JP2009523900A - リパーゼと漂白剤触媒を含む組成物 - Google Patents
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Abstract
本発明は、(i)リパーゼと、(ii)ペルオキシ酸から酸素原子を受け取り、その酸素原子を酸化可能基質に移動させることのできる漂白剤触媒とを含む組成物に関するものである。
Description
本発明は、リパーゼと漂白剤触媒を含む組成物に関するものである。さらに具体的には、本発明は、リパーゼと、ペルオキシ酸から酸素原子を受け取り、その酸素原子を酸化可能基質に移動させることのできる漂白剤触媒を含む組成物に関するものである。本発明の組成物は典型的には、洗濯洗剤組成物として用いるのに適しており、また、とりわけ、厄介な乳製品の残留汚れ上で、優れたクリーニング性能と悪臭特性の低減をもたらす。
黒ずみ、例えば、生地汚れ、および乳製品の汚れのようなその他の疎水性の汚れは、洗濯プロセス中に布地から除去するのは非常に難しい。1980年代に、洗剤での利用に適しているリパーゼ酵素(例えば、旧ノボノルディスク(Novo Nordisk)(現ノボザイムズ(Novozymes))のリポラーゼ(Lipolase)とリポラーゼウルトラ(Lipolase Ultra))が出現したことによって、配合者は、油脂の除去を高めるための新たなアプローチを得た。リパーゼ酵素は、皮脂、動物脂(例えばラード、ギー、バター)、植物油(例えばオリーブ油、ひまわり油、ピーナッツ油)などの一般的に見られる多くの脂肪質汚れの主構成要素を形成するトリグリセリドの加水分解を触媒する。しかしながら、これらの酵素は、第1の洗浄サイクルでの性能が限られており(主に、洗濯プロセスの乾燥段階中に効果を発揮し)、洗浄後の悪臭を発生させる。理論に束縛されるものではないが、この悪臭は、脂肪の加水分解によって放出される脂肪酸に起因するとともに、牛乳、クリーム、バター、およびヨーグルトのような乳製品の汚れで特に顕著である(乳脂は、短鎖(例えばC4)脂肪族アシル単位で官能化されているトリグリセリドが含んでおり、脂肪分解後に、前記脂肪族アシル単位が、悪臭を伴う揮発性脂肪酸を放出する)。洗濯用固体洗剤中にリパーゼを用いることの概説については、「洗剤中の酵素(Enzymes in Detergency)」(J.H.ファンエー(van Ee)ら編、マーセルデッカー界面活性剤シリーズ(Marcel Dekker Surfactant Series)第69巻、マーセルデッカー(Marcel Dekker)、ニューヨーク、1997年、98〜132ページ、ISBN 0−8247−9995−X)という参考文献を参照されたい。
最近になり、最初の洗浄サイクルで性能効果を発揮するリポプライム(Lipoprime)(商標)およびライペックス(Lipex)(商標)(ノボザイムズ(Novozymes))など、いわゆる「1番洗い」リパーゼが商品化されている。ライペックス(Lipex)(商標)酵素は、WO00/60063号および米国特許第6,939,702B1号(ノボザイムズ(Novozymes))にさらに詳しく記載されている。ライペックス(Lipex)(商標)酵素を含む洗剤配合物は、IP.com出版物IP6443D(ノボザイムズ(Novozymes)にさらに詳しく記載されている。しかし、リパーゼテクノロジーをさらに有効利用するためには、乳製品の残留汚れに対する悪臭特性と複合的な汚れに対する洗浄性能の双方を改善する必要性がまだある。
洗剤メーカーは、優れた漂白性能をもたらそうと、漂白剤触媒、とりわけオキサジリジウムまたはオキサジリジニウムを形成する漂白剤触媒を自社の洗剤製品の中に組み込む試みも行ってきた。欧州特許第0 728 181号、欧州特許第0 728 182号、欧州特許第0 728 183号、欧州特許第0 775 192号、米国特許第4,678,792号、米国特許第5,045,223号、米国特許第5,047,163号、米国特許第5,360,568号、米国特許第5,360,569号、米国特許第5,370,826号、米国特許第5,442,066号、米国特許第5,478,357号、米国特許第5,482,515号、米国特許第5,550,256号、米国特許第5,653,910号、米国特許第5,710,116号、米国特許第5,760,222号、米国特許第5,785,886号、米国特許第5,952,282号、米国特許第6,042,744号、WO95/13351号、WO95/13353号、WO97/10323号、WO98/16614号、WO00/42151号、WO00/42156号、WO01/16110号、WO01/16263号、WO01/16273号、WO01/16274号、WO01/16275号、WO01/16276号、WO01/16277号は、オキサジリジウムおよび/またはオキサジリジニウムを形成する漂白剤触媒を含む洗剤組成物に関するものである。
優れた総合的洗浄特性、低水温での優れた漂白性能、油汚れに対する優れた洗浄性能、および残留脂肪汚れ、とりわけ乳製品の汚れに対する悪臭特性の低減をもたらす洗濯洗剤組成物に対する必要性が引き続き存在する。
ペルオキシ酸から酸素原子を受け取り、その酸素原子を酸化可能基質に移動させることのことのできる漂白剤触媒と組み合わせてリパーゼを用いることによって、洗剤組成物の洗浄性能が高まるとともに、残留脂肪汚れ、とりわけ乳製品の汚れに対する悪臭特性が低減した状態に維持されることを発明者らは見出した。
本発明の別の実施形態では、ジアシルおよび/またはテトラアシルペルオキシドの種をリパーゼと組み合わせると、ゴム製排水ホースに対する適合特性が向上することを発明者らは見出した。
本発明のとりわけ好ましい実施形態では、(i)ペルオキシ酸から酸素原子を受け取り、その酸素原子を酸化可能基質に移動させることのことのできる漂白剤触媒および(ii)ジアシルおよび/またはテトラアシルペルオキシドの種、を組み合わせてリパーゼを用いると、洗剤組成物の洗浄性能が大きく向上し、洗剤組成物の悪臭特性が低減され、洗剤組成物のゴム製排水ホースに対する適合特性が向上することを本発明者らは見出した。
配列リスト
配列番号1は、サーモミセスラノギノサス(Thermomyces lanoginosus)由来のリパーゼをエンコードするDNA配列を示している。
配列番号1は、サーモミセスラノギノサス(Thermomyces lanoginosus)由来のリパーゼをエンコードするDNA配列を示している。
配列番号2は、サーモミセスラノギノサス(Thermomyces lanoginosus)由来のリパーゼのアミノ酸配列を示している。
配列番号3は、アブシディアレフレクサ(reflexa)由来のリパーゼのアミノ酸配列を示している。
配列番号4は、アブシディアコリンビフェラ由来のリパーゼのアミノ酸配列を示している。
配列番号5は、リゾムコールミエヘイ(Rhizomucor miehei)由来のリパーゼのアミノ酸配列を示している。
配列番号6は、リゾプスオリゼー由来のリパーゼのアミノ酸配列を示している。
配列番号7は、アスペルギルスニガー由来のリパーゼのアミノ酸配列を示している。
配列番号8は、アスペルギルスツビンゲンシス(tubingensis)由来のリパーゼのアミノ酸配列を示している。
配列番号9は、フザリウムオキシスポラム(oxysporrum)由来のリパーゼのアミノ酸配列を示している。
配列番号10は、フザリウムヘテロスポラム(heterosporum)由来のリパーゼのアミノ酸配列を示している。
配列番号11は、アスペルギルスオリゼー由来のリパーゼのアミノ酸配列を示している。
配列番号12は、ペニシリウムカマンベルティ由来のリパーゼのアミノ酸配列を示している。
配列番号13は、アスペルギルスフォエティダス由来のリパーゼのアミノ酸配列を示している。
配列番号14は、アスペルギルスニガー由来のリパーゼのアミノ酸配列を示している。
配列番号15は、アスペルギルスオリゼー由来のリパーゼのアミノ酸配列を示している。
配列番号16は、ランデリナペニサポラ(Landerina penisapora)由来のリパーゼのアミノ酸配列を示している。
第1の実施形態では、本発明は、(i)リパーゼと、(ii)ペルオキシ酸から酸素原子を受け取り、その酸素原子を酸化可能基質に移動させることのできる漂白剤触媒とを含む組成物を提供する。
第2の実施形態では、本発明は、(i)リパーゼと、(ii)ジアシルおよび/またはテトラアシルペルオキシドの種とを含む組成物を提供する。
組成物
本組成物は、(i)リパーゼと、(ii)ペルオキシ酸から酸素原子を受け取り、この酸素原子を酸化可能基質に移動させることのできる漂白剤触媒とを含む。前記リパーゼと漂白剤触媒については、以下でさらに詳しく説明する。
本組成物は、(i)リパーゼと、(ii)ペルオキシ酸から酸素原子を受け取り、この酸素原子を酸化可能基質に移動させることのできる漂白剤触媒とを含む。前記リパーゼと漂白剤触媒については、以下でさらに詳しく説明する。
本組成物は、洗濯洗剤組成物、洗濯用添加組成物、食器洗浄用組成物、または硬質面清浄用組成物として用いるのに好適であることがある。本組成物は典型的には洗剤組成物である。本組成物は、布地処理用組成物であってよい。好ましくは、本組成物は洗濯洗剤組成物である。
本組成物は、液体または固体といったいずれの形状であることもできるが、好ましくは本組成物は、固形状である。典型的には、本組成物は、粒塊、噴霧乾燥済み粉末、押出品、フレーク、針状、麺状、ビーズ、またはこれらのいずれかの組み合わせなどの微粒子状である。本組成物は、圧縮粒子状、例えば、タブレットまたはバーの形状であってよい。本組成物は、他の何らかの1回用量形状、例えば小袋形状であってよく、その場合、本組成物は典型的には、少なくとも部分的に、好ましくは実質的に完全に、水溶性フィルム(ポリビニルアルコールなど)で密閉される。好ましくは本組成物は、自由流動粒子状であり、自由流動粒子形状とは典型的に、組成物が別個の離散粒子状であることを意味する。本組成物は、集塊形成、噴霧乾燥、押出成形、混合、乾燥混合、液体噴霧、ローラー圧縮、球形化、錠剤化、またはこれらのいずれかの組み合わせなど、いずれかの適切な方法で作製してよい。
本組成物は典型的には450g/L〜1,000g/Lのバルク密度を有し、好ましい低バルク密度洗剤組成物は550g/L〜650g/Lのバルク密度を有し、好ましい高バルク密度洗剤組成物のバルク密度は750g/L〜900g/Lのバルク密度を有す。本組成物は、650g/L〜750g/Lのバルク密度を有してもよい。洗濯プロセス中、本組成物は典型的には水と接触して、pH7超〜13未満、好ましくは7超〜10.5未満を有する洗浄溶液をもたらす。これは、良好な洗浄を提供すると同時に、良好な布地ケア特性も確保するために最適なpHである。
本組成物には、(i)テトラアセチルエチレンジアミンおよび/またはオキシベンゼンスルホネート漂白活性剤を本組成物の0重量%〜10重量%未満、好ましくは7重量%以下、若しくは4重量%以下、または1重量%以上若しくは1.5重量%以上含有するのが好ましい。本組成物は、テトラアセチルエチレンジアミンおよび/またはオキシベンゼンスルホネート漂白活性剤が本質的に含まないのが最も好ましい。「本質的に含まない」とは典型的に、「意図的に組み込んだ物がまったくない」ことを意味する。これらのタイプの漂白活性剤の濃度を最小限に保つと、組成物の染料保護安全特性が高い状態に維持される。
本組成物は、水と接触した場合に、7〜10.5のpHを有する洗浄溶液を形成するのが好ましい。この予備アルカリ性特性およびpH特性を備えている組成物は、リパーゼに対する優れた安定性特性を示す。
本組成物には、カーボネートアニオン源を組成物の0重量%以上または1重量%以上または2重量%以上または3重量%以上または4重量%以上または5重量%以上、および30重量%以下または20重量%以下または10重量%以下含有させるのが好ましい。上記濃度のカーボネートアニオン源によって、本組成物に、優れた全体的洗浄性能と優れた漂白性能が備わるようにする。
