JP5651682B2 - 変化した特性を有するα−アミラーゼ変異体を含む組成物及び方法 - Google Patents
変化した特性を有するα−アミラーゼ変異体を含む組成物及び方法 Download PDFInfo
- Publication number
- JP5651682B2 JP5651682B2 JP2012503709A JP2012503709A JP5651682B2 JP 5651682 B2 JP5651682 B2 JP 5651682B2 JP 2012503709 A JP2012503709 A JP 2012503709A JP 2012503709 A JP2012503709 A JP 2012503709A JP 5651682 B2 JP5651682 B2 JP 5651682B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- amylase
- amino acid
- enzyme
- seq
- amylase variant
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Active
Links
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 title claims description 390
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 title claims description 377
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 title claims description 339
- 239000000203 mixture Substances 0.000 title claims description 238
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 196
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 216
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 216
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 195
- 239000003599 detergent Substances 0.000 claims description 113
- 238000006467 substitution reaction Methods 0.000 claims description 79
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 76
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 claims description 72
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 claims description 71
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 claims description 70
- -1 arabinase Proteins 0.000 claims description 67
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 claims description 60
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 claims description 58
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 claims description 53
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 53
- FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 4-amino-1-[(2r)-6-amino-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-amino-3-phenylpropanoyl]amino]-3-phenylpropanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]hexanoyl]piperidine-4-carboxylic acid Chemical compound C([C@H](C(=O)N[C@H](CC(C)C)C(=O)N[C@H](CCCCN)C(=O)N1CCC(N)(CC1)C(O)=O)NC(=O)[C@H](N)CC=1C=CC=CC=1)C1=CC=CC=C1 FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 0.000 claims description 49
- 125000000539 amino acid group Chemical group 0.000 claims description 39
- 230000035772 mutation Effects 0.000 claims description 39
- 150000007523 nucleic acids Chemical class 0.000 claims description 37
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Natural products NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 34
- 239000004744 fabric Substances 0.000 claims description 34
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 34
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 30
- 102000039446 nucleic acids Human genes 0.000 claims description 30
- 108020004707 nucleic acids Proteins 0.000 claims description 30
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims description 27
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 claims description 21
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 claims description 20
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 claims description 20
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 claims description 19
- 125000003295 alanine group Chemical group N[C@@H](C)C(=O)* 0.000 claims description 19
- 238000012217 deletion Methods 0.000 claims description 19
- 230000037430 deletion Effects 0.000 claims description 19
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 claims description 19
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 claims description 19
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 claims description 18
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 claims description 18
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 18
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 claims description 18
- 108090000787 Subtilisin Proteins 0.000 claims description 16
- 239000013604 expression vector Substances 0.000 claims description 16
- 239000004475 Arginine Substances 0.000 claims description 14
- 108010059892 Cellulase Proteins 0.000 claims description 14
- ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N arginine Natural products OC(=O)C(N)CCCNC(N)=N ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 14
- 229940106157 cellulase Drugs 0.000 claims description 14
- 102000004316 Oxidoreductases Human genes 0.000 claims description 13
- 108090000854 Oxidoreductases Proteins 0.000 claims description 13
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 claims description 13
- 238000005406 washing Methods 0.000 claims description 13
- 230000014509 gene expression Effects 0.000 claims description 12
- 125000000637 arginyl group Chemical group N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)* 0.000 claims description 11
- 108010005400 cutinase Proteins 0.000 claims description 10
- 108010089934 carbohydrase Proteins 0.000 claims description 9
- 125000000341 threoninyl group Chemical group [H]OC([H])(C([H])([H])[H])C([H])(N([H])[H])C(*)=O 0.000 claims description 9
- 101710121765 Endo-1,4-beta-xylanase Proteins 0.000 claims description 8
- 102000005158 Subtilisins Human genes 0.000 claims description 8
- 108010056079 Subtilisins Proteins 0.000 claims description 8
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 8
- 102100032487 Beta-mannosidase Human genes 0.000 claims description 7
- 108010059820 Polygalacturonase Proteins 0.000 claims description 7
- 108010055059 beta-Mannosidase Proteins 0.000 claims description 7
- 108010093305 exopolygalacturonase Proteins 0.000 claims description 7
- 101710152845 Arabinogalactan endo-beta-1,4-galactanase Proteins 0.000 claims description 6
- 101710147028 Endo-beta-1,4-galactanase Proteins 0.000 claims description 6
- 108010087558 pectate lyase Proteins 0.000 claims description 5
- 125000001493 tyrosinyl group Chemical group [H]OC1=C([H])C([H])=C(C([H])=C1[H])C([H])([H])C([H])(N([H])[H])C(*)=O 0.000 claims description 5
- 229910052720 vanadium Inorganic materials 0.000 claims description 5
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 235000018417 cysteine Nutrition 0.000 claims description 4
- XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N cysteine Natural products SCC(N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 125000000151 cysteine group Chemical group N[C@@H](CS)C(=O)* 0.000 claims description 4
- 125000003630 glycyl group Chemical group [H]N([H])C([H])([H])C(*)=O 0.000 claims description 4
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 claims description 4
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Natural products CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 125000000741 isoleucyl group Chemical group [H]N([H])C(C(C([H])([H])[H])C([H])([H])C([H])([H])[H])C(=O)O* 0.000 claims description 4
- 125000001909 leucine group Chemical group [H]N(*)C(C(*)=O)C([H])([H])C(C([H])([H])[H])C([H])([H])[H] 0.000 claims description 4
- 229910052698 phosphorus Inorganic materials 0.000 claims description 4
- 229910052721 tungsten Inorganic materials 0.000 claims description 4
- 229910052727 yttrium Inorganic materials 0.000 claims description 4
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 claims description 3
- 229910052740 iodine Inorganic materials 0.000 claims description 3
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 claims description 3
- 229910052700 potassium Inorganic materials 0.000 claims description 2
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims 4
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 166
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 description 145
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 description 145
- 239000008107 starch Substances 0.000 description 143
- 235000019441 ethanol Nutrition 0.000 description 92
- 230000008569 process Effects 0.000 description 82
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 57
- 102100022624 Glucoamylase Human genes 0.000 description 41
- 239000002585 base Substances 0.000 description 38
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 36
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 35
- 108010073178 Glucan 1,4-alpha-Glucosidase Proteins 0.000 description 34
- CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L Sodium Carbonate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]C([O-])=O CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 34
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 description 33
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 33
- 239000008186 active pharmaceutical agent Substances 0.000 description 32
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 32
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 32
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 32
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 32
- 108091028043 Nucleic acid sequence Proteins 0.000 description 31
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 description 31
- 238000004851 dishwashing Methods 0.000 description 31
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 description 31
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 description 31
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 26
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 26
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 25
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 24
- 150000004665 fatty acids Chemical class 0.000 description 24
- 238000009990 desizing Methods 0.000 description 23
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 23
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 23
- 239000008187 granular material Substances 0.000 description 22
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 22
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 22
- 239000000047 product Substances 0.000 description 22
- 239000013598 vector Substances 0.000 description 22
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 21
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 21
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 21
- FRPJTGXMTIIFIT-UHFFFAOYSA-N tetraacetylethylenediamine Chemical compound CC(=O)C(N)(C(C)=O)C(N)(C(C)=O)C(C)=O FRPJTGXMTIIFIT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 21
- 102000053602 DNA Human genes 0.000 description 20
- 108020004414 DNA Proteins 0.000 description 20
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 20
- DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N Asparagine Chemical group OC(=O)C(N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 19
- DNIAPMSPPWPWGF-UHFFFAOYSA-N Propylene glycol Chemical compound CC(O)CO DNIAPMSPPWPWGF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 19
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 19
- 229960001230 asparagine Drugs 0.000 description 19
- 235000009582 asparagine Nutrition 0.000 description 19
- 239000000463 material Substances 0.000 description 19
- 229920002126 Acrylic acid copolymer Polymers 0.000 description 18
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 18
- 235000014680 Saccharomyces cerevisiae Nutrition 0.000 description 18
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 18
- 229920001223 polyethylene glycol Polymers 0.000 description 18
- 102000040430 polynucleotide Human genes 0.000 description 18
- 108091033319 polynucleotide Proteins 0.000 description 18
- 239000002157 polynucleotide Substances 0.000 description 18
- 241000194110 Bacillus sp. (in: Bacteria) Species 0.000 description 17
- 239000002202 Polyethylene glycol Substances 0.000 description 17
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 17
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 17
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 17
- 229910000029 sodium carbonate Inorganic materials 0.000 description 17
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 16
- 229940025131 amylases Drugs 0.000 description 16
- WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N beta-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N 0.000 description 16
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 16
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 description 15
- 239000002002 slurry Substances 0.000 description 15
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 15
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 15
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 14
- 229910021536 Zeolite Inorganic materials 0.000 description 14
- 229960005069 calcium Drugs 0.000 description 14
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 14
- HNPSIPDUKPIQMN-UHFFFAOYSA-N dioxosilane;oxo(oxoalumanyloxy)alumane Chemical compound O=[Si]=O.O=[Al]O[Al]=O HNPSIPDUKPIQMN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 14
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 14
- 239000006260 foam Substances 0.000 description 14
- 239000003205 fragrance Substances 0.000 description 14
- ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N glutamine Natural products OC(=O)C(N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 14
- 239000002736 nonionic surfactant Substances 0.000 description 14
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 14
- 239000000606 toothpaste Substances 0.000 description 14
- 239000010457 zeolite Substances 0.000 description 14
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 13
- OFOBLEOULBTSOW-UHFFFAOYSA-N Propanedioic acid Natural products OC(=O)CC(O)=O OFOBLEOULBTSOW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 13
- VZCYOOQTPOCHFL-UPHRSURJSA-N maleic acid Chemical compound OC(=O)\C=C/C(O)=O VZCYOOQTPOCHFL-UPHRSURJSA-N 0.000 description 13
- 239000000123 paper Substances 0.000 description 13
- 239000013612 plasmid Substances 0.000 description 13
- 239000003765 sweetening agent Substances 0.000 description 13
- VZCYOOQTPOCHFL-UHFFFAOYSA-N trans-butenedioic acid Natural products OC(=O)C=CC(O)=O VZCYOOQTPOCHFL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 13
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 description 12
- 241000223218 Fusarium Species 0.000 description 12
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 12
- WHNWPMSKXPGLAX-UHFFFAOYSA-N N-Vinyl-2-pyrrolidone Chemical compound C=CN1CCCC1=O WHNWPMSKXPGLAX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 12
- PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L Sodium Sulfate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]S([O-])(=O)=O PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 12
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 12
- 108010019077 beta-Amylase Proteins 0.000 description 12
- 238000004061 bleaching Methods 0.000 description 12
- 235000003599 food sweetener Nutrition 0.000 description 12
- 239000011976 maleic acid Substances 0.000 description 12
- 239000000344 soap Substances 0.000 description 12
- 229910052938 sodium sulfate Inorganic materials 0.000 description 12
- 235000011152 sodium sulphate Nutrition 0.000 description 12
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical group OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 description 11
- ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N L-glutamine Chemical group OC(=O)[C@@H](N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N 0.000 description 11
- AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N L-threonine Chemical group C[C@@H](O)[C@H](N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N 0.000 description 11
- 239000007844 bleaching agent Substances 0.000 description 11
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 11
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 11
- NLJMYIDDQXHKNR-UHFFFAOYSA-K sodium citrate Chemical compound O.O.[Na+].[Na+].[Na+].[O-]C(=O)CC(O)(CC([O-])=O)C([O-])=O NLJMYIDDQXHKNR-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 11
- 239000001509 sodium citrate Substances 0.000 description 11
- 235000020357 syrup Nutrition 0.000 description 11
- 239000006188 syrup Substances 0.000 description 11
- UHPMCKVQTMMPCG-UHFFFAOYSA-N 5,8-dihydroxy-2-methoxy-6-methyl-7-(2-oxopropyl)naphthalene-1,4-dione Chemical compound CC1=C(CC(C)=O)C(O)=C2C(=O)C(OC)=CC(=O)C2=C1O UHPMCKVQTMMPCG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- 229920002134 Carboxymethyl cellulose Polymers 0.000 description 10
- BPQQTUXANYXVAA-UHFFFAOYSA-N Orthosilicate Chemical compound [O-][Si]([O-])([O-])[O-] BPQQTUXANYXVAA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- 125000000613 asparagine group Chemical group N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)* 0.000 description 10
- 239000011248 coating agent Substances 0.000 description 10
- 238000000576 coating method Methods 0.000 description 10
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 10
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 10
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical compound CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- 150000005846 sugar alcohols Polymers 0.000 description 10
- 238000013518 transcription Methods 0.000 description 10
- 230000035897 transcription Effects 0.000 description 10
- IAYPIBMASNFSPL-UHFFFAOYSA-N Ethylene oxide Chemical group C1CO1 IAYPIBMASNFSPL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 9
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical group OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 description 9
- 108010076504 Protein Sorting Signals Proteins 0.000 description 9
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 9
- 230000000593 degrading effect Effects 0.000 description 9
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 9
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 9
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 9
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 9
- 229940034610 toothpaste Drugs 0.000 description 9
- 230000002087 whitening effect Effects 0.000 description 9
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 description 8
- 241000194108 Bacillus licheniformis Species 0.000 description 8
- 108010028688 Isoamylase Proteins 0.000 description 8
- 150000004996 alkyl benzenes Chemical class 0.000 description 8
- 150000008051 alkyl sulfates Chemical class 0.000 description 8
- 229940077388 benzenesulfonate Drugs 0.000 description 8
- KGBXLFKZBHKPEV-UHFFFAOYSA-N boric acid Chemical compound OB(O)O KGBXLFKZBHKPEV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 8
- 235000013339 cereals Nutrition 0.000 description 8
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 8
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 8
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 description 8
- 238000009396 hybridization Methods 0.000 description 8
- 238000003780 insertion Methods 0.000 description 8
- 230000037431 insertion Effects 0.000 description 8
- 239000006072 paste Substances 0.000 description 8
- 239000002562 thickening agent Substances 0.000 description 8
- 235000020985 whole grains Nutrition 0.000 description 8
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 7
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 7
- WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N Glutamic acid Natural products OC(=O)C(N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical group OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 description 7
- 108010029541 Laccase Proteins 0.000 description 7
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- 108091034117 Oligonucleotide Proteins 0.000 description 7
- ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N Proline Chemical group OC(=O)C1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 description 7
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 7
- 229960004106 citric acid Drugs 0.000 description 7
- 235000015165 citric acid Nutrition 0.000 description 7
- 239000008121 dextrose Substances 0.000 description 7
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 7
- 239000002609 medium Substances 0.000 description 7
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 7
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 7
- 235000013930 proline Nutrition 0.000 description 7
- 235000013772 propylene glycol Nutrition 0.000 description 7
- 125000003607 serino group Chemical group [H]N([H])[C@]([H])(C(=O)[*])C(O[H])([H])[H] 0.000 description 7
- 238000011282 treatment Methods 0.000 description 7
- 238000009941 weaving Methods 0.000 description 7
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 description 6
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 description 6
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 description 6
- 229920001353 Dextrin Polymers 0.000 description 6
- 239000004375 Dextrin Substances 0.000 description 6
- WSFSSNUMVMOOMR-UHFFFAOYSA-N Formaldehyde Chemical compound O=C WSFSSNUMVMOOMR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 108050008938 Glucoamylases Proteins 0.000 description 6
- 102000004157 Hydrolases Human genes 0.000 description 6
- 108090000604 Hydrolases Proteins 0.000 description 6
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical group OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 6
- 229920002774 Maltodextrin Polymers 0.000 description 6
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 description 6
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 description 6
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 description 6
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 description 6
- JLCPHMBAVCMARE-UHFFFAOYSA-N [3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[5-(2-amino-6-oxo-1H-purin-9-yl)-3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[5-(2-amino-6-oxo-1H-purin-9-yl)-3-[[5-(2-amino-6-oxo-1H-purin-9-yl)-3-hydroxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methyl [5-(6-aminopurin-9-yl)-2-(hydroxymethyl)oxolan-3-yl] hydrogen phosphate Polymers Cc1cn(C2CC(OP(O)(=O)OCC3OC(CC3OP(O)(=O)OCC3OC(CC3O)n3cnc4c3nc(N)[nH]c4=O)n3cnc4c3nc(N)[nH]c4=O)C(COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3CO)n3cnc4c(N)ncnc34)n3ccc(N)nc3=O)n3cnc4c(N)ncnc34)n3ccc(N)nc3=O)n3ccc(N)nc3=O)n3ccc(N)nc3=O)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cc(C)c(=O)[nH]c3=O)n3cc(C)c(=O)[nH]c3=O)n3ccc(N)nc3=O)n3cc(C)c(=O)[nH]c3=O)n3cnc4c3nc(N)[nH]c4=O)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)O2)c(=O)[nH]c1=O JLCPHMBAVCMARE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 239000003945 anionic surfactant Substances 0.000 description 6
- GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N beta-maltose Chemical compound OC[C@H]1O[C@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N 0.000 description 6
- 235000013361 beverage Nutrition 0.000 description 6
- 239000004327 boric acid Substances 0.000 description 6
- 235000010338 boric acid Nutrition 0.000 description 6
- 230000003197 catalytic effect Effects 0.000 description 6
- 229920002301 cellulose acetate Polymers 0.000 description 6
- 239000004927 clay Substances 0.000 description 6
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 description 6
- 235000019425 dextrin Nutrition 0.000 description 6
