JP2015530105A - 3−エピメラーゼ - Google Patents
3−エピメラーゼ Download PDFInfo
- Publication number
- JP2015530105A JP2015530105A JP2015533696A JP2015533696A JP2015530105A JP 2015530105 A JP2015530105 A JP 2015530105A JP 2015533696 A JP2015533696 A JP 2015533696A JP 2015533696 A JP2015533696 A JP 2015533696A JP 2015530105 A JP2015530105 A JP 2015530105A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- seq
- sequence
- protein
- fructose
- allulose
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
Images
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/90—Isomerases (5.)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/02—Monosaccharides
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/24—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of an isomerase, e.g. fructose
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y501/00—Racemaces and epimerases (5.1)
- C12Y501/03—Racemaces and epimerases (5.1) acting on carbohydrates and derivatives (5.1.3)
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02P—CLIMATE CHANGE MITIGATION TECHNOLOGIES IN THE PRODUCTION OR PROCESSING OF GOODS
- Y02P20/00—Technologies relating to chemical industry
- Y02P20/50—Improvements relating to the production of bulk chemicals
- Y02P20/52—Improvements relating to the production of bulk chemicals using catalysts, e.g. selective catalysts
Abstract
Description
i)配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に対して少なくとも70%、80%、90%、95%、又は99%の配列同一性を有するか、又は、配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に対して100%の配列同一性を有し、又は
ii)高ストリンジェントな条件下において、配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に規定の配列に対して相補的な配列を有するポリヌクレオチドにハイブリダイズする
ポリヌクレオチド配列を含むのが有利である。
i)本発明の第1様態に係るタンパク質を提供するステップと、
ii)果糖基質をアルロースに転換する条件下において、前記タンパク質を前記果糖基質に接触させるステップを含む方法を提供する。アルロースの生成方法も本発明によって提供し、この方法は、果糖基質をアルロースに転換する条件下において、本発明の第1様態に係るタンパク質を前記果糖基質に接触させるステップを含む。
i)配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に対して少なくとも70%の配列同一性を有し、又は
ii)高ストリンジェントな条件下において、配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に規定の配列に対して相補的な配列を有するポリヌクレオチドにハイブリダイズする
ポリヌクレオチド配列を含む核酸分子を提供する。
i)配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に対して少なくとも70%の配列同一性を有し、又は
ii)高ストリンジェントな条件下において、配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に規定の配列に対して相補的な配列を有するポリヌクレオチドにハイブリダイズする
宿主細胞を提供する。
i)配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に対して少なくとも70%の配列同一性を有し、又は
ii)高ストリンジェントな条件下において、配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に規定の配列に対して相補的な配列を有するポリヌクレオチドにハイブリダイズする
ベクターを提供する。
i)ケトース3−エピメラーゼ活性を有するタンパク質をコードするポリヌクレオチド配列を有する核酸分子を含むベクターを提供するステップを含み、前記ポリヌクレオチド配列は、a)配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に対して少なくとも70%の配列同一性を有し、又は、b)高ストリンジェントな条件下において、配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に規定の配列に対して相補的な配列を有するポリヌクレオチドにハイブリダイズし、前記方法はさらに、