本組成物は移染防止剤を含有するが好ましい。適切な移染防止剤は、重量平均分子量が6.6E−20g〜1.3E−19g(40,000Da〜80,000Da)好ましくは8.3E−20〜1.2E−19g(50,000D1〜70,000Da)のポリビニルピロリドン、重量平均分子量が1.7E−20g〜6.6E−2g(10,000Da〜40,000Da)、好ましくは2.5E−20g〜4.2E−20g(15,000Da〜25,000Da)のポリビニルイミダゾール、重量平均分子量が5.0E−20g〜1.2E−19g(30,000Da〜70,000Da)、好ましくは(40,000Da〜60,000Da)であるポリビニルピリジンN−オキシドポリマー、重量平均分子量が5.0E−20g〜1.2E−19g(30,000Da〜70,000Da)、好ましくは4.4E−20g〜10.0E−20g(40,000Da〜60,000Da)のポリビニルピロリドンとビニルイミダゾールのコポリマー、およびこれらの混合物からなる群から選択される。移染防止剤を含む組成物は、さらに優れた染料安全特性を示す。
本組成物は、組成物の0重量%〜5重量%未満、好ましくは4重量%以下または3重量%以下または2重量%以下、さらには1重量%以下のゼオライトビルダーを含有してよい。本組成物は5重量%以上の濃度でゼオライトビルダーを含有してもよいが、好ましくは本組成物は5重量%未満のゼオライトビルダーを含有する。本組成物はゼオライトビルダーを本質的に含まないのが好ましいことがある。「ゼオライトビルダーを本質的に含まない」とは典型的には、本組成物が、意図的に組み込まれたゼオライトビルダーを含まないことを意味する。これは、組成物が洗濯用固体洗剤組成物である場合に特に好ましく、非水溶性残留物(例えば、布地表面上に堆積することがある)の量を最小限に抑えるためにも、透明な洗浄溶液を実現させるのが非常に望ましい場合にも、本組成物は、可溶性が非常に高いのが望ましい。適切なゼオライトビルダーとしては、ゼオライトA、ゼオライトX、ゼオライトP、およびゼオライトMAPが挙げられる。
本組成物は組成物の0重量%〜10重量%未満、または5重量%未満、好ましくは4重量%以下、3重量%以下、または2重量%以下、さらには1重量%以下のホスフェートビルダーを含有してよい。本組成物は10重量%以上の濃度でホスフェートビルダーを含有してもよいが、本組成物は10重量%未満のホスフェートビルダーを含有するのが好ましい。さらには、本組成物はホスフェートビルダーを本質的に含まないのが好ましいことがある。「ホスフェートビルダーを本質的に含まない」とは典型的に、本組成物が、意図的に組み込まれたホスフェートビルダーを含まないことを意味する。これは、組成物が非常に良好な環境特性を持つことが望ましい場合に、特に好ましい。適切なホスフェートビルダーとしては、ナトリウムトリポリホスフェートが挙げられる。
本組成物は組成物の0重量%〜5重量%未満、または好ましくは4重量%以下、3重量%以下、2重量%以下、さらには1%重量以下のシリケート塩を含んでよい。本組成物にはシリケート塩を5重量%超の濃度で含有してもよいが、本組成物はシリケート塩を5重量%未満含有するのが好ましい。さらには、本組成物はシリケート塩を本質的に含まないのが好ましいことがある。「シリケート塩を本質的に含まない」とは典型的に、本組成物が、意図的に添加されたシリケート塩を含まないことを意味する。これは、組成物が洗濯用固体洗剤組成物であり、組成物が非常に優れた投与特性および溶解特性を有することが確実であり、組成物が、水に溶解すると透明な洗浄溶液を提供することが確実であることが望ましい場合に特に好ましい。シリケート塩としては、非水溶性シリケート塩が挙げられる。シリケート塩としては、非晶質シリケート塩および結晶層状シリケート塩(例えばSKS−6)も挙げられる。シリケート塩としては、ナトリウムシリケートが挙げられる。
本組成物は典型的に、補助剤成分を含んでいる。前記補助剤成分としては、洗剤用アニオン性界面活性剤、洗剤用非イオン性界面活性剤、洗剤用カチオン性界面活性剤、洗剤用双性イオン性界面活性剤、洗剤用両性界面活性剤などの洗剤用界面活性剤、好ましい洗剤用アニオン性界面活性剤は、アルコキシル化した洗剤用アニオン性界面活性剤、例えば、平均アルコキシル化度が1〜30、好ましくは1〜10である直鎖または分岐鎖、置換または非置換のC12〜18アルキルアルコキシル化サルフェート、さらに好ましくは、平均エトキシル化度が1〜10である直鎖または分岐鎖、置換または非置換のC12〜18アルキルエトキシル化サルフェート、最も好ましくは、平均エトキシル化度が3〜7である直鎖で非置換のC12〜18アルキルエトキシル化サルフェートであり、別の好ましい洗剤用アニオン性界面活性剤は、アルキルサルフェート、アルキルスルホネート、アルキルホスフェート、アルキルホスホネート、アルキルカルブキシレート、またはこれらのいずれかの混合物であり、好ましいアルキルサルフェートとしては、直鎖または分岐鎖、置換または非置換のC10〜18アルキルサルフェートが挙げられ、別の好ましい洗剤用アニオン性界面活性剤は、C10〜13直鎖アルキルベンゼンスルホネートであり、好ましい洗剤用非イオン性界面活性剤は、平均アルコキシル化度が1〜20、好ましくは3〜10であるC8〜18アルキルアルコキシル化アルコールであり、最も好ましいのは、平均アルコキシル化度が3〜10であるC12〜18アルキルエトキシル化アルコールであり、好ましい洗剤用カチオン性界面活性剤は、モノC6〜18アルキルモノヒドロキシエチルジメチル4級アンモニウムクロリドであり、さらに好ましいのはモノC8〜10アルキルモノヒドロキシエチルジメチル4級アンモニウムクロリド、モノC10〜12アルキルモノヒドロキシエチルジメチル4級アンモニウムクロリド、およびモノC10アルキルモノヒドロキシエチルジメチル4級アンモニウムクロリドである)、過酸素源、例えば、ペルカーボネート塩および/またはペルボレート塩などであり、好ましくはナトリウムペルカーボネートであり、過酸素源は、カーボネート塩、サルフェート塩、シリケート塩、ボロシリケート塩、またはこれらの塩の混合物などのコーティング成分によって、好ましくは少なくとも部分的にコーティングされており、好ましくは完全にコーティングされており、テトラアセチルエチレンジアミンのような漂白活性剤、ノナノイルオキシベンゼンスルホネートのようなオキシベンゼンスルホネート漂白活性剤、カプロラクタム漂白活性剤、N−ノナノイル−N−メチルアセトアミドのようなイミド漂白活性剤、例えば、アミラーゼ、アラビナーゼ、キシラナーゼ、ガラクタナーゼ、グルカナーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ラッカーゼ、オキシダーゼ、ペルオキシダーゼ、プロテアーゼ、グルカナーゼ、ペクテートリアーゼ、およびマンナナーゼ、特に好ましくはプロテアーゼ、などの酵素、シリコーン系泡抑制剤など泡抑制剤系、蛍光増白剤、光漂白剤、サルフェート塩、好ましくはナトリウムサルフェートなどの充填剤塩、粘土、シリコーン、および/または4級アンモニウムの化合物、特に好ましくは所望によりシリコーンと組み合わせたモンモリロナイト粘土、などの布地柔軟化剤、ポリエチレンオキシドなどの凝集剤、ポリビニルピロリドン、ポリ4−ビニルピリジンN−オキシド、および/またはビニルピロリドンとビニルイミダゾールのコポリマーなどの移染防止剤、疎水変性セルロース、およびイミダゾールとエピクロルヒドリンの縮合によって生成されたオリゴマーなどの布地一体性成分、アルコキシル化ポリアミンおよびエトキシル化エチレンイミンポリマーなどの汚れ分散剤および汚れ再付着防止助剤、カルボキシメチルセルロースおよびポリエステルなどの再付着防止成分、香料、スルファミン酸またはその塩、クエン酸またはその塩、特に好ましいのはナトリウムカーボネートである、カーボネート塩、並びに、オレンジ色染料、青色染料、緑色染料、紫色染料、ピンク色染料、またはこれらの混合物などの染料が挙げられる。
本発明の第2の実施形態は、(i)リパーゼと(ii)ジアシルペルオキシドを含む組成物に関する。
リパーゼ
本発明の組成物のリパーゼは、C末端伸張はないが、親リパーゼの特定領域内に導入された突然変異を有し、これにより悪臭生成の傾向が軽減される。
本発明の組成物のリパーゼは、C末端伸張はないが、親リパーゼの特定領域内に導入された突然変異を有し、これにより悪臭生成の傾向が軽減される。
親リパーゼ
親リパーゼは、「相同性とアラインメント」の項の定義に従った場合、配列番号2に示されているT.ラノギノサス(lanuginosus)の配列に対する相同性が少なくとも50%であるアミノ酸配列を有する真菌性リパーゼであってよい。
親リパーゼは、「相同性とアラインメント」の項の定義に従った場合、配列番号2に示されているT.ラノギノサス(lanuginosus)の配列に対する相同性が少なくとも50%であるアミノ酸配列を有する真菌性リパーゼであってよい。
親リパーゼは、カンジダ、クルイベロミセス(Kluyveromyces)、ピチア、サッカロミセス、シゾサッカロミセス、またはヤロウィア(Yarrowia)ポリペプチドなどの酵母ポリペプチド、またはより好ましくは、アクレモニウム、アスペルギルス、オーレオバシディウム、クリプトコッカス、フィロバシディウム、フザリウム、フミコラ、マグナポルテ、ムコール、マイセリオフソラ(Myceliophthora)、ネオカリマスティクス、ニューロスポラ、ペシロミセス、ペニシリウム、ピロミセス、シゾフィラム、タラロミセス、サーモアスカス(Thermoascus)、ティラビア(Thielavia)、トリポクラディウム(Tolypocladium)、またはトリコデルマポリペプチドなどの糸状菌ポリペプチドであってよい。
好ましい態様では、親リパーゼは、リパーゼ活性を有する、サッカロミセスカールスベルゲンシス、サッカロミセスセレヴィシエ、サッカロミセスジアスタティカス(diastaticus)、サッカロミセスダグラシー(douglasii)、サッカロミセスクルイベリ(kluyveri)、サッカロミセスノルベンシス(norbensis)、またはサッカロミセスオビフォーミス(oviformis)ポリペプチドである。
別の好ましい態様では、親リパーゼは、アスペルギルスアクレアタス(aculeatus)、アスペルギルスアワモリ、アスペルギルスフミガタス、アスペルギルスフォエティダス、アスペルギルスジャポニカス、アスペルギルスニダランス、アスペルギルスニガー、アスペルギスルオリゼー、アスペルギスルタービゲンシス(turbigensis)、フザリウムバクトリジオイデス(bactridioides)、フザリウムセレアリス(cerealis)、フザリウムクルークウェレンス(crookwellense)、フザリウムセルモラム、フザリウムグラミネアラム、フザリウムグラミナム(graminum)、フザリウムヘテロスポラム(heterosporum)、フザリウムネグンジ(negundi)、フザリウムオキシスポラム、フザリウムレティキュラタム(reticulatum)、フザリウムロゼウム、フザリウムサンブシウム(sambucinum)、フザリウムサルコクロウム(sarcochroum)、フザリウムスポロトリキオイデス、フザリウムサルフレウム(sulphureum)、フザリウムトルローサム(torulosum)、フザリウムトリコセシオイデス(trichothecioides)、フザリウムベネナタム(venenatum)、フミコラインソレンス、サーモミセスラノギノサス(Thermomyces lanoginosus)(別名:フミコララヌギノーズ(lanuginose))、ムコールミエヘイ(miehei)、マイセリオフソラサーモフィラ(Myceliophthora thermophila)、ニューロスポラクラッサ、ペニシリウムパルロゼラム、トリコデルマハルジアナム、トリコデルマコニンギ、トリコデルマロンギブラキアタム(longibrachiatum)、トリコデルマリーセイ(reesei)、またはトリコデルマビリデポリペプチドである。
別の好ましい態様では、親リパーゼはサーモミセス(Thermomyces)リパーゼである。
より好ましい態様では、親リパーゼはサーモミセスラノギノサス(Thermomyces lanoginosus)リパーゼである。さらに好ましい実施形態では、親リパーゼは、配列番号2のリパーゼである。
領域と置換の同定
以下で領域I〜領域IVと称されている位置は、配列番号2のアミノ酸残基の位置である。異なるリパーゼの相当(または相同)位を見つけるには、「相同とアラインメント」の部分に記載されている手順を用いる。
以下で領域I〜領域IVと称されている位置は、配列番号2のアミノ酸残基の位置である。異なるリパーゼの相当(または相同)位を見つけるには、「相同とアラインメント」の部分に記載されている手順を用いる。
領域I内の置換
領域Iは、N−末端残基E1を取り囲んでいるアミノ酸残基から構成されている。この領域では、より正に荷電したアミノ酸で、親リパーゼのアミノ酸を置換するのが好ましい。1〜11位および223〜239位に相当するアミノ酸残基が領域Iに含まれている。1位、2位、4位、8位、11位、223位、227位、229位、231位、233位、234位、および236位が特に興味深い。具体的には、X1N/*、X4V、X227G、X231R、およびX233Rという置換が同定された。
領域Iは、N−末端残基E1を取り囲んでいるアミノ酸残基から構成されている。この領域では、より正に荷電したアミノ酸で、親リパーゼのアミノ酸を置換するのが好ましい。1〜11位および223〜239位に相当するアミノ酸残基が領域Iに含まれている。1位、2位、4位、8位、11位、223位、227位、229位、231位、233位、234位、および236位が特に興味深い。具体的には、X1N/*、X4V、X227G、X231R、およびX233Rという置換が同定された。
好ましい実施形態では、親リパーゼの配列番号2に対する同一度は85%または90%など少なくとも80%、例えば少なくとも95%、96%、97%、98%または99%である。最も好ましい実施形態では、親リパーゼは配列番号2と同一である。
領域II内の置換
領域IIは、アシル鎖の片側とアルコール部分の片側で基質と接しているアミノ酸残基から構成されている。この領域では、より正に荷電したアミノ酸で、またはより疎水性の低いアミノ酸で、親リパーゼのアミノ酸を置換するのが好ましい。202〜211位および249〜269位に相当するアミノ酸残基が領域IIに含まれている。202位、210位、211位、253位、254位、255位、256位、259位が特に興味深い。具体的には、X202G、X210K/W/A、X255Y/V/A、X256K/R、およびX259G/M/Q/Vという置換が同定されている。
領域IIは、アシル鎖の片側とアルコール部分の片側で基質と接しているアミノ酸残基から構成されている。この領域では、より正に荷電したアミノ酸で、またはより疎水性の低いアミノ酸で、親リパーゼのアミノ酸を置換するのが好ましい。202〜211位および249〜269位に相当するアミノ酸残基が領域IIに含まれている。202位、210位、211位、253位、254位、255位、256位、259位が特に興味深い。具体的には、X202G、X210K/W/A、X255Y/V/A、X256K/R、およびX259G/M/Q/Vという置換が同定されている。
好ましい実施形態では、親リパーゼの配列番号2に対する同一度は85%または90%など少なくとも80%、例えば少なくとも95%、96%、97%、98%または99%である。最も好ましい実施形態では、親リパーゼは配列番号2と同一である。
領域III内の置換
領域IIIは、柔軟な構造を形成するアミノ酸残基から構成されており、このため、基質が活性部位に入り込めるようになっている。この領域では、より塩基性の高いアミノ酸、またはより疎水性の低いアミノ酸で、親リパーゼのアミノ酸を置換するのが好ましい。82〜102位に相当するアミノ酸残基が領域IIIに含まれている。83位、86位、87位、90位、91位、95位、96位、99位が特に興味深い。具体的には、X83T、X86V、およびX90A/Rという置換が同定されている。
領域IIIは、柔軟な構造を形成するアミノ酸残基から構成されており、このため、基質が活性部位に入り込めるようになっている。この領域では、より塩基性の高いアミノ酸、またはより疎水性の低いアミノ酸で、親リパーゼのアミノ酸を置換するのが好ましい。82〜102位に相当するアミノ酸残基が領域IIIに含まれている。83位、86位、87位、90位、91位、95位、96位、99位が特に興味深い。具体的には、X83T、X86V、およびX90A/Rという置換が同定されている。
好ましい実施形態では、親リパーゼの配列番号2に対する同一度は85%または90%など少なくとも80%、例えば少なくとも95%、96%、97%、98%または99%である最も好ましい実施形態では、親リパーゼは配列番号2と同一である。
領域IV内の置換
領域IVは、静電気によって表面に結合しているアミノ酸残基から構成されている。この領域では、より塩基性の高いアミノ酸で、親リパーゼのアミノ酸を置換するのが好ましい。27位および54〜62位に相当するアミノ酸残基が領域IVに含まれている。27位、56位、57位、58位、60位が特に興味深い。具体的には、X27R、X58N/AG/T/P、およびX60V/S/G/N/R/K/A/Lという置換が同定されている。
領域IVは、静電気によって表面に結合しているアミノ酸残基から構成されている。この領域では、より塩基性の高いアミノ酸で、親リパーゼのアミノ酸を置換するのが好ましい。27位および54〜62位に相当するアミノ酸残基が領域IVに含まれている。27位、56位、57位、58位、60位が特に興味深い。具体的には、X27R、X58N/AG/T/P、およびX60V/S/G/N/R/K/A/Lという置換が同定されている。
好ましい実施形態では、親リパーゼの配列番号2に対する同一度は少なくとも80%(85%または90%など)、例えば少なくとも95%または96%または97%または98%または99%である。最も好ましい実施形態では、親リパーゼは配列番号2と同一である。
その他の位置のアミノ酸
親リパーゼは所望により、その他のアミノ酸の置換、具体的にはその他の置換を10個未満または5個未満含んでもよい。例は、親リパーゼの24位、37位、38位、46位、74位、81位、83位、115位、127位、131位、137位、143位、147位、150位、199位、200位、203位、206位、211位、263位、264位、265位、267位、および269位のうちの1つ以上に相当する置換である。ある特定の実施形態では、81位、143位、147位、150位、および249位に相当する位置の少なくとも1つに置換がある。好ましい実施形態では、少なくとも1つの置換は、X81Q/E、X143S/C/N/D/A、X147M/Y、X150G/K、およびX249R/I/Lからなる群から選択される。
親リパーゼは所望により、その他のアミノ酸の置換、具体的にはその他の置換を10個未満または5個未満含んでもよい。例は、親リパーゼの24位、37位、38位、46位、74位、81位、83位、115位、127位、131位、137位、143位、147位、150位、199位、200位、203位、206位、211位、263位、264位、265位、267位、および269位のうちの1つ以上に相当する置換である。ある特定の実施形態では、81位、143位、147位、150位、および249位に相当する位置の少なくとも1つに置換がある。好ましい実施形態では、少なくとも1つの置換は、X81Q/E、X143S/C/N/D/A、X147M/Y、X150G/K、およびX249R/I/Lからなる群から選択される。
変異体は、定義済みの領域I〜IVの外に置換を含んでよく、定義済みの領域I〜IVの外の置換の数は、6個未満、または5個未満、または4個未満、または3個未満、または2個未満、例えば、5個または4個または3個または2個または1個であるのが好ましい。あるいは、変異体は、定義済みの領域I〜IV以外では置換をまったく含まない。
さらに、置換は例えば、例えば、WO92/05249号、WO94/25577号、WO95/22615号、WO97/04079号、およびWO97/07202号に記載されている置換など、当該技術分野において既知の原則に従って生成させてもよい。
親リパーゼの変異体
1つの態様では、変異体は、親と比較した場合、少なくとも合計で3個の置換を含んでおり、置換は、
a)領域I内の置換の少なくとも2つ、少なくとも3つ、少なくとも4つ、少なくとも5つ、または少なくとも6つ、例えば、2つ、3つ、4つ、5つ、または6つ、
b)領域II内の置換の少なくとも1つ、少なくとも2つ、少なくとも3つ、少なくとも4つ、少なくとも5つ、または少なくとも6つ、例えば、1つ、2つ、3つ、4つ、5つ、または6つ、
c)領域III内の置換の少なくとも1つ、少なくとも2つ、少なくとも3つ、少なくとも4つ、少なくとも5つ、または少なくとも6つ、例えば、1つ、2つ、3つ、4つ、5つ、または6つ、
d)および/または領域IV内の置換の少なくとも1つ、少なくとも2つ、少なくとも3つ、少なくとも4つ、少なくとも5つ、または少なくとも6つ、例えば、1つ、2つ、3つ、4つ、5つ、または6つ、の置換群の1つ以上から選択される。
1つの態様では、変異体は、親と比較した場合、少なくとも合計で3個の置換を含んでおり、置換は、
a)領域I内の置換の少なくとも2つ、少なくとも3つ、少なくとも4つ、少なくとも5つ、または少なくとも6つ、例えば、2つ、3つ、4つ、5つ、または6つ、
b)領域II内の置換の少なくとも1つ、少なくとも2つ、少なくとも3つ、少なくとも4つ、少なくとも5つ、または少なくとも6つ、例えば、1つ、2つ、3つ、4つ、5つ、または6つ、
c)領域III内の置換の少なくとも1つ、少なくとも2つ、少なくとも3つ、少なくとも4つ、少なくとも5つ、または少なくとも6つ、例えば、1つ、2つ、3つ、4つ、5つ、または6つ、
d)および/または領域IV内の置換の少なくとも1つ、少なくとも2つ、少なくとも3つ、少なくとも4つ、少なくとも5つ、または少なくとも6つ、例えば、1つ、2つ、3つ、4つ、5つ、または6つ、の置換群の1つ以上から選択される。
アミノ酸修飾に関する命名法
本発明によるリパーゼ変異体について説明する際には、参照しやすくするために、元のアミノ酸:位置:置換済みアミノ酸という命名法を用いる。
本発明によるリパーゼ変異体について説明する際には、参照しやすくするために、元のアミノ酸:位置:置換済みアミノ酸という命名法を用いる。
この命名法に従うと、例えば、195位でグルタミン酸をグリシンに置換したものはG195Eと表示する。同じ位置でグリシンが欠失したものはG195*と表示し、追加のアミノ酸残基、例えばリジンを挿入したものはG195GKと表示する。特定のリパーゼが、他のリパーゼと比べて「欠失部分」を含み、そのような位置で挿入を行う場合、36位にアスパラギン酸を挿入した時には、*36Dと表示する。複数の突然変異はプラス記号で区切る。すなわち、R170Y+G195Eは、チロシンをアルギニンに置換した170位の突然変異とグルタミン酸をグリシンに置換した195位の突然変異を表している。
X231は、上記のアラインメント手順を適用した場合、231位に当たる親ポリペプチド中のアミノ酸を表す。X231Rは、アミノ酸をRで置換したものを表す。配列番号2では、XはTであり、したがってX231Rは231位のTをRに置換したものを表す。ある位置(例えば231位)のアミノ酸が、アミノ酸の群、例えばRおよびPおよびYからなる群から選択した別のアミノ酸で置換されているような場合、これは、X231R/P/Yによって表されることになる。
いずれのケースでも、IUPACによる1文字または3文字の正式なアミノ酸略称を採用する。
アミノ酸のグループ化
本明細書では、アミノ酸は、pH10における電荷に応じて、負電荷アミノ酸、正電荷アミノ酸、または電気的に中性のアミノ酸に分類される。したがって、負電荷アミノ酸はE、D、C(システイン)、およびY、とりわけEおよびDである。正電荷アミノ酸はR、K、およびH、とりわけRおよびKである。中性のアミノ酸は、ジスルフィド架橋の一部を形成している場合、G、A、V、L、I、P、F、W、S、T、M、N、Q、およびCである。同じグループ(負、正、または中性)の別のアミノ酸との置換は同類置換(conservative substitution)という。
本明細書では、アミノ酸は、pH10における電荷に応じて、負電荷アミノ酸、正電荷アミノ酸、または電気的に中性のアミノ酸に分類される。したがって、負電荷アミノ酸はE、D、C(システイン)、およびY、とりわけEおよびDである。正電荷アミノ酸はR、K、およびH、とりわけRおよびKである。中性のアミノ酸は、ジスルフィド架橋の一部を形成している場合、G、A、V、L、I、P、F、W、S、T、M、N、Q、およびCである。同じグループ(負、正、または中性)の別のアミノ酸との置換は同類置換(conservative substitution)という。
