JP2001512023A - バシラス由来の新規なβ−グルカナーゼ - Google Patents

バシラス由来の新規なβ−グルカナーゼ

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Abstract

(57)【要約】 本発明の目的は、わずかに酸性ないし中性の環境で使用されるのが普通であるβ−グルカナーゼの応用分野を広げ、これらβ−グルカナーゼが、アルカリ性条件下で実施される技術過程において使用されるそのような条件下でも充分に安定であるようにすることである。本発明に従い、グルカン分解作用を示すバシラス・アルカロフィラスＤＳＭ９９５６から得られる酵素を使用することができる。

Description

【発明の詳細な説明】
【０００１】 (技術分野) 本発明は、１,３-および１,４-β-グルコシド結合によって交互に結合してい る混合グルカンを、オリゴサッカリドに加水分解切断することができる酵素、な
らびに、この酵素を生成する微生物に関する。
【０００２】 (背景技術) 上記のような酵素は、エンド-１,３-１,４-β-Ｄ-グルカン-４-グルカノヒド ロラーゼ(ＥＣ ３.２.１.７３；リケナーゼ)またはエンド-１,３-β-Ｄ-グルコ シダーゼ(ＥＣ ３.２.１.３９；ラミナリナーゼ)のクラスに属する。本発明のた
めに本明細書においては、このような種類の酵素をβ-グルカナーゼまたはベー タ-グルカナーゼと呼ぶ。
【０００３】 上記した種類のポリマー性混合グルカンは、実質的に全ての穀物産物中に異な
る量で存在する。これらを切断することができる酵素が、特に、食品、飲料およ
び動物飼料工業において、織物工業において、ならびに、デンプンの加工におい
て必要とされている[R.Borrissの「β-グルカン切断酵素」、H.Ruttloffの「工 業用酵素」中、第11.5章、Behr's Verlag、ハンブルグ (1994)]。β-グルカナー
ゼの最も重要な応用分野の１つは、飲料および醸造工業における応用であり、こ
こでこれらの酵素は、麦芽や大麦のβ-グルカンを分解するために使用される。
【０００４】 この目的で使用される酵素は、バシラス・スブチリス(Bacillus subtilis)(例
えば、ドイツ特許出願公開Ｎo.226 012に記載されている)またはバシラス・アミ
ロリクエファシエンス(Bacillus amyloliquefaciens)に由来するのが普通である
が、他の微生物、例えばアクロモバクター・ルナタス(Achromobacter lunatus) 、アトロバクター・ルテウス(Athrobacter luteus)、アスペルギラス・アクレア
タス(Aspergillus aculeatus)、アスペルギラス・ニガー(Aspergillus niger)、
ディスポロトリチュム・ジモルホスポラム(Disporotrichum dimorphosporum)、 フミコラ・インソレンス(Humicola insolens)、ペニシリウム・エメルソニー(Pe
nicillium emersonii)、ペニシリウム・フニクロサム(Penicillium funiculosum
)またはトリコデルマ・レーセイ(Trichoderma reesei)に由来するβ-グルカナー
ゼも知られている。醸造工業における使用が意図されている商業製品が、例えば
セレフロ(CerefloR)(製造元：Novo Nordisk A/S)の名称で市販されている。
【０００５】 これまで知られているβ-グルカナーゼは、弱い酸性ないし中性の範囲にpＨ最
適値を持つので、これらの使用は、このpＨ値で実施される方法に制限されてい る。本発明が指向する課題は、β-グルカナーゼの応用分野を広げること、およ び、アルカリ性条件下で実施される工業過程において使用するための、このよう
な条件下で充分に安定であるβ-グルカナーゼを開発することであった。
【０００６】 (発明の開示) 本発明は、冒頭に記載したグルカン分解活性を有するバシラス・アルカロフィ
ラス(Bacillus alkalophilus)ＤＳＭ９９５６から得られる酵素、β-グルカナー
ゼを産生する微生物バシラス・アルカロフィラスＤＳＭ９９５６、ならびに、本
発明に到達する研究の過程において同定および配列決定したバシラス・アルカロ
フィラスＤＳＭ９９５６由来のβ-グルカナーゼをコードしている遺伝子(配列番
号２)に関する。
【０００７】 所望により、この遺伝子を既知の方法により他の細菌中にクローン化し、そこ
