WO2001039613A1 - Procede et agent de renforcement du gout sale, assaisonnement au gout sale et aliment au gout sale renforce - Google Patents

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WO2001039613A1
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salty taste
salt
salty
protein
peptide
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PCT/JP2000/008391
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Shigenori Ohta
Chiaki Saitoh
Hiroaki Iwasaki
Aki Nakagawa
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Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd.
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    • A23L27/50—Soya sauce

Definitions

  • Salty taste enhancing method salty taste enhancer, salty seasoning and salty taste enhancing food
  • the present invention relates to a method for enhancing the salty taste of foods and drinks containing salt, a salty taste enhancer and a salty seasoning used therefor.
  • the present invention also relates to a reduced salt food or drink obtained by the method.
  • Salt sodium chloride plays an important role in the flavoring and processing of foods and drinks, such as imparting taste to foods and drinks, improving the storage stability of foods and drinks, and improving the physical properties of foods and drinks.
  • Salt gives food and drink a taste (salt taste) that makes it particularly delicious, and its constituents, sodium and chlorine, are essential nutrients in the human body.
  • the simplest way to reduce salt intake is to reduce the amount of salt used in seasoning and processing foods and beverages. But whether it ’s home cooked food,
  • salt reduction method As a method of reducing the intake of salt, particularly sodium, without impairing the salt taste, that is, a method generally referred to as a salt reduction method, a substance that itself exhibits salt taste (hereinafter, referred to as a salt substitute).
  • salty taste enhancing substance There are known methods of use and methods of using a substance that does not itself exhibit salty taste but enhances its salty taste by coexisting with salt (hereinafter referred to as salty taste enhancing substance). I have.
  • salt substitute substances for example, potassium salts, ammonium salts, basic amino acids, peptides composed of basic amino acids and alkaline metal salts of gluconic acid are known.
  • Potassium salt has the disadvantage of having a bitter taste in addition to salty taste, resulting in a unique aftertaste Having.
  • compositions basic amino acid dihydrochloride, glucose or ammonium phosphate and ammonium chloride and chloride, or milk mineral and chloride.
  • a mixture with potassium a composition of glycine ethyl ester hydrochloride or tributophanethyl ester hydrochloride and chloride, or a composition containing chloride and magnesium as main components and further containing lysine hydrochloride, etc.
  • compositions comprising potassium chloride, sodium chloride, and citrate and having a sodium / power ratio of 1 or less are known.
  • ammonium salt for example, a composition containing a potassium salt, an ammonium salt and an acidic choline salt, a composition containing a common salt and an encapsulated ammonium salt, and the like are known.
  • a composition containing lysine succinate, lysine succinate monohydrate or orditin adipic acid monohydrate a composition containing succinate of basic amino acid, a basic amino acid hydrochloride,
  • a composition containing 5'-nucleotide, a sweet component and sodium citrate, a composition containing lysine succinate and the like are known.
  • peptides composed of basic amino acids for example, orthyl-1-alanine, lysylglycine, ornithylglycine, ornitiltaurine and lysylsulin phosphorus are known.
  • alkali metal salt of gluconic acid a potassium salt of gluconic acid and the like are known.
  • a salt-enhancing substance cannot substitute for salt, but it is a substance that can reduce the amount of salt used by increasing the salty taste of salt, thereby reducing salt.
  • the salty taste enhancer include a peptide obtained by hydrolyzing collagen having a molecular weight of not more than 500,000 daltons (JP-A-63-37666), thaumatin which is a sweet protein (Japanese Unexamined Patent Publication No. 63-1376785), a degradation obtained by digesting and decomposing a mixture of black koji made with black koji mold capable of producing citric acid and yellow koji made with yellow koji mold. Liquid (Japanese Patent Application Laid-open No.
  • a cationic surfactant cetylpyridium salt alone or a mixture of a cetylpyridium salt and a basic amino acid such as arginine peridine (Table 3) No. 17)
  • a saturated aliphatic monocarboxylic acid having 3 to 8 carbon atoms Japanese Unexamined Patent Publication No. 5-184432
  • a basic amino acid Equimolar mixture of arginine and aspartic acid an acidic amino acid
  • US Patent 5,145,707 egg white protein, gelatin, soy protein, wheat protein, corn protein, fish protein, milk protein or meat Hydrolysates of proteins such as proteins (Japanese Patent Application Laid-Open No. 7-289197), trehalose (Japanese Patent Application Laid-Open No. 10-65040), and the like are known.
  • JP-A-63-37666 discloses that collagen hydrolyzate has a salty taste-enhancing effect, which is a characteristic characteristic of collagen hydrolyzate and hydrolyzes soybean protein and milk protein. It is stated that there is no thing.
  • the active ingredient having a salty taste enhancing action of the present invention is a protein hydrolyzate. It is described as free basic amino acids such as arginine and lysine generated by decomposition.
  • Delicias beptide is an umami beptide consisting of eight amino acids found in beef soup.
  • an umami beptide consisting of eight amino acids found in beef soup.
  • a basic peptide and an acidic dipeptide have a salty taste [Agr. Biol. Chem., 53, 319 (1989)].
  • a basic peptide and an acidic dipeptide have a salty taste [Agr. Biol. Chem., 53, 319 (1989)].
  • these acidic peptides and similar acidic peptides it was revealed that four kinds of dipeptides composed of aspartic acid and / or glumic acid and eight kinds of tripeptides have salty taste as well as umami.
  • the present inventor has reported that a peptide obtained by subjecting an acidic peptide or protein to hydrolysis and deamidation does not itself have a salty taste, but enhances the salty taste of salt (hereinafter referred to as a salty taste enhancing action).
  • the present invention was completed.
  • the present invention relates to the following (1) to (42).
  • a method for enhancing the salty taste of food or drink which comprises adding an acidic peptide to the food or drink containing salt.
  • a salty taste enhancer containing an acidic peptide as an active ingredient is a salty taste enhancer containing an acidic peptide as an active ingredient.
  • a salty seasoning containing an acidic peptide and salt (15) A salty seasoning containing an acidic peptide and salt.
  • a drink comprising the salty taste enhancer according to any one of (8) to (14).
  • a salt-containing food or drink comprising the salty taste enhancer according to any one of (8) and (14).
  • a method for enhancing the salty taste of a food or drink comprising adding a peptide obtained by subjecting the protein to hydrolysis and deamidation to a food or drink containing salt.
  • a food or drink comprising the salty taste enhancer according to any one of (30) to (34).
  • a salt-containing food or drink comprising the salty taste enhancer according to any one of (30) and (34).
  • Acidic amino acids refer to aspartic acid and glutamic acid
  • basic amino acids refer to lysine, arginine and histidine.
  • the number of acidic amino acids is preferably at least 20%, more preferably at least 30%, based on the total number of amino acids. If the number of acidic amino acids is 20% or more of the total number of amino acids, basic amino acids The acid number is preferably 15% or less, more preferably 10% or less, and even more preferably 5% or less. When the number of acidic amino acids is 30% or more of the total number of amino acids, the number of basic amino acids is preferably 20% or less, more preferably 15% or less, and 1% or less. More preferably, it is 0% or less.
  • the molecular weight of the acidic peptide is preferably from 400 to 30,000, more preferably from 500 to 30,000, and particularly preferably from 700 to 27,000.
  • the peptide chain length is preferably 3 to 250, more preferably 4 to 250, and particularly preferably 6 to 230.
  • the acidic peptide can be obtained by a peptide synthesis method, but is usually obtained by hydrolyzing a protein using an endopeptidase or the like and, if necessary, further deamidating the protein.
  • the acidic peptide can be obtained by hydrolyzing the protein. Further, when the protein is subjected to deamidation treatment, the asparagine residue and the glutamic acid residue in the protein become aspartic acid and glutamic acid residues, respectively, so that more acidic peptides are produced. Obtainable.
  • the total number of acidic amino acids and the total number of amides among the constituent amino acids of the protein to be subjected to the degradation treatment are larger than the number of basic amino acids, in addition to hydrolyzing the protein, deamidation treatment is carried out to obtain acidic amino acids. A peptide can be obtained.
  • the acidic peptide of the present invention is used.
  • any protein can be used as long as it has an amide in the amino acid composition. Proteins having more amino acids than basic amino acids are preferred. Further, in the amino acid composition of the protein, a protein in which the total number of acidic amino acids and the total number of amides are larger than the number of basic amino acids is more preferable.
  • the total number of acidic amino acids and the number of amides is preferably at least 10%, more preferably at least 20% of the total number of amino acids. Particularly preferred is 30% or more.
  • the amide refers to asparagine and glutamine. Asparagine and glutamine are converted to aspartic acid and glutamic acid by deamidation, respectively.
  • Examples of the protein provided to obtain the peptide obtained by subjecting the acidic peptide or protein of the present invention to hydrolysis and deamidation treatment include, for example, wheat gluten (also simply referred to as gluten), corn protein (twain, gluten meal). Etc.), plant proteins such as isolated soy protein (also referred to simply as soy protein), milk proteins such as milk casein (simply referred to as casein), milk whey protein, etc., muscle proteins such as meat protein, fish meat protein, egg white protein, collagen, etc. Animal proteins, microbial cell proteins or microbial proteins such as polypeptides produced by microorganisms.
  • examples of the protein in which the number of acidic amino acids is larger than the number of basic amino acids include soy protein, milk protein, animal meat protein, fish meat protein, egg white protein and the like.
  • Wheat gluten is an example of a protein in which the number of acidic amino acids and the total number of amides are larger than the number of basic amino acids in the amino acid composition of the protein.
  • examples of the protein in which the total number of acidic amino acids and the number of amides are 30% or more of the total number of amino acids include wheat gluten and isolated soybean protein. Proteins having a total number of acidic amino acids and amides of 20% or more and less than 30% of the total number of amino acids include, for example, milk casein, milk whey protein, animal meat protein, fish protein, egg white protein, corn protein, etc. Is raised. Examples of the protein in which the total number of acidic amino acids and amides is 10% or more and less than 20% of the total number of amino acids include, for example, collagen.
  • Gelatin obtained from collagen can also be used as the protein of the present invention.
  • gelatin obtained by acid treatment type A
  • gelatin obtained by alkali treatment type B
  • Both types can be used, but type B gelatin can be used without deamidation because most of the amide bonds are degraded.
  • Hydrolysis of protein can be performed by chemical treatment using acid, alkali, etc. It can be carried out by an enzyme treatment method using a hydrolytic enzyme, but is preferably carried out by an enzyme treatment method.
  • protein hydrolase examples include endopeptidase (also referred to as proteinase) and exopeptidase, and it is preferable to use endopeptidase.
  • endopeptidases examples include serine proteases such as trypsin, chymotrypsin and subtilisin; carboxyl proteases such as papain, promelain and fusin; carboxyl proteases such as pepsin and chymosin; and samorilisin. Metal protease and the like.
  • endopeptidases examples include pepsin, Multifect P-30000 (manufactured by Kyowa Enzym), bioprase (manufactured by Nagase Industries), and alcalase (manufactured by Novo). can give.
  • exeptidase having exeptidase activity When endopeptidase having exeptidase activity is used as a protease, the action of exeptidase produces umami derived from free amino acids and low molecular weight peptides and reduces bitterness. Therefore, favorable results may be obtained.
  • enzymes having exopeptidase activity examples include Sumiteam FP (manufactured by Shin Nippon Chemical Co., Ltd.) and enzyme (manufactured by Kaken Pharmaceutical Co., Ltd.).
  • the amount of the protein hydrolase used varies depending on the enzyme used, the type of protein, etc., but is preferably 0.05 to 8% (w / w) of the protein to be hydrolyzed, and 0.1%. More preferably, it is from 6 to 6% (w / w), and particularly preferably from 1 to 4% (w / w).
  • the optimum pH of the enzyme used or a condition close to it can be adopted as the pH and reaction temperature for the protein hydrolysis treatment.
  • the reaction conditions can be determined in consideration of the salty taste enhancing effect and taste quality of the finally obtained hydrolyzate. Information on the amount of protein hydrolase used, reaction pH, reaction temperature, stability, etc. can be obtained from the enzyme supplier.
  • Adjustment of the pH can be achieved by any suitable food or beverage acceptable acid such as hydrochloric acid, acetic acid, lactic acid, citric acid or phosphoric acid, or any suitable food or drink such as sodium hydroxide or potassium hydroxide. It can be carried out with an alkali which is acceptable to the above.
  • protein The hydrolysis time varies depending on the type of protein hydrolase used, the amount used, temperature, pH conditions, etc., but is preferably 1 to 100 hours, more preferably 6 to 72 hours.
  • the reaction solution can be directly used for the next treatment.
  • the enzyme can be deactivated by heat treatment or acid treatment, and then can be used for the next treatment. explain.
  • Examples of the deamidation method include a chemical method and a treatment method using an enzyme.
  • the deamidation reaction can be carried out before the above-mentioned protein hydrolysis treatment or after the protein hydrolysis treatment. It can also be performed simultaneously with the protein hydrolysis treatment.
  • the chemical deamidation method a known method can be used.
  • the protein is heated with an acid.
  • the acid include inorganic acids such as hydrochloric acid and sulfuric acid and organic acids such as acetic acid and lactic acid.
  • hydrochloric acid is preferably used.
  • the hydrochloric acid concentration is 0.4 to 1.0 m 01 / L
  • the temperature is 50 to 125 ° C
  • the heating time is 10 to 180 °. In minutes.
  • the deamidation reaction When the deamidation reaction is performed with an acid, it is necessary to neutralize the reaction using a neutralizing agent or the like after the reaction.
  • a neutralizing agent sodium hydroxide is generally used, but if it is desired that the intended salty taste enhancer does not contain sodium, it may be used in food and drink processing such as potassium hydroxide. Is used.
  • Free basic substances can be used for part or all of the neutralizing agent. Examples of the free basic substance include basic amino acids such as arginine and lysine.
  • the enzymatic deamidation reaction can be performed by a known method.
  • the first method is a method using a hydrolysis reaction using endopeptidase.
  • the deamidation reaction proceeds as the peptide bond is broken I do.
  • the enzyme to be used include papain, trypsin, pancreatin, alcalase (manufactured by Novo), pronase (manufactured by Kaken Kagaku) and the like.
  • the reaction is usually performed at pH 8 to 11 and 10 to 75 ° C for 6 to 48 hours.
  • the molecular weight of the peptide obtained by subjecting the protein to hydrolysis and deamidation treatment is preferably from 400 to 300,000, more preferably from 500 to 300,000, and more preferably from 700,000. ⁇ 27,000 is particularly preferred.
  • the peptide chain length is preferably 3 to 250, more preferably 4 to 250, and particularly preferably 6 to 230.
  • Protein deamidation and subsequent hydrolysis, or hydrolysis and subsequent deamidation can be performed by the method described in the literature [Cereal Sci., 21, 153 (1994) and the Journal of the Japanese Society of Home Economics,, 615 (1994). )].