中性のアミノ酸は、疎水性または非極性のもの(ジスルフィド架橋の一部としてのG、A、V、L、I、P、F、W、およびC)と親水性または極性のもの(S、T、M、N、Q)に分けてよい。
アミノ酸の同一性
2つのアミノ酸配列または2つのヌクレオチド配列の相関性は、「同一性」というパラメータによって評される。
2つのアミノ酸配列または2つのヌクレオチド配列の相関性は、「同一性」というパラメータによって評される。
本発明の目的上、2つのアミノ酸配列のアラインメントは、エンボス(EMBOSS)パッケージ(http://emboss.org)バージョン2.8.0内のニードル(Needle)というプログラムを用いることによって割り出す。ニードル(Needle)プログラムは、S.B.ニードルマン(Needleman)およびC.D.ワンチ(Wunsch)著(1970年)、分子生物学会誌(J. Mol. Biol.)48号、443〜453ページに記載されているグローバルアラインメントアルゴリズムを実行する。用いる置換マトリクスはBLOSUM62、ギャップオープニングペナルティは10、ギャップエクステンションペナルティは0.5である。
本発明のアミノ酸配列(「本配列」、例えば配列番号2のアミノ酸1〜269)と、異なるアミノ酸配列(「異質配列」という)の同一性の程度は、2つの配列のアライメントの完全一致数を「本配列」の長さまたは「異質配列」の長さのうち短い方で除した値として算出する。この結果をパーセント同一性として表す。
完全一致は、「本配列」と「異質配列」に、同一のアミノ酸残基が重複部分の同じ位置に備わっている場合に発生する。配列の長さは、配列内のアミノ酸残基の数である(例えば配列番号2の長さは269である)。
親リパーゼとT.ラヌギノサス(lanuginosus)リパーゼ(配列番号2)のアミノ酸同一度は少なくとも50%であり、特には、少なくとも55%、少なくとも60%、少なくとも75%、少なくとも85%、少なくとも90%、95%超、または98%超である。特定の実施形態では、親リパーゼはT.ラヌギノサス(lanuginosus)リパーゼ(配列番号2)と同一である。
上記の手順は、同一性の計算に加えて相同性の計算とアラインメントでも用いてもよい。本発明の文脈においては、相同性とアラインメントは、以下に記載されているとおりに計算されている。
相同性とアラインメント
本発明の目的上、相同性の程度は、当該技術分野において既知のコンピュータープログラム、例えば、GCGプログラムパッケージに搭載されているGAP(ウィスコンシンパッケージ(Wisconsin Package)プログラムマニュアル、バージョン8、1994年8月、ジェネティックスコンピューターグループ(Genetics Computer Group)、53711米国ウィスコンシン州マジソン、サイエンスドライブ575)(S.B.ニードルスマン(Needleman)およびC.D.ワンチ(Wunsch)(1970年)、分子生物学会誌(Journal of Molecular Biology)48号、443〜45ページ)によって適切に割り出されることがあり、GAPは、ギャップ生成ペナルティが3.0、ギャップ伸長ペナルティが0.1というギャップポリペプチド配列比較用の設定で用いる。
本発明の目的上、相同性の程度は、当該技術分野において既知のコンピュータープログラム、例えば、GCGプログラムパッケージに搭載されているGAP(ウィスコンシンパッケージ(Wisconsin Package)プログラムマニュアル、バージョン8、1994年8月、ジェネティックスコンピューターグループ(Genetics Computer Group)、53711米国ウィスコンシン州マジソン、サイエンスドライブ575)(S.B.ニードルスマン(Needleman)およびC.D.ワンチ(Wunsch)(1970年)、分子生物学会誌(Journal of Molecular Biology)48号、443〜45ページ)によって適切に割り出されることがあり、GAPは、ギャップ生成ペナルティが3.0、ギャップ伸長ペナルティが0.1というギャップポリペプチド配列比較用の設定で用いる。
本発明では、アブシディアレフレクサ(reflexa)、アブシディアコリムビフェラ、リズムコアミエヘイ(Rhizmucor miehei)、リゾープスデレマ、アスペルギルスニガー、アスペルギルスツビンゲンシス(tubigensis)、フザリウムオキシスポラム、フザリウムヘテロスポラム(heterosporum)、アスペルギルスオリゼー、ペニシリウムカマンベルディ、アスペルギルスフォエティダス、アスペルギルスニガー、サーモミセスラノギノサス(Thermomyces lanoginosus)(別名:フミコララヌギノーサ(Humicola lanuginosa))、およびランデリナペニサポラ(Landerina penisapora)のリパーゼ配列内の相当(または相同)位は、図1に示されているアラインメントによって定義されている。
アラインメントに示されていないリパーゼ配列の相同位を確認するには、当該配列を、図1に示されている配列に揃える。GAPプログラムによって見出された最も相同性の高い配列に対するGAPアラインメントを用いて、その新たな配列を、図1中の本アラインメントに揃える。GAPは、GCGプログラムパッケージウィスコンシンパッケージ(Wisconsin Package)プログラムマニュアル、バージョン8、1994年8月、ジェネティックスコンピューターグループ(Genetics Computer Group)、53711米国ウィスコンシン州マジソン、サイエンスドライブ575)(S.B.ニードルスマン(Needleman)およびC.D.ワンチ(Wunsch)(1970年)、分子生物学会誌(Journal of Molecular Biology)48号、443〜45ページ)に掲載されている。ギャップ生成ペナルティが3.0、ギャップ伸長ペナルティが0.1という設定が、ギャップポリペプチド配列比較用に使用される。
親リパーゼとT.ラヌギノサス(lanuginosus)リパーゼ(配列番号2)の相同性は少なくとも50%であり、特には、少なくとも55%、少なくとも60%、少なくとも75%、少なくとも85%、少なくとも90%、95%超、または98%超である。特定の実施形態では、親リパーゼはT.ラヌギノサス(lanuginosus)リパーゼ(配列番号2)と同一である。
ハイブリダイゼーション
本発明はさらに、リパーゼ活性を持つ分離ポリペプチドであって、厳密性が非常に低い条件、好ましくは厳密性が低い条件、より好ましくは厳密性が中度である条件、さらに好ましくは厳密性が中の上である条件、さらに好ましくは厳密性が高い条件、最も好ましくは厳密性が非常に高い条件の下で、(i)配列番号1のヌクレオチド178〜660、(ii)配列番号1のヌクレオチド178〜660に含まれているcDNA配列、(iii)(i)若しくは(ii)の部分配列、または(iv)(i)、(ii)、若しくは(iii)の相補鎖とハイブリダイゼーションするポリヌクレオチドによってエンコードされている分離ポリペプチドに関するものである(J.サンブルック(Sambrook)、E.F.フリッチェ(Fritsch)、およびT.マニアタス(Maniatus)、1989年、「分子クローニング、実験マニュアル(Molecular Cloning, A Laboratory Manual)」第2版、コールドスプリングハーバー(Cold Spring Harbor)、ニューヨーク)。配列番号1の部分配列は、少なくとも100個の連続したヌクレオチド、または好ましくは少なくとも200個の連続したヌクレオチドを含んでいる。さらには、前記部分配列は、リパーゼ活性を持つポリペプチド断片をエンコードすることがある。
本発明はさらに、リパーゼ活性を持つ分離ポリペプチドであって、厳密性が非常に低い条件、好ましくは厳密性が低い条件、より好ましくは厳密性が中度である条件、さらに好ましくは厳密性が中の上である条件、さらに好ましくは厳密性が高い条件、最も好ましくは厳密性が非常に高い条件の下で、(i)配列番号1のヌクレオチド178〜660、(ii)配列番号1のヌクレオチド178〜660に含まれているcDNA配列、(iii)(i)若しくは(ii)の部分配列、または(iv)(i)、(ii)、若しくは(iii)の相補鎖とハイブリダイゼーションするポリヌクレオチドによってエンコードされている分離ポリペプチドに関するものである(J.サンブルック(Sambrook)、E.F.フリッチェ(Fritsch)、およびT.マニアタス(Maniatus)、1989年、「分子クローニング、実験マニュアル(Molecular Cloning, A Laboratory Manual)」第2版、コールドスプリングハーバー(Cold Spring Harbor)、ニューヨーク)。配列番号1の部分配列は、少なくとも100個の連続したヌクレオチド、または好ましくは少なくとも200個の連続したヌクレオチドを含んでいる。さらには、前記部分配列は、リパーゼ活性を持つポリペプチド断片をエンコードすることがある。
鎖長が少なくとも100個のヌクレオチドの長いプローブでは、厳密性が非常に低い条件から非常に高い条件は、5X SSPE、0.3%SDS、200ug/mLの断片化変性サケ精子DNA、および厳密性が非常に低い場合と低い場合には25%のホルムアミド、厳密性が中度である場合と中の上である場合には35%のホルムアミド、厳密性が高い場合と非常に高い場合には50%のホルムアミド中、42℃でプレハイブリダイゼーションおよびハイブリダイゼーションを行った後に、所望により標準的なサザンブロッティング手順を12〜24時間、最適に行うものとして定義する。
鎖長が少なくとも100個のヌクレオチドの長いプローブでは、担体物質は最後に、2X SSC、0.2%SDSを用いて、好ましくは少なくとも45℃で(厳密性が非常に低い場合)、より好ましくは少なくとも50℃で(厳密性が低い場合)、さらに好ましくは少なくとも55℃で(厳密性が中度である場合)、さらに好ましくは少なくとも60℃で(厳密性が中の上である場合)、さらに好ましくは少なくとも65℃で(厳密性が高い場合)、最も好ましくは少なくとも70℃で(厳密性が非常に高い場合)、3回、それぞれにつき15分間洗浄する。
DNA配列、発現ベクター、宿主細胞、リパーゼの生成
本発明は、本発明のリパーゼをエンコードするDNA配列、前記DNA配列を組み入れる発現ベクター、およびDNA配列または発現ベクターを含む形質転換宿主細胞を提供する。これらは、当該技術分野において既知の方法によって得られてもよい。
本発明は、本発明のリパーゼをエンコードするDNA配列、前記DNA配列を組み入れる発現ベクター、およびDNA配列または発現ベクターを含む形質転換宿主細胞を提供する。これらは、当該技術分野において既知の方法によって得られてもよい。
本発明は、リパーゼの生成を促す条件下で前記形質転換宿主細胞を培養し、得られた培養液からリパーゼを回収することによって、リパーゼを生成させる方法も提供する。この方法は、当該技術分野において既知の原理に従って実施してよい。
リパーゼ活性
―中性のpHにおけるトリブチリンのリパーゼ活性(LU)
乳化剤としてアラビアゴムを用いてトリブチリン(グリセリントリブチレート)を乳化させることによって、リパーゼの基質を用意する。続いて、pHスタット滴定実験装置内で、トリブチリンを30℃、pH7または9で加水分解する。リパーゼ活性の1単位(1LU)は、pH7において毎分1マイクロモルの酪酸を放出できる酵素の量に匹敵する。
―中性のpHにおけるトリブチリンのリパーゼ活性(LU)
乳化剤としてアラビアゴムを用いてトリブチリン(グリセリントリブチレート)を乳化させることによって、リパーゼの基質を用意する。続いて、pHスタット滴定実験装置内で、トリブチリンを30℃、pH7または9で加水分解する。リパーゼ活性の1単位(1LU)は、pH7において毎分1マイクロモルの酪酸を放出できる酵素の量に匹敵する。
―ベネフィット・リスク(Benefit Risk)
悪臭リスクの低下との比較による性能を表すベネフィット・リスク係数は、BR=RPavg/Rとして定義する。本明細書に記載のリパーゼ変異体のBRは1超、1.1超、又、さらには1超〜約1000であってよい。
悪臭リスクの低下との比較による性能を表すベネフィット・リスク係数は、BR=RPavg/Rとして定義する。本明細書に記載のリパーゼ変異体のBRは1超、1.1超、又、さらには1超〜約1000であってよい。
