CN1217653A - 官能化纳管 - Google Patents

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R·霍克
D·莫伊
M·鲁
M·马丁
C·M·纽
N·奥加塔
H·藤南特
L·董
J·孙
L·赫尔姆斯
F·詹梅森
P·梁
D·思姆普森
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Abstract

石墨纳管,包括管状碳笼烯(通常称为“buckytubes”)和原纤维,通过化学取代反应或官能团部分的吸收使其官能化。更具体地,本发明涉及被化学部分均匀或非均匀取代的石墨纳管,或者是石墨纳管上的某些环形化合物被吸收到由彼此相连的这种官能化纳管构成的复杂结构上。本发明还涉及将官能团引入到这种纳管表面上的方法以及官能化纳管的用途。

Description

官能化纳管
                 交叉参考的相关申请
本申请是美国申请系列号08/352,400(提交日为1994年12月8日)的继续申请，该申请的内容在此全部被引用作为参考。
                     发明领域
本发明广泛涉及石墨纳管(nanotubes)，包括管状碳笼烯(通常称为“buckytubes”)和原纤维，通过化学取代反应或官能团部分的吸收使其官能化。具体而言，本发明涉及被化学部分均匀或非均匀取代的石墨纳管，或者是石墨纳管上的某些环形化合物被吸收到由彼此相连的这种官能化原纤维构成的复杂结构上。本发明还涉及将官能团引入到这种原纤维表面上的方法。
                    发明背景
本发明属于亚微米石墨原纤维，有时称其为蒸汽生长的碳纤维领域。碳原纤维是直径小于1.0μm，优选小于0.5μm，更优选小于0.2μm的蠕虫状碳沉积。它们以多种形式存在，而且可通过各种含碳气体在金属表面的催化分解来制备。几乎是自从电子显微镜出现以后就可以观察到这种蠕虫状碳沉积。早期较好的研究结果和参考文献可在Baker和Harris的《碳化学和物理(Chemistry and Physics of Carbon)》，Walker和Thrower编辑，第14卷，1978，第83页中查到，该文在此全部引作参考。还可参考Rodriquez,N.的《物质研究杂志(J.MaterResearch)》，第8卷，第3233页(1993)，该文在此全部引作参考。
1976年，Endo等人(见Obelin,A.和Endo,M.的《晶体生长杂志(J.of Crystal Growth)》，第32卷(1976)，第335-349页，该文在此全部引作参考)阐述了这种碳原纤维生长的基本机理。人们可以看到这种碳原纤维从金属催化剂颗粒中产生，在含烃气体存在下在碳中超饱和。根据Endo等人所述，圆柱形排列的石墨核被放出，并立即被外层热解沉积的石墨包裹。这些热解包裹的原纤维直径一般要超过0.1μm，更典型地是在0.2-0.5μm。
1983年，Tennent在美国专利4,663,230(该文在此全部引作参考)中成功地实现了圆柱体排列的石墨核的生长，而且没有被热解碳污染。因此，Tennent的发明提供了获得较小直径，一般为35-700埃(0.0035-0.070μ)原纤维的方法，并且提供了有序的“如此生长的”石墨表面。缺乏完美结构但没有热解碳外层的碳原纤维也已经生长。
在该申请中，官能化原纤维，buckytube和纳纤维明显不同于用作强力材料的连续碳纤维商品。与具有所需大长宽比但不可避免地是有限长宽比的原纤维相比，连续碳纤维的长宽比(L/D)至少是104，经常是106或更大。连续纤维的直径也远大于原纤维的，几乎全是大于1.0μ的，一般为5-7μ。
连续碳纤维是通过有机前体纤维，通常是人造丝，聚丙烯腈(PAN)和沥青的热解反应制成。因此，在它们的结构中可以包含杂原子。“如此制成的”连续碳纤维的石墨性质是各式各样的，但它们都要经过石墨化过程。石墨化程度，石墨层面的取向和结晶度的差异如果存在，潜在的杂原子的存在，甚至底物直径的绝对差异会使纳纤维化学领域的连续纤维的可怜的预言家们获得经验。
Tennent在美国专利4,663,230中描述了没有连续热碳包层但有多个石墨外层的碳原纤维，其中石墨外层基本上平行于原纤维的轴。正因为如此，它们可以具有c轴特征，这个垂直于石墨曲面层的轴基本上垂直于它们的圆柱体轴。它们的直径一般不超过0.1μ，长度与直径之比至少为5。理想情况下它们基本上没有连续热碳包层，即，热沉积碳是因用来制备它们的气体原料的热裂解而产生。
Tennent等人在美国专利5,171,560(该文在此引作参考)中描述了无热包层但有基本上平行于原纤维轴的石墨层的碳原纤维，使得所说石墨层在所说原纤维轴上的凸起至少伸长两个原纤维直径的距离。一般，这种原纤维基本上是圆柱形的并且直径基本上是常数的石墨纳管，并含有c轴基本上垂直于它们的圆柱轴的圆柱形石墨片。它们基本上没有热沉积碳，直径小于0.1μ，长度与直径之比大于5。这些原纤维是本发明主要兴趣所在。
关于碳原纤维聚集体形成的更详细的描述可以在公开的下列文献中查到：Snyder等人的美国专利申请，其系列号为149,573，申请日是1988年1月28日和PCT申请US 89/00322，申请日是1989年1月28日(“碳原纤维”)WO 89/07163，以及Moy等人的美国专利申请，其系列号是413,837，申请日是1989年9月28日和PCT申请US90/05498，申请日是1990年9月27日(“原纤维聚集体及其制备方法”)WO 91/05089，所有这些文件都是委托本发明的代理人受理的；所有这些文件在此引作参考。
Moy等人在USSN 07/887,307(申请日为1992年5月22日，该文在此引作参考)中描述了将原纤维制成有各种宏观形态(由电子显微镜扫描测定)聚集体，其中，原纤维彼此随机地缠结，形成类似于鸟巢(“BN”)的原纤维缠结球；或制成由成捆直的或稍微弯曲或扭接的碳原纤维构成的聚集体，这些原纤维有基本上相同的相对取向，而且有梳理线(combed yard)(“CY”)外观，例如，由于周围原纤维成捆存在，所以每个原纤维(尽管各个都弯曲或扭接)的纵轴在相同的方向扩展；或制成由直的或稍微弯曲或扭接的碳原纤维构成的聚集体，这些原纤维彼此松散地缠结，形成“开放网”(“ON”)结构。在开放网结构中原纤维缠结的程度大于在梳理线聚集体(其中，各原纤维有基本相同的相对取向)，但小于在鸟巢结构中观察到的。CY和ON聚集体比BN更容易扩散，这使它们被用于需要均匀性贯彻整个结构的组合物制造。
当原纤维轴上的石墨层的凸起扩展小于两倍原纤维直径距离时石墨纳纤维的碳平面在横截面上呈鲱鱼骨状，因此，称之为鱼骨原纤维。Geus在美国专利4,855,091(该文在此引作参考)中提供了制备基本上没有热解包层的鱼骨原纤维的方法。这些原纤维也可用于本发明实践。
形态类似于上述催化生长的原纤维的碳纳管已经可以在高温碳电弧中生长(Iijima，《自然(Nature)》,354,56(1991))。这些在电弧中生长的纳纤维具有与Tennent的早期催化生长的原纤维相同的形态，这一点现在已经被普遍接受(Weaver，《科学(Science)》,265(1994))。电弧生长的碳纳纤维也被用于本发明。
McCarthy等人在美国专利申请(系列号351,967，申请日为1989年5月15日，该文在此引作参考)中描述了氧化碳原纤维的方法，包括将原纤维与氧化剂如硫酸(H2SO4)和氯酸钾(KClO3)在足以使原纤维表面氧化的反应条件下(例如，时间，温度和压力)接触。根据McCarthy等人的方法，氧化的原纤维是非均匀氧化的，即，碳原子被羧基，醛，酮，苯酚和其他羰基的混合物取代。
通过用硝酸处理也可使原纤维被非均匀氧化。国际申请PCT/US94/10168公开了含有官能团混合物的氧化原纤维的形成过程。Hoogenvaad,M.S.等人(“承载于新的碳支承物的金属催化剂”，发表于第6届“多相催化剂制备的科学基础”国际会议，布鲁塞尔，比利时，1994年9月)还发现，首先用硝酸氧化原纤维表面有利于原纤维支承的贵金属的制备。这种用酸进行的预处理过程是制备碳支承的贵金属催化剂的标准步骤，其中，给出这种碳的常用源，它能官能化多少就能清洁多少非所需材料的表面。
在公开的著作中，McCarthy和Bening(聚合物化学，聚合物预印本ACS分册(Polymer Preprints ACS Div.of Polymer Chem.),30(1)420(1990))为了说明氧化的原纤维表面含有多种氧化基团制备了氧化原纤维的衍生物。他们选择苯基腙，卤代芳香酯，一价铊盐等化合物进行制备，因为这些化合物便于利用，例如，其明亮的颜色，或表现一些较强和容易测定和区分的信号进行分析。这些化合物没有进行分离，而且不象本发明所述衍生物，它们没有一点实际意义。
正如上面引作参考的专利和专利申请所述，虽然已经发现碳原纤维及其聚集体的许多用途，但如果原纤维表面被官能化，许多不同的和重要的用途还可以进一步开发。官能化反应，既可以是均匀的也可以是不均匀的，使官能化原纤维与各种底物相互作用，形成具有唯一性质的唯一的组合物，并在原纤维表面的官能团位置彼此连接的基础上建立起原纤维结构。
                     发明目的
因此，本发明的基本目的是提供官能化原纤维，即，原纤维表面被均匀或不均匀地修饰使其具有与之相连的官能团化学部分。
本发明另一个相关目的是提供通过与氧化剂或其它化学介质的反应使原纤维表面被官能化原纤维。
本发明另一个相关目的是提供通过本身具有化学反应性质的样品的化学反应或物理吸收使原纤维表面被均匀修饰的原纤维。
本发明另一个目的是提供通过例如氧化反应使其表面被修饰，然后通过与官能团反应进一步被修饰的原纤维。
本发明另一个相关目的是提供用官能团谱修饰表面的原纤维，使原纤维可以通过化学反应或物理地结合到各种底物的化学基团上。
本发明另一个相关目的是提供通过原纤维上的官能团与属于接头化学范围的另一其它官能团连接形成的复合结构的原纤维。
本发明另一个相关目的是提供原纤维表面的化学修饰方法和使吸收物质物理吸附在原纤维表面的方法，以使在每种情况下，官能团部分与原纤维表面相连。
本发明另一目的是提供基于官能化原纤维的新的组合物。
                     附图简述
图1是表示BSA结合到裸原纤维，羧基原纤维和PEG修饰的原纤维的测试结果图。
图2是表示β-乳球蛋白结合到用两种不同方法制备的羧基原纤维和PEG修饰的原纤维的测试结果图。
图3是表示牛血清白蛋白(BSA)在叔胺原纤维柱中流脱过程的概况图。
图4是表示BSA在季胺原纤维柱中流脱过程的概况图。
图5是表示制备基于赖氨酸的树枝状(dendrimeric)晶体原纤维的反应结果图。
图6是说明铁酞菁修饰的原纤维在流动池中用途的环形伏安(voltammogram)图。
图7是表示通过添加Nε-(叔丁氧羰基)-L-赖氨酸制备双官能团原纤维的反应结果图。
图8是表示原纤维固定的脂酶进行丁酸乙酯合成的结果图。
图9是表示用AP抑制剂修饰的原纤维从AP和β-半乳糖苷酶(βG)混合物中分离出碱性磷酸酶(AP)的结果图。
图10是表示用βG修饰的原纤维从AP和βG混合物中分离出βG的结果图。
                         发明详述
本发明涉及普遍具有式[CnHL-]-Rm结构的组合物，其中
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
每个R彼此相同并选自SO3H,COOH,NH2,OH,R’CHOH,CHO,CN,COCl，卤化物，COSH,SH,COOR’,SR’,SiR’3,Si-(-OR’-)-yR’3-y,Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R”,Li,AlR’2,Hg-X,TlZ2和Mg-X，其中
y是等于或小于3的整数，
R’是氢，烷基，芳基，环烷基，芳烷基，环芳基，或聚(烷基醚)，
R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基，氟代芳烷基或环芳基，
X是卤化物，及
Z是羧酸盐或三氟乙酸盐。
碳原子Cn是基本上为圆柱形的直径基本上是常数的石墨纳管的表面碳原子。纳管包括长度/直径比大于5且直径小于0.5μ，优选小于0.1μ的纳管。纳管也可以是基本上是圆柱形的石墨纳管，它基本上没有热沉积的碳，更优选有在原纤维轴的石墨层上有凸起并且扩展至少两倍原纤维直径特征和/或有圆柱形石墨片且其c轴基本上垂直于圆柱体轴特征的纳管。由于其中各R相同，所以这些组合物是均匀的。
本发明还制备了非均匀取代的纳管，包括式[CnHL-]-Rm表示的组合物，其中n,L,m,R和纳管本身定义如上，条件是各R不含有氧，或者，如果各R是含氧基团但不存在COOH。
本发明还包括式[CnHL-]-Rm表示的官能化纳管，其中n,L,m,R和R’定义如上且碳原子是长度/直径比大于5的鱼骨原纤维的表面碳原子，它们可以被均匀或非均匀取代。优选没有热包层且直径小于0.5μm的纳管。
本发明还包括式[CnHL-]-[R’-R]m表示的官能化纳管，其中n,L,m,R’和R定义如上。碳原子Cn是基本上为圆柱形的直径基本上是常数的石墨纳管的表面碳原子。纳管的长度/直径比大于5且直径小于0.5μ，优选小于0.1μ。纳管可以是基本上没有热沉积的碳，更优选在原纤维轴的石墨层上有凸起并且扩展至少两倍原纤维直径和/或有圆柱形石墨片且其c轴基本上垂直于圆柱体轴的纳管。
对于均匀和非均匀取代的纳管，表面原子Cn是要被反应的。由于是在石墨中，石墨原纤维表面层中的大多数碳原子是底面碳(结构)。底面碳对于化学浸蚀相对是惰性的。在缺陷部位，例如，在石墨面没有扩展到整个原纤维的地方，这些碳原子类似于石墨面的边缘碳原子(见Urry在《碳的基本平衡化学》,Wiley,New York,1989中关于边缘和底面碳的讨论)
在缺陷部位，纳管中较低内层的边缘或底面碳可以暴露出来。术语表面碳包括纳管最外层的所有底面和边缘碳，以及可以在最外层缺陷部位暴露出来的所有低层底面和/或边缘碳。边缘碳是反应活性的，并且必须含有一些杂原子或基团以满足碳价(平衡)。
上述取代的纳管显然可以被进一步官能化。这种组合物包括[CnHL-]-Am表示的组合物，其中碳是纳管的表面碳，n,L和m定义如上，A选自
Figure A9719440200331
其中Y是蛋白质，肽，氨基酸，酶，抗体，核苷酸，低聚核苷酸，抗原，或酶底物，酶抑制剂或类似酶底物的过渡态的适当官能团，或者选自下列基团：R’-OH,R’-NR’2,R’SH,R’CHO,R’CN,R’X,R’N+(R’)3X-,R’SiR’3,R’Si-(-OR’-)-yR’3-y,R’Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R’-R”,R’-N-CO,(C2H4O-)-wH,-(-C3H6O-)-wH,-(-C2H4O)w-R’,(C3H6O)w-R’和
其中w是大于1小于200的整数。
碳原子Cn是基本上为圆柱形的直径基本上是常数的石墨纳管的表面碳原子。纳管包括长度/直径比大于5且直径小于0.1μ，优选小于0.05μ的纳管。纳管也可以是基本上是圆柱形且基本上没有热沉积碳的石墨纳管，更优选有在原纤维轴的石墨层上有凸起并且扩展至少两倍原纤维直径特征和/或有圆柱形石墨片且其c轴基本上垂直于圆柱体轴特征的纳管。优选没有热包层且直径小于0.5μm的纳管。
也可以将式[CnHL-]-[R’-R]m结构的官能团纳管官能化，生成式[CnHL-]-[R’-A]m的组合物，其中n,L,m,R’和A定义如上。碳原子Cn是基本上为圆柱形的直径基本上是常数的石墨纳管的表面碳原子。纳管为长度/直径比大于5且直径小于0.5μ，优选小于0.1μ的纳管。纳管还可以是基本上是圆柱形的且基本上没有热沉积碳的石墨纳管，更优选有在原纤维轴的石墨层上有凸起并且扩展至少两倍原纤维直径特征和/或有圆柱形石墨片且其c轴基本上垂直于圆柱体轴特征的纳管。优选没有热包层且直径小于0.5μ的纳管。
本发明组合物还包括吸附了某些环形化合物的纳管，包括具有式[CnHL-]-[X-Ra]m表示的组合物，其中n是整数，L是小于0.1n的数，m小于0.5n,a是0或小于10的数，X是多核芳族，多杂核芳族或金属多杂核芳族部分，R定义如上。碳原子Cn是基本上为圆柱形的直径基本上是常数的石墨纳管的表面碳原子。纳管为长度/直径比大于5且直径小于0.5μ，优选小于0.1μ的纳管。纳管还可以是基本上是圆柱形的且基本上没有热沉积碳的石墨纳管，更优选有在原纤维轴的石墨层上有凸起并且扩展至少两倍原纤维直径特征和/或有圆柱形石墨片且其c轴基本上垂直于圆柱体轴特征的纳管。优选没有热包层且直径小于0.5μ的纳管。
优选的环形化合物是Cotton和Wilkinson在《高级有机化学(Advanced Organic Chemistry)》第76页上所述的平面大环。吸收的更优选的环形化合物是卟啉和酞菁。
吸收的环形化合物可以是官能团化的。这种组合物包括式[CnHL-]-[X-Aa]m表示的化合物，其中m,n,L,a,X和A定义如上，碳原子是上述基本上是圆柱形的石墨纳管的表面碳原子。
上述官能化碳纤维可以掺入基体。优选的基体是有机聚合物(例如，热固树脂，如环氧树脂，双马来酰亚胺树脂，聚酰胺树脂或聚酯树脂；热塑性树脂；反应注射模制树脂；或高弹体，如天然橡胶，丁苯橡胶或顺-1,4-聚丁二烯)；无机聚合物(例如，聚合的无机氧化物，如玻璃)，金属(例如，铅或铜)，或陶瓷材料(例如，卜特兰水泥)。在基体中掺入原纤维可以形成珠粒。另一方面，可以将官能化原纤维附着在官能化的珠粒外表面上。
不必运用特殊理论，官能化原纤维能更好地分散到聚合物体系中，因为修饰后表面性质更适合于聚合物，或者因为修饰后的官能团(尤其是羟基或胺基团)可以作为末端基团直接连接到聚合物上。通过这种方法，聚合物体系如聚碳酸酯，聚氨酯，聚酯或聚酰胺/聚酰亚胺直接连接到原纤维上，使原纤维更容易以改进的结合方式分散。
本发明还涉及将官能团引入碳原纤维表面的方法，即，通过将碳原纤维与强氧化剂接触足以使所说原纤维表面氧化的时间，然后将所说原纤维与适合于将官能团加到氧化的表面上的反应物接触。在本发明优选实施方案中，氧化剂含有碱金属氯酸盐的强酸溶液。在本发明其它优选实施方案中，碱金属氯酸盐是氯酸钠或氯酸钾。在优选实施方案中，强酸是硫酸。足以氧化的时间约为0.5-24小时。
在本发明另一优选实施方案中，具有式[CnHL-]-[-CH(R’)OH]m(其中n,L,R’和m定义如上)的组合物是在游离基引发剂如过氧化苯甲酰存在下通过R’CH2OH与纳管表面碳反应形成的。
本发明还涉及将蛋白质连接到由NHS酯修饰的纳管上的方法，即，通过形成NHS酯与蛋白质的氨基之间的共价键来实现。
本发明还涉及生产碳原纤维网络的方法，包括将碳原纤维与氧化剂接触足以使碳原纤维表面氧化的时间，然后将氧化了表面的碳原纤维与适合于将官能团加到碳原纤维表面上的反应物接触，再将官能化的表面原纤维与能够有效生成碳原纤维网络的交联剂接触。优选的交联剂是多元醇，聚胺或聚羧酸。