  • the deamidation rate required to obtain the protein hydrolyzate having the salty taste enhancing action of the present invention differs depending on the acidic amino acid content and the amide content in the protein, but is preferably 20% or more. 0% or more is more preferable, and 80% or more is particularly preferable.
  • the solution obtained by subjecting the protein to hydrolysis treatment and, if necessary, deamidation treatment may be added to food or drink as it is or used as a salty taste enhancer or salty seasoning.
  • a liquid such as a decolorizing liquid, a purified liquid, a concentrated liquid, etc., obtained by performing a decolorizing treatment with an ultrafiltration membrane, a chromatographic method, a separation / purification treatment by a membrane separation, a concentration treatment by a reduced pressure concentration, etc.
  • drying treatment such as vacuum drying, spray drying, etc.
  • the basic substance further enhances the salty taste-enhancing action of the peptide obtained by subjecting the protein to hydrolysis treatment and, if necessary, deamidation treatment.
  • the basic substance is not particularly limited as long as it can be added to foods and drinks and enhances the salty taste enhancing action of the peptide, and examples thereof include basic amino acids.
  • the basic amino acid examples include arginine, lysine, ordinine and the like, and arginine is particularly preferred.
  • the basic substance is used so as to have a concentration of 3 to 5 mmol / kg, preferably 8 to 25 mm1 / kg, in the target food. In the case of arginine, it is 0.04 to 0.9%, preferably 0.15 to 0.4%.
  • the salty taste enhancing effect of the peptide of the present invention is also enhanced by succinic acid.
  • Succinic acid is known as a unique taste of shellfish. Succinic acid exerts its effect even at a concentration of 0.02% or less, which is the threshold concentration at which the taste unique to succinic acid is not felt. Succinic acid is used as a free acid or salt in a concentration of 0.001 to 0.1%, preferably 0.05 to 0.03%, in the food of interest.
  • Foods and drinks include soups such as miso, soy sauce, sauce, dashi, dressing, mayonnaise, tomato ketchup, etc., soup, consommé soup, egg soup, seaweed soup, shark fin soup, potage, miso soup, etc.
  • the salty taste enhancer of the present invention contains an acid peptide or a peptide obtained by hydrolyzing and deamidating a protein, and if necessary, contains a basic substance and / or succinic acid.
  • various additives that can be used in foods and drinks such as inorganic salts, acids, amino acids, nucleic acids, saccharides, and excipients, may be contained.
  • the salty seasoning of the present invention is obtained by hydrolyzing an acidic peptide or protein.
  • a peptide and a salt obtained by deamidation treatment and if necessary, a basic substance and / or succinic acid.
  • a seasoning, a spice, an inorganic salt, an acid, an amino acid It may contain various additives such as nucleic acids, saccharides and excipients that can be used in foods and drinks.
  • Examples of the inorganic salt include salt, potassium chloride, ammonium chloride and the like.
  • Examples of the acid include carboxylic acids such as ascorbic acid, fumaric acid, malic acid, tartaric acid, citric acid, and fatty acids, and salts thereof. Such salts include sodium and potassium salts.
  • Amino acids include sodium glutamate, glycine and the like.
  • Examples of the nucleic acid include sodium inosinate and sodium guanylate.
  • Sugars include sucrose, pudose, lactose and the like.
  • the seasonings include natural seasonings such as soy sauce, miso, and extract, and the spices include various spices. Excipients include dextrin, which is a starch hydrolyzate, various starches, and the like. The amount of these used can be appropriately set according to the purpose of use. For example, 0.1 to 500 parts by weight can be used per 100 parts by weight of the peptide.
  • the reduced salt food and drink refers to food and drink having a salt concentration lower than a normal salt concentration, and generally, the salt concentration is 80% (w / w) or less of the normal salt concentration.
  • the normal salt concentration varies depending on the type and product of the food or drink, but the salt concentration of the food or drink applied in the present invention is not particularly limited.
  • the amount of the salty taste enhancer and the salty seasoning used in the food or drink is 0.01 to 1.5% (w / w), preferably 0.1 to 0.8, as an acidic peptide with respect to the target food. % (w / w). In the case of a peptide mixture obtained by decomposing a protein, it depends on the starting protein, but is usually 0.2 to 2.0% (w / w) as a peptide, preferably 0.2 to 1.0% (w / w). w / w). If salt is contained in the salty taste enhancer and its content is too high, use it after reducing the salt content by desalting.
  • the desalting treatment can be performed by an electrodialysis method or a reverse osmosis method.
  • the amount of peptide in proteins and hydrolysates was determined from the amount of total nitrogen (T-N).
  • the determination of total nitrogen was performed by the Kjeldahl method or the Deyuma method. Average bepuchi As the amount of nitrogen for determining the chain length, a value obtained by subtracting the amount of ammonia measured by the method described below from the amount of total nitrogen was used.
  • the amount of protein and the amount of peptide were determined by multiplying the amount of total nitrogen by a conversion coefficient. The conversion factor was 5.7 for gluten and 6.25 for other proteins.
  • the determination of amino nitrogen was carried out by a colorimetric method using trinitrobenzenesulfonic acid as a coloring reagent [Agric. Biol. Chem., 50, 1217 (1986)]. Since not only low molecular weight peptides but also high molecular weight peptides are to be measured, the protein removal treatment with trichloroacetic acid was omitted. Leucine was used as a standard.
  • ammonium ion also reacts with benzenesulfonic acid at the trinitrate mouth to form a color
  • the absorbance of ammonium sulfate standard solution is subtracted from the absorbance of ammonium ion calculated based on the concentration of ammonium ion in the sample to determine the amino nitrogen concentration.
  • Ammonia was quantified by an enzymatic method using Demina Mina- 3 (manufactured by Kyowa Medex).
  • Average peptide length was obtained by dividing the total nitrogen content in the hydrolyzate by the amount of amino nitrogen
  • the deamidation rate (%) of the amide bond in the protein was represented by the ratio of ammonia nitrogen generated by the deamidation reaction to the amide nitrogen in the protein.
  • the amount of amide nitrogen in protein was determined by accurately weighing about 1 g of protein, heating this in 50 ml of 2 mol / L hydrochloric acid at 120 ° C for 30 minutes, and measuring the ammonia produced. .
  • the free amino acids were used as they were, and the amino acid composition of the peptides in the protein and its hydrolyzate was analyzed using an automatic amino acid analyzer after hydrolysis with hydrochloric acid.
  • the acidic peptide fraction from the peptide mixture uses SP—Sepharose Fast F 1 ow (Pharmacia Biotech) as an ion exchanger Obtained by ion exchange chromatography
  • the sodium concentration in the enzyme hydrolyzate was calculated from the amount of sodium hydroxide used for the enzymatic hydrolysis treatment and the deamidation treatment and the amount of sodium derived from the raw material, and was used as the salt concentration (calculation method).
  • the measurement was performed using a sodium ion selective electrode (manufactured by Metra Toledo) (electrode method). The measured results were almost the same.
  • the peptide solution adjusted to a salt concentration of 1 Omo 1 / L was used as the test solution.c
  • standard saline solution 0.08 mol / L, 0.09 mol / L, 0.10 mol / L, 0.1 l Standard salt solutions of lmol / L, 0.12mol / L, 0.13mol / L, 0.14mol / L, 0.15mol / L and 0.16mol / L were prepared. From these standard salt solutions, five consecutive standard solutions were selected so that the intensity of the saltiness of the test solution was almost in the middle, and compared with the saltiness of the test solution (which is a constant stimulus), Strong or inequality or equal sign.
  • the ratio of the panel members whose saltiness of the standard solution was strong to all panel members (hereinafter, this ratio is referred to as the appearance rate) and the total number of panel members whose saltiness of the standard solution was weak
  • the appearance rate the ratio of the panel members whose saltiness of the standard solution was strong to all panel members
  • the total number of panel members whose saltiness of the standard solution was weak Calculate the ratios for panel members, plot these values against normal salt concentration (constant stimulus intensity) on the horizontal axis on a normal probability paper, and draw straight lines for the strong and weak ratios of the test solution, respectively.
  • the median value of the two concentrations for the 50% judgment appearance rate on these two straight lines was the equivalent salt concentration of the test substance solution.
  • the equivalent concentration is obtained as the concentration at or near the intersection of the two straight lines (Shinnobu Sato, "Statistical Sensory Testing", 2nd edition, p. 304, 1995, Nisshin Giren Shuppan).
  • the panel consisted of 12 to 15 experts on food and beverage season
  • An evaluation solution having the composition shown in Table 2 was prepared using the obtained decomposition solution.
  • the concentration of the peptide in the evaluation solution was adjusted to 1/10 times the concentration of the peptide in the digestion solution, and the concentration of the salt in the evaluation solution was adjusted to 0.1 mo1 / L.
  • the equivalent salt concentration was 0.129 mol / L.
  • aqueous solution containing 0.02 mol 1 / L arginine (hydrochloride) and 0.1 mol / L salt, and 0.02 mol 1 / L aspartic acid (sodium salt) and 0.1 mol 1 / L sodium salt
  • the equivalent salt concentration of the contained aqueous solution was 0.116mo1 / L and 0.111mo1 / L, respectively.
  • the arginine concentration in the evaluation solution was 0.012 g / L
  • the lysine concentration was ⁇ .007 g
  • the aspartic acid concentration was 0.148 g / L. So, 0.lmo
  • Salt 0.012 g / L arginine, 0.007 g / L lysine and 0.148 g / L aspartic acid were prepared, and the equivalent salt concentration of the aqueous solution was evaluated as 0.10 Omo. 1 ZL.
  • Example 2 134 g of wheat gluten powder was treated in the same manner as in Example 1 to obtain 910 ml of a deamidated gluten dispersion.
  • 42 g of arginine was added, and the pH was adjusted to 8.0 with 2 mol / L sodium hydroxide.
  • the subsequent treatment was performed in the same manner as in Example 1, and the protein was subjected to deamidation treatment and enzymatic degradation treatment. There was obtained 1,100 ml of a gluten hydrolyzate containing the obtained peptide and arginine as active ingredients and having a salty taste enhancing action.
  • the salt concentration of this digested solution was 0.351 mol / L, and the arginine concentration was 34.2 g / L based on the analysis of free amino acids in the digested solution, and the nitrogen content excluding arginine was 14.0 g / L. Met.
  • An evaluation solution having the composition shown in Table 3 was prepared using the obtained decomposition product.
  • the concentration of the peptide in the evaluation solution was adjusted to 1/10 times the concentration of the peptide in the decomposition solution, and the concentration of the salt in the evaluation solution was adjusted to 0.1 lmo 1 / L.
  • the salty taste enhancing effect was increased.
  • the digestion solution alone increased the saltiness of 0.1 mol / L salt to 0.125 mol / L. Therefore, when the amount of 0.025 was compared to 1 time), the use of arginine increased about 2 times.
  • the equivalent arginine concentration is 125 mol / L.
  • the arginine concentration of the aqueous solution containing 0.1 Imol / L salt, 0.02 mol 1 / L arginine and 0.02 mol 1 / L aspartic acid is 3.48 g. / L, which is almost the same as the arginine concentration in this evaluation solution (3.42 g / L). This indicates that peptides obtained by hydrolyzing and deamidating barley gluten in the evaluation solution are far superior to aspartic acid when expressing salt-enhancing action together with arginine. Is shown.
  • salty taste enhancing effects were evaluated according to the salty taste enhancing effect evaluation method 2.
  • the salt concentration was 0.1 ml / L
  • the peptide concentration was 1%
  • the equivalent salt concentration was 0.1.
  • the equivalent salt concentrations of 0.05 mol / L, 0.10 mol 1 / L, 0.15 mol 1 / L and 0.20 mol 1 / L of the saline solution containing 0.8% of the peptide of sample 2 are respectively They were 069 mol / L, 0.140 mol / L, 0.222 mol 1 / L and 0.29 lmo 1 / L.
  • the saltiness of the salt solution is 1.
  • Wheat gluten (T-N: 118 mg / g, amide nitrogen: 1.88 mmo1 / g, Weston Foods product) 67 g, isolated soy protein (T-N: 132 mg / g amide nitrogen: 0) 958mmo l / g, Fuji Oil Co., Ltd.
  • casein (T-N: 133mg / g, amide nitrogen: 0.785mmo l / g, Sigma Co., Ltd.) 50g and chain (T- N: 135 mg / g, amide nitrogen: 1.62 mmol / g, Sigma) 50 g were dispersed in 433 ml, 440 ml, 450 ml and 450 ml of 0.6 mol / L hydrochloric acid, respectively.
  • deamidation treatment was performed by heating at 120 ° C for 120 minutes. The deamidation rate was about 90% for gluten and isolated soy protein, respectively, and about 100% for casein and twain, respectively.
  • the total nitrogen concentration was 16.27 g / L, 14.91 g / L, 12.70 g / L and 10.99 g / L, respectively, and the salt concentration was 0.704 mol / L and 0.774 mol / L, respectively.
  • the evaluation solution was prepared by adding salt to a 10-fold dilution of the digested solution so that the salt concentration would be 0.1 mol / L.
  • the evaluation score was 2 for each.
  • Peptides obtained by degrading proteins have a salty taste enhancing effect, and this salty taste enhancing effect is not due to ammonium salts resulting from the degradation of amide bonds and free amino acids resulting from acid treatment or enzymatic degradation.
  • the digest was treated with a highly acidic cation exchange resin with a high degree of crosslinking to prepare a digestion solution from which ammonium ions and free amino acids in the digestion solution and some low molecular weight peptides were removed.
  • the salt taste enhancing action was examined.
  • Diaion SKI 16 manufactured by Mitsubishi Chemical Corporation
  • Removal of ammonium ions, free amino acids and low molecular weight peptides from the digested solution was performed as follows. 50 ml of the decomposition solution was passed through a column filled with 250 ml of ion-exchange resin (H type), and then water was flowed to obtain 750 ml of an effluent. Profit The eluate obtained was concentrated, the pH was adjusted to 6.5 with 6mo1 / L sodium hydroxide, and water was added to make 100ml. Next, 2 mo 1 / L ammonia was passed through the column to obtain 75 Oml of eluate, which was concentrated, adjusted to pH 6.5 with 2mo 1 / L hydrochloric acid, and adjusted to 10 Oml by adding water. ⁇ 11 before adjustment was in the range of 6.5 to 7.2. The free amino acid concentration, ammonia concentration, and average peptide length were determined for the digested solution and the effluent.
  • H type ion-exchange resin
  • Table 4 shows the results. The concentrations of the effluent and the eluate were expressed in terms of 5 Oml of the decomposition solution.
  • the concentration of free amino acids and ammonia in the effluent was less than 1/100 of the concentration in the lysate, and most of the free amino acids and ammonia were removed.
  • the change in average peptide length shows that free amino acids and low molecular weight peptides are fractionated in the eluate, and long peptides are fractionated in the effluent.
  • the average peptide length of the decomposed liquid is considerably lower than the average peptide length of the normal degraded product by exo-peptidase because it has been heated with hydrochloric acid for deamidation.
