JPH04211379A - ニトリルヒドラターゼ活性を有するポリペプチドをコードする遺伝子ｄｎａ、これを含有する形質転換体 - Google Patents
ニトリルヒドラターゼ活性を有するポリペプチドをコードする遺伝子ｄｎａ、これを含有する形質転換体Info
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明はロドコッカス ロドク
ロウス（Ｒｈｏｄｏ− ｃｏｃｃｕｓ ｒｈｏｄｏｃｈ
ｒｏｕｓ） Ｊ−１株に由来し、ニトリル類を対応する
アミド類に変換する能力を有するニトリルヒドラターゼ
活性を有するポリペプチドをコードする遺伝子ＤＮＡ、
このＤＮＡを含む組換え体ＤＮＡ及び該組換え体ＤＮＡ
により形質転換された形質転換体に関する。 【０００２】 【従来の技術】ニトリル類を水和して相当するアミド類
を生成させる酵素はニトリラ−ゼまたはニトリルヒドラ
タ−ゼとして知られており、該酵素を産生する微生物と
して、例えばバチルス属、バクテリジュ−ム属、マイク
ロコカス属及びブレビバクテリウム属（特公昭６２−２
１５１９号公報参照）、コリネバクテリウム属及びノカ
ルジア属（特公昭５６−１７９１８号公報参照）、シュ
−ドモナス属（特公昭５９−３７９５１号公報参照）及
びロドコッカス属、アルスロバクタ−属及びミクロバク
テリウム属（特開昭６１−１９２１９３ 号公報参照）
、及びロドコッカス。ロドクロウス（特開平２−４７０
号公報参照）等の微生物を挙げることができる。 【０００３】 【発明が解決しようとする課題】遺伝子組換えの方法で
クロ−ン化されたニトリルヒドラタ−ゼ遺伝子によるニ
トリル類の水和では、菌体内に同遺伝子を多コピ−存在
させることができるため、微生物の触媒能力を従来の方
法に比して飛躍的に増大させることが期待できる。 【０００４】この遺伝子組換え方法に関し、ロドコッカ
スｓｐ． Ｎ−７７４株（微工研条寄第１９３６号）に
由来し、ニトリル類を対応するアミド類に変換する能力
、すなわちニトリルヒドラタ−ゼ活性を有するポリペプ
チドをコ−ドする遺伝子ＤＮＡに係る発明が先に本発明
者の一人らによって提案されている（特願昭６３−２０
２７７９号） 。本発明は、さらに芳香族ニトリル類の
水和に対しても極めて高いニトリルヒドラタ−ゼ活性を
有するロドコッカス ロドクロウス Ｊ−１株前記
特開平２−４７０ 号公報記載からニトリルヒドラター
ゼ活性を有するポリペプチドをコードするＤＮＡを取り
出し、これをベクターに組み込んで組換え体ＤＮＡとし
、さらに微生物に形質転換し形質転換体を得て、本発明
を完成するに至った。 【０００５】 【課題を解決するための手段】本発明は、１． 配列番
号１のサブユニットα（Ｈ）及び配列番号２のサブユニ
ットβ（Ｈ）のアミノ酸配列を有しニトリルヒドラター
ゼ活性を有するポリペプチドをコードする遺伝子ＤＮＡ
（Ｈ）、 ２． 配列番号３のサブユニットα（Ｌ）及び配列番号
４のサブユニットβ（Ｌ）のアミノ酸配列を有しニトリ
ルヒドラターゼ活性を有するポリペプチドをコードする
遺伝子ＤＮＡ（Ｌ）、 ３．サブユニットα（Ｈ）及びサブユニットβ（Ｈ）が
配列番号５及び配列番号６のＤＮＡ配列を有するもので
ある上記１記載の遺伝子ＤＮＡ（Ｈ）、 ４． サブユニットα（Ｌ）及びサブユニットβ（Ｌ）
が配列番号７及び配列番号８のＤＮＡ配列を有する上記
２記載の遺伝子ＤＮＡ（Ｌ）、 ５． 上記１〜４記載のＨ遺伝子ＤＮＡ又はＬ遺伝子Ｄ
ＮＡをベクターに組み込んだ組換え体ＤＮＡ、６． 上
記５記載の組換え体ＤＮＡで形質転換された形質転換体
、 ７．上記６記載の形質転換体を培地に培養し、培養物か
らニトリルヒドラターゼを採取することを特徴とするニ
トリルヒドラターゼの製造法、 ８．上記６記載の形質転換体を培地に培養し、得られる
ニトリルヒドラターゼの作用によりニトリル類を対応す
るアミド類に転換するアミド類の製造法、９．上記６記
載の形質転換体を培養し、得られる形質転換体の培養液
、分離菌体、菌体処理物又はこれらの固定化物をニトリ
ル類に作用させ対応するアミド類を製造することを特徴
とするアミド類の製造法、に関する。 【０００６】以下に本発明を詳細に説明する。本発明は
、下記（１） 〜（８） の工程により実施されるもの
である。 （１） ニトリルヒドラタ−ゼの抽出精製とアミノ
酸配列の部分的決定： 培養集菌したロドコッカス ロドクロウスＪ−１（微
工研条寄第１４７８号）株からその中に含有される２種
類のニトリルヒドラタ−ゼ（Ｈ酵素とＬ酵素と呼称する
。）を抽出精製し、それぞれの酵素をさらに高速液体ク
ロマトグラフィーを用いて各２つのサブユニット（α、
β）に分離する。そして、これらのサブユニットのＮ末
端のアミノ酸配列の一部を決定する。各アミノ酸配列は
配列番号９〜１２に示す通りである。 （２） ニトリルヒドラタ−ゼのＤＮＡプロ−ブの
作製：本発明においては、前記特願昭６３−２０２７７
９号明細書記載のロドコッカス ｓｐ． Ｎ−７７４株
のニトリルヒドラタ−ゼのβサブユニットのアミノ酸配
列が上記各βサブユニットと高い相同性を示したことよ
り、同明細書記載の形質転換体ＪＭ１０５／ｐＹＵＫ１
２１（微工研条寄第１９３７号）を用いて、ＤＮＡプロ
ーブの作製を行った。すなわち、培養集菌したｐＹＵＫ
１２１ を含有する形質転換体からｐＹＵＫ１２１ を
抽出し、その中に含まれるロドコッカス ｓｐ．Ｎ−７
７４ 株由来のニトリルヒドラタ−ゼ遺伝子 （配列番
号１３） を含むＤＮＡ断片を制限酵素ＳｐｈＩ及びＳ
ａｌＩで切断後抽出精製し、これを放射性同位元素でラ
ベルし、プロ−ブを作製する。 （３） ニトリルヒドラターゼ染色体ＤＮＡを含む
ＤＮＡ断片の調製： ロドコッカス ロドクロウス Ｊ−１株から染色体Ｄ
ＮＡを分離し、これを制限酵素で切断後、サザンハイブ
リダイゼーション法〔Ｓｏｕｔｈｅｒｎ， Ｅ．Ｍ．，
Ｊ． Ｍｏｌ． Ｂｉｏｌ．９８， ５０３（１９
７５） 、以下同様〕により目的遺伝子を含有するＤＮ
Ａ断片を上記（２）のプロ−ブを用いて検出する。 【０００７】この工程で、プローブとハイブリダイズす
る鎖長の異なる２種類のＤＮＡ断片が選別される。 （４） 染色体ＤＮＡ断片のベクターへの挿入：工
程（３） で調製した染色体ＤＮＡ断片をそれぞれベク
ターに挿入し、組換え体ＤＮＡのライブラリーを作製す
る。 （５） 形質転換体の作製及び組換え体ＤＮＡの選
別：工程（４） で調製した組換え体ＤＮＡライブラリ
−による形質転換体を作製し、その中から工程（２）
で作製したプローブを用いてコロニーハイブリダイゼイ
ション法〔Ｒ．Ｂｒｕｃｅ Ｗａｌｌａｃｅ，ｅｔ ａ
ｌ．， Ｎｕｃ． Ａｃｉ． Ｒｅｓ．９， ８７９（
１９８１） 、以下同様〕により目的の組換え体ＤＮＡ
を含む形質転換体を選別する。更にサザンハイブリダイ
ゼーションにより、目的組換え体ＤＮＡの再確認を行う
。 【０００８】選別された目的のプラスミドを各々 ｐＮ
ＨＪ１０Ｈ及び ｐＮＨＪ２０Ｌと称する。 （６） 組換え体ＤＮＡの精製と制限酵素地図の作
成：工程（５） で得られた ｐＮＨＪ１０Ｈ及び ｐ
ＮＨＪ２０Ｌを精製した後それを用いて制限酵素地図
（図１） を作成し、目的遺伝子の含まれている箇所を
決定する。 （７） 塩基配列の決定： 工程（５） で得られた ｐＮＨＪ１０Ｈ及び ｐＮＨ
Ｊ２０Ｌの親株由来の染色体ＤＮＡ断片から不要部分を
制限酵素を用いて除去し、得られたＤＮＡ断片の全塩基
配列 （配列番号１４、１５） を決定し、工程（１）
で決定したアミノ酸配列から予想される塩基配列を含
むことを再確認する。 （８） 形質転換体を用いたニトリルヒドラターゼの生
産とニトリル類のアミド類への変換： 工程（５） で作製した形質転換体を培養し、得られた
ニトリルヒドラターゼ酵素を含む菌体をニトリル類を含
む基質溶液と混合し、アミド類を生成させる。 【０００９】なお、ロドコッカス ロドクロウス
Ｊ−１株は微工研に微工研条寄第１４７８号（ＦＥＲＭ
ＢＰ−１４７８）として、及び工程（５） で作製し
た ｐＮＨＪ１０Ｈを含有する形質転換体ＴＧ１／ｐＮ
ＨＪ１０Ｈ は微工研に微工研条寄第２７７７号（ＦＥ
ＲＭ ＢＰ−２７７７）としてまた同じく工程（５）
で作製したｐＮＨＪ２０Ｌ を含有する形質転換体ＴＧ
１／ｐＮＨＪ２０Ｌ は微工研に微工研条寄第２７７８
号（ＦＥＲＭ ＢＰ−２７７８）として寄託されている
。 【００１０】また、上記工程で用いるベクターとしては
プラスミドベクター （例えば ｐＡＴ１５３， ｐＭ
Ｐ９， ｐＨＣ６２４， ｐＫＣ７等） 、ファージベ
クター（例えばλｇｔ１１ （東洋紡績社製）， Ｃｈ
ａｒｏｎ ４Ａ（Ａｍｅｒｓｈａｍ社製）等）のいずれ
もが用いられる。また、上記工程で用いられる制限酵素
としては、ＳｐｈＩ、ＳａｌＩ、ＥｃｏＲＩ、ＢａｍＨ
Ｉ、ＳａｃＩ等であり、これらはいずれも市販（宝酒造
社製）されているものが用いられる。また、形質転換に
用いる宿主生物としては Ｅ．ｃｏｌｉ ＪＭ１０５株
あるいは Ｅ．ｃｏｌｉＴＧ１ 株が挙げられるが、特
にこれらに限定されるものではなく、他の宿主生物を用
いることができる。 【００１１】形質転換体の培養に用いる培地は通常の培
地が用いられる。ニトリル類のアミドへの変換には、上
記形質転換体の培養により得られるニトリルヒドラター
ゼの他に形質転換体の培養液、分離菌体、菌体処理物、
粗酵素液が用いられる。また、本発明で対象とするニト
リルとしては、例えば、前記特開平２−４７０ 号公報
記載の芳香環を形成する炭素数が４〜１０の芳香族ニト
リルおよび炭素数２〜６の脂肪族ニトリルであり、具体
的には、例えば４−、３−および２−シアノピリジン、
ベンゾニトリル、２，６−ジフルオロベンゾニトリル、
２−チオフェンカルボニトリル、２−フロニトリル、シ
アノピラジン、アクリロニトリル、メタクリロニトリル
、クロトニトリル、アセトニトリルおよび３−ヒドロキ
シプロピオニトリルなどを挙げることができる。 【００１２】以下、実施例により詳細に説明する。但し
、本発明はこれらの実施例により限定されるものでない
。なお、実施例において下記の略語を用いた。 ＴＥ：Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ（１０ｍＭ，ｐＨ７．８），Ｅ
ＤＴＡ（１ｍＭ，ｐＨ８．０）ＴＮＥ：Ｔｒｉｓ−ＨＣ
ｌ（５０ｍＭ，ｐＨ８．０），ＥＤＴＡ（１ｍＭ，ｐＨ
８．０），ＮａＣｌ（５０ｍＭ） ＳＴＥ：Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ（５０ｍＭ，ｐＨ８．０），
ＥＤＴＡ（５ｍＭ，ｐＨ８．０），Ｓｕｃｒｏｓｅ（３
５ｍＭ） ２ｘＹＴ 培地
： １．６％トリプトン、１．０％酵母エキス，０．５
％ＮａＣｌ 【００１３】 【実施例】 （１） ニトリルヒドラタ−ゼの抽出精製とアミノ
酸配列の部分的決定： ロドコッカス ロドクロウス Ｊ−１株を培地（酵
母エキス３ｇ／Ｌ、ＫＨ２ＰＯ４ ０．５ ｇ／ Ｌ、
Ｋ２ＨＰＯ４０．５ ｇ／Ｌ、ＭｇＳＯ４・４Ｈ２Ｏ
０．５ ｇ／Ｌ、ＣｏＣｌ２ ０．０１ｇ／Ｌ、 クロ
トンアミド３ｇ／Ｌ、ｐＨ７．２）に２８℃で８０時間
培養した後、集菌し、この細胞（５０ｇ）を破砕し、硫
安分画し、透析後遠心して上清みをとり、ＤＥＡＥ・セ
ルロファインクロマトグラフィー、フェニル・セファロ
ースクロマトグラフィー、セファデックスＧ−１５０
クロマトグラフィー、オクチル・セファロース・クロマ
トグラフィーにかけ、２種類の活性画分を得て、これを
透析して酵素液を得た。そして、この酵素液をそれぞれ
高速液体クロマトグラフィーで逆相カラム（Ｓｅｎｓｈ
ｕ Ｐａｋ ＶＰ−３０４−１２５１）〔（株）センシ
ュウ科学製〕を用いて二つのサブユニット （α， β
） に分離した。このサブユニットのＮ末端からのアミ
ノ酸配列（α１（Ｈ）， β１（Ｈ）， α１（Ｌ），
β１（Ｌ）） をアミノ酸シーケンサー〔アプライド
バイオシステム社製 ４７０Ａ 〕を用いて決定した。 【００１４】このアミノ酸配列の結果は配列番号９〜１
２に示す通りである。 （２） ニトリルヒドラタ−ゼのＤＮＡプロ−ブの
作製：ｐＹＵＫ１２１ を含有するＥ．ｃｏｌｉ ＪＭ
１０５株（微工研条寄第１９３７号）を２ｘＹＴ（５０
μｇ／ｍｌアンピシリン含有）培地 １００ｍｌで３０
℃で一夜 （１２時間） 培養後、集菌し、ＴＮＥを加
え再度集菌し、ＳＴＥを８ｍｌ、リゾチームを１０ｍｇ
加え、０℃で５分間反応させ、０．２５Ｍ ＥＤＴＡ４
ｍｌ加えて、更に室温で１０％ ＳＤＳ ２ｍｌ、５Ｍ
ＮａＣｌ ５ｍｌを加え、０〜４℃で３時間放置した
。 それを超遠心し、その上澄みに３０％のＰＥＧ６０００
を１／２ 当量加え、０〜４℃で一夜 （１２時間）
放置し、再度遠心した後ＴＮＥ に溶解して７．５ｍ
ｌとし、ＣｓＣｌを加えて遠心して除蛋白後、臭化エチ
ジウム溶液を３００〜５００ｍｇ／ｍｌ加えシールチュ
ーブに移し、熱シールし超遠心した。そして、ペリスタ
ポンプで ｃｃｃＤＮＡを取り出し水飽和イソプロピル
アルコールを等量以上加えて臭化エチジウムを除き、Ｔ
Ｅで透析し、精製したプラスミドｐＹＵＫ１２１ 約３
ｍｌを得た。 【００１５】このｐＹＵＫ１２１ を制限酵素 Ｓｐｈ
Ｉと ＳａｌＩで切断し、作製したロドコッカス ｓｐ
．Ｎ−７７４ 株由来のニトリルヒドラタ−ゼ遺伝子を
含む２．０７ｋｂのＤＮＡ断片を抽出精製した。そして
、このＤＮＡ断片を３２Ｐで放射能ラベルし、プロ−ブ
を作製した。なお、このプローブの塩基配列は配列番号
１３に示す通りである。 （３） ニトリルヒドラターゼ染色体ＤＮＡを含む
ＤＮＡ断片の調製： ロドコッカス ロドクロウス Ｊ−１株を培地 （
グルコース１０ｇ／Ｌ、ＫＨ２ＰＯ４ ０．５ｇ／Ｌ、
Ｋ２ＨＰＯ４ ０．５ｇ／Ｌ、ＭｇＳＯ４・７Ｈ２Ｏ
０．５ｇ／Ｌ、酵母エキス１ｇ／Ｌ、 ペプトン ７．
５ｇ／Ｌ、ＣｏＣｌ２ ０．０１ｇ／Ｌ、尿素７．５ｇ
／Ｌ、 グリシン１％又はアンピシリン ０．２μｇ／
ｍｌ、水１Ｌ、 ｐＨ７．２） １００ｍｌに植菌して
培養後、集菌し、ＴＮＥで洗浄後、ＴＥ１０ｍｌに懸濁
し、０．２５Ｍ ＥＤＴＡ４ｍｌ、リゾチーム１０〜２
０ｍｇ、アクロモプロテアーゼ１０〜２０ｍｇ及び１０
×ＳＤＳ １０ｍｌを加え、３７℃で３時間放置した。 次にフェノールを１５ｍｌ加え、室温で１５分間放置し
、遠心し、その上層を採った。そして２．５Ｍ酢酸ナト
リウム溶液０．７ｍｌ、ジエチルエーテルを加え遠心し
、その上層を捨て、下層に２容量のエタノールを加え、
棒でＤＮＡを巻き取った。これをＴＥ：エタノール（容
積比）の２：８， １：９及び０：１０の各溶液に５分
間づつひたし、２〜４ｍｌのＴＥ（３７℃） に溶かし
、３７℃で ＲＮａｓｅ ＡとＴ１の混合物を１０μＬ
加えた。次にフェノールを等量加え、遠心後その上層を
採り、エーテルを等量以上加え、また遠心し上層を捨て
、下層をクロロホルムを少量添加した２ＬのＴＥで一晩
透析した。更に２回目の透析を３〜４時間かけて行い、
粗染色体ＤＮＡ標品約４ｍｌを得た。 【００１６】次に、粗染色体ＤＮＡ標品１５μＬに制限
酵素ＳａｃＩ ２μＬ、該酵素用緩衝液（１０倍濃度）
３μＬ及びＴＥ １０μＬを加え３７℃で１時間反応
させた後、アガロースゲル電気泳動（６０Ｖ，３時間）
に供した。そして工程（２） で合成したＤＮＡプロ
ーブを用いてサザンハイブリダイゼ−ションを行った。 その結果約 ６．０Ｋｂと ９．４Ｋｂの位置に上記プ
ローブが強くハイブリダイズするＤＮＡ断片があること
が見出された。 【００１７】そこで、粗染色体ＤＮＡ標品１５μＬを前
述と同様の方法で制限酵素 ＳａｃＩで切断した後、ア
ガロースゲル電気泳動を行い、 ６．０Ｋｂと ９．４
ＫｂのＤＮＡ断片を含むゲルを切り出した。これを、そ
れぞれ３倍容量の８Ｍ ＮａＣｌＯ４溶液を加えて可溶
化した後、６ｍｍ 径のＧＦ／Ｃ濾紙 （Ｗｈａｔｍａ
ｎ製）の上にＤＮＡを吸着させ、次いで６Ｍ ＮａＣｌ
Ｏ４含有ＴＥ １００μＬを１０回、更に９５％エタノ
ール １００μＬを１０回滴下し、 ３分間風乾させた
。そして、これを ０．５ｍｌエッペンドルフのチュー
ブに移しＴＥ ４０μＬを添加し、４７ ℃， ３０分
間放置した後、遠心してその上澄み約４０μＬを分取し
た。この溶液の中に目的のニトリルヒドラターゼ染色体
ＤＮＡを含む ６．０ＫｂＤＮＡ断片と ９．４ＫｂＤ
ＮＡ断片がそれぞれ回収されたことになる。 【００１８】次の各工程の具体例は ６．０ＫｂＤＮＡ
断片の例を述べるが、 ９．４ＫｂＤＮＡ断片の場合も
同様である。 （４） 染色体ＤＮＡ断片のベクターへの挿入：プ
ラスミド ｐＵＣ１９ １０μＬに対し、制限酵素Ｓａ
ｃＩ２μＬ、該酵素用緩衝液（１０倍濃度）３μＬ及び
ＴＥ１０μＬを加え３０℃で１時間反応させ、次に ０
．２５ＭＥＤＴＡ２μＬを添加して反応をとめ、更に１
Ｍ Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ（ｐＨ９） を７μＬ、ＢＡＰ（
細菌性アルカリホスファターゼ） ３μＬ加えて６５℃
で１時間反応させた。これに ＴＥ を加えて全体を
１００μＬとし、等量のフェノールで３回抽出し、これ
にエーテルを等量加えて、下層を採り、これに３Ｍ酢酸
ナトリウム溶液１０μＬとエタノール ２５０μＬを加
え、−８０℃で３０分放置後遠心し、乾燥してＴＥに溶
解した。 【００１９】この様に ＳａｃＩで切断し、ＢＡＰ 処
理した ｐＵＣ１９５μＬと工程（３） で回収した
６．０ＫｂＤＮＡ断片溶液４０μＬを混合し、連結緩衝
液６μＬ、６ｍｇ／ｍｌ ＡＴＰ溶液６μＬ及びＴ４−
ＤＮＡリガーゼ３μＬとを加え、４℃で一夜 （１２時
間） 反応させることによって目的遺伝子を含有する
６．０ＫｂＤＮＡ断片を ｐＵＣ１９に挿入した組換え
体プラスミド約６０μＬを作製してＤＮＡライブラリー
とした。 （５） 形質転換体の作製及び組換え体ＤＮＡの選別
：Ｅ．ｃｏｌｉ ＴＧ１株（Ａｍｅｒｓｈａｍ社製）を
２ｘＹＴ培地１０ｍｌに３７℃で植菌して１２時間培養
後、それを新規な２ｘＹＴ培地に１％植菌し、３７℃で
２時間培養した。そして遠心集菌後、冷 ５０ｍＭ
ＣａＣｌ２ 溶液を５ｍｌ加え、０℃で４０分放置後、
再度遠心して、冷 ５０ｍＭ ＣａＣｌ２ 溶液０．２
５ｍｌ及び工程（４） で調製した組換え体プラスミド
を含有する溶液６０μＬを加え、０℃で４０分放置後、
４２℃で２分間ヒートショックを与え０℃で５分放置し