ii)前記ポリヌクレオチド配列にコードされたケトース3−エピメラーゼ活性を有する前記タンパク質を合成するステップと、
iii)果糖をケトース3−エピメラーゼ活性を有する前記タンパク質に接触させ、果糖からアルロースへの転換を可能にする条件下において、前記果糖及び前記タンパク質を維持するステップと、
iv)前記ステップiii)において生成した前記アルロースを少なくとも部分的に精製するステップとを含む方法を提供する。
化学式(II)
1)配列番号1、配列番号3、又は配列番号5と少なくとも70%の配列同一性を有する核酸分子を含むベクターを提供するステップ。
2)前記ベクターでコンピテント宿主細胞を形質転換するステップ。
3)形質転換された宿主細胞を任意で培養するステップ。
4)形質転換された細胞を果糖基質と混合し、果糖からアルロースへの転換を可能にする条件下に維持するステップ。
5)蒸発及び結晶化等、従来技術の標準の方法を使用して、生成されたアルロースを精製するステップ。
本例では、3つの推定ケトース−3−エピメラーゼ酵素の1つを発現するように宿主細胞を形質転換した。果糖基質で培養することにより、形質転換した宿主細胞のケトース−3−エピメラーゼについて試験した。
ホウ酸塩バッファー、1M、pH8
i)62gのホウ酸を1lの脱イオン水に溶解した
ii)10MのNaOHによりpH8に調整した
iii)1Lボトルに入れて4℃の冷蔵庫で保存した
ホウ酸塩バッファー果糖基質
i)970gの液体果糖(77%DS)を50mlのホウ酸塩バッファーpH8に入れた
ii)最終容量が1Lとなるように水を加えた
iii)5MのNaOHによりpH8に調整した
発現培地LB−4×2.8Lバッフル付シェイクフラスコ
i)10gのトリプトン、7gのNaCl、及び10gの酵母を1Lの脱イオン水に入れた
ii)オートクレーブ
Genscript USA,Inc.によって合成構築すべく、3つの推定ケトース−3−エピメラーゼ遺伝子配列及び1つの対照群配列を選択した。推定ケトース−3−エピメラーゼ配列は以下をコードした。
i)クロストリジウム・シンデンスATCC35704からの仮説タンパク質CLOSCI_02526(アクセッションZP_02432281)(配列番号2)
ii)クロストリジウム・ハイレモンアエDSM15053からの仮説タンパク質CLOHYLEM_05645(アクセッションZP_03778576.1)(配列番号4)
iii)デスモスポラ・エスピー8437からのD−タガトース−3−エピメラーゼ(アクセッションZP_08466075)(配列番号6)
3つのタンパク質配列を、ケトース−3−エピメラーゼタンパク質として試験すべく同定した。これらのタンパク質の配列を図1〜図3(配列番号2、4、及び6)に示す。対照群として使用したクロストリジウム・セルロリティカムH10からのキシロースイソメラーゼは、従来、果糖からアルロースを生成するものとして提案されていた。このアミノ酸配列を図4に示す(配列番号8)。
本例では、スケーラビリティを判定し、さらなる感覚調査及び臨床調査を行うべくアルロースを生成するために、18Lスケールにおいて細胞成長及び転換に関して現在の最高条件を実現した。転換に続いて、果糖を除去する最初の洗浄ステップを実施した。本例は、このプロセスのスケーラビリティと、スケールアップに伴う予期しない問題と、研究室で生成できるアルロースの妥当な量とを同定することを目的とするものであった。
イソプロピルチオガラクトピラノシド(IPTG)
ろ過滅菌したアンピシリン水溶液100mg/ml
結晶果糖グリーン
液体果糖(77%DS)
成長培地
i)25gのNaCl、25gのStaleydex333(登録商標)、6gのグリセロール、50gのトリプトン(Difco)、60gの酵母抽出物(Difco)、8gの第一リン酸カリウム、及び8gの第二リン酸カリウムを6lの脱イオン水に入れた
ii)トリス塩基(固体)でpHを〜7.8に調整した
iii)フォイルで頂上部を覆った6×2.8Lバッフル付きフラスコで、フラスコにつき1Lのオートクレーブを行った
トリスバッファー、1M、pH8
iv)121gを1Lの脱イオン水に入れた
iv)HClでpH8に調整した
iv)1Lボトルに入れて4℃の冷蔵庫で保存した
細胞を繁殖させるため、100μg/mlのアンピシリンを補った5mlのLB培地の6つのオーバーナイト培地から開始した。これらの培地に、大腸菌生成菌株(配列番号6のタンパク質を発現するBL21−DE3 pET15bDS−P3E)を植菌し、37℃オーバーナイト(〜16時間)で成長させた。6Lの成長培地を調製し、上述のようにオートクレーブし、5mlのオーバーナイト培地を各フラスコに添加し、190rpm、37℃で4時間これを震盪した。新たに1Mの溶液を調製し、フラスコにリットル当たり1ml添加することにより、1mMのIPTGを各フラスコに添加した。引き続き14〜16時間震盪を行うことにより、温度を25℃まで下げた。
約220gのBL21(DE3)pET−15b−DS P3E細胞を12Lの培養物から得て、上述のとおり2つの18Lの生物変換に分けた。従って、全細胞生体触媒の総濃度は、結晶果糖グリーン転換については5.6g/Lであり、液体果糖転換については6.7g/Lであった。
グルコース酵母抽出培地を用いるpH制御流加培養法を使用し、発酵研究室において2つの10L発酵により、新たに同定したDS P3Eタンパク質(配列番号6)を含有する大腸菌株を生成した。これらの発酵は、期待どおりに進行した。
4つ異なる酵素(配列番号2、4、6、及び8)による果糖の転換を、750g/Lにてトリスバッファー果糖基質上で比較した。25〜30℃でなく、16℃にて細胞を誘導し、転換率は前回の実験より低かった。200mLの基質に対して、500mLのバッフル付きフラスコ内で2gの湿重量の再懸濁細胞を添加し、90rpmの震盪にて55℃で培養した。HPLC解析を行うため、2時間及び3.5時間でサンプルを採った。結果を図12に示すが、ここではCC P3Eは配列番号8に対応し、CH P3E、CS P3E、及びDS P3Eが各々、配列番号4、2、及び6に対応する。この実験において、配列番号2、4、6、又は8に規定のタンパク質の1つを発現する4つの菌株はすべて、3.5時間で基質の約5%をアルロースに転換する略同一の活性レベルを有しているようであった。
本例では、固定化酵素を使用したアルロース生成の第1の試みを実施した。本例は、酵素の利用を改善することを目的としている。
Codexisより調製された凍結乾燥酵素粉末、Lot D13007又はD13008
デスモスポラ・エスピー、プシコース−3−エピメラーゼ
デュオライトA568(Dow)
アンバーライトXAD2(Sigma)
トリスバッファー1M
i)1Mの濃度で溶解することにより水中に調製
ii)HClでpHを8.0に調整
iii)使用前に100mMに希釈
結晶果糖グリーン、80%の乾燥固体で以下の組成を有する。
i)90%DSB果糖
ii)7%DSBデキストロース
iii)3%DP2+
iv)その他の単糖類
MnCl2(Sigma)
1)小規模の固定化
固定化の効率を試験するため、約30mlの容量の被覆カラム(11mm×300mmのカラム寸法)内で小さな固定床反応を実施した。XAD2樹脂及びA568樹脂の双方を水で数回洗浄することにより、微粒子(すなわち、樹脂作製時の副産物である樹脂微粒子(つまり、壊れた/割れた粒子))と作製時の残留物とを取り除いた。2gの凍結乾燥酵素(すなわち、エピメラーゼ)を約50mlの水に溶解し、2つのアリコートに分けた。pHを測定し、6.5であると判定した。約30mlの各樹脂を、室温で約1時間、軽い攪拌によって1つのアリコートのエピメラーゼ溶液とインキュベートした。その後、樹脂を被覆カラム内に詰め、蠕動ポンプを使用してさらに2時間、固定床を通じてエピメラーゼ溶液を循環させた。その後、10ベッド容積のトリスバッファー100mM、pH8.0でカラムを洗浄した。この時点での廃水は透き通って見え、A280では分光学的に測定されたタンパク質はなかった。結晶果糖グリーンをRO水で60%DSまで希釈し、pHを8.0に調整した後、28ppmのMnCl2及び10mMのトリスバッファーpH8.0を添加することにより、結晶果糖グリーン供給物を調製した。
固定化のスケールアップした効率を試験するため、約300mlの質量の被覆カラム内(25mm×600mmカラム寸法)により大型の固定床反応器を作製した。XAD2樹脂及びA568樹脂を水で数回洗浄することにより、微粒子や作製時の残留物を取り除いた。10gの凍結乾燥エピメラーゼを約100mlの水に溶解した。約300mlのA568樹脂を300mlの被覆カラムに詰め、蠕動ポンプを使用して室温で約2時間、固定ベッドを通じてエピメラーゼ溶液を循環させた。その後、室温にて、カラムを5ベッド容積のトリスバッファー100mM、pH8.0で洗浄した。この時点での廃水は透き通って見え、A280では分光学的に測定されたタンパク質はなかった。結晶果糖グリーンをRO水で60%DSまで希釈し、pHを8.0まで調整した後、28ppmのMnCl2及び10mMのトリスバッファーpH8.0を添加することにより、結晶果糖グリーン供給物を調製した。その後、再循環水浴で被覆カラムを57℃の温度まで加熱しながら、1時間当たり8ベッド容積(BV/h)の速度で、供給物を30ml固定床反応器を通じて供給した。反応器の廃液を回収し、FT−IRで解析してアルロースと果糖の相対濃度を出した。このプロセスを計4日間続けた。この供給速度は、試験的生成工程を通じて1時間当たり8ベッド容積から1時間当たり2ベッド容積に調整した。さらに、カラムを2週間、室温に置いた後、カラム保管中のエピメラーゼ安定性の判定を再開した。
XAD2を入れた30mlのカラムでは、いずれのサンプルにも顕著な転換が見られず、従って、さらなる解析を実施しなかった。しかしながら、DowexのA568で著しい転換が観察された。図13は、A568樹脂を入れた30mlの固定床反応器における反応の時間経過を示している。僅か1gのエピメラーゼを含有する固定床転換を120時間続けることで、4kg超のアルロースを生成した。転換率は、120時間を越えると徐々に低下し、これを補償すべくカラムの流量を72時間で低下させた。反応中、アルロースの平衡近傍濃度が得られた。
Claims (22)
- タンパク質であって、
配列番号6、配列番号2、又は配列番号4に対して少なくとも70%の配列同一性を有するポリペプチド配列を含み、
前記タンパク質は、ケトース3−エピメラーゼ活性を有するタンパク質。 - 前記ポリペプチド配列は、配列番号6、配列番号2、又は配列番号4に対して少なくとも80%、90%、95%、又は99%の配列同一性を有するか、又は、配列番号6、配列番号2、又は配列番号4に対して100%の配列同一性を有する請求項1に記載のタンパク質。
- 前記ポリペプチド配列は、配列番号13の配列を含む請求項1又は2に記載のタンパク質。
- 前記タンパク質は、固体基質上に固定化される請求項1〜3のいずれか一項に記載のタンパク質。
- アルロース合成のための、請求項1〜4のいずれか一項に記載のタンパク質の使用。
- 核酸分子であって、
請求項1〜4のいずれか一項に記載のタンパク質をコードするポリヌクレオチド配列を含む核酸分子。 - i)配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に対して少なくとも70%、80%、90%、95%、又は99%の配列同一性を有するか、又は、配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に対して100%の配列同一性を有し、又は
ii)高ストリンジェントな条件下において、配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に規定の配列に対して相補的な配列を有するポリヌクレオチドにハイブリダイズする