官能化原纤维也可以被用来制备原纤维的刚性网络。酸官能化原纤维的分散性良好的三维网络可以通过例如，酸性基团(内原纤维)与多元醇或聚胺交联形成刚性网络来使之稳定。
本发明还包括通过连接本发明官能化原纤维形成的三维网络。这些复合物至少包含两个通过一个或多个接头连接的官能化原纤维，所说接头包括直键或化学基团。这些网络由孔尺寸异常均匀等价的多孔介质构成。它们被用作吸附剂，催化剂的载体和分离介质。
尽管这些原纤维之间的间隙大小和形状是不规则的，但它们仍可被当作孔并可用表征多孔介质的方法表征。这种网络中间隙的大小可通过控制原纤维分布的浓度和水平以及交联剂的浓度和链长来控制。这种材料可以作为结构的催化剂载体，并可特制成放出或包含某种尺寸分子的材料。除了用于常规工业化催化过程外，它们还有作为生物催化剂大孔载体的特殊用途。
刚性网络还可以作为用于分子识别的生物仿生学系统的骨架。该系统已经在美国专利5,110,833和国际专利申请WO 93/19844有所描述。适当选择交联剂和复合剂用于特定分子框架的稳定化。
                      官能化纳管的方法
本发明均匀官能化原纤维可以通过磺化，亲电子加成到脱氧原纤维表面或金属取代反应直接制成。如果使用电弧生长的纳纤维，需要在官能化过程之前将它们彻底纯化。Ebbesen等人(《自然(Nature)》,367,519(1994))给出了这种纯化的方法。
优选在将碳原纤维与官能团作用剂接触之前对碳原纤维进行处理。该处理包括将原纤维分散在溶剂中。在一些情况下，然后将碳原纤维过滤，并在进一步接触之前干燥。
                        1．磺化反应
在以下文献中对背景技术进行了描述：March,J.P.，《高级有机化学(Advanced Organic Chemistry)》，第3版，Wiley,New York,1985；House,H.，《现代合成反应(Modern Synthstic Reactions)》，第2版，Benjamin/Cummings,Menlo Park,CA 1972。
活化的C-H(包括芳族C-H)键可以用发烟硫酸磺化，发烟硫酸是含有高达20％SO3的浓硫酸溶液。常用的方法是通过80℃的液相发烟硫酸实现；但是，活化的C-H键也可以用SO3在惰性的非质子溶剂中或用SO3蒸汽磺化。反应过程如下：
               
根据下反应式
       
过度反应形成砜。
                     实施例1
               用硫酸对C-H键进行活化
反应在气相和溶液中进行，其结果没有任何显著差别的。蒸汽相反应在用Lindberg炉加热的水平石英管加热器中进行。装有气体进/出管并放有含20％SO3的浓H2SO4溶液的多颈烧瓶被用作SO3源。
将盛有称过重量的原纤维(BN或CC)样品的瓷舟皿放入装有气体入口的1”试管；出口连到浓H2SO4鼓泡器阱。通入氩气吹洗反应器以除去所有空气，并将样品在300℃加热1小时以除去残余的潮气。干燥后在氩气下将温度调到反应温度。
当稳定在所需温度后将SO3源连通反应器试管，并用氩气流载着SO3蒸汽进入石英试管反应器。反应在所需的温度下进行所需的时间后将反应器在流动的氩气下冷却。然后将原纤维在5”Hg真空中在90℃干燥，得到干重的产率。通过与0.100N NaOH的反应和用0.100N HCl进行反滴定使终点pH达到6.0来测定磺酸(-SO3H)的含量。
液相反应在装有温度计/温度控制器和磁搅拌器并放有含20％SO3的浓硫酸的100cc多颈烧瓶中进行。将原纤维的浓H2SO4浆液(50cc)放入烧瓶。在将发烟硫酸(20cc)加入反应器之前将其预热到约60℃。反应后将酸浆液倒在碎冰上，并立即用1升DI水稀释。滤出固体并用DI水彻底洗涤，直到洗涤废液的pH不再变化。将原纤维在5”Hg真空中在100℃干燥。由于过滤过程中的转移损失无法得到精确的产率。结果列于表1。
                          表Ⅰ
                      反应汇总表
 实施例    RUN#  反应物  样品重量(g)  原纤维类型   温度(℃)   时间(min.) 干重量产率(％)  SO3H浓度(meq/g)
   1A  118-60A   蒸汽    0.20    CY   110    15    9.3    0.50
   1B  118-61A   蒸汽    0.20    BN   100    30    8.5    0.31
   1C  118-61B   蒸汽    0.20    BN    65    15    4.2    0.45
   1D  118-56A   液体     1.2    CY    50    10    0.33
   1E  118-56B   液体     1.0    CY    25    20    0.40
在蒸汽或在液体中反应产生的磺酸浓度没有明显差别，但温度明显起了作用。较高温度下的反应(蒸汽)得到较高的磺酸含量。在118-61B中，4.2％重量产率与磺酸含量(理论值为0.51meq/g)相符。Runs60A和61A的重量产率太高以致无法孤立地解释磺酸的含量。因此假设也制成了适量砜。
                    2．无氧化物的原纤维表面的加成
背景技术如下文所述：Urry,G.，《碳的基本平衡化学(ElementaryEquilibrium Chemistry of Carbon)》,Wiley,New York,1989。
原纤维表面碳的行为象石墨，即，它们按六角形片排列，既有底面碳，也有边缘碳。底面碳对化学浸蚀相对惰性，而边缘碳相对活跃，因此必须含有一些杂原子或基团以满足碳价要求。原纤维还有表面缺陷部位，这主要是因为边缘碳和含有杂原子或基团的缘故。
附着在原纤维表面碳上的最常见的杂原子是氢，制造过程中的优势气体成分；氧，由于它的强反应性，而且，它的痕量存在很难避免；以及H2O，因为有催化剂，所以它总是存在。在约1000℃的真空中热解可使表面脱氧，所经历的复杂反应的机理还是未知的，但其化学计量法是已知的。产物是CO和CO2，比例为2∶1。所得原纤维表面含有C1-C4顺序的残基，它非常容易与活性的烯烃反应。该表面在真空中或惰性气体存在下是稳定的，但在暴露于反应性气体前仍保持其高活性。因此，可以将原纤维在约1000℃真空或惰性气体中热解，然后在相同条件下冷却，并在低温下与适当分子反应，得到稳定的官能团。典型地实例是： 接着： 其中R’是烃基(烷基，环烷基等)
                         实施例2
通过丙烯酸与无氧化物原纤维表面反应制备官能化原纤维
将盛有1克BN原纤维的瓷舟皿放入装有热电偶的水平1”石英试管，并坐落在Lindberg试管炉上。在其两端装有气体进/出口。用干燥脱氧的氩气吹洗试管10分钟，然后将炉温升至300℃并保持30分钟。之后，在继续通入氩气的情况下将温度从100℃升至1000℃并保持16小时。该过程结束时将试管冷却到室温(RT)并始终保持氩气的流通。然后在50℃分流一部分氩气通过盛有纯净的纯化丙烯酸并装有气体进/出口的多颈烧瓶。保持丙烯酸/氩蒸汽在室温流动6小时。结束时除去未反应的残余丙烯酸，首先用氩气吹洗，然后在100℃小于5”Hg真空进行真空干燥。通过与过量0.100N NaOH反应和用0.100N HCl进行反滴定使终点pH达到7.5来测定羧酸的含量。
                      实施例3
通过丙烯酸与无氧化物原纤维表面反应制备官能化原纤维
该方法以类似上述方法的方式进行，只是热解和冷却在10-4乇真空进行。同上述方法一样，纯化的丙烯酸蒸汽要用氩气稀释。
                        实施例4
通过马来酸与无氧化物原纤维表面反应制备官能化原纤维
重复实施例2的方法，只是室温下的反应物是纯化的马来酸酐(MAN)，通过在80℃将氩气通入熔化的MAN池将MAN送入反应器。
                        实施例5
通过丙烯酰氯与无氧化物原纤维表面反应制备官能化原纤维
重复实施例2的方法，只是室温下的反应物是纯化的丙烯酰氯，通过在25℃让氩气流过纯净的丙烯酰氯将丙烯酰氯送入反应器。通过与过量0.100N NaOH反应和用0.100N HCl进行反滴定测定酰氯的含量。
将原纤维在真空中热解使原纤维表面脱氧。在TGA装置中，热解过程在1000℃或真空或纯化的氩气流中进行，得到平均重量损失为3％的3个BN原纤维样品。气相色谱分析只能测到CO和CO2，其相应的比率约为2∶1。所得表面的反应性非常强，而且，活性的烯烃如丙烯酸，丙烯酰氯，丙烯酰胺，丙烯醛，马来酸酐，烯丙胺，烯丙醇或烯丙基卤化物甚至会在室温下反应，形成只含有官能团连接到活性烯烃上的洁净产物。因此，与丙烯酸或马来酸酐反应可以得到只含有羧酸的表面；与丙烯酰氯反应可以得到只含有酰氯的表面；与丙烯醛反应可以得到只含有醛的表面；与烯丙醇反应可以得到只含有羟基的表面；与烯丙胺反应可以得到只含有胺的表面；以及与烯丙基卤化物反应可以得到只含有卤化物的表面。
                  3．金属取代
背景技术在下文给出：March，《高级有机化学(Advanced OrgancChemistry)》，第3版，第545页。
芳族C-H键可以用各种有机金属试剂金属化，生成碳-金属键(C-M)。M通常是Li,Be,Mg,Al或Tl；但也可以使用其它金属。最简单的反应是直接置换活性芳族化合物中的氢：
1．
该反应可以要求添加强碱如叔丁醇钾或钾二胺螯合物。非质子溶剂(石蜡，苯)是必需的。
2．
3．
TFA=三氟乙酸盐，HTFA=三氟乙酸
金属化的衍生物是初级单一官能化原纤维的实例。但是，它们可以进一步反应，得到其它初级单一官能化原纤维。一些反应基本上可以在相同的仪器中进行，不用进行中间体分离。4．
                 实施例6
             原纤维-Li的制备
将1克CC原纤维放入瓷舟皿并将其插入封装在Lindberg试管炉中的1”石英试管反应器中。试管两端装有气体进/出口。在继续通入H2的情况下将原纤维加热至1000℃并保持2小时，使表面的所有氧化物转化成C-H键。然后在保持H2流通的情况下将试管冷却到RT。
用干燥脱氧庚烷(连同LiAlH4)将氢化的原纤维输送到1升多颈圆底烧瓶中，该烧瓶装有用来清除空气和维持惰性气氛的纯氩气吹洗系统，冷凝器，磁搅拌器和橡胶隔膜，用注射器透过隔膜加入液体。在氩气中用注射器注入含有5mmol丁基锂的2％庚烷溶液，并将浆液在平缓回流下搅拌4小时。结束时，在氩气手套箱中通过重力过滤分离原纤维，并用干燥脱氧的庚烷洗涤滤膜几次。将原纤维送到装有活塞的50cc圆底烧瓶中，并在50℃10-4乇真空中干燥。通过原纤维样品与DI水中的过量0.100N HCl反应和用0.100N NaOH进行反滴定使终点pH达到5.0来测定锂的含量。
                      实施例7
               原纤维-Tl(TFA)2的制备
将1克CC原纤维按实施例5所述氢化，并装入盛有HTFA的多颈烧瓶中，该HTFA已经用干燥氩气重复吹洗进行了脱气。透过橡胶隔膜将5mmol Tl(TFA)3的5％HTFA溶液注入烧瓶，并将浆液在平缓回流下搅拌6小时。反应完成后收集原纤维，并按实施例1所述将其干燥。
                        实施例8
原纤维-OH的制备(官能化仅含有OH的氧化衍生物)
在氩气手套包中用干燥脱氧庚烷将实施例6制备的1.5克锂的原纤维传送到装有活塞和磁性搅拌棒的50cc单颈烧瓶中。将烧瓶从手套包中取出并用磁搅拌器搅拌。然后打开活塞放空，并搅拌浆液24小时。结束时，通过过滤分离原纤维，用MeOH水溶液洗涤并在50℃5”真空干燥。OH基团的浓度通过以下反应测定：在80℃与乙酸酐的二氧杂环己烷(0.252M)标准化溶液反应，将OH基团转化成乙酸酯，这样，每摩尔反应的酸酐释放出1当量乙酸。包括游离乙酸和未反应的乙酸酐在内的全部酸含量用使终点达到pH7.5的0.100N NaOH的滴定法测定。
                    实施例9
               原纤维-NH2的制备
按照实施例7所述方法制备1克thallated原纤维。将原纤维在二氧杂环己烷中搅拌，并加入0.5g溶解于二氧杂环己烷的三苯膦。将浆液在50℃搅拌几分钟，然后在50℃氨气中搅拌30分钟。过滤分离原纤维，先后在二氧杂环己烷和DI水中洗涤，并在80℃5”真空干燥。胺的浓度通过与过量乙酸酐反应和用0.100N NaOH对游离乙酸和未反应乙酸酐的反滴定来测定。
4．衍生的多核芳族，多杂核芳族和平面大环化合物
原纤维的石墨表面允许物理吸附芳族化合物。它们通过范德瓦尔斯(van der Waals)力相互吸引。这些力在多环杂核芳族化合物和石墨表面的底面碳原子之间相当显著。在以下条件下可能发生吸附：可能有竞争性表面吸附或吸收物有高溶解性的地方。
例如，已经发现，可以通过酞菁衍生物的吸附使原纤维官能化。然后，这些酞菁衍生的原纤维可以被用作固定蛋白质的载体。通过选择不同的酞菁衍生物可以便捷地将不同的化学基团引入原纤维表面。
用酞菁衍生原纤维进行蛋白质的固定大大优于现有技术中蛋白质固定所用的方法。具体来说，这比共价修饰法更简单。另外，酞菁衍生原纤维的表面积大，而且在几乎所有种类的溶剂中，在很宽的温度和pH范围都是稳定的。
                    实施例10
           卟啉和酞菁在原纤维上的吸附
物理吸附于原纤维的优选化合物是衍生的卟啉或酞菁，已知它们对石墨或碳黑有很强的吸附作用。有几种化合物可以利用，例如，四羧酸卟啉，钴(Ⅱ)酞菁或二锂酞菁。后两个可以衍生成羧酸形式。
二锂酞菁
一般来说，两个Li+离子可以被大多数金属(尤其是多价)复合物从酞菁(Pc)基团中置换出来。因此，用由非不稳定的配位体连接的金属离子置换Li+离子是将稳定的官能团置于原纤维表面上的一种方法。几乎所有过渡金属复合物都可以从Pc中置换出Li+，形成稳定的非易变的螯合物。然后，要点是将该金属与适当的配位体偶合。
钴(Ⅱ)酞菁
钴(Ⅱ)配合物特别适合于此目的。Co++离子可以取代两个Li+，形成非常稳定的螯合物。然后，将Co++离子与配位体如烟酸配价，该配位体含带有羧酸侧基的吡啶环，而且已知它优选键连到吡啶基上。在过量烟酸存在下，Co(Ⅱ)Pc可以被电化学氧化成Co(Ⅲ)Pc，形成带有烟酸的吡啶部分的非易变复合物。因此，烟酸配位体的游离羧酸基团牢固地连接到原纤维表面。
其它适合的配位体有氨基吡啶或乙二胺(侧基是NH2)，巯基吡啶(SH)，或其它在一端是氨基-或吡啶基部分，而在另一端是任何所要的官能团的多官能团配位体。
卟啉或酞菁的负载能力可通过逐渐增加它们的添加量，然后观察溶液的褪色情况来测定。由于溶液中的分子被吸附在原纤维的黑色表面上使溶液的深颜色(四羧酸卟啉的MeOH溶液为深粉色，Co(Ⅱ)或二锂酞菁的丙酮或吡啶溶液是深蓝绿色)减退。
用这种方法估计负载能力，并由衍生物的近似测量结果(约140平方埃)计算衍生物的足迹。对于平均表面积为250m2/g的原纤维，最大负载能力约为0.3mmol/g。
用滴定法分析四羧酸卟啉。通过室温和升温条件下水系中的褪色情况试验吸附的完整性。
首先在韦林氏掺合器中混合原纤维浆液，并在装料期间进行搅拌。颜色不再减退之后对一些浆液进行超声处理，但没有起作用。
装料后，用相同溶剂洗涤Runs 169-11,-12,-14和-19-1(见表Ⅱ)以除去附着的颜料。在洗涤的流出物中所有(指Runs 169等)的色度都是连续暗淡的，因此很难精确地测定饱和点。Runs 168-18和-19-2用计算量的颜料装料，而且，装料后只稍微进行了洗涤。
为了进一步表征，将四羧酸卟啉(丙酮)和Co酞菁(吡啶)倒在原纤维上(分别为Runs 169-18和-19-2)。
四羧酸卟啉的分析
添加过量碱(pH11-12)使滴定着的浆液立即变成粉色，但这并不干扰滴定，这表明在高pH时卟啉被吸收。羧酸的浓度通过用pH7.5作为终点的过量NaOH的反滴定过程进行测定。该滴定法得到的结果是装了1.10meq/g的酸，等价于0.275meq/g卟啉。
钴或二锂酞菁的分析
这些被吸附物的浓度只能通过褪色实验来评估。30分钟后蓝绿色的色度不减退的点被作为饱和点。
许多取代的多核芳族或多杂核芳族化合物被吸附在原纤维表面。为了粘结，芳香环的数目应该大于两个，每个环/带着官能团。因此，可以用含有三个稠合环的取代的蒽，菲等，或含有四个或多个稠合环的多官能团衍生物替代卟啉或酞菁衍生物。同样，可以使用取代的芳族杂环如喹啉或含有四个或多个环的多取代杂芳香族化合物。
表Ⅱ汇总了三种卟啉/酞菁衍生物装料实验的结果。
                          表Ⅱ吸附实验汇总表
 实施例     RUN#  被吸附物   原纤维重量(g)   溶剂        装料g/g      形式      滴定(meq/g)
  10A    169-11  TCAPorph   19.6mg   Acet   0.18    酸       na
  10B    169-12  TCAPorph   33.3mg   H2O   0.11   钠盐       na
  10C    169-14  DiLiPhth  119.0mg   Acet  0.170    Li       na
  10D   169-19-1   CoPhth  250.0mg   Pyr  0.187    Co   0.335(cal)
  10E    169-18  TCAPorph   1.00g   Acet  0.205    酸    1.10(T)
  10F   169-19-2   CoPhth   1.40g   Pyr  0.172    Co   0.303(cal)
TCAPorph=四羧酸卟啉
DiLiPhth=二锂酞菁
CoPhth=钴(Ⅱ)酞菁
(cal)=计算值
(T)=滴定
下面实施例11和12用以说明将两种不同的酞菁衍生物吸附在碳纳管上的方法。
                   实施例11
       通过镍(Ⅱ)酞菁四磺酸的吸附作用将原纤维官能化
将2mg镍(Ⅱ)酞菁四磺酸(四钠盐)与4.2mg裸原纤维的1mL dH2O混合。超声处理混合物50分钟，并在室温旋转过夜。
原纤维依次用3×1mL dH2O,3×1mL MeOH和3×1mL CH2Cl2洗涤，然后真空干燥。
通过吸附作用将嗜热菌蛋白酶固定在这些酞菁衍生的原纤维上。将0.5mg原纤维悬浮于250μL dH2O中，超声处理20分钟。去除悬浮物，将原纤维悬浮于250μL 0.05M Tris(pH=8.0)，并与在同样缓冲液中制成的250μL 0.6mM嗜热菌蛋白酶溶液混合。将混合物在室温下旋转2小时，并在4℃贮存过夜。原纤维用1mL 25mM Tris(pH=8)洗涤三次，然后将其悬浮于含有40mM Tris和10mM CaCl2pH为7.5的250μL缓冲液中。
