PL108860B1 - Method of producing polypeptides - Google Patents

Method of producing polypeptides Download PDF

Info

Publication number
PL108860B1
PL108860B1 PL1977212706A PL21270677A PL108860B1 PL 108860 B1 PL108860 B1 PL 108860B1 PL 1977212706 A PL1977212706 A PL 1977212706A PL 21270677 A PL21270677 A PL 21270677A PL 108860 B1 PL108860 B1 PL 108860B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
mmol
solution
methanol
product
dimethylformamide
Prior art date
Application number
PL1977212706A
Other languages
English (en)
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed filed Critical
Publication of PL108860B1 publication Critical patent/PL108860B1/pl

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K5/00Peptides containing up to four amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
    • C07K5/04Peptides containing up to four amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof containing only normal peptide links
    • C07K5/06Dipeptides
    • C07K5/06086Dipeptides with the first amino acid being basic
    • C07K5/06095Arg-amino acid
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P15/00Drugs for genital or sexual disorders; Contraceptives
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K7/00Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
    • C07K7/04Linear peptides containing only normal peptide links
    • C07K7/23Luteinising hormone-releasing hormone [LHRH]; Related peptides
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00Medicinal preparations containing peptides
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S930/00Peptide or protein sequence
    • Y10S930/01Peptide or protein sequence
    • Y10S930/13Luteinizing hormone-releasing hormone; related peptides

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Endocrinology (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Reproductive Health (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Fodder In General (AREA)
  • Medicines Containing Plant Substances (AREA)

