JPH0381210A - 鱗翅類害虫活性の新規バシラス・スリンギエンシス分離体と、新規な鱗翅類活性毒素をコードした遺伝子 - Google Patents

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 〔産業上の利用分野〕 本発明は、鱗翅類の害虫に活性な新規なバシラス・スリ
ンギエンシス分離体と、鱗翅目に活性な毒素をコードし
た信置子に関する。

〔従来の技術〕

最も広く使用される微生物殺虫剤は細菌バシラス壷スリ
ンキニンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ　ｔｈｒｉｎｇｉｅｎ
ｓｉｓ）に由来している。この細菌薬剤は、葉を食べる
広範囲のいも虫や甲虫並ひに蚊の防除に使用される。

バシラス・スリンギエンシスは、感受性のある昆虫ホス
トに摂取されると有毒な、タンパク性バラ胞子体や結晶
をつくる。例えば、バシラス・スリンギエンシス５ｕｂ
ｓｐ　、カースタキ（Ｂ、ｔｈｒｉｎｇｉｅｎｓｉｓｓ
ｕｂｓｐ、　ｋｕｒｓｔａｋｉ）　１１０−Ｉは、デル
タトキシンと呼ばれる生物毒素からなる結晶封入物をつ
くるが、これは幾つかの鱗翅目昆虫の幼虫に有毒である
。

大ｌＩＩ菌（）：、　ｃｏｌｉ）におけろこのＢ、ｔ、
結晶タンパク遺伝子のクローニング、配列決定及び発現
は、刊行文献［シュネフ・エッチ・イー（Ｓｃｈｎｅｐ
ｆ、　Ｈ，Ｅ、）及びホワイトリー・エッチ・アール（
Ｗｈｉｔｅｌｙ、　Ｈ。

Ｒ，）（１９８１年）、　Ｐｒｏｃ、　Ｎａｔｌ、　Ａ
ｃａｄ、　Ｓｃｉ、　ＵＳＡ　７８巻２８９３−２８９
７頁］中に記述されている。合衆国特許第４．４４８，
８８５号と第４　、４６７　、０３６号は、両方とも大
腸菌での８．ｔ、結晶タンパクの発現を明らかにしてい
る。

〔課題を解決する手段〕

本発明は、試験した全ての１ｉＩ４翅類害虫に対して活
性のある、Ｂ、ｔ、ＰＳ８１Ａ２及びＰＳ８１ＲＲＩと
命名される新規なバシラス・スリンキニンシス分離体に
間する。

また、本発明は、鱗翅類害虫に毒性のある毒素を表現す
る新規な毒素遺伝子を開示し特許請求している。これら
の毒素遺伝子をプラスミドベクターを経由して適当な宿
主にうつすことが出来る。

特定的には、本発明はＢ、ｔ、ＰＳ８１Ａ２及びＰＳ８
１ＲＲ１と呼ばれる新規なり、ｔ、分離体、その突然変
異、及び鱗翅目害虫に対して活性のある蛋白質に対して
コードしている、これらのＢ、　ｔ、分離体に由来する
新規なδエンドトキシン遺伝子からなる。より詳しくは
、Ｂ、ｔ、ＰＳ８１Ａ２中の遺伝子は１３３．６０１ダ
ルトンのエンドトキシンをコードしているのに対して、
Ｂ、ｔ、ＰＳ８１ＲＲ１は１３３，３６７ダルトンのエ
ンドトキシンをコードしている。

第１表は、ＰＳ８１Ａ２によって表現された新規な毒素
をコードしたＤ　Ｎ　Ａを明らかにしている。′＃４２
表はＰＳ８１Ａ２によって表現された新規な毒素のアミ
ノ酸配列を明らかにしている。第３表は第１．２表を合
成したものである。第４表はＰＳ８１ＲＲＩによって表
現された新規な毒素をコードしたＤＮＡを明らかにして
いる。第５表はＰＳ８１ＲＲ＋によって表現された新規
な毒素のアミノ酸配列を明らかにしている。第６表は第
４．５表を合成したものである。

本発明の新規な毒素遺伝子は、ＰＳ８１Ａ２及びＰＳ８
１ＲＲ＋と命名されるＰＪＴ規な鱗翅類に活性の８．ス
リンギエンシス（Ｂ、ｔ、）分離体から得られた。

［Ｂ、ｔ、ＰＳ８１Ａ２とＰＳ８１ＲＲ１の特性］集落
形態−８，↑、に典型的な大集落で、表面はくすんでい
ろ。

増Ｍｌｌ＃の細胞形態−Ｂ、ｔ、に典型的。

鞭毛の血清型−７，アイザワイ。

細胞内含有物−抱子形成細胞は両錘型結晶をつくる。

プラスミド調製物−プラスミド調製物の７カロースゲル
電ス泳動は、Ｂ、ｔ、ＰＳ８１Ａ２及びＰＳ８１ＲＲＩ
を、Ｂ、ｔ、ＨＤ−１及び他のＢ、ｔ、分、ｉｉ！体か
ら区別している。

アルカリ可溶性タンパク−Ｂ、ｔ、ＰＳ８１Ａ２とＰＳ
８１ＲＲＩは１３３，６０１及び１３３，３６７ダルト
ンのタンパクを夫々製造する。

特異な毒素−１３３，６０１及び＋　３３　、３６７ダ
ルトンの毒素は既に確認されたとの毒素とも違っている
。

活性−Ｂ、ｔ、ＰＳ８１Ａ２及びＰＳ８１ＲＲ＋は両方
とも試験されたすべての鱗翅類を殺す（Ｔｒｉｃｂｏｐ
ｌｕｓｉａ　ｎｉ。

５ｐｏｄｏｐｔｅｒａ　ｅｘｉｇｕａ及びＰｌｕｔｅｌ
ｌａ　ｘｙｌｏｓｔｅｌｌａ）。

生物検定手順： スボドブテラ・エクシグア（Ｓｐｏｄｏｐｔｅｒａ　ｅ
ｘｉｇｕａ）−胞子及び結晶ベレットの希釈物が準備さ
れ、ＵＳＤＡ昆虫餌（テクニカルブレティン１５２８、
合衆国農務省）と混合し、小さなプラスチックトレーに
注いだ。新生スボトブテラ・エクシグア幼虫を餌混合物
ヒに置き、２５Ｃに保持する。死亡率を６日後に記録す
る。

他の昆虫 −スボトブテラ・エクシグアの生物検定と同様に希釈物
と餌が準備される。第４期幼虫が使用され、８日後に死
［：率が記録される。

８、スリンギエンシスＰＳ８１Ａ２、ＮＲＲＬ　８−１
８４５７及びＢ、スリンギエンシスＰＳ８１ＲＲ１，Ｎ
ＲＲＬ　Ｂ−１８４５８とその変異種は、標準的な既知
培地と発酵手法を用いて培養できる。発酵サイクルの終
了時に、まずｅ、ｔ、胞子と結晶をこの技術で周知の手
段によって発酵ブロスから分離することによって、細菌
を取り入れることができる。圓収されたＢ、ｔ、胞子及
び結晶は、取り扱いと特定日ＩｆＬ害虫への施用を容易
にするための表面活性剤、分散剤、不活性担体、及び他
の成分の添加により、永和削、濃厚液剤、粒剤又は他の
処方剤に処方剤できる。処方と施用手順はこの技術にｌ
＆ｌ知であり、鱗翅類、例えばいも生類に対して活性の
あるＢ、スリンギエンシス（ＨＤ−１）の市販菌株と一
緒に使用される。　Ｂ、ｔ、ＰＳ８１Ａ２及びＰＳ８１
ＲＲＩとその変ｘｆ！は鱗翅類害虫の防除に使用できる
。

本発明のＢ、ｔ、ＰＳ８１Ａ２及びＰＳ８１ＲＲ＋と、
本発明の毒素遺伝子を取り込んだ大腸菌ホストの二次培
養基は、合衆国イリノイ州ビオリア、アメリカ合衆国！
！務省北部地域研究所の永久保存施設に寄託された。寄
託番号と寄託日は次のとおりである。

二次培養基　　寄託番号　　　寄託日 Ｂ、ｔ、ＰＳ８１Ａ２　　　ＮＲＲＬ　Ｂ−１８４５７
１９８９年３月１４日Ｂ、ｔ、ＰＳ８１ＲＲＩ　　　Ｎ
ＲＲＬＢ−１８４５８１９８９年３月１４日本培養基は
、３７　ＣＦＲｌ、１４及び３５　ＵＳＣＩ２２の下で
米国特許商標庁長官に橿原があると認められた者は、本
特許出動に対応する米国出願の係属中に、培養基を人手
できることを保証されているという条件により寄託され
た。また、該米国出願又はその子孫の対応特許出願が提
出されている米国以外の国々の特許法で要求されるとお
りに、寄託物は人手できる。しかし、寄託物が人手でき
るからといって、行政行為によって付与された特許権を
損わしめて本発明の実施する権利を構成するものではな
いことを理解ずべきである。

更に、本培養基寄託物は、ブタペスト微生物寄託条約の
規定に従って保存され、一般の人々に人手可能とされる
。すなわち、寄託物の試料提供に刻する最も最近の請求
後少なくとも５年間、かつどんな場合も、寄託期日から
少なくとも３０年間か、又は培養基を開示して発行され
る特許の権利行使可能な期間中、これらの寄託物は、生
育可能で汚染されていない状態に保つために必要なあら
ゆる配慮をもって保存される。要求を受けた受託施設が
、寄託物の状態のために試料を供給できない場合には、
寄託者は寄託物を補充する義務を認めるものである。本
培養基寄託物の一般への人手可能性に間するすべての制
限は、これらを開示した特許の付与に際して永久に取り
除かれる。

本発明の毒素遺伝子は、広範囲の微生物ホストへ導入で
きる。毒素遺云子の発現は、直接又は間接に殺虫剤の細
胞内生産と保持をもたらす。適当なホスト、例えばシュ
ードモナスの場合、微生物は鱗翅目昆虫発生位置に施用
されると、そこで増殖し、昆虫に摂取される。その結果
、望んでいない昆虫を防除できる。その代わりに、毒素
遺伝子をもった微生物を、細胞内でつくられる毒素の活
性を長くするような条件下に処理できる。次に処理繍胞
を目標害虫環境に施用できる。生ずる生成物は８．ｔ、
毒素の毒性を保持している。

Ｂ、ｔ、毒素遺伝子は適当なｌ＼クターを経て微生物ホ
ストへ導入されて、このホストが生きている状態で環境
へ施用される場合に、あるホスト微生物を使用すること
がｊｇｌ須である。＠生物ホストは一以上の重要作物の
「植物領域」（葉面（ｐｈｙｌ　１ｏｐｌａｎｅ）、葉
領域（ｐｈｙｌ　１ｏｓｐｈｅｒｅ）、種領域（ｒｉｚ
ｏｓｐｈｅｒｅ）、及び／又は根表面（ｒｉｚｏｐｌａ
ｎｅ））を占有することが知られたものを選択する。こ
れらの微生物は、特定環境（作物及び池の昆虫生息地）
中で野性型微生物とうまく競合できるよう選ばれ、ポリ
ペプチド殺虫剤を発現させる遺伝子の安定な維持と発現
を１Ｂ供し、望ましくは殺虫剤に対して環境による分解
と不活性化に対する改良された保護を提供する。

広範囲の重要作物の葉面（植物の葉の表面）と根の領域
（植物の根の周囲の土壌）に生、き、する多数の微生物
が知られている。これらの微生物は細菌、藻類及びカヒ
を包含している。特に興味あるものは、細菌、例えばバ
シルス（８ａｃ　ｉ　ｌ　Ｉｕｓ）シュードモナス（Ｐ
ｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）、エルウィニア（Ｅｒｗｉｎｉ
ａ）、セラティア　（Ｓｅｒｒａｔｉａ）、クレブシェ
ラ（Ｋｌｅｈｓｉｅｌｌａ）、キサントモナス（Ｘａｎ
Ｈ＋ｏｉｏｎａｓ　）、ストレプトミセス（Ｓｔ、ｒｅ
ｐｔ、ｏｍｙｃｅｓ）、リゾビウム（Ｒｈｉｚｏｔｉｉ
ｕｗ＋）、ロートシュードモナス（Ｒｈｏｄｏｐｓｅｕ
ｄｏｍｏｎａｓ）、メチロフィリウス（Ｍｅｔ、ｈｙｌ
ｏｐｈｉｌｉｕｓ）、アグロバクテリウム（Ａｇｒｏｂ
ａｃｆ、ｅｒｉｕ＋ｗ）、アセトバクター（Ａｃｅｔｏ
ｂａｃｆ、ｅｒ）、乳酸杆菌（Ｌａｃｔｏｂａｃ　ｉ　
ｌ　１ｕｓ）、　アースロバフタ−（Ａｒｔｈｒｏｂａ
ｃｔｅｒ）、アゾトバクター（Ａｚｏｔｏｂａｃｔｅｒ
）、リューコノストック（１，ｅｕｃｏｎｏｓｔｏｃ）
及びアルカリゲネス（Ａｌｃａｌｉｇｅｎｅｓ）属の細
菌；菌類、特に酵母、例えはサツカロミセス（Ｓａｃｃ
ｈａｒｏｍｙｃｅｓ）、クリブトコ・ソカス（（ｒｙｐ
？、ｏｃｏｒｃ＋＋ｓ）、クルイヘロミセス（Ｋｌｕｙ
ｖｅｒｏｍｙｃｅｓ）、スポロボロミセス（Ｓｐｏｒｏ
ｂｏｌｏ−＊ｙｃｅｓ）、ロートトルラ（Ｒｈｏｄｏｔ
ｏｒｕｌａ）、及びオーレオバシジウム（Ａｕｒｅｏｂ
ａｓｉｄｉｕｍ）属の微生物である。特に重要なものは
、シュードモナス・シリンカニ（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａ
ｓ　ｓｙｒｉｎｇａｅ）、シュードモナス◆フルオレッ
センス、セラティア・マルセスケンス（Ｓｅｒｒａｔｉ
ａ　ｍａｒｃｅｓｃｅｎｓ）、アセトバクター◆キシリ
ヌム（Ａｃｅｆ、ｏｂａｃｔ、ｅｒ　ｘｙｌｉｎｕｍ）
、アグロバクテリウム◆ツメファシェンス（Ａｇｒｏｈ
ａｃｔ、ｅｒｉｕｍ　ｔｕｍｅｆａ−ｃｉｅｎｓ）、ロ
ートシュードモナス・スフェロイデス（Ｒｈｏｄｏｐｓ
ｅｕｄｏｍｏｎａｓ　５ｐｈｅｒｏｉｄｅｓ）、キサン
トモナス◆カンペストリス（Ｘａｎｔｈｏｍｏｎａｓ　
ｃａｓｐｅｓｔｒｉｓ）。