原纤维上嗜热菌蛋白酶的数量可通过测量原纤维的酶活性来测定。嗜热菌蛋白酶与底物FAGLA(N-(3-[2-呋喃基]丙烯酰基)-gly-leuamide)反应生成引起波长为345nm的吸收减弱的化合物，消光系数为-310M1cm-1。该反应的试验缓冲液为pH为7.5的40mM Tris,10mMCaCl2和1.75M NaCl。反应在1mL反应釜中进行，通过将5μL FAGLA储备液(在30％DMF的dH2O中为25.5mM)和10μg嗜热菌蛋白酶的1mL试验缓冲液混合来实现。在345nm处吸附作用的降低可通过10分钟的时间扫描进行监测。然后利用衰减系数-310M-1cm-1由初始斜率计算酶活性(μM/min)。每克原纤维中活性嗜热菌蛋白酶的含量为0.61μmol。
                          实施例12通过1,4,8,11,15,18,22,25-八丁氧基-29H,31H-酞菁的吸附作用
                      将原纤维官能化
将3mg 1,4,8,11,15,18,22,25-八丁氧基-29H,31H-酞菁和5.3mg裸原纤维一起在1mL CHCl3中混合。超声处理混合物50分钟，并在室温下旋转过夜。
用3×1mL CH2Cl2洗涤并真空干燥原纤维。
根据实施例34的方法通过吸附作用将嗜热菌蛋白酶固定在这些酞菁衍生的原纤维上。每克原纤维中活性嗜热菌蛋白酶的含量为0.70μmol。
                    实施例13利用酞菁衍生的原纤维和固定在其表面的嗜热菌蛋白酶实现天冬苯丙
              二肽酯前体合成
可用表面已固定有嗜热菌蛋白酶的酞菁衍生的原纤维催化人工甜味剂天冬苯丙二肽酯前体的合成。该反应通过将80mM L-Z-Asp和220mML-PheOMe的乙酸乙酯与10μM固定有嗜热菌蛋白酶的原纤维混合来实现。用HPLC检测产物Z-Asp-PheOMe以测定其产率。
             5．用氯酸盐或硝酸进行氧化反应
关于用强氧化物如氯酸钾的浓硫酸或浓硝酸对石墨进行氧化的文献包括R.N.Smith，《季刊(Quarterly Review)》,13,287(1959)和M.J.D.Low，《化学评论(Chem.Rev.)》,60,267(1960)。一般来说，边缘碳(包括缺陷部位的)被附着后形成羧酸，苯酚和其它氧化基团的混合物。其机理复杂，涉及残基的反应。
                     实施例14
            用氯酸盐制备羧酸官能化原纤维
将CC原纤维样品在浓H2SO4中用刮勺搅合制成浆液，然后将其送到装有气体进/出口和顶部搅拌器的反应烧瓶中。在搅拌和缓慢流入氩气的同时在整个反应过程中在RT下分批加入NaClO3。将整个反应过程中产生的氯蒸汽从反应器吹出进入NaOH水溶液阱。反应结束时，将原纤维浆液倒在碎冰上并真空过滤。然后将滤饼送到Soxhlet套筒中，并在Soxhlet套筒中用DI水洗涤，每几小时换一次新水。一直洗涤直到加入新的DI水后原纤维样品不再改变水的pH值。然后滤出原纤维，并在100℃5”真空干燥过夜。
通过样品与过量0.100N NaOH反应和用使终点达到pH7.5的0.100N HCl进行反滴定测定羧酸的含量。结果列于表Ⅲ。
                     表Ⅲ直接进行氧化实验的汇总表
 实施例     RUN#               成分(g)原纤维      NaClO3   H2SO4(cc)   时间(h)    洗涤     pH  反应酸重量(meq/g)
  11A    168-30    10.0    8.68   450    24     5.7    10.0     0.78
  11B    168-36    12.0    13.9   600    24     5.9    13.7     0.75
                   实施例15
         用硝酸制备羧酸官能化原纤维
将称重过的原纤维样品在装有顶部搅拌器和水冷凝器的圆底多颈凹形反应器烧瓶中用适当浓度的硝酸制成浆液。在持续搅拌条件下调节温度，并将反应进行指定时间。在温度超过70℃后尽快放掉棕色烟雾，不要考虑酸的浓度。反应后将浆液倒在碎冰上，并用DI水稀释。过滤浆液，通过在Soxhlet萃取器中洗涤除去过量的酸，每几小时更换一次DI水，直到成浆样品不再改变DI水的pH值。将原纤维在100℃5”真空干燥过夜。称重部分的原纤维与标准0.100N NaOH反应，羧酸的含量通过用0.100 HCl反滴定来测定。表面的氧含量用XPS测定。在水中的可分散性通过在Waring Blender中高位混合2min.的0.1wt％试验测定。结果汇总于表Ⅳ。
                         表Ⅳ直接进行氧化过程的汇总表
 实施例                成分原纤维(g)    酸(cc)  酸浓度(％)  温度(℃)  时间(h)   重量损失    COOH(meq/g)      ESCA2可分散的％C        O      H2O
  12A    1(BN)    300    70   RT   24      0   ＜0.1    98   2   P
  12B    1(BN)    300    15  回流   48    ＜5％   ＜0.1     没有分析   P
  12C   20(BN)    1.0L    70  回流   7    25％     0.8     没有分析   G
  12D   48(BN)    1.0L    70  回流   7    25％     0.9     没有分析   G
P=差；G=好
                     6．原纤维的氨基官能化
通过用硝酸和硫酸处理原纤维可以将氨基直接引入石墨原纤维，得到硝化原纤维，然后用还原剂如连二亚硫酸钠还原硝化形式，得到氨基官能化原纤维，过程如下所示：
所得原纤维有许多有用的性质，包括固定蛋白质(例如，酶和抗体)，以及亲和性和离子交换色谱。
                          实施例16
                 用硝酸制备氨基官能化原纤维
向冷(0℃)原纤维(70mg)的水(1.6mL)和乙酸(0.8mL)悬浮液中滴加硝酸(0.4mL)。将反应混合物在0℃搅拌15分钟，然后在室温搅拌1小时。慢慢加入硫酸(0.4mL)和盐酸(0.4mL)的混合物，并在室温搅拌1小时。终止反应并离心。除去水相，并用水(×5)洗涤原纤维。用10％氢氧化钠(×3)处理残余物，用水(×5)洗涤，得到硝化原纤维。
在0℃向硝化原纤维的水(3mL)和氢氧化铵(2mL)的悬浮液中分三批加入连二亚硫酸钠(200mg)。将反应混合物在室温搅拌5分钟，然后在100℃回流1小时。终止反应，冷却到0℃，并用乙酸调节pH值(pH4)。在室温放置过夜后过滤悬浮液，用水(×10)和甲醇(×5)洗涤，然后真空干燥，得到氨基原纤维。
为了试验氨基官能化原纤维，将原纤维与辣根过氧化物酶偶合。然后将HRP偶合的氨基原纤维进行广泛的渗析。渗析之后，在下一周洗涤原纤维15次。对酶修饰的原纤维测定如下：
该结果说明HRP与Fib-NH2偶合显示了很好的酶活性，该活性可以保持一周以上时间。7．用游离基引发剂进行末端醇的附着
由于允许将高度稳定的碳纳管用在恶劣环境，所以很难使它们被活化而进行进一步修饰。上述方法已经涉及到粗糙氧化物和酸的用途。现在，人们已经惊喜地发现，使用游离基引发剂如过氧化苯甲酰(BPO)可以使末端醇附着在碳纳管上。将碳纳管加到式RCH2OH表示的醇中，其中R是氢，烷基，芳基，环烷基，芳烷基，环芳基和连同游离基引发剂的聚(烷基醚)，并从约60℃加热到约90℃。优选的醇包括乙醇和甲醇。经过足以使所有游离基引发剂分解的时间后过滤反应混合物，洗涤碳纳管材料并干燥，得到式“纳管-CH(R)OH”表示的修饰纳管。该方法也可以用来偶合双官能团醇。这样就允许一端连接到碳纳管，另一端用于另一个材料与表面的间接连键。
                         实施例17
              用过氧化苯甲酰制备醇官能化纳管
用探针式超声波仪将0.277g碳纳管分散在MeOH中。在RT加入0.126g BPO，将温度升至60℃后再加入0.128g BPO。在60℃反应45分钟后加入最后0.129g BPO，并将混合物在60℃保持30分钟。将产物过滤到膜上，用MeOH和EtOH洗涤几次，并在90℃炉中干燥，得到0.285g产物。ESCA分析表明，氧含量为2.5原子％，相比对照样品，在没有BPO的MeOH中回流，其含量为0.74％。
                      实施例18
           用过氧化苯甲酰修饰有聚(乙二醇)的碳纳管
将0.1g碳纳管，0.5g BPO和10g聚(乙二醇)，平均摩尔量1000(PEG-1000)，在室温下混合。将混合物加热到90℃以熔化PEG，然后将混合物保持在90℃反应过夜。过滤全部混合物并洗涤，除去过滤PEG，然后干燥。所得产物可以直接使用，也可以通过将感兴趣的材料附着在PEG的游离末端来进一步修饰。
                     实施例19
         用PEG减少非特定结合修饰的碳纳管的用途
非特定结合到高表面积的碳材料是普遍存在的。已经发现，将亲水性低聚物如PEG附着在碳纳管上可以还原非特定结合。而且还发现，通过将链状分子如PEG的一端附着在纳管的表面，游离端可以含有可用来附着其它感兴趣材料的官能团，而仍然保持PEG(或其它材料)层还原非特定结合的性质。
用PEG修饰的原纤维减少牛血清蛋白的非特定结合
通过超声处理将下述各1.0mg原纤维分别分散在10mL下述缓冲液中，制成在pH7.0的50mM磷酸钾缓冲液中浓度为0.1mg/mL的未修饰的原纤维，氯酸盐氧化的原纤维和PEG修饰的原纤维的储备散液。将经过2倍稀释得到的2mL各种分散液分别放入9个聚丙烯试管。将100μL于同样缓冲液中的浓度为0.2mg/mL的牛血清白蛋白(BSA)溶液加到上述各试管和3只只有缓冲液的空白试管中。还要制备3试管没有蛋白质的缓冲液。将所有试管在涡流混合器中混合，并允许以每10分钟涡旋30秒钟来培养30分钟。将所有试管进行离心，分离出原纤维。各取1mL上清液放入新试管，并用Micro BCA蛋白测定法(Pierce)分析蛋白质的总含量。留在上清液中的蛋白质含量通过间接测量已经非特定结合于原纤维的量来获得。对于PEG修饰的原纤维，全部BSA都留在上清液中，而对于未修饰的和氯酸盐氧化的原纤维，BSA却几乎完全与原纤维结合(见图1)。
通过用过氧化苯甲酰制备的PEG修饰的原纤维和通过NHS酯偶合对非特定结合减少情况的比较
通过超声处理制备氯酸盐氧化的原纤维，用PEG使用过氧化苯甲酰修饰的原纤维和用PEG通过NHS酯偶合修饰的氯酸盐氧化的原纤维的储备分散液，它们在50mM磷酸钾缓冲液中的浓度为1.0mg/mL,pH为7.0。将经过3倍稀释得到的2mL各种分散液分别放入7个聚丙烯试管。将100μL于同样缓冲液中的浓度为0.2mg/mL的β-乳球蛋白(βLG)溶液加到上述各试管和3只只有缓冲液的空白试管中。还要制备3试管没有蛋白质的缓冲液。将所有试管在涡流混合器中混合，并允许以每10分钟涡旋30秒钟来培养60分钟。将所有试管进行离心，分离出原纤维。各取1mL上清液放入新试管，并用Micro BCA蛋白测定法(Pierce)分析蛋白质的总含量。留在上清液中的蛋白质含量通过间接测量已经非特定结合于蛋白质的量来获得(见图2)。比较各试管，对于通过BP0途径用PEG修饰的原纤维，只有当原纤维达到1.0mg/mL的最大浓度时(留在上清液中的)βLG才稍微表现有结合(约10％)，而当原纤维浓度较低时没有明显结合。相反，当氯酸盐氧化的原纤维浓度达到0.1mg/mL及0.1mg/mL以上时βLG几乎完全与其结合，即使原纤维浓度降到0.01mg/mL,βLG也基本上与原纤维结合。
                    8．官能化纳管的次级衍生物
羧酸官能化的纳管
可由适当羧酸制备的次级衍生物的数量基本上是无限的。醇或胺很容易连接到酸上，形成稳定的酯或酰胺。如果醇或胺是二-或双官能团(或)多官能团分子的一部分，则连接通过O-或NH-实现，留下其它官能团作为侧基。次级试剂的典型实例有：
   通式              侧基                实例HO-R,R=烷基，芳烷基，    R-    甲醇，苯酚，三氟化碳，OH为端位芳基，氟化乙醇，聚合物，       的聚酯，硅烷醇SiR’3H2N-R,R定义如上         R-    胺，苯胺，氟化胺，甲硅烷基胺，
                           胺为端位的聚酰胺，蛋白质Cl-SiR3                 SiR3- 氯甲硅烷HO-R-OH,R=烷基，芳烷     HO-   乙二醇，PEG，五赤藓醇，双酚A基，CH2O-H2N-R-NH2,R=烷基，芳    H2N-  乙二胺，聚乙胺烷基X-R-Y,R=烷基等；X=OH     Y-    聚胺酰胺，巯基乙醇或NH2；Y=SH,CN,C=O,CHO，烯，炔，芳香族，杂环
该反应可采用用于用醇或胺酯化或胺化羧酸的任何方法进行。其中，可用H.A.Staab,Angew.Chem.Internat.Edit.,(1),351(1962)所述方法，用N,N’-羰基二咪唑(CDI)作酯或酰胺的酰化剂；及G.W.Anderson等人，《美国化学学会杂志(J.Amer.Chem.Soc.)》,86,1839(1964)所述方法，用N-羟基琥珀酰亚胺(NHS)酰胺化活性羧酸。
                     实施例20
        官能化原纤维的次级衍生物的制备
N,N’-羰基二咪唑
该反应需要清洁无水的非质子溶剂(例如，甲苯或二氧杂环己烷)。试剂的化学计量充足。对于酯，羧酸化合物在RT和惰性气体(氩气)条件下在甲苯中与溶解于甲苯的化学计量的CDI反应2小时。在此期间放出CO2。2小时后，加入醇和催化量的乙醇钠，并在80℃继续反应4小时。对于正常的醇，产率是可以定量的。反应过程如下：1． ，Im=咪唑化物，HIm=咪唑NaOEt2．
胺的酰胺化发生在RT和未催化条件下。反应的第一步与上相同。放出CO2后在RT加入化学计量的胺，并反应1-2小时。该反应可以定量。反应过程如下：3．
甲硅烷基化
根据
三烷基甲硅烷基氯化物或三烷基硅烷醇立即与酸性H反应。用少量二氮杂-1,1,1-双环辛烷(DABCO)作催化剂。二氧杂环己烷和甲苯是合适的溶剂。
磺酸官能化的原纤维
按照实施例1制备的芳基磺酸可以进一步反应，生成次级衍生物。可以用LiAlH4或通过三苯膦和碘的结合(March,J.P.,p.1107)将磺酸还原成硫醇。也可以通过与二烷基醚反应将它们转化成磺酸酯，即
N-羟基琥珀酰亚胺
用伯胺酰胺化的羧酸的活化通过N-羟基琥珀酰胺酰酯实现；碳化二亚胺被用来结合水，作为取代的脲释放。然后，通过在RT与伯胺反应将NHS酯转化成酰胺。反应过程如下：
1．
2．
该方法特别适用于蛋白质通过蛋白质侧链上的游离NH2共价附着在石墨原纤维上。通过这种方法可以固定在原纤维上的蛋白质的实例包括胰蛋白酶，链霉抗生物素蛋白和抗生物素蛋白。链霉抗生物素蛋白(或抗生物素蛋白)为所有生物素化的物质提供了固体载体。
                    实施例21
           通过NHS酯将蛋白质共价附着在原纤维上
为了说明蛋白质可以通过NHS酯共价连接到原纤维上，将链霉抗生物素蛋白，抗生物素蛋白和胰蛋白酶按以下方法附着在原纤维上。
用5mM磷酸钠缓冲液(pH7.1)洗涤0.5mg NHS酯原纤维，并倒掉上清液。在原纤维中加入200μL链霉抗生物素蛋白溶液(1.5mg在相同缓冲液中)，并将混合物在室温旋转5.5小时。然后依次用1mL下列缓冲液洗涤：5mM磷酸钠(pH7.1),PBS(0.1M磷酸钠，0.15M NaCl,pH7.4),ORIGENTM测定缓冲液(IGEN,Inc.,Gaithersburg,MD)和PBS。将链霉抗生物素蛋白原纤维存放在PBS缓冲液中以后备用。
将2.25mg NHS酯原纤维在500μL 5mM磷酸钠缓冲液(pH7.1)中超声处理40分钟，然后倒掉上清液。将原纤维悬浮于500μL 5mM磷酸钠缓冲液(pH7.1)，并加入在同样缓冲液中含有2mg抗生物素蛋白(Sigma,A-9390)的300μL抗生物素蛋白溶液。将混合物在室温旋转2小时，在4℃存放过夜后于室温再旋转1小时。原纤维用1mL 5mM磷酸钠缓冲液(pH7.1)洗涤4次，PBS洗涤两次。将抗生物素蛋白原纤维悬浮于200μL PBS缓冲液后存放。
将1.1mg NHS酯原纤维(按抗生物素蛋白原纤维同法处理)和在5mM磷酸钠缓冲液(pH7.1)中制成的200μL 1.06mM胰蛋白酶溶液在室温下混合6.5小时，制成胰蛋白酶原纤维。然后，用1mL 5mM磷酸钠缓冲液(pH7.1)洗涤胰蛋白酶原纤维3次，将其悬浮于400μL相同的缓冲液后存放。
                         实施例22
              测量原纤维上胰蛋白酶的酶活性
胰蛋白酶可以与底物L-BAPNA(Nα-苯甲酰基-L-精氨酸对硝基酰苯胺)反应并释放出吸收光波长为410nm的彩色化合物。该反应的测定缓冲液是0.05M Tris,0.02M CaCl2,pH8.2。通过在1mL反应釜中混合5μL L-BAPNA储备液(50mM于37％DMSO的H2O中)和于1mL测定缓冲液中的10-25μg胰蛋白酶原纤维进行该反应。监测10分钟以上，看波长410nm处的吸收增加情况。然后由初始斜率计算酶活性(μM/min.)。
对于共价结合的胰蛋白酶原纤维，其活性为5.24μM/min.每13μg原纤维。该结果可通过除以已知浓度胰蛋白酶溶液的活性(在相同测定条件下测得其值为46μM/min.每1μM胰蛋白酶)变成原纤维上活性胰蛋白酶的量。因此，每克原纤维上活性胰蛋白酶的量为8.3μmol(或195mg)。
                        实施例23
                   表面为硫醇的碳纳管
将按照下面实施例27所述通过用乙二胺修饰制备的0.112g氨基碳纳管(CN)悬浮于含有50mM EDTA的20mL 0.05M磷酸钾缓冲液(pH8.0)。悬浮液用450瓦(Watt)Branson探针式超声波仪超声处理5分钟以分散CN。所得悬浮液相当粘稠。搅拌的同时在悬浮液中鼓入氩气30分钟。然后加入50mg 2-亚氨基硫杂四氢噻吩盐酸盐，并将混合物继续在氩气和搅拌条件下反应70分钟。将所得物质用聚碳酸盐滤膜过滤，用缓冲液洗涤两次，DI水洗涤一次，无水EtOH洗涤两次，全部在氩气箱中进行。将硫醇修饰的CN放入真空干燥器中抽真空过夜。最终产物的重量为0.118g，转化率为55％(相对产物重量)。
用超声波将10mg硫醇化的纳管样品悬浮于10mL DI水，并过滤在0.45μm尼龙膜上，形成“绒”垫。将该垫放入真空干燥器，然后进行ESCA分析，结果显示有0.46％硫和1.69％氮，表明肯定已成功地转化成硫醇修饰的CN。
                      实施例24
           将硫醇修饰的碳纳管附着在金表面
将2cm×0.8cm的金箔(Alfa/Aesar)用1份30％H2O2和3份浓H2SO4制成的溶液清洗10分钟，再用DI水漂洗。将箔片连接Au铅丝，并使其在1M H2SO4中以50mv/sec.形成-0.35V比Ag/AgCl至1.45V比Ag/AgCl之间的电化学环流，直到环形伏安图不再变化，约10分钟。
在两个玻璃小瓶中各放入10mL通过氩气吹洗30分钟脱氧的无水EtOH。在一只小瓶中悬浮有16mg硫醇修饰的CN(CN/SH)和2个Au片；在另一只小瓶中有1片Au和10mg乙二胺修饰的CN，用于制备硫醇衍生物。所有操作在充有氩气的手套包中进行。将小瓶在氩气中密封并放入冷超声浴1小时。将密封小瓶留在RT72小时。从小瓶中取出Au样品，用EtOH漂洗3次，空气干燥，然后放回密封小瓶。
暴露于CN/乙二胺和CN/SH的Au样品用扫描电子显微镜(SEM)检测以确定表面是否有CN存在。放大40,000倍观察发现，CN分布于暴露于CN/SH的表面，但在暴露于CN/乙二胺的Au箔样品上没有看到CN。
                     实施例25
           由氨基原纤维制备马来酰亚胺原纤维
根据实施例13制备氨基原纤维。将氨基原纤维(62.2mg)在磷酸钠缓冲液(5mL,5mM,pH7.2)中超声处理。在原纤维悬浮液中加入磺基琥珀酰亚氨基-4-(N-马来酰亚氨基甲基)环己烷-1-羧酸酯(SMCC；28.8mg,0.66mmol；Pierce,Cat.No.22360)。在室温搅拌反应混合物过夜。用水和甲醇洗涤原纤维，所得原纤维在真空下干燥。抗体固定在产物上说明马来酰亚胺原纤维存在。其它由不同连接体(例如，磺基-SMCC,4-[对马来酰亚氨基苯基]丁酸琥珀酰亚胺酯[SMPB]，磺基-SMPB，间马来酰亚氨基苄基-N-羟基琥珀酰亚胺酯[MBS]，磺基-MBS等)连接的马来酰亚胺原纤维也可以用同样方法制成。
所得马来酰亚胺原纤维可以用作蛋白质如抗体和酶的共价固定时的固体载体。抗体被共价固定在马来酰亚胺活化的原纤维上。当采用用硝化/还原方法(实施例13)得到的氨基原纤维时，抗体的容量为每克原纤维1.84mg；当采用由羧基原纤维衍生的氨基原纤维时，抗体的容量为每克原纤维0.875mg。
                     实施例26
           由羧酸官能化原纤维制备酯/醇衍生物
按照实施例14所述制备羧酸官能化原纤维，羧酸含量为0.75meq/g。将该原纤维与化学计量的CDI在RT和惰性气体中在甲苯中反应直到停止放出CO2。然后，在80℃将形成的浆液与10倍摩尔过量的聚乙二醇(MW600)反应，用少量NaOEt作催化剂。反应2小时后滤出原纤维，用甲苯洗涤并在100℃干燥。
               实施例27
     由羧酸官能化原纤维(177-041-1)制备酰胺/胺衍生物
将0.242g氯酸盐氧化的原纤维(0.62meq/g)悬浮于20mL二氧杂环己烷水溶液，并在装有血清限制器的100mL RB烧瓶中搅拌。加入20倍摩尔过量的N-羟基琥珀酰亚胺(0.299g)并使其溶解。接着加入20倍摩尔过量的1-乙基-3-(3-二甲氨基丙基)碳化二亚胺(EDAC)(0.510g)，并在RT继续搅拌2hr。之后，停止搅拌，吸出上清液，所剩固体用二氧杂环己烷水溶液和MeOH洗涤，并用0.45μm聚砜膜过滤。固体在滤膜上用MeOH洗涤并真空干燥，直到不再观察到有物质还原。基于6％观察到的物质重量，NHS活化的氧化原纤维的产率为100％。
将100μL乙二胺(en)加到10mL 0.2M NaHCO3缓冲液中。为了维持pH接近8加入等体积的乙酸(HOAc)。剧烈搅拌的同时加入NHS活化的氧化原纤维(0.310g)并反应1小时。加入300μL en和300μL HOAc并反应10分钟。用0.45μm聚砜膜过滤溶液，并依次用NaHCO3缓冲液，1％HCl,DI水和EtOH洗涤。真空干燥固体过夜。通过与NaOH(177-046-1)反应将所得HCl盐变成游离胺，以进一步分析和反应。
用ESCA法对胺化原纤维(GF/NH2)上N量进行定量分析。177-046-1的ESCA分析显示N(177-059)的含量为0.90％。为了进一步评价能使用和反应的胺基团中N的量究竟有多少，通过与五氟苄醛的气相反应生成相应的与有效伯胺基团连接的席夫碱制成衍生物。ESCA分析还显示有预期的0.91％N和1.68％F。转换成在胺化原纤维以反应性伯胺形式存在的N为0.34％(每个五氟苄醛分子有5个F)。假设与每个N的游离端完全反应，期望N的浓度为0.45％。观察结果表明N与NHS活化的原纤维的反应率很高，而且证实了有效游离胺基团的反应性。
由ESCA数据计算得到以游离胺形式存在的N的浓度为0.34％。通过其它材料偶合，原纤维几乎完全被游离胺基团覆盖。
也可以用单保护的1,6-二氨基己烷(6碳连接)而不是乙二胺(2碳连接)将羧基原纤维转换成氨基原纤维。
                  实施例28
        由羧酸官能化原纤维制备胺衍生物
原纤维上的羧基可以通过羧基与一个有两个或多个氨基(至少其中一个是未被，例如，t-Boc或CBZ基团保护的)氨基化合物反应来修饰。如此产生的原纤维是酰胺衍生物，其中酰胺的羰基是从原纤维的羧基衍生，而酰胺的氮被含有一个或多个伯胺的基团(如烷基)取代。之后，氨基可用于应用或进一步修饰。
将1克碳原纤维放入干燥的scintered玻璃过滤漏斗，其出口用橡胶血清塞紧紧塞住。加入二氯甲烷水溶液盖住原纤维。加入N-甲基吗啉(758μL,7mmo1)，用刮勺搅拌悬浮液。然后，加入氯甲酸异丁酯(915μL,7mmol)，并定期搅拌悬浮液1小时。用实物大小的Parafilm盖住漏斗以防止混合物接触大气中的潮气。
同时，将N-Boc-1,6-二氨基己烷盐酸盐(1.94g,7.7mmol)在二氯甲烷(10mL)和1M NaOH(10mL)之间分配。下层的有机相用无水碳酸钾干燥，并通过装有棉塞的可沉积Pasteur吸管过滤。加入N-甲基吗啉(758μL,7mmol)。
去掉过滤漏斗上的血清塞，真空吸滤除去试剂，并用无水二氯甲烷洗涤原纤维。重新装上血清塞，在原纤维中加入N-甲基吗啉和单保护的二氨基己烷。定期搅拌混合物1小时，然后，吸滤除去试剂，原纤维依次用二氯甲烷，甲醇，水，甲醇和二氯甲烷洗涤。
将三氟酸和二氯甲烷的50％混合物加到原纤维中，并将混合物定期搅拌20分钟。滤除溶剂，原纤维依次用二氯甲烷，甲醇，水，0.1MNaOH和水洗涤。
为了说明本方法的效率，取少量氨基原纤维与“活化的”辣根过氧化物酶(HRP；5mg,Pierce)反应，后者被修饰后特别用来与氨基反应。在保持冷却的条件下重复洗涤原纤维几天(在Eppendorf试管中悬浮，旋转和离心)。洗涤之后约两周，用H2O2/ABTS在甘氨酸缓冲液(pH4.4)中测得酶。10分钟内溶液中呈现绿色说明有酶存在。对照组原纤维(用活化的HRP处理并洗涤同样长时间的COOH原纤维)显示其几乎没有任何催化活性。
                      实施例29
        由羧酸官能化原纤维制备甲硅烷基衍生物
在惰性气体中将按实施例14制备的酸官能化原纤维在二氧杂环己烷中制浆。边搅拌边加入化学计量的氯三乙基甲硅烷并反应0.5hr，之后，加入几滴5％DABCO的二氧杂环己烷溶液。该体系再反应1小时后过滤收集原纤维，并用二氧杂环己烷洗涤。在100℃5”真空干燥原纤维过夜。
表Ⅴ汇总了次级衍生物的制备过程。用ESCA分析产物的C,O,N,Si和F的表面含量。
                         表V次级衍生物制备汇总表
        反应物         侧基                ESCA分析，原子％S     C         N           O      Si    F
       已长成的          -- --   98.5   --     1.5 --   --
     氯酸盐氧化的    -COOH,C=O,C-OH --   92.4   --     7.6 --   --
     H2N-C2H4-NH2     -CONHC2H4NH2 --   99.10   0.90     -- --   --
  -CONHC2H4N=OC6F5 --   97.41   0.91     -- --  1.68
                        实施例30
           由羧酸官能化原纤维制备甲硅烷基衍生物
在惰性气体中将按实施例14制备的酸官能化原纤维在二氧杂环己烷中制浆。边搅拌边加入化学计量的氯三乙基甲硅烷并反应0.5hr，之后，加入几滴5％DABCO的二氧杂环己烷溶液。该体系再反应1小时后过滤收集原纤维，并用二氧杂环己烷洗涤。在100℃5”真空干燥原纤维过夜。
表Ⅵ汇总了次级衍生物的制备过程。分析结果证实有所要的侧基共存。用ESCA分析产物的C,O,N,Si和F的表面含量。
                           表Ⅵ次级衍生物制备汇总表
    反应物        侧基         ESCA分析，原子％S     C     N    O    Si    F
   CF3CH2OH     -COOCH2CF3              没有分析没有分析
   聚EG-600   -CO-(OC2H4O-)H
HO-C2H4-SH     -COOC2H4SH
   Cl-SiEt3      -COSiEt3
                    实施例31由羧酸官能化原纤维制备叔胺和季胺衍生物
通过纳管上的羟基与叔胺或季胺前体的胺或羟基之间的酰胺或酯键可使叔胺或季胺官能团附着在碳纳管表面。这种叔胺或季胺原纤维可作为色谱分离的基体用于分离生物分子。这种叔胺或季胺原纤维可被制成圆垫，或者为了分离与常用色谱介质(如琼脂糖)混合。
三乙基乙醇胺碘化物前体的制备
在100mL圆底烧瓶中将10g N,N-二乙基乙醇胺(85.3mmol)与10mL无水甲醇混合。然后，用吸管滴加20g乙基碘化物(127.95mmol)和10mL无水甲醇的混合物。将反应混合物回流30分钟。当反应混合物冷却到室温后形成白色晶体产物。过滤收集白色固体产物，并用无水甲醇洗涤。在真空干燥器中进一步干燥产物过夜，以33％的产率得到产物(10.3g,37.7mmol)。
季胺官能化的石墨原纤维的制备
在真空干燥的25mL Wheaton可沉积闪烁小瓶中将100mg无水羧基原纤维(每克原纤维约含0.7mmol COOH)与2mL无水二甲基甲酰胺混合，并超声处理混合物60秒钟。将超过2毫升二甲基甲酰胺，39mg二甲基-氨基吡啶(0.316mmol)和50μL二异丙基碳化二亚胺(0.316mmol)加到反应小瓶中。在室温搅拌反应混合物1小时，然后，在小瓶中加入88mg三乙基乙醇胺碘化物(0.316mmol)，并反应过夜。所得原纤维用20mL二甲基甲酰胺洗涤三次，20mL二氯甲烷洗涤三次，20mL甲醇洗涤三次，最后用去离子水洗涤三次。真空干燥产物。对氮的元素分析表明原纤维上约50％的羧基已经与季胺部分的伯胺基团反应。
                        实施例32
叔胺官能化的石墨原纤维上的牛血清白蛋白(BSA)的色谱分析
将含有60mg2-二乙氨基乙胺修饰的羧基原纤维和180mgSephadex G-25超精细树脂(Pharmacia,Uppsala,Sweden)的水浆在室温放置过夜以确保固体载体完全水化。将浆液倒入1cm×3.5cm柱。用5mM磷酸钠缓冲液(pH7.3)以0.2mL/min.的流速平衡该柱。向柱中倒入BSA(0.6mg于0.1mL去离子水)。用5mM磷酸钠以0.2mL/min.的流速洗脱该柱，并收集0.6mL流出物。用UV可见光探测器监测洗脱过程，结果示于图3。一旦探测器指示再没有蛋白质从柱中洗脱出来，则要加入1M KCl的5mM磷酸钠(pH7.3)洗脱残余的BSA。用微BCA测定法(PieTce,Rockford,Il)测定各流出物中存在的蛋白质。
                  实施例33
     季胺官能化的石墨原纤维上的牛血清白蛋白的色谱分析
将含有100mg 2-(2-三乙氨基乙氧基)乙醇修饰的羧基原纤维和300mg Sephadex G-25超精细树脂的水浆在室温放置过夜。将所得浆液倒入1cm直径柱。用5mM磷酸钠缓冲液(pH 7.3)以0.1-0.6mL/min.的流速平衡该柱。向柱中倒入BSA(2.7mg于0.2mL去离子水)。用5mM磷酸钠以0.2mL/min.的流速洗脱该柱，并收集0.6mL流出物。用UV可见光探测器监测洗脱过程，结果示于图4。一旦探测器指示用5mM磷酸钠缓冲液不再洗脱出蛋白质，则将溶剂换成1M KCl的5mM磷酸钠(pH7.3)。用微BCA测定法(Pierce,Rockford,Il)测定各流出物中存在的蛋白质。
                  9．石墨碳的酶促官能化
生物催化剂可用来将官能团引入石墨碳表面，尤其是碳纳管表面。至今，石墨碳已经可以用纯化学方法修饰(例如，见美国专利申请，系列号08/352,400，申请日1994年12月8日)。这些化学方法的缺点是：(1)条件恶劣(使用极端温度，极端酸性或有毒化学)，及(2)缺乏专一性(例如，氧化反应会引入COOH,COH和CHO基团)。固体石墨碳(如碳原纤维；Hyperion,Inc.)的水悬浮液被制成含有一种或多种酶，这些酶能够接受石墨碳作为底物，并能进行化学反应，形成化学修饰的石墨碳。该水悬浮液被保持在能够使酶进行足够长时间的反应使酶催化修饰石墨碳表面的条件下(温度，pH，盐浓度等)。反应期间，悬浮液继续被混合使酶能够进入石墨碳表面。经过一段反应时间，反应进行到令人满意的程度后，通过过滤洗涤从碳中除去酶。
目前，已经有两种类型的酶被使用：细胞色素p450酶和过氧化物酶。两种酶都已经被很好地研究，它们接受芳香族底物，以及它们的最佳反应条件已经被确定。两种类型的酶都将羟基引入它们的底物，并可以将羟基引入石墨碳。除了酶以外，其它生物催化剂如核酶和催化性抗体，或酶的非生物学模拟物，也可以用来催化官能化碳纳管。
                     实施例34
         用大鼠肝微粒体进行酶促官能化反应
细胞色素p450酶一般被认为对肝有解毒作用(F.Peter Guengrich,《美国科学家(American Scientist)》,81,440-447，和F.PeterGuengrich，《生物化学杂志(J.Biol.Chem.)》,266,10019-10022)。它们羟基化外来化合物如聚芳族毒性化合物。羟基化使这些化合物成为水溶性化合物，进而可以通过排尿从体内排出。肝中有许多不同的细胞色素p450酶，对不同的底物都有其专一性。这些广泛的专一性被认为是非常重要的，因为需要对周围广泛的毒素都有解毒作用。尽管个别细胞色素p450是商品，但没有资料表明所有这些酶都可以接受碳纳管作为底物。由于这种不确定性，我们决定从头做起，用大鼠肝提取物培养碳纳管，因为大鼠肝中含有多种不同的细胞色素p450。
在两只大鼠(“实验”大鼠)的饮水中加入苯巴比妥(1g/L,pH7.0)，服用一星期，以诱发细胞色素p450酶表达。另外两只大鼠(“对照”大鼠)则服用没有苯巴比妥的水。然后，将大鼠杀死并采用标准方法(例如，见《酶学方法》，第206卷)由它们的肝脏制备含细胞色素p450微粒体。
将微粒体与碳纳管(原纤维)混合，使细胞色素p450与石墨碳反应。在这些实验中，将5mg原纤维(包括“裸”或非官能化的原纤维和“COOH”或氧化的原纤维)与微粒体(包括“实验”和“对照”微粒体)在含有0.1M Tris,1.0mM NADPH,0.01％NaN3,10mM葡萄糖-6-磷酸盐，葡萄糖-6-磷酸盐脱氢酶(1单位/mL),pH7.4的缓冲溶液中混合。NADPH包含在细胞色素p450和葡萄糖-6-磷酸盐的共底物中，加入葡萄糖-6-磷酸盐脱氢酶，使得NADP+重新生成NADPH(如果NADP+是通过细胞色素p450产生的话)。室温下将混合物在微离心管中旋转约1.5天。培养后用去离子水，1M HCl,1M NaOH,0.05％Triton X-100,0.05％Tween，甲醇和1M NaCl充分洗涤。洗涤后用微BCA测定法测定蛋白质(Pierce)，结果表明原纤维上似乎仍有蛋白质存在(尽管在洗涤液中没有发现任何蛋白质)。
为了确定羟基是否已被引入原纤维表面，将原纤维与N-FMOC-异亮氨酸反应。将几批不同类型的原纤维(“对照”和“实验”)(各1.5mg)分别与含有4.45mg/mL FMOC-异亮氨酸，1.54mg/mL二甲氨基吡啶(DMAP)和2.6mg/mL 1,3-二环己基碳化二亚胺(DCC)的333mL无水DMF溶液反应。反应两天(保持旋转)后原纤维用DMF，哌啶，甲醇，水，DMF，甲醇，二氯甲烷(各600mL)洗涤。将这个洗涤过程重复三次。将原纤维送到Galbraith Laboratories(Knoxville,TN)进行氨基酸分析，看是否有异亮氨酸存在。结果很不明确，因为除了异亮氨酸之外还看到许多其它氨基酸，这说明鼠肝微粒体提取物中的蛋白质，肽和氨基酸还没有完全从原纤维上洗掉。因此，由于洗掉和分析中的技术困难，我们还不能确定细胞色素p450是否已经官能化原纤维了。
                   实施例35
       用商品化重组体细胞色素p450酶进行原纤维的官能化
为了避免作为细胞色素p450源的大鼠肝微粒体混有杂质，我们只购买了个别细胞色素p450酶(GENTEST，Woburn，MA)。由于细胞色素p450酶与膜联合才有活性，所以这些酶被作为微粒体制剂提供。用类似上述反应的方法，我们对下列细胞色素p450进行了测试：CYPlAl(目录号M111b),CYP1A2(目录号M103c),CYP286(目录号110a),CYP3A4(带还原酶，目录号107r)。反应溶液中还包含MgCl2(O.67mg/mL)。在该实验中，我们借助Soxhlet仪对原纤维进行洗涤。
通过细胞色素p450反应并用着色剂3,5-二硝基苯甲酸(DNBA)洗涤原纤维对引入的羟基进行分析。如上所述，对N-FMOC-异亮氨酸进行偶合。与DNBA反应之后用DMF洗涤原纤维，残余的(共价附着的)DNBA用6M HCl或46单位/mL猪肝酯酶(Sigma)水解。水解处理之后，根据原纤维周围上清液的HPLC分析对释放的DNBA进行分析。释放DNBA的HPLC分析在装有Vydac C18反相分析柱(分类号218TP54)和从含有O.1％TFA的去离子水(溶剂A)到含有O.1％TFA的乙腈(溶剂B)为线性梯度的Waters HPLC系统中进行。
                     实施例36
         用过氧化物酶对原纤维进行官能化
描述过氧化物酶底物专一性的文献指出碳纳管可以作为这些
酶的底物(J.s.Dorick等人，《生物化学》，25,2946-2951
(1986)；D.R.Buhler等人，《Arch.Biochem.Biophys.》,92,
424-437(1961)；H.s.Mason，《酶学的发展(Advanecs in
Enzymology)》,19,79(1957)；G.D.Nordblom等人，《Arch.