Description

Przedmiotem wynalazku jest sposób wytwarzania po¬ lipeptydów wykazujacych dzialanie agonistyczne do lu- liberyny. „Luliberin" jest miedzynarodowa nazwa zwy¬ czajowa czynnika uwalniajacego hormon lutcinizujacy, oznaczonego LH-RF (J. Biol. Chem. 1975, 250, 3215).Znany jest fakt, ze jezeli w luliberynie w pozycji 6 lub 10 podstawi sie a-aza-aminokwas to wytworzone zwiazki wykazuja mniejsza aktywnosc uwalniania hormonu lu- teinizujacego (LH) z przysadki mózgowej niz zwiazek pierwotny. Obecnie stwierdzono, ze jednoczesne podsta¬ wienie azaglicyny w pozycji 10 i podstawienie róznorod¬ nych D-a-aminokwasów w pozycji 6 luliberyny albo podstawienie azaglicyny lub azaalaniny w pozycji 6 i zas¬ tapienie koncowego amidu glicyny grupa etyloaminowa w luliberynie prowadzi do zwiazków aktywniejszych od luliberyny jako czynnika uwalniajacego LH.Polipeptydy wytwarzane sposobem wedlug wynalazku objete sa wzorem -E-F, w którym A oznacza D-Tyr, D-Tyr(Me), D-Ser, D-Ser(Bu*j, D-Phe, D-Ala lub D-Trp, B oznacza Leu lub MeLeu, E oznacza Azgly, a F oznacza grupe aminowa albo A oznacza Azgly lub Azala, B oznacza Leu, E-ozna- cza bezposrednie wiazanie, a F oznacza grupe etyloami¬ nowa, przy czym powyzszy wzór obejmuje te zwiazki równiez w postaci soli addycyjnych z kwasami.Wystepujace w niniejszym opisie reszty aminokwasowe .zostaly oznaczone standardowymi skrótami wg „Pure and Applied Chemistry" 1974, 40, 317-331, (nomenkla¬ ture polska przyjeto wg publikacji „Polskie slownictwo A. Morawieckiego, PWN 2 biochemiczne" pod redakcja 1974).Reszta a-aza-aminokwasowa oznacza reszte aminokwa¬ su, w którym czlon a-CH zostal zastapiony atomem azo- 5 tu. Symbol a-aza-aminokwasu tworzy sie przez dodanie przedrostka „Az" do symbolu odpowiedniego aminokwa¬ su. Tak wiec Azgly oznacza azaglicyne, a Azala oznacza azalanine. Aminokwasy, przy których nie zaznaczono w opisie ich konfiguracji, maja naturalna konfiguracje L 10 (nie dotyczy to a-aza-aminokwasów, które nie maja cen¬ trum asymetrii przylegajacego do grupy karboksylowej).Do korzystnych zwiazków wytwarzanych w sposób wedlug wynalazku naleza zwiazki o wyzej podanym wzo¬ rze, w którym A oznacza D-Tyr(Me), D-Ser, D-ser(But), 15 D-phe, D-Ala lub D-Trp, B oznacza Leu lub MeLeu E oznacza Azgly i F oznacza grupe aminowa. , Korzystniejsza grupa zwiazków wytwarzanych w spo¬ sób wedlug wynalazku obejmuje te zwiazki, w których A oznacza D-Tyr (Me), D-Ser (Bu1) lub D-Phe, B oznacza 20 Leu lub MeLeu, E oznacza Azgly i F oznacza grupe ami¬ nowa.Trzy najkorzystniejsze zwiazki wytwarzane w sposób wedlug wynalazku maja nastepujace wzory: 25 -NH2 < Glu-His-Trp-Ser-Tyr-D-Tyr (Me)-Leu-Arg-Pro- Azgly-NH2 ^ < Glu-His-Trp-Ser-Tyr-D-Ser (But)-Leu-Arg-Pro- -Azgly-NH2 30 Korzystnymi dopuszczalnymi farmaceutycznie solami 1108 860108 860 zwiadów wytwarzanych wedlug wynalazku sa, na przy¬ klad, chlorowodorek, fosforan, cytrynian lub octan.Wedlug wynalazku, sposób wytwarzania polipeptydów o ogólnym wzorze A, B, E i F maja wyzej okreslone znaczenia, polega na tym, ze poddaje sie reakcji zwiazek o wzorze -OH, < Glu-His-Trp-Ser-Tyr-OH, < GIu-His-Trp-Ser- -Tyr-A-OH, -His-Trp-Ser-Tyr-A-B-Arg-OHlub -Tyr-A-B-Arg-Pro-OH, albo odpowiednia jego aktywna pochodna, z odpowiednim zwiazkiem o wzorze H-His-Trp-Ser-Tyr-A-B-Arg-Pro-E-F, H-Trp-Ser-Tyr-A-B-Arg-Pro-E-F, 15 H-Sfer-Tyr-A-B-^Arg-Pro-E-F, H-Tyr-A-B-Afg-Pro-E-F, H-A-B-Arg-Pro-E-F, H-l-Ar^grPra^E-F, H-Arg-Pro-E-F, *• 20 H-Pro-E-F~lub H-Azgly-NH2 albo z opowiednia jego aktywna pochodna, w typowych warunkach sprzegania peptydów.W sposobie wedlug wynalazku mozna stosowac stan¬ dardowe, opisane w literaturze dotyczacej chemii pepty- 25 dów, reakcje sprzegania peptydów, na przyklad M. Bo- dansky i M.A. Ondeti, „Peptide Synthesis", Interscience, New York .1966, rozdz. V oraz Specialist Periodical Re- ports, Chemical Society, tomy 1—8, Amincnacids, Pep- tydes andProteins. 30 W sposobie wedlug wynalazku korzystna reakcje sprze¬ gania stanowi sprzeganie azydku, sprzeganie aktywnego - estru lub sprzeganie z udzialem N,N'-dwucykloheksylo- karbodwuimidu i 1-hydroksybenzotriazolu. Szczególnie korzystna reakcje sprzegania jest sprzeganie azydku, a 35 zwlaszcza sprzeganie prowadzace do Wytworzenia wiazan His-Trp lub Ser-Tyr.Zwiazki wyjsciowe stosowane w sposobie wedlug wy¬ nalazku mozna wytworzyc ze zwiazków znanych," stosu¬ jac znane w praktyce peptydowej typowe reakcje sprze- 40 gania peptydów, wprowadzania grup ochronnych i ich usuwania z peptydów, na przyklad jak Opisano w przy¬ kladach I—X. Jak wyzej wspomniano, nowe zwiazki wy¬ kazuja dzialanie agonistyczne do luliberyny, to znaczy nasladuja dzialanie luliberyny, naturalnego hormonu wy- 45 dzielanego przez podwzgórze, pod wplywem którego przysadka mózgowa wydziela hormon luteinizujacy (LH) i hormon folikostymulujacy (FSH). Te dwa hormony sa niezbedne do regulacji cyklu, plciowego, FSH pobu¬ dza dojrzewanie pecherzyków jajników, natomiast LH 50 pobudza jajeczkowanie. Nieoczekiwanie stwierdzono, ze zwiazki o wzorze A, B, E i F maja wyzej okreslone znaczenia, sa aktywniej¬ sze od luliberyny, jako czynnik uwalniajacy LH i dzieki 56 temu moga byc stosowane do regulacji i/lub poprawy reprodukcji zwierzat. Zwiazki te znajduja szczególne zas¬ tosowanie przy' reprodukcji duzych zwierzat hodowlanych w okresie bezrujowym (anoestrus) i przy sztucznym za- pladnianiu do dokladnej regulacji czasu jajeczkowania. 60 Zwiazki te moga miec zastosowanie dó poprawy stanu bezplodnosci u mezczyzn i kobiet.Agonistyczne do luliberyny dzialanie zwiazków wy¬ twarzanych w sposób wedlug wynalazku mozna wykazac na przyklad w tescie na wywolywanie jajeczkowania u 65 sterylizowanych androgenem samic szczurów w utrzy¬ mujacej sie fazie rujowej albo na uwalnianie LH i FSH do osocza krwi u niedojrzalych samców szczurów lub do osocza krwi u samic w fazie anoestrus lub dioestrus. Po¬ wyzszy test na sterylizowanych androgenem szczurach przeprowadza sie w nastepujacy sposób: Sterylizowane androgenem samice szczurów przygo¬ towuje sie podajac im w 3, 4 i 5 dniu zycia 100 ug pro- pionianu testosteronu. Samice te maja utrzymujace sie rozmazy pochwowe fazy rujowej oraz liczne przedowu- lacyjne pecherzyki nasienne w jajnikach. Podanie lulibe¬ ryny i }c). aktywnych analogów powoduje uwolnienie LH i FSH w ilosci .Wystarczajacej do spowodowania ja¬ jeczkowania, co mozna stwierdzic na podstawie, obecnosci jajeczka w jajowodzie i swiezego cialka zóltego w jajni¬ kach.Wszystkie zwiazki podane w' niniejszym opisie wyka¬ zuja wyzsza aktywnosc od luliberyny w wywolywaniu jajeczkowania u samic szczurów w utrzymujacej sie fazie rujowej, a oprócz tego zwiazki te nie wykazuja dzialania toksycznego w d-^.wce co najmniej czterokrotnie wyzszej od minimalnej dawki skutecznej. ' Korzystne zwiazki wedlug wynalazku, opisane w przy¬ kladach IV, VI i VII, sa w przyblizeniu^ stukrotnie aktyw¬ niejsze od luliberyny i nie wykazuja dzialania toksycznego przy podawaniu w dawce stukrotnie wiekszej od ich mi¬ nimalnej dawki skutecznej.Polipeptydy wytworzone sposobem wedlug wynalaz¬ ku moga byc stosowane w postaci srodka farmaceutycz¬ nego lub weterynaryjnego, w którym wystepuja jako- substancja czynna lAcznie z odpowiednim dopuszczal¬ nym farmaceutycznie lub weterynaryjnie rozcienczalni¬ kiem lub nosnikiem.Srodek farmaceutyczny moze byc n*, przyklad w pos¬ taci odpowiedniej do podawania doustnego, np. w pos¬ taci tabletek, kapsulek, roztworu lub ziwicsiny, w postaci do podawania do nosa, np. w postaci proszku do wacha¬ nia, jako spray lub krople do nosa, w postaci do podawa¬ nia dopochwowego lub doodbytniczego, np. w postaci czopków albo w postaci do podawania pozajelitowego, np. w postaci jalowego roztworu lub zawiesiny do wstrzy— kiwan. , Powyzsze srodki farmaceutyczne mozna przygotowac w standardowy sposób, stosujac typowe dodatki. Jednak w przypadku srodka do podawania doustnego moze byc korzystne, aby zawieral on odpowiednie powleczenie zabezpieczajace polipeptydowa substancje czynna przed dzialaniem enzymów w zoladku.Srodek farmaceutyczny obok omawianego polipepty- du moze zawierac dodatkowo jeden lub wiecej znanych srodków leczniczych z grupy pochodnych prostaglandyn takie jak prostaglandyna F2a, cloprostenol lub flupros- tenol _albo inny lek jak clomiphene lub tamoxifen, ^Corzystna postacia srodka farmaceutycznego, zawie¬ rajacego jako substancje czynna polipeptyd wytworzony sposobem wedlug wynalazku, jest postac do podawania doustnego, jak tabletki, kapsulki, wlewki doustne dla zwierzat lub pigulki, zawierajace dawke 2,5—J00 mg, korzystnie 10—100 mg polipeptydu, albo postac do po¬ dawania pozajelitowego, zawierajaca od 5 ug do 1 mg po- lipetydu w mililitrze, korzystnie 10 ugp-100 ug poKpety- du w mililitrze roztworu. ¦__ Srodek do podawania pozajelitowego korzystnie sta¬ nowi roztwór polipeptydu w izotonicznym roztworze soli lub w izotonicznym roztworze dekstrozy, zbuforowanyni-108 860 w razie potrzeby do pH 5—9. Alternatywnie,vsrodek do podawania pozajelitowego moze byc w postaci o prze¬ dluzonym dzialaniu i w tym przypadku dawka jednora¬ zowa bedzie wieksza niz w typowym preparacie do wstrzy- kiwan. Srodek o przedluzonym dzialaniu do podawania pozajelitowego korzystnie zawiera od 100 ug do 1,0 mg Tjolipeptydu w pojedynczej dawce.Srodek, farmaceutyczny, zawierajacy jako substancje ~czynna polipeptyd wytworzony w sposób wedlug wyna¬ lazku, normalnie powinien byc podawany, tak aby doust^ na dawka dzienna wynosila od 50 ug/kG do 20 mg/kg wagi ciala, a pozajelitowa dawka dzienna, np. podawana dozylnie, podskórnie lub domiesniowo, przez wstrzyk¬ niecie lub wlewke, wynosila od 0,2ug/kg do 100 |/g/kg.Dla ludzi dawki te odpowiadaja dawce dziennej wyno¬ szacej od 3,5 mg do 1,4 g przy podaniu doustnym i od 14 ug do 7 mg przy podaniu pozajelitowym. W przypad¬ ku podawania przez blony sluzowe stosuje sie clawke poz -srednia miedzy wyzej podana dawka doustna i dawka pozajelitowa.Wynalazek ilustruja, podane nizej przyklady.W przykladach tych Rf dotyczy wstepujacej chroma- . tografii cienkowarstwowej na plytkach z zelem krzemion¬ kowym (Kieselgel G). Jako uklady rozwijajace w tej chro¬ matografii stosowano nastepujace mieszaniny: butanol-1 (kwas octowy) woda w stosunku objetosciowym 4:1:5 (RfA), butanol-1 (kwas octowy/woda) pirydyna w stos. obj. 15:3:12:10 (RfB), butanol-2(3% wag.) obj. wodny roztwór amoniaku w stos. obj. 3:1 (RfC), acetonitryl/wo¬ da w stos. obj. 3:1 (RfD), aceton/chloroform w stos. obj. 1:1 (RfE), chloroform/etanol w Stos. obj. 1:4 (RfF), -cykloheksatf/octan etylu w stos. obj. 1:1 (RfG), cyklo¬ heksan/octan etylu/metanol w stos. obj. 1:1:1 (Rf)H, -chloroform/metanol/woda w stos. obj. 11:8:2 (RfK), •chloroform/metanol w stos. obj. 19:1 (RfP), chloroform/ /metanol w stos. obj. 9:1 (RfQ). We-wszystkich przypad¬ kach plytki kontrolowano w swietle ultrafioletowym i traktowano fluoreskamina, ninhydryna i odczynnikiem chloro-jodo-skrobiowym. Jesli nie podano inaczej, po¬ dana wartosc Rf odnosi sie do pojedynczej plamy wywo¬ lanej tymi metodami.Hydrolizaty kwasowe wszystkich zwiazków opisanych w tym opisie wytworzono przez - ogrzewanie peptydu lub chronionego peptydu z 6N kwasem solnym zawierajacym 1% wag./obj. fenolu w zatopionej rurze prózniowej, w temperaturze 100 °C, w ciagu 16 godzin. Sklad amino- , kwasów kazdego hydrolizatu okreslano za pomoca ana¬ lizatora aminokwasów „LoCarte Aminoacid Analyser" i w kazdym przypadku uzyskano przewidywane sklady aminokwasów. Stosowane w przykladach okreslenie „prze¬ robiono ,w zwykly sposób" oznacza, ze po reakcji stala pozostalosc odsaczono, przesacz odparowano do sucha w temperaturze ponizej 40°C, otrzymana pozostalosc przeniesiono do octanu etylu, przemyto 20% roztworem kwasu cytrynowego, woda, nasyconym roztworem kwas¬ nego weglanu sodowego i woda, nastepnie osuszono bez¬ wodnym siarczanem sodowym i odparowano octan etylu pod zmniejszonym cisnieniem otrzymujac zadany zwiazek.Przyklad I—VIII. Wytwarzanie L-piroglutamylo- -L-histydylo-tryptofilo-L-serylo-L-tyrozylo-A-L-leucylo- -L-arginylo-L-prolilo-E-F..Metoda ogólna (m). Schematy 1 i 2.Do zawiesiny 0,2 mmola hydrazydu L-piroglutamyló- -L-histydyny w 0,9 ml dwumetyloformamidu i 0,7 ml metylowego sulfotlenku, schlodzonej do temperatury 0°C, dodano przy mieszaniu 0,8 mmola chlorowodorku w postaci 5,7 N roztworu w dioksanie. Po 5 minutach ener¬ gicznego mieszania ottzymano klarowny roztwór. Roz¬ twór ten schlodzono do temperatury —20 °C, dodano 5 0,2 mmola Illrz^-bujylonitrylu i mieszano w ciagu 25 minut. Nastepnie obnizono temperature do —30 °C i roztwór zobojetniono przez dodanie -0,8 mmola trójety- loaminy, po czym dodano do niego schlodzona do tempe¬ ratury —20°C mieszanine 0,1 mmola dwuchlorowodor- 10 ku L-tryptofilo-L-serylo-L-tyrozylo-A-L-leucylo-L-arginy- lo-L-prolilo-E-F (wytworzonego przez wodorolize N- -benzyloksykarbonylowej pochodnej w 80% obj. /obj. uwodnionym metanolu, zawierajacym dwa równowazni¬ ki chlorowodoru, na katalizatorze 5% wag./wag. pallad 15 na weglu, w ciagu 16 godzin) i 0,1 mmola trójetyloaminy w 1 ml dwumetyloformamidu, po czym calosc miesza¬ no w ciagu 24 godzin w temperaturze 4°C. Dwumetylo- foimamid odparowano, a otrzymana pozostalosc podda¬ no chromatografii na adsorbencie „Sephadex LH-20", 20 stosujac jako eluent dwumetyloformamid. Chlorowodo¬ rek peptydu oczyszczono nastepnie metoda chromato¬ grafii rozdzielczej, stosujac jako adsorbent „Sephadex G-25", a jako eluent mieszanine n-butanol (kwas octo¬ wy) woda/pirydyna o stos. obj. 5:1:5:1. 