でβ-グルカナーゼを発現させることができる。従って、本発明は、本質的に微 生物学的方法によって得られるこの遺伝子を含有する宿主生物にも関する。
【０００８】 (発明を実施するための最良の形態) バシラス・アルカロフィラスＤＳＭ９９５６由来のβ-グルカナーゼ遺伝子の 配列から導かれる、該微生物から得られる本発明のβ-グルカナーゼのアミノ酸 配列(配列番号１)が、図１に一文字表記で示されている。
【０００９】 シグナルペプチド[これは、微生物の細胞壁を通って移送された後にシグナル ペプチダーゼによって切断され、文献(M.E.Louw, S.J.Reid, Watson, Appl.Micr obiol.Biotech. 39 (1993), 507-513)からの既知データとの比較により、３１ア
ミノ酸からなると推定される]を含むバシラス・アルカロフィラスＤＳＭ９９５ ６由来のβ-グルカナーゼは、３０８アミノ酸からなる。
【００１０】 対応する微生物はグラム陽性であり、その細胞形態は桿状である(幅が約０.７
〜０.９μｍであり、長さが約２.５〜４.０μｍである)。この微生物は、出願人
により、１９９５年４月１３日にＤＳＭ(Deutsche Sammlung von Mikrooganisme
n und Zellkulturen GmbH, Mascheroder Weg 1b, 38124 Braunschweig)に寄託さ
れており、番号ＤＳＭ９９５６を付与されている。
【００１１】 本発明のβ-グルカナーゼは、バシラス・アルカロフィラスＤＳＭ９９５６由 来のβ-グルカナーゼに対して、７０％以上、より具体的には７５〜９９％の相 同性を有するのが好ましい。同じことが基礎遺伝子に当てはまる。
【００１２】 本発明の酵素は、食品工業において、より具体的には飲料および醸造工業にお
いて、より具体的にはこれら工業において膜および他の装置を洗浄する際にグル
カンおよび／またはリケナンを除去するために使用するのが好ましい。
【００１３】 また本発明は、本発明のβ-グルカナーゼを用いて、食品工業、より具体的に は醸造工業において膜および他の装置を洗浄する際にグルカンおよび／またはリ
ケナンを除去するための方法に関する。
【００１４】 実施例 実施例１ バシラス・アルカロフィラスＣ／Ｍ２-３からの染色体ＤＮＡをＳau３Ａで部 分的に消化し、４〜８kbの大きさのフラグメントの分画をゲル電気泳動によって
単離した。大腸菌(Ｅ.coli)-バシラスのシャトルベクターであるプラスミドpＭ Ｋ４[M.A.Sullivanら、Gene 29 (1984), 21-26]のＢamＨ１部位に連結した後、 これをコンピテントな大腸菌ＤＨ５α細胞中に導入した。β-グルカナーゼ活性 を有する組換えクローンを、０.２％リケニンを含むＬＢプレート(pＨ８.５)上 でコンゴ・レッド(Congo Red)を用いて着色することによって同定した。
【００１５】 β-グルカナーゼを、大腸菌ＤＨ５α pＭＫ４において、クローンの細胞上清 から精製した。細胞を含まない上清を２０mＭリン酸ナトリウム緩衝液(pＨ７.５
)に対して透析した後、透析液をＱ-セファロース(Q-Sepharose; Pharmacia)に固
定し、２５mＭリン酸ナトリウム緩衝液(pＨ７.５またはpＨ９.０)中の０〜１Ｍ
ＮaＣlの直線勾配液で溶離した。
【００１６】 グルカン分解活性の検出および測定は、Ｍ.Ｌever[Anal.Biochem. 47 (1972),
273-279およびAnal.Biochem. 81 (1977), 21-27]が記載している方法の修飾法 に基づいた。５０mＭグリシン緩衝液(pＨ９.０)中のβ-グルカン(Sigma No. G65
13)の０.５重量％溶液を、この目的に用いた。この溶液(２５０μl)を、グルカ ン分解活性の試験をすべき物質を含む溶液(２５０μl)に添加し、４０℃で３０ 分間インキュベートした。次いで、１mＭの硝酸ビスマスおよび１mＭの酒石酸ナ
トリウムカリウムを含有する０.５Ｍ ＮaＯＨ中のｐ-ヒドロキシ安息香酸ヒドラ
ジド(ＰＡＨＢＡＨ)の１重量％溶液(１.５ml)を添加し、その後に、この溶液を ７０℃に１０分間加熱した。冷却(２分間／０℃)の後、４１０nmでの吸光を、例
えばユビコン(UvikonR)９３０光度計を用い、グルコース検量線を用いて室温で ブランク値に対して測定した。ブランク値は、グルカン溶液をＰＡＨＢＡＨ溶液
の後に添加することを除き、測定溶液と同じ方法で調製した溶液であった。１Ｕ
は、このような条件下で１分間あたりに１μモルのグルコースを生成する酵素量
に相当する。
【００１７】 このようにして得た酵素の比活性は、１mgのタンパク質あたり４３９０mＵに 達したが、その一方、出発溶液の活性は、１５２のファクターで低かった。この
酵素は、ＳＤＳポリアクリルアミドゲル電気泳動において、均質なバンドとして
着色された(銀着色)。
【００１８】 内部標準としてマーカータンパク質(シトクロムｃ、ウマミオグロビン、キモ トリプシノーゲン、オボアルブミン、ウシ血清アルブミン)を用い、ＳＤＳポリ アクリルアミドゲル電気泳動によって、バシラス・アルカロフィラスＤＳＭ９９
５６由来のβ-グルカナーゼの分子量を約３０,０００であると概算した。
【００１９】 等電点電気泳動(pＨ３〜９)において、β-グルカナーゼの等電点は、活性着色
によりpＨ５.２にあることがわかった。
【００２０】 実施例２(pＨプロフィール) 種々のpＨ値でのグルカン分解活性の測定を、デイビス(Davies)汎用緩衝液[１
Ｌの蒸留水中に、２１.０１ｇのクエン酸・Ｈ2Ｏ、１３.６１ｇのＫＨ2ＰＯ4、 １９.０７ｇのＮa2Ｂ4Ｏ7・１０Ｈ2Ｏ、１２.１１ｇのトリスおよび７.４６ｇの
ＫＣl；５０mlのこの保存溶液を、０.４Ｎ ＮaＯＨを用いて所望のpＨに調整し 、蒸留水を用いて２００mlにした]において、４０℃で、３０分間のインキュベ ート後に行った。図２に示すpＨプロフィール(相対グルカン分解活性をpＨに対 してプロットした)から明瞭にわかるように、この酵素は、pＨ６〜１０.５のと ころで最も活性であった。最適値はpＨ９にある。
【００２１】 実施例３(温度プロフィール) バシラス・アルカロフィラスＤＳＭ９９５６から得られるβ-グルカナーゼの グルカン分解活性の温度依存性を、グリシン／ＮaＯＨにおいて、pＨ９で、１５
分間のインキュベート後に測定した。この緩衝液は１℃あたりpＨ約０.０３３の
温度依存性を有しているので、試験溶液のpＨ値を適合させた。図３(酵素の相対
グルカン分解活性を温度Ｔに対してプロットした)に示すように、グルカン分解 活性の最大値は６０℃にある。
【００２２】 配列表 一般的情報： 出願人： 名称：コグニス・ゲゼルシャフト・ヒュア・ビオテクノロギー・ミット・ベ
シュレンクテル・ハフツング 通り：ヘンケルシュトラーセ６７番、ゲボイデＹ２０ 市：デュッセルドルフ 州：ノルトライン−ヴェストファーレン 郵便番号：４０５８９ 電話番号：０２１１−７９７６７６３ ファックス番号：０２１１−７９８７６０７ 発明の名称： バシラス由来の新規なβ−グルカナーゼ 配列の数： ２ 連絡先： 名宛人：コグニス・ゲゼルシャフト・ヒュア・ビオテクノロギー・ミット・
ベシュレンクテル・ハフツング 通り：ヘンケルシュトラーセ６７番、ゲボイデＹ２０ 市：デュッセルドルフ 州：ノルトライン−ヴェストファーレン 郵便番号：４０５８９ コンピューター解読書式： 媒体型：フロッピー・ディスク コンピューター：ＩＢＭ ＰＣ適合 オペレーティング・システム：ＭＳウィンドウズ ソフトウエア：ＭＳ ＷＯＲＤ ９７
【００２３】 配列番号１の情報： 配列の特徴： 長さ：３０８アミノ酸 型：アミノ酸 トポロジー：未詳 配列の種類：タンパク質 ハイポセティカル配列：ＮＯ 配列：配列番号１： Met Lys Arg Lys Thr Phe Val Leu Phe Ser Leu Phe Thr Leu Leu Ile 1 5 10 15 Gly Met Phe Ser Thr Gly Phe Ala Asn Thr Gly Val Val Gln Ala Glu 20 25 30 Asp Gly Arg Pro Met Gly Ser Thr Phe His Glu Thr Phe Asp Thr Phe 35 40 45 Asn Thr Asp Arg Trp Ser Thr Ala Gly Val Trp Thr Asn Gly Ala Met 50 55 60 Phe Asn Ala Thr Trp Tyr Pro Glu Gln Val Thr Ile Ser Asp Gly Lys 65 70 75 80 Met Lys Leu Gln Ile Asp Lys Glu Asp Asp Glu Asp Ala Thr Pro Glu 85 90 95 Tyr Lys Ala Gly Glu Leu Arg Thr Asn Gln Phe Tyr Gln Tyr Gly Leu 100 105 110 Phe Glu Val Asn Met Lys Pro Ala Lys Ser Thr Gly Thr Val Ser Ser 115 120 125 Leu Phe Thr Tyr Thr Gly Pro Trp Asp Trp Asp Asn Asp Pro Trp Asp 130 135 140 Glu Ile Asp Ile Glu Phe Leu Gly Lys Asp Thr Thr Arg Val Gln Phe 145 150 155 160 Asn Tyr Phe Thr Asn Gly Val Gly Asn Asn Glu His Tyr His Glu Leu 165 170 175 Gly Phe Asp Ala Ser Glu Ser Phe Asn Thr Tyr Ala Phe Glu Trp Arg 180 185 190 Pro Glu Ser Ile Ser Trp Tyr Val Asn Gly Glu Leu Val Tyr Thr Ala 195 200 205 Thr Glu Asn Ile Pro Gln Thr Pro Gln Lys Ile Met Met Asn Leu Trp 210 215 220 Pro Gly Ile Gly Val Asp Gly Trp Thr Gly Val Phe Asp Gly Glu Asp 225 230 235 240 Thr Pro Val Val Thr Glu Tyr Asp Trp Val Arg Tyr Thr Pro Leu Glu 245 250 255 Glu Leu Asp Asn Asn Gly Glu Gln Pro Lys Pro Val Val Pro Gly Lys 260 265 270 Pro Glu Lys Pro Gly Lys Pro Gly Lys Asn Gln Lys Asn Gln Glu Asn 275 280 285 Gln Glu Asn Gln Lys Asn Gln Glu Asn Gln Lys Asn Gln Lys Ile Arg 290 295 300 Lys Thr Ser Ser 305 308
【００２４】 配列番号２の情報： 配列の特徴： 長さ：９２７塩基対 型：核酸 鎖の数：二本鎖 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ゲノムＤＮＡ ハイポセティカル配列：ＮＯ アンチセンス：ＮＯ 起源： 株名：バシラス・アルカロフィラスＤＳＭ９９５６ 配列：配列番号２： atg aaa agg aag aca ttt gta tta ttt tct tta ttt acg ttg tta 45 att ggt atg ttc tca aca ggg ttt gca aat aca ggt gtg gtt cag 90 gca gaa gat ggg aga cca atg ggg tcg acg ttt cat gaa acg ttt 135 gat acc ttt aat acg gac cgc tgg tca aca gct ggg gta tgg aca 180 aat gga gca atg ttt aat gcg aca tgg tat cca gaa cag gtg acc 225 att tca gat ggg aaa atg aag ttg caa att gac aag gaa gat gat 270 gaa gat gca acc cca gaa tat aag gct ggg gaa tta aga acg aat 315 cag ttt tat caa tac ggg ttg ttt gaa gtc aat atg aag cca gcg 360 aaa tca aca gga acc gtc tct tca ctc ttt aca tat acg ggt cca 405 tgg gat tgg gat aat gat cct tgg gat gaa atc gat att gag ttc 450 ctt gga aag gat aca aca aga gtc caa ttt aac tat ttt act aac 495 gga gta gga aac aat gaa cat tac cac gaa tta ggg ttc gat gca 540 tca gaa tct ttt aat acg tat gct ttt gaa tgg aga cca gaa tca 585 att agt tgg tac gta aac gga gaa tta gta tat aca gca aca gaa 630 aat atc ccg caa aca cca caa aaa att atg atg aac tta tgg cct 675 gga att gga gtg gat gga tgg aca ggc gtt ttt gac gga gaa gac 720 act cca gtt gta acg gag tat gat tgg gta agg tac act cca cta 765 gag gaa tta gat aat aac gga gaa caa ccg aaa cct gta gtg cca 810 gga aaa cca gaa aaa cca gga aaa cca ggg aaa aac cag aaa aac 855 cag gaa aac cag gaa aac cag aaa aac cag gaa aac cag aaa aac 900 caa aaa atc aga aaa acc agt agt tga 927
【配列表】
【図面の簡単な説明】
【図１】 本発明のβ-グルカナーゼのアミノ酸配列(一文字表記)を示す図 である。
【図２】 本発明のβ-グルカナーゼのグルカン分解活性のpＨプロフィール
を示す図である。
【図３】 本発明のβ-グルカナーゼのグルカン分解活性の温度プロフィー ルを示す図である。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.7 識別記号 ＦＩ テーマコート゛(参考） Ｃ１２Ｎ 5/10 Ｃ１２Ｎ 9/42 9/24 (Ｃ１２Ｎ 1/20 9/42 Ｃ１２Ｒ 1:07） //(Ｃ１２Ｎ 1/20 Ｃ１２Ｎ 15/00 ＺＮＡＡ Ｃ１２Ｒ 1:07） 5/00 Ａ (72)発明者 カール−ハインツ・マウラー ドイツ連邦共和国デー−40699エルクラー ト、デッヒェンシュトラーセ５番 Ｆターム(参考） 4B024 AA05 BA12 BA13 CA03 DA06 EA04 GA11 GA19 HA01 HA03 4B050 CC03 DD02 FF09E LL02 4B065 AA15Y AA26X AB01 AC14 BA02 BD14 CA32 CA42

Claims (11)

    【特許請求の範囲】
  1. 【請求項１】 β-グルカナーゼを産生する微生物であるバシラス・アルカ ロフィラスＤＳＭ９９５６。
  2. 【請求項２】 バシラス・アルカロフィラスＤＳＭ９９５６から得られるβ
    -グルカン分解活性を有する酵素。
  3. 【請求項３】 図１に示すアミノ酸配列を有するか、または、配列番号１に
    再現するアミノ酸配列を有する酵素のアミノ酸配列に対して７０％以上の相同性
    を有することを特徴とする請求項２に記載の酵素。
  4. 【請求項４】 配列番号１に再現するアミノ酸配列を有する酵素のアミノ酸
    配列に対して７５〜９９％の相同性を有することを特徴とする請求項３に記載の
    酵素。
  5. 【請求項５】 請求項２〜４のいずれかに記載の酵素をコードしている遺伝
    子。
  6. 【請求項６】 配列番号２に再現する配列を有するか、または、該配列に対
    して７０％以上の相同性を有することを特徴とする請求項５に記載の遺伝子。
  7. 【請求項７】 配列番号２に再現する配列に対して７５〜９９％の相同性を
    有することを特徴とする請求項６に記載の遺伝子。
  8. 【請求項８】 本質的に微生物学的方法によって得られる請求項５〜７のい
    ずれかに記載の遺伝子を含有する宿主生物。
  9. 【請求項９】 食品工業において、より具体的には醸造工業において、膜お
    よび装置を洗浄する際にグルカンおよび／またはリケナンを除去するための、バ
    シラス・アルカロフィラスＤＳＭ９９５６から得られるβ-グルカン分解活性を 有する酵素の使用。
  10. 【請求項１０】 酵素が、図１に示すアミノ酸配列を有するか、または、配
    列番号１に再現するアミノ酸配列を有する酵素のアミノ酸配列に対して７０％以
    上、より具体的には７５〜９９％の相同性を有することを特徴とする請求項９に
    記載の使用。
  11. 【請求項１１】 食品工業において、より具体的には醸造工業において、膜
    および装置を洗浄する際にグルカンおよび／またはリケナンを除去するための方
    法であって、バシラス・アルカロフィラスＤＳＭ９９５６から得られるβ-グル カン分解活性を有する酵素を使用することを特徴とする方法。
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