Biochem.Biophys.,175,524-533(1976))。为了确定过氧化
物酶(氢过氧化物酶，Ⅱ型，sigma)是否能够将羟基引入原纤维
表面，将原纤维(11mg)在含有50mM乙酸钠(1.25mL,pH 5.0)，辣
根过氧化物酶(200nM)的溶液中混合，在反应的前3小时每次以5mg
加入二羟基富马酸(15mg)。反应在4℃共进行5小时，间歇地鼓入
氧气。反应后用水，1N NaOH，甲醇和二氯甲烷(各200mL)洗涤
原纤维。用经过热灭活(100℃,5分钟)的过氧化物酶进行对照
反应。
为了分析过氧化物酶催化原纤维羟基化的程度，将原纤维与叔丁基二甲基甲硅烷基氯(Aldrich)在无水DMF中和咪唑存在下反应。洗涤原纤维后将原纤维送到Robertson Microlit Laboratories,Inc(Madison,NJ)，对原纤维中的硅进行元素分析。分析结果无法确定原纤维表面有硅存在。因此认为，从用于实验的玻璃器皿上取到的硅还在送交元素分析的原纤维小片中。该结果导致在实验和对照样品中还含有很高浓度的硅。实验的结论是过氧化物酶可能已将羟基引入原纤维，但技术困难使我们无法测定任何引入羟基的存在。
lO．通过亲电子加成或金属化对无氧原纤维表面进行纳管官能化
通过在无氧原纤维表面加入活性亲电子试剂可得到的初级产物含有-COOH,-COCl,-CN,-CH2NH2,-CH2OH,-CH2-卤素或HC=O侧基。通过下列反应可以将它们转化成次级衍生物：
原纤维-COOH-------->见上文
(其中F=原纤维，译者注)。
                           11．树枝状纳管
可以通过用连续几代多功能试剂修饰纳管来增加纳管表面官能团的浓度，使得特定官能团的数量随着每一代增加，形成树枝状结构。所得树枝状纳管特别适合作为共价固定蛋白质的固体栽体，因为它们增加了固定在纳管表面的蛋白质的密度。本发明说明可以给大表面积(尤其是碳)的表面以高密度的特定化学官能化作用，这在以前对于大表面积碳是困难的。
                       实施例37
        基于赖氨酸的树枝体(dendrimer)的制备
反应过程如图5所示。
向氨基原纤维(90mg)的碳酸氢钠(5mL,0.2M,pH8.6)悬浮液中加入Nα,Nε-二-tBoc-L-赖氨酸N-羟基琥珀酰亚胺酯(120mg,0.27mmol)的二氧杂环己烷(5mL)溶液。将反应混合物在室温搅拌过夜。叔丁氧羰基保护的赖氨酸原纤维用水，甲醇和二氯甲烷充分洗涤并真空干燥。室温下用三氟乙酸(5mL)的二氯甲烷(5mL)(溶液)处理叔丁氧羰基保护的赖氨酸原纤维2小时。生成的氨基赖氨酸原纤维用二氯甲烷，甲醇和水充分洗涤，并真空干燥。以同样方法制备第二代和第三代赖氨酸原纤维。氨基酸的分析数据显示，对于第一代赖氨酸原纤维，每克原纤维中含有0.6μmol赖氨酸，对于第二代赖氨酸原纤维，每克原纤维中含有1.8μmol赖氨酸，对于第三代赖氨酸原纤维，每克原纤维中含有3.6μmol赖氨酸。
可以通过相同的方法用天冬氨酸或谷氨酸以及羧基原纤维制备羧基树枝状原纤维。
                      实施例38
              末端为羧酸盐的树枝体的制备
具有碳纳管(CN)核的末端为羧酸盐的树枝体可以通过氨基丁基-次氮基三乙酸(NTA)首先与氯酸盐氧化的NHS酯碳纳管经过连续不断的偶合制成。
NTA的制备
根据Hochuli方法(E.Hochuli,H.Dobeli和A.Schacher，《色谱学杂志(J.Chromatography)》,411,177-184(1987)，该文内容在此引作参考)制备NTA。
CN/NHS的制备
根据实施例20制备CN/NHS。
CN/NTA的制备
将O.4g NTA·HCl溶解于25mL 0.2M NaHCO3(pH8.1)。加入1M NaOH，使pH降到7.8。加入0.5g CN/NHS，超声处理混合物使CN分散，所得浆液继续反应30分钟并同时搅拌。将浆液在0.45μm的尼龙膜上过滤，然后用pH 8.1的碳酸盐缓冲液和DI水各洗涤滤膜两次。将修饰的CN经超声处理反复悬浮于25mL MeOH中两次，过滤到固体滤饼上，最后在干燥器中真空干燥。
CN/NTA/NTA的制备
首先将CN/NTA转化成NHS活性酯。将0.396g CN/NTA在90℃炉中干燥30分钟，然后放入用氩气吹洗过的并盛有30mL无水二氧杂环己烷的100mL圆底(RB)烧瓶。搅拌的同时加入0.4g N-羟基琥珀酰亚胺，然后加入0.67g EDC，并继续搅拌1小时。在此期间CN逐渐凝聚在一起。滗析掉二氧杂环己烷，固体用20mL无水MeOH洗涤，其间凝聚物溶解。用0.45μm的尼龙膜滤出固体，并将其重新悬浮于MeOH，再过滤并洗涤带MeOH的滤膜。
将0.2g NTA放入50mL烧瓶并用10滴1M NaOH溶解。加入20mL 0.2MNaHCO3(pH8.1)，然后加入所有CN/NTA/NHS，溶液用探针式超声波仪轻轻处理一下。混合物在室温下继续反应2.5小时，然后用0.45μm的尼龙膜滤出修饰的CN。用碳酸盐缓冲液洗涤两次，然后重新悬浮于DI水，同时进行超声处理。过滤，用DI水洗涤，然后放入真空干燥器干燥。
CN/NTA/NTA/NTA的制备
按照上述方法加入其它浓度的NTA。
CN/NTA/NTA/NTA/NTA的制备
按照上述方法加入其它浓度的NTA。
将NTA加成过程产生的4代产物的每一代各取一些样品(约10mg)悬浮于10mL DI水，同时进行超声处理，然后用0.45μm的尼龙膜过滤，得到绒状垫。将该垫存放在真空干燥器中，并用ESCA分析氮(N)含量以测定NTA的相对含量。结果示于下表：
原料           ESCA分析的N含量(％)
CN/NTA                 0
CN/NTA/NTA            1.45
CN/NTA/NTA/NTA        1.87
CN/NTA/NTA/NTA/NTA    2.20
ESCA结果证明随着连续增长其加入数量增加。
                   实施例39
         碳纳管树枝体作为蛋白质载体
用衍生的原纤维担负树枝体可以大大增加固定在碳纳管上的蛋白质密度。根据以下方法可将辣根过氧化物酶固定在树枝状纳管上：
将裸原纤维(0.49mg)，氨基原纤维(0.32mg)，第一代赖氨酸原纤维(0.82mg)，第二代赖氨酸原纤维和第三代赖氨酸原纤维与碳酸氢钠偶联缓冲液(600μL,0.1M，含有0.9％NaCl)在室温下超声处理15分钟。室温下用HRP溶液在碳酸氢钠偶联缓冲液(490mL,5.6mg/mL酶的储备液)中将它们培养19小时。HRP固定的原纤维用下述缓冲液(1mL)洗涤：含有0.9％NaCl的10mM NaHCO3缓冲液(pH 9.5；一次的用量)洗涤7次，0.1％Triton X-100(一次用量)洗涤5次，50％乙二醇(一次用量)洗涤3次。HRP的活性用过氧化氢溶液(10μL,10mM储备液)和2,2-连氮基双(3-乙基苯并噻唑啉)-6-磺酸二铵盐(ABTS,3μL,mM储备液)的甘氨酸测定缓冲液(50mM,pH4.4)在414nm处进行测定。结果示于下表：
原纤维         nmol HRP/g原纤维
裸原纤维            3.82
Fib-NH2            8.58
Fib-NH-Lys          28.09
Fib-NH-Lys(Lys)2   28.30
Fib-NH-Lys(Lys)4   46．28
                  12．双官能团原纤维
已经发现，一种以上类型的官能团如羧基和氨基可以在官能化纳管如羧基纳管与氨基酸反应的同时被引入到原纤维上。这种双官能团原纤维可以用于固定多个分子，尤其是以1∶1的化学计量和极为接近的情况下。
                    实施例40
             通过添加赖氨酸制备双官能团原纤维
Nα-CBZ-L-赖氨酸苄酯的合成
反应过程示于图7。将Nε-(叔丁氧羰基)-L-赖氨酸(2g,8.12mmol)溶解于甲醇(40mL)和水(40mL)，并用三乙胺将pH调至8。在上述混合物中加入N-(苄氧羰基-氧基)琥珀酰亚胺(2.4g,9.7mmol)的二氧杂环己烷(20mL)，并用三乙胺将pH保持在8-9。搅拌反应混合物过夜。旋转蒸发除去溶剂，得到粗Nα-CBZ-Nε-(叔丁氧羰基)-L-赖氨酸。用0.2M碳酸钙(4mL)处理Nα-CBZ-Nε-(叔丁氧羰基)-L-赖氨酸，除去水相，得到白色固体。将该固体重新悬浮于N,N-二甲基甲酰胺(40mL)和苄基溴(1.16mL)。将反应混合物在室温搅拌过夜。用乙酸乙酯和水溶解反应混合物，有机相用硫酸镁干燥。除去溶剂，得到粗Nα-CBZ-Nε-(叔丁氧羰基)-L-赖氨酸苄酯。用硅胶色谱法对其纯化，用25％己烷的乙酸乙酯作洗脱剂。在0℃向Nα-CBZ-Nε-(叔丁氧羰基)-L-赖氨酸苄酯(1g,2,2mmol)的二氯甲烷(10mL)中加入三氟乙酸，并在0℃搅拌反应混合物10分钟，然后在室温搅拌2.5小时。除去溶剂，得到粗产物。经硅胶色谱处理后得到纯Nα-CBZ-L-赖氨酸苄酯。
Nα-CBZ-L-赖氨酸苄酯原纤维的合成
向羧基原纤维(300mg)的二氯甲烷(18mL)悬浮液中加入Nα-CBZ-L-赖氨酸苄酯(148mg,0.32mmol)的二氯甲烷(20mL)和三乙胺(176μL)溶液，然后加入HOBT(43.3mg,0.32mmol)和EDC(61.3mg,0.32mmol)。室温下搅拌反应混合物过夜，得到粗产物。所得原纤维用甲醇，二氯甲烷和水充分洗涤，然后真空干燥。
双官能团原纤维Fib-Lys(COOH)NH2的合成
向Nα-CBZ-L-赖氨酸苄酯原纤维(113mg)的甲醇(4mL)中加入氢氧化钠(1N,4mL)，并将反应混合物搅拌过夜。所得Nα-CBZ-L-赖氨酸原纤维用水和甲醇充分洗涤，然后真空干燥。向Nα-CBZ-L-赖氨酸原纤维(50mg)的乙腈(4mL)悬浮液中加入三甲基甲硅烷基碘(1mL)。在40℃搅拌混合物3小时。最后，得到的双官能团原纤维用水，甲醇，0.5N氢氧化钠，乙腈和二氯甲烷充分洗涤。氨基酸分析结果显示每克原纤维中有0.3μmol赖氨酸。
羟基和羧基(或氨基)双官能团原纤维可采用类似的方法用丝氨酸，苏氨酸或酪氨酸制成。硫醇盐和羧基(或氨基)双官能团原纤维可用半胱氨酸制成。羧基和氨基双官能团原纤维可用天冬氨酸或谷氨酸制成。
                      官能化纳管的用途
由于官能化石墨纳管的多孔性，化学和热稳定性，以及大的表面积，因此，在许多生物技术应用中它们被用作固体载体。已经发现，它们能够承受恶劣的化学和热处理，而且非常适合于化学官能化。
例如，酶可以被共价固定在修饰的纳管上而仍保留其生物活性。另外，纳管还适合用作生物分子分离过程中的亲和层析分析的载体。例如，酶抑制剂已经以多步合成方式制备在纳管上，使得固定化的抑制剂能够接近大分子，而且，在蛋白质和修饰的原纤维之间发生可逆的具体生物识别。
仅靠吸附作用纳管表面的疏水性不足以固定高密度蛋白质。为了增加纳管表面的疏水性和将疏水环境从二维拓展到三维，已将各种长度的烷基链偶合到纳管表面。通过吸附作用已经固定在烷基纳管上的蛋白质包括胰蛋白酶，碱性磷酸酶，脂酶和抗生物素蛋白。这些固定的蛋白质的酶活性可与游离酶比较，由对它们的底物在水溶液中的水解的催化效率证明。
另外，苯基-烷基纳管，它们是在烷基链的顶端加有苯基的烷基纳管，有已被制成。该修饰作用引入了芳香结构，该结构与蛋白质中的氨基酸苯氨酸，酪氨酸和色氨酸发生π-π
相互作用。碱性磷酸酶和脂酶对苯基烷基纳管的吸附作用可与C8-烷基纳管上的吸附作用媲美。
我们还发现官能化原纤维可用作蛋白质合成的固体载体。
             1．官能化纳管作为酶的固体载体
                      实施例41
                   通过吸附作用固定酶
烷基原纤维的制备
将10mg羧基原纤维(含有约0.007mmol-COOH基团)，即10mg原纤维×0.7mmol-COOH/mg原纤维=0.007mmol，与0.14mmol烷基胺在1.5mL DMF(N,N二甲基甲酰胺)反应，同时加入0.14mmol EDC(1-乙基-3-(3-二甲氨基丙基)碳化二亚胺)和0.14mmol DMAP(4二甲氨基吡啶)。反应过程如下：
可用这种方法制备具有不同烷基链长(n=5,7,9,17；只有当n=5时R=OH)的几种不同的烷基原纤维。反应在通气搅拌过夜后认真地用3×25mL CH2Cl2,3×25mL MeOH和3×25mL dH2O洗涤原纤维。对原纤维中氮含量进行元素分析，结果显示反应的产率为65-100％。
酶的吸附
通过吸附作用将脂酶，胰蛋白酶，碱性磷酸酶和抗生物素蛋白固定在本实施例的烷基原纤维上。将烷基原纤维与酶在室温下混合3-4小时，然后用5mM磷酸钠(ph7.1)洗涤2-4次。碱性磷酸酶被固定在C8-原纤维和C6OH-原纤维上；胰蛋白酶被固定在C6-,C8-,C10-和C18-原纤维上；脂酶被固定在C6OH-,C8-,C10-和C18-原纤维上；及抗生物素蛋白被固定在C8-原纤维上。结果示于下表：
      酶 μmol/g原纤维     mg/g原纤维
     脂酶      68.        816
   胰蛋白酶      1.7         40
  碱性磷酸酶      0.66         56
 抗生物素蛋白             没有测定
我们发现，固定的酶的动力学性质可与游离酶的相比。结果如下：
      酶      Km(M)   kcat(s-1)     kcat/Km(M-1s-1)
     脂酶     40×10-5     0.040        0.99×103
  脂酶原纤维     36×10-5     0.048        1.34×103
   胰蛋白酶     1.2×10-3      4.8        4.17×103
 胰蛋白酶原纤维     7.9×10-3     19.1        2.43×103
底物：脂酶：1,2-0-二月桂基-rac-甘油3-戊二酸试卤灵酯
胰蛋白酶：N-苯甲酰基-L-精氨酸-对硝基酰苯胺
                 实施例42
           用原纤维-脂酶催化酯化反应
               (丁酸乙酯的合成)
根据实施例41的方法将脂酶固定在C8-烷基原纤维上。依次用二氧杂环己烷，二氧杂环己烷和庚烷混合物，和庚烷洗涤脂酶原纤维，使原纤维分散在庚烷中。为了合成丁酸乙酯(放出菠萝-香蕉气味的食品添加剂)，将乙醇(0.4M)和丁酸(0.25M)在庚烷中与6.2μm原纤维固定的脂酶混合。在室温搅拌反应混合物。用建立的方法测量反应混合物中的乙醇浓度，得到7小时后的产率为60％。该反应及其结果示于图8。
                     实施例43
           碱性磷酸酶在苯基-烷基原纤维上的固定
苯基-烷基原纤维的制备
可通过两个不同的反应制备苯基-烷基原纤维。反应1是将20mg羧基原纤维(含有约0.014mmol-COOH基团)与0.28mmol 4苯基丁胺，0.28mmol EDC和0.28mmol DMAP(4-二甲氨基吡啶)在1.5mL DMF(N,N-二甲基甲酰胺)中混合。反应2是将20mg羧基原纤维与0.28mmol6-苯基-1-己醇，0.28mmol DCC(1,3-二环己基碳化二亚胺)和0.28mmol DMAP在1.5mL DMF中混合。两个反应都在室温下进行并搅拌过夜。然后认真地用3×25mL CH2Cl2,3×25mL MeOH和3×25mL dH2O洗涤原纤维。
固定化碱性磷酸酶的原纤维的制备
将0.5mg苯基-烷基原纤维悬浮于400μL 0.5M Tris(pH8.6)并超声处理20分钟。向该原纤维中加入150μL碱性磷酸酶溶液(1.67mg/mL于5mM磷酸钠缓冲液中，pH7.0)。将混合物在室温旋转2小时，然后贮存于4℃过夜。原纤维用600μL 5mM磷酸钠缓冲液(pH7.1)洗涤两次，然后悬浮于200μL相同缓冲液。
通过测量催化活性对具体固定的碱性磷酸酶进行定量
碱性磷酸酶与底物对硝基苯基磷酸酯反应产生彩色化合物，其吸收光波长为405nm，消光系数为18,200M-1cm-1。该反应的测定缓冲液是10mM Tris,1mM MgCl2和0.1mM ZnCl2,pH8.4。反应在1mL反应釜中进行，将5μL对硝基苯基磷酸酯的储备液(0.5M于33％DMSO的测定缓冲液中)与13μg碱性磷酸酶原纤维在1mL测定缓冲液中混合。通过时间扫描0分钟以上监视波长410nm处的吸收增加情况。然后利用消光系数18,200M-1cm-1由初始斜率计算酶活性(μM/min.)。
对于吸附在反应1得到的苯基原纤维上碱性磷酸酶，其活性为6.95μM/min.每13μg原纤维。对于吸附在反应2得到的苯基原纤维上碱性磷酸酶，其活性为2.58μM/min.每13μg原纤维。除以已知浓度的碱性磷酸酶溶液的活性(在相同测定条件下测得其值为879.8μM/min。每1μM碱性磷酸酶)，上述结果分别被转换成0.63μmol(或54mg)和0.23μmol(或20mg)活性碱性磷酸酶每克原纤维。
                    实施例44
         脂酶在苯基烷基原纤维上的固定
               固定脂酶的原纤维的制备
将0.5mg苯基-烷基原纤维悬浮于50μL 5mM磷酸钠缓冲液(pH7.1)并超声处理20分钟。向该原纤维中加入350μL脂酶溶液(0.2mM于5mM磷酸钠缓冲液中，pH7.1)。将混合物在室温旋转5小时，然后贮存于4℃过夜。原纤维用600μL 5mM磷酸钠缓冲液(pH7.1)洗涤三次，然后悬浮于200μL相同缓冲液。
通过测量催化活性对具体固定的脂酶进行定量
脂酶与底物1,2-邻-二月桂基-rac-甘油-3-戊二酸-试卤灵酯(Boehringer Mannheim,1179943)反应产生彩色化合物，其吸收光波长为572nm，消光系数为60,000M-1cm-1。该反应的测定缓冲液是0.1M KH2PO4,pH6.8。反应在1mL反应釜中进行，将5μL底物储备液(7.6mM于50％二氧杂环己烷的Thesit中)与13μg碱性磷酸酶原纤维在1mL测定缓冲液中混合。通过时间扫描10分钟以上监视波长572nm处的吸收增加情况。然后利用消光系数60,000M-1cm-1由初始斜率计算酶活性(μM/min.)。
对于吸附在实施例43反应1得到的苯基烷基原纤维上脂酶，其活性为0.078μM/min.每13μg原纤维。对于吸附在实施例43反应2得到的苯基烷基原纤维上脂酶，其活性为0.054μM/min.每13μg原纤维。除以已知浓度的脂酶溶液的活性(在相同测定条件下测得其值为1.3μM/min.每1μM脂酶)，上述结果分别被转换成4.7μmol(或564mg)和3.3μmol(或396mg)活性脂酶每克原纤维。
                 实施例45
       辣根过氧化物酶(HRP)在氨基烷基修饰的原纤维上的固定
羧酸官能化原纤维(羧基原纤维)的制备
用刮勺搅拌将10.0g石墨原纤维样品在450mL浓H2SO4中制浆，然后送到装有进/出口和顶部搅拌器的反应烧瓶中。搅拌并缓缓通入氩气，室温下用24小时分批加入8.68g NaClO3。将整个反应过程中产生的氯蒸汽从反应器排到无水NaOH阱中。清除完毕后将原纤维浆液倒入碎冰，并真空过滤。然后，将滤饼放入Soxhlet套筒，并在Soxhlet提取器中用去离子水洗涤，每几小时换一次新水。继续洗涤，直到加入新鲜去离子水后原纤维样品不再使水的pH值变化。过滤回收羧基化原纤维，并在100℃5”真空干燥过夜。得到10.0g产物。
HRP-固定的原纤维的制备
将用实施例27方法由1,6-二氨基己烷制备的氨基原纤维(1.2mg)加到偶联缓冲液(0.1M NaHCO3,0.9％NaCl,pH9.5)中，并用超声波处理所得悬浮液20分钟。在Eppendorf试管中用偶联缓冲液洗涤原纤维两次，然后将原纤维悬浮于430μL偶联缓冲液。将50μL等分悬浮液(0.14mg原纤维)与溶解在50μL去离子水中的4.0mg活性HRP(Pierce,Rockford,IL)混合，然后，将所得悬浮液在4℃旋转过夜。将HRP-偶联原纤维在Eppendorf离心试管中用下列溶液的结合物充分洗涤：偶联缓冲液，洗涤缓冲液(20mM KH2PO4,0.45％NaCl,pH6.2)，含有0.03-0.1％Triton X-100的洗涤缓冲液和含有50％乙二醇的洗涤缓冲液。作为对照，带活性HRP的标识制造用裸(即非衍生的)原纤维进行。结果表明，HRP对氨基原纤维的附着的确是特定共价连接。
通过测量催化活性对具体固定的HRP进行定量
经过充分洗涤除去大部分非特定连接的酶。通过用H2O2和显色底物2,2’-连氮基-双(3-乙基苯并噻唑啉-6-磺酸)，二铵盐(ABTS)实现底物翻转对固定的活性HRP进行定量。在波长414nm处用分光光度计监测HRP的催化活性，用100μM H2O2和30μM ABTS作底物。初步研究的结果是：连接到氨基原纤维上的酶的总量为0.0230μmol HRP/g原纤维。作为对比，对照组(裸原纤维)的非特定连接的结果为0.0048μmol HRP/g原纤维。两值相减，得到偶联(特定连接的)HRP的量为0.0182μmol HRP/g原纤维。
                  实施例46
带有固定的酶抑制剂的原纤维上的碱性磷酸酶(AP)和β-半乳糖
              苷酶(βG)的亲和力色谱分离
碱性磷酸酶抑制剂原纤维的制备
根据Brenna等人，《生物化学杂志》，151,291-296(1975)，的方法制备AP-抑制剂原纤维。
按照实施例50所述方法用羧基化原纤维制备NHS酯原纤维。将NHS酯原纤维(114mg)悬浮于4mL丙酮，并加入10当量(基于估算值0.7meqNHS酯/g原纤维)酪胺。加入无水三乙胺(10当量)，并将混合物在室温搅拌3小时。真空下在搅拌的玻璃漏斗中先后用丙酮和去离子水充分洗涤酪胺基原纤维。
将4-(对氨基苯基偶氮)-苯基胂酸(66mg)悬浮于4mL 1N HCl。将悬浮液冷却到4℃并慢慢与0.36mL 0.5M NaNO2混合。15分钟后在悬浮于10mL 0.1M Na2CO3(pH10.0)的酪胺基原纤维中加入胂酸/NaNO2混合物。将反应混合物(pH≈10)在4℃搅拌过夜，然后依次用0.1M Na2CO3(pH10.0),8M胍HCl,25mM NaOH和水洗涤原纤维，直到流出液变得清澈。AP-抑制剂原纤维中砷的原子吸收分析用GalbraithLaboratories(Knoxville,TN)进行。含有有一个砷原子的侧链的AP-抑制剂原纤维通过原子吸收分析发现，全部砷的含量为0.4％。这表明最初的COOH基团粗算有10％经过多步合成转化成了AP-抑制剂。这意味着，基于原纤维的表面积，对每500埃2表面积有一个抑制剂分子(在酶结合部位)。
β-半乳糖苷酶-抑制剂原纤维的制备
根据Ullman，《基因》，29,27-31(1984)方法制备对氨基-苯基-β-D-硫代半乳糖苷(TPEG)衍生的原纤维。在8mg羧基化原纤维的0.2mL去离子水中加入2.24mg TPEG。用0.1M HCl将悬浮液的pH值调至4.0，并加入15mg EDAC。室温下搅拌混合物3小时，并保持pH4.0。通过在Eppendorf试管中快速离心使反应停止，然后除去液体。将β-半乳糖苷酶-抑制剂原纤维反复悬浮于去离子水中洗涤和离心各5次。
亲和力分离
将碱性磷酸酶(AP)(来自大肠杆菌，TypeⅢ；Sigma ChemicalCo.,St.Louis,MO)和β半乳糖苷酶(βG)(来自大肠杆菌；Calbiochem,La Jolla,CA)的混合物分批分离在Eppendorf微离心试管中的AP-抑制剂原纤维或βG-抑制剂原纤维上。为了进行亲和力分离，将含有AP(通常约为10单位)和βG(通常约为280单位)的1.0mL上样缓冲液(20mM Tris,10mM MgCl,1,6M NaCl,10mM半胱氨酸)加到0.8-1.0mg AP-或βG-抑制剂原纤维中。柔和地搅拌所得悬浮液，然后将其在室温旋转2小时。酶结合之后通过在台式离心机中进行简单的离心使原纤维沉积，抽出含有未结合的酶的液相以备酶测定使用。重复以下过程7次：添加上样缓冲液(1.0mL)进行洗涤，柔和地搅拌，旋转15分钟，简单离心，最后用Pasteur吸管抽出溶剂。洗涤7次之后，用适当的洗脱缓冲液对βG-抑制剂原纤维(100mM硼酸钠，10mM半胱氨酸，10mM半胱氨酸，pH10.0)或AP-抑制剂原纤维(40mM NaHPO4,10mM Tris,1.0mM MgCl2,0.1mM ZnCl2,pH8.4)反复进行相同的处理过程(5×1.0mL)。
对所有级分(未结合的酶，洗涤产物和洗脱液)进行测定以测定AP和βG活性。碱性磷酸酶的活性通过用分光光度计监测500μM对硝基-苯基磷酸盐(PNPP)在波长410nm(Δ∈=18,000M-1cm-1)处的水解速率来测定。碱性磷酸酶的活性测量在10mM Tris,1.0mM MgCl2,0.1mMZnCl2,pH8.4中进行。β-半乳糖苷酶是通过用分光光度计监测酶对2-硝基-半乳糖-β-D-吡喃糖苷的水解能力来测定。在10mM Tris,10mM MgCl2,1.6mM NaCl,10mM半胱氨酸，pH7.4中在波长405nm(Δ∈=3,500M-1cm-1)处测量5.0mM ONPG对β半乳糖苷酶催化水解的初始速率。
对于AP-抑制剂原纤维和βG-抑制剂原纤维，是加入AP和βG混合物。为了利用具体结合能力的测定过程，所加酶的浓度大大超过固定的抑制剂浓度。对于AP-抑制剂原纤维，有0.550μmol AP/g原纤维发生结合(与之相比，非特定结合仅为0.020μmol βG/g原纤维)。对于βG-抑制剂原纤维，测得结合能力为0.093μmol βG/g原纤维发生结合(相比之下，非特定结合仅为0.012μmol AP/g原纤维)。亲和力色谱实验的结果示于图9和10。AP-抑制剂原纤维并不明显地与βG结合，但与AP结合。如果将40mM磷酸盐(一种竞争抑制剂)加到缓冲液中，可具体用它洗脱AP-抑制剂原纤维(图9)。用βG衍生的原纤维基本上不与AP结合，但与βG结合。如果升高pH以减弱酶-抑制剂的联系，可具体用它洗脱βG-抑制剂原纤维(图10)。这些结果表明，抑制剂可以成功地附着于原纤维，固定的抑制剂可以接近大分子，该抑制剂被用来连接特定的酶。如果具体洗脱，酶则仍保留其活性。图10表示可连续从βG-抑制剂原纤维中滤去βG。这可能是天然弱酶-抑制剂亲和力的结果而非原纤维的缺点，因为在图9中没有看到AP-抑制剂原纤维有同样现象。
             2．官能化纳管作为抗体的固体载体
已经发现，抗体可以被固定在官能化纳管上，而且，由于这种抗体纳管单位重量有较大的表面积，电导性能，以及化学和物理稳定性，因此，对于许多应用，它们有其它物质无法比拟的优点。例如，抗体纳管可以用作分子分离的亲和力试剂。抗体纳管也可以用于分析应用，包括诊断性免疫测定法如基于ECL的免疫测定法。
抗体既可以通过共价结合，也可以通过非共价吸附被固定。共价固定过程可通过多种方法完成，包括抗体碳水化合物基团的还原性胺化反应，羧基化原纤维(见上文实施例27)的NHS酯活化反应，以及硫醇化或吗啉酰亚氨基原纤维与还原的或吗啉酰亚氨基修饰的抗体的反应(见上文实施例23和25)。
将抗体附着于纳管的最佳方法将取决于要用到它们的应用。对于分离应用，优选的方法可能是非共价吸附，因为这种方法似乎使蛋白质的结合能力达到最大。对于涉及ECL的方法，如果原纤维的电导性能最重要，则共价方法可能是优选的(烷基附属物是弱电导体，因此希望它能隔离原纤维)。还原性胺化反应可能是将抗体共价附着在原纤维上的最佳途径，因为，用这种方法抗体可以直接被定向，使得它们的结合部位从原纤维向外指。
           3．在官能化纳管中添加NAD+
已经分析，辅助因子如NAD+可以被加到并用作连接辅酶的蛋白质的生物特定亲和层析分析的固体载体。例如，NAD+原纤维已经被用作脱氢酶纯化过程的固体载体。使用原纤维的主要优点是它们有很大的可接近的表面积。需要有大表面积的亲和力基体是因为它们有很高的潜能。原纤维可以松散地分散，或者固定在柱或垫中。
                          实施例47
             NAD+原纤维上脱氢酶的亲和层析分离
NAD+原纤维的制备
根据实施例14和15，通过氧化原纤维引入羧基。向原纤维(31mg)于碳酸氢钠溶液(3mL,0.2M,pH8.6)中形成的悬浮液中加入N6-[氨基己基]氨基甲酰基甲基-烟酰胺腺嘌呤二核苷酸锂盐溶液(来自Sigma,25mg于5mL碳酸氢钠溶液中)。将反应混合物在室温搅拌过夜。所得原纤维用水，N,N-二甲基甲酰胺和甲醇充分洗涤。元素分析的数据表明，经过氮分析，所得原纤维中含有130mmol NAD分子/g原纤维；经过磷分析，所得原纤维中含有147mmol NAD分子/g原纤维。其它与氨基端位连接的NAD+类似物也可以用来制备NAD+原纤维。
亲和力分离
将NAD+固定的原纤维(0.26mg)和裸原纤维(0.37mg)用0.1％聚乙二醇(PEG,MW1000)的磷酸钠(1mL,0.1M,pH7.1)在40℃超声处理30分钟，然后在40℃培养30分钟。将原纤维悬浮液离心，并除去悬浮物。用L-乳酸酯脱氢酶(LDH)和0.1％PEG(1000)的磷酸钠缓冲液(250μL,LDH溶液和0.1％PEG缓冲液的比例为1∶1)混合物在4℃培养90分钟，然后将混合物在室温平衡30分钟。原纤维用LDH培养之后用0.1％PEG(1000)的磷酸钠缓冲液洗涤(5×1000μL)，每次洗涤15分钟并旋转。LDH用在0.1％PEG(1000)的磷酸钠缓冲液中的5mM NADH溶液洗脱。每次洗脱期间将洗涤的原纤维旋转15分钟。洗脱液中LDH的活性通过测量丙酮酸盐还原反应期间波长340nm处的吸收变化来测定。测定混合物含有0.1％PEG(1000)的磷酸钠缓冲液(980μL)，丙酮酸盐(3.3μL,100mM储备液)和各洗脱级分(16.7μL)。酶反应过程如下所示：
结果表明，NAD+固定的原纤维上的LDH的容量是484nmol每克原纤维，而裸原纤维(对照物)上的LDH的容量是3.68nmol每克原纤维，LDH的非特定结合是5.6％。
           4．官能化纳管作为蛋白质合成的固体载体
                       实施例48
            官能化原纤维作为固体载体在肽合成的用途
在氨基原纤维(400mg)和4-(羟甲基)-苯氧基乙酸(255mg,1.4mmol)的二氯甲烷(20mL)悬浮液的混合物中加入1-乙基-3-(3-二甲氨基丙基)碳化二亚胺(EDC,268mg,1.40mmol)和1-羟基苯并三唑水合物(HOBT,189mg,1.4mmol)。室温下将反应混合物在氩气中搅拌过夜。所得原纤维用二氯甲烷，甲醇和水充分洗涤，然后真空干燥，得到原纤维。在原纤维的N,N-二甲基甲酰胺(DMF,2mL)和二氯甲烷(8mL)的悬浮液中加入N-(9-芴基甲氧羰基)-O-丁基-L-丝氨酸(215mg,0.56mmol),1,3-二环己基碳化二亚胺(DCC,115mg,0.56mmol)和4-二甲氨基吡啶(DMAP,3.4mg,0.028mmol)。将反应混合物在室温下搅拌过夜，所得原纤维用20％哌啶的DMF(5×40mL，每次浸泡1min.)，然后用DMF，水，氢氧化钠(1N)，甲醇和二氯甲烷充分洗涤所得原纤维。将所得Fib-Handle Ser(O+)-COOH(水合茚三酮试验呈阳性)进行真空干燥。为了合成二肽，采用相同方法并加入天冬氨酸。Fib-Handle-Ser(O+)-Arg(N∈-2,2,5,7,8-五甲基苯并二氢吡喃-6-磺酰基)的氨基酸分析数据表明，它含有6.5μmol丝氨酸每克原纤维和7.6μmol天冬氨酸每克原纤维。任何其它的肽也可以采用相同方法制成。
            5．生物素化的原纤维和生物素化的烷基原纤维
已经发现，原纤维表面可以通过生物素化或通过烷基化和生物素化实现官能化。然后，含有这种修饰成分的原纤维可以与任何链霉抗生物素蛋白偶联的物质如链霉抗生物素蛋白珠粒和链霉抗生物素蛋白酶结合。
由于原纤维的大表面积，所以原纤维作为固体载体有很多优势。珠粒(可制成强磁性)最大的用途是在分离测定法中。本发明所述生物素化的原纤维结合了原纤维和珠粒二者的优点。生物素化烷基原纤维是同一概念的扩展，但烷基原纤维另外还表现出对蛋白质的吸附性。
链霉抗生物素蛋白-和生物素-包裹的原纤维可用于诊断和用作测定如电致化学发光测定法的捕获剂。
本发明的新特性是在一种原纤维上结合了两种固体载体，形成双官能团原纤维。而且，所公开的方法增加了珠粒的表面积，并放大了原纤维的磁化作用。
               实施例49
        生物素化原纤维的制备
将按照实施例16所述方法制备的2.4mg氨基原纤维和9mg NHS酯长链生物素在pH8.15的0.2M NaHCO3中混合。将混合物在室温旋转4小时，然后用相同的缓冲液洗涤两次，制成生物素化的原纤维。
               实施例50
        生物素化烷基原纤维的制备
通过两步反应制备生物素化的烷基原纤维。第一步，将4.25mg双官能团原纤维(含有氨基和羧基)和25mg NHS酯长链生物素混合。洗涤并真空干燥原纤维。
第二步，将4mg生物素化的双官能团原纤维与11mg EDC(1-乙基-3-(3-二甲氨基丙基)碳化二亚胺)，7.5mg DMAP(4-二甲氨基吡啶)和10μL NH2(CH2)7CH3在0.5mL DMF中混合。将混合物在室温下搅拌过夜。最后，生物素化的烷基原纤维用CH2Cl2,MeOH和dH2O洗涤。
               实施例51
        生物素化的原纤维在分析中作为固体载体
生物素化的原纤维可以用在涉及需要链霉抗生物素蛋白-生物素或抗生物素蛋白-生物素相互作用形式的测定中。例如，生物素化的原纤维可以进一步用链霉抗生物素蛋白衍生。共价连接到原纤维上的生物素(见实施例50)可以与链霉抗生物素蛋白形成强的非共价连接作用。因为链霉抗生物素蛋白是有4个等价连接部位的四聚物蛋白质，所以，连接到生物素化的原纤维的链霉抗生物素蛋白几乎肯定不占用连接部位，在这些部位其它生物素化试剂将会连接。因此，生物素化的原纤维可以被转化成链霉抗生物素蛋白包裹的原纤维。
大量分析试验可以使用这种原纤维-生物素-链霉抗生物素蛋白(FBS)载体。例如，生物素化的抗-分析物抗体可以被捕获在FBS载体上(在抗体与分析物复合之前或之后均可)。使用生物素化的抗-分析物抗体的测定很好建立。如果所关注的分析物与标记的分析物在连接抗-分析物抗体时发生竞争的话，这种测定法还包括竞争性测定法。游离(未连接)的分析物和游离(未连接)的标记分析物可以从固定有抗体的原纤维中洗出。该洗涤步骤取决于要通过常规方法从液相物理分离的原纤维，所说常规方法包括离心，过滤或磁铁吸引。
除了竞争性测定法之外，夹心式免疫测定法也可以在FBS载体上进行。夹心式免疫测定法是诊断领域已知的方法。这种测定法包括一个分析物同时被两个抗体连接；“初级”抗体首先，例如，通过用生物素标记被捕获在固体表面，“次级”抗体没有被固体表面捕获，但被指示基团标记。这种夹心式测定法可以用固体捕获载体的原纤维进行，从而使原纤维被以上一段所述方式捕获。因此，在这种测定中原纤维被共价连接到生物素，它也可以被连接到链霉抗生物素蛋白，可以反过来被连接到生物素化的初级抗体，可以连接到分析物(如果存在)，可以连接到标记的次级抗体。
类似地，DNA探针测定法也可以用FBS载体进行。生物素化的单株DNA可以被连接到FBS载体上，而且，竞争性杂化作用发生在补充的单株分析物DNA分子和补充的标记低聚核苷酸之间。
另一种类型的生物素化原纤维，生物素化烷基化原纤维，可以用在免疫测定法和DNA探针测定法中。如实施例51所述，双官能团原纤维可以通过生物素共价附着到一种类型的官能团，而烷基链附着到其它类型的官能团来修饰。所得烷基化的生物素化的原纤维既可以用于与链霉抗生物素蛋白或抗生物素蛋白(通过生物素)具体相关的场合，也可以用于蛋白质的吸附(通过烷基链)。
烷基原纤维也可以与其它固体载体如链霉抗生物素蛋白包裹的磁性珠粒一起使用。原纤维与珠粒相比一个显著的优点是它们有大得多的表面积(每单位重量)。因此，如果原纤维能够附着在磁性珠粒的外表面，它们就能够显著改善表面积，并提高珠粒的结合能力。可以想见，烷基化的生物素化的原纤维可以与链霉抗生物素蛋白包裹的珠粒混合，导致链霉抗生物素蛋白(珠粒)-生物素(原纤维)高亲和力相互作用，进而使原纤维包裹的珠粒有极大的表面积。因为烷基原纤维可以通过吸附连接蛋白质，因此，原纤维包裹的珠粒可以用吸附的蛋白质包括链霉抗生物素蛋白和抗体进一步衍生。如上所述，链霉抗生物素蛋白或抗体包裹的原纤维可以用于免疫测定法和DNA探针测定法。因此，原纤维包裹的珠粒可以通过显著增加它们的表面积改善珠粒的性质，从而在给定的测定法中只需要较少的珠粒就可以得到同样的结果。
                  6．三维结构
氧化的原纤维比未氧化的原纤维更容易分散在水性介质中。带有中-和大-孔(孔径＞2nm)的稳定的多孔三维结构作为催化剂或色谱法的载体是非常有用的。由于原纤维可以分散在各不相同的基体上，因此，通过交叉连接实现稳定的充分分散的样品允许其构成这样的载体。由于官能化原纤维很容易分散在水性或极性介质中，而且官能化作用提供了交叉连接点，所以，对于这种应用官能化原纤维是理想的。另外，官能化作用给催化或色谱分析部位提供了支撑点。最终得到带有可接近官能团部位的整个表面积的刚性3维结构，在该部位上载着活性剂。
在催化反应中这些载体的典型应用包括将它们用作通过浸渍摄入金属催化剂的多孔载体。而且，通过与非常多孔性结构结合的官能化作用使分子催化剂栓在载体上的能力允许人们以非均匀方式进行均匀反应。栓住的分子催化剂基本上悬挂在连续液相中，类似于均匀反应器，在液相中，它可以利用选择性优势和伴随均匀反应的速率。然而，栓在固体载体上使活性的，在多数情况下是非常昂贵的催化剂容易被分离和回收。
到目前为止，还允许这些稳定的刚性结构进行非常困难的反应，如不对称合成或通过将适当的对映体催化剂或选择性底物附着在载体上进行亲和力色谱分析。通过金属-Pc或金属-卟啉复合物的衍生作用使配位体与金属离子的结合可以恢复，而且，任何分子通过次级衍生与配位体结合。例如，在官能化原纤维的3维结构是电极或部分电极，而且，官能化作用是由于Co(Ⅱ)Pc的吸附产生的情况下，在烟酸存在下Co(Ⅱ)到Co(Ⅲ)的电化学氧化反应将生成非易变的Co(Ⅲ)-吡啶基与作为侧基的羧酸形成的复合物。附着适当的抗原，抗体，催化性抗体，或其它部位特定的捕获剂将允许分子选择性分离(亲和力色谱分析)，采用其它方式很难实现分离。洗涤电极除去夹杂的材料之后可将含有目标分子的Co(Ⅲ)复合物进行电化学还原，以回收不稳定的Co(Ⅱ)复合物。然后，含有目标分子的Co(Ⅱ)复合物上的配位体可以通过不稳定Co(Ⅱ)配位体的质量作用取代过程回收，进而有效地分离和回收分子，而不是采用非常困难的或昂贵的方法进行(例如，手性药物)。
以前，人们认为官能化碳原纤维垫中的孔太小以致没有显著的流动，因此不能作为通过电极的流体。还有一些与用颗粒碳或其它基于碳的材料(如Reticulated Vitreous Carton(RVC))作为电极材料的有关的问题。例如，多孔电极材料不能当场形成，包裹得太紧，以及形成空的或通道，在溶剂中改变期间和流动条件下电极材料维数不稳定，而且不能形成非常薄的电极。用官能化碳原纤维作流动池中的电极可以解决这些问题。
用作流动池中电极的官能化碳原纤维可以通过用电活性剂处理表面进行修饰。该原纤维也可以用非电活性材料修饰，所说非电活性材料可以发挥催化或电催化作用，或用来抑制不需要的反应或从流动气流吸附材料。
这些流过电极的流动可用于分离技术如电色谱分析，电化学调节亲和力色谱分析，电合成技术或电化学调节离子交换色谱分析。它们可以被用在诊断设备中，用来分离和/或分析捕获在碳原纤维垫上的材料。
也可以使用由官能化碳原纤维和其它纤维或颗粒组成的组合垫。可以将这些纤维或颗粒加到悬浮液中以改变碳原纤维垫最终的多孔性和电导性。
                   实施例52
       用铁酞菁官能化原纤维作为流动池中的电极
通过吸附铁(Ⅲ)酞菁-双-吡啶(FePc-2Py)(Aldrich41,016-0)修饰石墨原纤维。将0.403g原纤维和0.130g FePc-2Py加到150mL无水EtOH中，并用450瓦(Watt)Branson探针式超声波仪超声处理5min.。所得浆液在47mm Millipore(微孔)膜真空过滤器歧管的0.45μm MSI尼龙滤膜上进行过滤，用水漂洗，并在35℃真空干燥过夜。最后的重量为0.528g，表示已基本上被吸附。用分光光度计分析滤液，结果说明其中仍残留有FeP-2Py。
经超声处理将5mg FePc-2Py修饰的原纤维分散在10mL DI水中。将分散液抽取到一片放在25mm膜过滤器歧管中的200目不锈钢(SS)金属筛上，并于室温干燥。将托着原纤维垫的0.5英寸直径的圆形SS筛用拱形穿孔机切下。
电化学流动池由一个13mm(直径)的塑料Swinney型滤膜座构成，上面放有一个膜支架，支架顶部有一个13mm直径的圆形金网(400目，Ladd Industries)。用铂丝与该网筛相连使电流可以通到网筛，用Teflon_热收缩管绝缘，并穿过过滤器座的壁与外部连接，它被作为三电极恒电位器电路的工作电极。在金网外缘涂一圈极少量的环氧(化物)来固定金网。将一条金箔窝成环状，放在过滤器座的底部下游部分，并与绝缘的Pt丝相连，作为三电极恒电位器电路的计数器电极。将一个在1M HCl中电化学氧化过的0.5mm直径的银丝环放在过滤器座顶部，用绝缘导线连接，作为参考电极。
将0.5英寸直径的FePc-2Py修饰的CN圆盘放入流动池，然后将流动池与EG&G PAR273恒电位器的适当引出端相连。将流动池与Sage注射泵相连，泵中充有0.1M KCl的0.1M磷酸钾缓冲液(pH7.0)。以20my/sec.的电动势扫描速率记录下无流动(静止)和有流动(0.4mL/min.)时的环形伏安图(CVs)(见图6)。有流动和无流动的CVs近乎一致，并显示两个与固定有FePc-2Py的表面相符的持久可逆的氧化反应和还原反应波。流体流动条件下持久的氧化还原峰说明，FePc-2Py强有力地连接到碳原纤维上，而且，由于流过电极材料，铁酞菁对原纤维的修饰作用很好。
三维结构的另一个实例是原纤维-陶瓷复合材料。
                        实施例53
                 氧化铝-原纤维复合材料的制备
用U/S崩解剂将1g硝酸氧化的原纤维(185-01-02)充分分散在100cc DI水中。将原纤维浆液加热到90℃，并慢慢加入溶解于20cc丙醇的0.04mol三丁氧化铝。继续回流4小时，然后移走冷凝器以去掉醇类。30分钟后重新放回冷凝器，并将浆液在100℃回流过夜。得到外观均匀的黑色溶胶。将溶胶冷却到RT，-周后形成有光滑表面的黑色胶。将此胶在300℃空气中加热12hr。
用SEM检测氧化铝-原纤维复合材料。破碎表面的显微图像显示胶中的原纤维呈均匀分布。
                  实施例54
       氧化硅-原纤维复合材料(173-85-03)的制备
用超声波将2g硝酸氧化的原纤维(173-85-03)充分分散在200cc乙醇中。室温下在浆液中慢慢加入溶解于50cc乙醇的0.1mol四乙氧基甲硅烷，接着加热3cc浓HCl。将混合物加热到85℃，并保持此温度直到酞菁减到100cc。冷却混合物，放置-边直到它变成黑色固体胶。将此胶在300℃空气中加热。
用SEM检测氧化硅-原纤维复合材料。破碎表面的显微图像显示胶中的原纤维呈均匀分布。
可用其它陶瓷，如氧化锆，二氧化钛，稀土金属氧化物以及三元氧化物，完成类似的制备。
            7．在聚合物珠粒上掺入石墨纳管
聚合物珠粒，特别是含有Fe3O4芯的磁性聚合物珠粒，在诊断方面有许多用途。但是，这些珠粒相比利用纳管的珠粒有表面积小的缺点。可将官能化原纤维掺到珠粒表面，这时允许用聚合物/原纤维复合材料作为固体载体用于分离或分析应用(例如，电化学发光测定法，酶固定法)。
                     实施例55
           官能化原纤维附着于官能化珠粒
将7.5mg磁性的甲苯磺酰活化的Dynabeads M-450(30mg/mL)珠粒(Dynal,Oslo,Norway)用0.1M磷酸钠缓冲液(pH7.5)洗涤三次。然后，在珠粒中加入0.9mL 0.1M磷酸钠缓冲液(pH8.4)和0.1mL胺原纤维。将混合物在室温旋转16-24小时。
通过显微镜明显观察到在原纤维表面珠粒上的一块块原纤维。
上面的论述和实施例说明本发明在各种官能化纳管的制剂和使用方面有广泛的应用。
已经用到的术语和表达式被用作本说明书的术语，并且对它们没有限制，而且，没有打算使用作为它们的一部分的所示和所述的任何等价特性之外的术语或表达式，这可以被认为是在本发明范围之内可以进行各种修改完善。

Claims (64)

1．式[CnHL-]-Rm表示的组合物，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的长度/直径比大于5且直径小于0.5微米的石墨纳管的表面碳原子，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
每个R彼此相同并选自SO3H,COOH,NH2,OH,R’CHOH,CHO,CN,COCl，卤化物，COSH,SH,COOR’,SR’,SiR’3,Si-(-OR’-)-yR’3-y,Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R”,Li,AlR’2,Hg-X,TlZ2和Mg-X，其中
y是等于或小于3的整数，
R’是氢，烷基，芳基，环烷基，芳烷基，环芳基，或聚(烷基醚)，
R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，
X是卤化物，及
Z是羧酸盐或三氟乙酸盐。
2．式[CnHL-]-Rm表示的组合物，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的石墨原纤维的表面碳原子，该原纤维基本上没有热解沉积碳，而且所说原纤维上的石墨层的凸起伸展了至少两倍原纤维直径距离，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
每个R彼此相同并选自SO3H,COOH,NH2,OH,R’CHOH,CHO,CN,COCl，卤化物，COSH,SH,COOR’,SR’,SiR’3,Si-(-OR’-)-yR’3-y,Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R”,Li,AlR’2,Hg-X,TlZ2和Mg-X，其中
y是等于或小于3的整数，
R’是氢，烷基，芳基，环烷基，芳烷基，环芳基，或聚(烷基醚)，
R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，
X是卤化物，及
Z是羧酸盐或三氟乙酸盐。
3．式[CnHL-]-Rm表示的组合物，其中
碳原子Cn是鱼骨原纤维的表面碳原子，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
每个R彼此相同并选自SO3H,COOH,NH2,OH,R’CHOH,CHO,CN,COCl，卤化物，COSH,SH,COOR’,SR’,SiR’3,Si-(-OR’-)-yR’3-y,Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R”,Li,AlR’2,Hg-X,TlZ2和Mg-X，其中
y是等于或小于3的整数，
R’是氢，烷基，芳基，环烷基，芳烷基，环芳基，或聚(烷基醚)，
R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，
X是卤化物，及
Z是羧酸盐或三氟乙酸盐。
4．式[CnHL-]-Rm表示的组合物，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的长度/直径比大于5且直径小于0.5微米的石墨纳管的表面碳原子，
n是整数，L是小于O.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
每个R可以彼此相同或不同，并选自SO3H,COOH,NH2,OH,R’CHOH,CHO,CN,COCl，卤化物，COSH,SH,COOR’,SR’,SiR’3,Si-(-OR’-)-yR’3-y,Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R”,Li,AlR’2,Hg-X,TlZ2和Mg-X，其中
y是等于或小于3的整数，
R’是氢，烷基，芳基，环烷基，芳烷基，环芳基，或聚(烷基醚)，
R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，
X是卤化物，及
Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，
进一步的条件是，如果每个R是含氧基团，则不存在COOH。
5．式[CnHL-]-Rm表示的组合物，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的石墨原纤维的表面碳原子，该原纤维基本上没有热解沉积碳，而且所说原纤维上的石墨层的凸起伸展了至少两倍原纤维直径距离，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
每个R彼此相同并选自SO3H,COOH,NH2,OH,R’CHOH,CHO,CN,COCl，卤化物，COSH,SH,COOR’,SR’,SiR’3,Si-(-OR’-)-yR’3-y,Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R”,Li,AlR’2,Hg-X,TlZ2和Mg-X，其中
y是等于或小于3的整数，
R’是氢，烷基，芳基，环烷基，芳烷基，环芳基，或聚(烷基醚)，
R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，
X是卤化物，及
Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，
进一步的条件是，如果每个R是含氧基团，则不存在COOH。
6．式[CnHL-]-Rm表示的组合物，其中
碳原子Cn是鱼骨原纤维的表面碳原子，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于O.5n的数字，
每个R彼此相同并选自SO3H,COOH,NH2,OH,R’CHOH,CHO,CN,COCl，卤化物，COSH,SH,COOR’,SR’,SiR’3,Si-(-OR’-)-yR’3-y,Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R”,Li,AlR’2,Hg-X,TlZ2和Mg-X，其中
y是等于或小于3的整数，
R’是氢，烷基，芳基，环烷基，芳烷基，环芳基，或聚(烷基醚)，
R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，
X是卤化物，及
Z是羧酸盐或三氟乙酸盐。
进一步的条件是，如果每个R是含氧基团，则不存在COOH。
7．式[CnHL-]-Am表示的组合物，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的长度/直径比大于5且直径小于0.1微米的石墨纳管的表面碳原子，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
每个A选自
Figure A9719440200041
其中
Y是蛋白质，肽，氨基酸，酶，抗体，核苷酸，低聚核苷酸，抗原，或酶底物，酶抑制剂或类似于酶底物过渡态的适当官能团，或者选自下列基团：R’-OH,R’-N(R1)2,R’SH,R’CHO,R’CN,R’X,R’N+(R’)3X-,R’SiR’3,R’Si-(-OR’-)-yR’3-y,R’Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R’-R”,R’-N-CO,(C2H4O-)-wH,-(-C3H6O-)-wH,-(-C2H4O)w-R’,(C3H6O)w-R’,R’，及
Figure A9719440200042
其中y是等于或小于3的整数，R’是氢，烷基，芳基，环烷基，芳烷基或环芳基，R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，X是卤化物，Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，及w是大于1小于200的整数。
8．权利要求7的组合物，其中A是
Figure A9719440200051
R’是H，及
Y是选自赖氨酸，丝氨酸，苏氨酸，酪氨酸，天冬氨酸和谷氨酸的氨基酸。
9．式[CnHL-]-Am表示的组合物，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的石墨原纤维的表面碳原子，该原纤维基本上没有热解沉积碳，而且所说原纤维上的石墨层的凸起伸展了至少两倍原纤维直径距离，
n是整数，L是小于O.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
每个A选自
Figure A9719440200052
其中
Y是蛋白质，肽，氨基酸，酶，抗体，核苷酸，低聚核苷酸，抗原，或酶底物，酶抑制剂或类似于酶底物过渡态的适当官能团，或者选自下列基团：R’-OH,R’-N(R1)2,R’SH,R’CHO,R’CN,R’X,R’N+(R’)3X-,R’SiR’3,R’Si-(-OR’-)-yR’3-y,R’Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R’-R”,R’-N-CO,(C2H4O-)-wH,-(-C3H6O-)-wH,-(-C2H4O)w-R’,(C3H6O)w-R’，及
Figure A9719440200061
其中y是等于或小于3的整数，R’是氢，烷基，芳基，环烷基，芳烷基或环芳基，R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，X是卤化物，Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，及w是大于1小于200的整数。
10．权利要求9的组合物，其中A是
Figure A9719440200062
R’是H，及
Y是选自赖氨酸，丝氨酸，苏氨酸，酪氨酸，天冬氨酸和谷氨酸的氨基酸。
11．式[CnHL-]-Am表示的组合物，其中
碳原子Cn是鱼骨原纤维的表面碳原子，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
每个A选自
Figure A9719440200063
其中
Y是蛋白质，肽，氨基酸，酶，抗体，核苷酸，低聚核苷酸，抗原，或酶底物，酶抑制剂或类似于酶底物过渡态的适当官能团，或者选自下列基团：R’-OH,R’-N(R1)2,R’SH,R’CHO,R’CN,R’X,R’N+(R’)3X-,R’SiR’3,R’Si-(-OR’-)-yR’3-y,R’Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R’-R”,R’-N-CO,(C2H4O-)-wH,-(-C3H6O-)-wH,-(-C2H4O)w-R’,(C3H6O)w-R’,R’及
Figure A9719440200071
其中y是等于或小于3的整数，R’是氢，烷基，芳基，环烷基，芳烷基或环芳基，R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，X是卤化物，Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，及w是大于1小于200的整数。
12．权利要求11的组合物，其中A是
R’是H，及
Y是选自赖氨酸，丝氨酸，苏氨酸，酪氨酸，天冬氨酸和谷氨酸的氨基酸。
13．式[CnHL-]-[R’-A]m表示的组合物，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的长度/直径比大于5且直径小于0.5微米的石墨纳管的表面碳原子，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
每个R’是烷基，芳基，环烷基，芳烷基，环芳基，或聚(烷基醚)，
A选自
Figure A9719440200081
其中
Y是蛋白质，肽，氨基酸，酶，抗体，核苷酸，低聚核苷酸，抗原，或酶底物，酶抑制剂或类似于酶底物过渡态的适当官能团，或者选自下列基团：R’-OH,R’-N(R1)2,R’SH,R’CHO,R’CN,R’X,R’N+(R’)3X-,R’SiR’3,R’Si-(-OR’-)-yR’3-y,R’Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R’-R”,R’-N-CO,(C2H4O-)-wH,-(-C3H6O-)-wH,-(-C2H4O)w-R’,(C3H6O)w-R’,R’，及
Figure A9719440200082
其中y是等于或小于3的整数，R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，X是卤化物，Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，及w是大于1小于200的整数。
14．权利要求13的组合物，其中A是
Figure A9719440200083
R’是H，及
Y是选自赖氨酸，丝氨酸，苏氨酸，酪氨酸，天冬氨酸和谷氨酸的氨基酸。
15．式[CnHL-]-[R’-A]m表示的组合物，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的石墨原纤维的表面碳原子，该原纤维基本上没有热解沉积碳，而且所说原纤维上的石墨层的凸起伸展了至少两倍原纤维直径距离，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
每个R’是烷基，芳基，环烷基，芳烷基，环芳基，或聚(烷基醚)，
A选自
其中
Y是蛋白质，肽，氨基酸，酶，抗体，核苷酸，低聚核苷酸，抗原，或酶底物，酶抑制剂或类似于酶底物过渡态的适当官能团，或者选自下列基团：R’-OH,R’-NR’2,R’SH,R’CHO,R’CN,R’X,R’N+(R’)3X,R’SiR’3,R’Si-(-OR’-)-yR’3-y,R’Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R’-R”,R’-N-CO,(C2H4O-)-wH,-(-C3H6O-)-wH,-(-C2H4O)w-R’,(C3H6O)w-R’,R’，及其中y是等于或小于3的整数，R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，X是卤化物，Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，及w是大于1小于200的整数。
16．权利要求15的组合物，其中A是
Figure A9719440200101
R’是H，及
Y是选自赖氨酸，丝氨酸，苏氨酸，酪氨酸，天冬氨酸和谷氨酸的氨基酸。
17．式[CnHL-]-[R’-A]m表示的组合物，其中
碳原子Cn是鱼骨原纤维的表面碳原子，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
每个R’是烷基，芳基，环烷基，芳烷基，环芳基，或聚(烷基醚)，
A选自
其中
Y是蛋白质，肽，氨基酸，酶，抗体，核苷酸，低聚核苷酸，抗原，或酶底物，酶抑制剂或类似于酶底物过渡态的适当官能团，或者选自下列基团：R’-OH,R’-N(R1)2,R’SH,R’CHO,R’CN,R’X,R’N+(R’)3X-,R’SiR’3,R’Si-(-OR’-)-yR’3-y,R’Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R’-R”,R’-N-CO,(C2H4O-)-wH,-(-C3H6O-)-wH,-(-C2H4O)w-R’,(C3H6O)w-R’,R’及其中y是等于或小于3的整数，R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，
X是卤化物，
Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，及
w是大于1小于200的整数。
18．式[CnHL-]-[X’-Aa]m表示的组合物，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的长度/直径比大于5且直径小于0.5微米的石墨纳管的表面碳原子，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，a是小于10的整数，
每个A选自
其中
Y是蛋白质，肽，氨基酸，酶，抗体，核苷酸，低聚核苷酸，抗原，或酶底物，酶抑制剂或类似于酶底物过渡态的适当官能团，或者选自下列基团：R’-OH,R’-N(R1)2,R’SH,R’CHO,R’CN,R’X,R’N+(R’)3X-,R’SiR’3,R’Si-(-OR’-)-yR’3-y,R’Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R’-R”,R’-N-CO,(C2H4O-)-wH,-(-C3H6O-)-wH,-(-C2H4O)w-R’,(C3H6O)w-R’,R’，及其中y是等于或小于3的整数，R’是烷基，芳基，环烷基，芳烷基或环芳基，R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，X是卤化物，X’是多核芳族，多杂核芳族或金属多杂核芳族部分，
Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，及
W是大于1小于200的整数。
19．式[CnHL-]-[X’-Aa]m表示的组合物，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的石墨原纤维的表面碳原子，该原纤维基本上没有热解沉积碳，而且所说原纤维上的石墨层的凸起伸展了至少两倍原纤维直径距离，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，a是小于10的整数，
每个A选自
Figure A9719440200121
其中
Y是蛋白质，肽，氨基酸，酶，抗体，核苷酸，低聚核苷酸，抗原，或酶底物，酶抑制剂或类似于酶底物过渡态的适当官能团，或者选自下列基团：R’-OH,R’-N(R1)2,R’SH,R’CHO,R’CN,R’X,R’N+(R’)3X-,R’SiR’3,R’Si-(-OR’-)-yR’3-y,R’Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R’-R”,R’-N-CO,(C2H4O-)-wH,-(-C3H6O-)-wH,-(-C2H4O)w-R’,(C3H6O)w-R’,R’，及
Figure A9719440200122
其中y是等于或小于3的整数，R’是烷基，芳基，环烷基，芳烷基或环芳基，R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，X是卤化物，X’是多核芳族，多杂核芳族或金属多杂核芳族部分，Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，及
w是大于1小于200的整数。
20．式[CnHL-]-[X’-Aa]m表示的组合物，其中
碳原子Cn是鱼骨原纤维的表面碳原子，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，a是小于10的整数，
每个A选自
Figure A9719440200131
其中
Y是蛋白质，肽，氨基酸，酶，抗体，核苷酸，低聚核苷酸，抗原，或酶底物，酶抑制剂或类似于酶底物过渡态的适当官能团，或者选自下列基团：R’-OH,R’-N(R1)2,R’SH,R’CHO,R’CN,R’X,R’N+(R’)3X-,R’SiR’3,R’Si-(-OR’-)-yR’3-y,R’Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R’-R”,R’-N-CO,(C2H4O-)-wH,-(-C3H6O-)-wH,-(-C2H4O)w-R’,(C3H6O)w-R’,R’及
Figure A9719440200132
其中y是等于或小于3的整数，R’是烷基，芳基，环烷基，芳烷基或环芳基，R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，X是卤化物，X’是多核芳族，多杂核芳族或金属多杂核芳族部分，Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，及w是大于1小于200的整数。
21．制备式[CnHL-]-[-CH(R’)OH]m表示的组合物的方法，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的石墨纳管的表面碳原子，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
R’是氢，烷基，芳基，环烷基，芳烷基，环芳基，或聚(烷基醚)，
包括在足以形成结构式[CnHL-]-[-CH(R’)OH]m表示的官能化纳管的条件下在游离基引发剂存在下表面碳原子与式R’CH2OH化合物反应的步骤。
22．权利要求21的方法，其中所说游离残基引发剂是过氧化苯甲酰。
23．制备式[CnHL-]-Am表示的组合物的方法，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的石墨纳管的表面碳原子，
n是整数，L是小于O.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
每个A选自
Figure A9719440200141
其中
Y是蛋白质，肽，氨基酸，酶，抗体，低聚核苷酸，核苷酸，抗原，或酶底物，酶抑制剂或类似于酶底物过渡态的适当官能团，或者选自下列基团：R’-OH,R’-N(R1)2,R’SH,R’CHO,R’CN,R’X,R’SiR’3,R’N+(R’)3X-,R’-R”,R’-N-CO,(C2H4O-)-wH,-(-C3H6O-)-wH,-(-C2H4O)w-R’,(C3H6O)w-R’,R’，及
Figure A9719440200142
其中R’是氢，烷基，芳基，环烷基，芳烷基或环芳基，R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，
X是卤化物，
Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，及
w是大于1小于200的整数，
包括以下步骤：
(a)在足以形成结构式[CnHL-]-Rm表示的取代的纳管的条件下表面碳原子与至少一种适当试剂反应，其中每个R彼此相同并选自SO3H,COOH,NH2,OH,CH(R’)OH,CHO,CN,COCl，卤化物，COSH,SH,COOR’,SR’,SiR’3,Si-(-OR’-)-yR’3-y,Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R”,Li,AlR’2,Hg-X,TlZ2和Mg-X，以及y是等于或小于3的整数；及
(b)在足以形成结构式[CnHL-]-Am表示的官能化纳管的条件下取代的纳管[CnHL-]-Rm与至少一种适当试剂反应。
24．制备式[CnHL-]-Am表示的组合物的方法，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的长度/直径比大于5且直径小于0.1微米的石墨纳管的表面碳原子，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
每个A选自
Figure A9719440200151
其中
Y是蛋白质，肽，氨基酸，酶，抗体，低聚核苷酸，核苷酸，抗原，或酶底物，酶抑制剂或类似于酶底物过渡态的适当官能团，或者选自下列基团：R’-OH,R’-N(R1)2,R’SH,R’CHO,R’CN,R’X,R’SiR’3,R’N+(R’)3X-,R’-R”,R’-N-CO,(C2H4O-)-wH,-(-C3H6O-)-wH,-(-C2H4O)w-R’,(C3H6O)w-R’,R’，及
其中
R’是氢，烷基，芳基，环烷基，芳烷基或环芳基，
R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，
X是卤化物，
Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，及
w是大于1小于200的整数，
包括以下步骤：
(a)在足以形成结构式[CnHL-]-Rm表示的取代的纳管的条件下表面碳原子与至少一种适当试剂反应，其中每个R彼此相同并选自SO3H,COOH,NH2,OH,CH(R’)OH,CHO,CN,COCl，卤化物，COSH,SH,COOR’,SR’,SiR’3,Si-(-OR’-)-yR’3-y,Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R”,Li,AlR’2,Hg-X,TlZ2和Mg-X，以及y是等于或小于3的整数；及
(b)在足以形成结构式[CnHL-]-Am表示的官能化纳管的条件下取代的纳管[CnHL-]-Rm与至少一种适当试剂反应。
25．制备式[CnHL-]-Am表示的组合物的方法，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的石墨纳管的表面碳原子，该石墨纳管基本上没有热解沉积碳，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
每个A选自
Figure A9719440200161
其中
Y是蛋白质，肽，氨基酸，酶，抗体，低聚核苷酸，核苷酸，抗原，或酶底物，酶抑制剂或类似于酶底物过渡态的适当官能团，或者选自下列基团：R’-OH,R’-NR’2,R’SH,R’CHO,R’CN,R’X,R’SiR’3,R’N+(R’)3X-,R’-R”,R’-N-CO,(C2H4O-)-wH,-(-C3H6O-)-wH,-(-C2H4O)w-R’,(C3H6O)w-R’,R’，及
Figure A9719440200171
其中
R’是氢，烷基，芳基，环烷基，芳烷基或环芳基，
R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，
X是卤化物，
Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，及
W是大于1小于200的整数，
包括以下步骤：
(a)在足以形成结构式[CnHL-]-Rm表示的取代的纳管的条件下表面碳原子与至少一种适当试剂反应，其中每个R彼此相同并选自SO3H,COOH,NH2,OH,CH(R’)OH,CHO,CN,COCl，卤化物，COSH,SH,COOR’,SR’,SiR’3,Si-(-OR’-)-yR’3-y,Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R”,Li,AlR’2,Hg-X,TlZ2和Mg-X，以及y是等于或小于3的整数；及
(b)在足以形成结构式[CnHL-]-Am表示的官能化纳管的条件下取代的纳管[CnHL-]--Rm与至少一种适当试剂反应。
26．制备式[CnHL-]-Am表示的组合物的方法，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的石墨纳管的表面碳原子，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
每个A选自
Figure A9719440200172
其中
Y是蛋白质，肽，氨基酸，酶，抗体，低聚核苷酸，核苷酸，抗原，或酶底物，酶抑制剂或类似于酶底物过渡态的适当官能团，或者选自下列基团：R’-OH,R’-NR’2,R’SH,R’CHO,R’CN,R’X,R’SiR’3,R’N+(R’)3X-,R’-R”,R’-N-CO,(C2H4O-)-wH,-(-C3H6O-)-wH,-(-C2H4O)w-R’,(C3H6O)w-R’,R’，及
Figure A9719440200181
其中
R’是氢，烷基，芳基，环烷基，芳烷基或环芳基，
R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，
X是卤化物，
Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，及
w是大于1小于200的整数，
包括以下步骤：在足以形成结构式[CnHL-]-Am表示的官能化纳管的条件下取代的纳管[CnHL-]-Rm与至少一种适当试剂反应，其中每个R彼此相同并选自SO3H,COOH,NH2,OH,CH(R’)OH,CHO,CN,COCl，卤化物，COSH,SH,COOR’,SR’,SiR’3,Si-(-OR’-)-yR’3-y,Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R”,Li,AlR’2,Hg-X,TlZ2和Mg-X，以及y是等于或小于3的整数。
27．制备式[CnHL-]-Am表示的组合物的方法，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的长度/直径比大于5且直径小于0.1微米的石墨纳管的表面碳原子，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
每个A选自
Figure A9719440200182
其中
Y是蛋白质，肽，氨基酸，酶，抗体，低聚核苷酸，核苷酸，抗原，或酶底物，酶抑制剂或类似于酶底物过渡态的适当官能团，或者选自下列基团：R’-OH,R’-N(R1)2,R’SH,R’CHO,R’CN,R’X,R’SiR’3,R’N+(R’)3X-,R’-R”,R’-N-CO,(C2H4O-)-wH,-(-C3H6O-)-wH,-(-C2H4O)w-R’,(C3H6O)w-R’,R’，及
Figure A9719440200191
其中
R’是氢，烷基，芳基，环烷基，芳烷基或环芳基，
R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，
X是卤化物，
Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，及
w是大于1小于200的整数，
包括以下步骤：在足以形成结构式[CnHL-]-Am表示的官能化纳管的条件下取代的纳管[CnHL-]-Rm与至少一种适当试剂反应，其中每个R选自SO3H,COOH,NH2,OH,CH(R’)OH,CHO,CN,COCl，卤化物，COSH,SH,COOR’,SR’,SiR’3,Si-(-OR’-)-yR’3-y,Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R”,Li,AlR’2,Hg-X,TlZ2和Mg-X，以及y是等于或小于3的整数。
28．制备式[CnHL-]-Am表示的组合物的方法，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的石墨纳管的表面碳原子，该石墨纳管基本上没有热解沉积碳，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
每个A选自
其中
Y是蛋白质，肽，氨基酸，酶，抗体，低聚核苷酸，核苷酸，抗原，或酶底物，酶抑制剂或类似于酶底物过渡态的适当官能团，或者选自下列基团：R’-OH,R’-NR’2,R’SH,R’CHO,R’CN,R’X,R’SiR’3,R’N+(R’)3X-,R’-R”,R’-N-CO,(C2H4O-)-wH,-(-C3H6O-)-wH,-(-C2H4O)w-R’,(C3H6O)w-R’,R’，及
Figure A9719440200201
其中
R’是烷基，芳基，环烷基，芳烷基或环芳基，
R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，
X是卤化物，
Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，及
w是大于1小于200的整数，
包括以下步骤：在足以形成结构式[CnHL-]-Am表示的官能化纳管的条件下取代的纳管[CnHL-]-Rm与至少一种适当试剂反应，其中每个R选自SO3H,COOH,NH2,OH,CH(R’)OH,CHO,CN,COCl，卤化物，COSH,SH,COOR’,SR’,SiR’3,Si-(-OR’-)-yR ’3-y,Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R”,Li,AlR’2,Hg-X,TlZ2和Mg-X，以及y是等于或小于3的整数。
29．制备式[CnHL-]-[R’-A]m表示的组合物的方法，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的石墨纳管的表面碳原子，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
R’是烷基，芳基，环烷基，芳烷基，环芳基，或聚(烷基醚)，
X是卤化物，
每个A选自
Figure A9719440200202
其中
Y是蛋白质，肽，氨基酸，酶，抗体，低聚核苷酸，核苷酸，抗原，或酶底物，酶抑制剂或类似于酶底物过渡态的适当官能团，或者选自下列基团：R’-OH,R’-NH2,R’SH,R’CHO,R’CN,R’X,R’SiR’3,R’-R”,R’-N-CO,(C2H4O-)-wH,-(-C3H6O-)-wH,-(-C2H4O)w-R’,(C3H6O)w-R’,R’，及
其中
R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，及
Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，
包括以下步骤：在足以形成结构式[CnHL-]-[R’-A]m表示的官能化纳管的条件下取代的纳管[CnHL-]-[R’-R]m与至少一种适当试剂反应，其中R选自SO3H,COOH,NH2,OH,CH(R’)OH,CHO,CN,COCl，卤化物，COSH,SH,COOR’,SR’,SiR’3,Si-(-OR’-)-yR’3-y,Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R”,Li,AlR’2,Hg-X,TlZ2和Mg-X，以及y是等于或小于3的整数。
30．制备式[CnHL-]-[X’-Ra]m表示的组合物的方法，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的石墨纳管的表面碳原子，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，a是0或小于10的整数，
每个R选自SO3H,COOH,NH2,OH,CH(R’)OH,CHO,CN,COCl，卤化物，COSH,SH,COOR’,SR’,SiR’3,Si-(-OR’-)-yR’3-y,Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R”,Li,AlR’2,Hg-X,TlZ2和Mg-X，
y是等于或小于3的整数，
R’是烷基，芳基，环烷基，芳烷基或环芳基，
X是卤化物，
X’是多核芳族，多杂核芳族或金属多杂核芳族部分，
R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，及
Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，
包括以下步骤：在足以形成结构式[CnHL-]-[X’-Ra]m表示的官能化纳管的条件下将至少一种适当的大环化合物吸附到石墨纳管表面。
31．制备式[CnHL-]-[X’-Aa]m表示的组合物的方法，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的石墨纳管的表面碳原子，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，a是小于10的整数，
每个A选自
Figure A9719440200221
其中
Y是蛋白质，肽，氨基酸，酶，抗体，低聚核苷酸，核苷酸，抗原，或酶底物，酶抑制剂或类似于酶底物过渡态的适当官能团，或者选自下列基团：R’-OH,R’-NH2,R’SH,R’CHO,R’CN,R’X,R’SiR’3,R’-R”,R’-N-CO,(C2H4O-)-wH,-(-C3H6O-)-wH,-(-C2H4O)w-R’,(C3H6O)w-R’,R’，及其中R’是氢，烷基，芳基，环烷基，芳烷基或环芳基，R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，X是卤化物，X’是多核芳族，多杂核芳族或金属多杂核芳族部分，Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，及w是大于1小于200的整数，包括以下步骤：(a)在足以形成结构式[CnHL-]-[X’-Ra]m表示的取代的纳管的条件下将至少一种适当的大环化合物吸附到石墨纳管的表面，其中每个R选自SO3H,COOH,NH2,OH,CHO,CN,COCl，卤化物，COSH,SH,COOR’,SR’,SiR’3,Si-(-OR’-)-yR’3-y,Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R”,Li,AlR’2,Hg-X,TlZ2和Mg-X，以及y是等于或小于3的整数；及
(b)在足以形成结构式[CnHL-]-[X’-Aa]m表示的官能化纳管的条件下取代的纳管[CnHL-]-[X’-Ra]m与至少一种适当试剂反应。
32．制备式[CnHL-]-[X’-Aa]m表示的组合物的方法，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的石墨纳管的表面碳原子，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，a是小于10的整数，
每个A选自
其中
Y是蛋白质，肽，氨基酸，酶，抗体，低聚核苷酸，核苷酸，抗原，或酶底物，酶抑制剂或类似于酶底物过渡态的适当官能团，或者选自下列基团：R’-OH,R’-NH2,R’SH,R’CHO,R’CN,R’X,R’SiR’3,R’-R”,R’-N-CO,(C2H4O-)-wH,-(-C3H6O-)-wH,-(-C2H4O)w-R’,(C3H6O)w-R’,R’，及
Figure A9719440200232
其中R’是烷基，芳基，环烷基，芳烷基或环芳基，R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，X是卤化物，X’是多核芳族，多杂核芳族或金属多杂核芳族部分，Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，及
w是大于1小于200的整数，
包括以下步骤：在足以形成结构式[CnHL-]-[X’-Aa]m表示的官能化纳管的条件下将取代的纳管[CnHL-]-[X’-Ra]m与至少一种适当试剂反应，其中每个R选自SO3H,COOH,NH2,OH,CHO,CN,COCl，卤化物，COSH,SH,COOR’,SR’,SiR’3,Si-(-OR’-)-yR’3-y,Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R”,Li,AlR’2,Hg-X,TlZ2和Mg-X，以及y是等于或小于3的整数。
33．制备式
Figure A9719440200241
表示的组合物的方法，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的石墨纳管的表面碳原子，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
R’是烷基，芳基，环烷基或环芳基，
包括以下步骤：
在足以形成结构式[CnHL-]-(-COOH)m表示的官能化纳管的条件下表面碳原子与至少一种适当试剂反应；及在足以形成结构式表示的官能化纳管的条件下官能化纳管与有两个或多个氨基的化合物反应。
34．制备式[CnHL-]-Rm表示的组合物的方法，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的石墨纳管的表面碳原子，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
每个R选自SO3H,COOH,NH2,OH,CH(R’)OH,CHO,CN,COCl，卤化物，COSH,SH COOR’,SR’,SiR’3,Si-(-OR’-)-yR’3-y,Si-(-O-SiR’2-)-OR’,R”,Li,AlR’2,Hg-X,TlZ2和Mg-X，
y是等于或小于3的整数，
R’是氢，烷基，芳基，环烷基，芳烷基或环芳基，
R”是氟代烷基，氟代芳基，氟代环烷基或氟代芳烷基，
X是卤化物，及
Z是羧酸盐或三氟乙酸盐，
包括以下步骤：在水悬浮液中，在能够接受至少一种酶进行反应的条件下表面碳原子与能够接受纳管作为底物并且能够进行产生结构式[CnHL-]-Rm表示的组合物的反应的至少一种酶反应。
35．权利要求34的方法，其中Rm是-OH，酶是细胞色素p450酶和过氧化物酶。
36．制备式[CnHL-]-(-NH2)m表示的组合物的方法，其中
碳原子Cn是基本上为圆柱形的石墨纳管的表面碳原子，
n是整数，L是小于0.1n的数字，m是小于0.5n的数字，
包括以下步骤：
表面碳原子与硝酸和硫酸反应，形成硝化纳管；及
还原硝化纳管，形成[CnHL-]-(-NH2)m。
37．用官能团均匀取代碳纳管表面的方法，包括将碳纳管与有效量的能够用官能团均匀取代所说碳纳管表面的反应物接触。
38．权利要求37的方法，其中反应物是酞菁。
39．权利要求38的方法，其中反应物是镍(Ⅱ)酞菁四磺酸(四钠盐)或1,4,8,11,15,18,22,25-八丁氧基-29H,31H-酞菁。
40．用以下方法制备的表面修饰的碳纳管：将碳纳管与有效量的能够用官能团均匀取代所说碳纳管表面的反应物接触。
41．权利要求40的表面修饰的碳纳管，其中反应物是酞菁。
42．权利要求41的表面修饰的碳纳管，其中反应物是镍(Ⅱ)酞菁四磺酸(四钠盐)或1,4,8,11,15,18,22,25-八丁氧基-29H,31H-酞菁。
43．将蛋白质连接到纳管上的方法，包括以下步骤：在足以形成NHS酯和蛋白质的胺基团之间的共价键的条件下将带有NHS酯基团的纳管与蛋白质接触。
44．含有官能化纳管的电极。
45．权利要求44的电极，其中电极是多孔流通电极(porous flowthrough eletrode)。
46．权利要求45所说的电极，其中官能化纳管是酞菁取代的纳管。
47．含有多种官能化纳管网络的多孔材料，其中所说官能化纳管网络含有通过至少一个连接部分连接到官能团上的至少两种官能化原纤维，其中所说连接部分是双官能团或多官能团。
48．从样品分离目标溶质的方法，包括以下步骤：
在足以形成官能化纳管的条件下用至少一种适当试剂物理或化学地修饰石墨纳管的表面碳；
将能够结合目标溶质的物质固定在官能化纳管上；及
在足以将目标溶质与固定在官能化纳管上的物质结合的条件下将取代的纳管暴露于含有目标溶质的级分。
49．权利要求48的方法，其中目标溶质是蛋白质。
50．权利要求49的方法，另外还包括回收官能化纳管的步骤。
51．权利要求48的方法，其中官能化纳管是多孔垫形式。
52．权利要求48的方法，其中官能化纳管是填充柱形式。
53．权利要求48的方法，其中结合是可逆的。
54．权利要求48的方法，其中结合是离子相互作用。
55．权利要求48的方法，其中结合是疏水性相互作用。
56．权利要求48的方法，其中结合是通过特定的分子识别。
57．一种聚合物珠粒，包括与多官能化纳管相连的直径小于25微米的基本上是球形的珠粒。
58．权利要求57的聚合物珠粒，其中珠粒是磁性的。
59．一种催化反应的方法，其中至少一种反应物被转化成至少一种产物，包括以下步骤：
在足以形成官能化纳管的条件下用至少一种适当试剂物理或化学地修饰石墨纳管的表面碳；
将能够催化反应的室温催化剂固定在官能化纳管上；及
在足以将反应物转化成产物的条件下将官能化纳管与反应物接触。
60．权利要求59的方法，另外还包括在反应完成之后回收官能化纳管的步骤。
61．权利要求59的方法，其中官能化纳管是多孔垫形式。
62．权利要求59的方法，其中官能化纳管是填充柱形式。
63．一种合成肽的方法，包括通过可逆接头将肽的末端氨基酸附着在纳管上。
64．权利要求63的方法，其中接头是4-(羟甲基)苯氧基乙酸。
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