  • the salty taste enhancing effect of the 5-fold diluted effluent and the eluate was evaluated by the evaluation method 1 in the presence of 0.012 mol / L arginine.
  • the rating of the liquid was 0.
  • the salty taste enhancing effect of the 5-fold diluted solution containing both the effluent and the eluate was the same as the degraded solution, with a score of 4. Even when arginine was not used, the effluent showed a rating of 2, the eluate showed a rating of 0, and the combination of the two showed a similar trend of a rating of 2. From these results, it was confirmed that free amino acids and ammonium salt in the digested solution were not essential for the expression of the salty taste enhancing effect of the digested product.
  • Table 5 shows the results. In addition, each concentration was converted and displayed so as to correspond to the concentration contained in 100 ml of the decomposition solution.
  • the salty taste enhancing effect was evaluated by the evaluation method 1 using a 5-fold diluted solution in dialysis solution adjusted to 0.1 lmo 1 / L and a 10-fold diluted solution having the same salt concentration as a control at the same time.
  • the diluent in the dialysis solution and the diluent in the hydrolyzate show almost the same potentiating action with a score of 2. It showed almost the same potentiating action.
  • This result indicates that free amino acids and ammonium salts are not essential components for the expression of the salty taste enhancing action of the present invention, as in the results of the fractionation experiment using the ion exchange resin.
  • the results of this dialysis experiment show that the active ingredient that exerts the salty taste enhancing effect is not a low molecular weight peptide. Neither of the dialysate itself felt salty taste.
  • the raw protein, the digestion solution, and the dialysis solution were digested with hydrochloric acid, and the amino acid composition of each was measured to determine the ratio (% by weight) of the weight of acidic amino acids to the weight of all amino acids.
  • the ratio (mol%) of acidic amino acids to all amino acids was determined from the amino acid composition.
  • the ratio of acidic amino acids and the ratio of acidic peptides were increased in both weight% and mol% compared to the raw protein and decomposed solution. I have.
  • vitamin B12 with a molecular weight of 1,355 and a standard protein with a molecular weight of 6,500 to 67,000 were fractionated as standard substances, and the elution position was measured.
  • the molecular weight was less than 2,300, 2,300 to 7,300, and 7
  • the elution positions of the three fractions of dogs were determined from, 300.
  • 0.02mo1 / L phosphoric acid-0.1mo1 / L saline buffer pH 6.8 was used as a control for sensory evaluation of the salty taste enhancing effect.
  • the sample volume was 10 ml.
  • the enhancing activity was observed in all of the four types of proteins, and the molecular weight of the active peptide was in a wide range.
  • the maximum molecular weight of the peptide in the sample was 27,000 to 30,000.
  • a treatment solution obtained by deamidating a commercially available peptide product containing a high concentration of gluminamine was examined for its salty taste enhancing effect.
  • Glutamine peptide WGE 80 GPN contains 25% (w / w) of glumin and has an average molecular weight of 670, 66% (w / w) of peptides with a molecular weight of less than 500, and 500 to 1,000 It contains 19% molecular weight peptides and 15% (w / w) peptides with molecular weights between 1,000 and 10,000.
  • Glutamine Peptide WGE 80 GPU contains glutamine at 29% (w / w), has an average molecular weight of 6,700, and has 14% (w / w) of peptides having a molecular weight of less than 500, 500 to 1,000. It contains 11% (w / w) of peptides with a molecular weight of 75% and 75% (w / w) of peptides with a molecular weight of more than 1,000. “Glutamine peptide WGE 80 GPU” contains 23% of peptides having a molecular weight of more than 10,000.
  • the salty taste of the low-molecular-weight glutamine peptide WGE 80 GPN-treated product was the same as the salty taste of the control solution, no enhancement was observed, and the deamidation of the high-molecular-weight glutamine peptide WGE80 GPU was not observed.
  • the saltiness of the treated product was stronger than that of the control solution, and an enhancing effect was observed.
  • 600 g of gluten was dispersed in 3,400 ml of warm water at 60 ° C in which 8 g of Alcalase was dissolved, and reacted at 60 C for 20 hours.
  • the pH was maintained at 7.0 with 6 mol / L sodium hydroxide.
  • the temperature was lowered to 55 ° C., and Sumitip FP (manufactured by Shin Nippon Chemical Co., Ltd.) lg was added, and the mixture was reacted for 10 hours to obtain 3,805 ml of an enzyme decomposition solution.
  • 280 ml of concentrated hydrochloric acid was added to 3,780 ml of the decomposition solution, and the mixture was heated at 120 ° C.
  • the treated solution was neutralized by adding 490 ml of 6mo 1 / L sodium hydroxide, and then 70 g of activated carbon was added thereto to make the solution colorable.
  • the solution obtained by decolorization was concentrated to obtain 2,060 ml of a concentrated solution.
  • a portion of the concentrated solution was spray-dried at a hot air supply temperature of 175 to 180 ° (: exhaust air temperature of 90 ° C) to obtain a powdery salty taste enhancer.
  • the salty enhancing effect of this powder was 0.4% (w / v)
  • the equivalent salt concentration was 0.127mo 1 / L and 0.135mo 1 / L, respectively, when evaluated with a 0.1Lmo 1ZL saline solution containing 0.5% and 0.6% (w / v).
  • the peptide was fractionated into two fractions, an acidic fraction and a neutral and basic fraction, and the salty taste enhancing action and amino acid composition of each fraction were examined.
  • the acidic peptide fraction and the neutral and basic fractions from the peptide mixture were fractionated by ion exchange chromatography.
  • the peptide solution containing no arginine (sample 1) obtained in Example 4 and the digestion solution obtained from the isolated soybean protein in Example 5 were used as fractionated samples.
  • the decomposition solution from the separated soybean protein was decolorized and concentrated according to Example 4. After concentrating these peptide solutions, desalting treatment was performed. Adjust with 1 mo 1 / L citric acid solution and water so that the peptide concentration is about 100 gZL and pH is 3.5, and 70 ml is buffered with 0.02 mo 1 / L citrate buffer (pH 3.5).
  • the column was passed through a column (gelbed: diameter 2.6 cm, height 26 cm) of the ionized ion exchanger.
  • the same buffer was poured, and 300 ml of the effluent except for the first effluent of 110 ml was used as the acidic peptide fraction.
  • the adsorbed peptide was eluted with an aqueous solution containing 0.02mo 1 / L phosphate buffer (pH 8.8) and 0.5mo 1 / L salt, and 300ml of the eluate was mixed with neutral and basic fractions. did.
  • Each fraction was adjusted to pH 7.0 with 6 mo 1 / L sodium hydroxide solution.
  • the neutral and basic fractions were concentrated to about 40 ml and desalted.
  • the amino acid composition of the peptide was determined by measuring the free amino acids in the digested solution and the fractionated fraction after desalting and the total amino acids by hydrolyzing with hydrochloric acid, and subtracting the free amino acid values from the total amino acid values for each amino acid. I asked. From this amino acid composition, the ratio (mol%) of acidic amino acids and basic amino acids to all amino acids was determined.
  • the ratio of acidic amino acid in the digested solution in this test was lower than the ratio of acidic amino acids shown in Table 7 in Example 5 because of the enzymatic degradation treatment and the deamidation treatment with acid. This is because more than half of acidic amino acids, especially aspartic acid, have been converted to free amino acids.
  • the salty taste enhancing effect was compared between the digested solution and each fraction.
  • an evaluation solution was prepared with a peptide concentration of 0.4% (wZv) and a salt concentration of 0.1 mol / L.
  • an evaluation solution having a salt concentration of 0.1 lmo 1 / L was prepared at the same dilution as the evaluation solution of the decomposition solution in terms of the decomposition solution.
  • a 0.1 mo 1 / L saline solution was used as a control.
  • Example 9 shows the composition of the soup mix excluding salt.
  • a soup mix having the composition shown in Table 9 and salt or decomposed product were dissolved in hot water to prepare 1 L of soup.
  • Table 10 shows the test plots and their amounts.
  • the soup of control 1 in Table 10 was prepared so that the above soup mix was 0.5% (w / v) and 1% salt (w / v). Samples 1 to 3 contain the same amount of degradation products as the amount of peptide in the soup. Since the amount of sodium derived from the raw material is very small, its effect on the numerical value of the salt reduction rate was ignored.
  • the salty strength is evaluated by a scoring method commonly used in sensory evaluation of foods, and is evaluated by a seven-step evaluation method with a salty strength of 1% (w / v) salted soup as 5 I got it. Soups with a reduced salt content of 20% or 30% and without the use of the salty taste enhancer of the present invention were also prepared and used as a control for evaluating salty strength.
  • Table 11 shows the results of a sensory test conducted by a panel of 10 persons on the salty taste of the 20% reduced salt soup. The results of the test plots with a significant difference of 5% compared with the control 1 (soup with 1% salt concentration) by t-test were marked with *. Table 11
  • sample 1 had a clearly enhanced salty taste as compared to control 2 with a 20% reduced salt content.
  • Sample 2 had a significantly stronger salty taste that was significantly different than control 1.
  • Use of the salty taste enhancer did not significantly affect the taste of soups other than salty taste.
  • Table 12 shows the results of a sensory test conducted by a panel of 10 persons on the salty taste of the 30% reduced salt soup.
  • Disodium succinate was added to the soup of Sample 3 described in Example 9 at 0.02% (w / v)) to prepare a 30% reduced salt soup (sample 4).
  • Table 13 shows the results of a sensory test conducted by a panel of 14 persons on the saltiness of the 30% reduced salt soup.
  • Example 7 The powdery salty taste enhancer obtained in Example 7 was added to each of miso soup, noodle soup and ramen soup, and the salty taste enhancing action was evaluated.
  • Miso soup was prepared according to the formulation shown in Table 14.
  • the broth was obtained by adding 40 g of bonito flakes to 4 L of hot water.
  • Table 14
  • Mentsuyu was prepared according to the formulation shown in Table 15.
  • dashi soup is put into water 3, boiled and dried 40 g, kelp 30 g and shiitake mushrooms 15 g and heated. Heated until boiled.
  • Soy sauce used reduced salt soy sauce (“Reduced salt soy sauce” manufactured by Kikkoman)
  • Ramen soup was prepared according to the formulation shown in Table 16.
  • the pork bone extract used was “Koroshiro Seito” (manufactured by Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd.).
  • Soup mix sodium glutamate 100 g, WMP (equivalent mixture of sodium inosinate and sodium guanylate, Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd.) 4 g, upper white sugar 30 g, pepper 5 g: Consists of ginger, 3 g, onion, 20 g, garlic, 5 g and menma powder, 2 g (both powdered).
  • the soy sauce is the same as the one used for Mentsuyu. Table 16
  • Table 17 shows the evaluation results. There was no significant difference between the scores of the foods that did not decrease in salt (Control 1) and the 25% reduced-salt foods using the salty taste enhancer of the present invention, with a risk factor of 5% in any of the foods.
  • the tastes other than salty taste especially for miso soup and mentsuyu, the improvement of dashi flavor and umami was clearly observed.
  • the results also show that the equivalent salt concentration obtained by the salty taste enhancing effect evaluation method 2 can predict the salt-reducing effect. Table 17
  • the present invention there are provided a method for enhancing salty taste of foods and drinks containing salt, and a salty taste enhancer and a salty seasoning used therefor.
  • the present invention also provides a reduced salt food or drink.

