RU2013154493A - Хроматографические матрицы, содержащие новые лиганды на основе белка a staphylococcus aureus - Google Patents

Хроматографические матрицы, содержащие новые лиганды на основе белка a staphylococcus aureus Download PDF

Info

Publication number
RU2013154493A
RU2013154493A RU2013154493/10A RU2013154493A RU2013154493A RU 2013154493 A RU2013154493 A RU 2013154493A RU 2013154493/10 A RU2013154493/10 A RU 2013154493/10A RU 2013154493 A RU2013154493 A RU 2013154493A RU 2013154493 A RU2013154493 A RU 2013154493A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
ligand
affinity chromatography
domains
terminus
deletion
Prior art date
Application number
RU2013154493/10A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2595430C2 (ru
Inventor
Шари СПЕКТОР
Роберт СМИТ
Джо ОРЛАНДО
Нанинг БИАН
Original Assignee
Емд Миллипор Корпорэйшн
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Емд Миллипор Корпорэйшн filed Critical Емд Миллипор Корпорэйшн
Publication of RU2013154493A publication Critical patent/RU2013154493A/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2595430C2 publication Critical patent/RU2595430C2/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/195—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria
    • C07K14/305—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria from Micrococcaceae (F)
    • C07K14/31—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria from Micrococcaceae (F) from Staphylococcus (G)
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01D—SEPARATION
    • B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
    • B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
    • B01D15/26—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism
    • B01D15/38—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism involving specific interaction not covered by one or more of groups B01D15/265 - B01D15/36
    • B01D15/3804—Affinity chromatography
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01D—SEPARATION
    • B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
    • B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
    • B01D15/26—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism
    • B01D15/38—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism involving specific interaction not covered by one or more of groups B01D15/265 - B01D15/36
    • B01D15/3804—Affinity chromatography
    • B01D15/3809—Affinity chromatography of the antigen-antibody type, e.g. protein A, G, L chromatography
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
    • B01J20/00—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof
    • B01J20/281—Sorbents specially adapted for preparative, analytical or investigative chromatography
    • B01J20/286—Phases chemically bonded to a substrate, e.g. to silica or to polymers
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
    • B01J20/00—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof
    • B01J20/30—Processes for preparing, regenerating, or reactivating
    • B01J20/32—Impregnating or coating ; Solid sorbent compositions obtained from processes involving impregnating or coating
    • B01J20/3231—Impregnating or coating ; Solid sorbent compositions obtained from processes involving impregnating or coating characterised by the coating or impregnating layer
    • B01J20/3242—Layers with a functional group, e.g. an affinity material, a ligand, a reactant or a complexing group
    • B01J20/3268—Macromolecular compounds
    • B01J20/3272—Polymers obtained by reactions otherwise than involving only carbon to carbon unsaturated bonds
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
    • B01J20/00—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof
    • B01J20/30—Processes for preparing, regenerating, or reactivating
    • B01J20/32—Impregnating or coating ; Solid sorbent compositions obtained from processes involving impregnating or coating
    • B01J20/3231—Impregnating or coating ; Solid sorbent compositions obtained from processes involving impregnating or coating characterised by the coating or impregnating layer
    • B01J20/3242—Layers with a functional group, e.g. an affinity material, a ligand, a reactant or a complexing group
    • B01J20/3268—Macromolecular compounds
    • B01J20/3272—Polymers obtained by reactions otherwise than involving only carbon to carbon unsaturated bonds
    • B01J20/3274—Proteins, nucleic acids, polysaccharides, antibodies or antigens
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
    • C07K1/16—Extraction; Separation; Purification by chromatography
    • C07K1/22—Affinity chromatography or related techniques based upon selective absorption processes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/12—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from bacteria
    • C07K16/1267—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from bacteria from Gram-positive bacteria
    • C07K16/1271—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from bacteria from Gram-positive bacteria from Micrococcaceae (F), e.g. Staphylococcus
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C07K2319/20—Fusion polypeptide containing a tag with affinity for a non-protein ligand
    • C07K2319/21—Fusion polypeptide containing a tag with affinity for a non-protein ligand containing a His-tag

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)