- 239000006081 fluorescent whitening agent Substances 0.000 description 6
- PMYUVOOOQDGQNW-UHFFFAOYSA-N hexasodium;trioxido(trioxidosilyloxy)silane Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[O-][Si]([O-])([O-])O[Si]([O-])([O-])[O-] PMYUVOOOQDGQNW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 description 6
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 description 6
- 239000003550 marker Substances 0.000 description 6
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 6
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 6
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 6
- 239000002773 nucleotide Chemical group 0.000 description 6
- 125000003729 nucleotide group Chemical group 0.000 description 6
- 238000011160 research Methods 0.000 description 6
- 238000001238 wet grinding Methods 0.000 description 6
- MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N (2S)-2-Amino-3-hydroxypropansäure Chemical group OC[C@H](N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N 0.000 description 5
- HZAXFHJVJLSVMW-UHFFFAOYSA-N 2-Aminoethan-1-ol Chemical compound NCCO HZAXFHJVJLSVMW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- XSVSPKKXQGNHMD-UHFFFAOYSA-N 5-bromo-3-methyl-1,2-thiazole Chemical compound CC=1C=C(Br)SN=1 XSVSPKKXQGNHMD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 229920001817 Agar Polymers 0.000 description 5
- 229920000945 Amylopectin Polymers 0.000 description 5
- 235000002247 Aspergillus oryzae Nutrition 0.000 description 5
- 108010084185 Cellulases Proteins 0.000 description 5
- 102000005575 Cellulases Human genes 0.000 description 5
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical group OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 5
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 5
- 102100033448 Lysosomal alpha-glucosidase Human genes 0.000 description 5
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 5
- 239000000020 Nitrocellulose Substances 0.000 description 5
- 108700020962 Peroxidase Proteins 0.000 description 5
- 241000228341 Talaromyces Species 0.000 description 5
- 108700040099 Xylose isomerases Proteins 0.000 description 5
- 239000012190 activator Substances 0.000 description 5
- 239000008272 agar Substances 0.000 description 5
- 150000001298 alcohols Chemical class 0.000 description 5
- 230000003625 amylolytic effect Effects 0.000 description 5
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 5
- 239000003242 anti bacterial agent Substances 0.000 description 5
- 235000003704 aspartic acid Nutrition 0.000 description 5
- 235000013405 beer Nutrition 0.000 description 5
- OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N beta-carboxyaspartic acid Chemical group OC(=O)C(N)C(C(O)=O)C(O)=O OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 239000011230 binding agent Substances 0.000 description 5
- 230000003115 biocidal effect Effects 0.000 description 5
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 5
- 239000002299 complementary DNA Substances 0.000 description 5
- GSPKZYJPUDYKPI-UHFFFAOYSA-N diethoxy sulfate Chemical compound CCOOS(=O)(=O)OOCC GSPKZYJPUDYKPI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 238000009837 dry grinding Methods 0.000 description 5
- 239000000975 dye Substances 0.000 description 5
- 238000007046 ethoxylation reaction Methods 0.000 description 5
- 239000000446 fuel Substances 0.000 description 5
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 description 5
- 239000004220 glutamic acid Substances 0.000 description 5
- 125000000404 glutamine group Chemical group N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)* 0.000 description 5
- 239000003906 humectant Substances 0.000 description 5
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 5
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 description 5
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 description 5
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 description 5
- 239000002324 mouth wash Substances 0.000 description 5
- 229920001220 nitrocellulos Polymers 0.000 description 5
- 230000001590 oxidative effect Effects 0.000 description 5
- 239000002304 perfume Substances 0.000 description 5
- UEZVMMHDMIWARA-UHFFFAOYSA-M phosphonate Chemical compound [O-]P(=O)=O UEZVMMHDMIWARA-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 5
- 229920000058 polyacrylate Polymers 0.000 description 5
- 238000003752 polymerase chain reaction Methods 0.000 description 5
- 238000006116 polymerization reaction Methods 0.000 description 5
- 230000002829 reductive effect Effects 0.000 description 5
- 230000001105 regulatory effect Effects 0.000 description 5
- 108010038196 saccharide-binding proteins Proteins 0.000 description 5
- 229960001922 sodium perborate Drugs 0.000 description 5
- YKLJGMBLPUQQOI-UHFFFAOYSA-M sodium;oxidooxy(oxo)borane Chemical compound [Na+].[O-]OB=O YKLJGMBLPUQQOI-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 5
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 description 5
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 5
- BDHFUVZGWQCTTF-UHFFFAOYSA-M sulfonate Chemical compound [O-]S(=O)=O BDHFUVZGWQCTTF-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 5
- 238000013519 translation Methods 0.000 description 5
- 229920000856 Amylose Polymers 0.000 description 4
- BTBUEUYNUDRHOZ-UHFFFAOYSA-N Borate Chemical compound [O-]B([O-])[O-] BTBUEUYNUDRHOZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- VTYYLEPIZMXCLO-UHFFFAOYSA-L Calcium carbonate Chemical compound [Ca+2].[O-]C([O-])=O VTYYLEPIZMXCLO-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 4
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-K Citrate Chemical compound [O-]C(=O)CC(O)(CC([O-])=O)C([O-])=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 4
- RGHNJXZEOKUKBD-SQOUGZDYSA-N D-gluconic acid Chemical compound OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)C(O)=O RGHNJXZEOKUKBD-SQOUGZDYSA-N 0.000 description 4
- KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N EDTA Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- LYCAIKOWRPUZTN-UHFFFAOYSA-N Ethylene glycol Chemical compound OCCO LYCAIKOWRPUZTN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 229930091371 Fructose Natural products 0.000 description 4
- 239000005715 Fructose Substances 0.000 description 4
- RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N Fructose Chemical compound OC[C@H]1O[C@](O)(CO)[C@@H](O)[C@@H]1O RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N 0.000 description 4
- 241000567163 Fusarium cerealis Species 0.000 description 4
- 241000146406 Fusarium heterosporum Species 0.000 description 4
- 241000221779 Fusarium sambucinum Species 0.000 description 4
- 241001465753 Fusarium torulosum Species 0.000 description 4
- 241000567178 Fusarium venenatum Species 0.000 description 4
- 240000005979 Hordeum vulgare Species 0.000 description 4
- 235000007340 Hordeum vulgare Nutrition 0.000 description 4
- 241000223198 Humicola Species 0.000 description 4
- 241001480714 Humicola insolens Species 0.000 description 4
- ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N L-Proline Chemical group OC(=O)[C@@H]1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 4
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical group C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 description 4
- 240000003183 Manihot esculenta Species 0.000 description 4
- 235000016735 Manihot esculenta subsp esculenta Nutrition 0.000 description 4
- 108010006035 Metalloproteases Proteins 0.000 description 4
- 102000005741 Metalloproteases Human genes 0.000 description 4
- QPCDCPDFJACHGM-UHFFFAOYSA-N N,N-bis{2-[bis(carboxymethyl)amino]ethyl}glycine Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(=O)O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O QPCDCPDFJACHGM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 229930193140 Neomycin Natural products 0.000 description 4
- UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M Sodium bicarbonate Chemical compound [Na+].OC([O-])=O UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 4
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 4
- 241000223259 Trichoderma Species 0.000 description 4
- 230000009471 action Effects 0.000 description 4
- 229960003767 alanine Drugs 0.000 description 4
- 108010028144 alpha-Glucosidases Proteins 0.000 description 4
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 4
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 4
- 239000003054 catalyst Substances 0.000 description 4
- 210000000349 chromosome Anatomy 0.000 description 4
- 230000000295 complement effect Effects 0.000 description 4
- 239000002270 dispersing agent Substances 0.000 description 4
- GMSCBRSQMRDRCD-UHFFFAOYSA-N dodecyl 2-methylprop-2-enoate Chemical compound CCCCCCCCCCCCOC(=O)C(C)=C GMSCBRSQMRDRCD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 150000002191 fatty alcohols Chemical class 0.000 description 4
- 239000000796 flavoring agent Substances 0.000 description 4
- 235000021433 fructose syrup Nutrition 0.000 description 4
- 235000011187 glycerol Nutrition 0.000 description 4
- 238000000227 grinding Methods 0.000 description 4
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 4
- 229930027917 kanamycin Natural products 0.000 description 4
- 229960000318 kanamycin Drugs 0.000 description 4
- SBUJHOSQTJFQJX-NOAMYHISSA-N kanamycin Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CN)O[C@@H]1O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O[C@@H]2[C@@H]([C@@H](N)[C@H](O)[C@@H](CO)O2)O)[C@H](N)C[C@@H]1N SBUJHOSQTJFQJX-NOAMYHISSA-N 0.000 description 4
- 229930182823 kanamycin A Natural products 0.000 description 4
- 238000010412 laundry washing Methods 0.000 description 4
- 229910052748 manganese Inorganic materials 0.000 description 4
- 239000011572 manganese Substances 0.000 description 4
- 210000004379 membrane Anatomy 0.000 description 4
- 229940051866 mouthwash Drugs 0.000 description 4
- 229960004927 neomycin Drugs 0.000 description 4
- 229920000847 nonoxynol Polymers 0.000 description 4
- 230000036961 partial effect Effects 0.000 description 4
- 229960003330 pentetic acid Drugs 0.000 description 4
- 239000012466 permeate Substances 0.000 description 4
- 150000004965 peroxy acids Chemical class 0.000 description 4
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Chemical group OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 229920000196 poly(lauryl methacrylate) Polymers 0.000 description 4
- 229920005646 polycarboxylate Polymers 0.000 description 4
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 description 4
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 description 4
- 125000001500 prolyl group Chemical group [H]N1C([H])(C(=O)[*])C([H])([H])C([H])([H])C1([H])[H] 0.000 description 4
- 210000001938 protoplast Anatomy 0.000 description 4
- 230000010076 replication Effects 0.000 description 4
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 4
- MWNQXXOSWHCCOZ-UHFFFAOYSA-L sodium;oxido carbonate Chemical compound [Na+].[O-]OC([O-])=O MWNQXXOSWHCCOZ-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 4
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 4
- 230000009466 transformation Effects 0.000 description 4
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 description 4
- WRIDQFICGBMAFQ-UHFFFAOYSA-N (E)-8-Octadecenoic acid Natural products CCCCCCCCCC=CCCCCCCC(O)=O WRIDQFICGBMAFQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- DNIAPMSPPWPWGF-GSVOUGTGSA-N (R)-(-)-Propylene glycol Chemical compound C[C@@H](O)CO DNIAPMSPPWPWGF-GSVOUGTGSA-N 0.000 description 3
- LQJBNNIYVWPHFW-UHFFFAOYSA-N 20:1omega9c fatty acid Natural products CCCCCCCCCCC=CCCCCCCCC(O)=O LQJBNNIYVWPHFW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- MHKLKWCYGIBEQF-UHFFFAOYSA-N 4-(1,3-benzothiazol-2-ylsulfanyl)morpholine Chemical compound C1COCCN1SC1=NC2=CC=CC=C2S1 MHKLKWCYGIBEQF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- QSBYPNXLFMSGKH-UHFFFAOYSA-N 9-Heptadecensaeure Natural products CCCCCCCC=CCCCCCCCC(O)=O QSBYPNXLFMSGKH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- BHPQYMZQTOCNFJ-UHFFFAOYSA-N Calcium cation Chemical compound [Ca+2] BHPQYMZQTOCNFJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 241000223221 Fusarium oxysporum Species 0.000 description 3
- 241000193385 Geobacillus stearothermophilus Species 0.000 description 3
- 229920001503 Glucan Polymers 0.000 description 3
- ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-P L-argininium(2+) Chemical group NC(=[NH2+])NCCC[C@H]([NH3+])C(O)=O ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-P 0.000 description 3
- 125000000174 L-prolyl group Chemical group [H]N1C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])[C@@]1([H])C(*)=O 0.000 description 3
- 239000005913 Maltodextrin Substances 0.000 description 3
- PWHULOQIROXLJO-UHFFFAOYSA-N Manganese Chemical compound [Mn] PWHULOQIROXLJO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 229920000881 Modified starch Polymers 0.000 description 3
- 108091005461 Nucleic proteins Proteins 0.000 description 3
- 239000005642 Oleic acid Substances 0.000 description 3
- ZQPPMHVWECSIRJ-UHFFFAOYSA-N Oleic acid Natural products CCCCCCCCC=CCCCCCCCC(O)=O ZQPPMHVWECSIRJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 241000194109 Paenibacillus lautus Species 0.000 description 3
- ABLZXFCXXLZCGV-UHFFFAOYSA-N Phosphorous acid Chemical compound OP(O)=O ABLZXFCXXLZCGV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M Potassium hydroxide Chemical compound [OH-].[K+] KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 241000235070 Saccharomyces Species 0.000 description 3
- 239000004115 Sodium Silicate Substances 0.000 description 3
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- DBMJMQXJHONAFJ-UHFFFAOYSA-M Sodium laurylsulphate Chemical compound [Na+].CCCCCCCCCCCCOS([O-])(=O)=O DBMJMQXJHONAFJ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 240000006394 Sorghum bicolor Species 0.000 description 3
- 235000011684 Sorghum saccharatum Nutrition 0.000 description 3
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L Sulfate Chemical compound [O-]S([O-])(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 3
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 3
- 230000000844 anti-bacterial effect Effects 0.000 description 3
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 3
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 3
- 229910001424 calcium ion Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000001506 calcium phosphate Substances 0.000 description 3
- 125000003178 carboxy group Chemical group [H]OC(*)=O 0.000 description 3
- 239000001768 carboxy methyl cellulose Substances 0.000 description 3
- 235000010980 cellulose Nutrition 0.000 description 3
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 description 3
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 description 3
- 238000010367 cloning Methods 0.000 description 3
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 3
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 3
- 235000019387 fatty acid methyl ester Nutrition 0.000 description 3
- 235000019634 flavors Nutrition 0.000 description 3
- 239000004088 foaming agent Substances 0.000 description 3
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 3
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 description 3
- 239000000413 hydrolysate Substances 0.000 description 3
- 239000003752 hydrotrope Substances 0.000 description 3
- WGCNASOHLSPBMP-UHFFFAOYSA-N hydroxyacetaldehyde Natural products OCC=O WGCNASOHLSPBMP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 238000006317 isomerization reaction Methods 0.000 description 3
- QXJSBBXBKPUZAA-UHFFFAOYSA-N isooleic acid Natural products CCCCCCCC=CCCCCCCCCC(O)=O QXJSBBXBKPUZAA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 229940035034 maltodextrin Drugs 0.000 description 3
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000002184 metal Substances 0.000 description 3
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 3
- 238000010369 molecular cloning Methods 0.000 description 3
- MGFYIUFZLHCRTH-UHFFFAOYSA-N nitrilotriacetic acid Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CC(O)=O MGFYIUFZLHCRTH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- ZQPPMHVWECSIRJ-KTKRTIGZSA-N oleic acid Chemical compound CCCCCCCC\C=C/CCCCCCCC(O)=O ZQPPMHVWECSIRJ-KTKRTIGZSA-N 0.000 description 3
- 230000003287 optical effect Effects 0.000 description 3
- 150000002894 organic compounds Chemical class 0.000 description 3
- 235000010987 pectin Nutrition 0.000 description 3
- 239000001814 pectin Substances 0.000 description 3
- 229920001277 pectin Polymers 0.000 description 3
- HWGNBUXHKFFFIH-UHFFFAOYSA-I pentasodium;[oxido(phosphonatooxy)phosphoryl] phosphate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[O-]P([O-])(=O)OP([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O HWGNBUXHKFFFIH-UHFFFAOYSA-I 0.000 description 3
- 229920000151 polyglycol Polymers 0.000 description 3
- 239000010695 polyglycol Substances 0.000 description 3
- 229920002451 polyvinyl alcohol Polymers 0.000 description 3
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 3
- 230000028327 secretion Effects 0.000 description 3
- 150000004760 silicates Chemical class 0.000 description 3
- 229910052911 sodium silicate Inorganic materials 0.000 description 3
- NTHWMYGWWRZVTN-UHFFFAOYSA-N sodium silicate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-][Si]([O-])=O NTHWMYGWWRZVTN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 235000019832 sodium triphosphate Nutrition 0.000 description 3
- 239000002689 soil Substances 0.000 description 3
- 241000894007 species Species 0.000 description 3
- 230000002195 synergetic effect Effects 0.000 description 3
- 230000001131 transforming effect Effects 0.000 description 3
- 239000004711 α-olefin Substances 0.000 description 3
- AEQDJSLRWYMAQI-UHFFFAOYSA-N 2,3,9,10-tetramethoxy-6,8,13,13a-tetrahydro-5H-isoquinolino[2,1-b]isoquinoline Chemical compound C1CN2CC(C(=C(OC)C=C3)OC)=C3CC2C2=C1C=C(OC)C(OC)=C2 AEQDJSLRWYMAQI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- IEORSVTYLWZQJQ-UHFFFAOYSA-N 2-(2-nonylphenoxy)ethanol Chemical compound CCCCCCCCCC1=CC=CC=C1OCCO IEORSVTYLWZQJQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108010011619 6-Phytase Proteins 0.000 description 2
- 229920000936 Agarose Polymers 0.000 description 2
- 239000005995 Aluminium silicate Substances 0.000 description 2
- 102000004400 Aminopeptidases Human genes 0.000 description 2
- 108090000915 Aminopeptidases Proteins 0.000 description 2
- 241001513093 Aspergillus awamori Species 0.000 description 2
- 241000193744 Bacillus amyloliquefaciens Species 0.000 description 2
- 108010029675 Bacillus licheniformis alpha-amylase Proteins 0.000 description 2
- 241000194107 Bacillus megaterium Species 0.000 description 2
- 102100026189 Beta-galactosidase Human genes 0.000 description 2
- BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-L Carbonate Chemical compound [O-]C([O-])=O BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 108010006303 Carboxypeptidases Proteins 0.000 description 2
- 102000005367 Carboxypeptidases Human genes 0.000 description 2
- 108010053835 Catalase Proteins 0.000 description 2
- 102000030523 Catechol oxidase Human genes 0.000 description 2
- 108010031396 Catechol oxidase Proteins 0.000 description 2
- 108010022172 Chitinases Proteins 0.000 description 2
- 102000012286 Chitinases Human genes 0.000 description 2
- 108091026890 Coding region Proteins 0.000 description 2
- 108020004705 Codon Proteins 0.000 description 2
- 229920000742 Cotton Polymers 0.000 description 2
- 108010025880 Cyclomaltodextrin glucanotransferase Proteins 0.000 description 2
- RGHNJXZEOKUKBD-UHFFFAOYSA-N D-gluconic acid Natural products OCC(O)C(O)C(O)C(O)C(O)=O RGHNJXZEOKUKBD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- PHOQVHQSTUBQQK-SQOUGZDYSA-N D-glucono-1,5-lactone Chemical compound OC[C@H]1OC(=O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O PHOQVHQSTUBQQK-SQOUGZDYSA-N 0.000 description 2
- ZCLAHGAZPPEVDX-UHFFFAOYSA-N D-panose Natural products OC1C(O)C(O)C(OC(C(O)CO)C(O)C(O)C=O)OC1COC1C(O)C(O)C(O)C(CO)O1 ZCLAHGAZPPEVDX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 102000004594 DNA Polymerase I Human genes 0.000 description 2
- 108010017826 DNA Polymerase I Proteins 0.000 description 2
- 102000016911 Deoxyribonucleases Human genes 0.000 description 2
- 108010053770 Deoxyribonucleases Proteins 0.000 description 2
- 108010001682 Dextranase Proteins 0.000 description 2
- 229920002245 Dextrose equivalent Polymers 0.000 description 2
- RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N Diethyl ether Chemical compound CCOCC RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- YQYJSBFKSSDGFO-UHFFFAOYSA-N Epihygromycin Natural products OC1C(O)C(C(=O)C)OC1OC(C(=C1)O)=CC=C1C=C(C)C(=O)NC1C(O)C(O)C2OCOC2C1O YQYJSBFKSSDGFO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108090000371 Esterases Proteins 0.000 description 2
- ZHNUHDYFZUAESO-UHFFFAOYSA-N Formamide Chemical compound NC=O ZHNUHDYFZUAESO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000145614 Fusarium bactridioides Species 0.000 description 2
- 241000223194 Fusarium culmorum Species 0.000 description 2
- 241000223195 Fusarium graminearum Species 0.000 description 2
- 241001132637 Fusarium reticulatum var. negundinis Species 0.000 description 2
- 241001014439 Fusarium sarcochroum Species 0.000 description 2
- 108010073324 Glutaminase Proteins 0.000 description 2
- 102000009127 Glutaminase Human genes 0.000 description 2
- 229920002153 Hydroxypropyl cellulose Polymers 0.000 description 2
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 2
- 102220472358 Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase_S242A_mutation Human genes 0.000 description 2
- 102100027612 Kallikrein-11 Human genes 0.000 description 2
- XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N L-Cysteine Chemical compound SC[C@H](N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N 0.000 description 2
- 125000000510 L-tryptophano group Chemical group [H]C1=C([H])C([H])=C2N([H])C([H])=C(C([H])([H])[C@@]([H])(C(O[H])=O)N([H])[*])C2=C1[H] 0.000 description 2
- 102000001696 Mannosidases Human genes 0.000 description 2
- 108010054377 Mannosidases Proteins 0.000 description 2
- 239000004909 Moisturizer Substances 0.000 description 2
- 108020005187 Oligonucleotide Probes Proteins 0.000 description 2
- 108700026244 Open Reading Frames Proteins 0.000 description 2
- 102100026367 Pancreatic alpha-amylase Human genes 0.000 description 2
- ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N Phenol Chemical compound OC1=CC=CC=C1 ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N Phosphoric acid Chemical compound OP(O)(O)=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000235648 Pichia Species 0.000 description 2
- 229920003171 Poly (ethylene oxide) Polymers 0.000 description 2
- HLCFGWHYROZGBI-JJKGCWMISA-M Potassium gluconate Chemical compound [K+].OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)C([O-])=O HLCFGWHYROZGBI-JJKGCWMISA-M 0.000 description 2
- 241000589516 Pseudomonas Species 0.000 description 2
- 241000959173 Rasamsonia emersonii Species 0.000 description 2
- AUNGANRZJHBGPY-SCRDCRAPSA-N Riboflavin Chemical compound OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)CN1C=2C=C(C)C(C)=CC=2N=C2C1=NC(=O)NC2=O AUNGANRZJHBGPY-SCRDCRAPSA-N 0.000 description 2
- 108010083644 Ribonucleases Proteins 0.000 description 2
- 102000006382 Ribonucleases Human genes 0.000 description 2
- 235000007238 Secale cereale Nutrition 0.000 description 2
- 244000082988 Secale cereale Species 0.000 description 2
- VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N Silicium dioxide Chemical compound O=[Si]=O VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229920002125 Sokalan® Polymers 0.000 description 2
- 244000061456 Solanum tuberosum Species 0.000 description 2
- 235000002595 Solanum tuberosum Nutrition 0.000 description 2
- 241000187747 Streptomyces Species 0.000 description 2
- 239000004098 Tetracycline Substances 0.000 description 2
- 241000223258 Thermomyces lanuginosus Species 0.000 description 2
- 241000499912 Trichoderma reesei Species 0.000 description 2
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 description 2
- 244000098338 Triticum aestivum Species 0.000 description 2
- 101710152431 Trypsin-like protease Proteins 0.000 description 2
- XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N Urea Chemical compound NC(N)=O XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Chemical compound CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- YKTSYUJCYHOUJP-UHFFFAOYSA-N [O--].[Al+3].[Al+3].[O-][Si]([O-])([O-])[O-] Chemical compound [O--].[Al+3].[Al+3].[O-][Si]([O-])([O-])[O-] YKTSYUJCYHOUJP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000003082 abrasive agent Substances 0.000 description 2
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 2
- 150000001335 aliphatic alkanes Chemical group 0.000 description 2
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 2
- 235000012211 aluminium silicate Nutrition 0.000 description 2
- 150000001408 amides Chemical class 0.000 description 2
- 238000004873 anchoring Methods 0.000 description 2
- 150000008064 anhydrides Chemical class 0.000 description 2
- 125000000129 anionic group Chemical group 0.000 description 2
- 229940088710 antibiotic agent Drugs 0.000 description 2
- 238000003556 assay Methods 0.000 description 2
- 125000004429 atom Chemical group 0.000 description 2
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000003899 bactericide agent Substances 0.000 description 2
- 108010051210 beta-Fructofuranosidase Proteins 0.000 description 2
- 108010005774 beta-Galactosidase Proteins 0.000 description 2
- 102000006995 beta-Glucosidase Human genes 0.000 description 2
- 108010047754 beta-Glucosidase Proteins 0.000 description 2
- 230000027455 binding Effects 0.000 description 2
- 239000003139 biocide Substances 0.000 description 2
- OYVAGSVQBOHSSS-UAPAGMARSA-O bleomycin A2 Chemical compound N([C@H](C(=O)N[C@H](C)[C@@H](O)[C@H](C)C(=O)N[C@@H]([C@H](O)C)C(=O)NCCC=1SC=C(N=1)C=1SC=C(N=1)C(=O)NCCC[S+](C)C)[C@@H](O[C@H]1[C@H]([C@@H](O)[C@H](O)[C@H](CO)O1)O[C@@H]1[C@H]([C@@H](OC(N)=O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1)O)C=1N=CNC=1)C(=O)C1=NC([C@H](CC(N)=O)NC[C@H](N)C(N)=O)=NC(N)=C1C OYVAGSVQBOHSSS-UAPAGMARSA-O 0.000 description 2
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 2
- WERYXYBDKMZEQL-UHFFFAOYSA-N butane-1,4-diol Chemical compound OCCCCO WERYXYBDKMZEQL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 description 2
- 229910000019 calcium carbonate Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000004227 calcium gluconate Substances 0.000 description 2
- 235000013927 calcium gluconate Nutrition 0.000 description 2
- 229960004494 calcium gluconate Drugs 0.000 description 2
- NEEHYRZPVYRGPP-UHFFFAOYSA-L calcium;2,3,4,5,6-pentahydroxyhexanoate Chemical compound [Ca+2].OCC(O)C(O)C(O)C(O)C([O-])=O.OCC(O)C(O)C(O)C(O)C([O-])=O NEEHYRZPVYRGPP-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 238000004422 calculation algorithm Methods 0.000 description 2
- 125000004432 carbon atom Chemical group C* 0.000 description 2
- 235000010948 carboxy methyl cellulose Nutrition 0.000 description 2
- 239000008112 carboxymethyl-cellulose Substances 0.000 description 2
- 239000011111 cardboard Substances 0.000 description 2
- 125000002091 cationic group Chemical group 0.000 description 2
- 210000002421 cell wall Anatomy 0.000 description 2
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 description 2
- 239000003086 colorant Substances 0.000 description 2
- 239000008139 complexing agent Substances 0.000 description 2
- 235000009508 confectionery Nutrition 0.000 description 2
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 2
- 238000010411 cooking Methods 0.000 description 2
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 2
- 238000005260 corrosion Methods 0.000 description 2
- 239000006071 cream Substances 0.000 description 2
- 239000000551 dentifrice Substances 0.000 description 2
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 2
- 239000001177 diphosphate Substances 0.000 description 2
- XPPKVPWEQAFLFU-UHFFFAOYSA-J diphosphate(4-) Chemical compound [O-]P([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O XPPKVPWEQAFLFU-UHFFFAOYSA-J 0.000 description 2
- 235000011180 diphosphates Nutrition 0.000 description 2
- PXEDJBXQKAGXNJ-QTNFYWBSSA-L disodium L-glutamate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]C(=O)[C@@H](N)CCC([O-])=O PXEDJBXQKAGXNJ-QTNFYWBSSA-L 0.000 description 2
- VTIIJXUACCWYHX-UHFFFAOYSA-L disodium;carboxylatooxy carbonate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]C(=O)OOC([O-])=O VTIIJXUACCWYHX-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 238000004821 distillation Methods 0.000 description 2
- POULHZVOKOAJMA-UHFFFAOYSA-N dodecanoic acid Chemical compound CCCCCCCCCCCC(O)=O POULHZVOKOAJMA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000003623 enhancer Substances 0.000 description 2
- 230000007515 enzymatic degradation Effects 0.000 description 2
- 239000002979 fabric softener Substances 0.000 description 2
- 239000000945 filler Substances 0.000 description 2
- 229910052731 fluorine Inorganic materials 0.000 description 2
- 230000006870 function Effects 0.000 description 2
- 108020001507 fusion proteins Proteins 0.000 description 2
- 102000037865 fusion proteins Human genes 0.000 description 2
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 2
- 108010061330 glucan 1,4-alpha-maltohydrolase Proteins 0.000 description 2
- 239000000174 gluconic acid Substances 0.000 description 2
- 235000012208 gluconic acid Nutrition 0.000 description 2
- 229950006191 gluconic acid Drugs 0.000 description 2
- 235000012209 glucono delta-lactone Nutrition 0.000 description 2
- 239000000182 glucono-delta-lactone Substances 0.000 description 2
- 229960003681 gluconolactone Drugs 0.000 description 2
- 125000002791 glucosyl group Chemical group C1([C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O1)CO)* 0.000 description 2
- 229960002449 glycine Drugs 0.000 description 2
- 239000007986 glycine-NaOH buffer Substances 0.000 description 2
- 150000002334 glycols Chemical class 0.000 description 2
- 235000019534 high fructose corn syrup Nutrition 0.000 description 2
- 238000002744 homologous recombination Methods 0.000 description 2
- 230000006801 homologous recombination Effects 0.000 description 2
- 239000000017 hydrogel Substances 0.000 description 2
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 description 2
- 235000010977 hydroxypropyl cellulose Nutrition 0.000 description 2
- 239000001863 hydroxypropyl cellulose Substances 0.000 description 2
- 150000003949 imides Chemical class 0.000 description 2
- 230000010354 integration Effects 0.000 description 2
- 239000001573 invertase Substances 0.000 description 2
- 235000011073 invertase Nutrition 0.000 description 2
- 238000005342 ion exchange Methods 0.000 description 2
- 239000002608 ionic liquid Substances 0.000 description 2
- NLYAJNPCOHFWQQ-UHFFFAOYSA-N kaolin Chemical compound O.O.O=[Al]O[Si](=O)O[Si](=O)O[Al]=O NLYAJNPCOHFWQQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 125000003588 lysine group Chemical group [H]N([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])(N([H])[H])C(*)=O 0.000 description 2
- 108020004999 messenger RNA Proteins 0.000 description 2
- 108010020132 microbial serine proteinases Proteins 0.000 description 2
- 235000019426 modified starch Nutrition 0.000 description 2
- 230000001333 moisturizer Effects 0.000 description 2
- 210000000214 mouth Anatomy 0.000 description 2
- 210000004400 mucous membrane Anatomy 0.000 description 2
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 description 2
- DIKJPMZHWIMKJK-UHFFFAOYSA-N n,n-dimethyloctadecan-1-amine oxide;dihydrate Chemical compound O.O.CCCCCCCCCCCCCCCCCC[N+](C)(C)[O-] DIKJPMZHWIMKJK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- SNQQPOLDUKLAAF-UHFFFAOYSA-N nonylphenol Chemical class CCCCCCCCCC1=CC=CC=C1O SNQQPOLDUKLAAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 2
- 239000002751 oligonucleotide probe Substances 0.000 description 2
- 229920001542 oligosaccharide Polymers 0.000 description 2
- 150000002482 oligosaccharides Chemical class 0.000 description 2
- 239000003960 organic solvent Substances 0.000 description 2
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 2
- ZCLAHGAZPPEVDX-MQHGYYCBSA-N panose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O[C@H]([C@H](O)CO)[C@H](O)[C@@H](O)C=O)O[C@@H]1CO[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 ZCLAHGAZPPEVDX-MQHGYYCBSA-N 0.000 description 2
- 229940085127 phytase Drugs 0.000 description 2
- 230000007505 plaque formation Effects 0.000 description 2
- 229920003023 plastic Polymers 0.000 description 2
- 239000004033 plastic Substances 0.000 description 2
- 238000005498 polishing Methods 0.000 description 2
- 229920001495 poly(sodium acrylate) polymer Polymers 0.000 description 2
- 230000008488 polyadenylation Effects 0.000 description 2
- BWHMMNNQKKPAPP-UHFFFAOYSA-L potassium carbonate Chemical compound [K+].[K+].[O-]C([O-])=O BWHMMNNQKKPAPP-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 239000004224 potassium gluconate Substances 0.000 description 2
- 235000013926 potassium gluconate Nutrition 0.000 description 2
- 229960003189 potassium gluconate Drugs 0.000 description 2
- 229920001592 potato starch Polymers 0.000 description 2
- 125000002924 primary amino group Chemical group [H]N([H])* 0.000 description 2
- 239000013615 primer Substances 0.000 description 2
- BBEAQIROQSPTKN-UHFFFAOYSA-N pyrene Chemical compound C1=CC=C2C=CC3=CC=CC4=CC=C1C2=C43 BBEAQIROQSPTKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 2
- 230000035484 reaction time Effects 0.000 description 2
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 2
- 238000004064 recycling Methods 0.000 description 2
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 2
- 239000011347 resin Substances 0.000 description 2
- 229920005989 resin Polymers 0.000 description 2
- 102220253319 rs1307934269 Human genes 0.000 description 2
- 102200148528 rs587776998 Human genes 0.000 description 2
- 229910052710 silicon Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000010703 silicon Substances 0.000 description 2
- SQGYOTSLMSWVJD-UHFFFAOYSA-N silver(1+) nitrate Chemical compound [Ag+].[O-]N(=O)=O SQGYOTSLMSWVJD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 2
- 235000017557 sodium bicarbonate Nutrition 0.000 description 2
- 229910000030 sodium bicarbonate Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 2
- 239000004320 sodium erythorbate Substances 0.000 description 2
- 235000010352 sodium erythorbate Nutrition 0.000 description 2
- 239000000176 sodium gluconate Substances 0.000 description 2
- 235000012207 sodium gluconate Nutrition 0.000 description 2
- 229940005574 sodium gluconate Drugs 0.000 description 2
- 229940045872 sodium percarbonate Drugs 0.000 description 2
- 239000001488 sodium phosphate Substances 0.000 description 2
- 229910000162 sodium phosphate Inorganic materials 0.000 description 2
- NNMHYFLPFNGQFZ-UHFFFAOYSA-M sodium polyacrylate Chemical compound [Na+].[O-]C(=O)C=C NNMHYFLPFNGQFZ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- RBWSWDPRDBEWCR-RKJRWTFHSA-N sodium;(2r)-2-[(2r)-3,4-dihydroxy-5-oxo-2h-furan-2-yl]-2-hydroxyethanolate Chemical compound [Na+].[O-]C[C@@H](O)[C@H]1OC(=O)C(O)=C1O RBWSWDPRDBEWCR-RKJRWTFHSA-N 0.000 description 2
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 2
- 150000003457 sulfones Chemical class 0.000 description 2
- 229910052717 sulfur Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000000375 suspending agent Substances 0.000 description 2
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 2
- 239000003826 tablet Substances 0.000 description 2
- 229960002180 tetracycline Drugs 0.000 description 2
- 229930101283 tetracycline Natural products 0.000 description 2
- 235000019364 tetracycline Nutrition 0.000 description 2
- 150000003522 tetracyclines Chemical class 0.000 description 2
- HLZKNKRTKFSKGZ-UHFFFAOYSA-N tetradecan-1-ol Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCO HLZKNKRTKFSKGZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000012546 transfer Methods 0.000 description 2
- QORWJWZARLRLPR-UHFFFAOYSA-H tricalcium bis(phosphate) Chemical compound [Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O QORWJWZARLRLPR-UHFFFAOYSA-H 0.000 description 2
- 235000011178 triphosphate Nutrition 0.000 description 2
- 239000001226 triphosphate Substances 0.000 description 2
- UNXRWKVEANCORM-UHFFFAOYSA-N triphosphoric acid Chemical compound OP(O)(=O)OP(O)(=O)OP(O)(O)=O UNXRWKVEANCORM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- HRXKRNGNAMMEHJ-UHFFFAOYSA-K trisodium citrate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[O-]C(=O)CC(O)(CC([O-])=O)C([O-])=O HRXKRNGNAMMEHJ-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 2
- RYFMWSXOAZQYPI-UHFFFAOYSA-K trisodium phosphate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[O-]P([O-])([O-])=O RYFMWSXOAZQYPI-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 2
- 229940088594 vitamin Drugs 0.000 description 2
- 235000013343 vitamin Nutrition 0.000 description 2
- 239000011782 vitamin Substances 0.000 description 2
- 229930003231 vitamin Natural products 0.000 description 2
- 239000002023 wood Substances 0.000 description 2
- JIAARYAFYJHUJI-UHFFFAOYSA-L zinc dichloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].[Zn+2] JIAARYAFYJHUJI-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 239000002888 zwitterionic surfactant Substances 0.000 description 2
- DNIAPMSPPWPWGF-VKHMYHEASA-N (+)-propylene glycol Chemical compound C[C@H](O)CO DNIAPMSPPWPWGF-VKHMYHEASA-N 0.000 description 1
- DTOUUUZOYKYHEP-UHFFFAOYSA-N 1,3-bis(2-ethylhexyl)-5-methyl-1,3-diazinan-5-amine Chemical compound CCCCC(CC)CN1CN(CC(CC)CCCC)CC(C)(N)C1 DTOUUUZOYKYHEP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- YPFDHNVEDLHUCE-UHFFFAOYSA-N 1,3-propanediol Substances OCCCO YPFDHNVEDLHUCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OVSKIKFHRZPJSS-UHFFFAOYSA-N 2,4-D Chemical compound OC(=O)COC1=CC=C(Cl)C=C1Cl OVSKIKFHRZPJSS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- JAHNSTQSQJOJLO-UHFFFAOYSA-N 2-(3-fluorophenyl)-1h-imidazole Chemical compound FC1=CC=CC(C=2NC=CN=2)=C1 JAHNSTQSQJOJLO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- MSWZFWKMSRAUBD-IVMDWMLBSA-N 2-amino-2-deoxy-D-glucopyranose Chemical compound N[C@H]1C(O)O[C@H](CO)[C@@H](O)[C@@H]1O MSWZFWKMSRAUBD-IVMDWMLBSA-N 0.000 description 1
- WYGJTQGGQYPSQV-UHFFFAOYSA-N 3,4-diacetylhex-3-ene-2,5-dione Chemical group CC(=O)C(C(C)=O)=C(C(C)=O)C(C)=O WYGJTQGGQYPSQV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- UBLAMKHIFZBBSS-UHFFFAOYSA-N 3-Methylbutyl pentanoate Chemical compound CCCCC(=O)OCCC(C)C UBLAMKHIFZBBSS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 5,5-dimethyl-2,4-dioxo-1,3-oxazolidine-3-carboxamide Chemical compound CC1(C)OC(=O)N(C(N)=O)C1=O QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CNGYZEMWVAWWOB-VAWYXSNFSA-N 5-[[4-anilino-6-[bis(2-hydroxyethyl)amino]-1,3,5-triazin-2-yl]amino]-2-[(e)-2-[4-[[4-anilino-6-[bis(2-hydroxyethyl)amino]-1,3,5-triazin-2-yl]amino]-2-sulfophenyl]ethenyl]benzenesulfonic acid Chemical compound N=1C(NC=2C=C(C(\C=C\C=3C(=CC(NC=4N=C(N=C(NC=5C=CC=CC=5)N=4)N(CCO)CCO)=CC=3)S(O)(=O)=O)=CC=2)S(O)(=O)=O)=NC(N(CCO)CCO)=NC=1NC1=CC=CC=C1 CNGYZEMWVAWWOB-VAWYXSNFSA-N 0.000 description 1
- FHVDTGUDJYJELY-UHFFFAOYSA-N 6-{[2-carboxy-4,5-dihydroxy-6-(phosphanyloxy)oxan-3-yl]oxy}-4,5-dihydroxy-3-phosphanyloxane-2-carboxylic acid Chemical compound O1C(C(O)=O)C(P)C(O)C(O)C1OC1C(C(O)=O)OC(OP)C(O)C1O FHVDTGUDJYJELY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ZCYVEMRRCGMTRW-UHFFFAOYSA-N 7553-56-2 Chemical compound [I] ZCYVEMRRCGMTRW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- RZVAJINKPMORJF-UHFFFAOYSA-N Acetaminophen Chemical compound CC(=O)NC1=CC=C(O)C=C1 RZVAJINKPMORJF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 101710146708 Acid alpha-amylase Proteins 0.000 description 1
- 241001019659 Acremonium <Plectosphaerellaceae> Species 0.000 description 1
- 102000007698 Alcohol dehydrogenase Human genes 0.000 description 1
- 108010021809 Alcohol dehydrogenase Proteins 0.000 description 1
- 241000534414 Anotopterus nikparini Species 0.000 description 1
- 241000636501 Asparagus aspergillus Species 0.000 description 1
- 108010017640 Aspartic Acid Proteases Proteins 0.000 description 1
- 102000004580 Aspartic Acid Proteases Human genes 0.000 description 1
- 241000228215 Aspergillus aculeatus Species 0.000 description 1
- 241000351920 Aspergillus nidulans Species 0.000 description 1
- 241000304886 Bacilli Species 0.000 description 1
- 101000775727 Bacillus amyloliquefaciens Alpha-amylase Proteins 0.000 description 1
- 241000193752 Bacillus circulans Species 0.000 description 1
- 241000193749 Bacillus coagulans Species 0.000 description 1
- 241001328135 Bacillus halmapalus Species 0.000 description 1
- 241000193422 Bacillus lentus Species 0.000 description 1
- 241000194103 Bacillus pumilus Species 0.000 description 1
- 101000740449 Bacillus subtilis (strain 168) Biotin/lipoyl attachment protein Proteins 0.000 description 1
- 241000193388 Bacillus thuringiensis Species 0.000 description 1
- 108091005658 Basic proteases Proteins 0.000 description 1
- 239000002028 Biomass Substances 0.000 description 1
- 108010006654 Bleomycin Proteins 0.000 description 1
- 239000004604 Blowing Agent Substances 0.000 description 1
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 1
- 241000193764 Brevibacillus brevis Species 0.000 description 1
- 241000589513 Burkholderia cepacia Species 0.000 description 1
- MPJRTONOKVZPBA-UHFFFAOYSA-N CC(O)=O.[N-3].[Na+].[Na+].[Na+] Chemical compound CC(O)=O.[N-3].[Na+].[Na+].[Na+] MPJRTONOKVZPBA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CBOCVOKPQGJKKJ-UHFFFAOYSA-L Calcium formate Chemical compound [Ca+2].[O-]C=O.[O-]C=O CBOCVOKPQGJKKJ-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 240000000722 Campanula rapunculus Species 0.000 description 1
- 244000025254 Cannabis sativa Species 0.000 description 1
- 102100035882 Catalase Human genes 0.000 description 1
- 102000016938 Catalase Human genes 0.000 description 1
- ZAMOUSCENKQFHK-UHFFFAOYSA-N Chlorine atom Chemical compound [Cl] ZAMOUSCENKQFHK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- RKWGIWYCVPQPMF-UHFFFAOYSA-N Chloropropamide Chemical compound CCCNC(=O)NS(=O)(=O)C1=CC=C(Cl)C=C1 RKWGIWYCVPQPMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000206575 Chondrus crispus Species 0.000 description 1
- 108090000227 Chymases Proteins 0.000 description 1
- 102000003858 Chymases Human genes 0.000 description 1
- 241000193403 Clostridium Species 0.000 description 1
- 241001509321 Clostridium thermoamylolyticum Species 0.000 description 1
- 108700010070 Codon Usage Proteins 0.000 description 1
- RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N Copper Chemical compound [Cu] RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000222511 Coprinus Species 0.000 description 1
- 244000251987 Coprinus macrorhizus Species 0.000 description 1
- 241000223208 Curvularia Species 0.000 description 1
- 241001537312 Curvularia inaequalis Species 0.000 description 1
- 201000003883 Cystic fibrosis Diseases 0.000 description 1
- FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N D-Glucitol Natural products OC[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N 0.000 description 1
- AUNGANRZJHBGPY-UHFFFAOYSA-N D-Lyxoflavin Natural products OCC(O)C(O)C(O)CN1C=2C=C(C)C(C)=CC=2N=C2C1=NC(=O)NC2=O AUNGANRZJHBGPY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000016559 DNA Primase Human genes 0.000 description 1
- 108010092681 DNA Primase Proteins 0.000 description 1
- 108090000626 DNA-directed RNA polymerases Proteins 0.000 description 1
- 102000004163 DNA-directed RNA polymerases Human genes 0.000 description 1
- 208000002064 Dental Plaque Diseases 0.000 description 1
- 235000019739 Dicalciumphosphate Nutrition 0.000 description 1
- 101100342470 Dictyostelium discoideum pkbA gene Proteins 0.000 description 1
- 108010083608 Durazym Proteins 0.000 description 1
- 102000002322 Egg Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010000912 Egg Proteins Proteins 0.000 description 1
- 241000588724 Escherichia coli Species 0.000 description 1
- 101100385973 Escherichia coli (strain K12) cycA gene Proteins 0.000 description 1
- 241000206602 Eukaryota Species 0.000 description 1
- 108700024394 Exon Proteins 0.000 description 1
- 108050001049 Extracellular proteins Proteins 0.000 description 1
- KRHYYFGTRYWZRS-UHFFFAOYSA-M Fluoride anion Chemical compound [F-] KRHYYFGTRYWZRS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 241000626621 Geobacillus Species 0.000 description 1
- 101100001650 Geobacillus stearothermophilus amyM gene Proteins 0.000 description 1
- 239000004366 Glucose oxidase Substances 0.000 description 1
- 108010015776 Glucose oxidase Proteins 0.000 description 1
- 229920002527 Glycogen Polymers 0.000 description 1
- 101100295959 Halobacterium salinarum (strain ATCC 700922 / JCM 11081 / NRC-1) arcB gene Proteins 0.000 description 1
- 241000969591 Haploporus papyraceus Species 0.000 description 1
- 108091027305 Heteroduplex Proteins 0.000 description 1
- 241000238631 Hexapoda Species 0.000 description 1
- 239000004354 Hydroxyethyl cellulose Substances 0.000 description 1
- 229920000663 Hydroxyethyl cellulose Polymers 0.000 description 1
- 108091092195 Intron Proteins 0.000 description 1
- 244000017020 Ipomoea batatas Species 0.000 description 1
- 235000002678 Ipomoea batatas Nutrition 0.000 description 1
- 108090000769 Isomerases Proteins 0.000 description 1
- 102000004195 Isomerases Human genes 0.000 description 1
- 108010008292 L-Amino Acid Oxidase Proteins 0.000 description 1
- 102000007070 L-amino-acid oxidase Human genes 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- 125000000393 L-methionino group Chemical group [H]OC(=O)[C@@]([H])(N([H])[*])C([H])([H])C(SC([H])([H])[H])([H])[H] 0.000 description 1
- 102100038609 Lactoperoxidase Human genes 0.000 description 1
- 108010023244 Lactoperoxidase Proteins 0.000 description 1
- 241000254158 Lampyridae Species 0.000 description 1
- 239000005639 Lauric acid Substances 0.000 description 1
- 102000003960 Ligases Human genes 0.000 description 1
- 108090000364 Ligases Proteins 0.000 description 1
- FYYHWMGAXLPEAU-UHFFFAOYSA-N Magnesium Chemical compound [Mg] FYYHWMGAXLPEAU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 101710117655 Maltogenic alpha-amylase Proteins 0.000 description 1
- 241000124008 Mammalia Species 0.000 description 1
- 235000014749 Mentha crispa Nutrition 0.000 description 1
- 244000078639 Mentha spicata Species 0.000 description 1
- 239000004368 Modified starch Substances 0.000 description 1
- 240000005561 Musa balbisiana Species 0.000 description 1
- 240000007594 Oryza sativa Species 0.000 description 1
- 235000007164 Oryza sativa Nutrition 0.000 description 1
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 1
- 241000969597 Pachykytospora Species 0.000 description 1
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 description 1
- 108010029182 Pectin lyase Proteins 0.000 description 1
- 229930182555 Penicillin Natural products 0.000 description 1
- JGSARLDLIJGVTE-MBNYWOFBSA-N Penicillin G Chemical compound N([C@H]1[C@H]2SC([C@@H](N2C1=O)C(O)=O)(C)C)C(=O)CC1=CC=CC=C1 JGSARLDLIJGVTE-MBNYWOFBSA-N 0.000 description 1
- 241000364057 Peoria Species 0.000 description 1
- 244000146510 Pereskia bleo Species 0.000 description 1
- 108010081873 Persil Proteins 0.000 description 1
- 244000046052 Phaseolus vulgaris Species 0.000 description 1
- 235000010627 Phaseolus vulgaris Nutrition 0.000 description 1
- 240000004713 Pisum sativum Species 0.000 description 1
- 235000010582 Pisum sativum Nutrition 0.000 description 1
- 229920002504 Poly(2-vinylpyridine-N-oxide) Polymers 0.000 description 1
- 239000004952 Polyamide Substances 0.000 description 1
- 239000004698 Polyethylene Substances 0.000 description 1
- 239000004793 Polystyrene Substances 0.000 description 1
- 241000168225 Pseudomonas alcaligenes Species 0.000 description 1
- 241000589540 Pseudomonas fluorescens Species 0.000 description 1
- 241000589630 Pseudomonas pseudoalcaligenes Species 0.000 description 1
- 241000589774 Pseudomonas sp. Species 0.000 description 1
- 241000589614 Pseudomonas stutzeri Species 0.000 description 1
- 241000577556 Pseudomonas wisconsinensis Species 0.000 description 1
- 239000004373 Pullulan Substances 0.000 description 1
- 229920001218 Pullulan Polymers 0.000 description 1
- 229920001131 Pulp (paper) Polymers 0.000 description 1
- 108010011939 Pyruvate Decarboxylase Proteins 0.000 description 1
- 230000004570 RNA-binding Effects 0.000 description 1
- 108020004511 Recombinant DNA Proteins 0.000 description 1
- 241000235403 Rhizomucor miehei Species 0.000 description 1
- 101000968489 Rhizomucor miehei Lipase Proteins 0.000 description 1
- 240000000111 Saccharum officinarum Species 0.000 description 1
- 235000007201 Saccharum officinarum Nutrition 0.000 description 1
- 241000235346 Schizosaccharomyces Species 0.000 description 1
- 102000012479 Serine Proteases Human genes 0.000 description 1
- 108010022999 Serine Proteases Proteins 0.000 description 1
- BQCADISMDOOEFD-UHFFFAOYSA-N Silver Chemical compound [Ag] BQCADISMDOOEFD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108020004682 Single-Stranded DNA Proteins 0.000 description 1
- 239000004280 Sodium formate Substances 0.000 description 1
- 244000062793 Sorghum vulgare Species 0.000 description 1
- 241000519995 Stachys sylvatica Species 0.000 description 1
- 241000187398 Streptomyces lividans Species 0.000 description 1
- 241001468239 Streptomyces murinus Species 0.000 description 1
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 description 1
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 description 1
- 108700025695 Suppressor Genes Proteins 0.000 description 1
- 241001484137 Talaromyces leycettanus Species 0.000 description 1
- 101100157012 Thermoanaerobacterium saccharolyticum (strain DSM 8691 / JW/SL-YS485) xynB gene Proteins 0.000 description 1
- 241000223257 Thermomyces Species 0.000 description 1
- 241001313536 Thermothelomyces thermophila Species 0.000 description 1
- 235000009430 Thespesia populnea Nutrition 0.000 description 1
- 241001494489 Thielavia Species 0.000 description 1
- ATJFFYVFTNAWJD-UHFFFAOYSA-N Tin Chemical compound [Sn] ATJFFYVFTNAWJD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920001615 Tragacanth Polymers 0.000 description 1
- 241000222354 Trametes Species 0.000 description 1
- 241001230654 Trametes cingulata Species 0.000 description 1
- 108060008539 Transglutaminase Proteins 0.000 description 1
- XEFQLINVKFYRCS-UHFFFAOYSA-N Triclosan Chemical compound OC1=CC(Cl)=CC=C1OC1=CC=C(Cl)C=C1Cl XEFQLINVKFYRCS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000005924 Triose-Phosphate Isomerase Human genes 0.000 description 1
- 108700015934 Triose-phosphate isomerases Proteins 0.000 description 1
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 1
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 1
- 102220515105 Vacuolar protein sorting-associated protein 4A_A30F_mutation Human genes 0.000 description 1
- 240000004922 Vigna radiata Species 0.000 description 1
- 241000700605 Viruses Species 0.000 description 1
- 229930003779 Vitamin B12 Natural products 0.000 description 1
- HCHKCACWOHOZIP-UHFFFAOYSA-N Zinc Chemical compound [Zn] HCHKCACWOHOZIP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010048241 acetamidase Proteins 0.000 description 1
- DPXJVFZANSGRMM-UHFFFAOYSA-N acetic acid;2,3,4,5,6-pentahydroxyhexanal;sodium Chemical compound [Na].CC(O)=O.OCC(O)C(O)C(O)C(O)C=O DPXJVFZANSGRMM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000005903 acid hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 238000010306 acid treatment Methods 0.000 description 1
- 239000004480 active ingredient Substances 0.000 description 1
- 239000002671 adjuvant Substances 0.000 description 1
- 230000002411 adverse Effects 0.000 description 1
- 239000004964 aerogel Substances 0.000 description 1
- 238000001042 affinity chromatography Methods 0.000 description 1
- 108010045649 agarase Proteins 0.000 description 1
- 229950010221 alexidine Drugs 0.000 description 1
- LFVVNPBBFUSSHL-UHFFFAOYSA-N alexidine Chemical compound CCCCC(CC)CNC(=N)NC(=N)NCCCCCCNC(=N)NC(=N)NCC(CC)CCCC LFVVNPBBFUSSHL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229940072056 alginate Drugs 0.000 description 1
- 235000010443 alginic acid Nutrition 0.000 description 1
- 229920000615 alginic acid Polymers 0.000 description 1
- 229910000288 alkali metal carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000008041 alkali metal carbonates Chemical class 0.000 description 1
- 229910000318 alkali metal phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 229910052910 alkali metal silicate Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000012670 alkaline solution Substances 0.000 description 1
- 125000003342 alkenyl group Chemical group 0.000 description 1
- 125000000217 alkyl group Chemical group 0.000 description 1
- OENHQHLEOONYIE-UKMVMLAPSA-N all-trans beta-carotene Natural products CC=1CCCC(C)(C)C=1/C=C/C(/C)=C/C=C/C(/C)=C/C=C/C=C(C)C=CC=C(C)C=CC1=C(C)CCCC1(C)C OENHQHLEOONYIE-UKMVMLAPSA-N 0.000 description 1
- 102000005840 alpha-Galactosidase Human genes 0.000 description 1
- 108010030291 alpha-Galactosidase Proteins 0.000 description 1
- 230000004075 alteration Effects 0.000 description 1
- PNEYBMLMFCGWSK-UHFFFAOYSA-N aluminium oxide Inorganic materials [O-2].[O-2].[O-2].[Al+3].[Al+3] PNEYBMLMFCGWSK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910000147 aluminium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 229910000323 aluminium silicate Inorganic materials 0.000 description 1
- CEGOLXSVJUTHNZ-UHFFFAOYSA-K aluminium tristearate Chemical compound [Al+3].CCCCCCCCCCCCCCCCCC([O-])=O.CCCCCCCCCCCCCCCCCC([O-])=O.CCCCCCCCCCCCCCCCCC([O-])=O CEGOLXSVJUTHNZ-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 101150069003 amdS gene Proteins 0.000 description 1
- 125000003277 amino group Chemical group 0.000 description 1
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- 229960000723 ampicillin Drugs 0.000 description 1
- AVKUERGKIZMTKX-NJBDSQKTSA-N ampicillin Chemical compound C1([C@@H](N)C(=O)N[C@H]2[C@H]3SC([C@@H](N3C2=O)C(O)=O)(C)C)=CC=CC=C1 AVKUERGKIZMTKX-NJBDSQKTSA-N 0.000 description 1
- 230000000845 anti-microbial effect Effects 0.000 description 1
- 239000012736 aqueous medium Substances 0.000 description 1
- 101150008194 argB gene Proteins 0.000 description 1
- 210000004507 artificial chromosome Anatomy 0.000 description 1
- 229940009098 aspartate Drugs 0.000 description 1
- 239000000305 astragalus gummifer gum Substances 0.000 description 1
- 239000012752 auxiliary agent Substances 0.000 description 1
- 229940054340 bacillus coagulans Drugs 0.000 description 1
- 229940097012 bacillus thuringiensis Drugs 0.000 description 1
- 230000010310 bacterial transformation Effects 0.000 description 1
- 235000021015 bananas Nutrition 0.000 description 1
- 230000037429 base substitution Effects 0.000 description 1
- 239000000440 bentonite Substances 0.000 description 1
- 229910000278 bentonite Inorganic materials 0.000 description 1
- SVPXDRXYRYOSEX-UHFFFAOYSA-N bentoquatam Chemical compound O.O=[Si]=O.O=[Al]O[Al]=O SVPXDRXYRYOSEX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- MSWZFWKMSRAUBD-UHFFFAOYSA-N beta-D-galactosamine Natural products NC1C(O)OC(CO)C(O)C1O MSWZFWKMSRAUBD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000011648 beta-carotene Substances 0.000 description 1
- 235000013734 beta-carotene Nutrition 0.000 description 1
- TUPZEYHYWIEDIH-WAIFQNFQSA-N beta-carotene Natural products CC(=C/C=C/C=C(C)/C=C/C=C(C)/C=C/C1=C(C)CCCC1(C)C)C=CC=C(/C)C=CC2=CCCCC2(C)C TUPZEYHYWIEDIH-WAIFQNFQSA-N 0.000 description 1
- 229960002747 betacarotene Drugs 0.000 description 1
- 230000004071 biological effect Effects 0.000 description 1
- 239000012472 biological sample Substances 0.000 description 1
- 229960001561 bleomycin Drugs 0.000 description 1
- 108010083912 bleomycin N-acetyltransferase Proteins 0.000 description 1
- 229920001400 block copolymer Polymers 0.000 description 1
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 1
- 230000001680 brushing effect Effects 0.000 description 1
- 235000012970 cakes Nutrition 0.000 description 1
- 230000002308 calcification Effects 0.000 description 1
- JUNWLZAGQLJVLR-UHFFFAOYSA-J calcium diphosphate Chemical compound [Ca+2].[Ca+2].[O-]P([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O JUNWLZAGQLJVLR-UHFFFAOYSA-J 0.000 description 1
- 239000004281 calcium formate Substances 0.000 description 1
- 235000019255 calcium formate Nutrition 0.000 description 1
- 229940044172 calcium formate Drugs 0.000 description 1
- 229910000389 calcium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011010 calcium phosphates Nutrition 0.000 description 1
- 229940043256 calcium pyrophosphate Drugs 0.000 description 1
- 244000309466 calf Species 0.000 description 1
- 235000013574 canned fruits Nutrition 0.000 description 1
- 239000004202 carbamide Substances 0.000 description 1
- 239000003093 cationic surfactant Substances 0.000 description 1
- 210000000170 cell membrane Anatomy 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 239000000919 ceramic Substances 0.000 description 1
- 238000012512 characterization method Methods 0.000 description 1
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 1
- 235000015218 chewing gum Nutrition 0.000 description 1
- 239000000460 chlorine Substances 0.000 description 1
- 229910052801 chlorine Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000004587 chromatography analysis Methods 0.000 description 1
- 239000013611 chromosomal DNA Substances 0.000 description 1
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 description 1
- 238000007621 cluster analysis Methods 0.000 description 1
- AGVAZMGAQJOSFJ-WZHZPDAFSA-M cobalt(2+);[(2r,3s,4r,5s)-5-(5,6-dimethylbenzimidazol-1-yl)-4-hydroxy-2-(hydroxymethyl)oxolan-3-yl] [(2r)-1-[3-[(1r,2r,3r,4z,7s,9z,12s,13s,14z,17s,18s,19r)-2,13,18-tris(2-amino-2-oxoethyl)-7,12,17-tris(3-amino-3-oxopropyl)-3,5,8,8,13,15,18,19-octamethyl-2 Chemical compound [Co+2].N#[C-].[N-]([C@@H]1[C@H](CC(N)=O)[C@@]2(C)CCC(=O)NC[C@@H](C)OP(O)(=O)O[C@H]3[C@H]([C@H](O[C@@H]3CO)N3C4=CC(C)=C(C)C=C4N=C3)O)\C2=C(C)/C([C@H](C\2(C)C)CCC(N)=O)=N/C/2=C\C([C@H]([C@@]/2(CC(N)=O)C)CCC(N)=O)=N\C\2=C(C)/C2=N[C@]1(C)[C@@](C)(CC(N)=O)[C@@H]2CCC(N)=O AGVAZMGAQJOSFJ-WZHZPDAFSA-M 0.000 description 1
- 238000004590 computer program Methods 0.000 description 1
- 235000008504 concentrate Nutrition 0.000 description 1
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 1
- 239000004567 concrete Substances 0.000 description 1
- 239000000356 contaminant Substances 0.000 description 1
- 229910052802 copper Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000010949 copper Substances 0.000 description 1
- ORTQZVOHEJQUHG-UHFFFAOYSA-L copper(II) chloride Chemical compound Cl[Cu]Cl ORTQZVOHEJQUHG-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 230000007797 corrosion Effects 0.000 description 1
- 238000012258 culturing Methods 0.000 description 1
- 101150005799 dagA gene Proteins 0.000 description 1
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 1
- 230000007547 defect Effects 0.000 description 1
- 239000002761 deinking Substances 0.000 description 1
- 230000002939 deleterious effect Effects 0.000 description 1
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 1
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 1
- 208000002925 dental caries Diseases 0.000 description 1
- 210000003298 dental enamel Anatomy 0.000 description 1
- 229940119679 deoxyribonucleases Drugs 0.000 description 1
- 150000004985 diamines Chemical class 0.000 description 1
- 235000019821 dicalcium diphosphate Nutrition 0.000 description 1
- NEFBYIFKOOEVPA-UHFFFAOYSA-K dicalcium phosphate Chemical compound [Ca+2].[Ca+2].[O-]P([O-])([O-])=O NEFBYIFKOOEVPA-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 229910000390 dicalcium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 229940038472 dicalcium phosphate Drugs 0.000 description 1
- 150000004683 dihydrates Chemical class 0.000 description 1
- 238000010790 dilution Methods 0.000 description 1
- 239000012895 dilution Substances 0.000 description 1
- FSBVERYRVPGNGG-UHFFFAOYSA-N dimagnesium dioxido-bis[[oxido(oxo)silyl]oxy]silane hydrate Chemical compound O.[Mg+2].[Mg+2].[O-][Si](=O)O[Si]([O-])([O-])O[Si]([O-])=O FSBVERYRVPGNGG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000007598 dipping method Methods 0.000 description 1
- 150000002016 disaccharides Chemical class 0.000 description 1
- 239000002552 dosage form Substances 0.000 description 1
- 230000035622 drinking Effects 0.000 description 1
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 1
- 238000004043 dyeing Methods 0.000 description 1
- NFDRPXJGHKJRLJ-UHFFFAOYSA-N edtmp Chemical compound OP(O)(=O)CN(CP(O)(O)=O)CCN(CP(O)(O)=O)CP(O)(O)=O NFDRPXJGHKJRLJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000014103 egg white Nutrition 0.000 description 1
- 210000000969 egg white Anatomy 0.000 description 1
- 210000002257 embryonic structure Anatomy 0.000 description 1
- 238000005538 encapsulation Methods 0.000 description 1
- 238000010011 enzymatic desizing Methods 0.000 description 1
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 239000003822 epoxy resin Substances 0.000 description 1
- 150000002148 esters Chemical class 0.000 description 1
- 125000001301 ethoxy group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])([H])O* 0.000 description 1
- 230000001747 exhibiting effect Effects 0.000 description 1
- 239000013613 expression plasmid Substances 0.000 description 1
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 1
- 239000003778 fat substitute Substances 0.000 description 1
- 235000013341 fat substitute Nutrition 0.000 description 1
- 239000002657 fibrous material Substances 0.000 description 1
- 239000010408 film Substances 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 238000007730 finishing process Methods 0.000 description 1
- 235000013312 flour Nutrition 0.000 description 1
- 230000009969 flowable effect Effects 0.000 description 1
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 1
- GVEPBJHOBDJJJI-UHFFFAOYSA-N fluoranthrene Natural products C1=CC(C2=CC=CC=C22)=C3C2=CC=CC3=C1 GVEPBJHOBDJJJI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000002222 fluorine compounds Chemical class 0.000 description 1
- 238000005187 foaming Methods 0.000 description 1
- 235000013355 food flavoring agent Nutrition 0.000 description 1
- 230000002068 genetic effect Effects 0.000 description 1
- 238000010353 genetic engineering Methods 0.000 description 1
- 229960002442 glucosamine Drugs 0.000 description 1
- 229940116332 glucose oxidase Drugs 0.000 description 1
- 235000019420 glucose oxidase Nutrition 0.000 description 1
- 239000003292 glue Substances 0.000 description 1
- 230000036252 glycation Effects 0.000 description 1
- 125000005456 glyceride group Chemical group 0.000 description 1
- 125000005639 glycero group Chemical group 0.000 description 1
- 229940096919 glycogen Drugs 0.000 description 1
- 238000005469 granulation Methods 0.000 description 1
- 230000003179 granulation Effects 0.000 description 1
- 230000012010 growth Effects 0.000 description 1
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 description 1
- 239000010440 gypsum Substances 0.000 description 1
- 229910052602 gypsum Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- LERLVVJWRNTZMD-UHFFFAOYSA-N hexasodium;trioxido(trioxidosilyloxy)silane;hydrate Chemical compound O.[Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[O-][Si]([O-])([O-])O[Si]([O-])([O-])[O-] LERLVVJWRNTZMD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960004867 hexetidine Drugs 0.000 description 1
- 150000002402 hexoses Chemical class 0.000 description 1
- 239000005556 hormone Substances 0.000 description 1
- 229940088597 hormone Drugs 0.000 description 1
- 150000004677 hydrates Chemical class 0.000 description 1
- 125000001165 hydrophobic group Chemical group 0.000 description 1
- 235000019447 hydroxyethyl cellulose Nutrition 0.000 description 1
- 229910052588 hydroxylapatite Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000015243 ice cream Nutrition 0.000 description 1
- 239000007943 implant Substances 0.000 description 1
- 238000000338 in vitro Methods 0.000 description 1
- 230000000415 inactivating effect Effects 0.000 description 1
- 230000001939 inductive effect Effects 0.000 description 1
- 230000000977 initiatory effect Effects 0.000 description 1
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000003834 intracellular effect Effects 0.000 description 1
- 239000011630 iodine Substances 0.000 description 1
- 238000004255 ion exchange chromatography Methods 0.000 description 1
- 239000002563 ionic surfactant Substances 0.000 description 1
- 150000002576 ketones Chemical class 0.000 description 1
- 229960000448 lactic acid Drugs 0.000 description 1
- 229940057428 lactoperoxidase Drugs 0.000 description 1
- 235000021374 legumes Nutrition 0.000 description 1
- 239000012978 lignocellulosic material Substances 0.000 description 1
- 230000000670 limiting effect Effects 0.000 description 1
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 description 1
- 239000007937 lozenge Substances 0.000 description 1
- 210000004072 lung Anatomy 0.000 description 1
- 101150039489 lysZ gene Proteins 0.000 description 1
- 108010026228 mRNA guanylyltransferase Proteins 0.000 description 1
- 239000011777 magnesium Substances 0.000 description 1
- 229910052749 magnesium Inorganic materials 0.000 description 1
- ZLNQQNXFFQJAID-UHFFFAOYSA-L magnesium carbonate Chemical compound [Mg+2].[O-]C([O-])=O ZLNQQNXFFQJAID-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000001095 magnesium carbonate Substances 0.000 description 1
- 229910000021 magnesium carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000000391 magnesium silicate Substances 0.000 description 1
- 229940099273 magnesium trisilicate Drugs 0.000 description 1
- 229910000386 magnesium trisilicate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000019793 magnesium trisilicate Nutrition 0.000 description 1
- 230000014759 maintenance of location Effects 0.000 description 1
- 210000001161 mammalian embryo Anatomy 0.000 description 1
- 150000002696 manganese Chemical class 0.000 description 1
- 239000004579 marble Substances 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- 108010003855 mesentericopeptidase Proteins 0.000 description 1
- 230000002503 metabolic effect Effects 0.000 description 1
- 229910021645 metal ion Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000002739 metals Chemical class 0.000 description 1
- 125000005341 metaphosphate group Chemical group 0.000 description 1
- LVHBHZANLOWSRM-UHFFFAOYSA-N methylenebutanedioic acid Natural products OC(=O)CC(=C)C(O)=O LVHBHZANLOWSRM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000001471 micro-filtration Methods 0.000 description 1
- 108010009355 microbial metalloproteinases Proteins 0.000 description 1
- 235000019713 millet Nutrition 0.000 description 1
- 238000003801 milling Methods 0.000 description 1
- 235000010755 mineral Nutrition 0.000 description 1
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 1
- VYQNWZOUAUKGHI-UHFFFAOYSA-N monobenzone Chemical compound C1=CC(O)=CC=C1OCC1=CC=CC=C1 VYQNWZOUAUKGHI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000002772 monosaccharides Chemical class 0.000 description 1
- 235000013923 monosodium glutamate Nutrition 0.000 description 1
- 210000003097 mucus Anatomy 0.000 description 1
- 238000002887 multiple sequence alignment Methods 0.000 description 1
- GXLVEFZBVQPTFG-UHFFFAOYSA-N n,n-dimethylhexadecan-1-amine oxide;dihydrate Chemical compound O.O.CCCCCCCCCCCCCCCC[N+](C)(C)[O-] GXLVEFZBVQPTFG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 101150095344 niaD gene Proteins 0.000 description 1
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 1
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 1
- 239000002674 ointment Substances 0.000 description 1
- 108090000021 oryzin Proteins 0.000 description 1
- 239000007800 oxidant agent Substances 0.000 description 1
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 1
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 1
- KZNNRLXBDAAMDZ-UHFFFAOYSA-N oxo(oxoalumanyloxy)alumane trihydrate Chemical compound O.O.O.O=[Al]O[Al]=O KZNNRLXBDAAMDZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- RARSHUDCJQSEFJ-UHFFFAOYSA-N p-Hydroxypropiophenone Chemical compound CCC(=O)C1=CC=C(O)C=C1 RARSHUDCJQSEFJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000003973 paint Substances 0.000 description 1
- 229940055729 papain Drugs 0.000 description 1
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 description 1
- 239000010893 paper waste Substances 0.000 description 1
- 239000011087 paperboard Substances 0.000 description 1
- 229940049954 penicillin Drugs 0.000 description 1
- XYJRXVWERLGGKC-UHFFFAOYSA-D pentacalcium;hydroxide;triphosphate Chemical compound [OH-].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O XYJRXVWERLGGKC-UHFFFAOYSA-D 0.000 description 1
- 150000002972 pentoses Chemical class 0.000 description 1
- 150000002978 peroxides Chemical class 0.000 description 1
- OSCBARYHPZZEIS-UHFFFAOYSA-N phenoxyboronic acid Chemical class OB(O)OC1=CC=CC=C1 OSCBARYHPZZEIS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 description 1
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 229920002006 poly(N-vinylimidazole) polymer Polymers 0.000 description 1
- 229920001308 poly(aminoacid) Polymers 0.000 description 1
- 229920003229 poly(methyl methacrylate) Polymers 0.000 description 1
- 239000004584 polyacrylic acid Substances 0.000 description 1
- 229920002647 polyamide Polymers 0.000 description 1
- 229920000647 polyepoxide Polymers 0.000 description 1
- 229920000573 polyethylene Polymers 0.000 description 1
- 239000004926 polymethyl methacrylate Substances 0.000 description 1
- 229920002223 polystyrene Polymers 0.000 description 1
- 229920005996 polystyrene-poly(ethylene-butylene)-polystyrene Polymers 0.000 description 1
- 229920000166 polytrimethylene carbonate Polymers 0.000 description 1
- 239000004800 polyvinyl chloride Substances 0.000 description 1
- 229920000915 polyvinyl chloride Polymers 0.000 description 1
- 239000001267 polyvinylpyrrolidone Substances 0.000 description 1
- 229920000036 polyvinylpyrrolidone Polymers 0.000 description 1
- 235000013855 polyvinylpyrrolidone Nutrition 0.000 description 1
- 229910000027 potassium carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001508 potassium citrate Substances 0.000 description 1
- 229960002635 potassium citrate Drugs 0.000 description 1
- QEEAPRPFLLJWCF-UHFFFAOYSA-K potassium citrate (anhydrous) Chemical compound [K+].[K+].[K+].[O-]C(=O)CC(O)(CC([O-])=O)C([O-])=O QEEAPRPFLLJWCF-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 235000011082 potassium citrates Nutrition 0.000 description 1
- 235000012015 potatoes Nutrition 0.000 description 1
- 239000002243 precursor Substances 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 239000003755 preservative agent Substances 0.000 description 1
- 238000002203 pretreatment Methods 0.000 description 1
- 230000003449 preventive effect Effects 0.000 description 1
- 150000003138 primary alcohols Chemical class 0.000 description 1
- 238000007639 printing Methods 0.000 description 1
- 238000003672 processing method Methods 0.000 description 1
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 description 1
- 239000011253 protective coating Substances 0.000 description 1
- 235000004252 protein component Nutrition 0.000 description 1
- 229940124272 protein stabilizer Drugs 0.000 description 1
- 235000019423 pullulan Nutrition 0.000 description 1
- 238000004537 pulping Methods 0.000 description 1
- 238000010298 pulverizing process Methods 0.000 description 1
- 125000001453 quaternary ammonium group Chemical group 0.000 description 1
- 238000003259 recombinant expression Methods 0.000 description 1
- 235000020071 rectified spirit Nutrition 0.000 description 1
- 230000008929 regeneration Effects 0.000 description 1
- 238000011069 regeneration method Methods 0.000 description 1
- 230000022532 regulation of transcription, DNA-dependent Effects 0.000 description 1
- 230000003362 replicative effect Effects 0.000 description 1
- 238000001226 reprecipitation Methods 0.000 description 1
- 108091008146 restriction endonucleases Proteins 0.000 description 1
- 230000002441 reversible effect Effects 0.000 description 1
- 229960002477 riboflavin Drugs 0.000 description 1
- 239000002151 riboflavin Substances 0.000 description 1
- 235000019192 riboflavin Nutrition 0.000 description 1
- 235000009566 rice Nutrition 0.000 description 1
- 229920002477 rna polymer Polymers 0.000 description 1
- 239000011435 rock Substances 0.000 description 1
- 102200096028 rs137852883 Human genes 0.000 description 1
- 102220204637 rs137852883 Human genes 0.000 description 1
- 102220227591 rs137852883 Human genes 0.000 description 1
- 102220032811 rs367543159 Human genes 0.000 description 1
- 102220106654 rs75160992 Human genes 0.000 description 1
- 102220095094 rs876660608 Human genes 0.000 description 1
- 102220104592 rs879254078 Human genes 0.000 description 1
- 235000019204 saccharin Nutrition 0.000 description 1
- CVHZOJJKTDOEJC-UHFFFAOYSA-N saccharin Chemical compound C1=CC=C2C(=O)NS(=O)(=O)C2=C1 CVHZOJJKTDOEJC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229940081974 saccharin Drugs 0.000 description 1
- 239000000901 saccharin and its Na,K and Ca salt Substances 0.000 description 1
- 210000003296 saliva Anatomy 0.000 description 1
- 230000007017 scission Effects 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 230000009919 sequestration Effects 0.000 description 1
- 239000013605 shuttle vector Substances 0.000 description 1
- 229910002028 silica xerogel Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000000377 silicon dioxide Substances 0.000 description 1
- 229910052709 silver Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000004332 silver Substances 0.000 description 1
- 229910001961 silver nitrate Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000002741 site-directed mutagenesis Methods 0.000 description 1
- 238000002791 soaking Methods 0.000 description 1
- 235000019812 sodium carboxymethyl cellulose Nutrition 0.000 description 1
- 229920001027 sodium carboxymethylcellulose Polymers 0.000 description 1
- 229960000999 sodium citrate dihydrate Drugs 0.000 description 1
- 229940079842 sodium cumenesulfonate Drugs 0.000 description 1
- HLBBKKJFGFRGMU-UHFFFAOYSA-M sodium formate Chemical compound [Na+].[O-]C=O HLBBKKJFGFRGMU-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 235000019254 sodium formate Nutrition 0.000 description 1
- 229940073490 sodium glutamate Drugs 0.000 description 1
- 235000019795 sodium metasilicate Nutrition 0.000 description 1
- RYYKJJJTJZKILX-UHFFFAOYSA-M sodium octadecanoate Chemical compound [Na+].CCCCCCCCCCCCCCCCCC([O-])=O RYYKJJJTJZKILX-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- YPPQYORGOMWNMX-UHFFFAOYSA-L sodium phosphonate pentahydrate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]P([O-])=O YPPQYORGOMWNMX-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- JMHCCAYJTTWMCX-QWPJCUCISA-M sodium;(2s)-2-amino-3-[4-(4-hydroxy-3,5-diiodophenoxy)-3,5-diiodophenyl]propanoate;pentahydrate Chemical compound O.O.O.O.O.[Na+].IC1=CC(C[C@H](N)C([O-])=O)=CC(I)=C1OC1=CC(I)=C(O)C(I)=C1 JMHCCAYJTTWMCX-QWPJCUCISA-M 0.000 description 1
- QUCDWLYKDRVKMI-UHFFFAOYSA-M sodium;3,4-dimethylbenzenesulfonate Chemical compound [Na+].CC1=CC=C(S([O-])(=O)=O)C=C1C QUCDWLYKDRVKMI-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- KVCGISUBCHHTDD-UHFFFAOYSA-M sodium;4-methylbenzenesulfonate Chemical compound [Na+].CC1=CC=C(S([O-])(=O)=O)C=C1 KVCGISUBCHHTDD-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- QEKATQBVVAZOAY-UHFFFAOYSA-M sodium;4-propan-2-ylbenzenesulfonate Chemical compound [Na+].CC(C)C1=CC=C(S([O-])(=O)=O)C=C1 QEKATQBVVAZOAY-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 238000005063 solubilization Methods 0.000 description 1
- 230000007928 solubilization Effects 0.000 description 1
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 1
- 239000000600 sorbitol Substances 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 238000005507 spraying Methods 0.000 description 1
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 description 1
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 description 1
- 229910001256 stainless steel alloy Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000010561 standard procedure Methods 0.000 description 1
- KDYFGRWQOYBRFD-UHFFFAOYSA-L succinate(2-) Chemical compound [O-]C(=O)CCC([O-])=O KDYFGRWQOYBRFD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 description 1
- 235000021092 sugar substitutes Nutrition 0.000 description 1
- 125000000020 sulfo group Chemical group O=S(=O)([*])O[H] 0.000 description 1
- 150000003871 sulfonates Chemical class 0.000 description 1
- 239000013589 supplement Substances 0.000 description 1
- 229920001059 synthetic polymer Polymers 0.000 description 1
- XOAAWQZATWQOTB-UHFFFAOYSA-N taurine Chemical class NCCS(O)(=O)=O XOAAWQZATWQOTB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010075550 termamyl Proteins 0.000 description 1
- 239000004753 textile Substances 0.000 description 1
- 239000010409 thin film Substances 0.000 description 1
- 230000009974 thixotropic effect Effects 0.000 description 1
- 210000001541 thymus gland Anatomy 0.000 description 1
- 239000011135 tin Substances 0.000 description 1
- 229910052718 tin Inorganic materials 0.000 description 1
- HPGGPRDJHPYFRM-UHFFFAOYSA-J tin(iv) chloride Chemical compound Cl[Sn](Cl)(Cl)Cl HPGGPRDJHPYFRM-UHFFFAOYSA-J 0.000 description 1
- 229940095688 toothpaste product Drugs 0.000 description 1
- 230000002103 transcriptional effect Effects 0.000 description 1
- 238000010361 transduction Methods 0.000 description 1
- 230000026683 transduction Effects 0.000 description 1
- 238000001890 transfection Methods 0.000 description 1
- 230000009261 transgenic effect Effects 0.000 description 1
- 102000003601 transglutaminase Human genes 0.000 description 1
- 230000014621 translational initiation Effects 0.000 description 1
- 230000032258 transport Effects 0.000 description 1
- 229910000391 tricalcium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 229940078499 tricalcium phosphate Drugs 0.000 description 1
- 235000019731 tricalcium phosphate Nutrition 0.000 description 1
- 229960003500 triclosan Drugs 0.000 description 1
- 150000004043 trisaccharides Chemical class 0.000 description 1
- 229940038773 trisodium citrate Drugs 0.000 description 1
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 1
- 238000002604 ultrasonography Methods 0.000 description 1
- 241001515965 unidentified phage Species 0.000 description 1
- 239000007966 viscous suspension Substances 0.000 description 1
- 235000019163 vitamin B12 Nutrition 0.000 description 1
- 239000011715 vitamin B12 Substances 0.000 description 1
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 1
- 239000002759 woven fabric Substances 0.000 description 1
- 229920001285 xanthan gum Polymers 0.000 description 1
- 239000000230 xanthan gum Substances 0.000 description 1
- 235000010493 xanthan gum Nutrition 0.000 description 1
- 229940082509 xanthan gum Drugs 0.000 description 1
- 101150110790 xylB gene Proteins 0.000 description 1
- 210000005253 yeast cell Anatomy 0.000 description 1
- 229910052725 zinc Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011701 zinc Substances 0.000 description 1
- 239000011592 zinc chloride Substances 0.000 description 1
- 235000005074 zinc chloride Nutrition 0.000 description 1
- GFQYVLUOOAAOGM-UHFFFAOYSA-N zirconium(iv) silicate Chemical compound [Zr+4].[O-][Si]([O-])([O-])[O-] GFQYVLUOOAAOGM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000008496 α-D-glucosides Chemical class 0.000 description 1
- OENHQHLEOONYIE-JLTXGRSLSA-N β-Carotene Chemical compound CC=1CCCC(C)(C)C=1\C=C\C(\C)=C\C=C\C(\C)=C\C=C\C=C(/C)\C=C\C=C(/C)\C=C\C1=C(C)CCCC1(C)C OENHQHLEOONYIE-JLTXGRSLSA-N 0.000 description 1
Images
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
- C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
- C12N9/2405—Glucanases
- C12N9/2408—Glucanases acting on alpha -1,4-glucosidic bonds
- C12N9/2411—Amylases
- C12N9/2414—Alpha-amylase (3.2.1.1.)
- C12N9/2417—Alpha-amylase (3.2.1.1.) from microbiological source
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38681—Chemically modified or immobilised enzymes
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
- C12N9/50—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
- C12N9/52—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from bacteria or Archaea
- C12N9/54—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from bacteria or Archaea bacteria being Bacillus
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
- C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
- C12Y302/01001—Alpha-amylase (3.2.1.1)
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Detergent Compositions (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
Description
本出願は、2009年4月1日に提出した米国仮出願シリアルNo.61/165,813に対する優先権を主張する。これによって該出願の全体がそのまま組み込まれている。
(1)α−アミラーゼによる固体デンプンの液化(又は粘度低下)による約7から約10の平均重合度を有するデキストリンの生成、及び、
(2)得られた液化デンプン(即ち、デンプン加水分解物)のアミログルコシダーゼ(グルコアミラーゼ又はGAとも呼ばれる)による糖化、
を含む酵素の触媒によるプロセスによって生産されている。その得られるシロップは高いグルコース含有量を有する。商業的に生産されるグルコースシロップの多くは、後で、イソシロップとして知られるデキストロース/フルクトース混合物へ酵素によって異性化される。
(a)位置125におけるアラニン、
位置128におけるシステイン、
位置131におけるイソロイシン、
位置165におけるイソロイシン、
位置178におけるロイシン、
位置182におけるグリシン、
位置202におけるチロシン、
位置305におけるアルギニン、
位置319におけるトレオニン、若しくは、
位置475におけるアルギニン、
(b)S125A、T131I、T165I、F202Y、及び、D319Tからなる群より選択される少なくとも1つのさらなる置換、及び、N128C+K178L+T182G+Y305R+G475Kの置換、又は、
(c)置換N128C+K178L+T182G+F202Y+Y305R+D319T+G475K、S125A+N128C+K178L+T182G+Y305R+G475K、又は、S125A+N128C+T131I+T165I+K178L+T182G+Y305R+G475Kを含み、
前記変異体は、選択的に、位置243における置換、並びに/又は、位置180及び/若しくは位置181における欠失をさらに含み、
前記位置は、配列番号2に記載されているアミノ酸配列に対応する。
本明細書において異なるように定義されていなければ、本明細書において使用されている技術用語及び科学用語のすべては、当業者によって一般に理解されるのと同じ意味を有する。「Singleton, et al., DICTIONARY OF MICROBIOLOGY AND MOLECULAR BIOLOGY, 2D ED., John Wiley and Sons, New York (1994)」及び「Hale & Markham, THE HARPER COLLINS DICTIONARY OF BIOLOGY, Harper Perennial, NY (1991)」は、本明細書において使用されている用語の多くの一般的辞書を当業者に提供する。
明確性のために以下の用語を定義する。
NTAPINETMM QYFEWDLPND GTLWTKVKNE AANLSSLGIT ALWLPPAYKG 50
TSQSDVGYGV YDLYDLGEFN QKGTIRTKYG TKTQYIQAIQ AAKAAGMQVY 100
ADVVFNHKAG ADGTEFVDAV EVDPSNRNQE TSGTYQIQAW TKFDFPGRGN 150
TYSSFKWRWY HFDGTDWDES RKLNRIYKFR STGKAWDWEV DTENGNYDYL 200
MFADLDMDHP EVVTELKNWG TWYVNTTNID GFRLDAVKHI KYSFFPDWLT 250
YVRNQTGKNL FAVGEFWSYD VNKLHNYITK TNGSMSLFDA PLHNNFYTAS 300
KSSGYFDMRY LLNNTLMKDQ PSLAVTLVDN HDTQPGQSLQ SWVEPWFKPL 350
AYAFILTRQE GYPCVFYGDY YGIPKYNIPG LKSKIDPLLI ARRDYAYGTQ 400
RDYIDHQDII GWTREGIDTK PNSGLAALIT DGPGGSKWMY VGKKHAGKVF 450
YDLTGNRSDT VTINADGWGE FKVNGGSVSI WVAKTSNVTF TVNNATTTSG 500
QNVYVVANIP ELGNWNTANA IKMNPSSYPT WKATIALPQG KAIEFKFIKK 550
DQAGNVIWES TSNRTYTVPF SSTGSYTASW NVP 583
本明細書及び特許請求の範囲においては、アミノ酸残基を表す従来の1文字及び3文字のコードを使用する。参照のし易さのために、本発明の組成物及び方法のα−アミラーゼ変異体を以下の命名法を使用することによって記載する。
元のアミノ酸:位置:置換したアミノ酸
帯電した酸には、Asp、Glu、Arg、Lys、及び、Hisが含まれる。負に帯電したアミノ酸(最も負に帯電している残基は初めのものである)はAsp及びGluである。正に帯電したアミノ酸(最も正に帯電している残基は初めのものである)はArg、Lys及びHisである。
他の配列との配列同一性の特定のパーセント(例えば75%、80%、81%、82%、83%、84%、85%、86%、87%、88%、89%、90%、91%、92%、93%、94%、95%、96%、97%、98%、又は、99%)を有するポリヌクレオチド又はポリペプチドは、位置合わせをしたときに、2つの配列の比較において塩基又はアミノ酸残基のパーセンテージが同じであることを意味する。この配列比較及び相同性又は同一性のパーセントは、当業界で知られているあらゆる適切なソフトウェアプログラム、例えば、CURRENT PROTOCOLS IN MOLECULAR BIOLOGY (F. M. Ausubel et al. (eds) 1987, Supplement 30, section 7.7.18)に記載されているものを使用して決定することができる。好ましいプログラムには、Vector NTI Advance(商標) 9.0 (Invitrogen社、カールズバッド、カリフォルニア州)、GCG Pileupプログラム、FASTA (Pearson et al. (1988) Proc. Natl, Acad. Sci USA 85:2444-2448)、及び、BLAST (BLAST Manual, Altschul et al., Natl Cent. Biotechnol. Inf., Natl Lib. Med. (NCIB NLM NIH), Bethesda, Md., and Altschul et al., (1997) NAR 25:3389-3402)が含まれる。他の好ましい配列比較プログラムはALIGN Plus(Scientific and Educational Software、ペンシルベニア州)であり、好ましくはデフォルトパラメータを使用する。使用できる他のシーケンスソフトプログラムは、シーケンスソフトウェアパッケージバージョン6.0(Genetics Computer Group、ウィスコンシン大学、マディソン、ウィスコンシン州)において利用可能なTFASTA Data Searching Programである。
表1 α−アミラーゼパーセント同一性マトリクス*
前記AmyTS23の特性評価において使用されるオリゴヌクレオチドプローブは、問題のα−アミラーゼの完全な又は部分的なヌクレオチド又はアミノ酸配列に基づいて適切に調製することができる。
本明細書の開示に従って、あらゆるα−アミラーゼを親α−アミラーゼ(すなわち、骨格)として使用することができる。好ましい一実施形態において、親α−アミラーゼは、配列番号2に示されているアミノ酸配列を有するBASE(AmyTS23t)である。
以下の段落は、本明細書に記載されている変異体アミラーゼ中に存在する変異と、その変異から生じ得る(親α−アミラーゼの特性と比較した)特性における所望の変化との関係を記載する。本発明の組成物及び方法によって包含される変異体は、明細書に詳細に記載されており、以下の段落は単なる概説である。
本明細書に記載されている変異体の文脈において、変化した(つまり、より高い又はより低い)安定性、特に、特別に高い温度(すなわち、70℃乃至120℃)及び/又は極端なpH(すなわち、低い又は高いpH、すなわち、それぞれ、pH4乃至6、pH8乃至11)、特に、遊離した(すなわち、結合していない、従って溶液中の)60ppm未満のカルシウム濃度における向上した安定性の達成に関して重要な変異(アミノ酸置換及び欠失を含む)は、本明細書に記載されている変異のあらゆるものを含む。下記「方法」のセクションに記載されているように安定性を測定することができる。
変化したCa2+安定性は、Ca2+枯渇条件下における酵素の安定性が向上したこと、すなわち、より高い又はより低い安定性を意味する。本明細書に記載されている変異体の文脈において、変化したCa2+安定性の達成、つまり、より高い又はより低い安定性の達成、特に、高いpH(すなわちpH8乃至10.5)における安定性の達成に関して重要な変異(アミノ酸置換及び欠失を含む)は、本明細書に記載されている変異のあらゆるものを含む。
さらなる一態様において、変化した比活性を示す変異体、特に10乃至60℃、好ましくは20乃至50℃、特に30乃至40℃の温度において上昇した又は低下した比活性を示す変異体を得ることに関して重要な変異(アミノ酸の置換及び欠失を含む)は、本明細書に記載されている変異のあらゆるものを含む。下記「方法」のセクションに記載されているように比活性を決定することができる。
記載されている変異体は、親α−アミラーゼと比較して変化した酸化安定性(特に、より高い酸化安定性)を有する可能性がある。向上した酸化安定性は、例えば、界面活性剤組成物において有利であり、低下した酸化安定性は、デンプン液化用組成物において有利である可能性がある。下記「方法」のセクションに記載されているように酸化安定性を測定することができる。
変化したpHプロファイルを有する変異体、特に、高pH(すなわち、pH8乃至10.5)又は低pH(すなわち、pH4乃至6)において向上した活性を有する変異体を得ることに関しての重要な位置及び変異は、活性部位残基に接近するアミノ残基の変異を含む。好ましい変異は本明細書に記載されている変異である。適切な分析方法は、以下の「方法」セクションに記載されている。
特に高いpH(すなわちpH8.5乃至11)において向上した洗剤性能を有する変異体を得ることに関して重要な位置及び変異は、本明細書に記載されている特定の変異を含む。「方法」セクションにおいて後述されているように洗剤性能を試験することができる。
本発明の組成物及び方法の一態様は、特定の置換、欠失、トランスバージョン、挿入、及び、これらの組み合わせを有する本発明のα−アミラーゼ変異体を調製する方法である。これらの変異体は、向上したpH安定性、向上した温度安定性、Ca2+に対する低減された要件、向上した比活性、向上した食器洗浄又は洗濯性能、向上した溶解度、向上した貯蔵安定性、又は、これらの組み合わせなどの有利な特徴を有する可能性がある。
親α−アミラーゼをコードするDNA配列は、当業界で広く知られた様々な方法を使用して、問題のα−アミラーゼを生産するあらゆる細胞又は微生物から単離することができる。最初に、研究しようとするα−アミラーゼを生産する生物から得た染色体DNA又はメッセンジャーRNAを使用して、ゲノムDNA及び/又はcDNAライブラリを構築することができる。次に、α−アミラーゼのアミノ酸配列がわかっていれば、ラベルされた相同なオリゴヌクレオチドプローブを合成し、問題の生物から調製したゲノムライブラリからα−アミラーゼをコードするクローンを同定するためにそのプローブを使用することができる。あるいは、より低い厳格性のハイブリダイゼーション及び洗浄の条件を使用して、α−アミラーゼをコードするクローンを特定するためのプローブとして、既知のα−アミラーゼ遺伝子に相同な配列を含むラベルされたオリゴヌクレオチドプローブを使用することができる。
α−アミラーゼをコードするDNA配列を単離し、変異のための所望の部位を特定すれば、合成オリゴヌクレオチドを使用して変異を導入することができる。これらのオリゴヌクレオチドは、所望の変異部位に隣接するヌクレオチド配列を含んでおり、変異体ヌクレオチドはオリゴヌクレオチドの合成中に挿入される。特定の方法においては、α−アミラーゼ遺伝子を運ぶベクターの中に、α−アミラーゼをコードする配列にわたるDNA一本鎖ギャップを作成する。その後、一本鎖DNAの相同部分に、所望の変異を有する合成ヌクレオチドをアニーリングする。その後、DNAポリメラーゼI(Klenow断片)で残りのギャップを埋め、T4リガーゼを使用してその構築物をリゲートする。この方法の特定の例は、Morinaga et al.(1984)に記載されている。米国特許第4760025号は、カセットのわずかな変更を実行することによって複数の変異をコードするオリゴヌクレオチドの導入を開示する。しかしながら、様々な長さの多数のオリゴヌクレオチドを導入することができるので、Morinagaの方法によっていつでもさらに多様な変異を導入することができる。
上記方法又は当業界において知られているあらゆる方法によって生産されるα−アミラーゼ変異体をコードするDNA配列は、一般にプロモータ、オペレータ、リボソーム結合部位、翻訳開始シグナル、並びに、選択的に、抑制遺伝子又は様々なアクチベータ遺伝子などの制御配列を含む発現ベクターを使用して、変異体α−アミラーゼ(すなわち酵素)を発現させるために使用することができる。
本発明のα−アミラーゼ変異体は、様々な工業的利用を可能にする有利な特性を有する。特に、酵素変異体は、洗濯用組成物、食器洗浄用組成物、及び、硬表面洗浄用組成物中の成分として利用することができる。
液化プロセス及び糖化プロセスなどの従来のデンプン変換プロセスは、例えば、参照することによって組み込まれれている米国特許第3912590号、欧州特許公報第252730号及び第63909号に記載されている。デンプンを糖又は脂肪代替素材などの低分子量炭水化物成分に分解するデンプン変換プロセスは、脱分岐させるステップを含む。
デンプンを糖に変換する場合、デンプンが解重合される。そのような解重合プロセスは、前処理ステップと、液化プロセス、糖化プロセス、及び、(所望の最終生成物に依存して)選択的な異性化プロセスなどの2つ又は3つの連続的な生産工程とからなるものであってもよい。
天然のデンプンは、室温で水に溶けない顕微鏡的顆粒からなる。水溶性デンプンスラリーを加熱すると、その顆粒が膨張して最後には破裂し、デンプン分子を溶液中に分散させる。この「ゼラチン化」プロセス中に、粘度が劇的に上昇する。典型的な工業的プロセスにおいて固形分濃度が30乃至40%であるときには、処理することができるようにデンプンを希釈又は「液化」しなければならない。この粘度の低減は、現在、主として酵素による分解によって達成されている。
液化ステップ中に、長鎖のデンプン分子は、α−アミラーゼによってより短い分岐した分子及び直線分子(マルトデキストリン)に分解される。一般に、液化プロセスは、pH5.5〜6.2において、105℃乃至110℃で5分間〜10分間実行し、その後に、95℃で1乃至2時間実行する。これらの条件下において最適な酵素安定性を確保するために、一般に1mMのカルシウム(40ppmの遊離カルシウムイオン)を加える。この処理の後に、液化されたデンプンは、約10乃至約15「デキストロース当量」(DE)を有するであろう。
液化プロセスの後に、マルトデキストリンは、グルコアミラーゼ(例えば、OPTIDEX(登録商標)L−400)、並びに、イソアミラーゼ(米国特許第4335208号)又はプルラナーゼなどの脱分枝酵素の添加によってデキストロースに変換される。このステップの前に、α−アミラーゼの液化を不活性化するための高温(95℃超)を維持しながらpHを4.5より低い値にし、それによって、脱分枝酵素によって適切に加水分解することができない「パノース前駆体」と呼ばれる短いオリゴ糖の生成を低減する。温度を60℃に低下させ、グルコアミラーゼ及び脱分枝酵素を加える。この糖化プロセスを24時間〜72時間続ける。
例えば所望の最終糖産物が高フルクトースシロップであるとき、デキストロースシロップをフルクトースに変換することができる。糖化プロセスの後に、pHを6乃至8の範囲内の値に、好ましくはpH7.5に上昇させ、イオン交換によってカルシウムを除去する。その後、例えば、固定したグルコースイソメラーゼ(GENSWEET(登録商標)IGI−HF等)を使用してデキストロースシロップを高フルクトースシロップに変換する。
全穀粒からのアルコール(エタノール)の生産は、一般に、粉砕、液化、糖化、及び、発酵の4つの主たるステップに分けることができる。
粒子は、その構造を開いてさらなる処理を可能にするために粉砕される。使用する2つのプロセスは湿式粉砕又は乾式粉砕である。乾式粉砕において、全穀粒は、粉砕されて処理の残りの部分において使用される。湿式粉砕は、胚と粉末と(デンプン粒子とタンパクと)を非常によく分離することができ、若干の例外はあるものの、シロップの平行的生産が存在する位置において利用される。
液化プロセスにおいて、デンプン粒子は、加水分解することによって主として4を超える重合度のマルトデキストリンにして可溶性される。加水分解は、酸処理によって又はα−アミラーゼによって酵素的に実行することができる。酸加水分解は限られた回数で使用される。原料は、粉砕された全穀粒であってもよいし又はデンプン処理に由来する副流(side stream)であってもよい。
酵母によって代謝されることが可能な低分子の糖(重合度1乃至3)を生産するために、液化から得たマルトデキストリンをさらに加水分解しなければならない。加水分解は、典型的にはグルコアミラーゼによって酵素的に実行されるが、α−グルコシダーゼ又は酸性α−アミラーゼを使用することもできる。完全な糖化ステップは最大72時間続くこともあるが、通常は、40分乃至90分の予備糖化を行い、その後、発酵中に糖化を完結させること(SSF)が一般的である。糖化は、一般に30℃乃至65℃の温度で、典型的には約60℃でpH4.5において実行する。
一般にはサッカロミケス種に由来する酵母をマッシュに加え、24時間乃至96時間、典型的には35時間乃至60時間にわたって発酵を継続する。温度は、26℃乃至34℃、典型的には約32℃であり、pHは、pH3乃至6、好ましくはおよそpH4乃至5である。
発酵の後に、エタノールを抽出するためにマッシュを蒸留する。このプロセスによって得られるエタノールは、例えば、燃料エタノール;飲料エタノール、すなわち、飲用ニュートラルスピリッツ;又は、工業用エタノールとして使用することができる。
発酵に由来する残留物は、一般に飼料中において液体の形態で又は乾燥して使用される。液化、糖化、発酵、蒸留、及び、エタノールの回収を実行する方法についてのさらなる詳細は、当業者に広く知られている。
特に、7を超えるpHにおいて再パルプ化が生じる場合、及び、アミラーゼが補強デンプンの分解を通じて廃棄物の分解を容易にする場合には、本発明のα−アミラーゼは、デンプン補強された廃紙及び厚紙から、パルプ、紙及び厚紙などのリグノセルロース材料を生産することに使用可能である。このα−アミラーゼは、デンプンをコーティングした印刷用紙から製紙用パルプを生産するプロセスにおいて特に有用である。このプロセスは、WO95/14807に記載されているように、下記工程:a)パルプを生産するために紙を分解するステップと、b)ステップaの前、ステップaの間又はステップaの後にデンプン分解酵素を用いて処理を行うステップと、c)ステップa及びbの後にパルプからインク粒子を分離するステップとを含むように実行することができる。
本発明のα−アミラーゼは、繊維、布又は衣服の糊抜きにおいても非常に有用であり得る。繊維加工産業において、製織中に横糸の保護コーティングとして機能するデンプン含有糊剤の除去を容易にするために、α−アミラーゼは、糊抜きプロセスにおいて補助剤として伝統的に使用されている。糊剤コーティングの製織後の完全な除去は、布を洗浄、漂白及び染色するその後の工程において最適な結果を保証するために重要である。酵素のデンプン分解は、繊維材料に対する悪影響を伴わないので好ましい。処理コストを低減し、かつ、工場の生産量を増加させるために、糊抜処理は、洗浄ステップ及び漂白ステップと時折一体化される。そのような場合、従来のα−アミラーゼは高いpHレベル及び漂白剤とあまり相性がよくないので、デンプンを分解するために、アルカリ剤又は酸化剤などの非酵素性補助剤が一般に使用される。デンプン糊剤の非酵素的分解は、使用されるやや腐食性の化学物質のせいで、ある程度は線維にダメージを与える。従って、アルカリ性溶液中で向上した性能を有するので、本発明の組成物及び方法のα−アミラーゼを使用することが望ましい。セルロースを含む布又は繊維を糊抜きするときに、α−アミラーゼは、単独で又はセルラーゼと組み合わせて使用することができる。
上で検討されているように、本発明のα−アミラーゼは、糖化プロセス中に酵素を加えるビール生産プロセスにおいても有用であり得る。
本発明のα−アミラーゼは、界面活性剤中に加えることもでき、従って、界面活性剤成分の一成分になり得る。この界面活性剤組成物は、手動若しくは機械の洗濯用洗剤組成物、着色した生地の前処理に適した洗濯添加剤組成物、リンスを追加した生地柔軟剤組成物、一般家庭用硬表面洗浄のための界面活性剤成分、又は、手動若しくは機械の食器洗浄組成物として配合することができる。
本発明のα−アミラーゼは、洗剤組成物及び洗浄に関する方法において、特に、洗濯用洗剤組成物、食器用洗剤組成物、硬表面洗浄組成物、繊維、布又は衣類を糊抜きするための組成物、パルプ及び紙を生産するための組成物、ビール生産、エタノール生産、及び、デンプン変換等において使用することができる。
本発明のα−アミラーゼの組成物及び方法の一実施形態は、洗濯用洗剤組成物及びその使用方法である。この洗剤組成物は、非粉塵性顆粒、安定化された液体、又は、保護された酵素の形態であり得る。乾燥製剤は顆粒又は微小顆粒の形態であり得る。この非粉塵性顆粒は、例えば、米国特許第4106991号及び第4661452号に開示されているように生産することができ、また、選択的に当業界で知られている方法によってコーティングすることができる。ワックスコーティング材料の例は、1000〜20000の平均分子量を有するポリ(エチレンオキシド)産物(ポリエチレングリコール、PEG);16個〜50個のエチレンオキシド単位を有するエトキシ化されたノニルフェノール;アルコールが12〜20の炭素原子を含み、かつ、15個〜80個のエチレンオキシド単位が存在するエトキシ化脂肪族アルコール;脂肪族アルコール;脂肪酸;並びに、脂肪酸のモノグリセリド、脂肪酸のジグリセリド及び脂肪酸のトリグリセリドである。流動層技術による利用に適したフィルム形成用コーティング材料の例は、例えば、GB特許第1483591号に与えられている。液体の酵素製剤は、例えば、プロピレングリコール等の多価アルコール、糖若しくは糖アルコール、乳酸、又は、ホウ酸等の添加によって、確立された方法に従って安定化することができる。他の酵素安定剤は当業界で広く知られている。保護された酵素は、例えば、欧州特許出願第238216号に開示されている方法に従って調製することができる。長い間、多価アルコールは、タンパクの溶解度を向上させるだけでなく、タンパクの安定化剤として認められている。例えば、J. K. Kaushik et al.# J. Biol.Chem. 278: 26458-65 (2003)及びこの文献で引用されている文献、並びに、Monica Conti et al.# J. Chromatography 757: 237-245(1997)を参照されたい。
本発明のα−アミラーゼは、下記のものを含む食器用洗剤組成物中で使用することもできる。
非イオン性界面活性剤 0.4%−2.5%
メタ珪酸ナトリウム 0%−20%
二珪酸ナトリウム 3%−20%
三リン酸ナトリウム 20%−40%
炭酸ナトリウム 0%−20%
過ホウ酸ナトリウム 2%−9%
テトラアセチルエチレンジアミン(TAED) 1%−4%
硫酸ナトリウム 5%−33%
酵素 0.0001%−0.1%
非イオン性界面活性剤 1%−2%
(例えば、アルコールエトキシレート)
二珪酸ナトリウム 2%−30%
炭酸ナトリウム 10%−50%
フォスフォン酸ナトリウム 0%−5%
クエン酸三ナトリウム二水和物 9%−30%
ニトリロトリナトリウムアセテート(NTA) 0%−20%
過ホウ酸ナトリウム一水和物 5%−10%
テトラアセチルエチレンジアミン(TAED) 1%−2%
ポリアクリレートポリマー 6%−25%
(例えば、マレイン酸/アクリル酸共重合体)
酵素 0.0001%−0.1%
香料 0.1%−0.5%
水 5%−10%
非イオン性界面活性剤 0.5%−2.0%
二珪酸ナトリウム 25%−40%
クエン酸ナトリウム 30%−55%
炭酸ナトリウム 0%−29%
重炭酸ナトリウム 0%−20%
過ホウ酸ナトリウム一水和物 0%−15%
テトラアセチルエチレンジアミン(TAED) 0%−6%
マレイン酸/アクリル酸共重合体 0%−5%
粘土 1%−3%
ポリアミノ酸 0%−20%
ポリアクリル酸ナトリウム 0%−8%
酵素 0.0001%−0.1%
非イオン性界面活性剤 1%−2%
ゼオライトMAP 15%−42%
二珪酸ナトリウム 30%−34%
クエン酸ナトリウム 0%−12%
炭酸ナトリウム 0%−20%
過ホウ酸ナトリウム一水和物 7%−15%
テトラアセチルエチレン 0%−3%
ジアミン(TAED)ポリマー 0%−4%
マレイン酸/アクリル酸共重合体 0%−5%
有機ホスホン酸塩 0%−4%
粘土 1%−2%
酵素 0.0001%−0.1%
硫酸ナトリウム 残り
非イオン性界面活性剤 1%−7%
二珪酸ナトリウム 18%−30%
クエン酸三ナトリウム 10%−24%
炭酸ナトリウム 12%−20%
モノ過硫酸塩 15%−21%
(2KHSO5、KHSO4、K2SO4)
漂白剤安定化剤 0.1%−2%
マレイン酸/アクリル酸共重合体 0%−6%
ジエチレントリアミン五酢酸五ナトリウム 0%−2.5%
酵素 0.0001%−0.1%
硫酸ナトリウム、水 残り
非イオン性界面活性剤 0%−1.5%
オクタデシルジメチルアミンN−オキシド二水和物 0%−5%
オクタデシルジメチルアミンN−オキシド二水和物と
ヘキサデシルジメチルアミンN−オキシド二水和物と
の80重量:20重量のC18/C16混合物 0%−4%
オクタデシルビス(ヒドロキシエチル)アミンN−オキシド無水物と
ヘキサデシルビス(ヒドロキシエチル)アミンN−オキシド無水物と
の70重量:30重量のC18/C16混合物 0%−5%
3の平均エトキシ化度のを有する
C13−C15アルキルエトキシスルフェート 0%−10%
3の平均エトキシ化度を有する 0%−5%
C12−C15アルキルエトキシスルフェート
12の平均エトキシ化度を有する 0%−5%
エトキシ化されたC13−C15アルコール
9の平均エトキシ化度を有する 0%−6.5%
エトキシ化されたC12−C15アルコールの混合物
30の平均エトキシ化度を有する
エトキシ化されたC13−C15アルコールの混合物 0%−4%
二珪酸ナトリウム 0%−33%
三リン酸ナトリウム 0%−46%
クエン酸ナトリウム 0%−28%
クエン酸 0%−29%
炭酸ナトリウム 0%−20%の
過ホウ酸ナトリウム一水和物 0%−11.5%
テトラアセチルエチレンジアミン(TAED) 0%−4%
マレイン酸/アクリル酸共重合体 0%−7.5%
硫酸ナトリウム 0%−12.5%
酵素 0.0001%−0.1%
液体の非イオン性界面活性剤 2.0%−10.0%
(例えば、アルコールエトキシレート)
アルカリ金属ケイ酸塩 3.0%−15.0%
アルカリ金属リン酸塩 20.0%−40.0%
高級のグリコール、ポリグリコール、ポリオキシド、グリコールエーテルから選択される液体担体 25.0%−45.0%
安定剤 0.5%−7.0%
(例えば、リン酸とC16−C18アルカノールとの部分エステル)
泡抑制剤(例えば、シリコン) 0%−1.5%
酵素 0.0001%−0.1%
液体の非イオン性界面活性剤 2.0%−10.0%
(例えば、アルコールエトキシレート)
ケイ酸ナトリウム 3.0%−15.0%
アルカリ金属炭酸塩 7.0%−20.0%
クエン酸ナトリウム 0.0%−1.5%
安定剤系 0.5%−7.0%
(例えば、細かく分離したシリコンと低分子量のジアルキルポリグリコールエーテルとの混合物)
低分子重量ポリアクリレートポリマー 5.0%−15.0%
粘土ゲル増粘剤(例えば、ベントナイト) 0.0%−10.0%
ヒドロキシプロピルセルロースポリマー 0.0%−0.6%
酵素 0.0001%−0.1%
高級のグリコール、ポリグリコール、ポリオキシド、グリコールエーテルから選択される液体担体 残り
C12−C14脂肪酸 0%−0.5%
ブロック共重合体界面活性剤 1.5%−15.0%
クエン酸ナトリウム 0%−12%
三燐酸ナトリウム 0%−15%
炭酸ナトリウム 0%−8%
トリスステアリン酸アルミニウム 0−0.1%
クメンスルホン酸ナトリウム 0%−1.7%
ポリアクリレート増粘剤 1.32%−2.5%
ポリアクリル酸ナトリウム 2.4%−6.0%
ホウ酸 0%−4.0%
ギ酸ナトリウム 0%−0.45%
カルシウム蟻酸塩 0%−0.2%
n−デシルジフェニルオキシドジスルホン酸ナトリウム 0%−4.0%
モノエタノールアミン(MEA) 0%−1.86%
水酸化ナトリウム(50%) 1.9%−9.3%
1,2−プロパンジオール 0%−9.4%
酵素 0.0001%−0.1%
泡抑制剤、染料、香料、水 残り
アルコールエトキシレート 0%−20%
脂肪酸エステルスルフォネート 0%−30%
ドデシル硫酸ナトリウム 0%−20%
アルキルポリグリコシド 0%−21%
オレイン酸 0%−10%
二珪酸ナトリウム一水和物 18%−33%
クエン酸ナトリウム二水和物 18%−33%
ステアリン酸ナトリウム 0%−2.5%
過ホウ酸ナトリウム一水和物 0%−13%
テトラアセチルエチレンジアミン(TAED) 0%−8%
マレイン酸/アクリル酸共重合体 4%−8%
酵素 0.0001%−0.1%
水 残り
ケイ酸ナトリウム 5%−10%
ピロリン酸四カリウム 15%−25%
三リン酸ナトリウム 0%−2%
炭酸カリウム 4%−8%
保護された漂白剤粒子、例えば、塩素 5%−10%
重合体増粘剤 0.7%−1.5%
水酸化カリウム 0%−2%
酵素 0.0001%−0.1%
水 残り
他の一実施形態において、生物膜を除去又は分解するための組成物であって、本発明のα−アミラーゼの1つ又はそれ以上を含む組成物を提供する。この組成物は、唯一の酵素活性として本発明のα−アミラーゼの1つ又はそれ以上を含んでいてもよく、それによって生物膜を除去又は分解に使用するための単一成分組成物となる。代替的に、この組成物は、複数のアミラーゼ等の複数の酵素活性を含むものであってもよいし、又は、下記:アミノペプチダーゼ、アミラーゼ(β又はα又はグルコ−アミラーゼ)、カルボヒドラーゼ、カルボキシペプチダーゼ、カタラーゼ、セルラーゼ、キチナーゼ、クチナーゼ、シクロデキストリングリコシル移転酵素、デオキシリボヌクレアーゼ、エステラーゼ、α−ガラクトシダーゼ、β−ガラクトシダーゼ、グルコアミラーゼ、α−グルコシダーゼ、β−グルコシダーゼ、ハロペルオキシダーゼ、インベルターゼ、ラッカーゼ、リパーゼ、マンノシダーゼ、オキシダーゼ、ペクチン分解酵素、ペプチドグルタミナーゼ、ペルオキシダーゼ、フィターゼ、ポリフェノールオキシダーゼ、タンパク分解酵素、リボヌクレアーゼ、トランスグルタミナーゼ、及び/若しくは、キシラナーゼのあらゆる組み合わせを含む酵素の混合物であってもよいし、又は、生物膜を除去するためのこれらのあらゆる組み合わせであり得る。特別な酵素は、2,6−β−D−フルクタンヒドロラーゼである。追加酵素は、アスペルギルス、トリコデルマ、フミコラ(例えばH.インソレンズ)及びフザリウムの種に属する微生物によって生産可能なものであってもよい。アスペルギルスの典型的なものには、A.アクレアタス(Aspergillus aculeatus)、A.アワモリ( A. awamori)、A.ニガー(A. niger)及びA.オリザエ(A. oryzae)が含まれる。フザリウム種の典型的なものには、フザリウム・バクトリディオイデス(Fusarium bactridioides)、フザリウム・セレアリス(Fusarium cerealis)、フザリウム・クルックウェルエンス(Fusarium crookwellense)、フザリウム・カルモラム(Fusarium culmorum)、フザリウム・グラミニアラム(Fusarium graminearum)、フザリウム・グラミナム(Fusarium graminum)、フザリウム・ヘテロスポラム(Fusarium heterosporum)、フザリウム・ネグンディニス(Fusarium negundinis)、フザリウム・オキシスポルム(Fusarium oxysporum)、フザリウム・レチクラタム(Fusarium reticulatum)、フザリウム・ロセウム(Fusarium roseum)、フザリウム・サムブシヌム(Fusarium sambucinum)、フザリウム・サルコクロウム(Fusarium sarcochroum)、フザリウム・スルフレウム(Fusarium sulphureum)、フザリウム・トルロスム(Fusarium torulosum)、フザリウム・トリコセシオイズ(Fusarium trichothecioides)、及び、フザリウム・ベネナツム(Fusarium venenatum)が含まれる。
他の一態様において、本発明のα−アミラーゼを含む組成物は、デンプンの液化又は糖化のために利用することができる。
5.1 フィルタ選抜分析
以下に検討されている分析は、高い若しくは低いpHにおいて及び/又はCa2+枯渇条件下において親α−アミラーゼ又は対照α−アミラーゼと比較して変化した安定性を有する変異体を同定するための本発明のα−アミラーゼの選抜において使用することができる。
10μg/mlのカナマイシンを含むTY寒天プレート上で、酢酸セルロース(OE 67、Schleicher & Schuell、Dassel、ドイツ)とニトロセルロースフィルタ(Protran-Ba 85、Schleicher & Schuell、Dassel、ドイツ)とのサンドイッチの表面に、バチルスライブラリを、37℃で少なくとも21時間にわたって被覆させる。酢酸セルロース層をTY寒天プレート上に置く。
例えばカナマイシン又はネオマイシン等の適切な抗生物質を含むTY寒天プレート上で、酢酸セルロース(OE 67、Schleicher & Schuell、Dassel、ドイツ)とニトロセルロースフィルタ(Protran-Ba 85、Schleicher & Schuell、Dassel、ドイツ)のサンドイッチの表面に、バチルスライブラリを、37℃で少なくとも21時間にわたって被覆させる。酢酸セルロース層をTY寒天プレート上に置く。
10μg/mlのネオマイシンを含むTY寒天プレート上で、酢酸セルロース(OE 67、Schleicher & Schuell、Dassel、ドイツ)とニトロセルロースフィルタ(Protran-Ba 85、Schleicher & Schuell、Dassel、ドイツ)のサンドイッチの表面に、バチルスライブラリを、37℃で少なくとも21時間にわたって被覆させる。酢酸セルロース層をTY寒天プレートに置く。
再選別後の陽性の形質転換体を、保管プレートから採取し、第2のプレート分析において試験する。5mlのLB+ネオマイシンの中で陽性の形質転換体を37℃で22時間にわたってインキュベートする。各陽性形質転換体のバチルスインキュベート液、及び、コントロールとして、対応する骨格を発現するクローンを、pH4.5のシトレートバッファ中で90℃インキュベートし、0分、10分、20分、30分、40分、60分、及び、80分にサンプルを得た。3マイクロリットルのサンプルを分析プレート上にスポットする。分析プレートを10%のルゴール液で染色する。改良された変異体は、その骨格より高い残存活性を有する変異体とみなされる(分析プレート上の輪として検出される)。改良された変異体をヌクレオチド配列決定によって決定する。
変異体の安定性を以下のように分析することができる。分析しようとする変異体を発現するバチルスインキュベート液を、10mlのLB+ネオマイシンの中で37℃で21時間インキュベートする。800マイクロリットルのインキュベート液を、200μLのpH4.5のシトレートバッファと混ぜる。サンプルの時間点の数に対応する複数の70μL分割量をPCRチューブ中に作成し、その分割量をPCR装置内で様々な時間(一般に、5分、10分、15分、20分、25分及び30分)わたって70℃又は90℃でインキュベートする。0分のサンプルは高温でインキュベートしない。サンプル中の活性は、「α−アミラーゼ活性の分析」以下に後述されているように、20μL〜200μLのα−アミラーゼPNP−G7基質MPR3(Boehringer Mannheimカタログ番号1660730)を移すことによって測定される。結果は、時間に対する(0の時点に対する)百分率の活性としてプロットされているか、又は、インキュベート後の特定時間にわたる百分率の残存活性として記載されている。
適切な発現プラスミドを有するバチルスサチリス株を以下のように発酵及び精製することができる。この株を、−80℃の貯蔵物から得て、10μg/mlカナマイシンを含むLB寒天プレートの上に縞状に塗布し、37℃で一晩インキュベートする。そのコロニーを、500mlの振とうフラスコ中の、10μg/mlネオマイシンを加えた100mlのPS−1インキュベート液の中に移す。
PS−1インキュベート液の組成:
パール糖 100g/l
ダイズ粉末 40g/l
Na2HPO4、12H2O 10g/l
プルロニック(Pluronic)(商標)PE6100 0.1g/l
CaCO3 5g/l
比活性は、PHADEBAS(商標)分析(Pharmacia)を使用して酵素1mg当たりの活性として測定する。製造業者の指示書は下記の通りである(「α−アミラーゼ活性のための分析」も参照されたい)。
pIは等電点電気泳動(例えば、Pharmacia、Ampholine、pH3.5-9.3)によって決定する。
50mlのプロピレンチューブ中に、対象の10mlの洗剤を加えた。洗剤を含む別々のチューブの中にピペットを用いて計測した180ppmの各α−アミラーゼが入るように、適切な希釈物を作成した。各α−アミラーゼを含む洗剤を30秒間ボルテックスで攪拌し、次に、RotaMix(ATR RKVSモデル)の上に10分間置いた。変異体酵素を含む洗剤100μLをピペットで測り取り、1:651に希釈した。変異体の初期活性は、Konelabモデル20XTにおいて、ブロックされたP−ニトロ−フェニル−マルトヘプタオース(ブロックされたPBNPG7)基質を使用して分析した。その後、37℃に設定した定温インキュベータ内で、それらの洗剤サンプルをインキュベートした。1日、2日、4日、7日及び17日にサンプルを移し、酵素活性を分析した。
5.11.1 フェイドバス分析
基質としてPHADEBAS(登録商標)錠剤を用いた方法によってα−アミラーゼ活性を決定する。フェイドバス錠剤(Pharmacia Diagnosticによって供給されるPHADEBAS(商標)アミラーゼ試験)は、架橋された青色の不溶性デンプンポリマーを含んでおり、該ポリマーは、ウシ血清アルブミン及び緩衝物質と混合されて錠剤化されている。
α−アミラーゼ活性は、p−ニトロフェニル−α−D−マルトヘプタオシド(PNP−G7)基質を用いた方法によって測定する。この基質は、エンド型アミラーゼによって開裂され得るブロックされたオリゴ糖である。開裂の後に、キットに含まれるα−グルコシダーゼは、基質を消化し、遊離したPNP分子を解放する。PNP分子は、黄色を有し、従って、λ=405nm(400〜420nm)において可視分光光度計によって測定することができる。PNP−G7基質及びα−グルコシダーゼを含むキットは、Boehringer-Mannheim社(カタログ番号1054635)によって製造されている。
5.12.1 米国条件
米国における典型的な洗浄条件をシミュレートするために、Terg-o-tometer(米国試験、Hoboken、ニュージャージー州)を使用した。用量効果曲線(DEC)は、蛍光増白剤を含まない液体AATCC2003及び/又は粉末AATCC1993(American Association of Textile Chemists and Colorists)等の標準洗剤を使用して20℃において実施した。その後、本発明の変異体酵素の汚れ除去性能を比較するために、比較用のα−アミラーゼの相当するDECを実施した。このプロセスを40℃において繰り返した。一般的に、1リットルの脱イオン水及び1.5gの液体AATCCで満たされたTerg-o-tometerのスチール容器内に、CS-28コメデンプン汚れ(オランダのCFT)の4個のサンプルを置いた。粉末AATCCを使用した場合は、化学天秤(モデルPM4800、Mettler Instrument社、Highstown、ニュージャージー州08520)を用いて1.5gの洗剤粉末を測り取り、それをTerg-o-tometerに加えた。2回の重複試験を同時に実行した。別段の定めがない限り、この試験を12分間実行し、3分間すすいだ。洗浄した後に、サンプルを空気乾燥し、サンプルの反射率を、コニカミノルタ社によって製造された色度メーター・モデルCR−410を用いて測定した。収集したデータを適切な統計分析によって処理した。
ヨーロッパにおける典型的な洗浄条件をシミュレートするために、ローンダOメータ(Launder-O-meter)(アトラス社、Atlanta、Georgia)を使用した。対象の変異体酵素の用量効果曲線(DEC)は、標準的なヨーロッパの試験用洗剤であるIEC A、及び、漂白剤(TAED、テトラアセチルエチレンジアミン酢酸)と過ホウ酸ナトリウムとを含むIEC Aを使用して40℃において実施した。その後、本発明の変異体酵素の汚れ除去性能を比較するために、比較用の変異体酵素の相当するDEC曲線を実施した。望ましい場合には、より高い洗浄温度でこのプロセスを繰り返した。一般的に、6.8g/LのIEC A洗剤、又は、漂白洗剤を含む8.0g/LのIEC Aを含む250mlの脱イオン水を有するスチール容器内に、EMPA 161の4個のサンプル、トウモロコシデンプン(EMPA、スイス)を置いた。2回の重複試験を同時に実行した。別段の定めがない限り、この試験を45分間実行し、5分間すすいだ。洗浄した後に、サンプルを空気乾燥し、この試験のサンプルの反射率を色度メーター・モデルCR−410を用いて測定した。収集したデータを適切な統計分析で処理した。
数多くのα−アミラーゼ洗浄試験が当業界において知られている。典型的な洗浄試験はサンプルを必要とするものであり、サンプルは汚れを塗布することができる布等の材料片である。この材料は、例えば、綿、ポリエステル、又は、天然繊維と合成繊維との混合物から作られた布であってもよい。サンプルは、濾紙若しくはニトロセルロース等の紙であってもよいし、又は、セラミック、金属若しくはガラス等の硬質材料の一片であってもよい。アミラーゼについては、汚れはデンプンをベースとするものであるが、血液、ミルク、インク、草、茶、ワイン、ホウレンソウ、肉汁、チョコレート、卵子、チーズ、粘土、色素、油、又は、これらの化合物の混合物を含んでいてもよい。
様々な濃度のLAS(直鎖アルキルベンゼンスルフォネート、Nansa 1169/P)と共に、変異体を40℃において10分間インキュベートする。フェイドバス(商標)アッセイ法又はPNP−G7基質を使用した別法を使用して残存活性を測定する。0.1Mのリン酸塩緩衝液(pH7.5)の中でLASを希釈する。500ppm、250ppm、100ppm、50ppm、25ppm、及び、10ppmの濃度を使用するか、又は、LASが全く含まれない。
本開示は以下の実施例においてさらに詳細に説明されている。以下の実施例は、特許請求の範囲に記載されているような開示の範囲をいかなる態様においても限定するように意図したものではない。
;ETOH(エタノール);eq(均等物);N(通常);DS(固形分);g又はgm(グラム);μg(マイクログラム);mg(ミリグラム);kg(キログラム);μL及びμl(マイクロリットル);mL及びml(ミリリットル);mm(ミリメートル);μm(マイクロメートル);M(モル);mM(ミリモル);μM(マイクロモル);U(ユニット);sec(秒);min(s)(分);hr(s)(時間);DO(溶解酸素);WT%(重量パーセント);W/V(体積に対する重量);W/W(重量に対する重量);V/V(体積に対する体積);GENEART(GENEART GmbH、Regensburg、ドイツ);及び、Genencor(Danisco US社、Genencor部門、パロアルト、カリフォルニア州)を適用する。
分析
以下の実施例においては、読みやすさのために以下に記載されていように、様々な分析を使用した。以下に提供されているプロトコルから得たすべての偏差を示す。これらの試験においては、反応の完了後に生じた生成物の吸光度を測定するために分光光度計を使用した。
この分析は、80%の湿度において300rpmで振動させて37℃において3日間培養した微量定量プレート(MTP)から得た培養上清を濾過したものを使用して実行した。高速液体クロマトグラフィ法によるタンパク分析のために、1ウェル当たり50μlの上澄みを含む底部が平坦な96ウェルの未使用のMTPを使用した。5%のアセトニトリルと10%の塩化ナトリウムとを含む10mMのリン酸カリウムバッファ(pH7.25)によって上澄液を3倍に希釈し、その希釈した各10μlのサンプルを分析した。SwiftTM RP-all PN 68-1030-041(Teledyne Isco社)カラムを装着したAgilent 1100(Hewlet Packard社)HPLCを使用した。溶剤系は、水相中の0.1%のトリフルオロ酢酸と、アセトニトリル中の0.07%のトリフルオロ酢酸とからなるものであった。222nmにおいて吸光度を測定し、精製したBASE(AmyTS23t)タンパクの標準曲線に基づいてサンプルのタンパク濃度を決定した。
このα−アミラーゼ分析の原理は、グルコース及び遊離p−ニトロフェノールに対して過剰なレベルの耐熱性α−グルコシダーゼの存在下における所定のオリゴ糖(BPNPG7)の加水分解に基づいている。400nmにおける吸光度を測定する。これは分析したサンプル中の活性アミラーゼのレベルに直接的に比例する。
このα−アミラーゼ分析の原理は、微量サンプルの中に組み入んだコメデンプンの加水分解に起因するオレンジ色素の遊離に基づいている。488nmにおける吸光度を測定する。これは、所望の条件(pH、温度及びバッファ)における分析したサンプル中のアミラーゼ活性のレベルと比例する。
対照アミラーゼと比較したアミラーゼ変異体の耐熱性は、定められた条件下においてMOPSバッファ(pH7.15)の中でアミラーゼサンプルをインキュベートすることによって決定した。対照アミラーゼの初期活性が約70%失われるように、インキュベートの温度を選択した。セラルファ(Ceralpha)法を使用してアミラーゼの初期活性及び残存活性を測定した。
セクションDに上述されている耐熱性分析は、所定の条件下において活性を失う変異体をランク付けすることしかできない。所定の条件下において100%安定な変異体は、互いに違いを見分けられることができない。従って、T50値の測定、すなわち、初期活性の50%を失わせるインキュベート温度は、著しく向上した耐熱性を有する変異体をランクづけるためにより適切な分析である。
10%洗剤(業務用洗剤、熱不活性化されたもの)の存在下における定められた条件下でのインキュベート後に、対照アミラーゼ及びその変異体の安定性を測定し、セラルファアミラーゼ分析を使用してアミラーゼの初期活性及び残存活性を決定した。
100%の洗剤(業務用洗剤、酵素不活性化されたもの)の存在下における定められた条件下でのインキュベートの後にBASE骨格及びBASE変異体のHDL洗剤安定性を測定した。また、セラルファアミラーゼ分析を使用してアミラーゼの初期活性及び残存活性を測定した。
本明細書に開示されているサブチリシンプロテアーゼのプロテアーゼ活性を測定するために、N−スクシニル−L−アラニル−L−アラニル−L−プロリル−L−フェニル−p−ニトロアニリド(AAPF)の加水分解を測定した。使用した試薬溶液は:
1)0.005%のTWEEN(登録商標)80を含む100mMのトリス/HCl,pH8.6(トリス希釈バッファ);
2)10mMのCaCl2と0.005%のTWEEN(登録商標)80とを含む100mMのトリス緩衝液,pH8.6(トリス/Caバッファ);
3)160mMのsuc−AAPF−pNAを含むDMSO溶液(suc−AAPF−pNAストック溶液)(シグマ:S−7388)であった。
BASE(AmyTS23t)及びその変異体を発現するバチルスサチリス株の生成
この実施例においては、BASE(バチルス株TS−23 α−アミラーゼ又はAmyTS23tの短縮された形態)及びその変異体を発現するバチルスサチリス株の構築を記載する。BASE、すなわち、切断されたアミラーゼの成熟形態は、好アルカリ性及び好熱性のバチルス株TS−23のTS−23 α−アミラーゼ(AmyTS23)に由来するものであった(Lin et al., J Appl Microbiol, 82:325-334, 1997)。
NTAPINETMMQYFEWDLPNDGTLWTKVKNEAANLSSLGITALWLPPAYKGTSQ
SDVGYGVYDLYDLGEFNQKGTIRTKYGTKTQYIQAIQAAKAAGMQVYADVVFN
HKAGADGTEFVDAVEVDPSNRNQETSGTYQIQAWTKFDFPGRGNTYSSFKWRW
YHFDGTDWDESRKLNRIYKFRSTGKAWDWEVDTENGNYDYLMFADLDMDHPEV
VTELKNWGTWYVNTTNIDGFRLDAVKHIKYSFFPDWLTYVRNQTGKNLFAVGE
FWSYDVNKLHNYITKTNGSMSLFDAPLHNNFYTASKSSGYFDMRYLLNNTLMK
DQPSLAVTLVDNHDTQPGQSLQSWVEPWFKPLAYAFILTRQEGYPCVFYGDYY
GIPKYNIPGLKSKIDPLLIARRDYAYGTQRDYIDHQDIIGWTREGIDTKPNSG
LAALITDGPGGSKWMYVGKKHAGKVFYDLTGNRSDTVTINADGWGEFKVNGGS
VSIWVAKTSNVTFTVNNATTTSGQNVYVVANIPELGNWNTANAIKMNPSSYPT
WKATIALPQGKAIEFKFIKKDQAGNVIWESTSNRTYTVPFSSTGSYTASWNVP
として記載されている。
aatacggcgccgatcaacgaaacgatgatgcagtattttgaatgggatctgccgaatg
atggaacgctgtggacgaaagtcaaaaacgaagcggcgaatcttagcagcctgggaat
cacagcactttggcttccgccggcatataaaggaacgagccaaagcgatgtcggctat
ggcgtctatgatctgtatgacctgggcgaatttaaccaaaaaggcacgatccggacga
aatatggcacgaaaacacagtatatccaagcgatccaggcagcaaaagcagcaggcat
gcaagtctatgccgacgtcgtctttaatcataaagcgggagcggatggcacagaattt
gtcgatgccgtcgaagttgatccgagcaacagaaaccaagaaacgagcggcacgtatc
aaatccaagcgtggacgaaatttgattttccgggcagaggcaatacgtatagcagctt
taaatggcgctggtatcattttgacggcacggattgggatgaaagcagaaaactgaac
cggatctataaatttcggagcacgggcaaagcatgggattgggaagtcgatacggaaa
acggcaactatgactatctgatgtttgccgatctggatatggatcatccggaagtcgt
cacggaactgaaaaattggggcacgtggtatgttaatacgacgaacatcgatggcttt
agactggatgccgtcaaacatatcaaatatagcttttttccggactggctgacgtatg
tcagaaaccagacgggcaaaaacctttttgccgtcggcgaattttggagctatgacgt
caacaaacttcataactatatcacgaaaacgaacggcagcatgagcctttttgatgcc
ccgcttcataacaacttttatacggcgagcaaaagctcaggctattttgatatgagat
atctgctgaacaacacgctgatgaaagatcaaccgagcctggcagtcacactggtcga
taaccatgatacacaaccgggccaaagccttcaaagctgggtcgaaccgtggtttaaa
ccgctggcgtatgcctttatcctgacgagacaagaagggtatccttgcgtcttttatg
gcgactattatggcatcccgaaatataatatcccgggcctgaaaagcaaaatcgatcc
gctgctgatcgccagacgggattatgcctatggcacacagcgggattatatcgaccat
caggacatcatcggctggacaagagaaggcatcgatacgaaaccgaatagcggactgg
cagcactgattacagatggaccgggcggaagcaaatggatgtatgtcggcaaaaaaca
tgccggcaaagtcttttatgatctgacgggcaacagaagcgatacggtcacgatcaat
gctgatggctggggagaatttaaagtcaatggcggcagcgtttcaatctgggtcgcca
aaacgagcaatgtcacgtttacggtcaacaatgccacgacaacgagcggccaaaatgt
ctatgtcgtcgccaatatcccggaactgggcaattggaatacggcgaacgcaatcaaa
atgaacccgagcagctatccgacatggaaagcgacaatcgctctgccgcaaggaaaag
cgatcgaatttaaatttatcaaaaaagaccaggcgggcaatgttatttgggaaagcac
gagcaatagaacgtatacggtcccgtttagcagcacaggaagctatacagcgagctgg
aatgttccgtga
として記載されている。
NTAPINETMMQYFEWDLPNDGTLWTKVKNEAANLSSLGITALWLPPAYKGTSQ
SDVGYGVYDLYDLGEFNQKGTIRTKYGTKTQYIQAIQAAKAAGMQVYADVVFN
HKAGADGTEFVDAVEVDPSNRNQETSGTYQIQAWTKFDFPGRGNTYSSFKWRW
YHFDGTDWDESRKLNRIYKFRSTGKAWDWEVDTENGNYDYLMFADLDMDHPEV
VTELKNWGTWYVNTTNIDGFRLDAVKHIKYSFFPDWLTYVRNQTGKNLFAVGE
FWSYDVNKLHNYITKTNGSMSLFDAPLHNNFYTASKSSGYFDMRYLLNNTLMK
DQPSLAVTLVDNHDTQPGQSLQSWVEPWFKPLAYAFILTRQEGYPCVFYGDYY
GIPKYNIPGLKSKIDPLLIARRDYAYGTQRDYIDHQDIIGWTREGIDTKPNSG
LAALITDGPGGSKWMYVGKKHAGKVFYDLTGNRSDTVTINADGWGEFKVNGGS
VSIWVAK
として記載されている。
1 tctgcagct tcagcaaac accgcgccg attaacgaa accatgatg cagtatttc gaatgggat ctgccgaac
73 gatggcacc ctgtggacc aaagtgaaa aacgaagcg gcgaacctg agcagcctg ggcattacc gcgctgtgg
145 ctgccgccg gcatataaa ggcaccagc cagagcgat gtgggctat ggcgtgtat gatctgtac gatctgggc
217 gaatttaac cagaaaggc accattcgt accaaatat ggcaccaaa acccagtat attcaggcg atccaggcg
289 gcgaaagcg gcgggtatg caggtgtat gcggatgtg gtgtttaac cataaagcg ggtgcggat ggcaccgaa
361 tttgtggat gcggtggaa gtggatccg agcaaccgt aaccaggaa accagcggc acctatcag attcaggcg
433 tggaccaaa tttgatttt cccggccgt ggcaacacc tatagcagc tttaaatgg cgctggtat cattttgat
505 ggcaccgat tgggatgaa agccgtaaa ctgaaccgc atctataaa tttcgtagc accggcaaa gcgtgggat
577 tgggaagtg gataccgaa aacggcaac tatgattac ctgatgttc gcagacctg gatatggat catccggaa
649 gtggtgacc gaactgaaa aactggggc acctggtat gtgaacacc accaacatt gatggcttt cgtctggat
721 gcggtgaaa cacatcaaa tacagcttt tttccggat tggctgacc tatgtgcgt aaccagacc ggcaaaaac
793 ctgtttgcg gtgggcgaa ttttggagc tatgatgtg aacaaactg cacaactac atcaccaaa accaacggc
865 agcatgagc ctgtttgat gcgccgctg cataacaac ttttatacc gcgagcaaa agcagcggc tattttgat
937 atgcgttat ctgctgaac aacaccctg atgaaagat cagccgagc ctggccgtg accctggtg gataaccat
1009 gatacccag ccgggccag agcctgcaa agctgggtg gaaccgtgg tttaaaccg ctggcctac gcgtttatt
1081 ctgacccgt caagagggc tatccgtgc gttttttat ggcgattat tacggcatc ccgaaatat aacattccg
1153 ggcctgaaa agcaaaatt gatccgctg ctgattgcg cgtcgtgat tatgcgtat ggcacccag cgtgattat
1225 attgatcac caggatatt attggctgg acccgtgaa ggcattgat accaaaccg aacagcggc ctggccgcg
1297 ctgattacc gatggcccg ggtggcagc aaatggatg tatgtgggc aaaaaacat gcgggcaaa gtgttttat
1369 gatctgacc ggcaaccgt agcgatacc gtgaccatt aacgcggat ggctggggt gagtttaaa gtgaacggc
1441 ggcagcgtg agcatttgg gtggcgaaa taagttaac aga
として記載されている。N001・N末端コドン及びK484・C末端コドンは下線で示されている。
BASE(AmyTS23t)部位評価ライブラリの生成
部位評価ライブラリ(SEL)の生産は、特許プロセス(WO2004/059556A3)を使用してGENEART社が実行した。PCRによるタンパクの発現の目的のためにヌクレオチド配列を最適化するための方法及び装置、並びに、DNA分子の生産は、GENEART社が所有する又は同社にライセンスされた技術(欧州特許第0200362及び第0201184号、並びに、米国特許第4683195号、第4683202号及び第6472184号)を利用した。この実施例に記載されているBASE SELの構築は、独占的なGENEART社のノウハウ及び/又は知的財産に従って、遺伝子最適化、遺伝子合成及びライブラリ生成のための同社の技術土台を使用して、GENEART社によって実行された。GENEARTの連続する置換アプローチはSELを生産するために、会社のウェブサイトに全般的に記載されている。
BASE(AmyTS23t)コンビナトリアルライブラリの生成
合成BASEコンビナトリアルライブラリは、成熟配列の選択した2個以上のコドンを特定のDNA配列で置換した合成BASE遺伝子混合物を含む。独占的なGENEART社のノウハウ又は知的財産に従って、Genencor社との契約により、遺伝子最適化、遺伝子合成及びライブラリ生成のためのGENEART社の技術土台を使用して、GENEART社が4個の合成BASEコンビナトリアルライブラリを作成した。コンビナトリアルライブラリを作成するためのGENEART社の先進的な変異生成アプローチは、同社のウェブサイトに全般的に記載されている。
BASEコンビナトリアル変異体の生成
この実施例において、BASEコンビナトリアル変異体を発現するバチルスサチリス株の構築を記載する。BASE組み合わせ変異体を発現させるために、ユニークなPstI及びHindIII制限部位を使用することによって、BASE変異体のDNA断片をpHPLTベクターの中にクローンし、次に、バチルスサチリス株の中に導入した。BASE DNA変異体の断片を以下に説明するように構築した。表5−1(S1〜S32)に一覧されている各BASEコンビナトリアル変異体について、表5−2及び表5−3に一覧されているプライマーを使用してPCR反応を行った。
表5−1
表5−2
表5−3
表5−4
表5−5
表5−6
表5−7
表5−8
ACE(AmyTS23tΔRS)部位評価ライブラリの生成
この実施例には、BASE変異体:BASE−ΔR180―ΔS181(AmyTS23tΔRS又はACEとしても知られている);及び、BASE−ΔR180―ΔS181S243Q(ACE−S243Q又はACE−Qと命名されたAmyTS23tΔRSS243Qとしても知られている)を発現するバチルスサチリス株の構築が記載されている。さらに、ACE−Q部位評価ライブラリ(SEL)の生成が記載されている。
表6−1
表6−2
一次PCR1:pHPLT−BglII−FWプライマーと特定のACE−Q逆方向変異生成プライマー、両者とも1μL(10μM)、0.1〜10ナノグラムのDNAテンプレート(pHPLT−ACE−S243Q)、5×Phusion HFバッファ10μL、10mMのdNTP混合液1μL、Phusion DNAポリメラーゼ0.75μL(2単位/μL)、100%DMSO1μL、及び、最終体積が50μLとなる量の脱イオン化及びオートクレーブ滅菌した水。
一次PCR2:pHPLT−BglII−RVプライマーと特定のACE−Q順方向変異生成プライマー、両者とも1μL(10μM)、0.1〜10ナノグラムのDNAテンプレート(pHPLT−ACE−S243Q)、5×Phusion HFバッファ10μL、10mMのdNTP混合液1μL、Phusion DNAポリメラーゼ(2単位/μL)0.75μL、100%DMSO1μL、及び、最終体積が50μLとなる量の脱イオン化及びオートクレーブ滅菌した水。
表6−3
BASE変異体についての性能指数値
この実施例には、BASE及びその変異体の洗浄性能(pH10/32℃、pH10/50℃、pH8/16℃、及び、pH8/32℃におけるCS−28微量サンプル分析)、洗剤安定性、耐熱性、BPNPG7アミラーゼ活性、及び、HPLCタンパク濃度(対象特性の試験)を測定するために実行した試験の結果が記載されている。実施例1の方法を使用してこれらの結果を得た。終始記載されているように、BASE変異体の機能性を性能指数(PI)として定量した。この性能指数は親タンパクに対する変異体の性能の比である。表10−1は、試験した特性についての多数のBASE変異体のPI値を示している。多様なアミノ酸位置に導入した変異が示されている。0.05以下の性能指数を0.05とした。0.05以下のHPLCタンパクPIを有するすべての変異体について、すべての値を0.05とした。また、2つの安定性測定値について、安定性分析における初期活性のPIが0.05以下である場合には、それに関連する安定性PIを0.05とした。表7−1は、組み込み可能な変異を有するBASE変異体の性能指数を与える。本明細書において、この組み込み可能な変異は、少なくとも1つの特性についてPI値≧0.5であり、かつ、すべての特性について0.05>PI値を有する変異体中の変異として定義される。
表7−1
α−アミラーゼ中の制限的位置及び非制限的位置
BASE及びその変異体の洗浄性能(pH10/32℃、pH10/50℃、pH8/16℃、及び、pH8/32℃におけるCS−28微量サンプル分析)、洗剤安定性、耐熱性、BPNPG7アミラーゼ活性、及び、HPLCタンパク濃度(対象特性の試験)を測定するために実行した試験の結果を記載する。実施例1に記載されている方法を使用してこれらの結果を得た。終始記載されているように、BASE変異体の機能性を性能指数(PI)として定量した。性能指数は、親アミラーゼ又は対照アミラーゼに対する変異体の性能の比である。下記様々な用語は、変異を説明するために使用されている。上昇変異はPI>1を有し、中間的変異はPI>0.5を有し、非有害変異はPI>0.05を有し、有害変異はPI≦0.05を有し、組み込み可能な変異は、変異体が少なくとも1つの特性についてPI≧0.5を有し、かつ、すべての特性についてPI>0.05を有するようになる変異である。組み込み可能な変異は、1つ又はそれ以上の所望の特性について適切なPIを有するタンパクを届けるために組み込むことができる変異である。
表8−1
表8−2
ACE−Qアミラーゼ変異体の洗剤安定性
10%洗剤(業務用洗剤、不活性化されたもの)の存在下における70℃での定められ条件下でのインキュベートの後にACE−Q(ACE−S243Q)アミラーゼ変異体の洗剤安定性を測定し、実施例1に記載されているセラルファ法(BPNPG7)を使用してアミラーゼの初期活性及び残存活性を測定した。アミノ酸残基の番号付けは、BASEα−アミラーゼの番号付けに対応する。下記表9−1中の結果は、ACE α−アミラーゼと比較した各変異体の性能指数(PI)として示されている。
表9−1
PIが0.5以上であるACE−Q変異体の洗剤安定性
ACE−Q変異体の洗浄性能
実施例1に記載されているように、4つの異なる条件、pH8/16℃、pH8/32℃、pH10/32℃及びpH10/50℃の下で、CS28微量サンプルを使用して、ACE−Q(ACE−S243Q)アミラーゼ変異体の洗剤性能を測定した。アミノ酸残基の番号付けは、BASE α−アミラーゼの番号付けに対応する。下記の表10−1〜表10−4の結果は、ACEα−アミラーゼと比較した各変異体の性能指数(PI)として示されている。
表10−1
CS−28、pH8、16℃における洗浄性能についてのPIが0.5以上であるACE−Q変異体(118個)
表10−2
CS−28、pH8、32℃における洗浄性能についてのPIが0.5であるACE−Q変異体(118個)
表10−3
CS−28、pH10、32℃における洗浄性能についてのPIが0.5であるACE−Q変異体(87個)
表10−4
CS−28、pH10、50℃における洗浄性能についてのPIが0.5であるACE−Q変異体(73個)
BASE単一変異変異体の耐熱性
熱不活性化した100%Persil(Henkel)HDL中での精密なT50%試験のために、SELスクリーンから1個の変異を有する23個のBASEの変異体を選択した。業務用洗剤の熱不活性化は、非酵素成分の特性を保持しながら、あらゆる酵素成分の活性を破壊する役目を果たす。SELスクリーンにおいて行われるように、選択は、耐熱性及び10%Persil HDL安定性における向上した性能指数に基づいている。100%Persil HDLにおいてそれぞれのT50%値を有する選択された変異体が表11−1に一覧されている。
表11−1
BASEコンビナトリアル変異体の耐熱性
実施例5に記載されているコンビナトリアルライブラリを構築するために、BASE対照アミラーゼの5つの位置(N128C、K178L、T182G、A185D及びS243Q)を選択した。このコンビナトリアルライブラリの可能な32個の変異体(BASE−S1〜BASE−S32)のうち、30個の変異体を、熱不活性化したPersil HDL中における安定性について分析した。それらの変異体、それらの変異体のそれぞれの変異、及び、Persil HDL中で測定したT50%は、野生型(WT)BASE(対照アミラーゼ)、ACE及びACE−S243Qアミラーゼ変異体と比較して、表12−1に一覧されている。
表12−1
BASEコンビナトリアル変異体の洗浄性能及び耐熱性
性能を向上させる変異と安定性を向上させる変異とを組み込んで、実施例5に記載されているように13個のコンビナトリアルBASE変異体を構築した。表13−1に示されているように、2つの異なる条件(pH8、16℃及びpH8、32℃)下におけるCS28微量サンプルに対する洗浄性能(PI又は性能指数)、並びに、MOPSバッファ中における耐熱性及び100%Persil HDL中における耐熱性(T50%)について、α−アミラーゼ変異体BASE−W1〜BASE−W13を分析した。
表13−1
*BASE−W10変異体はF202Y置換をさらに含む。
BASE変異体W9、W10、W11及びACE−QKの洗浄性能
BASE変異体W9、W10及びW11及びACE−QKの洗剤性能を洗濯用洗剤用途において試験した。地元のスーパーマーケットから購入して熱不活性化したアリエール(Ariel)洗剤(Proctor and Gamble社)を使用して、ラウンダ−o−メータ試験において、綿表面のCFT CS-28コメデンプン(Center for Testmaterials BV社、Vlaardingen、オランダ)、及び、綿表面のEMPA161デンプン(Test materials AG社、St. Gallen、スイス)に対する汚れ除去を測定した。アリエール洗剤をBrother社の高速電子レンジにおいて90℃〜100℃で8分間不活性化した。この洗剤を50℃未満に冷まし、次に、電子レンジにおいて7分間再び加熱した。このステップを1回繰り返した。
BASE変異体X8C、W10EK及びACE−QKの洗浄性能
洗濯用洗剤の用途において、Terg−o−tometerを使用して、さらなるBASE変異体BASE−X8C(すなわち、W11−T131I−T165I)、BASE−W10EK(すなわち、BASE−N128C−K178L−T182G−S243E−Y305R−D319T−G475K)、及び、ACE−S243Q−G475K(すなわち、ACE−QK)の洗浄性能を試験した。16℃において性能評価を実施した。汚れの投入量は、1Lの脱イオン水で満たしたTerg−o−tometerのビーカー当たり、各2個のCS-28コメデンプン(Center for Testmaterials BV、Vlaardingen、オランダ)、各2個のAS−10色素オイルミルク(オランダのCFT)、各2個のEMPA161トウモロコシデンプン、各2個のEMPA160チョコレートクリーム、及び、各2個のEMPA163ポリッジ(EMPA Testmaterials AG社、St. Gallen、スイス)サンプルからなっていた。水の硬度を1ガロン当たり6グレインに調節し、熱不活性化したグレインバリュー(Great Value)(Walmart社)洗剤を1.0ml/Lで使用した。洗浄時間は15分であった。洗浄処理の後にすべてのサンプルを遠心脱水して空気乾燥した。
BASE変異体とサブチリシンプロテアーゼとの間の洗濯利用における相乗作用
原寸大の洗濯用途において、チョコレートクリームで汚したEMPA160サンプル、及び、ポリッジで汚したEMPA163サンプルを用いて、汚れ除去に関するBASEとサブチリシンプロテアーゼ(バチルスアミロイケファシエンスサブチリシンBPN'-Y217L; BPNのSwissprot Accession Number P00782)との間の相乗作用を測定した。pH8.0の5mM HEPES(Sigma、H4034)、及び、熱不活性化したTIDE(商標)2×冷水洗剤(Proctor & Gamble社、Cincinnati、オハイオ州)の中で、EMPA160サンプル及びEMPA163サンプルからの汚れ除去を試験した。業務用洗剤の熱不活性化は、非酵素成分の特性を保持しながら、酵素成分の活性を破壊する役目を果たす。予め重さを測った(ガラスボトル中の)液体洗剤を95℃の水槽中に2時間にわたって置くことによって熱不活性化を実行した。地元のスーパーマーケットから洗剤を購入した。不活性化されたパーセンテージを正確に測定するために、洗剤の溶解から5分以内に、加熱していない洗剤及び加熱した洗剤の両方を分析した。AAPF分析及びセラルファ分析によって酵素活性を測定した。
BASE変異体及びサブチリシンプロテアーゼの用量効果
Terg−o−tometerを使用して、選択した濃度のACE−S243Q及びサブチリシンプロテアーゼ(バチルス・アミロリケファシエンス・サブチリシンBPN′Y217L;BPN' Swissprot Accession Number P00782)の用量効果曲線を作成した。20℃及び40℃の両方において性能評価を実施した。1Lの脱イオン水と、1.0gの市販品WISK(商標)(Sun Products社、米国で購入)洗濯用洗剤又は4.5gのOMOTM(Unilever社、デンマークで購入)洗濯用洗剤とで満たしたTerg−o−tometerのスチール容器中に、通常、CS−28コメデンプン(Center for Testmaterials BV、Vlaardingen、オランダ)、AS−10色素オイルミルク(オランダのCFT)、EMPA161トウモロコシデンプン、EMPA160チョコレートクリーム、及び、EMPAポリッジ(EMPA Testmaterials AG、St. Gallen、スイス)のサンプル各2個を入れた。2回の重複測定を同時に実行した。別段の定めがない限り、試験を12分間行い、サンプルを3分間すすいだ。洗浄の後にサンプルを空気乾燥した。
表17−1
プロテアーゼと併用したACE−S243Qの洗浄性能
Claims (28)
- 単離されたα−アミラーゼ変異体であって、
前記変異体は、アミラーゼ活性を有するα−アミラーゼの成熟形態であり、かつ、1、2、3、4、5、7、15、16、17、18、19、22、25、26、28、29、30、32、35、36、37、50、51、52、53、54、55、56、59、60、70、71、72、73、75、78、83、87、90、91、93、94、95、104、105、107、108、110、112、113、116、118、125、126、128、129、130、131、134、136、138、142、144、147、149、150、152、154、156、158、160、161、162、165、166、168、169、170、172、174、177、178、182、183、185、189、192、195、197、201、202、203、207、210、214、217、221、228、234、236、237、246、250、254、255、257、264、267、269、270、272、275、279、283、284、298、301、303、305、306、310、311、314、318、319、320、322、323、336、337、338、339、340、344、359、374、375、376、377、379、381、382、393、394、399、401、407、408、419、433、436、438、444、447、448、451、453、459、465、470、475、476、483、及び、484からなる群より選択される1つ又はそれ以上の位置における置換を含み、
前記単離されたα−アミラーゼ変異体は、位置243に置換をさらに含み、
前記位置は、配列番号2に記載されているアミノ酸配列中のアミノ酸残基に対応するものであり、
前記α−アミラーゼ変異体は、配列番号2に記載されているアミノ酸配列と少なくとも90%の配列同一性を有するアミノ酸配列を含み、
異なるアミノ酸残基による1つ又はそれ以上の位置における天然由来アミノ酸残基の前記置換は、安定性の尺度について1.4以上の性能指数を有し、かつ、活性の尺度について1.0を超える性能指数を有するα−アミラーゼ変異体を生じさせることを特徴とする単離されたα−アミラーゼ変異体。 - 請求項1に記載の単離されたα−アミラーゼ変異体であって、
前記変異体は、2、7、22、25、28、30、37、70、75、83、87、91、93、108、128、160、165、178、182、183、217、269、270、279、283、298、305、306、310、320、374、375、376、407、419、475、及び、476からなる群より選択される1つ又はそれ以上の位置における置換を含み、
異なるアミノ酸残基による天然由来アミノ酸残基の前記置換は、安定性の尺度について1.5を超える性能指数を有し、かつ、活性の尺度について1.0を超える性能指数を有するα−アミラーゼ変異体を生じさせることを特徴とする単離されたα−アミラーゼ変異体。 - 請求項1に記載の単離されたα−アミラーゼ変異体であって、
83、125、128、131、160、178、182、183、185、189、279、305、319、320、379、407、433、453、475、476、及び、483からなる群より選択される1つ又はそれ以上の位置における置換を含むことを特徴とする単離されたα−アミラーゼ変異体。 - 請求項1に記載の単離されたα−アミラーゼ変異体であって、
前記変異体は、83、125、128、131、160、178、182、183、185、189、279、305、319、320、379、407、433、453、475、476、及び、483からなる群より選択される1つ又はそれ以上の位置における置換を含み、
前記位置は、配列番号2に記載されているアミノ酸配列中のアミノ酸残基に対応するものであり、
前記置換は、向上した洗浄性能、向上した洗剤安定性、向上した耐熱性、及び、向上したタンパク発現からなる群より選択される少なくとも1つの有益な効果を与えることを特徴とする単離されたα−アミラーゼ変異体。 - 請求項1に記載の単離されたα−アミラーゼ変異体であって、
前記変異体は、アミラーゼ活性を有するα−アミラーゼの成熟形態であり、かつ、5、32、83、95、154、214、221、228、322、401、407、419、444、447、459、470、483、及び、484からなる群より選択される1つ又はそれ以上の位置における置換を含み、
前記位置は、配列番号2に記載されているアミノ酸配列中のアミノ酸残基に対応するものであり、
異なるアミノ酸残基による天然由来アミノ酸残基の前記置換は、pH8における活性、pH10における活性、16℃における活性、及び、32℃における活性について0.5以上の性能指数値と、洗剤中の安定性及び耐熱性について0.5以上の性能指数値とを有するα−アミラーゼ変異体を生じさせることを特徴とする単離されたα−アミラーゼ変異体。 - 請求項1〜5のいずれか1項に記載の単離されたα−アミラーゼ変異体であって、
前記異なるアミノ酸残基は、前記異なるアミノ酸残基が天然由来アミノ酸残基とは異なるという条件で、A、C、D、E、F、G、H、I、K、L、M、N、P、Q、R、S、T、V、W、及び、Yからなる群より選択されることを特徴とする単離されたα−アミラーゼ変異体。 - 請求項1〜6のいずれか1項に記載の単離されたα−アミラーゼ変異体であって、
配列番号2に記載されているアミノ酸配列に対応する位置180及び/又は位置181に欠失を含むことを特徴とする単離されたα−アミラーゼ変異体。 - 請求項1〜7のいずれか1項に記載の単離されたα−アミラーゼ変異体であって、
前記変異体は、配列番号2に記載されているアミノ酸配列に対応する位置128、178、182、185及び189からなる群より選択される1つ又はそれ以上の位置における置換を含み、
前記置換によって向上した洗浄性能又は向上した洗剤安定性が与えられたものであることを特徴とする単離されたα−アミラーゼ変異体。 - 請求項1に記載のα−アミラーゼ変異体であって、
前記α−アミラーゼ変異体は、
(a)位置125のアラニン、位置128のシステイン、位置131のイソロイシン、位置165のイソロイシン、位置178のロイシン、位置182のグリシン、位置202のチロシン、位置305のアルギニン、位置319のトレオニン、若しくは、位置475のアルギニン、
(b)置換N128C+K178L+T182G+Y305R+G475Kと、S125A、T131I、T165I、F202Y、及び、D319Tからなる群より選択される少なくとも1つのさらなる置換、又は、
(c)置換N128C+K178L+T182G+F202Y+Y305R+D319T+G475K、置換S125A+N128C+K178L+T182G+Y305R+G475K、又は、置換S125A+N128C+T131I+T165I+K178L+T182G+Y305R+G475Kを含み、
前記変異体は、位置180及び/若しくは位置181の欠失を選択的にさらに含み、
前記位置は、配列番号2に記載されているアミノ酸配列に対応することを特徴とする単離されたα−アミラーゼ変異体。 - 請求項1に記載のα−アミラーゼ変異体であって、
位置475の置換を含むことを特徴とする単離されたα−アミラーゼ変異体。 - 請求項10に記載のα−アミラーゼ変異体であって、
前記α−アミラーゼ変異体は位置475のアルギニンを含むことを特徴とする単離されたα−アミラーゼ変異体。 - 請求項10又は11に記載のα−アミラーゼ変異体であって、
位置180及び/又は位置181の欠失をさらに含むことを特徴とする単離されたα−アミラーゼ変異体。 - 請求項1〜12のいずれかのα−アミラーゼ変異体をコードすることを特徴とする単離された核酸。
- プロモータとの作用可能な組み合わせで請求項13に記載の単離された核酸を含むことを特徴とする発現ベクター。
- 請求項14に記載の発現ベクターを含むことを特徴とする宿主細胞。
- 請求項1〜12のいずれかに記載のα−アミラーゼ変異体を含むことを特徴とする洗浄組成物。
- 請求項16に記載の洗浄組成物であって、
プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼ、オキシダーゼ、ペルヒドロラーゼ、ペクチン酸リアーゼ、及び、ペルオキシダーゼからなる群より選択される少なくとも1つのさらなる酵素をさらに含むことを特徴とする洗浄組成物。 - 請求項17に記載の洗浄組成物であって、
前記少なくとも1つのさらなる酵素がプロテアーゼであることを特徴とする洗浄組成物。 - 請求項18に記載の洗浄組成物であって、
前記少なくとも1つのさらなる酵素がサブチリシンであることを特徴とする洗浄組成物。 - 請求項19に記載の洗浄組成物であって、
前記少なくとも1つのさらなる酵素がサブチリシンBPN′又はその変異体であることを特徴とする洗浄組成物。 - 請求項20に記載の洗浄組成物であって、
前記少なくとも1つのさらなる酵素がサブチリシンBPN′Y217L又はその変異体であることを特徴とする洗浄組成物。 - 布又は硬表面を洗浄する方法であって、
布又は硬表面を請求項16に記載の洗浄組成物に接触させることを含むことを特徴とする方法。 - 請求項22に記載の方法であって、
前記洗浄組成物が少なくとも1つの界面活性剤をさらに含むことを特徴とする方法。 - 請求項22又は23に記載の方法であって、
前記洗浄組成物が、プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼ、オキシダーゼ、ペルヒドロラーゼ、ペクチン酸リアーゼ、及び、ペルオキシダーゼからなる群より選択される少なくとも1つのさらなる酵素をさらに含むことを特徴とする方法。 - 請求項24に記載の方法であって、
前記少なくとも1つのさらなる酵素がプロテアーゼであることを特徴とする方法。 - 請求項25に記載の方法であって、
前記少なくとも1つのさらなる酵素がサブチリシンであることを特徴とする方法。 - 請求項26に記載の方法であって、
前記少なくとも1つのさらなる酵素がBPN′Y217Lサブチリシンであることを特徴とする方法。 - 請求項27に記載の方法であって、
前記α−アミラーゼ変異体が、
置換N128C+K178L+T182G+F202Y+S243Q+Y305R+D319T+G475K、
置換S125A+N128C+K178L+T182G+S243Q+Y305R+G475K、又は、
置換S125A+N128C+T131I+T165I+K178L+T182G+S243Q+Y305R+G475Kを含むことを特徴とする方法。
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US16581309P | 2009-04-01 | 2009-04-01 | |
US61/165,813 | 2009-04-01 | ||
PCT/US2010/029659 WO2010115021A2 (en) | 2009-04-01 | 2010-04-01 | Compositions and methods comprising alpha-amylase variants with altered properties |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JP2012522514A JP2012522514A (ja) | 2012-09-27 |
JP5651682B2 true JP5651682B2 (ja) | 2015-01-14 |
Family
ID=42358353
Family Applications (2)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2012503709A Active JP5651682B2 (ja) | 2009-04-01 | 2010-04-01 | 変化した特性を有するα−アミラーゼ変異体を含む組成物及び方法 |
JP2012503713A Pending JP2012522875A (ja) | 2009-04-01 | 2010-04-01 | アルファ‐アミラーゼ及びプロテアーゼを含む洗浄組成物及び方法 |
Family Applications After (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2012503713A Pending JP2012522875A (ja) | 2009-04-01 | 2010-04-01 | アルファ‐アミラーゼ及びプロテアーゼを含む洗浄組成物及び方法 |
Country Status (10)
Country | Link |
---|---|
US (3) | US8852912B2 (ja) |
EP (3) | EP2902487A3 (ja) |
JP (2) | JP5651682B2 (ja) |
CN (3) | CN103923895A (ja) |
BR (2) | BRPI1013388A2 (ja) |
CA (2) | CA2757347A1 (ja) |
DK (1) | DK2414514T3 (ja) |
MX (2) | MX2011010040A (ja) |
RU (2) | RU2011144134A (ja) |
WO (2) | WO2010115028A2 (ja) |
Families Citing this family (171)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
WO2008143889A1 (en) | 2007-05-14 | 2008-11-27 | Research Foundation Of State University Of New York | Induction of a physiological dispersion response in bacterial cells in a biofilm |
BRPI0913402B1 (pt) * | 2008-06-06 | 2019-07-02 | Danisco Us Inc. | Alfa amilases (amys) variantes de geobacillus stearothermophilus com propriedades melhoradas |
RU2011144134A (ru) * | 2009-04-01 | 2013-05-10 | ДАНИСКО ЮЭс ИНК. | Композиции и способы, включающие варианты альфа-амилазы с измененными свойствами |
WO2012149325A1 (en) | 2011-04-29 | 2012-11-01 | Danisco Us Inc. | Detergent compositions containing geobacillus tepidamans mannanase and methods of use thereof |
US8802388B2 (en) | 2011-04-29 | 2014-08-12 | Danisco Us Inc. | Detergent compositions containing Bacillus agaradhaerens mannanase and methods of use thereof |
KR20140056237A (ko) | 2011-06-30 | 2014-05-09 | 노보자임스 에이/에스 | 알파-아밀라제 변이체 |
AU2012277729B2 (en) | 2011-06-30 | 2016-12-08 | Novozymes A/S | Method for screening alpha-amylases |
EP2540824A1 (en) * | 2011-06-30 | 2013-01-02 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions comprising amylase variants reference to a sequence listing |
WO2013057141A2 (en) * | 2011-10-17 | 2013-04-25 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variants and polynucleotides encoding same |
US20140220635A1 (en) * | 2011-10-17 | 2014-08-07 | Novozymes A/S | Alpha-Amylase Variants and Polynucleotides Encoding Same |
RU2014121491A (ru) * | 2011-10-28 | 2015-12-10 | ДАНИСКО ЮЭс ИНК. | Варианты вариантной альфа-амилазы, образующей мальтогексаозу |
EP2794867A1 (en) | 2011-12-22 | 2014-10-29 | Danisco US Inc. | Variant alpha-amylases and methods of use, thereof |
CA2874807C (en) | 2012-05-29 | 2022-06-07 | Neozyme International, Inc. | Process for treating organic material |
US10681914B2 (en) | 2012-05-29 | 2020-06-16 | Neozyme International, Inc. | Non-toxic plant agent compositions and methods and uses thereof |
US10557234B2 (en) | 2012-05-29 | 2020-02-11 | Neozyme International, Inc. | Papermaking additive compositions and methods and uses thereof |
US10334856B2 (en) | 2012-05-29 | 2019-07-02 | Neozyme International, Inc. | Non-toxic pest control compositions and methods and uses thereof |
CN104379737B (zh) | 2012-06-08 | 2018-10-23 | 丹尼斯科美国公司 | 对淀粉聚合物具有增强的活性的变体α淀粉酶 |
MX369146B (es) * | 2012-07-13 | 2019-10-30 | Basf Se | Uso de tensioactivos no iónicos alcoxilados como aditivo en composiciones de limpieza de membrana acuosas. |
CN104769106A (zh) * | 2012-10-10 | 2015-07-08 | 丹尼斯科美国公司 | 使用来自埃默森篮状菌(TALAROMYCES EMERSONII)的α-淀粉酶进行糖化的方法 |
US9480729B2 (en) | 2012-11-12 | 2016-11-01 | C5-6 Technologies, Inc. | Enzymes for inhibiting growth of biofilms and degrading same |
CN104837979B (zh) | 2012-12-07 | 2019-09-03 | 诺维信公司 | 预防细菌的粘附 |
US20160053243A1 (en) * | 2012-12-21 | 2016-02-25 | Danisco Us Inc. | Alpha-amylase variants |
EP3321360A3 (en) * | 2013-01-03 | 2018-06-06 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variants and polynucleotides encoding same |
DK3336183T3 (da) | 2013-03-11 | 2021-08-09 | Danisco Us Inc | Kombinatoriske alfa-amylasevarianter |
MX2015014257A (es) | 2013-04-10 | 2016-03-01 | Novozymes As | Proceso para la preparacion de azucares y jarabes. |
EP2984174A4 (en) * | 2013-04-10 | 2016-11-30 | Novozymes As | PROCESS FOR STARCH HYDROLYSIS |
EP2803725A1 (en) * | 2013-05-14 | 2014-11-19 | The Procter & Gamble Company | Pouch comprising a cleaning composition |
EP2803719A1 (en) | 2013-05-14 | 2014-11-19 | The Procter & Gamble Company | Cleaning composition |
US20160108387A1 (en) | 2013-05-29 | 2016-04-21 | Danisco Us Inc. | Novel metalloproteases |
EP3260538B1 (en) | 2013-05-29 | 2021-04-14 | Danisco US Inc. | Novel metalloproteases |
EP3636662B1 (en) | 2013-05-29 | 2022-07-13 | Danisco US Inc. | Novel metalloproteases |
WO2014194032A1 (en) | 2013-05-29 | 2014-12-04 | Danisco Us Inc. | Novel metalloproteases |
CN105264058B (zh) * | 2013-06-06 | 2022-03-29 | 诺维信公司 | α-淀粉酶变体以及对其进行编码的多核苷酸 |
WO2015050724A1 (en) | 2013-10-03 | 2015-04-09 | Danisco Us Inc. | Alpha-amylases from a subset of exiguobacterium, and methods of use, thereof |
EP3060659B1 (en) * | 2013-10-03 | 2019-05-29 | Danisco US Inc. | Alpha-amylases from exiguobacterium, and methods of use, thereof |
EP3071691B1 (en) | 2013-11-20 | 2019-10-23 | Danisco US Inc. | Variant alpha-amylases having reduced susceptibility to protease cleavage, and methods of use, thereof |
EP3080263B1 (en) | 2013-12-13 | 2019-07-03 | Danisco US Inc. | Serine proteases of the bacillus gibsonii-clade |
US20160312204A1 (en) | 2013-12-13 | 2016-10-27 | Danisco Us Inc. | Serine proteases of bacillus species |
KR20160099629A (ko) | 2013-12-16 | 2016-08-22 | 이 아이 듀폰 디 네모아 앤드 캄파니 | 점도 조절제로서의 폴리 알파-1,3-글루칸 에테르의 사용 |
AU2014364772B2 (en) | 2013-12-18 | 2018-07-26 | Nutrition & Biosciences USA 4, Inc. | Cationic poly alpha-1,3-glucan ethers |
CN103695386B (zh) * | 2013-12-25 | 2015-09-16 | 南宁邦尔克生物技术有限责任公司 | 一种耐酸性高温β-淀粉酶突变体及其应用 |
EP3097173B1 (en) | 2014-01-22 | 2020-12-23 | The Procter and Gamble Company | Fabric treatment composition |
EP3097172A1 (en) | 2014-01-22 | 2016-11-30 | The Procter & Gamble Company | Method of treating textile fabrics |
WO2015112340A1 (en) | 2014-01-22 | 2015-07-30 | The Procter & Gamble Company | Method of treating textile fabrics |
WO2015112341A1 (en) | 2014-01-22 | 2015-07-30 | The Procter & Gamble Company | Fabric treatment composition |
WO2015123323A1 (en) | 2014-02-14 | 2015-08-20 | E. I. Du Pont De Nemours And Company | Poly-alpha-1,3-1,6-glucans for viscosity modification |
CN103789285B (zh) * | 2014-02-19 | 2016-01-20 | 江南大学 | 一种热稳定性提高的淀粉酶突变体及其构建方法和应用 |
CN106132997A (zh) | 2014-03-11 | 2016-11-16 | 纳幕尔杜邦公司 | 作为洗涤剂助洗剂的氧化的聚α‑1,3‑葡聚糖 |
EP4155398A1 (en) | 2014-03-21 | 2023-03-29 | Danisco US Inc. | Serine proteases of bacillus species |
EP2924105A1 (en) | 2014-03-28 | 2015-09-30 | The Procter and Gamble Company | Water soluble unit dose article |
EP2924107A1 (en) | 2014-03-28 | 2015-09-30 | The Procter and Gamble Company | Water soluble unit dose article |
WO2015150457A1 (en) * | 2014-04-01 | 2015-10-08 | Novozymes A/S | Polypeptides having alpha amylase activity |
CN106170545A (zh) * | 2014-04-10 | 2016-11-30 | 诺维信公司 | α‑淀粉酶变体以及对其进行编码的多核苷酸 |
US10590404B2 (en) | 2014-04-25 | 2020-03-17 | Basf Se | Amylase variants having reduced disposition to form deamidation products |
WO2015185689A1 (en) * | 2014-06-04 | 2015-12-10 | Novozymes A/S | Detergent composition |
US9714403B2 (en) | 2014-06-19 | 2017-07-25 | E I Du Pont De Nemours And Company | Compositions containing one or more poly alpha-1,3-glucan ether compounds |
US9771548B2 (en) | 2014-06-19 | 2017-09-26 | E I Du Pont De Nemours And Company | Compositions containing one or more poly alpha-1,3-glucan ether compounds |
EP4053150A1 (en) * | 2014-09-01 | 2022-09-07 | Vib Vzw | Mutant csgg pores |
DK3207129T3 (da) | 2014-10-17 | 2020-02-24 | Danisco Us Inc | Serinproteaser af bacillus-arten |
CN107148472A (zh) | 2014-10-27 | 2017-09-08 | 丹尼斯科美国公司 | 芽孢杆菌属物种的丝氨酸蛋白酶 |
EP3212783A1 (en) | 2014-10-27 | 2017-09-06 | Danisco US Inc. | Serine proteases |
DK3212662T3 (da) | 2014-10-27 | 2020-07-20 | Danisco Us Inc | Serinproteaser |
US20170335306A1 (en) | 2014-10-27 | 2017-11-23 | Danisco Us Inc. | Serine proteases |
EP3212782B1 (en) | 2014-10-27 | 2019-04-17 | Danisco US Inc. | Serine proteases |
US20160137956A1 (en) | 2014-11-17 | 2016-05-19 | The Procter & Gamble Company | Benefit agent delivery compositions |
WO2016106013A1 (en) | 2014-12-23 | 2016-06-30 | E. I. Du Pont De Nemours And Company | Enzymatically produced cellulose |
ES2683906T3 (es) | 2015-04-29 | 2018-09-28 | The Procter & Gamble Company | Método para tratar un tejido |
DK3088503T3 (en) | 2015-04-29 | 2018-08-20 | Procter & Gamble | PROCEDURE FOR TREATING A TEXTILE SUBSTANCE |
DK3088505T3 (da) | 2015-04-29 | 2020-08-03 | Procter & Gamble | Fremgangsmåde til behandling af et tekstilstof |
WO2016176296A1 (en) | 2015-04-29 | 2016-11-03 | The Procter & Gamble Company | Method of laundering a fabric |
EP3088506B1 (en) | 2015-04-29 | 2018-05-23 | The Procter and Gamble Company | Detergent composition |
CN107750275A (zh) * | 2015-05-08 | 2018-03-02 | 诺维信公司 | α‑淀粉酶变体以及编码它们的多核苷酸 |
US10647946B2 (en) | 2015-05-08 | 2020-05-12 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variants and polynucleotides encoding same |
EP4219704A3 (en) | 2015-05-13 | 2023-08-23 | Danisco US Inc | Aprl-clade protease variants and uses thereof |
EP3101102B2 (en) | 2015-06-05 | 2023-12-13 | The Procter & Gamble Company | Compacted liquid laundry detergent composition |
EP3101103B1 (en) | 2015-06-05 | 2019-04-24 | The Procter and Gamble Company | Compacted liquid laundry detergent composition |
PL3101100T3 (pl) | 2015-06-05 | 2018-07-31 | The Procter And Gamble Company | Zagęszczone płynne kompozycje detergentowe do prania |
EP3101107B1 (en) | 2015-06-05 | 2019-04-24 | The Procter and Gamble Company | Compacted liquid laundry detergent composition |
WO2016201040A1 (en) | 2015-06-09 | 2016-12-15 | Danisco Us Inc. | Water-triggered enzyme suspension |
WO2016201069A1 (en) | 2015-06-09 | 2016-12-15 | Danisco Us Inc | Low-density enzyme-containing particles |
FI3307427T3 (fi) | 2015-06-09 | 2023-11-09 | Danisco Us Inc | Osmoottiset puhkeavat kapselit |
CN107849549B (zh) | 2015-06-17 | 2024-04-05 | 丹尼斯科美国公司 | 吉氏芽孢杆菌进化枝丝氨酸蛋白酶 |
WO2017035099A1 (en) * | 2015-08-22 | 2017-03-02 | Neozyme International, Inc. | Non-toxic pest control compositions and methods and uses thereof |
EP3362168A1 (en) * | 2015-10-14 | 2018-08-22 | Novozymes A/S | Cleaning of water filtration membranes |
EP3371308B1 (en) | 2015-11-05 | 2022-05-11 | Danisco US Inc. | Paenibacillus sp. mannanases |
US20180320158A1 (en) | 2015-11-05 | 2018-11-08 | Danisco Us Inc. | Paenibacillus and bacillus spp. mannanases |
WO2017083226A1 (en) | 2015-11-13 | 2017-05-18 | E. I. Du Pont De Nemours And Company | Glucan fiber compositions for use in laundry care and fabric care |
WO2017083228A1 (en) | 2015-11-13 | 2017-05-18 | E. I. Du Pont De Nemours And Company | Glucan fiber compositions for use in laundry care and fabric care |
US10822574B2 (en) | 2015-11-13 | 2020-11-03 | Dupont Industrial Biosciences Usa, Llc | Glucan fiber compositions for use in laundry care and fabric care |
CA3002668A1 (en) | 2015-11-26 | 2017-06-01 | Neil Joseph Lant | Liquid detergent compositions comprising protease and encapsulated lipase |
BR112018011755A2 (pt) | 2015-12-09 | 2018-12-04 | Danisco Us Inc | variantes combinatórias de alfa-amilase |
BR112018012020A2 (pt) | 2015-12-18 | 2018-12-04 | Danisco Us Inc | polipeptídeos com atividade de endoglucanase e usos dos mesmos |
JP2017132901A (ja) * | 2016-01-27 | 2017-08-03 | 株式会社ベネフィット−イオン | 洗濯前処理剤及び洗濯方法 |
CN108699544B (zh) * | 2016-02-26 | 2021-10-26 | 南京百斯杰生物工程有限公司 | α淀粉酶变体及其应用 |
DK179660B1 (en) | 2016-04-08 | 2019-03-13 | Novozymes A/S | Stabilized Alpha-Amylase Variants and use of the same |
JP2019518440A (ja) | 2016-05-03 | 2019-07-04 | ダニスコ・ユーエス・インク | プロテアーゼ変異体およびその使用 |
US20190136218A1 (en) | 2016-05-05 | 2019-05-09 | Danisco Us Inc | Protease variants and uses thereof |
DE102016208466A1 (de) | 2016-05-18 | 2017-11-23 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Verbesserte Waschleistung durch eine neue alpha-Amylase aus Rhizoctonia solani |
EP3464599A1 (en) | 2016-05-31 | 2019-04-10 | Danisco US Inc. | Protease variants and uses thereof |
DE102016209880A1 (de) | 2016-06-06 | 2017-12-07 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Neue Amylasen |
EP3472313B1 (en) | 2016-06-17 | 2022-08-31 | Danisco US Inc. | Protease variants and uses thereof |
BR112018077510A2 (pt) | 2016-06-30 | 2019-04-02 | Novozymes As | variantes de lipase e composições que compreendem tensoativo e variante de lipase |
EP3535365A2 (en) | 2016-11-07 | 2019-09-11 | Danisco US Inc. | Laundry detergent composition |
DE102016221851A1 (de) | 2016-11-08 | 2018-05-09 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Amylase für Wasch- und Reinigungsmittelanwendungen |
MX2019006421A (es) | 2016-12-02 | 2019-08-01 | Procter & Gamble | Composiciones de limpieza que incluyen enzimas. |
JP6907317B2 (ja) | 2016-12-02 | 2021-07-21 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニーThe Procter & Gamble Company | 酵素を含む洗浄組成物 |
US10550443B2 (en) | 2016-12-02 | 2020-02-04 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions including enzymes |
CN110312795A (zh) | 2016-12-21 | 2019-10-08 | 丹尼斯科美国公司 | 蛋白酶变体及其用途 |
EP4212622A3 (en) | 2016-12-21 | 2023-11-29 | Danisco US Inc. | Bacillus gibsonii-clade serine proteases |
EP3583210B1 (en) | 2017-03-15 | 2021-07-07 | Danisco US Inc. | Trypsin-like serine proteases and uses thereof |
WO2018183662A1 (en) | 2017-03-31 | 2018-10-04 | Danisco Us Inc | Delayed release enzyme formulations for bleach-containing detergents |
CA3057713A1 (en) | 2017-03-31 | 2018-10-04 | Danisco Us Inc | Alpha-amylase combinatorial variants |
CN107254454A (zh) * | 2017-05-16 | 2017-10-17 | 中国科学院成都生物研究所 | 一种羰基还原酶突变体及其应用 |
EP3415592A1 (en) | 2017-06-15 | 2018-12-19 | The Procter & Gamble Company | Water-soluble unit dose article comprising a solid laundry detergent composition |
JP2020527339A (ja) | 2017-06-30 | 2020-09-10 | ダニスコ・ユーエス・インク | 低凝集の酵素含有粒子 |
BR112020003097A2 (pt) | 2017-08-18 | 2020-09-01 | Danisco Us Inc. | variantes de alfa-amilase |
DE102017220757A1 (de) | 2017-11-21 | 2019-05-23 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Amylase und eine solche enthaltendes Wasch- oder Reinigungsmittel |
EP3717643A1 (en) | 2017-11-29 | 2020-10-07 | Danisco US Inc. | Subtilisin variants having improved stability |
BR112020011278A2 (pt) | 2017-12-08 | 2020-11-17 | Novozymes A/S | variante de alfa-amilase, composição, polinucleotídeo, construto de ácido nucleico, vetor de expressão, célula hospedeira, métodos para produção de uma variante de alfa-amilase e para aumento da estabilidade de uma alfa-amilase genitora, uso da variante, e, processo para produção de um xarope a partir de material contendo amido |
CN111492054A (zh) | 2017-12-08 | 2020-08-04 | 诺维信公司 | α-淀粉酶变体以及对其进行编码的多核苷酸 |
WO2019125683A1 (en) | 2017-12-21 | 2019-06-27 | Danisco Us Inc | Enzyme-containing, hot-melt granules comprising a thermotolerant desiccant |
CN111867388A (zh) | 2018-02-08 | 2020-10-30 | 丹尼斯科美国公司 | 用于酶包封的耐热蜡基质颗粒 |
DE102018208444A1 (de) | 2018-05-29 | 2019-12-05 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Verbesserte Waschleistung durch eine neue alpha-Amylase aus Trametes hirsuta (Thi) |
DE102018208445A1 (de) | 2018-05-29 | 2019-12-05 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Verbesserte Waschleistung durch eine neue alpha-Amylase aus Fomitopsis pinicola (Fpi) |
DE102018208446A1 (de) | 2018-05-29 | 2019-12-05 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Verbesserte Waschleistung durch eine neue alpha-Amylase aus Fomes fomentarius (Ffo) |
DE102018208443A1 (de) | 2018-05-29 | 2019-12-05 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Verbesserte Waschleistung durch eine neue alpha-Amylase Irpex lacteus (IIa) |
US11541105B2 (en) | 2018-06-01 | 2023-01-03 | The Research Foundation For The State University Of New York | Compositions and methods for disrupting biofilm formation and maintenance |
WO2019245704A1 (en) | 2018-06-19 | 2019-12-26 | Danisco Us Inc | Subtilisin variants |
WO2019245705A1 (en) | 2018-06-19 | 2019-12-26 | Danisco Us Inc | Subtilisin variants |
WO2020028443A1 (en) | 2018-07-31 | 2020-02-06 | Danisco Us Inc | Variant alpha-amylases having amino acid substitutions that lower the pka of the general acid |
US20210189295A1 (en) | 2018-08-30 | 2021-06-24 | Danisco Us Inc | Enzyme-containing granules |
EP3856882A1 (en) | 2018-09-27 | 2021-08-04 | Danisco US Inc. | Compositions for medical instrument cleaning |
US20210355469A1 (en) | 2018-10-12 | 2021-11-18 | Danisco Us Inc | Alpha-amylases with mutations that improve stability in the presence of chelants |
US20230028935A1 (en) | 2018-11-28 | 2023-01-26 | Danisco Us Inc | Subtilisin variants having improved stability |
MX2021011106A (es) | 2019-03-14 | 2021-10-22 | Procter & Gamble | Metodo para tratar el algodon. |
CN113597469A (zh) | 2019-03-14 | 2021-11-02 | 宝洁公司 | 包含酶的清洁组合物 |
WO2020193532A1 (en) * | 2019-03-25 | 2020-10-01 | Basf Se | Cleaning composition having amylase enzymes |
EP3741283A1 (en) | 2019-05-22 | 2020-11-25 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing method |
US20220220419A1 (en) | 2019-05-24 | 2022-07-14 | Danisco Us Inc | Subtilisin variants and methods of use |
US20220306968A1 (en) | 2019-06-06 | 2022-09-29 | Danisco Us Inc | Methods and compositions for cleaning |
WO2020264552A1 (en) * | 2019-06-24 | 2020-12-30 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions comprising amylase variants |
US20210122998A1 (en) * | 2019-10-24 | 2021-04-29 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition comprising an amylase |
EP4048683A2 (en) | 2019-10-24 | 2022-08-31 | Danisco US Inc | Variant maltopentaose/maltohexaose-forming alpha-amylases |
CA3160401A1 (en) * | 2019-12-19 | 2021-06-24 | Neil Joseph Lant | Cleaning compositions comprising polypeptides having alpha amylase activity |
CN111304114B (zh) * | 2019-12-27 | 2022-03-15 | 西北大学 | 一种具有抑制碳钢腐蚀并降解原油的菌株及其筛选培养方法和应用 |
JP2023526020A (ja) | 2020-06-05 | 2023-06-20 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー | 分岐界面活性剤を含有する洗剤組成物 |
US20240034960A1 (en) | 2020-08-27 | 2024-02-01 | Danisco Us Inc | Enzymes and enzyme compositions for cleaning |
CN116391035A (zh) | 2020-10-29 | 2023-07-04 | 宝洁公司 | 包含藻酸盐裂解酶的清洁组合物 |
JP2023551014A (ja) | 2020-12-23 | 2023-12-06 | ビーエーエスエフ ソシエタス・ヨーロピア | 両親媒性アルコキシル化ポリアミン及びそれらの使用 |
EP4284906A1 (en) | 2021-01-29 | 2023-12-06 | Danisco US Inc. | Compositions for cleaning and methods related thereto |
WO2022199418A1 (en) | 2021-03-26 | 2022-09-29 | Novozymes A/S | Detergent composition with reduced polymer content |
EP4108767A1 (en) | 2021-06-22 | 2022-12-28 | The Procter & Gamble Company | Cleaning or treatment compositions containing nuclease enzymes |
EP4363565A1 (en) | 2021-06-30 | 2024-05-08 | Danisco US Inc. | Variant lipases and uses thereof |
CN117916354A (zh) | 2021-09-03 | 2024-04-19 | 丹尼斯科美国公司 | 用于清洁的衣物洗涤组合物 |
WO2023039270A2 (en) | 2021-09-13 | 2023-03-16 | Danisco Us Inc. | Bioactive-containing granules |
WO2023064749A1 (en) | 2021-10-14 | 2023-04-20 | The Procter & Gamble Company | A fabric and home care product comprising cationic soil release polymer and lipase enzyme |