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Description

明 細
食塩味増強方法、 食塩味増強剤、 食塩味調味料および食塩味増強食品 技術分野
本発明は、 食塩を含有する飲食品の食塩味増強方法ならびにそれに用いる食 塩味増強剤および食塩味調味料に関する。 また、 該方法で得られる減塩飲食品 に関する。 背景技術
食塩 （塩化ナトリウム） は、 飲食品の調味や加工において、 飲食品への味の 賦与、 飲食品の保存性の向上、 飲食品の物性の改善等の重要な役割を果たして いる。 食塩は、 特においしいと感じさせる味 （食塩味） を飲食品に与え、 その 構成成分であるナトリゥムと塩素は人体の必須栄養素である。
しかしながら、 食塩の構成成分であるナトリゥムの過剰摂取は、 多数の健康 問題、 例えば高血圧等の心臓病や血管系疾患の危険因子となると考えられてい る。 日本だけでなく先進諸国では、 これらの疾患に罹り易い高齢者層の増加に 伴い、 食塩、 特にナトリウムの摂取量の減少が強く望まれている。
食塩摂取量の減少のためには、 飲食品の調味や加工において食塩の使用量を 減少させることがもっとも単純な方法である。 しかし、 家庭の調理食品であれ
、 加工飲食品であれ、 飲食品に含まれる食塩量を 1 0 %以上減少させると、 そ の飲食品の美味しさは、 一般に損なわれることになる。
食塩味を損なうことなく食塩、 特にナトリウムの摂取量を減少させる方法、 即ち一般に減塩方法と呼ばれているものとしては、 それ自身食塩味を呈する物 質 （以下、 食塩代替物質という。 ） を使用する方法と、 それ自身食塩味を呈す ることはないが、 食塩と共存させることによりその食塩味を増強する物質 （以 下、 食塩味増強物質という。 ） を使用する方法等が知られている。
食塩代替物質としては、 例えばカリウム塩、 アンモニゥム塩、 塩基性ァミノ 酸、 塩基性ァミノ酸からなるぺプチドおよびグルコン酸のアル力リ金属塩等が 知られている。
カリウム塩は、 食塩味の他に苦味を有し、 特有の後味をもたらすという欠点 を有する。 この問題を解決することを目的とするものとしては、 塩基性ァミノ 酸二塩酸塩、 グル夕ミン酸の力リゥム塩またはアンモニゥム塩および塩化力リ ゥムからなる組成物や、 乳精ミネラルと塩化カリウムとの混合物や、 グリシン ェチルエステル塩酸塩またはトリブトファンェチルエステル塩酸塩と塩化力リ ゥムとの組成物や、 塩化力リゥムとマグネシウム塩を主成分としさらにリジン 塩酸塩等を含有する組成物や、 塩化カリウム、 食塩およびクェン酸塩からなり ナトリゥム /力リゥム比が 1以下である組成物等が知られている。
アンモニゥム塩としては、 例えばカリウム塩、 アンモニゥム塩および酸性コ リン塩を含有する組成物や、 食塩およびカプセル化されたアンモニゥム塩を含 有する組成物等が知られている。
塩基性アミノ酸に関しては、 例えばリジンコハク酸塩、 リジンコハク酸 1水 塩またはオル二チンアジピン酸一水塩を含有する組成物や、 塩基性アミノ酸の コハク酸塩を含有する組成物や、 塩基性アミノ酸塩酸塩、 5 ' —ヌクレオチド 、 甘味成分およびクェン酸ナトリウムを含有する組成物や、 リジンコハク酸塩 等を含有する組成物等が知られている。
塩基性アミノ酸からなるぺプチドとしては、 例えばオル二チル一 ?—ァラニ ン、 リジルグリシン、 オルニチルグリシン、 オルニチルタウリンおよびリジル 夕ゥリン等が知られている。
また、 グルコン酸のアルカリ金属塩としては、 グルコン酸のカリウム塩等が 知られている。
食塩味増強物質は、 食塩を代替することはできないが、 食塩の食塩味を増強 することにより食塩の使用量を減少させ、 減塩を可能とする物質である。 食塩味増強物質としては、 例えば分子量が 5 0 , 0 0 0ダルトン以下のコラ 一ゲンを加水分解して得られるペプチド （特開昭 6 3— 3 7 6 6号） 、 甘味蛋 白質であるソーマチン （特開昭 6 3 - 1 3 7 6 5 8号） 、 クェン酸生産能を有 する黒麹菌で製麹した黒麹および黄麹菌で製麹した黄麹の混合物を消化分解し て得られる分解液 （特開平 2— 5 3 4 5 6号） 、 陽イオン性界面活性剤である セチルピリジゥム塩単独またはセチルピリジゥム塩とアルギニンゃリジン等の 塩基性アミノ酸との混合物 （特表平 3— 5 0 2 5 1 7号） 、 炭素数 3〜8の飽 和脂肪族モノカルボン酸 （特開平 5— 1 8 4 3 2 6号） 、 塩基性アミノ酸であ るアルギニンと酸性アミノ酸であるァスパラギン酸との等モル混合物 （米国特 許 5 , 1 4 5 , 7 0 7 ) 、 卵白蛋白質、 ゼラチン、 大豆蛋白質、 小麦蛋白質、 コーン蛋白質、 魚蛋白質、 乳蛋白質または肉蛋白質等の蛋白質加水分解物 （特 開平 7— 2 8 9 1 9 7号） 、 トレハロース （特開平 1 0— 6 6 5 4 0号） 等が 知られている。
蛋白質酵素分解物が食塩味増強作用を有することは、 上記の特開昭 6 3 - 3 7 6 6号および特開平 7— 2 8 9 1 9 7号に記載されている。 特開昭 6 3 - 3 7 6 6号には、 コラーゲン加水分解物が食塩味増強作用を有するが、 この作用 はコラーゲン加水分解物に特有の性質であり、 大豆蛋白質や乳蛋白質の加水分 解物にはないと記載されている。
前述の特開平 7— 2 8 9 1 9 7号には、 食塩味増強物質として蛋白質加水分 解物を用いることが開示されているが、 本発明の食塩味増強作用の活性成分は 蛋白質の加水分解で生じるアルギニンおよびリジン等の遊離の塩基性ァミノ酸 であることが記載されている。
このように、 減塩方法として食塩代替物質を使用する方法や、 食塩味増強物 質を使用する方法が数多く提案されている。 しかし、 嗜好性、 効果、 経済性、 安全性等の点から未だ満足すべき減塩方法は開発されておらず、 従って減塩食 品は一般化していない。 上記の問題点を解決した減塩方法が強く望まれている ぺプチドの味に関しては数多くの研究がある。 大豆分離蛋白質のペプシン分 解物をキモトリプシンで処理したプラスティン反応生成物から、 旨味を有する ぺプチドとしてグル夕ミン酸またはァスパラギン酸を含むジぺプチドおよびト リペプチドが分離されている [Agr. Biol . Chem. , 36, 1253 ( 1972) ] 。 この 結果は合成べプチドを用いて確認されている [Agr. Biol . Chem. , 37, 151 ( 1973 ) ] 。 魚肉蛋白質濃縮物の酵素分解物から分子量 1， 0 0 0以下のペプチドが 分画され、 それはさらにイオン交換樹脂を用いて、 酸性、 中性および塩基性の ぺプチドに分画され、 酸性のオリゴぺプチド画分が旨味を有していることが明 らかにされている [Agr. Biol . Chem. , 37, 2891 ( 1973)] 。 さらに、 この酸性 オリゴぺプチド画分の構成ぺプチドが同定されている [J. Agric. Food. Chem. , 23, 49 ( 1975 )] 。 低分子量の酸性べプチドが食塩味を有するとのいくつかの報告がある。 デリ シヤスべプチドは牛肉のスープから発見された 8個のアミノ酸からなる旨味べ プチドである。 このペプチドの構造活性相関の研究の中で、 塩基性のジぺプチ ドと酸性のジペプチドとが食塩味を有することが見出されている [Agr. Biol . Chem. , 53, 319 (1989) ] 。 また、 これらの酸性ペプチドおよび類似の酸性べ プチドとして、 ァスパラギン酸および/またはグル夕ミン酸からなる 4種類の ジぺプチドおよび 8種類のトリベプチドが旨味と共に食塩味を有することが明 らかにされ、 さらに、 デリシャスペプチドの構成部分ペプチドである 5個のァ ミノ酸からなる酸性べプチドも食塩味を有することが報告されている [Biosci . Biotech. Biochem. , 59, 689 ( 1995) ] 。
蛋白質の酵素分解物中のぺプチドが食塩味を有するとの報告もある。 小麦蛋 白質であるグルテンを蛋白質分解酵素ァクチナ一ゼで処理し、 さらにこの分解 物を塩酸で脱アミ ドした後、 分画して得た分子量 5 0 0〜1， 0 0 0の画分が 、 甘味、 酸味、 苦味、 収斂味および旨味と共に、 食塩味を有することが報告さ れている。 しかし、 この画分を煮干だし汁に添加すると、 旨味のみが有意に強 くなるが、 甘味や食塩味などの他の味には有意差は認められないことが報告さ れている [日本家政学会誌， 615 ( 1994) ] 。
大豆蛋白質の酵素分解物から旨味べプチドとして酸性べプチドが分離され、 その内のいくつかのぺプチドは単独またはイノシン酸の存在下で食塩味を呈す ることが報告されている [Biosci . Biotech. Biochem. , 63, 555 ( 1999) ]。 また、 酸性ペプチドがペプチドの苦味をマスキングするとの報告がある [J. Food Sci .， 40, 367 ( 1975) ]。
このように、 ぺプチドやその中の酸性べプチドについてもそれら自身の呈味 性や、 それらが旨味、 苦味等の他の味に及ぼす影響について数多くの研究があ り、 またペプチドは旨味や食塩味等を有し、 苦味をマスキングすることが明ら かになつている。 しかし、 蛋白質を加水分解処理および/または脱アミ ド処理 して得られるペプチドを主成分とする蛋白質酵素分解物が食塩の食塩味を増強 することは知られていない。 食塩味を有するぺプチドの食塩味増強作用に関し て、 食塩とオルニチル一/?ーァラニンの混合溶液の食塩味の強さを評価したと ころ、 それぞれの食塩味は独立に発現して混合溶液の食塩味の強さは相加性を 示し、 相乗作用はないこと、 即ち、 オル二チル一 ?—ァラニンに食塩の食塩味 を増強する作用はないことが明らかにされている [J. Agric. Food. Chem. , 38, 25 (1990) ] 。
以上のように、 酸性ぺプチドが食塩味増強作用を有することについては知ら れていない。 また、 市販されている蛋白質を酵素分解して得られた調味料ゃ栄 養食品素材等の酵素加水分解物は食塩味増強作用を有していない。 発明の開示
本発明の目的は、 食塩を含有する飲食品の食塩味増強方法ならびにそれに用 いる食塩味増強剤および食塩味調味料を提供することにある。 また、 該方法で 得られる減塩飲食品を提供することにある。
本発明者は、 酸性ペプチドまたは蛋白質を加水分解処理および脱アミ ド処理 して得られるペプチドが、 それ自身が食塩味を有しないが、 食塩の有する食塩 味を強める作用 （以下、 食塩味増強作用という） があることを見出して本発明 を完成した。
本発明は、 下記 （ 1) 〜 （42) に関する。
(1) 酸性ペプチドを食塩含有飲食品に添加することを特徴とする、 飲食品の 食塩味増強法。
(2) 酸性ペプチドが蛋白質を加水分解処理して得られるものである、 （1) 記載の食塩味増強法。
(3) 酸性ペプチドが蛋白質を加水分解処理および脱アミ ド処理して得られる ものである、 （ 1 ) 記載の食塩味増強法。
(4) 塩基性物質を添加する、 （ 1) 〜 （3) のいずれか記載の飲食品の食塩 味増強法。
( 5 ) 塩基性物質が塩基性ァミノ酸である、 （ 4 ) 記載の食塩味増強法。
(6) 塩基性アミノ酸がアルギニンである、 （5) 記載の食塩味増強法。
(7) コハク酸を添加する、 （ 1) 〜 （6) のいずれかに記載の飲食品の食塩 味増強法。
(8) 酸性べプチドを有効成分として含有する食塩味増強剤。
(9) 酸性ペプチドが蛋白質を加水分解処理して得られるものである、 （8) 記載の食塩味増強剤。
( 1 0) 酸性ペプチドが蛋白質を加水分解処理および脱アミ ド処理して得られ るものである、 （ 8 ) 記載の食塩味増強剤。
( 1 1) 塩基性物質を含有する、 （8) 〜 （ 10) のいずれか記載の飲食品の 食塩味増強剤。
( 12) 塩基性物質が塩基性ァミノ酸である、 （ 1 1) 記載の食塩味増強剤。
( 13) 塩基性アミノ酸がアルギニンである、 （ 12) 記載の食塩味増強剤。
( 14) コハク酸を含有する、 （8) 〜 （ 13) のいずれかに記載の飲食品の 食塩味増強剤。
( 15) 酸性べプチドおよび食塩を含有する食塩味調味料。
(16) 酸性ペプチドが蛋白質を加水分解処理して得られるものである、 （1 5) 記載の食塩味調味料。
( 17) 酸性ペプチドが蛋白質を加水分解処理および脱アミ ド処理して得られ るものである、 （ 15) 記載の食塩味調味料。'
( 18) 塩基性物質を含有する、 （ 15 ) 〜 （ 17 ) のいずれか記載の飲食品 の食塩味調味料。
( 19) 塩基性物質が塩基性ァミノ酸である、 （ 18) 記載の食塩味調味料。 (20) 塩基性アミノ酸がアルギニンである、 （ 19) 記載の食塩味調味料。 (2 1) コハク酸を含有する、 （ 15) 〜 （20) のいずれかに記載の食塩味 調味料。
(22) (8) 〜 （14) のいずれかに記載の食塩味増強剤を添加してなる飲
(23) (8) ( 14) のいずれかに記載の食塩味増強剤を添加してなる食 塩含有飲食品。
(24) ( 15 - (21) のいずれに記載の食塩味調味料を添加してなる飲
(25) 蛋白質を加水分解処理および脱アミ ド処理して得られるペプチドを食 塩含有飲食品に添加することを特徴とする、 飲食品の食塩味増強法。
(26) 塩基性物質を添加する、 （25) 記載の飲食品の食塩味増強法。
(27) 塩基性物質が塩基性ァミノ酸である、 （26) 記載の食塩味増強法。 (28) 塩基性アミノ酸がアルギニンである （27) 記載の食塩味増強法。 (29) コハク酸を添加する、 （25) 〜 （28) のいずれかに記載の飲食品 の食塩味増強法。
(30) 蛋白質を加水分解処理および脱アミ ド処理して得られるペプチドを有 効成分として含有する食塩味増強剤。
(31) 塩基性物質を含有する、 （30) 記載の食塩味増強剤。
(32) 塩基性物質が塩基性ァミノ酸である、 （31) 記載の食塩味増強剤。 (33) 塩基性アミノ酸がアルギニンである、 （32) 記載の食塩味増強剤。 (34) コハク酸を含有する、 （30) 〜 （33) のいずれかに記載の食塩味 増強剤。
(35) 蛋白質を加水分解処理および脱アミ ド処理して得られるペプチドおよ び食塩を含有する食塩味調味料。
(36) 塩基性物質を含有する、 （35) 記載の食塩味調味料。
(37) 塩基性物質が塩基性アミノ酸である、 （36) 記載の食塩味調味料。 (38) 塩基性アミノ酸がアルギニンである、 （37) 記載の食塩味調味料。 (39) コハク酸を含有する、 （35) 〜 （38) のいずれかに記載の食塩味 調味料。
(40) (30) 〜 （34) のいずれかに記載の食塩味増強剤を添加してなる 飲食品。
(4 1) (30) (34) のいずれかに記載の食塩味増強剤を添加してなる 食塩含有飲食品。
(42) (35) (39) のいずれに記載の食塩味調味料を添加してなる飲 本発明において酸性べプチドとは、 該ぺプチドを構成するアミノ酸中の酸性 アミノ酸数が塩基性アミノ酸数よりも多いベプチドをいう。 酸性アミノ酸とは 、 ァスパラギン酸およびグルタミン酸をいい、 塩基性アミノ酸とは、 リジン、 アルギニンおよびヒスチジンをいう。
