CN108368154A - 多肽 - Google Patents

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Abstract

本发明披露了新的多肽、编码这些多肽的核甘酸、以及产生这些多肽的方法。本发明还披露了包含多肽的洗涤剂组合物、洗衣方法和多肽的用途。

Description

多肽
序列表的引用
本申请包含处于计算机可读形式的序列表，将其通过引用并入本文。
技术领域
本发明涉及新的具有脱氧核糖核酸酶(DNA酶)活性的多肽、编码这些多肽的核甘酸、以及产生这些多肽的方法。本发明还涉及包含DNA酶的洗涤剂组合物、洗衣方法和DNA酶的用途。
发明背景
在许多自然、工业和医疗环境中，微生物一般附着于表面而生存，由包括生物聚合物和高分子的细胞外物质进行囊化。经粘液囊化的微生物所产生的层被称为生物膜。生物膜是细菌在自然环境中生长的主要模式，并且在生物膜中生长的细菌表现出独特的生理特性。与其浮游生长的对应物相比，生物膜中的细菌更耐受抗生素、UV照射、洗涤剂和宿主免疫应答。
生物膜可以包括一种或多种微生物，包括革兰氏阳性和革兰氏阴性菌、藻类、原生动物、和/或酵母或丝状真菌和病毒和/或噬菌体。有问题的生物膜的实例是牙菌斑，医学植入物的上的感染，还有船体上的初始污染。生物膜归因于人类许多感染的发病机理，并且就暴露面的生物污着而论在工业中是一个显著问题，其中生物膜定植可以形成能够破坏并且干扰工业方法和组分的局部生态系统的基础组分。
当使用衣物(像T恤或运动衣)时，它们暴露于来自使用者的身体和来自它们使用的环境的其余部分的细菌。这些细菌中的一些能够粘附于衣物物品并且在该物品上形成生物膜。细菌的存在意味着，衣物物品变得粘稠，并且因此污垢粘附在粘稠区域上。这种污垢已经显示出难以通过可商购的洗涤剂组合物来去除。此外，当非常脏的衣物物品与不太脏的衣物物品一起洗涤时，洗涤液中存在的污物倾向于附着于生物膜上。其结果是，该衣物物品在洗涤后比洗涤前更“脏”。此外，这些细菌是难闻的气味的来源，在对衣物物品使用后产生难闻的气味。难闻的气味(恶臭)难以去除，并且即使在洗涤后仍可存在。这种难闻的气味的原因是细菌粘附到纺织品表面。由于粘附到纺织品上，即使洗涤后细菌仍可存在，并且继续成为难闻的气味的来源。
国际专利申请WO 2011/098579(纽卡斯尔大学(University of Newcastle)和WO2014/087011(诺维信公司(Novozymes A/S))涉及脱氧核糖核酸酶化合物和用于生物膜破坏和防止的方法。
发明内容
本发明涉及具有DNA酶(脱氧核糖核酸酶)活性的新颖多肽和编码这些新颖多肽的多核甘酸。
本发明的一个方面涉及组合物，该组合物包含具有DNA酶活性的多肽，其中该多肽包含基序[G/Y/W/F/A/H]NI[R/Q/D/E/V](SEQ ID NO 73)、SDH[D/H/L]P(SEQ ID NO 74)或GGNI[R|Q](SEQ ID NO 75)中的任一个，以及至少一个另外的组分，该组分选自：
i.多元醇，
ii.酶，该酶优选选自蛋白酶和脂肪酶，
iii.表面活性剂，该表面活性剂优选选自阴离子或非离子型表面活性剂，以及
iv.一种或多种聚合物。
本发明的第二方面涉及洗涤剂组合物，该洗涤剂组合物包含具有DNA酶活性的多肽和洗涤剂佐剂成分，该具有DNA酶活性的多肽选自下组，该组由以下各项组成：SEQ ID NO3、SEQ ID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQID NO 10、SEQ ID NO27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO 57、SEQID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO69、SEQ ID NO 72或与其具有至少80％序列一致性的DNA酶。
本发明的第三方面涉及具有DNA酶活性的多肽，其中该多肽包含基序[G/Y/W/F/A/H]NI[R/Q/D/E/V](SEQ ID NO 73)、SDH[D/H/L]P(SEQ ID NO 74)或GGNI[R|Q](SEQ ID NO75)中的一个或多个，并且其中该多肽选自以下多肽：
a)与SEQ ID NO:6的多肽具有至少72％序列一致性的多肽，
b)与SEQ ID NO:7的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，
c)与SEQ ID NO:10的多肽具有至少84,5％序列一致性的多肽，
d)与SEQ ID NO:27的多肽具有至少82％序列一致性的多肽，
e)与SEQ ID NO:30的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，
f)与SEQ ID NO:33的多肽具有至少60％序列一致性的多肽，
g)与SEQ ID NO:36的多肽具有至少65％序列一致性的多肽，
h)与SEQ ID NO:39的多肽具有至少91％序列一致性的多肽，
i)与SEQ ID NO:42的多肽具有至少99％序列一致性的多肽，
j)与SEQ ID NO:45的多肽具有至少68％序列一致性的多肽，
k)与SEQ ID NO:48的多肽具有至少94％序列一致性的多肽，
l)与SEQ ID NO:51的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，
m)与SEQ ID NO:57的多肽具有至少73％序列一致性的多肽，
n)与SEQ ID NO:60的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，
o)与SEQ ID NO:63的多肽具有至少84％序列一致性的多肽，
p)与SEQ ID NO:66的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，
q)与SEQ ID NO:69的多肽具有至少72％序列一致性的多肽，
以及
r)与SEQ ID NO:72的多肽具有至少68％序列一致性的多肽。
本发明的一个方面涉及具有DNA酶活性的多肽，该多肽选自下组，该组由以下各项组成：
(a)与包含SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9或10的多肽具有至少60％序列一致性的多肽；
(b)SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9或10的成熟多肽的变体，该变体在一个或多个位置处包括取代、缺失、和/或插入；以及
(c)具有DNA酶活性的(a)或(b)的多肽的片段。
本发明的另一方面涉及洗涤剂组合物，该洗涤剂组合物包含具有DNA酶活性的多肽和优选洗涤剂佐剂成分，例如表面活性剂、助洗剂等。本发明的一个方面涉及组合物，该组合物包含多肽和洗涤剂佐剂，该多肽具有DNA酶活性，并且与选自下组的多肽具有至少60％序列一致性，该组由以下各项组成：SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9和10。
本发明进一步涉及用于清洁或洗涤物品的清洁或洗衣方法，该方法包括以下步骤：
a.将物品暴露于包含具有DNA酶活性的多肽的洗涤液或暴露于包含具有DNA酶活性的多肽的洗涤剂组合物；
b.完成至少一个洗涤循环；并且
c.任选地冲洗该物品，
其中该物品是纺织品，并且其中该DNA酶选自下组，该组由以下各项组成：具有SEQID NO:2、3、4、5、6、7、8、9和10的多肽或与具有SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9和10的多肽中的任一个具有至少60％序列一致性的多肽。
此外，要求保护的是选自下组的DNA酶用于防止、减少或去除物品的生物膜的用途，该组由以下各项组成：具有SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9和10的多肽或与具有SEQ IDNO:2、3、4、5、6、7、8、9和10的多肽中的任一个具有至少60％序列一致性的多肽。
本发明进一步涉及多编码多肽的核甘酸和产生多肽的方法，该具有DNA酶活性的多肽选自下组，该组由以下各项组成：具有SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9和10的多肽。
序列
SEQ ID NO 1：获得自Vibrissea flavovirens的DNA序列
SEQ ID NO 2是衍生自SEQ ID NO 1的多肽序列
SEQ ID NO 3：获得自Vibrissea flavovirens的成熟多肽
SEQ ID NO 4：获得自网孢青霉的成熟多肽
SEQ ID NO 5：获得自二色孢枝顶孢霉的成熟多肽
SEQ ID NO 6：获得自Preussia aemulans的成熟多肽
SEQ ID NO 7：获得自葱炭疽菌的成熟多肽
SEQ ID NO 8：获得自麦角菌科的成熟多肽
SEQ ID NO 9：获得自Preussia aemulans的成熟多肽
SEQ ID NO 10：获得自螺旋毛束霉(Trichurus spiralis)的成熟多肽
SEQ ID NO 11：获得自网孢青霉的DNA
SEQ ID NO 12：获得自SEQ ID NO 11的多肽
SEQ ID NO 13：获得自二色孢枝顶孢霉的DNA
SEQ ID NO 14：获得自SEQ ID NO 13的多肽
SEQ ID NO 15：获得自Preussia aemulans的DNA
SEQ ID NO 16：获得自SEQ ID NO 15的多肽
SEQ ID NO 17：获得自葱炭疽菌的DNA
SEQ ID NO 18：获得自SEQ ID NO 17的多肽
SEQ ID NO 19：获得自麦角菌科的DNA
SEQ ID NO 20：获得自SEQ ID NO 19的多肽
SEQ ID NO 21：获得自Preussia aemulans的DNA
SEQ ID NO 22：获得自SEQ ID NO 21的多肽
SEQ ID NO 23：获得自螺旋毛束霉的DNA
SEQ ID NO 24：获得自SEQ ID NO 23的多肽
SEQ ID NO 25：获得自拟棘壳孢菌属物种的DNA序列
SEQ ID NO 26是衍生自SEQ ID NO 25的多肽序列
SEQ ID NO 27：获得自拟棘壳孢菌属物种的成熟多肽
SEQ ID NO 28：获得自聚多曲霉的DNA序列
SEQ ID NO 29是衍生自SEQ ID NO 28的多肽序列
SEQ ID NO 30：获得自聚多曲霉的成熟多肽
SEQ ID NO 31：获得自枝状枝孢菌(Cladosporium cladosporioides)的DNA序列
SEQ ID NO 32是衍生自SEQ ID NO 31的多肽序列
SEQ ID NO 33：获得自枝状枝孢菌的成熟多肽
SEQ ID NO 34：获得自喙枝孢属物种的DNA序列
SEQ ID NO 35是衍生自SEQ ID NO 34的多肽序列
SEQ ID NO 36：获得自喙枝孢属物种的成熟多肽
SEQ ID NO 37：获得自砖火丝菌(Pyronema domesticum)的DNA序列
SEQ ID NO 38是衍生自SEQ ID NO 37的多肽序列
SEQ ID NO 39：获得自砖火丝菌的成熟多肽
SEQ ID NO 40：获得自黑曲霉的DNA序列
SEQ ID NO 41是衍生自SEQ ID NO 40的多肽序列
SEQ ID NO 42：获得自黑曲霉的成熟多肽
SEQ ID NO 43：获得自膝曲瓶霉(Phialophora geniculata)的DNA序列
SEQ ID NO 44是衍生自SEQ ID NO 43的多肽序列
SEQ ID NO 45：获得自膝曲瓶霉的成熟多肽
SEQ ID NO 46：获得自盐沼副小树状霉(Paradendryphiella salina)的DNA序列
SEQ ID NO 47是衍生自SEQ ID NO 46的多肽序列
SEQ ID NO 48：获得自盐沼副小树状霉的成熟多肽
SEQ ID NO 49：获得自Aspergillus insuetus的DNA序列
SEQ ID NO 50是衍生自SEQ ID NO 49的多肽序列
SEQ ID NO 51：获得自Aspergillus insuetus的成熟多肽
SEQ ID NO 52：获得自淡紫紫孢菌(Purpureocillium lilacinum)的DNA序列
SEQ ID NO 53是衍生自SEQ ID NO 52的多肽序列
SEQ ID NO 54：获得自淡紫紫孢菌的成熟多肽
SEQ ID NO 55：获得自棘状沃卡菌(Warcupiella spinulosa)的DNA序列
SEQ ID NO 56是衍生自SEQ ID NO 55的多肽序列
SEQ ID NO 57：获得自棘状沃卡菌的成熟多肽
SEQ ID NO 58：获得自玉蜀黍狭壳柱孢(Stenocarpella maydis)的DNA序列
SEQ ID NO 59是衍生自SEQ ID NO 58的多肽序列
SEQ ID NO 60：获得自玉蜀黍狭壳柱孢的成熟多肽
SEQ ID NO 61：获得自梭孢端梗孢的DNA序列
SEQ ID NO 62是衍生自SEQ ID NO 61的多肽序列
SEQ ID NO 63：获得自梭孢端梗孢的成熟多肽
SEQ ID NO 64：获得自淡黄毛壳菌(Chaetomium luteum)的DNA序列
SEQ ID NO 65是衍生自SEQ ID NO 64的多肽序列
SEQ ID NO 66：获得自淡黄毛壳菌的成熟多肽
SEQ ID NO 67：获得自芦竹节菱孢的DNA序列
SEQ ID NO 68是衍生自SEQ ID NO 67的多肽序列
SEQ ID NO 69：获得自芦竹节菱孢的成熟多肽
SEQ ID NO 70：获得自膝曲瓶霉(Phialophora geniculata)的DNA序列
SEQ ID NO 71是衍生自SEQ ID NO 70的多肽序列
SEQ ID NO 72：获得自膝曲瓶霉的成熟多肽
SEQ ID NO 73：基序[G/Y/W/F/A/H]NI[R/Q/D/E/V]
SEQ ID NO 74：基序SDH[D/H/L]P
SEQ ID NO 75：基序GGNI[R/Q]
定义
等位基因变体：术语“等位基因变体”意指占用同一染色体基因座的基因的两个或更多个替代形式中的任一者。等位基因变异通过突变天然产生，并且可能导致群体内的多态性。基因突变可以是沉默的(在所编码的多肽中没有改变)或可编码具有改变的氨基酸序列的多肽。多肽的等位基因变体是由基因的等位基因变体编码的多肽。
生物膜：生物膜是在表面上，例如纺织品、餐具或硬表面上，细胞彼此粘附在一起的任何群组的微生物。这些粘附细胞经常包埋在胞外高聚物(EPS)的自身产生的基质内。生物膜EPS是一般由细胞外的DNA、蛋白、和多糖组成的聚合物团块。生物膜可以形成在活的或非活的表面上。在生物膜中生长的微生物细胞与同一有机体的浮游细胞(相比之下，浮游细胞是可以在液体培养基中漂浮或浮游的单个细胞)在生理上是不同的。生活在生物膜中的细菌通常具有与同一物种的自由漂浮细菌显著不同的特性，因为膜的密集并且受保护的环境允许它们以不同方式协作和相互作用。这一环境的一个益处是增加对洗涤剂和抗生素的抗性，因为，密集的细胞外基质和细胞的外层保护群落的内部。
在衣物上，会发现产生生物膜的细菌是在以下物种中：不动杆菌属物种、气微菌属物种、短波单胞菌属物种、微杆菌属物种、滕黄微球菌、假单胞菌属物种、表皮葡萄球菌、和寡养单胞菌属物种。
cDNA：术语“cDNA”意指可以通过从获得自真核或原核细胞的成熟的、剪接的mRNA分子进行反转录而制备的DNA分子。cDNA缺乏可以存在于对应基因组DNA中的内含子序列。最初的初级RNA转录物是mRNA的前体，其在呈现为成熟的剪接的mRNA之前要通过一系列的步骤(包括剪接)进行加工。
编码序列：术语“编码序列”意指直接指定多肽的氨基酸序列的多核苷酸。编码序列的边界一般由开放阅读框决定，该开放阅读框架从起始密码子(如ATG、GTG或TTG)开始并且以终止密码子(如TAA、TAG或TGA)结束。编码序列可为基因组DNA、cDNA、合成DNA或其组合。
色差(L值)：Lab色彩空间是针对明度具有尺寸L的色彩对立空间。L值，L*代表在L*＝0下的最暗的黑色，并且为在L*＝100下的最亮的白色。在本发明的上下文中，L值还称为色差。
控制序列：术语“控制序列”意指对于表达编码本发明的成熟多肽的多核苷酸所必需的核酸序列。每个控制序列对于编码该多肽的多核苷酸来说可以是天然的(即来自相同基因)或外源的(即来自不同基因)，或相对于彼此是天然的或外源的。此类控制序列包括但不限于前导子、聚腺苷酸化序列、前肽序列、启动子、信号肽序列和转录终止子。最少，控制序列包括启动子，和转录和翻译终止信号。出于引入有利于将这些控制序列与编码多肽的多核苷酸的编码区域连接的特异性限制性酶切位点的目的，这些控制序列可以提供有多个接头。
深度清洁：术语“深度清洁”意指生物膜或生物膜的组分，例如多糖、蛋白、DNA、污垢或生物膜中存在的其他组分的破坏或去除。
洗涤剂佐剂成分：洗涤剂佐剂成分不同于本发明的DNA酶。这些额外佐剂组分的精确性质、其掺入水平将取决于组合物的物理形式和将在其中使用组合物的操作的性质。适合的佐剂材料包括，但不限于：以下描述的组分，如表面活性剂、助洗剂、絮凝助剂、螯合剂、染料转移抑制剂、酶、酶稳定剂、酶抑制剂、催化材料、漂白活化剂、过氧化氢、过氧化氢源、预形成的过酸、聚合的分散剂、粘土去污剂/抗再沉淀剂、增白剂、抑泡剂、染料、香料、结构弹力剂、织物柔软剂、载体、助水溶物、助洗剂和共助洗剂、织物调色剂、防沫剂、分散剂、加工助剂、和/或颜料。
洗涤剂组合物：术语“洗涤剂组合物”是指用于从有待清洁的物品(如纺织品)去除不希望的化合物的组合物。该洗涤剂组合物可以用于例如清洁纺织品，用于家用清洁和工业清洁二者。这些术语涵盖选择用于希望的具体类型的清洁组合物和产品的形式(例如、液体、凝胶、粉末、颗粒、糊状、或喷雾组合物)的任何材料/化合物，并且包括但不限于洗涤剂组合物(例如，液体和/或固体衣物洗涤剂和精细织物洗涤剂；织物清新剂；织物柔软剂；以及纺织品和衣物预去污剂/预处理)。除了含有本发明的DNA酶之外，该洗涤剂配制品还可以含有一种或多种另外的酶(如蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶、角质酶、纤维素酶、内切葡聚糖酶、木葡聚糖酶、果胶酶、果胶裂解酶、黄原胶酶、过氧化物酶、卤代过氧合酶、过氧化氢酶以及甘露聚糖酶、或其任何混合物)，和/或洗涤剂佐剂成分，如表面活性剂、助洗剂、螯合剂(chelator)或螯合试剂(chelating agent)、漂白系统或漂白组分、聚合物、织物调理剂、增泡剂、抑泡剂、染料、香料、晦暗抑制剂、光学增亮剂、杀细菌剂、杀真菌剂、污垢悬浮剂、防蚀剂、酶抑制剂或稳定剂、酶激活剂、一种EPA种转移酶、水解酶、氧化还原酶、上蓝剂和荧光染料、抗氧化剂以及增溶剂。
DNA酶(脱氧核糖核酸酶)：术语“DNA酶”意指具有DNA酶活性的多肽，该多肽催化DNA主链中的磷酸二酯键的水解断裂，从而降解DNA。术语“DNA酶”和表达“具有DNA酶活性的多肽”在整个申请中可互换使用。出于本发明的目的，根据测定I中所描述的程序确定DNA酶活性。在一方面，本发明的多肽具有SEQ ID NO:2中示出的成熟多肽或SEQ ID NO:3、4、5、6、7、8、9或10中示出的成熟多肽的至少20％例如至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％、至少95％或至少100％的DNA酶活性。在一方面，本发明的多肽具有SEQID NO 3、SEQ ID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO9、SEQ ID NO 10、SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO39、SEQ ID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69、SEQ ID NO 72中示出的成熟多肽的至少20％例如至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％、至少95％、或至少100％的DNA酶活性。在一个实施例中，本发明的多肽具有改进的DNA酶活性，例如这样使得多肽的DNA酶活性是关于SEQ ID NO:2的成熟多肽，或3、4、5、6、7、8、9或10中示出的成熟多肽的DNA酶活性的至少105％，例如至少110％、至少120％、至少130％、至少140％、至少160％、至少170％、至少180％、或至少200％。
酶洗涤益处：在此将术语“酶洗涤益处”定义为将一种酶添加至洗涤剂中与不具有该酶的同一洗涤剂相比的有利效果。可能由酶提供的重要洗涤益处是污渍去除伴随在洗涤和/或清洁之后无可见污物或污物非常少、阻止或减少在洗涤过程中释放的污物再沉积(又称作抗再沉积的作用)、完全或部分地恢复纺织品的白度(又称作增白的作用)，其中所述纺织品最初是白色的，但是在反复使用和洗涤后获得淡灰或淡黄色外观。不直接与污物的催化污渍去除或其再沉积的阻止相关的纺织品护理益处对于酶洗涤益处而言也是重要的。此类纺织品护理益处的实例是预防或减少染料从一织物转移至另一织物或同一织物的另一部分(一种也被称作染料转移抑制或抗返染的效果)，从织物表面去除突出或断裂的纤维以减少起球倾向或去除已经存在的绒球或绒毛(一种也被称作抗起球的效果)，改进织物柔软性，织物的颜色澄清以及去除陷在织物或服装的纤维中的微粒状污垢。酶漂白是一种另外的酶洗涤益处，其中通常将催化活性用于催化漂白组分(如过氧化氢或其他过氧化物)的形成。
表达：术语“表达”包括涉及多肽产生的任何步骤，包括但不限于转录、转录后修饰、翻译、翻译后修饰和分泌。
表达载体：术语“表达载体”意指线状或环状DNA分子，该分子包含编码多肽的多核苷酸并且该多核苷酸可操作地连接至供用于其表达的控制序列。
片段：术语“片段”意指从成熟多肽或结构域的氨基和/或羧基末端缺失一个或多个(例如，几个)氨基酸的多肽；其中片段具有DNA酶活性。
宿主细胞：术语“宿主细胞”意指易于用包含本发明的多核苷酸的核酸构建体或表达载体转化、转染、转导等的任何细胞类型。术语“宿主细胞”涵盖亲本细胞的任何后代，其由于复制期间发生的突变而与亲本细胞不同。
改进的洗涤性能：术语“改进的洗涤性能”在此定义为相对于没有酶的相同洗涤剂组合物的洗涤性能，展示出洗涤剂组合物中增加的洗涤性能的酶，例如，通过增加去污或较少的再沉积。术语“改进的洗涤性能”包括在衣物中的洗涤性能。
分离的：术语“分离的”意指处于自然界中不存在的形式或环境中的物质。分离的物质的非限制性实例包括(1)任何非天然存在的物质；(2)包括但不限于任何酶、变体、核酸、蛋白质、肽或辅因子的任何物质，该物质至少部分地从与其本质相关的中的一个或多个或所有天然存在的成分中去除；(3)相对于在自然界中发现的物质通过人工修饰的任何物质；或(4)通过相对于与其天然相关的其他组分增加物质的量而修饰的任何物质(例如，宿主细胞中的重组产生；编码该物质的基因的多个拷贝；以及使用比与编码该物质的基因天然相关的启动子更强的启动子)。分离的物质可以存在于发酵液样品中；例如宿主细胞可以经遗传修饰以表达本发明的多肽。来自该宿主细胞的发酵液将包含分离的多肽。
洗衣：术语“洗衣”涉及家用洗衣和工业洗衣两者并且意指用包含本发明的清洁或洗涤剂组合物的溶液处理纺织品的过程。洗衣过程可以例如使用例如家用或工业洗涤机进行或可以手动进行。
恶臭：关于术语“恶臭”意指在清洁物品上不希望的气味。清洁的物品应气味清新并且干净，而没有附着在该物品上的恶臭。恶臭的一个实例是具有使人不愉快的气味的化合物，这些化合物可以是微生物产生的。另一实例是令人不愉悦的气味可以是附着至已经与人类或动物接触的物品的汗味或体味。恶臭的另一实例可以是来自香料的气味，其粘附于物品，例如气味强烈的咖喱或其他异国香料。测量物品附着恶臭的能力的一个方式是通过使用在此披露的测定II。
成熟多肽：术语“成熟多肽”意指在翻译和任何翻译后修饰如N-末端加工、C-末端截短、糖基化作用、磷酸化作用等之后处于其最终形式的多肽。在一方面，成熟多肽是SEQID NO:3、4、5、6、7、2、3、4、5、6、7、8、9和10。在一方面，成熟多肽是以下中的任一个：SEQ IDNO 3、SEQ ID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO 10、SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO39、SEQ ID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69、SEQ ID NO 72。在另一方面，成熟多肽是SEQ ID NO 2的氨基酸20至209。在另一方面，成熟多肽是SEQ ID NO 12的氨基酸1至191。在另一方面，成熟多肽是SEQ ID NO 14的氨基酸1至182。在另一方面，成熟多肽是SEQ ID NO 16的氨基酸1至590。在另一方面，成熟多肽是SEQ ID NO 18的氨基酸1至589。在另一方面，成熟多肽是SEQ ID NO 20的氨基酸1至186。在另一方面，成熟多肽是SEQID NO 22的氨基酸1至281。在另一方面，成熟多肽是SEQ ID NO 24的氨基酸1至585。在另一方面，成熟多肽是SEQ ID NO 26的氨基酸1至592。在另一方面，成熟多肽是SEQ ID NO 29的氨基酸1至589。在另一方面，成熟多肽是SEQ ID NO 32的氨基酸1至597。在另一方面，成熟多肽是SEQ ID NO 35的氨基酸1至600。在另一方面，成熟多肽是SEQ ID NO 38的氨基酸1至588。在另一方面，成熟多肽是SEQ ID NO 41的氨基酸1至585。在另一方面，成熟多肽是SEQID NO 44的氨基酸1至587。在另一方面，成熟多肽是SEQ ID NO 47的氨基酸1至592。在另一方面，成熟多肽是SEQ ID NO 50的氨基酸1至594。在另一方面，成熟多肽是SEQ ID NO 53的氨基酸1至588。在另一方面，成熟多肽是SEQ ID NO 56的氨基酸1至586。在另一方面，成熟多肽是SEQ ID NO 59的氨基酸1至590。在另一方面，成熟多肽是SEQ ID NO 62的氨基酸1至596。在另一方面，成熟多肽是SEQ ID NO 65的氨基酸1至598。在另一方面，成熟多肽是SEQID NO 68的氨基酸1至592。在另一方面，成熟多肽是SEQ ID NO 71的氨基酸1至766。本领域已知，宿主细胞可以产生由同一多核苷酸表达的两种或更多种不同成熟多肽(即，具有不同C-末端和/或N-末端氨基酸)的混合物。本领域还已知，不同的宿主细胞不同地加工多肽，且因此一个表达多核苷酸的宿主细胞当与另一个表达相同多核苷酸的宿主细胞相比时可产生不同的成熟多肽(例如，具有不同的C-末端和/或N-末端氨基酸)。SEQ ID NO 2的成熟多肽是SEQ ID NO 3。
成熟多肽编码序列：术语“成熟多肽编码序列”意指编码具有DNA酶活性的成熟多肽的多核苷酸。在一方面，成熟多肽编码序列是SEQ ID NO:1的核苷酸60至627。
核酸构建体：术语“核酸构建体”意指单-链或双链的核酸分子，该核酸分子是从天然存在的基因中分离的，或以本来不存在于自然界中的方式被修饰成含有核酸的区段，或是合成的，该核酸分子包含一个或多个控制序列。
可操作地连接：术语“可操作地连接”意指将控制序列相对于多核苷酸的编码序列安置在适当位置这样使得该控制序列指导该编码序列的表达的构型。
药物佐剂成分意指适用于配制药物化合物的任何药物赋形剂。此类赋形剂、载体、运载体等对本领域中技术人员是熟知的，并且描述于如雷明顿药学大全，Mack出版公司，伊斯顿，宾夕法尼亚州，1985的教科书中。适用于片剂配制品中的药学上可接受的赋形剂包括例如惰性稀释剂如碳酸钙、碳酸钠、乳糖、磷酸钙或磷酸钠；制粒剂或崩解剂，例如玉米淀粉或海藻酸；粘合剂，例如淀粉、明胶或阿拉伯胶；以及润滑剂，例如硬脂酸镁、硬脂酸或滑石粉。片剂可以是未包衣的，或者它们可以通过已知的技术来包衣以延迟在胃肠道中的崩解和吸收，并且由此在一个更长时期提供持久的作用。例如，可以采用延时材料，例如单硬脂酸甘油酯或二硬脂酸甘油酯。针对硬胶囊配制品，可以将活性成分与惰性固体稀释剂例如碳酸钙、磷酸钙或高岭土混合。针对软胶囊剂配制品，可以将活性成分与水或油介质，例如，花生油、液体石蜡或橄榄油混合。适用于制造水性悬浮液的赋形剂包括助悬剂，例如，羧甲纤维素钠，甲基纤维素，羟丙基甲基纤维素，藻酸钠，聚乙烯基吡咯烷酮，黄蓍胶和阿拉伯胶；分散或润湿剂可以是天然磷脂，例如卵磷脂，或烯烃氧化物与脂肪酸的缩合产物，例如聚氧乙烯硬脂酸酯，或环氧乙烷与长链脂族醇的缩合产物，例如，十七亚乙基氧基鲸蜡醇，或环氧乙烷与获得自脂肪酸和己糖醇的偏酯的缩合产物，比如聚氧乙烯山梨醇单油酸酯，或环氧乙烷与获得自脂肪酸和己糖醇脱水物的偏酯的缩合产物，例如聚乙烯脱水山梨醇单油酸酯。水性混悬剂还可包含一或多种防腐剂，例如苯甲酸盐，如对羟基苯甲酸乙酯或对羟基苯甲酸正丙酯；一或多种着色剂；一或多种调味剂；以及一或多种甜味剂，例如蔗糖或糖精。含油悬浮液可以这样配制：将活性成分悬浮于植物油，例如花生油、橄榄油、芝麻油或椰子油中，或于矿物质油比如液状石蜡中。所述油悬浮液可以含有增稠剂，例如蜂蜡、硬石蜡或十六烷醇。可以添加甜味剂和调味剂。这些组合物可以通过加入抗氧化剂，如抗坏血酸维生素C来保存。
反射值：洗涤性可以被表达为染污的小块布样的反射值。洗涤并冲洗之后，将小块布样摊开铺平并且允许在室温下风干过夜。在洗涤的次日评估所有洗涤小块布样。可以使用具有非常小孔径的Macbeth Color Eye 7000反射分光光度计进行小块布样的光反射评估。在入射光中没有UV的情况下进行测量并且提取460nm处的反射。
序列一致性：两个氨基酸序列之间或两个核苷酸序列之间的相关性由参数“序列一致性”描述。出于本发明的目的，使用如在EMBOSS包(The European Molecular BiologyOpen Software Suite[EMBOSS：欧洲分子生物学开放软件套件]，Rice等人，2000，TrendsGenet.[遗传学趋势]16:276-277)(优选5.0.0版本或更新版本)的尼德尔(Needle)程序中所实施的尼德尔曼-翁施(Needleman-Wunsch)算法(Needleman和Wunsch，1970，J.Mol.Biol.[分子生物学杂志]48:443-453)来确定两个氨基酸序列之间的序列一致性。使用的参数是缺口开放罚分10、缺口扩展罚分0.5以及EBLOSUM62(BLOSUM62的EMBOSS版本)取代矩阵。将标记为“最长一致性”的Needle输出(使用-非简化选项获得)用作百分比一致性并且计算如下：(相同的残基x 100)/(比对长度-比对中的空位总数)。为了本发明的目标，使用Needleman(尼德曼)-Wunsch(翁施)算法(Needleman(尼德曼)和Wunsch(翁施)，1970，同上)确定两个脱氧核糖核苷酸序列之间的序列一致性，如在EMBOSS包中的Needle(尼德尔)程序中实施(EMBOSS:The European Molecular Biology Open Software Suite(EMBOSS:欧洲分子生物学开放软件套装)，Rice(赖斯)等人，2000，同上)，优选是版本5.0.0或更新版本。所使用的参数是空位开放罚分10，空位延伸罚分0.5和EDNAFULL(NCBI NUC4.4的EMBOSS版本)取代矩阵。将标记为“最长一致性”的Needle输出(使用-非简化选项获得)用作百分比一致性并且计算如下：
(相同脱氧核糖核苷酸×100)/(比对的长度-在比对中的空位总数)。
严格条件：术语“非常低严格条件”意指对于长度为至少100个核苷酸的探针而言，遵循标准DNA印迹程序，在42℃下在5X SSPE、0.3％SDS、200微克/ml剪切并变性的鲑鱼精子DNA和25％甲酰胺中预杂交和杂交12至24小时。最后在45℃下使用2X SSC、0.2％SDS将载体材料洗涤三次，每次15分钟。
术语“低严格条件”意指对于至少100个核苷酸长度的探针，遵循标准DNA印迹程序，在42℃于5X SSPE、0.3％SDS、200微克/ml剪切并变性的鲑鱼精子DNA和25％甲酰胺中预杂交和杂交12至24小时。最后在50℃下使用2X SSC、0.2％SDS将载体材料洗涤三次，每次15分钟。
术语“中严格条件”是指对于长度为至少100个核苷酸的探针而言，遵循标准DNA印迹程序，在42℃下在5X SSPE、0.3％SDS、200微克/ml剪切并变性的鲑鱼精子DNA和35％甲酰胺中预杂交和杂交12至24小时。最后在55℃下使用2X SSC、0.2％SDS将载体材料洗涤三次，每次15分钟。
术语“中-高严格条件”意指对于至少100个核苷酸长度的探针，遵循标准DNA印迹程序，在42℃下在5X SSPE、0.3％SDS、200微克/ml剪切并变性的鲑鱼精子DNA和35％甲酰胺中预杂交和杂交12至24小时。最后在60℃下使用2X SSC、0.2％SDS将载体材料洗涤三次，每次15分钟。
术语“高严格条件”意指对于至少100个核苷酸长度的探针，遵循标准DNA印迹程序，在42℃下在5X SSPE、0.3％SDS、200微克/ml剪切并变性的鲑鱼精子DNA和50％甲酰胺中预杂交和杂交12至24小时。最后在65℃下使用2X SSC、0.2％SDS将载体材料洗涤三次，每次15分钟。
术语“非常高严格条件”意指对于至少100个核苷酸长度的探针，遵循标准DNA印迹程序，在42℃下在5X SSPE、0.3％SDS、200微克/ml剪切并变性的鲑鱼精子DNA和50％甲酰胺中预杂交和杂交12至24小时。最后在70℃下使用2X SSC、0.2％SDS将载体材料洗涤三次，每次15分钟。
子序列：术语“子序列”意指从成熟多肽编码序列的5'端和/或3'端缺失一个或多个(例如，若干个)核苷酸的多核苷酸；其中该子序列编码具有DNA酶活性的片段。
纺织品：术语“纺织品”意指包括纱线、纱线中间体、纤维、非机织材料、天然材料、合成材料、以及任何其他纺织品材料的任何纺织品材料，这些材料制造的织物和由这些织物制成的产品(例如衣服和其他物品)。该纺织品或织物可以处于针织品、机织物、牛仔布、非机织物、毡、纱线、以及毛巾布的形式。这些纺织品可以是纤维素基的，诸如天然纤维素，包括棉、亚麻/亚麻布、黄麻、苎麻、剑麻或椰壳纤维或者人造纤维素(例如，来源于木浆)，包括纤维胶/人造丝、醋酸纤维素纤维(三胞)、莱赛尔纤维(lyocell)或其共混物。纺织品或织物也可以不基于纤维素，如天然聚酰胺，包括羊毛、驼毛、羊绒、马海毛、兔毛和蚕丝或合成聚合物如尼龙、芳族聚酰胺、聚酯、丙烯酸、聚丙烯和氨纶/弹性纤维(spandex/elastane)、或其共混物以及其基于纤维素和不基于纤维素的纤维的共混物。共混物的实例是棉和/或人造丝/粘胶纤维与一种或多种伴随材料的共混物，该伴随材料如羊毛、合成纤维(例如聚酰胺纤维、丙烯酸纤维、聚酯纤维、聚氯乙烯纤维、聚氨酯纤维、聚脲纤维、芳族聚酰胺纤维)，例如聚酯/棉、和/或含纤维素的纤维(例如人造丝/粘胶纤维、苎麻、亚麻/亚麻布、黄麻、乙酸纤维素纤维、莱赛尔纤维)。织物可以是常规的可洗涤衣物，例如染污的家居衣物。当使用术语织物或衣服时，旨在还包括广义术语纺织品。在本发明的上下文中，术语“纺织品”还包括织物。
变体：术语“变体”意指在一个或多个(例如，若干个)位置包括改变(即，取代、插入和/或缺失)的与亲本酶具有相同活性的多肽。取代意指用不同的氨基酸置换占用某一位置的氨基酸；缺失意指去除占用某一位置的氨基酸；并且插入意指在邻接并且紧随占用某一位置的氨基酸之后添加氨基酸。在本发明的上下文中，所鉴别的DNA酶的变体具有亲本的酶活性，即，催化DNA主链中的磷酸二酯键水解断裂的能力(脱氧核糖核酸酶活性)。在一个实施例中，变体的脱氧核糖核酸酶活性关于亲本DNA酶例如SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9或10的多肽是增加。
洗涤循环：在此将术语“洗涤循环”定义为一个洗涤操作，其中将纺织品浸泡在洗涤液中，将某种机械作用施加至该纺织品，以释放污渍，并且协助洗涤液流进和流出该纺织品，并且最终去除多余的洗涤液。在一个或多个洗涤循环后，总体上对该纺织品进行冲洗和干燥。
洗涤液：在此将术语“洗涤液”定义为任选地包括本发明的酶的水和洗涤剂组合物的溶液或混合物。
洗涤时间：在此将术语“洗涤时间”定义为完整洗涤过程所花费的时间。即一个或多个洗涤循环和一个或多个冲洗循环在一起的时间。
白度：在此将术语“白度”定义为在不同领域并且针对不同顾客具有不同含义的广义术语。白度的损失可以例如归因于灰化、黄化、或光增亮剂/调色剂的去除。灰化和黄化可归因于污垢再沉积、身体污垢、来自例如铁和铜离子或染料转印的着色。白度可包括来自以下列表的一个或若干个问题：着色剂或染料作用；不完全污渍去除(例如身体污垢、皮脂等)；再沉积(物体的灰化、黄化或其他变色)(去除的污垢与纺织品的其他部分(弄脏的或未弄脏的)再关联)；在应用过程中纺织品的化学变化；以及颜色的澄清或淡色化。
命名法
出于本发明的目的，命名法[E/Q]是指在该位置的氨基酸可以是谷氨酸(Glu，E)或谷氨酰胺(Gln，Q)。同样，命名法[V/G/A/I]是指在该位置的氨基酸可以是缬氨酸(Val，V)、甘氨酸(Gly，G)、丙氨酸(Ala，A)或异亮氨酸(Ile，I)，依次类推如本文所述的其他组合。除非进一步另有限制，氨基酸X被这样定义，使得它可以是20种天然氨基酸中的任一种。
具体实施方式
本发明涉及具有脱氧核糖核酸酶(DNA酶)活性(DNA酶)的新颖多肽。该DNA酶可以用于防止、减少或去除物品如纺织品和/或织物上的生物膜。具有DNA酶活性的多肽或脱氧核糖核酸酶(DNA酶)是催化DNA骨架中的磷酸二酯键的水解切割从而降解DNA的任何酶。可贯穿本申请地互换地使用两个术语：具有DNA酶活性的多肽和DNA酶。
多肽
具有DNA酶活性的多肽先前已描述于：例如WO 2015/155350(诺维信公司)和WO2015/155351(诺维信公司)，它们描述了真菌DNA酶和在例如洗涤剂中的用途。本发明描述了具有DNA酶活性的新颖多肽和此类多肽和组合物用于例如防止、减少或去除生物膜的用途。本发明的多肽包含先前没有描述过的基序和结构域，这些结构域在结构上不同且可区别于描述于WO 2015/155350(诺维信公司)和WO 2015/155351(诺维信公司)中的DNA酶的结构域，事实上本发明中描述的结构域和基序已经由诸位发明人鉴定并且之前尚未被描述过。
这种结构域的实例是被诸位发明人称为NUC1的结构域，此结构域包含基序[E/D/H]H[I/V/L/F/M]X[P/A/S]、[T/D/S][G/N]PQL、[G/T]Y[D/S][R/K/L]、[F/L]和[L/I]、C[D/N]T[A/R]和[D/Q][I/V]D[H]，这些氨基酸用单字母代码表示，括号指示括号内的氨基酸是替代物。具有DNA酶活性并且包含这个或这些基序的多肽有效地防止、去除或减少生物膜，并且这些DNA酶特别适用于清洁过程，例如衣物洗涤和餐具洗涤。本发明的DNA酶的实例包含此结构域，此结构域是SEQ ID NO 3(来自Vibrissea flavovirens的成熟多肽)中示出的多肽和SEQ ID NO 4(来自网孢青霉的成熟多肽)中示出的多肽。
另一个结构域的实例是被诸位发明人称为NUC2的结构域；此结构域包含基序[G/Y/W/F/A/H]NI[R/Q/D/E/V](SEQ ID NO 73)，其中括号内的氨基酸是替代物。具有DNA酶活性的本发明的多肽优选包含基序[G/Y/W/F/A/H]NI[R/Q/D/E/V](SEQ ID NO 73)。已经显示具有DNA酶活性并且包含这些基序的多肽有效地防止、去除或减少生物膜，并且这些DNA酶特别适用于清洁过程，例如衣物洗涤和餐具洗涤。
发明人还鉴定的另一个可区分的结构域是NUC2_B结构域。NUC2中的多肽可被分离成至少一个不同的子簇，该子簇被表示为NUC2_B并且被定义为基序SDH[D/H/L]P(SEQ IDNO 74)，其对应于SEQ ID NO:36的位置610至614。在本发明的一个实施例中，具有DNA酶活性的多肽包含基序SDH[D/H/L]P(SEQ ID NO 74)，其中这些位置对应于SEQ ID NO:36中的位置610至614。具有NUC2_B结构域的多肽还可以包含基序GGNI[R/Q](SEQ ID NO 75)，该基序对应于SEQ ID NO:36的位置395至399。在本发明的一个实施例中，该具有DNA酶活性的多肽包含基序GGNI[R/Q](SEQ ID NO 75)，其中该位置对应于SEQ ID NO:36中的位置610至614。
当使用如方法中所述制备的序型隐马尔可夫模型进行查询时，NUC2_B结构域具有至少100.0的受信任域截止值分数，优选至少135的分数、优选至少150的分数、优选至少250的分数。
属于NUC2_B结构域组的多肽可以共享此基序，因此该基序是在NUC2_B结构域方面DNA酶多肽共有的。在一个实施例中，本发明涉及包含基序SDH[D/H/L]P(SEQ ID NO:74)的多肽，其中这些多肽具有DNA酶活性。具有DNA酶活性并且包含此基序SDH[D/H/L]P(SEQ IDNO:75)的多肽有效地去除或减少生物膜，并且这些DNA酶可特别用于清洁过程，例如衣物洗涤和餐具洗涤。
在一个实施例中，本发明涉及包含基序GGNI[R/Q](SEQ ID NO:75)的多肽，其中这些多肽具有DNA酶活性。具有DNA酶活性并且包含此基序GGNI[R/Q](SEQ ID NO:76)的多肽有效地去除或减少生物膜，并且这些DNA酶可特别用于清洁过程，例如衣物洗涤和餐具洗涤。
具有NUC2_B结构域组的本发明的DNA酶的实例是：SEQ ID NO 6(来自Preussiaaemulans的成熟多肽)中示出的多肽、SEQ ID NO 7(来自葱炭疽菌的成熟多肽)中示出的多肽、SEQ ID NO 10(来自螺旋毛束霉的成熟多肽)中示出的多肽、SEQ ID NO 27(来自拟棘壳孢菌属的成熟多肽)中示出的多肽、SEQ ID NO 30(来自聚多曲霉的成熟多肽)中示出的多肽、SEQ ID NO 33(来自枝状枝孢菌的成熟多肽)中示出的多肽、SEQ ID NO 36(来自喙枝孢属的成熟多肽)中示出的多肽、SEQ ID NO 39(来自砖火丝菌的成熟多肽)中示出的多肽、SEQ ID NO 42(来自黑曲霉的成熟多肽)中示出的多肽、SEQ ID NO 45(来自膝曲瓶霉的成熟多肽)中示出的多肽、SEQ ID NO48(来自盐沼副小树状霉的成熟多肽)中示出的多肽、SEQID NO 51(来自Aspergillus insuetus的成熟多肽)中示出的多肽、SEQ ID NO 54(来自淡紫紫孢菌的成熟多肽)中示出的多肽、SEQ ID NO 57(来自棘状沃卡菌的成熟多肽)中示出的多肽、SEQ ID NO 60(来自玉蜀黍狭壳柱孢的成熟多肽)中示出的多肽、SEQ ID NO 63(来自梭孢端梗孢的成熟多肽)中示出的多肽、SEQ ID NO 66(来自淡黄毛壳菌的成熟多肽)中示出的多肽、SEQ ID NO 69(来自芦竹节菱孢的成熟多肽)中示出的多肽和SEQ ID NO 72(来自膝曲瓶霉的成熟多肽)中示出的多肽。以上列出的DNA酶优选进一步包含基序[G/Y/W/F/A/H]NI[R/Q/D/E/V](SEQ ID NO 73)、SDH[D/H/L]P(SEQ ID NO 74)或GGNI[R/Q](SEQ IDNO 75)中的一个或多个。
本发明的一个实施例涉及具有DNA酶活性的多肽，其中该多肽优选包含基序[G/Y/W/F/A/H]NI[R/Q/D/E/V](SEQ ID NO 73)、SDH[D/H/L]P(SEQ ID NO 74)或GGNI[R/Q](SEQID NO 75)中的一个或多个，其中该多肽选自以下多肽：
a)与SEQ ID NO:6的多肽具有至少72％序列一致性的多肽，
b)与SEQ ID NO:7的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，
c)与SEQ ID NO:10的多肽具有至少84,5％序列一致性的多肽，
d)与SEQ ID NO:27的多肽具有至少82％序列一致性的多肽，
e)与SEQ ID NO:30的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，
f)与SEQ ID NO:33的多肽具有至少60％序列一致性的多肽，
g)与SEQ ID NO:36的多肽具有至少65％序列一致性的多肽，
h)与SEQ ID NO:39的多肽具有至少91％序列一致性的多肽，
i)与SEQ ID NO:42的多肽具有至少99％序列一致性的多肽，
j)与SEQ ID NO:45的多肽具有至少68％序列一致性的多肽，
k)与SEQ ID NO:48的多肽具有至少94％序列一致性的多肽，
l)与SEQ ID NO:51的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，
m)与SEQ ID NO:57的多肽具有至少73％序列一致性的多肽，
n)与SEQ ID NO:60的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，
o)与SEQ ID NO:63的多肽具有至少84％序列一致性的多肽，
p)与SEQ ID NO:66的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，
q)与SEQ ID NO:69的多肽具有至少72％序列一致性的多肽，
以及
r)与SEQ ID NO:72的多肽具有至少68％序列一致性的多肽。
本发明的DNA酶可以获得自Vibrissea flavovirens(SEQ ID NO 3或SEQ ID NO 2的成熟多肽)、网孢青霉(SEQ ID NO 4)、二色孢枝顶孢霉(SEQ ID NO 5)、Preussiaaemulans(SEQ ID NO 6)、葱炭疽菌(SEQ ID NO7)、麦角菌科(SEQ ID NO 8)、Preussiaaemulans(SEQ ID NO 9)或螺旋毛束霉(SEQ ID NO 10)。本发明的DNA酶可以进一步获得自拟棘壳孢菌属(SEQ ID NO 27)、聚多曲霉(SEQ ID NO 30)、枝状枝孢菌(SEQ ID NO33)、喙枝孢属(SEQ ID NO 36)、砖火丝菌(SEQ ID NO 39)、黑曲霉(SEQ ID NO 42)、膝曲瓶霉(SEQID NO 45)、盐沼副小树状霉(SEQ ID NO 48)、Aspergillus insuetus(SEQ ID NO 51)、淡紫紫孢菌(SEQ ID NO54)、棘状沃卡菌(SEQ ID NO 57)、玉蜀黍狭壳柱孢(SEQ ID NO 60)、梭孢端梗孢(SEQ ID NO 63)、淡黄毛壳菌(SEQ ID NO 66)、芦竹节菱孢(SEQ ID NO 69)和膝曲瓶霉(SEQ ID NO 72)。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9或10的多肽，或与SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9或10的成熟多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。本发明的DNA酶均显示出具有深度清洁性能，即它们已被证明能有效地防止、减少或限制生物膜在例如织物/纺织品上或织物/纺织品中的存在。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 3中示出的多肽，或与SEQ ID NO 3中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 5中示出的多肽，或与SEQ ID NO 5中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 6中示出的多肽，或与SEQ ID NO 6中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 7中示出的多肽，或与SEQ ID NO 7中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 8中示出的多肽，或与SEQ ID NO 8中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 9中示出的多肽，或与SEQ ID NO 9中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 10中示出的多肽，或与SEQ ID NO 10中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 27中示出的多肽，或与SEQ ID NO 27中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 30中示出的多肽，或与SEQ ID NO 30中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 33中示出的多肽，或与SEQ ID NO 33中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 36中示出的多肽，或与SEQ ID NO 36中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 39中示出的多肽，或与SEQ ID NO 39中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 42中示出的多肽，或与SEQ ID NO 42中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 45中示出的多肽，或与SEQ ID NO 45中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 48中示出的多肽，或与SEQ ID NO 48中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 51中示出的多肽，或与SEQ ID NO 51中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 54中示出的多肽，或与SEQ ID NO 54中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 57中示出的多肽，或与SEQ ID NO 57中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 60中示出的多肽，或与SEQ ID NO 60中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 63中示出的多肽，或与SEQ ID NO 63中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 66中示出的多肽，或与SEQ ID NO 66中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 69中示出的多肽，或与SEQ ID NO 69中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶包括SEQ ID NO 72中示出的多肽，或与SEQ ID NO 72中示出的多肽具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的且具有DNA酶活性的多肽。
本发明的DNA酶均显示出具有深度清洁性能，即它们已被证明能有效地防止、减少或限制生物膜在例如织物/纺织品上或织物/纺织品中的存在。
DNA酶可以获得自Vibrissea，优选Vibrissea flavovirens。本发明的DNA酶可以是包含SEQ ID NO 3的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以获得自Vibrissea flavovirens，并且包含与SEQ ID NO 3具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。DNA酶可以获得自青霉属，优选网孢青霉。本发明的DNA酶可以是包含SEQ ID NO 4的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以获得自网孢青霉，并且包含与SEQ ID NO 4具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。DNA酶可以获得自枝顶孢霉属，优选二色孢枝顶孢霉。本发明的DNA酶可以是包含SEQ ID NO 5的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以获得自网孢青霉，并且包含与SEQ ID NO 5具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。DNA酶可以获得自光黑壳属，优选Preussia aemulans。本发明的DNA酶可以是包含SEQ ID NO 6的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以是包含SEQ ID NO 9的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以获得自Preussia aemulans，并且包含与SEQ ID NO 5具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。本发明的DNA酶可以获得自Preussia aemulans，并且包含与SEQ ID NO 9具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。DNA酶可以获得自炭疽菌属，优选葱炭疽菌。本发明的DNA酶可以是包含SEQ ID NO 7的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。
本发明的DNA酶可以获得自葱炭疽菌，并且包含与SEQ ID NO 7具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。
DNA酶可以获得自麦角菌科。本发明的DNA酶可以是包含SEQ ID NO 8的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以获得自麦角菌科，并且包含与SEQ ID NO 8具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。
DNA酶可以获得自毛束霉属，优选螺旋毛束霉。本发明的DNA酶可以是包含SEQ IDNO 10的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以获得自螺旋毛束霉，并且包含与SEQ ID NO 10具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。
DNA酶可以获得自拟棘壳孢菌属，优选拟棘壳孢菌属物种。本发明的DNA酶可以是包含SEQ ID NO 27中示出的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以获得自拟棘壳孢菌属物种，并且包含与SEQ ID NO 27具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。
DNA酶可以获得自曲霉属，优选聚多曲霉。本发明的DNA酶可以是包含SEQ ID NO30中示出的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以获得自聚多曲霉，并且包含与SEQ ID NO 30具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。
DNA酶可以获得自枝孢属，优选枝状枝孢菌。本发明的DNA酶可以是包含SEQ ID NO33中示出的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以获得自枝状枝孢菌，并且包含与SEQ ID NO 33具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。
DNA酶可以获得自喙枝孢属，优选喙枝孢属物种。本发明的DNA酶可以是包含SEQID NO 36中示出的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以获得自喙枝孢属物种，并且包含与SEQ ID NO 36具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。
DNA酶可以获得自火丝菌属，优选砖火丝菌。本发明的DNA酶可以是包含SEQ ID NO39中示出的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以获得自砖火丝菌，并且包含与SEQ ID NO 39具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。
DNA酶可以获得自曲霉属，优选黑曲霉。本发明的DNA酶可以是包含SEQ ID NO 42中示出的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以获得自黑曲霉，并且包含与SEQ ID NO 42具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。
DNA酶可以获得自瓶霉属，优选膝曲瓶霉。本发明的DNA酶可以是包含SEQ ID NO45中示出的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以获得自膝曲瓶霉，并且包含与SEQ ID NO 45具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。
DNA酶可以获得自副小树状霉属，优选盐沼副小树状霉。本发明的DNA酶可以是包含SEQ ID NO 48中示出的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以获得自盐沼副小树状霉，并且包含与SEQ ID NO 48具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。
DNA酶可以获得自曲霉属，优选Aspergillus insuetus。本发明的DNA酶可以是包含SEQ ID NO 51中示出的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以获得自Aspergillus insuetus，并且包含与SEQ ID NO 51具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。
DNA酶可以获得自沃卡菌属，优选棘状沃卡菌。本发明的DNA酶可以是包含SEQ IDNO 57中示出的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以获得自棘状沃卡菌，并且包含与SEQ ID NO 57具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。
DNA酶可以获得自狭壳柱孢属，优选玉蜀黍狭壳柱孢。本发明的DNA酶可以是包含SEQ ID NO 60中示出的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以获得自玉蜀黍狭壳柱孢，并且包含与SEQ ID NO 60具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。
DNA酶可以获得自端梗孢属，优选梭孢端梗孢。本发明的DNA酶可以是包含SEQ IDNO 63中示出的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以获得自梭孢端梗孢，并且包含与SEQ ID NO 63具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。
DNA酶可以获得自毛壳菌属，优选淡黄毛壳菌。本发明的DNA酶可以是包含SEQ IDNO 66中示出的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以获得自淡黄毛壳菌，并且包含与SEQ ID NO 66具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。
DNA酶可以获得自节菱孢属，优选芦竹节菱孢。本发明的DNA酶可以是包含SEQ IDNO 69中示出的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以获得自芦竹节菱孢，并且包含与SEQ ID NO 69具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。
DNA酶可以获得自瓶霉属，优选膝曲瓶霉。本发明的DNA酶可以是包含SEQ ID NO69中示出的多肽的多肽或与其密切相关的多肽。本发明的DNA酶可以获得自膝曲瓶霉，并且包含与SEQ ID NO 72具有至少60％例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％序列一致性的多肽。
在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自Vibrissea，具体获得自Vibrissea flavovirens。在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自青霉属，具体获得自网孢青霉。在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自枝顶孢霉属，具体获得自二色孢枝顶孢霉。在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自光黑壳属，具体获得自Preussia aemulans。在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自炭疽菌属，具体获得自葱炭疽菌。在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自麦角菌科。在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自毛束霉，具体获得自螺旋毛束霉。在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自拟棘壳孢菌属物种。在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自曲霉属，具体获得自聚多曲霉。在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自枝孢属，具体获得自枝状枝孢菌。在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自喙枝孢属物种。在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自火丝菌属，具体获得自砖火丝菌。在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自曲霉属，具体获得自黑曲霉。在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自瓶霉属，具体获得自膝曲瓶霉。在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自副小树状霉属，具体获得自盐沼副小树状霉。在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自曲霉属，具体获得自Aspergillusinsuetus。在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自沃卡菌属，具体获得自棘状沃卡菌。在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自玉蜀黍狭壳柱孢，具体获得自玉蜀黍狭壳柱孢。在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自端梗孢属，具体获得自梭孢端梗孢。在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自毛壳菌属，具体获得自淡黄毛壳菌。在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自节菱孢属，具体获得自芦竹节菱孢。在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自瓶霉属，具体获得自膝曲瓶霉。
在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自Vibrisseaflavovirens，并且包含SEQ ID NO 2的成熟多肽，即具有SEQ ID NO 3的多肽。在本发明的优选方面，DNA酶获得自网孢青霉，并且包含具有SEQ ID NO 4的多肽序列。在本发明的优选方面，DNA酶获得自二色孢枝顶孢霉，并且包含具有SEQ ID NO 5的多肽序列。在本发明的优选方面，DNA酶获得自Preussia aemulans，并且包含具有SEQ ID NO 6或SEQ ID NO 9的多肽序列中的任一个。在本发明的优选方面，DNA酶获得自葱炭疽菌，并且包含具有SEQ ID NO7的多肽序列。在本发明的优选方面，DNA酶获得自麦角菌科，并且包含具有SEQ ID NO 8的多肽序列。在本发明的优选方面，DNA酶获得自螺旋毛束霉，并且包含具有SEQ ID NO 10的多肽序列。
在本发明的一个方面中，该具有DNA酶活性的多肽获得自Vibrisseaflavovirens，并且由SEQ ID NO 2的成熟多肽即具有SEQ ID NO 3的多肽组成。在本发明的优选方面，DNA酶获得自网孢青霉，并且由具有SEQ ID NO 4的多肽序列组成。在本发明的优选方面，DNA酶获得自二色孢枝顶孢霉，并且由具有SEQ ID NO 5的多肽序列组成。在本发明的优选方面，DNA酶获得自Preussia aemulans，并且由具有SEQ ID NO 6或SEQ ID NO 9的多肽序列中的任一个组成。在本发明的优选方面，DNA酶获得自葱炭疽菌，并且由具有SEQID NO 7的多肽序列组成。在本发明的优选方面，DNA酶获得自麦角菌科，并且由具有SEQ IDNO 8的多肽序列组成。在本发明的优选方面，DNA酶获得自螺旋毛束霉，并且由具有SEQ IDNO 10的多肽序列组成。
在本发明的优选方面，DNA酶获得自拟棘壳孢菌属物种，并且由具有SEQ ID NO 27的多肽序列组成。在本发明的优选方面，DNA酶获得自拟棘壳孢菌属物种，并且包含具有SEQID NO 27的多肽序列。
在本发明的优选方面，DNA酶获得自聚多曲霉，并且由具有SEQ ID NO 30的多肽序列组成。在本发明的优选方面，DNA酶获得自聚多曲霉，并且包含具有SEQ ID NO 30的多肽序列。
在本发明的优选方面，DNA酶获得自枝状枝孢菌，并且由具有SEQ ID NO 33的多肽序列组成。在本发明的优选方面，DNA酶获得自枝状枝孢菌，并且包含具有SEQ ID NO 33的多肽序列。
在本发明的优选方面，DNA酶获得自喙枝孢属物种，并且由具有SEQ ID NO 36的多肽序列组成。在本发明的优选方面，DNA酶获得自喙枝孢属物种，并且包含具有SEQ ID NO36的多肽序列。
在本发明的优选方面，DNA酶获得自砖火丝菌，并且由具有SEQ ID NO 39的多肽序列组成。在本发明的优选方面，DNA酶获得自砖火丝菌，并且包含具有SEQ ID NO 39的多肽序列。
在本发明的优选方面，DNA酶获得自黑曲霉，并且由具有SEQ ID NO 42的多肽序列组成。在本发明的优选方面，DNA酶获得自黑曲霉，并且包含具有SEQ ID NO 42的多肽序列。
在本发明的优选方面，DNA酶获得自膝曲瓶霉，并且由具有SEQ ID NO 45的多肽序列组成。在本发明的优选方面，DNA酶获得自膝曲瓶霉，并且包含具有SEQ ID NO 45的多肽序列。
在本发明的优选方面，DNA酶获得自盐沼副小树状霉，并且由具有SEQ ID NO 48的多肽序列组成。在本发明的优选方面，DNA酶获得自盐沼副小树状霉，并且包含具有SEQ IDNO 48的多肽序列。
在本发明的优选方面，DNA酶获得自Aspergillus insuetus，并且由具有SEQ IDNO 51的多肽序列组成。在本发明的优选方面，DNA酶获得自Aspergillus insuetus，并且包含具有SEQ ID NO 51的多肽序列。
在本发明的优选方面，DNA酶获得自棘状沃卡菌，并且由具有SEQ ID NO 57的多肽序列组成。在本发明的优选方面，DNA酶获得自棘状沃卡菌，并且包含具有SEQ ID NO 57的多肽序列。
在本发明的优选方面，DNA酶获得自玉蜀黍狭壳柱孢，并且由具有SEQ ID NO 60的多肽序列组成。在本发明的优选方面，DNA酶获得自玉蜀黍狭壳柱孢，并且包含具有SEQ IDNO 60的多肽序列。
在本发明的优选方面，DNA酶获得自梭孢端梗孢，并且由具有SEQ ID NO 63的多肽序列组成。在本发明的优选方面，DNA酶获得自梭孢端梗孢，并且包含具有SEQ ID NO 63的多肽序列。
在本发明的优选方面，DNA酶获得自淡黄毛壳菌，并且由具有SEQ ID NO 66的多肽序列组成。在本发明的优选方面，DNA酶获得自淡黄毛壳菌，并且包含具有SEQ ID NO 66的多肽序列。
在本发明的优选方面，DNA酶获得自芦竹节菱孢，并且由具有SEQ ID NO 69的多肽序列组成。在本发明的优选方面，DNA酶获得自芦竹节菱孢，并且包含具有SEQ ID NO 69的多肽序列。
在本发明的优选方面，DNA酶获得自膝曲瓶霉，并且由具有SEQ ID NO 72的多肽序列组成。在本发明的优选方面，DNA酶获得自膝曲瓶霉，并且包含具有SEQ ID NO 72的多肽序列。
当物品上存在微生物并且在物品上粘在一起时，在纺织品上会形成生物膜。一些微生物倾向于粘附至物品(如纺织品)的表面上。一些微生物粘附在此类表面上并且在表面上形成生物膜。生物膜可以是粘性的并且粘附的微生物和/或生物膜会是难以除去的。此外，由于生物膜的粘性性质，生物膜粘附污垢。市场上可获得的商业衣物洗涤剂组合物并不除去此类粘附的微生物或生物膜。
本发明涉及具有DNA酶活性的多肽和这类多肽用于从物品如纺织品上防止、减少或去除生物膜的用途。在本发明的一个实施例中，具有DNA酶活性的多肽用于防止、减少或除去物品的粘性。在本发明的一个实施例中，该具有DNA酶活性的多肽改进物品如纺织品的白度。在一个实施例中，具有DNA酶活性的本发明的多肽帮助维持纺织品上的颜色。当反复洗涤纺织品时，颜色倾向于变得不太亮。在一个实施例中，具有DNA酶的本发明的多肽在维持有色纺织品的颜色上，即使在反复洗涤后，也具有改进的作用。在一个实施例中，本发明的多肽也能降低在洗涤中存在的相同的或另外的纺织品的非有色部分的着色。
可以将具有DNA酶活性的多肽进一步用于预处理纺织品上的污渍，如具有附着于纺织品的明显量的生物膜的纺织品。
此外，本发明涉及具有DNA酶活性的多肽在洗涤循环过程中用于防止、减少或去除污垢再沉积的用途。当将该多肽用于例如纺织品的洗衣中时，这些多肽阻止洗涤液中存在的污垢沉积在纺织品上。
此外，本发明涉及具有DNA酶活性的多肽用于防止、减少或去除污垢在物品上的附着的用途。在一个实施例中，该物品是纺织品。当该污垢没有附着于该物品时，该物品显得更干净。因此，本发明进一步涉及具有DNA酶活性的多肽用于维持或改进该物品白度的用途。
当使用物品(像T恤或运动衣)时，它们暴露于来自使用者的身体和来自它们使用的环境的其余部分的细菌。这能够引起物品上的恶臭，即使在洗涤该物品后。因此，本发明还涉及纺织品上的恶臭的去除或减少。该恶臭可能由产生具有令人不愉快气味的化合物的细菌引起。此类具有令人不愉快气味的化合物的一个实例是E-2-壬烯醛。该恶臭可以存在于新洗的仍是湿的纺织品上。或者该恶臭可以存在于新洗的基本上已经干了的纺织品上。该恶臭还可以存在于纺织品上，该纺织品在洗涤后储存了一段时间。本发明涉及本发明的DNA酶用于减少或去除湿的或干的纺织品的恶臭(例如E-2-壬烯醛)的用途。
具有DNA酶活性(即本发明的DNA酶)的多肽在洗涤剂中具有非常好的清洁性能。具有SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9和10的DNA酶的有益效果的实例是如实例2中示出的深度清洁效果，例如预防衣物变灰。DNA酶的有益效果的实例是如实例中示出的深度清洁效果，这类效果包括预防衣物变灰，例如抗再沉积效果，这些DNA酶包含基序[G/Y/W/F/A/H]NI[R/Q/D/E/V](SEQ ID NO 73)、SDH[D/H/L]P(SEQ ID NO 74)或GGNI[R|Q](SEQ ID NO 75)中的任一个，这些DNA酶例如具有DNA酶活性的多肽和包含SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO10、SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69和SEQ ID NO 72中示出的多肽。另一个效果是防止静电。本发明的具有DNA酶活性的多肽可以进一步用于从物品上防止、减少或去除静电，在该物品上会积累静电，这种物品可以是纺织品或硬表面。该具有DNA酶活性的多肽可以进一步用于从物品上防止、减少和/或去除生物膜，这种物品可以是硬表面，例如餐具、刀具、瓷器、陶瓷、陶器等。因此，在一些方面，该具有DNA酶活性的多肽可以在ADW(自动餐具洗涤)过程中使用。
包含SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9和10的多肽是具有DNA酶活性的新颖多肽，并且这些新颖多肽在洗涤剂特别是液体洗涤剂中具有深度清洁效果。如实例3所示，包含SEQ IDNO 3的DNA酶在粉末洗涤剂中测试时也显示出深度清洁效果。
具有DNA酶活性并且包含氨基酸序列(选自SEQ ID NO 3、SEQ ID NO 4、SEQ ID NO5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO 10、SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO 42、SEQ ID NO45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO66、SEQ ID NO 69和SEQ ID NO 72中示出的序列)的多肽是具有DNA酶活性且在洗涤剂如液体或粉末洗涤剂中具有深度清洁效果的新颖多肽。
包含SEQ ID NO 3的多肽优选获得自Vibrissea flavovirens。包含SEQ ID NO 4的多肽优选获得自网孢青霉。包含SEQ ID NO 5的多肽优选获得自二色孢枝顶孢霉。包含SEQ ID NO 6的多肽优选获得自Preussia aemulans。包含SEQ ID NO 7的多肽优选获得自葱炭疽菌。包含SEQ ID NO 8的多肽优选获得自麦角菌科。包含SEQ ID NO 9的多肽优选获得自Preussia aemulans。包含SEQ ID NO 3的多肽优选获得自螺旋毛束霉。本发明涉及与SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9或10中的多肽中的任一个具有至少60％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:3的多肽具有至少60％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:4的多肽具有至少60％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:5的多肽具有至少60％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:6的多肽具有至少60％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:7的多肽具有至少60％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:8的多肽具有至少60％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:9的多肽具有至少60％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:10的多肽具有至少60％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:33的多肽具有至少60％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:3的多肽具有至少70％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:4的多肽具有至少70％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:5的多肽具有至少70％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:6的多肽具有至少70％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:7的多肽具有至少70％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:8的多肽具有至少70％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:9的多肽具有至少70％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:10的多肽具有至少70％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:33的多肽具有至少70％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:36的多肽具有至少70％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:45的多肽具有至少70％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:72的多肽具有至少70％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:3的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:4的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:5的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:6的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:7的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:8的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:9的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:10的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:33的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:36的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:45的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:72的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:6的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:30的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:57的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:69的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:51的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:66的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:3的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:4的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:5的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:6的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:7的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:8的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:9的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:10的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:33的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:36的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％，例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:45的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:72的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:6的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:30的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:57的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:69的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:51的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:66的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:7的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:10的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:63的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:27的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:60的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:3的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:4的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:5的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:6的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:7的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:8的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:9的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:10的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性并且其中该多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:33的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:36的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:45的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:72的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:6的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:30的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:57的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:69的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:51的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:66的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:7的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:10的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:63的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:27的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:39的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:60的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:48的多肽具有至少95％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
在一个实施例中，本发明涉及与SEQ ID NO:42的多肽具有至少99％序列一致性的多肽，这些多肽具有DNA酶活性，并且其中当生物膜减少量例如是如实例2或3所描述的进行测量时，该多肽能够从物品上减少至少10％例如至少20％、至少30％、至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％或100％的至少一种生物膜。
包含SEQ ID NO 2、3、4、5、6、7、8、9和10的多肽的深度清洁效果在实例2中示出。如上所述，关于术语“深度清洁”意指生物膜或生物膜的组分，例如多糖、蛋白、DNA、污垢或生物膜中存在的其他组分的破坏或去除。本发明的多肽优选地包含以下项或由以下项组成：SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9或10的氨基酸序列或其等位基因变体；或为具有DNA酶活性的其片段。本发明的多肽优选包含以下项或由以下项组成：SEQ ID NO:SEQ ID NO 3、SEQ IDNO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO10、SEQ ID NO 27、SEQ ID NO30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69、SEQ ID NO 72的氨基酸序列或其等位基因变体；或为具有DNA酶活性的其片段。在一方面，本发明的多肽包含选自下组的多肽或由其组成，该组由以下各项组成：SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9和10。在一方面，本发明的多肽包含选自下组的多肽或由其组成，该组由以下各项组成：SEQ ID NO 3、SEQ ID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO 10、SEQ ID NO 27、SEQ IDNO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ IDNO 48、SEQ ID NO51、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ IDNO 69或SEQ ID NO 72。
在一个实施例中，本发明涉及具有SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9或10的分离的多肽，或具有SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO 60、SEQID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69或SEQ ID NO 72的多肽，该多肽具有DNA酶活性，并且是由以下多核甘酸编码，该多核苷酸在低严格条件下与(i)成熟多肽编码序列、(ii)其cDNA序列、或(iii)(i)或(ii)的全长互补体杂交(Sambrook等人,1989,Molecular Cloning[分子克隆],A Laboratory Manual[实验室手册],第二版,Cold Spring Harbor[冷泉港],纽约)。在一个实施例中，该多肽已经被分离。
在另一个实施例中，本发明涉及一种具有DNA酶活性的分离的多肽，该分离的多肽是由在低-中严格条件下与(i)成熟多肽编码序列、(ii)其cDNA序列、或(iii)(i)或(ii)的全长互补体杂交的一种多核苷酸所编码。在一个实施例中，该多肽已经被分离。
在另一个实施例中，本发明涉及一种具有DNA酶活性的分离的多肽，该分离的多肽是由在中严格条件下与(i)成熟多肽编码序列、(ii)其cDNA序列、或(iii)(i)或(ii)的全长互补体杂交的一种多核苷酸所编码。在一个实施例中，该多肽已经被分离。
在另一个实施例中，本发明涉及一种具有DNA酶活性的分离的多肽，该分离的多肽是由在中-高严格条件下与(i)成熟多肽编码序列、(ii)其cDNA序列、或(iii)(i)或(ii)的全长互补体杂交的一种多核苷酸所编码。在一个实施例中，该多肽已经被分离。
在另一个实施例中，本发明涉及一种具有DNA酶活性的分离的多肽，该分离的多肽是由在高严格条件下与(i)成熟多肽编码序列、(ii)其cDNA序列、或(iii)(i)或(ii)的全长互补体杂交的一种多核苷酸所编码。在一个实施例中，该多肽已经被分离。
在另一个实施例中，本发明涉及一种具有DNA酶活性的分离的多肽，该分离的多肽是由在非常高严格条件下与(i)成熟多肽编码序列、(ii)其cDNA序列、或(iii)(i)或(ii)的全长互补体杂交的一种多核苷酸所编码。在一个实施例中，该多肽已经被分离。
多核甘酸或其子序列、以及SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9或10的多肽或包含SEQID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO 42、SEQID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQID NO 66、SEQ ID NO 69或SEQ ID NO 72中任一个中示出的氨基酸序列的多肽或其片段，可以根据本领域熟知的方法用于设计核酸探针以鉴定和克隆来自不同属或种的菌株的、编码具有DNA酶活性的多肽的DNA。具体而言，此类探针可以遵循标准DNA印迹程序用于与感兴趣的细胞的基因组DNA或cDNA杂交，以便鉴定和分离其中相应的基因。此类探针可明显短于完整序列，但是长度应为至少15，例如至少25、至少35、或至少70个核苷酸。优选地，该核酸探针的长度为至少100个核苷酸，例如长度为至少200个核苷酸、至少300个核苷酸、至少400个核苷酸、至少500个核苷酸、或至少600个核苷酸。可以使用DNA和RNA两种探针。典型地将探针进行标记(例如，用32P、3H、35S、生物素、或抗生物素蛋白)，以检测相应的基因。本发明涵盖此类探针。
可以筛选从此类其他菌株制备的基因组DNA或cDNA文库的与上述探针杂交并编码具有DNA酶活性的多肽的DNA。来自此类其他菌株的基因组DNA或其他DNA可通过琼脂糖或聚丙烯酰胺凝胶电泳或其他分离技术来分离。可将来自文库的DNA或分离的DNA转移到并固定在硝化纤维素或其他适合的载体材料上。为了鉴定与编码SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9或10或SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQ IDNO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO 60、SEQ IDNO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69、SEQ ID NO 72或其子序列的DNA序列杂交的克隆或DNA，在DNA印迹中使用载体材料。
出于本发明的目的，杂交是指，多核苷酸杂交到对应于以下的经标记核酸探针上：(i)成熟多肽编码序列；(ii)其cDNA序列，(iii)其全长互补体；或(iv)其子序列；在非常低、低严格条件、低-中严格条件、中严格条件、中-高严格条件、高严格条件至非常高严格条件下进行。可使用例如X-射线胶片或本领域已知的任何其他检测手段来检测在这些条件下与核酸探针杂交的分子。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失和/或插入的SEQ ID NO:3、4、5、6、7、8、9或10的多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQID NO:3、4、5、6、7、8、9或10的成熟多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:3的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入具有SEQ ID NO:3的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:4的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:4的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:5的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:5的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:6的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:6的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:7的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:7的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:8的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:8的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:9的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:9的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:10的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:10的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:27的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:27的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:30的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:30的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:33的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:33的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:36的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:36的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:39的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:39的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:42的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:42的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:45的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:45的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:48的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:48的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:51的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:51的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:54的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:54的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:57的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:57的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:60的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:60的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:63的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:63的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:66的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:66的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:69的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:69的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
在另一个实施例中，本发明涉及在一个或多个(例如，若干个)位置处包括取代、缺失、和/或插入的SEQ ID NO:72的成熟多肽的变体。在一个实施例中，引入SEQ ID NO:72的多肽中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。
这些氨基酸改变可以具有微小性质，即，不会显著地影响蛋白的折叠和/或活性的保守氨基酸取代或插入；小缺失，典型地为1-30个氨基酸；小的氨基末端或羧基末端延伸，例如氨基末端的甲硫氨酸残基；高达20-25个残基的小接头肽；或通过改变净电荷或另一功能，例如聚组氨酸段、抗原表位或结合结构域，有利于纯化的小的延伸。
保守取代的实例是在下组之内：碱性氨基酸(精氨酸、赖氨酸及组氨酸)、酸性氨基酸(谷氨酸和天冬氨酸)、极性氨基酸(谷氨酰胺和天冬酰胺)、疏水性氨基酸(亮氨酸、异亮氨酸及缬氨酸)、芳香族氨基酸(苯丙氨酸、色氨酸及酪氨酸)及小氨基酸(甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、苏氨酸及甲硫氨酸)。一般不会改变比活性的氨基酸取代是本领域已知的并且例如由H.Neurath和R.L.Hill,1979,于The Proteins[蛋白质]，学术出版社(Academic Press)，纽约中描述。常见取代为Ala/Ser、Val/Ile、Asp/Glu、Thr/Ser、Ala/Gly、Ala/Thr、Ser/Asn、Ala/Val、Ser/Gly、Tyr/Phe、Ala/Pro、Lys/Arg、Asp/Asn、Leu/Ile、Leu/Val、Ala/Glu和Asp/Gly。可替代地，这些氨基酸变化具有这样的性质：改变多肽的物理化学特性。例如，氨基酸变化可改进多肽的热稳定性、改变底物特异性、改变最适pH，等。可根据本领域中已知的方法，如定点诱变或丙氨酸扫描诱变(Cunningham和Wells，1989，Science 244:1081-1085)来鉴定多肽中的必需氨基酸。在后一项技术中，在该分子中的每个残基处引入单个丙氨酸突变，并且对所得突变体分子的DNA酶活性进行测试以鉴定对于该分子的活性至关重要的氨基酸残基。还参见,Hilton等,1996,J.Biol.Chem.[生物化学杂志]271:4699-4708。酶或其他生物学相互作用的活性位点还可以通过对结构的物理分析来确定，如通过这样的技术确定：如核磁共振、晶体学、电子衍射或光亲和标记，连同对推定的接触位点氨基酸进行突变。参见，例如，de Vos等人，1992，Science[科学]255:306-312；Smith等,1992,J.Mol.Biol.[分子生物学杂志]224:899-904；Wlodaver等人，1992，FEBS Lett.[欧洲生化学会联合会快报]309:59-64。还可以从与相关多肽的比对来推断必需氨基酸的身份。
可以做出单个或多个氨基酸取代、缺失和/或插入并且使用已知的诱变、重组和/或改组方法进行测试，随后进行有关筛选程序，如由Reidhaar-Olson和Sauer，1988，Science[科学]241:53-57；Bowie和Sauer，1989，Proc.Natl.Acad.Sci.USA[美国科学院院报]86:2152-2156；WO 95/17413；或WO 95/22625所披露的那些。可以使用的其他方法包括易错PCR、噬菌体展示(例如，Lowman等人，1991,Biochemistry[生物化学]30:10832-10837；美国专利号5,223,409；WO 92/06204)和区域定向诱变(Derbyshire等人，1986，Gene[基因]46:145；Ner等人，1988，DNA 7:127)。
诱变/改组方法可以与高通量自动化筛选方法组合以检测由宿主细胞表达的克隆的诱变多肽的活性(Ness等人，1999，Nature Biotechnology[自然生物技术]17:893-896)。可从宿主细胞回收编码活性多肽的诱变的DNA分子，并使用本领域的标准方法快速测序。这些方法允许迅速确定多肽中个体氨基酸残基的重要性。
该多肽可以是杂合多肽，其中一种多肽的区域在另一种多肽的区域的N-末端或C-末端处融合。
该多肽可以是融合多肽或可切割的融合多肽，其中另一种多肽在本发明多肽的N-末端或C-末端处融合。通过将编码另一种多肽的多核苷酸与本发明多核苷酸融合而产生融合多肽。用于产生融合多肽的技术在本领域是已知的，并且包括连接编码多肽的编码序列，这样使得它们在框内并且使得融合多肽的表达处于一个或多个相同启动子和终止子的控制下。融合多肽还可以使用内含肽技术来构建，其中融合多肽在翻译后产生(Cooper等人,1993,EMBO J.[欧洲分子生物学学会杂志]12:2575-2583；Dawson等人,1994,Science[科学]266:776-779)。
融合多肽可进一步包含两个多肽之间的切割位点。在融合蛋白分泌之时，该位点被切割而释放所述两个多肽。切割位点的实例包括但不限于以下文献中披露的位点：Martin等人，2003，J.Ind.Microbiol.Biotechnol.[工业微生物学与生物技术杂志]3：568-576；Svetina等人，2000，J.Biotechnol.[生物技术杂志]76：245-251；Rasmussen-Wilson等人，1997，Appl.Environ.Microbiol.[应用环境微生物学]63：3488-3493；Ward等人，1995，Biotechnology[生物技术]13：498-503；以及Contreras等人，1991，Biotechnology[生物技术]，9：378-381；Eaton等人，1986，Biochemistry[生物化学]25：505-512；Collins-Racie等人，1995，Biotechnology[生物技术]，13：982-987；Carter等人，1989，Proteins:Structure,Function,and Genetics[蛋白质：结构、功能和遗传学]6：240-248；以及Stevens,2003,Drug Discovery World[世界药物发现]4:35-48。
多核苷酸
本发明还涉及编码如在此描述的多肽的多核苷酸。在一个实施例中，编码本发明的多肽的多核苷酸已经被分离。在另一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQID NO:1中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:11中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:13中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:15中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:17中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:19中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:21中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:23中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:25中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:28中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:31中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:33中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:17中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:19中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:21中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:23中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:25中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:28中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:31中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:34中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:37中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:40中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:43中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:46中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:49中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:52中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:55中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:58中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:61中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:64中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:67中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，编码本发明多肽的多核苷酸包括SEQ ID NO:70中所阐释的多核苷酸序列，或由其组成。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:1的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:11的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:13的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:15的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:17的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:19的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:21的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:23的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:25的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:28的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:31的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:34的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:37的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:40的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:43的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:46的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:49的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:52的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:55的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:58的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:61的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:64的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:67的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
在一个实施例中，本发明涉及多核甘酸，该多核苷酸编码具有DNA酶活性的多肽，其中该多核甘酸与SEQ ID NO:70的成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％、或100％的序列一致性。
用于分离或克隆多核苷酸的技术是本领域中已知的且包括从基因组DNA或cDNA或其组合进行分离。可例如通过使用熟知的聚合酶链反应(PCR)或表达文库的抗体筛选以检测具有共有结构特征的克隆的DNA片段，来实现从基因组DNA克隆多核苷酸。参见例如，Innis等人，1990，PCR:A Guide to Methods and Application[PCR:方法和应用指南]，学术出版社(Academic Press)，纽约。可以使用其他核酸扩增程序如连接酶链式反应(LCR)、连接激活转录(LAT)和基于多核苷酸的扩增(NASBA)。
编码本发明多肽的多核苷酸的修饰对于合成基本上类似于该多肽的多肽可以是必需的。术语“基本上类似”于该多肽是指多肽的非天然存在的形式。这些多肽可以因某种工程化方式而与从其天然来源分离的多肽不同，例如在比活性、热稳定性、最适pH等方面不同的变体。可以如下构建变体：基于作为成熟多肽编码序列或其cDNA序列(例如，其子序列)所提出的多核苷酸，和/或通过引入核苷酸置换，所述核苷酸置换不导致多肽的氨基酸序列变化，但是对应于旨在用于产生酶的宿主生物的密码子使用，或通过引入可以产生不同氨基酸序列的核苷酸置换。对于核苷酸取代的一般描述，参见例如Ford等人，1991，ProteinExpression and Purification[蛋白质表达与纯化]2:95-107。
核酸构建体
本发明还涉及核酸构建体，这些核酸构建体包含有效地连接至一个或多个控制序列的本发明的多核苷酸，在与控制序列相容的条件下，这个或这些控制序列指导编码序列在适合的宿主细胞中的表达。
可用许多方式操作所述多核苷酸以提供多肽的表达。取决于表达载体，在多核苷酸插入载体之前对其进行操作可为合意的或必需的。用于利用重组DNA方法修饰多核苷酸的技术是本领域已知的。
该控制序列可为启动子，即，被宿主细胞识别用于表达编码本发明多肽的多核苷酸的多核苷酸。该启动子含有转录控制序列，其介导该多肽的表达。该启动子可以是在宿主细胞中显示出转录活性的任何多核苷酸，包括突变型、截短型及杂合型启动子，并且可以是由编码与该宿主细胞同源或异源的细胞外或细胞内多肽的基因获得。
用于在细菌宿主细胞中指导本发明核酸构建体的转录的适合启动子的实例是从以下基因中获得的启动子：解淀粉芽孢杆菌α-淀粉酶基因(amyQ)、地衣芽孢杆菌α-淀粉酶基因(amyL)、地衣芽孢杆菌青霉素酶基因(penP)、嗜热脂肪芽孢杆菌产麦芽糖淀粉酶基因(amyM)、枯草芽孢杆菌果聚糖蔗糖酶基因(sacB)、枯草芽孢杆菌xylA和xylB基因、苏云金芽孢杆菌cryIIIA基因(Agaisse和Lereclus,1994,Molecular Microbiology[分子微生物学]13:97-107)、大肠杆菌lac操纵子、大肠杆菌trc启动子(Egon等人,1988,Gene[基因]69:301-315)、天蓝链霉菌琼脂水解酶基因(dagA)和原核β-内酰胺酶基因(Villa-Kamaroff等人,1978,Proc.Natl.Acad.Sci.USA[美国国家科学院院刊]75:3727-3731)以及tac启动子(DeBoer等人,1983,Proc.Natl.Acad.Sci.USA[美国国家科学院院刊]80:21-25)。其他启动子描述于Gilbert等，1980，Scientific American 242:74-94的“来自重组细菌的有用蛋白质(Useful proteins from recombinant bacteria)”中；和Sambrook等，1989，见上文中。串联启动子的实例披露于WO 99/43835中。
在丝状真菌宿主细胞中，用于指导本发明的核酸构建体的转录的合适启动子的实例是获得自以下酶的基因的启动子：构巢曲霉(Aspergillus nidulans)乙酰胺酶、黑曲霉(Aspergillus niger)中性α-淀粉酶、黑曲霉酸稳定性α-淀粉酶、黑曲霉或泡盛曲霉(Aspergillus awamori)葡萄糖淀粉酶(glaA)、米曲霉(Aspergillus oryzae)TAKA淀粉酶、米曲霉碱性蛋白酶、米曲霉丙糖磷酸异构酶、尖镰孢(Fusarium oxysporum)胰蛋白酶-样蛋白酶(WO 96/00787)、镶片镰孢(Fusarium venenatum)淀粉葡糖苷酶(WO 00/56900)、镶片镰孢Daria(WO 00/56900)、镶片镰孢菌Quinn(WO 00/56900)、米黑根毛霉(Rhizomucormiehei)脂肪酶、米黑根毛霉天冬氨酸蛋白酶、里氏木霉(Trichoderma reesei)β-葡糖苷酶、里氏木霉纤维二糖水解酶I、里氏木霉纤维二糖水解酶II、里氏木霉内切葡聚糖酶I、里氏木霉内切葡聚糖酶II、里氏木霉内切葡聚糖酶III、里氏木霉内切葡聚糖酶V、里氏木霉木聚糖酶I、里氏木霉木聚糖酶II、里氏木霉木聚糖酶III、里氏木霉β-木糖苷酶，以及里氏木霉翻译延长因子，以及NA2-tpi启动子(来自曲霉属中性α-淀粉酶基因的经修饰的启动子，其中未翻译的前导序列已经用来自曲霉属丙糖磷酸异构酶基因的未翻译的前导序列替换；非限制性实例包括来自黑曲霉中性α-淀粉酶的基因的经修饰的启动子，其中未翻译的前导序列已经用来自构巢曲霉或米曲霉丙糖磷酸异构酶基因的未翻译的前导序列替换)；及其突变型、截短型及杂合型启动子。其他启动子在美国专利号6,011,147中描述。
在酵母宿主中，从以下酶的基因获得有用的启动子：酿酒酵母(Saccharomycescerevisiae)烯醇化酶(ENO-1)、酿酒酵母半乳糖激酶(GAL1)、酿酒酵母乙醇脱氢酶/甘油醛-3-磷酸脱氢酶(ADH1，ADH2/GAP)、酿酒酵母磷酸丙糖异构酶(TPI)、酿酒酵母金属硫蛋白(CUP1)、和酿酒酵母3-磷酸甘油酸激酶。RomaNOS等人，1992，Yeast[酵母]8:423-488描述了酵母宿主细胞的其他有用的启动子。
控制序列也可为由宿主细胞识别以终止转录的转录终止子。该终止子有效地连接到编码该多肽的多核苷酸的3’-末端。在宿主细胞中有功能的任何终止子可用于本发明中。
细菌宿主细胞的优选终止子从以下酶的基因获得：克劳氏芽孢杆菌(Bacillusclausii)碱性蛋白酶(aprH)、地衣芽孢杆菌α-淀粉酶(amyL)、和大肠杆菌核糖体RNA(rrnB)。
用于丝状真菌宿主细胞的优选终止子从以下酶的基因获得：构巢曲霉乙酰胺酶、构巢曲霉邻氨基苯甲酸合酶、黑曲霉葡糖淀粉酶、黑曲霉α-葡糖苷酶、米曲霉TAKA淀粉酶、尖镰孢胰蛋白酶-样蛋白酶、里氏木霉β-葡糖苷酶、里氏木霉纤维二糖水解酶I、里氏木霉纤维二糖水解酶II、里氏木霉内切葡聚糖酶I、里氏木霉内切葡聚糖酶II、里氏木霉内切葡聚糖酶III、里氏木霉内切葡聚糖酶V、里氏木霉木聚糖酶I、里氏木霉木聚糖酶II、里氏木霉木聚糖酶III、里氏木霉β-木糖苷酶以及里氏木霉翻译延长因子。
用于酵母宿主细胞的优选终止子从以下酶的基因获得：酿酒酵母烯醇化酶、酿酒酵母细胞色素C(CYC1)、以及酿酒酵母甘油醛-3-磷酸脱氢酶。酵母宿主细胞的其他有用终止子在RomaNOS等人，1992，见上文中描述。
控制序列还可为启动子下游和基因的编码序列上游的mRNA稳定子区，其增加该基因的表达。
合适的mRNA稳定子区的实例是从以下获得的：苏云金芽孢杆菌cryIIIA基因(WO94/25612)和枯草芽孢杆菌SP82基因(Hue等，1995，Journal of Bacteriology 177:3465-3471)。
该控制序列还可为前导序列，对宿主细胞翻译重要的mRNA的非翻译区。该前导序列可操作地连接到编码该多肽的多核苷酸的5'末端。可使用在宿主细胞中有功能的任何前导序列。
用于丝状真菌宿主细胞的优选前导序列是从米曲霉TAKA淀粉酶和构巢曲霉丙糖磷酸异构酶的基因获得的。
对于酵母宿主细胞合适的前导序列从以下酶的基因获得：酿酒酵母烯醇化酶(ENO-1)、酿酒酵母3-磷酸甘油酸激酶、酿酒酵母α因子、和酿酒酵母醇脱氢酶/甘油醛-3-磷酸脱氢酶(ADH2/GAP)。
控制序列还可以是聚腺苷酸化序列，一种有效地连接至该多核苷酸的3’-末端并且当转录时由宿主细胞识别为将聚腺苷酸残基添加至所转录的mRNA的信号的序列。可使用在宿主细胞中有功能的任何聚腺苷酸化序列。
用于丝状真菌宿主细胞的优选聚腺苷酸化序列是从以下酶的基因获得的：构巢曲霉邻氨基苯甲酸合酶、黑曲霉葡糖淀粉酶、黑曲霉α-葡糖苷酶、米曲霉TAKA淀粉酶和尖镰孢胰蛋白酶-样蛋白酶。
对于酵母宿主细胞有用的多聚腺苷酸化序列由Guo和Sherman，1995，Mol.分子细胞生物学(Mol.Cellular Biol.)15:5983-5990描述。
控制序列也可为编码与多肽的N-末端连接的信号肽并指导多肽进入细胞的分泌途径的信号肽编码区。多核苷酸的编码序列的5'-端可固有地含有在翻译阅读框中与编码多肽的编码序列的区段天然地连接的信号肽编码序列。可替代地，编码序列的5’端可以含有对编码序列是外源的信号肽编码序列。在编码序列不天然地含有信号肽编码序列的情况下，可需要外来的信号肽编码序列。可替代地，外源信号肽编码序列可以单纯地替代天然信号肽编码序列以便增强多肽的分泌。然而，可以使用指导已表达多肽进入宿主细胞的分泌途径的任何信号肽编码序列。
用于细菌宿主细胞的有效信号肽编码序列是从芽孢杆菌NCIB 11837生麦芽糖淀粉酶、地衣芽孢杆菌枯草杆菌蛋白酶、地衣芽孢杆菌β-内酰胺酶、嗜热脂肪芽孢杆菌α-淀粉酶、嗜热脂肪芽孢杆菌中性蛋白酶(nprT、nprS、nprM)和枯草芽孢杆菌prsA的基因获得的信号肽编码序列。另外的信号肽由Simonen和Palva,1993,Microbiological Reviews[微生物评论]57:109-137描述。
用于丝状真菌宿主细胞的有效的信号肽编码序列是从以下酶的基因获得的信号肽编码序列：黑曲霉中性淀粉酶、黑曲霉葡糖淀粉酶、米曲霉TAKA淀粉酶、特异腐质霉(Humicola insolens)纤维素酶、特异腐质霉内切葡聚糖酶V、疏棉状腐质霉(Humicolalanuginosa)脂肪酶和米黑根毛霉天冬氨酸蛋白酶。
用于酵母宿主细胞的有用的信号肽从酿酒酵母α-因子和酿酒酵母转化酶的基因获得。其他的有用的信号肽编码序列由Romanos等人，1992，见上文描述。
控制序列也可为编码处于多肽的N-末端的前肽的前肽编码序列。所得的多肽被称为前体酶(proenzyme)或多肽原(或在一些情况下被称为酶原(zymogen))。多肽原通常是无活性的并且可通过催化切割或自身催化切割来自多肽原的前肽而转化为活性多肽。可以从枯草芽孢杆菌碱性蛋白酶(aprE)、枯草芽孢杆菌中性蛋白酶(nprT)、嗜热毁丝霉漆酶(WO95/33836)、米黑根毛霉天冬氨酸蛋白酶和酿酒酵母α-因子的基因获得前肽编码序列。
在信号肽序列和前肽序列二者都存在的情况下，该前肽序列位于紧邻多肽的N-末端且该信号肽序列位于紧邻该前肽序列的N-末端。
也可为合意的是添加调节序列，所述调节序列调节相对于宿主细胞的生长的多肽的表达。调节序列的实例是引起基因的表达响应于化学或物理刺激(包括调节化合物的存在)而开启或关闭的那些。原核系统中的调节序列包括lac、tac以及trp操纵基因系统。在酵母中，可使用ADH2系统或GAL1系统。在丝状真菌中，可使用黑曲霉葡糖淀粉酶启动子、米曲霉TAKAα-淀粉酶启动子和米曲霉葡糖淀粉酶启动子、里氏木霉纤维二糖水解酶I启动子以及里氏木霉纤维二糖水解酶II启动子。调节序列的其他实例是允许基因扩增的那些。在真核系统中，这些调节序列包括在甲氨蝶呤存在下扩增的二氢叶酸还原酶基因以及用重金属扩增的金属硫蛋白基因。在这些情况中，编码多肽的多核苷酸会与调控序列有效地连接。
表达载体
本发明还涉及包含本发明的多核苷酸、启动子、以及转录和翻译终止信号的重组表达载体。不同的核苷酸和控制序列可以连接在一起以产生重组表达载体，该重组表达载体可以包括一个或多个便利的限制酶切位点以允许在这些位点处插入或取代编码该多肽的多核苷酸。可替代地，多核苷酸可通过将该多核苷酸或包含该多核苷酸的核酸构建体插入用于表达的适当载体中来表达。在产生该表达载体时，该编码序列位于该载体中使得该编码序列与该用于表达的适当控制序列有效地连接。重组表达载体可以是可方便地经受重组DNA程序并且可引起多核苷酸表达的任何载体(例如，质粒或病毒)。载体的选择将典型地取决于载体与待引入载体的宿主细胞的相容性。载体可以是线状或闭合的环状质粒。
载体可以是自主复制载体，即作为染色体外实体存在的载体，其复制独立于染色体复制，例如质粒、染色体外元件、微染色体或人工染色体。载体可以含有用于确保自我复制的任何装置。可替代地，该载体可以是这样一种载体，当它被引入该宿主细胞中时，被整合到基因组中并且与其中已整合了它的一个或多个染色体一起复制。此外，可以使用单独的载体或质粒或两个或更多个载体或质粒，其共同含有待引入宿主细胞基因组的总DNA，或可以使用转座子。
载体优选地含有一个或多个选择性标志，这些选择性标志容许容易地选择转化细胞、转染细胞、转导细胞等。选择性标记是一种基因，其产物提供了杀生物剂抗性或病毒抗性、对重金属抗性、对营养缺陷型的原养性等。
细菌选择性标记的实例是地衣芽孢杆菌或枯草芽孢杆菌dal基因、或赋予抗生素抗性(如氨苄青霉素、氯霉素、卡那霉素、新霉素、大观霉素、或四环素抗性)的标记。用于酵母宿主细胞的适合的标记包括但不限于ADE2、HIS3、LEU2、LYS2、MET3、TRP1和URA3。用于丝状真菌宿主细胞中的选择性标记包括但不限于：adeA(磷酸核糖酰氨基咪唑-琥珀酸甲酰胺合酶)、adeB(磷酸核糖酰-氨基咪唑合酶)、amdS(乙酰胺酶)、argB(鸟氨酸氨甲酰基转移酶)、bar(草丁膦乙酰转移酶)、hph(潮霉素磷酸转移酶)、niaD(硝酸还原酶)、pyrG(乳清酸核苷-5'-磷酸脱羧酶)、sC(硫酸腺苷酰基转移酶)、以及trpC(邻氨基苯甲酸合酶)、以及其等效物。优选用于曲霉属细胞中的是构巢曲霉或米曲霉amdS和pyrG基因和吸水链霉菌(Streptomyces hygroscopicus)bar基因。优选用于木霉属细胞中的是adeA、adeB、amdS、hph和pyrG基因。选择性标记可为双选择性标记系统，如WO 2010/039889中描述的。在一方面，双选择性标记是hph-tk双选择性标记系统。
载体优选含有允许载体整合到宿主细胞的基因组中或载体在细胞中独立于基因组自主复制的一个或多个元件。
对于整合到该宿主细胞基因组中，该载体可以依靠编码该多肽的多核苷酸序列或用于通过同源或非同源重组整合到该基因组中的该载体的任何其他元件。可替代地，该载体可含有用于指导通过同源重组而整合入宿主细胞基因组中的一个或多个染色体中的一个或多个精确位置处的另外的多核苷酸。为了增加在精确位置整合的可能性，整合的元件应含有足够数量的核酸，如100至10,000个碱基对、400至10,000个碱基对、以及800至10,000个碱基对，其与相应的靶序列具有高度的序列一致性以增强同源重组的可能性。这些整合元件可为与宿主细胞基因组中的靶序列同源的任何序列。此外，这些整合元件可为非编码多核苷酸或编码多核苷酸。另一方面，载体可通过非同源重组整合入宿主细胞的基因组中。
对于自主复制，载体可进一步包含使该载体能够在所述的宿主细胞中自主复制的复制起点。复制起点可为在细胞中有功能的介导自主复制的任何质粒复制子。术语“复制起点”或“质粒复制子”意指使质粒或载体能够在体内复制的多核苷酸。
细菌复制起点的实例是容许在大肠杆菌中复制的质粒pBR322、pUC19、pACYC177和pACYC184的复制起点，以及容许在芽孢杆菌属中复制的质粒pUB110、pE194、pTA1060和pAMβ1。
用于酵母宿主细胞中的复制起点的实例是2微米复制起点、ARS1、ARS4、ARS1与CEN3的组合、及ARS4与CEN6的组合。
用于丝状真菌细胞中的复制起点的实例是AMA1和ANS1(Gems等人，1991，Gene[基因]98:61-67；Cullen等人，1987，Nucleic Acids Res.[核酸研究]15:9163-9175；WO 00/24883)。可根据WO 00/24883中公开的方法完成AMA1基因的分离和包含该基因的质粒或载体的构建。
可将本发明多核苷酸的多于一个拷贝插入宿主细胞以增加多肽的产生。多核苷酸拷贝数的增加可通过如下获得：将序列的至少一个额外拷贝整合入宿主细胞基因组，或包括与多核苷酸一起的可扩增的选择性标记基因，其中可通过在合适的选择剂(selectableagent)存在下培养细胞来选择含有选择性标记基因的扩增拷贝，且由此含有多核苷酸的额外拷贝的细胞。
用于连接以上所描述的元件以构建本发明的重组表达载体的方法是本领域的技术人员熟知的(参见，例如，Sambrook等人，1989，见上文)。
宿主细胞
本发明还涉及重组宿主细胞，这些宿主细胞包含有效地连接到一个或多个控制序列的本发明的多核苷酸，这个或这些控制序列指导本发明的多肽的产生。将包含多核苷酸的构建体或载体引入宿主细胞中，这样使得该构建体或载体作为染色体整合体或作为自主复制的染色体外载体维持，如较早前所述。术语“宿主细胞”涵盖由于复制过程中发生的突变而与亲本细胞不同的亲本细胞的任何后代。宿主细胞的选择会在很大程度上取决于编码该多肽的基因及其来源。
宿主细胞可为在本发明的多肽的重组产生中有用的任何细胞，例如原核细胞或真核细胞。
原核宿主细胞可为任何革兰氏阳性或革兰氏阴性细菌。革兰氏阳性细菌包括但不限于：芽孢杆菌属、梭菌属、肠球菌属、土芽孢杆菌属、乳杆菌属、乳球菌属、海洋芽孢杆菌属、葡萄球菌属、链球菌属、和链霉菌属。革兰氏阴性细菌包括但不限于：弯曲杆菌属、大肠杆菌、黄杆菌属、梭杆菌属、螺杆菌属、泥杆菌属、奈瑟氏菌属、假单胞菌属、沙门氏菌属、以及脲原体属。
细菌宿主细胞可以是任何芽孢杆菌属细胞，包括但不限于：嗜碱芽孢杆菌、解淀粉芽孢杆菌、短芽孢杆菌、环状芽孢杆菌、克劳氏芽孢杆菌、凝结芽孢杆菌、坚硬芽孢杆菌、灿烂芽孢杆菌、迟缓芽孢杆菌、地衣芽孢杆菌、巨大芽孢杆菌、短小芽孢杆菌、嗜热脂肪芽孢杆菌、枯草芽孢杆菌以及苏云金芽孢杆菌细胞。
细菌宿主细胞还可以是任何链球菌属细胞，包括但不限于：类马链球菌、酿脓链球菌、乳房链球菌以及马链球菌兽瘟亚种细胞。
细菌宿主细胞还可以是任何链霉菌属细胞，包括但不限于：不产色链霉菌、除虫链霉菌、天蓝链霉菌、灰色链霉菌以及浅青紫链霉菌细胞。
将DNA引入芽孢杆菌属细胞中可以通过以下来实现：原生质体转化(参见例如，Chang和Cohen,1979,Mol.Gen.Genet.[分子遗传学与基因组学]168:111-115)、感受态细胞转化(参见例如，Young和Spizizen,1961,J.Bacteriol.[细菌学杂志]81:823-829，或Dubnau和Davidoff-Abelson,1971,J.Mol.Biol.[分子生物学杂志]56:209-221)、电穿孔(参见例如，Shigekawa和Dower,1988,Biotechniques[生物技术]6:742-751)或接合(参见例如，Koehler和Thorne,1987,J.Bacteriol.[细菌学杂志]169:5271-5278)。将DNA引入大肠杆菌细胞中可以通过以下来实现：原生质体转化(参见例如，Hanahan,1983,J.Mol.Biol.[分子生物学杂志]166:557-580)或电穿孔(参见例如，Dower等人,1988,Nucleic AcidsRes.[核酸研究]16:6127-6145)。将DNA引入链霉菌属细胞中可通过以下来实现：原生质体转化、电穿孔(参见，例如，Gong等人，2004，Folia Microbiol.[叶线形微生物学](布拉格(Praha))49:399-405)、接合(参见例如，Mazodier等人，1989，J.Bacteriol.[细菌学杂志]171:3583-3585)、或转导(参见例如，Burke等人，2001，Proc.Natl.Acad.Sci.USA[美国国家科学院院刊]98:6289-6294)。将DNA引入假单孢菌属细胞中可以通过以下来实现：电穿孔(参见例如，Choi等人,2006,J.Microbiol.Methods[微生物学方法杂志]64:391-397)或接合(参见例如，Pinedo和Smets,2005,Appl.Environ.Microbiol.[应用与环境微生物学]71:51-57)。将DNA引入链球菌属细胞中可以通过以下来实现：天然感受态(参见例如，Perry和Kuramitsu,1981,Infect.Immun.[感染与免疫]32:1295-1297)、原生质体转化(参见例如，Catt和Jollick,1991,Microbios[微生物学]68:189-207)、电穿孔(参见例如，Buckley等人,1999,Appl.Environ.Microbiol.[应用与环境微生物学]65:3800-3804)或接合(参见例如，Clewell,1981,Microbiol.Rev.[微生物学评论]45:409-436)。然而，可使用本领域已知的将DNA引入宿主细胞的任何方法。
宿主细胞还可为真核生物，如哺乳动物、昆虫、植物或真菌细胞。
宿主细胞可为真菌细胞。如在此使用的“真菌”包括子囊菌门(Ascomycota)、担子菌门(Basidiomycota)、壶菌门(Chytridiomycota)和接合菌门(Zygomycota)以及卵菌门(Oomycota)和所有有丝分裂孢子真菌(如由Hawksworth等人所定义的，在：Ainsworth andBisby’s Dictionary of The Fungi[Ainsworth和Bisby的真菌大词典]，第8版，1995，国际CAB，大学出版社，剑桥，英国)。
真菌宿主细胞可以是酵母细胞。如在此所用的“酵母”包括产子囊酵母(ascosporogenous yeast)(内孢霉目(Endomycetales))、产担子酵母(basidiosporogenous yeast)和属于半知菌类(Fungi Imperfecti)(芽孢纲(Blastomycetes))的酵母。由于酵母的分类可在将来变化，出于本发明的目的，酵母应当如Biology and Activities of Yeast(Skinner,Passmore和Davenport编，Soc.App.Bacteriol.Symposium Series No.9[应用细菌学学会专题论文集系列9]，1980)中所描述的那样定义。
酵母宿主细胞可以是假丝酵母属、汉逊酵母属、克鲁弗酵母属、毕赤酵母属、酵母属、裂殖酵母属、或耶氏酵母属细胞，如乳酸克鲁维酵母(Kluyveromyces lactis)、卡尔酵母、酿酒酵母、糖化酵母、道格拉氏酵母、克鲁弗酵母、诺地酵母、卵形酵母或解脂耶氏酵母(Yarrowia lipolytica)细胞。
真菌宿主细胞可为丝状真菌细胞。“丝状真菌”包括真菌门(Eumycota)和卵菌门(Oomycota)的亚门的所有丝状形式(如由Hawksworth等人，1995，见上文)。丝状真菌通常的特征在于由几丁质、纤维素、葡聚糖、壳多糖、甘露聚糖、以及其他复杂多糖构成的菌丝体壁。营养生长是通过菌丝延长，而碳分解代谢是专性需氧的。相反，酵母(如酿酒酵母)的营养生长是通过单细胞菌体的出芽(budding)，而碳分解代谢可以是发酵性的。
丝状真菌宿主细胞可以是枝顶孢霉属、曲霉属、短梗霉属、烟管霉属(Bjerkandera)、拟腊菌属、金孢子菌属、鬼伞属、革盖菌属(Coriolus)、隐球菌属、线黑粉菌科(Filibasidium)、镰孢属、腐质霉属、梨孢菌属、毛霉属、毁丝霉属、新美鞭菌属、链孢菌属、拟青霉属、青霉属、平革菌属、射脉菌属(Phlebia)、瘤胃壶菌属、侧耳属(Pleurotus)、裂褶菌属、篮状菌属、嗜热子囊菌属、梭孢壳属、弯颈霉属、栓菌属(Trametes)、或木霉属细胞。
例如，丝状真菌宿主细胞可以是泡盛曲霉、臭曲霉、烟曲霉、日本曲霉、构巢曲霉、黑曲霉、米曲霉、黑刺烟管菌(Bjerkandera adusta)、干拟蜡菌(Ceriporiopsisaneirina)、卡内基拟蜡菌(Ceriporiopsis caregiea)、浅黄拟蜡孔菌(Ceriporiopsisgilvescens)、潘诺希塔拟蜡菌(Ceriporiopsis pannocinta)、环带拟蜡菌(Ceriporiopsisrivulosa)、微红拟蜡菌(Ceriporiopsis subrufa)、虫拟蜡菌(Ceriporiopsissubvermispora)、狭边金孢子菌(Chrysosporium inops)、嗜角质金孢子菌、卢克诺文思金孢子菌(Chrysosporium lucknowense)、粪状金孢子菌(Chrysosporium merdarium)、租金孢子菌、昆士兰金孢子菌(Chrysosporium queenslandicum)、热带金孢子菌、褐薄金孢子菌(Chrysosporium zonatum)、灰盖鬼伞(Coprinus cinereus)、毛革盖菌(Coriolushirsutus)、杆孢状镰孢、谷类镰孢、库威镰孢、大刀镰孢、禾谷镰孢、禾赤镰孢、异孢镰孢、合欢木镰孢、尖镰孢、多枝镰孢、粉红镰孢、接骨木镰孢、肤色镰孢、拟分枝孢镰孢、硫色镰孢、圆镰孢、拟丝孢镰孢、镶片镰孢、特异腐质霉、柔毛腐质霉、米黑毛霉、嗜热毁丝霉、粗糙链孢菌、产紫青霉、黄孢平革菌(Phanerochaete chrysosporium)、射脉菌(Phlebia radiata)、刺芹侧耳(Pleurotus eryngii)、土生梭孢壳霉、长域毛栓菌(Trametes villosa)、变色栓菌(Trametes versicolour)、哈茨木霉、康宁木霉、长枝木霉、里氏木霉、或绿色木霉细胞。
真菌细胞可以通过下述过程转化，所述过程涉及原生质体形成、原生质体的转化、以及以本身已知的方式的细胞壁的再生。用于转化曲霉属和木霉属宿主细胞的适合程序描述于以下文献中：EP 238023，Yelton等人，1984，Proc.Natl.Acad.Sci.USA[美国国家科学院院刊]81:1470-1474以及Christensen等人，1988，Bio/Technology[生物/技术]6:1419-1422。用于转化镰孢属菌种的合适方法在Malardier等，1989，Gene 78:147-156和WO 96/00787中描述。可以使用由如以下文献描述的程序转化酵母：Becker和Guarente，在Abelson，J.N.和Simon，M.I.编，Guide to Yeast Genetics and Molecular Biology[酵母遗传学与分子生物学指南]，Methods in Enzymology[酶学方法]，第194卷，第182-187页，学术出版社有限公司(Academic Press,Inc.)，纽约；Ito等人，1983，J.Bacteriol.[细菌学杂志]153:163；以及Hinnen等人，1978，Proc.Natl.Acad.Sci.USA[美国国家科学院院刊]75:1920。
产生方法
本发明还涉及产生本发明多肽的方法，该方法包括：(a)培养细胞，该细胞处于其野生型形式，在有益于产生该多肽的条件下产生该多肽；和任选地(b)回收该多肽。
本发明还涉及产生本发明的多肽的方法，该方法包括(a)在有益于产生该多肽的条件下培养本发明的重组宿主细胞；和任选地(b)回收该多肽。
本发明的一个方面涉及产生多肽的方法，其中该多肽选自下组，该组由以下各项组成：SEQ ID NO 3、SEQ ID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO 10、SEQ ID NO27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69、SEQ ID NO72中示出的多肽和与其具有至少80％序列一致性的多肽，其中该多肽具有DNA酶活性。
(a)在有益于产生该多肽的条件下培养重组宿主细胞；并且
(b)回收该多肽。
在一方面，细胞是曲霉属，然而宿主细胞可以是在标题“宿主细胞”下描述的那些中的任何一种。
这些宿主细胞是在适合于使用本领域中已知的方法产生这些多肽的营养介质中培养的。例如，可通过摇瓶培养、或在实验室或工业发酵器中小规模或大规模发酵(包括连续、分批、补料分批或固态发酵)培养细胞，所述培养在适合的培养基中并且在允许表达和/或分离多肽的条件下进行。使用本领域中已知的程序，培养发生在包括碳和氮来源及无机盐的适合的营养介质中。适合的介质可从商业供应商获得或可以根据公开的组成(例如，在美国典型培养物保藏中心(American Type Culture Collection)的目录中)制备。如果多肽被分泌到营养介质中，那么可直接从介质中回收多肽。如果多肽不分泌，那么其可从细胞裂解液中进行回收。
可以使用本领域已知的对于所述多肽是特异性的方法来检测多肽。这些检测方法包括但不限于：特异性抗体的使用、酶产物的形成或酶底物的消失。例如，可使用酶测定法来确定多肽的活性。
可使用本领域已知的方法来回收多肽。例如，可通过常规方法，包括但不限于，收集、离心、过滤、提取、喷雾干燥、蒸发或沉淀，从营养介质回收多肽。在一方面，回收包含多肽的发酵液。
可通过本领域已知的多种方法纯化多肽以获得基本上纯的多肽，所述方法包括但不限于色谱(例如，离子交换、亲和、疏水、色谱聚焦和大小排阻)、电泳方法(例如，制备型等电聚焦)、差示溶解度(例如，硫酸铵沉淀)、SDS-PAGE或提取(参见，例如，ProteinPurification，Janson和Ryden编,VCH Publishers，纽约，1989)。
在一个替代的方面，不回收多肽，而是将表达该多肽的本发明的宿主细胞用作多肽的来源。
在一个实施例中，本发明进一步包括通过培养重组宿主细胞产生该多肽，进一步包括编码感兴趣的第二多肽的多核苷酸；优选地感兴趣的酶；更优选地感兴趣的分泌的酶，甚至更优选地水解酶、异构酶、连接酶、裂解酶、氧化还原酶、或转移酶；并且最优选地该分泌的酶是α-半乳糖苷酶、α-葡糖苷酶、氨肽酶、淀粉酶、天冬酰胺酶、β-半乳糖苷酶、β-葡糖苷酶、β-木糖苷酶、糖酶、羧肽酶、过氧化氢酶、纤维二糖水解酶、纤维素酶、壳多糖酶、角质酶、环糊精糖基转移酶、脱氧核糖核酸酶、内切葡聚糖酶、酯酶、绿色荧光蛋白、葡聚糖转移酶、葡糖淀粉酶、转化酶、漆酶、脂肪酶、甘露糖苷酶、变聚糖酶、氧化酶、果胶分解酶、过氧化物酶、植酸酶、多酚氧化酶、蛋白水解酶、核糖核酸酶、转谷氨酰胺酶、或木聚糖酶。
在一个实施例中，该感兴趣的第二多肽是与宿主细胞异源的或同源的。
在一个实施例中，重组宿主细胞是真菌宿主细胞；优选丝状真菌宿主细胞；更优选地枝顶孢霉属、曲霉属、短梗霉属、烟管霉属(Bjerkandera)、拟腊菌属、金孢子菌属、鬼伞属、革盖菌属(Coriolus)、隐球菌属、线黑粉菌科(Filibasidium)、镰孢属、腐质霉属、梨孢菌属、毛霉属、毁丝霉属、新美鞭菌属、链孢菌属、拟青霉属、青霉属、平革菌属、射脉菌属(Phlebia)、瘤胃壶菌属、侧耳属(Pleurotus)、裂褶菌属、篮状菌属、嗜热子囊菌属、梭孢壳属、弯颈霉属、栓菌属(Trametes)或木霉属细胞；最优选地泡盛曲霉、臭曲霉、烟曲霉、日本曲霉、构巢曲霉、黑曲霉、米曲霉、黑刺烟管菌(Bjerkandera adusta)、干拟蜡菌(Ceriporiopsis aneirina)、卡内基拟蜡菌(Ceriporiopsis caregiea)、浅黄拟蜡孔菌(Ceriporiopsis gilvescens)、潘诺希塔拟蜡菌(Ceriporiopsis pannocinta)、环带拟蜡菌(Ceriporiopsis rivulosa)、微红拟蜡菌(Ceriporiopsis subrufa)、虫拟蜡菌(Ceriporiopsis subvermispora)、狭边金孢子菌(Chrysosporium inops)、嗜角质金孢子菌、卢克诺文思金孢子菌(Chrysosporium lucknowense)、粪状金孢子菌(Chrysosporiummerdarium)、租金孢子菌、昆士兰金孢子菌(Chrysosporium queenslandicum)、热带金孢子菌、褐薄金孢子菌(Chrysosporium zonatum)、灰盖鬼伞(Coprinus cinereus)、毛革盖菌(Coriolus hirsutus)、杆孢状镰孢、谷类镰孢、库威镰孢、大刀镰孢、禾谷镰孢、禾赤镰孢、异孢镰孢、合欢木镰孢、尖镰孢、多枝镰孢、粉红镰孢、接骨木镰孢、肤色镰孢、拟分枝孢镰孢、硫色镰孢、圆镰孢、拟丝孢镰孢、镶片镰孢、特异腐质霉、柔毛腐质霉、米黑毛霉、嗜热毁丝霉、粗糙链孢菌、产紫青霉、黄孢平革菌(Phanerochaete chrysosporium)、射脉菌(Phlebia radiata)、刺芹侧耳(Pleurotus eryngii)、土生梭孢壳霉、长域毛栓菌(Trametes villosa)、变色栓菌(Trametes versicolour)、哈茨木霉、康宁木霉、长枝木霉、里氏木霉、或绿色木霉细胞。
在一个实施例中，用于产生感兴趣的第二多肽的方法包括在有益于产生该感兴趣的第二多肽的条件下培养该宿主细胞。
在一个实施例中，该方法进一步包括回收该感兴趣的第二多肽。
发酵液配制品或细胞组合物
本发明还涉及包括本发明的多肽的发酵液配制品或细胞组合物。发酵液产物进一步包括在发酵过程中使用的另外的成分，例如像，细胞(包括含有编码本发明的多肽的基因的宿主细胞，这些宿主细胞被用于产生感兴趣的多肽)、细胞碎片、生物质、发酵介质和/或发酵产物。在一些实施例中，该组合物是含有一种或多种有机酸、杀灭的细胞和/或细胞碎片以及培养基的细胞杀灭的全培养液。
如在此使用的术语“发酵液”是指由细胞发酵产生、不经历或经历最低限的回收和/或纯化的制剂。例如，当微生物培养株在允许蛋白质合成(例如，由宿主细胞的酶表达)并且将蛋白质分泌到细胞培养基中的碳受限的条件下孵育生长到饱和时，产生发酵液。发酵液可以含有在发酵结束时得到的发酵材料的未分级的或分级的内容物。典型地，发酵液是未分级的并且包含用过的培养基以及例如通过离心去除微生物细胞(例如，丝状真菌细胞)之后存在的细胞碎片。在一些实施例中，发酵液含有用过的细胞培养基、胞外酶以及有活力的和/或无活力的微生物细胞。
在实施例中，发酵液配制品和细胞组合物包含第一有机酸组分(包含至少一种1-5碳的有机酸和/或其盐)以及第二有机酸组分(包含至少一种6碳或更多碳的有机酸和/或其盐)。在具体实施例中，第一有机酸组分是乙酸、甲酸、丙酸、其盐或前述中的两种或更多种的混合物，并且第二有机酸组分是苯甲酸、环己烷羧酸、4-甲基戊酸、苯乙酸、其盐或前述中的两种或更多种的混合物。
在一个方面，组合物包含有机酸，并且任选地进一步包含杀灭的细胞和/或细胞碎片。在一个实施例中，从细胞杀灭的全培养液中去除杀灭的细胞和/或细胞碎片，以提供不含这些组分的组合物。
发酵液配制品或细胞组合物可以进一步包含括防腐剂和/或抗微生物(例如，抑菌)剂，包括但不限于山梨醇、氯化钠、山梨酸钾以及本领域已知的其他试剂。
细胞杀灭的全培养液或组合物可以含有在发酵结束时得到的发酵材料的未分级的内容物。典型地，该细胞杀灭的全培养液或组合物包含用过的培养基以及在微生物细胞(例如丝状真菌细胞)生长至饱和、在碳限制条件下孵育以允许蛋白合成之后存在的细胞碎片。在一些实施例中，细胞杀灭的全培养液或组合物含有用过的细胞培养基、胞外酶和杀灭的丝状真菌细胞。在一些实施例中，可使用本领域已知的方法来使细胞杀灭的全培养液或组合物中存在的微生物细胞透性化和/或裂解。
如本申请中描述的，全培养液或细胞组合物典型地是液体，但是可以包含不溶性组分，例如杀灭的细胞、细胞碎片、培养基组分和/或不溶性酶。在一些实施例中，可除去不溶性组分以提供澄清的液体组合物。
本发明的全培养液配制物和细胞组合物可通过WO 90/15861或WO 2010/096673中所描述的方法来产生。
组合物
本发明涉及包含根据本发明的DNA酶的组合物。
本发明的一些方面涉及组合物，该组合物包含至少0.002ppm的具有DNA酶活性的多肽，其中该多肽包含基序[G/Y/W/F/A/H]NI[R/Q/D/E/V](SEQ ID NO 73)，SDH[D/H/L]P(SEQ ID NO 74)或GGNI[R/Q](SEQ ID NO 75)中的任一个。
DNA酶的量是优选每克组合物至少0.02ppm，但可以是至少0.00008、至少0.0001、至少0.0002、至少0.0005、至少0.0008、至少0.001、至少0.002、至少0.005、至少0.008、至少0.01、至少0.02、至少0.05、至少0.08、至少0.1、至少0.2、至少0.5或至少0.5ppm酶蛋白。DNA酶的量是优选每克组合物至少0.02ppm，但可以是从0.00008至100，在0.0001-100的范围内、在0.0002-100的范围内、在0.0004-100的范围内、在0.0008-100的范围内、在0.001-100ppm的范围内的酶蛋白、0.01-100ppm酶蛋白、0.01-50ppm酶蛋白，优选0.05-50ppm酶蛋白、优选0.02-50ppm酶蛋白、0.015-50ppm酶蛋白、优选0.01-50ppm酶蛋白、优选0.1-50ppm酶蛋白、优选0.2-50ppm酶蛋白、优选0.1-30ppm酶蛋白、优选0.5-20ppm酶蛋白或优选0.5-10ppm酶蛋白。
本发明的一些方面涉及组合物，该组合物包含具有DNA酶活性的多肽，其中该具有DNA酶活性的多肽包含NUC2_B结构域，包含基序SDH[D/H/L]P(SEQ ID NO 74)或GGNI[R/Q](SEQ ID NO 75)中的一个或两个。优选DNA酶的量是每克组合物至少0.02ppm，但可以是至少0.00008、至少0.0001、至少0.0002、至少0.0005、至少0.0008、至少0.001、至少0.002、至少0.005、至少0.008、至少0.01、至少0.02、至少0.05、至少0.08、至少0.1、至少0.2、至少0.5或至少0.5ppm酶蛋白。
本发明的一些方面涉及组合物，该组合物包含具有DNA酶活性的多肽，其中该具有DNA酶活性的多肽包含基序SDH[D/H/L]P(SEQ ID NO 74)或GGNI[R/Q](SEQ ID NO 75)中的一个或两个。优选DNA酶的量是每克组合物至少0.02ppm，但可以是至少0.00008、至少0.0001、至少0.0002、至少0.0005、至少0.0008、至少0.001、至少0.002、至少0.005、至少0.008、至少0.01、至少0.02、至少0.05、至少0.08、至少0.1、至少0.2、至少0.5或至少0.5ppm酶蛋白。
本发明的一些方面涉及组合物，该组合物包含具有DNA酶活性的多肽，其中该多肽包含选自以下项的基序中的一个或多个：基序[G/Y/W/F/A/H]NI[R/Q/D/E/V](SEQ ID NO73)、SDH[D/H/L]P(SEQ ID NO74)或GGNI[R/Q](SEQ ID NO 75)，其中该具有DNA酶活性的多肽选自下组，该组由以下各项组成：SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 10、SEQ ID NO27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO39、SEQ ID NO 42、SEQ ID NO45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69、SEQ ID NO 72和与其具有至少80％序列一致性的多肽。
本发明的一些方面涉及组合物，该组合物包含具有DNA酶活性的多肽，其中该具有DNA酶活性的多肽选自下组，该组由以下各项组成：
a)与SEQ ID NO:3的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
b)与SEQ ID NO:4的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
c)与SEQ ID NO:5的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
d)与SEQ ID NO:6的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
e)与SEQ ID NO:7的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
f)与SEQ ID NO:8的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
g)与SEQ ID NO:9的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
h)与SEQ ID NO:10的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
i)与SEQ ID NO:27的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
j)与SEQ ID NO:30的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
k)与SEQ ID NO:33的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
l)与SEQ ID NO:36的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
m)与SEQ ID NO:39的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
n)与SEQ ID NO:42的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
o)与SEQ ID NO:45的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
p)与SEQ ID NO:48的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
q)与SEQ ID NO:51的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
r)与SEQ ID NO:54的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
s)与SEQ ID NO:57的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
t)与SEQ ID NO:60的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
u)与SEQ ID NO:63的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
v)与SEQ ID NO:66的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
x)与SEQ ID NO:69的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
以及
y)与SEQ ID NO:72的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽。
本发明进一步涉及洗涤剂组合物，该洗涤剂组合物包含具有DNA酶活性的多肽和优选洗涤剂佐剂成分。洗涤剂组合物可以用于从物品上防止、减少或去除生物膜，用于防止、减少或去除物品的粘性，用于预处理物品上的污渍，用于在洗涤循环过程中防止、减少或去除污垢的再沉积，用于减少或去除污垢在物品上的附着，用于维持或改进物品的白度并且用于防止、减少或去除物品的恶臭，如E-2-壬烯醛(如测定II中的描述)。这些包含本发明的多肽的洗涤剂组合物克服了现有技术的问题。
本发明的具有DNA酶活性的多肽可用于粉末和液体洗涤剂。在本发明的一个实施例中，该洗涤剂组合物包含DNA酶和洗涤剂佐剂，该DNA酶选自下组，该组由以下各项组成：SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9和10或SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ IDNO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ IDNO 54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69、SEQ IDNO 72。在本发明的一个实施例中，该洗涤剂佐剂成分选自下组，该组由以下各项组成：表面活性剂、助洗剂、絮凝助剂、螯合剂、染料转移抑制剂、酶、酶稳定剂、酶抑制剂、催化材料、漂白活化剂、过氧化氢、过氧化氢源、预形成的过酸、聚合的分散剂、粘土去污剂/抗再沉淀剂、增白剂、抑泡剂、染料、香料、结构弹力剂、织物柔软剂、载体、助水溶物、助洗剂和共助洗剂、织物调色剂、防沫剂、分散剂、加工助剂、和/或颜料。
洗涤剂佐剂成分可以是表面活性剂。在包括DNA酶的洗涤剂组合物中包括表面活性剂的一个优势是洗涤性能可以改进。在一个实施例中，该洗涤剂佐剂成分是助洗剂或粘土去污剂/抗再沉淀剂。在一个实施例中，洗涤剂佐剂成分是酶。如以下指定的，该洗涤剂组合物可以包括一种或多种酶。该一种或多种酶可以选自下组，该组由以下各项组成：蛋白酶、脂肪酶、角质酶、淀粉酶、糖酶、纤维素酶、果胶酶、甘露聚糖酶、阿拉伯糖酶、半乳聚糖酶、木聚糖酶和氧化酶。将适合用于本发明的洗涤剂组合物的特定的酶描述如下。
在一个实施例中，该洗涤剂组合物能够减少选自下组的细菌附着至表面，该组由以下各项组成：不动杆菌属、气微菌属、短波单胞菌属、微杆菌属、滕黄微球菌、假单胞菌属、表皮葡萄球菌以及寡养单胞菌属，或能够使细菌从它们粘附至其上的表面释放。
在衣物物品上的生物膜的生长可以来源于如先前所描述的许多生物体。在生物膜中一种特别丰富的细菌来源于短波单胞菌属。如实例中示出的，本发明的DNA酶在降低细菌的生长和减少恶臭、由这些细菌导致的粘性和再沉积方面中特别有效。本发明的一个实施例涉及选自下组的DNA酶在减少恶臭、降低粘性和/或再沉积中的用途，该组由以下各项组成：SEQ ID NOS：2、3、4、5、6、7、8、9和10或SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQID NO 54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69或SEQ ID NO 72。一个实施例涉及选自下组的DNA酶在洗衣中的用途，该组由以下各项组成：SEQ ID NO：2、3、4、5、6、7、8、9和10或SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ IDNO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ IDNO 54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69或SEQID NO 72，其中该DNA酶减少来自短波单胞菌属的细菌的粘附。
在本发明的一个实施例中，该表面是纺织品表面。该纺织品可以由棉、棉/聚酯、聚酯、聚酰胺、聚丙烯和/或丝绸制成。
该洗涤剂组合物可以被配制为条，均匀的片剂，具有两个或更多个层的片剂，具有一个或多个室的袋，规则的或压缩的粉末，颗粒，膏，凝胶，或规则的、压缩的或浓缩的液体。该洗涤剂组合物可以是液体洗涤剂、粉末洗涤剂或颗粒洗涤剂。
本发明的DNA酶适合用于在清洁例如洗衣中使用。本发明进一步涉及用于洗涤物品的方法，该方法包括以下步骤：
a.将物品暴露于包含具有DNA酶活性的多肽的洗涤液，该多肽选自下组，该组由以下各项组成：包含SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9和10的多肽；或暴露于包含该多肽的洗涤剂组合物；
b.完成至少一个洗涤循环；并且
c.任选地冲洗该物品，
其中该物品是纺织品。
本发明进一步涉及用于洗涤物品的方法，该方法包括以下步骤：
a.将物品暴露于包含具有DNA酶活性的多肽的洗涤液，该多肽选自下组，该组由以下各项组成：包含SEQ ID NO 3、SEQ ID NO 4、SEQ ID NO5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO10、SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ IDNO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ IDNO 54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO66、SEQ ID NO 69、SEQ IDNO 72的多肽；或暴露于包含该多肽的洗涤剂组合物；
b.完成至少一个洗涤循环；并且
c.任选地冲洗该物品，
其中该物品是纺织品。
该液体溶液的pH在1至11的范围内，如在5.5至11的范围内，如在7至9的范围内，在7至8的范围内或在7至8.5的范围内。
该洗涤液可以具有在5℃到95℃范围内，或在10℃到80℃范围内，在10℃到70℃范围内，在10℃到60℃范围内，在10℃到50℃范围内，在15℃到40℃范围内或在20℃到30℃范围内的温度。在一个实施例中，洗涤液的温度是30℃。
在本发明的一个实施例中，用于洗涤物品的方法进一步包括在完成洗涤循环后排掉洗涤液或部分洗涤液。然后可以将洗涤液在后续洗涤循环中或在后续漂洗循环中重复使用。在第一个和任选地第二个或第三个洗涤循环过程中，可以将该物品暴露于洗涤液。在一个实施例中，在暴露于洗涤液后，冲洗该物品。可以将该物品用水或用包括调节剂的水进行冲洗。
本发明进一步涉及根据本发明方法洗涤的物品。
包含选自下组的多肽的洗涤剂组合物可以用于释放或去除生物膜或防止生物膜形成，该组由以下各项组成：包含SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9和10的具有DNA酶活性的多肽。
包含选自下组的多肽的洗涤剂组合物可以用于释放或去除生物膜或防止生物膜形成，该组由以下各项组成：包含SEQ ID NO 3、SEQ ID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO 10、SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO66、SEQ ID NO 69、SEQ ID NO 72且具有DNA酶活性的多肽。
可以将本发明的DNA酶添加至洗涤液中。
因此，本发明的一个实施例涉及洗涤剂组合物，该洗涤剂组合物包含一种或多种阴离子型表面活性剂；一种选自下组的酶，该组由以下各项组成：蛋白酶、脂肪酶、角质酶、淀粉酶、碳水化物酶、纤维素酶、果胶酶、甘露聚糖酶、阿拉伯糖酶、半乳聚糖酶、木聚糖酶以及氧化酶；和DNA酶，该DNA酶选自下组，该组由以下各项组成：SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9和10。
因此，本发明的一个实施例涉及洗涤剂组合物，该洗涤剂组合物包含一种或多种阴离子型表面活性剂；一种选自下组的酶，该组由以下各项组成：蛋白酶、脂肪酶、角质酶、淀粉酶、碳水化物酶、纤维素酶、果胶酶、甘露聚糖酶、阿拉伯糖酶、半乳聚糖酶、木聚糖酶以及氧化酶；和DNA酶，该DNA酶选自下组，该组由以下各项组成：SEQ ID NO 3、SEQ ID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO 10、SEQID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO 42、SEQID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO 60、SEQID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69和SEQ ID NO 72。
一个实施例进一步涉及用于纺织品的洗涤方法，该方法包含：
a.将纺织品暴露于包含DNA酶的洗涤液或包含至少一种DNA酶的洗涤剂组合物，
b.完成至少一个洗涤循环；并且
c.任选地冲洗该纺织品，
其中这些DNA酶选自下组，该组由以下各项组成：SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9和10。
一个实施例进一步涉及用于纺织品的洗涤方法，该方法包含：
a.将纺织品暴露于包含DNA酶的洗涤液或包含至少一种DNA酶的洗涤剂组合物，
b.完成至少一个洗涤循环；并且
c.任选地冲洗该纺织品，
其中这些DNA酶选自下组，该组由以下各项组成：SEQ ID NO 3、SEQ ID NO 4、SEQID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO 10、SEQ IDNO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO 42、SEQ IDNO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO 60、SEQ IDNO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69、SEQ ID NO 72。
另一个实施例涉及根据本发明方法洗涤的纺织品。
洗涤液中DNA酶的浓度典型地在以下范围内：0.00004-100ppm酶蛋白，如在0.00008-100范围内、在0.0001-100范围内、在0.0002-100范围内、在0.0004-100范围内、在0.0008-100范围内、在0.001-100ppm酶蛋白的范围内、0.01-100ppm酶蛋白，优选地0.05-50ppm酶蛋白，更优选地0.1-50ppm酶蛋白，更优选地0.1-30ppm酶蛋白，更优选地0.5-20ppm酶蛋白，并且最优选地0.5-10ppm酶蛋白。
可以将本发明的DNA酶以一定量添加到洗涤剂组合物中，该量对应于至少0.002mg的DNA酶蛋白，如至少0.004mg的DNA酶蛋白、至少0.006mg的DNA酶蛋白、至少0.008mg的DNA酶蛋白、至少0.01mg的DNA酶蛋白、至少0.1mg的蛋白，优选地1mg的蛋白，更优选地至少10mg的蛋白，甚至更优选地至少15mg的蛋白，最优选地至少20mg的蛋白，并且甚至最优选地至少25mg的蛋白。因此，该洗涤剂组合物可以包含至少0.00008％DNA酶蛋白，优选地至少0.002％、0.003％、0.004％、0.005％、0.006％、0.008％、0.01％、0.02％、0.03％、0.05％、0.1％、0.2％、0.3％、0.4％、0.6％、0.7％、0.8％、0.9％或1.0％的DNA酶蛋白。
可以使用常规稳定剂(例如多元醇如丙二醇或甘油、糖或糖醇，不同盐如NaCl或KCl)来稳定存在于本发明的洗涤剂中的酶。可以通过乳酸、甲酸、硼酸、或硼酸衍生物(例如，芳族硼酸酯、或苯基硼酸衍生物(如4-甲酰苯基硼酸))、或肽醛(如二肽醛、三肽醛或四肽醛或醛类似物)(或者具有形式B1-B0-R，其中R是H、CH3、CX3、CHX2、或CH2X(X＝卤素)，B0是单个氨基酸残基(优选地具有一个任选取代的脂肪族或芳香族侧链)；并且B1由一个或多个氨基酸残基组成(优选一个、两个或三个)，任选地包括一个N-末端保护基团，或者如描述于WO 09118375、WO 98/13459中的)或者蛋白类型的蛋白酶抑制剂例如RASI、BASI、WASI(水稻、大麦和小麦的双功能α-淀粉酶/枯草杆菌蛋白酶抑制剂)或CI2或SSI来稳定本发明的蛋白酶。可以如在例如WO 92/19709、WO 92/19708和US 6,472,364中描述的配制该组合物。在一些实施例中，在此利用的这些酶由存在于为这些酶提供此类离子的成品组合物中的锌(II)、钙(II)和/或镁(II)离子的水溶性来源，连同其他金属离子(例如，钡(II)、钪(II)、铁(II)、锰(II)、铝(III)、锡(II)、钴(II)、铜(II)、镍(II)以及氧钒(IV))稳定化。
在一个实施例中，使用肽醛或肽酮来稳定该多肽。适合的肽醛描述在WO 94/04651、WO 95/25791、WO 98/13458、WO 98/13459、WO 98/13460、WO 98/13461、WO 98/13462、WO 07/141736、WO 07/145963、WO 09/118375、WO 10/055052以及WO 11/036153中。本发明的多肽还可以掺入进WO 97/07202中所披露的洗涤剂配制品中，通过引用将其结合在此。
在另一个实施例中，使用苯基硼酸衍生物来稳定该多肽，该苯基硼酸衍生物是具有以下式的4-甲酰苯基硼酸(4-FPBA)：
该洗涤剂组合物可以包括两种或更多种稳定剂，例如像选自下组的那些，该组由以下各项组成：丙二醇、甘油、4-甲酰苯基硼酸和硼酸盐。
该洗涤剂组合物可以包括两种或更多种稳定剂，例如像选自下组的那些，该组由以下各项组成：丙二醇、甘油、4-甲酰苯基硼酸和硼酸盐。
优选存在于洗涤剂组合物中的一种或多种稳定剂的量为从0.001wt％至约5.0wt％、从0.01wt％至约2.0wt％、从0.1wt％至约3wt％或从0.5wt％至约1.5wt％。
液体洗涤剂组合物
本发明的DNA酶还可以配制在液体洗衣洗涤组合物(如液体洗衣洗涤组合物)中，该组合物包括：
a)至少0.005mg的活性DNA酶蛋白/升洗涤剂，其中该DNA酶选自包含SEQ ID NO 3、SEQ ID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQID NO 10的多肽或与其具有至少80％序列一致性的DNA酶，
b)2wt％至60wt％的至少一种表面活性剂，以及
c)5wt％至50wt％的至少一种助洗剂。
本发明的DNA酶还可以配制在液体洗衣洗涤组合物(如液体洗衣洗涤组合物)中，该组合物包括：
a)至少0.002ppm的DNA酶多肽，其中该DNA酶多肽选自：包含SEQ ID NO 3、SEQ IDNO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO10、SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69、SEQ ID NO 72的多肽或与其具有至少80％序列一致性的DNA酶，
b)2wt％至60wt％的至少一种表面活性剂，以及
c)5wt％至50wt％的至少一种助洗剂。
该表面活性剂可以是在如上描述的非离子、阴离子和/或两性离子型表面活性剂中选择的，优选地阴离子或非离子型表面活性剂也可以使用两性离子型表面活性剂。通常，优选是漂白剂稳定的表面活性剂。优选的阴离子型表面活性剂是硫酸盐表面活性剂并且具体地烷基醚硫酸盐，特别是C-9-15醇醚硫酸盐、C12-15伯醇乙氧基化物、C8-C16酯硫酸盐和C10-C14酯硫酸盐，例如单十二烷基酯硫酸盐。阴离子型表面活性剂的非限制性实例包括硫酸盐和磺酸盐，具体地是直链烷基苯磺酸盐(LAS)、LAS的异构体、支链烷基苯磺酸盐(BABS)、苯基链烷磺酸盐、α-烯烃磺酸盐(AOS)、烯烃磺酸盐、链烯烃磺酸盐、链烷-2,3-二基双(硫酸盐)、羟基链烷磺酸盐以及二磺酸盐、烷基硫酸盐(AS)(如十二烷基硫酸钠(SDS))、脂肪醇硫酸盐(FAS)、伯醇硫酸盐(PAS)、醇醚硫酸盐(AES或AEOS或FES，也被称为醇乙氧基硫酸盐或脂肪醇醚硫酸盐)、仲链烷磺酸盐(SAS)、石蜡烃磺酸盐(PS)、酯磺酸盐、磺化的脂肪酸甘油酯、α-磺酸基脂肪酸甲酯(α-SFMe或SES)(包括甲酯磺酸盐(MES))、烷基琥珀酸或烯基琥珀酸、十二烯基/十四烯基琥珀酸(DTSA)、氨基酸的脂肪酸衍生物、磺酸基琥珀酸的二酯和单酯或脂肪酸的盐(皂)、及其组合。
阴离子型表面活性剂优选地以盐的形式添加至洗涤剂中。在这些盐中的适合的阳离子为碱金属离子，例如钠、钾和锂以及铵盐，例如(2-羟基乙基)铵、二(2-羟基乙基)铵和三(2-羟基乙基)铵盐。非离子型表面活性剂的非限制性实例包括醇乙氧基化物(AE或AEO)、醇丙氧基化物、丙氧基化的脂肪醇(PFA)、烷氧基化的脂肪酸烷基酯(例如乙氧基化的和/或丙氧基化的脂肪酸烷基酯)、烷基酚乙氧基化物(APE)、壬基酚乙氧基化物(NPE)、烷基多糖苷(APG)、烷氧基化的胺、脂肪酸单乙醇酰胺(FAM)、脂肪酸二乙醇酰胺(FADA)、乙氧基化的脂肪酸单乙醇酰胺(EFAM)、丙氧基化的脂肪酸单乙醇酰胺(PFAM)、多羟基烷基脂肪酸酰胺、或葡萄糖胺的N-酰基N-烷基衍生物(葡糖酰胺(GA)、或脂肪酸葡糖酰胺(FAGA))、连同在SPAN和TWEEN商品名下可获得的产品、及其组合。可商购的非离子型表面活性剂包括来自BASF公司的PlurafacTM、LutensolTM和PluronicTM类、来自科宁公司(Cognis)的DehyponTM系列和来自科莱恩特公司(Clariant)的GenapolTM系列。
优选地，助洗剂选自磷酸盐、柠檬酸钠助洗剂、碳酸钠、硅酸钠、铝硅酸钠(沸石)。适合的助洗剂是碱金属或磷酸铵、聚磷酸盐、膦酸盐、聚膦酸盐、碳酸盐、碳酸氢盐、硼酸盐、柠檬酸盐和聚羧酸盐。柠檬酸盐助洗剂，例如柠檬酸及其可溶性盐(特别是钠盐)是聚羧酸盐助洗剂。柠檬酸盐可以与沸石、硅酸盐如BRITESIL类型、和/或层状硅酸盐助洗剂组合使用。助洗剂优选以按重量计约0-65％(例如按重量计约5％至约50％)的量添加。在洗衣洗涤剂中，助洗剂的水平通常为按重量计约40％-65％、特别是按重量计约50％-65％、特别是按重量计从20％至50％。助洗剂和/或共助洗剂可以具体是形成具有Ca和Mg的水溶性复合物的螯合试剂。可以利用本领域中已知的、在清洁洗涤剂中使用的任何助洗剂和/或共助洗剂。助洗剂的非限制性实例包括沸石、二磷酸盐(焦磷酸盐)、三磷酸盐例如三磷酸钠(STP或STPP)、碳酸盐例如碳酸钠、可溶性硅酸盐例如偏硅酸钠、层状硅酸盐(例如来自赫斯特公司(Hoechst)的SKS-6)和(羧甲基)菊粉(CMI)及其组合。助洗剂的进一步的非限制性实例包括柠檬酸盐；螯合剂，例如氨基羧酸盐、氨基聚羧酸盐和膦酸酯；以及烷基琥珀酸或烯基琥珀酸。另外的具体实例包括2,2’,2”-次氮基三乙酸(NTA)、乙二胺四乙酸(EDTA)、二亚乙基三胺五乙酸(DTPA)、亚氨基二琥珀酸(IDS)、乙二胺-N,N’-二琥珀酸(EDDS)、甲基甘氨酸-N,N-二乙酸(MGDA)、谷氨酸-N,N-二乙酸(GLDA)、1-羟基乙烷-1,1-二膦酸、N-(2-羟基乙基)亚氨基二乙酸(EDG)、天冬氨酸-N-单乙酸(ASMA)、天冬氨酸-N,N-二乙酸(ASDA)、天冬氨酸-N-单丙酸(ASMP)、亚氨基二琥珀酸(IDA)、N-(磺甲基)天冬氨酸(SMAS)、N-(2-磺乙基)-天冬氨酸(SEAS)、N-(磺甲基谷氨酸(SMGL)、N-(2-磺乙基)-谷氨酸(SEGL)、N-甲基亚氨基二乙酸(MIDA)、丝氨酸-N,N-二乙酸(SEDA)、异丝氨酸-N,N-二乙酸(ISDA)、苯丙氨酸-N,N-二乙酸(PHDA)、邻氨基苯甲酸-N,N-二乙酸(ANDA)、磺胺酸-N,N-二乙酸(SLDA)、牛磺酸-N,N-二乙酸(TUDA)以及N'-(2-羟基乙基)-亚乙基二胺-N,N,N'-三乙酸(HEDTA)、二乙醇甘氨酸(DEG)、及其组合和盐。适合本文使用的膦酸酯包括1-羟基乙烷-1,1-二膦酸(HEDP)、乙二胺四(亚甲基膦酸)(EDTMPA)、二亚乙基三胺五(亚甲基膦酸)(DTMPA或DTPMPA或DTPMP)、次氮基三(亚甲基膦酸)(ATMP或NTMP)、2-膦酰基丁烷-1,2,4-三羧酸(PBTC)、六亚甲基二胺四(亚甲基膦酸)(HDTMP)。
该组合物还可以含有按重量计0-50％，如约5％至约30％的洗涤剂共助洗剂。洗涤剂组合物可以包含单独的或与助洗剂组合的共助洗剂，例如沸石助洗剂。共助洗剂的非限制性实例包括聚丙烯酸酯的均聚物或其共聚物，如聚(丙烯酸)(PAA)或共聚(丙烯酸/马来酸)(PAA/PMA)或聚天冬氨酸。进一步的示例性助洗剂和/或共助洗剂描述于例如WO 09/102854、US 5977053中。
在一个优选的实施例中，该助洗剂是基于非磷的助洗剂，例如柠檬酸和/或甲基甘氨酸-N,N-二乙酸(MGDA)和/或谷氨酸-N,N-二乙酸(GLDA)和/或其盐。在优选的助洗剂包括柠檬酸盐和/或甲基甘氨酸-N,N-二乙酸(MGDA)和/或谷氨酸-N,N-二乙酸(GLDA)和/或其盐的情况下，该洗衣组合物也可以是无磷酸盐的。
本发明的一个实施例涉及液体衣物洗涤组合物，该液体衣物洗涤组合物包含：
a)至少0.005mg的活性DNA酶/升组合物，其中该DNA酶选自包含SEQ ID NO 3、SEQID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO10的多肽或与其具有至少80％序列一致性的DNA酶，
b)按重量计1％至15％的至少一种表面活性剂，其中该表面活性剂是LAS、AEOS和/或SLES，以及
c)按重量计5％至50％的至少一种助洗剂，该助洗剂选自HEDP、DTMPA或DTPMPA。
本发明的一个实施例涉及液体衣物洗涤组合物，该液体衣物洗涤组合物包含：
a)至少0.005mg的活性DNA酶/升组合物，其中该DNA酶选自包含SEQ ID NO 3、SEQID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO10、SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69、SEQ ID NO 72的多肽或与其具有至少80％序列一致性的DNA酶，
b)按重量计1％至15％的至少一种表面活性剂，其中该表面活性剂是LAS、AEOS和/或SLES，以及
c)按重量计5％至50％的至少一种助洗剂，该助洗剂选自HEDP、DTMPA或DTPMPA。
该液体洗涤剂组合物可以典型地含有按重量计至少20％并且高达95％的水，如高达70％的水、高达50％的水、高达40％的水、高达30％的水、或高达20％的水。包括但不限于链烷醇、胺、二醇、醚以及多元醇的其他类型的液体可以被包括在水性液体洗涤剂中。水性液体洗涤剂可以含有从0-30％的有机溶剂。液体洗涤剂甚至可以是非水性的，其中水含量低于10％，优选低于5％。
粉末组合物
洗涤剂组合物也可配制成用于衣物洗涤或餐具洗涤的颗粒洗涤剂。本发明的一个实施例涉及颗粒状洗涤剂组合物，该洗涤剂组合物包含
a)至少0.005mg的活性DNA酶/克组合物，其中该DNA酶选自包含SEQ ID NO 3、SEQID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO10的多肽或与其具有至少80％序列一致性的DNA酶，
b)5wt％至50wt％阴离子型表面活性剂
c)1wt％至8wt％非离子型表面活性剂，以及
d)5wt％至40wt％助洗剂，例如碳酸盐、沸石、磷酸盐助洗剂、钙螯合助洗剂或络合剂。
本发明的一个实施例涉及颗粒状洗涤剂组合物，该洗涤剂组合物包含
a)至少0.005mg的活性DNA酶/克组合物，其中该DNA酶选自包含SEQ ID NO 3、SEQID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO10、SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69、SEQ ID NO 72的多肽和与其具有至少80％序列一致性的DNA酶，
b)5wt％至50wt％阴离子型表面活性剂
c)1wt％至8wt％非离子型表面活性剂，以及
d)5wt％至40wt％助洗剂，例如碳酸盐、沸石、磷酸盐助洗剂、钙螯合助洗剂或络合剂。
该表面活性剂可以是在如上描述的非离子、阴离子和/或两性离子型表面活性剂中选择的，优选地阴离子或非离子型表面活性剂也可以使用两性离子型表面活性剂。通常，优选是漂白剂稳定的表面活性剂。优选的阴离子型表面活性剂是硫酸盐表面活性剂并且具体地烷基醚硫酸盐，特别是C-9-15醇醚硫酸盐、C12-15伯醇乙氧基化物、C8-C16酯硫酸盐和C10-C14酯硫酸盐，例如单十二烷基酯硫酸盐。阴离子型表面活性剂的非限制性实例包括硫酸盐和磺酸盐，具体地是直链烷基苯磺酸盐(LAS)、LAS的异构体、支链烷基苯磺酸盐(BABS)、苯基链烷磺酸盐、α-烯烃磺酸盐(AOS)、烯烃磺酸盐、链烯烃磺酸盐、链烷-2,3-二基双(硫酸盐)、羟基链烷磺酸盐以及二磺酸盐、烷基硫酸盐(AS)(如十二烷基硫酸钠(SDS))、脂肪醇硫酸盐(FAS)、伯醇硫酸盐(PAS)、醇醚硫酸盐(AES或AEOS或FES，也被称为醇乙氧基硫酸盐或脂肪醇醚硫酸盐)、仲链烷磺酸盐(SAS)、石蜡烃磺酸盐(PS)、酯磺酸盐、磺化的脂肪酸甘油酯、α-磺酸基脂肪酸甲酯(α-SFMe或SES)(包括甲酯磺酸盐(MES))、烷基琥珀酸或烯基琥珀酸、十二烯基/十四烯基琥珀酸(DTSA)、氨基酸的脂肪酸衍生物、磺酸基琥珀酸的二酯和单酯或脂肪酸的盐(皂)、及其组合。
阴离子型表面活性剂优选地以盐的形式添加至洗涤剂中。在这些盐中的适合的阳离子为碱金属离子，例如钠、钾和锂以及铵盐，例如(2-羟基乙基)铵、二(2-羟基乙基)铵和三(2-羟基乙基)铵盐。
非离子型表面活性剂的非限制性实例包括醇乙氧基化物(AE或AEO)、醇丙氧基化物、丙氧基化的脂肪醇(PFA)、烷氧基化的脂肪酸烷基酯(例如乙氧基化的和/或丙氧基化的脂肪酸烷基酯)、烷基酚乙氧基化物(APE)、壬基酚乙氧基化物(NPE)、烷基多糖苷(APG)、烷氧基化的胺、脂肪酸单乙醇酰胺(FAM)、脂肪酸二乙醇酰胺(FADA)、乙氧基化的脂肪酸单乙醇酰胺(EFAM)、丙氧基化的脂肪酸单乙醇酰胺(PFAM)、多羟基烷基脂肪酸酰胺、或葡萄糖胺的N-酰基N-烷基衍生物(葡糖酰胺(GA)、或脂肪酸葡糖酰胺(FAGA))、连同在SPAN和TWEEN商品名下可获得的产品、及其组合。
可商购的非离子型表面活性剂包括来自BASF公司的PlurafacTM、LutensolTM和PluronicTM类、来自科宁公司(Cognis)的DehyponTM系列和来自科莱恩特公司(Clariant)的GenapolTM系列。
该助洗剂可以是非磷酸盐的，例如柠檬酸盐，优选为钠盐和/或沸石。膦酸酯助洗剂可以是上文描述的那些中的任一者。
如上描述，助洗剂优选地选自在组合物下的磷酸盐、柠檬酸钠助洗剂、碳酸钠、硅酸钠、铝硅酸钠(沸石)。适合的助洗剂是上文描述的并且包括碱金属或磷酸铵、聚磷酸盐、膦酸酯、聚膦酸酯、碳酸盐、碳酸氢盐、硼酸盐、聚羟基磺酸盐、聚乙酸盐、羧酸盐、柠檬酸盐和聚羧酸盐。柠檬酸盐助洗剂，例如柠檬酸及其可溶性盐(特别是钠盐)是聚羧酸盐助洗剂。优选地该助洗剂以按重量计约0-65％、例如按重量计约5％至约50％、例如按重量计5％至40％、例如按重量计10％至40％、例如按重量计10％至30％、例如按重量计15％至20％或例如按重量计20％至40％的量添加。该助洗剂可以是膦酸酯助洗剂，包括1-羟基乙烷-1,1-二膦酸(HEDP)、乙二胺四(亚甲基膦酸)(EDTMPA)、二亚乙基三胺五(亚甲基膦酸)(DTMPA或DTPMPA)、二亚乙基三胺五(亚甲基膦酸)(DTPMP)、氨基三(亚甲基膦酸)(ATMP)、2-膦酰基丁烷-1,2,4-三羧酸(PBTC)、和六亚甲基二胺四(亚甲基膦酸)(HDTMP)。
优选的膦酸酯包括1-羟基乙烷-1,1-二膦酸(HEDP)和/或二亚乙基三胺五(亚甲基膦酸)(DTMPA或DTPMPA)。优选地膦酸酯以约在如下水平的量添加：组合物的按重量计从约0.01％至约10％、优选按重量计从0.1％至约5％、更优选地按重量计从0.5％至3％。
在优选的助洗剂包括柠檬酸盐、碳酸盐和/或铝硅酸钠(沸石)的情况下，衣物洗涤组合物也可以是无磷酸盐的。
洗涤剂可以包含按重量计0-30％，例如约1％至约20％的漂白系统。可以利用包含本领域已知的用于清洁洗涤剂中的组分的任何漂白系统。适合的漂白系统组分包括过氧化氢的来源；过酸的来源；和漂白催化剂或增效剂。
过氧化氢的来源：
适合的过氧化氢的来源是无机过酸盐，包括碱金属盐例如过碳酸钠和过硼酸钠(通常是一水合物或四水合物)，以及过氧化氢―尿素(1/1)。
过酸的来源：过酸可以是(a)直接作为预成型过酸掺入，或(b)从过氧化氢和漂白活化剂(过水解)在洗涤液中原位形成，或(c)从过氧化氢和过氧化氢酶和后者适合的底物(例如酯)在洗涤液中原位形成。
a)适合的预成型过酸包括但不限于：过氧羧酸例如过氧苯甲酸及其环取代的衍生物、过氧基-α-萘甲酸、过氧邻苯二甲酸、过氧月桂酸、过氧硬脂酸、ε-邻苯二甲酰亚氨基过氧羊油酸[邻苯二甲酰亚氨基过氧己酸(PAP)]、和邻-羧基苯甲酰胺基过氧羊油酸；脂肪族和芳香族二过氧二羧酸例如二过氧十二烷二酸、二过氧壬二酸、二过氧癸二酸、二过氧十三烷二酸、2-癸基二过氧丁二酸、以及二过氧邻苯二甲酸、二过氧间苯二甲酸和二过氧对苯二甲酸；过亚氨酸；过氧单硫酸；过氧二硫酸；过氧磷酸；过氧硅酸；以及所述化合物的混合物。应当理解的是，在有些情况下，所提到的过酸可能最好是作为适合的盐的添加，例如碱金属盐(例如)或碱土金属盐。
b)适合的漂白活化剂包括属于酯、酰胺、酰亚胺、腈类或酸酐类别的那些，以及适用时，其盐。适合的实例是四乙酰基乙二胺(TAED)、4-[(3,5,5-三甲基己酰基)氧基]苯-1-磺酸钠(ISONOBS)、4-(十二酰基氧基)苯-1-磺酸钠(LOBS)、4-(癸酰基氧基)苯-1-磺酸钠、4-(癸酰基氧基)苯甲酸(DOBA)、4-(壬酰基氧基)苯-1-磺酸钠(NOBS)和/或披露于WO 98/17767中的那些。感兴趣的漂白活化剂的具体家族披露于EP 624154中并且在那个家族中特别优选的是乙酰柠檬酸三乙酯(ATC)。ATC或短链甘油三酸酯(像三醋精)具有它们是环境友好的优点。此外，乙酰柠檬酸三乙酯和三醋精在存储时在产品中具有良好的水解稳定性，并且是有效的漂白活化剂。最后，ATC是多功能的，因为在过水解反应中释放的柠檬酸盐可以作为助洗剂起作用。
漂白催化和增效剂：该漂白系统还可以包括漂白催化剂或增效剂。可用于本发明组合物中的漂白催化剂的一些非限制性实例包括草酸锰、乙酸锰、锰胶原、钴-胺催化剂和锰三氮杂环壬烷(MnTACN)催化剂；特别优选锰与1,4,7-三甲基-1,4,7-三氮杂环壬烷(Me3-TACN)或1,2,4,7-四甲基-1,4,7-三氮杂环壬烷(Me4-TACN)的络合物，具体地是Me3-TACN，如双核锰络合物[(Me3-TACN)Mn(O)3Mn(Me3-TACN)](PF6)2、和[2,2',2”-次氮基三(乙烷-1,2-二基氮烷基亚基-κN-甲基亚基)三酚并-κ3O]锰(III)。这些漂白催化剂也可以是其他金属化合物，如铁或钴络合物。
在其中过酸的来源包括在内的一些实施例中，可以使用具有下式之一的有机漂白催化剂或漂白增效剂：
(iii)及其混合物；其中每个R1独立地是含有从9到24个碳的支链烷基或含有从11到24个碳的直链烷基，优选地每个R1独立地是含有从9到18个碳的支链烷基或含有从11到18个碳的直链烷基，更优选地每个R1独立地选自下组，该组由以下各项组成：2-丙基庚基、2-丁基辛基、2-戊基壬基、2-己基癸基、十二烷基、十四烷基、十六烷基、十八烷基、异壬基、异癸基、异十三烷基以及异十五烷基。
其他示例性漂白系统描述于例如WO 2007/087258、WO 2007/087244、WO 2007/087259、EP 1867708(维生素K)以及WO 2007/087242中。适合的光漂白剂可以例如是磺化的酞菁锌或酞菁铝。
根据一个实施例和任一项前述实施例，本发明还涉及包含以下的清洁组合物：
a)至少0.005mg的活性DNA酶/克组合物，其中该DNA酶选自包含SEQ ID NO 3、SEQID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9和SEQ IDNO 10的多肽或与其具有至少80％序列一致性的DNA酶，
b)10wt％-50wt％助洗剂，以及
c)至少一种漂白组分，其中该漂白剂是过氧化物并且该漂白催化剂是锰化合物。
根据一个实施例和任一项前述实施例，本发明还涉及包含以下的清洁组合物：
a)至少0.005mg的活性DNA酶/克组合物，其中该DNA酶选自包含SEQ ID NO 3、SEQID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO10、SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69、SEQ ID NO 72的多肽和与其具有至少80％序列一致性的DNA酶，
b)10wt％-50wt％助洗剂，以及
c)至少一种漂白组分，其中该漂白剂是过氧化物并且该漂白催化剂是锰化合物。
氧漂白剂优选地是过碳酸盐和锰催化剂，优选地是1,4,7-三甲基-1,4,7-三氮杂环壬烷或乙酸锰(III)四水合物。
根据一个实施例和任一项前述实施例，本发明还涉及包含以下的清洁组合物：
a)至少0.005mg的DNA酶/克组合物，其中该DNA酶选自包含SEQ ID NO 3、SEQ IDNO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9或SEQ ID NO10的多肽，
b)10wt％-50wt％助洗剂，该助洗剂选自柠檬酸、甲基甘氨酸-N,N-二乙酸(MGDA)和/或谷氨酸-N,N-二乙酸(GLDA)及其混合物，以及
c)至少一种漂白组分，其中该漂白剂是氧漂白剂并且该漂白催化剂是锰化合物。
根据一个实施例和任一项前述实施例，本发明还涉及包含以下的清洁组合物：
a)至少0.005mg的活性DNA酶/克组合物，其中该DNA酶选自包含SEQ ID NO 3、SEQID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO10、SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69、SEQ ID NO 72的多肽和与其具有至少80％序列一致性的DNA酶，
b)10wt％-50wt％助洗剂，该助洗剂选自柠檬酸、甲基甘氨酸-N,N-二乙酸(MGDA)和/或谷氨酸-N,N-二乙酸(GLDA)及其混合物，以及
c)至少一种漂白组分，其中该漂白剂是氧漂白剂并且该漂白催化剂是锰化合物。氧漂白剂优选地是过碳酸盐和锰催化剂，优选地是1,4,7-三甲基-1,4,7-三氮杂环壬烷或乙酸锰(II)四水合物
根据一个实施例和任一项前述实施例，本发明还涉及包含以下的清洁组合物：
a)至少0.005mg的活性DNA酶/克组合物，其中该DNA酶选自包含SEQ ID NO 3、SEQID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9和SEQ IDNO 10的多肽或与其具有至少80％序列一致性的DNA酶，
b)10wt％-50wt％助洗剂，该助洗剂选自柠檬酸、甲基甘氨酸-N,N-二乙酸(MGDA)和/或谷氨酸-N,N-二乙酸(GLDA)及其混合物，以及
c)0.1wt％-40wt％、优选从0.5wt％-30wt％的漂白组分，其中该漂白组分是过氧化物，优选地是过碳酸盐和含金属的漂白催化剂，优选地是1,4,7-三甲基-1,4,7-三氮杂环壬烷或乙酸锰(II)四水合物(MnTACN)。
根据一个实施例和任一项前述实施例，本发明还涉及包含以下的清洁组合物：
a)至少0.005mg的活性DNA酶/克组合物，其中该DNA酶选自包含SEQ ID NO 3、SEQID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO10、SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69、SEQ ID NO 72的多肽和与其具有至少80％序列一致性的DNA酶，
b)10wt％-50wt％助洗剂，该助洗剂选自柠檬酸、甲基甘氨酸-N,N-二乙酸(MGDA)和/或谷氨酸-N,N-二乙酸(GLDA)及其混合物，以及
c)0.1wt％-40wt％、优选从0.5wt％-30wt％的漂白组分，其中该漂白组分是过氧化物，优选地是过碳酸盐和含金属的漂白催化剂，优选地是1,4,7-三甲基-1,4,7-三氮杂环壬烷或乙酸锰(II)四水合物(MnTACN)。
洗涤剂组分的选择可以包括(用于纺织品护理)有待清洁的纺织品的类型、污物的类型和/或程度、进行清洁时的温度、以及洗涤剂产品的配制的考虑。尽管根据具体的功能性对以下提及的组分由通用标题进行分类，但是这并不被解释为限制，因为如将被普通技术人员所理解，一种组分可以包括另外的功能性。
助水溶物
清洁组合物可以包含按重量计0-10％，例如按重量计0-5％，例如约0.5％至约5％、或约3％至约5％的助水溶剂。可以利用本领域中已知的用于在洗涤剂中使用的任何助水溶物。助水溶剂的非限制性实例包括苯磺酸钠、对甲苯磺酸钠(STS)、二甲苯磺酸钠(SXS)、枯烯磺酸钠(SCS)、伞花烃磺酸钠、氧化胺、醇和聚乙二醇醚、羟基萘甲酸钠、羟基萘磺酸钠、乙基己基磺酸钠及其组合。
聚合物
该清洁组合物可以包含按重量计0％-10％，如0.5％-5％、2％-5％、0.5％-2％、或0.2％-1％的聚合物。可以利用本领域中已知的用于在洗涤剂中使用的任何聚合物。聚合物可以作为如以上提到的共助洗剂起作用，或可以提供抗再沉积、纤维保护、污物释放、染料转移抑制、油污清洁和/或防沫特性。一些聚合物可以具有多于一种的上文提到的特性和/或多于一种的下文提到的基序(motif)。示例性聚合物包括(羧甲基)纤维素(CMC)、聚(乙烯醇)(PVA)、聚(乙烯吡咯烷酮)(PVP)、聚(乙二醇)或聚(环氧乙烷)(PEG)、乙氧基化的聚(亚乙基亚胺)、羧甲基菊粉(CMI)、和聚羧化物，例如PAA、PAA/PMA、聚-天冬氨酸、和甲基丙烯酸月桂酯/丙烯酸共聚物、疏水修饰CMC(HM-CMC)和硅酮、对苯二甲酸和低聚乙二醇的共聚物、聚(对苯二甲酸乙二酯)和聚(氧乙烯对苯二甲酸乙二酯)的共聚物(PET-POET)、PVP、聚(乙烯基咪唑)(PVI)、聚(乙烯吡啶-N-氧化物)(PVPO或PVPNO)以及聚乙烯吡咯烷酮-乙烯基咪唑(PVPVI)。另外的示例性聚合物包括磺化的聚羧酸酯、聚环氧乙烷和聚环氧丙烷(PEO-PPO)以及乙氧基硫酸二季铵盐。其他示例性聚合物披露于例如WO 2006/130575中。也考虑了以上提到的聚合物的盐。
织物调色剂
本发明的清洁组合物还可以包括织物调色剂，如染料或色素，当配制在洗涤剂组合物中时，当所述织物与洗涤液接触时织物调色剂可以沉积在织物上，该洗涤液包含所述洗涤剂组合物，并且因此通过可见光的吸收/反射改变所述织物的色彩。荧光增白剂发射至少一些可见光。相比之下，因为它们吸收至少一部分可见光光谱，所以织物调色剂改变表面的色彩。适合的织物调色剂包括染料和染料-粘土轭合物，并且还可以包括色素。适合的染料包括小分子染料和聚合物染料。适合的小分子染料包括选自下组的小分子染料，该组由落入颜色索引(Colour Index)(C.I.)分类的以下染料组成：直接蓝、直接红、直接紫、酸性蓝、酸性红、酸性紫、碱性蓝、碱性紫和碱性红或其混合物，例如如描述于WO 2005/03274、WO2005/03275、WO 2005/03276和EP 1876226(通过引用并入本文)中。洗涤剂组合物优选包含从约0.00003wt％至约0.2wt％、从约0.00008wt％至约0.05wt％、或甚至从约0.0001wt％至约0.04wt％的织物调色剂。该组合物可以包含从0.0001wt％至0.2wt％的织物调色剂，当该组合物处于单位剂量袋的形式时，这可以是特别优选的。适合的调色剂还披露于例如WO2007/087257和WO 2007/087243中。
酶
本发明的清洁组合物可以包含一种或多种另外的酶，如蛋白酶、脂肪酶、角质酶、淀粉酶、糖酶、纤维素酶、果胶酶、甘露聚糖酶、阿拉伯糖酶、半乳聚糖酶、木聚糖酶、氧化酶(例如漆酶)和/或过氧化酶。
一般而言，一种或多种所选酶的特性应与选定的洗涤剂相容(即，最适pH，与其他酶和非酶成分的相容性等)，并且该一种或多种酶应以有效量存在。
纤维素酶
适合的纤维素酶包括细菌或真菌来源的那些。包括化学修饰的突变体或蛋白质工程化的突变体。适合的纤维素酶包括来自芽孢杆菌属、假单胞菌属、腐质霉属、镰孢菌属、梭孢壳属、支顶孢属的纤维素酶，例如披露于US 4,435,307、US 5,648,263、US 5,691,178、US5,776,757以及WO 89/09259中的由特异腐质霉、嗜热毁丝霉和尖孢镰孢菌产生的真菌纤维素酶。
特别适合的纤维素酶是具有颜色护理益处的碱性或中性纤维素酶。这类纤维素酶的实例是在EP 0 495 257、EP 0 531 372、WO 96/11262、WO 96/29397、WO 98/08940中描述的纤维素酶。其他实例是例如描述于WO 94/07998、EP 0 531 315、US 5,457,046、US 5,686,593、US 5,763,254、WO 95/24471、WO 98/12307和WO 99/001544中的那些纤维素酶变体。
其他纤维素酶是内切-β-1,4-葡聚糖酶(其具有与WO 2002/099091的SEQ ID NO:2位置1至位置773的氨基酸序列具有至少97％一致性的序列)或族44木葡聚糖酶(其具有与WO 2001/062903的SEQ ID NO:2位置40-559具有至少60％一致性的序列)。
可商购的纤维素酶包括CelluzymeTM和CarezymeTM(诺维信公司(Novozymes A/S))、Carezyme PremiumTM(诺维信公司)、CellucleanTM(诺维信公司)、CellucleanClassicTM(诺维信公司)、CellusoftTM(诺维信公司)、WhitezymeTM(诺维信公司)、ClazinaseTM和Puradax HATM(杰能科国际公司(Genencor International Inc.))以及KAC-500(B)TM(花王株式会社(Kao Corporation))。
蛋白酶
适合的蛋白酶包括细菌、真菌、植物、病毒或动物来源的那些，例如植物或微生物来源。优选的是微生物来源。包括化学修饰的突变体或蛋白质工程化的突变体。它可以是碱性蛋白酶，例如丝氨酸蛋白酶或金属蛋白酶。丝氨酸蛋白酶可以例如是S1家族(如胰蛋白酶)或S8家族(如枯草杆菌蛋白酶)。金属蛋白酶可以例如是来自例如家族M4的嗜热菌蛋白酶或其他金属蛋白酶，如来自M5、M7或M8家族的那些。
术语“枯草杆菌酶”是指根据Siezen等人,Protein Engng.[蛋白质工程学]4(1991)719-737和Siezen等人,Protein Science[蛋白质工程学]6(1997)501-523的丝氨酸蛋白酶子组。丝氨酸蛋白酶是通过在活性位点具有与底物形成共价加合物的丝氨酸来表征的蛋白酶的亚组。枯草杆菌酶可以被划分为6个亚类，即，枯草杆菌蛋白酶家族、嗜热蛋白酶家族、蛋白酶K家族、羊毛硫氨酸抗生素肽酶家族、Kexin家族和Pyrolysin家族。枯草杆菌酶的实例是获得自芽孢杆菌属的那些，例如描述于US 7262042和WO 09/021867中的迟缓芽孢杆菌、嗜碱芽孢杆菌、枯草芽孢杆菌、解淀粉芽孢杆菌、短小芽孢杆菌和吉氏芽孢杆菌；和描述于WO 89/06279中的枯草杆菌蛋白酶lentus、枯草杆菌蛋白酶Novo、枯草杆菌蛋白酶Carlsberg、地衣芽孢杆菌、枯草杆菌蛋白酶BPN’、枯草杆菌蛋白酶309、枯草杆菌蛋白酶147和枯草杆菌蛋白酶168以及描述于(WO 93/18140)中的蛋白酶PD138。其他有用的蛋白酶可以是描述于WO 92/175177、WO 01/016285、WO 02/026024以及WO 02/016547中的那些。胰蛋白酶样蛋白酶的实例是胰蛋白酶(例如猪或牛来源的)和镰孢菌蛋白酶(描述于WO 89/06270、WO 94/25583和WO 05/040372中)，以及获得自纤维单胞菌(Cellumonas)的胰凝乳蛋白酶(描述于WO 05/052161和WO 05/052146中)。
进一步优选的蛋白酶是来自迟缓芽孢杆菌DSM 5483的碱性蛋白酶(如在例如WO95/23221中所述)、及其变体(在WO 92/21760、WO 95/23221、EP 1921147以及EP 1921148中描述的)。
金属蛋白酶的实例是如描述于WO 07/044993(杰能科国际公司(Genencor Int.))中的中性金属蛋白酶，例如获得自解淀粉芽孢杆菌的那些。
有用的蛋白酶的实例是于以下各项中的变体：WO 92/19729、WO 96/034946、WO98/20115、WO 98/20116、WO 99/011768、WO 01/44452、WO 03/006602、WO 04/03186、WO 04/041979、WO 07/006305、WO 11/036263、WO 11/036264，尤其是在以下位置的一个或多个中具有取代的变体：3、4、9、15、27、36、57、68、76、87、95、96、97、98、99、100、101、102、103、104、106、118、120、123、128、129、130、160、167、170、194、195、199、205、206、217、218、222、224、232、235、236、245、248、252以及274，使用BPN’编号。更优选地，这些枯草杆菌酶变体可以包含以下突变：S3T、V4I、S9R、A15T、K27R、*36D、V68A、N76D、N87S,R、*97E、A98S、S99G,D,A、S99AD、S101G,M,R、S103A、V104I,Y,N、S106A、G118V,R、H120D,N、N123S、S128L、P129Q、S130A、G160D、Y167A、R170S、A194P、G195E、V199M、V205I、L217D、N218D、M222S、A232V、K235L、Q236H、Q245R、N252K、T274A(使用BPN’进行编号)。
有用的蛋白酶的具体实例是于以下中描述的变体：WO 92/19729、WO 96/034946、WO 98/20115、WO 98/20116、WO 99/011768、WO 01/44452、WO 03/006602、WO 04/03186、WO04/041979、WO 07/006305、WO 11/036263、WO 11/036264，尤其是在以下位置中的一个或多个中具有取代的变体：3、4、9、15、24、27、42、55、59、60、66、74、85、96、97、98、99、100、101、102、104、116、118、121、126、127、128、154、156、157、158、161、164、176、179、182、185、188、189、193、198、199、200、203、206、211、212、216、218、226、229、230、239、246、255、256、268以及269。其中这些位置对应于WO 2016/001449的SEQ ID NO 1所示的迟缓芽孢杆菌蛋白酶的位置。更优选枯草杆菌酶变体可以包含以下突变：S3T、V4I、S9R、S9E、A15T、S24G、S24R、K27R、N42R、S55P、G59E、G59D、N60D、N60E、V66A、N74D、N85S、N85R、、G96S、G96A、S97G、S97D、S97A、S97SD、S99E、S99D、S99G、S99M、S99N、S99R、S99H、S101A、V102I、V102Y、V102N、S104A、G116V、G116R、H118D、H118N、N120S、S126L、P127Q、S128A、S154D、A156E、G157D、G157P、S158E、Y161A、R164S、Q176E、N179E、S182E、Q185N、A188P、G189E、V193M、N198D、V199I、Y203W、S206G、L211Q、L211D、N212D、N212S、M216S、A226V、K229L、Q230H、Q239R、N246K、N255W、N255D、N255E、L256E、L256D、T268A、R269H。这些蛋白酶变体优选地是在WO 2016/001449的SEQ ID NO 1中所示的迟缓芽孢杆菌蛋白酶的变体、或在WO 2016/001449的SEQ ID NO 2中所示的解淀粉芽孢杆菌蛋白酶(BPN’)的变体。这些蛋白酶变体与WO 2016/001449的SEQ ID NO 1或SEQ ID NO 2优选地具有至少80％序列一致性。
或蛋白酶，该蛋白酶选自在以下一个或多个位置包含取代的蛋白酶变体,该位置相应于WO 2004/067737的SEQ ID NO:1的位置171、173、175、179或180，其中所述蛋白酶变体与WO 2004/067737的SEQ ID NO:1具有至少75％但少于100％的序列一致性。
适合的可商购蛋白酶包括以下列商标名下出售的那些：DuralaseTm、DurazymTm、Ultra、Ultra、Ultra、 Ultra、Blaze、Blaze100T、Blaze 125T、Blaze150T、和(诺维信公司(Novozymes A/S))，在以下商标名下出售的那些： PurafectPreferenzTm、Purafect PurafectPurafectEffectenzTm、Excellenz P1000TM、Excellenz P1250TM、Preferenz P100TM、PurafectPreferenz P110TM、Effectenz P1000TM、Effectenz P1050TM、PurafectEffectenz P2000TM、和(丹斯尼克公司(Danisco)/杜邦公司(DuPont))、AxapemTM(Gist-Brocases N.V.)、BLAP(在US 5352604的图29中所示的序列)及其变体(汉高公司)和来自花王株式会社(Kao)的KAP(嗜碱芽孢杆菌枯草杆菌蛋白酶)。
本发明的一些方面涉及组合物，例如洗涤剂，例如清洁组合物，该组合物包含具有DNA酶活性的多肽，其中该具有DNA酶活性的多肽选自下组，该组由以下各项组成：SEQ IDNO 3、SEQ ID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO 10、SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO39、SEQ ID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69、SEQ ID NO 72中示出的多肽和与其具有具有至少60％例如70％、例如80％、例如至少90％序列一致性的多肽，其中该组合物进一步包含：至少0.01ppm的一种或多种蛋白酶变体，该一种或多种蛋白酶变体包含在以下一个或多个位置上的取代：3、4、9、15、24、27、42、55、59、60、66、74、85、96、97、98、99、100、101、102、104、116、118、121、126、127、128、154、156、157、158、161、164、176、179、182、185、188、189、193、198、199、200、203、206、211、212、216、218、226、229、230、239、246、255、256、268和269，其中该位置对应于WO 2011/036263的SEQ ID NO 1中示出的蛋白酶的位置。
脂肪酶和角质酶
适合的脂肪酶和角质酶包括细菌来源或真菌来源的那些。包括化学修饰的突变体或蛋白质工程化的突变体。实例包括如在EP 258068和EP 305216中所述的来自嗜热丝孢菌属(Thermomyces)(例如来自疏绵状嗜热丝孢菌(T.lanuginosus)(以前命名为柔毛腐质霉(Humicola lanuginosa))的脂肪酶、来自腐质霉属(例如特异腐质霉(H.insolens)(WO 96/13580))的角质酶、来自假单胞菌属(Pseudomonas)菌株(这些假单胞菌属菌株中的一些现在重命名为伯克氏菌属)(例如，产碱假单胞菌(P.alcaligenes)或类产碱假单胞菌(P.pseudoalcaligene)(EP 218272))、洋葱假单胞菌(P.cepacia)(EP 331376)、假单胞菌属物种菌株SD705(WO 95/06720&WO 96/27002)、威斯康星假单胞菌(P.wisconsinensis)(WO 96/12012)的脂肪酶、GDSL型链霉菌属脂肪酶(WO 10/065455)、来自稻瘟病菌(WO 10/107560)的角质酶、来自门多萨假多胞菌(US 5,389,536)的角质酶、来自嗜热裂孢菌(WO11/084412)的脂肪酶、嗜热脂肪土芽孢杆菌脂肪酶(WO 11/084417)、来自枯草芽孢杆菌(WO11/084599)的脂肪酶、以及来自灰色链霉菌(WO 11/150157)和始旋链霉菌(WO 12/137147)的脂肪酶。
其他实例是脂肪酶变体，如描述于EP 407225、WO 92/05249、WO 94/01541、WO 94/25578、WO 95/14783、WO 95/30744、WO 95/35381、WO 95/22615、WO 96/00292、WO 97/04079、WO 97/07202、WO 00/34450、WO 00/60063、WO 01/92502、WO 07/87508以及WO 09/109500中的那些。
优选的商业化脂肪酶产品包括LipolaseTM、LipexTM；LipolexTM和LipocleanTM(诺维信公司)，Lumafast(来自杰能科公司(Genencor))以及Lipomax(来自吉斯特布罗卡德斯公司(Gist-Brocades))。再其他实例是有时称为酰基转移酶或过水解酶的脂肪酶，例如与南极假丝酵母(Candida antarctica)脂肪酶A具有同源性的酰基转移酶(WO 10/111143)、来自耻垢分枝杆菌(Mycobacterium smegmatis)的酰基转移酶(WO 05/56782)、来自CE 7家族的过水解酶(WO 09/67279)以及耻垢分枝杆菌过水解酶的变体(特别是来自亨斯迈纺织品染化有限公司(Huntsman Textile Effects Pte Ltd)的商业产品Gentle Power Bleach中所用的S54V变体)(WO 10/100028)。
本发明的一些方面涉及组合物，例如洗涤剂，例如清洁组合物，该组合物包含具有DNA酶活性的多肽，其中该具有DNA酶活性的多肽选自下组，该组由以下各项组成：SEQ IDNO 3、SEQ ID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO 10、SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO39、SEQ ID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69、SEQ ID NO 72中示出的多肽和与其具有具有至少60％，例如70％、例如80％、例如至少90％序列一致性的多肽，其中该组合物进一步包含：
a)至少0.01ppm的一种或多种脂肪酶。
淀粉酶
可以与本发明的DNA酶一起使用的适合的淀粉酶可以是α-淀粉酶或葡糖淀粉酶并且可以是细菌或真菌来源的。包括化学修饰的突变体或蛋白质工程化的突变体。淀粉酶包括例如从芽孢杆菌属，例如地衣芽孢杆菌的特定菌株(更详细地描述于GB 1,296,839中)获得的α-淀粉酶。
适合的淀粉酶包括具有在WO 95/10603中的SEQ ID NO:2的淀粉酶或其与SEQ IDNO:3具有90％序列一致性的变体。优选的变体描述于WO 94/02597、WO 94/18314、WO 97/43424以及WO 99/019467的SEQ ID NO:4中，例如在以下位置中的一个或多个处具有取代的变体：15、23、105、106、124、128、133、154、156、178、179、181、188、190、197、201、202、207、208、209、211、243、264、304、305、391、408以及444。
不同的适合的淀粉酶包括具有WO 02/010355中的SEQ ID NO:6的淀粉酶或与SEQID NO:6具有90％序列一致性的其变体。SEQ ID NO:6的优选变体是在位置181和182中具有缺失并且在位置193中具有取代的那些。
其他适合的淀粉酶是包含在WO 2006/066594的SEQ ID NO:6中所示的获得自解淀粉芽孢杆菌的α-淀粉酶的残基1-33和在WO 2006/066594的SEQ ID NO:4中所示的地衣芽孢杆菌α-淀粉酶的残基36-483的杂合α-淀粉酶或其具有90％的序列一致性的变体。这一杂合α-淀粉酶的优选变体是在以下位置中的一个或多个中具有取代、缺失或插入的那些：G48、T49、G107、H156、A181、N190、M197、I201、A209以及Q264。包含示于WO 2006/066594的SEQ IDNO:6中的获得自解淀粉芽孢杆菌的α-淀粉酶的残基1-33和SEQ ID NO:4的残基36-483的杂合α-淀粉酶的最优选变体是具有以下取代的那些：
M197T；
H156Y+A181T+N190F+A209V+Q264S；或
G48A+T49I+G107A+H156Y+A181T+N190F+I201F+A209V+Q264S。
另外的适合的淀粉酶是具有在WO 99/019467中的SEQ ID NO:6的淀粉酶或与SEQID NO:6具有90％序列一致性的其变体。SEQ ID NO:6的优选变体是在以下位置中的一个或多个中具有取代、缺失或插入的变体的那些：R181、G182、H183、G184、N195、I206、E212、E216和K269.特别优选的淀粉酶是在位置R181和G182或位置H183和G184中具有缺失的那些。
可以使用的另外的淀粉酶是具有WO 96/023873的SEQ ID NO:1、SEQ ID NO:3、SEQID NO:2或SEQ ID NO:7的那些或与SEQ ID NO:1、SEQ ID NO:2、SEQ ID NO:3或SEQ ID NO:7具有90％序列一致性的其变体。SEQ ID NO:1、SEQ ID NO:2、SEQ ID NO:3或SEQ ID NO:7的优选变体是那些在以下一个或多个位置具有取代、缺失或插入的变体：140、181、182、183、184、195、206、212、243、260、269、304和476，使用WO 96/023873的SEQ ID 2用于编号。更优选的变体是在选自181、182、183和184的两个位置中具有缺失的那些，例如位置181和182、182和183、或位置183和184。SEQ ID NO:1、SEQ ID NO:2或SEQ ID NO:7的最优选淀粉酶变体是那些在位置183和184具有缺失并在位置140、195、206、243、260、304和476中的一个或多个具有取代的变体。
可以使用的其他淀粉酶是具有WO 08/153815的SEQ ID NO:2、WO 01/66712中的SEQ ID NO:10的淀粉酶或与WO 08/153815的SEQ ID NO:2具有90％的序列一致性或与WO01/66712中的SEQ ID NO:10具有90％的序列一致性的其变体。WO 01/66712中的SEQ IDNO:10的优选变体是在以下位置中的一个或多个中具有取代、缺失或插入的那些：176、177、178、179、190、201、207、211以及264。
另外的适合的淀粉酶是具有WO 09/061380的SEQ ID NO:2的淀粉酶或其与SEQ IDNO:2具有90％序列一致性的变体。SEQ ID NO:2的优选变体是具有C末端截短和/或在以下位置中的一个或多个中具有取代、缺失或插入的那些：Q87、Q98、S125、N128、T131、T165、K178、R180、S181、T182、G183、M201、F202、N225、S243、N272、N282、Y305、R309、D319、Q320、Q359、K444和G475。SEQ ID NO:2的更优选变体是在以下位置中的一个或多个中具有取代：Q87E,R、Q98R、S125A、N128C、T131I、T165I、K178L、T182G、M201L、F202Y、N225E,R、N272E,R、S243Q,A,E,D、Y305R、R309A、Q320R、Q359E、K444E以及G475K，和/或在位置R180和/或S181或T182和/或G183中具有缺失的那些。SEQ ID NO:2的最优选的淀粉酶变体是具有以下取代的那些：
N128C+K178L+T182G+Y305R+G475K；
N128C+K178L+T182G+F202Y+Y305R+D319T+G475K；
S125A+N128C+K178L+T182G+Y305R+G475K；或
S125A+N128C+T131I+T165I+K178L+T182G+Y305R+G475K，其中这些变体是C-末端截短的并且任选地进一步在位置243处包括取代和/或在位置180和/或位置181处包括缺失。
其他合适的淀粉酶是具有WO 01/66712中的SEQ ID NO:12的α-淀粉酶或与SEQ IDNO:12具有90％序列一致性的变体。优选的淀粉酶变体是在WO 01/66712中的SEQ ID NO:12的以下位置中的一个或多个中具有取代、缺失或插入的那些：R28、R118、N174；R181、G182、D183、G184、G186、W189、N195、M202、Y298、N299、K302、S303、N306、R310、N314；R320、H324、E345、Y396、R400、W439、R444、N445、K446、Q449、R458、N471、N484。特别优选的淀粉酶包括具有D183和G184的缺失并且具有取代R118K、N195F、R320K及R458K的变体，以及在选自下组的一个或多个位置中另外具有取代的变体：M9、G149、G182、G186、M202、T257、Y295、N299、M323、E345和A339，最优选的是在所有这些位置中另外具有取代的变体。
其他的实例是淀粉酶变体，例如在WO 2011/098531、WO 2013/001078和WO 2013/001087中描述的那些。
可商购的淀粉酶是DuramylTM、TermamylTM、FungamylTM、Stainzyme TM、StainzymePlusTM、NatalaseTM、Liquozyme X及BANTM(来自诺维信公司)，以及RapidaseTM、PurastarTM/EffectenzTM、Powerase及Preferenz S100(来自杰能科国际有限公司/杜邦公司(GenencorInternational Inc./DuPont))。
本发明的一些方面涉及组合物，例如洗涤剂，例如清洁组合物，该组合物包含具有DNA酶活性的多肽，其中该具有DNA酶活性的多肽选自下组，该组由以下各项组成：SEQ IDNO 3、SEQ ID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO 10、SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO39、SEQ ID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69、SEQ ID NO 72中示出的多肽和与其具有具有至少60％例如70％、例如80％、例如至少90％序列一致性的多肽，其中该组合物进一步包含：
a)至少0.01ppm的一种或多种淀粉酶变体，其中该变体包含：
(i)在以下位置的一个或多个取代：9、26、30、33、82、37、106、118、128、133、149、150、160、178、182、186、193、195、202、203、214、231、256、257、258、269、270、272、283、295、296、298、299、303、304、305、311、314、315、318、319、320、323、339、345、361、378、383、419、421、437、441、444、445、446、447、450、458、461、471、482、484，其中该位置对应于WO 2000/060060的SEQ ID NO 2的位置；
(ii)展现出与WO96/023873的SEQ ID NO 2至少90％一致性，并且在183和184位置有缺失；或
(iii)变体，该变体展现出与WO 2008/112459的SEQ ID NO 3至少95％一致性，并且包含在以下一个或多个位置上的突变：M202、M208、S255、R172和/或M261。
过氧化物酶/氧化酶
根据本发明的过氧化物酶是由如由国际生物化学与分子生物学联合会命名委员会(IUBMB)陈述的酶分类EC 1.11.1.7包括的过氧化物酶，或获得自其中的表现出过氧化物酶活性的任何片段。
适合的过氧化物酶包括植物、细菌或真菌来源的那些。包括化学修饰的突变体或蛋白质工程化的突变体。有用的过氧化物酶的实例包括来自拟鬼伞属，例如来自灰盖拟鬼伞(C.cinerea)的过氧化物酶(EP 179,486)，及其变体，如在WO 93/24618、WO 95/10602以及WO 98/15257中描述的那些。
根据本发明的过氧化物酶还包括卤代过氧化物酶，如氯过氧化物酶、溴过氧化物酶以及展示出氯过氧化物酶或溴过氧化物酶活性的化合物。卤过氧化物酶依据它们对卤离子的特异性来分类。氯过氧化物酶(E.C.1.11.1.10)催化从氯根离子形成次氯酸盐。
在实施例中，本发明的卤代过氧化物酶是氯过氧化物酶。优选地，该卤代过氧化物酶是钒卤代过氧化物酶，即含钒酸盐的卤代过氧化物酶。在本发明的优选方法中，将含钒酸盐的卤代过氧化物酶与氯根离子来源组合。
已经从许多不同真菌，特别是从暗色丝孢菌(dematiaceous hyphomycete)真菌组中分离出了卤代过氧化物酶，如卡尔黑霉属(Caldariomyces)(例如，煤卡尔黑霉(C.fumago))、链格孢属、弯孢属(例如，疣枝弯孢(C.verruculosa)和不等弯孢(C.inaequalis))、内脐蠕孢属、细基格孢属以及葡萄孢属。
还已经从细菌，如假单胞菌属(例如，吡咯假单胞菌(P.pyrrocinia))和链霉菌属(例如，金色链霉菌(S.aureofaciens))中分离出了卤代过氧化物酶。
在优选实施例中，该卤代过氧化物酶可源自弯孢属物种，特别是疣枝弯孢(Curvularia verruculosa)和不等弯孢，例如如WO 95/27046中所描述的不等弯孢CBS102.42或描述于WO 97/04102中的疣枝弯孢CBS 147.63或疣枝弯孢CBS 444.70；或可源自如描述于WO 01/79459中的Drechslera hartlebii，如描述于WO 01/79458中的盐沼小树状霉(Dendryphiella salina)、如描述于WO 01/79461中的Phaeotrichoconis crotalarie或如描述于WO 01/79460中的Geniculosporium物种。
根据本发明的氧化酶具体包括由酶分类EC 1.10.3.2囊括的任何漆酶或获得自其中的展示出漆酶活性的片段、或展示出类似活性的化合物，如儿茶酚氧化酶(EC1.10.3.1)、邻氨基苯酚氧化酶(EC 1.10.3.4)或胆红素氧化酶(EC 1.3.3.5)。
优选的漆酶是微生物来源的酶。这些酶可以获得自植物、细菌或真菌(包括丝状真菌和酵母)。
来自真菌的适合实例包括可源自以下项的菌株的漆酶：曲霉属，脉孢菌属(例如，粗糙脉孢菌)，柄孢壳菌属，葡萄孢属，金钱菌属(Collybia)，层孔菌属(Fomes)，香菇属，侧耳属，栓菌属(例如，长绒毛栓菌和变色栓菌)，丝核菌属(例如，立枯丝核菌(R.solani))，拟鬼伞属(例如，灰盖拟鬼伞、毛头拟鬼伞(C.comatus)、弗瑞氏拟鬼伞(C.friesii)及C.plicatilis)，小脆柄菇属(Psathyrella)(例如，白黄小脆柄菇(P.condelleana))，斑褶菇属(例如，蝶形斑褶菇(P.papilionaceus))，毁丝霉属(例如，嗜热毁丝霉)，Schytalidium(例如，S.thermophilum)，多孔菌属(例如，P.pinsitus)，射脉菌属(例如，射脉侧菌(P.radiata))(WO 92/01046)或革盖菌属(例如，毛革盖菌(C.hirsutus))(JP 2238885)。
来自细菌的适合实例包括可源自芽孢杆菌属的菌株的漆酶。
优选的是获得自拟鬼伞属或毁丝霉属的漆酶；特别是获得自灰盖拟鬼伞的漆酶，如披露于WO 97/08325中；或源自嗜热毁丝霉，如披露于WO 95/33836中。
该一种或多种洗涤剂酶可以通过添加含有一种或多种酶的单独的添加剂，或通过添加包含所有这些酶的组合添加剂而被包含于洗涤剂组合物中。本发明的洗涤剂添加剂，即单独的或组合的添加剂，可以配制成例如颗粒、液体、浆液等。优选的洗涤剂添加剂剂型为颗粒，特别是无粉尘颗粒；液体，特别是稳定化液体；或者浆液。
无尘颗粒可以例如如在US 4,106,991和4,661,452中所披露而产生，并且可以任选地通过本领域已知的方法进行包衣。蜡状包衣材料的实例是平均分子量为1000至20000的聚(环氧乙烷)产品(聚乙二醇，PEG)；具有从16个到50个环氧乙烷单位的乙氧基化壬基酚；具有从12个至20个碳原子并且存在15至80个环氧乙烷单位的乙氧基化脂肪族醇；脂肪醇；脂肪酸；以及脂肪酸的甘油单酯、甘油二酯、和甘油三酯。适用于通过流化床技术应用的成膜包衣材料的实例在GB 1483591中给出。液体酶制剂可以例如通过根据已确立的方法添加多元醇(例如丙二醇)、糖或糖醇、乳酸或硼酸而稳定化。受保护的酶可以根据EP 238,216中披露的方法来制备。
其他材料
还可以利用本领域中已知的用于在本发明的清洁组合物中使用的任何洗涤剂组分。其他任选的洗涤剂组分包括防腐蚀剂、防缩剂、抗污垢再沉积剂、抗皱剂、杀细菌剂、粘合剂、腐蚀抑制剂、崩解剂(disintegrant)/崩解试剂(disintegration agent)、染料、酶稳定剂(包括硼酸、硼酸盐、CMC和/或多元醇如丙二醇)、织物调理剂(包括粘土)、填充剂/加工助剂、荧光增白剂/光学增亮剂、增泡剂、泡沫(泡)调节剂、香料、污垢助悬剂、柔软剂、抑泡剂、晦暗抑制剂以及芯吸剂，单独抑或组合使用。可以使用本领域中已知用于洗涤剂中的任何成分。此类成分的选择完全在普通技术人员的技术内。
分散剂
本发明的清洁组合物还可以包含分散剂。具体而言，粉状洗涤剂可以包含分散剂。适合的水溶性有机材料包括均聚合或共聚合的酸或其盐，其中聚羧酸包含被不多于两个碳原子彼此分开的至少两个羧基。适合的分散剂例如描述于Powdered Detergents[粉状洗涤剂]，Surfactant Science Series[表面活性剂科学系列]，第71卷，马塞尔·德克尔公司(Marcel Dekker,Inc)。
染料转移抑制剂
本发明的清洁组合物还可以包括一种或多种染料转移抑制剂。适合的聚合物染料转移抑制剂包括但不限于聚乙烯吡咯烷酮聚合物、多胺N-氧化物聚合物、N-乙烯吡咯烷酮与N-乙烯基咪唑的共聚物、聚乙烯噁唑烷酮以及聚乙烯咪唑或其混合物。当存在于主题组合物中时，染料转移抑制剂可以按组合物重量计的以下水平存在：从约0.0001％至约10％、从约0.01％至约5％或甚至从约0.1％至约3％。
荧光增白剂
本发明的清洁组合物还将优选地包含另外的组分，这些组分可以给正在清洁的物品着色，例如荧光增白剂或光学增亮剂。其中增亮剂优选以约0.01％至约0.5％的水平存在。在本发明的组合物中可以使用适合用于在衣物洗涤洗涤剂组合物中使用的任何荧光增白剂。最常用的荧光增白剂是属于以下类别的那些：二氨基芪-磺酸衍生物、二芳基吡唑啉衍生物和二苯基-联苯乙烯基衍生物。二氨基芪-磺酸衍生物类型的荧光增白剂的实例包括以下的钠盐：4,4'-双-(2-二乙醇氨基-4-苯胺基-s-三嗪-6-基氨基)芪-2,2'-二磺酸盐、4,4'-双-(2,4-二苯胺基-s-三嗪-6-基氨基)芪-2.2'-二磺酸盐、4,4'-双-(2-苯胺基-4-(N-甲基-N-2-羟基-乙基氨基)-s-三嗪-6-基氨基)芪-2,2'-二磺酸盐、4,4'-双-(4-苯基-1,2,3-三唑-2-基)芪-2,2'-二磺酸盐以及5-(2H-萘并[1,2-d][1,2,3]三唑-2-基)-2-[(E)-2-苯基乙烯基]苯磺酸钠。优选的荧光增白剂是可从汽巴–嘉基股份有限公司(Ciba-GeigyAG)(巴塞尔，瑞士)获得的天来宝(Tinopal)DMS和天来宝CBS。天来宝DMS是4,4'-双-(2-吗啉代-4-苯胺基-s-三嗪-6-基氨基)芪-2,2'-二磺酸盐的二钠盐。天来宝CBS是2,2'-双-(苯基-苯乙烯基)-二磺酸盐的二钠盐。还优选荧光增白剂，是可商购的Parawhite KX，由派拉蒙矿物与化学(Paramount Minerals and Chemicals)，孟买，印度供应。天来宝CBS-X是一种4.4'-双-(磺基苯乙烯基)-联苯基二钠盐，也称作二苯乙烯基联苯基二磺酸二钠盐。适合用于在本发明中使用的其他荧光剂包括1-3-二芳基吡唑啉和7-烷氨基香豆素。
适合的荧光增亮剂水平包括从约0.01wt％、从0.05wt％、从约0.1wt％或甚至从约0.2wt％的较低水平至0.5wt％或甚至0.75wt％的较高水平。
污垢释放聚合物
本发明的清洁组合物还可以包括一种或多种污垢释放聚合物，这些聚合物帮助从织物(如棉布和基于聚酯的织物)移除污垢，特别是从基于聚酯的织物去除疏水性污垢。污垢释放聚合物可以例如是基于非离子型或阴离子型对苯二甲酸的聚合物、聚乙烯基己内酰胺和相关共聚物、乙烯基接枝共聚物、聚酯聚酰胺，参见例如粉状洗涤剂(PowderedDetergents)，表面活性剂科学系列(Surfactant science series)第71卷第7章，马塞尔·德克尔公司(Marcel Dekker，Inc.)。另一种类型的污垢释放聚合物是包括核心结构和连接至该核心结构的多个烷氧基化基团的两亲性烷氧基化油污清洁聚合物。核心结构可以包括聚烷基亚胺结构或聚烷醇胺结构，如WO 2009/087523中详细描述的(将其通过引用而特此结合)。此外，随机接枝共聚物是适合的污垢释放聚合物。适合的接枝共聚物更详细地描述于WO 2007/138054、WO 2006/108856和WO 2006/113314中(将其通过引用而特此结合)。其他污垢释放聚合物是取代的多糖结构，尤其是取代的纤维素结构，如修饰的纤维素衍生物，如EP 1867808或WO 2003/040279中描述的那些(将二者都通过引用并入本文)。适合的纤维素聚合物包括纤维素、纤维素醚、纤维素酯、纤维素酰胺及其混合物。适合的纤维素聚合物包括阴离子修饰的纤维素、非离子修饰的纤维素、阳离子修饰的纤维素、兼性离子修饰的纤维素及其混合物。适合的纤维素聚合物包括甲基纤维素、羧甲基纤维素、乙基纤维素、羟乙基纤维素、羟丙基甲基纤维素、酯羧甲基纤维素及其混合物。
抗再沉积剂
本发明的清洁组合物还可以包括一种或多种抗再沉积剂，例如羧甲基纤维素(CMC)、聚乙烯醇(PVA)、聚乙烯吡咯烷酮(PVP)、聚氧乙烯和/或聚乙二醇(PEG)、丙烯酸的均聚物、丙烯酸和马来酸的共聚物、和乙氧基化的聚乙亚胺。以上在污物释放聚合物下描述的基于纤维素的聚合物的功能还可以是抗再沉积剂。
流变改性剂
本发明的清洁组合物还可以包括一种或多种流变改性剂、结构剂或增稠剂，不同于降粘剂。流变改性剂选自下组，该组由以下各项组成：非聚合物结晶、羟基功能材料、聚合物流变改性剂，它们为液体洗涤剂组合物的水性液相基质赋予剪切稀化特征。可以通过本领域已知的方法修饰和调整洗涤剂的流变学和粘度，例如如在EP 2169040中所示。
其他适合的辅料包括但不限于防缩剂、抗皱剂、杀细菌剂、粘合剂、载体、染料、酶稳定剂、织物柔软剂、填充剂、泡沫调节剂、助水溶剂、香料、色素、抑泡剂、溶剂以及用于液体洗涤剂的结构剂和/或结构弹性剂。
抗寄生虫/病毒化合物
该清洁组合物可以进一步包含抗寄生虫化合物，抗寄生虫化合物可以是以下中的一种或多种：苯并吡咯，如阿苯达唑、甲苯达唑和噻苯达唑；唑，如甲硝唑和替硝唑；大环，如两性霉素B、利福平和伊维菌素；双羟萘酸噻嘧啶；乙胺嗪；氯硝柳胺；吡喹酮；米拉索普(melarsopro)；和依氟鸟氨酸。
该抗病毒化合物可以是以下中的一种或多种：核苷类逆转录酶抑制剂中，如阿昔洛韦、地达诺新、司他夫定、叠氮胸苷、拉米夫定、阿巴卡韦、恩曲他滨和恩替卡韦；未包衣的抑制剂，如金刚胺、金刚乙胺和普拉康纳利；蛋白酶抑制剂，如沙奎那韦、利托那韦、茚地那韦、奈非那韦和氨普那韦；扎那米韦；奥塞米韦；和利福平。抗细菌化合物可以是以下中的一种或多种：氨基糖苷，如庆大霉素、卡那霉素和链霉素；β-内酰胺，如青霉素、氨比西林和亚胺培南；头孢菌素，如头孢他啶、喹啉酮如环丙沙星；大环内酯，如阿奇毒素、克拉霉素、地红霉素、红霉素、罗红霉素和泰利霉素；噁唑烷酮，如利奈唑胺；袢霉素，如利福霉素；磺酰胺；四环素，如多西环素；糖肽，如万古霉素；磺胺异噁唑、三甲氧苄二氨嘧啶、新生霉素、达托霉素和利奈唑胺。
抗真菌化合物可以是以下中的一种或多种：唑，如咪可纳唑、酮康唑、克霉唑、益康唑、奥莫康唑、联苯苄唑、布康唑、芬替康唑、异康唑、舍他康唑、硫康唑、噻康唑、氟康唑、伊曲康唑、艾沙康唑、雷夫康唑、泊沙康唑、伏立康唑、特康唑和阿巴芬净；大环，如纳他霉素、龟裂杀菌素、非律平、制霉菌素、两性霉素B、坎底辛、哈霉素；烯丙基胺，如特比萘芬、萘替芬和布替萘芬；棘球白素，如阿尼芬净、卡泊芬净和米卡芬净；或其他如水蓼二醛、环吡酮、托萘酯、苯甲酸、十一烯酸、氟胞嘧啶和灰黄霉素。
在微囊中配制DNA酶
本发明的DNA酶可以配制成微囊或包含微囊的液体洗涤剂。本发明的液体清洁组合物可以包含总浓度为按重量计至少3％的表面活性剂和洗涤剂助洗剂，以及包含酶的微囊，该酶可以是DNA酶，其中该微囊的膜是通过具有高于1kDa分子量的多支化的多胺的交联而产生。将酶(例如DNA酶)包封在具有半透膜的微囊中，并且在这些囊(在添加至该液体洗涤剂之前)中具有高于该液体洗涤剂中的水活度时，当被添加到该洗涤剂(水正溢出)中时这些囊将经历(部分地)崩溃，因此在这些囊中留下更为浓缩的并且更粘的含酶内部。该膜的崩溃还可导致可透性的降低。这可以通过添加稳定剂/聚合物进一步使用，尤其是不会通过该膜可透的那些。该崩溃和所得黏度增加将降低/妨碍敌对组分(例如，表面活性剂或螯合剂)扩散进入这些囊中，并且因此增加液体洗涤剂中酶(例如DNA酶)的储存稳定性。该液体洗涤剂中的对该酶敏感的组分(例如，充当该酶底物的组分)还被保护免于受该酶的降解。在洗涤过程中，该液体洗涤剂被水稀释，因此增加了水活度。水现在将扩散进这些囊(渗透作用)中。这些囊将溶胀并且该膜将变得对该酶可透过由此它们可以离开这些囊，或简单地胀裂并且以此方式释放该酶。该概念在稳定这些酶(例如本发明的DNA酶)对抗液体洗涤剂中的敌对组分方面非常有效，反之亦然还保护该液体洗涤剂中酶敏感的组分不受酶的影响。
对酶敏感并且可以被酶降解的洗涤剂组分的实例包括(括号中的相关酶)：黄原胶(黄原胶酶)、具有酯键的聚合物(脂肪酶)、氢化蓖麻油(脂肪酶)、香料(脂肪酶)、甲酯磺酸盐表面活性剂(脂肪酶)、纤维素和纤维素衍生物(例如，CMC)(纤维素酶)、和糊精和环糊精(淀粉酶)。
敏感的洗涤剂成分还可以被囊化，并且由此被稳定化在本发明的微囊中。敏感的洗涤剂成分在储存期间易于降解。这类洗涤剂成分包括漂白化合物、漂白活化剂、香料、聚合物、助洗剂、表面活性剂等。
通常，这些微囊可以被用于分离洗涤剂中不相容的组分/化合物。
将这些微囊添加到洗涤剂中可以被用于影响该洗涤剂产品的可视外观，例如不透光效应(小型微囊)或明显可见的颗粒(大型微囊)的效应。这些微囊也可以是着色的。
这些微囊可以被用于在处理和加工酶产品期间降低酶尘埃水平。
除非另外指明，贯穿本申请所有的百分比指示为按重量计的百分比(％w/w)。
微囊：典型地，这些微囊通过将水滴形成不可与水混溶的连续体而产生-即典型地通过制备一种油包水乳剂-并且随后通过界面聚合经由添加一种交联剂形成该膜。在最终固化之后，可以收获这些囊并进行进一步清洗并通过本领域已知的方法进行配制。随后将该囊配制品添加到该洗涤剂中。
在水相中发现了有效负载、有待囊化的主膜成分和最终另外的组分。在该连续体中发现了稳定化这些水滴趋向凝聚的组分(乳化剂、乳化稳定剂、表面活性剂等)，并且还通过该连续体添加该交联剂。
可以通过本领域中已知的任何方法来制备该乳剂，例如，通过机械搅动、滴注方法、膜乳化、微流体技术、超声处理等。在一些情况下，这些相的简单混合将自动导致一种乳剂，通常被称为自乳化。使用方法导致一个窄的粒度分布是有利的。
随后典型地将该或这些交联剂添加到该乳剂中，这是直接或更典型地通过制备交联剂在一种溶剂中的溶液，该溶剂在连续相中是可溶的。该乳剂和交联剂或其溶液可以通过本领域中常规使用的方法来混合，例如，通过简单混合或通过仔细地控制该乳剂以及该交联剂溶液流动通过一个串联混合器。
在一些情况下，需要固化这些囊来完成膜的形成。固化经常是简单的搅拌这些囊一段时间以允许界面聚合反应结束。在其他情况下，该膜的形成可以通过添加反应淬灭剂来终止。
这些囊可以被后修饰，例如通过使组分反应到该膜上以阻碍或减少这些颗粒在如在WO 99/01534中所述的洗涤剂中的絮凝。
可以通过本领域中已知的方法分离或浓缩这些产生的囊，例如，通过过滤、离心、蒸馏或倾析该囊分散体。
这些所得囊可以被进一步配制，例如，通过添加表面活性剂以赋予产物对于存储、运输和稍后处理以及添加至洗涤剂的所需特性。其他微囊配制剂包括流变改性剂、杀生物剂(例如，Proxel)、用于pH调节的酸/碱(其也将在这些微囊内调节)、以及用于调节水活度的水。
该囊形成方法可以包括以下步骤：
-制备初始的一个或多个水相和油相，
-形成油包水乳剂，
-通过界面聚合形成膜，
-任选的后修饰，
-任选的分离和/或配制，
-添加至洗涤剂。
该方法可以是一个分批法或是一个连续或半连续方法。
微囊可以是小型的水性球体，其周围有一个均匀的膜。该微囊内部的材料被称为核心、内相、或填充物，而该膜有时被称为壳、包衣、或壁。典型地，这些微囊具有在0.5μm和2毫米之间的直径。优选地，这些微囊的平均直径是在1μm至1000μm的范围中，更优选地在5μm至500μm的范围中，甚至更优选地在10μm至500μm的范围中，甚至更优选地在50μm至500μm的范围中，并且最优选地在50μm至200μm的范围中。可替代地，这些微囊的直径是在0.5μm至30μm的范围中；或在1μm至25μm的范围中。该微囊的直径是当聚合作用完成之后在油相中测定的。该囊的直径可以根据周围化学环境的水活度改变。
酶的微囊化可以通过界面聚合来进行，其中聚合反应中的这两种反应物在一个界面处相遇并且快速反应。这一方法的基础是多胺与酸衍生物的反应，通常是酸性卤化物，充当一种交联剂。该多胺优选地是基本上水溶性的(当处于游离碱形式时)。在正确的条件下，柔性薄膜在该界面处快速形成。进行该聚合作用的一种方式是使用该酶和多胺的一种水性溶液，其与一种非水溶剂(以及一种乳化剂)进行乳化，并添加包含该酸衍生物的溶液。该酶溶液中可以存在碱剂以中和在该反应过程中形成的酸。聚合物(聚酰胺)膜在这些乳滴的界面处立即形成。该微囊的聚合物膜典型地具有阳离子性质，并且因此与具有阴离子性质的化合物结合/络合。
这些微囊的直径是通过这些乳滴的大小而确定的，乳滴的大小通过例如搅拌速率来控制。
乳剂：乳剂是一个液相在第二液相内暂时或永久的分散体。该第二液相通常被称为连续相。表面活性剂通常用于帮助乳剂的形成和稳定化。不是所有的表面活性剂都能同样地稳定化乳剂。需要针对最优乳剂效用选择表面活性剂的类型和数量，尤其是对于该乳剂的制备和物理稳定性，以及在稀释或进一步加工过程中的稳定性。物理稳定性是指将乳剂以分散体形式进行维持。如凝聚、聚合、吸附至容器壁、沉降和乳油化的过程是物理不稳定性的多种形式，并且应被避免。适合的表面活性剂的实例描述于WO 97/24177，第19-21页；以及WO 99/01534中。
可以将乳剂进一步分类为简单的乳剂，其中该分散的液相是一种简单的均质液体，或一种更复杂的乳剂，其中该分散的液相是液相或固相的非均质组合，如双重乳剂或复合型乳剂。例如，可以形成一种油包水双重乳剂或复合型乳剂，其中该水相本身进一步包含乳化的油相；这种类型的乳剂可以被指定为一种油包水包油(o/w/o)乳剂。可替代地，可以形成油包水乳剂，其中该水相包含分散的固相，通常被称为一种悬浮液-乳剂。可以描述其他更复杂的乳剂。因为在描述这类系统方面固有的困难，术语乳剂用于描述简单和更复杂的乳剂两者，不必要限制乳剂的形式或存在的相类型和相数。
多胺：膜的刚性/柔性和可透性主要受多胺选择的影响。根据本发明的多胺是一种多支化的多胺。每个分支(优选地以一个伯氨基团结束)充当膜网络中的一个系拴点，从而产生本发明的有利特性。根据本发明的多支化的多胺是一种具有多于两个分支点和多于两个反应性氨基的多胺(能够与交联剂反应，即，伯氨基团和仲氨基团)。当制备该乳剂时，该多支化的多胺被用作起始材料–它不是从其他起始材料原位形成的。为了得到引人注目的特性，该多胺的多支化结构必须作为起始材料存在。
分支点数目和伯胺数目之间存在密切的关系，由于伯胺将总是位于分支的末端：一个直链胺只能包含两个伯胺。对于假设地引入这样一种直链二胺的每个分支点将允许一个或多个伯胺引入到该或这些被引入的分支的末端。在本文中，我们将该伯氨基团理解为该分支的一部分，即该分支的端点。例如，认为三(2-氨乙基)胺或1,2,3-丙烷三胺都是具有一个分支点的分子。多胺优选具有至少四个伯胺。可以从脂肪族烃链或从不饱和的碳键(如在，例如3,3’-二氨基联苯胺中)、或从叔氨基团(如在N,N,N’,N’-四-(2-氨乙基)乙二胺)中引入多个分支点。
除了分支点的数目之外，反应性氨基团的紧密度非常重要。例如，N,N,N’,N’-四-(12-氨十二基)乙二胺的物质是不适合的。肽或蛋白(如一种酶)都不适合用于膜形成。因此，该多支化的多胺不是肽或蛋白。
这些反应性氨基团优选构成该多支化的多胺至少15％的分子量，如超过20％，或超过25％。优选地，该多支化的多胺的分子量至少为1kDa。更优选地，该多支化的多胺的分子量至少为1.3kDa。
该多支化的多胺是聚乙烯亚胺(PEI)，及其修饰体，具有多于两个分支点和多于两个反应性氨基，其中这些反应性氨基构成该PEI至少15％的分子量，如超过20％，或超过25％。优选地，该PEI的分子量是至少为1kDa。
不同的多支化的多胺的组合可以用于制备微囊。
可以通过添加一种或多种具有小于1kDa分子量的小胺来改进微囊的有利特性(例如，酶储存稳定性、降低的酶渗出、降低的洗涤剂成分的入通量)。该小胺优选地是基本上水溶性的(当处于游离碱形式时)并且可以是一种例如乙二胺、六亚甲基二胺、己二胺、二亚乙基四胺、乙四胺、苯二胺、哌嗪、四亚甲基五胺或、优选地二亚乙基三胺(DETA)的物质。在制备微囊时，可以按小胺和多支化的多胺的总含量重量计高达50％、优选地高达40％、高达30％、高达20％、高达10％、高达5％的量添加这些小胺。
交联剂：如在本发明中所使用的交联剂是一种具有至少两个能够与胺类反应形成共价键的基团/位点的分子。
该交联剂优选地是油可溶性的并且可以呈酸酐或酸性卤化物的形式，优选地为酰基氯。例如，它可以是己二酰氯、癸二酰氯、十二烷基二酰氯、邻苯二甲酰氯、对苯二甲酰氯、间苯二甲酰氯、或均苯三甲酰氯，但优选地，该交联剂是对苯二甲酰氯或均苯三甲酰氯。
该液体的洗涤剂组合物可以包含微胶囊，并且由此形成处于任何形式的任何洗涤剂组合物的一部分，如液体和粉末洗涤剂，以及皂和洗涤剂条。
该微囊(如上所述)可以按对应于从0.0001％至5％(w/w)活性酶蛋白(AEP)的量被添加至该液体洗涤剂组合物；优选地从0.001％至5％，更优选地从0.005％至5％，更优选地从0.005％至4％，更优选地从0.005％至3％，更优选地从0.005％至2％，甚至更优选地从0.01％至2％，并且最优选地从0.01％至1％(w/w)活性酶蛋白。
该液体洗涤剂组合物具有一种物理形式，它不是固体(或气体)。它可以是可倾流的液体，糊剂，可倾流的凝胶或不可倾流的凝胶。它可以是各向同性的或结构化的，优选是各向同性的。它可以是一种配制品，用于在自动洗涤机中洗涤或用于手洗。它还可以是个人护理产品，如个人护理产品洗发水、牙膏、或洗手皂。
微囊进一步描述于WO 2014/177709，其通过引用并入本文。
共颗粒中酶的配制
无尘颗粒可以例如如在US 4,106,991和4,661,452中所披露而产生，并且可以任选地通过本领域已知的方法进行包衣。蜡状包衣材料的实例是平均分子量为1000至20000的聚(环氧乙烷)产品(聚乙二醇，PEG)；具有从16个到50个环氧乙烷单位的乙氧基化壬基酚；具有从12个至20个碳原子并且存在15至80个环氧乙烷单位的乙氧基化脂肪族醇；脂肪醇；脂肪酸；以及脂肪酸的甘油单酯、甘油二酯、和甘油三酯。适用于通过流化床技术应用的成膜包衣材料的实例在GB 1483591中给出。液体酶制剂可以例如通过根据已确立的方法添加多元醇(例如丙二醇)、糖或糖醇、乳酸或硼酸而稳定化。受保护的酶可以根据EP 238,216中披露的方法来制备。
该DNA酶可以被配制为颗粒，例如，配制为结合一种或多种酶的共颗粒。然后，每种酶将存在于多种颗粒中，这些颗粒确保酶在洗涤剂中的分布更均匀。这还减少了由于不同的粒度，不同酶的物理隔离。用于产生针对洗涤剂工业的多酶共颗粒的方法披露于IP.com公开内容IPCOM000200739D中。
通过使用共颗粒的酶的配制品的另一个实例披露于WO 2013/188331中，其涉及包含以下的洗涤剂组合物：(a)多酶共颗粒；(b)少于10wt沸石(无水基底)；和(c)少于10wt磷酸盐(无水基底)，其中所述酶共颗粒包含从10wt％至98wt％的水分汇组分，并且该组合物另外还包含从20wt％至80wt％的洗涤剂水分汇组分。
WO 2013/188331还涉及处理和/或清洁表面的方法，优选织物表面，该方法包括以下步骤：(i)将所述表面与在含水洗涤液中如在此要求保护的并且描述的洗涤剂组合物接触，(ii)冲洗和/或干燥该表面。
本发明的实施例涉及包含本发明的DNA酶的酶颗粒(granule/particle)。该颗粒由核，以及可任选地包围该核一个或多个包衣(外层)构成。典型地，颗粒(granule/particle)的粒度，测量为当量球径(基于体积的平均粒度)是20-2000μm，具体是50-1500μm、100-1500μm或250-1200μm；
该核心可以包括另外材料例如填料、纤维材料(纤维素或合成纤维)、稳定剂、增溶剂、悬浮剂、黏度调节剂、轻球体、增塑剂、盐、润滑剂和芳香剂。
该核心可以包括粘合剂，如合成聚合物、蜡、脂肪、或碳水化合物。
该核心典型地作为均匀的共混物可以包括多价阳离子的盐、还原剂、抗氧剂、过氧化物分解催化剂和/或酸性缓冲液组分。
核心可以由惰性颗粒组成，其中酶被吸附到该惰性颗粒之内，或者被施用(例如通过流化床包衣)到该惰性颗粒的表面上。
该核心可以具有20μm-2000μm，具体地50μm-1500μm、100μm-1500μm或250μm-1200μm的直径。
该核心可以通过粒化成分的共混物来制备，例如通过包括造粒技术的方法，如结晶、沉淀、锅包衣(pan-coating)、流化床包衣、流化床附聚、旋转雾化、挤压、颗粒化(prilling)、滚圆(spheronization)、粒度缩减(size reduction)法、转鼓造粒(drumgranulation)和/或高剪切造粒。
用于制备该核心的方法可以发现于Handbook of Powder Technology[粉末技术手册]；由C.E.Capes编辑的Particle size enlargement[粒径增大]；第1卷；1980；Elsevier[爱思唯尔]中。
该酶颗粒(granule/particle)的核心可以被至少一个包衣包围，例如，以改进储存稳定性、以减少在处理过程中的粉尘形成或用于着色该颗粒。该一个或多个可任选的包衣可以包括盐包衣、或其他适合的包衣材料，例如聚乙二醇(PEG)、甲基羟基-丙基纤维素(MHPC)以及聚乙烯醇(PVA)。具有多种包衣的酶颗粒的实例示于WO 93/07263和WO 97/23606中。
可以将该包衣按核的重量计以至少0.1％，例如，至少0.5％、1％或5％的量施用。该量至多可以是100％、70％、50％、40％或30％。
该包衣优选地是至少0.1μm厚，具体地至少0.5μm、至少1μm或至少5μm。在一个具体的实例中，包衣的厚度是在100μm以下。在一个更具体的实例中，包衣的厚度是在60μm以下。在一个甚至更具体的实例中，包衣的总厚度是在40μm以下。
该包衣应当通过形成基本上连续的层来密封该核心单元。基本上连续的层应当理解为具有极少或没有孔洞的包衣，使得密封/封闭的核心单元具有极少或没有未包衣的区域。该层或包衣在厚度上应当特别均匀。
该包衣可以进一步包含其他本领域已知的材料，例如，填料、防粘剂、颜料、染料、增塑剂和/或粘合剂，如二氧化钛、高岭土、碳酸钙或滑石。
盐包衣按重量w/w计可以包括至少60％的盐，例如，按重量w/w计，至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％或至少99％。
该盐可以从盐溶液(其中该盐是完全溶解的)中添加，或者从盐悬浮液(其中该细粒子是少于50μm，如少于10μm或少于5μm)中添加。
该盐包衣可以包括单一盐或者两种或更多种盐的混合物。该盐可以是水溶性的，具体地具有在20℃下在100g水中至少0.1克的溶解度，优选地至少0.5g/100g水，例如，至少1g/100g水，例如，至少5g/100g水。
该盐可以是无机盐，例如，硫酸盐、亚硫酸盐、磷酸盐、膦酸盐、硝酸盐、氯盐或碳酸盐或者简单有机酸(少于10个碳原子，如6个或更少的碳原子)如柠檬酸、丙二酸或乙酸的盐。在这些盐中的阳离子的实例是碱或碱土金属离子，铵离子或第一过渡系的金属离子，如钠、钾、镁、钙、锌或铝。阴离子的实例包括氯、溴、碘、硫酸根、亚硫酸根、亚硫酸氢根、硫代硫酸根、磷酸根、磷酸二氢根、二碱式磷酸根、次磷酸根、焦磷酸二氢根、四硼酸根、硼酸根、碳酸根、碳酸氢根、硅酸根、柠檬酸根、苹果酸根、马来酸根、丙二酸根、琥珀酸根、乳酸根、甲酸根、乙酸根、丁酸根、丙酸根、苯甲酸根、酒石酸根、抗坏血酸根或葡萄糖酸根。具体地而言，可以使用硫酸根、亚硫酸根、磷酸根、膦酸根、硝酸根、氯或碳酸根的碱或碱土金属盐或者简单有机酸如柠檬酸、丙二酸或乙酸的盐。
在包衣中的盐可以在20℃下具有超过60％的恒定湿度，具体地超过70％、超过80％或超过85％，或者它可以是此盐的另一种水合物形式(例如，无水物)。该盐包衣可以如在WO 00/01793或WO 2006/034710中所描述。
适合的盐的具体实例是NaCl(CH20℃＝76％)、Na2CO3(CH20℃＝92％)、NaNO3(CH20℃＝73％)、Na2HPO4(CH20℃＝95％)、Na3PO4(CH25℃＝92％)、NH4Cl(CH20℃＝79.5％)、(NH4)2HPO4(CH20℃＝93,0％)、NH4H2PO4(CH20℃＝93.1％)、(NH4)2SO4(CH20℃＝81.1％)、KCl(CH20℃＝85％)、K2HPO4(CH20℃＝92％)、KH2PO4(CH20℃＝96.5％)、KNO3(CH20℃＝93.5％)、Na2SO4(CH20℃＝93％)、K2SO4(CH20℃＝98％)、KHSO4(CH20℃＝86％)、MgSO4(CH20℃＝90％)、ZnSO4(CH20℃＝90％)以及柠檬酸钠(CH25℃＝86％)。其他实例包括NaH2PO4、(NH4)H2PO4、CuSO4、Mg(NO3)2以及乙酸镁。
该盐可以处于无水形式，或它可以是水合盐，即，具有结晶化的一个或多个结合水的结晶盐水合物，如描述于WO 99/32595中。具体实例包括无水硫酸钠(Na2SO4)、无水硫酸镁(MgSO4)、七水硫酸镁(MgSO4 .7H2O)、七水硫酸锌(ZnSO4 .7H2O)、七水磷酸氢二钠(Na2HPO4 .7H2O)、六水硝酸镁(Mg(NO3)2(6H2O))、二水柠檬酸钠以及四水乙酸镁。
优选地，作为盐溶液使用该盐，例如使用流化床。
因此，在另外的方面，本发明提供了颗粒，该颗粒包含：
(a)包含根据本发明的DNA酶的核心，和
(b)任选地由包围核心的一个或多个层组成的包衣。本发明的一些方面涉及颗粒，该颗粒包含：
(a)核心，该核心包含具有DNA酶活性的多肽其中该多肽选自下组，该组由以下各项组成：SEQ ID NO 3、SEQ ID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO 10、SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69、SEQ ID NO72中示出的多肽或与其具有至少60％例如70％、例如80％、例如至少90％、例如至少95％、例如至少98％、例如至少69％序列一致性的多肽，和
(b)任选地由包围核心的一个或多个层组成的包衣。
洗涤剂的配制
洗涤剂成分可以通过水可溶性袋中的隔室彼此物理性地分开。因此，可以避免组分间的不良的存储相互作用。在洗涤溶液中，每个室的不同溶解曲线还可以引起选择的组分的延迟溶解。
该洗涤剂组合物可以采用一种单位剂量产品的形式。单位剂量产品是不可重复使用的容器中的单一剂量的包装。它越来越多地用于针对衣物的洗涤剂中。一个洗涤剂单位剂量产品是在单次洗涤中所用的洗涤剂量值的包装(例如，在由一种水溶性膜制得的一个小袋中)。
袋可以是适于保存该组合物的任意形式、任何形状、和任何材料，例如不允许该组合物在与水接触之前从该袋中释放出。袋由封装内体积的水溶性膜制成。所述内部体积可以分成袋的室。优选的膜是高分子材料，优选被制成膜或片的形式的聚合物。优选的聚合物、共聚物或其衍生物选自聚丙烯酸酯、和水溶性丙烯酸酯共聚物、甲基纤维素、羧甲基纤维素、糊精钠、乙基纤维素、羟乙基纤维素、羟丙基甲基纤维素、麦芽糊精、聚甲基丙烯酸酯，最优选地是聚乙烯醇共聚物以及羟丙基甲基纤维素(HPMC)。优选地，聚合物在膜例如PVA中的水平是至少约60％。优选的平均分子量将典型地是约20,000至约150,000。膜还可以是一种混合组合物，包含可通过水解可降解的以及水溶性的聚合物混合物，如聚乳酸和聚乙烯醇(已知在贸易参考(Trade reference)M8630下，由Chris Craft In.Prod.Of Gary，Ind.，US销售)，以及增塑剂，像甘油、乙二醇、丙二醇、山梨糖醇及其混合物。这些袋可以包含固体衣物清洁组合物或部分组分和/或液体清洁组合物或由水溶性膜分开的部分组分。组合物中，液体组分的室可以与含固体的室不同(参见例如，US2009/0011970)。
洗衣皂条
本发明的DNA酶可以被添加至洗衣皂条中并且用于手洗洗衣、织物和/或纺织品。术语洗衣皂条包括洗衣条、皂条、组合条(combo bar)、合成洗涤剂条以及洗涤剂条。条的类型通常区别在于它们包含的表面活性剂的类型，并且术语洗衣皂条包括包含来自脂肪酸的皂和/或合成皂的那些。洗衣皂条具有在室温下为固体而非液体、凝胶或粉末的物理形式。术语固体被定义为不随时间显著变化的物理形式，即如果固体物体(例如，洗衣皂条)被置于容器里，该固体物体不会为了填充其被放置的容器而发生改变。该条是固体时典型地是条的形式但也可能是其他的固体形状如圆形或椭圆。
该洗衣皂条可以含有一个或多个另外的酶、蛋白酶抑制剂如肽醛类(或次硫酸盐加合物或半缩醛加合物)、硼酸、硼酸盐、硼砂和/或苯基硼酸衍生物如4-甲酸基本硼酸、一个或多个皂或合成的表面活性剂、多元醇如甘油、pH控制化合物如脂肪酸、柠檬酸、乙酸和/或甲酸、和/或一价阳离子和有机阴离子的盐，其中该一价阳离子可以是例如Na+、K+或NH4 +并且该有机阴离子可以是例如甲酸盐、乙酸盐、柠檬酸盐或乳酸盐，这样使得该一价阳离子和有机阴离子的盐可以是例如甲酸钠。
洗衣皂条还可以含有络合剂像EDTA和HEDP、香料和/或不同类型的填充剂、表面活性剂例如阴离子型合成表面活性剂、助洗剂、聚合的污垢释放剂、洗涤剂螯合剂、稳定试剂、填充剂、染料、着色剂、染料转移抑制剂、烷氧基化的聚碳酸酯、抑泡剂、结构剂、粘合剂、浸出剂、漂白活化剂、粘土去污剂、抗再沉积剂、聚合分散剂、增亮剂、织物柔软剂、香料和/或本领域已知的其他化合物。
洗衣皂条可以在常规的洗衣皂条制造设备中进行加工，例如但不限制于：混合器、压条机例如双级真空压条机、挤出机、切割机、标识压模机(logo-stamper)、冷却隧道以及包装机。本发明不局限于通过任何单一方法制备衣物洗涤皂条。可以在过程的不同阶段向皂中添加本发明的预混料。例如，可以制备包含皂、DNA酶、任选地一种或多种另外的酶、蛋白酶抑制剂以及一价阳离子和有机阴离子的盐的预混料并且然后将该混合物压条。可以同时添加作为例如处于液态的蛋白酶抑制剂的DNA酶以及任选的另外的酶。除了混合步骤和压条步骤以外，该工艺还可以进一步包括研磨、挤出、切割、压模、冷却和/或包装的步骤。
药物组合物和用途
本发明进一步涉及包含具有DNA酶活性的多肽和药物佐剂成分的药物组合物，其中该具有DNA酶活性的多肽。佐剂成分可以是适用于药物组合物的任何赋形剂。佐剂/赋形剂在本领域技术人员的选择范围内。药物组合物进一步包含选自下组的多肽，该组由以下各项组成：包含SEQ ID NO 2、3、4、5、6、7、8、9、10和11的多肽，或与其具有至少80％序列一致性的DNA酶。药物组合物可以用于释放或去除例如医疗装置的表面上的生物膜或防止生物膜形成。
该用途可以是留置医疗装置，其特征在于，将所述装置的患者可接触表面的至少一部分包衣有包含本发明的DNA酶的药物组合物。
该装置可以是导管如中央静脉导管、血管内导管、导尿管、希克曼导管、腹膜透析管、气管导管、或其中该装置是机械心脏瓣膜、心脏起搏器、动静脉分流、巩膜扣、人工关节、鼓膜造孔插管、气管造口管、声音假体、阴茎假体、人工尿道括约肌、合成的耻骨阴道吊带、手术用缝线、骨锚、骨螺钉、人工晶状体、接触镜、宫内节育器、主动脉股动脉移植物、血管移植物、针、Luer-Lok连接器、无针连接器或外科器械。该药物组合物可以被配制为液体、洗涤液、霜剂、喷雾剂、凝胶或软膏。该药物组合物可以用于向动物患者给予。动物患者可以是哺乳动物患者。该哺乳动物患者可以是人类。
在以下各段中进一步概述本发明：
1.具有DNA酶活性的多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜的用途，其中该多肽选自下组，该组由以下各项组成：SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9和10，或选自下组在SEQID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO 42、SEQID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO 60、SEQID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69和SEQ ID NO 72中示出的多肽，或与其具有至少80％序列一致性的DNA酶，其中该物品是纺织品。
2.根据段落1所述的用途，用于防止、减少或去除物品的粘性。
3.根据段落1或2中任一项所述的用途，用于预处理物品上的污渍。
4.根据段落1-3中任一项所述的用途，用于防止、减少或去除洗涤循环过程中污垢的再沉积。
5.根据段落1-4中任一项所述的用途，用于防止、减少或去除污垢在物品上的附着。
6.根据以上段落中任一项所述的用途，用于维持或改进该物品的白度。
7.根据以上段落中任一项所述的用途，其中该多肽是如段落45-50所述的多肽。
8.根据以上段落中任一项所述的用途，其中从该物品减少或去除恶臭。
9.根据以上段落中任一项所述的用途，其中该恶臭是由E-2-壬烯醛引起的。
10.根据以上段落中任一项所述的用途，其中减少或去除在湿纺织品上存在的E-2-壬烯醛的量。
11.根据以上段落中任一项所述的用途，其中减少或去除在干纺织品上存在的E-2-壬烯醛的量。
12.一种洗涤剂组合物，该洗涤剂组合物包含具有脱氧核糖核酸酶(DNA酶)活性的多肽和洗涤剂佐剂成分，该多肽选自下组，该组由以下各项组成：SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9和10，或选自下组：SEQ ID NO27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ IDNO 39、SEQ ID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ IDNO 57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69和SEQ ID NO 72中示出的多肽或与其具有至少80％序列一致性的DNA酶。
13.根据段落12所述的洗涤剂组合物，其中该多肽获得自Vibrisseaflavovirens、网孢青霉、二色孢枝顶孢霉、Preussia aemulans、葱炭疽菌、麦角菌科、Preussia aemulans或螺旋毛束霉。
14.根据以上段落中任一项所述的洗涤剂组合物，其中该具有DNA酶活性的多肽选自下组，该组由以下各项组成：获得自Vibrissea flavovirens的具有SEQ ID NO:2和3的多肽，获得自网孢青霉的具有SEQ ID NO 4的多肽，获得自二色孢枝顶孢霉的具有SEQ ID NO5的多肽，获得自Preussia aemulans的具有SEQ ID NO 6和SEQ ID NO 9的多肽，获得自葱炭疽菌的具有SEQ ID NO 7的多肽，获得自麦角菌科的具有SEQ ID NO 8的多肽，以及获得自螺旋毛束霉的具有SEQ ID NO 10的多肽。
15.根据以上段落中任一项所述的洗涤剂组合物，其中该多肽是如段落45-50所述的多肽。
16.根据以上组合物段落中任一项所述的洗涤剂组合物，其中该洗涤剂佐剂成分选自下组，该组由以下各项组成：表面活性剂、助洗剂、絮凝助剂、螯合剂、染料转移抑制剂、酶、酶稳定剂、酶抑制剂、催化材料、漂白活化剂、过氧化氢、过氧化氢源、预形成的过酸、聚合的分散剂、粘土去污剂/抗再沉淀剂、增白剂、抑泡剂、染料、香料、结构弹力剂、织物柔软剂、载体、助水溶物、助洗剂和共助洗剂、织物调色剂、防沫剂、分散剂、加工助剂、和/或颜料。
17.根据以上组合物段落中任一项所述的洗涤剂组合物，其中该组合物进一步包括选自下组的一种或多种酶，该组由以下各项组成：蛋白酶、脂肪酶、角质酶、淀粉酶、糖酶、纤维素酶、果胶酶、甘露聚糖酶、阿拉伯糖酶、半乳聚糖酶、木聚糖酶和氧化酶。
18.根据以上组合物段落中任一项所述的洗涤剂组合物，其中该酶是动物、植物或微生物来源的蛋白酶。
19.根据以上组合物段落中任一项所述的洗涤剂组合物，其中该蛋白酶是化学修饰的蛋白酶或蛋白质工程的蛋白酶。
20.根据以上组合物段落中任一项所述的洗涤剂组合物，其中蛋白酶是丝氨酸蛋白酶或金属蛋白酶，优选碱性微生物蛋白酶或胰蛋白酶样蛋白酶。
21.根据以上组合物段落中任一项所述的洗涤剂组合物，其中该蛋白酶选自下组，该组由以下各项组成：芽孢杆菌属，例如，枯草杆菌蛋白酶诺和、枯草杆菌蛋白酶嘉士伯、枯草杆菌蛋白酶309、枯草杆菌蛋白酶147、枯草杆菌蛋白酶168、牛源胰蛋白酶、猪源的胰蛋白酶和镰孢属蛋白酶。
22.根据以上组合物段落中任一项所述的洗涤剂组合物，其中洗涤剂组合物能够减少选自下组的细菌的附着至表面，该组由以下各项组成：不动杆菌属物种、气微菌属物种、短波单胞菌属物种、微杆菌属物种、滕黄微球菌、假单胞菌属物种、表皮葡萄球菌以及寡养单胞菌属物种，或能够使细菌从它们粘附至其上的表面释放。
23.根据以上组合物段落中任一项所述的洗涤剂组合物，其中该表面是纺织品表面。
24.根据以上组合物段落中任一项所述的洗涤剂组合物，其中该纺织品由棉、棉/聚酯、聚酯、聚酰胺、聚丙烯和/或丝绸制成。
25.根据以上组合物段落中任一项所述的洗涤剂组合物，其中该组合物是条，均匀的片剂，具有两个或更多个层的片剂，具有一个或多个室的袋，规则的或压缩的粉末，颗粒，膏，凝胶，或规则的、压缩的或浓缩的液体。
26.根据以上组合物段落中任一项所述的洗涤剂组合物，其中该组合物是液体洗涤剂、粉末洗涤剂或颗粒洗涤剂。
27.一种用于洗涤物品的洗涤方法，该方法包括以下步骤：
a.将一种物品暴露于一种洗涤液，该洗涤液包括如段落45-50所述的多肽或根据段落12-26中任一项所述的洗涤剂组合物；
b.完成至少一个洗涤循环；并且
c.任选地冲洗该物品，
其中该物品是纺织品。
28.根据段落27所述的方法，其中该洗涤液的pH在1至11的范围内。
29.根据以上方法段落中任一项所述的方法，其中该洗涤液的pH在5.5至11的范围内，如在7至9的范围内，在7至8的范围内或在7至8.5的范围内。
30.根据以上方法段落中任一项所述的方法，其中该洗涤液的温度在5℃至95℃的范围内、或在10℃至80℃的范围内、在10℃至70℃的范围内、在10℃至60℃的范围内、在10℃至50℃的范围内、在15℃至40℃的范围内或在20℃至30℃的范围内。
31.根据以上方法段落中任一项所述的方法，其中该洗涤液的温度是30℃。
32.根据前述方法段落中任一项所述的方法，其中该方法进一步包括在完成洗涤循环后排掉洗涤液或部分洗涤液。
33.根据以上方法段落中任一项所述的方法，其中在第一个并且任选地第二个或第三个洗涤循环过程中，将该物品暴露于该洗涤液。
34.根据以上方法段落中任一项所述的方法，其中在暴露于该洗涤液后，冲洗该物品。
35.根据前述方法段落中任一项所述的方法，其中将该物品用水或用包含调节剂的水进行冲洗。
36.根据以上方法段落中任一项所述的方法，其中该物品的粘性被减少。
37.根据以上方法段落中任一项所述的方法，其中将物品上存在的污渍用如段落45-50所述的多肽或根据段落12-26中任一项所述的洗涤剂组合物进行预处理。
38.根据以上方法段落中任一项所述的方法，其中污垢再沉积被减少。
39.根据以上方法段落中任一项所述的方法，其中污垢在物品上的附着被减少或去除。
40.根据以上方法段落中任一项所述的方法，其中该物品的白度被维持或改善。
41.根据以上方法段落中任一项所述的方法，其中从该物品减少或去除恶臭。
42.根据以上方法段落中任一项所述的方法，其中该恶臭是由E-2-壬烯醛引起的。
43.根据以上方法段落中任一项所述的方法，其中在湿或干纺织品上存在的E-2-壬烯醛的量被减少或去除。
44.根据以上方法段落中任一项所述的方法，其中洗涤液中多肽的浓度是每升洗涤液至少1mg的DNA酶蛋白，例如至少5mg的蛋白、优选至少10mg的蛋白、更优选至少15mg的蛋白、甚至更优选至少20mg的蛋白、最优选至少30mg的蛋白、并且甚至最优选至少40mg的蛋白。
45.一种具有DNA酶活性的多肽，该多肽选自下组，该组由以下各项组成：
a.多肽，该多肽与SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9或10的多肽具有至少60％序列一致性，或选自下组在SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ IDNO 39、SEQ ID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ IDNO 57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69和SEQ ID NO 72中示出的多肽或与其具有至少60％序列一致性的多肽；
b.由如下多核苷酸编码的多肽，该多核苷酸在低严格条件下与以下杂交：
i.成熟多肽编码序列，
ii.其cDNA序列，或
iii.(i)或(ii)的全长互补体；
c.一种由与成熟多肽编码序列或其cDNA序列具有至少60％序列一致性的多核苷酸编码的多肽；
d.以下多肽的变体：SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9或10的成熟多肽或SEQ ID NO27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO 42、SEQ ID NO45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69或SEQ ID NO 72中示出的多肽中的任一个，该变体在一个或多个位置处包含取代、缺失和/或插入；以及
e.具有DNA酶活性的(a)、(b)、(c)或(d)的多肽的片段。
46.如段落45所述的多肽，该多肽与具有SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9或10的多肽或SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69和SEQ ID NO 72中示出的多肽具有至少60％、至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％、至少99％或100％序列一致性。
47.根据段落45或46所述的多肽，该多肽由以下多核苷酸编码，该多核苷酸在低严格条件、低-中严格条件、中严格条件、中-高严格条件、高严格条件、或非常高严格条件下与以下各项杂交：
i.成熟多肽编码序列，
ii.其cDNA序列，或
iii.(i)或(ii)的全长互补体。
48.根据段落45-47中任一项所述的多肽，该多肽包含以下项或由以下项组成：SEQID NO:2、3、4、5、6、7、8、9或10，或SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO54、SEQ ID NO57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69和SEQ ID NO7中示出的多肽。
49.根据段落45-48中任一项所述的多肽，该多肽是选自下组的多肽的变体，该组由以下各项组成：SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9和10或SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQID NO 69和SEQ ID NO 7中示出的多肽，该变体在一个或多个位置处包含取代、缺失和/或插入。
50.根据段落49所述的多肽，该多肽是SEQ ID NO:2、3、4、5、6、7、8、9或10的片段，其中该片段具有DNA酶活性。
51.一种编码根据段落45-50中任一项所述的多肽的多核苷酸。
52.一种核酸构建体或表达载体，该核酸构建体或表达载体包含如段落51所述的多核苷酸，该多核苷酸有效地连接至指导该多肽在表达宿主内产生的一个或多个控制序列。
53.一种重组宿主细胞，该重组宿主细胞包括如段落51-52所述的多核苷酸，该多核苷酸可操作地连接至指导多肽的产生的一个或多个控制序列。
54.一种产生如段落45-50中任一项所述的多肽的方法，该方法包括：在有益于产生该多肽的条件下培养细胞，该细胞以其野生型形式产生该多肽。
55.如段落54所述的方法，该方法进一步包括回收该多肽。
56.一种产生具有DNA酶活性的多肽的方法，该方法包括：在有益于产生该多肽的条件下培养如段落53所述的宿主细胞。
57.如段落56所述的方法，该方法进一步包括回收该多肽。
58.一种产生蛋白质的方法，该方法包括：在有益于产生该蛋白质的条件下培养该重组宿主细胞，该重组宿主细胞包括编码可操作地连接至如段落51所述的多核苷酸上的蛋白质的基因，其中该基因对于编码该多肽的多核苷酸来说是异源的。
59.如段落58所述的方法，该方法进一步包括回收该蛋白质。
60.一种包含如段落45-50中任一项所述的多肽的全培养液配制品或细胞培养组合物。
61.根据段落27-44中任一项所述的方法洗涤的物品。
62.一种药物组合物，该药物组合物包括具有DNA酶活性的多肽和药物佐剂成分，其中该多肽获得自真菌来源。
63.根据段落62所述的药物组合物，其中该具有DNA酶活性的多肽获得自Vibrissea flavovirens、网孢青霉、二色孢枝顶孢霉、Preussia aemulans、葱炭疽菌、麦角菌科、Preussia aemulans或螺旋毛束霉。
64.根据段落62-63中任一项所述的药物组合物，其中该具有DNA酶活性的多肽选自下组，该组由以下各项组成：获得自Vibrissea flavovirens的具有SEQ ID NO:2和3的多肽，获得自网孢青霉的具有SEQ ID NO 4的多肽，获得自二色孢枝顶孢霉的具有SEQ ID NO5的多肽，获得自Preussia aemulans的具有SEQ ID NO 6和SEQ ID NO 9的多肽，获得自葱炭疽菌的具有SEQ ID NO 7的多肽，获得自麦角菌科的具有SEQ ID NO 8的多肽，以及获得自螺旋毛束霉的具有SEQ ID NO 10的多肽。
65.根据段落62-64中任一项所述的药物组合物，其中该多肽是如段落45-50所述的多肽。
66.根据段落62-65中任一项所述的药物组合物，其中将该组合物配制为牙膏、液体牙膏、漱口剂、含片或牙龈按摩软膏剂。
67.根据段落62-66中任一项所述的药物组合物，该药物组合物进一步包括一种或多种抗微生物化合物，如抗细菌化合物、抗寄生虫化合物、抗真菌化合物和抗病毒化合物。
68.一种内留置医疗装置，其特征在于将所述装置的病人可接触表面的至少一部分用如段落62-67中任一项所述药物组合物进行涂覆。
69.根据段落68所述的装置，其中所述装置是导管如中央静脉导管、血管内导管、导尿管、希克曼导管、腹膜透析管、气管导管、或其中该装置是机械心脏瓣膜、心脏起搏器、动静脉分流、巩膜扣、人工关节、鼓膜造孔插管、气管造口管、声音假体、阴茎假体、人工尿道括约肌、合成的耻骨阴道吊带、手术用缝线、骨锚、骨螺钉、人工晶状体、接触镜、宫内节育器、主动脉股动脉移植物、血管移植物、针、Luer-Lok连接器、无针连接器或外科器械。
70.一种产生如段落45-50中任一项所述的多肽的方法，该方法包括：在有益于产生该多肽的条件下培养如段落53所述的宿主细胞。
71.如段落70所述的方法，该方法进一步包括回收该多肽。
72.如段落53所述的重组宿主细胞，进一步包括编码感兴趣的第二多肽的多核苷酸；优选感兴趣的酶；更优选感兴趣的分泌的酶，甚至更优选水解酶、异构酶、连接酶、裂解酶、氧化还原酶、或转移酶；并且最优选该分泌的酶是α-半乳糖苷酶、α-葡糖苷酶、氨肽酶、淀粉酶、天冬酰胺酶、β-半乳糖苷酶、β-葡糖苷酶、β-木糖苷酶、糖酶、羧肽酶、过氧化氢酶、纤维二糖水解酶、纤维素酶、壳多糖酶、角质酶、环糊精糖基转移酶、脱氧核糖核酸酶、内切葡聚糖酶、酯酶、绿色荧光蛋白、葡聚糖转移酶、葡糖淀粉酶、转化酶、漆酶、脂肪酶、甘露糖苷酶、变聚糖酶、氧化酶、果胶分解酶、过氧化物酶、植酸酶、多酚氧化酶、蛋白水解酶、核糖核酸酶、转谷氨酰胺酶、或木聚糖酶。
73.如段落72的重组宿主细胞，其中该感兴趣的第二多肽是与宿主细胞异源的或同源的。
74.如段落72或73所述的重组宿主细胞，该重组宿主细胞是真菌宿主细胞；优选丝状真菌宿主细胞；更优选地枝顶孢霉属、曲霉属、短梗霉属、烟管霉属(Bjerkandera)、拟腊菌属、金孢子菌属、鬼伞属、革盖菌属(Coriolus)、隐球菌属、线黑粉菌科(Filibasidium)、镰孢属、腐质霉属、梨孢菌属、毛霉属、毁丝霉属、新美鞭菌属、链孢菌属、拟青霉属、青霉属、平革菌属、射脉菌属(Phlebia)、瘤胃壶菌属、侧耳属(Pleurotus)、裂褶菌属、篮状菌属、嗜热子囊菌属、梭孢壳属、弯颈霉属、栓菌属(Trametes)或木霉属细胞；最优选泡盛曲霉、臭曲霉、烟曲霉、日本曲霉、构巢曲霉、黑曲霉、米曲霉、黑刺烟管菌(Bjerkandera adusta)、干拟蜡菌(Ceriporiopsis aneirina)、卡内基拟蜡菌(Ceriporiopsis caregiea)、浅黄拟蜡孔菌(Ceriporiopsis gilvescens)、潘诺希塔拟蜡菌(Ceriporiopsis pannocinta)、环带拟蜡菌(Ceriporiopsis rivulosa)、微红拟蜡菌(Ceriporiopsis subrufa)、虫拟蜡菌(Ceriporiopsis subvermispora)、狭边金孢子菌(Chrysosporium inops)、嗜角质金孢子菌、卢克诺文思金孢子菌(Chrysosporium lucknowense)、粪状金孢子菌(Chrysosporiummerdarium)、租金孢子菌、昆士兰金孢子菌(Chrysosporium queenslandicum)、热带金孢子菌、褐薄金孢子菌(Chrysosporium zonatum)、灰盖鬼伞(Coprinus cinereus)、毛革盖菌(Coriolus hirsutus)、杆孢状镰孢、谷类镰孢、库威镰孢、大刀镰孢、禾谷镰孢、禾赤镰孢、异孢镰孢、合欢木镰孢、尖镰孢、多枝镰孢、粉红镰孢、接骨木镰孢、肤色镰孢、拟分枝孢镰孢、硫色镰孢、圆镰孢、拟丝孢镰孢、镶片镰孢、特异腐质霉、疏棉状腐质霉、米黑毛霉、嗜热毁丝霉、粗糙链孢菌、产紫青霉、黄孢平革菌(Phanerochaete chrysosporium)、射脉菌(Phlebia radiata)、刺芹侧耳(Pleurotus eryngii)、土生梭孢壳霉、长域毛栓菌(Trametes villosa)、变色栓菌(Trametes versicolour)、哈茨木霉、康宁木霉、长枝木霉、里氏木霉、或绿色木霉细胞。
75.一种产生如段落70-71中任一项所定义的感兴趣的第二多肽的方法，该方法包括：在有益于产生该感兴趣的第二多肽的条件下培养如段落72-74中任一项所述的宿主细胞。
76.如段落75所述的方法，该方法进一步包括回收该感兴趣的第二多肽。
77.根据以上组合物段落中任一项所述的洗涤剂组合物，其中该洗涤剂佐剂成分是表面活性剂。
78.根据以上组合物段落中任一项所述的洗涤剂组合物，其中该洗涤剂佐剂成分是助洗剂。
79.根据以上组合物段落中任一项所述的洗涤剂组合物，其中该洗涤剂佐剂成分是粘土去污剂/抗再沉淀剂。
80.根据段落12-26所述的洗涤剂组合物，其中该组合物是一种液体洗涤剂组合物，包括总浓度按重量计是至少3％的表面活性剂和洗涤剂助洗剂，和含洗涤剂酶的微囊，其中该微囊的膜是通过具有高于1kDa分子量的多支化的多胺的交联而产生。
81.根据段落80所述的洗涤剂组合物，其中该多支化的多胺的这些反应性氨基构成该分子量的至少15％。
82.根据段落80-81中任一项所述的洗涤剂组合物，其中通过使用酰基氯作为交联剂生成该微囊。
83.根据段落80-82中任一项所述的洗涤剂组合物，其中该微囊的直径是至少50微米，或大于50微米。
84.根据段落80-83中任一项所述的洗涤剂组合物，其中该微囊含有按重量计至少1％的活性酶。
85.根据段落80-84中任一项所述的洗涤剂组合物，该洗涤剂组合物进一步包括醇，例如多元醇。
86.根据段落80-85中任一项所述的洗涤剂组合物，其中该表面活性剂是阴离子型表面活性剂。
87.根据段落80-86中任一项所述的洗涤剂组合物，该洗涤剂组合物是液体洗衣组合物。
88.根据段落80-87中任一项所述的洗涤剂组合物，该洗涤剂组合物含有按重量计少于90％的水。
89.根据段落80-88中任一项所述的洗涤剂组合物，其中该洗涤剂酶是具有DNA酶活性的多肽、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶、纤维素酶、甘露聚糖酶、果胶酶、或氧化还原酶。
90.根据段落80-89中任一项所述的洗涤剂组合物，其中该蛋白酶是金属蛋白酶或碱性丝氨酸蛋白酶，例如枯草杆菌蛋白酶。
91.根据段落80-90中任一项所述的洗涤剂组合物，其中具有DNA酶活性的多肽是根据段落45-50中任一项所述的多肽。
92.根据段落80-91中任一项所述的洗涤剂组合物，其中使用酰基氯作为交联剂，通过界面聚合来生成该微囊。
93.根据段落80-92中任一项所述的洗涤剂组合物，其中该多支化的多胺是聚乙亚胺。
94.根据段落80-93中任一项所述的洗涤剂组合物，其中该微囊包含Mg2+、Ca2+、或Zn2+离子的来源，如Mg2+、Ca2+、或Zn2+的难溶盐。
测定和洗涤剂组合物
洗涤剂组合物
可以将以下提及的洗涤剂组合物结合本发明的酶一起使用。
Biotex黑(液体)
5％-15％的阴离子型表面活性剂、<5％非离子型表面活性剂、香料、酶、DMDM和乙内酰脲。
碧浪灵敏性白色与彩色衣物洗涤剂组合物、液体洗涤剂组合物
水、酒精乙氧基硫酸盐、醇乙氧基化物、氨基氧化物、柠檬酸、C12-18拔顶棕榈仁脂肪酸、蛋白酶、糖苷酶、淀粉酶、乙醇、1,2丙二醇、甲酸钠、氯化钙、氢氧化钠、有机硅乳液、跨硫酸EHDQ(这些成分以递减次序列出)。
WFK IEC-A标准洗涤剂的组合物(粉末)
成分：直链烷基苯磺酸钠8,8％、乙氧基化的脂肪醇C12-18(7EO)4,7％、钠皂3,2％、消泡剂DC2-4248S 3,9％、硅酸铝钠沸石4A 28,3％、碳酸钠11,6％、丙烯酸和马来酸的共聚物的钠盐(Sokalan CP5)2,4％、硅酸钠3,0％、羧甲基纤维素1.2％、Dequest 2066 2,8％，光学增白剂0,2％、硫酸钠6,5％、蛋白酶0,4％。
标准洗涤剂A组合物(液体)
成分：12％LAS、11％AEO Biosoft N25-7(NI)、7％AEOS(SLES)、6％MPG(丙二醇)、3％乙醇、3％TEA、2.75％可可皂、2.75％大豆皂、2％甘油、2％氢氧化钠、2％柠檬酸钠、1％甲酸钠、0.2％DTMPA和0.2％PCA(所有的百分数都是w/w)
碧浪Actilift组合物(液体)
成分：5％-15％阴离子型表面活性剂；<5％非离子型表面活性剂、磷酸盐、肥皂；酶、光学增亮剂、苯并异噻唑啉酮、甲基异噻唑啉酮、香料、α-异甲基紫罗兰酮、香茅醇、香叶醇、芳樟醇。
碧浪Actilift彩色&风格组合物(液体)
成分：5％-15％阴离子型表面活性剂；<5％非离子型表面活性剂、磷酸盐、肥皂；酶、香料、苯并异噻唑啉酮、甲基异噻唑啉酮、α-异甲基紫罗兰酮、丁苯基甲基丙醛、香茅醇、香叶醇、芳樟醇。
宝莹小&强大洗涤剂组合物(液体)
成分：15％-30％阴离子型表面活性剂、非离子型表面活性剂、5％-15％皂、<5％聚羧酸酯、香料、磷酸盐、光学增亮剂
宝莹2合1与舒适西番莲粉末
硫酸钠、碳酸钠、十二烷基苯磺酸钠、膨润土、碳酸钠过氧化物、硅酸钠、沸石、水、柠檬酸、TAED、C12-15Pareth-7、硬脂酸、香精、丙烯酸钠/MA共聚物、纤维素胶、所修饰的玉米淀粉、氯化钠、羟乙磷酸四钠、EDTMP钙钠、苯胺吗啉三嗪基-氨基苯磺酸二钠、碳酸氢钠、苯丙基乙基聚甲基硅氧烷、丁苯基甲基丙醛、甘油硬脂酸酯、碳酸钙、聚丙烯酸钠、α-异甲基紫罗兰酮、二苯乙烯基联苯基二磺酸二钠、纤维素、蛋白酶、柠檬烯、PEG-75、二氧化钛、糊精、蔗糖、聚芳基磺酸钠、CI 12490、CI 45100、CI 42090、硫代硫酸钠、CI 61585。
宝莹生物粉末
蔗糖、山梨醇、硅酸铝、聚甲醛三聚氰胺、聚芳基磺酸钠、CI 61585、CI 45100、脂肪酶、淀粉酶、黄胞胶、羟丙基甲基纤维素、CI 12490、二苯乙烯基联苯基二磺酸二钠、硫代硫酸钠、CI 42090、甘露聚糖酶、CI 11680、羟乙磷酸、EDTA四钠。
宝莹生物片剂
碳酸钠、碳酸钠过氧化物、碳酸氢钠、沸石、水、硅酸钠、月桂基硫酸钠、纤维素、TAED、十二烷基苯磺酸钠、半纤维素、木质素、月桂基葡糖苷、丙烯酸钠/MA共聚物、膨润土、氯化钠、香精、羟乙磷酸四钠、硫酸钠、聚丙烯酸钠、二甲硅油、苯胺基吗啉代三嗪基氨基芪磺酸二钠盐、十二烷基苯磺酸、三甲基硅氧基硅酸盐、碳酸钙、纤维素、PEG-75、二氧化钛、糊精、蛋白酶、所修饰的玉米淀粉、蔗糖、CI 12490、聚芳基磺酸钠、硫代硫酸钠、淀粉酶、高岭土。
宝莹色彩护理生物粉末
枯草杆菌蛋白酶、咪唑啉酮、己基肉桂醛、蔗糖、山梨醇、硅酸铝、聚甲醛三聚氰胺、CI 61585、CI 45100、脂肪酶、淀粉酶、黄胞胶、羟丙基甲基纤维素、CI 12490、二苯乙烯基联苯基二磺酸二钠、硫代硫酸钠、CI 42090、甘露聚糖酶、CI 11680、羟乙磷酸、EDTA四钠。
宝莹色彩护理生物片剂
碳酸氢钠、碳酸钠、沸石、水、硅酸钠、十二烷基硫酸钠、纤维素胶、十二烷基苯磺酸钠、月桂基葡糖苷、氯化钠、丙烯酸钠/MA共聚物、香精、硫代乙酸钠、PVP、硫酸钠、羟乙磷酸四钠、聚丙烯酸钠、二甲硅油、膨润土、十二烷基苯磺酸、三甲基硅氧基硅酸盐、碳酸钙、纤维素、PEG-75、二氧化钛、糊精、蛋白酶、所修饰的玉米淀粉、蔗糖、硫代硫酸钠、淀粉酶、CI74160、高岭土。
宝莹双效胶囊生物制品
MEA-十二烷基苯磺酸、MEA-氢化椰油酸、C12-15Pareth-7、二丙二醇、水、羟乙磷酸四钠、聚乙烯醇、甘油、氮丙啶、乙氧基化的均聚物、丙二醇、香精、二亚乙基三胺五亚甲基磷酸钠、山梨醇、MEA-硫酸、乙醇胺、枯草杆菌蛋白酶、乙二醇、丁苯基甲基丙醛、硼酸、(4-甲酰苯基)、己基肉桂醛、柠檬烯、芳樟醇、二苯乙烯基联苯基二磺酸二钠、α-异甲基紫罗兰酮、香叶醇、淀粉酶、聚合的蓝色着色剂、聚合的黄色着色剂、滑石粉、氯化钠、苯并异噻唑啉酮、甘露聚糖酶、苯酸苄铵酰胺。
宝莹2合1与舒适晴天粉末
硫酸钠、碳酸钠、十二烷基苯磺酸钠、膨润土、碳酸钠过氧化物、硅酸钠、沸石、水、柠檬酸、TAED、C12-15Pareth-7、香精、硬脂酸、丙烯酸钠/MA共聚物、纤维素胶、所修饰的玉米淀粉、氯化钠、羟乙磷酸四钠、EDTMP钙钠、苯胺吗啉三嗪基-氨基苯磺酸二钠、碳酸氢钠、苯丙基乙基聚甲基硅氧烷、丁苯基甲基丙醛、甘油硬脂酸酯、碳酸钙、聚丙烯酸钠、香叶醇、二苯乙烯基联苯基二磺酸二钠、纤维素、蛋白酶、PEG-75、二氧化钛、糊精、蔗糖、聚芳基磺酸钠、CI 12490、CI 45100、CI 42090、硫代硫酸钠、CI 61585。
宝莹小&强大2合1与舒适晴天
水、C12-15Pareth-7、十二烷基苯磺酸钠、丙二醇、氢化椰油酸钠、三乙醇胺、甘油、TEA-氢化椰油酸酯、香精、氯化钠、聚季铵盐-10、PVP、聚合的粉色着色剂、硫酸钠、二苯乙烯基联苯基二磺酸二钠、丁苯基甲基丙醛、苯乙烯/丙烯酸酯共聚物、己基肉桂醛、香茅醇、丁子香酚、聚乙烯醇、乙酸钠、异丙醇、聚合的黄色着色剂、十二烷基硫酸钠。
宝莹小&强大生物制品
水、MEA-十二烷基苯磺酸、丙二醇、月桂醇醚硫酸钠、C12-15Pareth-7、TEA-氢化椰油酸酯、MEA-柠檬酸、氮丙啶、乙氧基化的均聚物、MEA-羟乙磷酸、三乙醇胺、香精、丙烯酸酯共聚物、山梨醇、MEA-硫酸、亚硫酸钠、二苯乙烯基联苯基二磺酸二钠、丁苯基甲基丙醛、苯乙烯/丙烯酸酯共聚物、香茅醇、硫酸钠、肽、盐、来自发酵(工艺)的糖、枯草杆菌蛋白酶、甘油、硼酸、(4-甲酰苯基)、香叶醇、果胶裂解酶、淀粉酶、十二烷基硫酸钠、甘露聚糖酶、CI42051。
宝莹小&强大胶囊生物制品
MEA-十二烷基苯磺酸、MEA-氢化椰油酸、C12-15Pareth-7、二丙二醇、水、甘油、聚乙烯醇、香精、氮丙啶、乙氧基化的均聚物、二亚乙基三胺五亚甲基磷酸钠、丙二醇、山梨醇、MEA-硫酸、乙醇胺、枯草杆菌蛋白酶、乙二醇、丁苯基甲基丙醛、己基肉桂醛、淀粉、硼酸、(4-甲酰苯基)、柠檬烯、芳樟醇、二苯乙烯基联苯基二磺酸二钠、α-异甲基紫罗兰酮、香叶醇、淀粉酶、滑石粉、聚合的蓝色着色剂、氯化钠、苯并异噻唑啉酮、苯酸苄铵酰胺、聚合的黄色着色剂、甘露聚糖酶。
宝莹小&强大胶囊色彩护理
MEA-十二烷基苯磺酸、MEA-氢化椰油酸、C12-15Pareth-7、二丙二醇、水、甘油、聚乙烯醇、香精、氮丙啶、乙氧基化的均聚物、二亚乙基三胺五亚甲基磷酸钠、丙二醇、MEA-硫酸、乙醇胺、PVP、山梨醇、丁苯基甲基丙醛、枯草杆菌蛋白酶、己基肉桂醛、淀粉、柠檬烯、芳樟醇、硼酸、(4-甲酰苯基)、α-异甲基紫罗兰酮、香叶醇、滑石粉、聚合的蓝色着色剂、苯酸苄铵酰胺、聚合的黄色着色剂。
宝莹小&强大色彩护理
水、MEA-十二烷基苯磺酸、丙二醇、月桂醇醚硫酸钠、C12-15Pareth-7、TEA-氢化椰油酸酯、MEA-柠檬酸、氮丙啶、乙氧基化的均聚物、MEA-羟乙磷酸、三乙醇胺、香精、丙烯酸酯共聚物、山梨醇、MEA-硫酸、亚硫酸钠、甘油、丁苯基甲基丙醛、香茅醇、硫酸钠、肽、盐、来自发酵(工艺)的糖,苯乙烯/丙烯酸酯共聚物、枯草杆菌蛋白酶、硼酸、(4-甲酰苯基)、香叶醇、果胶裂解酶、淀粉酶、十二烷基硫酸钠、甘露聚糖酶、CI 61585、CI 45100。
Fairy非生物制品组合物(液体)
成分：15％-30％阴离子型表面活性剂、5％-15％非离子型表面活性剂、肥皂、苯并异噻唑啉酮、甲基异噻唑啉酮、香料
标准洗涤剂T组合物(粉末)
成分：11％LAS、2％AS/AEOS、2％肥皂、3％AEO、15.15％碳酸钠、3％硅酸钠、18.75％沸石、0.15％螯合剂、2％柠檬酸钠、1.65％AA/MA共聚物、2.5％CMC和0.5％SRP(所有的百分数都是w/w)。
标准洗涤剂X组合物(粉末)
成分：16.5％LAS、15％沸石、12％二硅酸钠、20％碳酸钠、1％sokalan、35.5％硫酸钠(所有的百分数都是w/w)。
碧浪Actilift彩色&风格组合物(粉末)
成分：15％-30％阴离子型表面活性剂、<5％非离子型表面活性剂、磷酸盐、聚羧酸盐、沸石；酶、香料、己基肉桂醛。
碧浪Actilif组合物(粉末)
成分：5％-15％阴离子型表面活性剂、基于氧的漂白剂、<5％非离子型表面活性剂、磷酸盐、聚羧酸盐、沸石、光学增亮剂、酶、香料、丁苯基甲基丙醛、香豆素、己基肉桂醛。
宝莹Megaperls组合物(粉末)
成分：15％-30％的以下项：阴离子型表面活性剂、基于氧的漂白剂和沸石；少于5％的以下项：非离子型表面活性剂、磷酸盐、聚羧酸盐、肥皂；另外成分：香料、己基肉桂醛、水杨酸苄酯、芳樟醇、光学增亮剂、酶和香茅醇。
嘉盛液体，原版：
成分：水、醇乙氧基硫酸盐、二乙二醇、醇乙氧化物、乙醇胺、直链烷基苯磺酸盐、脂肪酸钠、聚乙烯亚胺乙氧基化物、柠檬酸、硼砂、枯烯磺酸钠、丙二醇、DTPA、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、二丙乙基四氨、氢氧化钠、甲酸钠、甲酸钙、二甲硅油、淀粉酶、蛋白酶、LiquitintTM、氢化蓖麻油、香味。
汰渍液体，原版：
成分：线形烷基苯磺酸酯、丙二醇、柠檬酸、氢氧化钠、硼砂、乙醇胺、乙醇、醇硫酸盐、聚乙烯亚胺乙氧基化物、脂肪酸钠、乙氧基硫酸二季铵盐、蛋白酶、二乙二醇、月桂醇聚醚-9、烷基二甲胺氧化物、香味、淀粉酶、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、DTPA、甲酸钠、甲酸钙、聚乙二醇4000、甘露聚糖酶、LiquitintTM蓝、二甲硅油。
液体汰渍，自由和温和型：
水、醇乙氧基硫酸钠、丙二醇、硼砂、乙醇、线形烷基苯磺酸钠、盐、聚乙烯亚胺乙氧基化物、二乙二醇、反式硫酸化和乙氧基化的六亚甲基二胺、醇乙氧化物、线形烷基苯磺酸酯、MEA盐、甲酸钠、烷基硫酸钠、DTPA、氧化胺、甲酸钙、二氨基二苯乙烯二钠、二磺酸盐、淀粉酶、蛋白酶、二甲硅油、苯并异噻唑啉酮。
汰渍冷水液体，清香型：
水、醇乙氧基硫酸酯、直链烷基苯磺酸酯、二乙二醇、丙二醇、乙醇胺、柠檬酸、硼砂、醇硫酸盐、氢氧化钠、聚乙烯亚胺、乙氧基化物、脂肪酸钠、乙醇、蛋白酶、月桂醇聚醚-9、乙氧基硫酸二季铵盐、月桂基胺氧化物、异丙苯钠、磺酸盐、香味、DTPA、淀粉酶、二钠、二氨基二苯乙烯、二磺酸盐、甲酸钠、二苯乙烯基联苯基二磺酸二钠、甲酸钙、聚乙二醇4000、甘露聚糖酶、果胶酶、LiquitintTM蓝、二甲硅油。
汰渍TOTALCARETM液体，冷棉：
水、醇乙氧基硫酸酯、丙二醇、脂肪酸钠、月桂基三甲基氯化铵、乙醇、氢氧化钠、枯烯磺酸钠、柠檬酸、乙醇胺、二乙二醇、聚醚硅氧烷、硼砂、香味、聚乙烯亚胺乙氧基化物、蛋白酶、月桂醇聚醚-9、DTPA、聚丙烯酰胺季铵盐氯化物、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、甲酸钠、LiquitintTM橙、二丙基乙四胺、二甲硅油、纤维素酶。
液体汰渍加漂白剂AlternativeTM，生动白与鲜艳、原版以及清洁微风：
水、醇乙氧基硫酸钠、烷基硫酸钠、MEA柠檬酸、线形烷基苯磺酸酯、MEA盐、丙二醇、二乙二醇、聚乙烯亚胺乙氧基化物、乙醇、脂肪酸钠、乙醇胺、月桂基胺氧化物、硼砂、月桂醇聚醚-9、DTPA、枯烯磺酸钠、甲酸钠、甲酸钙、线形烷基苯磺酸酯、钠盐、醇硫酸盐、氢氧化钠、乙氧基硫酸二季铵盐、香味、淀粉酶、蛋白酶、甘露聚糖酶、果胶酶、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、苯并异噻唑啉酮、LiquitintTM蓝、二甲硅油、二丙基乙四胺。
液体汰渍HE，原味：
水、醇乙氧基硫酸钠、MEA柠檬酸、烷基硫酸钠、醇乙氧化物、线形烷基苯磺酸酯、MEA盐、脂肪酸钠、聚乙烯亚胺乙氧基化物、二乙二醇、丙二醇、乙氧基硫酸二季铵盐、硼砂、聚乙烯亚胺、乙氧基化物丙氧基化物、乙醇、枯烯磺酸钠、香味、DTPA、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、甘露聚糖酶、纤维素酶、淀粉酶、甲酸钠、甲酸钙、月桂基胺氧化物、LiquitintTM蓝、二甲硅油/聚二甲基硅酮。
汰渍TOTALCARE HE液体，新生雨润(renewing Rain)：
水、醇乙氧基硫酸酯、线形烷基苯磺酸酯、醇乙氧化物、柠檬酸、乙醇胺、脂肪酸钠、二乙二醇、丙二醇、氢氧化钠、硼砂、聚乙烯亚胺乙氧基化物、聚醚硅氧烷、乙醇、蛋白酶、枯烯磺酸钠、乙氧基硫酸二季铵盐、月桂醇聚醚-9、香味、淀粉酶、DTPA、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、二苯乙烯基联苯基二磺酸二钠、甲酸钠、甲酸钙、甘露聚糖酶、LiquitintTM橙、二甲硅油、聚丙烯酰胺季铵盐氯化物、纤维素酶、二丙基乙四胺。
汰渍液体HE自由：
水、醇乙氧基硫酸酯、二乙二醇、单乙醇胺柠檬酸、甲酸钠、丙二醇、线形烷基苯磺酸酯、乙醇胺、乙醇、聚乙烯亚胺乙氧基化物、淀粉酶、苯并异噻唑啉、硼砂、甲酸钙、柠檬酸、乙二烯三胺五乙酸钠、二甲硅油、乙氧基硫酸二季铵盐、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、月桂醇聚醚-9、甘露聚糖酶、蛋白酶、枯烯磺酸钠、脂肪酸钠。
汰渍冷水HE液体，清香型：
水、醇乙氧基硫酸酯、MEA柠檬酸、醇硫酸盐、醇乙氧化物、线形烷基苯磺酸酯MEA、脂肪酸钠、聚乙烯亚胺乙氧基化物、二乙二醇、丙二醇、乙氧基硫酸二季铵盐、硼砂、聚乙烯亚胺乙氧基化物丙氧基化物、乙醇、枯烯磺酸钠、香味、DTPA、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、蛋白酶、甘露聚糖酶、纤维素酶、淀粉酶、甲酸钠、甲酸钙、月桂基胺氧化物、LiquitintTM蓝、二甲硅油。
汰渍冷水HE自由液体：
水、醇乙氧基硫酸钠、MEA柠檬酸、线形烷基苯磺酸酯：钠盐、醇乙氧化物、线形烷基苯磺酸酯：MEA盐、脂肪酸钠、聚乙烯亚胺乙氧基化物、二乙二醇、丙二醇、乙氧基硫酸二季铵盐、硼砂、蛋白酶、聚乙烯亚胺乙氧基化物丙氧基化物、乙醇、枯烯磺酸钠、淀粉酶、柠檬酸、DTPA、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、甲酸钠、甲酸钙、二甲硅油。
汰渍简单洁净与清新：
水、醇乙氧化物硫酸盐、直链烷基苯磺酸钠/Mea盐、丙二醇、二乙二醇、甲酸钠、乙醇、硼砂、脂肪酸钠、香味、月桂基胺氧化物、DTPA、聚乙烯胺乙氧基化物、甲酸钙、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、二甲硅油、四胺、LiquitintTM蓝。
汰渍舱，海雾，神秘森林，春天牧场：
线形烷基苯磺酸酯、C12-16Pareth-9、丙二醇、醇乙氧基硫酸酯、水、聚乙烯亚胺乙氧基化物、甘油、脂肪酸盐、PEG-136聚乙酸乙烯酯、乙二胺琥珀酸盐、单乙醇胺柠檬酸、亚硫酸氢钠、乙二烯三胺五乙酸钠、二苯乙烯基联苯基二磺酸二钠、甲酸钙、甘露聚糖酶、木葡聚糖酶、甲酸钠、氢化蓖麻油、natalase、染料、termamyl、枯草杆菌蛋白酶、苯并异噻唑啉、香料。
汰渍去污笔(Tide to Go)：
去离子水、二丙二醇丁基醚、烷基硫酸钠、过氧化氢、乙醇、硫酸镁、烷基二甲基氧化胺、柠檬酸、氢氧化钠、三甲氧基苯甲酸、香味。
汰渍污渍释放液体：
水、烷基乙氧基化物、直链烷基苯磺酸盐、过氧化氢、乙氧基硫酸二季铵盐、乙醇胺、二苯乙烯基联苯基二磺酸二钠、四丁基乙叉基双酚、F&DC黄3、香味。
汰渍污渍释放粉末：
过碳酸钠、硫酸钠、碳酸钠、铝硅酸钠、壬酰氧基苯磺酸盐、聚丙烯酸钠、水、烷基苯磺酸钠、DTPA、聚乙二醇、棕榈酸钠、淀粉酶、蛋白酶、修饰的淀粉、FD&C蓝1、香味。
汰渍污渍释放，预处理器喷雾：
水、烷基乙氧基化物、MEA硼酸盐、直链烷基苯磺酸盐、丙二醇、乙氧基硫酸二季铵盐、氯化钙酶、蛋白酶、乙醇胺、苯并异噻唑啉酮、淀粉酶、柠檬酸钠、氢氧化钠、香味。
汰渍去污渍橡皮擦：
水、烷基氧化胺、二丙二醇苯基醚、过氧化氢、柠檬酸、乙二胺二琥珀酸钠盐、烷基硫酸钠、香味。
汰渍氧化加强：
碳酸氢钠、碳酸钠、过碳酸钠、醇乙氧化物、氯化钠、马来酸/丙烯酸共聚物、壬酰氧基苯磺酸盐、硫酸钠、着色剂、乙二烯三胺五乙酸钠盐、水合硅铝酸盐(沸石)、聚乙二醇、烷基苯磺酸钠、棕榈酸钠、淀粉、水、香味。
汰渍污渍释放加强双重Pac：
聚乙烯醇袋膜，其中有被包装的液体部分和粉末部分：
液体成分：
二丙二醇、乙氧基硫酸二季铵盐、水、甘油、LiquitintTM橙，粉末成分：过碳酸钠、壬酰氧基苯磺酸盐、碳酸钠、硫酸钠、铝硅酸钠、聚丙烯酸钠、烷基苯磺酸钠、马来酸/丙烯酸共聚物、水、淀粉酶、聚乙二醇、棕榈酸钠、修饰的淀粉、蛋白酶、甘油、DTPA、香味。
汰渍超级污渍释放：
水、醇乙氧基硫酸钠、直链烷基苯磺酸盐、钠/MEA盐、MEA柠檬酸、丙二醇、聚乙烯亚胺乙氧基化物、乙醇、二乙二醇、聚乙烯亚胺丙氧基乙氧基化物、脂肪酸钠、蛋白酶、硼砂、枯烯磺酸钠、DTPA、香味、淀粉酶、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、甲酸钙、甲酸钠、葡聚糖酶、二甲硅油、LiquitintTM蓝、甘露聚糖酶。
具有少许粉状洗涤剂的超级汰渍，四月清新/清洁微风/四月精华：
碳酸钠、铝硅酸钠、硫酸钠、线形烷基苯磺酸酯、膨润土、水、过碳酸钠、聚丙烯酸钠、硅酸盐、烷基硫酸盐、壬酰氧基苯酚酯磺酸、DTPA、聚乙二醇4000、硅胶、乙氧基化物、香味、聚氧化乙烯、棕榈酸、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、蛋白酶、LiquitintTM红、FD&C蓝1、纤维素酶。
具有少许Downy清洁微风的超级汰渍：
水、醇乙氧基硫酸钠、MEA柠檬酸、直链烷基苯磺酸盐：钠/MEA盐、丙二醇、聚乙烯亚胺乙氧基化物、乙醇、二乙二醇、聚乙烯亚胺、丙氧基乙氧基化物、乙氧基硫酸二季铵盐、醇硫酸盐、二甲硅油、香味、硼砂、脂肪酸钠、DTPA、蛋白酶、亚硫酸氢钠、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、淀粉酶、葡聚糖酶、蓖麻油、甲酸钙、MEA、苯乙烯丙烯酯共聚物、甲酸钠、LiquitintTM蓝。
具有Downy阳花的超级汰渍：
水、醇乙氧基硫酸钠、MEA柠檬酸、直链烷基苯磺酸盐：钠/MEA盐、丙二醇、乙醇、二乙二醇、聚乙烯亚胺丙氧基乙氧基化物、聚乙烯亚胺乙氧基化物、醇硫酸盐、二甲硅油、香味、硼砂、脂肪酸钠、DTPA、蛋白酶、亚硫酸氢钠、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、淀粉酶、蓖麻油、甲酸钙、MEA、苯乙烯丙烯酯共聚物、丙铵丙酰胺、葡聚糖酶、甲酸钠、LiquitintTM蓝。
具有Downy四月清新/甜蜜梦境的超级汰渍：
水、醇乙氧基硫酸钠、MEA柠檬酸、直链烷基苯磺酸盐：钠/MEA盐、丙二醇、聚乙烯亚胺乙氧基化物、乙醇、二乙二醇、聚亚乙基亚胺丙氧基乙氧基化物、乙氧基硫酸二季铵盐、醇硫酸盐、二甲硅油、香味、硼砂、脂肪酸钠、DTPA、蛋白酶、亚硫酸氢钠、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、淀粉酶、葡聚糖酶、蓖麻油、甲酸钙、MEA、苯乙烯丙烯酯共聚物、丙铵丙酰胺、甲酸钠、LiquitintTM蓝。
超级汰渍自由粉状洗涤剂：
碳酸钠、铝硅酸钠、烷基硫酸盐、硫酸钠、直链烷基苯磺酸酯、水、聚丙烯酸钠、硅酸盐、乙氧基化物、过碳酸钠、聚乙二醇4000、蛋白酶、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、硅胶、纤维素酶。
超级汰渍粉状洗涤剂，清洁微风/春日薰衣草/森林泉：
碳酸钠、铝硅酸钠、硫酸钠、线形烷基苯磺酸酯、烷基硫酸盐、过碳酸钠、水、聚丙烯酸钠、硅酸盐、壬酰氧基苯酚酯磺酸、乙氧基化物、聚乙二醇4000、香味、DTPA、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、棕榈酸、蛋白酶、硅胶、纤维素酶。
超级汰渍HE(高效率)粉末洗涤剂，清洁微风：
碳酸钠、铝硅酸钠、硫酸钠、线形烷基苯磺酸酯、水、壬酰氧基苯酚酯磺酸、烷基硫酸盐、聚丙烯酸钠、硅酸盐、过碳酸钠、乙氧基化物、聚乙二醇4000、香味、DTPA、棕榈酸、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、蛋白酶、硅胶、纤维素酶。
超级汰渍冷水粉状洗涤剂，清香型：
碳酸钠、铝硅酸钠、硫酸钠、过碳酸钠、烷基硫酸盐、线形烷基苯磺酸酯、水、壬酰氧基苯酚酯磺酸、聚丙烯酸钠、硅酸盐、乙氧基化物、聚乙二醇4000、DTPA、香味、Natalase、棕榈酸、蛋白酶、二钠、二氨基二苯乙烯二磺酸盐、FD&C蓝1、硅胶、纤维素酶、烷基醚硫酸盐。
具有漂白剂粉状洗涤剂的超级汰渍，清洁微风：
碳酸钠、铝硅酸钠、硫酸钠、线形烷基苯磺酸酯、过碳酸钠、壬酰氧基苯酚酯磺酸、烷基硫酸盐、水、硅酸盐、聚丙烯酸钠乙氧基化物、聚乙二醇4000、香味、DTPA、棕榈酸、蛋白酶、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、硅胶、FD&C蓝1、纤维素酶、烷基醚硫酸盐。
具有Febreeze FreshnessTM粉状洗涤剂的超级汰渍，春日新生：
碳酸钠、铝硅酸钠、硫酸钠、线形烷基苯磺酸酯、过碳酸钠、烷基硫酸盐、水、聚丙烯酸钠、硅酸盐、壬酰氧基苯酚酯磺酸、乙氧基化物、聚乙二醇4000、DTPA、香味、纤维素酶、蛋白酶、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、硅胶、FD&C蓝1。
具有Febreeze Freshness的液体汰渍加–运动HE活跃新鲜：
水、醇乙氧基硫酸钠、MEA柠檬酸、线形烷基苯磺酸酯、钠盐、线形烷基苯磺酸酯：MEA盐、醇乙氧化物、脂肪酸钠、丙二醇、二乙二醇、聚乙烯亚胺乙氧基化物丙氧基化物、乙氧基硫酸二季铵盐、
乙醇、枯烯磺酸钠、硼砂、香味、DTPA、硫酸氢钠、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、甘露聚糖酶、纤维素酶、淀粉酶、甲酸钠、甲酸钙、
月桂基胺氧化物、LiquitintTM蓝、二甲硅油/聚二甲基硅酮。
汰渍加Febreeze Freshness春日新生：
水、醇乙氧基硫酸钠、直链烷基苯磺酸盐：钠/MEA盐、MEA柠檬酸、丙二醇、聚乙烯亚胺乙氧基化物、香味、乙醇、二乙二醇、聚乙烯亚胺丙氧基乙氧基化物、蛋白酶、醇硫酸盐、硼砂、脂肪酸钠、DTPA、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、MEA、甘露聚糖酶、葡聚糖酶、甲酸钠、二甲硅油、LiquitintTM蓝、四胺。
具有Febreeze Freshness的液体汰渍加，运动HE胜利新鲜：
水、醇乙氧基硫酸钠、MEA柠檬酸、线形烷基苯磺酸酯、钠盐、线形烷基苯磺酸酯：MEA盐、醇乙氧化物、脂肪酸钠、丙二醇、二乙二醇、聚乙烯亚胺乙氧基化物丙氧基化物、乙氧基硫酸二季铵盐、乙醇、枯烯磺酸钠、硼砂、香味、DTPA、硫酸氢钠、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、甘露聚糖酶、纤维素酶、淀粉酶、甲酸钠、甲酸钙、
月桂基胺氧化物、LiquitintTM蓝、二甲硅油/聚二甲基硅酮。
汰渍生动白+鲜艳，原版：
碳酸钠、铝硅酸钠、硫酸钠、线形烷基苯磺酸酯、过碳酸钠、壬酰氧基苯酚酯磺酸、烷基硫酸盐、水、硅酸盐、聚丙烯酸钠乙氧基化物、聚乙二醇4000、香味、DTPA、棕榈酸、蛋白酶、二氨基二苯乙烯二磺酸钠、硅胶、FD&C蓝1、纤维素酶、烷基醚硫酸盐。
HEY SPORT纺织品洗涤剂
水、十二烷基苯磺酸、月桂醇聚醚-11、peg-75羊毛脂、丙二醇、改性醇、大豆油酸钾、氢氧化钾、椰油两性二乙酸二钠、乙二胺三乙椰子烷基酰胺、香精、蓖麻醇酸锌、氯化钠、苯并异噻唑啉酮、甲基异噻唑啉酮、ci16255、苯甲醇。
命名为汰渍、嘉盛和Fairy的产品是由宝洁公司(Procter&Gamble)提供的可商购产品。命名为宝莹的产品是由联合利华和汉高公司(Unilever and Henkel)提供的可商购产品。命名为Hey Sport的产品是由Hey Sport提供的可商购产品。
所有酶水平表达为rug活性酶蛋白/100g洗涤剂组合物。
表面活性剂成分获得自巴斯夫公司(BASF)、路德维希港、德国(Lutensol(R))；壳牌化学公司(Shell Chemicals)，伦敦，英国；斯泰潘公司(Stepan)，诺思菲尔德，III，美国；亨斯曼公司(Huntsman)，盐湖城，犹他州，美国；科莱恩公司(Clariant)，苏尔茨巴赫市，德国(Praepagen(R))。
三聚磷酸钠可以获得自罗地亚公司(Rhodia)、巴黎、法国。
沸石可以获得自工业沸石(英国)有限公司，格雷士，艾塞克斯，英国。柠檬酸和柠檬酸钠可以获得自永本兹劳尔公司(Jungbunzlauer)，巴塞尔，瑞士。NOBS是壬酰基羟苯磺酸钠，由伊士曼公司(Eastman)，贝茨维尔，阿肯色州，美国提供。
TAED是四乙酰乙二胺，在科莱恩有限公司(Clariant GmbH)，祖尔茨巴赫，德国的Peractive(R)品牌下提供。
碳酸钠和碳酸氢钠可以获得自索尔维公司(Solvay)，布鲁塞尔，比利时。
聚丙烯酸酯、聚丙烯酸酯/马来酸酯共聚物可以获得自巴斯夫公司、路德维希港、德国。
Repel-O-Tex(R)可以获得自罗地亚公司(Rhodia)、巴黎、法国。
Texcare(R)可以获得自科莱恩公司，祖尔茨巴赫，德国。过碳酸钠和碳酸钠可以获得自索尔维公司，休斯顿，德克萨斯州，美国。
乙二胺-N,N’-二琥珀酸的Na盐，(S,S)异构体(EDDS)是通过联合奥泰公司(Octel)，埃尔斯米尔港，英国提供。
羟基乙醇二磷酸盐(HEDP)是由美国陶氏化学公司(Dow Chemical)，米德兰，密歇根州，美国提供。
酶Savinase(R)、Savinase(R)Ultra、Stainzyme(R)Plus、Lipex(R)、Lipolex(R)、Lipoclean(R)、Celluclean(R)、Carezyme(R)、Natalase(R)、Stainzyme(R)、Stainzyme(R)Plus、Termamyl(R)、Termamyl(R)ultra、和Mannaway(R)可以获得自诺维信公司(Novozymes)，巴格斯瓦德，丹麦。
酶Purafect(R)、FN3、FN4和Optisize可以获得自杰能科国际公司(GenencorInternational Inc.)帕洛阿尔托，加利福尼亚州，美国。
直接紫9和99可以获得自巴斯夫公司、路德维希港、德国。溶剂紫13可以获得自宁波立兴化工有限公司(Ningbo Lixing Chemical Co.,Ltd.)，宁波，浙江，中国。增亮剂可以获得自汽巴精化有限公司，巴塞尔，瑞士。
除非另外指明，所有百分比和比率都是按重量计计算。除非另外指明，所有百分比和比率都是基于总组合物计算。
应当理解的是贯穿本说明书给出的每一最大数值限度包括每一较低的数值限度，如同此类较低数值限度在此被明确写出。贯穿本说明书给出的每一最小数值限度将包括每一较高的数值限度，如同此类较高数值限度在此被明确写出。本说明书中所给出的每个数值范围将包括落入在这样更宽泛数值范围内的每一狭小的范围，好像这样狭小的数值范围都在这里被书面表达了。
洗涤测定
Launder-O-Meter(LOM)模式洗涤系统
Launder-O-Meter(LOM)是中等规模标准洗涤系统，它可以应用于同时测试多达20种不同洗涤条件。LOM基本上是大型的具有20个封闭金属烧杯在其中旋转的温度受控的水浴。每个烧杯构成一个小的洗涤机并且在一次实验过程中，每个试管将含有一种具有特定的有待测试的洗涤剂/酶系统连同在关于其进行测试的弄脏的和未弄脏的织物。机械压力由在水浴中旋转的烧杯并且由包括在烧杯中的金属球实现。
LOM标准洗涤系统主要在欧洲洗涤条件下用于洗涤剂和酶的中等规模测试。在LOM实验中，因素如压载物与污垢的比率和织物与洗涤液的比率可以变化。因此，LOM提供了在小规模实验(如AMSA和微型洗涤)与在前面加载型洗涤机中的更费时的全规模实验之间的联系。
迷你Launder-O-Meter(迷你LOM)模式洗涤系统
迷你LOM是Launder-O-Meter(LOM)的修饰的迷你洗涤系统，其是中等规模标准洗涤系统，它可以应用于同时测试多达20种不同洗涤条件。LOM基本上是大型的具有20个封闭金属烧杯在其中旋转的温度受控的水浴。每个烧杯构成一个小的洗涤机并且在一次实验过程中，每个试管将含有一种具有特定的有待测试的洗涤剂/酶系统连同在关于其进行测试的弄脏的和未弄脏的织物。机械压力由在水浴中旋转的烧杯并且由包括在烧杯中的金属球实现。
LOM标准洗涤系统主要在欧洲洗涤条件下用于洗涤剂和酶的中等规模测试。在LOM实验中，因素如压载物与污垢的比率和织物与洗涤液的比率可以变化。因此，LOM提供了在小规模实验(如AMSA和微型洗涤)与在前面加载型洗涤机中的更费时的全规模实验之间的联系。
在迷你LOM中，洗涤是在置于斯图尔特(Stuart)旋转器中的50ml试管中进行的。
Terg-O-tometer(TOM)洗涤测定
Tergo-To-Meter(TOM)是一种中等规模标准洗涤系统，它可以应用于同时测试12种不同洗涤条件。TOM基本上是大型的具有多达12个开放金属烧杯淹没至其中的温度受控的水浴。每个烧杯构成一个小的顶部加载型洗涤机器并且在实验期间，它们中的每一者将含有特定洗涤剂/酶系统的溶液并且对弄脏的和未弄脏的织物测试其性能。通过旋转搅拌臂获得机械应力，该旋转搅拌臂搅拌在每个烧杯内的液体。因为TOM杯子不含盖子，所以有可能在TOM实验期间收回样品并且在洗涤期间在线分析信息。
TOM标准洗涤系统主要用于清洁剂和酶的中等规模测试，在例如US或LA/AP洗涤条件下。在一个TOM实验中，因素如压载物与污垢的比率和织物与洗涤液的比率可以变化。因此，TOM提供了在小规模实验(如AMSA和微型洗涤)与在顶部加载型洗涤机中的更费时的全规模实验之间的联系。
设备：水浴具有12个钢制烧杯并且每个烧杯1个旋转臂，每个烧杯的容量是500或1200mL的洗涤剂溶液。温度范围从5℃至80℃。水浴应当用去离子水填充。转速可以设定为70至120rpm/min。
设定Terg-O-Tometer中的温度并且开始在水浴中旋转。等待温度调整(公差是+/-0,5℃)应该对所有烧杯进行清洁并且不含微量先前测试物质。
在一个桶中制备具有所希望的量的洗涤剂、温度和水硬度的洗涤溶液。在磁体搅拌10min期间使洗涤剂溶解。洗涤液应在制备后30至60分钟内使用。
向TOM烧杯中添加800ml洗涤溶液将洗涤液在120rpm下进行搅拌，并且任选地将一种或多种酶添加到该烧杯中。将小块布样撒到烧杯中并且然后是压载加载物。当小块布样和压载物添加到烧杯中时开始时间测量。将小块布样洗涤20分钟，此后，停止搅拌。随后，将洗涤加载物从TOM烧杯转移到筛，并且用冷自来水冲洗。将固体小块布样从压载加载物中分离。在流动的水下，将污垢小块布样转移到含冷自来水的5L烧杯，持续5分钟。针对即将到来的灭活，分开存放压载加载物。用手轻轻压出小块布样中的水，并且置于铺有纸的托盘上。将另一张纸置于小块布样的顶部。在经受分析之前，允许小块布样干燥过夜，例如，如在此描述的使用Color Eye测量颜色强度。
酶测定
测定I：DNA酶活性测试
在具有甲基绿(BD公司，富兰克林湖，新泽西州，美国)的DNA酶测试琼脂上确定DNA酶活性。简言之，将21g琼脂溶于500ml水中，并且然后在121℃下高压灭菌15min。将高压蒸汽处理的琼脂在水浴中温和至48℃，并且将20ml的琼脂倒入培养皿并且允许在室温下通过孵育来固化。在固化的琼脂平板上，添加5μl的酶溶液，并且DNA酶活性被观察为斑点酶溶液周围的无色区域。
测定II
使用电子鼻分析纺织品上的E-2-壬烯醛。
测试纺织品上的恶臭的存在的一种方式是通过使用作为恶臭的标志物的E-2-壬烯醛，因为此化合物引起衣物上的恶臭。
将E-2-壬烯醛的溶液添加至5cm x 5cm纺织品小块布样上并且将该小块布样放入20mL玻璃小瓶中用于GC分析并且盖住该小瓶。在40℃孵育20分钟后，在来自法国阿尔法M.O.S.(Alpha M.O.S.)的Heracles II电子鼻中分析来自加帽小瓶的5mL顶部空间(具有2个FID的双柱气相色谱仪，柱1：MXT5并且柱2：MXT1701)。
实例
方法
PCR、克隆、连接核苷酸等的一般方法是本领域普通技术人员熟知的并且可以例如发现于“Molecular cloning:A laboratory manual[分子克隆：实验室手册])”，Sambrook等人(1989)，冷泉港实验室(Cold Spring Harbor lab.)，冷泉港，纽约；Ausubel,F.M.等人(编辑)；“Current protocols in Molecular Biology[分子生物学实验指南])”，约翰威立父子公司(John Wiley and Sons)，(1995)；Harwood,C.R.和Cutting,S.M.(编辑)；“DNACloning:A Practical Approach[DNA克隆：实用方法]，I和II卷”，D.N.Glover编辑(1985)；“Oligonucleotide Synthesis”[寡核苷酸合成])，M.J.Gait编辑(1984)；“Nucleic AcidHybridization[核酸杂交]”，B.D.Hames和S.J.Higgins编辑(1985)；“A Practical GuideTo Molecular Cloning[分子克隆实用指南]”，B.Perbal(1984)。
实例1来自Vibrissea flavovirens的DNA酶的克隆和表达
DNA酶来源于通过标准微生物分离技术在日本分离的真菌菌株的子实体。鉴定菌株并基于核糖体ITS区域的DNA测序对分类进行指定(表1)。表1
生物名称 来源
Vibrissea flavovirens FC-2743 子实体，日本
用来自凯杰公司(Qiagen)(希尔登，德国)的DNeasy Plant Mini试剂盒从Vibrissea flavovirens菌株FC-2743的纯培养物中分离染色体DNA，并使用Illumina技术进行全基因组测序。基因组测序，随后的读取和基因发现的装配(即基因功能的注释)对于本领域技术人员是已知的并且该服务是可商购的。分析来自PFAM数据库家族PF07510(R.D.Finn等人2014,Nucleic Acids Research[核酸研究](2014),42:D222-D230)的推定的DNA酶的基因组序列。该分析鉴定了编码推定的DNA酶的基因，其分别具有SEQ ID:1和SEQID:2中给出的核苷酸序列和推导的氨基酸序列。编码的蛋白为209个氨基酸。使用SignalP程序(Nielsen等人,1997,Protein Engineering[蛋白质工程]10:1-6)，测定了19个残基的信号肽。成熟蛋白包含190个氨基酸，具有20kDa的预测分子量和5.8的等电位pH。
将编码Vibrissea flavovirens DNA酶的基因通过PCR扩增，并通过IN-FUSIONTM克隆试剂盒(BD生物科学公司(BD Biosciences)，帕洛阿尔托(Palo Alto)，加利福尼亚州，美国)将其克隆到表达载体pDau109(WO 2005/042735)中。将Vibrissea flavovirens DNA酶基因克隆到Bam HI-Xho I消化的pDau109中，导致Vibrissea flavovirens DNA酶基因在NA2-tpi双启动子的控制下进行转录。NA2-tpi是来自编码黑曲霉中性α-淀粉酶的基因的修饰的启动子，其中已经用来自编码构巢曲霉磷酸丙糖异构酶的基因的未翻译前导子替换了未翻译前导子。将含有Vibrissea flavovirens DNA酶基因的表达质粒转化到米曲霉MT3568中。米曲霉MT3568是JaL355的AMDS(乙酰胺酶)破坏的衍生物(WO 02/40694)，其中在敲除米曲霉乙酰胺酶(AMDS)基因的过程中修复pyrG营养缺陷型。根据欧洲专利号0238023，第14-15页中的方法制备MT3568原生质体，将其通过引用结合在此。在使转化体在PDA板上形成孢子之前，在COVE蔗糖选择板上通过单个的分生孢子纯化转化体。从在30℃下在YP+2％葡萄糖培养基中的1ml 96深孔固定培养的培养上清液分析由转化体对Vibrisseaflavovirens DNA酶多肽的产生。在E-Page8％SDS-PAGE 48孔凝胶((英杰公司(Invitrogen)，卡尔斯巴德(Carlsbad)，加利福尼亚州，美国)上通过考马斯亮蓝染色确认表达。随后使包含该整合表达构建体的重组米曲霉克隆在液体培养基中进行生长。通过经由瓶盖MF75Supor MachV 0.2μm PES过滤器(赛默飞世尔科技(Thermo FisherScientific)，罗斯基勒，丹麦)过滤来收集培养液，以除去其余的米曲霉宿主细胞。
将来自网孢青霉(SEQ ID NO 4)、二色孢枝顶孢霉(SEQ ID NO 5)、Preussiaaemulans(SEQ ID NO 6)、葱炭疽菌(SEQ ID NO 7)、麦角菌科(SEQ ID NO 8)、Preussiaaemulans(SEQ ID NO 9)或螺旋毛束霉(SEQ ID NO 10)的DNA酶以类似的方式克隆和表达。
实例2：迷你LOM液体洗涤剂
分离衣物特定细菌菌株
在本实例中使用分离自衣物的短波单胞菌属物种的一种菌株。在研究期间分离短波单胞菌属物种，其中调研分别在15℃、40℃和60℃下洗涤后衣物中的细菌多样性。在从丹麦家庭收集的衣物上进行该研究。对于每种洗涤，使用范围为4:3:2:2:1:1:1的20g的衣物(茶巾、毛巾、洗碗布、背带裤、打底T恤、T恤领、袜子)。在15℃、40℃或60℃下于Laundr-O-Meter(LOM)中进行洗涤。对于在15℃和40℃下的洗涤，使用碧浪灵敏性白色与彩色衣物洗涤剂(Ariel Sensitive White&Color)，而对于60℃下的洗涤，使用WFK IEC-A*标准洗涤剂。通过称出5.1g并添加自来水直到1000ml，随后搅拌5分钟来制备碧浪灵敏性白色与彩色衣物洗涤剂。通过称出5g并添加自来水直到1300ml，随后搅拌15min来制备WFK IEC-A*标准洗涤剂(该WFK IEC-A*标准洗涤剂可从WFK测试织物有限公司(WFK Testgewebe GmbH)获得)。分别在15℃、40℃和60℃下进行洗涤1小时，随后在15℃下用自来水冲洗2次持续20min。
分别在15℃、40℃和60℃下洗涤后立即对衣物进行取样。向二十克的衣物中添加0.9％(w/v)NaCl(1.06404；默克公司(Merck)，达姆施塔特，德国)与0.5％(w/w)tween 80，以在匀质器(stomacher)袋中产生1:10稀释液。使用匀质器在中速下将混合物均质化2分钟。均质化后，在0.9％(w/v)NaCl中制备十倍稀释液。将细菌在30℃下于胰胨大豆琼脂(Tryptone Soya Agar)(TSA)(CM0129，Oxoid公司，贝辛斯托克，汉普郡，英国)上需氧地孵育5-7天并对其计数。为了抑制酵母和霉菌的生长T，添加0.2％山梨酸(359769，西格玛公司(Sigma))和0.1％放线酮(18079；西格玛公司)。从可计数的板中选择细菌菌落并且通过在TSA上再划线两次进行纯化。对于长期存储，将纯化的分离株于-80℃下存储在含有20％(w/v)甘油(49779；西格玛公司)的TSB中。
制备具有生物膜的小块布样
使短波单胞菌属物种在30℃下于胰胨大豆琼脂(TSA)(pH 7.3)(CM0131；Oxoid有限责任公司，贝辛斯托克，英国)上预生长2-5天。将来自一个单菌落的满环物转移至10mL的TSB中并且伴随振荡(240rpm)于30℃下孵育1天。繁殖后，通过离心(西格玛实验室离心机(Sigma Laboratory Centrifuge)6K15)(3000g，在21℃下，7min)沉淀短波单胞菌属物种并且将其重悬于10mL用水稀释两次的TSB中。使用分光计(POLARstar Omega(BMG莱伯泰科(BMG Labtech)，奥滕贝格(Ortenberg)，德国))测量600nm处的光密度(OD)。将用水稀释两次的新鲜TSB接种至0.03的OD600nm，并且将1.6mL添加至12孔聚苯乙烯平底微板(3512；康宁公司(Corning Incorporated)，康宁，纽约，美国)的每个孔中，向该微板中放入无菌聚酯WFK30A的圆的小块布样(直径2cm)。伴随振荡(100rpm)在15℃下孵育24h后，将小块布样用0.9％(w/v)NaCl冲洗两次。
洗涤实验
液体标准洗涤剂A的洗涤液通过称重并用具有15°dH硬度的水将洗涤剂溶解在水中来制备。标准洗涤剂A的剂量为3.33g/L。向洗涤液添加颜料污垢(Pigmentschmutz，09V，wfk，克雷费尔德(Krefeld)，德国)(0.7g/L)。将DNA酶(0.5ppm)添加到洗涤液。作为对照，制备不含DNA酶的洗涤液。向50ml试管中添加洗涤液(10ml)，在该试管中放置具有短波单胞菌属物种和五个无菌聚酯(WFK30A)小块布样的五个冲洗的小块布样。在30℃下，将试管放入斯图尔特(Stuart)旋转器(迷你LOM)中，持续1小时。将小块布样用自来水冲洗两次并且在滤纸上干燥过夜。使用Color Eye(Macbeth Color Eye 7000反射分光光度计)测量色差(L值)。在入射光中没有UV的情况下进行测量并且从CIE Lab色空间中提取L值。色差(L值，L*)代表在L*＝0下的最暗的黑色，并且在L*＝100下的最亮白色。数据表示为ΔL值，意指用DNA酶洗涤的小块布样的L值减去不用DNA酶洗涤的小块布样的L值。
表2在迷你LOM中通过真菌DNA酶对聚酯上形成的生物膜的深度清洁。
实例3：粉末洗涤剂中的迷你LOM洗涤
分离衣物特定细菌菌株
在本实例中使用分离自衣物的短波单胞菌属物种的一种菌株。在研究期间分离短波单胞菌属物种，其中调研分别在15℃、40℃和60℃下洗涤后衣物中的细菌多样性。在从丹麦家庭收集的衣物上进行该研究。对于每种洗涤，使用范围为4:3:2:2:1:1:1的20g的衣物(茶巾、毛巾、洗碗布、背带裤、打底T恤、T恤领、袜子)。在15℃、40℃或60℃下于Laundr-O-Meter(LOM)中进行洗涤。对于在15℃和40℃下的洗涤，使用碧浪灵敏性白色与彩色衣物洗涤剂(Ariel Sensitive White&Color)，而对于60℃下的洗涤，使用WFK IEC-A*标准洗涤剂。通过称出5.1g并添加自来水直到1000ml，随后搅拌5分钟来制备碧浪灵敏性白色与彩色衣物洗涤剂。通过称出5g并添加自来水直到1300ml，随后搅拌15min来制备WFK IEC-A*标准洗涤剂(该WFK IEC-A*标准洗涤剂可从WFK测试织物有限公司(WFK Testgewebe GmbH)获得)。分别在15℃、40℃和60℃下进行洗涤1小时，随后在15℃下用自来水冲洗2次持续20min。
分别在15℃、40℃和60℃下洗涤后立即对衣物进行取样。向二十克的衣物中添加0.9％(w/v)NaCl(1.06404；默克公司(Merck)，达姆施塔特，德国)与0.5％(w/w)tween 80，以在匀质器(stomacher)袋中产生1:10稀释液。使用匀质器在中速下将混合物均质化2分钟。均质化后，在0.9％(w/v)NaCl中制备十倍稀释液。将细菌在30℃下于胰胨大豆琼脂(Tryptone Soya Agar)(TSA)(CM0129，Oxoid公司，贝辛斯托克，汉普郡，英国)上需氧地孵育5-7天并对其计数。为了抑制酵母和霉菌的生长T，添加0.2％山梨酸(359769，西格玛公司(Sigma))和0.1％放线酮(18079；西格玛公司)。从可计数的板中选择细菌菌落并且通过在TSA上再划线两次进行纯化。对于长期存储，将纯化的分离株于-80℃下存储在含有20％(w/v)甘油(49779；西格玛公司)的TSB中。
制备具有生物膜的小块布样
使短波单胞菌属物种在30℃下于胰胨大豆琼脂(TSA)(pH 7.3)(CM0131；Oxoid有限责任公司，贝辛斯托克，英国)上预生长2-5天。将来自一个单菌落的满环物转移至10mL的TSB中并且伴随振荡(240rpm)于30℃下孵育1天。繁殖后，通过离心(西格玛实验室离心机(Sigma Laboratory Centrifuge)6K15)(3000g，在21℃下，7min)沉淀短波单胞菌属物种并且将其重悬于10mL用水稀释两次的TSB中。使用分光计(POLARstar Omega(BMG莱伯泰科(BMG Labtech)，奥滕贝格(Ortenberg)，德国))测量600nm处的光密度(OD)。将用水稀释两次的新鲜TSB接种至0.03的OD600nm，并且将1.6mL添加至12孔聚苯乙烯平底微板(3512；康宁公司(Corning Incorporated)，康宁，纽约，美国)的每个孔中，向该微板中放入无菌聚酯WFK30A的圆的小块布样(直径2cm)。伴随振荡(100rpm)在15℃下孵育24h后，将小块布样用0.9％(w/v)NaCl冲洗两次。
洗涤实验
通过称量并用具有15°dH硬度的水溶解洗涤剂来在水中制备不含漂白剂的粉末标准洗涤剂T和含漂白剂的粉末标准洗涤剂T的洗涤液。不含漂白剂的洗涤剂T和含漂白标准洗涤剂的标准洗涤剂T的剂量为5.30g/L。分别添加不含漂白剂的标准洗涤剂T和含漂白剂的标准洗涤剂T的AEO Biosoft N25-7(NI)(0.16g/l)组分。向洗涤液添加颜料污垢(Pigmentschmutz，09V，wfk，克雷费尔德(Krefeld)，德国)(0.7g/L)。将DNA酶(0.5ppm)添加到洗涤液。作为对照，制备不含DNA酶的洗涤液。向50ml试管中添加洗涤液(10ml)，在该试管中放置具有短波单胞菌属物种和五个无菌聚酯(WFK30A)小块布样的五个冲洗的小块布样。在30℃下，将试管放入斯图尔特(Stuart)旋转器(迷你LOM)中，持续1小时。将小块布样用自来水冲洗两次并且在滤纸上干燥过夜。使用Color Eye(Macbeth Color Eye 7000反射分光光度计)测量色差(L值)。在入射光中没有UV的情况下进行测量并且从CIE Lab色空间中提取L值。色差(L值，L*)代表在L*＝0下的最暗的黑色，并且在L*＝100下的最亮白色。数据表示为ΔL值，意指用DNA酶洗涤的小块布样的L值减去不用DNA酶洗涤的小块布样的L值。
表3在迷你LOM中通过Vibressea flavovirens DNA酶对生物膜的深度清洁。
实例4：DNA酶的克隆、表达和发酵
将DNA酶从获得自各种来源的真菌菌株克隆。
拟棘壳孢菌属物种在丹麦被分离并从哥本哈根大学(University ofCopenhagen)获得，并且是具有SEQ ID NO 27的成熟肽的来源。将聚多曲霉、枝状枝孢菌、喙枝孢属物种、砖火丝菌、盐沼副小树状霉、淡紫紫孢菌、棘状沃卡菌、和芦竹节菱孢通过标准微生物分离技术从环境样品分离。
菌株 来源 成熟肽SEQ ID:
聚多曲霉 丹麦 30
枝状枝孢菌 巴西 33
喙枝孢属 丹麦 36
盐沼副小树状霉 爱尔兰 48
淡紫紫孢菌 丹麦 54
棘状沃卡菌 日本 57
芦竹节菱孢 丹麦 69
砖火丝菌从奥斯陆大学(University of Oslo)购得，并且是具有SEQ ID NO 39的成熟肽的来源。
膝曲瓶霉、玉蜀黍狭壳柱孢、梭孢端梗孢、和淡黄毛壳菌从荷兰乌得勒支(Utrecht)的CBS真菌生物多样性中心(CBS Fungal Biodiversity Centre)购得。
菌株 CBS菌株号 来源 成熟肽SEQ ID:
膝曲瓶霉 CBS680.94 印度尼西亚 45和72
玉蜀黍狭壳柱孢 CBS187.55 美国 60
梭孢端梗孢 CBS380.55 印度 63
淡黄毛壳菌 CBS543.83 巴基斯坦 66
从菌株分离基因组DNA，并通过标准方法或通过商业购买服务来确定、组装和注释基因组序列。在注释的基因组中搜索具有NUC2_B结构域的推定的DNA酶。
发现具有SEQ ID NO:26、29、32、35、38、41、44、59、62、65、68、和71的预测肽具有NUC2_B结构域，并且将相应的编码它们的具有SEQ ID NO:25、28、31、34、37、40、43、58、61、64、67、和70的DNA序列经PCR扩增，该基因组DNA分离自拟棘壳孢菌属物种、聚多曲霉、枝状枝孢菌、喙枝孢属、砖火丝菌、黑曲霉、膝曲瓶霉、盐沼副小树状霉、淡紫紫孢菌、棘状沃卡菌、玉蜀黍狭壳柱孢、梭孢端梗孢、淡黄毛壳菌、和芦竹节菱孢，并且将这些相应的DNA序列克隆到曲霉属表达载体pMStr57(WO 04/032648)中。
证实了克隆于表达载体中的NUC2_B编码基因的序列，并将表达构建体转化到米曲霉菌株MT3568(WO 11/057140)中。在从原生质体再生期间，在乙酰胺上选择转化体，并且随后在选择下重新分离(克里斯滕森(Christensen)等人，1988，生物技术(Biotechnology)6,1419-1422和WO 04/032648)。
为了产生重组DNA酶，针对每个DNA酶选择单个曲霉属转化体，并将该转化体在包含150ml的DAP-4C-1培养基(WO 12/103350)的500ml带挡板烧瓶中进行培养。将培养物在旋转台上以150RPM在30℃下振荡4天。随后将培养液通过穿过0.22um过滤器与细胞材料分离。
实例5：重组DNA酶的色谱纯化
将经过滤的样品的pH调节至约pH 7.5，并添加1.8M硫酸铵。将该样品施加至Explorer上的5ml HiTrapTM Phenyl(HS)柱上。在加载之前，该柱已在5个柱体积(CV)的50mMHEPES+1.8M AMS(pH 7)中平衡。为了除去未结合的材料，将该柱用5CV的50mM HEPES+1.8MAMS(pH 7)进行洗涤。使用50mM HEPES+20％异丙醇(pH 7)将靶蛋白从柱洗脱到10ml环中。从该环中，将样品装载到已经用3CV的50mM HEPES+100mM NaCl(pH 7.0)平衡的脱盐柱(HiPrepTM 26/10脱盐)上。将靶蛋白用50mM HEPES+100mM NaCl(pH 7.0)洗脱，选择相关级分，并基于色谱图进行池化。流速为5ml/min。
通过测量280nm处的吸收来估计最终样品中的蛋白质浓度。
实例6：DNA酶的克隆、表达和发酵
菌株
使用购自天根(TIANGEN)(天根生物科技有限公司(TIANGEN Biotech Co.Ltd.)，北京，中国)的大肠杆菌Top-10菌株来繁殖本文的表达载体。
使用米曲霉MT3568菌株用于编码多肽的基因的异源表达，该多肽与具有磷脂酶活性的多肽具有同源性。米曲霉MT3568是米曲霉JaL355的amdS(乙酰胺酶)破坏的基因衍生物(WO 02/40694)，其中通过用pyrG基因破坏米曲霉乙酰胺酶(amdS)基因恢复pyrG营养缺陷型。
培养基
YPM培养基由10g的酵母提取物、20g的细菌用蛋白胨、20g的麦芽糖、以及补足至1000ml的去离子水构成。
LB板是由10g的细菌用胰蛋白胨、5g的酵母提取物、10g的氯化钠、15g的细菌用琼脂及补足至1000ml的去离子水构成。
LB培养基由1g的细菌用胰蛋白胨、5g的酵母提取物及10g的氯化钠，以及补足至1000ml的去离子水构成。
COVE蔗糖板由342g的蔗糖、20g的琼脂粉、20ml的COVE盐溶液及补足至1升的去离子水构成。将培养基在15psi下通过高压灭菌进行灭菌15分钟。将该培养基冷却至60℃并且添加10mM的乙酰胺、15mM的CsCl、曲通X-100(50μl/500ml)。
用于分离的COVE-2板/管：30g/L蔗糖、20ml/L COVE盐溶液、10mM乙酰胺、30g/L诺布尔(noble)琼脂(Difco，目录号214220)。
COVE盐溶液由26g的MgSO4·7H2O、26g的KCl、26g的KH2PO4、50ml的COVE痕量金属溶液、以及补足至1000ml的去离子水组成。
COVE痕量金属溶液由以下构成：0.04g的Na2B4O7·10H2O、0.4g的CuSO4·5H2O、1.2g的FeSO4·7H2O、0.7g的MnSO4·H2O、0.8g的Na2MoO4·2H2O、10g的ZnSO4·7H2O、以及去离子水补足至1000mL。
甲基绿DNA测试琼脂板是通过在1000ml蒸馏水中悬浮42.05g“含甲基绿的DNA酶测试琼脂”(海美迪实验室有限公司(HiMedia Laboratories Pvt.Ltd.)，印度)并通过高压灭菌的灭菌来制备的。
实例7：真菌DNA酶的克隆、表达和发酵
DNA酶来源于通过标准微生物分离技术从环境样品分离的真菌菌株。鉴定菌株并基于18S rRNA基因内转录间隔区ITS的DNA测序鉴定菌株对分类进行指定(表4)。
表4：
供体生物名称 来源国 SEQ ID NO
Aspergillus insuetus 中国 51
通过QIAamp DNA血液迷你试剂盒(QIAamp DNA Blood Mini Kit)(凯杰公司(Qiagen)，希尔登，德国)分离来自菌株的染色体DNA(表4)。使用Illumina技术将5μg染色体DNA发送进行全基因组测序。基因组测序和例如基因功能的注释对于本领域技术人员是已知的并且该服务是可商购的。
分析来自PFAM数据库家族NUC2结构域的推定的DNA酶的基因组序列。该分析鉴定了3个编码推定的DNA酶的基因，这些基因随后被克隆并在米曲霉中重组表达。基因通过PCR从上述分离的真菌基因组DNA中扩增。根据制造商的说明书，通过与IN-FUSIONTMCF脱水克隆试剂盒(克隆技术实验室有限公司，山景城，加利福尼亚州，美国)连接，将这种纯化的PCR产物克隆到之前消化的表达载体pCaHj505中。使用连接混合物转化大肠杆菌TOP10化学感受态细胞(描述于Strains[菌株]中)。选择含有DNA酶的正确菌落并通过DNA测序验证(由中国北京的诺赛基因有限公司(SinoGenoMax Company Limited)，北京，中国)。包含菌落的DNA酶在3ml的、每ml补充以100μg的氨比西林的LB培养基中培养过夜。根据制造商的说明，使用凯杰公司(Qiagen)旋转迷你制备型(Spin Miniprep)试剂盒(目录27106)(凯杰股份有限公司(QIAGEN GmbH)，希尔登，德国)纯化质粒DNA。使用SignalP程序v.3(Nielsen等人,1997,Protein Engineering[蛋白质工程]10:1-6)预测出信号肽和相应的DNA酶的成熟肽。米曲霉MT3568的原生质体是根据WO 95/002043制备的。将100μl的原生质体与2.5-10μg的包括DNA酶的每个曲霉属表达载体和250μl的60％PEG 4000、10mM CaCl2、和10mM Tris-HCl(pH7.5)分别混合，并且轻轻混合。将混合物在37℃下孵育30分钟并且将这些原生质体涂布到COVE蔗糖平板上用于选择。在37℃下孵育4-7天后，将四个转化体的孢子接种到3ml的YPM培养基中。在30℃下培养3天之后，使用4％-20％Tris-甘氨酸凝胶(英杰公司，卡尔斯巴德，加利福尼亚州，美国)通过SDS-PAGE分析培养液，以鉴定产生具有各自估计的成熟肽大小的最大量的重组DNA酶的转化体。使用甲基绿DNA测试琼脂板研究由曲霉属转化体产生的DNA酶的水解活性。将来自不同转化体的20μL等分试样的培养液或缓冲液(阴性对照)分配到直径为3mm的冲孔中并且在37℃下孵育1小时。随后检查这些平板中的孔周围存在或不存在对应于磷脂酶活性的白色区。基于这两个选择标准，将最好的转化体的孢子涂布于用于再分离的COVE-2板上，以分离单个菌落。然后将单个菌落涂布于COVE-2管上直到孢子形成。在80rpm搅拌下在30℃温度下的3天期间，将来自最好表达的转化体的孢子在摇瓶的2400ml的YPM培养基中培养。通过使用0.2μm过滤装置过滤收获培养肉汤。过滤的发酵培养液用于酶表征。
实例8：通过金属离子亲和色谱(IMAC)纯化重组DNA酶
用硫酸铵(80％饱和)沉淀实例7中收获的培养液。将沉淀物重新溶于50ml 20mMPBS(pH 7.0)中，然后通过0.45μm过滤器过滤。将过滤后的粗蛋白质溶液施加到用20mM PBS(pH 7.0)和300mM氯化钠平衡的50ml自填充Ni琼脂糖凝胶excel亲和柱(通用电气医疗集团，白金汉郡，英国)。使用0-0.5M咪唑线性梯度对这些蛋白质进行洗脱。使用Mini-PROTEANTGX无染色4％-15％预制凝胶(伯乐实验室(Bio-Rad Laboratories)，加利福尼亚州，美国)通过SDS-PAGE分析级分。在具有甲基绿(贝迪公司(Becton,Dickinson and Company)，新泽西州，美国)的BD DifcoTM DNA酶测试琼脂上，在pH 8.0、40℃下评估级分的DNA酶活性。池化含有重组蛋白带并显示出阳性活性的级分。然后将池化的溶液通过超滤进行浓缩。
实例9：
如PFAM(PF03372，Pfam版本30.0，Finn(2016).Nucleic Acids Research[核酸研究],数据库问题(Database Issue)44:D279-D285)中所定义的，构建含有Exo_endo_phos结构域的公共和专有多肽序列的系统发生树。系统发育树由包含至少一个Exo_endo_phos结构域的成熟多肽序列的多重比对构建。使用MUSCLE算法版本3.8.31(Edgar,R.C.(2004).Nucleic Acids Research[核酸研究]32(5),1792-1797)对序列进行比对，并且使用FastTree版本2.1.8(Price等人,2010,PloS one[公共科学图书馆·综合]5(3))构建树并使用iTOL(Letunic,I.,&Bork,P.(2007).Bioinformatics[生物信息学]23(1):127-128)对树进行可视化。Exo_endo_phos中的多肽可以被分离成不同的子簇，其中我们表示由基序[G/Y/W/F/A/H]NI[R/Q/D/E/V](SEQ ID NO 73)(对应于SEQ ID NO:36中的位置396至399)定义的一个子簇：
为NUC2参考SEQ ID:36(喙枝孢属物种)创建系统发育树
如上所述构建含有NUC2结构域的多肽序列的系统发育树。系统发育树是从包含至少一个NUC2结构域的成熟多肽序列的多重比对构建。使用MUSCLE算法版本3.8.31(Edgar,R.C.(2004).Nucleic Acids Research[核酸研究]32(5),1792-1797)对序列进行比对，并且使用FastTree版本2.1.8(Price等人,2010,PloS one[公共科学图书馆·综合]5(3))构建树并使用iTOL(Letunic,I.,&Bork,P.(2007).Bioinformatics[生物信息学]23(1):127-128)对树进行可视化。
为NUC2_B创建系统发育树
如上所述构建含有NUC2结构域的多肽序列的系统发育树。系统发育树是从包含至少一个NUC2结构域的成熟多肽序列的多重比对构建。使用MUSCLE算法版本3.8.31(Edgar,R.C.(2004).Nucleic Acids Research[核酸研究]32(5),1792-1797)对序列进行比对，并且使用FastTree版本2.1.8(Price等人,2010,PloS one[公共科学图书馆·综合]5(3))构建树并使用iTOL(Letunic,I.,&Bork,P.(2007).Bioinformatics[生物信息学]23(1):127-128)对树进行可视化。NUC2中的多肽可被分离成至少一个不同的子簇，一个被表示为由基序SDH[D/H/L]P(SEQ ID NO 74)(其对应于SEQ ID NO:36的位置610至614)定义的子簇NUC2_B。这个子簇的多肽，例如结构域、例如进化枝，可进一步包含对应于SEQ ID NO:36中位置395至399的基序或GGNI[R/Q]。多肽具有NUC2_B催化结构域，其中当使用序型隐马尔可夫进行查询时，NUC2_B催化结构域具有至少100.0的受信任域截止值分数，优选至少135的分数、优选至少150的分数、优选至少250的分数。隐马尔可夫模型(HMM)：
使用HMMER软件包(可在http://hmmer.org上获得；序型HMM背后的理论描述于：R.Durbin,S.Eddy,A.Krogh,和G.Mitchison,Biological sequence analysis:probabilistic models of proteins and nucleic acids[生物序列分析：蛋白质和核酸的概率模型],Cambridge University Press[剑桥大学出版社],1998；Krogh等人,1994；J.Mol.Biol.[分子生物学杂志]235:1501-1531)，按照可从HMMER(珍妮莉娅法姆研究学院(Janelia Farm Research Campus),Ashburn,Va.,http://hmmer.org)获得的用户指南来分析实验证实的功能性NUC2_B内切核酸酶。隐马尔可夫模型用于许多旨在分类蛋白质的数据库中，综述参见Bateman A和Haft D H(2002)Brief Bioinform[简要的生物信息]3；236-245。HMMER hmmbuild软件程序的输出是表征输入序列特征的序型隐马尔可夫模型(profile Hidden Markov Model，序型HMM)。如用户指南中所述，序型HMM是多序列比对的共有的统计描述。它们(这些序型HMM)对氨基酸(或核苷酸)使用位置特异性评分，并为打开和延伸插入或缺失来定位特定评分。与其他基于序型的方法相比，HMM具有正式的概率基础。用于大量蛋白质家族的序型HMM在PFAM数据库(珍妮莉娅法姆研究学院(Janelia FarmResearch Campus),Ashburn,Va.)中是公开可获得的。
序型HMM的构建如下：
步骤1.建立序列比对
将SEQ ID NO:10、SEQ ID NO:27、SEQ ID NO:30、SEQ ID NO:33、SEQ ID NO:36、SEQ ID NO:39、SEQ ID NO:42、SEQ ID NO:45、SEQ ID NO:48、SEQ ID NO:51、SEQ ID NO:54、SEQ ID NO:57、SEQ ID NO:6、SEQ ID NO:60、SEQ ID NO:63、SEQ ID NO:66、SEQ ID NO:69、SEQ ID NO:7、SEQ ID NO:72中示出的多肽使用具有默认参数的MUSCLE算法版本3.8.31(Edgar,R.C.(2004).Nucleic Acids Research[核酸研究],32(5),1792-1797)进行比对，并且从这种多序列比对中，用软件程序hmmbuild版本3.1b2版(可在http://hmmer.org上获得)建立HMM。hmmbuild读取由MUSCLE创建的多序列比对文件，建立一个新的序型HMM，并将该序型HMM保存到HMMER序型文件中。HMMER序型文件(包含用于参数化HMM的所有概率)中完整描述了序型HMM。
步骤2.测试建立的序型HMM的特异性和灵敏度。
使用具有默认设置的hmmsearch版本3.1b2软件程序对序型HMM进行评估，该软件程序读取序型HMM文件并搜索序列文件以获得显著相似的序列匹配。搜索的序列文件包含用Pfam家族Exo_endo_phos(Pfam家族PF03372，数据库版本30.0UniProt注释14852序列)注释的所有Uniprot序列。在搜索期间，数据库的大小(Z参数)被设置为10亿。这个大小设置确保了在可预见的将来，对当前数据库的显著E值仍将保持显著。hmmsearch受信任域截止值domT被设置为150.0。
使用hmmsearch进行hmmer搜索，其中由NUC2_B实验活性内切核酸酶的比对产生序型HMM，在受信任域截止值为157.0之上的UniProt中匹配3395个序列；全部匹配pFam结构域PF03372并且全部包含NUC2_B基序SDH[DHL]P。该结果指示NUC2_B家族的成员共享显著的序列相似性。使用受信任域截止值为150的hmmer搜索将NUC2_B与其他蛋白质分开。
序列表
<110> 诺维信公司
Klaus, Gori
<120> 多肽
<130> 13317-WO-PCT
<160> 75
<170> PatentIn 3.5版本
<210> 1
<211> 630
<212> DNA
<213> Vibrissea flavovirens
<400> 1
atgtatacct ccctcctcgt ctctgtcctc ctctcctccc tccctctcgt cctcaccacc 60
cccctcccca tcatcgcgcg gacaccgccc aatatcccca caaccgctac cgcgaagtcc 120
cagctcgcgg ccttgactgt tgcggccgcg ggtccgcaga ccgggtactc gcgtgacctg 180
tttccgacct ggatcacgat ctctgggacg tgtaatacga gggagacggt gctgaagagg 240
gatgggacga atgtggtagt tgattcggcg tgtgtggcta cgagtgggag ttggtatagt 300
ccgtatgatg gggcgacttg gacggcggct agtgatgttg atattgatca tatggttccg 360
ttgagtaatg cttggaagag tggtgcgagt gcctggacaa cagcacagag acagactttt 420
gccaatgatc tgactaatcc tcaactattg gccgttacgg acaatgtcaa tcaagctaag 480
ggtgatagtg gaccggagga ctggaagcca tcgttgacct catactggtg cacatatgcc 540
aaaatgtggg ttaaggtcaa gactgtttat gatcttacga tcacgtcggc tgagaagact 600
gctttgacta ctatgctgaa cacttgttga 630
<210> 2
<211> 209
<212> PRT
<213> Vibrissea flavovirens
<400> 2
Met Tyr Thr Ser Leu Leu Val Ser Val Leu Leu Ser Ser Leu Pro Leu
1 5 10 15
Val Leu Thr Thr Pro Leu Pro Ile Ile Ala Arg Thr Pro Pro Asn Ile
20 25 30
Pro Thr Thr Ala Thr Ala Lys Ser Gln Leu Ala Ala Leu Thr Val Ala
35 40 45
Ala Ala Gly Pro Gln Thr Gly Tyr Ser Arg Asp Leu Phe Pro Thr Trp
50 55 60
Ile Thr Ile Ser Gly Thr Cys Asn Thr Arg Glu Thr Val Leu Lys Arg
65 70 75 80
Asp Gly Thr Asn Val Val Val Asp Ser Ala Cys Val Ala Thr Ser Gly
85 90 95
Ser Trp Tyr Ser Pro Tyr Asp Gly Ala Thr Trp Thr Ala Ala Ser Asp
100 105 110
Val Asp Ile Asp His Met Val Pro Leu Ser Asn Ala Trp Lys Ser Gly
115 120 125
Ala Ser Ala Trp Thr Thr Ala Gln Arg Gln Thr Phe Ala Asn Asp Leu
130 135 140
Thr Asn Pro Gln Leu Leu Ala Val Thr Asp Asn Val Asn Gln Ala Lys
145 150 155 160
Gly Asp Ser Gly Pro Glu Asp Trp Lys Pro Ser Leu Thr Ser Tyr Trp
165 170 175
Cys Thr Tyr Ala Lys Met Trp Val Lys Val Lys Thr Val Tyr Asp Leu
180 185 190
Thr Ile Thr Ser Ala Glu Lys Thr Ala Leu Thr Thr Met Leu Asn Thr
195 200 205
Cys
<210> 3
<211> 190
<212> PRT
<213> Vibrissea flavovirens
<400> 3
Thr Pro Leu Pro Ile Ile Ala Arg Thr Pro Pro Asn Ile Pro Thr Thr
1 5 10 15
Ala Thr Ala Lys Ser Gln Leu Ala Ala Leu Thr Val Ala Ala Ala Gly
20 25 30
Pro Gln Thr Gly Tyr Ser Arg Asp Leu Phe Pro Thr Trp Ile Thr Ile
35 40 45
Ser Gly Thr Cys Asn Thr Arg Glu Thr Val Leu Lys Arg Asp Gly Thr
50 55 60
Asn Val Val Val Asp Ser Ala Cys Val Ala Thr Ser Gly Ser Trp Tyr
65 70 75 80
Ser Pro Tyr Asp Gly Ala Thr Trp Thr Ala Ala Ser Asp Val Asp Ile
85 90 95
Asp His Met Val Pro Leu Ser Asn Ala Trp Lys Ser Gly Ala Ser Ala
100 105 110
Trp Thr Thr Ala Gln Arg Gln Thr Phe Ala Asn Asp Leu Thr Asn Pro
115 120 125
Gln Leu Leu Ala Val Thr Asp Asn Val Asn Gln Ala Lys Gly Asp Ser
130 135 140
Gly Pro Glu Asp Trp Lys Pro Ser Leu Thr Ser Tyr Trp Cys Thr Tyr
145 150 155 160
Ala Lys Met Trp Val Lys Val Lys Thr Val Tyr Asp Leu Thr Ile Thr
165 170 175
Ser Ala Glu Lys Thr Ala Leu Thr Thr Met Leu Asn Thr Cys
180 185 190
<210> 4
<211> 191
<212> PRT
<213> 网孢青霉
<400> 4
Leu Pro Ala Pro Glu Ala Leu Pro Ala Pro Pro Gly Val Pro Ser Ala
1 5 10 15
Ser Thr Ala Gln Ser Glu Leu Ala Ala Leu Thr Val Ala Ala Gln Gly
20 25 30
Ser Gln Asp Gly Tyr Ser Arg Ser Lys Phe Pro His Trp Ile Thr Gln
35 40 45
Ser Gly Ser Cys Asp Thr Arg Asp Val Val Leu Lys Arg Asp Gly Thr
50 55 60
Asn Val Val Gln Ser Ala Ser Gly Cys Thr Ile Thr Ser Gly Lys Trp
65 70 75 80
Val Ser Pro Tyr Asp Gly Ala Thr Trp Thr Ala Ser Ser Asp Val Asp
85 90 95
Ile Asp His Leu Val Pro Leu Ser Asn Ala Trp Lys Ser Gly Ala Ser
100 105 110
Gly Trp Thr Thr Ala Ala Arg Gln Ala Phe Ala Asn Asp Leu Thr Asn
115 120 125
Pro Gln Leu Leu Val Val Thr Asp Asn Val Asn Glu Ser Lys Gly Asp
130 135 140
Lys Gly Pro Glu Glu Trp Lys Pro Pro Leu Thr Ser Tyr Tyr Cys Thr
145 150 155 160
Tyr Ala Glu Met Trp Val Lys Val Lys Ser Val Tyr Lys Leu Thr Ile
165 170 175
Thr Ser Ala Glu Lys Ser Ala Leu Thr Ser Met Leu Ser Thr Cys
180 185 190
<210> 5
<211> 182
<212> PRT
<213> 二色孢枝顶孢霉
<400> 5
Ile Pro Pro Gly Ile Pro Ser Glu Ala Thr Ala Arg Ser Leu Leu Ser
1 5 10 15
Ser Leu Thr Val Ala Pro Thr Val Asp Asp Gly Thr Tyr Asp Arg Asp
20 25 30
Leu Phe Pro His Trp Ser Ser Val Glu Gly Asn Cys Asn Ala Arg Glu
35 40 45
Phe Val Leu Arg Arg Asp Gly Asp Gly Val Ser Val Gly Asn Asp Cys
50 55 60
Tyr Pro Thr Ala Gly Thr Trp Thr Cys Pro Tyr Asp Gly Lys Arg His
65 70 75 80
Ser Val Pro Ser Asp Val Ser Ile Asp His Met Val Pro Leu His Asn
85 90 95
Ala Trp Met Thr Gly Ala Ser Glu Trp Thr Thr Ala Glu Arg Glu Ala
100 105 110
Phe Ala Asn Asp Ile Asp Gly Pro Gln Leu Trp Ala Val Thr Ser Thr
115 120 125
Thr Asn Ser Gln Lys Gly Ser Asp Ala Pro Asp Glu Trp Gln Pro Pro
130 135 140
Gln Thr Ser Ile His Cys Lys Tyr Ala Ala Ala Trp Ile Gln Val Lys
145 150 155 160
Ser Thr Tyr Asp Leu Thr Val Ser Ser Ala Glu Gln Ala Ala Leu Glu
165 170 175
Glu Met Leu Gly Arg Cys
180
<210> 6
<211> 590
<212> PRT
<213> Preussia aemulans
<400> 6
Leu Ser Ile Ser Glu Ile Asn Gly Pro Lys Tyr Leu Ser Pro Tyr Ala
1 5 10 15
Gly Gln Thr Val Ser Asn Val Ala Gly Ile Val Thr Ala Lys Gly Pro
20 25 30
Ser Gly Ile Trp Ile Arg Ser Thr Thr Pro Asp Arg Asp Asp Lys Thr
35 40 45
Ser Glu Ser Ile Tyr Val Phe Asn Lys Thr Phe Gly Ala Asn Leu Thr
50 55 60
Val Gly Asp Ser Ile Val Ile Gly Gly Lys Val Glu Glu Tyr Arg Ser
65 70 75 80
Asn Lys Asp Tyr Val Tyr Leu Thr Glu Ile Ser Ser Pro Val Leu Glu
85 90 95
Ser Lys Ile Ser Ser Gly Asn Ala Val Lys Pro Leu Val Ile Gly Lys
100 105 110
Asp Thr Ser Lys Pro Pro Thr Glu Gln Phe Ser Ser Leu Asp Gly Gly
115 120 125
Asp Val Phe Gly Val Pro Asn Asn Val Ser Leu Val Ser Val Ala Asn
130 135 140
Pro Thr Leu Glu Pro Lys Lys Tyr Gly Met Asp Phe Trp Glu Ser Leu
145 150 155 160
Ser Gly Glu Leu Val Thr Val Lys Lys Pro Thr Ala Leu Ser Lys Pro
165 170 175
Ser Asn Phe Gly Asp Thr Trp Val Val Gly Asp Trp Lys Val Thr Gly
180 185 190
Asp Asn Lys Arg Gly Gly Leu Thr Gln Thr Asp Lys Asp Ala Asn Pro
195 200 205
Glu Thr Ile Ile Ile Gly Ser Pro Leu Asp Gly Ser Ser Asn Pro Leu
210 215 220
Thr Val Lys Leu Gly Asp Glu Leu Ser Glu Ile Thr Gly Val Val Thr
225 230 235 240
Tyr Ala Phe Gly Phe Tyr Arg Ile Leu Pro Thr Thr Ala Leu Lys Val
245 250 255
Val Lys Ser Gln Gln Gln Glu Leu Pro Ser Ala Thr Ser Leu Ile Ser
260 265 270
Ser Gly Lys Cys Asp Gly Leu Thr Phe Gly Ala Tyr Asn Val Glu Asn
275 280 285
Leu Phe Thr Gly Ser Lys His Met Pro Asn Ile Ser Ala His Ile Val
290 295 300
Thr Tyr Leu Lys Ser Pro Asp Phe Ile Phe Ile Gln Glu Val Gln Asp
305 310 315 320
Asp Asn Gly Pro Thr Asn Asp Gly Val Val Ser Ala Asn Ala Thr Leu
325 330 335
Thr Ala Leu Thr Glu Ala Ile Val Ala Ala Gly Gly Pro Gln Tyr Thr
340 345 350
Phe Thr Asp Ile Ala Pro Ser Ser Asn Gln Asp Gly Gly Ala Pro Gly
355 360 365
Gly Asn Ile Arg Val Ala Tyr Leu Tyr Lys Ala Ser Leu Val Arg Leu
370 375 380
Tyr Lys Pro Asn Pro Gly Thr Ala Leu Asp Ala Asn Glu Val Leu Ala
385 390 395 400
Gly Pro Thr Leu Lys Phe Asn Pro Gly Arg Ile Asp Pro Thr Asn Glu
405 410 415
Ala Trp Thr Ala Ser Arg Lys Pro Leu Val Ala Glu Trp Glu Val Ile
420 425 430
Ser Lys Asn Gly Lys Asp Gly Gly Lys Phe Phe Thr Val Asn Val His
435 440 445
Phe Gly Ser Lys Gly Gly Ser Ser Ser Ile Gln Gly Asp Ala Arg Pro
450 455 460
Pro Val Asn Gly Gly Ile Glu Asp Arg Leu Ala Gln Ala Gln Leu Thr
465 470 475 480
Ala Asn Phe Val Lys Ala Ile Leu Ala Lys Asp Arg Asn Ala Arg Ile
485 490 495
Ile Thr Ala Gly Asp Phe Asn Glu Phe Ala Ser Val Glu Pro Met Glu
500 505 510
Glu Tyr Val Lys Val Ser Gly Leu Lys Asp Leu Asp Glu Val Thr Lys
515 520 525
Ile Lys Asp Val Glu Arg Tyr Thr Tyr Leu Phe Asp Met Asn Ala Gln
530 535 540
Gln Leu Asp His Met Tyr Ile Ser Pro Ala Leu Glu Lys Lys Ala Lys
545 550 555 560
Tyr Glu His Ile His Ile Asn Thr Trp Val Asp Arg Ala Ala Gln Ile
565 570 575
Ser Asp His Asp Pro Ser Val Ala Lys Leu Asp Val Cys Ser
580 585 590
<210> 7
<211> 589
<212> PRT
<213> 葱炭疽菌
<400> 7
Leu Thr Ile Ala Glu Ile Asn Gly Asn Lys Phe Leu Ser Pro Phe Lys
1 5 10 15
Asp Gln Ser Val Thr Asn Val Thr Gly Leu Val Leu Ala Lys Gly Pro
20 25 30
Ser Gly Ile Trp Ile Arg Ser Thr Thr Pro Asp Asp Asp Asp Ala Thr
35 40 45
Ser Glu Ala Val Tyr Val Tyr Gly Ser Thr Val Gly Ala Asn Leu Thr
50 55 60
Val Gly Asp Leu Ile Thr Leu Asp Gly Lys Ile Gln Glu Tyr Arg Ser
65 70 75 80
Ala Thr Asn Tyr Ile Tyr Leu Thr Glu Leu Ser Ser Pro Lys Asn Val
85 90 95
Val Val Val Ser Lys Gly Asn Glu Val Val Pro Leu Val Ile Gly Val
100 105 110
Asp Thr Leu Asn Pro Pro Thr Glu Gln Tyr Thr Ser Leu Asp Gly Gly
115 120 125
Asp Ile Tyr Ala Val Pro Asn Ala Val Ala Asn Ile Ser Ala Val Asn
130 135 140
Pro Val Leu Glu Pro Thr Leu Tyr Gly Leu Asp Phe Trp Glu Ser Leu
145 150 155 160
Ser Gly Glu Leu Val Thr Val Lys Asn Pro Val Ser Ile Thr Arg Pro
165 170 175
Asn Gln Tyr Gly Asp Thr Trp Val Leu Gly Asp Trp Pro Thr Thr Gly
180 185 190
Arg Asn Thr His Gly Gly Ile Thr Met Thr Asp Lys Asp Ser Asn Pro
195 200 205
Glu Ala Ile Ile Ile Gly Ser Pro Leu Asp Gly Thr Lys Asn Pro Glu
210 215 220
Ser Lys Met Gly Asp Gln Leu Thr Glu Ile Thr Gly Val Val Thr Tyr
225 230 235 240
Ala Phe Gly Phe Tyr Arg Ile Leu Pro Leu Thr Ala Val Ser Ile Ala
245 250 255
Lys Asn Ala Thr Asn Asp Ala Pro Pro Thr Thr Leu Val Ser Arg Gly
260 265 270
Asp Cys Arg Gly Ile Thr Ile Gly Asp Tyr Asn Val Glu Asn Leu Ala
275 280 285
Pro Asn Ser Ala His Leu Pro Ala Val Ala Ala His Ile Val Asp Tyr
290 295 300
Leu Lys Thr Pro Asp Leu Ile Phe Val Gln Glu Val Gln Asp Asn Thr
305 310 315 320
Gly Ala Thr Asn Asn Gly Val Val Ser Ser Asn Val Thr Leu Ser Thr
325 330 335
Leu Ala Ala Ala Ile Glu Ala Lys Ser Gly Val Phe Tyr Asp Phe Val
340 345 350
Val Val Asp Pro Val Asp Gly Lys Asp Gly Gly Ala Pro Gly Gly Asn
355 360 365
Ile Arg Val Ala Tyr Leu Tyr Lys Pro Asp Val Ile Glu Leu Trp Lys
370 375 380
Pro Asn Pro Gly Gly Ser Leu Asp Ala Asn Glu Val Leu Pro Gly Pro
385 390 395 400
Gln Leu Lys Tyr Asn Pro Gly Arg Ile Ala Pro Thr Ser Ser Ala Trp
405 410 415
Asp Ala Ser Arg Lys Pro Leu Val Ala Ala Trp Arg Ala Ile Lys Gly
420 425 430
Pro Gln Asn Lys Ile Phe Phe Thr Val Asn Val His Phe Ala Ser Lys
435 440 445
Gly Gly Ser Ser Ser Leu His Gly Asp Leu Arg Pro Pro Val Asn Gly
450 455 460
Val Val Asn Pro Arg Ile Gln Gln Ala Glu Leu Thr Gly Asn Phe Ile
465 470 475 480
Ala Glu Ile Leu Ala Ala Asp Pro Asn Ala Arg Ile Ile Ala Ala Gly
485 490 495
Asp Phe Asn Glu Phe Ala Phe Val Glu Pro Leu Lys Ala Phe Thr Ala
500 505 510
Lys Ser Gly Leu Ile Asp Leu Asp Glu Ala Val Gly Ile Pro Val Glu
515 520 525
Glu Arg Tyr Thr Tyr Val Tyr Asp Met Asn Ala Gln Glu Leu Asp His
530 535 540
Met Phe Val Ser Pro Ala Leu Ala His Lys Asn Gly Thr Lys Tyr Glu
545 550 555 560
His Ile His Ile Asn Ser Trp Glu Leu Tyr Asp Asp Leu Val Ser Asp
565 570 575
His Asp Pro Ser Val Ala Gln Phe Asn Val Cys Gly Cys
580 585
<210> 8
<211> 186
<212> PRT
<213> 麦角菌科
<400> 8
Val Pro Val Pro Ala Pro Pro Gly Ile Pro Ser Thr Ser Thr Ala Lys
1 5 10 15
Thr Leu Leu Ala Gly Leu Lys Val Ala Thr Pro Leu Ser Gly Asp Gly
20 25 30
Tyr Ser Arg Asp Lys Phe Pro Thr Trp Glu Thr Ile Gln Gly Thr Cys
35 40 45
Asn Ala Arg Glu Phe Val Ile Lys Arg Asp Gly Thr Asp Val Lys Thr
50 55 60
Asn Ser Ala Cys Val Ala Glu Ser Gly Asn Trp Val Ser Pro Tyr Asp
65 70 75 80
Gly Val Lys Phe Thr Ala Ala Arg Asp Leu Asp Ile Asp His Met Val
85 90 95
Pro Leu Lys Asn Ala Trp Ile Ser Gly Ala Ser Gln Trp Thr Thr Glu
100 105 110
Gln Arg Lys Ala Leu Ala Asn Asp Ile Thr Arg Pro Gln Leu Trp Ala
115 120 125
Val Ser Ala His Ala Asn Arg Gly Lys Ser Asp Asp Ser Pro Asp Glu
130 135 140
Trp Lys Pro Pro Leu Lys Thr Phe Trp Cys Thr Tyr Ala Lys Ser Trp
145 150 155 160
Val Gln Val Lys Ser Phe Tyr Lys Leu Thr Ile Thr Asp Thr Glu Lys
165 170 175
Gly Ala Leu Ala Gly Met Leu Asp Thr Cys
180 185
<210> 9
<211> 281
<212> PRT
<213> Preussia aemulans
<400> 9
Leu Ser Val Pro Arg Ala Ala Pro Ala Ser Ile Asp Leu Arg Pro Asn
1 5 10 15
Asp Leu Leu Lys Ser Thr Arg Gly Pro Tyr Gly Pro Asn Gly Arg Gly
20 25 30
Arg Thr Gly Ser Thr Ser Ala Thr Ala Phe Asn Glu Leu Gln Leu Asn
35 40 45
Leu Cys Asn Ser Gly Phe Ala Asn Cys Tyr Ala Asn Gly Asp Ser Ile
50 55 60
Pro Glu Gly Gly Glu Leu Ile Tyr Ala Thr Gly Pro Asn Val Val Thr
65 70 75 80
Ile Asn Glu Ile Cys Ser Asn Asp Val Ser Thr Leu Gln Ser Tyr Leu
85 90 95
Gly Glu Ala Trp Pro Thr Asp Tyr Thr Tyr Ser Val Phe Met Pro Ala
100 105 110
Ile Asp Arg Arg Thr Asn Gln Gln Tyr Lys Cys Lys Asn Gly Ala Gln
115 120 125
Tyr Gly Ser Val Val Leu Gly Arg Val Pro Ser Ala Thr Trp Ser Gly
130 135 140
Ile Asp Ala Tyr Gly Gly Lys Tyr Ser Thr Gln Asp Asp Ser Asn Glu
145 150 155 160
Leu Arg Ile Phe Val Cys Val Ala Ala Arg Gly Asp His Phe Ala Cys
165 170 175
Thr Thr His Leu Thr Ser Lys Ser Glu Pro Leu Ala Met Thr Gln Cys
180 185 190
Lys Ala Leu Met Ser Asp Ala Ile Pro Tyr Leu Lys Ser Gln Ser Gly
195 200 205
Ser Thr Thr Arg Thr Val Val Ala Gly Asp Phe Asn Leu Glu Tyr Asp
210 215 220
Thr Gly Asp Ala Glu Asn Met Gln Lys Cys Val Pro Ser Gly Trp Thr
225 230 235 240
Arg Lys Gly Asp Gly Ser Val Gln His Thr Ile Phe Asp Asn Thr Leu
245 250 255
Lys Phe Gly Ser Ser Lys Lys Tyr Gly Leu Ser Tyr Thr Asp His Asp
260 265 270
Gly Trp Leu Val Lys Met Thr Val Gly
275 280
<210> 10
<211> 585
<212> PRT
<213> 螺旋毛束霉
<400> 10
Leu Ser Ile Ala Glu Ile Asn Gly Asn Arg Phe Ile Ser Pro Tyr Asn
1 5 10 15
Gly Gln Thr Val Thr Asn Val Glu Gly Leu Val Thr Ala Val Ser Ser
20 25 30
Ala Gly Phe Tyr Leu Arg Ser Thr Lys Ala Asp Arg Asp Ala Ala Thr
35 40 45
Ser Glu Gly Leu Tyr Val Tyr Gly Ser Asn Ala Ala Lys Thr Val Thr
50 55 60
Val Gly Asp Ile Ile Thr Val Ser Gly Lys Val Ser Glu Tyr Arg Ser
65 70 75 80
Asn Val Asp Tyr Leu Tyr Leu Thr Glu Leu Thr Ser Pro Gln Asn Ile
85 90 95
Thr Ile Val Ser Ser Gly Ala Lys Val Lys Pro Leu Val Ile Gly Lys
100 105 110
Asp Thr Tyr Ser Pro Pro Thr Ser Lys Phe Ser Ser Leu Asp Glu Gly
115 120 125
Gly Leu Phe Gly Val Pro Asn Asn Val Ser Arg Ile Ser Val Ala Asn
130 135 140
Pro Lys Leu Gln Pro Lys Lys Tyr Gly Leu Asp Phe Trp Glu Ser Ile
145 150 155 160
Val Gly Glu Leu Val Thr Ile Lys Glu Ala Tyr Gly Val Gly Arg Pro
165 170 175
Asn Gln Tyr Gly Asp Val Trp Val Arg Gly Asn Trp Lys Val Thr Gly
180 185 190
Lys Asn Lys Gln Gly Gly Leu Thr Met Thr Asp Gly Asp Ala Asn Pro
195 200 205
Glu Thr Ile Ile Ile Gly Thr Pro Leu Asp Ala Ser Lys Asn Pro Thr
210 215 220
Asp Thr Lys Met Gly Asp Tyr Tyr Gly Asp Ile Thr Gly Val Val Ser
225 230 235 240
Tyr Ala Phe Gly Phe Tyr Arg Val Leu Pro Leu Thr His Ile Thr Pro
245 250 255
Glu Arg Asn Ser Ser Ala Ala His Pro Pro Val Ser Phe Thr Ser Lys
260 265 270
Gly Ser Cys Lys Gly Ile Thr Val Ala Asp Tyr Asn Ala Glu Asn Leu
275 280 285
Ala Pro Thr Ser Thr His Leu Pro Gln Val Val Asp Gln Ile Ile Asn
290 295 300
Met Leu Lys Thr Pro Asp Leu Leu Phe Leu Gln Glu Val Gln Asp Asn
305 310 315 320
Ser Gly Ser Lys Asn Asp Gly Val Val Ser Ala Asn Val Thr Leu Thr
325 330 335
Thr Leu Val Asp Ser Leu Phe Glu Thr Ser Gly Val Gln Tyr Ala Phe
340 345 350
Ala Glu Val Glu Pro Glu Asn Leu Lys Asp Gly Gly Gln Pro Gly Gly
355 360 365
Asn Ile Arg Val Ala Tyr Leu Tyr Arg Pro Asp Val Val Glu Leu Tyr
370 375 380
Lys Pro Asn Gln Gly Gly Ser Asn Asp Ala Asn Glu Val Leu Pro Gly
385 390 395 400
Pro Leu Leu Lys Tyr Asn Pro Gly Arg Ile Asp Pro Ala Asn Ala Ala
405 410 415
Trp Val Asp Ser Arg Lys Pro Leu Val Ala Met Trp Arg Ala Val Lys
420 425 430
Gly Gly Lys Lys Pro Phe Phe Thr Val Asn Val His Phe Thr Ser Lys
435 440 445
Gly Gly Ser Thr Ser Leu His Gly Asp Ala Arg Pro Pro Val Asn Leu
450 455 460
Gly Val Asp Gln Arg Thr Met Gln Ala Glu Val Thr Ala Asp Phe Ile
465 470 475 480
Ala Gln Ile Leu Glu Glu Asp Lys Lys Ala Tyr Val Ile Ala Ala Gly
485 490 495
Asp Phe Asn Glu Phe Val Gln Val Gln Pro Leu Gln Thr Phe Ala Lys
500 505 510
Lys Ser Gly Leu Thr Glu Leu Asp Glu Val Ala Lys Ile Ser Met Asn
515 520 525
Glu Arg Tyr Thr Tyr Leu Phe Asp Met Asn Ser Glu Ala Leu Asp His
530 535 540
Met Tyr Val Ser Lys Gly Ile Gly Lys Ser Val Lys Tyr Glu His Met
545 550 555 560
Asn Leu Asn Thr Trp Gln Asn Tyr Asp Asp Gln Val Ser Asp His Asp
565 570 575
Pro Ser Val Ala Arg Phe Asp Leu Cys
580 585
<210> 11
<211> 807
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<220>
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<220>
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<220>
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<220>
<221> CDS
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<220>
<221> CDS
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<220>
<221> CDS
<222> (695)..(804)
<400> 11
atg aga ttt tct caa ctc aca cag acc ttg ata ggt ctt ttg gct ttt 48
Met Arg Phe Ser Gln Leu Thr Gln Thr Leu Ile Gly Leu Leu Ala Phe
-20 -15 -10
cag cct gct ctg atc gca gga ctc ccg gcc ccg gaa gct ctc cca gcc 96
Gln Pro Ala Leu Ile Ala Gly Leu Pro Ala Pro Glu Ala Leu Pro Ala
-5 -1 1 5
cct cct ggc gtc cct agt gct tca act gcc cag agc gaa ctg gct gca 144
Pro Pro Gly Val Pro Ser Ala Ser Thr Ala Gln Ser Glu Leu Ala Ala
10 15 20 25
ctg aca gtc gcc gct caa gga tcg caa gat ggt tat tct cga agc aag 192
Leu Thr Val Ala Ala Gln Gly Ser Gln Asp Gly Tyr Ser Arg Ser Lys
30 35 40
ttc cct cac tgg atc aca caa tct gg gtaagagaat ttaatttcac 238
Phe Pro His Trp Ile Thr Gln Ser Gly
45 50
agttcgtgta tggcgcgctc attatccatg cag g agc tgc gac acc cgg gat 290
Ser Cys Asp Thr Arg Asp
55
gta gtg ctg aag cgt gac ggg aca aat gtg gta caa agc gcg agt gga 338
Val Val Leu Lys Arg Asp Gly Thr Asn Val Val Gln Ser Ala Ser Gly
60 65 70
tgt acc att acc agc ggt aaa tgg gtt tca cca tat gac ggt gca acc 386
Cys Thr Ile Thr Ser Gly Lys Trp Val Ser Pro Tyr Asp Gly Ala Thr
75 80 85
tgg act gcc tcg agc gat gtc gac att gac cac ctt gtc ccg ctg tcc 434
Trp Thr Ala Ser Ser Asp Val Asp Ile Asp His Leu Val Pro Leu Ser
90 95 100
aat gcc tgg aag gtaagaatat cccccaagta gtgaaaccgg gtcaagacga 486
Asn Ala Trp Lys
105
ctgatgtgtt tgatag tcg ggt gct tct gga tgg acc acc gca gcg cga cag 538
Ser Gly Ala Ser Gly Trp Thr Thr Ala Ala Arg Gln
110 115 120
gcc ttt gcg aat gac ctg acc aat cca caa ctc ctg gtc gtg act gac 586
Ala Phe Ala Asn Asp Leu Thr Asn Pro Gln Leu Leu Val Val Thr Asp
125 130 135
aat gtc aac gag tcc aag ggc gat aaa ggt ccc gag gaa tgg aaa cct 634
Asn Val Asn Glu Ser Lys Gly Asp Lys Gly Pro Glu Glu Trp Lys Pro
140 145 150
cca ctt a gtatgtgtgg ctttttataa cggccattga agatatagct aacctgggaa 691
Pro Leu
tag cc tcg tac tat tgc acc tac gct gag atg tgg gtg aag gtc aag 738
Thr Ser Tyr Tyr Cys Thr Tyr Ala Glu Met Trp Val Lys Val Lys
155 160 165
tcg gtc tac aaa ctc act atc acg tcc gct gag aaa tcc gcc ctg acg 786
Ser Val Tyr Lys Leu Thr Ile Thr Ser Ala Glu Lys Ser Ala Leu Thr
170 175 180 185
agc atg ctc agt act tgc tag 807
Ser Met Leu Ser Thr Cys
190
<210> 12
<211> 214
<212> PRT
<213> 网孢青霉
<400> 12
Met Arg Phe Ser Gln Leu Thr Gln Thr Leu Ile Gly Leu Leu Ala Phe
-20 -15 -10
Gln Pro Ala Leu Ile Ala Gly Leu Pro Ala Pro Glu Ala Leu Pro Ala
-5 -1 1 5
Pro Pro Gly Val Pro Ser Ala Ser Thr Ala Gln Ser Glu Leu Ala Ala
10 15 20 25
Leu Thr Val Ala Ala Gln Gly Ser Gln Asp Gly Tyr Ser Arg Ser Lys
30 35 40
Phe Pro His Trp Ile Thr Gln Ser Gly Ser Cys Asp Thr Arg Asp Val
45 50 55
Val Leu Lys Arg Asp Gly Thr Asn Val Val Gln Ser Ala Ser Gly Cys
60 65 70
Thr Ile Thr Ser Gly Lys Trp Val Ser Pro Tyr Asp Gly Ala Thr Trp
75 80 85
Thr Ala Ser Ser Asp Val Asp Ile Asp His Leu Val Pro Leu Ser Asn
90 95 100 105
Ala Trp Lys Ser Gly Ala Ser Gly Trp Thr Thr Ala Ala Arg Gln Ala
110 115 120
Phe Ala Asn Asp Leu Thr Asn Pro Gln Leu Leu Val Val Thr Asp Asn
125 130 135
Val Asn Glu Ser Lys Gly Asp Lys Gly Pro Glu Glu Trp Lys Pro Pro
140 145 150
Leu Thr Ser Tyr Tyr Cys Thr Tyr Ala Glu Met Trp Val Lys Val Lys
155 160 165
Ser Val Tyr Lys Leu Thr Ile Thr Ser Ala Glu Lys Ser Ala Leu Thr
170 175 180 185
Ser Met Leu Ser Thr Cys
190
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<213> 二色孢枝顶孢霉
<220>
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<220>
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<220>
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<220>
<221> CDS
<222> (412)..(660)
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Met Arg Ala Val Leu Ala Ala Val Leu Tyr Ser Ala Val Ala Val Val
-15 -10 -5
gcc att cct cct ggt att ccc agt gag gcg act gcg cgc tcg ctt ctc 96
Ala Ile Pro Pro Gly Ile Pro Ser Glu Ala Thr Ala Arg Ser Leu Leu
-1 1 5 10 15
agc agc ctg act gtg gcg ccc acc gtt gac gat ggc acc tac gat cgc 144
Ser Ser Leu Thr Val Ala Pro Thr Val Asp Asp Gly Thr Tyr Asp Arg
20 25 30
gac ctg ttc cct cac tgg tct tca gtc gag ggc aac tgc aac gcg cga 192
Asp Leu Phe Pro His Trp Ser Ser Val Glu Gly Asn Cys Asn Ala Arg
35 40 45
gag ttc gtt ctc cgt cgt gat ggt gac ggt gtc tcg gtt gga aat gac 240
Glu Phe Val Leu Arg Arg Asp Gly Asp Gly Val Ser Val Gly Asn Asp
50 55 60
tgc tat ccc acc gct ggc acc tgg acg tgc cca tat gat gga aag aga 288
Cys Tyr Pro Thr Ala Gly Thr Trp Thr Cys Pro Tyr Asp Gly Lys Arg
65 70 75
cac agc gtg ccc agc gat gtc tca atc gac cac atg gtg cct ctg cac 336
His Ser Val Pro Ser Asp Val Ser Ile Asp His Met Val Pro Leu His
80 85 90 95
aac gcg tgg atg gtacgttgcc tcatcgtaga aaacatgcac gattcgcccc 388
Asn Ala Trp Met
tgctgacatg attctccaaa aag act ggt gct tct gag tgg acc acg gcg gaa 441
Thr Gly Ala Ser Glu Trp Thr Thr Ala Glu
100 105
cgc gag gcg ttt gcc aat gac att gac ggg ccc cag ctg tgg gct gtc 489
Arg Glu Ala Phe Ala Asn Asp Ile Asp Gly Pro Gln Leu Trp Ala Val
110 115 120 125
act agc acg acc aac tcg caa aag ggg tcg gac gcg cca gat gag tgg 537
Thr Ser Thr Thr Asn Ser Gln Lys Gly Ser Asp Ala Pro Asp Glu Trp
130 135 140
cag cct ccc cag acg agc att cac tgc aag tac gct gct gcg tgg atc 585
Gln Pro Pro Gln Thr Ser Ile His Cys Lys Tyr Ala Ala Ala Trp Ile
145 150 155
cag gtc aag agc acc tac gac ctg act gtg agc tcg gca gag cag gcc 633
Gln Val Lys Ser Thr Tyr Asp Leu Thr Val Ser Ser Ala Glu Gln Ala
160 165 170
gct ctg gag gaa atg ctg ggc agg tgc tga 663
Ala Leu Glu Glu Met Leu Gly Arg Cys
175 180
<210> 14
<211> 199
<212> PRT
<213> 二色孢枝顶孢霉
<400> 14
Met Arg Ala Val Leu Ala Ala Val Leu Tyr Ser Ala Val Ala Val Val
-15 -10 -5
Ala Ile Pro Pro Gly Ile Pro Ser Glu Ala Thr Ala Arg Ser Leu Leu
-1 1 5 10 15
Ser Ser Leu Thr Val Ala Pro Thr Val Asp Asp Gly Thr Tyr Asp Arg
20 25 30
Asp Leu Phe Pro His Trp Ser Ser Val Glu Gly Asn Cys Asn Ala Arg
35 40 45
Glu Phe Val Leu Arg Arg Asp Gly Asp Gly Val Ser Val Gly Asn Asp
50 55 60
Cys Tyr Pro Thr Ala Gly Thr Trp Thr Cys Pro Tyr Asp Gly Lys Arg
65 70 75
His Ser Val Pro Ser Asp Val Ser Ile Asp His Met Val Pro Leu His
80 85 90 95
Asn Ala Trp Met Thr Gly Ala Ser Glu Trp Thr Thr Ala Glu Arg Glu
100 105 110
Ala Phe Ala Asn Asp Ile Asp Gly Pro Gln Leu Trp Ala Val Thr Ser
115 120 125
Thr Thr Asn Ser Gln Lys Gly Ser Asp Ala Pro Asp Glu Trp Gln Pro
130 135 140
Pro Gln Thr Ser Ile His Cys Lys Tyr Ala Ala Ala Trp Ile Gln Val
145 150 155
Lys Ser Thr Tyr Asp Leu Thr Val Ser Ser Ala Glu Gln Ala Ala Leu
160 165 170 175
Glu Glu Met Leu Gly Arg Cys
180
<210> 15
<211> 2297
<212> DNA
<213> Preussia aemulans
<220>
<221> CDS
<222> (1)..(661)
<220>
<221> 信号肽
<222> (1)..(48)
<220>
<221> 成熟肽
<222> (49)..(2294)
<220>
<221> CDS
<222> (723)..(1094)
<220>
<221> CDS
<222> (1150)..(1619)
<220>
<221> CDS
<222> (1980)..(2294)
<400> 15
atg gca gct ctc ctt cgt ttt gcc gcc ctc acc ggc ctt gcg tcc gcg 48
Met Ala Ala Leu Leu Arg Phe Ala Ala Leu Thr Gly Leu Ala Ser Ala
-15 -10 -5 -1
ctc tct ata tcc gaa atc aat ggg ccg aaa tac ctc tct ccc tat gcg 96
Leu Ser Ile Ser Glu Ile Asn Gly Pro Lys Tyr Leu Ser Pro Tyr Ala
1 5 10 15
ggc caa acc gtc tcc aat gta gcg gga atc gtc aca gca aag gga ccc 144
Gly Gln Thr Val Ser Asn Val Ala Gly Ile Val Thr Ala Lys Gly Pro
20 25 30
agc gga atc tgg att cga tcc acg acc ccc gac cgc gat gac aag aca 192
Ser Gly Ile Trp Ile Arg Ser Thr Thr Pro Asp Arg Asp Asp Lys Thr
35 40 45
tct gag tcc ata tac gta ttc aac aag acc ttt ggc gcg aac ttg acc 240
Ser Glu Ser Ile Tyr Val Phe Asn Lys Thr Phe Gly Ala Asn Leu Thr
50 55 60
gtt ggt gac tca att gtc att gga ggc aag gtg gag gaa tac cgc tcg 288
Val Gly Asp Ser Ile Val Ile Gly Gly Lys Val Glu Glu Tyr Arg Ser
65 70 75 80
aac aag gac tat gtg tat ctt acg gag atc tca tcg ccc gtg ttg gag 336
Asn Lys Asp Tyr Val Tyr Leu Thr Glu Ile Ser Ser Pro Val Leu Glu
85 90 95
agc aag att tcg agc ggg aat gca gtc aag ccg ttg gtt att ggg aag 384
Ser Lys Ile Ser Ser Gly Asn Ala Val Lys Pro Leu Val Ile Gly Lys
100 105 110
gat act tca aag ccg ccg aca gag caa ttc agt tca ttg gat ggg ggc 432
Asp Thr Ser Lys Pro Pro Thr Glu Gln Phe Ser Ser Leu Asp Gly Gly
115 120 125
gac gtg ttt ggc gtc ccg aat aat gtg tca ctt gtg tca gtc gca aat 480
Asp Val Phe Gly Val Pro Asn Asn Val Ser Leu Val Ser Val Ala Asn
130 135 140
ccg acc ctg gag ccg aag aag tat ggc atg gat ttc tgg gag agc ttg 528
Pro Thr Leu Glu Pro Lys Lys Tyr Gly Met Asp Phe Trp Glu Ser Leu
145 150 155 160
agt ggc gag ttg gtc acc gtg aag aag ccc act gcc cta tcg aag ccg 576
Ser Gly Glu Leu Val Thr Val Lys Lys Pro Thr Ala Leu Ser Lys Pro
165 170 175
agc aat ttt ggt gat acc tgg gta gtt gga gat tgg aag gtt acg ggt 624
Ser Asn Phe Gly Asp Thr Trp Val Val Gly Asp Trp Lys Val Thr Gly
180 185 190
gac aac aag cgc ggt ggg tta acg cag acg gac aaa g gtaagtcgaa 671
Asp Asn Lys Arg Gly Gly Leu Thr Gln Thr Asp Lys
195 200
tccgaatacc gcagacgagg gaggaggcag gaaggtgttg acgggaaaca g ac gcg 727
Asp Ala
205
aat cct gag acc atc ata att gga tct ccg ctc gac ggt tcc tcc aac 775
Asn Pro Glu Thr Ile Ile Ile Gly Ser Pro Leu Asp Gly Ser Ser Asn
210 215 220
ccg ctc acc gtc aag ctc ggc gac gaa ctc tca gag atc act ggc gtg 823
Pro Leu Thr Val Lys Leu Gly Asp Glu Leu Ser Glu Ile Thr Gly Val
225 230 235
gta acg tac gcc ttt ggc ttc tat cgc atc ctg ccc aca acc gct ctc 871
Val Thr Tyr Ala Phe Gly Phe Tyr Arg Ile Leu Pro Thr Thr Ala Leu
240 245 250
aaa gtc gtc aag tcc cag cag cag gaa ctt ccg tcc gca acg agc ctc 919
Lys Val Val Lys Ser Gln Gln Gln Glu Leu Pro Ser Ala Thr Ser Leu
255 260 265 270
atc tcg agt ggg aaa tgc gat ggc ctc acc ttt ggt gca tac aat gtc 967
Ile Ser Ser Gly Lys Cys Asp Gly Leu Thr Phe Gly Ala Tyr Asn Val
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gag aac ctc ttc act ggt tcc aag cat atg cca aac att tct gca cac 1015
Glu Asn Leu Phe Thr Gly Ser Lys His Met Pro Asn Ile Ser Ala His
290 295 300
atc gtt aca tac ttg aag tct cct gac ttc atc ttc atc caa gaa gtc 1063
Ile Val Thr Tyr Leu Lys Ser Pro Asp Phe Ile Phe Ile Gln Glu Val
305 310 315
cag gac gac aat ggc ccc act aac gac gga g gtaagcttcc accatattca 1114
Gln Asp Asp Asn Gly Pro Thr Asn Asp Gly
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gccacagaag ccacacagaa gcttacactc cacag tc gta tct gca aat gca 1166
Val Val Ser Ala Asn Ala
330
acc ctc aca gca tta aca gag gct att gtg gcc gca gga ggc ccg cag 1214
Thr Leu Thr Ala Leu Thr Glu Ala Ile Val Ala Ala Gly Gly Pro Gln
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tac acc ttc acc gat atc gcg cca tcc agc aat cag gac ggc ggg gcc 1262
Tyr Thr Phe Thr Asp Ile Ala Pro Ser Ser Asn Gln Asp Gly Gly Ala
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ccg gga ggg aac atc cgt gtt gct tat ctc tac aaa gct tcg ctc gtc 1310
Pro Gly Gly Asn Ile Arg Val Ala Tyr Leu Tyr Lys Ala Ser Leu Val
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cgc cta tac aag ccg aat cca ggc acg gca ctg gat gca aac gaa gtc 1358
Arg Leu Tyr Lys Pro Asn Pro Gly Thr Ala Leu Asp Ala Asn Glu Val
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ttg gcg gga cct acg ctg aag ttc aac cca gga cgt atc gac cct acc 1406
Leu Ala Gly Pro Thr Leu Lys Phe Asn Pro Gly Arg Ile Asp Pro Thr
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aac gag gca tgg acg gca agt cgc aag ccg ctc gtc gca gag tgg gaa 1454
Asn Glu Ala Trp Thr Ala Ser Arg Lys Pro Leu Val Ala Glu Trp Glu
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gtc att agc aag aac ggc aaa gac ggt ggc aag ttc ttc act gtc aac 1502
Val Ile Ser Lys Asn Gly Lys Asp Gly Gly Lys Phe Phe Thr Val Asn
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gtt cat ttt ggc tcc aag ggt ggt agc agc agc atc cag ggc gat gcg 1550
Val His Phe Gly Ser Lys Gly Gly Ser Ser Ser Ile Gln Gly Asp Ala
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agg ccg cct gtc aat ggt ggt atc gag gac cgt ctc gca cag gcc cag 1598
Arg Pro Pro Val Asn Gly Gly Ile Glu Asp Arg Leu Ala Gln Ala Gln
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ttg act gcg aac ttc gtc aaa gtaagtacca aacttttcct tctttcccca 1649
Leu Thr Ala Asn Phe Val Lys
480 485
tgtcaatcct acgatggaca tttgccacgg cttcgttgtg agcttaacaa aaggcttgtt 1709
ttggcaaaac accacaacac agcgtcgcac tgtcgccggc cctctggcgc cgggccagag 1769
tatagcgaac atcacaaggc caccctggac gaagatcgag ctgcgtctcg ggatatggag 1829
ccgacgcagg tgctttcaaa gggtccagtg tgccgctgtt gagccgcaga aagggcatgg 1889
aatcgctgca taggacccta taaatcccag cgagcgagga gagccgtcaa tatagagttc 1949
aatctcgaaa cagagctgac acgcacttag gcc atc ctt gcc aag gac cga aac 2003
Ala Ile Leu Ala Lys Asp Arg Asn
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gcg cgg att ata acc gca ggt gat ttc aac gag ttc gcc tct gtt gag 2051
Ala Arg Ile Ile Thr Ala Gly Asp Phe Asn Glu Phe Ala Ser Val Glu
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Lys Ala Lys Tyr Glu His Ile His Ile Asn Thr Trp Val Asp Arg Ala
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gca caa att agc gac cac gac cca tct gtg gcg aaa ctc gac gtg tgt 2291
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tcc tga 2297
Ser
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<213> Preussia aemulans
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Leu Ser Ile Ser Glu Ile Asn Gly Pro Lys Tyr Leu Ser Pro Tyr Ala
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260 265 270
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275 280 285
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500 505 510
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515 520 525
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<220>
<221> CDS
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Tyr Ala Lys Ser Trp Val Gln Val Lys Ser Phe Tyr Lys Leu Thr Ile
160 165 170
acg gat acc gag aaa ggt gct ttg gct ggc atg ctg gat act tgc taa 800
Thr Asp Thr Glu Lys Gly Ala Leu Ala Gly Met Leu Asp Thr Cys
175 180 185
<210> 20
<211> 204
<212> PRT
<213> 麦角菌科
<400> 20
Met Lys Phe Ser Ser Ala Ser Leu Val Val Ser Ala Ala Ala Leu Val
-15 -10 -5
Leu Gly Val Pro Val Pro Ala Pro Pro Gly Ile Pro Ser Thr Ser Thr
-1 1 5 10
Ala Lys Thr Leu Leu Ala Gly Leu Lys Val Ala Thr Pro Leu Ser Gly
15 20 25 30
Asp Gly Tyr Ser Arg Asp Lys Phe Pro Thr Trp Glu Thr Ile Gln Gly
35 40 45
Thr Cys Asn Ala Arg Glu Phe Val Ile Lys Arg Asp Gly Thr Asp Val
50 55 60
Lys Thr Asn Ser Ala Cys Val Ala Glu Ser Gly Asn Trp Val Ser Pro
65 70 75
Tyr Asp Gly Val Lys Phe Thr Ala Ala Arg Asp Leu Asp Ile Asp His
80 85 90
Met Val Pro Leu Lys Asn Ala Trp Ile Ser Gly Ala Ser Gln Trp Thr
95 100 105 110
Thr Glu Gln Arg Lys Ala Leu Ala Asn Asp Ile Thr Arg Pro Gln Leu
115 120 125
Trp Ala Val Ser Ala His Ala Asn Arg Gly Lys Ser Asp Asp Ser Pro
130 135 140
Asp Glu Trp Lys Pro Pro Leu Lys Thr Phe Trp Cys Thr Tyr Ala Lys
145 150 155
Ser Trp Val Gln Val Lys Ser Phe Tyr Lys Leu Thr Ile Thr Asp Thr
160 165 170
Glu Lys Gly Ala Leu Ala Gly Met Leu Asp Thr Cys
175 180 185
<210> 21
<211> 921
<212> DNA
<213> Preussia aemulans
<220>
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<220>
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<220>
<221> 成熟肽
<222> (76)..(918)
<400> 21
atg ttg cta tca aaa acc cac ccg att ctc tgc gca acc ttt gga att 48
Met Leu Leu Ser Lys Thr His Pro Ile Leu Cys Ala Thr Phe Gly Ile
-25 -20 -15 -10
gtc tca ttc tcc acc ctt tcg acc agc ctc agc gtc cca cgc gcc gct 96
Val Ser Phe Ser Thr Leu Ser Thr Ser Leu Ser Val Pro Arg Ala Ala
-5 -1 1 5
ccc gcc tcc att gat ctc cgc ccc aac gat ctc ctc aaa tct acg cgc 144
Pro Ala Ser Ile Asp Leu Arg Pro Asn Asp Leu Leu Lys Ser Thr Arg
10 15 20
ggc cct tat ggc cca aat ggc cgt ggt cgt acg gga agc aca tcg gca 192
Gly Pro Tyr Gly Pro Asn Gly Arg Gly Arg Thr Gly Ser Thr Ser Ala
25 30 35
acg gca ttc aat gag ctg cag ttg aat ctc tgc aac tcc ggc ttt gcc 240
Thr Ala Phe Asn Glu Leu Gln Leu Asn Leu Cys Asn Ser Gly Phe Ala
40 45 50 55
aac tgc tat gcc aat ggc gac tcc atc cct gaa ggc ggc gaa ctg atc 288
Asn Cys Tyr Ala Asn Gly Asp Ser Ile Pro Glu Gly Gly Glu Leu Ile
60 65 70
tac gca act ggg cct aac gtc gta acc atc aac gaa att tgt tcg aac 336
Tyr Ala Thr Gly Pro Asn Val Val Thr Ile Asn Glu Ile Cys Ser Asn
75 80 85
gat gtc tcg aca ctc cag tcg tac ttg ggt gaa gca tgg cca acg gat 384
Asp Val Ser Thr Leu Gln Ser Tyr Leu Gly Glu Ala Trp Pro Thr Asp
90 95 100
tat acg tat tcg gtt ttc atg ccc gcc atc gat cgt cgc acc aat caa 432
Tyr Thr Tyr Ser Val Phe Met Pro Ala Ile Asp Arg Arg Thr Asn Gln
105 110 115
cag tat aag tgc aag aac ggt gca cag tat ggc agc gtg gtg ctg ggc 480
Gln Tyr Lys Cys Lys Asn Gly Ala Gln Tyr Gly Ser Val Val Leu Gly
120 125 130 135
cgt gtt ccc agt gca act tgg agc gga att gat gcc tat ggt ggg aaa 528
Arg Val Pro Ser Ala Thr Trp Ser Gly Ile Asp Ala Tyr Gly Gly Lys
140 145 150
tac agc aca caa gac gac agc aac gaa ttg agg att ttt gtg tgc gtc 576
Tyr Ser Thr Gln Asp Asp Ser Asn Glu Leu Arg Ile Phe Val Cys Val
155 160 165
gcc gcc cga ggg gac cat ttt gca tgt acc acc cac ttg acc tcc aag 624
Ala Ala Arg Gly Asp His Phe Ala Cys Thr Thr His Leu Thr Ser Lys
170 175 180
tcc gaa ccg ttg gct atg act cag tgc aag gca ctg atg tct gat gcg 672
Ser Glu Pro Leu Ala Met Thr Gln Cys Lys Ala Leu Met Ser Asp Ala
185 190 195
att ccg tat ctg aag agc cag agt gga tct acg act agg aca gtt gtt 720
Ile Pro Tyr Leu Lys Ser Gln Ser Gly Ser Thr Thr Arg Thr Val Val
200 205 210 215
gct ggg gat ttc aat cta gag tat gac act ggg gat gca gaa aat atg 768
Ala Gly Asp Phe Asn Leu Glu Tyr Asp Thr Gly Asp Ala Glu Asn Met
220 225 230
cag aag tgt gta ccg tcg gga tgg act agg aag ggc gat gga agt gtg 816
Gln Lys Cys Val Pro Ser Gly Trp Thr Arg Lys Gly Asp Gly Ser Val
235 240 245
cag cat act atc ttt gac aat act ttg aag ttt ggg agt tcg aag aag 864
Gln His Thr Ile Phe Asp Asn Thr Leu Lys Phe Gly Ser Ser Lys Lys
250 255 260
tat ggg ctt agt tat acg gat cat gat ggg tgg ttg gtg aag atg aca 912
Tyr Gly Leu Ser Tyr Thr Asp His Asp Gly Trp Leu Val Lys Met Thr
265 270 275
gtt ggt taa 921
Val Gly
280
<210> 22
<211> 306
<212> PRT
<213> Preussia aemulans
<400> 22
Met Leu Leu Ser Lys Thr His Pro Ile Leu Cys Ala Thr Phe Gly Ile
-25 -20 -15 -10
Val Ser Phe Ser Thr Leu Ser Thr Ser Leu Ser Val Pro Arg Ala Ala
-5 -1 1 5
Pro Ala Ser Ile Asp Leu Arg Pro Asn Asp Leu Leu Lys Ser Thr Arg
10 15 20
Gly Pro Tyr Gly Pro Asn Gly Arg Gly Arg Thr Gly Ser Thr Ser Ala
25 30 35
Thr Ala Phe Asn Glu Leu Gln Leu Asn Leu Cys Asn Ser Gly Phe Ala
40 45 50 55
Asn Cys Tyr Ala Asn Gly Asp Ser Ile Pro Glu Gly Gly Glu Leu Ile
60 65 70
Tyr Ala Thr Gly Pro Asn Val Val Thr Ile Asn Glu Ile Cys Ser Asn
75 80 85
Asp Val Ser Thr Leu Gln Ser Tyr Leu Gly Glu Ala Trp Pro Thr Asp
90 95 100
Tyr Thr Tyr Ser Val Phe Met Pro Ala Ile Asp Arg Arg Thr Asn Gln
105 110 115
Gln Tyr Lys Cys Lys Asn Gly Ala Gln Tyr Gly Ser Val Val Leu Gly
120 125 130 135
Arg Val Pro Ser Ala Thr Trp Ser Gly Ile Asp Ala Tyr Gly Gly Lys
140 145 150
Tyr Ser Thr Gln Asp Asp Ser Asn Glu Leu Arg Ile Phe Val Cys Val
155 160 165
Ala Ala Arg Gly Asp His Phe Ala Cys Thr Thr His Leu Thr Ser Lys
170 175 180
Ser Glu Pro Leu Ala Met Thr Gln Cys Lys Ala Leu Met Ser Asp Ala
185 190 195
Ile Pro Tyr Leu Lys Ser Gln Ser Gly Ser Thr Thr Arg Thr Val Val
200 205 210 215
Ala Gly Asp Phe Asn Leu Glu Tyr Asp Thr Gly Asp Ala Glu Asn Met
220 225 230
Gln Lys Cys Val Pro Ser Gly Trp Thr Arg Lys Gly Asp Gly Ser Val
235 240 245
Gln His Thr Ile Phe Asp Asn Thr Leu Lys Phe Gly Ser Ser Lys Lys
250 255 260
Tyr Gly Leu Ser Tyr Thr Asp His Asp Gly Trp Leu Val Lys Met Thr
265 270 275
Val Gly
280
<210> 23
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<212> DNA
<213> 螺旋毛束霉
<220>
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<221> CDS
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<220>
<221> CDS
<222> (1796)..(2119)
<400> 23
atg aag act ttc gga gct ctg ttt gca gcc atc tcc ggc gct acg gcg 48
Met Lys Thr Phe Gly Ala Leu Phe Ala Ala Ile Ser Gly Ala Thr Ala
-15 -10 -5 -1
ctg agc atc gcc gag atc aac ggc aat cgc ttc atc tcg ccg tac aat 96
Leu Ser Ile Ala Glu Ile Asn Gly Asn Arg Phe Ile Ser Pro Tyr Asn
1 5 10 15
ggc cag act gtc acc aac gtc gag ggc cta gtc act gcc gtg agc agc 144
Gly Gln Thr Val Thr Asn Val Glu Gly Leu Val Thr Ala Val Ser Ser
20 25 30
gct ggc ttc tac ctc cgg tcg acc aag gcg gat cgc gat gcg gcg acg 192
Ala Gly Phe Tyr Leu Arg Ser Thr Lys Ala Asp Arg Asp Ala Ala Thr
35 40 45
tcc gag ggc ttg tac gtg tac gga agc aac gcg gcg aag acg gtg act 240
Ser Glu Gly Leu Tyr Val Tyr Gly Ser Asn Ala Ala Lys Thr Val Thr
50 55 60
gtg gga gac att att acc gtc agt ggc aag gtc tcg gaa tac cg 284
Val Gly Asp Ile Ile Thr Val Ser Gly Lys Val Ser Glu Tyr Arg
65 70 75
gtaagtggac ttgtgtcccc gcaaggccct gtgcctactg ccgtgtagag cgcgggaatt 344
gactgccgtt gattgtatag a tcc aac gtc gac tac ctc tac ctc acc gag 395
Ser Asn Val Asp Tyr Leu Tyr Leu Thr Glu
80 85
ctt acc tcg ccc cag aac att acc att gtc tcg tct ggc gcc aag gtc 443
Leu Thr Ser Pro Gln Asn Ile Thr Ile Val Ser Ser Gly Ala Lys Val
90 95 100 105
aag ccc ctt gtc atc ggc aag gac acc tac tcc ccg ccg acc agc aag 491
Lys Pro Leu Val Ile Gly Lys Asp Thr Tyr Ser Pro Pro Thr Ser Lys
110 115 120
ttc tcc agc ctg gat gag gga ggt ctc ttt ggc gtg ccc aac aat gtt 539
Phe Ser Ser Leu Asp Glu Gly Gly Leu Phe Gly Val Pro Asn Asn Val
125 130 135
tcg cgc atc tcc gtc gca aac ccg aag ctc cag ccc aag aag tac gga 587
Ser Arg Ile Ser Val Ala Asn Pro Lys Leu Gln Pro Lys Lys Tyr Gly
140 145 150
ttg gac ttc tgg gag agc att gtg ggt gag ctt gtc act atc aag gag 635
Leu Asp Phe Trp Glu Ser Ile Val Gly Glu Leu Val Thr Ile Lys Glu
155 160 165
gcg tat gga gtc ggc cga cca aac cag tac ggc gac gtt tgg gtg cgg 683
Ala Tyr Gly Val Gly Arg Pro Asn Gln Tyr Gly Asp Val Trp Val Arg
170 175 180 185
gga aac tgg aag gtc acc ggc aag aac aag cag ggt ggt ttg acc atg 731
Gly Asn Trp Lys Val Thr Gly Lys Asn Lys Gln Gly Gly Leu Thr Met
190 195 200
acc gac ggc g gtatgtattt tccaagttat tcatcacgtc cagttccctc 781
Thr Asp Gly
ggtggcggac ggctcagtag aagtgaatgc tgacagtgat tacttgatat ag ac gcc 838
Asp Ala
205
aac cct gaa acc atc atc atc ggc acc ccc ctt gat gcc agc aag aac 886
Asn Pro Glu Thr Ile Ile Ile Gly Thr Pro Leu Asp Ala Ser Lys Asn
210 215 220
ccc act gat acc aag atg ggc gac tac tat ggc gat atc acg ggt gta 934
Pro Thr Asp Thr Lys Met Gly Asp Tyr Tyr Gly Asp Ile Thr Gly Val
225 230 235
gtg tct tac gcg ttt gga ttc tat cgc gtc ctc cct ctg act cac atc 982
Val Ser Tyr Ala Phe Gly Phe Tyr Arg Val Leu Pro Leu Thr His Ile
240 245 250
act ccc gag cgc aac tct tcc gca gcc cac ccc ccc gta agc ttt acc 1030
Thr Pro Glu Arg Asn Ser Ser Ala Ala His Pro Pro Val Ser Phe Thr
255 260 265 270
agc aag ggc agc tgc aag ggc atc acc gtg gcc gac tac aac gcg gag 1078
Ser Lys Gly Ser Cys Lys Gly Ile Thr Val Ala Asp Tyr Asn Ala Glu
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Asn Leu Ala Pro Thr Ser Thr His Leu Pro Gln Val Val Asp Gln Ile
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atc aac atg ctg aag acc ccc gac ctc ttg ttc ctg cag gag gtc cag 1174
Ile Asn Met Leu Lys Thr Pro Asp Leu Leu Phe Leu Gln Glu Val Gln
305 310 315
gac aac tct ggt tcc aag aat gac ggc gtt gtc agt gcc aac gtc acc 1222
Asp Asn Ser Gly Ser Lys Asn Asp Gly Val Val Ser Ala Asn Val Thr
320 325 330
ctg acc acc ctc gtg gac agc cta ttc gag acc agc ggc gtg cag tac 1270
Leu Thr Thr Leu Val Asp Ser Leu Phe Glu Thr Ser Gly Val Gln Tyr
335 340 345 350
gcc ttc gct gag gtg gag ccg gag aac ctg aag gac ggc ggt caa ccc 1318
Ala Phe Ala Glu Val Glu Pro Glu Asn Leu Lys Asp Gly Gly Gln Pro
355 360 365
ggc ggg aac atc cgc gtc gcc tat ctc tac cgc ccc gat gtc gtc gag 1366
Gly Gly Asn Ile Arg Val Ala Tyr Leu Tyr Arg Pro Asp Val Val Glu
370 375 380
ctg tac aag ccc aac cag ggt gga agc aac gac gcc aac gag gtc ctg 1414
Leu Tyr Lys Pro Asn Gln Gly Gly Ser Asn Asp Ala Asn Glu Val Leu
385 390 395
ccc ggg cca ttg ctc aag tac aac ccc ggc cgc atc gac ccc gcc aac 1462
Pro Gly Pro Leu Leu Lys Tyr Asn Pro Gly Arg Ile Asp Pro Ala Asn
400 405 410
gcg gcg tgg gtc gat agc cgc aag ccc ctg gtg gcc atg tgg cgc gcc 1510
Ala Ala Trp Val Asp Ser Arg Lys Pro Leu Val Ala Met Trp Arg Ala
415 420 425 430
gtc aag ggt ggg aag aag ccc ttc ttc act gtg aat gtt cac ttc acg 1558
Val Lys Gly Gly Lys Lys Pro Phe Phe Thr Val Asn Val His Phe Thr
435 440 445
agc aag gga gga tct act agc ctg cac ggc gat gct cga ccc cct gtt 1606
Ser Lys Gly Gly Ser Thr Ser Leu His Gly Asp Ala Arg Pro Pro Val
450 455 460
aac ttg gga gtt gac caa cgg acc atg cag gcc gag gtc acg gct 1651
Asn Leu Gly Val Asp Gln Arg Thr Met Gln Ala Glu Val Thr Ala
465 470 475
gtaagttttg tttgtttgat tttaacgccc cccaacccta ctccgtctca gagcttggtg 1711
ttccggcatg ccgaggacga ggaagacgga aaattggctt gaaagaaaaa ttgtgcgatg 1771
aatcgcgact gacattatct ctag gac ttc att gcc cag atc ctc gag gag 1822
Asp Phe Ile Ala Gln Ile Leu Glu Glu
480 485
gac aag aag gcg tac gtc atc gct gcc ggt gac ttc aac gag ttc gtc 1870
Asp Lys Lys Ala Tyr Val Ile Ala Ala Gly Asp Phe Asn Glu Phe Val
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cag gtt cag ccg ctg cag acc ttc gcc aag aag tcc ggc ctg acc gag 1918
Gln Val Gln Pro Leu Gln Thr Phe Ala Lys Lys Ser Gly Leu Thr Glu
505 510 515
ctc gat gag gtg gct aag atc tcc atg aat gag cgc tac acg tac ctg 1966
Leu Asp Glu Val Ala Lys Ile Ser Met Asn Glu Arg Tyr Thr Tyr Leu
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ttc gat atg aac tcg gag gcc ctc gac cac atg tac gtg agc aag ggt 2014
Phe Asp Met Asn Ser Glu Ala Leu Asp His Met Tyr Val Ser Lys Gly
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att ggc aag tca gtc aag tac gag cat atg aac ctc aac acc tgg cag 2062
Ile Gly Lys Ser Val Lys Tyr Glu His Met Asn Leu Asn Thr Trp Gln
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aac tac gac gac cag gtg agc gac cac gac ccg agc gtc gcg agg ttc 2110
Asn Tyr Asp Asp Gln Val Ser Asp His Asp Pro Ser Val Ala Arg Phe
570 575 580
gac ctt tgc tag 2122
Asp Leu Cys
585
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<211> 601
<212> PRT
<213> 螺旋毛束霉
<400> 24
Met Lys Thr Phe Gly Ala Leu Phe Ala Ala Ile Ser Gly Ala Thr Ala
-15 -10 -5 -1
Leu Ser Ile Ala Glu Ile Asn Gly Asn Arg Phe Ile Ser Pro Tyr Asn
1 5 10 15
Gly Gln Thr Val Thr Asn Val Glu Gly Leu Val Thr Ala Val Ser Ser
20 25 30
Ala Gly Phe Tyr Leu Arg Ser Thr Lys Ala Asp Arg Asp Ala Ala Thr
35 40 45
Ser Glu Gly Leu Tyr Val Tyr Gly Ser Asn Ala Ala Lys Thr Val Thr
50 55 60
Val Gly Asp Ile Ile Thr Val Ser Gly Lys Val Ser Glu Tyr Arg Ser
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Asn Val Asp Tyr Leu Tyr Leu Thr Glu Leu Thr Ser Pro Gln Asn Ile
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Thr Ile Val Ser Ser Gly Ala Lys Val Lys Pro Leu Val Ile Gly Lys
100 105 110
Asp Thr Tyr Ser Pro Pro Thr Ser Lys Phe Ser Ser Leu Asp Glu Gly
115 120 125
Gly Leu Phe Gly Val Pro Asn Asn Val Ser Arg Ile Ser Val Ala Asn
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Pro Lys Leu Gln Pro Lys Lys Tyr Gly Leu Asp Phe Trp Glu Ser Ile
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Val Gly Glu Leu Val Thr Ile Lys Glu Ala Tyr Gly Val Gly Arg Pro
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Asn Gln Tyr Gly Asp Val Trp Val Arg Gly Asn Trp Lys Val Thr Gly
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Gly Ser Cys Lys Gly Ile Thr Val Ala Asp Tyr Asn Ala Glu Asn Leu
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Ala Pro Thr Ser Thr His Leu Pro Gln Val Val Asp Gln Ile Ile Asn
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Met Leu Lys Thr Pro Asp Leu Leu Phe Leu Gln Glu Val Gln Asp Asn
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Ser Gly Ser Lys Asn Asp Gly Val Val Ser Ala Asn Val Thr Leu Thr
325 330 335
Thr Leu Val Asp Ser Leu Phe Glu Thr Ser Gly Val Gln Tyr Ala Phe
340 345 350
Ala Glu Val Glu Pro Glu Asn Leu Lys Asp Gly Gly Gln Pro Gly Gly
355 360 365
Asn Ile Arg Val Ala Tyr Leu Tyr Arg Pro Asp Val Val Glu Leu Tyr
370 375 380
Lys Pro Asn Gln Gly Gly Ser Asn Asp Ala Asn Glu Val Leu Pro Gly
385 390 395 400
Pro Leu Leu Lys Tyr Asn Pro Gly Arg Ile Asp Pro Ala Asn Ala Ala
405 410 415
Trp Val Asp Ser Arg Lys Pro Leu Val Ala Met Trp Arg Ala Val Lys
420 425 430
Gly Gly Lys Lys Pro Phe Phe Thr Val Asn Val His Phe Thr Ser Lys
435 440 445
Gly Gly Ser Thr Ser Leu His Gly Asp Ala Arg Pro Pro Val Asn Leu
450 455 460
Gly Val Asp Gln Arg Thr Met Gln Ala Glu Val Thr Ala Asp Phe Ile
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Ala Gln Ile Leu Glu Glu Asp Lys Lys Ala Tyr Val Ile Ala Ala Gly
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565 570 575
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580 585
<210> 25
<211> 2088
<212> DNA
<213> 拟棘壳孢菌属物种
<220>
<221> 信号肽
<222> (1)..(60)
<220>
<221> CDS
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<220>
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<220>
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<220>
<221> CDS
<222> (1768)..(2085)
<400> 25
atg gcc cct ctc acc acc ctc ctc acc ctc cta aca tcc ctc acc ctc 48
Met Ala Pro Leu Thr Thr Leu Leu Thr Leu Leu Thr Ser Leu Thr Leu
-20 -15 -10 -5
tca gca agc gcc acc aca atc gcc gaa ata aac ggc ccc gcc ttc ctc 96
Ser Ala Ser Ala Thr Thr Ile Ala Glu Ile Asn Gly Pro Ala Phe Leu
-1 1 5 10
tcc ccc ttc aaa ggc caa acc gtt gca aac gtc agc gga atc atc acc 144
Ser Pro Phe Lys Gly Gln Thr Val Ala Asn Val Ser Gly Ile Ile Thr
15 20 25
gcc aaa gga ccc gac ggc ctt tgg atc cgg tct aca ctg cca gac cgc 192
Ala Lys Gly Pro Asp Gly Leu Trp Ile Arg Ser Thr Leu Pro Asp Arg
30 35 40
gat gag cgc acc tcg gaa tct ctg tac gtg ttt ggc agt aaa ttc ggc 240
Asp Glu Arg Thr Ser Glu Ser Leu Tyr Val Phe Gly Ser Lys Phe Gly
45 50 55 60
gcc aat ctg act gtc ggc gac tct att atc ctg gga gga aag gtg caa 288
Ala Asn Leu Thr Val Gly Asp Ser Ile Ile Leu Gly Gly Lys Val Gln
65 70 75
gag tac agg agt agt aag gat tac att tac ctg act gag ctg tca agc 336
Glu Tyr Arg Ser Ser Lys Asp Tyr Ile Tyr Leu Thr Glu Leu Ser Ser
80 85 90
ccg gtg ctg gcg aaa aag gtc agc agt ggg aat aaa gtc gac gca ctc 384
Pro Val Leu Ala Lys Lys Val Ser Ser Gly Asn Lys Val Asp Ala Leu
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gtc att ggc aag gat acg cgt gac ccc ccg acc gag cag tat agt agt 432
Val Ile Gly Lys Asp Thr Arg Asp Pro Pro Thr Glu Gln Tyr Ser Ser
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ttg gac ggc ggc gat gtc ttc gcc gta ccg aac aac gtc tcg cag atc 480
Leu Asp Gly Gly Asp Val Phe Ala Val Pro Asn Asn Val Ser Gln Ile
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agc gtt gcg aac ccc gaa ttg cag ccg aag aag tac ggc ctc gac ttc 528
Ser Val Ala Asn Pro Glu Leu Gln Pro Lys Lys Tyr Gly Leu Asp Phe
145 150 155
tgg gag agt ctg agc ggc gaa ctg gtg acg gtg aag aag cct act gcg 576
Trp Glu Ser Leu Ser Gly Glu Leu Val Thr Val Lys Lys Pro Thr Ala
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ctc acc aag ccg aat cag tac ggt gat acg tgg gtt gtt ggt aac tgg 624
Leu Thr Lys Pro Asn Gln Tyr Gly Asp Thr Trp Val Val Gly Asn Trp
175 180 185
aag gtt acg ggc cgc aat gac cgc gat ggc ctg acg ttg acg gac aaa 672
Lys Val Thr Gly Arg Asn Asp Arg Asp Gly Leu Thr Leu Thr Asp Lys
190 195 200
gat gcg aat cct gaa gcc atc atc att ggc acg ccg ctt gat gga acg 720
Asp Ala Asn Pro Glu Ala Ile Ile Ile Gly Thr Pro Leu Asp Gly Thr
205 210 215 220
aag aac ccc act gat act cgc atg ggt gac tcg gtt gat gag att acc 768
Lys Asn Pro Thr Asp Thr Arg Met Gly Asp Ser Val Asp Glu Ile Thr
225 230 235
ggt gtc atc acg tac gcg ttt ggg tac tac cgt atc ttg cct ttg acg 816
Gly Val Ile Thr Tyr Ala Phe Gly Tyr Tyr Arg Ile Leu Pro Leu Thr
240 245 250
gct atc aag gtt acc aag tcg cag aag cca gct ctt ccc aag ccg act 864
Ala Ile Lys Val Thr Lys Ser Gln Lys Pro Ala Leu Pro Lys Pro Thr
255 260 265
aag ctc gag tcg aag gga aag tgc gat gga atc acc ttt gga gat tat 912
Lys Leu Glu Ser Lys Gly Lys Cys Asp Gly Ile Thr Phe Gly Asp Tyr
270 275 280
aat gtc gag aat ctg gcg gcc aac tcc tcg cat ctc cct tct ata gct 960
Asn Val Glu Asn Leu Ala Ala Asn Ser Ser His Leu Pro Ser Ile Ala
285 290 295 300
gcg cat att gtc aat tac atg aag agc ccg gat gtt ctc ttc gtt cag 1008
Ala His Ile Val Asn Tyr Met Lys Ser Pro Asp Val Leu Phe Val Gln
305 310 315
gag att cag gac gat gat ggt cct aca aac gac gca g gtaagtactt 1055
Glu Ile Gln Asp Asp Asp Gly Pro Thr Asn Asp Ala
320 325
cctaaccttt aaagcaaaac atcaacttct taccgcgttg tgatcttata ctgagatctg 1115
ccag tc gta tcc gcc aac ctt acc ctc tcc aca ctc gtc gca gcc atc 1163
Val Val Ser Ala Asn Leu Thr Leu Ser Thr Leu Val Ala Ala Ile
330 335 340
tcc tca gcc ggc ggc cca acc tac gcc ttc gca gac atc gat ccc gtg 1211
Ser Ser Ala Gly Gly Pro Thr Tyr Ala Phe Ala Asp Ile Asp Pro Val
345 350 355
gac gac caa gac ggc ggc gaa ccc ggc ggc aat atc cgc gtc gcc tac 1259
Asp Asp Gln Asp Gly Gly Glu Pro Gly Gly Asn Ile Arg Val Ala Tyr
360 365 370 375
ctc tac aag ccc tcg cta atc cgc ctc tac aag ccc aac cca ggt ggc 1307
Leu Tyr Lys Pro Ser Leu Ile Arg Leu Tyr Lys Pro Asn Pro Gly Gly
380 385 390
tct ctc gat gcc aac gca gtc aac gat gga ccc acg ctc aag tac aac 1355
Ser Leu Asp Ala Asn Ala Val Asn Asp Gly Pro Thr Leu Lys Tyr Asn
395 400 405
ccc ggc cgt att gac cct acc aac ccg gct tgg act gcg agc cgc aag 1403
Pro Gly Arg Ile Asp Pro Thr Asn Pro Ala Trp Thr Ala Ser Arg Lys
410 415 420
ccc ctc gtg gcg cag tgg gag gtc att ggt aag agt aat gcg aag aag 1451
Pro Leu Val Ala Gln Trp Glu Val Ile Gly Lys Ser Asn Ala Lys Lys
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ttg gat acg ttc ttt acg gtg aat gtg cac ttt ggg tcc aag ggt gga 1499
Leu Asp Thr Phe Phe Thr Val Asn Val His Phe Gly Ser Lys Gly Gly
440 445 450 455
agc agc agc ttg cac ggt gat gct cga ccg cct gtc aat ggc ggg gtg 1547
Ser Ser Ser Leu His Gly Asp Ala Arg Pro Pro Val Asn Gly Gly Val
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gag gat agg ctc gcg cag gca cag ctt acg gcg aac ttt gtc aag 1592
Glu Asp Arg Leu Ala Gln Ala Gln Leu Thr Ala Asn Phe Val Lys
475 480 485
gtacgttttg aagtctcttt tggtcctgtc cagatgagcg tgaaatggat gtaggctgct 1652
actaaagcag cttatatcgg actgtaccat gtggtgcgaa aagcgccacg ttcacgcaca 1712
ataggacttc ccactcgcac aactcggcga gagcacaaag ctgacagcgc cctag gac 1770
Asp
att ctc tcc aaa gac aag gac gcc cgc atc atc aca tca ggc gac atg 1818
Ile Leu Ser Lys Asp Lys Asp Ala Arg Ile Ile Thr Ser Gly Asp Met
490 495 500
aac gag ttc gcc ttc gtc gag cct ctg gag cag ctc aaa gac atc tca 1866
Asn Glu Phe Ala Phe Val Glu Pro Leu Glu Gln Leu Lys Asp Ile Ser
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ggc ctc aag gac cta gat gtt gaa gcc ggc atc gac aag ctc gaa agg 1914
Gly Leu Lys Asp Leu Asp Val Glu Ala Gly Ile Asp Lys Leu Glu Arg
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tac acc tac ctc ttc gac atg aat gct cag cag ctt gac cac aca ttc 1962
Tyr Thr Tyr Leu Phe Asp Met Asn Ala Gln Gln Leu Asp His Thr Phe
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gtg tcg aag gcg att gcg aag gag gat ccc aag tac gag cat ata cat 2010
Val Ser Lys Ala Ile Ala Lys Glu Asp Pro Lys Tyr Glu His Ile His
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atc aat acc tgg gtg gac tat gcg gac cag atc agc gac cac gat ccg 2058
Ile Asn Thr Trp Val Asp Tyr Ala Asp Gln Ile Ser Asp His Asp Pro
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tcg gtg gct aga ctg agt gta tgc gcg taa 2088
Ser Val Ala Arg Leu Ser Val Cys Ala
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<210> 26
<211> 612
<212> PRT
<213> 拟棘壳孢菌属物种
<400> 26
Met Ala Pro Leu Thr Thr Leu Leu Thr Leu Leu Thr Ser Leu Thr Leu
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Ser Ala Ser Ala Thr Thr Ile Ala Glu Ile Asn Gly Pro Ala Phe Leu
-1 1 5 10
Ser Pro Phe Lys Gly Gln Thr Val Ala Asn Val Ser Gly Ile Ile Thr
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Lys Leu Glu Ser Lys Gly Lys Cys Asp Gly Ile Thr Phe Gly Asp Tyr
270 275 280
Asn Val Glu Asn Leu Ala Ala Asn Ser Ser His Leu Pro Ser Ile Ala
285 290 295 300
Ala His Ile Val Asn Tyr Met Lys Ser Pro Asp Val Leu Phe Val Gln
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Glu Ile Gln Asp Asp Asp Gly Pro Thr Asn Asp Ala Val Val Ser Ala
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Asn Leu Thr Leu Ser Thr Leu Val Ala Ala Ile Ser Ser Ala Gly Gly
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Leu Ile Arg Leu Tyr Lys Pro Asn Pro Gly Gly Ser Leu Asp Ala Asn
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<213> 拟棘壳孢菌属物种
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<220>
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<220>
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<220>
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<220>
<221> CDS
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<400> 28
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-1 1 5 10
ttt aaa gga gag agt gtt tct gat gtg gag ggt ctt gta aca gca ata 144
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agc atc gtc gtc aag tca agt gga aat gag gtc gca cct gtc gtc att 384
Ser Ile Val Val Lys Ser Ser Gly Asn Glu Val Ala Pro Val Val Ile
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gtatgcacct cctgttactg agataaagcc tactgaccac gtcaag at tca aat 724
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ccc gag gcc atc aag atc gga act cct ctc gac ggg acc aac aac agc 772
Pro Glu Ala Ile Lys Ile Gly Thr Pro Leu Asp Gly Thr Asn Asn Ser
210 215 220
gac tcc tcc aag gtc ggg gac acc gtc gag gac gtc aca ggc gtc gtc 820
Asp Ser Ser Lys Val Gly Asp Thr Val Glu Asp Val Thr Gly Val Val
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cag tgg aag ttc ggc cag tac atg gtt ctc cca cta aca gct tta acc 868
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Asn Tyr Leu Asn Gly Pro Ala Ile Met Cys Leu Gln Glu Ile Gln Asp
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aac aac ggc gca aca gac gac ggc acc gtc act gca aac ctc acc ttg 1108
Asn Asn Gly Ala Thr Asp Asp Gly Thr Val Thr Ala Asn Leu Thr Leu
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acc aaa ctc acg ggc ctg atc tcc gcc gcc ggt ggg cca gac tac aac 1156
Thr Lys Leu Thr Gly Leu Ile Ser Ala Ala Gly Gly Pro Asp Tyr Asn
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<213> 聚多曲霉
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35 40 45
Ser Glu Ser Ile Tyr Val Tyr Gly Ser Ser Ala Val Ser Glu Val Thr
50 55 60
Val Gly Asp Ile Ile Ala Leu Ser Gly Glu Val Ser Glu Tyr Arg Ser
65 70 75 80
Gln Ala Ala Tyr Leu Tyr Leu Thr Glu Ile Thr Ser Pro Ser Ser Ile
85 90 95
Val Val Lys Ser Ser Gly Asn Glu Val Ala Pro Val Val Ile Gly Lys
100 105 110
Asp Arg Ser Pro Pro Thr Glu Val Tyr Ser Gly Leu Asp Gly Ala Asp
115 120 125
Gly Asp Val Tyr Ala Leu Pro Asn Asn Ala Ser Gln Ile Ser Ala Glu
130 135 140
Asn Pro Val Leu Lys Pro Glu Leu Tyr Gly Met Asp Phe Trp Glu Ser
145 150 155 160
Leu Ser Gly Glu Leu Val Ser Leu Thr Gly Leu Thr Ile Ile Thr Lys
165 170 175
Pro Asn Gln Tyr Gly Asp Val Phe Val Arg Gly Asp Trp Ala Val Ser
180 185 190
Gly Leu Asn Glu Asn Gly Gly Leu Thr Met Ser Ala Asn Asp Ser Asn
195 200 205
Pro Glu Ala Ile Lys Ile Gly Thr Pro Leu Asp Gly Thr Asn Asn Ser
210 215 220
Asp Ser Ser Lys Val Gly Asp Thr Val Glu Asp Val Thr Gly Val Val
225 230 235 240
Gln Trp Lys Phe Gly Gln Tyr Met Val Leu Pro Leu Thr Ala Leu Thr
245 250 255
Val Thr Gly Ser Asn Asp Thr Val Ala Gly Pro Ser Thr Leu Thr Gly
260 265 270
Asp Gly Thr Cys Lys Ser Leu Ser Ile Gly Ala Tyr Asn Val Glu Asn
275 280 285
Leu Thr Pro Thr Ser Thr His Ile Ser Lys Ile Ala Asp His Ile Ala
290 295 300
Asn Tyr Leu Asn Gly Pro Ala Ile Met Cys Leu Gln Glu Ile Gln Asp
305 310 315 320
Asn Asn Gly Ala Thr Asp Asp Gly Thr Val Thr Ala Asn Leu Thr Leu
325 330 335
Thr Lys Leu Thr Gly Leu Ile Ser Ala Ala Gly Gly Pro Asp Tyr Asn
340 345 350
Phe Thr Glu Ile Pro Pro Val Asn Asn Ala Asp Gly Gly Glu Pro Gly
355 360 365
Gly Asn Ile Arg Val Ala Tyr Leu Tyr Asn Pro Ser Ile Val Arg Leu
370 375 380
His Asn Ala Asn Pro Gly Thr Ser Ala Asp Ala Asn Glu Val Leu Val
385 390 395 400
Ser His Gly Pro Glu Leu Lys Phe Asn Pro Gly Leu Ile Asp Pro Asp
405 410 415
Ser Glu Ala Trp Asp Ala Ser Arg Lys Pro Leu Ala Ala Ala Trp Glu
420 425 430
Thr Val Asp Gly Glu Asn Lys Phe Phe Thr Val Asn Val His Leu Ser
435 440 445
Ser Lys Gly Gly Gly Ser Ala Ile Gln Gly Asp Ala Arg Pro Pro Val
450 455 460
Asn Gly Gly Val Glu Gln Arg Thr Ala Gln Ala Glu Val Ile Ala Ser
465 470 475 480
Phe Val Ser Asp Ile Leu Ala Ala Asp Ala Asn Ala Lys Ile Leu Thr
485 490 495
Thr Gly Asp Phe Asn Glu Phe Ser Phe Val Ser Pro Leu Glu Thr Phe
500 505 510
Val Glu Lys Ser Gly Leu Arg Glu Leu Asp Asp Val Val Gly Ile Pro
515 520 525
Ala Thr Glu Arg Tyr Thr Tyr Ile Tyr Asp Ser Asn His Gln Gln Leu
530 535 540
Asp His Met Phe Val Ser Asp Gly Leu Ala Lys Asn Ala Gln Leu Glu
545 550 555 560
His Val His Val Asn Thr Trp Leu Asn Tyr Asp Asp Ala Ala Ser Asp
565 570 575
His Asp Pro Ser Val Ala Leu Phe Asp Val Cys Glu Leu
580 585
<210> 31
<211> 1960
<212> DNA
<213> 枝状枝孢菌
<220>
<221> CDS
<222> (1)..(109)
<220>
<221> 信号肽
<222> (1)..(54)
<220>
<221> 成熟肽
<222> (55)..(1957)
<220>
<221> CDS
<222> (166)..(262)
<220>
<221> CDS
<222> (319)..(1957)
<400> 31
atg acg ctc ctg aag acg ctt ctc aca gct ttg gcc cct tct ggt gca 48
Met Thr Leu Leu Lys Thr Leu Leu Thr Ala Leu Ala Pro Ser Gly Ala
-15 -10 -5
gcc gca gtc acc att gcg gcc atc aat ggc gat agg ttc ttg tca cct 96
Ala Ala Val Thr Ile Ala Ala Ile Asn Gly Asp Arg Phe Leu Ser Pro
-1 1 5 10
ctg aac gga act g gtaagtgaat tgctgttgat aaatggctgt gtaaaatact 149
Leu Asn Gly Thr
15
gaactctcga attcag gc gtc cag gat gtt gcc ggt ctt gtc aca gcc aag 200
Gly Val Gln Asp Val Ala Gly Leu Val Thr Ala Lys
20 25 30
ggc ccc aac ggc ttc tgg atc cgc tct ccg gaa ccc gat acc cac gac 248
Gly Pro Asn Gly Phe Trp Ile Arg Ser Pro Glu Pro Asp Thr His Asp
35 40 45
cgc act tcg gag ag gtatgcttgc gtctttggaa cctttgttca aactttacat 302
Arg Thr Ser Glu Ser
50
tgactgacgg ccacag t gtc tat gtt ttc ggc cgc aat gct ctt gga aac 352
Val Tyr Val Phe Gly Arg Asn Ala Leu Gly Asn
55 60
gtg act gtt ggt gac ctt att tcc gtc gat ggc aac gtc acc gag tac 400
Val Thr Val Gly Asp Leu Ile Ser Val Asp Gly Asn Val Thr Glu Tyr
65 70 75
cgc tcc agc aag gac tac gcc tat ctc acc gag atc atc aac ccc aga 448
Arg Ser Ser Lys Asp Tyr Ala Tyr Leu Thr Glu Ile Ile Asn Pro Arg
80 85 90
aac atc cgt gtt gtg tcc agt ggc aac gaa gtc aag cct gtt gtg atc 496
Asn Ile Arg Val Val Ser Ser Gly Asn Glu Val Lys Pro Val Val Ile
95 100 105 110
ggc agc aag aca tct ggc att atc ggc aag aga gat gtc cag cct cct 544
Gly Ser Lys Thr Ser Gly Ile Ile Gly Lys Arg Asp Val Gln Pro Pro
115 120 125
agg gag cag ttc agt ggc ctc gac aat ggc gat gtc ttt gcc gtt ccc 592
Arg Glu Gln Phe Ser Gly Leu Asp Asn Gly Asp Val Phe Ala Val Pro
130 135 140
aac aac cag tcc ttg atc tct cag gcc aac ccg cgt ctt gag ccg aac 640
Asn Asn Gln Ser Leu Ile Ser Gln Ala Asn Pro Arg Leu Glu Pro Asn
145 150 155
ttg tac ggc atg gac ttc tgg gag tct cta tct ggc gag ctt gtg act 688
Leu Tyr Gly Met Asp Phe Trp Glu Ser Leu Ser Gly Glu Leu Val Thr
160 165 170
atc aag ggc gtc act gct cta ggt cgt cag gct aac acc ttt ggc gac 736
Ile Lys Gly Val Thr Ala Leu Gly Arg Gln Ala Asn Thr Phe Gly Asp
175 180 185 190
caa tgg gta cga gga gac tgg aag tct tcc gga aag aac tct cgt ggc 784
Gln Trp Val Arg Gly Asp Trp Lys Ser Ser Gly Lys Asn Ser Arg Gly
195 200 205
ggt ctc acc gtg act gac cgc gac tcc aac cca gag tcc atc atc att 832
Gly Leu Thr Val Thr Asp Arg Asp Ser Asn Pro Glu Ser Ile Ile Ile
210 215 220
ggt gcg ccc ttg gac gga agc agc aac agt aaa gag acc aag ctt ggc 880
Gly Ala Pro Leu Asp Gly Ser Ser Asn Ser Lys Glu Thr Lys Leu Gly
225 230 235
gac gag ctc gaa gac atc act ggc att gtc aca tac gtc ttc ggc ttc 928
Asp Glu Leu Glu Asp Ile Thr Gly Ile Val Thr Tyr Val Phe Gly Phe
240 245 250
tac gcc atc ttc cct caa acc ggt acc aaa gtg aag cgc tct att gat 976
Tyr Ala Ile Phe Pro Gln Thr Gly Thr Lys Val Lys Arg Ser Ile Asp
255 260 265 270
gca ttc ccg cct cct tcg tcc atc gtc tcc aat ggc aag tgc agc gga 1024
Ala Phe Pro Pro Pro Ser Ser Ile Val Ser Asn Gly Lys Cys Ser Gly
275 280 285
ctc aca ttc ggc caa tat aac atc gaa aac ttc gca ccc aac aac tcg 1072
Leu Thr Phe Gly Gln Tyr Asn Ile Glu Asn Phe Ala Pro Asn Asn Ser
290 295 300
cgc gtt ccg ctc att gct gag cac atc gtc gac tac ctc aac acg cca 1120
Arg Val Pro Leu Ile Ala Glu His Ile Val Asp Tyr Leu Asn Thr Pro
305 310 315
tcc gtc atg ttc ctg caa gag gtt caa gac aac tcg ggt gag gcg aac 1168
Ser Val Met Phe Leu Gln Glu Val Gln Asp Asn Ser Gly Glu Ala Asn
320 325 330
gac ggc gtt gtc aac tcc aac ctt acc ctc gct tct ctc tcc caa gcc 1216
Asp Gly Val Val Asn Ser Asn Leu Thr Leu Ala Ser Leu Ser Gln Ala
335 340 345 350
atc agc gag atc tcc ggc gta gac tac ctc tgg gtc aac gtc gac ccc 1264
Ile Ser Glu Ile Ser Gly Val Asp Tyr Leu Trp Val Asn Val Asp Pro
355 360 365
gtc aac aac cag gac ggc gga gct ccc ggc ggt aac atc cag act ccc 1312
Val Asn Asn Gln Asp Gly Gly Ala Pro Gly Gly Asn Ile Gln Thr Pro
370 375 380
tac ctc tac aac cca ctt caa gtc cgc cta ctc aac gcc aac cca ggt 1360
Tyr Leu Tyr Asn Pro Leu Gln Val Arg Leu Leu Asn Ala Asn Pro Gly
385 390 395
ggc cct aac gac agg aac gag gtc ctc ccc ggt ccc acc ctc cgc ttc 1408
Gly Pro Asn Asp Arg Asn Glu Val Leu Pro Gly Pro Thr Leu Arg Phe
400 405 410
aac ccc ggc cgc atc gac gac ggc gtg acc ttc agc aac tcc cgc aag 1456
Asn Pro Gly Arg Ile Asp Asp Gly Val Thr Phe Ser Asn Ser Arg Lys
415 420 425 430
ccc atc gtc gca cac tgg gaa atg gtt gac ggc agc ggc act ttc ttc 1504
Pro Ile Val Ala His Trp Glu Met Val Asp Gly Ser Gly Thr Phe Phe
435 440 445
acc gtc aac aac cac tgg acc tcc aaa ggc ggc tca acc tcc ctc caa 1552
Thr Val Asn Asn His Trp Thr Ser Lys Gly Gly Ser Thr Ser Leu Gln
450 455 460
ggc gat gcc cga cct ccc gtc aac ggc ggc gtc gac cgc cgt atc cgt 1600
Gly Asp Ala Arg Pro Pro Val Asn Gly Gly Val Asp Arg Arg Ile Arg
465 470 475
cag gct gaa gtc act ggc agc ttc atc gcc gag atc ctg aag cag gac 1648
Gln Ala Glu Val Thr Gly Ser Phe Ile Ala Glu Ile Leu Lys Gln Asp
480 485 490
aag aac gcc gcg atc atc gtt gcc ggc gac ttg aac gag ttc gct act 1696
Lys Asn Ala Ala Ile Ile Val Ala Gly Asp Leu Asn Glu Phe Ala Thr
495 500 505 510
gtg gcg cct ttg cgc agg ttc gtt gag gtt tct gga ctc aag gac ttg 1744
Val Ala Pro Leu Arg Arg Phe Val Glu Val Ser Gly Leu Lys Asp Leu
515 520 525
gat gtt gtt gcg aaa atc cct gag ctc gag cga tac tct tac act ttc 1792
Asp Val Val Ala Lys Ile Pro Glu Leu Glu Arg Tyr Ser Tyr Thr Phe
530 535 540
ggc gcg agc cag cag cag ctg gat cat gtt tat gct agt gcg tgg gca 1840
Gly Ala Ser Gln Gln Gln Leu Asp His Val Tyr Ala Ser Ala Trp Ala
545 550 555
tcc aga aag gtg ggc aag ggg gac ttt gag cat gta cat gtt aat act 1888
Ser Arg Lys Val Gly Lys Gly Asp Phe Glu His Val His Val Asn Thr
560 565 570
tgg gtt gca gag gag gat gtg ggg agt gat cac gat cct gct gtt gcc 1936
Trp Val Ala Glu Glu Asp Val Gly Ser Asp His Asp Pro Ala Val Ala
575 580 585 590
cgg ctt aac gtg tgc agc acg taa 1960
Arg Leu Asn Val Cys Ser Thr
595
<210> 32
<211> 615
<212> PRT
<213> 枝状枝孢菌
<400> 32
Met Thr Leu Leu Lys Thr Leu Leu Thr Ala Leu Ala Pro Ser Gly Ala
-15 -10 -5
Ala Ala Val Thr Ile Ala Ala Ile Asn Gly Asp Arg Phe Leu Ser Pro
-1 1 5 10
Leu Asn Gly Thr Gly Val Gln Asp Val Ala Gly Leu Val Thr Ala Lys
15 20 25 30
Gly Pro Asn Gly Phe Trp Ile Arg Ser Pro Glu Pro Asp Thr His Asp
35 40 45
Arg Thr Ser Glu Ser Val Tyr Val Phe Gly Arg Asn Ala Leu Gly Asn
50 55 60
Val Thr Val Gly Asp Leu Ile Ser Val Asp Gly Asn Val Thr Glu Tyr
65 70 75
Arg Ser Ser Lys Asp Tyr Ala Tyr Leu Thr Glu Ile Ile Asn Pro Arg
80 85 90
Asn Ile Arg Val Val Ser Ser Gly Asn Glu Val Lys Pro Val Val Ile
95 100 105 110
Gly Ser Lys Thr Ser Gly Ile Ile Gly Lys Arg Asp Val Gln Pro Pro
115 120 125
Arg Glu Gln Phe Ser Gly Leu Asp Asn Gly Asp Val Phe Ala Val Pro
130 135 140
Asn Asn Gln Ser Leu Ile Ser Gln Ala Asn Pro Arg Leu Glu Pro Asn
145 150 155
Leu Tyr Gly Met Asp Phe Trp Glu Ser Leu Ser Gly Glu Leu Val Thr
160 165 170
Ile Lys Gly Val Thr Ala Leu Gly Arg Gln Ala Asn Thr Phe Gly Asp
175 180 185 190
Gln Trp Val Arg Gly Asp Trp Lys Ser Ser Gly Lys Asn Ser Arg Gly
195 200 205
Gly Leu Thr Val Thr Asp Arg Asp Ser Asn Pro Glu Ser Ile Ile Ile
210 215 220
Gly Ala Pro Leu Asp Gly Ser Ser Asn Ser Lys Glu Thr Lys Leu Gly
225 230 235
Asp Glu Leu Glu Asp Ile Thr Gly Ile Val Thr Tyr Val Phe Gly Phe
240 245 250
Tyr Ala Ile Phe Pro Gln Thr Gly Thr Lys Val Lys Arg Ser Ile Asp
255 260 265 270
Ala Phe Pro Pro Pro Ser Ser Ile Val Ser Asn Gly Lys Cys Ser Gly
275 280 285
Leu Thr Phe Gly Gln Tyr Asn Ile Glu Asn Phe Ala Pro Asn Asn Ser
290 295 300
Arg Val Pro Leu Ile Ala Glu His Ile Val Asp Tyr Leu Asn Thr Pro
305 310 315
Ser Val Met Phe Leu Gln Glu Val Gln Asp Asn Ser Gly Glu Ala Asn
320 325 330
Asp Gly Val Val Asn Ser Asn Leu Thr Leu Ala Ser Leu Ser Gln Ala
335 340 345 350
Ile Ser Glu Ile Ser Gly Val Asp Tyr Leu Trp Val Asn Val Asp Pro
355 360 365
Val Asn Asn Gln Asp Gly Gly Ala Pro Gly Gly Asn Ile Gln Thr Pro
370 375 380
Tyr Leu Tyr Asn Pro Leu Gln Val Arg Leu Leu Asn Ala Asn Pro Gly
385 390 395
Gly Pro Asn Asp Arg Asn Glu Val Leu Pro Gly Pro Thr Leu Arg Phe
400 405 410
Asn Pro Gly Arg Ile Asp Asp Gly Val Thr Phe Ser Asn Ser Arg Lys
415 420 425 430
Pro Ile Val Ala His Trp Glu Met Val Asp Gly Ser Gly Thr Phe Phe
435 440 445
Thr Val Asn Asn His Trp Thr Ser Lys Gly Gly Ser Thr Ser Leu Gln
450 455 460
Gly Asp Ala Arg Pro Pro Val Asn Gly Gly Val Asp Arg Arg Ile Arg
465 470 475
Gln Ala Glu Val Thr Gly Ser Phe Ile Ala Glu Ile Leu Lys Gln Asp
480 485 490
Lys Asn Ala Ala Ile Ile Val Ala Gly Asp Leu Asn Glu Phe Ala Thr
495 500 505 510
Val Ala Pro Leu Arg Arg Phe Val Glu Val Ser Gly Leu Lys Asp Leu
515 520 525
Asp Val Val Ala Lys Ile Pro Glu Leu Glu Arg Tyr Ser Tyr Thr Phe
530 535 540
Gly Ala Ser Gln Gln Gln Leu Asp His Val Tyr Ala Ser Ala Trp Ala
545 550 555
Ser Arg Lys Val Gly Lys Gly Asp Phe Glu His Val His Val Asn Thr
560 565 570
Trp Val Ala Glu Glu Asp Val Gly Ser Asp His Asp Pro Ala Val Ala
575 580 585 590
Arg Leu Asn Val Cys Ser Thr
595
<210> 33
<211> 597
<212> PRT
<213> 枝状枝孢菌
<400> 33
Val Thr Ile Ala Ala Ile Asn Gly Asp Arg Phe Leu Ser Pro Leu Asn
1 5 10 15
Gly Thr Gly Val Gln Asp Val Ala Gly Leu Val Thr Ala Lys Gly Pro
20 25 30
Asn Gly Phe Trp Ile Arg Ser Pro Glu Pro Asp Thr His Asp Arg Thr
35 40 45
Ser Glu Ser Val Tyr Val Phe Gly Arg Asn Ala Leu Gly Asn Val Thr
50 55 60
Val Gly Asp Leu Ile Ser Val Asp Gly Asn Val Thr Glu Tyr Arg Ser
65 70 75 80
Ser Lys Asp Tyr Ala Tyr Leu Thr Glu Ile Ile Asn Pro Arg Asn Ile
85 90 95
Arg Val Val Ser Ser Gly Asn Glu Val Lys Pro Val Val Ile Gly Ser
100 105 110
Lys Thr Ser Gly Ile Ile Gly Lys Arg Asp Val Gln Pro Pro Arg Glu
115 120 125
Gln Phe Ser Gly Leu Asp Asn Gly Asp Val Phe Ala Val Pro Asn Asn
130 135 140
Gln Ser Leu Ile Ser Gln Ala Asn Pro Arg Leu Glu Pro Asn Leu Tyr
145 150 155 160
Gly Met Asp Phe Trp Glu Ser Leu Ser Gly Glu Leu Val Thr Ile Lys
165 170 175
Gly Val Thr Ala Leu Gly Arg Gln Ala Asn Thr Phe Gly Asp Gln Trp
180 185 190
Val Arg Gly Asp Trp Lys Ser Ser Gly Lys Asn Ser Arg Gly Gly Leu
195 200 205
Thr Val Thr Asp Arg Asp Ser Asn Pro Glu Ser Ile Ile Ile Gly Ala
210 215 220
Pro Leu Asp Gly Ser Ser Asn Ser Lys Glu Thr Lys Leu Gly Asp Glu
225 230 235 240
Leu Glu Asp Ile Thr Gly Ile Val Thr Tyr Val Phe Gly Phe Tyr Ala
245 250 255
Ile Phe Pro Gln Thr Gly Thr Lys Val Lys Arg Ser Ile Asp Ala Phe
260 265 270
Pro Pro Pro Ser Ser Ile Val Ser Asn Gly Lys Cys Ser Gly Leu Thr
275 280 285
Phe Gly Gln Tyr Asn Ile Glu Asn Phe Ala Pro Asn Asn Ser Arg Val
290 295 300
Pro Leu Ile Ala Glu His Ile Val Asp Tyr Leu Asn Thr Pro Ser Val
305 310 315 320
Met Phe Leu Gln Glu Val Gln Asp Asn Ser Gly Glu Ala Asn Asp Gly
325 330 335
Val Val Asn Ser Asn Leu Thr Leu Ala Ser Leu Ser Gln Ala Ile Ser
340 345 350
Glu Ile Ser Gly Val Asp Tyr Leu Trp Val Asn Val Asp Pro Val Asn
355 360 365
Asn Gln Asp Gly Gly Ala Pro Gly Gly Asn Ile Gln Thr Pro Tyr Leu
370 375 380
Tyr Asn Pro Leu Gln Val Arg Leu Leu Asn Ala Asn Pro Gly Gly Pro
385 390 395 400
Asn Asp Arg Asn Glu Val Leu Pro Gly Pro Thr Leu Arg Phe Asn Pro
405 410 415
Gly Arg Ile Asp Asp Gly Val Thr Phe Ser Asn Ser Arg Lys Pro Ile
420 425 430
Val Ala His Trp Glu Met Val Asp Gly Ser Gly Thr Phe Phe Thr Val
435 440 445
Asn Asn His Trp Thr Ser Lys Gly Gly Ser Thr Ser Leu Gln Gly Asp
450 455 460
Ala Arg Pro Pro Val Asn Gly Gly Val Asp Arg Arg Ile Arg Gln Ala
465 470 475 480
Glu Val Thr Gly Ser Phe Ile Ala Glu Ile Leu Lys Gln Asp Lys Asn
485 490 495
Ala Ala Ile Ile Val Ala Gly Asp Leu Asn Glu Phe Ala Thr Val Ala
500 505 510
Pro Leu Arg Arg Phe Val Glu Val Ser Gly Leu Lys Asp Leu Asp Val
515 520 525
Val Ala Lys Ile Pro Glu Leu Glu Arg Tyr Ser Tyr Thr Phe Gly Ala
530 535 540
Ser Gln Gln Gln Leu Asp His Val Tyr Ala Ser Ala Trp Ala Ser Arg
545 550 555 560
Lys Val Gly Lys Gly Asp Phe Glu His Val His Val Asn Thr Trp Val
565 570 575
Ala Glu Glu Asp Val Gly Ser Asp His Asp Pro Ala Val Ala Arg Leu
580 585 590
Asn Val Cys Ser Thr
595
<210> 34
<211> 1928
<212> DNA
<213> 喙枝孢属物种
<220>
<221> CDS
<222> (1)..(694)
<220>
<221> 信号肽
<222> (1)..(75)
<220>
<221> 成熟肽
<222> (76)..(1925)
<220>
<221> CDS
<222> (745)..(1925)
<400> 34
atg cct ttt cct aac aag gtt ggc acg ata gct gca ttg gct ctg agc 48
Met Pro Phe Pro Asn Lys Val Gly Thr Ile Ala Ala Leu Ala Leu Ser
-25 -20 -15 -10
aac ctg tat tgc cag ttc gct tcg gca ctg aca att gca gag atc aat 96
Asn Leu Tyr Cys Gln Phe Ala Ser Ala Leu Thr Ile Ala Glu Ile Asn
-5 -1 1 5
ggc aac aaa tac ttg tcg ccc tac gcc ggc cag gct gtt acc aat ata 144
Gly Asn Lys Tyr Leu Ser Pro Tyr Ala Gly Gln Ala Val Thr Asn Ile
10 15 20
tcc ggg ctt gtc act gcc aaa ggg ccg agc ggc atc ttc atc cgc tcg 192
Ser Gly Leu Val Thr Ala Lys Gly Pro Ser Gly Ile Phe Ile Arg Ser
25 30 35
acg acg cct gac agt gat cca gca aca tct gaa tcg gtc tat gta ttt 240
Thr Thr Pro Asp Ser Asp Pro Ala Thr Ser Glu Ser Val Tyr Val Phe
40 45 50 55
ggg agc aat gcg ggg cgc aat gtg acc gtg ggg gat gtt atc act ctt 288
Gly Ser Asn Ala Gly Arg Asn Val Thr Val Gly Asp Val Ile Thr Leu
60 65 70
gat ggc acc gtt acg gaa ttc aga tcc acg tca aac ccc acc tat ctc 336
Asp Gly Thr Val Thr Glu Phe Arg Ser Thr Ser Asn Pro Thr Tyr Leu
75 80 85
ttc ctc acc gag atc act agt ccc cgc aat gtt aag act gta tcc agc 384
Phe Leu Thr Glu Ile Thr Ser Pro Arg Asn Val Lys Thr Val Ser Ser
90 95 100
gga aat cac gta gcg cct ctc gtc att gga aag gac acc agt gcc cct 432
Gly Asn His Val Ala Pro Leu Val Ile Gly Lys Asp Thr Ser Ala Pro
105 110 115
ccc act cag caa ttc tcc ggg ctc gac gac gga gat gcg ctt ggt gtg 480
Pro Thr Gln Gln Phe Ser Gly Leu Asp Asp Gly Asp Ala Leu Gly Val
120 125 130 135
ccc aac aac gca agc ctg att tcg gtc acc aac ccg gag cta aag ccc 528
Pro Asn Asn Ala Ser Leu Ile Ser Val Thr Asn Pro Glu Leu Lys Pro
140 145 150
tca gaa ttt ggt atg gac ttc tgg gag agt ttg tcc ggg gaa ctt gtg 576
Ser Glu Phe Gly Met Asp Phe Trp Glu Ser Leu Ser Gly Glu Leu Val
155 160 165
acc att aag ggc gcg aag gcc atc agt aaa ccc aac aac ttt ggg gat 624
Thr Ile Lys Gly Ala Lys Ala Ile Ser Lys Pro Asn Asn Phe Gly Asp
170 175 180
act tgg gtc act gga gac tgg aag gtc aca ggc cgc aat gct cgc ggc 672
Thr Trp Val Thr Gly Asp Trp Lys Val Thr Gly Arg Asn Ala Arg Gly
185 190 195
ggc ctt acc atg acc aag aat g gtaagagatg ttaaacaatg atatggaatt 724
Gly Leu Thr Met Thr Lys Asn
200 205
tgcagaagct catataacag at tcg aat cct gag gcc atc atc att ggt act 776
Asp Ser Asn Pro Glu Ala Ile Ile Ile Gly Thr
210 215
cct ctg gac ggc acg cgc aat gcc aat gga acc aag ctt ggt gac tca 824
Pro Leu Asp Gly Thr Arg Asn Ala Asn Gly Thr Lys Leu Gly Asp Ser
220 225 230
ctc gaa gac atc acc ggt gtc att acg tac ggc ttt ggc ttt tat cgc 872
Leu Glu Asp Ile Thr Gly Val Ile Thr Tyr Gly Phe Gly Phe Tyr Arg
235 240 245
ata tta cca gtg act ggc atc aag gtc aca ggg tct gcc cag cct gcg 920
Ile Leu Pro Val Thr Gly Ile Lys Val Thr Gly Ser Ala Gln Pro Ala
250 255 260 265
ttg cct ccc tca acc act ctg aag gct gga aag tct tgc cga gac ttg 968
Leu Pro Pro Ser Thr Thr Leu Lys Ala Gly Lys Ser Cys Arg Asp Leu
270 275 280
acc ttc ggc tcc tac aac gtc gaa aac ctg agt cct aca aag tca atc 1016
Thr Phe Gly Ser Tyr Asn Val Glu Asn Leu Ser Pro Thr Lys Ser Ile
285 290 295
ttg cct agc att gcc tcg cac atc gcc aac gtc atg aag gcc cca tct 1064
Leu Pro Ser Ile Ala Ser His Ile Ala Asn Val Met Lys Ala Pro Ser
300 305 310
ctt gtc ttc ctt cag gag atc cag gat aac aat ggc gct gtc aac gac 1112
Leu Val Phe Leu Gln Glu Ile Gln Asp Asn Asn Gly Ala Val Asn Asp
315 320 325
gca gtt gtt gat gcg aac ctc acc ctc tcg act ctt gca gcc gaa gtc 1160
Ala Val Val Asp Ala Asn Leu Thr Leu Ser Thr Leu Ala Ala Glu Val
330 335 340 345
aat cgc ctt tct ggc gtt aat tat gcc tac gta gac gtc gac cct gtt 1208
Asn Arg Leu Ser Gly Val Asn Tyr Ala Tyr Val Asp Val Asp Pro Val
350 355 360
gac gac caa gac ggt ggt gag cct ggc ggc aac atc cgc aca gcc tac 1256
Asp Asp Gln Asp Gly Gly Glu Pro Gly Gly Asn Ile Arg Thr Ala Tyr
365 370 375
ttc tac gat ccc act gtt ctc cgc ctt cgt aac cca aac cct ggc agc 1304
Phe Tyr Asp Pro Thr Val Leu Arg Leu Arg Asn Pro Asn Pro Gly Ser
380 385 390
ccc act gac gcc aac gag gtc ctg caa ggc gat gtt ctt cgt ggc cct 1352
Pro Thr Asp Ala Asn Glu Val Leu Gln Gly Asp Val Leu Arg Gly Pro
395 400 405
gag ctc aag tac aat ccc ggg cgc atc gac ccg acc aat gcc gcc tgg 1400
Glu Leu Lys Tyr Asn Pro Gly Arg Ile Asp Pro Thr Asn Ala Ala Trp
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gaa aga tct cgc aag cct tta acc gct gtc tgg gaa acc ctc gat gga 1448
Glu Arg Ser Arg Lys Pro Leu Thr Ala Val Trp Glu Thr Leu Asp Gly
430 435 440
cgc aac aag ttt ttt acc atc aac gtc cat ttt gcc tcc aaa ggt ggt 1496
Arg Asn Lys Phe Phe Thr Ile Asn Val His Phe Ala Ser Lys Gly Gly
445 450 455
tct tca tcc gtt cag ggt gac ccc cgt cct ccg atc aac ggt gtc att 1544
Ser Ser Ser Val Gln Gly Asp Pro Arg Pro Pro Ile Asn Gly Val Ile
460 465 470
gat gtt cgc acg cag caa gca cag atc acc gcc gag ttc atc cgc gac 1592
Asp Val Arg Thr Gln Gln Ala Gln Ile Thr Ala Glu Phe Ile Arg Asp
475 480 485
atc ctc cgt aaa gac cct acc tcg tcc gtc atc atc gct ggt gac ttc 1640
Ile Leu Arg Lys Asp Pro Thr Ser Ser Val Ile Ile Ala Gly Asp Phe
490 495 500 505
aac gaa ttc gcc ttc gtc cag ccg ctg gaa ggg ttc tcc aag acg tct 1688
Asn Glu Phe Ala Phe Val Gln Pro Leu Glu Gly Phe Ser Lys Thr Ser
510 515 520
tgg atg cag gac ctt gat gca gtt gct ggc att aaa ccc gaa gag aga 1736
Trp Met Gln Asp Leu Asp Ala Val Ala Gly Ile Lys Pro Glu Glu Arg
525 530 535
tac acc tac ctc ttt gac atg aac tgt cag cag cta gat cac atg tac 1784
Tyr Thr Tyr Leu Phe Asp Met Asn Cys Gln Gln Leu Asp His Met Tyr
540 545 550
gtg agc cca gta ctc gcc gcc aag aag tat att ggg cgc gtg aaa tat 1832
Val Ser Pro Val Leu Ala Ala Lys Lys Tyr Ile Gly Arg Val Lys Tyr
555 560 565
gag cac atc cac atc aac aca tgg gag aca agg gct gga caa att agt 1880
Glu His Ile His Ile Asn Thr Trp Glu Thr Arg Ala Gly Gln Ile Ser
570 575 580 585
gac cac gat ccg agc gtg gca caa cta gat gta tgc cgg ctt ttt tag 1928
Asp His Asp Pro Ser Val Ala Gln Leu Asp Val Cys Arg Leu Phe
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<211> 625
<212> PRT
<213> 喙枝孢属物种
<400> 35
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-25 -20 -15 -10
Asn Leu Tyr Cys Gln Phe Ala Ser Ala Leu Thr Ile Ala Glu Ile Asn
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Gly Asn Lys Tyr Leu Ser Pro Tyr Ala Gly Gln Ala Val Thr Asn Ile
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Ser Gly Leu Val Thr Ala Lys Gly Pro Ser Gly Ile Phe Ile Arg Ser
25 30 35
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40 45 50 55
Gly Ser Asn Ala Gly Arg Asn Val Thr Val Gly Asp Val Ile Thr Leu
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250 255 260
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280 285 290 295
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Pro Ser Leu Val Phe Leu Gln Glu Ile Gln Asp Asn Asn Gly Ala Val
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380 385 390
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395 400 405
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410 415 420
Ala Trp Glu Arg Ser Arg Lys Pro Leu Thr Ala Val Trp Glu Thr Leu
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Gly Gly Ser Ser Ser Val Gln Gly Asp Pro Arg Pro Pro Ile Asn Gly
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585 590 595
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600
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<211> 600
<212> PRT
<213> 喙枝孢属物种
<400> 36
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<210> 37
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<220>
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<220>
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<222> (1)..(54)
<220>
<221> 成熟肽
<222> (55)..(1818)
<400> 37
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-1 1 5 10
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Tyr Ala Gly Lys Ser Val Thr Asp Ile Thr Gly Leu Val Thr Ala Val
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Ile Asn Val His Ser Gly Ser Lys Gly Gly Ser Ser Ser Leu His Gly
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gat gca aga cca ccc atg aat gga gga att gaa gac cgt att gcg cag 1488
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aat gtt aat atc cta gcc gcg ggg gat ttt aat gag ttt tcg gga gtg 1584
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gtg gat gtt agc aag gag gag agg tat act tat aat tat gat atg aat 1680
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<210> 38
<211> 606
<212> PRT
<213> 砖火丝菌
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260 265 270
Pro Val Thr Thr Leu Lys Ser Glu Lys Ser Cys Lys Ala Val Thr Ile
275 280 285
Gly Gln Tyr Asn Val Glu Asn Leu Ser Pro Ser Ser Ser His Leu Asn
290 295 300
Ala Ile Ala Asp His Ile Gly Tyr Asn Met Gly Ser Pro Asp Leu Ile
305 310 315 320
Tyr Val Gln Glu Leu Gln Asp Asn Ser Gly Ala Thr Asn Asp Gly Ile
325 330 335
Thr Ser Gly Asn Met Thr Leu Ala Ala Leu Ala Tyr Ala Ile Glu Gly
340 345 350
Ile Ser Gly Ile Gln Tyr His Trp Ala Glu Val Asp Pro Glu Asp Asn
355 360 365
Leu Asp Gly Gly Gln Pro Gly Gly Asn Ile Arg Val Ala Tyr Leu Tyr
370 375 380
Asn Pro Ser Val Phe Ser Ile Ser Gly Thr Pro Gly Thr Ala Ser Glu
385 390 395 400
Ala Thr Thr Val Gln Pro Gly Pro Ser Leu Ser Leu Asn Pro Gly Arg
405 410 415
Ile Asp Pro Gln Asn Val Ala Phe Thr Asn Ser Arg Lys Pro Leu Val
420 425 430
Ala Gln Phe Ser Val Glu Gly Thr Gln Lys Pro Phe Phe Ala Ile Asn
435 440 445
Val His Ser Gly Ser Lys Gly Gly Ser Ser Ser Leu His Gly Asp Ala
450 455 460
Arg Pro Pro Met Asn Gly Gly Ile Glu Asp Arg Ile Ala Gln His Glu
465 470 475 480
Ala Ile Ala Ser Phe Ile Gln Ala Leu Lys Lys Glu Asp Glu Asn Val
485 490 495
Asn Ile Leu Ala Ala Gly Asp Phe Asn Glu Phe Ser Gly Val Ala Pro
500 505 510
Met Glu Val Phe Arg Asp Leu Met Trp Asp Val Asp Glu Val Val Asp
515 520 525
Val Ser Lys Glu Glu Arg Tyr Thr Tyr Asn Tyr Asp Met Asn Cys Gln
530 535 540
Gln Leu Asp His Thr Leu Ile Ser Ala Gly Leu Lys Glu Lys Val Ser
545 550 555 560
Gly Tyr Gln His Leu His Val Asn Thr Trp Ser Glu Val Glu Thr Ser
565 570 575
Asp His Asp Pro Ser Val Gly Val Tyr Asp Leu Cys
580 585
<210> 40
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<220>
<221> CDS
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Met Arg Met Ile Pro Ser Leu Cys Ala Ala Ala Leu Leu Phe Arg Ser
-15 -10 -5
gcg ctg gcc gtg acc atc ccc gag atc aat ggc gac cga tac gtt tct 96
Ala Leu Ala Val Thr Ile Pro Glu Ile Asn Gly Asp Arg Tyr Val Ser
-1 1 5 10
tcc tac caa ggc aaa cga gtc tcc ggt ctc aag ggc ctc gtc aca gcc 144
Ser Tyr Gln Gly Lys Arg Val Ser Gly Leu Lys Gly Leu Val Thr Ala
15 20 25
aaa ggt tcc agc ggg ttc tat att cgc gcc acg gat gcc gat tcg gac 192
Lys Gly Ser Ser Gly Phe Tyr Ile Arg Ala Thr Asp Ala Asp Ser Asp
30 35 40 45
tcc cgc acc tcc aac tcc atc tac gtg tat gga agc agt gga gtg tct 240
Ser Arg Thr Ser Asn Ser Ile Tyr Val Tyr Gly Ser Ser Gly Val Ser
50 55 60
caa gtc acg gtc ggc gat att gtc act cta agt ggc aag gtc aca gaa 288
Gln Val Thr Val Gly Asp Ile Val Thr Leu Ser Gly Lys Val Thr Glu
65 70 75
tac cga tcc tcc tcc agc tac gtc tat agt act gag atc gag tcg cca 336
Tyr Arg Ser Ser Ser Ser Tyr Val Tyr Ser Thr Glu Ile Glu Ser Pro
80 85 90
tcc gac atc cag gtg ctg tcc agc gat aat att gta acc ccc gtc gtc 384
Ser Asp Ile Gln Val Leu Ser Ser Asp Asn Ile Val Thr Pro Val Val
95 100 105
att gga aag gat aat ctg gat cct cct acc gag cag tac tct tcc ctg 432
Ile Gly Lys Asp Asn Leu Asp Pro Pro Thr Glu Gln Tyr Ser Ser Leu
110 115 120 125
gac aat ggc gat gtc ttc agc ctg ccc ggc aac tcc agt cgg ctc tcc 480
Asp Asn Gly Asp Val Phe Ser Leu Pro Gly Asn Ser Ser Arg Leu Ser
130 135 140
act gcg aat ccg gtt ttg gag ccg acc gag tat ggc atg gac ttc tgg 528
Thr Ala Asn Pro Val Leu Glu Pro Thr Glu Tyr Gly Met Asp Phe Trp
145 150 155
cag agc ctg agt ggt gaa ctg gcg acc ttg act gga ctc aca gcc atc 576
Gln Ser Leu Ser Gly Glu Leu Ala Thr Leu Thr Gly Leu Thr Ala Ile
160 165 170
agc aag gcc aat tca tac ggg gat acc tgg gtg att ggt gac tgg cca 624
Ser Lys Ala Asn Ser Tyr Gly Asp Thr Trp Val Ile Gly Asp Trp Pro
175 180 185
gtg acg ggg aag aat gac cgg ggc ggg ctg acc atg cgt gca aat g 670
Val Thr Gly Lys Asn Asp Arg Gly Gly Leu Thr Met Arg Ala Asn
190 195 200
gtttgattgc ctgactctgt tgtcgcgcca acaactgact tggcattcga ttgcag ac 728
Asp
205
tca aac ccg gaa tcc atc gtc atc ggc tct ccg ttg gat ggg act aaa 776
Ser Asn Pro Glu Ser Ile Val Ile Gly Ser Pro Leu Asp Gly Thr Lys
210 215 220
aac cca act gac act aaa ctg ggt gat acc ctc gag gat ata act gga 824
Asn Pro Thr Asp Thr Lys Leu Gly Asp Thr Leu Glu Asp Ile Thr Gly
225 230 235
atc atc acg cag gca tat gga ttc tac acg ctg ctg cct ctg acg gcc 872
Ile Ile Thr Gln Ala Tyr Gly Phe Tyr Thr Leu Leu Pro Leu Thr Ala
240 245 250
ttg acg aag acc ggg tcc aac acc acg gag gcg aca gca aca acc ctc 920
Leu Thr Lys Thr Gly Ser Asn Thr Thr Glu Ala Thr Ala Thr Thr Leu
255 260 265
cag gca gat gga acc tgt agt tca atc acc atc gga gat tac aat gtt 968
Gln Ala Asp Gly Thr Cys Ser Ser Ile Thr Ile Gly Asp Tyr Asn Val
270 275 280 285
gac aat ttt tct cca cag tcg agc acc atg agc ggg att ggg gag cac 1016
Asp Asn Phe Ser Pro Gln Ser Ser Thr Met Ser Gly Ile Gly Glu His
290 295 300
atc gcc aag tat ttg aac agt ccg acc gtc ttg ttc ttg cag gag atc 1064
Ile Ala Lys Tyr Leu Asn Ser Pro Thr Val Leu Phe Leu Gln Glu Ile
305 310 315
cag gac aac agc gga gca acc gac gac ggt g gtaatttcaa ccctctcccc 1115
Gln Asp Asn Ser Gly Ala Thr Asp Asp Gly
320 325
acaacatcat gataagatca tgtcactgac atccttgaca ccag tc gtc tcc gcc 1170
Val Val Ser Ala
330
aac gag aca ctg tcc aag ctc gct agc gca gtc aaa gag cac ggc gga 1218
Asn Glu Thr Leu Ser Lys Leu Ala Ser Ala Val Lys Glu His Gly Gly
335 340 345
gtc gcg tac aac tac act gac atc gat ccg gag aat gac acg aac ggc 1266
Val Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Ile Asp Pro Glu Asn Asp Thr Asn Gly
350 355 360
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Gly Glu Arg Gly Gly Asn Ile Arg Pro Ala Tyr Leu Phe Asp Pro Ser
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gtg gtc cga ctg cga aac tac aat ccc ggg tcc agc acc gac tcc acc 1362
Val Val Arg Leu Arg Asn Tyr Asn Pro Gly Ser Ser Thr Asp Ser Thr
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tcc gtc ctc tcc gac ggc agt cta agc tac aac cca ggt ctg att gat 1410
Ser Val Leu Ser Asp Gly Ser Leu Ser Tyr Asn Pro Gly Leu Ile Asp
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tgg gag acc ctg gac ggc aag aac aca ttc tac acg atc aac gtg cac 1506
Trp Glu Thr Leu Asp Gly Lys Asn Thr Phe Tyr Thr Ile Asn Val His
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Phe Thr Ser Lys Tyr Asp Ser Thr Ser Leu Glu Gly Asp Pro Arg Pro
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gct gtgagtgttt tttttttttt tttccgcgct aacgttctct ctcatcttgg 1655
Ala
ttgtgtctgg aaccgaacaa tgtctgaccg tggttggtat ag aaa ttt gtt acc 1709
Lys Phe Val Thr
480
tcc att ctg gat gtc aat tcc gac gcg aag att att act gcc ggt gac 1757
Ser Ile Leu Asp Val Asn Ser Asp Ala Lys Ile Ile Thr Ala Gly Asp
485 490 495
ttt aac gag tat gca ttt gtc gag cct cta gag gtg ttt gtc tcc gag 1805
Phe Asn Glu Tyr Ala Phe Val Glu Pro Leu Glu Val Phe Val Ser Glu
500 505 510
tcc aag ctg cag gac ctt gag gag gtc act ggc atc cct gcg acc gag 1853
Ser Lys Leu Gln Asp Leu Glu Glu Val Thr Gly Ile Pro Ala Thr Glu
515 520 525
agg tat acc tat ctg tat aac cag aac tgc gaa tca ctg gac cac atg 1901
Arg Tyr Thr Tyr Leu Tyr Asn Gln Asn Cys Glu Ser Leu Asp His Met
530 535 540
tat gtg agt tct gcg ttg acg tcc ggg gcc aag atg gag cat att cat 1949
Tyr Val Ser Ser Ala Leu Thr Ser Gly Ala Lys Met Glu His Ile His
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Val Asn Ser Trp Val Ser Thr Asp Asp Glu Leu Ser Asp His Asp Pro
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aca gtc gcg ttg ttc aat atg tgc gag taa 2027
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<213> 黑曲霉
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Met Arg Met Ile Pro Ser Leu Cys Ala Ala Ala Leu Leu Phe Arg Ser
-15 -10 -5
Ala Leu Ala Val Thr Ile Pro Glu Ile Asn Gly Asp Arg Tyr Val Ser
-1 1 5 10
Ser Tyr Gln Gly Lys Arg Val Ser Gly Leu Lys Gly Leu Val Thr Ala
15 20 25
Lys Gly Ser Ser Gly Phe Tyr Ile Arg Ala Thr Asp Ala Asp Ser Asp
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Ser Arg Thr Ser Asn Ser Ile Tyr Val Tyr Gly Ser Ser Gly Val Ser
50 55 60
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Ser Asp Ile Gln Val Leu Ser Ser Asp Asn Ile Val Thr Pro Val Val
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Thr Ala Asn Pro Val Leu Glu Pro Thr Glu Tyr Gly Met Asp Phe Trp
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Ile Ile Thr Gln Ala Tyr Gly Phe Tyr Thr Leu Leu Pro Leu Thr Ala
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Leu Thr Lys Thr Gly Ser Asn Thr Thr Glu Ala Thr Ala Thr Thr Leu
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Gln Ala Asp Gly Thr Cys Ser Ser Ile Thr Ile Gly Asp Tyr Asn Val
270 275 280 285
Asp Asn Phe Ser Pro Gln Ser Ser Thr Met Ser Gly Ile Gly Glu His
290 295 300
Ile Ala Lys Tyr Leu Asn Ser Pro Thr Val Leu Phe Leu Gln Glu Ile
305 310 315
Gln Asp Asn Ser Gly Ala Thr Asp Asp Gly Val Val Ser Ala Asn Glu
320 325 330
Thr Leu Ser Lys Leu Ala Ser Ala Val Lys Glu His Gly Gly Val Ala
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Tyr Asn Tyr Thr Asp Ile Asp Pro Glu Asn Asp Thr Asn Gly Gly Glu
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370 375 380
Arg Leu Arg Asn Tyr Asn Pro Gly Ser Ser Thr Asp Ser Thr Ser Val
385 390 395
Leu Ser Asp Gly Ser Leu Ser Tyr Asn Pro Gly Leu Ile Asp Pro Ser
400 405 410
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His Asp Pro Thr Val Ala Leu Phe Asn Met Cys Glu
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<212> PRT
<213> 黑曲霉
<400> 42
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1 5 10 15
Gly Lys Arg Val Ser Gly Leu Lys Gly Leu Val Thr Ala Lys Gly Ser
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Ser Gly Phe Tyr Ile Arg Ala Thr Asp Ala Asp Ser Asp Ser Arg Thr
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Ser Asn Ser Ile Tyr Val Tyr Gly Ser Ser Gly Val Ser Gln Val Thr
50 55 60
Val Gly Asp Ile Val Thr Leu Ser Gly Lys Val Thr Glu Tyr Arg Ser
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Asp Asn Leu Asp Pro Pro Thr Glu Gln Tyr Ser Ser Leu Asp Asn Gly
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Asp Val Phe Ser Leu Pro Gly Asn Ser Ser Arg Leu Ser Thr Ala Asn
130 135 140
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Ser Gly Glu Leu Ala Thr Leu Thr Gly Leu Thr Ala Ile Ser Lys Ala
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Gln Ala Tyr Gly Phe Tyr Thr Leu Leu Pro Leu Thr Ala Leu Thr Lys
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Thr Gly Ser Asn Thr Thr Glu Ala Thr Ala Thr Thr Leu Gln Ala Asp
260 265 270
Gly Thr Cys Ser Ser Ile Thr Ile Gly Asp Tyr Asn Val Asp Asn Phe
275 280 285
Ser Pro Gln Ser Ser Thr Met Ser Gly Ile Gly Glu His Ile Ala Lys
290 295 300
Tyr Leu Asn Ser Pro Thr Val Leu Phe Leu Gln Glu Ile Gln Asp Asn
305 310 315 320
Ser Gly Ala Thr Asp Asp Gly Val Val Ser Ala Asn Glu Thr Leu Ser
325 330 335
Lys Leu Ala Ser Ala Val Lys Glu His Gly Gly Val Ala Tyr Asn Tyr
340 345 350
Thr Asp Ile Asp Pro Glu Asn Asp Thr Asn Gly Gly Glu Arg Gly Gly
355 360 365
Asn Ile Arg Pro Ala Tyr Leu Phe Asp Pro Ser Val Val Arg Leu Arg
370 375 380
Asn Tyr Asn Pro Gly Ser Ser Thr Asp Ser Thr Ser Val Leu Ser Asp
385 390 395 400
Gly Ser Leu Ser Tyr Asn Pro Gly Leu Ile Asp Pro Ser Asn Glu Ala
405 410 415
Trp Asp Asp Ser Arg Lys Pro Leu Val Ala Gln Trp Glu Thr Leu Asp
420 425 430
Gly Lys Asn Thr Phe Tyr Thr Ile Asn Val His Phe Thr Ser Lys Tyr
435 440 445
Asp Ser Thr Ser Leu Glu Gly Asp Pro Arg Pro Pro Val Asn Gly Trp
450 455 460
Val Glu Asn Arg Val Asp Gln Ala Lys Val Val Ala Lys Phe Val Thr
465 470 475 480
Ser Ile Leu Asp Val Asn Ser Asp Ala Lys Ile Ile Thr Ala Gly Asp
485 490 495
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500 505 510
Ser Lys Leu Gln Asp Leu Glu Glu Val Thr Gly Ile Pro Ala Thr Glu
515 520 525
Arg Tyr Thr Tyr Leu Tyr Asn Gln Asn Cys Glu Ser Leu Asp His Met
530 535 540
Tyr Val Ser Ser Ala Leu Thr Ser Gly Ala Lys Met Glu His Ile His
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Val Asn Ser Trp Val Ser Thr Asp Asp Glu Leu Ser Asp His Asp Pro
565 570 575
Thr Val Ala Leu Phe Asn Met Cys Glu
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<220>
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<220>
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<220>
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<220>
<221> CDS
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atg aag gtc cct gct gcc ctc ctt tcc gtc gtt ggc gcc gcc tcg gct 48
Met Lys Val Pro Ala Ala Leu Leu Ser Val Val Gly Ala Ala Ser Ala
-15 -10 -5 -1
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1 5 10 15
ggc gag gta gtg acc ggt gtc gag ggt ctg gtg ctc gcc aag ggc ccc 144
Gly Glu Val Val Thr Gly Val Glu Gly Leu Val Leu Ala Lys Gly Pro
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aat ggc att tgg ctg cgc tcg acc gtc ccc gac gat gac gac ctc acc 192
Asn Gly Ile Trp Leu Arg Ser Thr Val Pro Asp Asp Asp Asp Leu Thr
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tcc gag gcc gtc tac gtc ttc gac cgc aac atc atc gct cgc ctc agc 240
Ser Glu Ala Val Tyr Val Phe Asp Arg Asn Ile Ile Ala Arg Leu Ser
50 55 60
gtc ggc gac att gtc aag ctt gat gga acc atc ctc gag tac ag 284
Val Gly Asp Ile Val Lys Leu Asp Gly Thr Ile Leu Glu Tyr Arg
65 70 75
gtacgggcag acttccctcg cctcggcaac acaccgcaga ccataattca gtcctcttgc 344
ccgtgtttac ccaactaacg gagcattgtt gcag g gca caa gct gct cac atg 397
Ala Gln Ala Ala His Met
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tac ttg acc gag atc acg gcc acc agc aac ctc gag atc ctc tcc agc 445
Tyr Leu Thr Glu Ile Thr Ala Thr Ser Asn Leu Glu Ile Leu Ser Ser
90 95 100
aac aac acc gtc acc gcc tac gtc att gga gag gac acc ggt gct cct 493
Asn Asn Thr Val Thr Ala Tyr Val Ile Gly Glu Asp Thr Gly Ala Pro
105 110 115
ccc acc gag cag tac agc tct ctg gac gag ggc gac atc ttc gcc gtt 541
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120 125 130
ccc aac aac gtc tac cgc gtc tcc gag gag aac ccc gtc ctt gag ccc 589
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135 140 145
tcc aag tat ggc atg gac tac tgg cgt gcc atc aac ggc gag ctc gtc 637
Ser Lys Tyr Gly Met Asp Tyr Trp Arg Ala Ile Asn Gly Glu Leu Val
150 155 160 165
acc atc aag acc ccc gtc ggt gtc agc cgc ccc aac cag ttt ggc gac 685
Thr Ile Lys Thr Pro Val Gly Val Ser Arg Pro Asn Gln Phe Gly Asp
170 175 180
acc tgg gtc gtt ggt acc tgg ccc acc acc ggc cgc aac agc cag ggc 733
Thr Trp Val Val Gly Thr Trp Pro Thr Thr Gly Arg Asn Ser Gln Gly
185 190 195
gga ctc acc ctg cgc gac aag g gtaagtgaaa actggcgagc aaggagcagt 785
Gly Leu Thr Leu Arg Asp Lys
200
ctcgcgtaca tgtcccagca gtgcggctca aatattgaca tcttgacag at gcc aac 842
Asp Ala Asn
205
cct gag gcc atc att att ggc tcc ccc ctt gat ggg act cgc aac ccc 890
Pro Glu Ala Ile Ile Ile Gly Ser Pro Leu Asp Gly Thr Arg Asn Pro
210 215 220
gag aca aag atg ggt gac aag ttc gcc gag atc acc ggc gtc gtc acc 938
Glu Thr Lys Met Gly Asp Lys Phe Ala Glu Ile Thr Gly Val Val Thr
225 230 235
tat gcg ttc ggc ttc tac cgc atc ctg ccc ctg acg gcc atc gaa gtc 986
Tyr Ala Phe Gly Phe Tyr Arg Ile Leu Pro Leu Thr Ala Ile Glu Val
240 245 250 255
gag gag gag gcc acc att gag gtc tcg ccc act acc ctc gag agc cgt 1034
Glu Glu Glu Ala Thr Ile Glu Val Ser Pro Thr Thr Leu Glu Ser Arg
260 265 270
ggc gat tgc cgt ggc ctc acc ttt gcc tcc tac aac atc gag aac ttg 1082
Gly Asp Cys Arg Gly Leu Thr Phe Ala Ser Tyr Asn Ile Glu Asn Leu
275 280 285
tgg gcc gag tct gag cac ctt ccc gag gtc gca gct cac att gtc gag 1130
Trp Ala Glu Ser Glu His Leu Pro Glu Val Ala Ala His Ile Val Glu
290 295 300
tac ctg aag acc ccc gac ttc ctc ttc ctc cag gaa gtc cag gac aac 1178
Tyr Leu Lys Thr Pro Asp Phe Leu Phe Leu Gln Glu Val Gln Asp Asn
305 310 315
aac ggc ccg acc aac aac ggc gtc gtc agc gcc aac atc acc ctc agc 1226
Asn Gly Pro Thr Asn Asn Gly Val Val Ser Ala Asn Ile Thr Leu Ser
320 325 330 335
aac ctg gct gcc gag atc gag gcc cag agc ggc atc gtc tac gag ttc 1274
Asn Leu Ala Ala Glu Ile Glu Ala Gln Ser Gly Ile Val Tyr Glu Phe
340 345 350
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Ala Glu Val Glu Pro Val Asn Asn Gln Asp Gly Gly Gln Pro Gly Gly
355 360 365
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Asn Ile Arg Asn Ala Tyr Leu Tyr Arg Pro Asp Val Ile Glu Leu Tyr
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Pro Ala Leu Ser Phe Asn Pro Gly Arg Ile Asp Ile Ser Asn Ser Ala
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420 425 430
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Gly Pro Arg Ser Lys Thr Phe Phe Thr Val Asn Val His Asn Gly Ser
435 440 445
aag ggc ggc tcc tcg acc ctc cac ggc gac ttc cgc cct ccc gtc aac 1610
Lys Gly Gly Ser Ser Thr Leu His Gly Asp Phe Arg Pro Pro Val Asn
450 455 460
aac ggc gtc gag aag cgc acc cag cag acc gag agc gtc ggc gcc ttt 1658
Asn Gly Val Glu Lys Arg Thr Gln Gln Thr Glu Ser Val Gly Ala Phe
465 470 475
gtc gat gcc atc ctg gcc cag gac ccc aag gcc cgc atc atc gcc gcc 1706
Val Asp Ala Ile Leu Ala Gln Asp Pro Lys Ala Arg Ile Ile Ala Ala
480 485 490 495
ggc gac tgg aac gag ttc cag ttt gtc cag ccc cag cgc gtc atc gcc 1754
Gly Asp Trp Asn Glu Phe Gln Phe Val Gln Pro Gln Arg Val Ile Ala
500 505 510
gag aag cac aac atg acg gac ctc agt gtc ctc gcc ctc gat gag att 1802
Glu Lys His Asn Met Thr Asp Leu Ser Val Leu Ala Leu Asp Glu Ile
515 520 525
gag cag tac aac tat gtc ttc gac atg aat gcc cag cag ctc gat cac 1850
Glu Gln Tyr Asn Tyr Val Phe Asp Met Asn Ala Gln Gln Leu Asp His
530 535 540
atc ctc gtc tcg ccc gcg ctt gcc act gat gct gcc aag att gag cat 1898
Ile Leu Val Ser Pro Ala Leu Ala Thr Asp Ala Ala Lys Ile Glu His
545 550 555
ctt cac ctt gcc gca tgg ttg aga tat ccc gac ctc acg agc gac cac 1946
Leu His Leu Ala Ala Trp Leu Arg Tyr Pro Asp Leu Thr Ser Asp His
560 565 570 575
gac ccg ctt gtt tcg tac ctc aat gtt tgt ggt tgc taa 1985
Asp Pro Leu Val Ser Tyr Leu Asn Val Cys Gly Cys
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<212> PRT
<213> 膝曲瓶霉
<400> 44
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-15 -10 -5 -1
Ala Thr Ile Ala Glu Ile Asn Gly Asn Arg Phe Met Ser Pro Leu Gln
1 5 10 15
Gly Glu Val Val Thr Gly Val Glu Gly Leu Val Leu Ala Lys Gly Pro
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Asn Gly Ile Trp Leu Arg Ser Thr Val Pro Asp Asp Asp Asp Leu Thr
35 40 45
Ser Glu Ala Val Tyr Val Phe Asp Arg Asn Ile Ile Ala Arg Leu Ser
50 55 60
Val Gly Asp Ile Val Lys Leu Asp Gly Thr Ile Leu Glu Tyr Arg Ala
65 70 75 80
Gln Ala Ala His Met Tyr Leu Thr Glu Ile Thr Ala Thr Ser Asn Leu
85 90 95
Glu Ile Leu Ser Ser Asn Asn Thr Val Thr Ala Tyr Val Ile Gly Glu
100 105 110
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Glu Ala Ile Ile Ile Gly Ser Pro Leu Asp Gly Thr Arg Asn Pro Glu
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Ala Glu Ser Glu His Leu Pro Glu Val Ala Ala His Ile Val Glu Tyr
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305 310 315 320
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Leu Ala Ala Glu Ile Glu Ala Gln Ser Gly Ile Val Tyr Glu Phe Ala
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<212> PRT
<213> 膝曲瓶霉
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Val Val Ser Ala Asn Leu Thr Leu Ser
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420 425 430
aag cga ggc gca aag aag ccc aat gta ttc ttc acg gtt aat gtg cac 1558
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acc gcg aac ttc gta aag gtacgttttg agatgatttg cggctgtatg 1754
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485
cgacaaggtg gcacggaggg ggtggctgca gcttgcttct atcttcatga ctcggtggta 1814
catagaacgt ctctctcgca cgaaaggggt gccctttttt tgcctctgag gagaacgatt 1874
ctagacgaag agaccagggc gaagctaaca aaacccaaca g gac atc ctt tct cag 1930
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490
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510 515 520
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Leu Asp Glu Val Val Lys Leu Asp Lys Leu Glu Arg Tyr Thr Tyr Leu
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<213> 盐沼副小树状霉
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-1 1 5 10
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<212> PRT
<213> 盐沼副小树状霉
<400> 48
Leu Ser Ile Ala Glu Ile Asn Gly Pro Lys Phe Leu Ser Pro Tyr Arg
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Phe Thr Glu Ile Val Pro Val Asp Asp Gln Asp Gly Gly Gln Pro Gly
355 360 365
Gly Asn Ile Arg Asn Ala Tyr Leu Tyr Lys Pro Asn Val Leu Arg Leu
370 375 380
Tyr Lys Pro Asn Leu Gly Gly Ser Leu Asp Ala Thr Glu Val Val Ala
385 390 395 400
Gly Pro Thr Leu Ser Tyr Asn Pro Gly Arg Ile Glu Pro Glu Asn Glu
405 410 415
Ala Trp Thr Asn Ser Arg Lys Pro Leu Ala Ala Gln Trp Glu Val Ile
420 425 430
Gly Lys Arg Gly Ala Lys Lys Pro Asn Val Phe Phe Thr Val Asn Val
435 440 445
His Phe Gly Ser Lys Gly Gly Ser Ser Ser Leu His Gly Asp Ala Arg
450 455 460
Pro Pro Val Asn Gly Gly Val Asp Asp Arg Leu Glu Gln Ala Leu Leu
465 470 475 480
Thr Ala Asn Phe Val Lys Asp Ile Leu Ser Gln Asp Lys Asn Ala Arg
485 490 495
Ile Val Thr Ala Gly Asp Phe Asn Glu Phe Ala Phe Val Gln Pro Leu
500 505 510
Glu Glu Tyr Thr Lys Ile Ser Gly Leu Lys Asp Leu Asp Glu Val Val
515 520 525
Lys Leu Asp Lys Leu Glu Arg Tyr Thr Tyr Leu Tyr Asp Met Asn Thr
530 535 540
Gln Glu Leu Asp His Met Phe Val Ser Pro Ser Leu Ala Lys Ser Arg
545 550 555 560
Ala Lys Phe Glu His Ile His Val Asn Thr Trp Pro Glu Tyr Asp Ala
565 570 575
Gln Val Ser Asp His Asp Pro Ser Val Ala Arg Leu Asp Val Cys Ala
580 585 590
<210> 49
<211> 1891
<212> DNA
<213> Aspergillus insuetus
<220>
<221> CDS
<222> (1)..(670)
<220>
<221> 信号肽
<222> (1)..(57)
<220>
<221> 成熟肽
<222> (58)..(1888)
<220>
<221> CDS
<222> (720)..(1888)
<400> 49
atg agg ttc ctc gtg tct ctt tct gcc ctc tcc tgg gtc ctg ccc tct 48
Met Arg Phe Leu Val Ser Leu Ser Ala Leu Ser Trp Val Leu Pro Ser
-15 -10 -5
gca gca gcg gca gtg aca att gct gag atc aat gga aat gcg tac ctt 96
Ala Ala Ala Ala Val Thr Ile Ala Glu Ile Asn Gly Asn Ala Tyr Leu
-1 1 5 10
tcc ccg ctg aag gga gag agc gtc tct ggc gtc gaa gga ctc gtc act 144
Ser Pro Leu Lys Gly Glu Ser Val Ser Gly Val Glu Gly Leu Val Thr
15 20 25
gct att ggc gag agc ggc ttc ttc ctt cgg tcg act act cca gac tcg 192
Ala Ile Gly Glu Ser Gly Phe Phe Leu Arg Ser Thr Thr Pro Asp Ser
30 35 40 45
gac gat gcc act tcg gag tcc atc tac gtc tac ggg agc agt tcc gtc 240
Asp Asp Ala Thr Ser Glu Ser Ile Tyr Val Tyr Gly Ser Ser Ser Val
50 55 60
tcc aaa gtg act gtt gga gac atc atc acg ctc agc gga aag gtt tct 288
Ser Lys Val Thr Val Gly Asp Ile Ile Thr Leu Ser Gly Lys Val Ser
65 70 75
gaa tac cgg tct cag gat aca tac ctc cac ctg acg gaa atc aca tcc 336
Glu Tyr Arg Ser Gln Asp Thr Tyr Leu His Leu Thr Glu Ile Thr Ser
80 85 90
ccg tct agc atc gtc gtc aag agc agc ggc aac gag gtc act cct gtg 384
Pro Ser Ser Ile Val Val Lys Ser Ser Gly Asn Glu Val Thr Pro Val
95 100 105
gtg att ggc aag gac cgc tct ccc ccg acg gag gtg tac tct tcc ctc 432
Val Ile Gly Lys Asp Arg Ser Pro Pro Thr Glu Val Tyr Ser Ser Leu
110 115 120 125
gac att ggc gac atc tat gcg ctg cca aac aat atc agc cgg atc tct 480
Asp Ile Gly Asp Ile Tyr Ala Leu Pro Asn Asn Ile Ser Arg Ile Ser
130 135 140
gag gag aac agc gcg ctg aag ccc gat gtc aat ggt ctc gac ttt tgg 528
Glu Glu Asn Ser Ala Leu Lys Pro Asp Val Asn Gly Leu Asp Phe Trp
145 150 155
gag agt ctc agc ggt gag ctc gtc tcg ttg act gat ttg acc atc atc 576
Glu Ser Leu Ser Gly Glu Leu Val Ser Leu Thr Asp Leu Thr Ile Ile
160 165 170
acc aag ccg aac cag tac ggc gat gtc ttt gtt cga ggc aac tgg gct 624
Thr Lys Pro Asn Gln Tyr Gly Asp Val Phe Val Arg Gly Asn Trp Ala
175 180 185
gtt tct ggc ctg aat gag cac ggt ggt ctg acc atg act gcc aag g 670
Val Ser Gly Leu Asn Glu His Gly Gly Leu Thr Met Thr Ala Lys
190 195 200
gtacgtctgc tccaatacct tgaggctgga attggactaa caatggtag ac tcc aac 727
Asp Ser Asn
205
cca gaa gcc atc aaa atc ggc aca ccc ctt gac ggc acg cgt aac cgc 775
Pro Glu Ala Ile Lys Ile Gly Thr Pro Leu Asp Gly Thr Arg Asn Arg
210 215 220
gat gac tcg aag gtc ggg gac atc gtc gaa gat gtc acc ggc gtc gtg 823
Asp Asp Ser Lys Val Gly Asp Ile Val Glu Asp Val Thr Gly Val Val
225 230 235
caa tgg gtc ttt ggc cag tac atg gtc ctc ccc acc aca gcg ctc aaa 871
Gln Trp Val Phe Gly Gln Tyr Met Val Leu Pro Thr Thr Ala Leu Lys
240 245 250 255
gta acc gcc tcg aac gac acc gcc gcg cca gcc tca acg ctc gtc ggc 919
Val Thr Ala Ser Asn Asp Thr Ala Ala Pro Ala Ser Thr Leu Val Gly
260 265 270
gat ggc acc tgc aaa tcc ctc agc atc ggc tcg tac aac gtt gaa aac 967
Asp Gly Thr Cys Lys Ser Leu Ser Ile Gly Ser Tyr Asn Val Glu Asn
275 280 285
ctc acc ccc acc gct tcc aac att gag ggc atc gcg aac cac att gca 1015
Leu Thr Pro Thr Ala Ser Asn Ile Glu Gly Ile Ala Asn His Ile Ala
290 295 300
aac tac ctc aac ggt ccc gcc ctc gtc gcc ctt cag gag atc caa gat 1063
Asn Tyr Leu Asn Gly Pro Ala Leu Val Ala Leu Gln Glu Ile Gln Asp
305 310 315
aat tcc ggc gca acc gac gac ggt gtc gtc tcc gcc aac gtg acc cta 1111
Asn Ser Gly Ala Thr Asp Asp Gly Val Val Ser Ala Asn Val Thr Leu
320 325 330 335
tcc aca ctc gca aac ctt att gct gct gcc ggc gga cca gac tac gag 1159
Ser Thr Leu Ala Asn Leu Ile Ala Ala Ala Gly Gly Pro Asp Tyr Glu
340 345 350
ttc acc gaa att gtc cca gtg aat aac gct gac ggc ggc cag cct ggc 1207
Phe Thr Glu Ile Val Pro Val Asn Asn Ala Asp Gly Gly Gln Pro Gly
355 360 365
gga aac atc cgc gtc gca tac ctg tac gat cct acc atc atc cgc ctc 1255
Gly Asn Ile Arg Val Ala Tyr Leu Tyr Asp Pro Thr Ile Ile Arg Leu
370 375 380
cgc aat gag aac att ggg tca tcc aca gac gca aac gag gtt ctc gcg 1303
Arg Asn Glu Asn Ile Gly Ser Ser Thr Asp Ala Asn Glu Val Leu Ala
385 390 395
ggt gct gag ctg aaa tac aac cca ggc ctc atc gac ccg tcc aac gcc 1351
Gly Ala Glu Leu Lys Tyr Asn Pro Gly Leu Ile Asp Pro Ser Asn Ala
400 405 410 415
gcc tgg gac gca tcc cgc aag ccc ctc gca gca gcc tgg gag acc ctc 1399
Ala Trp Asp Ala Ser Arg Lys Pro Leu Ala Ala Ala Trp Glu Thr Leu
420 425 430
gac ggg aag aac aaa ttc ttc aca gta aac gtc cac ttc tca agt aaa 1447
Asp Gly Lys Asn Lys Phe Phe Thr Val Asn Val His Phe Ser Ser Lys
435 440 445
ggc ggc ggc aca aca ctc cag ggt gac gtc cgc ccc ccc gta aac ggc 1495
Gly Gly Gly Thr Thr Leu Gln Gly Asp Val Arg Pro Pro Val Asn Gly
450 455 460
gcc gtc gac caa cgc atc gca caa gcc gaa gtc gtc gcg tct ttc atc 1543
Ala Val Asp Gln Arg Ile Ala Gln Ala Glu Val Val Ala Ser Phe Ile
465 470 475
gca tct atc ctc gaa aaa gat ccc aag gcc aag atc ctc gca aca ggc 1591
Ala Ser Ile Leu Glu Lys Asp Pro Lys Ala Lys Ile Leu Ala Thr Gly
480 485 490 495
gac ttc aac gaa ttc gcc ttc gtc gaa cca ctg aca acc ttc gtc gca 1639
Asp Phe Asn Glu Phe Ala Phe Val Glu Pro Leu Thr Thr Phe Val Ala
500 505 510
aag tca agc ctc gtc gac ctc gac gag gtc gtg ggt atc ccc gag acg 1687
Lys Ser Ser Leu Val Asp Leu Asp Glu Val Val Gly Ile Pro Glu Thr
515 520 525
gaa cgc tac acg tac atc tac gac tcg aac cat cag cag ctc gac cac 1735
Glu Arg Tyr Thr Tyr Ile Tyr Asp Ser Asn His Gln Gln Leu Asp His
530 535 540
atg ttt gtg tct gag gcg ttg ggg aag ggt gca aag atg gag cat gtc 1783
Met Phe Val Ser Glu Ala Leu Gly Lys Gly Ala Lys Met Glu His Val
545 550 555
cat gtg aat acg tgg ttg aat tat gat gat gcg agc agt gat cat gat 1831
His Val Asn Thr Trp Leu Asn Tyr Asp Asp Ala Ser Ser Asp His Asp
560 565 570 575
ccg tct gtt gcg gtg ttt aat gtt tgt ggg aag aag tcg act tgt aag 1879
Pro Ser Val Ala Val Phe Asn Val Cys Gly Lys Lys Ser Thr Cys Lys
580 585 590
ccc aag tat tag 1891
Pro Lys Tyr
<210> 50
<211> 613
<212> PRT
<213> Aspergillus insuetus
<400> 50
Met Arg Phe Leu Val Ser Leu Ser Ala Leu Ser Trp Val Leu Pro Ser
-15 -10 -5
Ala Ala Ala Ala Val Thr Ile Ala Glu Ile Asn Gly Asn Ala Tyr Leu
-1 1 5 10
Ser Pro Leu Lys Gly Glu Ser Val Ser Gly Val Glu Gly Leu Val Thr
15 20 25
Ala Ile Gly Glu Ser Gly Phe Phe Leu Arg Ser Thr Thr Pro Asp Ser
30 35 40 45
Asp Asp Ala Thr Ser Glu Ser Ile Tyr Val Tyr Gly Ser Ser Ser Val
50 55 60
Ser Lys Val Thr Val Gly Asp Ile Ile Thr Leu Ser Gly Lys Val Ser
65 70 75
Glu Tyr Arg Ser Gln Asp Thr Tyr Leu His Leu Thr Glu Ile Thr Ser
80 85 90
Pro Ser Ser Ile Val Val Lys Ser Ser Gly Asn Glu Val Thr Pro Val
95 100 105
Val Ile Gly Lys Asp Arg Ser Pro Pro Thr Glu Val Tyr Ser Ser Leu
110 115 120 125
Asp Ile Gly Asp Ile Tyr Ala Leu Pro Asn Asn Ile Ser Arg Ile Ser
130 135 140
Glu Glu Asn Ser Ala Leu Lys Pro Asp Val Asn Gly Leu Asp Phe Trp
145 150 155
Glu Ser Leu Ser Gly Glu Leu Val Ser Leu Thr Asp Leu Thr Ile Ile
160 165 170
Thr Lys Pro Asn Gln Tyr Gly Asp Val Phe Val Arg Gly Asn Trp Ala
175 180 185
Val Ser Gly Leu Asn Glu His Gly Gly Leu Thr Met Thr Ala Lys Asp
190 195 200 205
Ser Asn Pro Glu Ala Ile Lys Ile Gly Thr Pro Leu Asp Gly Thr Arg
210 215 220
Asn Arg Asp Asp Ser Lys Val Gly Asp Ile Val Glu Asp Val Thr Gly
225 230 235
Val Val Gln Trp Val Phe Gly Gln Tyr Met Val Leu Pro Thr Thr Ala
240 245 250
Leu Lys Val Thr Ala Ser Asn Asp Thr Ala Ala Pro Ala Ser Thr Leu
255 260 265
Val Gly Asp Gly Thr Cys Lys Ser Leu Ser Ile Gly Ser Tyr Asn Val
270 275 280 285
Glu Asn Leu Thr Pro Thr Ala Ser Asn Ile Glu Gly Ile Ala Asn His
290 295 300
Ile Ala Asn Tyr Leu Asn Gly Pro Ala Leu Val Ala Leu Gln Glu Ile
305 310 315
Gln Asp Asn Ser Gly Ala Thr Asp Asp Gly Val Val Ser Ala Asn Val
320 325 330
Thr Leu Ser Thr Leu Ala Asn Leu Ile Ala Ala Ala Gly Gly Pro Asp
335 340 345
Tyr Glu Phe Thr Glu Ile Val Pro Val Asn Asn Ala Asp Gly Gly Gln
350 355 360 365
Pro Gly Gly Asn Ile Arg Val Ala Tyr Leu Tyr Asp Pro Thr Ile Ile
370 375 380
Arg Leu Arg Asn Glu Asn Ile Gly Ser Ser Thr Asp Ala Asn Glu Val
385 390 395
Leu Ala Gly Ala Glu Leu Lys Tyr Asn Pro Gly Leu Ile Asp Pro Ser
400 405 410
Asn Ala Ala Trp Asp Ala Ser Arg Lys Pro Leu Ala Ala Ala Trp Glu
415 420 425
Thr Leu Asp Gly Lys Asn Lys Phe Phe Thr Val Asn Val His Phe Ser
430 435 440 445
Ser Lys Gly Gly Gly Thr Thr Leu Gln Gly Asp Val Arg Pro Pro Val
450 455 460
Asn Gly Ala Val Asp Gln Arg Ile Ala Gln Ala Glu Val Val Ala Ser
465 470 475
Phe Ile Ala Ser Ile Leu Glu Lys Asp Pro Lys Ala Lys Ile Leu Ala
480 485 490
Thr Gly Asp Phe Asn Glu Phe Ala Phe Val Glu Pro Leu Thr Thr Phe
495 500 505
Val Ala Lys Ser Ser Leu Val Asp Leu Asp Glu Val Val Gly Ile Pro
510 515 520 525
Glu Thr Glu Arg Tyr Thr Tyr Ile Tyr Asp Ser Asn His Gln Gln Leu
530 535 540
Asp His Met Phe Val Ser Glu Ala Leu Gly Lys Gly Ala Lys Met Glu
545 550 555
His Val His Val Asn Thr Trp Leu Asn Tyr Asp Asp Ala Ser Ser Asp
560 565 570
His Asp Pro Ser Val Ala Val Phe Asn Val Cys Gly Lys Lys Ser Thr
575 580 585
Cys Lys Pro Lys Tyr
590
<210> 51
<211> 594
<212> PRT
<213> Aspergillus insuetus
<400> 51
Ala Val Thr Ile Ala Glu Ile Asn Gly Asn Ala Tyr Leu Ser Pro Leu
1 5 10 15
Lys Gly Glu Ser Val Ser Gly Val Glu Gly Leu Val Thr Ala Ile Gly
20 25 30
Glu Ser Gly Phe Phe Leu Arg Ser Thr Thr Pro Asp Ser Asp Asp Ala
35 40 45
Thr Ser Glu Ser Ile Tyr Val Tyr Gly Ser Ser Ser Val Ser Lys Val
50 55 60
Thr Val Gly Asp Ile Ile Thr Leu Ser Gly Lys Val Ser Glu Tyr Arg
65 70 75 80
Ser Gln Asp Thr Tyr Leu His Leu Thr Glu Ile Thr Ser Pro Ser Ser
85 90 95
Ile Val Val Lys Ser Ser Gly Asn Glu Val Thr Pro Val Val Ile Gly
100 105 110
Lys Asp Arg Ser Pro Pro Thr Glu Val Tyr Ser Ser Leu Asp Ile Gly
115 120 125
Asp Ile Tyr Ala Leu Pro Asn Asn Ile Ser Arg Ile Ser Glu Glu Asn
130 135 140
Ser Ala Leu Lys Pro Asp Val Asn Gly Leu Asp Phe Trp Glu Ser Leu
145 150 155 160
Ser Gly Glu Leu Val Ser Leu Thr Asp Leu Thr Ile Ile Thr Lys Pro
165 170 175
Asn Gln Tyr Gly Asp Val Phe Val Arg Gly Asn Trp Ala Val Ser Gly
180 185 190
Leu Asn Glu His Gly Gly Leu Thr Met Thr Ala Lys Asp Ser Asn Pro
195 200 205
Glu Ala Ile Lys Ile Gly Thr Pro Leu Asp Gly Thr Arg Asn Arg Asp
210 215 220
Asp Ser Lys Val Gly Asp Ile Val Glu Asp Val Thr Gly Val Val Gln
225 230 235 240
Trp Val Phe Gly Gln Tyr Met Val Leu Pro Thr Thr Ala Leu Lys Val
245 250 255
Thr Ala Ser Asn Asp Thr Ala Ala Pro Ala Ser Thr Leu Val Gly Asp
260 265 270
Gly Thr Cys Lys Ser Leu Ser Ile Gly Ser Tyr Asn Val Glu Asn Leu
275 280 285
Thr Pro Thr Ala Ser Asn Ile Glu Gly Ile Ala Asn His Ile Ala Asn
290 295 300
Tyr Leu Asn Gly Pro Ala Leu Val Ala Leu Gln Glu Ile Gln Asp Asn
305 310 315 320
Ser Gly Ala Thr Asp Asp Gly Val Val Ser Ala Asn Val Thr Leu Ser
325 330 335
Thr Leu Ala Asn Leu Ile Ala Ala Ala Gly Gly Pro Asp Tyr Glu Phe
340 345 350
Thr Glu Ile Val Pro Val Asn Asn Ala Asp Gly Gly Gln Pro Gly Gly
355 360 365
Asn Ile Arg Val Ala Tyr Leu Tyr Asp Pro Thr Ile Ile Arg Leu Arg
370 375 380
Asn Glu Asn Ile Gly Ser Ser Thr Asp Ala Asn Glu Val Leu Ala Gly
385 390 395 400
Ala Glu Leu Lys Tyr Asn Pro Gly Leu Ile Asp Pro Ser Asn Ala Ala
405 410 415
Trp Asp Ala Ser Arg Lys Pro Leu Ala Ala Ala Trp Glu Thr Leu Asp
420 425 430
Gly Lys Asn Lys Phe Phe Thr Val Asn Val His Phe Ser Ser Lys Gly
435 440 445
Gly Gly Thr Thr Leu Gln Gly Asp Val Arg Pro Pro Val Asn Gly Ala
450 455 460
Val Asp Gln Arg Ile Ala Gln Ala Glu Val Val Ala Ser Phe Ile Ala
465 470 475 480
Ser Ile Leu Glu Lys Asp Pro Lys Ala Lys Ile Leu Ala Thr Gly Asp
485 490 495
Phe Asn Glu Phe Ala Phe Val Glu Pro Leu Thr Thr Phe Val Ala Lys
500 505 510
Ser Ser Leu Val Asp Leu Asp Glu Val Val Gly Ile Pro Glu Thr Glu
515 520 525
Arg Tyr Thr Tyr Ile Tyr Asp Ser Asn His Gln Gln Leu Asp His Met
530 535 540
Phe Val Ser Glu Ala Leu Gly Lys Gly Ala Lys Met Glu His Val His
545 550 555 560
Val Asn Thr Trp Leu Asn Tyr Asp Asp Ala Ser Ser Asp His Asp Pro
565 570 575
Ser Val Ala Val Phe Asn Val Cys Gly Lys Lys Ser Thr Cys Lys Pro
580 585 590
Lys Tyr
<210> 52
<211> 2106
<212> DNA
<213> 淡紫紫孢菌
<220>
<221> CDS
<222> (1)..(293)
<220>
<221> 信号肽
<222> (1)..(57)
<220>
<221> 成熟肽
<222> (58)..(2103)
<220>
<221> CDS
<222> (373)..(749)
<220>
<221> CDS
<222> (892)..(1709)
<220>
<221> CDS
<222> (1771)..(2103)
<400> 52
atg aag tcg ccc atg ctc gcc ctc gcg gcc ctc gcg gcc ccc gct gcc 48
Met Lys Ser Pro Met Leu Ala Leu Ala Ala Leu Ala Ala Pro Ala Ala
-15 -10 -5
gtc gcc gcc gtc gcc att gcc gag atc aac ggc gac cgc ttc ctc tcg 96
Val Ala Ala Val Ala Ile Ala Glu Ile Asn Gly Asp Arg Phe Leu Ser
-1 1 5 10
ccc ttt cag gac aag gac gtg gcc aac gtg acg ggc ctg gtg acg gcc 144
Pro Phe Gln Asp Lys Asp Val Ala Asn Val Thr Gly Leu Val Thr Ala
15 20 25
acc tcc aag acg ggc atc tac ctg cgc agc acc gcc ccg gac gac agc 192
Thr Ser Lys Thr Gly Ile Tyr Leu Arg Ser Thr Ala Pro Asp Asp Ser
30 35 40 45
cca gcc acc tcg gag ggg ctg ttt gtg ttt agc agc tcc ctc gtc aag 240
Pro Ala Thr Ser Glu Gly Leu Phe Val Phe Ser Ser Ser Leu Val Lys
50 55 60
acg gcc aag gtc ggc gac gtg gtg acg ctc agc ggg ctc gtc aag gag 288
Thr Ala Lys Val Gly Asp Val Val Thr Leu Ser Gly Leu Val Lys Glu
65 70 75
tac ag gtgcgtggcc ctacacacgg gcgggcattt tgtctcttgg atcacacggc 343
Tyr Arg
caggcacact tcagctgaca ctcatccag g tcc aac aag gac tac atc tac ctc 397
Ser Asn Lys Asp Tyr Ile Tyr Leu
80 85
acc gag ctc acc aac ccg acc aac gtc gtc gtc gtc tcg tcg ggc aac 445
Thr Glu Leu Thr Asn Pro Thr Asn Val Val Val Val Ser Ser Gly Asn
90 95 100
gcc gtc gcg ccg ctc gtc gtc ggc aag gac acg ctg ccg ccg ccg acg 493
Ala Val Ala Pro Leu Val Val Gly Lys Asp Thr Leu Pro Pro Pro Thr
105 110 115
cgc gac ttc tcg agc ctc gac gcg ggc ggc gtc ttt ggc gtg ccc aac 541
Arg Asp Phe Ser Ser Leu Asp Ala Gly Gly Val Phe Gly Val Pro Asn
120 125 130 135
gcc gcg ggc acc gtc tcg ggc gcc aac ccc aag ctc gac ccg acc gcc 589
Ala Ala Gly Thr Val Ser Gly Ala Asn Pro Lys Leu Asp Pro Thr Ala
140 145 150
tac ggg ctc gac ttt tgg gag agc ctc gtc ggc gag ctc gtt acc gtg 637
Tyr Gly Leu Asp Phe Trp Glu Ser Leu Val Gly Glu Leu Val Thr Val
155 160 165
aag gat gcc tac ctt acc agc cgc ccg aac cag tac ggc gac gtc tgg 685
Lys Asp Ala Tyr Leu Thr Ser Arg Pro Asn Gln Tyr Gly Asp Val Trp
170 175 180
gtg cgc ggc gac tgg gcc gtc acg ggc gtc aac ggc cac ggc ggc gtc 733
Val Arg Gly Asp Trp Ala Val Thr Gly Val Asn Gly His Gly Gly Val
185 190 195
aca atg ctc gat ggc g gtgagttttt ttgtcttgtc ggccctttgt tgcaggcttg 789
Thr Met Leu Asp Gly
200
gctatccgag ctgctgccgg caaagcgagg aagcgcttga agtcgagcat tgaagccctc 849
tcggcccgag catcaacagc tgacgagccg cccaacgcgc ag ac gcc aac cct 902
Asp Ala Asn Pro
205
gag acc att gtc gtc ggc acg ccg ctc gac ggc tcc gcc aac ccg acg 950
Glu Thr Ile Val Val Gly Thr Pro Leu Asp Gly Ser Ala Asn Pro Thr
210 215 220
gac acc aag atg ggc gac ttc gtc ggc gac gtg acg ggc gtc gtg tcc 998
Asp Thr Lys Met Gly Asp Phe Val Gly Asp Val Thr Gly Val Val Ser
225 230 235 240
aac gcg ttt ggc ttc tac cgc atc ctg ccg ctg acg cgc ctc gtc ccc 1046
Asn Ala Phe Gly Phe Tyr Arg Ile Leu Pro Leu Thr Arg Leu Val Pro
245 250 255
cag cgc aac gcc tcg gcc gag ttc ccc gcc acg tcg ctc gcc agc cgc 1094
Gln Arg Asn Ala Ser Ala Glu Phe Pro Ala Thr Ser Leu Ala Ser Arg
260 265 270
ggc tcc tgc agg ggc atc acc gtc gcc gac tac aac gcc gag aac ctg 1142
Gly Ser Cys Arg Gly Ile Thr Val Ala Asp Tyr Asn Ala Glu Asn Leu
275 280 285
gcg ccg gac tcg gcg cac ctg ccc cgc gtc gtc gac cag atc gtc aac 1190
Ala Pro Asp Ser Ala His Leu Pro Arg Val Val Asp Gln Ile Val Asn
290 295 300
gag ctg cgc ctc ccg gac ctc gtc ttc ctg cag gag gtg cag gac aac 1238
Glu Leu Arg Leu Pro Asp Leu Val Phe Leu Gln Glu Val Gln Asp Asn
305 310 315 320
tcg ggc gcc gcc aac gac ggc gtc gtc tcg gcc aac ctg acg ctc tcg 1286
Ser Gly Ala Ala Asn Asp Gly Val Val Ser Ala Asn Leu Thr Leu Ser
325 330 335
acc ctc acc cgc ggc atc gag gcc gcc tcg ggc gtc gcc tac gcc ttt 1334
Thr Leu Thr Arg Gly Ile Glu Ala Ala Ser Gly Val Ala Tyr Ala Phe
340 345 350
gca gag gtc gag ccc cag gac ggc aag gac ggc ggc cag ccc ggc ggc 1382
Ala Glu Val Glu Pro Gln Asp Gly Lys Asp Gly Gly Gln Pro Gly Gly
355 360 365
aac atc cgc tgc gcc tac ctc tac cgc ccg gac gtc gtc gag ctg cac 1430
Asn Ile Arg Cys Ala Tyr Leu Tyr Arg Pro Asp Val Val Glu Leu His
370 375 380
gag ccg cgc cag ggc ggc agc ctc gac gcc aac gag gtg ctg ccc ggg 1478
Glu Pro Arg Gln Gly Gly Ser Leu Asp Ala Asn Glu Val Leu Pro Gly
385 390 395 400
ccc gcc ctc aag ttc aac ccg ggc cgc atc cag ccc gcc aac gcc gcc 1526
Pro Ala Leu Lys Phe Asn Pro Gly Arg Ile Gln Pro Ala Asn Ala Ala
405 410 415
ttt gac gac agc cgc aag ccc gtc gcc gcc gcc tgg cgc acc gtc aag 1574
Phe Asp Asp Ser Arg Lys Pro Val Ala Ala Ala Trp Arg Thr Val Lys
420 425 430
ggc acc cac aag acc ttc ttc acc gtc aac gtg cac ttc ggc agc aag 1622
Gly Thr His Lys Thr Phe Phe Thr Val Asn Val His Phe Gly Ser Lys
435 440 445
ggc ggg tcc acg acg ctg cac ggc gac gcc cgc ccg ccc gtc aac aag 1670
Gly Gly Ser Thr Thr Leu His Gly Asp Ala Arg Pro Pro Val Asn Lys
450 455 460
ggc gtc gag aag cgc acc gag cag gcg acc att acc gcg gtgagaacac 1719
Gly Val Glu Lys Arg Thr Glu Gln Ala Thr Ile Thr Ala
465 470 475
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Ile Ala Ala Ile Leu Lys Gln Asp Pro Arg Ala Arg Val Ile Ala Ala
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ggc gac ttc aac gag ttc acg cag gtg cag ccc atg cgc gtc ttc gcc 1872
Gly Asp Phe Asn Glu Phe Thr Gln Val Gln Pro Met Arg Val Phe Ala
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Glu Arg Ser Gly Leu Arg Asp Leu Asp Glu Leu Ala Gly Leu Ala Pro
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gag gag cgc tac acc tac ctc ttt gac atg aac agc cag gcc ctc gac 1968
Glu Glu Arg Tyr Thr Tyr Leu Phe Asp Met Asn Ser Gln Ala Leu Asp
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cac atg tac gtg agc ccc gcg ctc ggc cgc ggc gcc cgc gtc gag cac 2016
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Leu His Val Asn Thr Trp Gln Asn Phe Lys Gly Gln Thr Ser Asp His
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<213> 淡紫紫孢菌
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ttt gcc gca gag tcc gga ctt acg gat ctc gat gat gtg gtg ggt acc 1859
Phe Ala Ala Glu Ser Gly Leu Thr Asp Leu Asp Asp Val Val Gly Thr
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Leu Asp His Met Phe Val Ser Gly Gly Leu Lys Ile Gly Ala Gln Phe
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Asp Phe Asn Glu Phe Thr Phe Val Gln Pro Leu Glu Val Phe Ala Ala
500 505 510
Glu Ser Gly Leu Thr Asp Leu Asp Asp Val Val Gly Thr Lys Gly Glu
515 520 525
Glu Arg Tyr Thr Tyr Ile Tyr Asp Met Asn Cys Gln Ala Leu Asp His
530 535 540
Met Phe Val Ser Gly Gly Leu Lys Ile Gly Ala Gln Phe Glu His Val
545 550 555 560
His Leu Asn Thr Trp Val Ser Tyr Asp Glu Gln Ala Ser Asp His Asp
565 570 575
Pro Ser Val Ala Arg Phe Asp Val Cys Glu
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<213> 玉蜀黍狭壳柱孢
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<220>
<221> 信号肽
<222> (1)..(57)
<220>
<221> 成熟肽
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<220>
<221> CDS
<222> (1562)..(1891)
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Met Lys Gly Leu Leu Cys Ser Val Val Gly Ala Leu Leu Thr Arg Ser
-15 -10 -5
gct gca gcg ctg agc atc tcg cag atc aat ggc aac agg ttc ctg tcg 96
Ala Ala Ala Leu Ser Ile Ser Gln Ile Asn Gly Asn Arg Phe Leu Ser
-1 1 5 10
cca tac gac ggc cag acg ctg acc aac atc agc ggg ctg gtc act gcc 144
Pro Tyr Asp Gly Gln Thr Leu Thr Asn Ile Ser Gly Leu Val Thr Ala
15 20 25
aaa ggt ccc act ggc gtc ttt gtc cga tcc acg gcc ccg gac aac gac 192
Lys Gly Pro Thr Gly Val Phe Val Arg Ser Thr Ala Pro Asp Asn Asp
30 35 40 45
acg gcc acc tca gac tcg gcc ttc atc tac agc agc agc gtc ggc agc 240
Thr Ala Thr Ser Asp Ser Ala Phe Ile Tyr Ser Ser Ser Val Gly Ser
50 55 60
tcg ctc aat gtc ggg gac atc gtc act ttc agc gcc aag gtg gcc gag 288
Ser Leu Asn Val Gly Asp Ile Val Thr Phe Ser Ala Lys Val Ala Glu
65 70 75
ttc agg tcc agg ggc tct acg tac ctg tac ctg acc gag ctc acc tcg 336
Phe Arg Ser Arg Gly Ser Thr Tyr Leu Tyr Leu Thr Glu Leu Thr Ser
80 85 90
cca gca gac gtc gtt gtc gtc tcc cgc aat aac acc gtc gct ccc ctg 384
Pro Ala Asp Val Val Val Val Ser Arg Asn Asn Thr Val Ala Pro Leu
95 100 105
gtg gtt ggc gag gac acg ccg tac cca ccg acc gag aag ttc tcc agc 432
Val Val Gly Glu Asp Thr Pro Tyr Pro Pro Thr Glu Lys Phe Ser Ser
110 115 120 125
ctc gac ggt ggc gac gtc tac cgc atc ccc aac gcc gtt gca aac atc 480
Leu Asp Gly Gly Asp Val Tyr Arg Ile Pro Asn Ala Val Ala Asn Ile
130 135 140
tcc gcg gtg aac ccc gtc ctg gac ccg gca aac tat ggt ctt gac ttt 528
Ser Ala Val Asn Pro Val Leu Asp Pro Ala Asn Tyr Gly Leu Asp Phe
145 150 155
tgg gag agc ctc agt gct gag ctc gtg acc atc agg aac gtg acc gtc 576
Trp Glu Ser Leu Ser Ala Glu Leu Val Thr Ile Arg Asn Val Thr Val
160 165 170
atc tcg cgc cca aac tcg tat ggc gag acg tgg gtg aca ggt gga tgg 624
Ile Ser Arg Pro Asn Ser Tyr Gly Glu Thr Trp Val Thr Gly Gly Trp
175 180 185
ccc gtg acg ggc cgc agc gcc cgg gga agt ctg acc atg acc gcc ctg 672
Pro Val Thr Gly Arg Ser Ala Arg Gly Ser Leu Thr Met Thr Ala Leu
190 195 200 205
gac tca aac ccg gag gtc atc aag atc gac gag ccc ctc gat ggc acg 720
Asp Ser Asn Pro Glu Val Ile Lys Ile Asp Glu Pro Leu Asp Gly Thr
210 215 220
agc aac ccg gcc tcg ccc aag atc ggt gac aag gcg acc gac atc acg 768
Ser Asn Pro Ala Ser Pro Lys Ile Gly Asp Lys Ala Thr Asp Ile Thr
225 230 235
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Gly Val Val Tyr Gln Gln Phe Gly Phe Tyr Tyr Ile Ile Pro Leu Thr
240 245 250
gcg tac gag ctg acc acc ctc gcc gac ggc acg gcc cca ccg acg acg 864
Ala Tyr Glu Leu Thr Thr Leu Ala Asp Gly Thr Ala Pro Pro Thr Thr
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cac atc gtc aat tac ctc ggc gcc ccc gac ctc gtg ttc gtc cag gag 1008
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Ile Gln Asp Gly Ser Gly Pro Ala Asn Asp Gly Val Val Asp Ala Ser
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Ala Thr Leu Thr Ala Leu Val Asp Ala Ile Ala Ala Ala Gly Asn Val
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acc tac tcg ttc gtc gag atc gcg ccc gag gac ggc aag gac ggc ggc 1152
Thr Tyr Ser Phe Val Glu Ile Ala Pro Glu Asp Gly Lys Asp Gly Gly
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Gln Pro Gly Gly Asn Ile Arg Val Ala Tyr Leu Tyr Arg Pro Glu Val
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Val Val Ala Gly Glu Ser Gly Pro Glu Leu Thr Leu Asn Pro Gly Arg
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Val His Trp Ser Ser Lys Gly Gly Ser Ser Ser Leu Gln Gly Asp Met
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Leu Asp Glu Val Val Gly Ile Pro Pro Glu Glu Arg Tyr Thr Tyr Thr
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Leu Glu Glu Gly Ala Gly Tyr Glu His Ile His Val Asn Thr Trp Ala
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<213> 玉蜀黍狭壳柱孢
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His Ile Val Asn Tyr Leu Gly Ala Pro Asp Leu Val Phe Val Gln Glu
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320 325 330
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590
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<211> 590
<212> PRT
<213> 玉蜀黍狭壳柱孢
<400> 60
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485 490 495
Ala Ala Gly Asp Phe Asn Glu Phe Ala Phe Val Glu Pro Leu Thr Ala
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Pro Pro Glu Glu Arg Tyr Thr Tyr Thr Phe Asp Met Asn Thr Gln Ala
530 535 540
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<212> DNA
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<220>
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<220>
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<221> CDS
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<220>
<221> CDS
<222> (1828)..(1996)
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Leu Ala Ala Ala Leu Thr Ile Ala Glu Ile Asn Gly Asn Lys Phe Ile
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tcg tcc tac aat ggt cag gcc gtc acc aat att acc ggc ttg ctg atc 144
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Glu Tyr Arg Ser Ser Ser Asn Tyr Met Tyr Leu Thr Glu Ile Thr Ser
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ccg aag aac gtc aag gtc gtc tca tcc ggg aac acg gtc acc ccg cta 384
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ctg gat aac ggt gac atc tac aac ctg ccc aat ggc gtg gca aac gtc 480
Leu Asp Asn Gly Asp Ile Tyr Asn Leu Pro Asn Gly Val Ala Asn Val
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tcc gcg gcg aat ccc gtg ctg gat ccc acc aag tac ggc ctg gat ttc 528
Ser Ala Ala Asn Pro Val Leu Asp Pro Thr Lys Tyr Gly Leu Asp Phe
145 150 155
tgg gag agc ctc agc ggt gag ctg gtc acg gtg aaa aag ccg acc gcc 576
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atc aag acg ccg aat cag tac ggc gat acc tgg gtt att ggc gac tgg 624
Ile Lys Thr Pro Asn Gln Tyr Gly Asp Thr Trp Val Ile Gly Asp Trp
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gct gta act ggg agg aac cat cac ggc ggc gtg acc atg tcc gac aag g 673
Ala Val Thr Gly Arg Asn His His Gly Gly Val Thr Met Ser Asp Lys
190 195 200
gtcagtgaag cgtccatcca ccgtgatcac acactcacac attgcag ac tcc aac 728
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205
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Pro Glu Ala Ile Ile Ile Gly Ser Pro Leu Asp Arg Thr Lys Asn Pro
210 215 220
acc acc tcc aag atg ggc gac cag ttc gag gac atc act ggc gtc gtt 824
Thr Thr Ser Lys Met Gly Asp Gln Phe Glu Asp Ile Thr Gly Val Val
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Gln His Ala Phe Gly Phe Tyr Ser Ile Leu Pro Leu Thr Ala Ile Lys
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acc acc acc gca gcc tcc gcc gcc gcc cct ccc act acc ctc ctc agc 920
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Gln Gly Lys Cys Lys Ala Ile Thr Val Gly Ser Tyr Asn Val Glu Asn
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Leu Ala Pro Asn Ser Thr His Leu Pro Lys Val Ala Ala His Ile Val
290 295 300
gac tac ctc aag acc ccg gac ctg atc ttc gtc caa gaa gtc cag gac 1064
Asp Tyr Leu Lys Thr Pro Asp Leu Ile Phe Val Gln Glu Val Gln Asp
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Asn Ser Gly Pro Thr Asp Asp Gly Val Val Ser Ala Asn Thr Thr Leu
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Thr Thr Leu Val Asp Ala Ile His Ser Leu Ser Gly Val Thr Tyr Ala
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Phe Ala Asp Val Asp Pro Val Ser Asn Ala Asp Gly Gly Gln Pro Gly
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370 375 380
tac aag cca aac caa ggc ggc tcc aac gac gcg acc gag gtc gtg ccc 1304
Tyr Lys Pro Asn Gln Gly Gly Ser Asn Asp Ala Thr Glu Val Val Pro
385 390 395
ggc aag ggt aac ggt ctt gcc ggc gtg ccg acg ctg tcg ttc aac ccg 1352
Gly Lys Gly Asn Gly Leu Ala Gly Val Pro Thr Leu Ser Phe Asn Pro
400 405 410 415
ggc cgg atc gag cct ggc aac gcg gcg tgg aag gcc agc cgg aag cca 1400
Gly Arg Ile Glu Pro Gly Asn Ala Ala Trp Lys Ala Ser Arg Lys Pro
420 425 430
ctc gcg gcc gtg tgg aag gca aag ggc gcc aag cgg ccg ttt tac acg 1448
Leu Ala Ala Val Trp Lys Ala Lys Gly Ala Lys Arg Pro Phe Tyr Thr
435 440 445
gtc aat gtg cac tgg tcg agc aag ggc ggc ggc acg tcg ctc cat ggc 1496
Val Asn Val His Trp Ser Ser Lys Gly Gly Gly Thr Ser Leu His Gly
450 455 460
gac cgc cgg ccg ccg gtt aac ggg gcg gtg gac gcg agg atg gcg cag 1544
Asp Arg Arg Pro Pro Val Asn Gly Ala Val Asp Ala Arg Met Ala Gln
465 470 475
gct aat gtc acg ggg gtgagcgctg agtgcattgg ttgagaaaag ggtgatgcta 1599
Ala Asn Val Thr Gly
480
acgggaaaca g acg ttt att gcg caa atc ctg tcc ctt gac ccg gcg gca 1649
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aac gtc att gcc gcg ggt gat ttc aac gag ttt gct ttt gtg cag ccg 1697
Asn Val Ile Ala Ala Gly Asp Phe Asn Glu Phe Ala Phe Val Gln Pro
500 505 510
atg aag acg ttc tcg gcc atc tcg acg atg gtc gac ctc gac gag gcg 1745
Met Lys Thr Phe Ser Ala Ile Ser Thr Met Val Asp Leu Asp Glu Ala
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545
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Cys
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<213> 梭孢端梗孢
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<212> PRT
<213> 梭孢端梗孢
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Ala Ala Tyr Asp Asp Val Val Ser Asp His Asp Pro Ser Ile Ala Leu
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Leu Asp Val Cys Gly Cys
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Met Lys Gly Gly Ser Leu Leu Ser Trp Leu Thr Thr Thr Leu Val Ala
-20 -15 -10 -5
ggg gtt tcg gcg ctc acc att gga gag atc aac ggc aac cgg ttc ttg 96
Gly Val Ser Ala Leu Thr Ile Gly Glu Ile Asn Gly Asn Arg Phe Leu
-1 1 5 10
tct cct tac aat ggc cag gac gtc tcc aac gtg acg ggc atc gtg acg 144
Ser Pro Tyr Asn Gly Gln Asp Val Ser Asn Val Thr Gly Ile Val Thr
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gca aag ggc ccc gac ggt ctt tgg gtc cga tcc gtc aga aaa ggt tgc 192
Ala Lys Gly Pro Asp Gly Leu Trp Val Arg Ser Val Arg Lys Gly Cys
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gac aga cgc gtc tcg gac gct gtc tac ata tat ggc tct gcc ctc gcc 240
Asp Arg Arg Val Ser Asp Ala Val Tyr Ile Tyr Gly Ser Ala Leu Ala
45 50 55 60
acg aac gcc tcc atc agc acg ggc gat gtt gtc gtt ctg agc ggt aaa 288
Thr Asn Ala Ser Ile Ser Thr Gly Asp Val Val Val Leu Ser Gly Lys
65 70 75
gtc agc gag tac aga tca aac aag gac tac ctg tac atg acc cag atc 336
Val Ser Glu Tyr Arg Ser Asn Lys Asp Tyr Leu Tyr Met Thr Gln Ile
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acg tcg cca aag gtc gca gcc att cta gaa cat ggc aag caa gtc gtg 384
Thr Ser Pro Lys Val Ala Ala Ile Leu Glu His Gly Lys Gln Val Val
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ccg aag gtc att ggc aaa gat acg tac agc cca ccc acg gtg cag tac 432
Pro Lys Val Ile Gly Lys Asp Thr Tyr Ser Pro Pro Thr Val Gln Tyr
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aca agc ctt gac gaa ggc gat atc ttt gcg gtc ccg aac aac aaa agc 480
Thr Ser Leu Asp Glu Gly Asp Ile Phe Ala Val Pro Asn Asn Lys Ser
125 130 135 140
ctt gtc tcg gtg gcg aat ccg gtg ttg gag ccc gaa aag tac ggc ctg 528
Leu Val Ser Val Ala Asn Pro Val Leu Glu Pro Glu Lys Tyr Gly Leu
145 150 155
gac ttc tgg gag agc cta tcg ggc caa ttg gta aca gtc aag agc ccg 576
Asp Phe Trp Glu Ser Leu Ser Gly Gln Leu Val Thr Val Lys Ser Pro
160 165 170
cga gct att ggt cga ccg aac aaa tac ggt gat acc tgg gtt gtg ggc 624
Arg Ala Ile Gly Arg Pro Asn Lys Tyr Gly Asp Thr Trp Val Val Gly
175 180 185
gat tgg aaa aca tcg ggc gag aat ggc cga ggg ggt cta act act atg 672
Asp Trp Lys Thr Ser Gly Glu Asn Gly Arg Gly Gly Leu Thr Thr Met
190 195 200
tct atg g gtaagttatt aactgcaggc aattatttga ctacggagaa ctgatacaaa 729
Ser Met
205
gcacag at agc aat ccc gag gga att gtc atc ggc tcg cct ttg gac 776
Asp Ser Asn Pro Glu Gly Ile Val Ile Gly Ser Pro Leu Asp
210 215 220
gga tcc aag aac ccc aac gat acc aag ctc gga gac acc ctg gaa gac 824
Gly Ser Lys Asn Pro Asn Asp Thr Lys Leu Gly Asp Thr Leu Glu Asp
225 230 235
atc acg ggc gtg gtg tat cag gca ttt ggc ttc tac aga atc ctg ccg 872
Ile Thr Gly Val Val Tyr Gln Ala Phe Gly Phe Tyr Arg Ile Leu Pro
240 245 250
ctg acc aaa gtc gcc gtg gtt gcc tcc cag gag cct gca atg ccc cct 920
Leu Thr Lys Val Ala Val Val Ala Ser Gln Glu Pro Ala Met Pro Pro
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tcg tac aat atc gaa aac ttc tgg cca ggc gac aca gct cac gtc caa 1016
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gcc gtc gcc cac cac att gtt gac tac ctc aag acg ccc gat ctg gtc 1064
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ttc ctg caa gag gtc cag gat gac aac ggg gcg act gat gac ggg acc 1112
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Val Ser Ser Asp Leu Thr Leu Ser Thr Leu Ala Ala Ala Ile Glu Lys
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Asn Phe Ile Ala Ala Ile
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gtc tca gac cat gac ccg agt gtg gct aag atg aat ctt tgc aag tat 2051
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Val Ser Glu Tyr Arg Ser Asn Lys Asp Tyr Leu Tyr Met Thr Gln Ile
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Gly Asn Gly Leu Val Val Tyr Asp Ser Thr Ile Gly Lys Asn Glu Ser
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cgc tcg act gcg acc tat ctc tat ctg act gag ctg gag tca ccc gtc 336
Arg Ser Thr Ala Thr Tyr Leu Tyr Leu Thr Glu Leu Glu Ser Pro Val
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Val Gln Ser Trp Val Lys Gly Glu Thr Ala Pro Lys Pro Arg Val Ile
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ggc aca gac acg atg agt cct cct acc gag cac ttt acc ggt ctg gac 432
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Val Thr Leu Ser Val Leu Ala Ser Val Ile Ala Asn Met Gly Gly Pro
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Gln Asn Gly Gly Asn Ile Arg Val Ala Tyr Leu Tyr Asn Ala Asp Leu
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Val Gln Leu Ser Asn Gly Ser Pro Gly Gly Ser Leu Asp Ala Asn Ala
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Val Leu Glu Asp Lys Asn Gly Arg Pro Thr Leu Lys Tyr Asn Pro Gly
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Lys Asp Gln Val Ser Asp His Asp Pro Thr Val Ala Lys Leu Asn Val
580 585 590
tgc ggc atc aat atc gga ccc aac gtc acc tcg acc acc acg aca agc 1872
Cys Gly Ile Asn Ile Gly Pro Asn Val Thr Ser Thr Thr Thr Thr Ser
595 600 605
acg gct acc att acg agc tcg acg tcc acc gtc act ggt gtc gtg acc 1920
Thr Ala Thr Ile Thr Ser Ser Thr Ser Thr Val Thr Gly Val Val Thr
610 615 620
aca acg aca cta acg acc tca aca act acc agc acg gct gcg ccc att 1968
Thr Thr Thr Leu Thr Thr Ser Thr Thr Thr Ser Thr Ala Ala Pro Ile
625 630 635 640
gcc tcg ggc acg gcg ctc tcc ggc agg ggc cag ttc caa gta acc tcg 2016
Ala Ser Gly Thr Ala Leu Ser Gly Arg Gly Gln Phe Gln Val Thr Ser
645 650 655
cca ggt gtg tct tcg ggc ggc agc ctg atc acc gca ggc acc tgg tac 2064
Pro Gly Val Ser Ser Gly Gly Ser Leu Ile Thr Ala Gly Thr Trp Tyr
660 665 670
cgt ggc ggc ggc acc ccg gcc aca tac acg gcc acg ccc aac gca gac 2112
Arg Gly Gly Gly Thr Pro Ala Thr Tyr Thr Ala Thr Pro Asn Ala Asp
675 680 685
ggc aaa acc ttc acg ctg gcc acc agc agg ggc aaa tgt gcg gtc ctc 2160
Gly Lys Thr Phe Thr Leu Ala Thr Ser Arg Gly Lys Cys Ala Val Leu
690 695 700
gct gac acg tcc ttc tcg tgc ggc acc ggc atc aca acc gcc agc agc 2208
Ala Asp Thr Ser Phe Ser Cys Gly Thr Gly Ile Thr Thr Ala Ser Ser
705 710 715 720
ttt ggc ttc gac ggc acg tac ctg acc ttc agc gga tcc aac gtc ttc 2256
Phe Gly Phe Asp Gly Thr Tyr Leu Thr Phe Ser Gly Ser Asn Val Phe
725 730 735
cac gcc gct gct gtt ccc tct ggc acc acg cag gga act atc ttc acg 2304
His Ala Ala Ala Val Pro Ser Gly Thr Thr Gln Gly Thr Ile Phe Thr
740 745 750
agc gaa cag gcc gtg act ctg cag gcg atc tgg aag cct ctc tag 2349
Ser Glu Gln Ala Val Thr Leu Gln Ala Ile Trp Lys Pro Leu
755 760 765
<210> 71
<211> 782
<212> PRT
<213> 膝曲瓶霉
<400> 71
Met Gln Ser Leu Leu Ala Leu Leu Ala Leu Gly Thr Ala Val Gln Ala
-15 -10 -5 -1
Gln Ser Ile His Ala Ile Asn Gly Lys Asn Phe Leu Ser Pro Tyr Asn
1 5 10 15
Gly Ala Leu Val Thr Asn Val Thr Gly Ile Val Thr Ala Lys Ala Ser
20 25 30
Asn Gly Leu Tyr Leu Arg Ser Pro Lys Pro Ala Cys Asp Val Arg Ile
35 40 45
Gly Asn Gly Leu Val Val Tyr Asp Ser Thr Ile Gly Lys Asn Glu Ser
50 55 60
Ile Ala Val Gly Asp Thr Leu Val Leu Ser Gly Lys Ile Thr Glu Tyr
65 70 75 80
Arg Ser Thr Ala Thr Tyr Leu Tyr Leu Thr Glu Leu Glu Ser Pro Val
85 90 95
Val Gln Ser Trp Val Lys Gly Glu Thr Ala Pro Lys Pro Arg Val Ile
100 105 110
Gly Thr Asp Thr Met Ser Pro Pro Thr Glu His Phe Thr Gly Leu Asp
115 120 125
Asn Gly Asp Val Phe Gly Ile Pro Asn Asp Asp Ser Arg Ile Ser Val
130 135 140
Val Asn Pro Glu Leu Gln Pro Asp Lys Tyr Gly Leu Asp Phe Trp Lys
145 150 155 160
Ser Leu Asn Gly Glu Leu Val Thr Met Ala Asn Pro Val Ala Ile Ser
165 170 175
Lys Ile Thr Thr Tyr Gly Glu Thr Trp Met Val Gly Ser Trp Pro Thr
180 185 190
Thr Gly Gln Asn Lys Arg Gly Gly Leu Thr Leu Gly Asp Lys Asp Gly
195 200 205
Asn Pro Glu Ala Ile Ile Val Gly Ala Pro Leu Asp Gly Ser Arg Ala
210 215 220
Val Asp Ser Tyr Arg Ile Gly Asp Thr Phe Gln Asn Ile Thr Gly Val
225 230 235 240
Ile Arg Tyr Gln Phe Gly Phe Tyr Tyr Leu Leu Pro Leu Thr Ser Pro
245 250 255
Val Leu Val Ser Ser Pro Ser Pro Ala Leu Pro Pro Pro Thr Ser Leu
260 265 270
Ile Ser Thr Gly Glu Cys Ser Gly Leu Thr Phe Gly Asp Tyr Asn Ile
275 280 285
Glu Asn Phe Ala Pro Ser Asp Met Ala His Ala Asn Asp Val Ala Ala
290 295 300
His Ile Val Asn Tyr Leu Lys Ser Pro Asp Val Leu Phe Val Gln Glu
305 310 315 320
Val Gln Asp Asn Ser Gly Pro Thr Asn Asn Gly Val Val Asp Ser Ser
325 330 335
Val Thr Leu Ser Val Leu Ala Ser Val Ile Ala Asn Met Gly Gly Pro
340 345 350
Lys Tyr Ser Tyr Thr Trp Ile Asn Pro Ile Asn Asn Ala Asp Gly Gly
355 360 365
Gln Asn Gly Gly Asn Ile Arg Val Ala Tyr Leu Tyr Asn Ala Asp Leu
370 375 380
Val Gln Leu Ser Asn Gly Ser Pro Gly Gly Ser Leu Asp Ala Asn Ala
385 390 395 400
Val Leu Glu Asp Lys Asn Gly Arg Pro Thr Leu Lys Tyr Asn Pro Gly
405 410 415
Leu Ile Asp Pro Thr Asn Ala Ala Trp Ala Ala Thr Arg Lys Pro Leu
420 425 430
Val Ala Gln Trp Gln Thr Val Val Gly Asn His Val Phe Phe Thr Val
435 440 445
Asn Val His Trp Ser Ser Lys Gly Gly Ser Ser Ser Leu Gln Gly Asp
450 455 460
Pro Arg Pro Pro Ile Asn Ser Pro Ile Glu Lys Arg Ile Gln Gln Ala
465 470 475 480
Asn Val Thr Ala Ser Phe Ile Ala Gln Ile Val Glu Ser Asp Ala Asp
485 490 495
Ala Arg Ile Ile Leu Ala Gly Asp Leu Asn Glu Phe Ala Phe Val Glu
500 505 510
Pro Val Lys Thr Phe Ala Ala Val Ser Ser Met Val Asp Leu Asn Asp
515 520 525
Ala Ala Asn Ile Pro Val Glu Glu Arg Tyr Thr Tyr Thr Phe Gly Ala
530 535 540
Asn Met Gln Glu Ile Asp His Met Phe Val Ser Pro Ala Ile Ala Asn
545 550 555 560
Leu Ser Pro Leu Gln Glu His Ile His Val Asn Thr Trp Val Ser Val
565 570 575
Lys Asp Gln Val Ser Asp His Asp Pro Thr Val Ala Lys Leu Asn Val
580 585 590
Cys Gly Ile Asn Ile Gly Pro Asn Val Thr Ser Thr Thr Thr Thr Ser
595 600 605
Thr Ala Thr Ile Thr Ser Ser Thr Ser Thr Val Thr Gly Val Val Thr
610 615 620
Thr Thr Thr Leu Thr Thr Ser Thr Thr Thr Ser Thr Ala Ala Pro Ile
625 630 635 640
Ala Ser Gly Thr Ala Leu Ser Gly Arg Gly Gln Phe Gln Val Thr Ser
645 650 655
Pro Gly Val Ser Ser Gly Gly Ser Leu Ile Thr Ala Gly Thr Trp Tyr
660 665 670
Arg Gly Gly Gly Thr Pro Ala Thr Tyr Thr Ala Thr Pro Asn Ala Asp
675 680 685
Gly Lys Thr Phe Thr Leu Ala Thr Ser Arg Gly Lys Cys Ala Val Leu
690 695 700
Ala Asp Thr Ser Phe Ser Cys Gly Thr Gly Ile Thr Thr Ala Ser Ser
705 710 715 720
Phe Gly Phe Asp Gly Thr Tyr Leu Thr Phe Ser Gly Ser Asn Val Phe
725 730 735
His Ala Ala Ala Val Pro Ser Gly Thr Thr Gln Gly Thr Ile Phe Thr
740 745 750
Ser Glu Gln Ala Val Thr Leu Gln Ala Ile Trp Lys Pro Leu
755 760 765
<210> 72
<211> 766
<212> PRT
<213> 膝曲瓶霉
<400> 72
Gln Ser Ile His Ala Ile Asn Gly Lys Asn Phe Leu Ser Pro Tyr Asn
1 5 10 15
Gly Ala Leu Val Thr Asn Val Thr Gly Ile Val Thr Ala Lys Ala Ser
20 25 30
Asn Gly Leu Tyr Leu Arg Ser Pro Lys Pro Ala Cys Asp Val Arg Ile
35 40 45
Gly Asn Gly Leu Val Val Tyr Asp Ser Thr Ile Gly Lys Asn Glu Ser
50 55 60
Ile Ala Val Gly Asp Thr Leu Val Leu Ser Gly Lys Ile Thr Glu Tyr
65 70 75 80
Arg Ser Thr Ala Thr Tyr Leu Tyr Leu Thr Glu Leu Glu Ser Pro Val
85 90 95
Val Gln Ser Trp Val Lys Gly Glu Thr Ala Pro Lys Pro Arg Val Ile
100 105 110
Gly Thr Asp Thr Met Ser Pro Pro Thr Glu His Phe Thr Gly Leu Asp
115 120 125
Asn Gly Asp Val Phe Gly Ile Pro Asn Asp Asp Ser Arg Ile Ser Val
130 135 140
Val Asn Pro Glu Leu Gln Pro Asp Lys Tyr Gly Leu Asp Phe Trp Lys
145 150 155 160
Ser Leu Asn Gly Glu Leu Val Thr Met Ala Asn Pro Val Ala Ile Ser
165 170 175
Lys Ile Thr Thr Tyr Gly Glu Thr Trp Met Val Gly Ser Trp Pro Thr
180 185 190
Thr Gly Gln Asn Lys Arg Gly Gly Leu Thr Leu Gly Asp Lys Asp Gly
195 200 205
Asn Pro Glu Ala Ile Ile Val Gly Ala Pro Leu Asp Gly Ser Arg Ala
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Val Asp Ser Tyr Arg Ile Gly Asp Thr Phe Gln Asn Ile Thr Gly Val
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Ile Arg Tyr Gln Phe Gly Phe Tyr Tyr Leu Leu Pro Leu Thr Ser Pro
245 250 255
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260 265 270
Ile Ser Thr Gly Glu Cys Ser Gly Leu Thr Phe Gly Asp Tyr Asn Ile
275 280 285
Glu Asn Phe Ala Pro Ser Asp Met Ala His Ala Asn Asp Val Ala Ala
290 295 300
His Ile Val Asn Tyr Leu Lys Ser Pro Asp Val Leu Phe Val Gln Glu
305 310 315 320
Val Gln Asp Asn Ser Gly Pro Thr Asn Asn Gly Val Val Asp Ser Ser
325 330 335
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340 345 350
Lys Tyr Ser Tyr Thr Trp Ile Asn Pro Ile Asn Asn Ala Asp Gly Gly
355 360 365
Gln Asn Gly Gly Asn Ile Arg Val Ala Tyr Leu Tyr Asn Ala Asp Leu
370 375 380
Val Gln Leu Ser Asn Gly Ser Pro Gly Gly Ser Leu Asp Ala Asn Ala
385 390 395 400
Val Leu Glu Asp Lys Asn Gly Arg Pro Thr Leu Lys Tyr Asn Pro Gly
405 410 415
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420 425 430
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435 440 445
Asn Val His Trp Ser Ser Lys Gly Gly Ser Ser Ser Leu Gln Gly Asp
450 455 460
Pro Arg Pro Pro Ile Asn Ser Pro Ile Glu Lys Arg Ile Gln Gln Ala
465 470 475 480
Asn Val Thr Ala Ser Phe Ile Ala Gln Ile Val Glu Ser Asp Ala Asp
485 490 495
Ala Arg Ile Ile Leu Ala Gly Asp Leu Asn Glu Phe Ala Phe Val Glu
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Thr Thr Thr Leu Thr Thr Ser Thr Thr Thr Ser Thr Ala Ala Pro Ile
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Pro Gly Val Ser Ser Gly Gly Ser Leu Ile Thr Ala Gly Thr Trp Tyr
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His Ala Ala Ala Val Pro Ser Gly Thr Thr Gln Gly Thr Ile Phe Thr
740 745 750
Ser Glu Gln Ala Val Thr Leu Gln Ala Ile Trp Lys Pro Leu
755 760 765
<210> 73
<211> 4
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> 基序
<220>
<221> 尚未归类的特征
<222> (1)..(1)
<223> Xaa = Gly (G)或Tyr (Y)或Trp (W)或Phe (F)或Ala (A)或His
(H)
<220>
<221> 尚未归类的特征
<222> (4)..(4)
<223> Xaa =Arg (R)或Gln (Q)或Asp (D)或Glu (E)或Val (V)
<400> 73
Xaa Asn Ile Xaa
1
<210> 74
<211> 5
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> 基序
<220>
<221> 尚未归类的特征
<222> (4)..(4)
<223> Xaa = Asp (D)或His(H)或Leu (L)
<400> 74
Ser Asp His Xaa Pro
1 5
<210> 75
<211> 5
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> 基序
<220>
<221> 尚未归类的特征
<222> (5)..(5)
<223> Xaa = Arg (R)或Gln (Q)
<400> 75
Gly Gly Asn Ile Xaa
1 5

Claims (22)

1.一种组合物，该组合物包含具有DNA酶活性的多肽和至少一种另外的组分，其中该多肽包含基序[G/Y/W/F/A/H]NI[R/Q/D/E/V](SEQ ID NO 73)、SDH[D/H/L]P(SEQ ID NO 74)或GGNI[R/Q](SEQ ID NO 75)中的任一个，该至少一种另外的组分选自：
v.多元醇，或
vi.酶，该酶优选选自蛋白酶和脂肪酶，或
vii.表面活性剂，该表面活性剂优选选自阴离子或非离子型表面活性剂，或
viii.一种或多种聚合物。
2.根据权利要求1所述的组合物，其中该具有DNA酶活性的多肽选自下组，该组由以下各项组成：
a)与SEQ ID NO:3的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
b)与SEQ ID NO:4的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
c)与SEQ ID NO:5的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
d)与SEQ ID NO:6的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
e)与SEQ ID NO:7的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
f)与SEQ ID NO:8的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
g)与SEQ ID NO:9的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
h)与SEQ ID NO:10的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
i)与SEQ ID NO:27的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
j)与SEQ ID NO:30的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
k)与SEQ ID NO:33的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
l)与SEQ ID NO:36的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
m)与SEQ ID NO:39的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
n)与SEQ ID NO:42的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
o)与SEQ ID NO:45的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
p)与SEQ ID NO:48的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
q)与SEQ ID NO:51的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
r)与SEQ ID NO:54的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
s)与SEQ ID NO:57的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
t)与SEQ ID NO:60的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
u)与SEQ ID NO:63的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
v)与SEQ ID NO:66的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，
x)与SEQ ID NO:69的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽，以及
y)与SEQ ID NO:72的多肽具有至少70％、至少80％、至少85％、至少90％、至少95％、至少98％、至少99％或100％序列一致性的多肽。
3.根据权利要求1或2所述的组合物，其中该多元醇选自：甘油、(单、二或三)丙二醇、乙二醇、聚乙二醇(例如PEG 200-PEG 800)、糖醇、山梨糖醇、甘露糖醇、赤藓糖醇、半乳糖醇、肌醇、木糖醇和核糖醇。
4.根据权利要求1至3中任一项所述的组合物，其中该酶选自
(a)至少0.01ppm的一种或多种蛋白酶变体，该一种或多种蛋白酶变体包含在以下一个或多个位置上的取代：3、4、9、15、24、27、42、55、59、60、66、74、85、96、97、98、99、100、101、102、104、116、118、121、126、127、128、154、156、157、158、161、164、176、179、182、185、188、189、193、198、199、200、203、206、211、212、216、218、226、229、230、239、246、255、256、268和269，其中这些位置对应于WO2011/036263的SEQ ID NO 1中示出的蛋白酶的位置，或
(b)至少0.01ppm的蛋白酶亲本的一种或多种蛋白酶变体，其中该蛋白酶变体包含选自下组的一种或多种突变，该组由以下各项组成：S3T、V4I、S9R、S9E、A15T、S24G、S24R、K27R、N42R、S55P、G59E、G59D、N60D、N60E、V66A、N74D、N85S、N85R、G96S、G96A、S97G、S97D、S97A、S97SD、S99E、S99D、S99G、S99M、S99N、S99R、S99H、S101A、V102I、V102Y、V102N、S104A、G116V、G116R、H118D、H118N、N120S、S126L、P127Q、S128A、S154D、A156E、G157D、G157P、S158E、Y161A、R164S、Q176E、N179E、S182E、Q185N、A188P、G189E、V193M、N198D、V199I、Y203W、S206G、L211Q、L211D、N212D、N212S、M216S、A226V、K229L、Q230H、Q239R、N246K、N255W、N255D、N255E、L256E、L256D T268A和R269H，其中这些位置对应于WO 2011/036263的SEQ IDNO 1中示出的蛋白酶的位置，其中该蛋白酶亲本选自WO 2011/036263的SEQID NO 1中示出的蛋白酶和WO 2011/036263的SEQ ID NO 2中示出的解淀粉芽孢杆菌蛋白酶(BPN’)，并且其中这些蛋白酶变体与WO 2011/036263的SEQ ID NO 1或SEQ ID NO 2具有至少80％序列一致性，
(c)至少0.01ppm的选自下组的一种或多种淀粉酶变体，该组由以下各项组成：
(i)包含在以下位置的一个或多个取代的变体：9、26、30、33、82、37、106、118、128、133、149、150、160、178、182、186、193、195、202、203、214、231、256、257、258、269、270、272、283、295、296、298、299、303、304、305、311、314、315、318、319、320、323、339、345、361、378、383、419、421、437、441、444、445、446、447、450、458、461、471、482、484，其中这些位置对应于WO2000/060060的SEQ ID NO 2的位置；
(ii)展现出与WO 96/023873的SEQ ID NO 2有至少90％一致性、并且在183和184位置有缺失的变体；或
(iii)展现出与WO 2008/112459的SEQ ID NO 3有至少95％一致性、并且包含在以下一个或多个位置上的突变的变体：M202、M208、S255、R172和/或M261，或
(d)至少0.01ppm的一种或多种脂肪酶。
5.根据权利要求1至4中任一项所述的组合物，其中该表面活性剂选自皂、LAS、AEOS和/或SLES。
6.根据前述权利要求中任一项所述的组合物，其中该聚合物选自(羧甲基)纤维素(CMC)、聚(乙烯醇)(PVA)、聚(乙烯吡咯烷酮)(PVP)、聚(乙二醇)和聚(环氧乙烷)(PEG)。
7.根据前述权利要求中任一项所述的组合物，其中该组合物是洗涤剂组合物，例如衣物或餐具洗涤组合物。
8.根据权利要求7所述的洗涤剂组合物，该洗涤剂组合物包含具有DNA酶活性的多肽和洗涤剂佐剂成分，该具有DNA酶活性的多肽选自下组，该组由以下各项组成：SEQ ID NO 3、SEQ ID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQID NO 10、SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO 57、SEQID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69、SEQ ID NO 72或与其具有至少80％序列一致性的DNA酶。
9.具有DNA酶活性的多肽用于从物品上防止、减少或去除生物膜的用途，其中该多肽包含基序[G/Y/W/F/A/H]NI[R/Q/D/E/V](SEQ ID NO 73)、SDH[D/H/L]P(SEQ ID NO 74)或GGNI[R|Q](SEQ ID NO 75)中的任一个，其中该物品是纺织品。
10.根据权利要求9所述的用途，用于防止、减少或去除该物品的粘性。
11.根据权利要求9至10中任一项所述的用途，用于预处理该物品上的污渍。
12.根据权利要求9至11中任一项所述的用途，用于在洗涤循环过程中防止、减少或去除污垢的再沉积。
13.根据权利要求9至12中任一项所述的用途，用于防止、减少或去除污垢在该物品上的附着。
14.根据前述权利要求中任一项所述的用途，用于维持或改进该物品的白度。
15.根据前述权利要求中任一项所述的用途，其中从该物品上减少或去除恶臭。
16.一种具有DNA酶活性的多肽，其中该多肽包含基序[G/Y/W/F/A/H]NI[R/Q/D/E/V](SEQ ID NO 73)、SDH[D/H/L]P(SEQ ID NO 74)或GGNI[R|Q](SEQ ID NO 75)中的一个或多个，并且其中该多肽选自以下多肽：
a)与SEQ ID NO:6的多肽具有至少72％序列一致性的多肽，
b)与SEQ ID NO:7的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，
c)与SEQ ID NO:10的多肽具有至少84,5％序列一致性的多肽，
d)与SEQ ID NO:27的多肽具有至少82％序列一致性的多肽，
e)与SEQ ID NO:30的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，
f)与SEQ ID NO:33的多肽具有至少60％序列一致性的多肽，
g)与SEQ ID NO:36的多肽具有至少65％序列一致性的多肽，
h)与SEQ ID NO:39的多肽具有至少91％序列一致性的多肽，
i)与SEQ ID NO:42的多肽具有至少99％序列一致性的多肽，
j)与SEQ ID NO:45的多肽具有至少68％序列一致性的多肽，
k)与SEQ ID NO:48的多肽具有至少94％序列一致性的多肽，
l)与SEQ ID NO:51的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，
m)与SEQ ID NO:57的多肽具有至少73％序列一致性的多肽，
n)与SEQ ID NO:60的多肽具有至少90％序列一致性的多肽，
o)与SEQ ID NO:63的多肽具有至少84％序列一致性的多肽，
p)与SEQ ID NO:66的多肽具有至少80％序列一致性的多肽，
q)与SEQ ID NO:69的多肽具有至少72％序列一致性的多肽，以及
r)与SEQ ID NO:72的多肽具有至少68％序列一致性的多肽。
17.如权利要求16所述的多肽，该多肽包含选自下组的多肽或由其组成，该组由以下各项组成：SEQ ID NO 3、SEQ ID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO8、SEQ ID NO 9、SEQ ID NO 10、SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO36、SEQ ID NO 39、SEQ ID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO54、SEQ ID NO 57、SEQ ID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69或SEQ IDNO 72。
18.如权利要求16至17中任一项所述的多肽，该多肽是以下项的变体：SEQ ID NO 3、SEQ ID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQID NO 10、SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO 57、SEQID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69或SEQ ID NO 72的多肽，该变体在一个或多个位置处包含取代、缺失和/或插入。
19.一种用于洗涤物品的洗涤方法，该方法包括以下步骤：
a)将物品暴露于洗涤液，该洗涤液包含如权利要求16-18所述的多肽或根据权利要求8中任一项所述的洗涤剂组合物；
b)完成至少一个洗涤循环；并且
c)任选地冲洗该物品，
其中该物品是纺织品。
20.根据权利要求19所述的方法，其中该洗涤液的pH在5.5至11的范围内，如在7至9的范围内，在7至8的范围内或在7至8.5的范围内。
21.根据权利要求19或20所述的方法，其中该洗涤液的温度是在5℃至95℃的范围内、或在10℃至80℃的范围内、在10℃至70℃的范围内、在10℃至60℃的范围内、在10℃至50℃的范围内、在15℃至40℃的范围内或在20℃至30℃的范围内。
22.一种产生多肽的方法，其中该多肽选自下组，该组由以下各项组成：SEQ ID NO 3、SEQ ID NO 4、SEQ ID NO 5、SEQ ID NO 6、SEQ ID NO 7、SEQ ID NO 8、SEQ ID NO 9、SEQID NO 10、SEQ ID NO 27、SEQ ID NO 30、SEQ ID NO 33、SEQ ID NO 36、SEQ ID NO 39、SEQID NO 42、SEQ ID NO 45、SEQ ID NO 48、SEQ ID NO 51、SEQ ID NO 54、SEQ ID NO 57、SEQID NO 60、SEQ ID NO 63、SEQ ID NO 66、SEQ ID NO 69、SEQ ID NO 72中示出的多肽和与其具有至少80％序列一致性的多肽，其中该多肽具有DNA酶活性
(a)在有益于产生该多肽的条件下培养重组宿主细胞；并且
(b)回收该多肽。
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