て、２ｘＹＴ培地１０ｍｌを加え、３７℃で９０分間振
とう培養した後、遠心集菌した。これに２ｘＹＴ培地
１ｍｌ添加し菌体を充分懸濁させた後、その懸濁液を１
０μＬずつアンピシリン５０μｇ／ｍｌ含有２ｘＹＴ培
地寒天２プレートに分注し、３７℃で培養した。そして
、プレート上に生育した形質転換体コロニーをコロニー
ハイブリダイゼーション法にてニトリルヒドラターゼ遺
伝子を持つ形質転換体を選抜した。すなわちプレート中
に培養した形質転換体をニトロセルロースフィルター上
に移し、菌体を溶かしてＤＮＡを固定した後、これを工
程（２） 作製のプローブで処理し、オートラジオグラ
フ法で目的の組換え体ＤＮＡを含むコロニーを選択した
。更に、この選択したコロニーから組換え体プラスミド
を抽出し、サザンハイブリダイゼーションによって上述
のプローブとハイブリダイズさせ、選抜したコロニーが
目的遺伝子を含む形質転換体であることを再確認した。 （６） 組換え体プラスミドの精製と制限酵素地図
の作成： 工程（５） で選択した形質転換体を２ｘＹＴ （５０
μｇ／ｍｌアンピシリン含有） 培地 １００ｍｌに植
菌し、３７℃で一夜 （１２時間） 培養後、集菌し、
ＴＮＥ を加え再度集菌し、ＳＴＥを８ｍｌ、リゾチー
ムを１０ｍｇ加え、０℃で５分間反応させ、０．２５Ｍ
ＥＤＴＡ４ｍｌ加えて、更に室温で１０％ ＳＤＳ
２ｍｌ、５Ｍ ＮａＣｌ ５ｍｌを加え、０〜４℃で３
時間放置した。それを超遠心し、その上澄みに３０％の
ＰＥＧ６０００ を１／２ 当量加え、０〜４℃で一夜
（１２時間） 放置し、再度遠心した後ＴＮＥ に溶解
して７．５ｍｌとし、ＣｓＣｌを加えて遠心して除蛋白
後、臭化エチジウム溶液を ３００〜５００ｍｇ／ｍｌ
加えシールチューブに移し、熱シールし超遠心した。そ
して、ペリスタポンプで ｃｃｃＤＮＡを取り出し水飽
和イソプロピルアルコールを等量以上加えて臭化エチジ
ウムを除き、ＴＥで透析し、精製した組換え体プラスミ
ド約３ｍｌを得た。これを ｐＮＨＪ１０Ｈと命名した
。なお、９．４ｋｂ ＤＮＡ断片の場合はｐＮＨＪ２０
Ｌ）と命名した。 【００２０】この組換え体プラスミドを、制限酵素 Ｅ
ｃｏＲＩ、ＢａｍＨＩ、ＰｓｔＩ、ＳａｃＩ及び Ｓａ
ｌＩ等を用いて切断し、図１に示される制限酵素地図を
作製した。 （７） 塩基配列の決定： ｐＮＨＪ１０Ｈ の親株由来のＤＮＡ断片のどの部分に
目的遺伝子が位置しているかを工程（６） で作成した
制限酵素地図とサザンハイブリダイゼーションによって
決め、不要部分を制限酵素 ＰｓｔＩと ＳａｌＩ（ｐ
ＮＨＪ２０Ｌ の場合は ＥｃｏＲＩとＳａｃＩ）にて
切り縮め、６．０Ｋｂ の鎖長を１．９７Ｋｂ（ｐＮＨ
Ｊ２０Ｌ の場合は９．４Ｋｂ を１．７３Ｋｂ）とし
た。そしてこの得られたＤＮＡ断片の全塩基配列をＭ１
３ファージベクターを用いたサンガー法 Ｓａｎｇｅｒ
， Ｆ．Ｓｃｉｅｎｃｅ ２１４， １２０５−１２１
０ （１９８１） により決定した。その結果、この親
株由来のＤＮＡ断片の塩基配列は配列番号１４（ｐＮＨ
Ｊ２０Ｌの場合は配列番号１５）に示す通りであった。 【００２１】なお、この塩基配列から予想されるアミノ
酸配列は、工程（１）で決定したアミノ酸配列と完全に
一致することが確認され、このＤＮＡ断片にα，βサブ
ユニット遺伝子の両方が存在することが明らかとなった
。 （８） 形質転換体を用いたニトリルヒドラターゼ生産
とニトリル類のアミド類への変換： ＴＧ１／ｐＮＨＪ１０Ｈ およびＴＧ１／ｐＮＨＪ２０
Ｌ 株をそれぞれ２ｘＹＴ （５０μｇ／ｍｌアンピシ
リン含有）培地１０ｍｌに接種し３０℃で一夜 （１２
時間） 培養し、この培養物を２ｘＹＴ（５０ μｇ／
ｍｌアンピシリン、０．１ｇ／ｌ ＣｏＣｌ２・６Ｈ２
Ｏ含有）培地１０ｍｌに１％宛接種し、３０℃で４時間
培養し、これに終濃度が１ｍＭとなるようにＩＰＴＧを
添加し、更に３０℃で１０時間培養した。集菌後、この
菌体を０．１Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ ７．５）５ｍｌに
懸濁し、５分間超音波処理により菌体を破砕後、遠心分
離（１２，０００Ｇ ３０分）した。得られた上清液、
５０ｍＭリン酸カルシウム緩衝液（ｐＨ７．５） およ
び６ｍＭベンゾニトリルを含有する混合液（１２ｍｌ）
を２０℃、３０分反応後、０．２ｍｌ １ＭＨＣｌ を
添加して反応を止めた。なお、対照試験として、上記形
質転換体に代えて、Ｅ．ｃｏｌｉ ＴＧ１株のみを用い
て同様に行った。反応終了後、反応液中の生成ベンズア
ミドを高速液体クロマトグラフィーを用いて検出した。 その結果、宿主Ｅ．ｃｏｌｉ ＴＧ１株ではベンズアミ
ドが検出できなかったが、形質転換体ＴＧ１／ｐＮＨＪ
１０Ｈ およびＴＧ１／ｐＮＨＪ２０Ｌ 株では、それ
ぞれ、１．７５×１０−３および６．９９×１０−３
ｕｎｉｔｓ／ｍｇ の酵素活性が認められた。 【００２２】ここで、ｕｎｉｔはベンゾニトリルからベ
ンズアミドを１Ｍモル／分の速度で生成させる酵素活性
として定義される。 【００２３】 【発明の効果】本発明により、ロドコッカス ロドク
ロウス Ｊ−１株の持つサブユニットα及びサブユニ
ットβのアミノ酸配列を有し、ニトリルヒトラターゼ活
性を有する２種類のポリペプチドをコードするＤＮＡ配
列が明らかにされた。そして、このＤＮＡを含むプラス
ミドで形質転換された形質転換体が作出された。以上に
より、このニトリルヒトラターゼ遺伝子を菌体内に多コ
ピー存在させ、菌体内酵素量を従来に比して飛躍的に増
大させることができる。 【００２４】 【配列表】 （１） 配列番号：１ （ｉ） 配列の長さ：２０３ （ｉｉ） 配列の型：アミノ酸 （ｉｉｉ） トポロジー：直鎖状 （ｉｖ） 配列の種類：ペプタイド （ｖ） 起源 （ａ） 生物名：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ）
株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉ）
配列の特徴
（ａ） 他の情報：α（Ｈ） −サブユニット （ｖ
ｉｉ） 配列：
５ １０
１５
ＭｅｔＳｅｒＧｌｕＨｉｓＶａｌＡ
ｓｎＬｙｓＴｙｒＴｈｒＧｌｕＴｙｒＧｌｕＡｌａＡｒ
ｇＴｈｒ
２０ ２５
３０
ＬｙｓＡｌａＩｌｅＧｌｕＴｈｒＬｅｕＬｅｕＴｙｒＧ
ｌｕＡｒｇＧｌｙＬｅｕＩｌｅＴｈｒＰｒｏ
３５
４０
４５ ＡｌａＡｌａＶａｌ
ＡｓｐＡｒｇＶａｌＶａｌＳｅｒＴｙｒＴｙｒＧｌｕＡ
ｓｎＧｌｕＩｌｅＧｌｙ
５０
５５ ６０
ＰｒｏＭｅｔＧｌｙＧｌｙＡｌａＬｙｓ
ＶａｌＶａｌＡｌａＬｙｓＳｅｒＴｒｐＶａｌＡｓｐＰ
ｒｏ
６５ ７０
７５ Ｇｌ
ｕＴｙｒＡｒｇＬｙｓＴｒｐＬｅｕＧｌｕＧｌｕＡｓｐ
ＡｌａＴｈｒＡｌａＡｌａＭｅｔＡｌａ
８０
８５ ９
０ ＳｅｒＬｅｕＧｌｙＴｙ
ｒＡｌａＧｌｙＧｌｕＧｌｎＡｌａＨｉｓＧｌｎＩｌｅ
ＳｅｒＡｌａＶａｌ
９５ １
００ １０５
ＰｈｅＡｓｎＡｓｐＳｅｒＧｌｎＴｈｒＨｉ
ｓＨｉｓＶａｌＶａｌＶａｌＣｙｓＴｈｒＬｅｕＣｙｓ
１１０ １１５
１２０ ＳｅｒＣ
ｙｓＴｙｒＰｒｏＴｒｐＰｒｏＶａｌＬｅｕＧｌｙＬｅ
ｕＰｒｏＰｒｏＡｌａＴｒｐＴｙｒ
１２５
１３０ １３５
ＬｙｓＳｅｒＭｅｔＧｌｕＴ
ｙｒＡｒｇＳｅｒＡｒｇＶａｌＶａｌＡｌａＡｓｐＰｒ
ｏＡｒｇＧｌｙ
１４０ １４５
１５０
ＶａｌＬｅｕＬｙｓＡｒｇＡｓｐＰｈｅＧｌｙＰ
ｈｅＡｓｐＩｌｅＰｒｏＡｓｐＧｌｕＶａｌＧｌｕ
１５
５ １６０
１６５ ＶａｌＡｒｇ
ＶａｌＴｒｐＡｓｐＳｅｒＳｅｒＳｅｒＧｌｕＩｌｅＡ
ｒｇＴｙｒＩｌｅＶａｌＩｌｅ
１７０
１７５ １８０
ＰｒｏＧｌｕＡｒｇＰｒｏＡｌａ
ＧｌｙＴｈｒＡｓｐＧｌｙＴｒｐＳｅｒＧｌｕＧｌｕＧ
ｌｕＬｅｕ
１８５ １９０
１９５
ＴｈｒＬｙｓＬｅｕＶａｌＳｅｒＡｒｇＡｓｐＳｅｒ
ＭｅｔＩｌｅＧｌｙＶａｌＳｅｒＡｓｎＡｌａ
２００
ＬｅｕＴｈｒＰｒ
ｏＧｌｎＧｌｕＶａｌＩｌｅＶａｌ【００２５】 （２） 配列番号：２ （ｉ） 配列の長さ：２２９ （ｉｉ） 配列の型：アミノ酸 （ｉｉｉ） トポロジー：直鎖状 （ｉｖ） 配列の種類：ペプタイド （ｖ） 起源 （ａ） 生物名：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ）
株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉ）
配列の特徴 （ａ） 他の情報：β（Ｈ） −サブユニット （ｖ
ｉｉ） 配列：
５ １０
１５ ＭｅｔＡｓ
ｐＧｌｙＩｌｅＨｉｓＡｓｐＴｈｒＧｌｙＧｌｙＭｅｔ
ＴｈｒＧｌｙＴｙｒＧｌｙＰｒｏ
２０
２５ ３０
ＶａｌＰｒｏＴｙｒＧｌｎＬｙ
ｓＡｓｐＧｌｕＰｒｏＰｈｅＰｈｅＨｉｓＴｙｒＧｌｕ
ＴｒｐＧｌｕ
３５ ４０
４５
ＧｌｙＡｒｇＴｈｒＬｅｕＳｅｒＩｌｅＬｅｕＴｈ
ｒＴｒｐＭｅｔＨｉｓＬｅｕＬｙｓＧｌｙＩｌｅ
５０
５５
６０ ＳｅｒＴｒｐＴ
ｒｐＡｓｐＬｙｓＳｅｒＡｒｇＰｈｅＰｈｅＡｒｇＧｌ
ｕＳｅｒＭｅｔＧｌｙＡｓｎ
６５
７０ ７５
ＧｌｕＡｓｎＴｙｒＶａｌＡｓｎＧ
ｌｕＩｌｅＡｒｇＡｓｎＳｅｒＴｙｒＴｙｒＴｈｒＨｉ
ｓＴｒｐ
８０ ８５
９０
ＬｅｕＳｅｒＡｌａＡｌａＧｌｕＡｒｇＩｌｅＬｅｕＶ
ａｌＡｌａＡｓｐＬｙｓＩｌｅＩｌｅＴｈｒ
９５
１００
１０５ ＧｌｕＧｌｕＧｌｕ
ＡｒｇＬｙｓＨｉｓＡｒｇＶａｌＧｌｎＧｌｕＩｌｅＬ
ｅｕＧｌｕＧｌｙＡｒｇ
１１０
１１５ １２０
ＴｙｒＴｈｒＡｓｐＡｒｇＬｙｓＰｒｏ
ＳｅｒＡｒｇＬｙｓＰｈｅＡｓｐＰｒｏＡｌａＧｌｎＩ
ｌｅ
１２５ １３０
１３５ Ｇｌ
ｕＬｙｓＡｌａＩｌｅＧｌｕＡｒｇＬｅｕＨｉｓＧｌｕ
ＰｒｏＨｉｓＳｅｒＬｅｕＡｌａＬｅｕ
１４０
１４５ １５
０ ＰｒｏＧｌｙＡｌａＧｌ
ｕＰｒｏＳｅｒＰｈｅＳｅｒＬｅｕＧｌｙＡｓｐＬｙｓ
ＩｌｅＬｙｓＶａｌ
１５５ １
６０ １６５
ＬｙｓＳｅｒＭｅｔＡｓｎＰｒｏＬｅｕＧｌ
ｙＨｉｓＴｈｒＡｒｇＣｙｓＰｒｏＬｙｓＴｙｒＶａｌ
１７０ １７５
１８０ ＡｒｇＡ
ｓｎＬｙｓＩｌｅＧｌｙＧｌｕＩｌｅＶａｌＡｌａＴｙ
ｒＨｉｓＧｌｙＣｙｓＧｌｎＩｌｅ
１８５
１９０ １９５
ＴｙｒＰｒｏＧｌｕＳｅｒＳ
ｅｒＳｅｒＡｌａＧｌｙＬｅｕＧｌｙＡｓｐＡｓｐＰｒ
ｏＡｒｇＰｒｏ
２００ ２０５
２１０
ＬｅｕＴｙｒＴｈｒＶａｌＡｌａＰｈｅＳｅｒＡ
ｌａＧｌｎＧｌｕＬｅｕＴｒｐＧｌｙＡｓｐＡｓｐ
２１
５ ２２０
２２５ ＧｌｙＡｓｎ
ＧｌｙＬｙｓＡｓｐＶａｌＶａｌＣｙｓＶａｌＡｓｐＬ
ｅｕＴｒｐＧｌｕＰｒｏＴｙｒ
ＬｅｕＩｌｅＳｅｒＡｌａ
【００２６】 （３） 配列番号：３ （ｉ） 配列の長さ：２０７ （ｉｉ） 配列の型：アミノ酸 （ｉｉｉ） トポロジー：直鎖状 （ｉｖ） 配列の種類：ペプタイド （ｖ） 起源 （ａ） 生物名：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ）
株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉ）
配列の特徴 （ａ） 他の情報：α（Ｌ） −サブユニット （ｖ
ｉｉ） 配列：
５ １０
１５ ＭｅｔＴｈ
ｒＡｌａＨｉｓＡｓｎＰｒｏＶａｌＧｌｎＧｌｙＴｈｒ
ＬｅｕＰｒｏＡｒｇＳｅｒＡｓｎ
２０
２５ ３０
ＧｌｕＧｌｕＩｌｅＡｌａＡｌ
ａＡｒｇＶａｌＬｙｓＡｌａＭｅｔＧｌｕＡｌａＩｌｅ
ＬｅｕＶａｌ
３５ ４０
４５
ＡｓｐＬｙｓＧｌｙＬｅｕＩｌｅＳｅｒＴｈｒＡｓ
ｐＡｌａＩｌｅＡｓｐＨｉｓＭｅｔＳｅｒＳｅｒ
５０
５５
６０ ＶａｌＴｙｒＧ
ｌｕＡｓｎＧｌｕＶａｌＧｌｙＰｒｏＧｌｎＬｅｕＧｌ
ｙＡｌａＬｙｓＩｌｅＶａｌ
６５
７０ ７５
ＡｌａＡｒｇＡｌａＴｒｐＶａｌＡ
ｓｐＰｒｏＧｌｕＰｈｅＬｙｓＧｌｎＡｒｇＬｅｕＬｅ
ｕＴｈｒ
８０ ８５
９０
ＡｓｐＡｌａＴｈｒＳｅｒＡｌａＣｙｓＡｒｇＧｌｕＭ
ｅｔＧｌｙＶａｌＧｌｙＧｌｙＭｅｔＧｌｎ
９５
１００
１０５ ＧｌｙＧｌｕＧｌｕ
ＭｅｔＶａｌＶａｌＬｅｕＧｌｕＡｓｎＴｈｒＧｌｙＴ
ｈｒＶａｌＨｉｓＡｓｎ
１１０
１１５ １２０
ＭｅｔＶａｌＶａｌＣｙｓＴｈｒＬｅｕ
ＣｙｓＳｅｒＣｙｓＴｙｒＰｒｏＴｒｐＰｒｏＶａｌＬ
ｅｕ
１２５ １３０
１３５ Ｇｌ
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ＰｒｏＡｌａＴｙｒＡｒｇＡｌａＡｒｇ
１４０
１４５ １５
０ ＡｌａＶａｌＡｒｇＡｓ
ｐＰｒｏＡｒｇＧｌｙＶａｌＬｅｕＡｌａＧｌｕＰｈｅ
ＧｌｙＴｙｒＴｈｒ
１５５ １
６０ １６５
ＰｒｏＡｓｐＰｒｏＡｓｐＶａｌＧｌｕＩｌ
ｅＡｒｇＩｌｅＴｒｐＡｓｐＳｅｒＳｅｒＡｌａＧｌｕ
１７０ １７５
１８０ ＬｅｕＡ
ｒｇＴｙｒＴｒｐＶａｌＬｅｕＰｒｏＧｌｎＡｒｇＰｒ
ｏＡｌａＧｌｙＴｈｒＧｌｕＡｓｎ
１８５
１９０ １９５
ＰｈｅＴｈｒＧｌｕＧｌｕＧ
ｌｎＬｅｕＡｌａＡｓｐＬｅｕＶａｌＴｈｒＡｒｇＡｓ
ｐＳｅｒＬｅｕ
２００ ２０５
ＩｌｅＧｌｙＶａｌＳｅｒＶａｌＰｒｏＴｈｒＴ
ｈｒＰｒｏＳｅｒＬｙｓＡｌａ 【
００２７】 （４） 配列番号：４ （ｉ） 配列の長さ：２２６ （ｉｉ） 配列の型：アミノ酸 （ｉｉｉ） トポロジー：直鎖状 （ｉｖ） 配列の種類：ペプタイド （ｖ） 起源 （ａ） 生物名：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ）
株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉ）
配列の特徴 （ａ） 他の情報：β（Ｌ） −サブユニット （ｖ
ｉｉ） 配列：
５ １０
１５ ＭｅｔＡｓ
ｐＧｌｙＩｌｅＨｉｓＡｓｐＬｅｕＧｌｙＧｌｙＡｒｇ
ＡｌａＧｌｙＬｅｕＧｌｙＰｒｏ
２０
２５ ３０
ＩｌｅＬｙｓＰｒｏＧｌｕＳｅ
ｒＡｓｐＧｌｕＰｒｏＶａｌＰｈｅＨｉｓＳｅｒＡｓｐ
ＴｒｐＧｌｕ
３５ ４０
４５
ＡｒｇＳｅｒＶａｌＬｅｕＴｈｒＭｅｔＰｈｅＰｒ
ｏＡｌａＭｅｔＡｌａＬｅｕＡｌａＧｌｙＡｌａ
５０
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ｅｕＡｓｐＧｌｎＰｈｅＡｒｇＧｌｙＡｌａＭｅｔＧｌ
ｕＧｌｎＩｌｅＰｒｏＰｒｏ
６５
７０ ７５
ＨｉｓＡｓｐＴｙｒＬｅｕＴｈｒＳ
ｅｒＧｌｎＴｙｒＴｙｒＧｌｕＨｉｓＴｒｐＭｅｔＨｉ
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８０ ８５
９０
ＭｅｔＩｌｅＨｉｓＨｉｓＧｌｙＩｌｅＧｌｕＡｌａＧ
ｌｙＩｌｅＰｈｅＡｓｐＳｅｒＡｓｐＧｌｕ
９５
１００
１０５ ＬｅｕＡｓｐＡｒｇ
ＡｒｇＴｈｒＧｌｎＴｙｒＴｙｒＭｅｔＡｓｐＨｉｓＰ
ｒｏＡｓｐＡｓｐＴｈｒ
１１０
１１５ １２０
ＴｈｒＰｒｏＴｈｒＡｒｇＧｌｎＡｓｐ
ＰｒｏＧｌｎＬｅｕＶａｌＧｌｕＴｈｒＩｌｅＳｅｒＧ
ｌｎ
１２５ １３０
１３５ Ｌｅ
ｕＩｌｅＴｈｒＨｉｓＧｌｙＡｌａＡｓｐＴｙｒＡｒｇ
ＡｒｇＰｒｏＴｈｒＡｓｐＴｈｒＧｌｕ
１４０
１４５ １５
０ ＡｌａＡｌａＰｈｅＡｌ
ａＶａｌＧｌｙＡｓｐＬｙｓＶａｌＩｌｅＶａｌＡｒｇ
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１５５ １
６０ １６５
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１７０ １７５
１８０ ＶａｌＧ
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ａＴｙｒＶａｌＰｈｅＰｒｏＡｓｐ
１８５
１９０ １９５
ＴｈｒＡｓｎＡｌａＬｅｕＧ
ｌｙＡｌａＧｌｙＧｌｕＳｅｒＰｒｏＧｌｕＨｉｓＬｅ
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２００ ２０５
２１０
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２１
５ ２２０
２２５ ＡｓｎＶａｌ
ＶａｌＡｓｎＨｉｓＩｌｅＡｓｐＶａｌＰｈｅＧｌｕＰ
ｒｏＴｙｒＬｅｕＬｅｕＰｒｏ
Ａｌａ
【００２８】 （５） 配列番号：５ （ｉ） 配列の長さ：６０９ （ｉｉ） 配列の型：核酸 （ｉｉｉ） 鎖の数：一本鎖 （ｉｖ） トポロジー：直鎖状 （ｖ） 配列の種類： ＧｅｎｏｍｉｃＤＮＡ
（ｉｖ） 起源 （ａ） 生物名：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ）
株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉｉ
） 配列の特徴 （ａ） 他の情報：α（Ｈ） −サブユニット （ｖ
ｉｉｉ）配列：
１５ ３０
４５ ＧＴＧＡＧ
ＣＧＡＧＣＡＣＧＴＣＡＡＴＡＡＧＴＡＣＡＣＧＧＡＧ
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６０
７５ ９０
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ＡＣＧＣＣＣ
１０５ １２０
１３５
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ＧＴＡＣＴＡＣＧＡＧＡＡＣＧＡＧＡＴＣＧＧＣ
１５０
１６５
１８０ ＣＣＧＡＴＧＧ
ＧＣＧＧＴＧＣＣＡＡＧＧＴＣＧＴＧＧＣＣＡＡＧＴＣ
ＣＴＧＧＧＴＧＧＡＣＣＣＴ
１９５
２１０ ２２５
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２７０
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ＣＡＣＡＣＣＡＡＡＴＴＴＣＧＧＣＧＧＴＣ
２８５
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３１５ ＴＴＣＡＡＣＧＡＣ
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３３０
３４５ ３６０
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ＡＣ
３７５ ３９０
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ＧＡＧＧＴＧＧＡＧ
４６５ ４
８０ ４９５
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５１０ ５２５
５４０ ＣＣＧＧ
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５５５
５７０ ５８５
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ＧＣＣＧＧＧＡＣＴＣＧＡＴＧＡＴＣＧＧＴＧＴＣＡＧ
ＴＡＡＴＧＣＧ
６００
ＣＴＣＡＣＡＣＣＧＣＡＧＧＡＡＧＴＧＡＴＣＧ
ＴＡ 【
００２９】 （６） 配列番号：６ （ｉ） 配列の長さ：６８７ （ｉｉ） 配列の型：核酸 （ｉｉｉ） 鎖の数：一本鎖 （ｉｖ） トポロジー：直鎖状 （ｖ） 配列の種類： ＧｅｎｏｍｉｃＤＮＡ
（ｖｉ） 起源
（ａ） 生物名：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ）
株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉｉ
） 配列の特徴 （ａ） 他の情報：β（Ｈ） −サブユニット （ｖ
ｉｉｉ）配列：
１５ ３０
４５ ＡＴＧＧＡ
ＴＧＧＴＡＴＣＣＡＣＧＡＣＡＣＡＧＧＣＧＧＣＡＴＧ
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６０
７５ ９０
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１０５ １２０
１３５
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ＴＴＧＧＡＴＧＣＡＴＣＴＣＡＡＧＧＧＣＡＴＡ
１５０
１６５
１８０ ＴＣＧＴＧＧＴ
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１９５
２１０ ２２５
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２４０ ２５５
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２８５
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３３０
３４５ ３６０
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４２０
４３５ ４５
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４６５ ４
８０ ４９５
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５１０ ５２５
５４０ ＣＧＧＡ
ＡＣＡＡＧＡＴＣＧＧＧＧＡＡＡＴＣＧＴＣＧＣＣＴＡ
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５５５
５７０ ５８５
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６００ ６１５
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ＣＣＣＡＧＧＡＡＣＴＧＴＧＧＧＧＣＧＡＣＧＡＣ
６４
５ ６６０
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ＴＣＴＧＧＧＡＡＣＣＧＴＡＣ
ＣＴＧＡＴＣＴＣＴＧＣＧ
【００３０】 （７） 配列番号：７ （ｉ） 配列の長さ：６２１ （ｉｉ） 配列の型：核酸 （ｉｉｉ） 鎖の数：一本鎖 （ｉｖ） トポロジー：直鎖状 （ｖ） 配列の種類： ＧｅｎｏｍｉｃＤＮＡ
（ｖｉ） 起源
（ａ） 生物名：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ）
株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉｉ
） 配列の特徴 （ａ） 他の情報：α（Ｌ） −サブユニット （ｖ
ｉｉｉ）配列：
１５ ３０
４５ ＡＴＧＡＣ
ＣＧＣＣＣＡＣＡＡＴＣＣＣＧＴＣＣＡＧＧＧＣＡＣＧ
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６０
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１０５ １２０
１３５
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ＣＧＣＣＡＴＣＧＡＣＣＡＣＡＴＧＴＣＣＴＣＧ
１５０
１６５
１８０ ＧＴＣＴＡＣＧ
ＡＧＡＡＣＧＡＧＧＴＣＧＧＴＣＣＴＣＡＡＣＴＣＧＧ
ＣＧＣＣＡＡＧＡＴＣＧＴＣ
１９５
２１０ ２２５
ＧＣＣＣＧＣＧＣＣＴＧＧＧＴＣＧ
ＡＴＣＣＣＧＡＧＴＴＣＡＡＧＣＡＧＣＧＣＣＴＧＣＴ
ＣＡＣＣ
２４０ ２５５
２７０
ＧＡＣＧＣＣＡＣＣＡＧＣＧＣＣＴＧＣＣＧＴＧＡＡＡ
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２８５
３００
３１５ ＧＧＣＧＡＡＧＡＡ
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ＣＧＧＴＣＣＡＣＡＡＣ
３３０
３４５ ３６０
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ＴＣ
３７５ ３９０
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ＣＣＣＧＣＣＴＡＣＣＧＣＧＣＣＣＧＣ
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４３５ ４５
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４６５ ４
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５１０ ５２５
５４０ ＣＴＴＣ
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ＡＡＣＴＣＧＣＣＧＡＣＣＴＣＧＴＣＡＣＣＣＧＣＧＡ
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６００ ６１５
ＡＴＣＧＧＣＧＴＡＴＣＣＧＴＣＣＣＣＡＣＣＡ
ＣＡＣＣＣＡＧＣＡＡＧＧＣＣ 【
００３１】 （８） 配列番号：８ （ｉ） 配列の長さ：６７８ （ｉｉ） 配列の型：核酸 （ｉｉｉ） 鎖の数：一本鎖 （ｉｖ） トポロジー：直鎖状 （ｖ） 配列の種類： ＧｅｎｏｍｉｃＤＮＡ
（ｖｉ） 起源
（ａ） 生物名：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ）
株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉｉ
） 配列の特徴 （ａ） 他の情報：β（Ｌ） −サブユニット （ｖ
ｉｉｉ）配列：
１５ ３０
４５ ＡＴＧＧＡ
ＴＧＧＡＡＴＣＣＡＣＧＡＣＣＴＣＧＧＴＧＧＣＣＧＣ
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１０５ １２０
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１５０
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１８０ ＴＴＣＡＡＴＣ
ＴＣＧＡＣＣＡＧＴＴＣＣＧＧＧＧＣＧＣＧＡＴＧＧＡ
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１９５
２１０ ２２５
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２４０ ２５５
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２８５
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３１５ ＣＴＣＧＡＣＣＧＣ
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ＣＧＧＡＣＧＡＣＡＣＧ
３３０
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ＡＡ
３７５ ３９０
４０５ ＣＴ
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４３５ ４５
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４６５ ４
８０ ４９５
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５１０ ５２５
５４０ ＧＴＣＧ
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５５５
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６００ ６１５
６３０
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６４
５ ６６０
６７５ ＡＡＣＧＴＣ
ＧＴＣＡＡＴＣＡＣＡＴＣＧＡＣＧＴＧＴＴＣＧＡＡＣ
ＣＧＴＡＴＣＴＧＣＴＡＣＣＧ
ＧＣＣ
【００３２】 （９） 配列番号：９ （ｉ） 配列の長さ：２６ （ｉｉ） 配列の型：アミノ酸 （ｉｉｉ） トポロジー：直鎖状 （ｉｖ） 配列の種類：ペプタイド （ｖ） 起源
（ａ） 生物名：ロドコッカス・ロド
クロウス（ｂ） 株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１
４７８）（ｖｉ） 配列の特徴 （ａ） 他の情報：α（Ｈ） −サブユニット：α１（
Ｈ） （ｖｉｉ） 配列：
５ １
０ １５
Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｈｉｓ−Ｖａｌ−
Ａｓｎ−Ｌｙｓ−Ｔｙｒ−Ｔｈｒ−Ｇｌｕ−Ｔｙｒ−Ｇ
ｌｕ−Ａｌａ−Ａｒｇ−Ｔｈｒ−Ｌｙｓ
２０
２５
Ａｌａ−Ｉｌｅ−Ｇｌｕ−Ｔ
ｈｒ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｔｙｒ−Ｇｌｕ−Ａｒｇ−Ｇｌ
ｙ−Ｌｅｕ 【００３３】 （１０） 配列番号：１０ （ｉ） 配列の長さ：２８ （ｉｉ） 配列の型：アミノ酸 （ｉｉｉ） トポロジー：直鎖状 （ｉｖ） 配列の種類：ペプタイド （ｖ） 起源
（ａ） 生物名
：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ） 株名：Ｊ−１
（ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉ） 配列の特徴 （ａ） 他の情報：β（Ｈ） −サブユニット：β１（
Ｈ） （ｖｉｉ） 配列：
５ １
０ １５
Ｍｅｔ−Ａｓｐ−Ｇｌｙ−Ｉｌｅ−
Ｈｉｓ−Ａｓｐ−Ｔｈｒ−Ｇｌｙ−Ｇｌｙ−Ｍｅｔ−Ｔ
ｈｒ−Ｇｌｙ−Ｔｙｒ−Ｇｌｙ−Ｐｒｏ
２０
２５
Ｖａｌ−Ｐ
ｒｏ−Ｔｙｒ−Ｇｌｎ−Ｌｙｓ−Ａｓｐ−Ｇｌｕ−Ｐｒ
ｏ−Ｐｈｅ−Ｐｈｅ−Ｈｉｓ−Ｔｙｒ−Ｇｌｕ 【００
３４】 （１１） 配列番号：１１ （ｉ） 配列の長さ：１５ （ｉｉ） 配列の型：アミノ酸 （ｉｉｉ） トポロジー：直鎖状 （ｉｖ） 配列の種類：ペプタイド （ｖ） 起源
（ａ） 生物名
：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ） 株名：Ｊ−１
（ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉ） 配列の特徴 （ａ） 他の情報：α（Ｌ） −サブユニット：α１（
Ｌ） （ｖｉｉ） 配列：
５
１０ １５
Ｔｈｒ−Ａｌａ−Ｈｉｓ−Ａｓｎ
−Ｐｒｏ−Ｖａｌ−Ｇｌｎ−Ｇｌｙ−Ｔｈｒ−Ｌｅｕ−
Ｐｒｏ−Ａｒｇ−？−Ａｓｎ−Ｇｌｕ 【００３５】 （１２） 配列番号：１２ （ｉ） 配列の長さ：１９ （ｉｉ） 配列の型：アミノ酸 （ｉｉｉ） トポロジー：直鎖状 （ｉｖ） 配列の種類：ペプタイド （ｖ） 起源
（ａ） 生物名
：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ） 株名：Ｊ−１
（ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉ） 配列の特徴 （ａ） 他の情報：β（Ｌ） −サブユニット：β１（
Ｌ） （ｖｉｉ） 配列：
５
１０ １５
Ｍｅｔ−Ａｓｐ−Ｇｌｙ−Ｉｌｅ−
Ｈｉｓ−Ａｓｐ−Ｌｅｕ−Ｇｌｙ−Ｇｌｙ−Ａｒｇ−Ａ
ｌａ−？−Ｌｅｕ−？−Ｐｒｏ
Ｉｌｅ−Ｌｙｓ−Ｐｒｏ
−Ｇｌｕ 【００３６】 （１３） 配列番号：１３ （ｉ） 配列の長さ：２０７０ （ｉｉ） 配列の型：核酸 （ｉｉｉ） 鎖の数：一本鎖 （ｉｖ） トポロジー：直鎖状 （ｖ） 配列の種類： ＧｅｎｏｍｉｃＤＮＡ（ｖ
ｉ） 起源
（ａ） 生物名：ロドコッカス ｓｐ （
ｂ） 株名：Ｎ−７７４ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１９３６
）（ｖｉｉ） 配列の特徴 Ｎｏ．６７５〜１２９５：サブユニットαＮｏ．１２２
５ 〜１９６０：サブユニットβ （ｖｉｉｉ）配列
： ＳｐｈＩ ．
． ．
．
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． ． ．
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． ．
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．
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． ．
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．
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． ．
． ．４００
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． ．
． ．
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． ．
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． ．６
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． ．
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ＡＣＡＴＡＡＧＡＡＡＡＧＧＴＧＡＡＣＣＡＧ
． ．
．７００ ．
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ＡＴＣＧＡＣＣＡＣＡＣＡＡＣＧＧＡＧＡＡＣＧＣＣＧ
ＣＡＣＣＧＧＣＣ ＭｅｔＳｅｒ
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．
． ． ．
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ｅｕＬｅｕＬｅｕ ．９００
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． Ａ
ＣＣＧＡＣＧＧＴＡＣＣＧＣＣＧＣＡＧＴＴＧＣＣＣＡ
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ＴｈｒＡｓｐＧｌｙＴｈｒＡｌａＡｌａＶａ
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．９５０
． ． ．
ＣＡＧＧＣＧＧＣ
ＣＴＡＣＡＴＣＧＴＧＧＣＡＧＴＣＧＡＡＧＡＣＡＣＣ
ＣＣＧＡＣＡＣＴＣＡＡＧ Ｇｌ
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ＡｓｐＴｈｒＰｒｏＴｈｒＬｅｕＬｙｓ
． ．１０００ ．
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．１２００ ．
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． ．１５５０
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． ．１６５０
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． ．
． ．１７００
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ＧｌｙＧｌｎＡｒｇ ．
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． ．１７５０
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． ． ．
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．１８００ ．
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．１９００ ． ．
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．１９５０ ． ．
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． ．２０５０
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ＴＧＧＡＡＡＴＣＡＴＧＧＴＣＧ
ＳａｌＩ
【００３７
】 （１４） 配列番号：１４ （ｉ） 配列の長さ：１９７０ （ｉｉ） 配列の型：核酸 （ｉｉｉ） 鎖の数：一本鎖 （ｉｖ） トポロジー：直鎖状 （ｖ） 配列の種類： ＧｅｎｏｍｉｃＤＮＡ（ｖ
ｉ） 起源
（ａ） 生物名：ロドコッカス・ロドクロ
ウス（ｂ） 株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７
８）（ｖｉｉ） 配列の特徴 Ｎｏ．４０８〜１０９４：サブユニットβ（Ｈ）
Ｎｏ．１１１１ 〜１７１９：サブユニッ
トα（Ｈ） （ｖｉｉｉ）配列： １０ ２０
３０ ４０
５０ ６０ＣＴ Ｇ
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８０ ９０ １００
１１０ １２０
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ＣＡＧＴＧＣＡＡＧＣＧＡＴ
１３０
１４０ １５０
１６０ １７０ １８０
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ＧＣＧＧＧＧＡＧＡＧＣＧＣＣＣＧＡ
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２２０ ２３０
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７０ ２８０ ２９０
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３３０ ３４０ ３５
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３７０ ３８０
３９０ ４００
４１０ ４２０ ＣＡ
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Ｈ
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４５０ ４６０ ４７０
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５１０ ５２０
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５６０ ５７０ ５８０
５９０ ６００
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６２０ ６３０ ６
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７６０ ７７０
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８７０ ８８０
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ｇＰｒｏＬｅｕＴｙｒＴｈｒＶａｌＡｌａＰｈｅＳｅｒ
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１０４０ １０５０
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１０９０ １１００ １１１０
１１２０ １１３０
１１４０ ＡＣＣＴＧＡＴＣＴＣＴＧＣ
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１１６０ １１７０
１１８０ １１９０ １２００
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１２４０ １２５０
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５７０ １５８０ １５９０
１６００ １６１０ １
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１６３０ １６４０ １６
５０ １６６０ １６７０
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ＧＣＴＧＧＴＧＡＧＣＣＧＧＧＡＣＴＣＧＡＴＧＡＴＣ
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ＳｅｒＡｒｇＡｓｐＳｅｒＭｅｔＩｌｅ
１６９０ １７００
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ｌ
１７５０ １７６０
１７７０ １７８０
１７９０ １８００ ＡＴ
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ＡＴＣＡＧＡＡＧＴＣＧＴ
１８７０
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９００ １９１０ １９２０
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１９
３０ １９４０ １９５０
１９６０ １９７０
ＡＧＧＣＡＴＡＣＴＡＣＧＡＧＡＧ
ＣＴＧＧＡＣＡＡＡＧＧＣＧＣＴＣＧＡＧＧＣＣＡＧＣ
ＧＴＧＧＴＣＧＡＣ 【００３８
】 （１５） 配列番号：１５ （ｉ） 配列の長さ：１７３１ （ｉｉ） 配列の型：核酸 （ｉｉｉ） 鎖の数：一本鎖 （ｉｖ） トポロジー：直鎖状 （ｖ） 配列の種類： ＧｅｎｏｍｉｃＤＮＡ（ｖ
ｉ） 起源
（ａ） 生物名：ロドコッカス・ロドクロ
ウス（ｂ） 株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ・ＢＰ）
（ｖｉｉ） 配列の特徴
Ｎｏ．１７１〜８４
８ ：サブユニットβ（Ｌ） Ｎｏ．９１５
〜１５３５：サブユニットα（Ｌ） （ｖｉｉ
ｉ）配列： １０ ２
０ ３０ ４０
５０ ６０ ＧＡＧ
ＣＴＣＣＣＴＧＧＡＧＣＣＡＣＴＣＧＣＧＣＣＧＡＣＧ
ＣＡＴＣＣＡＣＧＣＴＣＧＧＡＣＡＧＣＣＣＡＣＧＧＴ
ＧＣＧＧＡＴＣ
７０
８０ ９０ １
００ １１０ １２０
ＡＣＣＣＣＴＧＴＴＣＧＴＣＧＧＴＡＡ
ＣＡＧＡＡＣＡＧＴＡＡＣＡＴＧＴＣＡＴＣＡＧＧＴＣ
ＡＴＧＡＣＧＴＧＴＴＧＡＣＧＣＡＴ
１３０ １４０ １
５０ １６０ １７０
１８０ ＴＡＧＡＣＧＡＧ
ＧＧＣＡＣＡＴＡＧＧＧＴＴＧＧＴＧＡＣＴＣＡＣＧＧ
ＣＡＣＡＡＧＧＡＧＡＧＣＡＴＴＴＣＡＴＧＧＡＴＧＧ
ＡＡ
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１９０ ２００
２１０ ２２０ ２３
０ ２４０ ＴＣＣＡ
ＣＧＡＣＣＴＣＧＧＴＧＧＣＣＧＣＧＣＣＧＧＣＣＴＧ
ＧＧＴＣＣＧＡＴＣＡＡＧＣＣＣＧＡＡＴＣＣＧＡＴＧ
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ｅｕＧｌｙＧｌｙＡｒｇＡｌａＧｌｙＬｅｕＧｌｙＰｒ
ｏＩｌｅＬｙｓＰｒｏＧｌｕＳｅｒＡｓｐＧｌｕＰｒｏ
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２６０ ２７０ ２８
０ ２９０ ３００
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ＧＣＧＡＴＧＧＣＧＣＴＧＧＣＣＧ
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ｔＡｌａＬｅｕＡｌａＧ
３１０ ３２０ ３３
０ ３４０ ３５０
３６０ ＧＣＧＣＧＴＴＣＡ
ＡＴＣＴＣＧＡＣＣＡＧＴＴＣＣＧＧＧＧＣＧＣＧＡＴ
ＧＧＡＧＣＡＧＡＴＣＣＣＣＣＣＧＣＡＣＧＡＣＴＡＣ
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ｌｎＩｌｅＰｒｏＰｒｏＨｉｓＡｓｐＴｙｒＬ
３７０ ３８
０ ３９０ ４００
４１０ ４２０
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ＧＧＡＴＧＣＡＣＧＣＧＡＴＧＡＴＣＣＡＣＣＡＣＧＧ
ＣＡＴＣＧＡＧＧＣＧＧ ｅｕＴｈ
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ＨｉｓＡｌａＭｅｔＩｌｅＨｉｓＨｉｓＧｌｙＩｌｅＧ
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０ ４４０ ４５０
４６０ ４７０ ４８
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ＧＡＣＧＡＡＣＴＣＧＡＣＣＧＣＣＧＣＡＣＣＣＡＧＴ
ＡＣＴＡＣＡＴＧＧＡＣＣＡＴＣＣＧＧＡＣＧ
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ｕＬｅｕＡｓｐＡｒｇＡｒｇＴｈｒＧｌｎＴｙｒＴｙｒ
ＭｅｔＡｓｐＨｉｓＰｒｏＡｓｐＡ
４９０ ５００
５１０ ５２０ ５３
０ ５４０ ＡＣＡＣ
ＧＡＣＣＣＣＣＡＣＧＣＧＧＣＡＧＧＡＴＣＣＧＣＡＡ
ＣＴＧＧＴＧＧＡＧＡＣＧＡＴＣＴＣＧＣＡＡＣＴＧＡ
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ｒｏＴｈｒＡｒｇＧｌｎＡｓｐＰｒｏＧｌｎＬｅｕＶａ
ｌＧｌｕＴｈｒＩｌｅＳｅｒＧｌｎＬｅｕＩｌｅＴｈｒ
Ｈ ５５０
５６０ ５７０ ５８
０ ５９０ ６００
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ＣＣＣＧＡＣＣＧＡＣＡＣＣＧＡＧＧＣＣＧＣＡＴＴＣ
ＧＣＣＧＴＡＧＧＣＧＡＣＡＡＡＧ
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ｈｒＡｓｐＴｈｒＧｌｕＡｌａＡｌａＰｈｅＡｌａＶａ
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６１０ ６２０ ６３
０ ６４０ ６５０
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ＧＧＴＣＧＧＡＣＧＣＣＴＣＡＣＣＧＡＡＣＡＣＣＣＡ
ＣＡＣＣＣＧＣＣＧＣＧＣＣＧＧＡＴＡＣＧＴＣＣＧＣ
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ＡｓｐＡｌａＳｅｒＰｒｏＡｓｎＴｈｒＨｉｓＴｈｒＡ
ｒｇＡｒｇＡｌａＧｌｙＴｙｒＶａｌＡｒｇＧ
６７０ ６８
０ ６９０ ７００
７１０ ７２０
ＧＴＣＧＴＧＴＣＧＧＣＧＡＡＧＴＣＧＴＧＧＣＧＡ
ＣＣＣＡＣＧＧＣＧＣＧＴＡＴＧＴＣＴＴＴＣＣＧＧＡ
ＣＡＣＣＡＡＣＧＣＡＣ ｌｙＡｒ
ｇＶａｌＧｌｙＧｌｕＶａｌＶａｌＡｌａＴｈｒＨｉｓ
ＧｌｙＡｌａＴｙｒＶａｌＰｈｅＰｒｏＡｓｐＴｈｒＡ
ｓｎＡｌａＬ ７３
０ ７４０ ７５０
７６０ ７７０ ７８
０ ＴＣＧＧＣＧＣＣＧＧＣＧＡＡ
ＡＧＣＣＣＣＧＡＡＣＡＣＣＴＧＴＡＣＡＣＣＧＴＧＣ
ＧＧＴＴＣＴＣＧＧＣＧＡＣＣＧＡＧＴＴＧＴ
ｅｕＧｌｙＡｌａＧｌｙＧｌｕＳｅｒＰｒ
ｏＧｌｕＨｉｓＬｅｕＴｙｒＴｈｒＶａｌＡｒｇＰｈｅ
ＳｅｒＡｌａＴｈｒＧｌｕＬｅｕＴ
７９０ ８００
８１０ ８２０ ８３
０ ８４０ ＧＧＧＧ
ＴＧＡＡＣＣＴＧＣＣＧＣＣＣＣＧＡＡＣＧＴＣＧＴＣ
ＡＡＴＣＡＣＡＴＣＧＡＣＧＴＧＴＴＣＧＡＡＣＣＧＴ
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ｓＩｌｅＡｓｐＶａｌＰｈｅＧｌｕＰｒｏＴｙｒＬｅｕ
Ｌ ８５０
８６０ ８７０ ８８
０ ８９０ ９００
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ＴＣＣＧＧＴＣＣＡＣＣＣＡＧＣＧＡＧＡＣＧＴＣＣＣ
ＴＴＣＡＣＣＡＣＡＧＡＣＡＧＡＡ
ｅｕＰｒｏＡｌａ
９１０ ９２０ ９３
０ ９４０ ９５０
９６０ ＡＣＧＡＧＣＣＣＡ
ＣＣＣＣＧＡＴＧＡＣＣＧＣＣＣＡＣＡＡＴＣＣＣＧＴ
ＣＣＡＧＧＧＣＡＣＧＴＴＧＣＣＡＣＧＡＴＣＧＡＡＣ
Ｇ
ＭｅｔＴｈｒＡｌａＨｉｓＡｓｎＰｒｏＶａｌＧｌｎＧ
ｌｙＴｈｒＬｅｕＰｒｏＡｒｇＳｅｒＡｓｎＧ
Ｓｕｂｕｎ
ｉｔ α（Ｌ）
９７０ ９８０
９９０ １０００ １０１０
１０２０ ＡＧＧＡＧ
ＡＴＣＧＣＣＧＣＡＣＧＣＧＴＧＡＡＧＧＣＣＡＴＧＧ
ＡＧＧＣＣＡＴＣＣＴＣＧＴＣＧＡＣＡＡＧＧＧＣＣＴ
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ａＡｌａＡｒｇＶａｌＬｙｓＡｌａＭｅｔＧｌｕＡｌａ
ＩｌｅＬｅｕＶａｌＡｓｐＬｙｓＧｌｙＬｅｕＩｌｅＳ
１０３０
１０４０ １０５０ １０６０
１０７０ １０８０
ＣＣＡＣＣＧＡＣＧＣＣＡＴＣＧＡＣＣＡＣ
ＡＴＧＴＣＣＴＣＧＧＴＣＴＡＣＧＡＧＡＡＣＧＡＧＧ
ＴＣＧＧＴＣＣＴＣＡＡＣＴＣＧ
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ｒＳｅｒＶａｌＴｙｒＧｌｕＡｓｎＧｌｕＶａｌＧｌｙ
ＰｒｏＧｌｎＬｅｕＧ
１０９０ １１００ １１１０
１１２０ １１３０
１１４０ ＧＣＧＣＣＡＡＧＡＴ
ＣＧＴＣＧＣＣＣＧＣＧＣＣＴＧＧＧＴＣＧＡＴＣＣＣ
ＧＡＧＴＴＣＡＡＧＣＡＧＣＧＣＣＴＧＣＴＣＡＣＣＧ
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ｅＬｙｓＧｌｎＡｒｇＬｅｕＬｅｕＴｈｒＡ
１１５０ １１６０
１１７０ １１８０
１１９０ １２００
ＡＣＧＣＣＡＣＣＡＧＣＧＣＣＴＧＣＣＧＴＧＡＡＡＴ
ＧＧＧＣＧＴＣＧＧＣＧＧＣＡＴＧＣＡＧＧＧＣＧＡＡ
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ａｌＧｌｙＧｌｙＭｅｔＧｌｎＧｌｙＧｌｕＧｌｕＭｅ
ｔＶａｌＶ １２１０
１２２０ １２３０
１２４０ １２５０ １２６０
ＴＧＣＴＧＧＡＡＡＡＣＡＣＣＧ
ＧＣＡＣＧＧＴＣＣＡＣＡＡＣＡＴＧＧＴＣＧＴＡＴＧ
ＴＡＣＣＴＴＧＴＧＣＴＣＧＴＧＣＴＡＴＣ
ａｌＬｅｕＧｌｕＡｓｎＴｈｒＧｌｙＴｈｒ
ＶａｌＨｉｓＡｓｎＭｅｔＶａｌＶａｌＣｙｓＴｈｒＬ
ｅｕＣｙｓＳｅｒＣｙｓＴｙｒＰ
１２７０ １２８０
１２９０ １３００ １３１０
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ＣＣＧＧＴＴＣＴＣＧＧＣＣＴＧＣＣＡＣＣＣＡＡＣＴ
ＧＧＴＡＣＡＡＧＴＡＣＣＣＣＧＣＣＴＡＣＣＧＣＧＣ
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ｌＬｅｕＧｌｙＬｅｕＰｒｏＰｒｏＡｓｎＴｒｐＴｙｒ
ＬｙｓＴｙｒＰｒｏＡｌａＴｙｒＡｒｇＡｌａＡｒｇＡ
１３３０
１３４０ １３５０ １３６０
１３７０ １３８０
ＣＴＧＴＣＣＧＣＧＡＣＣＣＣＣＧＡＧＧＴ
ＧＴＧＣＴＧＧＣＣＧＡＡＴＴＣＧＧＡＴＡＴＡＣＣＣ
ＣＣＧＡＣＣＣＴＧＡＣＧＴＣＧ
ｌａＶａｌＡｒｇＡｓｐＰｒｏＡｒｇＧｌｙＶａｌＬｅ
ｕＡｌａＧｌｕＰｈｅＧｌｙＴｙｒＴｈｒＰｒｏＡｓｐ
ＰｒｏＡｓｐＶａｌＧ
１３９０ １４００ １４１０
１４２０ １４３０
１４４０ ＡＧＡＴＣＣＧＧＡＴ
ＡＴＧＧＧＡＣＴＣＧＡＧＴＧＣＣＧＡＡＣＴＴＣＧＣ
ＴＡＣＴＧＧＧＴＣＣＴＧＣＣＧＣＡＡＣＧＣＣＣＡＧ
ｌｕＩｌｅＡｒｇＩｌｅＴｒｐＡ
ｓｐＳｅｒＳｅｒＡｌａＧｌｕＬｅｕＡｒｇＴｙｒＴｒ
ｐＶａｌＬｅｕＰｒｏＧｌｎＡｒｇＰｒｏＡ
１４５０ １４６０
１４７０ １４８０
１４９０ １５００
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ＡＣＡＡＣＴＣＧＣＣＧＡＣＣＴＣＧＴＣＡＣＣＣＧＣ
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ｅｕＡｌａＡｓｐＬｅｕＶａｌＴｈｒＡｒｇＡｓｐＳｅ
ｒＬｅｕＩ １５１０
１５２０ １５３０
１５４０ １５５０ １５６０
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ｌｅＧｌｙＶａｌＳｅｒＶａｌＰｒｏＴｈｒ
ＴｈｒＰｒｏＳｅｒＬｙｓＡｌａ
１５７０ １５８０
１５９０ １６００ １６１０
１６２０ ＣＣＣＣＡ
ＣＣＣＧＧＧＴＣＴＣＧＡＡＧＣＣＡＡＣＣＴＣＧＧＣ
ＧＡＣＣＴＧＧＴＡＣＡＧＡＡＴＣＴＧＣＣＧＴＴＣＡ
ＡＣＧＡＡ
１６３０
１６４０ １６５０ １６６０
１６７０ １６８０
ＣＧＡＡＴＣＣＣＣＣＧＣＣＧＣＴＣＣＧＧ
ＣＧＡＧＧＴＣＧＣＣＴＴＣＧＡＴＣＡＧＧＣＣＴＧＧ
ＧＡＧＡＴＣＣＧＣＧＣＣＴＴＣ
１６９０ １７００ １７１０
１７２０ １７３０
ＡＧＣＡＴＴＧＣＣＡ
ＣＣＧＣＡＴＴＧＣＡＴＧＧＣＣＡＧＧＧＣＣＧＡＴＴ
ＣＧＡＡＴＧＧＧＡＣＧＡＡＴＴＣ
ロウス（Ｒｈｏｄｏ− ｃｏｃｃｕｓ ｒｈｏｄｏｃｈ
ｒｏｕｓ） Ｊ−１株に由来し、ニトリル類を対応する
アミド類に変換する能力を有するニトリルヒドラターゼ
活性を有するポリペプチドをコードする遺伝子ＤＮＡ、
このＤＮＡを含む組換え体ＤＮＡ及び該組換え体ＤＮＡ
により形質転換された形質転換体に関する。 【０００２】 【従来の技術】ニトリル類を水和して相当するアミド類
を生成させる酵素はニトリラ−ゼまたはニトリルヒドラ
タ−ゼとして知られており、該酵素を産生する微生物と
して、例えばバチルス属、バクテリジュ−ム属、マイク
ロコカス属及びブレビバクテリウム属（特公昭６２−２
１５１９号公報参照）、コリネバクテリウム属及びノカ
ルジア属（特公昭５６−１７９１８号公報参照）、シュ
−ドモナス属（特公昭５９−３７９５１号公報参照）及
びロドコッカス属、アルスロバクタ−属及びミクロバク
テリウム属（特開昭６１−１９２１９３ 号公報参照）
、及びロドコッカス。ロドクロウス（特開平２−４７０
号公報参照）等の微生物を挙げることができる。 【０００３】 【発明が解決しようとする課題】遺伝子組換えの方法で
クロ−ン化されたニトリルヒドラタ−ゼ遺伝子によるニ
トリル類の水和では、菌体内に同遺伝子を多コピ−存在
させることができるため、微生物の触媒能力を従来の方
法に比して飛躍的に増大させることが期待できる。 【０００４】この遺伝子組換え方法に関し、ロドコッカ
スｓｐ． Ｎ−７７４株（微工研条寄第１９３６号）に
由来し、ニトリル類を対応するアミド類に変換する能力
、すなわちニトリルヒドラタ−ゼ活性を有するポリペプ
チドをコ−ドする遺伝子ＤＮＡに係る発明が先に本発明
者の一人らによって提案されている（特願昭６３−２０
２７７９号） 。本発明は、さらに芳香族ニトリル類の
水和に対しても極めて高いニトリルヒドラタ−ゼ活性を
有するロドコッカス ロドクロウス Ｊ−１株前記