Abstract

1. Лиганд для аффинной хроматографии, содержащий один или несколько доменов С белка A (SpA) Staphylococcus, причем по меньшей мере один домен С содержит делецию по меньшей мере 3 последовательных аминокислот с N-конца, начиная с положения 1 или положения 2.2. Лиганд для аффинной хроматографии по п. 1, причем у лиганда наблюдается уменьшенная фрагментация по сравнению с эквивалентом дикого типа после воздействия 0,5 М NaOH в течение по меньшей мере 5 часов.3. Лиганд для аффинной хроматографии по п. 1, причем один или несколько доменов лиганда дополнительно содержат аминокислотную мутацию в положении 29 для уменьшения Fab-связывания.4. Лиганд для аффинной хроматографии по п. 3, причем аминокислотная мутация предусматривает замену остатка аминокислоты глицин или остатка аминокислоты аланин остатком аминокислоты лизин.5. Лиганд для аффинной хроматографии по п. 1, причем лиганд для аффинной хроматографии содержит два, три, четыре, пять, шесть, семь или более доменов С белка A (SpA) Staphylococcus, причем по меньшей мере один домен С содержит делецию трех последовательных аминокислот с N-конца, или делецию четырех последовательных аминокислот с N-конца, или делецию пяти последовательных аминокислот с N-конца, начиная с положения 1 или с положения 2.6. Лиганд для аффинной хроматографии, содержащий один или несколько доменов В белка A (SpA) Staphylococcus, причем по меньшей мере один домен В содержит делецию по меньшей мере 3 последовательных аминокислот с N-конца, начиная с положения 1 или положения 2.7. Лиганд для аффинной хроматографии по п. 6, причем у лиганда наблюдается уменьшенная фрагментация по сравнению с эквивалентом дикого типа после воздействия 0,5 М NaOH в тече

Claims (26)

1. Лиганд для аффинной хроматографии, содержащий один или несколько доменов С белка A (SpA) Staphylococcus, причем по меньшей мере один домен С содержит делецию по меньшей мере 3 последовательных аминокислот с N-конца, начиная с положения 1 или положения 2.
2. Лиганд для аффинной хроматографии по п. 1, причем у лиганда наблюдается уменьшенная фрагментация по сравнению с эквивалентом дикого типа после воздействия 0,5 М NaOH в течение по меньшей мере 5 часов.
3. Лиганд для аффинной хроматографии по п. 1, причем один или несколько доменов лиганда дополнительно содержат аминокислотную мутацию в положении 29 для уменьшения Fab-связывания.
4. Лиганд для аффинной хроматографии по п. 3, причем аминокислотная мутация предусматривает замену остатка аминокислоты глицин или остатка аминокислоты аланин остатком аминокислоты лизин.
5. Лиганд для аффинной хроматографии по п. 1, причем лиганд для аффинной хроматографии содержит два, три, четыре, пять, шесть, семь или более доменов С белка A (SpA) Staphylococcus, причем по меньшей мере один домен С содержит делецию трех последовательных аминокислот с N-конца, или делецию четырех последовательных аминокислот с N-конца, или делецию пяти последовательных аминокислот с N-конца, начиная с положения 1 или с положения 2.
6. Лиганд для аффинной хроматографии, содержащий один или несколько доменов В белка A (SpA) Staphylococcus, причем по меньшей мере один домен В содержит делецию по меньшей мере 3 последовательных аминокислот с N-конца, начиная с положения 1 или положения 2.
7. Лиганд для аффинной хроматографии по п. 6, причем у лиганда наблюдается уменьшенная фрагментация по сравнению с эквивалентом дикого типа после воздействия 0,5 М NaOH в течение по меньшей мере 5 часов.
8. Лиганд для аффинной хроматографии по п. 6, причем один или несколько доменов лиганда дополнительно содержат аминокислотную мутацию в положении 29 для уменьшения Fab-связывания.
9. Лиганд для аффинной хроматографии по п. 8, причем аминокислотная мутация предусматривает замену остатка аминокислоты глицин или остатка аминокислоты аланин остатком аминокислоты лизин.
10. Лиганд для аффинной хроматографии по п. 6, причем аффинный лиганд содержит два, три, четыре, пять, шесть, семь или более доменов В белка A (SpA) Staphylococcus, причем по меньшей мере один домен В содержит делецию трех последовательных аминокислот с N-конца, или делецию четырех аминокислот с N-конца, или делецию пяти последовательных аминокислот с N-конца, начиная с положения 1 или с положения 2.
11. Лиганд для аффинной хроматографии, содержащий один или несколько доменов Z белка A (SpA) Staphylococcus, причем по меньшей мере один домен Z содержит делецию по меньшей мере 3 последовательных аминокислот с N-конца, начиная с положения 1 или положения 2.
12. Лиганд для аффинной хроматографии по п. 11, причем у лиганда наблюдается уменьшенная фрагментация по сравнению с эквивалентом дикого типа после воздействия 0,5 М NaOH в течение по меньшей мере 5 часов.
13. Лиганд для аффинной хроматографии по п. 11, причем один или несколько доменов лиганда дополнительно содержат аминокислотную мутацию в положении 29 для уменьшения Fab-связывания.
14. Лиганд для аффинной хроматографии по п. 13, причем аминокислотная мутация предусматривает замену остатка аминокислоты глицин или остатка аминокислоты аланин остатком аминокислоты лизин.
15. Лиганд для аффинной хроматографии по п. 11, причем лиганд для аффинной хроматографии содержит два, три, четыре, пять, шесть, семь или более доменов Z белка A (SpA) Staphylococcus, причем по меньшей мере один домен Z содержит делецию трех последовательных аминокислот с N-конца, или делецию четырех аминокислот с N-конца, или делецию пяти последовательных аминокислот с N-конца, начиная с положения 1 или с положения 2.
16. Матрица для аффинной хроматографии, содержащая лиганд для аффинной хроматографии по пп. 1, 6 или 11, прикрепленный к твердой подложке.
17. Матрица для аффинной хроматографии по п. 16, причем у лиганда наблюдается уменьшенная фрагментация при прикреплении к твердой подложке по сравнению с эквивалентом дикого типа после воздействия 0,5 М NaOH в течение 5 часов.
18. Матрица для аффинной хроматографии по п. 16, причем лиганд для аффинной хроматографии прикреплен к твердой подложке посредством многоточечного прикрепления.
19. Матрица для аффинной хроматографии по п. 16, причем матрица сохраняет по меньшей мере 95% от изначальной связывающей способности через 5 часов инкубации в 0,5M NaOH.
20. Матрица для аффинной хроматографии по п. 16, причем матрица сохраняет по меньшей мере 95% от изначальной связывающей способности через 25 часов инкубации в 0,1 М NaOH.
21. Матрица для аффинной хроматографии по п. 16 или 18, причем твердая подложка выбрана из группы, состоящей из стекла, кварца, оксида циркония, оксида титана, агарозы, полиметакрилата, полиакрилата, полиакриламида, поливинилового эфира, поливинилового спирта и полистирола и их производных с контролируемым размером пор.
22. Способ аффинной очистки одной или нескольких целевых молекул из образца, включающий следующие этапы:
(a) получение образца, содержащего одну или несколько целевых молекул;
(b) контактирование образца с матрицей по п. 16 в таких условиях, чтобы одна или несколько целевых молекул связались с матрицей; и
(c) выделение одной или нескольких связанных целевых молекул путем элюирования.
23. Аффинный лиганд, содержащий структуру:
[(X)n, (Y)m]n+m,
где X представляет собой домен В, домен Z или домен С SpA,
n представляет собой количество доменов, варьирующее от нуля до (m-1),
Y представляет собой домен В, или домен Z, или домен С SpA по меньшей мере с
3 последовательными аминокислотами, удаленными с N-конца, и
m представляет собой количество доменов Y, варьирующее от одного до восьми, причем лиганд прикреплен к твердой подложке посредством многоточечного прикрепления.
24. Лиганд для аффинной хроматографии, содержащий два или более доменов В SpA, или два или более доменов С SpA, или два или более доменов Z SpA, или любые комбинации доменов В, Z или С в любом порядке, причем по меньшей мере один из доменов В, С или Z содержит делецию по меньшей мере 3 аминокислот с N-конца, начиная с положения 1 или с положения 2.
25. Лиганд для аффинной хроматографии по п. 24, причем у лиганда наблюдается уменьшенная фрагментация по сравнению с лигандом без каких-либо делеций после воздействия 0,5 М NaOH в течение 5 часов.
26. Стабильный в основных условиях лиганд для аффинной хроматографии, содержащий по меньшей мере пять доменов С, причем каждый домен содержит мутацию для уменьшения Fab-связывания, а также делецию 4 аминокислот с N-конца, начиная с положения 1.
RU2013154493/10A 2011-06-08 2012-06-06 Хроматографические матрицы, содержащие новые лиганды на основе белка a staphylococcus aureus RU2595430C2 (ru)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US201161494701P 2011-06-08 2011-06-08
US61/494,701 2011-06-08
PCT/US2012/041070 WO2013109302A2 (en) 2011-06-08 2012-06-06 Chromatography matrices including novel staphylococcus aureus protein a based ligands

Related Child Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2016130934A Division RU2644680C1 (ru) 2011-06-08 2012-06-06 Хроматографические матрицы, содержащие новые лиганды на основе белка a staphylococcus aureus

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2013154493A true RU2013154493A (ru) 2015-07-20
RU2595430C2 RU2595430C2 (ru) 2016-08-27

Family

ID=46229293

Family Applications (2)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2013154493/10A RU2595430C2 (ru) 2011-06-08 2012-06-06 Хроматографические матрицы, содержащие новые лиганды на основе белка a staphylococcus aureus
RU2016130934A RU2644680C1 (ru) 2011-06-08 2012-06-06 Хроматографические матрицы, содержащие новые лиганды на основе белка a staphylococcus aureus

Family Applications After (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2016130934A RU2644680C1 (ru) 2011-06-08 2012-06-06 Хроматографические матрицы, содержащие новые лиганды на основе белка a staphylococcus aureus

Country Status (13)

Country Link
US (5) US8754196B2 (ru)
EP (2) EP3053931B1 (ru)
JP (4) JP5756428B2 (ru)
KR (3) KR101464040B1 (ru)
CN (2) CN105457612B (ru)
AU (3) AU2012366229C1 (ru)
DK (2) DK2532672T3 (ru)
ES (2) ES2671722T3 (ru)
IL (2) IL229774A (ru)
RU (2) RU2595430C2 (ru)
SG (3) SG10201604554WA (ru)
TW (3) TWI638828B (ru)
WO (1) WO2013109302A2 (ru)

Families Citing this family (59)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US20040067532A1 (en) 2002-08-12 2004-04-08 Genetastix Corporation High throughput generation and affinity maturation of humanized antibody
US8877688B2 (en) 2007-09-14 2014-11-04 Adimab, Llc Rationally designed, synthetic antibody libraries and uses therefor
CA2697193C (en) 2007-09-14 2017-06-06 Adimab, Inc. Rationally designed, synthetic antibody libraries and uses therefor
US8592555B2 (en) 2008-08-11 2013-11-26 Emd Millipore Corporation Immunoglobulin-binding proteins with improved specificity
SG195555A1 (en) 2008-12-24 2013-12-30 Emd Millipore Corp Caustic stable chromatography ligands
SG10201604554WA (en) * 2011-06-08 2016-07-28 Emd Millipore Corp Chromatography matrices including novel staphylococcus aureus protein a based ligands
US9657055B2 (en) 2011-11-30 2017-05-23 Ge Healthcare Bioprocess R&D Ab Affinity chromatography matrix
ES2895173T3 (es) 2012-06-29 2022-02-17 Emd Millipore Corp Métodos para inactivar virus durante un proceso de purificación de proteínas
EP2682168A1 (en) 2012-07-02 2014-01-08 Millipore Corporation Purification of biological molecules
MY195756A (en) 2012-09-17 2023-02-09 Grace W R & Co Functionalized Particulate Support Material and Methods of Making and Using the Same
US11628381B2 (en) 2012-09-17 2023-04-18 W.R. Grace & Co. Conn. Chromatography media and devices
KR101838039B1 (ko) * 2013-03-14 2018-03-14 이엠디 밀리포어 코포레이션 단백질 a 기반 크로마토그래피를 이용한 단백질 순도의 증가 방법
CN105377880B (zh) * 2013-07-10 2020-08-07 通用电气医疗集团生物工艺研发股份公司 突变的免疫球蛋白结合多肽
US11014129B2 (en) 2013-09-04 2021-05-25 Emd Millipore Corporation Methods of cleaning a protein A based affinity chromatography column
JP6853670B2 (ja) * 2014-01-16 2021-04-07 ダブリュー・アール・グレース・アンド・カンパニー−コーンＷ Ｒ Ｇｒａｃｅ ＆ Ｃｏ−Ｃｏｎｎ 親和性クロマトグラフィー媒体及びクロマトグラフィーデバイス
ES2929099T3 (es) 2014-05-02 2022-11-24 Grace W R & Co Material de soporte funcionalizado y métodos de fabricación y uso de material de soporte funcionalizado
EP2985076B1 (en) * 2014-08-15 2022-03-30 Merck Patent GmbH Purification of immunoglobulins from plasma
US11566082B2 (en) * 2014-11-17 2023-01-31 Cytiva Bioprocess R&D Ab Mutated immunoglobulin-binding polypeptides
CN104399283B (zh) * 2014-12-04 2016-02-17 江西省农业科学院农产品质量安全与标准研究所 黄曲霉毒素b1适配体亲和柱的制备方法
CN104645949B (zh) * 2015-02-04 2017-01-25 浙江大学 一种以四肽为功能配基的亲和层析介质及其制备方法
JP6805831B2 (ja) 2015-02-05 2020-12-23 三菱ケミカル株式会社 免疫グロブリンに親和性を有するタンパク質、およびそれを用いたアフィニティ分離剤、液体クロマトグラフィー用カラム
EP3253785B1 (en) 2015-02-06 2019-04-10 Navigo Proteins Gmbh Novel egfr binding proteins
GB201503578D0 (en) 2015-03-03 2015-04-15 Ge Healthcare Bio Sciences Ab Sanitization method for affinity chromatography matrices
US10723769B2 (en) 2015-03-26 2020-07-28 Jsr Corporation Immunoglobulin-binding protein and affinity carrier using same
EP3578571A1 (en) 2015-04-13 2019-12-11 Fujifilm Corporation Method for producing short-chain peptide-immobilized carrier, and short-chain peptide-immobilized carrier
JP2018517559A (ja) 2015-06-05 2018-07-05 ダブリュー・アール・グレース・アンド・カンパニー−コーンＷ Ｒ Ｇｒａｃｅ ＆ Ｃｏ−Ｃｏｎｎ 吸着性バイオプロセス清澄化剤並びにその製造及び使用方法
ES2916101T3 (es) * 2015-07-16 2022-06-28 Navigo Proteins Gmbh Nuevas proteínas de unión a inmunoglobulina y su uso en la purificación por afinidad
WO2017013136A1 (en) 2015-07-20 2017-01-26 Scil Proteins Gmbh Novel binding proteins based on di-ubiquitin muteins and methods for generation
GB201515339D0 (en) * 2015-08-28 2015-10-14 Ge Healthcare Bio Sciences Ab A seperation matrix and a method of seperating antibodies
US10697982B2 (en) 2015-09-08 2020-06-30 Merck Patent Gmbh Methods of evaluating quality of a chromatography media which binds anti-A or anti-B antibodies
US10697983B2 (en) * 2015-09-08 2020-06-30 Merck Patent Gmbh Methods of evaluating quality of media suitable for removing anti-A or anti-B antibodies
CN105413644A (zh) * 2015-12-02 2016-03-23 南昌大学 基于特异结合黄曲霉毒素单域重链抗体的亲和吸附材料
KR101993845B1 (ko) * 2016-02-18 2019-06-28 (주)에이피테크놀로지 알칼리 저항성이 증대된 항체 친화성 리간드
US11813336B2 (en) 2016-05-04 2023-11-14 Navigo Proteins Gmbh Targeted compounds for the site-specific coupling of chemical moieties comprising a peptide linker
WO2017194593A1 (en) 2016-05-11 2017-11-16 Ge Healthcare Bioprocess R&D Ab Method of cleaning and/or sanitizing a separation matrix
US10889615B2 (en) 2016-05-11 2021-01-12 Cytiva Bioprocess R&D Ab Mutated immunoglobulin-binding polypeptides
US11708390B2 (en) 2016-05-11 2023-07-25 Cytiva Bioprocess R&D Ab Method of storing a separation matrix
US10730908B2 (en) 2016-05-11 2020-08-04 Ge Healthcare Bioprocess R&D Ab Separation method
CN109071613A (zh) 2016-05-11 2018-12-21 通用电气医疗集团生物工艺研发股份公司 分离基质
JP7122974B2 (ja) * 2016-05-11 2022-08-22 サイティバ・バイオプロセス・アールアンドディ・アクチボラグ 変異免疫グロブリン結合ポリペプチド
US10654887B2 (en) 2016-05-11 2020-05-19 Ge Healthcare Bio-Process R&D Ab Separation matrix
US10703774B2 (en) 2016-09-30 2020-07-07 Ge Healthcare Bioprocess R&D Ab Separation method
KR101857953B1 (ko) 2016-07-06 2018-05-16 아미코젠주식회사 알칼리 내성이 증가된 변이 면역글로불린 결합 단백질
EP3497117B1 (en) * 2016-08-11 2024-01-24 Navigo Proteins GmbH Novel alkaline stable immunoglobulin-binding proteins
CA3046561A1 (en) 2016-12-12 2018-06-21 Hurrah S.A R.L. Compositions and methods for increasing the immunoglobulin binding capacities of immunoglobulin-binding polypeptides and oligopeptides
CN106596822B (zh) * 2016-12-16 2018-01-19 南京市产品质量监督检验院 一种食品中金黄色葡萄球菌苯酚可溶性调控蛋白的检测方法
GB201708277D0 (en) * 2017-05-24 2017-07-05 Ge Healthcare A Recombinant protein
WO2019030156A1 (en) 2017-08-07 2019-02-14 Repligen Corporation FC BINDING PROTEINS WITH CYSTEINE IN THE C-TERMINAL HELICAL REGION
US11414466B2 (en) 2017-11-07 2022-08-16 Navigo Proteins Gmbh Fusion proteins with specificity for ED-B and long serum half-life for diagnosis or treatment of cancer
WO2019093439A1 (ja) 2017-11-09 2019-05-16 東ソー株式会社 免疫グロブリン結合性タンパク質
KR102055708B1 (ko) 2018-06-26 2019-12-13 동일플랜트 주식회사 스팀 배기관에 삽입된 히트파이프를 이용한 드래프트 방식 복수기
KR20210049802A (ko) 2018-08-24 2021-05-06 제이에스알 가부시끼가이샤 이뮤노글로불린 결합 단백질 및 그것을 사용한 어피니티 담체
GB201904125D0 (en) 2019-03-26 2019-05-08 Ge Healthcare Bio Sciences Ab Method for sanitization of a chromatography column
CN112210013A (zh) * 2019-07-03 2021-01-12 拜奥普罗塞亚科技有限责任公司 碱耐受性亲和色谱配体
KR20220066393A (ko) * 2019-09-24 2022-05-24 리제너론 파아마슈티컬스, 인크. 크로마토그래피의 사용 및 재생을 위한 시스템 및 방법
EP3875472A1 (en) * 2020-03-06 2021-09-08 Navigo Proteins Gmbh Novel immunoglobulin binding polypeptides
GB202113626D0 (en) 2021-09-24 2021-11-10 Cytiva Bioprocess R & D Ab FC binding polypeptides
GB202203478D0 (en) 2022-03-14 2022-04-27 Cytiva Bioprocess R & D Ab Vh3 binding polypeptides
CN115850408A (zh) * 2022-09-01 2023-03-28 西安蓝晓科技新材料股份有限公司 一种多肽、融合型多聚体蛋白质及其用途

Family Cites Families (69)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
SE462046C (sv) 1982-08-23 1998-02-10 Pharmacia Biotech Ab Hybrid-DNA-vektor innehållande DNA-sekvens från Staphylococcus aureus, förfarande för dess framställning och bakterie innehållande densamma
US5151350A (en) 1982-10-27 1992-09-29 Repligen Corporation Cloned genes encoding recombinant protein a
US4617266A (en) 1983-04-28 1986-10-14 Genex Corporation Production of Protein A
NZ218050A (en) 1985-11-13 1989-05-29 Wistar Inst Test for the presence of htlv-1v
SE8505922D0 (sv) 1985-12-13 1985-12-13 Kabigen Ab Construction of an igg binding protein to facilitate downstream processing using protein engineering
US5260373A (en) 1987-03-13 1993-11-09 Repligen Corporation Immobilized immunoglobulin-binding proteins
US5084559A (en) 1987-03-27 1992-01-28 Repligen Corporation Protein a domain mutants
US5089473A (en) 1988-08-29 1992-02-18 Monsanto Company Somatotropin variants and their use
GB8902770D0 (en) 1989-02-08 1989-03-30 Bioprocessing Ltd Improvements in or relating to supports for immunoaffinity separations
US4879378A (en) 1989-03-30 1989-11-07 Union Carbide Chemicals And Plastics Company Inc. Polysiloxanes with pendant sterically hindered phenol moiety connected to the silicon atom via a carbonylyoxy-containing link
US5401650A (en) 1990-10-24 1995-03-28 The Mount Sinai School Of Medicine Of The City University Of New York Cloning and expression of biologically active α-galactosidase A
US5198531A (en) 1991-06-14 1993-03-30 Research Diagnostic Antibodies Polymeric resin for peptide synthesis
EP0863210A3 (en) 1991-07-25 1999-09-22 Oriental Yeast Co., Ltd. Immunoglobulin-binding artificial protein
US5240680A (en) 1991-12-19 1993-08-31 Chiron Corporation Automated apparatus for use in peptide synthesis
US5573905A (en) 1992-03-30 1996-11-12 The Scripps Research Institute Encoded combinatorial chemical libraries
SE9400088D0 (sv) 1994-01-14 1994-01-14 Kabi Pharmacia Ab Bacterial receptor structures
SE9503925D0 (sv) 1995-11-07 1995-11-07 Pharmacia Biotech Ab Separationsmedium för IgG
WO1997036614A1 (en) 1996-03-29 1997-10-09 Terman David S Polymerized staphylococcal protein a for treatment of diseases
US6013763A (en) 1996-06-04 2000-01-11 Genentech, Inc. Peptide variants of protein A
US5856452A (en) 1996-12-16 1999-01-05 Sembiosys Genetics Inc. Oil bodies and associated proteins as affinity matrices
EP1042459A4 (en) 1997-12-24 2003-07-23 Diatech Pty Ltd BIFUNCTIONAL MOLECULES
GB9823071D0 (en) 1998-10-21 1998-12-16 Affibody Technology Ab A method
US6589529B1 (en) 1998-10-30 2003-07-08 Children's Hospital Medical Center Rotavirus subunit vaccine
SE9901379D0 (sv) 1999-04-19 1999-04-19 Pharmacia & Upjohn Ab Receptor structures
US6602977B1 (en) 1999-04-19 2003-08-05 Biovitrum Ab Receptor structures
JP2002544237A (ja) 1999-05-15 2002-12-24 ユニバーシティ オブ カリフォルニア，サン ディエゴ 望ましい活性を有するプロテインａに基づく結合ドメイン
US7163686B1 (en) 1999-05-15 2007-01-16 The Regents Of The University Of California Protein A based binding domains with desirable activities
EP3960855A1 (en) 2001-12-28 2022-03-02 Chugai Seiyaku Kabushiki Kaisha Method for stabilizing proteins
SE0200943D0 (sv) 2002-03-25 2002-03-25 Amersham Biosciences Ab Mutant protein
US7709209B2 (en) 2002-03-25 2010-05-04 Ge Healthcare Bio-Sciences Ab Protein ligands
US7083948B1 (en) 2002-12-24 2006-08-01 Immunex Corporation Polypeptide purification reagents and methods for their use
AU2004215653B2 (en) 2003-02-28 2011-03-17 Lonza Biologics Plc. Antibody purification by protein A and ion exchange chromatography
GB0304576D0 (en) 2003-02-28 2003-04-02 Lonza Biologics Plc Protein a chromatography
WO2005003156A1 (en) 2003-07-04 2005-01-13 Affibody Ab Polypeptides having binding affinity for her2
US7956165B2 (en) 2003-07-24 2011-06-07 Affisink Biotechnology Ltd. Compositions and methods for purifying and crystallizing molecules of interest
EP1670822A2 (en) 2003-10-03 2006-06-21 Genentech, Inc. Igf binding proteins
EP1564286A1 (en) * 2004-02-11 2005-08-17 Université de Liège Hybrid proteins of beta-lactamase class A
CA2570253A1 (en) 2004-07-06 2006-01-12 Kaneka Corporation Process for producing protein a-like protein with use of brevibacillus genus bacaterium
US8728828B2 (en) 2004-12-22 2014-05-20 Ge Healthcare Bio-Sciences Ab Purification of immunoglobulins
WO2006070416A1 (en) 2004-12-30 2006-07-06 Fondazione Santa Lucia I.R.C.C.S. An immunoprecipitation-based method to purify and characterise biological macromolecular complexes
DK1869071T3 (da) 2005-03-01 2011-02-28 Affibody Ab TNF-alfa-bindende polypeptid, anvendelser deraf og fremgangsmåder, der gør brug deraf
JP2006304633A (ja) 2005-04-26 2006-11-09 Apro Life Science Institute Inc イムノグロブリン結合タンパク質
AU2006259298B2 (en) * 2005-06-17 2012-06-14 Wyeth Llc Methods of purifying Fc region containing proteins
KR101289911B1 (ko) 2005-08-03 2013-07-26 메르크 파텐트 게엠베하 친수성 가교 중합체
WO2007019376A2 (en) 2005-08-03 2007-02-15 Rq Bioscience, Inc. Methods and compositions for diagnosis of iga-and igm-mediated kidney diseases
WO2007061936A2 (en) 2005-11-18 2007-05-31 New England Medical Center Hospitals, Inc. Clearance of abnormal iga1 in iga1 deposition diseases
ES2662042T3 (es) 2006-01-06 2018-04-05 Emd Millipore Corporation Matrices cromatográficas de afinidad y métodos de fabricación y utilización de las mismas
US8674073B2 (en) 2006-02-21 2014-03-18 Protenova Co., Ltd. Immunoglobulin affinity ligand
US20080096819A1 (en) 2006-05-02 2008-04-24 Allozyne, Inc. Amino acid substituted molecules
GB0610776D0 (en) * 2006-05-31 2006-07-12 Univ Bath Novel applications for staphylococcus aureus Sbi protein
AU2007300751B2 (en) 2006-09-29 2012-01-19 Cytiva Bioprocess R&D Ab Chromatography ligand comprising Domain C from Staphyloccocus aureus protein A for antibody isolation
JP5004165B2 (ja) 2006-10-10 2012-08-22 独立行政法人産業技術総合研究所 タンパク質の配向制御固定化に適したタンパク質
CA2666053C (en) 2006-12-06 2011-03-29 Repligen Corporation Nucleic acids encoding recombinant protein a
US8362217B2 (en) 2006-12-21 2013-01-29 Emd Millipore Corporation Purification of proteins
EP2120915B1 (en) 2007-01-22 2011-09-28 Genentech, Inc. Polyelectrolyte precipitation and purification of antibodies
JP2008266221A (ja) 2007-04-20 2008-11-06 National Institute Of Advanced Industrial & Technology アミノ末端１箇所で配向制御固定化された固定化タンパク質
US8198409B2 (en) 2007-05-21 2012-06-12 Nomadic Bioscience Co., Ltd. Polypeptide, an affinity chromatography material, and a method for separating and/or purifying immunoglobulin
SG149759A1 (en) 2007-07-10 2009-02-27 Millipore Corp Media for affinity chromatography
JP2009071766A (ja) 2007-09-18 2009-04-02 Panasonic Corp 受信端末装置
JP2011523408A (ja) 2008-05-15 2011-08-11 ノボ・ノルデイスク・エー／エス 抗体精製方法
US9238810B2 (en) 2008-06-05 2016-01-19 Affibody Ab Polypeptide
US8592555B2 (en) 2008-08-11 2013-11-26 Emd Millipore Corporation Immunoglobulin-binding proteins with improved specificity
SG195555A1 (en) 2008-12-24 2013-12-30 Emd Millipore Corp Caustic stable chromatography ligands
CN102272145B (zh) 2009-01-12 2014-07-30 通用电气健康护理生物科学股份公司 亲和色谱基质
CN102365361B (zh) 2009-03-24 2015-09-02 株式会社钟化 对免疫球蛋白具有亲和性的蛋白质和免疫球蛋白结合性亲和配体
JP2014502272A (ja) 2010-11-29 2014-01-30 ジーイー・ヘルスケア・バイオサイエンス・アクチボラグ アフィニティークロマトグラフィーマトリックス
CN103269761B (zh) 2010-12-20 2016-05-18 通用电气健康护理生物科学股份公司 亲和色谱基质
WO2012133349A1 (ja) * 2011-03-25 2012-10-04 株式会社カネカ アフィニティー分離マトリックス用タンパク質
SG10201604554WA (en) 2011-06-08 2016-07-28 Emd Millipore Corp Chromatography matrices including novel staphylococcus aureus protein a based ligands

Also Published As

Publication number Publication date
TW201542586A (zh) 2015-11-16
JP5756428B2 (ja) 2015-07-29
SG186552A1 (en) 2013-01-30
US20140296434A1 (en) 2014-10-02
JP6189493B2 (ja) 2017-08-30
JP6018120B2 (ja) 2016-11-02
ES2710204T3 (es) 2019-04-23
US20160168194A1 (en) 2016-06-16
US8895706B2 (en) 2014-11-25
US9018305B2 (en) 2015-04-28
TW201305191A (zh) 2013-02-01
SG10201604554WA (en) 2016-07-28
CN105457612B (zh) 2018-08-21
TWI596108B (zh) 2017-08-21
KR20180035201A (ko) 2018-04-05
KR101464040B1 (ko) 2014-11-20
US9376474B1 (en) 2016-06-28
US9234010B2 (en) 2016-01-12
RU2595430C2 (ru) 2016-08-27
TW201716427A (zh) 2017-05-16
EP2532672A3 (en) 2013-04-03
TWI638828B (zh) 2018-10-21
WO2013109302A3 (en) 2013-10-17
RU2644680C1 (ru) 2018-02-13
CN102895960A (zh) 2013-01-30
JP2018021038A (ja) 2018-02-08
AU2012366229A1 (en) 2013-11-07
IL253992B (en) 2019-01-31
US20150080558A1 (en) 2015-03-19
JP2012254981A (ja) 2012-12-27
TWI570134B (zh) 2017-02-11
JP2014193892A (ja) 2014-10-09
US20130046056A1 (en) 2013-02-21
WO2013109302A2 (en) 2013-07-25
DK3053931T3 (en) 2019-03-04
ES2671722T3 (es) 2018-06-08
AU2012366229B2 (en) 2016-11-17
JP6586131B2 (ja) 2019-10-02
AU2017200616B2 (en) 2018-11-01
US20150252085A1 (en) 2015-09-10
CN102895960B (zh) 2016-02-10
KR101928697B1 (ko) 2018-12-12
DK2532672T3 (en) 2018-06-14
SG10201604559TA (en) 2016-07-28
AU2017200616A1 (en) 2017-02-23
US8754196B2 (en) 2014-06-17
EP3053931B1 (en) 2019-01-02
KR101844107B1 (ko) 2018-03-30
KR20120137259A (ko) 2012-12-20
AU2012366229C1 (en) 2017-03-09
JP2017019792A (ja) 2017-01-26
EP3053931A2 (en) 2016-08-10
IL229774A (en) 2017-08-31
AU2019200368A1 (en) 2019-02-07
AU2019200368B2 (en) 2021-03-11
CN105457612A (zh) 2016-04-06
EP2532672B1 (en) 2018-04-04
KR20140044348A (ko) 2014-04-14
EP2532672A2 (en) 2012-12-12
EP3053931A3 (en) 2016-10-26
IL253992A0 (en) 2017-10-31

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2013154493A (ru) Хроматографические матрицы, содержащие новые лиганды на основе белка a staphylococcus aureus
Manadas et al. Peptide fractionation in proteomics approaches
Qüesta et al. Arabidopsis transcriptional repressor VAL1 triggers Polycomb silencing at FLC during vernalization
Levy et al. Host cell protein impurities in chromatographic polishing steps for monoclonal antibody purification
Bell et al. To fuse or not to fuse: what is your purpose?
Bäckström et al. Purification of a plant mediator from Arabidopsis thaliana identifies PFT1 as the Med25 subunit
NO20076056L (no) Fremgangsmater for rensing av FC region inneholdende proteiner
CY1122221T1 (el) Μεθοδοι αφαιρεσης ρυπου χρησιμοποιωντας ιοντοανταλλακτικη μεμβρανικη χρωματογραφια μετατοπισης γηγενων πρωτεϊνων
ATE462716T1 (de) Verfahren zur aufreinigung von proteinen in einer durchflussfraktion aus der chromatographie mit hydrophoben wechselwirkungen
ES2670827T3 (es) Proceso para la purificación del factor estimulador de colonias de granulocitos, G-CSF
RU2012120751A (ru) Выделение и очистка антител против il-13 с применением аффинной хромотографии с белком а
RU2013156669A (ru) Промывочный раствор и способ аффинной хроматографии
RU2011137030A (ru) Способы очистки малых модулярных иммунофармацевтических белков
US10370408B2 (en) Method for purification of a DNase or RNase protein from a sample
KR20120046274A (ko) 항체 생성의 최적화 방법
RU2007112991A (ru) Способ очистки антител
RU2012112536A (ru) Улучшенная очистка белка посредством модифицированного элюирования белка а
JP2016538320A (ja) プロテインａ系親和性クロマトグラフィーカラムを洗浄する方法
D’Amici et al. Coupling of native liquid phase isoelectrofocusing and blue native polyacrylamide gel electrophoresis: a potent tool for native membrane multiprotein complex separation
JP2010538089A5 (ru)
Feng et al. The involvement of CXCL11 in bone marrow-derived mesenchymal stem cell migration through human brain microvascular endothelial cells
RU2014108241A (ru) Способ катион- и анионобменной хроматографии
JP2015515969A5 (ru)
Intoh et al. Separation with zwitterionic hydrophilic interaction liquid chromatography improves protein identification by matrix‐assisted laser desorption/ionization‐based proteomic analysis
RU2012133474A (ru) Очистка факторов свертывания крови

Legal Events

Date Code Title Description
PD4A Correction of name of patent owner