25 Wytwarzanie amidu L-piroglutamylo-L-histydylo-L-try- ptofilo-L-serylo-L-tyrozylo-A-B-L-arginylo-L-prolilo-aza- , glicyny. Metoda ogólna (n). Schematy 3, 4 i 5. 0,2 mmola hydrazydu L-piroghitamylo-L-histydylo-L- -tryptofilo-L-seryny rozpuszczono w 4 ml dwumetylo- 30 formamidu i przeksztalcono w azydek, tak jak w metodzie (m). Nastepnie azydek ten poddano sprzeganiu, jak w metodzie (m) z 0,15 mmola chlorowodorku amidu L- -tyrozylo-A-B-L-arginylo-L-prolilo-azaglicyny, wytworzo¬ nego przez redukcje katalityczna amidu N-benzyloksy- 35 -karbonylo-O-benzylo-L-tyrozylo-A-L-leucylo-(N^-ni- tro)-L-argmylo-L-prolilo-azaglicyny w 80% obj./obj. uwodnionym metanolu, na katalizatorze 5% wag./wag. pallad na weglu. Produkt finalny w postaci chlorowodorku oczyszczono jak w metodzie (m), 40 Sposobem wedlug wynalazku wytworzono, . stosujac jedna z dwu opisanych metod, nizej podane zwiazki (Ta¬ bela 1).Zwiazki wyjsciowe mozna wytworzyc, jak przedsta¬ wiono na schematach 1 i 2 — metoda (m), oraz na sche- 45 matach 3, 4 i 5 — metoda (n). . . ' ,W schematach zastosowano nastepujace oznaczenia skrótowe: But — HIrz.-butyl ^ Ocp — 2,4,5-trójchlorofenoksy 50 Bzl — benzyl Z — benzyloksykarbonyl Boc — IIIrz*-butoksykarbonyl DMF — dwumetyloformamid Cyfry w nawiasach oznaczaja poszczególne, dalej opi- "55 sane etapy, które nalezy przeprowadzic.Etap 1. 19,94 (80 mmoli) N-benzyloksykarbonylo- -L-proliny i 8,8 ml (80 mmoli) N-metylomorfoliny roz¬ puszczono w 300 ml suchego czterowodorofuranu i roz¬ twór schlodzono do. temperatury-—20°C. Wkroplono 60 7,15 ml. (76 mmoli) chloromrówczanu etylu i po dwóch ' minutach mieszania dodano 20 ml (w tym 300 mmoli) schlodzonego do temperatury —20°C 70% wodnego roztworu etyloaminy i calosc mieszano w ciagu 18 godzin w temperaturze 4°C. Mieszanine reakcyjna przerobiono 15 w zwykly sposób, po czym otrzymana pozostalosc prze-108 860 7 krystalizowano z mieszaniny octanu etylu/eter naftowy (frakcja 60—80 °C). Otrzymano 12,97 g (58,7%) pro¬ duktu o temperaturze topnienia 107—108°C [a]2^5 = = —43,88 (c = 1, metanol), RfD 0,69, RfE 0,53, RfF 0,67, RfH 0,62, RfP 0,57, RfQ0,66. 5 Etap 2. Redukcja katalityczna na 5% Pd/C w uwod¬ nionym etanolu, zawierajacym 1 równowaznik chlorowo¬ doru, w ciagu 5 godzin, w temperaturze pokojowej.Etap 3. Roztwór 13,5 g (42,3 mmola) Na-HI-rz.- -butoksykarbonylo-N°-nitro-L-argininy, 7,15 g (47 mmo- 10 li) chlorowodorku etyloamidu L-proliny, 11,5 g (85 mmo- li) 1-hydroksybenzotriazolu i 6,58 ml (47 mmoli) trój- etyloaminy w DMF schlodzono do temperatury 0 °C i dodano 9,13 g (44,4 mmola) dwucykloheksylokarbo- dwuimidu. Calosc mieszano przez noc w temperaturze 15 4°C, po czym przesaczono w celu usuniecia stalej zawar¬ tosci i przesacz odparowano do sucha pod zmniejszonym cisnieniem. Otrzymana pozostalosc poddano rozdzia¬ lowi metoda przeciwpradowa miedzy octan etylu i wode (4 przebiegi). Frakcje wodne polaczono, odparowano 20 do sucha i otrzymana pozostalosc poddano ponownie rozdzialowi metoda przeciwpradowa miedzy n-butanol i 5% obj./obj. wodny roztwór kwasu octowego (12 prze¬ biegów). Surowy peptyd, otrzymany po odparowaniu polaczonych frakcji n-butanolowych, poddano oczyszcza- 25 niu metoda chromatografii kolumnowej na zelu krzemion¬ kowym, stosujac jako eluenty 5% oraz 10% obj./obj. roztwór metanolu w* chloroformie. Frakcje zawierajace produkt polaczono, odparowano do sucha, po czym otrzy¬ mana pozostalosc przepuszczono w postaci- wodnego roz- 30 tworu przez kolumne z zywica jonowymienna „ (AG 1-X2") w celu usuniecia Na-IIIrz.-butoksykarbonylo-N0)- -nitro-argininy. Nastepnie kolumne te przemyto woda, po czym polaczono frakcje wodne i przemywki odparo¬ wano ze stanu zamrozenia. Otrzymano 16,67- g (89%) 35 pochodnej azapeptydu o temperaturze ze 109-—111 °C (rozklad), [d]2^ = —39,0° (c=l, metanol), RfA 0,62, RfB 0,74, RfC 0,59, RfD 0,70, RfE 0,20, RfF 0,60, Rf- 0,61, RfK 0,85, RfQ 0,13.Etap 4. Pochodna N-IIIrz.-butoksykarbohylowa roz- 40 puszczono w octanie etylu i zadano 3N kwasem solnym (4 równowazniki) na okres 1 godziny, w temperaturze pokojowej.Etap 5. (R=H). Roztwór 2,90 g (22 mmole) Illrz.- -butoksykarbonylohydrazydu i 11,71 g (20 *nmoli) estru 45 2,4,5-trójchlorofenylowego N-benzyloksykarbonylo-O-ben- zylo-L-tyrozyny w 40 ml dwumetyloformamidu pozos¬ tawiono przez noc, po czym przerobiono w zwykly spo¬ sób. Otrzymany produkt przekrystalizowano z miesza¬ niny eter/eter naftowy (frakcja 60—80 °C), otrzymujac 50 3,46 g (67%) hydrazydu w postaci bialego proszku, o temperaturze topnienia 126—127 °C [a]r?=—13,2° (c= 1, metanol, RfD 0,82, RfE 0,65, RfF 0,63, RfH 0,70.Etap 6. (R=H). 5,19 g (10 mmoli) l-(N-benzy- 55 loksykarbonylo-Q-benzylo-L-tyrozylo)-2-IIIrz.-butoksy . karbonylo-hydrazydu rozpuszczono w 50 ml octanu ety¬ lu, zadano 8 ml 5N roztworu chlorowodoru w octanie etylu (40 mmoli) i pozostawiono na jedna godzine w temperaturze pokojowej. Nastepnie usunieto octan etylu pod zmniejszonym cisnieniem i chlorowodorek przesa¬ czono z eterem, a nastepnie wysuszono.Etap 7 (R=H). Chlorowodorek wytworzony w eta¬ pie 6 przeniesiono do mieszaniny 75 ml czterowodoro- furanu i 1,15 g (8 mmoli) trójetyloaminy i dodano 1,36 g 65 8 (8 mmou) estru metylowego N-karbonylo-L-leucyny~ Calosc pozostawiono na 16 godzin w temperaturze po¬ kojowej, a nastepnie przerobiono w zwykly sposób. Pro¬ dukt przekrystalizowano z mieszaniny octan etylu/eter naftowy (frakcja 60—80°C). Otrzymano 4,57 g (77,7% pochodriej azatrójpeptydu o temperaturze topnienia 156— 157 °C [a] 24 = —10,3 °C (c=l, metanol), RfD 0,81, RfE 0,45, RfP 0,26, RfQ 0,47.Etap 8. 5 ml (100 mmoli) wodzianu hydrazyny do¬ dano do roztworu 2,95 g (5 mmoli) estru metylowego N-benzyloksykarbonylo-O-benzylo-L-tyrozylo-azaglicylo- -L-leucyny w 50 ml metanolu. Calosc pozostawiono na 2 godziny w temperaturze pokojowej, po czym wytraco¬ no hydrazyd woda i przekrystalizowano go z miesza¬ niny metanol/eter.. Otrzymano 2,74 g (92,8%) produktu o temperaturze topnienia 169—170°C, [a]2^ = —9,05° (c=l, dwumetyloformamid), RfA 0,76, RfB 0,75, RfC 0,73, RfD 0,63, RfF 0,60, RfH 0,55.Etapy 9 i 10. (R =H). 1,18 g (2,0 mmole) hydra- » zydu N-benzyloksykarbonylo-O-benzylo-L-tyrozylo-aza- glicyk-L-leucyny rozpuszczono w 10 ml dwumetylofor¬ mamidu i roztwór schlodzono do temperatury —20°CV po czym dodano 1,46 ml 5,49 M roztworu chlorowodoru w dioksanie (8 mmoli), a nastepnie 0,25 ml (2,2 mmo¬ la) Illrz.-butylonitrylu. Po 5 minutach roztwór ten schlo¬ dzono do temperatury —30 °C i dodano schlodzona mie¬ szanine 0,836 g (2,2 mmole) chlorowodorku etyloamidu N^-nitro-L-arginylo-L-proliny i 1,43 ml (10,2 mmola) trójetyloaminy w 10 ml dwumetyloformamidu. Calosc mieszano w temperaturze —10 °C w ciagu godziny iw temperaturze 4° w ciagu 48 godzin, a nastepnie przero- biono w zwykly sposób. Pochodna pentapeptydu oczysz¬ czono metoda chromatografii kolumnowej stosujac jako eluenty chloroform i 3% obj./obj. roztwór metanolu w chloroformie. Otrzymano 0,695 g (38,5%) produktu o wartosciach RfA 0,71, RfB 0,72 i RfC 0,84.Etap 11. Redukcja katalityczna na katalizatorze 5% wag./wag. pallad na weglu, w 80% obj./obj. uwodnionym kwasie octowym zawierajacym 2 równowazniki chloro¬ wodoru.Etap 12. Do schlodzonego do temperatury —20°C roztworu 33,84 g (100 mmoli) N-benzyloksykarbonylo- -L-tryptofanu i 11,0 ml (100 mmoli) N-metylomorfo- liny w 200 ml czterowodorofuranu dodano przy energicz¬ nym mieszaniu 9,0 ml (95 mmoli) chloromrówczanu ety¬ lu. Po 2 minutach dodano schlodzony do temperatury —20 °C roztwór 17,10 g (110 mmoli) chlorowodorku estru metylowego L-seryny i 12,1 ml (110 mmoli) N- metylomorfoliny w 150 ml dwumetyloformamidu, po czym calosc mieszano w ciagu 30 minut, w temperaturze —20°C i 3 godziny w temperaturze pokojowej. Miesza¬ nine przerobiono w zwykly sposób, otrzymujac oleisty produkt. Po dwóch krystalizacjach z mieszaniny octan etylu/eter naftowy (frakcja 60—80 °C) otrzymano 30,53 g. (69,5%) pochodnej dwupeptydu o temperaturze topnie¬ nia 140,5—14I°C, [aJo =—22,13 (c=l,4, dwumetylo¬ formamid) Etap 13. 30,53 g (69,5 mmoli) estru z poprzedniego etapu rozpuszczono w 1 litrze metanolu i dodano 15 ml 62% wag./obj. roztworu wodzianu hydrazyny. Po 16 godzinach oddzielono hydrazyd, przemyto go metanolem . i eterem, a nastepnie przekrystalizowano z goracego eta¬ nolu.^ Otrzymano 23,18 g produktu (75,8%). o tempera¬ turze topnienia-178—179°C, [a]2^=—25y27°(c=U108 860 9 10 RfO 0,50.Etapy 14 i 15. 0,77 ml 6,02 N roztworu chlorowo¬ doru w dioksanie (4,64 mmola) dodano przy mieszaniu do schlodzonego do temperatury —20 °C roztworu 0,502 g (1,16 mmola) hydrazydu N-benzyloksykarbonylo-L-tryp- tofilo^L-seryny w 5 ml dwumetyloformamidu, a nastep¬ nie dodano 0,14 ml (1,22 mmola) Ulrz.-butylonitrylu.Po 30 minutach roztwór ten schlodzono do temperatury —30 °C i zobojetniono przez dodanie 0,65 ml (4,65 mmola) trójetyloaminy. Z kolei dodano schlodzona do tempera¬ tury —20 °C mieszanine dwuchlorowodorku etyloamidu 0,547 g (0,77 mmola) L-tyrozylo-azaglicylo-L-leucylo- -L-arginylo-L-proliny i 0,108 ml (0,77 mmola) trójety¬ loaminy w 5 ml dwumetyloformamidu i calosc mieszano w ciagu godziny w temperaturze —20 °C i w ciagu 48 godzin w temperaturze 4°C. Nastepnie mieszanine reak¬ cyjna przesaczono, a przesacz zatezono do sucha pod zmniejszonym cisnieniem. Surowy peptyd oczyszczono metoda chromatografii kolumnowej na zelu krzemion¬ kowym, stosujac jako eluenty chloroform, 10% obj./obj. roztwór metanolu w chloroformie oraz mieszanine chlo¬ roform/metanol/woda w stos. obj. 11:8:2. Otrzymano 0,424 produktu (52,9%), [g]d=—16,84° (c = 1,5, metanol), RfA 0,61, RfC 0,36, RfD 0,67, RfK 0,90.Etap 18. (R= Me). Przeprowadzono jak etap 5.Otrzymano produkt z wydajnoscia 66%, o temperaturze topnienia 102—104°C, [a]o=—15,5° (c = 1, meta¬ nol) RfD 0,76, RfE 0,68, RfF 0,76, RfH 0,74.Etap 19. (R=Me). Jak etap 6.Etap 20. (R=Me). Jak etap 7. Wydajnosc 0,3% 25 produktu o temperaturze topnienia 145—146°C, [o]d = = +8,7° (c = 1,2, metanol), RfA 0,88, RfB 0,88, RfC 0,83, RfD 0,80, RfE 0,59, RfF 0,78, RfH 0,73.Etap 21. 12 ml IN wodorotlenku sodowego (12 mmo- li) dodano przy mieszaniu do roztworu 2,41 g (4 mmole) estru motylowego N-benzyloksykarbonylo-O-benzylo-L- -tyrozylo-azalanylo-L-leucyny w 36 ml metanolu w tem¬ peraturze pokojowej, po czym calosc mieszano w ciagu 3 godzin. Nastepnie oddestylowano metanol pod "zmniej¬ szonym cisnieniem. Pozostalosc rozpuszczono w 40 ml wody, zakwaszono kwasem cytrynowym do pH 3 i roz¬ twór wodny ekstrahowano octanem etylu. Ekstrakt oc¬ tanowy przemyto woda/ osuszono siarczanem sodowym i odparowano rozpuszczalnik. Otrzymana pozostalosc naniesiono w 200 ml mieszaniny dwumetyloformamid/ Ywoia w stos. obj. 3:2 na kolumne ze 100 ml zywicy „AG 1 x-2". Kolumne przemyto 50 ml tej samej mieszaniny rozpuszczalników, po ^czym trójpeptyd eluowano 0,2M roztworem kwasu octowego w mieszaninie dwumetylo¬ formamid/woda w stos. obj. 3:2. Frakcje zawierajace trójpeptyd polaczono i odparowano £od zmniejszonym cisnieniem. Pozostalosc utarto 2 eterem i oddzielono osad.Otrzymano 1*22 g (5\J%$ produktu o temperaturze topuftema 195 °C (rozklad), :[a3© = —25,4° (e=l„ *iw*i- fnetyloformamid).Etap 22. f(R=Me). Jak *tap 10. Wydajnosc 43% produktu o [a] |f — —25,9 ° (c — 1, metanol), RfA 0,72, RfB 0,76, RfC = 0,85.Etap 23. (R=Me). Jak etap 11.Etap 24. (R=Me). Taki sam jak etap 15, z ta róz- nica, ze produkt finalny po chromatografii kolumnowej byl oczyszczony takze przez saczenie na adsorberze „Sep- ,25 hadex LH-20". Wydajnosc 63%, [a]^= —24,76° (c = = 0,8, metanol), RfA 0,58, RfC 0,42, RfD 0,65, RfK 0,95.Etap 25. Do mieszanej i chlodzonej do temperatury 0°C zawiesiny 24,9 g (100 mmoli) N-benzyloksykarbo- 5 nylo-L-proliny, 11,2 g (100 mmoli) chlorowodorku se- mikarbazydu i 14,5 ml (100 mmoli) trójetyloaminy w 200 ml dwumetyloformamidu dodano 20,6 g (100 mmoli) dwucykloheksylokarbpdwuimidu i calosc mieszano w ciagu 16 godzin w temperaturze 4°C. Dwucykloheksy- 10 lomocznik odsaczono i przesacz zatezono do niewiel¬ kiej objetosci. Dodano 200 ml wody i otrzymany roztwór ekstrahowano trzykrotnie po 50 ml octanu etylu. Produkt wypadal z wodnego roztworu w ciagu godziny. Po re¬ krystalizacji z uwodnionego metanolu otrzymano 16,5 g 15 (53,9%) amidu dwupeptydu o temperaturze topnienia • 189—190 °C, [g]d = —43,6°, (c = 1,4, dwumetylofor¬ mamid), RfD 0,54, RfF 0,52, RfH 0,38, RfK 0,78. ' Etap 26. Redukcja katalityczna na 5% wag/obj. palladzie na weglu w 80% uwodnionym dwumetylofor- mamidzie, w ciagu 6 godzin, w temperaturze pokojowej, w obecnosci dwóch równowazników chlorowodoru.Etap 27. 2,83 ml (29,5 mmola) chloromrówczanu etylu dodano do roztworu 8,24 g (31 mmoli) N-benzy- loksykarbonylo-L-leucyny i 4,55 ml {32,5 mmoli) trój- 5 etyloaminy w 100 ml czterowodorofuranu w tempera¬ turze —10 do —15°C. Calosc mieszano w tej tempera¬ turze w ciagu trzech minut po czym wlano do energicz¬ nie mieszanego roztworu 5,79 g (31 mmoli) Nm-nitro- -L-argininy w mieszaninie 15,5 ml 2N roztworu wodo- 30 rotlenku sodowego (31 mmoli) i 50 ml dwumetylofor¬ mamidu, w temperaturze —10°C. Calosc mieszano w ciagu 30 minut w temperaturze —10 °C, a nastepnie w s ciagu godziny w temperaturze pokojowej. Rozpuszczal¬ niki oddestylowano pod zmniejszonym cisnieniem, a otrzy- 35 mana pozostalosc poddano rozdzialowi w ukladzie dwu¬ fazowym 50 ml octanu etylu i 50 ml wody. Warstwe wod¬ na oddzielono i ekstrahowano dwoma porcjami octanu etylu. Polaczone warstwy organiczne przemyto 25 ml wody i odrzucono. Polaczone warstwy wodne zakwaszono nasyconym roztworem kwasu cytrynowego i ekstrahowa¬ no trzykrotnie po 100 ml octanu etyhi. Ekstrakty octa¬ nowe polaczono, przemyto woda, osuszono siarczanem sodowym i odparowano do sucha. Produkt przekrystali- zowano z mieszaniny octan etylu/eter naftowy(frakcja 45 60—80)°C. Otrzymano 8,98. g (62%) dwupeptydu o temperaturze topnienia 150—165°C (rozklad).Etap 28. Roztwór 9*2 % (20 mmoli) N-benzyloksy- karbonylo-L-leucylo- (N^-nitroJ-L-argininy, 4,2 g (20 mmoli) chlorowodorku amidu L-pirolilo-azaglicyny, 5,4 g (40 mmoli) 1-hydroksybenzotriazolu i 3 ml (20 mmoli trójetyloaminy w 200 ml dwumetyloformamidu schlo¬ dzono do temperatury 0°C i dodano 8,2 g (40 mmoli) dwucykloheksylofcarbodwuimidu. Calosc mieszano w tem¬ peraturze pokojowej przez noc odsaczono dwucyklohek- sylomocznik, a przesacz odparowano do sucha. Produkt przekrystalizowano z mieszaniny metanol/eter. Otrzymano 12,2 g (98,3%) pochodnej tetrapeptydu o temperaturze topnienia 38—90°C, [a]jf= —30,2° (c = 1,6, dwume-~ 80 tyloformamid), RfD 0,57, RfF 0,40, RfH 0,26, RfK 0,63.Etap 29. Redukcja na 5% wag./wag. palladzie na ^ weglu, w uwodnionym etanolu, w.ciagu 16 godzin, w obecnosci 2 równowazników chlorowodoru.Etap 30. 6,484 g (11,0 mmoli) estni 2,4,5-trójchlo- 65 rofenylowego N-benzyloksyfetfbouylo-O-benzyJo-L-tyrozy- 40- 50108 860 11 12 ny i 1,396 g (10 mmoli) chlorowodorku estru metylowe¬ go D-alaniny rozpuszczono w 50 ml dwumetyloformami¬ du, dodano 1,4 ml (10,0 mmoli) trójetyloaminy i calosc mieszano w temperaturze pokojowej przez noc. Miesza¬ nine reakcyjna przerobiono w zwykly sposób. Produkt przekrystalizowano z goracego octanu etylu otrzymujac 3,782 g (77,2%) chronionego estru metylowego dwupcp- tydu, o temperaturze topnienia 162°C, [a]2^8 = -^12,84° (c = 1,1, dwumetyloformamid).Etap 31. 3,435 g {7,0 mmoli) estru metylowego N-benzyloksykarbonylo-O-benzylo-L-tyrozylo-D-alaniny rozpuszczono w 400 ml cieplego metanolu i zadano 10 ml 62% wag./obj. wodzianu hydrazyny (120 mmoli) i ca¬ losc pozostawiono w temperaturze 25 °C na noc. Powstaly hydrazyd odsaczono, przemyto metanolem i eterem, a nastepnie krystalizowano dwukrotnie z wrzacego meta¬ nolu. Otrzymano 3,068 g (89,2%) produktu o tempera¬ turze topnienia 217°C [a]^ = ^20,44° (c =?-• 1,1 dwu¬ metyloformamid), RfA 0,73, RfB 0,75, RfC 0,67, RfD 0,70, RfE 0,50, RfF 0,54, RfH 0,67, RfK 0,85, RfQ 0,25.Etapy 32 i 33. Do chlodzonego i mieszanego w temperaturze —20 °C roztworu M8 g (2,4 mmola)' hy¬ drazydu N-benzyloksy-karbonylo-O-benzylo-L-tyrozylo- -D-alaniny dodano 1,6 ml 6,02 M roztworu chlorowodoru W dioksanie (9,6 mmola), a nastepnie 0,29 ml (2,52 mmola) azotynu lllrz.-butylu. Po 15 minutach dodano schlo¬ dzony do temperatury —20 °C roztwór 1,03 g (2,0 mmolc) dwuchlorowodorku amidu L-leucylo-L-arginylo-L-proli- lo-azs»glicyny i 1,62 ml (11,6 mmola) trójetyloaminy w 15 ml dwumetyloformamidu.^ Calosc mieszano w tempe¬ raturze 4°C w ciagu 24 godzin. Nastepnie odsaczono chlorowodorek trójetyloaminy i przesacz odparowano do sucha pod zmniejszonym cisnieniem. Otrzyrfiana po¬ zostalosc wprowadzono naj kolumne z zelem krzemion¬ kowym i eluowano 5% obj./obj. roztworem metanolu w chloroformie, 10% obj./obj."roztworu metanolu*w chlo¬ roformie i mieszanina chloroform/metanol/woda w stos. obj. 11:8:2. Frakcje zawierajace produkt polaczono, od¬ parowano i otrzymany peptyd ponownie poddano chro¬ matografii na kolumnie z zelem krzemionkowym stosu¬ jac jako eluent mieszanine acctonitryl/woda w stos. obj. 3:1. Otrzymano 890 mg (46,4%) produktu, który posia¬ dal [«]d = 45,7° (c = 1,1, metanol) RfA 0,54, RfB 0,69, RfC 0,41.Etap 34. Jak etap 11.Etap 35. Jak etap 15. Wydajnosc 43% produktu o Nd =—41,4° (c - 1,3, metanol), RfA 0,80, RfC 0,47, RfD 0,65, RfK 0,95.Etap 38. Jak etap 3. Wydajnosc 69% produktu o temperaturze topnienia 135°C, RfA 0,49, RfB 0,65, RfC 0,46, RfD 0,64, RfF 0,35, RfH 0,19, RfK 0,86.Etap 39. Jak etap 4.Etap 40. (A = D-Phe). Roztwór 7,41 g (24,8 mmoli) N-benzyloksykarbonylo-D-fenyloaminy i 3,62 g (25 mmo¬ li) estru metylowego L-leucyny w 100 ml octanu etylu schlodzono do temperatury 0°C i dodano 5,15 g (25 mmo¬ li) dwucykloheksylokarbodwuimidu. Calosc mieszano w temperaturze 4°C przez noc, po czym przerobiono w zwy¬ kly sposób. Produkt przekrystalizowano z mieszaniny octan etylu/eter naftowy (frakcja 60—80) °C. Otrzymano 9,1 g (86%) dwupeptydu o temperaturze topnienia 123^- —124 °C, [a] d = —18,7 ° (c = 2,1, metanol),* RfD 0,76, RfE 0,65, RfF 0,74, RfH 0,73.Etap 41.^ (A = D-Phe). Redukcja katalityczna na- 5% wag./wag. palladzie na weglu w etanolu, zawiera¬ jacym jeden równowaznik chlorowodoru, w ciagu 5 go¬ dzin. 5 E t a p 42. (A = D-Phe). Do roztworu 4,89 g (8,36< mmola) estru 2,4,5-trójchlorofenylowego N-benzyloksy- karbonylo-O-benzylo-L-tyrozyny i 2,5 g (7,6 mmola)< chlorowodorku estru metylowego D-fenyloalanylo-L-leu- cyny w dwumetyloformamidzie dodano 1,1 ml (7,6 mmo- 10 la) trójetyloaminy i calosc mieszano w temperaturze po¬ kojowej przez noc. Nastepnie odsaczono chlorowodorek, trójetyloaminy, ?. przesacz odparowano do sucha. Pro¬ dukt przekryf,t?.lizowano z uwodnionego metanolu. Otrzy¬ mano 3,6 g (69,7%) pochodnej trójpeptydu o tempera- 15 turze topnienia 183—184 °C, RfD 0,82, RfE 0,69, RfH 0,78, RfP 0,71, R£Q 0,82.E t a p 43 (A = D-PHe). Roztwór 3,42 g (5,04 mmo¬ la) wyzej otrzymanego estru i 60 mmo1i wodzianu hydra¬ zyny w 30 ml dwumetyloformamidu mieszano w tempe- 20 murze pokojowej w ciagu 4 godzin, po czym zatezono do niewielkiej objetosci i wytracono hydrazyd przez do¬ danie 500 ml wody. Hydrazyd odsaczono, przemyto wo¬ da, mieszanina metanol /eter w stos. obj. 1:4 i eterem,, a nastepnie wysuszono. Otrzymano 2,94 *g (85,9%) pro- 25 duktu o temperaturze topnienia 179—180°C, i RfO 0,81,.RfB 0,79, RfC 0,88, RfD 0,69, RfE 0,49, RfF 0,65, RfH 0,67, RfP 0,25, RfQ 0,57.Etapy 44 i 45. (A = D-Phe). 1,82 ml 6,02 M roz¬ tworu chlorowodoru (11 mmoli) w dioksanie dodano do- roztworu 1,86 g (2,75 mmola) hydrazydu N-ben.iyloksy- karbonylo-O-benzylo-L-tyrozylo-D-fcnyloalanylo-L-leu- cyny w 5 ml dwumetyloformamidu, w temperaturze —20 °C a nastepnie 0,33 ml (2,89 mmola) Illrz.-butylonitrylu.Po dwóch minutach dodano, schlodzony do —20°C roz¬ twór 1,89 ml (13,5 mmola) trójetyloaminy i 1,02 g (2,5 mmola) chlorowodorku amidu N^-nitro-L-arginylo-L- -prolilo-azaglicyny w 10 ml dwumetyloformamidu, po czym calosc mierno w temperaturze 4°C przez noc.Mieszanine reakcyjna przerobiono w zwykly sposób, po czym pochodna heksapeptydu oczyszczono dodatkowo metoda chromatografii kolumnowej na 120 ml zelu krze¬ mionkowego, stosujac jako eluenty 5% obj./obj. roztwór metanolu w chloroformie; 10% obj./obj. roztwór meta¬ nolu w chloroformie i mieszanine chloroform/metanol/wo¬ da w stos. obj. 11:8:2. Otrzymano 0,74 g (29,3%) pro¬ duktu o temperaturze topnienia 137—139°C RfA 0,68,, RfB 0,72, RfC 0,58, RfD 0,62, RfH 0,39, RfK 0,95.El:apy 46, 47 i 48. 10 mmoli hydrazydu L-piroglu- 50 tamylo-L-histydyny przeksztalcono w azydek postepu¬ jac wedlug metody (n) i poddano sprzeganiu z 11 mili- molami estru metylowego L-tryptofiJo-L-seryny ¦' (wy¬ tworzonego x przez redukge N-benzyloksykarbonylowej pochodnej na 5% wag./wag. palladzie na weglu, w dwu- 55 metyloformamidzie), w temperaturze —10 °C, w ciagu 30 minut i w temperaturze 4°C w ciagu 24 godzin. Chlo¬ rowodorek trójetyloaminy odsaczono, a przesacz odpa¬ rowano do sucha. Surowy peptyd oczyszczono metoda chromatografii kolumnowej na zelu krzemionkowym, 60 stosujac jako eluenty 10% obj./obj. i 20% obj./obj. roz¬ twór metanolu w chloroformie oraz mieszanine chloro¬ form/metanol/woda w stos^ obj. 11:8:2. Wydajnosc 70% produktu o temperaturze topnienia 142—145 °C (rozklad) i RfA 0,39, RfB 0,72, RfC 0,45, RfD 0,48, RfK * 65 °61' 30 35 45108 860 13 14 ¦ - Przy¬ klad I II III IV V VI VII VIII \ A Azgly Azala D-Ala D-Phe D-Trp D-Tyr(Me) D-Ser(But) | D-Tyr(Me) B Leu Leu Leu Leu Leu Leu Leu LeMeu Tabela < Glu-His-Trp-Ser-Tyr- E — — ¦ Azgly Azgly Azgly Azgly Azgly Azgly . F , -NHC2H5 -NHC2H5 NH2 * NH2 NH2 NH2 NH2 NH2 1 A-B-Arg-Pro-E-F Meto¬ da m m m n n n n n * Wydajnosc % 25 42 32 ' 40 15 15. 31 26 Elektroforeza bibulowa Rp (w stosunku do luli- beryny) pH2,l 0,98 0,97 0,97 1,0 0,53 0,92 0,94 0,87 pH 6,5 1,03 1,0 1,0 0,71 x 0,37 0,87 0,96 0,90 , RfA 1 0,28 0,30 0,30 [ 0,27 [ 0,37 0,25 0,25 0,34 [ Etap 49. 5,4 milimola estru metylowego L-piro- glutamylo-L-histydylo-L-tryptofilo-L-scryny rozpuszczo¬ no] w 70 ml dwumetyloformamidu i poddano reakcji ze 100 -milimolami wodzianu hydrazyny w ciagu, 4 godzin.Nastepnie oddestylowano dwumetyloformamid pod zmniej¬ szonym cisnieniem, a otrzymana pozostalosc utarto z etanolem, odsaczono, przemyto etanolem i eterem, a nas¬ tepnie osuszono. Otrzymano 88,2% wydajnosc produktu o temperaturze topnienia 184—189°C i RfA 0,18, RfB 0,55, RfC 0,39, RfD 0,27, RfK 0,58.Etap 50. (A = D-Trp). Do roztworu 7,27 g (21,5 mmola) N-bcnzyloksyk?irbonylo-D-tryptofanu, 3,12 g (21,5 mmola) estru metylowego leucyny i 5,8 g (43 mmoli) 1-hydroksybenzotriazolu w 50 ml dwumetyloformamidu dodano w temperaturze 0°C 4,87 g (23,6 mmola) dwucy- kloheksylokarbodwuimidu. Calosc mieszano w tempera¬ turze pokojowej przez noc, a nastepnie przerobiono w zwykly sposób. Po krystalizacji surowego produktu z mie¬ szaniny octan etylu/ester nritowy (frakcja 60/80°C) otrzy¬ mano 9,55 g pochodnej dwupeptydu, zawierajacej slady zanieczyszczen (wedlug chromatografii cienkowarstwo¬ wej). Produkt ten oczyszczono metoda chromatografii kolumnowej na 300 g zelu krzemionkowego, stosujac jako eluenty chloroform i 5% obj./obj. roztwór meta¬ nolu w chloroformie. Otrzymano 9,18 g (91,7%) pochod¬ nej dwupeptydu, o temperaturze topnienia 151—153°C i RfA 0,84, RfB 0,80, RfC 0,86, RfD 0,78, RfE 0,61, RfF 0,68, RfH 0,73, RfP 0,55, RfQ 0,73.Etap .51. (A = D-Trp). Redukcja katalityczna na 5% wag./wag. palladzie na weglu, w 80% obj./obj. u- wodnionym dwumetyloformamidzie.Etap 52. (A = D-Trp). Roztwór 11,69 g (20 mmoli estru 2,4,5-trójchlorofenylowego N-benzyloksykarbonylo- -O-benzylo-L-tyrozyny, 6,28 g (19 mmoli) estru mety¬ lowego D-tryptofilo-L-leucyny w 100 ml dwumetylo- * formamidu mieszano w temperaturze pokojowej w* ciagu 60 godzin. Mieszanine reakcyjna, przerobiono w zwykly sposób, a otrzymana pozostalosc przekrystalizowano z mieszaniny octan etylu/eter naftowy (frakcja 60—80 °C).Otrzymano 8,52 g (62,5%) pochodnej trójpeptydu o tern- . peraturze topnienia 165—166°C i RfA 0,78, RfB 0,73, RfC .0,84, RfD 0,80, RfE 0,62, RfF 0,70, RfH 0,76, RZP . 0,58, RfQ 0,68.Etap 53. (A=D-Trp).Roztwór 7,26 g (10,1 mmola) estru metylowego N-benzyloksykarbonylo-O-benzylo-L- -tyrozylo-D-tryptofilo-L-leucyny w mieszaninie 200 ml metanolu i 50 ml dwumetyloformamidu poddano reakcji ze 700 milimolami wodzianu hydrazyny w temperaturze 30 35 45 50 55 60 65 pokojowej, w ciagu 24 god::in. Nastepnie mieszanine reak¬ cyjna zatezono do okolo 30 ml i dodano 500 ml wody- Oddzielono trójpeptyd, przemyto go kolejno woda, mie¬ szanina metanol/woda w^ stos. obj. 1:4 i eterem, po czym wysuszono. Otrzymano 6,86 g (94,6%)"produktu o tem¬ peraturze topnienia 200—202°C i RfA 0,90, RfB 0,95,.RfC 0,90, 'RfD 0,74, RfQ 0,59.Etapy S4 i 55. (A D-Trp). Do mieszanego i schlodzonego do temperatury —20 °C roztworu 1,97 g (2,75 mmola) hydrarydu N-benzyloksyk~rbonylo-0-ben^ zylo-L-tyrozylo-D-tryptofilo-L-lcucyny w 10 ml dwume¬ tyloformamidu zadano -1,83 ml 6,02 M roztworu chloro¬ wodoru (11 mmoli) w' dioksanie, a nastepnie dodano 0,33 ml (2,89 mmola) Illrz.-butylonitrylu. Po dwóch minutach dodano schlodzony do temperatury —20 °C roztwór 1,02 g (2,5 mmola) chlorowodorku amidu Nw- -nitro-L-arginylo-L-proliloazaglicyny i 1,89 ml (13,5 mmola) trójetyloaminy w K) ml dwumetyloformamidu i calosc mieszano w temperaturze 4 °C przez noc. Miesza¬ nine reakcyjna przerobiono w zwykly sposób, a otrzy¬ mana pozostalosc w ilosci 1,27 g naniesiono na kolumne z 230 g zelu krzemionkowego i eluowano chloroformem, a nastepnie 5% obj./obj. roztworem metanolu w chlo¬ roformie. Otrzymano 0,91 (34,4%) produktu o tempera¬ turze topnienia 139—140 °C (rozklad) i RfA 0,67, RfB 0,72, RfC 0,58, RfD 0,62, RfH 0,34, RfK 0,95.- Etap 56. [A=D-Tyr(Me)]. Do roztworu 3,17 g (9,64 mmola) Z-D-Tyr(Me)-OH, 192 g (10,6 mmola) H-Leu-OMe-HCl, 2,6 g (19,2 mmola)' 1-hydroksyben- zotiazolu w 30 ml dwumetyloformamidu, schlodzonego . do temperatury 0PC, dodano 2,29 g (11,1 mola) N,N'- -dwucyklóheksylokarbodwuimidu. Calosc mieszano w tem¬ peraturze 4 °C przez noc, a nastepnie przerobiono w zwykly sposób. Produkt przekrystalizowano z goracego cyklo¬ heksanu. Otrzymano 1,41 g (95,2%) zabezpieczonej po¬ chodnej dwupeptydu o RfD 0,83, RfE 0,69, RfP 0,72, RfQ0,76.Etap 57. [A=D-Tyr(Me)]. Redukcja katalityczni na 5% wag./wag. palladzie na weglu, w mieszaninie me¬ tanol/dwumetyloformamid/woda 8:1:1, zawierajacej h% równowaznika chlorowodoru, w ciagu trzech godzin.Etap 58. [A=D-Tyr(Me)]. Roztwór 8,2\ mmola Z-Tyr(Bzl)-OCp i 8,2 mmola H-D-Tyr(Me)-Leu-OMe- -HC1 i 8,2 mmola trójetyloaminy w 60 ml dwumetylo¬ formamidzie mieszano w temperaturze pokojowej przez noc, po czym mieszanine reakcyjna przerobiono w zwy¬ kly sposób. Produkt przesaczono z eterem, przemyto108 860 15 eterem i wysuszono. Wydajnosc 81,2% produktu o tem¬ peraturze topnienia 191—192 °C i RfD 0,85, RfE 0,73, RfE 0,72, RfQ 0,78.Etap 59. [A = D-Tyr(Me)]. 12,9 milimola wódzia¬ mi hydrazyny dodano do roztworu 4,59 g (6,4 mmola) Z-Tyr-Bzl/-D-Tyr(Me)-Leu-OMew mieszaninie 25 ml dwumeiyloformamidu i 50 ml metanolu i calosc pozos¬ tawiono w temperaturze pokojowej na noc. Nastepnie oddestylowano metanol pod zmniejszonym cisnieniem i wytracono produkt woda. Produkt odsaczono, przemy¬ to woda, i wysuszono. Otrzymano zwiazek o tempera¬ turze topnienia 212—213 °C i RfE 0,49, RfF 0,66, RfH 0,69, RfQ 0,70.Etapy 60 i 61. [A=D-Tyr(Me)]. 3,54 g (5,0 mmoli) hydrazydu wytworzonego w etapie 59 rozpusz¬ czono w 10 ml dwumetyloformamidu i otrzymany roz¬ twór schlodzono przy mieszaniu do temperatury —20 °C, po czym dodano 3,38 ml 5,92 M roztworu chlorowodoru (20 mmoli) w dbksanie, a nastepnie 0,6 ml (5,25 mmola) azotynu (III-rz.butylu. Po dwóch minutach dodano schlodzony roztwór 2,04 g (5 moli) H-Arg(N02)-Pro- -Azgly-NH2-HCl i 3,55 ml (25 mmoli) trójetyloaminy w 10 ml dwumetyloformamidu i calosc mieszano w tem¬ peraturze 4°C przez noc. Mieszanine reakcyjna przero¬ biono w zwykl/ jposó) i otrzymany surowy produkt oczysz¬ czono metoda chromatografii kolumnowej na zelu krze¬ mionkowym, stosujac "jako eluenty 5% obj./obj. i 10% obj./obj. roztwór metanolu w chloroformie. Otrzymano 3,72 g (70,9%) produktu o RfA 0,64, RfB 0,72, RfC 0,55 RfD 0,66, RfF 0,40, RfH 0,52.Etap 62. [A=D-Ser(But)]. Jak etap 56. Produkt krystalizowano z uwodnionego metanolu. Wydajnosc 90,4% produktu o temperaturze topnienia 107—108^0 i RfD 0,80, RfE 0,68, RfF 0,73, RfH 0,72, RfP 0,72, RfQ 0,74.Etap 63. [A=D-Ser(But)]. Redukcja katalityczna Ha 5% wag./wag. palladzie na weglu, w mieszaninie dwu- metyloformamid/woda 8:2, w ciagu 5 godzin.Etap 64. [A=D-Scr(Bul)[. Roztwór 19,17 g (32,7 mmola) Z-Tyr(B::1)-OCp i 32,7 milimola H-Ser-(But)- -Leu-OMe w 100 ml dwumetyloformamidu pozostawiono w temperaturze pokojowej na 72 godziny. Nastepnie mieszmine przerobiono w zwykly sposób otrzymujac osad, który zebrano, przemyto eterem i wysuszono. Otrzy- nlf.no 1<7,6 g (79,4%) produktu o temperaturze topnie¬ nia 135—137 °C i RfD 0,80, RtH 0,77, RfQ 0,81.Etap 65. [A=D-Ser(But)]. Jak etap 59. Produkt k^yjt-.lizowano z uwodnionego metanolu. Otrr^ynano 56,2% wydajnosci produktu o temperaturo topnienia 1'34—136 °C i RfD 0,66, RfH 0,64, RfQ 0,64, Etr.p 66 i 67. [A=D-Ser(But)l. Tak jVrt ...-tany 60 i 61. Produkt oczyszczono metoda chromatogr ifii kolumnowej na zelu ^krzemionkowym, stosujac jako eluen¬ ty chloroform 15% obj./obj. roztwór metanolu w chlo¬ roformie. Otrzymano 38,5% wydajnosc produktu o tem¬ peraturze topnienia 142—145°G i RfA 0,64, RfB 0,71, RfC 0,55, RfD 0,65, RfF 0,46, RfH 0,43, RfQ 0,16.Etap 68.. [A=D-Tyr(Me)]. Do mieszanego i chlodzonego do temperatury 0°C roz woru .22*6 mili¬ mola Z-D-Tyr(Me)-OH 5,98 g (24,9 mmola) H-MeLeu- OMe.HBr, S,5 ml <24,9 mmola) trójetyloaminy i 6,12 g (45,2 mmola) 1-hydroksybenzótfiazolu W 50 ml dwume¬ tyloformamidu dodano 5,13 g (24,9 mmola) dwucyklo- heksylókarbodwtiimidu i calosc mieszano w temperatu¬ re 4°G przez noc. Mieszanine reakcyjna przerobiono 16 w zwykly sposób i otrzymany produkt oczyszczono me¬ toda chromatografii kolumnowej na zelu krzemionkowym, stosujac jako eluent chloroform. Otrzymano 55,2% wy¬ dajnosc produktu w postaci oleju, RfD 0,83, RfE 0,78, 5 RfH 0,79, RfP 0,80, RfQ 0,79.Etap 69. [A=D-Tyr(Me)J. Redukcja katalitycz¬ na na 5% wag./wag. palladzie na weglu, w mieszaninie metanol/woda w stos. obj. 8:2 zawierajacej 1 równowaz¬ nik chlorowodoru, w ciagu 6 godzin. 10 Etap 70. [A=D-Tyr(Me)]. Jak etap 58. Produkt oczyszczono metoda chromatografii kolumnowej na zelu krzemionkowym, stosujac eter jako eluent.Etap 71. [A=D-Tyr(Me)J. Roztwór 4,85 g (6,69 mmola) Z-Tyr(Bzl)-D-Tyr(Me)-MeLeu-OMe i 120,7 15 milimola wodzianu hydrazyny w 150 ml metanolu po¬ zostawiono w temperaturze pokojowej na noc. Hydrazyd wytracono przez dodanie wody, odsaczono i przekrysta- lizowano z mieszaniny metanol/woda. Otrzymano 91% wydajnosc produktu o temperaturze topnienia 129—131 °G 20 i RfD 0,79, RfE 0,60, RfF 0,68, RfH 0,33, RfQ 0,77.Etapy 72 i 73 [A=D-Tyr(Mc)]. Jak etapy 60 i 61. Krystalizacje przeprowadzono z mieszaniny meta¬ nol/eter uzyskujac 23,8% wydajnosc produktu o tempe¬ raturze tppnienia 152—154°C i RfA 0,67, RfB 0,68, RfC 25 0,58, RfD 0,59, RZH 0,50, RfK 0,94, RfQ 0,35.Przyklady IX—X. Postepowano jak w przykla¬ dach I—VIII, stosujac ogólna metode (m) lub (n) i otrzy¬ mano ponizsnc zwiazki (taoela 2): 30 Tabela2 35 45 55 60 85 Przy¬ klad IX X A D-Ser^ D-Phe B Leu MeLeu Elektroforeza bi¬ bulowa Rf (w sto¬ sunku do lulibe- ryny) pH2,l 0,94 - 0,84 pH6,5 0,96 0,87 .RfA 0,25 0,35 1 Zastrzezenia patentowe 1. Sposób wytwarzania polipeptydów o wzorze ogól¬ nym rym A oznacza D-Tyr,D-Tyr(Me), D-Ser, D-Ser(But)l D-Phe, D-Ala lub D-Trp, B oznacza Leu lub MeLeu, E oznacza Arsgly, a F oznacza grupe aminowa, albo A oznacza Azgly, lub Azala, B oznacza Leu, E oznacza bez¬ posrednie wiazuiie, a F oznacza grupe otyloaminowa, ewentualnie w postaci dopuszczalnych farmaceutycznie i weterynaryjnie soli addycyjnych z kwasami, znamienny tym, t ze zwiazek o wzorze -His-Trp-Ser-Tyr-OH, -Tyr-A-B-Arg-OHlub < Glu-His-Trp-Ser-Tyr-A-B-Arg- -Pro-OH, albo odpowiednia aktywna pochodna tych zwiazków, poddaje sie reakcji odpowiednio ze zwiazkiem o wzorze H-His-Trp-Ser^Tyr-A-B-Arg-Pro-E-F,H-Trp- -Ser-Tyr-A-B-Arg-Pro-E-F, H-Ser-Tyr-A-B-Arg-Pro-E- -F, H-Tyr-A-B-Arg-Pro-E-F, H^A-B-Arg-Pro-E-F, H- -B-Aig-Pro-E-F, H-Arg-Pro-E-F, H-Pro-E-F lub H- -Azgly-NH2, albo z odpowiednia aktywna pochodna tych zwiazków, w typowych warunkach sprzegania peptydów, y108 860 17 po czym, jesli otrzymany produkt jest w postaci nie pro¬ tonowej, produkt ten ewentualnie poddaje sie reakcji z kwasem dajacym anion dopuszczalny pod wzgledem farmaceutycznym lub weterynaryjnym. 2. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako 18 aktywna pochodna pierwszego skladnika stosuje sie azydek. 3. Sposób wedlug zastrz. 1 albo 2, znamienny tym, ze stosuje sie zwiazek wyjsciowy o wyzej okreslonym wzorze, w którym A oznacza D-SerCBu1), B oznacza Leu, E ozna- 5 cza Azgly, a F oznacza grupe aminowa.108 860 2 LA ir\ OJ OJ o o k o 4 Cs] _fl O o m OJ o - OJ o i_n OJ O bO ir G tS3 Cvi) = © OJX CO O O O , 53nJ _^J O OJ O Od O LN 3 o o m c\j r^i ~ fO1 £- ^ #. •a- o M O CC- 2: er:—^ i i oj i; 'PC /~s 2 a® © CC—7 O o cc—i f 5 bO < i-H < ® r—i SI r—I N M tSl tSJ CSJ [SI NJ tSJ tS3 OJ & ro fiA © s N ^ N £ » o 1 to K OJ o ©108 860 5 OJ OJ OJ 5 ^OJ OJ OJ £ Of OJ to < o O. 3 ^ tsi x: oj^a ojm oj o o a o o ^ ^ \ _M ^ M S cd rH <- N3 & N] O CS3 OJ Th «8- N) O ^4 to Isj NI xj co N) IN2 tS3 03 tSJ O CS3 ffi o © co M tS] C\3 CS3 U D?-108 860 O CV ^OJ 5 OJ K 5 3 4 '< - LSJ CS3 KI OJ OJ O X O 2: o OJ o c^ ¦^4 N N 6 * & o OJ Via K] NI 5' X) O _^ 8 © N D3V N m ^ 0) co . co •i M g IS] O OJ 2 W 5 © £S1 OJ i Si a :d ^ ro S Cs K O O ©108 860 U) (M K • ^ - CU X ^ (\J CM Ph C\J O bO ^J C\J O CD O *F" O C\J ti: ^ x: •z: K r^ 2 O © *3 tS) K CE/ A CQ \ CO.C<3 ^L ^ DO tsJ tSl tSJ t<] 4 £ a;- o sT r^\ O) — co u O5 -p a in i Q EH I it108 860 N N < * O U Pl, b0 < kLeu z: 0) U l CO *£h -•H . :ffi 3 a c c ) 5 5 o c ) t ) 1) 0- ) O C 1; a £ © VH PU iH NON 03 O CQ N x 1 i ts3 C" , ) k © N \ ^ i X ^ © co o 2 © N \ a c- - C\J O \ © rH N \ © 2 4- CvJ CNJ • PC 2 4 1 Cvi a 'OP LDD Z-d 2 w Pab., z. S61jft40e/Sl, n. 95+29 egz.Cena 45 zl PL PL PL PL PL PL PL PL PL PL

