflanzen (Kaffee, Kakao, Tee), Salix-Arten, Bäumen (Ölpalme, Kokosnuss), ausdauernden Gräsern, und Futterpflanzen vererbt werden soll, sind diese Kulturpflanzen auch die bevorzugten Target-Pflanzen für einen genetischen Eingriff als eine weitere Ausführungsform der vorliegenden Erfindung. Zu den Futterpflanzen zählen, wobei diese Aufzählung nicht einschränkend ist, Weizengras, Kanarisches Glanzgras, Holub/Sumpftrespe, Deutsches Weidelgras, Wiesenrispengras, Wiesenknäuelgras, Luzerne, Salfoin, Gewöhnlicher Hornklee, Schweden-Klee, Wiesenklee/Roter Klee und Honigklee.
Gemäß einer Ausführungsform der vorliegenden Erfindung wird die Transfektion eines für NUERP wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 oder 7 gezeigt kodierenden Nukleinsäuremoleküls in eine Pflanze durch einen durch Agrobacterium vermittelten Gentransfer erzielt. Die durch Agrobacterium vermittelte Pflanzentransformation kann zum Beispiel unter Verwendung des GV3101(pMP90)-(Koncz und Schell, Mol. Gen. Genet. 204, 383 (1986)) oder LBA4404-(Clontech) Stamms von Agrobacterium tumefaciens durchgeführt werden. Die Transformation kann gemäß Standardtransformations und – regenerationstechniken erfolgen (Deblaere et al., Nucl. Acids Res. 13, 4777 (1994), Gelvin, Stanton B. und Schilperoort Robert A, Plant Molecular Biology Manual, 2. Aufl. – Dordrecht:Kluwer Academic Publ., 1995. – in Sect., Ringbuc Zentrale Signatur: BT11-P ISBN 0-7923-2731-4; Glick Bernard R., Thompson John E., Methods in Plant Molecular Biology and Biotechnology, Boca Raton: CRC Press, 1993 360 S., ISBN 0-8493-5164-2). Raps zum Beispiel kann durch Kotyledon- oder Hypokotyltransformation (Moloney et al., Plant Cell Report 8, 238 (1989); De Block et al., Plant Physiol. 91, 694 (1989)) transformiert werden. Die Verwendung von Antibiotika für Agrobacterium und Pflanzenselektion hängt von dem für die Transformation verwendeten binären Vektor und dem Agrobacterium-Stamm ab. Die Rapsselektion erfolgt normalerweise unter Einsatz von Kanamycin als selektierbarem Pflanzenmarker. Ein durch Agrobacterium vermittelter Gentransfer auf Flachs kann zum Beispiel unter Anwendung einer von Mlynarova et al., Plant Cell Report 13, 282 (1994) beschriebenen Technik durchgeführt werden. Darüber hinaus kann die Transformation von Sojabohne zum Beispiel unter Anwendung einer in der europäischen Patentschrift Nr. 424 047 , US-Patentschrift Nr. 5,322,783 , europäischen Patentschrift Nr. 397 687 , US-Patentschrift Nr. 5,376,543 , oder US-Patentschrift Nr. 5,169,770 beschriebenen Technik durchgeführt werden. Die Transformation von Mais lässt sich durch Partikelbombardierung, polyethylenglykolvermittelte DNA-Aufnahme oder durch die Siliziumcarbidfasertechnik (siehe zum Beispiel, Freeling und Walbot "The maize handbook" Springer Verlag: New York (1993) ISBN 3-540-97826-7) erreichen. Ein spezielles Beispiel einer Mais-Transformation findet sich in der US-Patentschrift Nr. 5,990,387 , und ein spezielles Beispiel einer Weizen-Transformation findet sich in der PCT-Anmeldung Nr. WO 93/07256 .
Gemäß der vorliegenden Erfindung kann das eingeführte, für NUERP wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 oder 7 gezeigt kodierende Nukleinsäuremolekül in der Pflanzenzelle stabil gehalten werden, wenn es in ein nicht chromosomales autonomes Replikon eingebaut oder in die Pflanzenchromosomen oder das Genom der Organelle integriert wird. Alternativ dazu kann das eingeführte NUERP auf einem extrachromosomalen, nicht replizierenden Vektor vorliegen und transient exprimiert werden bzw. transient aktiv sein.
Gemäß einer Ausführungsform kann man einen homologen rekombinanten Mikroorganismus herstellen, bei dem das NUERP in ein Chromosom integriert ist, ein Vektor wird hergestellt, welcher wenigstens einen Teil eines für NUERP wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 oder 7 gezeigt kodierenden Nukleinsäuremoleküls enthält, in den eine Deletion, Addition oder Substitution eingeführt wurde, um so das NUERP-Gen zu verändern, z. B. funktionell zu stören. Vorzugsweise handelt es sich bei dem NUERP-Gen um ein Hefe- oder E. coli-Gen, es kann jedoch auch ein Homolog aus einer verwandten Pflanze oder sogar aus einer Säugetier- oder Insektenquelle sein. Der Vektor kann so beschaffen sein, dass bei der homologen Rekombination das endogene, für NUERP wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 oder 7 gezeigt kodierende Nukleinsäuremolekül mutiert oder anderweitig verändert ist, aber immer noch für ein funktionelles Polypeptid kodiert (z. B. kann die upstream befindliche regulatorische Region verändert sein, wodurch die Expression des endogenen NUERP geändert wird). Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform wird die biologische Aktivität des Proteins der Erfindung bei der homologen Rekombination erhöht. Zur Bildung einer Punktmutation über eine homologe Rekombination kann man bei einer als Chimeraplasty bekannten Technik DNA-RNA-Hybride einsetzen (Cole-Strauss et al., Nucleic Acids Research 27 (5), 1323 (1999) und Kmiec, Gene Therapy American Scientist. 87 (3), 240 (1999)). Vorschriften für die homologe Rekombination in Physcomitrella patens sind ebenfalls im Stand der Technik gut bekannt und werden hier für eine Verwendung in Betracht gezogen.
Während der veränderte Teil des für NUERP wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 oder 7 gezeigt kodierenden Nukleinsäuremoleküls im Vektor für die homologe Rekombination an seinem 5'- und 3'-Ende durch ein zusätzliches Nukleinsäuremolekül des NUERP-Gens flankiert wird, um zu ermöglichen, dass eine homologe Rekombination zwischen dem auf dem Vektor befindlichen exogenen NUERP-Gen und einem endogenen NUERP-Gen, in einem Mikroorganismus oder einer Pflanze stattfindet. Das zusätzliche flankierende NUERP-Nukleinsäuremolekül weist eine Länge auf, die für eine erfolgreiche homologe Rekombination mit dem endogenen Gen ausreicht. Typischerweise schließt der Vektor mehrere hundert Basenpaare bis zu Kilobasen flankierender DNA ein (sowohl am 5'- als auch am 3'-Ende), siehe z. B. Thomas K. R., und Capecchi M. R., Cell 51, 503 (1987) für eine Beschreibung von Vektoren für die homologe Rekombination oder Strepp et al., PNAS, 95 (8), 4368 (1998) zur cDNA-basierten Rekombination in Physcomitrella patens. Der Vektor wird in einen Mikroorganismus oder eine Pflanzenzelle eingeführt (z. B. durch polyethylenglykolvermittelte DNA), und Zellen, in denen sich das eingeführte NUERP-Gen homolog mit dem endogenen NUERP-Gen rekombiniert hat, werden nach im Stand der Technik bekannten Methoden selektiert.
Ob es in einem extrachromosomalen, nicht replizierenden Vektor oder einem in ein Chromosom integrierten Vektor vorliegt – das für NUERP wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 oder 7 gezeigt kodierende Nukleinsäuremolekül residiert vorzugsweise in einer Pflanzenexpressionskassette. Eine Pflanzenexpressionskassette enthält vorzugsweise regulatorische Sequenzen, die dazu in der Lage sind, die Genexpression in Pflanzenzellen zu steuern und die operativ gebunden sind, so dass jede Sequenz ihre Funktion erfüllen kann, zum Beispiel die Termination der Transkription durch Polyadenylierungssignale. Bevorzugte Polyadenylierungssignale sind diejenigen, die aus Agrobacterium tumefaciens t-DNA stammen, wie das als Octopinsynthase bekannte Gen 3 des Ti-Plasmids pTiACH5 (Gielen et al., EMBO J. 3, 835 (1984)) oder funktionelle Äquivalente davon, es eignen sich jedoch auch alle anderen in Pflanzen funktionell aktiven Terminatoren. Da die Expression von Pflanzengenen sehr häufig nicht auf die transkriptionellen Ebenen beschränkt ist, enthält eine Pflanzen-Expressionskassette vorzugsweise auch andere funktionsfähig verbundene Sequenzen wie Translationsenhancer, beispielsweise die Overdrive-Sequenz, welche die 5'-untranslatierte Leader-Sequenz aus Tabakmosaikvirus, die das Polypeptid/RNA-Verhältnis erhöht, enthält (Gallie et al., Nucl. Acids Research 15, 8693 (1987)). Beispiele für Pflanzenexpressionsvektoren schließen die in: Becker D. et al., Plant Mol. Biol. 20, 1195 (1992); und Bevan M. W., Nucl. Acid. Res. 12, 8711 (1984); und "Vectors for Gene Transfer in Higher Plants" in: Transgenic Plants, Band 1, Engineering and Utilization, Hrsg. Kung und Wu R., Academic Press, 1993, S. 15–38 spezifizierten ein.
”Transformation” ist hier als ein Verfahren zur Einführung von heterologer DNA in eine Pflanzenzelle, in Pflanzengewebe oder in eine Pflanze definiert. Sie kann unter natürlichen oder künstlichen Bedingungen stattfinden, unter Einsatz verschiedener im Stand der Technik gut bekannter Methoden. Transformation kann auf einer beliebigen bekannten Methode zur Insertion fremder Nukleinsäuresequenzen in eine prokaryontische oder eukaryontische Wirtszelle beruhen. Die Methode wird entsprechend der zu transformierenden Wirtszelle ausgewählt und kann, wobei dies nicht ausschließend ist, eine virale Infektion, eine Elektroporation, eine Lipofektion und eine Bombardierung mit Partikeln einschließen. Zu diesen ”transformierten” Zellen zählen stabil transformierte Zellen, bei denen die insertierte DNA dazu in der Lage ist, entweder als ein autonom replizierendes Plasmid oder als Teil des Wirtschromosoms zu replizieren. Sie können auch Zellen einschließen, die die insertierte DNA oder RNA über begrenzte Zeiträume transient exprimieren. Transformierte Pflanzenzellen, Pflanzengewebe oder Pflanzen sind so zu verstehen, dass sie nicht nur das Endprodukt des Transformationsprozesses umfassen, sondern auch die transgene Nachkommenschaft davon.
Die Ausdrücke ”transformiert,” ”transgen” und ”rekombinant” beziehen sich auf einen Wirtsorganismus, z. B. ein Bakterium oder eine Pflanze, in den ein heterologes Nukleinsäuremolekül eingeführt wurde. Das Nukleinsäuremolekül kann stabil in das Genom des Wirts integriert sein, aber das Nukleinsäuremolekül kann auch als extrachromosomales Molekül vorliegen. Ein solches extrachromosomales Molekül kann autoreplizierend sein. Transformierte Zellen, Gewebe oder Pflanzen sind so zu verstehen, dass sie nicht nur das Endprodukt des Transformationsprozesses umfassen, sondern auch die transgene Nachkommenschaft davon. Ein ”nicht transformierter”, ”nicht transgener” oder ”nicht rekombinanter” Wirt bezieht sich auf einen Organismus vom Wildtyp, z. B. ein Bakterium oder eine Pflanze, der das heterologe Nukleinsäuremolekül nicht enthält.
Der Ausdruck ”transgene Pflanze” bezieht sich, so wie er hier verwendet wird, auf eine Pflanze, die eine fremde Nukleotidsequenz enthält, die entweder in ihr nukleares Genom oder ein organellares Genom insertiert ist. Er umfasst weiterhin die Nachkommengenerationen, d. h. die T1-, T2- und sich daran anschließende Generationen oder die BC1-, BC2- und sich daran anschließende Generationen sowie Kreuzungen davon mit nicht transgenen oder anderen transgenen Pflanzen.
Der Wirtsorganismus (= transgene Organismus) enthält vorteilhafterweise wenigstens eine Kopie der erfindungsgemäßen Nukleinsäure und/oder des erfindungsgemäßen Nukleinsäurekonstrukts.
Im Prinzip lassen sich alle Pflanzen als Wirtsorganismus verwenden. Bevorzugte transgene Pflanzen sind zum Beispiel ausgewählt aus den Familien Aceraceae, Anacardiaceae, Apiaceae, Asteraceae, Brassicaceae, Cactaceae, Cucurbitaceae, Euphorbiaceae, Fabaceae, Malvaceae, Nymphaeaceae, Papaveraceae, Rosaceae, Salicaceae, Solanaceae, Arecaceae, Bromeliaceae, Cyperaceae, Iridaceae, Liliaceae, Orchidaceae, Gentianaceae, Labiaceae, Magnoliaceae, Ranunculaceae, Carifolaceae, Rubiaceae, Scrophulariaceae, Caryophyllaceae, Ericaceae, Polygonaceae, Violaceae, Juncaceae oder Poaceae und vorzugsweise aus einer Pflanze, ausgewählt aus der Gruppe der Familien Apiaceae, Asteraceae, Brassicaceae, Cucurbitaceae, Fabaceae, Papaveraceae, Rosaceae, Solanaceae, Liliaceae oder Poaceae. Bevorzugt sind Kulturpflanzen wie Pflanzen, die vorteilhaft aus der aus den Gattungen Erdnuss, Raps, Canola, Sonnenblume, Safflor (Färberdistel), Olive, Sesam, Haselnuss, Mandel, Avocado, Lorbeer, Kürbis, Lein, Soja, Pistazien, Borretsch, Mais, Weizen, Roggen, Hafer, Sorghum und Hirse, Triticale, Reis, Gerste, Cassava, Kartoffel, Zuckerrübe, Aubergine, Luzerne, und ausdauernde Gräser und Futterpflanzen, Ölpalme, Gemüse (Kohlgemüse, Wurzelgemüse, Knollengemüse, Hülsengemüse, Fruchtgemüse, Zwiebelgemüse, Blatt- und Stielgemüse), Buchweizen, Topinambur, Ackerbohne, Wicken, Linse, Buschbohne, Lupine, Klee und Luzerne, um nur einige von ihnen zu erwähnen, bestehenden Gruppe ausgewählt sind.
Gemäß einer Ausführungsform der Erfindung sind transgene Pflanzen aus der aus Getreide, Sojabohne, Raps (einschließlich Ölraps, insbesondere Canola und Winterraps), Baumwolle, Zuckerrohr und Kartoffel, insbesondere Mais, Soja, Raps (einschließlich Ölraps, insbesondere Canola und Winterraps), Baumwolle, Weizen und Reis bestehenden Gruppe ausgewählt.
Gemäß einer anderen Ausführungsform der Erfindung handelt es sich bei der transgenen Pflanze um eine gymnosperme Pflanze, insbesondere eine Fichte, Kiefer oder Tanne.
Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform ist die Wirtspflanze aus den Familien Aceraceae, Anacardiaceae, Apiaceae, Asteraceae, Brassicaceae, Cactaceae, Cucurbitaceae, Euphorbiaceae, Fabaceae, Malvaceae, Nymphaeaceae, Papaveraceae, Rosaceae, Salicaceae, Solanaceae, Arecaceae, Bromeliaceae, Cyperaceae, Iridaceae, Liliaceae, Orchidaceae, Gentianaceae, Labiaceae, Magnoliaceae, Ranunculaceae, Carifolaceae, Rubiaceae, Scrophulariaceae, Caryophyllaceae, Ericaceae, Polygonaceae, Violaceae, Juncaceae oder Poaceae und vorzugsweise aus einer Pflanze, ausgewählt aus der Gruppe der Familien Apiaceae, Asteraceae, Brassicaceae, Cucurbitaceae, Fabaceae, Papaveraceae, Rosaceae, Solanaceae, Liliaceae oder Poaceae, ausgewählt. Bevorzugt als Wirtspflanzen sind Kulturpflanzen und insbesondere die obenerwähnten Pflanzen, wie die obenerwähnten Familien und Gattungen, zum Beispiel bevorzugt die Arten Anacardium occidentale, Calendula offcinalis; Carthamus tinctorius; Cichorium intybus; Cynara scolymus; Helianthus annus; Tagetes lucida, Tagetes erecta, Tagetes tenuifolia; Daucus carota; Corylus avellana, Corylus colurna, Borago officinalis; Brassica napus; Brassica rapa ssp., Sinapis arvensis Brassica juncea, Brassica juncea var. juncea, Brassica juncea var. crispifolia, Brassica juncea var. foliosa, Brassica nigra, Brassica sinapioides, Melanosinapis communis, Brassica oleracea, Arabidopsis thaliana, Anana comosus, Ananas ananas, Bromelia comosa, Carica papaya, Cannabis sative, Ipomoea batatus, Ipomoea pandurata, Convolvulus batatas, Convolvulus tiliaceus, Ipomoea fastigiata, Ipomoea tiliacea, Ipomoea triloba, Convolvulus panduratus, Beta vulgaris, Beta vulgaris var. altissima, Beta vulgaris var. vulgaris, Beta maritima, Beta vulgaris var. perennis, Beta vulgaris var. conditiva, Beta vulgaris var. esculenta, Cucurbita maxima, Cucurbita mixta, Cucurbita pepo, Cucurbita moschata, Olea europaea, Manihot utilissima, Janipha manihot, Jatropha manihot., Manihot aipil, Manihot dulcis, Manihot manihot, Manihot melanobasis, Manihot esculenta, Ricinus communis, Pisum sativum, Pisum arvense, Pisum humile, Medicago sativa, Medicago falcata, Medicago varia, Glycine max Dolichos soja, Glycine gracilis, Glycine hispida, Phaseolus max, Soja hispida, Soja max, Cocos nucifera, Pelargonium grossularioides, Oleum cocoas, Laurus nobilis, Persea americana, Arachis hypogaea, Linum usitatissimum, Linum humile, Linum austriacum, Linum bienne, Linum angustifolium, Linum catharticum, Linum flavum, Linum grandiflorum, Adenolinum grandiflorum, Linum lewisii, Linum narbonense, Linum perenne, Linum perenne var. lewisii, Linum pratense, Linum trigynum, Punica granatum, Gossypium hirsutum, Gossypium arboreum, Gossypium barbadense, Gossypium herbaceum, Gossypium thurberi, Musa nana, Musa acuminata, Musa paradisiaca, Musa spp., Elaeis guineensis, Papaver orientale, Papaver rhoeas, Papaver dubium, Sesamum indicum, Piper aduncum, Piper amalago, Piper angustifolium, Piper auritum, Piper betel, Piper cubeba, Piper longum, Piper nigrum, Piper retrofractum, Artanthe adunca, Artanthe elongata, Peperomia elongata, Piper elongatum, Steffensia elongata, Hordeum vulgare, Hordeum jubatum, Hordeum murinum, Hordeum secalinum, Hordeum distichon Hordeum aegiceras, Hordeum hexastichon., Hordeum hexastichum, Hordeum irregulare, Hordeum sativum, Hordeum secalinum, Avena sativa, Avena fatua, Avena byzantina, Avena fatua var. sativa, Avena hybrida, Sorghum bicolor, Sorghum halepense, Sorghum saccharatum, Sorghum vulgare, Andropogon drummondii, Holcus bicolor, Holcus sorghum, Sorghum aethiopicum, Sorghum arundinaceum, Sorghum caffrorum, Sorghum cernuum, Sorghum dochna, Sorghum drummondii, Sorghum durra, Sorghum guineense, Sorghum lanceolatum, Sorghum nervosum, Sorghum saccharatum, Sorghum subglabrescens, Sorghum verticilliflorum, Sorghum vulgare, Holcus halepensis, Sorghum miliaceum Hirse, Panicum militaceum, Zea mays, Triticum aestivum, Triticum durum, Triticum turgidum, Triticum hybernum, Triticum macha, Triticum sativum oder Triticum vulgare, Cofea spp., Coffea arabica, Coffea canephora, Coffea liberica, Capsicum annuum, Capsicum annuum var. glabriusculum, Capsicum frutescens, Capsicum annuum, Nicotiana tabacum, Solanum tuberosum, Solanum melongena, Lycopersicon esculentum, Lycopersicon lycopersicum., Lycopersicon pyriforme, Solanum integrifolium, Solanum lycopersicum Theobroma Kakao oder Camellia sinensis. Anacardiaceae wie die Gattungen Pistacia, Mangifera, Anacardium, z. B. die Spezies Pistacia vera [Pistazie], Mangifer indica [Mango] oder Anacardium occidentale [Cashew]; Asteraceae wie die Gattungen Calendula, Carthamus, Centaurea, Cichorium, Cynara, Helianthus, Lactuca, Locusta, Tagetes, Valeriana, z. B. die Spezies Calendula officinalis [Ringelblume], Carthamus tinctorius [Färberdistel, Saflor], Centaurea cyanus [Kornblume], Cichorium intybus [Gemeine Wegwarte], Cynara scolymus [Artischocke], Helianthus annus [Sonnenblume], Lactuca sativa, Lactuca crispa, Lactuca esculenta, Lactuca scariola L. ssp. sativa, Lactuca scariola L. var. integrata, Lactuca scariola L. var. integrifolia, Lactuca sativa subsp. romana, Locusta communis, Valeriana locusta [Feldsalat], Tagetes lucida, Tagetes erecta oder Tagetes tenuifolia [Gewürztagetes]; Apiaceae wie die Gattungen Daucus, z. B. die Spezies Daucus carota [Karotte]; Betulaceae wie die Gattungen Corylus, z. B. die Spezies Gorylus avellana oder Corylus colurna [Haselnuss]; Boraginaceae wie die Gattungen Borago, z. B. die Spezies Borago offcinalis [Borretsch]; Brassicaceae wie die Gattungen Brassica, Melanosinapis, Sinapis, Arabadopsis, z. B. die Spezies Brassica napus, Brassica rapa ssp. [Canola, Raps, Ölrübsen], Sinapis arvensis Brassica juncea, Brassica juncea var. juncea, Brassica juncea var. crispifolia, Brassica juncea var. foliosa, Brassica nigra, Brassica sinapioides, Melanosinapis communis [Senf], Brassica oleracea [Futterrübe] oder Arabidopsis thaliana; Bromeliaceae wie die Gattungen Anana, Bromelia, z. B. die Spezies Anana comosus, Ananas ananas oder Bromelia comosa [Ananas]; Caricaceae wie die Gattungen Carica, z. B. die Spezies Carica papaya [Papaya]; Cannabaceae wie die Gattungen Cannabis, z. B. die Spezies Cannabis sative [Hanf], Convolvulaceae wie die Gattungen Ipomea, Convolvulus, z. B. die Spezies Ipomoea batatus, Ipomoea pandurata, Convolvulus batatas, Convolvulus tiliaceus, Ipomoea fastigiata, Ipomoea tiliacea, Ipomoea triloba oder Convolvulus panduratus [Süßkartoffel, Man of the Earth, Wildkartoffel], Chenopodiaceae wie die Gattungen Beta, d. h. die Spezies Beta vulgaris, Beta vulgaris var. altissima, Beta vulgaris var. Vulgaris. Beta maritima, Beta vulgaris var. perennis, Beta vulgaris var. conditiva oder Beta vulgaris var. esculenta [Zuckerrübe]; Cucurbitaceae wie die Gattungen Cucubita, z. B. die Spezies Cucurbita maxima, Cucurbita mixta, Cucurbita pepo oder Cucurbita moschata [Kürbis]; Elaeagnaceae wie die Gattungen Elaeagnus, z. B. die Spezies Olea europaea [Olive]; Ericaceae wie die Gattung Kalmia, z. B. die Spezies Kalmia latifolia, Kalmia angustifolia, Kalmia microphylla, Kalmia polifolia, Kalmia occidentalis, Cistus chamaerhodendros oder Kalmia lucida [Berglorbeer, Breitblättrige Lorbeerrose, Schmalblättrige Lorbeerrose, Poleiblättrige Lorbeerrose, Sumpf-Kalmie, Alpen-Lorbeerrose]; Euphorbiaceae wie die Gattungen Manihot, Janipha, Jatropha, Ricinus, z. B. die Spezies Manihot utilissima, Janipha manihot, Jatropha manihot., Manihot aipil, Manihot dulcis, Manihot manihot, Manihot melanobasis, Manihot esculenta [Maniok, Pfeilwurz, Tapioka, Cassava] oder Ricinus communis [Rizinusbohne, Hundsbaum, Läusebaum, Kreuzbaum, Christuspalme, Wunderbaum]; Fabaceae wie die Gattungen Pisum, Albizia, Cathormion, Feuillea, Inga, Pithecolobium, Acacia, Mimosa, Medicajo, Glycine, Dolichos, Phaseolus, Soja, z. B. die Spezies Pisum sativum, Pisum arvense, Pisum humile [Erbse], Albizia berteriana, Albizia julibrissin, Albizia lebbeck, Acacia berteriana, Acacia littoralis, Albizia berteriana, Albizzia berteriana, Cathormion berteriana, Feuillea berteriana, Inga fragrans, Pithecellobium berterianum, Pithecellobium fragrans, Pithecolobium berterianum, Pseudalbizzia berteriana, Acacia julibrissin, Acacia nemu, Albizia nemu, Feuilleea julibrissin, Mimosa julibrissin, Mimosa speciosa, Sericanrda julibrissin, Acacia lebbeck, Acacia macrophylla, Albizia lebbek, Feuilleea lebbeck, Mimosa lebbeck, Mimosa speciosa [Federbaum, Schirmakazie, Seidenakazie], Medicago sativa, Medicago falcata, Medicago varia [Luzerne] Glycine max Dolichos soja, Glycine gracilis, Glycine hispida, Phaseolus max, Soja hispida oder Soja max [Sojabohne]; Geraniaceae wie die Gattungen Pelargonium, Cocos, Oleum, z. B. die Spezies Cocos nucifera, Pelargonium grossularioides oder Oleum cocois [Kokosnuss]; Gramineae wie die Gattungen Saccharum, z. B. die Spezies Saccharum officinarum; Juglandaceae wie die Gattungen Juglans, Wallia, z. B. die Spezies Juglans regia, Juglans ailanthifolia, Juglans sieboldiana, Juglans cinerea, Wallis cinerea, Juglans bixbyi, Juglans californica, Juglans hindsii, Juglans intermedia, Juglans jamaicensis, Juglans major, Juglans microcarpa, Juglans nigra oder Wallia nigra [Echte Walnuss, Schwarznuss, Gemeine Walnuss, Persische Walnuss, Weiße Walnuss, Butternuss, Schwarze Walnuss]; Lauraceae wie die Gattungen Persea, Laurus, z. B. die Spezies Laurus nobilis [Lorbeer], Persea americana Persea americana, Persea gratissima oder Persea persea [Avocado]; Leguminosae wie die Gattungen Arachis, z. B. die Spezies Arachis hypogaea [Erdnuss]; Linaceae wie die Gattungen Linum, Adenolinum, z. B. die Spezies Linum usitatissimum, Linum humile, Linum austriacum, Linum bienne, Linum angustifolium, Linum catharticum, Linum flavum, Linum grandiflorum, Adenolinum grandiflorum, Linum lewisii, Linum narbonense, Linum perenne, Linum perenne var. lewisii, Linum pratense oder Linum trigynum [Flachs, Lein]; Lythrarieae wie die Gattungen Punica, z. B. die Spezies Punica granatum [Granatapfel]; Malvaceae wie die Gattungen Gossypium, z. B. die Spezies Gossypium hirsutum, Gossypium arboreum, Gossypium barbadense, Gossypium herbaceum oder Gossypium thurberi [Baumwolle]; Musaceae wie die Gattungen Musa, z. B. die Spezies Musa nana, Musa acuminata, Musa paradisiaca, Musa spp. [Banane]; Onagraceae wie die Gattungen Camissonia, Oenothera, z. B. die Spezies Oenothera biennis oder Camissonia brevipes [Nachtkerze]; Palmae wie die Gattungen Elacis, z. B. die Spezies Elaeis guineensis [Ölpalme]; Papaveraceae wie die Gattungen Papaver, z. B. die Spezies Papaver Orientale, Papaver rhoeas, Papaver dubium [Mohn, Türkischer Mohn, Gartenmohn, Klatschmohn, Klatschrose, Mohnblume, Saatmohn]; Pedaliaceae wie die Gattungen Sesamum, z. B. die Spezies Sesamum indicum [Sesam]; Piperaceae wie die Gattungen Piper, Artanthe, Peperomia, Steffensia, z. B. die Spezies Piper aduncum, Piper amalago, Piper angustifolium, Piper auritum, Piper betel, Piper cubeba, Piper longum, Piper nigrum, Piper retrofractum, Artanthe adunca, Artanthe elongata, Peperomia elongata, Piper elongatum, Steffensia elongata. [Cayennepfeffer, wilder Pfeffer]; Poaceae wie die Gattungen Hordeum, Secale, Avena, Sorghum, Andropogon, Holcus, Panicum, Oryza, Zea, Triticum, z. B. die Spezies Hordeum vulgare, Hordeum jubatum, Hordeum murinum, Hordeum secalinum, Hordeum distichon Hordeum aegiceras, Hordeum hexastichon., Hordeum hexastichum, Hordeum irregulare, Hordeum sativum, Hordeum secalinum [Gerste, Mähnengerste, Mäusegerste, Roggengerste], Secale cereale [Roggen], Avena sativa, Avena fatua, Avena byzantina, Avena fatua var. sativa, Avena hybrida [Hafer], Sorghum bicolr, Sorghum halepense, Sorghum saccharatum, Sorghum vulgare, Andropogon drummondii, Holcus bicolor, Holcus sorghum, Sorghum aethiopicum, Sorghum arundinaceum, Sorghum caffrorum, Sorghum cernuum, Sorghum dochna, Sorghum drummondii, Sorghum durra, Sorghum guineense, Sorghum lanceolatum, Sorghum nervosum, Sorghum saccharatum, Sorghum subglabrescens, Sorghum verticilliflorum, Sorghum vulgare, Holcus halepensis, Sorghum miliaceum Hirse, Panicum militaceum [Sorghum, Hirse], Oryza sativa, Oryza latifolia [Reis], Zea mays [Mais] Triticum aestivum, Triticum durum, Triticum turgidum, Triticum hybernum, Triticum macha, Triticum sativum oder Triticum vulgare [Weizen, Brotweizen, gemeiner Weizen], Proteaceae wie die Gattungen Macadamia, z. B.. die Spezies Macadamia intergrifolia [Macadamianuss]; Rubiaceae wie die Gattungen Coffea, z. B. die Spezies Coffea spp., Coffea arabica, Coffea canephora oder Coffea liberica [Kaffee]; Scrophulariaceae wie die Gattungen Verbascum, z. B.. die Spezies Verbascum blattaria, Verbascum chaixii, Verbascum densiflorum, Verbascum lagurus, Verbascum longifolium, Verbascum lychnitis, Verbascum nigrum, Verbascum olympicum, Verbascum phlomoides, Verbascum phoenicum, Verbascum pulverulentum oder Verbascum thapsus [Königskerze, Schaben-Königskerze, Österreichische Königskerze, Großblütige Königskerze, Seidenhaar-Königskerze, Mehlige Königskerze, Schwarze Königskerze, Kandelaber-Königskerze, Windblumen-Königskerze, Violette Königskerze, Flockige Königskerze, Kleinblütige Königskerze]; Solanaceae wie die Gattungen Capsicum, Nicotiana, Solanum, Lycopersicon, z. B. die Spezies Capsicum annuum, Capsicum annuum var. glabriusculum, Capsicum frutescens [Pfeffer], Capsicum annuum [Paprika], Nicotiana tabacum, Nicotiana alata, Nicotiana attenuata, Nicotiana glauca, Nicotiana langsdorffii, Nicotiana obtusifolia, Nicotiana quadrivalvis, Nicotiana repanda, Nicotiana rustica, Nicotiana sylvestris [Tabak], Solanum tuberosum [Kartoffel], Solanum melongena [Aubergine], Lycopersicon esculentum, Lycopersicon lycopersicum., Lycopersicon pyriforme, Solanum integrifolium oder Solanum lycopersicum [Tomate]; Sterculiaceae wie die Gattungen Theobroma, z. B. die Spezies Theobroma Kakao [Kakao]; Theaceae wie die Gattungen Camellia, z. B. die Spezies Camellia sinensis) [Tee].
Die Einführung der erfindungsgemäßen Nukleinsäuren, der Expressionskassette oder des Vektors in Organismen, zum Beispiel Pflanzen, kann im Prinzip nach allen dem Fachmann bekannten Methoden erfolgen. Die Einführung der Nukleinsäuresequenzen führt zur Entstehung von rekombinanten bzw. transgenen Organismen.
Wenn nicht anders angegeben sind die Ausdrücke ”Polynukleotide”, ”Nukleinsäure” und ”Nukleinsäuremolekül”, so wie sie hier verwendet werden, austauschbar. Wenn nicht anders angegeben sind die Ausdrücke ”Peptid”, ”Polypeptid” und ”Protein” im vorliegenden Zusammenhang austauschbar. Der Ausdruck ”Sequenz” kann sich auf Polynukleotide, Nukleinsäuren, Nukleinsäuremoleküle, Peptide, Polypeptide und Proteine beziehen, je nach dem Zusammenhang, in dem der Ausdruck ”Sequenz” verwendet wird. Die Ausdrücke ”Gen(e)”, ”Polynukleotid”, ”Nukleinsäuresequenz”, ”Nukleotidsequenz” bzw. ”Nukleinsäuremolekül(e)” beziehen sich, so wie sie hier verwendet werden, auf eine polymere Form von Nukleotiden einer beliebigen Länge, entweder Ribonukleotide oder Desoxyribonukleotide. Die Ausdrücke beziehen sich nur auf die Primärstruktur des Moleküls.
Somit schließen die Ausdrücke ”Gen(e)”, ”Polynukleotid”, ”Nukleinsäuresequenz”, ”Nukleotidsequenz” bzw. ”Nukleinsäuremolekül(e)”, so wie sie hier verwendet werden, doppel- und einzelsträngige DNA und/oder RNA ein. Sie schließen außerdem bekannte Arten von Modifikationen ein, zum Beispiel Methylierung, ”caps”, Substitutionen einer oder mehrerer der natürlich vorkommenden Nukleotide durch ein Analogon. Vorzugsweise umfasst die erfindungssgemäße DNA- bzw. RNA-Sequenz eine kodierende Sequenz, die für ein hier definiertes Polypeptid kodiert.
Die erfindungsgemäßen Gene, die für eine Aktivität ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), der kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, der Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, zytosolischer Katalase, zytosolischer Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, dem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease kodieren, werden auch als ”NUERP-Gene” bezeichnet.
Eine ”kodierende Sequenz” ist eine Nukleotidsequenz, die in mRNA transkribiert wird und/oder in ein Polypeptid translatiert wird, wenn sie sich unter der Kontrolle von entsprechenden regulatorischen Sequenzen befindet. Die Grenzen der kodierenden Sequenz sind durch ein Translations-Startcodon am 5'-Terminus und ein Translations-Stoppcodon am 3'-Terminus vorgegeben. Die Tripletts taa, tga und tag stehen für die (gewöhnlichen) Stoppcodons, die austauschbar sind. Eine kodierende Sequenz kann, wobei dieses nicht ausschließend ist, mRNA, cDNA, rekombinante Nukleotidsequenzen oder genomische DNA einschließen, wobei unter gewissen Umständen auch Introns vorhanden sein können.
Den Transfer von Fremdgenen in das Genom einer Pflanze bezeichnet man als Transformation. Bei deren Durchführung werden die für die Transformation und Regeneration von Pflanzen aus Pflanzengeweben oder Pflanzenzellen beschriebenen Methoden für die transiente oder stabile Transformation angewendet. Geeignete Methoden sind die Protoplasttransformation durch poly(ethylenglykol)-induzierte DNA-Aufnahme, die ”biolistische” Methode unter Einsatz der Genkanone – die als Partikelbombardierungsmethode bezeichnet wird, die Elektroporation, die Inkubation von getrockneten Embryos in DNA-Lösung, die Mikroinjektion und der durch Agrobacterium vermittelte Gentransfer. Diese Methoden sind beispielhaft in Jenes B. et al., Techniques for Gene Transfer, in: Transgenic Plants, Band 1, Engineering and Utilization, Hrsg.. Kung S. D und Wu R., Academic Press (1993) 128–143 und in Potrykus, Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Molec. Biol. 42, 205 (1991) beschrieben. Die zu exprimierenden Nukleinsäuren bzw. das zu exprimierende Konstrukt werden/wird vorzugsweise in einen Vektor kloniert, der sich für die Transformation von Agrobacterium tumefaciens eignet, zum Beispiel pBin19 (Bevan et al., Nucl. Acids Res. 12, 8711 (1984)). Durch einen solchen Vektor transformierte Agrobakterien können dann in bekannter Weise für die Transformation von Pflanzen, insbesondere Kulturpflanzen wie zum Beispiel Tabakpflanzen eingesetzt werden, zum Beispiel indem man gestoßene Blätter oder gehackte Blätter in einer Agrobakterium-Lösung badet und sie dann in geeigneten Medien kultiviert. Die Transformation von Pflanzen mittels Agrobacterium tumefaciens wurde zum Beispiel von Höfgen und Willmitzer in Nucl. Acid Res. 16, 9877 (1988) beschrieben oder ist unter anderem aus White F. F., Vectors for Gene Transfer in Higher Plants; in Transgenic Plants, Band 1, Engineering and Utilization, Hrsg. Kung S. D. und Wu R., Academic Press, 1993, S. 15–38 bekannt.
Durch einen erfindungsgemäßen Expressionsvektor transformierte Agrobakterien können gleichermaßen in bekannter Weise zur Transformation von Pflanzen wie Testpflanzen wie z. B. Arabidopsis oder Kulturpflanzen wie Getreide, Mais, Hafer, Roggen, Gerste, Weizen, Sojabohne, Reis, Baumwolle, Zuckerrübe, Canola, Sonnenblume, Flachs, Hanf, Kartoffeln, Tabak, Tomaten, Karotten, Paprika, Raps, Tapioka, Cassava, Pfeilwurz, Tagetes, Luzerne, Salat und den verschiedenen Baum-, Nuss und Kletterpflanzenarten, insbesondere ölhaltigen Kulturpflanzen wie Sojabohne, Erdnuss, der Rizinusölpflanze, Sonnenblume, Mais, Baumwolle, Flachs, Raps, Kokosnuss, Ölpalme, Färberdistel (Carthamus tinctorius) oder Kokoabohne oder insbesondere Mais, Weizen, Sojabohne, Reis, Baumwolle und Canola, eingesetzt werden, zum Beispiel indem man gestoßene Blätter oder gehackte Blätter in einer Agrobakterium-Lösung badet und sie dann in geeigneten Medien kultiviert.
Die genetisch modifizierten Pflanzenzellen können nach allen dem Fachmann bekannten Methoden regeneriert werden. Geeignete Methoden finden sich in den oben angeführten Publikationen von Kung S. D. und Wu R., Potrykus oder Höfgen und Willmitzer.
Dementsprechend betrifft ein weiterer Aspekt der Erfindung transgene Organismen, die durch wenigstens eine erfindungsgemäße Nukleinsäuresequenz, wenigstens eine erfindungsgemäße Expressionskassette oder wenigstens einen erfindungsgemäßen Vektor transformiert sind, sowie Zellen, Zellkulturen, Gewebe, Teile – wie zum Beispiel Blätter, Wurzeln usw. im Fall von Pflanzenorganismen – oder von solchen Organismen gewonnenes Reproduktionsmaterial. Die Ausdrücke ”Wirtsorganismus”, ”Wirtszelle”, ”rekombinanter(Wirts)Organismus” und ”transgene(Wirts)Zelle” werden hier austauschbar verwendet. Natürlich beziehen sich diese Ausdrücke nicht nur auf den betreffenden Wirtsorganismus oder die betreffende Target-Zelle, sondern auch auf die Nachkommen oder potentiellen Nachkommen dieser Organismen bzw. Zellen. Da aufgrund von Mutation oder Umwelteinflüssen in nachfolgenden Generationen bestimmte Modifikationen auftreten können, müssen diese Nachkommen nicht notwendigerweise mit der Elternzelle identisch sein, fallen jedoch dennoch unter den Ausdruck, so wie er hier verwendet wird.
Für die Zwecke der Erfindung bedeutet ”transgen” oder ”rekombinant” in Bezug zum Beispiel auf eine Nukleinsäuresequenz, eine Expressionskassette (= Genkonstrukt, Nukleinsäurekonstrukt) oder einen Vektor, die/der die erfindungsgemäße Nukleinsäuresequenz enthält, oder einen durch die erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen, die erfindungsgemäße Expressionskassette oder den erfindungsgemäßen Vektor transformierten Organismus alle die Konstruktionen, die durch gentechnische Methoden hergestellt wurden und in denen man entweder

(a) die in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 oder 7 gezeigte Nukleinsäuresequenz oder ihre Derivate oder Teile davon oder
(b) eine funktionell an die unter (a) beschriebene Nukleinsäuresequenz gebundene genetische Kontrollsequenz, zum Beispiel eine 3'- und/oder 5'-genetische Kontrollsequenz wie einen Promotor oder Terminator, oder
(c) (a) und (b);

US 5,565,350

WO 00/15815

Geeignete Organismen bzw. Wirtsorganismen für die Nukleinsäure, die Expressionskassette oder den Vektor gemäß der Erfindung sind vorteilhafterweise im Prinzip alle Organismen, die sich für die Expression von wie oben beschriebenen rekombinanten Genen eignen. Als weitere Beispiele können Pflanzen wie Arabidopsis, Asteraceae wie Calendula oder Kulturpflanzen wie Sojabohne, Erdnuss, Rizinusölpflanze, Sonnenblume, Flachs, Mais, Baumwolle, Flachs, Raps, Kokosnuss, Ölpalme, Färberdistel (Carthamus tinctorius) oder Kokoabohne erwähnt werden.
Gemäß einer Ausführungsform der Erfindung sind die Wirtspflanzen für die Nukleinsäure, die Expressionskassette oder den Vektor gemäß der Erfindung ausgewählt aus der Gruppe, die Mais, Soja, Raps (einschließlich Canola und Winterraps), Baumwolle, Weizen und Reis umfasst.
Ein weiterer Gegenstand der Erfindung betrifft die Verwendung eines Nukleinsäurekonstrukts, z. B. einer Expressionskassette, das DNA-Sequenzen, die für die in Tabelle II gezeigten Polypeptide kodieren, oder damit hybridisierende DNA-Sequenzen zur Transformation von Pflanzenzellen, Geweben oder Teilen von Pflanzen enthält.
Hierbei können je nach gewähltem Promotor die in Tabelle I gezeigten Sequenzen spezifisch in den Blättern, in den Samen, in den Nodi, in Wurzeln, im Stängel oder in anderen Teilen der Pflanze exprimiert werden. Diese transgenen Pflanzen, die die in Tabelle I gezeigten Sequenzen überproduzieren und das reproduktive Material davon sind zusammen mit den Pflanzenzellen, Geweben oder Teilen davon ein weiterer Gegenstand der vorliegenden Erfindung.
Die erfindungsgemäße Expressionskassette oder die erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen oder das erfindungsgemäße Konstrukt mit Sequenzen gemäß Tabelle I kann/können außerdem zur Transformation der oben beispielhaft angeführten Organismen wie Bakterien, Hefen, filamentösen Pilze und Pflanzen eingesetzt werden.
Im Rahmen der vorliegenden Erfindung bedeutet erhöhter Ertrag, insbesondere verbesserte NUE und/oder Biomasseproduktion, zum Beispiel das künstlich erworbene Merkmal eines erhöhten Ertrags, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder Biomasseproduktion, aufgrund einer funktionellen Überexpression von Polypeptidsequenzen der Tabelle II, die durch die entsprechenden, wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7 gezeigten Nukleinsäuremoleküle kodiert werden, und/oder Homologen in den erfindungsgemäßen Organismen, vorteilhafterweise in den transgenen erfindungsgemäßen Pflanzen, im Vergleich zu den nicht genetisch modifizierten Ausgangspflanzen wenigstens für die Dauer wenigstens einer Pflanzengeneration.
Eine konstitutive Expression der Polypeptidsequenzen der Tabelle II, Anwendung Nr. 1, kodiert durch das entsprechende, wie in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 oder 7 gezeigte Nukleinsäuremolekül und/oder Homologe ist außerdem vorteilhaft. Andererseits könnte auch eine induzierbare Expression wünschenswert sein. Die Expression der Polypeptidsequenzen der Erfindung kann entweder direkt in das Zytoplasma oder in die Organellen, vorzugsweise die Plastide, der Wirtszellen, vorzugsweise der Pflanzenzellen, erfolgen.
Die Effizienz der Expression der Sequenzen der Tabelle II, Anwendung Nr. 1, kodiert durch das entsprechende, wie in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 oder 7 gezeigte Nukleinsäuremolekül und/oder Homologe, lässt sich zum Beispiel in vitro durch Sprossmeristempropagierung bestimmen. Darüber hinaus lassen sich eine Expression der Sequenzen der Tabelle II, Anwendung Nr. 1, kodiert durch das entsprechende, wie in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 oder 7 gezeigte Nukleinsäuremolekül und/oder in der Art und dem Niveau modifizierte Homologe, und ihre Wirkung auf den Ertrag, insbesondere Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und/oder Effizienz der Nährstoffausnutzung, jedoch auch auf die Leistung der Stoffwechselpfade, an Testpflanzen in Gewächshausversuchen untersuchen.
Ein weiterer Gegenstand der Erfindung umfasst transgene Organismen wie transgene Pflanzen, die durch eine Expressionskassette transformiert wurden, die wie in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 oder 7 gezeigte erfindungsgemäße Sequenzen oder damit hybridisierende DNA-Sequenzen enthält, sowie transgene Zellen, Gewebe, Teile und Reproduktionsmaterial solcher Pflanzen. Besonders bevorzugt sind in diesem Fall transgene Kulturpflanzen wie beispielsweise Gerste, Weizen, Roggen, Hafer, Mais, Sojabohne, Reis, Baumwolle, Zuckerrübe, Raps und Canola, Sonnenblume, Flachs, Hanf, Distel, Kartoffeln, Tabak, Tomaten, Tapioka, Cassava, Pfeilwurz, Luzerne, Salat und die verschiedenen Baum-, Nuss- und Kletterpflanzenarten.
Gemäß einer Ausführungsform der Erfindung sind transgene Pflanzen, die durch eine Expressionskassette transformiert wurden, die wie in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 oder 7 gezeigte erfindungsgemäße Sequenzen oder damit hybridisierende DNA-Sequenzen enthält, aus der Mais, Soja, Raps (einschließlich Canola und Winterraps), Baumwolle, Weizen und Reis umfassenden Gruppe ausgewählt.
Für die Zwecke der Erfindung sind Pflanzen mono- und dikotyledone Pflanzen, Mose oder Algen, insbesondere Pflanzen, vorzugsweise monokotyledone Pflanzen, oder vorzugsweise dikotyledone Pflanzen.
Eine weitere erfindungsgemäße Ausführungsform sind wie oben beschriebene transgene Pflanzen, die eine erfindungsgemäße Nukleinsäuresequenz oder ein erfindungsgemäßes Nukleinsäurekonstrukt oder eine erfindungsgemäße Expressionskassette enthalten.
Transgen bedeutet jedoch auch, dass die erfindungsgemäßen Nukleinsäuren sich in ihrer natürlichen Position im Genom eines Organismus befinden, dass die Sequenz jedoch im Vergleich zur natürlichen Sequenz modifiziert worden ist und/oder dass die regulatorischen Sequenzen der natürlichen Sequenzen modifiziert wurden. Vorzugsweise ist transgen/rekombinant so zu verstehen, dass damit gemeint ist, dass die Transkription der in Tabelle I gezeigten Nukleinsäuren der Erfindung an einer nicht-natürlichen Position im Genom auftritt, das heißt, dass die Expression der Nukleinsäuren homolog oder vorzugsweise heterolog ist. Diese Expression kann transient oder auf einer Sequenz stabil in das Genom integriert sein.
Der gemäß der Erfindung verwendete Ausdruck ”transgene Pflanzen” bezieht sich auch auf die Nachkommenschaft einer transgenen Pflanze, zum Beispiel die T₁, T₂, T₃ und darauf folgende Pflanzengenerationen oder die BC₁, BC₂, BC₃ und darauf folgende Pflanzengenerationen. Somit können die erfindungsgemäßen transgenen Pflanzen herangezogen und mit sich selbst befruchtet oder mit anderen Individuen gekreuzt werden, so dass man weitere erfindungsgemäße transgene Pflanzen erhält. Transgene Pflanzen lassen sich auch erhalten, indem man transgene Pflanzenzellen vegetativ progagiert. Die vorliegende Erfindung betrifft auch transgenes Pflanzenmaterial, das sich von einer erfindungsgemäßen transgenen Pflanzenpopulation erhalten lässt. Solches Material schließt Pflanzenzellen und bestimmte Gewebe, Organe und Teile von Pflanzen in all ihren Manifestationen, wie Samen, Blätter, Staubbeutel, Fasern, Knollen, Wurzeln, Wurzelhaare, Stängel, Embryo, Kalli, Kotelydone, Petioli, geerntetes Material, Pflanzengewebe, reproduktives Gewebe und Zellkulturen, die sich von der eigentlichen transgenen Pflanze ableiten und/oder zur Erzeugung der transgenen Pflanze verwendet werden können, ein.
Alle erfindungsgemäß erhaltenen transformierten Pflanzen können in einem herkömmlichen Züchtungsschema oder bei der in-vitro-Pflanzenfortpflanzung eingesetzt werden, um mehr transformierte Pflanzen mit den gleichen Charakteristika zu erhalten, und/oder können verwendet werden, um die gleichen Charakteristika in andere Sorten der gleichen oder verwandten Arten einzuführen. Solche Pflanzen sind ebenfalls Teil der Erfindung. Auch von den transformierten Pflanzen genetisch erhaltene Samen enthalten die gleichen Charakteristika und sind Teil der Erfindung. Wie bereits erwähnt ist die vorliegende Erfindung im Prinzip auf alle Pflanzen und Kulturpflanzen anwendbar, die sich mit einer dem Fachmann bekannten Transformationsmethode transformieren lassen.
Vorteilhafte induzierbare Pflanzenpromotoren sind beispielsweise der PRP1-Promotor (Ward et al., Plant. Mol. Biol. 22361 (1993)), ein durch Benzolsulfonamid induzierbarer Promotor ( EP 388 186 ), ein durch Tetracyclin induzierbarer Promotor (Gatz et al., Plant J. 2, 397 (1992)), ein durch Salicylsäure induzierbarer Promotor ( WO 95/19443 ), ein durch Abscidinsäure induzierbarer Promotor ( EP 335 528 ) und ein durch Ethanol oder Cyclohexanon induzierbarer Promotor ( WO93/21334 ). Andere Beispiele für Pflanzenpromotoren, die vorteilhaft eingesetzt werden können, sind der Promotor der zytosolischen FBPase aus Kartoffel, der ST-LSI-Promotor aus Kartoffel (Stockhaus et al., EMBO J. 8, 2445 (1989)), der Promotor von Phosphoribosylpyrophosphatamidotransferase aus Glycine max (siehe auch Genbank-Zugangsnummer U87999) oder ein nodienspezifischer Promotor, wie in EP 249 676 beschrieben. Besonders vorteilhaft sind die Promotoren, die eine Expression unter Bedingungen einer eingeschränkten Verfügbarkeit von Nährstoffen, z. B. dem Einsetzen eingeschränkter Stickstoffquellen, wenn der Stickstoff des Bodens oder der Nährstoff erschöpft ist, und/oder die Expression beim Einsetzen kühler Temperaturen und/oder Frosttemperaturen und/oder Wassermangel, wie oben definiert, sicherstellen. Solche Promotoren sind dem Fachmann bekannt oder lassen sich aus Genen isolieren, die unter den oben erwähnten Bedingungen induziert werden.
Gemäß einer Ausführungsform können für monokotyledone oder dikotyledone Pflanzen samenspezifische Promotoren verwendet werden.
Im Prinzip kann man alle natürlichen Promotoren mit ihren Regulationssequenzen verwenden, wie die oben namentlich für die erfindungsgemäße Expressionskassette und die erfindungsgemäße Methode erwähnten. Darüber hinaus können auch synthetische Promotoren vorteilhaft zur Anwendung gelangen.
Bei der Herstellung einer Expressionskassette können verschiedene DNA-Fragmente so manipuliert werden, dass man eine Nukleotidsequenz erhält, die brauchbar in der richtigen Richtung liest und mit einem korrekten Leserahmen ausgestattet ist. Zum Verbinden der DNA-Fragmente (= erfindungsgemäße Nukleinsäuren) miteinander können an die Fragmente Adaptoren oder Linker angebunden werden.
Die Promotor- und die Terminatorregionen können zweckmäßigerweise in der Transkriptionsrichtung mit einem Linker oder Polylinker bereitgestellt werden, der einen oder mehrere Restriktionsstellen für die Insertierung dieser Sequenz enthält. Im Allgemeinen hat der Linker 1 bis 10, meistens 1 bis 8, vorzugsweise 2 bis 6, Restriktionsstellen. Im Allgemeinen beträgt sie Größe des Linkers in der regulatorischen Region weniger als 100 bp, häufig weniger als 60 bp, jedoch wenigstens 5 bp. Der Promotor kann zum Wirtsorganismus, zum Beispiel zur Wirtspflanze, sowohl nativ bzw. homolog als auch fremd bzw. heterolog sein. In der 5'-3'-Transkriptionsrichtung enthält die Expressionskassette den Promotor, eine in Tabelle I gezeigte DNA-Sequenz und eine Region für die Termination der Transkription. Verschiedene Terminationsregionen können in jeder gewünschten Weise gegeneinander ausgetauscht werden.
So, wie sie hier auch verwendet werden, sollen die Ausdrücke ”Nukleinsäure” und ”Nukleinsäuremolekül” DNA-Moleküle (z. B. cDNA oder genomische DNA) und RNA-Moleküle (z. B. mRNA) und unter Verwendung von Nukleotidanaloga erzeugte Analoga der DNA oder RNA einschließen. Dieser Ausdruck umfasst auch nicht translatierte Sequenzen, die sich sowohl am 3'- als auch am 5'-Ende der kodierenden Region des Gens befinden: wenigstens etwa 1000 Nukleotide der Sequenz upstream vom 5'-Ende der kodierenden Region und wenigstens etwa 200 Nukleotide der Sequenz downstream vom 3'-Ende der kodierenden Region des Gens. Das Nukleinsäuremolekül kann einzelsträngig oder doppelsträngig sein, ist jedoch vorzugsweise doppelsträngige DNA.
Ein ”isoliertes” Nukleinsäuremolekül ist eines, das im Wesentlichen von anderen Nukleinsäuremolekülen, die in der natürlichen Quelle der Nukleinsäure vorhanden sind, getrennt ist. Dies bedeutet, dass andere Nukleinsäuremoleküle in einer Menge von weniger als 5%, bezogen auf das Gewicht der gewünschten Nukleinsäure, vorzugsweise weniger als 2 Gew.-%, besonders bevorzugt weniger als 1 Gew.-%, ganz besonders bevorzugt weniger als 0,5 Gew.-%, vorhanden sind. Vorzugsweise ist eine ”isolierte” Nukleinsäure frei von einigen der Sequenzen, die die Nukleinsäure natürlich flankieren (d. h. Sequenzen, die sich an dem 5'- und 3'-Ende der Nukleinsäure befinden) in der genomischen DNA des Organismus, von dem sich die Nukleinsäure ableitet. So kann zum Beispiel in verschiedenen Ausführungsformen das isolierte, für das NUE Related Protein (NUERP) kodierende Nukleinsäuremolekül weniger als etwa 5 kb, 4 kb, 3 kb, 2 kb, 1 kb, 0,5 kb oder 0,1 kb Nukleotidsequenzen, die das Nukleinsäuremolekül in der genomischen DNA der Zelle, aus der sich die Nukleinsäure ableitet, natürlich flankieren, enthalten. Außerdem kann ein ”isoliertes” Nukleinsäuremolekül, wie ein cDNA-Molekül, frei von einigen der anderen zellulären Materialien, mit denen es natürlich assoziiert ist, oder Kulturmedium, wenn es durch rekombinante Techniken hergestellt wurde, oder chemischen Vorstufen oder anderen Chemikalien, wenn es chemisch synthetisiert wurde, sein.
Ein Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung, z. B. ein Nukleinsäuremolekül, das für ein NUERP oder einen Teil davon, das Pflanzen verbesserte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und/oder eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verleiht, kodiert, kann unter Anwendung von molekularbiologischen Standardtechniken und den hier bereitgestellten Sequenzinformationen isoliert werden. So kann zum Beispiel eine für das NUERP kodierende Arabidopsis thaliana-cDNA aus einer A. thaliana-c-DNA-Bibliothek isoliert werden, oder eine für das NUERP kodierende Synechocystis sp.-, Brassica napus-, Glycine max-, Zea mays- oder Oryza sativa-cDNA kann aus einer Synechocystis sp.-, Brassica napus-, Glycine max-, Zea mays- bzw. Oryza sativa-c-DNA-Bibliothek isoliert werden, wobei alle oder einige der in Tabelle I gezeigten Sequenzen verwendet werden. Außerdem lässt sich ein Nukleinsäuremolekül, das alle oder einige der in Tabelle I gezeigten Sequenzen umfasst, durch die Polymerasekettenreaktion unter Verwendung von auf dieser Sequenz basierend entwickelten Oligonukleotidprimern isolieren. So kann man zum Beispiel mRNA aus Pflanzenzellen isolieren (z. B. durch die Guanidiniumthiocyanat-Extraktionsvorschrift von Chirgwin et al., Biochemistry 18, 5294 (1979)), und cDNA lässt sich unter Verwendung von reverser Transkriptase (z. B. Moloney MLV reverse Transkriptase, erhältlich von Gibco/BRL, Bethesda, MD; oder AMV reverse Transkriptase, erhältlich von Seikagaku America, Inc., St. Petersburg, FL) herstellen. Synthetische Oligonukleotidprimer für die Amplifikation durch Polymerasekettenreaktion lassen sich auf Basis einer der in Tabelle I gezeigten Nukleotidsequenzen entwickeln. Ein Nukleinsäuremolekül der Erfindung kann mit cDNA oder alternativ dazu mit genomischer DNA als Schablone und entsprechenden Oligonukleotidprimern gemäß Standard-PCR-Amplifikationstechniken amplifiziert werden. Das so amplifizierte Nukleinsäuremolekül kann in einen geeigneten Vektor kloniert und durch DNA-Sequenzanalyse charakterisiert werden. Weiterhin lassen sich einer für das NUERP kodierenden Nukleotidsequenz entsprechende Oligonukleotide durch synthetische Standardtechniken, z. B. unter Einsatz eines automatischen DNA-Synthesizers, herstellen.
Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform umfasst ein isoliertes Nukleinsäuremolekül der Erfindung eine der in Tabelle I gezeigten, für das NUERP kodierenden Nukleotidsequenzen (d. h. die ”kodierende Region”), sowie 5'-untranslatierte Sequenzen und 3'-untranslatierte Sequenzen.
Außerdem kann das Nukleinsäuremolekül der Erfindung nur einen Teil der kodierenden Region einer der Sequenzen der Nukleinsäure von Tabelle I, zum Beispiel ein Fragment, das als Sonde oder Primer verwendet werden kann, oder ein Fragment, das für einen biologisch aktiven Teil eines NUERP kodiert, umfassen.
Teile von Proteinen, die durch die NUERP-kodierenden Nukleinsäuremoleküle der Erfindung kodiert werden, sind vorzugsweise die hier beschriebenen biologisch aktiven Teile. So, wie er hier verwendet wird, soll der Ausdruck ”biologisch aktiver Teil von” einem NUERP einen Teil, z. B. eine Domäne/ein Motiv, des NUE Related Protein (NUERP) einschließen, der ausreicht, um einer Pflanze einen verbesserten Ertrag zu verleihen, insbesondere aufgrund eines oder mehrerer verbesserter, wie oben definierter Ertragsmerkmale, und der insbesondere zu einer verbesserten NUE-Effizienz und/oder erhöhten Biomasseproduktion in einer Pflanze beiträgt. Um herauszufinden, ob ein NUERP oder ein biologisch aktiver Teil davon zu einem erhöhten Ertrag, insbesondere aufgrund eines oder mehrerer verbesserter, wie oben definierter Ertragsmerkmale, insbesondere einer verbesserten NUE-Effizienz und/oder erhöhten Biomasseproduktion, in einer Pflanze führt, kann man eine Analyse einer das NUERP enthaltenden Pflanze durchführen. Solche Analysemethoden sind dem Fachmann gut bekannt, wie in den Beispielen im Detail ausgeführt. Genauer gesagt kann man für biologisch aktive Teile eines NUERP kodierende Nukleinsäurefragmente herstellen, indem man einen Teil einer der Sequenzen der Nukleinsäure aus Tabelle I isoliert, den kodierten Teil des NUERP oder Peptids exprimiert (z. B. durch rekombinante Expression in vitro) und die Aktivität des kodierten Teils des NUERP bzw. Peptids feststellt.
Biologisch aktive Teile eines NUERP fallen unter den Schutzbereich der vorliegenden Erfindung und schließen Peptide ein, die Aminosäuresequenzen enthalten, die sich von der Aminosäuresequenz eines für das NUERP kodierenden Gens oder der Aminosäuresequenz eines zum NUERP homologen Proteins ableiten, die weniger Aminosäuren einschließen als das vollständige NUERP bzw. das vollständige zum NUERP homologe Protein, das wenigstens einen Teil der enzymatischen oder biologischen Aktivität eines NUERP zeigt. Typischerweise umfassen biologisch aktive Teile (z. B. Peptide mit einer Länge von zum Beispiel 5, 10, 15, 20, 30, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 50, 100 oder mehr Aminosäuren) eine Domäne oder ein Motiv mit wenigstens einer Aktivität eines NUERP. Außerdem lassen sich andere biologisch aktive Teile, in denen andere Regionen des Proteins deletiert sind, durch rekombinante Techniken herstellen und auf eine oder mehrere der hier beschriebenen Aktivitäten untersuchen. Vorzugsweise schließen die biologisch aktiven Teile eines NUERP eine oder mehrere ausgewählte Domänen/Motive oder Teile davon mit biologischer Aktivität ein.
Der Ausdruck ”biologisch aktiver Teil” oder ”biologische Aktivität” bezeichnet ein wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigtes Polypeptid oder einen Teil dieses Polypeptids, der immer noch über wenigstens 10% oder 20%, vorzugsweise 30%, 40%, 50% oder 60%, besonders bevorzugt 70%, 75%, 80%, 90% oder 95% der enzymatischen oder biologischen Aktivität des natürlichen bzw. Ausgangsenzyms bzw. -proteins verfügt.
In dem erfindungsgemäßen Verfahren können Nukleinsäuresequenzen zur Anwendung gelangen, die gegebenenfalls synthetische, nicht in der Natur vorkommende bzw. modifizierte Nukleotidbasen enthalten, die in die DNA oder RNA eingebaut sind. Diese synthetischen, nicht in der Natur vorkommenden bzw. modifizierten Basen können zum Beispiel die Stabilität des Nukleinsäuremoleküls außerhalb oder innerhalb einer Zelle erhöhen. Die Nukleinsäuremoleküle der Erfindung können die gleichen Modifikationen wie oben erwähnt enthalten.
So, wie er im vorliegenden Zusammenhang verwendet wird, kann der Ausdruck ”Nukleinsäuremolekül” auch die am 3'- und am 5'-Ende der kodierenden Genregion befindliche nicht translatierte Sequenz, zum Beispiel wenigstens 500, vorzugsweise 200, besonders bevorzugt 100, Nukleotide der Sequenz upstream vom 5'-Ende der kodierenden Region und wenigstens 100, vorzugsweise 50, besonders bevorzugt 20, Nukleotide der Sequenz downstream vom 3'-Ende der kodierenden Genregion, einschließen. Es ist häufig vorteilhaft, für Klonierungs- und Expressionzwecke nur die kodierende Region auszuwählen.
Vorzugsweise handelt es sich bei dem im erfindungsgemäßen Verfahren verwendeten Nukleinsäuremolekül bzw. dem Nukleinsäuremolekül der Erfindung um ein isoliertes Nukleinsäuremolekül.
Ein ”isoliertes” Polynukleotid oder Nukleinsäuremolekül ist abgetrennt von anderen Polynukleotiden oder Nukleinsäuremolekülen, die in der natürlichen Quelle des Nukleinsäuremoleküls vorhanden sind. Bei einem isolierten Nukleinsäuremolekül kann es sich um ein chromosomales Fragment von mehreren kb oder vorzugsweise um ein Molekül, das nur die kodierende Region des Gens umfasst, handeln. Dementsprechend kann ein isoliertes Nukleinsäuremolekül der Erfindung chromosomale Regionen umfassen, die an 5' und 3' angrenzen, oder weitere angrenzende chromosomale Regionen, umfasst jedoch vorzugsweise keine solchen Sequenzen, die die Nukleinsäuremolekülsequenz im genomischen oder chromosomalen Kontext im Organismus, aus dem das Nukleinsäuremolekül stammt, natürlich flankieren (zum Beispiel Sequenzen, die an die für die 5'- und 3'-UTRs des Nukleinsäuremoleküls kodierenden Regionen angrenzen). In verschiedenen Ausführungsformen kann das im erfindungsgemäßen Verfahren verwendete isolierte Nukleinsäuremolekül zum Beispiel weniger als ungefähr 5 kb, 4 kb, 3 kb, 2 kb, 1 kb, 0,5 kb oder 0,1 kb Nukleotidsequenzen umfassen, die das Nukleinsäuremolekül in der genomischen DNA der Zelle, aus der das Nukleinsäuremolekül stammt, natürlich flankieren.
Die in dem Verfahren verwendeten Nukleinsäuremoleküle, zum Beispiel die Polynukleotide der Erfindung oder ein Teil davon, lassen sich unter Anwendung von molekularbiologischen Standardtechniken und der hier bereitgestellten Sequenzinformationen isolieren. Auch lassen sich zum Beispiel eine homologe Sequenz oder homologe konservierte Sequenzregionen mit Hilfe von Vergleichsalgorithmen auf der DNA- oder Aminosäureebene identifizieren. Erstere kann als Hybridisierungssonde bei Standard-Hybridisierungstechniken (zum Beispiel die in Sambrook et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual. 2. Aufl., Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY, 1989 beschriebenen) zur Isolierung weiterer in diesem Verfahren nützlicher Nukleinsäuresequenzen verwendet werden.
Ein eine komplette Sequenz des im Verfahren eingesetzten Nukleinsäuremoleküls, zum Beispiel des Polynukleotids der Erfindung, umfassendes Nukleinsäuremolekül oder ein Teil davon lässt sich zusätzlich durch die Polymerasekettenreaktion isolieren, wobei auf dieser Sequenz oder Teilen davon basierende Oligonukleotidprimer verwendet werden. So kann man zum Beispiel ein die komplette Sequenz oder einen Teil davon umfassendes Nukleinsäuremolekül durch Polymerasekettenreaktion unter Einsatz von Oligonukleotidprimern, die auf Grundlage dieser Sequenz selbst erzeugt wurden, isolieren. Zum Beispiel lässt sich mRNA aus Zellen isolieren (zum Beispiel mittels der Guanidiniumthiocyanat-Extraktionsmethode von Chirgwin et al., Biochemistry 18, 5294 (1979)), und die cDNA lässt sich unter Verwendung von reverser Transkriptase (z. B. Moloney MLV reverse Transkriptase, erhältlich von Gibco/BRL, Bethesda, MD; oder AMV reverse Transkriptase, erhältlich von Seikagaku America, Inc., St. Petersburg, FL) herstellen.
Synthetische Oligonukleotidprimer für die Amplifikation, z. B. wie in Tabelle III, Spalte 7 gezeigt, lassen sich mittels einer Polymerasekettenreaktion auf Basis der hier gezeigten Sequenz, zum Beispiel der in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Sequenz oder den von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7 abgeleiteten Sequenzen, herstellen.
Außerdem ist es möglich, konserviertes Protein zu identifizieren, indem man Proteinsequenzabgleichungen mit dem durch die Nukleinsäuremoleküle der vorliegenden Erfindung kodierten Polypeptid, insbesondere mit den durch das wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigte Nukleinsäuremolekül, von dem sich konservierte Regionen und daraus wiederum degenerierte Primer ableiten lassen, kodierten Sequenzen durchführt.
Konservierte Regionen sind die, die sehr geringe Variationen bei der Aminosäure in einer bestimmten Position mehrerer Homologe verschiedenen Ursprungs zeigen. Die Konsensussequenz und in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigte Polypeptidmotive leiten sich von diesen Abgleichungen ab. Außerdem ist es möglich, konservierte Regionen von verschiedenen Organismen zu identifizieren, indem man Proteinsequenzabgleichungen mit dem durch die Nukleinsäure der vorliegenden Erfindung kodierten Polypeptid, insbesondere mit den durch das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II gezeigte Polypeptidmolekül, von dem sich konservierte Regionen und daraus wiederum degenerierte Primer ableiten lassen, kodierten Sequenzen durchführt.
Gemäß einer vorteilhaften Ausführungsform wird in der Methode der vorliegenden Erfindung die Aktivität eines Polypeptids erhöht, das eine Konsensussequenz oder ein in Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7 gezeigtes Polypeptidmotiv umfasst bzw. daraus besteht, und in einer anderen Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein Polypeptid, das eine Konsensussequenz oder ein in Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, Spalte 7 gezeigtes Polypeptidmotiv umfasst bzw. daraus besteht, wobei 20 oder weniger, vorzugsweise weniger als 15 oder 10, vorzugsweise weniger als 9, 8, 7, oder 6, besonders bevorzugt weniger als 5 oder 4, noch mehr bevorzugt weniger als 3, noch mehr bevorzugt weniger als 2, noch mehr bevorzugt 0 der angegebenen Aminosäurepositionen durch eine beliebige Aminosäure ersetzt werden können. Gemäß einer Ausführungsform sind nicht mehr als 15%, vorzugsweise 10%, noch mehr bevorzugt 5%, 4%, 3%, oder 2%, am meisten bevorzugt 1% oder 0% der durch einen Buchstaben bezeichneten Aminosäureposition durch eine andere Aminosäure ersetzt. Gemäß einer Ausführungsform sind 20 oder weniger, vorzugsweise weniger als 15 oder 10, vorzugsweise weniger als 9, 8, 7, oder 6, besonders bevorzugt weniger als 5 oder 4, noch mehr bevorzugt weniger als 3, noch mehr bevorzugt weniger als 2, noch mehr bevorzugt 0 Aminosäuren in eine Konsensussequenz oder ein Proteinmotiv insertiert.
Die Konsensussequenz wurde abgeleitet von einer multiplen Abgleichung der wie in Tabelle II aufgeführten Sequenzen. Die Buchstaben stehen für den Ein-Buchstaben-Aminosäurekode und zeigen, dass die Aminosäuren in wenigstens 80% der abgeglichenen Proteine konserviert sind. Der Buchstabe X steht für Aminosäuren, die nicht in wenigstens 80% der Sequenzen konserviert sind. Die Konsensussequenz beginnt mit der ersten konservierten Aminosäure in der Abgleichung und endet mit der letzten konservierten Aminosäure in der Abgleichung der untersuchten Sequenzen. Die Anzahl an angeführten X bezeichnet die Distanzen zwischen konservierten Aminosäureresten, Y-x(21,23)-F z. B. bedeutet, dass in allen untersuchten Sequenzen die konservierten Tyrosin- und Phenylalaninreste durch mindestens 21 und maximal 23 Aminosäurereste voneinander getrennt sind.
Konservierte Domänen wurden aus allen Sequenzen identifiziert und werden unter Verwendung eines Teilsets der Standard-Prosite-Notation beschrieben; das Muster Y-x(21,23)-[FW] z. B. bedeutet, dass ein konserviertes Tyrosin durch mindestens 21 und maximal 23 Aminosäurereste entweder von einem Phenylalanin oder einem Tryptophan getrennt ist. Die Muster mussten mit wenigstens 80% der untersuchten Proteine übereinstimmen.
Konservierte Muster wurden mit dem Softwareprogramm MEME Version 3.5.1 oder per Hand identifiziert. MEME wurde von Timothy L. Bailey und Charles Elkan, Dept. of Computer Science and Engineering, University of California, San Diego, USA entwickelt und wurde von Timothy L. Bailey und Charles Elkan (Fitting a mixture model by expectation maximization to discover motifs in biopolymers, Proceedings of the Second International Conference on Intelligent Systems for Molecular Biology, S. 28–36, AAAI Press, Menlo Park, Kalifornien, 1994) beschrieben. Der Quellenkode für das Stand-alone-Programm ist frei verfügbar vom San Diego Supercomputer Center (http://meme.sdsc.edu).
Zur Identifizierung allen Sequenzen gemeiner Motive mit dem Software-Programm MEME wurden die folgenden Einstellungen verwendet: -maxsize 500000, -nmotifs 15, -evt 0,001, -maxw 60, -distance 1e-3, -minsites Anzahl an für die Analyse verwendeten Sequenzen. Bei den Input-Sequenzen für MEME handelte es sich um nicht abgeglichene Sequenzen im Fasta-Format. Andere Parameter wurden in den vorgegebenen Einstellungen dieser Software-Version verwendet.
Die Prosite-Muster für konservierte Domänen wurden mit dem Software-Programm Pratt Version 2.1 oder per Hand erstellt. Pratt wurde von Inge Jonassen, Dept. of Informatics, Universität Bergen, Norwegen, entwickelt und wurde von Jonassen et al. beschrieben (I. Jonassen, J. F. Collins und D. G. Higgins, Finding flexible patterns in unaligned protein sequences, Protein Science 4 (1995), S. 1587–1595; I. Jonassen, Efficient discovery of conserved patterns using a pattern graph, eingereicht bei CABIOS Febr. 1997). Der Quellenkode (ANSI C) für das Stand-alone-Programm ist frei verfügbar, z. B. von etablierten Bioinformationszentren wie dem EBI (European Bioinformatics Institute).
Zur Erstellung von Mustern mit dem Software-Programm Pratt wurden die folgenden Einstellungen verwendet: PL (max Pattern Length/maximale Länge des Musters): 100, PN (max No of Pattern Symbols/maximale Anzahl an Mustersymbolen): 100, PX (max No of consecutive x's/maximale Anzahl an aufeinanderfolgenden x): 30, FN (max No of flexible spacers/maximale Anzahl an flexiblen Spacern): 5, FL (max Flexibility/maximale Flexibilität): 30, FP (max Flex. Product/maximal Flex. Produkt): 10, ON (max number Patterns/maximale Anzahl an Mustern): 50. Bei den Input-Sequenzen für Pratt handelte es sich um bestimmte Regionen der Proteinsequenzen, die eine große Ähnlichkeit zeigen, wie vom Software-Programm MEME identifiziert. Die Mindestanzahl an Sequenzen, die den erzeugten Mustern entsprechen müssen (CM, min Nr of Seqs to Match), wurde auf wenigstens 80% der bereitgestellten Sequenzen eingestellt. Hier nicht angeführte Parameter wurden in ihren vorgegebenen Einstellungen verwendet.
Mit den Prosite-Mustern der konservierten Domänen kann man nach Proteinsequenzen, die diesem Muster entsprechen, suchen. Verschiedene etablierte Bioinformationszentren bieten öffentliche Internetportale an, bei denen man mit diesen Mustern Datenbanksuchen durchführen kann (z. B. PIR (Protein Information Resource, am Georgetown University Medical Center) oder ExPASy (Expert Protein Analysis System)). Alternativ dazu steht Stand-alone-Software zur Verfügung, wie das Programm Fuzzpro, das Teil des EMBOSS-Softwarepakets ist. So erlaubt es das Programm Fuzzpro zum Beispiel nicht nur, nach einer exakten Übereinstimmung von Muster und Protein zu suchen, sondern es erlaubt auch, bei der durchgeführten Suche verschiedene Unschärfen einzustellen.
Die Abgleichung erfolgte mit der Software ClustalW (Version 1.83) und wurde von Thompson et al. (Nucleic Acids Research 22, 4673 (1994)) beschrieben. Der Quellenkode für das Stand-alone-Programm ist vom European Molecular Biology Laboratory; Heidelberg, Deutschland, frei verfügbar. Die Analyse erfolgte mit den vorgegebenen Parametern von ClustalW v1.83 (gap open penalty: 10,0; gap extension penalty: 0,2; protein matrix: Gonnet; protein/DNA endgap: –1; protein/DNA gapdist: 4).
Degenerierte Primer können dann in der PCR zur Amplifizierung von Fragmenten neuer Proteine mit der obenerwähnten Aktivität, die z. B. die Erhöhung des Ertrags, insbesondere eine verbesserte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und/oder eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere die verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, verleihen, nach Erhöhen der Expression oder Aktivität oder mit der Aktivität eines wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 3 gezeigten Proteins oder weiteren funktionellen Homologen des Polypeptids der Erfindung aus anderen Organismen Verwendung finden.
Diese Fragmente können dann als Hybridisierungssonde zum Isolieren der vollständigen Gensequenz verwendet werden. Alternativ dazu kann man die fehlenden 5'- und 3'-Sequenzen mittels RACE-PCR isolieren. Ein erfindungsgemäßes Nukleinsäuremolekül lässt sich unter Verwendung von cDNA oder alternativ dazu genomischer DNA als Schablone und geeigneten Oligonukleotidprimern nach Standard-PCR-Amplifikationstechniken amplifizieren. Das so amplifizierte Nukleinsäuremolekül kann in einen geeigneten Vektor kloniert und mittels DNA-Sequenzanalyse charakterisiert werden. Oligonukleotide, die einem der in dem Verfahren verwendeten Nukleinsäuremoleküle entsprechen, lassen sich durch Standard-Synthesemethoden erzeugen, zum Beispiel unter Einsatz eines automatischen DNA-Synthesizers.
Nukleinsäuremoleküle, die von Vorteil für das erfindungsgemäße Verfahren sind, lassen sich auf der Basis ihrer Homologie mit den hier offenbarten Nukleinsäuremolekülen isolieren, unter Verwendung der Sequenzen oder eines Teils davon als Hybridisierungssonde und nach Standard-Hybridisierungstechniken unter stringenten Hybridisierungsbedingungen. In diesem Zusammenhang ist es zum Beispiel möglich, isolierte Nukleinsäuremoleküle mit einer Länge von wenigstens 15, 20, 25, 30, 35, 40, 50, 60 oder mehr Nukleotiden, vorzugsweise wenigstens 15, 20 oder 25 Nukleotiden, die unter stringenten Bedingungen mit den oben beschriebenen Nukleinsäuremolekülen hybridisieren, insbesondere mit denen, die eine Nukleotidsequenz des Nukleinsäuremoleküls, das im Verfahren der Erfindung verwendet wird oder für ein in der Erfindung verwendetes Protein kodiert, oder des Nukleinsäuremoleküls der Erfindung umfassen, einzusetzen. Nukleinsäuremoleküle mit 30, 50, 100, 250 oder mehr Nukleotiden können ebenfalls verwendet werden.
Der Ausdruck ”Homologie” bedeutet, dass die betreffenden Nukleinsäuremoleküle oder kodierten Proteine funktionell und/oder strukturell äquivalent sind. Die Nukleinsäuremoleküle, die homolog zu den oben beschriebenen Nukleinsäuremolekülen sind und bei denen es sich um Derivate dieser Nukleinsäuremoleküle handelt, sind zum Beispiel Variationen dieser Nukleinsäuremoleküle, die Modifikationen mit der gleichen biologischen Funktion darstellen und die insbesondere für Proteine mit der gleichen oder im Wesentlichen der gleichen biologischen Funktion kodieren. Es kann sich bei ihnen um natürliche Variationen wie Sequenzen aus anderen Pflanzensorten oder -arten oder um Mutationen handeln. Diese Mutationen können natürlich auftreten oder durch Mutagenesetechniken erhalten werden. Bei den allelischen Variationen kann es sich um natürlich auftretende allelische Varianten sowie synthetisch produzierte oder gentechnisch hergestellte Varianten handeln. Strukturelle Äquivalente lassen sich zum Beispiel identifizieren, indem man die Bindung des Polypeptids an Antikörper testet, oder durch computergestützte Vorhersagen. Strukturelle Äquivalente haben ähnliche immunologische Charakteristika, z. B. enthalten sie ähnliche Epitope.
Mit ”Hybridisieren” ist gemeint, dass solche Nukleinsäuremoleküle unter herkömmlichen Hybridisierungsbedingungen hybridisieren, vorzugsweise unter stringenten Bedingungen wie den von z. B. Sambrook (Molecular Cloning; A Laboratory Manual, 2. Auflage, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY (1989)) oder in Current Protocols in Molecular Biology, John Wiley & Sons, N. Y. (1989), 6.3.1–6.3.6 beschriebenen.
Gemäß der Erfindung können sowohl DNA- als auch RNA-Moleküle der Nukleinsäure der Erfindung als Sonden Verwendung finden. Weiterhin können als Schablone zur Identifizierung von funktionellen Homologen sowohl Northern-Blot-Assays als auch Southern-Blot-Assays durchgeführt werden. Der Northern-Blot-Assay liefert vorteilhafterweise weitere Informationen über das exprimierte Genprodukt: z. B. Expressionsmuster, Auftreten der Verabreitungsschritte wie Spleißen und Capping, usw. Der Southern-Blot-Assay liefert zusätzliche Informationen über die chromosomale Lokalisierung und Organisation des für das Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodierenden Gens.
Ein bevorzugtes, nicht einschränkendes Beispiel für stringente Hydridisierungsbedingungen sind Hybridisierungen in 6 × Natriumchlorid/Natriumcitrat (= SSC) bei ungefähr 45°C, gefolgt von einem oder mehreren Waschschritten in 0,2 × SSC, 0,1% SDS bei 50 bis 65°C, zum Beispiel bei 50°C, 55°C oder 60°C. Der Fachmann weiß, dass diese Hybridisierungsbedingungen sich in Abhängigkeit vom Typ der Nukleinsäure unterscheiden und, zum Beispiel wenn organische Lösungsmittel vorhanden sind, hinsichtlich der Temperatur und der Konzentration des Puffers. Die Temperatur unter ”Standard-Hybridisierungsbedingungen” liegt zum Beispiel in Abhängigkeit vom Typ der Nukleinsäure zwischen 42°C und 58°C, vorzugsweise zwischen 45°C und 50°C in einem wässrigen Puffer mit einer Konzentration von 0,1 ×, 0,5 ×, 1 ×, 2 ×, 3 ×, 4 × oder 5 × SSC (pH 7,2). Sind in dem obenerwähnten Puffer ein oder mehrere organische Lösungsmittel vorhanden, zum Beispiel 50% Formamid, so beträgt die Temperatur unter Standardbedingungen ungefähr 40°C, 42°C oder 45°C. Die Hybridisierungsbedingungen für DNA:DNA-Hybride sind vorzugsweise zum Beispiel 0,1 × SSC und 20°C, 25°C, 30°C, 35°C, 40°C oder 45°C, bevorzugt zwischen 30°C und 45°C. Die Hybridisierungsbedingungen für DNA:RNA-Hybride sind vorzugsweise zum Beispiel 0,1 × SSC und 30°C, 35°C, 40°C, 45°C, 50°C oder 55°C, bevorzugt zwischen 45°C und 55°C. Die obenerwähnten Hybridisierungstemperaturen werden zum Beispiel für eine Nukleinsäure mit einer Länge von ungefähr 100 bp (= Basenpaaren) und einem G + C-Gehalt von 50% in Abwesenheit von Formamid bestimmt. Dem Fachmann ist es mit der Hilfe von Lehrbüchern, zum Beispiel den obenerwähnten, oder aus dem folgenden Lehrbuch: Sambrook et al., "Molecular Cloning", Cold Spring Harbor Laboratory, 1989; Hames und Higgins (Hrsg.) 1985, "Nucleic Acids Hybridization: A Practical Approach", IRL Press at Oxford University Press, Oxford; Brown (Hrsg.) 1991, "Essential Molecular Biology: A Practical Approach", IRL Press at Oxford University Press, Oxford, möglich, die erforderlichen Hybridisierungsbedingungen zu bestimmen.
Ein weiteres Beispiel für eine solche stringente Hybridisierungsbedingung ist die Hybridisierung bei 4 × SSC bei 65°C, gefolgt von einstündigem Waschen in 0,1 × SSC bei 65°C. Alternativ dazu ist eine beispielhafte stringente Hybridisierungsbedingung in 50% Formamid, 4 × SSC bei 42°C. Weiterhin können die Bedingungen während des Waschschritts aus einer Reihe von Bedingungen, die sich von niederstringenten Bedingungen (ungefähr 2 × SSC bei 50°C) bis zu hochstringenten Bedingungen (ungefähr 0,2 × SSC bei 50°C, vorzugsweise bei 65°C) (20 × SSC: 0,3 M Natriumcitrat, 3 M NaCl, pH 7,0) erstrecken, ausgewählt werden. Zusätzlich kann die Temperatur während des Waschschritts von niederstringenten Bedingungen bei Raumtemperatur, ungefähr 22°C, auf höherstringente Bedingungen bei ungefähr 65°C erhöht werden. Die Parameter Salzkonzentration und Temperatur können beide gleichzeitig variiert werden, oder ansonsten kann einer der beiden Parameter konstant gehalten werden, während man den anderen variiert. Bei der Hybridisierung kann man auch denaturierende Substanzen wie zum Beispiel Formamid oder SDS einsetzen. In Gegenwart von 50% Formamid erfolgt die Hybridisierung vorzugsweise bei 42°C. Relevante Faktoren wie 1) Dauer der Behandlung, 2) Salzbedingungen, 3) Tensidbedingungen, 4) Kompetitor-DNAs, 5) Temperatur und 6) gewählte Sonde können von Fall zu Fall kombiniert werden, so dass hier nicht alle Möglichkeiten aufgeführt werden können.
So werden in einer bevorzugten Ausführungsform Northern-Blots mit Rothi-Hybri-Quick-Puffer (Roth, Karlsruhe) 2 h bei 68°C vorhybridisiert. Die Hybridsierung mit einer radioaktiv markierten Sonde erfolgt über Nacht bei 68°C. Die anschließenden Waschschritte werden bei 68°C mit 1 × SSC durchgeführt.
Bei den Southern-Blot-Assays wird die Membran 2 h bei 68°C mit Rothi-Hybri-Quick-Puffer (Roth, Karlsruhe) vorhybridisiert. Die Hybridisierung mit einer radioaktiv markierten Sonde erfolgt über Nacht bei 68°C. Anschließend wird der Hybridisierungspuffer verworfen und der Filter kurz mit 2 × SSC; 0,1% SDS gewaschen. Nachdem der Waschpuffer verworfen wurde, wird neuer 2 × SSC; 0,1% SDS-Puffer zugegeben, und es wird 15 Minuten lang bei 68°C inkubiert. Dieser Waschschritt wird zweimal durchgeführt, worauf sich ein zusätzlicher 10-minütiger Waschschritt mit 1 × SSC; 0,1% SDS bei 68°C anschließt.
Einige Beispiele für Bedingungen zur DNA-Hybridisierung (Southern-Blot-Assays) und Waschschritte sind unten gezeigt:

(1) Die Hybridisierungsbedingungen können zum Beispiel unter den folgenden Bedingungen ausgewählt werden: (a) 4 × SSC bei 65°C, (b) 6 × SSC bei 45°C, (c) 6 × SSC, 100 mg/ml DNA aus denaturiertem fragmentiertem Fischsperma bei 68°C, (d) 6 × SSC, 0,5% SDS, 100 mg/ml DNA aus denaturiertem Lachssperma bei 68°C, (e) 6 × SSC, 0,5% SDS, 100 mg/ml DNA aus denaturiertem fragmentiertem Lachssperma, 50% Formamid bei 42°C, (f) 50% Formamid, 4 × SSC bei 42°C, (g) 50% (v/v) Formamid, 0,1% Rinderserumalbumin, 0,1% Ficoll, 0,1% Polyvinylpyrrolidon, 50 mM Natriumphosphatpuffer pH 6,5, 750 mM NaCl, 75 mM Natriumcitrat bei 42°C, (h) 2 × oder 4 × SSC bei 50°C (niederstringente Bedingung), oder (i) 30 bis 40% Formamid, 2 × oder 4 × SSC bei 42°C (niederstringente Bedingung).
(2) Waschschritte können zum Beispiel unter den folgenden Bedingungen ausgewählt werden: (a) 0,015 M NaCl/0,0015 M Natriumcitrat/0,1% SDS bei 50°C. (b) 0,1 × SSC bei 65°C. (c) 0,1 × SSC, 0,5% SDS bei 68°C. (d) 0,1 × SSC, 0,5% SDS, 50% Formamid bei 42°C. (e) 0,2 × SSC, 0,1% SDS bei 42°C. (f) 2 × SSC bei 65°C (niederstringente Bedingung).