ポリヌクレオチド配列を含む請求項6に記載の核酸分子。 - 請求項6又は7に記載の核酸分子を含むベクター。
- 請求項6又は7に記載の組換え核酸分子を含む宿主細胞。
- 前記宿主細胞は、酵母、バクテリア、若しくはその他の微生物であるか、又は、哺乳動物、植物、若しくはその他の細胞培養である請求項9に記載の宿主細胞。
- 前記宿主細胞は大腸菌である請求項10に記載の宿主細胞。
- 請求項1〜4のいずれか一項に記載のタンパク質により生成されるアルロース。
- アルロースの生成方法であって、
果糖基質をアルロースに転換する条件下において、請求項1〜4のいずれか一項に記載のタンパク質を前記果糖基質に接触させるステップを含む方法。 - 前記タンパク質は、宿主細胞内に存在する請求項13に記載の方法。
- 前記タンパク質は、単離形態である請求項13に記載の方法。
- 前記条件には、前記タンパク質及び前記果糖基質を25℃〜75℃の温度範囲に維持することが含まれる請求項13〜15のいずれか一項に記載の方法。
- 前記条件には、前記タンパク質及び前記果糖基質をpH4〜pH10の範囲に維持することが含まれる請求項13〜16のいずれか一項に記載の方法。
- 前記条件には、前記果糖基質を75%〜95%(w/v)の濃度範囲に維持することが含まれる請求項13〜17のいずれか一項に記載の方法。
- 核酸分子であって、
i)配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に対して少なくとも70%の配列同一性を有し、又は
ii)高ストリンジェントな条件下において、配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に規定の配列に対して相補的な配列を有するポリヌクレオチドにハイブリダイズする
ポリヌクレオチド配列を含む核酸分子。 - ケトース3−エピメラーゼ活性を有するポリペプチドをコードするポリヌクレオチド配列を含んだ組換え核酸分子を含む宿主細胞であって、
前記ポリヌクレオチド配列は、
i)配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に対して少なくとも70%の配列同一性を有し、又は
ii)高ストリンジェントな条件下において、配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に規定の配列に対して相補的な配列を有するポリヌクレオチドにハイブリダイズする
宿主細胞。 - ケトース3−エピメラーゼ活性を有するポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを含んだ核酸分子を含むベクターであって、
前記ポリヌクレオチド配列は、
i)配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に対して少なくとも70%の配列同一性を有し、又は
ii)高ストリンジェントな条件下において、配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に規定の配列に対して相補的な配列を有するポリヌクレオチドにハイブリダイズする
ベクター。 - アルロースの生成方法であって、
i)ケトース3−エピメラーゼ活性を有するタンパク質をコードするポリヌクレオチド配列を有する核酸分子を含むベクターを提供するステップを含み、前記ポリヌクレオチド配列は、a)配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に対して少なくとも70%の配列同一性を有し、又は、b)高ストリンジェントな条件下において、配列番号5、配列番号1、又は配列番号3に規定の配列に対して相補的な配列を有するポリヌクレオチドにハイブリダイズし、前記方法はさらに、
ii)前記ポリヌクレオチド配列にコードされたケトース3−エピメラーゼ活性を有する前記タンパク質を合成するステップと、
iii)果糖をケトース3−エピメラーゼ活性を有する前記タンパク質に接触させ、果糖からアルロースへの転換を可能にする条件下において、前記果糖及び前記タンパク質を維持するステップと、
iv)前記ステップiii)において生成した前記アルロースを少なくとも部分的に精製するステップとを含む方法。
Applications Claiming Priority (5)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US201261706338P | 2012-09-27 | 2012-09-27 | |
US61/706,338 | 2012-09-27 | ||
GB1220554.8 | 2012-11-15 | ||
GB1220554.8A GB2508586B (en) | 2012-09-27 | 2012-11-15 | A protein |
PCT/GB2013/052531 WO2014049373A1 (en) | 2012-09-27 | 2013-09-27 | 3-epimerase |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JP2015530105A true JP2015530105A (ja) | 2015-10-15 |
JP6340005B2 JP6340005B2 (ja) | 2018-06-06 |
Family
ID=47521205
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2015533696A Active JP6340005B2 (ja) | 2012-09-27 | 2013-09-27 | 3−エピメラーゼ |
Country Status (16)
Country | Link |
---|---|
US (4) | US9725707B2 (ja) |
EP (2) | EP2900827B1 (ja) |