特開平２−４７０ 号公報記載からニトリルヒドラター
ゼ活性を有するポリペプチドをコードするＤＮＡを取り
出し、これをベクターに組み込んで組換え体ＤＮＡとし
、さらに微生物に形質転換し形質転換体を得て、本発明
を完成するに至った。 【０００５】 【課題を解決するための手段】本発明は、１． 配列番
号１のサブユニットα（Ｈ）及び配列番号２のサブユニ
ットβ（Ｈ）のアミノ酸配列を有しニトリルヒドラター
ゼ活性を有するポリペプチドをコードする遺伝子ＤＮＡ
（Ｈ）、 ２． 配列番号３のサブユニットα（Ｌ）及び配列番号
４のサブユニットβ（Ｌ）のアミノ酸配列を有しニトリ
ルヒドラターゼ活性を有するポリペプチドをコードする
遺伝子ＤＮＡ（Ｌ）、 ３．サブユニットα（Ｈ）及びサブユニットβ（Ｈ）が
配列番号５及び配列番号６のＤＮＡ配列を有するもので
ある上記１記載の遺伝子ＤＮＡ（Ｈ）、 ４． サブユニットα（Ｌ）及びサブユニットβ（Ｌ）
が配列番号７及び配列番号８のＤＮＡ配列を有する上記
２記載の遺伝子ＤＮＡ（Ｌ）、 ５． 上記１〜４記載のＨ遺伝子ＤＮＡ又はＬ遺伝子Ｄ
ＮＡをベクターに組み込んだ組換え体ＤＮＡ、６． 上
記５記載の組換え体ＤＮＡで形質転換された形質転換体
、 ７．上記６記載の形質転換体を培地に培養し、培養物か
らニトリルヒドラターゼを採取することを特徴とするニ
トリルヒドラターゼの製造法、 ８．上記６記載の形質転換体を培地に培養し、得られる
ニトリルヒドラターゼの作用によりニトリル類を対応す
るアミド類に転換するアミド類の製造法、９．上記６記
載の形質転換体を培養し、得られる形質転換体の培養液
、分離菌体、菌体処理物又はこれらの固定化物をニトリ
ル類に作用させ対応するアミド類を製造することを特徴
とするアミド類の製造法、に関する。 【０００６】以下に本発明を詳細に説明する。本発明は
、下記（１） 〜（８） の工程により実施されるもの
である。 （１） ニトリルヒドラタ−ゼの抽出精製とアミノ
酸配列の部分的決定： 培養集菌したロドコッカス ロドクロウスＪ−１（微
工研条寄第１４７８号）株からその中に含有される２種
類のニトリルヒドラタ−ゼ（Ｈ酵素とＬ酵素と呼称する
。）を抽出精製し、それぞれの酵素をさらに高速液体ク
ロマトグラフィーを用いて各２つのサブユニット（α、
β）に分離する。そして、これらのサブユニットのＮ末
端のアミノ酸配列の一部を決定する。各アミノ酸配列は
配列番号９〜１２に示す通りである。 （２） ニトリルヒドラタ−ゼのＤＮＡプロ−ブの
作製：本発明においては、前記特願昭６３−２０２７７
９号明細書記載のロドコッカス ｓｐ． Ｎ−７７４株
のニトリルヒドラタ−ゼのβサブユニットのアミノ酸配
列が上記各βサブユニットと高い相同性を示したことよ
り、同明細書記載の形質転換体ＪＭ１０５／ｐＹＵＫ１
２１（微工研条寄第１９３７号）を用いて、ＤＮＡプロ
ーブの作製を行った。すなわち、培養集菌したｐＹＵＫ
１２１ を含有する形質転換体からｐＹＵＫ１２１ を
抽出し、その中に含まれるロドコッカス ｓｐ．Ｎ−７
７４ 株由来のニトリルヒドラタ−ゼ遺伝子 （配列番
号１３） を含むＤＮＡ断片を制限酵素ＳｐｈＩ及びＳ
ａｌＩで切断後抽出精製し、これを放射性同位元素でラ
ベルし、プロ−ブを作製する。 （３） ニトリルヒドラターゼ染色体ＤＮＡを含む
ＤＮＡ断片の調製： ロドコッカス ロドクロウス Ｊ−１株から染色体Ｄ
ＮＡを分離し、これを制限酵素で切断後、サザンハイブ
リダイゼーション法〔Ｓｏｕｔｈｅｒｎ， Ｅ．Ｍ．，
Ｊ． Ｍｏｌ． Ｂｉｏｌ．９８， ５０３（１９
７５） 、以下同様〕により目的遺伝子を含有するＤＮ
Ａ断片を上記（２）のプロ−ブを用いて検出する。 【０００７】この工程で、プローブとハイブリダイズす
る鎖長の異なる２種類のＤＮＡ断片が選別される。 （４） 染色体ＤＮＡ断片のベクターへの挿入：工
程（３） で調製した染色体ＤＮＡ断片をそれぞれベク
ターに挿入し、組換え体ＤＮＡのライブラリーを作製す
る。 （５） 形質転換体の作製及び組換え体ＤＮＡの選
別：工程（４） で調製した組換え体ＤＮＡライブラリ
−による形質転換体を作製し、その中から工程（２）
で作製したプローブを用いてコロニーハイブリダイゼイ
ション法〔Ｒ．Ｂｒｕｃｅ Ｗａｌｌａｃｅ，ｅｔ ａ
ｌ．， Ｎｕｃ． Ａｃｉ． Ｒｅｓ．９， ８７９（
１９８１） 、以下同様〕により目的の組換え体ＤＮＡ
を含む形質転換体を選別する。更にサザンハイブリダイ
ゼーションにより、目的組換え体ＤＮＡの再確認を行う
。 【０００８】選別された目的のプラスミドを各々 ｐＮ
ＨＪ１０Ｈ及び ｐＮＨＪ２０Ｌと称する。 （６） 組換え体ＤＮＡの精製と制限酵素地図の作
成：工程（５） で得られた ｐＮＨＪ１０Ｈ及び ｐ
ＮＨＪ２０Ｌを精製した後それを用いて制限酵素地図
（図１） を作成し、目的遺伝子の含まれている箇所を
決定する。 （７） 塩基配列の決定： 工程（５） で得られた ｐＮＨＪ１０Ｈ及び ｐＮＨ
Ｊ２０Ｌの親株由来の染色体ＤＮＡ断片から不要部分を
制限酵素を用いて除去し、得られたＤＮＡ断片の全塩基
配列 （配列番号１４、１５） を決定し、工程（１）
で決定したアミノ酸配列から予想される塩基配列を含
むことを再確認する。 （８） 形質転換体を用いたニトリルヒドラターゼの生
産とニトリル類のアミド類への変換： 工程（５） で作製した形質転換体を培養し、得られた
ニトリルヒドラターゼ酵素を含む菌体をニトリル類を含
む基質溶液と混合し、アミド類を生成させる。 【０００９】なお、ロドコッカス ロドクロウス
Ｊ−１株は微工研に微工研条寄第１４７８号（ＦＥＲＭ
ＢＰ−１４７８）として、及び工程（５） で作製し
た ｐＮＨＪ１０Ｈを含有する形質転換体ＴＧ１／ｐＮ
ＨＪ１０Ｈ は微工研に微工研条寄第２７７７号（ＦＥ
ＲＭ ＢＰ−２７７７）としてまた同じく工程（５）
で作製したｐＮＨＪ２０Ｌ を含有する形質転換体ＴＧ
１／ｐＮＨＪ２０Ｌ は微工研に微工研条寄第２７７８
号（ＦＥＲＭ ＢＰ−２７７８）として寄託されている
。 【００１０】また、上記工程で用いるベクターとしては
プラスミドベクター （例えば ｐＡＴ１５３， ｐＭ
Ｐ９， ｐＨＣ６２４， ｐＫＣ７等） 、ファージベ
クター（例えばλｇｔ１１ （東洋紡績社製）， Ｃｈ
ａｒｏｎ ４Ａ（Ａｍｅｒｓｈａｍ社製）等）のいずれ
もが用いられる。また、上記工程で用いられる制限酵素
としては、ＳｐｈＩ、ＳａｌＩ、ＥｃｏＲＩ、ＢａｍＨ
Ｉ、ＳａｃＩ等であり、これらはいずれも市販（宝酒造
社製）されているものが用いられる。また、形質転換に
用いる宿主生物としては Ｅ．ｃｏｌｉ ＪＭ１０５株
あるいは Ｅ．ｃｏｌｉＴＧ１ 株が挙げられるが、特
にこれらに限定されるものではなく、他の宿主生物を用
いることができる。 【００１１】形質転換体の培養に用いる培地は通常の培
地が用いられる。ニトリル類のアミドへの変換には、上
記形質転換体の培養により得られるニトリルヒドラター
ゼの他に形質転換体の培養液、分離菌体、菌体処理物、
粗酵素液が用いられる。また、本発明で対象とするニト
リルとしては、例えば、前記特開平２−４７０ 号公報
記載の芳香環を形成する炭素数が４〜１０の芳香族ニト
リルおよび炭素数２〜６の脂肪族ニトリルであり、具体
的には、例えば４−、３−および２−シアノピリジン、
ベンゾニトリル、２，６−ジフルオロベンゾニトリル、
２−チオフェンカルボニトリル、２−フロニトリル、シ
アノピラジン、アクリロニトリル、メタクリロニトリル
、クロトニトリル、アセトニトリルおよび３−ヒドロキ
シプロピオニトリルなどを挙げることができる。 【００１２】以下、実施例により詳細に説明する。但し
、本発明はこれらの実施例により限定されるものでない
。なお、実施例において下記の略語を用いた。 ＴＥ：Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ（１０ｍＭ，ｐＨ７．８），Ｅ
ＤＴＡ（１ｍＭ，ｐＨ８．０）ＴＮＥ：Ｔｒｉｓ−ＨＣ
ｌ（５０ｍＭ，ｐＨ８．０），ＥＤＴＡ（１ｍＭ，ｐＨ
８．０），ＮａＣｌ（５０ｍＭ） ＳＴＥ：Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ（５０ｍＭ，ｐＨ８．０），
ＥＤＴＡ（５ｍＭ，ｐＨ８．０），Ｓｕｃｒｏｓｅ（３
５ｍＭ） ２ｘＹＴ 培地
： １．６％トリプトン、１．０％酵母エキス，０．５
％ＮａＣｌ 【００１３】 【実施例】 （１） ニトリルヒドラタ−ゼの抽出精製とアミノ
酸配列の部分的決定： ロドコッカス ロドクロウス Ｊ−１株を培地（酵
母エキス３ｇ／Ｌ、ＫＨ２ＰＯ４ ０．５ ｇ／ Ｌ、
Ｋ２ＨＰＯ４０．５ ｇ／Ｌ、ＭｇＳＯ４・４Ｈ２Ｏ
０．５ ｇ／Ｌ、ＣｏＣｌ２ ０．０１ｇ／Ｌ、 クロ
トンアミド３ｇ／Ｌ、ｐＨ７．２）に２８℃で８０時間
培養した後、集菌し、この細胞（５０ｇ）を破砕し、硫
安分画し、透析後遠心して上清みをとり、ＤＥＡＥ・セ
ルロファインクロマトグラフィー、フェニル・セファロ
ースクロマトグラフィー、セファデックスＧ−１５０
クロマトグラフィー、オクチル・セファロース・クロマ
トグラフィーにかけ、２種類の活性画分を得て、これを
透析して酵素液を得た。そして、この酵素液をそれぞれ
高速液体クロマトグラフィーで逆相カラム（Ｓｅｎｓｈ
ｕ Ｐａｋ ＶＰ−３０４−１２５１）〔（株）センシ
ュウ科学製〕を用いて二つのサブユニット （α， β
） に分離した。このサブユニットのＮ末端からのアミ
ノ酸配列（α１（Ｈ）， β１（Ｈ）， α１（Ｌ），
β１（Ｌ）） をアミノ酸シーケンサー〔アプライド
バイオシステム社製 ４７０Ａ 〕を用いて決定した。 【００１４】このアミノ酸配列の結果は配列番号９〜１
２に示す通りである。 （２） ニトリルヒドラタ−ゼのＤＮＡプロ−ブの
作製：ｐＹＵＫ１２１ を含有するＥ．ｃｏｌｉ ＪＭ
１０５株（微工研条寄第１９３７号）を２ｘＹＴ（５０
μｇ／ｍｌアンピシリン含有）培地 １００ｍｌで３０
℃で一夜 （１２時間） 培養後、集菌し、ＴＮＥを加
え再度集菌し、ＳＴＥを８ｍｌ、リゾチームを１０ｍｇ
加え、０℃で５分間反応させ、０．２５Ｍ ＥＤＴＡ４
ｍｌ加えて、更に室温で１０％ ＳＤＳ ２ｍｌ、５Ｍ
ＮａＣｌ ５ｍｌを加え、０〜４℃で３時間放置した
。 それを超遠心し、その上澄みに３０％のＰＥＧ６０００
を１／２ 当量加え、０〜４℃で一夜 （１２時間）
放置し、再度遠心した後ＴＮＥ に溶解して７．５ｍ
ｌとし、ＣｓＣｌを加えて遠心して除蛋白後、臭化エチ
ジウム溶液を３００〜５００ｍｇ／ｍｌ加えシールチュ
ーブに移し、熱シールし超遠心した。そして、ペリスタ
ポンプで ｃｃｃＤＮＡを取り出し水飽和イソプロピル
アルコールを等量以上加えて臭化エチジウムを除き、Ｔ
Ｅで透析し、精製したプラスミドｐＹＵＫ１２１ 約３
ｍｌを得た。 【００１５】このｐＹＵＫ１２１ を制限酵素 Ｓｐｈ
Ｉと ＳａｌＩで切断し、作製したロドコッカス ｓｐ
．Ｎ−７７４ 株由来のニトリルヒドラタ−ゼ遺伝子を
含む２．０７ｋｂのＤＮＡ断片を抽出精製した。そして
、このＤＮＡ断片を３２Ｐで放射能ラベルし、プロ−ブ
を作製した。なお、このプローブの塩基配列は配列番号
１３に示す通りである。 （３） ニトリルヒドラターゼ染色体ＤＮＡを含む
ＤＮＡ断片の調製： ロドコッカス ロドクロウス Ｊ−１株を培地 （
グルコース１０ｇ／Ｌ、ＫＨ２ＰＯ４ ０．５ｇ／Ｌ、
Ｋ２ＨＰＯ４ ０．５ｇ／Ｌ、ＭｇＳＯ４・７Ｈ２Ｏ
０．５ｇ／Ｌ、酵母エキス１ｇ／Ｌ、 ペプトン ７．
５ｇ／Ｌ、ＣｏＣｌ２ ０．０１ｇ／Ｌ、尿素７．５ｇ
／Ｌ、 グリシン１％又はアンピシリン ０．２μｇ／
ｍｌ、水１Ｌ、 ｐＨ７．２） １００ｍｌに植菌して
培養後、集菌し、ＴＮＥで洗浄後、ＴＥ１０ｍｌに懸濁
し、０．２５Ｍ ＥＤＴＡ４ｍｌ、リゾチーム１０〜２
０ｍｇ、アクロモプロテアーゼ１０〜２０ｍｇ及び１０
×ＳＤＳ １０ｍｌを加え、３７℃で３時間放置した。 次にフェノールを１５ｍｌ加え、室温で１５分間放置し
、遠心し、その上層を採った。そして２．５Ｍ酢酸ナト
リウム溶液０．７ｍｌ、ジエチルエーテルを加え遠心し
、その上層を捨て、下層に２容量のエタノールを加え、
棒でＤＮＡを巻き取った。これをＴＥ：エタノール（容
積比）の２：８， １：９及び０：１０の各溶液に５分
間づつひたし、２〜４ｍｌのＴＥ（３７℃） に溶かし
、３７℃で ＲＮａｓｅ ＡとＴ１の混合物を１０μＬ
加えた。次にフェノールを等量加え、遠心後その上層を
採り、エーテルを等量以上加え、また遠心し上層を捨て
、下層をクロロホルムを少量添加した２ＬのＴＥで一晩
透析した。更に２回目の透析を３〜４時間かけて行い、
粗染色体ＤＮＡ標品約４ｍｌを得た。 【００１６】次に、粗染色体ＤＮＡ標品１５μＬに制限
酵素ＳａｃＩ ２μＬ、該酵素用緩衝液（１０倍濃度）
３μＬ及びＴＥ １０μＬを加え３７℃で１時間反応
させた後、アガロースゲル電気泳動（６０Ｖ，３時間）
に供した。そして工程（２） で合成したＤＮＡプロ
ーブを用いてサザンハイブリダイゼ−ションを行った。 その結果約 ６．０Ｋｂと ９．４Ｋｂの位置に上記プ
ローブが強くハイブリダイズするＤＮＡ断片があること
が見出された。 【００１７】そこで、粗染色体ＤＮＡ標品１５μＬを前
述と同様の方法で制限酵素 ＳａｃＩで切断した後、ア
ガロースゲル電気泳動を行い、 ６．０Ｋｂと ９．４
ＫｂのＤＮＡ断片を含むゲルを切り出した。これを、そ
れぞれ３倍容量の８Ｍ ＮａＣｌＯ４溶液を加えて可溶
化した後、６ｍｍ 径のＧＦ／Ｃ濾紙 （Ｗｈａｔｍａ
ｎ製）の上にＤＮＡを吸着させ、次いで６Ｍ ＮａＣｌ
Ｏ４含有ＴＥ １００μＬを１０回、更に９５％エタノ
ール １００μＬを１０回滴下し、 ３分間風乾させた
。そして、これを ０．５ｍｌエッペンドルフのチュー
ブに移しＴＥ ４０μＬを添加し、４７ ℃， ３０分
間放置した後、遠心してその上澄み約４０μＬを分取し
た。この溶液の中に目的のニトリルヒドラターゼ染色体
ＤＮＡを含む ６．０ＫｂＤＮＡ断片と ９．４ＫｂＤ
ＮＡ断片がそれぞれ回収されたことになる。 【００１８】次の各工程の具体例は ６．０ＫｂＤＮＡ
断片の例を述べるが、 ９．４ＫｂＤＮＡ断片の場合も
同様である。 （４） 染色体ＤＮＡ断片のベクターへの挿入：プ
ラスミド ｐＵＣ１９ １０μＬに対し、制限酵素Ｓａ
ｃＩ２μＬ、該酵素用緩衝液（１０倍濃度）３μＬ及び
ＴＥ１０μＬを加え３０℃で１時間反応させ、次に ０
．２５ＭＥＤＴＡ２μＬを添加して反応をとめ、更に１
Ｍ Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ（ｐＨ９） を７μＬ、ＢＡＰ（
細菌性アルカリホスファターゼ） ３μＬ加えて６５℃
で１時間反応させた。これに ＴＥ を加えて全体を
１００μＬとし、等量のフェノールで３回抽出し、これ
にエーテルを等量加えて、下層を採り、これに３Ｍ酢酸
ナトリウム溶液１０μＬとエタノール ２５０μＬを加
え、−８０℃で３０分放置後遠心し、乾燥してＴＥに溶
解した。 【００１９】この様に ＳａｃＩで切断し、ＢＡＰ 処
理した ｐＵＣ１９５μＬと工程（３） で回収した
６．０ＫｂＤＮＡ断片溶液４０μＬを混合し、連結緩衝
液６μＬ、６ｍｇ／ｍｌ ＡＴＰ溶液６μＬ及びＴ４−
ＤＮＡリガーゼ３μＬとを加え、４℃で一夜 （１２時
間） 反応させることによって目的遺伝子を含有する
６．０ＫｂＤＮＡ断片を ｐＵＣ１９に挿入した組換え
体プラスミド約６０μＬを作製してＤＮＡライブラリー
とした。 （５） 形質転換体の作製及び組換え体ＤＮＡの選別
：Ｅ．ｃｏｌｉ ＴＧ１株（Ａｍｅｒｓｈａｍ社製）を
２ｘＹＴ培地１０ｍｌに３７℃で植菌して１２時間培養
後、それを新規な２ｘＹＴ培地に１％植菌し、３７℃で
２時間培養した。そして遠心集菌後、冷 ５０ｍＭ
ＣａＣｌ２ 溶液を５ｍｌ加え、０℃で４０分放置後、
再度遠心して、冷 ５０ｍＭ ＣａＣｌ２ 溶液０．２
５ｍｌ及び工程（４） で調製した組換え体プラスミド
を含有する溶液６０μＬを加え、０℃で４０分放置後、
４２℃で２分間ヒートショックを与え０℃で５分放置し
て、２ｘＹＴ培地１０ｍｌを加え、３７℃で９０分間振
とう培養した後、遠心集菌した。これに２ｘＹＴ培地
１ｍｌ添加し菌体を充分懸濁させた後、その懸濁液を１
０μＬずつアンピシリン５０μｇ／ｍｌ含有２ｘＹＴ培
地寒天２プレートに分注し、３７℃で培養した。そして
、プレート上に生育した形質転換体コロニーをコロニー
ハイブリダイゼーション法にてニトリルヒドラターゼ遺
伝子を持つ形質転換体を選抜した。すなわちプレート中
に培養した形質転換体をニトロセルロースフィルター上
に移し、菌体を溶かしてＤＮＡを固定した後、これを工
程（２） 作製のプローブで処理し、オートラジオグラ
フ法で目的の組換え体ＤＮＡを含むコロニーを選択した
。更に、この選択したコロニーから組換え体プラスミド
を抽出し、サザンハイブリダイゼーションによって上述
のプローブとハイブリダイズさせ、選抜したコロニーが
目的遺伝子を含む形質転換体であることを再確認した。 （６） 組換え体プラスミドの精製と制限酵素地図
の作成： 工程（５） で選択した形質転換体を２ｘＹＴ （５０
μｇ／ｍｌアンピシリン含有） 培地 １００ｍｌに植
菌し、３７℃で一夜 （１２時間） 培養後、集菌し、
ＴＮＥ を加え再度集菌し、ＳＴＥを８ｍｌ、リゾチー
ムを１０ｍｇ加え、０℃で５分間反応させ、０．２５Ｍ
ＥＤＴＡ４ｍｌ加えて、更に室温で１０％ ＳＤＳ
２ｍｌ、５Ｍ ＮａＣｌ ５ｍｌを加え、０〜４℃で３
時間放置した。それを超遠心し、その上澄みに３０％の
ＰＥＧ６０００ を１／２ 当量加え、０〜４℃で一夜
（１２時間） 放置し、再度遠心した後ＴＮＥ に溶解
して７．５ｍｌとし、ＣｓＣｌを加えて遠心して除蛋白
後、臭化エチジウム溶液を ３００〜５００ｍｇ／ｍｌ
加えシールチューブに移し、熱シールし超遠心した。そ
して、ペリスタポンプで ｃｃｃＤＮＡを取り出し水飽
和イソプロピルアルコールを等量以上加えて臭化エチジ
ウムを除き、ＴＥで透析し、精製した組換え体プラスミ
ド約３ｍｌを得た。これを ｐＮＨＪ１０Ｈと命名した
。なお、９．４ｋｂ ＤＮＡ断片の場合はｐＮＨＪ２０
Ｌ）と命名した。 【００２０】この組換え体プラスミドを、制限酵素 Ｅ
ｃｏＲＩ、ＢａｍＨＩ、ＰｓｔＩ、ＳａｃＩ及び Ｓａ
ｌＩ等を用いて切断し、図１に示される制限酵素地図を
作製した。 （７） 塩基配列の決定： ｐＮＨＪ１０Ｈ の親株由来のＤＮＡ断片のどの部分に
目的遺伝子が位置しているかを工程（６） で作成した
制限酵素地図とサザンハイブリダイゼーションによって
決め、不要部分を制限酵素 ＰｓｔＩと ＳａｌＩ（ｐ
ＮＨＪ２０Ｌ の場合は ＥｃｏＲＩとＳａｃＩ）にて
切り縮め、６．０Ｋｂ の鎖長を１．９７Ｋｂ（ｐＮＨ
Ｊ２０Ｌ の場合は９．４Ｋｂ を１．７３Ｋｂ）とし
た。そしてこの得られたＤＮＡ断片の全塩基配列をＭ１
３ファージベクターを用いたサンガー法 Ｓａｎｇｅｒ
， Ｆ．Ｓｃｉｅｎｃｅ ２１４， １２０５−１２１
０ （１９８１） により決定した。その結果、この親
株由来のＤＮＡ断片の塩基配列は配列番号１４（ｐＮＨ
Ｊ２０Ｌの場合は配列番号１５）に示す通りであった。 【００２１】なお、この塩基配列から予想されるアミノ
酸配列は、工程（１）で決定したアミノ酸配列と完全に
一致することが確認され、このＤＮＡ断片にα，βサブ
ユニット遺伝子の両方が存在することが明らかとなった
。 （８） 形質転換体を用いたニトリルヒドラターゼ生産
とニトリル類のアミド類への変換： ＴＧ１／ｐＮＨＪ１０Ｈ およびＴＧ１／ｐＮＨＪ２０
Ｌ 株をそれぞれ２ｘＹＴ （５０μｇ／ｍｌアンピシ
リン含有）培地１０ｍｌに接種し３０℃で一夜 （１２
時間） 培養し、この培養物を２ｘＹＴ（５０ μｇ／
ｍｌアンピシリン、０．１ｇ／ｌ ＣｏＣｌ２・６Ｈ２
Ｏ含有）培地１０ｍｌに１％宛接種し、３０℃で４時間
培養し、これに終濃度が１ｍＭとなるようにＩＰＴＧを
添加し、更に３０℃で１０時間培養した。集菌後、この
菌体を０．１Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ ７．５）５ｍｌに
懸濁し、５分間超音波処理により菌体を破砕後、遠心分
離（１２，０００Ｇ ３０分）した。得られた上清液、
５０ｍＭリン酸カルシウム緩衝液（ｐＨ７．５） およ
び６ｍＭベンゾニトリルを含有する混合液（１２ｍｌ）
を２０℃、３０分反応後、０．２ｍｌ １ＭＨＣｌ を
添加して反応を止めた。なお、対照試験として、上記形
質転換体に代えて、Ｅ．ｃｏｌｉ ＴＧ１株のみを用い
て同様に行った。反応終了後、反応液中の生成ベンズア
ミドを高速液体クロマトグラフィーを用いて検出した。 その結果、宿主Ｅ．ｃｏｌｉ ＴＧ１株ではベンズアミ
ドが検出できなかったが、形質転換体ＴＧ１／ｐＮＨＪ
１０Ｈ およびＴＧ１／ｐＮＨＪ２０Ｌ 株では、それ
ぞれ、１．７５×１０−３および６．９９×１０−３
ｕｎｉｔｓ／ｍｇ の酵素活性が認められた。 【００２２】ここで、ｕｎｉｔはベンゾニトリルからベ
ンズアミドを１Ｍモル／分の速度で生成させる酵素活性
として定義される。 【００２３】 【発明の効果】本発明により、ロドコッカス ロドク
ロウス Ｊ−１株の持つサブユニットα及びサブユニ
ットβのアミノ酸配列を有し、ニトリルヒトラターゼ活
性を有する２種類のポリペプチドをコードするＤＮＡ配
列が明らかにされた。そして、このＤＮＡを含むプラス
ミドで形質転換された形質転換体が作出された。以上に
より、このニトリルヒトラターゼ遺伝子を菌体内に多コ
ピー存在させ、菌体内酵素量を従来に比して飛躍的に増
大させることができる。 【００２４】 【配列表】 （１） 配列番号：１ （ｉ） 配列の長さ：２０３ （ｉｉ） 配列の型：アミノ酸 （ｉｉｉ） トポロジー：直鎖状 （ｉｖ） 配列の種類：ペプタイド （ｖ） 起源 （ａ） 生物名：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ）
株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉ）
配列の特徴
（ａ） 他の情報：α（Ｈ） −サブユニット （ｖ
ｉｉ） 配列：
５ １０
１５
ＭｅｔＳｅｒＧｌｕＨｉｓＶａｌＡ
ｓｎＬｙｓＴｙｒＴｈｒＧｌｕＴｙｒＧｌｕＡｌａＡｒ
ｇＴｈｒ
２０ ２５
３０
ＬｙｓＡｌａＩｌｅＧｌｕＴｈｒＬｅｕＬｅｕＴｙｒＧ
ｌｕＡｒｇＧｌｙＬｅｕＩｌｅＴｈｒＰｒｏ
３５
４０
４５ ＡｌａＡｌａＶａｌ
ＡｓｐＡｒｇＶａｌＶａｌＳｅｒＴｙｒＴｙｒＧｌｕＡ
ｓｎＧｌｕＩｌｅＧｌｙ
５０
５５ ６０
ＰｒｏＭｅｔＧｌｙＧｌｙＡｌａＬｙｓ
ＶａｌＶａｌＡｌａＬｙｓＳｅｒＴｒｐＶａｌＡｓｐＰ
ｒｏ
６５ ７０
７５ Ｇｌ
ｕＴｙｒＡｒｇＬｙｓＴｒｐＬｅｕＧｌｕＧｌｕＡｓｐ
ＡｌａＴｈｒＡｌａＡｌａＭｅｔＡｌａ
８０
８５ ９
０ ＳｅｒＬｅｕＧｌｙＴｙ
ｒＡｌａＧｌｙＧｌｕＧｌｎＡｌａＨｉｓＧｌｎＩｌｅ
ＳｅｒＡｌａＶａｌ
９５ １
００ １０５
ＰｈｅＡｓｎＡｓｐＳｅｒＧｌｎＴｈｒＨｉ
ｓＨｉｓＶａｌＶａｌＶａｌＣｙｓＴｈｒＬｅｕＣｙｓ
１１０ １１５
１２０ ＳｅｒＣ
ｙｓＴｙｒＰｒｏＴｒｐＰｒｏＶａｌＬｅｕＧｌｙＬｅ
ｕＰｒｏＰｒｏＡｌａＴｒｐＴｙｒ
１２５
１３０ １３５
ＬｙｓＳｅｒＭｅｔＧｌｕＴ
ｙｒＡｒｇＳｅｒＡｒｇＶａｌＶａｌＡｌａＡｓｐＰｒ
ｏＡｒｇＧｌｙ
１４０ １４５
１５０
ＶａｌＬｅｕＬｙｓＡｒｇＡｓｐＰｈｅＧｌｙＰ
ｈｅＡｓｐＩｌｅＰｒｏＡｓｐＧｌｕＶａｌＧｌｕ
１５
５ １６０
１６５ ＶａｌＡｒｇ
ＶａｌＴｒｐＡｓｐＳｅｒＳｅｒＳｅｒＧｌｕＩｌｅＡ
ｒｇＴｙｒＩｌｅＶａｌＩｌｅ
１７０
１７５ １８０
ＰｒｏＧｌｕＡｒｇＰｒｏＡｌａ
ＧｌｙＴｈｒＡｓｐＧｌｙＴｒｐＳｅｒＧｌｕＧｌｕＧ
ｌｕＬｅｕ
１８５ １９０
１９５
ＴｈｒＬｙｓＬｅｕＶａｌＳｅｒＡｒｇＡｓｐＳｅｒ
ＭｅｔＩｌｅＧｌｙＶａｌＳｅｒＡｓｎＡｌａ
２００
ＬｅｕＴｈｒＰｒ
ｏＧｌｎＧｌｕＶａｌＩｌｅＶａｌ【００２５】 （２） 配列番号：２ （ｉ） 配列の長さ：２２９ （ｉｉ） 配列の型：アミノ酸 （ｉｉｉ） トポロジー：直鎖状 （ｉｖ） 配列の種類：ペプタイド （ｖ） 起源 （ａ） 生物名：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ）
株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉ）
配列の特徴 （ａ） 他の情報：β（Ｈ） −サブユニット （ｖ
ｉｉ） 配列：
５ １０
１５ ＭｅｔＡｓ
ｐＧｌｙＩｌｅＨｉｓＡｓｐＴｈｒＧｌｙＧｌｙＭｅｔ
ＴｈｒＧｌｙＴｙｒＧｌｙＰｒｏ
２０
２５ ３０
ＶａｌＰｒｏＴｙｒＧｌｎＬｙ
ｓＡｓｐＧｌｕＰｒｏＰｈｅＰｈｅＨｉｓＴｙｒＧｌｕ
ＴｒｐＧｌｕ
３５ ４０
４５
ＧｌｙＡｒｇＴｈｒＬｅｕＳｅｒＩｌｅＬｅｕＴｈ
ｒＴｒｐＭｅｔＨｉｓＬｅｕＬｙｓＧｌｙＩｌｅ
５０
５５
６０ ＳｅｒＴｒｐＴ
ｒｐＡｓｐＬｙｓＳｅｒＡｒｇＰｈｅＰｈｅＡｒｇＧｌ
ｕＳｅｒＭｅｔＧｌｙＡｓｎ
６５
７０ ７５
ＧｌｕＡｓｎＴｙｒＶａｌＡｓｎＧ
ｌｕＩｌｅＡｒｇＡｓｎＳｅｒＴｙｒＴｙｒＴｈｒＨｉ
ｓＴｒｐ
８０ ８５
９０
ＬｅｕＳｅｒＡｌａＡｌａＧｌｕＡｒｇＩｌｅＬｅｕＶ
ａｌＡｌａＡｓｐＬｙｓＩｌｅＩｌｅＴｈｒ
９５
１００
１０５ ＧｌｕＧｌｕＧｌｕ
ＡｒｇＬｙｓＨｉｓＡｒｇＶａｌＧｌｎＧｌｕＩｌｅＬ
ｅｕＧｌｕＧｌｙＡｒｇ
１１０
１１５ １２０
ＴｙｒＴｈｒＡｓｐＡｒｇＬｙｓＰｒｏ
ＳｅｒＡｒｇＬｙｓＰｈｅＡｓｐＰｒｏＡｌａＧｌｎＩ
ｌｅ
１２５ １３０
１３５ Ｇｌ
ｕＬｙｓＡｌａＩｌｅＧｌｕＡｒｇＬｅｕＨｉｓＧｌｕ
ＰｒｏＨｉｓＳｅｒＬｅｕＡｌａＬｅｕ
１４０
１４５ １５
０ ＰｒｏＧｌｙＡｌａＧｌ
ｕＰｒｏＳｅｒＰｈｅＳｅｒＬｅｕＧｌｙＡｓｐＬｙｓ
ＩｌｅＬｙｓＶａｌ
１５５ １
６０ １６５
ＬｙｓＳｅｒＭｅｔＡｓｎＰｒｏＬｅｕＧｌ
ｙＨｉｓＴｈｒＡｒｇＣｙｓＰｒｏＬｙｓＴｙｒＶａｌ
１７０ １７５
１８０ ＡｒｇＡ
ｓｎＬｙｓＩｌｅＧｌｙＧｌｕＩｌｅＶａｌＡｌａＴｙ
ｒＨｉｓＧｌｙＣｙｓＧｌｎＩｌｅ
１８５
１９０ １９５
ＴｙｒＰｒｏＧｌｕＳｅｒＳ
ｅｒＳｅｒＡｌａＧｌｙＬｅｕＧｌｙＡｓｐＡｓｐＰｒ
ｏＡｒｇＰｒｏ
２００ ２０５
２１０
ＬｅｕＴｙｒＴｈｒＶａｌＡｌａＰｈｅＳｅｒＡ
ｌａＧｌｎＧｌｕＬｅｕＴｒｐＧｌｙＡｓｐＡｓｐ
２１
５ ２２０
２２５ ＧｌｙＡｓｎ
ＧｌｙＬｙｓＡｓｐＶａｌＶａｌＣｙｓＶａｌＡｓｐＬ
ｅｕＴｒｐＧｌｕＰｒｏＴｙｒ
ＬｅｕＩｌｅＳｅｒＡｌａ
【００２６】 （３） 配列番号：３ （ｉ） 配列の長さ：２０７ （ｉｉ） 配列の型：アミノ酸 （ｉｉｉ） トポロジー：直鎖状 （ｉｖ） 配列の種類：ペプタイド （ｖ） 起源 （ａ） 生物名：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ）
株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉ）
配列の特徴 （ａ） 他の情報：α（Ｌ） −サブユニット （ｖ
ｉｉ） 配列：
５ １０
１５ ＭｅｔＴｈ
ｒＡｌａＨｉｓＡｓｎＰｒｏＶａｌＧｌｎＧｌｙＴｈｒ
ＬｅｕＰｒｏＡｒｇＳｅｒＡｓｎ
２０
２５ ３０
ＧｌｕＧｌｕＩｌｅＡｌａＡｌ
ａＡｒｇＶａｌＬｙｓＡｌａＭｅｔＧｌｕＡｌａＩｌｅ
ＬｅｕＶａｌ
３５ ４０
４５
ＡｓｐＬｙｓＧｌｙＬｅｕＩｌｅＳｅｒＴｈｒＡｓ
ｐＡｌａＩｌｅＡｓｐＨｉｓＭｅｔＳｅｒＳｅｒ
５０
５５
６０ ＶａｌＴｙｒＧ
ｌｕＡｓｎＧｌｕＶａｌＧｌｙＰｒｏＧｌｎＬｅｕＧｌ
ｙＡｌａＬｙｓＩｌｅＶａｌ
６５
７０ ７５
ＡｌａＡｒｇＡｌａＴｒｐＶａｌＡ
ｓｐＰｒｏＧｌｕＰｈｅＬｙｓＧｌｎＡｒｇＬｅｕＬｅ
ｕＴｈｒ
８０ ８５
９０
ＡｓｐＡｌａＴｈｒＳｅｒＡｌａＣｙｓＡｒｇＧｌｕＭ
ｅｔＧｌｙＶａｌＧｌｙＧｌｙＭｅｔＧｌｎ
９５
１００
１０５ ＧｌｙＧｌｕＧｌｕ
ＭｅｔＶａｌＶａｌＬｅｕＧｌｕＡｓｎＴｈｒＧｌｙＴ
ｈｒＶａｌＨｉｓＡｓｎ
１１０
１１５ １２０
ＭｅｔＶａｌＶａｌＣｙｓＴｈｒＬｅｕ
ＣｙｓＳｅｒＣｙｓＴｙｒＰｒｏＴｒｐＰｒｏＶａｌＬ
ｅｕ
１２５ １３０
１３５ Ｇｌ
ｙＬｅｕＰｒｏＰｒｏＡｓｎＴｒｐＴｙｒＬｙｓＴｙｒ
ＰｒｏＡｌａＴｙｒＡｒｇＡｌａＡｒｇ
１４０
１４５ １５
０ ＡｌａＶａｌＡｒｇＡｓ
ｐＰｒｏＡｒｇＧｌｙＶａｌＬｅｕＡｌａＧｌｕＰｈｅ
ＧｌｙＴｙｒＴｈｒ
１５５ １
６０ １６５
ＰｒｏＡｓｐＰｒｏＡｓｐＶａｌＧｌｕＩｌ
ｅＡｒｇＩｌｅＴｒｐＡｓｐＳｅｒＳｅｒＡｌａＧｌｕ
１７０ １７５
１８０ ＬｅｕＡ
ｒｇＴｙｒＴｒｐＶａｌＬｅｕＰｒｏＧｌｎＡｒｇＰｒ
ｏＡｌａＧｌｙＴｈｒＧｌｕＡｓｎ
１８５
１９０ １９５
ＰｈｅＴｈｒＧｌｕＧｌｕＧ
ｌｎＬｅｕＡｌａＡｓｐＬｅｕＶａｌＴｈｒＡｒｇＡｓ
ｐＳｅｒＬｅｕ
２００ ２０５
ＩｌｅＧｌｙＶａｌＳｅｒＶａｌＰｒｏＴｈｒＴ
ｈｒＰｒｏＳｅｒＬｙｓＡｌａ 【
００２７】 （４） 配列番号：４ （ｉ） 配列の長さ：２２６ （ｉｉ） 配列の型：アミノ酸 （ｉｉｉ） トポロジー：直鎖状 （ｉｖ） 配列の種類：ペプタイド （ｖ） 起源 （ａ） 生物名：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ）
株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉ）
配列の特徴 （ａ） 他の情報：β（Ｌ） −サブユニット （ｖ
ｉｉ） 配列：
５ １０
１５ ＭｅｔＡｓ
ｐＧｌｙＩｌｅＨｉｓＡｓｐＬｅｕＧｌｙＧｌｙＡｒｇ
ＡｌａＧｌｙＬｅｕＧｌｙＰｒｏ
２０
２５ ３０
ＩｌｅＬｙｓＰｒｏＧｌｕＳｅ
ｒＡｓｐＧｌｕＰｒｏＶａｌＰｈｅＨｉｓＳｅｒＡｓｐ
ＴｒｐＧｌｕ
３５ ４０
４５
ＡｒｇＳｅｒＶａｌＬｅｕＴｈｒＭｅｔＰｈｅＰｒ
ｏＡｌａＭｅｔＡｌａＬｅｕＡｌａＧｌｙＡｌａ
５０
５５
６０ ＰｈｅＡｓｎＬ
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ｕＧｌｎＩｌｅＰｒｏＰｒｏ
６５
７０ ７５
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８０ ８５
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９５
１００
１０５ ＬｅｕＡｓｐＡｒｇ
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１１０
１１５ １２０
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１２５ １３０
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１４０
１４５ １５
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１７０ １７５
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１８５
１９０ １９５
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２１
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２２５ ＡｓｎＶａｌ
ＶａｌＡｓｎＨｉｓＩｌｅＡｓｐＶａｌＰｈｅＧｌｕＰ
ｒｏＴｙｒＬｅｕＬｅｕＰｒｏ
Ａｌａ
【００２８】 （５） 配列番号：５ （ｉ） 配列の長さ：６０９ （ｉｉ） 配列の型：核酸 （ｉｉｉ） 鎖の数：一本鎖 （ｉｖ） トポロジー：直鎖状 （ｖ） 配列の種類： ＧｅｎｏｍｉｃＤＮＡ
（ｉｖ） 起源 （ａ） 生物名：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ）
株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉｉ
） 配列の特徴 （ａ） 他の情報：α（Ｈ） −サブユニット （ｖ
ｉｉｉ）配列：
１５ ３０
４５ ＧＴＧＡＧ
ＣＧＡＧＣＡＣＧＴＣＡＡＴＡＡＧＴＡＣＡＣＧＧＡＧ
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６０
７５ ９０
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ＡＣＧＣＣＣ
１０５ １２０
１３５
ＧＣＣＧＣＧＧＴＣＧＡＣＣＧＡＧＴＣＧＴＴＴＣ
ＧＴＡＣＴＡＣＧＡＧＡＡＣＧＡＧＡＴＣＧＧＣ
１５０
１６５
１８０ ＣＣＧＡＴＧＧ
ＧＣＧＧＴＧＣＣＡＡＧＧＴＣＧＴＧＧＣＣＡＡＧＴＣ
ＣＴＧＧＧＴＧＧＡＣＣＣＴ
１９５
２１０ ２２５
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ＧＧＣＧ
２４０ ２５５
２７０
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ＣＡＣＡＣＣＡＡＡＴＴＴＣＧＧＣＧＧＴＣ
２８５
３００
３１５ ＴＴＣＡＡＣＧＡＣ
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ＧＣＡＣＴＣＴＧＴＧＴ
３３０
３４５ ３６０
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ＧＴＧＣＴＴＧＧＴＣＴＣＣＣＧＣＣＣＧＣＣＴＧＧＴ
ＡＣ
３７５ ３９０
４０５ ＡＡ
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ＧＴＡＧＣＧＧＡＣＣＣＴＣＧＴＧＧＡ
４２０
４３５ ４５
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ＣＧＡＴＴＴＣＧＧＴＴＴＣＧＡＣＡＴＣＣＣＣＧＡＴ
ＧＡＧＧＴＧＧＡＧ
４６５ ４
８０ ４９５
ＧＴＣＡＧＧＧＴＴＴＧＧＧＡＣＡＧＣＡＧ
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５１０ ５２５
５４０ ＣＣＧＧ
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ＧＴＣＣＧＡＧＧＡＧＧＡＧＣＴＧ
５５５
５７０ ５８５
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ＧＣＣＧＧＧＡＣＴＣＧＡＴＧＡＴＣＧＧＴＧＴＣＡＧ
ＴＡＡＴＧＣＧ
６００
ＣＴＣＡＣＡＣＣＧＣＡＧＧＡＡＧＴＧＡＴＣＧ
ＴＡ 【
００２９】 （６） 配列番号：６ （ｉ） 配列の長さ：６８７ （ｉｉ） 配列の型：核酸 （ｉｉｉ） 鎖の数：一本鎖 （ｉｖ） トポロジー：直鎖状 （ｖ） 配列の種類： ＧｅｎｏｍｉｃＤＮＡ
（ｖｉ） 起源
（ａ） 生物名：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ）
株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉｉ
） 配列の特徴 （ａ） 他の情報：β（Ｈ） −サブユニット （ｖ
ｉｉｉ）配列：
１５ ３０
４５ ＡＴＧＧＡ
ＴＧＧＴＡＴＣＣＡＣＧＡＣＡＣＡＧＧＣＧＧＣＡＴＧ
ＡＣＣＧＧＡＴＡＣＧＧＡＣＣＧ
６０
７５ ９０
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ＴＧＧＧＡＧ
１０５ １２０
１３５
ＧＧＴＣＧＧＡＣＣＣＴＧＴＣＡＡＴＴＣＴＧＡＣ
ＴＴＧＧＡＴＧＣＡＴＣＴＣＡＡＧＧＧＣＡＴＡ
１５０
１６５
１８０ ＴＣＧＴＧＧＴ
ＧＧＧＡＣＡＡＧＴＣＧＣＧＧＴＴＣＴＴＣＣＧＧＧＡ
ＧＴＣＧＡＴＧＧＧＧＡＡＣ
１９５
２１０ ２２５
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２４０ ２５５
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２８５
３００
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３３０
３４５ ３６０
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３７５ ３９０
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４２０
４３５ ４５
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４６５ ４
８０ ４９５
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５１０ ５２５
５４０ ＣＧＧＡ
ＡＣＡＡＧＡＴＣＧＧＧＧＡＡＡＴＣＧＴＣＧＣＣＴＡ
ＣＣＡＣＧＧＣＴＧＣＣＡＧＡＴＣ
５５５
５７０ ５８５
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ＧＣＴＣＣＧＣＣＧＧＣＣＴＣＧＧＣＧＡＣＧＡＴＣＣ
ＴＣＧＣＣＣＧ
６００ ６１５
６３０
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ＣＣＣＡＧＧＡＡＣＴＧＴＧＧＧＧＣＧＡＣＧＡＣ
６４
５ ６６０
６７５ ＧＧＡＡＡＣ
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ＴＣＴＧＧＧＡＡＣＣＧＴＡＣ
ＣＴＧＡＴＣＴＣＴＧＣＧ
【００３０】 （７） 配列番号：７ （ｉ） 配列の長さ：６２１ （ｉｉ） 配列の型：核酸 （ｉｉｉ） 鎖の数：一本鎖 （ｉｖ） トポロジー：直鎖状 （ｖ） 配列の種類： ＧｅｎｏｍｉｃＤＮＡ
（ｖｉ） 起源
（ａ） 生物名：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ）
株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉｉ
） 配列の特徴 （ａ） 他の情報：α（Ｌ） −サブユニット （ｖ
ｉｉｉ）配列：
１５ ３０
４５ ＡＴＧＡＣ
ＣＧＣＣＣＡＣＡＡＴＣＣＣＧＴＣＣＡＧＧＧＣＡＣＧ
ＴＴＧＣＣＡＣＧＡＴＣＧＡＡＣ
６０
７５ ９０
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ＡＣＧＣＧＴＧＡＡＧＧＣＣＡＴＧＧＡＧＧＣＣＡＴＣ
ＣＴＣＧＴＣ
１０５ １２０
１３５
ＧＡＣＡＡＧＧＧＣＣＴＧＡＴＣＴＣＣＡＣＣＧＡ
ＣＧＣＣＡＴＣＧＡＣＣＡＣＡＴＧＴＣＣＴＣＧ
１５０
１６５
１８０ ＧＴＣＴＡＣＧ
ＡＧＡＡＣＧＡＧＧＴＣＧＧＴＣＣＴＣＡＡＣＴＣＧＧ
ＣＧＣＣＡＡＧＡＴＣＧＴＣ
１９５
２１０ ２２５
ＧＣＣＣＧＣＧＣＣＴＧＧＧＴＣＧ
ＡＴＣＣＣＧＡＧＴＴＣＡＡＧＣＡＧＣＧＣＣＴＧＣＴ
ＣＡＣＣ
２４０ ２５５
２７０
ＧＡＣＧＣＣＡＣＣＡＧＣＧＣＣＴＧＣＣＧＴＧＡＡＡ
ＴＧＧＧＣＧＴＣＧＧＣＧＧＣＡＴＧＣＡＧ
２８５
３００
３１５ ＧＧＣＧＡＡＧＡＡ
ＡＴＧＧＴＣＧＴＧＣＴＧＧＡＡＡＡＣＡＣＣＧＧＣＡ
ＣＧＧＴＣＣＡＣＡＡＣ
３３０
３４５ ３６０
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ＴＧＣＴＣＧＴＧＣＴＡＴＣＣＧＴＧＧＣＣＧＧＴＴＣ
ＴＣ
３７５ ３９０
４０５ ＧＧ
ＣＣＴＧＣＣＡＣＣＣＡＡＣＴＧＧＴＡＣＡＡＧＴＡＣ
ＣＣＣＧＣＣＴＡＣＣＧＣＧＣＣＣＧＣ
４２０
４３５ ４５
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ＣＣＣＣＣＧＡＧＧＴＧＴＧＣＴＧＧＣＣＧＡＡＴＴＣ
ＧＧＡＴＡＴＡＣＣ
４６５ ４
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５１０ ５２５
５４０ ＣＴＴＣ
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５５５
５７０ ５８５
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ＡＡＣＴＣＧＣＣＧＡＣＣＴＣＧＴＣＡＣＣＣＧＣＧＡ
ＣＴＣＧＣＴＣ
６００ ６１５
ＡＴＣＧＧＣＧＴＡＴＣＣＧＴＣＣＣＣＡＣＣＡ
ＣＡＣＣＣＡＧＣＡＡＧＧＣＣ 【
００３１】 （８） 配列番号：８ （ｉ） 配列の長さ：６７８ （ｉｉ） 配列の型：核酸 （ｉｉｉ） 鎖の数：一本鎖 （ｉｖ） トポロジー：直鎖状 （ｖ） 配列の種類： ＧｅｎｏｍｉｃＤＮＡ
（ｖｉ） 起源
（ａ） 生物名：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ）
株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉｉ
） 配列の特徴 （ａ） 他の情報：β（Ｌ） −サブユニット （ｖ
ｉｉｉ）配列：
１５ ３０
４５ ＡＴＧＧＡ
ＴＧＧＡＡＴＣＣＡＣＧＡＣＣＴＣＧＧＴＧＧＣＣＧＣ
ＧＣＣＧＧＣＣＴＧＧＧＴＣＣＧ
６０
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１０５ １２０
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ＣＧＧＴＣＧＧＴＴＴＴＧＡＣＧＡＴＧＴＴＣＣＣ
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１５０
１６５
１８０ ＴＴＣＡＡＴＣ
ＴＣＧＡＣＣＡＧＴＴＣＣＧＧＧＧＣＧＣＧＡＴＧＧＡ
ＧＣＡＧＡＴＣＣＣＣＣＣＧ
１９５
２１０ ２２５
ＣＡＣＧＡＣＴＡＣＣＴＧＡＣＣＴ
ＣＧＣＡＡＴＡＣＴＡＣＧＡＧＣＡＣＴＧＧＡＴＧＣＡ
ＣＧＣＧ
２４０ ２５５
２７０
ＡＴＧＡＴＣＣＡＣＣＡＣＧＧＣＡＴＣＧＡＧＧＣＧＧ
ＧＣＡＴＣＴＴＣＧＡＴＴＣＣＧＡＣＧＡＡ
２８５
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３１５ ＣＴＣＧＡＣＣＧＣ
ＣＧＣＡＣＣＣＡＧＴＡＣＴＡＣＡＴＧＧＡＣＣＡＴＣ
ＣＧＧＡＣＧＡＣＡＣＧ
３３０
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ＣＣＧＣＡＡＣＴＧＧＴＧＧＡＧＡＣＧＡＴＣＴＣＧＣ
ＡＡ
３７５ ３９０
４０５ ＣＴ
ＧＡＴＣＡＣＣＣＡＣＧＧＡＧＣＣＧＡＴＴＡＣＣＧＡ
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４２０
４３５ ４５
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４６５ ４
８０ ４９５
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５１０ ５２５
５４０ ＧＴＣＧ
ＧＣＧＡＡＧＴＣＧＴＧＧＣＧＡＣＣＣＡＣＧＧＣＧＣ
ＧＴＡＴＧＴＣＴＴＴＣＣＧＧＡＣ
５５５
５７０ ５８５
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ＧＣＧＣＣＧＧＣＧＡＡＡＧＣＣＣＣＧＡＡＣＡＣＣＴ
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６００ ６１５
６３０
ＧＴＧＣＧＧＴＴＣＴＣＧＧＣＧＡＣＣＧＡＧＴ
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６４
５ ６６０
６７５ ＡＡＣＧＴＣ
ＧＴＣＡＡＴＣＡＣＡＴＣＧＡＣＧＴＧＴＴＣＧＡＡＣ
ＣＧＴＡＴＣＴＧＣＴＡＣＣＧ
ＧＣＣ
【００３２】 （９） 配列番号：９ （ｉ） 配列の長さ：２６ （ｉｉ） 配列の型：アミノ酸 （ｉｉｉ） トポロジー：直鎖状 （ｉｖ） 配列の種類：ペプタイド （ｖ） 起源
（ａ） 生物名：ロドコッカス・ロド
クロウス（ｂ） 株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１
４７８）（ｖｉ） 配列の特徴 （ａ） 他の情報：α（Ｈ） −サブユニット：α１（
Ｈ） （ｖｉｉ） 配列：
５ １
０ １５
Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｈｉｓ−Ｖａｌ−
Ａｓｎ−Ｌｙｓ−Ｔｙｒ−Ｔｈｒ−Ｇｌｕ−Ｔｙｒ−Ｇ
ｌｕ−Ａｌａ−Ａｒｇ−Ｔｈｒ−Ｌｙｓ
２０
２５
Ａｌａ−Ｉｌｅ−Ｇｌｕ−Ｔ
ｈｒ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｔｙｒ−Ｇｌｕ−Ａｒｇ−Ｇｌ
ｙ−Ｌｅｕ 【００３３】 （１０） 配列番号：１０ （ｉ） 配列の長さ：２８ （ｉｉ） 配列の型：アミノ酸 （ｉｉｉ） トポロジー：直鎖状 （ｉｖ） 配列の種類：ペプタイド （ｖ） 起源
（ａ） 生物名
：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ） 株名：Ｊ−１
（ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉ） 配列の特徴 （ａ） 他の情報：β（Ｈ） −サブユニット：β１（
Ｈ） （ｖｉｉ） 配列：
５ １
０ １５
Ｍｅｔ−Ａｓｐ−Ｇｌｙ−Ｉｌｅ−
Ｈｉｓ−Ａｓｐ−Ｔｈｒ−Ｇｌｙ−Ｇｌｙ−Ｍｅｔ−Ｔ
ｈｒ−Ｇｌｙ−Ｔｙｒ−Ｇｌｙ−Ｐｒｏ
２０
２５
Ｖａｌ−Ｐ
ｒｏ−Ｔｙｒ−Ｇｌｎ−Ｌｙｓ−Ａｓｐ−Ｇｌｕ−Ｐｒ
ｏ−Ｐｈｅ−Ｐｈｅ−Ｈｉｓ−Ｔｙｒ−Ｇｌｕ 【００
３４】 （１１） 配列番号：１１ （ｉ） 配列の長さ：１５ （ｉｉ） 配列の型：アミノ酸 （ｉｉｉ） トポロジー：直鎖状 （ｉｖ） 配列の種類：ペプタイド （ｖ） 起源
（ａ） 生物名
：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ） 株名：Ｊ−１
（ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉ） 配列の特徴 （ａ） 他の情報：α（Ｌ） −サブユニット：α１（
Ｌ） （ｖｉｉ） 配列：
５
１０ １５
Ｔｈｒ−Ａｌａ−Ｈｉｓ−Ａｓｎ
−Ｐｒｏ−Ｖａｌ−Ｇｌｎ−Ｇｌｙ−Ｔｈｒ−Ｌｅｕ−
Ｐｒｏ−Ａｒｇ−？−Ａｓｎ−Ｇｌｕ 【００３５】 （１２） 配列番号：１２ （ｉ） 配列の長さ：１９ （ｉｉ） 配列の型：アミノ酸 （ｉｉｉ） トポロジー：直鎖状 （ｉｖ） 配列の種類：ペプタイド （ｖ） 起源
（ａ） 生物名
：ロドコッカス・ロドクロウス（ｂ） 株名：Ｊ−１
（ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７８）（ｖｉ） 配列の特徴 （ａ） 他の情報：β（Ｌ） −サブユニット：β１（
Ｌ） （ｖｉｉ） 配列：
５
１０ １５
Ｍｅｔ−Ａｓｐ−Ｇｌｙ−Ｉｌｅ−
Ｈｉｓ−Ａｓｐ−Ｌｅｕ−Ｇｌｙ−Ｇｌｙ−Ａｒｇ−Ａ
ｌａ−？−Ｌｅｕ−？−Ｐｒｏ
Ｉｌｅ−Ｌｙｓ−Ｐｒｏ
−Ｇｌｕ 【００３６】 （１３） 配列番号：１３ （ｉ） 配列の長さ：２０７０ （ｉｉ） 配列の型：核酸 （ｉｉｉ） 鎖の数：一本鎖 （ｉｖ） トポロジー：直鎖状 （ｖ） 配列の種類： ＧｅｎｏｍｉｃＤＮＡ（ｖ
ｉ） 起源
（ａ） 生物名：ロドコッカス ｓｐ （
ｂ） 株名：Ｎ−７７４ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１９３６
）（ｖｉｉ） 配列の特徴 Ｎｏ．６７５〜１２９５：サブユニットαＮｏ．１２２
５ 〜１９６０：サブユニットβ （ｖｉｉｉ）配列
： ＳｐｈＩ ．
． ．
．
ＧＣＡＴＧＣＴＴＴＣＣＡＣＡＴＣＴ
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． ． ．
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． ．１００ ．
． ．
ＧＴＴＴＧＴＡＣＧＡＴＣＣＧＧＡＡＣＴ
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．１５０ ． ．
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ＣＧＣＣＧＡＣＧＣＴＣＴＧＴＣＣＧＡＡＡＣＣＧＴＣ
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． ．２００
． ．
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ＡＣＣＡＣＣＣＴＣＧＧＣＧＧＣＧＣＧＡＧＣＴＡＣＧ
．
． ．２５０ ．
ＧＣＡＡＡＧＣＣ
ＣＧＧＡＡＣＣＴＣＧＴＡＣＣＧＣＴＴＧＣＣＣＧＣＧ
ＣＣＧＣＣＴＡＣＧＡＣＡ ．
． ．
．３００ ．
ＣＴＧＣＣＴＴＧＡＧＡＣＡＡＴＴＣＧＡＣＧ
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．
． ． ．３５０
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ＣＣＧＡＡＴＴＧＣＣＧＧＣＧＡＡＧＧＡＣＧＴＡＧＡ
ＴＣＧＴＧＣＡＡＣＣＴ ．
． ．
． ．４００
ＴＣＡＴＣＡＣＣＡＡＧＧＣＴＣＴＣＧＧＧＡＴ
ＧＡＴＣＧＣＣＡＡＣＡＣＧＧＣＡＣＣＡＴＴＣＧ
． ．
． ．
ＡＣＧＴＧＡＣＣＧＧ
ＡＣＡＴＣＣＧＴＣＣＣＴＧＴＣＣＧＴＴＣＣＧＧＣＣ
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． ．
． ．
ＡＣＧＧＧＧＴＴＣＣＧＧＴＣＧＧＡＡＴＧＡＴＧ
ＡＴＣＡＣＣＧＧＣＡＧＡＣＡＣＴＴＣＧＡＣＧ
．５００ ．
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ＡＴＧＣＧＡＣＡＧＴ
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．５５０ ．
． ．
ＧＣＣＧＧＴＴＴＣＣＧＡＣＧＣＣＧＧＣＣＧＡＡ
ＣＧＣＧＣＣＴＣＣＡＡＣＴＣＴＧＣＡＣＣＡＣ
． ．６
００ ． ．
ＡＡＣＴＣＡＧＣＣＣＣ
ＧＣＣＴＡＧＴＣＣＴＧＡＣＧＣＡＣＴＧＴＣＡＧＡＣ
ＡＡＣＡＡＡＴＴＣ ．
． ．６５０
． ．
ＣＡＣＣＧＡＴＴＣＡＣＡＣＡＴＧＡＴＣＡＧＣＣＣ
ＡＣＡＴＡＡＧＡＡＡＡＧＧＴＧＡＡＣＣＡＧ
． ．
．７００ ．
ＡＴＧＴＣＡＧＴＡＡＣＧ
ＡＴＣＧＡＣＣＡＣＡＣＡＡＣＧＧＡＧＡＡＣＧＣＣＧ
ＣＡＣＣＧＧＣＣ ＭｅｔＳｅｒ
ＶａｌＴｈｒＩｌｅＡｓｐＨｉｓＴｈｒＴｈｒＧｌｕＡ
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．７５０ ．
ＣＡＧＧＣＧＧＣＧＧＴＣＴＣＣＧＡＣＣＧ
ＧＧＣＧＴＧＧＧＣＡＣＴＧＴＴＣＣＧＣＧＣＡＣＴＣ
ＧｌｎＡｌａＡｌａＶａｌＳｅ
ｒＡｓｐＡｒｇＡｌａＴｒｐＡｌａＬｅｕＰｈｅＡｒｇ
ＡｌａＬｅｕ ．
ＫｐｎＩ ．
．８００ ＧＡＣ
ＧＧＴＡＡＧＧＧＡＴＴＧＧＴＡＣＣＣＧＡＣＧＧＴＴ
ＡＣＧＴＣＧＡＧＧＧＡＴＧＧＡＡＧ
ＡｓｐＧｌｙＬｙｓＧｌｙＬｅｕＶａｌＰｒｏＡ
ｓｐＧｌｙＴｙｒＶａｌＧｌｕＧｌｙＴｒｐＬｙｓ
．
． ． ．
８５０ ＡＡＧＡＣＣＴＣＣＧ
ＡＧＧＡＧＧＡＣＴＴＣＡＧＴＣＣＡＡＧＧＣＧＣＧＧ
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【００３７
】 （１４） 配列番号：１４ （ｉ） 配列の長さ：１９７０ （ｉｉ） 配列の型：核酸 （ｉｉｉ） 鎖の数：一本鎖 （ｉｖ） トポロジー：直鎖状 （ｖ） 配列の種類： ＧｅｎｏｍｉｃＤＮＡ（ｖ
ｉ） 起源
（ａ） 生物名：ロドコッカス・ロドクロ
ウス（ｂ） 株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ ＢＰ−１４７
８）（ｖｉｉ） 配列の特徴 Ｎｏ．４０８〜１０９４：サブユニットβ（Ｈ）
Ｎｏ．１１１１ 〜１７１９：サブユニッ
トα（Ｈ） （ｖｉｉｉ）配列： １０ ２０
３０ ４０
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ＡＣＧＡＡＴＧＧＧＡＧＴＴＣＴＴＣＣＧ
ＡＣＡＧＣＧＴＣＴＣＡＴＴＣＡＣＴＣＣＡＴＣＧＣＴ
ＧＡＧＧＣＣＡＡＣＧＧＴＴＧＣＧ
１９
３０ １９４０ １９５０
１９６０ １９７０
ＡＧＧＣＡＴＡＣＴＡＣＧＡＧＡＧ
ＣＴＧＧＡＣＡＡＡＧＧＣＧＣＴＣＧＡＧＧＣＣＡＧＣ
ＧＴＧＧＴＣＧＡＣ 【００３８
】 （１５） 配列番号：１５ （ｉ） 配列の長さ：１７３１ （ｉｉ） 配列の型：核酸 （ｉｉｉ） 鎖の数：一本鎖 （ｉｖ） トポロジー：直鎖状 （ｖ） 配列の種類： ＧｅｎｏｍｉｃＤＮＡ（ｖ
ｉ） 起源
（ａ） 生物名：ロドコッカス・ロドクロ
ウス（ｂ） 株名：Ｊ−１ （ＦＥＲＭ・ＢＰ）
（ｖｉｉ） 配列の特徴
Ｎｏ．１７１〜８４
８ ：サブユニットβ（Ｌ） Ｎｏ．９１５
〜１５３５：サブユニットα（Ｌ） （ｖｉｉ
ｉ）配列： １０ ２
０ ３０ ４０
５０ ６０ ＧＡＧ
ＣＴＣＣＣＴＧＧＡＧＣＣＡＣＴＣＧＣＧＣＣＧＡＣＧ
ＣＡＴＣＣＡＣＧＣＴＣＧＧＡＣＡＧＣＣＣＡＣＧＧＴ
ＧＣＧＧＡＴＣ
７０
８０ ９０ １
００ １１０ １２０
ＡＣＣＣＣＴＧＴＴＣＧＴＣＧＧＴＡＡ
ＣＡＧＡＡＣＡＧＴＡＡＣＡＴＧＴＣＡＴＣＡＧＧＴＣ
ＡＴＧＡＣＧＴＧＴＴＧＡＣＧＣＡＴ
１３０ １４０ １
５０ １６０ １７０
１８０ ＴＡＧＡＣＧＡＧ
ＧＧＣＡＣＡＴＡＧＧＧＴＴＧＧＴＧＡＣＴＣＡＣＧＧ
ＣＡＣＡＡＧＧＡＧＡＧＣＡＴＴＴＣＡＴＧＧＡＴＧＧ
ＡＡ
ＭｅｔＡｓｐＧｌｙＩ
Ｓｕｂｕｎｉｔ β（Ｌ）
１９０ ２００
２１０ ２２０ ２３
０ ２４０ ＴＣＣＡ
ＣＧＡＣＣＴＣＧＧＴＧＧＣＣＧＣＧＣＣＧＧＣＣＴＧ
ＧＧＴＣＣＧＡＴＣＡＡＧＣＣＣＧＡＡＴＣＣＧＡＴＧ
ＡＡＣＣＴＧ ｌｅＨｉｓＡｓｐＬ
ｅｕＧｌｙＧｌｙＡｒｇＡｌａＧｌｙＬｅｕＧｌｙＰｒ
ｏＩｌｅＬｙｓＰｒｏＧｌｕＳｅｒＡｓｐＧｌｕＰｒｏ
Ｖ ２５０
２６０ ２７０ ２８
０ ２９０ ３００
ＴＴＴＴＣＣＡＴＴＣＣＧＡＴＴＧＧＧＡ
ＧＣＧＧＴＣＧＧＴＴＴＴＧＡＣＧＡＴＧＴＴＣＣＣＧ
ＧＣＧＡＴＧＧＣＧＣＴＧＧＣＣＧ
ａｌＰｈｅＨｉｓＳｅｒＡｓｐＴｒｐＧｌｕＡｒｇＳ
ｅｒＶａｌＬｅｕＴｈｒＭｅｔＰｈｅＰｒｏＡｌａＭｅ
ｔＡｌａＬｅｕＡｌａＧ
３１０ ３２０ ３３
０ ３４０ ３５０
３６０ ＧＣＧＣＧＴＴＣＡ
ＡＴＣＴＣＧＡＣＣＡＧＴＴＣＣＧＧＧＧＣＧＣＧＡＴ
ＧＧＡＧＣＡＧＡＴＣＣＣＣＣＣＧＣＡＣＧＡＣＴＡＣ
Ｃ ｌｙＡｌａＰｈｅＡｓｎＬｅｕ
ＡｓｐＧｌｎＰｈｅＡｒｇＧｌｙＡｌａＭｅｔＧｌｕＧ
ｌｎＩｌｅＰｒｏＰｒｏＨｉｓＡｓｐＴｙｒＬ
３７０ ３８
０ ３９０ ４００
４１０ ４２０
ＴＧＡＣＣＴＣＧＣＡＡＴＡＣＴＡＣＧＡＧＣＡＣＴ
ＧＧＡＴＧＣＡＣＧＣＧＡＴＧＡＴＣＣＡＣＣＡＣＧＧ
ＣＡＴＣＧＡＧＧＣＧＧ ｅｕＴｈ
ｒＳｅｒＧｌｎＴｙｒＴｙｒＧｌｕＨｉｓＴｒｐＭｅｔ
ＨｉｓＡｌａＭｅｔＩｌｅＨｉｓＨｉｓＧｌｙＩｌｅＧ
ｌｕＡｌａＧ ４３
０ ４４０ ４５０
４６０ ４７０ ４８
０ ＧＣＡＴＣＴＴＣＧＡＴＴＣＣ
ＧＡＣＧＡＡＣＴＣＧＡＣＣＧＣＣＧＣＡＣＣＣＡＧＴ
ＡＣＴＡＣＡＴＧＧＡＣＣＡＴＣＣＧＧＡＣＧ
ｌｙＩｌｅＰｈｅＡｓｐＳｅｒＡｓｐＧｌ
ｕＬｅｕＡｓｐＡｒｇＡｒｇＴｈｒＧｌｎＴｙｒＴｙｒ
ＭｅｔＡｓｐＨｉｓＰｒｏＡｓｐＡ
４９０ ５００
５１０ ５２０ ５３
０ ５４０ ＡＣＡＣ
ＧＡＣＣＣＣＣＡＣＧＣＧＧＣＡＧＧＡＴＣＣＧＣＡＡ
ＣＴＧＧＴＧＧＡＧＡＣＧＡＴＣＴＣＧＣＡＡＣＴＧＡ
ＴＣＡＣＣＣ ｓｐＴｈｒＴｈｒＰ
ｒｏＴｈｒＡｒｇＧｌｎＡｓｐＰｒｏＧｌｎＬｅｕＶａ
ｌＧｌｕＴｈｒＩｌｅＳｅｒＧｌｎＬｅｕＩｌｅＴｈｒ
Ｈ ５５０
５６０ ５７０ ５８
０ ５９０ ６００
ＡＣＧＧＡＧＣＣＧＡＴＴＡＣＣＧＡＣＧ
ＣＣＣＧＡＣＣＧＡＣＡＣＣＧＡＧＧＣＣＧＣＡＴＴＣ
ＧＣＣＧＴＡＧＧＣＧＡＣＡＡＡＧ
ｉｓＧｌｙＡｌａＡｓｐＴｙｒＡｒｇＡｒｇＰｒｏＴ
ｈｒＡｓｐＴｈｒＧｌｕＡｌａＡｌａＰｈｅＡｌａＶａ
ｌＧｌｙＡｓｐＬｙｓＶ
６１０ ６２０ ６３
０ ６４０ ６５０
６６０ ＴＣＡＴＣＧＴＧＣ
ＧＧＴＣＧＧＡＣＧＣＣＴＣＡＣＣＧＡＡＣＡＣＣＣＡ
ＣＡＣＣＣＧＣＣＧＣＧＣＣＧＧＡＴＡＣＧＴＣＣＧＣ
Ｇ ａｌＩｌｅＶａｌＡｒｇＳｅｒ
ＡｓｐＡｌａＳｅｒＰｒｏＡｓｎＴｈｒＨｉｓＴｈｒＡ
ｒｇＡｒｇＡｌａＧｌｙＴｙｒＶａｌＡｒｇＧ
６７０ ６８
０ ６９０ ７００
７１０ ７２０
ＧＴＣＧＴＧＴＣＧＧＣＧＡＡＧＴＣＧＴＧＧＣＧＡ
ＣＣＣＡＣＧＧＣＧＣＧＴＡＴＧＴＣＴＴＴＣＣＧＧＡ
ＣＡＣＣＡＡＣＧＣＡＣ ｌｙＡｒ
ｇＶａｌＧｌｙＧｌｕＶａｌＶａｌＡｌａＴｈｒＨｉｓ
ＧｌｙＡｌａＴｙｒＶａｌＰｈｅＰｒｏＡｓｐＴｈｒＡ
ｓｎＡｌａＬ ７３
０ ７４０ ７５０
７６０ ７７０ ７８
０ ＴＣＧＧＣＧＣＣＧＧＣＧＡＡ
ＡＧＣＣＣＣＧＡＡＣＡＣＣＴＧＴＡＣＡＣＣＧＴＧＣ
ＧＧＴＴＣＴＣＧＧＣＧＡＣＣＧＡＧＴＴＧＴ
ｅｕＧｌｙＡｌａＧｌｙＧｌｕＳｅｒＰｒ
ｏＧｌｕＨｉｓＬｅｕＴｙｒＴｈｒＶａｌＡｒｇＰｈｅ
ＳｅｒＡｌａＴｈｒＧｌｕＬｅｕＴ
７９０ ８００
８１０ ８２０ ８３
０ ８４０ ＧＧＧＧ
ＴＧＡＡＣＣＴＧＣＣＧＣＣＣＣＧＡＡＣＧＴＣＧＴＣ
ＡＡＴＣＡＣＡＴＣＧＡＣＧＴＧＴＴＣＧＡＡＣＣＧＴ
ＡＴＣＴＧＣ ｒｐＧｌｙＧｌｕＰ
ｒｏＡｌａＡｌａＰｒｏＡｓｎＶａｌＶａｌＡｓｎＨｉ
ｓＩｌｅＡｓｐＶａｌＰｈｅＧｌｕＰｒｏＴｙｒＬｅｕ
Ｌ ８５０
８６０ ８７０ ８８
０ ８９０ ９００
ＴＡＣＣＧＧＣＣＴＧＡＣＣＡＧＧＴＣＡ
ＴＣＣＧＧＴＣＣＡＣＣＣＡＧＣＧＡＧＡＣＧＴＣＣＣ
ＴＴＣＡＣＣＡＣＡＧＡＣＡＧＡＡ
ｅｕＰｒｏＡｌａ
９１０ ９２０ ９３
０ ９４０ ９５０
９６０ ＡＣＧＡＧＣＣＣＡ
ＣＣＣＣＧＡＴＧＡＣＣＧＣＣＣＡＣＡＡＴＣＣＣＧＴ
ＣＣＡＧＧＧＣＡＣＧＴＴＧＣＣＡＣＧＡＴＣＧＡＡＣ
Ｇ
ＭｅｔＴｈｒＡｌａＨｉｓＡｓｎＰｒｏＶａｌＧｌｎＧ
ｌｙＴｈｒＬｅｕＰｒｏＡｒｇＳｅｒＡｓｎＧ
Ｓｕｂｕｎ
ｉｔ α（Ｌ）
９７０ ９８０
９９０ １０００ １０１０
１０２０ ＡＧＧＡＧ
ＡＴＣＧＣＣＧＣＡＣＧＣＧＴＧＡＡＧＧＣＣＡＴＧＧ
ＡＧＧＣＣＡＴＣＣＴＣＧＴＣＧＡＣＡＡＧＧＧＣＣＴ
ＧＡＴＣＴ ｌｕＧｌｕＩｌｅＡｌ
ａＡｌａＡｒｇＶａｌＬｙｓＡｌａＭｅｔＧｌｕＡｌａ
ＩｌｅＬｅｕＶａｌＡｓｐＬｙｓＧｌｙＬｅｕＩｌｅＳ
１０３０
１０４０ １０５０ １０６０
１０７０ １０８０
ＣＣＡＣＣＧＡＣＧＣＣＡＴＣＧＡＣＣＡＣ
ＡＴＧＴＣＣＴＣＧＧＴＣＴＡＣＧＡＧＡＡＣＧＡＧＧ
ＴＣＧＧＴＣＣＴＣＡＡＣＴＣＧ
ｅｒＴｈｒＡｓｐＡｌａＩｌｅＡｓｐＨｉｓＭｅｔＳｅ
ｒＳｅｒＶａｌＴｙｒＧｌｕＡｓｎＧｌｕＶａｌＧｌｙ
ＰｒｏＧｌｎＬｅｕＧ
１０９０ １１００ １１１０
１１２０ １１３０
１１４０ ＧＣＧＣＣＡＡＧＡＴ
ＣＧＴＣＧＣＣＣＧＣＧＣＣＴＧＧＧＴＣＧＡＴＣＣＣ
ＧＡＧＴＴＣＡＡＧＣＡＧＣＧＣＣＴＧＣＴＣＡＣＣＧ
ｌｙＡｌａＬｙｓＩｌｅＶａｌＡ
ｌａＡｒｇＡｌａＴｒｐＶａｌＡｓｐＰｒｏＧｌｕＰｈ
ｅＬｙｓＧｌｎＡｒｇＬｅｕＬｅｕＴｈｒＡ
１１５０ １１６０
１１７０ １１８０
１１９０ １２００
ＡＣＧＣＣＡＣＣＡＧＣＧＣＣＴＧＣＣＧＴＧＡＡＡＴ
ＧＧＧＣＧＴＣＧＧＣＧＧＣＡＴＧＣＡＧＧＧＣＧＡＡ
ＧＡＡＡＴＧＧＴＣＧ ｓｐＡｌａ
ＴｈｒＳｅｒＡｌａＣｙｓＡｒｇＧｌｕＭｅｔＧｌｙＶ
ａｌＧｌｙＧｌｙＭｅｔＧｌｎＧｌｙＧｌｕＧｌｕＭｅ
ｔＶａｌＶ １２１０
１２２０ １２３０
１２４０ １２５０ １２６０
ＴＧＣＴＧＧＡＡＡＡＣＡＣＣＧ
ＧＣＡＣＧＧＴＣＣＡＣＡＡＣＡＴＧＧＴＣＧＴＡＴＧ
ＴＡＣＣＴＴＧＴＧＣＴＣＧＴＧＣＴＡＴＣ
ａｌＬｅｕＧｌｕＡｓｎＴｈｒＧｌｙＴｈｒ
ＶａｌＨｉｓＡｓｎＭｅｔＶａｌＶａｌＣｙｓＴｈｒＬ
ｅｕＣｙｓＳｅｒＣｙｓＴｙｒＰ
１２７０ １２８０
１２９０ １３００ １３１０
１３２０ ＣＧＴＧＧ
ＣＣＧＧＴＴＣＴＣＧＧＣＣＴＧＣＣＡＣＣＣＡＡＣＴ
ＧＧＴＡＣＡＡＧＴＡＣＣＣＣＧＣＣＴＡＣＣＧＣＧＣ
ＣＣＧＣＧ ｒｏＴｒｐＰｒｏＶａ
ｌＬｅｕＧｌｙＬｅｕＰｒｏＰｒｏＡｓｎＴｒｐＴｙｒ
ＬｙｓＴｙｒＰｒｏＡｌａＴｙｒＡｒｇＡｌａＡｒｇＡ
１３３０
１３４０ １３５０ １３６０
１３７０ １３８０
ＣＴＧＴＣＣＧＣＧＡＣＣＣＣＣＧＡＧＧＴ
ＧＴＧＣＴＧＧＣＣＧＡＡＴＴＣＧＧＡＴＡＴＡＣＣＣ
ＣＣＧＡＣＣＣＴＧＡＣＧＴＣＧ
ｌａＶａｌＡｒｇＡｓｐＰｒｏＡｒｇＧｌｙＶａｌＬｅ
ｕＡｌａＧｌｕＰｈｅＧｌｙＴｙｒＴｈｒＰｒｏＡｓｐ
ＰｒｏＡｓｐＶａｌＧ
１３９０ １４００ １４１０
１４２０ １４３０
１４４０ ＡＧＡＴＣＣＧＧＡＴ
ＡＴＧＧＧＡＣＴＣＧＡＧＴＧＣＣＧＡＡＣＴＴＣＧＣ
ＴＡＣＴＧＧＧＴＣＣＴＧＣＣＧＣＡＡＣＧＣＣＣＡＧ
ｌｕＩｌｅＡｒｇＩｌｅＴｒｐＡ
ｓｐＳｅｒＳｅｒＡｌａＧｌｕＬｅｕＡｒｇＴｙｒＴｒ
ｐＶａｌＬｅｕＰｒｏＧｌｎＡｒｇＰｒｏＡ
１４５０ １４６０
１４７０ １４８０
１４９０ １５００
ＣＣＧＧＣＡＣＣＧＡＧＡＡＣＴＴＣＡＣＣＧＡＡＧＡ
ＡＣＡＡＣＴＣＧＣＣＧＡＣＣＴＣＧＴＣＡＣＣＣＧＣ
ＧＡＣＴＣＧＣＴＣＡ ｌａＧｌｙ
ＴｈｒＧｌｕＡｓｎＰｈｅＴｈｒＧｌｕＧｌｕＧｌｎＬ
ｅｕＡｌａＡｓｐＬｅｕＶａｌＴｈｒＡｒｇＡｓｐＳｅ
ｒＬｅｕＩ １５１０
１５２０ １５３０
１５４０ １５５０ １５６０
ＴＣＧＧＣＧＴＡＴＣＣＧＴＣＣ
ＣＣＡＣＣＡＣＡＣＣＣＡＧＣＡＡＧＧＣＣＴＧＡＣＡ
ＴＧＣＣＣＣＧＡＣＴＣＡＡＣＧＡＡＣＡＡ
ｌｅＧｌｙＶａｌＳｅｒＶａｌＰｒｏＴｈｒ
ＴｈｒＰｒｏＳｅｒＬｙｓＡｌａ
１５７０ １５８０
１５９０ １６００ １６１０
１６２０ ＣＣＣＣＡ
ＣＣＣＧＧＧＴＣＴＣＧＡＡＧＣＣＡＡＣＣＴＣＧＧＣ
ＧＡＣＣＴＧＧＴＡＣＡＧＡＡＴＣＴＧＣＣＧＴＴＣＡ
ＡＣＧＡＡ
１６３０
１６４０ １６５０ １６６０
１６７０ １６８０
ＣＧＡＡＴＣＣＣＣＣＧＣＣＧＣＴＣＣＧＧ
ＣＧＡＧＧＴＣＧＣＣＴＴＣＧＡＴＣＡＧＧＣＣＴＧＧ
ＧＡＧＡＴＣＣＧＣＧＣＣＴＴＣ
１６９０ １７００ １７１０
１７２０ １７３０
ＡＧＣＡＴＴＧＣＣＡ
ＣＣＧＣＡＴＴＧＣＡＴＧＧＣＣＡＧＧＧＣＣＧＡＴＴ
ＣＧＡＡＴＧＧＧＡＣＧＡＡＴＴＣ
【図１】組換え体プラスミドｐＮＨＪ１０Ｈ 及び ｐ
ＮＨＪ２０Ｌの制限酵素地図。
ＮＨＪ２０Ｌの制限酵素地図。
Claims (9)
- 【請求項１】 配列番号１のサブユニットα（Ｈ）及
び配列番号２のサブユニットβ（Ｈ）のアミノ酸配列を
有しニトリルヒドラターゼ活性を有するポリペプチドを
コードする遺伝子ＤＮＡ（Ｈ）。 - 【請求項２】 配列番号３のサブユニットα（Ｌ）及
び配列番号４のサブユニットβ（Ｌ）のアミノ酸配列を
有しニトリルヒドラターゼ活性を有するポリペプチドを
コードする遺伝子ＤＮＡ（Ｌ）。 - 【請求項３】 サブユニットα（Ｈ）及びサブユニッ
トβ（Ｈ）が配列番号５及び配列番号６のＤＮＡ配列を
有するものである請求項１記載の遺伝子ＤＮＡ（Ｈ）。 - 【請求項４】 サブユニットα（Ｌ）及びサブユニッ
トβ（Ｌ）が配列番号７及び配列番号８のＤＮＡ配列を
有する請求項２記載の遺伝子ＤＮＡ（Ｌ）。 - 【請求項５】 請求項１〜４記載のＨ遺伝子ＤＮＡ又
はＬ遺伝子ＤＮＡをベクターに組み込んだ組換え体ＤＮ
Ａ。 - 【請求項６】 請求項５記載の組換え体ＤＮＡで形質
転換された形質転換体。 - 【請求項７】 請求項６記載の形質転換体を倍地に培
養し、培養物からニトリルヒドラターゼを採取すること
を特徴とするニトリルヒドラターゼの製造法。 - 【請求項８】 請求項６記載の形質転換体を培地に培
養し、得られるニトリルヒドラターゼの作用によりニト
リル類を対応するアミド類に転換するアミド類の製造法
。 - 【請求項９】 請求項６記載の形質転換体を培養し、
得られる形質転換体の培養液、分離菌体、菌体処理物又
はこれらの固定化物をニトリル類に作用させ対応するア
ミド類を製造することを特徴とするアミド類の製造法。
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Cited By (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5807730A (en) * | 1996-02-14 | 1998-09-15 | Mitsui Chemicals, Inc. | Nitrile hydratase |
| WO2005116206A1 (ja) * | 2004-05-26 | 2005-12-08 | Mitsubishi Rayon Co., Ltd. | 改良型ニトリルヒドラターゼ |
| WO2006073110A1 (ja) | 2005-01-07 | 2006-07-13 | Dia-Nitrix Co., Ltd. | アミド化合物の製造方法およびアクリルアミド系ポリマー |
| EP1842907A1 (en) | 2006-04-07 | 2007-10-10 | B.R.A.I.N. Ag | A group of novel enantioselective microbial nitrile hydratases with broad substrate specificity |
| WO2008004473A1 (fr) * | 2006-07-06 | 2008-01-10 | University Of Tsukuba | Nouveau complexe de protéines, procédé de maturation de nitrile hydratase à faible poids moléculaire de type au cobalt utilisant le complexe de protéines, nitrile hydratase correspondante et procédé l'utilisant |
| WO2008056827A1 (en) | 2006-11-09 | 2008-05-15 | Mitsubishi Rayon Co., Ltd. | Process for production of betaine |
| US7595184B2 (en) | 2002-12-19 | 2009-09-29 | Mitsui Chemicals, Inc. | Nitrile hydratase variant |
| WO2022172880A1 (ja) | 2021-02-10 | 2022-08-18 | 三菱ケミカル株式会社 | アルデヒドによるニトリルヒドラターゼの反応性向上 |
Families Citing this family (22)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2907479B2 (ja) * | 1990-02-28 | 1999-06-21 | 輝彦 別府 | ニトリルヒドラターゼ活性を有するポリペプチドをコードする遺伝子ｄｎａ、これを含有する形質転換体及びアミド類の製造法 |
| EP0502476B1 (en) * | 1991-03-04 | 2001-07-18 | Mitsubishi Rayon Co., Ltd. | Hybrid plasmid vectors containing genes encoding nitrile degrading enzymes and methods of producing amides and acids |
| AU3692593A (en) * | 1992-04-28 | 1993-11-04 | Mitsubishi Kasei Corporation | Novel protein having nitrile hydratase activity and the gene encoding the same, and a method for producing amides from nitriles via a transformant containing the gene |
| JP3828590B2 (ja) * | 1994-10-03 | 2006-10-04 | 昌 清水 | ニトリルヒドラターゼ遺伝子発現のための調節遺伝子 |
| JP3154633B2 (ja) * | 1994-12-28 | 2001-04-09 | 三菱レイヨン株式会社 | ニトリラーゼ遺伝子発現のための調節因子およびその遺伝子 |
| AU7514896A (en) | 1995-10-06 | 1997-04-28 | E.I. Du Pont De Nemours And Company | Nucleic acid fragments encoding stereospecific nitrile hydratase and amidase enzymes and recombinant microorganisms expressing those enzymes useful for the production of chiral amides and acides |
| US5866379A (en) * | 1997-01-28 | 1999-02-02 | Novus International | Enzymatic conversion of α-hydroxynitriles to the corresponding .alpha. |
| FR2770214B1 (fr) * | 1997-10-24 | 1999-12-31 | Rhodia Chimie Sa | Procede de preparation d'un benzamide halogene |
| JP2000050866A (ja) * | 1998-08-06 | 2000-02-22 | Rikagaku Kenkyusho | ニトリルヒドラターゼの生産方法 |
| JP4185607B2 (ja) | 1998-12-15 | 2008-11-26 | ダイセル化学工業株式会社 | 新規な微生物及びアミド化合物の製造方法 |
| WO2001030994A1 (fr) * | 1999-10-26 | 2001-05-03 | Showa Denko K.K. | Nouveau rhodocoque, gene de la nitrilase, de la nitrilehydratase et de l'amidase, provenant du rhodocoque, et procede de production d'acides carboxyliques a l'aide de ceux-ci |
| US7749739B2 (en) | 2000-12-20 | 2010-07-06 | Dia-Nitrix Co., Ltd. | Process for producing amide compound using microbial catalyst |
| WO2002055670A1 (de) * | 2001-01-09 | 2002-07-18 | Lonza Ag | Mikrobiologisches verfahren zur herstellung von amiden |
| JP2002325587A (ja) * | 2001-03-02 | 2002-11-12 | Daicel Chem Ind Ltd | ニトリルヒドラターゼ、およびアミドの製造方法 |
| WO2004067738A2 (en) * | 2003-01-27 | 2004-08-12 | Degussa Ag | Nitrile hydratases from rhodococcus erythropolis and their application |
| KR101106943B1 (ko) * | 2003-12-02 | 2012-01-19 | 시바 스페셜티 케미칼스 워터 트리트먼츠 리미티드 | 로도코커스 로도크로스 ｎｃｉｍｂ 41164의 균주 및 니트릴하이드라타제의 생산자로서의 이의 용도 |
| KR101734797B1 (ko) | 2011-05-31 | 2017-05-24 | 미쯔비시 케미컬 주식회사 | 개량형 니트릴 히드라타제 |
| CN103635574B (zh) | 2011-06-07 | 2016-04-13 | 三菱丽阳株式会社 | 改良型腈水合酶 |
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Cited By (14)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5910432A (en) * | 1996-02-14 | 1999-06-08 | Mitsui Chemicals, Inc. | Nitrile hydratase |
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| WO2005116206A1 (ja) * | 2004-05-26 | 2005-12-08 | Mitsubishi Rayon Co., Ltd. | 改良型ニトリルヒドラターゼ |
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