―平均相対性能(Average Relative Performance)
平均相対性能(RPavg)を算出する手順は、本明細書の実施例5に記載されている。本明細書に記載されているリパーゼ変異体の(RPavg)は、少なくとも0.8、少なくとも1.1、少なくとも1.5、又、さらには少なくとも2〜約1000であってよい。
平均相対性能(RPavg)を算出する手順は、本明細書の実施例5に記載されている。本明細書に記載されているリパーゼ変異体の(RPavg)は、少なくとも0.8、少なくとも1.1、少なくとも1.5、又、さらには少なくとも2〜約1000であってよい。
漂白剤触媒
漂白剤触媒は、ペルオキシ酸および/またはその塩から酸素原子を受け取り、その酸素原子を酸化可能基質(oxidizeable substrate)に移動させることができる。適切な漂白剤触媒としては、イミニウムカチオンおよびポリイオン、イミニウム双性イオン、変性アミン、変性アミンオキシド、N−スルホニルイミン、N−ホスホニルイミン、N−アシルイミン、チアジアゾールジオキシド、ペルフルオロイミン、環状糖ケトン、並びに、これらの混合物が挙げられるが、これらに限らない。
漂白剤触媒は、ペルオキシ酸および/またはその塩から酸素原子を受け取り、その酸素原子を酸化可能基質(oxidizeable substrate)に移動させることができる。適切な漂白剤触媒としては、イミニウムカチオンおよびポリイオン、イミニウム双性イオン、変性アミン、変性アミンオキシド、N−スルホニルイミン、N−ホスホニルイミン、N−アシルイミン、チアジアゾールジオキシド、ペルフルオロイミン、環状糖ケトン、並びに、これらの混合物が挙げられるが、これらに限らない。
適切なイミニウムカチオンおよびポリイオンとしては、「テトラヘドロン(Tetrahedron)」(1992年)49(2)号、423〜38ページ(例えば433ページの化合物4を参照)に記載されているとおりに調製したN−メチル−3−4−ジヒドロイソキノリニウムテトラフルオロボレート、米国特許第5,360,569号(例えば11段落目の実施例1を参照)に記載されているとおりに調製したN−メチル−3,4−ジヒドロイソキノリニウムp−トルエンスルホネート、および米国特許第5,360,568号(例えば10段落目の実施例3を参照)に記載されているとおりに調製したN−オクチル−3,4−ジヒドロイソキノリニウムp−トルエンスルホネートが挙げられるが、これらに限らない。
適切なイミニウム双性イオンとしては、米国特許第5,576,282号(例えば31段落目の実施例IIを参照)に記載されているとおりに調製したN−(3−スルホプロピル)−3,4−ジヒドロイソキノリニウム分子内塩、米国特許第5,817,614号(例えば32段落目の実施例Vを参照)に記載されているとおりに調製したN−[2−(スルホオキシ)ドデシル]−3,4−ジヒドロイソキノリニウム分子内塩、WO05/047264号(例えば18ページの実施例8を参照)に記載されているとおりに調製した2−[3−[(2−エチルヘキシル)オキシ]−2−(スルホオキシ)プロピル]−3,4−ジヒドロイソキノリニウム分子内塩、および2−[3−[(2−(ブチルオクチル)オキシ]−2−(スルホオキシ)プロピル]−3,4−ジヒドロイソキノリニウム分子内塩が挙げられるが、これらに限らない。
適切な変性アミン酸素移動触媒としては、1,2,3,4−テトラヒドロ−2−メチル−1−イソキノリノール(「テトラヘドロンレターズ(Tetrahedron Letters)」(1987年)、28(48)号、6061〜6064ページに記載されている手順に従って生成させることができる)が挙げられるが、これに限らない。適切な変性アミンオキシド酸素移動触媒としては、ナトリウム1−ヒドロキシ−N−オキシ−N−[2−(スルホオキシ)デシル]−1,2,3,4−テトラヒドロイソキノリンが挙げられるが、これに限らない。
適切なN−スルホニルイミン酸素移動触媒としては、「有機化学会誌(Journal of Organic Chemistry)」(1990年)、55(4)号、1254〜61ページに記載されている手順に従って調製した3−メチル−1,2−ベンゾイソチアゾール1,1−ジオキシドが挙げられるが、これに限らない。
適切なN−ホスホニルイミン酸素移動触媒としては、「化学会誌(Journal of the Chemical Society)」(ケミカルコミュニケーションズ(Chemical Communications)、1994年)(22)号、2569〜70ページに記載されている手順に従って生成させることのできる[R−(E)]−N−[(2−クロロ−5−ニトロフェニル)メチレン]−P−フェニル−P−(2,4,6−トリメチルフェニル)−ホスフィン酸アミドが挙げられるが、これに限らない。
適切なN−アシルイミン酸素移動触媒としては、「ポーランド化学会誌(Polish Journal of Chemistry)」(2003年)、77(5)号、577〜590ページに記載されている手順に従って生成させることのできる[N(E)]−N−(フェニルメチレン)アセトアミドが挙げられるが、これに限らない。
適切なチアジアゾールジオキシド酸素移動触媒としては、米国特許第5,753,599号(9段落目、実施例2)に記載されている手順に従って生成させることのできる3−メチル−4−フェニル−1,2,5−チアジアゾール1,1−ジオキシドが挙げられるが、これに限らない。
適切なペルフルオロイミン酸素移動触媒としては、「テトラヘドロンレター(Tetrahedron Letters)」(1994年)、35(34)号、6329〜30ページに記載されている手順に従って生成させることのできる(Z)−2,2,3,3,4,4,4−ヘプタフルオロ−N−(ノナフルオロブチル)ブタンイミドイルフルオリドが挙げられるが、これに限らない。
適切な環状糖ケトン酸素移動触媒としては、米国特許第6,649,085号(12段落目、実施例1)に記載されているような1,2:4,5−ジ−O−イソプロピリデン−D−エリトロ−2,3−ヘキソジウロ−2,6−ピラノースが挙げられるが、これに限らない。
好ましくは、漂白剤触媒がイミニウムおよび/またはカルボニル官能基を含むとともに、漂白剤触媒が典型的に、酸素原子を受け取ると、とりわけペルオキシ酸および/またはその塩から酸素原子を受け取ると、オキサジリジニウムおよび/またはジオキシラン官能基を形成することができる。好ましくは、漂白剤触媒がオキサジリジニウム官能基を含み、および/または漂白剤触媒が典型的に、酸素原子を受け取ると、とりわけペルオキシ酸および/またはその塩から酸素原子を受け取ると、オキサジリジニウム官能基を形成することができる。好ましくは、漂白剤触媒が環状イミニウム官能基を含み、好ましくはその場合、環状部分の環のサイズは、原子5〜8個(窒素原子も含む)、好ましくは原子6個である。好ましくは、漂白剤触媒は、アリールイミニウム官能基、好ましくは2環状アリールイミニウム官能基、好ましくは3,4−ジヒドロイソキノリニウム官能基を含む。典型的にはイミン官能基は4級イミン官能基であるとともに、典型的には、酸素原子を受け取ると、とりわけペルオキシ酸および/またはその塩から酸素原子を受け取ると、4級オキサジリジニウム官能基を形成することができる。
好ましくは、漂白剤触媒は以下の化学式に相当する化学構造を有する。
式中、nおよびmは独立して0〜4であり、好ましくはnおよびmはいずれも0であり、R1はそれぞれ独立して、水素、アルキル、シクロアルキル、アリール、縮合アリール、複素環、縮合複素環、ニトロ、ハロ、シアノ、スルホナト、アルコキシ、ケト、カルボン酸、およびカルボアルコキシラジカルからなる群から選択した置換または非置換ラジカルから選択され、近接している2つのR1置換のいずれかが結合して縮合アリール環、縮合炭素環、または縮合複素環を形成してもよく、R2はそれぞれ独立して、水素、ヒドロキシ、アルキル、シクロアルキル、アルカリル、アリール、アラルキル、アルキレン、複素環、アルコキシ、アリールカルボニル基、カルボキシアルキル基、およびアミド基からなる群から独立して選択した置換または非置換ラジカルから選択されるとともに、R2は他のR2のいずれかと結合して共通環の一部を形成してもよく、ジェミナルな2つのR2のいずれかが結合してカルボニルを形成してもよく、2つのR2のいずれかが結合して置換または非置換の縮合不飽和部分を形成してもよく、R3はC1〜C20の置換または非置換アルキルであり、R4は水素またはQt−Aという部分であり、式中、Qは分岐または非分岐アルキレンであり、tは0または1であり、Aは、OSO3 −、SO3 −、CO2 −、OCO2 −、OPO3 2−、OPO3H−、およびOPO2 −からなる群から選択したアニオン基であり、R5は水素または−CR11R12−Y−Gb−Yc−[(CR9R10)y−O]k−R8という部分であり、式中、Yはそれぞれ独立してO、S、N−H、またはN−R8からなる群から選択され、R8はそれぞれ独立してアルキル、アリール、およびヘテロアリールからなる群から選択され、部分は置換または非置換であり、部分は、置換または非置換を問わず、21個未満の炭素を備え、Gはそれぞれ独立してCO、SO2、SO、PO、およびPO2からなる群から選択され、R9およびR10は独立して、HおよびC1〜C4アルキルからなる群から選択され、R11およびR12は独立して、Hおよびアルキルからなる群から選択され、あるいは、1つにまとまると、結合してカルボニルを形成してもよく、bは0または1であり、cは0または1であることができるが、bが0の場合cは0でなければならず、yは1〜6の整数であり、kは0〜20の整数であり、R6はH、またはアルキル、アリール、若しくは、ヘテロアリール部分であり、部分は置換または非置換であり、Xが存在する場合、Xは適切な電荷平衡式対イオンであり、R4が水素である場合にはXが存在しているのが好ましく、適切なXとしては、クロリド、ブロミド、サルフェート、メトサルフェート、スルホネート、p−トルエンスルホネート、ボロンテトラフルオリド(borontetraflouride)、およびホスフェートが挙げられるが、これらに限らない。
本発明の1つの実施形態では、漂白剤触媒は、以下の一般式に相当する構造を有す。
式中、R13は、3〜24個の炭素原子(分岐炭素原子も含む)を含む分岐アルキル基、または1〜24個の炭素原子を含む直鎖アルキル基であり、好ましくは、R13は、8〜18個の炭素原子を含む分岐アルキル基、または8〜18個の炭素原子を含む直鎖アルキル基であり、好ましくは、R13は、2−プロピルヘプチル、2−ブチルオクチル、2−ペンチルノニル、2−ヘキシルデシル、n−ドデシル、n−テトラデシル、n−ヘキサデシル、n−オクタデシル、イソノニル、イソデシル、イソトリデシル、およびイソペンタデシルからなる群から選択され、好ましくは、R13は、2−ブチルオクチル、2−ペンチルノニル、2−ヘキシルデシル、イソトリデシル、およびイソペンタデシルからなる群から選択される。
オキシベンゼンスルホネートおよび/またはオキシベンゾイン漂白活性剤
本組成物には、(i)オキシベンゼンスルホネート漂白活性剤および/またはオキシベンゾイン漂白活性剤、並びに、(ii)過酸素源を含有するのが好ましい。典型的には、オキシベンゾイン酸漂白活性剤は、その塩の形状をしている。好ましいオキシベンゼンスルホネート漂白活性剤としては、以下の一般式を有する漂白活性剤が挙げられる。
R−(C=O)−L
式中、Rは、漂白活性剤が疎水性の場合に6〜12個の炭素原子、または8〜12個の炭素原子を有する、任意で分岐のアルキル基であり、Lは脱離基である。好適な脱離基の例は、ベンゾイン酸およびその誘導体、特にはその塩である。特に好ましい別の脱離基はオキシベンゼンスルホネートである。適切な漂白活性剤としては、ドデカノイルオキシベンゼンスルホネート、デカノイルオキシベンゼンスルホネート、デカノイルオキシベンゾイン酸塩、3,5,5−トリメチルヘキサノイルオキシベンゼンスルホネート、ノナノイルアミドカプロイルオキシベンゼンスルホネート、およびノナノイルオキシベンゼンスルホネート(NOBS)が挙げられる。適切な漂白活性剤はWO98/17767号にも開示されている。これらの漂白活性剤を本組成物に組み込むのは、本組成物が低レベルのゼオライトビルダーとホスフェートビルダーを含む場合に特に好ましい。特に低ビルダー(under-built)洗剤組成物(このような洗剤組成物は低レベルのゼオライトビルダーとホスフェートビルダーを含む)の中で、これらの漂白活性剤を過酸素源、および上でさらに詳細に説明されているような漂白剤触媒、およびリパーゼと組み合わせると、全体的な洗浄性能が向上し、ゴム製排水ホースに対する適合特性が向上し、本組成物の悪臭特性が低下することを本発明者らは見出した。
本組成物には、(i)オキシベンゼンスルホネート漂白活性剤および/またはオキシベンゾイン漂白活性剤、並びに、(ii)過酸素源を含有するのが好ましい。典型的には、オキシベンゾイン酸漂白活性剤は、その塩の形状をしている。好ましいオキシベンゼンスルホネート漂白活性剤としては、以下の一般式を有する漂白活性剤が挙げられる。
R−(C=O)−L
式中、Rは、漂白活性剤が疎水性の場合に6〜12個の炭素原子、または8〜12個の炭素原子を有する、任意で分岐のアルキル基であり、Lは脱離基である。好適な脱離基の例は、ベンゾイン酸およびその誘導体、特にはその塩である。特に好ましい別の脱離基はオキシベンゼンスルホネートである。適切な漂白活性剤としては、ドデカノイルオキシベンゼンスルホネート、デカノイルオキシベンゼンスルホネート、デカノイルオキシベンゾイン酸塩、3,5,5−トリメチルヘキサノイルオキシベンゼンスルホネート、ノナノイルアミドカプロイルオキシベンゼンスルホネート、およびノナノイルオキシベンゼンスルホネート(NOBS)が挙げられる。適切な漂白活性剤はWO98/17767号にも開示されている。これらの漂白活性剤を本組成物に組み込むのは、本組成物が低レベルのゼオライトビルダーとホスフェートビルダーを含む場合に特に好ましい。特に低ビルダー(under-built)洗剤組成物(このような洗剤組成物は低レベルのゼオライトビルダーとホスフェートビルダーを含む)の中で、これらの漂白活性剤を過酸素源、および上でさらに詳細に説明されているような漂白剤触媒、およびリパーゼと組み合わせると、全体的な洗浄性能が向上し、ゴム製排水ホースに対する適合特性が向上し、本組成物の悪臭特性が低下することを本発明者らは見出した。
ジアシルペルオキシド
別の実施形態では、本組成物は、(i)リパーゼと、(ii)ジアシルおよび/またはテトラアシルペルオキシドの種を含んでいる。上記組成物は、ゴム製排水ホースに対する優れた適合特性を呈することを本発明者達は発見した。ジアシルペルオキシド、さらにはテトラアシルペルオキシドは、ゴム、例えば、自動洗濯機のゴム製排水ホースを傷めることで知られており、これにより、複数の洗浄サイクルにわたって、ゴム製排水ホースの破損を引き起こす可能性がある。ジアシルペルオキシドおよび/またはテトラアシルペルオキシドをリパーゼと組み合わせると、ゴム製排水ホースに対する不適合性の問題が解消されることを本発明者達は発見した。
別の実施形態では、本組成物は、(i)リパーゼと、(ii)ジアシルおよび/またはテトラアシルペルオキシドの種を含んでいる。上記組成物は、ゴム製排水ホースに対する優れた適合特性を呈することを本発明者達は発見した。ジアシルペルオキシド、さらにはテトラアシルペルオキシドは、ゴム、例えば、自動洗濯機のゴム製排水ホースを傷めることで知られており、これにより、複数の洗浄サイクルにわたって、ゴム製排水ホースの破損を引き起こす可能性がある。ジアシルペルオキシドおよび/またはテトラアシルペルオキシドをリパーゼと組み合わせると、ゴム製排水ホースに対する不適合性の問題が解消されることを本発明者達は発見した。
ジアシルペルオキシド漂白種は、好ましくは以下の一般式のジアシルペルオキシドから選択される。
R1−C(O)−OO−(O)C−R2
式中、R1はC6〜C18アルキル、好ましくは、少なくとも5個の炭素原子の直鎖を含んでおり、所望に応じて1つ以上の置換(例えば、−N+(CH3)3、−COOHまたは−CN)および/またはアルキルラジカルの隣接炭素原子間に挿入されている1つ以上の妨害部分(例えば、−CONH−または−CH=CH−)を含んでいるC6〜C12アルキル基を表しており、R2はペルオキシド部分と相溶性のある脂肪族基を表しており、R1およびR2には合計で8〜30個の炭素原子を含んでいる。好ましいある1つの態様では、R1およびR2は非置換の直鎖C6〜C12アルキル鎖である。R1およびR2は同一であるのが最も好ましい。ジアシルペルオキシド(R1およびR2の両方がC6〜C12アルキル基である)が特に好ましい。R基(R1またはR2)のうちの好ましくは少なくとも1つ、最も好ましくは1つのみでは、α位に、または好ましくはα位にもβ位にも、または最も好ましくはα位、β位、γ位のいずれにも、分岐またはペンダント環を含んでいない。さらに好ましいある1つの実施形態では、DAPは非対称であってよく、過酸を生成させるためにR1のアシル基の加水分解は急速であるが、R2のアシル基の加水分解はゆっくりになるようにするのが好ましい。
R1−C(O)−OO−(O)C−R2
式中、R1はC6〜C18アルキル、好ましくは、少なくとも5個の炭素原子の直鎖を含んでおり、所望に応じて1つ以上の置換(例えば、−N+(CH3)3、−COOHまたは−CN)および/またはアルキルラジカルの隣接炭素原子間に挿入されている1つ以上の妨害部分(例えば、−CONH−または−CH=CH−)を含んでいるC6〜C12アルキル基を表しており、R2はペルオキシド部分と相溶性のある脂肪族基を表しており、R1およびR2には合計で8〜30個の炭素原子を含んでいる。好ましいある1つの態様では、R1およびR2は非置換の直鎖C6〜C12アルキル鎖である。R1およびR2は同一であるのが最も好ましい。ジアシルペルオキシド(R1およびR2の両方がC6〜C12アルキル基である)が特に好ましい。R基(R1またはR2)のうちの好ましくは少なくとも1つ、最も好ましくは1つのみでは、α位に、または好ましくはα位にもβ位にも、または最も好ましくはα位、β位、γ位のいずれにも、分岐またはペンダント環を含んでいない。さらに好ましいある1つの実施形態では、DAPは非対称であってよく、過酸を生成させるためにR1のアシル基の加水分解は急速であるが、R2のアシル基の加水分解はゆっくりになるようにするのが好ましい。
テトラアシルペルオキシド漂白種は、以下の一般式のテトラアシルペルオキシドから選択するのが好ましい。
R3−C(O)−OO−C(O)−(CH2)n−C(O)−OO−C(O)−R3
式中、R3はC1〜C9、好ましくはC3〜C7アルキル基を表しており、nは2〜12、好ましくは4〜10の整数を表している。
R3−C(O)−OO−C(O)−(CH2)n−C(O)−OO−C(O)−R3
式中、R3はC1〜C9、好ましくはC3〜C7アルキル基を表しており、nは2〜12、好ましくは4〜10の整数を表している。
ジアシルおよび/またはテトラアシルペルオキシド漂白種は、洗浄溶液の少なくとも0.5重量ppm、より好ましくは少なくとも10重量ppm、さらに好ましくは少なくとも50重量ppmになるのに十分な量で存在するのが好ましい。好ましい実施形態では、前記漂白種は、洗浄溶液の約0.5〜約300重量ppm、より好ましくは約30〜約150重量ppmになるのに十分な量で存在している。
予備形成済みのペルオキシ酸
予備形成済みのペルオキシ酸(pre-formed peroxyacid)またはその塩は典型的に、ペルオキシカルボン酸若しくはその塩、またはペルオキシスルホン酸若しくはその塩のいずれかである。
予備形成済みのペルオキシ酸(pre-formed peroxyacid)またはその塩は典型的に、ペルオキシカルボン酸若しくはその塩、またはペルオキシスルホン酸若しくはその塩のいずれかである。
予備成済みのペルオキシ酸またはその塩は好ましくは、典型的に以下の化学式に相当する化学構造を備えているペルオキシカルボン酸またはその塩である。
式中、R14は、アルキル基、アラルキル基、シクロアルキル基、アリール基、または複素環基から選択されており、R14の基は、直鎖または分岐鎖、置換または非置換であることができ、Yは、電荷中性を実現させるいずれかの適切な対イオンであり、好ましくはYは、水素、ナトリウム、またはカリウムから選択される。R14は、直鎖または分岐鎖、置換または非置換のC6〜9アルキルである。好ましくはペルオキシ酸またはその塩は、ペルオキシヘキサン酸、ペルオキシヘプタン酸、ペルオキシオクタン酸、ペルオキシノナン酸、ペルオキシデカン酸、およびこれらの塩のいずれか、またはこれらの組み合わせのいずれかから選択される。ペルオキシ酸またはその塩の融点は、30℃〜60℃の範囲内であるのが好ましい。
リパーゼ変異体の実施例
緩衝剤として用いる化学物質と基質は、少なくとも試薬用の市販品である。
―媒質および溶液:LAS(サーファック(Surfac)PS(商標))およびゼオライトA(ウェサリス(Wessalith)P(商標))。用いるその他の成分は、標準的な実験用試薬である。
―材料:EMPA St.ガレン(スイス、St.ガレン、CH−9014レールヒェンフェルトシュトラーセ5)製のEMPA221
緩衝剤として用いる化学物質と基質は、少なくとも試薬用の市販品である。
―媒質および溶液:LAS(サーファック(Surfac)PS(商標))およびゼオライトA(ウェサリス(Wessalith)P(商標))。用いるその他の成分は、標準的な実験用試薬である。
―材料:EMPA St.ガレン(スイス、St.ガレン、CH−9014レールヒェンフェルトシュトラーセ5)製のEMPA221
(実施例1):酵素の生成
遺伝子エンコード型リパーゼを含むプラスミドを構築し、当業界の標準的な方法を用いて適切な宿主細胞に移動させる。
遺伝子エンコード型リパーゼを含むプラスミドを構築し、当業界の標準的な方法を用いて適切な宿主細胞に移動させる。
34℃の一定の媒質温度と1.2リットルという開始容量を用いて、フェッドバッチ発酵として発酵を行う。媒質の初期pHは6.5に設定する。pHが7.0まで上昇したら、10%H3PO4を加えることによって、この値を維持する。媒質中の溶存酸素の濃度は、攪拌速度を変えるとともに、毎分1リットルの媒質あたり1.0リットルの空気という一定の通気速度を用いることによって制御する。フィード添加速度は、フェッドバッチ局面全体にわたって一定レベルに維持する。バッチ媒質は、炭素源としてのマルトースシロップ、窒素源としての尿素と酵母エキス、および微量金属と塩の混合物を含有した。フェッドバッチ局面中に連続的に添加させるフィード物は炭素源としてのマルトースシロップを含み、その一方で、窒素の十分な供給を確保する目的で、酵母エキスと尿素を添加する。
リパーゼの精製は、当該技術分野において既知の標準的な方法を用いることによって、例えば、発酵上澄みをろ過してから疎水性クロマトグラフィーとアニオン交換を、例えば欧州特許0 851 913号に記載されているとおりに実施することによって、行ってよい。
(実施例2):相対性能(RP)を算出するためのAMSA(機械的応力自動測定装置)
本出願の酵素変異体は、機械的応力自動測定装置(AMSA)を用いて試験する。AMSAによる試験によって、大量の少容量酵素洗剤溶液の洗浄性能を調べることができる。AMSAのプレートには、試験溶液用の数多くのスロットと、洗浄する布地見本をすべてのスロット開口部にしっかり押し込む蓋が備わっている。洗浄時間中、前記プレート、試験溶液、布地、および蓋を力強く振り動かし、試験溶液を布地と接触させるとともに、機械的応力を加えるようにする。さらなる説明は、WO02/42740号、特に23〜24ページの「特殊な方法の実施形態(Special method embodiments)」の項を参照されたい。洗剤試験溶液が入っている容器には、金属プレート内に円筒形の穴(直径6mm、奥行き10mm)が備わっている。汚れの付いた布地(試験材)は、前記金属プレートの上に置き、蓋として用いて、前記容器の上を密封させる。各容器からのあらゆる流出を防ぐために、別の金属プレートを、汚れの付いた前記布地の上に置く。汚れの付いた前記布地とともに前記2つの金属プレートを、30Hzの周波数と2mmの振幅で上下に揺り動かす。