EP4194537A1 (en) | 2021-12-08 | 2023-06-14 | The Procter & Gamble Company | Laundry treatment cartridge |
EP4194536A1 (en) | 2021-12-08 | 2023-06-14 | The Procter & Gamble Company | Laundry treatment cartridge |
WO2023114939A2 (en) | 2021-12-16 | 2023-06-22 | Danisco Us Inc. | Subtilisin variants and methods of use |
WO2023114936A2 (en) | 2021-12-16 | 2023-06-22 | Danisco Us Inc. | Subtilisin variants and methods of use |
WO2023114988A2 (en) | 2021-12-16 | 2023-06-22 | Danisco Us Inc. | Variant maltopentaose/maltohexaose-forming alpha-amylases |
WO2023114932A2 (en) | 2021-12-16 | 2023-06-22 | Danisco Us Inc. | Subtilisin variants and methods of use |
WO2023168234A1 (en) | 2022-03-01 | 2023-09-07 | Danisco Us Inc. | Enzymes and enzyme compositions for cleaning |
EP4273209A1 (en) | 2022-05-04 | 2023-11-08 | The Procter & Gamble Company | Machine-cleaning compositions containing enzymes |
EP4273210A1 (en) | 2022-05-04 | 2023-11-08 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions containing enzymes |
WO2023225459A2 (en) | 2022-05-14 | 2023-11-23 | Novozymes A/S | Compositions and methods for preventing, treating, supressing and/or eliminating phytopathogenic infestations and infections |
WO2023250301A1 (en) | 2022-06-21 | 2023-12-28 | Danisco Us Inc. | Methods and compositions for cleaning comprising a polypeptide having thermolysin activity |
WO2024050339A1 (en) | 2022-09-02 | 2024-03-07 | Danisco Us Inc. | Mannanase variants and methods of use |
WO2024050346A1 (en) | 2022-09-02 | 2024-03-07 | Danisco Us Inc. | Detergent compositions and methods related thereto |
WO2024050343A1 (en) | 2022-09-02 | 2024-03-07 | Danisco Us Inc. | Subtilisin variants and methods related thereto |
WO2024102698A1 (en) | 2022-11-09 | 2024-05-16 | Danisco Us Inc. | Subtilisin variants and methods of use |
Family Cites Families (139)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
GB1240058A (en) * | 1968-04-12 | 1971-07-21 | Procter & Gamble | Enzyme-containing detergent compositions |
GB1296839A (ja) | 1969-05-29 | 1972-11-22 | ||
GB1372034A (en) | 1970-12-31 | 1974-10-30 | Unilever Ltd | Detergent compositions |
US3912590A (en) | 1973-01-03 | 1975-10-14 | Novo Industri As | Procedure for liquefying starch |
GB1483591A (en) | 1973-07-23 | 1977-08-24 | Novo Industri As | Process for coating water soluble or water dispersible particles by means of the fluid bed technique |
GB1590432A (en) | 1976-07-07 | 1981-06-03 | Novo Industri As | Process for the production of an enzyme granulate and the enzyme granuate thus produced |
JPS5534046A (en) | 1978-09-01 | 1980-03-10 | Cpc International Inc | Novel glucoamyrase having excellent heat resistance and production |
US4335208A (en) | 1980-03-11 | 1982-06-15 | Novo Industri A/S | Saccharification of starch hydrolysates |
DK187280A (da) | 1980-04-30 | 1981-10-31 | Novo Industri As | Ruhedsreducerende middel til et fuldvaskemiddel fuldvaskemiddel og fuldvaskemetode |
FR2498783B1 (fr) | 1981-01-23 | 1988-03-04 | Decis Mario | Dispositif de controle automatique de presence |
JPS57174089A (en) | 1981-04-20 | 1982-10-26 | Novo Industri As | Chain dividing enzyme product |
NO840200L (no) | 1983-01-28 | 1984-07-30 | Cefus Corp | Glukoamylase cdna. |
FR2543181B1 (fr) | 1983-03-22 | 1985-07-26 | Ugine Kuhlmann | Procede ameliore de desencollage-blanchiment simultane des tissus |
US4760025A (en) | 1984-05-29 | 1988-07-26 | Genencor, Inc. | Modified enzymes and methods for making same |
US4536477A (en) | 1983-08-17 | 1985-08-20 | Cpc International Inc. | Thermostable glucoamylase and method for its production |
US5972682A (en) | 1984-05-29 | 1999-10-26 | Genencor International, Inc. | Enzymatically active modified subtilisins |
DK263584D0 (da) | 1984-05-29 | 1984-05-29 | Novo Industri As | Enzymholdige granulater anvendt som detergentadditiver |
US5801038A (en) | 1984-05-29 | 1998-09-01 | Genencor International Inc. | Modified subtilisins having amino acid alterations |
US4587215A (en) | 1984-06-25 | 1986-05-06 | Uop Inc. | Highly thermostable amyloglucosidase |
US4628031A (en) | 1984-09-18 | 1986-12-09 | Michigan Biotechnology Institute | Thermostable starch converting enzymes |
US4689297A (en) | 1985-03-05 | 1987-08-25 | Miles Laboratories, Inc. | Dust free particulate enzyme formulation |
US4683195A (en) | 1986-01-30 | 1987-07-28 | Cetus Corporation | Process for amplifying, detecting, and/or-cloning nucleic acid sequences |
US4683202A (en) | 1985-03-28 | 1987-07-28 | Cetus Corporation | Process for amplifying nucleic acid sequences |
DK171161B1 (da) | 1985-03-28 | 1996-07-08 | Hoffmann La Roche | Fremgangsmåde til påvisning af forekomst eller fravær af mindst én specifik nukleinsyresekvens i en prøve eller til skelnen mellem to forskellige nukleinsyresekvenser i denne prøve |
EP0218272B1 (en) | 1985-08-09 | 1992-03-18 | Gist-Brocades N.V. | Novel lipolytic enzymes and their use in detergent compositions |
EG18543A (en) | 1986-02-20 | 1993-07-30 | Albright & Wilson | Protected enzyme systems |
DK122686D0 (da) | 1986-03-17 | 1986-03-17 | Novo Industri As | Fremstilling af proteiner |
ES2052565T3 (es) | 1986-07-09 | 1994-07-16 | Novo Nordisk As | Un procedimiento para licuar una suspension de almidon o granos amilaceos. |
EP0258068B1 (en) | 1986-08-29 | 1994-08-31 | Novo Nordisk A/S | Enzymatic detergent additive |
NZ221627A (en) | 1986-09-09 | 1993-04-28 | Genencor Inc | Preparation of enzymes, modifications, catalytic triads to alter ratios or transesterification/hydrolysis ratios |
DE3854249T2 (de) | 1987-08-28 | 1996-02-29 | Novo Nordisk As | Rekombinante Humicola-Lipase und Verfahren zur Herstellung von rekombinanten Humicola-Lipasen. |
JPS6474992A (en) | 1987-09-16 | 1989-03-20 | Fuji Oil Co Ltd | Dna sequence, plasmid and production of lipase |
DK6488D0 (da) | 1988-01-07 | 1988-01-07 | Novo Industri As | Enzymer |
EP0394352B1 (en) | 1988-01-07 | 1992-03-11 | Novo Nordisk A/S | Enzymatic detergent |
JP3079276B2 (ja) | 1988-02-28 | 2000-08-21 | 天野製薬株式会社 | 組換え体dna、それを含むシュードモナス属菌及びそれを用いたリパーゼの製造法 |
EP0406314B1 (en) | 1988-03-24 | 1993-12-01 | Novo Nordisk A/S | A cellulase preparation |
US5648263A (en) | 1988-03-24 | 1997-07-15 | Novo Nordisk A/S | Methods for reducing the harshness of a cotton-containing fabric |
GB8915658D0 (en) | 1989-07-07 | 1989-08-23 | Unilever Plc | Enzymes,their production and use |
ATE107355T1 (de) | 1990-04-14 | 1994-07-15 | Kali Chemie Ag | Alkalische bacillus-lipasen, hierfür codierende dna-sequenzen sowie bacilli, die diese lipasen produzieren. |
EP0531372B2 (en) | 1990-05-09 | 2004-04-14 | Novozymes A/S | A cellulase preparation comprising an endoglucanase enzyme |
US5814501A (en) | 1990-06-04 | 1998-09-29 | Genencor International, Inc. | Process for making dust-free enzyme-containing particles from an enzyme-containing fermentation broth |
US5162210A (en) | 1990-06-29 | 1992-11-10 | Iowa State University Research Foundation | Process for enzymatic hydrolysis of starch to glucose |
DE69129988T2 (de) | 1990-09-13 | 1999-03-18 | Novo Nordisk As | Lipase-varianten |
BR9106919A (pt) | 1990-09-28 | 1993-08-17 | Procter & Gamble | Tensoativos de polihidroxi amida de acido graxo para melhorar o desempenho de enzima |
WO1992006221A1 (en) | 1990-10-05 | 1992-04-16 | Genencor International, Inc. | Methods for treating cotton-containing fabrics with cellulase |
EP0511456A1 (en) | 1991-04-30 | 1992-11-04 | The Procter & Gamble Company | Liquid detergents with aromatic borate ester to inhibit proteolytic enzyme |
HU213044B (en) | 1991-04-30 | 1997-01-28 | Procter & Gamble | Built liquid detergents with boric-polyol complex to inhibit proteolytic enzyme with additives improving detergent effect |
ES2121014T3 (es) | 1991-05-01 | 1998-11-16 | Novo Nordisk As | Enzimas estabilizadas y composiciones detergentes. |
US5231017A (en) | 1991-05-17 | 1993-07-27 | Solvay Enzymes, Inc. | Process for producing ethanol |
US5340735A (en) | 1991-05-29 | 1994-08-23 | Cognis, Inc. | Bacillus lentus alkaline protease variants with increased stability |
ATE189695T1 (de) | 1991-06-11 | 2000-02-15 | Genencor Int | Cellulasezusammensetzungen mit einem defizit an komponenten des typs-cbh i enthaltende reinigungsmittelzusammensetzungen |
US5324649A (en) | 1991-10-07 | 1994-06-28 | Genencor International, Inc. | Enzyme-containing granules coated with hydrolyzed polyvinyl alcohol or copolymer thereof |
DK72992D0 (da) | 1992-06-01 | 1992-06-01 | Novo Nordisk As | Enzym |
DK88892D0 (da) | 1992-07-06 | 1992-07-06 | Novo Nordisk As | Forbindelse |
DE69334295D1 (de) | 1992-07-23 | 2009-11-12 | Novo Nordisk As | MUTIERTE -g(a)-AMYLASE, WASCHMITTEL UND GESCHIRRSPÜLMITTEL |
EP0689589B2 (en) | 1993-02-11 | 2009-09-02 | Genencor International, Inc. | Oxidatively stable alpha-amylase |
DK0652946T3 (da) | 1993-04-27 | 2005-05-30 | Genencor Int | Nye lipase-varianter til anvendelse i detergenter |
DK52393D0 (ja) | 1993-05-05 | 1993-05-05 | Novo Nordisk As | |
DK81193D0 (da) | 1993-07-06 | 1993-07-06 | Novo Nordisk As | Enzym |
JP2859520B2 (ja) | 1993-08-30 | 1999-02-17 | ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ | リパーゼ及びそれを生産する微生物及びリパーゼ製造方法及びリパーゼ含有洗剤組成物 |
AU7853194A (en) | 1993-10-13 | 1995-05-04 | Novo Nordisk A/S | H2o2-stable peroxidase variants |
DK131193D0 (ja) | 1993-11-23 | 1993-11-23 | Novo Nordisk As | |
JPH07143883A (ja) | 1993-11-24 | 1995-06-06 | Showa Denko Kk | リパーゼ遺伝子及び変異体リパーゼ |
MY111537A (en) | 1994-02-02 | 2000-07-31 | Novo Nordisk As | A combined desizing and bleaching process. |
US5605793A (en) | 1994-02-17 | 1997-02-25 | Affymax Technologies N.V. | Methods for in vitro recombination |
JP3553958B2 (ja) | 1994-02-22 | 2004-08-11 | ノボザイムス アクティーゼルスカブ | 脂質分解酵素の変異体の製造方法 |
ATE512226T1 (de) | 1994-02-24 | 2011-06-15 | Henkel Ag & Co Kgaa | Verbesserte enzyme und detergentien damit |
ES2364774T3 (es) | 1994-02-24 | 2011-09-14 | HENKEL AG & CO. KGAA | Enzimas mejoradas y detergentes que las contienen. |
US5691295A (en) | 1995-01-17 | 1997-11-25 | Cognis Gesellschaft Fuer Biotechnologie Mbh | Detergent compositions |
AU2067795A (en) | 1994-03-29 | 1995-10-17 | Novo Nordisk A/S | Alkaline bacillus amylase |
JP3851656B2 (ja) | 1994-05-04 | 2006-11-29 | ジェネンコア インターナショナル インコーポレーテッド | 改善された界面活性剤耐性を有するリパーゼ |
WO1995035381A1 (en) | 1994-06-20 | 1995-12-28 | Unilever N.V. | Modified pseudomonas lipases and their use |
AU2884695A (en) | 1994-06-23 | 1996-01-19 | Unilever Plc | Modified pseudomonas lipases and their use |
DE4422198C2 (de) | 1994-06-24 | 1997-08-28 | Audi Ag | Verfahren zum Steuern der elektrischen Beheizung eines Katalysators |
BE1008998A3 (fr) | 1994-10-14 | 1996-10-01 | Solvay | Lipase, microorganisme la produisant, procede de preparation de cette lipase et utilisations de celle-ci. |
KR970707275A (ko) | 1994-10-26 | 1997-12-01 | 안네 제케르 | 지질분해 활성을 갖는 효소(an enzyme with lipolytic activity) |
AR000862A1 (es) * | 1995-02-03 | 1997-08-06 | Novozymes As | Variantes de una ó-amilasa madre, un metodo para producir la misma, una estructura de adn y un vector de expresion, una celula transformada por dichaestructura de adn y vector, un aditivo para detergente, composicion detergente, una composicion para lavado de ropa y una composicion para la eliminacion del |
CN101363017A (zh) * | 1995-02-03 | 2009-02-11 | 诺维信公司 | 淀粉酶变体 |
JPH08228778A (ja) | 1995-02-27 | 1996-09-10 | Showa Denko Kk | 新規なリパーゼ遺伝子及びそれを用いたリパーゼの製造方法 |
KR19980702782A (ko) | 1995-03-09 | 1998-08-05 | 혼 마가렛 에이. | 녹말 액화 방법 |
US5736499A (en) * | 1995-06-06 | 1998-04-07 | Genencor International, Inc. | Mutant A-amylase |
EP0839186B1 (en) | 1995-07-14 | 2004-11-10 | Novozymes A/S | A modified enzyme with lipolytic activity |
AU6513096A (en) | 1995-07-19 | 1997-02-18 | Novo Nordisk A/S | Treatment of fabrics |
EP0843725B1 (en) | 1995-08-11 | 2002-04-17 | Novozymes A/S | Method for preparing polypeptide variants |
AU6655196A (en) | 1995-08-11 | 1997-03-12 | Novo Nordisk A/S | Novel lipolytic enzymes |
AU724729B2 (en) | 1995-08-18 | 2000-09-28 | Colgate-Palmolive Company | Tooth bleaching |
ATE221729T1 (de) | 1996-05-09 | 2002-08-15 | Novozymes As | Antimikrobielle peroxidase-zusammensetzungen |
CN1222938A (zh) * | 1996-05-14 | 1999-07-14 | 金克克国际有限公司 | 经修饰具有改变了的钙离子吉合性质的α-淀粉酶 |
US6211134B1 (en) * | 1996-05-14 | 2001-04-03 | Genecor International, Inc. | Mutant α-amylase |
US5763385A (en) * | 1996-05-14 | 1998-06-09 | Genencor International, Inc. | Modified α-amylases having altered calcium binding properties |
EP0963192B1 (en) | 1996-10-08 | 2003-01-08 | Novozymes A/S | Diaminobenzoic acid derivatives as dye precursors |
WO1998020116A1 (en) | 1996-11-04 | 1998-05-14 | Novo Nordisk A/S | Subtilase variants and compositions |
BR9712473B1 (pt) | 1996-11-04 | 2009-08-11 | variantes de subtilase e composições. | |
DE69737148T2 (de) | 1996-11-26 | 2007-10-04 | Genencor International, Inc., Palo Alto | Chemisch modifizierte enzyme |
DE19700327A1 (de) * | 1997-01-08 | 1998-07-09 | Henkel Kgaa | Protease- und amylasehaltiges Waschmittel |
US6159731A (en) | 1997-02-12 | 2000-12-12 | Massachusetts Institute Of Technology | Daxx, a Fas-binding protein that activates JNK and apoptosis |
DE19736591A1 (de) | 1997-08-22 | 1999-02-25 | Peter Prof Dr Hegemann | Verfahren zum Herstellen von Nukleinsäurepolymeren |
US6187576B1 (en) | 1997-10-13 | 2001-02-13 | Novo Nordisk A/S | α-amylase mutants |
AR016969A1 (es) | 1997-10-23 | 2001-08-01 | Procter & Gamble | VARIANTE DE PROTEASA, ADN, VECTOR DE EXPRESIoN, MICROORGANISMO HUESPED, COMPOSICIoN DE LIMPIEZA, ALIMENTO PARA ANIMALES Y COMPOSICIoN PARA TRATAR UN TEXTIL |
US6562612B2 (en) | 1997-11-19 | 2003-05-13 | Genencor International, Inc. | Cellulase producing actinomycetes, cellulase produced therefrom and method of producing same |
ES2321043T3 (es) | 1997-11-26 | 2009-06-01 | Novozymes A/S | Glucoamilasa termoestable. |
WO1999034011A2 (en) | 1997-12-24 | 1999-07-08 | Genencor International, Inc. | Method of assaying for a preferred enzyme and/or detergent |
AU4769999A (en) | 1998-07-15 | 2000-02-07 | Novozymes A/S | Glucoamylase variants |
AU781258B2 (en) | 1999-03-31 | 2005-05-12 | Novozymes A/S | Polypeptides having alkaline alpha-amylase activity and nucleic acids encoding same |
US6254645B1 (en) | 1999-08-20 | 2001-07-03 | Genencor International, Inc. | Enzymatic modification of the surface of a polyester fiber or article |
US6933140B1 (en) | 1999-11-05 | 2005-08-23 | Genencor International, Inc. | Enzymes useful for changing the properties of polyester |
AU2001258229A1 (en) | 2000-05-12 | 2001-11-26 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variants with altered 1,6-activity |
DE60139999D1 (de) | 2000-07-22 | 2009-11-05 | Genencor Int | Enzymstabilisierung |
US20020182734A1 (en) | 2000-08-11 | 2002-12-05 | Diaz-Torres Maria R. | Bacillus transformation, transformants and mutant libraries |
JP4426716B2 (ja) | 2000-10-11 | 2010-03-03 | 花王株式会社 | 高生産性α−アミラーゼ |
CA2438884C (en) * | 2001-02-21 | 2014-01-28 | Diversa Corporation | Enzymes having alpha amylase activity and methods of use thereof |
US6929939B2 (en) * | 2001-03-23 | 2005-08-16 | Genencor International, Inc. | Proteins producing an altered immunogenic response and methods of making and using the same |
US20020165158A1 (en) | 2001-03-27 | 2002-11-07 | King George L. | Methods of modulating angiogenesis |
DE60234523D1 (de) * | 2001-05-15 | 2010-01-07 | Novozymes As | Alpha-amylasevariante mit veränderten eigenschaften |
DE10260805A1 (de) | 2002-12-23 | 2004-07-22 | Geneart Gmbh | Verfahren und Vorrichtung zum Optimieren einer Nucleotidsequenz zur Expression eines Proteins |
BRPI0408158A8 (pt) | 2003-03-06 | 2017-12-05 | Diversa Corp | Amilases, ácidos nucléicos codificando-as e métodos para preparar e empregá-las |
CA2523219C (en) | 2003-05-02 | 2012-06-12 | Johnson Matthey Plc | Production of hydrocarbons by steam reforming and fischer-tropsch reaction |
DK1648996T3 (da) * | 2003-06-25 | 2012-07-02 | Novozymes As | Enzymer til forarbejdning af stivelse |
WO2005045045A2 (en) | 2003-11-07 | 2005-05-19 | Kao Corporation | Recombinant microorganism |
CA2547709C (en) | 2003-12-03 | 2017-02-07 | Genencor International, Inc. | Perhydrolase |
US8703459B2 (en) | 2003-12-05 | 2014-04-22 | The United States Of America, As Represented By The Secretary, Department Of Health & Human Services | Catalytic domains of beta(1,4)-galactosyltransferase I having altered metal ion specificity |
WO2005111203A2 (en) * | 2004-04-08 | 2005-11-24 | Genencor International, Inc. | MUTANT α ΑMYLASES |
GB0415905D0 (en) * | 2004-07-16 | 2004-08-18 | Reckitt Benckiser Nv | Enzymes as active oxygen generators in cleaning compositions |
DE102004047776B4 (de) | 2004-10-01 | 2018-05-09 | Basf Se | Gegen Di- und/oder Multimerisierung stabilisierte Alpha-Amylase-Varianten, Verfahren zu deren Herstellung sowie deren Verwendung |
DE102004047777B4 (de) | 2004-10-01 | 2018-05-09 | Basf Se | Alpha-Amylase-Varianten mit erhöhter Lösungsmittelstabilität, Verfahren zu deren Herstellung sowie deren Verwendung |
RU2433182C2 (ru) | 2005-10-12 | 2011-11-10 | Джененкор Интернэшнл, Инк. | Применение и получение стабильной при хранении нейтральной металлопротеиназы |
WO2007052309A2 (en) * | 2005-11-03 | 2007-05-10 | Morepen Laboratories Limited | Improved process for manufacturing statins |
US7629158B2 (en) * | 2006-06-16 | 2009-12-08 | The Procter & Gamble Company | Cleaning and/or treatment compositions |
KR101486087B1 (ko) | 2006-06-23 | 2015-01-26 | 다니스코 유에스 인크. | 다수의 특성들을 조작하는 부위 평가 라이브러리를 사용한 서열 및 활성 관계에 대한 체계적 평가 |
KR20090031906A (ko) | 2006-07-18 | 2009-03-30 | 다니스코 유에스 인크. | 광범위한 온도에 걸쳐 활성인 프로테아제 변이형 |
BRPI0812206A2 (pt) * | 2007-06-06 | 2014-10-14 | Danisco Us Inc Genencor Div | Métodos para melhorar o desempenho de proteínas |
NZ584434A (en) | 2007-11-05 | 2011-12-22 | Danisco Us Inc | VARIANTS OF BACILLUS sp. TS-23 ALPHA-AMYLASE WITH ALTERED PROPERTIES |
JP2011502508A (ja) | 2007-11-05 | 2011-01-27 | ダニスコ・ユーエス・インク | 改変された性質を有するアルファ−アミラーゼ |
US20090238923A1 (en) | 2007-11-05 | 2009-09-24 | Danisco Us Inc., Genencor Division | Variants of bacillus licheniformis alpha-amylase with increased thermostability and/or decreased calcium dependence |
JP2011510681A (ja) | 2008-02-04 | 2011-04-07 | ダニスコ・ユーエス・インク | 改変された特性をもつts23アルファ‐アミラーゼ変異体 |
BRPI0913402B1 (pt) | 2008-06-06 | 2019-07-02 | Danisco Us Inc. | Alfa amilases (amys) variantes de geobacillus stearothermophilus com propriedades melhoradas |
US8507243B2 (en) | 2008-09-25 | 2013-08-13 | Danisco Us Inc. | Alpha-amylase blends and methods for using said blends |
RU2011144134A (ru) * | 2009-04-01 | 2013-05-10 | ДАНИСКО ЮЭс ИНК. | Композиции и способы, включающие варианты альфа-амилазы с измененными свойствами |
US10009209B2 (en) | 2013-03-28 | 2018-06-26 | Huawei Technologies Co., Ltd. | System and method for generalized multi-carrier frequency division multiplexing |
-
2010
- 2010-04-01 RU RU2011144134/10A patent/RU2011144134A/ru not_active Application Discontinuation
- 2010-04-01 US US13/260,146 patent/US8852912B2/en active Active
- 2010-04-01 CA CA2757347A patent/CA2757347A1/en not_active Abandoned
- 2010-04-01 JP JP2012503709A patent/JP5651682B2/ja active Active
- 2010-04-01 MX MX2011010040A patent/MX2011010040A/es not_active Application Discontinuation
- 2010-04-01 EP EP15156595.9A patent/EP2902487A3/en not_active Withdrawn
- 2010-04-01 MX MX2011010041A patent/MX2011010041A/es active IP Right Grant
- 2010-04-01 CN CN201410144033.3A patent/CN103923895A/zh active Pending
- 2010-04-01 EP EP10712273.1A patent/EP2414514B1/en not_active Revoked
- 2010-04-01 CN CN2010800151406A patent/CN102388132A/zh active Pending
- 2010-04-01 WO PCT/US2010/029666 patent/WO2010115028A2/en active Application Filing
- 2010-04-01 RU RU2011143721/10A patent/RU2011143721A/ru not_active Application Discontinuation
- 2010-04-01 BR BRPI1013388A patent/BRPI1013388A2/pt not_active IP Right Cessation
- 2010-04-01 BR BRPI1010238-8A patent/BRPI1010238A2/pt not_active IP Right Cessation
- 2010-04-01 WO PCT/US2010/029659 patent/WO2010115021A2/en active Application Filing
- 2010-04-01 JP JP2012503713A patent/JP2012522875A/ja active Pending
- 2010-04-01 DK DK10712273.1T patent/DK2414514T3/en active
- 2010-04-01 EP EP10712274A patent/EP2414515A2/en not_active Withdrawn
- 2010-04-01 US US13/260,421 patent/US20120045822A1/en not_active Abandoned
- 2010-04-01 CN CN201080014543.9A patent/CN102378813B/zh not_active Expired - Fee Related
- 2010-04-01 CA CA2757343A patent/CA2757343A1/en not_active Abandoned
-
2014
- 2014-08-28 US US14/472,149 patent/US20150087573A1/en not_active Abandoned
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
WO2010115021A3 (en) | 2010-12-16 |
BRPI1013388A2 (pt) | 2019-04-09 |
RU2011143721A (ru) | 2013-05-10 |
CN102378813B (zh) | 2014-05-14 |
CN103923895A (zh) | 2014-07-16 |
DK2414514T3 (en) | 2015-08-24 |
EP2902487A3 (en) | 2015-11-18 |
US20120045817A1 (en) | 2012-02-23 |
EP2414514B1 (en) | 2015-05-27 |
CA2757343A1 (en) | 2010-10-07 |
EP2414515A2 (en) | 2012-02-08 |
WO2010115021A2 (en) | 2010-10-07 |
MX2011010041A (es) | 2011-11-18 |
JP2012522514A (ja) | 2012-09-27 |
JP2012522875A (ja) | 2012-09-27 |
WO2010115028A2 (en) | 2010-10-07 |
US20120045822A1 (en) | 2012-02-23 |
US20150087573A1 (en) | 2015-03-26 |
EP2414514A2 (en) | 2012-02-08 |
US8852912B2 (en) | 2014-10-07 |
RU2011144134A (ru) | 2013-05-10 |
CN102388132A (zh) | 2012-03-21 |
CA2757347A1 (en) | 2010-10-07 |
WO2010115028A3 (en) | 2010-12-16 |
CN102378813A (zh) | 2012-03-14 |
MX2011010040A (es) | 2011-11-18 |
BRPI1010238A2 (pt) | 2015-08-25 |
EP2902487A2 (en) | 2015-08-05 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JP5651682B2 (ja) | 変化した特性を有するα−アミラーゼ変異体を含む組成物及び方法 | |
US8962283B2 (en) | TS-23 alpha-amylase variants with altered properties | |
EP2212410B1 (en) | Variants of bacillus licheniformis alpha-amylase with increased thermostability and/or decreased calcium dependence | |
JP5520828B2 (ja) | 改変される特徴を有するバシルス種(Bacillussp.)TS‐23アルファ‐アミラーゼ変異体 | |
US8809031B2 (en) | Enhanced amylase production by N-terminal addition to mature amylase protein | |
JP2010520767A (ja) | アルカリ性バシルス種(Bacillussp.)アルファ‐アミラーゼ変異体、アルファ‐アミラーゼ変異体を含む組成物及び使用方法。 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20130604 |
|
A601 | Written request for extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A601 Effective date: 20130903 |
|
A602 | Written permission of extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A602 Effective date: 20130911 |
|
A601 | Written request for extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A601 Effective date: 20131003 |
|
A602 | Written permission of extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A602 Effective date: 20131010 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20131018 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20140121 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20140421 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20140610 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20140908 |
|
TRDD | Decision of grant or rejection written | ||
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 20141021 |
|
A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20141117 |
|
R150 | Certificate of patent or registration of utility model |
Ref document number: 5651682 Country of ref document: JP Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |