PL148276B1 - Method of obtaining an expression carrier capable to express a mature interferone of human leucocytes in a transformed strain of e. coli - Google Patents

Method of obtaining an expression carrier capable to express a mature interferone of human leucocytes in a transformed strain of e. coli Download PDF

Info

Publication number
PL148276B1
PL148276B1 PL1981255774A PL25577481A PL148276B1 PL 148276 B1 PL148276 B1 PL 148276B1 PL 1981255774 A PL1981255774 A PL 1981255774A PL 25577481 A PL25577481 A PL 25577481A PL 148276 B1 PL148276 B1 PL 148276B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
oooooooo
lelf
hhhhhhhh
oooooo
ooo
Prior art date
Application number
PL1981255774A
Other languages
English (en)
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Family has litigation
First worldwide family litigation filed litigation Critical https://patents.darts-ip.com/?family=27496622&utm_source=google_patent&utm_medium=platform_link&utm_campaign=public_patent_search&patent=PL148276(B1) "Global patent litigation dataset” by Darts-ip is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Priority claimed from US06/256,204 external-priority patent/US6610830B1/en
Application filed filed Critical
Publication of PL148276B1 publication Critical patent/PL148276B1/pl

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K14/00Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/52Cytokines; Lymphokines; Interferons
    • C07K14/555Interferons [IFN]
    • C07K14/56IFN-alpha
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09Recombinant DNA-technology
    • C12N15/10Processes for the isolation, preparation or purification of DNA or RNA
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • C12N15/70Vectors or expression systems specially adapted for E. coli
    • C12N15/71Expression systems using regulatory sequences derived from the trp-operon
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12PFERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P21/00Preparation of peptides or proteins
    • C12P21/02Preparation of peptides or proteins having a known sequence of two or more amino acids, e.g. glutathione
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00Medicinal preparations containing peptides

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Crystallography & Structural Chemistry (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Description

Przedmiotem wynalazku jest sposób wytwarzania nosnika ekspresji zdolnego, w transformo¬ wanym nim szczepie E. coli, do ekspresji dojrzalego interferonu leukocytów ludzkich zawie¬ rajacego 165-166 aminokwasów lub, w przypadku gdy metionina jest przylaczona do N-konca pierwszego aminokwasu tego interferonu, 166-167 aminokwasów, oraz czesciowa sekwencje ami- nokwasowa Cys-Ala-Trp-Glu-Val-Val-Arg-Ala-Glu-Ile-Met-Arg-Ser,jak wskazano w sekwencjach przedstawionych na fig. 4 lub 9 w pozycji od 139 do 151, za pomoca technologii rekombinan- towego DNA.Interferon leukocytów ludzkich /LelF/ zostal po raz pierwszy odkryty i otrzymany w pos- taoi bardzo surowych osadów przez Isaacs'aiLindenmanna /Proc. R. Soc, B 147, 258-267, 1957A Od tego czasu podjeto wysilki majace na celu oczyszczanie i scharakteryzowanie tego materialu, co doprowadzilo do otrzymania wzglednie jednorodnych interferonów leukocytów ludzkich pochodzacych od zdrowych lub chorych na bialaczke dawców leukocytów /opis patento¬ wy RFN DOS nr 2947134/. Interferony te tworza rodzine bialek znanych z tego, ze posiadaja zdolnosc nadawania komórkom docelowym stanu opornosci na wirusy. Oprócz tego, interferon moze hamowac namnazanie sie komórek i wplywac na odpowiedz immunologiczna. Wlasciwosci te sklaniaja do klinicznego uzywania interferonu leukocytów jako srodka leczniczego do lecze¬ nia zakazen wirusowych i chorób nowotworowych.Interferony leukocytów oczyszczono do istotnej jednorodnosci /Rubinstein i inni, Proc.Natl. Acad. Sci., USA, 76, 640-644 /1979/; Zoon i inni, ibid., 76, 5601-5605 /1979/7, a ich ciezar czasteczkowy zawiera sie w granicach od okolo 17 500 do okolo 21 000. Aktywnosc ' 8 9 wlasciwa tych preparatów jest nadzwyczaj wysoka i wynosi 2 x 10 do 1 x 10 jednostek/mg bialka, ale ich wydajnosc z hodowli komórkowych jest zniechecajaco niska. Tym niemniej, postepy w metodach ustalania sekwencji bialek pozwolily na ustalenie czesciowej sekwencji 148 2762 148 276 aminokwasów /Zoon 1 wsp., Science, 207, 527 /1980/f levy 1 wep., Proc* Matl. Acad. Sci.USA, 77, 3102-5104 /1980/. Wyjasnienie eprawy gllkosyleojl róznych Interferonów leuko¬ cytów nie jest dotychczas calkowite* ale obecnie wiadomo, te róznice w glikozylacji wsród bialek tej rod siny nie wynikaja tylko ze spektrum Baobserwowanyeh ciezarów czas¬ teczkowych. Natomiast Interferony leukocytów róznia elf znecanie w skladtle eminokwaso- wym 1 sekwencji, a homologla aminokwasów jest w niektórych przypadkach mniejsza niz 80$.Chociaz izolowanie z leukocytów dawców lapewnialo doatatecsna ilosc materialu do cze¬ sciowej charakteryzacji i ograniczonych badan klinicznych homogennego interferonu leuko¬ cytów, jest to zupelnie niewystarczajace zródlo interferonu w ilosciach niezbednych do badan klinicznych na wielka skale, a nastepnie eeerokiego stosowania zapobiegawczego 1/ lub leczniczego. I rzeczywiscie, badacze kliniczni stosujaoy obecnie w badaniach aktyw¬ nosci przeciwnowotworowej i przeciwwirueowej interferony otrzymane z ludzkich leukocy¬ tów byli ograniczeni do surowyoh / < 151 ezyatosci/ preparatom togo materialu, a dlugi ' czas wytwarzania odpowiednich ilosci, nawet przy nierealistycznym poziomie cen, krytycz¬ nie opóznial badania na duza skale.Wraz z opraoowanlem technologii rekomblnantowego Dli, atalo alf Jednak mozliwe kontro¬ lowane wytwarzanie wielu róznorodnych uzytecznych polipeptydów przy uzyoiu drobnoustro¬ jów. Obecnie dostepne sa bakterie modyfikowane przy uzyciu taj technologii umozliwiajace wytwarzanie produktów polipeptydowych, takich jak sometostatyna9 lancuch i i B insuliny ludzkiej 1 ludzki hormon wzrostu /Itekura 1 inni, Science, 196, 1056-1063 /1977/7, /Goe- ddel 1 inni, Nature, 281, 544-548 /1979/7. Ostatnio uzyta technik rekomblnantowego DNA w przypadku tworzenia przez bakterie pro insuliny i tymozyny 1t a azereg autorów do¬ nioslo o otrzymaniu DNI kodujacego interferon leukocytów ludzkich 1 uzyskaniu bialek o aktywnosci interferonu leukocytów /hagata 1 inni, Natura, 264, 316-320 /1980/, Mentel i inni, Gene, 10, 1-10 /1980/, Tanlguchi 1 inni, Nature, 265, 547-549 /1960/ /. Jednak wszystkie te wymienione publikacje lacznie opieuja klonowania plazmidu zawierajacego wstawke genetyczna, kodujaoa wytwarzania Jedynie prekurworów interferonu leukocytów.W publikacji Nagata i wsp. opisano wyodrebianle plazmidu B* cali zawierajacego gen interferonu leukocytów. Wskazano w niej, ze komórki £• coli tranaformowane tym plazmi¬ dem wytwarzaja, w wyniku ekapreeji, polipeptyd o aktywnosci biologicznej interferonu.Przyznano jednak, ze powatajacy w wyniku ekapreeji polipeptyd moze nie byc dojrzalym interferonem leukocytów ludzkich, to Jest, ze polipeptyd powstajacy w wyniku ekspresji moze zawierac presekwencje nie wystepujaca w poatacl dojrzalego interferonu. V publika¬ cji tej, na przelomie stron 319 i 320 atwlerdsonos "Mozliwe Jaet takze, ze B. coli IF sklada sie z sekwencji LelP poprzedzonej sekwencja sygnalowa* gdy* analiza eekwenoji nukleotydowej klonowanego IP cDNA ujawnila obszar kodujaoy 22 aminokwaay, wystepujacy za pierwszym AUG 1 poprzedzajacy obszar kodujacy dojrzaly I? /U. Sohwarzeteln, N. Man- tel IM. S., wyniki niepublikowane/.Wspomniana publikaoja Mentel i wsp. opisuje sekwencJonowania oakleotydu genu leuko¬ cytu klonowanego przez Nagata 1 wsp. 1 potwierdza, ze obaaar kodujacy genu rzeczywiscie zawiera sekwenoje, kodujaoa bialko sygnalowa. W podsumowaniu w publikacji tej stwier¬ dzono: "Wstawka z 910 par zasad zawiera sekwenoje kodujaca a .567 /lub 543/ par zasad, okreslajaca domniemany polipeptyd preinterferonu skladajacy alf a bialka aygnalowego z 23 /lub mniej, mozliwe 15/ aminokwasów, po którym naetepuje polipeptyd Interferonu zawierajacy 166 aminokwasów"• We wspomnianej publlkaojl Tanlnguehl 1 wsp. porównano sekwencje a Dlz wytworzonego przez Tanlnguehl 1 wep. /Gene 10 /1980/, etr. 11-1571 kodujaca interferon flbroblas- tów, i otrzymane przez Mentel i wsp* kodujace Interferon leukocytów* Tak wiec, wszystkie dotychczasowe publikacja dotycza wytwarzania nosników ekspresji zdolnyoh do ekspresji prekursorów Interferonu leukocytów. W mrmeelwlenatwle do ujawnie¬ nia zawartego w wymienionych publikacjach, apoaób wedlug wynalazku dotyczy wytwarzania nosników ekspresji zdolnych, w transformowanym nim szczepie !• wali, da wytwarzania in¬ terferonów leukocytów ludzkich o pelnej dlugosci, którym ula tewersyeey zadna ludzka presekwenc ja lub jej ozesó, to Jeet dojrzalej poatacl interferonu leukocytów ludzkich.148 276 3 Obecnie stwierdzono, ze zastosowanie technologii rekombinantowego DNA /to jest in- seroja genów interferonu do drobnoustrojowych nosników ekspresji/ mogloby byc najsku¬ teczniejsza droga zapewnienia duzych ilosci interferonu leukocytów, który, pomimo bra¬ ku w tak tworzonym materiale glikozylacji charakterystycznej dla materialu pochodzace¬ go od czlowieka, móglby byc stosowany klinicznie do leczenia szeregu chorób wirusowych i nowotworowych.Sposób wytwarzania nosnika ekspresji zdolnego, w transformowanym nim szczepie E. co¬ li, do ekspresji dojrzalego interferonu leukocytów, zawierajacego 165-166 aminokwasów lub, w przypadku gdy metionina jest przylaczona do N-konca pierwszego aminokwasu tego interferonu, 166-167 aminokwasów, oraz czesciowa sekwencje aminokwasowa Cys-Ala-Trp- -Glu-Val-Val-Arg-Ala-Glu-Ile-Jfet-Arg-Ser, jak wskazano na fig. 4 lub fig. 9 w pozycji od 139 do 151 za pomoca technologii rekombinantowego. DNA, wedlug wynalazku charaktery¬ zuje sie tym, ze konstruuje sie wektor Z. coli zawierajacy promotor trp E. coli, opera¬ tor i liderowe miejsce przylaczenia rybosomów trp, izoluje sie gen o pelnej dlugosci, kodujacy interferon leukocytów ludzkich ze zbioru kolonii bakteryjnych zawierajacych DNA komplementarny z indukowanym mRNA leukocytów ludzkich lub z indukowanym mRNA linii komórkowej badz ludzki genomowy DNA, wycina sie przez ciecie restrykcyjne pelnej dlugos¬ ci gen kodujacy interferon leukocytów ludzkich, i dokonuje sie insercji tak wycietego genu, z wyeliminowana jakakolwiek sekwencja liderowa mogaca zapobiegac drobnoustrojowej ekspresji dojrzalego interferonu leukocytów ludzkich, za promotorem trp E. coli, opera¬ torem i liderowym miejscem przylaczenia rybosomów trp, otrzymujac nosnik ekspresji Et co¬ li, zdolny do ekspresji w E. coli dojrzalego interferonu leukocytów ludzkich.Otrzymywanie z leukocytów genu sposobem wedlug wynalazku obejmuje nastepujace etapy: 1/ Do skonstruowania próbek syntetycznego DNA, których kodony, w agregacie, reprezen¬ tuja wszystkie mozliwe kombinacje nukleotydów zdolne do kodowania czesciowych sekwencji aminokwasów stosuje sie czesciowe sekwencje aminokwasów interferonu leukocytów ludzkich, oczyszczone do stopnia jednorodnosci. 2/ Przygotowuje sie zbiór kolonii bakteryjnych zawierajacych DNA komplementarny /cDNA/ do indukowanego informacyjnego RNA. Inny indukowany mRNA, znaczony promieniotwórczo, hy- brydyzuje sie z plazmidowym cDNA tego zbioru. Zhybrydyzowany mRNA eluuje sie i bada pod wzgledem translacji do interferonu w oocytach. Plazmidowy DNA z kolonii, wykazujacych w ten sposób indukcje aktywnosci interferonu, bada sie dalej przez hybrydyzacje z prób¬ kami przygotowanymi jak opisano wyzej w etapie 1. 3/ Równolegle z przystapieniem do czynnosci w etapie 2 otrzymany w plazmidach cDNA indukowany mRNA stosuje sie do tworzenia niezaleznego zbioru transformowanych kolonii.Próbki otrzymane w etapie 1 stosuje sie do prymowania syntezy znaczonego promieniotwór¬ czo jednoniciowego cDNA przeznaczonego do zastosowania w charakterze próbek do hybrydy¬ zacji. Syntetyczne próbki zhybrydyzowane z indukowanym mRNA jako matryca wydluza sie za pomoca odwrotnej transkrypcji, tworzac indukowany, znaczony promieniotwórczo cDNA. Klony zbioru kolonii, które hybrydyzowaly z otrzymanym w ten sposób znaczonym promieniotwórczo cDNA, bada sie dalej w celu potwierdzenia obecnosci genu kodujacego interferon, o pelnej dlugosoi. Kazdego z fragmentów genu otrzymanych w etapie 1 lub 2 o domniemanej czescio¬ wej dlugosci mozna uzyc jako próbki dla genu o pelnej dlugosci. 4/ Gen o pelnej dlugosci, otrzymany jak opisano wyzej, poddaje sie obróbce z uzyciem syntetycznego DNA, aby wyeliminowac jakakolwiek sekwencje liderowa, która moglaby zapo¬ biegac ekspresji drobnoustrojowej dojrzalego polipeptydu i aby umozliwic prawidlowe umiejscowienie w nosniku ekspresji drobnoustrojowego promotora w stosunku do sygnalów startu i miejsca przylaczenia rybosomów. Powstaly w wyniku ekspresji interferon oczysz¬ cza sie do punktu pozwalajacego na potwierdzenie jego charakteru i oznaczenie aktywnosci. 5/ Fragment genu interferonu, przygotowany w powyzszy sposób, stosuje sie jako próbke do hybrydyzacji dla innych, czesciowo homologicznych, rodzajów interferonu leukocytów.Czynnikiem glównie wykorzystywanym w technologii rekombinantowego DNA Jest plazmid, niechromosomalna petla dwuniciowego DNA znajdowana w bakteriach i innych drobnoustrojach4 148 276 czesto w wielu kopiach na komórke, W sklad informacji kodowanej przez plazmidowy DNA wchodzi informacja wymagana do replikacji plazmidów w komórkach potomnych /to jest "replikon"/ i zwykle jedna lub wiecej selekcyjnych cech charakterystycznych, takich jak w przypadku bakterii opornosc na antybiotyki, co pozwala na rozpoznanie klonów komórek gospodarza zawierajacyoh plazmid, o którym mowa, i na uprzywilejowany wzrost w wybiórczych podlozach. Uzytecznosc plazmidów polega na tym, ze moga byc one specy¬ ficznie rozszczepione przez taka lub inna endonukleaze restrykcyjna, czyli "enzym res- trakcyjny", z których kazdy rozpoznaje odmienne miejsce w plazmidowym DNA. Nastepnie mozna wprowadzic do plazmidu heterologiczne geny lub fragmenty hetero logicznych genów przez laczenie konców w miejscu rozszczepiania, lub zrekonstruowanych konców przylega¬ jacych do miejsca rozszczepienia. Rekombinacja DNA przeprowadzana jest poza komórka, ale wynikajacy z niej "rekombinantowy" plazmid mozna wprowadzic do komórki sposobem znanym jako transformacja. Przez wzrost transformantu otrzymuje sie duza ilosc rekom- binantowego plazmidu zawierajacego gen. Ponadto, jesli gen jest wprowadzony do plaz¬ midu prawidlowo w odniesieniu do ozesci decydujacych o transkrypcji i translacji kodo¬ wanej przez DNA informacji, mozna uzyc otrzymanego nosnika ekspresji do faktycznego tworzenia sekwencji polipeptydowej, która wprowadzony gen koduje, to jest procesu zwa¬ nego ekspresja.Ekspresja jest inicjowana w regionie znanym jako promotor, który jest rozpoznawany przez przylaczenie polimerazy RNA. W niektórych przypadkach, jak w przypadku promotora stanowiacego tryptofan lub "trp", korzystnego w praktycznym zastosowaniu wynalazku, na regiony promotora zachodza regiony "operatora", tworzac kombinowany promotor-operator.Operatorami sa sekwencje DNA rozpoznawane przez tak zwane bialka represorowe, które sluza do regulacji czestotliwosci inicjacji transkrypcji na poszczególnym promotorze.Polimeraza posuwa sie wzdluz DNA, dokonujac transkrypcji informacji zawartej w niciach kodujacych, od ich konca 5' - do konca 3 - do informacyjnego RNA, który z kolei ulega translacji do polipeptydu o sekwencji aminokwasów, która koduje DNA. Kazdy aminokwas jest kodowany przez tryplet nukleotydowy czyli "kodon", który moze celowo byloby na¬ zywac "genem strukturalnym", to jest w czesci kodujacej sekwencje aminokwasów produktu ekspresji. Po przylaozeniu do promotora, polimeraza RNA najpierw dokonuje transkrypcji nukleotydów kodujacych miejsca przylaczenia rybosomu, a nastepnie sygnalu inicjacji translacji, czyli sygnalu "start" /zwykle ATG, który w powstajacym informacyjnym RNA staje sie AUG/, a pózniej kodonów nukleotydowych w samym genie strukturalnym. Tak zwane kodony stop ulegaja transkrypcji na koncu strukturalnego genu, po czym polimeraza moze tworzyc dodatkowa sekwencje mRNA, która z powodu obecnosci sygnalu stop, nie ulegnie translacji na rybosomach. Rybosomy lacza sie z miejscem przylaczenia, które zapewnia informacyjny RNA, w bakteriach tworzony zwykle jako mRNA, przez co dochodzi do utworze¬ nia kodowanego polipeptydu, zaczynajac od sygnalu startu translacji, a konczac na up¬ rzednio wspomnianym sygnale stop. Pozadany produkt tworzy sie, jesli sekwencje kodujace miejsca przylaczenia rybosomów sa umiejscowione prawidlowo w odniesieniu do kodonu ini¬ cjacji AUG i jesli wszystkie pozostale kodony nastepuja po kodonie inicjacji w fazie.Powstaly produkt mozna otrzymywac przez lize komórek gospodarza i odzyskiwanie produktu przez odpowiednie oczyszczanie od Innych bialek bakteryjnych.W zastosowaniu metod technologii rekombinantowego DNA, jak to podano wyzej, osiaga sie wytwarzanie przez drobnoustroje, z wysoka wydajnoscia i czystoscia, rodziny homo¬ logicznych interferonów leukocytów /nie glikozylowanych/ jako dojrzalych polipeptydów, którym zasadniczo nie towarzysza odpowiednie presekwencje lub jakiekolwiek ich czesci.Te interferony moga ulegac bezposredniej ekspresji, odzyskaniu i oczyszczaniu do pozio¬ mu przystosowujacego je do uzycia w leczeniu chorób wirusowych i nowotworowych ludzi i zwierzat. Udowodniono, ze bialka z tej rodziny, ulegajace w ten sposób ekspresji, sa skuteczne w badaniach in vitro, i po raz pierwszy dla tego rodzaju bialek, równiez in vivo, przy czym te ostatnie badania obejmuja pierwszy dojrzaly interferon leukocytów wytwarzany przez drobnoustroje.145276 5 Termin "dojrzaly interferon leukocytów" w kontekscie niniejszego opisu definiuje czasteczke interferonu wytworzona przez drobnoustroje /np. bakterie/, pozbawiona grup glikozylowych. Dojrzaly interferon leukocytów wedlug wynalazku ulega ekspresji bezpos¬ rednio od translacyjnego sygnalu startu /ATG/ dokladnie przed pierwszym kodonem amino¬ kwasu naturalnego produktu. "Dojrzaly" polipeptyd moze wiec zawierac jako pierwszy ami¬ nokwas w sekwencji metionine /która koduje ATG/, bez zasadniczej zmiany charakteru po- lipeptydu. Z drugiej strony, drobnoustrój-gospodarz moze przeksztalcac produkt trans¬ lacji z usunieciem poczatkowej metioniny. Dojrzaly interferon leukocytów moze ulegac ekspresji lacznie z przylaczonym bialkiem, innym niz zwykly lider, przy czym koniugat moze byc specyficznie rozszczepialny w srodowisku wewnatrz- lub zewnatrzkomórkowym /patrz brytyjski opis patentowy nr 2007676 A/'• Wreszcie, dojrzaly interferon moze byc tworzony w polaczeniu z drobnoustrojowym pep- tydem "sygnalowym", który transportuje koniugat do sciany komórkowej, gdzie peptyd syg¬ nalowy ulega odszczepieniu, a dojrzaly polipeptyd wydzieleniu. "Ekspresja" dojrzalego interferonu leukocytów oznacza wytworzenie przez bakterie lub inne drobnoustroje czas¬ teczki interferonu nie zawierajacej grup glikozylowych lub presekwe ncji, co bezposred¬ nio towarzyszy translacji mRNA genomu interferonu leukocytów.Poszczególne leukocytowe bialka interferonowe sa zdefiniowane przez okreslony DNA genu /figury 3 i 8/ i dedukcyjna sekwencje aminokwasów /figury 4 i 9/. Nalezy rozumiec, ze w odniesieniu do tych poszczególnych interferonów, wlasciwie wszystkich z rodziny leukocytówych bialek interferonowych, których dotyczy wynalazek, istnieja naturalne wa¬ riacje zalezne od alleli, pojawiajace sie od osobnika do osobnika. Wariacje te mozna wykazac przez róznice /róznice/ w calkowitej sekwencji lub przez delecje, podstawienia, insercje, inwersje lub dodanie aminokwasu /aminokwasów/ we wpomnianej sekwencji. Dla kazdego z leukocytowyoh bialek interferonowych otrzymanych przy uzyciu nosnika ekspre¬ sji wytworzonego sposobem wedlug wynalazku, oznaczonych od LelF Ado LelF J wspomniane wariacje zalezne od alleli objete sa zakresem oznaczenia lub definiujacego je terminu i w ten sposób dotycza zakresu niniejszego wynalazku.Wynalazek jest blizej wyjasniony na rysunku, na którym fig. 1 przedstawia dwie sek- wenaje aminokwasów wspólne wszystkim rodzajom interferonu wyizolowanym z leukocytów ludzkich i oczyszczonym do stopnia jednorodnosci, oznaczone T-1 i T-13. Wszystkie po¬ tencjalne sekwencje mRNA kodujace te peptydy ukazano tak, jak i odpowiednie sekwencje DNA. Litery A, T, G, C i U oznaczaja, odpowiednio, nukleotydy zawierajace jako zasade adenine, tymine, guanine, cytozyne i uracyl. Litera N oznacza którykolwiek z nukleoty- dów A, G, Ci U. Polinukleotydy sa przedstawione jako odczytywane w kierunku od 5' /z lewej/ do 3' /z prawej/, a gdy przedstawiony jest dwuniciowy /"d.s."/ DNA, w kierun¬ ku odwrotnym dla nizszej lub nie kodujacej nici; fig. 2 przedstawia autoradiogram wyka¬ zujacy hybrydyzaoje potencjalnego plazmidu LelF z syntetycznym dezoksyoligonukleotydem znaczonym -* P; fig. 3 przedstawia sekwencje nukleotydów /nic kodujaca/ osmiu fragmen¬ tów genowych izolowanych jako kandydujace do uzycia w ekspresji interferonów leukocy¬ tów, odpowiednio oznaczonych od "A" do "H"; inicjacyjny kodon translaoji ATG i tryplet dla kazdego zakonczenia LelF jest podkreslony,* po kodonach stop czyli trypletaoh za¬ konczenia nastepuja regiony 3' nie ulegajace translacji* Przedstawionemu równiez genowi LelF A o pelnej dlugosci, któremu brak jest jednego kodonu znajdowanego w innych przedstawionych genach, jak wskazano w trzeoiej linii A na fig. 3* Nie ulegajace translacji regiony 5' poprzedzaja sekwencje liderowe. Po wy¬ izolowaniu we fragmencie B brak pelnej presekwencji lidera, ale zawiera on nie naru¬ szony gen domniemanego dojrzalego LelF E. We fragmencie G po wyizolowaniu brak pelnej sekwencji kodujacej.Figura 4 przedstawia porównanie sekwencji osmiu bialek LeiF przewidzianyoh na pod¬ stawie sekwencji nukleotydów. Uzyto jednoliterowych skrótów zalecanyoh przez IUPAC- -IUB Commision on Biochemical Nomenclature: A - alanina, C - cysteina, D - kwas aspa¬ raginowy, B - kwas glutaminowy, F - fenyloalanina, G - glicyna, H - histydyna,6 148 276 I - izoleucyna, K - lizyna, L - leucyna, M - metionina, N - asparagina, P - prolina, Q - glutamina, R - arginina, S - seryna, T - treonina, V - walina, W - tryptofan i Y - tyrozyna. Numery odnosza sie do pozycji aminokwasów /S odnosi sie do peptydu syg¬ nalowego/. Kreske w 165 aminokwasie sekwencji LelF A w pozycji 44 wprowadzono w celu ustawienia sekwencji LelF A w jednym szeregu z 166 - aminokwasowymi sekwencjami pozo¬ stalych LelF. Sekwencje LelF E ustalono przy zignorowaniu nadprogramowego nukleotydu /pozycja 187 na fig. 3/ w regionie kodujacym. Gwiazdka wskazuje kodony zakonczenia w fazie. Przedstawiono równiez aminokwasy wspólne wszystkim LelF /z wylaczeniem peeudo- genu LeiF E/. Podkreslone reszty sa resztami aminokwasów obecnymi równiez w interfero¬ nie fibroblastów ludzkich.Figura 5 przedstawia mapy restrykcyjne sklonowanych cDNA osmiu typów LelF /A do H/.Hybrydowe plazmidy konstruowano metoda laczenia konców dC:dG /D. V. Goeddel i inni, Nature, 287, 411-416 /1980/.7. Tak wiec, inserty cDNA mozna wyciac za pomoca Pstl. Li¬ nie na kazdym z konców insertów cDNA reprezentuja boczne homopolimeryczne zakonczenia dC:dG. Wskazano pozycje miejsc restrykcyjnych PvuII, EcoRI i Bglll. Obszary zacienio- wane na rysunku przedstawiaja sekwencje kodujace dojrzalyoh LelF. Obszary zakreskowa¬ ne skosnie przedstawiaja sekwencje kodujace peptydy sygnalowe, a obszary otwarte uka¬ zuja nie kodujace sekwencje 3' i 5'; Figura 6 przedstawia schematycznie konstrukcje genu kodujacego bezposrednia synteze przez drobnoustroje dojrzalego LelF A. Wskazano miejsca restrykcyjne i reszty /MPetIM itp./. Termin !tb.p.w oznacza "pary zasad"; Figura 7 /nie w skali/ schematycznie przedstawia mape restrykcyjna dwcoh fragmentów genów zastosowanych do wywolywania ekspresji dojrzalego interferonu leukocytów LelF B.Wskazane sekwencje kodonów przedstawiaja zakonczenia nici kodujacej bedace rezultatem trawienia enzymem restrykcyjnym Sau3a w dwóch pokazanyoh przypadkach.Figury 8 i 9 przedstawiaja sekwencje DNA i aminokwasów S bialek LelF wytwarzanych sposobem wedlug wynalazku, wlacznie z typami I i J /co do odpowiadajacych jednolitero¬ wych skrótów, patrz fig. 4/. Na fig. 9 gwiazdka wskazuje kodon zakonczenia w odpowia¬ dajacej mu sekwencji DNA, a lacznik delecje lub przerwe w sekwencji.Nizej opisano wynalazek w odniesieniu do jego korzystnych postaci.A. Zastosowany drobnoustrój Korzystnie stosuje sie dwa drobnoustroje E. coli x 1776, jak opisano w opisie paten¬ towym Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 4190495 oraz E. coli K-12 szczep 294 /end A, thi", hsr", hsm£/, jak opisano w brytyjskim opisie patentowym nr 2055382 A. Kazdy z nich jest zdeponowany w American Type Culture Collection /numery rejestracyjne ATCC, odpowiednio, 31537 i 31446/. Cala prace zwiazana z rekombinantowym DNA prowadzi sie zgodnie ze stoso¬ wanymi wskazówkami National Institutes of Health.Wynalazek, w najkorzystniejszej postaci, opisano w odniesieniu do E. coli, w tym nie tylko szczepów E. coli x 1776 i E. coli K-12 szczep 294f zdefiniowanych wyzej, ale i in¬ nych znanyoh szczepów E. coli, takich jak E. coli B lub innych szczepów drobnoustrojów, z których wiele jest zdeponowanych i dostepnyoh w znanych instytucjach deponujacych drobnoustroje, takich jak American Type Culture Collection* Patrz równiez opublikowany opia zgloszenia patentowego RFN nr DOS 2644432.Wynalazek zilustrowano blizej w nastepujacych przykladach: Przyklad I. Wytwarzanie nosnika ekspresji zdolnego do ekspresji dojrzalego LelF A.A. Oczyszczanie mRNA LelF. mRNA mozna otrzymac z leukocytów ludzkich, pochodzacych zwykle od pacjentów z przewlekla bialaczka szpikowa, indukowanych w celu wytworzenia interferonu wirusem Sendai lub choroby Newcastle, jak opisano np. w opublikowanym opi¬ sie zgloszenia patentowego RFN nr DOS 2947134. Szczególnie korzystnym zródlem, którego uzywa sie w sposobie wedlug wynalazku, jest linia komórkowa oznaczona KG-1, otrzymana od pacjenta z ostra bialaczka szpikowa. Ta linia komórkowa, opisana przez H. P. Koeff- lera i D. W. Golde'af Science, 200, 1153 /1978/, rosnie latwo w hodowli w pozywce zawie-148 276 7 rajacej RPMI /Rosewell Park Memorial Inetitute/ 1640 + 10* PCS /plodowa surowica ciele¬ ca/ inaktywowanej cieplem, 25 mM buforu HBPES /kwas N-2-hydrokeyetylopiperazyno-N'-2- -etanosulfonowy/ i 50 g/ml gentamycyny i jest przeszozepiana z podzialem aa 1-3 czesci dwa razy aa tydzien. Komórki mozaa wymrozic* z wymienionego poprzednio podloza wzrosto¬ wego + 10* dwumetylosulfot lenku. KG-1 zdeponowano w American Type Culture Collection /nr rejestracyjny ATCC CRL 8031/.Komórki KG-1 indukuje sie w celu wytworzenia mRNA interferonu leukocytów wirusem Sendai lub wirusem choroby Newcastle metoda opisana przez Rubinsteina i innych /troc.Natl. Aoad. Sci., USA, 76, 640-644 /1979/7* Komórki zbiera sie po uplywie 5 godzin po indukcji i otrzymuje sie RNA metoda: tiocyjanian guanidyny - chlorowodorek guanidyny /Bhirgwin i wsp., Biochemistry, 18, 5294-5299 /1979/ J. RNA z komórek nie indukowanych izoluje sie w ten sam sposób* Do otrzymania frakcji 12S mRNA poli /A/ uzywa sie chro¬ matografii na oligodezoksytymidyno /dT/ - celulozie i ultrawirówania w gradiencie sa¬ charozy, jak opisali Green i inni /Arch. Biochem. Biophys., 172, 74-89 /1976/ i Okuyu- ma i inni /Arch. Biochem. Biophys. 188, 98-104 /1978/.7. Taki mRNA wykazuje miano in¬ terferonu 8000-10 000 jednostek^ug w badaniu w oocytach lenopus laevis /Cavalieri i inni, Proc. Natl. Acad. Sci., USA, 74, 3287-3291 /1977/ /.B. Przygotowanie zbiorów kolonii zawierajacych sekwencje LelP cDNA.Do otrzymania dwuniciowego cDNA zwyklymi metodami /Wickens i inni, J. Biol. Chem., 253, 2483-2495 /1978/ i Goeddel i inni, Nature, 281, 544-548 /1979/J stosuje sie 5 /ig mRNA* cDNA frakcjonuje sie pod wzgledem wielkosci za pomoca elektroforezy w 6% ze¬ lu poliakryloamid owym i za pomoca elektroelucji odzyskuje sie 230 jig materialu w za¬ kresie 500-1500 b.p. Do konców tego cDNA, w 100 jxg próbce, wprowadza sie reszty dezo- ksycytydyny /dC/, jak opisali Chang i inni, Nature, 275," 617-624 /1978/, laczy z 470 ng plazmidu pBR322, do konców którego wprowadzono reszty dezoksyguanozyny /dG/ w miej¬ scu Pstl /feolivar i inni, Gene, 2, 95-113 /19777 i uzywa do transformowania E. coli x 1776, Otrzymuje sie okolo 130 transformantów opornych na tetracykline, wrazliwych na ampicyline, na ng cDNA.W drugim podobnym eksperymencie otrzymuje sie okolo 1000 transf ormantów B. coli K-12 szczep 294 opornych na tetracykline, wrazliwych na ampicyline, na mg cDNA. W tym przypadku po frakcjonowaniu pod wzgledem wielkosci odzyskuje sie za pomoca elektroelu¬ cji cDNA w zakresie 600-1300 b.p. w celu wprowadzenia reszt dC.C. Otrzymywanie i stosowanie syntetyoznych dezoksynukleotydów.Znajomosc sekwencji aminokwasów kilku fragmentów trypsynowych interferonu leukocytów ludzkich pozwala wyznaczyc syntetyczne dezoksynukleotydy komplementarne do róznych re¬ gionów mRNA LelF. Wybrano dwa peptydy trypsynowe T1 i T13, poniewaz ich sekwencja amino¬ kwasów wymaga syntezy tylko, odpowiednio, 12 i 4 undekarne rów, odpowiadajacych wszystkim mozliwym sekwencjom kodujacym /fig. 1/. Syntetyzuje sie 4 zestawy próbek dezoksynukleo¬ tydów, dla kazdej z sekwencji zawierajaoyoh albo trzy /T-1A, B, C, D/, albo jeden /T-13 A, B, C, D/ oligodezoksynukleotyd* Wskazane komplementarne dezoksynukleotydy o dlugosci 11 zasad syntetyzuje sie chemicznie metoda fosforotriestrowa /Crea i inni, Proc. Natl.Acad* Sci., USA, 75, 5764-5769 /197B/.7. Otrzymuje sie cztery indywidualne próbki w serii T-13, a dwanascie próbek T-1 w czterech pulaoh po trzy próbki, jak przedstawiono na fig. 1.Przygotowuje sie cztery indywidualne próbki serii T-13 i dwanascie T-1 w czterech pu¬ lach po trzy primery w kazdej i uzywa sie do prymowania syntezy znaczonego promieniotwór¬ czo jednoniciowego cDNA, uzywanego jako próbki do hybrydyzacji. Matryca mRNA jest albo 12S RNA z komórek KG-1 indukowanych wirusem Sendai /8000 jednostek aktywnosci IF//ig/, albo calkowity mRNA poli /A/ z nie indukowanych leukocytów / < 10 jednostek/^ig/. Z pri- merów tych, stosujac znane warunki reakcji /Noyes i inni, Proc. Natl. Acad. Sci., USA, 76, 1770-1774 /1979/-7, otrzymuje sie cDNA znakowaoy 32P. Reakcje prowadzi siew objeto¬ sci 60 jxl9 w 20 mM Tris-HGl /pH 8,3/, 20 mM KC1, 6 mM MgClp, 30 mM y3 -merkaptoetanolu.W mieszaninaoh reakcyjnych znajduje sie 1 jig kazdego z primerów /to jest 12 )ig w calos¬ ci dla serii T-1, 4 ig w calosci dla serii T-13, 2 jug "indukowanej" frakcji 12S mRNA lub 10 ,ug nie indukowanego mRNA poli /A/ /, 0,5 mM dATP, dCTP, dTTP, 200 jiCl / °^ 32P/8 148 276 dCTP Amersham, 2-3000 Ci /milimol/ i 60 jednostek odwrotnej transkryptazy /Bethesda Research Laboratories/. Produkt oddziela sie od materialu nie znaczonego za pomoca saczenia zelowego na 10 ml kolumnie zelu Sephade* G-50, traktuje sie w ciagu 30 minut w temperaturze 70°C 0f3 N roztworem Na OH w celu rozlozenia RNA i zobojetnienia HC1.Hybrydyzacje przeprowadza sie jak opisali Kafatos i inni, Nucleic Acids Res., 7, 1541-1552 /1979/.D. Identyfikacja klonów pL1-pL30.Stosuje sie szybka metode izolowania plazmidów opisana przez Birnboima i innych* Nucleic Acids Res.t 7, 1513-1523 /1979/, w celu otrzymania 1 ig plazmidowego DNA z kazdych 500 indywidualnych transformantów £• coli szczep 294 /patrz punkt B/. Kazda próbke denaturuje sie i nanosi na saczki nitrocelulozowe /po trzy jednakowe/ metoda Kafatosa i innych /patrz wyzej/.Trzy zestawy saczków nitrocelulozowych, zawierajacyoh po 500 próbek plazmidu hyb¬ rydyzuje sie z: a/ indukowanym cDNA prymowanym zestawem primerów T-1, b/ indukowanym cDNA prymowanym T-13» oraz c/ nie indukowanym cDNA otrzymanym przy uzyciu obydwu se¬ rii primerów* Klony sa uwazane za pozytywne, jesli hybrydyzuja silniej z jedna lub dwoma próbkami indukowanego cDNA niz z calkowicie nie indukowana próbka. Z pieciuset klonów wybiera sie trzydziesci "pozytywnych" klonów /pL1-pL30/ do dalszej analizy.B. Identyfikacja klonów pL31-pL39. Izolowanie plazmidu /nr 104/ zawierajacego frag¬ ment genu LelF.Transformanty E. coli x 1776 poddaje sie screeningowi metoda hybrydyzacji kolonii /Grunstein i Bogness, Proc. Natl. Acad. Sci., USA, 72, 3961-3965 /1975/.7. stosujac jako próbke indukowany mRNA znaczony **2P /Lillenhaug i inni, Biochemistry, 159 1858- -1865 /1976/.7. Nieznaczony mRNA z nie indukowanych komórek miesza sie i próbka w stosunku 200:1 w celu kompetycji z nie indukowanym mRNA, obecnym w preparacie znaczo¬ nym -*2P. Hybrydyzacja znaczonego mRNA powinna byc uprzywilejowana w odniesieniu do kolonii zawierajacych indukowane sekwencje. Otrzymuje sie trzy klasy transformantów: 1/ 2-3* kolonii hybrydyzuje z 3 P-mRNA bardzo silnie, 2/ 10* hybrydyzuje znacznie slabiej niz klasa 1; oraz 3/ pozostale kolonie nie daja wykrywalnego sygnalu hybrydyzacji.Pozytywne kolonie /klasa 1 i 2/ bada sie pod wzgledem obecnosci sekwencji specyficz¬ nych dla interferonu w oznaczeniu zaleznym od hybrydyzacji mRNA specyficznego dla in¬ terferonu z plazmidowym DNA. Najpierw hoduje sie indywidualnie 60 wybitnie pozytywnych kolonii /klasa 1/ w 100 ml podloza M9 uzupelnionego tetracyklina /20 ig/ml/, kwasem dwu- aminopimelinowym /100 ig/ml/, tymidyna /20 /ig/ml/ i d-biotyna /1 ig/ml/. Podloze M9 za¬ wiera na litr: 6 g Na2HP0-, 3 g KH2P04 0,5 g NaCl i 1 g NH-C1. Po wyjalowieniu w auto¬ klawie dodaje sie 1 ml jalowego 1 molarnego.roztworu MgSO. i 10 ml jalowego 0,01 molar- nego roztworu CaClp. Tworzy sie pule z 10 hodowli i izoluje plazmidowy DNA z 6 pul, jak to opisali Clewell i inni, Biochemistry, 9, 4428-4440 /1970/. 10 ig z kazdej puli plaz¬ midowego DNA rozszczepia sie Hindlll, denaturuje i wiaze kowalencyjnie z DBM /dwuazo- benzyloksymetylo/-bibula. Z kazdym saozklem hybrydyzuje sie 1 jig oczyszczonego mRNA z indukowanych komórek.Niezhybrydyzowany mRNA usuwa sie za pomoca przemywania. Specyficznie zhybrydyzowany mRNA eluuje sie i poddaje translacji w oooytach Xenopus laevis. W tym oznaczeniu wszy¬ stkie szesc pul okazuje sie negatywnymi. Z 59 slabo pozytywnych kolonii /klasa 2/ przy¬ gotowuje sie piec pul z dziesieciu kolonii kazda 1 jedna pule z dziewieciu kolonii, przeprowadza preparatyke plazmidów i bada jak opisano wyzej. Wsród badanych szesciu pul, jedna /K10/ hybrydyzuje z mRNA interferonu na poziomach znacznie wyzszych od tla przy kazdorazowym badaniu.W celu identyfikacji cDNA specyficznego dla interferonu przeprowadza sie preparatyke plazmidowego DNA z 9 kolonii puli K-10 i bada indywidualnie. Dwa s dziewieciu plazmidów /nr 101 i nr 104/ przylaczaja mRNA interferonu na poziomie znacznie wyzszym od tla.Z plazmidu nr 104 izoluje sie unikalny fragment restrykcyjny Bg1II zawierajacy 260 b.p.,148 276 9 znakuje sie go P metoda opisana przez Taylora i innych, Biochem. Biophys. Acta, 442, 324-330 /1976/ i uzywa jako próbki do niezaleznego screeningu 400 transformantow E. co¬ li 294 metoda screeningu kolonii in situ Z&runstein i Hogness, Proc. Natl. Sci. USA, 72, 3961-3965 /1976/ J. Dziewiec kolonii /pL31-pL39/ zidentyfikowano jako hybrydyzuja- ce w róznym stopniu z ta próbka.Poza tym, w ten sam sposób do niezaleznego screeningu 4000 transformantow E. coli 294 stosuje sie znaczony fragment o 260 b.p. Identyfikuje sie 50 kolonii jako hybrydy- zujaoe w róznym stopniu z ta próbka. Jedna z próbek zawiera fragment LelF G, jedna - LelF H, a inna zawiera fragment oznaczony LelF H1, przypuszczalnie allel LelP H. Otrzy¬ mane hybrydowe plazmidy oznaczono "pLelF H", itp.F. Izolacja i oznaczenie sekwencji pierwszego genu LelF o pelnej dlugosci.Ze wszystkich 39 potencjalnych klonów cDNA LelF otrzymuje sie plazmid DNA i ponownie poddaje screeningowi z taka sama próbka DNA o 260 b.p. za pomoca metody hybrydyzacji Kafatosa i innych /patrz wyzej/. Trzy plazmidy /pL4f pL31, pL34/ daja bardzo silne syg¬ naly hybrydyzacji, cztery /pL13t pL30, pL32, pL36/ hybrydyzuja umiarkowanie a trzy /pL6, pL8, pL14/ slabo hybrydyzuja z próbka.Poddaje sie równiez soreeningowi 39 potencjalnych rekombinantowych plazmidów cDNA LelF, stosujac jako próbki bezposrednio do hybrydyzacji syntetyczne undekamery znaczone -*2P /indywidualne pule primerów T1, lub indywidualne primery T13/. Wybiera sie takie wa¬ runki hybrydyzacji, ze do wykrycia sygnalów hybrydyzacji wymagane jest dokladne parowa¬ nie zasad /Wallace i inni, Nucleic Acids Res., 6, 3543-3557 /1979/.7. Tak wiec, w stan¬ dardowy sposób metoda klarowanych lizatów /Clewe11 i inni, patrz wyzej/, otrzymuje sie plazmidowy DNA z 39 klonów i oczyszcza za pomoca chromatografii kolumnowej na kolumnie Biorad Agarose A-50.Próbki po 3 MS kazdego preparatu przeprowadza sie w postac linearna za pomoca EcoRI, denaturuje w odczynie zasadowym i nakrapla na 2 oddzielne saczki nitrocelulozowe, po 1»5ig na miejsce /Kafatos i inni, patrz wyzej/f Indywidualne syntetyczne primery dezo- ksyoligonukleotydów i pule primerów poddaje sie fosforylacji za pomoca / if P/ATP/ w nastepujacy sposób: 50 pikomoli oligonukleotydu i 100 pikomoli /'f ^ P/ATP/ New Eng- land Nuclear, 2500 Ci/milimol/ laczy sie w 30 il 50 mM Tris-HCl, 10 mM MgClg, 15 mM /3-merkaptoetanolu. Dodaje sie 2 jednostki kinazy polinukleotydowej T4 i po 30 minutach inkubacji w temperaturze 37 C, oczyszcza sie primery znaczone P za pomoca chromato¬ grafii na 10 ml kolumnach zelu Sephade* G-50. Hybrydyzacje przeprowadza sie stosujac primer T-13C /10 zliczen/min./ lub pule primerów T-1C /3 x 10 zliczen/min/. Hybry¬ dyzacje przeprowadza sie w temperaturze 15°C w ciagu 14 godzin w 6 x SSC /1 x SSC = 0,15 M NaCl, 0t015 M oytrynian sodowy, pH 7,2/, 10 x w roztworze Penhardta /0,2% nyd- leoa albumina surowicza, 0,2* poliwinylopirolidon, 0,2* Ficoll/, jak opisali Wallace i inni /patrz wyzej/. Saczki przemywa sie w ciagu 5 minut /3 razy/ w temperaturze 0°C w 6 z SSC, suszy i eksponuje na blonie czulej na promienie X. Wyniki przedstawiono na fig. 2 dla puli 32P-primerów T-13 C i T-1 C.Stwierdzono, ze plazmidowy DNA z klonu 104 wykazuje znaczna hybrydyzacje z pula primerów T-1C i primerem T-13C;ale nie wykazuje wykrywalnej hybrydyzacji z innymi un- de karne rami. Jak przedstawiono na fig. 2, kilka z potencjalnych plazmidów LelF /pL2, 4, 13» 17, 20, 30, 31, 34/ równiez hybrydyzuje z obydwoma tymi próbkami. Tym niemniej analiza restrykcyjna wykazuje, ze tylko jeden z tych plazmidów, pL31, zawiera równiez wewnetrzny fragment Bg III o 260 b.p. Trawienie pL31 za pomoca PatI wykazuje, ze dlu¬ gosc insertu cDNA wynosi okolo 1000 b.p.Analizuje sie sekwenoje calego insertu Pstl z pL31 zarówno chemiczna metoda Maxama- -Gilberta /Lfethods Enzymol., 65, 499-560 /1980/y, jak i metoda dwudezoksy - zakoncze¬ nia lancucha /Smith, Methods Enzymol., 65, 560-580 /1980/.7 po podklonowaniu fragmentów Sau3a do nosnika M13# Sekwencje DNA przedstawiono na fig. 3 /"Aw/. Odpowiednia transla- cyjna faze odczytywania mozna przewidziec z posiadanej informacji co do sekwencji ami¬ nokwasów w bialku, znanego zakresu ciezarów czasteczkowych LelF 1 wzglednego wystepowa-10 148 276 nia trypletów stop w trEech mozliwych fasach odczytywania, co z kolei pozwala przewi¬ dziec calkowita sekwencje aminokwasów, wlacznie z prepeptydem lub peptydem sygnalowym* Pierwszy kodon inicjacji translacji ATG stwierdEono w poEycji 60 sekwencji nukleotydów od konca 5 ', a nastepnie o 18B kodonów dalej wystepuje tryplet zakonczenia TGA, tak wiec istnieja 342 nie ulegajace translacji nukleotydy na koncu 3', a nastepnie sekwen¬ cja poli /AA Domniemany peptyd sygnalowy /przypuszczalnie zaangazowany w wydzielaniu dojrzalego LelP e leukocytów/ ma dlugosc 23 aminokwasów. 165 aminokwasów skladajacych sie na doj¬ rzaly LelF ma wyliczony ciezar czasteczkowy 19390. LelF kodowany przez pL31 nazwano LelF A* Peptydy trypeynowe T1 i T13 LelF B odpowiadaja aminokwasom 145-149 i 57-61 w odniesieniu do LelF A, jak to jest widoczne e danych dotyczacych sekwencji /WA"/ na fig. 4* Faktyoznymi kodujacymi sekwencjami DNA znajdowanymi w tych dwóch regionach sa sekwencje repreEentowane prEez pale primerów T1-C i primer T13-C /patrz fig. 8/.G. Wytwarzanie plazmidu pLelF A trp 25* 1. Uwagi ogólne. Metoda ekspresji LelF bezposrednio jako dojrzalego interferonu jest wariantem metody wczesniej uzywanej dla ludzkiego hormonu wzrostu /Goeddel i inni, Natu¬ re, 281, 544-548 /1979/.7, w tym zakresie, w jakim wlacza kombinacje syntetycznego /N-koncowego/ i komplementarnych DNA.Jak wskazano na figurze 6, miejsce endonukleazy restrykcyjnej Sau3a jest dogodnie ulokowane miedzy kodonami 1 i 3 LelF A. Zaplanowane sa dwa syntetyczne dezoksynukleo- tydy, które wlaczaja kodon inicjacji translacji .ATG, przywracaja kodon pierwszego ami¬ nokwasu /cysteina/ i tworza lepkie konce EcoRI. Oligomery te laczy sie z fragmentem Sau3a-AvaII o 34 b.p. Powstaly produkt o 45 b.p. laczy sie z dwoma dodatkowymi fragmen¬ tami DNA w celu konstrukcji hybrydowego genu syntetyczno-naturalnego kodujacego LelF oraz zakonczonego miejscami restrykcyjnymi EcoRI i Pstl. Gen ten wlacza sie do p£R322 miedzy miejsca EcoRI i Pstl otrzymujac plazmid pLelF A1# 2. Konstrukcja tryptofanowego elementu kontrolnego /zawierajacego promotor trp E, coli, operator i liderowe miejsce przylaczenia rybosomów trp, ale bez sekwencji ini¬ cjacji translacji /ATG/J.Plazmid pGMI zawiera tryptofanowy operon E. coli s delecja ALE 1413 /Miozzari i inni, J. Bacteriology, 133» 1457-1466 /l978/_7 i dlatego doprowadza do ekspresji pola¬ czonego bialka zawierajacego 6 pierwszych aminokwasów lidera trp i w przyblizeniu 3 ostatnie aminokwasy polipeptydu E trp /w dalszej czesci opisu lacznie nazywanego LEV, jak równiez polipeptyd D trp w calosci, wszystko pod kontrola ukladu promotor-operator.Plazmid w ilosci 20 jig trawi sie enzymem restrykcyjnym PvuII, który rozszczepia plazmid w 5 miejscach. Fragmenty genu laczy sie nastepnie z lacznikami EcoRI /skladajacymi sie e samokomplementarnego oligonukleotydu o sekwencji pCATGAATTCATG/ zapewniajac miejsce rozszczepienia EcoRI do pózniejszego klonowania do plazmidu zawierajacego miejsce EcoRI.Fragmenty DNA w ilosci 20 jxg otrzymane z pGM1 traktuje sie w ciagu nocy w temperaturze 4°C 10 jednostkami ligazy DNA T4 w obecnosci 200 pikomoli 5* -foeforylowanego syntetycz¬ nego oligonukleotydu pCATGAATTCATG w 20 il buforu dla ligazy DNA T4 /20 mM Tris, pH 7,6, 0,5 mM ATP., 10 mM MgCl^, 5 mM dwutiotreitol/. Nastepnie roztwór ogrzewa sie w ciagu 10 minut w temperaturze 70°C w celu zatrzymania laczenia.Laczniki rozszczepia sie przez trawienie EcoRI, rozdziela sie za pomoca elektrofore¬ zy w 5$ zelu poliakryloamidowym /w dalszej czesci opisu okreslanym jako PAGE/ i izoluje sie z zelu trzy najwieksze fragmenty przez, po pierwsze, barwienie bromkiem etidium, zlokalizowanie fragmentów w swietle ultrafioletowym i wyciecie z zelu interesujacych czesci. Kazdy fragment umieszcza sie w woreczku dializacyjnym wraz £ 300/*- litrami 0,1 x TBB i poddaje w ciagu 1 godziny elektroforeEie w 0,1 x buforEe TBB przy róznicy potencjalów 100 V /bufor zawiera 10,8 g Tris w postaci zasady, 5.5 g kwasu borowego, 0,09 g NagBDTA w 1 litrze wody/. Zbiera sie wodny roztwór e worecska dialisacyjnego, ekstrahuje fenolem, ekstrahuje chloroformem, doprowadza do stezenia 0,2 M chlorkiem sodowym i odzyskuje DNA w wodzie po straceniu etanolem. Gen zawierajacy promotor-opera¬ tor trp z lepkimi koncami EcoRI identyfikuje sie metoda opisana dalej, wymagajaca in- eeroji fragmentów do plazmidu wrazliwego na tetracykline, który po wlaczeniu promotora-148 276 11 -operatora staje sie oporny Da tetracykliny.Plazmid pBRHI /Rodriguez i inni, Nuoleic Acide Ree., 6, 3267-3287 /1979/ ] wykasu¬ je ekspresje opornosci na ampicyline i zawiera gen opornosci na tetracykline, ale nie majac przylaczonego promotora, nie wykazuje ekspresji tej opornosci. Plazmid jest skut¬ kiem tego wrazliwy na tetracykline. Przez wprowadzenie ukladu promotor-operator do miej¬ sca EcoRI, plazmid mozna uczynic opornym na tetracykline.Plazmid pBRHI trawi sie EcoRI i usuwa enzym za pomoca ekstrakcji fenolem, a nastep¬ nie chloroformem i odzyskuje w wodzie po straceniu etanolem. Powstajace czasteczki DNA miesza sie w oddzielnych mieszaninach reakcyjnych z kazdym z trzech fragmentów DNA otrzymanych jak opisano wyzej i laczy za pomoca ligazy DNA T4, jak opisano wyzej. DNA obecny w mieszaninie reakcyjnej stosuje sie do transformowania zwyklymi metodami kom¬ petentnej E. coli K-12 szczep 294 /fcershfield i inni,. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 71, 3455-3459 /1974/-7 i wysiewa bakterie na plytki LB /Luria-Bertani/ zawierajace ampicy¬ line w stezeniu 20 ug/ml i tetracykline w stezeniu 5 ig/ml. Selekcjonuje sie kilka ko¬ lonii, izoluje plazmidowy DNA i potwierdza obecnosc zadanego fragmentu za pomoca anali¬ zy enzymami restrykcyjnymi. Powstaly plazmid nazwano pBRHtrp.Produkt trawienia EcoRI i BamHI genomu wirusa hepatitis B otrzymuje sie zwyklymi spo¬ sobami i klonuje do miejsc EcoRI i BamHI plazmidu pGHG /Goeddel i inni, Nature, 281, 544 /1979/ ] w celu utworzenia plazmidu pHS32. Plazmid pHS32 rozszczepia sie Xbal, eks¬ trahuje fenolem, nastepnie chloroformem i wytraca etanolem. Nastepnie otrzymany material traktuje sie w ciagu 30 minut w temperaturze 0°C 1 jxl polimerazy DNA I E. coli /fragment Klenowa/ produkcji Eoehringer-Mannheim, w 30 jil buforu polimerazy /50 mM fosforan pota¬ sowy, pH 7,4, 7 mM MgCl2, 1 mM Ji -merkaproetanol/ zawierajacego 0,1 mM dTTP i 0,1 mM dCTP, a nastepnie w ciagu 2 godzin w temperaturze 37°C. Traktowanie to powoduje, ze 2x4 nukleotydów staja komplementarne do wystajacego konca miejsca rozszczepienia Xbal do uzupelnienia w: 5' CTAGA 5' CTAGA 3' T 3' TCT Dwa nukleotydy, dC i dT zostaja wlaczone dajac zakonczenie o dwóch wystajacych nukleo- tydach 5'. Te linearna pozostalosc plazmidu pHS32 /po ekstrakcji fenolem, chloroformem oraz odzyskaniu w wodzie po straceniu etanolem/ rozszczepia sie EcoRI. Duzy fragment pla¬ zmidu oddziela sie od mniejszego fragmentu IcoRI-XbaI za pomoca PAGZ i izoluje po elek- troelucji. Ten fragment DNA otrzymany z pHS32 /0,2ag/ laczy sie w warunkach podobnych do wyzej opisanych z fragmentem EcoRI-TaqI operonu tryptofanowego / ^ 0,01 ig/, otrzy¬ manym z pBRHtrp.W procesie laczenia fragmentu otrzymanego z pHS32 z fragmentem EcoRI-TaqI, jak opisa¬ no wyzej, laczy sie wystajacy koniec Taql z pozostalym wystajacym koncem Xbal, nawet jesli nie sa one calkowicie sparowane w sposób zgodny z zasada Watsona i Cricka: T CTAGA -TCTAGA + AGC TCT -AGCTCT Czesc tej mieszaniny reakcyjnej, w której odbywalo sie laczenie, transformuje sie do komórek E. coli 294, poddaje sie obróbce cieplnej i wysiewa na plytki LB zawierajace ampicyline. Wybiera sie 24 kolonie, prowadzi ich hodowle 3 ml podloza LB /Luria-Berta¬ ni/ i izoluje sie plazmid. Stwierdzono, ze szesc sposród tych plazmidów ma miejsce Xbal zregenerowane przez reperacje DNA katalizowana przez 2. coli i replikacje -TCTAGA TCTAGA AGCTCT AGATCT Stwierdzono równiez, ze plazmidy te rozszczepiane sa zarówno przez EcoRI, jak i Hpal, dajac oczekiwane fragmenty restrykcyjne. Plazmidu oznaczonego jako pTrp14, uzywa sie do ekspresji heterologicznych polipeptydów, jak opisano dalej.12 148 276 Plazmid pHGH 107 /Goeddel i inni, Nature, 281, 544 /1979/.7, zawiera gen ludzkiego hormonu wzrostu skladajacy sie z 23 kodo nów aminokwasów otrzymanych z fragmentów syn¬ tetycznego DNA i 163 kodo nów aminokwasów otrzymanych z komplementarnego DNA otrzymane¬ go za pomoca odwrotnej transkrypcji mRNA ludzkiego hormonu wzrostu. Gen ten, w którym brak kodonów "pre" sekwencji ludzkiego hormonu wzrostu, zawiera kodon inicjacji trans¬ lacji ATG. Gen izoluje sie z 10 }ig pHGH 107 przez dzialanie EcoRI, a nastepnie po lime- razy DNA I E. coli /fragment Kle nowa/ i dTTF oraz dATP, jak opisano wyzej. Po ekstrak¬ cji fenolem i chloroformem oraz wytraceniu etanolem, plazmid traktuje sie BamHI.Fragment zawierajacy gen ludzkiego hormonu wzrostu /HGH/ izoluje sie za pomoca PAGE, a nastepnie elektroelucji. Otrzymany fragment DNA zawiera równiez pierwsze 350 nukleo- tydów genu strukturalnego opornosci na tetracykline, ale brak w nim ukladu promotor- -operator tak, ze gdy zostanie klonowany dla plazmidu wykazujacego ekspresje, mozna zlokalizowac plazmidy zawierajace insert przez przywrócenie opornosci na tetracykline.PoniewazBciRI - koniec fragmentu uzupelniono metoda z uzyciem polime razy I /fragment Klenowa/, fragment ten zawiera jeden wolny koniec i jeden koniec lepki, 00 zapewnia prawidlowa orientacje po pózniejszym wlaczeniu do plazmidu wykazujacego ekspresje.Wytwarza sie nastepnie plazmid ekspresji pTrpH w celu przyjecia fragmentu zawiera¬ jacego gen HGH, otrzymany jak opisano wyzej. Tak wiec trawi sie pTrpH Xbal i powsta¬ le lepkie konce uzupelnia metoda z uzyciem po lime razy 1 /fragment Kle nowa/ i dATP, dTTP, dGTP, dCTP, Po ekstrakcji fenolem i chloroformem, oraz wytraceniu etanolem, pow¬ staly DNA traktuje sie BamHI i otrzymany duzy fragment plazmidu izoluje sie za pomoca PAGE, a nastepnie elektroelucji. Fragment otrzymany z pTrpH zawiera jeden wolny koniec i jeden koniec lepki, co pozwala na rekombinacje w prawidlowej orientacji z fragmentem zawierajacym gen HGH, opisanym poprzednio.Fragment genu HGH i fragment A Iba-BamHI pTrpH miesza sie i laczy w warunkach po¬ dobnych do opisanych wyzej. Uzupelnione konce Xbal i EcoRI laczy sie metoda laczenia wolnych konców w celu odtworzenia miejsca zarówno Xbal jak i EcoRI: Uzupelniony Xbal Uzupelniony EcoRI Inicjacja genu HGH TCTAG AATTCTATG TCTAGAATTCTATG + * AGATC TTAAGATAC AGATCTTAAGATAC Xbal EcoRI Konstrukcja ta przywraca równiez ekspresje genu opornosci na tetracykline. Poniewaz plazmid pHGH 107 wykazuje ekspresje opornosci na tetracykline od promotora w góre /pro¬ motor lac/, konstrukcja ta, oznaczona pHGH 207, pozwala na ekspresje genu opornosci na tetracykline pod kontrola ukladu promotor-operator tryptofanowy. Tak wiec mieszanine reakcyjna, z której odbywalo sie laczenie, transformuje sie E. coli 294 i dokonuje se¬ lekcji kolonii na plytkach LB zawierajacych tetracykline w stezeniu 5Ug/ml.Plazmid pHGH 207 trawi sie EcoRI i za pomoca PAGE, a nastepnie elektroelucji odzys¬ kuje sie fragment o 300 b.p. zawierajacy promotor trp, operator i liderowe miejsce przy¬ laczenia rybosomów trp, ale bez sekwencji Inicjacji translacji ATG. Ten fragment DNA klonuje sie do miejsca EcoRI pLelF A. Plazmidy wykazujace ekspresje, zawierajace zmody¬ fikowany, jak wyzej, regulon trp /operon trp E. coli, z którego usunieto sekwencje osla¬ biajaca w celu mozliwego do kontrolowania podwyzszenia poziomu ekspresji/ mozna hodowac do ustalonego poziomu w podlozach odzywczyoh zawierajacych tryptofan w ilosciach nie¬ zbednych do represji ukladu promotor-operator, a nastepnie pozbawionych tryptofanu w celu depresji ukladu i mozliwosci ekspresji zadanego produktu* Bardziej szczególowo i w odniesieniu do fig. 6, 250/ig plazmidu pL31 trawi sie Pstl i insert o 1000 b.p. izoluje sie za pomoca elektroforezy w 6ff zelu poliakryloamidowym.Dokonuje sie elektroelucji z zelu okolo 40 jug insertu i dzieli go na 3 próbki do dal¬ szego trawienia:148 276 13 a/ Trawi sie czesciowo 16 jig próbke tego fragmentu 40 jednostkami BgHII w ciagu 45 minut w temperaturze 37°C i oczyszcza mieszanina reakcyjna w 6% zelu pol ia kryl oamid owym.Odzyskuje sie okolo 2 )ig zadanego fragmentu o 670 b.p. b/ 8 )xg insertu Petl o 1000 b.p., jako inna próbke, poddaje sie dzialaniu AvaII i Bg II. Za pomoca elektroforezy w zelu odzyskuje sie 1 jxg wskazanego fragmentu o 150 b.p. c/ 16 jig fragmentu o 1000 b.p. traktuje sie Sau3a i AvaII.Po elektroforezie w 10* zelu poliakryloamidowym odzyskuje sie okolo 0f25 ug /10 piko- moli/ fragmentu o 34 b.p. Dwa wskazane oligodezoksynukleotydy, 5 '-dAATTCATGTGT /frag¬ ment 1/ i 5'-dGATCACACATG /fragment 2/ syntetyzuje sie metoda f osfotriestowa. Fragment 2 fosforyluje sie w nastepujacy sposób: 200 ul / ^ 40 pikomoli/ / *f P/ATP/ Amersham, 5000 Ci /milomol/ przeprowadza sie w proszek i zawiesza w 30 )xl 60 mM Tris-HCl /pH 8,0/, 10 mM MgCl2, 15 mM p-merkaptoetanolu zawierajacym 100 pikomoli fragmentu DNA i 2 jednos¬ tki kinazy polinukleotydowej T4. Po 15 minutach inokulacji w temperaturze 37°C dodaje sie 1 Jul 10 mM ATP i prowadzi reakcje w ciagu dalszych 15 minut. Nastepnie mieszanine reakcyjna ogrzewa sie w ciagu 15 minut w temperaturze 70°C, miesza z 100 pikomolami fragmentu I 5*-0H i 10 pikomoli fragmentu Sau3a-AvaII o 34 b.p. Laczenie przeprowadza sie w ciagu 5 godzin w temperaturze 4°C « 50 jil 20 mM Tris-HCl /pH 7,5/, 10 mM MgClp, 10 mM dwutiotreitolu, 0,5 mM ATP, w obecnosci 10 jednostek ligazy DNA T4.Mieszanine poddaje sie elektroforezie w 64 zelu poliakryloamidowym i odzyskuje pro¬ dukt o 45 b.p. za pomoca elektroelucji. Okolo 30 jig /1 pikomol/ produktu o 45 b.p. mie¬ sza sie z 0,5 MS /5 pikomoli/ fragmentu AvaII-BglII o 150 b.p. i 1 ig /2 pikomole/ fragT mentu Bglll-Pstl o 670 b.p. Laczenie przeprowadza sie w temperaturze 20°C w ciagu 16 godzin z uzyciem 20 jednostek ligazy DNA T4. Ligaze inaktywuje sie przez ogrzewanie do temperatury 65°C w ciagu 10 minut. Nastepnie w celu wyeliminowania polimerów genu mie¬ szanine trawi sie EcoRI i Pstl. Mieszanine oczyszcza sie z zastosowaniem 6% PAGE. Izolu¬ je sie 20 ig /0,04 pikomola/ produktu o 865 b.p. Polowe tej ilosci /10 jig/ wlacza sie do pBR322 /0,3jug/ miedzy miejsca EcoRI a Pstl. Transformacja E. coli 294 daje 70 trans- fonnantów opornych na tetracykline, wrazliwych na ampicyline. Plazmidowy DNA izolowany z 18 tych transformantów trawi Bie EcoRI i Pstl. Sposród tych 18 plazmidów 16 mialo frag¬ ment EcoRI-Pstl o dlugosci 865 b.p. Jeden^ag jednego z tych plazmidów, pLelP A1, trawi sie EcoRI i laczy z 0,1 /ig fragmentu EcoRI o 300 b.p. zawierajacego promotor trp i lide- rowe miejsca przylaczenia rybosomów trp, otrzymanego jak opisano wyzej. Transformanty zawierajace promotor trp identyfikuje sie z uzyciem próbki J P-trp w polaczeniu z metoda screeningu kolonii Grunsteina-Hognessa. Asymetrycznie umieszczone we fragmencie trp miejsce Xbal pozwala na okreslenie rekombinentów, w których promotor trp zorientowany byl w kierunku genu LelP A. 3* Aktywnosc LelP A in vitro i in vivo Ekstrakty przygotowuje sie do badania IP w nastepujacy sposób. Prowadzi sie 1 ml ho¬ dowle w podlozu L zawierajacym tetracykline w stezeniu 5/*g/ml do wartosci Accq okolo 1,0 i rozciencza do objetosci 25 ml podlozem M9 zawierajacym tetracykline w stezeniu 5 jag/ml. Gdy wartosc Acc0 osiagnie 1,0 zbiera sie przez odwirowanie 10 ml próbki i osad komórek zawiesza w 1 ml 154 sacharozy, 50 mM Tris-HCl /pH 8,0/, 50 mM EDTA. Dodaje sie 1 mg lizozynu i po 5 minutach inkubacji w temperaturze 0°C komórki rozbija sie przez nadzwiekowienie. Próbki odwirowuje sie w ciagu 10 minut /15 000 obrótów/minut e/ i okres¬ la sie aktywnosc LelP w supernatantach w porównaniu ze standardowymi LelF na podstawie zahamowania efektu cytopatycznego /CPE/. W celu okreslenia ilosci czasteczek IP na ko- R morke uzywa sie LelP o aktywnosci wlasciwej 4 x 10 jednostek/mg.Jak przedstawiono w tablicy 1, klony pLelP A trp 25, do których promotor trp zostal wlaczony w zadanej orientacji, wykazuja wysoki poziom aktywnosci /tak wysoki, jak 2,5 o x 10 jednostek/litr/. Jak przedstawiono w tablicy 2, IP wytworzony przez E. coli K-12 szczep 294/pLeIP A trp 25 zachowuje sie podobnie do oryginalnego ludzkiego LelP. Jest on stabilny w pH 2 i ulega neutralizacji przez królicze przeciwciala przeciw ludzkim leukocytom. Interferon wykazuje ciezar czasteczkowy okolo 20 000.14 148 276 Skuteczne dEialanle interferonu in vivo wymaga obeonosci makrofagów i naturalnych komórek zabijajacych /MK/. Mechanizm dzialania in vivo obejmuje stymulacje tych komórek.Tak wiec, pozostaje mozliwe, ze interferon tworzony przez £• coli 294/pLelF A 25, wy¬ kazujacy aktywnosc w badaniu w hodowlach komórkowych, nie wykazywalby aktywnosci w orga¬ nizmie zakazonych zwierzat. Ponadto, przeciwwirusowa aktywnosc LelF A wytworzonego przez bakterie, nie glikozylowane go, moze sie róznic od aktywnosci LelF otrzymanego z ludzkich leukocytów "buffy coat". Tak wiec, porównuje sie aktywnosc biologiczna wytwo¬ rzonego przez bakterie LelF A /2% czystosci/ z aktywnoscia LelF "buffy coat" /Q% czys¬ tosci/ w smiertelnym zakazeniu wirusem zapalenia mózgu i miesnia sercowego u malp sei- miri /tablica 3/.Tablica 1 Aktywnosc interferonu w ekstraktach E. coli E. coli K-12 szczep 294 transformowany przez JpLelF A trp 25 pLelF A trp 25 l Gestosc komórek Aomórki/ml/ 3,5 x 108 1,8 x 109 Aktywnosc IF jednostki/ml hodowli 36 000 250 000 Ilosc czasteczek LelF na komórke I 9 000 12 000 | Tablica 2 Porównanie aktywnosci ekstraktów B» coli 294/pLeIF A 25 ze standardem LelF* ekstrakt 294/pLeIF A trp 25 ! | Standard LelF Aktywnosc interferonu /jednostki/ml/ nie poddany obróbce 500 500 i I pH 2 500 500 i 1 królicze przeciwciala | przeciw leukocytom j ludzkim < 10 < 10 i * Ekstrakt E. coli 294/pLelF A trp 25 o aktywnosci 250 000 jednostek/ml opisany w tablicy 1 rozciencza sie 500 x minimalnym podlozem podstawowym, co daje aktywnosc wlasciwa 500 jednostek/ml* Standard interferonu leukocytów /Wadley Institute/, uprzed¬ nio wymiareczkowany wobec standardu interferonu leukocytów NIH, równiez rozolencza sie do koncowego stezenia 500 jednostek/ml* Próbki o objetosci 1 ml doprowadza sie do pH 2 es pomooa 1 N HC1, inkubuje w oiagu 52 godzin w temperaturze 4°C i zobojetnia przez dodanie NaOH, po czym okresla aktywnosc interferonu w zwyklym badaniu zahamowania CPE* Próbki o objetosci 25 Jil o aktywnosci 500 jednostek/ml /nie poddane obróbce/ inkubuje sie z 25,41 roztworem króliozyoh przeciwcial leukocytom ludzkim w ciagu 60 minut, w temperaturze 37°C, wiruje w ciagu 5 minut przy 12 000 x g i bada supernatant.Tablica 3 Dzialanie przeciwwirusowe róznyoh preparatów LelF przeciw zakazeniu wirusem EMC u malp selmlrl I Czynnik j dzialajacy Kontrola j /bialka l bakteryjne/ Bakteryjny LelF A Standard l LelF I I J | Ilosc zwierzat przezywa¬ jacych 0/3 3/3 3/3 I Surowicze czynniki tworzace lysinkl, I jednostki na ml | dzien 2 [OOO OOO OO O j dzien 3 I 3 x 10*1 0 I 104 oj 0 0 0 0 o ! 