Polypeptide mit der obenerwähnten Aktivität, d. h. Polypeptide, die die Erhöhung des Ertrags, insbesondere eine verbesserte NUE-Effizienz und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, verleihen, die aus anderen Organismen abgeleitet sind, können durch andere DNA-Sequenzen kodiert sein, die mit den in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Sequenzen unter niederstringenten Hybridisierungsbedingungen hybridisieren und die bei der Expression für Peptide kodieren, die die Erhöhung des Ertrags, insbesondere eine verbesserte NUE-Effizienz und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleihen.
Weiterhin müssen einige Anwendungen bei niederstringenten Hybridisierungsbedingungen durchgeführt werden, ohne dass sich dadurch irgendwelche Konsequenzen für die Spezifität der Hybridisierung ergeben. So könnte man zum Beispiel für eine Southern-Blot-Analyse der gesamt-DNA als Sonde ein Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung verwenden und niederstringent waschen (55°C in 2 × SSPE, 0,1% SDS). Die Hybridisierungsanalyse könnte ein einfaches Muster nur mit Genen, die für Polypeptide der vorliegenden Erfindung oder für im Verfahren der Erfindung verwendete Polypeptide, z. B. mit der hier erwähnten Aktivität einer Verbesserung der NUE und/oder einer Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, kodieren, zeigen. Ein weiteres Beispiel für solche niederstringenten Hybridisierungsbedingungen ist 4 × SSC bei 50°C oder die Hybridisierung mit 30 bis 40% Formamid bei 42°C. Solche Moleküle schließen die ein, bei denen es sich um Fragmente, Analoga oder Derivate des Polypeptids der Erfindung oder des im Verfahren der Erfindung verwendeten Polypeptids handelt und die sich zum Beispiel in Bezug auf eine oder mehrere Aminosäuren- und/oder Nukleotiddeletionen, -insertionen, -substitutionen, -additionen und/oder -rekombinationen oder andere im Stand der Technik bekannte Modifikationen entweder alleine oder in Kombination von den oben beschriebenen Aminosäuresequenzen oder ihrer/ihren zugrundeliegenden Nukleotidsequenz(en) unterscheiden. Bevorzugt wendet man jedoch hochstringente Hybridisierungsbedingungen an.
Die Hybridisierung sollte vorteilhafterweise mit Fragmenten von wenigstens 5, 10, 15, 20, 25, 30, 35 oder 40 bp, vorteilhafterweise wenigstens 50, 60, 70 oder 80 bp, vorzugsweise wenigstens 90, 100 oder 110 bp durchgeführt werden. Am meisten bevorzugt sind Fragmente mit wenigstens 15, 20, 25 oder 30 bp. Bevorzugt werden außerdem Hybridisierungen mit einer Länge von wenigstens 100 bp oder 200, ganz besonders bevorzugt wenigstens 400 bp. Gemäß einer insbesondere bevorzugten Ausführungsform sollte die Hybridisierung mit der gesamten Nukleinsäuresequenz unter den oben beschriebenen Bedingungen durchgeführt werden.
Die Ausdrücke ”Fragment”, ”Fragment einer Sequenz” oder ”Teil einer Sequenz” bedeuten eine gekürzte Sequenz der betreffenden Originalsequenz. Die gekürzte Sequenz (Nukleinsäure- oder Proteinsequenz) kann in ihrer Länge stark schwanken; die Mindestgröße ist eine Sequenz mit einer Größe, die ausreicht, um eine Sequenz bereitzustellen, die wenigstens eine vergleichbare Funktion und/oder Aktivität der betreffenden Originalsequenz aufweist oder mit dem Nukleinsäuremolekül der Erfindung oder dem im Verfahren der Erfindung verwendeten Nukleinsäuremolekül unter stringenten Bedingungen hybridisiert, während die maximale Größe nicht kritisch ist. Bei einigen Anwendungen ist normalerweise die maximale Größe nicht wesentlich größer als die, die erforderlich ist, um die gewünschte Aktivität und/oder Funktion(en) der Originalsequenz bereitzustellen.
Typischerweise hat die gekürzte Aminosäuresequenz eine Länge im Bereich von etwa 5 bis etwa 310 Aminosäuren. Noch typischer wird die Sequenz jedoch eine Länge von maximal etwa 250 Aminosäuren, vorzugsweise maximal etwa 200 oder 100 Aminosäuren, aufweisen. Es ist gewöhnlich wünschenswert, Sequenzen mit wenigstens etwa 10, 12 oder 15 Aminosäuren, bis zu einem Maximum von etwa 20 oder 25 Aminosäuren, auszuwählen.
Der Ausdruck ”Epitop” bezieht sich auf spezifisch immunoreaktive Stellen in einem Antigen, auch als antigene Determinanten bekannt. Bei diesen Epitopen kann es sich um eine lineare Anordnung von Monomeren in einer polymeren Zusammensetzung – wie Aminosäuren in einem Protein – handeln, oder sie umfassen eine komplexere Sekundär- oder Tertiärstruktur bzw. bestehen daraus. Dem Fachmann wird ersichtlich sein, dass Immunogene (d. h. Substanzen, die dazu in der Lage sind, eine Immunreaktion auszulösen) Antigene sind; einige Antigen wie z. B. Haptene sind jedoch nicht Immunogene, können aber durch Kuppeln mit einem Trägermolekül immunogen gemacht werden. Der Ausdruck ”Antigen” schließt Verweise auf eine Substanz, gegen die ein Antikörper gebildet werden kann und/oder gegen die der Antikörper spezifisch immunoreaktiv ist, ein.
Gemäß einer Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein Epitop des Polypeptids der vorliegenden Erfindung bzw. des im Verfahren der vorliegenden Erfindung verwendeten Polypeptids und verleiht einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Der Ausdruck ”eine oder mehrere Aminosäuren” bezieht sich auf wenigstens eine Aminosäure, jedoch nicht mehr als die Anzahl an Aminosäuren, die eine Homologie von unter 50% Identität zur Folge haben würde. Vorzugsweise ist die Identität mehr als 70% oder 80%, besonders bevorzugt sind 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94% oder 95%, noch mehr bevorzugt sind 96%, 97%, 98% oder 99% Identität.
Weiterhin umfasst das Nukleinsäuremolekül der Erfindung ein Nukleinsäuremolekül, bei dem es sich um ein Komplement zu einer der Nukleotidsequenzen der obenerwähnten Nukleinsäuremoleküle oder eines Teils davon handelt. Ein Nukleinsäuremolekül, das komplementär zu einer der in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Nukleotidsequenzen ist, ist eines, das ausreichend komplementär zu einer der in Tabelle I, Spalte 5 und 7, gezeigten Nukleotidsequenzen ist, so dass es mit einer der in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Nukleotidsequenzen unter Bildung eines stabilen Duplex hybridisieren kann. Die Hybridisierung wird vorzugsweise unter stringenten Hybridisierungsbedingungen durchgeführt. Ein Komplement einer der hier offenbarten Sequenzen ist jedoch vorzugsweise eine Sequenz, die gemäß der dem Fachmann gut bekannten Basenpaarung der Nukleinsäuremoleküle komplementär dazu ist. So paaren sich zum Beispiel die Basen A und G mit den Basen T und U bzw. C, und umgekehrt. Modifikationen der Basen können einen Einfluss auf die Partner für die Basenpaarung haben.
Das Nukleinsäuremolekül der Erfindung umfasst eine Nukleotidsequenz, die wenigstens etwa 30%, 35%, 40% oder 45%, vorzugsweise wenigstens etwa 50%, 55%, 60% oder 65%, besonders bevorzugt wenigstens etwa 70%, 80%, oder 90%, und ganz besonders bevorzugt wenigstens etwa 95%, 97%, 98%, 99% oder mehr homolog zu einer in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Nukleotidsequenz oder einem Teil davon ist und vorzugsweise die obenerwähnte Aktivität aufweist, insbesondere eine Erhöhung des Ertrags, insbesondere mit einer NUE-verbessernden Aktivität und/oder einer die Biomasseproduktion erhöhenden Aktivität, nach der Erhöhung der Aktivität oder einer Aktivität eines wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 3 gezeigten Genprodukts, zum Beispiel durch Expression entweder im Zytosol oder in einer Organelle wie einem Plastid oder Mitochondrien oder beiden, vorzugsweise in Plastiden.
Das Nukleinsäuremolekül der Erfindung umfasst eine Nukleotidsequenz, die mit einer der in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Nukleotidsequenzen oder einem Teil davon vorzugsweise unter wie hier definierten stringenten Bedingungen hybridisiert, und für ein Protein mit der obenerwähnten Aktivität kodiert, welches einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, verleiht, zum Beispiel durch Expression entweder im Zytosol oder in einer Organelle wie einem Plastid oder Mitochondrien oder beiden, vorzugsweise in Plastiden, und gegebenenfalls die Aktivität ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), der kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, der Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, zytosolischer Katalase, zytosolischer Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding- Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, dem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, aufweist.
Außerdem kann das Nukleinsäuremolekül der Erfindung nur einen Teil der kodierenden Region einer der in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Sequenzen aufweisen, zum Beispiel ein Fragment, das als Sonde oder Primer verwendet werden kann oder ein Fragment, das für einen biologisch aktiven Teil des Polypeptids der vorliegenden Erfindung oder eines im Verfahren der vorliegenden Erfindung verwendeten Polypeptids kodiert, d. h. eines Polypeptids mit der obenerwähnten Aktivität, das z. B. einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, verleiht, wenn dessen Aktivität erhöht wird, zum Beispiel durch Expression entweder im Zytosol oder in einer Organelle wie einem Plastid oder Mitochondrien oder beiden, vorzugsweise in Plastiden. Die durch Klonieren des für das vorliegende, für das erfindungsgemäße Protein kodierenden Gens bestimmten Nukleotidsequenzen ermöglichen die Herstellung von Sonden und Primern, die auf die Identifizierung und/oder Klonierung ihrer Homologe in anderen Zelltypen und Organismen zugeschnitten sind. Die Sonde/der Primer umfasst typischerweise im Wesentlichen aufgereinigte Oligonukleotide. Das Oligonukleotid umfasst typischerweise eine Region einer Nukleotidsequenz, die unter stringenten Bedingungen mit wenigstens etwa 12, 15 vorzugsweise etwa 20 oder 25, besonders bevorzugt etwa 40, 50 oder 75 aufeinanderfolgenden Nukleotiden eines Sense-Strangs einer der z. B. in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7 angeführten Sequenzen, einer Antisense-Sequenz einer der z. B. in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7 angeführten Sequenzen oder natürlich vorkommenden Mutanten davon hybridisiert. Auf einem Nukleotid der Erfindung basierende Primer können in PCR-Reaktionen zum Klonen von Homologen des Polypeptids der Erfindung oder des im Verfahren der Erfindung verwendeten Polypeptids verwendet werden, z. B. als die in den Beispielen der vorliegenden Erfindung beschriebenen Primer, z. B. wie in den Beispielen gezeigt. Eine PCR mit den in Tabelle III, Anwendung Nr. 1, Spalte 7 gezeigten Primern führt zu einem Fragment des wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 3 gezeigten Genprodukts.
Primersets sind austauschbar. Dem Fachmann ist bekannt, wie man diese Primer kombiniert, um zu dem gewünschten Produkt zu gelangen, z. B. in einem Klon der vollständigen Länge oder einer Teilsequenz. Auf den Sequenzen des Nukleinsäuremoleküls der Erfindung oder des im Verfahren der vorliegenden Erfindung verwendeten Nukleinsäuremoleküls basierende Sonden lassen sich einsetzen, um Transkripte oder für diese kodierende genomische Sequenzen oder homologe Proteine nachzuweisen. Die Sonde kann weiterhin eine daran befestigte Markergruppe umfassen, bei der Markergruppe kann es sich z. B. um einen Radioisotopen, eine fluoreszierende Verbindung, ein Enzym oder einen Enzymkofaktor handeln. Solche Sonden können als Teil eines Testkits für genomische Marker zur Identifizierung von Zellen, die ein Polypeptid der Erfindung oder ein im Verfahren der vorliegenden Erfindung verwendetes Polypeptid exprimieren, verwendet werden, wie z. B. durch die Messung einer Konzentration eines kodierenden Nukleinsäuremoleküls in einer Probe von Zellen, z. B. indem man mRNA-Konzentrationen nachweist oder bestimmt, ob ein die Sequenz des Polynukleotids der Erfindung oder des im Verfahren der vorliegenden Erfindung verwendeten Polynukleotids enthaltendes genomisches Gen mutiert oder deletiert worden ist.
Das Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodiert für ein Polypeptid oder einen Teil davon, der eine Aminosäuresequenz einschließt, die ausreichend homolog mit der in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Aminosäuresequenz ist, so dass das Protein oder der Teil davon die Fähigkeit beibehält, zur Erhöhung des Ertrags, insbesondere der Verbesserung der NUE und/oder zur Vermehrung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon beizutragen; dies schließt insbesondere die Erhöhung der wie obenerwähnten oder wie in den Beispielen beschriebenen Aktivität in Pflanzen ein.
So, wie er hier verwendet wird, bezieht sich der Ausdruck ”ausreichend homolog” auf Proteine oder Teile davon mit Aminosäuresequenzen, die eine Mindestzahl an mit einer in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Aminosäuresequenz identischen oder äquivalenten Aminosäureresten (z. B. einen Aminosäurerest mit einer ähnlichen Seitenkette wie ein Aminosäurerest in einer der Sequenzen des Polypeptids der vorliegenden Erfindung) einschließen, so dass das Protein oder der Teil davon dazu fähig ist, zu einem erhöhten Ertrag, insbesondere der verbesserten NUE und/oder einer Erhöhung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon beizutragen. Für Beispiele mit der Aktivität eines wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 3 gezeigten und wie hier beschriebenen Proteins.
Gemäß einer Ausführungsform umfasst das Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung eine Nukleinsäure, die für einen Teil des Proteins der vorliegenden Erfindung kodiert. Das Protein ist wenigstens etwa 30%, 35%, 40%, 45% oder 50%, vorzugsweise wenigstens etwa 55%, 60%, 65% oder 70%, und besonders bevorzugt wenigstens etwa 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93% oder 94% und ganz besonders bevorzugt wenigstens etwa 95%, 97%, 98%, 99% oder mehr homolog zu einer ganzen Aminosäuresequenz aus Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7 und hat die obenerwähnte Aktivität, z. B. verleiht sie einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, zum Beispiel durch Expression entweder im Zytosol oder in einer Organelle wie einem Plastid oder Mitochondrien oder beiden, vorzugsweise in Plastiden.
Teile von durch das Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodierten Proteinen sind vorzugsweise biologisch aktiv, vorzugsweise mit der obenerwähnten kommentierten Aktivität, z. B. indem sie nach Erhöhung der Aktivität einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, verleihen.
Wie hier erwähnt soll der Ausdruck ”biologisch aktiver Teil” einen Teil, z. B. eine Domäne/ein Motiv, einschließen, der einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine Erhöhung der Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, verleiht oder eine immunologische Aktivität hat, so dass er an einen Antikörper bindet, der spezifisch an das Polypeptid der vorliegenden Erfindung oder ein im Verfahren der vorliegenden Erfindung für einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, verwendetes Polypeptid bindet.
Die Erfindung betrifft weiterhin Nukleinsäuremoleküle, die sich aufgrund der Degeneration des genetischen Kodes von einer der in Tabelle IA, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Nukleotidsequenzen (und Teilen davon) unterscheiden und somit für ein Polypeptid der vorliegenden Erfindung, insbesondere ein Polypeptid mit der obenerwähnten Aktivität, z. B. wie die durch die in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7 gezeigte Sequenz wiedergegebenen Polypeptide oder die funktionellen Homologe kodieren. Vorteilhafterweise umfasst oder (gemäß einer anderen Ausführungsform) hat das Nukleinsäuremolekül der Erfindung eine Nukleotidsequenz, die für ein Protein, welches eine in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7 gezeigte Aminosäuresequenz umfasst oder (gemäß einer anderen Ausführungsform) hat oder die funktionellen Homologen, kodiert. Gemäß noch einer weiteren Ausführungsform kodiert das Nukleinsäuremolekül der Erfindung für ein Protein vollständiger Länge, das im Wesentlichen homolog zu einer in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Aminosäuresequenz oder den funktionellen Homologen ist. In einer bevorzugten Ausführungsform jedoch besteht das Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung nicht aus der in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, vorzugsweise Tabelle IA, Spalte 5 und 7, gezeigten Sequenz.
Darüber hinaus wird dem Fachmann klar sein, dass es in einer Population zu DNA-Sequenzpolymorphismus, der Änderungen bei den Aminosäuresequenzen zur Folge hat, kommen kann. Solche genetischen Polymorphismen beim für das Polypeptid der Erfindung kodierenden oder das Nukleinsäuremolekül der Erfindung enthaltenden Gen können aufgrund der natürlichen Variation zwischen Individuen in einer Population vorhanden sein.
So, wie sie hier verwendet werden, beziehen sich die Ausdrücke ”Gen” und ”rekombinantes Gen” auf Nukleinsäuremoleküle, die einen offenen Leserahmen enthalten, der für das Polypeptid der Erfindung kodiert, oder die das Nukleinsäuremolekül der Erfindung umfassen oder die für das im Verfahren der vorliegenden Erfindung verwendete Polypeptid kodieren, vorzugsweise aus einer Kulturpflanze oder aus einem Mikroorganismus, der sich für das Verfahren der Erfindung eignet. Solche natürlichen Variationen können typischerweise eine 1–5%ige Varianz in der Nukleotidsequenz des Gens zur Folge haben. Alle diese Nukleotidvariationen und die resultierenden Aminosäurepolymorphismen in Genen, die für ein Polypeptid der Erfindung kodieren oder ein Nukleinsäuremolekül der Erfindung umfassen, die auf die natürliche Variation zurückzuführen sind und die die beschriebene funktionelle Aktivität nicht verändern, sollen mit in den Schutzumfang der Erfindung fallen.
Nukleinsäuremoleküle, die den natürlichen Variantenhomologen eines Nukleinsäuremoleküls der Erfindung entsprechen und bei denen es sich auch um eine cDNA handeln kann, können auf Grundlage ihrer Homologie mit den hier offenbarten Nukleinsäuremolekülen isoliert werden, wobei man das Nukleinsäuremolekül der Erfindung oder einen Teil davon als eine Hybridisierungssonde gemäß den Standard-Hybridisierungstechniken unter stringenten Hybridisierungsbedingungen verwendet.
Dementsprechend hat gemäß einer anderen Ausführungsform ein Nukleinsäuremolekül der Erfindung eine Länge von wenigstens 15, 20, 25 oder 30 Nukleotiden. Vorzugsweise hybridisiert es unter stringenten Bedingungen mit einem Nukleinsäuremolekül, das eine Nukleotidsequenz des Nukleinsäuremoleküls der vorliegenden Erfindung oder des im Verfahren der vorliegenden Erfindung verwendeten Nukleinsäuremoleküls, z. B. vorzugsweise die in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7 gezeigte Sequenz, umfasst. Das Nukleinsäuremolekül hat vorzugsweise eine Länge von wenigstens 20, 30, 50, 100, 250 oder mehr Nukleotiden.
Der Ausdruck ”hybridisiert unter stringenten Bedingungen” ist oben definiert. Gemäß einer Ausführungsform soll der Ausdruck ”hybridisiert unter stringenten Bedingungen” Hybridisierungs- und Waschbedingungen beschreiben, bei denen Nukleotidsequenzen, die wenigstens 30%, 40%, 50% oder 65% identisch zueinander sind, typischerweise miteinander hybridisiert bleiben. Vorzugsweise sind die Bedingungen so, dass die Sequenzen, die wenigstens etwa 70%, besonders bevorzugt wenigstens etwa 75% oder 80%, und ganz besonders bevorzugt wenigstens etwa 85%, 90% oder 95% oder mehr identisch zueinander sind, typischerweise miteinander hybridisiert bleiben.
Vorzugsweise entspricht das Nukleinsäuremolekül der Erfindung, das unter stringenten Bedingungen mit einer in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Sequenz hybridisiert, einem natürlich vorkommenden Nukleinsäuremolekül der Erfindung. So wie hier verwendet bezieht sich ”natürlich vorkommendes” Nukleinsäuremolekül auf ein RNA- oder DNA-Molekül mit einer in der Natur vorkommenden Nukleotidsequenz (die z. B. für ein natürliches Protein kodiert). Vorzugsweise kodiert das Nukleinsäuremolekül für ein natürliches Protein mit der obenerwähnten Aktivität, das z. B. einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verleiht nach der Erhöhung der Expression oder Aktivität davon oder der Aktivität eines Proteins der Erfindung oder eines im Verfahren der Erfindung verwendeten Proteins, zum Beispiel durch Expression der Nukleinsäuresequenz des Genprodukts im Zytosol und/oder in einer Organelle wie einem Plastid oder Mitochondrien, vorzugsweise in Plastiden.
Dem Fachmann wird weiterhin bewusst sein, dass zusätzlich zu den natürlich vorkommenden Varianten der Sequenzen des Polypeptids oder Nukleinsäuremoleküls der Erfindung sowie des im Verfahren der Erfindung verwendeten Polypeptids oder Nukleinsäuremoleküls, die in der Population vorhanden sein können, Veränderungen durch Mutation in eine Nukleotidsequenz des Nukleinsäuremoleküls, das für das Polypeptid der Erfindung oder das im Verfahren der vorliegenden Erfindung verwendete Polypeptid kodiert, eingeführt werden können, wodurch es zu Veränderungen in der Aminosäuresequenz des kodierten Polypeptids kommt, ohne dass die funktionelle Fähigkeit des Polypeptids beeinträchtig wird und vorzugsweise die Aktivität nicht abnimmt.
So kann man zum Beispiel in einer Sequenz des Nukleinsäuremoleküls der Erfindung oder eines im Verfahren der Erfindung verwendeten Nukleinsäuremoleküls, z. B. wie in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7 gezeigt, Nukleotidsubstitutionen vornehmen, die zu Aminosäuresubstitutionen bei ”nicht essentiellen” Aminosäureresten führen.
Ein ”nicht essentieller” Aminosäurerest ist ein Rest, der in der Wildtyp-Sequenz geändert werden kann, ohne dass sich die Aktivität des Polypeptids ändert, während ein ”essentieller” Aminosäurerest für eine wie oben erwähnte Aktivität benötigt wird, was z. B. zu einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer Verbesserung der NUE und/oder einer Erhöhung der Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einem Organismus führt, nachdem die Aktivität des Polypeptids erhöht wurde. Andere Aminosäurereste jedoch (z. B. die, die in der Domäne mit der besagten Aktivität nicht konserviert oder nur teilweise konserviert sind) können nicht essentiell für die Aktivität sein und sind daher wahrscheinlich Veränderungen zugänglich, ohne dass dabei die Aktivität verändert wird.
Weiterhin ist dem Fachmann bekannt, dass sich die Codon-Verwendung zwischen Organismen unterscheiden kann. Daher kann er die Codon-Verwendung im Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung an die Verwendung des Organismus oder des Zellkompartiments, zum Beispiel des Plastids oder Mitochondrien, in dem/in denen das Polynukleotid bzw. Polypeptid exprimiert wird, anpassen.
Dementsprechend betrifft die Erfindung Nukleinsäuremoleküle, die für ein Polypeptid mit der obenerwähnten Aktivität kodieren, in einem Organismus oder Teilen davon, zum Beispiel durch Expression entweder im Zytosol oder in einer Organelle wie einem Plastid oder Mitochondrien oder beiden, vorzugsweise in Plastiden, die Veränderungen bei den Aminosäureresten enthalten, die nicht essentiell für diese Aktivität sind. Solche Polypeptide unterscheiden sich in der Aminosäuresequenz von einer in den in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Sequenzen enthaltenen Sequenz, haben aber immer noch die hier beschriebene Aktivität. Das Nukleinsäuremolekül kann eine für ein Polypeptid kodierende Nukleotidsequenz umfassen, wobei das Polypeptid eine Aminosäuresequenz umfasst, die wenigstens etwa 50% identisch zu einer in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Aminosäuresequenz ist und nach der Erhöhung ihrer Aktivität dazu in der Lage ist, zur Erhöhung des Ertrags, insbesondere der Verbesserung der NUE und/oder einer Erhöhung der Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, beizutragen, z. B. dessen Expression zum Beispiel durch Expression entweder im Zytosol und/oder in einer Organelle wie einem Plastid oder Mitochondrien oder beiden, vorzugsweise in Plastiden. Vorzugsweise ist das durch das Nukleinsäuremolekül kodierte Protein wenigstens etwa 60% identisch mit der in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Sequenz, besonders bevorzugt wenigstens etwa 70% identisch mit einer der in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Sequenzen, noch mehr bevorzugt wenigstens etwa 80%, 90%, 95% homolog zu der in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Sequenz, und ganz besonders bevorzugt wenigstens etwa 96%, 97%, 98%, oder 99% identisch mit der in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Sequenz.
Zur Bestimmung der prozentualen Homologie (= Identität, hier austauschbar verwendet) von zwei Aminosäuresequenzen oder von zwei Nukleinsäuremolekülen werden die Sequenzen für einen optimalen Vergleich untereinander geschrieben (man kann zum Beispiel Lücken in die Sequenz eines Proteins oder einer Nukleinsäure einfügen, um eine optimale Ausrichtung mit dem anderen Protein bzw. der anderen Nukleinsäure zu erzielen).
Dann werden die Aminosäurereste oder Nukleinsäuremoleküle an den entsprechenden Aminosäurepositionen bzw. Nukleotidpositionen verglichen. Ist eine Position in einer Sequenz durch den gleichen Aminosäurerest bzw. das gleiche Nukleinsäuremolekül wie die entsprechende Position in der anderen Sequenz belegt, so sind die Moleküle in dieser Position homolog (i. e. Aminosäure- oder Nukleinsäure”homologie” wie im vorliegenden Zusammenhang verwendet entspricht einer Aminosäure- bzw. Nukleinsäure”identität”). Die prozentuale Homologie zwischen den beiden Sequenzen ist eine Funktion der Zahl an identischen Positionen, die von den Sequenzen geteilt werden (d. h. % Homologie = Anzahl an identischen Positionen/Gesamtanzahl an Positionen × 100). Die Ausdrücke ”Homologie” und ”Identität” sind somit als Synonyme anzusehen.
Zur Bestimmung der prozentualen Homologie (= Identität) von zwei oder mehr Aminosäuren oder von zwei oder mehr Nukleotidsequenzen wurden mehrere Computersoftware-Programme entwickelt. Die Homologie von zwei oder mehr Sequenzen lässt sich zum Beispiel mit der fasta-Software berechnen, die in der vorliegenden Erfindung in Version fasta 3 verwendet wurde (W. R. Pearson und D. J. Lipman, PNAS 85, 2444 (1988); W. R. Pearson, Methods in Enzymology 183, 63 (1990); W. R. Pearson und D. J. Lipman, PNAS 85, 2444 (1988); W. R. Pearson, Enzymology 183, 63 (1990)). Ein anderes nützliches Programm für die Berechnung von Homologien verschiedener Sequenzen ist das Standardprogramm blast, welches zur Biomax-Pedant-Software gehört (Biomax, München, Bundesrepublik Deutschland). Dieses führt leider manchmal zu suboptimalen Ergebnissen, da blast nicht immer vollständige Sequenzen von Gegenstand und Anfrage einschließt. Trotzdem kann man dieses Programm, da es sehr effizient ist, zum Vergleich einer gewaltigen Anzahl an Sequenzen heranziehen. Die folgenden Einstellungen werden typischerweise für solche Sequenzvergleiche verwendet:
-p Program Name [String]; -d Database [String]; default = nr; -i Query File [File In]; default = stdin; -e Expectation value (E) [Real]; default = 10.0; -m alignment view options: 0 = pairwise; 1 = query-anchored showing identities; 2 = query-anchored no identities; 3 = flat query-anchored, show identities; 4 = flat query-anchored, no identities; 5 = query-anchored no identities and blunt ends; 6 = flat query-anchored, no identities and blunt ends; 7 = XML Blast Output; 8 = tabular; 9 tabular with comment lines [Integer]; default = 0; -o BLAST report Output File [File Out] Optional; default = stdout; -F Filter query sequence (DUST with blastn, SEG with others) [String]; default = T; -G Cost to open a gap (zero invokes default behavior) [Integer]; default = 0; -E Cost to extend a gap (zero invokes default behavior) [Integer]; default = 0; -X X dropoff value for gapped alignment (in bits) (zero invokes default behavior); blastn 30, megablast 20, tblastx 0, all others 15 [Integer]; default = 0; -I Show Gl's in deflines [T/F]; default = F; -q Penalty for a nucleotide mismatch (blastn only) [Integer]; default = -3; -r Reward for a nucleotide match (blastn only) [Integer]; default = 1; -v Number of database sequences to show one-line descriptions for (V) [Integer]; default = 500; -b Number of database sequence to show alignments for (B) [Integer]; default = 250; -f Threshold for extending hits, default if zero; blastp 11, blastn 0, blastx 12, tblastn 13; tblastx 13, megablast 0 [Integer]; default = 0; -g Perfom gapped alignment (not available with tblastx) [T/F]; default = T; -Q Query Genetic code to use [Integer]; default = 1; -D DB Genetic code (for tblast [nx] only) [Integer]; default = 1; -a Number of processors to use [integer]; default = 1; -O SeqAlign file [File Out] Optional; -J Believe the query defline [T/F]; default = F; -M Matrix [String]; default = BLOSUM62; -W Word size, default if zero (blastn 11, megablast 28, all others 3) [Integer]; default = 0; -z Effective length of the database (use zero for the real size) [Real]; default = 0; -K Number of best hits from a region to keep (off by default, if used a value of 100 is recommended) [Integer]; default = 0; -P 0 for multiple hit, 1 for single hit [Integer]; default = 0; -Y Effective length of the search space (use zero for the real size) [Real]; default = 0; -S Query strands to search against database (for blast[nx], and tblastx); 3 is both, 1 is top, 2 is bottom [Integer]; default = 3; -T Produce HTML Output [T/F]; default = F; -I Restrict search of database to list of Gl's [String] Optional; -U Use lower case filtering of FASTA sequence [T/F] Optional; default = F; -y X dropoff value for ungapped extensions in bits (0.0 invokes default behavior); blastn 20, megablast 10, all others 7 [Real]; default = 0.0; -Z X dropoff value for final gapped alignment in bits (0.0 invokes default behavior); blastn/megablast 50, tblastx 0, all others 25 [Integer]; default = 0; -R PSI-TBLASTN checkpoint file [File In] Optional; -n MegaBlast search [T/F]; default = F; -L Location on query sequence [String] Optional; -A Multiple Hits window size, default if zero (blastn/megablast 0, all others 40 [Integer]; default = 0; -w Frame shift penalty (OOF algorithm for blastx) [Integer]; default = 0; -t Length of the largest intron allowed in tblastn for linking HSPs (0 disables linking) [Integer]; default = 0.
Ergebnisse guter Qualität erhält man, wenn man den Algorithmus von Needleman und Wunsch oder Smith und Waterman anwendet. Programme, die auf diesen Algorithmen basieren, sind daher bevorzugt. Vorteilhaft werden die Sequenzvergleiche mit dem Programm PileUp (J. Mol. Evolution., 25, 351 (1987), Higgins et al., CABIOS 5, 151 (1989)) oder bevorzugt mit den Programmen ”Gap” und ”Needle”, die beide auf den Algorithmen von Needleman und Wunsch (J. Mol. Biol. 48; 443 (1970)) basieren, und ”BestFit”, das auf dem Algorithmus von Smith und Waterman (Adv. Appl. Math. 2; 482 (1981)) basiert, durchgeführt. ”Gap” und ”BestFit” sind Teil des GCG-Softwarepakets (Genetics Computer Group, 575 Science Drive, Madison, Wisconsin, USA 53711 (1991); Altschul et al., (Nucleic Acids Res. 25, 3389 (1997)), ”Needle” ist Teil der The European Molecular Biology Open Software Suite (EMBOSS) (Trends in Genetics 16 (6), 276 (2000)). Daher werden die Berechnungen zur Bestimmung der prozentualen Sequenzhomologie über den ganzen Bereich der Sequenzen vorzugsweise mit den Programmen ”Gap” oder ”Needle” durchgeführt. Beim Vergleich von Nukleinsäuresequenzen wurden für ”Needle” die folgenden Standardeinstellungen verwendet: matrix: EDNAFULL, Gap_penalty: 10,0, Extend_penalty: 0,5. Beim Vergleich von Nukleinsäuresequenzen wurden für ”Gap” die folgenden Standardeinstellungen verwendet: gap weight: 50, length weight: 3, average match: 10,000, average mismatch: 0,000.
So ist zum Beispiel eine Sequenz, die 80% Homologie mit der Sequenz SEQ ID NO: 38 auf der Nukleinsäureebene hat, so zu verstehen, dass hiermit eine Sequenz gemeint ist, die beim Vergleich mit der Sequenz SEQ ID NO: 38 mittels des obigen Programms ”Needle” mit dem obigen Parametersatz 80% Homologie aufweist.
Homologie zwischen zwei Polypeptiden ist so zu verstehen, dass damit die Identität der Aminosäuresequenz über jeweils die gesamte Sequenzlänge gemeint ist, die durch Vergleich mit Hilfe des obigen ”Needle”-Programms unter Verwendung von Matrix: EBLOSUM62, Gap_penalty: 8,0, Extend_penalty: 2,0 berechnet wird.
So versteht man zum Beispiel eine Sequenz mit 80% Homologie mit einer Sequenz-SEQ ID NO: 39 auf der Proteinebene als eine Sequenz, die im Vergleich mit der Sequenz-SEQ ID NO: 39 durch das obige ”Needle”-Programm mit dem obigen Parametersatz eine 80%ige Homologie hat.
Von der wie in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenz durch Substitution, Insertion oder Deletion abgeleitete funktionelle Äquivalente haben eine Homologie von wenigstens 30%, 35%, 40%, 45% oder 50%, vorzugsweise wenigstens 55%, 60%, 65% oder 70%, bevorzugt wenigstens 80%, besonders bevorzugt wenigstens 85% oder 90%, 91%, 92%, 93% oder 94%, ganz besonders bevorzugt wenigstens 95%, 97%, 98% oder 99% mit einem der wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten erfindungsgemäßen Polypeptide und kodieren für Polypeptide mit im Wesentlichen den gleichen Eigenschaften wie das in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7 gezeigte Polypeptid.
Funktionelle Äquivalente, die sich durch Substitution, Insertion oder Deletion von einem der in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten erfindungsgemäßen Polypeptide ableiten, haben eine Homologie von wenigstens 30%, 35%, 40%, 45% oder 50%, vorzugsweise wenigstens 55%, 60%, 65% oder 70%, bevorzugt wenigstens 80%, besonders bevorzugt wenigstens 85% oder 90%, 91%, 92%, 93% oder 94%, ganz besonders bevorzugt wenigstens 95%, 97%, 98% oder 99% mit einem der wie in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten erfindungsgemäßen Polypeptide und zeichnen sich durch im Wesentlichen die gleichen Eigenschaften wie das in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7 gezeigte Polypeptid aus.
”Im Wesentlichen die gleichen Eigenschaften” eines funktionellen Äquivalents ist vor allem so zu verstehen, dass das funktionelle Äquivalent die obenerwähnte Aktivität hat, zum Beispiel bei der Expression entweder im Zytosol oder in einer Organelle wie einem Plastid oder Mitochondrien oder beiden, vorzugsweise in Plastiden, und dabei die Menge an Protein, die Aktivität oder die Funktion dieses funktionellen Äquivalents in einem Organismus, z. B. einem Mikroorganismus, einer Pflanze oder pflanzlichem oder tierischem Gewebe, Pflanzen- oder Tierzellen oder einem Teil davon erhöht.
Ein Nukleinsäuremolekül, das für ein Homolog zu einer Proteinsequenz aus Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7 kodiert, lässt sich erzeugen, indem man eine oder mehrere Nukleotidsubstitutionen, -additionen oder -deletionen in eine Nukleotidsequenz des Nukleinsäuremoleküls der vorliegenden Erfindung einführt, insbesondere aus Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7, so dass eine oder mehrere Aminosäuresubstitutionen, -additionen bzw. -deletionen in das kodierte Protein eingeführt werden. Mutationen lassen sich durch Standardtechniken wie zielgerichtete Mutagenese und PCR-vermittelte Mutagenese in die kodierenden Sequenzen von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7 einführen.
Vorzugsweise führt man bei einem oder mehren der vorhergesagten nicht essentiellen Aminosäurereste konservative Aminosäuresubstitutionen durch. Eine ”konservative Aminosäuresubstitution” ist eine Substitution, bei der der Aminosäurerest durch einen Aminosäurerest mit einer ähnlichen Seitenkette ersetzt wird. Familien von Aminosäureresten mit ähnlichen Seitenketten sind im Stand der Technik definiert. Diese Familien schließen Aminosäuren mit basischen Seitenketten (z. B. Lysin, Arginin, Histidin), sauren Seitenketten (z. B. Asparaginsäure, Glutaminsäure), ungeladenen polaren Seitenketten (z. B. Glycin, Asparagin, Glutamin, Serin, Threonin, Tyrosin, Cystein), nicht polaren Seitenketten (z. B. Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Prolin, Phenylalanin, Methionin, Tryptophan), beta-verzweigten Seitenketten (z. B. Threonin, Valin, Isoleucin) und aromatischen Seitenketten (z. B. Tyrosin, Phenylalanin, Tryptophan, Histidin) ein.
Somit wird ein vorhergesagter nicht essentieller Aminosäurerest in einem Polypeptid der Erfindung oder einem im Verfahren der Erfindung verwendeten Polypeptid vorzugsweise durch einen anderen Aminosäurerest aus der gleichen Familie ersetzt. Alternativ dazu kann man gemäß einer anderen Ausführungsform Mutationen zufällig entlang einer kodierenden Sequenz oder einem Teil davon eines Nukleinsäuremoleküls der Erfindung oder eines im Verfahren der Erfindung verwendeten Nukleinsäuremoleküls einführen, wie z. B. durch Sättigungsmutagenese, und die erhaltenen Mutanten können auf die hier beschriebene Aktivität gescreent werden, um Mutanten zu identifizieren, die die obenerwähnte Aktivität beibehalten oder sogar erhöht haben, z. B. das Verleihen einer erhöhten NUE und/oder erhöhten Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Nach der Mutagenese einer der hier gezeigten Sequenzen kann das kodierte Protein rekombinant exprimiert werden, und die Aktivität des Proteins kann zum Beispiel unter Anwendung von hier beschriebenen Assays (siehe Beispiele) bestimmt werden.
Die größte Homologie des im erfindungsgemäßen Verfahren verwendeten Nukleinsäuremoleküls wurde für die folgenden Dateieinträge durch eine Gap-Suche gefunden.
Homologe der verwendeten Nukleinsäuresequenzen mit der in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7, gezeigten Sequenz umfassen auch allelische Varianten mit wenigstens ungefähr 30%, 35%, 40% oder 45% Homologie, vorzugsweise wenigstens ungefähr 50%, 60% oder 70%, besonders bevorzugt wenigstens ungefähr 90%, 91%, 92%, 93%, 94% oder 95% und besonders bevorzugt wenigstens ungefähr 96%, 97%, 98%, 99% oder mehr Homologie mit einer der gezeigten Nukleotidsequenzen oder der obenerwähnten abgeleiteten Nukleinsäuresequenzen oder ihren Homologen, Derivaten oder Analoga oder Teilen von diesen. Allelische Varianten umfassen insbesondere funktionelle Varianten, die sich durch Deletion, Insertion oder Substitution von Nukleotiden der gezeigten Sequenzen, vorzugsweise aus Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7, oder von den abgeleiteten Nukleinsäuresequenzen erhalten lassen, wobei jedoch die Enzymaktivität oder die biologische Aktivität der resultierenden synthetisierten Proteine vorteilhafterweise erhalten oder erhöht werden sollte.
Gemäß einer Ausführungsform der vorliegenden Erfindung umfasst das Nukleinsäuremolekül der Erfindung oder das im Verfahren der Erfindung verwendete Nukleinsäuremolekül die in einer der Spalten 5 und 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigten Sequenzen. Vorzugsweise umfasst das Nukleinsäuremolekül so wenig wie möglich andere, nicht in einer der Spalten 5 und 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigte Nukleotide. Gemäß einer Ausführungsform umfasst das Nukleinsäuremolekül weniger als 500, 400, 300, 200, 100, 90, 80, 70, 60, 50 oder 40 weitere Nukleotide. Gemäß einer weiteren Ausführungsform umfasst das Nukleinsäuremolekül weniger als 30, 20 oder 10 weitere Nukleotide. Gemäß einer Ausführungsform ist das im Verfahren der Erfindung verwendete Nukleinsäuremolekül identisch mit den in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Sequenzen.
Ebenfalls bevorzugt kodiert das im Verfahren der Erfindung verwendete Nukleinsäuremolekül für ein Polypeptid, das die in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7 gezeigte Sequenz umfasst. Gemäß einer Ausführungsform kodiert das Nukleinsäuremolekül für weniger als 150, 130, 100, 80, 60, 50, 40 oder 30 weitere Aminosäuren. Gemäß einer weiteren Ausführungsform umfasst das kodierte Polypeptid weniger als 20, 15, 10, 9, 8, 7, 6 oder 5 weitere Aminosäuren. Gemäß einer im erfindungsgemäßen Verfahren verwendeten Ausführungsform ist das kodierte Polypeptid identisch zu den in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Sequenzen.
Gemäß einer Ausführungsform kodiert das Nukleinsäuremolekül der Erfindung oder das im Verfahren verwendete Nukleinsäuremolekül für ein Polypeptid, das die in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7 gezeigte Sequenz umfasst, mit weniger als 100 weiteren Nukleotiden. Gemäß einer weiteren Ausführungsform umfasst dieses Nukleinsäuremolekül weniger als 30 weitere Nukleotide. Gemäß einer Ausführungsform ist das in dem Verfahren verwendete Nukleinsäuremolekül identisch zu einer kodierenden Sequenz der in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Sequenzen.
Polypeptide (= Proteine), die noch über die essentielle biologische oder enzymatische Aktivität des Polypeptids der vorliegenden Erfindung verfügen und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleihen, d. h. deren Aktivität im Wesentlichen nicht reduziert ist, sind Polypeptide mit wenigstens 10% oder 20%, vorzugsweise 30% oder 40%, besonders bevorzugt 50% oder 60%, ganz besonders bevorzugt 80% oder 90% oder mehr der biologischen Aktivität bzw. Enzymaktivität des Wildtyps; vorzugsweise ist die Aktivität im Vergleich mit der Aktivität eines in Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalte 5 und 7, gezeigten Polypeptids, exprimiert unter identischen Bedingungen, im Wesentlichen nicht reduziert.
Homologe von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und 7 oder von den abgeleiteten Sequenzen von Tabelle II, Spalten 5 und 7 schließen auch gekürzte Sequenzen, cDNA, einzelsträngige DNA oder RNA der kodierenden und nicht kodierenden DNA-Sequenz ein. Homologe dieser Sequenzen sind auch so zu verstehen, dass damit Derivate gemeint sind, die nicht kodierende Regionen enthalten, wie zum Beispiel UTRs, Terminatoren, Enhancer oder Promotorvarianten. Die Promotoren upstream von den angegebenen Nukleotidsequenzen können durch eine oder mehrere Nukleotidsubstitutionen, -insertionen und/oder -deletionen modifiziert sein, ohne dass jedoch die Funktionalität oder Aktivität der Promotoren, der offenen Leserahmen (open reading frame, ORF) oder der 3'-regulatorischen Region wie Terminatoren oder andere 3'-regulatorische Regionen, die weit von dem ORF entfernt sind, beeinträchtigt ist. Es ist weiterhin möglich, dass die Aktivität der Promotoren durch die Modifikation ihrer Sequenz erhöht ist, oder dass sie vollständig durch aktivere Promotoren ersetzt sind, selbst Promotoren aus heterologen Organismen. Geeignete Promotoren sind dem Fachmann bekannt und sind hier unten erwähnt.
Zusätzlich zu den für die oben beschriebenen NUERPs kodierenden Nukleinsäuremolekülen betrifft ein anderer Aspekt der Erfindung negative Regulatoren der Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls ausgewählt aus der Gruppe gemäß Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und/oder 7, vorzugsweise Spalte 7. Man nimmt an, dass Antisense-Polynukleotide dazu die herunterregulierende Aktivität dieser negativen Regulatoren inhibieren, indem sie sich spezifisch an das Target-Polynukleotid binden und Transkription, Spleißen, Transport, Translation, und/oder Stabilität des Target-Polynukleotids stören. Methoden zum Targeting des Antisense-Polynukleotids auf die chromosomale DNA, auf ein primäres RNA-Transkript oder auf eine prozessierte mRNA sind im Stand der Technik beschrieben. Vorzugsweise schließen die Target-Regionen Spleißstellen, Translationsinitiationscodons, Translationsterminationscodons, und andere Sequenzen im offenen Leserahmen ein.
Der Ausdruck ”antisense” bezieht sich für die Zwecke der Erfindung auf eine Nukleinsäure, die ein Polynukleotid umfasst, das ausreichend komplementär zu einem ganzen oder einem Teil eines Gens, primären Transkripts oder prozessierter mRNA ist, so dass die Expression des endogenen Gens gestört wird. ”Komplementäre” Polynukleotide sind solche, die zur Basenpaarung gemäß den Standard-Komplementaritätsregeln von Watson-Crick fähig sind. Spezifisch bilden Purine Basenpaare mit Pyrimidinen unter Bildung einer Kombination von Guanin gepaart mit Cytosin (G:C) und Adenin gepaart mit entweder Thymin (A:T) im Fall von DNA oder Adenin gepaart mit Uracil (A:U) im Fall von RNA. Es versteht sich, dass zwei Polynukleotide miteinander hybridisieren können, selbst wenn sie nicht vollständig komplementär zueinander sind, vorausgesetzt, dass jedes wenigstens eine Region aufweist, die im Wesentlichen komplementär zu der anderen ist. Der Ausdruck ”Antisense-Nukleinsäure” schließt einzelsträngige RNA- sowie doppelsträngige DNA-Expressionskassetten ein, die transkribiert werden können, wodurch man eine Antisense-RNA erhält. ”Aktive” Antisense-Nukleinsäuren sind Antisense-RNA-Moleküle, die dazu in der Lage sind, selektiv mit einem negativen Regulator der Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls, das für ein Polypeptid mit wenigstens 80% Sequenzidentität mit dem aus der Gruppe gemäß Tabelle II, Anwendung Nr. 1, Spalten 5 und/oder 7, vorzugsweise Spalte 7, ausgewählten Polypeptid kodiert, zu hybridisieren.
Die Antisense-Nukleinsäure kann komplementär zu einem ganzen negativen Regulatorstrang oder zu nur einem Teil davon sein. Gemäß einer Ausführungsform ist das Antisense-Nukleinsäuremolekül antisense zu einer ”nicht kodierenden Region” des kodierenden Strangs einer für ein NUERP kodierenden Nukleotidsequenz. Der Ausdruck ”nicht kodierende Region” bezieht sich auf die kodierende Region flankierende 5'- und 3'-Sequenzen, die nicht in Aminosäuren translatiert werden (d. h. die auch als 5'- und 3'-untranslatierte Regionen bezeichnet werden). Das Antisense-Nukleinsäuremolekül kann komplementär zu nur einem Teil der nicht kodierenden Region der NUERP-mRNA sein. So kann das Antisense-Oligonukleotid zum Beispiel komplementär zur die Translation-Startstelle der NUERP-mRNA umgebenden Region sein. Ein Antisense-Oligonukleotid kann zum Beispiel eine Länge von etwa 5, 10, 15, 20, 25, 30, 35, 40, 45 oder 50 Nukleotiden haben. Typischerweise enthalten die Antisense-Moleküle der vorliegenden Erfindung eine RNA mit 60–100% Sequenzidentität mit wenigstens 14 aufeinanderfolgenden Nukleotiden einer nicht kodierenden Region einer der Nukleinsäuren aus Tabelle I. Vorzugsweise beträgt die Sequenzidentität wenigstens 70%, besonders bevorzugt wenigstens 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 98% und ganz besonders bevorzugt 99%.
Eine Antisense-Nukleinsäure der Erfindung lässt sich durch chemische Synthese und enzymatische Ligationsreaktionen unter Anwendung von im Stand der Technik bekannnten Vorschriften konstruieren. So kann eine Antisense-Nukleinsäure (z. B. ein Antisense-Oligonukleotid) zum Beispiel unter Verwendung von natürlich vorkommenden Nukleotiden oder verschiedenen modifizierten Nukleotiden, die so beschaffen sind, dass sie die biologische Stabilität der Moleküle erhöhen oder die physikalische Stabilität des zwischen den Antisense- und Sense-Nukleinsäuren gebildeten Duplex erhöhen, chemisch synthetisiert werden; man kann z. B. Phosphorothioatderivate und acridinsubstituierte Nukleotide einsetzen. Beispiele für modifizierte Nukleotide, die zur Bildung der Antisense-Nukleinsäure verwendet werden können, schließen 5-Fluoruracil, 5-Bromuracil, 5-Chloruracil, 5-Ioduracil, Hypoxanthin, Xanthin, 4-Acetylcytosin, 5-(Carboxyhydroxylmethyl)uracil, 5-Carboxymethylaminomethyl-2-thiouridin, 5-Carboxymethylaminomethyluracil, Dihydrouracil, beta-D-Galactosylcheosin, Inosin, N6-Isopentenyladenin, 1-Methylguanin, 1-Methylinosin, 2,2-Dimethylguanin, 2-Methyladenin, 2-Methylguanin, 3-Methylcytosin, 5-Methylcytosin, N6-Adenin, 7-Methylguanin, 5-Methylaminomethyluracil, 5-Methoxyaminomethyl-2-thiouracil, beta-D-Mannosylcheosin, 5'-Methoxycarboxymethyluracil, 5-Methoxyuracil, 2-Methylthio-N6-isopentenyladenin, Uracil-5-oxyessigsäure (v), Wybutoxosin, Pseudouracil, Cheosin, 2-Thiocytosin, 5-Methyl-2-thiouracil, 2-Thiouracil, 4-Thiouracil, 5-Methyluracil, Uracil-5-oxyessigsäuremethylester, 5-Methyl-2-thiouracil, 3-(3-Amino-3-N-2-carboxypropyl)uracil, acp3 und 2,6-Diaminopurin ein. Alternativ dazu kann man die Antisense-Nukleinsäure biologisch mit einem Expressionsvektor herstellen, in den eine Nukleinsäure in einer Antisense-Richtung subkloniert wurde (d. h. die von der insertierten Nukleinsäure transkribierte RNA hat eine Antisense-Orientierung zu einer interessierenden Target-Nukleinsäure, im nächsten Unterabschnitt eingehender beschrieben).
Gemäß noch einer anderen Ausführungsform handelt es sich bei dem Antisense-Nukleinsäuremolekül der Erfindung um ein alpha-anomeres Nukleinsäuremolekül. Ein alpha-anomeres Nukleinsäuremolekül bildet spezifisch doppelsträngige Hybride mit komplementärer RNA, bei welchen, im Gegensatz zu den gewöhnlichen b-Einheiten, die Stränge parallel zueinander verlaufen (Gaultier et al., Nucleic Acids. Res. 15, 6625 (1987)). Das Antisense-Nukleinsäuremolekül kann auch ein 2'-o-Methylribonukleotid (Inoue et al., Nucleic Acids Res. 15, 6131 (1987)) oder ein chimäres RNA-DNA-Analogon (Inoue et al., FEBS Lett. 215, 327 (1987)) enthalten.
Die Antisense-Nukleinsäuremoleküle der Erfindung werden typischerweise an eine Zelle verabreicht oder in situ erzeugt, so dass sie mit zellulärer mRNA und/oder genomischer DNA hybridisieren oder daran binden. Die Hybridisierung kann durch herkömmliche Nukleotidkomplementarität unter Bildung eines stabilen Duplex erfolgen oder, zum Beispiel im Fall eines Antisense-Nukleinsäuremoleküls, das an DNA-Duplexe bindet, über spezifische Wechselwirkungen in der großen Furche der Doppelhelix. Das Antisense-Molekül kann so modifiziert sein, dass es spezifisch an einen Rezeptor oder ein auf einer ausgewählten Zelloberfläche exprimiertes Antigen bindet, z. B. indem man das Antisense-Nukleinsäuremoleküls, an ein Peptid oder einen Antikörper bindet, das/der an ein(en) Zelloberflächenrezeptor oder -antigen bindet. Das Antisense-Nukleinsäuremolekül kann auch mit den hier beschriebenen Vektoren an Zellen verabreicht werden. Um ausreichende intrazelluläre Konzentrationen der Antisense-Moleküle zu erreichen, sind Vektorkonstrukte, in denen sich das Antisense-Nukleinsäuremolekül unter der Kontrolle eines starken prokaryontischen, viralen oder eukaryontischen (einschließlich Pflanzen-) Promotors befindet, bevorzugt.
Als Alternative zu Antisense-Polynukleotiden kann man Ribozyme, Sense-Polynukleotide oder doppelsträngige RNA (dsRNA) einsetzen, um die Expression eines NUERP-Polypeptids zu reduzieren. Mit ”Ribozym” ist ein katalytisches Enzym auf RNA-Basis mit Ribonukleaseaktivität gemeint, das dazu in der Lage ist, eine einzelsträngige Nukleinsäure, wie eine mRNA, zu der es eine komplementäre Region aufweist, zu spalten. Ribozyme (z. B. in Haselhoff und Gerlach, Nature 334, 585 (1988), beschriebene Hammerkopf-Ribozyme) lassen sich verwenden, um NUERP-mRNA-Transkripte katalytisch zu spalten und somit die Translation von NUERP-mRNA zu inhibieren. Ein Ribozym mit Spezifität für eine für das NUERP kodierende Nukleinsäure lässt sich auf Grundlage der wie hier offenbarten Nukleotidsequenz einer NUERP-cDNA oder auf Grundlage einer gemäß in der vorliegenden Erfindung gelehrter Methoden isolierten heterologen Sequenz entwickeln. So kann man zum Beispiel ein Derivat einer Tetrahymena L-19 IVS-RNA konstruieren, bei der die Nukleotidsequenz des aktiven Zentrums komplementär zur zu spaltenden Nukleotidsequenz in einer für das NUERP kodierenden mRNA ist, siehe z. B. die US-Patentschriften Nr. 4,987,071 und 5,116,742 an Cech et al. Alternativ dazu kann man mit NUERP-mRNA eine katalytische RNA mit einer spezifischen Ribonukleaseaktivität aus einem Pool von RNA-Molekülen selektieren, siehe z. B. Bartel D., und Szostak J. W., Science 261, 1411 (1993). Bei bevorzugten Ausführungsformen enthält das Ribozym einen Teil mit wenigstens 7, 8, 9, 10, 12, 14, 16, 18 oder 20 Nukleotiden und besonders bevorzugt 7 oder 8 Nukleotiden, der 100% komplementär zu einem Teil der Target-RNA ist. Methoden zur Herstellung von Ribozymen sind dem Fachmann bekannt, siehe z. B. die US-Patentschriften Nr. 6,025,167 ; 5,773,260 und 5,496,698 .
Der Ausdruck ”dsRNA” bezieht sich, so wie er hier verwendet wird, auf RNA-Hybride, die zwei Stränge RNA umfassen. Die dsRNAs können in der Struktur linear oder zirkulär sein. Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform ist die dsRNA spezifisch für ein Polynukleotid, das entweder für das Polypeptid gemäß Tabelle II oder ein Polypeptid mit wenigstens 70% Sequenzidentität mit einem Polypeptid gemäß Tabelle II kodiert. Die hybridisierenden RNAs können im Wesentlichen oder vollständig komplementär sein. Mit ”im Wesentlichen komplementär” ist gemeint, dass, wenn die beiden hybridisierenden RNAs unter Verwendung des BLAST-Programms wie oben beschrieben optimal ausgerichtet sind, die hybridisierenden Teile wenigstens 95% komplementär sind. Vorzugsweise hat die dsRNA eine Länge von wenigstens 100 Basenpaaren. Typischerweise haben die hybridisierenden RNAs die gleiche Länge, ohne überhängende 5'- oder 3'-Enden und ohne Lücken. Es können jedoch bei den Methoden der Erfindung dsRNAs mit 5'- oder 3'-Überhängen von bis zu 100 Nukleotiden verwendet werden.
Die dsRNA kann Ribonukleotide oder Ribonukleotidanaloga wie 2'-O-Methyl-ribosylreste oder Kombinationen davon enthalten, siehe z. B. die US-Patentschriften Nr. 4,130,641 und 4,024,222 . Eine dsRNA-Polyriboinosinsäure:Polyribocytidylsäure ist in der US-Patentschrift 4,283,393 beschrieben. Methoden zur Herstellung und Anwendung von dsRNA sind im Stand der Technik bekannt. Eine Methode beinhaltet die gleichzeitige Transkription von zwei komplementären DNA-Strängen entweder in vivo oder in einer einzelnen in-vitro-Reaktionsmischung, siehe z. B. die US-Patentschrift Nr. 5,795,715 . Gemäß einer Ausführungsform kann dsRNA direkt durch Standard-Transformationsvorschriften in eine Pflanze oder Pflanzenzelle eingeführt werden. Alternativ dazu kann dsRNA in einer Pflanzenzelle exprimiert werden, indem man zwei komplementäre RNAs transkribiert.
Andere Methoden zur Inhibierung der endogenen Genexpression wie die Tripelhelixbildung (Moser et al., Science 238, 645 (1987), und Cooney et al., Science 241, 456 (1988)) und Kosuppression (Napoli et al., The Plant Cell 2, 279 (1990)) sind im Stand der Technik bekannt. Teil-cDNAs und vollständige cDNAs wurden für die Kosuppression von endogenen Pflanzengenen verwendet, siehe z. B., die US-Patentschriften Nr. 4,801,340 , 5,034,323 , 5,231,020 , und 5,283,184 ; Van der Kroll et al., The Plant Cell 2, 291, (1990); Smith et al., Mol. Gen. Genetics 224, 477 (1990), und Napoli et al., The Plant Cell 2, 279 (1990).
Man nimmt an, dass bei der Sense-Suppression durch die Einführung eines Sense-Polynukleotids die Transkription des entsprechenden Target-Gens blockiert wird. Das Sense-Polynukleotid hat eine Sequenzidentität von wenigstens 65% mit dem Gen oder der RNA der Target-Pflanze. Vorzugsweise beträgt die prozentuale Identität wenigstens 80%, 90%, 95% oder mehr. Das eingeführte Sense-Polynukleotid braucht, bezogen auf das Target-Gen oder -Transkript, nicht die volle Länge aufzuweisen. Vorzugsweise hat das Sense-Polynukleotid eine Sequenzidentität von wenigstens 65% mit wenigstens 100 aufeinanderfolgenden Nukleotiden einer der wie in Tabelle I, Anwendung Nr. 1 gezeigten Nukleinsäuren. Die Identitätsregionen können Introns und/oder Exons und nicht translatierte Regionen umfassen. Das eingeführte Sense-Polynukleotid kann transient in der Pflanzenzelle vorhanden sein oder stabil in ein Pflanzenchromosom oder ein extrachromosomales Replikon integriert sein.
Ein weiterer Gegenstand der Erfindung ist ein Expressionsvektor, der ein Nukleinsäuremolekül umfasst, welches ein Nukleinsäuremolekül, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus:

(a) einem Nukleinsäuremolekül, das für das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1 gezeigte Polypeptid kodiert;
(b) einem in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1 gezeigten Nukleinsäuremolekül;
(c) einem Nukleinsäuremolekül, das, als Folge der Degeneration des genetischen Kodes, von einer in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1 dargestellten Polypeptidsequenz abgeleitet werden kann, und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verleiht;
(d) einem Nukleinsäuremolekül mit wenigstens 30% Identität, vorzugsweise wenigstens 40%, 50%, 60%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% mit der Nukleinsäuremolekülsequenz eines Polynukleotids, welches das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigte Nukleinsäuremolekül umfasst und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht;
(e) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das wenigstens 30% Identität, vorzugsweise wenigstens 40%, 50%, 60%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5%, mit der Aminosäuresequenz des durch das Nukleinsäuremolekül von (a), (b), (c) oder (d) kodierten Polypeptids hat und die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht;
(f) einem Nukleinsäuremolekül, das mit einem Nukleinsäuremolekül von (a), (b), (c), (d) oder (e) unter stringenten Hybridisierungsbedingungen hybridisiert und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht;
(g) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das mit Hilfe von monoklonalen oder polyklonalen Antikörpern gegen ein durch eines der Nukleinsäuremoleküle von (a), (b), (c), (d), (e) oder (f) kodiertes Polypeptid isoliert werden kann und die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1 gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat;
(h) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das die Konsensussequenz oder eines oder mehrere der wie in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigten Polypeptidmotive umfasst und vorzugsweise die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV, Anwendung Nr. 1 gezeigtes Polypeptid umfassendes Proteinmolekül wiedergegebene Aktivität hat;
(i) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das die durch ein wie in Spalte 5 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigtes Protein wiedergegebene Aktivität hat und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht;
(j) einem Nukleinsäuremolekül, das ein Polynukleotid umfasst, das man durch Amplifizieren einer cDNA-Bibliothek oder einer genomischen Bibliothek unter Verwendung der Primer in Spalte 7 von Tabelle III, Anwendung Nr. 1 erhält, (die bei einer besonderen Ausführungsform an ihrem 5'-Ende nicht mit den Nukleotiden ATA beginnen und) vorzugsweise die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV, Anwendung Nr. 1 gezeigtes Polypeptid umfassendes Proteinmolekül wiedergegebene Aktivität hat;

(k) einem Nukleinsäuremolekül, das durch Screening einer geeigneten Nukleinsäure-Bibliothek, insbesondere einer cDNA-Bibliothek und/oder einer genomischen Bibliothek, unter stringenten Hybridisierungsbedingungen mit einer Sonde, die eine komplementäre Sequenz eines Nukleinsäuremoleküls von (a) oder (b) umfasst oder mit einem Fragment davon mit wenigstens 15 nt, vorzugsweise 20 nt, 30 nt, 50 nt, 100 nt, 200 nt, 500 nt, 750 nt oder 1000 nt eines Nukleinsäuremoleküls komplementär zu einer in (a) bis (e) charakterisierten Nukleinsäuremolekülsequenz, die für ein Polypeptid mit der durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1 gezeigtes Polypeptid umfassendes Protein wiedergegebenen Aktivität kodiert, erhältlich ist, enthält.

Die Erfindung stellt weiterhin einen isolierten rekombinanten Expressionsvektor bereit, der eine wie oben beschriebene, für ein NUERP kodierende Nukleinsäure umfasst, wobei die Expression des Vektors bzw. der für das NUERP kodierenden Nukleinsäure in einer Wirtszelle zu einer erhöhten NUEas verglichen mit der entsprechenden nicht transformierten Wirtszelle vom Wildtyp führt. So, wie er hier verwendet wird, bezieht sich der Ausdruck ”Vektor” auf ein Nukleinsäuremolekül, das dazu in der Lage ist, eine andere Nukleinsäure, an die es gebunden ist, zu transportieren. Ein Typ von Vektor ist ein ”Plasmid”, was sich auf eine zirkuläre doppelsträngige DNA-Schleife bezieht, in die zusätzliche DNA-Segmente ligiert sein können. Ein anderer Vektortyp ist ein viraler Vektor, bei dem zusätzliche DNA-Segmente in das virale Genom ligiert sein können. Weitere Typen von Vektoren sind linearisierte Nukleinsäuresequenzen wie Transposone, bei denen es sich um Teile von DNA handelt, die sich kopieren und insertieren können. Es wurden 2 Typen von Transposonen gefunden: einfache Transposone, die als Insertionssequenzen bekannt sind, und zusammengesetzte Transposone, die mehrere Gene zusätzlich zu den für die Transposition erfoderlichen Genen aufweisen können.
Bestimmte Vektoren sind zu einer autonomen Replikation in einer Wirtszelle, in die sie eingeführt wurden, fähig (z. B. bakterielle Vektoren mit einem bakteriellen Replikationsursprung und episomale Säugetiervektoren). Andere Vektoren (z. B. nicht-episomale Säugetiervektoren) werden bei der Einführung in eine Wirtszelle in das Genom der Wirtszelle integriert und werden somit zusammen mit dem Wirtsgenom repliziert. Außerdem sind bestimmte Vektoren dazu in der Lage, die Expression von Genen, mit denen sie operativ verbunden sind, zu steuern. Solche Vektoren werden hier als ”Expressionsvektoren” bezeichnet. Im Allgemeinen liegen Expressionsvektoren, die bei rekombinanten DNA-Techniken zu Nutzen sind, häufig in Form von Plasmiden vor. In der vorliegenden Beschreibung können ”Plasmid” und ”Vektor” austauschbar verwendet werden, da das Plasmid die am häufigsten verwendete Form von Vektor ist. Die Erfindung soll jedoch auch solche anderen Formen von Expressionsvektoren wie virale Vektoren (z. B. replikationsdefektive Retroviren, Adenoviren und adenoassoziierte Viren) einschließen, die äquivalente Funktionen erfüllen.
Eine Pflanzen-Expressionskassette enthält vorzugsweise regulatorische Sequenzen, die dazu in der Lage sind, die Genexpression in Pflanzenzellen zu steuern und die operativ gebunden sind, so dass jede Sequenz ihre Funktion erfüllen kann, zum Beispiel die Terminierung der Transkription durch Polyadenylierungssignale. Bevorzugte Polyadenylierungssignale sind die, die aus Agrobacterium tumefaciens-t-DNA stammen, wie das als Octopinsynthase bekannte Gen 3 des Ti-Plasmids pTiACH5 (Gielen et al., EMBO J. 3, 835 1(984)) oder funktionelle Äquivalente davon, es eignen sich jedoch auch alle anderen Terminatoren, die in Pflanzen funktionell aktiv sind.
Da die Pflanzengenexpression sehr häufig nicht auf die transkriptionellen Ebenen beschränkt ist, enthält eine Pflanzenexpressionskassette vorzugsweise andere operativ gebundene Sequenzen wie Translations-Enhancer wie z. B. die Overdrive-Sequenz, die die 5'-untranslatierte Leitsequenz aus dem Tabakmosaikvirus enthält und das Protein:RNA-Verhältnis verbessert (Gallie et al., Nucl. Acids Research 15, 8693 (1987)).
Die Pflanzengenexpression muss operativ mit einem geeigneten Promotor verbunden sein, der für die Genexpression in einer zeit-, zell-, oder gewebespezifischen Weise verantwortlich ist. Bevorzugt sind Promotoren, die für eine konstitutive Expression (Benfey et al., EMBO J. 8, 2195 (1989)) sorgen, wie die, die sich von Pflanzenviren wie 35S CaMV (Franck et al., Cell 21, 285 (1980)) oder 19S CaMV (siehe auch US-Patentschrift Nr. 5,352,605 und PCT-Anmeldung Nr. WO 84/02913 ) ableiten, oder Pflanzenpromotoren wie die aus der kleinen Untereinheit von Rubisco, beschrieben in der US-Patentschrift Nr. 4,962,028 .
Zusätzliche vorteilhafte regulatorische Sequenzen befinden sich zum Beispiel in Pflanzenpromotoren wie CaMV/35S (Franck et al., Cell 21 285 (1980)), PRP1 (Ward et al., Plant. Mol. Biol. 22, 361 (1993)), SSU, OCS, lib4, usp, STLS1, B33, LE64, nos oder im Ubiquitin-, Napin- oder Phaseolin-Promotor. Ebenfalls vorteilhaft in diesem Zusammenhang sind induzierbare Promotoren wie die in EP 388 186 (benzylsulfonamidinduzierbar), Gatz et al., Plant J. 2, 397 (1992) (tetracyclininduzierbar), EP-A-0 335 528 (abszisinsäureinduzierbar) oder WO 93/21334 (ethanol- oder cyclohexenolinduzierbar) beschriebenen Promotoren. Weitere brauchbare Pflanzenpromotoren sind der zytosolische FBPase-Promotor oder der STLSI-Promotor der Kartoffel (Stockhaus et al., EMBO J. 8, 2445 (1989)), der Phosphoribosylphyrophosphatamidotransferase-Promotor von Glycine max (Genbank Zugangs-Nr. U87999) oder der in EP-A-0 249 676 beschriebene knotenspezifische Promotor. Weitere besonders vorteilhafte Promotoren sind samenspezifische Promotoren, die für Monokotyledone oder Dikotyledone verwendet werden können und in US 5,608,152 (Napin-Promotor aus Raps), WO 98/45461 (Phaseolin-Promotor aus Arabidopsis), US 5,504,200 (Phaseolin-Promotor aus Phaseolus vulgaris), WO 91/13980 (Bce4-Promotor aus Brassica) und Baeumlein et al., Plant J., 2 (2), 233 (1992) (LEB4-Promotor aus Leguminosen) beschrieben sind. Diese Promotoren eignen sich für dikotyledone Pflanzen. Die folgenden Promotoren eignen sich zum Beispiel für Monokotyledone: der lpt-2- oder lpt-1-Promotor aus Gerste ( WO 95/15389 und WO 95/23230 ) oder der Hordein-Promotor aus Gerste. Andere brauchbare Promotoren sind in WO 99/16890 beschrieben.
Im Prinzip können alle natürlichen Promotoren mit ihren regulatorischen Sequenzen wie die obenerwähnten für das neue Verfahren verwendet werden. Es ist außerdem möglich und vorteilhaft, zusätzlich synthetische Promotoren einzusetzen.
Das Genkonstrukt kann auch weitere Gene umfassen, die in den Organismus zu insertieren sind und die zum Beispiel an der Stressresistenz und der Vermehrung der Biomasseproduktion beteiligt sind. Es ist möglich und vorteilhaft, regulatorische Gene wie Gene für Induktoren, Repressoren oder Enzyme, die durch ihre enzymatische Aktivität in die Regulation eingreifen, oder eines oder mehrere oder alle Gene eines Biosynthesepfades in Wirtsorganismen zu insertieren und exprimieren. Diese Gene können vom Ursprung her heterolog oder homolog sein. Die insertierten Gene können ihren eigenen Promotor haben oder sich ansonsten unter der Kontrolle des gleichen Promotors wie die Sequenzen der Nukleinsäure von Tabelle I oder ihrer Homologe befinden. Das Genkonstrukt umfasst vorteilhafterweise, für die Expression der anderen vorhandenen Gene, zusätzliche 3'- und/oder 5'-terminale regulatorische Sequenzen zur besseren Expression, die je nach Wirtsorganismus und Gen oder Genen für eine optimale Expression ausgewählt sind.
Diese regulatorischen Sequenzen sollen wie oben erwähnt eine spezifische Expression der Gene und der Proteinexpression ermöglichen. Dies kann je nach Wirtsorganismus zum Beispiel bedeuten, dass das Gen erst nach einer Induktion exprimiert oder überexprimiert wird, oder dass es sofort exprimiert und/oder überexprimiert wird.
Die regulatorischen Sequenzen oder Faktoren können außerdem vorzugsweise eine vorteilhafte Wirkung auf die Expression der eingeführten Gene haben und sie somit erhöhen. Es ist auf diese Weise möglich, die regulatorischen Elemente vorteilhaft auf der Ebene der Transkription zu verstärken, indem man starke Transkriptionssignale wie Promotoren und/oder Enhancer einsetzt. Zusätzlich ist es auch möglich, die Translation zu verstärken, indem man zum Beispiel die Stabilität der mRNA verbessert.
Andere bevorzugte Sequenzen für eine Verwendung in Pflanzengenexpressionskassetten sind Targeting-Sequenzen, die benötigt werden, um das Genprodukt in sein entsprechendes Zellkompartiment (ein Übersichtsartikel findet sich bei Kermode, Crit. Rev. Plant Sci. 15 (4), 285 (1996) und den darin angeführten Literaturstellen) wie die Vakuole, den Kern, alle Typen von Plastiden wie Amyloplaste, Chloroplaste, Chromoplaste, den extrazellulären Raum, Mitochondrien, das endoplasmatische Retikulum, Ölkörperchen, Peroxisome und andere Kompartimente von Pflanzenzellen zu lenken. Die Pflanzengenexpression kann auch durch einen induzierbaren Promotor (ein Übersichtsartikel findet sich bei Gatz, Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 48, 89 (1997)) begünstigt werden. Chemisch induzierbare Promotoren sind dann insbesondere geeignet, wenn die Genexpression auf eine zeitspezifische Weise erfolgen soll.

In Tabelle VI sind mehrere Beispiele für Promotoren aufgeführt, die zur Regulation der Transkription der für das NUE Related Protein kodierenden Nukleinsäuresequenzen verwendet werden können. Tab. VI: Beispiele für gewebespezifische und induzierbare Promotoren in Pflanzen

Expression	Literaturstelle
Cor78 – kälte-, dürre-, salz-, ABA-, wundinduzierbar	Ishitani, et al., Plant Cell 9, 1935 (1997), Yamaguchi-Shinozaki und Shinozaki, Plant Cell 6, 251 (1994)
Rci2A – kälte-, dehydratationsinduzierbar	Capel et al., Plant Physiol 115, 569 (1997)
Rd22 – Dürre, Salz	Yamaguchi-Shinozaki und Shinozaki, Mol. Gen. Genet. 238, 17 (1993)
Cor15A – Kälte, Dehydratation, ABA	Baker et al., Plant Mol. Biol. 24, 701 (1994)
GH3 – auxininduzierbar	Liu et al., Plant Cell 6, 645 (1994)
ARSK1 – Wurzel, salzinduzierbar	Hwang und Goodman, Plant J. 8, 37 (1995)
PtxA – Wurzel, salzinduzierbar	GenBank Zugangsnr. X67427
SbHRGP3 – wurzelspezifisch	Ahn et al., Plant Cell 8, 1477 (1998).
KST1 – wächterzellenspezifisch	Plesch et al., Plant Journal. 28 (4), 455– (2001)
KAT1 – wächterzellenspezifisch	Plesch et al., Gene 249, 83 (2000), Nakamura et al., Plant Physiol. 109, 371 (1995)
salicylsäureinduzierbar	PCT-Anmeldung Nr. WO 95/19443
tetracyclininduzierbar	Gatz et al., Plant J. 2, 397 (1992)
ethanolinduzierbar	PCT-Anmeldung Nr. WO 93/21334
pathogeninduzierbar PRP1	Ward et al., Plant. Mol. Biol. 22, 361– (1993)
hitzeinduzierbar hsp80	US-Patentschrift Nr. 5,187,267
kälteinduzierbar alpha-	PCT-Anmeldung Nr. WO 96/12814
Amylase
wundinduzierbar pinII	europäische Patentschrift Nr. 375 091
RD29A – salzinduzierbar	Yamaguchi-Shinozalei et al. Mol. Gen. Genet. 236, 331 (1993)
plastidspezifische virale RNA-Polymerase	PCT-Anmeldung Nr. WO 95/16783 , PCT-Anmeldung Nr. WO 97/06250

Andere Promotoren, z. B. der Superpromotor (Ni et al., Plant Journal 7, 661 (1995)), der Ubiquitin-Promotor (Callis et al., J. Biol. Chem., 265, 12486 (1990); US 5,510,474 ; US 6,020,190 ; Kawalleck et al., Plant. Molecular Biology, 21, 673 (1993)) oder der 34S-Promotor (GenBank Zugangsnummern M59930 und X16673) haben sich in ähnlicher Weise als brauchbar für die vorliegende Erfindung erwiesen und sind dem Fachmann bekannt.
Entwicklungsstadienbevorzugte Promotoren werden vorzugsweise in bestimmten Entwicklungsstadien exprimiert. Gewebe- und organbevorzugte Promotoren schließen die ein, die vorzugsweise in bestimmten Geweben oder Organen wie Blättern, Wurzeln, Samen oder Xylem exprimiert werden. Beispiele für gewebebevorzugte und organbevorzugte Promotoren schließen, wobei diese Aufzählung nicht einschränkend ist, fruchtbevorzugte, samenanlagenbevorzugte, in männlichen Geweben bevorzugte, samenbevorzugte, integumentbevorzugte, knollenbevorzugte, stielbevorzugte, perikarpbevorzugte, und blattbevorzugte, stigmabevorzugte, pollenbevorzugte, staubbeutelbevorzugte, petalbevorzugte, sepalumbevorzugte, blütenstielbevorzugte, schotenbevorzugte, stängelbevorzugte, wurzelbevorzugte Promotoren und dergleichen ein. Samenbevorzugte Promotoren werden vorzugsweise während der Samenentwicklung und/oder Keimung exprimiert. Samenbevorzugte Promotoren können zum Beispiel embryobevorzugte, endospermbevorzugte und samenmantelbevorzugte sein, siehe Thompson et al., BioEssays 10, 108 (1989). Beispiele für samenbevorzugte Promotoren schließen, wobei diese Aufzählung nicht einschränkend ist, Cellulosesynthase (celA), Cim1, gamma-Zein, Globulin-1, Mais 19 kD-Zein (cZ19B1), und dergleichen ein.
Andere für die Expressionskassetten der Erfindung brauchbare Promotoren schließen, wobei diese Aufzählung nicht einschränkend ist, den Promotor des Major Chlorophyll a/b Binding Proteins, die Histon-Promotoren, den Ap3-Promotor, den β-Conglycin-Promotor, den Napin-Promotor, den Lectin-Promotor aus der Sojabohne, aus Mais den 15kD-Zein-Promotor, den 22kD-Zein-Promotor, den 27kD-Zein-Promotor, den g-Zein-Promotor, die Waxy-, Shrunken-1-, Shrunken-2- und Bronze-Promotoren, den Zm13-Promotor ( US-Patentschrift Nr. 5,086,169 ), die Polygalacturonase-Promotoren (PG) aus Mais ( US-Patentschrift Nr. 5,412,085 und 5,545,546 ), und den SGB6-Promotor ( US-Patentschrift Nr. 5,470,359 ), sowie synthetische oder andere natürliche Promotoren ein.
Eine zusätzliche Flexibilität bei der Steuerung der heterologen Genexpression in Pflanzen lässt sich durch die Verwendung von DNA-bindenden Domänen und Reaktionselementen aus heterologen Quellen (d. h. DNA-Bindungsdomänen aus nicht pflanzlichen Quellen) erzielen. Ein Beispiel für eine solche heterologe DNA-Bindungsdomäne ist die LexA-DNA-Bindungsdomäne (Brent und Ptashne, Cell 43, 729 (1985)).
Die Erfindung stellt weiterhin einen rekombinanten Expressionsvektor bereit, der ein NUERP-DNA-Molekül der Erfindung umfasst, das in einer Antisense-Orientierung in den Expressionsvektor kloniert ist. Das heißt, das DNA-Molekül ist operativ mit einer regulatorischen Sequenz auf eine Weise verbunden, die die Expression (durch Transkription des DNA-Moleküls) eines RNA-Moleküls, das antisense zu einer NUERP-mRNA ist, erlaubt. Es können regulatorische Sequenzen ausgewählt werden, die operativ an ein Nukleinsäuremolekül gebunden sind, das in der Antisense-Orientierung kloniert wurde, und die die kontinuierliche Expression des Antisense-RNA-Moleküls in verschiedenen Zelltypen steuern. So können zum Beispiel virale Promotoren und/oder Enhancer, oder regulatorische Sequenzen ausgewählt werden, die die konstitutive, gewebespezifische oder zelltypspezifische Expression von Antisense-RNA steuern. Der Antisense-Expressionsvektor kann in Form eines rekombinanten Plasmids, Phagemids oder eines abgeschwächten Virus vorliegen, in welchem Antisense-Nukleinsäuren unter der Kontrolle einer hocheffizienten regulatorischen Region produziert werden. Die Aktivität der regulatorischen Region lässt sich mit dem Zelltyp bestimmen, in den der Vektor eingeführt wird. Eine Diskussion der Steuerung der Genexpression mit Antisense-Genen findet sich bei Weintraub H. et al., Reviews – Trends in Genetics, Band 1 (1), 23 (1986) und Mol et al., FERS Letters 268, 427 (1990).
Ein weiterer Aspekt der Erfindung betrifft isolierte NUERPs und biologisch aktive Teile davon. Ein ”isoliertes” oder ”aufgereinigtes” Polypeptid oder ein biologisch aktiver Teil davon ist frei von einigem des zellulären Materials, wenn die Produktion durch rekombinante DNA-Techniken erfolgte, oder chemischen Vorstufen oder anderen Chemikalien, wenn es chemisch synthetisiert wurde. Der Ausdruck ”im Wesentlichen frei von zellulärem Material” schließt Zubereitungen von NUERP ein, bei denen das Polypeptid von einigen der zellulären Komponenten der Zellen, in denen es natürlich oder rekombinant produziert wird, abgetrennt ist. Gemäß einer Ausführungsform schließt der Ausdruck ”im Wesentlichen frei von zellulärem Material” Zubereitungen von NUERP mit weniger als etwa 30% (Trockengewicht) an Nicht-NUERP-Material (hier auch als ein ”kontaminierendes Polypeptid” bezeichnet), besonders bevorzugt weniger als etwa 20% an Nicht-NUERP-Material, weiter besonders bevorzugt weniger als etwa 10% an Nicht-NUERP-Material, und ganz besonders bevorzugt weniger als etwa 5% an Nicht-NUERP-Material, ein.
Wird das NUERP oder der biologisch aktive Teil davon rekombinant produziert, so ist es ebenfalls vorzugsweise frei von Kulturmedium, d. h. das Kulturmedium macht weniger als etwa 20%, besonders bevorzugt weniger als etwa 10%, und ganz besonders bevorzugt weniger als etwa 5% des Volumens der Polypeptidzubereitung aus. Der Ausdruck ”im Wesentlichen frei von chemischen Vorstufen oder anderen Chemikalien” schließt Zubereitungen von NUERP ein, in denen das Polypeptid von chemischen Vorstufen oder anderen an der Synthese des Polypeptids beteiligten Chemikalien abgetrennt ist. Gemäß einer Ausführungsform schließt der Ausdruck ”im Wesentlichen frei von chemischen Vorstufen oder anderen Chemikalien” Zubereitungen von NUERP mit weniger als etwa 30% (Trockengewicht) an chemischen Vorstufen oder Nicht-NUERP-Chemikalien, besonders bevorzugt weniger als etwa 20% an chemischen Vorstufen oder Nicht-NUERP-Chemikalien, weiter besonders bevorzugt weniger als etwa 10% an chemischen Vorstufen oder Nicht-NUERP-Chemikalien, und ganz besonders bevorzugt weniger als etwa 5% an chemischen Vorstufen oder Nicht-NUERP-Chemikalien ein. Bei bevorzugten Ausführungsformen sind in den isolierten Polypeptiden oder biologisch aktiven Teilen davon keine kontaminierenden Polypeptide aus dem gleichen Organismus, aus dem das NUERP abgeleitet ist, vorhanden. Typischerweise werden solche Polypeptide durch rekombinante Expression von zum Beispiel einem Saccharomyces cerevisiae-, E. coli- oder Brassica napus-, Glycine max-, Zea mays- oder Oryza sativa-NUERP in einem Mikroorganismus wie Saccharomyces cerevisiae, E. coli, C. glutamicum, Wimpertierchen, Algen, Pilzen oder Pflanzen produziert, mit der Maßgabe, dass das Polypeptid in einem Organismus rekombinant exprimiert wird, der sich vom Originalorganismus unterscheidet.
Die hier beschriebenen Nukleinsäuremoleküle, Polypeptide, Polypeptidhomologe, Fusionspolypeptide, Primer, Vektoren und Wirtszellen können bei einer oder mehreren der folgenden Methoden zur Anwendung kommen: Identifizierung von Saccharomyces cerevisiae, E. coli oder Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa und verwandten Organismen; Kartierung von Genomen von mit Saccharomyces cerevisiae, E. coli verwandten Organismen; Identifizierung und Lokalisierung von interessierenden Saccharomyces cerevisiae-, E. coli- oder Brassica napus-, Glycine max-, Zea mays- oder Oryza sativa-Sequenzen; Evolutionsstudien; Bestimmung der für die Funktion erforderlichen NUERP-Regionen; Modulation einer NUERP-Aktivität; Modulation des Metabolismus einer oder mehrerer Zellfunktionen; Modulation des transmembranen Transports einer oder mehrerer Verbindungen; Modulation der Verbesserung des Ertrags, insbesondere der NUE und/oder der Biomasseproduktion; und Modulation der Expression von NUERP-Nukleinsäuren.
Die NUERP-Nukleinsäuremoleküle der Erfindung eignen sich auch für Evolutionsstudien und Polypeptidstrukturuntersuchungen. Die metabolischen Vorgänge und Transportprozesse, bei denen die Moleküle der Erfindung eine Rolle spielen, werden von einer Vielzahl verschiedener prokaryontischer und eukaryontischer Zellen genutzt; durch einen Vergleich der Sequenzen der Nukleinsäuremoleküle der vorliegenden Erfindung mit denen, die für ähnliche Enzyme aus anderen Organismen kodieren, kann man die evolutionären Verwandschaftsbeziehungen der Organismen bewerten. In ähnlicher Weise erlaubt ein solcher Vergleich eine Abschätzung davon, welche Regionen der Sequenz konserviert sind und welche nicht, was dabei helfen kann, die Regionen des Polypeptids zu bestimmen, die für die Funktion des Enzyms wesentlich sind. Diese Art von Bestimmung ist bei Polypeptidentwicklungsstudien von Nutzen und kann darauf hindeuten, was das Polypeptid hinsichtlich einer Mutagenese tolerieren kann, ohne die Funktionsfähigkeit zu verlieren.
Eine Manipulation der NUERP-Nukleinsäuremoleküle der Erfindung kann zur Folge haben, dass NUERPs produziert werden, die sich in ihrer Funktion von den NUERPs des Wildtyps unterscheiden. Diese Polypeptide können eine verbesserte Effizienz oder Aktivität aufweisen, in einer größeren Anzahl als gewöhnlich in der Zelle vorhanden sein oder eine verminderte Effizienz oder Aktivität aufweisen.
Es gibt eine Reihe von Mechanismen, durch die eine Abänderung eines NUERP der Erfindung einen direkten Einfluss auf den Ertrag, insbesondere die NUE und/oder die Biomasseproduktion haben kann. Bei Pflanzen, die NUERPs exprimieren, kann ein erhöhter Transport zu einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer erhöhten NUE und/oder Biomasseproduktion führen. Indem man entweder die Anzahl oder die Aktivität von Transportermolekülen, die Stickstoffverbindungen transportieren und verteilen oder Formen davon transportieren, erhöht, kann es möglich sein, die Effizienz der Stickstoffausnutzung zu beeinflussen.
Die Auswirkung der genetischen Modifikation in Pflanzen auf einen verbesserten Ertrag, insbesondere aufgrund eines oder mehrerer verbesserter, wie oben definierter Ertragsmerkmale, insbesondere der NUE lässt sich abschätzen, indem man die modifizierte Pflanze unter weniger als geeigneten Bedingungen heranzieht und dann die Wachstumscharakteristika und/oder den Metabolismus der Pflanze analysiert. Solche Analysetechniken sind dem Fachmann gut bekannt und schließen Trockengewicht, Feuchtgewicht, Polypeptidsynthese, Kohlenhydratsynthese, Lipidsynthese, Evapotranspirationsraten, allgemeine Erträge an Pflanze und/oder Erntegut, Blühleistung, Reproduktion, Samenansatz, Wurzelwachstum, Respirationsraten, Photosyntheseraten usw. ein (Applications of HPLC in Biochemistry in: Laboratory Techniques in Biochemistry and Molecular Biology, Band 17; Rehm et al., 1993 Biotechnology, Band 3, Kapitel III: Product recovery and purification, Seite 469-714, VCH: Weinheim; Belter P. A. et al., 1988, Bioseparations: downstream processing for biotechnology, John Wiley and Sons; Kennedy J. F., und Cabral J. M. S., 1992, Recovery processes for biological materials, John Wiley and Sons; Shaeiwitz J. A. und Henry J. D., 1988, Biochemical separations, in Ulmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, Band B3, Kapitel 11, Seite 1–27, VCH: Weinheim; und Dechow F. J., 1989, Separation and purification techniques in biotechnology, Noyes Publications).
So kann man zum Beispiel Hefe-Expressionsvektoren, die die hier offenbarten Nukleinsäuren oder Fragmente davon umfassen, unter Anwendung von Standardprotokollen konstruieren und in Saccharomyces cerevisiae transformieren. Die erhaltenen transgenen Zellen können dann auf Erzeugung oder Veränderung ihres Ertrages, insbesondere ihrer NUE und/oder ihrer Biomasseproduktion untersucht werden. In ähnlicher Weise können Pflanzen-Expressionsvektoren, die die hier offenbarten Nukleinsäuren oder Fragmente davon umfassen, unter Anwendung von Standardprotokollen konstruiert und in eine geeignete Pflanzenzelle wie Arabidopsis, Soja, Raps, Mais, Baumwolle, Reis, Weizen, Medicago truncatula usw. transformiert werden. Die erhaltenen transgenen Zellen und/oder daraus abgeleitete Pflanzen können dann auf Ertragserhöhung, insbesondere auf Erzeugung oder Veränderung ihrer NUE und/oder Biomasseproduktion untersucht werden.
Die Entwicklung eines oder mehrerer Gene gemäß Tabelle I, die für das NUERP von Tabelle II der Erfindung kodieren, kann auch zu NUERPs mit abgeänderten Aktivitäten führen, was eine indirekte und/oder direkte Auswirkung auf den Ertrag, insbesondere die NUE, von Algen, Pflanzen, Wimperntierchen oder Pilzen oder anderen Mikroorganismen wie C. glutamicum hat.
Darüber hinaus kann man mit den hier offenbarten Sequenzen oder Fragmenten davon Knockout-Mutationen in den Genomen verschiedener Organismen wie Bakterien, Säugetierzellen, Hefezellen und Pflanzenzellen produzieren (Girke, T., The Plant Journal 15, 39 (1998)). Die erhaltenen Knockout-Zellen können dann auf ihre Fähigkeit bzw. Kapazität, Bedingungen mit eingeschränkter Stickstoffversorgung bei ihrem Wachstum zu tolerieren, ihre Reaktion auf verschiedene Wachstumsbedingungen mit eingeschränkter Stickstoffversorgung und die Auswirkung auf den Phänotyp und/oder Genotyp der Mutation untersucht werden. Zu anderen Methoden der Gendesaktivierung, siehe die US-Patentschrift Nr. 6,004,804 und Puttaraju et al., Nature Biotechnology 17, 246 (1999).
Die obenerwähnten Mutagenesestrategien für NUERPs, die zu einem erhöhten Ertrag führen, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, sollen nicht einschränkend sein; Variationen dieser Strategien werden für den Fachmann offensichtlich sein. Durch Anwendung solcher Strategien und unter Einbau der hier offenbarten Mechanismen können die Nukleinsäure- und Polypeptidmoleküle der Erfindung eingesetzt werden, um Algen, Wimperntierchen, Pflanzen, Pilze oder andere Mikroorganismen wie C. glutamicum, die mutierte NUERP-Nukleinsäure- und Polypeptidmoleküle exprimieren, zu erzeugen, so dass der Ertrag, insbesondere die NUE und/oder die Biomasseproduktion, verbessert wird.
Die vorliegende Erfindung stellt außerdem Antikörper bereit, die spezifisch an ein durch eine hier beschriebene Nukleinsäure kodiertes NUERP oder einen Teil davon binden. Antikörper lassen sich nach vielen gut bekannten Methoden herstellen (siehe z. B. Harlow und Lane, "Antibodies; A Laboratory Manual", Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor, New York, (1988)). Kurz gesagt kann aufgereinigtes Antigen einem Tier in einer Menge und in zeitlichen Abständen, die ausreichen, um eine Immunreaktion auszulösen, injiziert werden. Antikörper können entweder direkt aufgereinigt werden, oder man kann aus dem Tier Milzzellen gewinnen. Die Zellen können dann mit einer unsterblichen Zelllinie fusioniert und auf Antikörpersekretion gescreent werden. Mit den Antikörpern kann man Bibliotheken von Nukleinsäureklonen auf das Antigen sezernierende Zellen screenen. Diese positiven Klone können dann sequenziert werden, siehe zum Beispiel Kelly et al., Bio/Technology 10, 163 (1992); Bebbington et al., Bio/Technology 10, 169 (1992).
Die Begriffe ”selektiv binden” und ”spezifisch binden” beziehen sich beim Polypeptid auf eine Bindungsreaktion, die in Gegenwart des Polypeptids in einer heterogenen Population von Polypeptiden und anderen Biologika determinativ ist. Somit binden unter festgelegten Immunoassaybedingungen die spezifizierten, an ein bestimmtes Polypeptid gebundenen Antikörper nicht in signifikanter Menge an andere in der Probe vorhandene Polypeptide. Für eine selektive Bindung eines Antikörpers unter solchen Bedingungen kann ein Antikörper erforderlich sein, der auf Basis seiner Spezifität für ein bestimmtes Polypeptid ausgewählt wurde. Für die Auswahl von selektiv an ein bestimmtes Polypeptid bindenden Antikörpern stehen verschiedene Immunoassayformate zur Verfügung. So werden zum Beispiel Festphasen-ELISA-Immunoassays routinemäßig zur Selektion von mit einem Polypeptid selektiv immunoreaktiven Antikörpern eingesetzt, siehe Harlow und Lane, "Antibodies, A Laboratory Manual," Cold Spring Harbor Publications, New York, (1988), für eine Beschreibung von Immunoassayformaten und Bedingungen, die angewendet werden können, um eine selektive Bindung zu bestimmen.
In einigen Fällen ist es wünschenswert, monoklonale Antikörper aus verschiedenen Wirten herzustellen. Eine Beschreibung von Techniken zur Herstellung solcher monoklonalen Antiköper findet sich in Stites et al., Hrsg., "Basic and Clinical Immunology," (Lange Medical Publications, Los Altos, Kalif., 4. Auflage) und den darin angeführten Literaturstellen, und in Harlow und Lane, "Antibodies, A Laboratory Manual," Cold Spring Harbor Publications, New York, (1988).
Die Genexpression in Pflanzen wird reguliert durch die Wechselwirkung von Proteintranskriptionsfaktoren mit spezifischen Nukleotidsequenzen innerhalb der regulatorischen Region eines Gens. Ein Beispiel für Transkriptionsfaktoren sind Polypeptide, die Zinkfingermotive (ZF-Motive) enthalten. Jedes ZF-Modul ist ungefähr 30 Aminosäuren lang und um ein Zinkion herum gefaltet. Die DNA-Erkennungsdomäne eines ZF-Proteins ist eine α-helikale Struktur, die sich in die große Furche der DNA-Doppelhelix einschiebt. Das Modul enthält drei Aminosäuren, die an die DNA binden, wobei jede Aminosäure mit einem einzelnen Basenpaar in der Target-DNA-Sequenz in Kontakt steht. ZF-Motive sind in einer modular wiederholten Weise unter Ausbildung eines Satzes von Fingern, der eine benachbarte DNA-Sequenz erkennt, angeordnet. So erkennt zum Beispiel ein dreifingriges ZF-Motiv 9 bp an DNA. Es wurde gezeigt, dass Hunderte von Proteinen ZF-Motive enthalten, mit zwischen 2 und 37 ZF-Modulen in jedem Protein (Isalan M. et al., Biochemistry 37 (35), 12026 (1998); Moore M. et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 98 (4), 1432 (2001) und Moore M. et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 98 (4), 1437 (2001); US-Patentschriften US 6,007,988 und US 6,013,453 ).
Die regulatorische Region eines Pflanzengens enthält viele kurze DNA-Sequenzen (cis-acting elements), die als Erkennungsdomänen für Transkriptionsfaktoren einschließlich ZF-Proteinen dienen. Ähnliche Erkennungsdomänen in verschiedenen Genen ermöglichen die koordinierte Expression mehrerer für Enzyme in einem metabolischen Pfad kodierender Gene durch gemeinsame Transkriptionsfaktoren. Durch Variationen bei den Erkennungsdomänen zwischen Mitgliedern einer Genfamilie kommt es zu Unterschieden bei der Genexpression in der gleichen Genfamilie, zum Beispiel zwischen Geweben und Entwicklungsstadien und als Reaktion auf Umwelteinflüsse. Typische ZF-Proteine enthalten nicht nur eine DNA-Erkennungsdomäne, sondern auch eine funktionelle Domäne, die es dem ZF-Protein ermöglicht, die Transkription eines spezifischen Gens zu aktivieren oder zu unterdrücken. Experimentell wurde mit einer Aktivierungsdomäne die Transkription des Target-Gens aktiviert ( US-Patentschrift 5,789,538 und Patentanmeldung WO 95/19431 ); es ist jedoch auch möglich, eine Transkriptionsrepressordomäne an den ZF anzubinden und somit die Transkription zu inhibieren (Patentanmeldungen WO 00/47754 und WO 01/002019 ). Es wurde berichtet, dass eine enzymatische Funktion wie Nukleinsäurespaltung an den ZF gebunden werden kann (Patentanmeldung WO 00/20622 ).
Die Erfindung stellt eine Methode bereit, die es dem Fachmann ermöglicht, die regulatorische Region eines oder mehrerer für das NUERP kodierender Gene aus dem Genom einer Pflanzenzelle zu isolieren und an eine funktionelle Domäne, die mit der regulatorischen Region des Gens in Wechselwirkung tritt, gebundene Zinkfinger-Transkriptionfaktoren zu entwickeln. Die Wechselwirkung des Zinkfingerproteins mit dem Pflanzengen kann so zugeschnitten sein, dass die Expression des Gens abgeändert ist, wodurch vorzugsweise ein erhöhter Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verliehen wird.
Die Erfindung stellt insbesondere eine Methode zur Herstellung einer transgenen Pflanze einer für ein NUERP kodierenden Nukleinsäure bereit, wobei die Expression der Nukleinsäure(n) in der Pflanze zu einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer Pflanze vom Wildtyp führt, bei der man: (a) eine Pflanzenzelle mit einem Expressionsvektor, der eine für ein NUERP kodierende Nukleinsäure umfasst, transformiert, und (b) aus der Pflanzenzelle eine transgene Pflanze mit einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion verglichen mit einer Pflanze vom Wildtyp erzeugt. Für eine solche Pflanzentransformation kann man sich eines binären Vektors wie pBinAR bedienen (Höfgen und Willmitzer, Plant Science 66, 221 (1990)). Geeignete binäre Vektoren sind außerdem zum Beispiel pBIN19, pBI101, pGPTV oder pPZP (Hajukiewicz P. et al., Plant Mol. Biol., 25, 989 (1994)).
Die Konstruktion des binären Vektors kann durch Ligation der cDNA in die t-DNA erfolgen. 5' zur cDNA aktiviert ein Pflanzenpromotor die Transkription der cDNA. Eine Polyadenylierungssequenz befindet sich 3' zur cDNA. Eine gewebespezifische Expression kann durch Einsatz eines wie oben angeführten gewebespezifischen Promotors erreicht werden. Darüber hinaus kann man auch alle anderen Promotorelemente verwenden. Für eine konstitutive Expression in der gesamten Pflanze kann man sich des CaMV 35S-Promotors bedienen. Das exprimierte Protein kann mit einem Signalpeptid gezielt in einem zellulären Kompartiment exprimiert werden, zum Beispiel in Plastiden, Mitochondrien oder dem endoplasmatischen Retikulum (Kermode, Crit. Rev. Plant Sci. 4 (15), 285 (1996)). Die für das Signalpeptid kodierende Nukleinsäure wird 5' im Rahmen in die cDNA kloniert, um eine subzelluläre Lokalisierung des Fusionsproteins zu erreichen. Dem Fachmann wird bewusst sein, dass der verwendete Promotor operativ an die Nukleinsäure gebunden sein sollte, so dass der Promotor die Transkription der Nukleinsäure bewirkt, was die Synthese einer mRNA zur Folge hat, die für ein Polypeptid kodiert.
Alternative Methoden zur Transfektion schließen den direkten Transfer von DNA in sich entwickelnde Blumen mittels Elektroporation oder durch Agrobacterium vermittelten Gentransfer ein. Die durch Agrobacterium vermittelte Pflanzentransformation kann zum Beispiel unter Verwendung des GV3101(pMP90)-(Koncz und Schell, Mol. Gen. Genet. 204, 383 (1986)) oder LBA4404-(Ooms et al., Plasmid, 7, 15 (1982); Hoekema et al., Nature, 303, 179 (1983)) Stamms von Agrobacterium tumefaciens durchgeführt werden. Die Transformation kann gemäß Standardtransformations- und -regenerationstechniken erfolgen (Deblaere et al., Nucl. Acids. Res. 13, 4777 (1994); Gelvin und Schilperoort, Plant Molecular Biology Manual, 2. Aufl. – Dordrecht: Kluwer Academic Publ., 1995. – in Sect., Ringbuc Zentrale Signatur: BT11-P ISBN 0-7923-2731-4; Glick B. R. und Thompson J. E., Methods in Plant Molecular Biology and Biotechnology, Boca Raton:CRC Press, 1993. – 360 S., ISBN 0-8493-5164-2). Raps zum Beispiel kann durch Kotyledon- oder Hypokotyltransformation (Moloney et al., Plant Cell Reports 8, 238 (1989); De Block et al., Plant Physiol. 91, 694 (1989)) transformiert werden. Die Verwendung von Antibiotika für Agrobacterium und Pflanzenselektion hängt von dem für die Transformation verwendeten binären Vektor und dem Agrobacterium-Stamm ab. Die Rapsselektion erfolgt normalerweise unter Einsatz von Kanamycin als selektierbarem Pflanzenmarker. Ein durch Agrobacterium vermittelter Gentransfer auf Flachs kann zum Beispiel unter Anwendung einer von Mlynarova et al., Plant Cell Report 13, 282 (1994) beschriebenen Technik durchgeführt werden. Darüber hinaus kann die Transformation von Sojabohne zum Beispiel unter Anwendung einer in der europäischen Patentschrift Nr. 424 047 , US-Patentschrift Nr. 5,322,783 , europäischen Patentschrift Nr. 397 687 , US-Patentschrift Nr. 5,376,543 oder US-Patentschrift Nr. 5,169,770 beschriebenen Technik durchgeführt werden. Die Transformation von Mais lässt sich durch Partikelbombardierung, polyethylenglykolvermittelte DNA-Aufnahme oder durch die Siliziumcarbidfasertechnik (siehe zum Beispiel Freeling und Walbot "The maize handbook" Springer Verlag: New York (1993) ISBN 3-540-97826-7) erreichen. Ein spezielles Beispiel einer Mais-Transformation findet sich in der US-Patentschrift Nr. 5,990,387 , und ein spezielles Beispiel einer Weizen-Transformation findet sich in der PCT-Anmeldung Nr. WO 93/07256 .
Durch Heranziehen der modifizierten Pflanzen unter Bedingungen mit definierter Stickstoffversorgung, bei einer besonderen Ausführungsform unter Bedingungen mit eingeschränkter Stickstoffversorgung, und anschließendes Screening und Analysieren der Wachstumscharakteristika und/oder metabolischen Aktivität kann man die Wirkung der genetischen Modifikation in Pflanzen auf eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion untersuchen. Das gleiche trifft auch auf andere Merkmale der vorliegenden Erfindung zu. Solche Analysetechniken sind dem Fachmann gut bekannt. Sie schließen neben Screening (Römpp Lexikon Biotechnologie, Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag 1992, "screening" S. 701) Trockengewicht, Feuchtgewicht, Proteinsynthese, Kohlenhydratsynthese, Lipidsynthese, Evapotranspirationsraten, allgemeine Erträge an Pflanze und/oder Erntegut, Blühleistung, Reproduktion, Samenansatz, Wurzelwachstum, Respirationsraten, Photosyntheseraten usw. ein (Applications of HPLC in Biochemistry in: Laboratory Techniques in Biochemistry and Molecular Biology, Band 17; Rehm et al., 1993 Biotechnology, Band 3, Kapitel III: Product recovery and purification, Seite 469–714, VCH: Weinheim; Belter, P. A. et al., 1988 Bioseparations: downstream processing for biotechnology, John Wiley and Sons; Kennedy J. F. und Cabral J. M. S., 1992 Recovery processes for biological materials, John Wiley and Sons; Shaeiwitz J. A. und Henry J. D., 1988 Biochemical separations, in: Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, Band B3, Kapitel 11, Seite 1–27, VCH: Weinheim; und Dechow F. J. (1989) Separation and purification techniques in biotechnology, Noyes Publications).
Gemäß einer Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung eine Methode zur Identifizierung eines Genprodukts, das einer Zelle eines Organismus, zum Beispiel einer Pflanze, eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung und gegebenenfalls eine verbesserte Toleranz gegenüber abiotischem Stress und/oder einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Zelle vom Wildtyp verleiht, welche die folgenden Schritte umfasst:

(a) In-Kontakt-Bringen, z. B. Hybridisieren, einiger oder aller Nukleinsäuremoleküle einer Probe, z. B. Zellen, Gewebe, Pflanzen oder Mikroorganismen oder einer Nukleinsäurebibliothek, welche ein Kandidatengen enthalten kann, das für ein Genprodukt kodiert, das eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung und gegebenenfalls eine verbesserte Toleranz gegenüber abiotischem Stress und/oder einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, insbesondere eine verbesserte NUE-Effizienz und/oder eine erhöhte Biomasse verleiht, mit einem wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IA oder B, Anwendung Nr. 1 gezeigten Nukleinsäuremolekül oder einem funktionellen Homolog davon;
(b) Identifizieren der Nukleinsäuremoleküle, die unter entspannten stringenten Bedingungen mit diesem Nukleinsäuremolekül, insbesondere der wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigten Nukleinsäuremolekülsequenz, hybridisieren, und gegebenenfalls Isolieren des vollständigen cDNA-Klons oder des vollständigen genomischen Klons;
(c) Identifizieren der Kandidaten-Nukleinsäuremoleküle oder eines Fragments davon in Wirtszellen, vorzugsweise in einer Pflanzenzelle;
(d) Erhöhen der Expression der identifizierten Nukleinsäuremoleküle in den Wirtszellen, für die erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung und gegebenenfalls eine verbesserte Toleranz gegenüber abiotischem Stress und/oder ein erhöhter Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion gewünscht werden;
(e) Untersuchung des Ausmaßes an verbesserter NUE und/oder erhöhter Biomasseproduktion bei den Wirtszellen; und
(f) Identifizieren des Nukleinsäuremoleküls und seines Genprodukts, durch dessen erhöhte Expression eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung und gegebenenfalls eine verbesserte Toleranz gegenüber abiotischem Stress und/oder ein erhöhter Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseroduktion in der Wirtszelle verglichen mit dem Wildtyp verliehen wird.

Gemäß einer anderen Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung eine Methode zur Identifizierung eines Genprodukts, dessen Expression eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung und gegebenenfalls eine verbesserte Toleranz gegenüber abiotischem Stress und/oder einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verleiht, in einer Zelle, welche die folgenden Schritte umfasst:

(a) Identifizieren eines Nukleinsäuremoleküls in einem Organismus, welches wenigstens 20%, vorzugsweise 25%, besonders bevorzugt 30%, noch mehr bevorzugt sind 35%, 40% oder 50%, noch mehr bevorzugt sind 60%, 70% oder 80%, am meisten bevorzugt sind 90% oder 95% oder mehr homolog zu dem Nukleinsäuremolekül ist, das für ein Protein kodiert, welches das wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigte Polypeptidmolekül umfasst oder eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfasst oder durch ein Nukleinsäuremolekül, welches ein wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigtes Polynukleotid oder ein Homolog davon wie hier beschrieben umfasst, kodiert wird, zum Beispiel mittels Homologiesuche in einer Datenbank;
(b) Verstärkung der Expression der identifizierten Nukleinsäuremoleküle in den Wirtszellen;
(c) Untersuchung des Ausmaßes an Erhöhung der Effizienz der Nährstoffausnutzung und gegebenenfalls Verbesserung der Toleranz gegenüber abiotischem Stress und/oder Erhöhung des Ertrages in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion in den Wirtszellen; und
(d) Identifizieren der Wirtszelle, in welcher die verstärkte Expression zu einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung und gegebenenfalls einer verbesserten Toleranz gegenüber abiotischem Stress und/oder einem erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion in der Wirtszelle im Vergleich zu einem Wildtyp führt.

Weiterhin kann das hier offenbarte Nukleinsäuremolekül, insbesondere das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IA oder B, Anwendung Nr. 1, gezeigte Nukleinsäuremolekül, ausreichend homolog zu den Sequenzen verwandter Arten sein, so dass diese Nukleinsäuremoleküle als Marker für die Konstruktion einer Genomkarte in einem verwandten Organismus oder zur Assoziationskartierung dienen können. Weiterhin können natürliche Variationen in den genomischen Regionen, die den hier offenbarten Nukleinsäuren, insbesondere dem in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I A oder B, Anwendung Nr. 1, gezeigten Nukleinsäuremolekül, oder Homologen davon entsprechen, zu Variationen bei der Aktivität der hier offenbarten Proteine führen, insbesondere der Proteine, die wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IIA oder B, Anwendung Nr. 1, gezeigte Polypeptide umfassen oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfassen, und ihrer Homologe, und in Folge zu natürlichen Variationen bei der erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung und gegebenenfalls verbesserten Toleranz gegenüber abiotischem Stress und/oder einem erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel, insbesondere der NUE und/oder der Biomasseproduktion.
Als Folge kommt es gegebenenfalls auch zu natürlichen Variationen in Form aktiverer allelischer Varianten, die bereits zu einer relativen Erhöhung bei der Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und/oder Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere einer Verbesserung der NUE und/oder der Biomasseproduktion, und/oder des Ertrages führen. Verschiedene Varianten des hier offenbarten Nukleinsäuremoleküls, insbesondere der Nukleinsäure, die das wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IA oder B, Anwendung Nr. 1, gezeigte Nukleinsäuremolekül umfasst, die verschiedenen Niveaus an Ertragsverbesserung, insbesondere aufgrund eines oder mehrerer wie oben definierter Ertragsmerkmale, insbesondere NUE- und/oder Biomasseproduktionsniveaus, entsprechen, lassen sich identifizieren und für die markerunterstützte Züchtung auf einen verbesserten Ertrag, insbesondere NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion anwenden.
Dementsprechend betrifft die vorliegende Erfindung eine Methode zur Züchtung von Pflanzen mit verbessertem Ertrag, insbesondere einer verbesserten Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere der NUE, und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, und gegebenenfalls einer verbesserten Toleranz gegenüber abiotischem Stress und/oder einem erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie Nährstoffmangel, bei der man

(a) eine erste Pflanzensorte mit verbessertem Ertrag, insbesondere verbesserter Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, und gegebenenfalls einer verbesserten Toleranz gegenüber abiotischem Stress und/oder einem erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie Nährstoffmangel, basierend auf einer erhöhten Expression einer wie hier offenbarten Nukleinsäure der Erfindung, insbesondere einem Nukleinsäuremolekül, welches ein wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IA oder B, Anwendung Nr. 1, gezeigtes Nukleinsäuremolekül umfasst oder einem Polypeptid, welches ein wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IIA oder B, Anwendung Nr. 1, gezeigtes Polypeptid umfasst oder eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigt umfasst, oder einem Homolog davon wie hier beschrieben, auswählt;
(b) das Ausmaß der Verbesserung des Ertrages, insbesondere der Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere der NUE und/oder der Biomasseproduktion, und gegebenenfalls der verbesserten Toleranz gegenüber abiotischem Stress und/oder dem erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie Nährstoffmangel, mit dem Expressionsniveau oder der genomischen Struktur eines für dieses Polypeptid oder dieses Nukleinsäuremolekül kodierenden Gens assoziiert;
(c) die erste Pflanzensorte mit einer zweiten Pflanzensorte kreuzt, die sich in dem Ausmaß ihrer Verbesserung des Ertrages, insbesondere verbesserten Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere NUE und/oder Biomasseproduktion signifikant von der ersten Pflanzensorte unterscheidet; und
(d) anhand des Expressionsniveaus des Polypeptids oder Nukleinsäuremoleküls oder der genomischen Struktur der Gene, die für dieses Polypeptid oder Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodieren, feststellt, welche der Nachkommenschaftssorten ein erhöhtes Ausmaß an verbesserter NUE und/oder Biomasseproduktion hat.

Gemäß einer Ausführungsform ist das Expressionsniveau des Gens gemäß Schritt (b) erhöht.
Noch eine andere Ausführungsform der Erfindung betrifft ein Verfahren zur Identifizierung einer Verbindung, die einen verbesserten Ertrag, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, und gegebenenfalls eine verbesserte Toleranz gegenüber abiotischem Stress und/oder einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie Nährstoffmangel, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon, einer Pflanze oder einem Teil davon verleiht, welches die folgenden Schritte umfasst:

(a) Kultivieren einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder eines Teils davon, wodurch man eine Pflanze erhält, die das wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigte oder durch ein das wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigte Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül oder ein Homolog davon wie hier beschrieben kodierte Polypeptid oder ein für dieses Polypeptid kodierendes Polynukleotid exprimiert und einen verbesserten Ertrag, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, und gegebenenfalls eine verbesserte Toleranz gegenüber abiotischem Stress und/oder einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie Nährstoffmangel, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht, und Bereitstellen eines Ablesesystems, das dazu in der Lage ist, unter geeigneten Bedingungen, die eine Wechselwirkung des Polypeptids mit diesem Ablesesystem in Gegenwart einer chemischen Verbindung oder einer Probe, die eine Mehrzahl an chemischen Verbindungen enthält, erlauben, mit dem Polypeptid in Wechselwirkung zu treten und dazu in der Lage ist, ein nachweisbares Signal als Reaktion auf die Bindung einer chemischen Verbindung an das Polypeptid bereitzustellen, unter Bedingungen, die die Expression dieses Ablesesystems und des wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigten oder durch ein Nukleinsäuremolekül, welches ein wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I Anwendung Nr. 1, gezeigtes Polynukleotid umfasst, oder einen Homologen davon, wie hier beschrieben, kodierten Proteins ermöglichen; und
(b) Feststellen, ob es sich bei der chemischen Verbindung um einen wirksamen Agonisten handelt, indem man das Vorhandensein oder das Fehlen oder die Verminderung oder Zunahme eines durch dieses Ablesesystem produzierten Signals detektiert.

Diese Verbindung kann chemisch synthetisiert oder mikrobiologisch produziert werden und/oder zum Beispiel in Proben, z. B. Zellextrakten von z. B. Pflanzen, Tieren oder Mikroorganismen, z. B. Pathogenen, enthalten sein. Weiterhin kann/können diese Verbindung(en) im Stand der Technik bekannt sein, wobei allerdings bisher nicht bekannt war, dass sie dazu fähig ist/sind, das Polypeptid der vorliegenden Erfindung zu supprimieren. Bei der Reaktionsmischung kann es sich um einen zellfreien Extrakt handeln, oder sie kann eine Zell- oder Gewebekultur umfassen. Geeignete Ansätze für das Verfahren zur Identifizierung einer Verbindung der Erfindung sind dem Fachmann bekannt und zum Beispiel allgemein in Alberts et al., Molecular Biology of the Cell, 3. Auflage (1994), insbesondere Kapitel 17, beschrieben. Die Verbindungen können z. B. zur Reaktionsmischung oder zum Kulturmedium gegeben, in die Zelle injiziert oder auf die Pflanze gesprüht werden.
Wird in dem Verfahren eine Probe identifiziert, die eine Verbindung enthält, so ist es entweder möglich, die Verbindung aus der Originalprobe, von der festgestellt wurde, dass sie die Verbindung enthält, die dazu in der Lage ist, einen verbesserten Ertrag, insbesondere eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere die NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, und gegebenenfalls eine verbesserte Toleranz gegenüber abiotischem Stress und/oder einen erhöhten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie Nährstoffmangel, verglichen mit einem entsprechenden nicht transformierten Wildtyp zu aktivieren oder zu erhöhen, zu isolieren, oder man kann die Originalprobe weiter unterteilen, zum Beispiel, wenn sie aus mehreren verschiedenen Verbindungen besteht, um die Anzahl verschiedener Substanzen pro Probe zu verringern, und die Methode mit den Unterteilungen der Originalprobe wiederholen. Je nach Komplexität der Proben können die oben beschriebenen Schritte mehrmals durchgeführt werden, vorzugsweise bis die gemäß dem Verfahren identifizierte Probe nur noch eine begrenzte Anzahl an Substanzen oder nur noch eine Substanz enthält. Vorzugsweise enthält die Probe Substanzen ähnlicher chemischer und/oder physikalischer Eigenschaften, und ganz besonders bevorzugt sind diese Substanzen identisch. Vorzugsweise wird die gemäß der oben beschriebenen Methode identifizierte Verbindung oder ihr Derivat weiter in einer für die Anwendung in der Pflanzenzucht oder Pflanzenzelle und Gewebekultur geeigneten Form formuliert.
Bei den Verbindungen, die gemäß diesem Verfahren getestet und identifziert werden können, kann es sich um Expressionsbibliotheken, z. B. cDNA-Expressionsbibliotheken, Peptide, Proteine, Nukleinsäuren, Antikörper, kleine organische Verbindungen, Hormone, Peptidomimetika, PNAs oder dergleichen handeln (Milner, Nature Medicine 1, 879 (1995); Hupp, Cell 83, 237 (1995); Gibbs, Cell 79, 193 (1994), und oben angeführte Literaturstellen). Bei diesen Verbindungen kann es sich auch um funktionelle Derivate oder Analoga bekannter Inhibitoren oder Aktivatoren handeln. Methoden zur Herstellung chemischer Derivate und Analoga sind dem Fachmann gut bekannt und zum Beispiel in Beilstein, Handbook of Organic Chemistry, Springer, New York Inc., 175 Fifth Avenue, New York, N. Y. 10010 U.S.A. und Organic Synthesis, Wiley, New York, USA, beschrieben. Weiterhin können diese Derivate und Analoga gemäß im Stand der Technik bekannten Methoden auf ihre Wirkungen getestet werden. Darüber hinaus kann man Peptidomimetika und/oder computerunterstütztes Design von geeigneten Derivaten und Analoga anwenden, zum Beispiel gemäß den oben beschriebenen Methoden. Bei der Zelle oder dem Gewebe, die/das in dem Verfahren eingesetzt werden kann, handelt es sich vorzugsweise um eine/ein in den Ausführungsformen oben beschriebene(s) Wirtszelle, Pflanzenzelle oder Pflanzengewebe der Erfindung.
Somit betrifft die Erfindung gemäß einer weiteren Ausführungsform eine gemäß dem Verfahren zur Identifizierung eines Agonisten der Erfindung erhaltene oder isolierte Verbindung, wobei es sich bei dieser Verbindung um einen Antagonisten des Polypeptids der vorliegenden Erfindung handelt.
Dementsprechend betrifft die vorliegende Erfindung gemäß einer Ausführungsform weiterhin eine Verbindung, die durch die Methode zur Identifizierung einer Verbindung der vorliegenden Erfindung identifiziert wurde.
Gemäß einer Ausführungsform betrifft die Erfindung einen Antikörper, der spezifisch die Verbindung oder den Agonisten der vorliegenden Erfindung erkennt.
Die Erfindung betrifft außerdem eine diagnostische Zusammensetzung, die wenigstens eines der obenerwähnten Nukleinsäuremoleküle, Antisense-Nukleinsäuremoleküle, RNAis, snRNAs, dsRNAs, siRNAs, miRNAs, tasiRNAs, Kosuppressionsmoleküe, Ribozyme, Vektoren, Proteine, Antikörper oder Verbindungen der Erfindung und gegebenenfalls für den Nachweis geeignete Mittel umfasst.
Die diagnostische Zusammensetzung der vorliegenden Erfindung ist für die Isolierung von mRNA aus einer Zelle und In-Kontakt-Bringen der so erhaltenen mRNA mit einer Sonde, die eine wie oben beschriebene Nukleinsäuresonde umfasst, unter Hybridisierungsbedingungen, Nachweis des Vorliegens von mit der Sonde hybridisierter mRNA und dadurch Nachweis der Expression des Proteins in der Zelle geeignet. Weitere Methoden zum Nachweis des Vorhandenseins eines Proteins gemäß der vorliegenden Erfindung umfassen im Stand der Technik gut bekannte immunologische Techniken, zum Beispiel den Enzyme-linked Immunoadsorbent Assay. Weiterhin ist es möglich, erfindungsgemäße Nukleinsäuremoleküle als molekulare Marker oder Primer in der Pflanzenzüchtung einzusetzen. Geeignete Mittel für den Nachweis sind dem Fachmann gut bekannt, z. B. Puffer und Lösungen für Hybridisierungsassays, z. B. die obenerwähnten Lösungen und Puffer, weiterhin sind Mittel für Southern-, Western-, Northern- usw. Blots bekannt, wie z. B. in Sambrook et al. beschrieben. Gemäß einer Ausführungsform wird eine diagnostische Zusammensetzung mit PCR-Primern zum spezifischen Nachweis des Vorhandenseins oder des Expressionsniveaus des in dem Verfahren der Erfindung zu vermindernden Nukleinsäuremoleküls, z. B. des Nukleinsäuremoleküls der Erfindung, oder zur Unterscheidung zwischen verschiedenen Varianten oder Allelen des Nukleinsäuremoleküls der Erfindung, oder zur Feststellung, welche Aktivität im Verfahren der Erfindung zu vermindern ist, entwickelt.
Gemäß einer anderen Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein Kit, welches das Nukleinsäuremolekül, den Vektor, die Wirtszelle, das Polypeptid, oder das Antisense, die RNAi, die snRNA, die dsRNA, die siRNA, die miRNA, die ta-siRNA, das Kosuppressionsmolekül oder das Ribozymmolekül, oder das virale Nukleinsäuremolekül, den Antikörper, die Pflanzenzelle, die Pflanze oder das Pflanzengewebe, den erntbaren Teil, das Fortpflanzungsmaterial und/oder die Verbindung und/oder den Agonisten, identifiziert gemäß der Methode der Erfindung, umfasst.
Die Verbindungen des Kits der vorliegenden Erfindung können in Behältnissen wie Vials abgepackt sein, gegebenenfalls mit/in Puffern und/oder in Lösung. Gegebenenfalls können eine oder mehrere dieser Komponenten in ein und demselben Behältnis abgepackt sein. Zusätzlich oder alternativ dazu können eine oder mehrere dieser Komponenten auf einem festen Träger wie z. B. einem Nitrocellulosefilter, einer Glasplatte, einem Chip oder einer Nylonmembran oder der Vertiefung einer Mikrotiterplatte adsorbiert sein. Das Kit kann für eine der hier beschriebenen Methoden und Ausführungsformen, z. B. zur Produktion der Wirtszellen, transgenen Pflanzen oder pharmazeutischen Zusammensetzungen, zum Nachweis homologer Sequenzen, zur Identifizierung von Antagonisten oder Agonisten, als Nahrungsmittel oder Futter oder als Ergänzungsstoff dafür oder als Ergänzungsstoff zur Behandlung von Pflanzen usw. verwendet werden.
Weiterhin kann das Kit Anweisungen zur Anwendung des Kits bei einer dieser Ausführungsformen enthalten.
Gemäß einer Ausführungsform umfasst dieses Kit weiterhin ein Nukleinsäuremolekül, das für ein oder mehrere der obenerwähnten Proteine kodiert, und/oder einen Antikörper, einen Vektor, eine Wirtszelle, eine Antisense-Nukleinsäure, eine Pflanzenzelle oder ein Pflanzengewebe oder eine Pflanze. Gemäß einer anderen Ausführungsform umfasst das Kit PCR-Primer zum Nachweis und zur Unterscheidung des im Verfahren der Erfindung zu vermindernden Nukleinsäuremoleküls, z. B. des Nukleinsäuremoleküls der Erfindung.
Gemäß einer weiteren Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung eine Methode zur Herstellung einer agrikulturellen Zusammensetzung, die das Nukleinsäuremolekül zur Verwendung gemäß dem Verfahren der Erfindung, das Nukleinsäuremolekül der Erfindung, den Vektor der Erfindung, das Antisense, die RNAi, die snRNA, die dsRNA, die siRNA, die miRNA, die ta-siRNA, das Kosuppressionsmolekül, das Ribozym oder den Antikörper der Erfindung, das virale Nukleinsäuremolekül der Erfindung oder das Polypeptid der Erfindung bereitstellt oder die die Schritte der erfindungsgemäßen Methode zur Identifizierung dieser Verbindung oder dieses Agonisten umfasst; und die Formulierung des Nukleinsäuremoleküls, des Vektors oder des Polypeptids der Erfindung oder des Agonisten, oder der gemäß den Methoden bzw. Verfahren der vorliegenden Erfindung oder unter Verwendung des Gegenstands der vorliegenden Erfindung identifizierten Verbindung in einer als Agrikulturzusammensetzung für Pflanzen anwendbaren Form.
Gemäß einer anderen Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung eine Methode zur Herstellung der Kulturzusammensetzung für Pflanzen, welche die Schritte der Methode der vorliegenden Erfindung umfasst; und die Formulierung der identifizierten Verbindung in einer als Agrikulturzusammensetzung annehmbaren Form.
Unter ”als Agrikulturzusammensetzung annehmbar” versteht man, dass eine solche Zusammensetzung den den Gehalt von Fungiziden, Pflanzennährstoffen, Herbiziden, usw. regulierenden Gesetzen entspricht. Vorzugsweise ist eine solche Zusammensetzung für die geschützten Pflanzen und die Tiere (einschließlich des Menschen), die damit gefüttert werden, harmlos.
In dieser Anmeldung wird auf verschiedene Veröffentlichungen verwiesen. Die Offenbarungen aller dieser Veröffentlichungen und der in diesen Veröffentlichungen angeführten Literaturstellen werden hiermit in ihrer Gesamtheit durch Verweis zur eingehenderen Beschreibung des Stands der Technik, auf den sich diese Erfindung bezieht, Bestandteil der vorliegenden Anmeldung.
Es versteht sich auch, dass das Obengesagte bevorzugte Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung betrifft und dass zahlreiche Änderungen und Variationen daran vorgenommen werden können, ohne den Schutzbereich der Erfindung zu verlassen. Die Erfindung wird durch die folgenden Beispiele näher erläutert, wobei diese in keiner Weise als einschränkend ausgelegt werden sollen. Es versteht sich vielmehr im Gegenteil, dass verschiedene andere Ausführungsformen, Modifikationen und Äquivalente davon, die für den Fachmann nach dem Lesen der vorliegenden Beschreibung naheliegend sind, nicht vom Gedanken der vorliegenden Erfindung und/oder dem Umfang der Ansprüche abweichen.
Beispiel 1
Entwicklung von Arabidopsis-Pflanzen, die Gene der vorliegenden Erfindung exprimieren, insbesondere mit einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion durch Überexprimieren der Gene für das NUE Related Protein.
Klonen der erfindungsgemäßen, wie in Tabelle I, Spalte 5 und 7, Anwendung Nr. 1, gezeigten Sequenzen, zur Expression in Pflanzen.
Wenn nicht anders angegeben, werden die in Sambrook et al., Molecular Cloning: A laboratory manual, Cold Spring Harbor 1989, Cold Spring Harbor Laboratory Press, beschriebenen Standardverfahren angewendet.
Die in der Tabelle I, Spalte 5 und 7, Anwendung Nr. 1, gezeigten erfindungsgemäßen Sequenzen wurden mittels PCR amplifiziert, wie in dem Protokoll für die Pfu Turbo- oder Herculase-DNA-Polymerase (Stratagene) beschrieben.
Mit einem Sternchen * markierte Sequenzen in Tabelle I, Spalte 5, weisen darauf hin, dass die entsprechenden Sequenzen aus aus öffentlichen Datensammlungen zugänglichen Informationen erhalten wurden.
Die Zusammensetzung für das Protokoll der Pfu Turbo- oder Herculase-DNA-Polymerase war wie folgt: 1 × PCR-Puffer (Stratagene), jeweils 0,2 mM der dNTP, 100 ng genomische DNA von Saccharomyces cerevisiae (Stamm S288C; Research Genetics, Inc., jetzt Invitrogen), Escherichia coli (Stamm MG1655; E. coli Genetic Stock Center), 50 pmol Vorwärts-Primer, 50 pmol Revers-Primer, 2,5 u Pfu Turbo- oder Herculase-DNA-Polymerase.
Die Amplifikationszyklen waren wie folgt:
1 Zyklus von 3 Minuten bei 94–95°C, gefolgt von 25–36 Zyklen von jeweils 1 Minute bei 95°C oder 30 Sekunden bei 94°C, 45 Sekunden bei 50°C, 30 Sekunden bei 50°C oder 30 Sekunden bei 55°C und 210–480 Sekunden bei 72°C, gefolgt von 1 Zyklus von 8 Minuten bei 72°C, dann 4°C – vorzugsweise für Saccharomyces cerevisiae; oder
1 Zyklus von 2–3 Minuten bei 94°C, gefolgt von 25–30 Zyklen von jeweils 30 Sekunden bei 94°C, 30 Sekunden bei 55–60°C und 5–10 Minuten bei 72°C, gefolgt von 1 Zyklus von 10 Minuten bei 72°C, dann 4°C – vorzugsweise für Escherichia coli.
RNAs wurden mit dem RNeasy Plant Kit gemäß dem Standardprotokoll (Qiagen) erzeugt, und doppelsträngige cDNA wurde gemäß dem Standardprotokoll (Invitrogen) mit Supersript II Reverse Transkriptase produziert.
Die folgenden Adaptersequenzen wurden für Klonierungszwecke zu Saccharomyces cerevisiae-ORF-spezifischen Primern (siehe Tabelle III) hinzugefügt:
Die folgenden Adaptersequenzen wurden für Klonierungszwecke zu Escherichia coli- oder Synechocystis sp.-ORF-spezifischen Primern hinzugefügt:
Daher wurden zur Amplifikation und Klonierung von Saccharomyces cerevisiae SEQ ID NO: 3868 ein Primer, bestehend aus der Adaptersequenz i) und der ORF-spezifischen Sequenz SEQ ID NO: 3878, und ein zweiter Primer, bestehend aus der Adaptersequenz ii) und der ORF-spezifischen Sequenz SEQ ID NO: 3879, verwendet.
Zur Amplifikation und Klonierung von Escherichia coli SEQ ID NO: 38 wurden ein Primer, bestehend aus der Adaptersequenz iii) und der ORF-spezifischen Sequenz SEQ ID NO: 40, und ein zweiter Primer, bestehend aus der Adaptersequenz iiii) und der ORF-spezifischen Sequenz SEQ ID NO: 41, verwendet.
Anhand dieser Beispiele kann jede in Tabelle I, vorzugsweise Spalte 5, offenbarte Sequenz durch Fusionieren der Adaptersequenzen mit den in der Tabelle III, Spalte 7, aufgeführten entsprechenden spezifischen Primersequenzen kloniert werden.
Konstruktion binärer Vektoren für die nicht zielgesteuerte und auf Plastiden gerichtete Expression von Proteinen.
Für die nicht zielgesteuerte Expression wurden die folgenden binären Vektoren zur Klonierung verwendet: VC-MME220-1 SEQ ID NO 1 (1a) und VC-MME220-1qcz SEQ ID NO 14389 (1b), VC-MME221-1 SEQ ID NO 2 (2a) und VC-MME221-1qcz SEQ ID NO 14390 (2b) beziehungsweise VC-MME489-1p SEQ ID NO 15 (5a) und VC-MME489-1QCZ SEQ ID NO: 14395 (5b). Bei den zur Klonierung der Erkennungssequenz verwendeten binären Vektoren handelte es sich um VC-MME489-1p SEQ ID NO 15 (5a) and VC-MME489-1QCZ SEQ ID NO: 14395 (5b) beziehungsweise pMTX0270p SEQ ID NO 16 (6). Andere brauchbare binäre Vektoren sind dem Fachmann bekannt; einen Übersichtsartikel zu binäre Vektoren und ihrer Verwendung findet sich in Hellens R., Mullineaux P. und Klee H., (Trends in Plant Science, 5 (10), 446 (2000)). Solche Vektoren müssen gleichermaßen mit entsprechenden Promotoren und Erkennungssequenzen ausgestattet sein.
Amplifikation der Targeting-Sequenz des Gens FNR aus Spinacia oleracea
Zur Amplifikation der Targeting-Sequenz des FNR-Gens aus S. oleracea wurde genomische DNA aus Blättern von 4 Wochen alten S. oleracea Pflanzen extrahiert (DNeasy Plant Mini Kit, Qiagen, Hilden). Die gDNA wurde als Matrize für die PCR verwendet.
Zur Ermöglichung der Klonierung der Transitsequenz in den Vektor VC-MME0489-1p wurde eine EcoRI-Restriktionsenzym-Erkennungssequenz sowohl zu dem Vorwärts- als auch zu dem Revers-Primer hinzugefügt, wohingegen zur Klonierung in den Vektor pMTX0270p eine PmeI-Restriktionsenzym-Erkennungssequenz zu dem Vorwärts-Primer und eine NcoI-Stelle zu dem Revers-Primer hinzugefügt wurde.
Die aus genomischer DNA von Spinat amplifizierte, resultierende Sequenz SEQ ID NO: 36 umfasste eine 5'UTR (bp 1-165) und die codierende Region (bp 166–273 und 351–419). Die codierende Sequenz ist durch eine Intronsequenz von bp 274 bis bp 350 unterbrochen:
Das mit den Primern FNR5EcoResgen und FNR3EcoResgen hergeleitete PCR-Fragment wurde mit EcoRI gespalten und in den Vektor VC-MME0489-1p ligiert, der ebenfalls mit EcoRI gespalten worden war. Die korrekte Orientierung der FNR-Targeting-Sequenz wurde durch Sequenzierung überprüft. Die in diesem Ligationsschritt erzeugten Vektoren waren VC-MME354-1 SEQ ID NO 3 und VC-MME354-1QCZ SEQ ID NO 14391.
Das mit den Primern FNR5PmeColi und FNR3NcoColi hergeleitete PCR-Fragment wurde mit SmaI und NcoI gespalten und in den Vektor pMTX0270p SEQ ID NO 16 (6) ligiert, der ebenfalls mit PmeI und NcoI gespalten worden war. Die in diesem Ligationsschritt erzeugten Vektoren waren VC-MME432-1 SEQ ID NO 5 (4a) beziehungsweise VC-MME432-1qcz SEQ ID NO 14393 (4b).
Zur Klonierung des ORF aus S. Cerevisiae, wie des ORF von SEQ ID NO: 3868, wurde die Vektor-DNA mit dem Restriktionsenzym NcoI behandelt. Zur Klonierung der ORFs aus E. coli wurde die Vektor-DNA mit den Restriktionsenzymen PacI und NcoI gemäß dem Standardprotokoll (MBI Fermentas) behandelt. Die Reaktion wurde durch 20 minütige Desaktivierung bei 70°C gestoppt und gemäß dem Standardprotokoll gereinigt (Qiagen) über QIAquick-Säulen.
Dann wurde das PCR-Produkt, das den amplifizierten ORF und die Vektor-DNA darstellt, gemäß dem Standardprotokoll (MBI Fermentas) mit T4 DNA-Polymerase behandelt, so dass Einzelstrangüberhänge erhalten wurden, und zwar mit den Parametern 1 Einheit T4 DNA-Polymerase bei 37°C für 2–10 Minuten für den Vektor und 1 Einheit T4 DNA-Polymerase bei 15°C für 10–60 Minuten für das darstellende PCR-Produkt, wie das der SEQ ID NO: 3868.
Die Reaktion wurde durch Zugabe von Hochsalzpuffer abgestoppt und über QIAquick-Säulen gemäß dem Standardprotokoll (Qiagen) aufgereinigt.
Der Fachmann kann nach diesem Beispiel sämtliche in Tabelle I, vorzugsweise Spalte 5, aufgeführten Sequenzen klonieren.
Etwa 30 ng präparierter Vektor und eine definierte Menge des präparierten Amplifikats wurden gemischt und bei 65°C für 15 Minuten hybridisiert gefolgt von 37°C 0,1°C/1 Sekunde, gefolgt von 37°C 10 Minuten, gefolgt von 0,1°C/1 Sekunde, dann 4°C.
Die ligierten Konstrukte wurden in dem gleichen Reaktionsgefäß durch Zugabe kompetenter E. coli-Zellen (Stamm DH5alpha) und Inkubation für 20 Minuten bei 1°C, und einem anschließenden Hitzeschock für 90 Sekunden bei 42°C sowie Abkühlen auf 4°C transformiert. Dann wurde Vollmedium (SOC) zugegeben und das Gemisch wurde für 45 Minuten bei 37°C inkubiert. Das gesamte Gemisch wurde anschließend auf eine Agarplatte mit 0,05 mg/ml Kanamycin plattiert und über Nacht bei 37°C inkubiert.
Das Ergebnis des Klonierungsschritts wurde durch Amplifikation mit Hilfe der Primer verifiziert, die stromaufwärts und stromabwärts der Integrationsstelle binden, so dass die Amplifikation der Insertion ermöglicht wurde. Die Amplifikationen erfolgten wie in dem Protokoll der Taq DNA-Polymerase (Gibco-BRL) beschrieben.
Die Amplifikationszyklen waren wie folgt:
1 Zyklus von 5 Minuten bei 94°C, gefolgt von 35 Zyklen mit jeweils 15 Sekunden bei 94°C, 15 Sekunden bei 50–66°C und 5 Minuten bei 72°C, gefolgt von 1 Zyklus von 10 Minuten bei 72°C, dann 4°C.
Mehrere Kolonien wurden überprüft, jedoch wurde nur die Kolonie, für die ein PCR-Produkt mit der erwarteten Größe nachgewiesen wurde, in den folgenden Schritten verwendet.
Ein Teil dieser positiven Kolonie wurde in ein Reaktionsgefäß überführt, das mit Vollmedium (LB), das mit Kanamycin angereichert war, gefüllt war, und über Nacht bei 37°C inkubiert.
Die Plasmidpräparation wurde wie im Qiaprep-Standardprotokoll (Qiagen) beschrieben durchgeführt.
Herstellung transgener Pflanzen, die SEQ ID NO: 3868 oder eine andere, in Tabelle I, vorzugsweise Spalte 5, aufgeführte Sequenz exprimieren
1–5 ng isolierte Plasmid-DNA wurde durch Elektroporation in kompetente Zellen von Agrobacterium tumefaciens, Stamm GV 3101 pMP90 (Koncz und Schell, Mol. Gen. Gent. 204, 383 (1986)), transformiert. Danach wurde Vollmedium (YEP) zugegeben und das Gemisch wurde für 3 Stunden bei 28°C in ein frisches Reaktionsgefäß überführt. Anschließend wurde das gesamte Reaktionsgemisch auf YEP-Agarplatten plattiert, die mit den entsprechenden Antibiotika, beispielsweise Rifampicin (0,1 mg/ml), Gentamycin (0,025 mg/ml) und Kanamycin (0,05 mg/ml), angereichert waren, und 48 Stunden lang bei 28°C inkubiert.
Die Agrobakterien, die das Plasmidkonstrukt enthielten, wurden dann zur Transformation von Pflanzen verwendet.
Mit Hilfe einer Pipettenspitze wurde eine Kolonie von der Agarplatte gepickt und in 3 ml flüssigem TB-Medium aufgenommen, das auch geeignete Antibiotika, wie oben beschrieben, enthielt. Die Vorkultur wurde 48 Std. bei 28°C und 120 U/min gezüchtet. 400 ml LB-Medium, das die gleichen Antibiotika wie oben enthielt, wurde für die Hauptkultur verwendet. Die Vorkultur wurde in die Hauptkultur überführt. Sie wurde 18 Std. bei 28°C und 120 U/min gezüchtet. Nach Zentrifugation bei 4000 U/min wurde das Pellet in Infiltrationsmedium (MS-Medium, 10% Saccharose) resuspendiert.
Zum Anziehen der Pflanzen für die Transformation wurden Schalen (Piki Saat 80, grün, mit Siebboden versehen, 30 × 20 × 4,5 cm, von Wiesauplast, Kunststofftechnik, Deutschland) bis zur Hälfte mit einem GS 90-Substrat (Standardboden, Werkverband E. V., Deutschland) gefüllt. Die Schalen wurden über Nacht mit 0,05% Proplant-Lösung (Chimac-Apriphar, Belgien) gegossen. Samen von Arabidopsis thaliana C24 (Nottingham Arabidopsis Stock Centre, UK; NASC Stock N906) wurden über die Schale verteilt, und zwar etwa 1000 Samen pro Schale. Die Schalen wurden mit einer Haube abgedeckt und in der Stratifikationseinheit (8 h, 110 μmol/m²s, 22°C; 16 Std., Dunkelheit, 6°C) untergebracht. Nach 5 Tagen wurden die Schalen in einer Kammer mit kurztaggesteuerter Umgebung (8 h, 130 μmol/m²s, 22°C; 16 Std., Dunkelheit, 20°C) untergebracht, wo sie etwa 10 Tage verblieben, bis sich die ersten echten Blätter gebildet hatten.
Die Keimlinge wurden in Töpfe überführt, die das gleiche Substrat enthielten (Teku Töpfe, 7 cm, LC Serie, hergestellt von Pöppelmann GmbH & Co, Deutschland). Für jeden Topf wurden fünf Pflanzen ausgestochen. Die Töpfe wurden dann in die Kammer mit kurztaggesteuerter Umgebung zurückgestellt, damit die Pflanzen weiter wachsen konnten.
Nach 10 Tagen wurden die Pflanzen in das Gewächshaus (ergänzende Beleuchtung 16 Std., 340 μE/m²s, 22°C; 8 Std., Dunkelheit, 20°C) überführt, wo sie weitere 17 Tage wachsen konnten.
Für die Transformation wurden 6 Wochen alte Arabidopsis-Pflanzen, die gerade zu blühen begonnen hatten, 10 Sekunden lang in die vorstehend beschriebene Agrobakteriensuspension getaucht, die vorher mit 10 μl Silwett L77 (Crompton S. A., Osi Specialties, Schweiz) behandelt worden war. Das entsprechende Verfahren ist in Clough J. C. und Bent A. F. (Plant J. 16, 735 (1998)) beschrieben.
Die Pflanzen wurden anschließend 18 Stunden lang in einer Feuchtkammer untergebracht. Danach wurden die Töpfe zurück in das Gewächshaus gestellt, damit die Pflanzen weiter wachsen konnten. Die Pflanzen verblieben weitere 10 Wochen im Gewächshaus, bis die Samen erntereif waren.
Je nach dem Resistenzmarker, der zur Selektion der transformierten Pflanzen verwendet wurde, wurden die geernteten Samen im Gewächshaus ausgepflanzt und einer Sprühselektion unterzogen oder ansonsten zuerst sterilisiert und dann auf Agarplatten gezüchtet, die mit dem entsprechenden Selektionsmittel angereichert waren. Da der Vektor das Bar-Gen als Resistenzmarker enthielt, wurden die Jungpflanzen viermal in einem Abstand von 2 bis 3 Tagen mit 0,02% BASTA^® besprüht, und man ließ die transformierten Pflanzen Samen bilden.
Die Samen transgener A. thaliana-Pflanzen wurden in einem Gefrierschrank (bei –20°C) aufbewahrt.
Pflanzen-Screening (Arabidopsis) auf Wachstum unter Bedingungen mit niedrigen Temperaturen oder Wachstum bei einer eingeschränkten Stickstoffversorgung oder Wachstum unter Bedingungen in Abwesenheit von Stress sowie Nährstoffmangel
Screening von Pflanzen (Arabidopsis) auf Wachstum bei begrenztem Stickstoffvorrat
Für das Screnning von transgenen Pflanzen wurde eine spezifische Kultureinrichtung verwendet. Um einen hohen Durchsatz zu erzielen, werden Pflanzen auf Agarplatten mit einem begrenzten Stickstoffvorrat (adaptiert von Estelle und Somerville, 1987) auf Biomasseproduktion gescreent. Diese Screening-Pipeline umfasst zwei Ebenen. Transgene Linien werden auf einer nächsten Ebene getestet, wenn die Produktion von Biomasse im Vergleich zu Pflanzen vom Wildtyp signifikant verbessert ist. Bei jeder Ebene wird die Anzahl an Wiederholungstests und die statistische Stringenz erhöht.
Beim Aussäen werden die Samen, die im Gefrierschrank (bei –20°C) aufbewahrt wurden, mit Hilfe eines Zahnstochers aus den Eppendorf-Röhrchen entnommen und auf die obenerwähnten Agarplatten mit begrenztem Stickstoffvorrat (0,05 mM KNO₃) gegeben. Insgesamt werden auf jeder Platte (12 × 12 cm) ungefähr 15–30 Samen verteilt.
Nach dem Säen der Samen werden die Platten 2–4 Tage lang im Dunkeln bei 4°C stratifiziert. Nach dem Stratifizieren werden die Testpflanzen 22 bis 25 Tage lang bei einem 16-Std.-Licht, 8-Std.-Dunkelheit-Rhythmus bei 20°C, einer Luftfeuchtigkeit von 60% und einer CO₂-Konzentration von ungefähr 400 ppm herangezogen. Die verwendeten Lichtquellen erzeugen ein Licht, das dem Farbspektrum der Sonne ähnelt, mit einer Lichtintensität von ungefähr 100 μE/m²s. Nach 10 bis 11 Tagen werden die Pflanzen vereinzelt. Ein verbessertes Wachstum unter Stickstoffmangelbedingungen wird nach 20–25 Tagen Wachstum anhand der Biomasseproduktion von Sprossen und Wurzeln der transgenen Pflanzen im Vergleich zu Kontrollpflanzen vom Wildtyp bewertet.
Transgene Linien, die im Vergleich zu Pflanzen vom Wildtyp eine signifikant verbesserte Biomasseproduktion zeigen, werden auf der nächsten Ebene dem folgenden Experiment unterzogen:
Arabidopsis thaliana Samen werden in Töpfe ausgesät, die eine 1:1 (v:v) Mischung von nährstoffarmem Boden (”Einheitserde Typ 0”, 30% Lehm, Tantau, Wansdorf Deutschland) und Sand enthalten. Die Keimung wird durch eine 4-tägige Dunkelperiode bei 4°C induziert. Anschließend werden die Pflanzen unter Standardwachstumsbedingungen (Photoperiode mit 16 Std. Licht und 8 Std. Dunkelheit, 20°C, 60% relative Feuchtigkeit, und eine Photonenflussdichte von 200 μE) herangezogen.

Die Pflanzen werden herangezogen und kultiviert, unter anderem werden sie jeden zweiten Tag mit einer stickstoffarmen Nährstofflösung gegossen. Die stickstoffarme Nährstofflösung enthält z. B. neben Wasser

Mineralnährstoff	Endkonzentration
KCl	3,00 mM
MgSO₄ × 7 H₂O	0,5 mM
CaCl₂ × 6 H₂O	1,5 mM
K₂SO₄	1,5 mM
NaH₂PO₄	1,5 mM
Fe-EDTA	40 μM
H₃BO₃	25 μM
MnSO₄ × H₂O	1 μM
ZnSO₄ × 7 H₂O	0,5 μM
Cu₂SO₄ × 5 H₂O	0,3 μM
Na₂MoO₄ × 2 H₂O	0,05 μM

Nach 9 bis 10 Tagen werden die Pflanzen vereinzelt. Nach einer Gesamtzeit von 29 bis 31 Tagen werden die Pflanzen geerntet und anhand des Frischgewichts der oberirdischen Teile der Pflanzen eingestuft. Die Ergebnisse des Experiments sind in Tabelle VII-A zusammengefasst. Die Zunahme an Biomasse wird als Verhältnis des Frischgewichts der oberirdischen Teile der betreffenden transgenen Pflanze und der nicht transgenen Pflanze vom Wildtyp gemessen. Tabelle VII-A:

Seq ID	Ziel	Lokus	Zunahme an Biomasse
38	zytoplasmatisch	B0017	1,19
42	zytoplasmatisch	B0045	1,15
123	plastidisch	B0180	1,41
380	plastidisch	B0242	1,16
679	plastidisch	B0403	1,10
812	zytoplasmatisch	B0474	1,24
1055	plastidisch	B0754	1,15
1563	zytoplasmatisch	B0784	1,20
1705	plastidisch	B0873	1,17
1844	zytoplasmatisch	B1014	1,19
1950	plastidisch	B1020	1,10
1975	zytoplasmatisch	B1180	1,23
2127	plastidisch	B1933	1,55
2135	plastidisch	B2032	1,24
2171	plastidisch	B2165	1,24
2297	plastidisch	B2223	1,36
2426	plastidisch	B2238	1,26
2452	plastidisch	B2310	1,18
2551	plastidisch	B2431	1,47
2600	plastidisch	B2600	1,12
2668	plastidisch	B2766	1,10
2772	zytoplasmatisch	B2903	1,65
3117	plastidisch	B3117	1,42
3390	plastidisch	B3120	1,28
3396	plastidisch	B3216	1,19
3470	plastidisch	B3451	1,21
3563	zytoplasmatisch	B3791	1,25
3770*	plastidisch	B3825	1,42
3868	zytoplasmatisch	Yal019w	1,42
3895	zytoplasmatisch	Yar035w	1,38
3953	zytoplasmatisch	Ybl021c	1,15
4111	zytoplasmatisch	Ybr055c	1,10
4149	zytoplasmatisch	YBR128C	1,19
4162	zytoplasmatisch	Ybr159w	1,23
4235	zytoplasmatisch	Ybr243c	1,16
4280	zytoplasmatisch	Ybr262c	1,31
4288	zytoplasmatisch	Ycr019w	1,31
4315	zytoplasmatisch	Ydr070c	1,20
4325	zytoplasmatisch	Ydr079w	1,29
4335	zytoplasmatisch	Ydr123c	1,19
4346	zytoplasmatisch	Ydr137w	1,22
4361	zytoplasmatisch	Ydr294c	1,13
4402	zytoplasmatisch	Ydr330w	1,38
4431	zytoplasmatisch	Ydr355c	1,34
4435	plastidisch	YDR430C	1,16
4485	zytoplasmatisch	Ydr472w	1,20
4506	plastidisch	YDR497C	1,16
4790	zytoplasmatisch	Yer029c	1,23
4806	zytoplasmatisch	YFR007W	1,36
4836	zytoplasmatisch	YGL039W	1,22
5311	zytoplasmatisch	Ygl043w	1,26
5346	zytoplasmatisch	Ygr088w	1,13
5533	zytoplasmatisch	Ygr122c-a	1,30
5551	zytoplasmatisch	Ygr142w	1,21
5559	zytoplasmatisch	Ygr143w	1,19
5602	zytoplasmatisch	Ygr165w	1,23
5608	zytoplasmatisch	Ygr170w	1,12
5614	zytoplasmatisch	Ygr202c	1,55
5666	zytoplasmatisch	Ygr266w	1,34
5701	zytoplasmatisch	Ygr282c	1,21
5750	zytoplasmatisch	Ygr290w	1,19
5754	zytoplasmatisch	Yhl021c	1,19
5778	zytoplasmatisch	Yhl031c	1,21
5812	zytoplasmatisch	Yhr011w	1,21
5967	zytoplasmatisch	Yhr127w	1,36
5973	zytoplasmatisch	Yhr137w	1,39
6027	zytoplasmatisch	Yil099w	3,09
6107	zytoplasmatisch	Yil147c	1,21
6150*	zytoplasmatisch	Yir034c	2,42
6198	zytoplasmatisch	Yjl013c	1,42
6208	zytoplasmatisch	Yjl041w	1,41
6242	zytoplasmatisch	Yjl064w	1,30
6246	zytoplasmatisch	Yjl067w	1,29
6250	zytoplasmatisch	Yjl094c	1,23
6297	zytoplasmatisch	Yjl171c	1,19
6326	zytoplasmatisch	Yjl213w	1,62
6488	zytoplasmatisch	Yjr017c	1,50
6550	zytoplasmatisch	Yjr058c	1,28
6700	zytoplasmatisch	Yjr117w	1,81
6816	zytoplasmatisch	Yjr121w	1,52
7366*	zytoplasmatisch	Yjr31w	1,52
7475	zytoplasmatisch	Yjr145c	1,41
7602	zytoplasmatisch	Ykl084w	1,20
7651	zytoplasmatisch	Ykl088w	1,23
7661*	zytoplasmatisch	Ykl100c	1,25
7675	zytoplasmatisch	Ykl131w	1,22
7679	zytoplasmatisch	Ykl138c	1,24
7710	zytoplasmatisch	Ykl178c	2,69
7735	zytoplasmatisch	Ykl179c	1,58
7778*	zytoplasmatisch	Ykl193c	1,77
7829	zytoplasmatisch	Ykl216w	2,09
8017	zytoplasmatisch	Ykr016w	2,00
8045	zytoplasmatisch	Ykr021w	2,14
8073	zytoplasmatisch	Ykr055w	1,57
8263	plastidisch	Ykr088c	1,29
8287	zytoplasmatisch	Ykr093w	3,98
8468	zytoplasmatisch	Ykr099w	1,15
8484*	zytoplasmatisch	Ykr100c	4,43
8492	zytoplasmatisch	Yll014w	1,61
8514*	zytoplasmatisch	Yll016w	1,24
8539	zytoplasmatisch	Yll023c	1,17
8571	zytoplasmatisch	Yll037w	1,32
8575	zytoplasmatisch	Yll049w	1,75
8579	zytoplasmatisch	Yll055w	5,25
8661*	zytoplasmatisch	Ylr034c	4,38
8991	zytoplasmatisch	Ylr042c	1,40
8995	zytoplasmatisch	Ylr053c	1,55
8999	zytoplasmatisch	Ylr058c	1,19
9551*	zytoplasmatisch	Ylr060w	3,72
9637	zytoplasmatisch	Ylr065c	1,88
9672	zytoplasmatisch	Ylr070c	2,66
10182	zytoplasmatisch	Ylr100w	1,57
10214	zytoplasmatisch	Ylr109w	1,55
10447	zytoplasmatisch	Ylr125w	1,28
10451	zytoplasmatisch	Ylr127c	1,22
10463	zytoplasmatisch	Ylr185w	1,14
10533	zytoplasmatisch	Ylr204w	1,38
10541	zytoplasmatisch	Ylr242c	1,61
10562	zytoplasmatisch	Ylr293c	2,75
10990	zytoplasmatisch	Ylr313c	1,25
10998	zytoplasmatisch	Ylr315w	1,54
11004	zytoplasmatisch	Ylr329w	1,27
11012	zytoplasmatisch	Ylr362w	3,40
11054	zytoplasmatisch	Ylr395c	1,56
11066	zytoplasmatisch	Ylr404w	1,33
11074	zytoplasmatisch	Ylr463c	1,33
11080	zytoplasmatisch	Yml022w	1,27
11552	zytoplasmatisch	Yml027w	1,42
11569	zytoplasmatisch	Yml065w	1,14
11596	zytoplasmatisch	Yml089c	1,17
11600	zytoplasmatisch	Yml128c	1,12
11612	zytoplasmatisch	Ymr011w	1,52
12246	zytoplasmatisch	Ymr037c	1,41
12263	zytoplasmatisch	Ymr049c	3,71
12316	zytoplasmatisch	Ymr052w	1,28
12327*	zytoplasmatisch	Ymr082c	1,26
12331	zytoplasmatisch	YMR125W	1,24
12378	zytoplasmatisch	Ymr126c	1,19
12394	zytoplasmatisch	Ymr144w	1,36
12406	zytoplasmatisch	Ymr160w	1,29
12414*	zytoplasmatisch	Ymr191w	1,51
12420	zytoplasmatisch	Ymr209c	1,18
12440	zytoplasmatisch	Ymr233w	1,61
12470	zytoplasmatisch	Ymr278w	1,20
12749	zytoplasmatisch	Ymr280c	1,31
12773	zytoplasmatisch	Ynl014w	1,21
12829	zytoplasmatisch	Ynl320w	1,46
12883	zytoplasmatisch	Yol007c	1,15
12889	zytoplasmatisch	Yol164w	1,21
13014	zytoplasmatisch	Yor076c	1,10
13018	zytoplasmatisch	Yor083w	1,48
13024	zytoplasmatisch	Yor097c	1,19
13030	zytoplasmatisch	Vor128c	1,46
14085	zytoplasmatisch	Yor353c	1,26
14093	zytoplasmatisch	Ypl141c	1,33
14113	zytoplasmatisch	Ypr088c	1,61
14246	zytoplasmatisch	Ypr108w	1,25
14311	zytoplasmatisch	Ypr110c	1,22
14914	plastidisch	B3825_2	1,42
15382	zytoplasmatisch	Yir034c_2	2,42
15460	zytoplasmatisch	Yjr131w_2	1,52
15571	zytoplasmatisch	Ykl100c_2	1,25
15593	zytoplasmatisch	Ykl193c_2	1,77
15646	zytoplasmatisch	Vll016w_2	1,24
15673	zytoplasmatisch	Ylr034c_2	4,38
16005	zytoplasmatisch	Ylr060w_2	3,72
16114	zytoplasmatisch	YMR082C_2	1,26
14402	zytoplasmatisch	B1258	1,36
16093	zytoplasmatisch	YML101C	1,35
16106	zytoplasmatisch	YMR065W	1,28
16120	zytoplasmatisch	YMR163C	1,21
16275	zytoplasmatisch	YOL042W	1,16
16305	zytoplasmatisch	YOR226C	1,24
16573	zytoplasmatisch	YPL068C	1,11
14396	plastidisch	B0165	1,14
16299	zytoplasmatisch	YOR203W	1,21
16133	zytoplasmatisch	YNL147W	1,15
15056	zytoplasmatisch	YBR083W	1,11
15587	zytoplasmatisch	YKL111C	1,11
16582	zytoplasmatisch	YPR067W	1,13
14839	zytoplasmatisch	B1985	1,16
15014	zytoplasmatisch	B3838	1,42
15432	zytoplasmatisch	YJL010C	1,11
14497	zytoplasmatisch	B1267	1,23
14718	zytoplasmatisch	B1322	1,33
14791	zytoplasmatisch	B1381	1,11
14879	zytoplasmatisch	B2646	1,31
15064	zytoplasmatisch	YBR191W	1,12
15257	zytoplasmatisch	YDL135C	1,33
15378	zytoplasmatisch	YHL005C	1,25
16629	zytoplasmatisch	YKR100C_2	4,43
16647	zytoplasmatisch	Ymr191w_2	1,51

Mit einem Sternchen * markierte Sequenzen weisen darauf hin, dass die entsprechenden Sequenzen aus aus öffentlichen Datensammlungen zugänglichen Informationen erhalten wurden.

Screening von Pflanzen (Arabidopsis) auf Wachstum bei Niedrigtemperaturbedingungen
In einem Standardexperiment wurde Boden als 3,5:1 (v/v)-Gemisch von nährstoffreichem Boden (GS90, Tantau, Wansdorf, Deutschland) und Sand hergestellt. Töpfe wurden mit dem Bodengemisch gefüllt und in Wannen gestellt. In die Wannen wurde Wasser gegeben, so dass das Bodengemisch eine angemessene Menge Wasser für das Säverfahren aufnehmen konnte. Die Samen für transgene Arabidopsis. thaliana-Pflanzen (hergestellt wie oben) wurden in Töpfe (6 cm Durchmesser) gesät. Die Töpfe wurden gesammelt, bis sie eine Wanne für die Wachstumskammer füllten. Dann wurde die gefüllte Wanne mit einem transparenten Deckel abgedeckt und auf ein Regalsystem der vorgekühlten (4°C–5°C) Wachstumskammer überführt. Die Stratifizierung erfolgte über einen Zeitraum von 2–3 Tagen im Dunkeln bei 4°C–5°C. Die Keimung der Samen und das Wachstum wurde bei Wachstumsbedingungen von 20°C, 60% relativer Feuchtigkeit, 16 Std. Photoperiode und Belichtung mit Fluoreszenzlicht bei 200 μmol/m²s eingeleitet. Die Deckel wurden 7 Tage nach der Aussaat abgenommen. Eine BASTA-Selektion erfolgte am Tag 9 nach der Aussaat durch Besprühen der Töpfe mit den Pflänzchen von oben. Dazu wurde eine 0,07%ige (v/v) Lösung von BASTA-Konzentrat (183 g/l Glufosinat-Ammonium) in Leitungswasser versprüht. Transgene Ereignisse und Wildtyp-Kontrollpflanzen wurden statistisch über die Kammer verteilt. Die Stellung der Wannen in den Kammern wurde an Arbeitstagen vom Tag 7 nach der Aussaat an verändert. Die Bewässerung erfolgte alle zwei Tage nach der Abnahme der Deckel von den Wannen. Die Pflanzen wurden 12–13 Tage nach der Aussaat vereinzelt, indem die überschüssigen Keimlinge entfernt wurden, wobei in jedem Topf ein Keimling belassen wurde. Am Tag 14 nach der Aussaat wurde Kälte (Abkühlen auf 11°C–12°C) bis zum Ende des Experiments angewendet. Zur Messung der Biomasseleistung wurde das Frischgewicht der Pflanzen zum Erntezeitpunkt (29–31 Tage nach der Aussaat) bestimmt, indem die Sprosse abgeschnitten und gewogen wurden. Neben dem Wiegen wurde Phänotyp-Information im Falle solcher Pflanzen hinzugefügt, die sich von der Wildtypkontrolle unterschieden. Bei der Ernte befanden sich die Pflanzen in einem Stadium vor der Blüte und vor dem Wachstum der Infloreszenz.
Es wurden drei aufeinander folgende Experimente durchgeführt. Im ersten Experiment wurde ein Individuum jeder transformierten Linie getestet.
Im zweiten Experiment wurde das Ereignis, für das im ersten Experiment ermittelt worden war, dass es abkühlungstolerant oder -resistent war, d. h. das einen erhöhten Ertrag, in diesem Fall eine erhöhte Biomasseproduktion, im Vergleich zum Wildtyp aufwies, einem Verifizierungsscreening unter denselben experimentellen Prozeduren unterzogen. In diesem Experiment wurden max. 10 Pflanzen von jedem toleranten oder resistenten Ereignis herangezogen, behandelt und gemessen, wie oben.
In den beiden ersten Experimenten wurden die Abkühlungstoleranz oder die Toleranz und die Biomasseproduktion mit Wildtyppflanzen verglichen.

Im dritten Experiment wurden bis zu 20 Wiederholungen von jedem bestätigten toleranten Ereignis, d. h. diejenigen, die im zweiten Experiment als tolerant oder resistent bewertet wurden, herangezogen, behandelt und bewertet, wie zuvor. Die Ergebnisse des Experiments sind in Tabelle VII-B zusammengefasst. Tabelle VII-B

Seq ID	Ziel	Lokus	Zunahme an Biomasse
1055	plastidisch	B0754	1,09
1950	plastidisch	B1020	1,17
2127	plastidisch	B1933	1,12
2426	plastidisch	B2238	1,19
2452	plastidisch	B2310	1,25
2551	plastidisch	B2431	1,34
2668	plastidisch	B2766	1,26
3117	plastidisch	B3117	1,16
3390	plastidisch	B3120	1,15
3470	plastidisch	B3451	1,10
4162	zytoplasmatisch	Ybr159w	1,07
4235	plastidisch	Ybr243c	1,26
4288	zytoplasmatisch	Ycr019w	1,24
4325	zytoplasmatisch	Ydr079w	1,09
4346	zytoplasmatisch	Ydr137w	1,14
4402	zytoplasmatisch	Ydr330w	1,24
4435	plastidisch	YDR430C	1,10
4506	plastidisch	YDR497C	1,23
4790	zytoplasmatisch	Yer029c	1,13
4836	zytoplasmatisch	YGL039W	1,32
5754	zytoplasmatisch	Yhl021c	1,12
5973	plastidisch	Yhr137w	1,13
6027	plastidisch	Yil099w	1,20
6326	zytoplasmatisch	Yjl213w	1,12
7602	zytoplasmatisch	Ykl084w	1,10
7735	zytoplasmatisch	Ykl179c	1,22
8073	zytoplasmatisch	Ykr055w	1,09
8263	plastidisch	Ykr088c	1,20
8484	zytoplasmatisch	Ykr100c	1,12
10533	plastidisch	Ylr204w	1,22
12773	zytoplasmatisch	Ynl014w	1,11
14113	zytoplasmatisch	Ypr088c	1,26
14396	plastidisch	B0165	1,08
14718	zytoplasmatisch	B1322	1,06
14879	zytoplasmatisch	B2646	1,11
16629	zytoplasmatisch	YKR100C_2	1,12

Screening von Pflanzen (Arabidopsis) auf Wachstum unter zyklischen Dürrebedingungen
In dem Assay mit zyklischen Dürrebedingungen werden die Pflanzen wiederholtem Stress ausgesetzt, ohne dass dies zur Austrocknung führt. In einem Standardexperiment wird Boden als 1:1 (v/v)-Gemisch von nährstoffreichem Boden (GS90, Tantau, Wansdorf, Deutschland) und Quarzsand hergestellt. Töpfe (6 cm Durchmesser) wurden mit diesem Gemisch gefüllt und in Wannen gestellt. In die Wannen wurde Wasser gegeben, so dass das Bodengemisch eine angemessene Menge Wasser für das Säverfahren aufnehmen konnte (Tag 1) und anschließend wurden Samen für transgene A. thaliana-Pflanzen und ihre Wildtypkontrollen in Töpfe gesät. Dann wurde die gefüllte Wanne mit einem transparenten Deckel abgedeckt und in eine vorgekühlte (4°C–5°C) und abgedunkelte Wachstumskammer überführt. Die Stratifizierung wurde über einen Zeitraum von 3 Tagen im Dunkeln bei 4°C–5°C oder alternativ für 4 Tage im Dunkeln bei 4°C etabliert. Die Keimung der Samen wurde bei Wachstumsbedingungen von 20°C, 60% relativer Feuchtigkeit, 16 Std. Photoperiode und Belichtung mit Fluoreszenzlicht bei ungefähr 200 μmol/m²s eingeleitet. Die Deckel wurden 7–8 Tage nach der Aussaat abgenommen. Eine BASTA-Selektion erfolgte am Tag 10 oder Tag 11 (9 oder 10 Tage nach der Aussaat) durch Besprühen der Töpfe mit den Pflänzchen von oben. Im Standardexperiment wurde eine 0,07%ige (v/v) Lösung von BASTA-Konzentrat (183 g/l Glufosinat-Ammonium) in Leitungswasser einmal versprüht oder alternativ wurde eine 0,02%ige (v/v) BASTA-Lösung dreimal versprüht.
Die Wildtyp-Kontrollpflanzen wurden nur mit Leitungswasser (anstelle von in Leitungswasser gelöstem BASTA) besprüht, aber ansonsten identisch behandelt. Die Pflanzen wurden 13–14 Tage nach der Aussaat vereinzelt, indem die überschüssigen Keimlinge entfernt wurden und ein Keimling im Boden belassen wurde. Die transgenen Ereignisse und die Wildtyp-Kontrollpflanzen wurden gleichmäßig über die Kammer verteilt.
Die Versorgung mit Wasser war während des gesamten Experiments eingeschränkt, und die Pflanzen wurden Zyklen mit Dürre und erneuter Bewässerung ausgesetzt. Die Bewässerung erfolgte am Tag 1 (vor der Aussaat), am Tag 14 oder Tag 15, am Tag 21 oder Tag 22 und schließlich am Tag 27 oder Tag 28. Zur Messung der Biomasseproduktion wurde das Frischgewicht der Pflanzen einen Tag nach der abschließenden Bewässerung (am Tag 28 oder Tag 29) bestimmt, indem die Sprosse abgeschnitten und gewogen wurden. Neben dem Wiegen wurde im Fall von Pflanzen, die sich von der Wildtypkontrolle unterschieden, phänotypische Information hinzugefügt. Die Pflanzen befanden sich bei der Ernte in einem Stadium vor der Blüte und vor dem Wachstum der Infloreszenz.
Bis zu fünf Linien (Ereignisse) pro transgenem Konstrukt wurden in aufeinander folgenden Stufen (bis zu 4) des Experiments getestet. Nur Konstrukte, die eine positive Leistung zeigten, wurden auf der nächsten Stufe des Experiments untersucht. Gewöhnlich wurden bei der ersten Stufe fünf Pflanzen pro Konstrukt und bei den darauf folgenden Stufen 30–60 Pflanzen getestet. Die Biomasseleistung wurde wie oben beschrieben bewertet. In Tabelle VII-C sind die Daten von Konstrukten gezeigt, die bei wenigstens zwei aufeinander folgenden Stufen des Experiments eine erhöhte Biomasseleistung zeigten.
Die Messung der Biomasseproduktion erfolgte durch Wiegen der Pflanzenrosetten. Die Zunahme an Biomasse wurde als Verhältnis des Durchschnittsgewichts transgener Pflanzen zum Durchschnittsgewicht von Wildtyp-Kontrollpflanzen aus dem gleichen Experiment berechnet. Angeführt ist die mittlere Zunahme an Biomasse bei den transgenen Konstrukten. Tabelle VII-C

Seq ID Ziel Lokus Zunahme an Biomasse

2426 zytoplasmatisch B2238 1,11

4361 plastidisch Ydr294c 1,35

4506 plastidisch YDR497C 1,10

9637 zytoplasmatisch Ylr065c 1,24
Screening von Pflanzen (Arabidopsis) auf Ertragszunahme unter standardisierten Bedingungen
In diesem Experiment wurde ein Screening von Pflanzen auf Ertragszunahme (in diesem Fall: Zunahme an Biomassertrag) unter standardisierten Wachstumsbedingungen in Abwesenheit von erheblichem abiotischem Stress und biotischem Stress durchgeführt. In einem Standardexperiment wird Boden als 3,5:1 (v/v)-Gemisch von nährstoffreichem Boden (GS90, Tantau, Wansdorf, Deutschland) und Quarzsand hergestellt. Alternativ wurden die Pflanzen auf nährstoffreichem Boden (GS90, Tantau, Deutschland) gesät. Töpfe wurden mit Bodengemisch gefüllt und in Wannen gestellt. Zu den Wannen wurde Wasser gegeben, so dass das Bodengemisch eine angemessene Menge Wasser für das Säverfahren aufnehmen konnte. Die Samen für transgene A. thaliana-Pflanzen und ihre nicht-transgenen Wildtypkontrollen wurden in Töpfe (6 cm Durchmesser) gesät. Dann wurde die gefüllte Wanne mit einem transparenten Deckel abgedeckt und in eine vorgekühlte (4°C–5°C) und abgedunkelte Wachstumskammer überführt. Die Stratifizierung erfolgte über einen Zeitraum von 3–4 Tagen im Dunkeln bei 4°C–5°C. Die Keimung der Samen und das Wachstum wurde bei Wachstumsbedingungen von 20°C, 60% relativer Feuchtigkeit, 16 Std. Photoperiode und Belichtung mit Fluoreszenzlicht bei ungefähr 200 μmol/m²s eingeleitet. Die Deckel wurden 7–8 Tage nach der Aussaat abgenommen. Eine BASTA-Selektion erfolgte am Tag 10 oder Tag 11 (9 oder 10 Tage nach der Aussaat) durch Besprühen der Töpfe mit den Pflänzchen von oben. Im Standardexperiment wurde eine 0,07%ige (v/v) Lösung von BASTA-Konzentrat (183 g/l Glufosinat-Ammonium) in Leitungswasser einmal versprüht oder alternativ wurde eine 0,02%ige (v/v) BASTA-Lösung dreimal versprüht. Die Wildtyp-Kontrollpflanzen wurden (statt mit in Leitungswasser gelöstem BASTA) nur mit Leitungswasser besprüht, jedoch ansonsten gleich behandelt. Die Pflanzen wurden 13–14 Tage nach der Aussaat vereinzelt, indem die überschüssigen Keimlinge entfernt wurden und ein Keimling im Boden belassen wurde. Die transgenen Ereignisse und die Wildtyp-Kontrollpflanzen wurden gleichmäßig über die Kammer verteilt. Gewässert wurde je nach Bedarf, alle zwei Tage nach dem Entfernen der Deckel bei einem Standardexperiment oder alternativ dazu jeden Tag. Zur Messung der Biomasseleistung wurde das Frischgewicht der Pflanzen zum Erntezeitpunkt (24–29 Tage nach der Aussaat) bestimmt, indem die Sprosse abgeschnitten und gewogen wurden. Die Pflanzen befanden sich bei der Ernte in einem Stadium vor der Blüte und vor dem Wachstum der Infloreszenz. Transgene Pflanzen wurden mit den nicht transgenen Wildtyp-Kontrollpflanzen verglichen.
Pro transgenem Konstrukt wurden bis zu fünf Ereignisse mit bis zu 60 Pflanzen pro Ereignis in bis zu 4 Stufen des Experiments getestet. Die Bewertung der Biomasseleistung erfolgte wie unten beschrieben; die entsprechenden Daten sind in Tabelle VII-D zusammengefasst.

Die Messung der Biomasseproduktion erfolgte durch Ernten und Wiegen der Pflanzenrosetten. Die Zunahme an Biomasse wurde als Verhältnis des Durchschnittsgewichts transgener Pflanzen zum Durchschnittsgewicht von Wildtyp-Kontrollpflanzen aus dem gleichen Experiment berechnet. Angeführt ist die mittlere Zunahme an Biomasse bei den transgenen Konstrukten. Tabelle VII-D

Seq ID	Ziel	Lokus	Zunahme an Biomasse
123	plastidisch	B0180	1,33
812	zytoplasmatisch	B0474	1,09
1055	plastidisch	B0754	1,23
1975	zytoplasmatisch	B1180	1,18
2135	plastidisch	B2032	1,14
2171	plastidisch	B2165	1,24
2426	plastidisch	B2238	1,18
2452	plastidisch	B2310	1,20
2551	plastidisch	B2431	1,17
2600	plastidisch	B2600	1,16
2668	plastidisch	B2766	1,20
3390	plastidisch	B3120	1,39
3470	plastidisch	B3451	1,23
3868	zytoplasmatisch	Yal019w	1,14
3895	zytoplasmatisch	Yar035w	1,43
4235	plastidisch	Ybr243c	1,29
4315	zytoplasmatisch	Ydr070c	1,47
4402	zytoplasmatisch	Ydr330w	1,14
4435	plastidisch	YDR430C	1,61
4506	plastidisch	YDR497C	1,14
4790	zytoplasmatisch	Yer029c	1,10
6550	zytoplasmatisch	Yjr058c	1,36
6700	zytoplasmatisch	Yjr117w	1,22
6816	zytoplasmatisch	Yjr121w	1,37
7710	zytoplasmatisch	Ykl178c	1,57
8468	zytoplasmatisch	Ykr099w	1,50
8484	zytoplasmatisch	Ykr100c	1,30
8995	zytoplasmatisch	Ylr053c	1,17
14396	plastidisch	B0165	1,79
15432	zytoplasmatisch	YJL010C	1,47
14718	zytoplasmatisch	B1322	1,20
14879	zytoplasmatisch	B2646	1,23
16629	zytoplasmatisch	YKR100C_2	1,30

Beispiel 2
Gentechnische Herstellung von Arabidopsis-Pflanzen mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten Stresstoleranz, vorzugsweise einer Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und/oder einer verbesserten Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, durch Überexpression von für das NUE Related Protein (NUERP) kodierenden Genen aus Saccharomyces cerevisiae oder E. coli unter Einsatz von gewebespezifischen Promotoren und/oder stressinduzierbaren Promotoren.
Transgene Arabidopsis-Pflanzen werden wie in Beispiel 1 so produziert, dass sie die für das NUE Related Protein (NUERP) kodierenden Transgene unter der Kontrolle eines gewebespezifischen Promotors und/oder eines stressinduzierbaren Promotors exprimieren.
Die Pflanzen der T2-Generation werden produziert und unter den entsprechenden Bedingungen (niedrige Temperaturen, Dürrebedingungen, Bedingungen mit eingeschränkter Stickstoffversorgung, Bedingungen in Abwesenheit von Stress sowie Nährstoffmangel) herangezogen. Die Biomasseproduktion wird nach einer Gesamtzeit von 29 bis 31 Tagen beginnend mit dem Säen bestimmt. Die transgenen Arabidopsis produzieren mehr Biomasse als die nicht transgenen Kontrollpflanzen.
Beispiel 3
Gentechnische Herstellung von Luzernepfanzen mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten Stresstoleranz, vorzugsweise einer Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und/oder einer verbesserten Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, durch Überexpression von für das NUE Related Protein (NUERP) kodierenden Genen aus Saccharomyces cerevisiae oder E. coli oder durch Überexpression von für das NUE Related Protein (NUERP) kodierenden Genen zum Beispiel aus Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa
Ein regenerierender Klon von Luzerne (Medicago sativa) wird unter Anwendung der Methode von (McKersie et al., Plant Physiol 119, 839 (1999)) transformiert. Die Regeneration und Transformation von Luzerne ist genotypabhängig, und daher benötigt man eine regenerierende Pflanze. Methoden zur Gewinnung regenerierender Pflanzen wurden beschrieben. Sie können zum Beispiel aus dem Kultivar Rangelander (Agriculture Canada) oder anderen im Handel erhältlichen Luzernesorten wie von Brown D. C. W. und Atanassov A. (Plant Cell Tissue Organ Culture 4, 111 (1985)) beschrieben ausgewählt werden. Alternativ dazu wählt man die RA3-Sorte (University of Wisconsin) für die Verwendung in der Gewebekultur (Walker et al., Am. J. Bot. 65, 654 (1978)).
Blattstielexplantate werden gemeinsam mit einer Übernachtkultur von Agrobacterium tumefaciens C58C1 pMP90 (McKersie et al., Plant Physiol 119, 839 (1999)) oder LBA4404, die einen binären Vektor enthalten, kultiviert. Für die Pflanzentransformation wurden viele verschiedene binäre Vektorsysteme beschrieben (z. B. An G., in Agrobacterium Protocols, Methods in Molecular Biology, Band 44, S. 47–62, Gartland K. M. A. und Davey M. R. Hrsg. Humana Press, Totowa, New Jersey). Viele basieren auf dem von Bevan (Nucleic Acid Research. 12, 8711 (1984)) beschriebenen Vektor pBIN19, der eine Pflanzengenexpressionskassette, flankiert von der rechten und linken Grenzsequenz aus dem Ti-Plasmid von Agrobacterium tumefaciens, enthält. Eine Pflanzengenexpressionskassette besteht aus mindestens zwei Genen – einem Selektionsmarkergen und einem Pflanzenpromotor, der die Transkription der cDNA oder der genomischen DNA des Merkmalsgens reguliert. Man kann verschiedene Selektionsmarkergene verwenden, darunter das Arabidopsis-Gen, das für ein mutiertes Acetohydroxysäuresynthaseenzym (AHAS-Enzym) kodiert ( US-Patentschriften 5,7673,666 und 6,225,105 ). In ähnlicher Weise lässt sich mit verschiedenen Promotoren das Merkmalsgen, welches für eine konstitutive, entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription sorgt, steuern. Im vorliegenden Beispiel wird mit dem 34S-Promotor (GenBank Zugangsnummern M59930 und X16673) für die konstitutive Expression des Merkmalsgens gesorgt.
Die Explantate werden gemeinsam 3 Tage lang im Dunkeln auf SH-Induktionsmedium, das 288 mg/l Pro, 53 mg/l Thioprolin, 4,35 g/l K₂SO₄ und 100 μm Acetosyringinon enthält, kultiviert. Die Explantate werden in Murashige-Skoog-Medium (Murashige und Skoog, 1962) der halben Stärke gewaschen und auf demselben SH-Induktionsmedium ohne Acetosyringinon, aber mit einem geeigneten Selektionsmittel und einem geeigneten Antibiotikum für die Hemmung des Agrobacterium-Wachstums herangezogen. Nach mehreren Wochen werden somatische Embryonen auf BOi2Y-Entwicklungsmedium umgesetzt, das keine Wachstumsregulatoren, keine Antibiotika und 50 g/l Saccharose enthält. Die somatischen Embryonen lässt man anschließend auf Murashige-Skoog-Medium der halben Stärke keimen. Bewurzelte Keimlinge werden in Töpfe umgesetzt und im Gewächshaus herangezogen.
Die transgenen T0-Pflanzen werden durch Nodienabschnitte vermehrt, und man lässt sie in Turface-Wachstumsmedium wurzeln. Es werden Pflanzen der T1- bzw. T2-Generation produziert und unter den entsprechenden Bedingungen (niedrige Temperaturen, Dürrebedingungen, Bedingungen mit eingeschränkter Stickstoffversorgung, Bedingungen in Abwesenheit von Stress sowie Nährstoffmangel) kultiviert und insbesondere Experimenten mit eingeschränkter Stickstoffversorgung unterzogen: Die Pflanzen erhalten eine eingeschränkte Stickstoffversorgung, indem man einen stickstoffabgereicherten Boden verwendet. Mit Ausnahme von Stickstoff werden die Nährstoffe mit einer Nährstofflösung zur Verfügung gestellt. Für die Beurteilung der NUE werden Biomasseproduktion und/oder Trockenmasseproduktion und/oder Samenertrag mit nicht transformierten Pflanzen vom Wildtyp verglichen. Für die anderen Merkmale wird die Vorschrift entsprechend angepasst.
Beispiel 4
Gentechnische Herstellung von Weidelgraspflanzen mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten Stresstoleranz, vorzugsweise einer Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und/oder einer verbesserten Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere einer verbesserten NUE durch Überexpression von für das NUE Related Protein (NUERP) kodierenden Genen aus Saccharomyces cerevisiae oder E. coli oder durch Überexpression von für das NUE Related Protein (NUERP) kodierenden Genen zum Beispiel aus Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa.
Samen verschiedener Weidelgrassorten können als Quellen von Explantaten für die Transformation verwendet werden, einschließlich der handelsüblichen Sorte Gunne, die von der Svalöf Weibull Samenhandel erhältlich ist, oder die Sorte Affinity. Die Samen werden nacheinander 1 Minute lang mit 1% Tween-20 und 60 Minuten lang mit 100% Bleichmittel oberflächensterilisiert, 3 mal jeweils 5 Minuten lang mit deionisiertem und destilliertem H₂O gespült und anschließend 3–4 Tage lang auf feuchtem, sterilem Filterpapier im Dunkeln keimen gelassen. Die Keimlinge werden weiterhin 1 Minute lang mit 1% Tween-20 und 5 Minuten lang mit 75% Bleichmittel sterilisiert und 3 mal jeweils 5 min mit doppelt destilliertem H₂O gespült.
Die oberflächensterilisierten Samen werden auf das Kallusinduktionsmedium umgesetzt, das Murashige und Skoog-Basalsalze und Vitamine, 20 g/l Saccharose, 150 mg/l Asparagin, 500 mg/l Casein-Hydrolysat, 3 g/l Phytagel, 10 mg/l BAP und 5 mg/l Dicamba enthält. Die Platten werden für die Samenkeimung und die Induktion embryogener Kalli 4 Wochen lang im Dunkeln bei 25°C inkubiert.
Nach 4 Wochen auf dem Kallusinduktionsmedium werden die Sprosse und Wurzeln der Keimlinge abgeschnitten, der Kallus wird auf frisches Medium umgesetzt, weitere 4 Wochen lang kultiviert und dann 2 Wochen lang auf MSO-Medium ins Licht umgesetzt. Mehrere (11–17 Wochen alte) Kallusstückchen werden entweder durch ein 10-Mesh-Sieb gesiebt und auf Kallusinduktionsmedium gesetzt oder in 100 ml flüssiges Weidelgras-Kallusinduktionsmedium (dasselbe Medium wie für die Kallusinduktion mit Agar) in einem 250 ml-Kolben gezüchtet. Der Kolben wird in Folie eingewickelt und bei 175 U/min im Dunkeln und bei 23°C 1 Woche lang geschüttelt. Durch Sieben der Flüssigkultur durch ein 40-Mesh-Sieb werden die Zellen gesammelt. Die auf dem Sieb gesammelte Fraktion wird auf festem Weidelgras-Kallusinduktionsmedium ausplattiert und darauf 1 Woche lang im Dunkeln bei 25°C kultiviert. Der Kallus wird dann auf MS-Medium mit 1% Saccharose umgesetzt und darauf 2 Wochen lang gezüchtet.
Die Transformation kann entweder mit Agrobacterium oder mit Teilchenbeschussverfahren durchgeführt werden. Es wird ein Expressionsvektor hergestellt, der einen konstitutiven Pflanzenpromotor und die cDNA des Gens in einem pUC-Vektor enthält. Die Plasmid-DNA wird aus E. coli-Zellen unter Verwendung eines Qiagen-Kits entsprechend den Anweisungen des Herstellers präpariert. Etwa 2 g des embryogenen Kallus werden in die Mitte eines sterilen Filterpapiers in einer Petrischale gegeben. Ein Aliquot flüssiges MSO mit 10 g/l Saccharose wird auf das Filterpapier gegeben. Goldpartikel (Größe 1,0 μm) werden mit der Plasmid-DNA entsprechend dem Verfahren von Sanford et al., 1993, beschichtet und in den embryogenen Kallus unter Verwendung der folgenden Parameter eingebracht: 500 μg Partikel und 2 μg DNA pro Beschuss, 1300 psi und Zielabstand von 8,5 cm von der Stopp-Platte bis zur Kallus-Platte und 1 Schuss pro Kallus-Platte.
Nach dem Beschuss werden die Kalli wieder auf frisches Kallusentwicklungsmedium gesetzt und für einen Zeitraum von 1 Woche im Dunkeln bei Raumtemperatur gehalten. Der Kallus wird dann nach Wachstumsbedingungen im Licht bei 25°C mit dem geeigneten Selektionsmittel, z. B. 250 nM Arsenal, 5 mg/l PPT oder 50 mg/l Kanamycin, umgestellt, so dass die Differenzierung des Embryos eingeleitet wird. Sprosse, die gegen das Selektionsmittel resistent sind, erscheinen und werden nach der Bewurzelung auf Boden umgesetzt.
Proben der primären transgenen Pflanzen (T0) werden mittels PCR analysiert, um das Vorliegen der T-DNA zu bestätigen. Diese Ergebnisse werden durch Southern-Hybridisierung verifiziert, wobei die DNA auf einem 1%igen Agarosegel elektrophoretisch aufgetrennt und auf eine positiv geladene Nylon-Membran (Roche Diagnostics) überführt wird. Das PCR DIG Probe Synthesis-Kit (Roche Diagnostics) wird dazu verwendet, eine Digoxigenin-markierte Sonde mittels PCR herzustellen, und wird wie vom Hersteller empfohlen verwendet.
Transgene T0-Weidelgraspflanzen werden vegetativ durch Abschneiden von Ausläufern vermehrt. Die transplantierten Ausläufer werden 2 Monate lang im Gewächshaus gehalten, bis sie gut herangewachsen sind. Die Sprosse werden entlaubt und 2 Wochen lang wachsen gelassen.
Es werden Pflanzen der T1- bzw. T2-Generation produziert und unter den entsprechenden Bedingungen (niedrige Temperaturen, Dürrebedingungen, Bedingungen mit eingeschränkter Stickstoffversorgung, Bedingungen in Abwesenheit von Stress sowie Nährstoffmangel) kultiviert und zum Beispiel Experimenten mit eingeschränkter Stickstoffversorgung unterzogen: Die Pflanzen erhalten eine eingeschränkte Stickstoffversorgung, indem man einen stickstoffabgereicherten Boden verwendet. Mit Ausnahme von Stickstoff werden die Nährstoffe mit einer Nährstofflösung zur Verfügung gestellt. Für die Beurteilung der NUE werden Biomasseproduktion und/oder Trockenmasseproduktion und/oder Samenertrag mit nicht transgenen Pflanzen vom Wildtyp verglichen. Für die anderen Merkmale wird die Vorschrift entsprechend angepasst.
Beispiel 5
Gentechnische Herstellung von Sojabohnenpflanzen mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten Stresstoleranz, vorzugsweise einer Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und/oder einer verbesserten Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, durch Überexpression von für das NUE Related Protein (NUERP) kodierenden Genen aus Saccharomyces cerevisiae oder E. coli oder durch Überexpression von für das NUE Related Protein (NUERP) kodierenden Genen zum Beispiel aus Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa Sojabohne wird entsprechend der folgenden Modifikation des Verfahrens, das im Texas A&M-Patent US 5,164,310 beschrieben ist, transformiert. Mehrere im Handel erhältliche Sojabohnen-Sorten sind der Transformation durch dieses Verfahren zugänglich. Üblicherweise wird die (von der Illinois Seed Foundation erhältliche) Sorte Jack für die Transformation verwendet. Samen werden sterilisiert, indem sie in 70% (v/v) Ethanol für 6 min und in 25%ige handelsübliche Bleiche (NaOCl), die mit 0,1% (v/v) Tween angereichert ist, für 20 min eingetaucht werden, worauf sie 4 Mal mit sterilem doppelt destilliertem Wasser gespült werden. Sieben Tage alte Keimlinge werden vermehrt, indem die Keimwurzel, das Hypokotyl und ein Keimblatt von jedem Keimling entfernt werden. Dann wird das Epikotyl mit einem Keimblatt auf frisches Keimungsmedium in Petrischalen überführt und drei Wochen lang bei 25°C unter einer 16-stündigen Photoperiode (ca. 100 μE/m²s) inkubiert. Die Achselknoten (mit einer Länge von etwa 4 mm) wurden von 3–4 Wochen alten Pflanzen abgeschnitten. Die Achselknoten werden herauspräpariert und in einer Kultur von Agrobacterium LBA4404 inkubiert.
Für die Pflanzentransformation wurden viele verschiedene binäre Vektorsysteme beschrieben (z. B. An G., in Agrobacterium Protocols, Methods in Molecular Biology, Band 44, S. 47–62, Gartland K. M. A. und Davey M. R. Hrsg. Humana Press, Totowa, New Jersey). Viele basieren auf dem von Bevan (Nucleic Acid Research. 12, 8711 (1984)) beschriebenen Vektor pBIN19, der eine Pflanzengenexpressionskassette, flankiert von der rechten und linken Grenzsequenz aus dem Ti-Plasmid von Agrobacterium tumefaciens, enthält. Eine Pflanzengenexpressionskassette besteht aus mindestens zwei Genen – einem Selektionsmarkergen und einem Pflanzenpromotor, der die Transkription der cDNA oder der genomischen DNA des Merkmalsgens reguliert. Man kann verschiedene Selektionsmarkergene verwenden, darunter das Arabidopsis-Gen, das für ein mutiertes Acetohydroxysäuresynthaseenzym (AHAS-Enzym) kodiert ( US-Patentschriften 5,7673,666 und 6,225,105 ). In ähnlicher Weise lässt sich mit verschiedenen Promotoren das Merkmalsgen, welches für eine konstitutive, entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription sorgt, steuern. Im vorliegenden Beispiel wird mit dem 34S-Promotor (GenBank Zugangsnummern M59930 und X16673) für die konstitutive Expression des Merkmalsgens gesorgt.
Nach der Cokultivierungsbehandlung werden die Explantate gewaschen und auf Selektionsmedien umgesetzt, die mit 500 mg/l Timentin angereichert sind. Die Sprosse werden herauspräpariert und auf Sprossverlängerungsmedium umgesetzt. Sprosse mit mehr als 1 cm Länge werden vor dem Umsetzen auf Boden zwei bis vier Wochen auf Wurzelmedium gesetzt.
Die primären transgenen Pflanzen (T0) werden mittels PCR analysiert, um das Vorliegen der T-DNA zu bestätigen. Diese Ergebnisse werden durch Southern- Hybridisierung verifiziert, wobei die DNA auf einem 1%igen Agarosegel elektrophoretisch aufgetrennt und auf eine positiv geladene Nylon-Membran (Roche Diagnostics) überführt wird. Das PCR DIG Probe Synthesis-Kit (Roche Diagnostics) wird dazu verwendet, eine Digoxigenin-markierte Sonde mittels PCR herzustellen, und wird wie vom Hersteller empfohlen verwendet.
Sojabohnen-Pflanzen, die mit der NUE in Zusammenhang stehende Gene zum Beispiel aus Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa überexprimieren, haben höhere Samenerträge.
Es werden Pflanzen der T1- bzw. T2-Generation produziert und unter den entsprechenden Bedingungen (niedrige Temperaturen, Dürrebedingungen, Bedingungen mit eingeschränkter Stickstoffversorgung, Bedingungen in Abwesenheit von Stress sowie Nährstoffmangel) kultiviert und zum Beispiel Experimenten mit eingeschränkter Stickstoffversorgung unterzogen: Die Pflanzen erhalten eine eingeschränkte Stickstoffversorgung, indem man einen stickstoffabgereicherten Boden verwendet. Mit Ausnahme von Stickstoff werden die Nährstoffe mit einer Nährstofflösung zur Verfügung gestellt. Für die Beurteilung der NUE werden Biomasseproduktion und/oder Trockenmasseproduktion und/oder Samenertrag mit nicht transgenen Pflanzen vom Wildtyp verglichen. Für die anderen Merkmale wird die Vorschrift entsprechend angepasst.
Beispiel 6
Gentechnische Herstellung von Raps-/Canolapflanzen mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten Stresstoleranz, vorzugsweise einer Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer Toleranz gegenüber Dürrebedingungen und/oder einer verbesserten Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, durch Überexpression von für das NUE Related Protein (NUERP) kodierenden Genen aus Saccharomyces cerevisiae oder E. coli oder durch Überexpression von für das NUE Related Protein (NUERP) kodierenden Genen zum Beispiel aus Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa
Keimblatt-Blattstiele und Hypokotyle 5- bis 6-Tage-alter junger Keimlinge werden als Explantate für die Gewebekultur verwendet und gemäß Babic et al. (Plant Cell Rep 17, 183 (1998)) transformiert. Der im Handel erhältliche Kultivar Westar (Agriculture Canada) ist die für die Transformation verwendete Standardsorte, es können jedoch auch andere Sorten verwendet werden.
Für die Transformation von Canola kann man Agrobacterium tumefaciens LBA4404 mit einem binären Vektor verwenden. Für die Pflanzentransformation wurden viele verschiedene binäre Vektorsysteme beschrieben (z. B. An G., in Agrobacterium Protocols, Methods in Molecular Biology, Band 44, S. 47–62, Gartland K. M. A. und Davey M. R. Hrsg. Humana Press, Totowa, New Jersey). Viele basieren auf dem von Bevan (Nucleic Acid Research. 12, 8711 (1984)) beschriebenen Vektor pBIN19, der eine Pflanzengenexpressionskassette, flankiert von der rechten und linken Grenzsequenz aus dem Ti-Plasmid von Agrobacterium tumefaciens, enthält. Eine Pflanzengenexpressionskassette besteht aus mindestens zwei Genen – einem Selektionsmarkergen und einem Pflanzenpromotor, der die Transkription der cDNA oder der genomischen DNA des Merkmalsgens reguliert. Man kann verschiedene Selektionsmarkergene verwenden, darunter das Arabidopsis-Gen, das für ein mutiertes Acetohydroxysäuresynthaseenzym (AHAS-Enzym) kodiert ( US-Patentschriften 5,7673,666 und 6,225,105 ). In ähnlicher Weise lässt sich mit verschiedenen Promotoren das Merkmalsgen, welches für eine konstitutive, entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription sorgt, steuern. Im vorliegenden Beispiel wird mit dem 34S-Promotor (GenBank Zugangsnummern M59930 und X16673) für die konstitutive Expression des Merkmalsgens gesorgt.
Die Oberflächensterilisation von Canola-Samen erfolgt in 70%igem Ethanol für 2 min und dann in 30% Clorox mit einem Tropfen Tween-20 für 10 min, anschließend werden sie dreimal mit sterilem destilliertem Wasser gespült. Die Samen werden dann in vitro für 5 Tage lang auf MS-Medium der halben Stärke ohne Hormone, 1% Saccharose, 0,7% Phytagar bei 23°C, 16 Std. Licht keimen gelassen. Die Kotyledonenblattstielexplantate mit dem daran befindlichen Keimblatt werden aus den In-vitro-Keimlingen herauspräpariert und mit Agrobacterium beimpft, indem man das abgeschnittene Ende des Blattstielexplantats in die Bakterienlösung taucht. Die Explantate werden dann bei 23°C, 16 Std. Licht 2 Tage lang auf MSBAP-3-Medium, das 3 mg/l BAP, 3% Saccharose, 0,7% Phytagar enthält, gezüchtet. Nach zweitägiger Cokultur mit Agrobacterium werden die Blattstielexplantate 7 Tage lang auf MSBAP-3-Medium umgesetzt, das 3 mg/l BAP, Cefotaxim, Carbenicillin oder Timentin (300 mg/l) enthält, und dann bis zur Sprossregeneration auf MSBAP-3-Medium mit Cefotaxim, Carbenicillin oder Timentin und Selektionsmittel gezüchtet. Als die Sprosse eine Länge von 5–10 mm hatten, wurden sie abgeschnitten und auf Sprossverlängerungsmedium (MSBAP-0,5 mit 0,5 mg/l BAP) umgesetzt. Sprosse mit einer Länge von etwa 2 cm werden für die Wurzelinduktion auf Wurzelmedium (MSO) umgesetzt.
Proben der primären transgenen Pflanzen (T0) werden mittels PCR analysiert, um das Vorliegen der T-DNA zu bestätigen. Diese Ergebnisse werden durch Southern-Hybridisierung verifiziert, wobei die DNA auf einem 1%igen Agarosegel elektrophoretisch aufgetrennt und auf eine positiv geladene Nylon-Membran (Roche Diagnostics) überführt wird. Das PCR DIG Probe Synthesis-Kit (Roche Diagnostics) wird dazu verwendet, eine digoxigeninmarkierte Sonde mittels PCR herzustellen, und wird wie vom Hersteller empfohlen verwendet.
Die transgenen Pflanzen werden dann auf ihren verbesserten erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte Stresstoleranz, vorzugsweise eine Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder eine Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und/oder eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion hin untersucht, gemäß dem in Beispiel 3 beschriebenen Verfahren. Man findet, dass transgener Raps/Canola, der für das NUE Related Protein (NUERP) kodierende Gene zum Beispiel aus Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa überexprimiert, einen erhöhten Ertrag zeigt, insbesondere eine verbesserte Stresstoleranz, vorzugsweise eine Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder eine Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und/oder eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verglichen mit nicht transgenen Kontrollpflanzen.
Es werden Pflanzen der T1- bzw. T2-Generation produziert und unter den entsprechenden Bedingungen (niedrige Temperaturen, Dürrebedingungen, Bedingungen mit eingeschränkter Stickstoffversorgung, Bedingungen in Abwesenheit von Stress sowie Nährstoffmangel) kultiviert und zum Beispiel Experimenten mit eingeschränkter Stickstoffversorgung unterzogen: Die Pflanzen erhalten eine eingeschränkte Stickstoffversorgung, indem man einen stickstoffabgereicherten Boden verwendet. Mit Ausnahme von Stickstoff werden die Nährstoffe mit einer Nährstofflösung zur Verfügung gestellt. Für die Beurteilung der NUE werden Biomasseproduktion und/oder Trockenmasseproduktion und/oder Samenertrag mit nicht transgenen Pflanzen vom Wildtyp verglichen. Für die anderen Merkmale wird die Vorschrift entsprechend angepasst.
Beispiel 7
Gentechnische Herstellung von Maispflanzen mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten Stresstoleranz, vorzugsweise einer Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und/oder einer verbesserten Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, durch Überexpression von für das NUE Related Protein (NUERP) kodierenden Genen aus Saccharomyces cerevisiae oder E. coli oder durch Überexpression von für das NUE Related Protein (NUERP) kodierenden Genen zum Beispiel aus Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa
Die Transformation von Mais (Zea Mays L.) erfolgt durch eine Modifikation des von Ishida et al. (Nature Biotech 14745 (1996)) beschriebenen Verfahrens. Die Transformation von Mais ist genotypabhängig, und nur spezifische Genotypen sind einer Transformation und Regeneration zugänglich. Die Inzuchtlinie A188 (University of Minnesota) oder Hybride mit A188 als einem Elter sind gute Quellen für Donormaterial für die Transformation (Fromm et al. Biotech 8, 833 (1990)), aber es können auch andere Genotypen erfolgreich verwendet werden. Die Ähren werden von Maispflanzen etwa 11 Tage nach der Bestäubung (days after pollination, DAP) geerntet, wenn die Länge des unreifen Embryos etwa 1 bis 1,2 mm beträgt. Unreife Embryonen werden mit Agrobacterium tumefaciens cokultiviert, die ”super-binäre” Vektoren enthalten, und transgene Pflanzen werden mittels Organogenese gewonnen. Das super-binäre Vektorsystem von Japan Tobacco ist in den WO-Patenten WO94/00977 und WO95/06722 beschrieben. Die Vektoren wurden wie beschrieben konstruiert. Man kann verschiedene Selektionsmarkergene verwenden, darunter das Mais-Gen, das für ein mutiertes Acetohydroxysäuresynthaseenzym (AHAS-Enzym) kodiert ( US-Patentschrift 6,025,541 ). In ähnlicher Weise lässt sich mit verschiedenen Promotoren das Merkmalsgen, welches für eine konstitutive, entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription sorgt, steuern. Im vorliegenden Beispiel wird mit dem 34S-Promotor (GenBank Zugangsnummern M59930 und X16673) für die konstitutive Expression des Merkmalsgens gesorgt.
Herauspräparierte Embryonen werden auf Kallusinduktionsmedium, dann auf Mais-Regenerationsmedium mit Imidazolinon als Selektionsmittel herangezogen. Die Petrischalen werden im Licht 2–3 Wochen lang bei 25°C, oder bis sich Sprosse entwickeln, inkubiert. Die grünen Sprosse werden von jedem Embryo auf Mais-Wurzelmedium überführt und 2–3 Wochen lang bei 25°C inkubiert, bis sich Wurzeln entwickeln. Die bewurzelten Sprosse werden dann auf Boden im Gewächshaus umgesetzt. T1-Samen werden von Pflanzen, gewonnen die eine Toleranz gegen die Imidazolinon-Herbizide aufweisen und die PCR positiv für die Transgene sind.
Die transgenen T1-Pflanzen werden dann gemäß den im Beispiel 3 beschriebenen Verfahren auf ihren erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte Stresstoleranz, vorzugsweise eine Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder eine Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und/oder eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, hin untersucht. Die T1-Generation von Pflanzen mit Insertionen der T-DNA an einem einzigen Locus segregiert für das Transgen in einem Verhältnis von 3:1 (genauer gesagt in einem Verhältnis von 1:2:1). Diejenigen Nachkommen, die eine oder zwei Kopien des Transgens enthalten, sind tolerant gegenüber dem Imidazolinon-Herbizid und zeigen eine Erhöhung des Ertrags, insbesondere eine verbesserte Stresstoleranz, vorzugsweise eine Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder eine Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und/oder eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, als diejenigen Nachkommen, die die Transgene nicht enthalten.
Es werden Pflanzen der T1- bzw. T2-Generation produziert und unter den entsprechenden Bedingungen (niedrige Temperaturen, Dürrebedingungen, Bedingungen mit eingeschränkter Stickstoffversorgung, Bedingungen in Abwesenheit von Stress sowie Nährstoffmangel) kultiviert und zum Beispiel Experimenten mit eingeschränkter Stickstoffversorgung unterzogen: Die Pflanzen erhalten eine eingeschränkte Stickstoffversorgung, indem man einen stickstoffabgereicherten Boden verwendet. Mit Ausnahme von Stickstoff werden die Nährstoffe mit einer Nährstofflösung zur Verfügung gestellt. Für die Beurteilung der NUE werden Biomasseproduktion und/oder Trockenmasseproduktion und/oder Samenertrag mit nicht transgenen Pflanzen vom Wildtyp verglichen. Für die anderen Merkmale wird die Vorschrift entsprechend angepasst. Homozygote T2-Pflanzen zeigten ähnliche Phänotypen. Hybridpflanzen (F1-Nachkommen) homozygoter transgener Pflanzen und nicht transgener Pflanzen zeigten ebenfalls eine Erhöhung des Ertrags, insbesondere eine verbesserte Stresstoleranz, vorzugsweise eine Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder eine Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und/oder eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere eine verbesserte NUE-Effizienz.
Beispiel 8
Gentechnische Herstellung von Weizenpflanzen mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten Stresstoleranz, vorzugsweise einer Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und/oder einer verbesserten Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, durch Überexpression von für das NUE Related Protein (NUERP) kodierenden Genen aus Saccharomyces cerevisiae oder E. coli oder durch Überexpression von für das NUE Related Protein (NUERP) kodierenden Genen zum Beispiel aus Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa
Die Transformation von Weizen erfolgt anhand des von Ishida et al. (Nature Biotech. 14745 (1996)) beschriebenen Verfahrens. Für die Transformation verwendet man gewöhnlich den Kultivar Bobwhite (erhältlich von CYMMIT, Mexiko). Unreife Embryonen werden mit Agrobacterium tumefaciens cokultiviert, die ”super-binäre” Vektoren enthalten, und transgene Pflanzen werden mittels Organogenese gewonnen. Das super-binäre Vektorsystem von Japan Tobacco ist in den WO-Patenten WO 94/00977 und WO 95/06722 beschrieben. Die Vektoren wurden wie beschrieben konstruiert. Man kann verschiedene Selektionsmarkergene verwenden, darunter das Mais-Gen, das für ein mutiertes Acetohydroxysäuresynthaseenzym (AHAS-Enzym) kodiert ( US-Patentschrift 6,025,541 ). In ähnlicher Weise lässt sich mit verschiedenen Promotoren das Merkmalsgen, welches für eine konstitutive, entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription sorgt, steuern. Im vorliegenden Beispiel wird mit dem 34S-Promotor (GenBank Zugangsnummern M59930 und X16673) für die konstitutive Expression des Merkmalsgens gesorgt.
Nach der Inkubation mit Agrobacterium werden die Embryonen auf Kallusinduktionsmedium, dann auf Regenerationsmedium mit Imidazolinon als Selektionsmittel herangezogen. Die Petrischalen werden im Licht 2–3 Wochen lang bei 25°C für, oder bis sich Sprosse entwickeln, inkubiert. Die grünen Sprosse werden von jedem Embryo auf Wurzelmedium überführt und 2–3 Wochen lang bei 25°C inkubiert, bis sich Wurzeln entwickeln. Die bewurzelten Sprosse werden auf Boden im Gewächshaus umgesetzt. T1-Samen werden von Pflanzen gewonnen, die eine Toleranz gegen die Imidazolinon-Herbizide aufweisen und die PCR positiv für die Transgene sind.
Die transgenen T1-Pflanzen werden dann gemäß den im vorherigen Beispiel 2 beschriebenen Verfahren auf ihren erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte Stresstoleranz, vorzugsweise eine Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder eine Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und/oder eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, hin untersucht. Die T1-Generation von Pflanzen mit Insertionen der T-DNA an einem einzigen Locus segregiert für das Transgen in einem Verhältnis von 3:1 (genauer gesagt in einem Verhältnis von 1:2:1). Diejenigen Nachkommen, die eine oder zwei Kopien des Transgens enthalten, sind tolerant gegenüber dem Imidazolinon-Herbizid und zeigen eine Erhöhung des Ertrags, insbesondere eine verbesserte Stresstoleranz, vorzugsweise eine Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder eine Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und/oder eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere eine Verbesserung der NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, als diejenigen Nachkommen, die die Transgene nicht enthalten. Homozygote T2-Pflanzen zeigen ähnliche Phänotypen. Pflanzen mit einer Erhöhung des Ertrags, insbesondere einer verbesserten Stresstoleranz, vorzugsweise einer Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und/oder einer verbesserten Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere NUE, haben eine erhöhte Biomasseproduktion und/oder eine erhöhte Trockenmasseproduktion und/oder einen erhöhten Samenertrag unter den entsprechenden Bedingungen wie niedrigen Temperaturen, Dürrebedingungen, eingeschränkter Stickstoffversorgung, verglichen mit nicht transgenen Pflanzen vom Wildtyp. Außerdem haben Pflanzen mit einem höheren Ertrag in Abwesenheit von Stressbedingungen sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel eine erhöhte Biomasseproduktion und/oder eine erhöhte Trockenmasseproduktion und/oder einen erhöhten Samenertrag unter den entsprechenden Bedingungen.
Beispiel 9
Identifikation identischer und heterologer Gene
Gensequenzen können dazu verwendet werden, identische oder heterologe Gene aus cDNA- oder genomischen Bibliotheken zu identifizieren. Identische Gene (z. B. Volllängen-cDNA-Klone) können über Nukleinsäurehybridisierung isoliert werden, wobei zum Beispiel cDNA-Bibliotheken eingesetzt werden. Je nach der Häufigkeit des interessierenden Gens werden 100 000 bis zu 1 000 000 rekombinante Bakteriophagen ausplattiert und auf Nylonmembranen übertragen. Nach Denaturierung mit Alkali wird die DNA auf der Membran immobilisiert, z. B. durch UV-Vernetzung. Die Hybridisierung erfolgt unter hochstringenten Bedingungen. In wässriger Lösung werden Hybridisierung und Waschen bei einer Ionenstärke von 1 M NaCl und einer Temperatur von 68°C durchgeführt. Die Hybridisierungssonden werden z. B. durch radioaktive (³²P) Nick-Transkriptionsmarkierung (High Prime, Roche, Mannheim, Deutschland) hergestellt. Die Signale werden durch Autoradiographie ermittelt.
Teilweise identische oder heterologe Gene, die verwandt, aber nicht identisch sind, können analog zu dem vorstehend beschriebenen Verfahren unter Verwendung von Hybridisierungs- und Waschbedingungen mit niedriger Stringenz identifiziert werden. Für die wässrige Hybridisierung wird die Ionenstärke in der Regel bei 1 M NaCl gehalten, während die Temperatur nach und nach von 68 auf 42°C gesenkt wird.
Die Isolation von Gensequenzen mit einer Homologie (oder Sequenzidentität/-ähnlichkeit) in nur einer bestimmten Domäne (zum Beispiel 10–20 Aminosäuren) kann unter Verwendung synthetischer radioaktiv markierter Oligonukleotidsonden erfolgen. Radioaktiv markierte Oligonukleotide werden durch Phosphorylierung des 5'-Endes zweier komplementärer Oligonukleotide mit T4-Polynukleotidkinase hergestellt. Die komplementären Oligonukleotide werden aneinander hybridisiert und unter Bildung von Konkatemeren ligiert. Die doppelsträngigen Konkatemere werden dann beispielsweise mittels Nick-Transkription radioaktiv markiert. Die Hybridisierung erfolgt gewöhnlich bei Bedingungen einer niedrigen Stringenz mit hohen Oligonukleotidkonzentrationen.
Oligonukleotid-Hybridisierungslösung:
6 × SSC
0,01 M Natriumphosphat
1 mM EDTA (pH 8)
0,5% SDS
100 μg/ml denaturierte Lachssperma-DNA
0,1% fettfreie Trockenmilch
Während der Hybridisierung wird die Temperatur schrittweise bis auf 5–10°C unter die errechnete T_m des Oligonukleotids oder bis auf Raumtemperatur gesenkt, worauf die Waschschritte und die Autoradiographie durchgeführt werden. Das Waschen erfolgt mit niedriger Stringenz, beispielsweise durch 3 Waschschritte mit 4 × SSC. Weitere Einzelheiten sind in Sambrook, J. et al., 1989, "Molecular Cloning: A Laboratory Manual," Cold Spring Harbor Laboratory Press, oder Ausubel, F. M. et al., 1994, "Current Protocols in Molecular Biology," John Wiley & Sons, beschrieben.
Beispiel 10
Identifikation identischer Gene durch Screening von Expressionsbibliotheken mit Antikörpern
Man kann cDNA-Klone dazu verwenden, rekombinantes Polypeptid zum Beispiel in E. coli herzustellen (z. B. Qiagen QIAexpress pQE-System). Die rekombinanten Polypeptide werden dann gewöhnlich über Ni-NTA-Affinitätschromatographie (Qiagen) affinitätsgereinigt. Die rekombinanten Polypeptide werden dann für die Herstellung spezifischer Antikörper verwendet, indem zum Beispiel Standardtechniken für die Immunisierung von Kaninchen eingesetzt werden. Die Antikörper werden unter Verwendung einer Ni-NTA-Säule, die mit dem rekombinanten Antigen gesättigt wurde, affinitätsgereinigt, wie von Gu et al., BioTechniques 17, 257 (1994) beschrieben. Der Antikörper kann dann für das Screening von Expressions-cDNA-Banken verwendet werden, so dass identische oder heterologe Gene über ein immunologisches Screening identifiziert werden (Sambrook, J. et al., 1989, "Molecular Cloning: A Laboratory Manual," Cold Spring Harbor Laboratory Press oder Ausubel, F. M. et al., 1994, "Current Protocols in Molecular Biology", John Wiley & Sons).
Beispiel 11
In-vivo-Mutagenese
Die In-vivo-Mutagenese von Mikroorganismen kann durch Passage von Plasmid-DNA (oder einer anderen Vektor-DNA) durch E. coli oder andere Mikroorganismen (z. B. Bacillus spp. oder Hefen, wie Saccharomyces cerevisiae) erfolgen, bei denen die Fähigkeiten, die Unversehrtheit ihrer genetischen Information aufrecht zu erhalten, gestört sind. Übliche Mutator-Stämme haben Mutationen in den Genen für das DNA-Reparatursystem (z. B. mutHLS, mutD, mutT usw.; als Literaturstelle siehe Rupp W. D., DNA repair mechanisms, in: Escherichia coli and Salmonella, p. 2277–2294, ASM, 1996, Washington). Solche Stämme sind dem Fachmann gut bekannt. Die Verwendung solcher Stämme ist zum Beispiel in Greener A. und Callahan M., Strategies 7, 32 (1994) veranschaulicht. Der Transfer mutierter DNA-Moleküle in Pflanzen erfolgt vorzugsweise nach einer Selektion und nach Testen in Mikroorganismen. Transgene Pflanzen werden anhand verschiedener Beispiele im Beispielteil dieses Dokuments hergestellt.
Beispiel 12
Gentechnische Herstellung von Arabidopsis-Pflanzen mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten Stresstoleranz, vorzugsweise einer Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und/oder einer verbesserten Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, durch Überexpression von für das NUERP kodierenden Genen zum Beispiel aus Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa unter Einsatz von gewebespezifischen Promotoren.
Transgene Arabidopsis-Pflanzen, die für das NUE Related Protein (NUERP) kodierende Gene zum Beispiel aus Brassica napus, Glycine max, Zea mays und Oryza sativa überexprimieren, werden wie in Beispiel 1 beschrieben erzeugt, um für das NUE Related Protein (NUERP) kodierende Transgene unter der Kontrolle eines gewebespezifischen Promotors zu exprimieren. Pflanzen der T2-Generation werden produziert und unter Bedingungen mit eingeschränkter Stickstoffversorgung herangezogen. Pflanzen mit einer Erhöhung des Ertrags, insbesondere einer verbesserten Stresstoleranz, vorzugsweise einer Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und/oder einer verbesserten Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere NUE, haben eine erhöhte Biomasseproduktion und/oder eine erhöhte Trockenmasseproduktion und/oder einen erhöhten Samenertrag unter den entsprechenden Bedingungen wie niedrigen Temperaturen, Dürrebedingungen, eingeschränkter Stickstoffversorgung, verglichen mit nicht transgenen Pflanzen vom Wildtyp. Außerdem haben Pflanzen mit einem höheren Ertrag in Abwesenheit von Stressbedingungen sowie in Abwesenheit von Nährstoffmangel eine erhöhte Biomasseproduktion und/oder eine erhöhte Trockenmasseproduktion und/oder einen erhöhten Samenertrag unter den entsprechenden Bedingungen.
Beispiel 13
Gentechnische Herstellung von Reispflanzen mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten Stresstoleranz, vorzugsweise einer Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, und/oder einer verbesserten Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, durch Überexpression von für das NUE Related Protein (NUERP) kodierenden Genen aus Saccharomyces cerevisiae oder E coli oder durch Überexpression von für das NUE Related Protein (NUERP) kodierenden Genen zum Beispiel aus Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa
Agrobacterium, das den erfindungsgemäßen Expressionsvektor enthält, wird zur Transformation von Oryza-sativa-Pflanzen verwendet. Reife trockene Samen der japonica-Reissorte Nipponbare werden entspelzt. Die Sterilisation erfolgt durch einminütiges Inkubieren in 70%igem Ethanol und anschließend 30 Minuten in 0,2% HgCl₂, wonach 6 mal je 15 Minuten mit sterilem destilliertem Wasser gewaschen wird. Anschließend werden die sterilen Samen auf einem Medium, das 2,4-D (Kallusinduktionsmedium) enthielt, zur Keimung gebracht. Nach vierwöchiger Inkubation im Dunkeln werden embryogene, von Scutellum stammende Kalli herauspräpariert und auf dem gleichen Medium vermehrt. Nach zwei Wochen werden die Kalli durch Subkultur auf dem gleichen Medium weitere 2 Wochen lang vervielfacht oder vermehrt. Embryogene Kallusstückchen wurden auf frischem Medium 3 Tage vor der Cokultivierung subkultiviert (um die Zellteilungsaktivität zu fördern).
Für die Cokultivierung verwendet man den Agrobacterium-Stamm LBA4404. Agrobacterium wird auf AB-Medium mit den entsprechenden Antibiotika überimpft und 3 Tage lang bei 28°C kultiviert. Anschließend werden die Bakterien gewonnen und bis zum Erreichen einer Dichte (OD600) von ungefähr 1 in flüssigem Cokultivierungsmedium suspendiert. Anschließend wird die Suspension in eine Petrischale überführt, und die Kalli werden 15 Minuten lang in die Suspension eingetaucht. Dann werden die Kallusgewebe auf einem Papierfilter trocken getupft und auf ein verfestigtes Cokultivierungsmedium umgesetzt und 3 Tage lang im Dunkeln bei 25°C inkubiert. Die cokultivierten Kalli werden 4 Wochen im Dunkeln bei 28°C in Gegenwart eines Selektionsmittels auf 2,4-D-haltigem Medium herangezogen. Während dieses Zeitraums entwickeln sich rasch wachsende resistente Kallusinseln. Nach dem Umsetzen dieses Materials auf ein Regenerationsmedium und Inkubation im Hellen wird das embryogene Potential freigesetzt, und in den nächsten 4 bis 5 Wochen entwickeln sich Sprosse. Die Sprosse werden aus den Kalli herauspräpariert und 2 bis 3 Wochen lang auf auxinhaltigem Medium inkubiert, von dem sie in Erde umgesetzt werden. Abgehärtete Sprosse werden im Gewächshaus unter hoher Feuchtigkeit und im Kurztag herangezogen.
Pro Konstrukt werden ungefähr 35 unabhängige T0-Reistransformanten erzeugt. Die Primärtransformanten werden von einer Gewebekulturkammer in ein Gewächshaus umgesetzt. Nach einer quantitativen PCR-Analyse zur Überprüfung der Kopienzahl des T-DNA-Inserts werden nur transgene Ein-Kopien-Pflanzen mit Toleranz für die Selektionsmittel zurückbehalten, um T1-Samen zu ernten. Die Samen werden dann 3 bis 5 Monate nach dem Umsetzen geerntet. Das Verfahren ergibt Ein-Locus-Transformanten mit einer Rate von über 50% (Aldemita und Hodges 1996, Chan et al. 1993, Hiei et al. 1994).
Für den Assay mit zyklischer Dürre werden die Pflanzen wiederholtem Stress ausgesetzt, ohne dass dies zur Austrocknung führt. Während des Experiments wird die Versorgung mit Wasser eingeschränkt, und die Pflanzen werden Zyklen von Dürre und erneuter Bewässerung ausgesetzt. Zum Messen der Biomasseproduktion wird das Frischgewicht der Pflanzen einen Tag nach dem letzten Bewässern bestimmt, indem man die Sprosse abschneidet und sie wiegt. Bei einem äquivalenten Grad an Dürrestress sind tolerante Pflanzen dazu in der Lage, ihr normales Wachstum wieder aufzunehmen, während empfindliche Pflanzen abgestorben sind oder erhebliche Schäden davongetragen haben, die kürzere Blätter und eine geringere Trockenmasse zur Folge haben.
Zum Testen der anderen Merkmale gemäß der vorliegenden Erfindung wird die Vorschrift entsprechend angepasst.
Figuren:
1a Vektor VC-MME220-1 SEQ ID NO 1, der zur Klonierung des interessierenden Gens für die Expression ohne Zielsteuerung verwendet wurde.
1b Vektor VC-MME220-1qcz SEQ ID NO 14389, der zur Klonierung des interessierenden Gens für die Expression ohne Zielsteuerung verwendet wurde.
2a Vektor VC-MME221-1 SEQ ID NO: 2, der zur Klonierung des interessierenden Gens für die Expression ohne Zielsteuerung verwendet wurde.
2b Vektor VC-MME221-1qcz SEQ ID NO 14390, der zur Klonierung des interessierenden Gens für die Expression ohne Zielsteuerung verwendet wurde.
3a Vektor VC-MME354-1 SEQ ID NO: 3, der zur Klonierung des interessierenden Gens für die Expression mit Zielsteuerung verwendet wurde.
3b Vektor VC-MME354-1QCZ SEQ ID NO 14391, der zur Klonierung des interessierenden Gens für die Expression mit Zielsteuerung verwendet wurde.
4a Vektor VC-MME432-1 SEQ ID NO: 5, der zur Klonierung des interessierenden Gens für die Expression mit Zielsteuerung verwendet wurde.
4b Vektor VC-MME432-1qcz SEQ ID NO 14393, der zur Klonierung des interessierenden Gens für die Expression mit Zielsteuerung verwendet wurde.
5a Vektor VC-MME489-1p SEQ ID NO 15, der zur Klonierung des interessierenden Gens für die Expression ohne Zielsteuerung und die Klonierung einer Erkennungssequenz verwendet wurde.
5b Vektor VC-MME489-1QCZ SEQ ID NO 14395, der zur Klonierung des interessierenden Gens für die Expression ohne Zielsteuerung und die Klonierung einer Erkennungssequenz verwendet wurde.
6 Vektor pMTX0270p SEQ ID NO: 16, der zur Klonierung einer Erkennungssequenz verwendet wurde.
In der Sequenzliste bezieht sich der sogenannte numerische Identifikator <223> manchmal auf ”transl_table = 11”. Dies ist ein Verweis auf die Translationsregeln der im ”The Genetic Code” Punkt 11 ”The Bacterial and Plant tissue Code (transl_table = 11)” von http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Utils/wprintgc.cgi erwähnten Kodiersequenzen.
Zusammenfassung
Die vorliegende Erfindung betrifft allgemein eine Pflanzenzelle mit einer verbesserten Effizienz der Stickstoffausnutzung und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle vom Wildtyp, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten von Polypeptiden, die mit einer verbesserten Effizienz der Stickstoffausnutzung in Pflanzen assoziiert sind.

Es folgt ein Sequenzprotokoll nach WIPO St. 25. Dieses kann von der amtlichen Veröffentlichungsplattform des DPMA heruntergeladen werden.

ZITATE ENTHALTEN IN DER BESCHREIBUNG
Diese Liste der vom Anmelder aufgeführten Dokumente wurde automatisiert erzeugt und ist ausschließlich zur besseren Information des Lesers aufgenommen. Die Liste ist nicht Bestandteil der deutschen Patent- bzw. Gebrauchsmusteranmeldung. Das DPMA übernimmt keinerlei Haftung für etwaige Fehler oder Auslassungen.
Zitierte Patentliteratur

- EP 07117448 [0001]
- EP 08161134 [0001]
- DE 4337597 [0037]
- WO 95/09911 [0040]
- WO 2004/011888 [0086]
- WO 2006/032708 [0086]
- US 20050097640 [0086]
- US 20060037108 [0086, 0089]
- US 20050108791 [0086]
- WO 2007/044988 [0109]
- WO 2007/078280 [0109]
- WO 1992/013082 [0109]
- WO 2007/052376 [0109]
- WO 2006/137574 [0109]
- WO 2004/040973 [0212, 0216, 0216]
- US 5455818 [0212]
- US 5932479 [0212]
- US 5693507 [0212]
- US 6781033 [0212]
- WO 01/52620 [2197]
- EP 424047 [2233, 2412]
- US 5322783 [2233, 2412]
- EP 397687 [2233, 2412]
- US 5376543 [2233, 2412]
- US 5169770 [2233, 2412]
- US 5990387 [2233, 2412]
- WO 93/07256 [2233, 2412]
- US 5565350 [2255]
- WO 00/15815 [2255]
- EP 388186 [2271, 2381]
- WO 95/19443 [2271, 2387]
- EP 335528 [2271]
- WO 93/21334 [2271, 2381, 2387]
- EP 249676 [2271]
- US 4987071 [2370]
- US 5116742 [2370]
- US 6025167 [2370]
- US 5773260 [2370]
- US 5496698 [2370]
- US 4130641 [2372]
- US 4024222 [2372]
- US 4283393 [2372]
- US 5795715 [2372]
- US 4801340 [2373]
- US 5034323 [2373]
- US 5231020 [2373]
- US 5283184 [2373]
- US 5352605 [2380]
- WO 84/02913 [2380]
- US 4962028 [2380]
- EP 0335528 A [2381]
- EP 0249676 A [2381]
- US 5608152 [2381]
- WO 98/45461 [2381]
- US 5504200 [2381]
- WO 91/13980 [2381]
- WO 95/15389 [2381]
- WO 95/23230 [2381]
- WO 99/16890 [2381]
- US 5187267 [2387]
- WO 96/12814 [2387]
- EP 375091 [2387]
- WO 95/16783 [2387]
- WO 97/06250 [2387]
- US 5510474 [2388]
- US 6020190 [2388]
- US 5086169 [2390]
- US 5412085 [2390]
- US 5545546 [2390]
- US 5470359 [2390]
- US 6004804 [2402]
- US 6007988 [2407]
- US 6013453 [2407]
- US 5789538 [2408]
- WO 95/19431 [2408]
- WO 00/47754 [2408]
- WO 01/002019 [2408]
- WO 00/20622 [2408]
- US 57673666 [2504, 2517, 2524]
- US 6225105 [2504, 2517, 2524]
- US 5164310 [2516]
- WO 94/00977 [2530, 2535]
- WO 95/06722 [2530, 2535]
- US 6025541 [2530, 2535]

Zitierte Nicht-Patentliteratur

- Boyer, Plant Productivity and Environment, Science 218, 443–448 (1982) [0004]
- Bohnert et al., Adaptations to Environmental Stresses, Plant Cell 7 (7), 1099–1111 (1995) [0004]
- Wang et al., 2003 [0005]
- Frink C. R., Proc. Natl. Acad Sci. USA 96, 1175 (1999) [0029]
- Crawford N. M., Glass A. D. M., Trends in Plant Science, 3 389 (1998) [0030]
- Hirsch R. E., Sussman M. R., TIBTech 17, 356 (1999) [0030]
- Wiren N. et al., Curr. Opin. Plant Biol. 3, 254 (2000) [0030]
- Frink C. R., Proc. Natl. Acad Sci. USA 96, 1175 (1999) [0031]
- Frink C. R., Proc. Natl. Acad Sci. USA 96, 1175 (1999) [0031]
- Chang S. C., Robison D. J., Sci. World J., Suppl. 2, 407 (2001) [0033]
- Weisler et al., Sci. World J., Suppl. 2, 61 (2001) [0033]
- Gallais A., Hirel B., J. Exper. Bot. 55, 295 (2004) [0033]
- Stitt M., Curr. Opin. Plant Biol. 2, 178 (1999) [0034]
- Crawford N. M. Plant Cell 7, 859 (1995) [0034]
- Forde B. G., Ann. Rev. Plant Biol 53, 203 (2002) [0034]
- Stitt M., Curr. Opin. Plant Biol. 2, 178 (1999) [0034]
- Marschner H. L., ”Mineral Nutrition in Higher Plants”, London, Academic Press, 1995 [0036]
- Bloom et al., Plant Phys. 1294–1301 (1992) [0036]
- Marini et al., Mol. Cell Biol. 17, 4282 (1997) [0037]
- Wiren N. et al., Curr. Opin. Plant Biol., 3, 254 (2000) [0037]
- Vincent R. et al., Planta 201, 424 (1997) [0040]
- Chichkova et al. berichten in J. Exp. Bot., 52, 2079 (2001) [0040]
- Lam H. et al., Plant Physiol. 321, 926 (2003) [0040]
- Yanagisawa et al., PNAS 101, 7833 (2004) [0041]
- M. P., Ortiz-Monasterio J. J., und McNab A. (Hrsg.), 2001, ”Application of Physiology in Whaet Breeding, Mexico, D. F.: CIMMYT [0065]
- McKersie und Leshem, 1994. Stress and Stress Coping in Cultivated Plants, Kluwer Academic Publishers [0083]
- McKersie und Leshem, 1994. Stress and Stress Coping in Cultivated Plants, Kluwer Academic Publishers [0083]
- McKersie und Leshem, 1994. Stress and Stress Coping in Cultivated Plants, Kluwer Academic Publishers [0084]
- Serrano et al., 1999; Zhu, 2001a; Wang et al., 2003 [0084]
- Smirnoff, 1998 [0084]
- Shinozaki und Ymaguchi-Shinozaki, 2000; Knight und Knight, 2001; Zhu 2001b, 2002 [0084]
- Vierling und Kimpel, 1992 [0084]
- Zhu et al., 1997; Cushman und Bohnert, 2000 [0084]
- Serrano et al. (Scientia Horticulturae 78, 261–269 (1999) [0086]
- McKersie et al., Plant Physiol. 111, 1177–1181 (1996) [0087]
- McKersie et al., Plant Physiology 119, 839–847 (1999) [0087]
- McKersie et al., Plant Physiol. 111, 1177–1181 (1996) [0087]
- Tarczynski. et al. Science 259, 508–510 (1993) [0087]
- Sheveleva,. et al., Plant Physiol. 115, 1211–1219 (1997) [0087]
- Kasuga et al., 1999 [0088]
- Danby und Gehring et al., 2005 [0088]
- Cook et al., Proc. Natl. Acad Sci. USA 101, 15243–15248 (2004) [0101]
- Serrano et al., J Exp Bot 50, 1023–1036 (1999) [0105]
- Zhu J. K. Trends Plant Sci 6, 66–71 (2001a) [0105]
- Wang et al., 2003 [0105]
- McKersie und Leshem, 1994. Stress and Stress Coping in Cultivated Plants, Kluwer Academic Publishers [0105]
- Smirnoff, Curr. Opin. Biotech. 9, 214–219 (1998) [0105]
- Shinozaki und Ymaguchi-Shinozaki, 2000 [0105]
- Knight und Knight, 2001 [0105]
- Zhu J. K. Curr. Opin Plant Biol. 4, 401–406 (2001b) [0105]
- Zhu, Annu. Rev. Plant Biol. 53, 247–73 (2002) [0105]
- Vierling und Kimpel, 1992 [0105]
- Zhu et al., 1997 [0105]
- Cushman und Bohnert, 2000 [0105]
- Swindell et al., BMC Genomics, 8, 125 (2007) [0105]
- McKersie und Leshem, 1994. Stress and Stress Coping in Cultivated Plants, Kluwer Academic Publishers [0106]
- McKersie und Leshem, 1994. Stress and Stress Coping in Cultivated Plants, Kluwer Academic Publishers [0107]
- McKersie et al., Plant Physiol. 111, 1177–1181 (1996) [0110]
- McKersie et al., 1999. Plant Physiology, 119, 839–847 (1999.) [0110]
- McKersie et al., Plant Physiol. 111, 1177–1181 (1996) [0110]
- Tarczynski et al., Science 259, 508–510 (1993.) [0110]
- Sheveleva,. et al., Plant Physiol. 115, 1211–1219 (1997) [0110]
- Kasuga et al., Nature Biotech 17, 287–291 (1999) [0111]
- Heijne et al. (Plant Molecular Biology Reporter, 9 (2), 104, (1991) [0203]
- Heijne et al. [0203]
- Heijne et al. [0203]
- Schmidt et al. (J. Biol. Chem. 268 (36), 27447 (1993) [0206]
- Della-Cioppa et al. (Plant. Physiol. 84, 965 (1987) [0206]
- de Castro Silva Filho et al. (Plant Mol. Biol. 30, 769 (1996) [0206]
- Zhao et al. (J. Biol. Chem. 270 (11), 6081(1995) [0206]
- Römer et al. (Biochem. Biophys. Res. Commun. 196 (3), 1414 (1993) [0206]
- Keegstra et al. (Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 40, 471(1989) [0206]
- Lubben et al. (Photosynthesis Res. 17, 173 (1988) [0206]
- Lawrence et al. (J. Biol. Chem. 272 (33), 20357 (1997) [0206]
- Kermode Allison R. in Critical Reviews in Plant Science 15 (4), 285 (1996) unter dem Titel ”Mechanisms of Intracellular Protein Transport and Targeting in Plant Cells” [0206]
- Flores, C. R. Acad Sci III. 324 (10), 943 (2001) [0215]
- Navarro et al., Virology. 268 (1), 218 (2000) [0215]
- Emanuelsson et al., (2000), Predicting subcellular localization of Proteins based on their N-terminal amino acid sequence., J. Mol. Biol. 300, 1005–1016 [0219]
- Emanuelsson et al. (1999), ChloroP, a neural network-based method for Predicting chloroplast transit peptides and their cleavage sites., Protein Science, 8: 978–984 [0219]
- Emanuelsson et al. (2007), Locating Proteins in the cell using TargetP, Signale, and related tools., Nature Protocols 2, 953–971 [0219]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0630]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0630]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0634]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0634]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0638]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0638]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0642]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0642]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0646]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0646]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0650]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0650]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0654]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0654]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0658]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0658]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0662]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0662]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0666]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0666]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0670]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0670]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0674]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0674]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0678]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0678]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0682]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0682]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0686]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0686]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0690]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0690]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0694]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0694]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0699]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0699]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0703]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0703]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0707]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0707]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0711]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0711]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0715]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0715]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0719]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0719]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0723]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0723]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0727]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0727]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0731]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0731]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0735]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0735]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0739]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0739]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0743]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0743]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0747]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0747]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0751]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0751]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0755]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0755]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0759]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0759]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0763]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0763]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0767]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0767]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0772]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0772]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0776]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0776]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0780]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0780]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0784]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0784]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0788]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0788]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0792]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0792]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0796]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0796]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0801]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0801]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0805]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0805]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0809]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0809]
- Science 274 (5287), 546 (1996) [0813]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0813]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0817]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0817]
- Science 274 (5287), 546 (1996) [0821]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0821]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0825]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0825]
- Science 274 (5287), 546 (1996) [0829]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0829]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0833]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0833]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0837]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0837]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0841]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0841]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0845]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0845]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0849]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0849]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0853]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0853]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0857]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0857]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0861]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0861]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0865]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0865]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0868]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0868]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0872]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0872]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0876]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0876]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0880]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0880]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0884]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0884]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0888]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0888]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0892]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0892]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0897]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0897]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0902]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0902]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0906]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0906]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0910]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0910]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0914]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0914]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0918]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0918]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0922]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0922]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0926]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0926]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0930]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0930]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0934]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0934]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0938]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0938]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0942]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0942]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0946]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0946]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0950]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0950]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0954]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0954]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0958]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0958]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0962]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0962]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0966]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0966]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0970]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0970]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0974]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0974]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0978]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0978]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0982]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0982]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0986]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0986]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0990]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0990]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0994]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0994]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [0998]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [0998]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1002]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1002]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1006]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1006]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1010]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1010]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1015]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1015]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1019]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1019]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1023]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1023]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1027]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1027]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1031]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1031]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1035]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1035]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1039]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1039]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1043]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1043]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1047]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1047]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1051]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1051]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1055]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1055]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1059]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1059]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1063]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1063]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1067]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1067]
- Science 274 (5287), 546 (1996) [1071]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1071]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1075]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1075]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1079]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1079]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1083]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1083]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1087]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1087]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1091]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1091]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1095]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1095]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1099]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1099]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1104]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1104]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1108]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1108]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1112]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1112]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1116]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1116]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1120]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1120]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1124]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1124]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1128]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1128]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1132]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1132]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1136]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1136]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1140]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1140]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1144]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1144]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1148]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1148]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1152]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1152]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1156]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1156]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1160]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1160]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1164]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1164]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1168]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1168]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1172]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1172]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1176]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1176]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1180]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1180]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1184]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1184]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1188]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1188]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1192]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1192]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1196]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1196]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1200]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1200]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1204]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1204]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1208]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1208]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1212]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1212]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1216]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1216]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1220]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1220]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1224]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1224]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1228]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1228]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1232]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1232]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1236]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1236]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1240]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1240]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1244]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1244]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1248]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1248]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1252]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1252]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1256]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1256]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1260]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1260]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1264]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1264]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1268]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1268]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1272]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1272]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1276]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1276]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1280]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1280]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1284]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1284]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1288]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1288]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1292]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1292]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1296]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1296]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1300]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1300]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1304]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1304]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1308]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1308]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1312]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1312]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1316]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1316]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1320]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1320]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1324]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1324]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1328]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1328]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1332]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1332]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1336]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1336]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1340]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1340]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1344]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1344]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1348]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1348]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1352]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1352]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1356]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1356]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1360]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1360]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1364]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1364]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1368]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1368]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1372]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1372]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1376]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1376]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1380]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1380]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1384]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1384]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1388]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1388]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1392]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1392]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1396]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1396]
- Goffeau et al., Science 274 (5287), 546 (1996) [1400]
- Blattner et al., Science 277 (5331), 1453 (1997) [1400]
- Zinser et al. [2184]
- Kochevenko und Willmitzer (Plant Physiol. 132 (1), 174 (2003)) [2191]
- Hayashi et al. (Science 258, 1350 (1992)) [2192]
- Weigel et al. (Plant Physiol. 122, 1003 (2000)) [2192]
- Krysan et al. (Plant Cell 11, 2283 (1999)) [2193]
- Sessions et al. (Plant Cell 14, 2985 (2002)) [2193]
- Young et al. (Plant Physiol. 125, 513 (2001)) [2193]
- Koprek et al. (Plant J. 24, 253 (2000)) [2193]
- Jeon et al. (Plant J. 22, 561 (2000)) [2193]
- Tissier et al. (Plant Cell 11, 1841 (1999)) [2193]
- Speulmann et al. (Plant Cell 11, 1853 (1999)) [2193]
- Krysan et al. (Plant Cell 11, 2283 (1999)) [2193]
- Krysan et al. (Plant Cell 11, 2283 (1999)) [2193]
- Koorneef et al. (Mutat Res. Mar. 93 (1) (1982)) [2194]
- Lightner und Caspar in ”Methods in Molecular Biology” Band 82 [2194]
- Colbert et al., Plant Physiol, 126, (2001) [2194]
- Hayashi et al. (Science 258, 1350 (1992)) [2196]
- Weigel et al. (Plant Physiol. 122, 1003 (2000)) [2196]
- Oriz, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 99, 13290 (2002) [2197]
- Guan, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 99, 13296 (2002) [2197]
- Sambrook et al., Molecular Cloning, Cold Spring Habour, NY, 1989 [2198]
- Hajukiewicz, P. et al., Plant Mol. Biol. 25, 989 (1994) [2206]
- Hellens et al, Trends in Plant Science 5, 446 (2000) [2206]
- Gallie et al., Nucl. Acids Res. 15 8693 (1987) [2211]
- Romanos M. A. et al., Yeast 8, 423 (1992) [2213]
- van den Hondel, C. A. M. J. J. et al. [(1991) ”Heterologous gene expression in filamentous fungi”] [2213]
- ”More Gene Manipulations” in ”Fungi” in Bennet J. W. & Lasure L. L., Hrsg., S. 396–428, Academic Press, San Diego [2213]
- ”Gene transfer systems and vector development for filamentous fungi” [van den Hondel, C. A. M. J. J. & Punt, P. J. (1991) in: Applied Molecular Genetics of Fungi, Peberdy, J. F. et al., Hrsg., S. 1–28, Cambridge University Press: Cambridge] [2213]
- Schmidt, R. und Willmitzer, L., Plant Cell Rep. 7, 583 (1988) [2213]
- ”Cloning Vectors” (Hrsg. Pouwels P. H. et al. Elsevier, Amsterdam-New York-Oxford, 1985, ISBN 0 444 904018) [2213]
- ”Methods in Plant Molecular Biology and Biotechnology” (CRC Press), Kap. 6/7, S. 71–119 [2213]
- Goeddel, Gene Expression Technology: Methods in Enzymology 185, Academic Press, San Diego, CA (1990) [2221]
- Gruber und Crosby, in: Methods in Plant Molecular Biology and Biotechnology, Hrsg. Glick und Thompson, Kapitel 7, 89–108, CRC Press: Boca Raton, Florida [2221]
- Schmidt R., und Willmitzer L., Plant Cell Rep. 7 (1988) [2222]
- Plant Molecular Biology and Biotechnology, C Press, Boca Raton, Florida, Chapter 6/7, p. 71–119 (1993) [2222]
- White F. F., Jenes B. et al., Techniques for Gene Transfer, in: Transgenic Plants, Band 1, Engineering and Utilization, Hrsg. Kung und Wu R., 128–43, Academic Press: 1993 [2222]
- Potrykus, Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Molec. Biol. 42, 205 (1991) [2222]
- Goeddel, Gene Expression Technology: Methods in Enzymology 185, Academic Press: San Diego, CA (1990) [2222]
- Toepfer et al., Methods Enzymol. 217, 66 (1993) [2224]
- Toepfer et al., Nucl. Acids. Res. 15, 5890 (1987) [2224]
- Pharmacia Biotech Inc; Smith D. B. und Johnson K. S., Gene 67, 31 (1988) [2227]
- Amann et al., Gene 69, 301 (1988) [2229]
- Studier et al., Gene Expression Technology: Methods in Enzymology 185, Academic Press, San Diego, California (1990) 60–89 [2229]
- Falciatore et al., Marine Biotechnology 1 (3), 239 (1999) [2231]
- Sambrook, et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual. 2. Aufl., Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY, 1989 [2232]
- Methods in Molecular Biology, 1995, Band 44, Agrobacterium protocols, Hrsg.: Gartland und Davey, Humana Press, Totowa, New Jersey [2232]
- Koncz und Schell, Mol. Gen. Genet. 204, 383 (1986) [2233]
- Deblaere et al., Nucl. Acids Res. 13, 4777 (1994) [2233]
- Gelvin, Stanton B. und Schilperoort Robert A, Plant Molecular Biology Manual, 2. Aufl. – Dordrecht:Kluwer Academic Publ., 1995. – in Sect., Ringbuc Zentrale Signatur: BT11-P ISBN 0-7923-2731-4 [2233]
- Glick Bernard R., Thompson John E., Methods in Plant Molecular Biology and Biotechnology, Boca Raton: CRC Press, 1993 360 S., ISBN 0-8493-5164-2 [2233]
- Moloney et al., Plant Cell Report 8, 238 (1989); De Block et al., Plant Physiol. 91, 694 (1989) [2233]
- Mlynarova et al., Plant Cell Report 13, 282 (1994) [2233]
- Freeling und Walbot ”The maize handbook” Springer Verlag: New York (1993) ISBN 3-540-97826-7 [2233]
- Cole-Strauss et al., Nucleic Acids Research 27 (5), 1323 (1999) [2235]
- Kmiec, Gene Therapy American Scientist. 87 (3), 240 (1999) [2235]
- Thomas K. R., und Capecchi M. R., Cell 51, 503 (1987) [2236]
- Strepp et al., PNAS, 95 (8), 4368 (1998) [2236]
- Gielen et al., EMBO J. 3, 835 (1984) [2237]
- Gallie et al., Nucl. Acids Research 15, 8693 (1987) [2237]
- Becker D. et al., Plant Mol. Biol. 20, 1195 (1992) [2237]
- Bevan M. W., Nucl. Acid. Res. 12, 8711 (1984) [2237]
- ”Vectors for Gene Transfer in Higher Plants” in: Transgenic Plants, Band 1, Engineering and Utilization, Hrsg. Kung und Wu R., Academic Press, 1993, S. 15–38 [2237]
- Jenes B. et al., Techniques for Gene Transfer, in: Transgenic Plants, Band 1, Engineering and Utilization, Hrsg.. Kung S. D und Wu R., Academic Press (1993) 128–143 [2251]
- Potrykus, Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Molec. Biol. 42, 205 (1991) [2251]
- Bevan et al., Nucl. Acids Res. 12, 8711 (1984) [2251]
- Höfgen und Willmitzer in Nucl. Acid Res. 16, 9877 (1988) [2251]
- White F. F., Vectors for Gene Transfer in Higher Plants; in Transgenic Plants, Band 1, Engineering and Utilization, Hrsg. Kung S. D. und Wu R., Academic Press, 1993, S. 15–38 [2251]
- Kung S. D. und Wu R., Potrykus oder Höfgen und Willmitzer [2253]
- Ward et al., Plant. Mol. Biol. 22361 (1993) [2271]
- Gatz et al., Plant J. 2, 397 (1992) [2271]
- Stockhaus et al., EMBO J. 8, 2445 (1989) [2271]
- Chirgwin et al., Biochemistry 18, 5294 (1979) [2278]
- Sambrook et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual. 2. Aufl., Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY, 1989 [2288]
- Chirgwin et al., Biochemistry 18, 5294 (1979) [2289]
- Timothy L. Bailey und Charles Elkan, Dept. of Computer Science and Engineering, University of California, San Diego, USA [2296]
- Timothy L. Bailey und Charles Elkan (Fitting a mixture model by expectation maximization to discover motifs in biopolymers, Proceedings of the Second International Conference on Intelligent Systems for Molecular Biology, S. 28–36, AAAI Press, Menlo Park, Kalifornien, 1994 [2296]
- http://meme.sdsc.edu [2296]
- I. Jonassen, J. F. Collins und D. G. Higgins, Finding flexible patterns in unaligned protein sequences, Protein Science 4 (1995), S. 1587–1595 [2298]
- I. Jonassen, Efficient discovery of conserved patterns using a pattern graph, eingereicht bei CABIOS Febr. 1997 [2298]
- Thompson et al. (Nucleic Acids Research 22, 4673 (1994)) [2301]
- Sambrook (Molecular Cloning; A Laboratory Manual, 2. Auflage, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY (1989)) [2306]
- Current Protocols in Molecular Biology, John Wiley & Sons, N. Y. (1989), 6.3.1–6.3.6 [2306]
- Sambrook et al., ”Molecular Cloning”, Cold Spring Harbor Laboratory, 1989 [2308]
- Hames und Higgins (Hrsg.) 1985, ”Nucleic Acids Hybridization: A Practical Approach” [2308]
- IRL Press at Oxford University Press, Oxford; Brown (Hrsg.) 1991, ”Essential Molecular Biology: A Practical Approach” [2308]
- W. R. Pearson und D. J. Lipman, PNAS 85, 2444 (1988) [2345]
- W. R. Pearson, Methods in Enzymology 183, 63 (1990) [2345]
- W. R. Pearson und D. J. Lipman, PNAS 85, 2444 (1988) [2345]
- W. R. Pearson, Enzymology 183, 63 (1990) [2345]
- J. Mol. Evolution., 25, 351 (1987) [2346]
- Higgins et al., CABIOS 5, 151 (1989) [2346]
- Needleman und Wunsch (J. Mol. Biol. 48; 443 (1970)) [2346]
- Smith und Waterman (Adv. Appl. Math. 2; 482 (1981)) [2346]
- Genetics Computer Group, 575 Science Drive, Madison, Wisconsin, USA 53711 (1991) [2346]
- Altschul et al., (Nucleic Acids Res. 25, 3389 (1997) [2346]
- Trends in Genetics 16 (6), 276 (2000) [2346]
- Gaultier et al., Nucleic Acids. Res. 15, 6625 (1987) [2368]
- Inoue et al., Nucleic Acids Res. 15, 6131 (1987) [2368]
- Inoue et al., FEBS Lett. 215, 327 (1987) [2368]
- Haselhoff und Gerlach, Nature 334, 585 (1988) [2370]
- Cech et al. [2370]
- Bartel D., und Szostak J. W., Science 261, 1411 (1993) [2370]
- Moser et al., Science 238, 645 (1987) [2373]
- Cooney et al., Science 241, 456 (1988) [2373]
- Napoli et al., The Plant Cell 2, 279 (1990) [2373]
- Van der Kroll et al., The Plant Cell 2, 291, (1990) [2373]
- Smith et al., Mol. Gen. Genetics 224, 477 (1990) [2373]
- Napoli et al., The Plant Cell 2, 279 (1990) [2373]
- Gielen et al., EMBO J. 3, 835 1(984) [2378]
- Gallie et al., Nucl. Acids Research 15, 8693 (1987) [2379]
- Benfey et al., EMBO J. 8, 2195 (1989) [2380]
- Franck et al., Cell 21, 285 (1980) [2380]
- Franck et al., Cell 21 285 (1980) [2381]
- Ward et al., Plant. Mol. Biol. 22, 361 (1993) [2381]
- Gatz et al., Plant J. 2, 397 (1992) [2381]
- Stockhaus et al., EMBO J. 8, 2445 (1989) [2381]
- Baeumlein et al., Plant J., 2 (2), 233 (1992) [2381]
- Kermode, Crit. Rev. Plant Sci. 15 (4), 285 (1996) [2386]
- Gatz, Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 48, 89 (1997) [2386]
- Ishitani, et al., Plant Cell 9, 1935 (1997) [2387]
- Yamaguchi-Shinozaki und Shinozaki, Plant Cell 6, 251 (1994) [2387]
- Capel et al., Plant Physiol 115, 569 (1997) [2387]
- Yamaguchi-Shinozaki und Shinozaki, Mol. Gen. Genet. 238, 17 (1993) [2387]
- Baker et al., Plant Mol. Biol. 24, 701 (1994) [2387]
- Liu et al., Plant Cell 6, 645 (1994) [2387]
- Hwang und Goodman, Plant J. 8, 37 (1995) [2387]
- Ahn et al., Plant Cell 8, 1477 (1998) [2387]
- Plesch et al., Plant Journal. 28 (4), 455– (2001) [2387]
- Plesch et al., Gene 249, 83 (2000) [2387]
- Nakamura et al., Plant Physiol. 109, 371 (1995) [2387]
- Gatz et al., Plant J. 2, 397 (1992) [2387]
- Ward et al., Plant. Mol. Biol. 22, 361– (1993) [2387]
- Yamaguchi-Shinozalei et al. Mol. Gen. Genet. 236, 331 (1993) [2387]
- Ni et al., Plant Journal 7, 661 (1995) [2388]
- Callis et al., J. Biol. Chem., 265, 12486 (1990) [2388]
- Kawalleck et al., Plant. Molecular Biology, 21, 673 (1993) [2388]
- Thompson et al., BioEssays 10, 108 (1989) [2389]
- Brent und Ptashne, Cell 43, 729 (1985) [2391]
- Weintraub H. et al., Reviews – Trends in Genetics, Band 1 (1), 23 (1986) [2392]
- Mol et al., FERS Letters 268, 427 (1990) [2392]
- Applications of HPLC in Biochemistry in: Laboratory Techniques in Biochemistry and Molecular Biology, Band 17 [2399]
- Rehm et al., 1993 Biotechnology, Band 3, Kapitel III: Product recovery and purification, Seite 469-714, VCH: Weinheim [2399]
- Belter P. A. et al., 1988, Bioseparations: downstream processing for biotechnology, John Wiley and Sons [2399]
- Kennedy J. F., und Cabral J. M. S., 1992, Recovery processes for biological materials, John Wiley and Sons [2399]
- Shaeiwitz J. A. und Henry J. D., 1988, Biochemical separations, in Ulmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, Band B3, Kapitel 11, Seite 1–27, VCH: Weinheim [2399]
- Dechow F. J., 1989, Separation and purification techniques in biotechnology, Noyes Publications [2399]
- Girke, T., The Plant Journal 15, 39 (1998) [2402]
- Puttaraju et al., Nature Biotechnology 17, 246 (1999) [2402]
- Harlow und Lane, ”Antibodies; A Laboratory Manual”, Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor, New York, (1988) [2404]
- Kelly et al., Bio/Technology 10, 163 (1992) [2404]
- Bebbington et al., Bio/Technology 10, 169 (1992) [2404]
- Harlow und Lane, ”Antibodies, A Laboratory Manual,” Cold Spring Harbor Publications, New York, (1988) [2405]
- Stites et al., Hrsg., ”Basic and Clinical Immunology,” (Lange Medical Publications, Los Altos, Kalif., 4. Auflage) [2406]
- Harlow und Lane, ”Antibodies, A Laboratory Manual,” Cold Spring Harbor Publications, New York, (1988) [2406]
- Isalan M. et al., Biochemistry 37 (35), 12026 (1998) [2407]
- Moore M. et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 98 (4), 1432 (2001) [2407]
- Moore M. et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 98 (4), 1437 (2001) [2407]
- Höfgen und Willmitzer, Plant Science 66, 221 (1990) [2410]
- Hajukiewicz P. et al., Plant Mol. Biol., 25, 989 (1994) [2410]
- Kermode, Crit. Rev. Plant Sci. 4 (15), 285 (1996) [2411]
- Koncz und Schell, Mol. Gen. Genet. 204, 383 (1986) [2412]
- Ooms et al., Plasmid, 7, 15 (1982) [2412]
- Hoekema et al., Nature, 303, 179 (1983) [2412]
- Deblaere et al., Nucl. Acids. Res. 13, 4777 (1994) [2412]
- Gelvin und Schilperoort, Plant Molecular Biology Manual, 2. Aufl. – Dordrecht: Kluwer Academic Publ., 1995. – in Sect., Ringbuc Zentrale Signatur: BT11-P ISBN 0-7923-2731-4 [2412]
- Glick B. R. und Thompson J. E., Methods in Plant Molecular Biology and Biotechnology, Boca Raton:CRC Press, 1993. – 360 S., ISBN 0-8493-5164-2 [2412]
- Moloney et al., Plant Cell Reports 8, 238 (1989) [2412]
- De Block et al., Plant Physiol. 91, 694 (1989) [2412]
- Mlynarova et al., Plant Cell Report 13, 282 (1994) [2412]
- Freeling und Walbot ”The maize handbook” Springer Verlag: New York (1993) ISBN 3-540-97826-7 [2412]
- Römpp Lexikon Biotechnologie, Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag 1992, ”screening” S. 701 [2413]
- Applications of HPLC in Biochemistry in: Laboratory Techniques in Biochemistry and Molecular Biology, Band 17 [2413]
- Rehm et al., 1993 Biotechnology, Band 3, Kapitel III: Product recovery and purification, Seite 469–714, VCH: Weinheim [2413]
- Belter, P. A. et al., 1988 Bioseparations: downstream processing for biotechnology, John Wiley and Sons [2413]
- Kennedy J. F. und Cabral J. M. S., 1992 Recovery processes for biological materials, John Wiley and Sons [2413]
- Shaeiwitz J. A. und Henry J. D., 1988 Biochemical separations, in: Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, Band B3, Kapitel 11, Seite 1–27, VCH: Weinheim [2413]
- Dechow F. J. (1989) Separation and purification techniques in biotechnology, Noyes Publications [2413]
- Alberts et al., Molecular Biology of the Cell, 3. Auflage (1994) [2421]
- Milner, Nature Medicine 1, 879 (1995) [2423]
- Hupp, Cell 83, 237 (1995) [2423]
- Gibbs, Cell 79, 193 (1994) [2423]
- Beilstein, Handbook of Organic Chemistry, Springer, New York Inc., 175 Fifth Avenue, New York, N. Y. 10010 U.S.A. [2423]
- Organic Synthesis, Wiley, New York, USA [2423]
- Sambrook et al. [2428]
- Sambrook et al., Molecular Cloning: A laboratory manual, Cold Spring Harbor 1989, Cold Spring Harbor Laboratory Press [2440]
- Hellens R., Mullineaux P. und Klee H., (Trends in Plant Science, 5 (10), 446 (2000)) [2452]
- Koncz und Schell, Mol. Gen. Gent. 204, 383 (1986) [2469]
- Clough J. C. und Bent A. F. (Plant J. 16, 735 (1998)) [2475]
- McKersie et al., Plant Physiol 119, 839 (1999) [2503]
- Brown D. C. W. und Atanassov A. (Plant Cell Tissue Organ Culture 4, 111 (1985)) [2503]
- Walker et al., Am. J. Bot. 65, 654 (1978) [2503]
- McKersie et al., Plant Physiol 119, 839 (1999) [2504]
- An G., in Agrobacterium Protocols, Methods in Molecular Biology, Band 44, S. 47–62, Gartland K. M. A. [2504]
- Davey M. R. Hrsg. Humana Press, Totowa, New Jersey [2504]
- Nucleic Acid Research. 12, 8711 (1984) [2504]
- Murashige und Skoog, 1962 [2505]
- Sanford et al., 1993 [2511]
- An G., in Agrobacterium Protocols, Methods in Molecular Biology, Band 44, S. 47–62, Gartland K. M. A. [2517]
- Davey M. R. Hrsg. Humana Press, Totowa, New Jersey [2517]
- Bevan (Nucleic Acid Research. 12, 8711 (1984)) [2517]
- Babic et al. (Plant Cell Rep 17, 183 (1998)) [2523]
- An G., in Agrobacterium Protocols, Methods in Molecular Biology, Band 44, S. 47–62, Gartland K. M. A. [2524]
- Davey M. R. Hrsg. Humana Press, Totowa, New Jersey [2524]
- Bevan (Nucleic Acid Research. 12, 8711 (1984)) [2524]
- Ishida et al. (Nature Biotech 14745 (1996)) [2530]
- Fromm et al. Biotech 8, 833 (1990) [2530]
- Ishida et al. (Nature Biotech. 14745 (1996)) [2535]
- Sambrook, J. et al., 1989, ”Molecular Cloning: A Laboratory Manual,” Cold Spring Harbor Laboratory Press [2542]
- Ausubel, F. M. et al., 1994, ”Current Protocols in Molecular Biology,” John Wiley & Sons [2542]
- Gu et al., BioTechniques 17, 257 (1994) [2543]
- Sambrook, J. et al., 1989, ”Molecular Cloning: A Laboratory Manual,” Cold Spring Harbor Laboratory Press [2543]
- Ausubel, F. M. et al., 1994, ”Current Protocols in Molecular Biology”, John Wiley & Sons [2543]
- Rupp W. D., DNA repair mechanisms, in: Escherichia coli and Salmonella, p. 2277–2294, ASM, 1996, Washington [2544]
- Greener A. und Callahan M., Strategies 7, 32 (1994) [2544]
- Aldemita und Hodges 1996, Chan et al. 1993 [2550]
- Hiei et al. 1994 [2550]
- http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Utils/wprintgc.cgi [2564]

Claims

Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle oder Pflanze oder einem Teil davon mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE) und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, bei dem man eine oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus 2-Dehydro-3-desoxyphosphoheptonataldolase, einer 3-Ketosterolreduktase, einem 60S-ribosomalen Protein, einer Adeninphosphoribosyltransferase, einer Adenylatkinase, einer Alkylhydroperoxidreduktase, einer Alkyl-/Arylsulfatase, einer alpha-Glucosidase, einer alpha-Mannosidase, einer Untereinheit des Anaphase Promoting Complex (APC), einem antiviralen Adapterprotein, einer Aromatische-Aminosäure-Aminotransferase II, einem ARV1-Protein, einer Untereinheit des autophagiespezifischen Phosphatidylinosit-3-kinasekomplex-Proteins, einem b0017-Protein, einem B0165-Protein, einem B1258-Protein, einem B1267-Protein, einem B1381-Protein, einem b1933-Protein, einem b2165-Protein, einem b2238-Protein, einem b2431-Protein, einem B2646-Protein, einem b2766-Protein, einem b3120-Protein, einer Carnitinacetyltransferase, einer zellwandständigen endo-beta-1,3-Glucanase, einem Chaperon, einem Protein aus einem Chitinsynthase-3-Komplex, einer Cholinphosphatcytidylyltransferase, einer Chorismatmutase T/Prephenatdehydrogenase (bifunktionell), einer kleinen Untereinheit des clathrinassoziierten Proteinkomplexes, einer Komponente des RAM-Signalübertragungssystems, einem Cysteintransporter, einer Untereinheit VIII der Cytochrom-c-Oxidase, einer zytosolischen Katalase, einer zytosolischen Serinhydroxymethyltransferase, einer Dihydroorotatdehydrogenase, einer Dihydrosphingosinphosphatlyase, einer Exoribonuklease, einer beta-Untereinheit der F1F0-ATP-Synthase, einem Factor-Arrest-Protein, einem G-Protein-gekoppelten Pheromonrezeptor, einer gamma-Glutamylkinase, einer Glucoamylase, einer Untereinheit des Glycerin-3-phosphattransporters, einer Glycindecarboxylase, einer Glycosyltransferase, einer Untereinheit des Golgimembran-Austauschfaktors, einem Golgimembranprotein, einem GPI-verankerten Zellwandprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem Helix-Schleife-Helix-Transkriptionsaktivator, der Inosit-/Cholin-reaktive Elemente bindet, einem Hexosetransporter, einer Osmosensor-Histidinkinase, die eine osmosensitive MAP-Kinasekaskade reguliert, einer Hydrolyase, einer Hydroxylaminreduktase, einer Hydroxymyristol-Acylträgerprotein-Dehydratase, einem für die Vererbung von Peroxisomen benötigten Protein, einem in späten Golgivesikeln lokalisierten integralen Membranprotein, einem Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein, einer Isomerase, einer Untereinheit des Lysin/Arginin/Ornithintransporters, einer lysinspezifischen Metalloprotease, einer Lysophospholipase, einem Mcm1p-bindenden Transkriptionsrepressor, einem meiotischen Rekombinationsprotein, einem Membranprotein, einem Metallionentransporter, einer mikrosomalen beta-Keto-Reduktase, einem mitochondrialen Protein aus dem Intermembranraum, einem mitochondrialen Protein, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der großen Untereinheit, einem mitochondrialen ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer mitochondrialen Seryl-tRNA-Synthetase, einem Molybdopterinbiosyntheseprotein, einem myo-Inosit-Transporter, einem nicht essentiellen Kinetochorprotein, einem nicht essentiellen Ras-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor, einer nicht essentiellen kleinen GTPase der Rho/Rac-Unterfamilie von Ras-ähnlichen Proteinen, einer Untereinheit des nukleären Cap-Binding-Proteinkomplexes, einer Vorstufe eines nukleären Fusionsproteins, einer Untereinheit des Kernporenkomplexes, einer Untereinheit des Ursprungserkennungskomplexes (Origin Recognition Complex), einem Usher-Protein der Außenmembran, einer Oxidoreduktase, einem Peptidtransporter, einer Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase, einem PhoH-ähnlichen Protein, einer Phosphatidylserindecarboxylase, einer Phosphoglucomutase/Phosphomannomutase, einer Phosphopantothenoylcysteindecarboxylase, einer Phosphoribosylaminoimidazolcarboxylase, einem Kalium:Wasserstoff-Antiporter, einer Prolindehydrogenase, einer Proteinkomponente der großen ribosomalen Untereinheit, einem an der Shmoo-Bildung und der Auswahl bipolarer Sprossstellen beteiligten Protein, einem an der Sphingolipidbiosynthese beteiligten Protein, einer Proteinkinase, einem für die strukturelle Stabilität von L-A-doppelsträngige-RNA enthaltenden Partikeln erforderlichen Protein, einem für die Reifung ribosomaler RNAs erforderlichen Protein, einem Proteintranslokaseprotein, einem regulatorischen CAT8-Protein, einer regulatorischen Untereinheit der Glc7p-Typ-1-Serin/Threonin-Proteinphosphatase, einer regulatorischen Untereinheit des 26S-Proteasoms, einem Repressor der G1-Transkription, einem Rho-GDP-Dissoziationsinhibitor, einem Ribonukleoprotein, einem ribosomalen Protein der kleinen Untereinheit, einer Untereinheit der RNA-Polymerase III, einer Saccharopindehydrogenase, einem Transporter für kurzkettige Fettsäuren, einer Untereinheit des Signal Recognition Particle (SRP54), einer signalübermittelnden MEK-Kinase, einem B-Protein des SM-Komplexes für das Spleißen von mRNA, einer Untereinheit des Spindle-Checkpoint-Komplexes, einem Spleißfaktor, einem Stationäre-Phase-Protein, einer Untereinheit der zytoplasmatischen Phenylalanyl-tRNA-Synthetase, einer Untereinheit des Transportproteinpartikel-Komplexes (TRAPP-Komplexes) des cis-Golgi, einer Threoninammoniaklyase, einem Transkriptionselongationsfaktor, einem Transkriptionsfaktor, einem Transkriptionsaktivator, einem translationalen Elongationsfaktor EF-3 (HEF3), einem Transmembranprotein mit einer Rolle bei der Zellwandpolymerzusammensetzung, einem Transportprotein, einem Ubiquitin-Regulationsprotein, einer UDP-N-Acetylglucosamin-1-P-Transferase, einem v-SNARE-Bindungsprotein, einem am Golgitransport beteiligten v-SNARE-Protein, einer Xylitdehydrogenase, einem yal019w-Protein, einem ybr262c-Protein, einem YDR070C-Protein, einem ydr355c-Protein, einem YFR007W-Protein, einem ygr122c-a-Protein, einem ygr266w-Protein, einem ygr290w-Protein, einem YHL005C-Protein, einem yhl021c-Protein, einem yhr127w-Protein, einem YJL010C-Protein, einem yjl064w-Protein, einem yjl067w-Protein, einem yjl213w-Protein, einem ykl100c-Protein, einem YKL111C-Protein, einem ykl131w-Protein, einem ykr016w-Protein, einem ykr021w-Protein, einem yll014w-Protein, einem yll023c-Protein, einem yll037w-Protein, einem yll049w-Protein, einem ylr042c-Protein, einem YLR053C-Protein, einem ylr065c-Protein, einem ylr125w-Protein, einem ylr404w-Protein, einem ylr463c-Protein, einem yml089c-Protein, einem YML101C-Protein, einem yml128c-Protein, einem YMR082C-Protein, einem YMR126C-Membranprotein, einem YMR144W-Protein, einem YMR160W-Protein, einem YMR209C-Protein, einem YMR233W-Protein, einem YNL320W-Protein, einem YOR097C-Protein, einem YOR203W-Protein, einem YPL068C-Protein, einem Zinkfingerprotein und einer Zinkmetalloprotease, erhöht oder erzeugt.
Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle oder Pflanze oder einem Teil davon mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE) und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, bei dem man die Aktivität wenigstens eines Polypeptids, umfassend ein Polypeptid, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: (i) einem Polypeptid, welches ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder wenigstens ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II beziehungsweise von Tabelle IV gezeigt umfasst; oder (ii) einem Expressionsprodukt eines Nukleinsäuremoleküls, welches ein wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid umfasst; oder (iii) einem funktionellem Äquivalent von (i) oder (ii) erhöht oder erzeugt.
Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle oder Pflanze oder einem Teil davon mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE) und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, bei dem man (i) die Expression wenigstens eines Nukleinsäuremoleküls; und/oder (ii) die Expression eines Expressionsprodukts wenigstens eines Nukleinsäuremoleküls; und/oder (iii) die Aktivität eines Expressionsprodukts, das durch wenigstens ein Nukleinsäuremolekül kodiert wird; wobei dieses ein Nukleinsäuremolekül Nukleinsäuremolekül ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: (a) einem Nukleinsäuremolekül, das für das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II gezeigte Polypeptid kodiert; (b) einem in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigten Nukleinsäuremolekül; (c) einem Nukleinsäuremolekül, das, als Folge der Degeneration des genetischen Kodes, von einer in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II gezeigten Polypeptidsequenz stammen kann und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verleiht; (d) einem Nukleinsäuremolekül mit wenigstens 30% Identität mit der Nukleinsäuremolekülsequenz eines Polynukleotids, welches das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigte Nukleinsäuremolekül umfasst und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht; (e) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das wenigstens 30% Identität mit der Aminosäuresequenz des durch das Nukleinsäuremolekül von (a) bis (c) kodierten Polypeptids hat und die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht; (f) einem Nukleinsäuremolekül, das mit einem Nukleinsäuremolekül von (a) bis (c) unter stringenten Hybridisierungsbedingungen hybridisiert und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht; (g) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das mit Hilfe von monoklonalen oder polyklonalen Antikörpern gegen ein durch eines der Nukleinsäuremoleküle von (a) bis (e) kodiertes Polypeptid isoliert werden kann und die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat; (h) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das die Konsensussequenz oder eines oder mehrere der wie in Spalte 7 von Tabelle IV gezeigten Polypeptidmotive umfasst und vorzugsweise die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat; (i) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das die durch ein wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigtes Protein wiedergegebene Aktivität hat und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht; (j) einem Nukleinsäuremolekül, das ein Polynukleotid umfasst, das man durch Amplifizieren einer cDNA-Bibliothek oder einer genomischen Bibliothek unter Verwendung der Primer in Spalte 7 von Tabelle III erhält, und vorzugsweise die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat; und (k) einem Nukleinsäuremolekül, das durch Screening einer geeigneten Nukleinsäure-Bibliothek unter stringenten Hybridisierungsbedingungen mit einer Sonde, die eine komplementäre Sequenz eines Nukleinsäuremoleküls von (a) oder (b) umfasst oder mit einem Fragment davon mit wenigstens 15 nt, vorzugsweise 20 nt, 30 nt, 50 nt, 100 nt, 200 nt oder 500 nt eines Nukleinsäuremoleküls komplementär zu einer in (a) bis (e) charakterisierten Nukleinsäuremolekülsequenz, die für ein Polypeptid mit der durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigtes Polypeptid umfassendes Protein wiedergegebenen Aktivität kodiert, erhältlich ist, umfasst, erhöht oder erzeugt.
Verfahren gemäß Anspruch 1, bei dem der erhöhte Ertrag, insbesondere die verbesserte Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE) und/oder die erhöhte Biomasseproduktion, verliehen wird, indem man die Aktivität wenigstens eines Polypeptids, welches ein wie in Anspruch 2 definiertes Polypeptid umfasst, erhöht oder erzeugt, und/oder verliehen wird, indem man die Aktivität wenigstens eines Nukleinsäuremoleküls, welches ein wie in Anspruch 3 definiertes Nukleinsäuremolekül umfasst, erhöht oder erzeugt.
Verfahren gemäß Anspruch 2, bei dem der erhöhte Ertrag, insbesondere die verbesserte Effizienz der Stickstoffausnutzung (NUE) und/oder die erhöhte Biomasseproduktion, verliehen wird, indem man die Aktivität wenigstens eines Nukleinsäuremoleküls, welches ein wie in Anspruch 3 definiertes Nukleinsäuremolekül umfasst, erhöht oder erzeugt.
Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle oder Pflanze oder einem Teil davon mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, bei dem man eine Pflanzenzelle oder einen Kern einer Pflanzenzelle oder ein Pflanzengewebe mit einem Nukleinsäuremolekül transformiert, welches ein Nukleinsäuremolekül, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: (a) einem Nukleinsäuremolekül, das für das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II gezeigte Polypeptid kodiert; (b) einem in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigten Nukleinsäuremolekül; (c) einem Nukleinsäuremolekül, das, als Folge der Degeneration des genetischen Kodes, von einer in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II gezeigten Polypeptidsequenz stammen kann und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verleiht; (d) einem Nukleinsäuremolekül mit wenigstens 30% Identität mit der Nukleinsäuremolekülsequenz eines Polynukleotids, welches das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigte Nukleinsäuremolekül umfasst und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht; (e) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das wenigstens 30% Identität mit der Aminosäuresequenz des durch das Nukleinsäuremolekül von (a) bis (c) kodierten Polypeptids hat und die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht; (f) einem Nukleinsäuremolekül, das mit einem Nukleinsäuremolekül von (a) bis (c) unter stringenten Hybridisierungsbedingungen hybridisiert und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht; (g) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das mit Hilfe von monoklonalen oder polyklonalen Antikörpern gegen ein durch eines der Nukleinsäuremoleküle von (a) bis (e) kodiertes Polypeptid isoliert werden kann und die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat; (h) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das die Konsensussequenz oder eines oder mehrere der wie in Spalte 7 von Tabelle IV gezeigten Polypeptidmotive umfasst und vorzugsweise die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat; (i) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das die durch ein wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigtes Protein wiedergegebene Aktivität hat und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht; (j) einem Nukleinsäuremolekül, das ein Polynukleotid umfasst, das man durch Amplifizieren einer cDNA-Bibliothek oder einer genomischen Bibliothek unter Verwendung der Primer in Spalte 7 von Tabelle III erhält, und vorzugsweise die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat; und (k) einem Nukleinsäuremolekül, das durch Screening einer geeigneten Nukleinsäure-Bibliothek unter stringenten Hybridisierungsbedingungen mit einer Sonde, die eine komplementäre Sequenz eines Nukleinsäuremoleküls von (a) oder (b) umfasst oder mit einem Fragment davon mit wenigstens 15 nt, vorzugsweise 20 nt, 30 nt, 50 nt, 100 nt, 200 nt oder 500 nt eines Nukleinsäuremoleküls komplementär zu einer in (a) bis (e) charakterisierten Nukleinsäuremolekülsequenz, die für ein Polypeptid mit der durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigtes Polypeptid umfassendes Protein wiedergegebenen Aktivität kodiert, erhältlich ist, umfasst, und aus diesem transformierten Kern einer Pflanzenzelle, dieser transformierten Pflanzenzelle oder diesem transformierten Pflanzengewebe eine transgene Pflanze mit erhöhtem Ertrag regeneriert.
Verfahren gemäß einem der Ansprüche 1 bis 5, welches unter Standard-Wachstumsbedingungen zu einem erhöhten Ertrag verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon führt.
Isoliertes Nukleinsäuremolekül, umfassend ein Nukleinsäuremolekül, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: (a) einem Nukleinsäuremolekül, das für das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IIB gezeigte Polypeptid kodiert; (b) einem in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IB gezeigten Nukleinsäuremolekül; (c) einem Nukleinsäuremolekül, das, als Folge der Degeneration des genetischen Kodes, von einer in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II gezeigten Polypeptidsequenz stammen kann und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verleiht; (d) einem Nukleinsäuremolekül mit wenigstens 30% Identität mit der Nukleinsäuremolekülsequenz eines Polynukleotids, welches das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigte Nukleinsäuremolekül umfasst und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht; (e) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das wenigstens 30% Identität mit der Aminosäuresequenz des durch das Nukleinsäuremolekül von (a) bis (c) kodierten Polypeptids hat und die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht; (f) einem Nukleinsäuremolekül, das mit einem Nukleinsäuremolekül von (a) bis (c) unter stringenten Hybridisierungsbedingungen hybridisiert und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht; (g) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das mit Hilfe von monoklonalen oder polyklonalen Antikörpern gegen ein durch eines der Nukleinsäuremoleküle von (a) bis (e) kodiertes Polypeptid isoliert werden kann und die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat; (h) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das die Konsensussequenz oder eines oder mehrere der wie in Spalte 7 von Tabelle IV gezeigten Polypeptidmotive umfasst und vorzugsweise die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat; (i) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das die durch ein wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigtes Protein wiedergegebene Aktivität hat und, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht; (j) einem Nukleinsäuremolekül, das ein Polynukleotid umfasst, das man durch Amplifizieren einer cDNA-Bibliothek oder einer genomischen Bibliothek unter Verwendung der Primer in Spalte 7 von Tabelle III erhält, und vorzugsweise die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat; und (k) einem Nukleinsäuremolekül, das durch Screening einer geeigneten Nukleinsäure-Bibliothek unter stringenten Hybridisierungsbedingungen mit einer Sonde, die eine komplementäre Sequenz eines Nukleinsäuremoleküls von (a) oder (b) umfasst oder mit einem Fragment davon mit wenigstens 15 nt, vorzugsweise 20 nt, 30 nt, 50 nt, 100 nt, 200 nt oder 500 nt eines Nukleinsäuremoleküls komplementär zu einer in (a) bis (e) charakterisierten Nukleinsäuremolekülsequenz, die für ein Polypeptid mit der durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigtes Polypeptid umfassendes Protein wiedergegebenen Aktivität kodiert, erhältlich ist.
Nukleinsäuremolekül, welches sich von einem wie in Anspruch 8 definierten Nukleinsäuremolekül wenigstens in einem oder mehreren Nukleotiden der in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IA gezeigten Sequenzen unterscheidet und vorzugsweise für ein Protein kodiert, das sich wenigstens in einer oder mehreren Aminosäuren von den in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IIA gezeigten Proteinsequenzen unterscheidet.
Nukleinsäurekonstrukt, welches die Expression des Nukleinsäuremoleküls gemäß Anspruch 8 oder 9 oder des wie in Anspruch 6 beschriebenen Nukleinsäuremoleküls verleiht, umfassend ein oder mehrere regulatorische Elemente, wobei die Expression der Nukleinsäure in einer Wirtszelle insbesondere in einem erhöhten Ertrag, vor allem einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon resultiert.
Vektor, welcher das Nukleinsäuremolekül gemäß Anspruch 8 oder 9 oder das wie in Anspruch 6 beschriebene Nukleinsäuremolekül oder das Nukleinsäurekonstrukt gemäß Anspruch 10 umfasst, wobei die Expression der kodierenden Nukleinsäure in einer Wirtszelle insbesondere in einem erhöhten Ertrag, vor allem einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon resultiert.
Wirtszelle, die stabil oder transient mit dem Vektor gemäß Anspruch 11 oder dem Nukleinsäuremolekül gemäß Anspruch 8 oder 9 oder dem wie in Anspruch 6 beschriebenen Nukleinsäuremolekül oder dem Nukleinsäurekonstrukt gemäß Anspruch 10 transformiert ist, welche aufgrund der Transformation insbesondere einen erhöhten Ertrag, vor allem eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, zeigt.
Verfahren zur Herstellung eines Polypeptids, wobei das Polypeptid in einer Wirtszelle gemäß Anspruch 12 exprimiert wird.
Polypeptid, hergestellt nach dem Verfahren gemäß Anspruch 13 oder kodiert durch das Nukleinsäuremolekül gemäß Anspruch 8 oder 9 oder kodiert durch das wie in Anspruch 6 beschriebene Nukleinsäuremolekül, wobei sich das Polypeptid in einer oder mehreren Aminosäuren von der wie in Tabelle IIA gezeigten Sequenz unterscheidet, oder insbesondere wie in Tabelle IIB gezeigt.
Antikörper, der spezifisch an das Polypeptid gemäß Anspruch 14 bindet.
Kern einer transgenen Pflanze, Pflanzenzelle, Pflanzengewebe, Fortpflanzungsmaterial, geerntetes Material, Pflanze oder Teil davon, umfassend das Nukleinsäuremolekül gemäß Anspruch 8 oder 9 oder ein wie in Anspruch 6 beschriebenes Nukleinsäuremolekül oder die Wirtszelle gemäß Anspruch 12.
Kern einer transgenen Pflanze, Pflanzenzelle, Pflanzengewebe, Fortpflanzungsmaterial, geerntetes Material oder Teil einer Pflanze, der, die bzw. das nach der Regeneration zu einer Pflanze mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder erhöhten Biomasseproduktion, oder einer transgenen Pflanze mit einem erhöhten Ertrag, insbesondere einer verbesserten NUE und/oder erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einem entsprechenden nicht transformierten Wildtyp davon führt, hergestellt nach einem Verfahren gemäß einem der Ansprüche 1 bis 7 oder transformiert mit dem Nukleinsäuremolekül gemäß Anspruch 8 oder 9 oder mit dem wie in Anspruch 6 beschriebenen Nukleinsäuremolekül oder dem Nukleinsäurekonstrukt gemäß Anspruch 10.
Transgene Pflanzenzelle, Pflanze oder Teil davon gemäß Anspruch 17, der, die bzw. das von einer monokotyledonen Pflanze stammt.
Transgene Pflanzenzelle, Pflanze oder Teil davon gemäß Anspruch 17, der, die bzw. das von einer dikotyledonen Pflanze stammt.
Transgene Pflanzenzelle, Pflanze oder Teil davon gemäß Anspruch 17, wobei die Pflanze ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Mais, Weizen, Roggen, Hafer, Triticale, Reis, Gerste, Sojabohne, Erdnuss, Baumwolle, Raps einschließlich Canola und Winterraps, Maniok, Pfeffer, Sonnenblume, Flachs, Borretsch, Färberdistel, Lein, Schlüsselblume, Rübsamen, Tagetes, nachtschattenartigen Pflanzen, Kartoffel, Tabak, Aubergine, Tomate, Vicia-Arten, Erbse, Luzerne, Kaffee, Kakao, Tee, Salix-Arten, Ölpalme, Kokosnuss, ausdauernde Gräser, Futterpflanzen und Arabidopsis thaliana.
Transgene Pflanzenzelle, Pflanze oder Teil davon gemäß Anspruch 17, wobei die Pflanze ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Mais, Sojabohne, Raps (einschließlich Canola und Winterraps), Baumwolle, Weizen und Reis.
Saatgut, produziert von einer transgenen Pflanze gemäß einem der Ansprüche 16 bis 21, wobei das Saatgut genetisch homozygot für ein Transgen ist, das einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht, verglichen mit einem entsprechenden nicht transformierten Wildtyp.
Verfahren zur Identifizierung einer Verbindung, die einer transgenen Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon einen erhöhten Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verleiht, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, welches die folgenden Schritte umfasst: (a) Kultivieren einer transgenen Pflanzenzelle, einer Pflanze oder eines Teils davon oder Erhalten einer transgenen Pflanze, die das Polypeptid exprimiert, welches durch das Nukleinsäuremolekül gemäß Anspruch 8 oder 9 kodiert wird, oder durch das wie in Anspruch 6 beschriebene Nukleinsäuremolekül kodiert wird, wodurch ein erhöhter Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verliehen wird, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon; gegebenenfalls einer nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon; und Bereitstellen eines Ablesesystems, das dazu in der Lage ist, unter geeigneten Bedingungen, die eine Wechselwirkung des Polypeptids mit diesem Ablesesystem in Gegenwart einer Verbindung oder einer Probe, die eine Mehrzahl an Verbindungen enthält, und dazu in der Lage ist, ein nachweisbares Signal als Reaktion auf die Bindung einer Verbindung an das Polypeptid bereitzustellen, erlauben, unter Bedingungen, die die Expression dieses Ablesesystems und des Polypeptids, das durch das Nukleinsäuremolekül gemäß Anspruch 8 oder 9 kodiert wird, oder durch das wie in Anspruch 6 beschriebene Nukleinsäuremolekül kodiert wird, mit dem Polypeptid in Wechselwirkung zu treten, wodurch ein erhöhter Ertrag, insbesondere eine verbesserte NUE und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion, verliehen wird, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon; (b) Feststellen, ob es sich bei der Verbindung um einen wirksamen Agonisten handelt, indem man das Vorhandensein oder das Fehlen oder die Zunahme eines durch dieses Ablesesystem produzierten Signals detektiert.
Verfahren zur Herstellung einer agrikulturellen Zusammensetzung, umfassend die Schritte des Verfahrens gemäß Anspruch 23 und die Formulierung der in Anspruch 23 identifizierten Verbindung in einer für die Anwendung in der Landwirtschaft unbedenklicher Form.
Zusammensetzung, umfassend das Nukleinsäuremolekül gemäß Anspruch 8 oder 9, oder das wie in Anspruch 6 beschriebene Nukleinsäuremolekül, das Polypeptid gemäß Anspruch 14, das wie in Anspruch 2 beschriebene Polypeptid, das Nukleinsäurekonstrukt gemäß Anspruch 10, den Vektor gemäß Anspruch 11, die Verbindung gemäß Anspruch 24 und/oder den Antikörper gemäß Anspruch 15, und gegebenenfalls einen landwirtschaftlich unbedenklichen Träger.
Isoliertes Polypeptid gemäß Anspruch 14, insbesondere wie in Tabelle II, vorzugsweise Tabelle IIB, gezeigt; und ausgewählt aus Hefe, vorzugsweise Saccharomyces cerevisiae, oder E. coli.
Verfahren zur Herstellung einer trangenen Pflanzenzelle, einer Pflanze oder eines Teils davon mit erhöhtem Ertrag, insbesondere verbesserter NUE und/oder erhöhter Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, wobei der erhöhte Ertrag, insbesondere die verbesserte NUE und/oder die erhöhte Biomasseproduktion, erhöht ist durch Expression eines Polypeptids, kodiert durch eine Nukleinsäure gemäß Anspruch 14 oder durch Expression eines wie in Anspruch 2 beschriebenen Polypeptids, und in einem erhöhten Ertrag, vor allem einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, resultiert, bei dem man (a) eine Pflanzenzelle oder einen Teil einer Pflanze mit einem Expressionvektor gemäß Anspruch 11 oder einem Expressionsvektor, der das wie in Anspruch 6 beschriebene Nukleinsäuremolekül umfasst, transformiert, und (b) aus der Pflanzenzelle oder einem Teil einer Pflanze eine transgene Pflanze mit einem erhöhten Ertrag, vor allem einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp erzeugt.
Verwendung eines für ein NUERP kodierenden Nukleinsäuremoleküls, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus der Nukleinsäure gemäß Anspruch 8 oder 9 oder einer wie in Anspruch 6 beschriebenen Nukleinsäure zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle, oder Pflanze oder eines Teils davon mit einem erhöhten Ertrag, vor allem einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Verwendung eines für ein NUERP kodierenden Nukleinsäuremoleküls ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus der Nukleinsäure gemäß Anspruch 8 oder 9 oder Teilen davon oder einer wie in Anspruch 6 beschriebenen Nukleinsäure oder Teilen davon als Marker zum Identifizieren und/oder Auswählen von Pflanzen, Teilen davon oder Pflanzenzellen mit einem erhöhten Ertrag, vor allem einer verbesserten NUE und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Verwendung eines für ein NUERP kodierenden Nukleinsäuremoleküls, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus der Nukleinsäure gemäß Anspruch 8 oder 9 oder Teilen davon oder einer wie in Anspruch 6 beschriebenen Nukleinsäure oder Teilen davon als Marker zum Nachweis eines erhöhten Ertrages und/oder von Stress in Pflanzen oder Pflanzenzellen.
Verfahren gemäß einem der Ansprüche 1 bis 6 oder Pflanze gemäß einem der Ansprüche 16 bis 21, wobei diese Pflanze eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder Toleranz gegenüber abiotischem Stress zeigt.
Verfahren gemäß einem der Ansprüche 1 bis 6 oder 31 oder Pflanze gemäß einem der Ansprüche 16 bis 21, wobei diese Pflanze eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere eine verbesserte NUE, zeigt.
Verfahren gemäß einem der Ansprüche 1 bis 6 oder 31 oder 32 oder Pflanze gemäß einem der Ansprüche 16 bis 21, wobei diese Pflanze eine verbesserte Toleranz gegenüber abiotischem Stress zeigt.
Verfahren gemäß einem der Ansprüche 1 bis 6 oder 31 bis 33 oder Pflanze gemäß einem der Ansprüche 16 bis 21, wobei diese Pflanze eine verbesserte Stresstoleranz, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürrebedingungen, zeigt.
Verfahren gemäß einem der Ansprüche 1 bis 6 oder 31 bis 34 oder Pflanze gemäß einem der Ansprüche 16 und 21, wobei diese Pflanze einen verbesserten Ertrag in Abwesenheit von Stress sowie Nährstoffmangel zeigt.