本出願の酵素変異体は、機械的応力自動測定装置(AMSA)を用いて試験する。AMSAによる試験によって、大量の少容量酵素洗剤溶液の洗浄性能を調べることができる。AMSAのプレートには、試験溶液用の数多くのスロットと、洗浄する布地見本をすべてのスロット開口部にしっかり押し込む蓋が備わっている。洗浄時間中、前記プレート、試験溶液、布地、および蓋を力強く振り動かし、試験溶液を布地と接触させるとともに、機械的応力を加えるようにする。さらなる説明は、WO02/42740号、特に23〜24ページの「特殊な方法の実施形態(Special method embodiments)」の項を参照されたい。洗剤試験溶液が入っている容器には、金属プレート内に円筒形の穴(直径6mm、奥行き10mm)が備わっている。汚れの付いた布地(試験材)は、前記金属プレートの上に置き、蓋として用いて、前記容器の上を密封させる。各容器からのあらゆる流出を防ぐために、別の金属プレートを、汚れの付いた前記布地の上に置く。汚れの付いた前記布地とともに前記2つの金属プレートを、30Hzの周波数と2mmの振幅で上下に揺り動かす。
乳脂ウコン見本は、ウコン(デンマークのサンタマリア(Santa Maria))5gをクリーム(脂肪38%、デンマークのアルラ(Arla))100gと50℃で混合させ、その混合物をこの温度で約20分間置き、(50℃で)ろ過して非溶解粒子をすべて除去することによって、調製する。前記混合物を20℃まで冷却し、綿布地見本のEMPA221をクリーム−ウコン混合物に浸し、その後、一晩かけて室温で乾燥させ、使用時まで冷凍する。クリーム−ウコン見本の調製については、特許出願PA2005 00775号(2005年5月27日申請)に開示されている。
酵素変異体の性能は、規定の酵素変異体を用いて洗浄した布地サンプルの色の輝度として測定する。輝度は、白色光を照射した時に布地サンプルから反射される光の強度として表すこともできる。布地が汚れている場合、反射光の強度は、汚れていない布地の強度よりも低い。したがって、反射光の強度を用いて、酵素変異体の洗浄性能を測定することができる。
色測定は、専門的なフラットベットスキャナー(PFU DL2400pro)によって行う。前記スキャナーを用いて、洗浄済み布地サンプルの画像をキャプチャする。スキャンは、解像度200dpi、出力色深度24ビットで行う。正確な結果を得るために、スキャナーは、反射ターゲットのコダック(Kodak)IT8によって頻繁に較正する。
スキャン済み画像から光強度の値を抽出するために、特別設計のソフトウェアアプリケーション(ノボザイムズカラーベクターアナライザー(Novozymes Color Vector Analyzer)を用いる。このプログラムは、画像から24ビットピクセルの値を読み出し、その値を赤・緑・青(RGB)の値に変換する。強度値(Int)は、ベクトルとしてRGBの値を合計してから、得られたベクトルの長さを以下に従って計算することによって割り出す。
酵素変異体の洗浄性能(P)は、以下の式に従って算出する。P=Int(v)−Int(r)
式中、Int(v)は、試験酵素で洗浄した布地の表面の光強度の値であり、Int(r)は、試験酵素なしで洗浄した布地の表面の光強度の値である。
式中、Int(v)は、試験酵素で洗浄した布地の表面の光強度の値であり、Int(r)は、試験酵素なしで洗浄した布地の表面の光強度の値である。
相対性能スコアは、「相対性能スコア(RP)は、基準酵素に対する試験酵素変異体の性能(P)の合計、つまり、RP=P(試験酵素)/P(基準酵素)である」という定義によるAMSA洗浄の結果として得られる。
RPavgは、基準酵素と比較した場合の、4つのすべての酵素濃度(0.125、0.25、0.5、1.0mg ep/L)の平均相対性能を表す。
RPavg=avg(RP(0.125)、RP(0.25)、RP(0.5)、RP(1.0))
RPavg=avg(RP(0.125)、RP(0.25)、RP(0.5)、RP(1.0))
変異体は、基準よりも優れた性能を発揮する場合、洗浄性能の向上をもたらすと考えられている。本発明の文脈においては、基準酵素は、置換T231R+N233Rを有する配列番号2のリパーゼである。
(実施例3):リスク係数を割り出すためのGC(ガスクロマトグラフ)
以下の方法を用いて、固相マイクロ抽出ガスクロマトグラフ(SPME−GC)によって、リパーゼによって洗浄した見本から放出される酪酸を測定する。リパーゼを1mg/L含んでいる表3の規定溶液中で洗浄した4つの布地断片(直径5mm)をガスクロマトグラフ(GC)用バイアル瓶に移す。スタビルワックス(Stabilwax)−DA w/インテグラ−ガード(Integra-Guard)というカラム(30m、内径0.32mm、膜厚0.25μm)とカーボクセン(Carboxen)PDMS SPMEというファイバーを備えるバリアン(Varian)3800GC上で前記サンプルを分析する。各サンプルは10分間、40℃で予めインキュベートしてから、SPMEファイバーによって、布地断片の上のヘッドスペース内で20分サンプリングする。続いて、このサンプルをカラムの上に注出する(注出温度=250℃)。カラム流量は2mLヘリウム/分である。カラムのオーブン温度勾配は、0分=40℃、2分=40℃、22分=240℃、32分=240℃である。酪酸をFID検出によって検出し、酪酸の検量線に基づき酪酸の量を算出する。
以下の方法を用いて、固相マイクロ抽出ガスクロマトグラフ(SPME−GC)によって、リパーゼによって洗浄した見本から放出される酪酸を測定する。リパーゼを1mg/L含んでいる表3の規定溶液中で洗浄した4つの布地断片(直径5mm)をガスクロマトグラフ(GC)用バイアル瓶に移す。スタビルワックス(Stabilwax)−DA w/インテグラ−ガード(Integra-Guard)というカラム(30m、内径0.32mm、膜厚0.25μm)とカーボクセン(Carboxen)PDMS SPMEというファイバーを備えるバリアン(Varian)3800GC上で前記サンプルを分析する。各サンプルは10分間、40℃で予めインキュベートしてから、SPMEファイバーによって、布地断片の上のヘッドスペース内で20分サンプリングする。続いて、このサンプルをカラムの上に注出する(注出温度=250℃)。カラム流量は2mLヘリウム/分である。カラムのオーブン温度勾配は、0分=40℃、2分=40℃、22分=240℃、32分=240℃である。酪酸をFID検出によって検出し、酪酸の検量線に基づき酪酸の量を算出する。
リパーゼ変異体のリスク性能悪臭Rは、リパーゼ変異体によって洗浄した見本から放出される酪酸の量と、置換T231R+N233Rを有する配列番号2のリパーゼ(基準酵素)で洗浄した見本から放出される酪酸の量(いずれの値も、リパーゼなしで洗浄した見本から放出される酪酸の量に対して補正した後のもの)の比率である。変異体のリスク(R)は、以下の式に従って計算する。
悪臭=1mgの酵素タンパク質で発現した酪酸(μg単位で測定)/L(空試験値に対して補正済み)
α試験酵素=悪臭試験酵素−空試験値
α基準酵素=悪臭基準酵素−空試験値
R=α試験酵素/α基準酵素
R係数が1未満である場合、変異体では基準酵素よりも悪臭が少ないと考えられる。
悪臭=1mgの酵素タンパク質で発現した酪酸(μg単位で測定)/L(空試験値に対して補正済み)
α試験酵素=悪臭試験酵素−空試験値
α基準酵素=悪臭基準酵素−空試験値
R=α試験酵素/α基準酵素
R係数が1未満である場合、変異体では基準酵素よりも悪臭が少ないと考えられる。
(実施例4):280nmの吸光度に対する活性(LU)
280nmの吸光度に対するリパーゼの活性は、以下の測定LU/A280によって割り出す。
280nmの吸光度に対するリパーゼの活性は、以下の測定LU/A280によって割り出す。
リパーゼの活性は、上記のリパーゼ活性の項に記載されているとおりに割り出す。280nmにおけるリパーゼの吸光度を測定し(A280)、LU/A280の比率を算出する。相対LU/A280は、変異体のLU/A280を基準酵素のLU/A280で除した値として算出する。本発明の文脈においては、基準酵素は、置換T231R+N233Rを有する配列番号2のリパーゼである。
(実施例5):BR(ベネフィット・リスク)
悪臭リスクの低下との比較における性能を表すベネフィット・リスク係数は、つまりBR=RPavg/Rとして定義する。
悪臭リスクの低下との比較における性能を表すベネフィット・リスク係数は、つまりBR=RPavg/Rとして定義する。
BR係数が1超である場合、変異体は、洗浄性能の向上と悪臭の減少を呈すると考えられる。
基準リパーゼと表4の7および8の変異体は、WO2000/060063号に記載されている。
(実施例6)
BR(ベネフィット・リスク)
ベネフィット・リスクは、表5に列挙されている変異体について測定した。ベネフィット・リスク係数は、実施例5に記載されているものと同じ方法で測定し、列挙されているすべての変異体で、ベネフィット・リスク係数が1超であることが分かった。
BR(ベネフィット・リスク)
ベネフィット・リスクは、表5に列挙されている変異体について測定した。ベネフィット・リスク係数は、実施例5に記載されているものと同じ方法で測定し、列挙されているすべての変異体で、ベネフィット・リスク係数が1超であることが分かった。
基準リパーゼはWO2000/060063号に記載されている。
漂白剤触媒の実施例
(実施例6):硫酸モノ−[2−(3,4−ジヒドロ−イソキノリン−2−イル)−1−(2−エチルヘキシルオキシメチル)−エチル]エステル分子内塩の調製
2−エチルヘキシルグリシジルエーテルの調製:エピクロロヒドリン(15.62g、0.17モル)が充填されている追加の漏斗が備わっている火力乾燥済みの500mLの丸底フラスコに、2−エチルヘキサノール(16.5g、0.127モル)と塩化第2スズ(0.20g、0.001モル)を加える。反応物をアルゴン雰囲気下で保ち、油浴を用いて90℃まで加温する。エピクロロヒドリンを60分かけて攪拌溶液に滴下した後、90℃で18時間攪拌する。反応物に真空蒸留ヘッドを取り付け、1−クロロ−3−(2−エチル−ヘキシルオキシ)−プロパン−2−オルを0.2mm Hgの下で蒸留する。1−クロロ−3−(2−エチル−ヘキシルオキシ)−プロパン−2−オル(4.46g、0.020モル)をテトラヒドロフラン(50mL)中に溶解させて、室温にてアルゴン雰囲気下で攪拌する。攪拌溶液に、カリウムt−ブトキシド(2.52g、0.022モル)を加え、その懸濁液を室温で18時間攪拌する。次に、反応物を蒸発乾固し、残留物をヘキサン中に溶解させ、水(100mL)で洗う。ヘキサン相を分離させ、Na2SO4によって乾燥させ、ろ過および蒸発乾固して、粗製2−エチルヘキシルグリシジルエーテルを得、これはさらに、真空蒸留によって精製することができる。
(実施例6):硫酸モノ−[2−(3,4−ジヒドロ−イソキノリン−2−イル)−1−(2−エチルヘキシルオキシメチル)−エチル]エステル分子内塩の調製
2−エチルヘキシルグリシジルエーテルの調製:エピクロロヒドリン(15.62g、0.17モル)が充填されている追加の漏斗が備わっている火力乾燥済みの500mLの丸底フラスコに、2−エチルヘキサノール(16.5g、0.127モル)と塩化第2スズ(0.20g、0.001モル)を加える。反応物をアルゴン雰囲気下で保ち、油浴を用いて90℃まで加温する。エピクロロヒドリンを60分かけて攪拌溶液に滴下した後、90℃で18時間攪拌する。反応物に真空蒸留ヘッドを取り付け、1−クロロ−3−(2−エチル−ヘキシルオキシ)−プロパン−2−オルを0.2mm Hgの下で蒸留する。1−クロロ−3−(2−エチル−ヘキシルオキシ)−プロパン−2−オル(4.46g、0.020モル)をテトラヒドロフラン(50mL)中に溶解させて、室温にてアルゴン雰囲気下で攪拌する。攪拌溶液に、カリウムt−ブトキシド(2.52g、0.022モル)を加え、その懸濁液を室温で18時間攪拌する。次に、反応物を蒸発乾固し、残留物をヘキサン中に溶解させ、水(100mL)で洗う。ヘキサン相を分離させ、Na2SO4によって乾燥させ、ろ過および蒸発乾固して、粗製2−エチルヘキシルグリシジルエーテルを得、これはさらに、真空蒸留によって精製することができる。
硫酸モノ−[2−(3,4−ジヒドロ−イソキノリン−2−イル)−1−(2−エチルヘキシルオキシメチル)−エチル]エステル分子内塩の調製:凝縮器、乾燥アルゴン注入口、磁気攪拌棒、温度計、および加熱浴が備わっている火力乾燥済みの250mLの3つ口丸底フラスコに、3,4−ジヒドロイソキノリン(0.40モル、米国特許第5,576,282号の実施例1に記載されているとおりに調製)、2−エチルヘキシルグリシジルエーテル(0.38モル、上記のとおり調製)、SO3−DMF錯体(0.38モル)、およびアセトニトリル(500mL)を加える。反応物を80℃まで加温し、温度で72時間攪拌する。反応物を室温まで冷却して蒸発乾固し、残留物をエチルアセテートおよび/またはエタノールから再結晶化させて、所望の生成物を得る。溶媒アセトニトリルは、1,2−ジクロロエタンが挙げられるが、これに限らない他の溶媒に置き換えてよい。
(実施例7):硫酸モノ−[2−(3,4−ジヒドロ−イソキノリン−2−イル)−1−(2−ブチル−オクチルオキシメチル)−エチル]エステル分子内塩の調製
所望の生成物は、2−ブチルオクタノールを2−ヘキシルオクタノールに置き換える以外は実施例1に従って調製する。
所望の生成物は、2−ブチルオクタノールを2−ヘキシルオクタノールに置き換える以外は実施例1に従って調製する。
組成物の実施例
以下の組成物に組み込まれているリパーゼは、実施例5の表4に記載されているリパーゼ変異体1〜5、およびこれらの混合物である。
以下の組成物に組み込まれているリパーゼは、実施例5の表4に記載されているリパーゼ変異体1〜5、およびこれらの混合物である。
顆粒洗濯洗剤の形状をしている漂白洗剤組成物は、以下の配合によって例示されている。以下の組成物のいずれかを用いて、水中濃度600〜10000ppm(典型的な中央条件は2500ppmである)、25℃、および水:布の比率25:1によって、布地を洗濯する。典型的なpHは約10であるが、酸とNa塩形状のアルキルベンゼンスルホネートの比率を変えることによって調整することができる。
* 実施例5の表4に記載されているリパーゼ変異体1〜5、およびこれらの混合物
** 実施例6または7に従って調製した有機触媒、またはこれらの混合物
*** ジアシルペルオキソドは、ジノナノイルペルオキシドであるのが好ましい。
** 実施例6または7に従って調製した有機触媒、またはこれらの混合物
*** ジアシルペルオキソドは、ジノナノイルペルオキシドであるのが好ましい。
本発明の特定の実施形態を例示し記載してきたが、本発明の精神および範囲から逸脱することなく他の様々な変更および修正を実施できることが、当業者には明白であろう。したがって、本発明の範囲内にあるそのような全ての変更修正を、添付の特許請求の範囲で扱うものとする。引用するすべての文書は、関連部分において本明細書に参照として組み込まれるが、いかなる文書の引用も、それが本発明に対する先行技術であるということの承認として解釈すべきではない。
Claims (46)
- a)親リパーゼの変異体であって、前記変異体は、前記親と比較した場合、少なくとも合計で3つの置換を含み、前記置換が、
(i)領域I内の少なくとも2つの置換、
(ii)領域II内の少なくとも1つの置換、
(iii)領域III内の少なくとも1つの置換、および/または、
(iv)領域IV内の少なくとも1つの置換
の置換群の1つ以上から選択される変異体、並びに
b)ペルオキシ酸から酸素原子を受け取り、前記酸素原子を酸化可能基質に移動させることができる漂白剤触媒
を含む、組成物。 - 前記領域I内の置換が、231位および233位に相当する位置の置換を含む、請求項1に記載の洗剤組成物。
- 231位および233位における置換が、Rへの置換である、請求項2に記載の洗剤組成物。
- 前記変異体が、配列番号2の4位に相当する位置の置換を含む、請求項2に記載の洗剤組成物。
- 前記配列番号2の4位に相当する変異体がVである、請求項4に記載の洗剤組成物。
- 前記変異体が、配列番号2の227位に相当する位置の置換を含む、請求項2に記載の洗剤組成物。
- 前記配列番号2の227位に相当する変異体がGである、請求項6に記載の洗剤組成物。
- 前記領域II内の少なくとも1つの置換が、202位、211位、255位、および256位に相当する位置の置換からなる群から選択される置換を含む、請求項1に記載の洗剤組成物。
- 前記領域II内の少なくとも1つの置換が、X202G、X211L、X255Y/V、およびX256Kからなる群から選択される置換を含む、請求項8に記載の洗剤組成物。
- 前記領域II内の少なくとも1つの置換が、210位に相当する位置の置換を含む、請求項1に記載の洗剤組成物。
- 210位に相当する前記置換が、X210Kを含む、請求項10に記載の組成物。
- 前記領域III内の少なくとも1つの置換が、86位および90位に相当する位置の置換からなる群から選択される置換を含む、請求項1に記載の洗剤組成物。
- 前記領域III内の少なくとも1つの置換が、X86VおよびX90A/Rからなる群から選択される置換を含む、請求項12に記載の洗剤組成物。
- 前記領域III内の少なくとも1つの置換が、83位に相当する位置の置換を含む、請求項1に記載の洗剤組成物。
- 前記83位に相当する置換が、X83Tを含む、請求項14に記載の洗剤組成物。
- 前記領域IV内の少なくとも1つの置換が、27位、58位、および60位に相当する位置の置換からなる群から選択される置換を含む、請求項1に記載の洗剤組成物。
- 前記領域IV内の少なくとも1つの置換が、X27R、X58N/A/G/P/T、およびX60S/V/G/N/R/K/A/Lからなる群から選択される置換を含む、請求項16に記載の洗剤組成物。
- 27位、58位、および60位に相当する領域IV内の少なくとも2つの置換を含む、請求項1に記載の洗剤組成物。
- X27R、X58N/A/G/P/T、およびX60S/V/G/N/R/K/A/Lからなる群から選択される領域IV内の少なくとも2つの置換を含む、請求項18に記載の洗剤組成物。
- 前記変異体が、規定領域I〜IVの外側に少なくとも1つの置換を含む、請求項1に記載の洗剤組成物。
- 前記規定領域I〜IVの外側の少なくとも1つの置換が、81位、147位、150位、および249位に相当する位置の置換からなる群から選択される、請求項20に記載の洗剤組成物。
- 前記規定領域I〜IVの外側の少なくとも1つの置換が、X81Q/E、X147M/Y、X150G、およびX249R/I/Lからなる群から選択される、請求項20に記載の洗剤組成物。
- 前記親リパーゼが、配列番号2と少なくとも90%同一である、請求項2に記載の洗剤組成物。
- 前記親リパーゼが配列番号2と同一であり、前記変異体が、以下の置換群:
a)T231R+N233R+I255Y、
b)I202G+T231R+N233R、
c)I86V+L227G+T231R+N233R+P256K、
d)Q4V+S58N+V60S+T231R+N233R、
e)S58N+V60S+I90R+T231R+N233R、
f)I90A+T231R+N233R+I255V、
g)S58N+V60S+I86V+A150G+L227G+T231R+N233R+P256K、
h)S58N+V60S+L147M+F211L+T231R+N233R、
i)Q4V+S58A+V60S+S83T+I86V+A150G+E210K+L227G+T231R+N233R+P256K、
j)S58N+V60S+I86V+A150G+L227G+T231R+N233R+P256K
の1つを含む、請求項1に記載の洗剤組成物。 - 請求項1による洗剤組成物であって、前記親リパーゼが配列番号2と同一であり、前記変異体が、以下の置換群:
a)Q4V+S58A+V60S+S83T+I86V+A150G+E210K+L227G+T231R+N233R+P256K、
b)S58N+V60S+I86V+A150G+L227G+T231R+N233R+P256K
の1つを含む、請求項1に記載の洗剤組成物。 - 前記リパーゼ変異体が、本明細書で定めるとおりに測定した場合のベネフィット・リスクが1より大きいことを特徴とする、請求項1に記載の洗剤組成物。
- a)リパーゼ活性を有し、かつ、本明細書に定められる試験条件において、少なくとも0.8の平均相対性能、および少なくとも1.1のベネフィット・リスクを更に有するポリペプチドと、
b)ペルオキシ酸から酸素原子を受け取り、前記酸素原子を酸化可能基質に移動させることができる漂白剤触媒
とを含む、洗剤組成物。 - 前記漂白剤触媒が、イミニウムカチオンおよびポリイオン;イミニウム双性イオン;変性アミン;変性アミンオキシド;N−スルホニルイミン;N−ホスホニルイミン;N−アシルイミン;チアジアゾールジオキシド;ペルフルオロイミン;環状糖ケトン、並びに、これらの混合物からなる群から選択される部分を含む、請求項27に記載の組成物。
- 前記漂白剤触媒が、イミニウムおよび/またはカルボニル官能基を含む、請求項27に記載の洗剤組成物。
- 前記漂白剤触媒が、オキサジリジニウムおよび/若しくはジオキシラン官能基を含み、並びに/または、前記漂白剤触媒が、酸素原子を受け取ると、オキサジリジニウムおよび/若しくはジオキシラン官能基を形成することができる、請求項1に記載の洗剤組成物。
- 前記漂白剤触媒が、以下の化学式に相当する化学構造を有しており、
- 前記組成物が、前記組成物の5重量%未満の過酸素源を含む、請求項1に記載の組成物。
- 前記組成物が、前記組成物の5重量%〜10重量%のカーボネートアニオン源を含む、請求項1に記載の組成物。
- 前記組成物が、移染防止剤を含む、請求項1に記載の組成物。
- 前記組成物が、
a)前記組成物の5重量%未満のゼオライトビルダー、
b)所望により、前記組成物の5重量%未満のホスフェートビルダー、および
c)所望により、前記組成物の5重量%未満のシリケート塩
を含む、請求項1に記載の組成物。 - 前記組成物が、ジアシルおよび/またはテトラアシルペルオキシド種を含む、請求項1に記載の組成物。
- 前記組成物が、オキシベンゼンスルホネート漂白剤活性剤および過酸素源を含む、請求項1に記載の組成物。
- 前記組成物が、予備成形済みのペルオキシ酸を含む、請求項1に記載の組成物。
- a)リパーゼであって、親リパーゼの変異体を含むリパーゼであって、前記変異体が、前記親と比較した場合、少なくとも合計で3つの置換を含み、前記置換が、
(i)領域I内の少なくとも2つの置換、
(ii)領域II内の少なくとも1つの置換、
(iii)領域III内の少なくとも1つの置換、および/または
(iv)領域IV内の少なくとも1つの置換
の置換群の1つ以上から選択される、リパーゼ、並びに
b)ジアシルおよび/またはテトラアシルペルオキシド種
を含む組成物。 - 前記組成物が、ペルオキシ酸から酸素原子を受け取り、前記酸素原子を酸化可能基質に移動させることができる漂白剤触媒が含む、請求項41に記載の組成物。
- 前記リパーゼが、親リパーゼの変異体を含み、前記変異体が、前記親と比較した場合、少なくとも合計で3つの置換を含み、前記置換が、
a)領域I内の少なくとも2つの置換、
b)領域II内の少なくとも1つの置換、
c)領域III内の少なくとも1つの置換、および/または
d)領域IV内の少なくとも1つの置換
の置換群の1つ以上から選択される、請求項41に記載の組成物。 - 前記親リパーゼが、配列番号2と同一であり、前記変異体が、
a)T231R+N233R+I255Y、
b)I202G+T231R+N233R、
c)I86V+L227G+T231R+N233R+P256K、
d)Q4V+S58N+V60S+T231R+N233R、
e)S58N+V60S+I90R+T231R+N233R、
f)I90A+T231R+N233R+I255V、
g)S58N+V60S+I86V+A150G+L227G+T231R+N233R+P256K、
h)S58N+V60S+L147M+F211L+T231R+N233R、
i)Q4V+S58A+V60S+S83T+I86V+A150G+E210K+L227G+T231R+N233R+P256K、
j)S58N+V60S+I86V+A150G+L227G+T231R+N233R+P256K
の置換群のうちの1つを含む、請求項41に記載の組成物。 - 前記リパーゼ変異体が、リパーゼ活性を有し、かつ、本明細書に定められている試験条件において、少なくとも0.8の平均相対性能、および少なくとも1.1のベネフィット・リスクを更に有するポリペプチドである、請求項41に記載の組成物。
- 前記リパーゼ変異体が、突然変異Q4V、S58N/A/G/P/T、I90R、またはQ249I/Lの少なくとも1つを含む、配列番号2の変異体である、請求項1に記載の組成物。
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