0 | I dzien 4 I I 1°51 4 1200 T 3,4x10* 0 J 0 0 0 0 0148 276 15 Wszystkie malpy sa samcami /sredni ciezar 713 g/ i nie wykazuja przed zakazeniem przeciwcial przeciw wirusowi EMC, Malpy aekaza sie domiesniowo 100 x LDc0 wirusa EMC /oznaczonymi na myszach/. Malpy kontrolne padly po 134, 158 i 164 godzinach od zakaze¬ nia* Leczenia interferonem /10 jednostek/ dokonuje sie przez dozylne podawanie w go¬ dzinach: -4, +2, 23, 29, 4Bf 72, 168 i 240 w stosunku do czasu zakazenia. Bakteryjny interferon leukocytów jest frakcja otrzymana przy prowadzeniu chromatografii kolumno¬ wej lizatu E. coli 294/pLeIF A 25 o aktywnosci wlasciwej 7,4 z 106 jednostek/mg bial¬ ka* Kontrolne bialka bakteryjne sa równowazna frakcja otrzymana przy prowadzeniu chro¬ matografii kolumnowej lizatu E. coli 294/pBR322 przy dwukrotnym zageszczeniu bialka calkowitego. Standardem interferonu leukocytów jest interferon indukowany wirusem Sen- dai, z normalnych komórek ludzkich "buffy coat", oczyszczony chromatograficznie do ak¬ tywnosci wlasciwej 32 x 10 jednostek/mg bialka.Malpy kohtrolne wykazywaly postepujacy letarg, utrate równowagi, porazenie wiotkie tylnych konczyn i zaburzenia w równowadze plynów zwiazane z oczami, zaczynajace sie osiem godzin przed smiercia. Malpy leczone interferonem nie wykazywaly zadnego z tych nienormalnych objawów, pozostawaly aktywne przez caly czas i nie wykazywaly wiremii.Jedyna malpa w grupie kontrolnej, u której nie powstala w ciagu 4 dni wiremia, padla ostatnia /164 godziny po zakazeniu/. Wykazywala ona jednak wysokie miana wirusa w ser¬ cu i mózgu post mortem. U malp leczonych interferonem nie powstawaly przeciwciala prze¬ ciw wirusowi EMC, jak to oznaczono 14 i 21 dnia po zakazeniu. Wyniki te wykazuja, ze przeciwwirusowe dzialania preparatów LelF u zakazonych zwierzat moze byó przypisane jer dynie interferonowi, poniewaz bialka zanieczyszczajace sa calkowicie rózne w prepara¬ tach bakteryjnych i "buffy coat". Wyniki te wskazuja poza tym na to, ze glikozylacja nie jest wymagana jesli chodzi o aktywnosc przec iwwirus owa LelP A in yivo.Przyklad II. Wytwarzanie dodatkowych plazmidów zdolnych do ekspresji dojrza¬ lych LelF B-H.Z Dlazmidu zawierajacego calkowicie scharakteryzowany cDNA LelF A wycina sie DNA za 32 pomoca Pstl, izoluje elektroforetycznie i znakuje P. Otrzymanego znaczonego promienio¬ twórczo DNA uzywa sie jako próbki do screeningu dodatkowych transformantów E. coli 294, otrzymanych w ten sam sposób jak opisano w czesci B przykladu I metoda screeningu kolo¬ nii in situ Grunateina i Hognessa /patrz wyzej/.Izoluje sie kolonie hybrydyzujace z próbka w róznych ilosciach. Izoluje sie plazmi¬ dowy DNA z tych kolonii oraz dziesieciu hybrydyzujacyeh kolonii okreslonych w czesci G, jak wyzej, przez przeciecie reszt Pstl i charakteryzuje trzema róznymi metodami. Po pierwsze, fragmenty Pstl charakteryzuje sie przez sposób, w jaki trawione sa one przez endonukleazy restrykcyjne, z uzyciem enzymów Bglll, PvuLL i EcoRI. Analiza ta pozwala na klasyfikacje co najmniej osmiu róznych typów /LelF A, LelF B, LelF C, LelF E, LelF F, LelF G i LelF H/ przedstawionych na fig. 5, gdzie rózne naciecia restrykcyjne przed¬ stawione sa /w przyblizeniu/ wzgledem dodatkowej znanej presekwencji i sekwencji koduja¬ cej LeiF A. Uwaza sie, ze jeden z nich, LelF D, jest identyczny £ tym, o którym doniesli Nagata i inni, Nature, 284, 316-320 /1980/.Po drugie, rózne DNA bada sie metoda selekcji hybrydyzacyjnej, opisana przez Cleve- landa i innych, Celi, 20, 95-105 /1980/, pod wzgledem zdolnosci do wybiórczego usuwania mRNA-LelF z RNA komórek KG-1 zawierajacego poli A. LelF A, B, C i F okazaly sie w tej próbie pozytywne.Po trzecie, dalsze fragmenty Pstl wprowadza sie do plazmidu wykazujacego ekspresje, transformuje tym plazmidem B. coli 294 i doprowadza do ekspresji fragmentów. Produkty ekspresji, 00 do których uwaza sie, ze zawieraja preinterferony, byly wszystkie pozytyw¬ ne w badaniu aktywnosci CPE interferonu, aczkolwiek w przypadku fragmentu LelF F aktyw¬ nosc byla bliska granicy. Oprócz powyzszych badan, wszystkie trzy LelF poddano badaniu sekwenoji.16 146 276 ii. Wytwarzanie plazmidu pLe.IF B trp 7 Sekwencja izolowanego fragmentu zawierajacego gen dojrzalego LelF B wskazuje na pier¬ wsze 14 nukleotydów identycznych w typie A i B. Zgodnie z tym, izoluje sie fragment ge¬ nu pLelF A 25 zawierajacy uklad promotor-operator trp, miejsce przylaczenia rybosomów i startu genu LelF A /=B/ i miesza z pozostala czescia sekwencji B w plazmidzie wykazuja- oym ekspresje. Odpowiednie mapy restrykcyjne fragmentu Pst pL4 /plazmid zawierajacy gen LelF B zakonczony Pst, pokazany na fig. 5/ i pLelF A 25 przedstawiono na rysunku, odpo¬ wiednio aa fig. 7a i 7b.Dla otrzymania fragmentu Sau3a-Pstl o okolo 950 b.p. z sekwencji przedstawionej na fig. 7a, niezbednych jest kilka stadiów, a to z powodu obecnosci jednego lub kilku wy¬ traconyoh miejsc restrykcyjnych Sau3a, a mianowicie: 1. Izoluje sie nastepujace fragmenty: a/ Sau3a-EooRI o 110 b.p., b/ BcoRI-Xba o 132 b.p. oraz c/ Xba-Pst o 700 b.p. 2. Fragmenty /1a/ i /Ib/ laczy sie i nacina Ba pomoca Xba i Bglll w celu zapobiezenia samopolimeryzacji koncami Sau3a i Xba /zwiazane z omawiana sprawa miejsce Sau3a znajduje sie w miejscu Bglll, a Bgllll nacina z pozostawieniem lepkiego konca Sau3a/« Izoluje sie fragment o 242 b.p.Produkty otrzymane w stadiach /2/ i /1c/ laczy sie i nacina Pst i Bglll, takze w celu zapobiezenia samopolimeryzacji. Izoluje sie odpowiedni fragment Sau3a-Pstl o 950 b.p. /fig. 7a/. Fragment ten zawiera czesc genu LeiF B, która nie jest wspólna z LelF A. 4. Z pLelF A 25 izoluje sie fragment HindIII-Sau3a o okolo 300 b.p. zawierajacy uklad promotor-operator trp, miejsce przylaczenia rybosomów, sygnal startu ATG i kod on cystei¬ ny LelF A. 5» Z pBR322 izoluje sie fragment Pstl-Hindlll o okolo 3600 b.p. Zawiera on replikon i koduje opornosc na tetracykline, ale nie na ampicyline. 6. Fragmenty otrzymane w stadiach /3/, /4/ i /5/ laczy sie razem i powstalym plazmi¬ dem transformuje komórki £• coli K-12 szczep 294.Transformaaty poddaje sie miniscreeningowi /Birnboim i inni, Nucleic Acid Res.9 7, 1513-1523 /1979/^7 i próbki plazmidu trawi EcoRI. Produkt trawienia dostarcza 3 fragmen¬ ty o nastepujacej charakterystyce: 1/ fragment EcoRI-EcoRI promotora trp, 2/ wewnetrzny fragment EcoRI-EcoRI pL4, oraz 3/ fragment bialkowy sygnalu poczatku translacji - EcoRI pL 4.Ekstrakty bakteryjne klonów otrzymanych w powyzszy sposób wykazuja zwykle w próbie CPE okolo 10 x 10 jednostek aktywnosci interferonu na litr przy Accq = 1# Jednym * re¬ prezentatywnych klonów otrzymanych w ten sposób jest E. coli 294/pLeIF B trp 7.B. Wytwarzanie plazmidów zdolnych do ekspresji LelF C, D, F, H.Dodatkowe fragmenty genów /o pelnej dlugosci/ innych typów LelF mozna poddawac obrób¬ ce i wprowadzac do nosników ekspresji tak, jak w przypadku LelF A. Badanie calkowitej sekwencji zwyklymi srodkami ujawnia, czy miejsce restrykcyjne lezy dostateoznie blisko kodonu pierwszego aminokwasu dojrzalego interferonu typu pozwalajacego na dogodne pod¬ jecie dzialan zastosowanych w ozesci przykladu I, jak wyzej, w celu ekspresji dojrzale¬ go LelF A9 to jest eliminacji presekwenojl przez naciecie enzymem restrykcyjnym i przy- wróoenie kodonów fl-koncowych aminokwasów utraconych przy eliminacji presekwencji przez wlaczenie fragmentów syntetycznego DNA. Jesli nie spelni to zadania, mozna zastosowac nastepujacy sposób. Mówiac zwiezle, fragment zawierajacy presekwenoje odszczepia sie dokladnie przed punktem, w którym zaczyna sie kodon pierwszego aminokwasu dojrzalego po- lipeptydu, przez: 1/ konwersje dwuniciowego DNA do jednoniclowego w regionie otaczajacym ten punkt, 2/ hybrydyzacje jednoniclowego regionu utworzonego w stadium /a/ z komplemen¬ tarnym prlmerem dlugosci jednoniclowego DNA, przy czym koniec 5' primera jest polozony przeciwnie do nukleotydu przylegajacego do zadanego miejsca rozszczepienia, 3/ przywróce¬ nie czesci drugiej nici wyeliminowanej w stadium /1/, umiejscowionej w kierunku 3* od primera, za pomoca reakcji z udzialem polimerazy DNA w obecnosci trifosforanów trinukleo- tydów zawierajacych adenine, tymine, guanine i cytozyne, oraz 4/ trawienie pozostalego jednoniclowego DNA wystajacego poza zadany punkt rozszczepienia.148 276 17 Krótkie fragmenty syntetycznego DNA konczace nic kodujaca w stronie konca 3', z sy¬ gnalem poczatku translacji ATG, mozna przylaczyc, np. przez laczenie wolnych konców, do powstajacego w wyniku obróbki genu dojrzalego interferonu okreslonego typu i gen wla¬ czyc do plazmidu wykazujacego ekspresje pod kontrola promotora i polaczonego z nim miej¬ sca przylaczenia rybosomów* W sposób podobny do zastosowanego w czesci A powyzej, uksztaltowuje sie odpowiednio fragmenty genów LelP C i LelP D do bezposredniej ekspresji bakteryjnej. W strategie ekspresji tych dodatkowych interferonów leukocytów wchodzi w kazdym przypadku przywróce¬ nie fragmentu HindIII-Sau3a o okolo 300 b.p. zawierajacego uklad promotor-operator trp, miejsce przylaczenia rybosomów, sygnal startu ATG i kodon cysteiny LelP A z pLelP A25.Dolacza sie do niego fragmenty genów z genów dodatkowych interferonów, kodujace odpowied¬ nie sekwencje aminokwasów poza poczatkowa cysteine wspólna dla wszystkich. Kazdego otrzy¬ manego plazmidu uzywa sie do transformowania B. coli K-12 szczep 294. W celu utworzenia odpowiednioh genów stosuje sie nastepujace polaczenia: Wytwarzanie plazmidu pLelP C trp 35 Izoluje sie z pLelP C nastepujace fragmenty: a/ Sau3a-Sau96 o 35 b.p., b/ Sau96-Pstl o 900 b.p.f c/ z pLelP A25 izoluje sie odpowiedni fragment HindIII-Sau3a o okolo 300 b.p. sposobem opisanym wyzej w czesci K /4/t /d/ izoluje sie fragment jak opisano wyzej w czesci K /5/ o okolo 3600 b.p.Konstruowanie: 1/ Laczy sie a/ i /c/, rozszczepia Bglll, Hindlll i izoluje produkt o okolo 335 b.p., 2/ laczy sie trzy fragmenty: 1/ + b/ + d/ i otrzymanego plazmidu uzywa sie do transfor¬ mowania E. coli.Reprezentatywnym klonem otrzymanym w powyzszy sposób jest E. coli K-12 szczep 294/ pLelP C trp 35* Wytwarzanie plazmidu pLelP D trp 11 Z pLelP D izoluje sie nastepujace fragmenty: a/ Sau3a-AvaII o 35 b.p., b/ AvaII-£glII o 150 b.p., c/ Bglll-Pstl o okolo 700 b.p. Z pLelP A25 izoluje sie nastepujacy fragment: d/ HindIII-Sau3a o 300 b.p. Z pBR322 izoluje sie nastepujacy fragment: Hindlll-Pstl o okolo 3600 b.p.Konstruowanie: 1/ laczy sie a/ i b/, nacina Bglll i oczyszcza produkt 1/ o 185 b.p., 2/ laczy sie 1/ i d/, nacina Hindlll, Bglll i oczyszcza produkt /2/ o okolo 500 b.p., 3/ laczy sie 2/ + c/ + e/ i uzywa otrzymanego plazmidu do transformowania E. coli.Reprezentatywnym klonem otrzymanym w powyzszy sposób jest E. coli K-12 szczep 294/ pLelP D trp 11.Wytwarzanie plazmidu pLelP F trp 1 Fragment zawierajaoy LelP F mozna przygotowac do bezposredniej ekspresji przez pow¬ tórzenie, dogodne z powodu calkowitej homologii, aminokwasów 1-13 LelP B i LelP C.Fragment a/ zawierajacy promotor trp z odpowiednio uksztaltowanymi koncami otrzymuje sie z opisanego wyzej pH6H207, przez trawienie Pstl i Xbal, a nastepnie izolowanie fragmentu o okolo 1050 b.p. Drugi fragment b/ otrzymuje sie jako wiekszy z fragmentów powstajaoyoh w wyniku trawienia plazmidu pHKY 10 przez Pstl i Bgill. Fragment a/ zawie¬ ra okolo polowy genu kodujacego opornosc na ampicyline, a fragment b/ zawiera pozostala czesc tego genu i calkowity gen opornosci na tetracykline pozostawiony dla przyleglego promotora. Fragmenty a/ i b/ laczy sie za pomoca llgazy T4 i produkt traktuje Xbel i Bglll w celu wykluczenia dimeryzacji, tworzac fragment c/ zawierajacy uklad promotor- -operator trp i geny opornosci na tetracykline i ampicyline.Fragment d/ o okolo 580 b.p. otrzymuje sie z pLelF przez trawienie AvaII i Bglll.Zawiera on kodony aminokwasów 14-166 LelP F.Fragment e/ o okolo 49 b.p. otrzymuje sie z pLelP B przez trawienie Xbal i AvaII.Fragment e/ koduje aminokwasy 1-13 LelF F.18 146 276 Trzy fragmenty c/, d/ i e/ laczy sie razem w obecnosci ligazy T4. Lepkie konce odpo¬ wiednich fragmentów sa tego rodzaju, ze zlozony z nich plazmid przybiera postac kolista, z umiejscowieniem genu opornosci na tetracykliny pod kontrola ukladu promotor-operator trp razem z genem dojrzalego LelF F tak, ze bakterie transformowana zadanym plazmidem mozna wyselekcjonowac na plytkach zawierajacych tetraoykline. Reprezentatywnym klonem otrzymanym w powyzszy sposób jest E. coli K-12 szczep 294/pLeIF F trp 1.Wytwarzanie plazmidu pLel? H Calkowity gen LeiF H mozna uksztaltowac w celu ekspresji dojrzalego interferonu leuko¬ cytów w nastepujacy sposób: 1. Plazmid pLelP H poddaje sie trawieniu Haell i Rsal z izolowaniem fragmentu o 816 b.p. rozciagajacego sie od aminokwasu 10 sygnalowego peptydu do nie kodujacego regionu 3'. 2. Fragment denaturuje sie i poddaje syntezie reperacyjnej z uzyciem polimerazy DKA I /fragment Klenowa/ /klenow i inni, Proc, Natl. Acad. Sci. USA 65, 168 /1970/^Z, stosujac syntetyczny prlmer dezoksynukleotydowy 5 '-dATG TGT AAT CTG TCT. 3. Powstaly produkt rozszczepia sie Sau3a i izoluje fragment o 452 b.p. reprezentuja¬ cy aminokwasy 1-150. 4* Przez trawienie pLelF H za pomoca Sau3a i Pstl i izolowanie powstajacego fragmentu o 500 b.p, uzyskuje sie gen kodujacy aminokwasy od 150-go do konca kodujacej sekwencji. 5. Fragmenty izolowane w stadium 3/ i 4/ laczy sie z utworzeniem fragmentu: 1 166 met cys asp stop ATG TGT.. *•• GAT TGA •*• PstI Sau3a kodujacego 166 aminokwasów LeiP H. 6. pLelP A trp 25 trawi sie Xbal, laczy wolne konce za pomoca polimerazy DNA i trawi produkt Pstl. Powstajacy duzy fragment mozna wyizolowac i polaczyc z produktem otrzyma¬ nym w stadium /5/ z utworzeniem plazmidu wykazujacego ekspresje, zdolnego, po transfor¬ macji E. coli K-12 szczep 294 lub innej bakterii-gospodarza, do ekspresji dojrzalego LelF H.Przyklad III. Wytwarzanie plazmidów zdolnych do ekspresji LelF I i J.A. Wytwarzanie plazmidu pLelF I Faze X Charon 4A zbioru rekombinantów ludzkiego genomu skonstruowanego przez Lawna i innych, Celi., 15, 1157 /1978/, poddaje sie screeningowi pod wzgledem genów interferonu leukocytów metoda opisana przez Lawna i innych /jak wyzej/ i Maniatisa i innych, Celi., 15» 687 /1978/. Próbke promieniotwórcza LelF pochodzaca z cDNA klonu LelF A stosuje isie do screenlngu okolo 500 000 lysinek. Za pomoca tego screeningu otrzymano 6 klonów z ge¬ nomem LelF. Po powtórnym screeningu 1 oczyszozeniu materialu z lysinek, jeden z tych klonów, A HLeIF29 wybrano do dalszych badan.Stosujac metody opisane wyzej, do korzystnego izolowania dodatkowyoh klonów LelF z genomu ludzkiego mozna uzyc innych próbek. Moga byc one z kolei stosowane do wytwarza¬ nia dodatkowych bialek interferonowyoh leukocytów. 1. Dokonuje sie podklonowania fragmentu EcoRI o 2000 b.p. klonu X HLeIF2 d"o miejsca EcoRI w pBR325. Powstajacy plazmid LelF rozszczepia sie EcoRI i izoluje fragment o 2000 b.p. Dezoksyoligonukleotyd dAATTCTGCAG /konwertor EcoRI-Pstl/ laczy sie z fragmentem EcoRI o 2000 b.p. i powstajacy produkt rozszczepia PsTI z otrzymaniem fragmentu o 2000 b.p. zawierajacego konce Pstl. Rozszczepia sie go Sau96 i izoluje fragment, który ma jeden koniec Pstl i jeden Sau96, o 1100 b.p. 2. Plazmid pLelF C trp 35 trawi sie Pstl i Xbal. Izoluje sie duzy fragment. 3* Maly fragment Xbal-Pstl z pLeLF C trp 35 trawi sie Xbal i Sau96. Izoluje sie frag¬ ment Xbal-Sau96 o 40 b.p. 4. Fragmenty izolowane w stadiach /1/, /2/ i /3/ laczy sie z utworzeniem wykazujace¬ go ekspresje plazmidu pLelF i trp 1.148 276 19 B. Wytwarzanie plazmidu LelF J 1. Plazmid pLelF J zawiera fragment HindIII DNA genomu ludzkiego o 3,8 kilozasad, w którego sklad wchodzi sekwenoja genu LelF J. Z plazmidu tego izoluje sie fragment Ddel- -Rsal o 760 b.p. 2. Plazmid pLelF B trp 7 rozszczepia sie Hindlll i Ddel i izoluje sie fragment Hindlll-Ddel o 340 b.p. 3» Plazmid pBR322 rozszczepia sie Pstl, konce przeksztalca sie w wolne z* pomoca po* limerazy DNA I /fragment Kle nowa/, a nastepnie trawi Hindlll. Izoluje sie duiy fragment o okolo 3600 tup* 4. Fragmenty izolowane w stadiach /1/, /2/ i /3/ laczy sie z utworzeniem wykazujace¬ go ekspresje plazmidu pLelF J trp 1.Zastrzezenia patentowe 1* Sposób wytwarzania nosnika ekspresji zdolnego, w transformowanym nim szczepie E. coli, do ekspresji dojrzalego interferonu leukocytów ludzkich zawierajacego 165-166 ami¬ nokwasów lub, w przypadku gdy metionina jest przylaczona do N-konca pierwszego aminokwa¬ su tego interferonu, 166-167 aminokwasów oraz czesciowa sekwencje aminokwasowa Cys-Ala- -Trp-Glu-Val-Val-Arg-Ala-Glu-Ile-Met-Arg-Serfjak wskazano w sekwencjach przedstawio¬ nych na fig. 4 lub na fig* 9, w pozycji od 139 do 151, za pomoca technologii rekombi- nant owego DNA. znamienny tym, ze konstruuje sie wektor B. coli zawiera¬ jacy promotor trp £• coli, operator i liderowe miejsce przylaczenia rybosomów trp, izo¬ luje sie gen o pelnej dlugosci kodujacy interferon leukocytów ludzkich ze zbioru kolonii bakteryjnych zawierajacych DNA komplementarny z indukowanym mRNA leukocytów ludzkich lub z indukowanym mRNA linii komórkowej badz ludzki genomowy DNA, wycina sie przez ciecie restrykcyjne pelnej dlugosci gen kodujacy interferon leukocytów ludzkich, i dokonuje sie insercji tak wycietego genu z wyeliminowana jakakolwiek sekwencja liderowa mogaca zapo¬ biegac drobnoustrojowej ekspresji dojrzalego interferonu leukocytów ludzkich za promoto¬ rem trp E. coli, operatorem i liderowym miejscem przylaczenia rybosomów trp, otrzymujac nosnik ekspresji E. coli zdolny do ekspresji w H. coli dojrzalego interferonu leukocytów ludzkich. 2* Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako wyciety gen stosuje sie gen zdolny do drobnoustrojowej ekspresji dojrzalego interferonu A leukocytów ludz¬ kich /LelF A/, o sekwencji aminokwasów w pozycji od 1 do 166 przedstawionej na fig. 4. 3, Sposób wedlug .za etrz. 1, znamienny tym, ze jako wyciety gen stosuje sie gen zdolny do drobnoustrojowej ekspresji dojrzalego interferonu B leukocytów ludz¬ kich /LelF B/, o sekwencji aminokwasów w pozycji 1-166 przedstawionej na fig. 4. 4* Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny ty m,,ze jako wyciety gen stosuje sie gen zdolny do drobnoustrojowej ekspresji dojrzalego interferonu leukocytów ludzkich /LelF C/, o sekwencji aminokwasów w pozycji od 1 do 166 przedstawionej na fig. 4* 5. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako wyciety gen stosuje sie gen zdolny do drobnoustrojowej ekspresji dojrzalego interferonu leukocytów ludzkich /LelF D/, o sekwencji aminokwasów w pozycji 1-166 przedstawionej na fig. 4* 6. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako wyciety gen stosuje sie gen zdolny do drobnoustrojowej ekspresji dojrzalego interferonu leukocytów ludzkich /LelF F/, o sekwencji aminokwasów w pozycji od 1 do 166 przedstawionej na fig. 4. 7. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako wyciety gen stosuje sie gen zdolny do drobnoustrojowej ekspresji dojrzalego interferonu leukocytów ludzkich /LelF H/, o sekwenoji aminokwasów w pozycji od 1 do 166 przedstawionej na fig* 4.B. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako wyciety gen stosuje sie gen zdolny do drobnoustrojowej ekspresji dojrzalego interferonu I leukocytów ludz¬ kich /LelF I/, o sekwencji aminokwasów w pozycji od 1 do 166 przedstawionej na fig. 9. 9* Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako wyciety gen stosuje sie gen zdolny do drobnoustrojowej ekspresji dojrzalego interferonu J leukooytów ludz¬ kich /LelF J/, o sekwencji aminokwasów w pozyoji od 1 do 166 przedstawionej na fig. 9.148 276 CO i O c s O. s O.Ol I I o I .2J •—I I O) 2: I o 1 X I I I < o < o < O o < o < o < b i* o (T-13B1 0 _C (T-13C I —C (T-13D 1 l I I ^ 1 1- *—* s 0 c % u Q- * "D s «** O.£ O* t_ < 1 •** Q 21 | Ol •—1 1 D O 1 O < o o GO O < O CD < 3 < < O < CD O O 7r» E < — — co o CD < CDI- O I I O I I I to * I 0 u. "5. Q» ^.O T I o I I I- I I I I o I O)148 276 Próbka 32P-T-1C 1 ^45 67 8910 1112 15 14 15 16 17 18 1gy 2122 2524 2fr 2627 2829 553152 53 34 5556 5758 39 95ofl3 32, Próbka "P-T-13C 1 2 5 k 5 6 1 L9 1011 12 1514 151617 1819202122^24 25262728295031325334 55565736 59 Fig.2148 276 88! u u t: 8 B & 5 O O H o 8 o H H O O O O B B O " o H 2 5 E E I E o o O O H O O O < HHHHHH 555555 looooo 55 5 < O H B B 51 51 < O O O o H H O H < O O < O o o o < o o < < o H O O O H O < O t o o o 5< < < < o o o o o o < oo < oooooo t-f-^ **!-' k"b* K o < - ^.^ ^. -. oooooo <<<<<< oooooo oooo oooooo HHHHHH oo u o oo oooooo HHHHHH OOOOOO o< b^Hb-b^b^b^ <<<<<* OOOOOO OOU U UU ouo ooo < oo oooooo oooooo <<<<<< oooooo oooooo <<<<<< O O H OOH <<<<<< t^ t-h* b-* t- b- ooo oooooo oooooo b-b-b-b-b^ fr u u o o o u oooooo oooooo <<<<<< oooooo <<<<<< oooooo OH OO OO oooooo < < < < o < < o o o o o <<<<<< o u u o o o HHHHHH u u o o o o oooooo oooooo HHHH [-t-* ooo u uo HHHHHH <<<<<< OOOOOO hi-hb^b^b^ oooooo HHHHHH OO UOOO OOOOOO OOOOOO oooo o,o HHHHHH O O O O O U b-b- b-b-b-b- OOOOOO B t-b^b^b"U O O H O O OO O O H ~ b^ < b" b- <- h- O U O O O OH H O H 5555 5 OOOO O &S5S S 5555 I OOOO O o < HHHH OOOO OOOO <<<< OOOO HHHH o 5 H O < O o o < o o o (-• < o H O O H < O o < o o < o o < o o H O O O < o <- o o o < < < o H O H O H O H < < H O H O O O O H O H O H O O H O O o HHHHHHH H O OUUH OO O OOOOHOOO OOOOOOOO HHHHOHHH OOOOHOOO OHHHHHHH OOOO O OOO HHHHHHHH <<<<<<<< OOOOHOOO OOOOOOOO <<<<<<<< <<*CO<<<< OOOOOOOO OOOOHOOO ooo oo oo o o oooo oo < 55555555 <<<<<<<< oooouooo OOOOOOOO HHHHH b^b^b- b^ b-b-H H b-b^ b- OOOOOOOO <<<<<<<< O o o u o u o o o < ooo oo o 55555555 OHOOOOOO o OOOOOOOO HHHHHHH <<<<<<< ooooooo HHHHH HHH OOOOOOO< <<< OOOOOOOO OOOOOOOO <<<<<<<< OOO O UOOO OOOOH<00 <<<<<<<< ooooooou H OO0O<0HO oouuuuoo ooooouoo HOUHHOHH H b^ b^ b^ b- \- h b- HHHHHHHH <<< O < OO < OO < OOOOOOOO H b^ U t- b^ b-i" b^ HHHHHHHH HHHHHHHH OOHOOOOO <<<<<<<< OOOOOOOO HHHHHHHH <<<<<<<< OOOOOOOO <<<<<< < oooooo <<<<<< oooooo <<<<<< oooooo oooooo < < ¦. - - - oooooo HHHHHH H O OO O O O O OH O O O OO O < O HHHHHH UO U U H U OO UU U U HHHHHH O OOO H O O < O o 5 O H O O O H O O H U HH UH H H H u u u uu u u u u u uu u HHHHHH H OOOOOO O HHHHHH H OOOOOU U OOOOOOUO <<<<<< HOHHH OHHOHHHH HHHHHHHH O OOOOOOO OOOOOOOO HOHUHHHH OHOOOOOH <<<<<<<< OOOOOOOO < < oo < o< < b^ b- b- b^ t- b^ b^ i- OOHOUHUU b^ t-t-b^ U b-t-b^ b- b- h b^ t-b^ b^ U <<<<<<<< <<<<<<<< \<< < xo< o h < oo• OOOOOOOO <<<<<<<< HHHHHHHH O0OOHotJO - ) H U H U «HHHH UUUUOOOO OUOUOU*CO ooo << OOOOOOOO <<<<<<<< OOOOOOOO b«b* <<<<<<<< OOOOOOOO OOOOOOOO OHOOOOOO HHHHHHHH HHHHHHHH OOOOOOOO oooo<<: HHHHHHHH oooo OOOOOOOO HHHHHHHH OOOOOOUU HHHHHHH*-' O O O U O O O O i-'i~* b- H H b-i- b^ OOOHOOOO <<<<<<<< ooooooo< ooo <<<<<<<< < <<<<<<<< OOOOOOOO <<<<<<<< uuoooooo OOOOOOOO <<<<<<<< OOOHOOOO b-b^ b" b^ h* b^ b-b- b^i-*b- H HHHH ooooouuo HHHHHHHH U U O U U U U U HUHUUHHH <<<<<<<< <<<<<<<< OOOOOUOU HHHHHHHH t-H b" H b^ ^ b- b- OOOOOOOO HOOHOOOO <<<<<<<< OOOOOOOO <<<<<<<< uuuuuuuu OOOOOOOO <<<<<<<< ouuuuuuu uuuuouuo HHHHHHHH <<<<<<<< OOOOOOOO t-b^ t~ b-b^ t-t-h* . << OOOOOOOO OOOOOOOO HHHHHHHH <<<<<<<< OOOOOOUU uuoouuuu co O) < ff U OU1 U* O X <(QUOUUUX < 00 OO UfeO X148 276 Ó * SSSSgSSS h* h* h* t-h* t* t* h* GTGAGGAAA GTGAGGAAA GTGAGGAAA GTGAAGAAA GTCAGAAAA GTGAAGAAA GTCAGAAAA GTGAAGAAA 1-h* t-i-* b+t* b+h CTGGC CTGGC CTGGC TTGGC CTGGC TTGGC CTGAC CTGGC O 4-tOOOOOOO CM- ii H H H H H H H »* <<<<<<< < OOOOOOH O o o o p o p p o HHHHHHHH OOOOOOOO <<-*<<<<< oooo oo o o ooooooo o << -OOOOOOOO OU Hfc-H H*-H <<<5< < << OOOOOOOO HHHhOHHH <<<<<<<< ooooo oo o HHHHHHHH O 'OOOOOOOO O-OOOOOOHO •^ oooooooo oooooooo HHHHH H HH OOOOOOOO • ooo <<<<<<<< OOOOOOOO <<<<<<<< - OH < O < < < < < oooooooo HHHHHHHH ooooo ooo oooo 0000(5 000 ooo -OOHOHHHH O HHH 00- OOOOOOOO «*» o o<<-c<<<< oooo OOOOOOOO <<<<<<<£< OOOOHOOO t* < h* \~ b* V* t" t~ -<*.•<<<<<< -OHOOOOOO HOHHHHHH OHOOOO <0' HOHHHUHH OHOOOOOO HOHI-HHHH oo< ooooo OHOOOOOO OOOOOOOO S- S5S33S33 «¦"» OOOOOOOO OOOOOOOO t* h 1-b* t~ t-1-* b* oooh o OOOOOOOO <<<<<<<< OOOOOOOO t-*t«t-t- <<<<<<<< OOOOOOOO b+h* b* h« h b* b* b* ooooooo< oo <<<<<<<< ' OOOOOOOO OOOOOOOO <<<<<<<< OOOOOOOO <«DOOWU.OX l&iUitMbuktUifakiUi -•I5ii55ii ohooo <<<«£< <0 < <<<<<<<< ouo ooooo HHHHI-h-HH t TTTG TTTA GTTT TTTA TTTA TTTA TTTA TTTT OOOOOOOO HHH t-h»b^b^h HOOOOOOO Hb^Hb^HH^b^ HHO OHHHH HOO OOOOO OOOOOOOO O HHH HH Hb^h Ol- <<<<<<<< !/\ OOOOOOOO <<<<<<<< OOOOOOOO HHHHHHHH <<<<<<<< OOOOOOOO HHHHHHHH OOO OOOOO <<<<<<<< OOOOOOOO OOOOOOOO <<<<<<<< OOOOO OOO <<<<<<<< OOOOOOOO O HHHHHHHH O-OOOOOOOO *rs t* t* t-, f~ ±* i* ^ u.HHHHUhHH OOOOOOOO OOOOOOOO <<<<<<<< OOOOOOOO OOOOOOOO OOOOOOOO HHHHHHf-H -o o o o o H < o OOOOOOOO OOO OHOOO HHHHHHHH OOOOOOOO H H H H H H F- H HHHHHHHH OOOOOOOO OHOOOOOO O OOOOOOOO 00- OOOOOOOO •* <<<<<<<£< OOOOHOOO <<<<<<<< l^^^t^^i-.^^ <<< <<<<<<<< OOOOOOOO < -<<<<<<<< OOOOOOOO <<<<<<<< oooo <<<<<< oo < ooooo b^ b^ t^ fr* b^ h b-H O OOOOOOOO *- HHHHHHHH N* <<<.<<<<< b^ \r^ b^ b-\-b-b^ b- O HHHHHHHH OOOOOOOO HHHHHHOH OOOOOOOO <<<<<<<< OOOOOOOO -HHHHHHHH <<<<<<<< OOOOOOOO <<<<<<<< <<<<<<<^ << OOOOOOOO OOOOHOH<- HHHHHHHH 4!«QOObU.UX buktUtU^bLiUiUiUi ^-HO< ^O HHOOH 00H0<000 TGATCTCC CAAGTTGT TGACTTCT TGAATTCT ATTCATGA GACTTCTG GAGTTCTG TGTTCTTC <«*< HOOO < TTTT CTTT CTTT CTTT TCAC TTCT CTTC CTTT o«c o ooooh CM- <<< < *o OHOOO-COO HOHHHOHH OHOO OOHOOHHH <<<<<&<< OOHOH <00 OOHO < OOH 0<<<<0<< H0OOH<00 - << < HHHH < 0<<<0H0< 0<<0H < «* < HHHH<«*HH H O O O O H O O <<< OOOOH-COO H^Ht^HOHH O HHHf-HHHH O-<<<< NO OOOHO< OO TTTT TTCT TCCT TTCT GAAA CTGT TTCT TTCT <<<< ooo HHH OH OH H <<<-* - <<<<<<<< < <0 << << O O O < O < O O OOOOOOOO HOHHHOr-»M < < *< ooooo < oo <<<<<0 <<<<<<<< o ooooo oo. H V HHHHHHHH OOOOOHOO OOOOO HOO f-b^ H t-b- O H b- oooooo oo YWYOl YWYOl OYWOl YWYOl 1Y1W1 YYYYOl OYOYOl YWYOl 53t;53555 OOOOOOOO OOOOOOOO HHOOOOOO O OOOOO OOO *r\ <000 0 000 o *j:o<<<<<^ H <<<<<<< OOOOOOOO GAAA AAAA AAAA GAAA GAAA GAAA GAAA AAAA <<< OOOOOOOO OOOOO H OO OOOOOHOO tuUtUtUtUMUuUiUi • ¦D o co .O) I_L148 276 o 8 O CM- © o- HO 11 UH 0*0 OH 58 pp g ES P ty < < oo HH < < HO HO < < H O OH OH OH «o PS H < HO O H HO O < P5 HO HH O < H < < O < H < F- H < H < H O o OH < o oo p< H O 85 35 H O HO OH O O OH<<< ;SP882 OHOOO <<< OHOOO OH<0< 0 < 0 £P88£ PSSgS £2ssp << < h\^ < <0 o < o o < OHO <0 HO< < < O < O < < H «<000 OH <00 O < H HH H << <0 OHOOO H <00< O < < «C O < < O O < OHH H O O H H H H 0 HH OOO HOHH O b^h^ <<< H< <0< OH < << HH < OO < O H H H O H H H H HO < < < H < < < < H< < < < H< < < < << \-*^ H <0 < < < OOOO O f_0 |_ H H < < O O O OCJ < < < HO OO O H OO < < H OH OOO O < < O < OHOOO O eo ooo :E O ii H O H .c*« H 00 O H O O $ o o < < P£ PS < o OO H-* OO i o< < <: < o< o o o 0 OH << < <0 < < < HOOOO OOHHH HOHOO OOHHH OO < < < HHOO < OOHHH << OOH OO H < < < :. .55 OOO < < 3555P < O H < O HH OOO* HH HHHl 0«< H 3<< HHH < <0 HO< **<*-* o< < <<< HH< HOH H « < H H ppp H<< HHH HH< HHH < < < < < HHH HHH H< < HH H HH < H < < < OH <:»- h HOH OHO H O H « < H < ( t< Ol O H< OHO' O < H HO O' O OOI HOHl OH Ol < OO < i H OO 0< H< OO Ol HHHl < OO o o< < i OHO! OO < < < OO < OO HO H OHH< OOH j o< ol HOO< OOH! o5£; H O O f O H I- t < < < L H H H - HHHl ;E1 OH O.H < H H • < HOH HHH< < OH OH OH H H < H < < HH HHH H< H< < HH H< < OO 0< < H H O O O HI-HHH HOHOO OH H< < b*< HO O < HH H H < H < < < < <^h- t* < t-,< * < < < < < l- O < «* < U H HH OH < < O O H < HO OH H < O ^h HU H < < H< < < < «*0 H HO H < < HH << < O O OO < OH H< < HH H< O O < OH H < O H** < O < H H H OH H < H OH I- \^ HH O HO <0 H H < HOO 0*t OO <0 H OO < OH <. - H < HO H OH 0< ' < < OH H < Ht- < OH HH H OH 0<0 H < < < OHH H H HO O H < OH H < O H< < , H HO HH H< < < U< OH o <: ^t- o< H < PS O O < < l-H SP O < < H O < O O HH < H OO < H H H H O < H H < < H < < H < O < O O < < O < \^\^ H O OH P3 \^\- OH HO PS 3P < < < O H H < O PS < F- < < HO H H O O o- o NO- & O CO O) <(OUOU)[mOX UibubuUjbuUitLtlJu < OO OU U* O X bu bLi U4 U< Uj U< U414B 276 SI SIO S20 sn 10 LelF A MAlTFALlVALLVl$CICSSCSV6eDLPQTMSLGSRRlL LelF I MALTFVLIIVALVVL$VKSFSSLGCDLPQTHSlGNRRAL LelF C HALSFSLLAAVLVlSYKSIC$LGCDLPQfHSLGKRRAL UIF O NASFFALLNVLV«LSCKSSCSLGCOLPCTHSLPIlRRTL LelFT l/PLGCDLPQAHSVGftRRAFILlTQ»ftRIStFSrilllHD LtlF F N A l S F S L L N M L V l S T K S I C S L G C D L P Q T H S L G N ft ft A U LlAQH6RISPFSClKiRHt LelFG II • LtlF N N A L M S L N N A L f V L S C K S S C S L 6 C N L S Q T H S L N N R R T L N L N A Q N R R I S P F S C t I 11 N D MLLAQHRItlSlFSClKORttD ILLAQNRRI SPFSCIKIRHD 1LLGQHGRISPFSCL K•RMO NLLAQNSRISPSSCLIIORR0 Wszystkie ca fi Hi K S GC TKSl R R «* sci -tnij, £9 _ LelF A LelF I LelF C LelF O LelF E LelF F LelF G LelF H 1 50 60 EF-G»QFQKAETIPVLHEM1QQIFNLF EFDOKQFQKAQAISVLHEHIQQTFNLF EFDGNQFQKAQAISVLHEIMQQTFNLF EF0GNQFQKAPA1SVLHELIQQIFNLF VFHGNHFQKVQ4IFLFHEHHQQrFNLF EF06«QFQKAQAISVLHENIQQTFRLF EFOGNQFQKAQAISVLHEPtlQQTFNLF EF06N*FQKAQAISHHlNNQQTFNLF STKOSSAAUOET STKDSSAALDET $TEDSSAAyEQS TTKDSSAAUOED STKOSSDTUOET STKDSSATVEQS STKDSSATUOET STKNSSAAUOET LYQQLI8LCA L O Q QLI IL E V L V Q Q L I O L E A L YQQIIHCA l V QQLN »L E A L N Q * l ¦ 0 H E A L V QQLI»L E A L F OOMIOLEA V I QG C OQE V IQC VHQE VII • K V I QC MHQE V I QE Wszystkie eefo L L El Q) II ( 110 120 1)0 LelF A V ( LelF B V ( LelF C V ( LelF 0 E 1 LelF E V i LelF F Vi LelF G V < LelF M V ( Wszystkie 3 V T E » V 1 E • V E E l V G E i V E E i V E E ¦ V E 0 • V E E V TETPL"HKEDSrLAVRKVFQRITLVLKEKK SPLNVEOSILAVRKVFQRITLVLTEICK TPLNNE0SILAVRKYFQRITLVL1ERK TPLNHHS UAHKTf RR I HriTEU TPLRNVOSILAVRKVFQRITLVLTKKK TPLHNVDS1LAVKKVFQRITLVLTEKK TPLNNVOSILTVRKVFQRITLYLTEKK TPLMNEOSILAVRKYFQRITLVLMEKKV 140 C A U E V C A U E V C A U E V C A y E V C S U E A C A U E V C A WE V C A U E V ISO IM IM • • • EIHRSFSLSTIL4ESIRSKE EINRSFSLSI iLQKRlK SKI E I MR S L S F S TlL QKR L R R fc O EIMRSLSLSIRLRERLRRKE E I HR S F S l • TRUE R L R R * E CINISf $L$IIF«MLIRIC E I MR SF S L SAlL RER L RRK E EINRSFSFSTIMIILIIKB PIN O S I L UF RITLYL EKVS CAUEWRACINRS S S Fig. 4 poryzasad O 200 400 600 800 1000 I I I I I I I I I I I I Pvul Bg/I FMjI Bg/I B C D E F G H Eco RI EcoRI Pvul Pvul H.I.M-.^..WH;«.-attH»,»A.,iV;uiV.aii| PyuIBg/n F\ul Eco RI ^JA^a^,•^:;^A«ka^v'^v¦v¦;jJ:,v;¦^:¦;¦A^^ u F*vun Eco RI FVuI •^-csr- H » A Fvul «^LV^^i^^^H^V,W-;y.^^:.--Jyy.n- Bg/IBg/n F*vul i.i.. ¦. - ¦. ¦ v ¦ m*i.i ¦», m m..i- j . * *. ..¦ Pvul _B§iLav?---\'V--v.-vV.^^^'v''"•••»•¦••'•."•¦'-••¦••'•'••.'¦•'•!j Ihr Fig.5148 276 Sau 3a Sau3a Pstl | Aval i Bg/I l t l I ^ ,Ava. ||B Sau3a Sau3a Bg/I i Aval I H •+- Pstl 1 /34bp\ 150bp / S23 12 3 12 13 U 15 glycysaspleu argargthrleu -GGCTGTGflCIG-ASGAGGfCCllG- -CCGA(XTAGAC-TCCTCCTGGAAC- I Sau 3(3, AvaII SyntetycznyDNA I wyodrebniony fragment 5'AATTCATGTGT GATCTG- AGG AG °3Abp 3' GTACACACTAG AC-TCCTCCTG ligaza DNA TA 670bp Aval, Bg/I wyodrebniony fragment o 150 bp Bg/H wyodrebniony fragment o 670bp, czesciowo trawiony 12 3 12 13 met q/s osp leu arg arg A E ^ AATTCATG TGTGATCTG -AGG AG GTACACA CTAGAC-TCCTCCTG EcoRI AvaII 45bp i' nrnn 150bp Bg/D Pstl iii mmiiiini iii ¦¦ ¦¦iiiiiii ¦ ¦ mi ii i ¦ iiiiihh mu iii i li i lim i ~ 670bp ligoza DNA T4 ! p l EcoRI, Pstl Eco RI met cysasp p^ j AATTCATGTGTGAT mmiiiimi i 1111111 ii mini" »¦''¦'¦ "'i ii ii i 11 ii 11 ii ii i iii n i GTACACACTA 865bp Flg.6 Xba Pstl Sau3a EcoRI Sau3a l^110bp-M32bp GGCTGT GATCTG EcoRI -^ 700 bp STOP PstI -B Fig.7a Hindin EcoRI Xba EcoRI Sau3a Le-1FA Pstl Trp 3H ATGTGT GATCTG Fig. 7b148 276 GTATGTTCCCTA GTATGTTCCCTA GTATGTTCCnA GTATGTTCACTA GTATGTTCACTA TnAAGGC-TAGGCACAAAGCAAGGTCnCAGAGAACCTGGAGCCTMGGTTTAGGCTCACCCATT-TCMCCAGTCTAGCAGCATCTGCAACATCTACA TnAAGGC-TAGGCACAAAGCAAGGTCTTCAGAGAACCTGGAGCCTAAGGTnAGGCTGACCCATT-TCAACCAGTCTAGCAGCATCTGCAACATCTACA TnAAGACCTATGCACAGAGCAAGGTCnCAGAAAACCTACAACCCAAGGTTCAGTGTTACCCCTCATCAACCAGCCCAGCAGCATCnCAGGGTTCCCA TnAAGGCCTATGCACAGAGCAAAGTCTTCAGAAAACCTAGAGGCCAAAGTTCAAGGTTACCCATC-TCAAGTAGCCTAGCAACATnGCAACATCCCA- TnAAGACCTATGCACAGAGCAAAGTCTCCAGAAAACCTAGAGGCCACGGTTCAA-GTTACCCACC-TCAGGTAGCCTAGTGATATTTGCAAAATCCCA- ?i -wo ATGGCCnGACCnTGCTTTACTGGTGGCCCTCCTGGTGCTCAGCTGCAAGTCAAGCTGCTCTGTGGGCTGTGATCTGCCTCAAACCCACAGCCTGGGTA JnTi&CAnGCCCTrTGCnTAATGATGGCCCTGGTGCrGCTCAGCTGCAAGTCAAGCTGCTCTCTGGGCTGTAATCTGTCTCAAACCCACAGCCTGAATA CTBlCCCTGTCCTTnCTnACTGATGGCCGTGCTGGTGCTCAGCTACAAATCCATCTGTTCTCTAGGCTGTGATCTGCCTCAGACCCACAGCCTGG^^ nBteCCGGTCCTnTCTTTACTGATGGTCGTGCTGGTACTCAGCTACAAATCCATCTGCTCTCTGGGCTGTGATCTGCCTCAGACCCACAGCCTGCGTA ^CCCTGTCCTTnCTnACnATGGCCGTGCTGGTGCTCAGCTACAAATCCATCTGATCTCTGGGCTGTGATCTGCCTCAGACCCACACCCTGCGTA 200 GCAGGAGGACCTTGATGCTCCTGGCACAGATGAGGAGAATCTCTCTnTCTCCTGCTTGAAGGACAGACATGACTTTGGATTTCCCCAGGAGGAGnT— ACAGGAGGACTTTGATGCTCATGGCACAAATGAGGAEAATCTCTCCnTCTCCTGCCTGAAGGACAGACATGACnTGAATTTCCCCAGGAGGAATTTGA ATAGGAGGGCCnGATACTCCTGGCACAAATGGGAAGAATCTCTCCnTCTCCTGCCTGAAGGACAGACCTGACTTTGGACnCCCCAGGAGGAGTTTGA ATAGGAGGGCCnGATACTCCTGGCACAAATGGGAAGAATCTCTCCTTTCTCCTGCnGAAGGACAGACATGAAnCAGATTCCCAGAGGAGGAGTTTGA ATAG6AGGGCCnGATACTCCTGGGACAAATGGGAAGAATCTCTCCnTCTCCTGCCTGAAGGACAGACATGATTTCCGAATCCCCCAGGAGGAGTnGA 300 -GGCAACCAGTTCCAAAAGGCTGAAACCATCCCTGTCCTCCATGAGATGATCCAGCAGATCTTCAATCTCTTCAGCACAAAGGA TGGCAACCAGnCCAGAAAGCTCAAGCCATCTCTGTCCTCCATGAGATGATGCAGCAGACCnCAATCTCTTCAGCACAAAGAACTCATCTGCTGCnGG TGGCAACCAGnCCAGAAGACT(^GCCATCTCTGTCCTCCATGAGATGATCCAGCAGACCTTCMTCTCTTCAGCACAGAGGACTCATCTGCTGCnG TGGCCACCAGTTCCAGAAGACTCAAGCCATCTCTGTCCTCCATGAGATGATCCAGCAGACCTTCAATCTCTTCAGCACAGAGGACTCATCTGCTGCnGG TGGCAACCAGnCCAGAAGGCTCAAGCCATCTCTGTCCTCCATGAGATGATCCAGCAGACCTTCAATCTCTTCAGCACAGAGGACTCATCTGCTa 400 GATGAGACCCTCCTAGACAAATTCTACACTGAACTCTACCAGCAGCTGAATGACCTGGAAGCCTGTGTGATACAGGGGGTGbGGGTGACAGAGACTCCCC GATGAGACCCTCCTAGAAAAATTCTACATTGAACTTTTCCAGCAAATGAATGACCTGGAAGCCTGTGTGATACAGGAGGTTGGGGTGGAAGAGACTCCCC GAACAGAGCCTCCTAGAAAAATTTTCCACTGAACTTTACCAGCAACTGAATAACCTGGAAGCATGTGTGATACAGGAGGTTGGGATGGAAGAGACTCCCC GAACAGAGCCTCCTAGAAAAATTTTCCACTGAACTTTACCAGCAACTGAATGACCTGGAAGCATGTGTGATACAGGAGGTTGGGGTGGAAGAGACTCCCC GAACAGAGCCTCCTAGAAAAAnTTCCACTGAAATnACCAGCAACTGAATGACCTGGAAGCATGTGTGATACAGGAGGTTGGGGTGGAAGAGACTCCCC TGATGAAGGAGGACTCCATTCTGGCTGTGAGGAAATACTTCCAAAGAATCACTCTCTATCTGAAAGAGAAGAAATACAGCCCTTGTGCCTGGGAGGTTGT TGATGAATGAGGACTCCATCCTGGCTGTGAAGAAATACTTCCAAAGAATCACTCTTTATCTGATGGAGAAGAAATACAGCCCTTGTGCCTGGGAGGTTGT TGATGAATGAGGACTCCATCCTGGCTGTGAGGAAATACTTCCAAAGAATCACTCTnATCTAACAGAGAAGAAATACAGCCCTTCAGCCTGGGAGGnGT TGATGAATGAGGACnCATCCTGGCTGTGAGGAAATACTTCCAAAGAATCACTCTTTATCTAATGGAGAAGAAATACAGCCCTTGTGCCTGGGAGGTTGT TGATGAATGAGGACTCCATCCTGGCTGTGAGGAAATACTTCCAAAGAATCACTCTTTATCTAATAGAGAGGAAATACAGCCCTTGTGCCTGGGAGGnGT CAGAGCAGAAATCATGAGATCTTTTTCnTGTCAACAAACnGCAAGAAAGTTTAAGMGTAAGGAATGAAAACTGGTTCAACATGGA^ CAGAGCAGAAATCATGAGATCCCTCTCTTTTTCAACAMCTTGCM CA CAGAGCAGAAATCATGAGATCCnCTCnTTTCAACAAACnGAAAAAAGGATTAAGGAGGAAGGATTS^AACTGGTTCATCATGGAAATGATTCTCAT CAGAGCAGAAATCATGAGAT(XCTCTCGTnTCAACAMCTTGCAAAAMGATTAAGGAGGAAGGATTGAAAACTGGTTCAACATGGCA^ TGATTCGTATGCCAGCTCACCTTnTATGATCTGCCATTTCAAAGACTCATGnTCTGCTATGACCATGACACGATTTAMTCTTTTCAAATGnTTTAG TGACTAATACATCATCTCACACTTTCATGAGnCTTCW^ TGACTAATACAnATCTCACACTTTCATGAGTTCCTCCATTTCAAAGACTCACTTCTATAACCACCACGAGTTGAATCAAAATnTCAAATGTTTTCAGC T(^CTAATGCATCATCTCACACTrrCATGAGTTCnCCATTTCAAAGACTCACnCTATAACCACCACAAGTTGAATCAAAATTTCCAAATGTTTTCAGG TGACTAATACATTATCTCACACmCATGAGTTCTTCCAm Rg. 8148 276 800 A GAGTATTAATCAACATTGTATTCAGCTCnAAGGCACTAGTCCCnACAGAGGACCATGCTGACTGATCCAnATCTAnTAAATATTTTTAAAATAnA H AGGAGTGTAAAGAAGCATCATGTATACCTGTGCAGGCACTAGTCCnTACAGATGACCATGCTGATGTCTCCnTCATCTATTTATTTAAATATTTATTT I AGTGTAMGAAGCGTCGTGTATACCTGTGCAGGCACTAGTACTnACAGATGACCATGCTGATGTCTCTGTTWTCTATTTATTTAAATATTTATTTAAT J . AGTGTTAAGAAGCATCGTGTnACCTGTGCAGGCACTAGTCCnTACAGATGACCATTCTGATGTCTCCnTCATCTATTTATTTAAATAnTATnATT C AGTGTAAAGAAGTGTCGTGTATACCTGTGCAGGCACTAGTCCTTTACAGATGACCATTCTGATGTCTCTGnCATCTTnGTTTAAATAnTAnTAAn 900 A TTTAnTAACTATHATAAMCMCmTTmGTTCAU H AmAACTATmTATTATTTAAATTAnmTATGTTAATATft^^ I TATnTTAAGAnTAMnATTTnnATGTMTATCATGTGTACCTnACAnGTGGTGAATGTAACAATATATGTTCTTCATATTTAGCCAATATATT J TAACTATTTTTATTATTTAAATTAnnTTATGTAATATCATATGTACCTTTACATTGTGGTTAATGTAACAAATATGTTCnCATATTTAGCCAATATA C ATTTTTAAAAnTATGTAATATCATGAGTCGCTTTACATTGTGGTTAATGTAACAATATATGTTCnCATATTTAGCCAATATATTAAnTCCTTnTCA 1,000 A TAAAmATTnGTGnGTTCATTGMCmTGGTATGGMCTTn H TATAnAAnTCCTTTTTCAnAAATnnACTATACAAAATTTCTGTGTTTGGTAnT I AAmCCTTnTCATTAMTTTnACTATACAAMmcn^ J TTAATTTCCTTTTT CATTAAATTnTACTATACAAAATTTCTTGTGTTTGTTTATTnTTAAGATTAAATGCCAAGCCTGACTGTATAACCTGACTTAA C nAAATnnACTATACAAMnTCTTGTGnTGTnAnCTTTMGATAAAATGCCAAGGCTGACTTTACAACCTGACTTAAAMTAGATGATTTAAn Fig. 8 cd.SI SIO S20 1 10 A MALTFALLVALLYLSCKSSCSYGCDLPQTHSLGSRRTL H MALPFSLMMALVVLSCKSSCSLGCNLSQTHSLNNRRTL I MALSFSLLMAVLYLSYKSICSLGCDLPQTHSLGNRRAL J MARSFSLLMYVLVLSYKSICSLGCDLPQTHSLRNRRAL C MALSFSLLMAVLVLSYKSI*SLGCDLPQTHSLGNRRAL 20 30 40 50 A MLLA"QMRJMSLFSCLKDRHDFGFPQEEF-GNQFQKAET H MLMAQMRRISPFSCLKDRHDFEFPQEEFDGNQFQKAQA I ILLAQMGRISPFSCLKDRPDFGLPQEEFDGNQFQKTQA J ILLAQMGRISPFSCLKDRHEFRFPEEEFDGHQFQKTQA C ILLGQMGRISPFSCLKDRHDFRIPQEEFDGNQFQKAQA 60 70 80 90 A IPVLHEMIQQIFNLFSTKDSSAAWDETLLDKFYTELYQ H ISVLHEMMQQTFNLFSTKNSSAAUDETLLEKFYIELFQ I ISVLHE-MIQQTFNLFSTEDSSAAWEQSLLEKFSTELYQ J ISVLHEMIQQTFNLFSTEDSSAAWEQSLLEKFSTELYQ C ISVLHEMIQQTFNLFSTEDSSAAWEQSLLEKFSTEIYQ 100 110 120 A QLNDLEACYIQGYGYTETPLMKEDSILAVRKYFQRITL H QMNDLEACYIQEVGVEETPLMNEDSILAVRKYFQRITL I QLNNLEACVIQEVGMEETPLMNEDSILAYRKYFQRITL J QLNDLEACYIQEYGVKETPLMNEDFILAYRKYFQRITL C QLNDLEACVIQEVGVEETPLMNEDSILAVRKYFQRITL 130 140 150 160 A YLKEKKYSPCAWEYYRAEIMRSFSLSTNLQESLRSKE H YLMEKKYSPCAWEYYRAEIMRS^SFSTNLOKRLRRKD I YLTEKKYSPCAWEYYRAEIMRSLSFSTNLQKILRRKD J YLMEKKYSPCAWEYYRAEIMRSFSFSTNLKKGLRRKD C YLIERKYSPCAWEYYRAEIMRSLSFSTNLQKRLRRKD Fig. 9 Pracownia Poligraficzna UP RP. Naklad 100 egz.Cena 1500 zl PL PL PL

Claims (4)

1. Zastrzezenia patentowe 1* Sposób wytwarzania nosnika ekspresji zdolnego, w transformowanym nim szczepie E. coli, do ekspresji dojrzalego interferonu leukocytów ludzkich zawierajacego 165-166 ami¬ nokwasów lub, w przypadku gdy metionina jest przylaczona do N-konca pierwszego aminokwa¬ su tego interferonu, 166-167 aminokwasów oraz czesciowa sekwencje aminokwasowa Cys-Ala- -Trp-Glu-Val-Val-Arg-Ala-Glu-Ile-Met-Arg-Serfjak wskazano w sekwencjach przedstawio¬ nych na fig. 4 lub na fig* 9, w pozycji od 139 do 151, za pomoca technologii rekombi- nant owego DNA. znamienny tym, ze konstruuje sie wektor B. coli zawiera¬ jacy promotor trp £• coli, operator i liderowe miejsce przylaczenia rybosomów trp, izo¬ luje sie gen o pelnej dlugosci kodujacy interferon leukocytów ludzkich ze zbioru kolonii bakteryjnych zawierajacych DNA komplementarny z indukowanym mRNA leukocytów ludzkich lub z indukowanym mRNA linii komórkowej badz ludzki genomowy DNA, wycina sie przez ciecie restrykcyjne pelnej dlugosci gen kodujacy interferon leukocytów ludzkich, i dokonuje sie insercji tak wycietego genu z wyeliminowana jakakolwiek sekwencja liderowa mogaca zapo¬ biegac drobnoustrojowej ekspresji dojrzalego interferonu leukocytów ludzkich za promoto¬ rem trp E. coli, operatorem i liderowym miejscem przylaczenia rybosomów trp, otrzymujac nosnik ekspresji E. coli zdolny do ekspresji w H. coli dojrzalego interferonu leukocytów ludzkich.
2. * Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako wyciety gen stosuje sie gen zdolny do drobnoustrojowej ekspresji dojrzalego interferonu A leukocytów ludz¬ kich /LelF A/, o sekwencji aminokwasów w pozycji od 1 do 166 przedstawionej na fig. 4.
3. , Sposób wedlug .za etrz. 1, znamienny tym, ze jako wyciety gen stosuje sie gen zdolny do drobnoustrojowej ekspresji dojrzalego interferonu B leukocytów ludz¬ kich /LelF B/, o sekwencji aminokwasów w pozycji 1-166 przedstawionej na fig. 4. 4* Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny ty m,,ze jako wyciety gen stosuje sie gen zdolny do drobnoustrojowej ekspresji dojrzalego interferonu leukocytów ludzkich /LelF C/, o sekwencji aminokwasów w pozycji od 1 do 166 przedstawionej na fig. 4* 5. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako wyciety gen stosuje sie gen zdolny do drobnoustrojowej ekspresji dojrzalego interferonu leukocytów ludzkich /LelF D/, o sekwencji aminokwasów w pozycji 1-166 przedstawionej na fig. 4* 6. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako wyciety gen stosuje sie gen zdolny do drobnoustrojowej ekspresji dojrzalego interferonu leukocytów ludzkich /LelF F/, o sekwencji aminokwasów w pozycji od 1 do 166 przedstawionej na fig. 4. 7. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako wyciety gen stosuje sie gen zdolny do drobnoustrojowej ekspresji dojrzalego interferonu leukocytów ludzkich /LelF H/, o sekwenoji aminokwasów w pozycji od 1 do 166 przedstawionej na fig* 4. B. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako wyciety gen stosuje sie gen zdolny do drobnoustrojowej ekspresji dojrzalego interferonu I leukocytów ludz¬ kich /LelF I/, o sekwencji aminokwasów w pozycji od 1 do 166 przedstawionej na fig. 9. 9* Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako wyciety gen stosuje sie gen zdolny do drobnoustrojowej ekspresji dojrzalego interferonu J leukooytów ludz¬ kich /LelF J/, o sekwencji aminokwasów w pozyoji od 1 do 166 przedstawionej na fig. 9.148 276 CO i O c s O. s O. Ol I I o I .2J •—I I O) 2: I o 1 X I I I < o < o < O o < o < o < b i* o (T-13B1 0 _C (T-13C I —C (T-13D 1 l I I ^ 1 1- *—* s 0 c % u Q- * "D s «** O. £ O* t_ < 1 •** Q 21 | Ol •—1 1 D O 1 O < o o GO O < O CD < 3 < < O < CD O O 7r» E < — — co o CD < CDI- O I I O I I I to * I 0 u. "5. Q» ^. O T I o I I I- I I I I o I O)148 276 Próbka 32P-T-1C 1 ^45 67 8910 1112 15 14 15 16 17 18 1gy 2122 2524 2fr 2627 2829 553152 53 34 5556 5758 39 95ofl3 32, Próbka "P-T-13C 1 2 5 k 5 6 1 L9 1011 12 1514 151617 1819202122^24 25262728295031325334 55565736 59 Fig.2148 276 88! u u t: 8 B & 5 O O H o 8 o H H O O O O B B O " o H 2 5 E E I E o o O O H O O O < HHHHHH 555555 looooo 55 5 < O H B B 51 51 < O O O o H H O H < O O < O o o o < o o < < o H O O O H O < O t o o o 5< < < < o o o o o o < oo < oooooo t-f-^ **!-' k"b* K o < - ^.^ ^. -. oooooo <<<<<< oooooo oooo oooooo HHHHHH oo u o oo oooooo HHHHHH OOOOOO o< b^Hb-b^b^b^ <<<<<* OOOOOO OOU U UU ouo ooo < oo oooooo oooooo <<<<<< oooooo oooooo <<<<<< O O H OOH <<<<<< t^ t-h* b-* t- b- ooo oooooo oooooo b-b-b-b-b^ fr u u o o o u oooooo oooooo <<<<<< oooooo <<<<<< oooooo OH OO OO oooooo < < < < o < < o o o o o <<<<<< o u u o o o HHHHHH u u o o o o oooooo oooooo HHHH [-t-* ooo u uo HHHHHH <<<<<< OOOOOO hi-hb^b^b^ oooooo HHHHHH OO UOOO OOOOOO OOOOOO oooo o,o HHHHHH O O O O O U b-b- b-b-b-b- OOOOOO B t-b^b^b"U O O H O O OO O O H ~ b^ < b" b- <- h- O U O O O OH H O H 5555 5 OOOO O &S5S S 5555 I OOOO O o < HHHH OOOO OOOO <<<< OOOO HHHH o 5 H O < O o o < o o o (-• < o H O O H < O o < o o < o o < o o H O O O < o <- o o o < < < o H O H O H O H < < H O H O O O O H O H O H O O H O O o HHHHHHH H O OUUH OO O OOOOHOOO OOOOOOOO HHHHOHHH OOOOHOOO OHHHHHHH OOOO O OOO HHHHHHHH <<<<<<<< OOOOHOOO OOOOOOOO <<<<<<<< <<*CO<<<< OOOOOOOO OOOOHOOO ooo oo oo o o oooo oo < 55555555 <<<<<<<< oooouooo OOOOOOOO HHHHH b^b^b- b^ b-b-H H b-b^ b- OOOOOOOO <<<<<<<< O o o u o u o o o < ooo oo o 55555555 OHOOOOOO o OOOOOOOO HHHHHHH <<<<<<< ooooooo HHHHH HHH OOOOOOO< <<< OOOOOOOO OOOOOOOO <<<<<<<< OOO O UOOO OOOOH<00 <<<<<<<< ooooooou H OO0O<0HO oouuuuoo ooooouoo HOUHHOHH H b^ b^ b^ b- \- h b- HHHHHHHH <<< O < OO < OO < OOOOOOOO H b^ U t- b^ b-i" b^ HHHHHHHH HHHHHHHH OOHOOOOO <<<<<<<< OOOOOOOO HHHHHHHH <<<<<<<< OOOOOOOO <<<<<< < oooooo <<<<<< oooooo <<<<<< oooooo oooooo < < ¦. - - - oooooo HHHHHH H O OO O O O O OH O O O OO O < O HHHHHH UO U U H U OO UU U U HHHHHH O OOO H O O < O o 5 O H O O O H O O H U HH UH H H H u u u uu u u u u u uu u HHHHHH H OOOOOO O HHHHHH H OOOOOU U OOOOOOUO <<<<<< HOHHH OHHOHHHH HHHHHHHH O OOOOOOO OOOOOOOO HOHUHHHH OHOOOOOH <<<<<<<< OOOOOOOO < < oo < o< < b^ b- b- b^ t- b^ b^ i- OOHOUHUU b^ t-t-b^ U b-t-b^ b- b- h b^ t-b^ b^ U <<<<<<<< <<<<<<<< \<< < xo< o h < oo• OOOOOOOO <<<<<<<< HHHHHHHH O0OOHotJO - ) H U H U «HHHH UUUUOOOO OUOUOU*CO ooo << OOOOOOOO <<<<<<<< OOOOOOOO b«b* <<<<<<<< OOOOOOOO OOOOOOOO OHOOOOOO HHHHHHHH HHHHHHHH OOOOOOOO oooo<<: HHHHHHHH oooo OOOOOOOO HHHHHHHH OOOOOOUU HHHHHHH*-' O O O U O O O O i-'i~* b- H H b-i- b^ OOOHOOOO <<<<<<<< ooooooo< ooo <<<<<<<< < <<<<<<<< OOOOOOOO <<<<<<<< uuoooooo OOOOOOOO <<<<<<<< OOOHOOOO b-b^ b" b^ h* b^ b-b- b^i-*b- H HHHH ooooouuo HHHHHHHH U U O U U U U U HUHUUHHH <<<<<<<< <<<<<<<< OOOOOUOU HHHHHHHH t-H b" H b^ ^ b- b- OOOOOOOO HOOHOOOO <<<<<<<< OOOOOOOO <<<<<<<< uuuuuuuu OOOOOOOO <<<<<<<< ouuuuuuu uuuuouuo HHHHHHHH <<<<<<<< OOOOOOOO t-b^ t~ b-b^ t-t-h* . << OOOOOOOO OOOOOOOO HHHHHHHH <<<<<<<< OOOOOOUU uuoouuuu co O) < ff U OU1 U* O X <(QUOUUUX < 00 OO UfeO X148 276 Ó * SSSSgSSS h* h* h* t-h* t* t* h* GTGAGGAAA GTGAGGAAA GTGAGGAAA GTGAAGAAA GTCAGAAAA GTGAAGAAA GTCAGAAAA GTGAAGAAA 1-h* t-i-* b+t* b+h CTGGC CTGGC CTGGC TTGGC CTGGC TTGGC CTGAC CTGGC O 4-tOOOOOOO CM- ii H H H H H H H »* <<<<<<< < OOOOOOH O o o o p o p p o HHHHHHHH OOOOOOOO <<-*<<<<< oooo oo o o ooooooo o << -OOOOOOOO OU Hfc-H H*-H <<<5< < << OOOOOOOO HHHhOHHH <<<<<<<< ooooo oo o HHHHHHHH O 'OOOOOOOO O-OOOOOOHO •^ oooooooo oooooooo HHHHH H HH OOOOOOOO • ooo <<<<<<<< OOOOOOOO <<<<<<<< - OH < O < < < < < oooooooo HHHHHHHH ooooo ooo oooo 0000(5 000 ooo -OOHOHHHH O HHH 00- OOOOOOOO «*» o o<<-c<<<< oooo OOOOOOOO <<<<<<<£< OOOOHOOO t* < h* \~ b* V* t" t~ -<*.•<<<<<< -OHOOOOOO HOHHHHHH OHOOOO <0' HOHHHUHH OHOOOOOO HOHI-HHHH oo< ooooo OHOOOOOO OOOOOOOO S- S5S33S33 «¦"» OOOOOOOO OOOOOOOO t* h 1-b* t~ t-1-* b* oooh o OOOOOOOO <<<<<<<< OOOOOOOO t-*t«t-t- <<<<<<<< OOOOOOOO b+h* b* h« h b* b* b* ooooooo< oo <<<<<<<< ' OOOOOOOO OOOOOOOO <<<<<<<< OOOOOOOO <«DOOWU.OX l&iUitMbuktUifakiUi -•I5ii55ii ohooo <<<«£< <0 < <<<<<<<< ouo ooooo HHHHI-h-HH t TTTG TTTA GTTT TTTA TTTA TTTA TTTA TTTT OOOOOOOO HHH t-h»b^b^h HOOOOOOO Hb^Hb^HH^b^ HHO OHHHH HOO OOOOO OOOOOOOO O HHH HH Hb^h Ol- <<<<<<<< !/\ OOOOOOOO <<<<<<<< OOOOOOOO HHHHHHHH <<<<<<<< OOOOOOOO HHHHHHHH OOO OOOOO <<<<<<<< OOOOOOOO OOOOOOOO <<<<<<<< OOOOO OOO <<<<<<<< OOOOOOOO O HHHHHHHH O-OOOOOOOO *rs t* t* t-, f~ ±* i* ^ u. HHHHUhHH OOOOOOOO OOOOOOOO <<<<<<<< OOOOOOOO OOOOOOOO OOOOOOOO HHHHHHf-H -o o o o o H < o OOOOOOOO OOO OHOOO HHHHHHHH OOOOOOOO H H H H H H F- H HHHHHHHH OOOOOOOO OHOOOOOO O OOOOOOOO 00- OOOOOOOO •* <<<<<<<£< OOOOHOOO <<<<<<<< l^^^t^^i-.^^ <<< <<<<<<<< OOOOOOOO < -<<<<<<<< OOOOOOOO <<<<<<<< oooo <<<<<< oo < ooooo b^ b^ t^ fr* b^ h b-H O OOOOOOOO *- HHHHHHHH N* <<<.<<<<< b^ \r^ b^ b-\-b-b^ b- O HHHHHHHH OOOOOOOO HHHHHHOH OOOOOOOO <<<<<<<< OOOOOOOO -HHHHHHHH <<<<<<<< OOOOOOOO <<<<<<<< <<<<<<<^ << OOOOOOOO OOOOHOH<- HHHHHHHH 4!«QOObU.UX buktUtU^bLiUiUiUi ^-HO< ^O HHOOH 00H0<000 TGATCTCC CAAGTTGT TGACTTCT TGAATTCT ATTCATGA GACTTCTG GAGTTCTG TGTTCTTC <«*< HOOO < TTTT CTTT CTTT CTTT TCAC TTCT CTTC CTTT o«c o ooooh CM- <<< < *o OHOOO-COO HOHHHOHH OHOO OOHOOHHH <<<<<&<< OOHOH <00 OOHO < OOH 0<<<<0<< H0OOH<00 - << < HHHH < 0<<<0H0< 0<<0H < «* < HHHH<«*HH H O O O O H O O <<< OOOOH-COO H^Ht^HOHH O HHHf-HHHH O-<<<< NO OOOHO< OO TTTT TTCT TCCT TTCT GAAA CTGT TTCT TTCT <<<< ooo HHH OH OH H <<<-* - <<<<<<<< < <0 << << O O O < O < O O OOOOOOOO HOHHHOr-»M < < *< ooooo < oo <<<<<0 <<<<<<<< o ooooo oo. H V HHHHHHHH OOOOOHOO OOOOO HOO f-b^ H t-b- O H b- oooooo oo YWYOl YWYOl OYWOl YWYOl 1Y1W1 YYYYOl OYOYOl YWYOl 53t;53555 OOOOOOOO OOOOOOOO HHOOOOOO O OOOOO OOO *r\ <000 0 000 o *j:o<<<<<^ H <<<<<<< OOOOOOOO GAAA AAAA AAAA GAAA GAAA GAAA GAAA AAAA <<< OOOOOOOO OOOOO H OO OOOOOHOO tuUtUtUtUMUuUiUi • ¦D o co . O) I_L148 276 o 8 O CM- © o- HO 11 UH 0*0 OH 58 pp g ES P ty < < oo HH < < HO HO < < H O OH OH OH «o PS H < HO O H HO O < P5 HO HH O < H < < O < H < F- H < H < H O o OH < o oo p< H O 85 35 H O HO OH O O OH<<< ;SP882 OHOOO <<< OHOOO OH<0< 0 < 0 £P88£ PSSgS £2ssp << < h\^ < <0 o < o o < OHO <0 HO< < < O < O < < H «<000 OH <00 O < H HH H << <0 OHOOO H <00< O < < «C O < < O O < OHH H O O H H H H 0 HH OOO HOHH O b^h^ <<< H< <0< OH < << HH < OO < O H H H O H H H H HO < < < H < < < < H< < < < H< < < < << \-*^ H <0 < < < OOOO O f_0 |_ H H < < O O O OCJ < < < HO OO O H OO < < H OH OOO O < < O < OHOOO O eo ooo :E O ii H O H .c*« H 00 O H O O $ o o < < P£ PS < o OO H-* OO i o< < <: < o< o o o 0 OH << < <0 < < < HOOOO OOHHH HOHOO OOHHH OO < < < HHOO < OOHHH << OOH OO H < < < :. .55 OOO < < 3555P < O H < O HH OOO* HH HHHl 0«< H 3<< HHH < <0 HO< **<*-* o< < <<< HH< HOH H « < H H ppp H<< HHH HH< HHH < < < < < HHH HHH H< < HH H HH < H < < < OH <:»- h HOH OHO H O H « < H < ( t< Ol O H< OHO' O < H HO O' O OOI HOHl OH Ol < OO < i H OO 0< H< OO Ol HHHl < OO o o< < i OHO! OO < < < OO < OO HO H OHH< OOH j o< ol HOO< OOH! o5£; H O O f O H I- t < < < L H H H - HHHl ;E1 OH O.H < H H • < HOH HHH< < OH OH OH H H < H < < HH HHH H< H< < HH H< < OO 0< < H H O O O HI-HHH HOHOO OH H< < b*< HO O < HH H H < H < < < < <^h- t* < t-,< * < < < < < l- O < «* < U H HH OH < < O O H < HO OH H < O ^h HU H < < H< < < < «*0 H HO H < < HH << < O O OO < OH H< < HH H< O O < OH H < O H** < O < H H H OH H < H OH I- \^ HH O HO <0 H H < HOO 0*t OO <0 H OO < OH <. - H < HO H OH 0< ' < < OH H < Ht- < OH HH H OH 0<0 H < < < OHH H H HO O H < OH H < O H< < , H HO HH H< < < U< OH o <: ^t- o< H < PS O O < < l-H SP O < < H O < O O HH < H OO < H H H H O < H H < < H < < H < O < O O < < O < \^\^ H O OH P3 \^\- OH HO PS 3P < < < O H H < O PS < F- < < HO H H O O o- o NO- & O CO O) <(OUOU)[mOX UibubuUjbuUitLtlJu < OO OU U* O X bu bLi U
4. U< Uj U< U414B 276 SI SIO S20 sn 10 LelF A MAlTFALlVALLVl$CICSSCSV6eDLPQTMSLGSRRlL LelF I MALTFVLIIVALVVL$VKSFSSLGCDLPQTHSlGNRRAL LelF C HALSFSLLAAVLVlSYKSIC$LGCDLPQfHSLGKRRAL UIF O NASFFALLNVLV«LSCKSSCSLGCOLPCTHSLPIlRRTL LelFT l/PLGCDLPQAHSVGftRRAFILlTQ»ftRIStFSrilllHD LtlF F N A l S F S L L N M L V l S T K S I C S L G C D L P Q T H S L G N ft ft A U LlAQH6RISPFSClKiRHt LelFG II • LtlF N N A L M S L N N A L f V L S C K S S C S L 6 C N L S Q T H S L N N R R T L N L N A Q N R R I S P F S C t I 11 N D MLLAQHRItlSlFSClKORttD ILLAQNRRI SPFSCIKIRHD 1LLGQHGRISPFSCL K•RMO NLLAQNSRISPSSCLIIORR0 Wszystkie ca fi Hi K S GC TKSl R R «* sci -tnij, £9 _ LelF A LelF I LelF C LelF O LelF E LelF F LelF G LelF H 1 50 60 EF-G»QFQKAETIPVLHEM1QQIFNLF EFDOKQFQKAQAISVLHEHIQQTFNLF EFDGNQFQKAQAISVLHEIMQQTFNLF EF0GNQFQKAPA1SVLHELIQQIFNLF VFHGNHFQKVQ4IFLFHEHHQQrFNLF EF06«QFQKAQAISVLHENIQQTFRLF EFOGNQFQKAQAISVLHEPtlQQTFNLF EF06N*FQKAQAISHHlNNQQTFNLF STKOSSAAUOET STKDSSAALDET $TEDSSAAyEQS TTKDSSAAUOED STKOSSDTUOET STKDSSATVEQS STKDSSATUOET STKNSSAAUOET LYQQLI8LCA L O Q QLI IL E V L V Q Q L I O L E A L YQQIIHCA l V QQLN »L E A L N Q * l ¦ 0 H E A L V QQLI»L E A L F OOMIOLEA V I QG C OQE V IQC VHQE VII • K V I QC MHQE V I QE Wszystkie eefo L L El Q) II ( 110 120 1)0 LelF A V ( LelF B V ( LelF C V ( LelF 0 E 1 LelF E V i LelF F Vi LelF G V < LelF M V ( Wszystkie 3 V T E » V 1 E • V E E l V G E i V E E i V E E ¦ V E 0 • V E E V TETPL"HKEDSrLAVRKVFQRITLVLKEKK SPLNVEOSILAVRKVFQRITLVLTEICK TPLNNE0SILAVRKYFQRITLVL1ERK TPLNHHS UAHKTf RR I HriTEU TPLRNVOSILAVRKVFQRITLVLTKKK TPLHNVDS1LAVKKVFQRITLVLTEKK TPLNNVOSILTVRKVFQRITLYLTEKK TPLMNEOSILAVRKYFQRITLVLMEKKV 140 C A U E V C A U E V C A U E V C A y E V C S U E A C A U E V C A WE V C A U E V ISO IM IM • • • EIHRSFSLSTIL4ESIRSKE EINRSFSLSI iLQKRlK SKI E I MR S L S F S TlL QKR L R R fc O EIMRSLSLSIRLRERLRRKE E I HR S F S l • TRUE R L R R * E CINISf $L$IIF«MLIRIC E I MR SF S L SAlL RER L RRK E EINRSFSFSTIMIILIIKB PIN O S I L UF RITLYL EKVS CAUEWRACINRS S S Fig. 4 poryzasad O 200 400 600 800 1000 I I I I I I I I I I I I Pvul Bg/I FMjI Bg/I B C D E F G H Eco RI EcoRI Pvul Pvul H.I.M-.^..WH;«.-attH»,»A.,iV;uiV.aii| PyuIBg/n F\ul Eco RI ^JA^a^,•^:;^A«ka^v'^v¦v¦;jJ:,v;¦^:¦;¦A^^ u F*vun Eco RI FVuI •^-csr- H » A Fvul «^LV^^i^^^H^V,W-;y.^^:.--Jyy.n- Bg/IBg/n F*vul i.i.. ¦. - ¦. ¦ v ¦ m*i.i ¦», m m..i- j . * *. ..¦ Pvul _B§iLav?---\'V--v.-vV.^^^'v''"•••»•¦••'•."•¦'-••¦••'•'••.'¦•'•!j Ihr Fig.5148 276 Sau 3a Sau3a Pstl | Aval i Bg/I l t l I ^ ,Ava. ||B Sau3a Sau3a Bg/I i Aval I H •+- Pstl 1 /34bp\ 150bp / S23 12 3 12 13 U 15 glycysaspleu argargthrleu -GGCTGTGflCIG-ASGAGGfCCllG- -CCGA(XTAGAC-TCCTCCTGGAAC- I Sau 3(3, AvaII SyntetycznyDNA I wyodrebniony fragment 5'AATTCATGTGT GATCTG- AGG AG °3Abp 3' GTACACACTAG AC-TCCTCCTG ligaza DNA TA 670bp Aval, Bg/I wyodrebniony fragment o 150 bp Bg/H wyodrebniony fragment o 670bp, czesciowo trawiony 12 3 12 13 met q/s osp leu arg arg A E ^ AATTCATG TGTGATCTG -AGG AG GTACACA CTAGAC-TCCTCCTG EcoRI AvaII 45bp i' nrnn 150bp Bg/D Pstl iii mmiiiini iii ¦¦ ¦¦iiiiiii ¦ ¦ mi ii i ¦ iiiiihh mu iii i li i lim i ~ 670bp ligoza DNA T4 ! p l EcoRI, Pstl Eco RI met cysasp p^ j AATTCATGTGTGAT mmiiiimi i 1111111 ii mini" »¦''¦'¦ "'i ii ii i 11 ii 11 ii ii i iii n i GTACACACTA 865bp Flg.6 Xba Pstl Sau3a EcoRI Sau3a l^110bp-M32bp GGCTGT GATCTG EcoRI -^ 700 bp STOP PstI -B Fig.7a Hindin EcoRI Xba EcoRI Sau3a Le-1FA Pstl Trp 3H ATGTGT GATCTG Fig. 7b148 276 GTATGTTCCCTA GTATGTTCCCTA GTATGTTCCnA GTATGTTCACTA GTATGTTCACTA TnAAGGC-TAGGCACAAAGCAAGGTCnCAGAGAACCTGGAGCCTMGGTTTAGGCTCACCCATT-TCMCCAGTCTAGCAGCATCTGCAACATCTACA TnAAGGC-TAGGCACAAAGCAAGGTCTTCAGAGAACCTGGAGCCTAAGGTnAGGCTGACCCATT-TCAACCAGTCTAGCAGCATCTGCAACATCTACA TnAAGACCTATGCACAGAGCAAGGTCnCAGAAAACCTACAACCCAAGGTTCAGTGTTACCCCTCATCAACCAGCCCAGCAGCATCnCAGGGTTCCCA TnAAGGCCTATGCACAGAGCAAAGTCTTCAGAAAACCTAGAGGCCAAAGTTCAAGGTTACCCATC-TCAAGTAGCCTAGCAACATnGCAACATCCCA- TnAAGACCTATGCACAGAGCAAAGTCTCCAGAAAACCTAGAGGCCACGGTTCAA-GTTACCCACC-TCAGGTAGCCTAGTGATATTTGCAAAATCCCA- ?i -wo ATGGCCnGACCnTGCTTTACTGGTGGCCCTCCTGGTGCTCAGCTGCAAGTCAAGCTGCTCTGTGGGCTGTGATCTGCCTCAAACCCACAGCCTGGGTA JnTi&CAnGCCCTrTGCnTAATGATGGCCCTGGTGCrGCTCAGCTGCAAGTCAAGCTGCTCTCTGGGCTGTAATCTGTCTCAAACCCACAGCCTGAATA CTBlCCCTGTCCTTnCTnACTGATGGCCGTGCTGGTGCTCAGCTACAAATCCATCTGTTCTCTAGGCTGTGATCTGCCTCAGACCCACAGCCTGG^^ nBteCCGGTCCTnTCTTTACTGATGGTCGTGCTGGTACTCAGCTACAAATCCATCTGCTCTCTGGGCTGTGATCTGCCTCAGACCCACAGCCTGCGTA ^CCCTGTCCTTnCTnACnATGGCCGTGCTGGTGCTCAGCTACAAATCCATCTGATCTCTGGGCTGTGATCTGCCTCAGACCCACACCCTGCGTA 200 GCAGGAGGACCTTGATGCTCCTGGCACAGATGAGGAGAATCTCTCTnTCTCCTGCTTGAAGGACAGACATGACTTTGGATTTCCCCAGGAGGAGnT— ACAGGAGGACTTTGATGCTCATGGCACAAATGAGGAEAATCTCTCCnTCTCCTGCCTGAAGGACAGACATGACnTGAATTTCCCCAGGAGGAATTTGA ATAGGAGGGCCnGATACTCCTGGCACAAATGGGAAGAATCTCTCCnTCTCCTGCCTGAAGGACAGACCTGACTTTGGACnCCCCAGGAGGAGTTTGA ATAGGAGGGCCnGATACTCCTGGCACAAATGGGAAGAATCTCTCCTTTCTCCTGCnGAAGGACAGACATGAAnCAGATTCCCAGAGGAGGAGTTTGA ATAG6AGGGCCnGATACTCCTGGGACAAATGGGAAGAATCTCTCCnTCTCCTGCCTGAAGGACAGACATGATTTCCGAATCCCCCAGGAGGAGTnGA 300 -GGCAACCAGTTCCAAAAGGCTGAAACCATCCCTGTCCTCCATGAGATGATCCAGCAGATCTTCAATCTCTTCAGCACAAAGGA TGGCAACCAGnCCAGAAAGCTCAAGCCATCTCTGTCCTCCATGAGATGATGCAGCAGACCnCAATCTCTTCAGCACAAAGAACTCATCTGCTGCnGG TGGCAACCAGnCCAGAAGACT(^GCCATCTCTGTCCTCCATGAGATGATCCAGCAGACCTTCMTCTCTTCAGCACAGAGGACTCATCTGCTGCnG TGGCCACCAGTTCCAGAAGACTCAAGCCATCTCTGTCCTCCATGAGATGATCCAGCAGACCTTCAATCTCTTCAGCACAGAGGACTCATCTGCTGCnGG TGGCAACCAGnCCAGAAGGCTCAAGCCATCTCTGTCCTCCATGAGATGATCCAGCAGACCTTCAATCTCTTCAGCACAGAGGACTCATCTGCTa 400 GATGAGACCCTCCTAGACAAATTCTACACTGAACTCTACCAGCAGCTGAATGACCTGGAAGCCTGTGTGATACAGGGGGTGbGGGTGACAGAGACTCCCC GATGAGACCCTCCTAGAAAAATTCTACATTGAACTTTTCCAGCAAATGAATGACCTGGAAGCCTGTGTGATACAGGAGGTTGGGGTGGAAGAGACTCCCC GAACAGAGCCTCCTAGAAAAATTTTCCACTGAACTTTACCAGCAACTGAATAACCTGGAAGCATGTGTGATACAGGAGGTTGGGATGGAAGAGACTCCCC GAACAGAGCCTCCTAGAAAAATTTTCCACTGAACTTTACCAGCAACTGAATGACCTGGAAGCATGTGTGATACAGGAGGTTGGGGTGGAAGAGACTCCCC GAACAGAGCCTCCTAGAAAAAnTTCCACTGAAATnACCAGCAACTGAATGACCTGGAAGCATGTGTGATACAGGAGGTTGGGGTGGAAGAGACTCCCC TGATGAAGGAGGACTCCATTCTGGCTGTGAGGAAATACTTCCAAAGAATCACTCTCTATCTGAAAGAGAAGAAATACAGCCCTTGTGCCTGGGAGGTTGT TGATGAATGAGGACTCCATCCTGGCTGTGAAGAAATACTTCCAAAGAATCACTCTTTATCTGATGGAGAAGAAATACAGCCCTTGTGCCTGGGAGGTTGT TGATGAATGAGGACTCCATCCTGGCTGTGAGGAAATACTTCCAAAGAATCACTCTnATCTAACAGAGAAGAAATACAGCCCTTCAGCCTGGGAGGnGT TGATGAATGAGGACnCATCCTGGCTGTGAGGAAATACTTCCAAAGAATCACTCTTTATCTAATGGAGAAGAAATACAGCCCTTGTGCCTGGGAGGTTGT TGATGAATGAGGACTCCATCCTGGCTGTGAGGAAATACTTCCAAAGAATCACTCTTTATCTAATAGAGAGGAAATACAGCCCTTGTGCCTGGGAGGnGT CAGAGCAGAAATCATGAGATCTTTTTCnTGTCAACAAACnGCAAGAAAGTTTAAGMGTAAGGAATGAAAACTGGTTCAACATGGA^ CAGAGCAGAAATCATGAGATCCCTCTCTTTTTCAACAMCTTGCM CA CAGAGCAGAAATCATGAGATCCnCTCnTTTCAACAAACnGAAAAAAGGATTAAGGAGGAAGGATTS^AACTGGTTCATCATGGAAATGATTCTCAT CAGAGCAGAAATCATGAGAT(XCTCTCGTnTCAACAMCTTGCAAAAMGATTAAGGAGGAAGGATTGAAAACTGGTTCAACATGGCA^ TGATTCGTATGCCAGCTCACCTTnTATGATCTGCCATTTCAAAGACTCATGnTCTGCTATGACCATGACACGATTTAMTCTTTTCAAATGnTTTAG TGACTAATACATCATCTCACACTTTCATGAGnCTTCW^ TGACTAATACAnATCTCACACTTTCATGAGTTCCTCCATTTCAAAGACTCACTTCTATAACCACCACGAGTTGAATCAAAATnTCAAATGTTTTCAGC T(^CTAATGCATCATCTCACACTrrCATGAGTTCnCCATTTCAAAGACTCACnCTATAACCACCACAAGTTGAATCAAAATTTCCAAATGTTTTCAGG TGACTAATACATTATCTCACACmCATGAGTTCTTCCAm Rg. 8148 276 800 A GAGTATTAATCAACATTGTATTCAGCTCnAAGGCACTAGTCCCnACAGAGGACCATGCTGACTGATCCAnATCTAnTAAATATTTTTAAAATAnA H AGGAGTGTAAAGAAGCATCATGTATACCTGTGCAGGCACTAGTCCnTACAGATGACCATGCTGATGTCTCCnTCATCTATTTATTTAAATATTTATTT I AGTGTAMGAAGCGTCGTGTATACCTGTGCAGGCACTAGTACTnACAGATGACCATGCTGATGTCTCTGTTWTCTATTTATTTAAATATTTATTTAAT J . AGTGTTAAGAAGCATCGTGTnACCTGTGCAGGCACTAGTCCnTACAGATGACCATTCTGATGTCTCCnTCATCTATTTATTTAAATAnTATnATT C AGTGTAAAGAAGTGTCGTGTATACCTGTGCAGGCACTAGTCCTTTACAGATGACCATTCTGATGTCTCTGnCATCTTnGTTTAAATAnTAnTAAn 900 A TTTAnTAACTATHATAAMCMCmTTmGTTCAU H AmAACTATmTATTATTTAAATTAnmTATGTTAATATft^^ I TATnTTAAGAnTAMnATTTnnATGTMTATCATGTGTACCTnACAnGTGGTGAATGTAACAATATATGTTCTTCATATTTAGCCAATATATT J TAACTATTTTTATTATTTAAATTAnnTTATGTAATATCATATGTACCTTTACATTGTGGTTAATGTAACAAATATGTTCnCATATTTAGCCAATATA C ATTTTTAAAAnTATGTAATATCATGAGTCGCTTTACATTGTGGTTAATGTAACAATATATGTTCnCATATTTAGCCAATATATTAAnTCCTTnTCA 1,000 A TAAAmATTnGTGnGTTCATTGMCmTGGTATGGMCTTn H TATAnAAnTCCTTTTTCAnAAATnnACTATACAAAATTTCTGTGTTTGGTAnT I AAmCCTTnTCATTAMTTTnACTATACAAMmcn^ J TTAATTTCCTTTTT CATTAAATTnTACTATACAAAATTTCTTGTGTTTGTTTATTnTTAAGATTAAATGCCAAGCCTGACTGTATAACCTGACTTAA C nAAATnnACTATACAAMnTCTTGTGnTGTnAnCTTTMGATAAAATGCCAAGGCTGACTTTACAACCTGACTTAAAMTAGATGATTTAAn Fig. 8 cd. SI SIO S20 1 10 A MALTFALLVALLYLSCKSSCSYGCDLPQTHSLGSRRTL H MALPFSLMMALVVLSCKSSCSLGCNLSQTHSLNNRRTL I MALSFSLLMAVLYLSYKSICSLGCDLPQTHSLGNRRAL J MARSFSLLMYVLVLSYKSICSLGCDLPQTHSLRNRRAL C MALSFSLLMAVLVLSYKSI*SLGCDLPQTHSLGNRRAL 20 30 40 50 A MLLA"QMRJMSLFSCLKDRHDFGFPQEEF-GNQFQKAET H MLMAQMRRISPFSCLKDRHDFEFPQEEFDGNQFQKAQA I ILLAQMGRISPFSCLKDRPDFGLPQEEFDGNQFQKTQA J ILLAQMGRISPFSCLKDRHEFRFPEEEFDGHQFQKTQA C ILLGQMGRISPFSCLKDRHDFRIPQEEFDGNQFQKAQA 60 70 80 90 A IPVLHEMIQQIFNLFSTKDSSAAWDETLLDKFYTELYQ H ISVLHEMMQQTFNLFSTKNSSAAUDETLLEKFYIELFQ I ISVLHE-MIQQTFNLFSTEDSSAAWEQSLLEKFSTELYQ J ISVLHEMIQQTFNLFSTEDSSAAWEQSLLEKFSTELYQ C ISVLHEMIQQTFNLFSTEDSSAAWEQSLLEKFSTEIYQ 100 110 120 A QLNDLEACYIQGYGYTETPLMKEDSILAVRKYFQRITL H QMNDLEACYIQEVGVEETPLMNEDSILAVRKYFQRITL I QLNNLEACVIQEVGMEETPLMNEDSILAYRKYFQRITL J QLNDLEACYIQEYGVKETPLMNEDFILAYRKYFQRITL C QLNDLEACVIQEVGVEETPLMNEDSILAVRKYFQRITL 130 140 150 160 A YLKEKKYSPCAWEYYRAEIMRSFSLSTNLQESLRSKE H YLMEKKYSPCAWEYYRAEIMRS^SFSTNLOKRLRRKD I YLTEKKYSPCAWEYYRAEIMRSLSFSTNLQKILRRKD J YLMEKKYSPCAWEYYRAEIMRSFSFSTNLKKGLRRKD C YLIERKYSPCAWEYYRAEIMRSLSFSTNLQKRLRRKD Fig. 9 Pracownia Poligraficzna UP RP. Naklad 100 egz. Cena 1500 zl PL PL PL
PL1981255774A 1980-07-01 1981-06-30 Method of obtaining an expression carrier capable to express a mature interferone of human leucocytes in a transformed strain of e. coli PL148276B1 (en)

Applications Claiming Priority (4)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US16498680A 1980-07-01 1980-07-01
US18490980A 1980-09-08 1980-09-08
US20557880A 1980-11-10 1980-11-10
US06/256,204 US6610830B1 (en) 1980-07-01 1981-04-21 Microbial production of mature human leukocyte interferons

Publications (1)

Publication Number Publication Date
PL148276B1 true PL148276B1 (en) 1989-09-30

Family

ID=27496622

Family Applications (3)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL1981255773A PL148261B1 (en) 1980-07-01 1981-06-30 Method of obtaining microorganisms capable to produce mature interferon of human leucocytes
PL1981231940A PL148260B1 (en) 1980-07-01 1981-06-30 Method of obtaining mature interferon of human leucocytes
PL1981255774A PL148276B1 (en) 1980-07-01 1981-06-30 Method of obtaining an expression carrier capable to express a mature interferone of human leucocytes in a transformed strain of e. coli

Family Applications Before (2)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL1981255773A PL148261B1 (en) 1980-07-01 1981-06-30 Method of obtaining microorganisms capable to produce mature interferon of human leucocytes
PL1981231940A PL148260B1 (en) 1980-07-01 1981-06-30 Method of obtaining mature interferon of human leucocytes

Country Status (36)

Country Link
EP (2) EP0043980B1 (pl)
AR (1) AR242833A1 (pl)
AT (3) ATE79901T1 (pl)
AU (1) AU552004B2 (pl)
BG (1) BG42189A3 (pl)
BR (1) BR8104189A (pl)
CH (2) CH657141A5 (pl)
CS (1) CS273152B2 (pl)
DD (3) DD202307A5 (pl)
DE (3) DE3177288T3 (pl)
DK (1) DK173543B1 (pl)
DZ (1) DZ312A1 (pl)
ES (1) ES8207514A1 (pl)
FI (1) FI82712C (pl)
FR (1) FR2486098B1 (pl)
GB (1) GB2079291B (pl)
GE (1) GEP19960519B (pl)
GR (1) GR75714B (pl)
HK (1) HK49285A (pl)
HU (1) HU196457B (pl)
IE (1) IE49255B1 (pl)
IT (1) IT1137272B (pl)
KE (1) KE3534A (pl)
LU (1) LU83461A1 (pl)
MC (1) MC1396A1 (pl)
MY (1) MY8700711A (pl)
NL (1) NL8103151A (pl)
NO (1) NO159392C (pl)
NZ (1) NZ197572A (pl)
PH (1) PH18036A (pl)
PL (3) PL148261B1 (pl)
PT (1) PT73289B (pl)
RO (1) RO87590A (pl)
SE (2) SE8104093L (pl)
SU (1) SU1414319A3 (pl)
YU (1) YU47700B (pl)

Families Citing this family (50)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
ZA811368B (en) * 1980-03-24 1982-04-28 Genentech Inc Bacterial polypedtide expression employing tryptophan promoter-operator
DE3177213D1 (de) 1980-04-03 1990-10-18 Biogen Inc Dns-sequenzen, rekombinante dns-molekuele und verfahren zur herstellung von dem menschlichen fibroblast-interferon.
ATE25985T1 (de) * 1980-06-12 1987-04-15 Japan Found Cancer Plasmid.
DK489481A (da) * 1980-11-10 1982-05-11 Searle & Co Plasmidvektor og frmgangsmaade til fremstilling deraf
NZ199722A (en) * 1981-02-25 1985-12-13 Genentech Inc Dna transfer vector for expression of exogenous polypeptide in yeast;transformed yeast strain
WO1983000693A1 (en) * 1981-08-14 1983-03-03 Berg, Kurt, Frimann SUBJECTS RELATING TO HUMAN INTEFERON-'alpha' SUBTYPE PROTEINS AND CORRESPONDING ANTIBODIES
JPS58110548A (ja) * 1981-12-24 1983-07-01 Asahi Chem Ind Co Ltd 新規な生理活性ペプチド
US4973479A (en) * 1982-01-15 1990-11-27 Cetus Corporation Interferon-α61
US4975276A (en) * 1982-01-15 1990-12-04 Cetus Corporation Interferon-alpha 54
US5098703A (en) * 1982-01-15 1992-03-24 Cetus Corporation Interferon-alpha 76
US4775622A (en) * 1982-03-08 1988-10-04 Genentech, Inc. Expression, processing and secretion of heterologous protein by yeast
US6432677B1 (en) 1982-03-08 2002-08-13 Genentech, Inc. Non-human animal interferons
US5827694A (en) * 1982-03-08 1998-10-27 Genentech, Inc. DNA encoding non-human animal interferons, vectors and hosts therefor, and recombinant production of IFN polypeptides
IE54592B1 (en) * 1982-03-08 1989-12-06 Genentech Inc Anumal interferons, processes involved in their production, compositions containing them, dna sequences coding therefor and espression vehicles containing such sequences and cells transformed thereby
DE3382317D1 (de) * 1982-03-15 1991-07-25 Schering Corp Hybride dns, damit hergestellte bindungszusammensetzung und verfahren dafuer.
CA1210714A (en) * 1982-03-23 1986-09-02 Alan Sloma .alpha.-INTERFERON GX-1
US4695543A (en) * 1982-03-23 1987-09-22 Bristol-Myers Company Alpha Interferon GX-1
US4748233A (en) * 1982-03-23 1988-05-31 Bristol-Myers Company Alpha-interferon Gx-1
US6936694B1 (en) * 1982-05-06 2005-08-30 Intermune, Inc. Manufacture and expression of large structural genes
US5831023A (en) * 1982-11-01 1998-11-03 Genentech, Inc. Recombinant animal interferon polypeptides
JPS60500574A (ja) * 1983-02-24 1985-04-25 インステイチユト オルガニチエスコゴ シンテザ アカデミイ ナウク ラトビイスコイ エスエスア−ル ヒト白血球インタ−フェロンn及び細菌細胞におけるその製造方法
WO1985002862A1 (en) * 1983-12-23 1985-07-04 Monash University PRODUCTION OF HUMAN INTERFERON-alpha
SU1364343A1 (ru) * 1984-07-13 1988-01-07 Всесоюзный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов Способ получени человеческого лейкоцитарного интерферона альфа-2
IL76360A0 (en) 1984-09-26 1986-01-31 Takeda Chemical Industries Ltd Mutual separation of proteins
WO1986002068A1 (en) * 1984-09-26 1986-04-10 Takeda Chemical Industries, Ltd. Mutual separation of proteins
US5196323A (en) * 1985-04-27 1993-03-23 Boehringer Ingelheim International Gmbh Process for preparing and purifying alpha-interferon
DE3515336C2 (de) * 1985-04-27 1994-01-20 Boehringer Ingelheim Int Verfahren zur Herstellung und Reinigung von â-Interferon
JP2514950B2 (ja) * 1986-03-10 1996-07-10 エフ・ホフマン―ラ ロシユ アーゲー 化学修飾蛋白質,その製造法および中間体
JPS6463395A (en) * 1987-05-04 1989-03-09 Oncogen Oncostatin m and novel composition having antitumor activity
CA1309044C (en) * 1987-11-09 1992-10-20 Toshiya Takano Method of producing foreign gene products
GB8813032D0 (en) * 1988-06-02 1988-07-06 Boehringer Ingelheim Int Antiviral pharmaceutical composition
WO1991003251A1 (en) * 1989-09-08 1991-03-21 California Institute Of Biological Research Cr2 ligand compositions and methods for modulating immune cell functions
DE3932311A1 (de) * 1989-09-28 1991-04-11 Boehringer Ingelheim Int Verfahren zur reinigung von beta-interferon
AU1854695A (en) * 1994-03-07 1995-09-25 Imperial College Of Science, Technology And Medicine The use of interferon subtypes in the preparation of medicaments to treat viral infections
EP1104809A1 (en) * 1994-04-09 2001-06-06 F. Hoffmann-La Roche Ag Process for producing alpha-interferon
GB9609932D0 (en) * 1996-05-13 1996-07-17 Hoffmann La Roche Use of IL-12 and IFN alpha for the treatment of infectious diseases
US20030190307A1 (en) 1996-12-24 2003-10-09 Biogen, Inc. Stable liquid interferon formulations
ZA9811070B (en) 1997-12-08 2000-07-03 Genentech Inc Type I interferons.
EP1037995A1 (en) 1997-12-08 2000-09-27 Genentech, Inc. Human interferon-epsilon: a type 1 interferon
ATE498409T1 (de) 1998-08-06 2011-03-15 Mountain View Pharmaceuticals Peg-uricase konjugate und verwendung davon
US6783965B1 (en) 2000-02-10 2004-08-31 Mountain View Pharmaceuticals, Inc. Aggregate-free urate oxidase for preparation of non-immunogenic polymer conjugates
US6268178B1 (en) 1999-05-25 2001-07-31 Phage Biotechnology Corp. Phage-dependent super-production of biologically active protein and peptides
WO2002036627A2 (en) * 2000-11-03 2002-05-10 Pbl Biomedical Laboratories Interferons, uses and compositions related thereto
FR2822845B1 (fr) 2001-03-30 2003-12-12 Genodyssee Nouveaux polynucleotides comportant des polymorphismes de type snp fonctionnels dans la sequence nucleotidique du gene ifn-alpha-21 ainsi que de nouveaux polypeptides codes par ces polynucleotides et leurs utilisations therapeutiques
FR2823220B1 (fr) 2001-04-04 2003-12-12 Genodyssee Nouveaux polynucleotides et polypeptides de l'erythropoietine (epo)
FR2825716B1 (fr) 2001-06-11 2004-09-24 Genodyssee Nouveaux polynucleotides et polypeptides de l'ifn alpha 7
WO2006110819A2 (en) 2005-04-11 2006-10-19 Savient Pharmaceuticals, Inc. Variant forms of urate oxidase and use thereof
US20110034672A1 (en) * 2008-01-18 2011-02-10 Roberto Falkenstein Purification of not-glycosylated polypeptides
BRPI1010069A2 (pt) 2009-06-25 2016-03-15 Savient Pharmaceuticals Inc "método para prevenir reações à infusão durante terapia por uricase peguilada em pacientes; e método para diagnosticar se um paciente tratado com uricase peguilada desenvolverá reações à infusão ou desenvolverá liberação de uricase peguilada mediada por anticorpo sem a medição de títulos de anticorpos anti-peg e anti-uricase peguilada"
WO2018087345A1 (en) 2016-11-14 2018-05-17 F. Hoffmann-La Roche Ag COMBINATION THERAPY OF AN HBsAg INHIBITOR, A NUCLEOS(T)IDE ANALOGUE AND AN INTERFERON

Family Cites Families (8)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
IN150740B (pl) * 1978-11-24 1982-12-04 Hoffmann La Roche
FI77877C (fi) * 1979-04-20 1989-05-10 Technobiotic Ltd Foerfarande foer framstaellning och rening av human le-formig interferonprotein.
EP0032134B2 (en) * 1980-01-08 1993-10-13 Biogen, Inc. Dna sequences, recombinant dna molecules and processes for producing human interferon-alpha like polypeptides
DE3005897A1 (de) * 1980-02-16 1981-09-03 Hoechst Ag, 6000 Frankfurt Genprodukt eines hoeheren organismus aus einem dieses gen enhtaltenden mikroorganismus
ATE25985T1 (de) * 1980-06-12 1987-04-15 Japan Found Cancer Plasmid.
ES8302778A1 (es) * 1980-11-10 1983-02-01 Genentech Inc Un procedimiento para producir un polipeptido antiviral.
FI64813C (fi) * 1980-12-31 1984-01-10 Ilkka Antero Palva Foerfarande foer producering av ett utvalt aeggviteaemne och vid foerfarandet anvaenda rekombinantplasmidvektorer
EP0062971B1 (en) * 1981-03-27 1990-03-07 Imperial Chemical Industries Plc Genetically modified microorganisms

Also Published As

Publication number Publication date
ATA290981A (de) 1985-09-15
KE3534A (en) 1985-06-07
GEP19960519B (en) 1996-07-02
DE3177288T2 (de) 1992-12-10
FI812067L (fi) 1982-01-02
ATE29727T1 (de) 1987-10-15
GB2079291A (en) 1982-01-20
IE49255B1 (en) 1985-09-04
IT1137272B (it) 1986-09-03
GB2079291B (en) 1984-06-13
AU7246281A (en) 1982-01-07
YU47700B (sh) 1996-01-08
HU196457B (en) 1988-11-28
IE811463L (en) 1982-01-01
FR2486098A1 (fr) 1982-01-08
CH651308A5 (de) 1985-09-13
DD210305A5 (de) 1984-06-06
CS503781A2 (en) 1990-07-12
RO87590A (ro) 1986-07-30
NO812247L (no) 1982-01-04
CH657141A5 (de) 1986-08-15
FI82712C (fi) 1991-04-10
DK291081A (da) 1982-01-02
IT8122682A0 (it) 1981-07-01
NO159392C (no) 1988-12-21
HK49285A (en) 1985-07-05
NZ197572A (en) 1985-07-31
MY8700711A (en) 1987-12-31
PH18036A (en) 1985-03-06
DD202307A5 (de) 1983-09-07
NL8103151A (nl) 1982-02-01
GR75714B (pl) 1984-08-02
PT73289B (en) 1983-05-11
EP0043980A3 (en) 1982-09-15
ES503528A0 (es) 1982-10-01
DZ312A1 (fr) 2004-09-13
EP0211148B1 (en) 1992-08-26
PL231940A1 (en) 1983-07-18
SU1414319A3 (ru) 1988-07-30
AT380272B (de) 1986-05-12
ATE79901T1 (de) 1992-09-15
DK173543B1 (da) 2001-02-05
CS273152B2 (en) 1991-03-12
PT73289A (en) 1981-07-01
SE8104093L (sv) 1982-01-02
FI82712B (fi) 1990-12-31
FR2486098B1 (fr) 1985-12-27
BG42189A3 (en) 1987-10-15
YU162281A (en) 1984-02-29
EP0043980A2 (en) 1982-01-20
DE3125706C2 (de) 1995-05-24
EP0043980B1 (en) 1987-09-16
EP0211148B2 (en) 1999-11-24
DE3125706A1 (de) 1982-04-15
BR8104189A (pt) 1982-03-16
AR242833A1 (es) 1993-05-31
SE465223C5 (sv) 1998-02-10
AU552004B2 (en) 1986-05-22
DE3176448D1 (en) 1987-10-22
NO159392B (no) 1988-09-12
SE465223B (sv) 1991-08-12
PL148260B1 (en) 1989-09-30
MC1396A1 (fr) 1982-04-27
EP0211148A1 (en) 1987-02-25
ES8207514A1 (es) 1982-10-01
PL148261B1 (en) 1989-09-30
DE3177288D1 (de) 1992-10-01
DE3177288T3 (de) 2000-03-16
DD210304A5 (de) 1984-06-06
LU83461A1 (de) 1983-04-06

Similar Documents

Publication Publication Date Title
PL148276B1 (en) Method of obtaining an expression carrier capable to express a mature interferone of human leucocytes in a transformed strain of e. coli
US6482613B1 (en) Microbial production of mature human leukocyte interferons
US4456748A (en) Hybrid human leukocyte interferons
US4678751A (en) Hybrid human leukocyte interferons
US5487984A (en) Processes for producing tumor necrosis factor
CA1212915A (en) Process for the preparation of hybrid human leukocyte interferons
NZ198445A (en) Production of human fibroblast interferon by recombinant dna technology
US4801685A (en) Microbial production of mature human leukocyte interferon K and L
JPS6363199B2 (pl)
EP0153961A1 (en) RECOMBINANT MATERIALS AND METHOD FOR PRODUCING HUMAN CONNECTIVE TISSUE ACTIVATING PEPTIDES III AND THEIR ANALOGS.
KR870000510B1 (ko) 형질전환된 미생물의 제조방법
SE453512B (sv) Menniskoleukocytinterferon n och forfarande for framstellning derav i bakterieceller
FI82714B (fi) Foerfarande foer framstaellning av en transformerad stam av e.coli, som foermaor expressera ett humant moget leukocytinterferon.
JPS61501430A (ja) 修飾ガンマ・インタ−フェロン、そのifnをコ−ドするdna配列およびそのifnの生産方法
IL63197A (en) Intraferons for mature human oocytes, their preparation and preparations containing them
NO164178B (no) Plasmid som koder for et ferdigutviklet human leukocyttinterferon.
CS273181B2 (en) Method of escherichia coli cells production that are capable to produce mature human leucocytic interferon