リゾビウム・メリオチ（Ｒｔ＋ｉｚｏｂｉｕｍ　ｍｅ目
ｏ　ｔ、　ｉ　）、アルカリゲネス◆エントロフス（Ａ
ｌｃａｌｉｇｅｎｅｓ　ｅｎｔｒｏ−ρｈｕｓ）及びア
ゾトバクター・ヴインランデイ（Ａｚｏ−１ｏｂａｃｔ
ｅｒ　ｖｉｎｌａｎｄｉｉ）のような植物領域の細菌種
；及ヒロードトルラ◆ルブラ（Ｒｈｏｄｏｔｏｒｕｌａ
　ｒｕｂｒａ）、Ｒ，グルチニス（Ｒ，ｇｌｕｔｉｎｉ
ｓ）、Ｒ，マリーナ（Ｒ，ｖａａｒｉｎａ）、Ｒ，オー
ランティ７カ（Ｒ，ａｕｒａｎｔｉａｃａ）、クリプト
コツカス・アルビダス（Ｃｒｙｐｔｏｃｏｃｃｕｓ　ａ
ｌｂｉｄｕｓ）、Ｃ，ジフルエンス（Ｃ，ｄｉｆｆｌｕ
ｅｎｓ）、Ｃ，ローレンティ（Ｃ，１ａｕｒｅｎｔｉｉ
）、す・ンカロミセス・ロゼイ（Ｓ、　ｒｏｓｅｉ）、
Ｓ、プレトリエンシス（Ｓ、　ｐｒｅｔｏｒｉｅｎｓＳ
）、Ｓ、セレビシェ（Ｓ、ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）＋ス
ポロボロミセス◆ロゼウス（Ｓｐｏｒｏｈｏｌｏｍｙｃ
ｅｓ　ｒｏｓｅｕｓ）、Ｓ、オトルス（Ｓ　、　Ｏｄ　
ｏ　ｒ　ｕ　ｓ　）、クルイヘロミセス◆ヴエローナエ
（に１ｕｙｖｅｒｏｌｌｙｃｅｓ　ｖｅｒｏｎａｅ）及
びオーレオバシヅウム・ポルランス（Ａｕｒｆ！ｏｂａ
ｓＩｄｔｕ＊　ｐｏｌｌｕｌａｎｓ）のような植ｍｇ域
の酵母種である。特に重要なのは有ｆ！！、素微生物で
ある。

遺伝子の安定な保持と発現を可能とするような条件下に
、毒素を発現させるＢ、ｔ、遺伝子を微生物ホストに導
入するには、さまざまな方法を利用できる。毒素遺伝子
発現用の転写翻訳調節信号、その調節、ＩＦＪ　Ｗ下の
毒素遺伝子及び組込みをｔすなうためのホスト生物内の
配列と相同のＤＮＡ配列、及び／又は組込みや安定な保
持が起こるための、ホスト内で機能的な働きをする複製
系などを含んだＤＮＡ構造体を用意することかできろ。

転写開始信号はプロモータと転写開始出発位置を包含し
よう。ある場合ｌごは、毒素の調節的発現を提供して、
毒素の発現が環境への放出後にのみ生ずるようにするの
が望ましいこともある。これはオペレータ、又はアク子
ベータやエンハンサに結合する領域、によって達成でき
、これらは微生物の物理的又は化学的環境の変化によっ
て誘発できろ。例えば、温度感受性調節領域を使用する
と、生物は毒素を発現せずに実験室で生育てき、環境へ
放出されると発現が始まる。池の手法は、実験室で毒素
の発現を抑制する特定的な栄養培地を使用し、一方環境
中での栄糞培地は毒素発現を可能とするものを（受用で
きろ。転写開始には、リポソーム結合位置と開始コドン
が存在しよう。

特に活性プロモータを１史用し、並びに、メツセンシャ
ーＲＮＡの安定性を強化する配列を使用することによっ
て、メ・ソセンジャーの発現を強化するために種々の操
作を使用できる。転写及び翻訳終結領域は停止コドン、
終結領域、及び任意付加的にポリアデニル化信号を包含
しよう。内側の膜を通して蛋白質の分泌を促進する為に
、翻訳されたポリペプチド配夕１１の７ミノ末端に於い
て、疎水性の「リーダー」配列が使用されＩＮる。

転写の方向、すなわちコーティング又はセンス配列の５
°から３′への方向で、構造体は転写調節領域（これが
ある場合）とプロモータ（制御領域は１０モータの５′
又は３′のいずれかにある）、リボゾーム結合位置、開
始コドン、開始コドンと同調する開放読取り枠をもった
構造遺伝子、停止コドン、ボｑアデニル化信号配列（使
用する場合）、及び終結領域を包含しよう。二本鎖とし
てのこの配列はそれ自体微生物ホストの形質転換に使用
できるが、萱通はマーカーを含めたＤＮＡ配夕１１を伴
うようにし、この第二のＤ　Ｎ　Ａ配列は、ホストへの
ＤＮＡ導入中に毒素発現構造体に結合させることができ
る。

マーカーとζよ、変９！には形質転換されたホストの選
定を行なうための構造遺伝子のことである。

マーカーは通常、選択的利点を提供するもので、例えは
抗生物質や種金属への耐性なとの殺生物耐性や、栄１１
Ｉ素要求ホスｌ−（こ原栄養性を与える相補性を提供す
る。変更されたホストが選定されるだけでなく、野外で
競合的であるように、相補性を使用するのが好ましい。

構造体の開発に、またホストの変更に、一つ以上のマー
カーを使用できる。

野外で池の野性型微生物に刻する競合的利点を提供する
ことによって、生物を更に変更できる。例エバ、金属キ
レート削、例えはシデロフォ７類の発現用遺伝子を、毒
素発現用の構造遺伝子と一緒にホストへ導入できる。こ
の方１去で、シデロフォアの強化された発現が毒素生産
ホストに競合的利点を提供するため、ホストは野性型微
生物と効果的に競合し、環境中で安定した生態的地位を
占めるようになる。

機能的な？！！！系が存在しない場合、構造体はホスト
内の配列と相同な、少なくとも５０塩基対（ｂｐ）、好
ましくは約１００　ｈｐ、及び通常約１．０００　ｈｐ
までの配列を包含しよう。こうして合法的！ｌ換えの確
率が強化されるため、遺伝子はホストへ組込まれ、ホス
トによって安定に保持される。毒素遺伝子が相補性を提
供する遺伝子並ひに競合的利点を提供する遺伝子に近接
しているのが望ましい。従って、毒素遺伝子が失われる
場合、生ずる生物は相補性ｉ！ｌ伝子及びノには競合的
利点を提供する遺伝子も失う可能性が強く、このため口
部の構造体を保持しているｉ！伝干と環境中で競合でき
なくなる。

細菌、バクテリオファージ、ンアノハクテリア、藻類、
カビ等のよつな広範１劇の微生物ホストから多数の転写
調節領域が人手できる。種々の転写調節領域はｈ−い遺
伝子、ｆａｒ遺伝子、ｇａｌ遺伝子、ラムダ左没び右プ
ロモータ、Ｔａｃフロモータ、及びホスト中で機能的な
場合は毒素遺伝子と関連して天然に生ずるプロモータを
包含する。例として合衆国特許第４，３３２．８９８号
、第４．３４２，８３２号、及び第４．３５６，２７０
号をフ照めこと。二つの領域がホスト内で適合的で機能
的である限り、終結￥ｉ域は、普通は転写開始領域と関
連する終結領域か、又は異なる転写開始領域で６０つる
。

安定なエピゾーム保持又は刊退みを所望する場合は、ホ
スト中でＪａ能的な複製系をもった１ラスミドが使用さ
れよう。複製系は染色体、ホストや別のホスト内に通常
存在するエピゾーム要素、又はホスト内で安定なウィル
スの複製系から誘導される。ｐＢＲ３２２、ｐＡｃＹｃ
１８４、Ｒ５ＦＩＯＩＯ１ρＲＯ１６１４等のような多
数のプラスミドが人手できる。例として、オルソン（Ｏ
ｌｓｏｎ）ら、（１９８２年）　ｊ、Ｂａｃｔ、ｅｒｉ
ｏｌ、　１５０巻６０６９頁、及びバグダサリアン（Ｂ
ａｇｄａｓａｒｉａｎ）ら、（１９８１年）　Ｇｅｎ？
１６巻２３７頁、　並びに　米国特許第４，３５６，２
７０号、第４，３６２，８１７号及び第４　、３７１　
、６２５号を参照のこと。

Ｂ、ｔ、遺伝子は開始領域の調節制御下にあるように、
転写翻訳開始領域と転写翻訳終結領域との間に導入でき
る。この構造体はプラスミドに含有され、プラスミドは
少なくとも一つの複製系を包含するが、一つ以上を包含
でき、その場合−つのＴＸ製系はプラスミドの開発中に
クローニング用に使用され、第二の複製系は最終ホスト
での機能発揮に必要である。更に、すでに述べた一つ以
上のマーカーが存在できる。絽込みを望む場合は、プラ
スミドはホストゲノムと相同の配列を含むのが望ましい
。

形質転換体は、通常、未変更生物や運搬生物が存在する
時は、それらに対して所望生物を選定できるように、慣
用の方法に従って選定手法を使用して単Ｍできろ。次に
形質転換体を殺虫活性のために試験できる。

殺虫剤含有細胞を処理して処理細胞を目標害虫環境に施
用する時に、細胞内毒素の活性を長くするのに適したホ
スト細胞は、原核生物か真核生物を包含するが、通常、
哺乳類のような高等生物に有毒な物質を生しない細胞に
限定される。しかし、毒素が不安定か、哺乳類ホストへ
の毒性の可能性を回避するのに十分な低い施用水準であ
る場合には、高等生物に有毒な物質をつくる生物も使用
できろ。ホストとして、特に興味あるものは、原核生物
と、Ｍ類のような低級真核生物である。ダラムＦλ性・
陽性双方０ノ涼核生物の例は、エシェリキア（Ｅｓｃｈ
ｅｒｉｃｈｉａ）、エルウィニア（Ｅｒｗｉｎｉａ）、
シゲラ（Ｓｈｉｇｅｌ　ｌａ）、サルモネラ（Ｓａｌｓ
＋ｏｎｅｌｌａ）及びプロテウス（Ｐｒｏｔｅｕｓ）の
ような腸内細菌科（Ｅｎｔｅｒｏｂａｃｔｅｒｉａｃｅ
ａｅ）　；バシラス科（Ｈａ（ｉ　ｌ　１ａｃｅａｅ）
　；リゾビウム（Ｒｈｉｚｏｈｉｕｍ）のようなりゾビ
ウム科（Ｒｈｉｚｏ−ｂｉａｃｅａｅ）；発光細菌、ジ
モモナス（Ｚｙ＊ｏ＊ｏｎａｓ）ｅセラティア（Ｓｅｒ
ｒａｔｉａ）、アエロモナス（Ａｅｒｏｓｏｎａｓ）、
ビブリオ（Ｖｉｂｒｉｏ）、デスルホビブリオ（Ｄｅｓ
ｕｌｆｏｖｉｂｒｉｏ）、スピリルム（Ｓｐｉｒｉｌｌ
ｕｍ）のようならせん画材；乳酸かん画材（Ｌａｃｔｏ
ｂａｃｉ　ｌ　１ａｃｅａｅ）　；シュードモナス（Ｐ
ｓｅｕｄｏｓｏｎａｓ）及び７セトバクター（Ａｃｅｔ
ｏｂａｃｔｅｒ）のようなシュードモナス科；アゾトバ
クター科、放線菌目（Ａｃｔｉｎｏ＋ｇｙｃｅｔａｌｅ
ｓ）及びニドａバクター科を包含する。真核生物には藻
菌類（Ｐｈｙｃｏｗ＋ｙｃｅ　ｔｅｓ　）と子のう菌類
（Ａｓｃｏｓｙｃｅｔｅｓ）のような菌類があり、これ
はす’７カロミセス（Ｓａｃｃｈａｒｏｗｙｃｅｓ）と
シゾサ１ンカロミセス（Ｓｃｈｉｚｏｓａｃｃｈａｒｏ
ｓｙｃｅｓ）のような酵母、ロードトルラ（Ｒｂｏｄｏ
ｔｏｒｕ　ｌａ）、オーレオバシジウム（Ａｕｒｅｏｈ
ａｓｉｄｉｕｗ）、スホロボロミセス（Ｓｐｏｒｏｂｏ
ｌｏ＊ｙｃｅｓ）のような担子Ｈ類（８ａｓｉｄｉ。