本発明の酸性ぺプチドとしては、 全アミノ酸数に対して酸性アミノ酸数が 2 0%以上であることが好ましく、 30%以上であることがさらに好ましい。 全 アミノ酸数に対して酸性アミノ酸数が 20%以上である場合には、 塩基性アミ ノ酸数が 1 5 %以下であることが好ましく、 1 0 %以下であることがより好ま しく、 5 %以下であることがさらに好ましい。 また、 全アミノ酸数に対して酸 性アミノ酸数が 3 0 %以上である場合には、 塩基性アミノ酸数が 2 0 %以下で あることが好ましく、 1 5 %以下であることがより好ましく、 1 0 %以下であ ることがさらに好ましい。
酸性ペプチドの分子量は、 4 0 0 ~ 3 0 , 0 0 0が好ましく、 5 0 0 ~ 3 0 ， 0 0 0がより好ましく、 7 0 0〜2 7 , 0 0 0が特に好ましい。 ペプチド鎖 長は、 3〜2 5 0が好ましく、 4〜2 5 0がより好ましく、 6〜2 3 0が特に 好ましい。
酸性ペプチドは、 ペプチド合成法により得ることもできるが、 通常は蛋白質 をエンドべプチダーゼ等を用いて加水分解し、 必要に応じてさらに脱アミ ド処 理することにより得ることができる。
分解処理に供する蛋白質の構成ァミノ酸のうち、 酸性ァミノ酸数が塩基性ァ ミノ酸数よりも多い場合、 該蛋白質を加水分解することにより、 酸性ペプチド を得ることができる。 また、 該蛋白質に脱アミ ド処理を行うと、 該蛋白質中の ァスパラギン残基およびグル夕ミン残基が、 それぞれァスパラギン酸およびグ ル夕ミン酸残基となるため、 さらに多くの酸性べプチドを得ることができる。 分解処理に供する蛋白質の構成アミノ酸のうち、 酸性アミノ酸数とアミ ド数 の総数が塩基性アミノ酸数よりも多い場合は、 該蛋白質を加水分解することに 加え、 脱アミ ド処理することにより、 酸性ペプチドを得ることができる。 酸性アミノ酸数または酸性アミノ酸数とアミ ド数の総数が塩基性アミノ酸数 よりも少ない蛋白質でも、 該蛋白質を加水分解することにより、 酸性ペプチド が生成される場合は、 これを本発明の酸性べプチドとして用いることができる 本発明の加水分解処理および脱アミ ド処理に供する蛋白質としては、 ァミノ 酸組成でアミ ドを持つ蛋白質であれば、 いずれも用いられるが、 蛋白質のアミ ノ酸組成で、 酸性アミノ酸数が塩基性アミノ酸数よりも多い蛋白質が好ましい 。 また蛋白質のアミノ酸組成で、 酸性アミノ酸数とアミ ド数の総数が塩基性ァ ミノ酸数よりも多い蛋白質がより好ましい。 また、 酸性アミノ酸数とアミ ド数 の総数としては全アミノ酸数の 1 0 %以上が好ましく、 2 0 %以上がより好ま 3 0 %以上が特に好ましい。
本発明でアミ ドとは、 ァスパラギンおよびグルタミンをいう。 ァスパラギン およびグルタミンは脱アミ ド処理により、 それぞれァスパラギン酸とグルタミ ン酸になる。
本発明の酸性ペプチド、 または蛋白質を加水分解処理および脱アミ ド処理し て得られるペプチドを得るため供せられる蛋白質としては、 例えば小麦グルテ ン （単にグルテンともいう） 、 コーン蛋白質 （ツエイン、 グルテンミール等） 、 分離大豆蛋白質 （単に大豆蛋白質ともいう） 等の植物蛋白質、 ミルクカゼィ ン （単にカゼインともいう） 、 ミルクホエイ蛋白質等の乳蛋白質、 畜肉蛋白質 、 魚肉蛋白質等の筋肉蛋白質、 卵白蛋白質、 コラーゲン等の動物蛋白質や、 微 生物菌体蛋白質または微生物の生産するポリぺプチド等の微生物蛋白質などが あげられる。
蛋白質のアミノ酸組成で、 酸性アミノ酸数が塩基性アミノ酸数よりも多い蛋 白質としては、 例えば大豆蛋白質、 乳蛋白質、 畜肉蛋白質、 魚肉蛋白質、 卵白 蛋白質等があげられる。 蛋白質のアミノ酸組成で、 酸性アミノ酸数とアミ ド数 の総数が塩基性アミノ酸数よりも多い蛋白質としては、 例えば小麦グルテン等 あげられる。
また、 酸性アミノ酸数とアミ ド数の総数が全アミノ酸数の 3 0 %以上の蛋白 質としては、 例えば小麦グルテンや分離大豆蛋白質等があげられる。 酸性アミ ノ酸数とアミ ド数の総数が全アミノ酸数の 2 0 %以上 3 0 %未満の蛋白質とし ては、 例えばミルクカゼインやミルクホエイ蛋白質、 畜肉蛋白質、 魚肉蛋白質 、 卵白蛋白質、 コーン蛋白質等があげられる。 酸性アミノ酸数とアミ ド数の総 数が全アミノ酸数の 1 0 %以上 2 0 %未満の蛋白質としては、 例えばコラーゲ ン等があげられる。
コラーゲンから得られるゼラチンも、 本発明の蛋白質として使用できる。 ゼ ラチンには酸処理により得られるゼラチン （タイプ A ) と、 アルカリ処理によ り得られるゼラチン （タイプ B ) の二種類がある。 両者ともに使用できるが、 タイプ Bのゼラチンではアミ ド結合の大部分が分解されているので、 脱アミ ド 処理をすることなく使用することもできる。
蛋白質の加水分解処理は、 酸、 アルカリ等を用いる化学処理方法または蛋白 質加水分解酵素を用レ、る酵素処理方法等により行うことができるが、 酵素処理 法で行うのが好ましい。
蛋白質加水分解酵素としては、 エンドべプチダ一ゼ （プロティナーゼともい う） およびェキソぺプチダ一ゼがあげられるが、 エンドべプチダ一ゼを用いる ことが好ましい。
ェンドぺプチダ一ゼとしては、 例えばトリプシン、 キモトリプシン、 ズブチ リシン等のセリンプロテア一ゼ、 パパイン、 プロメライン、 フイシン等のチォ ールプロテア一ゼ、 ペプシン、 キモシン等のカルボキシルプロテア一ゼ、 サ一 モリシン等のメタルプロテアーゼ等があげられる。
ェンドぺプチダ一ゼとして市販されているものとしては、 例えばペプシン、 マルチフエクト P— 3 0 0 0 (協和ェンザィム社製） 、 ビオプラーゼ （長瀬産 業社製） 、 アルカラ一ゼ （ノボ社製） 等があげられる。
蛋白質加水分解酵素としてェキソぺプチダ一ゼ活性を有するェンドぺプチグ ーゼを使用すると、 ェキソぺプチダ一ゼの作用により遊離のアミノ酸や低分子 のべプチドに由来する旨味が生成したり苦味が減少するため、 好ましい結果が 得られる場合がある。
ェキソぺプチダーゼ活性を有する酵素としては、 例えばスミチーム F P (新 日本化学社製） ゃァクチナ一ゼ （科研製薬社製） があげられる。
蛋白質加水分解酵素の使用量は、 使用する酵素と蛋白質の種類等により異な るが、 加水分解処理する蛋白質の 0 . 0 5〜8 % (w/w) であることが好ま しく、 0 . 1〜6 % (w/w) であることがより好ましく、 1〜4 % (w/w ) であることが特に好ましい。
蛋白質の加水分解処理の p Hや反応温度は、 使用する酵素の最適条件または それに近い条件を採用することができる。 反応条件は、 最終的には得られる加 水分解物の食塩味増強作用や味質を考慮して決定できる。 蛋白質加水分解酵素 の使用量、 反応 p H、 反応温度、 安定性等の情報は、 酵素供給者から入手でき る。
p Hの調整は、 塩酸、 酢酸、 乳酸、 クェン酸またはリン酸のような任意の適 当な飲食品に許容しうる酸、 または水酸化ナトリウム、 水酸化カリウムのよう な任意の適当な飲食品に許容しうるアルカリにより行うことができる。 蛋白質 の加水分解処理時間は、 使用する蛋白質加水分解酵素の種類、 その使用量、 温 度、 p H条件等で異なるが、 1〜 1 0 0時間が好ましく、 6〜 7 2時間がより 好ましい。
加水分解処理終了後、 反応液をそのまま次の処理に供することもできるが、 加熱処理や酸処理により酵素を失活させた後に次の処理に供することもできる 脱アミ ド処理工程について、 以下に説明する。
脱アミ ド処理方法としては化学的方法と酵素を用いる処理方法があげられる 。 脱アミ ド処理反応は、 前述の蛋白質加水分解処理前に行うこともできるし、 蛋白質加水分解処理後に行うこともできる。 また、 蛋白質加水分解処理と同時 に行うこともできる。
化学的な脱アミ ド方法は、 公知の方法を用いることができる。 一般的には蛋 白質を酸で加熱処理する。 酸としては、 塩酸、 硫酸等の無機酸および酢酸、 乳 酸等の有機酸があげられ、 高い脱アミ ド率を目的とする場合には塩酸を使用す るのが好ましい。 塩酸を使用する脱アミ ド反応は、 例えば、 塩酸濃度は 0 . 4 〜 1 . 0 m 0 1 /L、 温度は 5 0〜： 1 2 5 °C、 加熱時間は 1 0〜： 1 8 0分間で 行うことができる。
具体的方法としては、例えば Food Technol .， 15( 3), 141 ( 1961 )、 J. Food Sci . , 40, 1283 ( 1975 )、 J. Agric . Food Chem. , 24, 504 ( 1974)、 日本農芸化学会 誌、 55, 983 ( 1981 )および Agric . Biol . Chem. , 49, 1251 ( 1985) 等に記載の 方法があげられる。
酸で脱アミ ド反応を行った場合には、 反応終了後に中和剤等を用いて中和す る必要がある。 中和剤としては、 水酸化ナトリウムが一般的に用いられるが、 目的とする食塩味増強剤がナトリゥムを含まないことを望むのであれば、 水酸 化カリウム等、 飲食品加工に使用される他のアルカリ剤が用いられる。 遊離の 塩基性物質を中和剤の一部または全部に使用することもできる。 遊離の塩基性 物質としては、 例えばアルギニン、 リジン等の塩基性アミノ酸があげられる。 酵素による脱アミ ド反応は、 公知の方法で行うことができる。
第一の方法として、 ェンドぺプチダーゼを用いる加水分解反応を用いる方法 があげられる。 本反応では、 ペプチド結合の分解とともに脱アミ ド反応が進行 する。 使用する酵素としては、 例えばパパイン、 トリプシン、 パンクレアチン 、 アルカラ一ゼ （ノボ社製） 、 プロナーゼ （科研化学製） 等があげられる。 反 応は、 通常 p H 8〜 1 1、 1 0〜 7 5 °Cで 6〜 4 8時間行う。
具体的方法としては、例えば Agric . Biol . Chem. , ， 1989 ( 1986)、 J. Agric. Food Chem. , 35, 224 (1987)、 J. Agric. Food Chem. , 35, 285 (1987)、 J. Food Sci . , 55, 127 ( 1990) 、 特開平 3— 9 1 4 4 5号公報等に記載の方 法があげられる。
第二の酵素的方法として、 ぺプチド中のグル夕ミンのアミ ド結合を加水分解 するペプチドグル夕ミナ一ゼ [Biochemistry, 10, 1222 ( 1971) ] を使用する 方法があげられる。 この方法により、 より高い脱アミ ド率が得られる。 ベプチ ドグル夕ミナ一ゼでの処理は、 蛋白質を加熱処理した後、 または蛋白質を酵素 により加水分解処理した後に行うと効率を向上させることができるので好まし い [J. Food Sci . , 53, 1132 (1988)、 J. Food Sci . , 54, 598 ( 1989)、 JAOCS, 68, 459 (1991) および J. Agric. Food Chem. , 40, 719 (1992) ]。
蛋白質を加水分解処理および脱アミ ド処理して得られるぺプチドの分子量は 、 4 0 0〜3 0 , 0 0 0が好ましく、 5 0 0 ~ 3 0 , 0 0 0がより好ましく、 7 0 0〜2 7 , 0 0 0が特に好ましい。 ペプチド鎖長は、 3〜 2 5 0が好まし く、 4〜2 5 0がより好ましく、 6〜2 3 0が特に好ましい。
蛋白質の脱アミ ド処理とそれに続く加水分解処理、 あるいは加水分解処理と それに続く脱アミ ド処理は、 文献記載の方法 [ Cereal Sci . , 21, 153 (1994 ) および日本家政学会誌， ， 615 ( 1994) ] に準じて行うこともできる。 本発 明の食塩味増強作用をもつ蛋白質加水分解物を取得するのに必要な脱アミ ド率 は蛋白質中の酸性アミノ酸の含量とアミ ドの含量により異なるが、 2 0 %以上 が好ましく、 5 0 %以上がより好ましく、 8 0 %以上が特に好ましい。
蛋白質を加水分解処理、 および必要に応じて脱アミ ド処理して得られる溶液 は、 そのまま飲食品に添加したり、 食塩味増強剤または食塩味調味料に用いて もよいが、 該溶液を活性炭、 限外濾過膜等による脱色処理、 クロマトグラフィ 一、 膜分離等による分離精製処理、 減圧濃縮等による濃縮処理等をして得られ る、 脱色液、 精製液、 濃縮液等の液体、 該液体を減圧乾燥、 噴霧乾燥等、 乾燥 処理して得られる固形物、 粉末等として、 これを飲食品に添加したり食塩味増 強剤または食塩味調味料に用 i
塩基性物質は、 蛋白質を加水分解処理、 および必要に応じて脱アミ ド処理し て得られるペプチドの食塩味増強作用をさらに強化する。 該塩基性物質として は、 飲食品に添加でき、 ペプチドの食塩味増強作用を強化するものであれば特 に制限が無く、 例えば塩基性ァミノ酸があげられる。
塩基性アミノ酸としては、 例えばアルギニン、 リジン、 オル二チン等があげ られ、 特にアルギニンが好ましい。 塩基性物質は対象とする食品中の濃度が 3 〜5 O mm o l /k g、 好ましくは 8〜2 5 mm o 1 /k gになるように使用 する。 アルギニンの場合には、 0 . 0 4〜0 . 9 %、 好ましくは 0 . 1 5〜0 . 4 %である。
本発明のぺプチドによる食塩味増強作用は、 コハク酸によっても強化される 。 コハク酸は貝特有の味として知られている。 コハク酸は、 コハク酸特有の味 が感じられない閾値濃度である 0 . 0 2 %以下の濃度でもその効果を発揮する 。 コハク酸は遊離酸または塩として対象とする食品中の濃度が 0 . 0 0 1〜0 . 1 %、 好ましくは 0 . 0 0 5〜0 . 0 3 %になるように使用する。
本願発明の食塩味増強方法の対象となる飲食品としては、 食塩を含有しない 飲食品でも食塩を含有する飲食品でも、 飲食時に食塩が含まれる食品であれば 特に制限はない。 飲食品としては、 例えば味噌、 醤油、 たれ、 だし、 ドレッシ ング、 マヨネーズ、 トマトケチャップ等の調味料、 お吸い物、 コンソメスープ 、 卵スープ、 ワカメスープ、 フカヒレスープ、 ポタージュ、 みそ汁等のスープ 類、 麵類 （そば、 うどん、 ラーメン、 パス夕等） のつゆ、 スープ、 ソース類、 おかゆ、 雑炊、 お茶漬け等の米調理食品、 ハム、 ソーセージ、 チーズ等の畜産 加工品、 かまぼこ、 干物、 塩辛、 珍味等の水産加工品、 漬物等の野菜加工品、 ポテトチップス、 煎餅、 クッキー等の菓子スナック類、 煮物、 揚げ物、 焼き物 、 力レ一等の調理食品等があげられる。
本発明の食塩味増強剤は、 酸性べプチドまたは蛋白質を加水分解処理および 脱アミ ド処理して得られるペプチドを含有し、 必要に応じて塩基性物質および /またはコハク酸を含有し、 さらに必要に応じて無機塩、 酸、 アミノ酸類、 核 酸、 糖類、 賦形剤等の飲食品に使用可能な各種添加物を含有していてもよい。 また本発明の、 食塩味調味料は、 酸性ペプチドまたは蛋白質を加水分解処理 および脱アミ ド処理して得られるペプチドならびに食塩を含有し、 必要に応じ て塩基性物質および/またはコハク酸を含有し、 さらに必要に応じて調味料、 香辛料、 無機塩、 酸、 アミノ酸類、 核酸、 糖類、 賦形剤等の飲食品に使用可能 な各種添加物を含有していてもよい。
無機塩としては、 食塩、 塩化カリウム、 塩化アンモニゥム等があげられる。 酸としては、 ァスコルビン酸、 フマル酸、 リンゴ酸、 酒石酸、 クェン酸、 脂肪 酸等のカルボン酸およびそれらの塩等があげられる。 該塩としては、 ナトリウ ムおよびカリウム塩があげられる。 アミノ酸としては、 グルタミン酸ナトリウ ム、 グリシン等があげられる。 核酸としてはイノシン酸ナトリウム、 グァニル 酸ナトリウム等があげられる。 糖類としては、 ショ糖、 プドウ糖、 乳糖等があ げられる。 調味料としては醤油、 味噌、 エキス等の天然調味料、 香辛料として は各種の香辛料があげられる。 賦形剤としては澱粉加水分解物であるデキスト リン、 各種澱粉等があげられる。 これらの使用量は、 使用目的に応じて適宜設 定することができるが、 例えばペプチド 1 0 0重量部に対して 0 . 1〜5 0 0 重量部使用できる。
本発明において減塩飲食品とは、 通常の食塩濃度に比べて食塩濃度が低い濃 度の飲食品をいうが、 一般には、 食塩濃度が通常の食塩濃度の 8 0 % (w/w ) 以下である飲食品をいう。 通常の食塩濃度は、 飲食品の種類、 製品により異 なるが、 本願発明で適用される飲食品の食塩濃度は特に制限はない。
飲食品に使用する食塩味増強剤および食塩味調味料の量は、 対象食品に対し て酸性ペプチドとして 0 . 0 1〜1. 5 % (w/w) 、 好ましくは 0 . 1〜0 . 8 % (w/w) である。 蛋白質を分解して得られるペプチド混合物の場合には 、 原料蛋白質にもよるが通常はペプチドとして 0 . 0 2〜2 . 0 % (w/w) 、 好ましくは 0 . 2〜 1 . 0 % (w/w) である。 食塩味増強剤中に食塩が含 まれ、 その含量が高すぎる場合には脱塩処理により食塩含量を低下させてから 使用する。 脱塩処理は電気透析法や逆浸透法で行うことができる。
以下に、 本発明において用いた分析法について示す。
1 . 蛋白質およびペプチドの定量法
蛋白質および加水分解物中のペプチドの量は全窒素 （T— N ) の量より求め た。 全窒素の定量はキエルダール法またはデユマ法により行った。 平均べプチ ド鎖長を求める際の窒素量としては、 全窒素量から下記に述べる方法で測定し たアンモニア量を差し引いた値を用いた。 蛋白質の量およびべプチド量は全窒 素量に換算係数を掛けて求めた。 換算係数はグルテンでは 5. 7を用い、 他の 蛋白質では 6. 25を用いた。
2. アミノ態窒素定量法
アミノ態窒素の定量は、 トリニトロベンゼンスルフォン酸を発色試薬とする 比色法 [Agric. Biol. Chem. , 50, 1217 (1986)] で行った。 低分子のペプチド のみでなく高分子のぺプチドも測定対象とするためトリクロ口酢酸による除蛋 白質処理は省略した。 標準物質としてロイシンを用いた。 アンモニゥムイオン もトリニト口ベンゼンスルフォン酸と反応して発色するため、 硫酸アンモニゥ ム標準溶液の吸光度と試料中のアンモニゥムイオン濃度に基づき算出したアン モニゥムイオンの吸光度を差引き、 アミノ態窒素濃度を求めた。
3. アンモニア定量法
アンモニアの定量はデ夕ミナ一 ΝΗ3 (協和メデックス社製） を用いる酵素法 により行った。
4. 平均ぺプチド長
平均べプチド長は加水分解物中の全窒素量をァミノ態窒素の量で割って得た
5. 脱アミ ド率
蛋白質中のアミ ド結合の脱アミ ド率 （％) は、 蛋白質中のアミ ド態窒素に対 する脱アミ ド反応により生成したアンモニア態窒素の割合で示した。 蛋白質中 のアミ ド態窒素は約 1 gの蛋白質を正確に秤量し、 これを 50mlの 2mo l /L塩酸中で、 120°Cで 30分間加熱した後、 生成するアンモニアを測定し て求めた。
6. アミノ酸分析法
遊離アミノ酸はそのまま、 蛋白質およびその加水分解物中のぺプチドのアミ ノ酸組成は塩酸分解後、 アミノ酸自動分析計で行った。
7. 酸性べプチドの分画
ぺプチド混合物からの酸性べプチド画分は、 イオン交換体として SP— S e phar o s e Fas t F 1 o w (フアルマシア バイオテック社製） を使用 したイオン交換クロマトグラフィ一により取得した
8. 食塩濃度測定法
酵素加水分解処理および脱アミ ド処理に使用した水酸化ナトリゥムの量と原 料由来のナトリウムの量から酵素加水分解物中のナトリゥム濃度を計算により 求め、 食塩濃度とした （計算法） 。 また、 ナトリウムイオン選択電極 （メ トラ 一トレド社製） により測定した （電極法） 。 両者の測定結果はほぼ一致してい た。
9. 食塩味増強作用評価法 1
食塩濃度を 0. 10 Omo 1/Lに調整した試験物質溶液の食塩味を、 0. 100mo l/L (0. 58% (w/v) ) 、 0. 125mo 1/L (0. 7 3 % (w/v) ) 、 0. 15 Omo 1/L (0. 88% (w/v) ) および 0 . 175mo 1/L ( 1. 02% (w/v) ) の食塩標準溶液の食塩味と比較 し、 どの標準食塩溶液の食塩味と同じかまたは近いか、 パネルにより第 1表に 示す評点法で食塩味増強物質の食塩味増強作用を評価した。 パネルは飲食品の 調味の専門家で構成した。 第 1表 試験物質溶液の食塩味 評点
0. 10 Omo 1/L食塩溶液と同じか、 それに近い。 0
0. 10 Omo 1/L食塩溶液と 0. 125mo l/L食塩 1 溶液の中間と同じか、 それに近い。
0. 125mo 1/L食塩溶液と同じか、 それに近い。 2
0. 125mo 1/L食塩溶液と 0. 1 50mo l/L食塩 3 溶液の中間と同じか、 それに近い。
0. 15 Omo 1/L食塩溶液と同じか、 それに近い。 4
0. 15 Omo 1/L食塩溶液と 0. 1 75mo lZL食塩 5 溶液の中間と同じか、 それに近い。
0. 175mo 1/L食塩溶液と同じか、 それに近い。 6 10. 食塩味増強作用評価法 2 (恒常刺激法）
食塩濃度を◦. 1 Omo 1/Lに調整したペプチド溶液を試験溶液とした c 標準食塩溶液として、 0. 08mo l/L、 0. 09mo l/L、 0. 10m o l/L、 0. l lmo l/L、 0. 12mo l/L、 0. 13mo l/L、 0. 14mo l/L、 0. 15mo l/Lおよび 0. 16mo l/Lの標準食 塩溶液を調製した。 これらの標準食塩溶液から試験溶液の食塩味の強さがほぼ 中間になるように連続した 5段階の標準溶液を選び、 試験溶液の食塩味 （恒常 刺激にあたる） と比較し、 どちらの食塩味が強いか不等号または等号で表した 。 それぞれの標準食塩濃度について、 標準溶液の食塩味を強いとしたパネルメ ンバ一の全パネルメンバーに対する割合 （以下、 この割合を判断出現率という ) と標準溶液の食塩味を弱いとしたパネルメンバーの全パネルメンバーに対す る割合を求め、 これらの数値を横軸の標準食塩濃度 （恒常刺激の強さ） に対し て正規確率紙にプロッ卜し、 試験溶液が強い割合と弱い割合についてそれぞれ 直線を引いた。 この 2本の直線上で 50%の判断出現率に対する 2点の濃度の 中間値が試験物質溶液の等価食塩濃度とした。 なお、 等価濃度は 2本の直線の 交点またはその近傍の濃度として得られる （佐藤信著、 「統計的官能検査法」 、 第 2版、 304頁、 1995年、 日科技連出版社） 。 パネルは飲食品の調味 の専門家 12〜15名で構成した。
以下に本発明の実施例を示す。 発明を実施するための最良の形態
実施例 1
小麦グルテン粉末 134 g (T-N： 1 18mg/g、 アミ ド態窒素： 1. 88mmo l/g、 ウェストンフーズ社製） を 0.
Figure imgf000018_0001
塩酸866111 1に分散させ、 オートクレープ中 120°Cで 2時間加熱し、 脱アミ ドされたグ ルテン分散液 9 10mlを得た。 この分散液の pHを 2 mo 1/L水酸化ナト リウムで 8. 0に調整した後、 蛋白質分解酵素マルチフエクト P— 3000 ( 協和ェンザィム社製） 6mlを加えて、 40°Cで 20時間、 加水分解反応を行 なった。 反応中、 2mo 1/L水酸化ナトリウムで pHを 8. 0に調整した。 反応後、 加水分解液に 2mo 1/L塩酸を加えて pHを 6. 0に調整した後、 80°Cで 20分間加熱して酵素を失活させ、 活性炭 10 gを添加して脱色し、 濾過して、 小麦グルテンを加水分解処理および脱アミ ド処理して得られるぺプ チドを有効成分とする食塩味増強作用を有するグルテン分解液 1 , 200ml を得た。 この分解液の窒素濃度は 12. 8 g/L、 食塩濃度は 0. 505mo 1/Lであった。
得られた分解液を用いて、 第 2表に示される組成の評価液を調製した。 なお 、 評価液中のペプチド濃度は、 分解液中のペプチド濃度の 1/10倍、 評価液 中の食塩濃度は 0. 1 mo 1/Lに、 それぞれ調整した。 第 2表
Figure imgf000019_0001
この溶液の食塩味増強作用を食塩味増強作用評価法 1に従って評価したとこ ろ、 評価液の食塩味は食塩濃度 0. 125 m o 1 /Lにほぼ等しく評点 2であ つた。
食塩味増強作用評価法 2で評価液の食塩味増強作用を評価したところ、 等価 食塩濃度は 0. 129mo 1/Lであった。
また、 従来技術の中で食塩味増強作用ならびに味質の点から比較的評価の高 いアルギニンとァスパラギン酸の等モル混合物 （米国特許 5, 145, 707 号） を評価した。 0. lmo l/L食塩、 0. 02mo 1/Lアルギニンおよ び 0. 02mo 1/Lァスパラギン酸を含有する水溶液を調製し、 等価食塩濃 度を評価した結果は、 0. 125mo 1/Lであった。 アルギニンおよびァス パラギン酸濃度をさらに上昇させても等価食塩濃度の上昇は生じなかった。 ま た、 0. 02mo 1/Lアルギニン （塩酸塩） および 0. lmo l/L食塩を 含有する水溶液、 ならびに 0. 02mo 1/Lァスパラギン酸 （ナトリウム塩 ) および 0. 1 mo 1/L食塩を含有する水溶液について、 等価食塩濃度はそ れぞれ 0. 1 16mo 1/Lおよび 0. 1 1 1 mo 1/Lであった。 評価液中のアルギニン濃度は 0. 012g/L、 リジン濃度は◦. 007 g ァスパラギン酸濃度は 0. 148 g/Lであった。 そこで、 0. lmo
,食塩、 0. 012g/Lアルギニン、 0. 007 g/Lリジンおよび 0 . 148 g/Lァスパラギン酸を含有する水溶液を調製し、 該水溶液の等価食 塩濃度を評価した結果は 0. 10 Omo 1ZLであった。
実施例 2
小麦グルテン粉末 134 gを実施例 1と同様に処理して脱アミ ド処理された グルテン分散液 910mlを得た。 この分散液にアルギニン 42 gを加え、 さ らに 2mo l/L水酸化ナトリウムで pH8. 0とし、 以降の処理は実施例 1 と同様に行い、 蛋白質を脱アミ ド処理および酵素分解処理して得られるぺプチ ドとアルギニンを有効成分とする食塩味増強作用を有するグルテン分解液 1， 100mlを得た。 この分解液の食塩濃度は 0. 351mo l/Lであり、 分 解液の遊離アミノ酸の分析結果からアルギニン濃度は 34. 2 g/Lであり、 アルギニンを除く窒素量は 14. 0 g/Lであった。
得られた分解物を用いて、 第 3表に示される組成の評価液を調製した。 なお 、 評価液中のペプチド濃度は、 分解液中のペプチド濃度の 1/10倍、 評価液 中の食塩濃度は 0. lmo 1/Lに、 それぞれ調整した。 第 3表
Figure imgf000020_0001
この溶液の食塩味増強作用を食塩味増強作用評価法 1で評価したところ、 1 0倍希釈液の食塩味は食塩濃度 0. 15 mo 1/Lとほぼ同じで評点 4であつ た。 評価法 2に従って評価したところ、 評価液の等価食塩濃度は 0. 149 mo 1/Lであった。
本分解液とアルギニンを組合わせることによつて食塩味増強作用が （分解液 単独では、 0. 1 mo 1/Lの食塩の食塩味が 0. 125mo l/Lに上昇し たことから、 0. 025量を 1倍として比較すると） 、 アルギニンを使用する ことにより約 2倍に上昇した。
等価食塩濃度が◦. 125mo l/Lである、 0. Imo l/L食塩、 0. 02mo 1/Lアルギニンおよび 0. 02mo 1/Lァスパラギン酸を含有す る水溶液のアルギニン濃度は 3. 48 g/Lであり、 本評価液中のアルギニン 濃度 （3. 42 g/L) とほとんど同じである。 このことから、 評価液中の小 麦グルテンを加水分解処理および脱アミ ド処理して得られるぺプチドはアルギ ニンと共に食塩味増強作用を発現する際にァスパラギン酸よりもはるかに優れ ていることを示している。
実施例 3
分離大豆蛋白質 （T一 N : 132m g/g、 アミ ド態窒素： 0. 958mm o l/g 不二製油社製） 50 gを水 450mlに分散させ、 50°Cでアル力 ラーゼを 1 ml加えて pH未調整のまま 30分間反応させた後、 6mo 1/L 水酸化ナトリウムで pHを 8に上昇させ、 50°Cで 2 1時間反応させた。 反応 中、 pHは 8に維持した。 反応後、 6mo 1/L塩酸で pHを 6. 0に合わせ 、 85〜90°Cで 20分間加熱して酵素を失活させた後、 遠心分離と濾過を行 つて透明な分解液 445mlを得た。 全窒素濃度は 13. 10 g/L, 食塩濃 度は 0. 1 77mo 1/Lであった。 遊離アルギニン濃度は 0. 0 1 g/L以 下であった。 なお脱アミ ド率は 20%であった。 評価法 1で、 10倍希釈した 分解物の食塩味増強作用を評価したところ、 アルギニンが存在しない場合には 評点 1、 0. 0 1 2mo 1ZL濃度のアルギニンの存在下では評点 2であった 実施例 4
アルカラーゼ 8mlを含む 55 °Cの温水 3 , 460 m 1に、 グルテン 532 gを徐々に加え、 温度を 55°Cに保ち、 24時間反応させた。 反応中、 pHを 6mo 1/L水酸化ナトリウムで 7. 0に調整した。 得られた酵素分解液 3, 848mlから 3, 800mlをとり、 濃塩酸 226 m 1を加え、 1 1 5 °Cで 90分間加熱し、 脱アミ ド処理を行った。 処理液 3, 940mlを 2等分し、 一方には 6mo 1/L水酸化ナトリウム 2 1 8mlを加え、 もう一方には 6m 01/L水酸化ナトリウム 135mlとアルギニン 85. 5 gとを加えて、 そ れぞれ中和液を得た。 中和液にそれぞれ活性炭を 34 g加えて脱色した後、 濃 縮して、 それぞれ 1 , 600mlの塩味増強作用を有するペプチド溶液を得た 。 アルギニンを含有しないペプチド溶液 （試料 1) のペプチド濃度は 94. 6 g/L、 食塩濃度は 0. 92mo 1/Lであった。 アルギニンを含有するぺプ チド溶液 （試料 2) のペプチド濃度は 94. 6 g/L、 食塩濃度は 0. 62m 01/L, アルギニン濃度は 50. O g/Lであった。
食塩味増強作用評価法 2に準じてこれらの食塩味増強作用を評価した。 試料 1は食塩濃度 0. lmo l/L中、 ペプチド濃度 1%で等価食塩濃度は 0. 1
26 mo 1/Lであった。 試料 2はペプチド濃度 0. 4%で等価食塩濃度 0. 126mo l/L、 0. 8 %で 0. 140mo l/L、 1. 0% (w/v) で 0. 156mo 1/L, 1. 25% (w/v) で 0. 162mo l/Lであつ た。
試料 2のペプチドを 0. 8%含む0. 05mo l/L、 0, 10 mo 1/L 、 0. 15 mo 1/Lおよび 0. 20 mo 1/Lの食塩溶液の等価食塩濃度は 、 それぞれ 069mo l/L、 0. 140mo l/L、 0. 222mo 1 /Lおよび 0. 29 lmo 1/Lであった。 食塩溶液の塩味は、 それぞれ 1.
38倍、 1. 40倍、 1. 48倍および 1. 46倍増強されたことになる。 実施例 5
小麦グルテン （T一 N： 1 18mg/g、 アミ ド態窒素： 1. 88 mm o 1 /g、 ウェストンフーズ製品） 67 g、 分離大豆蛋白質 （T— N： 132mg /g アミ ド態窒素： 0. 958mmo l/g、 不二製油社製） 60 g、 カゼ イン （T— N： 133mg/g、 アミ ド態窒素： 0. 785mmo l/g、 シ グマ社製） 50 gおよびッエイン （T— N： 135mg/g、 アミ ド態窒素： 1. 62mmo l/g、 シグマ社製） 50 gを、 それぞれ 0. 6mo l/L塩 酸 433ml、 440ml、 450 m 1および 450 m 1に分散し、 ォ一トク レーブ中、 120°Cで 120分間加熱して脱アミ ド処理を行った。 脱アミ ド率 は、 グルテンと分離大豆蛋白質でそれぞれ約 90%、 カゼインとツエインでそ れぞれ約 100%であった。 反応液を 50°Cまで冷却後、 それぞれの反応液を 6mo 1/L水酸化ナトリウムで pH 8. 0に調整した後、 蛋白質分解酵素ァ ルカラーゼ （ノボ社製） 1mlを加え、 50°Cで 20時間、 加水分解処理を行 つた。 反応中、 pHを 6mo 1/L水酸化ナトリウムで 8. 0に維持した。 分 解反応後、 6mo 1/L塩酸で pHを 6. 0に合わせ、 85〜90°Cで 20分 間加熱して酵素を失活させた後、 遠心分離と、 上清に濁りがある場合には濾過 を行って透明な分解液をそれぞれ 415ml、 415ml 498mlおよび 452ml取得した。 全窒素濃度は、 それぞれ 16. 27 g/L、 14. 91 g/L、 12· 70g/Lおよび 10. 99g/Lで、 食塩濃度は、 それぞれ 0. 704mo l/L、 0. 774mo l/L、 0. 732mo l/Lおよび 0. 69 Omo 1/Lであった。
評価液は、 分解液の 10倍希釈液に、 食塩濃度がそれぞれ 0. lmo l/L になるように食塩を添加して調製した。
評価液の食塩味増強作用を評価法 1で評価したところ、 評点はそれぞれ 2で あった。
次にアルギニンを使用した場合の食塩味増強作用を評価法 1で評価した。 評 価液として、 ペプチド濃度が分解液中のペプチド濃度の 1/10倍、 食塩濃度 が 0. 1 mo 1ZL、 アルギニン塩酸塩を用い、 アルギニン濃度が 0. 012 mo 1/L (2. 09 g/L) となるように調製した溶液を用いた。
それぞれの評価液について、 アルギニン塩酸塩を使用した分解液の評点は 4 であった。 この結果から広範囲の蛋白質を加水分解処理および脱アミ ド処理し て得られるぺプチドが食塩味増強作用を持ち、 アルギニンでその作用がさらに 増強することが示された。
蛋白質を分解して得られるぺプチドが食塩味増強作用を有し、 この食塩味増 強作用がアミ ド結合の分解から生じたアンモニゥム塩と酸処理や酵素分解から 生じた遊離ァミノ酸によるものでないことを確認するため、 分解物を高架橋度 強酸性陽イオン交換樹脂で処理し、 分解液中のアンモニゥムイオンと遊離アミ ノ酸ならびに一部の低分子量のぺプチドを除去した分解液を調製し、 この食塩 味増強作用を調べた。 なお高架橋度強酸性陽ィォン交換樹脂としてダイヤィォ ン SKI 16 (三菱化学社製） を使用した。
分解液からのアンモニゥムイオン、 遊離アミノ酸および低分子量のぺプチド の除去は以下の通り行った。 イオン交換樹月旨 （H型） 250mlを充填した力 ラムに分解液 50mlを通塔した後、 水を流し、 流出液 750mlを得た。 得 られた溶出液を濃縮し、 pHを 6mo 1/L水酸化ナトリウムで pH 6. 5に 調整し、 水を加えて 100mlとした。 次にカラムに 2 mo 1/Lアンモニア を流し、 溶出液 75 Omlを得てそれを濃縮し、 2mo 1/L塩酸で pH 6. 5に調整し、 水を加えて 10 Omlにした。 ^1調整前の 11は6. 5から 7 . 2の範囲であった。 分解液と流出液について、 遊離アミノ酸濃度、 アンモニ ァ濃度、 平均ペプチド長を求めた。
第 4表に結果を示す。 なお流出液と溶出液の濃度は分解液 5 Omlに換算し て表示した。 第 4表
Figure imgf000024_0001
流出液の遊離アミノ酸とアンモニアの濃度は、 分解液中の濃度の 100分の 1以下であり、 ほとんどの遊離アミノ酸とアンモニア除去されていた。 平均べ プチド長の変化から遊離アミノ酸と低分子量のぺプチドは溶出液に、 長いぺプ チドは流出液に分画されていることが判る。 分解液の平均べプチド長がェキソ ぺプチダーゼによる通常の分解物の平均べプチド長に比較してかなり低いのは 、 脱アミ ドのために塩酸加熱処理を受けているからである。
5倍に希釈した流出液と溶出液の食塩味増強作用を、 0. 012mo l/L 濃度のアルギニンの存在下、 評価法 1で評価したところ、 いずれの流出液も評 点 4であり、 溶出液の評点は 0であった。 流出液と溶出液を同時に含む 5倍希 釈液の食塩味増強作用は分解液と同じで評点 4であった。 アルギニンを使用し ない場合も流出液は評点 2、 溶出液は評点 0、 両者の組み合わせでは評点 2と 、 同様の傾向を示した。 これらの結果から、 分解液中の遊離アミノ酸とアンモニゥム塩は分解物の食 塩味増強作用の発現に必須ではないことが確認された。
各蛋白質の分解液 10 Omlを、 それぞれ透析チューブ （和光純薬社製、 分 画分子量 12, 000〜 14， 000) に注入し、 流水にて 2昼夜透析した。 透析内液に蒸留水を加えてそれぞれ 200mlにあわせた。 このようにして調 製した溶液中を用い、 透析内液の遊離アミノ酸濃度、 アンモニア濃度および平 均べプチド長を求めた。
結果を第 5表に示す。 なお、 それぞれの濃度は分解液 100mlに含まれる 濃度と対応するように換算して表示した。 第 5表
Figure imgf000025_0001
透析により透析内液の遊離アミノ酸とアンモニアの濃度は分解液中の濃度の
1 %以下に減少していた。
食塩味増強作用は食塩濃度を 0. lmo 1/Lに調整した透析内液 5倍希釈 液と、 同時に対照として、 同じ食塩濃度の分解液 10倍希釈液について、 評価 法 1により評価した。 アルギニンが存在しなレ、場合には透析内液希釈液も加水 分解液希釈液も評点 2でほぼ同等の増強作用を示し、 アルギニンが存在する場 合には何れの希釈液も評点 4であり、 ほぼ同等の増強作用を示した。 この結果 は、 先のイオン交換樹脂による分画実験の結果と同様、 遊離アミノ酸やアンモ 二ゥム塩が本発明の食塩味増強作用発現に必須の成分でないことを示している 。 また本透析実験の結果からは食塩味増強作用を発揮する有効成分は低分子べ プチドでないことを示している。 透析内液そのものは、 いずれも食塩味が感じ られなかった。 原料蛋白質、 分解液および透析内液を塩酸で分解し、 それぞれのアミノ酸組 成を測定し、 全アミノ酸重量に対する酸性アミノ酸重量の比率 （重量％) を求 めた。
結果を第 6表に示す。 第 6表
Figure imgf000026_0001
また、 アミノ酸組成から全アミノ酸に対する酸性アミノ酸の比率 （モル％) を求めた。
結果を第 7表に示す。
第 7表
Figure imgf000026_0002
食塩味増強作用の活性を有する透析内液では、 重量％およびモル％ともに原 料蛋白質および分解液に比較して酸性アミノ酸の比率が高まり、 酸性べプチド の存在比率が高まっていることを示している。
食塩味増強作用を有するぺプチドの分子量を求めるため、 ゲル濾過をおこな つた。 試料はそれぞれの分解液を活性炭で脱色後、 もとの分解液の 2倍に濃縮 し、 脱塩して食塩を除去した濃縮分解液を使用した。 脱塩はマイクロ ·ァシラ ィザ一 S I (旭化成工業社製） を使用する電気透析で行なった。 ゲルとしては Sup e rd ex 75 P r e Grade (フアルマシア ノ'ィォテック社製 ) を使用した。ゲル濾過は 0. 02mo 1/Lリン酸— 0. lmo l/L食塩緩 衝液 （ p H 6. 8) で緩衝化したカラム （ゲルべッド ：直径 5 c m、 高さ 50 cm) で行った。 あらかじめ標準物質として分子量 1， 355のビタミン B 1 2および分子量 6， 500から 67, 000の標準蛋白質を分画し溶出位置を 測定し、 分子量 2, 300未満、 2, 300〜7, 300および 7， 300よ り犬の 3画分の溶出位置を求めた。 食塩味増強作用の官能評価の対照として 0 . 02mo 1/Lリン酸— 0. lmo 1/L食塩緩衝液 （pH6. 8 ) を使用 した。 試料の量は 10 m 1とした。
各画分の食塩味増強作用を官能評価した結果、 4種の蛋白質について、 いず れの画分にも増強活性が認められ、 活性ぺプチドの分子量は広い範囲に及んで いた。 また、 試料中のペプチドの最大分子量は 27， 000〜 30, 000で あった。
実施例 6
グル夕ミンを高濃度で含有する市販のぺプチド製品を脱アミ ド処理を行って 得られる処理液について、 食塩味増強作用を調べた。
ペプチド製品としては、 「グルタミン ペプチド WGE 80 GPN」 およ び「グルタミン ペプチド WGE 80 GPU」 （いずれも DMV イン夕ナシ ョナル社製） を使用した。 「グルタミン ペプチド WGE 80 GPN」 はグ ル夕ミンを 25% (w/w) 含み、 平均分子量が 670であり、 500未満の 分子量のペプチドを 66 % (w/w)、 500〜1 , 000の分子量のぺプチ ドを 19%、 1, 000〜10, 000の分子量のペプチドを 15% (w/w ) 含む。 「グルタミン ペプチド WGE 80 GPU」 はグルタミンを 29% (w/w) 含み、 平均分子量が 6, 700であり、 500未満の分子量のぺプ チドを 14% (w/w)、 500〜 1， 000の分子量のぺプチドを 1 1 % ( w/w)、 1, 000より大きな分子量のペプチドを 75% (w/w) 含む。 また、 「グルタミン ペプチド WGE 80 GPU」 は 10， 000より大き な分子量のぺプチドを 23%含んでいる。
これらのペプチド製品を、 それぞれペプチド濃度 10%となるように 0. 6 5mo 1ZL塩酸に溶解させ、 115 Cで 90分間加熱して脱アミ ド反応させ た後、 反応液を 6mo 1/L水酸化ナトリウムで中和した。
これらの中和液を用いて、 食塩味増強作用を評価した。 評価液としてべプチ ド 0. 4% (w/v) 、 食塩◦. lmo 1/Lおよびアルギニン 0. 012m 01/Lを含有する水溶液を調製し、 食塩 0. lmo 1/Lおよびアルギニン 0. 012mo 1/Lを含有する水溶液を対照液として塩味の強さを評価した 。 その結果、 低分子量の 「グルタミン ペプチド WGE 80 GPN」 の脱ァ ミ ド処理物の塩味は対照液の塩味と同じで増強作用は認められず、 高分子量の 「グルタミン ペプチド WGE 80 GPU」 の脱アミ ド処理物の塩味は対照 液の塩味より強く、 増強作用が認められた。
実施例 7
アルカラーゼ 8 gを溶解した 60 °Cの温水 3 , 400 m 1にグルテン 600 gを分散させ、 60 Cで 20時間反応させた。 反応中、 6mo l/L水酸化ナ トリウムで pHを 7. 0に保持した。 次に温度を 55 °Cに下げ、 スミチ一ム F P (新日本化学工業社製） lgを加え、 10時間反応させ酵素分解液 3， 80 5mlを得た。 この分解液 3， 780mlに濃塩酸 280mlを加え、 120 °Cで 15分間加熱し、 脱アミ ド処理を行った。 処理液に 6mo 1/L水酸化ナ トリウムを 490ml加えて中和させた後、 活性炭を 70 gを加えて月兌色させ た。 脱色して得られた溶液を濃縮し、 濃縮液 2, 060mlを得た。
本濃縮液 1 , 960mlにアルギニン 172 gとクェン酸 1水塩 72 gを溶 解し、 アルギニンを含有する液状の食塩味増強剤 2, 130mlを得た。 この 組成は、 ペプチド 161 g/L、 アルギニン 81 g/L、 食塩 79g/Lであ つた。
また、 濃縮液の一部を、 熱風供給温度 175〜180° (：、 排風温度 90°Cで 噴霧乾燥し、 粉末状の食塩味増強剤を得た。 この組成は、 ペプチド 38. 0% (w/w)、 アルギニン 19. 0% (w/w)、 食塩 16. 9% (w/w)で あった。 この粉末の塩味増強作用を、 ペプチドを 0. 4% (w/v) および 0 . 6% (w/v)含む 0. lmo 1ZL食塩溶液で評価したところ、 等価食塩 濃度はそれぞれ 0. 127mo 1/Lおよび 0. 135 mo 1/Lであった。 実施例 8 ぺプチドを酸性画分と中性および塩基性の画分の 2画分に分画し、 それぞれ の画分の食塩味増強作用とアミノ酸組成を調べた。
ぺプチド混合物からの酸性べプチド画分と中性および塩基性画分への分画は イオン交換クロマトグラフィーで実施した。 イオン交換体として SP— S ep h a r o s e Fas t F 1 o w (フアルマシア バイオテック社製） を使用し た。
実施例 4で取得したアルギニンを含有しないペプチド溶液 （試料 1) および 実施例 5で分離大豆蛋白質から取得した分解液を分画試料とした。 分離大豆蛋 白質からの分解液は実施例 4に準じて脱色し濃縮した。 これらのペプチド溶液 を濃縮後、 脱塩処理を行なった。 ペプチド濃度が約 100 gZLで pHが 3. 5となるように 1 mo 1/Lクェン酸溶液と水で調整し、 70mlを 0. 02 mo 1/Lクェン酸緩衝液 （pH3. 5) で緩衝化したイオン交換体のカラム (ゲルべッド ：直径 2. 6 cm、 高さ 26 cm) に通塔した。 次に同じ緩衝液 を流し、 最初の流出液 1 10mlを除く 300mlの流出液を酸性ぺプチド画 分とした。 その後、 0. 02mo 1/Lリン酸緩衝液 （pH8. 8) と 0. 5 mo 1/L食塩を含有する水溶液により吸着ペプチドを溶出し、 溶出液 300 mlを中性および塩基性画分とした。 それぞれの画分は 6 mo 1/L水酸化ナ トリウム溶液で PH7. 0に調整した。 中性および塩基性画分は約 40mlに 濃縮して脱塩した。
脱塩後の分解液および分画画分について遊離アミノ酸と、 塩酸分解して全ァ ミノ酸を測定し、 それぞれのアミノ酸について全アミノ酸の値から遊離アミノ 酸の値を差し引いて、 ペプチドのアミノ酸組成を求めた。 このアミノ酸組成か ら全アミノ酸に対する酸性アミノ酸および塩基性アミノ酸の比率 （モル％) を 求めた。
結果を第 8表に示す。 第 8表
Figure imgf000030_0001
第 8表から明らかなように、 それぞれの蛋白質について、 酸性画分では分解 液に比べて、 酸性ァミノ酸の比率が上昇し、 塩基性ァミノ酸の比率が低下した 。 中性および塩基性画分では分解液に比べて、 酸性アミノ酸の比率が低下し、 塩基性ァミノ酸の比率が上昇した。
本試験結果での分解液の酸性ァミノ酸比率が、 実施例 5の第 7表に示されて いる酸性アミノ酸の比率よりも低いのは、 酵素分解処理および酸による脱アミ ド処理で蛋白質中の酸性アミノ酸、 特にァスパラギン酸の半分以上が遊離ァミ ノ酸に変化していることが原因である。
分解液およびそれぞれの画分について、 食塩味増強作用を比較した。 分解液 からはペプチド濃度が 0. 4% (wZv) で食塩濃度が 0. lmo l/Lの評 価液を作製した。 それぞれの画分からは分解液換算で分解液の評価液と同じ希 釈度で、 食塩濃度が 0. lmo 1/Lの評価液を作製した。 対照として 0. 1 mo 1/Lの食塩溶液を使用した。
これらの評価液の食塩味増強作用を評価したところ、 食塩味増強作用は酸性 画分に存在し、 中性および塩基性画分には増強作用は認められなかった。 なお、 分解液、 酸性画分、 中性および塩基性画分のいずれにおいても、 食塩 味は認められなかった。 また、 0. 1 mo 1/L食塩および 0. 02mo l/ Lクェン酸ナトリウムを含有する水溶液 （pH7. 0) の塩味の強さは 0. 1 mo 1/Lの食塩溶液と同じであり、 上記結果に影響しないことを確認した。 実施例 9
実施例 1および実施例 2で取得した分解物を食塩味増強剤として、 野菜風味 スープに使用し、 その食塩味増強作用を調べた。 食塩を除いたスープミックス の配合を第 9表に示す。 第 9表
Figure imgf000031_0001
第 9表に示される配合のスープミックスと食塩または分解物を熱水に溶解し スープ 1 Lを調製した。
試験区と配合量を第 1 0表に示す。
第 10表
Figure imgf000032_0001
第 10表における対照 1のスープは、 上記スープミヅクス 0. 5% (w/v ) および食塩 1% (w/v) なるよう調製した。 また、 試料 1〜3には、 ぺプ チド量としてスープ中の食塩量とほぼ等量の分解物を含む。 なお、 原料由来の ナトリウムは僅かであるので、 その減塩率の数値への影響は無視した。
食塩味の強さの評価は、 食品の官能評価で汎用される評点法で行い、 食塩濃 度 1% (w/v) のスープの食塩味の強さを 5とする 7段階評価法により行つ た。 20%または 30%減塩し、 本発明の食塩味増強剤を使用しないスープも 調製し、 塩味の強さの評価の対照とした。
20%減塩スープの食塩味について、 10名のパネルにより官能試験した結 果を第 1 1表に示す。 なお、 t検定により対照 1 (食塩濃度 1%のスープ） と 比較して 5%の危険率で有意差が認められた試験区の結果に *印をつけた。 第 1 1表
Figure imgf000033_0001
第 1 1表に示されるとおり、 試料 1は 2 0 %減塩の対照 2と比較して明らか に食塩味が増強されていた。 試料 2は対照 1よりも有意差のある明らかに強い 食塩味をもっていた。 なお、 食塩味増強剤の使用は、 食塩味以外のスープの味 に大きな影響を与えなかった。
3 0 %減塩スープの食塩味について、 1 0名のパネルにより官能試験した結 果を第 1 2表に示す。 第 1 2表
Figure imgf000033_0002
第 1 2表に示されるとおり、 実施例 2の食塩味増強剤を使用して 3 0 %減塩 スープを作製した場合、 食塩味は 3 0 %減塩スープよりは、 食塩味は強くなつ ていた。 なお、 本食塩味増強剤の使用は、 食塩味以外のスープ味に大きな影響 を与えなかった。
実施例 1 0
実施例 9記載の試料 3のスープにコハク酸ニナトリウムを 0 . 0 2 % (w/ v ) となるよう添加し、 3 0 %減塩スープ （試料 4 ) を調製した。
3 0 %減塩スープの食塩味について、 1 4名のパネルにより官能試験した結 果を第 1 3表に示す。 第 1 3表
Figure imgf000034_0001
第 1 3表に示されるとおり、 0 . 0 2 %コハク酸ニナトリウムの添加により 、 蛋白質を加水分解処理および脱アミ ド処理して得られるペプチドの食塩味増 強剤の作用が強化された。 なお、 本食塩増強剤の使用は、 食塩味以外のスープ の味に大きな影響を与えなかった。
実施例 1 1
実施例 7で得られた液状の食塩味増強剤 1， 0 0 0 m 1に、 食塩 8 0 gを加 え、 噴霧乾燥して食塩味増強調味料を得た。 これはペプチドと食塩をほぼ等量 含み、 減塩食卓塩として使用できる。
実施例 1 2
実施例 7で得られた粉末状の食塩味増強剤を味噌汁、めんつゆおよびラ一メ ンスープにそれぞれ添加し、 その食塩味増強作用を評価した。
味噌汁は、 第 1 4表に示される処方で調製した。 なお、 だし汁は、 かつお節 4 0 gを熱水 4 Lに加えて得た。 第 1 4表
Figure imgf000035_0001
めんつゆは、 第 1 5表に示される処方で調製した。 なお、 だし汁は水 3 に 、 煮干し 4 0 g、 昆布 3 0 gおよび椎茸 1 5 gを入れて加熱し、 沸騰しかけた ら昆布を引き上げ、 弱火にしてけずり節 5 0 gを入れ、 椎茸が煮えるまで加熱 して得た。 醤油は減塩醤油 （キッコーマン社製 「 減塩しょうゆ」 ） を使用した
第 1 5表
Figure imgf000036_0001
ラーメンスープは、 第 1 6表に示される処方で調製した。 なお、 豚骨エキス は、 「香露清湯」 （協和醱酵工業社製） を使用した。 スープミックスは、 グル 夕ミン酸ナトリウム 1 0 0 g、 WM P (イノシン酸ナトリウムとグァニル酸ナ トリウムの等量混合物、 協和醱酵工業社製） 4 g、 上白糖 3 0 g、 ペッパー 5 g：、 ジンジャー 3 g、 オニオン 2 0 g、 ガーリック 5 gおよびメンマ末 2 g ( いずれも粉末） からなる。 醤油はめんつゆに使用したものと同じである。 第 1 6表
Figure imgf000037_0001
評価結果を第 1 7表に示す。 減塩しない食品 （対照 1 ) と本発明の食塩味増 強剤を使用した 2 5 %減塩食品の評点の間には、 いずれの食品においても 5 % の危険率で有意差は認められなかった。 塩味以外の味については特に味噌汁と めんつゆについて、 だし風味と旨味の向上が明らかに認められた。 また、 この 結果は、 食塩味増強作用評価法 2で得られる等価食塩濃度により、 減塩効果を 予測できることを示している。 第 1 7表
Figure imgf000038_0001
産業上の利用可能性
本発明により、 食塩を含有する飲食品の食塩味増強方法ならびにそれに用い る食塩味増強剤および食塩味調味料が提供される。 また、 本発明により減塩飲 食品が提供される。

Claims

請求の範囲
1. 酸性ペプチドを食塩含有飲食品に添加することを特徴とする、 飲食品 の食塩味増強法。
2. 酸性ペプチドが蛋白質を加水分解処理して得られるものである、 請求 の範囲 1記載の食塩味増強法。
3. 酸性べプチドが蛋白質を加水分解処理および脱アミ ド処理して得られ るものである、 請求の範囲 1記載の食塩味増強法。
4. 塩基性物質を添加する、 請求の範囲 1〜3のいずれか記載の飲食品の 食塩味増強法。
5. 塩基性物質が塩基性アミノ酸である、 請求の範囲 4記載の食塩味増強 法。
6. 塩基性アミノ酸がアルギニンである、 請求の範囲 5記載の食塩味増強 法。
7. コハク酸を添加する、 請求の範囲 1〜 6のいずれかに記載の飲食品の 食塩味増強法。
8. 酸性べプチドを有効成分として含有する食塩味増強剤。
9. 酸性ぺプチドが蛋白質を加水分解処理して得られるものである、 請求 の範囲 8記載の食塩味増強剤。
10. 酸性ペプチドが蛋白質を加水分解処理および脱アミ ド処理して得ら れるものである、 請求の範囲 8記載の食塩味増強剤。
11. 塩基性物質を含有する、 請求の範囲 8〜 1 0のいずれか記載の飲食 品の食塩味増強剤。
12. 塩基性物質が塩基性アミノ酸である、 請求の範囲 1 1記載の食塩味 増強剤。
13. 塩基性アミノ酸がアルギニンである、 請求の範囲 1 2記載の食塩味 増強剤。
14. コハク酸を含有する、 請求の範囲 8〜 1 3のいずれかに記載の飲食 品の食塩味増強剤。
15. 酸性べプチドおよび食塩を含有する食塩味調味料。
16. 酸性ペプチドが蛋白質を加水分解処理して得られるものである、 請 求の範囲 1 5記載の食塩味調味料。
17. 酸性ペプチドが蛋白質を加水分解処理および脱アミ ド処理して得ら れるものである、 請求の範囲 1 5記載の食塩味調味料。
18. 塩基性物質を含有する、 請求の範囲 1 5〜 1 7のいずれか記載の飲 食品の食塩味調味料。
19. 塩基性物質が塩基性アミノ酸である、 請求の範囲 1 8記載の食塩味 調味料。
20. 塩基性ァミノ酸がアルギニンである、 請求の範囲 1 9記載の食塩味 調味料。
21. コハク酸を含有する、 請求の範囲 1 5〜 2 0のいずれかに記載の食 塩味調味料。
22. 請求の範囲 8〜 1 4のいずれかに記載の食塩味増強剤を添加してな る飲食品。
23. 請求の範囲 8〜 1 4のいずれかに記載の食塩味増強剤を添加してな る食塩含有飲食品。
24. 請求の範囲 1 5〜2 1のいずれに記載の食塩味調味料を添加してな る飲食ロロ。
25. 蛋白質を加水分解処理および脱アミ ド処理して得られるぺプチドを 食塩含有飲食品に添加することを特徴とする、 飲食品の食塩味増強法。
26. 塩基性物質を添加する、 請求の範囲 2 5記載の飲食品の食塩味増強 法。
27. 塩基性物質が塩基性アミノ酸である、 請求の範囲 2 6記載の食塩味 増強法。
28. 塩基性アミノ酸がアルギニンである請求の範囲 2 7記載の食塩味増 強法。
29. コハク酸を添加する、 請求の範囲 2 5〜 2 8のいずれかに記載の飲 食品の食塩味増強法。
30. 蛋白質を加水分解処理および脱アミ ド処理して得られるぺプチドを 有効成分として含有する食塩味増強剤。
31. 塩基性物質を含有する、 請求の範囲 3 0記載の食塩味増強剤。
32. 塩基性物質が塩基性アミノ酸である、 請求の範囲 3 1記載の食塩味 増強剤。
33. 塩基性アミノ酸がアルギニンである、 請求の範囲 3 2記載の食塩味 増強剤。
34. コハク酸を含有する、 請求の範囲 3 0〜 3 3のいずれかに記載の食 塩味増強剤。
35 . 蛋白質を加水分解処理および脱アミ ド処理して得られるぺプチドぉ よび食塩を含有する食塩味調味料。
36. 塩基性物質を含有する、 請求の範囲 3 5記載の食塩味調味料。
37. 塩基性物質が塩基性ァミノ酸である、 請求の範囲 3 6記載の食塩味 調味料。
38. 塩基性アミノ酸がアルギニンである、 請求の範囲 3 7記載の食塩味 調味料。
39. コハク酸を含有する、 請求の範囲 3 5〜 3 8のいずれかに記載の食 塩味調味料。
40. 請求の範囲 3 0〜 3 4のいずれかに記載の食塩味増強剤を添加して なる飲食品。
41. 請求の範囲 3 0〜3 4のいずれかに記載の食塩味増強剤を添加して なる食塩含有飲食品。
42. 請求の範囲 3 5〜3 9のいずれに記載の食塩味調味料を添加してな る飲食品。
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