JP (1) | JP6340005B2 (ja) |
KR (2) | KR20150059760A (ja) |
CN (1) | CN104903457A (ja) |
AR (1) | AR092712A1 (ja) |
AU (2) | AU2013322364B2 (ja) |
CA (1) | CA2886514C (ja) |
CL (1) | CL2015000757A1 (ja) |
GB (2) | GB2583417B (ja) |
IL (1) | IL237900B (ja) |
IN (1) | IN2015DN03196A (ja) |
MX (2) | MX2015004060A (ja) |
PL (1) | PL2900827T3 (ja) |
TW (1) | TWI675916B (ja) |
WO (1) | WO2014049373A1 (ja) |
Cited By (5)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2019500037A (ja) * | 2015-12-23 | 2019-01-10 | テサン・コーポレイションDaesang Corporation | 微生物菌体固定化装置およびそれを用いた微生物菌体固定化方法 |
KR20190046779A (ko) | 2016-09-14 | 2019-05-07 | 마쓰다니가가꾸고오교가부시끼가이샤 | 고정화 알룰로스 에피메라제의 제조방법 |
WO2019146717A1 (ja) * | 2018-01-24 | 2019-08-01 | 松谷化学工業株式会社 | 熱安定性が向上したケトース 3-エピメラーゼ |
JP2020500556A (ja) * | 2016-12-08 | 2020-01-16 | サムヤン コーポレイション | プシコースの製造方法 |
JP2020503059A (ja) * | 2017-01-06 | 2020-01-30 | グリーンライト バイオサイエンシーズ インコーポレーテッドGreenlight Biosciences,Inc. | 糖の無細胞的生産 |
Families Citing this family (17)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
GB2583417B (en) | 2012-09-27 | 2021-03-31 | Tate & Lyle Ingredients Americas Llc | A protein |
KR101473918B1 (ko) * | 2014-05-28 | 2014-12-17 | 대상 주식회사 | 사이코스 에피머화 효소, 이의 제조방법 및 이를 이용한 사이코스의 제조방법 |
KR101577147B1 (ko) * | 2014-10-01 | 2015-12-11 | 경상대학교산학협력단 | 사이코스의 생산 방법 |
WO2016160573A1 (en) * | 2015-03-27 | 2016-10-06 | Archer Daniels Midland Co. | Fructose to allulose conversion |
HUE058347T2 (hu) | 2015-05-22 | 2022-07-28 | Archer Daniels Midland Co | Epimeráz enzimek alkalmazása fruktóz allulózzá történõ átalakítására |
CN106148311B (zh) * | 2016-09-12 | 2019-06-21 | 上海立足生物科技有限公司 | 一种d-阿洛酮糖-3-差向异构酶的突变体及其应用 |
BR112019007257A2 (pt) * | 2016-10-11 | 2019-07-02 | Braskem Sa | micro-organismos e métodos para a coprodução de etileno glicol e isobuteno |
WO2018081557A2 (en) | 2016-10-28 | 2018-05-03 | Tate & Lyle Ingredients Americas Llc | Method for producing allulose crystals |
PE20191355A1 (es) * | 2016-12-14 | 2019-10-01 | Bonumose Llc | Produccion enzimatica de d-alulosa |
CN108239632B (zh) * | 2016-12-26 | 2023-05-05 | 上海立足生物科技有限公司 | 一种热稳定性得到改善的d-阿洛酮糖-3-差向异构酶的突变体及其应用 |
KR101981430B1 (ko) | 2017-06-23 | 2019-05-23 | 씨제이제일제당 (주) | D-사이코스 붕산염 착물로부터 크로마토그래피를 이용한 d-사이코스의 생산 방법 및 d-사이코스를 포함하는 조성물 |
US11377650B2 (en) * | 2017-08-31 | 2022-07-05 | Novozymes A/S | Polypeptides having D-psicose 3 epimerase activity and polynucleotides encoding same |
WO2019166514A1 (en) | 2018-02-28 | 2019-09-06 | C-Lecta Gmbh | Enzymatic in-situ fortification of food with functional carbohydrates |
EP3833756B9 (en) | 2018-08-08 | 2023-10-04 | Archer Daniels Midland Company | Epimerase enzymes and their use |
CN110862980B (zh) * | 2019-11-29 | 2021-05-04 | 浙江工业大学 | 一种d-阿洛酮糖3-差向异构酶突变体及其应用 |
EP4000419A1 (de) | 2020-11-23 | 2022-05-25 | Savanna Ingredients GmbH | Trocknung von allulosekristallen |
CN114790469B (zh) * | 2021-01-26 | 2024-03-26 | 中国科学院天津工业生物技术研究所 | 一种酶促合成阿洛酮糖的方法 |
Family Cites Families (21)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP3333969B2 (ja) | 1992-10-08 | 2002-10-15 | 株式会社林原生物化学研究所 | D−ケトヘキソース・3−エピメラーゼとその製造方法並びに用途 |
KR100744479B1 (ko) | 2005-06-01 | 2007-08-01 | 씨제이 주식회사 | 사이코스 에피머화 효소에 의한 사이코스의 생산 방법 |
GB0512150D0 (en) | 2005-06-15 | 2005-07-20 | Scottish Crop Res Inst | Production of L-ascorbic acid |
EP1956088B1 (en) | 2005-11-15 | 2013-10-23 | Hayashibara Co., Ltd. | Ketose 3-epimerase, process for production thereof, and use thereof |
US8940350B2 (en) | 2005-11-23 | 2015-01-27 | The Coca-Cola Company | Cereal compositions comprising high-potency sweeteners |
JP4942001B2 (ja) | 2006-11-10 | 2012-05-30 | 松谷化学工業株式会社 | D−プシコース含有甘味料およびそれを使用して得られた飲食品など |
KR100832339B1 (ko) | 2006-12-11 | 2008-05-26 | 솔젠트 (주) | 과당을 사이코스로 전환하는 신규한 시노리조비움 속균주와 이를 이용한 사이코스 생산법 |
KR20100018568A (ko) * | 2007-05-18 | 2010-02-17 | 마쓰다니가가꾸고오교가부시끼가이샤 | 슈크로오스성 감미질을 가지는 신규 감미료, 그 제조법 및 용도 |
CN100577793C (zh) | 2007-12-12 | 2010-01-06 | 江南大学 | 微生物转化d-果糖制备d-阿洛酮糖的菌种和方法 |
KR101523701B1 (ko) | 2008-03-12 | 2015-06-01 | 주식회사 케이엠더블유 | 무선통신기기의 함체장치 |
KR20110035805A (ko) * | 2009-09-30 | 2011-04-06 | 씨제이제일제당 (주) | 사이코스-에피머화 효소의 고정화 및 이를 이용한 사이코스의 제조방법 |
KR101106253B1 (ko) | 2009-10-16 | 2012-01-18 | 경상대학교산학협력단 | 사이코스 3-에피머라제 효소를 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 포함하는 대장균 및 그를 이용하여 사이코스를 생산하는 방법 |
CN102373230A (zh) * | 2010-08-27 | 2012-03-14 | 天津工业生物技术研究所 | 某种梭菌d-塔格糖3-差向异构酶的核苷酸序列及其应用 |
KR101944027B1 (ko) | 2011-07-06 | 2019-01-30 | 마쓰다니가가꾸고오교가부시끼가이샤 | 아스로박터 글로비포미스가 생산하는 효소 |
CN103131721B (zh) | 2011-11-25 | 2014-10-29 | 中国科学院天津工业生物技术研究所 | 瘤胃菌d-塔格糖3-差向异构酶的核苷酸序列及其应用 |
WO2013126721A1 (en) * | 2012-02-23 | 2013-08-29 | Massachusetts Institute Of Technology | Engineering microbes and metabolic pathways for the production of ethylene glycol |
WO2014025235A1 (ko) | 2012-08-10 | 2014-02-13 | 주식회사 삼양제넥스 | 사이코스 에피머화 효소 및 이를 이용한 사이코스로 전환용 조성물 |
GB2583417B (en) * | 2012-09-27 | 2021-03-31 | Tate & Lyle Ingredients Americas Llc | A protein |
GB201309076D0 (en) | 2013-03-15 | 2013-07-03 | Tate & Lyle Ingredients | Improved sweetener |
GB201309079D0 (en) | 2013-03-15 | 2013-07-03 | Tate & Lyle Ingredients | Improved sweetner |
GB201309077D0 (en) | 2013-03-15 | 2013-07-03 | Tate & Lyle Ingredients | Improved sweetener |
-
2012
- 2012-11-15 GB GB2007535.4A patent/GB2583417B/en active Active
- 2012-11-15 GB GB1220554.8A patent/GB2508586B/en active Active
-
2013
- 2013-09-27 MX MX2015004060A patent/MX2015004060A/es unknown
- 2013-09-27 KR KR1020157009700A patent/KR20150059760A/ko active Application Filing
- 2013-09-27 KR KR1020207006415A patent/KR20200028039A/ko not_active Application Discontinuation
- 2013-09-27 US US14/431,549 patent/US9725707B2/en active Active
- 2013-09-27 TW TW102135138A patent/TWI675916B/zh active
- 2013-09-27 JP JP2015533696A patent/JP6340005B2/ja active Active
- 2013-09-27 AU AU2013322364A patent/AU2013322364B2/en active Active
- 2013-09-27 WO PCT/GB2013/052531 patent/WO2014049373A1/en active Application Filing
- 2013-09-27 PL PL13773831T patent/PL2900827T3/pl unknown
- 2013-09-27 CN CN201380050744.8A patent/CN104903457A/zh active Pending
- 2013-09-27 AR ARP130103485A patent/AR092712A1/es unknown
- 2013-09-27 EP EP13773831.6A patent/EP2900827B1/en active Active
- 2013-09-27 CA CA2886514A patent/CA2886514C/en active Active
- 2013-09-27 EP EP18150796.3A patent/EP3336194B1/en active Active
- 2013-09-27 IN IN3196DEN2015 patent/IN2015DN03196A/en unknown
-
2015
- 2015-03-23 IL IL237900A patent/IL237900B/en active IP Right Grant
- 2015-03-25 CL CL2015000757A patent/CL2015000757A1/es unknown
- 2015-03-27 MX MX2020010399A patent/MX2020010399A/es unknown
-
2017
- 2017-03-21 AU AU2017201896A patent/AU2017201896A1/en not_active Abandoned
- 2017-06-30 US US15/639,214 patent/US10294469B2/en active Active
-
2019
- 2019-03-29 US US16/370,163 patent/US20190218541A1/en not_active Abandoned
-
2020
- 2020-12-31 US US17/139,605 patent/US11859224B2/en active Active
Non-Patent Citations (7)
Title |
---|
"Accession No. B0NGC3, putative uncharacterized protein", UNIPROT[ONLINE], JPN6017016025, 8 April 2008 (2008-04-08), ISSN: 0003709401 * |
"Accession No. C0C0P1, putative uncharacterized protein", UNIPROT[ONLINE], JPN6017016026, 5 May 2009 (2009-05-05), ISSN: 0003709402 * |
"Accession No. F5SL39, D-Tagatose 3-epimerase", UNIPROT[ONLINE], JPN6017016022, 27 July 2011 (2011-07-27), ISSN: 0003709397 * |
"酵素の利用に関する要素技術", 国立科学博物館 技術の系統化調査報告 , vol. 第14集, JPN6017016038, 29 May 2009 (2009-05-29), pages 153 - 154, ISSN: 0003709396 * |
MU, W. ET AL., J. AGRIC. FOOD CHEM., vol. 59, no. 14, JPN6017016037, 2011, pages 7785 - 7792, ISSN: 0003709398 * |
YOSHIDA, H. ET AL., J. MOL. BIOL., vol. 374, JPN6017016023, 2007, pages 443 - 453, ISSN: 0003709400 * |
ZHANG, L. ET AL., BIOTECHNOL. LETT., vol. 31, JPN6017016024, 2009, pages 857 - 862, ISSN: 0003709399 * |
Cited By (7)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2019500037A (ja) * | 2015-12-23 | 2019-01-10 | テサン・コーポレイションDaesang Corporation | 微生物菌体固定化装置およびそれを用いた微生物菌体固定化方法 |
KR20190046779A (ko) | 2016-09-14 | 2019-05-07 | 마쓰다니가가꾸고오교가부시끼가이샤 | 고정화 알룰로스 에피메라제의 제조방법 |
JP2020500556A (ja) * | 2016-12-08 | 2020-01-16 | サムヤン コーポレイション | プシコースの製造方法 |
JP2020503059A (ja) * | 2017-01-06 | 2020-01-30 | グリーンライト バイオサイエンシーズ インコーポレーテッドGreenlight Biosciences,Inc. | 糖の無細胞的生産 |
JP7186167B2 (ja) | 2017-01-06 | 2022-12-08 | グリーンライト バイオサイエンシーズ インコーポレーテッド | 糖の無細胞的生産 |
WO2019146717A1 (ja) * | 2018-01-24 | 2019-08-01 | 松谷化学工業株式会社 | 熱安定性が向上したケトース 3-エピメラーゼ |
JPWO2019146717A1 (ja) * | 2018-01-24 | 2020-02-06 | 松谷化学工業株式会社 | 熱安定性が向上したケトース 3−エピメラーゼ |
Also Published As
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JP6340005B2 (ja) | 3−エピメラーゼ | |
EP2470668B1 (en) | Immobilization of psicose-epimerase and a method of producing d-psicose using the same | |
JP6927467B2 (ja) | タガトース生産用組成物及びこれを用いたタガトースの製造方法 | |
TW201823456A (zh) | D-阿洛酮糖表異構酶、使用其製備d-阿洛酮糖的方法、編碼其的聚何苷酸、重組載體、微生物以及組成物 | |
CN112080452B (zh) | 一种高产苯乳酸地衣芽孢杆菌基因工程菌、生产苯乳酸的方法和应用 | |
WO2015054947A1 (zh) | 一种n-乙酰神经氨酸醛缩酶在催化合成n-乙酰神经氨酸中的应用 | |
CN110872586B (zh) | 固定化葡萄糖基转移酶及制备方法及催化生产莱鲍迪苷d的方法 | |
CN112867793B (zh) | 新型果糖-c4-差向异构酶及使用其制备塔格糖的方法 | |
CN113817701B (zh) | α-1,2-岩藻糖基转移酶突变体及其应用 | |
CN112522343A (zh) | 一种利用nad(p)-依赖型醇脱氢酶催化生产d-阿洛酮糖的方法 | |
CN117587000A (zh) | 通过构建体内ce-mi酶级联催化体系提高乳糖到乳果糖转化率 | |
KR20200047176A (ko) | 투라노스의 제조방법 | |
KR101237857B1 (ko) | 신규한 알파-엘-아라비노퓨라노시데이즈 및 그 효소를 이용한 반섬유소 아라비난으로부터 아라비노스의 제조 방법 | |
CN116555240A (zh) | 一株高效生产异麦芽酮糖的重组解脂亚罗酵母菌株及其应用 | |
CN112458107A (zh) | 一种利用含有nad(p)-依赖型醇脱氢酶的菌株催化生产d-阿洛酮糖的方法 | |
CN117603926A (zh) | 一种突变型重组月季多酚氧化酶原及其制备方法与应用 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20160706 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20170509 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20170809 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20180109 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20180409 |
|
TRDD | Decision of grant or rejection written | ||
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 20180424 |
|
A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20180511 |
|
R150 | Certificate of patent or registration of utility model |
Ref document number: 6340005 Country of ref document: JP Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
S111 | Request for change of ownership or part of ownership |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R313117 |
|
S531 | Written request for registration of change of domicile |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R313531 |
|
R350 | Written notification of registration of transfer |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R350 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |