DE112008001452T5

DE112008001452T5 - Pflanzen mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und erhöhter Biomasseproduktion

Info

Publication number: DE112008001452T5
Application number: DE112008001452T
Authority: DE
Inventors: Piotr Dr. Puzio; Oliver Dr. BLÄSING; Oliver Dr. THIMM
Original assignee: BASF Plant Science GmbH
Current assignee: BASF Plant Science GmbH
Priority date: 2007-05-22
Filing date: 2008-05-19
Publication date: 2010-12-16
Also published as: WO2008142034A3; CA2687627A1; AU2008252996A1; EP2064330A2; WO2008142034A2; US20160201077A1; EP2821493A1; CN102770542A; US20100251416A1; MX2009012556A; AR067318A1; AU2008252996B2; BRPI0811838A2

Abstract

Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle vom Wildtyp durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: 2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase, 3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase, der Säureschockproteinvorstufe, Aspartatammoniaklyase, dem b0081-Protein, dem b0482-Protein, dem b0631-Protein, dem b0753-Protein, dem b0866-Protein, dem b1052-Protein, dem b1161-Protein, dem b1423-Protein, dem b1878-Protein, dem b2226-Protein, dem b2475-Protein, dem Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente), dem Checkpoint-Protein, CP4-57-Prophage/RNase LS, Dihydrouridinsynthase, dem Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators, der D-Xylosetransporteruntereinheit, gamma-Glu-Putrescinsynthase, dem Gluconattransporter, Glucose-1-phosphatthymidylyltransferase, Glutamin-t-RNA-synthetase, der glutathionabhängigen Oxidoreduktase, dem Glycin-Betain-Transporteruntereinheitprotein, Glycogensynthase, GTP-Cyclohydrolase I, dem Hitzeschockprotein, dem Hitzeschockprotein HtpX, Hämlyase (CcmH-Untereinheit), dem Hexuronattransporter, dem Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein, dem HyaA/HyaB-verarbeitenden Protein, dem inneren Membranprotein, der L-Arabinosetransporteruntereinheit, dem Lsm-(Like Sm)Protein, L-Threonin-3-dehydrogenase, Methylglyoxalsynthase, dem Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B), der N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS, NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N), dem Effluxsystem für neutrale Aminosäuren, Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase, Ornithindecarboxylase, Pantothenatkinase, Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A), dem Phosphattransporter, Phosphatidylglycerophosphatsynthetase,...

Description

Die vorliegende Erfindung betrifft allgemein eine Pflanzenzelle mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und erhöhter Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle vom Wildtyp, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten von Polypeptiden, die mit Reaktionen auf abiotischen Stress und Toleranz gegen abiotischen Stress in Pflanzen assoziiert sind.
Die vorliegende Erfindung betrifft insbesondere Pflanzen, die dahingehend entwickelt wurden, dass sie unter Wassermangelbedingungen wachsen.
Die vorliegende Erfindung betrifft außerdem Verfahren zur Produktion und zum Screening auf solche Pflanzenzellen bzw. Pflanzen und zu deren Züchtung.
Unter Freilandbedingungen hängt die Leistung von Pflanzen hinsichtlich Wachstum, Entwicklung, Aufbau von Biomasse und Ertrag von der Fähigkeit zur Anpassung an Umweltveränderungen und Stress ab. Abiotischer Umweltstress wie Dürrestress, Versalzungsstress, Hitzestress und Kältestress sind bedeutende limitierende Faktoren des Wachstums und der Produktivität von Pflanzen (Boyer. 1982. Science 218, 443–448). Pflanzen, die Hitze und/oder Wassermangel- oder Dürre ausgesetzt sind, haben typischerweise niedrige Erträge an Pflanzenmaterial, Samen, Früchten und anderen essbaren Produkten. Durch diese Stressfaktoren verursachte Verluste von Kulturpflanzen und Kulturpflanzenerträgen bei wichtigen Kulturpflanzen wie Reis, Mais und Weizen stellen einen signifikanten ökonomischen und politischen Faktor dar und sind in vielen unterentwickelten Ländern mit für die unzureichende Versorgung mit Nahrungsmitteln verantwortlich.
Dürre-, Hitze-, Kälte- und Salzstress haben eine gemeinsame, für das Pflanzenwachstum wichtige Komponente – die Verfügbarkeit von Wasser. Pflanzen sind während ihres Lebenszyklus typischerweise Bedingungen mit vermindertem Wassergehalt in der Umwelt ausgesetzt. Die meisten Pflanzen haben Strategien entwickelt, um sich gegen diese Wassermangel- bzw. Trockenheitsbedingungen zu schützen. Sind jedoch Ausmaß und Dauer der Dürrebedingungen zu groß bzw. lang, so sind bei den meisten Kulturpflanzen die Auswirkungen auf Entwicklung, Wachstum und Ertrag der Pflanzen tiefgreifend. Sind die Pflanzen einer anhaltenden Dürre ausgesetzt, so kommt es zu einschneidenden Veränderungen bei ihrem Stoffwechsel. Diese großen metabolischen Veränderungen führen letztlich zum Absterben von Zellen und als Folge davon zu Ernteverlusten.
Die Entwicklung von stresstoleranten und/oder -resistenten Pflanzen ist eine Strategie, mit der es potentiell möglich ist, wenigstens einige dieser Probleme zu lösen oder zu verringern (McKersie und Leshem, 1994. Stress and Stress Coping in Cultivated Plants, Kluwer Academic Publishers). Traditionelle Pflanzenzüchtungsstrategien zur Entwicklung neuer Pflanzenlinien, die Resistenz (Toleranz) gegenüber diesen Stressfaktoren zeigen, sind jedoch relativ langsam und erfordern spezifische resistente Linien zum Kreuzen mit der gewünschten Linie. Begrenzte Genotyp-Ressourcen für Stresstoleranz und Inkompatibilität bei Kreuzungen zwischen entfernt verwandten Pflanzenspezies stellen beträchtliche Probleme dar, die sich bei der herkömmlichen Züchtung stellen. Darüber hinaus sind die zellulären Prozesse, die zu Dürre-, Kälte- und Salztoleranz und/oder -resistenz führen, komplexer Natur und verlaufen unter Beteiligung einer größeren Zahl an Mechanismen der zellulären Anpassung und zahlreicher metabolischer Pfade (McKersie und Leshem, 1994. Stress and Stress Coping in Cultivated Plants, Kluwer Academic Publishers). Durch diese Mehrkomponentennatur der Stresstoleranz und/oder -resistenz ist nicht nur die Züchtung auf Toleranz und/oder Resistenz im Großen und Ganzen ohne Erfolge geblieben, sie schränkt auch die Möglichkeiten zur genetischen Entwicklung von stresstoleranten Pflanzen unter Anwendung biotechnologischer Verfahren ein.
Pflanzen sind während ihres Lebenszyklus auch Hitze-, Kälte- und Salzstress ausgesetzt. Die Schutzstrategien sind ähnlich denen bei der Trockenresistenz. Da ein hoher Salzgehalt in einigen Böden zu weniger für die Aufnahme in die Zelle verfügbarem Wasser führt, sind die Auswirkungen ähnlich denen, die man bei Dürrebedingungen beobachtet. Auch bei Frosttemperaturen verlieren Pflanzenzellen aufgrund der Eisbildung, die im Apoplast einsetzt und dem Symplast Wasser entzieht, Wasser (McKersie und Leshem, 1994. Stress and Stress Coping in Cultivated Plants, Kluwer Academic Publishers). Auch physiologisch stehen diese Stressfaktoren in Zusammenhang miteinander, und sie können ähnliche Zellschäden induzieren. So treten zum Beispiel Dürre- und Salzstress hauptsächlich als osmotischer Stress in Erscheinung, was eine Störung der Homöostase und der Ionenverteilung in der Zelle zur Folge hat (Serrano et al., 1999; Zhu, 2001a; Wang et al., 2003). Oxidativer Stress, der häufig Stress durch hohe Temperaturen, Versalzungsstress oder Dürrestress begleitet, kann eine Denaturierung von funktionellen Proteinen oder Strukturproteinen bewirken (Smirnoff, 1998). Infolgedessen aktivieren diese abiotischen Stressfaktoren häufig ähnliche Signalpfade (Shinozaki und Ymaguchi-Shinozaki, 2000; Knight und Knight, 2001; Zhu 2001b, 2002) und zelluläre Reaktionen, z. B. die Produktion bestimmter Stressproteine, Antioxidantien und kompatibler gelöster Stoffe (Vierling und Kimpel, 1992; Zhu et al., 1997; Cushman und Bohnert, 2000).
Die Ergebnisse der gegenwärtigen Forschung deuten darauf hin, dass es sich bei der Dürretoleranz und/oder -resistenz um ein komplexes quantitatives Merkmal handelt und dass bislang noch kein echter diagnostischer Marker zur Verfügung steht. Durch diesen Mangel an mechanistischem Verständnis ist es schwierig, einen transgenen Ansatz zur Verbesserung der Wasserstresstoleranz und/oder -resistenz zu entwickeln.
Zur Zeit sind eine Vielzahl an genetischen und biotechnologischen Ansätzen zur Gewinnung von Pflanzen, die unter Wassermangelbedingungen wachsen, bekannt.
Diese Ansatz beruhen im Allgemeinen auf der Einführung und Expression von für verschiedene Enzyme kodierenden Genen in Pflanzenzellen, wie zum Beispiel in WO 2004011888 , WO 2006032708 , US 20050097640 , US 20060037108 , US 20050108791 , Serrano et al. (1999; Scientia Horticulturae 78: 261–269) und vielen anderen Literaturstellen offenbart.
So ist zum Beispiel die Überexpression von antioxidanten Enzymen oder ROS-einfangenden Enzymen eine der Möglichkeiten zur Herbeiführung von Toleranz, so tendieren z. B. transgene Luzernepflanzen, die Mn-Superoxiddismutase exprimieren, dazu, nach Wassermangelstress weniger Verletzungen zu zeigen (McKersie et al., 1996. Plant Physiol. 111, 1177–1181). Die gleichen transgenen Pflanzen zeigen bei Freilandversuchen eine vermehrte Produktion an Biomasse (McKersie et al., 1999. Plant Physiology, 119: 839–847; McKersie et al., 1996. Plant Physiol. 111, 1177–1181). Transgene Pflanzen, die Osmolyte wie Mannit, Fructane, Prolin oder Glycin-Betain überproduzieren, weisen ebenfalls eine erhöhte Resistenz gegen einige Formen von abiotischem Stress auf, und es wurde vorgeschlagen, dass die synthetisierten Osmolyte als ROS-Scavenger fungieren (Tarczynski. et al. 1993 Science 259, 508–510; Sheveleva, et al. 1997. Plant Physiol. 115, 1211–1219).
Die Expression von Genen aus der Glutaredoxin- und Thioredoxin-Familie verleiht erhöhte Toleranz gegen Umweltstress, insbesondere gegen Versalzung oder Kälte ( EP 1 529 112 A ). Diese Pflanzen hatten höhere Saatguterträge, Photosynthese und Trockenmasseproduktion als empfindliche Pflanzen. Über die Entwicklung dieser Pflanzen unter Bedingungen von Nährstoffarmut ist nicht bekannt.
Im Allgemeinen zeigen die angeführten transformierten und stressresistenten Pflanzen ein langsameres Wachstum und eine verminderte Biomasse aufgrund eines Ungleichgewichts bei der Entwicklung und Physiologie der Pflanze, was somit beträchtlichen Fitnesskosten entspricht (Kasuga et al., 1999, Danby und Gehring et al., 2005). Obwohl die grundlegende Stoffwechselfunktion aufrecht erhalten wird, führt dies zu ernsten Verlusten an Biomasse und Ertrag. Manchmal nimmt das Trockengewichtsverhältnis von Wurzel/Spross zu, wenn es zu Pflanzenwasserstress kommt. Die Zunahme ist zum größten Teil auf eine relative Abnahme des Trockengewichts des Sprosses zurückzuführen. Das Verhältnis von Samenertrag zum Trockengewicht der oberirdischen Teile der Pflanze ist unter vielen Umweltbedingungen relativ stabil, und es lässt sich somit oft eine robuste Korrelation zwischen der Größe der Pflanze und dem Kornertrag erzielen. Diese Prozesse sind intrinsisch miteinander verbunden, da der Großteil der Kornbiomasse von der gegenwärtig gespeicherten photosynthetischen Produktivität durch die Blätter und den Stängel der Pflanze abhängt. Eine Selektion nach Pflanzengröße selbst in frühen Entwicklungsstadien wurde daher als Indikator für das zukünftige Potential herangezogen.
In einigen Fällen ( US 20060037108 ) einer vermehrten Biomasse wurde nach einer Dürrebehandlung durch 6- bis 8-tägigen Wasserentzug hauptsächlich eine größere Biomosse des Sprosses beobachtet.
Es besteht immer noch ein Bedarf zur Identifizierung von in stresstoleranten Pflanzen exprimierten Genen, die dazu in der Lage sind, ihren Wirtspflanzen und anderen Pflanzenspezies Stressresistenz zu verleihen, insbesondere eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress, vorzugsweise unter Wassermangelbedingungen, und eine vermehrte Biomasseproduktion. Es ist Aufgabe der vorliegenden Erfindung, neue Verfahren zum Verleihen von Stresstoleranz und/oder -resistenz an Pflanzen oder Pflanzenzellen zu identifizieren. Durch die komplexen Merkmale abiotischer Stressphenomäne ist eine genetische Optimierung schwierig. Die Modifikation eines einzelnen Gens, zum Beispiel eines Transkriptionsfaktors oder Antiporters führte jedoch in vielen Fällen zu einer signifikanten Steigerung der Stresstoleranz (Wang et al., 2003).
Eine weitere Aufgabe der vorliegenden Erfindung ist die Bereitstellung von Pflanzen, die für eine Wassermangelperiode von wenigstens 1,0 Tagen, vorzugsweise 1,5 Tagen, wasserstressresistent sind, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp, und zusätzlich unter Bedingungen von Wassermangel bzw. Trockenheit eine gleiche, vorzugsweise eine vermehrte, Produktion an Biomasse zeigen.
Es besteht weiterhin ein Bedarf zur Identifizierung von in stresstoleranten Pflanzen exprimierten Genen, die dazu in der Lage sind, Stressresistenz und vermehrte Biomasseproduktion zu verleihen, insbesondere unter suboptimalen Wachstumsbedingungen.
Dementsprechend stellt die Erfindung gemäß einer ersten Ausführungsform ein Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle vom Wildtyp durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: 2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase, 3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase, der Säureschockproteinvorstufe, Aspartatammoniaklyase, dem b0081-Protein, dem b0482-Protein, dem b0631-Protein, dem b0753-Protein, dem b0866-Protein, dem b1052-Protein, dem b1161-Protein, dem b1423-Protein, dem b1878-Protein, dem b2226-Protein, dem b2475-Protein, dem Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente), dem Checkpoint-Protein, CP4-57-Prophage/RNase LS, Dihydrouridinsynthase, dem Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators, der D-Xylosetransporteruntereinheit, gamma-Glu-Putrescinsynthase, dem Gluconattransporter, Glucose-1-phosphat-thymidylyltransferase, Glutamin-tRNA-synthetase, der glutathionabhängigen Oxidoreduktase, dem Glycin-Betain- Transporteruntereinheitprotein, Glykogensynthase, GTP-Cyclohydrolase I, dem Hitzeschockprotein, dem Hitzeschockprotein HtpX, Hämlyase (CcmH-Untereinheit), dem Hexuronattransporter, dem Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein, dem HyaA/HyaB-verarbeitenden Protein, dem inneren Membranprotein, der L-Arabinosetransporteruntereinheit, dem Lsm-(Like Sm)Protein, L-Threonin-3-dehydrogenase, Methylglyoxalsynthase, dem Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B), der N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS, NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N), dem Effluxsystem für neutrale Aminosäuren, Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase, Ornithindecarboxylase, Pantothenatkinase, Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A), dem Phosphattransporter, Phosphatidylglycerophosphatsynthetase, Polyphosphatkinase, der kaliumtransportierenden ATPase (Untereinheit B), einer vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide, einem vorhergesagten Arginin/Ornithintransporter, einer vorhergesagten Hydrolase, einer vorhergesagten Kinase, einer vorhergesagten Ligase, einem vorhergesagten äußeren Membranlipoprotein, einer vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente), einem vorhergesagten Porin, vorhergesagten PTS-Enzymen (IIB-Komponente/IIC-Komponente), einem vorhergesagten Serintransporterprotein, einem vorhergesagten Transporterprotein, der Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit, dem Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten, dem die Ribonukleaseaktivität regulierenden Protein RraA, der sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL), dem Natrium/Protonen-Antiporter, dem Spleißfaktor, dem Threonin- und Homoserin-Effluxsystem, dem transkriptionellen Regulatorprotein, dem transkriptionellen Repressorprotein MetJ, der Transporteruntereinheit/der periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie, der tRNA-Pseudouridinsynthase, der tRNA-spezifischen Adenosindeaminase, dem universellen Stressprotein UP12, dem Yal049c-Protein, dem YCR059C-Protein, dem YEL005C-Protein, dem YER156C-Protein, dem Yfr042w-Protein, dem YGL045W-Protein und dem YOR024w-Protein, bereit.
Gemäß einer Ausführungsform der Erfindung werden die Proteine mit einer Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: 2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase, 3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase, der Säureschockproteinvorstufe, Aspartatammoniaklyase, dem b0081-Protein, dem b0482-Protein, dem b0631-Protein, dem b0753-Protein, dem b0866-Protein, dem b1052-Protein, dem b1161-Protein, dem b1423-Protein, dem b1878-Protein, dem b2226-Protein, dem b2475-Protein, dem Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente), dem Checkpoint-Protein, CP4-57-Prophage/RNase LS, Dihydrouridinsynthase, dem Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators, der D-Xylosetransporteruntereinheit, gamma-Glu-Putrescinsynthase, dem Gluconattransporter, Glucose-1-phosphat-thymidylyltransferase, Glutamin-tRNA-synthetase, der glu tathionabhängigen Oxidoreduktase, dem Glycin-Betgin-Transporteruntereinheitprotein, Glykogensynthase, GTP-Cyclohydrolase I, dem Hitzeschockprotein, dem Hitzeschockprotein HtpX, Hämlyase (CcmH-Untereinheit), dem Hexuronattransporter, dem Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein, dem HyaA/HyaB-verarbeitenden Protein, dem inneren Membranprotein, der L-Arabinosetransporteruntereinheit, dem Lsm-(Like Sm)Protein, L-Threonin-3-dehydrogenase, Methylglyoxalsynthase, dem Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B), der N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS, NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N), dem Effluxsystem für neutrale Aminosäuren, Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase, Ornithindecarboxylase, Pantothenatkinase, Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A), dem Phosphattransporter, Phosphatidylglycerophosphatsynthetase, Polyphosphatkinase, der kaliumtransportierenden AT-Pase (Untereinheit B), einer vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide, einem vorhergesagten Arginin/Ornithintransporter, einer vorhergesagten Hydrolase, einer vorhergesagten Kinase, einer vorhergesagten Ligase, einem vorhergesagten äußeren Membranlipoprotein, einer vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente), einem vorhergesagten Porin, vorhergesagten PTS-Enzymen (IIB-Komponente/IIC-Komponente), einem vorhergesagten Serintransporterprotein, einem vorhergesagten Transporterprotein, der Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit, dem Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten, dem die Ribonukleaseaktivität regulierenden Protein RraA, der sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL), dem Natrium/Protonen-Antiporter, dem Spleißfaktor, dem Threonin- und Homoserin-Effluxsystem, dem transkriptionellen Regulatorprotein, dem transkriptionellen Repressorprotein MetJ, der Transporteruntereinheit/der periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie, der tRNA-Pseudouridinsynthase, der tRNA-spezifischen Adenosindeaminase, dem universellen Stressprotein UP12, dem Yal049c-Protein, dem YCR059C-Protein, dem YEL005C-Protein, dem YER156C-Protein, dem Yfr042w-Protein, dem YGL045W-Protein und dem YOR024w-Protein und den wie in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigten Polypeptides als ”Stress Related Protein” SRP, bezeichnet.
So, wie er hier verwendet wird, bezieht sich der Ausdruck ”Umweltstress” auf beliebige suboptimale Wachstumsbedingungen und schließt, wobei dies nicht ausschließend ist, mit Dürre, Kälte oder Versalzung oder Kombinationen davon assoziierte suboptimale Bedingungen ein. Bei bevorzugten Ausführungsformen handelt es sich bei Umweltstress um Dürre und niedrigen Wassergehalt, wobei mit Dürrestress jeglicher Umweltstress gemeint ist, der zu einem Mangel an Wasser in Pflanzen oder zu einer reduzierten Wasserversorgung der Pflanzen führt.
Gemäß einer Ausführungsform der Erfindung bezieht sich der Ausdruck ”erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress” auf eine erhöhte Resistenz gegen Was serstress, der als sekundärer Stress durch Kälte und Salz und natürlich als primärer Stress während einer Dürre erzeugt wird.
So, wie er hier verwendet wird, bezieht sich der Ausdruck ”suboptimale Wachstumsbedingungen” auch auf eine eingeschränkte Bereitstellung von Nährstoffen und suboptimale Verfügbarkeit.
Gemäß einer Ausführungsform handelt es sich bei der eingeschränkten Bereitstellung von Nährstoffen um Dürre und niedrigen Wassergehalt.
Gemäß einer Ausführungsform handelt es sich bei der eingeschränkten Bereitstellung von Nährstoffen um eine suboptimale Verfügbarkeit von Nährstoffen, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Phosphor, Kalium und Stickstoff.
Gemäß einer Ausführungsform handelt es sich bei der eingeschränkten Bereitstellung von Nährstoffen um eine suboptimale Verfügbarkeit von Stickstoff.
Gemäß einer Ausführungsform wird die Biomasse der erfindungsgemäßen transgenen Pflanzen durch eine verbesserte Effizienz der Nährstoffausnutzung (Nutrient Use Efficiency, NUE) vermehrt. Eine verbesserte oder erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung bei einer Pflanze kann herbeigeführt werden, indem man die allgemeine Effizienz der Nährstoffassimilation einer Pflanze verbessert (z. B. hinsichtlich einer verbesserten allgemeinen Nährstoffaufnahme und/oder eines verbesserten allgemeinen Nährstofftransports, einer Verbesserung der allgemeinen Transportmechanismen einer Pflanze, Verbesserungen bei den Assimilationspfaden und dergleichen), und/oder durch Verbesserungen bei der Effizienz der Nährstoffausnutzung von spezifischen Nährstoffen einschließlich, jedoch nicht darauf eingeschränkt, Phosphor, Kalium und Stickstoff. Die Pflanzenernährung ist wesentlich für das Wachstum und die Entwicklung von Pflanzen und somit auch für die Quantität und Qualität von Pflanzenprodukten. Wegen des starken Einflusses der Effizienz der Nährstoffausnutzung sowie der Nährstoffverwertung auf den Pflanzenertrag und die Produktqualität werden große Mengen an Düngemitteln zur Optimierung des Pflanzenwachstums und der Pflanzenqualität in den Boden gegeben.
Bei der vorliegenden Erfindung lässt sich die verbesserte Toleranz gegen eine eingeschränkte Verfügbarkeit von Nährstoffen zum Beispiel und vorzugsweise nach der folgenden Methode bestimmen:
Um einen hohen Durchsatz zu erzielen, werden Pflanzen auf Agarplatten mit einem begrenzten Stickstoffvorrat (adaptiert von Estelle und Somerville, 1987) auf Biomasseproduktion gescreent. Diese Screening-Pipeline umfasst zwei Ebenen. Transgene Linien werden auf einer nächsten Ebene getestet, wenn die Produktion von Biomasse im Vergleich zu Pflanzen vom Wildtyp signifikant verbessert ist. Bei jeder Ebene wird die Anzahl an Wiederholungstests und die statistische Stringenz erhöht.
Beim Aussäen werden die Samen, die im Gefrierschrank (bei –20°C) aufbewahrt werden, mit Hilfe eines Zahnstochers aus den Eppendorf-Röhrchen entnommen und auf die obenerwähnten Agarplatten mit begrenztem Stickstoffvorrat (0,05 mM KNO₃) gegeben.
Nach dem Säen der Samen werden die Platten 2–4 Tage lang im Dunkeln bei 4°C stratifiziert. Nach dem Stratifizieren werden die Testpflanzen 22 bis 25 Tage lang bei einem 16-h-Licht, 8-h-Dunkelheit-Rhythmus bei 20°C, einer Luftfeuchtigkeit von 60% und einer CO₂-Konzentration von ungefähr 400 ppm herangezogen. Die verwendeten Lichtquellen erzeugen ein Licht, das dem Farbspektrum der Sonne ähnelt, mit einer Lichtintensität von ungefähr 100 μE/m²s. Nach 10 bis 11 Tagen werden die Pflanzen vereinzelt. Ein verbessertes Wachstum unter Stickstoffmangelbedingungen wird nach 20–25 Tagen Wachstum anhand der Biomasseproduktion von Sprossen und Wurzeln der transgenen Pflanzen im Vergleich zu Kontrollpflanzen vom Wildtyp bewertet.

Transgene Linien, die im Vergleich zu Pflanzen vom Wildtyp eine signifikant verbesserte Biomasseproduktion zeigen, werden auf der nächstem Ebene dem folgenden Experiment unterzogen:
Im Fall von Arabidopsis thaliana werden die Samen in Töpfe ausgesät, die eine 1:1 (v:v) Mischung von nährstoffarmem Boden (”Einheitserde Typ 0”, 30% Lehm, Tantau, Wansdorf Deutschland) und Sand enthalten. Die Keimung wird durch eine 4-tägige Dunkelperiode bei 4°C induziert. Anschließend werden die Pflanzen unter Standardwachstumsbedingungen (Photoperiode mit 16 h Licht und 8 h Dunkelheit, 20°C, 60% relative Feuchtigkeit, und eine Photonenflussdichte von 200 μE) herangezogen. Die Pflanzen werden herangezogen und kultiviert, unter anderem werden sie jeden zweiten Tag mit einer N-armen Nährstofflösung gegossen. Die N-arme Nährstofflösung enthält z. B. neben Wasser

Mineralnährstoff	Endkonzentration
KCl	3,00 mM
MgSO₄ × 7H₂O	0,5 mM
CaCl₂ × 6H₂O	1,5 mM
K₂SO₄	1,5 mM
NaH₂PO₄	1,5 mM
Fe-EDTA	40 μM
H₃BO₃	25 μM
MnSO₄ × H₂O	1 μM
ZnSO₄ × 7H₂O	0,5 μM
Cu₂SO₄ × 5H₂O	0,3 μM
Na₂MoO₄ × 2H₂O	0,05 μM

Nach 9 bis 10 Tagen werden die Pflanzen vereinzelt. Nach einer Gesamtzeit von 29 bis 31 Tagen werden die Pflanzen geerntet und anhand des Frischgewichts der oberirdischen Teile der Pflanzen eingestuft. Die Zunahme an Biomasse wird als Verhältnis des Frischgewichts der oberirdischen Teile der betreffenden transgenen Pflanze und der nicht transgenen Pflanze vom Wildtyp gemessen.
Dementsprechend zeigt bei einer Ausführungsform der Erfindung die erfindungsgemäße Pflanze eine Zunahme an Biomasse verglichen mit einer Kontrolle vom Wildtyp unter der Stressbedingung einer eingeschränkten Verfügbarkeit von Nährstoffen, vorzugsweise Stickstoff.
Gemäß einer Ausführungsform der Erfindung umfasst der Ausdruck ”Umweltstress” auch das Fehlen von wesentlichem abiotischen Stress.
Bei der vorliegenden Erfindung lässt sich die Zunahme an Biomasse zum Beispiel und vorzugsweise nach der folgenden Methode bestimmen:
Transformierte Pflanzen werden in Töpfen in einer Wachstumskammer (z. B. York, Mannheim, Deutschland) kultiviert. Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so werden die Samen davon in Töpfe eingesät, die eine 3,5:1 (v:v) Mischung an nährstoffreichem Boden (GS90, Tantau, Wansdorf, Deutschland) enthalten. Die Pflanzen werden unter Standardwachstumsbedingungen herangezogen. Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so sind die Standardwachstumsbedingungen wie folgt: Photoperiode mit 16 h Licht und 8 h Dunkelheit, 20°C, 60% relative Feuchtigkeit, und eine Photonenflussdichte von 220 μmol/m²s. Die Pflanzen werden herangezogen und kultiviert. Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so werden sie jeden zweiten Tag gegossen. Nach 13 bis 14 Tagen werden die Pflanzen vereinzelt. Transgene Ereignisse und Kontrollpflanzen vom Wildtyp werden gleichmäßig in der Kammer verteilt. Das Gießen erfolgt alle zwei Tage nach dem Entfernen der Abdeckungen in einem Standardexperiment oder alternativ dazu jeden Tag. Zum Messen der Biomasseleistung wird zur Erntezeit (26–27 Tage nach dem Säen) das Gewicht der frischen Pflanzen bestimmt, indem man die Sprosse abschneidet und sie wiegt. Alternativ dazu ist die Erntezeit 24–25 Tage nach dem Säen. Außer dem Wiegen werden bei Pflanzen, die sich vom Wildtyp unterscheiden, auch Informationen zum Phänotyp festgehalten. Die Pflanzen befinden sich bei der Ernte im Stadium vor dem Blühen und vor dem Wachsen des Blütenstands.
Dementsprechend zeigt bei einer Ausführungsform der Erfindung die erfindungsgemäße Pflanze eine Zunahme an Biomasse verglichen mit einer Kontrolle vom Wildtyp unter der Stressbedingung ”niedrige Temperaturen”.
Gemäß einer Ausführungsform der Erfindung bezieht sich der Ausdruck ”erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress” auf eine erhöhte Kälteresistenz.
Gemäß einer Ausführungsform der Erfindung bezieht sich der Ausdruck ”erhöhte Kälteresistenz” auf die Toleranz niedriger Temperaturen, wozu Frosttoleranz und/oder Toleranz gegen kühle Temperaturen zählen.
Weiterhin bezieht sich verbesserte bzw. verstärkte ”Toleranz gegen kühle Temperaturen” oder Variationen davon auf eine verbesserte Anpassung an niedrige Temperaturen, jedoch nicht Frosttemperaturen, von um 10°C, vorzugsweise Temperaturen von 1 bis 18°C, besonders bevorzugt 4–14°C, und ganz besonders bevorzugt 8 bis 12°C, 11 bis 12°C; im Folgenden als ”kühle Temperatur” bezeichnet.
Verbesserte bzw. verstärkte ”Frosttoleranz” oder Variationen davon bezieht sich auf eine verbesserte Anpassung an Temperaturen um oder unter null, d. h. vorzugsweise Temperaturen unter 4°C, besonders bevorzugt unter 3 oder 2°C, und ganz besonders bevorzugt bei oder unter 0 (zero) °C oder unter –4°C, oder sogar extrem niedrige Temperaturen bis hinunter zu –10°C oder darunter; im Folgenden als ”Frosttemperatur” bezeichnet.
Allgemeiner bezieht sich ”verbesserte Anpassung” an Umweltstress wie niedrige Temperaturen, z. B. Frosttemperaturen und/oder kühle Temperaturen auf eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp.
Dementsprechend bezieht sich für die Zwecke der vorliegenden Erfindung der Ausdruck ”niedrige Temperatur” hinsichtlich Stress durch niedrige Temperaturen auf eine Pflanze und vorzugsweise eine Kulturpflanze auf eine der wie hier beschriebenen Niedrigtemperaturbedingungen, vorzugsweise wie oben definierte kühle Temperaturen und/oder Frosttemperaturen, je nach Zusammenhang. Es versteht sich, dass der Fachmann dazu in der Lage ist, aus dem jeweiligen Zusammenhang in der vorliegenden Beschreibung zu erkennen, welche Temperatur bzw. welcher Temperaturbereich mit ”niedriger Temperatur” gemeint ist.
Bei der vorliegenden Erfindung lässt sich eine verbesserte Toleranz gegen niedrige Temperaturen zum Beispiel und vorzugsweise nach der folgenden Methode bestimmen:
Transformierte Pflanzen werden in Töpfen in einer Wachstumskammer (z. B. York, Mannheim, Deutschland) kultiviert. Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so werden die Samen davon in Töpfe eingesät, die eine 3,5:1 (v:v) Mischung an nährstoffreichem Boden (GS90, Tantau, Wansdorf, Deutschland) enthalten. Die Pflanzen werden unter Standardwachstumsbedingungen herangezogen. Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so sind die Standardwachstumsbedingungen wie folgt: Photoperiode mit 16 h Licht und 8 h Dunkelheit, 20°C, 60% relative Feuchtigkeit, und eine Photonenflussdichte von 200 μmol/m²s. Die Pflanzen werden herangezogen und kultiviert. Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so werden sie jeden zweiten Tag gegossen. Nach 12 bis 13 Tagen werden die Pflanzen vereinzelt. Kälte (z. B. Kühlung auf 11–12°C) kommt 14 Tage nach dem Säen bis zum Ende des Experiments zur Anwendung. Zum Messen der Biomasseleistung wurde zur Erntezeit (29–30 Tage nach dem Säen) das Gewicht der frischen Pflanzen bestimmt, indem man die Sprosse abschnitt und sie wog. Außer dem Wiegen wur den bei Pflanzen, die sich vom Wildtyp unterscheiden, auch Informationen zum Phänotyp festgehalten.
Dementsprechend zeigt sich bei einer Ausführungsform der Erfindung die erhöhte Kälteresistenz in einer Zunahme der Biomasse bei der erfindungsgemäßen transgenen Pflanze verglichen mit einer Kontrolle vom Wildtyp unter der Stressbedingung ”niedrige Temperaturen”.
Gemäß einer Ausführungsform der Erfindung bezieht sich der Ausdruck ”erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress” auf eine erhöhte Kälteresistenz, womit Toleranz niedriger Temperaturen einschließlich Frosttoleranz und/oder Toleranz gegen kühle Temperaturen gemeint ist.
Gemäß einer Ausführungsform der Erfindung bezieht sich der Ausdruck ”erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress” auf eine erhöhte Salzresistenz.
Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung bezieht sich der Ausdruck ”erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress” auf eine erhöhte Trockenresistenz.
Gemäß einer Ausführungsform bezieht sich erhöhte Trockenresistenz auf Resistenz gegen Dürrezyklen, womit wechselnde Perioden von Dürre und erneuter Bewässerung gemeint sind.
Bei der vorliegenden Erfindung lässt sich eine verbesserte Toleranz gegen niedrige Temperaturen zum Beispiel und vorzugsweise nach der folgenden Methode bestimmen:
Transformierte Pflanzen werden in Töpfen in einer Wachstumskammer (z. B. York, Mannheim, Deutschland) kultiviert. Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so werden die Samen davon in Töpfe eingesät, die eine 1:1 (v:v) Mischung an nährstoffreichem Boden (GS90, Tantau, Wansdorf, Deutschland) enthalten. Die Pflanzen werden unter Standardwachstumsbedingungen herangezogen. Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so sind die Standardwachstumsbedingungen wie folgt: Photoperiode mit 16 h Licht und 8 h Dunkelheit, 20°C, 60% relative Feuchtigkeit, und eine Photonenflussdichte von 220 μmol/m²s. Die Pflanzen werden herangezogen und kultiviert. Nach 13 bis 14 Tagen werden die Pflanzen vereinzelt. Während des gesamten Experiments war die Wasserversorgung eingeschränkt, und die Pflanzen wurden Zyklen von Dürre und erneuter Bewässerung ausgesetzt. Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so werden sie an Tag 1 (vor dem Säen), Tag 14 oder Tag 15, Tag 21 oder Tag 22 und schließlich Tag 27 oder Tag 28 gegossen. Zum Messen der Biomasseproduktion wird einen Tag nach dem letzten Gießen (Tag 28 oder Tag 29) das Gewicht der frischen Pflanzen bestimmt, indem man die Sprosse abschneidet und sie wiegt. Die Pflanzen befinden sich bei der Ernte im Stadium vor dem Blühen und vor dem Wachsen des Blütenstands. Signifikanzwerte zur statistischen Signifikanz der Veränderungen bei der Biomasse werden unter Anwendung des 'Student's'-t-Tests (Parameter: zweiseitig, ungleiche Varianz) berechnet. Außer dem Wiegen werden bei Pflanzen, die sich vom Wildtyp unterscheiden, auch Informationen zum Phänotyp festgehalten.
Dementsprechend zeigt sich bei einer Ausführungsform der Erfindung die erhöhte Kälteresistenz in einer Zunahme der Biomasse bei der erfindungsgemäßen transgenen Pflanze verglichen mit einer Kontrolle vom Wildtyp unter der Stressbedingung ”zyklische Dürre”.
Gemäß einer anderen bevorzugten Ausführungsform der Erfindung bezieht sich der Ausdruck ”erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress” auf eine erhöhte Resistenz gegen Wasserstress, z. B. Dürre-, Kälte- und Salzresistenz. Wasserstress bezieht sich auf Bedingungen mit wenig Wasser bzw. Trockenheit.
Gemäß einer Ausführungsform der Erfindung ist der Ausdruck ”erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress” so definiert, dass Pflanzen unter Dürrebedingungen länger überleben als nicht transformierte Pflanzen vom Wildtyp.
Mit Dürrebedingungen sind Wassermangelbedingungen gemeint, in anderen Worten: die Pflanzen überleben und wachsen unter Wassermangelbedingungen, im Fall von Arabidopsis über einen Zeitraum von wenigstens 10, vorzugsweise 11, 12, besonders bevorzugt 13 Tagen oder mehr ohne irgendwelche Anzeichen von Verletzungen wie Welken und Braunfärbung der Blätter und/oder Einrollen, andererseits sind die Pflanzen sichtbar geschwollen und von gesunder grüner Farbe.
Gemäß einer Ausführungsform der Erfindung bedeutet der Ausdruck ”vermehrte Biomasseproduktion”, dass die Pflanzen von Beginn des Wasserentzugs an eine erhöhte Wachstumsrate verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp zeigen. Eine erhöhte Wachstumsrate schließt eine erhöhte Biomasseproduktion der gesamten Pflanze, eine Zunahme der Biomasse des sichtbaren Teils der Pflanze, z. B. von Stängel und Blättern und Blütenstand, und einen sichtbar höheren und größeren Stängel ein.
Gemäß einer Ausführungsform schließt vermehrte Biomasseproduktion einen höheren Samenertrag, eine vermehrte Photosynthese und/oder eine höhere Trockenmasseproduktion ein.
Gemäß einer Ausführungsform der Erfindung bedeutet der Ausdruck ”vermehrte Biomasseproduktion”, dass die Pflanzen von Beginn des Wasserentzugs an ein längeres Wachstum verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp zeigen. Ein längeres Wachstum schließt Überleben und/oder fortgesetztes Wachstum der gesamten Pflanze zu dem Zeitpunkt, wenn die nicht transformierten Pflanzen vom Wildtyp sichtbare Verletzungssymptome zeigen, ein.
Gemäß einer Ausführungsform der Erfindung bedeutet der Ausdruck ”vermehrte Biomasseproduktion”, dass die Pflanzen von Beginn des Wasserentzugs an eine erhöhte Wachstumsrate und längeres Wachstum verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp zeigen.
Gemäß einer Ausführungsform befriedigt die vorliegende Erfindung zum Teil das Bedürfnis, neue, einzigartige Gene zu identifizieren, die bei der Expression oder Überexpression von endogenen und/oder exogenen Genen dazu in der Lage sind, Pflanzen Stresstoleranz in Kombination mit einer erhöhten Biomasseproduktion zu verleihen.
Dementsprechend betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle, einer Pflanze oder eines Teils davon mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, bei dem man

(a) eine oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: 2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase, 3-Desoxy-D-arabinoheptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase, 3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase, der Säureschockproteinvorstufe, Aspartatammoniaklyase, dem b0081-Protein, dem b0482-Protein, dem b0631-Protein, dem b0753-Protein, dem b0866-Protein, dem b1052-Protein, dem b1161-Protein, dem b1423-Protein, dem b1878-Protein, dem b2226-Protein, dem b2475-Protein, dem Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente), dem Checkpoint-Protein, CP4-57-Prophage/RNase LS, Dihydrouridinsynthase, dem Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators, der D-Xylosetransporteruntereinheit, gamma-Glu-Putrescinsynthase, dem Gluconattransporter, Glucose-1-phosphat-thymidylyltransferase, Glutamin-tRNA-synthetase, der glutathionabhängigen Oxidoreduktase, dem Glycin-Betain-Transporteruntereinheitprotein, Glykogensynthase, GTP-Cyclohydrolase I, dem Hitzeschockprotein, dem Hitzeschockprotein HtpX, Hämlyase (CcmH-Untereinheit), dem Hexuronattransporter, dem Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein, dem HyaA/HyaB-verarbeitenden Protein, dem inneren Membranprotein, der L-Arabinosetransporteruntereinheit, dem Lsm-(Like Sm)Protein, L-Threonin-3-dehydrogenase, Methylglyoxalsynthase, dem Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B), der N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS, NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N), dem Effluxsystem für neutrale Aminosäuren, Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase, Ornithindecarboxylase, Pantothenatkinase, Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A), dem Phosphattransporter, Phosphatidylglycerophosphatsynthetase, Polyphosphatkinase, der kaliumtransportierenden ATPase (Untereinheit B), einer vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide, einem vorhergesagten Arginin/Ornithintransporter, einer vorhergesagten Hydrolase, einer vorhergesagten Kinase, einer vorhergesagten Ligase, einem vorher gesagten äußeren Membranlipoprotein, einer vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente), einem vorhergesagten Porin, vorhergesagten PTS-Enzymen (IIB-Komponente/IIC-Komponente), einem vorhergesagten Serintransporterprotein, einem vorhergesagten Transporterprotein, der Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit, dem Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten, dem die Ribonukleaseaktivität regulierenden Protein RraA, der sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL), dem Natrium/Protonen-Antiporter, dem Spleißfaktor, dem Threonin- und Homoserin-Effluxsystem, dem transkriptionellen Regulatorprotein, dem transkriptionellen Repressorprotein MetJ, der Transporteruntereinheit/der periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie, der tRNA-Pseudouridinsynthase, der tRNA-spezifischen Adenosindeaminase, dem universellen Stressprotein UP12, dem Yal049c-Protein, dem YCR059C-Protein, dem YEL005C-Protein, dem YER156C-Protein, dem Yfr042w-Protein, dem YGL045W-Protein und dem YOR024w-Protein, in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, und
(b) die Pflanzenzelle, eine Pflanze oder einen Teil davon unter Bedingungen heranzieht, die die Entwicklung einer Pflanze mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp erlauben.

Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle oder Pflanze oder eines Teils davon mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, bei dem man

(a) eine oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: 2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase, 3-Desoxy-D-arabinoheptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase, 3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase, der Säureschockproteinvorstufe, Aspartatammoniaklyase, dem b0081-Protein, dem b0482-Protein, dem b0631-Protein, dem b0753-Protein, dem b0866-Protein, dem b1052-Protein, dem b1161-Protein, dem b1423-Protein, dem b1878-Protein, dem b2226-Protein, dem b2475-Protein, dem Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente), dem Checkpoint-Protein, CP4-57-Prophage/RNase LS, Dihydrouridinsynthase, dem Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators, der D-Xylosetransporteruntereinheit, gamma-Glu-Putrescinsynthase, dem Gluconattransporter, Glucose-1-phosphat-thymidylyltransferase, Glutamin-tRNA- synthetase, der glutathionabhängigen Oxidoreduktase, dem Glycin-Betain-Transporteruntereinheitprotein, Glykogensynthase, GTP-Cyclohydrolase I, dem Hitzeschockprotein, dem Hitzeschockprotein HtpX, Hämlyase (CcmH-Untereinheit), dem Hexuronattransporter, dem Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein, dem HyaA/HyaB-verarbeitenden Protein, dem inneren Membranprotein, der L-Arabinosetransporteruntereinheit, dem Lsm-(Like Sm)Protein, L-Threonin-3-dehydrogenase, Methylglyoxalsynthase, dem Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B), der N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS, NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N), dem Effluxsystem für neutrale Aminosäuren, Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase, Ornithindecarboxylase, Pantothenatkinase, Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A), dem Phosphattransporter, Phosphatidylglycerophosphatsynthetase, Polyphosphatkinase, der kaliumtransportierenden ATPase (Untereinheit B), einer vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide, einem vorhergesagten Arginin/Ornithintransporter, einer vorhergesagten Hydrolase, einer vorhergesagten Kinase, einer vorhergesagten Ligase, einem vorhergesagten äußeren Membranlipoprotein, einer vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente), einem vorhergesagten Porin, vorhergesagten PTS-Enzymen (IIB-Komponente/IIC-Komponente), einem vorhergesagten Serintransporterprotein, einem vorhergesagten Transporterprotein, der Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit, dem Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten, dem die Ribonukleaseaktivität regulierenden Protein RraA, der sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL), dem Natrium/Protonen-Antiporter, dem Spleißfaktor, dem Threonin- und Homoserin-Effluxsystem, dem transkriptionellen Regulatorprotein, dem transkriptionellen Repressorprotein MetJ, der Transporteruntereinheit/der periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie, der tRNA-Pseudouridinsynthase, der tRNA-spezifischen Adenosindeaminase, dem universellen Stressprotein UP12, dem Yal049c-Protein, dem YCR059C-Protein, dem YEL005C-Protein, dem YER156C-Protein, dem Yfr042w-Protein, dem YGL045W-Protein und dem YOR024w-Protein, in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, und
(b) die Pflanzenzelle, eine Pflanze oder einen Teil davon zusammen mit nicht transformierten Pflanzen vom Wildtyp heranzieht,
c) durch Entzug von Wasser Wasserstress herbeiführt,
d) wenn die nicht transformierten Pflanzen vom Wildtyp sichtbare Verletzungssymptome zeigen, die Pflanzen mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp auswählt.

Gemäß einer Ausführungsform der Erfindung wird die erhöhte Resistenz gegen Wasserstressresistenz nach der folgenden Methode bestimmt und quantifiziert:
Transformierte Pflanzen werden einzeln in Töpfen in einer Wachstumskammer (York Industriekälte GmbH, Mannheim, Deutschland) kultiviert.
Die Keimung wird induziert. Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so werden die Samen 3 Tage lang bei 4°C im Dunkeln gehalten, um die Keimung zu induzieren. Anschließend werden die Bedingungen 3 Tage lang auf 20°C/6°C Tag-/Nachttemperatur mit einem 16/8h-Tag-Nacht-Zyklus bei 150 μE/m²s umgestellt. Anschließend werden die Pflanzen unter Standardwachstumsbedingungen herangezogen. Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so sind die Standardwachstumsbedingungen wie folgt: Photoperiode mit 16 h Licht und 8 h Dunkelheit, 20°C, 60% relative Feuchtigkeit, und eine Photonenflussdichte von 200 μE. Die Pflanzen werden herangezogen und kultiviert, bis sie Blätter entwickeln. Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so werden sie täglich gegossen, bis sie ungefähr 3 Wochen alt sind.
Zu diesem Zeitpunkt wurde Dürre durch Wasserentzug herbeigeführt.
Nachdem die nicht transformierten Pflanzen vom Wildtyp sichtbare Verletzungssymptome zeigen, wird mit der Auswertung begonnen, und die Pflanzen werden 5–6 aufeinanderfolgende Tage lang im Vergleich zu Pflanzen vom Wildtyp und Nachbarpflanzen auf Anzeichen von Dürresymptomen und Biomasseproduktion bonitiert.
Visuelle Verletzungssymptome sind eines oder eine beliebige Kombination von zwei, drei oder mehr der folgenden Merkmale:

a) Welken
b) Braunfärbung der Blätter
c) Abnahme des Turgordrucks, was ein Herunterhängen von Blättern bzw. Nadelstängeln und Blüten zur Folge hat,
d) Herunterhängen und/oder Abwerfen von Blättern oder Nadeln,
e) die Blätter sind grün, aber im Vergleich zu den Kontrollen leicht zum Boden hin abgewinkelt,
f) die Blattkanten haben begonnen, sich nach innen zu falten (einzudrehen),
g) vorzeitiges Abwerfen von Blättern oder Nadeln,
h) Chlorophyllverlust in Blättern oder Nadeln und/oder Gelbfärbung.

Gemäß einer Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle oder Pflanze oder eines Teils davon mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, bei dem man

(a) die Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Proteins, kodiert durch die wie in Tabelle I, Spalte 5 gezeigten Nukleinsäuresequenzen, in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt, und
(b) die Pflanzenzelle, eine Pflanze oder einen Teil davon unter Bedingungen wachsen lässt, die die Entwicklung einer Pflanze mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze von Wildtyp erlauben.

Dementsprechend betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, bei dem man

(a) eine oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: 2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase, 3-Desoxy-D-arabinoheptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase, 3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase, der Säureschockproteinvorstufe, Aspartatammoniaklyase, dem b0081-Protein, dem b0482-Protein, dem b0631-Protein, dem b0753-Protein, dem b0866-Protein, dem b1052-Protein, dem b1161-Protein, dem b1423-Protein, dem b1878-Protein, dem b2226-Protein, dem b2475-Protein, dem Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente), dem Checkpoint-Protein, CP4-57-Prophage/RNase LS, Dihydrouridinsynthase, dem Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators, der D-Xylosetransporteruntereinheit, gamma-Glu-Putrescinsynthase, dem Gluconattransporter, Glucose-1-phosphat-thymidylyltransferase, Glutamin-tRNA-synthetase, der glutathionabhängigen Oxidoreduktase, dem Glycin-Betain-Transporteruntereinheitprotein, Glykogensynthase, GTP-Cyclohydrolase I, dem Hitzeschockprotein, dem Hitzeschockprotein HtpX, Hämlyase (CcmH-Untereinheit), dem Hexuronattransporter, dem Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein, dem HyaA/HyaB-verarbeitenden Protein, dem inneren Membranprotein, der L-Arabinosetransporteruntereinheit, dem Lsm-(Like Sm)Protein, L-Threonin-3-dehydrogenase, Methylglyoxalsynthase, dem Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B), der N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS, NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N), dem Effluxsystem für neutrale Aminosäuren, Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase, Ornithindecarboxylase, Pantothenatkinase, Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A), dem Phosphattransporter, Phosphatidylglycerophosphatsyntheta se, Polyphosphatkinase, der kaliumtransportierenden ATPase (Untereinheit B), einer vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide, einem vorhergesagten Arginin/Ornithintransporter, einer vorhergesagten Hydrolase, einer vorhergesagten Kinase, einer vorhergesagten Ligase, einem vorhergesagten äußeren Membranlipoprotein, einer vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente), einem vorhergesagten Porin, vorhergesagten PTS-Enzymen (IIB-Komponente/IIC-Komponente), einem vorhergesagten Serintransporterprotein, einem vorhergesagten Transporterprotein, der Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit, dem Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten, dem die Ribonukleaseaktivität regulierenden Protein RraA, der sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL), dem Natrium/Protonen-Antiporter, dem Spleißfaktor, dem Threonin- und Homoserin-Effluxsystem, dem transkriptionellen Regulatorprotein, dem transkriptionellen Repressorprotein MetJ, der Transporteruntereinheit/der periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie, der tRNA-Pseudouridinsynthase, der tRNA-spezifischen Adenosindeaminase, dem universellen Stressprotein UP12, dem Yal049c-Protein, dem YCR059C-Protein, dem YEL005C-Protein, dem YER156C-Protein, dem Yfr042w-Protein, dem YGL045W-Protein und dem YOR024w-Protein, in dem Plastid einer Pflanzenzelle erhöht oder erzeugt, und
(b) die Pflanzenzelle unter Bedingungen wachsen lässt, die die Entwicklung einer Pflanze mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp erlauben.

(a) die Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Proteins, kodiert durch die wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7 gezeigten Nukleinsäuresequenzen, in dem Plastid einer Pflanzenzelle erhöht oder erzeugt, und
(b) die Pflanzenzelle unter Bedingungen wachsen lässt, die die Entwicklung einer Pflanze mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp erlauben.

Gemäß einer anderen Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle oder Pflanze oder eines Teils davon mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, bei dem man

(a) eine oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: 2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase, 3-Desoxy-D-arabinoheptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase, 3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase, der Säureschockproteinvorstufe, Aspartatammoniaklyase, dem b0081-Protein, dem b0482-Protein, dem b0631-Protein, dem b0753-Protein, dem b0866-Protein, dem b1052-Protein, dem b1161-Protein, dem b1423-Protein, dem b1878-Protein, dem b2226-Protein, dem b2475-Protein, dem Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente), dem Checkpoint-Protein, CP4-57-Prophage/RNase LS, Dihydrouridinsynthase, dem Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators, der D-Xylosetransporteruntereinheit, gamma-Glu-Putrescinsynthase, dem Gluconattransporter, Glucose-1-phosphat-thymidylyltransferase, Glutamin-tRNA-synthetase, der glutathionabhängigen Oxidoreduktase, dem Glycin-Betain-Transporteruntereinheitprotein, Glykogensynthase, GTP-Cyclohydrolase I, dem Hitzeschockprotein, dem Hitzeschockprotein HtpX, Hämlyase (CcmH-Untereinheit), dem Hexuronattransporter, dem Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein, dem HyaA/HyaB-verarbeitenden Protein, dem inneren Membranprotein, der L-Arabinosetransporteruntereinheit, dem Lsm-(Like Sm)Protein, L-Threonin-3-dehydrogenase, Methylglyoxalsynthase, dem Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B), der N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS, NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N), dem Effluxsystem für neutrale Aminosäuren, Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase, Ornithindecarboxylase, Pantothenatkinase, Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A), dem Phosphattransporter, Phosphatidylglycerophosphatsynthetase, Polyphosphatkinase, der kaliumtransportierenden ATPase (Untereinheit B), einer vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide, einem vorhergesagten Arginin/Ornithintransporter, einer vorhergesagten Hydrolase, einer vorhergesagten Kinase, einer vorhergesagten Ligase, einem vorhergesagten äußeren Membranlipoprotein, einer vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente), einem vorhergesagten Porin, vorhergesagten PTS-Enzymen (IIB-Komponente/IIC-Komponente), einem vorhergesagten Serintransporterprotein, einem vorhergesagten Transporterprotein, der Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit, dem Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten, dem die Ribonukleaseaktivität regulierenden Protein RraA, der sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL), dem Natrium/Protonen-Antiporter, dem Spleißfaktor, dem Threonin- und Homoserin-Effluxsystem, dem transkriptionellen Regulatorprotein, dem transkriptionellen Repressorprotein MetJ, der Transporteruntereinheit/der periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie, der tRNA-Pseudouridinsynthase, der tRNA-spezifischen Adenosindeaminase, dem universellen Stressprotein UP12, dem Yal049c-Protein, dem YCR059C-Protein, dem YEL005C-Protein, dem YER156C-Protein, dem Yfr042w-Protein, dem YGL045W-Protein und dem YOR024w-Protein, in einer Organelle einer Pflanzenzelle erhöht oder erzeugt oder
(b) die Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Proteins, kodiert durch die wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7 gezeigten Nukleinsäuresequenzen, die an eine für ein Transitpeptid kodierende Nukleinsäuresequenz gebunden sind, in einer Pflanzenzelle erhöht oder erzeugt; oder
(c) die Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Proteins, kodiert durch die wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7 gezeigten Nukleinsäuresequenzen, die an eine für eine Chloroplastenlokalisierungssequenz kodierende Nukleinsäuresequenz gebunden sind, in einer Pflanzenzelle erhöht oder erzeugt, und
(d) die Pflanzenzelle unter Bedingungen wachsen lässt, die die Entwicklung einer Pflanze mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp erlauben.

Gemäß einer anderen Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, bei dem man

(a) die Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Proteins, kodiert durch die wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7 gezeigten Nukleinsäuresequenzen, in einer Organelle einer Pflanzenzelle durch die Transformation der Organelle erhöht oder erzeugt, oder
(b) die Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Proteins, kodiert durch die wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7 gezeigten Nukleinsäuresequenzen, in dem Plastid einer Pflanze oder in einem oder mehreren Teilen davon durch die Transformation des Plastids erhöht oder erzeugt; und
(c) die Pflanzenzelle unter Bedingungen wachsen lässt, die die Entwicklung einer Pflanze mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp erlauben.