ｗｙｃｅｔｅｓ）＃母を包含する。

生産目的のためにホスト−胞を選定する上で特に遺要な
特性は、８．ｔ、遺伝子のホストへの導入の容易さ、発
現系の入手性、発現効率、ホスト中の殺虫剤の安定性、
及び補助的遺伝能力の存在を包含する。殺虫剤ミクロカ
プセルとして使用するのに重要な特性は厚いｗＮ胞壁、
色素形成、及び細胞内パッケージング叉は封入体の形成
のような殺虫剤保護性；葉親和性；対哺乳触毒性の欠如
：ｌＦ虫に摂取させるための誘引力；毒素に損害を与え
ない殺菌固定の容易さ等を包含する。他の考慮としては
、処方と取り扱いの′Ｓ％さ、経済性、保存安定性等が
ある。

特に重要なホスト生物は、ロードトルラの種、オーレオ
バシジウムの種、サツカロミセスの種、スポロボロミセ
スの積のような＃母；シュードモナスの種、エルウィニ
アの種、及びフラボバクテリウムの種のような葉面に生
息する生物；又はエシェリキア、乳鍍杆薄の種、バシラ
スの種、ストレプトミセスの種等の他の生物を包含する
。特定的な生物は、シュードモナス・アエルギノサ（Ｐ
ｓｅｕｄｏｗｏｎａｓ　ａｅｒｕｇｉｎｏｓａ）、シュ
ードモナス・フルオレッセンス（Ｐ、ｆｌｕｏｒｅｓｃ
ｅｎｓ）、サツカロミセス◆セレビシェ（Ｓａｃｃｈａ
ｒｏｍｙｃｅｓ　ｃｅｒｅｖｔｓｉａｅ）、バシラス・
スリンギエンシス、大ａｉｍ、枯草菌（Ｂ、　５ｕｂｔ
ｉ１ｉｓ）、ストレブトミセスリビダス（Ｓｔｒｅｐｔ
ｏｎ＋ｙｃｅｓｉｖｉｒｌａｓ）等を包含する。

細胞は通常、無傷であって、処理時に胞子型よりも実質
的に増殖型にあるが、ある場合には胞子も使用できろ。

微生物細胞、例えばＢ、ｔ、毒素遺伝子を含有する微生
物の処理は、毒素の性状に悪影響を及ぼさないか、又は
毒素を保護する細胞能力を消滅させない限り、化学的又
は物理的手段によるか、又は化学的及び物理的手段の絹
合わせによる。化学的試薬の例はハロゲン化剤、特に原
子番号＋７−８０のハロゲンである。もつと特定的には
、ヨウ素を温和な条件下に、所望の結果を達成するのに
十分な時間に使用できる。他の適当な手法は、ホルムア
ルデヒドとグルタルアルデヒドのようなアルデヒド類；
塩化ゼフィランと塩化セチルピリジニウムのような抗感
染剤；イソプロピルアルコールとエタノールのようなア
ルコール類；ルゴールヨウ素、ブアン固定剤とヘリ−固
定剤［フマソン（ｌ　ｕ　ｍ　ａ　ｓ　ｏｎ）、グレッ
チェン・エル（Ｇｒｅｔｃｈｅｎ、　Ｌ、）　ｒ動物組
織手法」ダ７リュー・エッチ・フリーマン社、１９６７
年、を＃照】のような種々の細織学的固定剤等での処理
；又はホスト動物にＩＩ胞を投与する時に細胞中につく
られる毒素の活性を保存し、持続させるようなりＲ理的
処理（加＃Ｉ）と化学薬剤処理との繍合わせを包含する
。物理的手段の例は、ガンマ放射線とＸｗＡのような短
波長放射線、凍結、ＵＶ照削、凍結乾燥等である。

一般に！１ｍは、環境条件に対する耐性を強化するよう
な、強化された構造安定性をもってあろう。

殺虫剤がプロ型の場合は、目標害虫病７１体による殺虫
剤のプロ型から成熟型への加工を抑制しないように、不
活性化方法を選定すべきである。ｌ＋１えばホルムアル
デヒドはタンパクを架橋し、プロ型ポリペプチド殺虫剤
の加工を抑制できる。不活性化ないし′１ｌｊＷ方法は
、毒素の少なくとも実質部分の生物学的利用率又は生物
活性を保持する。

Ｓ、ｔ、＠主剤遺伝子を含有する！ａｌｌ！ホストは任
意慣用の栄養培地で生育できるが、ＤＮＡ構造体は選択
的利点を提供するため、細胞の全量又は実質的全量がｅ
、ｔ、遺伝子を保持するように選択培地となる。次にこ
れらの細胞を慣用方法に従って取り入れる。その代わり
に、細胞を取り入れる前に処理することもできる。

Ｂ、ｔ、＠胞を種々の方法で処方できる。これらを無機
鉱物（ブイロ珪酸塩、炭酸塩、硫酸塩、燐酸塩等）又は
植物材料（粉末トウモロコシ穂軸、もみ殻、クルミ般等
）のような種々の不活性材料と混合することにより、水
和剤、粒剤又は粉剤として使用できる。処方剤は展粘着
助剤、安定剤、その他殺型助剤、又は表面活性剤を包含
できる。液体処方剤は水性基盤又は非水性基盤のもので
、フオーム、ゲル、懸濁液、乳剤等として使用できる。

成分は流動剤、表面活性剤、乳化剤、分散剤又は重合体
を包含できる。

殺虫剤濃度は特定処方剤の性質、特に濃厚液か直接使用
されるかによって、広範囲にわたる。殺虫剤は少なくと
もｌ創０で存在し、１００００重量％りうる。乾燥処方
剤は約１−９５重量％の殺虫剤をもつが、液体処方剤は
一般に約１−６０重Ｗｋｌの固形分を液相中にもつであ
ろう。処方剤は概して膳８当た０約１０２ないし約１０
４個の細胞をもつであろう。これらの処方剤はへクター
ル当たり約５０　ｍｇ（ｔ＆体又は乾燥）ないしＩ　ｋ
ｇ以上の率で投与されよう。

処方剤は鱗翅目害虫環境、例えば植物、土壌、又は水に
噴甫、１Ｌ散水等によって施用できる。

ＰＳ８１Ａ２及びＰＳ８１ＲＲＩの変異種は、この技術
で周知の手順によってつくることができる０例えば、非
胞子形成性変″Ｊ４積は、ＰＳ８１Ａ２及びＰＳ８１Ｒ
Ｒ１のエチルメタンスルホネート（ＥＭＳ　）変異誘発
によって得られる。変１４種は、この技術で周知の手順
により、紫外光やニトロソグアニジンを使用してつくる
ことができる。

低いパーセントの非胞子形成突然変異が無傷のままで残
り、長い醗酵間開にわたって溶菌されない。これらの系
統はｔＶ菌マイナス（−）と命名される。ｆｌＩ菌ナイ
ナス系統は振盪フラスコ媒体中で非胞子形成性の突然変
異をスクリーニングし、醗酵の終わりにまだ無傷でかつ
毒素結晶を含有している突然変異を選択することによっ
て同定できる。

溶菌マイナス系統は保護されたカプセル封入された毒素
蛋白質を生じる細胞固定方法に適している。

この非胞子形成性突然変異のファージ抵抗性の変種を造
る為に、ファージ溶菌物のアリコードを栄養寒天上に広
げ、乾燥させた。ファージ感受性の細菌系統の７リコー
ドは次に乾燥溶菌物上でプレートにされ、乾燥される。

このプレートを３０℃で培養する。プレートを２日間培
養し、その時点で寒天上に成育する数多くのコロニーが
括られる。

これらのコロニーの幾つかを拾い上げ、栄養寒天プレー
ト上でサブカルチャーにした。これらの見掛は上紙抗性
の培養基をファージ溶菌物とのクロスストリーキングに
よって抵抗性を試験した。ファージ溶菌物の線をプレー
トにひき、乾燥させる。

抵抗性と仮定した培養基を次にファージの線と交差させ
てストリークする。抵抗性の細菌培養基は３０℃での一
夜培養の後、ファージの線と交差するストリーキングの
どこにも溶菌を示さない。次に、抵抗性の培養基のロー
ン（綿布）を、栄養寒天プレート上にプレートすること
によって、ファージに対する抵抗性を再確認した。感受
性の系統もまたポジティブ対照として役立てるために同
様にプレートにした。乾燥後、ファージ溶菌物の一滴を
そのプレートの中心にプレートし、乾燥させた。

抵抗性の培養基は３０゛Ｃで２４時間後、ファージ溶菌
物が置かれた区域で溶菌を示さなかった。

以下は本発明実施の最善の態撮を含めた手順を例示した
実施例てｊｈ４゜これらの例は限定的に考えられてはな
らない。他に注意がなけれは、百分率はすべて１１溶媒
混合物割合はすべて容量による。

実施例Ｉ　　Ｂ、ｔ、ＰＳ８１Ａ２繞びＰＳ８１ＲＲ１
の培養Ｆ１．ｔ、ＰＳ８１Ａ２及びＰＳ８１ＲＲ１又は
その突然変異の二次培養基を使用して次の培地、すなわ
ちペプトン・ブドウ糖・塩培地に接種できる。

バクト・ペプトン　　　　７．５　ｇ／ｌブドウ糖　　
　　　　　　　１．０　ｇ／ＫＨ２Ｐ６４３．４　ｇ／
ｌ に、、ＨｐＨ４Ｌ、３５　ｇ／ｌ 塩溶液　　　　　　　　　５．０　ｍｌ／１ＣａＣ１２
溶液　　　　　　　　　　　　５．０　　ｍｌ／１塩溶
液（１００ｍｌ） ＭｇＳＯ３−？Ｈ２０２，４６ｇ ＭｎＳＯ，、−Ｈ２Ｏ０，０４ｇ ＺｎＳＯａ−７８２００，２８ｇ ＦｅＳＯ４−７Ｈ２１：Ｉ　　　　　　　　　　　　Ｏ
，４０ｇＣａＣ１２ｒＷｔｆｌ　（１００ｍｌ）ＣａＣ
Ｉ２・２Ｈ２０３，６６ｇ ｐｌ　　７．２ 塩溶液とＣａＣｌ２溶液を濾過滅菌し、オートクレーブ
処理し調理したブロスに、接種時に添加する。

２００ｒｐｍで操作される回転振盪機で、フラスコを３
０℃、６４時間培養する。

上の手順は、この技術で明知の手順により、大発酵装置
まで容易に規模拡大できる。

上の発酵で得られる８、ｔ、＠子及びｌ又は結晶は、こ
の技術で周知の手順により単離できる。しばしば用いら
れる手順は、取り入れた発酵液を分離手順、例えば遠心
分離にかけることである。

実施例２　分離体１’５８１Ａ２からの新規な毒素遺云
子のクローニングと大ｉ！菌への形質転換低光学密度（
ＩｉＤｅｏｏ＝１．Ｏ）に生育させたＢ、ｔ、細胞から
全細胞性ＤＮＡ１ｉ：ＩＩｌ製シた。２０ｘ庶糖ト５０
ｔａｇ／ｎｉｌリゾチームを含有するＴＥＳりを衝ｔα
（３０ｍ閂トリスーＣ１、ｌ　ＯｍＭエチレンシアミン
四酢酸（Ｅ口ＴＡ）、５０ＩＩＩＭＮａＣＩ、ｐＨ＝８
．０）中で遠心分離しプロトプラスト化させることによ
って細胞を回収した。プロトプラストを４１の最終濃度
までドデシル硫酸ナトリウム（Ｓ　ｏ　ｓ　）添加によ
って溶菌した。細胞材料を（最終濃度）１００　ｍＭの
中性塩化カリウム中、４’Ｃで一夜沈殿させた。上澄み
液をフェノール／クロロホルム（１：Ｉ）で２四抽出し
た。ＤＮＡをエタノールで沈殿させ、セシウム勾配上の
等密度バンディングによって精製した。

