RU2012112536A - Улучшенная очистка белка посредством модифицированного элюирования белка а - Google Patents

Улучшенная очистка белка посредством модифицированного элюирования белка а Download PDF

Info

Publication number
RU2012112536A
RU2012112536A RU2012112536/10A RU2012112536A RU2012112536A RU 2012112536 A RU2012112536 A RU 2012112536A RU 2012112536/10 A RU2012112536/10 A RU 2012112536/10A RU 2012112536 A RU2012112536 A RU 2012112536A RU 2012112536 A RU2012112536 A RU 2012112536A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
polypeptide
protein
gradient
buffer
separated
Prior art date
Application number
RU2012112536/10A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2571929C2 (ru
Inventor
Арик БРАУН
Кристофер Дж. ДАУД
Аша Нандини РАДХАМОХАН
Original Assignee
Дженентек, Инк.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Family has litigation
First worldwide family litigation filed litigation Critical https://patents.darts-ip.com/?family=43649614&utm_source=google_patent&utm_medium=platform_link&utm_campaign=public_patent_search&patent=RU2012112536(A) "Global patent litigation dataset” by Darts-ip is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Application filed by Дженентек, Инк. filed Critical Дженентек, Инк.
Publication of RU2012112536A publication Critical patent/RU2012112536A/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2571929C2 publication Critical patent/RU2571929C2/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
    • C07K1/16—Extraction; Separation; Purification by chromatography
    • C07K1/18—Ion-exchange chromatography
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
    • C07K1/16—Extraction; Separation; Purification by chromatography
    • C07K1/22—Affinity chromatography or related techniques based upon selective absorption processes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/46—Hybrid immunoglobulins
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
    • C12P21/005—Glycopeptides, glycoproteins

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Abstract

1. Способ очистки полипептида, содержащего С2/С3-область, включающий связывание полипептида с белком А и элюирование градиентом рН, начинающимся с 5,0 или менее.2. Способ по п.1, в котором градиент рН начинается примерно с рН 4,2.3. Способ по п.1, в котором градиент рН начинается примерно с рН 4,3.4. Способ по п.1, в котором градиент рН начинается примерно с рН 4,6.5. Способ по любому из пп.1-4, в котором градиент рН заканчивается на 3,0 или большем значении.6. Способ по п.5, в котором градиент рН заканчивается примерно на 3,7.7. Способ по п.1, в котором примесь из клеток-хозяев отделяют от полипептида.8. Способ по п.7, в котором примесь из клеток-хозяев является белком из клеток яичника китайского хомячка (СНОР).9. Способ по п.1, в котором агрегат отделяют от полипептида.10. Способ по п.1, в котором загрязнение вирусного фильтра отделяют от полипептида.11. Способ по п.1, в котором вирусную частицу или вирусоподобную частицу отделяют от полипептида.12. Способ по п.1, в котором основный вариант полипептида отделяют от полипептида.13. Способ по п.1, в котором С2/С3-область включает Fc-область иммуноглобулина.14. Способ по п.1, в котором полипептид представляет собой антитело.15. Способ по п.14, в котором антитело является моноклональным антителом, поликлональным антителом, полиспецифичным антителом или фрагментом антитела.16. Способ по п.1, в котором полипептид является иммуноадгезином.17. Способ по п.1, в котором полипептид имеет чистоту по меньшей мере примерно 98% мономера.18. Способ по п.1, в котором полипептид имеет чистоту по меньшей мере примерно 99% мономера.19. Способ по п.1, в котором соотношение примесей из клеток-хозяев и очищенного полипептида по меньшей мере прим�

Claims (71)

1. Способ очистки полипептида, содержащего СН2/СН3-область, включающий связывание полипептида с белком А и элюирование градиентом рН, начинающимся с 5,0 или менее.
2. Способ по п.1, в котором градиент рН начинается примерно с рН 4,2.
3. Способ по п.1, в котором градиент рН начинается примерно с рН 4,3.
4. Способ по п.1, в котором градиент рН начинается примерно с рН 4,6.
5. Способ по любому из пп.1-4, в котором градиент рН заканчивается на 3,0 или большем значении.
6. Способ по п.5, в котором градиент рН заканчивается примерно на 3,7.
7. Способ по п.1, в котором примесь из клеток-хозяев отделяют от полипептида.
8. Способ по п.7, в котором примесь из клеток-хозяев является белком из клеток яичника китайского хомячка (СНОР).
9. Способ по п.1, в котором агрегат отделяют от полипептида.
10. Способ по п.1, в котором загрязнение вирусного фильтра отделяют от полипептида.
11. Способ по п.1, в котором вирусную частицу или вирусоподобную частицу отделяют от полипептида.
12. Способ по п.1, в котором основный вариант полипептида отделяют от полипептида.
13. Способ по п.1, в котором СН2/СН3-область включает Fc-область иммуноглобулина.
14. Способ по п.1, в котором полипептид представляет собой антитело.
15. Способ по п.14, в котором антитело является моноклональным антителом, поликлональным антителом, полиспецифичным антителом или фрагментом антитела.
16. Способ по п.1, в котором полипептид является иммуноадгезином.
17. Способ по п.1, в котором полипептид имеет чистоту по меньшей мере примерно 98% мономера.
18. Способ по п.1, в котором полипептид имеет чистоту по меньшей мере примерно 99% мономера.
19. Способ по п.1, в котором соотношение примесей из клеток-хозяев и очищенного полипептида по меньшей мере примерно на 20% ниже соотношения в полипептиде, очищенном способом с использованием ступенчатого элюирования, причем способ с использованием ступенчатого элюирования включает связывание полипептида с белком А и элюирование с рН, начиная с 3,6 или менее.
20. Способ по п.1, в котором соотношение примесей из клеток-хозяев и очищенного полипептида по меньшей мере примерно на 60% ниже соотношения в полипептиде, очищенном способом с использованием ступенчатого элюирования, причем способ с использованием ступенчатого элюирования включает связывание полипептида с белком А и элюирование с рН, начиная с 3,6 или менее.
21. Способ по п.19 или 20, в котором очищенный полипептид является мономером полипептида.
22. Способ по п.1, в котором белок А представляет собой модифицированный или немодифицированный белок А-лиганд.
23. Способ по п.1, в котором очистка является промышленным способом.
24. Способ по п.1, в котором белок А представляет собой смолу с белком А для колоночной хроматографии или хроматографический сорбент с белком А.
25. Способ по п.24, в котором хроматографический сорбент с белком А представляет собой мембрану или монолит.
26. Способ по п.24, в котором белок А представляет собой смолу с белком А для колоночной хроматографии, причем очищенная фракция полипептида содержит примерно или меньше примерно 12 объемов колонки с белком А.
27. Способ по п.1, дополнительно включающий проведение стадии вирусной фильтрации при очистке полипептида.
28. Способ по п.1, дополнительно включающий проведение стадии ионообменной хроматографии при очистке полипептида.
29. Способ по п.28, в котором стадию ионообменной хроматографии проводят без остановки после стадии очистки градиентом рН по п.1.
30. Способ по п.1, в котором способ не включает дополнительную стадию очистки для удаления агрегатов.
31. Способ по п.1, в котором способ не включает дополнительную стадию очистки для удаления загрязнения вирусного фильтра.
32. Способ очистки полипептида, содержащего СН2/СН3-область, включающий стадии:
(а) связывания полипептида с белком А; и
(b) элюирования полипептида с градиентом рН, начинающимся с 5,0 или менее, с использованием элюирующего буфера, причем элюирующий буфер включает буфер с высоким рН и буфер с низким рН, а градиент рН образуется в результате регулирования процентного содержания каждого рН-буфера в элюирующем буфере.
33. Способ по п.32, в котором буфер с высоким рН имеет рН примерно 5,0, и в котором буфер с низким рН имеет рН примерно 2,7.
34. Способ по п.32, в котором процентное содержание буфера с низким рН начинается примерно с 35%.
35. Способ по п.34, в котором элюирующий буфер, содержащий примерно 35% буфера с низким рН, содержит примерно 16,25 мМ ацетат и примерно 8,25 мМ формиат.
36. Способ по п.32, в котором процентное содержание буфера с низким рН начинается примерно с 25%.
37. Способ по п.36, в котором элюирующий буфер, содержащий примерно 25% буфера с низким рН, содержит примерно 18,75 мМ ацетат и примерно 6,25 мМ формиат.
38. Способ по п.32, в котором процентное содержание буфера с низким рН начинается примерно с 40%.
39. Способ по п.38, в котором элюирующий буфер, содержащий примерно 40% буфера с низким рН, содержит примерно 15 мМ ацетат и примерно 10 мМ формиат.
40. Способ по п.32, в котором полипептид наносят с плотностью нагрузки, начинающейся примерно с 14 г/л.
41. Способ по п.32, в котором белок А представляет собой смолу с белком А для колоночной хроматографии или хроматографический сорбент с белком А.
42. Способ по п.41, в котором хроматографический сорбент с белком А представляет собой мембрану или монолит.
43. Способ по п.41, в котором белок А представляет собой смолу с белком А для колоночной хроматографии, причем скорость потока для элюирования полипептида варьирует от примерно 5 объемов колонки в час до примерно 25 объемов колонки в час.
44. Способ по п.32, в котором градиент рН начинается примерно с рН 4,2.
45. Способ по п.32, в котором градиент рН начинается примерно с рН 4,3.
46. Способ по п.32, в котором градиент рН начинается примерно с рН 4,6.
47. Способ по любому из пп.32 и 44-46, в котором градиент рН заканчивается на 3,0 или большем значении.
48. Способ по п.47, в котором градиент рН заканчивается примерно на 3,7.
49. Способ по п.32, в котором примесь из клеток-хозяев отделяют от полипептида.
50. Способ по п.49, в котором примесь из клеток-хозяев является белком из клеток яичника китайского хомячка (СНОР).
51. Способ по п.32, в котором агрегат отделяют от полипептида.
52. Способ по п.32, в котором загрязнение вирусного фильтра отделяют от полипептида.
53. Способ по п.32, в котором вирусную частицу или вирусоподобную частицу отделяют от полипептида.
54. Способ по п.32, в котором основный вариант полипептида отделяют от полипептида.
55. Способ по п.32, в котором СН2/СН3-область включает Fc-область иммуноглобулина.
56. Способ по п.32, в котором полипептид представляет собой антитело.
57. Способ по п.56, в котором антитело является моноклональным антителом, поликлональным антителом, полиспецифичным антителом или фрагментом антитела.
58. Способ по п.32, в котором полипептид является иммуноадгезином.
59. Способ по п.32, в котором полипептид имеет чистоту по меньшей мере примерно 98% мономера.
60. Способ по п.32, в котором полипептид имеет чистоту по меньшей мере примерно 99% мономера.
61. Способ по п.32, в котором соотношение примесей из клеток-хозяев и очищенного полипептида по меньшей мере примерно на 20% ниже соотношения в полипептиде, очищенном способом с использованием ступенчатого элюирования, причем способ с использованием ступенчатого элюирования включает связывание полипептида с белком А и элюирование с рН, начиная с 3,6 или менее.
62. Способ по п.32, в котором соотношение примесей из клеток-хозяев и очищенного полипептида по меньшей мере примерно на 60% ниже соотношения в полипептиде, очищенном способом с использованием ступенчатого элюирования, причем способ с использованием ступенчатого элюирования включает связывание полипептида с белком А и элюирование с рН, начиная с 3,6 или менее.
63. Способ по п.61 или 62, в котором очищенный полипептид является мономером полипептида.
64. Способ по п.32, в котором белок А представляет собой модифицированный или немодифицированный белок А-лиганд.
65. Способ по п.32, в котором очистка является промышленным способом.
66. Способ по п.41, в котором белок А представляет собой смолу с белком А для колоночной хроматографии, причем очищенная фракция полипептида содержит примерно или меньше примерно 12 объемов колонки с белком А.
67. Способ по п.32, дополнительно включающий проведение стадии фильтрации вирусов при очистке полипептида.
68. Способ по п.32, дополнительно включающий проведение стадии ионообменной хроматографии при очистке полипептида.
69. Способ по п.68, в котором стадию ионообменной хроматографии проводят без остановки после стадии (b).
70. Способ по п.32, в котором способ не включает дополнительную стадию очистки для удаления агрегатов.
71. Способ по п.32, в котором способ не включает дополнительную стадию очистки для удаления загрязнения вирусного фильтра.
RU2012112536/10A 2009-09-01 2010-09-01 Улучшенная очистка белка посредством модифицированного элюирования белка а RU2571929C2 (ru)

Applications Claiming Priority (5)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US23886709P 2009-09-01 2009-09-01
US61/238,867 2009-09-01
US25343809P 2009-10-20 2009-10-20
US61/253,438 2009-10-20
PCT/US2010/047448 WO2011028753A1 (en) 2009-09-01 2010-09-01 Enhanced protein purification through a modified protein a elution

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2012112536A true RU2012112536A (ru) 2013-10-10
RU2571929C2 RU2571929C2 (ru) 2015-12-27

Family

ID=43649614

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2012112536/10A RU2571929C2 (ru) 2009-09-01 2010-09-01 Улучшенная очистка белка посредством модифицированного элюирования белка а

Country Status (14)

Country Link
US (3) US9428548B2 (ru)
EP (2) EP3736338A1 (ru)
JP (1) JP5787891B2 (ru)
KR (1) KR101764449B1 (ru)
CN (2) CN102686738A (ru)
BR (1) BR112012004697B8 (ru)
CA (1) CA2772653C (ru)
ES (1) ES2787234T3 (ru)
HR (1) HRP20200581T1 (ru)
MX (1) MX2012002565A (ru)
PL (1) PL2473617T3 (ru)
RU (1) RU2571929C2 (ru)
SI (1) SI2473617T1 (ru)
WO (1) WO2011028753A1 (ru)

Families Citing this family (17)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
KR20090074040A (ko) 2006-09-13 2009-07-03 아보트 러보러터리즈 세포 배양의 개선
US8911964B2 (en) 2006-09-13 2014-12-16 Abbvie Inc. Fed-batch method of making human anti-TNF-alpha antibody
SG10201702951RA (en) 2008-10-20 2017-06-29 Abbvie Inc Viral inactivation during purification of antibodies
SG10201702922VA (en) 2008-10-20 2017-06-29 Abbvie Inc Isolation and purification of antibodies using protein a affinity chromatography
KR20190018041A (ko) 2009-08-06 2019-02-20 제넨테크, 인크. 단백질 정제 시의 바이러스 제거의 개선방법
SG178483A1 (en) * 2009-09-10 2012-04-27 Lonza Biologics Plc Method and system for polypeptide purification
EP2794635B8 (en) * 2011-12-22 2018-11-14 H. Hoffnabb-La Roche Ag Ion exchange membrane chromatography
JP6420756B2 (ja) * 2012-03-28 2018-11-07 ジーイー・ヘルスケア・バイオプロセス・アールアンドディ・アクチボラグ アフィニティークロマトグラフィーマトリックス
ES2895173T3 (es) 2012-06-29 2022-02-17 Emd Millipore Corp Métodos para inactivar virus durante un proceso de purificación de proteínas
US8921113B2 (en) 2012-12-21 2014-12-30 Dionex Corporation Buffer kit and method of generating a linear pH gradient
SG11201505901YA (en) * 2013-03-14 2015-08-28 Emd Millipore Corp Methods of increasing protein purity using protein a based chromatography
KR102251127B1 (ko) * 2013-07-12 2021-05-11 제넨테크, 인크. 이온 교환 크로마토그래피 입력 최적화의 설명
MX2016006167A (es) * 2013-11-15 2016-08-08 Genentech Inc Metodos para la inactivacion viral usando detergentes ecologico.
KR101921552B1 (ko) * 2014-03-10 2018-11-23 리히터 게데온 닐트. 사전 세정 단계를 이용하는 면역글로불린 정제
GB2539420B (en) * 2015-06-16 2021-01-13 Cytiva Sweden Ab Determination of chromatography conditions
TW202016151A (zh) 2018-06-09 2020-05-01 德商百靈佳殷格翰國際股份有限公司 針對癌症治療之多特異性結合蛋白
US11022585B2 (en) 2019-06-09 2021-06-01 Dionex Corporation Methods and systems for optimizing buffer conditions with liquid chromatography

Family Cites Families (60)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3773919A (en) 1969-10-23 1973-11-20 Du Pont Polylactide-drug mixtures
USRE30985E (en) 1978-01-01 1982-06-29 Serum-free cell culture media
FR2413974A1 (fr) 1978-01-06 1979-08-03 David Bernard Sechoir pour feuilles imprimees par serigraphie
US4515893A (en) 1979-04-26 1985-05-07 Ortho Pharmaceutical Corporation Hybrid cell line for producing complement-fixing monoclonal antibody to human T cells
US4560655A (en) 1982-12-16 1985-12-24 Immunex Corporation Serum-free cell culture medium and process for making same
US4657866A (en) 1982-12-21 1987-04-14 Sudhir Kumar Serum-free, synthetic, completely chemically defined tissue culture media
US4816567A (en) 1983-04-08 1989-03-28 Genentech, Inc. Recombinant immunoglobin preparations
DD266710A3 (de) 1983-06-06 1989-04-12 Ve Forschungszentrum Biotechnologie Verfahren zur biotechnischen Herstellung van alkalischer Phosphatase
US4767704A (en) 1983-10-07 1988-08-30 Columbia University In The City Of New York Protein-free culture medium
US5672347A (en) 1984-07-05 1997-09-30 Genentech, Inc. Tumor necrosis factor antagonists and their use
US4879231A (en) 1984-10-30 1989-11-07 Phillips Petroleum Company Transformation of yeasts of the genus pichia
GB8516415D0 (en) 1985-06-28 1985-07-31 Celltech Ltd Culture of animal cells
US4676980A (en) 1985-09-23 1987-06-30 The United States Of America As Represented By The Secretary Of The Department Of Health And Human Services Target specific cross-linked heteroantibodies
US5091178A (en) 1986-02-21 1992-02-25 Oncogen Tumor therapy with biologically active anti-tumor antibodies
US4927762A (en) 1986-04-01 1990-05-22 Cell Enterprises, Inc. Cell culture medium with antioxidant
GB8610600D0 (en) 1986-04-30 1986-06-04 Novo Industri As Transformation of trichoderma
IL85035A0 (en) 1987-01-08 1988-06-30 Int Genetic Eng Polynucleotide molecule,a chimeric antibody with specificity for human b cell surface antigen,a process for the preparation and methods utilizing the same
EP0308936B1 (en) 1987-09-23 1994-07-06 Bristol-Myers Squibb Company Antibody heteroconjugates for the killing of HIV-infected cells
US5091313A (en) 1988-08-05 1992-02-25 Tanox Biosystems, Inc. Antigenic epitopes of IgE present on B cell but not basophil surface
US5720937A (en) 1988-01-12 1998-02-24 Genentech, Inc. In vivo tumor detection assay
WO1989012463A1 (en) 1988-06-21 1989-12-28 Genentech, Inc. Method and therapeutic compositions for the treatment of myocardial infarction
DE68925971T2 (de) 1988-09-23 1996-09-05 Cetus Oncology Corp Zellenzuchtmedium für erhöhtes zellenwachstum, zur erhöhung der langlebigkeit und expression der produkte
US5530101A (en) 1988-12-28 1996-06-25 Protein Design Labs, Inc. Humanized immunoglobulins
EP0402226A1 (en) 1989-06-06 1990-12-12 Institut National De La Recherche Agronomique Transformation vectors for yeast yarrowia
EP0479909B1 (en) 1989-06-29 1996-10-30 Medarex, Inc. Bispecific reagents for aids therapy
EP0420397B1 (en) 1989-07-28 1995-11-29 Wako Pure Chemical Industries Ltd Fulgimide derivatives
US5122469A (en) 1990-10-03 1992-06-16 Genentech, Inc. Method for culturing Chinese hamster ovary cells to improve production of recombinant proteins
CA2102511A1 (en) 1991-05-14 1992-11-15 Paul J. Higgins Heteroconjugate antibodies for treatment of hiv infection
ATE233813T1 (de) 1991-08-14 2003-03-15 Genentech Inc Veränderte immunglobuline für spezifische fc- epsilon rezeptoren
WO1993008829A1 (en) 1991-11-04 1993-05-13 The Regents Of The University Of California Compositions that mediate killing of hiv-infected cells
DE69334255D1 (de) 1992-02-06 2009-02-12 Novartis Vaccines & Diagnostic Marker für Krebs und biosynthetisches Bindeprotein dafür
CA2140933A1 (en) 1992-08-21 1994-02-22 Paula M. Jardieu Method for treating an lfa-1 mediated disorder
US5736137A (en) 1992-11-13 1998-04-07 Idec Pharmaceuticals Corporation Therapeutic application of chimeric and radiolabeled antibodies to human B lymphocyte restricted differentiation antigen for treatment of B cell lymphoma
ES2108566T3 (es) 1993-12-10 1997-12-16 Genentech Inc Procedimientos para diagnosticar alergias y para seleccionar agentes terapeuticos antialergicos.
EP0739214B1 (en) 1994-01-18 1998-03-18 Genentech, Inc. A METHOD OF TREATMENT OF PARASITIC INFECTION USING IgE ANTAGONISTS
CA2181787A1 (en) 1994-03-03 1995-09-08 Claire M. Doerschuk Anti-il-8 monoclonal antibodies for treatment of inflammatory disorders
US5534615A (en) 1994-04-25 1996-07-09 Genentech, Inc. Cardiac hypertrophy factor and uses therefor
US5731168A (en) 1995-03-01 1998-03-24 Genentech, Inc. Method for making heteromultimeric polypeptides
IL117645A (en) 1995-03-30 2005-08-31 Genentech Inc Vascular endothelial cell growth factor antagonists for use as medicaments in the treatment of age-related macular degeneration
CA2222231A1 (en) 1995-06-07 1996-12-19 Imclone Systems Incorporated Antibody and antibody fragments for inhibiting the growth of tumors
ATE222774T1 (de) 1996-01-23 2002-09-15 Genentech Inc Antikörper gegen cd 18 zur verwendung gegen gehirnschlag
US7147851B1 (en) 1996-08-15 2006-12-12 Millennium Pharmaceuticals, Inc. Humanized immunoglobulin reactive with α4β7 integrin
AU731817C (en) 1996-11-27 2001-11-01 Genentech Inc. Humanized anti-CD11a antibodies
US20030109680A1 (en) * 2001-11-21 2003-06-12 Sunol Molecular Corporation Antibodies for inhibiting blood coagulation and methods of use thereof
SI1325932T1 (ru) 1997-04-07 2005-08-31 Genentech Inc
EP1860187B1 (en) 1997-05-15 2011-07-13 Genentech, Inc. Apo-2 receptor
US5994511A (en) 1997-07-02 1999-11-30 Genentech, Inc. Anti-IgE antibodies and methods of improving polypeptides
RU2145610C1 (ru) 1998-12-09 2000-02-20 Общество с ограниченной ответственностью "Протеиновый контур" Способ очистки рекомбинантного эритропоэтина человека
US6946129B1 (en) 1999-06-08 2005-09-20 Seattle Genetics, Inc. Recombinant anti-CD40 antibody and uses thereof
EP2112167A3 (en) 1999-06-25 2010-12-22 Genentech, Inc. Humanized ANTI-ERBB2 antibodies and treatment with ANTI-ERBB2 antibodies
ES2309012T3 (es) 1999-10-29 2008-12-16 Genentech, Inc. Composiciones del anticuerpo anti-psca y a sus procedimientos contra celulas cancerigenas que expresen psca.
EP1578774B1 (en) * 2002-09-18 2013-11-06 Danisco US Inc. Purification of immunoglobulins
CN101120017A (zh) * 2004-08-30 2008-02-06 英国龙沙生物医药股份有限公司 用于纯化抗体的亲和力加离子交换层析
EP1693108A1 (en) * 2004-12-04 2006-08-23 MERCK PATENT GmbH Mixed-modal anion-exchange type separation material
CN101365722A (zh) * 2005-06-17 2009-02-11 艾兰制药国际有限公司 纯化抗Aβ抗体的方法
US20100267932A1 (en) 2006-08-28 2010-10-21 Alex Eon-Duval Process for the purification of fc-fusion proteins
US20080167450A1 (en) * 2007-01-05 2008-07-10 Hai Pan Methods of purifying proteins
EP2120915B1 (en) * 2007-01-22 2011-09-28 Genentech, Inc. Polyelectrolyte precipitation and purification of antibodies
RU2522002C2 (ru) * 2009-06-26 2014-07-10 Ридженерон Фармасьютикалз, Инк. Легковыделяемые биспецифические антитела с природным иммуноглобулиновым форматом
US9813410B2 (en) 2014-06-26 2017-11-07 Rakuten, Inc. Information processing apparatus, information processing method, and information processing program

Also Published As

Publication number Publication date
CN108409829A (zh) 2018-08-17
ES2787234T3 (es) 2020-10-15
RU2571929C2 (ru) 2015-12-27
EP2473617B1 (en) 2020-02-26
JP2013503877A (ja) 2013-02-04
EP3736338A1 (en) 2020-11-11
JP5787891B2 (ja) 2015-09-30
SI2473617T1 (sl) 2020-07-31
MX2012002565A (es) 2012-05-29
CA2772653A1 (en) 2011-03-10
US20130041139A1 (en) 2013-02-14
US20220081466A1 (en) 2022-03-17
US9428548B2 (en) 2016-08-30
EP2473617A4 (en) 2014-04-09
PL2473617T3 (pl) 2020-06-29
BR112012004697B1 (pt) 2021-02-09
HRP20200581T1 (hr) 2020-07-10
KR101764449B1 (ko) 2017-08-02
KR20120106719A (ko) 2012-09-26
CN102686738A (zh) 2012-09-19
US20220324905A1 (en) 2022-10-13
CA2772653C (en) 2019-06-25
WO2011028753A1 (en) 2011-03-10
BR112012004697A2 (pt) 2015-09-08
BR112012004697B8 (pt) 2021-05-25
EP2473617A1 (en) 2012-07-11

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2012112536A (ru) Улучшенная очистка белка посредством модифицированного элюирования белка а
JP2013503877A5 (ru)
AU2011316730B2 (en) Processes for purification of proteins
JP6293907B2 (ja) プレクリーニング工程を用いた免疫グロブリンの精製
AU2011214361C1 (en) Single unit antibody purification
AU2011256727B2 (en) Apparatus and process of purification of proteins
WO2009135656A1 (en) A method for the purification of antibodies using displacement chromatography
RU2015142657A (ru) Интегрированное непрерывное производство терапевтических белковых лекарственных веществ
KR20150079830A (ko) 듀얼 스테이지 접선 유동 한외여과를 사용하는 폴리펩타이드의 정제
RU2014130017A (ru) Способы повышения эффективности этапов очистки белка, находящихся ниже по потоку, с использованием мембранной ионообменной хроматографии
US20130289247A1 (en) Single unit ion exchange chromatography antibody purification
JP2022526965A (ja) キャプチャー前の凝集の使用による免疫グロブリンのアフィニティークロマトグラフィーの改善
Yoshimoto et al. Connected flow-through chromatography processes as continuous downstream processing of proteins
EP4234695A1 (en) Methods for the selective removal of contaminants during a process of purifying biologic agents
JP2012214408A (ja) 澄明液中に分散した不純物凝集体を除去することによるタンパク質の精製方法
KR20140033126A (ko) 단일 유닛 크로마토그래피 항체 정제
JP6230853B2 (ja) タンパク質の精製方法及び精製装置
Shirataki et al. Viral clearance in end-to-end continuous process for mAb purification: Total flow-through integrated polishing on two columns connected to virus filtration
KR20200136411A (ko) 분리 방법
AU2015255316A1 (en) Apparatus and process of purification of proteins