Im Prinzip kann die für ein Transitpeptid kodierende Nukleinsäuresequenz aus einem beliebigen Organismus wie Mikroorganismen wie Algen oder Pflanzen, die Plastide, vorzugsweise Chloroplasten, enthalten, isoliert werden. Bei einem ”Transitpeptid” handelt es sich um eine Aminosäuresequenz, deren kodierende Nukleinsäuresequenz zusammen mit dem entsprechenden Strukturgen translatiert wird. Dies bedeutet, dass das Transitpeptid ein integraler Teil des translatierten Proteins ist und eine aminoterminale Verlängerung des Proteins bildet. Beide werden als sogenanntes ”Präprotein” translatiert. Im Allgemeinen wird das Transitpeptid während oder unmittelbar nach dem Importieren des Proteins in die korrekte Zellorganelle wie z. B. ein Plastid vom Präprotein abgespalten, wodurch man das reife Protein erhält. Das Transitpeptid sorgt für die korrekte Lokalisierung des reifen Proteins, indem es den Transport des Proteins durch intrazelluläre Membranen vermittelt. Bevorzugte für ein Transitpeptid kodierende Nukleinsäuresequenzen stammen aus einer Nukleinsäuresequenz, die für ein Protein kodiert, welches letztlich im Plastid residiert und aus einem Organismus ausgewählt aus der aus den Gattungen
Acetabularia, Arabidopsis, Brassica, Capsicum, Chlamydomonas, Cururbita, Dunaliella, Euglena, Flaveria, Glycine, Helianthus, Hordeum, Lemna, Lolium, Lycopersion, Malus, Medicago, Mesembryanthemum, Nicotiana, Oenotherea, Oryza, Petunia, Phaseolus, Physcomitrella, Pinus, Pisum, Raphanus, Silene, Sinapis, Solanum, Spinacea, Stevia, Synechococcus, Triticum und Zea bestehenden Gruppe stammt.
Vorteilhaft sind solche Transitpeptide, die im erfindungsgemäßen Verfahren förderlich zur Anwendung gelangen, von einer Nukleinsäuresequenz abgeleitet, die für ein Protein, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus
Ribulosebisphosphatcarboxylase/oxygenase, 5-Enolpyruvylshikimate-3-phosphatsynthase, Acetolactatsynthase, dem ribosomalen Chloroplastenprotein CS17, dem Cs-Protein, Ferredoxin, Plastocyanin, Ribulosebisphosphatcarboxylaseactivase, Tryptophansynthase, dem Acylträgerprotein, dem Chaperonin-60 aus Plastiden, Cytochrom c₅₅₂, dem 22-kDA Hitzeschockprotein, dem 33-kDa Oxygen-Evolving Enhancer Protein 1, der γ-Untereinheit von ATP-Synthase, der δ-Untereinheit von ATP-Synthase, dem chlorophyll-a/b-bindenden Protein II-1, dem Oxygen-Evolving Enhancer Protein 2, dem Oxygen-Evolving Enhancer Protein 3, dem Photosystem I: P21, dem Photosystem I: P28, dem Photosystem I: P30, dem Photosystem I: P35, dem Photosystem I: P37, Glycerin-3-phosphatacyltransferasen, dem chlorophyll-a/b-bindenden Protein, dem CAB2-Protein, Hydroxymethylbilansynthase, Pyruvatorthophosphatdikinase, dem CAB3-Protein, dem Ferritin aus Plastiden, Ferritin, dem Early Light-Inducible Protein, Glutamat-1-semialdehydaminotransferase, Protochlorophyllidreduktase, der stärkekorngebundenen Amylasesynthase, dem lichtsammelnden chlorophyll-a/b-bindenden Protein des Photosystems II, dem Majorpollenallergen Lol p 5a, ClpB ATP-abhängigen Protease aus Plastiden, Superoxiddismutase, Ferredoxin-NADP-oxidoreduktase, dem 28-kDa Ribonukleoprotein, dem 31-kDa Ribonukleoprotein, dem 33-kDa Ribonukleoprotein, Acetolactatsynthase, der CF₀-Untereinheit 1 der ATP-Synthase, der CF₀-Untereinheit 2 der ATP-Synthase, der CF₀-Untereinheit 3 der ATP-Synthase, der CF₀-Untereinheit 4 der ATP-Synthase, Cytochrom f, ADP- Glucosepyrophosphorylase, Glutaminsynthase, Glutaminsynthase 2, Carboanhydrase, dem GapA-Protein, dem Hitzeschockprotein hsp21, dem Phosphattranslokator, der ClpA ATP-abhängigen Protease aus Plastiden, dem ribosomalen Protein CL24 aus Plastiden, dem ribosomalen Protein CL9 aus Plastiden, dem ribosomalen Protein PsCL18 aus Plastiden, dem ribosomalen Protein PsCL25 aus Plastiden, DAHP-Synthase, Stärkephosphorylase, dem Acylträgerprotein II aus Wurzeln, Betainaldehyddehydrogenase, dem GapB-Protein, Glutaminsynthetase 2, Phosphoribulokinase, Nitritreduktase, dem ribosomalen Protein L12, dem ribosomalen Protein L13, dem ribosomalen Protein L21, dem ribosomalen Protein L35, dem ribosomalen Protein L40, dem Triosephosphat-3-phosphoglyeratphosphattranslokator, der ferredoxinabhängigen Glutamatsynthase, Glyceraldehyd-3-phosphatdehydrogenase, der NADP-abhängigen Malatdecarboxylase und NADP-Malatdehydrogenase, kodiert.
Besonders bevorzugt leitet sich die für ein Transitpeptid kodierende Nukleinsäuresequenz von einer Nukleinsäuresequenz ab, die für ein Protein kodiert, das letztlich im Plastid residiert und aus einem Organismus, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus den Spezies:
Acetabularia mediterranes, Arabidopsis thaliana, Brassica campestris, Brassica napus, Capsicum annuum, Chlamydomonas reinhardtii, Cururbita moschata, Dunaliella salina, Dunaliella tertiolecta, Euglena gracilis, Flaveria trinervia, Glycine max, Helianthus annuus, Hordeum vulgare, Lemna gibba, Lolium perenne, Lycopersion esculentum, Malus domestica, Medicago falcata, Medicago sativa, Mesembryanthemum crystallinum, Nicotiana plumbaginifolia, Nicotiana sylvestris, Nicotiana tabacum, Oenotherea hookeri, Oryza sativa, Petunia hybrida, Phaseolus vulgaris, Physcomitrella patens, Pinus tunbergii, Pisum sativum, Raphanus sativus, Silene pratensis, Sinapis alba, Solanum tuberosum, Spinacea oleracea, Stevia rebaudiana, Synechococcus, Synechocystis, Triticum aestivum und Zea mays, stammt.
Noch mehr bevorzugte Nukleinsäuresequenzen sind die für die von Heijne et al. [Plant Molecular Biology Reporter, Band 9 (2), 1991: 104–126] offenbarten Transitpeptide kodierenden, die hiermit durch Verweis Bestandteil der vorliegenden Erfindung werden. In Tabelle V sind einige Beispiele für die von Heijne et al. offenbarten Transitpeptidsequenzen gezeigt. Gemäß der Offenbarung der Erfindung, insbesondere in den Beispielen, ist es dem Fachmann möglich, andere von Heijne et al. offenbarte Nukleinsäuresequenzen mit den in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten Nukleinsäuresequenzen in Verbindung zu setzen. Die am meisten bevorzugten für Transitpeptide kodierenden Nukleinsäuresequenzen leiten sich von der Gattung Spinacia ab, wie das Chlorplast 30S-ribosomale Protein PSrp-1, das Acylträgerprotein II aus Wurzeln, das Acylträgerprotein, die γ-Untereinheit der ATP-Synthase, die δ-Untereinheit der ATP-Synthase, Cytochrom f, Ferredoxin I, Ferredoxin-NADP-oxidoreduktase (= FNR), Nitritreduktase, Phosphoribulokinase, Plastocyanin oder Carboanhydrase. Dem Fachmann wird bewusst sein, dass sich verschiedene andere für Transitproteine kodierende Nukleinsäuresequenzen leicht aus in Plastiden befindlichen Proteinen, die als Vorstufen von nukleären Genen exprimiert werden und dann in die Plastide wandern, isolieren lassen. Solche für Transitproteine kodierende Sequenzen lassen sich für die Konstruktion anderer Expressionskonstrukte verwenden. Bei den im erfindungsgemäßen Verfahren vorteilhaft verwendeten Transitpeptiden, die zu den erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen und Proteinen zählen, haben typischerweise eine Länge von 20 bis 120 Aminosäuren, vorzugsweise 25 bis 110, 30 bis 100 oder 35 bis 90 Aminosäuren, besonders bevorzugt 40 bis 85 Aminosäuren und ganz besonders bevorzugt 45 bis 80 Aminosäuren und wirken posttranslational, indem sie das Protein zum Plastid, vorzugsweise dem Chloroplast, dirigieren. Die für solche Transitpeptide kodierenden Nukleinsäuresequenzen befinden sich upstream von der Nukleinsäuresequenz, die für das reife Protein kodiert. Für die korrekte molekulare Anbindung der für das Transitpeptid kodierenden Nukleinsäure an die für das Targetprotein kodierende Nukleinsäure ist es manchmal erforderlich, zusätzliche Basenpaare an der benachbarten Position einzuführen, die Sequenzen bilden, die von Restriktionsenzymen erkannt werden, was für die molekulare Anbindung der verschiedenen Nukleinsäuremoleküle von Nutzen ist. Diese Vorgehensweise kann dazu führen, dass am N-Terminus des reifen importierten Proteins einige wenige zusätzliche Aminosäuren vorhanden sind, die gewöhnlich und vorzugsweise die Funktion des Proteins nicht beeinträchtigen. In jedem Fall sind die zusätzlichen Basenpaare an der angrenzenden Position, die Sequenzen bilden, die von Restriktionsenzymen erkannt werden, mit Vorsicht auszuwählen, um die Bildung von Stoppkodons oder Kodons, die für Aminosäuren mit einem starken Einfluss auf die Proteinfaltung wie z. B. Prolin, kodieren, zu vermeiden. Vorzugsweise kodieren diese zusätzlichen Kodons für kleine, strukturell flexible Aminosäuren wie Glycin oder Alanin.
Wie obenerwähnt können die für die wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Proteine und ihre wie in Tabelle I, Spalte 5 und 7 offenbarten Homologa kodierenden Nukleinsäuresequenzen mit einer Nukleinsäuresequenz verbunden werden, die für ein Transitpeptid kodiert. Diese für ein Transitpeptid kodierende Nukleinsäuresequenz sorgt für den Transport des Proteins zum Plastid. Die Nukleinsäuresequenz des zu exprimierenden Gens und die für das Transitpeptid kodierende Nukleinsäuresequenz sind operativ miteinander verbunden. Das Transitpeptid ist daher im Leserahmen an die für die wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Proteine und ihre wie in Tabelle I, Spalte 5 und 7 offenbarten Homologa kodierende Nukleinsäuresequenz kondensiert.
Erfindungsgemäß steht der Ausdruck ”Organelle” zum Beispiel für ”Mitochondrien” oder vorzugsweise ”Plastid” (in der gesamten Erfindung schließt der Plural den Singular mit ein und umgekehrt). Erfindungsgemäß soll der Ausdruck ”Plastid” verschiedene Formen an Plastiden mit umfassen, einschließlich Proplastiden, Chloroplasten, Chromoplasten, Gerontoplasten, Leukoplasten, Amyloplasten, Elaioplasten und Etioplasten, vorzugsweise Chloroplasten. Alle haben als gemeinsamen Vorfahren die obenerwähnten Proplasten.
Andere Transitpeptide wurden von Schmidt et al. [J. Biol. Chem., Band 268, Nr. 36, 1993: 27447–27457], Della-Cioppa et al. [Plant. Physiol. 84, 1987: 965–968], de Castro Silva Filho et al. [Plant Mol. Biol., 30, 1996: 769–780], Zhao et al. [J. Biol. Chem. Band 270, Nr. 11, 1995: 6081–6087], Römer et al. [Biochem. Biophys. Res. Commun., Band 196, Nr. 3, 1993: 1414–1421], Keegstra et al. [Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol., 40, 1989: 471–501], Lubben et al. [Photosynthesis Res., 17, 1988: 173–194] und Lawrence et al. [J. Biol. Chem., Band 272, Nr. 33, 1997: 20357–20363] offenbart. Ein allgemeiner Übersichtsartikel über Targeting wurde von Kermode Allison R. in Critical Reviews in Plant Science 15 (4): 285–423 (1996) unter dem Titel "Mechanisms of Intracellular Protein Transport and Targeting in Plant Cells" veröffentlicht.
Bevorzugte Transitpeptidsequenzen, die beim erfindungsgemäßen Verfahren zur Anwendung kommen und die zu den erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen zählen, sind im Allgemeinen reich an hydroxylierten Aminosäureresten (Serin und Threonin), wobei diese beiden Reste im Allgemeinen 20–35% des Ganzen ausmachen. Sie haben häufig eine aminoterminale Region ohne Gly und Pro und ohne geladene Reste. Weiterhin weisen sie eine Reihe kleiner hydrophober Aminosäuren wie Valin und Alanin auf, und im Allgemeinen fehlen saure Aminosäuren. Darüber hinaus haben sie im Allgemeinen eine mittlere Region, die reich an Ser, Thr, Lys und Arg ist. Insgesamt haben sie sehr häufig eine positive Nettoladung.
Alternativ dazu können für die Transitpeptide kodierende Nukleinsäuresequenzen entweder teilweise oder ganz chemisch synthetisiert werden, gemäß der Struktur von im Stand der Technik offenbarten Transitpeptidsequenzen. Diese natürlichen oder chemisch synthetisierten Sequenzen können direkt oder über eine Linker-Nukleinsäuresequenz, die typischerweise eine Länge von weniger als 500 Basenpaaren, vorzugsweise weniger als 450, 400, 350, 300, 250 oder 200 Basenpaaren, besonders bevorzugt weniger als 150, 100, 90, 80, 70, 60, 50, 40 oder 30 Basenpaaren und ganz besonders bevorzugt weniger als 25, 20, 15, 12, 9, 6 oder 3 Basenpaaren aufweist und sich im Leserahmen mit der kodierenden Sequenz befindet, an die für das reife Protein kodierenden Sequenzen gebunden werden. Weiterhin bevorzugte, für Transitpeptide kodierende Nukleinsäuresequenzen können Sequenzen umfassen, die aus mehr als einer biologischen und/oder chemischen Quelle stammen, und können eine Nukleinsäuresequenz einschließen, die sich von der aminoterminalen Region des reifen Proteins ableitet, das in seinem nativen Zustand an das Transitpeptid gebunden ist. Bei einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung hat diese aminoterminale Region des reifen Proteins typischerweise eine Länge von weniger als 150 Aminosäuren, vorzugsweise weniger als 140, 130, 120, 110, 100 oder 90 Aminosäuren, besonders bevorzugt weniger als 80, 70, 60, 50, 40, 35, 30, 25 oder 20 Aminosäuren und ganz besonders bevorzugt weniger als 19, 18, 17, 16, 15, 14, 13, 12, 11 oder 10 Aminosäuren. Es sind jedoch auch noch kürzere oder längere Abschnitte möglich. Darüber hinaus können auch Targetsequenzen, die den Transport von Proteinen zu anderen Zellkompartimenten wie der Vakuole, dem endoplasmischen Retikulum, dem Golgi-Komplex, Glyoxysomen, Peroxisomen oder Mitochondrien vermitteln, Teil der erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenz sein. Bei den aus diesen erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen translatierten Proteinen handelt es sich um eine Art von Fusionsproteinen, was bedeutet, dass die Nukleinsäuresequenzen, die für das Transitpeptid, zum Beispiel eines der in Tabelle V gezeigten, vorzugsweise das letzte der Tabelle, kodieren, mit den in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten Nukleinsäuresequenzen verbunden sind. Dem Fachmann ist es möglich, diese Sequenzen funktionell zu verbinden. Vorteilhafterweise wird der Transitpeptidteil während des Transports, vorzugsweise in die Plastiden, von dem in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigten Teil des Proteins abgespalten. Alle der in der letzten Zeile der Tabelle V gezeigten Produkte der Spaltung des bevorzugten Transitpeptids haben vorzugsweise die N-terminalen Aminosäuresequenzen QIA CSS oder QIA EFQLTT vor dem Start-Methionin des in Tabelle II, Spalte 5 und 7 erwähnten Proteins. Es können sich auch andere kurze Aminosäuresequenzen mit einem Bereich von 1 bis 20 Aminosäuren, vorzugsweise 2 bis 15 Aminosäuren, besonders bevorzugt 3 bis 10 Aminosäuren, ganz besonders bevorzugt 4 bis 8 Aminosäuren, vor dem Start-Methionin des in Tabelle II, Spalte 5 und 7 erwähnten Proteins befinden. Bei der Aminosäuresequenz QIA CSS stammen die drei Aminosäuren vor dem Start-Methionin aus der LIC-Kassette (LIC = ligatation independent cloning). Diese kurze Aminosäuresequenz wird für die Expression von E. coli-Genen bevorzugt. Bei der Aminosäuresequenz QIA EFQLTT stammen die sechs Aminosäuren vor dem Start-Methionin aus der LIC-Kassette. Diese kurze Aminosäuresequenz wird für die Expression von S. cerevisiae-Genen bevorzugt. Dem Fachmann ist bekannt, dass sich auch andere kurze Sequenzen für die Expression der in Tabelle I, Spalte 5 und 7 erwähnten Gene eignen. Weiterhin ist sich der Fachmann der Tatsache bewusst, dass es bei der Expression der Gene dieser kurzen Sequenzen nicht bedarf.
Tabelle V: Beispiele für von Heijne et al. offenbarte Transitpeptide
Alternativ zum Targeting der in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigten Sequenzen, vorzugsweise von Sequenzen, die allgemein im Kern kodiert sind mit Hilfe der zum Beispiel in Tabelle V erwähnten Targetingsequenzen alleine oder in Kombination mit anderen Targetingsequenzen, vorzugsweise in die Plastide, können die erfindungsgemäßen Nukleinsäuren direkt in das Plastidgenom eingeführt werden. Bei einer bevorzugten Ausführungsform werden die in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten Nukleinsäuresequenzen daher direkt in Plastide eingeführt und dort exprimiert.
Im Rahmen der vorliegenden Beschreibung bedeutet der Ausdruck ”eingeführt” das Einführen einer Nukleinsäuresequenz in den Organismus mittels einer ”Transfektion”, ”Transduktion” oder vorzugsweise durch ”Transformation”.
Ein Plastid wie z. B. ein Chloroplast wurde durch eine exogene (vorzugsweise fremde) Nukleinsäuresequenz ”transformiert”, wenn die Nukleinsäuresequenz in das Plastid eingeführt wurde, was bedeutet, dass diese Sequenz die Membran bzw. die Membranen des Plastids durchdrungen hat. Die fremde DNA kann in die das Genom des Plastids bildende Plastid-DNA integriert sein (kovalent damit verbunden sein) oder nicht integriert bleiben (z. B. indem sie einen Chloroplasten-Replikationsursprung einschließen). ”Stabil” integrierte DNA-Sequenzen sind die, die über Plastidreplikation weitervererbt werden, wodurch neue Plastide mit den Merkmalen der integrierten DNA-Sequenz an die Nachkommenschaft weitergegeben werden.
Für die Expression ist der Fachmann mit verschiedenen Methoden zur Einführung der Nukleinsäuresequenzen in verschiedene Organellen wie die bevorzugten Plastide vertraut. Solche Methoden wurden zum Beispiel von Pal Maiga (Annu. Rev. Plant Biol., 2004, 55: 289–313), Thomas Evans ( WO 2004/040973 ), Kevin E. McBride et al. ( US 5,455,818 ), Henry Daniell et al. ( US 5,932,479 und US 5,693,507 ) und Jeffrey M. Straub et al. ( US 6,781,033 ) offenbart. Eine bevorzugte Methode ist die Transformation von aus Mikrosporen gewonnenem Hypokotyl- oder Kotyledongewebe (die grün sind und zahlreiche Plastide enthalten) Blattgewebe und die anschließende Regeneration von Sprossen aus diesem transformierten Pflanzenmaterial auf einem selektiven Medium. Als Methoden zur Transformation sind die Bombardierung des Pflanzenmaterials oder der Einsatz von unabhängig replizierenden Shuttle-Vektoren dem Fachmann gut bekannt. Eine durch PEG vermittelte Transformation der Plastide oder eine Agrobacterium-Transformation mit binären Vektoren ist jedoch ebenfalls möglich. Nützliche Marker für die Transformation von Plastiden sind positive Selektionsmarker, zum Beispiel die Gene für Chloramphenicol-, Streptomycin-, Kanamycin-, Neomycin-, Amikamycin-, Spectinomycin-, Triazin- und/oder Lincomycinresistenz. Für eine weitere Selektion eignen sich als zusätzliche Marker in der Literatur häufig als sekundäre Marker angeführte Gene, die für eine Resistenz gegen Herbizide wie Phosphinothricin (= Glufosinat, BASTA^TM, Liberty^TM, kodiert durch das bar-Gen), Glyphosat (= N-(Phosphonomethyl)glycin, Roundup Ready^TM, kodiert durch das 5-Enolpyruvylshikimat-3-phosphatsynthasegen = epsps), Sulfonylharnstoff (= Staple^TM kodiert durch das Acetolactatsynthasegen), imidazolinon [= IMI, Imazethapyr, Imazamox, Clearfield^TM, kodiert durch das Acetohydroxysäuresynthasegen (AHAS-Gen), das auch als Acetolactatsynthasegen (ALS-Gen) bekannt ist], oder Bromoxynil (= Buctril^TM kodiert durch das oxy-Gen) kodieren, oder Gene, die für Antibiotika wie Hygromycin oder G418 kodieren. Solche sekundären Marker eignen sich in den Fällen, bei denen die meisten Genomkopien transformiert sind. Darüber hinaus sind auch negative Selektionsmarker wie die bakterielle Cytosindeaminase (kodiert durch das codA-Gen) für die Transformation von Plastiden geeignet.
Um die Möglichkeiten zur Identifizierung von Transformanten zu erhöhen, ist es außerdem wünschenswert, Reportergene zu verwenden, bei denen es sich nicht um die obenerwähnten Resistenzgene handelt, oder diese zusätzlich zu diesen Genen zu verwenden. Reportergene sind zum Beispiel die Gene für β-Galactosidase, β-Glucuronidase (GUS), alkalische Phosphatase und/oder für das grün fluoreszierende Protein (green-fluorescent protein, GFP).
Bei dem erfindungsgemäßen Verfahren ist es von großem Vorteil, dass durch die Transformierung der Plastide der spezifische Transgenfluss zwischen Arten blockiert ist, da viele Arten wie Mais, Baumwolle und Reis eine streng maternale Vererbung von Plastiden aufweisen. Dadurch, dass man die in Tabelle I, Spalte 5 und 7 angeführten Gene oder aktive Fragmente davon in die Plastide von Pflanzen gibt, kommen diese Gene nicht in den Pollen dieser Pflanzen vor.
Eine weitere bevorzugte Ausführungsform der Erfindung betrifft die Verwendung von sogenannten ”Chloroplastlokalisierungssequenzen”, bei denen eine erste RNA-Sequenz bzw. ein erstes RNA-Molekül dazu fähig ist, eine zweite RNA-Sequenz wie z. B. eine von den in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten Sequenzen transkribierte RNA-Sequenz oder eine für ein wie in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigtes Protein kodierende Sequenz von einer externen Umgebung in eine Zelle oder von außerhalb eines Plastids in einen Chloroplast zu transportieren bzw. zu begleiten (”chaperoning”). Gemäß einer Ausführungsform ist das Chloroplastlokalisierungssignal im Wesentlichen ähnlich oder komplementär zu einer vollständigen bzw. intakten Viroidsequenz. Das Chloroplastlokalisierungssignal kann durch eine DNA-Sequenz kodiert sein, die in die Chloroplastlokalisierung-RNA transkribiert wird. Der Ausdruck ”Viroid” bezieht sich auf ein natürlich vorkommendes einzelsträngiges RNA-Molekül (Flores, C R Acad Sci III. 2001 Oct; 324(10): 943–52). Viroide enthalten in der Regel etwa 200–500 Nukleotide und liegen im Allgemeinen als kreisförmige Moleküle vor. Beispiele für Viroide, die Chloroplastlokalisierungssignale enthalten, schließen ASBVd, PLMVd, CChMVd und ELVd ein, sind jedoch nicht hierauf beschränkt. Die Viroidsequenz oder ein funktioneller Teil davon kann so mit den in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten Sequenzen oder einer für ein wie in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigtes Protein kodierenden Sequenz kondensiert sein, dass die Viroidsequenz eine aus einer der wie in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten Sequenzen oder einer für ein wie in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigtes Protein kodierenden Sequenz transkribierte Sequenz in die Chloroplasten transportiert. Bei einer bevorzugten Ausführungsform verwendet man ein modifiziertes ASBVd (Navarro et al., Virology. 1. März 2000; 268(1): 218–25).
Gemäß einer weiteren besonderen Ausführungsform wird das in den Plastiden zu exprimierende Protein, wie z. B. eines der in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigten Proteine, durch verschiedene Nukleinsäuren kodiert. Eine solche Methode ist in WO 2004/040973 , die hiermit durch Verweis Bestandteil der vorliegenden Anmeldung wird, offenbart. WO 2004/040973 lehrt eine Methode, die die Translokation einer einem Gen oder Genfragment entsprechenden RNA in das Chloroplast mittels einer Chloroplastlokalisierungssequenz betrifft. Die Gene, die in der Pflanze oder den Pflanzenzellen exprimiert werden sollen, werden in Nukleinsäurefragmente gespalten, die in verschiedene Kompartimente in der Pflanze, z. B. den Kern, die Plastiden und/oder die Mitochondrien, eingeführt werden. Zusätzlich werden Pflanzenzellen beschrieben, bei denen der Chloroplast ein Ribozym enthält, das an einem Ende mit einer RNA fusioniert ist, die für ein Fragment eines im erfindungsgemäßen Verfahren verwendeten Proteins kodiert, so dass das Ribozym die translozierte Fusions-RNA zu der für das Genfragment kodierenden RNA trans-spleißen kann, zur Bildung und je nach Fall Wiedervereinigung der Nukleinsäurefragmente zu einer intakten, für ein funktionelles, zum Beispiel wie in Tabelle II, Spalte 5 und 7 offenbartes Protein kodierenden mRNA.
Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung werden die wie in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten, im erfindungsgemäßen Verfahren eingesetz ten Nukleinsäuresequenzen in Plastide transformiert, die metabolisch aktiv sind. Diese Plastide sollten vorzugsweise in der betreffenden Pflanze bzw. im betreffenden Pflanzengewebe, ganz besonders bevorzugt in den in grünem Pflanzengewebe wie Blättern oder Kotyledonen oder in Samen anzutreffenden Chloroplasten, eine hohe Kopienzahl aufrechterhalten.
Um eine gute Expression in den Plastiden zu erzielen, werden die wie in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten Nukleinsäuresequenzen vorzugsweise unter Verwendung eines Promotors und eines Terminators, die in Plastiden aktiv sind, bevorzugt eines Chloroplastenpromotors, in eine Expressionskassette eingeführt. Beispiele für solche Promotoren schließen den psbA-Promotor aus dem Gen von Spinat oder Erbse, den rbcL-Promotor und den atpB-Promotor aus Mais ein.
Für die Zwecke der Beschreibung der vorliegenden Erfindung sind die Ausdrücke ”cytoplasmisch” und ”nicht gezielt” austauschbar und sollen bedeuten, dass die erfindungsgemäße Nukleinsäure ohne Zusatz einer nicht-natürlichen, für ein Transitpeptid kodierenden Sequenz exprimiert wird. Eine nicht-natürliche, für ein Transitpeptid kodierende Sequenz ist eine Sequenz, die nicht ein natürlicher Teil der erfindungsgemäßen Nukleinsäure, z. B. der in Tabelle I Spalte 5 oder 7 gezeigten Nukleinsäuren, ist, sondern vielmehr durch Schritte molekularer Manipulation wie zum Beispiel in den Beispielen unter ”plastid targeted expression” beschrieben angefügt wurde. Die Ausdrücke ”cytoplasmisch” und ”nicht gezielt” sollen daher eine gezielte Lokalisation in einem Zellkompartment für die Produkte der erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen aufgrund der Eigenschaften ihrer natürlich vorkommenden Sequenz vor dem Hintergrund des transgenen Organismus nicht ausschließen. Die subzelluläre Lokation des von den angefügten Sequenzen abgeleiteten reifen Polypeptids lässt sich von einem Fachman für den Organismus (die Pflanze) unter Anwendung von Softwareprogrammen wie TargetP (Emanuelsson et al., (2000), Predicting subcellular localization of proteins based on their N-terminal amino acid sequence., J. Mol. Biol. 300, 1005–1016.), ChloroP (Emanuelsson et al. (1999), ChloroP, a neural network-based method for predicting chloroplast transit peptides and their cleavage sites., Protein Science, 8: 978–984) oder anderen prädiktiven Softwareprogrammen (Emanuelsson et al. (2007), Locating proteins in the cell using TargetP, SignalP, and related tools., Nature Protocols 2, 953–971) vorhersagen.
Umfasst/umfassend und grammatikalische Variationen davon sind, wenn sie in der vorliegenden Beschreibung verwendet werden, so zu verstehen, dass sie das Vorhandensein von angegebenen Merkmalen, Integern, Schritten oder Komponenten oder Gruppen davon spezifizieren, jedoch das Verhandensein oder den Zusatz eines oder mehrerer anderer Merkmale, Integer, Schritte, Komponenten oder Gruppen davon nicht ausschließen.
Gemäß der Erfindung bezieht sich der Ausdruck ”Pflanzenzelle” bzw. der Ausdruck ”Organismus”, so wie er hier verstanden wird, immer auf eine Pflanzenzelle oder eine Organelle davon, vorzugsweise ein Plastid, besonders bevorzugt einen Chloroplasten.
So, wie der Begriff hier verwendet wird, soll ”Pflanze” nicht nur eine ganze Pflanze sondern auch Teile davon einschließen, d. h. eine oder mehrere Zellen und Gewebe einschließlich zum Beispiel Blättern, Stängeln, Sprossen, Wurzeln, Blüten, Früchten und Samen.
Überraschenderweise wurde gefunden, dass die transgene Expression des wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Saccaromyces cerevisiae-Proteins und/oder die transgene Expression des wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten E. coli-Proteins in einer Pflanze und/oder die transgene Expression des wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Synechocystis sp.-Proteins einer Pflanze wie zum Beispiel Arabidopsis thaliana transgen eine Pflanzenzelle, eine Pflanze oder einen Teil davon mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 38 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 39 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 38 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 39 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”b0081-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 54 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 55 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 54 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 55 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Transporteruntereinheit/periplasmatische Bindungskomponente der ABC-Superfamilie” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 70 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 71 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 70 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 71 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”b0482-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 89 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 90 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 89 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 90 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”universelles Stressprotein UP12” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 143 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 144 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 143 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 144 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”transkriptionelles Regulatorprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 162 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 163 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 162 beziehungsweise der Polypeptid- SEQ ID NO.: 163 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”b0631-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 213 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 214 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 213 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 214 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”kaliumtransportierende ATPase (Untereinheit B)” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 358 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 359 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 358 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 359 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”b0753-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 367 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 368 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 367 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 368 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Threonin- und Homoserin-Effluxsystem” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 420 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 421 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 420 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 421 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”vorhergesagtes Transporterprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 455 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 456 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 455 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 456 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”b0866-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 535 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 536 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 535 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 536 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Methylglyoxalsynthase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 618 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 619 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 618 beziehungswei se der Polypeptid-SEQ ID NO.: 619 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”HyaA/HyaB-verarbeitendes Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 671 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 672 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 671 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 672 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”vorhergesagte Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente)” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 764 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 765 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 764 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 765 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”b1052-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 768 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 769 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, 11 oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 768 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 769 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 907 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 908 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 907 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 908 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”b1161-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 927 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 928 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 927 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 928 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Natrium/Protonen-Antiporter” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1009 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1010 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 1009 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1010 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”vorhergesagte Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1154 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1155 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 1154 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1155 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”vorhergesagte Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1308 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1309 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 1308 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1309 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”b1423-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1368 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1369 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 1368 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1369 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Säureschockproteinvorstufe” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1374 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1375 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 1374 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1375 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”vorhergesagter Arginin/Ornithintransporter” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1507 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1508 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 1507 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1508 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1953 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1954 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 1953 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1954 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”N,N'-diacetylchitobiosespezifische Enzym-IIA-Komponente von PTS” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2156 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2157 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 2156 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2157 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Effluxsystem für neutrale Aminosäuren” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2195 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2196 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 2195 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2196 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”b1878-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2219 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2220 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 2219 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2220 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”L-Arabinosetransporteruntereinheit” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls. oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2277 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2278 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 2277 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2278 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Phosphatidylglycerophosphatsynthetase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2470 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2471 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 2470 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2471 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopo lysaccharidketten” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2493 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2494 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 2493 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2494 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Glucose-1-phosphatthymidylyltransferase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2627 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2628 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 2627 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2628 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B)” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2858 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2859 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 2858 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2859 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”GTP-Cyclohydrolase I” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2942 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2943 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 2942 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2943 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Hämlyase (CcmH-Untereinheit)” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2965 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2966 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 2965 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2966 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”b2226-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2981 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2982 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 2981 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2982 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Histidin/Lysin/Arginin/Ornithintransporteruntereinheitprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3130 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3131 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremole kül-SEQ ID NO.: 3130 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3131 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL)” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3216 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3217 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 3216 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3217 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”b2475-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3335 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3336 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in den jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 3335 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3336 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N)” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3401 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3402 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in den jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 3401 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3402 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzen zelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3590 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3591 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 3590 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3591 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”tRNA-spezifische Adenosindeaminase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3831 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3832 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 3831 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3832 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”vorhergesagte äußeres Membranlipoprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3857 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3858 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 3857 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3858 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”CP4-57-Prophage/RNase IS” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3861 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3862 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 3861 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3862 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Glycin-Betain-Transporteruntereinheitsprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4022 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4023 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 4022 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4023 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifisches PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente)” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4059 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4060 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 4059 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4060 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”vorhergesagte Kinase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4076 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4077 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 4076 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4077 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”tRNA-Pseudouridinsynthase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4157 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4158 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 4157 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4158 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”vorhergesagte Ligase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4260 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4261 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 4260 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4261 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Ornithindecarboxylase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4350 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4351 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 4350 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4351 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Phosphattransporter” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4350 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4351 er höht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 4350 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4351 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Phosphattransporter” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4459 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4460 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 4459 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4460 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Hexuronattransporter” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4505 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4506 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 4505 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4506 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A)” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4640 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4641 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 4640 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4641 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Glykogensynthase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4806 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4807 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 4806 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4807 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”D-Xylosetransporteruntereinheit” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5124 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5125 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 5124 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5125 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”L-Threonin-3-dehydrogenase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5124 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5125 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 5124 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5125 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”L-Threonin-3-dehydrogenase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5417 beziehungsweise der Poly peptid-SEQ ID NO.: 5418 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 5417 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5418 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”vorhergesagte Hydrolase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5495 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5496 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 5495 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5496 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”vorhergesagte PTS-Enzyme (IIB-Komponente/IIC-Komponente)” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5585 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5586 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 5585 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5586 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Ribonukleaseaktivität regulierendes Protein RraA” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5800 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5801 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 5800 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5801 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”transkriptionelles Repressorprotein MetJ” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5850 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5851 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 5850 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5851 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Pantothenatkinase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5992 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5993 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 5992 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5993 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Hitzeschockprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5999 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 6000 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 5999 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 6000 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”vorhergesagtes Porin” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12- Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6056 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 6057 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 6056 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 6057 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Aspartatammoniaklyase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6500 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 6501 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 6500 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 6501 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Synechocystis sp. PCC 6803-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6542 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 6543 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 6542 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 6543 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Polyphosphatkinase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Saccharomyces cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6823 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 6824 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 6823 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 6824 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Yal049c-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Saccharomyces cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6870 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 6871 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 6870 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 6871 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”YCR059C-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Saccharomyces cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6910 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 6911 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 6910 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 6911 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Saccharomyces cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7261 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7262 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 7261 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7262 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”YEL005C-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Saccharomyces cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7265 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7266 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 7265 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7266 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Lsm-(Like Sm) Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Saccharomyces cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7301 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7302 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 7301 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7302 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”YER156C-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Saccharomyces cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7384 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7385 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 7384 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7385 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Checkpoint-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Saccharomyces cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7407 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7408 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 7407 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7408 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”YGL045W-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Saccharomyces cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7429 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7430 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 7429 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7430 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Saccharomyces cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7558 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7559 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 7558 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7559 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Dihydrouridinsynthase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Saccharomyces cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7606 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7607 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 7606 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7607 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”YOR024w-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht trans formierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Saccharomyces cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7610 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7611 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 7610 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7611 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Glutamin-tRNA-synthetase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Saccharomyces cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7685 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7686 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 7685 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7686 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Spleißfaktor” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1201 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1202 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 1201 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1202 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”gamma-Glu-Putrescinsynthase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7741 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7742 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 7741 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7742 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”inneres Membranprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7850 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7851 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 7850 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7851 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Hitzeschockprotein HtpX” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7971 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7972 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 7971 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7972 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8021 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8022 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 8021 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8022 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”vorhergesagtes Serintransporterprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umwelt stress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Saccharomyces cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8177 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8178 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 8177 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8178 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”glutathionabhängige Oxidoreduktase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Saccharomyces cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8272 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8273 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 8272 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8273 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Yfr042w-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Saccharomyces cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8288 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8289 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 8288 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8289 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8438 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8439 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 8438 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8439 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”transkriptionelles Regulatorprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8630 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8631 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 8630 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8631 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”vorhergesagte Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente)” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9268 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9269 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 9268 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9269 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifisches PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente)” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9444 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9445 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 9444 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9445 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”vorhergesagte PTS-Enzyme (IIB-Komponente/IIC-Komponente)” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9824 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9825 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 9824 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9825 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Saccharomyces cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9905 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9906 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 9905 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9906 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”YGL045W-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9193 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9194 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 9193 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9194 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8497 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8498 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 8497 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8498 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Methylglyoxalsynthase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8742 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8743 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 8742 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8743 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”gamma-Glu-Putrescinsynthase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8891 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8892 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 8891 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8892 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Säureschockproteinvorstufe” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9031 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9032 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der je weils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 9031 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9032 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9315 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9316 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 9315 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9316 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Ornithindecarboxylase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9529 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9530 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 9529 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9530 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Aspartatammoniaklyase ” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8462 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8463 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 8462 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8463 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”vorhergesagtes Transporterprotein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht trans formierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8973 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8974 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 8973 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8974 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”L-Arabinosetransporteruntereinheit” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Saccharomyces cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9883 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9884 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 9883 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9884 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Lsm-(Like Sm)Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8934 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8935 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 8934 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8935 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Effluxsystem für neutrale Aminosäuren” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9093 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9094 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 9093 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9094 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”b2226-Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli K12-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9109 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9110 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 9109 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9110 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”sensorische Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL)” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Saccharomyces cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9931 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9932 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 9931 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9932 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Glutamin-tRNA-synthetase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Dementsprechend wird bei einer Ausführungsform, wenn die Aktivität eines Escherichia coli-Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit der Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 10096 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 10097 erhöht oder erzeugt wird, zum Beispiel wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids mit einer Nukleinsäuresequenz oder Polypeptidsequenz oder der Konsensussequenz oder dem Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der jeweils gleichen Zeile wie in der Nukleinsäuremolekül-SEQ ID NO.: 10096 beziehungsweise der Polypeptid-SEQ ID NO.: 10097 erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität ”Gluconattransporter” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Um weltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Für die Zwecke der Erfindung soll in der Regel der Plural den Singular einschließen und umgekehrt.
Wenn nicht anders angegeben sind im vorliegenden Zusammenhang die Ausdrücke ”Polynukleotide”, ”Nukleinsäure” und ”Nukleinsäuremolekül” austauschbar. Wenn nicht anders angegeben sind im vorliegenden Zusammenhang die Ausdrücke ”Peptid”, ”Polypeptid” und ”Protein” austauschbar. Der Ausdruck ”Sequenz” kann sich auf Polynukleotide, Nukleinsäuren, Nukleinsäuremoleküle, Peptide, Polypeptide und Proteine beziehen, je nach dem Zusammenhang, in dem der Ausdruck ”Sequenz” verwendet wird. Die Ausdrücke ”Gen(e)”, ”Polynukleotide”, ”Nukleinsäuresequenz”, ”Nukeotidsequenz” oder ”Nukleinsäuremolekül(e)” beziehen sich, so, wie sie hier verwendet werden, auf eine polymere Form von Nukleotiden beliebiger Länge, entweder Ribonukleotide oder Desoxyribonukleotide. Die Ausdrücke beziehen sich nur auf die Primärstruktur des Moleküls.
Somit schließen die Ausdrücke ”Gen(e)”, ”Polynukleotid”, ”Nukleinsäuresequenz”, ”Nukleotidsequenz” bzw. ”Nukleinsäuremolekül(e)”, so, wie sie hier verwendet werden, doppel- und einzelsträngige DNA und/oder RNA ein. Sie schließen außerdem bekannte Arten von Modifikationen ein, zum Beispiel Methylierung, ”caps”, Substitutionen einer oder mehrerer der natürlich vorkommenden Nukleotide durch ein Analogon. Vorzugsweise umfasst die DNA- bzw. RNA-Sequenz eine kodierende Sequenz, die für ein hier definiertes Polypeptid kodiert.
Eine ”kodierende Sequenz” ist eine Nukleotidsequenz, die in eine RNA transkribiert wird, z. B. eine regulatorische RNA, wie eine miRNA, eine ta-siRNA, ein Kosuppressionsmolekül, eine RNAi, ein Ribozym usw. oder in eine mRNA, die zu einem Polypeptid translatiert wird, wenn sie sich unter der Kontrolle von entsprechenden regulatorischen Sequenzen befindet. Die Grenzen der kodierenden Sequenz sind durch ein Translations-Startkodon am 5'-Terminus und ein Translations-Stoppkodon am 3'-Terminus vorgegeben. Eine kodierende Sequenz kann, wobei dieses nicht ausschließend ist, mRNA, cDNA, rekombinante Nukleotidsequenzen oder genomische DNA einschließen, wobei unter gewissen Umständen Introns vorhanden sein können.
So, wie im vorliegenden Zusammenhang verwendet, kann ein Nukleinsäuremolekül auch die nicht translatierte Sequenz umfassen, die sich am 3'- und am 5'-Ende der kodierenden Genregion befindet, zum Beispiel wenigstens 500, vorzugsweise 200, besonders bevorzugt 100, Nukleotide der Sequenz upstream vom 5'-Ende der kodierenden Region und wenigstens 100, vorzugsweise 50, besonders bevorzugt 20, Nukleotide der Sequenz downstream vom 3'-Ende der kodierenden Genregion. Bedient man sich zum Beispiel der Antisense-, RNAi-, snRNA-, dsRNA-, siRNA-, miRNA-, ta-siRNA-, Kosuppressionsmolekül-, Ribozym- usw. Technologie, kann man vorteilhaft kodierende Regionen sowie die 5'- und/oder 3'-Regionen einsetzen.
Es ist jedoch häufig vorteilhaft, für Klonierungs- und Expressionszwecke nur die kodierende Region auszuwählen.
”Polypeptid” bezieht sich auf ein Aminosäurepolymer (eine Aminosäuresequenz) und bezieht sich nicht auf eine bestimmte Länge des Moleküls. Somit fallen Peptide und Oligopeptide mit unter die Definition von Polypeptid. Dieser Ausdruck bezieht sich außerdem auf posttranslationale Modifikationen des Polypeptids, zum Beispiel, Glykosylierungen, Acetylierungen, Phosphorylierungen und dergleichen, bzw. schließt diese ein. Unter die Definition fallen zum Beispiel Polypeptide, die ein oder mehr Analoga einer Aminosäure enthalten (einschließlich beispielsweise unnatürlicher Aminosäuren usw.), Polypeptide mit substituierten Bindungen sowie andere im Stand der Technik bekannte Modifikationen, sowohl in der Natur vorkommende als auch nicht in der Natur vorkommende.
Der in der vorliegenden Beschreibung verwendete Ausdruck ”Tabelle I” ist so zu verstehen, dass damit der Inhalt von Tabelle IA und Tabelle IB gemeint ist. Der in der vorliegenden Beschreibung verwendete Ausdruck ”Tabelle II” ist so zu verstehen, dass damit der Inhalt von Tabelle IIA und Tabelle IIB gemeint ist. Der in der vorliegenden Beschreibung verwendete Ausdruck ”Tabelle IA” ist so zu verstehen, dass damit der Inhalt von Tabelle IA gemeint ist. Der in der vorliegenden Beschreibung verwendete Ausdruck ”Tabelle IB” ist so zu verstehen, dass damit der Inhalt von Tabelle IB gemeint ist. Der in der vorliegenden Beschreibung verwendete Ausdruck ”Tabelle IIA” ist so zu verstehen, dass damit der Inhalt von Tabelle IIA gemeint ist. Der in der vorliegenden Beschreibung verwendete Ausdruck ”Tabelle IIB” ist so zu verstehen, dass damit der Inhalt von Tabelle IIB gemeint ist. Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform bedeutet der Ausdruck ”Tabelle I” Tabelle IB. Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform bedeutet der Ausdruck ”Tabelle II” Tabelle IIB.
Die Ausdrücke ”umfassen” oder ”umfassend” und grammatikalische Variationen davon sind, wenn sie in der vorliegenden Beschreibung verwendet werden, so zu verstehen, dass sie das Vorhandensein von angegebenen Merkmalen, Integern, Schritten oder Komponenten oder Gruppen davon spezifiziert, jedoch das Verhandensein oder den Zusatz eines oder mehrerer anderer Merkmale, Integer, Schritte, Komponenten oder Gruppen davon nicht ausschließt.
Gemäß der Erfindung hat ein Protein oder Polypeptid die ”Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Proteins”, wenn seine de novo-Aktivität oder seine erhöhte Expression direkt oder indirekt zu einer erhöhten Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon führt und diese verleiht und das Protein die obenerwähnten Aktivitäten eines wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Proteins hat. In der gesamten Beschrei bung ist die Aktivität oder vorzugsweise die biologische Aktivität eines solchen Proteins oder Polypeptids oder eines für ein solches Protein oder Polypeptid kodierenden Nukleinsäuremoleküls bzw. einer für ein solches Protein oder Polypeptid kodierenden Nukleinsäuresequenz identisch oder ähnlich, wenn es noch über die biologische oder enzymatische Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Proteins oder wenigstens 10% der ursprünglichen enzymatischen Aktivität, vorzugsweise 20%, besonders bevorzugt 30%, ganz besonders bevorzugt 40% verfügt, verglichen mit einem wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Protein von E. coli, Saccharomyces cerevisiae oder Synechocystis sp.
Die Ausdrücke ”erhöht”, ”gesteigert”, ”erweitert”, ”verstärkt”, ”verbessert” oder ”erweitert” beziehen sich auf eine entsprechende Veränderung einer Eigenschaft in einer Pflanze, einem Organismus, einem Teil eines Organismus wie einem Gewebe, Samen, Wurzeln, Blättern, Blüten usw. oder in einer Zelle und sind austauschbar. Vorzugsweise ist die Gesamtaktivität im Volumen erhöht oder verstärkt in Fällen, bei denen die Erhöhung bzw. Verstärkung mit der Erhöhung bzw. Verstärkung einer Aktivität eines Genprodukts in Zusammenhang steht, unabhängig davon, ob die Menge an Genprodukt oder die spezifische Aktivität des Genprodukts oder beide erhöht oder verstärkt sind oder ob die Menge, Stabilität oder Translationseffizienz der für das Genprodukt kodierenden Nukleinsäuresequenz bzw. des für das Genprodukt kodierenden Gens erhöht oder verstärkt ist.
Der Ausdruck ”Erhöhung” bezieht sich auf eine entsprechende Veränderung einer Eigenschaft in einem Organismus oder in einem Teil einer Pflanze, einem Organismus wie einem Gewebe, Samen, Wurzeln, Blättern, Blüten usw. oder in einer Zelle. Vorzugsweise ist die Gesamtaktivität im Volumen erhöht in Fällen, bei denen die Erhöhung mit der Erhöhung einer Aktivität eines Genprodukts in Zusammenhang steht, unabhängig davon, ob die Menge an Genprodukt oder die spezifische Aktivität des Genprodukts oder beide erhöht oder verstärkt sind oder ob die Menge, Stabilität oder Translationseffizienz der für das Genprodukt kodierenden Nukleinsäuresequenz bzw. des für das Genprodukt kodierenden Gens erhöht oder verstärkt ist.
Unter ”Veränderung einer Eigenschaft” versteht man, dass die Aktivität, das Expressionsniveau oder die Menge eines Genprodukts oder der Metabolitengehalt in einem spezifischen Volumen im Verhältnis zu einem entsprechenden Volumen einer Kontrolle, einer Referenz oder eines Wildtyps verändert ist, einschließlich der de novo-Erzeugung der Aktivität oder Expression.
Der Ausdruck ”Erhöhung” schließt die Veränderung dieser Eigenschaft nur in Teilen des Gegenstands der vorliegenden Erfindung ein; so kann sich die Modifikation zum Beispiel in einem Kompartiment einer Zelle wie einer Organelle oder in einem Teil einer Pflanze wie Gewebe, Samen, Wurzeln, Blättern, Blüten usw. finden, jedoch nicht nachweisbar sein, wenn man den gesamten Gegenstand, d. h. die gesamte Zelle oder Pflanze, untersucht.
Dementsprechend bedeutet der Ausdruck ”Erhöhung”, dass die spezifische Aktivität eines Enzyms sowie die Menge einer Verbindung oder eines Metaboliten, z. B. eines Polypeptids, eines Nukleinsäuremoleküls der Erfindung oder einer kodierenden mRNA oder DNA vom Volumen her erhöht sein kann.
Die Ausdrücke ”Wildtyp”, ”Kontrolle” oder ”Referenz” sind austauschbar und können eine Zelle oder ein Teil eines Organismus wie eine Organelle wie ein Chloroplast oder eine Gewebe, oder ein Organismus, insbesondere eine Pflanze, sein, welche(r) nicht gemäß dem hier beschriebenen erfindungsgemäßen Verfahren modifiziert bzw. behandelt wurde. Dementsprechend entspricht die Zelle oder ein Teil von Organismen wie eine Organelle wie z. B. ein Chloroplast oder ein Gewebe, oder ein Organismus, insbesondere eine Pflanze, die/der als Wildtyp, Kontrolle oder Referenz verwendet wird, der Zelle, dem Organismus, der Pflanze oder dem Teil davon soweit wie möglich und ist in jeder anderen Eigenschaft mit Ausnahme des Ergebnisses des erfindungsgemäßen Verfahrens mit dem Gegenstand der Erfindung so identisch wie möglich. Somit wird der Wildtyp, die Kontrolle bzw. die Referenz als identisch oder so identisch wie möglich angesehen, was bedeutet, dass nur Bedingungen oder Eigenschaften verschieden sein können, die die Qualität der untersuchten Eigenschaft nicht beeinflussen.
Vergleiche werden vorzugsweise jeweils unter analogen Bedingungen durchgeführt. Der Ausdruck ”analoge Bedingungen” bedeutet, dass alle Bedingungen wie zum Beispiel Kultivierungs- bzw. Wachstumsbedingungen, Wassergehalt des Bodens, Temperatur, Feuchtigkeit oder Umgebungsluft oder Boden, Assaybedingungen (wie Pufferzusammensetzung, Temperatur, Substrate, Pathogenstamm, Konzentrationen und dergleichen) zwischen den zu vergleichenden Experimenten gleichgehalten werden.
Bei der ”Referenz”, der ”Kontrolle” bzw. dem ”Wildtyp” handelt es sich vorzugsweise um einen Gegenstand, z. B. eine Organelle, eine Zelle, ein Gewebe, einen Organismus, insbesondere eine Pflanze, der/die nicht gemäß dem hier beschriebenen Verfahren der Erfindung modifiziert oder behandelt wurde und in allen anderen Eigenschaften dem Gegenstand der Erfindung so ähnlich wie möglich ist. Die Referenz, die Kontrolle bzw. der Wildtyp ist in ihrem/seinem Genom, Transkriptom, Proteom oder Metabolom dem Gegenstand der vorliegenden Erfindung so ähnlich wie möglich. Vorzugsweise bezieht sich der Ausdruck ”Referenz”-, ”Kontroll”- oder ”Wildtyp”-Organelle, -Zelle, -Gewebe oder -Organismus, insbesondere Pflanze, auf eine Organelle, eine Zelle, ein Gewebe bzw. einen Organismus, insbesondere eine Pflanze, die/das/der nahezu genetisch identisch ist mit der Organelle, der Zelle, dem Gewebe bzw. dem Organismus, insbesondere der Pflanze, der vorliegenden Erfindung oder einem Teil davon, vorzugsweise 95%, besonders bevorzugt 98%, noch mehr bevorzugt 99,00%, insbesondere 99,10%, 99,30%, 99,50%, 99,70%, 99,90%, 99,99%, 99,999% oder mehr. Am meisten bevorzugt handelt es sich bei der ”Referenz”, der ”Kontrolle” bzw. dem ”Wildtyp” um einen Gegenstand, z. B. eine Organelle, eine Zelle, ein Gewebe oder einen Organismus, die/das/der genetisch identisch ist mit dem Organismus, der Zelle oder der Organelle, der bzw. die gemäß dem Verfahren der Erfindung verwendet wird, wobei allerdings die verantwortlichen bzw. Aktivität verleihenden Nukleinsäuremoleküle oder das durch sie kodierte Genprodukt gemäß dem Verfahren der Erfindung ergänzt, manipuliert, ausgetauscht oder eingeführt ist/sind.
Kann eine Kontrolle, eine Referenz bzw. ein Wildtyp, die bzw. der sich vom Gegenstand der vorliegenden Erfindung nur dadurch unterscheidet, dass sie/er nicht Gegenstand des erfindungsgemäßen Verfahrens ist, nicht bereitgestellt werden, so kann es sich bei einer Kontrolle, einer Referenz bzw. einem Wildtyp um einen Organismus handeln, bei dem die Ursache für die Modulation einer die im Vergleich zu einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verleihenden Aktivität oder die Expression des wie hier beschriebenen Nukleinsäuremoleküls der Erfindung zurück- oder abgeschaltet worden ist, z. B. durch Eliminieren der Expression des verantwortlichen Genprodukts, z. B. durch Antisense-Inhibierung, durch Deaktivierung eines Aktivators oder Agonisten, durch Aktivierung eines Inhibitors oder Antagonisten, durch Inhibierung durch Zugabe hemmender Antikörper, durch Zugabe von Wirkstofffen wie z. B. Hormonen, durch Einführung negativ dominanter Mutanten usw. Eine Genproduktion kann zum Beispiel eliminiert werden, indem man deaktivierende Punktmutationen einführt, die eine Inhibierung der enzymatischen Aktivität oder eine Destabilisierung oder eine Inhibierung der Fähigkeit zur Bindung von Kofaktoren usw. zur Folge haben.
Dementsprechend ist der bevorzugte Referenzgegenstand der Ausgangsgegenstand des vorliegenden erfindungsgemäßen Verfahrens. Vorzugsweise werden die Referenz und der Gegenstand der Erfindung nach Standardisierung und Normalisierung z. B. auf die Menge an Gesamt-RNA, -DNA oder -Protein oder der Aktivität oder Expression von Referenzgenen wie Haushaltsgenen wie z. B. Ubiquitin, Aktin oder ribosomalen Proteinen miteinander verglichen.
Die Erhöhung bzw. Modulation gemäß der vorliegenden Erfindung kann konstitutiv sein, z. B. aufgrund einer stabilen permanenten transgenen Expression oder einer stabilen Mutation in dem entsprechenden endogenen Gen, das für das Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodiert, oder einer Modulation der Expression oder des Verhaltens eines Gens, das die Expression des Polypeptids der Erfindung verleiht, oder transient, z. B. aufgrund einer transienten Transformation oder zeitweiligen Zusatzes eines Modulators wie einem Agonisten oder Antagonisten, oder induzierbar, z. B. nach einer Transformation mit einem induzierbaren Konstrukt, das das Nukleinsäuremolekül der Erfindung unter der Kontrolle eines induzierbaren Promotors trägt, und Zugabe des Induktors, z. B. Tetracyclin, oder wie hier unten beschrieben.
Die Erhöhung in der Aktivität des Polypeptids beläuft sich in einer Zelle, einem Gewebe, einer Organelle, einem Organ oder einem Organismus oder einem Teil davon bevorzugt auf wenigstens 5%, vorzugsweise auf wenigstens 20% oder auf wenigstens 50%, besonders bevorzugt auf wenigstens 70%, 80%, 90% oder mehr, ganz besonders bevorzugt auf wenigstens 200%, 300% oder 400%, am meisten bevorzugt auf wenigstens 500% oder mehr im Vergleich zur Kontrolle, zur Referenz bzw. zum Wildtyp.
Gemäß einer Ausführungsform bedeutet der Ausdruck Erhöhung die Erhöhung der Menge in Bezug auf das Gewicht des Organismus oder eines Teils davon (w/w).
Gemäß einer Ausführungsform tritt die Erhöhung der Aktivität des Polypeptids in einer Organelle wie einem Plastid auf.
Die spezifische Aktivität eines durch ein Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung kodierten Polypeptids oder des Polypeptids der vorliegenden Erfindung lässt sich wie in den Beispielen beschrieben untersuchen. Insbesondere die Expression eines betreffenden Proteins in einer Zelle, z. B. einer Pflanzenzelle, im Vergleich zu einer Kontrolle ist ein einfacher Test und kann wie im Stand der Technik beschrieben durchgeführt werden.
Der Ausdruck ”Erhöhung” schließt ein, dass eine Verbindung oder eine Aktivität de novo in eine Zelle oder ein subzelluläres Kompartiment oder eine Organelle eingeführt wird, oder dass die Verbindung oder die Aktivität zuvor nicht nachweisbar war, also in anderen Worten ”erzeugt” wurde.
Dementsprechend umfasst im Folgenden der Ausdruck ”Erhöhen” auch den Ausdruck ”Erzeugen” oder ”Stimulieren”. Die erhöhte Aktivität manifestiert sich in einer Erhöhung der erhöhten Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Die Sequenz von B0081 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht] und ihre Aktivität wurden als b0081-Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b0081-Proteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0081 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0081 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0081 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0081 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”b0081-Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”b0081-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B0445 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Transporteruntereinheit/periplasmatische Bindungskomponente der ABC-Superfamilie beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Transporteruntereinheit/periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0445 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0445 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0445 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugs weise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0445 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Transporteruntereinheit/periplasmatische Bindungskomponente der ABC-Superfamilie” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Transporteruntereinheit/periplasmatische Bindungskomponente der ABC-Superfamilie” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B0482 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als b0482-Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b0482-Proteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0482 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0482 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0482 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0482 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”b0482-Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”b0482-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B0607 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als universelles Stressprotein UP12 beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”universellen Stressproteins UP12” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0607 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0607 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0607 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0607 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”universelles Stressprotein UP12” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”universelles Stressprotein UP12” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B0629 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als transkriptionelles Regulatorprotein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”transkriptionellen Regulatorproteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0629 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0629 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0629 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0629 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”transkriptionelles Regulatorprotein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”transkriptionelles Regulatorprotein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B0631 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als b0631-Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b0631-Proteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0631 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0631 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0631 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0631 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”b0631-Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”b0631-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B0697 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als kaliumtransportierende AT-Pase (Untereinheit B) beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”kaliumtransportierenden ATPase (Untereinheit B)” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0697 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0697 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0697 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0697 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”kaliumtransportierende ATPase (Untereinheit B)” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”kaliumtransportierende ATPase (Untereinheit B)” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B0753 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als b0753-Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b0753-Proteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0753 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0753 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0753 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0753 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”b0753-Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”b0753-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B0813 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Threonin- und Homoserin-Effluxsystem beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Threonin- und Homoserin-Effluxsystems” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0813 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0813 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0813 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0813 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Threonin- und Homoserin-Effluxsystem” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Threonin- und Homoserin-Effluxsystem” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B0845 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als vorhergesagtes Transporterprotein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten Transporterproteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0845 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0845 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0845 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0845 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”vorhergesagtes Transporterprotein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”vorhergesagtes Transporterprotein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B0866 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als b0866-Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b0866-Proteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0866 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionel les Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0866 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0866 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0866 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”b0866-Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”b0866-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B0963 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Methylglyoxalsynthase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Methylglyoxalsynthase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0963 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0963 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0963 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0963 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Methylglyoxalsynthase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Methylglyoxalsynthase” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B0975 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als HyaA/HyaB-verarbeitendes Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”HyaA/HyaB-verarbeitenden Proteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0975 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0975 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0975 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0975 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”HyaA/HyaB-verarbeitendes Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”HyaA/HyaB-verarbeitendes Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B1007 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als vorhergesagte Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente) beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente)” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1007 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1007 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1007 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1007 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”vorhergesagte Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente)” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”vorhergesagte Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente)” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B1052 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als b1052-Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b1052-Proteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1052 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1052 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1052 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1052 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”b1052-Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”b1052-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B1091 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als 3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses 61091 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1091 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1091 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1091 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B1161 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als b1161-Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b1161-Proteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1161 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1161 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1161 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1161 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”b1161-Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”b1161-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B1186 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Natrium/Protonen-Antiporter beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Natrium/Protonen-Antiporters” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1186 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1186 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1186 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1186 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Natrium/Protonen-Antiporter” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Natrium/Protonen-Antiporter” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B1291 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als vorhergesagte Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1291 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1291 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1291 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1291 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”vorhergesagte Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”vorhergesagte Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B1294 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als vorhergesagte Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1294 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1294 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1294 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1294 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”vorhergesagte Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”vorhergesagte Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B1423 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als b1423-Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b1423-Proteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1423 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionel les Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1423 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1423 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1423 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”b1423-Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”b1423-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B1597 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Säureschockproteinvorstufe beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Säureschockproteinvorstufe” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1597 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1597 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1597 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses 61597 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Säureschockproteinvorstufe” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Säureschockproteinvorstufe” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B1605 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als vorhergesagter Arginin/Ornithin-Transporter beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten Arginin/Ornithintransporters” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1605 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1605 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1605 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1605 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”vorhergesagter Arginin/Ornithin-Transporter” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”vorhergesagte Arginin/Ornithintransporter” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B1704 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als 3-Desoxy-D-arabinoheptulosonat-7-phosphatsynthase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1704 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1704 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1704 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1704 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B1736 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als N,N'-diacetylchitobiosespezifische Enzym-IIA-Komponente von PTS beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1736 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1736 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1736 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1736 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”N,N'-diacetylchitobiosespezifische Enzym-IIA-Komponente von PTS” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B1798 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Effluxsysteme für neutrale Aminosäuren beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Effluxsystems für neutrale Aminosäuren” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1798 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1798 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1798 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1798 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Effluxsystem für neutrale Aminosäuren” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Effluxsystem für neutrale Aminosäuren” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B1878 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als b1878-Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b1878-Proteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1878 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1878 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1878 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1878 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”b1878-Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”b1878-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B1901 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als L-Arabinosetransporteruntereinheit beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”L-Arabinosetransporteruntereinheit” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1901 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1901 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1901 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1901 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”L-Arabinosetransporteruntereinheit” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”L-Arabinosetransporteruntereinheit” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B1912 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Phosphatidylglycerophosphatsynthetase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Phosphatidylglycerophosphatsynthetase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1912 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1912 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1912 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1912 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Phosphatidylglycerophosphatsynthetase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Phosphatidylglycerophosphatsynthetase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B2027 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Se quenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Regulators der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2027 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2027 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2027 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2027 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2039 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Glucose-1-phosphatthymidylyltransferase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glucose-1-phosphatthymidylyltransferase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2039 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2039 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2039 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2039 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Glucose-1-phosphatthymidylyltransferase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Glucose-1-phosphatthymidylyltransferase” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2075 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B) beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Multidrug-Effluxsystems (Untereinheit B)” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2075 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2075 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2075 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2075 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B)” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B)” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2153 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als GTP-Cyclohydrolase I beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”GTP-Cyclohydrolase I” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2153 steht, oder ein funktionelles Aquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2153 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2153 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2153 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”GTP-Cyclohydrolase I” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”GTP-Cyclohydrolase I” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B2194 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Hämlyase (CcmH-Untereinheit) beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Hämlyase (CcmH-Untereinheit)” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2194 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2194 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2194 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2194 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Hämlyase (CcmH-Untereinheit)” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Hämlyase (CcmH-Untereinheit)” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2226 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als b2226-Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2226-Proteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2226 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2226 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2226 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugs weise ein Homolog oder funktionelles Aquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2226 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”b2226-Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”b2226-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2309 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitproteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2309 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2309 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2309 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2309 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B2469 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als sensorische Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL) beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL)” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2469 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2469 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2469 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2469 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”sensorische Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL)” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”sensorische Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL)” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2475 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als b2475-Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2475-Proteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2475 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2475 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2475 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2475 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”b2475-Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”b2475-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2482 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N) beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N)” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2482 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2482 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2482 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2482 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N)” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N)” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2541 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als 2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2541 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2541 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2541 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2541 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2559 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als tRNA-spezifische Adenosindeaminase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”tRNA-spezifischen Adenosindeaminase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2559 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2559 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2559 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses 62559 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”tRNA-spezifische Adenosindeaminase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”tRNA-spezifische Adenosindeaminase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B2605 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als vorhergesagtes äußeres Membranlipoprotein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten äußeren Membranlipoproteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2605 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2605 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2605 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2605 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”vorhergesagtes äußeres Membranlipoprotein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”vorhergesagtes äußeres Membranlipoprotein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2630 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als CP4-57-Prophage/RNase LS beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”CP4-57-Prophage/RNase LS” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2630 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2630 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2630 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2630 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”CP4-57-Prophage/RNase LS” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”CP4-57-Prophage/RNase LS” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2678 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Glycin-Betain-Transporteruntereinheitprotein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Glycin-Betain-Transporteruntereinheitproteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses 62678 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2678 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2678 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2678 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Glycin-Betain-Transporteruntereinheitprotein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Glycin-Betain-Transporteruntereinheitprotein” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B2715 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Cellobiose/Arbutin/Salicinspezifisches PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente) beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzyms (IIB-Komponente/IC-Komponente)” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2715 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2715 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2715 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2715 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifisches PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente)” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifisches PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente)” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B2776 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als vorhergesagte Kinase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”vorhergesagten Kinase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2776 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2776 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2776 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses 62776 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”vorhergesagte Kinase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”vorhergesagte Kinase” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2791 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als tRNA-Pseudouridinsynthase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”tRNA-Pseudouridinsynthase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2791 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2791 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2791 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugs weise ein Homolog oder funktionelles Aquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2791 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”tRNA-Pseudouridinsynthase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”tRNA-Pseudouridinsynthase” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2912 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als vorhergesagte Ligase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”vorhergesagten Ligase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2912 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2912 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2912 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2912 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”vorhergesagte Ligase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”vorhergesagte Ligase” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2965 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Ornithindecarboxylase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Ornithindecarboxylase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2965 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2965 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2965 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2965 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Ornithindecarboxylase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Ornithindecarboxylase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B2987 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Phosphattransporter beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Phosphattransporters” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2987 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2987 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2987 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2987 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Phosphattransporter” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Phosphattransporter” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B2987 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Phosphattransporter beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Phosphattransporters” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Phosphattransporter” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Phosphattransporter” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B3093 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Hexuronattransporter beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Hexuronattransporters” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3093 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3093 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3093 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3093 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Hexuronattransporter” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Hexuronattransporter” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von 63363 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A) beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A)” aus Escheri chia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3363 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3363 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3363 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3363 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A)” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A)” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B3429 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Glykogensynthase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glykogensynthase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3429 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3429 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3429 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3429 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Glykogensynthase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Glykogensynthase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B3568 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als D-Xylosetransporteruntereinheit beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”D-Xylosetransporteruntereinheit” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses 63568 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3568 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3568 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses 63568 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”D-Xylosetransporteruntereinheit” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”D-Xylosetransporteruntereinheit” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B3616 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als L-Threonin-3-dehydrogenase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”L-Threonin-3-dehydrogenase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3616 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3616 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3616 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugs weise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3616 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”L-Threonin-3-dehydrogenase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”L-Threonin-3-dehydrogenase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B3616 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als L-Threonin-3-dehydrogenase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”L-Threonin-3-dehydrogenase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3616 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3616 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3616 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3616 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”L-Threonin-3-dehydrogenase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”L-Threonin-3-dehydrogenase” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B3812 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als vorhergesagte Hydrolase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”vorhergesagten Hydrolase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3812 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3812 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3812 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3812 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”vorhergesagte Hydrolase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”vorhergesagte Hydrolase” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B3899 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als vorhergesagte PTS-Enzyme (IIB-Komponente/IIC-Komponente) beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität von ”vorhergesagten PTS-Enzymen (IIB-Komponente/IIC-Komponente)” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3899 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3899 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3899 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3899 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”vorhergesagte PTS-Enzyme (IIB-Komponente/IIC-Komponente)” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”vorhergesagte PTS-Enzyme (IIB-Komponente/IIC-Komponente)” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von 63929 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Se quenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als die Ribonukleaseaktivität regulierendes Protein RraA beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”die Ribonukleaseaktivität regulierenden Proteins RraA” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3929 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3929 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3929 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3929 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”die Ribonukleaseaktivität regulierendes Protein RraA” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”die Ribonukleaseaktivität regulierendes Protein RraA” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B3938 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als transkriptionelles Repressorprotein MetJ beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”transkriptionellen Repressorproteins MetJ” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3938 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3938 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3938 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3938 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”transkriptionelles Repressorprotein MetJ” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”transkriptionelles Repressorprotein MetJ” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B3974 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht), und ihre Aktivität wurden als Pantothenatkinase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Pantothenatkinase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3974 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3974 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3974 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3974 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Pantothenatkinase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Pantothenatkinase” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B3989 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Hitzeschockprotein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Hitzeschockproteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3989 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3989 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3989 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3989 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Hitzeschockprotein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Hitzeschockprotein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B4029 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als vorhergesagtes Porin beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten Porins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4029 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4029 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4029 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4029 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”vorhergesagtes Porin” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”vorhergesagtes Porin” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B4139 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Aspartatammoniaklyase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Aspartatammoniaklyase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4139 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4139 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4139 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4139 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Aspartatammoniaklyase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Aspartatammoniaklyase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B4390 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4390 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4390 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4390 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4390 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von SII0290 aus Synechocystis sp. PCC 6803, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Polyphosphatkinase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Polyphosphatkinase” aus Synechocystis sp. PCC 6803 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses SII0290 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses SII0290 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses SII0290 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugs weise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses SII0290 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Polyphosphatkinase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Polyphosphatkinase” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von YAL049C aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Yal049c-Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Yal049c-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YAL049C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YAL049C steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YAL049C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YAL049C steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Yal049c-Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Yal049c-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von YCR059C aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als YCR059C-Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YCR059C-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YCR059C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YCR059C steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YCR059C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YCR059C steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”YCR059C-Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YCR059C-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von YDR035W aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiologe 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als 3-Desoxy-D-arabinoheptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YDR035W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YDR035W steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YDR035W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YDR035W steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-) Synthase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von YEL005C aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als YEL005C-Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YEL005C-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YEL005C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YEL005C steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YEL005C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YEL005C steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”YEL005C-Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YEL005C-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von YER112W aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiologe 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Lsm-(Like Sm)Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Lsm-(Like Sm)Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YER112W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YER112W steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YER112W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YER112W steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Lsm-(Like Sm)Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Lsm-(Like Sm)Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von YER156C aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als YER156C-Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YER156C-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YER156C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YER156C steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YER156C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YER156C steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”YER156C-Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YER156C-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von YER173W aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Checkpoint-Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Checkpoint-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YER173W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YER173W steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YER173W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YER173W steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Checkpoint-Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Checkpoint-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von YGL045W aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiologe 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als YGL045W-Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YGL045W-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YGL045W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YGL045W steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YGL045W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YGL045W steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”YGL045W-Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YGL045W-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von YGL189C aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YGL189C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YGL189C steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YGL189C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YGL189C steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von YNR015W aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiologe 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Dihydrouridinsynthase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Dihydrouridinsynthase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YNR015W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YNR015W steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YNR015W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YNR015W steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Dihydrouridinsynthase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Dihydrouridinsynthase” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von YOR024W aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiologe 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als YOR024w-Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YOR024w-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOR024W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funkti onelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOR024W steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOR024W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOR024W steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”YOR024w-Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YOR024w-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von YOR168W aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiologe 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Glutamin-tRNA-synthetase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glutamin-tRNA-synthetase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOR168W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOR168W steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOR168W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOR168W steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Glutamin-tRNA-synthetase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Glutamin-tRNA-synthetase” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von YPL151C aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Spleißfaktor beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Spleißfaktors” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YPL151C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YPL151C steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YPL151C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vor zugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YPL151C steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Spleißfaktor” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Spleißfaktor” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B1297 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als gamma-Glu-Putrescinsynthase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”gamma-Glu-Putrescinsynthase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1297 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1297 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1297 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1297 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”gamma-Glu-Putrescinsynthase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”gamma-Glu-Putrescinsynthase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B0970 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als inneres Membranprotein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”inneren Membranproteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0970 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0970 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0970 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0970 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”inneres Membranprotein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”inneres Membranprotein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B1829 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Hitzeschockprotein HtpX beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Hitzeschockproteins HtpX” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1829 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1829 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1829 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1829 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Hitzeschockprotein HtpX” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Hitzeschockprotein HtpX” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2664 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Proteins des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2664 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2664 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2664 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2664 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2796 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als vorhergesagtes Serintransporterprotein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten Serintransporterproteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2796 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2796 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2796 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2796 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”vorhergesagtes Serintransporterprotein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”vorhergesagtes Serintransporterprotein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von YER174C aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Se quenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als glutathionabhängige Oxidoreduktase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”glutathionabhängigen Oxidoreduktase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YER174C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YER174C steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YER174C steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YER174C steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”glutathionabhängige Oxidoreduktase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”glutathionabhängige Oxidoreduktase” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von YFR042W aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiologe 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Yfr042w-Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Yfr042w-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YFR042W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YFR042W steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YFR042W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YFR042W steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Yfr042w-Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Yfr042w-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von YKR057W aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiologe 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YKR057W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YKR057W steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YKR057W steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YKR057W steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B0629_2 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als transkriptionelles Regulatorprotein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”transkriptionellen Regulatorproteis” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0629_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0629_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0629_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0629_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”transkriptionelles Regulatorprotein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”transkriptionelles Regulatorprotein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B1007_2 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als vorhergesagte Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente) beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente)” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1007_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1007_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1007_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1007_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”vorhergesagte Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente)” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”vorhergesagte Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente)” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2715_2 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Cellobiose/Arbutin/Salicinspezifisches PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente) beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzyms (IIB-Komponente/IC-Komponente)” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2715_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2715_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2715_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2715_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifisches PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente)” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifisches PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente)” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B3899_2 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als vorhergesagte PTS-Enzyme (IIB-Komponente/IIC-Komponente) beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität von ”vorhergesagten PTS-Enzymen (IIB-Komponente/IIC-Komponente)” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3899_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3899_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3899_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B3899_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”vorhergesagte PTS-Enzyme (IIB-Komponente/IIC-Komponente)” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”vorhergesagte PTS-Enzyme (IIB-Komponente/IIC-Komponente)” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B4390_2 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4390_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4390_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4390_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4390_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von YGL045W_2 aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als YGL045W-Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YGL045W-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YGL045W_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YGL045W_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YGL045W_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YGL045W_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”YGL045W-Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”YGL045W-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2664_2 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Proteins des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2664_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2664_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2664_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2664_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regula tors” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B0963_2 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Methylglyoxalsynthase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Methylglyoxalsynthase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0963_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0963_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0963_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0963_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Methylglyoxalsynthase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Methylglyoxalsynthase” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B1297_2 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als gamma-Glu-Putrescinsynthase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”gamma-Glu-Putrescinsynthase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1297_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1297_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1297_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1297_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”gamma-Glu-Putrescinsynthase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”gamma-Glu-Putrescinsynthase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B1597_2 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Säureschockproteinvorstufe beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Säureschockproteinvorstufe” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1597_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1597_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1597_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1597_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Säureschockproteinvorstufe” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Säureschockproteinvorstufe” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2027_2 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Regulators der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten” aus Escherichia coli k12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2027_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2027_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2027_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2027_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2965_2 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Ornithindecarboxylase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Ornithindecarboxylase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2965_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2965_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2965_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2965_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Ornithindecarboxylase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Ornithindecarboxylase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B4139_2 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Aspartatammoniaklyase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Aspartatammoniaklyase” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4139_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4139_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4139_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4139_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Aspartatammoniaklyase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Aspartatammoniaklyase” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von B0845_2 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als vorhergesagtes Transporterprotein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten Transporterproteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0845_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0845_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0845_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B0845_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”vorhergesagtes Transporterprotein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”vorhergesagtes Transporterprotein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B1901_2 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als L-Arabinosetransporteruntereinheit beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”L-Arabinosetransporteruntereinheit” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1901_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1901_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1901_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1901_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”L-Arabinosetransporteruntereinheit” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”L-Arabinosetransporteruntereinheit” beschriebenen Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
Die Sequenz von YER112W_2 aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Lsm-(Like Sm)Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Lsm-(Like Sm)Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YER112W_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YER112W_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YER112W_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YER112W_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Lsm-(Like Sm)Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Lsm-(Like Sm)Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B1798_2 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als Effluxsysteme für neutrale Aminosäuren beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Effluxsystems für neutrale Aminosäuren” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1798_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1798_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1798_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B1798_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Effluxsystem für neutrale Aminosäuren” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Effluxsystem für neutrale Aminosäuren” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2226_2 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als b2226-Protein beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2226-Proteins” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2226_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2226_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2226_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2226_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”b2226-Protein” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”b2226-Protein” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B2469_2 aus Escherichia coli K12, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht], und ihre Aktivität wurden als sensorische Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL) beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL)” aus Escherichia coli K12 oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2469_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2469_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2469_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B2469_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”sensorische Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL)” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”sensorische Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL)” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von YOR168W_2 aus Saccharomyces cerevisiae, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht), und ihre Aktivität wurden als Glutamin-tRNA-synthetase beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glutamin-tRNA-synthetase” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOR168W_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOR168W_2 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOR168W_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses YOR168W_2 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Glutamin-tRNA-synthetase” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Glutamin-tRNA-synthetase” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Die Sequenz von B4321 aus Escherichia coli, zum Beispiel wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt [Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274 (5287), 546–547, 1996 veröffentlicht, Sequenzen aus Escherichia coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453–1474 (1997) veröffentlicht, Sequenzen aus Synechocystis sp. wurden in Kaneko und TAbata, Plant Cell Physiology 38 (11), 1997 veröffentlicht] und ihre Aktivität wurden als Gluconattransporter beschrieben veröffentlicht.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Gluconattransporters” aus Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung

(a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4321 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4321 steht, umfasst; oder
(b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4321 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II oder IV gezeigt, vorzugsweise ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden Zeile wie dieses B4321 steht,

Dementsprechend handelt es sich gemäß einer Ausführungsform bei dem Molekül, dessen Aktivität im Verfahren der Erfindung zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer Aktivität, die als ”Gluconattransporter” beschrieben ist; vorzugsweise handelt es sich um das Molekül aus Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”Gluconattransporter” beschriebenen Aktivität handelt, in nicht gezielter Weise erhöht.
Überraschenderweise wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen oder Erzeugen wenigstens eines Gens, das eine Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: 2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase, 3-Desoxy-D-arabinoheptulosonat-7-phosphatsynthase, 3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase, der Säureschockproteinvorstufe, Aspartatammoniaklyase, dem b0081-Protein, dem b0482-Protein, dem b0631-Protein, dem b0753-Protein, dem b0866-Protein, dem b1052-Protein, dem b1161-Protein, dem b1423-Protein, dem b1878-Protein, dem b2226- Protein, dem b2475-Protein, dem Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente), dem Checkpoint-Protein, CP4-57-Prophage/RNase LS, Dihydrouridinsynthase, dem Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators, der D-Xylosetransporteruntereinheit, gamma-Glu-Putrescinsynthase, dem Gluconattransporter, Glucose-1-phosphat-thymidylyltransferase, Glutamin-tRNA-synthetase, der glutathionabhängigen Oxidoreduktase, dem Glycin-Betain-Transporteruntereinheitprotein, Glykogensynthase, GTP-Cyclohydrolase I, dem Hitzeschockprotein, dem Hitzeschockprotein HtpX, Hämlyase (CcmH-Untereinheit), dem Hexuronattransporter, dem Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein, dem HyaA/HyaB-verarbeitenden Protein, dem inneren Membranprotein, der L-Arabinosetransporteruntereinheit, dem Lsm-(Like Sm)Protein, L-Threonin-3-dehydrogenase, Methylglyoxalsynthase, dem Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B), der N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS, NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N), dem Effluxsystem für neutrale Aminosäuren, Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase, Ornithindecarboxylase, Pantothenatkinase, Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A), dem Phosphattransporter, Phosphatidylglycerophosphatsynthetase, Polyphosphatkinase, der kaliumtransportierenden ATPase (Untereinheit B), einer vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide, einem vorhergesagten Arginin/Ornithintransporter, einer vorhergesagten Hydrolase, einer vorhergesagten Kinase, einer vorhergesagten Ligase, einem vorhergesagten äußeren Membranlipoprotein, einer vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente), einem vorhergesagten Porin, vorhergesagten PTS-Enzymen (IIB-Komponente/IIC-Komponente), einem vorhergesagten Serintransporterprotein, einem vorhergesagten Transporterprotein, der Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit, dem Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten, dem die Ribonukleaseaktivität regulierenden Protein RraA, der sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL), dem Natrium/Protonen-Antiporter, dem Spleißfaktor, dem Threonin- und Homoserin-Effluxsystem, dem transkriptionellen Regulatorprotein, dem transkriptionellen Repressorprotein MetJ, der Transporteruntereinheit/der periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie, der tRNA-Pseudouridinsynthase, der tRNA-spezifischen Adenosindeaminase, dem universellen Stressprotein UP12, dem Yal049c-Protein, dem YCR059C-Protein, dem YEL005C-Protein, dem YER156C-Protein, dem Yfr042w-Protein, dem YGL045W-Protein und dem YOR024w-Protein, verleiht oder eines Gens, das eine in Spalte 5 von Tabelle I beschriebene Nukleinsäuresequenz umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion in den transformierten Pflanzen verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp verleiht.
Überraschenderweise wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen oder Erzeugen wenigstens eines Gens, das eine Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: 2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase, 3-Desoxy- D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase, 3-Desoxy-D-arabinoheptulosonat-7-phosphatsynthase, 3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase, der Säureschockproteinvorstufe, Aspartatammoniaklyase, dem b0081-Protein, dem b0482-Protein, dem b0631-Protein, dem b0753-Protein, dem b0866-Protein, dem b1052-Protein, dem b1161-Protein, dem b1423-Protein, dem b1878-Protein, dem b2226-Protein, dem b2475-Protein, dem Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente), dem Checkpoint-Protein, CP4-57-Prophage/RNase LS, Dihydrouridinsynthase, dem Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators, der D-Xylosetransporteruntereinheit, gamma-Glu-Putrescinsynthase, dem Gluconattransporter, Glucose-1-phosphat-thymidylyltransferase, Glutamin-tRNA-synthetase, der glutathionabhängigen Oxidoreduktase, dem Glycin-Betain-Transporteruntereinheitprotein, Glykogensynthase, GTP-Cyclohydrolase I, dem Hitzeschockprotein, dem Hitzeschockprotein HtpX, Hämlyase (CcmH-Untereinheit), dem Hexuronattransporter, dem Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein, dem HyaA/HyaB-verarbeitenden Protein, dem inneren Membranprotein, der L-Arabinosetransporteruntereinheit, dem Lsm-(Like Sm)Protein, L-Threonin-3-dehydrogenase, Methylglyoxalsynthase, dem Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B), der N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS, NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N), dem Effluxsystem für neutrale Aminosäuren, Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase, Ornithindecarboxylase, Pantothenatkinase, Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A), dem Phosphattransporter, Phosphatidylglycerophosphatsynthetase, Polyphosphatkinase, der kaliumtransportierenden ATPase (Untereinheit B), einer vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide, einem vorhergesagten Arginin/Ornithintransporter, einer vorhergesagten Hydrolase, einer vorhergesagten Kinase, einer vorhergesagten Ligase, einem vorhergesagten äußeren Membranlipoprotein, einer vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente), einem vorhergesagten Porin, vorhergesagten PTS-Enzymen (IIB-Komponente/IIC-Komponente), einem vorhergesagten Serintransporterprotein, einem vorhergesagten Transporterprotein, der Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit, dem Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten, dem die Ribonukleaseaktivität regulierenden Protein RraA, der sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL), dem Natrium/Protonen-Antiporter, dem Spleißfaktor, dem Threonin- und Homoserin-Effluxsystem, dem transkriptionellen Regulatorprotein, dem transkriptionellen Repressorprotein MetJ, der Transporteruntereinheit/der periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie, der tRNA-Pseudouridinsynthase, der tRNA-spezifischen Adenosindeaminase, dem universellen Stressprotein UP12, dem Yal049c-Protein, dem YCR059C-Protein, dem YEL005C-Protein, dem YER156C-Protein, dem Yfr042w-Protein, dem YGL045W-Protein und dem YOR024w-Protein, verleiht oder eines Gens, das eine in Spalte 5 von Tabelle I beschriebene Nukleinsäuresequenz umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion in den transformierten Pflanzen verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp verleiht.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b0081-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 38 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,4 und 6 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b0081-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 38 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,1 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Transporteruntereinheit/periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 54 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Transporteruntereinheit/periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 54 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,9 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b0482-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 70 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,8 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b0482-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 70 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”universellen Stressproteins UP12”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 89 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,9 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”universellen Stressproteins UP12”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 89 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,9 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”transkriptionellen Regulatorproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 143 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,8 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”transkriptionellen Regulatorproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 143 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b0631-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 162 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,4 und 6 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b0631-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 162 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,2 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”kaliumtransportierenden ATPase (Untereinheit B)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 213 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verlet zungen über einen Zeitraum zwischen 2,1 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”kaliumtransportierenden ATPase (Untereinheit B)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 213 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,8 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b0753-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 358 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,3 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b0753-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 358 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,6 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Threonin- und Homoserin-Effluxsystems”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 367 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Threonin- und Homoserin-Effluxsystems”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 367 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,5 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten Transporterproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 420 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,2 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten Transporterproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 420 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b0866-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 455 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b0866-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 455 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Methylglyoxalsynthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 535 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4,4 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Methylglyoxalsynthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 535 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,5 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”HyaA/HyaB-verarbeitenden Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 618 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,6 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”HyaA/HyaB-verarbeitenden Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 618 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,2 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”vorhergesagten Oxidoreduktase (Fla vin:NADH-Komponente)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 671 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,3 und 6 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 671 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b1052-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 764 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b1052-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 764 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,4 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 768 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,4 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 768 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,3 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b1161-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 907 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2.9 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b1161-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 907 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Natrium/Protonen-Antiporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 927 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4 und 6 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Natrium/Protonen-Antiporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 927 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”vorhergesagten Untereinheit des antimikrobiellen Peptidtransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 1009 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,4 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 1009 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,2 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 1154 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,3 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 1154 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b1423-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 1308 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,1 und 6 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b1423-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 1308 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 1 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Säureschockproteinvorstufe”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 1368 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,7 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Säureschockproteinvorstufe ”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 1368 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 1 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten Arginin/Ornithintransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 1374 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,8 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten Arginin/Ornithintransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 1374 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,9 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 1507 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4,2 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 1507 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 1953 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4,1 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 1953 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Effluxsystems für neutrale Aminosäuren”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2156 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,4 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Effluxsystems für neutrale Aminosäuren”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2156 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b1878-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2195 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,4 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b1878-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2195 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,3 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”L-Arabinosetransporteruntereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2219 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,8 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”L-Arabinosetransporteruntereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2219 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,8 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Phosphatidylglycerophosphat synthetase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2277 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,5 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Phosphatidylglycerophosphatsynthetase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2277 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,6 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Regulators der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2470 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen ir gendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,6 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Regulators der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2470 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,3 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glucose-1-phosphatthymidylyltransferase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2493 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,1 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glucose-1-phosphatthymidylyltransferase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2493 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 1 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Multidrug-Effluxsystems (Untereinheit B)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2627 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,5 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Multidrug-Effluxsystems (Untereinheit B)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2627 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,5 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”GTP-Cyclohydrolase I”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2858 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,5 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”GTP-Cyclohydrolase I”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2858 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,5 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Hämlyase (CcmH-Untereinheit)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2942 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,4 und 6 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Hämlyase (CcmH-Untereinheit)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2942 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,7 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2226-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2965 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,9 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2226-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2965 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,6 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2981 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,9 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2981 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Ver letzungen über einen Zeitraum zwischen 0,9 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3130 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,2 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3130 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,9 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2475-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3216 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,9 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2475-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3216 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,3 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3335 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,9 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3335 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3401 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,9 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3401 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”tRNA-spezifischen Adenosindeaminase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3590 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,6 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”tRNA-spezifischen Adenosindeaminase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3590 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,4 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten äußeren Membranlipoproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3831 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,6 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten äußeren Membranlipoproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3831 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,7 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”CP4-57-Prophage/RNase LS”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3857 umfasst, Arabidopsis thalia na eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,8 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”CP4-57-Prophage/RNase LS”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3857 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Glycin-Betain-Transporteruntereinheitproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3861 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4,3 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Glycin-Betain-Transporteruntereinheitproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3861 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 1 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzyms (IIB-Komponente/IC-Komponente)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4022 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzyms (IIB-Komponente/IC-Komponente)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4022 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,4 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”vorhergesagten Kinase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4059 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwi schen 2,9 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”vorhergesagten Kinase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4059 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,4 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”tRNA-Pseudouridinsynthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4076 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,2 und 6 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”tRNA-Pseudouridinsynthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4076 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,7 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”vorhergesagten Ligase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4157 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”vorhergesagten Ligase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4157 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,7 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Ornithindecarboxylase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4260 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,8 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Ornithindecarboxylase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4260 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,7 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Phosphattransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4350 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,9 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Phosphattransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4350 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,3 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Phosphattransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4350 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,7 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Phosphattransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4350 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 0,1 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Hexuronattransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4459 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,8 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Hexuronattransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4459 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rota mase A)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4505 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,7 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4505 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 0,1 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glykogensynthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4640 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2.8 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glykogensynthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4640 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”D-Xylosetransporteruntereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4806 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,7 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”D-Xylosetransporteruntereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4806 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”L-Threonin-3-dehydrogenase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 5124 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,5 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”L-Threonin-3-dehydrogenase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 5124 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,1 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”L-Threonin-3-dehydrogenase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 5124 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,8 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”L-Threonin-3-dehydrogenase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 5124 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,3 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”vorhergesagten Hydrolase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 5417 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”vorhergesagten Hydrolase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 5417 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,9 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten PTS-Enzyms (IIB-Komponente/IIC-Komponente)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 5495 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,5 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten PTS-Enzyms (IIB-Komponente/IIC-Komponente)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 5495 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”die Ribonukleaseaktivität regulierenden Proteins RraA”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 5585 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,3 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”die Ribonukleaseaktivität regulierenden Proteins RraA”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 5585 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,7 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”transkriptionellen Repressorproteins MetJ”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 5800 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,3 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”transkriptionellen Repressorproteins MetJ”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 5800 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,1 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Pantothenatkinase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 5850 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,9 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Pantothenatkinase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 5850 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,4 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Hitzeschockproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 5992 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,8 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Hitzeschockproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 5992 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,7 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten Porins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 5999 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,2 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten Porins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 5999 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,5 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Aspartatammoniaklyase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 6056 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,1 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Aspartatammoniaklyase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 6056 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,6 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 6500 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,5 und 6 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 6500 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Polyphosphatkinase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 6542 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,5 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Polyphosphatkinase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 6542 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,9 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Yal049c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 6823 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,5 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Yal049c-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 6823 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,7 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YCR059C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 6870 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,5 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ” YCR059C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 6870 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzei chen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 6910 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,7 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 6910 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,3 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YEL005C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7261 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,6 und 6 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YEL005C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7261 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen Ober einen Zeitraum zwischen 1,1 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Lsm-(Like Sm)Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7265 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,1 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Lsm-(Like Sm)Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7265 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YER156C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7301 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,2 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YER156C-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7301 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 0,1 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Checkpoint-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7384 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4,3 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Checkpoint-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7384 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,2 und 1 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YGL045W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7407 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,3 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YGL045W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7407 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,2 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7429 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,3 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7429 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 0,1 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Dihydrouridinsynthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7558 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4,5 und 7 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Dihydrouridinsynthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7558 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 0,1 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YOR024w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7606 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4,8 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YOR024w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7606 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glutamin-tRNA-synthetase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7610 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,1 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glutamin-tRNA-synthetase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7610 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Spleissfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7685 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,9 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Spleissfaktors”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7685 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 0,1 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”gamma-Glu-Putrescinsynthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 1201 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,1 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”gamma-Glu-Putrescinsynthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 1201 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,1 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”inneren Membranproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7741 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,2 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”inneren Membranproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7741 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,2 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Hitzeschockproteins HtpX”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7850 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,4 und 6 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Hitzeschockproteins HtpX”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7850 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Proteins des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7971 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,9 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Proteins des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7971 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,4 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten Serintransporterproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8021 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,9 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten Serintransporterproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8021 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,7 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”glutathionabhängigen Oxidoreduktase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8177 umfasst, Arabi dopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4,5 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”glutathionabhängigen Oxidoreduktase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8177 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 0,1 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Yfr042w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8272 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,7 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Yfr042w-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8272 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8288 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,3 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8288 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,9 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”transkriptionellen Regulatorproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8438 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,8 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”transkriptionellen Regulatorproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8438 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8630 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,3 und 6 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8630 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzyms (IIB-Komponente/IC-Komponente)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9268 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzyms (IIB-Komponente/IC-Komponente)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9268 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,4 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten PTS-Enzyms (IIB-Komponente/IIC-Komponente)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9444 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,5 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten PTS-Enzyms (IIB-Komponente/IIC-Komponente)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9444 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9824 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,5 und 6 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9824 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YGL045W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9905 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,3 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”YGL045W-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9905 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,2 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Proteins des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9193 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,9 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Proteins des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9193 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,4 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Methylglyoxalsynthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8497 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4,4 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Methylglyoxalsynthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8497 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,5 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”gamma-Glu-Putrescinsynthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8742 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,1 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”gamma-Glu-Putrescinsynthase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8742 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,1 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Säureschockproteinvorstufe”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8891 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,7 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Säureschockproteinvorstufe”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8891 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 1 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Regulators der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9031 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,6 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Regulators der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9031 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,3 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Ornithindecarboxylase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9315 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,8 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Ornithindecarboxylase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9315 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,7 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Aspartatammoniaklyase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9529 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,1 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Aspartatammoniaklyase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9529 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,6 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten Transporterproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8462 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,2 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”vorhergesagten Transporterproteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8462 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”L-Arabinosetransporteruntereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8973 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,8 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”L-Arabinosetransporteruntereinheit”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8973 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,8 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Lsm-(Like Sm)Protein”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9883 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,1 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Lsm-(Like Sm)Protein”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9883 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Effluxsystems für neutrale Aminosäuren”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8934 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,4 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Effluxsystems für neutrale Aminosäuren”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8934 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2226-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9093 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,9 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”b2226-Proteins”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9093 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,6 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9109 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,2 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL)”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9109 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,9 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glutamin-tRNA-synthetase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9931 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,1 und 5 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Glutamin-tRNA-synthetase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9931 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 2 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Gluconattransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 10096 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,5 und 4 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität eines ”Gluconattransporters”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 10096 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 3 Tagen verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”glutathionabhängigen Oxidoreduktase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8177 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Kälteresistenz durch eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp von 38% bis 45% verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”glutathionabhängigen Oxidoreduktase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8177 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Resistenz gegen zyklische Dürre durch eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp von 21% bis 27% verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”glutathionabhängigen Oxidoreduktase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8177 umfasst, Arabidopsis thaliana eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp von 41% bis 45% verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”glutathionabhängigen Oxidoreduktase”, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8177 umfasst, Arabidopsis thaliana eine erhöhte Resistenz gegen eingeschränkte Verfügbarkeit von Stickstoff durch verstärkte Nährstoffausnutzung (NUE) durch vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp von 30% bis 60% verleiht, wie in den Beispielen gezeigt.
Somit lässt sich gemäß der Methode der Erfindung eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon verglichen mit einer Kontrolle oder dem Wildtyp erzielen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 39 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 38 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 38 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 39 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b0081-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,4 und 6 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,1 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 55 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 54 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 54 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 55 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Transporteruntereinheit/periplasmatische Bindungskomponente der ABC-Superfamilie” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,9 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 71 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 70 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 70 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 71 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b0482-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,8 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 90 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 89 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 89 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 90 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”universelles Stressprotein UP12” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,9 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,9 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 144 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 143 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nuk leinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 143 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 144 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”transkriptionelles Regulatorprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,8 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 163 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 162 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 162 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 163 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b0631-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,4 und 6 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,2 und 5 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 214 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 213 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 213 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 214 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”kaliumtransportierende ATPase (Untereinheit B)” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,1 und 3 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,8 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 359 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 358 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 358 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 359 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b0753-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,3 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,6 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 368 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 367 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 367 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 368 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Threonin- und Homoserin-Effluxsystem” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwi schen 3 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,5 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 421 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 420 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 420 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 421 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”vorhergesagtes Transporterprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,2 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 456 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 455 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 455 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 456 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b0866-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 5 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 536 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 535 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 535 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 536 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Methylglyoxalsynthase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4,4 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,5 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 619 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 618 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 618 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 619 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”HyaA/HyaB-verarbeitendes Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,6 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,2 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 672 oder kodiert durch ein Nuklein säuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 671 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 671 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 672 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”vorhergesagte Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente)” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,3 und 6 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 765 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 764 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 764 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 765 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b1052-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,4 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 769 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 768 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 768 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 769 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,4 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,3 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 908 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 907 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 907 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 908 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b1161-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,9 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 928 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 927 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 927 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 928 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Natrium/Protonen-Antiporter” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugswei se
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4 und 6 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1010 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 1009 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1009 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 1010 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”vorhergesagte Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,4 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,2 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1155 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 1154 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1154 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 1155 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”vorhergesagte Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwi schen 2,3 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1309 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 1308 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO: 1308 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 1309 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b1423-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,1 und 6 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 1 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1369 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 1368 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1368 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 1369 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Säureschockproteinvorstufe” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen Ober einen Zeitraum zwischen 3,7 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 1 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1375 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 1374 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1374 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 1375 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”vorhergesagter Arginin/Ornithin-Transporter” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,8 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,9 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1508 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 1507 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1507 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 1508 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen Ober einen Zeitraum zwischen 4,2 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1954 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 1953 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1953 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 1954 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”N,N'-diacetylchitobiosespezifische Enzym-IIA-Komponente von PTS” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4,1 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2157 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 2156 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2156 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 2157 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Effluxsystem für neutrale Aminosäuren” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,4 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2196 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 2195 umfasst, oder eines Homo logs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2195 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 2196 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b1878-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,4 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1.3 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2220 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 2219 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2219 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 2220 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”L-Arabinosetransporteruntereinheit” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,8 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,8 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2278 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 2277 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2277 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 2278 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Phosphatidylglycerophosphatsynthetase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,5 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,6 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2471 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 2470 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2470 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 2471 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,6 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,3 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2494 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 2493 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2493 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 2494 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Glucose-1-phosphatthymidylyltransferase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Or ganismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,1 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 1 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2628 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 2627 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2627 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 2628 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B)” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,5 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,5 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2859 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 2858 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2858 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 2859 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”GTP-Cyclohydrolase I” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwi schen 2,5 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,5 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2943 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 2942 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2942 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 2943 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Hämlyase (CcmH-Untereinheit)” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,4 und 6 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,7 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2966 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 2965 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2965 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 2966 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b2226-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,9 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,6 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 2982 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 2981 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2981 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 2982 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,9 und 3 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,9 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3131 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 3130 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3130 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 3131 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”sensorische Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL)” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,2 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,9 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3217 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 3216 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3216 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 3217 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b2475-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,9 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,3 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3336 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 3335 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3335 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 3336 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N)” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,9 und 3 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3402 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 3401 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3401 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 3402 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,9 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3591 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 3590 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3590 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 3591 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”tRNA-spezifische Adenosindeaminase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,6 und 3 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,4 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3832 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 3831 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3831 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 3832 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”vorhergesagtes äußeres Membranlipoprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,6 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,7 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3858 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 3857 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3857 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 3858 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”CP4-57-Prophage/RNase IS” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,8 und 3 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 3862 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 3861 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3861 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 3862 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Glycin-Betain-Transporteruntereinheitprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Or ganismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4,3 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 1 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4023 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 4022 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4022 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 4023 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifisches PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente)” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,4 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4060 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 4059 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4059 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 4060 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”vorhergesagte Kinase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,9 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,4 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4077 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 4076 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4076 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 4077 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”tRNA-Pseudouridinsynthase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen Ober einen Zeitraum zwischen 3,2 und 6 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,7 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4158 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 4157 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4157 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 4158 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”vorhergesagte Ligase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,7 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4261 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 4260 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4260 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 4261 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Ornithindecarboxylase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,8 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,7 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4351 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 4350 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4350 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 4351 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Phosphattransporter” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,9 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,3 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4351 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 4350 umfasst, oder eines Homo logs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4350 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 4351 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Phosphattransporter” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,7 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 0,1 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4460 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 4459 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4459 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 4460 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Hexuronattransporter” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,8 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4506 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 4505 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4505 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 4506 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A)” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,7 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 0,1 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4641 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 4640 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4640 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 4641 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Glykogensynthase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,8 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 4807 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 4806 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4806 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 4807 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”D-Xylosetransporteruntereinheit” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,7 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5125 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 5124 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5124 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 5125 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”L-Threonin-3-dehydrogenase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,5 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,1 und 5 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5125 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 5124 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5124 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 5125 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”L-Threonin-3-dehydrogenase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,8 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,3 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5418 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 5417 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5417 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 5418 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”vorhergesagte Hydrolase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,9 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5496 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 5495 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5495 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 5496 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”vorhergesagte PTS-Enzyme (IIB-Komponente/IIC-Komponente)” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,5 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5586 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 5585 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5585 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 5586 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Ribonukleaseaktivität regulierendes Protein RraA” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,3 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,7 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5801 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 5800 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5800 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 5801 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”transkriptionelles Repressorprotein MetJ” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,3 und 3 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,1 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5851 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 5850 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5850 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 5851 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Pantothenatkinase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,9 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,4 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 5993 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 5992 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5992 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 5993 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Hitzeschockprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,8 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,7 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 6000 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 5999 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nuk leinsaure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5999 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 6000 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”vorhergesagtes Porin” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,2 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,5 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 6057 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 6056 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6056 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 6057 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Aspartatammoniaklyase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,1 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,6 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 6501 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 6500 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6500 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 6501 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,5 und 6 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 6543 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 6542 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6542 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 6543 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Polyphosphatkinase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,5 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,9 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 6824 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 6823 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6823 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 6824 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Yal049c-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,5 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,7 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 6871 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 6870 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6870 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 6871 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YCR059C-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,5 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 6911 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 6910 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6910 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 6911 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,7 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,3 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7262 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 7261 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7261 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 7262 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YEL005C-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,6 und 6 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,1 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7266 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 7265 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7265 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 7266 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Lsm-(Like Sm)Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,1 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7302 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 7301 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nuk leinsaure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7301 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 7302 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YER156C-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,2 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 0,1 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7385 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 7384 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7384 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 7385 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Checkpoint-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4,3 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,2 und 1 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7408 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 7407 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7407 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 7408 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ” YGL045W-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,3 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,2 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7430 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 7429 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7429 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 7430 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,3 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 0,1 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7559 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 7558 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7558 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 7559 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Dihydrouridinsynthase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4,5 und 7 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 0,1 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7607 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 7606 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7606 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 7607 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YOR024w-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4,8 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7611 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 7610 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7610 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 7611 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Glutamin-tRNA-synthetase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,1 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7686 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 7685 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7685 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 7686 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Spleißfaktor” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,9 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 0,1 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 1202 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 1201 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1201 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 1202 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”gamma-Glu-Putrescinsynthase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,1 und 3 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,1 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7742 oder kodiert durch ein Nuklein säuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 7741 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7741 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 7742 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”inneres Membranprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,2 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,2 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7851 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 7850 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7850 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 7851 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Hitzeschockprotein HtpX” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,4 und 6 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen Ober einen Zeitraum zwischen 1 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 7972 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 7971 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, 11 oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7971 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 7972 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,9 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,4 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8022 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 8021 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8021 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 8022 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”vorhergesagtes Serintransporterprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,9 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,7 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8178 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 8177 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8177 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 8178 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”glutathionabhängige Oxidoreduktase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4,5 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 0,1 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8273 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 8272 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8272 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 8273 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Yfr042w-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,7 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8289 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 8288 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8288 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 8289 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,3 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,9 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8439 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 8438 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8438 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 8439 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”transkriptionelles Regulatorprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,8 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8631 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 8630 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8630 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 8631 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”vorhergesagte Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente)” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,3 und 6 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9269 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 9268 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9268 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 9269 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifisches PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente)” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,4 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9445 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 9444 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9444 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 9445 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”vorhergesagte PTS-Enzyme (IIB-Komponente/IIC-Komponente)” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,5 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9825 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 9824 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9824 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 9825 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,5 und 6 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9906 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 9905 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9905 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 9906 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”YGL045W-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,3 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,2 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9194 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 9193 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9193 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 9194 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,9 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,4 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8498 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 8497 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8497 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 8498 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Methylglyoxalsynthase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 4,4 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,5 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8743 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 8742 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8742 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 8743 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”gamma-Glu-Putrescinsynthase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,1 und 3 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,1 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8892 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 8891 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8891 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 8892 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Säureschockproteinvorstufe” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,7 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,1 und 1 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9032 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 9031 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9031 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 9032 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,6 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,3 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9316 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 9315 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9315 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 9316 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Ornithindecarboxylase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,8 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,7 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9530 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 9529 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9529 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 9530 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Aspartatammoniaklyase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,1 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,6 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8463 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 8462 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8462 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 8463 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”vorhergesagtes Transporterprotein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,2 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8974 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 8973 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8973 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 8974 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”L-Arabinosetransporteruntereinheit” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,8 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,8 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9884 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 9883 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9883 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 9884 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Lsm-(Like Sm)Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,1 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8935 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 8934 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8934 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 8935 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Effluxsystem für neutrale Aminosäuren” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,4 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9094 oder kodiert durch ein Nuklein säuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 9093 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9093 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 9094 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”b2226-Protein” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,9 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 1,6 und 4 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9110 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 9109 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9109 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 9110 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”sensorische Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL)” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,2 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,9 und 3 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 9932 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 9931 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9931 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 9932 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Glutamin-tRNA-synthetase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 3,1 und 5 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,6 und 2 Tagen
verliehen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 10097 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 10096 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 10096 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 10097 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”Gluconattransporter” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Trockenresistenz durch längeres Überleben als die Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 2,5 und 4 Tagen oder mehr
und
eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp ohne Anzeichen irgendwelcher Symptome von Verletzungen über einen Zeitraum zwischen 0,8 und 3 Tagen
verliehen.
Gemäß dieser Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”glutathionabhängige Oxidoreduktase” beschriebenen Aktivität handelt, nicht gezielt exprimiert, indem man den konstitutiven Promotor verwendet.
Gemäß einer Ausführungsform lässt sich gemäß dem Verfahren der Erfindung eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Stress durch niedrige Temperaturen und eine vermehrte Biomasseproduktion in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon im Vergleich zu einer Kontrolle oder dem Wildtyp erzielen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8178 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 8177 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8177 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 8178 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”glutathionabhängige Oxidoreduktase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Resistenz gegen niedrige Temperaturen, vorzugsweise eine Resistenz gegen kühle Temperaturen, durch eine vermehrte Biomasseproduktion, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, von 5% bis 100% oder noch mehr, vorzugsweise 10% bis 90%, 20% bis 80%, besonders bevorzugt 25% bis 60%, 35% bis 50%, 38% bis 45%
verliehen.
Gemäß dieser Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”glutathionabhängige Oxidoreduktase” beschriebenen Aktivität handelt, nicht gezielt exprimiert, indem man den Promotor USP (Bäumlein et al., Mol Gen Genet. 225(3): 459–67 (1991)) verwendet.
Gemäß einer Ausführungsform lässt sich gemäß dem Verfahren der Erfindung eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen zyklischen Dürrestress und eine vermehrte Biomasseproduktion in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon im Vergleich zu einer Kontrolle oder dem Wildtyp erzielen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8178 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 8177 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8177 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 8178 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”glutathionabhängige Oxidoreduktase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine erhöhte Resistenz gegen zyklischen Dürrestress, durch eine vermehrte Biomasseproduktion, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, von 5% bis 100% oder noch mehr, vorzugsweise 10% bis 50%, 15% bis 40%, besonders bevorzugt 20% bis 30%, 21% bis 28%, 21% bis 27% verliehen.
Gemäß dieser Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”glutathionabhängige Oxidoreduktase” beschriebenen Aktivität handelt, nicht gezielt exprimiert, indem man den konstitutiven Promotor verwendet.
Gemäß einer Ausführungsform lässt sich gemäß dem Verfahren der Erfindung eine vermehrte Biomasseproduktion in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon im Vergleich zu einer Kontrolle oder dem Wildtyp erzielen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8178 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 8177 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8177 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 8178 gezeigt umfasst, in einem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”glutathionabhängige Oxidoreduktase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine vermehrte Biomasseproduktion, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, von 5% bis 100% oder noch mehr, vorzugsweise 10% bis 90%, 20% bis 80%, besonders bevorzugt 30% bis 70%, 35% bis 60%, 40% bis 50%, 41% bis 45% verliehen.
Gemäß dieser Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”glutathionabhängige Oxidoreduktase” beschriebenen Aktivität handelt, nicht gezielt exprimiert, indem man den Promotor USP verwendet.
Gemäß einer Ausführungsform lässt sich gemäß dem Verfahren der Erfindung eine erhöhte Resistenz gegen eingeschränkte Nährstoffe, vorzugsweise eine eingeschränkte Verfügbarkeit von Stickstoff, durch verbesserte Nährstoffausnutzung (NUE) und eine vermehrte Biomasseproduktion in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon im Vergleich zu einer Kontrolle oder dem Wildtyp erzielen.
Dementsprechend wird gemäß einer Ausführungsform, wenn man die Aktivität eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID NO.: 8178 oder kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül, welches die Nukleinsäure SEQ ID NO.: 8177 umfasst, oder eines Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls oder Polypeptids, erhöht oder erzeugt, z. B. wenn man die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle I, II oder IV, Spalte 7 in der gleichen Zeile wie die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8177 beziehungsweise die Polypeptid-SEQ ID NO.: 8178 gezeigt umfasst, in ei nem Organismus erhöht oder erzeugt, oder wenn man die Aktivität ”glutathionabhängige Oxidoreduktase” in einem Organismus erhöht oder erzeugt, diesem Organismus vorzugsweise
eine vermehrte Biomasseproduktion, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, von 5% bis 100% oder noch mehr, vorzugsweise 10% bis 90%, 20% bis 80%, besonders bevorzugt 25% bis 65%, 30% bis 60%, verliehen.
Gemäß dieser Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”glutathionabhängige Oxidoreduktase” beschriebenen Aktivität handelt, nicht gezielt exprimiert, indem man den konstitutiven Promotor verwendet.
Gemäß einer Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ”glutathionabhängige Oxidoreduktase” beschriebenen Aktivität handelt, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus den Polypeptiden mit den SEQ ID NO: 8180, 8182, 8188, 8190, 8198, 8200, 8212, 8214, 8216, 8218, 8234, 8236, 8238, 8240, 8242, 8244, 8246, 8248, 8250, 8252, 8254, 8256, 8258, 8260, 8262, 8264, 8266, 10083 kodiert durch die SEQ ID NO: 8179, 8181, 8187, 8189, 8197, 8199, 8211, 8213, 8215, 8217, 8233, 8235, 8237, 8239, 8241, 8243, 8245, 8247, 8249, 8251, 8253, 8255, 8257, 8259, 8261, 8263, 8265 beziehungsweise 10082.
Der Ausdruck ”Expression” bezieht sich auf die Transkription und/oder Translation eines kodogenen Gensegments oder Gens. In der Regel handelt es sich bei dem erhaltenen Produkt um eine mRNA oder ein Protein. Expressionsprodukte können jedoch auch funktionelle RNAs wie zum Beispiel Antisense, Nukleinsäuren, tRNAs, snRNAs, rRNAs, RNAi, siRNA, Ribozyme usw. einschließen. Die Expression kann systemisch, lokal oder zeitweilig erfolgen, zum Beispiel eingeschränkt auf bestimmte Zelltypen, Gewebe, Organe oder Organellen oder Zeitperioden.
Gemäß einer Ausführungsform umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung einen oder mehrere der folgenden Schritte

a) die Stabilisierung eines Proteins, das die erhöhte Expression eines durch das Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodierten Proteins oder des Polypeptids der Erfindung mit der hier erwähnten Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus 2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase, 3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase, der Säureschockproteinvorstufe, Aspartatammoniaklyase, dem b0081-Protein, dem b0482-Protein, dem b0631-Protein, dem b0753-Protein, dem b0866-Protein, dem b1052-Protein, dem b1161-Protein, dem b1423-Protein, dem b1878-Protein, dem b2226-Protein, dem b2475-Protein, dem Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente), dem Checkpoint-Protein, CP4-57-Prophage/RNase LS, Dihydrouridinsynthase, dem Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators, der D-Xylosetransporteruntereinheit, gamma-Glu-Putrescinsynthase, dem Gluconattransporter, Glucose-1-phosphat-thymidylyltransferase, Glutamin-tRNA-synthetase, der glutathionabhängigen Oxidoreduktase, dem Glycin-Betain-Transporteruntereinheitprotein, Glykogensynthase, GTP-Cyclohydrolase I, dem Hitzeschockprotein, dem Hitzeschockprotein HtpX, Hämlyase (CcmH-Untereinheit), dem Hexuronattransporter, dem Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein, dem HyaA/HyaB-verarbeitenden Protein, dem inneren Membranprotein, der L-Arabinosetransporteruntereinheit, dem Lsm-(Like Sm)Protein, L-Threonin-3-dehydrogenase, Methylglyoxalsynthase, dem Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B), der N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS, NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N), dem Effluxsystem für neutrale Aminosäuren, Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase, Ornithindecarboxylase, Pantothenatkinase, Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A), dem Phosphattransporter, Phosphatidylglycerophosphatsynthetase, Polyphosphatkinase, der kaliumtransportierenden ATPase (Untereinheit B), einer vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide, einem vorhergesagten Arginin/Ornithintransporter, einer vorhergesagten Hydrolase, einer vorhergesagten Kinase, einer vorhergesagten Ligase, einem vorhergesagten äußeren Membranlipoprotein, einer vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente), einem vorhergesagten Porin, vorhergesagten PTS-Enzymen (IIB-Komponente/IIC-Komponente), einem vorhergesagten Serintransporterprotein, einem vorhergesagten Transporterprotein, der Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit, dem Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten, dem die Ribonukleaseaktivität regulierenden Protein RraA, der sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL), dem Natrium/Protonen-Antiporter, dem Spleißfaktor, dem Threonin- und Homoserin-Effluxsystem, dem transkriptionellen Regulatorprotein, dem transkriptionellen Repressorprotein MetJ, der Transporteruntereinheit/der periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie, der tRNA-Pseudouridinsynthase, der tRNA-spezifischen Adenosindeaminase, dem universellen Stressprotein UP12, dem Yal049c-Protein, dem YCR059C-Protein, dem YEL005C-Protein, dem YER156C-Protein, dem Yfr042w-Protein, dem YGL045W-Protein und dem YOR024w-Protein, verleiht und eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht;
b) die Stabilisierung einer mRNA, die die erhöhte Expression eines durch das Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodierten Proteins oder dessen Homolog verleiht oder einer mRNA, die für das Polypeptid der vorliegenden Erfindung mit der hier erwähnten Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus 2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase, 3-Oxoacyl- (Acylträgerprotein)-Synthase, der Säureschockproteinvorstufe, Aspartatammoniaklyase, dem b0081-Protein, dem b0482-Protein, dem b0631-Protein, dem b0753-Protein, dem b0866-Protein, dem b1052-Protein, dem b1161-Protein, dem b1423-Protein, dem b1878-Protein, dem b2226-Protein, dem b2475-Protein, dem Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente), dem Checkpoint-Protein, CP4-57-Prophage/RNase LS, Dihydrouridinsynthase, dem Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators, der D-Xylosetransporteruntereinheit, gamma-Glu-Putrescinsynthase, dem Gluconattransporter, Glucose-1-phosphat-thymidylyltransferase, Glutamin-tRNA-synthetase, der glutathionabhängigen Oxidoreduktase, dem Glycin-Betgin-Transporteruntereinheitprotein, Glykogensynthase, GTP-Cyclohydrolase I, dem Hitzeschockprotein, dem Hitzeschockprotein HtpX, Hämlyase (CcmH-Untereinheit), dem Hexuronattransporter, dem Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein, dem HyaA/HyaB-verarbeitenden Protein, dem inneren Membranprotein, der L-Arabinosetransporteruntereinheit, dem Lsm-(Like Sm)Protein, L-Threonin-3-dehydrogenase, Methylglyoxalsynthase, dem Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B), der N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS, NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N), dem Effluxsystem für neutrale Aminosäuren, Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase, Ornithindecarboxylase, Pantothenatkinase, Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A), dem Phosphattransporter, Phosphatidylglycerophosphatsynthetase, Polyphosphatkinase, der kaliumtransportierenden AT-Pase (Untereinheit B), einer vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide, einem vorhergesagten Arginin/Ornithintransporter, einer vorhergesagten Hydrolase, einer vorhergesagten Kinase, einer vorhergesagten Ligase, einem vorhergesagten äußeren Membranlipoprotein, einer vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente), einem vorhergesagten Porin, vorhergesagten PTS-Enzymen (IIB-Komponente/IIC-Komponente), einem vorhergesagten Serintransporterprotein, einem vorhergesagten Transporterprotein, der Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit, dem Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten, dem die Ribonukleaseaktivität regulierenden Protein RraA, der sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL), dem Natrium/Protonen-Antiporter, dem Spleißfaktor, dem Threonin- und Homoserin-Effluxsystem, dem transkriptionellen Regulatorprotein, dem transkriptionellen Repressorprotein MetJ, der Transporteruntereinheit/der periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie, der tRNA-Pseudouridinsynthase, der tRNA-spezifischen Adenosindeaminase, dem universellen Stressprotein UP12, dem Yal049c-Protein, dem YCR059C-Protein, dem YEL005C-Protein, dem YER156C-Protein, dem Yfr042w-Protein, dem YGL045W-Protein und dem YOR024w-Protein, kodiert und erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht;
c) die Erhöhung der spezifischen Aktivität eines Proteins, das die erhöhte Expression eines durch das Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodierten Polypeptids oder des Polypeptids der vorliegenden Erfindung verleiht oder die inhibitorische Regulation des Polypeptids der Erfindung vermindert;
d) die Erzeugung oder Erhöhung der Expression eines endogenen oder künstlichen Transkriptionsfaktors, der die Expression eines Proteins vermittelt, welches die erhöhte Expression eines durch das Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodierten Proteins oder des Polypeptids der Erfindung mit der hier erwähnten Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus 2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase, 3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase, der Säureschockproteinvorstufe, Aspartatammoniaklyase, dem b0081-Protein, dem b0482-Protein, dem b0631-Protein, dem b0753-Protein, dem b0866-Protein, dem b1052-Protein, dem b1161-Protein, dem b1423-Protein, dem b1878-Protein, dem b2226-Protein, dem b2475-Protein, dem Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente), dem Checkpoint-Protein, CP4-57-Prophage/RNase LS, Dihydrouridinsynthase, dem Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators, der D-Xylosetransporteruntereinheit, gamma-Glu-Putrescinsynthase, dem Gluconattransporter, Glucose-1-phosphat-thymidylyltransferase, Glutamin-tRNA-synthetase, der glutathionabhängigen Oxidoreduktase, dem Glycin-Betgin-Transporteruntereinheitprotein, Glykogensynthase, GTP-Cyclohydrolase I, dem Hitzeschockprotein, dem Hitzeschockprotein HtpX, Hämlyase (CcmH-Untereinheit), dem Hexuronattransporter, dem Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein, dem HyaA/HyaB-verarbeitenden Protein, dem inneren Membranprotein, der L-Arabinosetransporteruntereinheit, dem Lsm-(Like Sm)Protein, L-Threonin-3-dehydrogenase, Methylglyoxalsynthase, dem Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B), der N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS, NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N), dem Effluxsystem für neutrale Aminosäuren, Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase, Ornithindecarboxylase, Pantothenatkinase, Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A), dem Phosphattransporter, Phosphatidylglycerophosphatsynthetase, Polyphosphatkinase, der kaliumtransportierenden AT-Pase (Untereinheit B), einer vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide, einem vorhergesagten Arginin/Ornithintransporter, einer vorhergesagten Hydrolase, einer vorhergesagten Kinase, einer vorhergesagten Ligase, einem vorhergesagten äußeren Membranlipoprotein, einer vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente), einem vorhergesagten Porin, vorhergesagten PTS-Enzymen (IIB-Komponente/IIC-Komponente), einem vorhergesagten Serintransporterprotein, einem vorhergesagten Transporterprotein, der Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit, dem Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten, dem die Ribonukleaseaktivität regulierenden Protein RraA, der sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei- Komponenten-System mit NarP (NarL), dem Natrium/Protonen-Antiporter, dem Spleißfaktor, dem Threonin- und Homoserin-Effluxsystem, dem transkriptionellen Regulatorprotein, dem transkriptionellen Repressorprotein MetJ, der Transporteruntereinheit/der periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie, der tRNA-Pseudouridinsynthase, der tRNA-spezifischen Adenosindeaminase, dem universellen Stressprotein UP12, dem Yal049c-Protein, dem YCR059C-Protein, dem YEL005C-Protein, dem YER156C-Protein, dem Yfr042w-Protein, dem YGL045W-Protein und dem YOR024w-Protein, verleiht und erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht;
e) die Stimulierung der Aktivität eines Proteins, welches die erhöhte Expression eines durch das Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung kodierten Proteins oder eines Polypeptids der vorliegenden Erfindung mit der hier erwähnten Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus 2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase, 3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase, der Säureschockproteinvorstufe, Aspartatammoniaklyase, dem b0081-Protein, dem b0482-Protein, dem b0631-Protein, dem b0753-Protein, dem b0866-Protein, dem b1052-Protein, dem b1161-Protein, dem b1423-Protein, dem b1878-Protein, dem b2226-Protein, dem b2475-Protein, dem Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente), dem Checkpoint-Protein, CP4-57-Prophage/RNase LS, Dihydrouridinsynthase, dem Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators, der D-Xylosetransporteruntereinheit, gamma-Glu-Putrescinsynthase, dem Gluconattransporter, Glucose-1-phosphat-thymidylyltransferase, Glutamin-tRNA-synthetase, der glutathionabhängigen Oxidoreduktase, dem Glycin-Betgin-Transporteruntereinheitprotein, Glykogensynthase, GTP-Cyclohydrolase I, dem Hitzeschockprotein, dem Hitzeschockprotein HtpX, Hämlyase (CcmH-Untereinheit), dem Hexuronattransporter, dem Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein, dem HyaA/HyaB-verarbeitenden Protein, dem inneren Membranprotein, der L-Arabinosetransporteruntereinheit, dem Lsm-(Like Sm)Protein, L-Threonin-3-dehydrogenase, Methylglyoxalsynthase, dem Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B), der N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS, NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N), dem Effluxsystem für neutrale Aminosäuren, Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase, Ornithindecarboxylase, Pantothenatkinase, Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A), dem Phosphattransporter, Phosphatidylglycerophosphatsynthetase, Polyphosphatkinase, der kaliumtransportierenden AT-Pase (Untereinheit B), einer vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide, einem vorhergesagten Arginin/Ornithintransporter, einer vorhergesagten Hydrolase, einer vorhergesagten Kinase, einer vorhergesagten Ligase, einem vorhergesagten äußeren Membranlipoprotein, einer vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente), einem vorhergesagten Porin, vorhergesagten PTS-Enzymen (IIB-Komponente/IIC-Komponente), einem vorhergesagten Serintransporterprotein, einem vorhergesagten Transporterprotein, der Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit, dem Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten, dem die Ribonukleaseaktivität regulierenden Protein RraA, der sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL), dem Natrium/Protonen-Antiporter, dem Spleißfaktor, dem Threonin- und Homoserin-Effluxsystem, dem transkriptionellen Regulatorprotein, dem transkriptionellen Repressorprotein MetJ, der Transporteruntereinheit/der periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie, der tRNA-Pseudouridinsynthase, der tRNA-spezifischen Adenosindeaminase, dem universellen Stressprotein UP12, dem Yal049c-Protein, dem YCR059C-Protein, dem YEL005C-Protein, dem YER156C-Protein, dem Yfr042w-Protein, dem YGL045W-Protein und dem YOR024w-Protein, verleiht und erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht, indem man einen oder mehrere exogene Faktoren zu dem Organismus oder Teilen davon gibt;
f) die Expression eines transgenen Gens, das für ein Protein kodiert, welches die erhöhte Expression eines durch das Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung kodierten Proteins oder eines Polypeptids der vorliegenden Erfindung mit der hier erwähnten Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus 2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase, 3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase, der Säureschockproteinvorstufe, Aspartatammoniaklyase, dem b0081-Protein, dem b0482-Protein, dem b0631-Protein, dem b0753-Protein, dem b0866-Protein, dem b1052-Protein, dem b1161-Protein, dem b1423-Protein, dem b1878-Protein, dem b2226-Protein, dem b2475-Protein, dem Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente), dem Checkpoint-Protein, CP4-57-Prophage/RNase LS, Dihydrouridinsynthase, dem Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators, der D-Xylosetransporteruntereinheit, gamma-Glu-Putrescinsynthase, dem Gluconattransporter, Glucose-1-phosphat-thymidylyltransferase, Glutamin-tRNA-synthetase, der glutathionabhängigen Oxidoreduktase, dem Glycin-Betgin-Transporteruntereinheitprotein, Glykogensynthase, GTP-Cyclohydrolase I, dem Hitzeschockprotein, dem Hitzeschockprotein HtpX, Hämlyase (CcmH-Untereinheit), dem Hexuronattransporter, dem Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein, dem HyaA/HyaB-verarbeitenden Protein, dem inneren Membranprotein, der L-Arabinosetransporteruntereinheit, dem Lsm-(Like Sm)Protein, L-Threonin-3-dehydrogenase, Methylglyoxalsynthase, dem Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B), der N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS, NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N), dem Effluxsystem für neutrale Aminosäuren, Nicoti namidnukleotidadenylyltransferase, Ornithindecarboxylase, Pantothenatkinase, Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A), dem Phosphattransporter, Phosphatidylglycerophosphatsynthetase, Polyphosphatkinase, der kaliumtransportierenden AT-Pase (Untereinheit B), einer vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide, einem vorhergesagten Arginin/Ornithintransporter, einer vorhergesagten Hydrolase, einer vorhergesagten Kinase, einer vorhergesagten Ligase, einem vorhergesagten äußeren Membranlipoprotein, einer vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente), einem vorhergesagten Porin, vorhergesagten PTS-Enzymen (IIB-Komponente/IIC-Komponente), einem vorhergesagten Serintransporterprotein, einem vorhergesagten Transporterprotein, der Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit, dem Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten, dem die Ribonukleaseaktivität regulierenden Protein RraA, der sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL), dem Natrium/Protonen-Antiporter, dem Spleißfaktor, dem Threonin- und Homoserin-Effluxsystem, dem transkriptionellen Regulatorprotein, dem transkriptionellen Repressorprotein MetJ, der Transporteruntereinheit/der periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie, der tRNA-Pseudouridinsynthase, der tRNA-spezifischen Adenosindeaminase, dem universellen Stressprotein UP12, dem Yal049c-Protein, dem YCR059C-Protein, dem YEL005C-Protein, dem YER156C-Protein, dem Yfr042w-Protein, dem YGL045W-Protein und dem YOR024w-Protein, verleiht und erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht; und/oder
g) die Erhöhung der Kopienzahl eines Gens, welches die erhöhte Expression eines Nukleinsäuremoleküls, das für ein durch das Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung kodiertes Protein oder das Polypeptid der vorliegenden Erfindung mit der hier erwähnten Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus 2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase, 3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase, der Säureschockproteinvorstufe, Aspartatammoniaklyase, dem b0081-Protein, dem b0482-Protein, dem b0631-Protein, dem b0753-Protein, dem b0866-Protein, dem b1052-Protein, dem b1161-Protein, dem b1423-Protein, dem b1878-Protein, dem b2226-Protein, dem b2475-Protein, dem Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente), dem Checkpoint-Protein, CP4-57-Prophage/RNase LS, Dihydrouridinsynthase, dem Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators, der D-Xylosetransporteruntereinheit, gamma-Glu-Putrescinsynthase, dem Gluconattransporter, Glucose-1-phosphat-thymidylyltransferase, Glutamin-tRNA-synthetase, der glutathionabhängigen Oxidoreduktase, dem Glycin-Betain-Transporteruntereinheitprotein, Glykogensynthase, GTP-Cyclohydrolase I, dem Hitzeschockprotein, dem Hitzeschockprotein HtpX, Hämlyase (CcmH-Untereinheit), dem Hexuronattransporter, dem Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein, dem HyaA/HyaB-verarbeitenden Protein, dem inneren Membranprotein, der L-Arabinosetransporteruntereinheit, dem Lsm-(Like Sm)Protein, L-Threonin-3-dehydrogenase, Methylglyoxalsynthase, dem Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B), der N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS, NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N), dem Effluxsystem für neutrale Aminosäuren, Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase, Ornithindecarboxylase, Pantothenatkinase, Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A), dem Phosphattransporter, Phosphatidylglycerophosphatsynthetase, Polyphosphatkinase, der kaliumtransportierenden ATPase (Untereinheit B), einer vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide, einem vorhergesagten Arginin/Ornithintransporter, einer vorhergesagten Hydrolase, einer vorhergesagten Kinase, einer vorhergesagten Ligase, einem vorhergesagten äußeren Membranlipoprotein, einer vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente), einem vorhergesagten Porin, vorhergesagten PTS-Enzymen (IIB-Komponente/IIC-Komponente), einem vorhergesagten Serintransporterprotein, einem vorhergesagten Transporterprotein, der Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit, dem Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten, dem die Ribonukleaseaktivität regulierenden Protein RraA, der sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL), dem Natrium/Protonen-Antiporter, dem Spleißfaktor, dem Threonin- und Homoserin-Effluxsystem, dem transkriptionellen Regulatorprotein, dem transkriptionellen Repressorprotein MetJ, der Transporteruntereinheit/der periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie, der tRNA-Pseudouridinsynthase, der tRNA-spezifischen Adenosindeaminase, dem universellen Stressprotein UP12, dem Yal049c-Protein, dem YCR059C-Protein, dem YEL005C-Protein, dem YER156C-Protein, dem Yfr042w-Protein, dem YGL045W-Protein und dem YOR024w-Protein, kodiert, verleiht und erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon; Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht;
h) die Erhöhung der Expression des endogenen Gens, das für das Polypeptid der Erfindung oder sein Homolog kodiert, durch Zugabe von positiven Expressionselementen oder durch Entfernen von negativen Expressionselementen, so lassen sich z. B. mit homologer Rekombination entweder positive Regulationselemente wie für Pflanzen der 35S-Enhancer in den Promotor einführen oder Repressorelemente aus regulatorischen Regionen entfernen. Weiterhin lassen sich Methoden zur Genumwandlung anwenden, um Repressorelemente zu stören oder um die Aktivität positiver Elemente zu verstärken – positive Elemente lassen sich durch T-DNA oder Transposonmutagenese ungezielt in Pflanzen einführen, und die Linien, bei denen die positiven Elemente in der Nähe eines erfindungsgemäßen Gens integriert worden sind und deren Expression daher verstärkt ist, können identifiziert werden; und/oder
i) die Modulierung der Wachstumsbedingungen der Pflanze derart, dass die Expression oder Aktivität des für das Protein der Erfindung kodierenden Gens oder das Protein selbst verbessert ist;
j) die Auswahl von Organismen mit besonders hoher Aktivität des Proteins der Erfindung aus natürlichen oder aus mutagenisierten Quellen und deren Züchtung in den Zielorganismen, z. B. den Elite-Kulturpflanzen.

Vorzugsweise handelt es sich bei der mRNA um das Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung, und/oder das Protein, das die erhöhte Expression eines durch das Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung alleine oder in Verbindung mit einer Transitnukleinsäuresequenz bzw. einer für das Transitpeptid kodierenden Nukleinsäuresequenz kodierten Proteins oder des Polypeptids mit der hier erwähnten Aktivität verleiht, z. B. eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon nach Erhöhen der Expression oder Aktivität des kodierten Polypeptids verleiht oder die Aktivität eines Polypeptids mit einer Aktivität wie das in Tabelle II Spalte 3 gezeigte Protein oder dessen Homologe hat.
Im Allgemeinen korreliert die Menge an mRNA oder Polypeptid in einer Zelle oder einem Kompartiment eines Organismus mit der Menge an kodiertem Protein und somit mit der Gesamtaktivität des kodierten Proteins in diesem Volumen. Diese Korrelation ist nicht immer linear, und die Aktivität in dem Volumen hängt von der Stabilität der Moleküle oder dem Vorhandensein aktivierender oder inhibierender Kofaktoren ab. Weiterhin sind Produkt- und Eduktinhibierungen von Enzymen gut bekannt und in Lehrbüchern, z. B. Stryer, Biochemistry, beschrieben.
Im Allgemeinen korreliert die Menge an mRNA, Polynukleotid oder Nukleinsäuremolekül in einer Zelle oder einem Kompartiment eines Organismus mit der Menge an kodiertem Protein und somit mit der Gesamtaktivität des kodierten Proteins in diesem Volumen. Diese Korrelation ist nicht immer linear, und die Aktivität in dem Volumen hängt von der Stabilität der Moleküle, dem Abbau der Moleküle oder dem Vorhandensein aktivierender oder inhibierender Kofaktoren ab. Weiterhin sind Produkt- und Eduktinhibierungen von Enzymen gut bekannt, z. B. Zinser et al. "Enzyminhibitoren"/Enzyme inhibitors".
Die Aktivität der obenerwähnten Proteine und/oder Polypeptide, die durch das Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung kodiert werden, lässt sich auf verschiedene Weisen erhöhen. So wird zum Beispiel die Aktivität in einem Organismus oder in einem Teil davon wie einer Zelle erhöht, indem man die Anzahl an Genprodukten erhöht, z. B. durch Erhöhen der Expressionsrate, wie der Einführung eines stärkeren Promotors, oder durch Erhöhen der Stabilität der exprimierten mRNA, wodurch die Translationsrate erhöht wird, und/oder durch Erhöhen der Stabilität des Genprodukts, wodurch die Anzahl der zerfallenen Proteine reduziert wird. Weiterhin kann man die Aktivität oder den Umsatz von Enzymen so beeinflussen, dass eine Abnahme oder Zunahme der Reaktionsrate oder eine Modifikation (Abnahme oder Zunahme) der Affinität zum Substrat resultiert. Eine Mutation im katalytischen Zentrum eines Polypeptids der Erfindung, z. B. einem Enzym, kann die Umsatzrate des Enzyms modulieren, ein Eliminieren einer essentiellen Aminosäure zum Beispiel kann eine verminderte oder vollständig abgeschaltete Aktivität des Enzyms zur Folge haben, oder die Deletion oder Mutation von Regulator-Bindungsstellen kann eine negative Regulation wie eine Rückkopplungsinhibierung (oder eine Substratinhibierung, wenn die Substratkonzentration ebenfalls erhöht wird) reduzieren. Die spezifische Aktivität eines Enzyms der vorliegenden Erfindung lässt sich so erhöhen, dass die Umsatzrate erhöht ist oder die Bindung eines Kofaktors verbessert ist. Durch eine Verbesserung der Stabilität der kodierenden mRNA oder des Proteins lässt sich auch die Aktivität eines Genprodukts erhöhen. Die Stimulierung der Aktivität fällt ebenfalls unter den Umfang des Ausdrucks ”erhöhte Aktivität”.
Außerdem kann man die Regulation der obenerwähnten Nukleinsäuresequenzen so modifizieren, dass die Genexpression erhöht wird. Dies lässt sich vorteilhaft mit Hilfe von heterologen regulatorischen Sequenzen erreichen, oder indem man die vorhandenen natürlichen regulatorischen Seqenzen modifiziert, zum Beispiel mutiert. Die vorteilhaften Methoden können auch miteinander kombiniert werden.
Im Allgemeinen lässt sich eine Aktivität eines Genprodukts in einem Organismus oder einem Teil davon, insbesondere in einer Pflanzenzelle oder einer Organelle einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Pflanzengewebe oder einem Teil davon oder in einem Mikroorganismus erhöhen, indem man die Menge an spezifisch kodierender mRNA oder des entsprechenden Proteins in diesem Organismus oder einem Teil davon erhöht. ”Menge an Protein oder mRNA” ist so zu verstehen, dass damit die Molekülzahl an Polypeptiden oder mRNA-Molekülen in einem Organismus, einem Gewebe, einer Zelle oder einem Zellkompartiment gemeint ist. Eine ”Erhöhung” der Menge eines Proteins bedeutet die quantitative Erhöhung der Molekülzahl dieses Proteins in einem Organismus, einem Gewebe, einer Zelle oder einem Zellkompartiment wie einer Organelle wie z. B. einem Plastid oder Mitochondrien oder einem Teil davon – zum Beispiel durch eine der hier unten beschriebenen Methoden – im Vergleich zu einem Wildtyp, einer Kontrolle oder einer Referenz.
Die Erhöhung der Molekülzahl beläuft sich vorzugsweise auf wenigstens 1%, vorzugsweise auf mehr als 10%, besonders bevorzugt auf 30% oder mehr, insbesondere bevorzugt auf 50%, 70% oder mehr, ganz insbesondere bevorzugt auf 100%, ganz besonders bevorzugt auf 500% oder mehr. Eine de-novo-Expression wird jedoch ebenfalls als Gegenstand der vorliegenden Erfindung betrachtet.
Eine Modifikation, d. h. eine Erhöhung, kann durch endogene oder exogene Faktoren bewirkt werden. So kann zum Beispiel eine Erhöhung der Aktivität in einem Organismus oder einem Teil davon herbeigeführt werden, indem man ein Genprodukt oder eine Vorstufe davon oder einen Aktivator oder einen Agonisten zum Medium oder der Nahrung gibt, oder sie kann herbeigeführt werden, indem man diese Gegenstände transient oder stabil in einen Organismus einführt. Weiterhin lässt sich eine solche Erhöhung durch die Einführung der erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenz oder des kodierten Proteins in das korrekte Zellkompartiment, zum Beispiel in den Kern oder das Zytoplasma oder in Plastide entweder durch Transformation und/oder durch Targeting erzielen.
Gemäß einer Ausführungsform erreicht man die Erhöhung oder Verminderung bei der Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle vom Wildtyp in der Pflanze oder einem Teil davon, z. B. in einer Zelle, einem Gewebe, einem Organ, einer Organelle usw., indem man die endogene Konzentration des Polypeptids der Erfindung erhöht. Dementsprechend betrifft die vorliegende Erfindung gemäß einer Ausführungsform der vorliegenden Erfindung ein Verfahren, bei dem man die Genkopienzahl eines für das Polynukleotid oder Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodierenden Gens erhöht. Weiterhin lässt sich die endogene Konzentration des Polypeptids der Erfindung zum Beispiel erhöhen, indem man die transkriptionelle oder translationale Regulation des Polypeptids modifiziert.
Gemäß einer Ausführungsform lässt sich die erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress in der Pflanze oder einem Teil davon durch gezielte oder zufällige Mutagenese der endogenen erfindungsgemäßen Gene verändern. So lassen sich zum Beispiel mit homologer Rekombination entweder positive Regulationselemente wie für Pflanzen der 35S-Enhancer in den Promotor einführen oder Repressorelemente aus regulatorischen Regionen entfernen. Darüber hinaus können bei der Genumwandlung wie z. B. von Kochevenko und Willmitzer (Plant Physiol. 2003 Mai; 132(1): 174–84) und in den darin angeführten Literaturstellen beschriebene Methoden angewendet werden, um Repressorelemente zu stören oder um die Aktivität positiver Elemente zu verstärken.
Weiterhin lassen sich positive Elemente durch t-DNA oder Transposonmutagenese ungezielt in (Pflanzen-)Genome einführen, und die Linien, bei denen die positiven Elemente in der Nähe eines erfindungsgemäßen Gens integriert worden sind und deren Expression daher verstärkt ist, können identifiziert werden. Die Aktivierung von Pflanzengenen durch ungezielte Integration von Enhancer-Elementen wurde von Hayashi et al., 1992 (Science 258: 1350–1353) oder Weigel et al., 2000 (Plant Physiol. 122, 1003–1013) und in den darin angeführten Literaturstellen beschrieben.
Reverse genetische Strategien zur Identifizierung von Insertionen (die gegebenenfalls die Aktivierungselemente tragen) in der Nähe der interessierenden Gene wurden verschiedentlich beschrieben, z. B. Krysan et al., 1999 (Plant Cell 1999, 11, 2283–2290); Sessions et al., 2002 (Plant Cell 2002, 14, 2985–2994); Young et al., 2001, (Plant Physiol. 2001, 125, 513–518); Koprek et al., 2000 (Plant J. 2000, 24, 253–263); Jeon et al., 2000 (Plant J. 2000, 22, 561–570); Tissier et al., 1999 (Plant Cell 1999, 11, 1841–1852); Speulmann et al., 1999 (Plant Cell 1999 ,11 , 1853–1866). Kurz gesagt wird Material von allen Pflanzen einer großen t-DNA- oder transposonmutagenisierten Pflanzenpopulation geerntet und genomische DNA zubereitet. Die genomische DNA wird dann nach spezifischen Architekturen wie zum Beispiel in Krysan et al., 1999 (Plant Cell 1999, 11, 2283–2290) beschrieben gepoolt. Die Pools der genomischen DNAs werden dann mittels spezifischer Multiplex-PCR-Reaktionen, mit denen die Kombination des insertierten Mutagens (z. B. t-DNA oder Transposon) und des interessierenden Gens nachgewiesen wird, gescreent. Es werden daher PCR-Reaktionen mit den DNA-Pools mit spezifischen Kombinationen von t-DNA oder Transposon flankierenden Primern und genspezifischen Primern durchgeführt. Allgemeine Richtlinien für die Entwicklung von Primern finden sich wiederum bei Krysan et al., 1999 (Plant Cell 1999, 11, 2283–2290). Ein erneutes Screening von DNA-Pools mit geringeren Konzentrationen führt zur Identifizierung von einzelnen Pflanzen, bei denen das interessierende Gen durch das insertierte Mutagen aktiviert ist.
Die Verstärkung von positiven regulatorischen Elementen oder die Störung oder Schwächung von negativen regulatorischen Elementen lässt sich auch durch herkömmliche Mutagenesetechniken erreichen: Die Produktion von chemisch oder durch Strahlung mutierten Populationen ist ein herkömmliches, dem Fachmann bekanntes Verfahren. Methoden für Pflanzen wurden von Koorneef et al. 1982 und in den darin angeführten Literaturstellen und von Lightner und Caspar in "Methods in Molecular Biology" Band 82 beschrieben. Bei diesen Techniken induziert man gewöhnlich Punktmutationen, die sich in jedem bekannten Gen unter Anwendung von Methoden wie TILLING (Colbert et al. 2001) identifizieren lassen.
Dementsprechend lässt sich das Expressionsniveau erhöhen, wenn die endogenen Gene, die für ein Polypeptid kodieren, das eine erhöhte Expression des Polypeptids der vorliegenden Erfindung verleiht, insbesondere Gene, die das Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung umfassen, durch homologe Rekombination, Tilling-Ansätze oder Genumwandlung modifiziert werden. Es ist außerdem möglich, wie hier erwähnt den erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen Targeting-Sequenzen zuzufügen.
Vorzugsweise sind regulatorische Sequenzen zusätzlich zu einer Targetsequenz oder einem Teil davon operativ an die kodierende Region eines endogenen Proteins gebunden und steuern dessen Transkription und Translation oder die Stabilität bzw. den Abbau der kodierenden mRNA oder des exprimierten Proteins. Zum Modifizieren und zur Steuerung der Expression kann man Promotor, UTRs, Spleißstellen, Verarbeitungssignale, Polyadenylierungsstellen, Terminatoren, Enhancer, Repressoren, posttranskriptionelle oder posttranslationale Modifikationstellen verändern, hinzufügen oder ergänzen. So wurde zum Beispiel die Aktivierung von Pflanzengenen durch die nicht gezielte Integration von Enhancerelementen von Hayashi et al., 1992 (Science 258: 1350–1353) oder Weigel et al., 2000 (Plant Physiol. 122, 1003–1013) und in anderen darin angeführten Literaturstellen beschrieben. Man kann zum Beispiel die Expressionsniveaus des endogenen Proteins modulieren, indem man den endogenen Promotor durch einen stärkeren transgenen Promotor ersetzt oder die endogene 3'UTR durch eine 3'UTR ersetzt, die für eine bessere Stabilität sorgt, ohne dabei die kodierende Region zu ändern. Weiterhin lässt sich die transkriptionelle Regulation wie in den Beispielen beschrieben durch Einführen eines künstlichen Transkriptionsfaktors modulieren. Alternative Promotoren, Terminatoren und UTR sind unten beschrieben.
Die Aktivierung eines endogenen Polypeptids mit der obenerwähnten Aktivität, z. B. mit der Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Proteins oder des Polypeptids der Erfindung, z. B. die Verleihung der Erhöhung der Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon nach einer erhöhten Expression oder Aktivität im Zytosol und/oder in einer Organelle wie z. B. einem Plastid lässt sich auch erhöhen, indem man einen synthetischen Transkriptionsfaktor einführt, der in unmittelbarer Nähe zur kodierenden Region des für das wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigte Protein kodierenden Gens bindet und dessen Transkription aktiviert. Es lässt sich ein chimäres Zinkfingerprotein konstruieren, welches eine spezifische DNA-bindende Domäne und eine Aktivierungsdomäne z. B. die VP16-Domäne des Herpes-Simplex-Virus umfasst. Die spezifische Bindungsdomäne kann an die regulatorische Region des für das wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigte Protein kodierenden Gens binden. Die Expression des chimären Transkriptionsfaktors in einem Organismus, insbesondere in einer Pflanze, hat eine spezifische Expression des wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Proteins zur Folge, siehe z. B. in WO 01/52620 , Oriz, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2002, Band 99, 13290 oder Guan, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2002, Band 99, 13296.
Gemäß einer weiteren Ausführungsform des Verfahrens gemäß der Erfindung werden Organismen verwendet, bei denen eines der obenerwähnten Gene oder eine der obenerwähnten Nukleinsäuren auf eine Weise mutiert ist, dass die Aktivität des kodierten Genprodukts verglichen mit den nicht mutierten Proteinen weniger oder überhaupt nicht durch zelluläre Faktoren beeinflusst wird. Gut bekannte Regulationsmechanismen der enzymatischen Aktivität sind zum Beispiel Substratinhibierung oder Rückkopplungsregulationsmechanismen. Wege und Techniken zur Einführung von Substitutionen, Deletierungen und Additionen einer oder mehrerer Basen, Nukleotide oder Aminosäuren einer entsprechenden Sequenz sind hier unten in den entsprechenden Absätzen und den hier angeführten Literaturstellen beschrieben, z. B. in Sambrook et al., Molecular Cloning, Cold Spring Habour, NY, 1989. Dem Fachmann wird es möglich sein, Regulationsdomänen und Bindungsstellen von Regulatoren zu identifizieren, indem er die Sequenz des Nukleinsäuremoleküls der vorliegenden Erfindung oder des Expressionsprodukts davon mit Hilfe von Computersoftware, die Algorithmen zur Identifizierung von Bindungsstellen und regulatorischen Domänen umfasst, mit dem Stand der Technik vergleicht oder indem er systematisch Mutationen in ein Nukleinsäuremolekül oder in ein Protein einführt und Assays auf diese Mutationen, die eine erhöhte spezifische Aktivität oder eine erhöhte Aktivität pro Volumen, insbesondere pro Zelle, bewirken, durchführt.
Es kann daher von Vorteil sein, in einem Organismus ein von einem evolutionär entfernt verwandten Organismus abgeleitetes Nukleinsäuremolekül der Erfindung oder ein Polypeptid der Erfindung zu exprimieren, wie z. B. bei der Verwendung eines prokaryontischen Gens in einem eukaryontischen Wirt, da in diesen Fällen die Regulationsmechanismen der Wirtzelle die Aktivität (zellular oder spezifisch) des Gens oder seines Expressionsprodukts nicht abschwächen.
Die Mutation wird so eingeführt, dass die erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und die vermehrte Biomasse nicht beeinträchtigt werden.
Weniger Einfluss auf die Regulation eines Gens oder dessen Genprodukt ist so zu verstehen, dass damit eine verminderte Regulation der enzymatischen Aktivität gemeint ist, die eine erhöhte spezifische oder zelluläre Aktivität des Gens bzw. dessen Produkts zur Folge hat. Eine Erhöhung der enzymatischen Aktivität ist so zu verstehen, dass damit eine enzymatische Aktivität gemeint ist, die im Vergleich zum Ausgangsorganismus um wenigstens 10%, vorteilhafterweise wenigstens 20, 30 oder 40%, besonders vorteilhaft um wenigstens 50, 60 oder 70% erhöht ist. Dies führt zu einer erhöhten Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Durch die Erfindung ist es möglich, die obigen Methoden auf eine solche Weise durchzuführen, dass die Stresstoleranz erhöht wird. Es ist auch möglich, eine verminderte Stresstoleranz zu erhalten.
Die Erfindung ist nicht auf spezifische Nukleinsäuren, spezifische Polypeptide, spezifische Zelltypen, spezifische Wirtszellen, spezifische Bedingungen oder spezifische Methoden usw. als solche eingeschränkt, sondern kann variieren, und zahlreiche Modifikationen und Variationen davon werden dem Fachmann offensichtlich sein. Es versteht sich außerdem, dass die hier verwendete Terminologie lediglich zum Zweck der Beschreibung spezifischer Ausführungsformen dient und nicht einschränkend verstanden werden soll.
Die vorliegende Erfindung betrifft außerdem isolierte Nukleinsäuren, die ein Nukleinsäuremolekül, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus:

a) einem Nukleinsäuremolekül, das für das in Spalte 7 von Tabelle IIB gezeigte Polypeptid kodiert;
b) einem in Spalte 7 von Tabelle IB gezeigten Nukleinsäuremolekül;
c) einem Nukleinsäuremolekül, welches als Folge der Degeneration des genetischen Kodes von einer in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II gezeigten Po lypeptidsequenz abgeleitet sein kann und eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht;
d) einem Nukleinsäuremolekül mit wenigstens 30% Identität mit der Nukleinsäuremolekülsequenz eines Polynukleotids, das das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigte Nukleinsäuremolekül umfasst und eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht;
e) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid mit wenigstens 30% Identität mit der Aminosäuresequenz des Polypeptids, das durch das Nukleinsäuremolekül von (a) bis (c) kodiert wird, kodiert und die Aktivität aufweist, die durch ein Nukleinsäuremolekül wiedergegeben wird, welches ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid umfasst und eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht;
f) einem Nukleinsäuremolekül, welches unter stringenten Hybridisierungsbedingungen mit einem Nukleinsäuremolekül von (a) bis (c) hybridisiert und eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht;
g) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das mit Hilfe von monoklonalen oder polyklonalen Antikörpern gegen ein Polypeptid, das durch eines der Nukleinsäuremoleküle von (a) bis (e) kodiert wird und die Aktivität aufweist, die durch ein Nukleinsäuremolekül wiedergegeben wird, welches ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid umfasst, isoliert werden kann;
h) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das die Konsensussequenz oder ein oder mehrere Polypeptidmotive wie in Spalte 7 von Tabelle IV gezeigt umfasst und vorzugsweise die Aktivität aufweist, die durch ein Nukleinsäuremolekül wiedergegeben wird, welches ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV gezeigtes Polynukleotid umfasst;
h) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das die Aktivität aufweist, die durch ein wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigtes Protein wiedergegeben wird, und eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht;
i) einem Nukleinsäuremolekül, welches ein Polynukleotid umfasst, das man erhält, indem man eine cDNA-Bibliothek oder eine genomische Bibliothek unter Verwendung der Primer aus Spalte 7 von Tabelle III, die nicht an ihrem 5'-Ende mit dem Nukleotid ATA beginnen, amplifiziert, und vorzugsweise die Aktivität aufweisen, die durch ein Nukleinsäuremolekül, welches ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV gezeigtes Polynukleotid umfasst, wiedergegeben wird; und
j) einem Nukleinsäuremolekül, welches erhältlich ist, indem man eine geeignete Nukleinsäurebibliothek unter stringenten Hybridisierungsbedingungen mit einer Sonde, die eine komplementäre Sequenz eines Nukleinsäuremoleküls von (a) oder (b) umfasst, oder mit einem Fragment davon, mit wenigstens 15 nt, vorzugsweise 20 nt, 30 nt, 50 nt, 100 nt, 200 nt oder 500 nt eines Nukleinsäuremoleküls, das komplementär zu einer in (a) bis (e) charakterisierten Nukleinsäuremolekülsequenz ist und für ein Polypeptid kodiert, das die Aktivität aufweist, die durch ein wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigtes Protein wiedergegeben wird, screent;

Gemäß einer Ausführungsform betrifft die Erfindung Homologe der obenerwähnten Sequenzen, die sich vorteilhaft zum Beispiel aus Hefe, Pilzen, Viren, Algen, Bakterien wie Acetobacter (subgen. Acetobacter) aceti; Acidithiobacillus ferrooxidans; Acinetobacter sp.; Actinobacillus sp; Aeromonas salmonicida; Agrobacterium tumefaciens; Aquifex aeolicus; Arcanobacterium pyogenes; Astervergilbungs-Phytoplasma; Bacillus sp.; Bifidobacterium sp.; Borrelia burgdorferi; Brevibacterium linens; Brucella melitensis; Buchnera sp.; Butyrivibrio fibrisolvens; Campylobacter jejuni; Caulobacter crescentus; Chlamydia sp.; Chlamydophila sp.; Chlorobium limicola; Citrobacter rodentium; Clostridium sp.; Comamonas testosteroni; Corynebacterium sp.; Coxiella burnetii; Deinococcus radiodurans; Dichelobacter nodosus; Edwardsiella ictaluri; Enterobacter sp.; Erysipelothrix rhusiopathiae; Escherichia coli; Flavobacterium sp.; Francisella tularensis; Frankia sp. Cpl 1; Fusobacterium nucleatum; Geobacillus stearothermophilus; Gluconobacter oxydans; Haemophilus sp.; Helicobacter pylori; Klebsiella pneumoniae; Lactobacillus sp.; Lactococcus lactis; Listeria sp.; Mannheimia haemolytica; Mesorhizobium loti; Methylophaga thalassica; Microcystis aeruginosa; Microscilla sp. PRE1; Moraxella sp. TA144; Mycobacterium sp.; Mycoplasma sp.; Neisseria sp.; Nitrosomonas sp.; Nostoc sp. PCC 7120; Novosphingobium aromaticivorans; Oenococcus oeni; Pantoea citrea; Pasteurella multocida; Pediococcus pentosaceus; Phormidium foveolarum; Phytoplasma sp.; Plectonema boryanum; Prevotella ruminicola; Propionibacterium sp.; Proteus vulgaris; Pseudomonas sp.; Ralstonia sp.; Rhizobium sp.; Rhodococcus equi; Rhodothermus marinus; Rickettsia sp.; Riemerella anatipestifer; Ruminococcus flavefaciens; Salmonella sp.; Selenomonas ruminantium; Serratia entomophila; Shigella sp.; Sinorhizobium meliloti; Staphylococcus sp.; Streptococcus sp.; Streptomyces sp.; Synechococcus sp.; Synechocystis sp. PCC 6803; Thermotoga maritima; Treponema sp.; Ureaplasma urealyticum; Vibrio cholerae; Vibrio parahaemolyticus; Xylella fastidiosa; Yersinia sp.; Zymomonas mobilis, vorzugsweise Salmonella sp. oder Escherichia coli, oder Pflanzen, vorzugsweise aus Hefen wie aus den Gattungen Saccharomyces, Pichia, Candida, Hansenula, Torulopsis oder Schizosaccharomyces oder Pflanzen wie Arabidopsis thaliana, Mais, Weizen, Roggen, Hafer, Triticale, Reis, Gerste, Sojabohne, Erdnuss, Baumwolle, Borretsch, Sonnenblume, Lein, Schlüsselblume, Raps, Canola und Ölrübsen, Maniok, Pfeffer, Sonnenblume, Tagetes, nachtschattenartigen Pflanzen wie Kartoffel, Tabak, Aubergine und Tomate, Vicia-Arten, Erbse, Luzerne, buschartigen Pflanzen wie Kaffee, Kakao, Tee, Salix-Arten, Bäume wie Ölpalme, Kokosnuss, ausdauernde Gräser wie Roggengras und Schwingel, und Futterpflanzen wie Luzerne und Klee und aus Fichte, Kiefer oder Tanne isolieren lassen. Besonders bevorzugt lassen sich Homologe der obenerwähnten Sequenzen aus Saccharomyces cerevisiae, E. coli oder Synechocystis sp. oder Pflanzen, vorzugsweise Brassica napus, Glycine max, Zea mays, Baumwolle oder Oryza sativa, isolieren.
Die (mit Stress in Zusammenhang stehenden) Proteine der vorliegenden Erfindung werden vorzugsweise durch rekombinante DNA-Techniken produziert. So wird zum Beispiel ein für das Protein kodierendes Nukleinsäuremolekül in einen Expressionsvektor kloniert, zum Beispiel in einen binären Vektor, der Expressionsvektor wird in eine Wirtszelle eingeführt, zum Beispiel den Arabidopsis thaliana-Wildtyp NASC N906 oder eine andere wie unten in den Beispielen beschriebene Pflanzenzelle, und das mit Stress in Zusammenhang stehende Protein wird in dieser Wirtszelle exprimiert. Beispiele für binäre Vektoren sind pBIN19, pBI101, pBinAR, pGPTV, pCAMBIA, pBIB-HYG, pBecks, pGreen oder pPZP (Hajukiewicz, P. et al., 1994, Plant Mol. Biol., 25: 989–994 und Hellens et al., Trends in Plant Science (2000) 5, 446–451.).
Gemäß einer Ausführungsform wird das mit Stress in Zusammenhang stehende Protein der vorliegenden Erfindung vorzugsweise in einem Kompartiment der Zelle, besonders bevorzugt in den Plastiden, produziert. Wege zur Einführung von Nukleinsäuren in Plastide und zur Produktion von Proteinen in diesen Kompartiments sind dem Fachmann bekannt und werden ebenfalls in der vorliegenden Anmeldung beschrieben.
Die erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen oder das Genkonstrukt werden/wird vorzugsweise zusammen mit mindestens einem Reportergen in eine Expressionskassette kloniert, die mittels eines Vektors oder direkt in das Genom in den Organismus eingeführt wird. Dieses Reportergen sollte ein leichtes Nachweisen über einen Wachstums-Assay, einen Fluoreszenz-Assay, einen chemischen Assay, einen Biolumineszenz-Assay oder einen Resistenz-Assay, oder über eine photometrische Messung ermöglichen. Zu Beispielen für Reportergene, die zu erwähnen sind, zählen Gene für Resistenz gegen Antibiotika oder Herbizide, Hydrolasegene, Fluoreszenzproteingene, Biolumineszenzgene, Zuckermetabolismusgene oder Nukleotidmetabolismusgene, oder Biosynthesegene wie das Ura3-Gen, das IIv2-Gen, das Luziferasegen, das β-Galactosidasegen, das gfp-Gen, das 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase-Gen, das β-Glucoronidasegen, das β-Lactamasegen, das Neomycinphosphotransferasegen, das Hygromycinphosphotransferasegen, ein Gen für eine mutierte Acetohydroxysäuresynthase (AHAS), das auch als Acetolactatsynthasegen (ALS-Gen) bekannt ist, ein Gen für ein D-Aminosäuren metabolisierendes Enzym oder das BASTA-Gen (= Glufosinatresistenzgen). Diese Gene ermöglichen die einfache Messung und Quantifizierung der Transkriptionsaktivität und somit der Expression der Gene. Auf diese Weise lassen sich Genompositionen identifizieren, die eine abweichende Produktivität zeigen.
Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform enthält ein Nukleinsäurekonstrukt, zum Beispiel eine Expressionskassette, upstream, d. h. am 5'-Ende der kodierenden Sequenz, einen Promotor, und downstream, d. h. am 3'-Ende, ein Polyadenylierungssignal, und gegebenenfalls noch andere regulatorische Elemente, die operativ an die dazwischenliegende kodierende Sequenz mit einer der wie in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten Nukleinsäure-SEQ ID NO gebunden sind. Mit operativer Bindung ist die aufeinanderfolgende Anordnung von Promotor, kodierender Sequenz, Terminator und gegebenenfalls anderen regulatorischen Elementen in einer solchen Weise, dass alle der regulatorischen Elemente ihre Funktion bei der Expression der kodierenden Sequenz in angemessener Weise erfüllen können, gemeint. Die für die operative Bindung bevorzugten Sequenzen sind Targeting-Sequenzen, mit denen die subzelluläre Lokalisierung in Plastiden sichergestellt wird. Es können jedoch auch Targeting-Sequenzen, mit denen die subzelluläre Lokalisierung im Mitochondrium, im endoplasmischen Retikulum (= ER), im Zellkern, in Ölkörperchen oder in anderen Kompartimenten sichergestellt wird, eingesetzt werden, ebenso wie Translationspromotoren wie die 5'-Leitsequenz im Tabakmosaikvirus (Gallie et al., Nucl. Acids Res. 15 (1987), 8693–8711).
Ein Nukleinsäurekonstrukt, zum Beispiel eine Expressionskassette, kann zum Beispiel einen konstitutiven Promotor oder einen gewebespezifischen Promotor (vorzugsweise den USP- oder Napin-Promotor) des zu exprimierenden Gens und das ER-Retentionssignal enthalten. Für das ER-Retentionssignal verwendet man vorzugsweise die KDEL-Aminosäuresequenz (Lysin, Asparaginsäure, Glutaminsäure, Leucin) oder die KKX-Aminosäuresequenz (Lysin-Lysin-X-Stop, wobei X jede andere bekannte Aminosäure bedeutet).
Zur Expression in einem Wirtsorganismus, zum Beispiel einer Pflanze, insertiert man die Expressionskassette vorteilhafterweise in einen Vektor wie beispielsweise ein Plasmid, einen Phagen oder andere DNA, die eine optimale Expression von Genen in dem Wirtsorganismus erlaubt. Beispiele für geeignete Plasmide sind: in E. coli pLG338, pACYC184, die pBR-Reihe wie z. B. pBR322, die pUC-Reihe wie z. B. pUC18 oder pUC19, die M113mp-Reihe, pKC30, pRep4, pHS1, pHS2, pPLc236, pMBL24, pLG200, pUR290, pIN-III¹³-B1, λgt11 oder pBdCI; in Streptomyces pIJ101, pIJ364, pIJ702 oder pIJ361; in Bacillus pUB110, pC194 oder pBD214; in Corynebacterium pSA77 oder pAJ667; in Pilzen pALS1, pIL2 oder pBB116; andere vorteilhafte Pilzvektoren wurden von Romanos, M. A. et al., [(1992) "Foreign gene expression in yeast: a review", Yeast 8: 423–488] und von van den Hondel, C. A. M. J. J. et al. [(1991) "Heterologous gene expression in filamentous fungi" sowie in More Gene Manipulations in Fungi [J. W. Bennet & L. L. Lasure, Hrsg., S. 396–428: Academic Press: San Diego] und in "Gene transfer systems and vector development for filamentous fungi" [van den Hondel, C. A. M. J. J. & Punt, P. J. (1991) in: Applied Molecular Genetics of Fungi, Peberdy, J. F. et al., Hrsg., S. 1–28, Cambridge University Press: Cambridge] beschrieben. Beispiele für vorteilhafte Hefepromotoren sind 2 μM, pAG-1, YEp6, YEp13 oder pEMBLYe23. Beispiele für Algen- oder Pflanzenpromotoren sind pLGV23, pGHIac⁺, pBIN19, pAK2004, pVKH oder pDH51 (see Schmidt, R." und Willmitzer, L., 1988). Die oben angeführten Vektoren bzw. Derivate der oben angeführten Vektoren sind eine kleine Auswahl aus den möglichen Plasmiden. Weitere Plasmide sind dem Fachmann gut bekannt und finden sich zum Beispiel in dem Buch Cloning Vectors (Hrsg. Pouwels P. H. et al. Elsevier, Amsterdam-New York-Oxford, 1985, ISBN 0 444 904018). Geeignete Pflanzenvektoren sind unter anderem in "Methods in Plant Molecular Biology and Biotechnology" (CRC Press), Kap. 6/7, S. 71–119 beschrieben. Vorteilhafte Vektoren sind als Shuttle-Vektoren oder binäre Vektoren bekannt, die in E. coli und Agrobacterium replizieren.
Mit Vektoren sind mit Ausnahme von Plasmiden alle anderen dem Fachmann bekannten Vektoren gemeint, wie zum Beispiel Phagen, Viren wie SV40, CMV, Baculovirus, Adenovirus, Transposonen, IS-Elemente, Phasmide, Phagemide, Cosmide, lineare oder zirkuläre DNA. Diese Vektoren können autonom im Wirtsorganismus repliziert werden oder chromosomal repliziert werden, wobei die chromosomale Replikation bevorzugt ist.
Gemäß einer weiteren Ausführungsform kann der Vektor der erfindungsgemäßen Expressionskassette auch vorteilhaft in Form einer linearen DNA in die Organismen eingeführt und durch heterologe oder homologe Rekombination in das Genom des Wirtsorganismus integriert werden. Diese lineare DNA kann sich aus einem linearisierten Plasmid oder nur aus der Expressionskassette als Vektor oder den erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen zusammensetzen.
Gemäß einer weiteren vorteilhaften Ausführungsform kann die erfindungsgemäße Nukleinsäuresequenz auch alleine in einen Organismus eingeführt werden.
Wenn zusätzlich zu der erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenz weitere Gene in den Organismus eingeführt werden sollen, können jeweils alle zusammen mit einem Reportergen in einem einzelnen Vektor oder jedes einzelne Gen mit einem Reportergen in einem Vektor in den Organismus eingeführt werden, wobei die verschiedenen Vektoren gleichzeitig oder nacheinander eingeführt werden können.
Der Vektor enthält vorteilhafterweise wenigstens eine Kopie der erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen und/oder der erfindungsgemäßen Expressionskassette (= Genkonstrukt).
Die Erfindung stellt weiterhin einen isolierten rekombinanten Expressionsvektor bereit, der eine für ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes Polypeptid kodierende Nukleinsäure enthält, wobei die Expression des Vektors in einer Wirtszelle zu einer erhöhten Toleranz gegen Umweltstress verglichen mit einer Wirtszellensorte vom Wildtyp führt. So, wie er hier verwendet wird, bezieht sich der Ausdruck ”Vektor” auf ein Nukleinsäuremolekül, das dazu in der Lage ist, eine andere Nukleinsäure, an die es gebunden ist, zu transportieren. Ein Typ von Vektor ist ein ”Plasmid”, was sich auf eine zirkuläre doppelsträngige DNA-Schleife bezieht, in die zusätzliche DNA-Segmente ligiert werden können. Ein anderer Vektortyp ist ein viraler Vektor, bei dem zusätzliche DNA-Segmente in das virale Genom ligiert werden können. Bestimmte Vektoren sind zur autonomen Replikation in einer Wirtszelle, in die sie eingeführt worden sind, in der Lage (z. B. bakterielle Vektoren mit einem bakteriellen Replikationsursprung und episomale Säugetiervektoren). Andere Vektoren (z. B. nicht-episomale Säugetiervektoren) werden, wenn sie in die Wirtszelle eingebracht werden, in das Genom einer Wirtszelle oder einer Organelle integriert, und sie replizieren sich somit zusammen mit dem Genom des Wirts bzw. der Organelle. Außerdem sind bestimmte Vektoren dazu fähig, die Expression von Genen, mit denen sie operativ verbunden sind, zu steuern. Solche Vektoren werden hier als ”Expressionsvektoren” bezeichnet. Im Allgemeinen liegen Expressionsvektoren, die bei rekombinanten DNA-Techniken von Nutzen sind, häufig in Form von Plasmiden vor. In der vorliegenden Beschreibung können ”Plasmid” und ”Vektor” austauschbar verwendet werden, da es sich bei dem Plasmid um die am häufigsten verwendete Form von Vektor handelt. Die Erfindung soll jedoch auch solche anderen Formen von Expressionsvektoren wie virale Vektoren (z. B. replikationsdefektive Retroviren, Adenoviren und adenoassoziierte Viren), die äquivalente Funktionen erfüllen, einschließen.
Die rekombinanten Expressionsvektoren der Erfindung enthalten eine Nukleinsäure der Erfindung in einer Form, die für die Expression der Nukleinsäure in einer Wirtszelle geeignet ist, was heißt, dass die rekombinanten Expressionsvektoren eine oder mehrere auf Grundlage der für die Expression zu verwendenden Wirtszellen ausgewählte regulatorische Sequenzen einschließen, die operativ mit der zu exprimie renden Nukleinsäuresequenz verbunden sind. So, wie der Ausdruck hier in Bezug auf einen rekombinanten Expressionsvektor verwendet wird, soll ”operativ gebunden” bedeuten, dass die Nukleotidsequenz von Interesse auf eine Weise an die regulatorische(n) Sequenz(en) gebunden ist, die die Expression der Nukleotidsequenz (z. B. in einem in-vitro-Transkriptions/Translationssystem oder, wenn der Vektor in eine Wirtszelle eingeführt wird, in einer Wirtszelle) erlaubt. Der Ausdruck ”regulatorische Sequenz” soll Promotoren, Enhancer und andere Elemente zur Steuerung der Expression (z. B. Polyadenylierungssignale) einschließen. Solche regulatorischen Sequenzen sind zum Beispiel in Goeddel, Gene Expression Technology: Methods in Enzymology 185, Academic Press, San Diego, CA (1990) und Gruber und Crosby, in: Methods in Plant Molecular Biology and Biotechnology, Hrsg. Glick und Thompson, Kapitel 7, 89–108, CRC Press: Boca Raton, Florida einschließlich den darin aufgeführten Literaturstellen beschrieben. Zu den regulatorischen Sequenzen zählen die, die in vielen Arten von Wirtszellen die konstitutive Expression einer Nukleotidsequenz steuern, und die, die die Expression der Nukleotidsequenz nur in bestimmten Wirtszellen oder unter bestimmten Bedingungen steuern. Dem Fachmann wird klar sein, dass die Entwicklung des Expressionsvektors von Faktoren wie der Wahl der zu transformierenden Wirtszelle, dem gewünschten Expressionsniveau des Polypeptids usw. abhängen kann. Die Expressionsvektoren der Erfindung können in Wirtszellen eingeführt werden, um so Polypeptide oder Peptide einschließlich Fusionspolypeptide oder -peptide zu produzieren, die durch wie hier beschriebene Nukleinsäuren kodiert werden (z. B. SRPs, mutierte Formen von SRPs, Fusionspolypeptide usw.).
Die rekombinanten Expressionsvektoren der Erfindung können für die Expression des Polypeptids der Erfindung in Pflanzenzellen entwickelt sein. So können zum Beispiel SRP-Gene in Pflanzenzellen exprimiert werden (siehe Schmidt, R. und Willmitzer, L., 1988, High efficiency Agrobacterium tumefaciens-mediated transformation of Arabidopsis thaliana leaf and cotyledon explants, Plant Cell Rep. 583–586; Plant Molecular Biology and Biotechnology, C Press, Boca Raton, Florida, Kapitel 6/7, S. 71–119 (1993); F. F. White, B. Jenes et al., Techniques for Gene Transfer, in: Transgenic Plants, Band 1, Engineering and Utilization, Hrsg. Kung und R. Wu, 128–43, Academic Press: 1993; Potrykus, 1991, Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Molec. Biol. 42: 205–225 und die darin angeführten Literaturstellen). Geeignete Wirtszellen werden weiter in Goeddel, Gene Expression Technology: Methods in Enzymology 185, Academic Press: San Diego, CA (1990) diskutiert. Alternativ dazu kann man den rekombinanten Expressionsvektor in vitro transkribieren und translatieren, zum Beispiel unter Einsatz von regulatorischen Sequenzen des T7-Promotors und T7-Polymerase.
Die Expression von Polypeptiden in Prokaryonten wird am häufigsten mit Vektoren, die konstitutive oder induzierbare Promotoren enthalten, die die Expression entweder von Fusions- oder von Nicht-Fusionspolypeptiden steuern, durchgeführt. Fusionvektoren addieren eine gewisse Anzahl an Aminosäuren an ein dadurch kodiertes Polypeptid, gewöhnlich am Aminoterminus des rekombinanten Polypeptids, jedoch auch am C-Terminus oder fusioniert in geeigneten Regionen in den Polypeptiden. Solche Fusionvektoren dienen typischerweise drei Zwecken: 1) zur Erhöhung der Expression eines rekombinanten Polypeptids; 2) zur Erhöhung der Löslichkeit eines rekombinanten Polypeptids und 3) zur Unterstützung bei der Aufreinigung eines rekombinanten Polypeptids, indem sie als Ligand bei der Affinitätaufreinigung wirken. Häufig wird bei Fusionsexpressionsvektoren eine Stelle für die proteolytische Spaltung an dem Verbindungspunkt zwischen der Fusionseinheit und dem rekombinanten Polypeptid eingeführt, um die Abtrennung des rekombinanten Polypeptids von der Fusionseinheit im Anschluss an die Aufreinigung des Fusionspolypeptids zu ermöglichen. Solche Enzyme und ihre entsprechenden Erkennungssequenzen schließen Faktor Xa, Thrombin und Enterokinase ein.
Die Pflanzenexpressionskassette kann beispielsweise in den pRT-Transformationsvektor ((a) Toepfer et al., 1993, Methods Enzymol., 217: 66–78; (b) Toepfer et al. 1987, Nucl. Acids. Res. 15: 5890 ff.) installiert werden.
Alternativ dazu kann man einen rekombinanten Vektor (= Expressionsvektor) auch in vitro transkribieren und translatieren, z. B. unter Verwendung des T7-Promotors und der T7-RNA-Polymerase.
In Prokaryonten eingesetzte Expressionsvektoren bedienen sich häufig induzierbarer Systeme mit und ohne Fusionsproteinen oder Fusionsoligopeptiden, wobei diese Fusionen sowohl N-terminal als auch C-terminal oder in anderen brauchbaren Domänen eines Proteins erfolgen können. Solche Fusionsvektoren dienen gewöhnlich den folgenden Zwecken i.) zur Erhöhung der RNA-Expressionsrate; ii.) zur Erhöhung der erzielbaren Proteinsyntheserate; iii.) zur Erhöhung der Löslichkeit des Proteins; iv.) oder zur Vereinfachung der Aufreinigung mittels einer Bindungssequenz, die sich für die Affinitätschromatographie verwenden lässt. Stellen für eine proteolytische Spaltung werden häufig auch über Fusionsproteine eingeführt, was es erlaubt, einen Teil des Fusionsproteins abzuspalten und aufzureinigen. Solche Erkennungssequenzen für Proteasen werden erkannt, z. B. Faktor Xa, Thrombin und Enterokinase.
Typische vorteilhafte Fusions- und Expressionsvektoren sind pGEX [Pharmacia Biotech Inc; Smith, D. B. und Johnson, K. S. (1988) Gene 67: 31–40], pMAL (New England Biolabs, Beverly, MA) und pRIT5 (Pharmacia, Piscataway, NJ), die Glutathion-S-transferase (GST), das maltosebindende Protein bzw. Protein A enthalten.
Gemäß einer Ausführungsform wird die kodierende Sequenz des Polypeptids der Erfindung in einen pGEX-Expressionsvektor kloniert, wodurch ein Vektor geschaffen wird, der für ein Fusionspolypeptid kodiert, welches, vom N-Terminus zum C-Terminus, GST-Thrombinspaltstelle-X-Polypeptid enthält. Das Fusionspolypeptid kann durch Affinitätschromatographie unter Verwendung von Glutathion-Agarose-Harz aufgereinigt werden. Rekombinante PKSRP unfusioniert von GST lässt sich durch Spaltung des Fusionspolypeptids mit Thrombin zurückgewinnen.
Andere Beispiele für E. coli-Expressionsvektoren sind pTrc- [Amann et al., (1988) Gene 69: 301–315] und pET-Vektoren [Studier et al., Gene Expression Technology: Methods in Enzymology 185, Academic Press, San Diego, Kalifornien (1990) 60–89; Stratagene, Amsterdam, Niederlande].
Die Expression des Target-Gens vom pTrc-Vektor beruht auf der Wirts-RNA-Polymerasetranskription von einem Hybrid-trp-lac-Fusionspromotor. Die Expression des Target-Gens vom pET 11d-Vektor beruht auf der Transkription von einem T7 gn10-lac-Fusionspromotor, vermittelt durch eine gemeinsam exprimierte virale RNA-Polymerase (T7 gn1). Diese virale Polymerase wird durch den Wirtsstamm BL21(DE3) oder HMS174(DE3) aus einem residierenden I-Prophagen, der ein T7 gn1-Gen unter der transkriptionellen Kontrolle des lacUV 5-Promotors trägt, bereitgestellt.
Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform der vorliegenden Erfindung werden die SRPs in Pflanzen und Pflanzenzellen wie einzelligen Pflanzenzellen (z. B. Algen) (siehe Falciatore et al., 1999, Marine Biotechnology 1(3): 239–251 und die darin aufgeführten Literaturstellen) und Pflanzenzellen aus höheren Pflanzen (z. B. die Spermatophyten, wie Kulturpflanzen) exprimiert. Ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigtes, für SRP kodierendes Nukleinsäuremolekül lässt sich auf beliebige Weise einschließlich Transfektion, Transformation oder Transduction, Elektroporation, Bombardierung mit Partikeln, Agroinfektion und dergleichen in eine Pflanzenzelle ”einführen”. Eine dem Fachmann bekannte Transformationsmethode ist das Eintauchen einer blühenden Pflanze in eine Agrobacteria-Lösung, wobei das Agrobacterium die Nukleinsäure der Erfindung enthält, gefolgt vom Züchten der transformierten Gameten.
Andere geeignete Methoden zur Transformierung oder Transfizierung von Wirtszellen einschließlich Pflanzenzellen finden sich in Sambrook, et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual. 2. Aufl., Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY, 1989, und anderen Laborhandbüchern wie Methods in Molecular Biology, 1995, Band 44, Agrobacterium protocols, Hrsg.: Gartland und Davey, Humana Press, Totowa, New Jersey. Da die Toleranz gegen biotischen und abiotischen Stress ein allgemeines Merkmal ist, das in einer Vielzahl verschiedener Pflanzen wie Mais, Weizen, Roggen, Hafer, Triticale, Reis, Gerste, Sojabohne, Erdnuss, Baumwolle, Raps und Canola, Maniok, Pfeffer, Sonnenblume und Tagetes, nachtschattenartige Pflanzen wie Kartoffel, Tabak, Aubergine, und Tomate, Vicia-Arten, Erbse, Luzerne, buschartigen Pflanzen (Kaffee, Kakao, Tee), Salix-Arten, Bäume (Ölpalme, Kokosnuss), ausdauernde Gräser, und Futterpflanzen vererbt werden soll, sind diese Kulturpflanzen auch die bevorzugten Target-Pflanzen für einen genetischen Eingriff als eine weitere Ausführungsform der vorliegenden Erfindung. Zu den Futterkulturpflanzen zählen, wobei diese Aufzählung nicht einschränkend ist, Weizengras, Kanarisches Glanzgras, Holub/Sumpftrespe, Deutsches Weidelgras, Wiesenrispengras, Wiesenknäuelgras, Luzerne, Salfoin, Gewöhnlicher Hornklee, Schweden-Klee, Wiesenklee/Roter Klee und Honigklee.
Gemäß einer Ausführungsform der vorliegenden Erfindung wird die Transfektion eines für SRP wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigt kodierenden Nukleinsäuremoleküls in eine Pflanze durch einen durch Agrobacterium vermittelten Gentransfer erzielt. Die durch Agrobacterium vermittelte Pflanzentransformation kann zum Beispiel unter Verwendung des GV3101(pMP90)- (Koncz und Schell, 1986, Mol. Gen. Genet. 204: 383–396) oder LBA4404-(Clontech)Stamms von Agrobacterium tumefaciens durchgeführt werden. Die Transformation kann gemäß Standardtransformations und -regenerationstechniken erfolgen (Deblaere et al., 1994, Nucl. Acids Res. 13: 4777–4788; Gelvin, Stanton B. und Schilperoort, Robert A, Plant Molecular Biology Manual, 2. Aufl. – Dordrecht: Kluwer Academic Publ., 1995. – in Sect., Ringbuc Zentrale Signatur: BT11-P ISBN 0-7923-2731-4; Glick, Bernard R.; Thompson, John E., Methods in Plant Molecular Biology and Biotechnology, Boca Raton: CRC Press, 1993 360 S., ISBN 0-8493-5164-2). Raps zum Beispiel kann durch Kotyledon- oder Hypokotyltransformation (Moloney et al., 1989, Plant cell Report 8: 238–242; De Block et al., 1989, Plant Physiol. 91: 694–701) transformiert werden. Die Verwendung von Antibiotika für Agrobacterium und Pflanzenselektion hängt von dem für die Transformation verwendeten binären Vektor und dem Agrobacterium-Stamm ab. Die Rapsselektion erfolgt normalerweise unter Einsatz von Kanamycin als selektierbarem Pflanzenmarker. Ein durch Agrobacterium vermittelter Gentransfer auf Flachs kann zum Beispiel unter Anwendung einer von Mlynarova et al., 1994, Plant Cell Report 13: 282–285 beschriebenen Technik durchgeführt werden. Darüber hinaus kann die Transformation von Sojabohne zum Beispiel unter Anwendung einer in der europäischen Patentschrift Nr. 0424 047 , US-Patentschrift Nr. 5,322,783 , europäischen Patentschrift Nr. 0397 687 , US-Patentschrift Nr. 5,376,543 , oder US-Patentschrift Nr. 5,169,770 beschriebenen Technik durchgeführt werden. Die Transformation von Mais lässt sich durch Partikelbombardierung, polyethylenglykolvermittelte DNA-Aufnahme oder durch die Siliziumcarbidfasertechnik (siehe zum Beispiel, Freeling und Walbot "The maize handbook" Springer Verlag: New York (1993) ISBN 3-540-97826-7) erreichen. Ein spezielles Beispiel einer Mais-Transformation findet sich in der US-Patentschrift Nr. 5,990,387 , und spezielles Beispiel einer Weizen-Transformation findet sich in der PCT-Anmeldung Nr. WO 93/07256 .
Gemäß der vorliegenden Erfindung kann das eingeführte, für SRP wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigt kodierende Nukleinsäuremolekül in der Pflanzenzelle stabil gehalten werden, wenn es in ein nicht chromosomales autonomes Replikon eingebaut oder in die Pflanzenchromosomen oder das Genom der Organelle integriert wird. Alternativ dazu kann das eingeführte SRP auf einem extrachromosomalen, nicht replizierenden Vektor vorliegen und transient exprimiert werden bzw. transient aktiv sein.
Gemäß einer Ausführungsform kann man einen homologen rekombinanten Mikroorganismus herstellen, bei dem das SRP in ein Chromosom integriert ist, ein Vektor wird hergestellt, welcher wenigstens einen Teil eines für SRP wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigt kodierenden Nukleinsäuremoleküls enthält, in den eine Deletion, Addition oder Substitution eingeführt wurde, um so das SRP-Gen zu verändern, z. B. funktionell zu stören. Vorzugsweise handelt es sich bei dem SRP-Gen um ein Hefe-, E. coli- oder Synechocystis sp.-Gen, es kann jedoch auch ein Homolog aus einer verwandten Pflanze oder sogar aus einer Säugetier- oder Insektenquelle sein. Der Vektor kann so beschaffen sein, dass bei der homologen Rekombination das endogene, für SRP wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigt kodierende Nukleinsäuremolekül mutiert oder anderweitig verändert ist, aber immer noch für ein funktionelles Polypeptid kodiert (z. B. kann die upstream befindliche regulatorische Region verändert sein, wodurch die Expression des endogenen SRP geändert wird). Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform wird die biologische Aktivität des Proteins der Erfindung bei der homologen Rekombination erhöht. Zur Bildung einer Punktmutation über eine homologe Rekombination kann man bei einer als Chimeraplasty bekannten Technik DNA-RNA-Hybride einsetzen (Cole-Strauss et al., 1999, Nucleic Acids Research 27(5): 1323–1330 und Kmiec, 1999 Gene therapy American Scientist. 87(3): 240–247). Vorschriften für die homologe Rekombination in Physcomitrella patens sind ebenfalls im Stand der Technik gut bekannt und werden hier für eine Verwendung in Betracht gezogen.
Während der veränderte Teil des für SRP wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigt kodierenden Nukleinsäuremoleküls im Vektor für die homologe Rekombination an seinem 5'- und 3'-Ende durch ein zusätzliches Nukleinsäuremolekül des SRP-Gens flankiert wird, um zu ermöglichen, dass eine homologe Rekombination zwischen dem auf dem Vektor befindlichen exogenen SRP-Gen und einem endogenen SRP-Gen, in einem Mikroorganismus oder einer Pflanze. Das zusätzliche flankierende SRP-Nukleinsäuremolekül weist eine Länge auf, die für eine erfolgreiche homologe Rekombination mit dem endogene Gen ausreicht. Typischerweise schließt der Vektor mehrere hundert Basenpaare bis zu Kilobasen flankierender DNA ein (sowohl am 5'- als auch am 3'-Ende), siehe z. B. Thomas, K. R., und Capecchi, M. R., 1987, Cell 51: 503 für eine Beschreibung von Vektoren für die homologe Rekombination oder Strepp et al., 1998, PNAS, 95 (8): 4368–4373 zur cDNA-basierten Rekombination in Physcomitrella patens). Der Vektor wird in einen Mikroorganismus oder eine Pflanzenzelle eingeführt (z. B. durch polyethylenglykolvermittelte DNA), und Zellen, in denen sich das eingeführte SRP-Gen homolog mit dem endogenen SRP-Gen rekombiniert hat, werden nach im Stand der Technik bekannten Methoden selektiert.
Ob es in einem extrachromosomalen, nicht replizierenden Vektor oder einem in ein Chromosom integrierten Vektor vorliegt – das für SRP wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7 gezeigt kodierende Nukleinsäuremolekül residiert vorzugsweise in einer Pflanzenexpressionskassette. Eine Pflanzenexpressionskassette enthält vorzugsweise regulatorische Sequenzen, die dazu in der Lage sind, die Genexpression in Pflanzenzellen zu steuern und die operativ gebunden sind, so dass jede Sequenz ihre Funktion erfüllen kann, zum Beispiel die Termination der Transkription durch Polyadenylierungssignale. Bevorzugte Polyadenylierungssignale sind diejenigen, die aus Agro bacterium tumefaciens t-DNA stammen, wie das als Octopinsynthase bekannte Gen 3 des Ti-Plasmids pTiACH5 (Gielen et al., 1984, EMBO J. 3: 835) oder funktionelle Äquivalente davon, es eignen sich jedoch auch alle anderen in Pflanzen funktionell aktiven Terminatoren. Da die Expression von Pflanzengenen sehr häufig nicht auf die transkriptionellen Ebenen beschränkt ist, enthält eine Pflanzen-Expressionskassette vorzugsweise auch andere funktionsfähig verbundene Sequenzen wie Translationsenhancer, beispielsweise die Overdrive-Sequenz, welche die 5'-untranslatierte Leader-Sequenz aus Tabakmosaikvirus, die das Protein/RNA-Verhältnis erhöht, enthält (Gallie et al., 1987, Nucl. Acids Research 15: 8693–8711). Beispiele für Pflanzenexpressionsvektoren schließen die in Becker, D. et al., 1992, New plant binary vectors with selectable markers located proximal to the left border, Plant Mol. Biol. 20: 1195–1197; und Bevan, M. W., 1984, Binary Agrobacterium vectors for plant transformation, Nucl. Acid. Res. 12: 8711–8721; und Vectors for Gene Transfer in Higher Plants; in: Transgenic Plants, Band 1, Engineering and Utilization, Hrsg.: Kung und R. Wu, Academic Press, 1993, S. 15–38 spezifizierten ein.
”Transformation” ist hier als ein Verfahren zur Einführung von heterologer DNA in eine Pflanzenzelle, in Pflanzengewebe oder in eine Pflanze definiert. Sie kann unter natürlichen oder künstlichen Bedingungen stattfinden, unter Einsatz verschiedener im Stand der Technik gut bekannter Methoden. Transformation kann auf einer beliebigen bekannten Methode zur Insertion fremder Nukleinsäuresequenzen in eine prokaryontische oder eukaryontische Wirtszelle beruhen. Die Methode wird entsprechend der zu transformierenden Wirtszelle ausgewählt und kann, wobei dies nicht ausschließend ist, eine virale Infektion, eine Elektroporation, eine Lipofektion und eine Bombardierung mit Partikeln einschließen. Zu diesen ”transformierten” Zellen zählen stabil transformierte Zellen, bei denen die insertierte DNA dazu in der Lage ist, entweder als ein autonom replizierendes Plasmid oder als Teil des Wirtschromosoms zu replizieren. Sie können auch Zellen einschließen, die die insertierte DNA oder RNA über begrenzte Zeiträume transient exprimieren. Transformierte Pflanzenzellen, Pflanzengewebe oder Pflanzen sind so zu verstehen, dass sie nicht nur das Endprodukt des Transformationsprozesses umfassen, sondern aus die transgene Nachkommenschaft davon.
Die Ausdrücke ”transformiert,” ”transgen” und ”rekombinant” beziehen sich auf einen Wirtsorganismus, z. B. ein Bakterium oder eine Pflanze, in den ein heterologes Nukleinsäuremolekül eingeführt wurde. Das Nukleinsäuremolekül kann stabil in das Genom des Wirts integriert sein, aber das Nukleinsäuremolekül kann auch als extrachromosomales Molekül vorliegen. Ein solches extrachromosomales Molekül kann autoreplizierend sein. Transformierte Zellen, Gewebe oder Pflanzen sind so zu verstehen, dass sie nicht nur das Endprodukt des Transformationsprozesses umfassen, sondern auch die transgene Nachkommenschaft davon. Ein ”nicht transformierter”, ”nicht transgener” oder ”nicht rekombinanter” Wirt bezieht sich auf einen Organismus vom Wildtyp, z. B. ein Bakterium oder eine Pflanze, der das heterologe Nukleinsäuremolekül nicht enthält.
Der Ausdruck ”transgene Pflanze” bezieht sich, so wie er hier verwendet wird, auf eine Pflanze, die eine fremde Nukleotidsequenz enthält, die entweder in ihr nukleares Genom oder ein organellares Genom insertiert ist. Er umfasst weiterhin die Nachkommengenerationen, d. h. die T1-, T2- und sich daran anschließende Generationen oder die BC1-, BC2- und sich daran anschließende Generationen sowie Kreuzungen davon mit nicht transgenen oder anderen transgenen Pflanzen.
Der Wirtsorganismus (= transgene Organismus) enthält vorteilhafterweise wenigstens eine Kopie der erfindungsgemäßen Nukleinsäure und/oder des erfindungsgemäßen Nukleinsäurekonstrukts.
Im Prinzip lassen sich alle Pflanzen als Wirtsorganismus verwenden. Bevorzugte transgene Pflanzen sind zum Beispiel ausgewählt aus den Familien Aceraceae, Anacardiaceae, Apiaceae, Asteraceae, Brassicaceae, Cactaceae, Cucurbitaceae, Euphorbiaceae, Fabaceae, Malvaceae, Nymphaeaceae, Papaveraceae, Rosaceae, Salicaceae, Solanaceae, Arecaceae, Bromeliaceae, Cyperaceae, Iridaceae, Liliaceae, Orchidaceae, Gentianaceae, Labiaceae, Magnoliaceae, Ranunculaceae, Carifolaceae, Rubiaceae, Scrophulariaceae, Caryophyllaceae, Ericaceae, Polygonaceae, Violaceae, Juncaceae oder Poaceae und vorzugsweise aus einer Pflanze, ausgewählt aus der Gruppe der Familien Apiaceae, Asteraceae, Brassicaceae, Cucurbitaceae, Fabaceae, Papaveraceae, Rosaceae, Solanaceae, Liliaceae oder Poaceae. Bevorzugt sind Kulturpflanzen wie Pflanzen, die vorteilhaft aus der aus den Gattungen Erdnuss, Raps, Canola, Sonnenblume, Safflor (Färberdistel), Olive, Sesam, Haselnuss, Mandel, Avocado, Lorbeer, Kürbis, Lein, Soja, Pistazien, Borretsch, Mais, Weizen, Roggen, Hafer, Sorghum und Hirse, Triticale, Reis, Gerste, Cassava, Kartoffel, Zuckerrübe, Aubergine, Luzerne, und ausdauernde Gräser und Futterpflanzen, Ölpalme, Gemüse (Kohlgemüse, Wurzelgemüse, Knollengemüse, Hülsengemüse, Fruchtgemüse, Zwiebelgemüse, Blatt- und Stielgemüse), Buchweizen, Topinambur, Ackerbohne, Wicken, Linse, Buschbohne, Lupine, Klee und Luzerne, um nur einige von ihnen zu erwähnen, bestehenden Gruppe ausgewählt sind.
Gemäß einer Ausführungsform der Erfindung sind transgene Pflanzen aus der aus Mais, Soja, Raps (einschließlich Canola und Winterraps), Baumwolle, Weizen und Reis bestehenden Gruppe ausgewählt.
Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform ist die Wirtspflanze aus den Familien Aceraceae, Anacardiaceae, Apiaceae, Asteraceae, Brassicaceae, Cactaceae, Cucurbitaceae, Euphorbiaceae, Fabaceae, Malvaceae, Nymphaeaceae, Papaveraceae, Rosaceae, Salicaceae, Solanaceae, Arecaceae, Bromeliaceae, Cyperaceae, Iridaceae, Liliaceae, Orchidaceae, Gentianaceae, Labiaceae, Magnoliaceae, Ranunculaceae, Carifolaceae, Rubiaceae, Scrophulariaceae, Caryophyllaceae, Ericaceae, Polygonaceae, Violaceae, Juncaceae oder Poaceae und vorzugsweise aus einer Pflanze, ausgewählt aus der Gruppe der Familien Apiaceae, Asteraceae, Brassicaceae, Cucurbitaceae, Fabaceae, Papaveraceae, Rosaceae, Solanaceae, Liliaceae oder Poaceae, ausgewählt. Bevorzugt als Wirtspflanzen sind Kulturpflanzen und insbesondere die obenerwähnten Pflanzen, wie die obenerwähnten Familien und Gattungen, zum Beispiel bevorzugt die Arten Anacardium occidentale, Calendula officinalis, Carthamus tinctorius, Cichorium intybus, Cynara scolymus, Helianthus annus, Tagetes lucida, Tagetes erecta, Tagetes tenuifolia; Daucus carota; Corylus avellana, Corylus colurna, Borago officinalis; Brassica napus, Brassica rapa ssp., Sinapis arvensis Brassica juncea, Brassica juncea var. juncea, Brassica juncea var. crispifolia, Brassica juncea var. foliosa, Brassica nigra, Brassica sinapioides, Melanosinapis communis, Brassica oleracea, Arabidopsis thaliana, Anana comosus, Ananas ananas, Bromelia comosa, Carica papaya, Cannabis sative, Ipomoea batatus, Ipomoea pandurata, Convolvulus batatas, Convolvulus tiliaceus, Ipomoea fastigiata, Ipomoea tiliacea, Ipomoea triloba, Convolvulus panduratus, Beta vulgaris, Beta vulgaris var. altissima, Beta vulgaris var. vulgaris, Beta maritima, Beta vulgaris var. perennis, Beta vulgaris var. conditiva, Beta vulgaris var. esculenta, Cucurbita maxima, Cucurbita mixta, Cucurbita pepo, Cucurbita moschata, Olea europaea, Manihot utilissima, Janipha manihot, Jatropha manihot., Manihot aipil, Manihot dulcis, Manihot manihot, Manihot melanobasis, Manihot esculenta, Ricinus communis, Pisum sativum, Pisum arvense, Pisum humile, Medicago sativa, Medicago falcata, Medicago varia, Glycine max Dolichos soja, Glycine gracilis, Glycine hispida, Phaseolus max, Soja hispida, Soja max, Cocos nucifera, Pelargonium grossularioides, Oleum cocoas, Laurus nobilis, Persea americana, Arachis hypogaea, Linum usitatissimum, Linum humile, Linum austriacum, Linum bienne, Linum angustifolium, Linum catharticum, Linum flavum, Linum grandiflorum, Adenolinum grandiflorum, Linum lewisii, Linum narbonense, Linum perenne, Linum perenne var. lewisii, Linum pratense, Linum trigynum, Punica granatum, Gossypium hirsutum, Gossypium arboreum, Gossypium barbadense, Gossypium herbaceum, Gossypium thurberi, Musa nana, Musa acuminata, Musa paradisiaca, Musa spp., Elaeis guineensis, Papaver orientale, Papaver rhoeas, Papaver dubium, Sesamum indicum, Piper aduncum, Piper amalago, Piper angustifolium, Piper auritum, Piper betel, Piper cubeba, Piper longum, Piper nigrum, Piper retrofractum, Artanthe adunca, Artanthe elongata, Peperomia elongata, Piper elongatum, Steffensia elongata, Hordeum vulgare, Hordeum jubatum, Hordeum murinum, Hordeum secalinum, Hordeum distichon Hordeum aegiceras, Hordeum hexastichon., Hordeum hexastichum, Hordeum irregulare, Hordeum sativum, Hordeum secalinum, Avena sativa, Avena fatua, Avena byzantina, Avena fatua var. sativa, Avena hybrida, Sorghum bicolor, Sorghum halepense; Sorghum saccharatum, Sorghum vulgare, Andropogon drummondii, Holcus bicolor, Holcus sorghum, Sorghum aethiopicum, Sorghum arundinaceum, Sorghum caffrorum, Sorghum cernuum, Sorghum dochna, Sorghum drummondii, Sorghum durra, Sorghum guineense, Sorghum lanceolatum, Sorghum nervosum, Sorghum saccharatum, Sorghum subglabrescens, Sorghum verticilliflorum, Sorghum vulgare, Holcus halepensis, Sorghum miliaceum Hirse, Panicum militaceum, Zea mays, Triticum aestivum, Triticum durum, Triticum turgidum, Triticum hybernum, Triticum macha, Triticum sativum oder Triticum vulgare, Cofea spp., Coffea arabica, Coffea canephora, Coffea liberica, Capsicum annuum, Capsicum annuum var. glabriusculum, Capsicum frutescens, Capsicum annuum, Nicotiana tabacum, Solanum tuberosum, Solanum melongena, Lycopersicon esculentum, Lycopersicon lycopersicum., Lycopersicon pyriforme, Solanum integrifolium, Solanum lycopersicum Theobroma Kakao oder Camellia sinensis.
Anacardiaceae wie die Gattungen Pistacia, Mangifera, Anacardium, z. B. die Spezies Pistacia vera [Pistazie], Mangifer indica [Mango] oder Anacardium occidentale [Cashew]; Asteraceae wie die Gattungen Calendula, Carthamus, Centaurea, Cichorium, Cynara, Helianthus, Lactuca, Locusta, Tagetes, Valeriana, z. B. die Spezies Calendula officinalis [Ringelblume], Carthamus tinctorius [Färberdistel, Saflor], Centaurea cyanus [Kornblume], Cichorium intybus [Gemeine Wegwarte], Cynara scolymus [Artischocke], Helianthus annus [Sonnenblume], Lactuca sativa, Lactuca crispa, Lactuca esculenta, Lactuca scariola L. ssp. sativa, Lactuca scariola L. var. integrata, Lactuca scariola L. var. integrifolia, Lactuca sativa subsp. romana, Locusta communis, Valeriana locusta [Feldsalat], Tagetes lucida, Tagetes erecta oder Tagetes tenuifolia [Gewürztagetes]; Apiaceae wie die Gattungen Daucus, z. B. die Spezies Daucus carota [Karotte]; Betulaceae wie die Gattungen Corylus, z. B. die Spezies Corylus avellana oder Corylus colurna [Haselnuss]; Boraginaceae wie die Gattungen Borago, z. B. die Spezies Borago officinalis [Borretsch]; Brassicaceae wie die Gattungen Brassica, Melanosinapis, Sinapis, Arabadopsis, z. B. die Spezies Brassica napus, Brassica rapa ssp. [Canola, Raps, Ölrübsen], Sinapis arvensis Brassica juncea, Brassica juncea var. juncea, Brassica juncea var. crispifolia, Brassica juncea var. foliosa, Brassica nigra, Brassica sinapioides, Melanosinapis communis [Senf], Brassica oleracea [Futterrübe] oder Arabidopsis thaliana; Bromeliaceae wie die Gattungen Anana, Bromelia, z. B. die Spezies Anana comosus, Ananas ananas oder Bromelia comosa [Ananas]; Caricaceae wie die Gattungen Carica, z. B. die Spezies Carica papaya [Papaya]; Cannabaceae wie die Gattungen Cannabis, z. B. die Spezies Cannabis sative [Hanf], Convolvulaceae wie die Gattungen Ipomea, Convolvulus, z. B. die Spezies Ipomoea batatus, Ipomoea pandurata, Convolvulus batatas, Convolvulus tiliaceus, Ipomoea fastigiata, Ipomoea tiliacea, Ipomoea triloba oder Convolvulus panduratus [Süßkartoffel, Man of the Earth, Wildkartoffel], Chenopodiaceae wie die Gattungen Beta, d. h. die Spezies Beta vulgaris, Beta vulgaris var. altissima, Beta vulgaris var. Vulgaris, Beta maritima, Beta vulgaris var. perennis, Beta vulgaris var. conditiva oder Beta vulgaris var. esculenta [Zuckerrübe]; Cucurbitaceae wie die Gattungen Cucubita, z. B. die Spezies Cucurbita maxima, Cucurbita mixta, Cucurbita pepo oder Cucurbita moschata [Kürbis]; Elaeagnaceae wie die Gattungen Elaeagnus, z. B. die Spezies Olea europaea [Olive]; Ericaceae wie die Gattung Kalmia, z. B. die Spezies Kalmia latifolia, Kalmia angustifolia, Kalmia microphylla, Kalmia polifolia, Kalmia occidentalis, Cistus chamaerhodendros oder Kalmia lucida [Berglorbeer, Breitblättrige Lorbeerrose, Schmalblättrige Lorbeerrose, Poleiblättrige Lorbeerrose, Sumpf-Kalmie, Alpen-Lorbeerrose]; Euphorbiaceae wie die Gattungen Manihot, Janipha, Jatropha, Ricinus, z. B. die Spezies Manihot utilissima, Janipha manihot, Jatropha manihot., Manihot aipil, Manihot dulcis, Manihot manihot, Manihot melanobasis, Manihot esculenta [Maniok, Pleilwurz, Tapioka, Cassava] oder Ricinus communis [Rizinusbohne, Hundsbaum, Läusebaum, Kreuzbaum, Christuspalme, Wunderbaum]; Fabaceae wie die Gattungen Pisum, Albizia, Cathormion, Feuillea, Inga, Pithecolobium, Acacia, Mimosa, Medicajo, Glycine, Dolichos, Phaseolus, Soja, z. B. die Spezies Pisum sativum, Pisum arvense, Pisum humile [Erbse], Albizia berteriana, Albizia julibrissin, Albizia lebbeck, Acacia berteriana, Acacia littoralis, Albizia berteriana, Albizzia berteriana, Cathormion berteriana, Feuillea berteriana, Inga fragrans, Pithecellobium berterianum, Pithecellobium fragrans, Pithecolobium berterianum, Pseudalbizzia berteriana, Acacia julibrissin, Acacia nemu, Albizia nemu, Feuilleea julibrissin, Mimosa julibrissin, Mimosa speciosa, Sericanrda julibrissin, Acacia lebbeck, Acacia macrophylla, Albizia lebbek, Feuilleea lebbeck, Mimosa lebbeck, Mimosa speciosa [Federbaum, Schirmakazie, Seidenakazie], Medicago sativa, Medicago falcata, Medicago varia [Luzerne] Glycine max Dolichos soja, Glycine gracilis, Glycine hispida, Phaseolus max, Soja hispida oder Soja max [Sojabohne]; Geraniaceae wie die Gattungen Pelargonium, Cocos, Oleum, z. B. die Spezies Cocos nucifera, Pelargonium grossularioides oder Oleum cocois [Kokosnuss]; Gramineae wie die Gattungen Saccharum, z. B. die Spezies Saccharum officinarum; Juglandaceae wie die Gattungen Juglans, Wallia, z. B. die Spezies Juglans regia, Juglans ailanthifolia, Juglans sieboldiana, Juglans cinerea, Wallia cinerea, Juglans bixbyi, Juglans californica, Juglans hindsii, Juglans intermedia, Juglans jamaicensis, Juglans major, Juglans microcarpa, Juglans nigra oder Wallia nigra [Echte Walnuss, Schwarznuss, Gemeine Walnuss, Persische Walnuss, Weiße Walnuss, Butternuss, Schwarze Walnuss]; Lauraceae wie die Gattungen Persea, Laurus, z. B. die Spezies Laurus nobilis [Lorbeer], Persea americana Persea americana, Persea gratissima oder Persea Persea [Avocado]; Leguminosae wie die Gattungen Arachis, z. B. die Spezies Arachis hypogaea [Erdnuss]; Linaceae wie die Gattungen Linum, Adenolinum, z. B. die Spezies Linum usitatissimum, Linum humile, Linum austriacum, Linum bienne, Linum angustifolium, Linum catharticum, Linum flavum, Linum grandiflorum, Adenolinum grandiflorum, Linum lewisii, Linum narbonense, Linum perenne, Linum perenne var. lewisii, Linum pratense oder Linum trigynum [Flachs, Lein]; Lythrarieae wie die Gattungen Punica, z. B. die Spezies Punica granatum [Granatapfel]; Malvaceae wie die Gattungen Gossypium, z. B. die Spezies Gossypium hirsutum, Gossypium arboreum, Gossypium barbadense, Gossypium herbaceum oder Gossypium thurberi [Baumwolle]; Musaceae wie die Gattungen Musa, z. B. die Spezies Musa nana, Musa acuminata, Musa paradisiaca, Musa spp. [Banane]; Onagraceae wie die Gattungen Camissonia, Oenothera, z. B. die Spezies Oenothera biennis oder Camissonia brevipes [Nachtkerze]; Palmae wie die Gattungen Elacis, z. B. die Spezies Elaeis guineensis [Ölpalme]; Papaveraceae wie die Gattungen Papaver, z. B. die Spezies Papaver Orientale, Papaver rhoeas, Papaver dubium [Mohn, Türkischer Mohn, Gartenmohn, Klatschmohn, Klatschrose, Mohnblume, Saatmohn]; Pedaliaceae wie die Gattungen Sesamum, z. B. die Spezies Sesamum indicum [Sesam]; Piperaceae wie die Gattungen Piper, Artanthe, Peperomia, Steffensia, z. B. die Spezies Piper aduncum, Piper amalago, Piper angustifolium, Piper auritum, Piper betel, Piper cubeba, Piper longum, Piper nigrum, Piper retrofractum, Artanthe adunca, Artanthe elongata, Peperomia elongata, Piper elongatum, Steffensia elongata. [Cayennepfeffer, wilder Pfeffer]; Poaceae wie die Gattungen Hordeum, Secale, Avena, Sorghum, Andropogon, Holcus, Panicum, Oryza, Zea, Triticum, z. B. die Spezies Hordeum vulgare, Hordeum jubatum, Hordeum murinum, Hordeum secalinum, Hordeum distichon Hordeum aegiceras, Hordeum hexastichon., Hordeum hexastichum, Hordeum irregulare, Hordeum sativum, Hordeum secalinum [Gerste, Mähnengerste, Mäusegerste, Roggengerste], Secale cereale [Roggen], Avena sativa, Avena fatua, Avena byzantina, Avena fatua var. sativa, Avena hybrida [Hafer], Sorghum bicolor, Sorghum halepense, Sorghum saccharatum, Sorghum vulgare, Andropogon drummondii, Holcus bicolor, Holcus sorghum, Sorghum aethiopicum, Sorghum arundinaceum, Sorghum caffrorum, Sorghum cernuum, Sorghum dochna, Sorghum drummondii, Sorghum durra, Sorghum guineense, Sorghum lanceolatum, Sorghum nervosum, Sorghum saccharatum, Sorghum subglabrescens, Sorghum verticilliflorum, Sorghum vulgare, Holcus halepensis, Sorghum miliaceum Hirse, Panicum militaceum [Sorghum, Hirse], Oryza sativa, Oryza latifolia [Reis], Zea mays [Mais] Triticum aestivum, Triticum durum, Triticum turgidum, Triticum hybernum, Triticum macha, Triticum sativum oder Triticum vulgare [Weizen, Brotweizen, gemeiner Weizen], Proteaceae wie die Gattungen Macadamia, z. B. die Spezies Macadamia intergrifolia [Macadamianuss]; Rubiaceae wie die Gattungen Coffea, z. B. die Spezies Coffea spp., Coffea arabica, Coffea canephora oder Coffea liberica [Kaffee]; Scrophulariaceae wie die Gattungen Verbascum, z. B. die Spezies Verbascum blattaria, Verbascum chaixii, Verbascum densiflorum, Verbascum lagurus, Verbascum longifolium, Verbascum lychnitis, Verbascum nigrum, Verbascum olympicum, Verbascum phlomoides, Verbascum phoenicum, Verbascum pulverulentum oder Verbascum thapsus [Königskerze, Schaben-Königskerze, Österreichische Königskerze, Großblütige Königskerze, Seidenhaar-Königskerze, Mehlige Königskerze, Schwarze Königskerze, Kandelaber-Königskerze, Windblumen-Königskerze, Violette Königskerze, Flockige Königskerze, Kleinblütige Königskerze]; Solanaceae wie die Gattungen Capsicum, Nicotiana, Solanum, Lycopersicon, z. B. die Spezies Capsicum annuum, Capsicum annuum var. glabriusculum, Capsicum frutescens [Pfeffer], Capsicum annuum [Paprika], Nicotiana tabacum, Nicotiana alata, Nicotiana attenuata, Nicotiana glauca, Nicotiana langsdorffii, Nicotiana obtusifolia, Nicotiana quadrivalvis, Nicotiana repanda, Nicotiana rustica, Nicotiana sylvestris [Tabak], Solanum tuberosum [Kartoffel], Solanum melongena [Aubergine], Lycopersicon esculentum, Lycopersicon lycopersicum., Lycopersicon pyriforme, Solanum integrifolium oder Solanum lycopersicum [Tomate]; Sterculiaceae wie die Gattungen Theobroma, z. B. die Spezies Theobroma Kakao [Kakao]; Theaceae wie die Gattungen Camellia, z. B. die Spezies Camellia sinensis) [Tee].
Die Einführung der erfindungsgemäßen Nukleinsäuren, der Expressionskassette oder des Vektors in Organismen, zum Beispiel Pflanzen, kann im Prinzip nach allen dem Fachmann bekannten Methoden erfolgen. Die Einführungs der Nuk leinsäuresequenzen führt zur Entstehung von rekombinanten bzw. transgenen Organismen.
Wenn nicht anders angegeben sind die Ausdrücke ”Polynukleotide”, ”Nukleinsäure” und ” Nukleinsäuremolekül”, so wie sie hier verwendet werden, austauschbar. Wenn nicht anders angegeben sind die Ausdrücke ”Peptid”, ”Polypeptid” und ”Protein” im vorliegenden Zusammenhang austauschbar. Der Ausdruck ”Sequenz” kann sich auf Polynukleotide, Nukleinsäuren, Nukleinsäuremoleküle, Peptide, Polypeptide und Proteine beziehen, je nach dem Zusammenhang, in dem der Ausdruck ”Sequenz” verwendet wird. Die Ausdrücke ”Gen(e)”, ”Polynukleotid”, ”Nukleinsäuresequenz”, ”Nukleotidsequenz” bzw. ”Nukleinsäuremolekül(e)” beziehen sich, so wie sie hier verwendet werden, auf eine polymere Form von Nukleotiden einer beliebigen Länge, entweder Ribonukleotide oder Desoxyribonukleotide. Die Ausdrücke beziehen sich nur auf die Primärstruktur des Moleküls.
Somit schließen die Ausdrücke ”Gen(e)”, ”Polynukleotid”, ”Nukleinsäuresequenz”, ”Nukleotidsequenz” bzw. ”Nukleinsäuremolekül(e)” , so wie sie hier verwendet werden, doppel- und einzelsträngige DNA und/oder RNA ein. Sie schließen außerdem bekannte Arten von Modifikationen ein, zum Beispiel Methylierung, ”caps”, Substitutionen einer oder mehrerer der natürlich vorkommenden Nukleotide durch ein Analogon. Vorzugsweise umfasst die DNA- bzw. RNA-Sequenz eine kodierende Sequenz, die für ein hier definiertes Polypeptid kodiert.
Die erfindungsgemäßen Gene, die für eine Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: 2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase, 3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase, der Säureschockproteinvorstufe, Aspartatammoniaklyase, dem b0081-Protein, dem b0482-Protein, dem b0631-Protein, dem b0753-Protein, dem b0866-Protein, dem b1052-Protein, dem b1161-Protein, dem b1423-Protein, dem b1878-Protein, dem b2226-Protein, dem b2475-Protein, dem Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente), dem Checkpoint-Protein, CP4-57-Prophage/RNase LS, Dihydrouridinsynthase, dem Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators, der D-Xylosetransporteruntereinheit, gamma-Glu-Putrescinsynthase, dem Gluconattransporter, Glucose-1-phosphatthymidylyltransferase, Glutamin-tRNA-synthetase, der glutathionabhängigen Oxidoreduktase, dem Glycin-Betain-Transporteruntereinheitprotein, Glykogensynthase, GTP-Cyclohydrolase I, dem Hitzeschockprotein, dem Hitzeschockprotein HtpX, Hämlyase (CcmH-Untereinheit), dem Hexuronattransporter, dem Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein, dem HyaA/HyaB-verarbeitenden Protein, dem inneren Membranprotein, der L-Arabinosetransporteruntereinheit, dem Lsm-(Like Sm)Protein, L-Threonin-3-dehydrogenase, Methylglyoxalsynthase, dem Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B), der N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS, NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N), dem Effluxsystem für neutrale Amino säuren, Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase, Ornithindecarboxylase, Pantothenatkinase, Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A), dem Phosphattransporter, Phosphatidylglycerophosphatsynthetase, Polyphosphatkinase, der kaliumtransportierenden ATPase (Untereinheit B), einer vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide, einem vorhergesagten Arginin/Ornithintransporter, einer vorhergesagten Hydrolase, einer vorhergesagten Kinase, einer vorhergesagten Ligase, einem vorhergesagten äußeren Membranlipoprotein, einer vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente), einem vorhergesagten Porin, vorhergesagten PTS-Enzymen (IIB-Komponente/IIC-Komponente), einem vorhergesagten Serintransporterprotein, einem vorhergesagten Transporterprotein, der Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit, dem Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten, dem die Ribonukleaseaktivität regulierenden Protein RraA, der sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL), dem Natrium/Protonen-Antiporter, dem Spleißfaktor, dem Threonin- und Homoserin-Effluxsystem, dem transkriptionellen Regulatorprotein, dem transkriptionellen Repressorprotein MetJ, der Transporteruntereinheit/der periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie, der tRNA-Pseudouridinsynthase, der tRNA-spezifischen Adenosindeaminase, dem universellen Stressprotein UP12, dem Yal049c-Protein, dem YCR059C-Protein, dem YEL005C-Protein, dem YER156C-Protein, dem Yfr042w-Protein, dem YGL045W-Protein und dem YOR024w-Protein, kodieren, werden auch als ”SRP-Gen” bezeichnet.
Eine ”kodierende Sequenz” ist eine Nukleotidsequenz, die in mRNA transkribiert wird und/oder in ein Polypeptid translatiert wird, wenn sie sich unter der Kontrolle von entsprechenden regulatorischen Sequenzen befindet. Die Grenzen der kodierenden Sequenz sind durch ein Translations-Startkodon am 5'-Terminus und ein Translations-Stoppkodon am 3'-Terminus vorgegeben. Eine kodierende Sequenz kann, wobei dieses nicht ausschließend ist, mRNA, cDNA, rekombinante Nukleotidsequenzen oder genomische DNA einschließen, wobei unter gewissen Umständen auch Introns vorhanden sein können.
Den Transfer von Fremdgenen in das Genom einer Pflanze bezeichnet man als Transformation. Bei deren Durchführung werden die für die Transformation und Regeneration von Pflanzen aus Pflanzengeweben oder Pflanzenzellen beschriebenen Methoden für die transiente oder stabile Transformation angewendet. Geeignete Methoden sind die Protoplasttransformation durch poly(ethylenglykol)-induzierte DNA-Aufnahme, die ”biolistische” Methode unter Einsatz der Genkanone – die als Partikelbombardierungsmethode bezeichnet wird, die Elektroporation, die Inkubation von getrockneten Embryos in DNA-Lösung, die Mikroinjektion und der durch Agrobacterium vermittelte Gentransfer. Diese Methoden sind beispielhaft in B. Jenes et al., Techniques for Gene Transfer, in: Transgenic Plants, Band 1, Engineering and Utilization, Hrsg. S.D. Kung und R. Wu, Academic Press (1993) 128–143 und in Potrykus Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Molec. Biol. 42 (1991) 205–225) beschrieben. Die zu expri mierenden Nukleinsäuren bzw. das zu exprimierende Konstrukt werden/wird vorzugsweise in einen Vektor kloniert, der sich für die Transformation von Agrobacterium tumefaciens eignet, zum Beispiel pBin19 (Bevan et al., Nucl. Acids Res. 12 (1984) 8711). Durch einen solchen Vektor transformierte Agrobakterien können dann in bekannter Weise für die Transformation von Pflanzen, insbesondere Kulturpflanzen wie zum Beispiel Tabakpflanzen eingesetzt werden, zum Beispiel indem man gestoßene Blätter oder gehackte Blätter in einer Agrobakterium-Lösung badet und sie dann in geeigneten Medien kultiviert. Die Transformation von Pflanzen mittels Agrobacterium tumefaciens wurde zum Beispiel von Höfgen und Willmitzer in Nucl. Acid Res. (1988) 16, 9877 beschrieben oder ist unter anderem aus F. F. White, Vectors for Gene Transfer in Higher Plants; in Transgenic Plants, Band 1, Engineering and Utilization, Hrsg. S. D. Kung und R. Wu, Academic Press, 1993, S. 15–38 bekannt.
Durch einen erfindungsgemäßen Expressionsvektor transformierte Agrobakterien können gleichermaßen in bekannter Weise zur Transformation von Pflanzen wie Testpflanzen wie z. B. Arabidopsis oder Kulturpflanzen wie Getreide, Mais, Hafer, Roggen, Gerste, Weizen, Sojabohne, Reis, Baumwolle, Zuckerrübe, Canola, Sonnenblume, Flachs, Hanf, Kartoffeln, Tabak, Tomaten, Karotten, Paprika, Raps, Tapioka, Cassava, Pfeilwurz, Tagetes, Luzerne, Salat und den verschiedenen Baum-, Nuss und Kletterpflanzenarten, insbesondere ölhaltigen Kulturpflanzen wie Sojabohne, Erdnuss, der Rizinusölpflanze, Sonnenblume, Mais, Baumwolle, Raps, Kokosnuss, Ölpalme, Färberdistel (Carthamus tinctorius) oder Kokoabohne eingesetzt werden, zum Beispiel indem man gestoßene Blätter oder gehackte Blätter in einer Agrobakterium-Lösung badet und sie dann in geeigneten Medien kultiviert.
Die genetisch modifizierten Pflanzenzellen können nach allen dem Fachmann bekannten Methoden regeneriert werden. Geeignete Methoden finden sich in den oben angeführten Publikationen von S. D. Kung und R. Wu, Potrykus oder Höfgen und Willmitzer.
Dementsprechend betrifft ein weiterer Aspekt der Erfindung transgene Organismen, die durch wenigstens eine erfindungsgemäße Nukleinsäuresequenz, wenigstens eine erfindungsgemäße Expressionskassette oder wenigstens einen erfindungsgemäßen Vektor transformiert sind, sowie Zellen, Zellkulturen, Gewebe, Teile – wie zum Beispiel Blätter, Wurzeln usw. im Fall von Pflanzenorganismen – oder von solchen Organismen gewonnenes Reproduktionsmaterial. Die Ausdrücke ”Wirtsorganismus”, ”Wirtszelle”, ”rekombinanter (Wirts)Organismus” und ”transgene (Wirts)Zelle” werden hier austauschbar verwendet. Natürlich beziehen sich diese Asudrücke nicht nur auf den betreffenden Wirtsorganismus oder die betreffende Target-Zelle, sondern auch auf die Nachkommen oder potentiellen Nachkommen dieser Organismen bzw. Zellen. Da aufgrund von Mutation oder Umwelteinflüssen in nachfolgenden Generationen bestimmte Modifikationen auftreten können, müssen diese Nachkommen nicht notwendigerweise mit der Elternzelle identisch sein, fallen jedoch dennoch unter den Ausdruck, so wie er hier verwendet wird.
Für die Zwecke der Erfindung bedeutet ”transgen” oder ”rekombinant” in Bezug zum Beispiel auf eine Nukleinsäuresequenz, eine Expressionskassette (= Genkonstrukt, Nukleinsäurekonstrukt) oder einen Vektor, die/der die erfindungsgemäße Nukleinsäuresequenz enthält, oder einen durch die erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen, die erfindungsgemäße Expressionskassette oder den erfindungsgemäßen Vektor transformierten Organismus alle die Konstruktionen, die durch gentechnische Methoden hergestellt wurden und in denen man entweder

a) die in Tabelle I, Spalte 5 oder 7 gezeigte Nukleinsäuresequenz oder ihre Derivate oder Teile davon oder
b) eine funktionell an die unter (a) beschriebene Nukleinsäuresequenz gebundene genetische Kontrollsequenz, zum Beispiel eine 3'- und/oder 5'-genetische Kontrollsequenz wie einen Promotor oder Terminator, oder
c) (a) und (b)

US 5,565,350

WO 00/15815

Geeignete Organismen bzw. Wirtsorganismen für die Nukleinsäure, die Expressionskassette oder den Vektor gemäß der Erfindung sind vorteilhafterweise im Prinzip alle Organismen, die sich für die Expression von wie oben beschriebenen rekombinanten Genen eignen. Als weitere Beispiele können Pflanzen wie Arabidopsis, Asteraceae wie Calendula oder Kulturpflanzen wie Sojabohne, Erdnuss, Rizinusölpflanze, Sonnenblume, Flachs, Mais, Baumwolle, Flachs, Raps, Kokosnuss, Ölpalme, Färberdistel (Carthamus tinctorius) oder Kokoabohne erwähnt werden.
Gemäß einer Ausführungsform der Erfindung sind die Wirtspflanzen für die Nukleinsäure, die Expressionskassette oder den Vektor gemäß der Erfindung ausgewählt aus der Gruppe, die Mais, Soja, Raps (einschließlich Canola und Winterraps), Baumwolle, Weizen und Reis umfasst.
Ein weiterer Gegenstand der Erfindung betrifft die Verwendung eines Nukleinsäurekonstrukts, z. B. einer Expressionskassette, das DNA-Sequenzen, die für die in Tabelle II gezeigten Polypeptide kodieren, oder damit hybridisierende DNA-Sequenzen zur Transformation von Pflanzenzellen, Geweben oder Teilen von Pflanzen enthält.
Hierbei können je nach gewähltem Promotor die in Tabelle I gezeigten Sequenzen spezifisch in den Blättern, in den Samen, in den Nodi, in Wurzeln, im Stängel oder in anderen Teilen der Pflanze exprimiert werden. Diese transgenen Pflanzen, die die in Tabelle I gezeigten Sequenzen überproduzieren und das reproduktive Material davon sind zusammen mit den Pflanzenzellen, Geweben oder Teilen davon ein weiterer Gegenstand der vorliegenden Erfindung.
Die erfindungsgemäße Expressionskassette oder die erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen oder das erfindungsgemäße Konstrukt mit Sequenzen gemäß Tabelle I kann/können außerdem zur Transformation der oben beispielhaft angeführten Organismen wie Bakterien, Hefen, filamentösen Pilze und Pflanzen eingesetzt werden.
Im Rahmen der vorliegenden Erfindung bedeutet erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress zum Beispiel das künstlich erworbene Merkmal von erhöhter Umweltstressresistenz aufgrund einer funktionellen Überexpression von Polypeptidsequenzen der Tabelle II, die durch die entsprechenden, wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7 gezeigten Nukleinsäuremoleküle kodiert werden, und/oder Homologen in den erfindungsgemäßen Organismen, vorteilhafterweise in den transgenen erfindungsgemäßen Pflanzen, im Vergleich zu den nicht genetisch modifizierten Ausgangspflanzen wenigstens für die Dauer wenigstens einer Pflanzengeneration.
Eine konstitutive Expression der Polypeptidsequenzen der Tabelle II, kodiert durch das entsprechende, wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7 gezeigte Nukleinsäuremolekül und/oder Homologen ist außerdem vorteilhaft. Andererseits könnte auch eine induzierbare Expression wünschenswert sein. Die Expression der Polypeptidsequenzen der Erfindung kann entweder direkt in das Cytoplasma oder in die Organellen, vorzugsweise die Plastide, der Wirtszellen, vorzugsweise der Pflanzenzellen, erfolgen.
Die Effizienz der Expression der Sequenzen der Tabelle II, kodiert durch das entsprechende, wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7 gezeigte Nukleinsäuremolekül und/oder Homologen lässt sich zum Beispiel in vitro durch Sprossmeristempropagierung bestimmen. Darüber hinaus lassen sich eine Expression der Sequenzen der Tabelle II, kodiert durch das entsprechende, wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7 gezeigte Nukleinsäuremolekül und/oder in der Art und dem Niveau modifizierte Homologe und ihre Wirkung auf die Leistung der Stoffwechselpfade an Testpflanzen in Gewächshausversuchen untersuchen.
Ein weiterer Gegenstand der Erfindung umfasst transgene Organismen wie transgene Pflanzen, die durch eine Expressionskassette transformiert wurden, die wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7 gezeigte erfindungsgemäße Sequenzen oder damit hybridisierende DNA-Sequenzen enthält, sowie transgene Zellen, Gewebe, Teile und Reproduktionsmaterial solcher Pflanzen. Besonders bevorzugt sind in diesem Fall transgene Kulturpflanzen wie beispielsweise Gerste, Weizen, Roggen, Hafer, Mais, Sojabohne, Reis, Baumwolle, Zuckerrübe, Raps und Canola, Sonnenblume, Flachs, Hanf, Distel, Kartoffeln, Tabak, Tomaten, Tapioka, Cassava, Pfeilwurz, Luzerne, Salat und die verschiedenen Baum-, Nuss- und Kletterpflanzenarten.
Gemäß einer Ausführungsform der Erfindung sind transgene Pflanzen, die durch eine Expressionskassette transformiert wurden, die wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7 gezeigte erfindungsgemäße Sequenzen oder damit hybridisierende DNA-Sequenzen enthält, aus der Mais, Soja, Raps (einschließlich Canola und Winterraps), Baumwolle, Weizen und Reis umfassenden Gruppe ausgewählt.
Für die Zwecke der Erfindung sind Pflanzen mono- und dikotyledone Pflanzen, Mose oder Algen.
Eine weitere erfindungsgemäße Ausführungsform sind wie oben beschriebene transgene Pflanzen, die eine erfindungsgemäße Nukleinsäuresequenz oder ein erfindungsgemäßes Nukleinsäurekonstrukt oder eine erfindungsgemäße Expressionskassette enthalten.
Transgen bedeutet jedoch auch, dass die erfindungsgemäßen Nukleinsäuren sich in ihrer natürlichen Position im Genom eines Organismus befinden, dass die Sequenz jedoch im Vergleich zur natürlichen Sequenz modifiziert worden ist und/oder dass die regulatorischen Sequenzen der natürlichen Sequenzen modifiziert wurden. Vorzugsweise ist transgen/rekombinant so zu verstehen, dass damit gemeint ist, dass die Transkription der in Tabelle I gezeigten Nukleinsäuren der Erfindung an einer nicht-natürlichen Position im Genom auftritt, dass heißt, dass die Expression der Nukleinsäuren homolog oder vorzugsweise heterolog ist. Diese Expression kann transient oder auf einer Sequenz stabil in das Genom integriert sein.
Der gemäß der Erfindung verwendete Ausdruck ”transgene Pflanzen” bezieht sich auch auf die Nachkommenschaft einer transgenen Pflanze, zum Beispiel die T₁, T₂, T₃ und darauf folgende Pflanzengenerationen oder die BC₁, BC₂, BC₃ und darauf folgende Pflanzengenerationen. Somit können die erfindungsgemäßen transgenen Pflanzen herangezogen und mit sich selbst befruchtet oder mit anderen Individuen gekreuzt werden, so dass man weitere erfindungsgemäße transgene Pflanzen erhält. Transgene Pflanzen lassen sich auch erhalten, indem man transgene Pflanzenzellen vegetativ progagiert. Die vorliegende Erfindung betrifft auch transgenes Pflanzenmaterial, das sich von einer erfindungsgemäßen transgenen Pflanzenpopulation erhalten lässt. Solches Material schließt Pflanzenzellen und bestimmte Gewebe, Organe und Teile von Pflanzen in all ihren Manifestationen, wie Samen, Blätter, Staubbeutel, Fasern, Knol len, Wurzeln, Wurzelhaare, Stängel, Embryo, Kalli, Kotelydone, Petioli, geerntetes Material, Pflanzengewebe, reproduktives Gewebe und Zellkulturen, die sich von der eigentlichen transgenen Pflanze ableiten und/oder zur Erzeugung der transgenen Pflanze verwendet werden können, ein.
Alle erfindungsgemäß erhaltenen transformierten Pflanzen können in einem herkömmlichen Züchtungsschema oder bei der in-vitro-Pflanzenfortpflanzung eingesetzt werden, um mehr transformierte Pflanzen mit den gleichen Charakteristika zu erhalten, und/oder können verwendet werden, um die gleichen Charakteristika in andere Sorten der gleichen oder verwandten Arten einzuführen. Solche Pflanzen sind ebenfalls Teil der Erfindung. Auch von den transformierten Pflanzen genetisch erhaltene Samen enthalten die gleichen Charakteristika und sind Teil der Erfindung. Wie bereits erwähnt ist die vorliegende Erfindung im Prinzip auf alle Pflanzen einschließlich Kulturpflanzen anwendbar, die sich mit einer dem Fachmann bekannten und Transformationsmethode transformieren lassen.
Vorteilhafte induzierbare Pflanzenpromotoren sind beispielsweise der PRP1-Promotor [Ward et al., Plant. Mol. Biol. 22(1993), 361–366], ein durch Benzolsulfonamid induzierbarer Promotor ( EP 388 186 ), ein durch Tetracyclin induzierbarer Promotor [Gatz et al., (1992) Plant J. 2, 397–404], ein durch Salicylsäure induzierbarer Promotor ( WO 95/19443 ), ein durch Abscidinsäure induzierbarer Promotor ( EP 335 528 ) und ein durch Ethanol oder Cyclohexanon induzierbarer Promotor ( WO93/21334 ). Andere Beispiele für Pflanzenpromotoren, die vorteilhaft eingesetzt werden können, sind der Promotor der cytosolischen FBPase aus Kartoffel, der ST-LSI-Promotor aus Kartoffel (Stockhaus et al., EMBO J. 8 (1989) 2445–245), der Promotor von Phosphoribosylpyrophosphatamidotransferase aus Glycine max (siehe auch Genbank-Zugangsnummer U87999) oder ein nodienspezifischer Promotor, wie in EP 249 676 beschrieben. Besonders vorteilhaft sind die Promotoren, die eine Expression beim ersten Eintreten von Umweltstress wie zum Beispiel Dürre oder Kälte sicherstellen.
Gemäß einer Ausführungsform können für monokotylodone oder dikotylodone Pflanzen samenspezifische Promotoren verwendet werden.
Im Prinzip kann man alle natürlichen Promotoren mit ihren Regulationssequenzen verwenden, wie die oben namentlich für die erfindungsgemäße Expressionskassette und die erfindungsgemäße Methode erwähnten. Darüber hinaus können auch synthetische Promotoren vorteilhaft zur Anwendung gelangen.
Bei der Herstellung einer Expressionskassette können verschiedene DNA-Fragmente so manipuliert werden, dass man eine Nukleotidsequenz erhält, die brauchbar in der richtigen Richtung liest und mit einem korrekten Leserahmen ausgestattet ist. Zum Verbinden der DNA-Fragmente (= erfindungsgemäße Nukleinsäuren) miteinander können an die Fragmente Adaptoren oder Linker angebunden werden.
Die Promotor- und der Terminatorregionen können zweckmäßigerweise in der Transkriptionsrichtung mit einem Linker oder Polylinker bereitgestellt werden, der einen oder mehrere Restriktionsstellen für die Insertierung dieser Sequenz enthält. Im Allgemeinen hat der Linker 1 bis 10, meistens 1 bis 8, vorzugsweise 2 bis 6, Restriktionsstellen. Im Allgemeinen beträgt sie Größe des Linkers in der regulatorischen Region weniger als 100 bp, häufig weniger als 60 bp, jedoch wenigstens 5 bp. Der Promotor kann zum Wirtsorganismus, zum Beispiel zur Wirtspflanze, sowohl nativ bzw. homolog als auch fremd bzw. heterolog sein. In der 5'-3'-Transkriptionsrichtung enthält die Expressionskassette den Promotor, eine in Tabelle I gezeigte DNA-Sequenz und eine Region für die Termination der Transkription. Verschiedene Terminationsregionen können in jeder gewünschten Weise gegeneinander ausgetauscht werden.
So, wie sie hier verwendet werden, sollen die Ausdrücke ”Nukleinsäure” und ”Nukleinsäuremolekül” DNA-Moleküle (z. B. cDNA oder genomische DNA) und RNA-Moleküle (z. B. mRNA) und unter Verwendung von Nukleotidanaloga erzeugte Analoga der DNA oder RNA einschließen. Dieser Ausdruck umfasst auch nicht translatierte Sequenzen, die sich sowohl am 3'- als auch am 5'-Ende der kodierenden Region des Gens befinden: wenigstens etwa 1000 Nukleotide der Sequenz upstream vom 5'-Ende der kodierenden Region und wenigstens etwa 200 Nukleotide der Sequenz downstream vom 3'-Ende der kodierenden Region des Gens. Das Nukleinsäuremolekül kann einzelsträngig oder doppelsträngig sein, ist jedoch vorzugsweise doppelsträngige DNA.
Ein ”isoliertes” Nukleinsäuremolekül ist eines, das im Wesentlichen von anderen Nukleinsäuremolekülen, die in der natürlichen Quelle der Nukleinsäure vorhanden sind, getrennt ist. Dies bedeutet, dass andere Nukleinsäuremoleküle in einer Menge von weniger als 5%, bezogen auf das Gewicht der gewünschten Nukleinsäure, vorzugsweise weniger als 2 Gew.-%, besonders bevorzugt weniger als 1 Gew.-%, ganz besonders bevorzugt weniger als 0,5 Gew.-%, vorhanden sind. Vorzugsweise ist eine ”isolierte” Nukleinsäure frei von einigen der Sequenzen, die die Nukleinsäure natürlich flankieren (d. h. Sequenzen, die sich an dem 5'- und 3'-Ende der Nukleinsäure befinden) in der genomischen DNA des Organismus, von dem sich die Nukleinsäure ableitet. So kann zum Beispiel in verschiedenen Ausführungsformen das isolierte, für das Stress Related Protein kodierende Nukleinsäuremolekül weniger als etwa 5 kb, 4 kb, 3 kb, 2 kb, 1 kb, 0,5 kb oder 0,1 kb Nukleotidsequenzen, die das Nukleinsäuremolekül in der genomischen DNA der Zelle, aus der sich die Nukleinsäure ableitet, natürlich flankieren, enthalten. Außerdem kann ein ”isoliertes” Nukleinsäuremolekül, wie ein cDNA-Molekül, frei von einigen der anderen zellulären Materialien, mit denen es natürlich assoziiert ist, oder Kulturmedium, wenn es durch rekombinante Techniken hergestellt wurde, oder chemischen Vorstufen oder anderen Chemikalien, wenn es chemisch synthetisiert wurde, sein.
Ein Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung, z. B. ein Nukleinsäuremolekül, das für ein SRP oder einen Teil davon, das Pflanzen Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verleiht, kodiert, kann unter Anwendung von molekularbiologischen Standardtechniken und den hier bereitgestellten Sequenzinformationen isoliert werden. So kann zum Beispiel eine für das Stress Related Protein kodierende Arabidopsis thaliana-cDNA aus einer A. thaliana-c-DNA-Bibliothek isoliert werden, oder eine für das Stress Related Protein kodierende Synechocystis sp.-, Brassica napus-, Glycine max-, Zea mays- oder Oryza sativa-cDNA kann aus einer Synechocystis sp.-, Brassica napus-, Glycine max-, Zea mays- bzw. Oryza sativa-c-DNA-Bibliothek isoliert werden, wobei alle oder einige der in Tabelle I gezeigten Sequenzen verwendet werden. Außerdem lässt sich ein Nukleinsäuremolekül, das alle oder einige der in Tabelle I gezeigten Sequenzen umfasst, durch die Polymerasekettenreaktion unter Verwendung von auf dieser Sequenz basierend entwickelten Oligonukleotidprimern isolieren. So kann man zum Beispiel mRNA aus Pflanzenzellen isolieren (z. B. durch die Guanidiniumthiocyanat-Extraktionsvorschrift von Chirgwin et al., 1979 Biochemistry 18: 5294–5299), und cDNA lässt sich unter Verwendung von reverser Transkriptase (z. B. Moloney MLV reverse Transkriptase, erhältlich von Gibco/BRL, Bethesda, MD; oder AMV reverse Transkriptase, erhältlich von Seikagaku America, Inc., St. Petersburg, FL) herstellen. Synthetische Oligonukleotidprimer für die Amplifikation durch Polymerasekettenreaktion lassen sich auf Basis einer der in Tabelle I gezeigten Nukleotidsequenzen entwickeln. Ein Nukleinsäuremolekül der Erfindung kann mit cDNA oder alternativ dazu mit genomischer DNA als Schablone und entsprechenden Oligonukleotidprimern gemäß Standard-PCR-Amplifikationstechniken amplifiziert werden. Das so amplifizierte Nukleinsäuremolekül kann in einen geeigneten Vektor kloniert und durch DNA-Sequenzanalyse charakterisiert werden. Weiterhin lassen sich einer für das SRP kodierenden Nukleotidsequenz entsprechende Oligonukleotide durch synthetische Standardtechniken, z. B. unter Einsatz eines automatischen DNA-Synthesizers, herstellen.
Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform umfasst ein isoliertes Nukleinsäuremolekül der Erfindung eine der in Tabelle I gezeigten, für das SRP kodierenden Nukleotidsequenzen (d. h. die ”kodierende Region”), sowie 5'-untranslatierte Sequenzen und 3'-untranslatierte Sequenzen.
Außerdem kann das Nukleinsäuremolekül der Erfindung nur einen Teil der kodierenden Region einer der Sequenzen der Nukleinsäure von Tabelle I, zum Beispiel ein Fragment, das als Sonde oder Primer verwendet werden kann, oder ein Fragment, das für einen biologisch aktiven Teil eines SRP kodiert, umfassen.
Teile von Proteinen, die durch die SRP-kodierenden Nukleinsäuremoleküle der Erfindung kodiert werden, sind vorzugsweise die hier beschriebenen biologisch aktiven Teile. So, wie er hier verwendet wird, soll der Ausdruck ”biologisch aktiver Teil von” einem SRP einen Teil, z. B. eine Domäne/ein Motiv, des Stress Related Proteins einschließen, der an einer Stresstoleranz und/oder Resistenzreaktion in einer Pflanze beteiligt ist. Um herauszufinden, ob ein SRP oder ein biologisch aktiver Teil davon zu einer erhöhten Stresstoleranz in einer Pflanze führt, kann man eine Stress analyse einer das SRP enthaltenden Pflanze durchführen. Solche Analysemethoden sind dem Fachmann gut bekannt, wie in den Beispielen im Detail ausgeführt. Genauer gesagt kann man für biologisch aktive Teile einer SRP kodierende Nukleinsäurefragmente herstellen, indem man einen Teil einer der Sequenzen der Nukleinsäure aus Tabelle I isoliert, den kodierten Teil des SRP oder Peptids exprimiert (z. B. durch rekombinante Expression in vitro) und die Aktivität des kodierten Teils des SRP bzw. Peptids feststellt.
Biologisch aktive Teile eines SRP fallen unter den Schutzbereich der vorliegenden Erfindung und schließen Peptide ein, die Aminosäuresequenzen enthalten, die sich von der Aminosäuresequenz eines für das SRP kodierenden Gens oder der Aminosäuresequenz eines zum SRP homologen Proteins ableiten, die weniger Aminosäuren einschließt als das vollständige SRP bzw. das vollständige zum SRP homologe Protein und wenigstens einen Teil der enzymatischen oder biologischen Aktivität eines SRP zeigt. Typischerweise umfassen biologisch aktive Teile (z. B. Peptide mit einer Länge von zum Beispiel 5, 10, 15, 20, 30, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 50, 100 oder mehr Aminosäuren) eine Domäne oder ein Motiv mit wenigstens einer Aktivität eines SRP. Außerdem lassen sich andere biologisch aktive Teile, in denen andere Regionen des Proteins deletiert sind, durch rekombinante Techniken herstellen und auf eine oder mehrere der hier beschriebenen Aktivitäten untersuchen. Vorzugsweise schließen die biologisch aktiven Teile eines SRP eine oder mehrere ausgewählte Domänen/Motive oder Teile davon mit biologischer Aktivität ein.
Der Ausdruck ”biologisch aktiver Teil” oder ”biologische Aktivität” bezeichnet ein wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigtes Polypeptid oder einen Teil dieses Polypeptids, der immer noch über wenigstens 10% oder 20%, vorzugsweise 20%, 30%, 40% oder 50%, besonders bevorzugt 60%, 70% oder 80%, der enzymatischen oder biologischen Aktivität des natürlichen bzw. Ausgangsenzyms bzw. -Proteins verfügt.
In dem erfindungsgemäßen Verfahren können Nukleinsäuresequenzen zur Anwendung gelangen, die gegebenenfalls synthetische, nicht in der Natur vorkommende bzw. modifizierte Basen enthalten, die in die DNA oder RNA eingebaut sind. Diese synthetischen, nicht in der Natur vorkommenden bzw. modifizierten Basen können zum Beispiel die Stabilität des Nukleinsäuremoleküls außerhalb oder innerhalb einer Zelle erhöhen. Die Nukleinsäuremoleküle der Erfindung können die gleichen Modifikationen wie obenerwähnt enthalten.
So, wie er im vorliegenden Zusammenhang verwendet wird, kann der Ausdruck ”Nukleinsäuremolekül” auch die am 3'- und am 5'-Ende der kodierenden Genregion befindliche nicht translatierte Sequenz, zum Beispiel wenigstens 500, vorzugsweise 200, besonders bevorzugt 100, Nukleotide der Sequenz upstream vom 5'-Ende der kodierenden Region und wenigstens 100, vorzugsweise 50, besonders bevorzugt 20, Nukleotide der Sequenz downstream vom 3'-Ende der kodierenden Genregion, einschließen. Es ist häufig vorteilhaft, für Klonierungs- und Expressionzwecke nur die kodierende Region auszuwählen.
Vorzugsweise handelt es sich bei dem im erfindungsgemäßen Verfahren verwendeten Nukleinsäuremolekül bzw. dem Nukleinsäuremolekül der Erfindung um ein isoliertes Nukleinsäuremolekül.
Ein ”isoliertes” Polynukleotid oder Nukleinsäuremolekül ist abgetrennt von anderen Polynukleotiden oder Nukleinsäuremolekülen, die in der natürlichen Quelle des Nukleinsäuremoleküls vorhanden sind. Bei einem isolierten Nukleinsäuremolekül kann es sich um ein chromosomales Fragment von mehreren kb oder vorzugsweise um ein Molekül, das nur die kodierende Region des Gens umfasst, handeln. Dementsprechend kann ein isoliertes Nukleinsäuremolekül der Erfindung chromosomale Regionen umfassen, die an 5' und 3' angrenzen, oder weitere angrenzende chromosomale Regionen, umfasst jedoch vorzugsweise keine solchen Sequenzen, die die Nukleinsäuremolekülsequenz im genomischen oder chromosomalen Kontext im Organismus, aus dem das Nukleinsäuremolekül stammt, natürlich flankieren (zum Beispiel Sequenzen, die an die für die 5'- und 3'-UTRs des Nukleinsäuremoleküls kodierenden Regionen angrenzen). In verschiedenen Ausführungsformen kann das im erfindungsgemäßen Verfahren verwendete isolierte Nukleinsäuremolekül zum Beispiel weniger als ungefähr 5 kb, 4 kb, 3 kb, 2 kb, 1 kb, 0,5 kb oder 0,1 kb Nukleotidsequenzen umfassen, die das Nukleinsäuremolekül in der genomischen DNA der Zelle, aus der das Nukleinsäuremolekül stammt, natürlich flankieren.
Die in dem Verfahren verwendeten Nukleinsäuremoleküle, zum Beispiel die Polynukleotide der Erfindung oder ein Teil davon, lassen sich unter Anwendung von molekularbiologischen Standardtechniken und der hier bereitgestellten Sequenzinformationen isolieren. Auch lassen sich zum Beispiel eine homologe Sequenz oder homologe konservierte Sequenzregionen mit Hilfe von Vergleichsalgorithmen auf der DNA- oder Aminosäureebene identifizieren. Erstere kann als Hybridisierungssonde bei Standard-Hybridisierungstechniken (zum Beispiel die in Sambrook et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual. 2. Aufl., Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY, 1989 beschriebenen) zur Isolierung weiterer in diesem Verfahren nützlicher Nukleinsäuresequenzen verwendet werden.
Ein eine komplette Sequenz des im Verfahren eingesetzten Nukleinsäuremoleküls, zum Beispiel des Polynukleotids der Erfindung, umfassendes Nukleinsäuremolekül oder ein Teil davon lässt sich zusätzlich durch die Polymerasekettenreaktion isolieren, wobei auf dieser Sequenz oder Teilen davon basierende Oligonukleotidprimer verwendet werden. So kann man zum Beispiel ein die komplette Sequenz oder einen Teil davon umfassendes Nukleinsäuremolekül durch Polymerasekettenreaktion unter Einsatz von Oligonukleotidprimern, die auf Grundlage dieser Sequenz selbst erzeugt wurden, isolieren. Zum Beispiel lässt sich mRNA aus Zellen isolieren (zum Beispiel mittels der Guanidiniumthiocyanat-Extraktionsmethode von Chirgwin et al. (1979) Biochemistry 18: 5294–5299), und die cDNA lässt sich unter Verwendung von reverser Transkriptase (z. B. Moloney MLV reverse Transkriptase, erhältlich von Gibco/BRL, Bethesda, MD; oder AMV reverse Transkriptase, erhältlich von Seikagaku America, Inc., St. Petersburg, FL) herstellen.
Synthetische Oligonukleotidprimer für die Amplifikation, z. B. wie in Tabelle III, Spalte 7 gezeigt, mittels einer Polymerasekettenreaktion lassen sich auf Basis der hier gezeigten Sequenz, zum Beispiel der in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten Sequenz oder den von Tabelle II, Spalte 5 und 7 abgeleiteten Sequenzen, herstellen.
Außerdem ist es möglich, konserviertes Protein zu identifizieren, indem man Proteinsequenzabgleichungen mit dem durch die Nukleinsäuremoleküle der vorliegenden Erfindung kodierten Polypeptid, insbesondere mit den durch das wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigte Nukleinsäuremolekül, von dem sich konservierte Regionen und daraus wiederum degenerierte Primer ableiten lassen, kodierten Sequenzen durchführt.
Konservierte Regionen sind die, die sehr geringe Variationen bei der Aminosäure in einer bestimmten Position mehrerer Homologe verschiedenen Ursprungs zeigen. Die Konsensussequenz und in Spalte 7 von Tabelle IV gezeigte Polypeptidmotive leiten sich von diesen Abgleichungen ab. Außerdem ist es möglich, konservierte Regionen von verschiedenen Organismen zu identifizieren, indem man Proteinsequenzabgleichungen mit dem durch die Nukleinsäure der vorliegenden Erfindung kodierten Polypeptid, insbesondere mit den durch das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II gezeigte Polypeptidmolekül, von dem sich konservierte Regionen und daraus wiederum degenerierte Primer ableiten lassen, kodierten Sequenzen durchführt.
Gemäß einer vorteilhaften Ausführungsform wird in der Methode der vorliegenden Erfindung die Aktivität eines Polypeptids erhöht, das eine Konsensussequenz oder ein in Tabelle IV Spalte 7 gezeigtes Polypeptidmotiv umfasst bzw. daraus besteht, und in einer anderen Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein Polypeptid, das eine Konsensussequenz oder ein in Tabelle IV Spalte 7 gezeigtes Polypeptidmotiv umfasst bzw. daraus besteht, wobei 20 oder weniger, vorzugsweise 15 oder 10, vorzugsweise 9, 8, 7, oder 6, besonders bevorzugt 5 oder 4, noch mehr bevorzugt 3, noch mehr bevorzugt 2, noch mehr bevorzugt 1, am meisten bevorzugt 0 der angegebenen Aminosäurepositionen durch eine beliebige Aminosäure ersetzt werden können. Gemäß einer Ausführungsform sind nicht mehr als 15%, vorzugsweise 10%, noch mehr bevorzugt 5%, 4%, 3%, oder 2%, am meisten bevorzugt 1% oder 0% der durch einen Buchstaben bezeichneten Aminosäureposition durch eine andere Aminosäure ersetzt. Gemäß einer Ausführungsform sind 20 oder weniger, vorzugsweise 15 oder 10, vorzugsweise 9, 8, 7, oder 6, besonders bevorzugt 5 oder 4, noch mehr bevorzugt 3, noch mehr bevorzugt 2, noch mehr bevorzugt 1, am meisten bevorzugt 0 Aminosäuren in eine Konsensussequenz oder ein Proteinmotiv insertiert.
Die Konsensussequenz wurde abgeleitet von einer multiplen Abgleichung der wie in Tabelle II aufgeführten Sequenzen. Die Buchstaben stehen für den Ein-Buchstaben-Aminosäurekode und zeigen, dass die Aminosäuren in wenigstens 80% der abgegli chenen Proteine konserviert sind, während der Buchstabe X für Aminosäuren steht, die nicht in wenigstens 80% der abgeglichenen Sequenzen konserviert sind. Die Konsensussequenz beginnt mit der ersten konservierten Aminosäure in der Abgleichung und endet mit der letzten konservierten Aminosäure in der Abgleichung der untersuchten Sequenzen. Die Anzahl an angeführten X bezeichnet die Distanzen zwischen konservierten Aminosäureresten, Y-x(21,23)-F z. B. bedeutet, dass in der Abgleichung aller untersuchten Sequenzen die konservierten Tyrosin- und Phenylalaninreste in der Abgleichung durch mindestens 21 und maximal 23 Aminosäurereste voneinander getrennt sind.
Konservierte Domänen wurden aus allen Sequenzen identifiziert und werden unter Verwendung eines Teilsets der Standard-Prosite-Notation beschrieben; das Muster Y-x(21,23)-[FW] z. B. bedeutet, dass das konservierte Tyrosin durch mindestens 21 und maximal 23 Aminosäurereste entweder von einem Phenylalanin oder einem Tryptophan getrennt ist. Die Muster mussten mit wenigstens 80% der untersuchten Proteine übereinstimmen.
Konservierte Muster wurden mit dem Softwareprogramm MEME Version 3.5.1 oder per Hand identifiziert. MEME wurde von Timothy L. Bailey und Charles Elkan, Dept. of Computer Science and Engineering, University of California, San Diego, USA entwickelt und wurde von Timothy L. Bailey und Charles Elkan [Fitting a mixture model by expectation maximization to discover motifs in biopolymers, Proceedings of the Second International Conference on Intelligent Systems for Molecular Biology, S. 28–36, AAAI Press, Menlo Park, California, 1994] beschrieben. Der Quellenkode für das Standalone-Programm ist frei verfügbar vom San Diego Supercomputer Center (http://meme.sdsc.edu).
Zur Identifizierung allen Sequenzen gemeiner Motive mit dem Software-Programm MEME wurden die folgenden Einstellungen verwendet: -maxsize 500000, -nmotifs 15, -evt 0,001, -maxw 60, -distance 1e-3, -minsites Anzahl an für die Analyse verwendeten Sequenzen. Bei den Input-Sequenzen für MEME handelte es sich um nicht abgeglichene Sequenzen im Fasta-Format. Andere Parameter wurden in den vorgegebenen Einstellungen dieser Software-Version verwendet.
Die Prosite-Muster für konservierte Domänen wurde mit dem Software-Programm Pratt Version 2.1 oder per Hand erstellt. Pratt wurde von Inge Jonassen, Dept. of Informatics, Universität Bergen, Norwegen, entwickelt und wurde von Jonassen et al. [I. Jonassen, J. F. Collins und D. G. Higgins, Finding flexible patterns in unaligned protein sequenzen, Protein Science 4 (1995), S. 1587–1595; I. Jonassen, Efficient discovery of conserved patterns using a pattern graph, eingereicht bei CABIOS Febr. 1997] beschrieben. Der Quellenkode (ANSI C) für das Stand-alone-Programm ist frei verfügbar, z. B. von etablierten Bioinformationszentren wie dem EBI (European Bioinformatics Institute).
Zur Erstellung von Mustern mit dem Software-Programm Pratt wurden die folgenden Einstellungen verwendet: PL (max Pattern Length/maximale Länge des Musters): 100, PN (max No of Pattern Symbols/maximale Anzahl an Mustersymbolen): 100, PX (max No of consecutive x's/maximale Anzahl an aufeinanderfolgenden x): 30, FN (max No of flexible spacers/maximale Anzahl an flexiblen Spacern): 5, FL (max Flexibility/maximale Flexibilität): 30, FP (max Flex.Product/maximal Flex.Produkt): 10, ON (max number Patterns/maximale Anzahl an Mustern): 50. Bei den Input-Sequenzen für Pratt handelte es sich um bestimmte Regionen der Proteinsequenzen, die eine große Ähnlichkeit zeigen, wie vom Software-Programm MEME identifiziert. Die Mindestanzahl an Sequenzen, die den erzeugten Mustern entsprechen müssen (CM, min Nr of Seqs to Match), wurde auf wenigstens 80% der bereitgestellten Sequenzen eingestellt. Hier nicht angeführte Parameter wurden in ihren vorgegebenen Einstellungen verwendet.
Mit den Prosite-Mustern der konservierten Domänen kann man nach Proteinsequenzen, die diesem Muster entsprechen, suchen. Verschiedene etablierte Bioinformationszentren bieten öffentliche Internetportale an, bei denen man mit diesen Mustern Datenbanksuchen durchführen kann (z. B. PIR [Protein Information Resource, am Georgetown University Medical Center] oder ExPASy [Expert Protein Analysis System]). Alternativ dazu steht Stand-alone-Software zur Verfügung, wie das Programm Fuzzpro, das Teil des EMBOSS-Softwarepakets ist. So erlaubt es das Programm Fuzzpro zum Beispiel nicht nur, nach einer exakten Übereinstimmung von Muster und Protein zu suchen, sondern es erlaubt auch, bei der durchgeführten Suche verschiedene Unschärfen einzustellen.
Die Abgleichung erfolgte mit der Software ClustalW (Version 1.83) und wurde von Thompson et al. [Thompson, J. D., Higgins, D. G. und Gibson, T. J. (1994) CLUSTAL W: improving the sensitivity of progressive multiple sequence alignment through sequence weighting, positions-specific gap penalties and weight matrix choice. Nucleic Acids Research, 22: 4673–4680] beschrieben. Der Quellenkode für das Stand-alone-Programm ist vom European Molecular Biology Laboratory; Heidelberg, Deutschland, frei verfügbar. Die Analyse erfolgte mit den vorgegebenen Parametern von ClustalW v1.83 (gap open Penalty: 10,0; gap extension Penalty: 0,2; Protein matrix: Gonnet; pprotein/DNA endgap: –1; Protein/DNA gapdist: 4).
Degenerierte Primer können dann in der PCR zur Amplifizierung von Fragmenten neuer Proteine mit der obenerwähnten Aktivität, die z. B. eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleihen, nach Erhöhen der Expression oder Aktivität oder mit der Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Proteins oder weiteren funktionellen Homologen des Polypeptids der Erfindung aus anderen Organismen Verwendung finden.
Diese Fragmente können dann als Hybridisierungssonde zum Isolieren der vollständigen Gensequenz verwendet werden. Alternativ dazu kann man die feh lenden 5'- und 3'-Sequenzen mittels RACE-PCR isolieren. Ein erfindungsgemäßes Nukleinsäuremolekül lässt sich unter Verwendung von cDNA oder alternativ dazu genomischer DNA als Schablone und geeigneten Oligonukleotidprimern nach Standard-PCR-Amplifikationstechniken amplifizieren. Das so amplifizierte Nukleinsäuremolekül kann in einen geeigneten Vektor kloniert und mittels DNA-Sequenzanalyse charakterisiert werden. Oligonukleotide, die einem der in dem Verfahren verwendeten Nukleinsäuremoleküle entsprechen, lassen sich durch Standard-Synthesemethoden erzeugen, zum Beispiel unter Einsatz eines automatischen DNA-Synthesizers.
Nukleinsäuremoleküle, die von Vorteil für das erfindungsgemäße Verfahren sind, lassen sich auf der Basis ihrer Homologie mit den hier offenbarten Nukleinsäuremolekülen isolieren, unter Verwendung der Sequenzen oder eines Teils davon als Hybridisierungssonde und nach Standard-Hybridisierungtechniken unter stringenten Hybridisierungsbedingungen. In diesem Zusammenhang ist es zum Beispiel möglich, isolierte Nukleinsäuremoleküle mit einer Länge von wenigstens 15, 20, 25, 30, 35, 40, 50, 60 oder mehr Nukleotiden, vorzugsweise wenigstens 15, 20 oder 25 Nukleotiden, die unter stringenten Bedingungen mit den oben beschriebenen Nukleinsäuremolekülen hybridisieren, insbesondere mit denen, die eine Nukleotidsequenz des Nukleinsäuremoleküls, das im Verfahren der Erfindung verwendet wird oder für ein in der Erfindung verwendetes Protein kodiert, oder des Nukleinsäuremoleküls der Erfindung umfassen, einzusetzen. Nukleinsäuremoleküle mit 30, 50, 100, 250 oder mehr Nukleotiden können ebenfalls verwendet werden.
Der Ausdruck ”Homologie” bedeutet, dass die betreffenden Nukleinsäuremoleküle oder kodierten Proteine funktionell und/oder strukturell äquivalent sind. Die Nukleinsäuremoleküle, die homolog zu den oben beschriebenen Nukleinsäuremolekülen sind und bei denen es sich um Derivate dieser Nukleinsäuremoleküle handelt, sind zum Beispiel Variationen dieser Nukleinsäuremoleküle, die Modifikationen mit der gleichen biologischen Funktion darstellen und die insbesondere für Proteine mit der gleichen oder im Wesentlichen der gleichen biologischen Funktion kodieren. Es kann sich bei ihnen um natürliche Variationen wie Sequenzen aus anderen Pflanzensorten oder -arten oder um Mutationen handeln. Diese Mutationen können natürlich auftreten oder durch Mutagenesetechniken erhalten werden. Bei den allelischen Variationen kann es sich um natürlich auftretende allelische Varianten sowie synthetisch produzierte oder gentechnisch hergestellte Varianten handeln. Strukturelle Äquivalente lassen sich zum Beispiel identifizieren, indem man die Bindung des Polypeptids an Antikörper testet, oder durch computergestützte Vorhersagen. Strukturelle Äquivalente haben ähnliche immunologische Charakteristika, z. B. enthalten sie ähnliche Epitope.
Mit ”Hybridisieren” ist gemeint, dass solche Nukleinsäuremoleküle unter herkömmlichen Hybridisierungsbedingungen hybridisieren, vorzugsweise unter stringenten Bedingungen wie den von z. B. Sambrook (Molecular Cloning; A Laboratory Manual, 2. Auflage, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY (1989)) oder in Current Protocols in Molecular Biology, John Wiley & Sons, N. Y. (1989), 6.3.1–6.3.6 beschriebenen.
Gemäß der Erfindung können sowohl DNA- als auch RNA-Moleküle der Nukleinsäure der Erfindung als Sonden Verwendung finden. Weiterhin können als Schablone zur Identifizierung von funktionellen Homologen sowohl Northern-Blot-Assays als auch Southern-Blot-Assays durchgeführt werden. Der Northern-Blot-Assay liefert vorteilhafterweise weitere Informationen über das exprimierte Genprodukt: z. B. Expressionsmuster, Auftreten der Verabreitungsschritte wie Spleißen und Capping, usw. Der Southern-Blot-Assay liefert zusätzliche Informationen über die chromosomale Lokalisierung und Organisation des für das Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodierenden Gens.
Ein bevorzugtes, nicht einschränkendes Beispiel für stringente Hydridisierungsbedingungen sind Hybridisierungen in 6 × Natriumchlorid/Natriumcitrat (= SSC) bei ungefähr 45°C, gefolgt von einem oder mehreren Waschschritten in 0,2 × SSC, 0,1% SDS bei 50 bis 65°C, zum Beispiel bei 50°C, 55°C oder 60°C. Der Fachmann weiß, dass diese Hybridisierungsbedingungen sich in Abhängigkeit vom Typ der Nukleinsäure unterscheiden und, zum Beispiel wenn organische Lösungsmittel vorhanden sind, hinsichtlich der Temperatur und der Konzentration des Puffers. Die Temperatur unter ”Standard-Hybridisierungsbedingungen” liegen zum Beispiel in Abhängigkeit vom Typ der Nukleinsäure zwischen 42°C und 58°C, vorzugsweise zwischen 45°C und 50°C in einem wässrigen Puffer mit einer Konzentration von 0,1 × 0,5 ×, 1 ×, 2 ×, 3 ×, 4 × oder 5 × SSC (pH 7.2). Sind in dem obenerwähnten Puffer ein oder mehrere organische Lösungsmittel vorhanden, zum Beispiel 50% Formamid, so beträgt die Temperatur unter Standardbedingungen ungefähr 40°C, 42°C oder 45°C. Die Hybridisierungsbedingungen für DNA:DNA-Hybride sind vorzugsweise zum Beispiel 0,1 × SSC und 20°C, 25°C, 30°C, 35°C, 40°C oder 45°C, bevorzugt zwischen 30°C und 45°C. Die Hybridisierungsbedingungen für DNA:RNA-Hybride sind vorzugsweise zum Beispiel 0,1 × SSC und 30°C, 35°C, 40°C, 45°C, 50°C oder 55°C, bevorzugt zwischen 45°C und 55°C. Die obenerwähnten Hybridisierungstemperaturen werden zum Beispiel für eine Nukleinsäure mit einer Länge von ungefähr 100 bp (= Basenpaaren) und einem G + C-Gehalt von 50% in Abwesenheit von Formamid bestimmt. Dem Fachmann ist es mit der Hilfe von Lehrbüchern, zum Beispiel den obenerwähnten, oder aus dem folgenden Lehrbuch: Sambrook et al., "Molecular Cloning", Cold Spring Harbor Laboratory, 1989; Harnes und Higgins (Ed.) 1985, "Nucleic Acids Hybridization: A Practical Approach", IRL Press at Oxford University Press, Oxford; Brown (Ed.) 1991, "Essential Molecular Biology: A Practical Approach", IRL Press at Oxford University Press, Oxford, möglich, die erforderlichen Hybridisierungsbedingungen zu bestimmen.
Ein weiteres Beispiel für eine solche stringente Hybridisierungsbedingung ist die Hybridisierung bei 4 × SSC bei 65°C, gefolgt von einstündigem Waschen in 0,1 × SSC bei 65°C. Alternativ dazu ist eine beispielhafte stringente Hybridisierungsbedingung in 50% Formamid, 4 × SSC bei 42°C. Weiterhin können die Bedingungen wäh rend des Waschschritts aus einer Reihe von Bedingungen, die sich von niederstringenten Bedingungen (ungefähr 2 × SSC bei 50°C) bis zu hochstringenten Bedingungen (ungefähr 0,2 × SSC bei 50°C, vorzugsweise at 65°C) (20 × SSC: 0,3 M Natriumcitrat, 3 M NaCl, pH 7.0) erstrecken, ausgewählt werden. Zusätzlich kann die Temperatur während des Waschschritts von niederstringenten Bedingungen bei Raumtemperatur, ungefähr 22°C, auf höhenstringente Bedingungen bei ungefähr 65°C erhöht werden. Die Parameter Salzkonzentration und Temperatur können beide gleichzeitig variiert werden, oder ansonsten kann einer der beiden Parameter konstant gehalten werden, während man den anderen variiert. Bei der Hybridisierung kann man auch denaturierende Substanzen wie zum Beispiel Formamid oder SDS einsetzen. In Gegenwart von 50% Formamid erfolgt die Hybridisierung vorzugsweise bei 42°C. Relevante Faktoren wie i) Dauer der Behandlung, ii) Salzbedingungen, iii) Tensidbedingungen, iv) Kompetitor-DNAs, v) Temperatur und vi) gewählte Sonde können von Fall zu Fall kombiniert werden, so dass hier nicht alle Möglichkeiten aufgeführt werden können.
Somit werden in einer bevorzugten Ausführungsform Northern-Blots mit Rothi-Hybri-Quick-Puffer (Roth, Karlsruhe) 2 h bei 68°C vorhybridisiert. Die Hybridsierung mit einer radioaktiv markierten Sonde erfolgt über Nacht bei 68°C. Die anschließenden Waschschritte werden bei 68°C mit 1 × SSC durchgeführt.
Bei den Southern-Blot-Assays wird die Membran 2 h bei 68°C mit Rothi-Hybri-Quick-Puffer (Roth, Karlsruhe) vorhybridisiert. Die Hybridisierung mit einer radioaktiv markierten Sonde erfolgt über Nacht bei 68°C. Anschließend wird der Hybridisierungspuffer verworfen und der Filter kurz mit 2 × SSC; 0,1% SDS gewaschen. Nachdem der Waschpuffer verworfen wurde, wird neuer 2 × SSC; 0,1% SDS-Puffer zugegeben, und es wird 15 Minuten lang bei 68°C inkubiert. Dieser Waschschritt wird zweimal durchgeführt, worauf sich ein zusätzlicher 10-minütiger Waschschritt mit 1 × SSC; 0,1% SDS bei 68°C anschließt.
Eine Beispiel für Bedingungen zur DNA-Hybridisierung (Southern-Blot-Assays) und Waschschritte sind unten gezeigt:

(1) Die Hybridisierungsbedingungen können zum Beispiel unter den folgenden Bedingungen ausgewählt werden:
a) 4 × SSC bei 65°C,
b) 6 × SSC bei 45°C,
c) 6 × SSC, 100 mg/ml DNA aus denaturiertem fragmentiertem Fischsperma bei 68°C,
d) 6 × SSC, 0,5% SDS, 100 mg/ml DNA aus denaturiertem Lachssperma bei 68°C,
e) 6 × SSC, 0,5% SDS, 100 mg/ml DNA aus denaturiertem fragmentiertem Lachssperma, 50% Formamid bei 42°C,
f) 50% Formamid, 4 × SSC bei 42°C,
g) 50% (v/v) Formamid, 0,1% Rinderserumalbumin, 0,1% Ficoll, 0,1% Polyvinylpyrrolidon, 50 mM Natriumphosphatpuffer pH 6.5, 750 mM NaCl, 75 mM Natriumcitrat bei 42°C,
h) 2 × oder 4 × SSC bei 50°C (niederstringente Bedingung), oder
i) 30 bis 40% Formamid, 2 × oder 4 × SSC bei 42°C (niederstringente Bedingung).
(2) Waschschritte können zum Beispiel unter den folgenden Bedingungen ausgewählt werden:
a) 0,015 M NaCl/0,0015 M Natriumcitrat/0,1% SDS bei 50°C.
b) 0,1 × SSC bei 65°C.
c) 0,1 × SSC, 0,5% SDS bei 68°C.
d) 0,1 × SSC, 0,5% SDS, 50% Formamid bei 42°C.
e) 0,2 × SSC, 0,1% SDS bei 42°C.
f) 2 × SSC bei 65°C (niederstringente Bedingung).

Polypeptide mit der obenerwähnten Aktivität, d. h. Polypeptide, die die erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleihen, die aus anderen Organismen abgeleitet sind, können durch andere DNA-Sequenzen kodiert sein, die mit den in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten Sequenzen unter niederstringenten Hybridisierungsbedingungen hybridisieren und die bei der Expression für Peptide kodieren, die die erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleihen.
Weiterhin müssen einige Anwendungen bei niederstringenten Hybridisierungsbedingungen durchgeführt werden, ohne dass sich dadurch irgendwelche Konsequenzen für die Spezifität der Hybridisierung ergeben. So könnte man zum Beispiel für eine Southern-Blot-Analyse der gesamt-DNA als Sonde ein Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung verwenden und niederstringent waschen (55°C in 2 × SSPE, 0,1% SDS). Die Hybridisierungsanalyse könnte ein einfaches Muster nur mit Genen, die für Polypeptide der vorliegenden Erfindung oder für im Verfahren der Erfindung verwendete Polypeptide, z. B. mit der hier erwähnten Aktivität einer Erhöhung der Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon kodieren, zeigen. Ein weiteres Beispiel für solche niederstringenten Hybridisierungsbedingungen ist 4 × SSC bei 50°C oder die Hybridisierung mit 30 bis 40% Formamid bei 42°C. Solche Moleküle schließen die ein, bei denen es sich um Fragmente, Analoga oder Derivate des Polypeptids der Erfindung oder des im Verfahren der Erfindung verwendeten Polypeptids handelt und die sich zum Beispiel in Bezug auf eine oder mehrere Aminosäuren- und/oder Nukleotiddeletionen, -insertionen, -substitutionen, -additionen und/oder -rekombinationen oder andere im Stand der Technik bekannte Modifikationen entweder alleine oder in Kombination von den oben beschriebenen Aminosäuresequenzen oder ihrer/ihren zugrundeliegenden Nukleotidsequenz(en) unterscheiden. Bevorzugt wendet man jedoch hochstringente Hybridisierungsbedingungen an.
Die Hybridisierung sollte vorteilhafterweise mit Fragmenten von wenigstens 5, 10, 15, 20, 25, 30, 35 oder 40 bp, vorteilhafterweise wenigstens 50, 60, 70 oder 80 bp, vorzugsweise wenigstens 90, 100 oder 110 bp durchgeführt werden. Am meisten bevorzugt sind Fragmente mit wenigstens 15, 20, 25 oder 30 bp. Bevorzugt werden außerdem Hybridisierungen mit einer Länge von wenigstens 100 bp oder 200, ganz besonders bevorzugt wenigstens 400 bp. Bei einer insbesondere bevorzugten Ausführungsform sollte die Hybridisierung mit der gesamten Nukleinsäuresequenz unter den oben beschriebenen Bedingungen durchgeführt werden.
Die Ausdrücke ”Fragment”, ”Fragment einer Sequenz” oder ”Teil einer Sequenz” bedeuten eine gekürzte Sequenz der betreffenden Originalsequenz. Die gekürzte Sequenz (Nukleinsäure- oder Proteinsequenz) kann in ihrer Länge stark schwanken; die Mindestgröße ist eine Sequenz mit einer Größe, die ausreicht, um eine Sequenz bereitzustellen, die wenigstens eine vergleichbare Funktion und/oder Aktivität der betreffenden Originalsequenz aufweist oder mit dem Nukleinsäuremolekül der Erfindung oder dem im Verfahren der Erfindung verwendeten Nukleinsäuremolekül unter stringenten Bedingungen hybridisiert, während die maximal Größe nicht kritisch ist. Bei einigen Anwendungen ist die maximale Größe nicht wesentlich größer als die, die erforderlich ist, um die gewünschte Aktivität und/oder Funktion(en) der Originalsequenz bereitzustellen.
Typischerweise hat die gekürzte Aminosäuresequenz eine Länge im Bereich von etwa 5 bis etwa 310 Aminosäuren. Noch typischer wird die Sequenz jedoch eine Länge von maximal etwa 250 Aminosäuren, vorzugsweise maximal etwa 200 oder 100 Aminosäuren, aufweisen. Es ist gewöhnlich wünschenswert, Sequenzen mit wenigstens etwa 10, 12 oder 15 Aminosäuren, bis zu einem Maximum von etwa 20 oder 25 Aminosäuren, auszuwählen.
Der Ausdruck ”Epitop” bezieht sich auf spezifisch immunoreaktive Stellen in einem Antigen, auch als antigene Determinanten bekannt. Bei diesen Epitopen kann es sich um eine lineare Anordnung von Monomeren in einer polymeren Zusammensetzung – wie Aminosäuren in einem Protein – handeln, oder sie umfassen eine komplexere Sekundär- oder Tertiärstruktur bzw. bestehen daraus. Dem Fachmann wird ersichtlich sein, dass Immunogene (d. h. Substanzen, die dazu in der Lage sind, eine Immunreaktion auszulösen) Antigene sind; einige Antigen wie z. B. Haptene sind jedoch nicht Immunogene, können aber durch Kuppeln mit einem Trägermolekül immunogen gemacht werden. Der Ausdruck ”Antigen” schließt Verweise auf eine Substanz, gegen die ein Antikörper gebildet werden kann und/oder gegen die der Antikörper spezifisch immunoreaktiv ist, ein.
Gemäß einer Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein Epitop des Polypeptids der vorliegenden Erfindung bzw. des im Verfahren der vorlie genden Erfindung verwendeten Polypeptids und verleiht eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Der Ausdruck ”eine oder mehrere Aminosäuren” bezieht sich auf wenigstens eine Aminosäure, jedoch nicht mehr als die Anzahl an Aminosäuren, die eine Homologie von unter 50% Identität zur Folge haben würde. Vorzugsweise ist die Identität mehr als 70% oder 80%, besonders bevorzugt sind 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94% oder 95%, noch mehr bevorzugt sind 96%, 97%, 98% oder 99% Identität.
Weiterhin umfasst das Nukleinsäuremolekül der Erfindung ein Nukleinsäuremolekül, bei dem es sich um ein Komplement zu einer der Nukleotidsequenzen der obenerwähnten Nukleinsäuremoleküle oder eines Teils davon handelt. Ein Nukleinsäuremolekül, das komplementär zu einer der in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten Nukleotidsequenzen ist, ist eines, das ausreichend komplementär zu einer der in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten Nukleotidsequenzen ist, so dass es mit einer der in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten Nukleotidsequenzen unter Bildung eines stabilen Duplex hybridisieren kann. Die Hybridisierung wird vorzugsweise unter stringenten Hybrisierungsbedingungen durchgeführt. Ein Komplement einer der hier offenbarten Sequenzen ist jedoch vorzugsweise eine Sequenz, die gemäß der dem Fachmann gut bekannten Basenpaarung der Nukleinsäuremoleküle komplementär dazu ist. So paaren sich zum Beispiel die Basen A und G mit den Basen T und U bzw. C, und umgekehrt. Modifikationen der Basen können einen Einfluss auf die Partner für die Basenpaarung haben.
Das Nukleinsäuremolekül der Erfindung umfasst eine Nukleotidsequenz, die wenigstens etwa 30%, 35%, 40% oder 45%, vorzugsweise wenigstens etwa 50%, 55%, 60% oder 65%, besonders bevorzugt wenigstens etwa 70%, 80%, oder 90%, und ganz besonders bevorzugt wenigstens etwa 95%, 97%, 98%, 99% oder mehr homolog zu einer in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten Nukleotidsequenz oder einem Teil davon ist und vorzugsweise die obenerwähnte Aktivität aufweist, insbesondere eine Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine die Biomasseproduktion erhöhende Aktivität nach der Erhöhung der Aktivität oder einer Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Genprodukts, zum Beispiel durch Expression entweder im Zytosol oder in einer Organelle wie einem Plastid oder Mitochondrien oder beiden, vorzugsweise in Plastiden.
Das Nukleinsäuremolekül der Erfindung umfasst eine Nukleotidsequenz, die mit einer der in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten Nukleotidsequenzen oder einem Teil davon vorzugsweise unter wie hier definierten stringenten Bedingungen hybridisiert, und für ein Protein mit der obenerwähnten Aktivität kodiert, welches z. B. eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht, zum Beispiel durch Expression entweder im Zytosol oder in einer Organelle wie einem Plastid oder Mitochondrien oder beiden, vorzugsweise in Plastiden, und gegebenenfalls die Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: 2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase, 3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase, der Säureschockproteinvorstufe, Aspartatammoniaklyase, dem b0081-Protein, dem b0482-Protein, dem b0631-Protein, dem b0753-Protein, dem b0866-Protein, dem b1052-Protein, dem b1161-Protein, dem b1423-Protein, dem b1878-Protein, dem b2226-Protein, dem b2475-Protein, dem Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente), dem Checkpoint-Protein, CP4-57-Prophage/RNase LS, Dihydrouridinsynthase, dem Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators, der D-Xylosetransporteruntereinheit, gamma-Glu-Putrescinsynthase, dem Gluconattransporter, Glucose-1-phosphat-thymidylyltransferase, Glutamin-tRNA-synthetase, der glutathionabhängigen Oxidoreduktase, dem Glycin-Betgin-Transporteruntereinheitprotein, Glykogensynthase, GTP-Cyclohydrolase I, dem Hitzeschockprotein, dem Hitzeschockprotein HtpX, Hämlyase (CcmH-Untereinheit), dem Hexuronattransporter, dem Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein, dem HyaA/HyaB-verarbeitenden Protein, dem inneren Membranprotein, der L-Arabinosetransporteruntereinheit, dem Lsm-(Like Sm)Protein, L-Threonin-3-dehydrogenase, Methylglyoxalsynthase, dem Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B), der N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS, NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N), dem Effluxsystem für neutrale Aminosäuren, Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase, Ornithindecarboxylase, Pantothenatkinase, Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A), dem Phosphattransporter, Phosphatidylglycerophosphatsynthetase, Polyphosphatkinase, der kaliumtransportierenden AT-Pase (Untereinheit B), einer vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide, einem vorhergesagten Arginin/Ornithintransporter, einer vorhergesagten Hydrolase, einer vorhergesagten Kinase, einer vorhergesagten Ligase, einem vorhergesagten äußeren Membranlipoprotein, einer vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente), einem vorhergesagten Porin, vorhergesagten PTS-Enzymen (IIB-Komponente/IIC-Komponente), einem vorhergesagten Serintransporterprotein, einem vorhergesagten Transporterprotein, der Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit, dem Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten, dem die Ribonukleaseaktivität regulierenden Protein RraA, der sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL), dem Natrium/Protonen-Antiporter, dem Spleißfaktor, dem Threonin- und Homoserin-Effluxsystem, dem transkriptionellen Regulatorprotein, dem transkriptionellen Repressorprotein MetJ, der Transporteruntereinheit/der periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie, der tRNA-Pseudouridinsynthase, der tRNA-spezifischen Adenosindeaminase, dem universellen Stressprotein UP12, dem Yal049c-Protein, dem YCR059C-Protein, dem YEL005C- Protein, dem YER156C-Protein, dem Yfr042w-Protein, dem YGL045W-Protein und dem YOR024w-Protein, aufweist.
Außerdem kann das Nukleinsäuremolekül der Erfindung nur einen Teil der kodierenden Region einer der in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten Sequenzen aufweisen, zum Beispiel ein Fragment, das als Sonde oder Primer verwendet werden kann oder ein Fragment, das für einen biologisch aktiven Teil des Polypeptids der vorliegenden Erfindung oder eines im Verfahren der vorliegenden Erfindung verwendeten Polypeptids kodiert, d. h. eines Polypeptids mit der obenerwähnten Aktivität, das z. B. eine Erhöhung der Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht, wenn dessen Aktivität erhöht wird, zum Beispiel durch Expression entweder im Zytosol oder in einer Organelle wie einem Plastid oder Mitochondrien oder beiden, vorzugsweise in Plastiden. Die durch Klonieren des für das vorliegende, für das erfindungsgemäße Protein kodierenden Gens bestimmten Nukleotidsequenzen ermöglichen die Herstellung von Sonden und Primern, die auf die Identifizierung und/oder Klonierung ihrer Homologe in anderen Zelltypen und Organismen zugeschnitten sind. Die Sonde/der Primer umfasst typischerweise im Wesentlichen aufgereinigte Oligonukleotide. Das Oligonukleotid umfasst typischerweise eine Region einer Nukieotidsequenz, die unter stringenten Bedingungen mit wenigstens etwa 12, 15 vorzugsweise etwa 20 oder 25, besonders bevorzugt etwa 40, 50 oder 75 aufeinanderfolgenden Nukleotiden eines Sense-Strangs einer der z. B. in Tabelle I, Spalte 5 und 7 angeführten Sequenzen, einer Antisense-Sequenz einer der z. B. in Tabelle I, Spalte 5 und 7 angeführten Sequenzen oder natürlich vorkommenden Mutanten davon hybridisiert. Auf einem Nukleotid der Erfindung basierende Primer können in PCR-Reaktionen zum Klonen von Homologen des Polypeptids der Erfindung oder des im Verfahren der Erfindung verwendeten Polypeptids verwendet werden, z. B. als die in den Beispielen der vorliegenden Erfindung beschriebenen Primer, z. B. wie in den Beispielen gezeigt. Eine PCR mit den in Tabelle III, Spalte 7 gezeigten Primern führt zu einem Fragment des wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten Genprodukts.
Primersets sind austauschbar. Dem Fachmann ist bekannt, wie man diese Primer kombiniert, um zu dem gewünschten Produkt zu gelangen, z. B. in einem Klon der vollständigen Länge oder einer Teilsequenz. Auf den Sequenzen des Nukleinsäuremoleküls der Erfindung oder des im Verfahren der vorliegenden Erfindung verwendeten Nukleinsäuremoleküls basierende Sonden lassen sich einsetzen, um Transkripte oder für diese kodierende genomische Sequenzen oder homologe Proteine nachzuweisen. Die Sonde kann weiterhin eine daran befestigte Markergruppe umfassen, bei der Markergruppe kann es sich z. B. um einen Radioisotopen, eine fluoreszierende Verbindung, ein Enzym oder einen Enzymkofaktor handeln. Solche Sonden können als Teil eines Testkits für genomische Marker zur Identifizierung von Zellen, die ein Polypeptid der Erfindung oder ein im Verfahren der vorliegenden Erfindung ver wendetes Polypeptid exprimieren, verwendet werden, wie z. B. durch die Messung einer Konzentration eines kodierenden Nukleinsäuremoleküls in einer Probe von Zellen, z. B. indem man mRNA-Konzentrationen nachweist oder bestimmt, ob ein die Sequenz des Polynukleotids der Erfindung oder des im Verfahren der vorliegenden Erfindung verwendeten Polynukleotids enthaltendes genomisches Gen mutiert oder deletiert worden ist.
Das Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodiert für ein Polypeptid oder einen Teil davon, der eine Aminosäuresequenz einschließt, die ausreichend homolog mit der in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigten Aminosäuresequenz ist, so dass das Protein oder der Teil davon die Fähigkeit beibehält, zur Erhöhung der Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und zur Vermehrung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon beizutragen, insbesondere schließt dies die Erhöhung der wie obenerwähnten oder wie in den Beispielen beschriebenen Aktivität in Pflanzen ein.
So, wie er hier verwendet wird, bezieht sich der Ausdruck ”ausreichend homolog” auf Proteine oder Teile davon mit Aminosäuresequenzen, die eine Mindestzahl an mit einer in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigten Aminosäuresequenz identischen oder äquivalenten Aminosäureresten (z. B. einen Aminosäurerest mit einer ähnlichen Seitenkette wie ein Aminosäurerest in einer der Sequenzen des Polypeptids der vorliegenden Erfindung) einschließen, so dass das Protein oder der Teil davon dazu fähig ist, zur Erhöhung der Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und zur Vermehrung der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon beizutragen. Für Beispiele mit der Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte 3 gezeigten und wie hier beschriebenen Proteins.
Gemäß einer Ausführungsform umfasst das Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung eine Nukleinsäure, die für einen Teil des Proteins der vorliegenden Erfindung kodiert. Das Protein ist wenigstens etwa 30%, 35%, 40%, 45% oder 50%, vorzugsweise wenigstens etwa 55%, 60%, 65% oder 70%, und besonders bevorzugt wenigstens etwa 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93% oder 94% und ganz besonders bevorzugt wenigstens etwa 95%, 97%, 98%, 99% oder mehr homolog zu einer ganzen Aminosäuresequenz aus Tabelle II, Spalte 5 und 7 und hat die obenerwähnte Aktivität, z. B. verleiht sie erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, zum Beispiel durch Expression entweder im Zytosol oder in einer Organelle wie einem Plastid oder Mitochondrien oder beiden, vorzugsweise in Plastiden.
Teile von durch das Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodierten Proteinen sind vorzugsweise biologisch aktiv, vorzugsweise mit der obenerwähnten kommentierten Aktivität, z. B. indem sie nach Erhöhung der Aktivität eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleihen.
Wie hier erwähnt soll der Ausdruck ”biologisch aktiver Teil” einen Teil, z. B. eine Domäne/ein Motiv, einschließen, der eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht oder eine immunologische Aktivität hat, so dass er an einen Antikörper bindet, der spezifisch an das Polypeptid der vorliegenden Erfindung oder ein im Verfahren der vorliegenden Erfindung für erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verwendetes Polypeptid bindet.
Die Erfindung betrifft weiterhin Nukleinsäuremoleküle, die sich aufgrund der Degeneration des genetischen Kodes von einer der in Tabelle IA, Spalten 5 und 7 gezeigten Nukleotidsequenzen (und Teilen davon) unterscheiden und somit für ein Polypeptid der vorliegenden Erfindung, insbesondere ein Polypeptid mit der obenerwähnten Aktivität, z. B. wie die durch die in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigte Sequenz wiedergegebenen Polypeptide oder die funktionellen Homologe kodieren. Vorteilhafterweise umfasst oder (gemäß einer anderen Ausführungsform) hat das Nukleinsäuremolekül der Erfindung eine Nukleotidsequenz, die für ein Protein, welches eine in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigte Aminosäuresequenz umfasst oder (gemäß einer anderen Ausführungsform) hat oder die funktionellen Homologen kodiert. Gemäß noch einer weiteren Ausführungsform kodiert das Nukleinsäuremolekül der Erfindung für ein Protein vollständiger Länge, das im Wesentlichen homolog zu einer in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigten Aminosäuresequenz oder den funktionellen Homologen ist. In einer bevorzugten Ausführungsform jedoch besteht das Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung nicht aus der in Tabelle I, vorzugsweise Tabelle IA, Spalten 5 und 7 gezeigten Sequenz.
Darüber hinaus wird dem Fachmann klar sein, dass es in einer Population zu DNA-Sequenzpolymorphismus, der Änderungen bei den Aminosäuresequenzen zur Folge hat, kommen kann. Solche genetischen Polymorphismen beim für das Polypeptid der Erfindung kodierenden oder das Nukleinsäuremolekül der Erfindung enthaltenden Gen können aufgrund der natürlichen Variation zwischen Individuen in einer Population vorhanden sein.
So, wie sie hier verwendet werden, beziehen sich die Ausdrücke ”Gen” und ”rekombinantes Gen” auf Nukleinsäuremoleküle, die einen offenen Leserahmen enthalten, der für das Polypeptid der Erfindung kodiert, oder die das Nukleinsäuremolekül der Erfindung umfassen oder die für das im Verfahren der vorliegenden Erfindung verwendete Polypeptid kodieren, vorzugsweise aus einer Kulturpflanze oder aus einem Mikroorganismus, der sich für das Verfahren der Erfindung eignet. Solche natürlichen Variationen können typischerweise eine 1–5%ige Varianz in der Nukleotidsequenz des Gens zur Folge haben. Alle diese Nukleotidvariationen und die resultierenden Aminosäurepolymorphismen in Genen, die für ein Polypeptid der Erfindung kodieren oder ein Nukleinsäuremolekül der Erfindung umfassen, die auf die natürliche Variation zurückzuführen sind und die die beschriebene funktionelle Aktivität nicht verändern, sollen mit in den Schutzumfang der Erfindung fallen.
Nukleinsäuremoleküle, die den natürlichen Variantenhomologen eines Nukleinsäuremoleküls der Erfindung entsprechen und bei denen es sich auch um eine cDNA handeln kann, können auf Grundlage ihrer Homologie mit den hier offenbarten Nukleinsäuremolekülen isoliert werden, wobei man das Nukleinsäuremolekül der Erfindung oder einen Teil davon als eine Hybridisierungssonde gemäß den Standard-Hybridisierungtechniken unter stringenten Hybridisierungsbedingungen verwendet.
Dementsprechend hat gemäß einer anderen Ausführungsform ein Nukleinsäuremolekül der Erfindung eine Länge von wenigstens 15, 20, 25 oder 30 Nukleotiden. Vorzugsweise hybridisiert es unter stringenten Bedingungen mit einem Nukleinsäuremolekül, das eine Nukleotidsequenz des Nukleinsäuremoleküls der vorliegenden Erfindung oder des im Verfahren der vorliegenden Erfindung verwendeten Nukleinsäuremoleküls, z. B. vorzugsweise die in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigte Sequenz, umfasst. Das Nukleinsäuremolekül hat vorzugsweise eine Länge von wenigstens 20, 30, 50, 100, 250 oder mehr Nukleotiden.
Der Ausdruck ”hybridisiert unter stringenten Bedingungen” ist oben definiert. Gemäß einer Ausführungsform soll der Ausdruck ”hybridisiert unter stringenten Bedingungen” Hybridisierungs- und Waschbedingungen beschreiben, bei denen Nukleotidsequenzen, die wenigstens 30%, 40%, 50% oder 65% identisch zueinander sind, typischerweise miteinander hybridisiert bleiben. Vorzugsweise sind die Bedingungen so, dass die Sequenzen, die wenigstens etwa 70%, besonders bevorzugt wenigstens etwa 75% oder 80%, und ganz besonders bevorzugt wenigstens etwa 85%, 90% oder 95% oder mehr identisch zueinander sind, typischerweise miteinander hybridisiert bleiben.
Vorzugsweise entspricht das Nukleinsäuremolekül der Erfindung, das unter stringenten Bedingungen mit einer in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten Sequenz hybridisiert, einem natürlich vorkommenden Nukleinsäuremolekül der Erfindung. So wie hier verwendet bezieht sich ”natürlich vorkommendes” Nukleinsäuremolekül auf ein RNA- oder DNA-Molekül mit einer in der Natur vorkommenden Nukleotidsequenz (die z. B. für ein natürliches Protein kodiert). Vorzugsweise kodiert das Nukleinsäuremolekül für ein natürliches Protein mit der obenerwähnten Aktivität, das z. B. Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verleiht nach der Erhöhung der Expression oder Aktivität davon oder der Aktivität eines Proteins der Erfindung oder eines im Verfahren der Erfindung verwendeten Proteins, zum Beispiel durch Expression der Nukleinsäuresequenz des Genprodukts im Zytosol und/oder in einer Organelle wie einem Plastid oder Mitochondrien, vorzugsweise in Plastiden.
Dem Fachmann wird weiterhin bewusst sein, dass zusätzlich zu den natürlich vorkommenden Varianten der Sequenzen des Polypeptids oder Nukleinsäuremoleküls der Erfindung sowie des im Verfahren der Erfindung verwendeten Polypeptids oder Nukleinsäuremoleküls, die in der Population vorhanden sein können, Veränderungen durch Mutation in eine Nukleotidsequenz des Nukleinsäuremoleküls, das für das Polypeptid der Erfindung oder das im Verfahren der vorliegenden Erfindung verwendete Polypeptid kodiert, eingeführt werden können, wodurch es zu Veränderungen in der Aminosäuresequenz des kodierten Polypeptids kommt, ohne dass die funktionelle Fähigkeit des Polypeptids beeinträchtig wird und vorzugsweise die Aktivität nicht abnimmt.
So kann man zum Beispiel in einer Sequenz des Nukleinsäuremoleküls der Erfindung oder eines im Verfahren der Erfindung verwendeten Nukleinsäuremoleküls, z. B. wie in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigt, Nukleotidsubstitutionen vornehmen, die zu Aminosäuresubstitutionen bei ”nicht essentiellen” Aminosäureresten führen.
Ein ”nicht essentieller” Aminosäurerest ist ein Rest, der in der Wildtyp-Sequenz geändert werden kann, ohne dass sich die Aktivität des Polypeptids ändert, während ein ”essentieller” Aminosäurerest für eine wie obenerwähnte Aktivität benötigt wird, was z. B. zu einer Erhöhung der Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und der Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einem Organismus führt, nachdem die Aktivität des Polypeptids erhöht wurde. Andere Aminosäurereste jedoch (z. B. die, die in der Domäne mit der besagten Aktivität nicht konserviert oder nur teilweise konserviert sind) können nicht essentiell für die Aktivität sein und sind daher wahrscheinlich Veränderungen zugänglich, ohne dass dabei die Aktivität verändert wird.
Weiterhin ist dem Fachmann bekannt, dass sich die Kodon-Verwendung zwischen Organismen unterscheiden kann. Daher kann er die Kodon-Verwendung im Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung an die Verwendung des Organismus oder des Zellkompartiments, zum Beispiel des Plastids oder Mitochondrien, in dem/in denen das Polynukleotid bzw. Polypeptid exprimiert wird, anpassen.
Dementsprechend betrifft die Erfindung Nukleinsäuremoleküle, die für ein Polypeptid mit der obenerwähnten Aktivität kodieren, in einem Organismus oder Teilen davon, zum Beispiel durch Expression entweder im Zytosol oder in einer Organelle wie einem Plastid oder Mitochondrien oder beiden, vorzugsweise in Plastiden, die Veränderungen bei den Aminosäureresten enthalten, die nicht essentiell für diese Aktivität sind. Solche Polypeptide unterscheiden sich in der Aminosäuresequenz von einer in den in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigten Sequenzen enthaltenen Sequenz, haben aber immer noch die hier beschriebene Aktivität. Das Nukleinsäuremolekül kann eine für ein Polypeptid kodierende Nukleotidsequenz umfassen, wobei das Polypeptid eine Aminosäuresequenz umfasst, die wenigstens etwa 50% identisch zu einer in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigten Aminosäuresequenz ist und nach der Erhöhung ihrer Aktivität dazu in der Lage ist, zur Erhöhung der Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und zur vermehrten Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon beizutragen, z. B. dessen Expression zum Beispiel durch Expression entweder im Zytosol und/oder in einer Organelle wie einem Plastid oder Mitochondrien oder beiden, vorzugsweise in Plastiden. Vorzugsweise ist das durch das Nukleinsäuremolekül kodierte Protein wenigstens etwa 60% identisch mit der in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigten Sequenz, besonders bevorzugt wenigstens etwa 70% identisch mit der in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigten Sequenz, noch mehr bevorzugt wenigstens etwa 80%, 90%, 95% homolog zu der in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigten Sequenz, und ganz besonders bevorzugt wenigstens etwa 96%, 97%, 98%, oder 99% identisch mit der in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigten Sequenz.
Zur Bestimmung der prozentualen Homologie (= Identität, hier austauschbar verwendet) von zwei Aminosäuresequenzen oder von zwei Nukleinsäuremolekülen werden die Sequenzen für einen optimalen Vergleich untereinander geschrieben (man kann zum Beispiel Lücken in die Sequenz eines Proteins oder einer Nukleinsäure einfügen, um eine optimale Ausrichtung mit dem anderen Protein bzw. der anderen Nukleinsäure zu erzielen).
Dann werden die Aminosäurereste oder Nukleinsäuremoleküle an den entsprechenden Aminosäurepositionen bzw. Nukleotidpositionen verglichen. Ist eine Position in einer Sequenz durch den gleichen Aminosäurerest bzw. das gleiche Nukleinsäuremolekül wie die entsprechende Position in der anderen Sequenz belegt, so sind die Moleküle in dieser Position homolog (i. e. Aminosäure- oder Nukleinsäure-”homologie” wie im vorliegenden Zusammenhang verwendet entspricht einer Aminosäure- bzw. Nukleinsäure ”identität”). Die prozentuale Homologie zwischen den beiden Sequenzen ist eine Funktion der Zahl an identischen Positionen, die von den Sequenzen geteilt werden (d. h. % Homologie = Anzahl an identischen Positionen/Gesamtanzahl an Positionen × 100). Die Ausdrücke ”Homologie” und ”Identität” sind somit als Synonyme anzusehen.
Zur Bestimmung der prozentualen Homologie (= Identität) von zwei oder mehr Aminosäuren oder von zwei oder mehr Nukleotidsequenzen wurden mehrere Computersoftware-Programme entwickelt. Die Homologie von zwei oder mehr Sequenzen lässt sich zum Beispiel mit der fasta-Software berechnen, die in der vorliegenden Erfindung in Version fasta 3 verwendet wurde (W. R. Pearson und D. J. Lipman (1988), Improved Tools for Biological Sequence Comparison.PNAS 85: 2444–2448; W. R. Pearson (1990) Rapid and Sensitive Sequence Comparison with FASTP and FASTA, Methods in Enzymology 183: 63–98; W. R. Pearson und D. J. Lipman (1988) Improved Tools for Biological Sequence Comparison.PNAS 85: 2444–2448; W. R. Pearson (1990); Rapid and Sensitive Sequence Comparison with FASTP and FASTA Methods in Enzymology 183: 63–98). Ein anderes nützliches Programm für die Berechnung von Homologien verschiedener Sequenzen ist das Standardprogramm blast, welches zur Biomax-Pedant-Software gehört (Biomax, München, Bundesrepublik Deutschland). Dieses führt leider manchmal zu suboptimalen Ergebnissen, da blast nicht immer vollständige Sequenzen von Gegenstand und Anfrage einschließt. Trotzdem kann man dieses Programm, da es sehr effizient ist, zum Vergleich einer gewaltigen Anzahl an Sequenzen heranziehen. Die folgenden Einstellungen werden typischerweise für solche Sequenzvergleiche verwendet:
–p Program Name [String]; –d Database [String]; default = nr; –i Query File [File In]; default = stdin; –e Expectation value (E) [Real]; default = 10,0; –m alignment view options: 0 = pairwise; 1 = query-anchored showing identities; 2 = query-anchored no identities; 3 = flat query-anchored, show identities; 4 = flat query-anchored, no identities; 5 = query-anchored no identities and blunt ends; 6 = flat query-anchored, no identities and blunt ends; 7 = XML Blast Output; 8 = tabular; 9 tabular with comment lines [Integer]; default = 0; –o BLAST report Output File [File Out] Optional; default = stdout; –F Filter query sequence (DUST with blastn, SEC with others) [String]; default = T; –G Cost to open a gap (zero invokes default behavior) [Integer]; default = 0; –E Cost to extend a gap (zero invokes default behavior) [Integer]; default = 0; –X X dropoff value for gapped alignment (in bits) (zero invokes default behavior); blastn 30, megablast 20, tblastx 0, all others 15 [Integer]; default = 0; –I Show GI's in deflines [T/F]; default = F; –q Penalty for a nukleotide mismatch (blastn only) [Integer]; default = –3; –r Reward for a nukleotide match (blastn only) [Integer]; default = 1; –v Number of database sequence to show one-line descriptions for (V) [Integer]; default = 500; –b Number of database sequence to show alignments for (B) [Integer]; default = 250; –f Threshold for extending hits, default if zero; blastp 11, blastn 0, blastx 12, tblastn 13; tblastx 13, megablast 0 [Integer]; default = 0; –g Perfom gapped alignment (not available with tblastx) [T/F]; default = T; –Q Query Genetic code to use [Integer]; default = 1; –D DB Genetic code (for tblast[nx] only) [Integer]; default = 1; –a Number of processors to use [Integer]; default = 1; –O SegAlign file [File Out] Optional; –J Believe the query defline [T/F]; default = F; –M Matrix [String]; default = BLOSUM62; –W Word size, default if zero (blastn 11, megablast 28, all others 3) [Integer]; default = 0; –z Effective length of the database (use zero for the real size) [Real]; default = 0; –K Number of best hits from a region to keep (Off by default, if used a value of 100 is recommended) [Integer]; default = 0; –P 0 for multiple hit, 1 for single hit [Integer]; default = 0; –Y Effective length of the search space (use zero for the real size) [Real]; default = 0; –S Query strands to search against database (for blast[nx], und tblastx); 3 is both, 1 is top, 2 is bottom [Integer]; default = 3; –T Produce HTML Output [T/F]; default = F; –I Restrict search of database to list of GI's [String] Optional; –U Use lower case filtering of FASTA sequence [T/F] Optional; default = F; –y X dropoff value for ungapped extensions in bits (0.0 invokes default behavior); blastn 20, megablast 10, all others 7 [Real]; default = 0.0; –Z X dropoff value for final gapped alignment in bits (0.0 invokes default behavior); blastn/megablast 50, tblastx 0, all others 25 [Integer]; default = 0; –R PSI-TBLASTN checkpoint file [File In] Optional; –n MegaBlast search [T/F]; default = F; –L Location on query sequence [String] Optional; –A Multiple Hits window size, default if zero (blastn/megablast 0, all others 40 [Integer]; default = 0; –w Frame shift penalty (OOF algorithm for blastx) [Integer]; default = 0; –t Length of the largest intron allowed in tblastn for linking HSPs (0 disables linking) [Integer]; default = 0.
Ergebnisse guter Qualität erhält man, wenn man den Algorithmus von Needleman und Wunsch oder Smith und Waterman anwendet. Programme, die auf diesen Algorithmen basieren, sind daher bevorzugt. Vorteilhaft werden die Sequenzvergleiche mit dem Programm PileUp (J. Mol. Evolution., 25, 351 (1987), Higgins et al., CABIOS 5, 151 (1989)) oder bevorzugt mit den Programmen ”Gap” und ”Needle”, die beide auf den Algorithmen von Needleman und Wunsch (J. Mol. Biol. 48; 443 (1970)) basieren, und ”BestFit”, das auf dem Algorithmus von Smith und Waterman (Adv. Appl. Math. 2; 482 (1981)) basiert, durchgeführt. ”Gap” und ”BestFit” sind Teil des GCG-Softwarepakets (Genetics Computer Group, 575 Science Drive, Madison, Wisconsin, USA 53711 (1991); Altschul et al., (Nucleic Acids Res. 25, 3389 (1997)), ”Needle” ist Teil der The European Molecular Biology Open Software Suite (EMBOSS) (Trends in Genetics 16 (6), 276 (2000)). Daher werden die Berechnungen zur Bestimmung der prozentualen Sequenzhomologie über den ganzen Bereich der Sequenzen vorzugsweise mit den Programmen ”Gap” oder ”Needle” durchgeführt. Beim Vergleich von Nukleinsäuresequenzen wurden für ”Needle” die folgenden Standardeinstellungen verwendet: matrix: EDNAFULL, Gap_penalty: 10,0, Extend_penalty: 0,5. Beim Vergleich von Nukleinsäuresequenzen wurden für ”Gap” die folgenden Standardeinstellungen verwendet: gap weight: 50, length weight: 3, average match: 10,000, average mismatch: 0,000.
So ist zum Beispiel eine Sequenz, die 80% Homologie mit der Sequenz SEQ ID NO: 38 auf der Nukleinsäureebene hat, so zu verstehen, dass hiermit eine Sequenz gemeint ist, die beim Vergleich mit der Sequenz SEQ ID NO: 38 mittels des obigen Programms ”Needle” mit dem obigen Parametersatz 80% Identität aufweist.
Homologie zwischen zwei Polypeptiden ist so zu verstehen, dass damit die Identität der Aminosäuresequenz über jeweils die gesamte Sequenzlänge gemeint ist, die durch Vergleich mit Hilfe des obigen ”Needle”-Programms unter Verwendung von Matrix: EBLOSUM62, Gap_penalty: 8.0, Extend_penalty: 2.0 berechnet wird.
So versteht man zum Beispiel eine Sequenz mit 80% Homologie mit einer Sequenz-SEQ ID NO: 39 auf der Proteinebene als eine Sequenz die, im Vergleich mit der Sequenz-SEQ ID NO: 39 durch das obige ”Needle”-Programm mit dem obigen Parametersatz eine 80%ige Identität hat.
Funktionelle Äquivalente, die sich durch Substitution, Insertion oder Deletion von einem der wie in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigten erfindungsgemäßen Polypeptide ableiten, haben eine Homologie von wenigstens 30%, 35%, 40%, 45% oder 50%, vorzugsweise wenigstens 55%, 60%, 65% oder 70%, bevorzugt wenigstens 80%, besonders bevorzugt wenigstens 85% oder 90%, 91%, 92%, 93% oder 94%, ganz besonders bevorzugt wenigstens 95%, 97%, 98% oder 99% mit einem der wie in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigten erfindungsgemäßen Polypeptide und zeichnen sich durch im Wesentlichen die gleichen Eigenschaften wie das wie in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigte Polypeptid aus.
Von der wie in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenz durch Substitution, Insertion oder Deletion abgeleitete funktionelle Äquivalente haben eine Homologie von wenigstens 30%, 35%, 40%, 45% oder 50%, vorzugsweise wenigstens 55%, 60%, 65% oder 70%, bevorzugt wenigstens 80%, besonders bevorzugt wenigstens 85% oder 90%, 91%, 92%, 93% oder 94%, ganz besonders bevorzugt wenigstens 95%, 97%, 98% oder 99% mit einem der wie in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigten erfindungsgemäßen Polypeptide und kodieren für Polypeptide mit im Wesentlichen den gleichen Eigenschaften wie das wie in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigte Polypeptid.
”Im Wesentlichen die gleichen Eigenschaften” eines funktionellen Äquivalents ist vor allem so zu verstehen, dass das funktionelle Äquivalent die obenerwähnte Aktivität hat, zum Beispiel bei der Expression entweder im Zytosol oder in einer Organelle wie einem Plastid oder Mitochondrien oder beiden, vorzugsweise in Plastiden, und dabei die Menge an Protein, die Aktivität oder die Funktion dieses funktionellen Äquivalents in einem Organismus, z. B. einem Mikroorganismus, einer Pflanze oder pflanzlichem oder tierischem Gewebe, Pflanzen- oder Tierzellen oder einem Teil davon erhöht.
Ein Nukleinsäuremolekül, das für ein Homolog zu einer Proteinsequenz aus Tabelle II, Spalte 5 und 7 kodiert, lässt sich erzeugen, indem man eine oder mehrere Nukleotidsubstitutionen, -additionen oder -deletionen in eine Nukleotidsequenz des Nukleinsäuremoleküls der vorliegenden Erfindung einführt, insbesondere aus Tabelle I, Spalte 5 und 7, so dass eine oder mehrere Aminosäuresubstitutionen, -additionen bzw. -deletionen in das kodierte Protein eingeführt werden. Mutationen lassen sich durch Standardtechniken wie zielgerichtete Mutagenese und PCR-vermittelte Mutagenese in die kodierenden Sequenzen von Tabelle I, Spalte 5 und 7 einführen.
Vorzugsweise führt man bei einem oder mehren der vorhergesagten nicht essentiellen Aminosäurereste konservative Aminosäuresubstitutionen durch. Eine ”konservative Aminosäuresubstitution” ist eine Substitution, bei der der Aminosäurerest durch einen Aminosäurerest mit einer ähnlichen Seitenkette ersetzt wird. Familien von Aminosäureresten mit ähnlichen Seitenketten sind im Stand der Technik definiert. Diese Familien schließen Aminosäuren mit basischen Seitenketten (z. B. Lysin, Arginin, Histidin), sauren Seitenketten (z. B. Asparaginsäure, Glutaminsäure), ungeladenen polaren Seitenketten (z. B. Glycin, Asparagin, Glutamin, Serin, Threonin, Tyrosin, Cystein), nicht polaren Seitenketten (z. B. Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Prolin, Phe nylalanin, Methionin, Tryptophan), beta-verzweigten Seitenketten (z. B. Threonin, Valin, Isoleucin) und aromatischen Seitenketten (z. B. Tyrosin, Phenylalanin, Tryptophan, Histidin) ein.
Somit wird ein vorhergesagter nicht essentieller Aminosäurerest in einem Polypeptid der Erfindung oder einem im Verfahren der Erfindung verwendeten Polypeptid vorzugsweise durch einen anderen Aminosäurerest aus der gleichen Familie ersetzt. Alternativ dazu kann man gemäß einer anderen Ausführungsform Mutationen zufällig entlang einer kodierenden Sequenz oder einem Teil davon eines Nukleinsäuremoleküls der Erfindung oder eines im Verfahren der Erfindung verwendeten Nukleinsäuremoleküls einführen, wie z. B. durch Sättigungsmutagenese, und die erhaltenen Mutanten können auf die hier beschriebene Aktivität gescreent werden, um Mutanten zu identifizieren, die die obenerwähnte Aktivität beibehalten oder sogar erhöht haben, z. B. das Verleihen einer erhöhten Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Nach der Mutagenese einer der hier gezeigten Sequenzen kann das kodierte Protein rekombinant exprimiert werden, und die Aktivität des Proteins kann zum Beispiel unter Anwendung von hier beschriebenen Assays (siehe Beispiel) bestimmt werden.
Die größte Homologie des im erfindungsgemäßen Verfahren verwendeten Nukleinsäuremoleküls wurde für die folgenden Dateieinträge durch eine Gap-Suche gefunden.
Homologe der verwendeten Nukleinsäuresequenzen mit der in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten Sequenz umfassen auch allelische Varianten mit wenigstens ungefähr 30%, 35%, 40% oder 45% Homologie, vorzugsweise wenigstens ungefähr 50%, 60% oder 70%, besonders bevorzugt wenigstens ungefähr 90%, 91%, 92%, 93%, 94% oder 95% und besonders bevorzugt wenigstens ungefähr 96%, 97%, 98%, 99% oder mehr Homologie mit einer der gezeigten Nukleotidsequenzen oder der obenerwähnten abgeleiteten Nukleinsäuresequenzen oder ihren Homologen, Derivaten oder Analoga oder Teilen von diesen. Allelische Varianten umfassen insbesondere funktionelle Varianten, die sich durch Deletion, Insertion oder Substitution von Nukleotiden der gezeigten Sequenzen, vorzugsweise aus Tabelle I, Spalte 5 und 7, oder von den abgeleiteten Nukleinsäuresequenzen erhalten lassen, wobei jedoch die Enzymaktivität oder die biologische Aktivität der resultierenden synthetisierten Proteine vorteilhafterweise erhalten oder erhöht werden sollte.
Gemäß einer Ausführungsform der vorliegenden Erfindung umfasst das Nukleinsäuremolekül der Erfindung oder das im Verfahren der Erfindung verwendete Nukleinsäuremolekül die in einer der Spalten 5 und 7 von Tabelle I gezeigten Sequenzen. Vorzugsweise umfasst das Nukleinsäuremolekül so wenig wie möglich andere, nicht in einer der Spalten 5 und 7 von Tabelle I gezeigte Nukleotide. Gemäß einer Aus führungsform umfasst das Nukleinsäuremolekül weniger als 500, 400, 300, 200, 100, 90, 80, 70, 60, 50 oder 40 weitere Nukleotide. Gemäß einer weiteren Ausführungsform umfasst das Nukleinsäuremolekül weniger als 30, 20 oder 10 weitere Nukleotide. Gemäß einer Ausführungsform ist das im Verfahren der Erfindung verwendete Nukleinsäuremolekül identisch mit den in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten Sequenzen.
Ebenfalls bevorzugt kodiert das im Verfahren der Erfindung verwendete Nukleinsäuremolekül für ein Polypeptid, das die in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigte Sequenz umfasst. Gemäß einer Ausführungsform kodiert das Nukleinsäuremolekül für weniger als 150, 130, 100, 80, 60, 50, 40 oder 30 weitere Aminosäuren. Gemäß einer weiteren Ausführungsform umfasst das kodierte Polypeptid weniger als 20, 15, 10, 9, 8, 7, 6 oder 5 weitere Aminosäuren. Gemäß einer im erfindungsgemäßen Verfahren verwendeten Ausführungsform ist das kodierte Polypeptid identisch zu den in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigten Sequenzen.
Gemäß einer Ausführungsform kodiert das Nukleinsäuremolekül der Erfindung oder das im Verfahren verwendete Nukleinsäuremolekül für ein Polypeptid, das die in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigte Sequenz umfasst, mit weniger als 100 weiteren Nukleotiden. Gemäß einer weiteren Ausführungsform umfasst dieses Nukleinsäuremolekül weniger als 30 weitere Nukleotide. Gemäß einer Ausführungsform ist das in dem Verfahren verwendete Nukleinsäuremolekül identisch zu einer kodierenden Sequenz der in Tabelle I, Spalte 5 und 7 gezeigten Sequenzen.
Polypeptide (= Proteine), die noch über die essentielle biologische oder enzymatische Aktivität des Polypeptids der vorliegenden Erfindung verfügen und eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleihen, d. h. deren Aktivität im Wesentlichen nicht reduziert ist, sind Polypeptide mit wenigstens 10% oder 20%, vorzugsweise 30% oder 40%, besonders bevorzugt 50% oder 60%, ganz besonders bevorzugt 80% oder 90% oder mehr der biologischen Aktivität bzw. Enzymaktivität des Wildtyps; vorzugsweise ist die Aktivität im Vergleich mit der Aktivität eines in Tabelle II, Spalte 5 und 7 gezeigten Polypeptids, exprimiert unter identischen Bedingungen, im Wesentlichen nicht reduziert.
Homologe von Tabelle I, Spalte 5 und 7 oder von den abgeleiteten Sequenzen von Tabelle II, Spalte 5 und 7 schließen auch gekürzte Sequenzen, cDNA, einzelsträngige DNA oder RNA der kodierenden und nicht kodierenden DNA-Sequenz ein. Homologe dieser Sequenzen sind auch so zu verstehen, dass damit Derivate gemeint sind, die nicht kodierende Regionen enthalten, wie zum Beispiel UTRs, Terminatoren, Enhancer oder Promotorvarianten. Die Promotoren upstream von den angegebenen Nukleotidsequenzen können durch eine oder mehrere Nukleotidsubstitutionen, -insertionen und/oder -deletionen modifiziert sein, ohne dass jedoch die Funktionalität oder Aktivität der Promotoren, der offenen Leserahmen (open reading frame, ORF) oder der 3'-regulatorischen Region wie Terminatoren oder andere 3'-regulatorische Regionen, die weit von ORF entfernt sind, beeinträchtigt ist. Es ist weiterhin möglich, dass die Aktivität der Promotoren durch die Modifikation ihrer Sequenz erhöht ist, oder dass sie vollständig durch aktivere Promotoren ersetzt sind, selbst Promotoren aus heterologen Organismen. Geeignete Promotoren sind dem Fachmann bekannt und sind hier unten erwähnt.
Zusätzlich zu den für die oben beschriebenen SRPs kodierenden Nukleinsäuremolekülen betrifft ein anderer Aspekt der Erfindung negative Regulatoren der Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls ausgewählt aus der Gruppe gemäß Tabelle I, Spalte 5 und/oder 7, vorzugsweise Spalte 7. Man nimmt an, dass Antisense-Polynukleotide dazu die herunterregulierende Aktivität dieser negativen Regulatoren inhibieren, indem sie sich spezifisch an das Target-Polynukleotid binden und Transkription, Spleißen, Transport, Translation, und/oder Stabilität des Target-Polynukleotids stören. Methoden zum Targeting des Antisense-Polynukleotids auf die chromosomale DNA, auf ein primäres RNA-Transkript oder auf eine prozessierte mRNA sind im Stand der Technik beschrieben. Vorzugsweise schließen die Target-Regionen Spleißstellen, Translationsinitiationskodons, Translationsterminationskodons, und anderen Sequenzen im offenen Leserahmen ein.
Der Ausdruck ”antisense” bezieht sich für die Zwecke der Erfindung auf eine Nukleinsäure, die ein Polynukleotid umfasst, das ausreichend komplementär zu einem ganzen oder einem Teil eines Gens, primären Transkripts oder prozessierter mRNA ist, so dass die Expression des endogenen Gens gestört wird. ”Komplementäre” Polynukleotide sind solche, die zur Basenpaarung gemäß den Standard-Komplementaritätsregeln von Watson-Crick fähig sind. Spezifisch bilden Purine Basepaare mit Pyrimidinen unter Bildung einer Kombination von Guanin gepaart mit Cytosin (G:C) und Adenin gepaart mit entweder Thymin (A:T) im Fall von DNA oder Adenin gepaart mit Uracil (A:U) im Fall von RNA. Es versteht sich, dass zwei Polynukleotide miteinander hybridisieren können, selbst wenn sie nicht vollständig komplementär zueinander sind, vorausgesetzt, dass jedes wenigstens eine Region aufweist, die im Wesentlichen komplementär zu der anderen ist. Der Ausdruck ”Antisense-Nukleinsäure” schließt einzelsträngige RNA- sowie doppelsträngige DNA-Expressionskassetten ein, die transkribiert werden können, wodurch man eine Antisense-RNA erhält. ”Aktive” Antisense-Nukleinsäuren sind Antisense-RNA-Moleküle, die dazu in der Lage sind, selektiv mit einem negativen Regulator der Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls, das für ein Polypeptid mit wenigstens 80% Sequenzidentität mit dem aus der Gruppe gemäß Tabelle II, Spalte 5 und/oder 7, vorzugsweise Spalte 7, ausgewählten Polypeptid kodiert, zu hybridisieren.
Die Antisense-Nukleinsäure kann komplementär zu einem ganzen negativen Regulatorstrang oder zu nur einem Teil davon sein. Bei einer Ausführungsform ist das Antisense-Nukleinsäuremolekül antisense zu einer ”nicht kodierenden Region” des kodierenden Strangs einer für ein SRP kodierenden Nukleotidsequenz. Der Ausdruck ”nicht kodierende Region” bezieht sich auf die kodierende Region flankierende 5'- und 3'- Sequenzen, die nicht in Aminosäuren translatiert werden (d. h. die auch als 5'- und 3'-untranslatierte Regionen bezeichnet werden). Das Antisense-Nukleinsäuremolekül kann komplementär zu nur einem Teil der nicht kodierenden Region der SRP-mRNA sein. So kann das Antisense-Oligonukleotid zum Beispiel komplementär zur die Translation-Startstelle der SRP-mRNA umgebenden Region sein. Ein Antisense-Oligonukleotid kann zum Beispiel eine Länge von etwa 5, 10, 15, 20, 25, 30, 35, 40, 45 oder 50 Nukleotiden haben. Typischerweise enthalten die Antisense-Moleküle der vorliegenden Erfindung eine RNA mit 60–100% Sequenzidentität mit wenigstens 14 aufeinanderfolgenden Nukleotiden einer nicht kodierenden Region einer der Nukleinsäuren aus Tabelle I. Vorzugsweise beträgt die Sequenzidentität wenigstens 70%, besonders bevorzugt wenigstens 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 98% und ganz besonders bevorzugt 99%.
Eine Antisense-Nukleinsäure der Erfindung lässt sich durch chemische Synthese und enzymatische Ligationsreaktionen unter Anwendung von im Stand der Technik bekannnten Vorschriften konstruieren. So kann eine Antisense-Nukleinsäure (z. B. ein Antisense-Oligonukleotid) zum Beispiel unter Verwendung von natürlich vorkommenden Nukleotiden oder verschiedenen modifizierten Nukleotiden, die so beschaffen sind, dass sie die biologische Stabilität der Moleküle erhöhen oder die physikalische Stabilität der zwischen den Antisense- und Sense-Nukleinsäuren gebildeten Duplex erhöhen, chemisch synthetisiert werden; man kann z. B. Phosphorothioatderivate und acridinsubstituierte Nukleotide einsetzen. Beispiele für modifizierte Nukleotide, die zur Bildung der Antisense-Nukleinsäure verwendet werden können, schließen 5-Fluoruracil, 5-Bromuracil, 5-Chloruracil, 5-Ioduracil, Hypoxanthin, Xanthin, 4-Acetylcytosin, 5-(Carboxyhydroxylmethyl)uracil, 5-Carboxymethylaminomethyl-2-thiouridin, 5-Carboxymethylaminomethyluracil, Dihydrouracil, beta-D-Galactosylcheosin, Inosin, N6-Isopentenyladenin, 1-Methylguanin, 1-Methylinosin, 2,2-Dimethylguanin, 2-Methyladenin, 2-Methylguanin, 3-Methylcytosin, 5-Methylcytosin, N6-Adenin, 7-Methylguanin, 5-Methylaminomethyluracil, 5-Methoxyaminomethyl-2-thiouracil, beta-D-Mannosylcheosin, 5'-Methoxycarboxymethyluracil, 5-Methoxyuracil, 2-Methylthio-N6-isopentenyladenin, Uracil-5-oxyessigsäure (v), Wybutoxosin, Pseudouracil, Cheosin, 2-Thiocytosin, 5-Methyl-2-thiouracil, 2-Thiouracil, 4-Thiouracil, 5-Methyluracil, Uracil-5-oxyessigsäuremethylester, Uracil-5-oxyessigsäure (v), 5-Methyl-2-thiouracil, 3-(3-Amino-3-N-2-carboxypropyl)uracil, (acp3)w und 2,6-Diaminopurin ein. Alternativ dazu kann man die Antisense-Nukleinsäure biologisch mit einem Expressionsvektor herstellen, in den eine Nukleinsäure in einer Antisense-Richtung subkloniert wurde (d. h. die von der insertierten Nukleinsäure transkribierte RNA hat eine Antisense-Orientierung zu einer interessierenden Target-Nukleinsäure, im nächsten Unterabschnitt eingehender beschrieben).
Gemäß noch einer anderen Ausführungsform handelt es sich bei dem Antisense-Nukleinsäuremolekül der Erfindung um ein alpha-anomeres Nukleinsäuremolekül. Ein alpha-anomeres Nukleinsäuremolekül bildet spezifisch doppelsträngige Hybride mit komplementärer RNA, bei welchen, im Gegensatz zu den gewöhnlichen b-Einheiten, die Stränge parallel zueinander verlaufen (Gaultier et al., 1987, Nucleic Acids. Res. 15: 6625–6641). Das Antisense-Nukleinsäuremolekül kann auch ein 2'-o-Methylribonukleotid (Inoue et al., 1987, Nucleic Acids Res. 15: 6131–6148) oder ein chimäres RNA-DNA-Analogon (Inoue et al., 1987, FERS Lett. 215: 327–330) enthalten.
Die Antisense-Nukleinsäuremoleküle der Erfindung werden typischerweise an eine Zelle verabreicht oder in situ erzeugt, so dass sie mit zellulärer mRNA und/oder genomischer DNA hybridisieren oder daran binden. Die Hybridisierung kann durch herkömmliche Nukleotidkomplementarität unter Bildung eines stabilen Duplex erfolgen oder, zum Beispiel im Fall eines Antisense-Nukleinsäuremolekül das an DNA-Duplexe bindet, über spezifische Wechselwirkungen in der großen Furche der Doppelhelix. Das Antisense-Molekül kann so modifiziert sein, dass es spezifisch an einen Rezeptor oder ein auf einer ausgewählten Zelloberfläche exprimiertes Antigen bindet, z. B. indem man das Antisense-Nukleinsäuremolekül an ein Peptid oder einen Antikörper bindet, das/der an einen Zelloberflächenrezeptor oder -antigen bindet. Das Antisense-Nukleinsäuremolekül kann auch mit den hier beschriebenen Vektoren an Zellen verabreicht werden. Um ausreichende intrazelluläre Konzentrationen der Antisense-Moleküle zu erreichen, sind Vektorkonstrukte, in denen sich das Antisense-Nukleinsäuremolekül unter der Kontrolle eines starken prokaryontischen, viralen oder eukaryontischen (einschließlich Pflanzen-)Promotors befindet, bevorzugt.
Als Alternative zu Antisense-Polynukleotiden kann man Ribozyme, Sense-Polynukleotide oder doppelsträngige RNA (dsRNA) einsetzen, um die Expression eines SRP-Polypeptids zu reduzieren. Mit ”Ribozym” ist ein katalytisches Enzym auf RNA-Basis mit Ribonukleaseaktivität gemeint, das dazu in der Lage ist, eine einzelsträngige Nukleinsäure, wie eine mRNA, zu der es eine komplementäre Region aufweist, zu spalten. Ribozyme (z. B. in Haselhoff und Gerlach, 1988, Nature 334: 585–591, beschriebene Hammerkopf-Ribozyme) lassen sich verwenden, um SRP-mRNA-Transkripte katalytisch zu spalten und somit die Translation von SRP-mRNA zu inhibieren. Ein Ribozym mit Spezifität für eine für das SRP kodierende Nukleinsäure lässt sich auf Grundlage der wie hier offenbarten Nukleotidsequenz einer SRP-cDNA oder auf Grundlage einer gemäß in der vorliegenden Erfindung gelehrter Methoden isolierten heterologen Sequenz entwickeln. So kann man zum Beispiel ein Derivat einer Tetrahymena L-19 IVS-RNA konstruieren, bei der die Nukleotidsequenz des aktiven Zentrums komplementär zur zu spaltenden Nukleotidsequenz in einer für das SRP kodierenden mRNA ist, siehe z. B. die US-Patentschriften Nr. 4,987,071 und 5,116,742 an Cech et al. Alternativ dazu kann man mit SRP-mRNA eine katalytische RNA mit einer spezifischen Ribonukleaseaktivität aus einem Pool von RNA-Molekülen selektieren, siehe z. B. Bartel, D. und Szostak, J. W., 1993, Science 261: 1411–1418. Bei bevorzugten Ausführungsformen enthält das Ribozym einen Teil mit wenigstens 7, 8, 9, 10, 12, 14, 16, 18 oder 20 Nukleotiden und besonders bevorzugt 7 oder 8 Nukleotiden, der 100% komplementär zu einem Teil der Target-RNA ist. Methoden zur Herstellung von Ribozymen sind dem Fachmann bekannt, siehe z. B. die US-Patentschriften Nr. 6,025,167 ; 5,773,260 und 5,496,698 .
Der Ausdruck ”dsRNA” bezieht sich, so wie er hier verwendet wird, auf RNA-Hybride, die zwei Stränge RNA umfassen. Die dsRNAs können in der Struktur linear oder zirkulär sein. Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform ist die dsRNA spezifisch für ein Polynukleotid, das entweder für das Polypeptid gemäß Tabelle II oder ein Polypeptid mit wenigstens 70% Sequenzidentität mit einem Polypeptid gemäß Tabelle II kodiert. Die hybridisierenden RNAs können im Wesentlichen oder vollständig komplementär sein. Mit ”im Wesentlichen komplementär” ist gemeint, dass, wenn die beiden hybridisierenden RNAs unter Verwendung des BLAST-Programms wie oben beschrieben optimal ausgerichtet sind, die hybridisierenden Teile wenigstens 95% komplementär sind. Vorzugsweise hat die dsRNA eine Länge von wenigstens 100 Basenpaaren. Typischerweise haben die hybridisierenden RNAs die gleiche Länge, ohne überhängende 5'- oder 3'-Enden und ohne Lücken. Es können jedoch bei den Methoden der Erfindung dsRNAs mit 5'- oder 3'-Überhängen von bis zu 100 Nukleotiden verwendet werden.
Die dsRNA kann Ribonukleotide oder Ribonukleotidanaloga wie 2'-O-Methyl-ribosylreste oder Kombinationen davon enthalten, siehe z. B. die US-Patentschriften Nr. 4,130,641 und 4,024,222 . Eine dsRNA-Polyriboinosinsäure:Polyribocytidylsäure ist in der US-Patentschrift 4,283,393 beschrieben. Methoden zur Herstellung und Anwendung von dsRNA sind im Stand der Technik bekannt. Eine Methode beinhaltet die gleichzeitige Transkription von zwei komplementären DNA-Strängen entweder in vivo oder in einer einzelnen in-vitro-Reaktionsmischung, siehe z. B. die US-Patentschrift Nr. 5,795,715 . Gemäß einer Ausführungsform kann dsRNA direkt durch Standard-Transformationsvorschriften in eine Pflanze oder Pflanzenzelle eingeführt werden. Alternativ dazu kann dsRNA in einer Pflanzenzelle exprimiert werden, indem man zwei komplementäre RNAs transkribiert.
Andere Methoden zur Inhibierung der endogenen Genexpression wie die Tripelhelixbildung (Moser et al., 1987, Science 238: 645–650 und Cooney et al., 1988, Science 241: 456–459) und Kosuppression (Napoli et al., 1990, The Plant Cell 2: 279–289) sind im Stand der Technik bekannt. Teil-cDNAs und vollständige cDNAs wurden für die Kosuppression von endogenen Pflanzengenen verwendet, siehe z. B., die US-Patentschriften Nr. 4,801,340 , 5,034,323 , 5,231,020 , und 5,283,184 ; Van der Kroll et al., 1990, The Plant Cell 2: 291–299; Smith et al., 1990, Mol. Gen. Genetics 224: 477–481 und Napoli et al., 1990, The Plant Cell 2: 279–289.
Man nimmt an, dass bei der Sense-Suppression durch die Einführung eines Sense-Polynukleotids die Transkription des entsprechenden Target-Gens blockiert wird. Das Sense-Polynukleotid hat eine Sequenzidentität von wenigstens 65% mit dem Gen oder der RNA der Target-Pflanze. Vorzugsweise beträgt die prozentuale Identität wenigstens 80%, 90%, 95% oder mehr. Das eingeführte Sense-Polynukleotid braucht, bezogen auf das Target-Gen oder -Transkript, nicht die volle Länge aufzuweisen. Vorzugs weise hat das Sense-Polynukleotid eine Sequenzidentität von wenigstens 65% mit wenigstens 100 aufeinanderfolgenden Nukleotiden einer der wie in Tabelle I gezeigten Nukleinsäuren. Die Identitätsregionen können Introns und/oder Exons und nicht translatierte Regionen umfassen. Das eingeführte Sense-Polynukleotid kann transient in der Pflanzenzelle vorhanden sein oder stabil in ein Pflanzenchromosom oder ein extrachromosomales Replikon integriert sein.
Ein weiterer Gegenstand der Erfindung ist ein Expressionsvektor, der ein Nukleinsäuremolekül umfasst, welches ein Nukleinsäuremolekül, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus:

a) einem Nukleinsäuremolekül, das für das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II gezeigte Polypeptid kodiert;
b) einem in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigten Nukleinsäuremolekül;
c) einem Nukleinsäuremolekül, das, als Folge der Degeneration des genetischen Kodes, von einer in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II gezeigten Polypeptidsequenz abgeleitet sein kann und eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht;
d) einem Nukleinsäuremolekül mit wenigstens 30% Identität mit der Nukleinsäuremolekülsequenz eines Polynukleotids, welches das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigte Nukleinsäuremolekül umfasst und an erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht;
e) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das wenigstens 30% Identität mit der Aminosäuresequenz des durch das Nukleinsäuremolekül von (a) bis (c) kodierten Polypeptids hat und die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat und eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht;
f) einem Nukleinsäuremolekül, das mit einem Nukleinsäuremolekül von (a) bis (c) unter stringenten Hybridisierungsbedingungen hybridisiert und eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht;
g) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das mit Hilfe von monoklonalen oder polyklonalen Antikörpern gegen ein durch eines der Nukleinsäuremoleküle von (a) bis (e) kodiertes Polypeptid isoliert werden kann und die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat;
h) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das die Konsensussequenz oder eines oder mehrere der wie in Spalte 7 von Tabelle IV gezeigten Polypeptidmotive umfasst und vorzugsweise die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat;
h) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das die durch ein wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigtes Protein wiedergegebene Aktivität hat und erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht;
i) einem Nukleinsäuremolekül, das ein Polynukleotid umfasst, das man durch Amplifizieren einer cDNA-Bibliothek oder einer genomischen Bibliothek unter Verwendung der Primer in Spalte 7 von Tabelle III, die an ihrem 5'-Ende nicht mit den Nukleotiden ATA beginnen, erhält und vorzugsweise die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat; und
j) einem Nukleinsäuremolekül, das durch Screening einer geeigneten Nukleinsäure-Bibliothek unter stringenten Hybridisierungsbedingungen mit einer Sonde, die eine komplementäre Sequenz eines Nukleinsäuremoleküls von (a) oder (b) umfasst oder mit einem Fragment davon mit wenigstens 15 nt, vorzugsweise 20 nt, 30 nt, 50 nt, 100 nt, 200 nt oder 500 nt eines Nukleinsäuremoleküls komplementär zu einer in (a) bis (e) charakterisierten Nukleinsäuremolekülsequenz, die für ein Polypeptid mit der durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigtes Polypeptid umfassendes Protein wiedergegebenen Aktivität kodiert, erhältlich ist, enthält.

Die Erfindung stellt weiterhin einen isolierten rekombinanten Expressionsvektor bereit, der eine wie oben beschriebene, für ein Stress Related Protein kodierende Nukleinsäure umfasst, wobei die Expression des Vektors bzw. der für das Stress Related Protein kodierenden Nukleinsäure in einer Wirtszelle zu einer erhöhten Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress verglichen mit der entsprechenden nicht transformierten Wirtszelle vom Wildtyp führt. So, wie er hier verwendet wird, bezieht sich der Ausdruck ”Vektor” auf ein Nukleinsäuremolekül, das dazu in der Lage ist, eine andere Nukleinsäure, an die es gebunden ist, zu transportieren. Ein Typ von Vektor ist ein ”Plasmid”, was sich auf eine zirkuläre doppelsträngige DNA-Schleife bezieht, in die zusätzliche DNA-Segmente ligiert sein können. Ein anderer Vektortyp ist ein viraler Vektor, bei dem zusätzliche DNA-Segmente in das virale Genom ligiert sein können. Weitere mögliche Typen von Vektoren sind linearisierte Nukleinsäuresequenzen wie Transposone, bei denen es sich um Teile von DNA handelt, die sich kopieren und insertieren können. Es wurden 2 Typen von Transposonen gefunden: einfache Transposone, die als Insertionssequenzen bekannt sind, und zusammengesetzte Transposone, die mehrere Gene zusätzlich zu den für die Transposition erfoderlichen Genen aufweisen können.
Bestimmte Vektoren sind zu einer autonomen Replikation in einer Wirtszelle, in die sie eingeführt wurden, fähig (z. B. bakterielle Vektoren mit einem bakteriellen Replikationsursprung und episomale Säugetiervektoren). Andere Vektoren (z. B. nicht-episomale Säugetiervektoren) werden bei der Einführung in eine Wirtszelle in das Genom der Wirtszelle integriert und werden somit zusammen mit dem Wirtsgenom repliziert. Außerdem sind bestimmte Vektoren dazu in der Lage, die Expression von Genen, mit denen sie operativ verbunden sind, zu steuern. Solche Vektoren werden hier als ”Expressionsvektoren” bezeichnet. Im Allgemeinen liegen Expressionsvektoren, die bei rekombinanten DNA-Techniken zu Nutzen sind, häufig in Form von Plasmiden vor. In der vorliegenden Beschreibung können ”Plasmid” und ”Vektor” austauschbar verwendet werden, da das Plasmid die am häufigsten verwendete Form von Vektor ist. Die Erfindung soll jedoch auch solche anderen Formen von Expressionsvektoren wie virale Vektoren (z. B. replikationsdefektive Retroviren, Adenoviren und adenoassoziierte Viren) einschließen, die äquivalente Funktionen erfüllen.
Eine Pflanzen-Expressionskassette enthält vorzugsweise regulatorische Sequenzen, die dazu in der Lage sind, die Genexpression in Pflanzenzellen zu steuern und die operativ gebunden sind, so dass jede Sequenz ihre Funktion erfüllen kann, zum Beispiel die Terminierung der Transkription durch Polyadenylierungssignale. Bevorzugte Polyadenylierungssignale sind die, die aus Agrobacterium tumefaciens-t-DNA stammen, wie das als Octopinsynthase bekannte Gen 3 des Ti-Plasmids pTi-ACH5 (Gielen et al., 1984 EMBO J. 3: 835) oder funktionelle Äquivalente davon, es eignen sich jedoch auch alle anderen Terminatoren, die in Pflanzen funktionell aktiv sind.
Da die Pflanzengenexpression sehr häufig nicht auf die transkriptionellen Ebenen beschränkt ist, enthält eine Pflanzenexpressionskassette vorzugsweise andere operativ gebundene Sequenzen wie Translations-Enhancer wie z. B. die Overdrive-Sequenz, die die 5'-untranslatierte Leitsequenz aus dem Tabakmosaikvirus enthält und das Protein:RNA-Verhältnis verbessert (Gallie et al., 1987 Nucl. Acids Research 15: 8693–8711).
Die Pflanzengenexpression muss operativ mit einem geeigneten Promotor verbunden sein, der für die Genexpression in einer zeit-, zell oder gewebe spezifischen Weise verantwortlich ist. Bevorzugt sind Promotoren, die für eine konstitutive Expression (Benfey et al., 1989 EMBO J. 8: 2195–2202) sorgen, wie die, die sich von Pflanzenviren wie 35S CaMV (Franck et al., 1980 Cell 21: 285–294) oder 19S CaMV (siehe auch US-Patentschrift Nr. 5352605 und PCT-Anmeldung Nr. WO 8402913 ) ableiten, oder Pflanzenpromotoren wie die aus der kleinen Untereinheit von Rubisco, beschrieben in der US-Patentschrift Nr. 4,962,028 .
Zusätzliche vorteilhafte regulatorische Sequenzen befinden sich zum Beispiel in Pflanzenpromotoren wie CaMV/35S [Franck et al., Cell 21 (1980) 285–294], PRP1 [Ward et al., Plant. Mol. Biol. 22 (1993)], SSU, OCS, lib4, usp, STLS1, B33, LEB4, nos oder im Ubiquitin-, Napin- oder Phaseolin-Promotor. Ebenfalls vorteilhaft in diesem Zusammenhang sind induzierbare Promotoren wie die in EP-A-0 388 186 (benzylsulfonamidinduzierbar), Plant J. 2, 1992: 397–404 (Gatz et al., tetracyclininduzierbar), EP-A-0 335 528 (abszisinsäureinduzierbar) oder WO 93/21334 (ethanol- oder cyclohexenolinduzierbar) beschriebenen Promotoren. Weitere brauchbare Pflanzenpromotoren sind der zytosolische FBPase-Promotor oder der ST-LSI-Promotor der Kartoffel (Stockhaus et al., EMBO J. 8, 1989, 2445), der Phosphoribosylpyrophosphatamidotransferase-Promotor von Glycine max (Genbank Zugangs-Nr. U87999) oder der in EP-A-0 249 676 beschriebene knotenspezifische Promotor. Weitere besonders vorteilhafte Promotoren sind samenspezifische Promotoren, die für Monokotyledone oder Dikotyledone verwendet werden können und in US 5,608,152 (Napin-Promotor aus Raps), WO 98/45461 (Phaseolin-Promotor aus Arobidopsis), US 5,504,200 (Phaseolin-Promotor aus Phaseolus vulgaris), WO 91/13980 (Bce4-Promotor aus Brassica) und Baeumlein et al., Plant J., 2, 2, 1992: 233–239 (LEB4-Promotor aus Leguminosen) beschrieben sind. Diese Promotoren eignen sich für dikotyledone Pflanzen. Die folgenden Promotoren eignen sich zum Beispiel für Monokotyledone: der lpt-2- oder lpt-1-Promotor aus Gerste ( WO 95/15389 und WO 95/23230 ) oder der Hordein-Promotor aus Gerste. Andere brauchbare Promotoren sind in WO 99/16890 beschrieben.
Im Prinzip können alle natürlichen Promotoren mit ihren regulatorischen Sequenzen wie die obenerwähnten für das neue Verfahren verwendet werden. Es ist außerdem möglich und vorteilhaft, zusätzlich synthetische Promotoren einzusetzen.
Das Genkonstrukt kann auch weitere Gene umfassen, die in den Organismus zu insertieren sind und die zum Beispiel an der Stressresistenz und der Vermehrung der Biomasseproduktion beteiligt sind. Es ist möglich und vorteilhaft, regulatorische Gene wie Gene für Induktoren, Repressoren oder Enzyme, die durch ihrer enzymatische Aktivität in die Regulation eingreifen, oder eines oder mehrere oder alle Gene eines Biosynthesepfades in Wirtsorganismen zu insertieren und exprimieren. Diese Gene können vom Ursprung her heterolog oder homolog sein. Die insertierten Gene können ihren eigenen Promotor haben oder sich ansonsten unter der Kontrolle des gleichen Promotors wie die Sequenzen der Nukleinsäure von Tabelle I oder ihrer Homologe befinden.
Das Genkonstrukt umfasst vorteilhafterweise, für die Expression der anderen vorhandenen Gene, zusätzliche 3'- und/oder 5'-terminale regulatorische Sequenzen zur besseren Expression, die je nach Wirtsorganismus und Gen oder Genen für eine optimale Expression ausgewählt sind.
Diese regulatorischen Sequenzen sollen wie obenerwähnt eine spezifische Expression der Gene und der Proteinexpression ermöglichen. Dies kann je nach Wirtsorganismus zum Beispiel bedeuten, dass das Gen erst nach einer Induktion exprimiert oder überexprimiert wird, oder dass es sofort exprimiert und/oder überexprimiert wird.
Die regulatorischen Sequenzen oder Faktoren können außerdem vorzugsweise eine vorteilhafte Wirkung auf die Expression der eingeführten Gene haben und sie somit erhöhen. Es ist auf diese Weise möglich, die regulatorischen Elemente vorteilhaft auf der Ebene der Transkription zu verstärken, indem man starke Transkriptionssignale wie Promotoren und/oder Enhancer einsetzt. Zusätzlich ist es auch möglich, die Translation zu verstärken, indem man zum Beispiel die Stabilität der mRNA verbessert.
Andere bevorzugte Sequenzen für eine Verwendung in Pflanzengen-Expressionskassetten sind Targeting-Sequenzen, die benötigt werden, um das Genprodukt in sein entsprechendes Zellkompartiment (ein Übersichtsartikel findet sich bei Kermode, 1996 Crit. Rev. Plant Sci. 15(4): 285–423 und den darin angeführten Literaturstellen) wie die Vakuole, den Kern, alle Typen von Plastiden wie Amyloplaste, Chloroplaste, Chromoplaste, den extrazellulären Raum, Mitochondrien, das endoplasmatische Retikulum, Ölkörperchen, Peroxisome und andere Kompartimente von Pflanzenzellen zu lenken.
Die Pflanzengenexpression kann auch durch einen induzierbaren Promotor (ein Übersichtsartikel findet sich bei Gatz, 1997 Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 48: 89–108) begünstigt werden. Chemisch induzierbare Promotoren sind dann insbesondere geeignet, wenn die Genexpression auf eine zeitspezifische Weise erfolgen soll.

In Tabelle VI sind mehrere Beispiele für Promotoren aufgeführt, die zur Regulation der Transkription der für das Stress Related Protein kodierenden Nukleinsäuresequenzen verwendet werden können. Tab. VI: Beispiele für gewebespezifische und stressinduzierbare Promotoren in Pflanzen

Expression	Literaturstelle
Cor78- kälte-, dürre-, salz-, ABA-, wundinduzierbar	Ishitani, et al., Plant Cell 9: 1935–1949 (1997). Yamaguchi-Shinozaki und Shinozaki, Plant Cell 6: 251–264 (1994).
Rci2A – kälte-, dehydratationsinduzierbar	Capel et al., Plant Physiol 115: 569–576 (1997)
Rd22 – Dürre, Salz	Yamaguchi-Shinozaki und Shinozaki, Mol Gen Genet 238: 17–25 (1993).
Cor15A – Kälte, Dehydratation, ABA	Baker et al., Plant Mol. Biol. 24: 701–713 (1994).
GH3-auxininduzierbar	Liu et al., Plant Cell 6: 645–657 (1994)
ARSK1-Wurzel, salzinduzierbar	Hwang und Goodman, Plant J 8: 37–43 (1995).
PtxA – Wurzel, salzinduzierbar	GenBank Zugangsnr. X67427
SbHRGP3 – wurzelspezifisch	Ahn et al., Plant Cell 8: 1477–1490 (1998).
KST1 – wächterzellenspezifisch	Plesch et al., Plant Journal. 28(4): 455–64, (2001)
KAT1 – wächterzellenspezifisch	Plesch et al., Gene 249: 83–89 (2000) Nakamura et al., Plant Physiol. 109: 371–374 (1995)
salicylsäureinduzierbar	PCT-Anmeldung Nr. WO 95/19443
tetracyclininduzierbar	Gatz et al. Plant J. 2: 397–404 (1992)
ethanolinduzierbar	PCT-Anmeldung Nr. WO 93/21334
pathogeninduzierbar PRP1	Ward et al., 1993 Plant. Mol. Biol. 22: 361–366
hitzeinduzierbar hsp80	US-Patentschrift Nr. 5187267
kälteinduzierbar alpha-Amylase	PCT-Anmeldung Nr. WO 96/12814
wundinduzierbar pinII	europäische Patentschrift Nr. 375091
RD29A – salzinduzierbar	Yamaguchi-Shinozalei et al. (1993) Mol. Gen. Genet. 236: 331–340
plastidspezifische virale RNA-Polymerase	PCT-Anmeldungen Nr. WO 95/16783 und WO 97/06250

Andere Promotoren, z. B. der Superpromotor (Ni et al., Plant Journal 7, 1995: 661–676), der Ubiquitin-Promotor (Callis et al., J. Biol. Chem., 1990, 265: 12486–12493; US 5,510,474 ; US 6,020,190 ; Kawalleck et al., Plant. Molecular Biology, 1993, 21: 673–684) oder der 34S-Promotor (GenBank Zugangsnummern M59930 und X16673) haben sich in ähnlicher Weise als brauchbar für die vorliegende Erfindung erwiesen und sind dem Fachmann bekannt.
Entwicklungsstadienbevorzugte Promotoren werden vorzugsweise in bestimmten Entwicklungsstadien exprimiert. Gewebe- und organbevorzugte Promotoren schließen die ein, die vorzugsweise in bestimmten Geweben oder Organen wie Blättern, Wurzeln, Samen oder Xylem exprimiert werden. Beispiele für gewebebevorzugte und organbevorzugte Promotoren schließen, wobei diese Aufzählung nicht einschränkend ist, fruchtbevorzugte, samenanlagenbevorzugte, in männlichen Geweben bevorzugte, samenbevorzugte, integumentbevorzugte, knollenbevorzugte, stielbevorzugte, perikarpbevorzugte, und blattbevorzugte, stigmabevorzugte, pollenbevorzugte, staubbeutelbevorzugte, petalbevorzugte, sepalumbevorzugte, blütenstielbevorzugte, schotenbevorzugte, stängelbevorzugte, wurzelbevorzugte Promotoren und dergleichen ein. Samenbevorzugte Promotoren werden vorzugsweise während der Samenentwicklung und/oder Keimung exprimiert. Samenbevorzugte Promotoren können zum Beispiel embryobevorzugte, endospermbevorzugte und samenmantelbevorzugte sein, siehe Thompson et al., 1989, BioEssays 10: 108. Beispiele für samenbevorzugte Promotoren schließen, wobei diese Aufzählung nicht einschränkend ist, Cellulosesynthase (celA), Cim1, gamma-Zein, Globulin-1, Mais 19 kD-Zein (cZ19B1), und dergleichen ein.
Andere für die Expressionskassetten der Erfindung brauchbare Promotoren schließen, wobei diese Aufzählung nicht einschränkend ist, den Promotor des Major Chlorophyll a/b Binding Protein, die Histon-Promotoren, den Ap3-Promotor, den β-Conglycin-Promotor, den Napin-Promotor, den Lectin-Promotor aus der Sojabohne, aus Mais den 15kD-Zein-Promotor, den 22kD-Zein-Promotor, den 27kD-Zein-Promotor, den g-Zein-Promotor, die Waxy-, Shrunken-1-, Shrunken-2- und Bronze-Promotoren, den Zm13-Promotor ( US-Patentschrift Nr. 5,086,169 ), die Polygalacturonase-Promotoren (PG) aus Mais ( US-Patentschrift Nos. 5,412,085 und 5,545,546 ), und den SGB6-Promotor ( US-Patentschrift Nr. 5,470,359 ), sowie synthetische oder andere natürliche Promotoren ein.
Eine zusätzliche Flexibilität bei der Steuerung der heterologen Genexpression in Pflanzen lässt sich durch die Verwendung von DNA-bindenden Domänen und Reaktionselementen aus heterologen Quellen (d. h. DNA-Bindungsdomänen aus nicht pflanzlichen Quellen) erzielen. Ein Beispiel für eine solche heterologe DNA-Bindungsdomaine ist die LexA-DNA-Bindungsdomäne (Brent und Ptashne, 1985, Cell 43: 729–736).
Die Erfindung stellt weiterhin einen rekombinanten Expressionsvektor bereit, der ein SRP-DNA-Molekül der Erfindung umfasst, das in einer Antisense-Orientierung in den Expressionsvektor kloniert ist. Das heißt, das DNA-Molekül ist operativ mit einer regulatorischen Sequenz auf eine Weise verbunden, die die Expression (durch Transkription des DNA-Moleküls) eines RNA-Moleküls, das antisense zu einer SRP-mRNA ist, erlaubt. Es können regulatorische Sequenzen ausgewählt werden, die operativ an ein Nukleinsäuremolekül gebunden sind, das in der Antisense-Orientierung kloniert wurde, und die die kontinuierliche Expression des Antisense-RNA-Moleküls in verschiedenen Zelltypen steuern. So können zum Beispiel virale Promotoren und/oder Enhancer, oder regulatorische Sequenzen ausgewählt werden, die die konstitutive, gewebespezifische oder zelltypspezifische Expression von Antisense-RNA steuern. Der Antisense-Expressionsvektor kann in Form eines rekombinanten Plasmids, Phagemids oder eines abgeschwächten Virus vorliegen, in welchem Antisense-Nukleinsäuren unter der Kontrolle einer hocheffizienten regulatorischen Region produziert werden. Die Aktivität der regulatorischen Region lässt sich mit dem Zelltyp bestimmen, in den der Vektor eingeführt wird. Eine Diskussion der Steuerung der Genexpression mit Antisense-Genen findet sich bei Weintraub, H. et al., 1986, Antisense RNA as a molecular tool for genetic analysis, Reviews – Trends in Genetics, Band 1(1), und Mol et al., 1990, FEBS Letters 268: 427–430.
Ein weiterer Aspekt der Erfindung betrifft isolierte SRPs und biologisch aktive Teile davon. Ein ”isoliertes” oder ”aufgereinigtes” Polypeptid oder ein biologisch aktiver Teil davon ist frei von einigem des zellulären Materials, wenn die Produktion durch rekombinante DNA-Techniken erfolgte, oder chemischen Vorstufen oder anderen Chemikalien, wenn es chemisch synthetisiert wurde. Der Ausdruck ”im Wesentlichen frei von zellulärem Material” schließt Zubereitungen von SRP ein, bei denen das Polypeptid von einigen der zellulären Komponenten der Zelle, in denen es natürlich oder rekombinant produziert wird, abgetrennt ist. Gemäß einer Ausführungsform schließt der Ausdruck ”im Wesentlichen frei von zellulärem Material” Zubereitungen von SRP mit weniger als etwa 30% (Trockengewicht) an Nicht-SRP-Material (hier auch als ein ”kontaminierendes Polypeptid” bezeichnet), besonders bevorzugt weniger als etwa 20% an Nicht-SRP-Material, weiter besonders bevorzugt weniger als etwa 10% an Nicht-SRP-Material, und ganz besonders bevorzugt weniger als etwa 5% an Nicht-SRP-Material, ein.
Wird das SRP oder der biologisch aktive Teil davon rekombinant produziert, so ist es ebenfalls vorzugsweise frei von Kulturmedium, d. h. das Kulturmedium macht weniger als etwa 20%, besonders bevorzugt weniger als etwa 10%, und ganz besonders bevorzugt weniger als etwa 5% des Volumens der Polypeptidzubereitung aus. Der Ausdruck ”im Wesentlichen frei von chemischen Vorstufen oder anderen Chemikalien” schließt Zubereitungen von SRP ein, in denen das Polypeptid von chemischen Vorstufen oder anderen an der Synthese des Polypeptids beteiligten Chemikalien abgetrennt ist. Gemäß einer Ausführungsform schließt der Ausdruck ”im We sentlichen frei von chemischen Vorstufen oder anderen Chemikalien” Zubereitungen von SRP mit weniger als etwa 30% (Trockengewicht) an chemischen Vorstufen oder Nicht-SRP-Chemikalien, besonders bevorzugt weniger als etwa 20% an chemischen Vorstufen oder Nicht-SRP-Chemikalien, weiter besonders bevorzugt weniger als etwa 10% an chemischen Vorstufen oder Nicht-SRP-Chemikalien, und ganz besonders bevorzugt weniger als etwa 5% an chemischen Vorstufen oder Nicht-SRP-Chemikalien ein. Bei bevorzugten Ausführungsformen sind in den isolierten Polypeptiden oder biologisch aktiven Teilen davon keine kontaminierenden Polypeptide aus dem gleichen Organismus, aus dem das SRP abgeleitet ist, vorhanden. Typischerweise werden solche Polypeptide durch rekombinante Expression von zum Beispiel einem Saccharomyces cerevisiae-, E. coli- oder Brassica napus-, Glycine max-, Zea mays- oder Oryza sativa-SRP in Pflanzen mit Ausnahme von Saccharomyces cerevisiae, E. coli, oder Mikroorganismen wie C. glutamicum, Wimpertierchen, Algen oder Pilzen produziert.
Die hier beschriebenen Nukleinsäuremoleküle, Polypeptide, Polypeptidhomologe, Fusionspolypeptide, Primer, Vektoren und Wirtszellen können bei einer oder mehreren der folgenden Methoden zur Anwendung kommen: Identifizierung von Saccharomyces cerevisiae, E. coli oder Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa und verwandten Organismen; Kartierung von Genomen von mit Saccharomyces cerevisiae verwandten Organismen, E. coli; Identifizierung und Lokalisierung von interessierenden Saccharomyces cerevisiae-, E. coli- oder Brassica napus-, Glycine max-, Zea mays- oder Oryza sativa-Sequenzen; Evolutionsstudien; Bestimmung der für die Funktion erforderlichen SRP-Regionen; Modulation einer SRP-Aktivität; Modulation des Metabolismus einer oder mehrerer Zellfunktionen; Modulation des transmembranen Transports einer oder mehrerer Verbindungen; Modulation der Stressresistenz und Modulation der Expression von SRP-Nukleinsäuren.
Die SRP-Nukleinsäuremoleküle der Erfindung eignen sich auch für Evolutionsstudien und Polypeptidstrukturuntersuchungen. Die metabolischen Vorgänge und Transportprozesse, bei denen die Moleküle der Erfindung eine Rolle spielen, werden von einer Vielzahl verschiedener prokaryontischer und eukaryontischer Zellen genutzt; durch einen Vergleich der Sequenzen der Nukleinsäuremoleküle der vorliegenden Erfindung mit denen, die für ähnliche Enzyme aus anderen Organismen kodieren, kann man die evolutionären Verwandschaftsbeziehungen der Organismen bewerten. In ähnlicher Weise erlaubt ein solcher Vergleich eine Abschätzung davon, welche Regionen der Sequenz konserviert sind und welche nicht, was dabei helfen kann, die Regionen des Polypeptids zu bestimmen, die für die Funktion des Enzyms wesentlich sind. Diese Art von Bestimmung ist bei Polypeptidentwicklungsstudien von Nutzen und kann darauf hindeuten, was das Polypeptid hinsichtlich einer Mutagenese tolerieren kann, ohne die Funktionsfähigkeit zu verlieren.
Eine Manipulation der SRP-Nukleinsäuremoleküle der Erfindung kann zur Folge haben, dass SRPs produziert werden, die sich in ihrer Funktion von den SRPs des Wildtyps unterscheiden. Diese Polypeptide können eine verbesserte Effi zienz oder Aktivität aufweisen, in einer größeren Anzahl als gewöhnlich in der Zelle vorhanden sein oder eine verminderte Effizienz oder Aktivität aufweisen.
Es gibt eine Reihe von Mechanismen, durch die eine Abänderung eines SRP der Erfindung einen direkten Einfluss auf die Stressreaktion und/oder Stresstoleranz haben kann. Bei Pflanzen, die SRPs exprimieren, kann ein erhöhter Transport zu einer verbesserten Aufteilung von Salz und/oder gelösten Stoffen im Pflanzengewebe und den Planzenorganen führen. Indem man entweder die Anzahl oder die Aktivität von Transportermolekülen, die ionische Moleküle aus der Zelle transportieren, erhöht, kann es möglich sein, die Salz- und Kältetoleranz der Zelle zu beeinflussen.
Die Auswirkung der genetischen Modifikation in Pflanzen auf die Stresstoleranz lässt sich abschätzen, indem man die modifizierte Pflanze unter weniger als geeigneten Bedingungen heranzieht und dann die Wachstumscharakteristika und/oder den Metabolismus der Pflanze analysiert. Solche Analysetechniken sind dem Fachmann gut bekannt und schließen Trockengewicht, Feuchtgewicht, Polypeptidsynthese, Kohlenhydratsynthese, Lipidsynthese, Evapotranspirationsraten, allgemeine Erträge an Pflanze und/oder Erntegut, Blühleistung, Reproduktion, Samenansatz, Wurzelwachstum, Respirationsraten, Photosyntheseraten usw. ein (Applications of HPLC in Biochemistry in: Laboratory Techniques in Biochemistry and Molecular Biology, Band 17; Rehm et al., 1993 Biotechnology, Band 3, Kapitel III: Product recovery and purification, Seite 469–714, VCH: Weinheim; Belter, P. A. et al., 1988, Bioseparations: downstream processing for biotechnology, John Wiley and Sons; Kennedy, J. F. und Cabral, J. M. S., 1992, Recovery processes for biological materials, John Wiley and Sons; Shaeiwitz, J. A. und Henry, J. D., 1988, Biochemical separations, in: Ulmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, Band B3, Kapitel 11, Seite 1–27, VCH: Weinheim; und Dechow, F. J., 1989, Separation and purification techniques in biotechnology, Noyes Publications).
So kann man zum Beispiel Hefe-Expressionsvektoren, die die hier offenbarten Nukleinsauren oder Fragmente davon umfassen, unter Anwendung von Standardprotokollen konstruieren und in Saccharomyces cerevisiae transformieren. Die erhaltenen transgenen Zellen können dann auf Fehlen oder Veränderung ihrer Toleranz gegen Dürre-, Salz- und Kältestress untersucht werden. In ähnlicher Weise können Pflanzen-Expressionsvektoren, die die hier offenbarten Nukleinsäuren oder Fragmente davon umfassen, unter Anwendung von Standardprotokollen konstruiert und in einer geeigneten Pflanzenzelle wie Arabidopsis, Soja, Raps, Mais, Baumwolle, Reis, Weizen, Medicago truncatula usw. transformiert werden. Die erhaltenen transgenen Zellen und/oder daraus abgeleitete Pflanzen können dann auf Fehlen oder Veränderung ihrer Toleranz gegen Dürre-, Salz- und Kältestress untersucht werden.
Die Entwicklung eines oder mehrerer Gene gemäß Tabelle I, die für das SRP von Tabelle II der Erfindung kodieren, kann auch zu SRPs mit abgeänderten Aktivitäten führen, was eine direkte Auswirkung auf die Stressreaktion und/oder Stress toleranz von Algen, Pflanzen, Wimperntierchen oder Pilzen oder anderen Mikroorganismen wie C. glutamicum hat.
Darüber hinaus kann man mit den hier offenbarten Sequenzen oder Fragmenten davon Knockout-Mutationen in den Genomen verschiedener Organismen wie Bakterien, Säugetierzellen, Hefezellen und Pflanzenzellen produzieren (Girke, T., 1998, The Plant Journal 15: 39–48). Die erhaltenen Knockout-Zellen können dann auf ihre Fähigkeit bzw. Kapazität, verschiedene Stressbedingungen zu tolerieren, ihre Reaktion auf verschiedene Stressbedingungen und die Auswirkung auf den Phänotyp und/oder Genotyp der Mutation untersucht werden. Zu anderen Methoden der Gendesaktivierung, siehe die US-Patentschrift Nr. 6,004,804 ”Non-Chimeric Mutational Vectors” und Puttaraju et al., 1999, Spliceosome-mediated RNA trans-splicing as a tool for gene therapy, Nature Biotechnology 17: 246–252.
Die obenerwähnten Mutagenesestrategien für SRPs, die zu einer erhöhten Stressresistenz führen, sollen nicht einschränkend sein; Variationen dieser Strategien werden für den Fachmann offensichtlich sein. Durch Anwendung solcher Strategien und unter Einbau der hier offenbarten Mechanismen können die Nukleinsäure- und Polypeptidmoleküle der Erfindung eingesetzt werden, um Algen, Wimperntierchen, Pflanzen, Pilze oder andere Mikroorganismen wie C. glutamicum, die mutierte SRP-Nukleinsäure- und Polypeptidmoleküle exprimieren, zu erzeugen, so dass die Stresstoleranz verbessert ist.
Die vorliegende Erfindung stellt außerdem Antikörper bereit, die spezifisch an ein durch eine hier beschriebene Nukleinsäure kodiertes SRP oder einen Teil davon binden. Antikörper lassen sich nach vielen gut bekannten Methoden herstellen (siehe z. B. Harlow und Lane, "Antibodies; A Laboratory Manual," Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor, New York, (1988)). Kurz gesagt kann aufgereinigtes Antigen einem Tier in einer Menge und in zeitlichen Abständen, die ausreichen, um eine Immunreaktion auszulösen, injiziert werden. Antikörper können entweder direkt aufgereinigt werden, oder man kann aus dem Tier Milzzellen gewinnen. Die Zellen können dann mit einer unsterblichen Zelllinie fusioniert und auf Antikörpersekretion gescreent werden. Mit den Antikörpern kann man Bibliotheken von Nukleinsäureklonen auf das Antigen sezernierende Zellen screenen. Diese positiven Klone können dann sequenziert werden, siehe zum Beispiel Kelly et al., 1992, Bio/Technology 10: 163–167; Bebbington et al., 1992, Bio/Technology 10: 169–175.
Die Begriffe ”selektiv binden” und ”spezifisch binden” beziehen sich beim Polypeptid auf eine Bindungsreaktion, die in Gegenwart des Polypeptid in einer heterogenen Population von Polypeptiden und anderen Biologika determinativ ist. Somit binden unter festgelegten Immunoassaybedingungen die spezifizierten, an ein bestimmtes Polypeptid gebundenen Antikörper nicht in signifikanter Menge an andere in der Probe vorhandene Polypeptide. Für eine selektive Bindung eines Antikörpers unter solchen Bedingungen kann ein Antikörper erforderlich sein, der auf Basis seiner Spezifität für ein bestimmtes Polypeptid ausgewählt wurde. Für die Auswahl von selektiv an ein be stimmtes Polypeptid bindenden Antikörpern stehen verschiedene Immunoassayformate zur Verfügung. So werden zum Beispiel Festphasen-ELISA-Immunoassays routinemäßig zur Selektion von mit einem Polypeptid selektiv immunoreaktiven Antikörpern eingesetzt, siehe Harlow und Lane, "Antibodies, A Laboratory Manual," Cold Spring Harbor Publications, New York, (1988), für eine Beschreibung von Immunoassayformaten und Bedingungen, die angewendet werden können, um eine selektive Bindung zu bestimmen.
In einigen Fällen ist es wünschenswert, monoklonale Antikörper aus verschiedenen Wirten herzustellen. Eine Beschreibung von Techniken zur Herstellung solcher monoklonalen Antiköper findet sich in Stites et al., Hrsg., "Basic and Clinical Immunology," (Lange Medical Publications, Los Altos, Kalif., 4. Auflage) und den darin angeführten Literaturstellen, und in Harlow und Lane, "Antibodies, A Laboratory Manual," Cold Spring Harbor Publications, New York, (1988).
Die Genexpression in Pflanzen wird reguliert durch die Wechselwirkung von Proteintranskriptionsfaktoren mit spezifischen Nukleotidsequenzen innerhalb der regulatorischen Region eines Gens. Ein Beispiel für Transkriptionsfaktoren sind Polypeptide, die Zinkfingermotive (ZF-Motive) enthalten. Jedes ZF-Modul ist ungefähr 30 Aminosäuren lang und um ein Zinkion herum gefaltet. Die DNA-Erkennungsdomäne eines ZF-Proteins ist eine α-helikale Struktur, die sich in die große Furche der DNA-Doppelhelix einschiebt. Das Modul enthält drei Aminosäuren, die an die DNA binden, wobei jede Aminosäure mit einem einzelnen Basenpaar in der Target-DNA-Sequenz in Kontakt steht. ZF-Motive sind in einer modular wiederholten Weise unter Ausbildung eines Satzes von Fingern, der eine benachbarte DNA-Sequenz erkennt, angeordnet. So erkennt zum Beispiel ein dreifingriges ZF-Motiv 9 bp an DNA. Es wurde gezeigt, dass Hunderte von Proteinen ZF-Motive enthalten, mit zwischen 2 und 37 ZF-Modulen in jedem Protein (Isalan M, et al., 1998 Biochemistry 37(35): 12026–33; Moore M, et al., 2001 Proc. Natl. Acad. Sci. USA 98(4): 1432–1436 und 1437–1441; US-Patentschriften US 6007988 und US 6013453 ).
Die regulatorische Region eines Pflanzengens enthält viele kurze DNA-Sequenzen (cis-acting elements), die als Erkennungsdomänen für Transkriptionsfaktoren einschließlich ZF-Proteinen dienen. Ähnliche Erkennungsdomänen in verschiedenen Genen ermöglichen die koordinierte Expression mehrerer für Enzyme in einem metabolischen Pfad kodierender Gene durch gemeinsame Transkriptionsfaktoren. Durch Variationen bei den Erkennungsdomänen zwischen Mitgliedern einer Genfamilie kommt es zu Unterschieden bei der Genexpression in der gleichen Genfamilie, zum Beispiel zwischen Geweben und Entwicklungsstadien und als Reaktion auf Umwelteinflüsse.
Typische ZF-Proteine enthalten nicht nur eine DNA-Erkennungsdomäne, sondern auch eine funktionelle Domäne, die es dem ZF-Protein ermöglicht, die Transkription eines spezifischen Gens zu aktivieren oder zu unterdrücken. Experimentell wurde mit einer Aktivierungsdomäne die Transkription des Target-Gens aktiviert ( US-Patentschrift 5789538 und Patentanmeldung WO 9519431 ), es ist jedoch auch möglich, eine Transkriptionsrepressordomäne an den ZF anzubinden und somit die Transkription zu inhibieren (Patentanmeldungen WO00/47754 und WO2001002019 ). Es wurde beschrieben, dass eine enzymatische Funktion wie Nukleinsäurespaltung an den ZF gebunden werden kann (Patentanmeldung WO00/20622 ).
Die Erfindung stellt eine Methode bereit, die es dem Fachmann ermöglicht, die regulatorische Region eines oder mehrerer für das Stress Related Protein kodierender Gene aus dem Genom einer Pflanzenzelle zu isolieren und an eine funktionelle Domäne, die mit der regulatorischen Region des Gens in Wechselwirkung tritt, gebundene Zinkfinger-Transkriptionfaktoren zu entwickeln. Die Wechselwirkung des Zinkfingerproteins mit dem Pflanzengen kann so zugeschnitten sein, dass die Expression des Gens abgeändert ist, wodurch vorzugsweise eine erhöhte Toleranz gegen abiotischen Stress und eine vermehrte Biomasseproduktion verliehen wird.
Die Erfindung stellt insbesondere eine Methode zur Herstellung einer transgenen Pflanze einer für ein Stress Related Protein kodierenden Nukleinsäure bereit, wobei die Expression der Nukleinsäure(n) in der Pflanze zu einer erhöhten Toleranz gegen Umweltstress verglichen mit einer Pflanze vom Wildtyp führt, bei dem man: (a) eine Pflanzenzelle mit einem Expressionsvektor, der eine für ein Stress Related Protein kodierende Nukleinsäure umfasst, transformiert, und (b) aus der Pflanzenzelle eine transgene Pflanze mit einer erhöhten Toleranz gegen Umweltstress verglichen mit einer Pflanze vom Wildtyp erzeugt. Für eine solche Pflanzentransformation kann man sich eines binären Vektors wie pBinAR bedienen (Hofgen und Willmitzer, 1990 Plant Science 66: 221–230). Geeignete binäre Vektoren sind außerdem zum Beispiel pBIN19, pBI101, pGPTV oder pPZP (Hajukiewicz, P. et al., 1994, Plant Mol. Biol., 25: 989–994).
Die Konstruktion des binären Vektors kann durch Ligation der cDNA in die t-DNA erfolgen. 5' zur cDNA aktiviert ein Pflanzenpromotor die Transkription der cDNA. Eine Polyadenylierungssequenz befindet sich 3' zur cDNA. Eine gewebespezifische Expression kann durch Einsatz eines wie oben angeführten gewebespezifischen Promotors erreicht werden. Darüber hinaus kann man auch alle anderen Promotorelemente verwenden. Für eine konstitutive Expression in der gesamten Pflanze kann man sich des CaMV 35S-Promotors bedienen. Das exprimierte Protein kann mit einem Signalpeptid gezielt in einem zellulären Kompartiment exprimiert werden, zum Beispiel in Plastiden, Mitochondrien oder dem endoplasmatischen Retikulum (Kermode, 1996 Crit. Rev. Plant Sci. 4(15): 285–423). Das Signalpeptid wird 5' im Leserahmen in die cDNA kloniert, um eine subzelluläre Lokalisierung des Fusionsproteins zu erreichen. Zusätzlich kann man Promotoren, die auf abiotische Stressfaktoren reagieren, wie den Arabidopsis-Promotor RD29A, einsetzen. Dem Fachmann wird bewusst sein, dass der verwendete Promotor operativ an die Nukleinsäure gebunden sein sollte, so dass der Promoter die Transkription der Nukleinsäure bewirkt, was die Synthese einer mRNA zur Folge hat, die für ein Polypeptid kodiert.
Alternative Methoden zur Transfektion schließen den direkten Transfer von DNA in sich entwickelnde Blumen mittels Elektroporation oder durch Agrobacteri um vermittelten Gentransfer ein. Die durch Agrobacterium vermittelte Pflanzentransformation kann zum Beispiel unter Verwendung des GV3101(pMP90)- (Koncz und Schell, 1986, Mol. Gen. Genet. 204: 383–396) oder LBA4404-(Clontech) Stamms von Agrobacterium tumefaciens durchgeführt werden. Die Transformation kann gemäß Standardtransformations und -regenerationstechniken erfolgen (Deblaere et al., 1994, Nucl. Acids Res. 13: 4777–4788; Gelvin und Schilperoort, Plant Molecular Biology Manual, 2. Aufl. – Dordrecht: Kluwer Academic Publ., 1995. – in Sect., Ringbuc Zentrale Signatur: BT11-P ISBN 0-7923-2731-4; Glick, Bernard R.; Thompson, John E., Methods in Plant Molecular Biology and Biotechnology, Boca Raton: CRC Press, 1993 360 S., ISBN 0-8493-5164-2). Raps zum Beispiel kann durch Kotyledon- oder Hypokotyltransformation (Moloney et al., 1989, Plant Cell Reports 8: 238–242; De Block et al., 1989, Plant Physiol. 91: 694–701) transformiert werden. Die Verwendung von Antibiotika für Agrobacterium und Pflanzenselektion hängt von dem für die Transformation verwendeten binären Vektor und dem Agrobacterium-Stamm ab. Die Rapsselektion erfolgt normalerweise unter Einsatz von Kanamycin als selektierbarem Pflanzenmarker. Ein durch Agrobacterium vermittelter Gentransfer auf Flachs kann zum Beispiel unter Anwendung einer von Mlynarova et al., 1994, Plant Cell Report 13: 282–285 beschriebenen Technik durchgeführt werden. Darüber hinaus kann die Transformation von Sojabohne zum Beispiel unter Anwendung einer in der europäischen Patentschrift Nr. 0424 047 , US-Patentschrift Nr. 5,322,783 , europäischen Patentschrift Nr. 0397 687 , US-Patentschrift Nr. 5,376,543 , oder US-Patentschrift Nr. 5,169,770 beschriebenen Technik durchgeführt werden. Die Transformation von Mais lässt sich durch Partikelbombardierung, polyethylenglykolvermittelte DNA-Aufnahme oder durch die Siliziumcarbidfasertechnik (siehe zum Beispiel, Freeling und Walbot "The maize handbook" Springer Verlag: New York (1993) ISBN 3-540-97826-7) erreichen. Ein spezielles Beispiel einer Mais-Transformation findet sich in der US-Patentschrift Nr. 5,990,387 , und spezielles Beispiel einer Weizen-Transformation findet sich in der PCT-Anmeldung Nr. WO 93/07256 .
Durch Heranziehen der modifizierten Pflanzen unter Stressbedingungen und anschließendes Screening und Analysieren der Wachstumscharakteristika und/oder metabolischen Aktivität kann man die Wirkung der genetischen Modifikation in Pflanzen auf Stresstoleranz und/oder Resistenz und/oder vermehrte Biomasseproduktion untersuchen. Solche Analysetechniken sind dem Fachmann gut bekannt. Sie schließen neben Screening (Römpp Lexikon Biotechnologie, Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag 1992, "screening" S. 701) Trockengewicht, Feuchtgewicht, Proteinsynthese, Kohlenhydratsynthese, Lipidsynthese, Evapotranspirationsraten, allgemeine Erträge an Pflanze und/oder Erntegut, Blühleistung, Reproduktion, Samenansatz, Wurzelwachstum, Respirationsraten, Photosyntheseraten usw. ein (Applications of HPLC in Biochemistry in: Laboratory Techniques in Biochemistry and Molecular Biology, Band 17; Rehm et al., 1993 Biotechnology, Band 3, Kapitel III: Product recovery and purification, Seite 469–714, VCH: Weinheim; Belter, P. A. et al., 1988 Bioseparations: downstream processing for biotechnology, John Wiley and Sons; Kennedy, J. F. und Cabral, J. M. S., 1992 Recovery processes for biological materials, John Wiley and Sons; Shaeiwitz, J. A. und Henry, J. D., 1988 Biochemical separations, in: Ulmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, Band B3, Kapitel 11, Seite 1–27, VCH: Weinheim; und Dechow, F. J. (1989) Separation and purification techniques in biotechnology, Noyes Publications).
Gemäß einer Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung eine Methode zur Identifizierung eines Genprodukts, das einer Zelle eines Organismus, zum Beispiel einer Pflanze, erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Zelle vom Wildtyp verleiht, welches die folgenden Schritte umfasst:

a) In-Kontakt-Bringen, z. B. Hybridisieren, einiger oder aller Nukleinsäuremoleküle einer Probe, z. B. Zellen, Gewebe, Pflanzen oder Mikroorganismen oder einer Nukleinsäurebibliothek, welche ein Kandidatengen enthalten kann, das für ein Genprodukt kodiert, das erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasse verleiht, mit einem wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IA oder B gezeigten Nukleinsäuremolekül oder einem funktionellen Homolog davon;
b) Identifizieren der Nukleinsäuremoleküle, die unter entspannten stringenten Bedingungen mit diesem Nukleinsäuremolekül, insbesondere der wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigten Nukleinsäuremolekülsequenz, hybridisieren, und gegebenenfalls Isolieren des vollständigen cDNA-Klons oder des vollständigen genomischen Klons;
c) Identifizieren der Kandidaten-Nukleinsäuremoleküle oder eines Fragments davon in Wirtszellen, vorzugsweise in einer Pflanzenzelle;
d) Erhöhen der Expression der identifizierten Nukleinsäuremoleküle in den Wirtszellen, für die eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion gewünscht werden;
e) Untersuchung des Ausmaßes an Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion bei den Wirtszellen; und
f) Identifizieren des Nukleinsäuremoleküls und seines Genprodukts, durch dessen erhöhte Expression erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion in der Wirtszelle verglichen mit dem Wildtyp verliehen wird.

Entspannte Hybridisierungsbedingungen sind wie folgt: nach den Standard-Hybridisierungsvorschriften können Waschschritte bei nieder- bis mittelstringenten Bedingungen gewöhnlich mit Waschbedingungen von 40°–55°C und Salzbedingungen zwischen 2 × SSC und 0,2 × SSC mit 0,1% SDS im Vergleich zu stringenten Waschbedingungen wie z. B. 60° bis 68°C mit 0,1% SDS durchgeführt werden. Weitere Beispiele finden sich in den oben für die stringenten Hybridisierungsbedingungen angeführten Literaturstellen. Gewöhnlich werden Waschschritte mit zunehmender Stringenz und Dauer wiederholt, bis man ein brauchbares Signal:Rausch-Verhältnis feststellt und hängen von vielen Faktoren wie dem Target, z. B. dessen Reinheit, GC-Gehalt, Größe usw., der Sonde, z. B. deren Länge, ob es eine RNA- oder eine DNA-Sonde ist, den Salzbedingungen, der Wasch- oder Hybridisierungstemperatur, der Wasch- oder Hybridisierungsdauer usw. ab.
Gemäß einer anderen Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung eine Methode zur Identifizierung eines Genprodukts, dessen Expression eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verleiht, in einer Zelle, welches die folgenden Schritte umfasst:

a) Identifizieren eines Nukleinsäuremoleküls in einem Organismus, welches wenigstens 20%, vorzugsweise 25%, besonders bevorzugt 30%, noch mehr bevorzugt sind 35%, 40% oder 50%, noch mehr bevorzugt sind 60%, 70% oder 80%, am meisten bevorzugt sind 90% oder 95% oder mehr homolog zu dem Nukleinsäuremolekül ist, das für ein Protein kodiert, welches das wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II gezeigte Polypeptidmolekül umfasst oder eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 7 von Tabelle IV gezeigt umfasst oder durch ein Nukleinsäuremolekül, welches ein wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid oder ein Homolog davon wie hier beschrieben umfasst, kodiert wird, zum Beispiel mittels Homologiesuche in einer Datenbank;
b) Verstärkung der Expression der identifizierten Nukleinsäuremoleküle in den Wirtszellen;
c) Untersuchung des Ausmaßes an Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion in den Wirtszellen; und
d) Identifizieren der Wirtszelle, in welcher die verstärkte Expression zu einer erhöhten Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und einer vermehrten Biomasseproduktion in der Wirtszelle im Vergleich zu einem Wildtyp führt.

Weiterhin kann das hier offenbarte Nukleinsäuremolekül, insbesondere das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IA oder B gezeigte Nukleinsäuremolekül, ausreichend homolog zu den Sequenzen verwandter Arten sein, so dass diese Nukleinsäuremoleküle als Marker für die Konstruktion einer Genomkarte in einem verwandten Organismus oder zur Assoziationskartierung dienen können. Weiterhin können natürliche Variationen in den genomischen Regionen, die den hier offenbarten Nukleinsäuren, insbesondere dem in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IA oder B gezeigten Nukleinsäuremolekül, oder Homologen davon entsprechen, zu Variationen bei der Aktivität der hier offenbarten Proteine führen, insbesondere den Proteinen, die wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IIA oder B gezeigte Polypeptide umfassen oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Spalte 7 von Tabelle IV gezeigt umfassen, und ihren Homologen, und in Folge zu natürlichen Variationen bei der Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und der Biomasseproduktion.
Als Folge kommt es gegebenenfalls auch zu natürlichen Variationen in Form aktiverer allelischer Varianten, die bereits zu einer relativen Erhöhung bei der Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und der Biomasseproduktion führen. Verschiedene Varianten des hier offenbarten Nukleinsäuremoleküls, insbesondere der Nukleinsäure, die das wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IA oder B gezeigte Nukleinsäuremolekül umfasst, die verschiedenen Niveaus an Toleranz und/oder Umweltstressresistenz und Biomasseproduktion entsprechen, lassen sich identifizieren und für die markerunterstützte Züchtung auf erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion anwenden.
Dementsprechend betrifft die vorliegende Erfindung eine Methode zur Züchtung von Pflanzen auf erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion, bei der man

a) eine erste Pflanzensorte mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und einer vermehrten Biomasseproduktion basierend auf einer erhöhten Expression einer wie hier offenbarten Nukleinsäure der Erfindung, insbesondere einem Nukleinsäuremolekül, welches ein wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IA oder B gezeigtes Nukleinsäuremolekül umfasst oder einem Polypeptid, welches ein wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IIA oder B gezeigtes Polypeptid umfasst oder eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 7 von Tabelle IV gezeigt umfasst, oder einem Homolog davon wie hier beschrieben, auswählt;
b) das Ausmaß der Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und der Biomasseproduktion mit dem Expressionsniveau oder der genomischen Struktur eines für dieses Polypeptid oder dieses Nukleinsäuremolekül kodierenden Gens assoziiert;
c) die erste Pflanzensorte mit einer zweiten Pflanzesorte kreuzt, die sich in dem Ausmaß ihrer Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und Biomasseproduktion signifikant von der ersten Pflanzensorte unterscheidet und
e) anhand des Expressionsniveaus des Polypeptids oder Nukleinsäuremoleküls oder der genomischen Struktur der Gene, die für dieses Polypeptid oder Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodieren, feststellt, welche der Nachkommenschaftssorten ein erhöhtes Ausmaß an Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und Biomasseproduktion hat.

Gemäß einer Ausführungsform ist das Expressionsniveau des Gens gemäß Schritt (b) erhöht.
Noch eine andere Ausführungsform der Erfindung betrifft ein Verfahren zur Identifizierung einer Verbindung, die erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon, einer Pflanze oder einem Teil davon verleiht, welches die folgenden Schritte umfasst:

a) Kultivieren einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder eines Teils davon, wodurch man eine Pflanze erhält, die das wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II gezeigte oder durch ein das wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigte Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül oder ein Homolog davon wie hier beschrieben kodierte Polypeptid oder ein für dieses Polypeptid kodierendes Polynukleotid exprimiert und eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon verleiht, und Bereitstellen eines Ablesesystems, das dazu in der Lage ist, unter geeigneten Bedingungen, die eine Wechselwirkung des Polypeptids mit diesem Ablesesystem in Gegenwart einer chemischen Verbindung oder einer Probe, die eine Mehrzahl an chemischen Verbindungen enthält, erlauben, mit dem Polypeptid in Wechselwirkung zu treten und dazu in der Lage ist, ein nachweisbares Signal als Reaktion auf die Bindung einer chemischen Verbindung an das Polypeptid bereitzustellen, unter Bedingungen, die die Expression dieses Ablesesystems und des wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II gezeigten oder durch ein Nukleinsäuremolekül, welches ein wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid umfasst, oder eines Homologen davon, wie hier beschrieben, kodierten Proteins ermöglichen; und
b) Feststellen, ob es sich bei der chemischen Verbindung um einen wirksamen Agonisten handelt, indem man das Vorhandensein oder das Fehlen oder die Verminderung oder Zunahme eines durch dieses Ablesesystem produzierten Signals detektiert.

Diese Verbindung kann chemisch synthetisiert oder mikrobiologisch produziert werden und/oder zum Beispiel in Proben, z. B. Zellextrakten von z. B. Pflanzen, Tieren oder Mikroorganismen, z. B. Pathogenen, enthalten sein. Weiterhin kann/können diese Verbindung(en) im Stand der Technik bekannt sein, wobei allerdings bisher nicht bekannt war, dass sie dazu fähig ist/sind, das Polypeptid der vorliegenden Erfindung zu supprimieren. Bei der Reaktionsmischung kann es sich um einen zellfreien Extrakt handeln, oder sie kann eine Zell- oder Gewebekultur umfassen. Geeignete Ansätze für das Verfahren zur Identifizierung einer Verbindung der Erfindung sind dem Fachmann bekannt und zum Beispiel allgemein in Alberts et al., Molecular Biology of the Cell, 3. Auflage (1994), insbesondere Kapitel 17, beschrieben. Die Verbindungen können z. B. zur Reaktionsmischung oder zum Kulturmedium gegeben, in die Zelle injiziert oder auf die Pflanze gesprüht werden.
Wird in dem Verfahren eine Probe identifiziert, die eine Verbindung enthält, so ist es entweder möglich, die Verbindung aus der Originalprobe, von der festgestellt wurde, dass sie die Verbindung enthält, die dazu in der Lage ist, Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einem entsprechenden nicht transformierten Wildtyp zu aktivieren oder zu erhöhen, zu isolieren, oder man kann die Originalprobe weiter unterteilen, zum Beispiel, wenn sie aus mehreren verschiedenen Verbindungen besteht, um die Anzahl verschiedener Substanzen pro Probe zu verringern, und die Methode mit den Unterteilungen der Originalprobe wiederholen. Je nach Komplexität der Proben können die oben beschriebenen Schritte mehrmals durchgeführt werden, vorzugsweise bis die gemäß dem Verfahren identifizierte Probe nur noch eine begrenzte Anzahl an Substanzen oder nur noch eine Substanz enthält. Vorzugsweise enthält die Probe Substanzen ähnlicher chemischer und/oder physikalischer Eigenschaften, und ganz besonders bevorzugt sind diese Substanzen identisch. Vorzugsweise wird die gemäß der oben beschriebenen Methode identifizierte Verbindung oder ihr Derivat weiter in einer für die Anwendung in der Pflanzenzucht oder Pflanzenzelle und Gewebekultur geeigneten Form formuliert.
Bei den Verbindungen, die gemäß diesem Verfahren getestet und identifziert werden können, kann es sich um Expressionsbibliotheken, z. B. cDNA-Expressionsbibliotheken, Peptide, Proteine, Nukleinsäuren, Antikörper, kleine organische Verbindungen, Hormone, Peptidomimetika, PNAs oder dergleichen handeln (Milner, Nature Medicine 1 (1995), 879–880; Hupp, Cell 83 (1995), 237–245; Gibbs, Cell 79 (1994), 193–198 und oben angeführte Literaturstellen). Bei diesen Verbindungen kann es sich auch um funktionelle Derivate oder Analoga bekannter Inhibitoren oder Aktivatoren handeln. Methoden zur Herstellung chemischer Derivate und Analoga sind dem Fachmann gut bekannt und zum Beispiel in Beilstein, Handbook of Organic Chemistry, Springer Auflage New York Inc., 175 Fifth Avenue, New York, N.Y. 10010 U.S.A. und Organic Synthesis, Wiley, New York, USA, beschrieben. Weiterhin können diese Derivate und Analoga gemäß im Stand der Technik bekannten Methoden auf ihre Wirkungen getestet werden. Darüber hinaus kann man Peptidomimetika und/oder computerunterstütztes Design von geeigneten Derivaten und Analoga anwenden, zum Beispiel gemäß den oben beschriebenen Methoden. Bei der Zelle oder dem Gewebe, die/das in dem Verfahren eingesetzt werden kann, handelt es sich vorzugsweise um eine/ein in den Ausführungsformen oben beschriebene(s) Wirtszelle, Pflanzenzelle oder Pflanzengewebe der Erfindung.
Somit betrifft die Erfindung gemäß einer weiteren Ausführungsform eine gemäß dem Verfahren zur Identifizierung eines Agonisten der Erfindung erhaltene oder isolierte Verbindung, wobei es sich bei dieser Verbindung um einen Antagonisten des Polypeptids der vorliegenden Erfindung handelt.
Dementsprechend betrifft die vorliegende Erfindung gemäß einer Ausführungsform weiterhin eine Verbindung, die durch die Methode zur Identifizierung einer Verbindung der vorliegenden Erfindung identifiziert wurde.
Gemäß einer Ausführungsform betrifft die Erfindung einen Antikörper, der spezifisch die Verbindung oder den Agonisten der vorliegenden Erfindung erkennt.
Die Erfindung betrifft außerdem eine diagnostische Zusammensetzung, die wenigstens eines der obenerwähnten Nukleinsäuremoleküle, Antisense-Nukleinsäuremoleküle, RNAis, snRNAs, dsRNAs, siRNAs, miRNAs, ta-siRNAs, Kosuppressionsmoleküe, Ribozyme, Vektoren, Proteine, Antikörper oder Verbindungen der Erfindung und gegebenenfalls für den Nachweis geeignete Mittel umfasst.
Die diagnostische Zusammensetzung der vorliegenden Erfindung ist für die Isolierung von mRNA aus einer Zelle und In-Kontakt-Bringen der so erhaltenen mRNA mit einer Sonde, die eine wie oben beschriebene Nukleinsäuresonde umfasst, unter Hybridisierungsbedingungen, Nachweis des Vorliegens von mit der Sonde hybridisierter mRNA und dadurch Nachweis der Expression des Proteins in der Zelle geeignet. Weitere Methoden zum Nachweis des Vorhandenseins eines Proteins gemäß der vorliegenden Erfindung umfassen im Stand der Technik gut bekannte immunologische Techniken, zum Beispiel den Enzyme-linked Immunoadsorbent Assay. Weiterhin ist es möglich, erfindungsgemäße Nukleinsäuremoleküle als molekulare Marker oder Primer in der Pflanzenzüchtung einzusetzen. Geeignete Mittel für den Nachweis sind dem Fachmann gut bekannt, z. B. Puffer und Lösungen für Hybridisierungsassays, z. B. die obenerwähnten Lösungen und Puffer, weiterhin sind Mittel für Southern-, Western-, Northern- usw. Blots bekannt, wie z. B. in Sambrook et al. beschrieben. Gemäß einer Ausführungsform wird eine diagnostische Zusammensetzung mit PCR-Primern zum spezifischen Nachweis des Vorhandenseins oder des Expressionsniveaus des in den Verfahren der Erfindung zu vermindernden Nukleinsäuremoleküls, z. B. des Nukleinsäuremoleküls der Erfindung, oder zur Unterscheidung zwischen verschiedenen Varianten oder Allelen des Nukleinsäuremoleküls der Erfindung, oder zur Feststellung, welche Aktivität im Verfahren der Erfindung zu vermindern ist, entwickelt.
Gemäß einer anderen Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein Kit, welches das Nukleinsäuremolekül, den Vektor, die Wirtszelle, das Polypeptid, oder das Antisense, die RNAi, die snRNA, die dsRNA, die siRNA, die miRNA, die ta-siRNA, das Kosuppressionsmolekül oder das Ribozymmolekül, oder das virale Nukleinsäuremolekül, den Antikörper, die Pflanzenzelle, die Pflanze oder das Pflanzengewebe, den erntbaren Teil, das Fortpflanzungsmaterial und/oder die Verbindung und/oder den Agonisten, identifiziert gemäß der Methode der Erfindung, umfasst.
Die Verbindungen des Kits der vorliegenden Erfindung können in Behältnissen wie Vials abgepackt sein, gegebenenfalls mit/in Puffern und/oder in Lösung. Gegebenenfalls können eine oder mehrere dieser Komponenten in ein und demselben Behältnis abgepackt sein. Zusätzlich oder alternativ dazu können eine oder mehrere dieser Komponenten auf einem festen Träger wie z. B. einem Nitrocellulosefilter, einer Glasplatte, einem Chip oder einer Nylonmembran oder der Vertiefung einer Mikrotiterplatte adsorbiert sein. Das Kit kann für eine der hier beschriebenen Methoden und Ausführungsformen, z. B. zur Produktion der Wirtszellen, transgenen Pflanzen oder pharmazeutischen Zusammensetzungen, zum Nachweis homologer Sequenzen, zur Identifizierung von Antagonisten oder Agonisten, als Nahrungsmittel oder Futter oder als Ergänzungsstoff dafür oder als Ergänzungsstoff zur Behandlung von Pflanzen usw. verwendet werden.
Weiterhin kann das Kit Anweisungen zur Anwendung des Kits bei einer dieser Ausführungsformen enthalten.
Gemäß einer Ausführungsform umfasst dieses Kit weiterhin ein Nukleinsäuremolekül, das für ein oder mehrere der obenerwähnten Proteine kodiert, und/oder einen Antikörper, einen Vektor, eine Wirtszelle, eine Antisense-Nukleinsäure, eine Pflanzenzelle oder ein Pflanzengewebe oder eine Pflanze. Gemäß einer anderen Ausführungsform umfasst das Kit PCR-Primer zum Nachweis und zur Unterscheidung des im Verfahren der Erfindung zu vermindernden Nukleinsäuremoleküls, z. B. des Nukleinsäuremoleküls der Erfindung.
Gemäß einer weiteren Ausführungsform, betrifft die vorliegende Erfindung eine Methode zur Herstellung einer agrikulturellen Zusammensetzung, die das Nukleinsäuremolekül zur Verwendung gemäß dem Verfahren der Erfindung, das Nukleinsäuremolekül der Erfindung, den Vektor der Erfindung, das Antisense, die RNAi, die snRNA, die dsRNA, die siRNA, die miRNA, die ta-siRNA, das Kosuppressionsmolekül, das Ribozym oder den Antikörper der Erfindung, das virale Nukleinsäuremolekül der Erfindung oder das Polypeptid der Erfindung bereitstellt oder die die Schritte der erfindungsgemäßen Methode zur Identifizierung dieser Verbindung oder dieses Agonisten umfasst; und die Formulierung des Nukleinsäuremoleküls, des Vektors oder des Polypeptids der Erfindung oder des Agonisten, oder der gemäß den Methoden bzw. Verfahren der vorliegenden Erfindung oder unter Verwendung des Gegenstands der vorliegenden Erfindung identifizierten Verbindung in einer als Kulturzusammensetzung für Pflanzen anwendbaren Form bereitstellt.
Gemäß einer anderen Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung eine Methode zur Herstellung der Kulturzusammensetzung für Pflanzen, welche die Schritte der Methode der vorliegenden Erfindung umfasst; und die Formulierung der identifizierten Verbindung in einer als Agrikulturzusammensetzung annehmbaren Form.
Unter ”als Agrikulturzusammensetzung annehmbar” versteht man, dass eine solche Zusammensetzung den den Gehalt von Fungiziden, Pflanzennährstoffen, Herbiziden, usw. regulierenden Gesetzen entspricht. Vorzugsweise ist eine solche Zusammensetzung für die geschützten Pflanzen und die Tiere (einschließlich des Menschen), die damit gefüttert werden, harmlos.
In dieser Anmeldung wird auf verschiedene Veröffentlichungen verwiesen. Die Offenbarungen aller dieser Veröffentlichungen und der in diesen Veröffentlichungen angeführten Literaturstellen werden hiermit in ihrer Gesamtheit durch Verweis zur eingehenderen Beschreibung des Stands der Technik, auf den sich diese Erfindung bezieht, Bestandteil der vorliegenden Anmeldung.
Es versteht sich auch, dass das Obengesagte bevorzugte Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung betrifft und dass zahlreiche Änderungen und Variationen daran vorgenommen werden können, ohne den Schutzbereich der Erfindung zu verlassen. Die Erfindung wird durch die folgenden Beispiele näher erläutert, wobei diese in keiner Weise als einschränkend ausgelegt werden sollen. Es versteht sich vielmehr im Ge genteil, dass verschiedene andere Ausführungsformen, Modifikationen und Äquivalente davon, die für den Fachmann nach dem Lesen der vorliegenden Beschreibung naheliegend sind, nicht vom Gedanken der vorliegenden Erfindung und/oder dem Umfang der Ansprüche abweichen.
Beispiel 1
Gentechnische Herstellung stresstoleranter Arabidopsis-Pflanzen durch Überexpression von Genen für stressbezogene Proteine
Klonierung der in der Tabelle I, Spalte 5 und 7, gezeigten erfindungsgemäßen Sequenzen für die Expression in Pflanzen
* Sequenzen, wie sie in der Tabelle I, Spalte 5, gezeigt sind, die mit einem Sternchen * markiert sind, veranschaulichen die jeweilige Sequenz, die von Information aus öffentlich zugänglichen Datenbanken hergeleitet wurde.
Wenn nicht anders angegeben, werden die in Sambrook et al., Molecular Cloning: A laboratory manual, Cold Spring Harbor 1989, Cold Spring Harbor Laboratory Press, beschriebenen Standardverfahren verwendet.
Die in der Tabelle I, Spalte 5 und 7, gezeigten erfindungsgemäßen Sequenzen wurden mittels PCR amplifiziert, wie in dem Protokoll für die Pfu Ultra-, Pfu Turbo- oder Herculase-DNA-Polymerase (Stratagene) beschrieben.
Die Zusammensetzung für das Protokoll der Pfu Ultra-, Pfu Turbo- oder Herculase-DNA-Polymerase war wie folgt: 1 × PCR-Puffer (Stratagene), jeweils 0,2 mM der dNTP, 100 ng genomische DNA von Saccharomyces cerevisiae (Stamm S288C; Research Genetics, Inc., jetzt Invitrogen), Escherichia coli (Stamm MG 1655; E. coli Genetic Stock Center) oder Synechocystis sp., 50 pmol Vorwärts-Primer, 50 pmol Revers-Primer, 2,5 u Pfu Ultra-, Pfu Turbo- oder Herculase-DNA-Polymerase.
Die Amplifikationszyklen waren wie folgt:
1 Zyklus von 2–3 Minuten bei 94–95°C, gefolgt von 25–36 Zyklen mit jeweils 30–60 Sekunden bei 94–95°C, 30–45 Sekunden bei 50–60°C und 210–480 Sekunden bei 72°C, gefolgt von 1 Zyklus mit 5–10 Minuten bei 72°C, dann 4°C.
Die folgenden Adaptersequenzen wurden für Klonierungszwecke zu Primern, die Saccharomyces cerevisiae-ORF-spezifisch waren, (siehe Tabelle III) hinzugefügt:
i) Vorwärts-Primer: 5'-GGAATTCCAGCTGACCACC-3'
SEQ ID NO: 7
ii) Revers-Primer: 5'-GATCCCCGGGAATTGCCATG-3'
SEQ ID NO: 8
Diese Adaptersequenzen ermöglichen die Klonierung des ORF in verschiedene Vektoren, die die Resgen-Adapter enthalten, siehe Tabelle VII...
Die folgenden Adaptersequenzen wurden für Klonierungszwecke zu Primern, die Escherichia coli- oder Synechocystis sp.-ORF-spezifisch waren, hinzugefügt:
iii) Vorwärts-Primer: 5'-TTGCTCTTCC-3'
SEQ ID NO: 9
iiii) Revers-Primer: 5'-TTGCTCTTCG-3'
SEQ ID NO: 10
Diese Adaptersequenzen ermöglichen die Klonierung des ORF in verschiedene Vektoren, die die Colic-Adapter enthalten, siehe Tabelle VII...
Daher wurden zur Amplifikation und Klonierung von Saccharomyces cerevisiae SEQ ID NO: 6823 ein Primer, bestehend aus der Adaptersequenz i) und der ORF-spezifischen Sequenz SEQ ID NO: 6863, und ein zweiter Primer, bestehend aus der Adaptersequenz ii) und der ORF-spezifischen Sequenz SEQ ID NO: 6864, verwendet.
Zur Amplifikation und Klonierung von Escherichia coli SEQ ID NO: 38 wurden ein Primer, bestehend aus der Adaptersequenz iii) und der ORF-spezifischen Sequenz SEQ ID NO: 48, und ein zweiter Primer, bestehend aus der Adaptersequenz iiii) und der ORF-spezifischen Sequenz SEQ ID NO: 49, verwendet.
Zur Amplifikation und Klonierung von Synechocystis sp. SEQ ID NO: 6542 wurden ein Primer, bestehend aus der Adaptersequenz iii) und der ORF-spezifischen Sequenz SEQ ID NO: 6812 , und ein zweiter Primer, bestehend aus der Adaptersequenz iiii) und der ORF-spezifischen Sequenz SEQ ID NO: 6813, verwendet.
Anhand dieser Beispiele kann jede in Tabelle I, vorzugsweise Spalte 5, offenbarte Sequenz durch Fusionieren der Adaptersequenzen mit den in der Tabelle III, Spalte 7, aufgeführten entsprechenden spezifischen Primersequenzen kloniert werden.
Tabelle VII. Überblick über die verschiedenen zur Klonierung der ORFs verwendeten Vektoren, ihre SEQIDs (Spalte A), ihre Vektornamen (Spalte B), die Promotoren, die sie zur Expression der ORFs (Spalte C) enthalten, die zusätzliche künstliche Targeting-Sequenz (Spalte D), die Adaptersequenz (Spalte E), den Expressionstyp, der durch den in Spalte B (Spalte F) erwähnten Promotor erhalten wird, sowie die Nummer der Figur (Spalte G).
Konstruktion binärer Vektoren für die nicht zielgesteuerte Expression von Proteinen.
”Nicht zielgesteuerte” Expression bedeutet in diesem Zusammenhang, dass keine zusätzliche Targeting-Sequenz zu dem zu exprimierenden ORF gefügt wurde.
Für die nicht zielgesteuerte Expression in vorzugsweise grünen Geweben wurden die folgenden binären Vektoren zur Klonierung verwendet: VC-MME220-1 SEQ ID NO: 1 (1a) oder VC-MME220-1qcz SEQ ID NO: 8433 (1b), VC-MME221-1 SEQ ID NO: 2 (2a) oder VC-MME221-1gcz SEQ ID NO: 8436 (2b), VC-MME489-1p SEQ ID NO: 15 (5a) oder VC-MME489-1QCZ SEQ ID NO: 8437 (5b). Im Falle von VC-MME489-1p und VC-MME489-1QCZ kann die Super-Promotor-Sequenz (Ni et al., Plant Journal 7, 661 (1995)) durch die Sequenz des Enhanced-35S-Promotors (Comai et al., Plant Mol Biol 15, 373–383 (1990)) ersetzt werden, die ähnliche Ergebnisse ergibt, wie sie in der nachstehenden Tabelle I gezeigt sind.
Amplifikation der Targeting-Sequenz des Gens FNR aus Spinacia oleracea und Konstruktion des Vektors für die auf Plastiden zielgesteuerte Expression in vorzugsweise grünen Geweben.
Zur Amplifikation der Targeting-Sequenz des FNR-Gens aus S. oleracea wurde genomische DNA aus Blättern von 4 Wochen alten S. oleracea Pflanzen extrahiert (DNeasy Plant Mini Kit, Qiagen, Hilden). Die gDNA wurde als Matrize für die PCR verwendet.
Zur Ermöglichung der Klonierung der Transitsequenz in den Vektor VC-MME0489-1p und VC-MME489-1QCZ wurde eine EcoRI-Restriktionsenzym-Erkennungssequenz sowohl zu dem Vorwärts- als auch zu dem Revers-Primer hinzugefügt, wohingegen zur Klonierung in die Vektoren pMTX0270p, VC-MME220-1, VC-MME220-1qcz, VC-MME221-1 und VC-MME221-1qcz eine PmeI-Restriktionsenzym-Erkennungssequenz zu dem Vorwärts-Primer und eine NcoI-Stelle zu dem Revers-Primer hinzugefügt wurde.
Die aus genomischer DNA von Spinat amplifizierte, resultierende Sequenz SEQ ID NO: 36 umfasste eine 5'UTR (bp 1–165) und die codierende Region (bp 166–273 und 351–419). Die codierende Sequenz ist durch eine Intronsequenz von bp 274 bis bp 350 unterbrochen.
Das mit den Primern FNR5EcoResgen und FNR3EcoResgen hergeleitete PCR-Fragment wurde mit EcoRI gespalten und in den Vektor VC-MME0489-1p oder VC- MME489-1QCZ ligiert, der ebenfalls mit EcoRI gespalten wurde. Die korrekte Orientierung der FNR-Targeting-Sequenz wurde durch Sequenzierung überprüft. Der in diesem Ligationsschritt erzeugte Vektor war VC-MME354-1 SEQ ID NO: 3 oder VC-MME354-1QCZ SEQ ID NO: 8431.
Das mit den Primern FNR5PmeColic und FNR3NcoColic hergeleitete PCR-Fragment wurde mit PmeI und NcoI gespalten und in den Vektor pMTX0270p (6) SEQ ID NO: 16, VC-MME220-1 oder VC-MME220-1qcz ligiert, die mit SmaI und NcoI gespalten wurden. Der in diesem Ligationsschritt erzeugte Vektor war VC-MME432-1 SEQ ID NO: 5 (4a) oder VC-MME432-1qcz SEQ ID NO: 8434 (4b).
Für die auf Plastiden zielgesteuerte konstitutive Expression in vorzugsweise grünen Geweben wurde ein künstlicher Promotor A(ocs)3AmasPmas-Promotor (Superpromoter) (Ni et al., Plant Journal 7, 661 (1995), WO 95/14098 ) im Zusammenhang mit dem Vektor VC-MME354-1 oder VC-MME354-1QCZ für ORFs aus Saccharomyces cerevisiae und im Zusammenhang mit dem Vektor VC-MME432-1 oder VC-MME432-1qcz für ORFs aus Escherichia coli verwendet, was in jedem Falle eine Fusion ”im Leseraster” der FNR-Targeting-Sequenz mit den ORFs ergibt.
Der Fachmann kennt andere geeignete binäre Vektoren; ein Überblick über Vektoren und ihre Verwendung ist in Hellens R., Mullineaux P. und Klee H., (Trends in Plant Science, 5 (10), 446 (2000)) aufgeführt. Diese Vektoren müssen gleichermaßen mit geeigneten Promotoren und Targeting-Sequenzen ausgestattet sein.
Klonierung der in der Tabelle I, Spalte 5 und 7, gezeigten erfindungsgemäßen Sequenzen in verschiedenen Expressionsvektoren.
* Sequenzen, wie sie in der Tabelle I, Spalte 5, gezeigt sind, die mit einem Sternchen * markiert sind, veranschaulichen die jeweilige Sequenz, die von Information aus öffentlich zugänglichen Datenbanken hergeleitet wurde.
Zur Klonierung des ORF der SEQ ID NO: 6823 aus S. cerevisiae in Vektoren, die die Resgen-Adaptersequenz enthalten, wurde die entsprechende Vektor-DNA mit dem Restriktionsenzym NcoI behandelt. Zur Klonierung der ORFs aus E. coli oder Synechocystis sp. wurde die Vektor-DNA mit den Restriktionsenzymen PacI und NcoI gemäß dem Standardprotokoll (MBI Fermentas) behandelt. In sämtlichen Fällen wurde die Reaktion durch Inaktivierung bei 70°C für 20 Minuten gestoppt und über QIAquick- oder NucleoSpin Extract II-Säulen gemäß dem Standardprotokoll gereinigt (Qiagen oder Macherey-Nagel).
Dann wurde das PCR-Produkt, das den amplifizierten ORF mit den entsprechenden Adaptersequenzen und der Vektor-DNA darstellt, mit T4 DNA-Polymerase gemäß dem Standardprotokoll (MBI Fermentas) behandelt, so dass Einzelstrangüberhänge erhal ten wurden, und zwar mit den Parametern 1 Unit T4 DNA-Polymerase bei 37°C für 2–10 Minuten für den Vektor und 1–2 U T4 DNA-Polymerase bei 15–17°C für 10–60 Minuten für das PCR-Produkt, das die SEQ ID NO: 6823 darstellt.
Die Reaktion wurde durch Zugabe von Hochsalzpuffer abgestoppt und über QIAquick- oder NucleoSpin Extract II-Säulen gemäß dem Standardprotokoll (Qiagen or Macherey-Nagel) gereinigt.
Der Fachmann kann nach diesem Beispiel sämtliche in Tabelle I, vorzugsweise Spalte 5, aufgeführten Sequenzen klonieren.
Etwa 30–60 ng präparierter Vektor und eine definierte Menge des präparierten Amplifikats wurden gemischt und bei 65°C für 15 Minuten hybridisiert, gefolgt von 37°C 0,1°C/1 Sekunde, gefolgt von 37°C 10 Minuten, gefolgt von 0,1°C/1 Sekunde, dann 4–10°C.
Die ligierten Konstrukte wurden in dem gleichen Reaktionsgefäß durch Zugabe kompetenter E. coli-Zellen (Stamm DH5alpha) und Inkubation für 20 Minuten bei 1°C, und einem anschließenden Hitzeschock für 90 Sekunden bei 42°C sowie Kühlen auf 1–4°C transformiert. Dann wurde Vollmedium (SOC) zugegeben und das Gemisch wurde für 45 Minuten bei 37°C inkubiert. Das gesamte Gemisch wurde anschließend auf eine Agarplatte mit 0,05 mg/ml Kanamycin plattiert und über Nacht bei 37°C inkubiert.
Das Ergebnis des Klonierungsschritts wurde durch Amplifikation mit Hilfe der Primer verifiziert, die stromaufwärts und stromabwärts der Integrationsstelle binden, so dass die Amplifikation der Insertion ermöglicht wurde. Die Amplifikationen erfolgten, wie in dem Protokoll der Taq DNA-Polymerase (Gibco-BRL) beschrieben.
Die Amplifikationszyklen waren wie folgt: 1 Zyklus von 1–5 Minuten bei 94°C, gefolgt von 35 Zyklen mit jeweils 15–60 Sekunden bei 94°C, 15–60 Sekunden bei 50–66°C und 5–15 Minuten bei 72°C, gefolgt von 1 Zyklus von 10 Minuten bei 72°C, dann 4–16°C.
Mehrere Kolonien wurden überprüft, jedoch wurde nur die Kolonie, für die ein PCR-Produkt mit der erwarteten Größe nachgewiesen wurde, in den folgenden Schritten verwendet.
Ein Teil dieser positiven Kolonie wurde in ein Reaktionsgefäß überführt, das mit Vollmedium (LB), das mit Kanamycin angereichert war, gefüllt war, und über Nacht bei 37°C inkubiert.
Die Plasmidpräparation wurde durchgeführt, wie im Qiaprep- oder NucleoSpin Multi-96 Plus-Standardprotokoll (Qiagen oder Macherey-Nagel) beschrieben.
Herstellung transgener Pflanzen, die SEQ ID NO: 6823 oder eine andere, in Tabelle I, vorzugsweise Spalte 5, aufgeführte Sequenz exprimieren
* Sequenzen, wie sie in der Tabelle I, Spalte 5, gezeigt sind, die mit einem Sternchen * markiert sind, veranschaulichen die jeweilige Sequenz, die von Information aus öffentlich zugänglichen Datenbanken hergeleitet wurde.
1–5 ng isolierte Plasmid-DNA wurde durch Elektroporation oder Transformation in kompetente Zellen von Agrobacterium tumefaciens, Stamm GV 3101 pMP90 (Koncz und Schell, Mol. Gen. Gent. 204, 383–396, 1986), transformiert. Danach wurde Vollmedium (YEP) zugegeben und das Gemisch wurde für 3 Std. bei 28°C in ein frisches Reaktionsgefäß überführt. Anschließend wurde das gesamte Reaktionsgemisch auf YEP-Agarplatten plattiert, die mit den entsprechenden Antibiotika, beispielsweise Rifampicin (0,1 mg/ml), Gentamycin (0,025 mg/ml und Kanamycin (0,05 mg/ml), angereichert waren, und für 48 Std. bei 28°C inkubiert.
Die Agrobakterien, die das Plasmidkonstrukt enthielten, wurden dann zur Transformation der Pflanzen verwendet.
Mit Hilfe einer Pipettenspitze wurde eine Kolonie von der Agarplatte gepickt und in 3 ml flüssigem TB-Medium aufgenommen, das auch geeignete Antibiotika, wie oben beschrieben, enthielt. Die Vorkultur wurde 48 Std. bei 28°C und 120 U/min gezüchtet.
400 ml LB-Medium, das die gleichen Antibiotika wie oben enthielt, wurde für die Hauptkultur verwendet. Die Vorkultur wurde in die Hauptkultur überführt. Sie wurde 18 Std. bei 28°C und 120 U/min gezüchtet. Nach Zentrifugation bei 4000 U/min wurde das Pellet in Infiltrationsmedium (MS-Medium, 10% Saccharose) resuspendiert.
Zum Anziehen der Pflanzen für die Transformation wurden Schalen (Piki Saat 80, grün, mit Siebboden versehen, 30 × 20 × 4,5 cm, von Wiesauplast, Kunststofftechnik, Deutschland) bis zur Hälfte mit einem GS 90-Substrat (Standardboden, Werkverband E. V., Deutschland) gefüllt. Die Schalen wurden über Nacht mit 0,05% Proplant-Lösung (Chimac-Apriphar, Belgien) gegossen. Samen von Arabidopsis thaliana C24 (Nottingham Arabidopsis Stock Centre, UK; NASC Stock N906) wurden über die Schale verteilt, und zwar etwa 1000 Samen pro Schale. Die Schalen wurden mit einer Haube bedeckt und in der Stratifikationseinheit (8 Std, 110 μmol/m²/s^–1, 22°C; 16 Std., Dunkelheit, 6°C) untergebracht. Nach 5 Tagen wurden die Schalen in einer Kammer mit kurztaggesteuerter Umgebung (8 Std. 130 μmol/m²/s^–1, 22°C; 16 Std., Dunkelheit 20°C) untergebracht, wo sie etwa 10 Tage verblieben, bis sich die ersten echten Blätter gebildet hatten.
Die Keimlinge wurden in Töpfe überführt, die das gleiche Substrat enthielten (Teku Töpfe, 7 cm, IC Serie, hergestellt von Pöppelmann GmbH & Co, Deutschland). Für jeden Topf wurden fünf Pflanzen ausgestochen. Die Töpfe wurden dann in die Kammer mit kurztaggesteuerter Umgebung zurückgestellt, damit die Pflanzen weiter wachsen konnten.
Nach 10 Tagen wurden die Pflanzen in das Gewächshaus (ergänzende Beleuchtung 16 Std., 340 μE, 22°C; 8 Std., Dunkelheit, 20°C) überführt, wo sie weitere 17 Tage wachsen konnten.
Für die Transformation wurden 6 Wochen alte Arabidopsis-Pflanzen, die gerade zu blühen begonnen hatten, für 10 Sekunden in die vorstehend beschriebene Agrobakteriensuspension getaucht, die vorher mit 10 μl Silwett 177 (Crompton S. A., Osi Specialties, Schweiz) behandelt worden war. Das entsprechende Verfahren ist in Clough und Bent, 1998 (Clough, JC und Bent, AF. 1998 Floral dip: a simplified method for Agrobacterium-mediated transformation of Arabidopsis thaliana, Plant J. 16: 735–743) beschrieben.
Die Pflanzen wurden anschließend für 18 Std. in einer Feuchtkammer untergebracht. Danach wurden die Töpfe zurück in das Gewächshaus gestellt, damit die Pflanzen weiter wachsen konnten. Die Pflanzen verblieben weiteren 10 Wochen im Gewächshaus, bis die Samen erntereif waren.
Je nach dem Resistenzmarker, der zur Selektion der transformierten Pflanzen verwendet wurde, wurden die geernteten Samen im Gewächshaus ausgepflanzt und einer Sprühselektion unterzogen oder ansonsten zuerst sterilisiert und dann auf Agarplatten gezüchtet, die mit dem entsprechenden Selektionsmittel angereichert waren. Da der Vektor das Bar-Gen als Resistenzmarker enthielt, wurden die Jungpflanzen viermal in einem Abstand von 2 bis 3 Tagen mit 0,02% BASTA^® besprüht, und man ließ die transformierten Pflanzen Samen bilden.
Die Samen transgener A. thaliana-Pflanzen wurden in einem Gefrierschrank (bei –20°C) aufbewahrt.
Transgene A. thaliana-Pflanzen wurden einzeln in Töpfen, die ein 4:1 (v/v)-Gemisch aus Boden und Quarzsand enthielten, in einer York-Wachstumskammer angezogen. Die Standard-Wachstumsbedingungen waren: Photoperiode 16 Std. Licht und 8 Std. Dunkelheit, 20°C, 60% relative Feuchtigkeit und eine Photonenflussdichte von 150 μE. Zur Induktion der Keimung wurden die ausgesäten Samen bei 4°C im Dunkeln für 3 Tage gehalten. Anschließend wurden die Bedingungen für 3 Tage auf 20°C/6°C Tag/Nacht Temperatur mit einem 16/8 Std. Tag-Nacht-Zyklus bei 150 μE/m²s geändert. Die Standardwachstumsbedingungen waren: Photoperiode 16 Std. Licht und 8 Std. Dunkelheit, 20°C, 60% relative Feuchtigkeit und eine Photonenflussdichte von 200 μE. Die Pflanzen wurden täglich gewässert, bis sie etwa 3 Wochen alt waren, wonach sie durch Entzug von Wasser einer Dürre ausgesetzt wurden. Nach etwa 12 Tagen Wasserentzug zeigten die meisten Pflanzen optische Anzeichen von Verletzung, wie Welken und Blattbräunung, wohingegen tolerante oder resistente Pflanzen dadurch identifiziert wurden, dass sie eine sichtbaren Turgordruck aufwiesen und eine gesunde grüne Farbe aufwiesen. Die Pflanzen wurden für 5–6 aufeinander folgende Tage auf Anzeichen von Dürresymptomen und Biomasseproduktion im Vergleich zu Wildtyp- und Nachbarpflanzen untersucht.
Es wurden 3 aufeinander folgende Experimente durchgeführt. Im ersten Experiment wurde ein Individuum jeder transformierten Linie untersucht.
Im zweiten Experiment wurden diejenigen Linien, die als dürretolerant oder -resistent bewertet wurden, d. h. die länger überlebten als die Wildtyp-Kontrolle und die eine gesteigerte Biomasseproduktion im Vergleich zu Wildtyp- und Nachbarpflanzen aufwiesen, einer Bestätigungsuntersuchung nach den gleichen experimentellen Verfahren unterzogen. In diesem Experiment wurden max. 10 Pflanzen jeder toleranten oder resistenten Linie gezüchtet, behandelt und bewertet wie zuvor.
In den ersten beiden Experimenten wurden die Dürreresistenz oder -toleranz und die Biomasseproduktion im Vergleich zu Nachbar- und Wildtyppflanzen gemessen.
Im dritten Experiment (Tabelle 1), wurden 15 Replikate jeder bestätigten toleranten Linie, d. h. solche, die im zweiten Experiment als tolerant oder resistent bewertet worden waren, gezüchtet, behandelt und bewertet wie zuvor.
Im dritten Experiment zeigte die Kontrolle (nicht-transformierte Arabidopsis thaliana) nach etwa 10 Tagen Dürre extreme Anzeichen von Stress, wie u. a. Nekrose und Zelltod. Mehrere transformierte Pflanzen waren weiterhin lebensfähig, wie es ihr geschwollenes Aussehen und die Aufrechterhaltung der grünen Farbe anzeigten.
Tabelle 1: Dauer des Überlebens und Biomasseproduktion transformierter Arabidopsis thaliana nach Einwirkung von Dürrestress auf 3 Wochen alte Pflanzen. Die Dürretoleranz und die Biomasseproduktion wurden visuell in täglichen Abständen gemessen. Die durchschnittliche Leistung gibt den Durchschnitt der transgenen Pflanzen an, die länger als die Wildtypkontrolle überlebten. Die maximale Leistung gibt den längsten Zeitraum an, in dem eine einzelne transformierte Pflanze länger als die Wildtypkontrolle überlebte. Die durchschnittliche Biomasse gibt den Tagesdurchschnitt des Anstiegs der Biomasse der transgenen Pflanzen im Vergleich zu Wildtypkontroll- und Nachbarpflanzen an. Die maximale Biomasse gibt den längsten Zeitraum an, in dem eine einzelne transformierte Pflanzen einen Anstieg der Biomasse im Vergleich zu Wildtypkontroll- und Nachbarpflanzen aufwies.
Tabelle 1.
Die in der Tabelle I, Spalte 1, gezeigten Sequenzen, die mit einem Sternchen * markiert sind, veranschaulichen die jeweilige Sequenz, die von Information aus öffentlich zugänglichen Datenbanken hergeleitet wurde.
Beispiel 2
Gentechnische Herstellung stresstoleranter Arabidopsis-Pflanzen durch Überexpression von Genen, die stressbezogene Proteine kodieren, aus Saccharomyces cerevisiae oder E. coli oder Synechocystis sp. unter Verwendung stressinduzierbarer und gewebespezifischer Promotoren.
Transgene Arabidopsis-Pflanzen werden wie im Beispiel 1 hergestellt, so dass die Transgene, die das stressbezogene Protein kodieren, unter der Kontrolle eines gewebespezifischen oder stressinduzierbaren Promotors exprimiert werden.
Pflanzen der T2-Generation werden hergestellt und in zwei Experimenten mittels Dürrestress behandelt. Die Pflanzen wurden nicht gewässert, bis Pflanze und Boden ausgetrocknet waren. Die Biomasseproduktion wird bei einem äquivalenten Grad der Austrocknung bestimmt, wobei tolerante Pflanzen mehr Biomasse produzierten als nicht-transgene Kontrollpflanzen.
Beispiel 3
Die Überexpression stressbezogener Gene aus Saccharomyces cerevisiae oder E. coli oder Synechocystis sp. ergibt eine Toleranz gegenüber multiplen abiotischen Stressbedingungen.
Pflanzen, die eine Toleranz für einen abiotischen Stress aufweisen, zeigen oft eine Toleranz für einen anderen Umweltstress. Dieses Phänomen der Kreuztoleranz ist auf der Ebene des Mechanismus noch nicht verstanden (McKersie and Leshem, 1994). Trotzdem kann man vernünftigerweise erwarten, dass Pflanzen, die aufgrund der Expression eines Transgens eine verstärkte Dürretoleranz aufweisen, auch eine Toleranz für Kälte oder Salz und andere abiotische Stressbedingungen aufweisen könnten. Diese Hypothese wird dadurch gestützt, dass die Expression mehrerer Gene durch mehrere abiotische Stressfaktoren, wie zum Beispiel Kälte, Salz, Osmotikum, ABA usw., hinauf- oder herunterreguliert wird (z. B. Hong et al. (1992) Developmental and organspecific expression of an ABA- and stress-induced protein in barley. Plant Mol Biol 18: 663–674; Jagendorf und Takabe (2001) Inducers of glycinebetaine synthesis in barley. Plant Physiol 127: 1827–1835); Mizoguchi et al. (1996) A gene encoding a mitogenactivated protein kinase is induced simultaneously with genes for a mitogen-activated protein kinase and an S6 ribosomal protein kinase by touch, cold, and water stress in Arabidopsis thaliana. Proc Natl Acad Sci USA 93: 765–769; Zhu (2001) Cell signaling under salt, water and cold stresses. Curr Opin Plant Biol 4: 401–406).
Zur Bestimmung der Salztoleranz werden Samen von Arabidopsis thaliana sterilisiert (100% Bleichmittel, 0,1% Triton X zweimal für fünf Minuten und fünfmaliges Spülen mit ddH₂O). Die Samen wurden auf nicht-selektive Medien (1/2 MS, 0,6% Phytagar, 0,5 g/l MES, 1% Saccharose, 2 μg/ml Benamyl) ausplattiert. Man ließ die Samen etwa 10 Tage lang auskeimen. Im 4–5-Blattstadium wurden transgene Pflanzen in Töpfe mit 5,5 cm Durchmesser eingetopft und man ließ sie etwa sieben Tage lang wachsen (22°C, Dauerlicht), wobei nach Bedarf gewässert wurde. Zu Beginn des Assays werden zwei Liter 100 mM NaCl und 1/8 MS zu der Wanne unter den Töpfen zugegeben. Zu der Wanne, die die Kontrollpflanzen enthält, werden drei Liter 1/8 MS hinzugefügt. Die Konzentrationen der NaCl-Anreicherung werden schrittweise alle 4 Tage um 50 mM bis auf 200 mM erhöht. Nach der Salzbehandlung mit 200 mM werden die frische und das Überleben und die Biomasseproduktion der Pflanzen bestimmt.
Zur Bestimmung der Kältetoleranz werden Samen der transgenen und von Kälte-Linien gekeimt und man lässt sie etwa 10 Tage bis zum 4–5-Blattstadium wie oben heranwachsen. Die Pflanzen werden dann in kalte Temperaturen (5°C) umgestellt und können durch das Blüte- und das Samenansatz-Entwicklungsstadium herangezogen werden. Die Photosynthese kann unter Verwendung der Chlorophyll-Fluoreszenz als Indikator für die Photosynthesefähigkeit und die Unversehrtheit der Photosysteme gemes sen werden. Das Überleben und die Pflanzen-Biomasseproduktion wird als Indikator für den Samenertrag bestimmt.
Pflanzen, die eine Toleranz gegen Salinität oder Kälte besitzen, weisen höhere Überlebensraten und eine höhere Biomasseproduktion, einschließlich höherem Samenertrag und höherer Trockensubstanzproduktion, auf als empfindliche Pflanzen.
Beispiel 4
Gentechnische Herstellung stresstoleranter Luzerne-Pflanzen durch Überexpression stressbezogener Gene aus Saccharomyces cerevisiae oder E. coli oder Synechocystis sp.
Ein regenerierender Luzerne-(Medicago sativa-)Klon wird unter Verwendung des Verfahrens von (McKersie et al., 1999 Plant Physiol 119: 839–847) transformiert. Die Regeneration und Transformation von Luzerne ist genotypabhängig und daher wird eine regenerierende Pflanze benötigt. Verfahren zur Gewinnung regenerierender Pflanzen sind beschrieben. Diese können zum Beispiel von der Sorte Rangelander (Agriculture Canada) oder jeder anderen im Handel erhältlichen Luzerne-Sorte, wie von Brown DCW und A Atanassov (1985. Plant Cell Tissue Organ Culture 4: 111–112) beschrieben, erhalten werden. Alternativ hat man die Sorte RA3 (University of Wisconsin) für die Verwendung bei der Gewebekultur ausgewählt (Walker et al., 1978 Am J Bot 65: 654–659).
Petiolenexplantate werden mit einer Übernachtkultur von Agrobacterium tumefaciens C58C1 pMP90 (McKersie et al., 1999 Plant Physiol 119: 839–847) oder LBA4404, die einen binären Vektor enthalten, cokultiviert. Man hat viele verschiedene binäre Vektorsysteme für die Pflanzentransformation beschrieben (z. B. An, G. in Agrobacterium Protocols. Methods in Molecular Biology Bd. 44, S. 47–62, Gartland KMA und MR Davey Hrsg. Humana Press, Totowa, New Jersey). Viele basieren auf dem von Bevan (Nucleic Acid Research. 1984. 12: 8711–8721) beschriebenen Vektor pBIN19, der eine Pflanzengenexpressionskassette, flankiert von der rechten und linken Grenzsequenz aus dem Ti-Plasmid von Agrobacterium tumefaciens, enthält. Eine Pflanzengenexpressionskassette besteht aus mindestens zwei Genen – einem Selektionsmarkergen und einem Pflanzenpromotor, der die Transkription der cDNA oder der genomischen DNA des Merkmalsgens reguliert. Man kann verschiedene Selektionsmarkergene verwenden, darunter das Arabidopsis-Gen, das ein mutiertes Acetohydroxysäure-Synthase-(AHAS-)Enzym kodiert ( US-Patente 57673666 and 6225105 ). Ebenso lassen sich verschiedene Promotoren zur Regulation des Merkmalsgens einsetzen, wodurch eine konstitutive, entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription bereitgestellt wird. In diesem Beispiel wird der 34S-Promotor (Gen-Bank-Zugangsnummern M59930 und X16673) dazu verwendet, eine konstitutive Expression des Merkmalsgens bereitzustellen.
Die Explantate werden für 3 Tage im Dunkeln auf SH-Induktionsmedium, das 288 mg/l Pro, 53 mg/l Thioprolin, 4,35 g/l K₂SO₄ und 100 μm Acetosyringinon enthält, gezüchtet. Die Explantate werden in Murashige-Skoog-Medium (Murashige und Skoog, 1962) der halben Stärke gewaschen und auf demselben SH-Induktionsmedium ohne Acetosyringinon, aber mit einem geeigneten Selektionsmittel und einem geeigneten Antibiotikum für die Hemmung des Agrobacterium–Wachstums herangezogen. Nach mehreren Wochen werden somatische Embryonen auf BOi2Y-Entwicklungsmedium umgesetzt, das keine Wachstumsregulatoren, keine Antibiotika und 50 g/l Saccharose enthält. Die somatischen Embryonen lässt man anschließend auf Murashige-Skoog-Medium der halben Stärke keimen. Bewurzelte Keimlinge werden in Töpfe umgesetzt und im Gewächshaus herangezogen.
Die transgenen T0-Pflanzen werden durch Nodienabschnitte vermehrt und man lässt sie in Turface-Wachstumsmedium wurzeln. Die Pflanzen werden entlaubt und bis zu einer Höhe von etwa 10 cm herangezogen (etwa 2 Wochen nach der Entlaubung). Dann werden die Pflanzen in zwei Experimenten einem Dürrestress unterzogen.
Für das Dürre-Experiment werden die Keimlinge für einen Zeitraum von bis zu 3 Wochen nicht gegossen. Zu diesem Zeitpunkt sind die Pflanze und der Boden ausgetrocknet und das Überleben und die Biomasseproduktion der Austriebe wird ermittelt. Bei einem äquivalenten Grad der Austrocknung sind tolerante Pflanzen in der Lage, ein normales Wachstum wieder aufzunehmen, wohingegen empfindliche Pflanzen absterben oder erhebliche Verletzungen erlitten haben, was zu einem Verlust der Biomasseproduktion führt.
Die Toleranz für Salinität und Kälte wird unter Verwendung der im Beispiel 3 beschriebenen Verfahren gemessen. Pflanzen mit einer Toleranz für Salinität oder Kälte haben höhere Überlebensraten und eine höhere Biomasseproduktion, einschließlich höherem Samenertrag, höherer Photosynthese und höherer Trockensubstanzproduktion, als empfindliche Pflanzen.
Beispiel 5
Gentechnische Herstellung stresstoleranter Weidelgras-Pflanzen durch Überexpression stressbezogener Gene aus Saccharomyces cerevisiae oder E. coli oder Synechocystis sp.
Samen verschiedener Weidelgras-Sorten können als Quellen von Explantaten für die Transformation verwendet werden, zum Beispiel von der handelsüblichen Sorte Gunne, die von der Firma Svalof Weibull Seed Company erhältlich ist, oder von der Sorte Affinity. Die Oberflächensterilisation der Samen erfolgt nacheinander mit 1% Tween-20 für 1 Minute, 100% Bleichmittel für 60 Minuten, 3-maligem Spülen für jeweils 5 Minuten mit deionisiertem und destilliertem H₂O und anschließend werden sie für 3–4 Tage auf feuchtem, sterilem Filterpapier im Dunkeln gekeimt. Die Sterilisation der Keimlinge erfolgt weiterhin für 1 Minute mit 1% Tween-20, für 5 Minuten mit 75% Bleichmittel und durch 3-maliges Spülen für jeweils 5 min mit ddH₂O.
Die oberflächensterilisierten Samen werden auf das Kallusinduktionsmedium umgesetzt, das Murashige und Skoog-Basalsalze und Vitamine, 20 g/l Saccharose, 150 mg/l Asparagin, 500 mg/l Casein-Hydrolysat, 3 g/l Phytagel, 10 mg/l BAP und 5 mg/l Dicamba enthält. Die Platten werden für die Samenkeimung und die Induktion embryogener Kalli im Dunkeln bei 25°C für 4 Wochen inkubiert.
Nach 4 Wochen auf dem Kallusinduktionsmedium werden die Sprosse und Wurzeln der Keimlinge abgeschnitten, der Kallus wird auf frisches Medium umgesetzt, weitere 4 Wochen kultiviert und dann für 2 Wochen auf MSO-Medium ins Licht umgesetzt. Mehrere (11–17 Wochen alte) Kallusstückchen werden entweder durch ein 10-Mesh-Sieb gesiebt und auf Kallusinduktionsmedium gesetzt oder in 100 ml flüssiges Weidelgras-Kallusinduktionsmedium (dasselbe Medium wie für die Kallusinduktion, mit Agar) in einem 250 ml-Kolben gezüchtet. Der Kolben wird in Folie eingewickelt und bei 175 U/min im Dunkeln und bei 23°C für 1 Woche geschüttelt. Durch Sieben der Flüssigkultur durch ein 40-Mesh-Sieb wurden die Zellen gesammelt. Die auf dem Sieb gesammelte Fraktion wird auf festem Weidelgras-Kallusinduktionsmedium ausplattiert und darauf 1 Woche im Dunkeln bei 25°C kultiviert. Der Kallus wird dann auf MS-Medium mit 1% Saccharose umgesetzt und darauf für 2 Wochen gezüchtet.
Die Transformation kann entweder mit Agrobacterium oder mit Teilchenbeschussverfahren durchgeführt werden. Es wird ein Expressionsvektor hergestellt, der einen konstitutiven Pflanzenpromotor und die cDNA des Gens in einem pUC-Vektor enthält. Die Plasmid-DNA wird aus E. coli-Zellen unter Verwendung eines Qiagen-Kits entsprechend den Anweisungen des Herstellers präpariert. Etwa 2 g des embryogenen Kallus werden in die Mitte eines sterilen Filterpapiers in einer Petrischale gegeben. Ein Aliquot flüssiges MSO mit 10 g/l Saccharose wird auf das Filterpapier gegeben. Goldpartikel (Größe 1,0 μm) werden mit der Plasmid-DNA entsprechend dem Verfahren von Sanford et al., 1993, beschichtet und in den embryogenen Kallus unter Verwendung der folgenden Parameter eingebracht: 500 μg Partikel und 2 μg DNA pro Beschuss, 1300 psi und Zielabstand von 8,5 cm von der Stopp-Platte bis zur Kallus-Platte und 1 Schuss pro Kallus-Platte.
Nach dem Beschuss werden die Kalli wieder auf frisches Kallusentwicklungsmedium gesetzt und für einen Zeitraum von 1 Woche im Dunkeln bei Raumtemperatur gehalten. Der Kallus wird dann nach Wachstumsbedingungen im Licht bei 25°C mit dem geeigneten Selektionsmittel, z. B. 250 nM Arsenal, 5 mg/l PPT oder 50 mg/l Kanamycin, umgestellt, so dass die Differenzierung des Embryos eingeleitet wird. Sprosse, die gegen das Selektionsmittel resistent sind, erscheinen und werden nach der Bewurzelung auf Boden umgesetzt.
Proben der primären transgenen Pflanzen (T0) werden mittels PCR analysiert, um das Vorliegen der T-DNA zu bestätigen. Diese Ergebnisse werden durch Southern- Hybridisierung verifiziert, wobei die DNA auf einem 1%igen Agarosegel elektrophoretisch aufgetrennt und auf eine positiv geladene Nylon-Membran (Roche Diagnostics) überführt wird. Das PCR DIG Probe Synthesis-Kit (Roche Diagnostics) wird dazu verwendet, eine Digoxigenin-markierte Sonde mittels PCR herzustellen, und wird wie vom Hersteller empfohlen verwendet.
Transgene T0-Weidelgras-Pflanzen werden vegetativ durch Abschneiden von Ausläufern vermehrt. Die transplantierten Ausläufer werden 2 Monate im Gewächshaus gehalten, bis sie gut herangewachsen sind. Die Sprosse werden entlaubt und man lässt sie 2 Wochen lang wachsen.
Für das Dürre-Experiment werden die Keimlinge für einen Zeitraum von bis zu 3 Wochen nicht gegossen. Zu diesem Zeitpunkt sind die Pflanze und der Boden ausgetrocknet und das Überleben und die Biomasseproduktion der Sprosse wird ermittelt. Bei einem äquivalenten Grad der Austrocknung sind tolerante Pflanzen in der Lage, ein normales Wachstum wieder aufzunehmen, wohingegen empfindliche Pflanzen absterben oder erhebliche Verletzungen erlitten haben, was zu einem Verlust der Biomasseproduktion führt.
Beispiel 6
Gentechnische Herstellung stresstoleranter Soja-Pflanzen durch Überexpression stressbezogener Gene aus Saccharomyces cerevisiae oder E. coli oder Synechocystis sp.
Soja wird entsprechend der folgenden Modifikation des Verfahrens, das im Texas A&M-Patent US 5,164,310 beschrieben ist, transformiert. Es sind mehrere im Handel erhältliche Soja-Sorten für die Transformation durch dieses Verfahren verfügbar. Die (von der Illinois Seed Foundation erhältliche) Sorte Jack wird üblicherweise für die Transformation verwendet. Samen werden sterilisiert, indem sie in 70% (v/v) Ethanol für 6 min und in 25%ige handelsübliche Bleiche (NaOCl), die mit 0,1% (v/v) Tween angereichert ist, für 20 min eingetaucht werden, worauf sie 4 Mal mit sterilem doppelt destilliertem Wasser gespült werden. Sieben Tage alte Keimlinge werden vermehrt, indem die Keimwurzel, das Hypokotyl und ein Keimblatt von jedem Keimling entfernt werden. Dann wird das Epikotyl mit einem Keimblatt auf frisches Keimungsmedium in Petrischalen überführt und bei 25°C für drei Wochen unter einer 16-stündigen Photoperiode (ca. 100 μE-m-2s-1) inkubiert. Die Achselknoten (mit einer Länge von etwa 4 mm) wurden von 3–4 Wochen alten Pflanzen abgeschnitten. Die Achselknoten werden herauspräpariert und in einer Kultur von Agrobacterium LBA4404 inkubiert.
Man hat viele verschiedene binäre Vektorsysteme für die Pflanzentransformation beschrieben (z. B. An, G. in Agrobacterium Protocols. Methods in Molecular Biology Bd. 44, S. 47–62, Gartland KMA und MR Davey Hrsg. Humana Press, Totowa, New Jersey). Viele basieren auf dem von Bevan beschriebenen Vektor pBIN19 (Nucleic Acid Research. 1984. 12: 8711–8721), der eine Pflanzengenexpressionskassette, flankiert von der rechten und linken Grenzsequenz aus dem Ti-Plasmid von Agrobacterium tumefaciens, enthält. Eine Pflanzengenexpressionskassette besteht aus mindestens zwei Genen – einem Selektionsmarkergen und einem Pflanzenpromotor, der die Transkription der cDNA oder der genomischen DNA des Merkmalsgens reguliert. Man kann verschiedene Selektionsmarkergene verwenden, darunter das Arabidopsis-Gen, das ein mutiertes Acetohydroxysäure-Synthase-(ARAS-)Enzym kodiert ( US-Patente 57673666 and 6225105 ). Ebenso lassen sich verschiedene Promotoren zur Regulation des Merkmalsgens einsetzen, wodurch eine konstitutive, entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription bereitgestellt wird. In diesem Beispiel kann der 34S-Promotor (GenBank-Zugangsnummern M59930 und X16673) verwendet werden, so dass eine konstitutive Expression des Merkmalsgens bereitgestellt wird.
Nach der Cokultivierungsbehandlung werden die Explantate gewaschen und auf Selektionsmedien umgesetzt, die mit 500 mg/l Timentin angereichert sind. Die Sprosse werden herauspräpariert und auf Sprossverlängerungsmedium umgesetzt. Sprosse mit mehr als 1 cm Länge werden vor dem Umsetzen auf Boden zwei bis vier Wochen auf Wurzelmedium gesetzt.
Die primären transgenen Pflanzen (T0) werden mittels PCR analysiert, um das Vorliegen der T-DNA zu bestätigen. Diese Ergebnisse werden durch Southern-Hybridisierung verifiziert, wobei die DNA auf einem 1%igen Agarosegel elektrophoretisch aufgetrennt und auf eine positiv geladene Nylon-Membran (Roche Diagnostics) überführt wird. Das PCR DIG Probe Synthesis-Kit (Roche Diagnostics) wird dazu verwendet, eine Digoxigenin-markierte Sonde mittels PCR herzustellen, und wird wie vom Hersteller empfohlen verwendet.
Tolerante Pflanzen haben höhere Samenerträge.
Die Toleranz für Dürre, Salinität und Kälte wird unter Verwendung der im Beispiel 3 beschriebenen Verfahren gemessen. Tolerante Pflanzen haben höhere Überlebensraten und eine höhere Biomasseproduktion, einschließlich höherem Samenertrag, höherer Photosynthese und höherer Trockensubstanzproduktion, als empfindliche Pflanzen.
Beispiel 7
Gentechnische Herstellung stresstoleranter Raps-/Canola-Pflanzen durch Überexpression stressbezogener Gene aus Saccharomyces cerevisiae oder E. coli oder Synechocystis sp.
Keimblattpetiolen und -hypokotyle von 5–6 Tage alten jungen Keimlingen werden als Explantate für die Gewebekultur verwendet und gemäß Babic et al. (1998, Plant Cell Rep 17: 183–188) transformiert. Die im Handel erhältliche Sorte Westar (Agriculture Canada) ist die für die Transformation eingesetzte Standardsorte, aber es können auch andere Sorten verwendet werden.
Für die Transformation von Canola kann Agrobacterium tumefaciens LBA4404 verwendet werden, das einen binären Vektor enthält. Man hat viele verschiedene binäre Vektorsysteme für die Pflanzentransformation beschrieben (z. B. An, G. in Agrobacterium Protocols. Methods in Molecular Biology Bd. 44, S. 47–62, Gartland KMA und MR Davey Hrsg. Humana Press, Totowa, New Jersey). Viele basieren auf dem von Bevan beschriebenen Vektor pBIN19 (Nucleic Acid Research. 1984. 12: 8711–8721), der eine Pflanzengenexpressionskassette, flankiert von der rechten und linken Grenzsequenz aus dem Ti-Plasmid von Agrobacterium tumefaciens, enthält. Eine Pflanzengenexpressionskassette besteht aus mindestens zwei Genen – einem Selektionsmarkergen und einem Pflanzenpromotor, der die Transkription der cDNA oder der genomischen DNA des Merkmalsgens reguliert. Man kann verschiedene Selektionsmarkergene verwenden, darunter das Arabidopsis-Gen, das ein mutiertes Acetohydroxysäure-Synthase-(AHAS-)Enzym kodiert ( US-Patente 57673666 and 6225105 ). Ebenso lassen sich verschiedene Promotoren zur Regulation des Merkmalsgens einsetzen, wodurch eine konstitutive, entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription bereitgestellt wird. In diesem Beispiel kann der 34S-Promotor (Gen-Bank-Zugangsnummern M59930 und X16673) verwendet werden, so dass eine konstitutive Expression des Merkmalsgens bereitgestellt wird.
Die Oberflächensterilisation von Canola-Samen erfolgt in 70%igem Ethanol für 2 min und dann in 30% Clorox mit einem Tropfen Tween-20 für 10 min, anschließend werden sie dreimal mit sterilem destilliertem Wasser gespült. Die Samen werden dann in vitro für 5 Tage auf MS-Medium der halben Stärke ohne Hormone, 1% Saccharose, 0,7% Phytagar bei 23°C, 16 Std. Licht gekeimt. Die Kotyledonenpetiolenexplantate mit dem daran befindlichen Keimblatt werden aus den In-vitro-Keimlingen herauspräpariert und mit Agrobacterium beimpft, indem das abgeschnittene Ende des Petiolenexplantats in die Bakterienlösung getaucht wird. Die Explantate werden dann für 2 Tage auf MSBAP-3-Medium, das 3 mg/l BAP, 3% Saccharose, 0,7% Phytagar enthält, bei 23°C, 16 Std. Licht gezüchtet. Nach zweitägiger Cokultur mit Agrobacterium werden die Petiolenexplantate für 7 Tage auf MSBAP-3-Medium umgesetzt, das 3 mg/l BAP, Cefotaxim, Carbenicillin oder Timentin (300 mg/l) enthält, und dann auf MSBAP-3-Medium mit Cefotaxim, Carbenicillin oder Timentin und Selektionsmittel bis zur Sprossregeneration gezüchtet. Als die Sprosse eine Länge von 5–10 mm hatten, wurden sie abgeschnitten und auf Sprossverlängerungsmedium (MSBAP-0,5 mit 0,5 mg/l BAP) umgesetzt. Sprosse mit einer Länge von etwa 2 cm werden für die Wurzelinduktion auf Wurzelmedium (MS0) umgesetzt.
Proben der primären transgenen Pflanzen (T0) werden mittels PCR analysiert, um das Vorliegen der T-DNA zu bestätigen. Diese Ergebnisse werden durch Southern-Hybridisierung verifiziert, wobei die DNA auf einem 1%igen Agarosegel elektrophoretisch aufgetrennt und auf eine positiv geladene Nylon-Membran (Roche Diagnostics) überführt wird. Das PCR DIG Probe Synthesis-Kit (Roche Diagnostics) wird dazu ver wendet, eine Digoxigenin-markierte Sonde mittels PCR herzustellen, und wird wie vom Hersteller empfohlen verwendet.
Die transgenen Pflanzen werden dann entsprechend dem im Beispiel 3 beschriebenen Verfahren auf ihre verbesserte Stresstoleranz hin untersucht. Pflanzen, die höhere Überlebensraten und eine höhere Biomasseproduktion, einschließlich höherem Samenertrag, höherer Photosynthese und höherer Trockensubstanzproduktion, haben als empfindliche Pflanzen.
Die Toleranz für Dürre, Salinität und Kälte wird unter Verwendung der im vorhergehenden Beispiel 3 beschriebenen Verfahren gemessen. Tolerante Pflanzen haben höhere Überlebensraten und eine höhere Biomasseproduktion, einschließlich höherem Samenertrag, höherer Photosynthese und höherer Trockensubstanzproduktion, als empfindliche Pflanzen.
Beispiel 8
Gentechnische Herstellung stresstoleranter Mais-Pflanzen durch Überexpression stressbezogener Gene aus Saccharomyces cerevisiae oder E. coli oder Synechocystis sp.
Die Transformation von Mais (Zea mays) erfolgt durch eine Modifikation des von Ishida et al. (1996. Nature Biotech 14745–50) beschriebenen Verfahrens. Die Transformation in Mais ist genotypabhängig und nur spezifische Genotypen sind für eine Transformation und Regeneration zugänglich. Die Inzuchtlinie A188 (University of Minnesota) oder Hybride mit A188 als einem Elter sind gute Quellen für Donormaterial für die Transformation (Fromm et al. 1990 Biotech 8: 833–839), aber es können auch andere Genotypen erfolgreich verwendet werden. Die Ähren werden von Maispflanzen etwa 11 Tage nach der Bestäubung (days alter pollination, DAP) geerntet, wenn die Länge des unreifen Embryos etwa 1 bis 1,2 mm beträgt. Unreife Embryonen werden mit Agrobacterium tumefaciens cokultiviert, die ”super-binäre” Vektoren enthalten, und transgene Pflanzen werden mittels Organogenese gewonnen. Das super-binäre Vektorsystem von Japan Tobacco ist in den WO-Patenten WO94/00977 und WO95/06722 beschrieben. Die Vektoren wurden konstruiert, wie beschrieben. Man kann verschiedene Selektionsmarkergene verwenden, darunter das Mais-Gen, das ein mutiertes Acetohydroxysäure-Synthase-(ARAS-)Enzym kodiert ( US-Patent 6025541 ). Ebenso lassen sich verschiedene Promotoren zur Regulation des Merkmalsgens einsetzen, wodurch eine konstitutive, entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription bereitgestellt wird. In diesem Beispiel wurde der 34S-Promotor (Gen-Bank-Zugangsnummern M59930 und X16673) verwendet, so dass eine konstitutive Expression des Merkmalsgens bereitgestellt wurde.
Herauspräparierte Embryonen werden auf Kallusinduktionsmedium, dann auf Mais-Regenerationsmedium mit Imidazolinon als Selektionsmittel herangezogen. Die Petrischalen werden im Licht bei 25°C für 2–3 Wochen oder, bis sich Sprosse entwickeln, inkubiert. Die grünen Sprosse werden von jedem Embryo auf Mais-Wurzelmedium überführt und bei 25°C für 2–3 Wochen inkubiert, bis sich Wurzeln entwickeln. Die bewurzelten Sprosse werden dann auf Boden im Gewächshaus umgesetzt. T1-Samen werden von Pflanzen gewonnen, die eine Toleranz gegen die Imidazolinon-Herbizide aufweisen und in der PCR positiv für die Transgene sind.
Die transgenen T1-Pflanzen werden dann entsprechend den im Beispiel 3 beschriebenen Verfahren auf ihre verbesserte Stresstoleranz hin untersucht. Die T1-Generation von Pflanzen mit Insertionen der T-DNA an einem einzigen Locus segregiert für das Transgen in einem Verhältnis von 3:1. Diejenigen Nachkommen, die eine oder zwei Kopien des Transgens enthalten, sind tolerant gegenüber dem Imidazolinon-Herbizid und zeigen eine größere Toleranz für Dürrestress als diejenigen Nachkommen, die die Transgene nicht enthalten. Tolerante Pflanzen haben höhere Überlebensraten und eine höhere Biomasseproduktion, einschließlich höherem Samenertrag, höherer Photosynthese und höherer Trockensubstanzproduktion, als empfindliche Pflanzen. Homozygote T2-Pflanzen zeigten ähnliche Phänotypen. Hybridpflanzen (F1-Nachkommenschaft) von homozygoten transgenen Pflanzen und nicht-transgenen Pflanzen zeigten ebenfalls eine erhöhte Umweltstresstoleranz.
Die Toleranz für Dürre, Salinität und Kälte wird unter Verwendung der im vorhergehenden Beispiel 3 beschriebenen Verfahren gemessen. Tolerante Pflanzen haben höhere Überlebensraten und eine höhere Biomasseproduktion, einschließlich höherem Samenertrag, höherer Photosynthese und höherer Trockensubstanzproduktion, als empfindliche Pflanzen.
Beispiel 9
Gentechnische Herstellung stresstoleranter Weizen-Pflanzen durch Überexpression stressbezogener Gene aus Saccharomyces cerevisiae oder E. coli oder Synechocystis sp.
Die Transformation von Weizen erfolgt mit dem von Ishida et al. (1996 Nature Biotech 14745–50) beschriebenen Verfahren. Die Sorte Bobwhite (von CIMMYT, Mexiko, erhältlich) wird üblicherweise zur Transformation verwendet. Unreife Embryonen werden mit Agrobacterium tumefaciens cokultiviert, die ”super-binäre” Vektoren enthalten, und transgene Pflanzen werden mittels Organogenese gewonnen. Das super-binäre Vektorsystem von Japan Tobacco ist in den WO-Patenten WO94/00977 und WO95/06722 beschrieben. Die Vektoren wurden konstruiert, wie beschrieben. Man kann verschiedene Selektionsmarkergene verwenden, darunter das Mais-Gen, das ein mutiertes Acetohydroxysäure-Synthase-(ARAS-)Enzym kodiert ( US-Patent 6025541 ). Ebenso lassen sich verschiedene Promotoren zur Regulation des Merkmalsgens einsetzen, wodurch eine konstitutive, entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription bereitgestellt wird. In diesem Beispiel wurde der 34S-Promotor (GenBank-Zugangsnummern M59930 und X16673) verwendet, so dass eine konstitutive Expression des Merkmalsgens bereitgestellt wurde.
Nach der Inkubation mit Agrobacterium werden die Embryonen auf Kallusinduktionsmedium, dann auf Regenerationsmedium mit Imidazolinon als Selektionsmittel herangezogen. Die Petrischalen werden im Licht bei 25°C für 2–3 Wochen oder, bis sich Sprosse entwickeln, inkubiert. Die grünen Sprosse werden von jedem Embryo auf Wurzelmedium überführt und bei 25°C für 2–3 Wochen inkubiert, bis sich Wurzeln entwickeln. Die bewurzelten Sprosse werden auf Boden im Gewächshaus umgesetzt. T1-Samen werden von Pflanzen gewonnen, die eine Toleranz gegen die Imidazolinon-Herbizide aufweisen und in der PCR positiv für die Transgene sind.
Die transgenen T1-Pflanzen werden dann entsprechend den im vorhergehenden Beispiel 3 beschriebenen Verfahren auf ihre verbesserte Stresstoleranz hin untersucht. Die T1-Generation von Pflanzen mit Insertionen der T-DNA an einem einzigen Locus segregiert für das Transgen in einem Verhältnis von 3:1. Diejenigen Nachkommen, die eine oder zwei Kopien des Transgens enthalten, sind tolerant gegenüber dem Imidazolinon-Herbizid und zeigen eine größere Toleranz für Dürrestress als diejenigen Nachkommen, die die Transgene nicht enthalten. Tolerante Pflanzen haben höhere Überlebensraten und eine höhere Biomasseproduktion, einschließlich höherem Samenertrag, höherer Photosynthese und höherer Trockensubstanzproduktion, als empfindliche Pflanzen. Homozygote T2-Pflanzen zeigten ähnliche Phänotypen. Die Toleranz für Salinität und Kälte wird unter Verwendung der in den vorhergehenden Beispielen beschriebenen Verfahren gemessen. Tolerante Pflanzen haben höhere Überlebensraten und eine höhere Biomasseproduktion, einschließlich höherem Samenertrag, höherer Photosynthese und höherer Trockensubstanzproduktion, als empfindliche Pflanzen.
Beispiel 10
Identifikation identischer und heterologer Gene
Gensequenzen können dazu verwendet werden, identische oder heterologe Gene aus cDNA- oder genomischen Banken zu identifizieren. Identische Gene (z. B. Volllängen-cDNA-Klone) können über Nukleinsäurehybridisierung isoliert werden, wobei zum Beispiel cDNA-Banken eingesetzt werden. Je nach der Häufigkeit des interessierenden Gens werden 100 000 bis zu 1 000 000 rekombinante Bakteriophagen ausplattiert und auf Nylonmembranen übertragen. Nach Denaturierung mit Alkali wird die DNA auf der Membran immobilisiert, z. B. durch UV-Vernetzung. Die Hybridisierung erfolgt unter hochstringenten Bedingungen. In wässriger Lösung werden Hybridisierung und Waschen bei einer Ionenstärke von 1 M NaCl und einer Temperatur von 68°C durchgeführt. Die Hybridisierungssonden werden z. B. durch radioaktive (³²P) Nick-Translationsmarkierung (High Prime, Roche, Mannheim, Deutschland) hergestellt. Die Signale werden durch Autoradiographie ermittelt.
Teilweise identische oder heterologe Gene, die verwandt, aber nicht identisch sind, können analog zu dem vorstehend beschriebenen Verfahren unter Verwendung von Hybridisierungs- und Waschbedingungen mit niedriger Stringenz identifiziert werden. Für die wässrige Hybridisierung wird die Ionenstärke in der Regel bei 1 M NaCl gehalten, während die Temperatur nach und nach von 68 auf 42°C gesenkt wird.
Die Isolation von Gensequenzen mit einer Homologie (oder Sequenzidentität/-ähnlichkeit) in nur einer bestimmten Domäne (zum Beispiel 10–20 Aminosäuren) kann unter Verwendung synthetischer radioaktiv markierter Oligonukleotidsonden erfolgen. Radioaktiv markierte Oligonukleotide werden durch Phosphorylierung des 5'-Endes zweier komplementärer Oligonukleotide mit T4-Polynukleotidkinase hergestellt. Die komplementären Oligonukleotide werden aneinander hybridisiert und unter Bildung von Konkatemeren ligiert. Die doppelsträngigen Konkatemere werden dann beispielsweise mittels Nick-Translation radioaktiv markiert. Die Hybridisierung erfolgt gewöhnlich bei Bedingungen einer niedrigen Stringenz mit hohen Oligonukleotidkonzentrationen.
Oligonukleotid-Hybridisierungslösung:

6 × SSC
0,01 M Natriumphosphat
1 mM EDTA (pH 8)
0,5% SDS
100 μg/ml denaturierte Lachssperma-DNA
0,1% fettfreie Trockenmilch

Während der Hybridisierung wird die Temperatur schrittweise bis auf 5–10°C unter die errechnete T_m des Oligonukleotids oder bis auf Raumtemperatur gesenkt, worauf die Waschschritte und die Autoradiographie durchgeführt werden. Das Waschen erfolgt mit niedriger Stringenz, beispielsweise durch 3 Waschschritte mit 4 × SSC. Weitere Einzelheiten sind in Sambrook, J. et al., 1989, "Molecular Cloning: A Laboratory Manual," Cold Spring Harbor Laboratory Press, oder Ausubel, F. M. et al., 1994, "Current Protocols in Molecular Biology," John Wiley & Sons, beschrieben.
Beispiel 11
Identifikation identischer Gene durch Screening von Expressionsbanken mit Antikörpern
Man kann cDNA-Klone dazu verwenden, rekombinantes Polypeptid zum Beispiel in E. coli herzustellen (z. B. Qiagen QlAexpress pQE-System). Die rekombinanten Polypeptide werden dann gewöhnlich über Ni-NTA-Affinitätschromatographie (Qiagen) affinitätsgereinigt. Die rekombinanten Polypeptide werden dann für die Herstellung spezifi scher Antikörper verwendet, indem zum Beispiel Standardtechniken für die Immunisierung von Kaninchen eingesetzt werden. Die Antikörper werden unter Verwendung einer Ni-NTA-Säule, die mit dem rekombinanten Antigen gesättigt wurde, affinitätsgereinigt, wie von Gu et al., 1994, BioTechniques 17: 257–262, beschrieben. Der Antikörper kann dann für das Screening von Expressions-cDNA-Banken verwendet werden, so dass identische oder heterologe Gene über ein immunologisches Screening identifiziert werden (Sambrook, J. et al., 1989, "Molecular Cloning: A Laboratory Manual," Cold Spring Harbor Laboratory Press, oder Ausubel, F. M. et al., 1994, "Current Protocols in Molecular Biology", John Wiley & Sons).
Beispiel 12
In-vivo-Mutagenese
Die In-vivo-Mutagenese von Mikroorganismen kann durch Passage von Plasmid-DNA (oder einer anderen Vektor-DNA) durch E. coli oder andere Mikroorganismen (z. B. Bacillus spp. oder Hefen, wie Saccharomyces cerevisiae) erfolgen, bei denen die Fähigkeiten, die Unversehrtheit ihrer genetischen Information aufrecht zu erhalten, gestört sind. Übliche Mutator-Stämme haben Mutationen in den Genen für das DNA-Reparatursystem (z. B. mutHLS, mutD, mutT usw.; als Literaturstelle siehe Rupp, W. D., 1996, DNA repair mechanisms, in: Escherichia coli and Salmonella, S. 2277–2294, ASM: Washington). Solche Stämme sind dem Fachmann bekannt. Die Verwendung solcher Stämme ist zum Beispiel in Greener, A. und Callahan, M., 1994, Strategies 7: 32–34, veranschaulicht. Der Transfer mutierter DNA-Moleküle in Pflanzen erfolgt vorzugsweise nach einer Selektion und nach Testen in Mikroorganismen. Transgene Pflanzen werden anhand verschiedener Beispiele im Beispielteil dieses Dokuments hergestellt.
Beispiel 13
Gentechnische Herstellung stresstoleranter Arabidopsis-Pflanzen durch Überexpression stressbezogener proteinkodierender Gene zum Beispiel aus Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa unter Verwendung stressinduzierbarer und gewebespezifischer Promotoren.
Transgene Arabidopsis-Pflanzen, die Gene, zum Beispiel aus Brassica napus, Glycine max, Zea mays und Oryza sativa, überexprimieren, die stressbezogene Proteine kodieren, werden wie im Beispiel 1 beschrieben hergestellt, so dass die Transgene, die das stressbezogene Protein kodieren, unter der Kontrolle eines gewebespezifischen oder stressinduzierbaren Promotors exprimiert werden. Eine stressinduzierbare Expression wird unter Verwendung von Promotoren erzielt, die aus den vorstehend in Tabelle VI aufgelisteten ausgewählt sind.
Pflanzen der T2-Generation werden hergestellt und mittels Dürrestress behandelt. Für das Dürre-Experiment werden die Pflanzen nicht gewässert, bis Pflanze und Boden ausgetrocknet sind. Bei einem äquivalenten Grad der Austrocknung können tolerante Pflanzen ein normales Wachstum wieder aufnehmen und produzierten mehr Biomasse als nicht-transgene Kontrollpflanzen
Tolerante Pflanzen haben höhere Überlebensraten und eine höhere Biomasseproduktion, einschließlich höherem Samenertrag, höherer Photosynthese und höherer Trockensubstanzproduktion, als empfindliche Pflanzen.
Beispiel 14
Überexpression stressbezogener Gene aus zum Beispiel Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa zum Beispiel ergibt eine Toleranz gegenüber multiplen abiotischen Stressbedingungen.
Pflanzen, die eine Toleranz für einen abiotischen Stress aufweisen, zeigen oft eine Toleranz für einen anderen Umweltstress. Dieses Phänomen der Kreuztoleranz ist auf der Ebene des Mechanismus noch nicht verstanden (McKersie and Leshem, 1994). Trotzdem kann man vernünftigerweise erwarten, dass Pflanzen, die aufgrund der Expression eines Transgens eine verstärkte Dürretoleranz aufweisen, auch eine Toleranz für Kälte, Salz und andere abiotische Stressbedingungen aufweisen könnten. Diese Hypothese wird dadurch gestützt, dass die Expression mehrerer Gene durch mehrere abiotische Stressfaktoren, wie zum Beispiel Kälte, Salz, Osmotikum, ABA usw. hinauf- oder herunterreguliert wird (z. B. Hong et al. (1992) Developmental and organ-specific expression of an ABA- and stress-induced protein in barley. Plant Mol Biol 18: 663–674; Jagendorf und Takabe (2001) Inducers of glycinebetaine synthesis in barley. Plant Physiol 127: 1827–1835; Mizoguchi et al. (1996) A gene encoding a mitogen-activated protein kinase is induced simultaneously with genes for a mitogen-activated protein kinase and an S6 ribosomal protein kinase by touch, cold, and water stress in Arabidopsis thaliana. Proc Natl Acad Sci USA 93: 765–769; Zhu (2001) Cell signaling under salt, water and cold stresses. Curr Opin Plant Biol 4: 401–406).
Transgene Arabidopsis-Pflanzen, die Gene, die ein stressbezogenes Protein kodieren, zum Beispiel aus Brassica napus, Glycine max, Zea mays und Oryza sativa überexprimieren, werden hergestellt, wie im Beispiel 1 beschrieben, und im Hinblick auf ihre Toleranz gegenüber Salz- und Kältestress getestet.
Zur Bestimmung der Salztoleranz werden Samen von Arabidopsis thaliana sterilisiert (in 100% Bleichmittel, 0,1% Triton X100 (zweimal) für fünf Minuten inkubiert und fünfmal mit ddH₂O gespült). Die Samen werden auf nicht-selektives Medium (1/2 MS, 0,6% Phytagar, 0,5 g/l MES, 1% Saccharose, 2 μg/ml Benamyl) ausplattiert. Man lässt die Samen etwa 10 Tage lang auskeimen. Im 4–5-Blattstadium werden transgene Pflanzen in Töpfe mit 5,5 cm Durchmesser eingetopft und man lässt sie etwa sieben Tage lang wachsen (22°C, Dauerlicht), wobei nach Bedarf gewässert wird. Zu Beginn des As says werden zwei Liter 100 mM NaCl und 1/8 MS zu der Wanne unter den Töpfen zugegeben. Zu der Wanne, die die Kontrollpflanzen enthält, werden drei Liter 1/8 MS hinzugefügt. Die Konzentrationen der NaCl-Anreicherung werden schrittweise alle 4 Tage um 50 mM bis auf 200 mM erhöht. Nach der Salzbehandlung mit 200 mM werden das Frisch- und das Trockengewicht der Pflanzen sowie die Samenerträge bestimmt. Transgene Pflanzen, die stressbezogenes Protein aus zum Beispiel Brassica napus, Glycine max, Zea mays und Oryza sativa überexprimieren, weisen ein höheres Frisch- und Trockengewicht und einen größeren Samenertrag im Vergleich zu Wildtyp- oder scheintransformierten Pflanzen auf.
Zur Bestimmung der Kältetoleranz werden Samen der transgenen und von Kälte-Linien gekeimt und man lässt sie etwa 10 Tage bis zum 4–5-Blattstadium wie oben heranwachsen. Die Pflanzen werden dann in kalte Temperaturen (5°C) umgestellt. Die Photosynthese kann unter Verwendung der Chlorophyll-Fluoreszenz als Indikator für die Photosynthesefähigkeit und die Unversehrtheit der Photosysteme gemessen werden. Der Samenertrag und das Pflanzen-Trockengewicht werden als Indikator für die Biomasseproduktion der Pflanzen gemessen.
Es stellt sich heraus, dass die Überexpression stressbezogener Gene aus zum Beispiel Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa eine Toleranz gegen Salz und Kälte sowie gegen Dürre ergab. Tolerante Pflanzen weisen höhere Überlebensraten und eine höhere Biomasseproduktion, einschließlich höherem Samenertrag, höherer Photosynthese und höherer Trockensubstanzproduktion, auf als empfindliche Pflanzen.
Beispiel 15
Gentechnische Herstellung stresstoleranter Luzerne-Pflanzen zum Beispiel Überexpression durch stressbezogener Gene aus Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa zum Beispiel
Ein regenerierender Luzerne-(Medicago sativa-)Klon wird unter Verwendung des Verfahrens von McKersie et al., 1999 (Plant Physiol 119: 839–847) transformiert. Die Regeneration und Transformation von Luzerne ist genotypabhängig und daher wird eine regenerierende Pflanze benötigt. Verfahren zur Gewinnung regenerierender Pflanzen sind beschrieben. Diese können zum Beispiel von der Sorte Rangelander (Agriculture Canada) oder jeder anderen im Handel erhältlichen Luzerne-Sorte erhalten werden, wie von Brown und Atanassov (1985 Plant Cell Tissue Organ Culture 4: 111–112) beschrieben. Alternativ hat man die Sorte RA3 (University of Wisconsin) für die Verwendung bei der Gewebekultur ausgewählt (Walker et al., 1978 Am J Bot 65: 654–659).
Petiolenexplantate werden mit einer Übernachtkultur von Agrobacterium tumefaciens C58C1 pMP90 (McKersie et al., 1999 Plant Physiol 119: 839–847) oder LBA4404, die einen binären Vektor enthalten, cokultiviert. Man hat viele verschiedene binäre Vektorsysteme für die Pflanzentransformation beschrieben (z. B. An, G. in Agrobacterium Protocols. Methods in Molecular Biology Bd. 44, S. 47–62, Gartland KMA und MR Davey Hrsg. Humana Press, Totowa, New Jersey). Viele basieren auf dem von Bevan beschriebenen Vektor pBIN19 (Nucleic Acid Research. 1984. 12: 8711–8721), der eine Pflanzengenexpressionskassette, flankiert von der rechten und linken Grenzsequenz aus dem Ti-Plasmid von Agrobacterium tumefaciens, enthält. Eine Pflanzengenexpressionskassette besteht aus mindestens zwei Genen – einem Selektionsmarkergen und einem Pflanzenpromotor, der die Transkription der cDNA oder der genomischen DNA des Merkmalsgens reguliert. Man kann verschiedene Selektionsmarkergene verwenden, darunter das Arabidopsis-Gen, das ein mutiertes Acetohydroxysäure-Synthase-(AHAS-)Enzym kodiert ( US-Patente 57673666 and 6225105 ). Ebenso lassen sich verschiedene Promotoren zur Regulation des Merkmalsgens einsetzen, wodurch eine konstitutive, entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription bereitgestellt wird. in diesem Beispiel wurde der 34S-Promotor (Gen-Bank-Zugangsnummern M59930 und X16673) dazu verwendet, eine konstitutive Expression des Merkmalsgens bereitzustellen.
Die Explantate werden für 3 Tage im Dunkeln auf SH-Induktionsmedium, das 288 mg/l Pro, 53 mg/l Thioprolin, 4,35 g/l K₂SO₄ und 100 μm Acetosyringinon enthält, gezüchtet. Die Explantate wurden in Murashige-Skoog-Medium (Murashige und Skoog, 1962) der halben Stärke gewaschen und auf demselben SH-Induktionsmedium ohne Acetosyringinon, aber mit einem geeigneten Selektionsmittel und einem geeigneten Antibiotikum für die Hemmung des Agrobacterium–Wachstums herangezogen. Nach mehreren Wochen werden somatische Embryonen auf BOi2Y-Entwicklungsmedium umgesetzt, das keine Wachstumsregulatoren, keine Antibiotika und 50 g/l Saccharose enthält. Die somatischen Embryonen lässt man anschließend auf Murashige-Skoog-Medium der halben Stärke keimen. Bewurzelte Keimlinge werden in Töpfe umgesetzt und im Gewächshaus herangezogen.
Die transgenen T0-Pflanzen werden durch Nodienabschnitte vermehrt und man lässt sie in Turface-Wachstumsmedium wurzeln. Die Pflanzen werden entlaubt und bis zu einer Höhe von etwa 10 cm herangezogen (etwa 2 Wochen nach der Entlaubung). Dann werden die Pflanzen in zwei Experimenten einem Dürrestress unterzogen.
Für das Dürre-Experiment werden die Keimlinge für einen Zeitraum von bis zu 3 Wochen nicht gegossen. Zu diesem Zeitpunkt sind die Pflanze und der Boden ausgetrocknet und das Überleben und die Biomasseproduktion werden ermittelt. Bei einem äquivalenten Grad an Dürrestress sind die toleranten Pflanzen in der Lage, normal zu wachsen, wohingegen empfindliche Wildtyp-Pflanzen abgestorben sind oder erhebliche Verletzungen erlitten haben, was zu weniger Trockensubstanz führt.
Die Toleranz für Salinität und Kälte wird unter Verwendung der im Beispiel 3 beschriebenen Verfahren gemessen. Es stellt sich heraus, dass Luzerne-Pflanzen, die stressbezogene Gene aus zum Beispiel Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa überexprimieren, resistenter gegen Salinitäts- oder Kältestress sind als nicht-transgene Kontrollpflanzen. Tolerante Pflanzen haben höhere Überlebensraten und eine höhere Biomasseproduktion, einschließlich höherem Samenertrag, höherer Photosynthese und höherer Trockensubstanzproduktion, als empfindliche Pflanzen.
Beispiel 16
Gentechnische Herstellung stresstoleranter Weidelgras-Pflanzen zum Beispiel durch Überexpression stressbezogener Gene aus Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa zum Beispiel
Samen verschiedener Weidelgras-Sorten können als Quellen von Explantaten für die Transformation verwendet werden, zum Beispiel von der handelsüblichen Sorte Gunne, die von der Firma Svalof Weibull Seed Company erhältlich ist, oder von der Sorte Affinity. Die Oberflächensterilisation der Samen erfolgt nacheinander mit 1% Tween-20 für 1 Minute, 100% Bleichmittel für 60 Minuten und 3-maliges Spülen für jeweils 5 Minuten mit deionisiertem und destilliertem H₂O und anschließend werden sie für 3–4 Tage auf feuchtem, sterilem Filterpapier im Dunkeln gekeimt. Die Sterilisation der Keimlinge erfolgt weiterhin für 1 Minute mit 1% Tween-20, für 5 Minuten mit 75% Bleichmittel und durch 3-maliges Spülen für jeweils 5 min mit ddH₂O.
Die oberflächensterilisierten Samen werden auf das Kallusinduktionsmedium umgesetzt, das Murashige und Skoog-Basalsalze und Vitamine, 20 g/l Saccharose, 150 mg/l Asparagin, 500 mg/l Casein-Hydrolysat, 3 g/l Phytagel, 10 mg/l BAP und 5 mg/l Dicamba enthält. Die Platten werden für die Samenkeimung und die Induktion embryogener Kalli im Dunkeln bei 25°C für 4 Wochen inkubiert.
Nach 4 Wochen auf dem Kallusinduktionsmedium werden die Sprosse und Wurzeln der Keimlinge abgeschnitten, der Kallus wird auf frisches Medium umgesetzt, weitere 4 Wochen kultiviert und dann für 2 Wochen auf MSO-Medium ins Licht umgesetzt. Mehrere (11–17 Wochen alte) Kallusstückchen werden entweder durch ein 10-Mesh-Sieb gesiebt und auf Kallusinduktionsmedium gesetzt oder in 100 ml flüssigem Weidelgras-Kallusinduktionsmedium (dasselbe Medium wie für die Kallusinduktion, mit Agar) in einem 250 ml-Kolben gezüchtet. Der Kolben wird in Folie eingewickelt und bei 175 U/min im Dunkeln bei 23°C für 1 Woche geschüttelt. Durch Sieben der Flüssigkultur durch ein 40-Mesh-Sieb werden die Zellen gesammelt. Die auf dem Sieb gesammelte Fraktion wird auf festem Weidelgras-Kallusinduktionsmedium ausplattiert und darauf 1 Woche im Dunkeln bei 25°C kultiviert. Der Kallus wird dann auf MS-Medium mit 1% Saccharose umgesetzt und darauf für 2 Wochen gezüchtet.
Die Transformation kann entweder mit Agrobacterium oder mit Teilchenbeschussverfahren durchgeführt werden. Es wird ein Expressionsvektor hergestellt, der einen konstitutiven Pflanzenpromotor und die cDNA des Gens in einem pUC-Vektor enthält. Die Plasmid-DNA wird aus E. coli-Zellen unter Verwendung eines Qiagen-Kits entsprechend den Anweisungen des Herstellers präpariert. Etwa 2 g des embryogenen Kallus werden in die Mitte eines sterilen Filterpapiers in einer Petrischale gegeben. Ein Aliquot flüssiges MSO mit 10 g/l Saccharose wird auf das Filterpapier gegeben. Goldpartikel (Größe 1,0 μm) werden mit der Plasmid-DNA entsprechend dem Verfahren von Sanford et al., 1993, beschichtet und in den embryogenen Kallus unter Verwendung der folgenden Parameter eingebracht: 500 μg Partikel und 2 μg DNA pro Beschuss, 1300 psi und ein Zielabstand von 8,5 cm von der Stopp-Platte bis zur Kallus-Platte und 1 Schuss pro Kallus-Platte.
Nach dem Beschuss werden die Kalli wieder auf frisches Kallusentwicklungsmedium gesetzt und für einen Zeitraum von 1 Woche im Dunkeln bei Raumtemperatur gehalten. Der Kallus wird dann zum Einleiten der Differenzierung des Embryos mit dem geeigneten Selektionsmittel, z. B. 250 nM Arsenal, 5 mg/l PPT oder 50 mg/l Kanamycin, in Wachstumsbedingungen im Licht bei 25°C umgestellt. Sprosse, die gegen das Selektionsmittel resistent sind, erscheinen und werden nach der Bewurzelung auf Boden umgesetzt.
Proben der primären transgenen Pflanzen (T0) werden mittels PCR analysiert, um das Vorliegen der T-DNA zu bestätigen. Diese Ergebnisse werden durch Southern-Hybridisierung verifiziert, wobei die DNA auf einem 1%igen Agarosegel elektrophoretisch aufgetrennt und auf eine positiv geladene Nylon-Membran (Roche Diagnostics) überführt wird. Das PCR DIG Probe Synthesis-Kit (Roche Diagnostics) wird dazu verwendet, eine Digoxigenin-markierte Sonde mittels PCR herzustellen, und wird wie vom Hersteller empfohlen verwendet.
Transgene T0-Weidelgras-Pflanzen werden vegetativ durch Abschneiden von Ausläufern vermehrt. Die transplantierten Ausläufer werden 2 Monate im Gewächshaus gehalten, bis sie gut herangewachsen sind. Die Sprosse werden entlaubt und man lässt sie 2 Wochen lang wachsen.
Das Dürre-Experiment wird auf ähnliche Weise ausgeführt, wie im Beispiel 3 beschrieben. Die Keimlinge werden für einen Zeitraum von bis zu 3 Wochen nicht gegossen. Zu diesem Zeitpunkt sind die Pflanze und der Boden ausgetrocknet und das Überleben und die Biomasseproduktion werden ermittelt. Bei einem äquivalenten Grad an Dürrestress sind tolerante Pflanzen in der Lage, ein normales Wachstum wieder aufzunehmen, wohingegen empfindliche Pflanzen abgestorben sind oder erhebliche Verletzungen erlitten haben, was zu kürzeren Blättern und weniger Trockensubstanz führt.
Ein zweites Experiment, bei dem den transgenen Pflanzen ein Dürrestress auferlegt wurde, erfolgte durch Behandlung mit einer PEG-Lösung wie in den vorhergehenden Beispielen beschrieben. Die Toleranz gegen Salinität und Kälte wurde unter Verwendung der im Beispiel 3 beschriebenen Verfahren gemessen. Es stellt sich heraus, dass Weidelgras, das stressbezogene Gene aus zum Beispiel Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa überexprimiert, resistenter gegen Salinitäts- und Kältestress ist als nicht-transgene Kontrollpflanzen. Tolerante Pflanzen haben höhere Überlebensraten und eine höhere Biomasseproduktion, einschließlich höherem Samenertrag, höherer Photosynthese und höherer Trockensubstanzproduktion, als empfindliche Pflanzen.
Beispiel 17
Gentechnische Herstellung stresstoleranter Soja-Pflanzen durch zum Beispiel Überexpression stressbezogener Gene aus zum Beispiel Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa
Soja wird entsprechend der folgenden Modifikation des Verfahrens, das im Texas A&M-Patent US 5,164,310 beschrieben ist, transformiert. Es sind mehrere im Handel erhältliche Soja-Sorten für die Transformation durch dieses Verfahren verfügbar. Die (von der Illinois Seed Foundation erhältliche) Sorte Jack wird üblicherweise für die Transformation verwendet. Samen werden sterilisiert, indem sie in 70% (v/v) Ethanol für 6 min und in 25%ige handelsübliche Bleiche (NaOCl), die mit 0,1% (v/v) Tween angereichert ist, für 20 min eingetaucht werden, worauf sie 4 Mal mit sterilem doppelt destilliertem Wasser gespült werden. Sieben Tage alte Keimlinge werden vermehrt, indem die Keimwurzel, das Hypokotyl und ein Keimblatt von jedem Keimling entfernt werden. Dann wird das Epikotyl mit einem Keimblatt auf frisches Keimungsmedium in Petrischalen überführt und bei 25°C für drei Wochen unter einer 16-stündigen Photoperiode (ca. 100 μE/m-2s-1) inkubiert. Die Achselknoten (mit einer Länge von etwa 4 mm) werden von 3–4 Wochen alten Pflanzen abgeschnitten. Die Achselknoten werden herauspräpariert und in einer Kultur von Agrobacterium LBA4404 inkubiert.
Man hat viele verschiedene binäre Vektorsysteme für die Pflanzentransformation beschrieben (z. B. An, G. in Agrobacterium Protocols. Methods in Molecular Biology Bd. 44, S. 47–62, Gartland KMA und MR Davey Hrsg. Humana Press, Totowa, New Jersey). Viele basieren auf dem von Bevan beschriebenen Vektor pBIN19 (Nucleic Acid Research. 1984. 12: 8711–8721), der eine Pflanzengenexpressionskassette, flankiert von der rechten und linken Grenzsequenz aus dem Ti-Plasmid von Agrobacterium tumefaciens, enthält. Eine Pflanzengenexpressionskassette besteht aus mindestens zwei Genen – einem Selektionsmarkergen und einem Pflanzenpromotor, der die Transkription der cDNA oder der genomischen DNA des Merkmalsgens reguliert. Man kann verschiedene Selektionsmarkergene verwenden, darunter das Arabidopsis-Gen, das ein mutiertes Acetohydroxysäure-Synthase-(AHAS-)Enzym kodiert ( US-Patente 57673666 and 6225105 ). Ebenso lassen sich verschiedene Promotoren zur Regulation des Merkmalsgens einsetzen, wodurch eine konstitutive, entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription bereitgestellt wird. In diesem Beispiel wird der 34S-Promotor (GenBank-Zugangsnummern M59930 und X16673) dazu verwendet, eine konstitutive Expression des Merkmalsgens bereitzustellen.
Nach der Cokultivierungsbehandlung werden die Explantate gewaschen und auf Selektionsmedien umgesetzt, die mit 500 mg/l Timentin angereichert sind. Die Sprosse werden herauspräpariert und auf Sprossverlängerungsmedium umgesetzt. Sprosse mit mehr als 1 cm Länge werden zwei bis vier Wochen vor dem Umsetzen auf Boden auf Wurzelmedium gesetzt.
Die primären transgenen Pflanzen (T0) werden mittels PCR analysiert, um das Vorliegen der T-DNA zu bestätigen. Diese Ergebnisse werden durch Southern-Hybridisierung verifiziert, wobei die DNA auf einem 1%igen Agarosegel elektrophoretisch aufgetrennt und auf eine positiv geladene Nylon-Membran (Roche Diagnostics) überführt wird. Das PCR DIG Probe Synthesis-Kit (Roche Diagnostics) wird dazu verwendet, eine Digoxigenin-markierte Sonde mittels PCR herzustellen, und wird wie vom Hersteller empfohlen verwendet.
Stresstolerante Soja-Pflanzen, die stressbezogene Gene aus zum Beispiel Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa überexprimieren, haben höhere Samenerträge.
Die Toleranz für Dürre, Salinität und Kälte wird unter Verwendung der im Beispiel 3 beschriebenen Verfahren gemessen. Tolerante Pflanzen haben höhere Überlebensraten und eine höhere Biomasseproduktion, einschließlich höherem Samenertrag, höherer Photosynthese und höherer Trockensubstanzproduktion, als empfindliche Pflanzen.
Beispiel 18
Gentechnische Herstellung stresstoleranter Raps/Canola-Pflanzen durch zum Beispiel Überexpression stressbezogener Geneaus zum Beispiel Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa
Keimblattpetiolen und -hypokotyle von 5–6 Tage alten jungen Keimlingen werden als Explantate für die Gewebekultur verwendet und gemäß Babic et al. (1998, Plant Cell Rep 17: 183–188) transformiert. Die im Handel erhältliche Sorte Westar (Agriculture Canada) ist die für die Transformation eingesetzte Standardsorte, aber es können auch andere Sorten verwendet werden.
Für die Transformation von Canola kann Agrobacterium tumefaciens LBA4404 verwendet werden, das einen binären Vektor enthält. Man hat viele verschiedene binäre Vektorsysteme für die Pflanzentransformation beschrieben (z. B. An, G. in Agrobacterium Protocols. Methods in Molecular Biology Bd. 44, S. 47–62, Gartland KMA und MR Davey Hrsg. Humana Press, Totowa, New Jersey). Viele basieren auf dem von Bevan beschriebenen Vektor pBIN19 (Nucleic Acid Research. 1984. 12: 8711–8721), der eine Pflanzengenexpressionskassette, flankiert von der rechten und linken Grenzsequenz aus dem Ti-Plasmid von Agrobacterium tumefaciens, enthält. Eine Pflanzengenexpressionskassette besteht aus mindestens zwei Genen – einem Selektionsmarkergen und einem Pflanzenpromotor, der die Transkription der cDNA oder der genomischen DNA des Merkmalsgens reguliert. Man kann verschiedene Selektionsmarkergene verwenden, darunter das Arabidopsis-Gen, das ein mutiertes Acetohydroxysäure-Synthase-(AHAS-)Enzym kodiert ( US-Patente 57673666 and 6225105 ). Ebenso lassen sich verschiedene Promotoren zur Regulation des Merkmalsgens einsetzen, wodurch eine konstitutive, entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription bereitgestellt wird. In diesem Beispiel wird der 34S-Promotor (Gen- Bank-Zugangsnummern M59930 und X16673) dazu verwendet, eine konstitutive Expression des Merkmalsgens bereitzustellen.
Die Oberflächensterilisation von Canola-Samen erfolgt in 70%igem Ethanol für 2 min und dann in 30% Clorox mit einem Tropfen Tween-20 für 10 min, anschließend werden sie dreimal mit sterilem destilliertem Wasser gespült. Die Samen werden dann in vitro für 5 Tage auf MS-Medium der halben Stärke ohne Hormone, 1% Saccharose, 0,7% Phytagar bei 23°C, 16 Std. Licht gekeimt. Die Kotyledonenpetiolenexplantate mit dem daran befindlichen Keimblatt werden aus den In-vitro-Keimlingen herauspräpariert und mit Agrobacterium beimpft, indem das abgeschnittene Ende des Petiolenexplantats in die Bakterienlösung getaucht wird. Die Explantate werden dann für 2 Tage auf MSBAP-3-Medium, das 3 mg/l BAP, 3% Saccharose, 0,7% Phytagar enthält, bei 23°C, 16 Std. Licht gezüchtet. Nach zweitägiger Cokultur mit Agrobacterium werden die Petiolenexplantate für 7 Tage auf MSBAP-3-Medium umgesetzt, das 3 mg/l BAP, Cefotaxim, Carbenicillin oder Timentin (300 mg/l) enthält, und dann auf MSBAP-3-Medium mit Cefotaxim, Carbenicillin oder Timentin und Selektionsmittel bis zur Sprossregeneration gezüchtet. Wenn die Sprosse eine Länge von 5–10 mm haben, werden sie abgeschnitten und auf Sprossverlängerungsmedium (MSBAP-0,5 mit 0,5 mg/l BAP) umgesetzt. Sprosse mit einer Länge von etwa 2 cm werden für die Wurzelinduktion auf Wurzelmedium (MS0) umgesetzt.
Proben der primären transgenen Pflanzen (T0) werden mittels PCR analysiert, um das Vorliegen der T-DNA zu bestätigen. Diese Ergebnisse werden durch Southern-Hybridisierung verifiziert, wobei die DNA auf einem 1%igen Agarosegel elektrophoretisch aufgetrennt und auf eine positiv geladene Nylon-Membran (Roche Diagnostics) überführt wird. Das PCR DIG Probe Synthesis-Kit (Roche Diagnostics) wird dazu verwendet, eine Digoxigenin-markierte Sonde mittels PCR herzustellen, und wird wie vom Hersteller empfohlen verwendet.
Die transgenen Pflanzen werden dann entsprechend dem im Beispiel 3 beschriebenen Verfahren auf ihre verbesserte Stresstoleranz hin untersucht. Es stellt sich heraus, dass transgene Raps-/Canola-Pflanzen, die stressbezogene Gene aus zum Beispiel Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa überexprimieren, toleranter gegenüber Umweltstress sind als nicht-transgene Kontrollpflanzen. Tolerante Pflanzen haben höhere Überlebensraten und eine höhere Biomasseproduktion, einschließlich höherem Samenertrag, höherer Photosynthese und höherer Trockensubstanzproduktion als empfindliche Pflanzen.
Beispiel 19
Gentechnische Herstellung stresstoleranter Mais-Pflanzen durch zum Beispiel Überexpression stressbezogener Gene aus zum Beispiel Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa
Die Transformation von Mais (Zea mays) erfolgt durch eine Modifikation des von Ishida et al. (1996 Nature Biotech 14745-50) beschriebenen Verfahrens. Die Transformation in Mais ist genotypabhängig und nur spezifische Genotypen sind für eine Transformation und Regeneration zugänglich. Die Inzuchtlinie A188 (University of Minnesota) oder Hybride mit A188 als einem Elter sind gute Quellen für Donormaterial für die Transformation (Fromm et al. 1990 Biotech 8: 833–839), aber es können auch andere Genotypen erfolgreich verwendet werden. Die Ähren werden von Maispflanzen etwa 11 Tage nach der Bestäubung (days alter pollination, DAP) geerntet, wenn die Länge des unreifen Embryos etwa 1 bis 1,2 mm beträgt. Unreife Embryonen werden mit Agrobacterium tumefaciens cokultiviert, die ”super-binäre” Vektoren enthalten, und transgene Pflanzen werden mittels Organogenese gewonnen. Das super-binäre Vektorsystem von Japan Tobacco ist in den WO-Patenten WO94/00977 und WO95/06722 beschrieben. Die Vektoren werden konstruiert, wie beschrieben. Man kann verschiedene Selektionsmarkergene verwenden, darunter das Mais-Gen, das ein mutiertes Acetohydroxysaure-Synthase-(ARAS-)Enzym kodiert ( US-Patent 6025541 ). Ebenso lassen sich verschiedene Promotoren zur Regulation des Merkmalsgens einsetzen, wodurch eine konstitutive, entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription bereitgestellt wird. In diesem Beispiel wird der 34S-Promotor (Gen-Bank-Zugangsnummern M59930 und X16673) dazu verwendet, eine konstitutive Expression des Merkmalsgens bereitzustellen.
Herauspräparierte Embryonen werden auf Kallusinduktionsmedium, dann auf Mais-Regenerationsmedium mit Imidazolinon als Selektionsmittel herangezogen. Die Petrischalen werden im Licht bei 25°C für 2–3 Wochen oder, bis sich Sprosse entwickeln, inkubiert. Die grünen Sprosse werden von jedem Embryo auf Mais-Wurzelmedium überführt und bei 25°C für 2–3 Wochen inkubiert, bis sich Wurzeln entwickeln. Die bewurzelten Sprosse werden auf Boden im Gewächshaus umgesetzt. T1-Samen werden von Pflanzen gewonnen, die eine Toleranz gegen die Imidazolinon-Herbizide aufweisen und in der PCR positiv für die Transgene sind.
Die transgenen T1-Pflanzen werden dann entsprechend den im Beispiel 3 beschriebenen Verfahren auf ihre verbesserte Stresstoleranz hin untersucht. Die T1-Generation von Pflanzen mit Insertionen der T-DNA an einem einzigen Locus segregiert für das Transgen in einem Verhältnis von 1:2:1. Diejenigen Nachkommen, die eine oder zwei Kopien des Transgens enthalten (3/4 der Nachkommen), sind tolerant gegenüber dem Imidazolinon-Herbizid und zeigen eine größere Toleranz für Dürrestress als diejenigen Nachkommen, die die Transgene nicht enthalten. Tolerante Pflanzen haben höhere Samenerträge. Homozygote T2-Pflanzen zeigten ähnliche Phänotypen. Hybridpflanzen (F1-Nachkommenschaft) von homozygoten transgenen Pflanzen und nicht-transgenen Pflanzen zeigten ebenfalls eine erhöhte Umweltstresstoleranz.
Die Toleranz für Salinität und Kälte wird unter Verwendung der im vorhergehenden Beispiel 3 beschriebenen Verfahren gemessen. Wiederum stellt sich heraus, dass transgene Mais-Pflanzen, die stressbezogene Gene aus zum Beispiel Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa überexprimieren, tolerant gegenüber Umweltstressbedingungen sind. Tolerante Pflanzen haben höhere Überlebensraten und eine höhere Biomasseproduktion, einschließlich höherem Samenertrag, höherer Photosynthese und höherer Trockensubstanzproduktion, als empfindliche Pflanzen.
Beispiel 20
Gentechnische Herstellung stresstoleranter Weizen-Pflanzen durch zum Beispiel Überexpression stressbezogener Gene aus zum Beispiel Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa
Die Transformation von Weizen erfolgt mit dem von Ishida et al. (1996 Nature Biotech 14745-50) beschriebenen Verfahren. Die Sorte Bobwhite (von CIMMYT, Mexiko, erhältlich) wird üblicherweise zur Transformation verwendet. Unreife Embryonen werden mit Agrobacterium tumefaciens cokultiviert, die ”super-binäre” Vektoren enthalten, und transgene Pflanzen werden mittels Organogenese gewonnen. Das super-binäre Vektorsystem von Japan Tobacco ist in den WO-Patenten WO94/00977 und WO95/06722 beschrieben. Die Vektoren werden konstruiert, wie beschrieben. Man kann verschiedene Selektionsmarkergene verwenden, darunter das Mais-Gen, das ein mutiertes Acetohydroxysäure-Synthase-(ARAS-)Enzym kodiert ( US-Patent 6025541 ). Ebenso lassen sich verschiedene Promotoren zur Regulation des Merkmalsgens einsetzen, wodurch eine konstitutive, entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription bereitgestellt wird. In diesem Beispiel wird der 34S-Promotor (GenBank-Zugangsnummern M59930 und X16673) dazu verwendet, eine konstitutive Expression des Merkmalsgens bereitzustellen.
Nach der Inkubation mit Agrobacterium werden die Embryonen auf Kallusinduktionsmedium, dann auf Regenerationsmedium mit Imidazolinon als Selektionsmittel herangezogen. Die Petrischalen werden im Licht bei 25°C für 2–3 Wochen oder, bis sich Sprosse entwickeln, inkubiert. Die grünen Sprosse werden von jedem Embryo auf Wurzelmedium überführt und bei 25°C für 2–3 Wochen inkubiert, bis sich Wurzeln entwickeln. Die bewurzelten Sprosse werden auf Boden im Gewächshaus umgesetzt. T1-Samen werden von Pflanzen gewonnen, die eine Toleranz gegen die Imidazolinon-Herbizide aufweisen und in der PCR positiv für die Transgene sind.
Die transgenen T1-Pflanzen werden dann entsprechend dem im vorhergehenden Beispiel 3 beschriebenen Verfahren auf ihre verbesserte Stresstoleranz hin untersucht. Die T1-Generation von Pflanzen mit Insertionen der T-DNA an einem einzigen Locus segregiert für das Transgen in einem Verhältnis von 1:2:1. Diejenigen Nachkommen, die eine oder zwei Kopien des Transgens enthalten (3/4 der Nachkommen), sind tolerant gegenüber dem Imidazolinon-Herbizid und zeigen eine größere Toleranz für Dürrestress als diejenigen Nachkommen, die die Transgene nicht enthalten. Tolerante Pflanzen haben höhere Überlebensraten und eine höhere Biomasseproduktion, einschließlich höherem Samenertrag, höherer Photosynthese und höherer Trockensub stanzproduktion, als empfindliche Pflanzen. Homozygote T2-Pflanzen zeigten ähnliche Phänotypen. Die Toleranz für Salinität und Kälte wird unter Verwendung der in den vorhergehenden Beispielen beschriebenen Verfahren gemessen. Pflanzen, die stressbezogene Gene aus zum Beispiel Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa überexprimierten, haben eine Toleranz gegenüber Dürre, Salinität oder Kälte und zeigten höhere Überlebensraten und eine höhere Biomasseproduktion, einschließlich höherem Samenertrag, höherer Photosynthese und höherer Trockensubstanzproduktion, als empfindliche Pflanzen.
Beispiel 21
Identifikation identischer und heterologer Gene
Gensequenzen können dazu verwendet werden, identische oder heterologe Gene aus cDNA- oder genomischen Banken zu identifizieren. Identische Gene (z. B. Volllängen-cDNA-Klone) können über Nukleinsäurehybridisierung isoliert werden, wobei zum Beispiel cDNA-Banken eingesetzt werden. Je nach der Häufigkeit des interessierenden Gens werden 100 000 bis zu 1 000 000 rekombinante Bakteriophagen ausplattiert und auf Nylonmembranen übertragen. Nach Denaturierung mit Alkali wird die DNA auf der Membran immobilisiert, z. B. durch UV-Vernetzung. Die Hybridisierung erfolgt unter hochstringenten Bedingungen. In wässriger Lösung werden Hybridisierung und Waschen bei einer Ionenstärke von 1 M NaCl und einer Temperatur von 68°C durchgeführt. Die Hybridisierungssonden werden z. B. durch radioaktive (³²P) Nick-Translationsmarkierung (High Prime, Roche, Mannheim, Deutschland) hergestellt. Die Signale werden durch Autoradiographie ermittelt.
Teilweise identische oder heterologe Gene, die verwandt, aber nicht identisch sind, können analog zu dem vorstehend beschriebenen Verfahren unter Verwendung von Hybridisierungs- und Waschbedingungen mit niedriger Stringenz identifiziert werden. Für die wässrige Hybridisierung wird die Ionenstärke in der Regel bei 1 M NaCl gehalten, während die Temperatur nach und nach von 68 auf 42°C gesenkt wird.
Die Isolation von Gensequenzen mit einer Homologie (oder Sequenzidentität/-ähnlichkeit) in nur einer bestimmten Domäne (zum Beispiel 10–20 Aminosäuren) kann unter Verwendung synthetischer radioaktiv markierter Oligonukleotidsonden erfolgen. Radioaktiv markierte Oligonukleotide werden durch Phosphorylierung des 5'-Endes zweier komplementärer Oligonukleotide mit T4-Polynukleotidkinase hergestellt. Die komplementären Oligonukleotide werden aneinander hybridisiert und unter Bildung von Konkatemeren ligiert. Die doppelsträngigen Konkatemere werden dann beispielsweise mittels Nick-Translation radioaktiv markiert. Die Hybridisierung erfolgt gewöhnlich bei Bedingungen einer niedrigen Stringenz mit hohen Oligonukleotidkonzentrationen.
Oligonukleotid-Hybridisierungslösung:

Während der Hybridisierung wird die Temperatur schrittweise bis auf 5–10°C unter die errechnete T_m des Oligonukleotids oder bis auf Raumtemperatur gesenkt, worauf die Waschschritte und die Autoradiographie durchgeführt werden. Das Waschen erfolgt mit niedriger Stringenz, beispielsweise durch 3 Waschschritte mit 4 × SSC. Weitere Einzelheiten sind in Sambrook, J. et al., 1989, "Molecular Cloning: A Laboratory Manual," Cold Spring Harbor Laboratory Press, oder Ausubel, F. M. et al., 1994, "Current Protocols in Molecular Biology," John Wiley & Sons, beschrieben.
Beispiel 22
Identifikation identischer oder homologer Gene durch Screening von Expressionsbanken mit Antikörpern
Man kann cDNA-Klone dazu verwenden, rekombinantes Polypeptid zum Beispiel in E. coli herzustellen (z. B. Qiagen QlAexpress pQE-System). Die rekombinanten Polypeptide werden dann gewöhnlich über Ni-NTA-Affinitätschromatographie (Qiagen) affinitätsgereinigt. Die rekombinanten Polypeptide werden dann für die Herstellung spezifischer Antikörper verwendet, indem zum Beispiel Standardtechniken für die Immunisierung von Kaninchen eingesetzt werden. Die Antikörper werden unter Verwendung einer Ni-NTA-Säule, die mit dem rekombinanten Antigen gesättigt wurde, affinitätsgereinigt, wie von Gu et al., 1994, BioTechniques 17: 257–262, beschrieben. Der Antikörper kann dann für das Screening von Expressions-cDNA-Banken verwendet werden, so dass identische oder heterologe Gene über ein immunologisches Screening identifiziert werden (Sambrook, J. et al., 1989, "Molecular Cloning: A Laboratory Manual," Cold Spring Harbor Laboratory Press, oder Ausubel, F. M. et al., 1994, "Current Protocols in Molecular Biology", John Wiley & Sons).
Beispiel 23
In-vivo-Mutagenese
Die In-vivo-Mutagenese von Mikroorganismen kann durch Passage von Plasmid-DNA (oder einer anderen Vektor-DNA) durch E. coli oder andere Mikroorganismen (z. B. Bacillus spp. oder Hefen, wie Saccharomyces cerevisiae) erfolgen, bei denen die Fähigkeiten, die Unversehrtheit ihrer genetischen Information aufrecht zu erhalten, gestört sind. Übliche Mutator-Stämme haben Mutationen in den Genen für das DNA-Reparatursystem (z. B. mutHLS, mutD, mutT usw.; als Literaturstelle siehe Rupp, W. D., 1996, DNA repair mechanisms, in: Escherichia coli and Salmonella, S. 2277–2294, ASM: Washington). Solche Stämme sind dem Fachmann bekannt. Die Verwendung solcher Stämme ist zum Beispiel in Greener, A. und Callahan, M., 1994, Strategies 7: 32–34, veranschaulicht. Der Transfer mutierter DNA-Moleküle in Pflanzen erfolgt vorzugsweise nach einer Selektion und nach Testen in Mikroorganismen. Transgene Pflanzen werden anhand verschiedener Beispiele im Beispielteil dieses Dokuments hergestellt.
Screening von Pflanzen auf Wachstum unter Bedingungen einer niedrigen Temperatur
In einem Standardexperiment wurde Boden als 3,5:1 (v/v)-Gemisch von nährstoffreichem Boden (GS90, Tantau, Wansdorf, Deutschland) und Sand hergestellt. Töpfe wurden mit dem Bodengemisch gefüllt und in Wannen gestellt. Zu den Wannen wurde Wasser gegeben, so dass das Bodengemisch eine angemessene Menge Wasser für das Säverfahren aufnehmen konnte. Die Samen für transgene A. thaliana-Pflanzen wurden in Töpfe (6 cm Durchmesser) gesät. Die Töpfe wurden gesammelt, bis sie eine Wanne für die Wachstumskammer füllten. Dann wurde die gefüllte Wanne mit einem transparenten Deckel abgedeckt und auf ein Regalsystem der vorgekühlten (4°C–5°C) Wachstumskammer überführt. Die Stratifizierung wurde für einen Zeitraum von 2–3 Tagen im Dunkeln bei 4°C–5°C etabliert. Die Keimung der Samen wurde bei Wachstumsbedingungen von 20°C, 60% relativer Feuchtigkeit, 16 Std. Photoperiode und Belichtung mit Fluoreszenzlicht bei 200 μmol/m2s eingeleitet. Die Deckel wurden 7 Tage nach der Aussaat abgenommen. Eine BASTA-Selektion erfolgte am Tag 9 nach der Aussaat durch Besprühen der Töpfe mit den Pflänzchen von oben. Dazu wurde eine 0,07%ige (v/v) Lösung von BASTA-Konzentrat (183 g/l Glufosinat-Ammonium) in Leitungswasser versprüht. Transgene Ereignisse und Wildtyp-Kontrollpflanzen wurden statistisch über die Kammer verteilt. Die Stellung der Wannen in den Kammern wurde an Arbeitstagen vom Tag 7 nach der Aussaat an verändert. Die Bewässerung erfolgte alle zwei Tage nach der Abnahme der Deckel von den Wannen. Die Pflanzen wurden 12–13 Tage nach der Aussaat vereinzelt, indem die überschüssigen Keimlinge entfernt wurden und ein Keimling in einem Topf belassen wurde. Am Tag 14 nach der Aussaat wurde Kälte (Abkühlen auf 11°C–12°C) bis zum Ende des Experiments angewendet. Zur Messung der Biomasseleistung wurde das Frischgewicht der Pflanzen zum Erntezeitpunkt (34–36 Tage nach der Aussaat) bestimmt, indem die Sprosse abgeschnitten und gewogen wurden. Neben dem Wiegen wurde Phänotyp-Information im Falle solcher Pflanzen hinzugefügt, die sich von der Wildtypkontrolle unterschieden. Bei der Ernte befanden sich die Pflanzen in einem Stadium vor der Blüte und vor dem Wachstum der Infloreszenz. Werte, die für die statistische Signifikanz der Biomasse- Veränderungen signifikant waren, wurden durch Anwenden des Student-T-Test (Parameter: zweiseitig, ungleiche Varianz) berechnet.
Es wurden drei aufeinander folgende Experimente durchgeführt. Im ersten Experiment wurde ein Individuum jeder transformierten Linie getestet.
Im zweiten Experiment wurde das Ereignis, für das im ersten Experiment ermittelt worden war, dass es abkühlungstolerant oder -resistent war, d. h. das einen erhöhten Ertrag, in diesem Fall eine erhöhte Biomasseproduktion, im Vergleich zum Wildtyp aufwies, einem Verifizierungsscreening unter denselben experimentellen Prozeduren unterzogen. In diesem Experiment wurden max. 10 Pflanzen von jedem toleranten oder resistenten Ereignis herangezogen, behandelt und gemessen, wie oben.
In den beiden ersten Experimenten wurden die Abkühlungstoleranz oder die Toleranz und die Biomasseproduktion mit Wildtyppflanzen verglichen.
Im dritten Experiment wurden bis zu 20 Wiederholungen von jedem bestätigten toleranten Ereignis, d. h. diejenigen, die im zweiten Experiment als tolerant oder resistent bewertet wurden, herangezogen, behandelt und bewertet, wie zuvor. Die Ergebnisse des Experiments sind in Tabelle 2 zusammengefasst.
Table 2: Biomasseproduktion von transgenen A. thaliana nach Anwenden von Abkühlungsstress.
Die Biomasseproduktion wurde durch Wiegen der Pflanzenrosetten gemessen. Eine Biomassezunahme wurde als das Verhältnis des durchschnittlichen Gewichts transgener Pflanzen verglichen mit dem durchschnittlichen Gewicht von Wildtyp-Kontrollpflanzen aus demselben Experiment berechnet. Die in der Gruppe der transgenen Ereignisse beobachtete minimale und maximale Biomassezunahme ist für einen Locus bei all denjenigen Ereignissen angegeben, die einen Signifikanzwert ≤ 0,1 und eine Biomassezunahme ≥ 10% (Verhältnis ≥ 1,1) aufweisen.
Tabelle 2:
Screening von Pflanzen auf Wachstum unter zyklischen Dürrebedingungen
In einem Standardexperiment wird Boden als 1:1 (v/v)-Gemisch von nährstoffreichem Boden (GS90, Tantau, Wansdorf, Deutschland) und Quarzsand hergestellt. Töpfe (6 cm Durchmesser) wurden mit diesem Gemisch gefüllt und in Wannen gestellt. Zu den Wannen wurde Wasser gegeben, so dass das Bodengemisch eine angemessene Menge Wasser für das Säverfahren aufnehmen konnte (Tag 1) und anschließend wurden Samen für transgene A. thaliana-Pflanzen und ihre nicht-transgenen Kontrollen in Töpfe gesät. Dann wurde die gefüllte Wanne mit einem transparenten Deckel abgedeckt und in eine vorgekühlte (4°C–5°C) und abgedunkelte Wachstumskammer überführt. Die Stratifizierung wurde für einen Zeitraum von 3 Tagen im Dunkeln bei 4°C–5°C oder alternativ für 4 Tage im Dunkeln bei 4°C etabliert. Die Keimung der Samen wurde bei Wachstumsbedingungen von 20°C, 60% relativer Feuchtigkeit, 16 Std. Photoperiode und Belichtung mit Fluoreszenzlicht bei 200 μmol/m2s oder alternativ bei 220 μmol/m2s eingeleitet. Die Deckel wurden 7–8 Tage nach der Aussaat abgenommen. Eine BASTA-Selektion erfolgte am Tag 10 oder Tag 11 (9 oder 10 Tage nach der Aussaat) durch Besprühen der Töpfe mit den Pflänzchen von oben. Im Standardexperiment wurde eine 0,07%ige (v/v) Lösung von BASTA-Konzentrat (183 g/l Glufosinat-Ammonium) in Leitungswasser einmal versprüht oder alternativ wurde eine 0,02%ige (v/v) BASTA-Lösung dreimal versprüht. Die nicht-transgenen Kontrollpflanzen wurden nur mit Leitungswasser (anstelle von in Leitungswasser gelöstem BASTA) besprüht, aber ansonsten identisch behandelt. Die Pflanzen wurden 13–14 Tage nach der Aussaat vereinzelt, indem die überschüssigen Keimlinge entfernt wurden und ein Keimling in einem Topf belassen wurde. Die transgenen Ereignisse und die Wildtyp-Kontrollpflanzen wurden gleichmäßig über die Kammer verteilt.
Die Wasserzugabe war in dem gesamten Experiment beschränkt und die Pflanzen wurden Zyklen mit Dürre und erneuter Bewässerung unterzogen. Die Bewässerung erfolgte am Tag 1 (vor der Aussaat), am Tag 14 oder Tag 15, am Tag 21 oder Tag 22 und schließlich am Tag 27 oder Tag 28. Zur Messung der Biomasseproduktion wurde das Frischgewicht der Pflanzen einen Tag nach der abschließenden Bewässerung (am Tag 28 oder Tag 29) bestimmt, indem die Sprosse abgeschnitten und gewogen wurden. Neben dem Wiegen wurde im Fall von Pflanzen, die sich von der Wildtypkontrolle unterschieden, phänotypische Information hinzugefügt. Die Pflanzen befanden sich bei der Ernte in einem Stadium vor der Blüte und vor dem Wachstum der Infloreszenz. Die Signifikanzwerte für die statistische Signifikanz der Biomasseveränderungen wurden durch Anwenden des Student-T-Test (Parameter: zweiseitig, ungleiche Varianz) berechnet.
Bei einem Standardverfahren wurden drei aufeinander folgende Experimente durchgeführt. Im ersten Experiment wurde ein Individuum jeder transformierten Linie/jedes Er eignisses getestet. Im zweiten Experiment wurden die Ereignisse, für die im ersten Experiment ermittelt worden war, dass sie tolerant oder resistent gegen zyklische Dürre waren, d. h. das einen erhöhten Ertrag, in diesem Fall eine erhöhte Biomasseproduktion, im Vergleich zum Wildtyp aufwiesen, einem Verifizierungsscreening unter denselben experimentellen Prozeduren unterzogen. In diesem Experiment wurden max. 10 Pflanzen von jedem toleranten oder resistenten Ereignis herangezogen, behandelt und gemessen, wie oben.
In den beiden ersten Experimenten wurden die Resistenz gegen zyklische Dürre oder die Toleranz und die Biomasseproduktion mit Wildtyppflanzen verglichen.
Im dritten Experiment wurden bis zu 20 Wiederholungen von jedem bestätigten toleranten Ereignis, d. h. diejenigen, die im zweiten Experiment als tolerant oder resistent bewertet wurden, herangezogen, behandelt und bewertet, wie zuvor. Die Ergebnisse des Experiments sind in Tabelle 3 zusammengefasst.
Table 3: Biomasseproduktion von transgenen A. thaliana, die sich unter zyklischen Dürre-Wachstumsbedingungen entwickelt haben.
Die Biomasseproduktion wurde durch Wiegen der Pflanzenrosetten gemessen. Eine Biomassezunahme wurde als das Verhältnis des durchschnittlichen Gewichts transgener Pflanzen verglichen mit dem durchschnittlichen Gewicht von Wildtyp-Kontrollpflanzen aus demselben Experiment berechnet. Die in der Gruppe der transgenen Ereignisse beobachtete minimale und maximale Biomassezunahme ist für einen Locus bei all denjenigen Ereignissen angegeben, die einen Signifikanzwert ≤ 0,1 und eine Biomassezunahme ≥ 10% (Verhältnis ≥ 1,1) aufweisen.
Tabelle 3:
Screening von Pflanzen auf Biomassezunahme unter standardisierten Wachstumsbedingungen
In diesem Experiment wurde ein Screening von Pflanzen auf Biomasse unter standardisierten Wachstumsbedingungen in Abwesenheit eines erheblichen abiotischen Stresses durchgeführt. In einem Standardexperiment wird Boden als 3,5:1 (v/v)- Gemisch von nährstoffreichem Boden (GS90, Tantau, Wansdorf, Deutschland) und Quarzsand hergestellt. Alternativ wurden die Pflanzen auf nährstoffreichem Boden (GS90, Tantau, Deutschland) herangezogen. Töpfe wurden mit Bodengemisch gefüllt und in Wannen gestellt. Zu den Wannen wurde Wasser gegeben, so dass das Bodengemisch eine angemessene Menge Wasser für das Säverfahren aufnehmen konnte. Die Samen für transgene A. thaliana-Pflanzen und ihre nicht-transgenen Kontrollen wurden in Töpfe (6 cm Durchmesser) gesät. Dann wurde die gefüllte Wanne mit einem transparenten Deckel abgedeckt und in eine vorgekühlte (4°C–5°C) und abgedunkelte Wachstumskammer überführt. Die Stratifizierung wurde für einen Zeitraum von 3 Tagen im Dunkeln bei 4°C–5°C oder alternativ für 4 Tage im Dunkeln bei 4°C etabliert. Die Keimung der Samen wurde bei Wachstumsbedingungen von 20°C, 60% relativer Feuchtigkeit, 16 Std. Photoperiode und Belichtung mit Fluoreszenzlicht bei 200 μmol/m2s oder alternativ bei 220 μmol/m2s eingeleitet. Die Deckel wurden 7–8 Tage nach der Aussaat abgenommen. Eine BASTA-Selektion erfolgte am Tag 9 nach der Aussaat durch Besprühen der Töpfe mit den Pflänzchen von oben. Im Standardexperiment wurde eine 0,07%ige (v/v) Lösung von BASTA-Konzentrat (183 g/l Glufosinat-Ammonium) in Leitungswasser einmal versprüht oder alternativ wurde eine 0,02%ige (v/v) BASTA-Lösung dreimal versprüht. Die Pflanzen wurden 13–14 Tage nach der Aussaat vereinzelt, indem die überschüssigen Keimlinge entfernt wurden und ein Keimling in einem Topf belassen wurde. Die transgenen Ereignisse und die Wildtyp-Kontrollpflanzen wurden gleichmäßig über die Kammer verteilt. Die Wasserzugabe erfolgte alle zwei Tage nach Abnehmen der Deckel in einem Standardexperiment oder alternativ jeden Tag. Zur Messung der Biomasseleistung wurde das Frischgewicht der Pflanzen zum Erntezeitpunktg (26–27 Tage nach der Aussaat) bestimmt, indem die Sprosse abgeschnitten und gewogen wurden. Alternativ war der Erntezeitpunkt 24–25 Tage nach der Aussaat. Neben dem Wiegen wurde im Fall von Pflanzen, die sich von der Wildtypkontrolle unterschieden, phänotypische Information hinzugefügt. Die Pflanzen befanden sich bei der Ernte in einem Stadium vor der Blüte und vor dem Wachstum der Infloreszenz. Die Signifikanzwerte für die statistische Signifikanz der Biomasseveränderungen wurden durch Anwenden des Student-T-Test (Parameter: zweiseitig, ungleiche Varianz) berechnet.
Bei einem Standardverfahren wurden drei aufeinander folgende Experimente durchgeführt. Im ersten Experiment wurde ein Individuum jeder transformierten Linie/jedes Ereignisses getestet. Im zweiten Experiment wurden die Ereignisse, für die im ersten Experiment ermittelt worden war, dass sie eine hohe Biomasse im Vergleich zum Wildtyp ergaben, einem Verifizierungsscreening unter denselben experimentellen Prozeduren unterzogen. In diesem Experiment wurden maximal 10 Pflanzen von jedem Ereignis mit hohem Biomasseertrag herangezogen, behandelt und gemessen, wie oben.
In den beiden ersten Experimenten wurde die Biomasseproduktion mit Wildtyppflanzen verglichen.
Im dritten Experiment wurden bis zu 20 Wiederholungen von jedem bestätigten toleranten Ereignis, d. h. diejenigen, die im zweiten Experiment als ertragsreich bewertet worden waren, herangezogen, behandelt und bewertet, wie zuvor. Die Ergebnisse des Experiments sind in Tabelle 4 zusammengefasst.
Table 4: Biomasseproduktion von transgenen A. thaliana, die sich unter Umgebungs-Wachstumsbedingungen entwickelt haben.
Die Biomasseproduktion wurde durch Wiegen der Pflanzenrosetten gemessen. Eine Biomassezunahme wurde als das Verhältnis des durchschnittlichen Gewichts transgener Pflanzen verglichen mit dem durchschnittlichen Gewicht von Wildtyp-Kontrollpflanzen aus demselben Experiment berechnet. Die in der Gruppe der transgenen Ereignisse beobachtete minimale und maximale Biomassezunahme ist für einen Locus bei all denjenigen Ereignissen angegeben, die einen Signifikanzwert ≤ 0,1 und eine Biomassezunahme ≥ 10% (Verhältnis ≥ 1,1) aufweisen.
Tabelle 4:
Screening von Pflanzen (Arabidopsis) auf Wachstum unter begrenzter Stickstoffzufuhr
Für das Screening transgener Pflanzen wurden eine spezielle Kulturanlage verwendet. Um einen hohen Durchsatz zu erzielen, wurden die Pflanzen auf Agarplatten unter einer begrenzten Stickstoffzufuhr auf die Biomasseproduktion hin untersucht (adaptiert nach Estelle and Somerville, 1987). Diese Screening-Pipeline besteht aus zwei Ebenen. Die transgenen Linien werden der nächsten Ebene zugeführt, wenn sich die Biomasseproduktion im Vergleich zu Wildtyppflanzen signifikant verbessert hatte. Auf jeder Ebene wurden die Anzahl der Wiederholungen und die statistische Stringenz erhöht.
Für die Aussaat wurden die Samen, die im Kühlschrank (bei –20°C) aufbewahrt worden waren, aus den Eppendorf-Röhrchen mithilfe eines Zahnstochers entnommen und auf die oben genannten Agarplatten unter begrenzter Stickstoffzufuhr (0,05 mM KNO₃) überführt. Insgesamt wurden etwa 15–30 Samen auf jede Platte (12 × 12 cm) horizontal aufgebracht.
Nach der Aussaat der Samen wurden die Platten für 2–4 Tage im Dunkeln bei 4°C einer Stratifizierung unterzogen. Nach der Stratifizierung wurden die Testpflanzen für 22 bis 25 Tage unter einem 16-Std.-Licht, 8-Std.-Dunkelheit-Rhythmus bei 20°C, einer atmosphärischen Feuchtigkeit von 60% und einer CO₂–Konzentration von etwa 400 ppm herangezogen. Die verwendeten Lichtquellen erzeugen ein Licht, das dem Farbspektrum des Sonnenlichts ähnelt, mit einer Lichtintensität von etwa 100 μE/m²s. Nach 10 bis 11 Tagen wurden die Pflanzen vereinzelt. Ein verbessertes Wachstum unter Stickstoffmangelbedingungen wurde anhand der Biomasseproduktion von Sprossen und Wurzeln der transgenen Pflanzen im Vergleich zu Wildtyp-Kontrollpflanzen nach Wachstum für 20–25 Tage untersucht.
Transgene Linien, die eine signifikant verbesserte Biomasseproduktion im Vergleich zu Wildtyppflanzen aufweisen, werden dem folgenden Experiment auf der nächsten Ebene unterzogen.

Arabidopsis thaliana-Samen werden in Töpfe ausgesät, die ein 1:1 (v:v)-Gemisch aus Nährstoffmangelboden (”Einheitserde Typ 0”, 30% Ton, Tantau, Wansdorf Deutschland) und Sand enthalten. Die Keimung wird durch einen viertägigen Zeitraum bei 4°C im Dunkeln induziert. Anschließend werden die Pflanzen unter Standardwachstumsbdingungen (Photoperiode mit 16 Std. Licht und 8 Std. Dunkelheit, 20°C, 60% relative Feuchtigkeit und eine Photonenflussdichte von 200 μE) herangezogen. Die Pflanzen werden herangezogen und kultiviert, u. a. werden sie an jedem zweiten Tag mit einer an N verarmten Nährstofflösung gewässert. Die an N verarmte Nährstofflösung enthält neben Wasser u. a. die Bestandteile der Tabelle 5. Tabelle 5

mineralischer Nährstoff	Endkonzentration
KCl	3,00 mM
MgSO₄ × 7H₂O	0,5 mM
CaCl₂ × 6H₂O	1,5 mM
K₂SO₄	1,5 mM
NaH₂PO₄	1,5 mM
Fe-EDTA	40 μM
H₃BO₃	25 μM
MnSO₄ × H₂O	1 μM
ZnSO₄ × 7H₂O	0,5 μM
Cu₂SO₄ × 5H₂O	0,3 μM
Na₂MoO₄ × 2H₂O	0,05 μM

Nach 9 bis 10 Tagen werden die Pflanzen vereinzelt. Nach einer Zeit von insgesamt 29 bis 31 Tagen werden die Pflanzen geerntet und anhand des Frischgewichts der oberirdischen Pflanzenteile bewertet. Die Ergebnisse dieser Bewertung sind in Tabelle 6 zusammengefasst. Die Biomassezunahme wurde als das Verhältnis des Frischgewichts der oberirdischen Teile der jeweiligen transgenen Pflanze und der nicht-transgenen Wildtyppflanze gemessen.
Tabelle 6: Biomasseproduktion von transgenen A. thaliana, die unter Bedingungen einer begrenzten Stickstoffzufuhr herangezogen wurden.
Die Biomasseproduktion wurde durch Wiegen der Pflanzenrosetten gemessen. Eine Biomassezunahme wurde als das Verhältnis des durchschnittlichen Gewichts transgener Pflanzen verglichen mit dem durchschnittlichen Gewicht von Wildtyp-Kontrollpflanzen aus demselben Experiment berechnet. Die in einer Gruppe transgener Ereignisse beobachtete minimale und maximale Biomassezunahme ist für einen Locus bei all denjenigen Ereignissen angegeben, die einen Signifikanzwert ≤ 0,1 und eine Biomassezunahme ≥ 10% (Verhältnis ≥ 1,1) aufweisen.
Tabelle 6
Figuren:
1a Vektor VC-MME220-1 SEQ ID NO: 1, der zur Klonierung des interessierenden Gens für die Expression ohne Zielsteuerung verwendet wurde.
1b Vektor VC-MME220-1qcz SEQ ID NO: 8433, der zur Klonierung des interessierenden Gens für die Expression ohne Zielsteuerung verwendet wurde.
2a Vektor VC-MME221-1 SEQ ID NO: 2, der zur Klonierung des interessierenden Gens für die Expression ohne Zielsteuerung verwendet wurde.
2b Vektor VC-MME221-1qcz SEQ ID NO: 8436, der zur Klonierung des interessierenden Gens für die Expression ohne Zielsteuerung verwendet wurde.
3a Vektor VC-MME354-1 SEQ ID NO: 3, der zur Klonierung des interessierenden Gens für die Expression mit Zielsteuerung verwendet wurde.
3b Vektor VC-MME354-1QCZ SEQ ID NO: 8431, der zur Klonierung des interessierenden Gens für die Expression mit Zielsteuerung verwendet wurde.
4a Vektor VC-MME432-1 SEQ ID NO: 5, der zur Klonierung des interessierenden Gens für die Expression mit Zielsteuerung verwendet wurde.
4b Vektor VC-MME432-1qcz SEQ ID NO: 8434, der zur Klonierung des interessierenden Gens für die Expression mit Zielsteuerung verwendet wurde.
5a Vektor VC-MME489-1p SEQ ID NO: 15, der zur Klonierung des interessierenden Gens für die Expression ohne Zielsteuerung und die Klonierung einer Targeting-Sequenz verwendet wurde.
5b Vektor VC-MME489-1QCZ SEQ ID NO: 8437, der zur Klonierung des interessierenden Gens für die Expression ohne Zielsteuerung und die Klonierung einer Targeting-Sequenz verwendet wurde.
6a Vektor pMTX02270p SEQ ID NO: 16, der für die Klonierung einer Targeting-Sequenz verwendet wurde.
Die vorliegende Erfindung betrifft allgemein eine Pflanzenzelle mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und erhöhter Biomasseproduktion, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle vom Wildtyp, durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten von Polypeptiden, die mit Reaktionen auf abiotischen Stress und Toleranz gegen abiotischen Stress in Pflanzen assoziiert sind.

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ZITATE ENTHALTEN IN DER BESCHREIBUNG
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Claims

Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle vom Wildtyp durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: 2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase, 3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase, der Säureschockproteinvorstufe, Aspartatammoniaklyase, dem b0081-Protein, dem b0482-Protein, dem b0631-Protein, dem b0753-Protein, dem b0866-Protein, dem b1052-Protein, dem b1161-Protein, dem b1423-Protein, dem b1878-Protein, dem b2226-Protein, dem b2475-Protein, dem Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente), dem Checkpoint-Protein, CP4-57-Prophage/RNase LS, Dihydrouridinsynthase, dem Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators, der D-Xylosetransporteruntereinheit, gamma-Glu-Putrescinsynthase, dem Gluconattransporter, Glucose-1-phosphatthymidylyltransferase, Glutamin-t-RNA-synthetase, der glutathionabhängigen Oxidoreduktase, dem Glycin-Betain-Transporteruntereinheitprotein, Glycogensynthase, GTP-Cyclohydrolase I, dem Hitzeschockprotein, dem Hitzeschockprotein HtpX, Hämlyase (CcmH-Untereinheit), dem Hexuronattransporter, dem Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein, dem HyaA/HyaB-verarbeitenden Protein, dem inneren Membranprotein, der L-Arabinosetransporteruntereinheit, dem Lsm-(Like Sm)Protein, L-Threonin-3-dehydrogenase, Methylglyoxalsynthase, dem Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B), der N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS, NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N), dem Effluxsystem für neutrale Aminosäuren, Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase, Ornithindecarboxylase, Pantothenatkinase, Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A), dem Phosphattransporter, Phosphatidylglycerophosphatsynthetase, Polyphosphatkinase, der kaliumtransportierenden ATPase (Untereinheit B), einer vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide, einem vorhergesagten Arginin/Ornithintransporter, einer vorhergesagten Hydrolase, einer vorhergesagten Kinase, einer vorhergesagten Ligase, einem vorhergesagten äußeren Membranlipoprotein, einer vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente), einem vorhergesagten Porin, vorhergesagten PTS-Enzymen (IIB-Komponente/IIC-Komponente), einem vorhergesagten Serintransporterprotein, einem vorhergesagten Transporterprotein, der Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit, dem Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten, dem die Ribonukleaseaktivität regulierenden Protein RraA, der sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL), dem Natrium/Protonen-Antiporter, dem Spleißfaktor, dem Threonin- und Homoserin-Effluxsystem, dem transkriptionellen Regulatorprotein, dem transkriptionellen Repressorprotein MetJ, der Transporteruntereinheit/der periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie, der t-RNA-Pseudouridinsynthase, der t-RNA-spezifischen Adenosindeaminase, dem universellen Stressprotein UP12, dem Yal049c-Protein, dem YCR059C-Protein, dem YEL005C-Protein, dem YER156C-Protein, dem Yfr042w-Protein, dem YGL045W-Protein und dem YOR024w-Protein.
Verfahren nach Anspruch 1, wobei die Aktivität wenigstens eines Polypeptids, umfassend ein Polypeptid, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: (i) einem Polypeptid, umfassend ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder wenigstens ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II beziehungsweise von Tabelle IV gezeigt; oder (ii) einem Expressionsprodukt eines Nukleinäuremoleküls, umfassend ein Polynukleotid wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigt, (iii) oder ein funktionelles Äquivalent von (i) oder (ii); erhöht oder erzeugt wird.
Verfahren nach Anspruch 1 oder 2, wobei die Expression wenigstens eines Nukleinsäuremoleküls, umfassend ein Nukleinsäuremolekül, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: a) einem Nukleinsäuremolekül, das für das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II gezeigte Polypeptid kodiert; b) einem in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigten Nukleinsäuremolekül; c) einem Nukleinsäuremolekül, das, als Folge der Degeneration des genetischen Kodes, von einer in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II gezeigten Polypeptidsequenz abgeleitet sein kann und eine erhöte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht; d) einem Nukleinsäuremolekül mit wenigstens 30% Identität mit der Nukleinsäuremolekülsequenz eines Polynukleotids, welches das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigte Nukleinsäuremolekül umfasst und eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht; e) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das wenigstens 30% Identität mit der Aminosäuresequenz des durch das Nukleinsäuremolekül von (a) bis (c) kodierten Polypeptids hat und die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat und eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht; f) einem Nukleinsäuremolekül, das mit einem Nukleinsäuremolekül von (a) bis (c) unter stringenten Hybridisierungsbedingungen hybridisiert und eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht; g) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das mit Hilfe von monoklonalen oder polyklonalen Antikörpern gegen ein durch eines der Nukleinsäuremoleküle von (a) bis (e) kodiertes Polypeptid isoliert werden kann und die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat; h) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das die Konsensussequenz oder eines oder mehrere der wie in Spalte 7 von Tabelle IV gezeigten Polypeptidmotive umfasst und vorzugsweise die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat; i) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das die durch ein wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigtes Protein wiedergegebene Aktivität hat und erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht; j) einem Nukleinsäuremolekül, das ein Polynukleotid umfasst, das man durch Amplifizieren einer cDNA-Bibliothek oder einer genomischen Bibliothek unter Verwendung der Primer in Spalte 7 von Tabelle III, die an ihrem 5'-Ende nicht mit den Nukleotiden ATA beginnen, erhält und vorzugsweise die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat; und k) einem Nukleinsäuremolekül, das durch Screening einer geeigneten Nukleinsäure-Bibliothek unter stringenten Hybridisierungsbedingungen mit einer Sonde, die eine komplementäre Sequenz eines Nukleinsäuremoleküls von (a) oder (b) umfasst, oder mit einem Fragment davon mit wenigstens 15 nt, vorzugsweise 20 nt, 30 nt, 50 nt, 100 nt, 200 nt oder 500 nt eines Nukleinsäuremoleküls komplementär zu einer in (a) bis (e) charakterisierten Nukleinsäuremolekülsequenz, die für ein Polypeptid mit der durch ein wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigtes Polypeptid umfassendes Protein wiedergegebenen Aktivität kodiert, erhältlich ist; erhöht oder erzeugt wird.
Transgene Pflanzenzelle, Pflanze oder ein Teil davon mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, hergestellt nach einem Verfahren gemäß Anspruch 1.
Transgene Pflanzenzelle, Pflanze oder ein Teil davon nach Anspruch 4, abgeleitet aus einer monokotyledonen Pflanze.
Transgene Pflanzenzelle, Pflanze oder ein Teil davon nach Anspruch 4, abgeleitet aus einer dikotyledonen Pflanze.
Transgene Pflanzenzelle, Pflanze oder ein Teil davon nach Anspruch 4, wobei die Pflanze ausgewählt ist aus der aus Mais (Zea), Weizen, Roggen, Hafer, Triticale, Reis, Gerste, Soja, Erdnuss, Baumwolle, Ölsamen Raps einschließlich Canola und Winterraps, Korn, Maniok, Pfeffer, Sonnenblume, Flachs, Borretsch, Saflor, Lein, Schlüsselblume, Rübsamen, Steckrübe, Tagetes, Nachtschattengewächse, Kartoffel, Tabak, Aubergine, Tomate, Vicia-Arten, Erbse, Luzerne, Kaffee, Kakao, Tee, Salix-Arten, Ölpalme, Kokosnuss, perennierenden Gräsern, Futterpflanzen und Arabidopsis thaliana bestehenden Gruppe.
Transgene Pflanzenzelle, Pflanze oder ein Teil davon nach Anspruch 4, abgeleitet von einer gymnospermen Pflanze, vorzugsweise Fichte, Kiefer oder Tanne.
Samen, produziert von einer transgenen Pflanze nach einem der Ansprüche 5 bis 8, wobei der Samen genetisch homozygot für ein Transgen ist, das erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht, was zu einer erhöhten Toleranz gegen Umweltstress und einer vermehrten Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp führt.
Nukleinsäuremolekül, umfassend ein Nukleinsäuremolekül, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: a) einem Nukleinsäuremolekül, das für das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IIB gezeigte Polypeptid kodiert; b) einem in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IB gezeigten Nukleinsäuremolekül; c) einem Nukleinsäuremolekül, welches als Folge der Degeneration des genetischen Kodes von einer in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II gezeigten Polypeptidsequenz abgeleitet sein kann und eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht; d) einem Nukleinsäuremolekül mit wenigstens 30% Identität mit der Nukleinsäuremolekülsequenz eines Polynukleotids, das das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigte Nukleinsäuremolekül umfasst und eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht; e) einem Nukleinsäuremolekül, das f· ein Polypeptid mit wenigstens 30% Identität mit der Aminosäuresequenz des Polypeptids, das durch das Nukleinsäuremolekül von (a) bis (c) kodiert wird, kodiert und die Aktivität aufweist, die durch ein Nukleinsäuremolekül wiedergegeben wird, welches ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid umfasst und eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht; f) einem Nukleinsäuremolekül, welches unter stringenten Hybridisierungsbedingungen mit einem Nukleinsäuremolekül von (a) bis (c) hybridisiert und eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht; g) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das mit Hilfe von monoklonalen oder polyklonalen Antikörpern gegen ein Polypeptid, das durch eines der Nukleinsäuremoleküle von (a) bis (e) kodiert wird und die Aktivität aufweist, die durch ein Nukleinsäuremolekül wiedergegeben wird, welches ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid umfasst, isoliert werden kann; h) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das die Konsensussequenz oder ein oder mehrere Polypeptidmotive wie in Spalte 7 von Tabelle IV gezeigt umfasst und vorzugsweise die Aktivität aufweist, die durch ein Nukleinsäuremolekül wiedergegeben wird, welches ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV gezeigtes Polynukleotid umfasst; i) einem Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid kodiert, das die Aktivität aufweist, die durch ein wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigtes Protein wiedergegeben wird, und eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht; j) einem Nukleinsäuremolekül, das ein Polynukleotid umfasst, das man durch Amplifizieren einer cDNA-Bibliothek oder einer genomischen Bibliothek unter Verwendung der Primer in Spalte 7 von Tabelle III, die an ihrem 5'-Ende nicht mit den Nukleotiden ATA beginnen, erhält und vorzugsweise die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität hat; und k) einem Nukleinsäuremolekül, welches erhältlich ist, indem man eine geeignete Nukleinsäurebibliothek unter stringenten Hybridisierungsbedingungen mit einer Sonde, die eine komplementäre Sequenz eines Nukleinsäuremoleküls von (a) oder (b) umfasst, oder mit einem Fragment davon, mit wenigstens 15 nt, vorzugsweise 20 nt, 30 nt, 50 nt, 100 nt, 200 nt oder 500 nt eines Nukleinsäuremoleküls, das komplementär zu einer in (a) bis (e) charakterisierten Nukleinsäuremolekülsequenz ist und für ein Polypeptid kodiert, das die Aktivität aufweist, die durch ein wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigtes Protein wiedergegeben wird, screent; wobei das Nukleinsäuremolekül gemäß (a) bis (j) sich wenigstens in einem oder mehreren Nukleotiden von der in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IA gezeigten Sequenz unterscheidet und vorzugsweise für ein Protein kodiert, welches sich wenigstens in einer oder mehreren Aminosäuren von den in Spalte 5 oder 7 von Tabelle IIA gezeigten Proteinsequenzen unterscheidet.
Nukleinsäurekonstrukt, welches die Expression des Nukleinsäuremoleküls von Anspruch 10 verleiht, umfassend ein oder mehrere regulatorische Elemente, wobei die Expression der Nukleinsäure in einer Wirtszelle in einer erhöhten Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und einer vermehrten Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon resultiert.
Vektor, umfassend das Nukleinsäuremolekül nach Anspruch 10 oder das Nukleinsäurekonstrukt nach Anspruch 11, wobei die Expression dieser kodierenden Nukleinsäure in einer Wirtszelle in einer erhöhten Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und einer vermehrten Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon resultiert.
Wirtszelle, die stabil oder transient mit dem Vektor nach Anspruch 12 oder dem Nukleinsäuremolekül nach Anspruch 10 oder dem Nukleinsäurekonstrukt nach Anspruch 11 transformiert wurde und die aufgrund der Transformation eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und eine vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon zeigt.
Verfahren zur Herstellung eines Polypeptids, wobei das Polypeptid in einer Wirtszelle nach Anspruch 13 exprimiert wird.
Polypeptid, hergestellt nach dem Verfahren gemäß Anspruch 14 oder kodiert durch das Nukleinsäuremolekül gemäß Anspruch 10, wobei sich das Polypeptid in einer oder mehreren Aminosäuren von der wie in Tabelle II gezeigten Sequenz unterscheidet.
Antikörper, der spezifisch an das Polypeptid gemäß Anspruch 15 bindet.
Pflanzengewebe, Fortpflanzungsmaterial, geerntetes Material oder Pflanze, umfassend die Wirtszelle gemäß Anspruch 13.
Verfahren zur Identifizierung einer Verbindung, die eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht, in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon, welches die folgenden Schritte umfasst: a) Kultivereneiner Pflanzenzelle, einer Pflanze oder eines Teils davon, wodurch man eine Pflanze erhöht, die das durch das Nukleinsäuremolekül von Anspruch 10 kodierte Polypeptid exprimiert, welches eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht; eine nicht-transformierte Wildtyp-Pflanze oder ein Teil davon und eine Ablesesystems, das dazu in der Lage ist, unter geeigneten Bedingungen, die eine Wechselwirkung des Polypeptids mit diesem Ablesesystem in Gegenwart einer Verbindung oder einer Probe, die eine Mehrzahl an chemischen Verbindungen enthält, erlauben, mit dem Polypeptid in Wechselwirkung zu treten und dazu in der Lage ist, ein nachweisbares Signal als Reaktion auf die Bindung einer Verbindung an das Polypeptid bereitzustellen, unter Bedingungen, die die Expression dieses Ablesesystems und des durch das Nukleinsäuremolekül von Anspruch 10 kodierten Polypeptids ermöglichen, welches eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht und b) Feststellen, ob es sich bei der Verbindung um einen wirksamen Agonisten handelt, indem man das Vorhandensein oder das Fehlen oder die Verminderung oder Zunahme eines durch dieses Ablesesystem produzierten Signals detektiert.
Verfahren zur Herstellung einer agrikulturellen Zusammensetzung, umfassend die Schritte des Verfahrens von Anspruch 18 und die Formulierung der in Anspruch 18 identifizierten Verbindung in einer für die Anwendung in der Landwirtschaft annehmbaren Form.
Zusammensetzung, umfassend das Nukleinsäuremolekül nach Anspruch 10, das Polypeptid nach Anspruch 15, das Nukleinsäurekonstrukt nach Anspruch 11, den Vektor nach Anspruch 12, die Verbindung nach Anspruch 18, den Antikörper nach Anspruch 16 und gegebenenfalls einen landwirtschaftlich annehmbaren Träger.
Polypeptid wie in Tabelle II, vorzugsweise Tabelle IIB, gezeigt, ausgewählt aus Hefe, vorzugsweise Saccharomyces cerevisiae, oder Escherichia coli, vorzugsweise Escherichia coli K12, und/oder Synechocystis sp. PCC 6803.
Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle, einer Pflanze oder eines Teils davon mit einer erhöhten Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, wobei die Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und die vermehrte Biomasseproduktion erhöht sind durch Expression eines durch eine Nukleinsäure gemäß Anspruch 10 kodierten Polypeptids, was in einer erhöhten Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon resultiert, bei dem man a) eine Pflanzenzelle oder einen Teil einer Pflanze mit einem Expressionsvektor gemäß Anspruch 12 transformiert und b) aus der Pflanzenzelle oder dem Teil der Pflanze eine transgene Pflanze mit einer erhöhten Toleranz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp erzeugt.
Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle mit vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle vom Wildtyp unter Bedingungen von Umweltstress durch Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe der SRP bestehend aus: 2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase, 3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase, der Säureschockproteinvorstufe, Aspartatammoniaklyase, dem b0081-Protein, dem b0482-Protein, dem b0631-Protein, dem b0753-Protein, dem b0866-Protein, dem b1052-Protein, dem b1161-Protein, dem b1423-Protein, dem b1878-Protein, dem b2226-Protein, dem b2475-Protein, dem Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente), dem Checkpoint-Protein, CP4-57-Prophage/RNase LS, Dihydrouridinsynthase, dem Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators, der D-Xylosetransporteruntereinheit, gamma-Glu-Putrescinsynthase, dem Gluconattransporter, Glucose-1-phosphatthymidylyltransferase, Glutamin-tRNA-synthetase, der glutathionabhängigen Oxidoreduktase, dem Glycin-Betain-Transporteruntereinheitprotein, Glykogensynthase, GTP-Cyclohydrolase I, dem Hitzeschockprotein, dem Hitzeschockprotein HtpX, Hämlyase (CcmH-Untereinheit), dem Hexuronattransporter, dem Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein, dem HyaA/HyaB-verarbeitenden Protein, dem inneren Membranprotein, der L-Arabinosetransporteruntereinheit, dem Lsm-(Like Sm)Protein, L-Threonin-3-dehydrogenase, Methylglyoxalsynthase, dem Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B), der N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS, NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N), dem Effluxsystem für neutrale Aminosäuren, Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase, Ornithindecarboxylase, Pantothenatkinase, Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A), dem Phosphattransporter, Phosphatidylglycerophosphatsynthetase, Polyphosphatkinase, der kaliumtransportierenden ATPase (Untereinheit B), einer vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide, einem vorhergesagten Arginin/Ornithintransporter, einer vorhergesagten Hydrolase, einer vorhergesagten Kinase, einer vorhergesagten Ligase, einem vorhergesagten äußeren Membranlipoprotein, einer vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente), einem vorhergesagten Porin, vorhergesagten PTS-Enzymen (IIB-Komponente/IIC-Komponente), einem vorhergesagten Serintransporterprotein, einem vorhergesagten Transporterprotein, der Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit, dem Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten, dem die Ribonukleaseaktivität regulierenden Protein RraA, der sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL), dem Natrium/Protonen-Antiporter, dem Spleißfaktor, dem Threonin- und Homoserin-Effluxsystem, dem transkriptionellen Regulatorprotein, dem transkriptionellen Repressorprotein MetJ, der Transporteruntereinheit/der periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie, der tRNA-Pseudouridinsynthase, der tRNA-spezifischen Adenosindeaminase, dem universellen Stressprotein UP12, dem Yal049c-Protein, dem YCR059C-Protein, dem YEL005C-Protein, dem YER156C-Protein, dem Yfr042w-Protein, dem YGL045W-Protein und dem YOR024w-Protein.
Verfahren gemäß Anspruch 22 umfassend a) Transformation einer Pflanzenzelle oder eines Teils einer Pflanze mit einem Expressionsvektor gemäß Anspruch 12 und b) Erzeugen einer transgenen Pflanze mit erhöhter Toleranz gegen Umweltstress und erhöhter Biomasseproduktion im Vergleich zu einer entsprechenden nicht-transformierten Wildtyp-Pflanze und Kultivieren unter Bedingungen, aus der Pflanzenzelle oder dem Teil der Pflanze.
Verwendung eines für ein SRP kodierenden Nukleinsäuremoleküls, ausgewählt aus der die Nukleinsäure von Anspruch 10 umfassenden Gruppe zur Herstellung einer Pflanzenzelle mit erhöhter Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil einer nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp.
Verwendung eines für ein Stress Related Protein kodierenden Nukleinsäuremoleküls, ausgewählt aus der die Nukleinsäure von Anspruch 10 umfassenden Gruppe oder Teilen davon als Marker zur Selektion von Pflanzen der Pflanzenzellen mit einer erhöhten Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrter Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
Verwendung eines für ein Stress Related Protein kodierenden Nukleinsäuremoleküls, ausgewählt aus der die Nukleinsäure von Anspruch 10 umfassenden Gruppe oder Teilen davon als Marker zum Nachweis von Stress in Pflanzen oder Pflanzenzellen.
Transformierte Pflanzenzelle gemäß Anspruch 1, wobei der Umweltstress ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Salzgehalt-(Versalzungs-), Dürre-, Temperatur-, Metall-, Chemikalien-, Pathogen- und oxidativen Stressarten oder Kombinationen davon.
Transformierte Pflanzenzelle gemäß Anspruch 1, wobei es sich bei dem Umweltstress um Dürre und/oder Austrocknung handelt
Transgene Pflanzenzelle, umfassend ein Nukleinsäuremolekül, das für ein Polypeptid mit einer Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe der Stress-Related-Proteine (SRP), bestehend aus: 2,3-Dihydroxy-2,3-dihydrophenylpropionatdehydrogenase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphat-(DAHP-)Synthase, 3-Desoxy-D-arabino-heptulosonat-7-phosphatsynthase, 3-Oxoacyl-(Acylträgerprotein)-Synthase, der Säureschockproteinvorstufe, Aspartatammoniaklyase, dem b0081-Protein, dem b0482-Protein, dem b0631-Protein, dem b0753-Protein, dem b0866-Protein, dem b1052-Protein, dem b1161-Protein, dem b1423-Protein, dem b1878-Protein, dem b2226-Protein, dem b2475-Protein, dem Cellobiose/Arbutin/Salicin-spezifischen PTS-Enzym (IIB-Komponente/IC-Komponente), dem Checkpoint-Protein, CP4-57-Prophage/RNase LS, Dihydrouridinsynthase, dem Protein des DNA-bindenden transkriptionellen dualen Regulators, der D-Xylosetransporteruntereinheit, gamma-Glu-Putrescinsynthase, dem Gluconattransporter, Glucose-1-phosphatthymidylyltransferase, Glutamin-t-RNA-synthetase, der glutathionabhängigen Oxidoreduktase, dem Glycin-Betgin-Transporteruntereinheitprotein, Glycogensynthase, GTP-Cyclohydrolase I, dem Hitzeschockprotein, dem Hitzeschockprotein HtpX, Hämlyase (CcmH-Untereinheit), dem Hexuronattransporter, dem Histidin/Lysin/Arginin/Ornithin-Transporteruntereinheitprotein, dem HyaA/HyaB-verarbeitenden Protein, dem inneren Membranprotein, der L-Arabinosetransporteruntereinheit, dem Lsm-(Like Sm)Protein, L-Threonin-3-dehydrogenase, Methylglyoxalsynthase, dem Multidrug-Effluxsystem (Untereinheit B), der N,N'-diacetylchitobiosespezifischen Enzym-IIA-Komponente von PTS, NADH-Dehydrogenase (Untereinheit N), dem Effluxsystem für neutrale Aminosäuren, Nicotinamidnukleotidadenylyltransferase, Ornithindecarboxylase, Pantothenatkinase, Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase A (Rotamase A), dem Phosphattransporter, Phosphatidylglycerophosphatsynthetase, Polyphosphatkinase, der kaliumtransportierenden ATPase (Untereinheit B), einer vorhergesagten Untereinheit des Transporters für antimikrobielle Peptide, einem vorhergesagten Arginin/Ornithintransporter, einer vorhergesagten Hydrolase, einer vorhergesagten Kinase, einer vorhergesagten Ligase, einem vorhergesagten äußeren Membranlipoprotein, einer vorhergesagten Oxidoreduktase (Flavin:NADH-Komponente), einem vorhergesagten Porin, vorhergesagten PTS-Enzymen (IIB-Komponente/IIC-Komponente), einem vorhergesagten Serintransporterprotein, einem vorhergesagten Transporterprotein, der Proteinkomponente der kleinen (40S) ribosomalen Untereinheit, dem Regulator der Länge der O-Antigen-Komponente von Lipopolysaccharidketten, dem die Ribonukleaseaktivität regulierenden Protein RraA, der sensorischen Histidinkinase in einem regulatorischen Zwei-Komponenten-System mit NarP (NarL), dem Natrium/Protonen-Antiporter, dem Spleißfaktor, dem Threonin- und Homoserin-Effluxsystem, dem transkriptionellen Regulatorprotein, dem transkriptionellen Repressorprotein MetJ, der Transporteruntereinheit/der periplasmatischen Bindungskomponente der ABC-Superfamilie, der t-RNA-Pseudouridinsynthase, der t-RNA-spezifischen Adenosindeaminase, dem universellen Stressprotein UP12, dem Yal049c-Protein, dem YCR059C-Protein, dem YEL005C-Protein, dem YER156C-Protein, dem Yfr042w-Protein, dem YGL045W-Protein und dem YOR024w-Protein, kodiert, wobei dieses Polypeptid eine erhöhte Toleranz und/oder Resistenz gegen Umweltstress und vermehrte Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht, vorzugsweise wenn dieses Polypeptid überexprimiert oder seine Aktivität erhöht oder erzeugt wird.
Pflanze, hergestellt gemäß Anspruch 1 oder Anspruch 29, mit i) einer erhöhten Biomasseproduktion unter Bedingungen, bei denen Wasser für eine nicht transformierte Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einen Teil davon wachstumslimitierend wäre ii) einer erhöhten Biomasseproduktion unter Bedingungen von Dürre und/oder Trockenheit (Austrocknung), wobei diese Bedingungen für eine nicht transformierte Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einen Teil davon wachstumslimitierend wären und/oder iii) einer erhöhten Biomasseproduktion unter Bedingungen von geringer Feuchtigkeit, wobei diese Bedingungen für eine nicht transformierte Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einen Teil davon wachstumslimitierend wären.