ＰＳ８１４２とＢ、ｔ、に、１ｌＤ−１からの全細胞Ｄ
ＮＡをＥｃｏＲ１で消化させ、　０．８＄７カロースケ
ルーＴＡＥ−緩衝化ゲル上の電気泳動によって分離した
。ゲルのサザンプロットを、ＮＲＲＬ　Ｈ−１８：（３
２（７）ブラスミＦ’　ｐＭ３，１３０−７中に含まれ
る毒素遺伝子のＮｓｉ　ＩからＮ５ｉｌまでの断片、及
び“４．Ｓｋｂクラス”の毒素遺伝子［クロンスタッド
（にｒｏｎｓｔａｒｌ）及びホワイトリー（ｌｊｈｉｔ
ｅ！／）　（１９８６年）Ｇｅｎｅ　ＬＩＳＡ　４３巻
２９−４０頁］のＮｓｉ　ＩからＫｐｎ　Ｉまでの断片
でプローブし・た。これらの二つの断片を一緒にし、プ
ローブとして用いた。結果は、ＰＳ８１Ａ２のハイアリ
ット化断片がＨＯ−１のそれと異なることを示している
。特定的には、ＰＳ８１Ａ２中の３．Ｏｋｂのハイブリ
ット化バントが、ＨＤ−１中に見られる３、８　ｋｂ及
び１．８　ｋｂのハイブリット化バントの代わりに検出
された。

ＰＳ８１Ａ２の全細胞ＤＮＡ　２００１ｚ　ｇをＥｃｏ
ＲＩで消化させ、分離用０．８ｘアカロース−ＴＡＥゲ
ル上の電気泳動によって分離した。ゲルの２．５　ｋｂ
から：３．５ｋｂの領域を切り出し、そこカ６０）　０
ＮＡｌｔ電’ＸｉＪ離し、ＥＬＵＴＩＰ’−ｄ（シュラ
イヒャー・エンド・シュニル社、ニューハンプシャー州
キーン）イオン交換カラムを用いて濃縮した。単離され
たＥｃｏＲＩ断片をＬＡＭＢＤＡＺＡＰ”　ＥｃｏＲＩ
アーム（ストラタシーン・クローニング・システムズ社
、カリフォルニア州うホヤ）に再結合し、Ｇｉｇａｐａ
ｋ　Ｇ＋−、＋Ｌ１１”（ストラドシーン）エキストラ
クトを用いてパッケージ処理した。パッケージ化した紹
換えファージを大腸菌菌株８８４（ストラドシーン）と
−緒にフレートに撒くと、高プラーク密度か得られた。

プラークを放射性標識付きプローブによる標準的核酸ハ
イブリッド地平噸によって選定した。ハイブリット化さ
れたプラークを精製し、低アラーク密度で再選定した。

生ずる＠製ファージを、Ｒ４０８Ｍ＋３／＼ルバーファ
ージ（ストラドシーン）と−緒に生育させ、絹換えＢＩ
ｕｅＳｃｒＩｐｌ、ＴＭ（ストラタシーン）プラスミド
を自動的に切り出し、パッケージ化した。自動化切り出
し法の一部として、「ファージミツトＪをＸＬＩ−Ｂｌ
ｕｅ大腸＊ｍ胞（ストラドジーン）に再感染させた。感
染ＸＬ１−ＢＩｕｅＡＩＮ胞をアンピシリン耐性につい
て選定し、所望のプラスミドを見つけるため、生ずるコ
ロニーを標準ミニブレラフ地平−によって分析した。

プラスミドｐＭ６，３１１は、約：ｌＯｋｂ　ＥｃｏＲ
ｆ挿入物を含有しておを」、ストラダシーン社のＴｅ９
ＬびＴ３ブライマー、プラス−紹の既存Ｂ　、　ｔ、　
、エントドキシ遺伝子ンオリゴヌクレオチトブライマー
を用いて配列決定した。約１．８ｋｂの毒素遺伝子の配
列を決定し、ＰＳ８１４２を他のクローン化されたＢ、
ｔ、エンドトキシン遺伝子と比較するデータ分析はＰＳ
８１Ａ２の配列が独特のものであることを示した。合成
オリゴヌクレオチド （ＣＡＧＡＴＣＣＡＣＧＡＧにｌ：ＴＴＡＴＣＴＴＣＣ
ＡＧＡＡＣＴＡＣ）を、他の存在する８、ｔ、エンドト
キシン遺伝子と較べて最も相同でないＰＳ８１Ａ２配列
の一つの領域に構築した。

５ａｕ３Ａで部分的に消化し、０．６％７ガロースーＴ
ＡＥゲル上の９〜２３にｂの断片の混合物として電気体
動で分画した、ＰＳ８１Ａ２の全細胞ＤＮＡを、ラムダ
［１ＡＳ）ＩＴ″（ストラドシーンａ１）に連結した。

高力価のパッケージ化されたファージをＰ２３９２大ａ
ｔ菌細胞（ストラドシーン製）上でプレートにし、核酸
バイブノット化プローブとして放射標識された合成のオ
リゴヌクレオチド（前記σ）もの）を用いてスクリニン
グした。ハイブリッド化プラークをより低いプラーク密
度で再スクリーニンクした。ｆｌＮＡ単離の為のファー
ジの製造の為に液体培養基中でＰ２３９２大膓菌Ｊｓ＠
を感染させろ為に、単一の精製をしたハイブリッド化プ
ラークを使用した。　ＤＮＡは標準手順で単離した。＠
替えファージＤＮＡの製造の為の量はＳａｔ　Ｉで消化
しく挿入されたＤＮＡをラムダアームから開放する為）
、そして０．６％７ガロースーＴＡＥゲルヒで＊　気ｉ
１に勤させることによって分離した。上記のように電％
溶離し、そして濃縮した大きな断片を、Ｓａｔ　Ｉ消化
脱ホスホリル化ｐＵｃ１９（ＮＥＢ）に連結した。連結
した混合物を大ＩＩＩ薗ＤＨ５（アルファ）コンピテン
ト綿＠（ＢＲＬ）に形質転換し、そしてアンピシリン、
イソプロピル−（β）−〇−子オカラクトシド（ＩＰＴ
Ｇ）及び５−１０モー４−クロロ−３−インドリル−（
β）−【トカラクトシト（Ｘｉ’；ＡＬ）を含有するＬ
Ｈ寒天上にプレートにした。

白いコロニー（ｐｔｌｃＩ９＋７）β−カラクトシト遺
伝子中に挿入物を有する）を標準υノミニブレツブ（＋
ｗｉｎｉρｕｒｅｐ）手１賄にかけ、　１１Ｍ４．＋２
２−３と命名されるプラスミドを＃ｌ離した。「４．５
にりクラス」の毒素遺伝子に対して造ったオリゴヌクレ
オチドブライマーを用い、モしてＰＳ８１Ａ２の配列に
対して造ったブライマーと「ウオーキング」させること
によって、完全な長さの毒素遺伝子の配列を決定した。

プラス、ミドｐＭ４．１２２−３は、約１３３．６０１
ダルトンのエンドトキシンをコードしている３、５２２
Ｋｂを含めた、約＋５ＫｂのＰＳ８１Ａ２　ＯＮＡを含
有する。ＰＳ８１Ａ２毒素遺伝子ｃｏ　ＯＲＦ　Ｃ，ｔ
　ｐＭ４，１２２−３力ラ単ｍ　サレ、ソシて５．５ｋ
ｂのプラント末端のｒｌｒａｍ断片としてバシルスシャ
トルベクトルｐＢｃｌａｃ中にサブクローン化された。

大＠　＠　ＮＭ５２２＃Ｉ胞を形質転換し、アンピシリ
ンを補充したＬＢ寒天上でプレートにした。生しるコロ
ニーを標準のミニブレツブ（ｍ；ｎＩｐｒｅｐ）手順に
よって分析し、挿入物を含有しているフ゛ラスミドを単
離した。所望のプラスミドｐ　Ｍ　Ｖ　ＩＬ’　３８９
はＰＳ８ＩＡ２毒素遺伝子のコード配列を含有している
。

＊施例３　分離体ＰＳ８１ＲＲ１からの新規な毒素遺伝
子のクローニングと大腸菌への形質転換低光学密度（ｕ
Ｄ、、ｏｏ＝１．ｏ）に生育させたＦｌ、ｔ、細胞から
全′Ｓ胞性ＤＮＡを調製した。２０電庶糖と５０覆ｇ／
Ｎ１リゾチームを含有するＴＥＳ緩術液（３０ｍＭ　）
リス−Ｃ１、ｌｏｍＭエチレンジアミン四酢酸（ＥＤＴ
Ａ）、５０　＋ｎＭＮａＣＩ、ｐｌ＝　８．０）中で遠
心分離しプロトプラスト化させることによって細胞を回
収した。プロトプラストを４ｔの最終濃度までドデシル
硫酸ナトリウム（Ｓ口Ｓ）添ｊＪＩＩによって溶菌した
。細胞材料を（Ｉ！に終濃度）１００　ｍＭの中性塩化
カリウム中、４℃で一夜沈殿させた。上澄み液をフェノ
ールｌクロロホルム（１：ｌ）で２回抽出した。ｒｌＮ
Ａをエタノールで沈殿させ、塩化セシウム勾配上の等密
度バンディングによって精製した。

ＰＳ８１ＲＲ１と８．ｔ、に、ＨＤ−１からの全、４Ｎ
胞１）ＮＡをＥｃｏＲ１て消化させ、０．８エアガロ−
スゲルーＴＡＥ−緩衝化ゲル上の１１Ｌ気泳動によって
分触した。ゲルのサザンプロットを、Ｎ　ＲＲＬ　Ｈ−
１８：３　：（２の１ラスミドｐＨ１３，１３０−７中
に含まれる毒素遺伝子のＮｓｉ　ＩからＮ５ｉｌまで０
〕断片、枝ひ“４．５　ｋｂクラス”の＃素遺伝子［ク
ロンスタット（Ｋｒｏｎｓｔａｄ）及びホワイトリー（
νｈｉｔｅＮ／）（Ｎ）８６年）Ｇｅｎｅ　ｌノＳＡ　
４３巻２９−４０頁］のＮｓｉ　ＩからＫｐｎ　Ｉまで
の断片でプローブした。これらの二つの断片を一緒にし
、プローブとして用いた。結果は、ＰＳ８１ＲＲＩのハ
イブリッド化断片が１ｉｔ）−１のそれと異なることを
示している。特定的には、ＰＳ８１ＲＲ１中の２．３　
ｋｂのハイブリット化バンドが、ＨＤ−１中に見られる
３、８　ｋｈ及び１．８　ｋｂのハイプリ・ソト化バン
トの代わりに検出された。

ＰＳ８１ＲＲＩの全細胞口ＮＡ２０ＪＪｇをＥｃｏＲＩ
で消化させ、分離用０．８＄アガａ−スーＴＡＥゲル上
の電気泳動によって分離した。ゲルの２．２　ｋｂから
２．５　ｋｂの領域を切り出し、そこからのＤ　Ｎ　Ａ
を電気溶離し、ＥＬＵＴＩＰＴ”−ｄ　（シュライヒャ
ー・エンド・シュエル社、ニューハンプシャー州キーン
）イオン交換カラムを用いて濃縮した。ＩＩＲされたＥ
ｃｏＲＴ断片をＬ　Ａ　ＭＢ口Ａ　ＺＡＰ”　ＥｃｏＲ
Ｉアーム（ストラドジーン・クローニング・システムズ
ｒ土、カリフォルうニア州ラホヤ）に再結合し、　Ｇ！
ｇａｐａｋ　ｔｌすＬｌｌ”（ストラドジーン）エキス
トラクトを用いてパッケージ処理した。

パッケージ化した組換えファージを大腸菌菌株８８４（
ストラドジーン）と−緒にプレートに撒くと、高プラー
ク密度が得られた。プラークを放射性標識付きプローブ
による標準的核酸ハイブリッド化手順によって選定した
。ハイブリット化されたプラークを精製し、低プラーク
密度で再選定した。

生ずる精製ファージを、Ｒ４０８Ｍ＋３ヘルパーファー
ジ（ストラドシーン）と−緒に生育させ、紺換えＢｌｕ
ｅｓｃｒｉｐｔ”　（ストラドシーン）７ラスミトを自
動的に切り出し、パッケージ化した。自動化切り出し法
の一部として、「ファージミツド」をＸＬｉＢＩｕｅ大
ｍＭ１ｍ胞（ストラドシーン）に再感染させた。感染Ｘ
ＬＩ−Ｂｌｕｅ細胞をアンピシリン耐性について選定し
、所望のプラスミドを貼つけるため、生ずるコロニーを
標準ミニフ゛し・ソフ化手順によって分析した。プラス
ミドｐＨ３，３１−３は、約２．：（ｋｂ　ＥｃｏＲＩ
挿入Ｓを含有しており、ストラダジーン社のＴ７及びＴ
３ブライマー、フラスー鞘の既存Ｒ，ｔ、エントトキシ
ンオリプヌクレオチトフライマーを用いて配列決定した
。約６００ｂｐの毒素遺伝子の配列を決定し、ＰＳ８１
ＲＲＩを池のクローン化されたＦｌ、ｔ、エンドトキシ
ン遺伝子と比較するデータ分析はＰＳ８１ＲＲＩの配列
が独特のものであることを示した。合成オリゴヌクレオ
チド （（：Ｇ　Ｔ　Ｇ　（’：　Ａ　Ｔ　Ａ　Ｔ　Ｇ　Ｇ　
Ｔ　Ｇ　Ａ　Ａ　Ｔ　（’、’　Ｔ　Ｔ　Ａ　Ｔ　Ｇ　
）を、他の存在するＢ、ｔ。

エンドトキシン遺伝子と較べて最も相同でないＰＳ８１
ＲＲＩ配列の一つの領域に構築した。

５ａｕ３Ａで部分的に消化し、０．６％７カロースーＴ
ＡＥゲル上の９〜２３Ｋｂの断片の混合物として電気泳
動で分画した、ＰＳ８１ＲＲ１の全細胞ＤＮＡを、ラム
ダ（Ｌａｓ＋ｂ＋Ｉａ）ＧＥＭ”’−１１（ストラドシ
ーン製）に連結した。高力価のパッケージ化されたファ
ージをＰ２３９２大腸菌細胞（ス］・ラテジーン製）上
でプレートにし、核酸ハイブリット化フ゛ローフとして
飲料標識された合成のオリゴヌクレオチド（前記のもの
）を用いてスクリーニングした。ハイアリット化プラー
クをよＱ）低いプラーク密度で再スクリーニングした。

ＤＮＡｌ１ｌｉｆｌの為のファージＯ製造の為に液体培
養基中でＰ２３９２大腸Ｍ細胞を感染させろ為に、単一
の精製をしたハイアリット化プラークを使用した。ＤＮ
Ａは標準手順で単離した。鞘替えファージＤＮＡの製造
の為の量は、挿入されたＤＮＡをラムダアームから開放
する為にＳａｌ　Ｔで消化し、そして０．１３％アガロ
ース−ＴＡＥゲル上でｉ４気泳動させることによって分
離した。上記のように電気溶離し、そして濃縮した大き
な断片を、５ａｌｌ消化脱ホスホリル化ｐｌＪｃ１９　
（ＮＥＯ）に連結した。連結した混合物を大腸菌ＤＨ５
（、アルファ）コンピテント細胞（ＢＲＬ）中に形質転
換し、そしてアンピシリン、イソプロピル−（β）−〇
−チオガラクトシド（ＩＰＴＧ）及び５−プロモー４−
クロロ−３−インドリル−（β）−〇−ガラクトシＦ’
　ＩＧＡＬ）を含有するしＢ寒天上にプレートにした。

白いコロニー（ｌｌＵｃＩ９のβ−ガラクトシド遺伝子
中に神人物を胃ずろ）を標準のミニブレツブ（ｍｉｎｔ
ｐｕｒｅｐ）手肺にかけ、ｐＭ４　、１２２−３と命名
されるプラスミドを＠ｉ離した。完全な長さの毒素遺伝
子をｒ４．Ｆｉｋｂクラス」σノ＃素遺伝子に対して造
ったオリ：ｒｙ、タレオチトフライマーを用い、モして
Ｉ’５Ｒ１ＲＲＩの配列に刻して造ったブライマーと「
ウォーキンク」させることによって配列を決定した。

プラスミドｐＭｌ　、ＲＲＩ−Ａは、＋　３３　、３６
７ダルトンのエンドトキシンをコードしている３、５４
０Ｋｂを含めた、約１３Ｋｌ＋のＰＳ８１ＲＲＩ　ＤＮ
Ａを含有する。ＰＳ８１ＲＲ１毒素遺伝子のＯＲＦは３
　、８Ｋ　ｂのＮｒｌｅｌ断片上でｐ旧、ＲＲＩ−＾か
ら単離され、そしてハシルスシャトルベクトルｐＢｃｌ
ａｃに連結された。大腸薗ＮＭ５２２４１胞を形質転換
し、生じるコロニーを標準のミニブレツブ（ｗｉｎｉｐ
ｒｅｐ）手順によって分析し、正しい挿入物を含有して
いるプラスミドを単離した。所望のブラスミ）’　ｐＭ
Ｖｃ３９０はＰＳ８１ＲＲＩ毒素遺伝子のコード配列を
含有している。

上のクローニング手…臼は、他に吐息がなければ標準手
１叫を使用して行なった。

プラスミドのｉ！ｌＩｌ製とホスト生物の形質転換に使
用される幡々の方法はこの技術で周知である。また、ク
ローニング・ビヒクルとしてのラムダバクテリオファー
ジの使用法、すなわちラムダＤＮＡの調製、生体外パッ
ケージング、及び紺換えＤＮＡのトランスフェクション
は、この技術で周知である。

これらの手順はすべて、マニアチス・ティー（Ｍａｎｉ
ａｔｉｓ、　Ｔ、）、フリツシュ◆イー・エフ（Ｆｒｉ
ｔｓｃｈ。

Ｅ、Ｆ、）及びサムブロック・ジエイ（Ｓａｍｈｒｏｏ
ｋ、　Ｊ、）（１９８２年）、「分子クローニング：実
験マニュアル」（コールド・スプリング◆ハーバー研究
所、ニューヨーク州）に記述されている。このように、
微生物Ｎ１１胞からｆｌ　Ｎ　Ａを抽出し、制限酵素で
の消化を行ない、ＤＮＡ断片を電気泳動にかけ、プラス
ミドのテーリングとアニーリングを行ない、ＤＮＡを挿
入、再結合し、寝胞を形質転換し、プラスミドＤＮＡを
！ｌｉ製し、タンパクを電気泳動にかけ、ＤＮＡの配列
を決定するのは、遺伝子工学の当業者の技術範囲にある
。

本明細書で明らかにされている制限酵素は、ベセスダ研
究所（メリーラント州ゲイサーズバーグ）及びニューイ
ンクラント・バイオラア（マサチューセッツ州ビバリー
）から購入できる。酵素は、供給側から提供される指示
に従って使用される。

ｅ、ｔ、毒素遺伝子を含有するプラスミドｐＭＹｃ３８
６は、形質転換されたホスト微生物から周知の標準手噛
を用いて除去できる。ＶＡえば大腸菌ＮＲＲＬ　Ｅｌ−
１８４４９を透明溶菌液の等密度勾配手順等にかけて、
ｐＭＶＣ３８６を回収することができる。

実施例４　毒素遺伝子の植物への挿入 本明細書で明らかにされている新規な殺虫網毒素をコー
ドした新規な遺伝子は、アブロバフタ−・ツメファシェ
ンス（Ａｇｒｏｂａｃｔ、ｅｒ　ｔ、ｕｍｅｆａｃｉｅ
ｎｓ）からのＴ１プラスミドを使用して、植物細胞へ挿
入できる。次に植物細胞を植物へ再生させるしザンアリ
スキ・ビー（Ｚａｍｂｒｙｓｋｉ、　Ｐ、）、ジョース
・エッチ（Ｊｏｏｓ、　Ｈ，）、ジエンテロ・シー（ｔ
；ｅｎｔｅｌｌｏ、　Ｃ，）、リーマシス、ジエイ（１
，ｅｅ市ａｎｓ、　Ｊ−’）、パン・モンタキュー・エ
ム（Ｖａｎ　Ｍｏｎｔａｇｕｅ、　Ｍ、）、繞びシェル
・ジエイ（Ｓｃｈｅｌｌ、　　ｊ、）（１９８３年）Ｃ
ｅｌｌ　　３２巻１０３３−＋０４３良］。この点で、
特に有用なベクターはｐＥＮ０４にである［クリ−・エ
ッチ・シエイ（Ｋｌｅｅ、　Ｈ，Ｊ、）、ヤノフスキー
・エム・エフ（Ｖａｎｏｆｓｋｙ、　Ｍ、Ｆ、）及びネ
スター・イー・ダフリュ−（Ｎｅｓｔｅｒ、　Ｅ、Ｗ、
）（１９８５年）Ｂｉｏ／Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ　３巻
６３７−６４２頁］。このプラスミドは、植物細胞でも
細菌中でも複製でき、パラセンジャー遺伝子に対して複
数のクローニング位置をもっている。例えば、毒素遺伝
子はｐＥＮｒ１４にのＢａｍＨ１位置へ挿入され、大腸
菌中で増殖し、適当な植物！ｓ＠へ形質転換される。

実施例５　新規なり、ス°リンキニンシス遺伝子のバク
ロウィルスへのクローニング 本発明の新規な遺伝子を、オートグラファ・力リフォル
ニ力（Ａｕｔｏｇｒａｐｈａ　ｃａｌｉｆｏｒｎｉｃａ
）核ポリへトロシスウィルス（ＡｃＮＰ＼）のようなバ
クロウィルスへクローン化できろ。ｐ　ＩＩ　ｌ’：８
のような市販のクローニングベクターにクローン化され
たＡｃＮＰＶゲノムを含有するプラスミドを構築できろ
。ＡｃＮＰＶケノムを変更し、ポリＪ＼トリン遺伝子の
コード領域が除かれて、ハラセンシャー遺伝子の特異な
りローニング位置かポリヘトリンフ０モータの真後ろに
置かれるようにする。このようなベクターの例はへノッ
クら［ペノック・シー・デイ−（Ｐｅｎｎｏｃｋ＋Ｇ、
［）、）、シス−メーカー・シー（Ｓｈｏｅｍａｋｅｒ
、　Ｃ，）及びミラー・エル・ケイ（Ｍｉｌ　ｌｅｒ、
Ｌ、に、）（１９８４年）Ｍｏｌ。

（ｅｌｆ　Ｂｉｏｌ、４巻３９９−４０６Ｎ　］に記述
された１）ＧＰ−８６８７４、及Ｕスミスら［スミス・
シー・イー（Ｓｍｉｔｌ１、Ｇ、Ｅ、）、サマース◆エ
ム・デイ−（Ｓｕｍｍｅｒｓ、　Ｍ、Ｄ、）及びフレー
ザー・エム・シエイ（１９８３年）Ｍｏ１．　Ｃｅ１ｌ
　Ｒｉｏｌ。

３巻２＋５６−２＋６５頁］に記述されたｐ　Ａ　Ｃ３
８０である。本発明の新規なタンパク毒素をコードした
遺伝子は、コード領域から、上流域ひ下漬の適当な領域
で、ＢａｍＨＩリンカーによって変更でき、ＡｃＮＰＶ
ベクター類の一つのもののパラセンジャー位置に挿入で
きる。

すでに明らかにされたように、Ｂ、ｔ、毒素遺伝子をコ
ードしたヌクレオチド配列を第１及び４表に示す。Ｈ１
定されたアミノ酸配列を第２）１ひ５表に示す。

この技術で周知のように、タンパクのアミノ酸配列は、
口ＮＡのヌクレオチド配列によって決定される。遺伝暗
号の重剰性のため、すなわちタンパクをつくるのに使用
されるアミノ酸のほとんどに対して一つ以上の暗号化ヌ
クレオチドトリブレット（コドン〉を使用できるため、
一つの特定アミノ酸に対して異なるヌクレオチド配列が
コードできる。このため、遺伝暗号を次のように描くこ
とができる。

フェニルアラニン（Ｐｈｅ）　　　ＴＴＫロイシン（Ｌ
ｅｕ）　　　　　　　　ＸＴＹイソロイシン（ｌｌｅ）
　　　　　へ７Ｍメチオニン（Ｎｅｔ）　　　　　　Ａ
ＴＧバリン（Ｖａｌ）　　　　　　　　　ｔ；Ｔ＋−セ
リン（Ｓｅｒ）　　　　　　　　　ＱＲＳプロリン（Ｐ
ｒｏ）　　　　　　　　ＣＣＬスレオニン（Ｔ　ｈ　ｒ
　）　　　　　　Ａ　ＣＬアラニン（Ａｌａ）　　　　
　　　ＧＣＬチロシン（Ｔｙｒ）　　　　　　　　ＴＡ
Ｋヒスチジン（Ｈｉｓ）　　　　　　ＣＡＮクルタミン
（Ｇｌｎ）　　　　　　　ＣＡＪアスパラギン（Ａｓｎ
）　　　　　ＡＡにリシン（Ｌｙｓ）　　　　　　　　
　ＡＡＪアスパラキン酸（Ａｓｐ）　　　　ＧＡＫグル
タミン酸（Ｇｌｕ）　　　　　ＧＡＪシスティン（Ｃｙ
ｓ）　　　　　　ＴＧＫトリプトファン（Ｔｒｐ）　　
　　　ｔＧ６アルギニン（Ａｒｇ）　　　　　　ＩｊＧ
Ｚグリシンｃｒ；＋ｙ）ＧＧＬ 終結　イ言　号　　　　　　　　　　　　　　　　　　
　　　　ＴＡＪ解読法：各三文字のデオキシヌクレオチ
ドの三つ鞘は、左側に５°末端、右側に３”末端をもつ
伝令ＲＮＡ（７））リスクレオチドに対応する。本明細
書に記載のＤＮＡはすべて、ウラシルにはチミンを置き
換えた、ｎ＋ＲＮＡの配列に対応する配列のＤＮＡ鎖の
ものである。文字はチオキシヌクレオチド配列を形成す
るプリン又はピリミジン塩基を示す。