Claims (1)

1.
PL1977212706A 1976-05-11 1977-05-05 Method of producing polypeptides PL108860B1 (en)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
GB19327/76A GB1524747A (en) 1976-05-11 1976-05-11 Polypeptide

Publications (1)

Publication Number Publication Date
PL108860B1 true PL108860B1 (en) 1980-05-31

Family

ID=10127509

Family Applications (2)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL1977197889A PL104362B1 (pl) 1976-05-11 1977-05-05 Sposob wytwarzania polipeptydow
PL1977212706A PL108860B1 (en) 1976-05-11 1977-05-05 Method of producing polypeptides

Family Applications Before (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL1977197889A PL104362B1 (pl) 1976-05-11 1977-05-05 Sposob wytwarzania polipeptydow

Country Status (27)

Country Link
US (1) US4100274A (pl)
JP (1) JPS52136172A (pl)
AT (2) AT379400B (pl)
AU (1) AU508025B2 (pl)
BE (1) BE854467A (pl)
BG (1) BG60740B2 (pl)
CA (1) CA1101844A (pl)
CH (2) CH627151A5 (pl)
CS (1) CS199673B2 (pl)
DD (1) DD136738A5 (pl)
DE (1) DE2720245C2 (pl)
DK (1) DK149596C (pl)
ES (1) ES458691A1 (pl)
FI (1) FI64139C (pl)
FR (1) FR2351092A1 (pl)
GB (1) GB1524747A (pl)
HU (1) HU179990B (pl)
IE (1) IE44426B1 (pl)
IL (1) IL52014A (pl)
NL (2) NL191793C (pl)
NO (2) NO147304C (pl)
NZ (1) NZ183931A (pl)
PL (2) PL104362B1 (pl)
SE (2) SE437837B (pl)
SU (1) SU910116A3 (pl)
YU (1) YU40672B (pl)
ZA (1) ZA772433B (pl)

Families Citing this family (139)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4234571A (en) * 1979-06-11 1980-11-18 Syntex (U.S.A.) Inc. Nonapeptide and decapeptide derivatives of luteinizing hormone releasing hormone
DE3411224A1 (de) * 1984-03-27 1985-10-10 Hoechst Ag, 6230 Frankfurt Verfahren zur racematarmen herstellung von peptidzwischenprodukten der gonadorelin- und gonadorelinanaloga-synthese und neue zwischenprodukte bei diesem verfahren
US4760053A (en) * 1984-08-02 1988-07-26 Fernand Labrie Combination therapy for selected sex steroid dependent cancers
US4666885A (en) * 1985-02-08 1987-05-19 Fernand Labrie Combination therapy for treatment of female breast cancer
US4705778A (en) * 1985-10-22 1987-11-10 Sri International Orally active LHRH analogs
JPH0284272U (pl) * 1988-12-20 1990-06-29
JP2672677B2 (ja) * 1989-02-09 1997-11-05 タツプ・フアーマシユーテイカルズ・インコーポレイテツド Lhrh同族体
IL93693A (en) * 1989-03-10 2000-01-31 Endorech Inc Pharmaceutical compositions for the treatment of estrogen sensitive diseases
US5372996A (en) * 1989-03-10 1994-12-13 Endorecherche, Inc. Method of treatment of androgen-related diseases
ES2189784T3 (es) * 1989-07-07 2003-07-16 Endorech Inc Procedimiento para el tratamiento de enfermedades relacionadas con adrogenos.
AU5856090A (en) * 1989-07-07 1991-02-06 Endorecherche Inc. Androgen derivatives for use in the inhibition of sex steroid activity
GB9112859D0 (en) * 1991-06-14 1991-07-31 Ici Plc Peptide process
SK140494A3 (en) * 1992-05-21 1995-07-11 Endorecherche Inc Inhibitors of testosterone 5-alpha-reductase activity
US7833543B2 (en) * 1995-06-07 2010-11-16 Durect Corporation High viscosity liquid controlled delivery system and medical or surgical device
US6413536B1 (en) 1995-06-07 2002-07-02 Southern Biosystems, Inc. High viscosity liquid controlled delivery system and medical or surgical device
CA2192782C (en) 1995-12-15 2008-10-14 Nobuyuki Takechi Production of microspheres
CA2192773C (en) 1995-12-15 2008-09-23 Hiroaki Okada Production of sustained-release preparation for injection
US6448031B1 (en) 1996-06-13 2002-09-10 Itoham Foods Inc. Process for producing LH-RH derivatives
US20060025328A1 (en) * 1997-05-28 2006-02-02 Burns Patrick J Compositions suitable for controlled release of the hormone GnRH and its analogs
US6051558A (en) * 1997-05-28 2000-04-18 Southern Biosystems, Inc. Compositions suitable for controlled release of the hormone GnRH and its analogs
US6242421B1 (en) 1997-11-06 2001-06-05 Richard Lloyd Bowen Methods for preventing and treating Alzheimer's disease
US6858598B1 (en) 1998-12-23 2005-02-22 G. D. Searle & Co. Method of using a matrix metalloproteinase inhibitor and one or more antineoplastic agents as a combination therapy in the treatment of neoplasia
US6833373B1 (en) 1998-12-23 2004-12-21 G.D. Searle & Co. Method of using an integrin antagonist and one or more antineoplastic agents as a combination therapy in the treatment of neoplasia
AUPR074500A0 (en) * 2000-10-13 2000-11-09 Monash University Treatment of t cell disorders
US20040241842A1 (en) * 1999-04-15 2004-12-02 Monash University Stimulation of thymus for vaccination development
US20050020524A1 (en) * 1999-04-15 2005-01-27 Monash University Hematopoietic stem cell gene therapy
US20040258672A1 (en) * 1999-04-15 2004-12-23 Monash University Graft acceptance through manipulation of thymic regeneration
US20040265285A1 (en) * 1999-04-15 2004-12-30 Monash University Normalization of defective T cell responsiveness through manipulation of thymic regeneration
US20070274946A1 (en) * 1999-04-15 2007-11-29 Norwood Immunoloty, Ltd. Tolerance to Graft Prior to Thymic Reactivation
US20040259803A1 (en) * 1999-04-15 2004-12-23 Monash University Disease prevention by reactivation of the thymus
ES2154590B1 (es) 1999-05-20 2001-11-01 Lipotec Sa Procedimiento de sintesis de peptidos en fase solida
AR023940A1 (es) 2000-05-03 2002-09-04 Eriochem Sa Procedimiento para la produccion de microcapsulas de liberacion prolongada de peptidos solubles en agua
DE10032256C2 (de) * 2000-07-03 2003-06-05 Infineon Technologies Ag Chip-ID-Register-Anordnung
US20060088512A1 (en) * 2001-10-15 2006-04-27 Monash University Treatment of T cell disorders
EP3342411B1 (en) 2001-02-19 2019-08-21 Novartis Pharma AG Rapamycin derivative for treating pancreas cancer
KR20080091866A (ko) 2001-05-16 2008-10-14 노파르티스 아게 Ν-{5-[4-(4-메틸-피페라지노-메틸)-벤조일아미도]-2-메틸페닐}-4-(3-피리딜)-2-피리미딘-아민 및 화학치료제를 포함하는 배합물
US20060287282A1 (en) * 2001-06-25 2006-12-21 Steiner Mitchell S Compositions comprising a SARM ad GnRH agonist or a GnRH antagonist, and methods of use thereof
CA2466659A1 (en) 2001-11-13 2003-05-22 Takeda Chemical Industries, Ltd. Anticancer agents
GB0128510D0 (en) * 2001-11-28 2002-01-23 Novartis Ag Organic compounds
US20030144203A1 (en) * 2001-12-19 2003-07-31 Voyager Pharmaceutical Corporation Methods for slowing senescence and treating and preventing diseases associated with senescence
GB0206215D0 (en) 2002-03-15 2002-05-01 Novartis Ag Organic compounds
NZ560662A (en) 2002-05-16 2009-09-25 Novartis Ag Use of EDG receptor binding agents in cancer
US20040001889A1 (en) 2002-06-25 2004-01-01 Guohua Chen Short duration depot formulations
SI1575569T1 (sl) 2002-12-13 2010-12-31 Durect Corp Oralni sistem dostave zdravila, ki obsega visokoviskozne tekoče nosilne materiale
NZ544756A (en) 2003-07-22 2009-09-25 Astex Therapeutics Ltd 3,4-Disubstituted 1H-pyrazole compounds and their use as cyclin dependent kinases (CDK) and glycogen synthase kinase-3 (GSK-3) modulators
GB0320806D0 (en) * 2003-09-05 2003-10-08 Astrazeneca Ab Therapeutic treatment
US20080279812A1 (en) * 2003-12-05 2008-11-13 Norwood Immunology, Ltd. Disease Prevention and Vaccination Prior to Thymic Reactivation
RS52545B (sr) 2004-04-07 2013-04-30 Novartis Ag Inhibitori protein apoptoze (iap)
GB0512324D0 (en) 2005-06-16 2005-07-27 Novartis Ag Organic compounds
BRPI0512397A (pt) * 2004-06-25 2008-03-04 Takeda Pharmaceutical composto,produto farmacêutico, métodos para suprimir a metástase de cáncer ou o crescimento do cáncer, para prevenir ou tratar uma doença ou condição, para controlar a função placentária, para melhorar a função gonadal, para induzir ou estimular a ovulação, para promover a secreção do hormÈnio gonadotrópico ou promover a secreção do hormÈnio sexual, para suprimir a secreção do hormÈnio gonadotrópico ou suprimir a secreção do hormÈnio sexual, para infra regular hormÈnio gonadrotópico ou hormÈnio sexual, e a proteìna ot7t175 humana, e para realçar a estabilidade no sangue, uso do composto, e, agente para suprimir a secreção do hormÈnio gonadotrópico ou um agente para suprimir a secreção do hormÈnio sexual
EP3103477A1 (en) * 2004-09-17 2016-12-14 Durect Corporation Sustained local anesthetic composition containing saib
GB0425854D0 (en) * 2004-11-25 2004-12-29 Astrazeneca Ab Therapeutic treatment
RU2436575C2 (ru) * 2005-01-21 2011-12-20 Астекс Терапьютикс Лимитед Соединения для использования в фармацевтике
AR054425A1 (es) 2005-01-21 2007-06-27 Astex Therapeutics Ltd Sales de adicion de piperidin 4-il- amida de acido 4-(2,6-dicloro-benzoilamino) 1h-pirazol-3-carboxilico.
US8404718B2 (en) 2005-01-21 2013-03-26 Astex Therapeutics Limited Combinations of pyrazole kinase inhibitors
EP1845973B1 (en) 2005-01-21 2015-08-12 Astex Therapeutics Limited Pharmaceutical compounds
ES2336826T3 (es) 2005-05-03 2010-04-16 Novetide, Ltd. Procedimientos para la produccion de un peptido que presenta una amida c-terminal.
GB0510390D0 (en) 2005-05-20 2005-06-29 Novartis Ag Organic compounds
US20070027105A1 (en) 2005-07-26 2007-02-01 Alza Corporation Peroxide removal from drug delivery vehicle
EP1996550A2 (en) 2005-09-27 2008-12-03 Novartis AG Carboxyamine compounds and their use in the treatment of hdac dependent diseases
GB0605120D0 (en) 2006-03-14 2006-04-26 Novartis Ag Organic Compounds
KR20090007635A (ko) 2006-05-09 2009-01-19 노파르티스 아게 철 킬레이터 및 항-신생물 약제를 포함하는 조합물 및 그의용도
RU2009115954A (ru) 2006-09-29 2010-11-10 Новартис АГ (CH) Пиразолопиримидины в качестве ингибиторов липидной киназы р13к
JP5528806B2 (ja) 2006-10-12 2014-06-25 アステックス、セラピューティックス、リミテッド 複合薬剤
JP5528807B2 (ja) 2006-10-12 2014-06-25 アステックス、セラピューティックス、リミテッド 複合薬剤
PL2117521T3 (pl) 2006-11-03 2012-11-30 Durect Corp Transdermalne systemy dostarczania zawierające bupiwakainę
US20100069458A1 (en) 2007-02-15 2010-03-18 Peter Wisdom Atadja Combination of lbh589 with other therapeutic agents for treating cancer
EP3326621A1 (en) * 2007-12-06 2018-05-30 Durect Corporation Oral pharmaceutical dosage forms
KR101673621B1 (ko) 2008-03-24 2016-11-07 노파르티스 아게 아릴술폰아미드-계 매트릭스 메탈로프로테아제 억제제
PT2260020E (pt) 2008-03-26 2014-10-28 Novartis Ag Inibidores das desacetilases b baseados no hidroxamato
US20100260844A1 (en) 2008-11-03 2010-10-14 Scicinski Jan J Oral pharmaceutical dosage forms
AU2009319048B2 (en) * 2008-11-28 2014-01-30 Novartis Ag Pharmaceutical combination comprising a Hsp 90 inhibitor and a mTOR inhibitor
WO2010083617A1 (en) 2009-01-21 2010-07-29 Oncalis Ag Pyrazolopyrimidines as protein kinase inhibitors
HRP20121006T1 (hr) 2009-01-29 2013-01-31 Novartis Ag Supstituirani benzimidazoli za lijeäśenje astrocitoma
UY32730A (es) 2009-06-26 2011-01-31 Novartis Ag Inhibidores de cyp17
US8389526B2 (en) 2009-08-07 2013-03-05 Novartis Ag 3-heteroarylmethyl-imidazo[1,2-b]pyridazin-6-yl derivatives
CA2770873A1 (en) 2009-08-12 2011-02-17 Novartis Ag Heterocyclic hydrazone compounds and their uses to treat cancer and inflammation
CA2771432A1 (en) 2009-08-20 2011-02-24 Novartis Ag Heterocyclic oxime compounds
IN2012DN01693A (pl) 2009-08-26 2015-06-05 Novartis Ag
WO2011029915A1 (en) 2009-09-10 2011-03-17 Novartis Ag Ether derivatives of bicyclic heteroaryls
EA201200651A1 (ru) 2009-11-04 2012-12-28 Новартис Аг Гетероциклические сульфонамидные производные, применимые в качестве ингибиторов мек
US20120289501A1 (en) 2009-11-25 2012-11-15 Novartis Ag Benzene-fused 6-membered oxygen-containing heterocyclic derivatives of bicyclic heteroaryls
ES2484171T3 (es) 2009-12-08 2014-08-11 Novartis Ag Derivados de sulfonamidas heterocíclicas
CU24130B1 (es) 2009-12-22 2015-09-29 Novartis Ag Isoquinolinonas y quinazolinonas sustituidas
US8440693B2 (en) 2009-12-22 2013-05-14 Novartis Ag Substituted isoquinolinones and quinazolinones
KR101731008B1 (ko) 2010-06-16 2017-04-27 앙도르쉐르슈 인코포레이티드 에스트로겐-관련 질병의 치료 또는 예방 방법
EP2582680A1 (en) 2010-06-17 2013-04-24 Novartis AG Biphenyl substituted 1,3-dihydro-benzoimidazol-2-ylideneamine derivatives
EP2582681A1 (en) 2010-06-17 2013-04-24 Novartis AG Piperidinyl substituted 1,3-dihydro-benzoimidazol-2-ylideneamine derivatives
UA112517C2 (uk) 2010-07-06 2016-09-26 Новартіс Аг Тетрагідропіридопіримідинові похідні
EP2627648A1 (en) 2010-09-16 2013-08-21 Novartis AG 17aHYDROXYLASE/C17,20-LYASE INHIBITORS
JP2014505088A (ja) 2011-02-10 2014-02-27 ノバルティス アーゲー C−METチロシンキナーゼ阻害剤としての[1,2,4]トリアゾロ[4,3−b]ピリダジン化合物
US20130338152A1 (en) 2011-03-08 2013-12-19 Irm Llc Fluorophenyl bicyclic heteroaryl compounds
MX359399B (es) 2011-04-28 2018-09-27 Novartis Ag Inhibidores de 17alfa-hidroxilasa/c17-20-liasa.
KR20200016407A (ko) 2011-05-16 2020-02-14 젠자임 코포레이션 Cxcr4 길항제의 용도
KR20140034898A (ko) 2011-06-09 2014-03-20 노파르티스 아게 헤테로시클릭 술폰아미드 유도체
WO2012175487A1 (en) 2011-06-20 2012-12-27 Novartis Ag Cyclohexyl isoquinolinone compounds
US8859535B2 (en) 2011-06-20 2014-10-14 Novartis Ag Hydroxy substituted isoquinolinone derivatives
AU2012277391A1 (en) 2011-06-27 2013-12-19 Novartis Ag Solid forms and salts of tetrahydro-pyrido-pyrimidine derivatives
AU2012310168B2 (en) 2011-09-15 2015-07-16 Novartis Ag 6 - substituted 3 - (quinolin- 6 - ylthio) - [1,2,4] triazolo [4, 3 -a] pyradines as tyrosine kinase
WO2013080141A1 (en) 2011-11-29 2013-06-06 Novartis Ag Pyrazolopyrrolidine compounds
US20150148377A1 (en) 2011-12-22 2015-05-28 Novartis Ag Quinoline Derivatives
IN2014CN04174A (pl) 2011-12-22 2015-09-04 Novartis Ag
MX2014007731A (es) 2011-12-23 2015-01-12 Novartis Ag Compuestos para inhibir la interaccion de bcl2 con los componentes de enlace.
WO2013096055A1 (en) 2011-12-23 2013-06-27 Novartis Ag Compounds for inhibiting the interaction of bcl2 with binding partners
BR112014015322A8 (pt) 2011-12-23 2017-06-13 Novartis Ag compostos e composições para inibir a interação de bcl2 com parceiros de ligação
CA2859873A1 (en) 2011-12-23 2013-06-27 Novartis Ag Compounds for inhibiting the interaction of bcl2 with binding partners
CN104125955A (zh) 2011-12-23 2014-10-29 诺华股份有限公司 用于抑制bcl2与结合配偶体相互作用的化合物
US8815926B2 (en) 2012-01-26 2014-08-26 Novartis Ag Substituted pyrrolo[3,4-D]imidazoles for the treatment of MDM2/4 mediated diseases
UY34807A (es) 2012-05-16 2013-12-31 Novartis Ag Derivados monocíclicos de heteroarilcicloalquil- diamina
CN104321325B (zh) 2012-05-24 2016-11-16 诺华股份有限公司 吡咯并吡咯烷酮化合物
BR112014031421A2 (pt) 2012-06-15 2017-06-27 Brigham & Womens Hospital Inc composições para tratamento de câncer e métodos para produção das mesmas
WO2014027300A1 (en) 2012-08-13 2014-02-20 Novartis Ag Bicyclic heteroaryl cycloalkyldiamine derivatives as inhibitors of spleen tyrosine kinases (syk)
CN104981458B (zh) 2012-10-02 2017-07-21 吉利德科学公司 组蛋白去甲基化酶抑制剂
TW201422625A (zh) 2012-11-26 2014-06-16 Novartis Ag 二氫-吡啶并-□衍生物之固體形式
WO2014115080A1 (en) 2013-01-22 2014-07-31 Novartis Ag Pyrazolo[3,4-d]pyrimidinone compounds as inhibitors of the p53/mdm2 interaction
WO2014115077A1 (en) 2013-01-22 2014-07-31 Novartis Ag Substituted purinone compounds
WO2014128612A1 (en) 2013-02-20 2014-08-28 Novartis Ag Quinazolin-4-one derivatives
SG10201707027SA (en) 2013-02-27 2017-09-28 Epitherapeutics Aps Inhibitors of histone demethylases
US9572885B2 (en) 2013-03-15 2017-02-21 Durect Corporation Compositions with a rheological modifier to reduce dissolution variability
US20150018376A1 (en) 2013-05-17 2015-01-15 Novartis Ag Pyrimidin-4-yl)oxy)-1h-indole-1-carboxamide derivatives and use thereof
UY35675A (es) 2013-07-24 2015-02-27 Novartis Ag Derivados sustituidos de quinazolin-4-ona
US9227969B2 (en) 2013-08-14 2016-01-05 Novartis Ag Compounds and compositions as inhibitors of MEK
WO2015022663A1 (en) 2013-08-14 2015-02-19 Novartis Ag Compounds and compositions as inhibitors of mek
WO2015022664A1 (en) 2013-08-14 2015-02-19 Novartis Ag Compounds and compositions as inhibitors of mek
KR20160060100A (ko) 2013-09-22 2016-05-27 칼리토르 사이언시즈, 엘엘씨 치환된 아미노피리미딘 화합물 및 이용 방법
MX2016009226A (es) 2014-01-15 2016-10-05 Novartis Ag Combinaciones farmaceuticas.
WO2015148868A1 (en) 2014-03-28 2015-10-01 Calitor Sciences, Llc Substituted heteroaryl compounds and methods of use
CA2943824A1 (en) 2014-03-31 2015-10-08 Gilead Sciences, Inc. Inhibitors of histone demethylases
MX2016012893A (es) 2014-04-03 2017-05-12 Invictus Oncology Pvt Ltd Sustancias terapéuticas combinadas supramoleculares.
KR20170040805A (ko) 2014-08-27 2017-04-13 길리애드 사이언시즈, 인코포레이티드 히스톤 데메틸라제를 억제하기 위한 화합물 및 방법
US9938257B2 (en) 2015-09-11 2018-04-10 Calitor Sciences, Llc Substituted heteroaryl compounds and methods of use
SG11201811760VA (en) 2016-07-06 2019-01-30 Durect Corp Oral dosage form with drug composition, barrier layer and drug layer
US10683297B2 (en) 2017-11-19 2020-06-16 Calitor Sciences, Llc Substituted heteroaryl compounds and methods of use
AU2017444054B2 (en) 2017-12-21 2021-10-07 Hefei Institutes Of Physical Science, Chinese Academy Of Sciences Class of pyrimidine derivative kinase inhibitors
CA3083040A1 (en) 2018-01-20 2019-07-25 Sunshine Lake Pharma Co., Ltd. Substituted aminopyrimidine compounds and methods of use
US12433830B2 (en) 2019-09-26 2025-10-07 S.I.S. Shulov Innovative Science Ltd. Anti-aging compositions and methods of use thereof
US20220395553A1 (en) 2019-11-14 2022-12-15 Cohbar, Inc. Cxcr4 antagonist peptides
EP4090353A4 (en) 2020-01-13 2023-08-09 Durect Corporation DELAYED-RELEASE DRUG DELIVERY SYSTEMS WITH REDUCED IMPURITIES AND RELATED PROCEDURES
JP2024503402A (ja) 2021-01-12 2024-01-25 デュレクト コーポレーション 徐放性薬物送達システム及び関連の方法

Family Cites Families (11)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4005063A (en) * 1973-10-11 1977-01-25 Abbott Laboratories [Des-gly]10 -GnRH nonapeptide anide analogs in position 6 having ovulation-inducing activity
US3914412A (en) * 1973-10-11 1975-10-21 Abbott Lab {8 Des{13 Gly{9 {0 10 -Gn{13 RH nonapeptide amide analogs in position 6 having ovulation-inducing activity
US3901872A (en) * 1974-03-13 1975-08-26 American Home Prod P-glu-his-trp-ser-tyr-d-pgl-leu-arg-pro-gly-nh' 2 'and intermediates
JPS50142563A (pl) * 1974-04-26 1975-11-17
US3896104A (en) * 1974-05-22 1975-07-22 American Home Prod P-glu-his-trp-ser-tyr-d-lys-leu-arg-pro-gly-nh' 2 'and intermediates
DE2438350C3 (de) * 1974-08-09 1979-06-13 Hoechst Ag, 6000 Frankfurt Peptide mit starker LH-RH/FSH-RH-Wirkung, Verfahren zu ihrer Herstellung und diese enthaltende pharmazeutische Zubereitungen
US3971737A (en) * 1975-03-24 1976-07-27 American Home Products Corporation [2-Methyl-Ala6 ]LRH
US4018726A (en) * 1975-06-12 1977-04-19 Andrew Victor Schally [D-Phe6 ]-LH-RH and intermediates therefor
US4024121A (en) * 1976-01-27 1977-05-17 Schally Andrew Victor (Pyro)-Glu-His-Trp-D-Ser-Tyr-D-Leu-Leu-Arg-Pro-NHR and intermediates
US4010125A (en) * 1975-06-12 1977-03-01 Schally Andrew Victor [D-Trp6 ]-LH-RH and intermediates therefor
US3992530A (en) * 1975-12-08 1976-11-16 American Home Products Corporation [D-2-(1,4-Cyclohexadienyl)gly]6 -des-gly10 -lrh nonapeptide amides

Also Published As

Publication number Publication date
IL52014A (en) 1979-11-30
GB1524747A (en) 1978-09-13
SE437993B (sv) 1985-03-25
FI771480A7 (pl) 1977-11-12
FI64139B (fi) 1983-06-30
PL197889A1 (pl) 1978-02-13
CS199673B2 (en) 1980-07-31
ES458691A1 (es) 1978-08-16
NL970002I1 (nl) 1997-03-03
DD136738A5 (de) 1979-07-25
NO149586B (no) 1984-02-06
NZ183931A (en) 1979-03-16
AU508025B2 (en) 1980-03-06
IE44426B1 (en) 1981-11-18
DK207977A (da) 1977-11-12
IL52014A0 (en) 1977-07-31
ZA772433B (en) 1978-03-29
NO822984L (no) 1977-11-14
YU117277A (en) 1983-02-28
ATA217979A (de) 1981-06-15
YU40672B (en) 1986-04-30
SE7705432L (sv) 1977-11-12
CH627151A5 (pl) 1981-12-31
BE854467A (fr) 1977-11-10
BG60740B2 (bg) 1996-01-31
DK149596B (da) 1986-08-04
SE8007763L (sv) 1980-11-05
HU179990B (en) 1983-01-28
CA1101844A (en) 1981-05-26
AT379400B (de) 1985-12-27
NL191793B (nl) 1996-04-01
US4100274A (en) 1978-07-11
AT365562B (de) 1982-01-25
PL104362B1 (pl) 1979-08-31
NL7705130A (nl) 1977-11-15
SE437837B (sv) 1985-03-18
FR2351092B1 (pl) 1980-02-22
NL970002I2 (nl) 1997-05-01
FI64139C (fi) 1983-10-10
CH629475A5 (de) 1982-04-30
NO771644L (no) 1977-11-14
DE2720245A1 (de) 1977-11-24
IE44426L (en) 1977-11-11
SU910116A3 (ru) 1982-02-28
DK149596C (da) 1987-01-05
AU2468177A (en) 1978-11-02
NO147304C (no) 1983-03-16
JPS52136172A (en) 1977-11-14
FR2351092A1 (fr) 1977-12-09
NO147304B (no) 1982-12-06
ATA335877A (de) 1985-05-15
DE2720245C2 (de) 1986-09-25
NL191793C (nl) 1996-08-02
JPS6113480B2 (pl) 1986-04-14
NO149586C (no) 1984-05-16

Similar Documents

Publication Publication Date Title
PL108860B1 (en) Method of producing polypeptides
US3853837A (en) Novel nonapeptide amide analogs of luteinizing hormone releasing factor
FI60553C (fi) Foerfarande foer framstaellning av ovulationsframkallande nonapeptidamidderivat
FI71567C (fi) Foerfarande foer framstaellning av gonadoliberinderivat.
US4003884A (en) Peptides having LH-RH/FSH-RH activity
JPS60500057A (ja) GnRH作働薬
PL106210B1 (pl) Sposob wytwarzania polipeptydow
JPH04224600A (ja) 細胞毒性成分を有する黄体形成ホルモン放出ホルモン類似体
JPS6317839B2 (pl)
US4124703A (en) Luliberin analogs
IE51657B1 (en) Lh-rh antagonists
US3862927A (en) Process for preparation of vasoactive intestinal peptide
SE461042B (sv) Peptider med tillvaextbefraemjande aktivitet jaemte veterinaera kompositioner innehaallande naemnda peptider
US4018754A (en) Novel polypeptides having ACTH-like action
YAJIMA et al. Studies on peptides. XCIV. Synthesis and activity of kyotorphin and its analogs
US4087419A (en) Heptapeptides and methods for their production
Lavielle et al. Binding affinities to rat brain synaptosomes–synthesis of biotinylated analogues of Substance P
US5071836A (en) Competitive gonadoliberin antagonists
HU187503B (en) Process for preparing gonadoliberine derivatives containing beta-aspartyl group
JP2672677B2 (ja) Lhrh同族体
EP0220654A2 (en) Gonadoliberine analogues, process for preparing them, pharmaceutical composition and use
KITAGAWA et al. Alternative Synthesis of Substance P
FEHRENTZ et al. Solution synthesis of antigenic and inhibiting peptides of the human renin prosegment‐1: [Tyr 47, Nle 53] preprorenin‐(47–60) peptide methyl ester
Pettit et al. Structural biochemistry XIII: Synthesis of luteinizing hormone-releasing hormone modification [Trp8]-LH-RH
Anderson et al. Peptides. Part XXIV. Syntheses of the N-terminal pentapeptide and C-terminal tetrapeptide sequences of porcine gastrin