Ａ＝アデニン Ｇ＝ニブアニ ン；シトシン Ｔ＝チミン ＶがＡまたはＧの場合は、Ｘ＝Ｔ叉は（。

ＶがＣまたはＴの場合は、Ｘ＝Ｃ。

×がＣの場合は、Ｙ＝＾、６．Ｃ又はＴ。

ＸがＴの場合は、Ｙ＝Ａ又はＧ。

２がＡ又はＧの場合は、ν＝Ｃ又はＡ。

ＺがＣ又はＴの場合は、ν＝Ｃ０ ｖがｃの場合は、Ｚ”Ａ、　ｔｉ、　ｒ：又はＴ。

ＶがＡの場合は、Ｚ：＾又はＧ。

ＳがＡ、　に、　Ｃ又はＴの場合は、０Ｒ＝ＴＣ，又は
その代わりにＳがＴ又はＣの場合は、ＬＩ　Ｒ＝　Ａ　
ｌ’；　。

Ｊ　＝　Ａ　、ｇはＧ に＝Ｔ又はＣ Ｌ＝Ａ、　Ｔ、　Ｃ又はＧ。

Ｍ＝Ａ、　Ｃ又はＴ。

上記は、Ｂ、ｔ、毒素の新規なアミノ酸配列が、このタ
ンパクの同しアミノ酸配列をコードした同等なヌクレオ
チド配クリによってｌＩｌ製できることを示す。従って
、本発明はこのような同等なヌクレオチド配列を包含す
る。史に、アミノ酸配列の変更がダンバクの二次１１！
造を変更しないならば、確認された構造及び機能のタン
パクが、このような変更によって構築できることが示さ
れた［カイザー◆イー・テ４−（ｋａｉｓｅｒ、　Ｅ、
Ｔ、）及びケズディ・エフ・ジエイ（ＪｅｚｄＬ　Ｆ、
Ｊ、）（１９８４年）Ｓｃｉｅｎｃｅ　２２３巻２４９
−２５５頁］。このように１本発明はタンパクの二次構
造を変更しないよつな本明１１ｉＦに記載のアミノ酸配
列の変異体、Ｋは構造が変更される場合、生物活性があ
る程度保持されるような変異体を包含する。

明細書の浄書 表　　　２ １　Ｍｅｔ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｉ　ｌｅ　Ｇｌ
ｕ＾ｓｎ　Ｇｌｎ　Ｃｙｓ　ｌｌｅ　ｌ’ｒｏ　Ｔｙｒ
　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ＋（ｌ　Ａｓｎ　ＡＳＩＩ　
Ｐｒｏ　Ｇ１１ｌ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　ｌｌｅ　１．ｅｌ
ｌ　Ｇｌｙｌｌｅ　ＩＪＩＩＩ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　４Ｂ
＋１５ｅｒ３１　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｇ
ｌｕ　Ｉ　Ｉｅ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｌ、ｅｕ　
Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｖａ１４６　Ｓｅｒ
＾ｒｇ　ｌｌｅ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｐ
ｂｅ　Ｉ　ｌｅ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｐｂｅ　Ａ
ｓｐ　Ｖａ１６１１　ｌｅ　Ｔｒｐ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　
ｌｌｅ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ｔｒｐ　Ａ
ｓｐ　ｌｌｅ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ７６Ｇｌｎｌｌ
ｅＧｌｕＬｅｕＬｅｕｌｌｅｃｌｙＧｌｌｌＡｒｃｌｌ
ｅＧｉｌｌＧ＋ｕｐＨｅＡｌａＡｒｇ９１＾ｓｎ　Ｇｌ
ｎ＾ｌａ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　
Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ａ
ｒｚｔｏ（＋　ｌ　ｌｅ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ａ
ｌａ　Ｐｉｌｅ　ＬｙＳ　Ａｓｎ　Ｔｒｐ　Ｇｌｕ　Ｖ
ａｌ　Ａ９ｐ　Ｐｒｏ　Ｔｌ１ｒ　Ａｓｎ＋２１　Ｐｒ
ｏ＾Ｉｔ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｍｅｔ　
Ａｒｇ　ｌ　ｌｅ　Ｇｌｎ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　
Ｍｅｔ　Ａｓｎ１３６　Ｓｅｒ＾ｌａ　Ｌｅｕ　Ｔｌ１
ｒ　Ｔｌｔｒ　Ａｌａ　ｌｌｅ　Ｐｒｏ　１．ｅｕ　ｐ
Ｈｅ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｇ１１ｌ　Ｇｌ）’　Ｔｙｒ１
５１　Ｇｌｕ　ｌｌｅ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　ＬｅＩＩＳｅ
ｒ　Ｖａｔ　Ｔｙｒ　Ｖａｔ　Ｇｉｎ　Ａｌａ　Ａｌａ
　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ１６１１　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　
Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｓｌ＋　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　
Ｖａｌ　ｌ’ｈｅ　Ｇｌｙ　Ｇｌｎ　ＡｒＢ　Ｔｒｐ　
Ｇｌｙ＋８１　Ｐｈｅ　Ａｓｐ　Ｖａｌ＾ｌａ　Ｔｈｒ
　ｌｌｅ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　
Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｔｌｔｒ　Ａｒｇ１９０　　Ｌｅｕ　
　ｌｉｅ　　Ｇｌｙ　　Ｇｌｕ　　Ｔｙｒ　　Ｔｌｔｒ
　　Ａｓｐ　　Ｔｙｒ　　ＡＬａ　　Ｖａｌ　　ＡｒＢ
　　Ｔｒｐ　　Ｔｙｒ　　Ａｓｎ　　Ｔｌ＋ｒ２＋１　
Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ＾ｒｇ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ＾ｒＪ
Ｉ　Ａ８ｎ　Ｇｌｕ　ｃｒｙ　Ｖａｌ＾ｒｚ　Ｇｌｙ　
Ｔｒｐ　Ａｌａ２２６　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ａｒ
ｚ　ｐＨｅ　Ａｒｇ　Ａｒｇ’　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｔｈ
ｒ　ｌｌｅ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ２４１１
１ｅｌｌｅＳｅｒｆ’ｈｅＰｈｅＧｌｎＡｓｎＴｙｒ＾
５ｐＳｅｒ＾ｒｇＬｅｔ＋ＴｙｒＰｒｏｌ奮ｅ２５Ｂ　
　Ｐｒｏ　　丁ｈｒ　　Ｉｌｅ　　丁ｙｒ　　Ｇｌｎ　
　Ｌｅｕ　　Ｔｌｔｒ　　ＡｒＢ　　Ｇｌｕ　　Ｖａｌ
　　Ｔｙｒ　　Ｔｈｒ　　Ａｓｐ　　Ｐｒｏ　　Ｖａ１
２７１　　ｌｉｅ　　Ａｓｎ　　Ｉｌｅ　　７ｈｒ　　
Ａｓｐ　　丁ｙｒ　　Ａｒｇ　　Ｖａｌ　　Ｔｈｒ　　
Ｐｒｏ　　Ｓｅｒ　　Ｐｈｅ　　Ｇｌｕ　　Ｓｅｒ　　
ｌ１ｅ２８（ｉ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　ｌ
　ｌｅ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　ｌ１ｉｓ　Ｌｅｕ　
Ｍｅｔ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ明細書の浄書 ３０１　Ａｓｎ　ｌｌｅ　Ｉｌｅ　ｌｌｅ　Ａｓｐ　Ｔ
ｌｔｒ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　ｌｌｅ　Ａｒｇ　（ｉｌｙ　
Ｖａｌ旧ｓ　Ｔｙｒ　Ｔｒｐ３１６＾１ａ　Ｇｌｙ　１
ｌｉｓ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｔｌｔｒ　Ｓｅｒ　ｌ１ｉｓ
　ｌ’ｌ＋ｅ　Ｔｈｒ　１ｉｌｙ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｇ
ｉｎ　Ｌａ１３３１１１ｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　
Ｇｌｎ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　ｌｌｅ　Ｔｌｔｒ　Ａｌａ　
Ａｓｎ　Ａｆｔ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　５ｅｒ３４６　Ａｒ
ｇ　Ｔｌｔｒ　ｌｌｅ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｔｌ
ｔｒ　Ｐｉｌｅ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ａｑｎ　Ｌ
ｅｕ　Ｐｉｌｅ　Ｔｙｒ３６１　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｌｅ
ｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　ｒ’ｌ＋ｅ　ｌ’ｌｔｅ
　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　ｌｌｅ　
Ｍｅｔ３７０　Ｐｒｏ　Ｔｌｔｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　ｌ
　Ｉｅ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　＼ａｔ　＋’；Ｉｎ　１ｉｌ
ｙνａｌ　Ｇｌｙ　Ｐｉｌｅ　ｌｌｅ　ｌ’１ｌｎ３９
１　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ
　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ａｒｚ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　
Ｔｌｔｒ　Ｖａｌ　＾５ｐ４０６ＳｅｒＬｅｕＡｓｐＧ
ｌｕＬｅｕＰｒｏＩｌｅＡｓｐＧｌｙＧｌｕＡｓｎＳｅ
ｒＬｅｕＶａｌＧｌｙ４２１　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｉｒ１
ｓ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ旧ｓ　Ｖａｌ　Ｔｌｔｒ　
Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ４３
６　　Ａｓｎ　　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　　ｌｌｅ　　丁ｈｒ
　　Ｓｅｒ　　Ｌｅｕ　　Ｐｒｏ　　Ｔｌｔｒ　　Ｉ’
ｂｅ　　Ｖａｌ　　Ｔｒｐ　　Ｔｂｒ　　１ｌｉｓ　　
Ｈｉｓ４５１　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ＾ｒｇ
　Ａｓｎ　ｌｌｅ　ｌｌｅ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ＾ｓｐ　Ｖ
ａｌ　　ｌｌｅ　Ｔｌｔｒ　Ｇ１ｎ４００１１ｅ　Ｐｒ
ｏ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ
　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　ＳＰｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｓｅｔ　
Ｖａ１４８１　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｇｌ
ｙ　ｌ’ｌ＋ｅ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　ｌ
ｉｅ　Ｉｌｅ＾ｒｇ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ４９６　Ｖａｌ　
Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｍ
ｅｔ　Ｓｅｒ　１．ｅｕ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ａ
ｓｎ　Ｔｂｒ５１１　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ａｒｚ
↑ｙｒ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ａｒｚ　Ｔ
ｙｒ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｇ１ｎ５２８　Ｔｈｒ
　Ｍｅｔ　Ｖａｌ　ＭｅＬ＾ｒｇ％ａｌ　Ａｓｎ　Ｖａ
ｌ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　ｌ’ｈ
ｅ　Ａｓｎ９４６　Ｇｌｎ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　
Ｓｅｒ　Ｔｌｔｒ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ａｓｎ　
Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｔｌｔｒ　Ｓｅｒ５５６Ｇｌ
ｎＳｅｒＰｈｅＡｒｇＰｂｅＡｌａＧｌｕＰＩ＋ｅＰｒ
ｏＶａｔＧｌｙＩＩｅＳｅｒＴｌ＋ｒＳｅｒ５７１　Ｇ
ｌｙ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｉ　
ｌｅ　Ｓｅｒ　ｌ　Ｉｅ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｐ
ｒｏ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ明細書の浄書 ？！　　２（続き〉 ５８８　Ｇｌｎ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ａ
ｓｐ＾ｒｚ　ｌｌｅ　Ｇｉｎ　Ｐｂｅ　ｌｌｅ　Ｐｒｏ
　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ａｌａ１３０１　　Ｔｂｒ　　１１
＋ｅ　　Ｇｌｕ　　Ａｌａ　　Ｇ１１ｌ　　Ｔｙｒ　　
Ａｓ＋ｐ　　Ｌｅｕ　　ｆｉｌｎ　　Ａｒｇ　　Ａｌａ
　　Ｇｉｎ　　Ｌｙｓ　　Ａｌａ　　Ｖａｔ６！６＾ｓ
ｎ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ
　Ａｓｎ　Ｇｌｎ　ｌｌｅ　Ｇｌｕ　１．ｅｕ　Ｌｙｓ
　Ｔｂｒ　Ａｓｎ１３６　Ｖａｔ　Ｔｌｔｒ　Ａｓｐ　
Ｔｙｒ旧ｓ　Ｉ　Ｉｅ　Ａｓｐ　Ｇｉｎ　Ｖａｌ　Ｓｅ
ｒ　Ａｓｎ　Ｌｅａ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｃｙｓ＋３４６
　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｐｂｅ　Ｃｙｓ　
Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ＾ｒｇ　Ｇｌｕ　Ｌｅ
ｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ６Ｇ１　Ｌｙｓ　Ｖａｊ　Ｌｙｓ　
Ｈｌｓ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａ
ｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ６７０
　Ｇｌｎ　Ａｓｐ　Ｐ「ＯＡｓｎ　Ｐｌｔｅ　Ａｒｇ　
ｃｌｙ　Ｉｌｅ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｇｌｎ　Ｐｒｏ　Ａ
ｓｐ＾ｒｇ　Ｇｌｙ６９１　丁ｒｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　
Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　　ＩＩｅ　　Ｔｂｒ　　ｌ　
Ｉｅ　Ｇｌｎ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｖａ
１７０６　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　
Ｑａｌ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｔｂｒ　Ｐ
ｈｅ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ７２１　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ
　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　ｆｉｌｎ　Ｌｙｓ
　ｌ　ｌｅ　Ａｓｐ　Ｇ１１ｌ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌｅ
ｕ　Ｌｙｓ７３６＾ｌｘ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｔ
ｙｒ　Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　Ｉｌ
ｅ　ＧＬｕ＾Ｓｐ　Ｓｅｒ　Ｇ１ｎ７５１　　Ａｓｐ　
　Ｌｅｕ　　Ｇｌｕ　　ｌｌｅ　　Ｔｙｒ　　Ｌｅａ　
　ｌｌｅ　　Ａｒ３　　Ｔｙｒ　　Ａｑｎ　　Ａｌａ　
　１．ｙｓ　　ｌ１ｉｓ　　Ｇｌｕ　　Ｔｈｒ７６（ｌ
　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ｖｉｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｔｌｔｒ
　Ｇｌｙ　ＳＰｒ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　
Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ７Ｂ！　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｉ　
Ｉｅ　Ｇｌｙ　Ａｒｚ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　ｌ’
ｒｏ　Ａｓｎ＾ｒｇ　Ｃｙｓ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　ｌ１ｉ
ｓ７９６　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｔｒｐ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　
Ａｓｐ　Ｌｅｌｌ　ＡＳｌｐ　Ｃｙｓ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ
　Ａｒｇ　Ａｓｐ　ＧＩＹ　Ｇ１１１８１１　Ｌｙｓ　
Ｃｙｓ　ＡＬａ　ｌ１ｉｓ旧ｓ　Ｓｅｒ旧ｓ　Ｈｉｓ　
ｒ’ｌ＋ｅ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　ｌｌｅ　Ａｓｐ
　Ｖａ１８２６　Ｇｌｙ　Ｃｙｓ　Ｔｈｒ＾ｓｐ　Ｌｅ
ｕ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　ＬｅｌＩＧｌｙ　ｋａｌ
　Ｔｒｐ　Ｖａｌ　Ｘ’ａｌ　Ｐｈｅ８４１　Ｌｙｓ　
ｌｌｅ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｔ
ｙｒ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｌ６
ｕ　Ｇｌｕ８５６　Ｐｈｅ　ｌｉｅ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　
Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　ＩｔｅＧｌｙ　Ｇｌｕ　Ａｌ
ａ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ＾「８■１８７１　Ｌｙｓ＾ｒｇ　
Ａｌａ　６１ｕ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｔｒｐ　Ａｒｇ　Ａ
ｓｐ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｇｉ
ｎ明細書の浄書 表　　２（続き〉 ８Ｂ＋３　Ｌｅｕ　　Ｇｌｕ　Ｔｂｒ　　１．ｙｓ　Ａ
ｒｇ　Ｖａｔ　　Ｔｙｒ　Ｔ１１ｒＧｉｌｌ　　Ａｌａ
　　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　　Ａｌａ　Ｖａｔ　　へ川）９０
１　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｐｉｌｅ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｓｅ
ｒ　Ｇｌｎ　Ｔｙｒ　Ａｓ１＋　Ａｒｃ　１．ｅｕ　Ｇ
ｉｎ　Ａｌａ　−Ａｓｐ　ＴＩｕ“９１６　Ａｓｎ　ｌ
ｉｅ　Ｇｌｙ　Ｍｅｔ　ｌｌｅ旧ｓ　Ａｌａ　Ａｌａ　
Ａｓｐ　Ａｒｇ　１．ｅｕ　Ｖａｌ　Ｈｉｓ　Ｇｉｎ　
１ｌｅ９３重　旧ｓ　Ｇｌｕ　　Ａｌａ　　Ｔｙｒ　　
Ｌｅｕ　　Ｐｒｏ　　Ｇｌｕ　　Ｌｅｕ　　Ｐｒｏ　　
Ｉ’ｂｅ　　Ｉ　Ｉｅ　　Ｐｒｏ　　ｌｉ曹ｙ　　ｌｌ
ｅ　　Ａｓｎ９４６　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ
　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　
ｌｌｅ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｌｅｕ９０１　Ｓｅ
ｒ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ａｓｎ
　Ｖａｌ　ｌ　ｌｅ　Ｌｙｓ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ
　Ｐｉｌｅ　、Ａｓｎ９７６＾Ｓｎ　ｃｌｙ　Ｌｅｌｌ
　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ｔｒｐ　Ａｓｎ　ｖａｌ　ＩＪ’ｓ
　ｃｌｙ　Ｈｉｓ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｖａｔ　Ｖａ１９
９１　Ｇｌｕ　Ｇｌｎ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｈｉｓ＾ｒｇ
　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　１．ｅｕ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ
　Ｇｌｕ　Ｔｒｐ　Ｇｌｕ１００６　　Ａｌａ　　Ｇｌ
ｕ　　Ｖａｌ　　Ｓｅｒ　　Ｇｌｎ　　丁ｈｒ　　ｌｉ
ｅ　　Ａｒｇ　　Ｖａｔ　　Ｃｙｓ　　Ｐｒｏ　　Ｇｌ
ｙ　　ＡｒＢ　　Ｇｌｙ　　Ｔｙｒ１０２１１１ｅ　Ｌ
ｅｕ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　Ｌｙ
ｓ　Ｇｉｎ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　＋；Ｉｙ　Ｇｌｕ　Ｇｌ
ｙ　（ｙｓ１０３Ｇ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｉｌｅ　ＨＬｓ
　Ｇｌｕ　ｌｉｅ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　
Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ、Ｌｙｓ　Ｐｂｅ１０５１　　
Ｌｙｓ　Ａｓｎ　　Ｃｙｓ　　Ｇｌｕ　　Ｇｌｕ　　Ｇ
ｌｕ　　Ｇｌｕ　　Ｖａｌ　　丁ｙｒ　　Ｐｒｏ　　Ｔ
ｌｔｒ　　Ａｓｐ　　Ｔｌｔｒ　　Ｇｌｙ　　Ｔｈｒ＋
０６６　Ｃｙｓ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｔｌｔｒ　
Ａｌａ　１ｌｊｓ　ｆｉｌｎ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｌａ
　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｔｂｒ　Ａｓｐ！０８１　Ｓｅｒ　
Ｃｙｓ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　、Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｉｌｅ　
、４ｒｇ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　
Ｇｌｕ　Ｍｅｔ１０９６　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ａ
ｌａ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　Ｌｙｓ　Ｉ’
ｒｏ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　ＧｌｏＧｌｕｌｌｌｌ
　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ｔｂｒ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｇｌｎ　
Ｇｌｙ　Ａｓｐ　４ｓｎ　ｌ１ｉｓ　ｌ’：ｙｓ　ＧＩ
ｔ＋　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａｒ３１１２０　Ｇｌｙ　Ｔｙ
ｒ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　Ａｒ２　ｌ’ｒｏ　Ｖａ
ｔ　Ｉ’ｒｏ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　Ｖａｌ　Ｔｈ
ｒ　Ｌｙｓ１１４１　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ
　Ｐｉｌｅ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｔｌｔｒ　Ａｓｐ　Ｌｙ
ｓ　Ｖａｌ　Ｔｒｐ　ｌｌｅ　Ｇｌｎ　１ｌｅ１１５６
　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ
　Ｐｈｅ　　ｌｌｅ　　Ｖａｌ　　Ａｓｐ　Ａｓｎ　　
Ｖａｌ　　Ｇｌｕ　　Ｌｅｕ　　Ｌｅｕ１１７１　Ｌｅ
ｕ　Ｍｅｔ　ＧＩＬＩ　ＧＩＩＪ表 Ｍｅｔ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　ｌｌｅ　Ｇｌｕ　Ａ
ｓｎ　ＧｌｒＡＴＧ　ＧＡＧ　ＡＡＴ　ＡＡＴ　ＡＴＴ
　ＧＡＡ　ＡＡＴ　ＣＡＡＧｌｕ　ｌｌｅ　Ｌｅｕ　Ｇ
ｌｙ　ｌｌｅ　ｃｌｕ　Ａｒｇ　５ｅｒＧＡＧ　ＡＴＡ
　ＴＴＡ　ＧＧＧ　ＡＴＴ　ＧＡＡ　ＡＧＧ　ＴＣＡＳ
ｅｒ　　Ａｒｇ　　Ｌｅｕ　　Ｌｅｕ　　Ｖａｌ　　Ｓ
ｅｒ　　Ａｒ８１１ｅＡＧＴ　ＣＧＴ　ＣＴＧ　ＣＴＣ
ＧＴＴ　ＴＣＣＣＧＡ　ＡＴＴ１ｉｅ　Ｔｒｐ　Ｇｌｙ
　Ａｌａ　ｌｉｅ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　５ｅｒＡＴＡ　Ｔ
ＧＧ　ＧＧＧ　ＧＣＴ　ＡＴＡ　ＧＧＴ　ＣＣＴ　ＴＣ
Ａ１１ｅ　Ｇｌｙ　Ｇｌｎ　Ａｒｇ　Ｉｌｅ　Ｇｌｕ　
Ｇｌｕ　ＰｈｅＡＴＣＧＧＣＣＡＡ　ＡＧＡ　ＡＴＡ　
ＧＡＧ　ＧＡＡ　ＴＴＣ＋０５ Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ａｒｇ　ｌｌｅ　Ｔ
ｙｒ　ＴｈｒＡＧＣＡＡＴ　ＣＴＴ　ＴＡＣＣＧＡ　Ａ
ＴＴ　ＴＡＣＡＣＡＰｒｏ　　Ａｌａ　　Ｌｅｕ　　Ａ
ｒｇ　　Ｇｌｕ　　Ｇｌｕ　　Ｍｅｔ　　ＡｒｇＣＣＡ
　ＧＣＡ　ＴＴＡ　ＡＧＡ　ＧＡＡ　ＧＡＧ　ＡＴＧ　
ＣＧＴ明細書の浄書 Ｃｙｓ　Ｉ　ｌｅ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　
Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　ＶａｌＴＧ
ＣＡＴＡ　ＣＣＴ　ＴＡＣＡＡＴ　ＴＧＴ　ＴＴＡ　Ａ
ＡＴ　ＡＡＴ　ＣＣＴ　ＧＡＡ　ＧＴＡＡｓｎ　Ｓｅｒ
　Ａｓｎ　Ｖａｔ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　ｌｌｅ　
Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　ＬｅｕＡＡＴ　ＡＧＴ　ＡＡ
ＣＧＴＡ　ＧＣＡ　ＧＣＡ　ＧＡＡ　ＡＴＣＧＧＣＴＴ
Ｇ　ＧＧＧ　ＣＴＴＰｒｏ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ａ１１）
　Ｐｈｅ　ｌ　ｌｅ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｐｂｅ
　Ａｓｐ　ＶａｌＣＣＡ　ＣＴＡ　ＧＧＧ　ＧＡＴ　Ｔ
ＴＴ　ＡＴＡ　ＣＴＴ　ＧＧＣＴＴＧ　ＴＴＴ　ＧＡＴ
　ＧＴＡＴＯ７５８０ Ｇｌｎ　Ｔｒｐ　Ａｓｐ　ｌｌｅ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｇ
ｌｕ　Ｇｌｎ　Ｉｌｅ　Ｇｌｕ　Ｉｅｕ　ＬｅｕＣＡＡ
　ＴＧＧ　ＧＡＴ　ＡＴＡ　ＴＴＴ　ＴＴＡ　ＧＡＧ　
ＣＡＡ　ＡＴＴ　ＧＡＧ　ＣＴＡ　ＴＴＧＡｌａ　Ａｒ
ｇＡｓｎ　Ｇｉｎ　Ａｌａ　Ｉ　ｌｅ　Ｓｅｒ　Ａｒ３
　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｇｌｙ　ＬｅｕＧＣＴ　ＡＧＧ　Ａ
ＡＴ　ＣＡＧ　ＧＣＡ　ＡＴＴ　ＴＣＴ　ＡＧＡ　ＴＴ
Ａ　ＣＡＡ　ｃｃｃ　ＣＴＡｌｌｏ　　　　　　　　　
　　　１１５　　　　　　　　　　　１２０Ａｓｎ　Ａ
ｈａ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ａｓｎ　Ｔｒｐ　Ｇｌｕ　Ｖａ
ｌ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　ＡｓｎＡＡＴ　ＧＣＴ　
ＴＴＴ　ＡＡＡ　ＡＡＣＴＧＧ　ＧＡＡ　ＧＴＡ　ＧＡ
Ｔ　ＣＣＴ　ＡＣＴ　ＡＡＴ＋３０　　　　　　　　　
　　　１３５　　　　　　　　　　　　　＋４０１１ｅ
　Ｇｌｎ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ　Ａｓｎ　
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ＡＣＡＴＡＴＴＡＴ　＋；ＧＡＴＣＴＣＣＴＴ明細書の
浄書 表　　　５ １　Ｍｅｔ　Ｇｌｕ　ｌｌｅ　Ｍｅｔ　Ａｓｎ　Ａｓｎ
　Ｇｌｎ　Ａｓｎ　Ｇｌｎ　Ｃｙｓ　Ｖａｌ　Ｉ’ｒｏ
　Ｔｙｒ＾ｓｎ　Ｃｙｓ１６　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ａｓｐ
　ｌ’ｒｏ　Ｔｂｒ　Ｉ　ｌｅ　Ｇｌｕ　ｌｌｅ　Ｌｅ
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ｌｕ３１　　丁ｈｒ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　　Ｔｈｒ　Ｐｒ
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ｆ’ｒｏ　Ｓｅｒ　Ｇｌｎ　Ｔｒｐ　Ａｓｐ　Ａｆｔ７
０　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｇｌｎ　Ｉ　Ｉｅ　Ｇｌ
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６　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｇｌｎ　Ｉ　Ｉｅ　Ｔｙｒ　Ａｌ
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ｎ１３６　Ａｓｐ　Ｍｅｔ＾ｓｎ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　１
．ｅｕ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　ｌｌｅ　Ｐｒｏ　１
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ｓｎ　Ｔｙｒ　Ｇｉｎ　ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　１．
ｅｕ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｔｙｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｎ＾１ａ
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ｌｙＴＩ＋ｒＴｙｒＴＩ＋ｒＡｓｐＴｙｒＡｌａＶａｌ
＾ｒｇＴｒｐ２１１　　Ｔｙｒ　ＡＳｎ　Ｔｌｔｒ　Ｇ
ｌｙ　Ｌｅｔ＋　Ｇｌｕ　　Ａｒｇ　　ｕａｌ　　丁ｒ
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Ｇｌｎ　Ｐｈｅ　、Ａｒ３　Ａｒ８Ｇｌｌｌ　Ｌｌ！Ｉ
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細書の浄書 表　　　５　（続き〉 ２８０　Ａｒｇ　Ｉｌｅ　Ｇｌｕ　Ｇｌｎ　Ａｓｎ　Ｉ
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ｙｓ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｖａｌ　Ｇｌｔ＋　Ｔｌｔｒ　
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Ｇｌｎ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　ｌｌｅ　Ａ
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ＧＴ　ＧＣＴ　ＧＡＡ表 ６（続ｔ Ｐｈｅ　Ｓｅｒ＾ｓｎ　Ｌｅｕ　　Ｉｌｅ　ｌ’ｒｏ　
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を説明 第１１′Ａは、＋（、會、ＰＳ８１Ａ２．　Ｂ、ｔ、Ｐ
、’；８１ＲＲ８及びＢ、ｔ、。

ＨＤ−１から０プラスミド調製物の７力ロースゲル電気
体軸の′ｊ′貞を示す。

Claims (1)

1. 【特許請求の範囲】 １、ＮＲＲＬＢ−１８４５７の同定特性をもったバシル
   ススリンギエンシスＰＳ８１Ａ２、又はＮＲＲＬＢ−１
   ８４５８の同定特性をもったバシルススリンギエンシス
   ＰＳ８１ＲＲ１、又はその突然変異の昆虫防除有効量に
   鱗翅類害虫を接触させることからなる、鱗翅類害虫の防
   除法。 ２、該突然変異が無胞子性の突然変異、及び／又はファ
   ージ抵抗性の突然変異である特許請求の範囲１項に記載
   の方法。 ３、バシルススリンギエンシスＰＳ８１Ａ２又はバシル
   ススリンギエンシスＰＳ８１ＲＲ１を害虫が食べること
   がわかっている植物を播種する時に、餌の顆粒中に混入
   しそしてその顆粒を土上に置くか又は土中に入れること
   により、Ｂ．スリンギエンシスＰＳ８１Ａ２又はＰＳ８
   １ＲＲ１の害虫防除有効量に該害虫を接触させる、特許
   請求の範囲第１項に記載の方法。 ４、（１）Ｂ．スリンギエンシスＰＳ８１Ａ２又はＰＳ
   ８１ＲＲ１又はその突然変異、胞子又は結晶を含む粒状
   餌をつくり、そして （２）粒状餌を土上に置くか又は土中に入れることから
   なる、土壌に生息する鱗翅目害虫の防除法。 ５、該粒状餌がトウモロコシ種子を土中に蒔くのと同時
   期に施用される、特許請求の範囲第４項に記載の方法。 ６、実質的に無傷のバシルススリンギエンシスＰＳ８１
   Ａ２又はＰＳ８１ＲＲ１の細胞、又はその突然変異が、
   標的害虫の環境に施用される時に、殺虫活性を長くする
   ために処理される、特許請求の範囲第１項又は第４項に
   記載の方法。 ７、殺虫剤担体と組み合わせたバシルススリンギエンシ
   スＰＳ８１Ａ２、又はＰＳ８１ＲＲ１、又はその突然変
   異、胞子又は結晶を含む組成物、但し、該突然変異は無
   胞子性及び／又はファージ抵抗性の突然変異である。 ８、該担体が食欲刺激剤又は誘引剤を含む、特許請求の
   範囲第７項に記載の組成物。 ９、種子被覆剤として適用された処方剤成分と組み合わ
   せたバシルススリンギエンシスＰＳ８１Ａ２又はＰＳ８
   １ＲＲ１、又はその変異種を含む組成物、但し、該突然
   変異は無胞子性及び／又はファージ抵抗性の突然変異で
   ある。 １０、鱗翅目害虫に対して活性のある、ＮＲＲＬＢ−１
   ８４５７の同定特性をもったバシルススリンギエンシス
   ＰＳ８１Ａ２又はその突然変異。 １１、鱗翅目害虫に対して活性のある、ＮＲＲＬＢ−１
   ８４５８の同定特性をもったバシルススリンギエンシス
   ＰＳ８１ＲＲ１又はその突然変異。 １２、バシルススリンギエンシスＰＳ８１Ａ２又はバシ
   ルススリンギエンシスＰＳ８１ＲＲ１の無胞子性の及び
   ／又はファージ抵抗性の突然変異。 １３、第２表又は第５表に示すアミノ酸配列を有するバ
   シルススリンギエンシス毒素をコードしたＤＮＡ。 １４、第１表には第４表に示すヌクレオチド配列をもっ
   た、特許請求の範囲第１３項に記載のＤＮＡ。 １５、第２表又は第５表に示すアミノ酸配列をもつ、鱗
   翅目昆虫に対して活性のある毒素、及びタンパクの二次
   構造を変更しないか、又は構造が変更されるとしても、
   生物活性がある程度保持されるようなその突然変異。 １６、第２表又は第５表に示すアミノ酸配列をコードし
   たヌクレオチド配列の全部又は一部をもったＤＮＡを含
   む組換えＤＮＡ運搬ベクター。 １７、原核生物又は真核生物ホストへ運搬され、その中
   で複製される、特許請求の範囲１６項に記載のＤＮＡ運
   搬ベクター。 １８、第２表又は第５表に示すアミノ酸配列をもったバ
   シルススリンギエンシス毒素を発現するよう形質転換さ
   れた細菌ホスト。 １９、第２表又は第５表に示すアミノ酸配列をもったバ
   シルススリンギエンシス毒素がコードされているバシル
   ススリンギエンシス毒素遺伝子を含有するプラスミドベ
   クターで形質転換させた、特許請求の範囲第１８項に記
   載の大腸菌（Ｅ．ｃｏｌｉ）。 ２０、特許請求の範囲１８項に記載のホストであり、Ｎ
   ＲＲＬＢ−１８４４８の同定特性をもった大腸菌（ＮＭ
   ５２２）（ｐＭＹＣ３８９）、又はＮＲＲＬＢ−１８４
   ４９の同定特性をもった大腸菌（ＮＭ５２２）（ｐＭＹ
   Ｃ３９０）。 ２１、シュードモナス（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）、ア
   ゾトバクター（Ａｚｏｔｏｂａｃｔｅｒ）、エルウィニ
   ア（Ｅｒｗｉｎｉａ）、セラティア（Ｓｅｒｒａｔｉａ
   ）、クレブシェラ（ｋｌｅｂｓｉｅｌ−ｌａ）、リゾビ
   ウム（Ｒｈｉｚｏｂｉｕｍ）、ロードシュードモナス（
   Ｒｈｏｄｏｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）、メチロフィリウ
   ス（Ｍｅ−ｔｈｙｌｏｐｈｉｌｉｕｓ）、アグロバクテ
   リウム（Ａｇｒｏｂａｃｔｅ−ｒｉｕｍ）、アセトバク
   ター（Ａｃｅｔｏｂａｃｔｅｒ）、アルカリゲネス（Ａ
   ｌｃａｌｉｇｅｎｅｓ）、バシラス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ
   ）及びストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ
   ）の種である、特許請求の範囲第１８項に記載の微生物
   。 ２２、微生物が有色素で葉面接着性である、特許請求の
   範囲第２１項に記載の微生物。 ２３、特許請求の範囲第２１項に記載の微生物を鱗翅類
   昆虫に、又は該昆虫の環境に投与することからなる、鱗
   翅類昆虫類の防除法。 ２４、投与が根の周辺に対してである、特許請求の範囲
   第２３項に記載の方法。 ２５、投与が葉面に対してである、特許請求の範囲第２
   ４項に記載の方法。 ２６、投与が水に対してである、特許請求の範囲第２３
   項に記載の方法。 ２７、目標害虫環境に施用されると持続的な殺虫活性を
   もった実質的に無傷の処理細胞を含有する殺虫剤を含め
   てなる殺虫剤組成物であって、該殺虫剤が鱗翅類昆虫に
   有毒なポリペプチドで、細胞内にあり、第２表又は第５
   表に示すアミノ酸配列をもったバシルススリンギエンシ
   ス毒素を発現できる形質転換された微生物の発現の結果
   としてつくられる場合の殺虫剤組成物。 ２８、環境中で殺虫活性を長くするために処理細胞が化
   学的又は物理的手段によって処理される、特許請求の範
   囲第２７項に記載の殺虫剤組成物。 ２９、細胞が原核生物又は低級真核生物である、特許請
   求の範囲第２８項に記載の殺虫剤組成物。 ３０、原核生物細胞が 腸内細菌科（Ｅｎｔｅｒｏｂａｃｔｅｒｉａｃｅａｅ）
   、バシラス科（Ｂａｃｉｌｌａｃｅａｅ）、 リゾビウム科（Ｒｈｉｚｏｂｉａｃｅａｅ）、らせん科
   （Ｓｐｉｒｉｌｌａｃｅａｅ）、乳酸杆菌科（Ｌａｃｔ
   ｏｂａｃｉｌｌａｃｅａｅ）、シュードモナス科（Ｐｓ
   ｅｕｄｏｍｏｎａｕａｃｅａｅ）、アゾトバクター科（
   Ａｚｏｔｏｂａｃｔｅｒａｃｅａｅ）、ニトロバクター
   科（Ｎｉｔｒｏｂａｃｔｅｒａｃｅａｅ）及び放線菌目
   （Ａｃｔｉｎｏｍｕｙｃｅｔａｌｅｓ）からなる群から
   選ばれる、特許請求の範囲第２９項に記載の殺虫剤組成
   物。 ３１、低級真核生物細胞が藻菌類（Ｐｈｙｃｏｍｙｃｅ
   ｔｅｓ）、子のう菌類（Ａｓｃｏｍｙｃｅｔｅｓ）、及
   び担子菌類（Ｂａｓｉｄｉｏｍｙｃｅｔｅｓ）からなる
   群から選ばれる、特許請求の範囲第２９項に記載の殺虫
   剤組成物。 ３２、細胞が有色素細菌、酵母、又はカビ（菌類ｆｕｎ
   ｇｉ）である、特許請求の範囲第２７項に記載の殺虫剤
   組成物。 ３３、第２表又は第５表に示すアミノ酸配列のポリペプ
   チド毒素をコードした、鱗翅類昆虫に有毒なバシラス・
   スリンギエンシス毒素遺伝子の発現結果である細胞内毒
   素を含有する処理された実質的に無傷の単細胞微生物で
   あって、細胞を目標昆虫環境に施用する時に殺虫活性を
   長くするような条件下に該細胞が処理される場合の微生
   物。 ３４、環境中で殺虫活性を長くするために細胞が化学的
   又は物理的手段によって処理される、特許請求の範囲第
   ３３項に記載の細胞。 ３５、該微生物がシュードモナスであり、該毒素が第２
   表又は第５表に示すアミノ酸配列をもったバシルススリ
   ンギエンシス毒素である、特許請求の範囲３３項に記載
   の細胞。 ３６、該細胞がヨウ素で処理される、特許請求の範囲第
   ３５項に記載のシュードモナス細胞。 ３７、シュードモナスフルオレッセンス（Ｐｓｅｕｄｏ
   ｍｏｎａｓｆｌｕｏｒｅｓｃｅｎｓ）である、特許請求
   の範囲第３３項に記載の細胞。 ３８、ｐＭＹＣ３８９又はｐＭＹＣ３９０と命名される
   特許請求の範囲第１７項に記載のプラスミド。