RU2754446C2 - Композиции, относящиеся к мутантному токсину CLOSTRIDIUM DIFFICILE, и способы их применения - Google Patents

Abstract

Изобретение относится к области биотехнологии, конкретно к получению иммуногенных мутантных токсинов Clostridium difficile, и может быть использовано в медицине для лечения инфекции C. difficile у млекопитающего. Предложены мутантный токсин С. difficile, содержащий аминокислотную последовательность SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, кодирующая его нуклеиновая кислота, содержащая его композиция, антитела к нему и композиция, содержащая указанные антитела. Изобретение позволяет эффективно индуцировать нейтрализующие антитела против токсина В C. difficile. 8 н. и 25 з.п. ф-лы, 25 ил., 61 табл., 45 пр.

Description

ПЕРЕКРЕСТНАЯ ССЫЛКА НА РОДСТВЕННЫЕ ЗАЯВКИ

Настоящая заявка претендует на приоритет предварительной заявки на патент US 61/478474, поданной 22 апреля 2011, предварительной заявки на патент US 61/478899, поданной 25 апреля 2011. Содержание упомянутых выше заявок полностью включено в настоящее описание посредством ссылки.

ОБЛАСТЬ ИЗОБРЕТЕНИЯ

Настоящее изобретение относится к композициям, содержащим мутантные токсины Clostridium difficile, и способам их применения.

ПРЕДШЕСТВУЮЩИЙ УРОВЕНЬ ТЕХНИКИ

Clostridium difficile (С.difficile) представляет собой грамположительную анаэробную бактерию, связанную с желудочно-кишечным заболеванием у людей. Колонизация С.difficile обычно происходит в толстой кишке, если естественная кишечная флора ослаблена в результате лечения антибиотиками. Инфекция может привести к антибиотикоассоциированной диарее и иногда к псевдомембранозному колиту вследствие секреции гликозилирующих токсинов, токсина А и токсина В (308 и 270 кДа, соответственно), которые являются основными факторами вирулентности С.difficile.

Токсин А и токсин В кодируются в пределах локуса патогенности (PaLoc), длина которого составляет 19 т.п.н., генами tcdA и tcdB соответственно. У непатогенных штаммов С.difficile данный локус заменен альтернативной последовательностью, длина которой составляет 115 пар оснований.

Оба токсина, токсин А и токсин В, являются сильными цитотоксинами. Эти белки представляют собой гомологичные глюкозилтрансферазы, которые инактивируют малые ГТФазы семейства Rho/Rac/Ras. В результате прерывание в передаче сигнала вызывает утрату межклеточных контактов, нарушение регуляции актинового цитоскелета и/или апоптоз, приводя в результате к выраженной секреторной диарее, обусловленной инфекциями Clostridium difficile (CDI).

За последнее десятилетие резко возросли число случаев и тяжесть вспышек эпидемии С.difficile в больницах, центрах сестринского ухода и других лечебных учреждениях для хронических больных. Ключевые факторы этого возрастания включают возникновение гипервирулентных патогенных штаммов, усиленное применение антибиотиков, улучшенные способы обнаружения и повышенное воздействие воздушно-капельных спор в лечебных учреждениях.

Метронидазол и ванкомицин представляют принятый в настоящее время стандарт лечения антибиотиками диареи, вызванной С.difficile (CDAD; С.difficile associated disease). Однако приблизительно у 20% пациентов, получающих такое лечение, происходит рецидив инфекции после первого эпизода CDI, и вплоть до приблизительно 50% этих пациентов страдают дополнительными рецидивами. Лечение этих рецидивов является достаточно большой проблемой, и большинство рецидивов обычно встречается в течение месяца после предыдущего эпизода.

Соответственно, существует необходимость в иммуногенных и/или терапевтических композициях и способах их применения, направленных на С.difficile.

КРАТКОЕ ИЗЛОЖЕНИЕ СУЩНОСТИ ИЗОБРЕТЕНИЯ

Эти и другие цели достигнуты настоящим изобретениям. В одном аспекте изобретение относится к иммуногенной композиции, включающей мутантный токсин А С.difficile. Этот мутантный токсин А С.difficile включает глюкозилтрансферазный домен, имеющий по меньшей мере одну мутацию, и цистеинпротеазный домен, имеющий по меньшей мере одну мутацию, по сравнению с соответствующим токсином А С.difficile дикого типа. В одном воплощении, по меньшей мере одна аминокислота мутантного токсина А С.difficile поперечно-сшита химическим образом.

В одном аспекте изобретение относится к выделенному полипептиду, включающему аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 4, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, и где данный полипептид включает по меньшей мере одну боковую цепь аминокислоты, химически модифицированную с использованием 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида (EDC) и N-гидроксисукцинимида (NHS).

В одном воплощении, по меньшей мере одна аминокислота мутантного токсина С.difficile поперечно-сшита химическим образом.

В одном воплощении, по меньшей мере одна аминокислота поперечно-сшита химическим образом с использованием формальдегида, 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида (EDC), N-гидроксисукцината или комбинации EDC и NHS.

В одном воплощении, иммуногенная композиция распознается соответствующим нейтрализующим антителом против токсина или его связывающим фрагментом.

В одном воплощении иммуногенная композиция проявляет пониженную цитотоксичность по сравнению с соответствующим токсином С.difficile дикого типа.

В другом аспекте изобретение относится к иммуногенной композиции, включающей мутантный токсин А С.difficile, который включает глюкозилтрансферазный домен, имеющий последовательность SEQ ID NO: 29, которая имеет аминокислотные замены в положении 285 и 287, и цистеинпротеазный домен, имеющий последовательность SEQ ID NO: 32, которая имеет аминокислотную замену в положении 158, по сравнению с соответствующим токсином А С.difficile дикого типа, где по меньшей мере одна аминокислота мутантного токсина А С.difficile поперечно-сшита химическим образом.

В следующем аспекте изобретение относится к иммуногенной композиции, включающей мутантный токсин А С.difficile, который включает SEQ ID NO: 4, где по меньшей мере одна аминокислота мутантного токсина А С.difficile поперечно-сшита химическим образом.

Еще в одном другом аспекте изобретение относится к иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 4, SEQ ID NO: 5, SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7 или SEQ ID NO: 8.

В одном аспекте изобретение относится к иммуногенной композиции, включающей мутантный токсин В С.difficile. Этот мутантный токсин В С.difficile включает глюкозилтрансферазный домен, имеющий по меньшей мере одну мутацию, и цистеинпротеазный домен, имеющий по меньшей мере одну мутацию по сравнению с соответствующим токсином В С.difficile дикого типа.

В другом аспекте изобретение относится к выделенному полипептиду, включающему аминокислотную последовательность, изложенную в SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, и где данный полипептид включает боковую цепь аминокислоты, химически модифицированную 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимидом (EDC) и N-гидроксисукцинимидом (NHS).

В другом аспекте, изобретение относится к иммуногенной композиции, включающей мутантный токсин В С.difficile, который включает глюкозилтрансферазный домен, имеющий последовательность SEQ ID NO: 31, которая имеет аминокислотные замены в положении 286 и 288, и цистеинпротеазный домен, имеющий последовательность SEQ ID NO: 33, которая имеет аминокислотную замену в положении 155, по сравнению с соответствующим токсином В С.difficile дикого типа, где по меньшей мере одна аминокислота мутантного токсина В С.difficile поперечно-сшита химическим образом.

В следующем аспекте изобретение относится к иммуногенной композиции, включающей мутантный токсин В С.difficile, который включает SEQ ID NO: 6, где по меньшей мере одна аминокислота мутантного токсина В С.difficile поперечно-сшита химическим образом.

В одном аспекте изобретение относится к иммуногенной композиции, включающей мутантный токсин А С.difficile, который включает SEQ ID NO: 4, и мутантный токсин В С.difficile, который включает SEQ ID NO: 6, где по меньшей мере одна аминокислота каждого из мутантных токсинов С.difficile поперечно-сшита химическим образом.

В следующих аспектах изобретение относится к рекомбинантной клетке или потомству этой клетки, которая включает полинуклеотид, кодирующий любой из вышеуказанных мутантных токсинов С.difficile, причем в этой клетке отсутствует эндогенный полинуклеотид, кодирующий токсин.

В другом аспекте изобретение относится к антителу или к связывающему фрагменту антитела, который связывается с иммуногенной композицией, включающей мутантный токсин С.difficile.

В одном аспекте изобретение относится к способу лечения инфекции С.difficile у млекопитающего. Указанный способ включает введение млекопитающему иммуногенной композиции, включающей мутантный токсин А С.difficile, который включает SEQ ID NO: 4, и мутантный токсин В С.difficile, который включает SEQ ID NO: 6, где по меньшей мере одна аминокислота каждого из мутантных токсинов С.difficile поперечно-сшита с использованием формальдегида.

В другом аспекте способ лечения С.difficile инфекции С.difficile у млекопитающего включает введение млекопитающему иммуногенной композиции, включающей мутантный токсин А С.difficile, который включает SEQ ID NO: 4, и мутантный токсин В С.difficile, который включает SEQ ID NO: 6, где по меньшей мере одна аминокислота каждого из мутантных токсинов С.difficile поперечно-сшита с использованием 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)-карбодиимида и/или N-гидроксисукцинимида (NHS).

В одном аспекте изобретение относится к способу индукции иммунного ответа на инфекцию С.difficile у млекопитающего. Данный способ включает введение млекопитающему иммуногенной композиции, включающей мутантный токсин А С.difficile, который включает SEQ ID NO: 4, и мутантный токсин В С.difficile, который включает SEQ ID NO: 6, где по меньшей мере одна аминокислота каждого из мутантных токсинов С.difficile поперечно-сшита с использованием формальдегида.

В другом аспекте способ индукции иммунного ответа на инфекцию С.difficile у млекопитающего включает введение млекопитающему иммуногенной композиции, включающей мутантный токсин А С.difficile, который включает SEQ ID NO: 4, и мутантный токсин В С.difficile, который включает SEQ ID NO: 6, где по меньшей мере одна аминокислота каждого из мутантных токсинов С.difficile поперечно-сшита с использованием 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)-карбодиимида и/или N-гидроксисукцинимида (NHS).

В одном воплощении способы лечения или способы индукции иммунного ответа осуществляют у млекопитающего, нуждающегося в этом.

В одном воплощении способы лечения или способы индукции иммунного ответа включают млекопитающее, имеющее рецидивирующую инфекцию С.difficile.

В одном воплощении способы лечения или способы индукции иммунного ответа включают парентеральное введение композиции.

В одном воплощении способы лечения или способы индукции иммунного ответа включают иммуногенную композицию, дополнительно включающую адъювант.

В одном воплощении адъювант включает гель гидроксида алюминия и CpG олигонуклеотид. В другом воплощении адъювант включает ISCOMATRIX.

В одном воплощении выделенный полипептид включает по меньшей мере одну боковую цепь остатка аспарагиновой кислоты полипептида или по меньшей мере одну боковую цепь остатка глутаминовой кислоты полипептида, химически модифицированную глицином.

В одном воплощении выделенный полипептид включает по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина полипептида; и по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка глутаминовой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина полипептида.

В одном воплощении выделенный полипептид включает бета-аланиновую группировку, сшитую с боковой цепью по меньшей мере одного остатка лизина полипептида.

В одном воплощении выделенный полипептид включает глициновую группировку, сшитую с боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты полипептида или с боковой цепью остатка глутаминовой кислоты полипептида.

В одном воплощении выделенный полипептид включает аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 4, в которой остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, и боковая цепь по меньшей мере одного остатка лизина полипептида сшита с бета-аланиновой группировкой.

В одном воплощении выделенный полипептид включает аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 6, в которой остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, и боковая цепь по меньшей мере одного остатка лизина полипептида сшита с бета-аланиновой группировкой.

В одном воплощении выделенный полипептид включает боковую цепь второго остатка лизина полипептида, сшитую с боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты или с боковой цепью остатка глутаминовой кислоты.

В одном воплощении выделенный полипептид включает боковую цепь остатка аспарагиновой кислоты или боковую цепь остатка глутаминовой кислоты полипептида, сшитую с глициновой группировкой.

В одном воплощении выделенный полипептид имеет значение ЕС₅₀ по меньшей мере приблизительно 100 мкг/мл.

В одном аспекте иммуногенная композиция включает выделенный полипептид, имеющий аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 4, в которой остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, и выделенный полипептид, имеющий аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, и где эти полипептиды имеют по меньшей мере одну боковую цепь аминокислоты, химически модифицированную с использованием 1-этил-3-(3-диметиламинопропил) карбодиимида (EDC) и N-гидроксисукцинимида (NHS).

В одном воплощении полипептид включает по меньшей мере одно из: а) по меньшей мере одной бета-аланиновой группировки, сшитой с боковой цепью остатка лизина полипептида; б) по меньшей мере одной поперечной сшивки между боковой цепью остатка лизина полипептида и боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты; и в) по меньшей мере одной поперечной сшивки между боковой цепью остатка лизина полипептида и боковой цепью остатка глутаминовой кислоты.

В одном воплощении выделенный полипептид имеет значение ЕС₅₀ по меньшей мере приблизительно 100 мкг/мл.

В одном аспекте иммуногенная композиция включает выделенный полипептид, имеющий аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 4, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, и выделенный полипептид, имеющий аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, и а) где боковая цепь по меньшей мере одного остатка лизина SEQ ID NO: 4 сшита с бета-аланиновой группировкой, и б) где боковая цепь по меньшей мере одного остатка лизина SEQ ID NO: 6 сшита с бета-аланиновой группировкой.

В одном воплощении иммуногенная композиция включает боковую цепь второго остатка лизина SEQ ID NO: 4, сшитую с боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты или с боковой цепью остатка глутаминовой кислоты, и где второй остаток лизина SEQ ID NO: 6 сшит с боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты или с боковой цепью остатка глутаминовой кислоты.

В одном воплощении иммуногенная композиция включает боковую цепь остатка аспарагиновой кислоты или боковую цепь остатка глутаминовой кислоты полипептида, имеющего аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 4, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, сшитую с глициновой группировкой.

В одном воплощении иммуногенная композиция включает боковую цепь остатка аспарагиновой кислоты или боковую цепь остатка глутаминовой кислоты полипептида, имеющего аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, сшитую с глициновой группировкой.

В одном воплощении выделенный полипептид имеет значение ЕС₅₀ по меньшей мере приблизительно 100 мкг/мл.

В одном аспекте иммуногенная композиция включает выделенный полипептид, имеющий аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 84, и выделенный полипептид, имеющий аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 86, где каждый полипептид включает: а) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина полипептида; б) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка глутаминовой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина полипептида; в) бета-аланиновую группировку, сшитую с боковой цепью по меньшей мере одного остатка лизина полипептида; и г) глициновую группировку, сшитую с боковой цепью по меньшей мере одного остатка аспарагиновой кислоты полипептида или с боковой цепью по меньшей мере одного остатка глутаминовой кислоты полипептида.

КРАТКОЕ ОПИСАНИЕ ГРАФИЧЕСКИХ МАТЕРИАЛОВ

На Фиг. 1А-Н представлено выравнивание последовательности токсина А С.difficile дикого типа из штаммов 630, VPI10463, R20291, CD196, и мутантного токсина А, имеющего последовательность SEQ ID NO: 4, с использованием выравнивания CLUSTALW, параметры по умолчанию.

На Фиг. 2A-F представлено выравнивание последовательности токсина В С.difficile дикого типа из штаммов 630, VPI10463, R20291, CD196, и мутантного токсина В, имеющего последовательность SEQ ID NO: 6, с использованием выравнивания CLUSTALW, параметры по умолчанию.

На Фиг. 3 представлен график, показывающий идентификацию штаммов, отрицательных по токсину С.difficile дикого типа. Культуральную среду 13 штаммов С.difficile тестировали с помощью ELISA на токсин А. Как проиллюстрировано, семь штаммов экспрессировало токсин А, и 6 штаммов не экспрессировало его (штаммы 1351, 3232, 7322, 5036, 4811 и VPI 11186).

На Фиг. 4А и В представлены результаты электрофореза в ДСН-ПААГ, иллюстрирующие, что тройной мутант A (SEQ ID NO: 4), двойной мутант В (SEQ ID NO: 5) и тройной мутант В (SEQ ID NO: 6) не гликозилируют ГТФазы Rac1 или RhoA в анализах гликозилирования in vitro с UDP-¹⁴С-глюкозой; тогда как от 10 мкг до 1 нг токсина В дикого типа гликозилирует Rac1.

На Фиг. 5 представлены результаты Вестерн-блота, показывающие нейтрализацию активности цистеиновой протеазы в мутантных токсинах А и В (SEQ ID NO: 4 и 6, соответственно) по сравнению с наблюдением расщепленных фрагментов токсинов А и В дикого типа (SEQ ID NO: 1 и 2, соответственно). См. Пример 13.

На Фиг. 6 представлены графики, показывающие, что тройные мутантные токсины А и В (SEQ ID NO: 4 и 6, соответственно) проявляют остаточную цитотоксичность при тестировании при высоких концентрациях (например, приблизительно 100 мкг/мл) в результате анализа цитотоксичности in vitro в клетках IMR-90.

На Фиг. 7 представлен график, показывающий, что значения ЕС₅₀ аналогичны для тройного мутантного токсина В (SEQ ID NO: 6) и гепта-мутантного токсина В (SEQ ID NO: 8).

На Фиг. 8 изображен график, на котором представлены результаты тестов цитотоксичности in vitro, где уровни АТФ (RLU) нанесены на график против возрастающих концентраций тройного мутантного TcdA (SEQ ID NO: 4) (верхняя панель) и тройного мутантного TcdB (SEQ ID NO: 6) (нижняя панель). Остаточная цитотоксичность мутантных токсинов А и В может быть полностью нейтрализована нейтрализующими антителами, специфичными к мутантному токсину А (верхняя панель - pAb А и mAb А3-25 + А60-22) и к мутантному токсину В (нижняя панель - pAb В).

На Фиг. 9 представлены изображения морфологии клеток IMR-90 через 72 часа после обработки. На панели А показаны контрольные клетки, обработанные имитатором. На панели В показана морфология клеток после обработки мутантным TcdB (SEQ ID NO: 6), инактивированным формалином. На панели С показана морфология клеток после обработки мутантным TcdB (SEQ ID NO: 6), инактивированным EDC. На панели D показана морфология клеток после обработки токсином В дикого типа (SEQ ID NO: 2). На панели Е показана морфология клеток после обработки тройным мутантным TcdB (SEQ ID NO: 6). Подобные результаты наблюдали для обработок TcdA.

На Фиг. 10 представлен график, показывающий титры нейтрализующего антитела, описанного в Примере 25 (исследование muCdiff2010-06).

На Фиг. 11 представлен график, показывающий титры нейтрализующего антитела, описанного в Примере 26 (исследование muCdiff2010-07).

На Фиг. 12 представлен график, показывающий ответы нейтрализующего антитела против токсинов А и В у хомячков после четырех иммунизаций, как описано в Примере 27 (исследование hamC. difficile2010-02)

На Фиг. 13 представлен график, показывающий ответы нейтрализующего антитела у хомячков после вакцинации химически инактивированными, генетически мутантными токсинами и токсоидами List Biological, как описано в Примере 27 (исследование hamC. difficile20 10-02).

На Фиг. 14 представлены кривые выживаемости трех иммунизированных групп хомячков по сравнению с не иммунизированными контролями, как описано в Примере 28 (исследование hamC. difficile2010-02, продолжение).

На Фиг. 15 представлен график, показывающий относительный ответ нейтрализующего антитела против различных препаратов мутантных токсинов С.difficile у хомячков (исследование hamC. difficile2010-03), как описано в Примере 29.

На Фиг. 16А-В представлены графики, показывающие сильный ответ нейтрализующего антитела против химически инактивированных генетических мутантных токсинов А и В (SEQ ID NO: 4 и 6, соответственно) у яванских макак, как описано в Примере 30.

На Фиг. 17 представлены аминокислотные последовательности вариабельных областей легких (VL) и тяжелых (HL) цепей А3-25 mAb IgE. Сигнальный пептид - выделен цветом; CDR - выделены курсивом и подчеркнуты; константная область - выделена полужирным шрифтом и подчеркнута (полноразмерная последовательность не показана).

На Фиг. 18 представлен график, показывающий титрование индивидуальных антител к токсину А в анализе нейтрализации токсина с использованием уровней АТФ (количественно определяемый в относительных световых единицах - RLU) как индикатора выживаемости клеток. По сравнению с контролем токсина (4×ЕС₅₀) mAb А80-29, А65-33, А60-22 и А3-25 обладали возрастающими нейтрализующими действиями на токсин А с возрастанием концентрации, но не действовали на уровень положительных контрольных антител кролика против токсина A. mAb А50-10, А56-33 и А58-46 не нейтрализовали токсин А. Контроль, представляющий собой только клетки, имел 1-1,5×10⁶ RLU.

На Фиг. 19 представлено картирование 8 групп эпитопов mAb к токсину В с помощью BiaCore.

На Фиг. 20А-С представлены синергетические нейтрализующие активности комбинаций mAb к токсину А: Добавление различных разведений нейтрализующих антител А60-22, А65-33 и А80-29 к возрастающим концентрациям А3-25 mAb синергетическим путем повышало нейтрализацию токсина А независимо от разведения. Проиллюстрирован контроль RLU только токсина А (4×ЕС₅₀) (менее 0,3×10⁶), а контроли, представляющие собой только клетки, имели 2-2,5×10⁶ RLU, как изображено на графиках, показанных на Фиг. 20В и Фиг. 20С.

На Фиг. 21 представлены синергетические нейтрализующие активности mAb к токсину В: Нейтрализация токсина В антителами mAb 8-26, В60-2 и В59-3 проиллюстрирована на Фиг. 21А. Нейтрализация токсина В возрастала синергетическим путем после объединения В8-26 с разведениями В59-3 (Фиг. 21В).

На Фиг. 22 представлены результаты Вестерн-блота, показывающие, что экспрессия ГТФазы Rac1 снижена в экстрактах, обработанных генетическим мутантным токсином В (SEQ ID NO: 6) с 24 до 96 часов, но не снижена в экстрактах, обработанных токсином В (SEQ ID NO: 2) дикого типа. Результаты блота также показывают, что Rac1 гликозилирован в экстрактах, обработанных токсином В, но не гликозилирован в экстрактах, обработанных генетическим мутантным токсином В.

На Фиг. 23А-K представлены графики, на которых показаны результаты тестов цитотоксичности in vitro, в которых уровни АТФ (RLU) нанесены на график против возрастающих концентраций культуральной среды С.difficile и пула сывороток хомячков

; необработанный токсин (собранная культуральная среда) от соответствующего штамма и пул сывороток хомячка

; очищенный токсин (коммерческий токсин, полученный от List Biologicals) и пул сывороток хомячка

; необработанный токсин

, контроль; и очищенный токсин

, контроль. Токсины из соответствующих штаммов добавляли к клеткам при значениях 4×EC₅₀. На фиг. 23 показано, что иммуногенная композиция, включающая мутантный TcdA (SEQ ID NO: 4) и мутантный TcdB (SEQ ID NO: 6), где мутантные токсины были инактивированы EDC в соответствии, например, с Примером 29, таблицей 15, описанной здесь, индуцировала нейтрализующие антитела, которые проявляли нейтрализующую активность против токсинов по меньшей мере из следующих 16 различных штаммов CDC С.difficile по сравнению с соответствующим контролем, представляющим собой только токсин: 2007886 (Фиг. 23А); 2006017 (Фиг. 23В); 2007070 (Фиг. 23С); 2007302 (Фиг. 23D); 2007838 (Фиг. 23Е); 2007886 (Фиг. 23F); 2009292 (Фиг. 23G); 2004013 (Фиг. 23Н); 2009141 (Фиг. 23I); 2005022 (Фиг. 23J); 2006376 (Фиг. 23K).

На Фиг. 24 представлена иллюстрация примерной инактивации EDC/NHS мутантных токсинов С.difficile, приводящей в результате по меньшей мере к трем возможным типам модификаций: поперечным сшивкам, образованию аддуктов глицина и аддуктов бета-аланина. Панель А иллюстрирует поперечное сшивание. Карбоксильные остатки тройных мутантных токсинов инактивируют добавлением EDC и NHS. Активированные эфиры взаимодействуют с первичными аминами с образованием стабильных амидных связей, приводящих в результате к внутри- и межмолекулярным поперечным сшивкам. Панель В иллюстрирует образование аддуктов глицина. После инактивации остаточные активированные сложные эфиры гасят добавлением глицина с образованием стабильных амидных связей. Панель С иллюстрирует образование аддуктов бета-аланина. Три моль NHS может взаимодействовать с одним моль EDC с образованием активированного бета-аланина. Затем он взаимодействует с первичными аминами с образованием стабильных амидных связей.

На Фиг. 25 представлена иллюстрация примерной инактивации EDC/NHS мутантных токсинов С.difficile, приводящей в результате по меньшей мере к одному из следующих типов модификаций: поперечные сшивки, аддукты глицина и аддукты бета-аланина.

КРАТКОЕ ОПИСАНИЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛьНОСТЕЙ

SEQ ID NO: 1 описывает аминокислотную последовательность токсина А С.difficile 630 (TcdA) дикого типа.

SEQ ID NO: 2 описывает аминокислотную последовательность токсина В С.difficile 630 (TcdB) дикого типа.

SEQ ID NO: 3 описывает аминокислотную последовательность мутантного TcdA, имеющего мутацию в положениях 285 и 287 по сравнению с SEQ ID NO: 1.

SEQ ID NO: 4 описывает аминокислотную последовательность мутантного TcdA, имеющего мутацию в положениях 285, 287 и 700 по сравнению с SEQ ID NO: 1.

SEQ ID NO: 5 описывает аминокислотную последовательность мутантного TcdB, имеющего мутацию в положениях 286 и 288 по сравнению с SEQ ID NO: 2.

SEQ ID NO: 6 описывает аминокислотную последовательность мутантного TcdB, имеющего мутацию в положениях 286, 288 и 698 по сравнению с SEQ ID NO: 2.

SEQ ID NO: 7 описывает аминокислотную последовательность мутантного TcdA, имеющего мутацию в положениях 269, 272, 285, 287, 460, 462 и 700 по сравнению с SEQ ID NO: 1.

SEQ ID NO: 8 описывает аминокислотную последовательность мутантного TcdB, имеющего мутацию в положениях 270, 273, 286, 288, 461, 463 и 698 по сравнению с SEQ ID NO: 2.

SEQ ID NO: 9 описывает последовательность ДНК, кодирующую токсин А С.difficile 630 (TcdA) дикого типа.

SEQ ID NO: 10 описывает последовательность ДНК, кодирующую токсин В С.difficile 630 (TcdB) дикого типа.

SEQ ID NO: 11 описывает последовательность ДНК, кодирующую SEQ ID NO: 3.

SEQ ID NO: 12 описывает последовательность ДНК, кодирующую SEQ ID NO: 4.

SEQ ID NO: 13 описывает последовательность ДНК, кодирующую SEQ ID NO: 5.

SEQ ID NO: 14 описывает последовательность ДНК, кодирующую SEQ ID NO: 6.

SEQ ID NO: 15 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile R20291 дикого типа.

SEQ ID NO: 16 описывает последовательность ДНК, кодирующую SEQ ID NO: 15.

SEQ ID NO: 17 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile CD196 дикого типа.

SEQ ID NO: 18 описывает последовательность ДНК, кодирующую SEQ ID NO: 17.

SEQ ID NO: 19 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile VPI10463 дикого типа.

SEQ ID NO: 20 описывает последовательность ДНК, кодирующую SEQ ID NO: 19.

SEQ ID NO: 21 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile R20291 дикого типа.

SEQ ID NO: 22 описывает последовательность ДНК, кодирующую SEQ ID NO: 21.

SEQ ID NO: 23 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile CD196 дикого типа.

SEQ ID NO: 24 описывает последовательность ДНК, кодирующую SEQ ID NO: 23.

SEQ ID NO: 25 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile VPI10463 дикого типа.

SEQ ID NO: 26 описывает последовательность ДНК, кодирующую SEQ ID NO: 25.

SEQ ID NO: 27 описывает последовательность ДНК локуса патогенности С.difficile VPI10463 дикого типа.

SEQ ID NO: 28 описывает аминокислотную последовательность для остатков 101-293 SEQ ID NO: 1.

SEQ ID NO: 29 описывает аминокислотную последовательность для остатков 1-542 SEQ ID NO: 1.

SEQ ID NO: 30 описывает аминокислотную последовательность для остатков 101-293 SEQ ID NO: 2.

SEQ ID NO: 31 описывает аминокислотную последовательность для остатков 1-543 SEQ ID NO: 2.

SEQ ID NO: 32 описывает аминокислотную последовательность для остатков 543-809 SEQ ID NO: 1.

SEQ ID NO: 33 описывает аминокислотную последовательность для остатков 544-767 SEQ ID NO: 2.

SEQ ID NO: 34 описывает аминокислотную последовательность мутантного TcdA, в которой остатки 101, 269, 272, 285, 287, 460, 462, 541, 542, 543, 589, 655 и 700 могут представлять собой любую аминокислоту.

SEQ ID NO: 35 описывает аминокислотную последовательность мутантного TcdB, в которой остатки 102, 270, 273, 286, 288, 384, 461, 463, 520, 543, 544, 587, 600, 653, 698 и 751 могут представлять собой любую аминокислоту.

SEQ ID NO: 36 описывает аминокислотную последовательность вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdA С.difficile (А3-25 mAb).

SEQ ID NO: 37 описывает аминокислотную последовательность вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdA С.difficile (А3-25 mAb).

SEQ ID NO: 38 описывает аминокислотную последовательность CDR1 вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdA С.difficile (А3-25 mAb).

SEQ ID NO: 39 описывает аминокислотную последовательность CDR2 вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdA С.difficile (А3-25 mAb).

SEQ ID NO: 40 описывает аминокислотную последовательность CDR3 вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdA С.difficile (А3-25 mAb).

SEQ ID NO: 41 описывает аминокислотную последовательность CDR1 вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdA С.difficile (А3-25 mAb).

SEQ ID NO: 42 описывает аминокислотную последовательность CDR2 вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdA С.difficile (А3-25 mAb).

SEQ ID NO: 43 описывает аминокислотную последовательность CDR3 вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdA С.difficile (А3-25 mAb).

SEQ ID NO: 44 описывает последовательность ДНК, кодирующую SEQ ID NO: 3.

SEQ ID NO: 45 описывает последовательность ДНК, кодирующую SEQ ID NO: 4.

SEQ ID NO: 46 описывает последовательность ДНК, кодирующую SEQ ID NO: 5.

SEQ ID NO: 47 описывает последовательность ДНК, кодирующую SEQ ID NO: 6.

SEQ ID NO: 48 описывает нуклеотидную последовательность иммуностимуляторного олигонуклеотида ODN CpG 24555.

SEQ ID NO: 49 описывает аминокислотную последовательность вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В8-26 mAb).

SEQ ID NO: 50 описывает аминокислотную последовательность сигнального пептида вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В8-26 mAb).

SEQ ID NO: 51 описывает аминокислотную последовательность CDR1 вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В8-26 mAb).

SEQ ID NO: 52 описывает аминокислотную последовательность CDR2 вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В8-26 mAb).

SEQ ID NO: 53 описывает аминокислотную последовательность CDR3 вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В8-26 mAb).

SEQ ID NO: 54 описывает аминокислотную последовательность константной области вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В8-26 mAb).

SEQ ID NO: 55 описывает аминокислотную последовательность вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В8-26 mAb).

SEQ ID NO: 56 описывает аминокислотную последовательность сигнального пептида вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В8-26 mAb).

SEQ ID NO: 57 описывает аминокислотную последовательность CDR1 вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В8-26 mAb).

SEQ ID NO: 58 описывает аминокислотную последовательность CDR2 вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В8-26 mAb).

SEQ ID NO: 59 описывает аминокислотную последовательность CDR3 вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В8-26 mAb).

SEQ ID NO: 60 описывает аминокислотную последовательность вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В59-3 mAb).

SEQ ID NO: 61 описывает аминокислотную последовательность сигнального пептида вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В59-3 mAb).

SEQ ID NO: 62 описывает аминокислотную последовательность CDR1 вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В59-3 mAb).

SEQ ID NO: 63 описывает аминокислотную последовательность CDR2 вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В59-3 mAb).

SEQ ID NO: 64 описывает аминокислотную последовательность CDR3 вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В59-3 mAb).

SEQ ID NO: 65 описывает аминокислотную последовательность константной области вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В59-3 mAb).

SEQ ID NO: 66 описывает аминокислотную последовательность вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В59-3 mAb).

SEQ ID NO: 67 описывает аминокислотную последовательность сигнального пептида вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В59-3 mAb).

SEQ ID NO: 68 описывает аминокислотную последовательность CDR1 вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В59-3 mAb).

SEQ ID NO: 69 описывает аминокислотную последовательность CDR2 вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В59-3 mAb).

SEQ ID NO: 70 описывает аминокислотную последовательность CDR3 вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В59-3 mAb).

SEQ ID NO: 71 описывает аминокислотную последовательность вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В9-30 mAb).

SEQ ID NO: 72 описывает аминокислотную последовательность сигнального пептида вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В9-30 mAb).

SEQ ID NO: 73 описывает аминокислотную последовательность CDR1 вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В9-30 mAb).

SEQ ID NO: 74 описывает аминокислотную последовательность CDR2 вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В9-30 mAb).

SEQ ID NO: 75 описывает аминокислотную последовательность CDR3 вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В9-30 mAb).

SEQ ID NO: 76 описывает аминокислотную последовательность константной области вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В9-30 mAb).

SEQ ID NO: 77 описывает аминокислотную последовательность вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В9-30 mAb).

SEQ ID NO: 78 описывает аминокислотную последовательность сигнального пептида вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В9-30 mAb).

SEQ ID NO: 79 описывает аминокислотную последовательность CDR1 вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В9-30 mAb).

SEQ ID NO: 80 описывает аминокислотную последовательность CDR2 вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В9-30 mAb).

SEQ ID NO: 81 описывает аминокислотную последовательность CDR3 вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В9-30 mAb).

SEQ ID NO: 82 описывает аминокислотную последовательность мутантного TcdB, где остаток в положении 102, 270, 273, 286, 288, 384, 461, 463, 520, 543, 544, 587, 600, 653, 698 и 751 может представлять собой любую аминокислоту.

SEQ ID NO: 83 описывает аминокислотную последовательность мутантного TcdA, имеющего мутацию в положениях 269, 272, 285, 287, 460, 462 и 700 по сравнению с SEQ ID NO: 1, в которой метионин в положении 1 отсутствует.

SEQ ID NO: 84 описывает аминокислотную последовательность мутантного токсина А С.difficile, имеющего мутацию в положениях 285, 287 и 700 по сравнению с SEQ ID NO: 1, в которой метионин в положении 1 отсутствует.

SEQ ID NO: 85 описывает аминокислотную последовательность мутантного токсина В С.difficile, имеющего мутацию в положениях 270, 273, 286, 288, 461, 463 и 698 по сравнению с SEQ ID NO: 2, в которой метионин в положении 1 отсутствует.

SEQ ID NO: 86 описывает аминокислотную последовательность мутантного токсина В С.difficile, имеющего мутацию в положениях 286, 288 и 698 по сравнению с SEQ ID NO: 2, в которой метионин в положении 1 отсутствует.

SEQ ID NO: 87 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2004013 дикого типа.

SEQ ID NO: 88 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2004111 дикого типа.

SEQ ID NO: 89 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2004118 дикого типа.

SEQ ID NO: 90 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2004205 дикого типа.

SEQ ID NO: 91 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2004206 дикого типа.

SEQ ID NO: 92 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2005022 дикого типа.

SEQ ID NO: 93 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2005088 дикого типа.

SEQ ID NO: 94 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2005283 дикого типа.

SEQ ID NO: 95 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2005325 дикого типа.

SEQ ID NO: 96 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2005359 дикого типа.

SEQ ID NO: 97 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2006017 дикого типа.

SEQ ID NO: 98 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2007070 дикого типа.

SEQ ID NO: 99 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2007217 дикого типа.

SEQ ID NO: 100 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2007302 дикого типа.

SEQ ID NO: 101 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2007816 дикого типа.

SEQ ID NO: 102 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2007838 дикого типа.

SEQ ID NO: 103 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2007858 дикого типа.

SEQ ID NO: 104 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2007886 дикого типа.

SEQ ID NO: 105 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2008222 дикого типа.

SEQ ID NO: 106 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.d/rr7c//e 2009078 дикого типа.

SEQ ID NO: 107 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2009087 дикого типа.

SEQ ID NO: 108 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2009141 дикого типа.

SEQ ID NO: 109 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 2009292 дикого типа.

SEQ ID NO: 110 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2004013 дикого типа.

SEQ ID NO: 111 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2004111 дикого типа.

SEQ ID NO: 112 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2004118 дикого типа.

SEQ ID NO: 113 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2004205 дикого типа.

SEQ ID NO: 114 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2004206 дикого типа.

SEQ ID NO: 115 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2005022 дикого типа.

SEQ ID NO: 116 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2005088 дикого типа.

SEQ ID NO: 117 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2005283 дикого типа.

SEQ ID NO: 118 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2005325 дикого типа.

SEQ ID NO: 119 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2005359 дикого типа.

SEQ ID NO: 120 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2006017 дикого типа.

SEQ ID NO: 121 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2006376 дикого типа.

SEQ ID NO: 122 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2007070 дикого типа.

SEQ ID NO: 123 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2007217 дикого типа.

SEQ ID NO: 124 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2007302 дикого типа.

SEQ ID NO: 125 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2007816 дикого типа.

SEQ ID NO: 126 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2007838 дикого типа.

SEQ ID NO: 127 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2007858 дикого типа.

SEQ ID NO: 128 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2007886 дикого типа.

SEQ ID NO: 129 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2008222 дикого типа.

SEQ ID NO: 130 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2009078 дикого типа.

SEQ ID NO: 131 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2009087 дикого типа.

SEQ ID NO: 132 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2009141 дикого типа.

SEQ ID NO: 133 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 2009292 дикого типа.

SEQ ID NO: 134 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 014 дикого типа.

SEQ ID NO: 135 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 015 дикого типа.

SEQ ID NO: 136 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 020 дикого типа.

SEQ ID NO: 137 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 023 дикого типа.

SEQ ID NO: 138 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 027 дикого типа.

SEQ ID NO: 139 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 029 дикого типа.

SEQ ID NO: 140 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 046 дикого типа.

SEQ ID NO: 141 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 014 дикого типа.

SEQ ID NO: 142 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 015 дикого типа.

SEQ ID NO: 143 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 020 дикого типа.

SEQ ID NO: 144 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 023 дикого типа.

SEQ ID NO: 145 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 027 дикого типа.

SEQ ID NO: 146 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 029 дикого типа.

SEQ ID NO: 147 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 046 дикого типа.

SEQ ID NO: 148 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 001 дикого типа.

SEQ ID NO: 149 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 002 дикого типа.

SEQ ID NO: 150 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 003 дикого типа.

SEQ ID NO: 151 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 004 дикого типа.

SEQ ID NO: 152 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 070 дикого типа.

SEQ ID NO: 153 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 075 дикого типа.

SEQ ID NO: 154 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 077 дикого типа.

SEQ ID NO: 155 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 081 дикого типа.

SEQ ID NO: 156 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 117 дикого типа.

SEQ ID NO: 157 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 131 дикого типа.

SEQ ID NO: 158 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 001 дикого типа.

SEQ ID NO: 159 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 002 дикого типа.

SEQ ID NO: 160 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 003 дикого типа.

SEQ ID NO: 161 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 004 дикого типа.

SEQ ID NO: 162 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 070 дикого типа.

SEQ ID NO: 163 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 075 дикого типа.

SEQ ID NO: 164 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 077 дикого типа.

SEQ ID NO: 165 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 081 дикого типа.

SEQ ID NO: 166 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 117 дикого типа.

SEQ ID NO: 167 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 131 дикого типа.

SEQ ID NO: 168 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 053 дикого типа.

SEQ ID NO: 169 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 078 дикого типа.

SEQ ID NO: 170 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 087 дикого типа.

SEQ ID NO: 171 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 095 дикого типа.

SEQ ID NO: 172 описывает аминокислотную последовательность TcdA С.difficile 126 дикого типа.

SEQ ID NO: 173 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 053 дикого типа.

SEQ ID NO: 174 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 078 дикого типа.

SEQ ID NO: 175 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 087 дикого типа.

SEQ ID NO: 176 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 095 дикого типа.

SEQ ID NO: 177 описывает аминокислотную последовательность TcdB С.difficile 126 дикого типа.

ПОДРОБНОЕ ОПИСАНИЕ ИЗОБРЕТЕНИЯ

Авторы изобретения неожиданно обнаружили мутантный токсин А и токсин В С.difficile и способы их применения. Эти мутанты частично охарактеризованы как обладающие иммуногенностью и проявляющие пониженную цитотоксичность по сравнению с формой дикого типа соответствующего токсина. Настоящее изобретение также относится к их иммуногенным участкам, к их биологическим эквивалентам и к выделенным полинуклеотидам, которые включают нуклеиново-кислотные последовательности, кодирующие любое из указанного выше.

Иммуногенные композиции, описанные здесь, неожиданно показали способность вызывать образование новых нейтрализующих антител против токсинов С.difficile, и они могут быть способны придавать активную и/или пассивную защиту против провокации С.difficile. Новые антитела направлены против различных эпитопов токсина А и токсина В. Кроме того, авторы изобретения обнаружили, что комбинация по меньшей мере двух из нейтрализующих моноклональных антител может неожиданно проявлять синергетический эффект при соответствующей нейтрализации in vitro токсина А и токсина В.

Композиции по изобретению, описанные здесь, можно применять для лечения, предупреждения, снижения риска, снижения частоты встречаемости, снижения тяжести и/или замедления начала инфекции С.difficile, заболевания, обусловленного С.difficile (CDAD), его синдрома, состояния, симптома и/или осложнения у млекопитающего по сравнению с млекопитающим, которому не вводили данную композицию.

Кроме того, авторы изобретения открыли рекомбинантную аспорогенную клетку С.difficile, которая может стабильно экспрессировать мутантный токсин А и токсин В С.difficile, и новые способы ее получения.

Иммуногенные композиции

В одном аспекте, изобретение относится к иммуногенной композиции, включающей мутантный токсин С.difficile. Этот мутантный токсин С.difficile включает аминокислотную последовательность, имеющую по меньшей мере одну мутацию в глюкозилтрансферазном домене и по меньшей мере одну мутацию в цистеинпротеазном домене относительно соответствующего токсина С.difficile дикого типа.

Термин "дикий тип", как используют здесь, относится к форме, обнаруживаемой в природе. Например, полипептидная или полинуклеотидная последовательность дикого типа представляет собой последовательность, находящуюся в организме, которая может быть выделена из источника в природе, и которая целенаправленно не модифицирована с помощью манипуляций человека. Настоящее изобретение также относится к выделенным полинуклеотидам, которые включают нуклеиново-кислотные

последовательности, кодирующие любое из указанного выше. Кроме того, настоящее изобретение относится к применению любой из вышеуказанных композиций для лечения, предупреждения, снижения риска, снижения частоты встречаемости, снижения тяжести и/или замедления начала инфекции С.difficile, заболевания, обусловленного С.difficile (CDAD), его синдрома, состояния, симптома и/или осложнения у млекопитающего по сравнению с млекопитающим, которому не вводят данную композицию, а также к способам получения таких композиций.

При использовании здесь, "иммуногенная композиция" или "иммуноген" относятся к композиции, которая вызывает иммунный ответ у млекопитающего, которому вводят эту композицию.

"Иммунный ответ" относится к развитию полезного гуморального (опосредованного антителами) и/или клеточного (опосредованного антигенспецифичными Т клетками или продуктами их секреции) ответа, направленного против токсина С.difficile у пациента-реципиента. Иммунный ответ может представлять собой гуморальный, клеточный или оба типа ответа.

Иммунный ответ может представлять собой активный ответ, индуцированный введением иммуногенной композиции, иммуногена. Альтернативно, иммунный ответ может представлять собой пассивный ответ, индуцированный введением антитела или примированных Т-клеток.

Наличие гуморального (антитело-опосредованного) иммунного ответа можно определить, например, с помощью анализов на основе клеток, известных в данной области техники, таких как анализ нейтрализующего антитела, ELISA (твердофазный иммуноферментный анализ) и т.д.

Клеточный иммунный ответ в характерном случае вызван презентированием полипептидных эпитопов в ассоциации с молекулами ГКГ (главного комплекса гистосовместимости) класса I или класса II, активирующим антигенспецифичные CD4+ Т-хелперные клетки и/или CD8+цитотоксические Т-клетки. В этот ответ может быть также вовлечена активация моноцитов, макрофагов, клеток NK (естественных киллеров), базофилов, дендритных клеток, астроцитов, клеток микроглии, эозинофилов или других компонентов врожденного иммунитета. Наличие клеточно-опосредованного иммунологического ответа можно определить с помощью анализов пролиферации (CD4+ Т клеток) или анализов CTL (цитотоксических Т-лимфоцитов), известных в данной области техники.

В одном воплощении иммуногенная композиция представляет собой вакцинную композицию. При использовании здесь, "вакцинная композиция" представляет собой композицию, которая вызывает иммунный ответ у млекопитающего, которому вводят эту композицию. Вакцинная композиция может защищать иммунизированное млекопитающее против последующей провокации иммунизирующим агентом или иммунологически перекрестно-реактивным агентом. Эта защита может быть полной или частичной в отношении снижения симптомов или инфекции по сравнению невакцинированным млекопитающим в тех же условиях.

Иммуногенные композиции, описанные здесь, являются перекрестно-реактивными, что означает, что они обладают такими характеристиками, что способны вызывать эффективный иммунный ответ (например, гуморальный иммунный ответ) против токсина, продуцируемого другим штаммом С.difficile, отличающимся от штамма, от которого имеет происхождение композиция.

Например, иммуногенные композиции (например, имеющие происхождение от С.difficile 630), описанные здесь, могут вызывать перекрестно-реактивные антитела, которые могут связываться с токсинами, продуцируемыми множественными штаммами С.difficile (например, с токсинами, продуцируемыми С.difficile R20291 и VPI10463). См., например, Пример 37. Перекрестная реактивность является показателем потенциала перекрестной защиты бактериального иммуногена, и наоборот.

Термин "перекрестно-реактивный", при использовании здесь, относится к способности иммунного ответа, индуцированного иммуногенной композицией, предотвращать или ослаблять инфекцию различными штаммами или видами бактерий одного и того же рода. Например, иммуногенная композиция (например, имеющая происхождение от С.difficile 630), описанная здесь, может индуцировать у млекопитающего эффективный иммунный ответ, ослабляющий инфекцию С.difficile и/или ослабляющий заболевание, обусловленное С.difficile, вызванное штаммом, отличающимся от 630 (например, С.difficile R20291).

Иллюстративные млекопитающие, у которых иммуногенная композиция или иммуноген вызывает иммунный ответ, включают любых млекопитающих, таких как, например, мыши, хомячки, приматы и люди. В предпочтительном воплощении иммуногенная композиция или иммуноген вызывает иммунный ответ у человека, которому вводят эту композицию.

Как описано выше, токсин A (TcdA) и токсин В (TcdB) представляют собой гомологичные глюкозилтрансферазы, которые инактивируют малые ГТФазы семейства Rho/Rac/Ras. Действие TcdA и TcdB на клетки-мишени млекопитающих зависит от многоступенчатого механизма рецептор-опосредованного эндоцитоза, мембранной транслокации, аутопротеолитического процессинга и моногликозилирования ГТФаз. Многие из этих функциональных активностей приписаны дискретным участкам в пределах первичной последовательности токсинов, и токсины визуализированы, чтобы показать, что их молекулы подобны по структуре.

Ген TcdA дикого типа имеет приблизительно 8130 нуклеотидов, которые кодируют белок, имеющий выведенную молекулярную массу, составляющую примерно 308 кДа, и включающий приблизительно 2710 аминокислот. При использовании здесь, TcdA С.difficile дикого типа включает TcdA С.difficile из любого штамма С.difficile дикого типа. TcdA С.difficile дикого типа может включать аминокислотную последовательность TcdA С.difficile дикого типа, обладающую по меньшей мере примерно 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, предпочтительно примерно 98%, более предпочтительно примерно 99% или наиболее предпочтительно примерно 100% идентичностью SEQ ID NO: 1 (полноразмерной) при оптимальном выравнивании, например, с помощью программ GAP или BESTFIT при использовании параметров массы гэпов по умолчанию.

В предпочтительном воплощении TcdA С.difficile дикого типа включает аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 1, которая описывает аминокислотную последовательность TcdA дикого типа из штамма 630 С.difficile (также раскрытую в GenBank, номер доступа YP_001087137.1 и/или CAJ67494.1). Штамм 630 С.difficile известен в данной области техники как представляющий собой штамм ПЦР-риботипа 012. SEQ ID NO: 9 описывает ген TcdA дикого типа из штамма 630 С.difficile, который также раскрыт в GenBank, номер доступа NC_009089.1.

Другой пример TcdA С.difficile дикого типа включает аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO: 15, которая описывает аминокислотную последовательность TcdA дикого типа из штамма R20291 С.difficile (также раскрытую в GenBank, номер доступа YP_003217088.1). Штамм R20291 С.difficile известен в данной области техники как гипервирулентный штамм и штамм ПЦР-риботипа 027. Аминокислотная последовательность TcdA из штамма R20291 С.difficile обладает примерно 98% идентичностью с SEQ ID NO: 1. SEQ ID NO: 16 описывает ген TcdA дикого типа из штамма R20291 С.difficile, который также раскрыт в GenBank, номер доступа NC_013316.1.

Следующий пример TcdA С.difficile дикого типа включает аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO: 17, которая описывает аминокислотную последовательность TcdA дикого типа из штамма CD196 С.difficile (также раскрытую в GenBank, номер доступа СВА61156.1). CD196 представляет собой штамм из недавней вспышки эпидемии в Канаде, и известен в данной области техники как штамм ПЦР-риботипа 027. Аминокислотная последовательность TcdA из штамма CD196 С.difficile обладает примерно 98% идентичностью SEQ ID NO: 1 и обладает примерно 100% идентичностью TcdA из штамма R20291 С.difficile. SEQ ID NO: 18 описывает ген TcdA дикого типа из штамма CD196 С.difficile, который также раскрыт в GenBank, номер доступа FN538970.1.

Следующий пример TcdA С.difficile дикого типа включает аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO: 19, которая описывает аминокислотную последовательность TcdA дикого типа из штамма VPI10463 С.difficile (также раскрытую в GenBank, номер доступа САА63564.1). Аминокислотная последовательность TcdA из штамма VP110463 С.difficile обладает примерно 100% (99,8%) идентичностью SEQ ID NO: 1. SEQ ID NO: 20 описывает ген TcdA дикого типа из штамма VPI10463 С.difficile, который также раскрыт в GenBank, номер доступа Х92982.1.

Дополнительные примеры TcdA С.difficile дикого типа включают TcdA из штаммов С.difficile дикого типа, которые могут быть получены из Центров контроля и профилактики заболеваний (CDC (Centers for Disease Control and Prevention) Atlanta, GA). Авторы изобретения обнаружили, что аминокислотная последовательность TcdA из штаммов С.difficile дикого типа, которые могут быть получены из CDC, включает по меньшей мере примерно 99,3%-100% идентичность при оптимальном выравнивании аминокислотным остаткам 1-821 SEQ ID NO: 1 (TcdA из С.difficile 630). См. таблицу 1.

Авторы изобретения также обнаружили, что аминокислотная последовательность TcdA из штаммов С.difficile дикого типа может включать по меньшей мере примерно 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% до примерно 100% идентичность при оптимальном выравнивании (например, при оптимальном выравнивании полноразмерных последовательностей) SEQ ID NO: 1.

Соответственно, в одном воплощении аминокислотная последовательность TcdA С.difficile дикого типа включает последовательность по меньшей мере из примерно 500, 600, 700 или 800 непрерывных остатков, обладающую по меньшей мере примерно 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, предпочтительно примерно 98%, более предпочтительно примерно 99% или наиболее предпочтительно примерно 100% идентичностью последовательности равной длины между остатками 1-900 SEQ ID NO: 1 при оптимальном выравнивании, например, с помощью программ GAP или BESTFIT, используя параметры массы гэпов по умолчанию. Примеры включают штаммы, описанные выше (например, R20291, CD196 и т.д.), и штаммы, перечисленные в таблице 1.

В другом воплощении аминокислотная последовательность TcdA С.difficile дикого типа включает последовательность, обладающую по меньшей мере примерно 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, предпочтительно примерно 97%, предпочтительно примерно 98%, более предпочтительно примерно 99% или наиболее предпочтительно примерно 100% идентичностью любой последовательности, выбранной из SEQ ID NO: 87-109 при оптимальном выравнивании. См. таблицу 1-а.

Ген TcdB дикого типа имеет приблизительно 7098 нуклеотидов, которые кодируют белок, имеющий выведенную молекулярную массу, составляющую примерно 270 кДа, и включающий приблизительно 2366 аминокислот. Как используют здесь, TcdB С.difficile дикого типа включает TcdB С.difficile из любого штамма С.difficile дикого типа. TcdB С.difficile дикого типа может включать аминокислотную последовательность дикого типа, обладающую по меньшей мере примерно 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, предпочтительно примерно 98%, более предпочтительно примерно 99% или наиболее предпочтительно примерно 100% идентичностью SEQ ID NO: 2 при оптимальном выравнивании, например, с помощью программ GAP или BESTFIT при использовании параметров массы гэпов по умолчанию. В предпочтительном воплощении TcdB С.difficile дикого типа включает аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO: 2, которая описывает аминокислотную последовательность TcdB из штамма 630 С.difficile (также раскрытую в GenBank, номер доступа YP_001087135.1 и/или CAJ67492). SEQ ID NO: 10 описывает ген TcdB дикого типа из штамма 630 С.difficile, который также раскрыт в GenBank, номер доступа NC_009089.1.

Другой пример TcdB С.difficile дикого типа включает аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO: 21, которая описывает аминокислотную последовательность TcdB дикого типа из штамма R20291 С.difficile (также раскрытую в GenBank, номер доступа YP_003217086.1 и/или СВЕ02479.1). Аминокислотная последовательность TcdB из штамма R20291 С.difficile обладает примерно 92% идентичностью SEQ ID NO: 2. SEQ ID NO: 22 описывает ген TcdB дикого типа из штамма R20291 С.difficile, который также раскрыт в GenBank, номер доступа NC_013316.1.

Дополнительный пример TcdB С.difficile дикого типа включает аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO: 23, которая описывает аминокислотную последовательность TcdB дикого типа из штамма С.difficile CD196 (также раскрытую в GenBank, номер доступа YP_003213639.1 и/или СВА61153.1). SEQ ID NO: 24 описывает ген TcdB дикого типа из штамма CD196 С.difficile, который также раскрыт в GenBank, номер доступа NC_013315.1. Аминокислотная последовательность TcdB из штамма CD196 С.difficile обладает примерно 92% идентичностью SEQ ID NO: 2.

Следующий пример аминокислотной последовательности TcdB С.difficile дикого типа включает SEQ ID NO: 25, которая описывает аминокислотную последовательность TcdB дикого типа из штамма VPI10463 С.difficile (также раскрытую в GenBank, номер доступа Р18177 и/или САА37298).

Аминокислотная последовательность TcdB из штамма VPI10463 С.difficile обладает 100% идентичностью SEQ ID NO: 2. SEQ ID NO: 26 описывает ген TcdB дикого типа из штамма VPI10463 С.difficile, который также раскрыт в GenBank, номер доступа Х53138.1.

Дополнительные примеры TcdB С.difficile дикого типа включают TcdB из штаммов С.difficile дикого типа, которые могут быть получены из Центров контроля и профилактики заболеваний (CDC, Atlanta, GA). Авторы изобретения обнаружили, что аминокислотная последовательность TcdB из штаммов С.difficile дикого типа, которые могут быть получены из CDC, включает по меньшей мере примерно 96%-100% идентичность при оптимальном выравнивании аминокислотным остаткам 1-821 SEQ ID NO: 2 (TcdB из штамма 630 С.difficile). См. таблицу 2.

Соответственно, в одном воплощении аминокислотная последовательность TcdB С.difficile дикого типа включает последовательность по меньшей мере из примерно 500, 600, 700 или 800 непрерывных остатков, обладающую по меньшей мере примерно 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, предпочтительно примерно 97%, предпочтительно примерно 98%, более предпочтительно примерно 99% или наиболее предпочтительно примерно 100% идентичностью последовательности равной длины между остатками 1-900 SEQ ID NO: 2 при оптимальном выравнивании, например, с помощью программ GAP или BESTFIT, используя параметры массы гэпов по умолчанию. Примеры включают штаммы, описанные выше (например, R20291, CD196 и т.д.), и штаммы, перечисленные в таблице 2.

В другом воплощении аминокислотная последовательность TcdB С.difficile дикого типа включает последовательность, обладающую примерно 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, предпочтительно примерно 97%, предпочтительно примерно 98%, более предпочтительно примерно 99% или наиболее предпочтительно примерно 100% идентичностью любой последовательности, выбранной из SEQ ID NO: 110-133 при оптимальном выравнивании. См. таблицу 2-а.

Гены токсинов А и В (tcdA и tcdB) составляют часть генетического локуса длиной 19,6 т.п.н. (локуса патогенности, PaLoc), включающего 3 дополнительные малые открытые рамки считывания (ОРС): tcdD, tcdE и tcdC, и могут считаться полезными для вирулентности. Известно, что PaLoc стабилен и консервативен в токсикогенных штаммах. Он присутствует в одном и том же сайте хромосомной интеграции во всех токсикогенных штаммах, проанализированных к настоящему времени. В нетоксикогенных штаммах локус патогенности (PaLoc) отсутствует. Соответственно, характерным для штаммов С.difficile дикого типа, описанных здесь, является присутствие локуса патогенности. Другой предпочтительной характеристикой штаммов С.difficile дикого типа, описанных здесь, является продуцирование обоих токсинов, TcdA и TcdB.

В одном воплощении штамм С.difficile дикого типа представляет собой штамм, имеющий локус патогенности, который по меньшей мере примерно на 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, предпочтительно примерно на 98%, более предпочтительно примерно на 99% или наиболее предпочтительно примерно на 100% локусу патогенности штаммов С.difficile 630 или VPI10463. Полноразмерная последовательность локуса патогенности С.difficile VP110463 зарегистрирована в базе данных EMBL под номером доступа последовательности Х92982, также представленной в SEQ ID NO: 26. Штаммы, в которых PaLoc идентичен данному локусу эталонного штамма VPI10463, называют штаммами токсинотипа 0. Штаммы токсинотипов I-VII, IX, XII-XV и XVIII-XXIV продуцируют оба токсина, TcdA и TcdB, несмотря на вариации в их генах токсинов.

На N-конце токсинов находится глюкозилтрансферазный домен. Глюкозилтрансферазная активность токсинов связана с цитотоксической функцией токсинов. Без связи с каким-либо механизмом или теорией, считают, что глюкозилтрансферазная активность обоих токсинов катализирует моногликозилирование малых ГТФ-связывающих белков в надсемействе Rho/Rac/Ras. После гликозилирования этих ГТФ-связывающих белков клеточная физиология резко модифицируется, что приводит в результате к утрате структурной целостности и нарушению важных путей передачи сигнала клеток-хозяев, инфицированных токсинами. Мотив Asp-Xaa-Asp (DXD), вовлеченный в связывание марганца, уридиндифосфата (УДФ) и глюкозы, является типичным характеристическим мотивом для глюкозилтрансферазного домена. Без связи с каким-либо механизмом или теорией, считают, что остатки, принципиально важные для каталитической активности, такие как мотив DXD, не варьируют между TcdB из известного "исторического" штамма, такого как 630, и TcdB из гипервирулентного штамма, такого как R20291. Мотив DXD локализован в остатках 285-287 TcdA С.difficile дикого типа в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 1 и в остатках 286-288 TcdB С.difficile дикого типа в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 2.

Глобальные алгоритмы выравнивания (например, программы анализа последовательностей) известны в данной области техники и могут быть использованы для оптимального выравнивания двух или более чем двух аминокислотных последовательностей токсинов, чтобы определить, включает ли токсин определенный опознавательный мотив (например, DXD в глюкозилтрансферазном домене, DHC в домене цистеиновой протеазы, описанном ниже, и т.д.). Оптимально выровненную последовательность(и) сравнивают с соответствующей эталонной последовательностью (например, SEQ ID NO: 1 для TcdA или SEQ ID NO: 2 для TcdB), чтобы определить существование опознавательного мотива. "Оптимальное выравнивание" относится к выравниванию, дающему самый высокий балл процента идентичности. Такой анализ можно проводить, используя известные программы анализа последовательностей. В одном воплощении для идентификации подходящих токсинов дикого типа используют выравнивание CLUSTAL (например, CLUSTALW) с параметрами по умолчанию путем сравнения запрашиваемой последовательности с эталонной последовательностью. Относительная нумерация консервативных аминокислотных остатков основана на нумерации остатков эталонной аминокислотной последовательности, чтобы учитывать малые инсерции или делеции (например, пяти аминокислот или менее) внутри выровненной последовательности.

При использовании здесь, термин "в соответствии с нумерацией" относится к нумерации остатков эталонной последовательности при сравнении данной аминокислотной или полинуклеотидной последовательности с эталонной последовательностью. Иными словами, номер положения остатка данного полимера обозначают по отношению к эталонной последовательности, а не к действительному номеру положения остатка внутри данной аминокислотной или полинуклеотидной последовательности.

Например, данная аминокислотная последовательность, например, последовательность гипервирулентного штамма С.difficile дикого типа, может выть выровнена с эталонной последовательностью (например, с такой, как последовательность исторического штамма С.difficile, например, 630) путем введения гэпов при необходимости, чтобы оптимизировать совпадения остатков между двумя последовательностями. В этих случаях, несмотря на присутствие гэпов, нумерацию остатка в данной аминокислотной или полинуклеотидной последовательности делают по отношению к эталонной последовательности, с которой выравнивают данную последовательность. Как используют здесь, "эталонная последовательность" относится к определенной последовательности, используемой в качестве основы для сравнения последовательностей.

Если не указано иное, все ссылки здесь на положения аминокислот TcdA относятся к нумерации SEQ ID NO: 1. Если не указано иное, все ссылки здесь на положения аминокислот TcdB относятся к нумерации SEQ ID NO: 2.

Глюкозилтрансферазный домен TcdA, как используют здесь, может начинаться в иллюстративном остатке 1, 101 или 102 и может заканчиваться в иллюстративном остатке 542, 516 или 293 TcdA С.difficile дикого типа, например, SEQ ID NO: 1. Любое минимальное положение остатка может быть объединено с максимальным положением остатка между остатками 1 и 542 TcdA, чтобы определить, включен ли участок мотива DXD в последовательность глюкозилтрансферазного домена. Например, в одном воплощении глюкозилтрансферазный домен TcdA включает SEQ ID NO: 27, идентичную остаткам 101-293 SEQ ID NO: 1, и этот домен включает участок мотива DXD. В другом воплощении глюкозилтрансферазный домен TcdA включает SEQ ID NO: 28, идентичную остаткам 1-542 SEQ ID NO: 1.

Глюкозилтрансферазный домен TcdB, как используют здесь, может начинаться в иллюстративном остатке 1, 101 или 102 и может заканчиваться в иллюстративном остатке 543, 516 или 293 TcdB С.difficile дикого типа, например, SEQ ID NO: 2. Любое минимальное положение остатка может быть объединено с максимальным положением остатка между остатками 1 и 543 TcdB, чтобы определить, включен ли участок мотива DXD в последовательность глюкозилтрансферазного домена. Например, в одном воплощении глюкозилтрансферазный домен TcdB включает SEQ ID NO: 29, идентичную остаткам 101-293 SEQ ID NO: 2, и он включает участок мотива DXD. В другом воплощении глюкозилтрансферазный домен TcdB включает SEQ ID NO: 30, идентичную остаткам 1-543 SEQ ID NO: 2.

Без связи с какой-либо теорией или механизмом, считают, что N-конец TcdA и/или TcdB расщепляется посредством процесса аутопротеолиза, в результате которого происходит транслокация глюкозилтрансферазного домена и его высвобождение в цитозоль клетки-хозяина, где он может взаимодействовать с ГТФазами Rac/Ras/Rho. Показано, что TcdA С.difficile дикого типа расщепляется между L542 и S543. Показано, что TcdB С.difficile дикого типа расщепляется между L543 and G544.

Цистеинпротеазный домен связан с аутокаталитической протеолитической активностью токсина. Цистеинпротеазный домен локализован ниже глюкозилтрансферазного домена и может характеризоваться каталитической триадой аспартат, гистидин и цистеин (DHC), например, D589, Н655 и С700 TcdA дикого типа и D587, Н653 и С698 TcdB дикого типа. Без связи с каким-либо механизмом или теорией, считают, что каталитическая триада консервативна между токсином из "исторического" штамма, такого как 630, и TcdB из гипервирулентного штамма, такого как R20291.

Цистеинпротеазный домен TcdA, как используют здесь, может начинаться в иллюстративном остатке 543 и может заканчиваться в иллюстративном остатке 809 769, 768, or 767 of a TcdA дикого типа, e.g., SEQ ID NO: 1. Любое минимальное положение остатка может быть объединено с максимальным положением остатка между остатками 543 и 809 TcdA дикого типа, чтобы определить, включен ли участок каталитической триады DHC в цистеинпротеазный домен. Например, в одном воплощении цистеинпротеазный домен TcdA включает SEQ ID NO: 32, которая имеет участок мотива DHC, локализованного в остатках 47, 113 и 158 SEQ ID NO: 32, которые, соответственно, совпадают с D589, Н655 и С700 TcdA дикого типа в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 1. SEQ ID NO: 32 идентична остаткам 543- 809 SEQ ID NO: 1 TcdA.

Цистеинпротеазный домен TcdB, как используют здесь, может начинаться в иллюстративном остатке 544 и может заканчиваться в иллюстративном остатке 801, 767, 755 или 700 TcdB дикого типа, например, SEQ ID NO: 2. Любое минимальное положение остатка может быть объединено с максимальным положением остатка между остатками 544 и 801 TcdB дикого типа, чтобы определить, включен ли участок каталитической триады DHC в цистеинпротеазный домен. Например, в одном воплощении цистеинпротеазный домен TcdB включает SEQ ID NO: 33, которая включает участок мотива DHC, локализованного в остатках 44, 110 и 115 SEQ ID NO: 33, которые, соответственно, совпадают с D587, Н653 и С698 TcdB дикого типа в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 2. SEQ ID NO: 33 идентична остаткам 544-767 SEQ ID NO: 2 TcdB. В другом воплощении цистеинпротеазный домен TcdB включает остатки 544-801 of SEQ ID NO: 2 TcdB.

В настоящем изобретении иммуногенная композиция включает мутантный токсин С.difficile. Термин "мутантный", как используют здесь, относится к молекуле, проявляющей структуру или последовательность, отличающуюся от соответствующей структуры или последовательности дикого типа, например, тем, что имеет поперечные сшивки по сравнению с соответствующей структурой дикого типа и/или имеет по меньшей мере одну мутацию по сравнению с соответствующей последовательностью дикого типа при оптимальном выравнивании, например, с помощью программ GAP или BESTFIT при использовании значений массы гэпа по умолчанию. Термин "мутантный", как используют здесь, кроме того, включает молекулу, проявляющую функциональное свойство (например, элиминированную активность глюкозилтрансферазы и/или элиминированную активность цистеиновой протеазы), отличающееся от соответствующего свойства молекулы дикого типа.

Токсин С.difficile из любого из штаммов дикого типа, описанных выше, можно использовать в качестве источника, из которого получают мутантный токсин С.difficile. Предпочтительно источником, из которого получают мутантный токсин С.difficile, является С.difficile 630.

Мутация может включать замену, делецию, укорочение или модификацию аминокислотного остатка дикого типа, обычно локализованного в данном положении. Предпочтительно мутация представляет собой неконсервативную аминокислотную замену. В настоящем изобретении также рассмотрены выделенные полинуклеотиды, включающие нуклеиново-кислотные последовательности, кодирующие любой из мутантных токсинов, описанных здесь.

"Неконсервативная" аминокислотная замена, как используют здесь, относится к замене аминокислоты из одного класса аминокислотой из другого класса в соответствии с приведенной ниже таблицей 3:

Примеры неконсервативной аминокислотной замены включают замену, при которой остаток аспарагиновой кислоты (Asp, D) заменен остатком аланина (Ala, А). Другие примеры включают замену остатка аспарагиновой кислоты (Asp, D) остатком аспарагина (Asn, N); замену остатка аргинина (Arg, R), глутаминовой кислоты (Glu, Е), лизина (Lys, K) и/или гистидина (His, Н) остатком аланина (Ala, А).

Консервативная замена относится к замене аминокислот из одного и того же класса, например, в соответствии с таблицей 3.

Мутантные токсины по изобретению могут быть получены методами, известными в данной области техники для получения мутаций, такими как, например, следующие методы: сайт-направленный мутагенез, мутагенез с использованием мутагена (например, УФ света) и т.д. Предпочтительно используют сайт-направленный мутагенез. Альтернативно можно синтезировать молекулу нуклеиновой кислоты, имеющую целевую последовательность. Такие способы химического синтеза известны в данной области техники.

В настоящем изобретении мутантный токсин С.difficile включает по меньшей мере одну мутацию в глюкозилтрансферазном домене по сравнению с соответствующим токсином С.difficile дикого типа. В одном воплощении глюкозилтрансферазный домен включает по меньшей мере две мутации. Предпочтительно мутация снижает или элиминирует ферментативную активность глюкозилтрансферазы токсина по сравнению с ферментативной активностью глюкозилтрансферазы соответствующего токсина С.difficile дикого типа.

Примерные аминокислотные остатки в глюкозилтрансферазном домене TcdA, которые могут претерпевать мутацию, включают по меньшей мере один из следующих остатков: W101, D269, R272, D285, D287, Е460, R462, S541 и L542 или любую их комбинацию по сравнению с TcdA С.difficile дикого типа, в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 1.

Примерные мутации в глюкозилтрансферазном домене TcdA включают по меньшей мере одну из следующих мутаций: W101A, D269A, R272A, D285A, D287A, Е460А, R462A, S541A и L542G или любую их комбинацию по сравнению с TcdA С.difficile дикого типа. В предпочтительном воплощении глюкозилтрансферазный домен TcdA включает мутацию L542G по сравнению с TcdA С.difficile дикого типа. В другом предпочтительном воплощении глюкозилтрансферазный домен TcdA включает мутацию D285A и мутацию D287A по сравнению с TcdA С.difficile дикого типа.

Примерные аминокислотные остатки в глюкозилтрансферазном домене TcdB, которые могут претерпевать мутацию, включают по меньшей мере один из следующих остатков: W102, D270, R273, D286, D288, N384, D461, K463, W520 и L543 или любую их комбинацию по сравнению с TcdA С.difficile дикого типа в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 2.

Примерные мутации в глюкозилтрансферазном домене TcdB включают по меньшей мере одну из следующих мутаций: W102A, D270A, D270N, R273A, D286A, D288A, N384A, D461A, D461R, K463A, K463E, W520A и L543A или любую их комбинацию по сравнению с TcdB С.difficile дикого типа. В предпочтительном воплощении глюкозилтрансферазный домен TcdB включает L543A по сравнению с TcdB С.difficile дикого типа. В другом предпочтительном воплощении глюкозилтрансферазный домен TcdB включает мутации D286A и D288A по сравнению с TcdB С.difficile дикого типа.

Любую из мутаций, описанных выше здесь, можно комбинировать с мутацией в домене цистеиновой протеазы. В настоящем изобретении мутантный токсин С.difficile включает по меньшей мере одну мутацию в цистеинпротеазном домене относительно соответствующего токсина С.difficile дикого типа. Предпочтительно мутация снижает или элиминирует активность цистеиновой протеазы токсина по сравнению активностью цистеиновой протеазы соответствующего токсина С.difficile дикого типа.

Примерные аминокислотные остатки в цистеинпротеазном домене TcdA, которые могут претерпевать мутацию, включают по меньшей мере один из следующих остатков: S543, D589, Н655 и С700 или любую их комбинацию по сравнению с TcdA С.difficile дикого типа в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 1. Примерные мутации в цистеинпротеазном домене TcdA включают по меньшей мере одну из следующих мутаций: S543A, D589A, D589N, Н655А, С700А или любую их комбинацию по сравнению с TcdA С.difficile дикого типа. В предпочтительном воплощении цистеинпротеазный домен TcdA включает мутацию С700А по сравнению с TcdA С.difficile дикого типа.

Примерные аминокислотные остатки в цистеинпротеазном домене TcdB, которые могут претерпевать мутацию, включают по меньшей мере один из следующих остатков: G544, D587, Н653 и С698 по сравнению с TcdB С.difficile дикого типа в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 2. Примерные мутации в цистеинпротеазном домене TcdA включают по меньшей мере одну из следующих мутаций: G544A, D587A, D587N, Н653А, С698А или любую их комбинацию по сравнению с TcdB С.difficile дикого типа. В предпочтительном воплощении цистеинпротеазный домен TcdB включает мутацию С698А по сравнению с TcdB С.difficile дикого типа. Дополнительные аминокислотные остатки в цистеинпротеазном домене TcdB, которые могут претерпевать мутацию, включают следующие остатки: K600 и/или R751 по сравнению с TcdB дикого типа. Примерные мутации включают K600E и/или R751E.

Соответственно, мутантный токсин С.difficile по изобретению включает глюкозилтрансферазный домен, имеющий мутацию, и цистеинпротеазный домен, имеющий мутацию относительно соответствующего токсина С.difficile дикого типа.

Примерный мутантный TcdA С.difficile включает глюкозилтрансферазный домен, включающий SEQ ID NO: 29, имеющую аминокислотную замену в положениях 285 и 287, и цистеинпротеазный домен, включающий SEQ ID NO: 32, имеющую аминокислотную замену в положении 158, по сравнению с соответствующим токсином А С.difficile дикого типа. Например, такой мутантный TcdA С.difficile включает аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 4, в которой начальный метионин возможно отсутствует.В другом воплощении мутантный токсин А С.difficile включает аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 84.

Дополнительные примеры мутантного токсина А С.difficile включают аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 7, которая имеет мутацию D269A, R272A, D285A, D287A, Е460А, R462A и С700А по сравнению с SEQ ID NO: 1, в которой начальный метионин возможно отсутствует.В другом воплощении мутантный токсин А С.difficile включает аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 83.

Другой примерный мутантный TcdA включает SEQ ID NO: 34, в которой остаток в положениях 101, 269, 272, 285, 287, 460, 462, 541, 542, 543, 589, 655 и 700 может представлять собой любую аминокислоту.

В некоторых воплощениях мутантный токсин С.difficile проявляет сниженный или элиминированный аутопротеолитический процессинг по сравнению с соответствующим токсином С.difficile дикого типа. Например, мутантный TcdA С.difficile может включать мутацию в одном из следующих остатков: S541, L542 и/или S543 или любую их комбинацию по сравнению с соответствующим TcdA С.difficile дикого типа. Предпочтительно мутантный TcdA С.difficile включает по меньшей мере одну из следующих мутаций: S541A, L542G и S543A или любую их комбинацию по сравнению с соответствующим TcdA С.difficile дикого типа.

Другой примерный мутантный TcdA С.difficile включает мутацию S541A, L542, S543 и С700 по сравнению с соответствующим TcdA С.difficile дикого типа.

Примерный мутантный токсин В С.difficile включает глюкозилтрансферазный домен, включающий SEQ ID NO: 31, имеющую аминокислотную замену в положениях 286 и 288, и цистеинпротеазный домен, включающий SEQ ID NO: 33, имеющую аминокислотную замену в положении 155 по сравнению с соответствующим токсином В С.difficile дикого типа. Например, такой мутантный TcdB С.difficile включает аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 6, в которой начальный метионин возможно отсутствует.В другом воплощении мутантный токсин В С.difficile включает аминокислотную последовательность, описанную в. SEQ ID NO: 86.

Дополнительные примеры мутантного TcdB С.difficile включают аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 8, которая имеет мутацию D270A, R273A, D286A, D288A, D461A, K463A и С698А по сравнению с SEQ ID NO: 2, SEQ ID NO: 8, в которой начальный метионин возможно отсутствует.В другом воплощении мутантный токсин В С.difficile включает аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 85.

Другой примерный мутантный TcdB включает SEQ ID NO: 35, в которой остаток в положениях 101, 269, 272, 285, 287, 460, 462, 541, 542, 543, 589, 655 и 700 может представлять собой любую аминокислоту.

В качестве другого примера, мутантный TcdB С.difficile может включать мутацию в положениях 543 и/или 544 по сравнению с соответствующим TcdB С.difficile дикого типа. Предпочтительно мутантный TcdB С.difficile включает мутацию L543 и/или G544 по сравнению с соответствующим TcdB С.difficile дикого типа. Более предпочтительно мутантный TcdB С.difficile включает мутацию L543G и/или G544A по сравнению с соответствующим TcdB С.difficile дикого типа.

Другой примерный мутантный TcdB С.difficile включает мутацию L543G, G544A и С698 по сравнению с соответствующим TcdB С.difficile дикого типа.

В одном аспекте изобретение относится к выделенному полипептиду, имеющему мутацию в любом положении от аминокислотного остатка 1 до 1500 в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 2, для определения иллюстративного мутантного токсина В С.difficile. Например, в одном воплощении выделенный полипептид включает мутацию между остатками аминокислот 830 и 990 SEQ ID NO: 2. Иллюстративные положения для мутаций включают положения 970 и 976 в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 2. Предпочтительно мутация между остатками 830 и 990 представляет собой замену. В одном воплощении мутация представляет собой неконсервативную замену, при которой аминокислотный остаток Asp (D) и/или a Glu (Е) заменен аминокислотным остатком, который не нейтрализуется при подкислении, таким как, например, лизин (К), аргинин (R) и гистидин (Н). Примеры мутаций включают: E970K, E970R, Е970Н, E976K, E976R, Е976Н SEQ ID NO: 2 для определения мутантного токсина В С.difficile.

В другом аспекте изобретение относится к выделенному полипептиду, имеющему мутацию в любом положении от аминокислотного остатка 1 до 1500 в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 1, для определения примерного мутантного токсина А С.difficile. Например, в одном воплощении выделенный полипептид включает мутацию между остатками аминокислот 832 и 992 в SEQ ID NO: 1. Иллюстративные положения для мутаций включают положения 972 и 978 в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 1. Предпочтительно мутация между остатками 832 и 992 представляет собой замену. В одном воплощении мутация представляет собой неконсервативную замену, при которой аминокислотный остаток Asp (D) и/или Glu (Е) заменен аминокислотным остатком, который не нейтрализуется при подкислении, таким как, например, лизин (K), аргинин (R) и гистидин (Н). Примеры мутаций включают: D972K, D972R, D972H, D978K, D978R, D978H SEQ ID NO: 1 для определения мутантного токсина А С.difficile.

Полипептиды по изобретению могут включать начальный остаток метионина, в некоторых случаях в результате процесса, опосредованного клеткой-хозяином. В зависимости, например, от клетки-хозяина, используемой в методе рекомбинантного продуцирования, и/или от условий ферментации или роста клетки-хозяина, в данной области техники известно, что N-концевой метионин, кодируемый кодоном инициации трансляции, может быть удален из полипептида после трансляции в клетках, либо N-концевой метионин может оставаться присутствующим в выделенном полипептиде.

Соответственно, в одном аспекте изобретение относится к выделенному полипептиду, включающему аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 4, в которой начальный метионин (в положении 1) возможно отсутствует. В одном воплощении начальный метионин SEQ ID NO: 4 отсутствует. В одном аспекте изобретение относится к выделенному полипептиду, включающему аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 84, которая идентична SEQ ID NO: 4, за исключением отсутствия начального метионина.

В другом аспекте выделенный полипептид включает аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 6, в которой начальный метионин (в положении 1) возможно отсутствует. В одном воплощении начальный метионин в SEQ ID NO: 6 отсутствует. В одном аспекте изобретение относится к выделенному полипептиду, включающему аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 86, которая идентичная SEQ ID NO: 6, за исключением отсутствия начального метионина.

В следующем аспекте выделенный полипептид включает аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 7, в которой начальный метионин (в положении 1) возможно отсутствует. В одном воплощении, изобретение относится к выделенному полипептиду, включающему аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 83, идентичную SEQ ID NO: 7, за исключением отсутствия начального метионина. Еще в одном аспекте выделенный полипептид включает аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 8, в которой начальный метионин (в положении 1) возможно отсутствует. В одном воплощении выделенный полипептид включает аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 85, идентичную SEQ ID NO: 8, за исключением отсутствия начального метионина.

В одном аспекте изобретение относится к иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 4, в которой начальный метионин (в положении 1) возможно отсутствует. В другом аспекте изобретение относится к иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 6, в которой начальный метионин (в положении 1) возможно отсутствует. В следующем аспекте изобретение относится к иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 7, в которой начальный метионин (в положении 1) возможно отсутствует.Еще в одном аспекте изобретение относится к иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 8, в которой начальный метионин (в положении 1) возможно отсутствует.

В другом аспекте изобретение относится к иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 83. В одном аспекте изобретение относится к иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 84. В одном аспекте изобретение относится к иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 85. В другом аспекте, изобретение относится к иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 86.

Кроме того, для получения иммунного ответа у млекопитающего иммуногенные композиции для введения млекопитающим, описанные здесь, также обладают пониженной цитотоксичностью по сравнению с соответствующим токсином С.difficile дикого типа. Предпочтительно иммуногенные композиции безопасны и обладают цитотоксичностью от минимальной (например, снижение цитотоксичности составляет примерно 6-8 log₁₀) до нулевой относительно цитотоксичности соответствующего токсина дикого типа.

Как используют здесь, термин "цитотоксичность" представляет собой термин, как его понимают в данной области техники, и относится к апоптической клеточной гибели и/или состоянию, при котором одна или более чем одна обычная биохимическая или биологическая функция клетки аберрантно нарушена по сравнению с идентичной клеткой в идентичных условиях, но в отсутствие цитотоксического агента. Токсичность можно определить количественно, например, в клетках или в млекопитающих, как количество агента, необходимое для индукции 50% клеточной гибели (то есть ЕС₅₀ или ED₅₀, соответственно), или другими способами, известными в данной области техники.

Анализы для определения цитотоксичности известны в данной области техники, например, анализы округления клеток (см., например, статью Kuehne et al. Nature. 2010 Oct 7; 467(7316): 711-3). Действие TcdA и TcdB вызывает округление клеток (например, утрату морфологии) и их гибель, и такое явление видимо с помощью световой микроскопии. См., например, фиг. 9.

Дополнительные примеры анализов цитотоксичности, известные в данной области техники, включают анализы гликозилирования, относящиеся к анализам формирования изображения на люминесцентном фосфорном покрытии Ras, меченого [¹⁴С]глюкозой (как описано в статье Busch et al., J Biol Chem. 1998 Jul 31; 273(31): 19566-72), и предпочтительно анализ цитотоксичности in vitro, описаны в Примерах ниже, при котором ЕС₅₀ может относиться к концентрации иммуногенной композиции, проявляющей по меньшей мере примерно 50% цитопатогенного действия (СРЕ) в клетке, предпочтительно в диплоидном фибробласте человека (например, в клетке IMR90 cell (АТСС CCL-186™)), по сравнению с идентичной клеткой в идентичных условиях в отсутствие токсина. Анализ цитотоксичности in vitro можно также использовать, чтобы оценивать концентрацию композиции, ингибирующую примерно 50% цитопатогенного действия (СРЕ), индуцированного токсином С.difficile дикого типа, предпочтительно в клетке, предпочтительно в диплоидном фибробласте человека (например, в клетке IMR90 cell (АТСС CCL-186™)), по сравнению с идентичной клеткой в идентичных условиях в отсутствие токсина. Дополнительные примерные анализы цитотоксичности включают анализы, описанные в статье Doern et al., J Clin Microbiol. 1992 Aug; 30(8): 2042-6. Цитотоксичность можно также определять путем измерения уровней АТФ в клетках, обработанных токсином. Например, можно использовать субстрат на основе люциферазы, такой как CELLTITERGLO® (Promega), испускающий люминесценцию, измеряемую в относительных световых единицах (ОСЕ). При таком анализе выживаемость клеток может быть прямо пропорциональна количеству АТФ в клетках или значениям ОСЕ.

В одном воплощении цитотоксичность иммуногенной композиции снижена по меньшей мере примерно в 1000, 2000, 3000, 4000, 5000, 6000, 7000, 8000, 9000, 10000, 11000, 12000, 13000, 14000, 15000 раз или более по сравнению с соответствующим токсином С.difficile дикого типа. См., например, таблицу 20.

В другом воплощении цитотоксичность иммуногенной композиции снижена по меньшей мере примерно на 2-log₁₀, более предпочтительно примерно на 3-log₁₀ и наиболее предпочтительно примерно на 4-log₁₀ или более по сравнению с соответствующим токсином дикого типа в идентичных условиях. Например, мутантный TcdB С.difficile может иметь значение ЕС₅₀, составляющее примерно 10^-9 г/мл, измеренное в стандартном анализе цитопатического действия (СРЕ), по сравнению с примерным TcdB С.difficile дикого типа, который может иметь значение ЕС₅₀, составляющее по меньшей мере примерно 10^-12 г/мл. См., например, таблицы 7А, 7В, 8А и 8В в разделе Примеров ниже.

Еще в одном воплощении цитотоксичность мутантного токсина С.difficile имеет значение ЕС₅₀, составляющее по меньшей мере примерно 50 мкг/мл, 100 мкг/мл, 200 мкг/мл, 300 мкг/мл, 400 мкг/мл, 500 мкг/мл, 600 мкг/мл, 700 мкг/мл, 800 мкг/мл, 900 мкг/мл, 1000 мкг/мл или более, измеренное, например, с помощью анализа цитотоксичности in vitro, такого как анализ, описанный здесь. Соответственно, в предпочтительном воплощении иммуногенные композиции и мутантные токсины биологически безопасны для введения млекопитающим.

Без связи с каким-либо механизмом или теорией, ожидали, что TcdA, имеющий мутацию D285 и D287 по сравнению с TcdA дикого типа, и TcdB, имеющий мутацию D286 и D288 по сравнению с TcdB дикого типа, дефекты по активности глюкозилтрансферазы и, следовательно, дефектны при индукции цитопатического эффекта. Кроме того, ожидали, что токсин, имеющий мутацию в мотиве DHC, дефектен по аутокаталитическому процессингу, и, следовательно, не обладает какими-либо цитотоксическими действиями.

Тем не менее, авторы изобретения неожиданно обнаружили, среди прочего, что иллюстративный мутантный TcdA, имеющий SEQ ID NO: 4, и иллюстративный мутантный TcdB, имеющий SEQ ID NO: 6, неожиданно проявляли цитотоксичность (хотя и значительно пониженную по сравнению с токсинами С.difficile 630 дикого типа), несмотря на то, что они проявляли дисфункциональную активность глюкозилтрансферазы и дисфункциональную активность цистеиновой протеазы. Без связи с каким-либо механизмом или теорией, считают, что мутантные токсины проявляют цитотоксичность посредством нового механизма. Тем не менее, иллюстративный мутантный TcdA, имеющий SEQ ID NO: 4, и иллюстративный мутантный TcdB, имеющий SEQ ID NO: 6, неожиданно обладали иммуногенностью. См. Примеры ниже.

Хотя химическое поперечное сшивание токсина дикого типа имеет потенциальный недостаток в инактивировании токсина, авторы изобретения дополнительно обнаружили, что химическое поперечное сшивание по меньшей мере одной аминокислоты мутантного токсина дополнительно снижало цитотоксичность мутантного токсина относительно идентичного мутантного токсина без химических поперечных связей, и по сравнению с соответствующим токсином дикого типа. Предпочтительно мутантный токсин очищают перед приведением в контакт с химическим сшивающим агентом.

Кроме того, несмотря на потенциал агентов химического сшивания к изменению полезных эпитопов, авторы изобретения неожиданно обнаружили, что генетически модифицированный мутантный токсин С.difficile, имеющий по меньшей мере одну поперечно-сшитую химическим образом аминокислоту, приводит в результате к иммуногенной композиции, вызывающей образование множественных нейтрализующих антител или их связывающих фрагментов. Соответственно, эпитопы, связывающиеся с молекулами нейтрализующих антител, неожиданно сохранялись после химического сшивания.

Поперечное сшивание (также называемое здесь "химической инактивацией" или "инактивацией") представляет собой процесс химического соединения двух или более чем двух молекул ковалентной связью. Термины "сшивающие реагенты", "сшивающие агенты" и "сшиватели" относятся к молекулам, способным взаимодействовать с определенными функциональными группами и/или химически атаковать эти группы (первичные амины, сульфгидрилы, карбоксилы, карбонилы и т.д.) на пептидах, полипептидах и/или белках. В одном воплощении эта молекула может содержать два или более чем два реакционных конца, способных взаимодействовать с определенными функциональными группами и/или химически атаковать эти группы (первичные амины, сульфгидрилы, карбоксилы, карбонилы и т.д.) на пептидах, полипептидах и/или белках. Предпочтительно химический сшивающий агент растворим в воде. В другом предпочтительном воплощении химический сшивающий агент представляет собой гетеробифункциональный сшиватель. В другом воплощении химический сшивающий агент не является бифункциональным сшивателем. Химические сшивающие агенты известны в данной области техники.

В предпочтительном воплощении сшивающий агент представляет собой сшивающий агент нулевой длины. Сшиватель "нулевой длины" относится к сшивающему агенту, опосредующему или осуществляющему прямую поперечную сшивку между функциональными группами двух молекул. Например, при сшивании двух полипептидов сшиватель нулевой длины приведет в результате к образованию мостиковой связи или поперечной сшивки между карбоксильной группой от боковой цепи аминокислоты одного полипептида и аминогруппой другого полипептида без интеграции с внешней стороной. Сшивающие агенты нулевой длины могут катализировать, например, образование сложноэфирных связей между гидроксильной и карбоксильной группировками и/или образование амидных связей между карбоксильной и первичной аминогруппировкой.

Примерные подходящие химические сшивающие агенты включают формальдегид; формалин; ацетальдегид; проиональдегид; водорастворимые карбодиимиды (RN=C=NR'), которые включают 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)-карбодиимид (EDC), 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)-карбодиимида гидрохлорид, 1-циклогексил-3-(2-морфолинил-(4-этил)карбодиимида мето-пара-толуолсульфонат (CMC), N,N'-дициклогексилкарбодиимид (DCC) и N,N'-диизопропилкарбодиимид (DIC), и их производные, а также N-гидроксисукцинимид (NHS); фенилглиоксаль; и/или УДФ-диальдегид.

Предпочтительно сшивающий агент представляет собой EDC. При химической модификации мутантного токсина С.difficile с помощью EDC (например, путем приведения в контакт полипептида с EDC) в одном воплощении полипептид включает (а) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина полипептида. В одном воплощении полипептид включает (b) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка глутаминовой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина полипептида. В одном воплощении полипептид включает (с) по меньшей мере одну поперечную сшивку между карбоксильной группой на С-конце полипептида и аминогруппой N-конца полипептида. В одном воплощении полипептид включает (d) по меньшей мере одну поперечную сшивку между карбоксильной группой на С-конце полипептида и боковой цепью остатка лизина полипептида. В одном воплощении, полипептид включает (е) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина второго выделенного полипептида. В одном воплощении полипептид включает (f) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка глутаминовой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина второго выделенного полипептида. В одном воплощении, полипептид включает (g) по меньшей мере одну поперечную сшивку между карбоксильной группой на С-конце полипептида и аминогруппой N-конца второго выделенного полипептида. В одном воплощении полипептид включает (h) по меньшей мере одну поперечную сшивку между карбоксильной группой С-конца полипептида и боковой цепью остатка лизина второго выделенного полипептида. См., например, фиг. 24 и фиг. 25.

"Второй выделенный полипептид" относится к любому выделенному полипептиду, присутствующему при взаимодействии с EDC. В одном воплощении второй выделенный полипептид представляет собой полипептид мутантного токсина С.difficile, имеющий последовательность, идентичную первому выделенному полипептиду. В другом воплощении, второй выделенный полипептид представляет собой полипептид мутантного токсина С.difficile, имеющий последовательность, отличающуюся от первого выделенного полипептида.

В одном воплощении полипептид включает по меньшей мере две модификации, выбранные из модификаций (a)-(d). В примерном воплощении полипептид включает (а) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина полипептида и (b) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка глутаминовой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина полипептида. В следующем воплощении полипептид включает по меньшей мере три модификации, выбранные из модификаций (а)-(d). Еще в одном воплощении полипептид включает модификации (а), (b), (с) и (d).

Если при химической модификации с помощью EDC присутствует более чем один мутантный полипептид, в одном воплощении полученная в результате композиция включает по меньшей мере одну из любых модификаций (a)-(h). В одном воплощении композиция включает по меньшей мере две модификации, выбранные из модификаций (a)-(h). В следующем воплощении композиция включает по меньшей мере три модификации, выбранные из модификаций (а)-(h). Еще в одном воплощении композиция включает по меньшей мере четыре модификации, выбранные из модификаций (а)-(h). В другом воплощении композиция включает по меньшей мере одну каждую модификацию (a)-(h).

В примерном воплощении полученная в результате композиция включает (а) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина полипептида; и (b) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка глутаминовой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина полипептида. В одном воплощении композиция дополнительно включает (с) по меньшей мере одну поперечную сшивку между карбоксильной группой на С-конце полипептида и аминогруппой N-конца полипептида; и (d) по меньшей мере одну поперечную сшивку между карбоксильной группой С-конца полипептида и боковой цепью остатка лизина полипептида.

В другом примерном воплощении полученная в результате композиция включает (е) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина второго выделенного полипептида; (f) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка глутаминовой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина второго выделенного полипептида; (g) по меньшей мере одну поперечную сшивку между карбоксильной группой на С-конце полипептида и аминогруппой N-конца второго выделенного полипептида; и (h) по меньшей мере одну поперечную сшивку между карбоксильной группой на С-конце полипептида и боковой цепью остатка лизина второго выделенного полипептида.

В следующем примерном воплощении полученная в результате композиция включает (а) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина полипептида; (b) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка глутаминовой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина полипептида; (е) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина второго выделенного полипептида; и (f) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка глутаминовой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина второго выделенного полипептида.

В предпочтительном воплощении химический сшивающий агент включает формальдегид, более предпочтительно агент включает формальдегид при отсутствии лизина. Глицин или другое подходящее соединение с первичным амином можно использовать в качестве гасителя в реакциях сшивания. Соответственно, в другом предпочтительном воплощении химический агент включает формальдегид и использование глицина.

Еще в одном предпочтительном воплощении химический сшивающий агент включает EDC и NHS. Как известно в данной области техники, NHS можно включать в протоколы сочетания посредством EDC. Тем не менее, авторы изобретения неожиданно обнаружили, что NHS может способствовать дополнительному снижению цитотоксичности мутантного токсина С.difficile по сравнению с соответствующим токсином дикого типа, по сравнению с генетически мутированным токсином и по сравнению с генетически мутированным токсином, поперечно-сшитым химическим образом с использованием EDC. См., например, Пример 22. Соответственно, без связи с каким-либо механизмом или теорией, наличие у полипептида мутантного токсина бета-аланиновой группировки, сшитой с боковой цепью по меньшей мере одного остатка лизина полипептида (например, в результате взаимодействия полипептида мутантного токсина, EDC и NHS), может способствовать дополнительному снижению цитотоксичности мутантного токсина по сравнению, например, с токсином С.difficile (дикого типа или мутантным), у которого отсутствует группировка бета-аланина.

Использование EDC и/или NHS может также включать использование глицина или другого подходящего соединения с первичным амином в качестве гасителя. В качестве гасителя можно использовать любое соединение, включающее первичный амин, такое как, например, метиловый эфир глицина и аланин. В предпочтительном воплощении соединение-гаситель представляет собой неполимерный гидрофильный первичный амин. Примеры неполимерного гидрофильного первичного амина включают, например, аминосахара, аминоспирты и аминополиолы. Конкретные примеры неполимерного гидрофильного первичного амина включают глицин, этаноламин, глюкамин, полиэтиленгликоль, функционализированный амином, и олигомеры этиленгликоля, функционализированные амином.

В одном аспекте изобретение относится к полипептиду мутантного токсина С.difficile, в котором по меньшей мере одна боковая цепь аминокислоты химически модифицирована с помощью EDC и неполимерного гидрофильного первичного амина, предпочтительно глицина. Полученные в результате аддукты глицина (например, в результате взаимодействия тройных мутантных токсинов, обработанных EDC, NHS и погашенных глицином) могут способствовать снижению цитотоксичности мутантного токсина по сравнению с соответствующим токсином дикого типа.

В одном воплощении, при химической модификации полипептида мутантного токсина С.difficile с помощью EDC и глицина, полипептид включает по меньшей мере одну модификацию в результате его модификации с помощью EDC (например, по меньшей мере одну из любых модификаций (а)-(h), описанных выше) и по меньшей мере одну из следующих примерных модификаций: (i) глициновую группировку, сшитую с карбоксильной группой С-конца полипептида; (j) глициновую группировку, сшитую с боковой цепью по меньшей мере одного остатка аспарагиновой кислоты полипептида; и (k) глициновую группировку, сшитую с боковой цепью по меньшей мере одного остатка глутаминовой кислоты полипептида. См., например, фиг. 24 и фиг. 25.

В одном воплощении по меньшей мере одна аминокислота мутантного TcdA С.difficile поперечно-сшита химическим образом, и/или по меньшей мере одна аминокислота мутантного TcdB С.difficile поперечно-сшита химическим образом. В другом воплощении по меньшей мере одна аминокислота SEQ ID NO: 4, SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7 и/или SEQ ID NO: 8 поперечно-сшита химическим образом. Например, по меньшей мере одна аминокислота может быть поперечно-сшитой химическим образом с использованием агента, включающего карбодиимид, такой как EDC. Карбодиимиды могут образовать ковалентную связь между свободной карбоксильной (например, от боковых цепей аспарагиновой кислоты и/или глутаминовой кислоты) и аминогруппой (например, в боковой цепи остатков лизина) с образованием стабильных амидных связей.

В качестве другого примера, по меньшей мере одна аминокислота может быть поперечно-сшитой химическим образом с использованием агента, включающего NHS. Сшиватели, представляющие собой активированные сложные эфиры NHS, могут взаимодействовать с первичными аминами (например, на N-конце каждой полипептидной цепи и/или в боковой цепи остатков лизина) с образованием амидной связи.

В другом воплощении по меньшей мере одна аминокислота может быть поперечно-сшитой химическим образом с использованием агента, включающего EDC и NHS. Например, в одном воплощении изобретение относится к выделенному полипептиду имеющему аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 4, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, где полипептид включает по меньшей мере одну боковую цепь аминокислоты, химически модифицированную с использованием EDC и NHS. В другом воплощении изобретение относится к выделенному полипептиду, имеющему аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, где полипептид включает по меньшей мере одну боковую цепь аминокислоты, химически модифицированную с использованием EDC и NHS. Еще в одном воплощении изобретение относится к выделенному полипептиду, имеющему аминокислотную последовательность, описанную в SEQ ID NO: 84, SEQ ID NO: 86, SEQ ID NO: 83, SEQ ID NO: 85, SEQ ID NO: 7 или SEQ ID NO: 8. Полипептид модифицируют путем приведения полипептида в контакт с EDC и NHS. См., например, фиг. 24 и фиг. 25.

При химической модификации полипептида мутантного токсина С.difficile с использованием EDC и NHS (например, путем приведения в контакт с этими агентами), в одном воплощении полипептид включает по меньшей мере одну модификацию в результате модификации полипептида с использованием EDC (например, по меньшей мере одну из любых модификаций (a)-(h), описанных выше) и (I) бета-аланиновую группировку, сшитую с боковой цепью по меньшей мере одного остатка лизина полипептида.

В другом аспекте изобретение относится к полипептиду мутантного токсина С.difficile, включающему по меньшей мере одну боковую цепь аминокислоты, химически модифицированную с использованием EDC, NHS и неполимерного гидрофильного первичного амина, предпочтительно глицина. В одном воплощении полипептид включает по меньшей мере одну модификацию, когда он модифицирован с использованием EDC (например, по меньшей мере одну из любых модификаций (а)-(h), описанных выше), по меньшей мере одну модификацию, когда он модифицирован глицином (например, по меньшей мере одну из любых модификаций (i)-(k), описанных выше) и (I) бета-аланиновую группировку, сшитую с боковой цепью по меньшей мере одного остатка лизина полипептида. См., например, фиг. 24 и фиг. 25.

В одном аспекте изобретение относится к полипептиду мутантного токсина С.difficile, в котором боковая цепь по меньшей мере одного остатка лизина полипептида сшита с бета-аланиновой группировкой. В одном воплощении боковая цепь второго остатка лизина полипептида сшита с боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты и/или с боковой цепью остатка глутаминовой кислоты. "Второй" остаток лизина полипептида включает остаток лизина полипептида, который не сшит с бета-аланиновой группировкой. Боковая цепь аспарагиновой кислоты и/или боковая цепь глутаминовой кислоты, с которой сшит второй остаток лизина, может представлять собой боковую цепь полипептида, образующую внутримолекулярную поперечную сшивку, или боковую цепь второго полипептида, образующую межмолекулярную поперечную сшивку. В другом воплощении боковая цепь по меньшей мере одного остатка аспарагиновой кислоты и/или боковая цепь по меньшей мере одного остатка глутаминовой кислоты полипептида сшита с глициновой группировкой. Остаток аспарагиновой кислоты и/или остаток глутаминовой кислоты, который сшит с глициновой группировкой, также не сшит с остатком лизина.

В качестве еще одного примера поперечно-сшитого химическим образом полипептида мутантного токсина С.difficile, по меньшей мере одна аминокислота может быть поперечно-сшитой химическим образом с использованием агента, включающего формальдегид. Формальдегид может взаимодействовать с аминогруппой N-концевого аминокислотного остатка и боковыми цепями аргинина, цистеина, гистидина и лизина. Формальдегид и глицин могут образовать аддукт, представляющий собой шиффово основание, который может присоединяться к первичным N-концевым аминогруппам, остаткам аргинина и тирозина, и в меньшей степени к остаткам аспарагина, глутамина, гистидина и триптофана.

Указано, что химический сшивающий агент снижает цитотоксичность токсина, если обработанный токсин обладает меньшей токсичностью (например, примерно на 100%, 99%, 95%, 90%, 80%, 75%, 60%, 50%, 25% или на 10% меньшей токсичностью), чем необработанный токсин в идентичных условиях, при измерении, например, с использованием анализа цитотоксичности in vitro или токсичности животных.

Предпочтительно химический сшивающий агент снижает цитотоксичность мутантного токсина С.difficile, где снижение составляет по меньшей мере примерно 2-log₁₀, более предпочтительно примерно 3-log₁₀ и наиболее предпочтительно примерно 4-log₁₀ или более относительно мутантного токсина в идентичных условиях, но в отсутствие химического сшивающего агента. По сравнению с токсином дикого типа химический сшивающий агент предпочтительно снижает цитотоксичность мутантного токсина, где снижение составляет по меньшей мере примерно 5-log₁₀, примерно 6-log₁₀, примерно 7-log₁₀, примерно 8-log₁₀ или более.

В другом предпочтительном воплощении химически инактивированный мутантный токсин С.difficile проявляет значение ЕС₅₀, большее или по меньшей мере примерно равное 50 мкг/мл, 100 мкг/мл, 200 мкг/мл, 300 мкг/мл, 400 мкг/мл, 500 мкг/мл, 600 мкг/мл, 700 мкг/мл, 800 мкг/мл, 900 мкг/мл, 1000 мкг/мл или более при измерении, например, с использованием анализа цитотоксичности in vitro, такого как описано здесь.

Условия реакции для приведения в контакт мутантного токсина с химическим сшивающим агентом находятся в пределах компетенции специалистов в данной области техники, и эти условия можно варьировать в зависимости от используемого агента. Тем не менее, авторы изобретения неожиданно обнаружили оптимальные условия реакции для приведения в контакт полипептида мутантного токсина С.difficile с химическим сшивающим агентом, сохраняя при этом функциональные эпитопы и снижая цитотоксичность мутантного токсина по сравнению с соответствующим токсином дикого типа.

Предпочтительно для приведения в контакт мутантного токсина со сшивающим агентом выбраны таким образом, что мутантный токсин имеет минимальную концентрацию, составляющую примерно 0,5, 0,75, 1,0, 1,25, 1,5, 1,75, 2,0 мг/мл, до максимума, составляющего примерно 3,0, 2,5, 2,0, 1,5 или 1,25 мг/мл. Любое минимальное значение можно объединять с любым максимальным значением, чтобы определить диапазон подходящих концентраций мутантного токсина для взаимодействия. Наиболее предпочтительно мутантный токсин имеет концентрацию, составляющую примерно 1,0-1,25 мг/мл на реакцию.

В одном воплощении агент, используемый в реакции, имеет минимальную концентрацию, составляющую примерно 1 мМ, 2 мМ, 3 мМ, 4 мМ, 5 мМ, 10 мМ, 15 мМ, 20 мМ, 30 мМ, 40 мМ или 50 мМ, и максимальную концентрацию, составляющую примерно 100 мМ, 90 мМ, 80 мМ, 70 мМ, 60 мМ или 50 мМ. Любое минимальное значение можно объединять с любым максимальным значением, чтобы определить диапазон подходящих концентраций химического агента для реакции.

В предпочтительном воплощении, где агент включает формальдегид, используемая концентрация предпочтительно представляет собой любую концентрацию, составляющую примерно от 2 мМ до 80 мМ, наиболее предпочтительно примерно 40 мМ. В другом предпочтительном воплощении, где агент включает EDC, используемая концентрация предпочтительно представляет собой любую концентрацию, составляющую от примерно 1,3 мМ до примерно 13 мМ, более предпочтительно примерно от 2 мМ до 3 мМ, наиболее предпочтительно примерно 2,6 мМ.

Примерные периоды времени реакции, при которых мутантный токсин контактирует с химическим сшивающим агентом, включают минимум, составляющий примерно 0,5, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 12, 24, 36, 48 или 60 часов, и максимум, составляющий примерно 14 суток, 12 суток, 10 суток, 7 суток, 5 суток, 3 суток, 2 суток, 1 сутки или 12 часов. Любое минимальное значение можно объединять с любым максимальным значением, чтобы определить диапазон подходящих периодов времени реакции.

В предпочтительном воплощении стадия осуществления контакта мутантного токсина с химическим сшивающим агентом происходит в течение периода времени, достаточного для снижения цитотоксичности мутантного токсина С.difficile до значения ЕС₅₀, составляющего по меньшей мере примерно 1000 мкг/мл в подходящей клетке человека, например, в клетках IMR-90, в стандартном анализе цитотоксичности in vitro по сравнению с идентичным мутантным токсином в отсутствие сшивающего агента. Более предпочтительно стадию взаимодействия проводят в течение периода времени, по меньшей мере в два раза более длительного, и наиболее предпочтительно по меньшей мере в три или более раза более длительного, чем период времени, достаточный для снижения цитотоксичности мутантного токсина до значения ЕС₅₀, составляющего по меньшей мере примерно 1000 мкг/мл в подходящей клетке человека. В одном воплощении время реакции не превышает примерно 168 часов (или 7 суток).

Например, в одном воплощении, где агент включает формальдегид, мутантный токсин предпочтительно контактирует с агентом в течение примерно 12 часов, что, как было показано, составляет достаточный период времени для снижения цитотоксичности мутантного токсина С.difficile до значения ЕС₅₀, составляющего по меньшей мере примерно 1000 мкг/мл в подходящей клетке человека, например, в клетках IMR-90, в стандартном анализе цитотоксичности in vitro по сравнению с идентичным мутантным токсином в отсутствие сшивающего агента. В более предпочтительном воплощении эту реакцию проводят в течение примерно 48 часов, что по меньшей мере примерно в три раза дольше, чем достаточный период для взаимодействия. В таком воплощении время реакции предпочтительно не превышает примерно 72 часа.

В другом воплощении, где агент включает EDC, мутантный токсин предпочтительно контактирует с агентом в течение примерно 0,5 часов, более предпочтительно по меньшей мере примерно 1 часа или наиболее предпочтительно примерно 2 часов. В таком воплощении время реакции предпочтительно не превышает примерно 6 часов.

Примерное значение рН, при котором мутантный токсин контактирует с химическим сшивающим агентом, включает минимум примерно рН 5,5, 6,0, 6,5, 7,0 или 7,5 и максимум примерно рН 8,5, 8,0, 7,5, 7,0 или 6,5. Любое минимальное значение можно объединять с любым максимальным значением, чтобы определить диапазон подходящих значений рН. Предпочтительно реакцию осуществляют при рН 6,5-7,5, предпочтительно при рН 7,0.

Примерные температуры, при которых мутантный токсин контактирует с химическим сшивающим агентом, включает минимум, составляющий примерно 2°С, 4°С, 10°С, 20°С, 25°С или 37°С, и максимальную температуру, составляющую примерно 40°С, 37°С, 30°С, 27°С, 25°С или 20°С. Любое минимальное значение можно объединять с любым максимальным значением, чтобы определить диапазон подходящей температуры реакции. Предпочтительно реакцию осуществляют при температуре, составляющей примерно от 20°С до 30°С, наиболее предпочтительно примерно при 25°С.

Иммуногенные композиции, описанные выше, могут включать один мутантный токсин С.difficile (А или В). Соответственно, иммуногенные композиции могут занимать отдельные флаконы (например, отдельный флакон для композиции, включающей мутантный токсин А С.difficile, и отдельный флакон для композиции, включающей мутантный токсин В С.difficile) в препарате или в наборе. Иммуногенные композиции могут быть предназначены для одновременного, последовательного или раздельного применения.

В другом воплощении иммуногенные композиции, описанные выше, могут включать оба мутантных токсина С.difficile (А и В). Любую описанную комбинацию мутантного токсина А С.difficile и мутантного токсина В С.difficile можно объединять для получения иммуногенной композиции. Соответственно, иммуногенные композиции можно объединять в одном флаконе (например, во флаконе, содержащем обе композиции: композицию, включающую мутантный TcdA С.difficile, и композицию, включающую мутантный TcdB С.difficile). Предпочтительно иммуногенные композиции включают мутантный TcdA С.difficile и мутантный TcdB С.difficile.

Например, в одном воплощении иммуногенная композиция включает SEQ ID NO: 4 и SEQ ID NO: 6, причем, по меньшей мере одна аминокислота каждой из SEQ ID NO: 4 и SEQ ID NO: 6 поперечно-сшита химическим образом. В другом воплощении иммуногенная композиция включает мутантный токсин А С.difficile, включающий SEQ ID NO: 4 или SEQ ID NO: 7, и мутантный токсин В С.difficile, включающий SEQ ID NO: 6 или SEQ ID NO: 8, причем, по меньшей мере одна аминокислота каждого из мутантных токсинов С.difficile поперечно-сшита химическим образом.

В другом воплощении иммуногенная композиция включает любую последовательность, выбранную из SEQ ID NO: 4, SEQ ID NO: 84 и SEQ ID NO: 83, и любую последовательность, выбранную из SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 86 и SEQ ID NO: 85. В другом воплощении иммуногенная композиция включает SEQ ID NO: 84, и иммуногенная композиция включает SEQ ID NO: 86. В другом воплощении иммуногенная композиция включает SEQ ID NO: 83, и иммуногенная композиция включает SEQ ID NO: 85. В другом воплощении иммуногенная композиция включает SEQ ID NO: 84, SEQ ID NO: 83, SEQ ID NO: 86 и SEQ ID NO: 85.

Понятно, что любые из композиций по изобретению, например, иммуногенные композиции, включающие мутантный токсин А и/или мутантный токсин В, можно объединять в различных соотношениях или количествах для получения терапевтического эффекта. Например, мутантный TcdA С.difficile и мутантный TcdB С.difficile могут находиться в иммуногенной композиции в соотношении, находящемся в диапазоне от 0,1:10 до 10:0,1 А:В. В другом воплощении, например, мутантный TcdB С.difficile и мутантный TcdA С.difficile могут находиться в иммуногенной композиции в соотношении, находящемся в диапазоне от 0,1:10 до 10:0,1 В:А. В одном предпочтительном воплощении это соотношение является таким, что композиция включает большее суммарное количество мутантного TcdB, чем суммарное количество мутантного TcdA.

В одном аспекте иммуногенная композиция способна к связыванию с нейтрализующим антителом или его связывающим фрагментом. Предпочтительно нейтрализующее антитело или его связывающий фрагмент являются такими, как описано здесь ниже. В одном примерном воплощении иммуногенная композиция способна к связыванию с антителом против токсина А или его связывающим фрагментом, где антитело против токсина А или его связывающий фрагмент включает вариабельную легкую цепь, имеющую аминокислотную последовательность SEQ ID NO: 36, и вариабельную тяжелую цепь, имеющую аминокислотную последовательность SEQ ID NO: 37. Например, иммуногенная композиция может включать мутантный TcdA С.difficile SEQ ID NO: 4 или SEQ ID NO: 7. В качестве другого примера иммуногенная композиция может включать SEQ ID NO: 84 или SEQ ID NO: 83.

В другом примерном воплощении иммуногенная композиция способна к связыванию с антителом против токсина В или его связывающим фрагментом, где антитело против токсина В или его связывающий фрагмент включает вариабельную легкую цепь В8-26 и вариабельную тяжелую цепь В8-26. Например, иммуногенная композиция может включать мутантный TcdB С.difficile SEQ ID NO: 6 или SEQ ID NO: 8. В качестве другого примера иммуногенная композиция может включать SEQ ID NO: 86 или SEQ ID NO: 85.

Рекомбинантная клетка

В другом аспекте изобретение относится к рекомбинантной клетке или к ее потомству. В одном воплощении клетка или ее потомство включают полинуклеотид, кодирующий мутантный TcdA С.difficile и/или мутантный TcdB С.difficile.

В другом воплощении рекомбинантная клетка или ее потомство включают нуклеиново-кислотную последовательность, кодирующую полипептид, обладающий по меньшей мере примерно 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, предпочтительно примерно 98%, более предпочтительно примерно 99% или наиболее предпочтительно примерно 100% идентичностью любой из SEQ ID NO: 4, SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7 или SEQ ID NO: 8 при оптимальном выравнивании, например, с использованием программ GAP или BESTFIT при использовании параметров массы гэпов по умолчанию.

В другом воплощении рекомбинантная клетка или ее потомство включают нуклеиново-кислотную последовательность, кодирующую полипептид, обладающий по меньшей мере примерно 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, предпочтительно примерно 98%, более предпочтительно примерно 99% or наиболее предпочтительно примерно 100% идентичностью любой из SEQ ID NO: 84, SEQ ID NO: 86, SEQ ID NO: 83 или SEQ ID NO: 85 при оптимальном выравнивании, например, с использованием программ GAP или BESTFIT при использовании параметров массы гэпов по умолчанию.

В дополнительном воплощении рекомбинантная клетка или ее потомство включают нуклеиново-кислотную последовательность, обладающую по меньшей мере примерно 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, предпочтительно примерно 98%, более предпочтительно примерно 99% ог наиболее предпочтительно примерно 100% идентичностью любой из SEQ ID NO: 11, SEQ ID NO: 12, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14, SEQ ID NO: 44, SEQ ID NO: 45, SEQ ID NO: 46 или SEQ ID NO: 47 при оптимальном выравнивании, например, с использованием программ GAP или BESTFIT при использовании параметров массы гэпов по умолчанию.

Рекомбинантная клетка может иметь происхождение от любой клетки, полезной при рекомбинантном продуцировании полипептида по настоящему изобретению, например, прокариота или эукариота. Предпочтительно рекомбинантная клетка имеет происхождение от любой клетки, пригодной для экспрессии гетерологичных нуклеиново-кислотных последовательностей, имеющих размер, больший, чем примерно 5000, 6000, предпочтительно примерно 7000 и более предпочтительно примерно 8000 нуклеотидов или более. Прокариотическая клетка-хозяин может представлять собой любую грамотрицательную или грамположительную бактерию. В примерных воплощениях прокариотическая клетка-хозяин не имеет эндогенного полинуклеотида, кодирующего токсин и/или спору.

Грамотрицательные бактерии включают, но не ограничены ими, следующие бактерии: Campylobacter, Е.coli, Flavobacterium, Fusobacterium, Helicobacter, Ilyobacter, Neisseria, Pseudomonas, Salmonella и Ureaplasma. Например, рекомбинантная клетка может иметь происхождение от клетки Pseudomonas fluorescens, как описано в публикации заявки на патент US 2010013762, параграфы [0201]-[0230], которая включена в настоящее описание посредством ссылки.

Грамположительные бактерии включают, но не ограничены ими, следующие бактерии: Bacillus, Clostridium, Enterococcus, Geobacillus, Lactobacillus, Lactococcus, Oceanobacillus, Staphylococcus, Streptococcus и Streptomyces. Предпочтительно клетка имеет происхождение от клетки С.difficile.

Авторы изобретения идентифицировали штаммы С.difficile дикого типа, не имеющие эндогенного полинуклеотида, кодирующего токсин С.difficile. Штаммы, не имеющие эндогенных генов токсина А и В, включают следующие штаммы, которые доступны из Американской коллекции типовых клеточных культур (АТСС) (Manassas, VA): С.difficile 1351 (АТСС 43593™), С.difficile 3232 (АТСС ВАА-1801™), С.difficile 7322 (АТСС 43601™), С.difficile 5036 (АТСС 43603™), С.difficile 4811 (АТСС 43602™) и С.difficile VPI 11186 (АТСС 700057™).

Соответственно, в одном воплощении рекомбинантная клетка С.difficile имеет происхождение от штамма, описанного здесь. Предпочтительно рекомбинантная клетка С.difficile или ее потомство имеет происхождение от группы, состоящей из С.difficile 1351, С.difficile 5036 и С.difficile VPI 11186. Более предпочтительно рекомбинантная клетка С.difficile или ее потомство имеет происхождение от клетки С.difficile VPI 11186.

В предпочтительном воплощении ген споруляции рекомбинантной клетки С.difficile или ее потомства инактивирован. Споры могут быть инфекционными, высоко устойчивыми и способствовать персистенции С.difficile в аэробных окружающих средах вне хозяина. Споры могут также вносить вклад в выживание С.difficile внутри хозяина в процессе антибактериальной терапии. Соответственно, клетка С.difficile, не имеющая гена споруляции, полезна для продуцирования безопасной иммуногенной композиции для введения млекопитающим. Кроме того, применение таких клеток способствует безопасности в процессе получения, например, безопасности для защиты оборудования, будущих препаратов и сотрудников.

Примеры генов споруляции для направленной инактивации включают среди прочего spo0A, spoIIE, σ^E, σ^G и σ^K. Предпочтительно инактивируют ген spo0A.

Способы инактивации гена споруляции С.difficile известны в данной области техники. Например, ген споруляции можно инактивировать путем направленной инсерции селективного маркера, такого как маркер устойчивости к антибиотику. См., например, Heap et al., J Microbiol Methods. 2010 Jan; 80(1): 49-55; Heap et al., J. Microbiol. Methods, 2007 Sept; 70(3): 452-464; и Underwood et al., J Bactehol. 2009 Dec; 191(23): 7296-305. См. также, например, Minton et al., WO 2007/148091, "DNA Molecules and Methods", полностью включенный в настоящее описание посредством ссылки, с. 33-66, или соответствующую публикацию US 20110124109 А1, параграфы [00137]-[0227].

Способ продуцирования мутантного токсина С.difficile

В одном аспекте изобретение относится к способу продуцирования мутантного токсина С.difficile. В одном воплощении этот способ включает культивирование любой рекомбинантной клетки или ее потомства, раскрытых выше, в условиях, подходящих для экспрессии полипептида.

В другом воплощении этот способ включает культивирование рекомбинантной клетки или ее потомства в условиях, подходящих для экспрессии полинуклеотида, кодирующего мутантный токсин С.difficile, причем, клетка содержит полинуклеотид, кодирующий мутантный токсин С.difficile, а мутант содержит глюкозилтрансферазный домен, имеющий по меньшей мере одну мутацию, и цистеинпротеазный домен, имеющий по меньшей мере одну мутацию, по сравнению с соответствующим токсином Clostridium difficile дикого типа. В одном воплощении, в клетке отсутствует эндогенный полинуклеотид, кодирующий токсин.

В следующем воплощении, этот способ включает культивирование рекомбинантной клетки С.difficile или ее потомства в условиях, подходящих для экспрессии полинуклеотида, кодирующего мутантный токсин С.difficile, причем, клетка содержит полинуклеотид, кодирующий мутантный токсин С.difficile, и в клетке отсутствует эндогенный полинуклеотид, кодирующий токсин С.difficile.

В другом аспекте, изобретение относится к способу продуцирования мутантного токсина С.difficile. Этот способ включает следующие стадии: (а) приведение клетки С.difficile в контакт с рекомбинантной клеткой Escherichia coli, причем в клетке С.difficile отсутствует эндогенный полинуклеотид, кодирующий токсин С.difficile, а клетка Е.coli содержит полинуклеотид, кодирующий мутантный токсин С.difficile; (б) культивирование клетки С.difficile и клетки Е.coli в условиях, подходящих для переноса полинуклеотида из клетки Е.coli в клетку С.difficile; (в) отбор клетки С.difficile, содержащей полинуклеотид, кодирующий мутантный токсин С.difficile; (г) культивирование клетки С.difficile со стадии (в) в условиях, подходящих для экспрессии полинуклеотида; и (д) выделение мутантного токсина С.difficile.

В способе по изобретению рекомбинантная клетка Е.coli содержит гетерологичный полинуклеотид, кодирующий мутантный токсин С.difficile, раскрытый здесь. Полинуклеотид может представлять собой ДНК или РНК. В одном иллюстративном воплощении полинуклеотид, кодирующий мутантный токсин С.difficile, оптимизирован по кодонам для частоты использования кодонов Е.coli. Способы оптимизации кодонов полинуклеотида известны в данной области техники.

В одном воплощении полинуклеотид включает последовательность нуклеиновой кислоты, которая по меньшей мере примерно на 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% или 100% идентична полинуклеотиду, кодирующему мутантный TcdA С.difficile, как раскрыто выше. Иллюстративный полинуклеотид, кодирующий мутантный токсин А С.difficile, включает SEQ ID NO: 11, SEQ ID NO: 12, SEQ ID NO: 44 и SEQ ID NO: 45.

В другом воплощении, полинуклеотид включает последовательность нуклеиновой кислоты, которая по меньшей мере примерно на 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% или 100% идентична полинуклеотиду, кодирующему мутантный TcdB С.difficile, как раскрыто выше. Иллюстративный полинуклеотид, кодирующий мутантный токсин В С.difficile, включает SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14, SEQ ID NO: 46 и SEQ ID NO: 47. В другом воплощении полинуклеотид кодирует SEQ ID NO: 83, SEQ ID NO: 84, SEQ ID NO: 85 или SEQ ID NO: 86.

В одном воплощении клетка Е.coli, содержащая гетерологичный полинуклеотид, представляет собой клетку Е.coli, которая является стабильным хозяином гетерологичного полинуклеотида, кодирующего мутантный токсин С.difficile. Иллюстративные клетки Е.coli включают клетки, выбранные из группы, состоящей из следующих клеток: компетентных клеток Е.coli MAX Efficiency® Stbl2™ (Invitrogen, Carlsbad, CA), химически компетентных клеток Е.coli One Shot® Stbl3™ (Invitrogen, Carlsbad, CA), компетентных клеток E.coli ElectroMAX™ Stbl4™ (Invitrogen) и E.coli CA434. В предпочтительном воплощении клонирующая клетка-хозяин Е.coli не относится к штамму DH5α.

Более предпочтительно, клонирующая клетка-хозяин Е.coli представляет собой компетентную клетку Е.coli MAX Efficiency® Stbl2™.

Способ по изобретению дополнительно включает стадию культивирования клетки С.difficile и клетки Е.coli в условиях, подходящих для переноса полинуклеотида из клетки Е.coli в клетку С.difficile, результатом которого является рекомбинантная клетка С.difficile. В предпочтительном воплощении условия культивирования подходят для переноса полинуклеотида из клетки Е.coli (клетки-донора) в клетку С.difficile (клетку-реципиента), приводящего в результате к генетически стабильному наследованию.

Наиболее предпочтительно, условия культивирования подходят для бактериальной конъюгации, которая известна в данной области техники. "Конъюгация" относится к определенному процессу переноса полинуклеотида, при котором происходит однонаправленный перенос полинуклеотида (например, из бактериальной плазмиды) от одной клетки бактерий (то есть "донора") к другой (то есть "реципиенту"). В процесс конъюгации вовлечен контакт клетки-донора с клеткой-реципиентом. Предпочтительно клетка-донор Е.coli представляет собой клетку Е.coli СА434.

Иллюстративные подходящие условия (конъюгации) для переноса полинуклеотида из клетки Е.coli в клетку С.difficile включают выращивание жидких культур С.difficile в бульоне с сердечно-мозговым экстрактом (BHI; Oxoid) или в бульоне Шедлера для анаэробов (SAB; Oxoid). В другом воплощении можно выращивать твердые культуры С.difficile на свежем кровяном агаре (FBA) или на агаре BHI. Предпочтительно С.difficile выращивают при 37°С в анаэробной среде (например, 80% N₂, 10% СО₂ и 10% Н₂ [об./об.]). В одном воплощении подходящие условия включают выращивание Е.coli аэробно в среде Лурия-Бертани (Luria-Bertani; LB) или на агаре LB при 37°С. Для конъюгативного переноса в С.difficile иллюстративные подходящие условия включают выращивание Е.coli анаэробно на FBA. В жидкие и твердые среды можно включать антибиотики, как известно в данной области техники. Примеры таких антибиотиков включают циклосерин (250 мкг/мл), цефокситин (8 мкг/мл), хлорамфеникол (12,5 мкг/мл), тиамфеникол (15 мкг/мл) и эритромицин (5 мкг/мл).

Способ по изобретению дополнительно включает стадию отбора полученной в результате рекомбинантной клетки С.difficile, содержащей полинуклеотид, кодирующий мутантный токсин С.difficile. В иллюстративном воплощении рекомбинантная клетка С.difficile является реципиентом полинуклеотида, кодирующего мутантный токсин С.difficile, из рекомбинантной клетки Е.coli посредством конъюгации.

Способ по изобретению включает стадию культивирования рекомбинантной клетки или ее потомства в условиях, подходящих для экспрессии полинуклеотида, кодирующего мутантный токсин С.difficile, приводящего в результате к продуцированию мутантного токсина С.difficile. Подходящие условия для экспрессии рекомбинантной клеткой полинуклеотида включают условия культивирования, подходящие для выращивания клетки С.difficile, известные в данной области техники. Например, подходящие условия могут включать культивирование трансформантов С.difficile в бульоне с сердечно-мозговым экстрактом (BHI; Oxoid) или в бульоне Шедлера для анаэробов (SAB; Oxoid). В другом воплощении можно выращивать твердые культуры С.difficile на агаре FBA или BHI. Предпочтительно С.difficile выращивают при 37°С в анаэробной среде (например, 80% N₂, 10% CO₂ и 10% Н₂ [об./об.]).

В одном воплощении способ по изобретению включает стадию выделения полученного в результате мутантного токсина С.difficile. Способы выделения белка из С.difficile известны в данной области техники.

В другом воплощении способ включает стадию очистки полученного в результате мутантного токсина С.difficile. Способы очистки полипептида, такие как хроматография, известны в данной области техники.

В иллюстративном воплощении способ дополнительно включает стадию приведения выделенного мутантного токсина Clostridium difficile в контакт с химическим сшивающим агентом, описанным выше. Предпочтительно, этот агент включает формальдегид, этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимид или комбинацию EDC и NHS. Иллюстративные условия взаимодействия описаны выше и в разделе Примеров ниже.

В другом аспекте изобретение относится к иммуногенной композиции, включающей мутантный токсин С.difficile, раскрытый здесь, полученный любым способом, предпочтительно любым из способов, раскрытых выше.

Антитела

Неожиданно, иммуногенные композиции по изобретению, раскрытые выше, вызывали образование новых антител in vivo, что позволяет предположить, что иммуногенные композиции включают сохраненную нативную структуру (например, сохраненный антигенный эпитоп) соответствующего токсина С.difficile дикого типа, и что иммуногенные композиции включают эпитоп. Антитела, продуцируемые против токсина из одного штамма С.difficile, могут обладать способностью к связыванию с соответствующим токсином, продуцируемым другим штаммом С.difficile. Таким образом, антитела и их связывающие фрагменты могут быть "перекрестно-реагирующими", что относится к способности к взаимодействию с аналогичными антигенными сайтами на токсинах, продуцируемых множественными штаммами С.difficile. Перекрестная реактивность также включает способность антитела к взаимодействию или к связыванию с антигеном, не стимулировавшим его продуцирование, то есть к взаимодействию между антигеном и антителом, образованным против другого, но аналогичного антигена.

В одном аспекте, авторы изобретения неожиданно обнаружили моноклональные антитела, обладающие нейтрализующим действием на токсины С.difficile, и способы получения этих антител. Антитела по изобретению могут нейтрализовать цитотоксичность токсина С.difficile in vitro, ингибировать связывание токсина С.difficile с клетками млекопитающих и/или могут нейтрализовать энтеротоксичность токсина С.difficile in vivo. Настоящее изобретение также относится к выделенным полинуклеотидам, включающим нуклеиново-кислотные последовательности, кодирующие любое из раскрытого выше. Кроме того, настоящее изобретение относится к применению любой из раскрытых выше композиций для лечения, предупреждения, снижения риска, уменьшения тяжести, снижения частоты встречаемости и/или замедления возникновения инфекции С.difficile, заболевания, обусловленного С.difficile, синдрома, состояния, симптома и/или их осложнения у млекопитающего по сравнению с млекопитающим, которому не вводят эту композицию, а также к способам получения таких композиций.

Кроме того, авторы изобретения обнаружили, что комбинация по меньшей мере двух нейтрализующих моноклональных антител может проявлять неожиданный синергетический эффект при соответствующей нейтрализации TcdA или TcdB. Антитела против токсина или их связывающие фрагменты могут быть полезны при ингибировании инфекции С.difficile.

"Антитело" представляет собой белок, включающий по меньшей мере одну или две вариабельные области тяжелой цепи (Н) (сокращенные здесь как VH) и по меньшей мере одну или две вариабельные области легкой цепи (L) (сокращенные здесь как VL). Области VH и VL можно дополнительно подразделить на гипервариабельные участки, также называемые "участками, определяющими комплементарность" (CDR), чередующиеся с участками, которые являются более консервативными, называемыми "каркасными областями" (FR). Протяженность каркасной области и CDR точно определена (см. Kabat, Е.A., et al. Sequences of Proteins of Immunological Interest, Fifth Edition, U.S. Department of Health and Human Services, NIH Publication No. 91-3242, 1991, и Chothia, C. et al., J. Mol. Biol. 196: 901-917, 1987). Термин "антитело" включает интактные иммуноглобулины, относящиеся к типам IgA, IgG, IgE, IgD, IgM (а также к их подтипам), в которых легкие цепи иммуноглобулинов могут относиться к типам каппа или лямбда.

Молекулы антитела могут быть полноразмерными (например, антитело IgG1 или IgG4). Антитела могут относиться к различным изотипам, включающим: IgG (например, IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), IgM, IgA1, IgA2, IgD или IgE. В одном предпочтительном воплощении антитело относится к изотипу IgG, например, IgG1. В другом предпочтительном воплощении антитело представляет собой антитело IgE.

В другом воплощении молекула антитела включает "антигенсвязывающий фрагмент" или "связывающий фрагмент", как используют здесь, который относится к участку антитела, специфично связывающемуся с токсином С.difficile (например, с токсином А). Связывающий фрагмент представляет собой, например, молекулу, в которой одна или более чем одна цепь иммуноглобулина не является полноразмерной, но которая специфично связывается с токсином.

Примеры связывающих участков, включенных в термин "связывающий фрагмент" антитела, включают следующие участки: (1) Fab фрагмент, моновалентный фрагмент, состоящий из следующих доменов: VL, VH, CL и СН1; (2) F(ab')₂ фрагмент, бивалентный фрагмент, включающий два Fab фрагмента, связанных дисульфидным мостиком в шарнирной области; (3) Fd фрагмент, состоящий из доменов VH и СН1; (4) Fv фрагмент, состоящий из доменов VL и VH одного плеча антитела, (5) dAb фрагмент (Ward et al., Nature 341: 544-546, 1989), состоящий из домена VH; и (6) выделенный гипервариабельный участок (CDR), имеющий достаточный каркасный участок, чтобы специфично связывать, например, антигенсвязывающий участок вариабельной области.

Связывающий фрагмент вариабельной области легкой цепи и связывающий фрагмент вариабельной области тяжелой цепи, например, два домена фрагмента Fv, VL и VH, могут быть соединены с использованием рекомбинантных методов, синтетическим линкером, обеспечивающим их получение в виде единой цепи белка, в которой участки VL и VH спарены с образованием моновалентных молекул (известных как одноцепочечные Fv (scFv); см., например, Bird et al. (1988) Science 242: 423-426; и Huston et al. (1988) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85: 5879-5883). Такие одноцепочечные антитела также включены в термин "связывающий фрагмент" антитела. Эти участки антитела получают, используя методы, известные в данной области техники, и скрининг этих участков на их применимость проводят так же, как для интактных антител.

При использовании здесь, антитело, которое "специфично связывается" или является "специфичным" к определенному полипептиду или к эпитопу определенного полипептида, представляет собой антитело, которое связывается с определенным полипептидом или эпитопом на определенном полипептиде, но по существу не связывается с каким-либо другим полипептидом или эпитопом полипептида. Например, что касается биомолекулы (например, белка, нуклеиновой кислоты, антитела и т.д.), которая "специфично связывается" с мишенью, эта биомолекула связывается со своей молекулой-мишенью и не связывается в значимом количестве с другими молекулами в гетерогенной популяции молекул, включающих эту мишень, что измеряют в заданных условиях (например, в условиях иммунологического анализа в случае антитела). Связывающее взаимодействие между антителом и его мишенью является определителем присутствия мишени в гетерогенной популяции молекул. Например, "специфичное связывание" или "специфично связывается" относится к способности антитела или его связывающего фрагмента к связыванию с токсином дикого типа и/или с мутантным токсином С.difficile со сродством, по меньшей мере в два раза более высоким, чем сродство к неспецифическому антигену.

В иллюстративном воплощении, антитело представляет собой химерное антитело. Химерное антитело может быть получено методами рекомбинантных ДНК, известными в данной области техники. Например, ген, кодирующий константную область Fc молекулы моноклонального антитела мыши (или другого вида) можно расщеплять ферментами рестрикции, чтобы удалить участок, кодирующий Fc мыши, и заменить эквивалентным участком гена, кодирующего константную область Fc человека. Химерное антитело может быть также создано методами рекомбинантных ДНК, при которых ДНК, кодирующую вариабельные области мыши, можно лигировать с ДНК, кодирующей константные области человека.

В другом иллюстративном воплощении антитело или его связывающий фрагмент гуманизируют способами, известными в данной области техники. Например, когда получены мышиные антитела, CDR антитела может быть заменен по меньшей мере частью CDR человека. Гуманизированные антитела могут быть также созданы путем замены последовательности вариабельной области Fv мыши, которые непосредственно не вовлечены в связывание антигена, эквивалентными последовательностями из вариабельных областей Fv человека. Общие способы создания гуманизированных антител известны в данной области техники.

Например, моноклональные антитела, направленные против TcdA С.difficile или TcdB С.difficile, могут быть также получены стандартными методами, такими как метод гибридом (см., например, статью Kohler and Milstein, 1975, Nature, 256: 495-497). Кратко, иммортализованную линию клеток подвергают слиянию с лимфоцитом от млекопитающего, иммунизированного TcdA С.difficile, TcdB С.difficile или мутантным токсином С.difficile, раскрытым здесь, и культуральные супернатанты полученных в результате клеток гибридомы подвергают скринингу, чтобы идентифицировать гибридому, продуцирующую моноклональное антитело, которое связывается с TcdA С.difficile или TcdB С.difficile. В характерном случае иммортализованная линия клеток имеет происхождение от того же вида млекопитающих, что и лимфоциты. Клетки гибридомы, продуцирующие моноклональное антитело по изобретению, обнаруживают путем скрининга культуральных супернатантов гибридом на антитела, связывающие TcdA С.difficile или TcdB С.difficile, с использованием анализа, такого как ELISA. Гибридомы человека могут быть получены аналогично.

В качестве альтернативы получению антител путем иммунизации и отбора, антитела по изобретению могут быть также идентифицированы путем скрининга рекомбинантной комбинаторной библиотеки иммуноглобулинов с TcdA С.difficile, TcdB С.difficile или мутантным токсином С.difficile, раскрытым здесь. Рекомбинантная библиотека антител может представлять собой, например, библиотеку scFv или библиотеку Fab. Кроме того, антитела по изобретению, раскрытые здесь, можно использовать в анализах конкурентного связывания для идентификации дополнительных антител анти-TcdA или анти-TcdB и их связывающих фрагментов. Например, дополнительные антитела анти-TcdA или анти-TcdB и их связывающие фрагменты могут быть идентифицированы путем скрининга библиотеки антител человека и идентифицирующих молекул в пределах библиотеки, конкурирующих с антителами по изобретению, раскрытыми здесь, в анализе конкурентного связывания.

Кроме того, антитела, включенные в настоящее изобретение, включают рекомбинантные антитела, которые могут быть получены путем использования способов фагового дисплея, известных в данной области техники. При способах фагового дисплея фаг можно использовать для представления антигенсвязывающих доменов, экспрессируемых из репертуара или библиотеки антител (например, человека или мыши). Фаг, экспрессирующий антигенсвязывающий домен, связывающийся с иммуногеном, раскрытым здесь (например, с мутантным токсином С.difficile), можно отобрать или идентифицировать с использованием антигена, например, используя меченый антиген.

В пределах объема изобретения также находятся антитела и их связывающие фрагменты, в которых конкретные аминокислоты заменены, делетированы или добавлены. В частности, предпочтительные антитела имеют аминокислотные замены в каркасной области, например, для улучшения связывания с антигеном. Например, выбранное небольшое число акцепторных остатков каркасной области цепи иммуноглобулина может быть заменено соответствующими донорными аминокислотами. Предпочтительные положения замен включают аминокислотные остатки, примыкающие к CDR, или остатки, способные к взаимодействию с CDR. Критерии для отбора аминокислот из донора раскрыты в патенте US №5585089 (например, колонки 12-16). Акцепторная каркасная область может представлять собой последовательность каркасной области зрелого антитела человека или согласованную последовательность.

При использовании здесь, "нейтрализующее антитело или его связывающий фрагмент" относится к соответствующему антителу или его связывающему фрагменту, который связывается с патогеном (например, с TcdA или TcdB С.difficile) и снижает инфекционность и/или активность патогена (например, снижает цитотоксичность) у млекопитающего и/или в культуре клеток по сравнению с патогеном в идентичных условиях в отсутствие нейтрализующего антитела или его связывающего фрагмента. В одном воплощении, нейтрализующее антитело или его связывающий фрагмент способны к нейтрализации биологической активности патогена по меньшей мере примерно на 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 99% или более по сравнению с биологической активностью патогена в идентичных условиях в отсутствие нейтрализующего антитела или его связывающего фрагмента.

При использовании здесь, термин "антитело против токсина или его связывающий фрагмент" относится к антителу или его связывающему фрагменту, которые связываются с соответствующим токсином С.difficile (например, с токсином А или токсином В С.difficile). Например, антитело против токсина А или его связывающий фрагмент относится к антителу или к его связывающему фрагменту, которые связываются с TcdA.

Антитела или их связывающие фрагменты, раскрытые здесь, можно индуцировать у любого млекопитающего, дикого типа и/или трансгенного, включая, например, мышей, людей, кроликов и коз.

Когда раскрытая выше иммуногенная композиция представляет собой композицию, которая ранее была введена популяции, например, для вакцинации, ответ антител, полученный у субъектов, можно применять для нейтрализации токсинов из того же штамма и из штамма, не стимулировавшего продуцирование антител. См., например, Пример 37, в котором показаны исследования, относящиеся к перекрестной реактивности, созданной иммуногенной композицией, между штаммом 630 и токсинами из различных штаммов С.difficile дикого типа.

В одном аспекте изобретение относится к антителу или его связывающему фрагменту, специфичному к TcdA С.difficile. Моноклональные антитела, специфично связывающиеся с TcdA, включают А65-33; А60-22; А80-29 и/или предпочтительно А3-25.

В одном аспекте изобретение относится к антителу или к его связывающему фрагменту, специфичному к TcdA из любого штамма С.difficile дикого типа, такого как штаммы, раскрытые выше, например, к SEQ ID NO: 1. В другом аспекте изобретение относится к антителу или к его связывающему фрагменту, специфичному к раскрытой выше иммуногенной композиции. Например, в одном воплощении антитело или его связывающий фрагмент являются специфичными к иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 4 или SEQ ID NO: 7. В другом воплощении антитело или его связывающий фрагмент являются специфичными к иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 4 или SEQ ID NO: 7, в которой по меньшей мере одна аминокислота SEQ ID NO: 4 или SEQ ID NO: 7 поперечно-сшита с использованием формальдегида, EDC, NHS или комбинацией EDC и NHS. В другом воплощении антитело или его связывающий фрагмент являются специфичными к иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 84 или SEQ ID NO: 83.

Антитела или их связывающие фрагменты, имеющие вариабельные области тяжелой цепи и вариабельные области легкой цепи, по меньшей мере примерно на 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, предпочтительно примерно на 98%, более предпочтительно примерно на 99% или наиболее предпочтительно примерно на 100% идентичные вариабельным областям тяжелой и легкой цепи А65-33; А60-22; А80-29 и/или, предпочтительно, А3-25, также могут связываться с TcdA.

В одном воплощении антитело или его антигенсвязывающий фрагмент включает вариабельную область тяжелой цепи, включающую аминокислотную последовательность, по меньшей мере примерно на 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% или 100% идентичную аминокислотной последовательности вариабельной области тяжелой цепи А3-25, как описано в SEQ ID NO: 37.

В другом воплощении антитело или его антигенсвязывающий фрагмент включает вариабельную область легкой цепи, включающую аминокислотную последовательность, по меньшей мере примерно на 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% или 100% идентичную аминокислотной последовательности вариабельной области легкой цепи А3-25, как описано в SEQ ID NO: 36.

Еще в одном дополнительном аспекте антитело или его антигенсвязывающий фрагмент включает вариабельную область тяжелой цепи, включающую аминокислотную последовательность, по меньшей мере примерно на 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% или 100% идентичную аминокислотной последовательности вариабельной области тяжелой цепи, описанной в SEQ ID NO: 37, и вариабельную область легкой цепи, включающую аминокислотную последовательность, по меньшей мере примерно на 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% или 100% идентичную аминокислотной последовательности вариабельной области легкой цепи, описанной в SEQ ID NO: 36.

В другом воплощении антитела или их связывающие фрагменты, имеющие гипервариабельные участки (CDR) вариабельных тяжелых цепей и/или вариабельных легких цепей А65-33; А60-22; А80-29 и/или предпочтительно А3-25, могут также связываться с TcdA. Участки CDR вариабельной тяжелой цепи А3-25 показаны в таблице 4 ниже.

Участки CDR вариабельной области легкой цепи А3-25 показаны в таблице 5 ниже.

В одном воплощении антитело или его связывающий фрагмент включает аминокислотные последовательности гипервариабельных участков (CDR) тяжелой цепи, как показано в SEQ ID NO: 41 (CDR Н1), 42 (CDR Н2) и 43 (CDR Н3), и/или аминокислотные последовательности CDR легкой цепи, как показано в SEQ ID NO: 38 (CDR L1), 39 (CDR L2) и 40 (CDR L3).

В одном иллюстративном воплощении антитело или его связывающий фрагмент, специфичное к токсину А С.difficile, специфично связывается с эпитопом в пределах N-концевого участка TcdA, например, с эпитопом между аминокислотами 1-1256 TcdA, в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 1.

В предпочтительном воплощении антитело или его связывающий фрагмент, специфичное к токсину А С.difficile, специфично связывается с эпитопом в пределах С-концевого участка токсина А, например, с эпитопом между аминокислотами 1832-2710 TcdA, в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 1. Примеры включают А3-25; А65-33; А60-22; А80-29.

Еще в одном другом воплощении антитело или связывающий фрагмент, специфичное к токсину А С.difficile, специфично связывается с эпитопом внутри участка "транслокации" токсина А С.difficile, например, с эпитопом, предпочтительно включающим остатки 956-1128 TcdA, в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 1, например, с эпитопом между аминокислотами 659-1832 TcdA, в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 1.

В другом аспекте изобретение относится к антителу или его связывающему фрагменту, специфичному к TcdB С.difficile. Например, антитело или его связывающий фрагмент может обладать специфичностью к TcdB из любого штамма С.difficile дикого типа, такого как штаммы, раскрытые выше, например, к SEQ ID NO: 2. В другом аспекте изобретение относится к антителу или его связывающему фрагменту, специфичному к раскрытой выше иммуногенной композиции. Например, в одном воплощении антитело или его связывающий фрагмент являются специфичными к иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 6 или SEQ ID NO: 8.

В другом воплощении антитело или его связывающий фрагмент являются специфичными к иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 6 или SEQ ID NO: 8, в которой по меньшей мере одна аминокислота SEQ ID NO: 6 или SEQ ID NO: 8 является перекрестно-сшитой формальдегидом, EDC, NHS или комбинацией EDC и NHS. В другом воплощении антитело или его связывающий фрагмент являются специфичными к иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 86 или SEQ ID NO: 85.

Моноклональные антитела, специфично связывающиеся с TcdB, включают антитела, продуцируемые клонами В2-31; В5-40, В70-2; В6-30; В9-30; В59-3; В60-2; В56-6; и/или, предпочтительно, В8-26, раскрытыми здесь.

Антитела или их связывающие фрагменты, которые также могут связываться с TcdB, включают антитела, имеющие вариабельные области тяжелой цепи и вариабельные области легкой цепи, по меньшей мере примерно на 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, предпочтительно примерно 98%, более предпочтительно примерно на 99% или наиболее предпочтительно примерно на 100% идентичные вариабельным областям тяжелой и легкой цепи В2-31; В5-40, В70-2; В6-30; В9-30; В59-3; В60-2; В56-6, предпочтительно В8-26, В59-3 и/или В9-30.

В одном воплощении антитело или его антигенсвязывающий фрагмент включает вариабельную область тяжелой цепи, включающую аминокислотную последовательность, по меньшей мере примерно на 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% или 100% идентичную аминокислотной последовательности вариабельной области тяжелой цепи А3-25, как описано в SEQ ID NO: 49.

В одном воплощении антитело или его антигенсвязывающий фрагмент включает вариабельную область тяжелой цепи, включающую аминокислотную последовательность, по меньшей мере примерно на 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% или 100% идентичную аминокислотной последовательности вариабельной области тяжелой цепи А3-25, как описано в SEQ ID NO: 60.

В одном воплощении антитело или его антигенсвязывающий фрагмент включает вариабельную область тяжелой цепи, включающую аминокислотную последовательность, по меньшей мере примерно на 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% или 100% идентичную аминокислотной последовательности вариабельной области тяжелой цепи А3-25, как описано в SEQ ID NO: 71.

В другом воплощении антитело или его антигенсвязывающий фрагмент включает вариабельную область легкой цепи, включающую аминокислотную последовательность, по меньшей мере примерно на 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% или 100% идентичную аминокислотной последовательности вариабельной области легкой цепи А3-25, как описано в SEQ ID NO: 55.

В другом воплощении антитело или его антигенсвязывающий фрагмент включает вариабельную область легкой цепи, включающую аминокислотная последовательность, по меньшей мере примерно на 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% или 100% идентичную аминокислотной последовательности вариабельной области легкой цепи А3-25, как описано в SEQ ID NO: 66.

В другом воплощении антитело или его антигенсвязывающий фрагмент включает вариабельную область легкой цепи, включающую аминокислотную последовательность, по меньшей мере примерно на 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% или 100% идентичную аминокислотной последовательности вариабельной области легкой цепи А3-25, как описано в SEQ ID NO: 77.

Аминокислотная последовательность вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В8-26 mAb) описана в SEQ ID NO: 49. См. таблицу 25-а.

Аминокислотная последовательность вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В8-26 mAb) описана в SEQ ID NO: 55. См. таблицу 25-b.

В одном воплощении антитело или его связывающий фрагмент включает аминокислотные последовательности CDR тяжелой цепи, как показано в SEQ ID NO: 51 (CDR Н1), 52 (CDR Н2) и 53 (CDR Н3), и/или аминокислотные последовательности CDR легкой цепи, как показано в SEQ ID NO: 57 (CDR L1), 58 (CDR L2) и 59 (CDR L3).

Аминокислотная последовательность вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В59-3 mAb) описана в SEQ ID NO: 60. См. таблицу 26-а.

Аминокислотная последовательность вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В59-3 mAb) описана в SEQ ID NO: 66. См. таблицу 26-b.

В одном воплощении антитело или его связывающий фрагмент включает аминокислотные последовательности CDR тяжелой цепи, как показано в SEQ ID NO: 62 (CDR Н1), 63 (CDR Н2) и 64 (CDR Н3), и/или аминокислотные последовательности CDR легкой цепи, как показано в SEQ ID NO: 68 (CDR L1), 69 (CDR L2) и 70 (CDR L3).

Аминокислотная последовательность вариабельной тяжелой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В9-30 mAb) описана в SEQ ID NO: 71. См. таблицу 27-а.

Аминокислотная последовательность вариабельной легкой цепи нейтрализующего антитела к TcdB С.difficile (В9-30 mAb) описана в SEQ ID NO: 77. См. таблицу 27-b.

В одном воплощении антитело или его связывающий фрагмент включает аминокислотные последовательности CDR тяжелой цепи, как показано в SEQ ID NO: 73 (CDR Н1), 74 (CDR Н2) и 75 (CDR Н3), и/или аминокислотные последовательности CDR легкой цепи, как показано в SEQ ID NO: 79 (CDR L1), 80 (CDR L2) и 81 (CDR L3).

В одном аспекте изобретение относится к антителу или его связывающему фрагменту, специфичному к TcdB С.difficile из любого штамма С.difficile дикого типа, такого как штаммы, раскрытые выше, например, к SEQ ID NO: 2. В другом аспекте изобретение относится к антителу или его связывающему фрагменту, специфичному к раскрытой выше иммуногенной композиции. Например, в одном воплощении антитело или его связывающий фрагмент являются специфичными к иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 6 или SEQ ID NO: 8. В другом воплощении антитело или его связывающий фрагмент являются специфичными к иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 6 или SEQ ID NO: 8, в которой по меньшей мере одна аминокислота SEQ ID NO: 6 или SEQ ID NO: 8 поперечно-сшита с использованием формальдегида, EDC, NHS или комбинацией EDC и NHS.

Антитела или их связывающие фрагменты, имеющие вариабельные области тяжелой цепи и вариабельные области легкой цепи, по меньшей мере примерно на 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, предпочтительно примерно на 98%, более предпочтительно примерно на 99% или наиболее предпочтительно примерно на 100% идентичные вариабельным областям тяжелой и легкой цепи В2-31; В5-40, В70-2; В6-30; В9-30; В59-3; В60-2; В56-6 и/или предпочтительно В8-26, также могут связываться с TcdB.

В одном воплощении антитело или его антигенсвязывающий фрагмент включает вариабельную область тяжелой цепи, включающую аминокислотную последовательность, по меньшей мере примерно на 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% или 100% идентичную аминокислотной последовательности вариабельной области тяжелой цепи В8-26 (SEQ ID NO: 49).

В другом воплощении антитело или его антигенсвязывающий фрагмент включает вариабельную область легкой цепи, включающую аминокислотную последовательность, по меньшей мере примерно на 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% или 100% идентичную аминокислотной последовательности вариабельной области легкой цепи В8-26 (SEQ ID NO: 55).

Еще в одном дополнительном аспекте антитело или его антигенсвязывающий фрагмент включает вариабельную область тяжелой цепи, включающую аминокислотную последовательность, по меньшей мере примерно на 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% или 100% идентичную аминокислотной последовательности вариабельной области тяжелой цепи В8-26 (SEQ ID NO: 49), и вариабельную область легкой цепи, включающую аминокислотную последовательность, по меньшей мере примерно на 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% или 100% идентичную аминокислотной последовательности вариабельной области легкой цепи В8-26 (SEQ ID NO: 55).

В другом воплощении антитела или их связывающие фрагменты, имеющие CDR вариабельных тяжелых цепей и/или вариабельных легких цепей В2-31; В5-40, В70-2; В6-30; В9-30; В59-3; В60-2; В56-6 и/или предпочтительно В8-26, могут также связываться с TcdB.

В одном воплощении антитело или его связывающий фрагмент включает аминокислотные последовательности гипервариабельных участков (CDR) тяжелой цепи В8-26 и/или аминокислотные последовательности CDR легкой цепи В8-26.

В предпочтительном воплощении антитело или его связывающий фрагмент, специфичный к токсину В С.difficile, специфично связывается с эпитопом в пределах N-концевого участка токсина В, например, с эпитопом между аминокислотами 1-1256 TcdB, в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 2. Примеры включают В2-31; В5-40; В8-26; В70-2; В6-30 и В9-30.

В иллюстративном воплощении антитело или его связывающий фрагмент, специфичное к токсину В С.difficile, специфично связывается с эпитопом в пределах С-концевого участка токсина В, например, с эпитопом между аминокислотами 1832-2710 TcdB, в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 2.

Еще в одном другом воплощении антитело или его связывающий фрагмент, специфичное к токсину В С.difficile, специфично связывается с эпитопом в пределах участка "транслокации" токсина В С.difficile, например, с эпитопом, предпочтительно включающим остатки 956-1128 TcdB, в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 2, например, с эпитопом между аминокислотами 659-1832 TcdB. Примеры включают В59-3; В60-2 и В56-6.

Комбинации антител

Антитело против токсина или его связывающий фрагмент можно вводить в комбинации с другими антителами против токсинов С.difficile (например, с другими моноклональными антителами, поликлональным гамма-глобулином) или их связывающими фрагментами. Комбинации, которые можно применять, включают антитело против токсина А или его связывающий фрагмент и антитело против токсина В или его связывающий фрагмент.

В другом воплощении, комбинация включает антитело против токсина А или его связывающий фрагмент и другое антитело против токсина А или его связывающий фрагмент. Предпочтительно комбинация включает нейтрализующее моноклональное антитело против токсина А или его связывающий фрагмент и другое нейтрализующее моноклональное антитело против токсина А или его связывающий фрагмент. Неожиданно авторы изобретения обнаружили, что такая комбинация приводит в результате к синергетическому эффекту при нейтрализации цитотоксичности токсина А. Например, комбинация включает комбинацию по меньшей мере двух из следующих нейтрализующих моноклональных антител против токсина А: А3-25; А65-33; А60-22 и А80-29. Более предпочтительно, комбинация включает антитело А3-25 и по меньшей мере одно из следующих нейтрализующих моноклональных антител против токсина А: А65-33; А60-22 и А80-29. Наиболее предпочтительно, комбинация включает все четыре антитела: А3-25; А65-33; А60-22 и А80-29.

В следующем воплощении, комбинация включает антитело против токсина В или его связывающий фрагмент и другое антитело против токсина В или его связывающий фрагмент. Предпочтительно комбинация включает нейтрализующее моноклональное антитело против токсина В или его связывающий фрагмент и другое нейтрализующее моноклональное антитело против токсина В или его связывающий фрагмент. Неожиданно авторы изобретения обнаружили, что такая комбинация приводит в результате к синергетическому эффекту при нейтрализации цитотоксичности токсина В. Более предпочтительно, комбинация включает комбинацию по меньшей мере двух из следующих нейтрализующих моноклональных антител против токсина В: В8-26; В9-30 и В59-3. Наиболее предпочтительно, комбинация включает все три антитела: В8-26; В9-30 и В59-3.

Еще в одном другом воплощении, комбинация включает антитело против токсина В или его связывающий фрагмент и другое антитело против токсина В или его связывающий фрагмент. Как указано выше, авторы изобретения обнаружили, что комбинация по меньшей мере двух из нейтрализующих моноклональных антител может проявлять неожиданный синергетический эффект при соответствующей нейтрализации токсина А и токсина В.

В другом воплощении, агенты по изобретению можно включать в препарат в виде смеси, либо химически или генетически сшитыми с использованием методов, известных в данной области техники, с получением в результате ковалентно сшитых антител (или ковалентно сшитых фрагментов антител), обладающих связывающими свойства как с токсином А, так и с токсином В. При приготовлении комбинированного препарата можно руководствоваться определением одного или более чем одного из параметров, таких как сродство, авидность или биологическая эффективность одного агента или в комбинации с другим агентом.

Такие комбинированные терапии предпочтительно являются аддитивными и/или синергетическими по своей терапевтической активности, например, при ингибировании, предупреждении (например, рецидива) и/или лечении заболеваний или расстройств, обусловленных С.difficile. Введение таких комбинированных терапий может снизить дозировку терапевтического агента (например, смеси антител или фрагментов антител, либо поперечно-сшитого или генетически слитого биспецифического антитела или фрагмента антитела), необходимую для достижения желаемого эффекта.

Понятно, что любую из композиций по изобретению, например, антитело против токсина А и/или против токсина В или его связывающий фрагмент, можно комбинировать в различных соотношениях или количествах для терапевтического эффекта. Например, антитела против токсина А и/или против токсина В или их соответствующие связывающие фрагменты могут присутствовать в композиции в соотношении, находящемся в диапазоне от 0,1:10 до 10:0,1 А:В. В другом воплощении, антитела против токсина А и/или против токсина В или их соответствующие связывающие фрагменты могут присутствовать в композиции в соотношении, находящемся в диапазоне от 0,1:10 до 10:0,1 В:А.

В другом аспекте изобретение относится к способу получения нейтрализующего антитела против TcdA С.difficile. Этот способ включает введение иммуногенной композиции, как раскрыто выше, млекопитающему и выделение антитела из млекопитающего. В предпочтительном воплощении иммуногенная композиция включает мутантный TcdA С.difficile, имеющий SEQ ID NO: 4, где по меньшей мере одна аминокислота мутантного TcdA С.difficile поперечно-сшита химическим образом, предпочтительно с использованием формальдегида или 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида. Иллюстративные нейтрализующие антитела против TcdA, которые могут быть получены, включают следующие антитела: А65-33; А60-22; А80-29 и/или А3-25.

Еще в одном другом аспекте изобретение относится к способу получения нейтрализующего антитела против TcdB С.difficile. Этот способ включает введение иммуногенной композиции, как раскрыто выше, млекопитающему и выделение антитела из млекопитающего. В предпочтительном воплощении, иммуногенная композиция включает мутантный TcdB С.difficile, имеющий SEQ ID NO: 6, где по меньшей мере одна аминокислота мутантного TcdB С.difficile поперечно-сшита химическим образом, предпочтительно с использованием формальдегида или 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида. Иллюстративные нейтрализующие антитела против TcdB, которые могут быть получены, включают следующие антитела: В2-31; В5-40, В70-2; В6-30; В9-30; В59-3; В60-2; В56-6 и/или В8-26.

Препараты

Композиции по настоящему изобретению (такие как, например, композиции, включающие мутантный токсин С.difficile, иммуногенные композиции, антитела и/или связывающие фрагменты антител, раскрытые здесь) могут находиться в разнообразных формах. Эти формы включают, например, полужидкие и твердые лекарственные формы, суппозитории, жидкие формы, такие как жидкие растворы (например, инъекционные и инфузионные растворы), дисперсии или суспензии, липосомы, и/или сухую форму, такую как, например, лиофилизированная порошкообразная форма, форма, полученная сублимационной сушкой, форма, полученная распылительной сушкой, и/или форма, высушенная во вспененном состоянии. Для суппозиториев связующие агенты и носители включают, например, полиалкиленгликоли или триглицериды; такие суппозитории можно формовать из смесей, содержащих композиции по изобретению. В иллюстративном воплощении композиция находится в форме, пригодной для растворения или для суспендирования в жидких носителях перед инъекцией. В другом иллюстративном воплощении композицию эмульгируют или инкапсулируют в липосомы или микрочастицы, например, из полилактида, полигликолида или их сополимера.

В предпочтительном воплощении композицию лиофилизируют и восстанавливают непосредственно перед применением.

В одном аспекте настоящее изобретение относится к фармацевтическим композициям, включающим любую из композиций, раскрытых здесь (такую как, например, композиции, включающие мутантный токсин С.difficile, иммуногенные композиции, антитела и/или связывающие фрагменты антител, раскрытые здесь), включенную в препарат вместе с фармацевтически приемлемым носителем. "Фармацевтически приемлемые носители" включают любые растворители, дисперсионные среды, стабилизаторы, разбавители и/или буферы, которые являются физиологически пригодными.

Примеры стабилизаторов включают углеводы, такие как сорбит, маннит, крахмал, декстран, сахароза, трегалоза, лактоза и/или глюкоза; инертные белки, такие как альбумин и/или казеин; и/или другие крупные, медленно метаболизируемые макромолекулы, такие как полисахариды, например, хитозан, полимеры молочной кислоты, полимеры гликолевой кислоты и их сополимеры (такие как агароза SEPHAROSE™, функционализированная латексом, агароза, целлюлоза и т.д.), аминокислоты, полимерные аминокислоты, сополимеры аминокислот и липидные агрегаты (такие как капельки масла или липосомы). Дополнительно эти носители могут действовать как иммуностимулирующие агенты (то есть адъюванты).

Предпочтительно композиция включает трегалозу. Предпочтительные количества трегалозы (масс. %) составляют от минимального значения примерно 1%, 2%, 3% или 4% до максимального значения примерно 10%, 9%, 8%, 7%, 6% или 5%. Любое минимальное значение можно объединять с любым максимальным значением для определения подходящего диапазона. В одном воплощении композиция включает примерно 3%-6% трегалозы, наиболее предпочтительно 4,5% трегалозы, например, на дозу, составляющую 0,5 мл.

Примеры подходящих разбавителей включают дистиллированную воду, физиологический раствор, фосфатно-солевой буферный раствор, глицерин, спирт (такой как этанол), растворы Рингера, раствор декстрозы, сбалансированные солевые растворы Хэнкса и/или эксципиент для лиофилизации.

Иллюстративные буферы включают фосфатные (такие как фосфат калия, фосфат натрия); ацетатные (такие как ацетат натрия); сукцинатные (такие как сукцинат натрия); глициновые; гистидиновые; карбонатные, Трис (трис(гидроксиметил)аминометан) и/или бикарбонатные (такие как бикарбонат аммония) буферы. Предпочтительно композиция включает Трис-буфер. Предпочтительные количества Трис-буфера составляют от минимального значения примерно 1 мМ, 5 мМ, 6 мМ, 7 мМ, 8 мМ, 9 мМ, 10 мМ до максимального значения примерно 100 мМ, 50 мМ, 20 мМ, 19 мМ, 18 мМ, 17 мМ, 16 мМ, 15 мМ, 14 мМ, 13 мМ, 12 мМ или 11 мМ. Любое минимальное значение можно объединять с любым максимальным значением для определения подходящего диапазона. В одном воплощении композиция включает примерно 8 мМ - 12 мМ Трис-буфера, наиболее предпочтительно 10 мМ Трис-буфера, например, на дозу, составляющую 0,5 мл.

В другом предпочтительном воплощении композиция включает гистидиновый буфер. Предпочтительные количества гистидинового буфера составляют от минимального значения примерно 1 мМ, 5 мМ, 6 мМ, 7 мМ, 8 мМ, 9 мМ, 10 мМ до максимального значения примерно 100 мМ, 50 мМ, 20 мМ,19 мМ, 18 мМ, 17 мМ, 16 мМ, 15 мМ, 14 мМ, 13 мМ, 12 мМ или 11 мМ. Любое минимальное значение можно объединять с любым максимальным значением для определения подходящего диапазона. В одном воплощении композиция включает примерно 8 мМ - 12 мМ гистидинового буфера, наиболее предпочтительно 10 мМ гистидинового буфера, например, на дозу, составляющую 0,5 мл.

Еще в одном другом предпочтительном воплощении композиция включает фосфатный буфер. Предпочтительные количества фосфатного буфера составляют от минимального значения примерно 1 мМ, 5 мМ, 6 мМ, 7 мМ, 8 мМ, 9 мМ, 10 мМ до максимального значения примерно 100 мМ, 50 мМ, 20 мМ, 19 мМ, 18 мМ, 17 мМ, 16 мМ, 15 мМ, 14 мМ, 13 мМ, 12 мМ или 11 мМ. Любое минимальное значение можно объединять с любым максимальным значением для определения подходящего диапазона. В одном воплощении композиция включает примерно 8 мМ - 12 мМ фосфатного буфера, наиболее предпочтительно, 10 мМ фосфатного буфера, например, на дозу, составляющую 0,5 мл.

Значение рН буфера, как правило, выбрано таким образом, чтобы стабилизировать выбранное активное вещество, и может быть установлено специалистами в данной области техники известными способами. Предпочтительно рН буфера находится в интервале физиологического значения рН. Таким образом, предпочтительные интервалы рН составляют от примерно 3 до примерно 8; более предпочтительно от примерно 6,0 до примерно 8,0; еще более предпочтительно от примерно 6,5 до примерно 7,5; и наиболее предпочтительно от примерно 7,0 до примерно 7,2.

В некоторых воплощениях фармацевтические композиции могут включать сурфактант.Подходит любой сурфактант независимо от того, является ли он амфотерным, неионным, катионным или анионным. Иллюстративные сурфактанты включают сурфактанты, представляющие собой полиоксиэтиленовые сложные эфиры сорбитана (Например, TWEEN®), такие как полисорбат 20 и/или полисорбат 80; простые эфиры полиоксиэтилена и жирных кислот, образованные из лаурилового, цетилового, стеарилового и олеилового спиртов (известные как сурфактанты Бридж), такие как монолауриловый эфир триэтиленгликоля (Бридж 30); Тритон X 100 или трет-октилфеноксиполиэтоксиэтанол; и сложные эфиры сорбитана (общеизвестные как SPAN), такие как сорбитантриолеат (Span 85) и сорбитанмонолаурат, а также их комбинации. Предпочтительные сурфактанты включают полисорбат 80 (полиоксиэтиленсорбитанмоноолеат).

Предпочтительные количества полисорбата 80 (масс. %) составляют от минимального значения примерно 0,001%, 0,005% или 0,01% до максимального значения примерно 0,010%, 0,015%, 0,025% или 1,0%. Любое минимальное значение можно объединять с любым максимальным значением для определения подходящего диапазона. В одном воплощении композиция включает примерно 0,005% - 0,015% полисорбата 80, наиболее предпочтительно 0,01% полисорбата 80.

В иллюстративном воплощении иммуногенная композиция включает трегалозу и фосфат 80. В другом иллюстративном воплощении иммуногенная композиция включает Трис-буфер и полисорбат 80. В другом иллюстративном воплощении иммуногенная композиция включает гистидиновый буфер и полисорбат 80. Еще в одном другом иллюстративном воплощении иммуногенная композиция включает фосфатный буфер и полисорбат 80.

В одном иллюстративном воплощении иммуногенная композиция включает трегалозу, Трис-буфер и полисорбат 80. В другом иллюстративном воплощении иммуногенная композиция включает трегалозу, гистидиновый буфер и полисорбат 80. Еще в одном другом иллюстративном воплощении иммуногенная композиция включает трегалозу, фосфатный буфер и полисорбат 80.

Композиции, раскрытые здесь, могут дополнительно включать ингредиенты нефтяного, животного, растительного или синтетического происхождения, например, арахисовое масло, соевое масло и/или минеральное масло. Примеры включают гликоли, такие как пропиленгликоль или полиэтиленгликоль.

В некоторых воплощениях фармацевтическая композиция дополнительно включает формальдегид. Например, в предпочтительном воплощении фармацевтическая композиция, дополнительно включающая формальдегид, имеет иммуногенную композицию, где мутантный токсин С.difficile иммуногенной композиции приведен в контакт с химическим поперечно-сшивающим агентом, включающим формальдегид. Количество формальдегида, присутствующее в фармацевтической композиции, может варьировать от минимального значения примерно 0,001%, 0,002%, 0,003%, 0,004%, 0,005%, 0,006%, 0,007%, 0,008%, 0,009%, 0,010%, 0,013% или 0,015% до максимального значения примерно 0,020%, 0,019%, 0,018%, 0,017% 0,016%, 0,015%, 0,014%, 0,013%, 0,012% 0,011% или 0,010%. Любое минимальное значение можно объединять с любым максимальным значением для определения подходящего диапазона. В одном воплощении фармацевтическая композиция включает примерно 0,010% формальдегида.

В некоторых альтернативных воплощениях фармацевтические композиции, раскрытые здесь, не включают формальдегид. Например, в предпочтительном воплощении фармацевтическая композиция, не включающая формальдегид, имеет иммуногенную композицию, где по меньшей мере одна аминокислота мутантного токсина С.difficile поперечно-сшита химическим образом агентом, включающим EDC. Более предпочтительно, в таком воплощении мутантный токсин С.difficile не был приведен в контакт с химическим поперечно-сшивающим агентом, включающим формальдегид. В качестве другого иллюстративного воплощения, фармацевтическая композиция, находящаяся в лиофилизированной форме, не включает формальдегид.

В другом воплощении, композиции, раскрытые здесь, могут включать адъювант, как описано ниже. Предпочтительные адъюванты усиливают собственный иммунный ответ на иммуноген, не вызывая конформационных изменений в иммуногене, которые могут повлиять на качественную форму иммунного ответа.

Примеры адъювантов включают 3-де-О-ацилированный монофосфориллипид A (MPL™) (см. GB 2220211 (GSK)); гель гидроксида алюминия, такой как Alhydrogel™ (Brenntag Biosector, Denmark); соли алюминия (такие как гидроксид алюминия, фосфат алюминия, сульфат алюминия), которые можно применять в присутствии или в отсутствие иммуностимулирующего агента, такого как MPL или 3-DMP, QS-21, полимерные или мономерные аминокислоты, такие как полиглутаминовая кислота или полилизин.

Еще одним другим иллюстративным адъювантом является иммуностимулирующий олигонуклеотид, такой как CpG олигонуклеотид (см., например, WO 1998/040100, WO 2010/067262), или сапонин и иммуностимулирующий олигонуклеотид, такой как CpG олигонуклеотид (см., например, WO 00/062800). В предпочтительном воплощении адъювант представляет собой CpG олигонуклеотид, наиболее предпочтительно CpG олигодезоксинуклеотиды (CpG ODN). Предпочтительные CpG ODN принадлежат к классу В, который преимущественно активирует В клетки. В аспектах изобретения CpG ODN имеет следующую нуклеиново-кислотную последовательность: 5' T*C*G*T*C*G*T*T*T*T*T*C*G*G*T*G*C*T*T*T*T 3' (SEQ ID NO: 48), где * указывает на фосфотиоатную связь. CpG ODN, имеющий эту последовательность, известен как CpG 24555, который описан в документе WO 2010/067262. В предпочтительном воплощении CpG 24555 применяют вместе с солью гидроксидом алюминия, такой как Alhydrogel.

Следующий класс иллюстративных адъювантов включает сапониновые адъюванты, такие как Stimulon™ (QS-21, который представляет собой тритерпенгликозид или сапонин, Aquila, Framingham, Mass.) или полученные из него частицы, такие как адъювант ИСКОМ (иммуностимулирующие комплексы) и ISCOMATRIX ®. Соответственно, композиции по настоящему изобретению могут быть доставлены в форме ИСКОМ, ИСКОМ, содержащих СТВ, липосом, либо инкапсулированными в соединениях, таких как акрилаты или сополимер поли-DL-лактида и гликозида, с образованием микросфер, имеющих размер, подходящий для адсорбции. В характерном случае термин "ИСКОМ" относится к иммуногенным комплексам, образованным между гликозидами, такими как тритерпеновые сапонины (в частности, Quil А), и антигенами, содержащими гидрофобный участок. В предпочтительном воплощении адъювант представляет собой адъювант ISCOMATRIX.

Другие иллюстративные адъюванты включают RC-529, GM-CSF и полный адъювант Фрейнда (CFA) и неполный адъювант Фрейнда (IFA).

Еще одним классом иллюстративных адъювантов являются аналоги гликолипидов, включающие N-гликозиламины, N-гликозилмочевины и N-гликозилкарбаматы, каждый из которых замещен в остатке сахара аминокислотой.

Возможно, фармацевтическая композиция включает два или более чем два различных адъюванта. Предпочтительные комбинации адъювантов включают любую комбинацию адъювантов, включающую, например, по меньшей мере два из следующих адъювантов: квасцы, MPL, QS-21, ISCOMATRIX, CpG и Alhydrogel. Иллюстративная комбинация адъювантов включает комбинацию CpG и Alhydrogel.

Альтернативно, в одном воплощении композицию вводят млекопитающему в отсутствие адъюванта.

Композиции, раскрытые здесь, можно вводить посредством любого пути введения, такого как, например, парентеральный, местный, внутривенный, введение в слизистую оболочку, пероральный, подкожный, внутриартериальный, интракраниальный, подоболочечный, интраперитонеальный, интраназальный, внутримышечный, внутрикожный, инфузионный, ректальный и/или чрескожный путь, для профилактических и/или терапевтических применений. В предпочтительном воплощении путь введения композиции представляет собой парентеральный путь, более предпочтительно внутримышечное введение. Типично внутримышечное введение осуществляют в мышцы руки или ноги.

Композиции, раскрытые здесь, можно вводить в комбинации с терапиями, по меньшей мере частично эффективными при предупреждении и/или лечении инфекции С.difficile. Например, композицию по изобретению можно вводить до, во время или после биотерапии; пробиотической терапии; кишечных имплантатов (stool implants); иммунотерапии (такой как внутривенный иммуноглобулин) и/или общепринятого стандарта лечения заболевания, обусловленного С.difficile (CDAD), антибиотиками, такими как метронидазол и/или ванкомицин.

Композицию по настоящему изобретению, относящуюся к токсину А и токсину В, можно вводить млекопитающему в любой комбинации. Например, иммуногенную композицию, включающую мутантный TcdA С.difficile, можно вводить млекопитающему до, во время или после введения иммуногенной композиции, включающей мутантный TcdB С.difficile. Наоборот, иммуногенную композицию, включающую мутантный TcdB С.difficile, можно вводить млекопитающему до, во время или после введения иммуногенной композиции, включающей мутантный TcdA С.difficile.

В другом воплощении композицию, включающую антитело против токсина А или его связывающий фрагмент, можно вводить млекопитающему до, во время или после введения композиции, включающей антитело против токсина В или его связывающий фрагмент. Наоборот, композицию, включающую антитело против токсина В или его связывающий фрагмент, можно вводить млекопитающему до, во время или после введения композиции, включающей антитело против токсина А или его связывающий фрагмент.

В следующем воплощении композицию по настоящему изобретению можно вводить млекопитающему до, во время или после введения фармацевтически приемлемого носителя. Например, адъювант можно вводить до, во время или после введения композиции, включающей мутантный токсин С.difficile. Соответственно, композиция по настоящему изобретению и фармацевтически приемлемый носитель могут быть упакованы в один флакон, либо могут быть упакованы в отдельные флаконы и смешаны перед применением. Препараты композиций можно готовить для введения однократной дозы и/или для введения многократных доз.

Способы защиты от инфекции С.difficile и/или лечения инфекции С.difficile у млекопитающего

В одном аспекте изобретение относится к способу индукции иммунного ответа на токсин С.difficile у млекопитающего. Этот способ включает введение млекопитающему эффективного количества композиции, раскрытой здесь. Например, этот способ может включать введение количества, эффективного для получения у млекопитающего иммунного ответа на соответствующий токсин С.difficile.

В иллюстративном воплощении изобретение относится к способу индукции у млекопитающего иммунного ответа на TcdA С.difficile. Этот способ включает введение млекопитающему эффективного количества иммуногенной композиции, включающей мутантный TcdA С.difficile. В другом иллюстративном воплощении изобретение относится к способу индукции у млекопитающего иммунного ответа на TcdB С.difficile. Этот способ включает введение млекопитающему эффективного количества иммуногенной композиции, включающей мутантный TcdB С.difficile.

В следующем воплощении способ включает введение млекопитающему эффективного количества иммуногенной композиции, включающей мутантный TcdA С.difficile, и эффективного количества иммуногенной композиции, включающей мутантный TcdB С.difficile. В дополнительных аспектах композиции, раскрытые здесь, можно применять для лечения, предупреждения, снижения риска, снижения тяжести, снижения частоты встречаемости и/или замедления возникновения инфекции С.difficile, заболевания, обусловленного С.difficile, его синдрома, состояния, симптома и/или осложнения у млекопитающего по сравнению с млекопитающим, которому не вводят эту композицию. Способ включает введение млекопитающему эффективного количества композиции.

На основании тяжести инфекции распознают три клинических симптома, обусловленных инфекцией С.difficile. Самой тяжелой формой является псевдомембранозный колит (ПМК), характеризующийся профузной диареей, болью в животе, системными признаками заболевания и отчетливой эндоскопической картиной ободочной кишки.

Колит, связанный с применением антибиотиков (ААС) также характеризуется профузной диареей, болью в животе и болезненностью при пальпации, системными признаками (например, лихорадкой) и лейкоцитозом. Повреждение кишечника при ААС является менее тяжелым, чем при ПМК, характерная эндоскопическая картина ободочной кишки при ПМК отсутствует, и смертность является низкой.

Наконец, диарея, связанная с применением антибиотиков (AAD, также известная как диарея, обусловленная С.difficile (CDAD)) представляет собой относительно легкой синдром и характеризуется диареей, от легкой до среднетяжелой, при отсутствии как обширного воспаления кишечника (которое характеризуется, например, болью в животе и болезненностью при пальпации), так и системных признаков инфекции (например, лихорадки).

Эти три отдельных синдрома в характерном случае встречаются в возрастающем порядке частоты. То есть, ПМК в характерном случае встречается реже, чем ААС, a AAD в характерном случае является наиболее частым клиническим проявлением заболевания, обусловленного С.difficile.

Частым осложнением инфекции С.difficile является повторное или рецидивирующее заболевание, которое встречается у пациентов в количестве вплоть до 20% всех субъектов, выздоровевших после заболевания С.difficile. Рецидив может характеризоваться клинически как AAD, ААС или ПМК. У пациентов, у которых рецидив возник один раз, более вероятно снова возникает рецидив.

При использовании здесь, состояния инфекции С.difficile включают, например, легкую, от легкой до среднетяжелой, среднетяжелую и тяжелую инфекцию С.difficile. Состояние инфекции С.difficile может варьировать в зависимости от присутствия и/или тяжести симптомов инфекции.

Симптомы инфекции С.difficile могут включать физиологические, биохимические, гистологические и/или поведенческие симптомы, такие как, например, диарея; колит; колит, сопровождающийся спазмами, лихорадкой, лейкоцитами в фекалиях и воспалением, выявляемом при биопсии ободочной кишки; псевдомембранозный колит; гипоальбуминемия; анасарка; лейкоцитоз; сепсис; боль в животе; бессимптомное носительство и/или осложнения и промежуточные патологические фенотипы, присутствующие во время развития инфекции, а также их комбинации и т.д. Соответственно, например, введение эффективного количества композиций, раскрытых здесь, может, например, лечить, снижать риск, снижать тяжесть, снижать частоту встречаемости и/или замедлять возникновение следующих симптомов: диареи; боли в животе, спазмов, лихорадки, воспаления, выявляемого при биопсии ободочной кишки, гипоальбуминемии, анасарки; лейкоцитоза; сепсиса и/или бессимптомного носительства и т.д. по сравнению с млекопитающим, которому не вводили композицию.

Факторы риска инфекции С, difficile могут включать, например, применение в настоящем или в ближайшем будущем антибактериального средства (включая любое антибактериальное средство, обладающее антибактериальным спектром действия и/или активностью против анаэробных бактерий, включая, например, антибиотики, которые нарушают нормальную кишечную микрофлору, например, клиндамицин, цефалоспорины, метронидазол, ванкомицин, фторхинолоны (включающие левофлоксацин, моксифлоксацин, гатифлоксацин и ципрофлоксацин), линезолид и т.д.); отмена в настоящем или в ближайшем будущем назначенного метронидазола или ванкомицина; госпитализация в настоящем или в ближайшем будущем в лечебное учреждение (такое как больница, учреждение по уходу за хроническими больными и т.д.) и медицинские работники; лечение в настоящем или в ближайшем будущем ингибиторами протонного насоса, антагонистами Н2 и/или метотрексатом, либо их комбинацией; наличие или риск желудочно-кишечных заболеваний, таких как воспалительное кишечное заболевание; желудочно-кишечная операция или процедура на желудочно-кишечном тракте у млекопитающего в прошлом, настоящем или ближайшем будущем; рецидив инфекции С.difficile и/или CDAD в прошлом или в настоящем, например, пациенты, страдавшие инфекцией С.difficile и/или CDAD один или более чем один раз; а также люди в возрасте по меньшей мере примерно 65 лет и старше.

В способах, раскрытых здесь, млекопитающее может представлять собой любое млекопитающее, такое как, например, мыши, хомячки, приматы и люди. В предпочтительном воплощении млекопитающее представляет собой человека. Согласно настоящему изобретению, человек может включать индивидуумов, у которых проявлялась инфекция С.difficile, заболевание, обусловленное С.difficile, его синдром, состояние, симптом и/или осложнение; индивидуумов, у которых в настоящее время проявляется инфекция С.difficile, заболевание, обусловленное С.difficile, его синдром, состояние, симптом и/или осложнение; и индивидуумов, имеющих риск инфекции С.difficile, заболевания, обусловленного С.difficile, его синдрома, состояния, симптома и/или осложнения.

Примеры индивидуумов, у которых проявились симптомы инфекции С.difficile, включают индивидуумов, у которых проявились или проявляются описанные выше симптомы; индивидуумов, страдавших или страдающих инфекцией С.difficile и/или заболеванием, обусловленным С.difficile (CDAD); и индивидуумов, имевших рецидив инфекции С.difficile и/или CDAD.

Примеры пациентов, имеющих риск инфекции С.difficile, включают индивидуумов, имеющих риск планового применения или проходящих в настоящее время плановое применение антибактериальных средств; индивидуумов, имеющих риск отмены или проходящих в настоящее время отмену назначенного метронидазола или ванкомицина; индивидуумов, имеющих риск госпитализации или в настоящее время госпитализированных в медицинское учреждение (такое как больница, учреждение по уходу за хроническими больными и т.д.), и медицинских работников; и/или индивидуумов, имеющих риск планового лечения или проходящих в настоящее время плановое лечение ингибиторами протонного насоса, антагонистами Н2 и/или метотрексатом, либо их комбинацией; индивидуумов, страдавших или страдающих желудочно-кишечными заболеваниями, такими как воспалительное кишечное заболевание; индивидуумов, прошедших или проходящих желудочно-кишечную операцию или процедуры на желудочно-кишечном тракте; и индивидуумов, страдавших или страдающих рецидивом инфекции С.difficile и/или a CDAD, например, пациентов, страдавших инфекцией С.difficile и/или CDAD один или более чем один раз; а также людей в возрасте по меньшей мере примерно 65 лет и старше. У таких пациентов, имеющих риск, в настоящее время могут проявляться или не проявляться симптомы инфекции С.difficile.

У бессимптомных пациентов профилактику и/или лечение можно начинать в любом возрасте (например, примерно в возрасте 10, 20 или 30 лет). В одном воплощении, тем не менее, нет необходимости начинать лечение до тех пор, пока пациент не достигнет возраста по меньшей мере примерно 45, 55, 65, 75 или 85 лет. Например, композиции, раскрытые здесь, можно вводить человеку, не имеющему симптомов, в возрасте 50-85 лет.

В одном воплощении способ предупреждения, снижения риска, снижения тяжести, снижения частоты встречаемости и/или замедления возникновения инфекции С.difficile, заболевания, обусловленного С.difficile, его синдрома, состояния, симптома и/или осложнения у млекопитающего включает введение эффективного количества композиции, раскрытой здесь, млекопитающему, нуждающемуся в этом, млекопитающему, имеющему риск инфекции и/или млекопитающему, склонному к инфекции С.difficile. Эффективное количество включает, например, количество, достаточное для предупреждения, снижения риска, снижения тяжести, снижения частоты встречаемости и/или замедления возникновения инфекции С.difficile, заболевания, обусловленного С.difficile, его синдрома, состояния, симптома и/или осложнения у млекопитающего по сравнению с млекопитающим, которому не вводят композицию. Введение эффективного количества композиций, раскрытых здесь, может, например, предупреждать, снижать риск, снижать тяжесть, снижать частоту встречаемости и/или замедлять возникновение следующих симптомов: диареи; боли в животе, спазмов, лихорадки, воспаления, выявляемого при биопсии ободочной кишки, гипоальбуминемии, анасарки; лейкоцитоза; сепсиса и/или бессимптомного носительства и т.д. по сравнению с млекопитающим, которому не вводили композицию. В предпочтительном воплощении способ включает введение эффективного количества иммуногенной композиции, раскрытой здесь, млекопитающему, нуждающемуся в этом, млекопитающему, обладающему риском инфекции и/или млекопитающему, склонному к инфекции С.difficile.

В дополнительном воплощении способ лечения, снижения тяжести, снижения частоты встречаемости и/или замедления возникновения инфекции С.difficile, заболевания, обусловленного С.difficile, его синдрома, состояния, симптома и/или осложнения у млекопитающего включает введение эффективного количества композиции, раскрытой здесь, млекопитающему с подозрением на инфекцию или страдающему в настоящее время инфекцией С.difficile. Эффективное количество включает, например, количество, достаточное для лечения, снижения тяжести, снижения частоты встречаемости и/или замедления возникновения инфекции С.difficile, заболевания, обусловленного С.difficile, его синдрома, состояния, симптома и/или осложнения у млекопитающего по сравнению с млекопитающим, которому не вводят композицию.

Введение эффективного количества композиции может улучшить по меньшей мере один признак или симптом инфекции С.difficile у субъекта, такого как описанные выше субъекты. Введение эффективного количества композиций, раскрытых здесь, может, например, снизить тяжесть и/или снизить частоту встречаемости следующих симптомов: диареи; боли в животе, спазмов, лихорадки, воспаления, выявляемого при биопсии ободочной кишки, гипоальбуминемии, анасарки; лейкоцитоза; сепсиса и/или бессимптомного носительства и т.д. по сравнению с млекопитающим, которому не вводили композицию. Возможно, наличие симптомов, признаков и/или факторов риска инфекции определяют перед началом лечения. В предпочтительном воплощении способ включает введение эффективного количества антитела и/или его связывающего фрагмента, раскрытого здесь, млекопитающему с подозрением на инфекцию или страдающему в настоящее время инфекцией С.difficile.

Соответственно, эффективное количество композиции относится к количеству, достаточному для достижения желаемого эффекта (например, профилактического и/или терапевтического эффекта) при способах по настоящему изобретению. Например, количество иммуногена для введения может варьировать от минимального значения примерно 1 мкг, 5 мкг, 25 мкг, 50 мкг, 75 мкг, 100 мкг, 200 мкг, 500 мкг или 1 мг до максимального значения примерно 2 мг, 1 мг, 500 мкг, 200 мкг на инъекцию. Любое минимальное значение можно объединять с любым максимальным значением, чтобы определить подходящий диапазон. В характерном случае применяют примерно 10, 20, 50 или 100 мкг на иммуноген на каждую инъекцию человеку.

Количество композиции по изобретению, вводимое субъекту, может зависеть от типа и тяжести инфекции и/или от характеристик индивидуума, таких как общее состояние здоровья, возраст, пол, масса тела и переносимость лекарственных средств. Оно может также зависеть от степени, тяжести и типа заболевания. Эффективное количество может также варьировать в зависимости от таких факторов, как путь введения, сайт-мишень, физиологическое состояние пациента, возраст пациента, представляет ли собой пациент человека или животное, другие вводимые терапии, и является ли лечение профилактическим или терапевтическим. Специалист в данной области техники способен определить соответствующие количества в зависимости от этих и других факторов.

Эффективное количество может включать одну эффективную дозу или множество эффективных доз (такое как, например, 2, 3, 4 дозы или более) для применения в способах, раскрытых здесь. Эффективные дозировки может быть необходимо титровать для оптимизации безопасности и эффективности.

Сочетание количества и частоты дозы, адекватное для осуществления профилактических и/или терапевтических применений, определяют как профилактически или терапевтически эффективную схему. При профилактической и/или терапевтической схеме композицию в характерном случае вводят более чем в одной дозе до достижения достаточного иммунного ответа. В характерном случае проводят мониторинг иммунного ответа, и повторные дозы вводят, если иммунный ответ начинает ослабевать.

Композиции можно вводить в многократных дозах в течение периода времени. Мониторинг лечения можно осуществлять путем анализа антитела или активированных Т-клеточных или В-клеточных ответов на терапевтический агент (например, на иммуногенную композицию, включающую мутантный токсин С.difficile) со временем. Если ответ снижается, назначают бустерную дозу.

ПРИМЕРЫ

Пример 1: Идентификация токсин-отрицательных штаммов С.difficile

Чтобы идентифицировать штаммы С.difficile, в которых отсутствуют гены токсинов (А и В) и экспрессия токсина, было протестировано 13 штаммов С.difficile. Культуральную среду 13 штаммов С.difficile тестировали с использованием твердофазного иммуноферментного анализа ELISA на токсин А. Токсин А экспрессировался в следующих семи штаммах: С.difficile 14797-2, С.difficile 630, С.difficile BDMS, С.difficile W1194, С.difficile 870, С.difficile 1253 и С.difficile 2149. См. фиг. 3.

Токсин А не экспрессировался, и отсутствовал полноразмерный локус патогенности в следующих шести штаммах: С.difficile 1351 (АТСС 43593™), С.difficile 3232 (АТСС ВАА-1801™), С.difficile 7322 (АТСС 43601™), С.difficile 5036 (АТСС 43603™), С.difficile 4811 (АТСС 3602™) и С.difficile VPI 11186 (АТСС 700057™). Штамм VPI 11186 был отобран на основании его эффективности при захвате плазмидной ДНК посредством конъюгации.

Те же 13 штаммов были протестированы в мультиплексном анализе ПЦР с использованием праймеров, расположенных снаружи локуса патогенности (PaLoc; Braun et al., Gene. 1996 Nov 28; 181(1-2): 29-38.). Результаты ПЦР показали, что ДНК из 6 штаммов, отрицательных по токсину А на основании ELISA, не амплифицировали какие-либо гены из PaLoc (tcdA-tcdE). Присутствовали последовательности, фланкирующие PaLoc (cdd3 и cdu2) (данные не представлены).

Пример 2: Инактивация пути споруляции в штамме С.difficile VPI 11186

Нокаутирование спорообразующей функции штамма-продуцента С.difficile способствует крупномасштабной ферментации в безопасных рабочих условиях. Для создания аспорогенного штамма С.difficile использовали систему ClosTron. См. Heap et al., J Microbiol Methods. 2009 Jul; 78(1): 79-85. Система ClosTron дает возможность направленной инактивации гена интроном группы II для сайт-направленной инсерционной инактивации клостридиального гена spo0A1. Токсин-отрицательный штамм-продуцент VPI11186 подвергали инактивации споруляции с использованием технологии ClosTron. Были отобраны мутанты, устойчивые к эритромицину, и присутствие инсерционной кассеты подтверждали с использованием ПЦР (не показано). Была подтверждена неспособность к образованию спор для двух клонов.

Пример 3: Генетическая модификация генов токсинов А и В для инактивации цитотоксической функции

Полноразмерные открытые рамки считывания (ОРС) мутантных токсинов А и В, основанные на геномных последовательностях штамма 630ΔΔ, были сконструированы для синтеза на заказ в фирме Blue Heron Biotech. См., например, SEQ ID NO: 9-14. Активный центр для глюкозилтрансферазной активности, ответственный за клеточную цитотоксичность, был изменен двумя аллельными заменами: D285A/D287A (см. SEQ ID NO: 3) для токсина А и D286A/D288A (см. SEQ ID NO: 5) для токсина В. Два нуклеотида были мутированы в каждом кодоне аспартата (D) с образованием кодона для аланина (А). См., например, SEQ ID NO: 9-14. Кроме того, была сконструирована пара векторов, экспрессирующих мутантные токсины, в которых отсутствуют остатки цистеина, путем выполнения синтеза на заказ в фирме Blue Heron Biotech. Семь остатков цистеина из мутантного токсина А и 9 остатков цистеина из мутантного токсина В были заменены аланином. Эти замены включали каталитические цистеины аутокаталитической протеазы токсинов А и В. При необходимости также были введены молчащие мутации, чтобы удалить сайты ферментов рестрикции, используемые для конструирования векторов.

Пример 4: Экспрессионный вектор pMTL84121fdx

Плазмидный челночный вектор, используемый для экспрессии антигена, представляющего собой мутантный токсин С.difficile, был выбран из модульной системы серии pMTL8000, разработанной лабораторией Minton (см. Heap et al., J Microbiol Methods. 2009 Jul; 78(1): 79-85). Выбранный вектор pMTL84121 fdx содержит репликон плазмиды pCD6 Грам + С.difficile, селективный маркер catP (хлорамфеникол/триамфеникол), репликон р15а Грам- и функцию tra, а также промотор ферредоксина С.sporogenes (fdx) и дистальный множественный сайт клонирования (МСК). Эмпирические данные позволяют предположить, что низкокопийный репликон р15а придает более высокую стабильность в Е.coli, чем альтернативный репликон ColE1. Промотор fdx был выбран, поскольку он обеспечивает более высокую экспрессию, чем другие промоторы, протестированные в экспериментах с репортерной конструкцией CAT (например, tcdA, tcdB или гетерологичные гены tetR или xylR) (данные не представлены).

Пример 5: Клонирование модифицированных ОРС токсинов в векторе pMTL84121fdx

Полноразмерные открытые рамки считывания (ОРС) мутантных токсинов А и В, основанные на геномных последовательностях штамма 630Δ, были субклонированы с использованием сайтов A/del и Bg/III множественного сайта клонирования вектора рМТ1_8412fdx, используя стандартные методы молекулярной биологии. Чтобы облегчить клонирование, ОРС были фланкированы проксимальным сайтом Ndel, содержащим стартовый кодон, и сайтом BgIII, расположенным непосредственно ниже стоп-кодона.

Пример 6: Сайт-направленный мутагенез TcdA с получением тройного мутанта

Каталитический остаток цистеина домена аутокаталитической протеазы был заменен (то есть С700А для TcdA и С698А для TcdB) в SEQ ID NO: 3 и 5, то есть в каждом из "двойных мутантов". Для мутагенеза мутантного токсина А фрагмент Ndel-HindIII длиной 2,48 т.п.н. из экспрессионной плазмиды TcdA D285A/D287A субклонировали в векторе pUC19 (рестрицированном теми же ферментами рестрикции), и на этой матрице проводили сайт-направленный мутагенез. Как только новые аллели были подтверждены анализом последовательности ДНК, модифицированные фрагменты Ndel-HindIII повторно вводили в экспрессионный вектор pMTL84121fdx для создания "тройных мутантов", то есть SEQ ID NO: 4 и SEQ ID NO: 6.

Пример 7: Сайт-направленный мутагенез TcdB с получением тройного мутанта

Для мутагенеза мутантного токсина В фрагмент Ndel-EcoNI длиной 3,29 т.п.н. из плазмиды, несущей мутантный токсин В, модифицировали и вводили повторно. Поскольку сайт EcoNI отсутствует в доступных клонирующих векторах, фрагмент Ndel-EcoRV несколько большего размера, составляющего 3,5 т.п.н., субклонировали в векторе pUC19 (подготовленном путем рестрикции Ndel-Smal). После мутагенеза модифицированный внутренний фрагмент Ndel-EcoNI размером 3,3 т.п.н. вырезали и использовали для замены соответствующего фрагмента экспрессионного вектора мутантного токсина В pMTL84121fdx. Поскольку было обнаружено, что эффективность клонирования данной направленной стратегии достаточно низка, параллельно была предпринята альтернативная стратегия введения аллеля С698А, включающая замену фрагмента DraIII размером 1,5 т.п.н. Обе стратегии независимо привели к получению желаемых рекомбинантов.

Пример 8: Создание дополнительных вариантов мутантных токсинов с использованием сайт-направленного мутагенеза

Было сконструировано по меньшей мере двенадцать различных вариантов мутантных токсинов С.difficile. Аллельные замены были введены в N-концевые фрагменты генов мутантных токсинов путем сайт-направленного мутагенеза (набор Quickchange®). Были также сконструированы мутантные токсины в качестве сравнительных контролей, чтобы оценить способность данной системы на основе плазмиды образовывать белок, количественно эквивалентный по биологической активности нативным токсинам, очищенным из штаммов С.difficile дикого типа. В данном случае вводили аллельные замены для реверсии исходных замен глюкозилтрансферазы. Кроме того, была сконструирована пара векторов, несущих мутантный токсин, выполняя синтез на заказ в фирме Blue Heron Biotech.

Двенадцать вариантов токсина включают следующие варианты: (1) мутантный токсин А С.difficile, имеющий мутацию D285A/D287A (SEQ ID NO: 3); (2) мутантный токсин В С.difficile, имеющий мутацию D286A/D288A (SEQ ID NO: 5); (3) мутантный токсин С.difficile А, имеющий мутацию D285A/D287A С700А (SEQ ID NO: 4); (4) мутантный токсин В С.difficile, имеющий мутацию D286A/D288A С698А (SEQ ID NO: 6); (5) рекомбинантный токсин А, имеющий последовательность SEQ ID NO: 1; (6) рекомбинантный токсин В, имеющий последовательность SEQ ID NO: 2; (7) мутантный токсин А С.difficile, имеющий мутацию С700А; (8) мутантный токсин В С.difficile, имеющий мутацию С698А; (9) мутантный токсин А С.difficile, имеющий мутацию С700А C597S, C1169S, C1407S, C1623S, C2023S и C2236S; (10) мутантный токсин В С.difficile, имеющий мутацию С698А C395S, C595S, C824S, C870S, C1167S, C1625S, C1687S и C2232S; (11) мутантный токсин А С.difficile, имеющий мутацию D285A, D287A, С700А, D269A, R272A, Е460А и R462A (SEQ ID NO: 7); и (12) мутантный токсин В С.difficile, имеющий мутацию D270A, R273A, D286A, D288A, D461A, K463A и С698А (SEQ ID NO: 8).

Пример 9: Стабильность трансформантов

Перегруппированные плазмиды были получены с использованием традиционно используемого лабораторного штамма DH5α Е.coli. Напротив, в результате трансформаций с использованием штамма-хозяина Stbl2™ E.coli от фирмы Invitrogen получили медленно растущие рекомбинанты полноразмерных мутантных токсинов после трех суток роста при 30°С на чашках со средой LB, содержащей хлорамфеникол (25 мкг/мл). Более низкие эффективности клонирования были получены с использованием родственных штаммов Stbl3™ и Stbl4™ E.coli, хотя было обнаружено, что эти линии стабильны при сохранении плазмиды. Затем трансформанты размножали на агаре или в жидкой культуре с отбором на основе хлорамфеникола при 30°С. Было также обнаружено, что использование среды LB (Миллера) улучшает выход и рост трансформантов по сравнению со стерильной триптоново-соевой средой.

Пример 10: Трансформация С.difficile вектором рМТ1_84121 fdx, кодирующим гены дикого типа или генетических мутантных токсинов

Трансформацию С.difficile путем конъюгативного переноса из Е.coli проводили по существу, как описано у Heap et al., Journal of Microbiological Methods, 2009. 78(1): p.79-85. Штамм-хозяин CA434 E.coli трансформировали вектором pMTL84121fdx, кодирующим гены дикого типа или вариантов мутантных токсинов. Штамм-хозяин СА434 Е.coli является промежуточным хозяином для мобилизации экспрессионных плазмид в штамме-продуценте VPI 11186 spo0A1 С.difficile. Штамм СА434 представляет собой производное штамма НВ101 Е.coli. Этот штамм несет конъюгативную плазмиду Tra+ Mob+ R702, которая придает устойчивость к Km, Тс, Su, Sm/Spe и Hg (за счет Tn1831). Готовили химически компетентные или электрокомпетентные клетки СА434, и трансформанты экспрессионного вектора отбирали на чашках со средой Миллера LB САМ при 30°С. Медленно растущие колонии, появляющиеся через 3 суток, собирали и амплифицировали в 3 мл культурах LB с хлорамфениколом до среднелогарифмической фазы (примерно 24 ч, 225 об/мин, орбитальный встряхиватель, 30°С). Культуры Е.coli собирали с использованием низкоскоростного (5000 g) центрифугирования во избежание ломки пилей, и осадки клеток мягко ресуспендировали пипеткой с широким отверстием в 1 мл фосфатно-солевого буфера (ФСБ). Клетки концентрировали с использованием низкоскоростного центрифугирования. Большую часть ФСБ удаляли путем переворачивания, и осушенные осадки переносили в анаэробную камеру и ресуспендировали в 0,2 мл культуры С.difficile, наносили пятнами на чашки с агаром с сердечно-мозговой вытяжкой (BHIS) и оставляли расти на 8 ч или в течение ночи. В случае трансформантов мутантного токсина А лучшие результаты были достигнуты при ночной конъюгации. Клеточные пэтчи соскребали в 0,5 мл ФСБ, и 0,1 мл высевали на селективную среду BHIS с добавлением 15 мкг/мл триамфеникола (более эффективного аналога хлорамфеникола) и D-циклосерина/цефокситина, чтобы уничтожить клетки-доноры Е.coli. Трансформанты, появляющиеся спустя 16-24 ч, очищали путем повторного рассева на новую чашку BHIS (с добавками), и последующие культуры тестировали на экспрессию рекомбинантных токсинов или мутантных токсинов. Глицериновые постоянные культуры и посевной материал готовили из клонов, показывающих хорошую экспрессию. Мини-препараты плазмид также готовили из 2 мл культур, используя модифицированный метод набора Qiagen, при котором клетки предварительно обрабатывали лизоцимом (необязательно). Мини-препарат ДНК С.difficile использовали в качестве матрицы для секвенирования с использованием ПЦР для проверки целостности клонов. Альтернативно готовили макси-препарат ДНК из трансформантов Stbl2™ Е.coli и секвенировали.

Пример 11: Анализ экспрессии тройных мутантов токсина А и В С.difficile (SEQ ID NO: 4 и 6 соответственно) и гепта-мутанта токсина В (SEQ ID NO: 8)

Трансформанты выращивали либо в культурах объемом 2 мл (для рутинного анализа), либо в колбах, закрытых крышками с отверстием (для экспериментов по определению зависимости от времени). Образцы (2 мл) центрифугировали в течение короткого периода (10000 об/мин, 30 с), чтобы сконцентрировать клетки: супернатанты декантрировали и концентрировали в 10 раз (Amicon-ultra 30k); осадки подсушивали и замораживали при -80°С. Осадки клеток оттаивали на льду, ресуспендировали в 1 мл буфера для лизиса (Трис-HCl рН 7,5; 1 мМ ЭДТА, 15% глицерин) и обрабатывали ультразвуком (1×20 с импульс микронаконечником). Лизат центрифугировали при 4°С, и супернатант концентрировали в 5 раз. Образцы супернатанта и лизата объединяли с буфером для образца и обрабатывали нагреванием (10 мин, 80°С), после чего наносили на дубликаты 3-8% Трис-ацетатных полиакриламидных гелей с додецилсульфатом натрия (ДСН-ПААГ) (Invitrogen). Один гель окрашивали Кумасси, второй подвергали электропереносу для анализа с использованием Вестерн-блоттинга. Антисыворотку кролика, специфичную к токсину А и специфичную к токсину В (Fitgerald; Biodesign), использовали для обнаружения вариантов мутантного токсина А и В. Экспрессию гепта-мутантного токсина В (SEQ ID NO: 8) также подтверждали с использованием Вестерн-блот-гибридизации.

Пример 12: Нейтрализация глюкозилтрансферазной активности мутантных токсинов

Генетические двойные мутантные (DM) токсины А и В (SEQ ID NO: 3 и 5, соответственно) и тройные мутантные (ТМ) токсины А и В (SEQ ID NO: 4 и 6, соответственно) не осуществляли перенос ¹⁴С-глюкозы в 10 мкг ГТФаз RhoA, Rac1 и Cdc42 в анализах гликозилирования in vitro в присутствии UDP-¹⁴C-глюкозы [30 мкМ], 50 мМ ГЭПЭС, рН 7,2, 100 мМ KCl, 4 мМ MgCl₂, 2 мМ MnCl₂, 1 мМ дитиотрейтола ДТТ и 0,1 мкг/мкл бычьего сывороточного альбумина БСА. Тем не менее, контрольные токсины А и В дикого типа (имеющие SEQ ID NO: 1 и 2, соответственно) эффективно переносили ¹⁴С-глюкозу на ГТФазы при низкой дозе, составляющей 10 и 1 нг каждая (и более низкие данные не представлены) (Фиг. 4А и 4В), даже в присутствии 100 мкг мутантного токсина (Фиг. 4 В), что показывает по меньшей мере 100000-кратное снижение по сравнению с соответствующими токсинами дикого типа. Подобные результаты были определены для ГТФазы Cdc42 (данные не представлены).

В частности, на фиг. 4 В токсин А и токсин В дикого типа (1 нг) или тройной мутантный токсин А и тройной мутантный токсин В (100 мкг) инкубировали с ГТФазой RhoA в присутствии UDP-¹⁴С-глюкозы в течение 2 ч при 30°С. Как проиллюстрировано, 1 нг TcdA и TcdB дикого типа переносили ¹⁴С-глюкозу на RhoA, но 100 мкг тройного мутантного токсина А и мутантный токсин В не переносили глюкозу. Когда в реакционную смесь с соответствующими 100 мкг тройного мутантного токсина А или тройного мутантного токсина В вносили 1 нг TcdA или TcdB дикого типа, обнаруживали гликозилирование RhoA, что указывает на отсутствие ингибиторов гликозилирования. Было установлено, что чувствительность обнаружения активности гликозилирования составляет 1 нг токсина дикого типа на фоне 100 мкг мутантного токсина (отношение 1:100000). Эти результаты показывают, что при мутациях в активном центре глюкозилтрансферазы в тройном мутантном токсине А и тройном мутантном токсине В снижена, если вообще измерима (менее чем в 100000 раз меньшая активность по сравнению с активностью соответствующих токсинов дикого типа) глюкозилтрансферазная активность. Аналогичный анализ был также разработан для количественного определения глюкозилтрансферазной активности путем осаждения трихлоруксусной кислотой (ТХУ) гликозилированных ГТФаз.

Пример 13: Нейтрализация аутокаталитической активности цистеиновой протеазы

Функция аутокаталитического расщепления в тройных генетически мутантных токсинах А и В (ТМ) (SEQ ID NO: 4 и 6, соответственно) была нейтрализована в том случае, когда был мутирован сайт расщепления цистеиновой протеазы. Как проиллюстрировано на фиг. 5, токсины А и В дикого типа (wt) (SEQ ID NO: 3 и 5, соответственно) расщепляются в присутствии инозит-6-фосфата. Двойные мутантные токсины А и В (SEQ ID NO: 3 и 5, соответственно) также расщепляются в присутствии инозит-6-фосфата (данные не представлены) аналогично токсинам дикого типа. Токсин A (SEQ ID NO: 3) массой 308 кДа расщепляется на 2 фрагмента массой 245 и 60 кДа. Токсин В (SEQ ID NO: 5) массой 270 кДа расщепляется на 2 фрагмента массой 207 и 63 кДа. Тройные генетически мутантные токсины А и В (ТМ) (SEQ ID NO: 4 и 6, соответственно) остаются неизменными, имеющими массу 308 и 270 кДа соответственно, даже в присутствии инозит-6-фосфата. См. фиг. 5. Следовательно, активность цистеиновой протеазы была инактивирована в результате генетической модификации.

Более конкретно, на фиг. 5, один микрограмм тройного мутантного токсина А и тройного мутантного токсина В инкубировали в течение 90 минут при комнатной температуре (21±5°С) параллельно с TcdA и TcdB дикого типа от фирмы List Biologicals. Реакцию расщепления проводили в объеме 20 мкл в Трис-HCl рН 7,5, 2 мМ дитиотрейтола (ДТТ), в присутствии или в отсутствие инозит-6-фосфата (10 мМ для TcdA и 0,1 мМ для Tcd В). Затем весь объем реакционной смеси наносили на 3-8% ДСН-ПААГ; полосы белка визуализировали окрашиванием серебром. Как проиллюстрировано, wt Ted А и TcdB расщеплялись на две полосы белка массой 245 кДа и 60 кДа, и 207 кДа и 63 кДа, соответственно, в присутствии инозит-6-фосфата. Тройной мутантный токсин А и тройной мутантный токсин В не расщеплялись, что подтверждает, что мутация С700А в тройном мутантном токсине А и мутация С698А в тройном мутантном токсине В блокирует расщепление.

Пример 14: Остаточная цитотоксичность тройных мутантных токсинов А и В (SEQ ID NO: 4 и 6, соответственно)

Генетически мутантные токсины оценивали на их цитотоксичность с использованием анализа цитотоксичности in vitro в клетках IMR90, линии диплоидных фибробластов легкого человека. Эти клетки чувствительны как к токсину А, так и к токсину В. В качестве альтернативного предпочтительного воплощения в анализе цитотоксичности можно использовать нормальные клетки почки Vero от Cercopithecus aethiops, поскольку наблюдали, что они обладают умеренной чувствительностью к токсинам А и В. Предпочтительно в анализе цитотоксичности не используют клетки аденокарциномы прямой и ободочной кишки человека НТ-29, поскольку они показали значительно сниженную чувствительность к токсинам по сравнению с линиями клеток Vero и IMR90. См., например, таблицу 6 ниже.

Серийно разведенные образцы генетически мутантных токсинов или wt токсинов добавляли к монослоям клеток, вырашенных в 96-луночных планшетах для тканевых культур. После инкубации при 37°С в течение 72 ч планшеты оценивали на метаболически активные клетки путем измерения клеточных уровней АТФ с использованием добавления реагента на основе люциферазы CellTiterGlo® (Promega, Madison, WI), образующего люминесценцию, выраженную в относительных единицах люминесценции (RLU). Высокое число RLU показывает, что клетки жизнеспособны, низкое число RLU показывает, что клетки метаболически неактивны и погибают. Уровень цитотоксичности, выраженный в виде ЕС₅₀, определяют как количество wt токсина или генетически мутантного токсина, вызывающее 50% снижение RLU по сравнению с уровнями в контролях культур клеток (подробности этого анализа приведены ниже). Как показано на фиг. 6, в таблице 7А и таблице 8А, значения ЕС₅₀ TcdA и TcdB составляли примерно 0,92 нг/мл и 0,009 нг/мл, соответственно. Значения ЕС₅₀ тройного мутантного токсина А и тройного мутантного токсина В составляли примерно 8600 нг/мл и 74 нг/мл, соответственно. Несмотря на приблизительно 10000-кратное снижение цитотоксичности по сравнению с wt токсинами, оба генетически мутантных токсина все же показали низкие остаточные уровни цитотоксичности. Эта остаточная цитотоксичность может быть блокирована путем нейтрализации моноклональных антител против токсинов, что указывает на то, что она специфична для мутантных токсинов, но, вероятно, не связана с известными ферментативными активностями wt токсинов (гликозилированием или аутопротеолизом).

Оба wt токсина проявляют сильную цитотоксичность in vitro, причем, небольших количеств токсинов достаточно, чтобы вызвать различные действия на клетки млекопитающих, такие как округление клеток (цитопатический эффект или СРЕ) и отсутствие метаболической активности (измеренной на основании уровней АТФ). Следовательно, было разработано два анализа in vitro (анализ СРЕ или округления клеток и анализ АТФ), чтобы подтвердить, что остаточная цитотоксичность лекарственных средств на основе мутантных токсинов сохраняется. Эти результаты выражены в значении ЕС₅₀, которое представляет собой количество токсина или мутантного токсина, вызывающее: 1) развитие СРЕ в 50% клеток или 2) 50% снижение уровней АТФ, измеренных в относительных световых единицах.

При анализе СРЕ образец лекарственного вещества серийно разводят и инкубируют с клетками IMR90, которые наблюдают на потенциальный цитопатический эффект. Анализ СРЕ оценивают по шкале от 0 (нормальные клетки) до 4 (приблизительно 100% округления клеток), и балл 2 (приблизительно 50% округления клеток) определяют как значение ЕС₅₀ тестируемого образца. Этот способ используют для тестирования лекарственного вещества на основе мутантных токсинов при концентрации, составляющей 1000 мкг /мл, которая представляет собой максимальную переносимую концентрацию, которую можно тестировать в данном анализе без интерференции матрикса. Следовательно, отсутствие обнаруживаемой цитотоксичности считается как ЕС₅₀, составляющее более 1000 мкг/мл.

Анализ АТФ основан на измерении количества сигнала люминесценции, образующегося от АТФ, которое пропорционально числу метаболически активных клеток. Максимальная переносимая концентрация, которую можно тестировать в данном анализе без интерференции анализа, составляет примерно 200 мкг/мл. Следовательно, отсутствие обнаруживаемой цитотоксичности считается как ЕС₅₀, составляющее более 200 мкг/мл.

Различные концентрации мутантных токсинов А и В добавляли к клеткам параллельно с контролями токсинов. Конечные показатели данного анализа представляли собой жизнеспособность клеток, измеренную на основании клеточных уровней АТФ с использованием CellTiter-Glo® (Promega). Степень люминесценции пропорциональна уровням АТФ или числу жизнеспособных клеток.

Цитотоксичность in vitro (ЕС₅₀) токсина А дикого типа (wt) составляла 920 пг/мл, и 9 пг/мл для токсина В. Цитотоксичность in vitro (ЕС₅₀) мутантного токсина A (SEQ ID NO: 4) составляла 8600 нг/мл, и 74 нг/мл для мутантного токсина В (SEQ ID NO: 6). Хотя эти значения представляют снижения в 9348 и в 8222 раза соответственно, остаточная цитотоксичность была обнаружена в обоих мутантных токсинах.

Иными словами, цитотоксичность тройных мутантных токсинов А и В (SEQ ID NO: 4 и 6, соответственно) была значительно снижена в анализах цитотоксичности in vitro в клетках IMR-90 относительно цитотоксичности wt токсинов А и В (SEQ ID NO: 1 и 2 соответственно). Как проиллюстрировано на фиг. 6, хотя оба тройных мутантных токсина проявляли значительное снижение в цитотоксичности (10⁴ кратное) относительно wt токсина, остаточную цитотоксичность наблюдали при более высоких концентрациях обоих тройных мутантных токсинов.

Кроме того, остаточная цитотоксичность каждого тройного мутантного токсина может быть полностью нейтрализована (например, по меньшей мере 6-8 log₁₀ снижение токсичности относительно токсичности токсина дикого типа) антителами, специфичными к токсину. См. Пример 16 ниже.

Анализы клеточных культур более чувствительны для определения цитотоксичности, чем модели на животных in vivo. При доставке либо интраперитонеальным i.p., либо внутривенным i.v путем в мышиной модели летального инфицирования, wt TcdA имеет LD₅₀, составляющую примерно 50 нг на мышь, тогда как wt TcdB более сильным, причем LD₅₀ составляет примерно 5 нг на мышь. Напротив, анализы in vitro на основе клеточных культур, описанные выше, имеют значения ЕС₅₀, составляющие 100 пг на лунку для wt TcdA и 2 пг на лунку для wt TcdB.

Пример 15: Остаточная цитотоксичность генетически гепта-мутантного токсина В (SEQ ID NO: 8)

Как проиллюстрировано на фиг. 7, значения ЕС₅₀ аналогичны для мутантов, включающих тройной мутантный токсин В (SEQ ID NO: 6) (20,78 нг/мл) и гепта-мутантный токсин В (SEQ ID NO: 8) (35,9 нг/мл), что указывает на то, что четыре дополнительных мутации, дополнительно модифицирующие активный центр глюкозилтрансферазы и центр связывания субстрата ГТФазы, не приводят к дальнейшему снижению цитотоксичности генетически мутантных токсинов. Значения ЕС₅₀ также были аналогичны для двойного мутантного токсина В (SEQ ID NO: 5) и для тройного и гепта-мутантного токсина (данные не представлены). Это наблюдение позволяет предположить, что механизм цитотоксичности мутантных токсинов неожиданно не зависит от механизма глюкозилтрансферазы и распознавания субстрата.

Пример 16: Остаточная цитотоксичность тройных мутантных токсинов А и В (SEQ ID NO: 4 и 6, соответственно)

Для дополнительной оценки природы остаточной цитотоксичности, мутантные токсины (SEQ ID NO: 4 и 6) смешивали и инкубировали с их соответствующими нейтрализующими антителами, после чего смесь добавляли к монослою клеток IMR90.

Результаты (фиг. 8) показали, что остаточная цитотоксичность мутантных токсинов А и В (SEQ ID NO: 4 и 6 соответственно) может быть полностью нейтрализована нейтрализующими антителами, специфичными к мутантному токсину А (верхняя панель, фиг. 8) и к мутантному токсину В (нижняя панель, фиг. 8). Возрастающие концентрации мутантного токсина А (верхняя панель) и В (нижняя панель) инкубировали с поликлональными антителами кролика против токсина (pAb, разведение 1:10) или с моноклональными антителами мыши (разведение 1:50 из исходного раствора, содержащего 3,0 мг IgG/мл), после чего добавляли к клеткам IMR90. После 72-часовой обработки инкубацией с клетками IMR90 при 37°С добавляли субстрат CellTiter-Glo®, и относительные световые единицы (RLU) измеряли в спектрофотометре с программой люминесценции для измерения уровней АТФ. Чем ниже уровень АТФ, тем выше токсичность. Контроли включали TcdA и TcdB, добавленные при их 4-кратных соответствующих значениях ЕС₅₀.

Опубликованные сведения позволяют предположить, что мутации в домене глюкозилтрансферазы или аутокаталитической протеазы токсинов приводят в результате к полной инактивации токсичности. Тем не менее, данные авторов изобретения не согласуются с этими опубликованными сведениями, что может быть связано с повышенными концентрациями высокоочищенных мутантных токсинов, тестируемыми в исследованиях авторов изобретения, в противоположность сырым лизатам культуры в опубликованных сведениях; увеличенными периодами времени, в течение которых наблюдали округление клеток, обработанных мутантными токсинами (например, 24 часа, 48 часов, 72 часа или 96 часов), в противоположность наблюдениям, проведенным в течение менее 12 часов; с использованием клеточных линий, проявляющих значительно более высокую чувствительность к токсинам в настоящих анализах цитотоксичности, в противоположность клеткам аденокарциномы прямой и ободочной кишки человека НТ-29 в анализах цитотоксичности, раскрытых в опубликованных сведениях; и/или с неизвестной активностью или процессом, отличающимся от гликозилирования, который может управлять остаточной цитотоксичностью мутантных токсинов.

Пример 17: Новый механизм цитотоксичности генетически мутантных токсинов

Чтобы исследовать механизм остаточной цитотоксичности генетически мутантных токсинов, клетки IMR-90 обрабатывали wt токсином В (SEQ ID NO: 2) или генетически мутантным токсином В (SEQ ID NO: 6), и исследовали гликозилирование ГТФазы Rac1 в зависимости от времени обработки. Образцы собирали от 24 до 96 часов и готовили клеточные экстракты. Гликозилированный белок Rac1 отличают от не гликозилированного Rac1 с использованием Вестерн-блоттингов с двумя антителами к Rac1. Одно антитело распознает обе формы Rac1 (23А8), а другое (102) распознает только не гликозилированный Rac1. Как проиллюстрировано на фиг. 22, для токсина В общие уровни Rac1 оставались неизменными со временем, причем, большая часть Rac1 гликозилирована. С другой стороны, обработка генетически мутантным токсином В (SEQ ID NO: 6) приводила в результате к значительному снижению общего количества Rac1, тем не менее, Rac1 был не гликозилирован во все моменты времени. Это показывает, что обработка генетически мутантным токсином, но не wt токсином, отрицательно влияла на общий уровень Rac1. Как проиллюстрировано на фиг. 22, в указанные моменты времени уровень актина был аналогичным в клетках, обработанных токсином и генетически мутантным токсином В, и аналогичным в клетках, обработанных имитатором. Это показывает, что генетически мутантные токсины проявляют цитотоксичность посредством механизма, отличающегося от биохимического пути гликозилирования, управляемого токсином дикого типа.

Пример 18: Химическая обработка генетически мутантных токсинов

Хотя предпочтительны генетически модифицированные мутантные токсины, показывающие 4-log снижение цитотоксической активности, было рассмотрено дальнейшее снижение (от 2 до 4 log) цитотоксической активности. Оценили две стратегии химической инактивации.

При первом способе для инактивации мутантных токсинов используют формальдегид и глицин. Инактивация формальдегидом происходит за счет образования шиффова основания (имина) между формальдегидом и первичными аминами на белке. Затем эти шиффовы основания могут взаимодействовать с рядом аминокислотных остатков (Arg, His, Trp, Tyr, Gln, Asn) с образованием либо внутри-, либо межмолекулярных поперечных сшивок. Это поперечное сшивание фиксирует структуру белка, делая ее неактивной. Кроме того, формальдегид может взаимодействовать с глицином с образованием шиффова основания. Затем глицильное шиффово основание может взаимодействовать с аминокислотными остатками с образованием межмолекулярных белок-глициновых поперечных сшивок. Формальдегид снижает цитотоксическую активность генетически мутантных токсинов до значений, находящихся ниже обнаружимых пределов (снижение циттоксичности более чем на 8 log₁₀ для тройного мутанта В (SEQ ID NO: 6) и более чем на 6 log₁₀ для тройного мутанта A (SEQ ID NO: 4). Тем не менее наблюдали реверсию со временем при инкубации тройных мутантных токсинов, инактивированных формальдегидом (FI, formaldehyde-inactivated) при 25°С. Цитотоксическую реверсию можно предотвратить путем добавления низкого количества формальдегида (0,01-0,02%) в раствор для хранения FI-тройных мутантных токсинов. См. Пример 23.

При другом способе для получения инактивированных мутантных токсинов используют обработку 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)-карбодиимидом (EDC)/N-гидроксисукцинимидом (NHS). При этом способе EDC/NHS взаимодействуют с карбоксильными группами на белке с образованием активированных сложных эфиров. Затем эти активированные сложные эфиры могут взаимодействовать с первичными аминами на белке с образованием стабильных амидных связей. Как и при реакции с формальдегидом, эта реакция приводит в результате к внутри- и межмолекулярным поперечным сшивкам. Амидная связь, образующаяся в результате обработки EDC/NHS, более стабильна и необратима, чем лабильная имидная связь, образующаяся в результате инактивации формалином. Кроме поперечных сшивок, образующихся в результате взаимодействия активированных сложных эфиров с первичными аминами на полипептиде, могут образоваться аддукты как с глицином, так и с бета-аланином. Без связи с каким-либо механизмом или теорией, аддукты глицина получают при добавлении глицина для гашения не прореагировавших активированных сложных эфиров. Амин глицина взаимодействует с активированным сложным эфиром на полипептиде с образованием стабильных амидных связей. Без связи с каким-либо механизмом или теорией, аддукты бета-аланина образуются в результате взаимодействия активированного бета-аланина с первичными аминами на полипептиде. Эта реакция приводит в результате к стабильным амидным связям. Активированный бета-аланин получают путем взаимодействия трех моль NHS с одним моль EDC.

Для достижения 2-4 log снижения цитотоксической активности относительно генетически модифицированных мутантных токсинов (6-8 log относительно нативных токсинов) химически инактивированные мутантные токсины должны иметь значения ЕС₅₀, составляющие не менее 1000 мкг/мл. Кроме снижения цитотоксической активности, было бы предпочтительно сохранить ключевые эпитопы, которые определяют с использованием дот-блот-анализа. К настоящему времени идентифицирован ряд условий реакции, удовлетворяющих критериям, как снижения цитотоксичности, так и распознавания эпитопов. Несколько партий инактивированных мутантных токсинов получено для исследований на животных, и аналитические данные для нескольких репрезентативных партий представлены в таблицах 7А и 7В и в таблицах 8А и 8В.

Пример 19: Очистка

По окончании ферментации ферментер охлаждают. Клеточную суспензию выделяют путем непрерывного центрифугирования и ресуспендируют в подходящем буфере. Лизис клеточной суспензии достигается путем гомогенизации высокого давления. Для мутантного токсина А гомогенат флокулирует, и флокулированный раствор претерпевает непрерывное центрифугирование. Этот раствор фильтруют, а затем переносят на последовательную переработку. Для мутантного токсина В гомогенат осветляют путем непрерывного центрифугирования, а затем переносят на последовательную переработку.

Мутантный токсин A (SEQ ID NO: 4) очищают, используя две хроматографические стадии с последующей заменой конечного буфера. Осветленный лизат загружают на колонку для хроматографии с гидрофобным взаимодействием (ХГВ), и связанный мутантный токсин элюируют, используя градиент цитрата натрия. Затем объединенный продукт с колонки ХГВ загружают на катионообменную колонку (СЕХ), и связанный мутантный токсин А элюируют, используя градиент хлорида натрия. Пул СЕХ, содержащий очищенный мутантный токсин А, подвергают замене буфера на конечный буфер путем осветления. Очищенный мутантный токсин А подвергают замене буфера на конечный промежуточный буфер лекарственного вещества путем диафильтрации. После диафильтрации ретентат фильтруют через фильтр с размером пор 0,2 микрон, после чего подвергают химической инактивации с получением конечного лекарственного вещества. Целевая концентрация белка составляет 1-3 мг/мл.

Мутантный токсин В (SEQ ID NO: 6) очищают, используя две хроматографические стадии с последующей заменой конечного буфера. Осветленный лизат загружают на анионообменную колонку (АЕХ), и связанный мутантный токсин элюируют, используя градиент хлорида натрия. К объединенному продукту с колонки АЕХ добавляют цитрат натрия и загружают на колонку для хроматографии с гидрофобным взаимодействием (ХГВ). Связанный мутантный токсин элюируют, используя градиент цитрата натрия. Пул ХГВ, содержащий очищенный полипептид мутантного токсина (SEQ ID NO: 6), подвергают замене буфера на конечный буфер путем диафильтрации. Очищенный мутантный токсин В подвергают замене буфера на конечный промежуточный буфер лекарственного вещества путем диафильтрации. После диафильтрации ретентат фильтруют через фильтр с размером пор 0,2 микрон, после чего подвергают химической инактивации с получением конечного лекарственного вещества. Целевая концентрация белка составляет 1-3 мг/мл.

Пример 20: Инактивация формальдегидом/глицином

После очистки генетически мутантные токсины А и В (SEQ ID NO: 4 и 6, соответственно) инактивируют в течение 48 часов при 25°С, используя 40 мМ (1,2 мг/мл) формальдегида. Инактивацию проводят при рН 7,0±0,5 в буфере, состоящем из 10 мМ фосфата, 150 мМ хлорида натрия, содержащем 40 мМ (3 мг/мл) глицина. Период инактивации устанавливают таким образом, чтобы он в три раза превышал период, необходимый для снижения ЕС₅₀ в клетках IMR90 более чем до 1000 мкг/мл. После 48 часов биологическая активность снижается на 7-8 log₁₀ относительно нативного токсина. После 48-часовой инкубации инактивированный мутантный токсин подвергают замене буфера на конечный буфер лекарственного вещества путем диафильтрации. Например, используя кассету для ультрафильтрации на 100 кДа, состоящую из регенерированного ацетата целлюлозы, инактивированный токсин концентрируют до 1-2 мг/мл и заменяют буфер.

Пример 21: Инактивация N-(3-диметиламинопропил)-N'-этилкарбодиимидом (ЕОС)/N-гидроксисукцинимидом (NHS)

После очистки генетически мутантные токсины (SEQ ID NO: 4 и SEQ ID NO: 6) инактивируют в течение 2 часов при 25°С, используя 0,5 мг EDC и 0,5 мг NHS на мг очищенного генетически мутантного токсина А и В (приблизительно 2,6 мМ и 4,4 мМ соответственно). Реакцию гасят добавлением глицина до конечной концентрации, составляющей 100 мМ, и реакционные смеси инкубируют дополнительно в течение 2 часов при 25°С. Инактивацию проводят при рН 7,0±0,5 в буфере, состоящем из 10 мМ фосфата, 150 мМ хлорида натрия. Период инактивации устанавливают таким образом, чтобы он в три раза превышал период, необходимый для снижения ЕС₅₀ в клетках IMR90 более чем до 1000 мкг/мл. После 2 часов биологическая активность снижается на 7-8 log₁₀ относительно нативного токсина. После 4-часовой инкубации инактивированный мутантный токсин подвергают замене буфера на конечный буфер лекарственного вещества путем диафильтрации. Например, используя кассету для ультрафильтрации на 100 кДа, состоящую из регенерированного ацетата целлюлозы, инактивированный токсин концентрируют до 1-2 мг/мл и заменяют буфер.

Если не указано иное, приведенные ниже термины, используемые в разделе Примеров, относятся к композиции, полученной в соответствии с настоящим описанием в Примере 21: "обработанный EDC/NHS тройной мутантный токсин"; "инактивированный EDC мутантный токсин"; "лекарственное вещество на основе мутантного токсина [А/В]"; "EI-мутантный токсин"; "EDC/NHS-тройной мутантный токсин". Например, следующие термины являются синонимами: "обработанный EDC/NHS тройной мутантный токсин А"; "инактивированный EDC мутантный токсин А"; "лекарственное вещество на основе мутантного токсина А"; "EI-мутантный токсин А"; "EDC/NHS-тройной мутантный токсин А". В качестве другого примера, следующие термины являются синонимами: "обработанный EDC/NHS тройной мутантный токсин В"; "инактивированный EDC мутантный токсин В"; "лекарственное вещество на основе мутантного токсина В"; "EI-мутантный токсин В"; "EDC/NHS-тройной мутантный токсин В".

Каждое лекарственное вещество на основе мутантного токсина А и лекарственное вещество на основе мутантного токсина В получают, используя периодический процесс, включающий следующие стадии: (1) ферментацию токсин-отрицательного штамма С.difficile (VPI 11186), содержащего плазмиду, кодирующую соответствующий генетический тройной мутантный полипептид токсина (в среде, включающей гидролизат сои, дрожжевой экстракт HY YEST™ 412 (Sheffield Bioscience), глюкозу и триамфеникол), (2) очистку генетически мутантного токсина ("промежуточного лекарственного вещества") из бесклеточного лизата с использованием методов ионообменной и гидрофобной хроматографии, по меньшей мере более чем до 95% чистоты, (3) химическую инактивацию обработкой EDC/NHS с последующим гашением/кэпированием глицином и (4) замену буфера на конечную буферную среду.

Пример 22: Исследования, подтверждающие условия инактивации и препарат

Чтобы оптимизировать химическую инактивацию генетически мутантных токсинов, было разработано статистическое планирование эксперимента (DOE). Факторы, исследованные в DOE, включали температуру, концентрацию формальдегида/глицина, концентрацию EDC/NHS и время (таблица 9 и 10). Для мониторинга потери биологической активности определяли значения ЕС₅₀ в клетках IMR90. Кроме того, также наблюдали клеточную морфологию клеток IMR-90 в различные моменты времени после обработки. См. фиг. 9, где показана морфология через 72 часа после обработки. Чтобы определить действие на структуру белка, мониторинг распознавания эпитопов проводили, используя дот-блот анализ с использованием панели моноклональных антител, индуцированных против различных доменов токсина.

При инактивации мутантных токсинов С.difficile формальдегидом/глицином конечные условия реакции были выбраны таким образом, что желаемый уровень снижения цитотоксической активности (7-8 log₁₀) был достигнут при максимизации распознавания эпитопов. См. Пример 20 выше.

При инактивации мутантных токсинов С.difficile EDC/NHS конечные условия реакции были выбраны таким образом, что желаемый уровень снижения цитотоксической активности (7-8 log₁₀) был достигнут при максимизации распознавания эпитопов. См. Пример 21 выше.

В альтернативном воплощении реакцию EDC-NHS гасили добавлением аланина, который в достаточной степени гасил реакцию. Использование аланина может привести в результате к модификации на белке мутантного токсина, подобной модификации при гашении реакции глицином. Например, гашение добавлением аланина может привести в результате к аланиновой группировке на боковой цепи остатка глутаминовой кислоты и/или аспарагиновой кислоты мутантного токсина. В другом альтернативном воплощении реакцию EDC-NHS гасили добавлением метилового эфира глицина, который в достаточной степени гасил реакцию.

Получение химически неактивного тройного мутантного токсина А и токсина В С.difficile в оптимизированных условиях привело в результате к дальнейшему снижению остаточной цитотоксичности до необнаружимого уровня (более 1000 мкг/мл, то есть самой высокой концентрации, протестированной посредством анализа СРЕ) при сохранении антигенности, измеренной по их реактивности на токсин-специфичные нейтрализующие антитела. Результаты, представленные в таблице 28, демонстрируют ступенчатое снижение цитотоксичности по сравнению с wt токсином посредством тройных мутантных токсинов, обработанных EDC/NHS. Мечение иммунофлуоресцентной меткой подтвердило, что тройные мутантные токсины (SEQ ID NO: 4 и 6) и лекарственные вещества на основе мутантных токсинов проявляли сравнимое связывание с клетками IMR-90, что позволяет предположить, что утрата цитотоксичности не является следствием сниженного связывания с клетками (данные не представлены). По сравнению с лекарственным веществом на основе мутантного токсина А, лекарственное вещество на основе мутантного токсина В достигало более высокой кратности снижения цитотоксичности, что согласуется с приблизительно в 600 раз более высокой эффективностью TcdB по сравнению с TcdA.

Также оценивали результаты анализа цитотоксичности для мутантного токсина В, модифицированного только EDC или EDC и сульфо-NHS. См. таблицу 29.

Условия: Тройной мутантный токсин В ("ТМ TcdB")(SEQ ID NO: 6) модифицировали при массовых отношениях мутантный токсин В: ЕОС: сульфо-NHS, составляющих 1:0,5:0,94. Это отношение представляет собой молярный эквивалент (с поправкой на более высокую молекулярную массу сульфо-NHS) стандартной реакции EDC/NHS, как описано в Примере 21. Чтобы определить влияние сульфо-NHS, долю сульфо-NHS изменяли от 0,5х до 2х стандартной доли. Дубликаты реакций ставили в 1 × ФСБ, рН 7,0 при 25°С и инициировали добавлением раствора EDC. Через 2 часа реакционные смеси гасили добавлением 1 М глицина, рН 7,0 (0,1 М конечная концентрация) и инкубировали еще в течение 2 часов. Гашеные реакционные смеси обессоливали, и лекарственное вещество на основе мутантного токсина В ("ТМ TcdB-EDC") концентрировали с использованием устройств Vivaspin 20 и стерильно фильтровали в стерильные флаконы и подвергали оценке в анализе цитотоксичности.

При такой же молярной доле сульфо-NHS снижал ЕС₅₀ примерно до 250 мкг/мл по сравнению с более чем 1000 мкг/мл для NHS. Даже при двукратной молярной доле сульфо-NHS оказывается не настолько эффективным, как NHS, при снижении цитотоксичности. См. таблицу 30.

Чтобы определить число и тип модификаций, было проведено пептидное картирование на обоих образцах тройного мутантного токсина В, инактивированных EDC/NHS и ЕОС/сульфо-NHS. В обоих образцах наблюдали сходные количества аддуктов глицина, поперечных сшивок и модификаций дегидроаланином. Тем не менее в образце сульфо-NHS не наблюдали бета-аланина.

Токсин В дикого типа (SEQ ID NO: 2) инактивировали, используя стандартный протокол (см. Пример 21); токсин В: EDC: NHS 1:0,5:0,5, 25°С в течение 2 часов в 1 × ФСБ рН 7,0, затем гашение 1 М глицином (конечная концентрация 0,1 М) и дополнительная инкубация в течение 2 часов. Образец обессоливали, концентрировали и подвергали анализу цитотоксичности. Значение ЕС₅₀ Для данных образцов составляли менее 244 нг/мл.

Пример 23: Исследования реверсии

Чтобы определить, происходит ли реверсия мутантных токсинов С.difficile, инактивированных либо формальдегидом/глицином, либо EDC/NHS, образцы инактивированных мутантных токсинов (1 мг/мл) инкубировали при 25°С в течение пяти-шести недель. Аликвоты отбирали каждую неделю, и определяли значения ЕС₅₀ в клетках IMR90. Один образец, инактивированный формальдегидом/глицином, не содержал формальдегид, и один образец содержал 0,01% формальдегид. Значения ЕС₅₀ измеряли с использованием анализа СРЕ.

При 25°С в отсутствие остаточного формальдегида наблюдали частичную реверсию (Таблица 11). После пяти недель цитотоксическая активность возрастала приблизительно в 3 раза. Хотя цитотоксическая активность возрастала, после пяти недель ее снижение все еще составляло 7 log₁₀ относительно нативного токсина. Реверсия была полностью предотвращена в результате включения формалина при концентрации, составляющей 0,010%. В образце, инактивированном EDC/NHS, реверсию не наблюдали. На протяжении всей 6-недельной инкубации значения ЕС₅₀ оставались на исходном уровне, составляющем более 1000 мкг/мл, для всех четырех партий, как тройного мутантного токсина A (SEQ ID NO: 4), обработанного EDC/NHS, так и для тройного мутантного токсина В (SEQ ID NO: 6), обработанного EDC/NHS. Напротив, значения ЕС₅₀ тройного мутантного токсина A (SEQ ID NO: 4), обработанного FI, и тройного мутантного токсина В (SEQ ID NO: 6), обработанного FI, были нестабильными и снижались до неприемлемо низких значений ЕС₅₀, то указывает на возрастание цитотоксичности или реверсии инактивации. См. таблицу 11.

В дополнение к стабильному снижению цитотоксичности до необнаружимого уровня (более 1000 мкг/мл, как измерено с использованием анализа СРЕ), в мутантных токсинах, инактивированных с использованием EDC/NHS, сохранялись важные эпитопы, являющиеся мишенями токсин-нейтрализующих mAb. См. таблицу 31. В мутантных токсинах, инактивированных FI, показана потеря тех же антигенных детерминант.

Пример 24: Доклинические исследования иммуногенности

Ключевые цели доклинических исследований включают тестирование композиций, включающих мутантные токсины А и В С.difficile, у небольших животных и нечеловекообразных приматов (НЧП). Мышей и хомячков иммунизировали, чтобы определить среди прочего, способны ли композиции С.difficile вызывать нейтрализующие антитела против мутантных токсинов А и В. Антигены тестировали на индукцию нейтрализующих ответов сывороточных антител после серии иммунизаций у мышей, хомячков и яванских макак. Генетически и/или химически инактивированные мутантные токсины включали либо в нейтральный буфер, либо в буфер, представляющий собой фосфат алюминия, либо в буфер, содержащий ISCOMATRIX в качестве адъюванта в некоторых воплощениях. Нейтрализующие ответы антител обычно тестировали в течение примерно от двух до четырех недель после каждой бустерной или конечной дозы.

Анализ нейтрализации токсинов демонстрирует способность антисыворотки к нейтрализации цитотоксического действия, опосредованного TcdA или TcdB С.difficile, и, следовательно, способен измерять функциональную активность антител, присутствующих в образце. Анализ нейтрализации токсина проводили на линии клеток фибробластов легкого человека IMR-90, чувствительной как к TcdA, так и к TcdB. Кратко, 96-луночный микротитрационный планшет засевали клетками IMR-90, служащими в качестве мишени цитотоксичности, опосредованной токсином. Каждый тестируемый образец сыворотки анализировали отдельно на способность к нейтрализации TcdA и TcdB. Соответствующие серийные разведения тестируемых антисывороток смешивали с фиксированными концентрациями TcdA или TcdB и инкубировали при 37°С в течение 90 минут во влажной камере (37°С/5% CO₂), чтобы дать возможность осуществления нейтрализации токсинов. Для контроля качества все планшеты включали сравнительные стандартные контроли, включающие антитела против токсинов, имеющих известные титры. После 90 минут смесь токсина и антисыворотки добавляли к монослою клеток IMR-90, и планшеты инкубировали дополнительно в течение 72 часов. Затем в аналитический планшет добавляли субстрат CellTiter-Glo®, чтобы определить уровни аденозинтрифосфата (АТФ), присутствующего в метаболически активных клетках, и измеряли в относительных единицах люминесценции (RLU). Высокий уровень АТФ указывает на высокую жизнеспособность клеток, и уровни прямо пропорциональны количеству нейтрализации токсина антителом, присутствующим в образце. Для получения доклинических данных данные RLU наносили на график против значения разведения тестируемого образца антисыворотки с получением соответствия кривой четырехпараметрической логарифмической регрессии (4-PL). Титры нейтрализации выражали в виде значения разведения образца, проявляющего 50% снижение цитотоксичности.

Пример 25: Исследование иммуногенности мыши: muC.difficile 2010-06

Цель данного исследования состояла в оценке иммуногенности двух форм мутантного токсина В С.difficile (SEQ ID NO: 6), каждая из которых химически инактивирована различными способами. В данном исследовании в качестве контроля использовали необработанный мутантный токсин В (SEQ ID NO: 6) (генетически инактивированный, но химически не инактивированный) с адъювантом или без адъюванта.

Группы из 10 мышей иммунизировали внутримышечно (IM) 10 мкг иммуногена согласно таблице 12.

Результаты: После каждого введения вакцин-кандидатов вредные эффекты у мышей отсутствовали. Как проиллюстрировано на фиг. 10, у мышей в каждой группе развивались стабильные нейтрализующие антитела против токсина В после третьей дозы соответствующих мутантных токсинов.

На основании титров недели 12 оказалось, что у мышей, которым вводили EDC-инактивированный мутантный токсин В (Группа 2) и формалин-инактивированных мутантных токсинов (Группа 1), развивались сильные нейтрализующие ответы.

В отсутствие химической инактивации, генетически мутантный токсин В (SEQ ID NO: 6) генерировал нейтрализующие ответы после двух доз (Группы 3-4, неделя 8), которые претерпевали бустер-эффект после третьей дозы (Группы 3-4, неделя 12).

Пример 26: Исследование иммуногенности мышей: muC.difficile 2010-07:

Цель данного исследования состояла в оценке иммуногенности химически инактивированных мутантных токсинов А и В С.difficile (SEQ ID NO: 4 и 6, соответственно), либо отдельно, либо в комбинации. Иммуногены для всех групп включали в препарат, содержащий фосфат алюминия в качестве адъюванта.

Группы из 5 мышей иммунизировали внутримышечно 10 мкг иммуногена согласно таблице 13.

Результаты: После каждого введения вакцин-кандидатов вредные эффекты у мышей отсутствовали. Как проиллюстрировано на фиг. 11, после двух доз химически инактивированных генетически мутантных токсинов титры нейтрализующих антител против токсина А (Группы 3-5) повышались до 3-4 log₁₀, тогда как нейтрализующие антитела против токсина В (Группы 1-2, 5) оставались на уровне от низкого до необнаружимого, что согласуется с данными исследования на мышах, описанного выше (фиг. 10). Титры нейтрализующих антител против токсина В повышались до 2-3 log₁₀ в группах 1, 2 и 5 после третьей дозы (титры недели 12) и достигали пика через две недели после четвертой дозы (титры недели 14). Титры нейтрализующих антител против токсина А в группах 3-5 незначительно повышались после третьей (титры недели 12) и четвертой иммунизации (титры недели 14).

Пример 27: Исследование иммуногенности хомячков: hamC. С.difficile 2010-02:

Цель данного исследования состояла в оценке иммуногенности и защитного потенциала тройных мутантных и химически инактивированных мутантных токсинов А и В С.difficile в модели сирийского золотистого хомячка. Модель сирийского золотистого хомячка представляет собой лучшую доступную модель провокации для стимуляции CDAD человека. В данном исследовании использовали те же партии мутантных токсинов А и В, которые были использованы в исследовании на мышах muC. difficile 2010-07. В качестве контроля одна группа получала мутантные токсины без адъюванта, содержащего алюминий.

Группы из 5 сирийских золотистых хомячков иммунизировали внутримышечно 10 мкг иммуногена согласно таблице 14.

Результаты: После каждого введения вакцин-кандидатов вредные эффекты отсутствовали. Как проиллюстрировано на фиг. 12, после однократной дозы мутантных токсинов нейтрализующие антитела против токсина А составляли 2-3 log₁₀ для формалин-инактивированных мутантных токсинов (Группы 1-2) и 3-4 log₁₀ для EDC-инактивированных мутантных токсинов (Группа 3). После второй дозы антитела против токсина А повышались во всех трех группах. Антитела против токсина А во всех трех группах, как оказалось, не повышались после третьей дозы. Подобный результат наблюдали после четвертой иммунизации, где возрастание титра наблюдали в формалин-инактивированной группе, не содержащей алюминиевый адъювант (Группа 2).

Нейтрализующие ответы против токсина В не обнаруживались в группах формалин-инактивированных мутантных токсинов (Группы 1-2) и были только чуть выше 2 log₁₀ для EDC-инактивированных мутантных токсинов (Группа 3) после однократной дозы. После второй дозы титры нейтрализующих антител против токсина В в двух формалин-инактивированных группах (Группы 1-2) повышались до 3-4 log₁₀, при этом титры в EDC-инактивированных группах (Группа 3) повышались до 4-5 log₁₀. Для всех трех групп возрастание титров нейтрализующих антител против токсина В наблюдали после третьей и/или четвертой дозы, причем, во всех группах титры достигали пика на неделе 16 (после последней дозы). См. фиг. 12.

На фиг. 13 уровень ответов нейтрализующих антител против химически инактивированных генетически мутантных токсинов (фиг. 12) по сравнению с ответами, вызванными токсоидами от List Biological Laboratories, Inc. (Campbell, California) (также обозначаемыми как "List Bio" или "List Biologicals") (то есть токсоиды, приобретенные от List Biological Laboratories, готовили путем инактивации токсинов дикого типа формалином; этот контрольный реагент использовали для установления модели провокации на хомячках).

При использовании здесь, "FI" в графических материалах и таблицах относится к обработке токсинов формалином/глицином в течение 2 суток при 25°С, если не указано иное. При использовании здесь, "EI" в графических материалах и таблицах относится к обработке EDC/NHS в течение 4 часов при 30°С, если не указано иное. На фиг. 13 5 животных-хомячков обрабатывали соответствующей композицией мутантных токсинов, тогда как 11 животных-хомячков обрабатывали токсоидом, приобретенным от List Biological.

Данные на фиг. 13 показывают, что у хомячков, получивших инъекции в соответствии с таблицей 14, титры соответствующих нейтрализующих антител против токсина А (Фиг. 13А) и токсина В (Фиг. 13В), индуцированных иммуногенной композицией, включающей EDC-инактивированные мутантные токсины после двух доз выше, чем титры соответствующих нейтрализующих антител, вызванных токсоидами List Biologicals.

Пример 28: Исследование иммуногенности хомячков: С.difficile ham2010-02 (продолжение)

Для оценки защитной эффективности мутантных токсинов, иммунизированные хомячки параллельно с одной контрольной группой неиммунизированных животных сначала получали пероральную дозу антибиотика клиндамицина (30 мг/кг) для нарушения нормальной кишечной флоры. Через пять суток хомячков заражали пероральной дозой спор С.difficile дикого типа (штамм 630, 100 колониеобразующих единиц (кое) на животное). Мониторинг животных проводили ежесуточно в течение семи суток после провокации на признаки CDAD, которые у хомячков известны как "мокрый хвост". Используя систему клинической оценки ряда различных параметров, животных, у которых была определена тяжелая CDAD, подвергали эвтаназии. Эти параметры включали следующие параметры: активность после стимуляции, обезвоживание, экскременты, температуру и массу тела и т.д., известные в данной области техники.

На сутки 11 исследование заканчивали, и всех выживших животных подвергали эвтаназии. На фиг. 14 показаны кривые выживаемости для каждой из трех иммунизированных групп (Группы 1-3 согласно таблице 14) по сравнению с неиммунизированными контролями. Как видно, у всех неиммунизированных животных развивалась тяжелая CDAD, и требовалась эвтаназия на сутки 1-3 после провокации (выживаемость 0%). Кривые выживаемости групп, которым вводили формалин-инактивированный мутантный токсин, составляли 60%, причем, животным не требовалась эвтаназия вплоть до суток 3 (Группа 1) или суток 4 (Группа 2). Кривые выживаемости группы, которой вводили EDC-инактивированный мутантный токсин, составляли 80%, причем, одному животному (из 5) требовалась эвтаназия на сутки 7. Соответственно, хомячки были защищены от летального заражения спорами С.difficile.

Пример 29: Исследование иммуногенности хомячков: hamС.difficile2010-03: Иммуногенность генетически и химически инактивированных мутантных токсинов С.difficile

Цель данного исследования состояла в оценке иммуногенности тройных мутантных и химически инактивированных мутантных токсинов А и В С.difficile (SEQ ID NO: 4 и 6, соответственно) в модели сирийских золотистых хомячков. В данном исследовании использовали те же партии мутантных токсинов А и В, которые были использованы в исследовании на мышах muC. difficile2010-07. В качестве контроля одна группа получала фосфатно-солевой буферный раствор в качестве плацебо.

Группы, состоящие из пяти или десяти сирийских золотистых хомячков, иммунизировали иммуногеном согласно таблице 15. Животные получали три дозы. Кроме того, животных дозировали каждые две недели.

Результаты: См. фиг. 15. В контрольное группе плацебо не наблюдали антител против токсина А или В. После одной дозы наблюдали нейтрализующие антитела против токсина А, титр которых составлял 2-3 log₁₀ для групп формалин-инактивированного (Группа 2) и генетически мутантного токсина (Группа 4) и 3-4 log₁₀ для EDC-инактивированной группы (Группа 3). Титр нейтрализующих антител против токсина А повышался в каждой из этих групп (2-4) после второй иммунизации соответствующими мутантными токсинами (сравнительные титры недели 2-недели 3 на фиг. 15). После третьей дозы мутантных токсинов (вводимой на неделе 4) титры нейтрализующих антител против токсина А в группах 2-4 возрастали по сравнению с их титрами на неделе 4.

Нейтрализующие антитела против токсина В были обнаружимы после второй дозы, причем, титры нейтрализующих антител против формалин-инактивированного (группа 2) и EDC-инактивированного (группа 3) токсина В возрастали до 3-4 log₁₀ и до 2-3 log₁₀ для генетических тройных мутантов (Группа 4). После третьей иммунизации (неделя 4) титры нейтрализующих антител против токсина В повышались до 3-4 log₁₀ для формалин-инактивированных мутантных токсинов (Группа 2) и генетически мутантных токсинов (Группа 4) и до 4-5 log₁₀ для EDC-инактивированных мутантных токсинов (Группа 3).

Для нейтрализующих антител, как против токсина А, так и против токсина В пиковые титры наблюдали на неделе 6 (3 недели после дозирования) для всех вакцинированных групп (Группы 2-4).

Оценка иммуногенных композиций, содержащих адъюванты Alhydrogel/CpG или ISCOMATRIX

У хомячков, иммунизированных иммуногенной композицией, включающей химически инактивированный мутантный токсин, включенный в препарат, содержащий Alhydrogel, ISCOMATRIX или Alhydrogel/CpG24555 (Alh/CpG), развивались стабильные антитоксинные антисыворотки. Наблюдали, что пиковые ответы против токсина А и против токсина В были в 2-3-раза выше, и были статистически значимыми в группах, иммунизированных мутантными токсинами, включенными в Alh/CpG или ISCOMATRIX, по сравнению с вакциной, в которую был включен только Alhydrogel. См. таблицу 32, в которой показаны 50% титры нейтрализации. Хомячков (n=10/группа) иммунизировали IM на 0, 2 и 4 неделе 10 мкг каждого лекарственного вещества, на основе мутантного токсина А и на основе мутантного токсина В, включенного в препарат, содержащий 100 мкг Alhydrogel, либо 200 мкг CpG 24555 и 100 мкг Alhydrogel, либо 10 ед. ISCOMATRIX. Сыворотки собирали в каждый момент времени и анализировали в анализе нейтрализации токсина на функциональную антитоксинную активность. Геометрические средние титров представлены в таблице 32. Звездочкой (*) указана статистическая значимость (р<0,05) по сравнению с титрами в группе Alhydrogel.

Была протестирована защитная активность иммуногенных композиций, включающих лекарственные вещества на основе мутантных токсинов, включенных в препараты, содержащие данные адъюванты. Хомячков иммунизировали и давали перорально клиндамицин (30 мг/кг) на неделе 5, и заражали согласно описанному выше способу. Одну группу иммунизированных хомячков (n=5) включали в качестве контроля. Повышенную эффективность наблюдали у хомячков, иммунизированных лекарственными веществами на основе мутантных токсинов, содержащими адъюванты Alh/CpG или ISCOMATRIX (выживаемость 100%), по сравнению с одним Alhydrogel (выживаемость 70%). Соответственно, хомячки были защищены от летального заражения спорами С.difficile.

Пример 30: Вакцинация Clostridium difficile у яванских макак

Цель данного исследования состояла в тестировании иммуногенности низких и высоких доз EDC-инактивированных и формалин-инактивированных мутантных токсинов С.difficile у яванских макак. Все мутантные токсины включали в препарат, содержащий ISCOMATRIX® в качестве адъюванта, за исключением одной группы, служащей в качестве контроля без адъюванта (Группа 5).

Результаты: На фиг. 16 показаны ответы нейтрализующих антител против токсинов у этих животных на неделях 0, 2, 3, 4, 6, 8 и 12. Титры против токсина А составляли 2-3 log₁₀ для всех пяти групп после однократной дозы (титры недели 2). Эти титры повышались после каждой последующей дозы для каждой группы. У этих животных падение титра между неделями 3 и 4 отсутствовало. Для всех групп пиковые титры составляли 4-5 log₁₀. Во все моменты времени в группе без адъюванта ISCOMATRIX (Группа 5) были самые низкие титры, что показывает пользу ISCOMATRIX при усилении иммунных ответов. Контрольная группа без адъюванта (Группа 5) достигала пиковых титров на неделе 12, как и группа, иммунизированная высокой дозой EDC-инактивированных мутантных токсинов (Группа 4); все остальные группы достигали пиковых титров на неделе 6, через две недели после последней дозы. Титры во всех группах повышались после второй дозы (момент времени неделя 3). Как и для ответов против токсина А, ответы против токсина В не снижались с недели 3 до недели 4. После третьей дозы (момент времени неделя 6) титры нейтрализующих антител пртив токсина В во всех группах составляли 3-4 log₁₀, за исключением группы низкой дозы формалин-инактивированного токсина (Группа 1) и высокой дозы EDC-инактивированного токсина (Группа 4), где в обеих группах титры составляли чуть более 4 log₁₀. пиковые титры наблюдали на неделе 12 для всех групп за исключением группы низкой дозы EDC-инактивированного токсина (Группа 3), которая имела пиковые титры на неделе 8. Во всех группах пиковые титры составляли более 4 log₁₀.

Пример 31: Получение моноклональных антител

Хотя токсины А и В обладают высокой структурной гомологией, было обнаружено, что нейтрализующие активности антител являются токсиноспецифичными. В данном изобретении было идентифицировано несколько антител, специфичных к индивидуальному токсину и направленных на различные эпитопы и функциональные домены, и данные антитела обладают высоким сродством и сильной нейтрализующей активностью по отношению к нативным токсинам. Антитела были выделены из мышей, иммунизированных либо имеющимся в продаже формалин-инактивированным (FI)-мутантным токсином, либо рекомбинантным полноразмерным мутантным токсином (SEQ ID NO: 4 и 6), который делали нетоксичным путем введения определенных мутаций в его каталитический сайт для получения mAb к токсину А и В, соответственно. Картирование эпитопов антител показало, что подавляющее большинство mAb против токсина А (49 из 52) были направлены на некаталитический С-концевой домен токсина.

Моноклональные антитела против токсина В были направлены на три домена этого белка. Из 17 mAb, специфичных к токсину В, 6 были специфичны к N-концу (например, аминокислотам 1-543 TcdB С.difficile дикого типа, такого как 630), 6 к С-концу (например, к аминокислотам 1834-2366 TcdB С.difficile дикого типа, такого как 630) и 5 к среднему домену транслокации (например, к аминокислотам 799-1833 TcdB С.difficile дикого типа, такого как 630). Таким образом, метод использования мутантных токсинов С.difficiles (например, SEQ ID NO: 4 и 6) в качестве иммунизирующих антигенов обеспечивает ключевое преимущество, состоящее в презентировании большинства, если не всех, антигенных эпитопов по сравнению со способом инактивации формалином, который склонен к вредному влиянию на антигенную структуру мутантного токсина.

Пример 32: Характеризация mAb к токсину А А3-25, включающего вариабельную легкую цепь, имеющую аминокислотную последовательность SEQ ID NO: 36, и вариабельную тяжелую цепь, имеющую аминокислотную последовательность SEQ ID NO: 37

Антитело mAb А3-25 представляло особый интерес, поскольку все попытки определения изотипирования иммуноглобулина (lg) данного антитела с использованием общедоступных наборов для изотипирования для IgG, IgM и IgA были безуспешны. Дальнейший анализ с использованием вестерн-блоттинга с использованием антисывороток, специфичных к Ig Н-цепи, показал, что А3-25 имеет изотип IgE, что является редким событием при получении mAb. Это было дополнительно подтверждено секвенированием нуклеотидов мРНК, выделенной из клеток гибридомы А3-25. Аминокислотные последовательности, выведенные на основании нуклеотидных последовательностей вариабельных областей Н- и L-цепи А3-25, представлены на фиг. 17.

Чтобы дополнительно оценить А3-25 mAb на инфекцию и заболевание, обусловленное С difficile, в модели на животных, изотип Ig этого антитела был изменен на IgG1 мыши путем молекулярного прививания участка ε Н цепи на тяжелую цепь γ мыши согласно опубликованным способам.

Пример 33: Нейтрализующая способность и картирование эпитопов токсиноспецифичных антител

Далее, при попытке идентифицировать функциональные/нейтрализующие антитела, все моноклональные антитела оценивали на способность к нейтрализации токсинов дикого типа в стандартном анализе цитопатического эффекта (СРЕ) или в более строгом и количественном анализе, основанном на измерении АТФ в качестве показателя жизнеспособности клеток.

Из суммарного количества, составляющего 52 антитела, специфичных к токсину А, четыре mAb (А3-25, А65-33, А60-22 и А80-29 (таблица 17 и фиг. 18) проявляли варьирующие уровни нейтрализующей активности. Для картирования эпитопов антитела был проведен анализ конкурентного связывания BiaCore и анализ ингибирования гемагглютинации (HI). Результаты показали, что эти антитела могут быть направлены на различные эпитопы белка токсина А (таблица 17). Чтобы дополнительно идентифицировать положение сайтов связывания на белке, антитела индивидуально оценивали в вестерн-блот-анализе или в дот-блот-анализе, используя фрагменты токсина, имеющие известные последовательности. Было обнаружено, что все 4 нейтрализующих mAb направлены на С-концевой участок токсина.

Из суммарного количества, составляющего 17 антител, специфичных к токсину В, было обнаружено, что 9 являются нейтрализующими. Из девяти нейтрализующих mAb шесть было направлено на N-конец, а другие три на домен транслокации токсина В (таблица 18). На основании анализа конкурентного связывания Biacore девять нейтрализующих моноклональных антител можно сгруппировать на четыре группы эпитопов, как показано на фиг. 19.

Пример 34: Идентификация новых комбинаций антител к токсину А, обладающих значительно усиленной нейтрализующей активностью

Четыре mAb к токсину А (А3-25, А65-33, А60-22 и А80-29) показали неполную или частичную нейтрализацию токсина А при индивидуальном тестировании в анализе нейтрализации на основе АТФ. mAb А3-25 представляло собой наиболее эффективное антитело, а три другие обладали меньшей нейтрализующей способностью, причем А80-29 лишь немного выше фоновой (фиг. 18). Тем не менее, при комбинировании А3-25 с любым из трех других mAb во всех трех комбинациях наблюдали синергетический эффект нейтрализации, который был значительно выше, чем суммарная нейтрализация индивидуальных антител, как показано на фиг. 20А-С. Кроме того, все три комбинации проявляли полную нейтрализующую способность, обычно наблюдаемую для поликлональных антител против токсина А.

Пример 35: Идентификация новых комбинаций антител к токсину В, проявляющих значительно усиленную нейтрализующую активность

Авторы изобретения также наблюдали синергетическую нейтрализацию для mAb к токсину В из различных групп эпитопов, идентифицированных с использованием анализа BiaCore. mAb В8-26 к токсину В, наиболее преобладающее mAb из группы 1, комбинировали с множественными mAb из группы 3. Эти комбинации оценивали в анализе нейтрализации, специфичной к токсину В, и его результаты представлены на фиг. 21 и в таблице 19.

Синергетический нейтрализующий эффект наблюдали при комбинировании В8-26 с mAb группы 3 эпитопов (фиг. 21В), но не наблюдали с какими-либо другими mAb (данные не представлены).

Пример 36: Скрининг in vitro с использованием mAb на безопасные и эффективные композиции мутантных токсинов

Генетически мутантные токсины А и В С.difficile (например, SEQ ID NO: 4 и 6), полученные методами генной инженерии, проявляли остаточную цитотоксичность при использовании анализа цитотоксичности in vitro. Хотя авторы изобретения достигли снижения цитотоксичности, составляющего приблизительно 4 log для каждого мутантного токсина С.difficile (таблица 20), дополнительная химическая инактивация мутантных токсинов, например, обработкой формалином, была предпочтительна. Тем не менее обработки при химической инактивации могут быть жесткими, и могут оказывать вредное влияние на ключевые антигенные эпитопы этих токсинов или мутантных токсинов.

Для оптимизации биопроцесса была разработана статистическая схема эксперимента (DOE) для химической инактивации тройного мутантного Tcd А и В (1 мг/мл) с использованием обработки формалином и EDC/NHS. Чтобы оптимизировать инактивацию формалином тройного мутантного TcdA, авторы изобретения варьировали концентрацию формалина/глицина (20-40 мМ), рН (6,5-7,5) и температуру (25-40°С). Для тройного мутантного TcdB авторы изобретения варьировали концентрацию формалина/глицина от 2 до 80 мМ, а температура и рН составляли 25°С и 7,0 соответственно. Время инкубации для всех обработок формалином составляло 24 часа. Для инактивации формалином "40/40" в таблицах 21 и 23 представляет концентрацию формалина и глицина, используемую в реакции. Для обработки EDC/NHS авторы изобретения варьировали концентрации EDC/NHS от 0,25 до 2,5 мг/мг тройного мутантного TcdA и от 0,125 до 2,5 мг/мг тройного мутантного TcdB и инкубировали в течение четырех часов при 25°С. По окончании реакций все образцы обессоливали в 10 мМ фосфате, рН 7,0. После очистки обработанные Tcd анализировали на остаточную цитотоксичность и распознавание mAb эпитопов с использованием дот-блот-анализов. Цель состояла в идентификации условий обработки, снижающих цитотоксичность до желаемого уровня (ЕС₅₀ более 1000 мкг/мл) без отрицательного воздействия на эпитопы, распознаваемые панелью нейтрализующих mAb (++++ или +++). Условия обработки (отмеченные пометкой ʺ

ʺ в таблицах 21-24) давали потенциально безопасные и эффективные иммуногенные композиции, сохраняющие реактивность по меньшей мере к четырем нейтрализующим mAb, проявляя при этом снижение цитотоксичности, составляющее 6-8 log₁₀, относительно цитотоксичности соответствующих токсинов дикого типа. Избранные результаты представлены в таблицах 21-24.

Дополнительные данные по варьированию условий обработки тройных мутантных токсинов и данные анализов цитотоксичности in vitro и нейтрализации токсинов представлены в таблице 33 и таблице 34. См. также, например, Примеры 20 и 21 выше, в которых приведены дополнительные подробности, касающиеся предпочтительных условий сшивающей обработки мутантных токсинов.

Условия реакции химического сшивания для образцов тройного мутантного токсина A (SEQ ID NO: 4), представленных в таблице 33

Образцы 1-4 модифицировали EDC/NHS. Условия: 30°С, 20 мМ морфолиноэтансульфоновая кислота МЭС/150 мМ NaCl рН 6,5. Реакции инициировали добавлением EDC. После 2 часов реакции в образцы А, В и С добавляли 1 М глицин до конечной концентрации глицина, составляющей 50 мМ. В образец D глицин не добавляли. Реакции ставили с различными массовыми отношениями мутантный токсин A (SEQ ID NO: 4): EDC: NHS, как указано ниже.

1 L44166-157A 1:0,25:0,25 масс:масс:масс

2 L44166-157В 1:1,25:1,25

3 L44166-157C 1:2,5:2,5

4 L44166-157D 1:2,5:2,5

Образец 5 L44905-160A 80 мМ НСНО, 80 мМ глицин, 80 мМ NaPO₄ рН 7, 1 мг/мл белка мутантного токсина A (SEQ ID NO: 4), реакция 48 ч при 25°С.

Образец 6 L44166-166 модификация EDC/NHS мутантного токсина А (SEQ ID NO: 4) при 25°С в 20 мМ МЭС/150 мМ NaCl рН 6,5. Мутантный токсин А (SEQ ID NO: 4): EDC: NHS=1:0,5:0,5. Реакцию инициировали добавлением EDC. После 2 часов реакции добавляли 1 М глицин до конечной концентрации глицина, составляющей 0,1 М, и дополнительно инкубировали в течение 2 часов. После этого времени буфер реакции заменяли 1х ФСБ на Сефадексе G25.

Образец 7 L44905-170A 80 мМ НСНО, 80 мМ глицин, 80 мМ NaPO₄ рН 7, 1 мг/мл белка мутантного токсина A (SEQ ID NO: 4), реакция 48 ч при 35°С. Эта реакция с формалином была направлена на получение избыточного сшивания, поэтому связывание антигена должно было быть резко уменьшено.

Образец 8 L44897-61 32 мМ НСНО/80 мМ глицин, реакция 72 ч при 25°С.

Образец 9 L44897-63 80 мМ НСНО/80 мМ глицин, реакция 72 ч при 25°С.

Все следующие реакции проводили в течение периода реакции, составляющего 24 ч.

Образец 10 L44897-72 Пробирка №1 25°С, 80 мМ NaPi рН 6,5, 20 мМ НСНО/20 мМ глицин

Образец 11 L44897-72 Пробирка №2 25°С, 80 мМ NaPi рН 6,5, 40 мМ НСНО/40 мМ глицин

Образец 12 L44897-72 Пробирка №3 32,5°С, 80 мМ NaPi рН 7,0, 30 мМ НСНО/30 мМ глицин

Образец 13 L44897-72 Пробирка №4 32,5°С, 80 мМ NaPi рН 7,0, 30 мМ НСНО/30 мМ глицин

Образец 14 L44897-72 Пробирка №5 32,5°С, 80 мМ NaPi рН 7,0, 30 мМ НСНО/30 мМ глицин

Образец 15 L44897-75 Пробирка №6 25°С, 80 мМ NaPi рН 7,5, 20 мМ НСНО/20 мМ глицин

Образец 16 L44897-75 Пробирка №7 25°С, 80 мМ NaPi рН 7.5, 40 мМ НСНО/40 мМ глицин

Образец 17 L44897-75 Пробирка №8 40°С, 80 мМ NaPi рН 6,5, 20 мМ НСНО/20 мМ глицин

Образец 18 L44897-75 Пробирка №9 40°С, 80 мМ NaPi рН 6,5, 40 мМ НСНО/40 мМ глицин

Образец 19 L44897-75 Пробирка №10 40°С, 80 мМ NaPi рН 7,5, 20 мМ НСНО/20 мМ глицин

Образец 20 L44897-75 Пробирка №11 40°С, 80 мМ NaPi рН 7,5, 40 мМ НСНО/40 мМ глицин

Следующие 8 образцов подвергали взаимодействию при 25°С в течение указанных периодов в 80 мМ NaPi рН 7,0, содержащем 78 мМ НСНО и 76 мМ глицина:

Образец 21 L44897-101 (премодификация) Т×А контроль: контрольный образец, время 0, не модифицирован или не подвергнут воздействию НСНО/глицина

Образец 22 L44897-101, 2 ч

Образец 23 L44897-101,4 ч

Образец 24 L44897-101, 6 ч

Образец 25 L44897 102, 24 ч

Образец 26 L44897-103, 51 ч

Образец 27 L44897-104, 74 ч

Образец 28 L44897-105, 120 ч

Образец 29 (L44980-004) представлял собой модифицированный EDC/NHS мутантный токсин A (SEQ ID NO: 4) (тройной мутантный токсин А (SEQ ID NO: 4) -EDC). Условия реакции представляют собой: 25°С, буфер представлял собой 20 мМ МЭС/150 мМ NaCl рН 6,6. Тройной мутантный токсин A (SEQ ID NO: 4): EDC: NHS=1:0,5:0,5 масс: масс: масс. Реакцию инициировали добавлением EDC. После 2 часов реакции добавляли 1 М глицин до конечной концентрации глицина, составляющей 0,1 М, и дополнительно инкубировали в течение 2 часов при 25°С. Реакцию останавливали обессоливанием на Сефадексе G25.

Следующие 12 образцов и 2 контроля представляли собой эксперименты по реверсии, где образцы инкубировали при 25°С и 37°С.

Реакция 1=25°С, 80 мМ NaPi рН 7,0, только 40 мМ НСНО (без глицина), реакция 24 часа.

Реакция 2=25°С, 80 мМ NaPi рН 7,0, 40 мМ НСНО/40 мМ глицин, реакция 24 часа

Следующие 4 образца были получены путем взаимодействия в течение указанного времени при 25°С в 80 мМ NaPi рН 7,0, 40 мМ НСНО/40 мМ глицин.

Образец 48 L44897-139 48 ч взаимодействия при 25°С, 80 мМ NaPi рН 7,0, 40 мМ НСНО/40 мМ глицин.

Образец 49 L44166-204 модификация EDC/NHS мутантного токсина А (SEQ ID NO: 4). 25°С, буфер 1× ФСБ рН 7,0. Мутантный токсин A (SEQ ID NO: 4): EDC: NHS = 1:0,5:0,5 масс: масс: масс. 2 часа взаимодействие с EDC/NHS, затем добавляли 1 М глицин до конечной концентрации 0,1 М и дополнительно подвергали взаимодействию в течение 2 часов. Буфер заменяли на Сефадексе G25 20 мМ L-гистидин/100 мМ NaCl рН 6,5.

Условия реакции химического поперечного сшивания для образцов тройного мутантного токсина В, представленных в таблице 34

Тройной мутантный токсин В (SEQ ID NO: 6) подвергали химическому поперечному сшиванию и тестировали согласно следующим условиям реакции. Образцы L44905-86 тестировали в эксперименте, включающем три варианта взаимодействия с формалином и две температуры инкубации. Каждые сутки отбирали 6 образцов из суммарного количества, составляющего 18 образцов. Первый образец в перечне представляет собой необработанный контроль (который составляет в сумме 19 образцов). Необработанный контроль включал необработанный полипептид тройного мутантного токсина В (SEQ ID NO: 6).

Реакция 1 ("Rxn1")=80 мМ НСНО, 80 мМ глицин, 80 мМ NaPO₄ рН 7, 1 мг/мл белка тройного мутантного токсина В (SEQ ID NO: 6)

Реакция 2 ("Rxn2")=80 мМ НСНО, без глицина, 80 мМ NaPO₄ рН 7, 1 мг/мл белка тройного мутантного токсина В (SEQ ID NO: 6)

Реакция 3 ("Rxn3")=80 мМ НСНО, без глицина, 80 мМ NaPO₄ рН 7, 1 мг/мл белка тройного мутантного токсина В (SEQ ID NO: 6) + кэпирование цианоборгидридом. Кэпирование цианоборгидридом включало добавление 80 мМ CNBrH₄ в конечную обессоленную реакционную смесь и инкубацию в течение 24 ч при 36°С.

Для образца L34346-30A 0,5 г EDC и NHS на грамм тройного мутантного токсина В (SEQ ID NO: 6), 4 часа при 30°С в 20 мМ МЭС, 150 мМ NaCl, рН 6,5.

Для образца L34346-30B 0,5 г EDC и NHS NHS на грамм тройного мутантного токсина В (SEQ ID NO: 6), 2 часа при 30°С с последующим добавлением глицина (конечная концентрация в г/л) и инкубацией еще в течение 2 часов при 30°С в 20 мМ МЭС, 150 мМ NaCl, рН 6,5. Единственное различие между этими двумя реакциями для L34346-30A и L34346-30B состоит в добавлении глицина в реакционную смесь L34346-30B.

Пример 37: Антитела, индуцированные иммуногенными композициями, способны к нейтрализации токсинов из различных штаммов С.difficile

Чтобы установить, могут ли антитела, индуцированные иммуногенными композициями, включающими лекарственные вещества на основе мутантных токсинов, нейтрализовать широкий спектр разнообразных последовательностей токсинов, штаммы, представляющие разнообразные риботипы и токсинотипы, были секвенированы для идентификации степени генетического разнообразия среди различных штаммов по сравнению с лекарственными веществами на основе мутантных токсинов. Затем супернатанты культур, содержащие секретированные токсины из различных штаммов, тестировали в анализе нейтрализации in vitro с использование сывороток от иммунизированных хомячков на определение покрытия иммуногенной композиции и на определение способности иммуногенной композиции к защите против разнообразных токсинов от циркулирующих клинических штаммов.

Оба типа клеток, НТ-29 (линия клеток карциномы ободочной кишки) и IMR-90, использовали для тестирования нейтрализации токсинов, экспрессируемых из штаммов CDC. Клетки НТ-29 обладают большей чувствительностью к TcdA; где ЕС₅₀ очищенного TcdA в этих клетках составляет 100 пг/мл по сравнению с 3,3 нг/мл для TcdB. С другой стороны, клетки IMR-90 обладают большей чувствительностью к TcdB; где ЕС₅₀ очищенного TcdB в этих клетках находится в интервале 9-30 пг/мл по сравнению с 0,92-1,5 нг/мл для TcdA. Специфичность анализа как для TcdA, так и для TcdB в этих линиях клеток была подтверждена путем использования как поликлональных, так и моноклональных токсиноспецифичных антител. Для нормализации анализа фильтраты культур 24 изолятов CDC тестировали при концентрации, составляющей их четырехкратное соответствующее значение ЕС₅₀. Три из штаммов имели слишком низкие уровни токсина для тестирования в анализе нейтрализации.

Двадцать четыре штамма, представляющих разнообразные риботипы/токсинотипы, охватывающие более 95% циркулирующих штаммов С.difficile в США и Канаде, были получены из CDC. Среди этих изолятов находились штаммы, представляющие риботипы 027, 001 и 078, три эпидемических штамма CDAD в США, Канаде и Великобритании. Штаммы 2004013 и 2004118 представляли риботип 027; штамм 2004111 представлял риботип 001, и штаммы 2005088, 2005325 и 2007816 представляли риботип 078. Чтобы идентифицировать степень генетического разнообразия между клиническими изолятами возбудителей заболевания и штаммом 630, гены токсинов (tcdA и tcdB) из этих клинических штаммов были полностью секвенированы. См. таблицу 35. Аминокислотные последовательности токсинов выравнивали, используя программу ClustalW в пакете программ Megalign™ (DNASTAR® Lasergene®), и анализировали на идентичность последовательности. Для tcdA анализ геномного выравнивания показал, что все клинические изоляты и штамм 630 в целом обладают примерно 98-100% идентичностью аминокислотной последовательности. С-концевой участок гена tcdA обладал несколько большим разнообразием. Такой же анализ был проведен для гена tcdB, который проявлял большее разнообразие последовательности. В частности, штаммы 2007838/NAP7/126 и 2007858/NAP1/unk5 проявляли паттерны, наиболее отличающиеся от штамма 630, в N-концевом (79-100%) и С-концевом доменах (88-100%; данные не представлены).

Пул сывороток хомячков (HS) был собран от сирийских золотистых хомячков, которые были иммунизированы иммуногеном, включающим мутантный TcdA (SEQ ID NO: 4) и мутантный TcdB (SEQ ID NO: 6), причем, мутантные токсины были инактивированы EDC согласно, например, Примеру 29, таблице 15, как описано выше, и включены в препарат, содержащий фосфат алюминия. Результаты в таблице 35 показывают, что по меньшей мере токсин В из соответствующих супернатантов культур был нейтрализован в анализе нейтрализации in vitro сыворотками от иммунизированных хомячков.

На фиг. 23 изображены результаты анализа нейтрализации с использованием препаратов токсинов из различных штаммов С.difficile на клетках IMR-90. Данные показывают, что нейтрализующие антитела к TcdB в антисыворотках хомячков способны к нейтрализации токсинов из всех протестированных изолятов в количестве 21, включающих гипервирулентные штаммы и TcdA-отрицательный, TcdB-положительный штамм. По меньшей мере 16 различных штаммов С.difficile было получено из CDC (Atlanta, GA) (описаны ранее), и их культивировали в культуральной среде для С.difficile в подходящих условиях, как известно в данной области техники и как описано выше. Супернатанты культур, содержащие секретированные токсины, анализировали на определение их цитотоксичности (ЕС₅₀) на монослоях IMR-90, а затем тестировали в стандартном анализе нейтрализации in vitro при 4-кратных ЕС₅₀, используя различные разведения сывороток от хомячков, иммунизированных лекарственным веществом на основе мутантного токсина А и лекарственным веществом на основе мутантного токсина В, включенным в препарат, содержащий фосфат алюминия. Необработанный токсин, полученный из супернатантов культуры каждого штамма, и очищенный токсин (имеющийся в продаже токсин, полученный от List Biologicals) (не очищенный из соответствующих супернатантов) тестировали на цитотоксичность на клетках IMR-90, используя описанный выше анализ цитотоксичности in vitro.

На фиг. 23А-K графики представляют результаты тестов цитотоксичности in vitro (описанных ранее), на которых уровни АТФ (RLU) нанесены на график против возрастающих концентраций следующих препаратов: культуральной среды С.difficile и пула сывороток хомячков

; необработанного токсина и пула сывороток хомячков

; очищенного токсина и пула сывороток хомячков

; необработанного токсина

, контроль; и очищенного токсина

, контроль. Токсины из соответствующих штаммов добавляли к клеткам при 4-х значениях EC₅₀.

Как показано на фиг. 23А-K, у хомячков, получавших описанный иммуноген, неожиданно развивались нейтрализующие антитела, проявляющие нейтрализующую активность против токсинов по меньшей мере из следующих 16 различных штаммов CDC С.difficile по сравнению с соответствующим контролем, представляющим собой только токсин: 2007886 (Фиг. 23А); 2006017 (Фиг. 23В); 2007070 (Фиг. 23С); 2007302 (Фиг. 23D); 2007838 (Фиг. 23Е); 2007886 (Фиг. 23F); 2009292 (Фиг. 23G); 2004013 (Фиг. 23Н); 2009141 (Фиг. 23I); 2005022 (Фиг. 23J); 2006376 (Фиг. 23K). Дополнительные штаммы С.difficile, токсины которых были протестированы и нейтрализовались иммуногенной композицией, включающей лекарственное вещество на основе мутантного токсина А и лекарственное вещество на основе мутантного токсина В, включенное в препарат, содержащий фосфат алюминия, см. также в таблице 35.

В другом исследовании супернатанты культур, содержащие секретированные токсины из различных штаммов С.difficile (полученных из CDC и из Leeds Hospital, UK), были протестированы в анализе нейтрализации in vitro с использованием сывороток от хомячков, которым вводили лекарственное вещество на основе мутантного токсина А и лекарственное вещество на основе мутантного токсина В, включенное в препарат, содержащий Alhydrogel. Схему эксперимента см. в таблице 36. Результаты представлены в таблице 37 и в таблице 38.

Пример 38: Пептидное картирование тройных мутантных токсинов EDC/NHS

Чтобы охарактеризовать инактивированные EDC/NHS тройные мутантные токсины, были проведены эксперименты по пептидному картированию на четырех партиях обработанного EDC/NHS тройного мутантного токсина A (SEQ ID NO: 4) и на четырех партиях обработанного EDC/NHS тройного мутантного токсина В (SEQ ID NO: 6). После ферментативного расщепления мутантных токсинов трипсином полученные в результате пептидные фрагменты разделяли, используя ВЭЖХ с обращенной фазой. Для идентификации модификаций, возникающих в результате процесса инактивации, использовали масс-спектральный анализ. Для обоих лекарственных веществ, на основе мутантного токсина А и на основе мутантного токсина В, было идентифицировано более 95% теоретических триптических пептидов. Были идентифицированы поперечные сшивки и аддукты глицина (глицин использовали в качестве кэпирующего агента). В обоих лекарственных веществах, на основе мутантного токсина А и на основе мутантного токсина В, также наблюдали аддукты бета-аланина. Без связи с каким-либо механизмом или теорией, по-видимому, аддукты бета-аланина являются результатом взаимодействия трех моль NHS с одним моль EDC, в результате которого образуется бета-аланин, активированный NHS. Затем эта молекула может взаимодействовать с группами лизина с образованием аддуктов бета-аланина (+70 Да). В образцах обработанного EDC/NHS тройного мутантного токсина В также наблюдали низкие уровни (0,07 моль/моль белка) дегидроаланина (-34 Да). Дегидроаланин является результатом десульфонилирования остатка цистеина. Модификации одного и того же типа и одной и той же степени наблюдали во всех четырех партиях мутантного токсина, что указывает на то, что данным способом получают постоянный продукт. Пептидное картирование (при покрытии более 95% последовательности) подтверждает, что модификации присутствуют. Краткое изложение модификаций представлено в таблице 39. См. также фиг. 24-25. Кроме того, гетерогенность заряда и размера лекарственного вещества на основе тройного мутантного токсина А и лекарственного вещества на основе тройного мутантного токсина повышается по сравнению с гетерогенностью заряда и размера соответствующего тройного мутантного токсина А и тройного мутантного токсина В в отсутствие химической инактивации. В результате, профили эксклюзионной хроматографии (ЭХ) и анионообменной хроматографии (АОХ) имели относительно широкие пики (данные не представлены).

Пример 39: Получение лекарственного препарата

Иммуногенная композиция (лекарственный продукт) С.difficile содержит два активных фармацевтических ингредиента (лекарственное вещество на основе мутантного токсина А и лекарственное вещество на основе мутантного токсина В). Иллюстративный лекарственный продукт представляет собой лиофилизированный препарат, содержащий 10 мМ Трис буфер рН 7,4, 4,5% (масс/масс.) дигидрата трегалозы и 0,01% (масс/об.) полисорбата 80, и включает каждое из лекарственных веществ, на основе мутантного токсина А и мутантного токсина В. См. таблицу 40. Иммуногенную композицию готовят для инъекции путем ресуспендирования лиофилизированной вакцины либо разбавителем, либо разбавителем, содержащим Alhydrogel. Плацебо включает стерильный нормальный физиологический раствор для инъекций (0,9% хлорид натрия).

Приготовление буфера

Воду для инъекций (ВДИ) добавляют в сосуд для смешивания. При перемешивании добавляют эксципиенты и растворяют до получения раствора. Измеряют рН. При необходимости рН доводят до 7,4±0,1 с использованием HCl. Раствор разбавляют ВДИ до конечной массы, затем фильтруют, используя 0,22 мкм фильтр Millipore Express SHC XL150. Перед фильтрованием берут образец на снижение биологической нагрузки перед фильтрованием. Берут образец фильтрованного буфера на осмолярность и рН.

Приготовление препарата

Размороженные лекарственные вещества на основе мутантных токсинов объединяют в сосуде для приготовления лекарственного препарата на основании предварительно рассчитанных количеств в следующем порядке действий: сначала в сосуд добавляют 50% целевого объема буфера для разведения до достижения 0,6 мг/мл, затем добавляют лекарственное вещество на основе мутантного токсина А и перемешивают в течение 5 минут при 100 об/мин. Затем в сосуд добавляют лекарственное вещество на основе мутантного токсина В, и раствор дополнительно разводят до точки разведения, составляющей 0,6 мг/мл, а затем перемешивают еще в течение 5 минут при 100 об/мин. Отбирают образец и тестируют на суммарную концентрацию мутантных токсинов. Раствор разводят до 100% объема на основании рабочего значения концентрации мутантных токсинов, затем перемешивают в течение 15 минут при 100 об/мин. Берут образец лекарственного продукта в виде препарата на рН и биологическую нагрузку перед фильтрованием. Затем лекарственный продукт в виде препарата фильтруют, используя фильтр Millipore Express SHC XL150, для хранения в течение ночи, или переносят на линию заполнения для стерильного фильтрования.

Нерасфасованный лекарственный продукт в виде препарата переносят в зону заполнения, берут образец на биологическую нагрузку, а затем стерильно фильтруют через два последовательно соединенных фильтра Millipore Express SHC XL150. Нерасфасованный лекарственный продукт в виде препарата заполняют в апирогенные стеклянные флаконы при целевом объеме заполнения, составляющем 0,73 мл. Заполненные флаконы частично закрывают пробками, а затем загружают в лиофилизатор. Цикл лиофилизации выполняют, как показано в таблице 41. После завершения цикла камеру лиофилизации снова заполняют азотом до 0,8 атм, а затем полностью устанавливают пробки. Камеру разгружают, и флаконы закрывают, используя предохранительные колпачки.

Данные стабильности лекарственного продукта суммированы в таблице 42. Эти данные позволяют предположить, что лекарственный продукт является физически и химически стабильным во время хранения при 2-8°С в течение по меньшей мере 3 месяцев или по меньшей мере 1 месяца при 25° или при 40°С. При обоих условиях хранения уровень примесей, обнаруженных с использованием эксклюзионной хроматографии (ЭХ), не меняется, как отсутствуют и изменения в антигенности in vitro на протяжении последних протестированных моментов времени.

Пример 40: Разбавители вакцины

Для физиологического раствора в качестве разбавителя используют 60 мМ NaCl для лиофилизированного лекарственного препарата без какого-либо адъюванта, чтобы обеспечить изотонический раствор после восстановления.

Alhydrogel: Alhydrogel "85" 2% (Brenntag) представляет собой имеющийся в продаже препарат марки надлежащей практики организации производства (Good Manufacturing Practice; GMP), состоящий из октаэдрических кристаллических слоев гидроксида алюминия. Иллюстративный препарат разбавителя Alhydrogel показан в таблице 43. Иллюстративный препарат можно применять в комбинации с описанным выше лекарственным препаратом.

Исследования, проведенные с адъювантом Alhydrogel, показывают 100% связывание лекарственного вещества на основе мутантного токсина А и лекарственного вещества на основе мутантного токсина В с 1 мг Al/мл Alhydrogel, рН 6,0-7,5. Максимальное связывание обоих лекарственных веществ наблюдали при самой высокой тестируемой концентрации белка (300 мкг/мл каждого).

Связывание белков с Alhydrogel также тестировали с лиофилизированным лекарственным препаратом, содержащим 200 мкг/мл каждого лекарственного вещества и Alhydrogel в интервале от 0,25 до 1,5 мг/мл. Лекарственный препарат восстанавливали разбавителями, содержащими различные концентрации Alhydrogel, и измеряли процент связывания каждого мутантного токсина. Для всех протестированных концентраций Alhydrogel продемонстрировано 100% связывание антигенов.

Также оценивали кинетику связывания белков с Alhydrogel при целевой дозе лекарственного вещества на основе мутантного токсина А и лекарственного вещества на основе мутантного токсина В (200 мкг/мл каждый). Результаты показывают, что 100% лекарственных веществ на основе мутантных токсинов связывается с Alhydrogel на протяжении всего времени удерживания, составляющего 24 часа.

CpG 24555 и Alhydrogel: CpG 24555 представляет собой синтетический 21-мерный олигодезоксинуклеотид (ОДН), имеющий следующую последовательность: 5-TCG TCG ТТТТТС GGT GCT ТТТ-3 (SEQ ID NO: 48). Иллюстративный препарат для комбинации разбавителей CpG 24555 и Alhydrogel показан в таблице 44. Иллюстративный препарат можно применять в комбинации с описанным выше лекарственным препаратом.

ISCOMATRIX®: Адъювант ISCOMATRIX® представляет собой адъювант на основе сапонина, известный в данной области техники. Иллюстративный препарат для адъюванта ISCOMATRIX® представлен в таблице 45. Иллюстративный препарат можно применять в комбинации с описанным выше лекарственным препаратом.

Пример 41: Иммуногенность композиций, содержащих лекарственные вещества на основе мутантных токсинов и адъювант Alhydrogel, в модели нечеловекообразных приматов (НЧП) и доклиническая проверка концепции

Оценивали иммуногенность композиций, содержащих лекарственное вещество на основе мутантного токсина А и лекарственное вещество на основе мутантного токсина В и адъювант Alhydrogel, у НЧП, в частности, у яванских макак. У НЧП, иммунизированных через двухнедельные интервалы (недели 0, 2, 4) композициями, содержащими 10 мкг каждого из лекарственного вещества на основе мутантного токсина А и лекарственного вещества на основе мутантного токсина В (включенными в препарат, содержащий Alhydrogel) на дозу, развивались стабильные нейтрализующие антитоксинные ответы. См. таблицу 46. Оба нейтрализующих ответа, против токсина А и против токсина В, достигали защитного диапазона после третьей иммунизации и оставались в пределах защитного диапазона или выше по меньшей мере на протяжении недели 33 (последний исследованный момент времени).

Яванских макак (n=8) иммунизировали IM на неделе 0, 2 и 4 10 мкг каждого из лекарственного вещества на основе мутантного токсина А и лекарственного вещества на основе мутантного токсина В, включенных в препарат, содержащий 250 мкг Alhydrogel. Сыворотки собирали в каждый момент времени и анализировали в анализе нейтрализации токсина на функциональную антитоксинную активность. Средние геометрические значения титра GMT приведены в таблице 46. Защитные диапазоны титра, приведенные в таблице, отражают титры нейтрализующих антител, которые коррелируют со значительным снижением рецидива инфекции С.difficile в клиническом испытании терапии моноклональным антителом Merck.

Корреляция защитных титров антитела человека из клинического испытания терапии Merck mAb с титрами, вызванными вакциной-кандидатом Pfizer, у НЧП

Исследование эффективности фазы 2, проведенное с mAb Merck/Medarex (Lowy et al., N Engl J Med. 2010 Jan 21; 362(3): 197-205), по-видимому, показывает корреляцию между уровнями нейтрализующих антитоксинных mAb в сыворотке и предотвращением рецидива CDAD. После введения токсин-специфичных mAb людям уровни сывороточного антитела у людей-реципиентов в диапазоне от 10 до 100 мкг/мл, по-видимому, защищают против рецидивов (70% снижение рецидива CDAD).

Иммуногенные композиции, включающие лекарственные вещества на основе мутантных токсинов, тестировали, чтобы измерить, способны ли иммуногенные композиции индуцировать потенциально эффективные ответы нейтрализующих антител у людей, путем сравнения опубликованных данных исследования Merck/Medarex фазы 2 с уровнями антител, индуцированных иммуногенными композициями в модели НЧП. Это было выполнено путем использования опубликованных ранее характеристик mAb Merck/Medarex для преобразования диапазона этих mAb в сыворотке, полученной от субъектов, не проявляющих признаков рецидивов (10-100 мкг/мл), в 50% титры нейтрализации и сравнения этих титров ("защитный диапазон титров") с титрами, наблюдаемыми в доклинических моделях, раскрытых в данной работе. Как показано в таблице 46, иммуногенные композиции, включающие лекарственное вещество на основе мутантного токсина А и лекарственное вещество на основе мутантного токсина В, включенные в препарат, содержащий Alhydrogel, вызывали иммунные ответы у НЧП, которые достигали "защитного диапазона" после третьей дозы и оставались в пределах этого диапазона или выше на протяжении недели 33. Уровень токсин-нейтрализующих антител, индуцированных у НЧП иммуногенными композициями на основе С.difficile, сравнимы с сывороточными уровнями антител у субъектов испытания Merck/Medarex, которые оказались защищенными от рецидивов CDAD.

Пример 42: Иммуногенность композиций, содержащих лекарственные вещества на основе мутантных токсинов и адъювант ISCOMATRIX или Alhydrogel/CpG 24555 (Alh/CpG) в модели НЧП

У НЧП как ISCOMATRIX, так и Alh/CpG статистически значимо повышали титры нейтрализации против токсинов А и В по сравнению с вакциной, введенной только с Alhydrogel (Таблица 47). Антитоксинные ответы выше фонового уровня были индуцированы в более ранние моменты времени вакциной, введенной либо с Alh/CpG, либо с ISCOMATRIX (неделя 2-4), по сравнению с одним Alhydrogel (неделя 4-6), что может обладать важным действием на защиту от рецидива CDAD у людей. По сравнению с Alhydrogel иммуногенная композиция в сочетании с адъювантом Alh/CpG или ISCOMATRIX, вызывала титры нейтрализации против токсинов, достигающие защитные диапазоны (см. также Пример 41) быстрее, и они оставались в пределах этого диапазона или выше на протяжении недели 33.

Как показано в таблице 47, яванских макак иммунизировали IM на неделе 0, 2 и 4 10 мкг каждого из лекарственного вещества на основе мутантного токсина А и лекарственного вещества на основе мутантного токсина В, включенных в препарат, содержащий 250 мкг Alhydrogel (n=8), либо 500 мкг CpG и 250 мкг Alhydrogel (n=10), либо 45 ед. ISCOMATRIX (n=10). Сыворотки собирали в каждый момент времени и анализировали в описанном выше анализе нейтрализации токсина на функциональную антитоксинную активность. GMT перечислены в таблицах. Звездочками (*) указана статистическая значимость (р<0,05) по сравнению с титрами в группе Alhydrogel. Защитный диапазон титра представляет собой диапазон титра нейтрализующих антител, который коррелирует со значимым снижением рецидива инфекции С.difficile согласно испытанию терапии mAb Merck/Medarex.

Также оценивали влияние дозы лекарственного вещества на основе мутантного токсина А и лекарственного вещества на основе мутантного токсина В, введенного в присутствии адъювантов ISCOMATRIX или Alh/CpG, на титры нейтрализующих антител против токсинов, индуцируемые у НЧП. В одном исследовании НЧП вводили низкую (10 мкг) или высокую (100 мкг) дозу каждого лекарственного вещества на основе мутантного токсина, включенного в препарат, содержащий ISCOMATRIX. Ответы сравнивали в каждый момент времени после иммунизации. Как показано в таблице 48, титры нейтрализации против токсинов были стабильны в обеих группах обработки. Титры против токсина А были почти эквивалентны в большинстве моментов времени между группами низкой дозы и высокой дозы, тогда как для титров против токсина В существовала тенденция к повышению в группе высокой дозы.

Как показано в таблице 48, яванских макак (n=5) иммунизировали IM на неделе 0, 2 и 4 10 мкг или 100 мкг каждого из лекарственного вещества на основе мутантного токсина А и лекарственного вещества на основе мутантного токсина В, включенных в препарат, содержащий 45 ед. ISCOMATRIX. Сыворотки собирали в каждый момент времени и анализировали в описанном выше анализе нейтрализации токсина на функциональную антитоксинную активность. GMT перечислены в таблицах. Защитный диапазон титра представляет собой диапазон титра нейтрализующих антител, который коррелирует со значимым снижением рецидива инфекции С.difficile согласно испытанию терапии mAb Merck/Medarex.

При попытке усилить кинетику ответов против токсина В НЧП иммунизировали постоянной дозой лекарственного вещества на основе мутантного токсина А (10 мкг), которую смешивали с возрастающей дозой лекарственного вещества на основе мутантного токсина В (10, 50 или 100 мкг) в присутствии адъювантов ISCOMATRIX или Alh/CpG. Независимо от адъюванта для групп, получавших более высокие дозы лекарственного вещества на основе мутантного токсина В (либо 50, либо 100 мкг), существовала тенденция к индукции более высоких нейтрализующих ответов против токсина В по сравнению с дозой, составляющей 10 мкг лекарства на основе мутантного токсина В (таблица 50, отметкой * указаны статистически значимые возрастания). Эту тенденцию наблюдали в большинстве моментов времени после конечной иммунизации. Тем не менее в некоторых случаях нейтрализующие ответы против токсина А проявляли статистически значимое снижение (отмечено ^∧ в таблице 49) при увеличении количества мутантного токсина В.

Как показано в таблице 49 и в таблице 50, НЧП (10 на группу) иммунизировали IM на неделе 0, 2 и 4 различными соотношениями лекарственного вещества на основе мутантного токсина А и лекарственного вещества на основе мутантного токсина В (10 мкг лекарственного вещества на основе мутантного токсина А и либо 10, либо 50, либо 100 мкг лекарственного вещества на основе мутантного токсина В; обозначены 10A:10В, 10А:50В и 10A:100В, соответственно, в таблице 49 и в таблице 50), включенных в препарат, содержащий ISCOMATRIX (45 ед. на дозу) или Alh/CpG/ (250 мкг/500 мкг на дозу). В таблице 49 показаны титры против токсина А. В таблице 50 показаны титры против токсина В. GMT перечислены в таблицах. Защитный диапазон титра представляет собой диапазон титра нейтрализующих антител, который коррелирует со значимым снижением рецидива инфекции С.difficile согласно испытанию терапии mAb Merck/Medarex. Символ ^∧ представляет собой статистически значимое снижение титров нейтрализации (р<0,05) по сравнению с группой 10A:10В. Символ звездочка * представляет собой статистически значимое повышение нейтрализующих титров (р<0,05) по сравнению с группой 10А:10В.

Пример 43: Пятинедельное исследование токсичности повторяющихся доз IM иммуногенных композиций у яванских макак с 4-недельным восстановительным периодом

Пятинедельное исследование токсичности повторяющейся дозы IM с PF-06425095 (иммуногенной композицией, включающей лекарственное вещество на основе тройного мутантного токсина А и лекарственное вещество на основе тройного мутантного токсина В в комбинации с адъювантами, представляющими собой гидроксид алюминия и CpG 24555) у яванских макак было проведено для оценки потенциальной токсичности и иммуногенности лекарственного вещества на основе тройного мутантного токсина А и тройной лекарственного вещества на основе тройного мутантного токсина В С.difficile в комбинации с адъювантами, представляющими собой гидроксид алюминия и CpG 24555 (PF-06425095). PF-06425095 в количестве, составляющем 0,2 или 0,4 мг/доза лекарственного вещества на основе тройного мутантного токсина А и лекарственного вещества на основе тройного мутантного токсина В (группы иммуногенной композиции низкой и высокой дозы соответственно), 0,5 мг алюминия в виде гидроксида алюминия и 1 мг CpG 24555 и одну комбинацию адъювантов (гидроксида алюминия и CpG 24555; PF-06376915) вводили IM яванским макакам (6/пол/группа) в виде примирующей дозы с последующими 3 бустерными дозами (сутки 1, 8, 22 и 36). Отдельная группа животных (6/пол) получала 0,9% изотонический физиологический раствор, имеющий рН приблизительно 7,0. Носитель иммуногенной композиции состоял из 10 мМ Трис буфера при рН 7,4, 4,5% тригидрата трегалозы и 0,1% полисорбата 80. Контроль носителя адъюванта состоял из 10 мМ гистидинового буфера, содержащего 60 нМ NaCl, при рН 6,5. Суммарный объем дозы составлял 0,5 мл на инъекцию. Все дозы вводили в левую и/или правую четырехглавую мышцу. Выбранных животных подвергали 4-недельному периоду наблюдения без введения дозы для оценки обратимости каких-либо эффектов, наблюдаемых во время фазы дозирования в исследовании.

В данном исследовании никаких вредных эффектов не было обнаружено. PF-06425095 хорошо переносился и приводил только к местной воспалительной реакции при отсутствии данных системной токсичности. Во время фазы дозирования в группах, обработанных иммуногенной композицией, наблюдали дозозависимые повышения следующих показателей по сравнению с данными до тестирования: фибриногена (от 23,1% до 2,3х) на сутки 4 и 38, С-реактивного белка на сутки 4 (от 2,1х до 27,5х) и 38 (от 2,3х до 101,5х) и глобулина (от 11,1% до 24,1%) на сутки 36 и/или 38, что соответствовало ожидаемому воспалительному ответу на введение иммуногенной композиции, содержащей адъюванты.

Повышения фибриногена и С-реактивного белка, отмеченные на сутки 4, частично восстановились к суткам 8, причем повышения фибриногена (от 25,6% до 65,5%) и С-реактивного белка (от 4,5х до 5,6х) наблюдали только в группе высокой дозы иммуногенной композиции. Повышения интерлейкина (IL)-6 наблюдали в группах низкой и высокой дозы иммуногенной композиции на сутки 1, час 3 (от 8,3х до 127,2х индивидуальных значений суток 1, час 0, дозозависимо) и на сутки 36, час 3 (9,4х до 39,5х индивидуальных значений суток 36, час 0). Изменений в других цитокинах (IL-10, IL-12, интерферон-индуцибельном белке (IP-10) и факторе некроза опухоли α (TNF-α) не наблюдали. Повышения этих белков острой фазы и цитокина составляли часть ожидаемого нормального физиологического ответа на введение чужеродного антигена. В фазе восстановления изменения этих параметров клинической патологии, связанные с PF 06425095 или связанные с адъювантом, отсутствовали (во время фазы восстановления цитокины не оценивали). Кроме того, были локализованные изменения в сайтах инъекции, которые имели сходную встречаемость и тяжесть в контрольной группе адъюванта и в группах низкой и высокой дозы иммуногенной композиции; следовательно, они напрямую не связаны с PF-06425095. Во время фазы дозирования эти изменения включали хронически-активное воспаление от минимального до умеренного, характеризующееся разделением мышечных волокон инфильтратами макрофагов, которые часто содержали базофильный гранулярный материал (интерпретируемый как адъювант, содержащий алюминий), лимфоцитов, плазматических клеток, нейтрофилов, эозинофилов, некротической тканью и отеком. Базофильный гранулярный материал также присутствовал внеклеточно в пределах этих очагов хронического активного воспаления. По окончании фазы восстановления хроническое воспаление и инфильтраты мононуклеарных клеток были от минимальных до умеренных, и фиброз был минимальным. Эти явления в сайте инъекции представляют собой местный воспалительный ответ на адъювант. Другие микроскопические изменения включали от минимальной до умеренной повышенной насыщенности лимфоидными клетками в подвздошном (дренирующем) лимфатическом узле и минимальную повышенную насыщенность зародышевыми центрами в селезенке, которые были отмечены во время фазы дозирования в контрольной группе адъюванта и в группах низкой и высокой дозы иммуногенной композиции. По окончании фазы восстановления эти микроскопические явления имели меньшую тяжесть. Эти явления представляют собой иммунологический ответ на антигенную стимуляцию, и представляют собой фармакологический ответ на адъювант или PF-06425095. Повышение антител против ДНК, связанное с тестируемым препаратом, отсутствовало.

На основании отсутствия вредных явлений максимальная доза, не вызывающая обнаруживаемого вредного воздействия (NOAEL; no observed adverse effect level), в данном исследовании представляет собой группу высокой дозы иммуногенной композиции (0,4 мг лекарственного вещества на основе тройного мутантного токсина А и лекарственного вещества на основе тройного мутантного токсина В/доза в виде препарата PF-06425095), вводимой в виде двух инъекций по 0,5 мл на четыре дозы.

Пример 44: Эффективность серопозитивных сывороток НЧП, пассивно переносимых хомячкам

Группам из 5 сирийских золотистых хомячков вводили перорально дозу антибиотика клиндамицина (30 мг/кг) для нарушения нормальной кишечной флоры. После пяти суток хомячков заражали пероральной дозой спор С.difficile дикого типа (штамм 630, 100 кое на животное), и вводили интраперитонеально (IP) сыворотки НЧП согласно таблице 51. Без связи с каким-либо механизмом или теорией, симптомы заболевания после заражения спорами обычно проявляются, начиная примерно с 30-48 часов после заражения.

Сыворотки НЧП, вводимые хомячкам, объединяли с образцами сыворотки НЧП, проявляющими самый высокий титр (сыворотки против токсина А и сыворотки против токсина В), после трех иммунизаций лекарственным веществом на основе мутантного токсина А и лекарственным веществом на основе мутантного токсина В (соотношения 10:10, 10:50 и 10:100 А:В), включенным в препарат, содержащий ISCOMATRIX (см. Пример 42, таблицу 49 и таблицу 50). Сыворотки НЧП собирали в моменты времени на неделе 5, 6 и 8 (иммунизации осуществляли на неделе 0, 2 и 4), как описано в Примере 42. Результаты представлены в таблицах 52-54 ниже. Символом "+" указано геометрическое среднее (GM) в (), в которое не включено животное №3, нереспондер. "*ТВ" представляет собой терминальный забор крови на сутки, когда животных подвергали эвтаназии, которые неодинаковы для всех животных.

В другом исследовании сирийским золотистым хомячкам вводили перорально дозу антибиотика клиндамицина (30 мг/кг) для нарушения нормальной кишечной флоры. После пяти суток хомячков заражали пероральной дозой спор С.difficile дикого типа (штамм 630, 100 кое на животное), и вводили интраперитонеально (IP) сыворотки НЧП согласно таблице 55. Без связи с каким-либо механизмом или теорией, симптомы заболевания после заражения спорами обычно проявляются, начиная примерно с 30-48 часов после заражения.

Сыворотки НЧП, вводимые хомячкам, объединяли с образцами сыворотки НЧП, проявляющими самый высокий титр (сыворотки против токсина А и сыворотки против токсина В), после трех иммунизаций лекарственным веществом на основе мутантного токсина А и лекарственным веществом на основе мутантного токсина В (соотношения 10:10, 10:50 и 10:100 А:В), включенным в препарат, содержащий Alhydrogel и CpG 24555 (см. Пример 42, таблицу 49 и таблицу 50). Сыворотки НЧП собирали в моменты времени на неделе 5, 6 и 8 (иммунизации осуществляли на неделе 0, 2 и 4), как описано в Примере 42. Результаты представлены в таблицах 56-59 ниже. Сыворотки от хомячков дополнительно исследовали, чтобы определить значение ингибиторной концентрации (IC₅₀), которое определяли, используя описанный выше анализ нейтрализации токсина. Уровень токсин-нейтрализующих антител, индуцированных у хомячков, иммунизированных иммуногенной композицией С.difficile по изобретению, сравним с уровнями сывороточных антител у субъектов клинического испытания Merck/Medarex, которые оказались защищенными от рецидивов CDAD.

Пример 45: Характеризация лекарственных веществ на основе мутантных токсинов

Первичная структура тройного мутантного токсина А представлена в SEQ ID NO: 4. NH₂-концевой остаток Met в положении 1 SEQ ID NO: 4 имеет происхождение от кодона инициации SEQ ID NO: 12 и отсутствует в выделенном белке (например, см. SEQ ID NO: 84). Соответственно, в Примере 12 - Примере 45 "SEQ ID NO: 4" относится к SEQ ID NO: 4, в которой начальный метионин (в положении 1) отсутствует. Как для очищенного тройного мутантного токсина A (SEQ ID NO: 4) (Промежуточное лекарственное вещество - партия L44993-132), так и для EDC/NHS-обработанного тройного мутантного токсина A (SEQ ID NO: 4) ("лекарственное вещество на основе мутантного токсина А" - партия L44898-012) показана единая NH₂-концевая последовательность, начинающаяся с SLISKEELIKLAYSI (положения 2-16 SEQ ID NO: 4).

Первичная структура тройного мутантного токсина В представлена в SEQ ID NO: 6. NH₂-концевой остаток Met в положении 1 SEQ ID NO: 6 имеет происхождение от кодона инициации SEQ ID NO: 12 и отсутствует в выделенном белке (например, см. SEQ ID NO: 86 Соответственно, в Примере 12 - Примере 45 "SEQ ID NO: 6" относится к SEQ ID NO: 6, в которой начальный метионин (в положении 1) отсутствует. Как для очищенного тройного мутантного токсина В (SEQ ID NO: 6) (Промежуточное лекарственное вещество - партия 010), так и для EDC/NHS-обработанного тройного мутантного токсина В (SEQ ID NO: 6) ("лекарственное вещество на основе мутантного токсина В" - партия L44906-153) показана единая NH₂-концевая последовательность, начинающаяся с SLVNRKQLEKMANVR (положения 2-16 SEQ ID NO: 6).

Чтобы установить вторичную и третичную структуру тройного мутанта А (SEQ ID NO: 4) и лекарственного вещества на основе мутантного токсина А, использовали спектроскопию кругового дихроизма (КД). Спектроскопию КД также использовали для установления вторичной и третичной структуры тройного мутантного токсина В (SEQ ID NO: 6) и лекарственного вещества на основе мутантного токсина В. Спектроскопию КД также использовали, чтобы установить потенциальные воздействия рН на структуру. Воздействие обработки EDC на тройной мутантный токсин А анализировали путем сравнения данных КД, полученных для лекарственного вещества на основе мутантного токсина А, с данными, полученными для тройного мутантного токсина А. Воздействие обработки EDC на тройной мутантный токсин В анализировали путем сравнения данных КД, полученных для лекарственного вещества на основе мутантного токсина В, с данными, полученными для тройного мутантного токсина В.

Данные КД в далеком ультрафиолетовом (УФ) свете для лекарственного вещества на основе мутантного токсина А были получены при различных значениях рН. Спектры, снятые при рН 5,0-7,0, являются показателем высокой доли α-спиралей во вторичной структуре, что позволяет предположить, что полипептидный каркас белка принимает четко определенную конформацию с преобладанием α-спиралей.

Были также получены спектры лекарственного вещества на основе мутантного токсина А в ближнем ультрафиолетовом (УФ) свете. Сильная отрицательная эллиптичность между 260 и 300 нм указывает на то, что ароматические боковые цепи находятся в уникальной прочной окружающей среде, то есть лекарственное вещество на основе мутантного токсина А обладает третичной структурой. Действительно, в пределах спектра можно отличить следующие характеристические признаки, вызванные индивидуальными типами ароматических боковых цепей: плечо приблизительно при 290 нм и самый высокий отрицательный пик приблизительно при 283 нм являются следствием поглощения поляризованного света упорядоченными боковыми цепями триптофана, отрицательный пик при 276 нм образуется за счет боковых цепей тирозина, и минорные плечи при 262 и 268 нм являются показателем остатков фенилаланина, участвующих в третичных контактах. Результаты спектров далекого и ближнего УФ свидетельствуют о том, что лекарственное вещество на основе мутантного токсина А сохраняет компактную складчатую структуру при физиологических значениях рН. Почти идентичные спектры КД, наблюдаемые в далеком и ближнем УФ свете, при значениях рН 5,0-7,0 указывают на то, что в данном диапазоне рН обнаружимых структурных изменений не происходит. Данные КД не могут быть сняты при значениях рН 3,0 и 4,0, поскольку при данных показателях рН белок был нерастворим. При сравнении спектров КД лекарственного вещества на основе мутантного токсина А в далеком и ближнем УФ со спектрами тройного мутантного токсина А спектры обоих белков по существу идентичны при всех изученных условиях эксперимента, что указывает на то, что обработка EDC не имеет обнаружимых воздействий на вторичную и третичную структуру тройного мутантного токсина А. Данное открытие согласуется с результатами гель-фильтрации и аналитического ультрацентрифугирования, которые не показывает обнаружимых изменений в радиусах Стокса и коэффициентах седиментации/трения, соответственно.

Лекарственное вещество на основе мутантного токсина А (как и тройной мутантный токсин А) содержит 25 остатков триптофана, распределенных на протяжении всей первичной последовательности, которые могут служить в качестве удобных внутренних флуоресцентных зондов. Были получены спектры испускания флуоресценции лекарственного вещества на основе мутантного токсина А между 300 и 400 нм в зависимости от температуры. При 6,8°С лекарственное вещество на основе мутантного токсина А проявляет характеристический спектр испускания флуоресценции триптофана при возбуждении при 280 нм. Максимум испускания флуоресценции наблюдают приблизительно при 335 нм, что указывает на то, что остатки триптофана находятся в неполярном окружении, более характерном для внутренней структуры белков, чем полярное водное окружение. Результаты спектров испускания флуоресценции вместе с результатами экспериментов по КД, представленные в данной работе, подтверждают, что лекарственное вещество на основе мутантного токсина А сохраняет компактную складчатую структуру.

Флуоресценцию внешнего зонда, представляющего собой 8-анилино-1-нафталинсульфоновую кислоту (АНС), использовали для характеризации возможных конформационных изменений лекарственного вещества на основе мутантного токсина А и тройного мутантного токсина А при изменениях рН. Как видно из результатов, при титровании как лекарственного вещества на основе мутантного токсина А, так и тройного мутантного токсина этим зондом при рН 7,0 повышение интенсивности флуоресценции АНС по существу отсутствовало, что позволяет предположить, что гидрофобные поверхности на белках в данных условиях не открываются. Сдвиг рН до 2,6 приводит к резкому повышению квантового выхода флуоресценции АНС при увеличении концентрации зонда до тех пор, пока квантовый выход флуоресценции не достигнет кажущегося насыщения. Это повышение квантового выхода флуоресценции АНС указывает на то, что при низком рН (2,6) как лекарственное вещество на основе мутантного токсина А, так и тройной мутантный токсин А претерпевают индуцированные рН конформационные изменения, открывающие гидрофобные поверхности. Такие конформационные изменения указывают на то, что EDC-индуцированная модификация и инактивация тройного мутантного токсина А не ограничивает конформационную пластичность лекарственного вещества на основе мутантного токсина A (DS).

Воздействие обработки EDC на гидродинамические свойства тройного мутантного токсина А оценивали, используя эксклюзионную хроматографию на колонке G4000 SWXL. Лекарственное вещество на основе мутантного токсина А и тройной мутантный токсин А впрыскивали на колонку G4000 SWXL, уравновешенную при рН 7,0, 6,0 и 5,0. Данные указывают на отсутствие различий в радиусе Стокса лекарственного вещества на основе мутантного токсина А и тройного мутантного токсина А, которые могут быть обнаружены при использовании эксклюзионной хроматографии. Таким образом, обработка EDC не оказывает резкого влияния на гидродинамические свойства и, соответственно, на общую молекулярную форму тройного мутантного токсина А.

Дальнейший анализ тройного мутантного токсина А и лекарственного вещества на основе мутантного токсина А был проведен с использованием метода многоугольного рассеяния лазерного излучения (MALLS). Обработка тройного мутантного токсина A EDC привела в результате к образованию гетерогенной смеси, состоящей из различных мультимерных и мономерных соединений. Такая гетерогенность отражает введение большого числа EDC-индуцированных межмолекулярных и внутримолекулярных ковалентных связей между карбоксильными и первичными аминными группами белка.

Полученные данные обеспечивают физические и химические характеристики тройного мутантного токсина А и лекарственного вещества на основе мутантного токсина А (тройного мутантного токсина А, обработанного EDC) и описывают ключевые признаки их первичной, вторичной и третичной структуры. Полученные данные показывают, что обработка тройного мутантного токсина A EDC приводит в результате к ковалентной модификации его полипептидной цепи, но не влияет на вторичную и третичную структуру белка. Обработка EDC приводит к внутри- и межмолекулярному поперечному сшиванию. Биохимические и биофизические параметры, полученные для лекарственного вещества на основе мутантного токсина А (а также для тройного мутантного токсина А) представлены в таблице 60.

Данные КД в далеком ультрафиолетовом (УФ) свете для лекарственного вещества на основе мутантного токсина В были получены при различных значениях рН. Спектры, снятые при рН 5,0-7,0, являются показателем высокой доли а-спиралей во вторичной структуре, что позволяет предположить, что полипептидный каркас белка принимает четко определенную конформацию с преобладанием α-спиралей.

Были также получены спектры лекарственного вещества на основе мутантного токсина В в ближнем ультрафиолетовом (УФ) свете. Сильная отрицательная эллиптичность между 260 и 300 нм указывает на то, что ароматические боковые цепи находятся в уникальной прочной окружающей среде, то есть лекарственное вещество на основе мутантного токсина В обладает третичной структурой. Действительно, в пределах спектра можно отличить следующие характеристические признаки, вызванные индивидуальными типами ароматических боковых цепей: плечо приблизительно при 290 нм и самый высокий отрицательный пик приблизительно при 283 нм являются следствием поглощения поляризованного света упорядоченными боковыми цепями триптофана, отрицательный пик при 276 нм образуется за счет боковых цепей тирозина, и минорные плечи при 262 и 268 нм являются показателем остатков фенилаланина, участвующих в третичных контактах. Результаты спектров далекого и ближнего УФ свидетельствуют о том, что лекарственное вещество на основе мутантного токсина В сохраняет компактную складчатую структуру при физиологических значениях рН. Очень сходные спектры КД, наблюдаемые в далеком и ближнем УФ свете, при значениях рН 5,0-7,0 указывают на то, что в данном диапазоне рН обнаружимых структурных изменений не происходит. Данные КД не могут быть сняты при значениях рН 3,0 и 4,0, поскольку при данных показателях рН белок был нерастворим.

При сравнении спектров КД лекарственного вещества на основе мутантного токсина В в далеком и ближнем УФ со спектрами тройного мутантного токсина В спектры обоих белков являются очень сходными между значениями рН 5,0 и 7,0, что указывает на то, что обработка EDC не имеет обнаружимых воздействий на вторичную и третичную структуру белка.

Тройной мутантный токсин В содержит 16 остатков триптофана, распределенных на протяжении всей первичной последовательности, которые могут служить в качестве удобных внутренних флуоресцентных зондов. Были получены спектры испускания флуоресценции лекарственного вещества на основе мутантного токсина В между 300 и 400 нм в зависимости от температуры. При 7°С лекарственное вещество на основе мутантного токсина В проявляет характеристический спектр испускания флуоресценции триптофана при возбуждении при 280 нм. Максимум испускания флуоресценции наблюдают приблизительно при 335 нм, что указывает на то, что остатки триптофана находятся в неполярном окружении, более характерном для внутренней структуры белков, чем полярное водное окружение. Результаты спектров испускания флуоресценции вместе с результатами экспериментов по КД (см. выше) подтверждают, что лекарственное вещество на основе мутантного токсина В сохраняет компактную складчатую структуру.

Флуоресценцию внешнего зонда, представляющего собой 8-анилино-1-нафталинсульфоновую кислоту (АНС), использовали для характеризации возможных конформационных изменений лекарственного вещества на основе мутантного токсина В и тройного мутантного токсина В при изменениях рН. Как видно из результатов, при титровании как лекарственного вещества на основе мутантного токсина В, так и тройного мутантного токсина В этим зондом при рН 7,0 повышение интенсивности флуоресценции АНС по существу отсутствовало, что позволяет предположить, что гидрофобные поверхности на белках в данных условиях не открываются. Сдвиг рН до 2,6 приводит к резкому повышению квантового выхода флуоресценции АНС при увеличении концентрации зонда в присутствии лекарственного вещества на основе мутантного токсина В до тех пор, пока квантовый выход флуоресценции не достигнет кажущегося насыщения. Это повышение квантового выхода флуоресценции АНС указывает на то, что при низком рН (2,6) лекарственное вещество на основе мутантного токсина В претерпевают индуцированные рН конформационные изменения, открывающие гидрофобные поверхности. Такие конформационные изменения указывают на то, что EDC-индуцированная модификация и инактивация тройного мутантного токсина В не ограничивает конформационную пластичность лекарственного вещества на основе мутантного токсина В (DS).

Воздействие обработки EDC на гидродинамические свойства тройного мутантного токсина В оценивали, используя эксклюзионную хроматографию на колонке G4000 SWXL. Лекарственное вещество на основе мутантного токсина В и тройной мутантный токсин В впрыскивали на колонку G4000 SWXL, уравновешенную при рН 7,0, 6,0 и 5,0. Данные указывают на отсутствие различий в радиусе Стокса лекарственного вещества на основе мутантного токсина В и тройного мутантного токсина В, которые могут быть обнаружены при использовании эксклюзионной хроматографии. Таким образом, обработка EDC не оказывает резкого влияния на гидродинамические свойства и, соответственно, на общую молекулярную форму белка.

Дальнейший анализ тройного мутантного токсина В и лекарственного вещества на основе мутантного токсина В был проведен с использованием метода многоугольного рассеяния лазерного излучения (MALLS). Обработка тройного мутантного токсина В EDC привела в результате к образованию более гетерогенной смеси, состоящей из различных мультимерных и мономерных соединений. Такая гетерогенность отражает введение большого числа EDC-индуцированных межмолекулярных и внутримолекулярных ковалентных связей между карбоксильными и первичными аминными группами белка.

Полученные данные обеспечивают физические и химические характеристики тройного мутантного токсина В и лекарственного вещества на основе мутантного токсина В (тройного мутантного токсина В, обработанного EDC) и описывают ключевые признаки их первичной, вторичной и третичной структуры. Полученные данные показывают, что обработка тройного мутантного токсина В EDC приводит в результате к ковалентной модификации его полипептидной цепи, но не влияет на вторичную и третичную структуру белка. Обработка EDC приводит к внутри- и межмолекулярному поперечному сшиванию. Основные биохимические и биофизические параметры, полученные для лекарственного вещества на основе мутантного токсина В (а также для тройного мутантного токсина В) представлены в таблице 61.

Аспекты изобретения

В следующих пунктах (П) описаны дополнительные воплощения изобретения:

П1. Выделенный полипептид, включающий аминокислотную последовательность, указанную в SEQ ID NO: 4, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, и где полипептид включает по меньшей мере одну боковую цепь аминокислоты, химически модифицированную 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимидом (EDC) и N-гидроксисукцинимидом (NHS).

П2. Выделенный полипептид, включающий аминокислотную последовательность, указанную в SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, и где полипептид включает по меньшей мере одну боковую цепь аминокислоты, химически модифицированную 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимидом (EDC) и N-гидроксисукцинимидом (NHS).

П3. Выделенный полипептид по пункту П1 или П2, где по меньшей мере одна боковая цепь остатка аспарагиновой кислоты полипептида или по меньшей мере одна боковая цепь остатка глутаминовой кислоты полипептида химически модифицирована глицином.

П4. Выделенный полипептид по любому из пунктов П1-П3, включающий:

а) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина полипептида; и

б) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка глутаминовой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина полипептида.

П5. Выделенный полипептид по любому из пунктов П1-П4, включающий бета-аланиновую группировку, сшитую с боковой цепью по меньшей мере одного остатка лизина полипептида.

П6. Выделенный полипептид по пункту П4, включающий глициновую группировку, сшитую с боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты полипептида или с боковой цепью остатка глутаминовой кислоты полипептида.

П7. Выделенный полипептид, включающий аминокислотную последовательность, указанную в SEQ ID NO: 4, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, и где боковая цепь по меньшей мере одного остатка лизина полипептида сшита с бета-аланиновой группировкой.

П8. Выделенный полипептид, включающий аминокислотную последовательность, указанную в SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, и где боковая цепь по меньшей мере одного остатка лизина полипептида сшита с бета-аланиновой группировкой.

П9. Выделенный полипептид по пункту П7 или П8, где боковая цепь второго остатка лизина полипептида сшита с боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты или с боковой цепью остатка глутаминовой кислоты.

П10. Выделенный полипептид по любому из пунктов П7-П9, где боковая цепь остатка аспарагиновой кислоты или боковая цепь остатка глутаминовой кислоты полипептида сшита с глициновой группировкой.

П11. Выделенный полипептид по любому из пунктов П1-П10, где полипептид имеет значение ЕС₅₀, составляющее по меньшей мере примерно 100 мкг/мл.

П12. Иммуногенная композиция, содержащая выделенный полипептид, имеющий аминокислотную последовательность, указанную в SEQ ID NO: 4, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, и выделенный полипептид, имеющий аминокислотную последовательность, указанную в SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, и где полипептиды имеют по меньшей мере одну боковую цепь аминокислоты, химически модифицированную 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимидом (EDC) и N-гидроксисукцинимидом (NHS).

П13. Иммуногенная композиция по пункту П12, где полипептид включает по меньшей мере любое из следующего:

а) по меньшей мере одну бета-аланиновую группировку, сшитую с боковой цепью остатка лизина полипептида;

б) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка лизина полипептида и боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты; и

в) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка лизина полипептида и боковой цепью остатка глутаминовой кислоты.

П14. Иммуногенная композиция по пункту П12, где полипептиды имеют значение ЕС₅₀, составляющее по меньшей мере примерно 100 мкг/мл.

П15. Иммуногенная композиция, содержащая выделенный полипептид, имеющий аминокислотную последовательность, указанную в SEQ ID NO: 4, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, и выделенный полипептид, имеющий аминокислотную последовательность, указанную в SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, и

а) где боковая цепь по меньшей мере одного остатка лизина SEQ ID NO: 4 сшита с бета-аланиновой группировкой, и

б) где боковая цепь по меньшей мере одного остатка лизина SEQ ID NO: 6 сшита с бета-аланиновой группировкой.

П16. Иммуногенная композиция по пункту П15, где боковая цепь второго остатка лизина SEQ ID NO: 4 сшита с боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты или с боковой цепью остатка глутаминовой кислоты, и где второй остаток лизина SEQ ID NO: 6 сшит с боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты или с боковой цепью остатка глутаминовой кислоты.

П17. Иммуногенная композиция по любому из пунктов П12-П16, где боковая цепь остатка аспарагиновой кислоты или боковая цепь остатка глутаминовой кислоты полипептида, имеющего аминокислотную последовательность, указанную в SEQ ID NO: 4, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, сшита с глициновой группировкой.

П18. Иммуногенная композиция по любому из пунктов П12-П16, где боковая цепь остатка аспарагиновой кислоты или боковая цепь остатка глутаминовой кислоты полипептида, имеющего аминокислотную последовательность, указанную в SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, сшита с глициновой группировкой.

П19. Иммуногенная композиция по любому из пунктов П12-П18, где полипептид имеет значение ЕС₅₀, составляющее по меньшей мере примерно 100 мкг/мл.

П20. Иммуногенная композиция, содержащая выделенный полипептид, имеющий аминокислотную последовательность, указанную в SEQ ID NO: 84, и выделенный полипептид, имеющий аминокислотную последовательность, указанную в SEQ ID NO: 86, где каждый полипептид включает:

а) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка аспарагиновой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина полипептида;

б) по меньшей мере одну поперечную сшивку между боковой цепью остатка глутаминовой кислоты полипептида и боковой цепью остатка лизина полипептида;

в) бета-аланиновую группировку, сшитую с боковой цепью по меньшей мере одного остатка лизина полипептида; и

г) глициновую группировку, сшитую с боковой цепью по меньшей мере одного остатка аспарагиновой кислоты полипептида или с боковой цепью по меньшей мере одного остатка глутаминовой кислоты полипептида.

П21. Иммуногенная композиция, содержащая мутантный токсин А Clostridium difficile, включающий глюкозилтрансферазный домен, имеющий по меньшей мере одну мутацию, и цистеинпротеазный домен, имеющий по меньшей мере одну мутацию, по сравнению с соответствующим токсином А Clostridium difficile дикого типа.

П22. Композиция по пункту П21, где мутация представляет собой неконсервативную аминокислотную замену.

П23. Композиция по пункту П22, где замена включает замену аланина.

П24. Композиция по любому из пунктов П21-П23, где токсин A Clostridium difficile дикого типа включает последовательность, обладающую по меньшей мере 95% идентичностью SEQ ID NO: 1.

П25. Композиция по пункту (124, где токсин A Clostridium difficile дикого типа включает последовательность, обладающую по меньшей мере 98% идентичностью SEQ ID NO: 1.

П26. Композиция по пункту П25, где токсин A Clostridium difficile дикого типа включает SEQ ID NO: 1.

П27. Композиция по любому из пунктов П21-П26, где глюкозилтрансферазный домен включает по меньшей мере две мутации.

П28. Композиция по пункту П27, где по меньшей мере две мутации находятся в положениях аминокислот 101, 269, 272, 285, 287, 269, 272, 460, 462, 541 или 542, в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 1.

П29. Композиция по любому из пунктов П21-П26, где глюкозилтрансферазный домен включает SEQ ID NO: 29.

П30. Композиция по пункту П29, где глюкозилтрансферазный домен включает по меньшей мере две неконсервативные мутации, находящиеся в положениях 101, 269, 272, 285, 287, 269, 272, 460, 462, 541 или 542 аминокислот SEQ ID NO: 29 или в любой их комбинации.

П31. Композиция по любому из пунктов П21-П26, где цистеинпротеазный домен включает мутацию, находящуюся в положениях 700, 589, 655, 543, или в любой их комбинации, в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 1.

П32. Композиция по любому из пунктов П21-П26, где цистеинпротеазный домен включает SEQ ID NO: 32.

П33. Композиция по пункту П32, где цистеинпротеазный домен включает неконсервативную мутацию, находящуюся в положениях 1, 47, 113, 158 SEQ ID NO: 32 или в любой их комбинации.

П34. Композиция по пункту П21, где мутантный токсин A Clostridium difficile включает SEQ ID NO: 4.

П35. Композиция по пункту П21, где мутантный токсин A Clostridium difficile включает SEQ ID NO: 84.

П36. Композиция по пункту П21, где мутантный токсин A Clostridium difficile включает SEQ ID NO: 7.

П37. Композиция по пункту П21, где мутантный токсин A Clostridium difficile включает SEQ ID NO: 83.

П38. Композиция по любому из пунктов П21-П33 где по меньшей мере одна аминокислота мутантного токсина A Clostridium difficile поперечно-сшита химическим образом.

П39. Композиция по пункту П38, где аминокислота поперечно-сшита химическим образом с использованием формальдегида.

П40. Композиция по пункту П38, где аминокислота поперечно-сшита химическим образом с использованием 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида.

П41. Композиция по пункту П38 или П40, где аминокислота поперечно-сшита химическим образом с использованием N-гидроксисукцинимида.

П42. Композиция по любому из пунктов П21-П41, где композиция распознается нейтрализующим антителом против токсина А или его связывающим фрагментом.

П43. Иммуногенная композиция, содержащая мутантный токсин А Clostridium difficile, включающий глюкозилтрансферазный домен, включающий SEQ ID NO: 29, имеющую аминокислотную замену в положениях 285 и 287, и цистеинпротеазный домен, включающий SEQ ID NO: 32, имеющую аминокислотную замену в положении 158, по сравнению с соответствующим токсином A Clostridium difficile дикого типа, где по меньшей мере одна аминокислота мутантного токсина A Clostridium difficile поперечно-сшита химическим образом.

П44. Иммуногенная композиция, содержащая SEQ ID NO: 4 или SEQ ID NO: 7, где по меньшей мере одна аминокислота SEQ ID NO: 4 или SEQ ID NO: 7 поперечно-сшита химическим образом.

П45. Композиция по пункту П43 или П44, где по меньшей мере одна аминокислота поперечно-сшита с использованием формальдегида.

П46. Композиция по пункту П43 или П44, где по меньшей мере одна аминокислота поперечно-сшита с использованием 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)-карбодиимида.

П47. Композиция по пункту П43, П44 или П46, где по меньшей мере одна аминокислота поперечно-сшита с использованием N-гидроксисукцинимида.

П48. Композиция по пункту П43 или П44, где композиция распознается нейтрализующим антителом против токсина А или его связывающим фрагментом.

П49. Иммуногенная композиция, содержащая SEQ ID NO: 4.

П50. Иммуногенная композиция, содержащая SEQ ID NO: 84.

П51. Иммуногенная композиция, содержащая SEQ ID NO: 7.

П52. Иммуногенная композиция, содержащая SEQ ID NO: 83.

П53. Композиция по любому из пунктов П49-П52, где по меньшей мере одна аминокислота поперечно-сшита химическим образом.

П54. Композиция по любому из пунктов П21-П51, где композиция проявляет пониженную цитотоксичность по сравнению с соответствующим токсином A Clostridium difficile дикого типа.

П55. Выделенный полипептид, включающий SEQ ID NO: 84.

П56. Выделенный полипептид, включающий SEQ ID NO: 86.

П57. Выделенный полипептид, включающий SEQ ID NO: 83.

П58. Выделенный полипептид, включающий SEQ ID NO: 85.

П59. Иммуногенная композиция, содержащая мутантный токсин В Clostridium difficile, включающий глюкозилтрансферазный домен, имеющий по меньшей мере одну мутацию, и цистеинпротеазный домен, имеющий по меньшей мере одну мутацию, по сравнению с соответствующим токсином В Clostridium difficile дикого типа.

П60. Композиция по пункту П59, где мутация представляет собой неконсервативную аминокислотную замену.

П61. Композиция по пункту П60, где замена включает замену аланина.

П62. Композиция по любому из пунктов П59-П61, где токсин В Clostridium difficile дикого типа включает последовательность, обладающую по меньшей мере 95% идентичностью SEQ ID NO: 2.

П63. Композиция по пункту П62, где токсин В Clostridium difficile дикого типа включает последовательность, обладающую по меньшей мере 98% идентичностью SEQ ID NO: 2.

П64. Композиция по пункту П63, где токсин В Clostridium difficile дикого типа включает SEQ ID NO: 2.

П65. Композиция по любому из пунктов П59-П64, где глюкозилтрансферазный домен включает по меньшей мере две мутации.

П66. Композиция по пункту П65, где по меньшей мере две мутации находятся в положениях аминокислот 102, 286, 288, 270, 273, 384, 461, 463, 520 или 543 в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 2.

П67. Композиция по любому из пунктов П59-П64, где глюкозилтрансферазный домен включает SEQ ID NO: 31.

П68. Композиция по пункту П67, где глюкозилтрансферазный домен включает по меньшей мере две неконсервативные мутации, находящиеся в положениях аминокислот 102, 286, 288, 270, 273, 384, 461, 463, 520 или 543 SEQ ID NO: 31.

П69. Композиция по любому из пунктов П59-П64, где цистеинпротеазный домен включает мутацию, находящуюся в положениях 698, 653, 587, 544 или в любой их комбинации, в соответствии с нумерацией SEQ ID NO: 2.

П70. Композиция по любому из пунктов П59-П64, где цистеинпротеазный домен включает SEQ ID NO: 33.

П71. Композиция по пункту П70, где цистеинпротеазный домен включает неконсервативную мутацию, находящуюся в положениях 1, 44, 110, 155 SEQ ID NO: 33 или в любой их комбинации.

П72. Композиция по пункту П59, где мутантный токсин В Clostridium difficile включает SEQ ID NO: 6.

П73. Композиция по пункту П59, где мутантный токсин В Clostridium difficile включает SEQ ID NO: 86.

П74. Композиция по пункту П59, где мутантный токсин В Clostridium difficile включает SEQ ID NO: 8.

П75. Композиция по пункту П59, где мутантный токсин В Clostridium difficile включает SEQ ID NO: 85.

П76. Композиция по любому из пунктов П59-П71, где по меньшей мере одна аминокислота мутантного токсина В Clostridium difficile поперечно-сшита химическим образом.

П77. Композиция по пункту П76, где аминокислота поперечно-сшита химическим образом с использованием формальдегида.

П78. Композиция по пункту П76, где аминокислота поперечно-сшита химическим образом с использованием 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида.

П79. Композиция по пункту П76 или П78, где по меньшей мере одна аминокислота поперечно-сшита с использованием N-гидроксисукцинимида.

П80. Композиция по любому из пунктов П59-П79, где композиция распознается нейтрализующим антителом против токсина В или его связывающим фрагментом.

П81. Иммуногенная композиция, содержащая мутантный токсин В Clostridium difficile, включающий глюкозилтрансферазный домен, включающий SEQ ID NO: 31, имеющую аминокислотную замену в положениях 286 и 288, и цистеинпротеазный домен, включающий SEQ ID NO: 33, имеющую аминокислотную замену в положении 155, по сравнению с соответствующим токсином В Clostridium difficile дикого типа, где по меньшей мере одна аминокислота мутантного токсина В Clostridium difficile поперечно-сшита химическим образом.

П82. Иммуногенная композиция, содержащая SEQ ID NO: 6 или SEQ ID NO: 8, где по меньшей мере одна аминокислота SEQ ID NO: 6 или SEQ ID NO: 8 поперечно-сшита химическим образом.

П83. Композиция по пункту П81 или П82, где по меньшей мере одна аминокислота поперечно-сшита с использованием формальдегида.

П84. Композиция по пункту П81 или П82, где по меньшей мере одна аминокислота поперечно-сшита с использованием 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида.

П85. Композиция по пункту П81, П82 или П84, где по меньшей мере одна аминокислота поперечно-сшита с использованием N-гидроксисукцинимида.

П86. Композиция по пункту П81 или П82, где композиция распознается нейтрализующим антителом против токсина В или его связывающим фрагментом.

П87. Иммуногенная композиция, содержащая SEQ ID NO: 6.

П88. Иммуногенная композиция, содержащая SEQ ID NO: 86.

П89. Иммуногенная композиция, содержащая SEQ ID NO: 8.

П90. Иммуногенная композиция, содержащая SEQ ID NO: 85.

П91. Композиция по любому из пунктов П59-П89, где композиция проявляет пониженную цитотоксичность по сравнению с соответствующим токсином В Clostridium difficile дикого типа.

П92. Иммуногенная композиция, содержащая SEQ ID NO: 4, и иммуногенная композиция, содержащая SEQ ID NO: 6, где по меньшей мере одна аминокислота каждой из SEQ ID NO: 4 и 6 поперечно-сшита химическим образом.

П93. Иммуногенная композиция, содержащая SEQ ID NO: 84, и иммуногенная композиция, содержащая SEQ ID NO: 86, где по меньшей мере одна аминокислота каждой из SEQ ID NO: 84 и 86 поперечно-сшита химическим образом.

П94. Композиция по пункту П92 или П93, где по меньшей мере одна аминокислота поперечно-сшита с использованием формальдегида.

П95. Композиция по пункту П92 или П93, где по меньшей мере одна аминокислота поперечно-сшита с использованием 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида.

П96. Композиция по любому из пунктов П92, П93 или П95, где по меньшей мере одна аминокислота поперечно-сшита с использованием N-гидроксисукцинимида.

П97. Рекомбинантная клетка или ее потомство, содержащая SEQ ID NO: 11, SEQ ID NO: 12, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14, SEQ ID NO: 44, SEQ ID NO: 45, SEQ ID NO: 46 или SEQ ID NO: 47.

П98. Рекомбинантная клетка или ее потомство, содержащая нуклеиново-кислотную последовательность, кодирующую SEQ ID NO: 4, SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7 или SEQ ID NO: 8.

П99. Рекомбинантная клетка или ее потомство, содержащая нуклеиново-кислотную последовательность, кодирующую SEQ ID NO: 84.

П100. Рекомбинантная клетка или ее потомство, содержащая нуклеиново-кислотную последовательность, кодирующую SEQ ID NO: 86.

П101. Рекомбинантная клетка или ее потомство, содержащая нуклеиново-кислотную последовательность, кодирующую SEQ ID NO: 83.

П102. Рекомбинантная клетка или ее потомство, содержащая нуклеиново-кислотную последовательность, кодирующую SEQ ID NO: 85.

П103. Рекомбинантная клетка по пункту П97 или П98, имеющая происхождение от грамположительной бактериальной клетки.

П104. Рекомбинантная клетка по любому из пунктов П97, П98 или П99, имеющая происхождение от клетки Clostridium difficile.

П105. Рекомбинантная клетка по любому из пунктов П97-П104, где отсутствует эндогенный полинуклеотид, кодирующий токсин.

П106. Клетка по любому из пунктов П104 или П105, имеющая происхождение от клетки Clostridium difficile, выбранной из группы, состоящей из Clostridium difficile 1351, Clostridium difficile 3232, Clostridium difficile 7322, Clostridium difficile 5036, Clostridium difficile 4811 и Clostridium difficile VPI 11186.

П107. Клетка по пункту П106, представляющая собой клетку Clostridium difficile VPI 11186.

П108. Клетка по пункту П106 или П107, где ген споруляции клетки Clostridium difficile инактивирован.

П109. Клетка по пункту П108, где ген споруляции включает ген spo0A или ген spollE.

П110. Способ продуцирования мутантного токсина Clostridium difficile, включающий культивирование рекомбинантной клетки или ее потомства в условиях, подходящих для экспрессии полинуклеотида, кодирующего мутантный токсин Clostridium difficile, где клетка содержит полинуклеотид, кодирующий мутантный токсин Clostridium difficile, и где мутант включает глюкозилтрансферазный домен, имеющий по меньшей мере одну мутацию, и цистеинпротеазный домен, имеющий по меньшей мере одну мутацию, по сравнению с соответствующим токсином Clostridium difficile дикого типа.

П111. Способ по пункту П110, где в клетке отсутствует эндогенный полинуклеотид, кодирующий токсин.

П112. Способ по пункту П110, где рекомбинантная клетка или ее потомство включает клетку по любому из пунктов П97-П111.

П113. Способ по пункту П110, дополнительно включающий выделение мутантного токсина Clostridium difficile.

П114. Способ по пункту П113, дополнительно включающий приведение выделенного мутантного токсина Clostridium difficile в контакт с формальдегидом.

П115. Способ по пункту П114, где контакт осуществляют в течение не более чем 14 суток.

П116. Способ по пункту П115, где контакт осуществляют в течение не более чем 48 часов.

П117. Способ по пункту П114, где контакт осуществляют примерно при 25°С.

П118. Способ по пункту П113, дополнительно включающий приведение выделенного мутантного токсина Clostridium difficile в контакт с 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимидом.

П119. Способ по пункту П118, где контакт осуществляют в течение не более чем 24 часов.

П120. Способ по пункту П120, где контакт осуществляют в течение не более чем 4 часов.

П121. Способ по пункту П118, где контакт осуществляют примерно при 25°С.

П122. Способ по пункту П118, дополнительно включающий приведение выделенного мутантного токсина Clostridium difficile в контакт с N-гидроксисукцинимидом.

П123. Иммуногенная композиция, полученная способом по любому из пунктов П110-П122.

П124. Способ получения нейтрализующего антитела против токсина А Clostridium difficile, включающий введение иммуногенной композиции млекопитающему, причем указанная иммуногенная композиция включает SEQ ID NO: 4, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, где по меньшей мере одна аминокислота SEQ ID NO: 4 поперечно-сшита с использованием формальдегида, 1-этил-3-(3- диметиламинопропил)карбодиимида, N-гидроксисукцинимида или комбинации 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида и N-гидроксисукцинимида, и выделение антитела из млекопитающего.

П125. Способ получения нейтрализующего антитела против токсина А Clostridium difficile, включающий введение иммуногенной композиции млекопитающему, причем указанная иммуногенная композиция включает SEQ ID NO: 84, где по меньшей мере одна аминокислота в SEQ ID NO: 84 поперечно-сшита с использованием формальдегида, 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида, N-гидроксисукцинимида или комбинации 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида и N-гидроксисукцинимида, и выделение антитела из млекопитающего.

П126. Способ получения нейтрализующего антитела против токсина В Clostridium difficile, включающий введение иммуногенной композиции млекопитающему, причем указанная иммуногенная композиция включает SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, где по меньшей мере одна аминокислота в SEQ ID NO: 6 поперечно-сшита с использованием формальдегида, 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида, N-гидроксисукцинимида или комбинации 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида и N-гидроксисукцинимида, и выделение антитела из млекопитающего.

П127. Способ получения нейтрализующего антитела против токсина В Clostridium difficile, включающий введение иммуногенной композиции млекопитающему, причем указанная иммуногенная композиция включает SEQ ID NO: 86, где по меньшей мере одна аминокислота в SEQ ID NO: 86 поперечно-сшита с использованием формальдегида, 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)-карбодиимида, N-гидроксисукцинимида или комбинацией 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида и N-гидроксисукцинимида, и выделение антитела из млекопитающего.

П128. Антитело или связывающий фрагмент антитела, специфичное к иммуногенной композиции, причем указанная иммуногенная композиция включает SEQ ID NO: 4, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, или SEQ ID NO: 7, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует.

П129. Антитело или связывающий фрагмент антитела по пункту П128, где по меньшей мере одна аминокислота SEQ ID NO: 4, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, или SEQ ID NO: 7, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, поперечно-сшита с использованием формальдегида, 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида, N-гидроксисукцинимида или комбинации 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида и N-гидроксисукцинимида.

П130. Антитело или связывающий фрагмент антитела, включающее аминокислотные последовательности гипервариабельных участков (CDR) тяжелой цепи, указанные в SEQ ID NO: 41 (CDR Н1), SEQ ID NO: 42 (CDR H2) и SEQ ID NO: 43 (CDR Н3), и аминокислотные последовательности CDR легкой цепи, указанные в SEQ ID NO: 38 (CDR L1), SEQ ID NO: 39 (CDR L2) и SEQ ID NO: 40 (CDR L3).

П131. Антитело или связывающий фрагмент антитела по любому из пунктов П128, П129 или П130, где антитело или связывающий фрагмент антитела содержит тяжелую цепь, включающую аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO: 37, и легкую цепь, включающую аминокислотную последовательность, представленную в SEQ ID NO: 36.

П132. Композиция, содержащая комбинацию двух или более чем двух антител или связывающих фрагментов антител, выбранных из любого антитела или связывающего фрагмента антитела по любому из пунктов П128-П131.

П133. Антитело или связывающий фрагмент антитела, специфичное к иммуногенной композиции, причем указанная иммуногенная композиция включает SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, или SEQ ID NO: 8, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует.

П134. Антитело или связывающий фрагмент антитела по пункту П133, где по меньшей мере одна аминокислота SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, или SEQ ID NO: 8, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, поперечно-сшита с использованием формальдегида, 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида, N-гидроксисукцинимида или комбинации 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида и N-гидроксисукцинимида.

П135. Антитело или связывающий фрагмент антитела, включающее аминокислотные последовательности гипервариабельных участков (CDR) тяжелой цепи, указанные в SEQ ID NO: 51 (CDR Н1), SEQ ID NO: 52 (CDR H2) и SEQ ID NO: 53 (CDR Н3), и аминокислотные последовательности CDR легкой цепи, указанные в SEQ ID NO: 57 (CDR L1), SEQ ID NO: 58 (CDR L2) и SEQ ID NO: 59 (CDR L3).

П136. Антитело или связывающий фрагмент антитела, включающее аминокислотные последовательности гипервариабельных участков (CDR) тяжелой цепи, указанные в SEQ ID NO: 61 (CDR Н1), SEQ ID NO: 62 (CDR H2) и SEQ ID NO: 63 (CDR Н3), и аминокислотные последовательности CDR легкой цепи, указанные в SEQ ID NO: 68 (CDR L1), SEQ ID NO: 69 (CDR L2) и SEQ ID NO: 70 (CDR L3).

П137. Антитело или связывающий фрагмент антитела, включающее аминокислотные последовательности гипервариабельных участков (CDR) тяжелой цепи, указанные в SEQ ID NO: 73 (CDR Н1), SEQ ID NO: 74 (CDR H2) и SEQ ID NO: 75 (CDR Н3), и аминокислотные последовательности CDR легкой цепи, указанные в SEQ ID NO: 79 (CDR L1), SEQ ID NO: 80 (CDR L2) и SEQ ID NO: 81 (CDR L3).

П138. Композиция, содержащая комбинацию двух или более чем двух антител или связывающих фрагментов антител, выбранных из любого антитела или связывающего фрагмента антитела по любому из пунктов П133-П137.

П139. Способ лечения инфекции Clostridium difficile у млекопитающего, включающий введение млекопитающему иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 4, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, и иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, где по меньшей мере одна аминокислота каждой из SEQ ID NO: 4 и 6 поперечно-сшита с использованием формальдегида.

П140. Способ лечения инфекции Clostridium difficile у млекопитающего, включающий введение млекопитающему иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 4, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, и иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, где по меньшей мере одна аминокислота каждой из SEQ ID NO: 4 и SEQ ID NO: 6 поперечно-сшита с использованием 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида, N-гидроксисукцинимида или комбинации 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида и N-гидроксисукцинимида.

П141. Способ лечения инфекции Clostridium difficile у млекопитающего, включающий введение млекопитающему иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 84, и иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 86, где по меньшей мере одна аминокислота каждой из SEQ ID NO: 84 и SEQ ID NO: 86 поперечно-сшита с использованием 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида и N-гидроксисукцинимида.

П142. Способ индукции иммунного ответа к Clostridium difficile у млекопитающего, включающий введение млекопитающему иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 4, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, и иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, где по меньшей мере одна аминокислота каждой из SEQ ID NO: 4 и SEQ ID NO: 6 поперечно-сшита с использованием формальдегида.

П143. Способ индукции иммунного ответа к Clostridium difficile у млекопитающего, включающий введение млекопитающему иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 4, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, и иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует, где по меньшей мере одна аминокислота каждой из SEQ ID NO: 4 и SEQ ID NO: 6 поперечно-сшита с использованием 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида, N-гидроксисукцинимида или комбинации 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида и N-гидроксисукцинимида.

П144. Способ индукции иммунного ответа к Clostridium difficile у млекопитающего, включающий введение млекопитающему иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 84, и иммуногенной композиции, включающей SEQ ID NO: 86, где по меньшей мере одна аминокислота каждой из SEQ ID NO: 84 и SEQ ID NO: 86 поперечно-сшита с использованием 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимида и N-гидроксисукцинимида.

П145. Способ по любому из пунктов П139-П144, где млекопитающее представляет собой млекопитающее, нуждающееся в этом.

П146. Способ по любому из пунктов П139-П144, где млекопитающее имеет рецидивирующую инфекцию Clostridium difficile.

П147. Способ по любому из пунктов П139-П144, при котором композицию вводят парентерально.

П148. Способ по любому из пунктов П139-П144, где композиция дополнительно включает адъювант.

П149. Способ по пункту П148, где адъювант включает алюминий.

П150. Способ по пункту П148, где адъювант включает гель гидроксида алюминия и CpG-олигонуклеотид.

П151. Способ по пункту П148, где адъювант включает ISCOMATRIX®.

--->

СКОРРЕКТИРОВАННЫЙ ПЕРЕЧЕНЬ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ

<110> WYETH LLC

<120> КОМПОЗИЦИИ, ОТНОСЯЩИЕСЯ К МУТАНТНОМУ ТОКСИНУ CLOSTRIDIUM DIFFICILE, И СПОСОБЫ ИХ ПРИМЕНЕНИЯ

<130> PC071726B

<150> 61/478,474

<151> 2011-04-22

<150> 61/478,899

<151> 2011-04-25

<160> 177

<170> PatentIn version 3.5

<210> 1

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 1

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Ile Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Ile Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 2

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 2

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 3

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность: TcdA (D285A D287A мутации)

<400> 3

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Ala Val Ala Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Ile Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Ile Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 4

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность: TcdA (D285A D287A C700A мутации)

<400> 4

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Ala Val Ala Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Ala Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Ile Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Ile Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 5

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность: TcdB (D286A D288A мутации)

<400> 5

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Ala Val Ala

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 6

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность: TcdB (D286A D288A C698A мутации)

<400> 6

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Ala Val Ala

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Ala Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 7

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность: TcdA (D269A, R272A, D285A, D287A, E460A, R462A и C700A мутации)

<400> 7

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Ala Ile Val Ala

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Ala Val Ala Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Ala Ala Ala Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Ala Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Ile Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Ile Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 8

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность: TcdB (D270A, R273A, D286A, D288A, D461A, K463A и C698A мутации)

<400> 8

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Ala Ile Leu

260 265 270

Ala Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Ala Val Ala

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Ala Val Ala Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Ala Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 9

<211> 8133

<212> ДНК

<213> Clostridium difficile

<400> 9

atgtctttaa tatctaaaga agagttaata aaactcgcat atagcattag accaagagaa 60

aatgagtata aaactatact aactaattta gacgaatata ataagttaac tacaaacaat 120

aatgaaaata aatatttaca attaaaaaaa ctaaatgaat caattgatgt ttttatgaat 180

aaatataaaa cttcaagcag aaatagagca ctctctaatc taaaaaaaga tatattaaaa 240

gaagtaattc ttattaaaaa ttccaataca agccctgtag aaaaaaattt acattttgta 300

tggataggtg gagaagtcag tgatattgct cttgaataca taaaacaatg ggctgatatt 360

aatgcagaat ataatattaa actgtggtat gatagtgaag cattcttagt aaatacacta 420

aaaaaggcta tagttgaatc ttctaccact gaagcattac agctactaga ggaagagatt 480

caaaatcctc aatttgataa tatgaaattt tacaaaaaaa ggatggaatt tatatatgat 540

agacaaaaaa ggtttataaa ttattataaa tctcaaatca ataaacctac agtacctaca 600

atagatgata ttataaagtc tcatctagta tctgaatata atagagatga aactgtatta 660

gaatcatata gaacaaattc tttgagaaaa ataaatagta atcatgggat agatatcagg 720

gctaatagtt tgtttacaga acaagagtta ttaaatattt atagtcagga gttgttaaat 780

cgtggaaatt tagctgcagc atctgacata gtaagattat tagccctaaa aaattttggc 840

ggagtatatt tagatgttga tatgcttcca ggtattcact ctgatttatt taaaacaata 900

tctagaccta gctctattgg actagaccgt tgggaaatga taaaattaga ggctattatg 960

aagtataaaa aatatataaa taattataca tcagaaaact ttgataaact tgatcaacaa 1020

ttaaaagata attttaaact cattatagaa agtaaaagtg aaaaatctga gatattttct 1080

aaattagaaa atttaaatgt atctgatctt gaaattaaaa tagctttcgc tttaggcagt 1140

gttataaatc aagccttgat atcaaaacaa ggttcatatc ttactaacct agtaatagaa 1200

caagtaaaaa atagatatca atttttaaac caacacctta acccagccat agagtctgat 1260

aataacttca cagatactac taaaattttt catgattcat tatttaattc agctaccgca 1320

gaaaactcta tgtttttaac aaaaatagca ccatacttac aagtaggttt tatgccagaa 1380

gctcgctcca caataagttt aagtggtcca ggagcttatg cgtcagctta ctatgatttc 1440

ataaatttac aagaaaatac tatagaaaaa actttaaaag catcagattt aatagaattt 1500

aaattcccag aaaataatct atctcaattg acagaacaag aaataaatag tctatggagc 1560

tttgatcaag caagtgcaaa atatcaattt gagaaatatg taagagatta tactggtgga 1620

tctctttctg aagacaatgg ggtagacttt aataaaaata ctgccctcga caaaaactat 1680

ttattaaata ataaaattcc atcaaacaat gtagaagaag ctggaagtaa aaattatgtt 1740

cattatatca tacagttaca aggagatgat ataagttatg aagcaacatg caatttattt 1800

tctaaaaatc ctaaaaatag tattattata caacgaaata tgaatgaaag tgcaaaaagc 1860

tactttttaa gtgatgatgg agaatctatt ttagaattaa ataaatatag gatacctgaa 1920

agattaaaaa ataaggaaaa agtaaaagta acctttattg gacatggtaa agatgaattc 1980

aacacaagcg aatttgctag attaagtgta gattcacttt ccaatgagat aagttcattt 2040

ttagatacca taaaattaga tatatcacct aaaaatgtag aagtaaactt acttggatgt 2100

aatatgttta gttatgattt taatgttgaa gaaacttatc ctgggaagtt gctattaagt 2160

attatggaca aaattacttc cactttacct gatgtaaata aaaattctat tactatagga 2220

gcaaatcaat atgaagtaag aattaatagt gagggaagaa aagaacttct ggctcactca 2280

ggtaaatgga taaataaaga agaagctatt atgagcgatt tatctagtaa agaatacatt 2340

ttttttgatt ctatagataa taagctaaaa gcaaagtcca agaatattcc aggattagca 2400

tcaatatcag aagatataaa aacattatta cttgatgcaa gtgttagtcc tgatacaaaa 2460

tttattttaa ataatcttaa gcttaatatt gaatcttcta ttggtgatta catttattat 2520

gaaaaattag agcctgttaa aaatataatt cacaattcta tagatgattt aatagatgag 2580

ttcaatctac ttgaaaatgt atctgatgaa ttatatgaat taaaaaaatt aaataatcta 2640

gatgagaagt atttaatatc ttttgaagat atctcaaaaa ataattcaac ttactctgta 2700

agatttatta acaaaagtaa tggtgagtca gtttatgtag aaacagaaaa agaaattttt 2760

tcaaaatata gcgaacatat tacaaaagaa ataagtacta taaagaatag tataattaca 2820

gatgttaatg gtaatttatt ggataatata cagttagatc atacttctca agttaataca 2880

ttaaacgcag cattctttat tcaatcatta atagattata gtagcaataa agatgtactg 2940

aatgatttaa gtacctcagt taaggttcaa ctttatgctc aactatttag tacaggttta 3000

aatactatat atgactctat ccaattagta aatttaatat caaatgcagt aaatgatact 3060

ataaatgtac tacctacaat aacagagggg atacctattg tatctactat attagacgga 3120

ataaacttag gtgcagcaat taaggaatta ctagacgaac atgacccatt actaaaaaaa 3180

gaattagaag ctaaggtggg tgttttagca ataaatatgt cattatctat agctgcaact 3240

gtagcttcaa ttgttggaat aggtgctgaa gttactattt tcttattacc tatagctggt 3300

atatctgcag gaataccttc attagttaat aatgaattaa tattgcatga taaggcaact 3360

tcagtggtaa actattttaa tcatttgtct gaatctaaaa aatatggccc tcttaaaaca 3420

gaagatgata aaattttagt tcctattgat gatttagtaa tatcagaaat agattttaat 3480

aataattcga taaaactagg aacatgtaat atattagcaa tggagggggg atcaggacac 3540

acagtgactg gtaatataga tcactttttc tcatctccat ctataagttc tcatattcct 3600

tcattatcaa tttattctgc aataggtata gaaacagaaa atctagattt ttcaaaaaaa 3660

ataatgatgt tacctaatgc tccttcaaga gtgttttggt gggaaactgg agcagttcca 3720

ggtttaagat cattggaaaa tgacggaact agattacttg attcaataag agatttatac 3780

ccaggtaaat tttactggag attctatgct tttttcgatt atgcaataac tacattaaaa 3840

ccagtttatg aagacactaa tattaaaatt aaactagata aagatactag aaacttcata 3900

atgccaacta taactactaa cgaaattaga aacaaattat cttattcatt tgatggagca 3960

ggaggaactt actctttatt attatcttca tatccaatat caacgaatat aaatttatct 4020

aaagatgatt tatggatatt taatattgat aatgaagtaa gagaaatatc tatagaaaat 4080

ggtactatta aaaaaggaaa gttaataaaa gatgttttaa gtaaaattga tataaataaa 4140

aataaactta ttataggcaa tcaaacaata gatttttcag gcgatataga taataaagat 4200

agatatatat tcttgacttg tgagttagat gataaaatta gtttaataat agaaataaat 4260

cttgttgcaa aatcttatag tttgttattg tctggggata aaaattattt gatatccaat 4320

ttatctaata ttattgagaa aatcaatact ttaggcctag atagtaaaaa tatagcgtac 4380

aattacactg atgaatctaa taataaatat tttggagcta tatctaaaac aagtcaaaaa 4440

agcataatac attataaaaa agacagtaaa aatatattag aattttataa tgacagtaca 4500

ttagaattta acagtaaaga ttttattgct gaagatataa atgtatttat gaaagatgat 4560

attaatacta taacaggaaa atactatgtt gataataata ctgataaaag tatagatttc 4620

tctatttctt tagttagtaa aaatcaagta aaagtaaatg gattatattt aaatgaatcc 4680

gtatactcat cttaccttga ttttgtgaaa aattcagatg gacaccataa tacttctaat 4740

tttatgaatt tatttttgga caatataagt ttctggaaat tgtttgggtt tgaaaatata 4800

aattttgtaa tcgataaata ctttaccctt gttggtaaaa ctaatcttgg atatgtagaa 4860

tttatttgtg acaataataa aaatatagat atatattttg gtgaatggaa aacatcgtca 4920

tctaaaagca ctatatttag cggaaatggt agaaatgttg tagtagagcc tatatataat 4980

cctgatacgg gtgaagatat atctacttca ctagattttt cctatgaacc tctctatgga 5040

atagatagat atatcaataa agtattgata gcacctgatt tatatacaag tttaataaat 5100

attaatacca attattattc aaatgagtac taccctgaga ttatagttct taacccaaat 5160

acattccaca aaaaagtaaa tataaattta gatagttctt cttttgagta taaatggtct 5220

acagaaggaa gtgactttat tttagttaga tacttagaag aaagtaataa aaaaatatta 5280

caaaaaataa gaatcaaagg tatcttatct aatactcaat catttaataa aatgagtata 5340

gattttaaag atattaaaaa actatcatta ggatatataa tgagtaattt taaatcattt 5400

aattctgaaa atgaattaga tagagatcat ttaggattta aaataataga taataaaact 5460

tattactatg atgaagatag taaattagtt aaaggattaa tcaatataaa taattcatta 5520

ttctattttg atcctataga atttaactta gtaactggat ggcaaactat caatggtaaa 5580

aaatattatt ttgatataaa tactggagca gctttaatta gttataaaat tattaatggt 5640

aaacactttt attttaataa tgatggtgtg atgcagttgg gagtatttaa aggacctgat 5700

ggatttgaat attttgcacc tgccaatact caaaataata acatagaagg tcaggctata 5760

gtttatcaaa gtaaattctt aactttgaat ggcaaaaaat attattttga taatgactca 5820

aaagcagtca ctggatggag aattattaac aatgagaaat attactttaa tcctaataat 5880

gctattgctg cagtcggatt gcaagtaatt gacaataata agtattattt caatcctgac 5940

actgctatca tctcaaaagg ttggcagact gttaatggta gtagatacta ctttgatact 6000

gataccgcta ttgcctttaa tggttataaa actattgatg gtaaacactt ttattttgat 6060

agtgattgtg tagtgaaaat aggtgtgttt agtacctcta atggatttga atattttgca 6120

cctgctaata cttataataa taacatagaa ggtcaggcta tagtttatca aagtaaattc 6180

ttaactttga atggtaaaaa atattacttt gataataact caaaagcagt taccggatgg 6240

caaactattg atagtaaaaa atattacttt aatactaaca ctgctgaagc agctactgga 6300

tggcaaacta ttgatggtaa aaaatattac tttaatacta acactgctga agcagctact 6360

ggatggcaaa ctattgatgg taaaaaatat tactttaata ctaacactgc tatagcttca 6420

actggttata caattattaa tggtaaacat ttttatttta atactgatgg tattatgcag 6480

ataggagtgt ttaaaggacc taatggattt gaatattttg cacctgctaa tacggatgct 6540

aacaacatag aaggtcaagc tatactttac caaaatgaat tcttaacttt gaatggtaaa 6600

aaatattact ttggtagtga ctcaaaagca gttactggat ggagaattat taacaataag 6660

aaatattact ttaatcctaa taatgctatt gctgcaattc atctatgcac tataaataat 6720

gacaagtatt actttagtta tgatggaatt cttcaaaatg gatatattac tattgaaaga 6780

aataatttct attttgatgc taataatgaa tctaaaatgg taacaggagt atttaaagga 6840

cctaatggat ttgagtattt tgcacctgct aatactcaca ataataacat agaaggtcag 6900

gctatagttt accagaacaa attcttaact ttgaatggca aaaaatatta ttttgataat 6960

gactcaaaag cagttactgg atggcaaacc attgatggta aaaaatatta ctttaatctt 7020

aacactgctg aagcagctac tggatggcaa actattgatg gtaaaaaata ttactttaat 7080

cttaacactg ctgaagcagc tactggatgg caaactattg atggtaaaaa atattacttt 7140

aatactaaca ctttcatagc ctcaactggt tatacaagta ttaatggtaa acatttttat 7200

tttaatactg atggtattat gcagatagga gtgtttaaag gacctaatgg atttgaatac 7260

tttgcacctg ctaatactca taataataac atagaaggtc aagctatact ttaccaaaat 7320

aaattcttaa ctttgaatgg taaaaaatat tactttggta gtgactcaaa agcagttacc 7380

ggattgcgaa ctattgatgg taaaaaatat tactttaata ctaacactgc tgttgcagtt 7440

actggatggc aaactattaa tggtaaaaaa tactacttta atactaacac ttctatagct 7500

tcaactggtt atacaattat tagtggtaaa catttttatt ttaatactga tggtattatg 7560

cagataggag tgtttaaagg acctgatgga tttgaatact ttgcacctgc taatacagat 7620

gctaacaata tagaaggtca agctatacgt tatcaaaata gattcctata tttacatgac 7680

aatatatatt attttggtaa taattcaaaa gcagctactg gttgggtaac tattgatggt 7740

aatagatatt acttcgagcc taatacagct atgggtgcga atggttataa aactattgat 7800

aataaaaatt tttactttag aaatggttta cctcagatag gagtgtttaa agggtctaat 7860

ggatttgaat actttgcacc tgctaatacg gatgctaaca atatagaagg tcaagctata 7920

cgttatcaaa atagattcct acatttactt ggaaaaatat attactttgg taataattca 7980

aaagcagtta ctggatggca aactattaat ggtaaagtat attactttat gcctgatact 8040

gctatggctg cagctggtgg acttttcgag attgatggtg ttatatattt ctttggtgtt 8100

gatggagtaa aagcccctgg gatatatggc taa 8133

<210> 10

<211> 7101

<212> ДНК

<213> Clostridium difficile

<400> 10

atgagtttag ttaatagaaa acagttagaa aaaatggcaa atgtaagatt tcgtactcaa 60

gaagatgaat atgttgcaat attggatgct ttagaagaat atcataatat gtcagagaat 120

actgtagtcg aaaaatattt aaaattaaaa gatataaata gtttaacaga tatttatata 180

gatacatata aaaaatctgg tagaaataaa gccttaaaaa aatttaagga atatctagtt 240

acagaagtat tagagctaaa gaataataat ttaactccag ttgagaaaaa tttacatttt 300

gtttggattg gaggtcaaat aaatgacact gctattaatt atataaatca atggaaagat 360

gtaaatagtg attataatgt taatgttttt tatgatagta atgcattttt gataaacaca 420

ttgaaaaaaa ctgtagtaga atcagcaata aatgatacac ttgaatcatt tagagaaaac 480

ttaaatgacc ctagatttga ctataataaa ttcttcagaa aacgtatgga aataatttat 540

gataaacaga aaaatttcat aaactactat aaagctcaaa gagaagaaaa tcctgaactt 600

ataattgatg atattgtaaa gacatatctt tcaaatgagt attcaaagga gatagatgaa 660

cttaatacct atattgaaga atccttaaat aaaattacac agaatagtgg aaatgatgtt 720

agaaactttg aagaatttaa aaatggagag tcattcaact tatatgaaca agagttggta 780

gaaaggtgga atttagctgc tgcttctgac atattaagaa tatctgcatt aaaagaaatt 840

ggtggtatgt atttagatgt tgatatgtta ccaggaatac aaccagactt atttgagtct 900

atagagaaac ctagttcagt aacagtggat ttttgggaaa tgacaaagtt agaagctata 960

atgaaataca aagaatatat accagaatat acctcagaac attttgacat gttagacgaa 1020

gaagttcaaa gtagttttga atctgttcta gcttctaagt cagataaatc agaaatattc 1080

tcatcacttg gtgatatgga ggcatcacca ctagaagtta aaattgcatt taatagtaag 1140

ggtattataa atcaagggct aatttctgtg aaagactcat attgtagcaa tttaatagta 1200

aaacaaatcg agaatagata taaaatattg aataatagtt taaatccagc tattagcgag 1260

gataatgatt ttaatactac aacgaatacc tttattgata gtataatggc tgaagctaat 1320

gcagataatg gtagatttat gatggaacta ggaaagtatt taagagttgg tttcttccca 1380

gatgttaaaa ctactattaa cttaagtggc cctgaagcat atgcggcagc ttatcaagat 1440

ttattaatgt ttaaagaagg cagtatgaat atccatttga tagaagctga tttaagaaac 1500

tttgaaatct ctaaaactaa tatttctcaa tcaactgaac aagaaatggc tagcttatgg 1560

tcatttgacg atgcaagagc taaagctcaa tttgaagaat ataaaaggaa ttattttgaa 1620

ggttctcttg gtgaagatga taatcttgat ttttctcaaa atatagtagt tgacaaggag 1680

tatcttttag aaaaaatatc ttcattagca agaagttcag agagaggata tatacactat 1740

attgttcagt tacaaggaga taaaattagt tatgaagcag catgtaactt atttgcaaag 1800

actccttatg atagtgtact gtttcagaaa aatatagaag attcagaaat tgcatattat 1860

tataatcctg gagatggtga aatacaagaa atagacaagt ataaaattcc aagtataatt 1920

tctgatagac ctaagattaa attaacattt attggtcatg gtaaagatga atttaatact 1980

gatatatttg caggttttga tgtagattca ttatccacag aaatagaagc agcaatagat 2040

ttagctaaag aggatatttc tcctaagtca atagaaataa atttattagg atgtaatatg 2100

tttagctact ctatcaacgt agaggagact tatcctggaa aattattact taaagttaaa 2160

gataaaatat cagaattaat gccatctata agtcaagact ctattatagt aagtgcaaat 2220

caatatgaag ttagaataaa tagtgaagga agaagagaat tattggatca ttctggtgaa 2280

tggataaata aagaagaaag tattataaag gatatttcat caaaagaata tatatcattt 2340

aatcctaaag aaaataaaat tacagtaaaa tctaaaaatt tacctgagct atctacatta 2400

ttacaagaaa ttagaaataa ttctaattca agtgatattg aactagaaga aaaagtaatg 2460

ttaacagaat gtgagataaa tgttatttca aatatagata cgcaaattgt tgaggaaagg 2520

attgaagaag ctaagaattt aacttctgac tctattaatt atataaaaga tgaatttaaa 2580

ctaatagaat ctatttctga tgcactatgt gacttaaaac aacagaatga attagaagat 2640

tctcatttta tatcttttga ggacatatca gagactgatg agggatttag tataagattt 2700

attaataaag aaactggaga atctatattt gtagaaactg aaaaaacaat attctctgaa 2760

tatgctaatc atataactga agagatttct aagataaaag gtactatatt tgatactgta 2820

aatggtaagt tagtaaaaaa agtaaattta gatactacac acgaagtaaa tactttaaat 2880

gctgcatttt ttatacaatc attaatagaa tataatagtt ctaaagaatc tcttagtaat 2940

ttaagtgtag caatgaaagt ccaagtttac gctcaattat ttagtactgg tttaaatact 3000

attacagatg cagccaaagt tgttgaatta gtatcaactg cattagatga aactatagac 3060

ttacttccta cattatctga aggattacct ataattgcaa ctattataga tggtgtaagt 3120

ttaggtgcag caatcaaaga gctaagtgaa acgagtgacc cattattaag acaagaaata 3180

gaagctaaga taggtataat ggcagtaaat ttaacaacag ctacaactgc aatcattact 3240

tcatctttgg ggatagctag tggatttagt atacttttag ttcctttagc aggaatttca 3300

gcaggtatac caagcttagt aaacaatgaa cttgtacttc gagataaggc aacaaaggtt 3360

gtagattatt ttaaacatgt ttcattagtt gaaactgaag gagtatttac tttattagat 3420

gataaaataa tgatgccaca agatgattta gtgatatcag aaatagattt taataataat 3480

tcaatagttt taggtaaatg tgaaatctgg agaatggaag gtggttcagg tcatactgta 3540

actgatgata tagatcactt cttttcagca ccatcaataa catatagaga gccacactta 3600

tctatatatg acgtattgga agtacaaaaa gaagaacttg atttgtcaaa agatttaatg 3660

gtattaccta atgctccaaa tagagtattt gcttgggaaa caggatggac accaggttta 3720

agaagcttag aaaatgatgg cacaaaactg ttagaccgta taagagataa ctatgaaggt 3780

gagttttatt ggagatattt tgcttttata gctgatgctt taataacaac attaaaacca 3840

agatatgaag atactaatat aagaataaat ttagatagta atactagaag ttttatagtt 3900

ccaataataa ctacagaata tataagagaa aaattatcat attctttcta tggttcagga 3960

ggaacttatg cattgtctct ttctcaatat aatatgggta taaatataga attaagtgaa 4020

agtgatgttt ggattataga tgttgataat gttgtgagag atgtaactat agaatctgat 4080

aaaattaaaa aaggtgattt aatagaaggt attttatcta cactaagtat tgaagagaat 4140

aaaattatct taaatagcca tgagattaat ttttctggtg aggtaaatgg aagtaatgga 4200

tttgtttctt taacattttc aattttagaa ggaataaatg caattataga agttgattta 4260

ttatctaaat catataaatt acttatttct ggcgaattaa aaatattgat gttaaattca 4320

aatcatattc aacagaaaat agattatata ggattcaata gcgaattaca gaaaaatata 4380

ccatatagct ttgtagatag tgaaggaaaa gagaatggtt ttattaatgg ttcaacaaaa 4440

gaaggtttat ttgtatctga attacctgat gtagttctta taagtaaggt ttatatggat 4500

gatagtaagc cttcatttgg atattatagt aataatttga aagatgtcaa agttataact 4560

aaagataatg ttaatatatt aacaggttat tatcttaagg atgatataaa aatctctctt 4620

tctttgactc tacaagatga aaaaactata aagttaaata gtgtgcattt agatgaaagt 4680

ggagtagctg agattttgaa gttcatgaat agaaaaggta atacaaatac ttcagattct 4740

ttaatgagct ttttagaaag tatgaatata aaaagtattt tcgttaattt cttacaatct 4800

aatattaagt ttatattaga tgctaatttt ataataagtg gtactacttc tattggccaa 4860

tttgagttta tttgtgatga aaatgataat atacaaccat atttcattaa gtttaataca 4920

ctagaaacta attatacttt atatgtagga aatagacaaa atatgatagt ggaaccaaat 4980

tatgatttag atgattctgg agatatatct tcaactgtta tcaatttctc tcaaaagtat 5040

ctttatggaa tagacagttg tgttaataaa gttgtaattt caccaaatat ttatacagat 5100

gaaataaata taacgcctgt atatgaaaca aataatactt atccagaagt tattgtatta 5160

gatgcaaatt atataaatga aaaaataaat gttaatatca atgatctatc tatacgatat 5220

gtatggagta atgatggtaa tgattttatt cttatgtcaa ctagtgaaga aaataaggtg 5280

tcacaagtta aaataagatt cgttaatgtt tttaaagata agactttggc aaataagcta 5340

tcttttaact ttagtgataa acaagatgta cctgtaagtg aaataatctt atcatttaca 5400

ccttcatatt atgaggatgg attgattggc tatgatttgg gtctagtttc tttatataat 5460

gagaaatttt atattaataa ctttggaatg atggtatctg gattaatata tattaatgat 5520

tcattatatt attttaaacc accagtaaat aatttgataa ctggatttgt gactgtaggc 5580

gatgataaat actactttaa tccaattaat ggtggagctg cttcaattgg agagacaata 5640

attgatgaca aaaattatta tttcaaccaa agtggagtgt tacaaacagg tgtatttagt 5700

acagaagatg gatttaaata ttttgcccca gctaatacac ttgatgaaaa cctagaagga 5760

gaagcaattg attttactgg aaaattaatt attgacgaaa atatttatta ttttgatgat 5820

aattatagag gagctgtaga atggaaagaa ttagatggtg aaatgcacta ttttagccca 5880

gaaacaggta aagcttttaa aggtctaaat caaataggtg attataaata ctatttcaat 5940

tctgatggag ttatgcaaaa aggatttgtt agtataaatg ataataaaca ctattttgat 6000

gattctggtg ttatgaaagt aggttacact gaaatagatg gcaagcattt ctactttgct 6060

gaaaacggag aaatgcaaat aggagtattt aatacagaag atggatttaa atattttgct 6120

catcataatg aagatttagg aaatgaagaa ggtgaagaaa tctcatattc tggtatatta 6180

aatttcaata ataaaattta ctattttgat gattcattta cagctgtagt tggatggaaa 6240

gatttagagg atggttcaaa gtattatttt gatgaagata cagcagaagc atatataggt 6300

ttgtcattaa taaatgatgg tcaatattat tttaatgatg atggaattat gcaagttgga 6360

tttgtcacta taaatgataa agtcttctac ttctctgact ctggaattat agaatctgga 6420

gtacaaaaca tagatgacaa ttatttctat atagatgata atggtatagt tcaaattggt 6480

gtatttgata cttcagatgg atataaatat tttgcacctg ctaatactgt aaatgataat 6540

atttacggac aagcagttga atatagtggt ttagttagag ttggtgaaga tgtatattat 6600

tttggagaaa catatacaat tgagactgga tggatatatg atatggaaaa tgaaagtgat 6660

aaatattatt tcaatccaga aactaaaaaa gcatgcaaag gtattaattt aattgatgat 6720

ataaaatatt attttgatga gaagggcata atgagaacgg gtcttatatc atttgaaaat 6780

aataattatt actttaatga gaatggtgaa atgcaatttg gttatataaa tatagaagat 6840

aagatgttct attttggtga agatggtgtc atgcagattg gagtatttaa tacaccagat 6900

ggatttaaat actttgcaca tcaaaatact ttggatgaga attttgaggg agaatcaata 6960

aactatactg gttggttaga tttagatgaa aagagatatt attttacaga tgaatatatt 7020

gcagcaactg gttcagttat tattgatggt gaggagtatt attttgatcc tgatacagct 7080

caattagtga ttagtgaata g 7101

<210> 11

<211> 8133

<212> ДНК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая нуклеотидная последовательность: TcdA ген (D285A D287A мутации)

<400> 11

atgtctttaa tatctaaaga agagttaata aaactcgcat atagcattag accaagagaa 60

aatgagtata aaactatact aactaattta gacgaatata ataagttaac tacaaacaat 120

aatgaaaata aatatttaca attaaaaaaa ctaaatgaat caattgatgt ttttatgaat 180

aaatataaaa cttcaagcag aaatagagca ctctctaatc taaaaaaaga tatattaaaa 240

gaagtaattc ttattaaaaa ttccaataca agccctgtag aaaaaaattt acattttgta 300

tggataggtg gagaagtcag tgatattgct cttgaataca taaaacaatg ggctgatatt 360

aatgcagaat ataatattaa actgtggtat gatagtgaag cattcttagt aaatacacta 420

aaaaaggcta tagttgaatc ttctaccact gaagcattac agctactaga ggaagagatt 480

caaaatcctc aatttgataa tatgaaattt tacaaaaaaa ggatggaatt tatatatgat 540

agacaaaaaa ggtttataaa ttattataaa tctcaaatca ataaacctac agtacctaca 600

atagatgata ttataaagtc tcatctagta tctgaatata atagagatga aactgtatta 660

gaatcatata gaacaaattc tttgagaaaa ataaatagta atcatgggat agatatcagg 720

gctaatagtt tgtttacaga acaagagtta ttaaatattt atagtcagga gttgttaaat 780

cgtggaaatt tagctgcagc atctgacata gtaagattat tagccctaaa aaattttggc 840

ggagtatatt tagcagttgc aatgcttcca ggtattcact ctgatttatt taaaacaata 900

tctagaccta gctctattgg actagaccgt tgggaaatga taaaattaga ggctattatg 960

aagtataaaa aatatataaa taattataca tcagaaaact ttgataaact tgatcaacaa 1020

ttaaaagata attttaaact cattatagaa agtaaaagtg aaaaatctga gatattttct 1080

aaattagaaa atttaaatgt atctgatctt gaaattaaaa tagctttcgc tttaggcagt 1140

gttataaatc aagccttgat atcaaaacaa ggttcatatc ttactaacct agtaatagaa 1200

caagtaaaaa atagatatca atttttaaac caacacctta acccagccat agagtctgat 1260

aataacttca cagatactac taaaattttt catgattcat tatttaattc agctaccgca 1320

gaaaactcta tgtttttaac aaaaatagca ccatacttac aagtaggttt tatgccagaa 1380

gctcgctcca caataagttt aagtggtcca ggagcttatg cgtcagctta ctatgatttc 1440

ataaatttac aagaaaatac tatagaaaaa actttaaaag catcagattt aatagaattt 1500

aaattcccag aaaataatct atctcaattg acagaacaag aaataaatag tctatggagc 1560

tttgatcaag caagtgcaaa atatcaattt gagaaatatg taagagatta tactggtgga 1620

tctctttctg aagacaatgg ggtagacttt aataaaaata ctgccctcga caaaaactat 1680

ttattaaata ataaaattcc atcaaacaat gtagaagaag ctggaagtaa aaattatgtt 1740

cattatatca tacagttaca aggagatgat ataagttatg aagcaacatg caatttattt 1800

tctaaaaatc ctaaaaatag tattattata caacgaaata tgaatgaaag tgcaaaaagc 1860

tactttttaa gtgatgatgg agaatctatt ttagaattaa ataaatatag gatacctgaa 1920

agattaaaaa ataaggaaaa agtaaaagta acctttattg gacatggtaa agatgaattc 1980

aacacaagcg aatttgctag attaagtgta gattcacttt ccaatgagat aagttcattt 2040

ttagatacca taaaattaga tatatcacct aaaaatgtag aagtaaactt acttggatgt 2100

aatatgttta gttatgattt taatgttgaa gaaacttatc ctgggaagtt gctattaagt 2160

attatggaca aaattacttc cactttacct gatgtaaata aaaattctat tactatagga 2220

gcaaatcaat atgaagtaag aattaatagt gagggaagaa aagaacttct ggctcactca 2280

ggtaaatgga taaataaaga agaagctatt atgagcgatt tatctagtaa agaatacatt 2340

ttttttgatt ctatagataa taagctaaaa gcaaagtcca agaatattcc aggattagca 2400

tcaatatcag aagatataaa aacattatta cttgatgcaa gtgttagtcc tgatacaaaa 2460

tttattttaa ataatcttaa gcttaatatt gaatcttcta ttggtgatta catttattat 2520

gaaaaattag agcctgttaa aaatataatt cacaattcta tagatgattt aatagatgag 2580

ttcaatctac ttgaaaatgt atctgatgaa ttatatgaat taaaaaaatt aaataatcta 2640

gatgagaagt atttaatatc ttttgaagat atctcaaaaa ataattcaac ttactctgta 2700

agatttatta acaaaagtaa tggtgagtca gtttatgtag aaacagaaaa agaaattttt 2760

tcaaaatata gcgaacatat tacaaaagaa ataagtacta taaagaatag tataattaca 2820

gatgttaatg gtaatttatt ggataatata cagttagatc atacttctca agttaataca 2880

ttaaacgcag cattctttat tcaatcatta atagattata gtagcaataa agatgtactg 2940

aatgatttaa gtacctcagt taaggttcaa ctttatgctc aactatttag tacaggttta 3000

aatactatat atgactctat ccaattagta aatttaatat caaatgcagt aaatgatact 3060

ataaatgtac tacctacaat aacagagggg atacctattg tatctactat attagacgga 3120

ataaacttag gtgcagcaat taaggaatta ctagacgaac atgacccatt actaaaaaaa 3180

gaattagaag ctaaggtggg tgttttagca ataaatatgt cattatctat agctgcaact 3240

gtagcttcaa ttgttggaat aggtgctgaa gttactattt tcttattacc tatagctggt 3300

atatctgcag gaataccttc attagttaat aatgaattaa tattgcatga taaggcaact 3360

tcagtggtaa actattttaa tcatttgtct gaatctaaaa aatatggccc tcttaaaaca 3420

gaagatgata aaattttagt tcctattgat gatttagtaa tatcagaaat agattttaat 3480

aataattcga taaaactagg aacatgtaat atattagcaa tggagggggg atcaggacac 3540

acagtgactg gtaatataga tcactttttc tcatctccat ctataagttc tcatattcct 3600

tcattatcaa tttattctgc aataggtata gaaacagaaa atctagattt ttcaaaaaaa 3660

ataatgatgt tacctaatgc tccttcaaga gtgttttggt gggaaactgg agcagttcca 3720

ggtttaagat cattggaaaa tgacggaact agattacttg attcaataag agatttatac 3780

ccaggtaaat tttactggag attctatgct tttttcgatt atgcaataac tacattaaaa 3840

ccagtttatg aagacactaa tattaaaatt aaactagata aagatactag aaacttcata 3900

atgccaacta taactactaa cgaaattaga aacaaattat cttattcatt tgatggagca 3960

ggaggaactt actctttatt attatcttca tatccaatat caacgaatat aaatttatct 4020

aaagatgatt tatggatatt taatattgat aatgaagtaa gagaaatatc tatagaaaat 4080

ggtactatta aaaaaggaaa gttaataaaa gatgttttaa gtaaaattga tataaataaa 4140

aataaactta ttataggcaa tcaaacaata gatttttcag gcgatataga taataaagat 4200

agatatatat tcttgacttg tgagttagat gataaaatta gtttaataat agaaataaat 4260

cttgttgcaa aatcttatag tttgttattg tctggggata aaaattattt gatatccaat 4320

ttatctaata ttattgagaa aatcaatact ttaggactag atagtaaaaa tatagcgtac 4380

aattacactg atgaatctaa taataaatat tttggagcta tatctaaaac aagtcaaaaa 4440

agcataatac attataaaaa agacagtaaa aatatattag aattttataa tgacagtaca 4500

ttagaattta acagtaaaga ttttattgct gaagatataa atgtatttat gaaagatgat 4560

attaatacta taacaggaaa atactatgtt gataataata ctgataaaag tatagatttc 4620

tctatttctt tagttagtaa aaatcaagta aaagtaaatg gattatattt aaatgaatcc 4680

gtatactcat cttaccttga ttttgtgaaa aattcagatg gacaccataa tacttctaat 4740

tttatgaatt tatttttgga caatataagt ttctggaaat tgtttgggtt tgaaaatata 4800

aattttgtaa tcgataaata ctttaccctt gttggtaaaa ctaatcttgg atatgtagaa 4860

tttatttgtg acaataataa aaatatagat atatattttg gtgaatggaa aacatcgtca 4920

tctaaaagca ctatatttag cggaaatggt agaaatgttg tagtagagcc tatatataat 4980

cctgatacgg gtgaagatat atctacttca ctagattttt cctatgaacc tctctatgga 5040

atagatagat atatcaataa agtattgata gcacctgatt tatatacaag tttaataaat 5100

attaatacca attattattc aaatgagtac taccctgaga ttatagttct taacccaaat 5160

acattccaca aaaaagtaaa tataaattta gatagttctt cttttgagta taaatggtct 5220

acagaaggaa gtgactttat tttagttaga tacttagaag aaagtaataa aaaaatatta 5280

caaaaaataa gaatcaaagg tatcttatct aatactcaat catttaataa aatgagtata 5340

gattttaaag atattaaaaa actatcatta ggatatataa tgagtaattt taaatcattt 5400

aattctgaaa atgaattaga tagagatcat ttaggattta aaataataga taataaaact 5460

tattactatg atgaagatag taaattagtt aaaggattaa tcaatataaa taattcatta 5520

ttctattttg atcctataga atttaactta gtaactggat ggcaaactat caatggtaaa 5580

aaatattatt ttgatataaa tactggagca gctttaatta gttataaaat tattaatggt 5640

aaacactttt attttaataa tgatggtgtg atgcagttgg gagtatttaa aggacctgat 5700

ggatttgaat attttgcacc tgccaatact caaaataata acatagaagg tcaggctata 5760

gtttatcaaa gtaaattctt aactttgaat ggcaaaaaat attattttga taatgactca 5820

aaagcagtca ctggatggag aattattaac aatgagaaat attactttaa tcctaataat 5880

gctattgctg cagtcggatt gcaagtaatt gacaataata agtattattt caatcctgac 5940

actgctatca tctcaaaagg ttggcagact gttaatggta gtagatacta ctttgatact 6000

gataccgcta ttgcctttaa tggttataaa actattgatg gtaaacactt ttattttgat 6060

agtgattgtg tagtgaaaat aggtgtgttt agtacctcta atggatttga atattttgca 6120

cctgctaata cttataataa taacatagaa ggtcaggcta tagtttatca aagtaaattc 6180

ttaactttga atggtaaaaa atattacttt gataataact caaaagcagt taccggatgg 6240

caaactattg atagtaaaaa atattacttt aatactaaca ctgctgaagc agctactgga 6300

tggcaaacta ttgatggtaa aaaatattac tttaatacta acactgctga agcagctact 6360

ggatggcaaa ctattgatgg taaaaaatat tactttaata ctaacactgc tatagcttca 6420

actggttata caattattaa tggtaaacat ttttatttta atactgatgg tattatgcag 6480

ataggagtgt ttaaaggacc taatggattt gaatattttg cacctgctaa tacggatgct 6540

aacaacatag aaggtcaagc tatactttac caaaatgaat tcttaacttt gaatggtaaa 6600

aaatattact ttggtagtga ctcaaaagca gttactggat ggagaattat taacaataag 6660

aaatattact ttaatcctaa taatgctatt gctgcaattc atctatgcac tataaataat 6720

gacaagtatt actttagtta tgatggaatt cttcaaaatg gatatattac tattgaaaga 6780

aataatttct attttgatgc taataatgaa tctaaaatgg taacaggagt atttaaagga 6840

cctaatggat ttgagtattt tgcacctgct aatactcaca ataataacat agaaggtcag 6900

gctatagttt accagaacaa attcttaact ttgaatggca aaaaatatta ttttgataat 6960

gactcaaaag cagttactgg atggcaaacc attgatggta aaaaatatta ctttaatctt 7020

aacactgctg aagcagctac tggatggcaa actattgatg gtaaaaaata ttactttaat 7080

cttaacactg ctgaagcagc tactggatgg caaactattg atggtaaaaa atattacttt 7140

aatactaaca ctttcatagc ctcaactggt tatacaagta ttaatggtaa acatttttat 7200

tttaatactg atggtattat gcagatagga gtgtttaaag gacctaatgg atttgaatac 7260

tttgcacctg ctaatactca taataataac atagaaggtc aagctatact ttaccaaaat 7320

aaattcttaa ctttgaatgg taaaaaatat tactttggta gtgactcaaa agcagttacc 7380

ggattgcgaa ctattgatgg taaaaaatat tactttaata ctaacactgc tgttgcagtt 7440

actggatggc aaactattaa tggtaaaaaa tactacttta atactaacac ttctatagct 7500

tcaactggtt atacaattat tagtggtaaa catttttatt ttaatactga tggtattatg 7560

cagataggag tgtttaaagg acctgatgga tttgaatact ttgcacctgc taatacagat 7620

gctaacaata tagaaggtca agctatacgt tatcaaaata gattcctata tttacatgac 7680

aatatatatt attttggtaa taattcaaaa gcagctactg gttgggtaac tattgatggt 7740

aatagatatt acttcgagcc taatacagct atgggtgcga atggttataa aactattgat 7800

aataaaaatt tttactttag aaatggttta cctcagatag gagtgtttaa agggtctaat 7860

ggatttgaat actttgcacc tgctaatacg gatgctaaca atatagaagg tcaagctata 7920

cgttatcaaa atagattcct acatttactt ggaaaaatat attactttgg taataattca 7980

aaagcagtta ctggatggca aactattaat ggtaaagtat attactttat gcctgatact 8040

gctatggctg cagcaggtgg acttttcgag attgatggtg ttatatattt ctttggtgtt 8100

gatggagtaa aagcccctgg gatatatggc taa 8133

<210> 12

<211> 8133

<212> ДНК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая нуклеотидная последовательность: TcdA ген (D285A D287A C700A мутации)

<400> 12

atgtctttaa tatctaaaga agagttaata aaactcgcat atagcattag accaagagaa 60

aatgagtata aaactatact aactaattta gacgaatata ataagttaac tacaaacaat 120

aatgaaaata aatatttaca attaaaaaaa ctaaatgaat caattgatgt ttttatgaat 180

aaatataaaa cttcaagcag aaatagagca ctctctaatc taaaaaaaga tatattaaaa 240

gaagtaattc ttattaaaaa ttccaataca agccctgtag aaaaaaattt acattttgta 300

tggataggtg gagaagtcag tgatattgct cttgaataca taaaacaatg ggctgatatt 360

aatgcagaat ataatattaa actgtggtat gatagtgaag cattcttagt aaatacacta 420

aaaaaggcta tagttgaatc ttctaccact gaagcattac agctactaga ggaagagatt 480

caaaatcctc aatttgataa tatgaaattt tacaaaaaaa ggatggaatt tatatatgat 540

agacaaaaaa ggtttataaa ttattataaa tctcaaatca ataaacctac agtacctaca 600

atagatgata ttataaagtc tcatctagta tctgaatata atagagatga aactgtatta 660

gaatcatata gaacaaattc tttgagaaaa ataaatagta atcatgggat agatatcagg 720

gctaatagtt tgtttacaga acaagagtta ttaaatattt atagtcagga gttgttaaat 780

cgtggaaatt tagctgcagc atctgacata gtaagattat tagccctaaa aaattttggc 840

ggagtatatt tagcagttgc aatgcttcca ggtattcact ctgatttatt taaaacaata 900

tctagaccta gctctattgg actagaccgt tgggaaatga taaaattaga ggctattatg 960

aagtataaaa aatatataaa taattataca tcagaaaact ttgataaact tgatcaacaa 1020

ttaaaagata attttaaact cattatagaa agtaaaagtg aaaaatctga gatattttct 1080

aaattagaaa atttaaatgt atctgatctt gaaattaaaa tagctttcgc tttaggcagt 1140

gttataaatc aagccttgat atcaaaacaa ggttcatatc ttactaacct agtaatagaa 1200

caagtaaaaa atagatatca atttttaaac caacacctta acccagccat agagtctgat 1260

aataacttca cagatactac taaaattttt catgattcat tatttaattc agctaccgca 1320

gaaaactcta tgtttttaac aaaaatagca ccatacttac aagtaggttt tatgccagaa 1380

gctcgctcca caataagttt aagtggtcca ggagcttatg cgtcagctta ctatgatttc 1440

ataaatttac aagaaaatac tatagaaaaa actttaaaag catcagattt aatagaattt 1500

aaattcccag aaaataatct atctcaattg acagaacaag aaataaatag tctatggagc 1560

tttgatcaag caagtgcaaa atatcaattt gagaaatatg taagagatta tactggtgga 1620

tctctttctg aagacaatgg ggtagacttt aataaaaata ctgccctcga caaaaactat 1680

ttattaaata ataaaattcc atcaaacaat gtagaagaag ctggaagtaa aaattatgtt 1740

cattatatca tacagttaca aggagatgat ataagttatg aagcaacatg caatttattt 1800

tctaaaaatc ctaaaaatag tattattata caacgaaata tgaatgaaag tgcaaaaagc 1860

tactttttaa gtgatgatgg agaatctatt ttagaattaa ataaatatag gatacctgaa 1920

agattaaaaa ataaggaaaa agtaaaagta acctttattg gacatggtaa agatgaattc 1980

aacacaagcg aatttgctag attaagtgta gattcacttt ccaatgagat aagttcattt 2040

ttagatacca taaaattaga tatatcacct aaaaatgtag aagtaaactt acttggagct 2100

aatatgttta gttatgattt taatgttgaa gaaacttatc ctgggaagtt gctattaagt 2160

attatggaca aaattacttc cactttacct gatgtaaata aaaattctat tactatagga 2220

gcaaatcaat atgaagtaag aattaatagt gagggaagaa aagaacttct ggctcactca 2280

ggtaaatgga taaataaaga agaagctatt atgagcgatt tatctagtaa agaatacatt 2340

ttttttgatt ctatagataa taagctaaaa gcaaagtcca agaatattcc aggattagca 2400

tcaatatcag aagatataaa aacattatta cttgatgcaa gtgttagtcc tgatacaaaa 2460

tttattttaa ataatcttaa gcttaatatt gaatcttcta ttggtgatta catttattat 2520

gaaaaattag agcctgttaa aaatataatt cacaattcta tagatgattt aatagatgag 2580

ttcaatctac ttgaaaatgt atctgatgaa ttatatgaat taaaaaaatt aaataatcta 2640

gatgagaagt atttaatatc ttttgaagat atctcaaaaa ataattcaac ttactctgta 2700

agatttatta acaaaagtaa tggtgagtca gtttatgtag aaacagaaaa agaaattttt 2760

tcaaaatata gcgaacatat tacaaaagaa ataagtacta taaagaatag tataattaca 2820

gatgttaatg gtaatttatt ggataatata cagttagatc atacttctca agttaataca 2880

ttaaacgcag cattctttat tcaatcatta atagattata gtagcaataa agatgtactg 2940

aatgatttaa gtacctcagt taaggttcaa ctttatgctc aactatttag tacaggttta 3000

aatactatat atgactctat ccaattagta aatttaatat caaatgcagt aaatgatact 3060

ataaatgtac tacctacaat aacagagggg atacctattg tatctactat attagacgga 3120

ataaacttag gtgcagcaat taaggaatta ctagacgaac atgacccatt actaaaaaaa 3180

gaattagaag ctaaggtggg tgttttagca ataaatatgt cattatctat agctgcaact 3240

gtagcttcaa ttgttggaat aggtgctgaa gttactattt tcttattacc tatagctggt 3300

atatctgcag gaataccttc attagttaat aatgaattaa tattgcatga taaggcaact 3360

tcagtggtaa actattttaa tcatttgtct gaatctaaaa aatatggccc tcttaaaaca 3420

gaagatgata aaattttagt tcctattgat gatttagtaa tatcagaaat agattttaat 3480

aataattcga taaaactagg aacatgtaat atattagcaa tggagggggg atcaggacac 3540

acagtgactg gtaatataga tcactttttc tcatctccat ctataagttc tcatattcct 3600

tcattatcaa tttattctgc aataggtata gaaacagaaa atctagattt ttcaaaaaaa 3660

ataatgatgt tacctaatgc tccttcaaga gtgttttggt gggaaactgg agcagttcca 3720

ggtttaagat cattggaaaa tgacggaact agattacttg attcaataag agatttatac 3780

ccaggtaaat tttactggag attctatgct tttttcgatt atgcaataac tacattaaaa 3840

ccagtttatg aagacactaa tattaaaatt aaactagata aagatactag aaacttcata 3900

atgccaacta taactactaa cgaaattaga aacaaattat cttattcatt tgatggagca 3960

ggaggaactt actctttatt attatcttca tatccaatat caacgaatat aaatttatct 4020

aaagatgatt tatggatatt taatattgat aatgaagtaa gagaaatatc tatagaaaat 4080

ggtactatta aaaaaggaaa gttaataaaa gatgttttaa gtaaaattga tataaataaa 4140

aataaactta ttataggcaa tcaaacaata gatttttcag gcgatataga taataaagat 4200

agatatatat tcttgacttg tgagttagat gataaaatta gtttaataat agaaataaat 4260

cttgttgcaa aatcttatag tttgttattg tctggggata aaaattattt gatatccaat 4320

ttatctaata ttattgagaa aatcaatact ttaggactag atagtaaaaa tatagcgtac 4380

aattacactg atgaatctaa taataaatat tttggagcta tatctaaaac aagtcaaaaa 4440

agcataatac attataaaaa agacagtaaa aatatattag aattttataa tgacagtaca 4500

ttagaattta acagtaaaga ttttattgct gaagatataa atgtatttat gaaagatgat 4560

attaatacta taacaggaaa atactatgtt gataataata ctgataaaag tatagatttc 4620

tctatttctt tagttagtaa aaatcaagta aaagtaaatg gattatattt aaatgaatcc 4680

gtatactcat cttaccttga ttttgtgaaa aattcagatg gacaccataa tacttctaat 4740

tttatgaatt tatttttgga caatataagt ttctggaaat tgtttgggtt tgaaaatata 4800

aattttgtaa tcgataaata ctttaccctt gttggtaaaa ctaatcttgg atatgtagaa 4860

tttatttgtg acaataataa aaatatagat atatattttg gtgaatggaa aacatcgtca 4920

tctaaaagca ctatatttag cggaaatggt agaaatgttg tagtagagcc tatatataat 4980

cctgatacgg gtgaagatat atctacttca ctagattttt cctatgaacc tctctatgga 5040

atagatagat atatcaataa agtattgata gcacctgatt tatatacaag tttaataaat 5100

attaatacca attattattc aaatgagtac taccctgaga ttatagttct taacccaaat 5160

acattccaca aaaaagtaaa tataaattta gatagttctt cttttgagta taaatggtct 5220

acagaaggaa gtgactttat tttagttaga tacttagaag aaagtaataa aaaaatatta 5280

caaaaaataa gaatcaaagg tatcttatct aatactcaat catttaataa aatgagtata 5340

gattttaaag atattaaaaa actatcatta ggatatataa tgagtaattt taaatcattt 5400

aattctgaaa atgaattaga tagagatcat ttaggattta aaataataga taataaaact 5460

tattactatg atgaagatag taaattagtt aaaggattaa tcaatataaa taattcatta 5520

ttctattttg atcctataga atttaactta gtaactggat ggcaaactat caatggtaaa 5580

aaatattatt ttgatataaa tactggagca gctttaatta gttataaaat tattaatggt 5640

aaacactttt attttaataa tgatggtgtg atgcagttgg gagtatttaa aggacctgat 5700

ggatttgaat attttgcacc tgccaatact caaaataata acatagaagg tcaggctata 5760

gtttatcaaa gtaaattctt aactttgaat ggcaaaaaat attattttga taatgactca 5820

aaagcagtca ctggatggag aattattaac aatgagaaat attactttaa tcctaataat 5880

gctattgctg cagtcggatt gcaagtaatt gacaataata agtattattt caatcctgac 5940

actgctatca tctcaaaagg ttggcagact gttaatggta gtagatacta ctttgatact 6000

gataccgcta ttgcctttaa tggttataaa actattgatg gtaaacactt ttattttgat 6060

agtgattgtg tagtgaaaat aggtgtgttt agtacctcta atggatttga atattttgca 6120

cctgctaata cttataataa taacatagaa ggtcaggcta tagtttatca aagtaaattc 6180

ttaactttga atggtaaaaa atattacttt gataataact caaaagcagt taccggatgg 6240

caaactattg atagtaaaaa atattacttt aatactaaca ctgctgaagc agctactgga 6300

tggcaaacta ttgatggtaa aaaatattac tttaatacta acactgctga agcagctact 6360

ggatggcaaa ctattgatgg taaaaaatat tactttaata ctaacactgc tatagcttca 6420

actggttata caattattaa tggtaaacat ttttatttta atactgatgg tattatgcag 6480

ataggagtgt ttaaaggacc taatggattt gaatattttg cacctgctaa tacggatgct 6540

aacaacatag aaggtcaagc tatactttac caaaatgaat tcttaacttt gaatggtaaa 6600

aaatattact ttggtagtga ctcaaaagca gttactggat ggagaattat taacaataag 6660

aaatattact ttaatcctaa taatgctatt gctgcaattc atctatgcac tataaataat 6720

gacaagtatt actttagtta tgatggaatt cttcaaaatg gatatattac tattgaaaga 6780

aataatttct attttgatgc taataatgaa tctaaaatgg taacaggagt atttaaagga 6840

cctaatggat ttgagtattt tgcacctgct aatactcaca ataataacat agaaggtcag 6900

gctatagttt accagaacaa attcttaact ttgaatggca aaaaatatta ttttgataat 6960

gactcaaaag cagttactgg atggcaaacc attgatggta aaaaatatta ctttaatctt 7020

aacactgctg aagcagctac tggatggcaa actattgatg gtaaaaaata ttactttaat 7080

cttaacactg ctgaagcagc tactggatgg caaactattg atggtaaaaa atattacttt 7140

aatactaaca ctttcatagc ctcaactggt tatacaagta ttaatggtaa acatttttat 7200

tttaatactg atggtattat gcagatagga gtgtttaaag gacctaatgg atttgaatac 7260

tttgcacctg ctaatactca taataataac atagaaggtc aagctatact ttaccaaaat 7320

aaattcttaa ctttgaatgg taaaaaatat tactttggta gtgactcaaa agcagttacc 7380

ggattgcgaa ctattgatgg taaaaaatat tactttaata ctaacactgc tgttgcagtt 7440

actggatggc aaactattaa tggtaaaaaa tactacttta atactaacac ttctatagct 7500

tcaactggtt atacaattat tagtggtaaa catttttatt ttaatactga tggtattatg 7560

cagataggag tgtttaaagg acctgatgga tttgaatact ttgcacctgc taatacagat 7620

gctaacaata tagaaggtca agctatacgt tatcaaaata gattcctata tttacatgac 7680

aatatatatt attttggtaa taattcaaaa gcagctactg gttgggtaac tattgatggt 7740

aatagatatt acttcgagcc taatacagct atgggtgcga atggttataa aactattgat 7800

aataaaaatt tttactttag aaatggttta cctcagatag gagtgtttaa agggtctaat 7860

ggatttgaat actttgcacc tgctaatacg gatgctaaca atatagaagg tcaagctata 7920

cgttatcaaa atagattcct acatttactt ggaaaaatat attactttgg taataattca 7980

aaagcagtta ctggatggca aactattaat ggtaaagtat attactttat gcctgatact 8040

gctatggctg cagcaggtgg acttttcgag attgatggtg ttatatattt ctttggtgtt 8100

gatggagtaa aagcccctgg gatatatggc taa 8133

<210> 13

<211> 7101

<212> ДНК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая нуклеотидная последовательность: TcdB (D286A D288A мутации)

<400> 13

atgagtttag ttaatagaaa acagttagaa aaaatggcaa atgtaagatt tcgtactcaa 60

gaagatgaat atgttgcaat attggatgct ttagaagaat atcataatat gtcagagaat 120

actgtagtcg aaaaatattt aaaattaaaa gatataaata gtttaacaga tatttatata 180

gatacatata aaaaatctgg tagaaataaa gccttaaaaa aatttaagga atatctagtt 240

acagaagtat tagagctaaa gaataataat ttaactccag ttgagaaaaa tttacatttt 300

gtttggattg gaggtcaaat aaatgacact gctattaatt atataaatca atggaaagat 360

gtaaatagtg attataatgt taatgttttt tatgatagta atgcattttt gataaacaca 420

ttgaaaaaaa ctgtagtaga atcagcaata aatgatacac ttgaatcatt tagagaaaac 480

ttaaatgacc ctagatttga ctataataaa ttcttcagaa aacgtatgga aataatttat 540

gataaacaga aaaatttcat aaactactat aaagctcaaa gagaagaaaa tcctgaactt 600

ataattgatg atattgtaaa gacatatctt tcaaatgagt attcaaagga gatagatgaa 660

cttaatacct atattgaaga atccttaaat aaaattacac agaatagtgg aaatgatgtt 720

agaaactttg aagaatttaa aaatggagag tcattcaact tatatgaaca agagttggta 780

gaaaggtgga atttagctgc tgcttctgac atattaagaa tatctgcatt aaaagaaatt 840

ggtggtatgt atttagcagt tgcaatgtta ccaggaatac aaccagactt atttgagtct 900

atagagaaac ctagttcagt aacagtggat ttttgggaaa tgacaaagtt agaagctata 960

atgaaataca aagaatatat accagaatat acctcagaac attttgacat gttagacgaa 1020

gaagttcaaa gtagttttga atctgttcta gcttctaagt cagataaatc agaaatattc 1080

tcatcacttg gtgatatgga ggcatcacca ctagaagtta aaattgcatt taatagtaag 1140

ggtattataa atcaagggct aatttctgtg aaagactcat attgtagcaa tttaatagta 1200

aaacaaatcg agaatagata taaaatattg aataatagtt taaatccagc tattagcgag 1260

gataatgatt ttaatactac aacgaatacc tttattgata gtataatggc tgaagctaat 1320

gcagataatg gtagatttat gatggaacta ggaaagtatt taagagttgg tttcttccca 1380

gatgttaaaa ctactattaa cttaagtggc cctgaagctt atgcggcagc ttatcaagat 1440

ttattaatgt ttaaagaagg cagtatgaat atccatttga tagaagctga tttaagaaac 1500

tttgaaatct ctaaaactaa tatttctcaa tcaactgaac aagaaatggc ttctttatgg 1560

tcatttgacg atgcaagagc taaagctcaa tttgaagaat ataaaaggaa ttattttgaa 1620

ggttctcttg gtgaagatga taatcttgat ttttctcaaa atatagtagt tgacaaggag 1680

tatcttttag aaaaaatatc ttcattagca agaagttcag agagaggata tatacactat 1740

attgttcagt tacaaggaga taaaattagt tatgaagcag catgtaactt atttgcaaag 1800

actccttatg atagtgtact gtttcagaaa aatatagaag attcagaaat tgcatattat 1860

tataatcctg gagatggtga aatacaagaa atagacaagt ataaaattcc aagtataatt 1920

tctgatagac ctaagattaa attaacattt attggtcatg gtaaagatga atttaatact 1980

gatatatttg caggttttga tgtagattca ttatccacag aaatagaagc agcaatagat 2040

ttagctaaag aggatatttc tcctaagtca atagaaataa atttattagg atgtaatatg 2100

tttagctact ctatcaacgt agaggagact tatcctggaa aattattact taaagttaaa 2160

gataaaatat cagaattaat gccatctata agtcaagact ctattatagt aagtgcaaat 2220

caatatgaag ttagaataaa tagtgaagga agaagagaat tattggatca ttctggtgaa 2280

tggataaata aagaagaaag tattataaag gatatttcat caaaagaata tatatcattt 2340

aatcctaaag aaaataaaat tacagtaaaa tctaaaaatt tacctgagct atctacatta 2400

ttacaagaaa ttagaaataa ttctaattca agtgatattg aactagaaga aaaagtaatg 2460

ttaacagaat gtgagataaa tgttatttca aatatagata cgcaaattgt tgaggaaagg 2520

attgaagaag ctaagaattt aacttctgac tctattaatt atataaaaga tgaatttaaa 2580

ctaatagaat ctatttctga tgcactatgt gacttaaaac aacagaatga attagaagat 2640

tctcatttta tatcttttga ggacatatca gagactgatg agggatttag tataagattt 2700

attaataaag aaactggaga atctatattt gtagaaactg aaaaaacaat attctctgaa 2760

tatgctaatc atataactga agagatttct aagataaaag gtactatatt tgatactgta 2820

aatggtaagt tagtaaaaaa agtaaattta gatactacac acgaagtaaa tactttaaat 2880

gctgcatttt ttatacaatc attaatagaa tataatagtt ctaaagaatc tcttagtaat 2940

ttaagtgtag caatgaaagt ccaagtttac gctcaattat ttagtactgg tttaaatact 3000

attacagatg cagccaaagt tgttgaatta gtatcaactg cattagatga aactatagac 3060

ttacttccta cattatctga aggattacct ataattgcaa ctattataga tggtgtaagt 3120

ttaggtgcag caatcaaaga gctaagtgaa acgagtgacc cattattaag acaagaaata 3180

gaagctaaga taggtataat ggcagtaaat ttaacaacag ctacaactgc aatcattact 3240

tcatctttgg ggatagctag tggatttagt atacttttag ttcctttagc aggaatttca 3300

gcaggtatac caagcttagt aaacaatgaa cttgtacttc gagataaggc aacaaaggtt 3360

gtagattatt ttaaacatgt ttcattagtt gaaactgaag gagtatttac tttattagat 3420

gataaaataa tgatgccaca agatgattta gtgatatcag aaatagattt taataataat 3480

tcaatagttt taggtaaatg tgaaatctgg agaatggaag gtggttcagg tcatactgta 3540

actgatgata tagatcactt cttttcagca ccatcaataa catatagaga gccacactta 3600

tctatatatg acgtattgga agtacaaaaa gaagaacttg atttgtcaaa agatttaatg 3660

gtattaccta atgctccaaa tagagtattt gcttgggaaa caggatggac accaggttta 3720

agaagcttag aaaatgatgg cacaaaactg ttagaccgta taagagataa ctatgaaggt 3780

gagttttatt ggagatattt tgcttttata gctgatgctt taataacaac attaaaacca 3840

agatatgaag atactaatat aagaataaat ttagatagta atactagaag ttttatagtt 3900

ccaataataa ctacagaata tataagagaa aaattatcat attctttcta tggttcagga 3960

ggaacttatg cattgtctct ttctcaatat aatatgggta taaatataga attaagtgaa 4020

agtgatgttt ggattataga tgttgataat gttgtgagag atgtaactat agaatctgat 4080

aaaattaaaa aaggtgattt aatagaaggt attttatcta cactaagtat tgaagagaat 4140

aaaattatct taaatagcca tgagattaat ttttctggtg aggtaaatgg aagtaatgga 4200

tttgtttctt taacattttc aattttagaa ggaataaatg caattataga agttgattta 4260

ttatctaaat catataaatt acttatttct ggcgaattaa aaatattgat gttaaattca 4320

aatcatattc aacagaaaat agattatata ggattcaata gcgaattaca gaaaaatata 4380

ccatatagct ttgtagatag tgaaggaaaa gagaatggtt ttattaatgg ttcaacaaaa 4440

gaaggtttat ttgtatctga attacctgat gtagttctta taagtaaggt ttatatggat 4500

gatagtaagc cttcatttgg atattatagt aataatttga aagatgtcaa agttataact 4560

aaagataatg ttaatatatt aacaggttat tatcttaagg atgatataaa aatctctctt 4620

tctttgactc tacaagatga aaaaactata aagttaaata gtgtgcattt agatgaaagt 4680

ggagtagctg agattttgaa gttcatgaat agaaaaggta atacaaatac ttcagattct 4740

ttaatgagct ttttagaaag tatgaatata aaaagtattt tcgttaattt cttacaatct 4800

aatattaagt ttatattaga tgctaatttt ataataagtg gtactacttc tattggccaa 4860

tttgagttta tttgtgatga aaatgataat atacaaccat atttcattaa gtttaataca 4920

ctagaaacta attatacttt atatgtagga aatagacaaa atatgatagt ggaaccaaat 4980

tatgatttag atgattctgg agatatatct tcaactgtta tcaatttctc tcaaaagtat 5040

ctttatggaa tagacagttg tgttaataaa gttgtaattt caccaaatat ttatacagat 5100

gaaataaata taacgcctgt atatgaaaca aataatactt atccagaagt tattgtatta 5160

gatgcaaatt atataaatga aaaaataaat gttaatatca atgatctatc tatacgatat 5220

gtatggagta atgatggtaa tgattttatt cttatgtcaa ctagtgaaga aaataaggtg 5280

tcacaagtta aaataagatt cgttaatgtt tttaaagata agactttggc aaataagcta 5340

tcttttaact ttagtgataa acaagatgta cctgtaagtg aaataatctt atcatttaca 5400

ccttcatatt atgaggatgg attgattggc tatgatttgg gtctagtttc tttatataat 5460

gagaaatttt atattaataa ctttggaatg atggtatctg gattaatata tattaatgat 5520

tcattatatt attttaaacc accagtaaat aatttgataa ctggatttgt gactgtaggc 5580

gatgataaat actactttaa tccaattaat ggtggagctg cttcaattgg agagacaata 5640

attgatgaca aaaattatta tttcaaccaa agtggagtgt tacaaacagg tgtatttagt 5700

acagaagatg gatttaaata ttttgcccca gctaatacac ttgatgaaaa cctagaagga 5760

gaagcaattg attttactgg aaaattaatt attgacgaaa atatttatta ttttgatgat 5820

aattatagag gagctgtaga atggaaagaa ttagatggtg aaatgcacta ttttagccca 5880

gaaacaggta aagcttttaa aggtctaaat caaataggtg attataaata ctatttcaat 5940

tctgatggag ttatgcaaaa aggatttgtt agtataaatg ataataaaca ctattttgat 6000

gattctggtg ttatgaaagt aggttacact gaaatagatg gcaagcattt ctactttgct 6060

gaaaacggag aaatgcaaat aggagtattt aatacagaag atggatttaa atattttgct 6120

catcataatg aagatttagg aaatgaagaa ggtgaagaaa tctcatattc tggtatatta 6180

aatttcaata ataaaattta ctattttgat gattcattta ctgctgtagt tggatggaaa 6240

gatttagagg atggttcaaa gtattatttt gatgaagata cagcagaagc atatataggt 6300

ttgtcattaa taaatgatgg tcaatattat tttaatgatg atggaattat gcaagttgga 6360

tttgtcacta taaatgataa agtcttctac ttctctgact ctggaattat agaatctgga 6420

gtacaaaaca tagatgacaa ttatttctat atagatgata atggtatagt tcaaattggt 6480

gtatttgata cttcagatgg atataaatat tttgcacctg ctaatactgt aaatgataat 6540

atttacggac aagcagttga atatagtggt ttagttagag ttggtgaaga tgtatattat 6600

tttggagaaa catatacaat tgagactgga tggatatatg atatggaaaa tgaaagtgat 6660

aaatattatt tcaatccaga aactaaaaaa gcatgcaaag gtattaattt aattgatgat 6720

ataaaatatt attttgatga gaagggcata atgagaacgg gtcttatatc atttgaaaat 6780

aataattatt actttaatga gaatggtgaa atgcaatttg gttatataaa tatagaagat 6840

aagatgttct attttggtga agatggtgtc atgcagattg gagtatttaa tacaccagat 6900

ggatttaaat actttgcaca tcaaaatact ttggatgaga attttgaggg agaatcaata 6960

aactatactg gttggttaga tttagatgaa aagagatatt attttacaga tgaatatatt 7020

gcagcaactg gttcagttat tattgatggt gaggagtatt attttgatcc tgatacagct 7080

caattagtga ttagtgaata g 7101

<210> 14

<211> 7101

<212> ДНК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая нуклеотидная последовательность: TcdB (D286A D288A C698A мутации)

<400> 14

atgagtttag ttaatagaaa acagttagaa aaaatggcaa atgtaagatt tcgtactcaa 60

gaagatgaat atgttgcaat attggatgct ttagaagaat atcataatat gtcagagaat 120

actgtagtcg aaaaatattt aaaattaaaa gatataaata gtttaacaga tatttatata 180

gatacatata aaaaatctgg tagaaataaa gccttaaaaa aatttaagga atatctagtt 240

acagaagtat tagagctaaa gaataataat ttaactccag ttgagaaaaa tttacatttt 300

gtttggattg gaggtcaaat aaatgacact gctattaatt atataaatca atggaaagat 360

gtaaatagtg attataatgt taatgttttt tatgatagta atgcattttt gataaacaca 420

ttgaaaaaaa ctgtagtaga atcagcaata aatgatacac ttgaatcatt tagagaaaac 480

ttaaatgacc ctagatttga ctataataaa ttcttcagaa aacgtatgga aataatttat 540

gataaacaga aaaatttcat aaactactat aaagctcaaa gagaagaaaa tcctgaactt 600

ataattgatg atattgtaaa gacatatctt tcaaatgagt attcaaagga gatagatgaa 660

cttaatacct atattgaaga atccttaaat aaaattacac agaatagtgg aaatgatgtt 720

agaaactttg aagaatttaa aaatggagag tcattcaact tatatgaaca agagttggta 780

gaaaggtgga atttagctgc tgcttctgac atattaagaa tatctgcatt aaaagaaatt 840

ggtggtatgt atttagcagt tgcaatgtta ccaggaatac aaccagactt atttgagtct 900

atagagaaac ctagttcagt aacagtggat ttttgggaaa tgacaaagtt agaagctata 960

atgaaataca aagaatatat accagaatat acctcagaac attttgacat gttagacgaa 1020

gaagttcaaa gtagttttga atctgttcta gcttctaagt cagataaatc agaaatattc 1080

tcatcacttg gtgatatgga ggcatcacca ctagaagtta aaattgcatt taatagtaag 1140

ggtattataa atcaagggct aatttctgtg aaagactcat attgtagcaa tttaatagta 1200

aaacaaatcg agaatagata taaaatattg aataatagtt taaatccagc tattagcgag 1260

gataatgatt ttaatactac aacgaatacc tttattgata gtataatggc tgaagctaat 1320

gcagataatg gtagatttat gatggaacta ggaaagtatt taagagttgg tttcttccca 1380

gatgttaaaa ctactattaa cttaagtggc cctgaagctt atgcggcagc ttatcaagat 1440

ttattaatgt ttaaagaagg cagtatgaat atccatttga tagaagctga tttaagaaac 1500

tttgaaatct ctaaaactaa tatttctcaa tcaactgaac aagaaatggc ttctttatgg 1560

tcatttgacg atgcaagagc taaagctcaa tttgaagaat ataaaaggaa ttattttgaa 1620

ggttctcttg gtgaagatga taatcttgat ttttctcaaa atatagtagt tgacaaggag 1680

tatcttttag aaaaaatatc ttcattagca agaagttcag agagaggata tatacactat 1740

attgttcagt tacaaggaga taaaattagt tatgaagcag catgtaactt atttgcaaag 1800

actccttatg atagtgtact gtttcagaaa aatatagaag attcagaaat tgcatattat 1860

tataatcctg gagatggtga aatacaagaa atagacaagt ataaaattcc aagtataatt 1920

tctgatagac ctaagattaa attaacattt attggtcatg gtaaagatga atttaatact 1980

gatatatttg caggttttga tgtagattca ttatccacag aaatagaagc agcaatagat 2040

ttagctaaag aggatatttc tcctaagtca atagaaataa atttattagg agctaatatg 2100

tttagctact ctatcaacgt agaggagact tatcctggaa aattattact taaagttaaa 2160

gataaaatat cagaattaat gccatctata agtcaagact ctattatagt aagtgcaaat 2220

caatatgaag ttagaataaa tagtgaagga agaagagaat tattggatca ttctggtgaa 2280

tggataaata aagaagaaag tattataaag gatatttcat caaaagaata tatatcattt 2340

aatcctaaag aaaataaaat tacagtaaaa tctaaaaatt tacctgagct atctacatta 2400

ttacaagaaa ttagaaataa ttctaattca agtgatattg aactagaaga aaaagtaatg 2460

ttaacagaat gtgagataaa tgttatttca aatatagata cgcaaattgt tgaggaaagg 2520

attgaagaag ctaagaattt aacttctgac tctattaatt atataaaaga tgaatttaaa 2580

ctaatagaat ctatttctga tgcactatgt gacttaaaac aacagaatga attagaagat 2640

tctcatttta tatcttttga ggacatatca gagactgatg agggatttag tataagattt 2700

attaataaag aaactggaga atctatattt gtagaaactg aaaaaacaat attctctgaa 2760

tatgctaatc atataactga agagatttct aagataaaag gtactatatt tgatactgta 2820

aatggtaagt tagtaaaaaa agtaaattta gatactacac acgaagtaaa tactttaaat 2880

gctgcatttt ttatacaatc attaatagaa tataatagtt ctaaagaatc tcttagtaat 2940

ttaagtgtag caatgaaagt ccaagtttac gctcaattat ttagtactgg tttaaatact 3000

attacagatg cagccaaagt tgttgaatta gtatcaactg cattagatga aactatagac 3060

ttacttccta cattatctga aggattacct ataattgcaa ctattataga tggtgtaagt 3120

ttaggtgcag caatcaaaga gctaagtgaa acgagtgacc cattattaag acaagaaata 3180

gaagctaaga taggtataat ggcagtaaat ttaacaacag ctacaactgc aatcattact 3240

tcatctttgg ggatagctag tggatttagt atacttttag ttcctttagc aggaatttca 3300

gcaggtatac caagcttagt aaacaatgaa cttgtacttc gagataaggc aacaaaggtt 3360

gtagattatt ttaaacatgt ttcattagtt gaaactgaag gagtatttac tttattagat 3420

gataaaataa tgatgccaca agatgattta gtgatatcag aaatagattt taataataat 3480

tcaatagttt taggtaaatg tgaaatctgg agaatggaag gtggttcagg tcatactgta 3540

actgatgata tagatcactt cttttcagca ccatcaataa catatagaga gccacactta 3600

tctatatatg acgtattgga agtacaaaaa gaagaacttg atttgtcaaa agatttaatg 3660

gtattaccta atgctccaaa tagagtattt gcttgggaaa caggatggac accaggttta 3720

agaagcttag aaaatgatgg cacaaaactg ttagaccgta taagagataa ctatgaaggt 3780

gagttttatt ggagatattt tgcttttata gctgatgctt taataacaac attaaaacca 3840

agatatgaag atactaatat aagaataaat ttagatagta atactagaag ttttatagtt 3900

ccaataataa ctacagaata tataagagaa aaattatcat attctttcta tggttcagga 3960

ggaacttatg cattgtctct ttctcaatat aatatgggta taaatataga attaagtgaa 4020

agtgatgttt ggattataga tgttgataat gttgtgagag atgtaactat agaatctgat 4080

aaaattaaaa aaggtgattt aatagaaggt attttatcta cactaagtat tgaagagaat 4140

aaaattatct taaatagcca tgagattaat ttttctggtg aggtaaatgg aagtaatgga 4200

tttgtttctt taacattttc aattttagaa ggaataaatg caattataga agttgattta 4260

ttatctaaat catataaatt acttatttct ggcgaattaa aaatattgat gttaaattca 4320

aatcatattc aacagaaaat agattatata ggattcaata gcgaattaca gaaaaatata 4380

ccatatagct ttgtagatag tgaaggaaaa gagaatggtt ttattaatgg ttcaacaaaa 4440

gaaggtttat ttgtatctga attacctgat gtagttctta taagtaaggt ttatatggat 4500

gatagtaagc cttcatttgg atattatagt aataatttga aagatgtcaa agttataact 4560

aaagataatg ttaatatatt aacaggttat tatcttaagg atgatataaa aatctctctt 4620

tctttgactc tacaagatga aaaaactata aagttaaata gtgtgcattt agatgaaagt 4680

ggagtagctg agattttgaa gttcatgaat agaaaaggta atacaaatac ttcagattct 4740

ttaatgagct ttttagaaag tatgaatata aaaagtattt tcgttaattt cttacaatct 4800

aatattaagt ttatattaga tgctaatttt ataataagtg gtactacttc tattggccaa 4860

tttgagttta tttgtgatga aaatgataat atacaaccat atttcattaa gtttaataca 4920

ctagaaacta attatacttt atatgtagga aatagacaaa atatgatagt ggaaccaaat 4980

tatgatttag atgattctgg agatatatct tcaactgtta tcaatttctc tcaaaagtat 5040

ctttatggaa tagacagttg tgttaataaa gttgtaattt caccaaatat ttatacagat 5100

gaaataaata taacgcctgt atatgaaaca aataatactt atccagaagt tattgtatta 5160

gatgcaaatt atataaatga aaaaataaat gttaatatca atgatctatc tatacgatat 5220

gtatggagta atgatggtaa tgattttatt cttatgtcaa ctagtgaaga aaataaggtg 5280

tcacaagtta aaataagatt cgttaatgtt tttaaagata agactttggc aaataagcta 5340

tcttttaact ttagtgataa acaagatgta cctgtaagtg aaataatctt atcatttaca 5400

ccttcatatt atgaggatgg attgattggc tatgatttgg gtctagtttc tttatataat 5460

gagaaatttt atattaataa ctttggaatg atggtatctg gattaatata tattaatgat 5520

tcattatatt attttaaacc accagtaaat aatttgataa ctggatttgt gactgtaggc 5580

gatgataaat actactttaa tccaattaat ggtggagctg cttcaattgg agagacaata 5640

attgatgaca aaaattatta tttcaaccaa agtggagtgt tacaaacagg tgtatttagt 5700

acagaagatg gatttaaata ttttgcccca gctaatacac ttgatgaaaa cctagaagga 5760

gaagcaattg attttactgg aaaattaatt attgacgaaa atatttatta ttttgatgat 5820

aattatagag gagctgtaga atggaaagaa ttagatggtg aaatgcacta ttttagccca 5880

gaaacaggta aagcttttaa aggtctaaat caaataggtg attataaata ctatttcaat 5940

tctgatggag ttatgcaaaa aggatttgtt agtataaatg ataataaaca ctattttgat 6000

gattctggtg ttatgaaagt aggttacact gaaatagatg gcaagcattt ctactttgct 6060

gaaaacggag aaatgcaaat aggagtattt aatacagaag atggatttaa atattttgct 6120

catcataatg aagatttagg aaatgaagaa ggtgaagaaa tctcatattc tggtatatta 6180

aatttcaata ataaaattta ctattttgat gattcattta ctgctgtagt tggatggaaa 6240

gatttagagg atggttcaaa gtattatttt gatgaagata cagcagaagc atatataggt 6300

ttgtcattaa taaatgatgg tcaatattat tttaatgatg atggaattat gcaagttgga 6360

tttgtcacta taaatgataa agtcttctac ttctctgact ctggaattat agaatctgga 6420

gtacaaaaca tagatgacaa ttatttctat atagatgata atggtatagt tcaaattggt 6480

gtatttgata cttcagatgg atataaatat tttgcacctg ctaatactgt aaatgataat 6540

atttacggac aagcagttga atatagtggt ttagttagag ttggtgaaga tgtatattat 6600

tttggagaaa catatacaat tgagactgga tggatatatg atatggaaaa tgaaagtgat 6660

aaatattatt tcaatccaga aactaaaaaa gcatgcaaag gtattaattt aattgatgat 6720

ataaaatatt attttgatga gaagggcata atgagaacgg gtcttatatc atttgaaaat 6780

aataattatt actttaatga gaatggtgaa atgcaatttg gttatataaa tatagaagat 6840

aagatgttct attttggtga agatggtgtc atgcagattg gagtatttaa tacaccagat 6900

ggatttaaat actttgcaca tcaaaatact ttggatgaga attttgaggg agaatcaata 6960

aactatactg gttggttaga tttagatgaa aagagatatt attttacaga tgaatatatt 7020

gcagcaactg gttcagttat tattgatggt gaggagtatt attttgatcc tgatacagct 7080

caattagtga ttagtgaata g 7101

<210> 15

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 15

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Asn

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Leu Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Pro Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asp Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Glu Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Tyr Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Val Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Lys Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asn

1235 1240 1245

Gly Thr Lys Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Thr Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asp Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Met Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Asn Leu

1355 1360 1365

Ile Glu Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Gly Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asn Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Ser

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Ser Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asn Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys Tyr Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Val Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

His Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Ile Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Thr His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Val Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Glu Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Arg Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Tyr Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Tyr Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asp

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Ala Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Asp Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Ser Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 16

<211> 8133

<212> ДНК

<213> Clostridium difficile

<400> 16

atgtctttaa tatctaaaga agagttaata aaactcgcat atagcattag accaagagaa 60

aatgagtata aaactatact aactaattta gacgaatata ataagttaac tacaaacaat 120

aatgaaaata aatatttaca attaaaaaaa ctaaatgaat caattgatgt ttttatgaat 180

aaatataaaa attcaagcag aaatagagca ctctctaatc taaaaaaaga tatattaaaa 240

gaagtaattc ttattaaaaa ttccaataca agtcctgtag aaaaaaattt acattttgta 300

tggataggtg gagaagtcag tgatattgct cttgaataca taaaacaatg ggctgatatt 360

aatgcagaat ataatattaa actgtggtat gatagtgaag cattcttagt caatacacta 420

aaaaaggcta tagttgaatc ttctaccact gaagcattac agctactaga ggaagagatt 480

caaaatcctc aatttgataa tatgaaattt tacaaaaaaa ggatggaatt tatatatgat 540

agacaaaaaa ggtttataaa ttattataaa tctcaaatca ataaacctac agtacctaca 600

atagatgata ttataaagtc tcatctagta tctgaatata atagagatga aactttatta 660

gaatcatata gaacaaattc tttgagaaaa ataaatagta atcatgggat agatatcagg 720

gctaatagtt tgtttacaga acaagagtta ttaaatattt atagtcagga gttgttaaat 780

cgtgggaatt tagctgcagc atctgacata gtaagattat tagccctaaa aaattttggc 840

ggagtatatt tagatgttga tatgcttcca ggtattcact ctgatttatt taaaacaata 900

cctagaccta gctctattgg actagaccgt tgggaaatga taaaattaga ggctattatg 960

aagtataaaa aatatataaa taattataca tcagaaaact ttgataaact tgatcaacaa 1020

ttaaaagata attttaaact cattatagaa agtaaaagtg aaaaatctga gatattttct 1080

aaattagaaa atttaaatgt atctgatctt gaaattaaaa tagctttcgc tttaggcagt 1140

gttataaatc aagccttgat atcaaaacaa ggttcatatc ttactaacct agtaatagaa 1200

caagtaaaaa atagatatca atttttaaac caacacctta acccagccat agagtctgac 1260

aataacttca cagatactac taagattttt catgattcac tatttaattc agctaccgca 1320

gaaaactcta tgtttttaac aaaaatagca ccatacttac aagtaggttt tatgccagaa 1380

gctcgctcca caataagttt aagtggtcca ggagcttatg catcagctta ctatgatttc 1440

ataaatttac aagaaaatac tatagaaaaa actttaaaag catcagattt aatagaattt 1500

aaattcccag aaaataatct atctcaattg acagaacaag aaataaatag tctatggagc 1560

tttgatcaag caagtgcaaa atatcaattt gagaaatatg taagagatta tactggtgga 1620

tctctttctg aagacaatgg ggtagacttt aataaaaata ctgccctcga caaaaactat 1680

ttattaaata ataaaattcc atcaaacaat gtagaagaag ctggaagtaa aaattatgtt 1740

cattatatca tacagttaca aggagatgat ataagttatg aagcaacatg caatttattt 1800

tctaaaaatc ctaaaaatag tattattata caacgaaata tgaatgaaag tgcaaaaagt 1860

tactttttaa gtgatgatgg agaatctatt ttagaattaa ataaatatag gatacctgaa 1920

agattaaaaa ataaggaaaa agtaaaagta acctttattg gacatggtaa agatgaattc 1980

aacacaagcg aatttgctag attaagtgta gattcacttt ccaatgagat aagttcattt 2040

ttagatacca taaaattaga tatatcacct aaaaatgtag aagtaaactt gcttggatgt 2100

aatatgttta gttatgattt taatgttgaa gaaacttatc ctggtaagtt actattaagt 2160

attatggaca aaattacttc cactttacct gatgtaaata aagattctat tactatagga 2220

gcaaatcaat atgaagtaag aattaatagt gagggaagaa aagaacttct agctcactca 2280

ggtaaatgga taaataaaga ggaagctatt atgagcgatt tatctagtaa agaatacatt 2340

ttttttgatt ccatagataa taagctaaaa gcaaagtcca agaatattcc aggtttagcg 2400

tcaatatcag aagatataaa aacattatta cttgatgcaa gtgttagtcc tgatacaaaa 2460

tttattttaa ataatcttaa gcttaatatt gaatcttcta ttggtgatta catttattat 2520

gaaaaattag aacctgttaa aaatataatc cacaattcta tagatgattt aatagatgag 2580

ttcaatctac ttgaaaatgt atctgatgaa ttatatgaat taaaaaaatt aaataatcta 2640

gatgagaagt atttaatatc ttttgaagat atctcaaaaa ataattcaac ttattctgta 2700

agatttatta acaaaagtaa tggtgaatca gtttatgtag agacagaaaa agaaattttt 2760

tcaaaatata gcgaacatat tacaaaagaa ataagtacta taaagaatag tataattaca 2820

gatgttaatg gtaatttatt ggataatata cagttagatc atacttctca agttaataca 2880

ttaaacgcag cattctttat tcaatcatta atagattata gtagcaataa agatgtactg 2940

aatgatttaa gtacctcagt taaggttcaa ctttatgctc aactatttag tacaggttta 3000

aatactatat atgactctat ccaattagta aatttaatat caaatgcagt aaatgatact 3060

ataaatgtac tacctacaat aacagagggg atacctattg tatctactat attagacgga 3120

ataaacttag gtgcagcaat taaggaatta ctagacgaac atgacccatt actaaaaaaa 3180

gaactagaag ctaaggtggg tgttttagca ataaatatgt cattatctat agctgcaacg 3240

gtagcttcaa ttgttggaat aggtgctgaa gttactattt tcttattacc tatagctggt 3300

atatctgcgg gaataccttc attagttaat aatgaattaa tattgcatga taaggcaact 3360

tcagtggtaa actattttaa tcatttgtct gaatctaaag aatatggccc tcttaaaaca 3420

gaagatgata aaattttagt tcctattgat gatttagtaa tatcagaaat agattttaat 3480

aataattcga taaaactagg aacatgtaat atattagcaa tggagggggg atcaggacac 3540

acagtgactg gtaatataga tcactttttc tcatctccat atataagctc tcatattcct 3600

tcattatcag tttattctgc aataggtata aaaacagaaa atctagattt ttcaaaaaaa 3660

ataatgatgt taccaaatgc tccttcaaga gtgttttggt gggaaactgg agcagttcca 3720

ggtttaagat cattggaaaa taatgggact aaattgcttg attcaataag agatttatac 3780

ccaggcaaat tttactggag attctatgcc tttttcgatt atgcaataac tacattaaaa 3840

ccagtgtatg aagacactaa tactaaaatt aaactagata aagatactag aaactttata 3900

atgccaacta taactactga cgaaattaga aacaaattat cttattcatt tgatggagca 3960

ggaggaactt actctttatt attatcttca tatccaatat caatgaatat aaatttatct 4020

aaagatgatt tatggatatt taatattgat aatgaagtaa gagaaatatc tatagaaaat 4080

ggtactatta aaaaaggaaa tttaatagaa gatgttttaa gtaaaattga tataaataaa 4140

aataaactta ttataggcaa tcaaacaata gatttttcag gtgatataga taacaaagat 4200

agatatatat tcttgacttg tgagttagat gataaaatta gtttaataat agaaataaat 4260

cttgttgcaa aatcttatag tttgttattg tctggggata aaaattattt gatatccaat 4320

ttatctaata ctattgagaa aatcaatact ttaggcctag atagtaaaaa tatagcttac 4380

aattacactg atgaatctaa taataaatat tttggagcta tatctaaaac aagtcaaaaa 4440

agcataatac attataaaaa agacagtaaa aatatattag aattttataa tggcagtaca 4500

ttagaattta acagtaaaga ctttattgct gaagatataa atgtatttat gaaagatgat 4560

attaatacta taacaggaaa atactatgtt gataataata ctgataaaag tatagatttc 4620

tctatttctt tagttagtaa aaatcaagta aaagtaaatg gattatattt aaatgaatcc 4680

gtatactcat cttaccttga ttttgtgaaa aattcagatg gacaccataa tacttctaat 4740

tttatgaatt tatttttgaa caatataagt ttctggaaat tgtttgggtt tgaaaatata 4800

aattttgtaa tcgataaata ctttaccctt gttggtaaaa ctaatcttgg atatgtagaa 4860

tttatttgtg acaataataa aaatatagat atatattttg gtgaatggaa aacatcgtca 4920

tctaaaagca ctatatttag cggaaatggt agaaatgttg tagtagagcc tatatataat 4980

cctgatacgg gtgaagatat atctacttca ctagattttt cctatgaacc tctctatgga 5040

atagatagat atatcaataa agtattgata gcacctgatt tatatacaag tttaataaat 5100

attaatacca attattattc aaatgagtac taccctgaga ttatagttct taacccaaat 5160

acattccaca aaaaagtaaa tataaattta gatagttctt cttttgagta taaatggtct 5220

acagaaggaa gtgactttat tttagttaga tacttagaag aaagtaataa aaaaatatta 5280

caaaaaataa gaatcaaagg tatcttatct aatactcaat catttaataa aatgagtata 5340

gattttaaag atattaaaaa actatcatta ggatatataa tgagtaattt taaatcattt 5400

aattctgaaa atgaattaga tagagatcat ttaggattta aaataataga taataaaact 5460

tattactatg atgaagatag taaattagtt aaaggattaa tcaatataaa taattcatta 5520

ttctattttg atcctataga atctaactta gtaactggat ggcaaactat caatggtaaa 5580

aaatattatt ttgatataaa tactggagca gcttcaacta gttataaaat tattaatggt 5640

aaacactttt attttaataa taatggtgtg atgcagttag gagtatttaa aggacctgat 5700

ggatttgagt attttgcacc tgccaatact cagaataata acatagaagg tcaggctata 5760

gtttatcaaa gtaaattctt aactttgaat ggcaaaaaat attattttga taatgactca 5820

aaagcagtca ctggatggag gattattaac aatgagaaat attactttaa tcctaataat 5880

gctattgctg cagtcggatt gcaagtaatt gacaataata agtattattt caatcctgac 5940

actgctatca tctcaaaagg ttggcagact gttaatggta gtagatacta ctttgatact 6000

gataccgcta ttgcctttaa tggttataaa actattgatg gtaaacactt ttattttgat 6060

agtgattgtg tagtgaaaat aggtgtgttt agtggctcta atggatttga atatttcgca 6120

cctgctaata cttataataa taacatagaa ggtcaggcta tagtttatca aagtaaattc 6180

ttaactttga atggtaaaaa atattacttt gataataact caaaagcagt taccggatgg 6240

caaactattg atagtaaaaa atattacttt aatactaaca ctgctgaagc agctactgga 6300

tggcaaacta ttgatggtaa aaagtattac tttaatacta acactgctga agcagctact 6360

ggatggcaaa ctattgatgg taaaaaatat tactttaata ctaacacttc tatagcttca 6420

actggttata caattattaa tggtaaatat ttttatttta atactgatgg tattatgcag 6480

ataggagtgt ttaaagtacc taatggattt gaatactttg cacctgctaa tactcataat 6540

aataacatag aaggtcaagc tatactttac caaaataaat tcttaacttt gaatggtaaa 6600

aaatattact ttggtagtga ctcaaaagca attactggat ggcaaaccat tgatggtaaa 6660

aaatattact ttaatcctaa taatgctatt gctgcgactc atctatgcac tataaataac 6720

gacaagtatt actttagtta tgatggaatt cttcaaaatg gatatattac tattgaaaga 6780

aataatttct attttgatgc taataatgaa tctaaaatgg taacaggagt atttaaagga 6840

cctaatggat ttgagtattt tgcacctgct aatactcata ataataacat agaaggtcag 6900

gctatagttt accagaataa attcttaact ttgaatggca aaaaatatta ttttgataat 6960

gactcaaaag cagttactgg atggcaaact attgatagta aaaaatatta ctttaatctt 7020

aacactgctg ttgcagttac tggatggcaa actattgatg gtgaaaaata ttactttaat 7080

cttaacactg ctgaagcagc tactggatgg caaactattg atggtaaaag atactacttt 7140

aatactaaca cttatatagc ttcaactggt tatacgatta ttaatggtaa acatttttat 7200

tttaatactg atggtattat gcagatagga gtgtttaaag gacctgatgg atttgaatac 7260

tttgcacctg ctaatactca taataataac atagaaggtc aagctatact ttaccaaaat 7320

aaattcttaa ctttgaatgg taaaaaatat tactttggta gtgactcaaa agcagttacc 7380

ggattgcgaa ctattgatgg taaaaaatat tactttaata ctaacactgc tgttgcagtt 7440

actggatggc aaactattaa tggtaaaaaa tactacttta atactaacac ttatatagct 7500

tcaactggtt atacaattat tagtggtaaa catttttatt ttaatactga tggtattatg 7560

cagataggag tgtttaaagg acctgatgga tttgaatact ttgcacctgc taatacggat 7620

gctaacaaca tagaaggtca agctatacgt tatcaaaata gattcctata tttacatgac 7680

aatatatatt actttggcaa tgattcaaaa gcggctactg gttgggcaac tattgatggt 7740

aatagatatt acttcgagcc taatacagct atgggtgcga atggttataa aactattgat 7800

aataaaaatt tttactttag aaatggttta cctcagatag gagtgtttaa aggacctaat 7860

ggatttgaat actttgcacc tgctaatacg gatgctaaca atatagatgg tcaagctata 7920

cgttatcaaa atagattcct acatttactt ggaaaaatat attactttgg taataactca 7980

aaagcagtta ctggatggca aactattaat agtaaagtat attactttat gcctgatact 8040

gctatggctg cagctggtgg acttttcgag attgatggtg ttatatattt ctttggtgtt 8100

gatggagtaa aagcccctgg gatatatggc taa 8133

<210> 17

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 17

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Asn

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Leu Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Pro Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asp Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Glu Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Tyr Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Val Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Lys Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asn

1235 1240 1245

Gly Thr Lys Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Thr Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asp Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Met Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Asn Leu

1355 1360 1365

Ile Glu Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Gly Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asn Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Ser

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Ser Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asn Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys Tyr Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Val Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

His Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Ile Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Thr His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Val Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Glu Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Arg Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Tyr Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Tyr Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asp

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Ala Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Asp Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Ser Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 18

<211> 8133

<212> ДНК

<213> Clostridium difficile

<400> 18

atgtctttaa tatctaaaga agagttaata aaactcgcat atagcattag accaagagaa 60

aatgagtata aaactatact aactaattta gacgaatata ataagttaac tacaaacaat 120

aatgaaaata aatatttaca attaaaaaaa ctaaatgaat caattgatgt ttttatgaat 180

aaatataaaa attcaagcag aaatagagca ctctctaatc taaaaaaaga tatattaaaa 240

gaagtaattc ttattaaaaa ttccaataca agtcctgtag aaaaaaattt acattttgta 300

tggataggtg gagaagtcag tgatattgct cttgaataca taaaacaatg ggctgatatt 360

aatgcagaat ataatattaa actgtggtat gatagtgaag cattcttagt caatacacta 420

aaaaaggcta tagttgaatc ttctaccact gaagcattac agctactaga ggaagagatt 480

caaaatcctc aatttgataa tatgaaattt tacaaaaaaa ggatggaatt tatatatgat 540

agacaaaaaa ggtttataaa ttattataaa tctcaaatca ataaacctac agtacctaca 600

atagatgata ttataaagtc tcatctagta tctgaatata atagagatga aactttatta 660

gaatcatata gaacaaattc tttgagaaaa ataaatagta atcatgggat agatatcagg 720

gctaatagtt tgtttacaga acaagagtta ttaaatattt atagtcagga gttgttaaat 780

cgtgggaatt tagctgcagc atctgacata gtaagattat tagccctaaa aaattttggc 840

ggagtatatt tagatgttga tatgcttcca ggtattcact ctgatttatt taaaacaata 900

cctagaccta gctctattgg actagaccgt tgggaaatga taaaattaga ggctattatg 960

aagtataaaa aatatataaa taattataca tcagaaaact ttgataaact tgatcaacaa 1020

ttaaaagata attttaaact cattatagaa agtaaaagtg aaaaatctga gatattttct 1080

aaattagaaa atttaaatgt atctgatctt gaaattaaaa tagctttcgc tttaggcagt 1140

gttataaatc aagccttgat atcaaaacaa ggttcatatc ttactaacct agtaatagaa 1200

caagtaaaaa atagatatca atttttaaac caacacctta acccagccat agagtctgac 1260

aataacttca cagatactac taagattttt catgattcac tatttaattc agctaccgca 1320

gaaaactcta tgtttttaac aaaaatagca ccatacttac aagtaggttt tatgccagaa 1380

gctcgctcca caataagttt aagtggtcca ggagcttatg catcagctta ctatgatttc 1440

ataaatttac aagaaaatac tatagaaaaa actttaaaag catcagattt aatagaattt 1500

aaattcccag aaaataatct atctcaattg acagaacaag aaataaatag tctatggagc 1560

tttgatcaag caagtgcaaa atatcaattt gagaaatatg taagagatta tactggtgga 1620

tctctttctg aagacaatgg ggtagacttt aataaaaata ctgccctcga caaaaactat 1680

ttattaaata ataaaattcc atcaaacaat gtagaagaag ctggaagtaa aaattatgtt 1740

cattatatca tacagttaca aggagatgat ataagttatg aagcaacatg caatttattt 1800

tctaaaaatc ctaaaaatag tattattata caacgaaata tgaatgaaag tgcaaaaagt 1860

tactttttaa gtgatgatgg agaatctatt ttagaattaa ataaatatag gatacctgaa 1920

agattaaaaa ataaggaaaa agtaaaagta acctttattg gacatggtaa agatgaattc 1980

aacacaagcg aatttgctag attaagtgta gattcacttt ccaatgagat aagttcattt 2040

ttagatacca taaaattaga tatatcacct aaaaatgtag aagtaaactt gcttggatgt 2100

aatatgttta gttatgattt taatgttgaa gaaacttatc ctggtaagtt actattaagt 2160

attatggaca aaattacttc cactttacct gatgtaaata aagattctat tactatagga 2220

gcaaatcaat atgaagtaag aattaatagt gagggaagaa aagaacttct agctcactca 2280

ggtaaatgga taaataaaga ggaagctatt atgagcgatt tatctagtaa agaatacatt 2340

ttttttgatt ccatagataa taagctaaaa gcaaagtcca agaatattcc aggtttagcg 2400

tcaatatcag aagatataaa aacattatta cttgatgcaa gtgttagtcc tgatacaaaa 2460

tttattttaa ataatcttaa gcttaatatt gaatcttcta ttggtgatta catttattat 2520

gaaaaattag aacctgttaa aaatataatc cacaattcta tagatgattt aatagatgag 2580

ttcaatctac ttgaaaatgt atctgatgaa ttatatgaat taaaaaaatt aaataatcta 2640

gatgagaagt atttaatatc ttttgaagat atctcaaaaa ataattcaac ttattctgta 2700

agatttatta acaaaagtaa tggtgaatca gtttatgtag agacagaaaa agaaattttt 2760

tcaaaatata gcgaacatat tacaaaagaa ataagtacta taaagaatag tataattaca 2820

gatgttaatg gtaatttatt ggataatata cagttagatc atacttctca agttaataca 2880

ttaaacgcag cattctttat tcaatcatta atagattata gtagcaataa agatgtactg 2940

aatgatttaa gtacctcagt taaggttcaa ctttatgctc aactatttag tacaggttta 3000

aatactatat atgactctat ccaattagta aatttaatat caaatgcagt aaatgatact 3060

ataaatgtac tacctacaat aacagagggg atacctattg tatctactat attagacgga 3120

ataaacttag gtgcagcaat taaggaatta ctagacgaac atgacccatt actaaaaaaa 3180

gaactagaag ctaaggtggg tgttttagca ataaatatgt cattatctat agctgcaacg 3240

gtagcttcaa ttgttggaat aggtgctgaa gttactattt tcttattacc tatagctggt 3300

atatctgcgg gaataccttc attagttaat aatgaattaa tattgcatga taaggcaact 3360

tcagtggtaa actattttaa tcatttgtct gaatctaaag aatatggccc tcttaaaaca 3420

gaagatgata aaattttagt tcctattgat gatttagtaa tatcagaaat agattttaat 3480

aataattcga taaaactagg aacatgtaat atattagcaa tggagggggg atcaggacac 3540

acagtgactg gtaatataga tcactttttc tcatctccat atataagctc tcatattcct 3600

tcattatcag tttattctgc aataggtata aaaacagaaa atctagattt ttcaaaaaaa 3660

ataatgatgt taccaaatgc tccttcaaga gtgttttggt gggaaactgg agcagttcca 3720

ggtttaagat cattggaaaa taatgggact aaattgcttg attcaataag agatttatac 3780

ccaggcaaat tttactggag attctatgcc tttttcgatt atgcaataac tacattaaaa 3840

ccagtgtatg aagacactaa tactaaaatt aaactagata aagatactag aaactttata 3900

atgccaacta taactactga cgaaattaga aacaaattat cttattcatt tgatggagca 3960

ggaggaactt actctttatt attatcttca tatccaatat caatgaatat aaatttatct 4020

aaagatgatt tatggatatt taatattgat aatgaagtaa gagaaatatc tatagaaaat 4080

ggtactatta aaaaaggaaa tttaatagaa gatgttttaa gtaaaattga tataaataaa 4140

aataaactta ttataggcaa tcaaacaata gatttttcag gtgatataga taacaaagat 4200

agatatatat tcttgacttg tgagttagat gataaaatta gtttaataat agaaataaat 4260

cttgttgcaa aatcttatag tttgttattg tctggggata aaaattattt gatatccaat 4320

ttatctaata ctattgagaa aatcaatact ttaggcctag atagtaaaaa tatagcttac 4380

aattacactg atgaatctaa taataaatat tttggagcta tatctaaaac aagtcaaaaa 4440

agcataatac attataaaaa agacagtaaa aatatattag aattttataa tggcagtaca 4500

ttagaattta acagtaaaga ctttattgct gaagatataa atgtatttat gaaagatgat 4560

attaatacta taacaggaaa atactatgtt gataataata ctgataaaag tatagatttc 4620

tctatttctt tagttagtaa aaatcaagta aaagtaaatg gattatattt aaatgaatcc 4680

gtatactcat cttaccttga ttttgtgaaa aattcagatg gacaccataa tacttctaat 4740

tttatgaatt tatttttgaa caatataagt ttctggaaat tgtttgggtt tgaaaatata 4800

aattttgtaa tcgataaata ctttaccctt gttggtaaaa ctaatcttgg atatgtagaa 4860

tttatttgtg acaataataa aaatatagat atatattttg gtgaatggaa aacatcgtca 4920

tctaaaagca ctatatttag cggaaatggt agaaatgttg tagtagagcc tatatataat 4980

cctgatacgg gtgaagatat atctacttca ctagattttt cctatgaacc tctctatgga 5040

atagatagat atatcaataa agtattgata gcacctgatt tatatacaag tttaataaat 5100

attaatacca attattattc aaatgagtac taccctgaga ttatagttct taacccaaat 5160

acattccaca aaaaagtaaa tataaattta gatagttctt cttttgagta taaatggtct 5220

acagaaggaa gtgactttat tttagttaga tacttagaag aaagtaataa aaaaatatta 5280

caaaaaataa gaatcaaagg tatcttatct aatactcaat catttaataa aatgagtata 5340

gattttaaag atattaaaaa actatcatta ggatatataa tgagtaattt taaatcattt 5400

aattctgaaa atgaattaga tagagatcat ttaggattta aaataataga taataaaact 5460

tattactatg atgaagatag taaattagtt aaaggattaa tcaatataaa taattcatta 5520

ttctattttg atcctataga atctaactta gtaactggat ggcaaactat caatggtaaa 5580

aaatattatt ttgatataaa tactggagca gcttcaacta gttataaaat tattaatggt 5640

aaacactttt attttaataa taatggtgtg atgcagttag gagtatttaa aggacctgat 5700

ggatttgagt attttgcacc tgccaatact cagaataata acatagaagg tcaggctata 5760

gtttatcaaa gtaaattctt aactttgaat ggcaaaaaat attattttga taatgactca 5820

aaagcagtca ctggatggag gattattaac aatgagaaat attactttaa tcctaataat 5880

gctattgctg cagtcggatt gcaagtaatt gacaataata agtattattt caatcctgac 5940

actgctatca tctcaaaagg ttggcagact gttaatggta gtagatacta ctttgatact 6000

gataccgcta ttgcctttaa tggttataaa actattgatg gtaaacactt ttattttgat 6060

agtgattgtg tagtgaaaat aggtgtgttt agtggctcta atggatttga atatttcgca 6120

cctgctaata cttataataa taacatagaa ggtcaggcta tagtttatca aagtaaattc 6180

ttaactttga atggtaaaaa atattacttt gataataact caaaagcagt taccggatgg 6240

caaactattg atagtaaaaa atattacttt aatactaaca ctgctgaagc agctactgga 6300

tggcaaacta ttgatggtaa aaagtattac tttaatacta acactgctga agcagctact 6360

ggatggcaaa ctattgatgg taaaaaatat tactttaata ctaacacttc tatagcttca 6420

actggttata caattattaa tggtaaatat ttttatttta atactgatgg tattatgcag 6480

ataggagtgt ttaaagtacc taatggattt gaatactttg cacctgctaa tactcataat 6540

aataacatag aaggtcaagc tatactttac caaaataaat tcttaacttt gaatggtaaa 6600

aaatattact ttggtagtga ctcaaaagca attactggat ggcaaaccat tgatggtaaa 6660

aaatattact ttaatcctaa taatgctatt gctgcgactc atctatgcac tataaataac 6720

gacaagtatt actttagtta tgatggaatt cttcaaaatg gatatattac tattgaaaga 6780

aataatttct attttgatgc taataatgaa tctaaaatgg taacaggagt atttaaagga 6840

cctaatggat ttgagtattt tgcacctgct aatactcata ataataacat agaaggtcag 6900

gctatagttt accagaataa attcttaact ttgaatggca aaaaatatta ttttgataat 6960

gactcaaaag cagttactgg atggcaaact attgatagta aaaaatatta ctttaatctt 7020

aacactgctg ttgcagttac tggatggcaa actattgatg gtgaaaaata ttactttaat 7080

cttaacactg ctgaagcagc tactggatgg caaactattg atggtaaaag atactacttt 7140

aatactaaca cttatatagc ttcaactggt tatacgatta ttaatggtaa acatttttat 7200

tttaatactg atggtattat gcagatagga gtgtttaaag gacctgatgg atttgaatac 7260

tttgcacctg ctaatactca taataataac atagaaggtc aagctatact ttaccaaaat 7320

aaattcttaa ctttgaatgg taaaaaatat tactttggta gtgactcaaa agcagttacc 7380

ggattgcgaa ctattgatgg taaaaaatat tactttaata ctaacactgc tgttgcagtt 7440

actggatggc aaactattaa tggtaaaaaa tactacttta atactaacac ttatatagct 7500

tcaactggtt atacaattat tagtggtaaa catttttatt ttaatactga tggtattatg 7560

cagataggag tgtttaaagg acctgatgga tttgaatact ttgcacctgc taatacggat 7620

gctaacaaca tagaaggtca agctatacgt tatcaaaata gattcctata tttacatgac 7680

aatatatatt actttggcaa tgattcaaaa gcggctactg gttgggcaac tattgatggt 7740

aatagatatt acttcgagcc taatacagct atgggtgcga atggttataa aactattgat 7800

aataaaaatt tttactttag aaatggttta cctcagatag gagtgtttaa aggacctaat 7860

ggatttgaat actttgcacc tgctaatacg gatgctaaca atatagatgg tcaagctata 7920

cgttatcaaa atagattcct acatttactt ggaaaaatat attactttgg taataactca 7980

aaagcagtta ctggatggca aactattaat agtaaagtat attactttat gcctgatact 8040

gctatggctg cagctggtgg acttttcgag attgatggtg ttatatattt ctttggtgtt 8100

gatggagtaa aagcccctgg gatatatggc taa 8133

<210> 19

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 19

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 20

<211> 8133

<212> ДНК

<213> Clostridium difficile

<400> 20

atgtctttaa tatctaaaga agagttaata aaactcgcat atagcattag accaagagaa 60

aatgagtata aaactatact aactaattta gacgaatata ataagttaac tacaaacaat 120

aatgaaaata aatatttgca attaaaaaaa ctaaatgaat caattgatgt ttttatgaat 180

aaatataaaa cttcaagcag aaatagagca ctctctaatc taaaaaaaga tatattaaaa 240

gaagtaattc ttattaaaaa ttccaataca agccctgtag aaaaaaattt acattttgta 300

tggataggtg gagaagtcag tgatattgct cttgaataca taaaacaatg ggctgatatt 360

aatgcagaat ataatattaa actgtggtat gatagtgaag cattcttagt aaatacacta 420

aaaaaggcta tagttgaatc ttctaccact gaagcattac agctactaga ggaagagatt 480

caaaatcctc aatttgataa tatgaaattt tacaaaaaaa ggatggaatt tatatatgat 540

agacaaaaaa ggtttataaa ttattataaa tctcaaatca ataaacctac agtacctaca 600

atagatgata ttataaagtc tcatctagta tctgaatata atagagatga aactgtatta 660

gaatcatata gaacaaattc tttgagaaaa ataaatagta atcatgggat agatatcagg 720

gctaatagtt tgtttacaga acaagagtta ttaaatattt atagtcagga gttgttaaat 780

cgtggaaatt tagctgcagc atctgacata gtaagattat tagccctaaa aaattttggc 840

ggagtatatt tagatgttga tatgcttcca ggtattcact ctgatttatt taaaacaata 900

tctagaccta gctctattgg actagaccgt tgggaaatga taaaattaga ggctattatg 960

aagtataaaa aatatataaa taattataca tcagaaaact ttgataaact tgatcaacaa 1020

ttaaaagata attttaaact cattatagaa agtaaaagtg aaaaatctga gatattttct 1080

aaattagaaa atttaaatgt atctgatctt gaaattaaaa tagctttcgc tttaggcagt 1140

gttataaatc aagccttgat atcaaaacaa ggttcatatc ttactaacct agtaatagaa 1200

caagtaaaaa atagatatca atttttaaac caacacctta acccagccat agagtctgat 1260

aataacttca cagatactac taaaattttt catgattcat tatttaattc agctaccgca 1320

gaaaactcta tgtttttaac aaaaatagca ccatacttac aagtaggttt tatgccagaa 1380

gctcgctcca caataagttt aagtggtcca ggagcttatg cgtcagctta ctatgatttc 1440

ataaatttac aagaaaatac tatagaaaaa actttaaaag catcagattt aatagaattt 1500

aaattcccag aaaataatct atctcaattg acagaacaag aaataaatag tctatggagc 1560

tttgatcaag caagtgcaaa atatcaattt gagaaatatg taagagatta tactggtgga 1620

tctctttctg aagacaatgg ggtagacttt aataaaaata ctgccctcga caaaaactat 1680

ttattaaata ataaaattcc atcaaacaat gtagaagaag ctggaagtaa aaattatgtt 1740

cattatatca tacagttaca aggagatgat ataagttatg aagcaacatg caatttattt 1800

tctaaaaatc ctaaaaatag tattattata caacgaaata tgaatgaaag tgcaaaaagc 1860

tactttttaa gtgatgatgg agaatctatt ttagaattaa ataaatatag gatacctgaa 1920

agattaaaaa ataaggaaaa agtaaaagta acctttattg gacatggtaa agatgaattc 1980

aacacaagcg aatttgctag attaagtgta gattcacttt ccaatgagat aagttcattt 2040

ttagatacca taaaattaga tatatcacct aaaaatgtag aagtaaactt acttggatgt 2100

aatatgttta gttatgattt taatgttgaa gaaacttatc ctgggaagtt gctattaagt 2160

attatggaca aaattacttc cactttacct gatgtaaata aaaattctat tactatagga 2220

gcaaatcaat atgaagtaag aattaatagt gagggaagaa aagaacttct ggctcactca 2280

ggtaaatgga taaataaaga agaagctatt atgagcgatt tatctagtaa agaatacatt 2340

ttttttgatt ctatagataa taagctaaaa gcaaagtcca agaatattcc aggattagca 2400

tcaatatcag aagatataaa aacattatta cttgatgcaa gtgttagtcc tgatacaaaa 2460

tttattttaa ataatcttaa gcttaatatt gaatcttcta ttggggatta catttattat 2520

gaaaaattag agcctgttaa aaatataatt cacaattcta tagatgattt aatagatgag 2580

ttcaatctac ttgaaaatgt atctgatgaa ttatatgaat taaaaaaatt aaataatcta 2640

gatgagaagt atttaatatc ttttgaagat atctcaaaaa ataattcaac ttactctgta 2700

agatttatta acaaaagtaa tggtgagtca gtttatgtag aaacagaaaa agaaattttt 2760

tcaaaatata gcgaacatat tacaaaagaa ataagtacta taaagaatag tataattaca 2820

gatgttaatg gtaatttatt ggataatata cagttagatc atacttctca agttaataca 2880

ttaaacgcag cattctttat tcaatcatta atagattata gtagcaataa agatgtactg 2940

aatgatttaa gtacctcagt taaggttcaa ctttatgctc aactatttag tacaggttta 3000

aatactatat atgactctat ccaattagta aatttaatat caaatgcagt aaatgatact 3060

ataaatgtac tacctacaat aacagagggg atacctattg tatctactat attagacgga 3120

ataaacttag gtgcagcaat taaggaatta ctagacgaac atgacccatt actaaaaaaa 3180

gaattagaag ctaaggtggg tgttttagca ataaatatgt cattatctat agctgcaact 3240

gtagcttcaa ttgttggaat aggtgctgaa gttactattt tcttattacc tatagctggt 3300

atatctgcag gaataccttc attagttaat aatgaattaa tattgcatga taaggcaact 3360

tcagtggtaa actattttaa tcatttgtct gaatctaaaa aatatggccc tcttaaaaca 3420

gaagatgata aaattttagt tcctattgat gatttagtaa tatcagaaat agattttaat 3480

aataattcga taaaactagg aacatgtaat atattagcaa tggagggggg atcaggacac 3540

acagtgactg gtaatataga tcactttttc tcatctccat ctataagttc tcatattcct 3600

tcattatcaa tttattctgc aataggtata gaaacagaaa atctagattt ttcaaaaaaa 3660

ataatgatgt tacctaatgc tccttcaaga gtgttttggt gggaaactgg agcagttcca 3720

ggtttaagat cattggaaaa tgacggaact agattacttg attcaataag agatttatac 3780

ccaggtaaat tttactggag attctatgct tttttcgatt atgcaataac tacattaaaa 3840

ccagtttatg aagacactaa tattaaaatt aaactagata aagatactag aaacttcata 3900

atgccaacta taactactaa cgaaattaga aacaaattat cttattcatt tgatggagca 3960

ggaggaactt actctttatt attatcttca tatccaatat caacgaatat aaatttatct 4020

aaagatgatt tatggatatt taatattgat aatgaagtaa gagaaatatc tatagaaaat 4080

ggtactatta aaaaaggaaa gttaataaaa gatgttttaa gtaaaattga tataaataaa 4140

aataaactta ttataggcaa tcaaacaata gatttttcag gcgatataga taataaagat 4200

agatatatat tcttgacttg tgagttagat gataaaatta gtttaataat agaaataaat 4260

cttgttgcaa aatcttatag tttgttattg tctggggata aaaattattt gatatccaat 4320

ttatctaata ctattgagaa aatcaatact ttaggcctag atagtaaaaa tatagcgtac 4380

aattacactg atgaatctaa taataaatat tttggagcta tatctaaaac aagtcaaaaa 4440

agcataatac attataaaaa agacagtaaa aatatattag aattttataa tgacagtaca 4500

ttagaattta acagtaaaga ttttattgct gaagatataa atgtatttat gaaagatgat 4560

attaatacta taacaggaaa atactatgtt gataataata ctgataaaag tatagatttc 4620

tctatttctt tagttagtaa aaatcaagta aaagtaaatg gattatattt aaatgaatcc 4680

gtatactcat cttaccttga ttttgtgaaa aattcagatg gacaccataa tacttctaat 4740

tttatgaatt tatttttgga caatataagt ttctggaaat tgtttgggtt tgaaaatata 4800

aattttgtaa tcgataaata ctttaccctt gttggtaaaa ctaatcttgg atatgtagaa 4860

tttatttgtg acaataataa aaatatagat atatattttg gtgaatggaa aacatcgtca 4920

tctaaaagca ctatatttag cggaaatggt agaaatgttg tagtagagcc tatatataat 4980

cctgatacgg gtgaagatat atctacttca ctagattttt cctatgaacc tctctatgga 5040

atagatagat atataaataa agtattgata gcacctgatt tatatacaag tttaataaat 5100

attaatacca attattattc aaatgagtac taccctgaga ttatagttct taacccaaat 5160

acattccaca aaaaagtaaa tataaattta gatagttctt cttttgagta taaatggtct 5220

acagaaggaa gtgactttat tttagttaga tacttagaag aaagtaataa aaaaatatta 5280

caaaaaataa gaatcaaagg tatcttatct aatactcaat catttaataa aatgagtata 5340

gattttaaag atattaaaaa actatcatta ggatatataa tgagtaattt taaatcattt 5400

aattctgaaa atgaattaga tagagatcat ttaggattta aaataataga taataaaact 5460

tattactatg atgaagatag taaattagtt aaaggattaa tcaatataaa taattcatta 5520

ttctattttg atcctataga atttaactta gtaactggat ggcaaactat caatggtaaa 5580

aaatattatt ttgatataaa tactggagca gctttaacta gttataaaat tattaatggt 5640

aaacactttt attttaataa tgatggtgtg atgcagttgg gagtatttaa aggacctgat 5700

ggatttgaat attttgcacc tgccaatact caaaataata acatagaagg tcaggctata 5760

gtttatcaaa gtaaattctt aactttgaat ggcaaaaaat attattttga taataactca 5820

aaagcagtca ctggatggag aattattaac aatgagaaat attactttaa tcctaataat 5880

gctattgctg cagtcggatt gcaagtaatt gacaataata agtattattt caatcctgac 5940

actgctatca tctcaaaagg ttggcagact gttaatggta gtagatacta ctttgatact 6000

gataccgcta ttgcctttaa tggttataaa actattgatg gtaaacactt ttattttgat 6060

agtgattgtg tagtgaaaat aggtgtgttt agtacctcta atggatttga atattttgca 6120

cctgctaata cttataataa taacatagaa ggtcaggcta tagtttatca aagtaaattc 6180

ttaactttga atggtaaaaa atattacttt gataataact caaaagcagt taccggattg 6240

caaactattg atagtaaaaa atattacttt aatactaaca ctgctgaagc agctactgga 6300

tggcaaacta ttgatggtaa aaaatattac tttaatacta acactgctga agcagctact 6360

ggatggcaaa ctattgatgg taaaaaatat tactttaata ctaacactgc tatagcttca 6420

actggttata caattattaa tggtaaacat ttttatttta atactgatgg tattatgcag 6480

ataggagtgt ttaaaggacc taatggattt gaatattttg cacctgctaa tacggatgct 6540

aacaacatag aaggtcaagc tatactttac caaaatgaat tcttaacttt gaatggtaaa 6600

aaatattact ttggtagtga ctcaaaagca gttactggat ggagaattat taacaataag 6660

aaatattact ttaatcctaa taatgctatt gctgcaattc atctatgcac tataaataat 6720

gacaagtatt actttagtta tgatggaatt cttcaaaatg gatatattac tattgaaaga 6780

aataatttct attttgatgc taataatgaa tctaaaatgg taacaggagt atttaaagga 6840

cctaatggat ttgagtattt tgcacctgct aatactcaca ataataacat agaaggtcag 6900

gctatagttt accagaacaa attcttaact ttgaatggca aaaaatatta ttttgataat 6960

gactcaaaag cagttactgg atggcaaacc attgatggta aaaaatatta ctttaatctt 7020

aacactgctg aagcagctac tggatggcaa actattgatg gtaaaaaata ttactttaat 7080

cttaacactg ctgaagcagc tactggatgg caaactattg atggtaaaaa atattacttt 7140

aatactaaca ctttcatagc ctcaactggt tatacaagta ttaatggtaa acatttttat 7200

tttaatactg atggtattat gcagatagga gtgtttaaag gacctaatgg atttgaatac 7260

tttgcacctg ctaatacgga tgctaacaac atagaaggtc aagctatact ttaccaaaat 7320

aaattcttaa ctttgaatgg taaaaaatat tactttggta gtgactcaaa agcagttacc 7380

ggactgcgaa ctattgatgg taaaaaatat tactttaata ctaacactgc tgttgcagtt 7440

actggatggc aaactattaa tggtaaaaaa tactacttta atactaacac ttctatagct 7500

tcaactggtt atacaattat tagtggtaaa catttttatt ttaatactga tggtattatg 7560

cagataggag tgtttaaagg acctgatgga tttgaatact ttgcacctgc taatacagat 7620

gctaacaata tagaaggtca agctatacgt tatcaaaata gattcctata tttacatgac 7680

aatatatatt attttggtaa taattcaaaa gcggctactg gttgggtaac tattgatggt 7740

aatagatatt acttcgagcc taatacagct atgggtgcga atggttataa aactattgat 7800

aataaaaatt tttactttag aaatggttta cctcagatag gagtgtttaa agggtctaat 7860

ggatttgaat actttgcacc tgctaatacg gatgctaaca atatagaagg tcaagctata 7920

cgttatcaaa atagattcct acatttactt ggaaaaatat attactttgg taataattca 7980

aaagcagtta ctggatggca aactattaat ggtaaagtat attactttat gcctgatact 8040

gctatggctg cagctggtgg acttttcgag attgatggtg ttatatattt ctttggtgtt 8100

gatggagtaa aagcccctgg gatatatggc taa 8133

<210> 21

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 21

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Val Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Val Glu Ser Ala Thr Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Tyr Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Thr

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Asp Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Ile

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Asp Ile Asp Glu Leu Asn Ser Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Val Thr Glu Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Gly Gly Glu Ser Phe Lys Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Val Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Val Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Gly Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Ala Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Lys Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Thr Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Thr Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Val Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Arg Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Val Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Ile Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Val Val Glu Gly Arg Ile Glu Glu Ala Lys Ser Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Glu

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Leu Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asp Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Ala Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Ile Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Ser His Ile Ser

1115 1120 1125

Leu Ala Glu Ser Glu Gly Ala Phe Thr Ser Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Thr Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Val Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Asn Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Asn Glu Asn Asp Thr Trp Val Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Asn Ile Leu Ser Lys Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asp Asn His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Thr Leu Asn Gly Gly

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Val Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Val Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Thr Leu Met Ala Asn Ser Asn Ser Val

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Leu Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Met Asp Asp Lys Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Cys Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Ser Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asn Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Leu Phe Gly Tyr Cys Ser Asn Asp Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asp Val Ile Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Ile Gln Asp Glu Asn

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val Tyr Leu Asp Glu Asn Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Ile Asn Ser Leu Gln Ser Asn Thr Lys Leu Ile Leu Asp Thr

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Lys Asp Asn Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Lys Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Ile Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Ile Tyr Glu Ala Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Thr Asn Tyr Ile Ser Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Ile Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Ser Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Asp Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Thr Asn Val Phe Lys Gly

1760 1765 1770

Asn Thr Ile Ser Asp Lys Ile Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Ser Ile Asn Lys Val Ile Ser Thr Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Val Glu Gly Leu Leu Asn Tyr Asp Leu Gly Leu Ile Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Val Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Ile Lys Asn Leu Ile Thr Gly Phe Thr Thr Ile Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Asn Gly Gly Ala Ala Ser Val Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Gly Lys Asn Tyr Tyr Phe Ser Gln Asn Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asp Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Thr Ile Asp Glu Asn Val Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Gly Asp Asn Tyr Arg Ala Ala Ile Glu Trp Gln Thr Leu Asp Asp

1940 1945 1950

Glu Val Tyr Tyr Phe Ser Thr Asp Thr Gly Arg Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Phe Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Asn Ile Asn Asp Lys Thr Phe Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Ser Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys Tyr Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Ala Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asp

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Leu Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Ile Ser Ile

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Lys Tyr Tyr Phe Asn Asp Ser Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Ile Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Glu Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Val Glu Ser Gly Met Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Glu Asn Gly Leu Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asp Pro Glu Thr Lys Lys Ala Tyr Lys Gly Ile Asn Val Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Thr Phe Glu Asp Asn His Tyr Tyr Phe Asn Glu Asp

2255 2260 2265

Gly Ile Met Gln Tyr Gly Tyr Leu Asn Ile Glu Asp Lys Thr Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Ser Glu Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 22

<211> 7101

<212> ДНК

<213> Clostridium difficile

<400> 22

atgagtttag ttaatagaaa acagttagaa aaaatggcaa atgtaagatt tcgtgttcag 60

gaagatgaat atgtagcaat attggatgct ttagaagaat atcataatat gtcagagaat 120

actgtagtcg aaaaatattt aaaattaaaa gatataaata gtttaacaga tatttatata 180

gatacatata aaaagtctgg tagaaataaa gccttaaaaa aatttaagga atacctagtt 240

acagaagtat tagagctaaa gaataataat ttaactccag ttgagaaaaa tttacatttt 300

gtttggattg gaggtcaaat aaatgacact gctattaatt atataaatca atggaaagat 360

gtaaatagtg attataatgt taatgttttt tatgatagta atgcattttt gataaacaca 420

ttgaaaaaaa ctatagtaga atcagcaaca aatgatacac ttgaatcatt tagagaaaac 480

ttaaatgacc ctagatttga ctataataaa ttttacagaa aacgtatgga gataatctat 540

gataagcaga aaaatttcat aaattactat aaaactcaaa gagaagaaaa tcctgacctt 600

ataattgatg atattgtaaa gatatatctt tcaaacgagt attcaaagga tatagatgaa 660

cttaattcct atattgaaga gtcattaaat aaagttacag aaaatagtgg gaatgatgtt 720

agaaactttg aagaatttaa aggtggagag tcattcaaat tatatgaaca agagttggta 780

gaaagatgga atttggcagc tgcttctgac atattaagaa tatctgcctt aaaagaagtt 840

ggtggtgtat atttagatgt tgatatgtta ccaggaatac aaccagacct atttgagtct 900

atagagaaac ctagttcagt aacagtggat ttttgggaaa tggtaaaatt agaagctata 960

atgaaataca aagaatacat accaggatat acttcagagc attttgatat gttggatgaa 1020

gaagttcaaa gtagttttga atctgttcta gcttctaagt cagataagtc agaaatattc 1080

tcatcacttg gcgatatgga ggcatcacca ctagaagtta aaattgcatt taatagtaaa 1140

ggtattataa atcaaggact aatttctgtg aaagactcat attgtagcaa tttaatagta 1200

aaacaaatcg agaacagata taagatattg aataatagtt taaatccagc tattagcgag 1260

gataacgatt tcaatactac aacgaatgct tttattgata gtataatggc tgaagctaat 1320

gcagataatg gtagatttat gatggaacta ggaaagtatt taagagttgg tttcttccca 1380

gatgttaaaa ctactattaa cttaagtggc cctgaagcat atgcggcagc ttatcaagat 1440

ttattaatgt ttaaagaagg tagtatgaat atccatttga tagaagctga cttaagaaac 1500

tttgaaatct ctaaaactaa tatttctcaa tcaactgaac aagaaatggc tagcttatgg 1560

tcatttgacg atgcaagagc taaagctcaa tttgaagaat acaaaaaaaa ttactttgaa 1620

ggttctcttg gagaagatga caatcttgac ttttctcaaa atacagtagt tgacaaggag 1680

tatcttttag aaaaaatatc ttcattagca agaagttcag agagaggata tatacactat 1740

attgttcagt tacaaggaga taaaattagt tatgaagcag catgtaactt atttgcaaag 1800

actccttatg atagtgtact gtttcagaaa aatatagaag attcagaaat tgcatattat 1860

tataatcctg gagatggtga aatacaagaa atagacaagt ataaaattcc aagtataatt 1920

tctgatagac ctaagattaa attaacattt attggtcatg gtaaagatga atttaatact 1980

gatatatttg caggtcttga tgtagattca ttatccacag aaatagaaac agcaatagat 2040

ttagctaaag aggatatttc tcctaagtca atagaaataa acttactggg atgtaacatg 2100

tttagctatt ctgtaaatgt agaggagact tatcctggga aattattact tagagttaaa 2160

gataaagtat cagaattaat gccatctata agtcaagact ctattatagt aagtgcaaat 2220

caatatgaag ttagaataaa tagtgaagga agaagagaat tattggatca ttctggtgaa 2280

tggataaata aagaagaaag tattataaag gatatttcat caaaagaata tatatcattt 2340

aatcctaaag aaaataaaat tatagtaaaa tctaaaaatt tacctgaatt atctacatta 2400

ttacaagaaa ttagaaacaa ttctaattca agtgatattg aactagaaga aaaagtaatg 2460

ttagcagaat gtgagataaa tgttatttca aatatagata cacaagtggt agaaggaagg 2520

attgaagaag ctaaaagctt aacttctgac tctattaatt atataaagaa tgaatttaaa 2580

ctaatagaat ctatttctga tgcactatac gatttaaaac aacagaatga attagaagag 2640

tctcatttta tatcttttga ggatatattg gagactgatg aaggctttag tataagattt 2700

attgataaag aaactggaga atctatattt gtagaaactg aaaaggcaat attctctgaa 2760

tatgctaatc atataactga agagatttct aagataaaag gtactatatt tgatactgta 2820

aatggtaagt tagtaaaaaa agtaaattta gatgctacac atgaagtgaa tactttaaat 2880

gctgcatttt ttatacaatc attaatagaa tataatagtt ctaaagaatc tcttagtaat 2940

ttaagtgtag caatgaaagt tcaagtttat gctcaattat ttagtactgg tttaaatact 3000

attacagatg cagccaaagt tgttgaatta gtatcaactg cattagatga aactatagat 3060

ttacttccta cattatctga aggattacct gtaattgcaa ctatcataga tggtgtaagt 3120

ttaggtgcag caatcaaaga gctaagtgaa acaagtgacc cattattaag acaagaaata 3180

gaagctaaga taggtataat ggcagtaaat ttaacagcag ctacaactgc aatcattact 3240

tcatctttag gaatagctag tggatttagt atacttttag ttcctttagc aggaatttca 3300

gcaggtatac caagtttagt aaacaatgag cttatcctaa gagataaagc aacaaaagtt 3360

gtagattatt ttagtcatat atcattagct gagtctgaag gagcatttac ttcattagat 3420

gataaaataa tgatgccaca agatgattta gtaatatctg agatagactt taataacaat 3480

tcaataactt taggtaaatg tgaaatctgg agaatggaag gtggctcagg tcatactgta 3540

actgatgata tagatcactt cttttcagca ccatcaataa catatagaga gccacactta 3600

tctatatatg acgtattgga agtacaaaaa gaagaacttg atttgtcaaa agatttaatg 3660

gtattaccta atgctccaaa tagagtattt gcttgggaaa caggatggac accaggttta 3720

agaagcttag aaaatgatgg cacaaaactg ttagaccgta taagagataa ctatgaaggt 3780

gagttttatt ggagatattt tgcttttata gctgatgctt taataacaac attaaaacca 3840

agatatgaag atactaatat aagaataaat ttagatagta atactagaag ctttatagtc 3900

ccagtgataa ctacagaata tataagagag aaattatcat attcttttta tggttctgga 3960

ggaacttatg cattatctct ttctcaatac aatatgaata taaacataga attaaatgaa 4020

aatgatactt gggttataga tgtcgacaat gtcgtaagag atgtcactat agaatctgat 4080

aaaattaaaa aaggagattt aatagagaat attttatcta aattaagtat tgaagacaat 4140

aaaattattt tagataatca tgaaattaat ttctctggaa cattaaatgg aggtaatgga 4200

tttgtatctt taacattctc aatcttagaa ggaataaatg cagttataga agttgattta 4260

ttatctaaat catataaagt tcttatttct ggtgaactaa aaacattgat ggcaaattca 4320

aattctgttc aacagaaaat agattatata ggattgaaca gcgaattaca aaaaaatata 4380

ccttatagtt ttatggatga taaaggaaaa gaaaatggat ttattaattg ttctacaaaa 4440

gaaggtttat ttgtatctga attatctgat gtagttctta taagtaaagt ttatatggac 4500

aatagtaaac ctctatttgg atattgtagt aatgatttga aagatgttaa agtcataact 4560

aaagatgacg ttattatatt aacaggatat tatttaaaag atgatataaa aatctctctt 4620

tcttttacta tacaagatga aaatactata aaattaaatg gagtatattt agatgaaaat 4680

ggagtagctg aaatattgaa atttatgaat aaaaaaggta gtacaaatac ttcagattct 4740

ttaatgagct ttttagaaag tatgaatata aaaagtattt tcataaattc cttacaatct 4800

aatactaagc ttatattaga tactaatttt ataataagtg gtactacttc tattggtcaa 4860

tttgagttta tttgtgataa agataataat atacaaccat atttcattaa gtttaataca 4920

ctagaaacta aatatactct atatgtaggt aatagacaaa atatgatagt agaaccaaat 4980

tatgatttag atgattctgg agatatatct tcaactgtca ttaatttttc tcagaaatac 5040

ctttatggaa tagacagttg tgttaataaa gttataattt cgccaaatat atatacagat 5100

gaaataaaca taacacctat atatgaagca aataatactt atccagaagt gattgtatta 5160

gatacaaatt atataagtga aaaaatcaat attaatatca atgatttatc tatacgatat 5220

gtatggagta atgatggaag tgattttatt cttatgtcaa ctgatgaaga gaacaaggta 5280

tcacaagtta aaataagatt tactaatgtt tttaaaggta atactatatc agataagata 5340

tcttttaatt ttagtgataa gcaagatgta tctataaata aagttatttc aacatttaca 5400

ccttcatatt atgtggaagg attacttaat tatgatttag gtctgatttc tttatacaat 5460

gagaaatttt atattaataa ctttggaatg atggtgtctg gattagtata tattaatgat 5520

tcattatatt atttcaagcc accaataaag aacttgataa ctggatttac aactataggt 5580

gatgataaat actactttaa tccagataat ggtggagctg cttcagtcgg agaaacaata 5640

attgatggca aaaactacta cttcagccaa aatggagtgt tacaaacagg tgtatttagt 5700

acagaagatg gatttaaata ttttgctcca gcagatacac ttgatgaaaa tctagagggg 5760

gaagcaattg attttactgg caaactaact attgatgaaa atgtttatta ttttggagat 5820

aattatagag cagctataga atggcaaaca ttagatgatg aagtgtacta ttttagtaca 5880

gatacaggta gagcttttaa agggctaaat caaataggtg atgataaatt ctatttcaac 5940

tctgatggta ttatgcaaaa aggatttgtt aatataaatg ataagacatt ctattttgat 6000

gattctggtg tgatgaagtc aggatatact gaaatagatg gaaaatattt ttactttgct 6060

gagaatggag aaatgcaaat aggagtattt aatacagcag atggatttaa atattttgct 6120

catcatgatg aagatttagg aaatgaagaa ggtgaagcac tttcatattc tggtatactt 6180

aattttaaca ataagattta ttattttgat gattcattta cagcagtagt tggatggaag 6240

gatttagaag atggttcaaa atattacttt gatgaagata cagcagaagc atatataggt 6300

atctcaataa ttaatgatgg taaatattat tttaatgatt ctggaatcat gcaaattgga 6360

tttgtcacaa taaataatga agtattttat ttctctgatt ctggaatagt agaatctgga 6420

atgcaaaata tagatgataa ttatttctat atagacgaaa atggtctagt tcaaattggt 6480

gtatttgaca cttcagatgg atataaatac tttgcaccag ctaatactgt aaatgataat 6540

atctatggac aagcagttga atatagtggt ttagttagag ttggtgaaga tgtatattat 6600

tttggagaaa catatacaat tgagactggt tggatatatg atatggaaaa tgaaagtgat 6660

aaatattatt tcgatccaga aactaaaaaa gcatataaag gtattaatgt aattgatgat 6720

ataaaatact attttgatga gaatggaata atgagaacag gtcttataac atttgaagat 6780

aatcattact attttaatga agatggtatt atgcaatatg gttatctaaa tatagaagat 6840

aagacgttct actttagtga agatggtatt atgcagattg gagtatttaa tacaccagat 6900

ggatttaaat attttgcaca tcaaaatact ttagatgaga attttgaggg agaatcaata 6960

aactatactg gttggttaga tttagatgaa aagagatatt attttacaga tgaatatatt 7020

gcagcaactg gttcagttat tattgatggt gaggagtatt attttgatcc tgatacagct 7080

caattagtga ttagtgaata g 7101

<210> 23

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 23

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Val Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Val Glu Ser Ala Thr Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Tyr Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Thr

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Asp Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Ile

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Asp Ile Asp Glu Leu Asn Ser Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Val Thr Glu Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Gly Gly Glu Ser Phe Lys Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Val Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Val Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Gly Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Ala Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Lys Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Thr Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Thr Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Val Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Arg Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Val Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Ile Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Val Val Glu Gly Arg Ile Glu Glu Ala Lys Ser Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Glu

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Leu Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asp Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Ala Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Ile Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Ser His Ile Ser

1115 1120 1125

Leu Ala Glu Ser Glu Gly Ala Phe Thr Ser Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Thr Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Val Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Asn Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Asn Glu Asn Asp Thr Trp Val Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Asn Ile Leu Ser Lys Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asp Asn His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Thr Leu Asn Gly Gly

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Val Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Val Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Thr Leu Met Ala Asn Ser Asn Ser Val

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Leu Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Met Asp Asp Lys Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Cys Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Ser Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asn Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Leu Phe Gly Tyr Cys Ser Asn Asp Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asp Val Ile Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Ile Gln Asp Glu Asn

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val Tyr Leu Asp Glu Asn Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Ile Asn Ser Leu Gln Ser Asn Thr Lys Leu Ile Leu Asp Thr

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Lys Asp Asn Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Lys Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Ile Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Ile Tyr Glu Ala Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Thr Asn Tyr Ile Ser Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Ile Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Ser Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Asp Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Thr Asn Val Phe Lys Gly

1760 1765 1770

Asn Thr Ile Ser Asp Lys Ile Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Ser Ile Asn Lys Val Ile Ser Thr Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Val Glu Gly Leu Leu Asn Tyr Asp Leu Gly Leu Ile Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Val Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Ile Lys Asn Leu Ile Thr Gly Phe Thr Thr Ile Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Asn Gly Gly Ala Ala Ser Val Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Gly Lys Asn Tyr Tyr Phe Ser Gln Asn Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asp Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Thr Ile Asp Glu Asn Val Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Gly Asp Asn Tyr Arg Ala Ala Ile Glu Trp Gln Thr Leu Asp Asp

1940 1945 1950

Glu Val Tyr Tyr Phe Ser Thr Asp Thr Gly Arg Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Phe Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Asn Ile Asn Asp Lys Thr Phe Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Ser Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys Tyr Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Ala Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asp

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Leu Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Ile Ser Ile

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Lys Tyr Tyr Phe Asn Asp Ser Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Ile Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Glu Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Val Glu Ser Gly Met Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Glu Asn Gly Leu Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asp Pro Glu Thr Lys Lys Ala Tyr Lys Gly Ile Asn Val Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Thr Phe Glu Asp Asn His Tyr Tyr Phe Asn Glu Asp

2255 2260 2265

Gly Ile Met Gln Tyr Gly Tyr Leu Asn Ile Glu Asp Lys Thr Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Ser Glu Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 24

<211> 7101

<212> ДНК

<213> Clostridium difficile

<400> 24

atgagtttag ttaatagaaa acagttagaa aaaatggcaa atgtaagatt tcgtgttcag 60

gaagatgaat atgtagcaat attggatgct ttagaagaat atcataatat gtcagagaat 120

actgtagtcg aaaaatattt aaaattaaaa gatataaata gtttaacaga tatttatata 180

gatacatata aaaagtctgg tagaaataaa gccttaaaaa aatttaagga atacctagtt 240

acagaagtat tagagctaaa gaataataat ttaactccag ttgagaaaaa tttacatttt 300

gtttggattg gaggtcaaat aaatgacact gctattaatt atataaatca atggaaagat 360

gtaaatagtg attataatgt taatgttttt tatgatagta atgcattttt gataaacaca 420

ttgaaaaaaa ctatagtaga atcagcaaca aatgatacac ttgaatcatt tagagaaaac 480

ttaaatgacc ctagatttga ctataataaa ttttacagaa aacgtatgga gataatctat 540

gataagcaga aaaatttcat aaattactat aaaactcaaa gagaagaaaa tcctgacctt 600

ataattgatg atattgtaaa gatatatctt tcaaacgagt attcaaagga tatagatgaa 660

cttaattcct atattgaaga gtcattaaat aaagttacag aaaatagtgg gaatgatgtt 720

agaaactttg aagaatttaa aggtggagag tcattcaaat tatatgaaca agagttggta 780

gaaagatgga atttggcagc tgcttctgac atattaagaa tatctgcctt aaaagaagtt 840

ggtggtgtat atttagatgt tgatatgtta ccaggaatac aaccagacct atttgagtct 900

atagagaaac ctagttcagt aacagtggat ttttgggaaa tggtaaaatt agaagctata 960

atgaaataca aagaatacat accaggatat acttcagagc attttgatat gttggatgaa 1020

gaagttcaaa gtagttttga atctgttcta gcttctaagt cagataagtc agaaatattc 1080

tcatcacttg gcgatatgga ggcatcacca ctagaagtta aaattgcatt taatagtaaa 1140

ggtattataa atcaaggact aatttctgtg aaagactcat attgtagcaa tttaatagta 1200

aaacaaatcg agaacagata taagatattg aataatagtt taaatccagc tattagcgag 1260

gataacgatt tcaatactac aacgaatgct tttattgata gtataatggc tgaagctaat 1320

gcagataatg gtagatttat gatggaacta ggaaagtatt taagagttgg tttcttccca 1380

gatgttaaaa ctactattaa cttaagtggc cctgaagcat atgcggcagc ttatcaagat 1440

ttattaatgt ttaaagaagg tagtatgaat atccatttga tagaagctga cttaagaaac 1500

tttgaaatct ctaaaactaa tatttctcaa tcaactgaac aagaaatggc tagcttatgg 1560

tcatttgacg atgcaagagc taaagctcaa tttgaagaat acaaaaaaaa ttactttgaa 1620

ggttctcttg gagaagatga caatcttgac ttttctcaaa atacagtagt tgacaaggag 1680

tatcttttag aaaaaatatc ttcattagca agaagttcag agagaggata tatacactat 1740

attgttcagt tacaaggaga taaaattagt tatgaagcag catgtaactt atttgcaaag 1800

actccttatg atagtgtact gtttcagaaa aatatagaag attcagaaat tgcatattat 1860

tataatcctg gagatggtga aatacaagaa atagacaagt ataaaattcc aagtataatt 1920

tctgatagac ctaagattaa attaacattt attggtcatg gtaaagatga atttaatact 1980

gatatatttg caggtcttga tgtagattca ttatccacag aaatagaaac agcaatagat 2040

ttagctaaag aggatatttc tcctaagtca atagaaataa acttactggg atgtaacatg 2100

tttagctatt ctgtaaatgt agaggagact tatcctggga aattattact tagagttaaa 2160

gataaagtat cagaattaat gccatctata agtcaagact ctattatagt aagtgcaaat 2220

caatatgaag ttagaataaa tagtgaagga agaagagaat tattggatca ttctggtgaa 2280

tggataaata aagaagaaag tattataaag gatatttcat caaaagaata tatatcattt 2340

aatcctaaag aaaataaaat tatagtaaaa tctaaaaatt tacctgaatt atctacatta 2400

ttacaagaaa ttagaaacaa ttctaattca agtgatattg aactagaaga aaaagtaatg 2460

ttagcagaat gtgagataaa tgttatttca aatatagata cacaagtggt agaaggaagg 2520

attgaagaag ctaaaagctt aacttctgac tctattaatt atataaagaa tgaatttaaa 2580

ctaatagaat ctatttctga tgcactatac gatttaaaac aacagaatga attagaagag 2640

tctcatttta tatcttttga ggatatattg gagactgatg aaggctttag tataagattt 2700

attgataaag aaactggaga atctatattt gtagaaactg aaaaggcaat attctctgaa 2760

tatgctaatc atataactga agagatttct aagataaaag gtactatatt tgatactgta 2820

aatggtaagt tagtaaaaaa agtaaattta gatgctacac atgaagtgaa tactttaaat 2880

gctgcatttt ttatacaatc attaatagaa tataatagtt ctaaagaatc tcttagtaat 2940

ttaagtgtag caatgaaagt tcaagtttat gctcaattat ttagtactgg tttaaatact 3000

attacagatg cagccaaagt tgttgaatta gtatcaactg cattagatga aactatagat 3060

ttacttccta cattatctga aggattacct gtaattgcaa ctatcataga tggtgtaagt 3120

ttaggtgcag caatcaaaga gctaagtgaa acaagtgacc cattattaag acaagaaata 3180

gaagctaaga taggtataat ggcagtaaat ttaacagcag ctacaactgc aatcattact 3240

tcatctttag gaatagctag tggatttagt atacttttag ttcctttagc aggaatttca 3300

gcaggtatac caagtttagt aaacaatgag cttatcctaa gagataaagc aacaaaagtt 3360

gtagattatt ttagtcatat atcattagct gagtctgaag gagcatttac ttcattagat 3420

gataaaataa tgatgccaca agatgattta gtaatatctg agatagactt taataacaat 3480

tcaataactt taggtaaatg tgaaatctgg agaatggaag gtggctcagg tcatactgta 3540

actgatgata tagatcactt cttttcagca ccatcaataa catatagaga gccacactta 3600

tctatatatg acgtattgga agtacaaaaa gaagaacttg atttgtcaaa agatttaatg 3660

gtattaccta atgctccaaa tagagtattt gcttgggaaa caggatggac accaggttta 3720

agaagcttag aaaatgatgg cacaaaactg ttagaccgta taagagataa ctatgaaggt 3780

gagttttatt ggagatattt tgcttttata gctgatgctt taataacaac attaaaacca 3840

agatatgaag atactaatat aagaataaat ttagatagta atactagaag ctttatagtc 3900

ccagtgataa ctacagaata tataagagag aaattatcat attcttttta tggttctgga 3960

ggaacttatg cattatctct ttctcaatac aatatgaata taaacataga attaaatgaa 4020

aatgatactt gggttataga tgtcgacaat gtcgtaagag atgtcactat agaatctgat 4080

aaaattaaaa aaggagattt aatagagaat attttatcta aattaagtat tgaagacaat 4140

aaaattattt tagataatca tgaaattaat ttctctggaa cattaaatgg aggtaatgga 4200

tttgtatctt taacattctc aatcttagaa ggaataaatg cagttataga agttgattta 4260

ttatctaaat catataaagt tcttatttct ggtgaactaa aaacattgat ggcaaattca 4320

aattctgttc aacagaaaat agattatata ggattgaaca gcgaattaca aaaaaatata 4380

ccttatagtt ttatggatga taaaggaaaa gaaaatggat ttattaattg ttctacaaaa 4440

gaaggtttat ttgtatctga attatctgat gtagttctta taagtaaagt ttatatggac 4500

aatagtaaac ctctatttgg atattgtagt aatgatttga aagatgttaa agtcataact 4560

aaagatgacg ttattatatt aacaggatat tatttaaaag atgatataaa aatctctctt 4620

tcttttacta tacaagatga aaatactata aaattaaatg gagtatattt agatgaaaat 4680

ggagtagctg aaatattgaa atttatgaat aaaaaaggta gtacaaatac ttcagattct 4740

ttaatgagct ttttagaaag tatgaatata aaaagtattt tcataaattc cttacaatct 4800

aatactaagc ttatattaga tactaatttt ataataagtg gtactacttc tattggtcaa 4860

tttgagttta tttgtgataa agataataat atacaaccat atttcattaa gtttaataca 4920

ctagaaacta aatatactct atatgtaggt aatagacaaa atatgatagt agaaccaaat 4980

tatgatttag atgattctgg agatatatct tcaactgtca ttaatttttc tcagaaatac 5040

ctttatggaa tagacagttg tgttaataaa gttataattt cgccaaatat atatacagat 5100

gaaataaaca taacacctat atatgaagca aataatactt atccagaagt gattgtatta 5160

gatacaaatt atataagtga aaaaatcaat attaatatca atgatttatc tatacgatat 5220

gtatggagta atgatggaag tgattttatt cttatgtcaa ctgatgaaga gaacaaggta 5280

tcacaagtta aaataagatt tactaatgtt tttaaaggta atactatatc agataagata 5340

tcttttaatt ttagtgataa gcaagatgta tctataaata aagttatttc aacatttaca 5400

ccttcatatt atgtggaagg attacttaat tatgatttag gtctgatttc tttatacaat 5460

gagaaatttt atattaataa ctttggaatg atggtgtctg gattagtata tattaatgat 5520

tcattatatt atttcaagcc accaataaag aacttgataa ctggatttac aactataggt 5580

gatgataaat actactttaa tccagataat ggtggagctg cttcagtcgg agaaacaata 5640

attgatggca aaaactacta cttcagccaa aatggagtgt tacaaacagg tgtatttagt 5700

acagaagatg gatttaaata ttttgctcca gcagatacac ttgatgaaaa tctagagggg 5760

gaagcaattg attttactgg caaactaact attgatgaaa atgtttatta ttttggagat 5820

aattatagag cagctataga atggcaaaca ttagatgatg aagtgtacta ttttagtaca 5880

gatacaggta gagcttttaa agggctaaat caaataggtg atgataaatt ctatttcaac 5940

tctgatggta ttatgcaaaa aggatttgtt aatataaatg ataagacatt ctattttgat 6000

gattctggtg tgatgaagtc aggatatact gaaatagatg gaaaatattt ttactttgct 6060

gagaatggag aaatgcaaat aggagtattt aatacagcag atggatttaa atattttgct 6120

catcatgatg aagatttagg aaatgaagaa ggtgaagcac tttcatattc tggtatactt 6180

aattttaaca ataagattta ttattttgat gattcattta cagcagtagt tggatggaag 6240

gatttagaag atggttcaaa atattacttt gatgaagata cagcagaagc atatataggt 6300

atctcaataa ttaatgatgg taaatattat tttaatgatt ctggaatcat gcaaattgga 6360

tttgtcacaa taaataatga agtattttat ttctctgatt ctggaatagt agaatctgga 6420

atgcaaaata tagatgataa ttatttctat atagacgaaa atggtctagt tcaaattggt 6480

gtatttgaca cttcagatgg atataaatac tttgcaccag ctaatactgt aaatgataat 6540

atctatggac aagcagttga atatagtggt ttagttagag ttggtgaaga tgtatattat 6600

tttggagaaa catatacaat tgagactggt tggatatatg atatggaaaa tgaaagtgat 6660

aaatattatt tcgatccaga aactaaaaaa gcatataaag gtattaatgt aattgatgat 6720

ataaaatact attttgatga gaatggaata atgagaacag gtcttataac atttgaagat 6780

aatcattact attttaatga agatggtatt atgcaatatg gttatctaaa tatagaagat 6840

aagacgttct actttagtga agatggtatt atgcagattg gagtatttaa tacaccagat 6900

ggatttaaat attttgcaca tcaaaatact ttagatgaga attttgaggg agaatcaata 6960

aactatactg gttggttaga tttagatgaa aagagatatt attttacaga tgaatatatt 7020

gcagcaactg gttcagttat tattgatggt gaggagtatt attttgatcc tgatacagct 7080

caattagtga ttagtgaata g 7101

<210> 25

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 25

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 26

<211> 7101

<212> ДНК

<213> Clostridium difficile

<400> 26

atgagtttag ttaatagaaa acagttagaa aaaatggcaa atgtaagatt tcgtactcaa 60

gaagatgaat atgttgcaat attggatgct ttagaagaat atcataatat gtcagagaat 120

actgtagtcg aaaaatattt aaaattaaaa gatataaata gtttaacaga tatttatata 180

gatacatata aaaaatctgg tagaaataaa gccttaaaaa aatttaagga atatctagtt 240

acagaagtat tagagctaaa gaataataat ttaactccag ttgagaaaaa tttacatttt 300

gtttggattg gaggtcaaat aaatgacact gctattaatt atataaatca atggaaagat 360

gtaaatagtg attataatgt taatgttttt tatgatagta atgcattttt gataaacaca 420

ttgaaaaaaa ctgtagtaga atcagcaata aatgatacac ttgaatcatt tagagaaaac 480

ttaaatgacc ctagatttga ctataataaa ttcttcagaa aacgtatgga aataatttat 540

gataaacaga aaaatttcat aaactactat aaagctcaaa gagaagaaaa tcctgaactt 600

ataattgatg atattgtaaa gacatatctt tcaaatgagt attcaaagga gatagatgaa 660

cttaatacct atattgaaga atccttaaat aaaattacac agaatagtgg aaatgatgtt 720

agaaactttg aagaatttaa aaatggagag tcattcaact tatatgaaca agagttggta 780

gaaaggtgga atttagctgc tgcttctgac atattaagaa tatctgcatt aaaagaaatt 840

ggtggtatgt atttagatgt tgatatgtta ccaggaatac aaccagactt atttgagtct 900

atagagaaac ctagttcagt aacagtggat ttttgggaaa tgacaaagtt agaagctata 960

atgaaataca aagaatatat accagaatat acctcagaac attttgacat gttagacgaa 1020

gaagttcaaa gtagttttga atctgttcta gcttctaagt cagataaatc agaaatattc 1080

tcatcacttg gtgatatgga ggcatcacca ctagaagtta aaattgcatt taatagtaag 1140

ggtattataa atcaagggct aatttctgtg aaagactcat attgtagcaa tttaatagta 1200

aaacaaatcg agaatagata taaaatattg aataatagtt taaatccagc tattagcgag 1260

gataatgatt ttaatactac aacgaatacc tttattgata gtataatggc tgaagctaat 1320

gcagataatg gtagatttat gatggaacta ggaaagtatt taagagttgg tttcttccca 1380

gatgttaaaa ctactattaa cttaagtggc cctgaagcat atgcggcagc ttatcaagat 1440

ttattaatgt ttaaagaagg cagtatgaat atccatttga tagaagctga tttaagaaac 1500

tttgaaatct ctaaaactaa tatttctcaa tcaactgaac aagaaatggc tagcttatgg 1560

tcatttgacg atgcaagagc taaagctcaa tttgaagaat ataaaaggaa ttattttgaa 1620

ggttctcttg gtgaagatga taatcttgat ttttctcaaa atatagtagt tgacaaggag 1680

tatcttttag aaaaaatatc ttcattagca agaagttcag agagaggata tatacactat 1740

attgttcagt tacaaggaga taaaattagt tatgaagcag catgtaactt atttgcaaag 1800

actccttatg atagtgtact gtttcagaaa aatatagaag attcagaaat tgcatattat 1860

tataatcctg gagatggtga aatacaagaa atagacaagt ataaaattcc aagtataatt 1920

tctgatagac ctaagattaa attaacattt attggtcatg gtaaagatga atttaatact 1980

gatatatttg caggttttga tgtagattca ttatccacag aaatagaagc agcaatagat 2040

ttagctaaag aggatatttc tcctaagtca atagaaataa atttattagg atgtaatatg 2100

tttagctact ctatcaacgt agaggagact tatcctggaa aattattact taaagttaaa 2160

gataaaatat cagaattaat gccatctata agtcaagact ctattatagt aagtgcaaat 2220

caatatgaag ttagaataaa tagtgaagga agaagagaat tattggatca ttctggtgaa 2280

tggataaata aagaagaaag tattataaag gatatttcat caaaagaata tatatcattt 2340

aatcctaaag aaaataaaat tacagtaaaa tctaaaaatt tacctgagct atctacatta 2400

ttacaagaaa ttagaaataa ttctaattca agtgatattg aactagaaga aaaagtaatg 2460

ttaacagaat gtgagataaa tgttatttca aatatagata cgcaaattgt tgaggaaagg 2520

attgaagaag ctaagaattt aacttctgac tctattaatt atataaaaga tgaatttaaa 2580

ctaatagaat ctatttctga tgcactatgt gacttaaaac aacagaatga attagaagat 2640

tctcatttta tatcttttga ggacatatca gagactgatg agggatttag tataagattt 2700

attaataaag aaactggaga atctatattt gtagaaactg aaaaaacaat attctctgaa 2760

tatgctaatc atataactga agagatttct aagataaaag gtactatatt tgatactgta 2820

aatggtaagt tagtaaaaaa agtaaattta gatactacac acgaagtaaa tactttaaat 2880

gctgcatttt ttatacaatc attaatagaa tataatagtt ctaaagaatc tcttagtaat 2940

ttaagtgtag caatgaaagt ccaagtttac gctcaattat ttagtactgg tttaaatact 3000

attacagatg cagccaaagt tgttgaatta gtatcaactg cattagatga aactatagac 3060

ttacttccta cattatctga aggattacct ataattgcaa ctattataga tggtgtaagt 3120

ttaggtgcag caatcaaaga gctaagtgaa acgagtgacc cattattaag acaagaaata 3180

gaagctaaga taggtataat ggcagtaaat ttaacaacag ctacaactgc aatcattact 3240

tcatctttgg ggatagctag tggatttagt atacttttag ttcctttagc aggaatttca 3300

gcaggtatac caagcttagt aaacaatgaa cttgtacttc gagataaggc aacaaaggtt 3360

gtagattatt ttaaacatgt ttcattagtt gaaactgaag gagtatttac tttattagat 3420

gataaaataa tgatgccaca agatgattta gtgatatcag aaatagattt taataataat 3480

tcaatagttt taggtaaatg tgaaatctgg agaatggaag gtggttcagg tcatactgta 3540

actgatgata tagatcactt cttttcagca ccatcaataa catatagaga gccacactta 3600

tctatatatg acgtattgga agtacaaaaa gaagaacttg atttgtcaaa agatttaatg 3660

gtattaccta atgctccaaa tagagtattt gcttgggaaa caggatggac accaggttta 3720

agaagcttag aaaatgatgg cacaaaactg ttagaccgta taagagataa ctatgaaggt 3780

gagttttatt ggagatattt tgcttttata gctgatgctt taataacaac attaaaacca 3840

agatatgaag atactaatat aagaataaat ttagatagta atactagaag ttttatagtt 3900

ccaataataa ctacagaata tataagagaa aaattatcat attctttcta tggttcagga 3960

ggaacttatg cattgtctct ttctcaatat aatatgggta taaatataga attaagtgaa 4020

agtgatgttt ggattataga tgttgataat gttgtgagag atgtaactat agaatctgat 4080

aaaattaaaa aaggtgattt aatagaaggt attttatcta cactaagtat tgaagagaat 4140

aaaattatct taaatagcca tgagattaat ttttctggtg aggtaaatgg aagtaatgga 4200

tttgtttctt taacattttc aattttagaa ggaataaatg caattataga agttgattta 4260

ttatctaaat catataaatt acttatttct ggcgaattaa aaatattgat gttaaattca 4320

aatcatattc aacagaaaat agattatata ggattcaata gcgaattaca gaaaaatata 4380

ccatatagct ttgtagatag tgaaggaaaa gagaatggtt ttattaatgg ttcaacaaaa 4440

gaaggtttat ttgtatctga attacctgat gtagttctta taagtaaggt ttatatggat 4500

gatagtaagc cttcatttgg atattatagt aataatttga aagatgtcaa agttataact 4560

aaagataatg ttaatatatt aacaggttat tatcttaagg atgatataaa aatctctctt 4620

tctttgactc tacaagatga aaaaactata aagttaaata gtgtgcattt agatgaaagt 4680

ggagtagctg agattttgaa gttcatgaat agaaaaggta atacaaatac ttcagattct 4740

ttaatgagct ttttagaaag tatgaatata aaaagtattt tcgttaattt cttacaatct 4800

aatattaagt ttatattaga tgctaatttt ataataagtg gtactacttc tattggccaa 4860

tttgagttta tttgtgatga aaatgataat atacaaccat atttcattaa gtttaataca 4920

ctagaaacta attatacttt atatgtagga aatagacaaa atatgatagt ggaaccaaat 4980

tatgatttag atgattctgg agatatatct tcaactgtta tcaatttctc tcaaaagtat 5040

ctttatggaa tagacagttg tgttaataaa gttgtaattt caccaaatat ttatacagat 5100

gaaataaata taacgcctgt atatgaaaca aataatactt atccagaagt tattgtatta 5160

gatgcaaatt atataaatga aaaaataaat gttaatatca atgatctatc tatacgatat 5220

gtatggagta atgatggtaa tgattttatt cttatgtcaa ctagtgaaga aaataaggtg 5280

tcacaagtta aaataagatt cgttaatgtt tttaaagata agactttggc aaataagcta 5340

tcttttaact ttagtgataa acaagatgta cctgtaagtg aaataatctt atcatttaca 5400

ccttcatatt atgaggatgg attgattggc tatgatttgg gtctagtttc tttatataat 5460

gagaaatttt atattaataa ctttggaatg atggtatctg gattaatata tattaatgat 5520

tcattatatt attttaaacc accagtaaat aatttgataa ctggatttgt gactgtaggc 5580

gatgataaat actactttaa tccaattaat ggtggagctg cttcaattgg agagacaata 5640

attgatgaca aaaattatta tttcaaccaa agtggagtgt tacaaacagg tgtatttagt 5700

acagaagatg gatttaaata ttttgcccca gctaatacac ttgatgaaaa cctagaagga 5760

gaagcaattg attttactgg aaaattaatt attgacgaaa atatttatta ttttgatgat 5820

aattatagag gagctgtaga atggaaagaa ttagatggtg aaatgcacta ttttagccca 5880

gaaacaggta aagcttttaa aggtctaaat caaataggtg attataaata ctatttcaat 5940

tctgatggag ttatgcaaaa aggatttgtt agtataaatg ataataaaca ctattttgat 6000

gattctggtg ttatgaaagt aggttacact gaaatagatg gcaagcattt ctactttgct 6060

gaaaacggag aaatgcaaat aggagtattt aatacagaag atggatttaa atattttgct 6120

catcataatg aagatttagg aaatgaagaa ggtgaagaaa tctcatattc tggtatatta 6180

aatttcaata ataaaattta ctattttgat gattcattta cagctgtagt tggatggaaa 6240

gatttagagg atggttcaaa gtattatttt gatgaagata cagcagaagc atatataggt 6300

ttgtcattaa taaatgatgg tcaatattat tttaatgatg atggaattat gcaagttgga 6360

tttgtcacta taaatgataa agtcttctac ttctctgact ctggaattat agaatctgga 6420

gtacaaaaca tagatgacaa ttatttctat atagatgata atggtatagt tcaaattggt 6480

gtatttgata cttcagatgg atataaatat tttgcacctg ctaatactgt aaatgataat 6540

atttacggac aagcagttga atatagtggt ttagttagag ttggggaaga tgtatattat 6600

tttggagaaa catatacaat tgagactgga tggatatatg atatggaaaa tgaaagtgat 6660

aaatattatt tcaatccaga aactaaaaaa gcatgcaaag gtattaattt aattgatgat 6720

ataaaatatt attttgatga gaagggcata atgagaacgg gtcttatatc atttgaaaat 6780

aataattatt actttaatga gaatggtgaa atgcaatttg gttatataaa tatagaagat 6840

aagatgttct attttggtga agatggtgtc atgcagattg gagtatttaa tacaccagat 6900

ggatttaaat actttgcaca tcaaaatact ttggatgaga attttgaggg agaatcaata 6960

aactatactg gttggttaga tttagatgaa aagagatatt attttacaga tgaatatatt 7020

gcagcaactg gttcagttat tattgatggt gaggagtatt attttgatcc tgatacagct 7080

caattagtga ttagtgaata g 7101

<210> 27

<211> 26039

<212> ДНК

<213> Clostridium difficile

<400> 27

agctagtctt ggtgtattgt tagcaggatt ttttaatttg ccaattgaat tagttgcagc 60

cgttggctat gctagtgtct ttggtagtgc tacaaatact ttttttgcac ctgtatttat 120

aggggcagaa gtttttggat acagctattt accttatttc tttgtagtat gcgctatttc 180

atatatattt aatatggata aatctattta ttcactacaa aaaatttcaa caaaacaata 240

aataaaacaa cataatgtat gattagaaga gaaagaatat tagagaaagg atagggtagg 300

aatatgttga caagtttagc tttgattttt ttattaggaa tggcctcggg aggtattttt 360

aagaggataa agttacctaa cttattggga atgttactta caggaattat attaggtcca 420

tatgttttaa atttgattga taattcaata ctagatattt cttctgacct tagaaagatt 480

gcattgatta ttatattaac aagggctgga ttatctttag atataaacga tttgaagaaa 540

gtgggaagac ctgctgtact tatgtgcttt attccagcta cttttgaaat tatcggaatg 600

atagttttag caccaaagtt actaggcgtt tctatattgg aagcagcagt catgggtgca 660

gtagtaggag cagtttctcc tgcaattatt gtacctaaaa tgcttaaatt aatggaagaa 720

ggttatggta cagaaaaaag tattccacag atgcttttag caggaacttc tatagacgat 780

attttcgtaa ttgtgatgtt tacagtattc acaggattgg cacaaggaaa tagtatatca 840

gctattagtt ttttacaaat tccagtatca attatattag gtgtaatagc tggagcagtg 900

attggaatct gtttagcagt attttttaag aaggttcata tgagagattc tgctaaaggg 960

gtgttgcttt taagtatctc atttttaatg ataagtttag aaactgcttt agagggtatt 1020

gtgccatttt ctggattatt agcagttatg agtattggga ttttccttca gataaaatat 1080

cgtgtagttg caagaagatt gtctataaag tattcaaaac tatgggttgg cgctgaaatt 1140

ctcttgtttg ttttggtagg ggcaacagta gatataagtt atgcatttaa agcaggaatt 1200

ggagctgtaa ttttaatatt tggagttctt ttattccgta tgtaggagta ttcttctgcc 1260

ttattaagac aaatttgaca ataaaggaaa gattgttctg tatgattggc tatattccaa 1320

aggctacagt acaggcagca ataggaggtg taccacttgc aatggggatg gcatctggac 1380

aacttatttt gacgttagca gttctcgcta tacttataac tgcacctctt ggagcttttg 1440

gaattgatgt aacttataaa aaattattaa cttctgtaaa aggcgagagt aagtaaaaat 1500

aaagattatt ttaactggta agttatattt tggaaaagga ttatactatt gaatacaata 1560

taaaaaaatc atttgggaga ttaagaaggt agaagttaag aacagatttt aaggtatgtt 1620

atgattatta gaattgattt tgtgaaatta ttattgtaat atttaattat atagataaag 1680

aagcggagtg ataactatgt gtttaaaaaa attatcaaaa ttagagttag ttattatgaa 1740

atttatttgg aatttagata taaaaaccaa ttcatatgag attattgatt atatgaaaga 1800

agaacataat ttaccagaaa aagtagcttt aaaaacttta tcaaaactat caaagaaaaa 1860

attcttatat gttcaagaaa caggcaagtg tatgtattat acagttgcaa taaaagaaaa 1920

ggcatattta gagtttatat caagaaatgt gcaaaatctt ttgaagaata attttataag 1980

gaatttatta gtatcatttc acgaagagga gctaacagag gaaaagataa agtcgttaga 2040

aaactgggta gtaaattggg aagaagctta tgtataaatg ttattatttt tattacaatt 2100

tagataattt tggttttgta agctctgcaa ctatttttag atggttgcag agtttatttt 2160

tattttttat tcccttaagc aatacttaaa agtaaacgca tttatattta ctaacttcaa 2220

ttacttctaa tacttaaatt actttttaaa aatattttga tatgtcatct ctatagtaat 2280

ctagaacttg tttctattct ttatataaag tttttatgaa tgatatatat aatattcgtt 2340

catttgatta aaaataacaa aatattaaat aattctactc tgatagtttg ttaaaaaaat 2400

aataaaaaat attaataaac aaaaaaaaaa ttatcttaag agaggagaat gttataatat 2460

aaaaaggttt ctagatttca taaaagatac tattttagtc ttgaaaatat ttagtttgaa 2520

aagattttaa tttaatgatt gattaagtta aaaatgtgta tgtaataaat tttattttat 2580

ttattgacta aattataaag tttacataat tatttaataa ttatgtaatt gttacttgaa 2640

aattgatcta ttttaaaatc tagttataac ttcaaaaaag actgaaaatt aagaaaaaag 2700

aaatataaat ataaaaatat gtcatataga ttttttttat tttactttaa taaaatgatt 2760

tgtttttaca atactttatt aatataaagt ttattgctaa aatactttat ttattagaaa 2820

aagattacta attaattatt aaaattaatg tattcataat gcatattttc atataaaatt 2880

taatttattt gccgattata taattataat tactgattta attccaatgt tgttcaaaat 2940

tttcaaataa agcatcatta taaatataag agagggtgat tttatgcaaa agtcttttta 3000

tgaattaatt gttttagcaa gaaataactc agtagatgat ttgcaagaaa ttttatttat 3060

gtttaagcca ttagtaaaaa aacttagtag agttttacat tatgaagagg gagaaacaga 3120

tttaataata ttttttattg aattaataaa aaatattaaa ttaagtagct tttcagaaaa 3180

aagcgatgct attatagtca aatatattca taaatcatta ctgaataaga cttttgagtt 3240

gtctagaaga tattctaaaa tgaagtttaa ttttgtagaa tttgatgaaa atatcttaaa 3300

tatgaaaaat aattatcaaa gtaagtctgt ttttgaggaa gatatttgtt ttttcgaata 3360

tattttgaaa gaattatctg gtattcaaag aaaagttatt ttttataaat atttaaaagg 3420

atattctgat agagaaatat cagtgaaatt aaaaatatct agacaagctg ttaataaggc 3480

taaaaataga gcatttaaaa aaataaaaaa agactatgaa aattatttta acttgtaatt 3540

aatgagctta aagagatatt tataatagaa atcaaatttt agaattaact ttattgtaaa 3600

atcaataact taatctaaga atatcttaat ttttatattt tatatagaac aaagtttaca 3660

tatttatttc agacaacgtc tttattcaat cgaagagcaa attaatcaac tgagtgtctt 3720

aaatttaaaa tgttaggaag tgaatgtata tgaaaaccta agtagatatt agtatatttt 3780

ataaatagaa aggaggatat ataaaagagt tttagcattt agatgtaaaa atattatagt 3840

aaaggagaaa attttatgag tttagttaat agaaaacagt tagaaaaaat ggcaaatgta 3900

agatttcgta ctcaagaaga tgaatatgtt gcaatattgg atgctttaga agaatatcat 3960

aatatgtcag agaatactgt agtcgaaaaa tatttaaaat taaaagatat aaatagttta 4020

acagatattt atatagatac atataaaaaa tctggtagaa ataaagcctt aaaaaaattt 4080

aaggaatatc tagttacaga agtattagag ctaaagaata ataatttaac tccagttgag 4140

aaaaatttac attttgtttg gattggaggt caaataaatg acactgctat taattatata 4200

aatcaatgga aagatgtaaa tagtgattat aatgttaatg ttttttatga tagtaatgca 4260

tttttgataa acacattgaa aaaaactgta gtagaatcag caataaatga tacacttgaa 4320

tcatttagag aaaacttaaa tgaccctaga tttgactata ataaattctt cagaaaacgt 4380

atggaaataa tttatgataa acagaaaaat ttcataaact actataaagc tcaaagagaa 4440

gaaaatcctg aacttataat tgatgatatt gtaaagacat atctttcaaa tgagtattca 4500

aaggagatag atgaacttaa tacctatatt gaagaatcct taaataaaat tacacagaat 4560

agtggaaatg atgttagaaa ctttgaagaa tttaaaaatg gagagtcatt caacttatat 4620

gaacaagagt tggtagaaag gtggaattta gctgctgctt ctgacatatt aagaatatct 4680

gcattaaaag aaattggtgg tatgtattta gatgttgata tgttaccagg aatacaacca 4740

gacttatttg agtctataga gaaacctagt tcagtaacag tggatttttg ggaaatgaca 4800

aagttagaag ctataatgaa atacaaagaa tatataccag aatatacctc agaacatttt 4860

gacatgttag acgaagaagt tcaaagtagt tttgaatctg ttctagcttc taagtcagat 4920

aaatcagaaa tattctcatc acttggtgat atggaggcat caccactaga agttaaaatt 4980

gcatttaata gtaagggtat tataaatcaa gggctaattt ctgtgaaaga ctcatattgt 5040

agcaatttaa tagtaaaaca aatcgagaat agatataaaa tattgaataa tagtttaaat 5100

ccagctatta gcgaggataa tgattttaat actacaacga atacctttat tgatagtata 5160

atggctgaag ctaatgcaga taatggtaga tttatgatgg aactaggaaa gtatttaaga 5220

gttggtttct tcccagatgt taaaactact attaacttaa gtggccctga agcatatgcg 5280

gcagcttatc aagatttatt aatgtttaaa gaaggcagta tgaatatcca tttgatagaa 5340

gctgatttaa gaaactttga aatctctaaa actaatattt ctcaatcaac tgaacaagaa 5400

atggctagct tatggtcatt tgacgatgca agagctaaag ctcaatttga agaatataaa 5460

aggaattatt ttgaaggttc tcttggtgaa gatgataatc ttgatttttc tcaaaatata 5520

gtagttgaca aggagtatct tttagaaaaa atatcttcat tagcaagaag ttcagagaga 5580

ggatatatac actatattgt tcagttacaa ggagataaaa ttagttatga agcagcatgt 5640

aacttatttg caaagactcc ttatgatagt gtactgtttc agaaaaatat agaagattca 5700

gaaattgcat attattataa tcctggagat ggtgaaatac aagaaataga caagtataaa 5760

attccaagta taatttctga tagacctaag attaaattaa catttattgg tcatggtaaa 5820

gatgaattta atactgatat atttgcaggt tttgatgtag attcattatc cacagaaata 5880

gaagcagcaa tagatttagc taaagaggat atttctccta agtcaataga aataaattta 5940

ttaggatgta atatgtttag ctactctatc aacgtagagg agacttatcc tggaaaatta 6000

ttacttaaag ttaaagataa aatatcagaa ttaatgccat ctataagtca agactctatt 6060

atagtaagtg caaatcaata tgaagttaga ataaatagtg aaggaagaag agaattattg 6120

gatcattctg gtgaatggat aaataaagaa gaaagtatta taaaggatat ttcatcaaaa 6180

gaatatatat catttaatcc taaagaaaat aaaattacag taaaatctaa aaatttacct 6240

gagctatcta cattattaca agaaattaga aataattcta attcaagtga tattgaacta 6300

gaagaaaaag taatgttaac agaatgtgag ataaatgtta tttcaaatat agatacgcaa 6360

attgttgagg aaaggattga agaagctaag aatttaactt ctgactctat taattatata 6420

aaagatgaat ttaaactaat agaatctatt tctgatgcac tatgtgactt aaaacaacag 6480

aatgaattag aagattctca ttttatatct tttgaggaca tatcagagac tgatgaggga 6540

tttagtataa gatttattaa taaagaaact ggagaatcta tatttgtaga aactgaaaaa 6600

acaatattct ctgaatatgc taatcatata actgaagaga tttctaagat aaaaggtact 6660

atatttgata ctgtaaatgg taagttagta aaaaaagtaa atttagatac tacacacgaa 6720

gtaaatactt taaatgctgc attttttata caatcattaa tagaatataa tagttctaaa 6780

gaatctctta gtaatttaag tgtagcaatg aaagtccaag tttacgctca attatttagt 6840

actggtttaa atactattac agatgcagcc aaagttgttg aattagtatc aactgcatta 6900

gatgaaacta tagacttact tcctacatta tctgaaggat tacctataat tgcaactatt 6960

atagatggtg taagtttagg tgcagcaatc aaagagctaa gtgaaacgag tgacccatta 7020

ttaagacaag aaatagaagc taagataggt ataatggcag taaatttaac aacagctaca 7080

actgcaatca ttacttcatc tttggggata gctagtggat ttagtatact tttagttcct 7140

ttagcaggaa tttcagcagg tataccaagc ttagtaaaca atgaacttgt acttcgagat 7200

aaggcaacaa aggttgtaga ttattttaaa catgtttcat tagttgaaac tgaaggagta 7260

tttactttat tagatgataa aataatgatg ccacaagatg atttagtgat atcagaaata 7320

gattttaata ataattcaat agttttaggt aaatgtgaaa tctggagaat ggaaggtggt 7380

tcaggtcata ctgtaactga tgatatagat cacttctttt cagcaccatc aataacatat 7440

agagagccac acttatctat atatgacgta ttggaagtac aaaaagaaga acttgatttg 7500

tcaaaagatt taatggtatt acctaatgct ccaaatagag tatttgcttg ggaaacagga 7560

tggacaccag gtttaagaag cttagaaaat gatggcacaa aactgttaga ccgtataaga 7620

gataactatg aaggtgagtt ttattggaga tattttgctt ttatagctga tgctttaata 7680

acaacattaa aaccaagata tgaagatact aatataagaa taaatttaga tagtaatact 7740

agaagtttta tagttccaat aataactaca gaatatataa gagaaaaatt atcatattct 7800

ttctatggtt caggaggaac ttatgcattg tctctttctc aatataatat gggtataaat 7860

atagaattaa gtgaaagtga tgtttggatt atagatgttg ataatgttgt gagagatgta 7920

actatagaat ctgataaaat taaaaaaggt gatttaatag aaggtatttt atctacacta 7980

agtattgaag agaataaaat tatcttaaat agccatgaga ttaatttttc tggtgaggta 8040

aatggaagta atggatttgt ttctttaaca ttttcaattt tagaaggaat aaatgcaatt 8100

atagaagttg atttattatc taaatcatat aaattactta tttctggcga attaaaaata 8160

ttgatgttaa attcaaatca tattcaacag aaaatagatt atataggatt caatagcgaa 8220

ttacagaaaa atataccata tagctttgta gatagtgaag gaaaagagaa tggttttatt 8280

aatggttcaa caaaagaagg tttatttgta tctgaattac ctgatgtagt tcttataagt 8340

aaggtttata tggatgatag taagccttca tttggatatt atagtaataa tttgaaagat 8400

gtcaaagtta taactaaaga taatgttaat atattaacag gttattatct taaggatgat 8460

ataaaaatct ctctttcttt gactctacaa gatgaaaaaa ctataaagtt aaatagtgtg 8520

catttagatg aaagtggagt agctgagatt ttgaagttca tgaatagaaa aggtaataca 8580

aatacttcag attctttaat gagcttttta gaaagtatga atataaaaag tattttcgtt 8640

aatttcttac aatctaatat taagtttata ttagatgcta attttataat aagtggtact 8700

acttctattg gccaatttga gtttatttgt gatgaaaatg ataatataca accatatttc 8760

attaagttta atacactaga aactaattat actttatatg taggaaatag acaaaatatg 8820

atagtggaac caaattatga tttagatgat tctggagata tatcttcaac tgttatcaat 8880

ttctctcaaa agtatcttta tggaatagac agttgtgtta ataaagttgt aatttcacca 8940

aatatttata cagatgaaat aaatataacg cctgtatatg aaacaaataa tacttatcca 9000

gaagttattg tattagatgc aaattatata aatgaaaaaa taaatgttaa tatcaatgat 9060

ctatctatac gatatgtatg gagtaatgat ggtaatgatt ttattcttat gtcaactagt 9120

gaagaaaata aggtgtcaca agttaaaata agattcgtta atgtttttaa agataagact 9180

ttggcaaata agctatcttt taactttagt gataaacaag atgtacctgt aagtgaaata 9240

atcttatcat ttacaccttc atattatgag gatggattga ttggctatga tttgggtcta 9300

gtttctttat ataatgagaa attttatatt aataactttg gaatgatggt atctggatta 9360

atatatatta atgattcatt atattatttt aaaccaccag taaataattt gataactgga 9420

tttgtgactg taggcgatga taaatactac tttaatccaa ttaatggtgg agctgcttca 9480

attggagaga caataattga tgacaaaaat tattatttca accaaagtgg agtgttacaa 9540

acaggtgtat ttagtacaga agatggattt aaatattttg ccccagctaa tacacttgat 9600

gaaaacctag aaggagaagc aattgatttt actggaaaat taattattga cgaaaatatt 9660

tattattttg atgataatta tagaggagct gtagaatgga aagaattaga tggtgaaatg 9720

cactatttta gcccagaaac aggtaaagct tttaaaggtc taaatcaaat aggtgattat 9780

aaatactatt tcaattctga tggagttatg caaaaaggat ttgttagtat aaatgataat 9840

aaacactatt ttgatgattc tggtgttatg aaagtaggtt acactgaaat agatggcaag 9900

catttctact ttgctgaaaa cggagaaatg caaataggag tatttaatac agaagatgga 9960

tttaaatatt ttgctcatca taatgaagat ttaggaaatg aagaaggtga agaaatctca 10020

tattctggta tattaaattt caataataaa atttactatt ttgatgattc atttacagct 10080

gtagttggat ggaaagattt agaggatggt tcaaagtatt attttgatga agatacagca 10140

gaagcatata taggtttgtc attaataaat gatggtcaat attattttaa tgatgatgga 10200

attatgcaag ttggatttgt cactataaat gataaagtct tctacttctc tgactctgga 10260

attatagaat ctggagtaca aaacatagat gacaattatt tctatataga tgataatggt 10320

atagttcaaa ttggtgtatt tgatacttca gatggatata aatattttgc acctgctaat 10380

actgtaaatg ataatattta cggacaagca gttgaatata gtggtttagt tagagttggg 10440

gaagatgtat attattttgg agaaacatat acaattgaga ctggatggat atatgatatg 10500

gaaaatgaaa gtgataaata ttatttcaat ccagaaacta aaaaagcatg caaaggtatt 10560

aatttaattg atgatataaa atattatttt gatgagaagg gcataatgag aacgggtctt 10620

atatcatttg aaaataataa ttattacttt aatgagaatg gtgaaatgca atttggttat 10680

ataaatatag aagataagat gttctatttt ggtgaagatg gtgtcatgca gattggagta 10740

tttaatacac cagatggatt taaatacttt gcacatcaaa atactttgga tgagaatttt 10800

gagggagaat caataaacta tactggttgg ttagatttag atgaaaagag atattatttt 10860

acagatgaat atattgcagc aactggttca gttattattg atggtgagga gtattatttt 10920

gatcctgata cagctcaatt agtgattagt gaatagataa aaatatgtta aatatatcct 10980

cttatactta aatatataaa aataaacaaa atgatacact acataaagtg ttctatctaa 11040

tatgaagatt taccaataaa aaggtggact atgatgaatg cacagtagtt caccttttta 11100

tatttctaat ggtaacaaaa tattttttta tataaaccta ggaggcgtta tgaatatgac 11160

aatatctttt ttatcagagc atatatttat aaagttagta attttaacta tatcatttga 11220

tacattatta ggatgtttaa gtgcaataaa aagtcgtaaa tttaattcta gttttggaat 11280

agatggagga atcagaaaag tagcaatgat agcatgtata ttttttttat cagtagttga 11340

cattcttaca aagtttaact ttttatttat gttaccacaa gattgtatca attttttaag 11400

actaaaacat cttggaatat ctgaattttt ctctatttta tttattttat atgaaagtgt 11460

aagtatatta aaaaatatgt gcttatgtgg attaccagta cctaagagat taaaggaaaa 11520

aatagcaatt ttactagatg caatgacaga tgaaatgaat gctaaggatg aaaagtaagt 11580

aatggtagat ataataaaga tattaacaaa taaaaagtgt tatccaaata agaatagctg 11640

aaagttatca taattcatga aactaataat gaaaacgagg gagcagatgc caagagacac 11700

acaagtatta aatacatata atttcgaagc aagtgttcat tactatatag atgacaaggt 11760

agtatatcaa acattggttc acaaagatgg tgcatggtca gttggtaaaa tctattaagc 11820

tacattagtt acagatatca caaactataa tagttaaaca tagaaatatg tgtaaattgt 11880

gatggaaatt attcaaaaac acaaaaatac gtgatgaagg acaaaatgat atagaaaata 11940

agtatcaaac cttaataaat gatttaattg atagtttaaa agttatagga aaaatatata 12000

aagaaataaa aacattaaaa aaatataaga tatgtttaca aattactatc agacaatctc 12060

cttatctaat agaagagtca attaactaat tgagtatctt taaattgaaa tgttaggaag 12120

tgatttaaat atgaaaactt aaattataaa aaatcaatat taatttattt ttaaaaaata 12180

gaaaggagtg tataagattt attttcaaag tttaaaaaca agaaaatcaa tttaaatttc 12240

agaaggaata aatgtggtta tagaagtgga tttattatca aaaataataa tactaggagg 12300

tttttatgtc tttaatatct aaagaagagt taataaaact cgcatatagc attagaccaa 12360

gagaaaatga gtataaaact atactaacta atttagacga atataataag ttaactacaa 12420

acaataatga aaataaatat ttgcaattaa aaaaactaaa tgaatcaatt gatgttttta 12480

tgaataaata taaaacttca agcagaaata gagcactctc taatctaaaa aaagatatat 12540

taaaagaagt aattcttatt aaaaattcca atacaagccc tgtagaaaaa aatttacatt 12600

ttgtatggat aggtggagaa gtcagtgata ttgctcttga atacataaaa caatgggctg 12660

atattaatgc agaatataat attaaactgt ggtatgatag tgaagcattc ttagtaaata 12720

cactaaaaaa ggctatagtt gaatcttcta ccactgaagc attacagcta ctagaggaag 12780

agattcaaaa tcctcaattt gataatatga aattttacaa aaaaaggatg gaatttatat 12840

atgatagaca aaaaaggttt ataaattatt ataaatctca aatcaataaa cctacagtac 12900

ctacaataga tgatattata aagtctcatc tagtatctga atataataga gatgaaactg 12960

tattagaatc atatagaaca aattctttga gaaaaataaa tagtaatcat gggatagata 13020

tcagggctaa tagtttgttt acagaacaag agttattaaa tatttatagt caggagttgt 13080

taaatcgtgg aaatttagct gcagcatctg acatagtaag attattagcc ctaaaaaatt 13140

ttggcggagt atatttagat gttgatatgc ttccaggtat tcactctgat ttatttaaaa 13200

caatatctag acctagctct attggactag accgttggga aatgataaaa ttagaggcta 13260

ttatgaagta taaaaaatat ataaataatt atacatcaga aaactttgat aaacttgatc 13320

aacaattaaa agataatttt aaactcatta tagaaagtaa aagtgaaaaa tctgagatat 13380

tttctaaatt agaaaattta aatgtatctg atcttgaaat taaaatagct ttcgctttag 13440

gcagtgttat aaatcaagcc ttgatatcaa aacaaggttc atatcttact aacctagtaa 13500

tagaacaagt aaaaaataga tatcaatttt taaaccaaca ccttaaccca gccatagagt 13560

ctgataataa cttcacagat actactaaaa tttttcatga ttcattattt aattcagcta 13620

ccgcagaaaa ctctatgttt ttaacaaaaa tagcaccata cttacaagta ggttttatgc 13680

cagaagctcg ctccacaata agtttaagtg gtccaggagc ttatgcgtca gcttactatg 13740

atttcataaa tttacaagaa aatactatag aaaaaacttt aaaagcatca gatttaatag 13800

aatttaaatt cccagaaaat aatctatctc aattgacaga acaagaaata aatagtctat 13860

ggagctttga tcaagcaagt gcaaaatatc aatttgagaa atatgtaaga gattatactg 13920

gtggatctct ttctgaagac aatggggtag actttaataa aaatactgcc ctcgacaaaa 13980

actatttatt aaataataaa attccatcaa acaatgtaga agaagctgga agtaaaaatt 14040

atgttcatta tatcatacag ttacaaggag atgatataag ttatgaagca acatgcaatt 14100

tattttctaa aaatcctaaa aatagtatta ttatacaacg aaatatgaat gaaagtgcaa 14160

aaagctactt tttaagtgat gatggagaat ctattttaga attaaataaa tataggatac 14220

ctgaaagatt aaaaaataag gaaaaagtaa aagtaacctt tattggacat ggtaaagatg 14280

aattcaacac aagcgaattt gctagattaa gtgtagattc actttccaat gagataagtt 14340

catttttaga taccataaaa ttagatatat cacctaaaaa tgtagaagta aacttacttg 14400

gatgtaatat gtttagttat gattttaatg ttgaagaaac ttatcctggg aagttgctat 14460

taagtattat ggacaaaatt acttccactt tacctgatgt aaataaaaat tctattacta 14520

taggagcaaa tcaatatgaa gtaagaatta atagtgaggg aagaaaagaa cttctggctc 14580

actcaggtaa atggataaat aaagaagaag ctattatgag cgatttatct agtaaagaat 14640

acattttttt tgattctata gataataagc taaaagcaaa gtccaagaat attccaggat 14700

tagcatcaat atcagaagat ataaaaacat tattacttga tgcaagtgtt agtcctgata 14760

caaaatttat tttaaataat cttaagctta atattgaatc ttctattggg gattacattt 14820

attatgaaaa attagagcct gttaaaaata taattcacaa ttctatagat gatttaatag 14880

atgagttcaa tctacttgaa aatgtatctg atgaattata tgaattaaaa aaattaaata 14940

atctagatga gaagtattta atatcttttg aagatatctc aaaaaataat tcaacttact 15000

ctgtaagatt tattaacaaa agtaatggtg agtcagttta tgtagaaaca gaaaaagaaa 15060

ttttttcaaa atatagcgaa catattacaa aagaaataag tactataaag aatagtataa 15120

ttacagatgt taatggtaat ttattggata atatacagtt agatcatact tctcaagtta 15180

atacattaaa cgcagcattc tttattcaat cattaataga ttatagtagc aataaagatg 15240

tactgaatga tttaagtacc tcagttaagg ttcaacttta tgctcaacta tttagtacag 15300

gtttaaatac tatatatgac tctatccaat tagtaaattt aatatcaaat gcagtaaatg 15360

atactataaa tgtactacct acaataacag aggggatacc tattgtatct actatattag 15420

acggaataaa cttaggtgca gcaattaagg aattactaga cgaacatgac ccattactaa 15480

aaaaagaatt agaagctaag gtgggtgttt tagcaataaa tatgtcatta tctatagctg 15540

caactgtagc ttcaattgtt ggaataggtg ctgaagttac tattttctta ttacctatag 15600

ctggtatatc tgcaggaata ccttcattag ttaataatga attaatattg catgataagg 15660

caacttcagt ggtaaactat tttaatcatt tgtctgaatc taaaaaatat ggccctctta 15720

aaacagaaga tgataaaatt ttagttccta ttgatgattt agtaatatca gaaatagatt 15780

ttaataataa ttcgataaaa ctaggaacat gtaatatatt agcaatggag gggggatcag 15840

gacacacagt gactggtaat atagatcact ttttctcatc tccatctata agttctcata 15900

ttccttcatt atcaatttat tctgcaatag gtatagaaac agaaaatcta gatttttcaa 15960

aaaaaataat gatgttacct aatgctcctt caagagtgtt ttggtgggaa actggagcag 16020

ttccaggttt aagatcattg gaaaatgacg gaactagatt acttgattca ataagagatt 16080

tatacccagg taaattttac tggagattct atgctttttt cgattatgca ataactacat 16140

taaaaccagt ttatgaagac actaatatta aaattaaact agataaagat actagaaact 16200

tcataatgcc aactataact actaacgaaa ttagaaacaa attatcttat tcatttgatg 16260

gagcaggagg aacttactct ttattattat cttcatatcc aatatcaacg aatataaatt 16320

tatctaaaga tgatttatgg atatttaata ttgataatga agtaagagaa atatctatag 16380

aaaatggtac tattaaaaaa ggaaagttaa taaaagatgt tttaagtaaa attgatataa 16440

ataaaaataa acttattata ggcaatcaaa caatagattt ttcaggcgat atagataata 16500

aagatagata tatattcttg acttgtgagt tagatgataa aattagttta ataatagaaa 16560

taaatcttgt tgcaaaatct tatagtttgt tattgtctgg ggataaaaat tatttgatat 16620

ccaatttatc taatactatt gagaaaatca atactttagg cctagatagt aaaaatatag 16680

cgtacaatta cactgatgaa tctaataata aatattttgg agctatatct aaaacaagtc 16740

aaaaaagcat aatacattat aaaaaagaca gtaaaaatat attagaattt tataatgaca 16800

gtacattaga atttaacagt aaagatttta ttgctgaaga tataaatgta tttatgaaag 16860

atgatattaa tactataaca ggaaaatact atgttgataa taatactgat aaaagtatag 16920

atttctctat ttctttagtt agtaaaaatc aagtaaaagt aaatggatta tatttaaatg 16980

aatccgtata ctcatcttac cttgattttg tgaaaaattc agatggacac cataatactt 17040

ctaattttat gaatttattt ttggacaata taagtttctg gaaattgttt gggtttgaaa 17100

atataaattt tgtaatcgat aaatacttta cccttgttgg taaaactaat cttggatatg 17160

tagaatttat ttgtgacaat aataaaaata tagatatata ttttggtgaa tggaaaacat 17220

cgtcatctaa aagcactata tttagcggaa atggtagaaa tgttgtagta gagcctatat 17280

ataatcctga tacgggtgaa gatatatcta cttcactaga tttttcctat gaacctctct 17340

atggaataga tagatatata aataaagtat tgatagcacc tgatttatat acaagtttaa 17400

taaatattaa taccaattat tattcaaatg agtactaccc tgagattata gttcttaacc 17460

caaatacatt ccacaaaaaa gtaaatataa atttagatag ttcttctttt gagtataaat 17520

ggtctacaga aggaagtgac tttattttag ttagatactt agaagaaagt aataaaaaaa 17580

tattacaaaa aataagaatc aaaggtatct tatctaatac tcaatcattt aataaaatga 17640

gtatagattt taaagatatt aaaaaactat cattaggata tataatgagt aattttaaat 17700

catttaattc tgaaaatgaa ttagatagag atcatttagg atttaaaata atagataata 17760

aaacttatta ctatgatgaa gatagtaaat tagttaaagg attaatcaat ataaataatt 17820

cattattcta ttttgatcct atagaattta acttagtaac tggatggcaa actatcaatg 17880

gtaaaaaata ttattttgat ataaatactg gagcagcttt aactagttat aaaattatta 17940

atggtaaaca cttttatttt aataatgatg gtgtgatgca gttgggagta tttaaaggac 18000

ctgatggatt tgaatatttt gcacctgcca atactcaaaa taataacata gaaggtcagg 18060

ctatagttta tcaaagtaaa ttcttaactt tgaatggcaa aaaatattat tttgataata 18120

actcaaaagc agtcactgga tggagaatta ttaacaatga gaaatattac tttaatccta 18180

ataatgctat tgctgcagtc ggattgcaag taattgacaa taataagtat tatttcaatc 18240

ctgacactgc tatcatctca aaaggttggc agactgttaa tggtagtaga tactactttg 18300

atactgatac cgctattgcc tttaatggtt ataaaactat tgatggtaaa cacttttatt 18360

ttgatagtga ttgtgtagtg aaaataggtg tgtttagtac ctctaatgga tttgaatatt 18420

ttgcacctgc taatacttat aataataaca tagaaggtca ggctatagtt tatcaaagta 18480

aattcttaac tttgaatggt aaaaaatatt actttgataa taactcaaaa gcagttaccg 18540

gattgcaaac tattgatagt aaaaaatatt actttaatac taacactgct gaagcagcta 18600

ctggatggca aactattgat ggtaaaaaat attactttaa tactaacact gctgaagcag 18660

ctactggatg gcaaactatt gatggtaaaa aatattactt taatactaac actgctatag 18720

cttcaactgg ttatacaatt attaatggta aacattttta ttttaatact gatggtatta 18780

tgcagatagg agtgtttaaa ggacctaatg gatttgaata ttttgcacct gctaatacgg 18840

atgctaacaa catagaaggt caagctatac tttaccaaaa tgaattctta actttgaatg 18900

gtaaaaaata ttactttggt agtgactcaa aagcagttac tggatggaga attattaaca 18960

ataagaaata ttactttaat cctaataatg ctattgctgc aattcatcta tgcactataa 19020

ataatgacaa gtattacttt agttatgatg gaattcttca aaatggatat attactattg 19080

aaagaaataa tttctatttt gatgctaata atgaatctaa aatggtaaca ggagtattta 19140

aaggacctaa tggatttgag tattttgcac ctgctaatac tcacaataat aacatagaag 19200

gtcaggctat agtttaccag aacaaattct taactttgaa tggcaaaaaa tattattttg 19260

ataatgactc aaaagcagtt actggatggc aaaccattga tggtaaaaaa tattacttta 19320

atcttaacac tgctgaagca gctactggat ggcaaactat tgatggtaaa aaatattact 19380

ttaatcttaa cactgctgaa gcagctactg gatggcaaac tattgatggt aaaaaatatt 19440

actttaatac taacactttc atagcctcaa ctggttatac aagtattaat ggtaaacatt 19500

tttattttaa tactgatggt attatgcaga taggagtgtt taaaggacct aatggatttg 19560

aatactttgc acctgctaat acggatgcta acaacataga aggtcaagct atactttacc 19620

aaaataaatt cttaactttg aatggtaaaa aatattactt tggtagtgac tcaaaagcag 19680

ttaccggact gcgaactatt gatggtaaaa aatattactt taatactaac actgctgttg 19740

cagttactgg atggcaaact attaatggta aaaaatacta ctttaatact aacacttcta 19800

tagcttcaac tggttataca attattagtg gtaaacattt ttattttaat actgatggta 19860

ttatgcagat aggagtgttt aaaggacctg atggatttga atactttgca cctgctaata 19920

cagatgctaa caatatagaa ggtcaagcta tacgttatca aaatagattc ctatatttac 19980

atgacaatat atattatttt ggtaataatt caaaagcggc tactggttgg gtaactattg 20040

atggtaatag atattacttc gagcctaata cagctatggg tgcgaatggt tataaaacta 20100

ttgataataa aaatttttac tttagaaatg gtttacctca gataggagtg tttaaagggt 20160

ctaatggatt tgaatacttt gcacctgcta atacggatgc taacaatata gaaggtcaag 20220

ctatacgtta tcaaaataga ttcctacatt tacttggaaa aatatattac tttggtaata 20280

attcaaaagc agttactgga tggcaaacta ttaatggtaa agtatattac tttatgcctg 20340

atactgctat ggctgcagct ggtggacttt tcgagattga tggtgttata tatttctttg 20400

gtgttgatgg agtaaaagcc cctgggatat atggctaaaa tatatgtttg ataaaaaatt 20460

attcctgtgc tactaagaaa ttatttttat ataataaata ttgagattta attaaaagtc 20520

atgtgttatt gtaatacatg acttttagtt aaaatttttc tatcatttaa taatctatta 20580

ttcttgacta ttttataata aaattcatat atggaaatat taatactaaa taattaatag 20640

ttgataaaaa atagataata tgctaaaagc aaaaactaat ttagagcctt gtaactgttt 20700

atttgcaatt ataaaaacat ctttaaacat attgactata atataaaata ttaactataa 20760

tacaaaacaa tattaattaa ttttctctac agctatccct ggtatagtta tatttccacc 20820

catagttgat tcataagtta tagttccagc acttatacct cttatagtta tgtaatcatc 20880

ctctaatact cttgaaggag ttattgattt tttataacta catagtacaa ccttatcata 20940

atttccagac acagctaatc ttatttgcac ctcatcacca tcttcaataa cttgaataac 21000

cttaccttca aatttacctt ttgtactata atcatcaggt gttctagcta attggtcata 21060

agtaatacca gtatcatatc ctttcttctc ctcttcttct tttttgcgtt gttcttcagc 21120

ctttttagct tcttcagctt ttttagcttc ttcagcttta cgttgatttt cagcttcaat 21180

agctttcttt tcgtcgtctt tcattttgaa ccatggttca gcatcagaca atttgctatt 21240

taaagtttct atttctgttt tttgagaatc tataactgat gtttggttag aaatgacctc 21300

ctcatggtct tcagaacaag ctggtgagga tatattgcca aaaaacacgc ctaaaataaa 21360

tgccagtaga gcaataccct ttgtgctctt aaagaattta attattttct tagagcttcc 21420

ttttccttca ttactaaatt cgttaccctc atttttttta gaaaacataa tacaatctcc 21480

cttttattag atatatttta ttttaaaagt taaaaactta aaataactag ttgactaaaa 21540

attatatatt catattttcc taaaatatat ttcccctaag cataatttta caaaataaag 21600

taagaagatt caatatattt tgaaaaaata agataaaaat gtcagattat aatataattt 21660

tcttgaaggt gaattttata tattaaatta aacataaagt attttatttg tataaaacta 21720

tattatgatg taattaagtg actcagtgat ttagaggtgg taaaatatat atatatgaaa 21780

gagcataaat aaattgatat aataaaaaat taaatattaa atattaacta taataaaaaa 21840

atatctggta ataggtataa tataaaaaga atataccaga aagaaggtga agtatgggag 21900

aactacaaaa aattccaggg gtagggaaag caacagaaaa atctttaatc atgttaggat 21960

atacaactat taaatcactt aaagatgcaa acccagcaca aatgtatgaa aaggaatgtt 22020

taatgcgtgg acagcacata gacagatgtc agttatatgt atacagatgt gcagtatatt 22080

ttgcatcaac tgaaaatcca gaaccagaaa aattaaagtg gtggtattgg aaagattaaa 22140

aaatcaaaaa agttagacat aaaaaagagt tgaatatccg ttttaaataa taaaaactaa 22200

tactcaactc ttttttagtc gtaaatttta tgtaaatcta tttgtatggc taaatatacc 22260

catcaataaa tgtataaata taccaatcaa caaatgacta aacatactac ctaacaaagg 22320

attaaataaa ttacttaaca aagcattcta aaacaattaa ttagaaactg tttcttcaag 22380

ccattttcta cattgctcaa tatttaccat agggtcaaaa ccttggtctt ttcccttatt 22440

taaaagcata tcacaaggga aagtatcaca ttcaccacaa tgattaagtt ccttactttc 22500

acagcaagtt ttaaccttac attctccacc ccaaaatggt ttttccatag ttgggcaacc 22560

agtgcaattt acttgttctt tttttgtaca actgtcacaa cagacaccac atcttgattc 22620

aaacatgttc aaacatcctt tccattattt aaaaatatta taaaatgatt ttagatgaat 22680

acaaaagtgc aaatagttga ttttaggtca tctaaatgtt aaacataaag ttattagtac 22740

tggtaaattt ataaaaacta ttccaaaaat ctttttgaat atttcaaaac acaataaatt 22800

acttcaaatc cctttgaata tattttacag cattatagat tgctttaaat ctctttgaat 22860

attctacaag actatagatt agtttaaatc tctttgagta ttctacaaga ctatagatta 22920

gtttaaatcc ctttgaatat ttcaaaacac catagattac tttaaattcc tttgaatatt 22980

ctataacact ataaattact tttaactttt atataaccat aaagttttta tctggcactt 23040

taaatggagt tttatatcaa atttgccttc catcgaataa ccaaacttaa tttaattaca 23100

cattccaaga gtcaaatatt cattcaatat atttgataat tctatgttat agctataatt 23160

aaatatagat tattaaagtt aaatatttat ttaatatatt gaatgatttt ttacctatat 23220

ttaattaagt ttcattatat aatataaaaa ttgtttttgc attaagtttt aatataatac 23280

ataataattt taaataataa tattattata tattttttaa ttttaggagt atatctatta 23340

tatagcgagt agataaaaca tataaaattc aaataaaaga tatatatttt taaattaaaa 23400

tggatataga tttcaactaa aaagaatata aatttcaaac ccaaaaatat ctagcattta 23460

ccattaagaa ataacatcat tctttctaaa atttctattg gcaatttcag aaaatactat 23520

agtagtaata aatgcaacac atattgtaac tatagtgtca ttaacattta aagcagattg 23580

ctttataacc cccatacgac tacctaacat agaataaggg aaaaatatac caacagcagg 23640

ttttgctact attaatccca taccaaatag agaaaggcaa agactaatac caataggagt 23700

tgcaaaactt ctaatcttta tagacatgta taattgtata gaagctattg aaatagaaat 23760

aatccaacct ttagcaatcc aaccagtcaa ttctttaggt acactaccag aaaaaccaaa 23820

catatttcct gcaactatat aaaagataac aaagaaaact tgtgtaatag ctgtaagtat 23880

tgaaactact gtaagtttag ataaaaagat attttttaaa ttaactggca gtgtcattac 23940

attattccaa ttatgattca tatgttcaag cctacaaata tatgcacaaa agattgcgat 24000

taagatagga aagaaaaatt ccccataaaa aagactaact tgagtccata agctgtacca 24060

ttcttttttg agtatgcctt gatttagata aaaattacca gaaccaatca acacacttat 24120

aagtggcaaa gctagtaata cataccatat aaaagaattt tttaacttta gaatttctcc 24180

caaaactgac ttccttaaca tttaaatccc tcctatactt ctttttttaa taaatgattt 24240

cttccaatat aataaattag cattccaatt aagaaaacta aaatcgtaat agaaaaattc 24300

atatcaattc tatagacaga tgaacctaaa acattatcat aagcataact taaaggtgat 24360

aactctaggt aataagacca tataaacaat ctacgaatac cttgataaaa caaacctgat 24420

gtcaaaccta taaaactacc aatcatgcca aatgtaattg caatcatttg atttggaatt 24480

acagttgcaa tccataggtg tagtgcaatg atagcaatac ttacaagaat tgttcctaat 24540

gtgtatttta aaagtaaaga tacagaaatt gactcaataa cccctctaaa atgtccaaac 24600

aacacaatag ataacacttg catcaataca ggtatagata ccaaaatagc agaacataaa 24660

aatttagata aataaatagt atttaaagat gtcacagaag attttaaaag cttccatgta 24720

tctcctttat gttctatatc gcttatacgt gatgtaatta ttgatattaa gataggaaag 24780

aatagaccat ttaaacttgc aaaactcata agcatatagg aatattcaaa tccacctaac 24840

atatctggat tacgtgtaat agccctattt gaatttacga tacaccacat tatttcaaca 24900

gctacaaata aaaaggtcat cagaataatc ttctttcttt taagtttata aaattctaga 24960

ccaaggtatt tcattataaa gtcaccgcct taccagtaat tctaagaata tatcttccaa 25020

gcttttttta tgttcttcta ttctaaatac atctatattt gaatggacaa gcataccatt 25080

tattttagcg acatctgagt cttttaaatt ttcaatagtc aagtacccat cttgtataag 25140

tgacatatat cctttagtat ttaatagttt ttgtgcagat acaacattct tagttttgat 25200

agcaatctga ctttgacctc tattatgaag ttcttttatg ctatcttgaa aaaccagttc 25260

gccatgattt attattccta ttgatgtggc aatttggtca atttcactta aaagatggct 25320

agagattaga acagtcatcc cgtatttttc tggtagagat tttattaatt ctctaatttc 25380

ctcaatccct gctgggtcga gtccatttgt aggttcatca agtattaata atttgggaaa 25440

cttcattatt gccatagcaa tgccaagacg ttgcttcata cctaaagaat attgactaac 25500

ttttttattt ttttgatttt ctaaccttac aatttttaat gcttcattta catttttttt 25560

aggtaaatct aagagtcttt gcattatggt catgttttca agccctgtaa gatgaccata 25620

gtatgatgga gattctatca aagaacctat atcttttaaa attgatattc tatttttttc 25680

atttaactct ttacctaaaa tattaatatt tccttgtgtg ggtttagcaa gtccaagaag 25740

cattttaaga gtggtagatt ttccagctcc attaggaccc aaaaaaccat atacagctcc 25800

ttgtggaact cttaggtcta tatcctttac tctaaatatt ttattgtatt cctttgaaag 25860

tctttgtgtt ctaattatca tttccatatg tttcatcccc ttttttaatc tgtgcttatt 25920

gattctttta acttatatca gtataataac ttggttacat ttcaattagc tgaaatttac 25980

cttacaataa ccttaaaagt ctatttaggc aaagttgtga aaatgggtat atggtatac 26039

<210> 28

<211> 193

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 28

Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu Tyr Ile Lys Gln

1 5 10 15

Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu Trp Tyr Asp Ser

20 25 30

Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile Val Glu Ser Ser

35 40 45

Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile Gln Asn Pro Gln

50 55 60

Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu Phe Ile Tyr Asp

65 70 75 80

Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln Ile Asn Lys Pro

85 90 95

Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His Leu Val Ser Glu

100 105 110

Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg Thr Asn Ser Leu

115 120 125

Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg Ala Asn Ser Leu

130 135 140

Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln Glu Leu Leu Asn

145 150 155 160

Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg Leu Leu Ala Leu

165 170 175

Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met Leu Pro Gly Ile

180 185 190

His

<210> 29

<211> 542

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 29

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu

530 535 540

<210> 30

<211> 193

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 30

Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile Asn Tyr Ile Asn

1 5 10 15

Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn Val Phe Tyr Asp

20 25 30

Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr Val Val Glu Ser

35 40 45

Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn Leu Asn Asp Pro

50 55 60

Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met Glu Ile Ile Tyr

65 70 75 80

Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala Gln Arg Glu Glu

85 90 95

Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr Tyr Leu Ser Asn

100 105 110

Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr Ile Glu Glu Ser

115 120 125

Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val Arg Asn Phe Glu

130 135 140

Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu Gln Glu Leu Val

145 150 155 160

Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu Arg Ile Ser Ala

165 170 175

Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp Met Leu Pro Gly

180 185 190

Ile

<210> 31

<211> 543

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 31

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu

530 535 540

<210> 32

<211> 267

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 32

Ser Glu Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys

1 5 10 15

Asn Tyr Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala

20 25 30

Gly Ser Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp

35 40 45

Ile Ser Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn

50 55 60

Ser Ile Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe

65 70 75 80

Leu Ser Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile

85 90 95

Pro Glu Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly

100 105 110

His Gly Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val

115 120 125

Asp Ser Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu

130 135 140

Asp Ile Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met

145 150 155 160

Phe Ser Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu

165 170 175

Leu Ser Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys

180 185 190

Asn Ser Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser

195 200 205

Glu Gly Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys

210 215 220

Glu Glu Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe

225 230 235 240

Asp Ser Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly

245 250 255

Leu Ala Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu

260 265

<210> 33

<211> 224

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 33

Gly Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys

1 5 10 15

Glu Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg

20 25 30

Gly Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr

35 40 45

Glu Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu

50 55 60

Phe Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro

65 70 75 80

Gly Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile

85 90 95

Ile Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys

100 105 110

Asp Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu

115 120 125

Ser Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser

130 135 140

Pro Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr

145 150 155 160

Ser Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val

165 170 175

Lys Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile

180 185 190

Ile Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg

195 200 205

Arg Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser

210 215 220

<210> 34

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность: mutant C. difficile TcdA

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (101)..(101)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (269)..(269)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (272)..(272)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (285)..(285)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (287)..(287)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (460)..(460)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (462)..(462)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (541)..(541)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (542)..(542)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (543)..(543)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (589)..(589)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (655)..(655)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (700)..(700)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<400> 34

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Xaa Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Xaa Ile Val Xaa

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Xaa Val Xaa Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Xaa Ala Xaa Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Xaa Xaa Xaa Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Xaa Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly Xaa Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Xaa Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Ile Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Ile Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 35

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность: mutant C. difficile TcdB

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (102)..(102)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (270)..(270)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (273)..(273)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (286)..(286)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (288)..(288)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (384)..(384)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (520)..(520)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (543)..(543)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (544)..(544)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (587)..(587)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (600)..(600)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (653)..(653)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (698)..(698)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (751)..(751)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<400> 35

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Xaa Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Xaa Ile Leu

260 265 270

Xaa Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Xaa Val Xaa

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Xaa

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Ala Val Ala Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Xaa Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Xaa Xaa

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Xaa Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Xaa Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly Xaa Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Xaa Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Xaa Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 36

<211> 146

<212> БЕЛОК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность: вариабельная легкая цепь A3-25 mAb IgE

<400> 36

Met Lys Leu Pro Val Arg Leu Leu Val Leu Met Phe Trp Ile Pro Gly

1 5 10 15

Ser Ser Ser Asp Val Val Met Thr His Thr Pro Leu Ser Leu Pro Val

20 25 30

Ser Leu Gly Asp Gln Ala Ser Met Ser Cys Arg Ser Ser Gln Ser Leu

35 40 45

Ile His Ser Asn Gly Asn Thr Tyr Leu His Trp Tyr Leu Gln Lys Pro

50 55 60

Gly Gln Ser Pro Lys Leu Leu Ile Ser Lys Val Ser Asn Arg Phe Ser

65 70 75 80

Gly Val Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr

85 90 95

Leu Lys Ile Ser Arg Val Glu Ala Glu Asp Leu Gly Val Tyr Phe Cys

100 105 110

Ser Gln Thr Thr Tyr Phe Pro Tyr Thr Phe Gly Gly Gly Thr Arg Leu

115 120 125

Glu Ile Lys Arg Ala Asp Ala Ala Pro Thr Val Ser Ile Phe Pro Pro

130 135 140

Ser Ser

145

<210> 37

<211> 189

<212> БЕЛОК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность: вариабельная тяжелая цепь A3-25 mAb IgE

<400> 37

Met Tyr Leu Gly Leu Asn Cys Val Phe Ile Val Phe Leu Leu Lys Gly

1 5 10 15

Val Gln Ser Glu Val Asn Leu Glu Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Gln

20 25 30

Pro Gly Gly Ser Met Lys Leu Ser Cys Val Ala Ser Gly Phe Thr Phe

35 40 45

Thr Asn Tyr Trp Met Asn Trp Val Arg Gln Ser Pro Glu Lys Gly Leu

50 55 60

Glu Trp Ile Ala Glu Ile Arg Leu Lys Ser His Asn Tyr Ala Thr His

65 70 75 80

Phe Ala Glu Ser Val Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asp Ser

85 90 95

Lys Ser Ala Val Ser Leu Gln Met Thr Asn Leu Thr Pro Glu Asp Thr

100 105 110

Gly Ile Phe Tyr Cys Thr Trp Asp Tyr Tyr Gly Asn Pro Ala Phe Val

115 120 125

Tyr Trp Gly Gln Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ala Ala Ser Ile Arg

130 135 140

Asn Pro Gln Leu Tyr Pro Leu Lys Pro Cys Lys Gly Thr Ala Ser Met

145 150 155 160

Thr Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr Phe Pro Gly Pro Val Thr Val

165 170 175

Thr Trp Tyr Ser Asp Ser Leu Asn Met Ser Thr Val Asn

180 185

<210> 38

<211> 16

<212> БЕЛОК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность: CDR1 вариабельной легкой цепи A3-25 mAb

<400> 38

Arg Ser Ser Gln Ser Leu Ile His Ser Asn Gly Asn Thr Tyr Leu His

1 5 10 15

<210> 39

<211> 7

<212> БЕЛОК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность: CDR2 вариабельной легкой цепи A3-25 mAb

<400> 39

Lys Val Ser Asn Arg Phe Ser

1 5

<210> 40

<211> 9

<212> БЕЛОК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность: CDR3 вариабельной легкой цепи A3-25 mAb

<400> 40

Ser Gln Thr Thr Tyr Phe Pro Tyr Thr

1 5

<210> 41

<211> 10

<212> БЕЛОК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность: CDR1 вариабельной тяжелой цепи A3-25 mAb

<400> 41

Gly Phe Thr Phe Thr Asn Tyr Trp Met Asn

1 5 10

<210> 42

<211> 19

<212> БЕЛОК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность: CDR2 вариабельной тяжелой цепи A3-25 mAb

<400> 42

Glu Ile Arg Leu Lys Ser His Asn Tyr Ala Thr His Phe Ala Glu Ser

1 5 10 15

Val Lys Gly

<210> 43

<211> 10

<212> БЕЛОК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность: CDR3 вариабельной тяжелой цепи

of A3-25 mAb

<400> 43

Asp Tyr Tyr Gly Asn Pro Ala Phe Val Tyr

1 5 10

<210> 44

<211> 8142

<212> ДНК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая нуклеотидная последовательность: TcdA ген (D285A D287A мутации)

<400> 44

catatgtctt taatatctaa agaagagtta ataaaactcg catatagcat tagaccaaga 60

gaaaatgagt ataaaactat actaactaat ttagacgaat ataataagtt aactacaaac 120

aataatgaaa ataaatattt acaattaaaa aaactaaatg aatcaattga tgtttttatg 180

aataaatata aaacttcaag cagaaataga gcactctcta atctaaaaaa agatatatta 240

aaagaagtaa ttcttattaa aaattccaat acaagccctg tagaaaaaaa tttacatttt 300

gtatggatag gtggagaagt cagtgatatt gctcttgaat acataaaaca atgggctgat 360

attaatgcag aatataatat taaactgtgg tatgatagtg aagcattctt agtaaataca 420

ctaaaaaagg ctatagttga atcttctacc actgaagcat tacagctact agaggaagag 480

attcaaaatc ctcaatttga taatatgaaa ttttacaaaa aaaggatgga atttatatat 540

gatagacaaa aaaggtttat aaattattat aaatctcaaa tcaataaacc tacagtacct 600

acaatagatg atattataaa gtctcatcta gtatctgaat ataatagaga tgaaactgta 660

ttagaatcat atagaacaaa ttctttgaga aaaataaata gtaatcatgg gatagatatc 720

agggctaata gtttgtttac agaacaagag ttattaaata tttatagtca ggagttgtta 780

aatcgtggaa atttagctgc agcatctgac atagtaagat tattagccct aaaaaatttt 840

ggcggagtat atttagcagt tgcaatgctt ccaggtattc actctgattt atttaaaaca 900

atatctagac ctagctctat tggactagac cgttgggaaa tgataaaatt agaggctatt 960

atgaagtata aaaaatatat aaataattat acatcagaaa actttgataa acttgatcaa 1020

caattaaaag ataattttaa actcattata gaaagtaaaa gtgaaaaatc tgagatattt 1080

tctaaattag aaaatttaaa tgtatctgat cttgaaatta aaatagcttt cgctttaggc 1140

agtgttataa atcaagcctt gatatcaaaa caaggttcat atcttactaa cctagtaata 1200

gaacaagtaa aaaatagata tcaattttta aaccaacacc ttaacccagc catagagtct 1260

gataataact tcacagatac tactaaaatt tttcatgatt cattatttaa ttcagctacc 1320

gcagaaaact ctatgttttt aacaaaaata gcaccatact tacaagtagg ttttatgcca 1380

gaagctcgct ccacaataag tttaagtggt ccaggagctt atgcgtcagc ttactatgat 1440

ttcataaatt tacaagaaaa tactatagaa aaaactttaa aagcatcaga tttaatagaa 1500

tttaaattcc cagaaaataa tctatctcaa ttgacagaac aagaaataaa tagtctatgg 1560

agctttgatc aagcaagtgc aaaatatcaa tttgagaaat atgtaagaga ttatactggt 1620

ggatctcttt ctgaagacaa tggggtagac tttaataaaa atactgccct cgacaaaaac 1680

tatttattaa ataataaaat tccatcaaac aatgtagaag aagctggaag taaaaattat 1740

gttcattata tcatacagtt acaaggagat gatataagtt atgaagcaac atgcaattta 1800

ttttctaaaa atcctaaaaa tagtattatt atacaacgaa atatgaatga aagtgcaaaa 1860

agctactttt taagtgatga tggagaatct attttagaat taaataaata taggatacct 1920

gaaagattaa aaaataagga aaaagtaaaa gtaaccttta ttggacatgg taaagatgaa 1980

ttcaacacaa gcgaatttgc tagattaagt gtagattcac tttccaatga gataagttca 2040

tttttagata ccataaaatt agatatatca cctaaaaatg tagaagtaaa cttacttgga 2100

tgtaatatgt ttagttatga ttttaatgtt gaagaaactt atcctgggaa gttgctatta 2160

agtattatgg acaaaattac ttccacttta cctgatgtaa ataaaaattc tattactata 2220

ggagcaaatc aatatgaagt aagaattaat agtgagggaa gaaaagaact tctggctcac 2280

tcaggtaaat ggataaataa agaagaagct attatgagcg atttatctag taaagaatac 2340

attttttttg attctataga taataagcta aaagcaaagt ccaagaatat tccaggatta 2400

gcatcaatat cagaagatat aaaaacatta ttacttgatg caagtgttag tcctgataca 2460

aaatttattt taaataatct taagcttaat attgaatctt ctattggtga ttacatttat 2520

tatgaaaaat tagagcctgt taaaaatata attcacaatt ctatagatga tttaatagat 2580

gagttcaatc tacttgaaaa tgtatctgat gaattatatg aattaaaaaa attaaataat 2640

ctagatgaga agtatttaat atcttttgaa gatatctcaa aaaataattc aacttactct 2700

gtaagattta ttaacaaaag taatggtgag tcagtttatg tagaaacaga aaaagaaatt 2760

ttttcaaaat atagcgaaca tattacaaaa gaaataagta ctataaagaa tagtataatt 2820

acagatgtta atggtaattt attggataat atacagttag atcatacttc tcaagttaat 2880

acattaaacg cagcattctt tattcaatca ttaatagatt atagtagcaa taaagatgta 2940

ctgaatgatt taagtacctc agttaaggtt caactttatg ctcaactatt tagtacaggt 3000

ttaaatacta tatatgactc tatccaatta gtaaatttaa tatcaaatgc agtaaatgat 3060

actataaatg tactacctac aataacagag gggataccta ttgtatctac tatattagac 3120

ggaataaact taggtgcagc aattaaggaa ttactagacg aacatgaccc attactaaaa 3180

aaagaattag aagctaaggt gggtgtttta gcaataaata tgtcattatc tatagctgca 3240

actgtagctt caattgttgg aataggtgct gaagttacta ttttcttatt acctatagct 3300

ggtatatctg caggaatacc ttcattagtt aataatgaat taatattgca tgataaggca 3360

acttcagtgg taaactattt taatcatttg tctgaatcta aaaaatatgg ccctcttaaa 3420

acagaagatg ataaaatttt agttcctatt gatgatttag taatatcaga aatagatttt 3480

aataataatt cgataaaact aggaacatgt aatatattag caatggaggg gggatcagga 3540

cacacagtga ctggtaatat agatcacttt ttctcatctc catctataag ttctcatatt 3600

ccttcattat caatttattc tgcaataggt atagaaacag aaaatctaga tttttcaaaa 3660

aaaataatga tgttacctaa tgctccttca agagtgtttt ggtgggaaac tggagcagtt 3720

ccaggtttaa gatcattgga aaatgacgga actagattac ttgattcaat aagagattta 3780

tacccaggta aattttactg gagattctat gcttttttcg attatgcaat aactacatta 3840

aaaccagttt atgaagacac taatattaaa attaaactag ataaagatac tagaaacttc 3900

ataatgccaa ctataactac taacgaaatt agaaacaaat tatcttattc atttgatgga 3960

gcaggaggaa cttactcttt attattatct tcatatccaa tatcaacgaa tataaattta 4020

tctaaagatg atttatggat atttaatatt gataatgaag taagagaaat atctatagaa 4080

aatggtacta ttaaaaaagg aaagttaata aaagatgttt taagtaaaat tgatataaat 4140

aaaaataaac ttattatagg caatcaaaca atagattttt caggcgatat agataataaa 4200

gatagatata tattcttgac ttgtgagtta gatgataaaa ttagtttaat aatagaaata 4260

aatcttgttg caaaatctta tagtttgtta ttgtctgggg ataaaaatta tttgatatcc 4320

aatttatcta atattattga gaaaatcaat actttaggac tagatagtaa aaatatagcg 4380

tacaattaca ctgatgaatc taataataaa tattttggag ctatatctaa aacaagtcaa 4440

aaaagcataa tacattataa aaaagacagt aaaaatatat tagaatttta taatgacagt 4500

acattagaat ttaacagtaa agattttatt gctgaagata taaatgtatt tatgaaagat 4560

gatattaata ctataacagg aaaatactat gttgataata atactgataa aagtatagat 4620

ttctctattt ctttagttag taaaaatcaa gtaaaagtaa atggattata tttaaatgaa 4680

tccgtatact catcttacct tgattttgtg aaaaattcag atggacacca taatacttct 4740

aattttatga atttattttt ggacaatata agtttctgga aattgtttgg gtttgaaaat 4800

ataaattttg taatcgataa atactttacc cttgttggta aaactaatct tggatatgta 4860

gaatttattt gtgacaataa taaaaatata gatatatatt ttggtgaatg gaaaacatcg 4920

tcatctaaaa gcactatatt tagcggaaat ggtagaaatg ttgtagtaga gcctatatat 4980

aatcctgata cgggtgaaga tatatctact tcactagatt tttcctatga acctctctat 5040

ggaatagata gatatatcaa taaagtattg atagcacctg atttatatac aagtttaata 5100

aatattaata ccaattatta ttcaaatgag tactaccctg agattatagt tcttaaccca 5160

aatacattcc acaaaaaagt aaatataaat ttagatagtt cttcttttga gtataaatgg 5220

tctacagaag gaagtgactt tattttagtt agatacttag aagaaagtaa taaaaaaata 5280

ttacaaaaaa taagaatcaa aggtatctta tctaatactc aatcatttaa taaaatgagt 5340

atagatttta aagatattaa aaaactatca ttaggatata taatgagtaa ttttaaatca 5400

tttaattctg aaaatgaatt agatagagat catttaggat ttaaaataat agataataaa 5460

acttattact atgatgaaga tagtaaatta gttaaaggat taatcaatat aaataattca 5520

ttattctatt ttgatcctat agaatttaac ttagtaactg gatggcaaac tatcaatggt 5580

aaaaaatatt attttgatat aaatactgga gcagctttaa ttagttataa aattattaat 5640

ggtaaacact tttattttaa taatgatggt gtgatgcagt tgggagtatt taaaggacct 5700

gatggatttg aatattttgc acctgccaat actcaaaata ataacataga aggtcaggct 5760

atagtttatc aaagtaaatt cttaactttg aatggcaaaa aatattattt tgataatgac 5820

tcaaaagcag tcactggatg gagaattatt aacaatgaga aatattactt taatcctaat 5880

aatgctattg ctgcagtcgg attgcaagta attgacaata ataagtatta tttcaatcct 5940

gacactgcta tcatctcaaa aggttggcag actgttaatg gtagtagata ctactttgat 6000

actgataccg ctattgcctt taatggttat aaaactattg atggtaaaca cttttatttt 6060

gatagtgatt gtgtagtgaa aataggtgtg tttagtacct ctaatggatt tgaatatttt 6120

gcacctgcta atacttataa taataacata gaaggtcagg ctatagttta tcaaagtaaa 6180

ttcttaactt tgaatggtaa aaaatattac tttgataata actcaaaagc agttaccgga 6240

tggcaaacta ttgatagtaa aaaatattac tttaatacta acactgctga agcagctact 6300

ggatggcaaa ctattgatgg taaaaaatat tactttaata ctaacactgc tgaagcagct 6360

actggatggc aaactattga tggtaaaaaa tattacttta atactaacac tgctatagct 6420

tcaactggtt atacaattat taatggtaaa catttttatt ttaatactga tggtattatg 6480

cagataggag tgtttaaagg acctaatgga tttgaatatt ttgcacctgc taatacggat 6540

gctaacaaca tagaaggtca agctatactt taccaaaatg aattcttaac tttgaatggt 6600

aaaaaatatt actttggtag tgactcaaaa gcagttactg gatggagaat tattaacaat 6660

aagaaatatt actttaatcc taataatgct attgctgcaa ttcatctatg cactataaat 6720

aatgacaagt attactttag ttatgatgga attcttcaaa atggatatat tactattgaa 6780

agaaataatt tctattttga tgctaataat gaatctaaaa tggtaacagg agtatttaaa 6840

ggacctaatg gatttgagta ttttgcacct gctaatactc acaataataa catagaaggt 6900

caggctatag tttaccagaa caaattctta actttgaatg gcaaaaaata ttattttgat 6960

aatgactcaa aagcagttac tggatggcaa accattgatg gtaaaaaata ttactttaat 7020

cttaacactg ctgaagcagc tactggatgg caaactattg atggtaaaaa atattacttt 7080

aatcttaaca ctgctgaagc agctactgga tggcaaacta ttgatggtaa aaaatattac 7140

tttaatacta acactttcat agcctcaact ggttatacaa gtattaatgg taaacatttt 7200

tattttaata ctgatggtat tatgcagata ggagtgttta aaggacctaa tggatttgaa 7260

tactttgcac ctgctaatac tcataataat aacatagaag gtcaagctat actttaccaa 7320

aataaattct taactttgaa tggtaaaaaa tattactttg gtagtgactc aaaagcagtt 7380

accggattgc gaactattga tggtaaaaaa tattacttta atactaacac tgctgttgca 7440

gttactggat ggcaaactat taatggtaaa aaatactact ttaatactaa cacttctata 7500

gcttcaactg gttatacaat tattagtggt aaacattttt attttaatac tgatggtatt 7560

atgcagatag gagtgtttaa aggacctgat ggatttgaat actttgcacc tgctaataca 7620

gatgctaaca atatagaagg tcaagctata cgttatcaaa atagattcct atatttacat 7680

gacaatatat attattttgg taataattca aaagcagcta ctggttgggt aactattgat 7740

ggtaatagat attacttcga gcctaataca gctatgggtg cgaatggtta taaaactatt 7800

gataataaaa atttttactt tagaaatggt ttacctcaga taggagtgtt taaagggtct 7860

aatggatttg aatactttgc acctgctaat acggatgcta acaatataga aggtcaagct 7920

atacgttatc aaaatagatt cctacattta cttggaaaaa tatattactt tggtaataat 7980

tcaaaagcag ttactggatg gcaaactatt aatggtaaag tatattactt tatgcctgat 8040

actgctatgg ctgcagcagg tggacttttc gagattgatg gtgttatata tttctttggt 8100

gttgatggag taaaagcccc tgggatatat ggctaaagat ct 8142

<210> 45

<211> 8136

<212> ДНК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая нуклеотидная последовательность: TcdA ген (D285A D287A C700A мутации)

<400> 45

catatgtctt taatatctaa agaagagtta ataaaactcg catatagcat tagaccaaga 60

gaaaatgagt ataaaactat actaactaat ttagacgaat ataataagtt aactacaaac 120

aataatgaaa ataaatattt acaattaaaa aaactaaatg aatcaattga tgtttttatg 180

aataaatata aaacttcaag cagaaataga gcactctcta atctaaaaaa agatatatta 240

aaagaagtaa ttcttattaa aaattccaat acaagccctg tagaaaaaaa tttacatttt 300

gtatggatag gtggagaagt cagtgatatt gctcttgaat acataaaaca atgggctgat 360

attaatgcag aatataatat taaactgtgg tatgatagtg aagcattctt agtaaataca 420

ctaaaaaagg ctatagttga atcttctacc actgaagcat tacagctact agaggaagag 480

attcaaaatc ctcaatttga taatatgaaa ttttacaaaa aaaggatgga atttatatat 540

gatagacaaa aaaggtttat aaattattat aaatctcaaa tcaataaacc tacagtacct 600

acaatagatg atattataaa gtctcatcta gtatctgaat ataatagaga tgaaactgta 660

ttagaatcat atagaacaaa ttctttgaga aaaataaata gtaatcatgg gatagatatc 720

agggctaata gtttgtttac agaacaagag ttattaaata tttatagtca ggagttgtta 780

aatcgtggaa atttagctgc agcatctgac atagtaagat tattagccct aaaaaatttt 840

ggcggagtat atttagcagt tgcaatgctt ccaggtattc actctgattt atttaaaaca 900

atatctagac ctagctctat tggactagac cgttgggaaa tgataaaatt agaggctatt 960

atgaagtata aaaaatatat aaataattat acatcagaaa actttgataa acttgatcaa 1020

caattaaaag ataattttaa actcattata gaaagtaaaa gtgaaaaatc tgagatattt 1080

tctaaattag aaaatttaaa tgtatctgat cttgaaatta aaatagcttt cgctttaggc 1140

agtgttataa atcaagcctt gatatcaaaa caaggttcat atcttactaa cctagtaata 1200

gaacaagtaa aaaatagata tcaattttta aaccaacacc ttaacccagc catagagtct 1260

gataataact tcacagatac tactaaaatt tttcatgatt cattatttaa ttcagctacc 1320

gcagaaaact ctatgttttt aacaaaaata gcaccatact tacaagtagg ttttatgcca 1380

gaagctcgct ccacaataag tttaagtggt ccaggagctt atgcgtcagc ttactatgat 1440

ttcataaatt tacaagaaaa tactatagaa aaaactttaa aagcatcaga tttaatagaa 1500

tttaaattcc cagaaaataa tctatctcaa ttgacagaac aagaaataaa tagtctatgg 1560

agctttgatc aagcaagtgc aaaatatcaa tttgagaaat atgtaagaga ttatactggt 1620

ggatctcttt ctgaagacaa tggggtagac tttaataaaa atactgccct cgacaaaaac 1680

tatttattaa ataataaaat tccatcaaac aatgtagaag aagctggaag taaaaattat 1740

gttcattata tcatacagtt acaaggagat gatataagtt atgaagcaac atgcaattta 1800

ttttctaaaa atcctaaaaa tagtattatt atacaacgaa atatgaatga aagtgcaaaa 1860

agctactttt taagtgatga tggagaatct attttagaat taaataaata taggatacct 1920

gaaagattaa aaaataagga aaaagtaaaa gtaaccttta ttggacatgg taaagatgaa 1980

ttcaacacaa gcgaatttgc tagattaagt gtagattcac tttccaatga gataagttca 2040

tttttagata ccataaaatt agatatatca cctaaaaatg tagaagtaaa cttacttgga 2100

gctaatatgt ttagttatga ttttaatgtt gaagaaactt atcctgggaa gttgctatta 2160

agtattatgg acaaaattac ttccacttta cctgatgtaa ataaaaattc tattactata 2220

ggagcaaatc aatatgaagt aagaattaat agtgagggaa gaaaagaact tctggctcac 2280

tcaggtaaat ggataaataa agaagaagct attatgagcg atttatctag taaagaatac 2340

attttttttg attctataga taataagcta aaagcaaagt ccaagaatat tccaggatta 2400

gcatcaatat cagaagatat aaaaacatta ttacttgatg caagtgttag tcctgataca 2460

aaatttattt taaataatct taagcttaat attgaatctt ctattggtga ttacatttat 2520

tatgaaaaat tagagcctgt taaaaatata attcacaatt ctatagatga tttaatagat 2580

gagttcaatc tacttgaaaa tgtatctgat gaattatatg aattaaaaaa attaaataat 2640

ctagatgaga agtatttaat atcttttgaa gatatctcaa aaaataattc aacttactct 2700

gtaagattta ttaacaaaag taatggtgag tcagtttatg tagaaacaga aaaagaaatt 2760

ttttcaaaat atagcgaaca tattacaaaa gaaataagta ctataaagaa tagtataatt 2820

acagatgtta atggtaattt attggataat atacagttag atcatacttc tcaagttaat 2880

acattaaacg cagcattctt tattcaatca ttaatagatt atagtagcaa taaagatgta 2940

ctgaatgatt taagtacctc agttaaggtt caactttatg ctcaactatt tagtacaggt 3000

ttaaatacta tatatgactc tatccaatta gtaaatttaa tatcaaatgc agtaaatgat 3060

actataaatg tactacctac aataacagag gggataccta ttgtatctac tatattagac 3120

ggaataaact taggtgcagc aattaaggaa ttactagacg aacatgaccc attactaaaa 3180

aaagaattag aagctaaggt gggtgtttta gcaataaata tgtcattatc tatagctgca 3240

actgtagctt caattgttgg aataggtgct gaagttacta ttttcttatt acctatagct 3300

ggtatatctg caggaatacc ttcattagtt aataatgaat taatattgca tgataaggca 3360

acttcagtgg taaactattt taatcatttg tctgaatcta aaaaatatgg ccctcttaaa 3420

acagaagatg ataaaatttt agttcctatt gatgatttag taatatcaga aatagatttt 3480

aataataatt cgataaaact aggaacatgt aatatattag caatggaggg gggatcagga 3540

cacacagtga ctggtaatat agatcacttt ttctcatctc catctataag ttctcatatt 3600

ccttcattat caatttattc tgcaataggt atagaaacag aaaatctaga tttttcaaaa 3660

aaaataatga tgttacctaa tgctccttca agagtgtttt ggtgggaaac tggagcagtt 3720

ccaggtttaa gatcattgga aaatgacgga actagattac ttgattcaat aagagattta 3780

tacccaggta aattttactg gagattctat gcttttttcg attatgcaat aactacatta 3840

aaaccagttt atgaagacac taatattaaa attaaactag ataaagatac tagaaacttc 3900

ataatgccaa ctataactac taacgaaatt agaaacaaat tatcttattc atttgatgga 3960

gcaggaggaa cttactcttt attattatct tcatatccaa tatcaacgaa tataaattta 4020

tctaaagatg atttatggat atttaatatt gataatgaag taagagaaat atctatagaa 4080

aatggtacta ttaaaaaagg aaagttaata aaagatgttt taagtaaaat tgatataaat 4140

aaaaataaac ttattatagg caatcaaaca atagattttt caggcgatat agataataaa 4200

gatagatata tattcttgac ttgtgagtta gatgataaaa ttagtttaat aatagaaata 4260

aatcttgttg caaaatctta tagtttgtta ttgtctgggg ataaaaatta tttgatatcc 4320

aatttatcta atattattga gaaaatcaat actttaggac tagatagtaa aaatatagcg 4380

tacaattaca ctgatgaatc taataataaa tattttggag ctatatctaa aacaagtcaa 4440

aaaagcataa tacattataa aaaagacagt aaaaatatat tagaatttta taatgacagt 4500

acattagaat ttaacagtaa agattttatt gctgaagata taaatgtatt tatgaaagat 4560

gatattaata ctataacagg aaaatactat gttgataata atactgataa aagtatagat 4620

ttctctattt ctttagttag taaaaatcaa gtaaaagtaa atggattata tttaaatgaa 4680

tccgtatact catcttacct tgattttgtg aaaaattcag atggacacca taatacttct 4740

aattttatga atttattttt ggacaatata agtttctgga aattgtttgg gtttgaaaat 4800

ataaattttg taatcgataa atactttacc cttgttggta aaactaatct tggatatgta 4860

gaatttattt gtgacaataa taaaaatata gatatatatt ttggtgaatg gaaaacatcg 4920

tcatctaaaa gcactatatt tagcggaaat ggtagaaatg ttgtagtaga gcctatatat 4980

aatcctgata cgggtgaaga tatatctact tcactagatt tttcctatga acctctctat 5040

ggaatagata gatatatcaa taaagtattg atagcacctg atttatatac aagtttaata 5100

aatattaata ccaattatta ttcaaatgag tactaccctg agattatagt tcttaaccca 5160

aatacattcc acaaaaaagt aaatataaat ttagatagtt cttcttttga gtataaatgg 5220

tctacagaag gaagtgactt tattttagtt agatacttag aagaaagtaa taaaaaaata 5280

ttacaaaaaa taagaatcaa aggtatctta tctaatactc aatcatttaa taaaatgagt 5340

atagatttta aagatattaa aaaactatca ttaggatata taatgagtaa ttttaaatca 5400

tttaattctg aaaatgaatt agatagagat catttaggat ttaaaataat agataataaa 5460

acttattact atgatgaaga tagtaaatta gttaaaggat taatcaatat aaataattca 5520

ttattctatt ttgatcctat agaatttaac ttagtaactg gatggcaaac tatcaatggt 5580

aaaaaatatt attttgatat aaatactgga gcagctttaa ttagttataa aattattaat 5640

ggtaaacact tttattttaa taatgatggt gtgatgcagt tgggagtatt taaaggacct 5700

gatggatttg aatattttgc acctgccaat actcaaaata ataacataga aggtcaggct 5760

atagtttatc aaagtaaatt cttaactttg aatggcaaaa aatattattt tgataatgac 5820

tcaaaagcag tcactggatg gagaattatt aacaatgaga aatattactt taatcctaat 5880

aatgctattg ctgcagtcgg attgcaagta attgacaata ataagtatta tttcaatcct 5940

gacactgcta tcatctcaaa aggttggcag actgttaatg gtagtagata ctactttgat 6000

actgataccg ctattgcctt taatggttat aaaactattg atggtaaaca cttttatttt 6060

gatagtgatt gtgtagtgaa aataggtgtg tttagtacct ctaatggatt tgaatatttt 6120

gcacctgcta atacttataa taataacata gaaggtcagg ctatagttta tcaaagtaaa 6180

ttcttaactt tgaatggtaa aaaatattac tttgataata actcaaaagc agttaccgga 6240

tggcaaacta ttgatagtaa aaaatattac tttaatacta acactgctga agcagctact 6300

ggatggcaaa ctattgatgg taaaaaatat tactttaata ctaacactgc tgaagcagct 6360

actggatggc aaactattga tggtaaaaaa tattacttta atactaacac tgctatagct 6420

tcaactggtt atacaattat taatggtaaa catttttatt ttaatactga tggtattatg 6480

cagataggag tgtttaaagg acctaatgga tttgaatatt ttgcacctgc taatacggat 6540

gctaacaaca tagaaggtca agctatactt taccaaaatg aattcttaac tttgaatggt 6600

aaaaaatatt actttggtag tgactcaaaa gcagttactg gatggagaat tattaacaat 6660

aagaaatatt actttaatcc taataatgct attgctgcaa ttcatctatg cactataaat 6720

aatgacaagt attactttag ttatgatgga attcttcaaa atggatatat tactattgaa 6780

agaaataatt tctattttga tgctaataat gaatctaaaa tggtaacagg agtatttaaa 6840

ggacctaatg gatttgagta ttttgcacct gctaatactc acaataataa catagaaggt 6900

caggctatag tttaccagaa caaattctta actttgaatg gcaaaaaata ttattttgat 6960

aatgactcaa aagcagttac tggatggcaa accattgatg gtaaaaaata ttactttaat 7020

cttaacactg ctgaagcagc tactggatgg caaactattg atggtaaaaa atattacttt 7080

aatcttaaca ctgctgaagc agctactgga tggcaaacta ttgatggtaa aaaatattac 7140

tttaatacta acactttcat agcctcaact ggttatacaa gtattaatgg taaacatttt 7200

tattttaata ctgatggtat tatgcagata ggagtgttta aaggacctaa tggatttgaa 7260

tactttgcac ctgctaatac tcataataat aacatagaag gtcaagctat actttaccaa 7320

aataaattct taactttgaa tggtaaaaaa tattactttg gtagtgactc aaaagcagtt 7380

accggattgc gaactattga tggtaaaaaa tattacttta atactaacac tgctgttgca 7440

gttactggat ggcaaactat taatggtaaa aaatactact ttaatactaa cacttctata 7500

gcttcaactg gttatacaat tattagtggt aaacattttt attttaatac tgatggtatt 7560

atgcagatag gagtgtttaa aggacctgat ggatttgaat actttgcacc tgctaataca 7620

gatgctaaca atatagaagg tcaagctata cgttatcaaa atagattcct atatttacat 7680

gacaatatat attattttgg taataattca aaagcagcta ctggttgggt aactattgat 7740

ggtaatagat attacttcga gcctaataca gctatgggtg cgaatggtta taaaactatt 7800

gataataaaa atttttactt tagaaatggt ttacctcaga taggagtgtt taaagggtct 7860

aatggatttg aatactttgc acctgctaat acggatgcta acaatataga aggtcaagct 7920

atacgttatc aaaatagatt cctacattta cttggaaaaa tatattactt tggtaataat 7980

tcaaaagcag ttactggatg gcaaactatt aatggtaaag tatattactt tatgcctgat 8040

actgctatgg ctgcagcagg tggacttttc gagattgatg gtgttatata tttctttggt 8100

gttgatggag taaaagcccc tgggatatat ggctaa 8136

<210> 46

<211> 7110

<212> ДНК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая нуклеотидная последовательность: TcdB (D286A D288A мутации)

<400> 46

catatgagtt tagttaatag aaaacagtta gaaaaaatgg caaatgtaag atttcgtact 60

caagaagatg aatatgttgc aatattggat gctttagaag aatatcataa tatgtcagag 120

aatactgtag tcgaaaaata tttaaaatta aaagatataa atagtttaac agatatttat 180

atagatacat ataaaaaatc tggtagaaat aaagccttaa aaaaatttaa ggaatatcta 240

gttacagaag tattagagct aaagaataat aatttaactc cagttgagaa aaatttacat 300

tttgtttgga ttggaggtca aataaatgac actgctatta attatataaa tcaatggaaa 360

gatgtaaata gtgattataa tgttaatgtt ttttatgata gtaatgcatt tttgataaac 420

acattgaaaa aaactgtagt agaatcagca ataaatgata cacttgaatc atttagagaa 480

aacttaaatg accctagatt tgactataat aaattcttca gaaaacgtat ggaaataatt 540

tatgataaac agaaaaattt cataaactac tataaagctc aaagagaaga aaatcctgaa 600

cttataattg atgatattgt aaagacatat ctttcaaatg agtattcaaa ggagatagat 660

gaacttaata cctatattga agaatcctta aataaaatta cacagaatag tggaaatgat 720

gttagaaact ttgaagaatt taaaaatgga gagtcattca acttatatga acaagagttg 780

gtagaaaggt ggaatttagc tgctgcttct gacatattaa gaatatctgc attaaaagaa 840

attggtggta tgtatttagc agttgcaatg ttaccaggaa tacaaccaga cttatttgag 900

tctatagaga aacctagttc agtaacagtg gatttttggg aaatgacaaa gttagaagct 960

ataatgaaat acaaagaata tataccagaa tatacctcag aacattttga catgttagac 1020

gaagaagttc aaagtagttt tgaatctgtt ctagcttcta agtcagataa atcagaaata 1080

ttctcatcac ttggtgatat ggaggcatca ccactagaag ttaaaattgc atttaatagt 1140

aagggtatta taaatcaagg gctaatttct gtgaaagact catattgtag caatttaata 1200

gtaaaacaaa tcgagaatag atataaaata ttgaataata gtttaaatcc agctattagc 1260

gaggataatg attttaatac tacaacgaat acctttattg atagtataat ggctgaagct 1320

aatgcagata atggtagatt tatgatggaa ctaggaaagt atttaagagt tggtttcttc 1380

ccagatgtta aaactactat taacttaagt ggccctgaag cttatgcggc agcttatcaa 1440

gatttattaa tgtttaaaga aggcagtatg aatatccatt tgatagaagc tgatttaaga 1500

aactttgaaa tctctaaaac taatatttct caatcaactg aacaagaaat ggcttcttta 1560

tggtcatttg acgatgcaag agctaaagct caatttgaag aatataaaag gaattatttt 1620

gaaggttctc ttggtgaaga tgataatctt gatttttctc aaaatatagt agttgacaag 1680

gagtatcttt tagaaaaaat atcttcatta gcaagaagtt cagagagagg atatatacac 1740

tatattgttc agttacaagg agataaaatt agttatgaag cagcatgtaa cttatttgca 1800

aagactcctt atgatagtgt actgtttcag aaaaatatag aagattcaga aattgcatat 1860

tattataatc ctggagatgg tgaaatacaa gaaatagaca agtataaaat tccaagtata 1920

atttctgata gacctaagat taaattaaca tttattggtc atggtaaaga tgaatttaat 1980

actgatatat ttgcaggttt tgatgtagat tcattatcca cagaaataga agcagcaata 2040

gatttagcta aagaggatat ttctcctaag tcaatagaaa taaatttatt aggatgtaat 2100

atgtttagct actctatcaa cgtagaggag acttatcctg gaaaattatt acttaaagtt 2160

aaagataaaa tatcagaatt aatgccatct ataagtcaag actctattat agtaagtgca 2220

aatcaatatg aagttagaat aaatagtgaa ggaagaagag aattattgga tcattctggt 2280

gaatggataa ataaagaaga aagtattata aaggatattt catcaaaaga atatatatca 2340

tttaatccta aagaaaataa aattacagta aaatctaaaa atttacctga gctatctaca 2400

ttattacaag aaattagaaa taattctaat tcaagtgata ttgaactaga agaaaaagta 2460

atgttaacag aatgtgagat aaatgttatt tcaaatatag atacgcaaat tgttgaggaa 2520

aggattgaag aagctaagaa tttaacttct gactctatta attatataaa agatgaattt 2580

aaactaatag aatctatttc tgatgcacta tgtgacttaa aacaacagaa tgaattagaa 2640

gattctcatt ttatatcttt tgaggacata tcagagactg atgagggatt tagtataaga 2700

tttattaata aagaaactgg agaatctata tttgtagaaa ctgaaaaaac aatattctct 2760

gaatatgcta atcatataac tgaagagatt tctaagataa aaggtactat atttgatact 2820

gtaaatggta agttagtaaa aaaagtaaat ttagatacta cacacgaagt aaatacttta 2880

aatgctgcat tttttataca atcattaata gaatataata gttctaaaga atctcttagt 2940

aatttaagtg tagcaatgaa agtccaagtt tacgctcaat tatttagtac tggtttaaat 3000

actattacag atgcagccaa agttgttgaa ttagtatcaa ctgcattaga tgaaactata 3060

gacttacttc ctacattatc tgaaggatta cctataattg caactattat agatggtgta 3120

agtttaggtg cagcaatcaa agagctaagt gaaacgagtg acccattatt aagacaagaa 3180

atagaagcta agataggtat aatggcagta aatttaacaa cagctacaac tgcaatcatt 3240

acttcatctt tggggatagc tagtggattt agtatacttt tagttccttt agcaggaatt 3300

tcagcaggta taccaagctt agtaaacaat gaacttgtac ttcgagataa ggcaacaaag 3360

gttgtagatt attttaaaca tgtttcatta gttgaaactg aaggagtatt tactttatta 3420

gatgataaaa taatgatgcc acaagatgat ttagtgatat cagaaataga ttttaataat 3480

aattcaatag ttttaggtaa atgtgaaatc tggagaatgg aaggtggttc aggtcatact 3540

gtaactgatg atatagatca cttcttttca gcaccatcaa taacatatag agagccacac 3600

ttatctatat atgacgtatt ggaagtacaa aaagaagaac ttgatttgtc aaaagattta 3660

atggtattac ctaatgctcc aaatagagta tttgcttggg aaacaggatg gacaccaggt 3720

ttaagaagct tagaaaatga tggcacaaaa ctgttagacc gtataagaga taactatgaa 3780

ggtgagtttt attggagata ttttgctttt atagctgatg ctttaataac aacattaaaa 3840

ccaagatatg aagatactaa tataagaata aatttagata gtaatactag aagttttata 3900

gttccaataa taactacaga atatataaga gaaaaattat catattcttt ctatggttca 3960

ggaggaactt atgcattgtc tctttctcaa tataatatgg gtataaatat agaattaagt 4020

gaaagtgatg tttggattat agatgttgat aatgttgtga gagatgtaac tatagaatct 4080

gataaaatta aaaaaggtga tttaatagaa ggtattttat ctacactaag tattgaagag 4140

aataaaatta tcttaaatag ccatgagatt aatttttctg gtgaggtaaa tggaagtaat 4200

ggatttgttt ctttaacatt ttcaatttta gaaggaataa atgcaattat agaagttgat 4260

ttattatcta aatcatataa attacttatt tctggcgaat taaaaatatt gatgttaaat 4320

tcaaatcata ttcaacagaa aatagattat ataggattca atagcgaatt acagaaaaat 4380

ataccatata gctttgtaga tagtgaagga aaagagaatg gttttattaa tggttcaaca 4440

aaagaaggtt tatttgtatc tgaattacct gatgtagttc ttataagtaa ggtttatatg 4500

gatgatagta agccttcatt tggatattat agtaataatt tgaaagatgt caaagttata 4560

actaaagata atgttaatat attaacaggt tattatctta aggatgatat aaaaatctct 4620

ctttctttga ctctacaaga tgaaaaaact ataaagttaa atagtgtgca tttagatgaa 4680

agtggagtag ctgagatttt gaagttcatg aatagaaaag gtaatacaaa tacttcagat 4740

tctttaatga gctttttaga aagtatgaat ataaaaagta ttttcgttaa tttcttacaa 4800

tctaatatta agtttatatt agatgctaat tttataataa gtggtactac ttctattggc 4860

caatttgagt ttatttgtga tgaaaatgat aatatacaac catatttcat taagtttaat 4920

acactagaaa ctaattatac tttatatgta ggaaatagac aaaatatgat agtggaacca 4980

aattatgatt tagatgattc tggagatata tcttcaactg ttatcaattt ctctcaaaag 5040

tatctttatg gaatagacag ttgtgttaat aaagttgtaa tttcaccaaa tatttataca 5100

gatgaaataa atataacgcc tgtatatgaa acaaataata cttatccaga agttattgta 5160

ttagatgcaa attatataaa tgaaaaaata aatgttaata tcaatgatct atctatacga 5220

tatgtatgga gtaatgatgg taatgatttt attcttatgt caactagtga agaaaataag 5280

gtgtcacaag ttaaaataag attcgttaat gtttttaaag ataagacttt ggcaaataag 5340

ctatctttta actttagtga taaacaagat gtacctgtaa gtgaaataat cttatcattt 5400

acaccttcat attatgagga tggattgatt ggctatgatt tgggtctagt ttctttatat 5460

aatgagaaat tttatattaa taactttgga atgatggtat ctggattaat atatattaat 5520

gattcattat attattttaa accaccagta aataatttga taactggatt tgtgactgta 5580

ggcgatgata aatactactt taatccaatt aatggtggag ctgcttcaat tggagagaca 5640

ataattgatg acaaaaatta ttatttcaac caaagtggag tgttacaaac aggtgtattt 5700

agtacagaag atggatttaa atattttgcc ccagctaata cacttgatga aaacctagaa 5760

ggagaagcaa ttgattttac tggaaaatta attattgacg aaaatattta ttattttgat 5820

gataattata gaggagctgt agaatggaaa gaattagatg gtgaaatgca ctattttagc 5880

ccagaaacag gtaaagcttt taaaggtcta aatcaaatag gtgattataa atactatttc 5940

aattctgatg gagttatgca aaaaggattt gttagtataa atgataataa acactatttt 6000

gatgattctg gtgttatgaa agtaggttac actgaaatag atggcaagca tttctacttt 6060

gctgaaaacg gagaaatgca aataggagta tttaatacag aagatggatt taaatatttt 6120

gctcatcata atgaagattt aggaaatgaa gaaggtgaag aaatctcata ttctggtata 6180

ttaaatttca ataataaaat ttactatttt gatgattcat ttactgctgt agttggatgg 6240

aaagatttag aggatggttc aaagtattat tttgatgaag atacagcaga agcatatata 6300

ggtttgtcat taataaatga tggtcaatat tattttaatg atgatggaat tatgcaagtt 6360

ggatttgtca ctataaatga taaagtcttc tacttctctg actctggaat tatagaatct 6420

ggagtacaaa acatagatga caattatttc tatatagatg ataatggtat agttcaaatt 6480

ggtgtatttg atacttcaga tggatataaa tattttgcac ctgctaatac tgtaaatgat 6540

aatatttacg gacaagcagt tgaatatagt ggtttagtta gagttggtga agatgtatat 6600

tattttggag aaacatatac aattgagact ggatggatat atgatatgga aaatgaaagt 6660

gataaatatt atttcaatcc agaaactaaa aaagcatgca aaggtattaa tttaattgat 6720

gatataaaat attattttga tgagaagggc ataatgagaa cgggtcttat atcatttgaa 6780

aataataatt attactttaa tgagaatggt gaaatgcaat ttggttatat aaatatagaa 6840

gataagatgt tctattttgg tgaagatggt gtcatgcaga ttggagtatt taatacacca 6900

gatggattta aatactttgc acatcaaaat actttggatg agaattttga gggagaatca 6960

ataaactata ctggttggtt agatttagat gaaaagagat attattttac agatgaatat 7020

attgcagcaa ctggttcagt tattattgat ggtgaggagt attattttga tcctgataca 7080

gctcaattag tgattagtga atagagatct 7110

<210> 47

<211> 7104

<212> ДНК

<213> Искусственный

<220>

<223> Синтетическая нуклеотидная последовательность: TcdB (D286A D288A C698A мутации)

<400> 47

catatgagtt tagttaatag aaaacagtta gaaaaaatgg caaatgtaag atttcgtact 60

caagaagatg aatatgttgc aatattggat gctttagaag aatatcataa tatgtcagag 120

aatactgtag tcgaaaaata tttaaaatta aaagatataa atagtttaac agatatttat 180

atagatacat ataaaaaatc tggtagaaat aaagccttaa aaaaatttaa ggaatatcta 240

gttacagaag tattagagct aaagaataat aatttaactc cagttgagaa aaatttacat 300

tttgtttgga ttggaggtca aataaatgac actgctatta attatataaa tcaatggaaa 360

gatgtaaata gtgattataa tgttaatgtt ttttatgata gtaatgcatt tttgataaac 420

acattgaaaa aaactgtagt agaatcagca ataaatgata cacttgaatc atttagagaa 480

aacttaaatg accctagatt tgactataat aaattcttca gaaaacgtat ggaaataatt 540

tatgataaac agaaaaattt cataaactac tataaagctc aaagagaaga aaatcctgaa 600

cttataattg atgatattgt aaagacatat ctttcaaatg agtattcaaa ggagatagat 660

gaacttaata cctatattga agaatcctta aataaaatta cacagaatag tggaaatgat 720

gttagaaact ttgaagaatt taaaaatgga gagtcattca acttatatga acaagagttg 780

gtagaaaggt ggaatttagc tgctgcttct gacatattaa gaatatctgc attaaaagaa 840

attggtggta tgtatttagc agttgcaatg ttaccaggaa tacaaccaga cttatttgag 900

tctatagaga aacctagttc agtaacagtg gatttttggg aaatgacaaa gttagaagct 960

ataatgaaat acaaagaata tataccagaa tatacctcag aacattttga catgttagac 1020

gaagaagttc aaagtagttt tgaatctgtt ctagcttcta agtcagataa atcagaaata 1080

ttctcatcac ttggtgatat ggaggcatca ccactagaag ttaaaattgc atttaatagt 1140

aagggtatta taaatcaagg gctaatttct gtgaaagact catattgtag caatttaata 1200

gtaaaacaaa tcgagaatag atataaaata ttgaataata gtttaaatcc agctattagc 1260

gaggataatg attttaatac tacaacgaat acctttattg atagtataat ggctgaagct 1320

aatgcagata atggtagatt tatgatggaa ctaggaaagt atttaagagt tggtttcttc 1380

ccagatgtta aaactactat taacttaagt ggccctgaag cttatgcggc agcttatcaa 1440

gatttattaa tgtttaaaga aggcagtatg aatatccatt tgatagaagc tgatttaaga 1500

aactttgaaa tctctaaaac taatatttct caatcaactg aacaagaaat ggcttcttta 1560

tggtcatttg acgatgcaag agctaaagct caatttgaag aatataaaag gaattatttt 1620

gaaggttctc ttggtgaaga tgataatctt gatttttctc aaaatatagt agttgacaag 1680

gagtatcttt tagaaaaaat atcttcatta gcaagaagtt cagagagagg atatatacac 1740

tatattgttc agttacaagg agataaaatt agttatgaag cagcatgtaa cttatttgca 1800

aagactcctt atgatagtgt actgtttcag aaaaatatag aagattcaga aattgcatat 1860

tattataatc ctggagatgg tgaaatacaa gaaatagaca agtataaaat tccaagtata 1920

atttctgata gacctaagat taaattaaca tttattggtc atggtaaaga tgaatttaat 1980

actgatatat ttgcaggttt tgatgtagat tcattatcca cagaaataga agcagcaata 2040

gatttagcta aagaggatat ttctcctaag tcaatagaaa taaatttatt aggagctaat 2100

atgtttagct actctatcaa cgtagaggag acttatcctg gaaaattatt acttaaagtt 2160

aaagataaaa tatcagaatt aatgccatct ataagtcaag actctattat agtaagtgca 2220

aatcaatatg aagttagaat aaatagtgaa ggaagaagag aattattgga tcattctggt 2280

gaatggataa ataaagaaga aagtattata aaggatattt catcaaaaga atatatatca 2340

tttaatccta aagaaaataa aattacagta aaatctaaaa atttacctga gctatctaca 2400

ttattacaag aaattagaaa taattctaat tcaagtgata ttgaactaga agaaaaagta 2460

atgttaacag aatgtgagat aaatgttatt tcaaatatag atacgcaaat tgttgaggaa 2520

aggattgaag aagctaagaa tttaacttct gactctatta attatataaa agatgaattt 2580

aaactaatag aatctatttc tgatgcacta tgtgacttaa aacaacagaa tgaattagaa 2640

gattctcatt ttatatcttt tgaggacata tcagagactg atgagggatt tagtataaga 2700

tttattaata aagaaactgg agaatctata tttgtagaaa ctgaaaaaac aatattctct 2760

gaatatgcta atcatataac tgaagagatt tctaagataa aaggtactat atttgatact 2820

gtaaatggta agttagtaaa aaaagtaaat ttagatacta cacacgaagt aaatacttta 2880

aatgctgcat tttttataca atcattaata gaatataata gttctaaaga atctcttagt 2940

aatttaagtg tagcaatgaa agtccaagtt tacgctcaat tatttagtac tggtttaaat 3000

actattacag atgcagccaa agttgttgaa ttagtatcaa ctgcattaga tgaaactata 3060

gacttacttc ctacattatc tgaaggatta cctataattg caactattat agatggtgta 3120

agtttaggtg cagcaatcaa agagctaagt gaaacgagtg acccattatt aagacaagaa 3180

atagaagcta agataggtat aatggcagta aatttaacaa cagctacaac tgcaatcatt 3240

acttcatctt tggggatagc tagtggattt agtatacttt tagttccttt agcaggaatt 3300

tcagcaggta taccaagctt agtaaacaat gaacttgtac ttcgagataa ggcaacaaag 3360

gttgtagatt attttaaaca tgtttcatta gttgaaactg aaggagtatt tactttatta 3420

gatgataaaa taatgatgcc acaagatgat ttagtgatat cagaaataga ttttaataat 3480

aattcaatag ttttaggtaa atgtgaaatc tggagaatgg aaggtggttc aggtcatact 3540

gtaactgatg atatagatca cttcttttca gcaccatcaa taacatatag agagccacac 3600

ttatctatat atgacgtatt ggaagtacaa aaagaagaac ttgatttgtc aaaagattta 3660

atggtattac ctaatgctcc aaatagagta tttgcttggg aaacaggatg gacaccaggt 3720

ttaagaagct tagaaaatga tggcacaaaa ctgttagacc gtataagaga taactatgaa 3780

ggtgagtttt attggagata ttttgctttt atagctgatg ctttaataac aacattaaaa 3840

ccaagatatg aagatactaa tataagaata aatttagata gtaatactag aagttttata 3900

gttccaataa taactacaga atatataaga gaaaaattat catattcttt ctatggttca 3960

ggaggaactt atgcattgtc tctttctcaa tataatatgg gtataaatat agaattaagt 4020

gaaagtgatg tttggattat agatgttgat aatgttgtga gagatgtaac tatagaatct 4080

gataaaatta aaaaaggtga tttaatagaa ggtattttat ctacactaag tattgaagag 4140

aataaaatta tcttaaatag ccatgagatt aatttttctg gtgaggtaaa tggaagtaat 4200

ggatttgttt ctttaacatt ttcaatttta gaaggaataa atgcaattat agaagttgat 4260

ttattatcta aatcatataa attacttatt tctggcgaat taaaaatatt gatgttaaat 4320

tcaaatcata ttcaacagaa aatagattat ataggattca atagcgaatt acagaaaaat 4380

ataccatata gctttgtaga tagtgaagga aaagagaatg gttttattaa tggttcaaca 4440

aaagaaggtt tatttgtatc tgaattacct gatgtagttc ttataagtaa ggtttatatg 4500

gatgatagta agccttcatt tggatattat agtaataatt tgaaagatgt caaagttata 4560

actaaagata atgttaatat attaacaggt tattatctta aggatgatat aaaaatctct 4620

ctttctttga ctctacaaga tgaaaaaact ataaagttaa atagtgtgca tttagatgaa 4680

agtggagtag ctgagatttt gaagttcatg aatagaaaag gtaatacaaa tacttcagat 4740

tctttaatga gctttttaga aagtatgaat ataaaaagta ttttcgttaa tttcttacaa 4800

tctaatatta agtttatatt agatgctaat tttataataa gtggtactac ttctattggc 4860

caatttgagt ttatttgtga tgaaaatgat aatatacaac catatttcat taagtttaat 4920

acactagaaa ctaattatac tttatatgta ggaaatagac aaaatatgat agtggaacca 4980

aattatgatt tagatgattc tggagatata tcttcaactg ttatcaattt ctctcaaaag 5040

tatctttatg gaatagacag ttgtgttaat aaagttgtaa tttcaccaaa tatttataca 5100

gatgaaataa atataacgcc tgtatatgaa acaaataata cttatccaga agttattgta 5160

ttagatgcaa attatataaa tgaaaaaata aatgttaata tcaatgatct atctatacga 5220

tatgtatgga gtaatgatgg taatgatttt attcttatgt caactagtga agaaaataag 5280

gtgtcacaag ttaaaataag attcgttaat gtttttaaag ataagacttt ggcaaataag 5340

ctatctttta actttagtga taaacaagat gtacctgtaa gtgaaataat cttatcattt 5400

acaccttcat attatgagga tggattgatt ggctatgatt tgggtctagt ttctttatat 5460

aatgagaaat tttatattaa taactttgga atgatggtat ctggattaat atatattaat 5520

gattcattat attattttaa accaccagta aataatttga taactggatt tgtgactgta 5580

ggcgatgata aatactactt taatccaatt aatggtggag ctgcttcaat tggagagaca 5640

ataattgatg acaaaaatta ttatttcaac caaagtggag tgttacaaac aggtgtattt 5700

agtacagaag atggatttaa atattttgcc ccagctaata cacttgatga aaacctagaa 5760

ggagaagcaa ttgattttac tggaaaatta attattgacg aaaatattta ttattttgat 5820

gataattata gaggagctgt agaatggaaa gaattagatg gtgaaatgca ctattttagc 5880

ccagaaacag gtaaagcttt taaaggtcta aatcaaatag gtgattataa atactatttc 5940

aattctgatg gagttatgca aaaaggattt gttagtataa atgataataa acactatttt 6000

gatgattctg gtgttatgaa agtaggttac actgaaatag atggcaagca tttctacttt 6060

gctgaaaacg gagaaatgca aataggagta tttaatacag aagatggatt taaatatttt 6120

gctcatcata atgaagattt aggaaatgaa gaaggtgaag aaatctcata ttctggtata 6180

ttaaatttca ataataaaat ttactatttt gatgattcat ttactgctgt agttggatgg 6240

aaagatttag aggatggttc aaagtattat tttgatgaag atacagcaga agcatatata 6300

ggtttgtcat taataaatga tggtcaatat tattttaatg atgatggaat tatgcaagtt 6360

ggatttgtca ctataaatga taaagtcttc tacttctctg actctggaat tatagaatct 6420

ggagtacaaa acatagatga caattatttc tatatagatg ataatggtat agttcaaatt 6480

ggtgtatttg atacttcaga tggatataaa tattttgcac ctgctaatac tgtaaatgat 6540

aatatttacg gacaagcagt tgaatatagt ggtttagtta gagttggtga agatgtatat 6600

tattttggag aaacatatac aattgagact ggatggatat atgatatgga aaatgaaagt 6660

gataaatatt atttcaatcc agaaactaaa aaagcatgca aaggtattaa tttaattgat 6720

gatataaaat attattttga tgagaagggc ataatgagaa cgggtcttat atcatttgaa 6780

aataataatt attactttaa tgagaatggt gaaatgcaat ttggttatat aaatatagaa 6840

gataagatgt tctattttgg tgaagatggt gtcatgcaga ttggagtatt taatacacca 6900

gatggattta aatactttgc acatcaaaat actttggatg agaattttga gggagaatca 6960

ataaactata ctggttggtt agatttagat gaaaagagat attattttac agatgaatat 7020

attgcagcaa ctggttcagt tattattgat ggtgaggagt attattttga tcctgataca 7080

gctcaattag tgattagtga atag 7104

<210> 48

<211> 21

<212> ДНК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Synthetic nucleic acid sequence

<400> 48

tcgtcgtttt tcggtgcttt t 21

<210> 49

<211> 118

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 49

Gln Val Gln Leu Gln Gln Pro Gly Ala Glu Leu Val Lys Pro Gly Ala

1 5 10 15

Pro Val Lys Leu Ser Cys Lys Ala Ser Gly Tyr Ser Phe Thr Ser Tyr

20 25 30

Trp Met Asn Trp Val Lys Gln Arg Pro Gly Arg Gly Leu Glu Trp Ile

35 40 45

Gly Arg Ile Asp Pro Ser Asn Ser Glu Ile Tyr Tyr Asn Gln Lys Phe

50 55 60

Lys Asp Lys Ala Thr Leu Thr Val Asp Lys Ser Ser Ser Thr Ala Tyr

65 70 75 80

Ile Gln Leu Ser Ser Leu Thr Ser Glu Asp Ser Ala Val Tyr Tyr Cys

85 90 95

Ala Ser Gly His Tyr Gly Ser Ile Phe Ala Tyr Trp Gly Gln Gly Thr

100 105 110

Thr Leu Thr Val Ser Ser

115

<210> 50

<211> 19

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 50

Met Gly Trp Ser Cys Ile Ile Leu Phe Leu Val Ala Thr Ala Thr Gly

1 5 10 15

Val His Ser

<210> 51

<211> 10

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 51

Gly Tyr Ser Phe Thr Ser Tyr Trp Met Asn

1 5 10

<210> 52

<211> 15

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 52

Arg Ile Asp Pro Ser Asn Ser Glu Ile Tyr Tyr Asn Gln Lys Phe

1 5 10 15

<210> 53

<211> 9

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 53

Gly His Tyr Gly Ser Ile Phe Ala Tyr

1 5

<210> 54

<211> 17

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 54

Ala Lys Thr Thr Pro Pro Ser Val Tyr Pro Leu Ala Pro Gly Asn Ser

1 5 10 15

Lys

<210> 55

<211> 125

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 55

Val Gln Ile Thr Gln Ser Pro Ser Tyr Leu Ala Ala Ser Pro Gly Glu

1 5 10 15

Thr Ile Thr Ile Asn Cys Arg Ala Ser Lys Ser Ile Ser Lys Tyr Leu

20 25 30

Ala Trp Tyr Gln Glu Lys Pro Gly Lys Thr Asn Lys Leu Leu Leu Tyr

35 40 45

Ser Gly Ser Thr Leu Gln Ser Gly Ile Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser

50 55 60

Arg Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Ile Ile Ser Ser Leu Glu Pro Glu

65 70 75 80

Asp Ser Ala Met Tyr Tyr Cys Gln Gln His Asn Glu Tyr Pro Leu Thr

85 90 95

Phe Gly Ala Gly Thr Lys Leu Glu Leu Lys Arg Ala Asp Ala Ala Pro

100 105 110

Thr Val Ser Ile Phe Pro Pro Ser Ser Glu Glu Phe Gln

115 120 125

<210> 56

<211> 21

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 56

Met Arg Phe Gln Val Gln Val Leu Gly Leu Leu Leu Leu Trp Ile Ser

1 5 10 15

Gly Ala Gln Cys Asp

20

<210> 57

<211> 11

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 57

Arg Ala Ser Lys Ser Ile Ser Lys Tyr Leu Ala

1 5 10

<210> 58

<211> 7

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 58

Ser Gly Ser Thr Leu Gln Ser

1 5

<210> 59

<211> 9

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 59

Gln Gln His Asn Glu Tyr Pro Leu Thr

1 5

<210> 60

<211> 121

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 60

Gln Val Gln Leu Gln Gln Pro Gly Ala Glu Leu Val Lys Pro Gly Ala

1 5 10 15

Ser Val Lys Leu Ser Cys Lys Ala Ser Gly Tyr Thr Phe Thr Ser Tyr

20 25 30

Trp Met His Trp Val Lys Gln Arg Pro Gly Gln Gly Leu Glu Trp Ile

35 40 45

Gly Val Ile Asn Pro Ser Asn Gly Arg Ser Thr Tyr Ser Glu Lys Phe

50 55 60

Lys Thr Thr Ala Thr Val Thr Val Asp Lys Ser Ser Ser Thr Ala Tyr

65 70 75 80

Met Gln Leu Ser Ile Leu Thr Ser Glu Asp Ser Ala Val Tyr Tyr Cys

85 90 95

Ala Arg Ala Tyr Tyr Ser Thr Ser Tyr Tyr Ala Met Asp Tyr Trp Gly

100 105 110

Gln Gly Thr Ser Val Thr Val Ser Ser

115 120

<210> 61

<211> 19

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 61

Met Gly Trp Ser Tyr Ile Ile Leu Phe Leu Val Ala Thr Ala Thr Asp

1 5 10 15

Val His Ser

<210> 62

<211> 10

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 62

Gly Tyr Thr Phe Thr Ser Tyr Trp Met His

1 5 10

<210> 63

<211> 15

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 63

Val Ile Asn Pro Ser Asn Gly Arg Ser Thr Tyr Ser Glu Lys Phe

1 5 10 15

<210> 64

<211> 12

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 64

Ala Tyr Tyr Ser Thr Ser Tyr Tyr Ala Met Asp Tyr

1 5 10

<210> 65

<211> 17

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 65

Ala Lys Thr Thr Pro Pro Ser Val Tyr Pro Leu Ala Pro Gly Asn Ser

1 5 10 15

Lys

<210> 66

<211> 130

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 66

Val Leu Met Thr Gln Ser Pro Leu Ser Leu Pro Val Ser Leu Gly Asp

1 5 10 15

Gln Ala Ser Ile Ser Cys Arg Ser Ser Gln Asn Ile Val His Ser Asn

20 25 30

Gly Asn Thr Tyr Leu Glu Trp Tyr Leu Gln Lys Pro Gly Gln Ser Pro

35 40 45

Lys Leu Leu Ile Tyr Lys Val Ser Asn Arg Phe Ser Gly Val Pro Asp

50 55 60

Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Tyr Phe Thr Leu Lys Ile Ser

65 70 75 80

Arg Val Glu Ala Glu Asp Leu Gly Val Tyr Tyr Cys Phe Gln Gly Ser

85 90 95

His Phe Pro Phe Thr Phe Gly Thr Gly Thr Lys Leu Glu Ile Lys Arg

100 105 110

Ala Asp Ala Ala Pro Thr Val Ser Ile Phe Pro Pro Ser Ser Glu Glu

115 120 125

Phe Gln

130

<210> 67

<211> 20

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 67

Met Lys Leu Pro Val Arg Leu Leu Val Leu Met Phe Trp Ile Pro Ala

1 5 10 15

Ser Ser Ser Asp

20

<210> 68

<211> 16

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 68

Arg Ser Ser Gln Asn Ile Val His Ser Asn Gly Asn Thr Tyr Leu Glu

1 5 10 15

<210> 69

<211> 7

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 69

Lys Val Ser Asn Arg Phe Ser

1 5

<210> 70

<211> 9

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 70

Phe Gln Gly Ser His Phe Pro Phe Thr

1 5

<210> 71

<211> 118

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 71

Gln Val Gln Leu Gln Gln Pro Gly Ala Glu Val Val Lys Pro Gly Ala

1 5 10 15

Pro Val Lys Leu Ser Cys Lys Ala Ser Gly Tyr Pro Phe Thr Asn Tyr

20 25 30

Trp Met Asn Trp Val Lys Gln Arg Pro Gly Arg Gly Leu Glu Trp Ile

35 40 45

Gly Arg Ile Asp Pro Ser Asn Ser Glu Ile Tyr Tyr Asn Gln Lys Phe

50 55 60

Lys Asp Lys Ala Thr Leu Thr Val Asp Lys Ser Ser Ser Thr Ala Tyr

65 70 75 80

Ile Gln Leu Ser Ser Leu Thr Ser Glu Asp Ser Ala Val Tyr Tyr Cys

85 90 95

Ala Ser Gly His Tyr Gly Ser Ile Phe Ala Tyr Trp Gly Gln Gly Thr

100 105 110

Thr Leu Thr Val Ser Ser

115

<210> 72

<211> 19

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 72

Met Gly Trp Ser Cys Ile Ile Leu Phe Leu Val Ala Thr Ala Thr Gly

1 5 10 15

Val His Ser

<210> 73

<211> 10

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 73

Gly Tyr Pro Phe Thr Asn Tyr Trp Met Asn

1 5 10

<210> 74

<211> 15

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 74

Arg Ile Asp Pro Ser Asn Ser Glu Ile Tyr Tyr Asn Gln Lys Phe

1 5 10 15

<210> 75

<211> 9

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 75

Gly His Tyr Gly Ser Ile Phe Ala Tyr

1 5

<210> 76

<211> 17

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 76

Ala Lys Thr Thr Pro Pro Ser Val Tyr Pro Leu Ala Pro Gly Asn Ser

1 5 10 15

Lys

<210> 77

<211> 125

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 77

Val Gln Ile Thr Gln Ser Pro Ser Tyr Leu Ala Ala Ser Pro Gly Glu

1 5 10 15

Thr Ile Thr Ile Asn Cys Arg Ala Ser Lys Ser Ile Ser Lys Tyr Leu

20 25 30

Ala Trp Tyr Gln Glu Lys Pro Gly Lys Thr Asn Lys Leu Leu Ile Tyr

35 40 45

Ser Gly Ser Thr Leu Gln Ser Gly Ile Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser

50 55 60

Arg Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Ile Ile Ser Ser Leu Glu Pro Glu

65 70 75 80

Asp Ser Ala Met Tyr Tyr Cys Gln Gln His Asn Glu Tyr Pro Leu Thr

85 90 95

Phe Gly Ala Gly Thr Lys Leu Glu Leu Lys Arg Ala Asp Ala Ala Pro

100 105 110

Thr Val Ser Ile Phe Pro Pro Ser Ser Glu Glu Phe Gln

115 120 125

<210> 78

<211> 21

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 78

Met Arg Phe Gln Val Gln Val Leu Gly Leu Leu Leu Leu Trp Ile Ser

1 5 10 15

Gly Ala Gln Cys Asp

20

<210> 79

<211> 11

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 79

Arg Ala Ser Lys Ser Ile Ser Lys Tyr Leu Ala

1 5 10

<210> 80

<211> 7

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 80

Ser Gly Ser Thr Leu Gln Ser

1 5

<210> 81

<211> 9

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 81

Gln Gln His Asn Glu Tyr Pro Leu Thr

1 5

<210> 82

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (102)..(102)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (270)..(270)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (273)..(273)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (286)..(286)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (288)..(288)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (384)..(384)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (461)..(461)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (463)..(463)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (520)..(520)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (543)..(543)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (544)..(544)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (587)..(587)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (600)..(600)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (653)..(653)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (698)..(698)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<220>

<221> MISC_FEATURE

<222> (751)..(751)

<223> Xaa представляет собой любую аминокислоту.

<400> 82

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Xaa Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Xaa Ile Leu

260 265 270

Xaa Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Xaa Val Xaa

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Xaa

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Xaa Val Xaa Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Xaa Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Xaa Xaa

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Xaa Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Xaa Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly Xaa Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Xaa Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Xaa Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 83

<211> 2709

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 83

Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile Arg

1 5 10 15

Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu Tyr

20 25 30

Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu Lys

35 40 45

Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr Ser

50 55 60

Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys Glu

65 70 75 80

Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn Leu

85 90 95

His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu Tyr

100 105 110

Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu Trp

115 120 125

Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile Val

130 135 140

Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile Gln

145 150 155 160

Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu Phe

165 170 175

Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln Ile

180 185 190

Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His Leu

195 200 205

Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg Thr

210 215 220

Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg Ala

225 230 235 240

Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln Glu

245 250 255

Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Ala Ile Val Ala Leu

260 265 270

Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Ala Val Ala Met Leu

275 280 285

Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser Ser

290 295 300

Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met Lys

305 310 315 320

Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys Leu

325 330 335

Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys Ser

340 345 350

Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser Asp

355 360 365

Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln Ala

370 375 380

Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu Gln

385 390 395 400

Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala Ile

405 410 415

Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp Ser

420 425 430

Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys Ile

435 440 445

Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Ala Ala Ala Ser Thr Ile

450 455 460

Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe Ile

465 470 475 480

Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp Leu

485 490 495

Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu Gln

500 505 510

Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr Gln

515 520 525

Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu Asp

530 535 540

Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr Leu

545 550 555 560

Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser Lys

565 570 575

Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser Tyr

580 585 590

Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile Ile

595 600 605

Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser Asp

610 615 620

Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu Arg

625 630 635 640

Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly Lys

645 650 655

Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser Leu

660 665 670

Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile Ser

675 680 685

Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Ala Asn Met Phe Ser Tyr

690 695 700

Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser Ile

705 710 715 720

Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser Ile

725 730 735

Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg

740 745 750

Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ala

755 760 765

Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser Ile

770 775 780

Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala Ser

785 790 795 800

Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser Pro

805 810 815

Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser Ser

820 825 830

Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn Ile

835 840 845

Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu Glu

850 855 860

Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu Asp

865 870 875 880

Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser Thr

885 890 895

Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr Val

900 905 910

Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr Lys

915 920 925

Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly Asn

930 935 940

Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr Leu

945 950 955 960

Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn Lys

965 970 975

Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr Ala

980 985 990

Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln Leu

995 1000 1005

Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val Leu

1010 1015 1020

Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu Asp

1025 1030 1035

Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu His

1040 1045 1050

Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val Leu

1055 1060 1065

Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser Ile

1070 1075 1080

Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile Ala

1085 1090 1095

Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Ile

1100 1105 1110

Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His Leu

1115 1120 1125

Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp Lys

1130 1135 1140

Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe

1145 1150 1155

Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala Met

1160 1165 1170

Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His Phe

1175 1180 1185

Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser Ile

1190 1195 1200

Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser Lys

1205 1210 1215

Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp Trp

1220 1225 1230

Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly

1235 1240 1245

Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys Phe

1250 1255 1260

Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp Lys

1280 1285 1290

Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu Ile

1295 1300 1305

Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn Leu

1325 1330 1335

Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val Arg

1340 1345 1350

Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu Ile

1355 1360 1365

Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu Ile

1370 1375 1380

Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn Lys

1385 1390 1395

Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile Ser

1400 1405 1410

Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu Leu

1415 1420 1425

Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn Ile

1430 1435 1440

Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile Ala

1445 1450 1455

Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala Ile

1460 1465 1470

Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp Ser

1475 1480 1485

Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe Asn

1490 1495 1500

Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys Asp

1505 1510 1515

Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn Thr

1520 1525 1530

Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn Gln

1535 1540 1545

Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser Ser

1550 1555 1560

Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys Leu

1580 1585 1590

Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe Thr

1595 1600 1605

Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys Asp

1610 1615 1620

Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr Ser

1625 1630 1635

Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val Val

1640 1645 1650

Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser Thr

1655 1660 1665

Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg Tyr

1670 1675 1680

Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu Ile

1685 1690 1695

Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu Ile

1700 1705 1710

Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile Asn

1715 1720 1725

Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly Ser

1730 1735 1740

Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys Ile

1745 1750 1755

Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln Ser

1760 1765 1770

Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu Ser

1775 1780 1785

Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu Asn

1790 1795 1800

Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn Lys

1805 1810 1815

Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu Ile

1820 1825 1830

Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe Asn

1835 1840 1845

Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

1850 1855 1860

Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Ile Ser Tyr Lys Ile Ile Asn

1865 1870 1875

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu Gly

1880 1885 1890

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

1895 1900 1905

Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

1910 1915 1920

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp

1925 1930 1935

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys Tyr

1940 1945 1950

Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln Val

1955 1960 1965

Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile Ile

1970 1975 1980

Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe Asp

1985 1990 1995

Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp Gly

2000 2005 2010

Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly Val

2015 2020 2025

Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2030 2035 2040

Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser Lys

2045 2050 2055

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn Ser

2060 2065 2070

Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr Tyr

2075 2080 2085

Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2090 2095 2100

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala

2105 2110 2115

Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr

2120 2125 2130

Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly Lys

2135 2140 2145

His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe

2150 2155 2160

Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Asp

2165 2170 2175

Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu Phe

2180 2185 2190

Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys

2195 2200 2205

Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr Phe

2210 2215 2220

Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile Asn

2225 2230 2235

Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn Gly

2240 2245 2250

Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn Asn

2255 2260 2265

Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2270 2275 2280

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2285 2290 2295

Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2300 2305 2310

Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln

2315 2320 2325

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu

2330 2335 2340

Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2345 2350 2355

Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp

2360 2365 2370

Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser Thr

2375 2380 2385

Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp

2390 2395 2400

Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu

2405 2410 2415

Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln

2420 2425 2430

Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys

2435 2440 2445

Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg Thr

2450 2455 2460

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val Ala

2465 2470 2475

Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2480 2485 2490

Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser Gly

2495 2500 2505

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2510 2515 2520

Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2525 2530 2535

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn Arg

2540 2545 2550

Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn Ser

2555 2560 2565

Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr Tyr

2570 2575 2580

Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr Ile

2585 2590 2595

Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile Gly

2600 2605 2610

Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2615 2620 2625

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2630 2635 2640

Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2645 2650 2655

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val Tyr

2660 2665 2670

Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu Phe

2675 2680 2685

Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val Lys

2690 2695 2700

Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705

<210> 84

<211> 2709

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 84

Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile Arg

1 5 10 15

Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu Tyr

20 25 30

Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu Lys

35 40 45

Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr Ser

50 55 60

Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys Glu

65 70 75 80

Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn Leu

85 90 95

His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu Tyr

100 105 110

Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu Trp

115 120 125

Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile Val

130 135 140

Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile Gln

145 150 155 160

Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu Phe

165 170 175

Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln Ile

180 185 190

Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His Leu

195 200 205

Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg Thr

210 215 220

Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg Ala

225 230 235 240

Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln Glu

245 250 255

Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg Leu

260 265 270

Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Ala Val Ala Met Leu

275 280 285

Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser Ser

290 295 300

Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met Lys

305 310 315 320

Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys Leu

325 330 335

Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys Ser

340 345 350

Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser Asp

355 360 365

Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln Ala

370 375 380

Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu Gln

385 390 395 400

Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala Ile

405 410 415

Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp Ser

420 425 430

Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys Ile

435 440 445

Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr Ile

450 455 460

Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe Ile

465 470 475 480

Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp Leu

485 490 495

Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu Gln

500 505 510

Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr Gln

515 520 525

Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu Asp

530 535 540

Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr Leu

545 550 555 560

Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser Lys

565 570 575

Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser Tyr

580 585 590

Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile Ile

595 600 605

Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser Asp

610 615 620

Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu Arg

625 630 635 640

Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly Lys

645 650 655

Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser Leu

660 665 670

Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile Ser

675 680 685

Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Ala Asn Met Phe Ser Tyr

690 695 700

Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser Ile

705 710 715 720

Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser Ile

725 730 735

Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg

740 745 750

Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ala

755 760 765

Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser Ile

770 775 780

Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala Ser

785 790 795 800

Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser Pro

805 810 815

Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser Ser

820 825 830

Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn Ile

835 840 845

Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu Glu

850 855 860

Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu Asp

865 870 875 880

Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser Thr

885 890 895

Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr Val

900 905 910

Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr Lys

915 920 925

Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly Asn

930 935 940

Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr Leu

945 950 955 960

Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn Lys

965 970 975

Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr Ala

980 985 990

Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln Leu

995 1000 1005

Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val Leu

1010 1015 1020

Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu Asp

1025 1030 1035

Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu His

1040 1045 1050

Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val Leu

1055 1060 1065

Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser Ile

1070 1075 1080

Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile Ala

1085 1090 1095

Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Ile

1100 1105 1110

Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His Leu

1115 1120 1125

Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp Lys

1130 1135 1140

Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe

1145 1150 1155

Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala Met

1160 1165 1170

Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His Phe

1175 1180 1185

Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser Ile

1190 1195 1200

Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser Lys

1205 1210 1215

Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp Trp

1220 1225 1230

Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly

1235 1240 1245

Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys Phe

1250 1255 1260

Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp Lys

1280 1285 1290

Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu Ile

1295 1300 1305

Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn Leu

1325 1330 1335

Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val Arg

1340 1345 1350

Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu Ile

1355 1360 1365

Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu Ile

1370 1375 1380

Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn Lys

1385 1390 1395

Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile Ser

1400 1405 1410

Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu Leu

1415 1420 1425

Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn Ile

1430 1435 1440

Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile Ala

1445 1450 1455

Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala Ile

1460 1465 1470

Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp Ser

1475 1480 1485

Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe Asn

1490 1495 1500

Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys Asp

1505 1510 1515

Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn Thr

1520 1525 1530

Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn Gln

1535 1540 1545

Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser Ser

1550 1555 1560

Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys Leu

1580 1585 1590

Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe Thr

1595 1600 1605

Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys Asp

1610 1615 1620

Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr Ser

1625 1630 1635

Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val Val

1640 1645 1650

Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser Thr

1655 1660 1665

Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg Tyr

1670 1675 1680

Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu Ile

1685 1690 1695

Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu Ile

1700 1705 1710

Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile Asn

1715 1720 1725

Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly Ser

1730 1735 1740

Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys Ile

1745 1750 1755

Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln Ser

1760 1765 1770

Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu Ser

1775 1780 1785

Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu Asn

1790 1795 1800

Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn Lys

1805 1810 1815

Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu Ile

1820 1825 1830

Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe Asn

1835 1840 1845

Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

1850 1855 1860

Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Ile Ser Tyr Lys Ile Ile Asn

1865 1870 1875

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu Gly

1880 1885 1890

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

1895 1900 1905

Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

1910 1915 1920

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp

1925 1930 1935

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys Tyr

1940 1945 1950

Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln Val

1955 1960 1965

Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile Ile

1970 1975 1980

Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe Asp

1985 1990 1995

Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp Gly

2000 2005 2010

Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly Val

2015 2020 2025

Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2030 2035 2040

Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser Lys

2045 2050 2055

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn Ser

2060 2065 2070

Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr Tyr

2075 2080 2085

Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2090 2095 2100

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala

2105 2110 2115

Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr

2120 2125 2130

Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly Lys

2135 2140 2145

His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe

2150 2155 2160

Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Asp

2165 2170 2175

Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu Phe

2180 2185 2190

Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys

2195 2200 2205

Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr Phe

2210 2215 2220

Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile Asn

2225 2230 2235

Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn Gly

2240 2245 2250

Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn Asn

2255 2260 2265

Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2270 2275 2280

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2285 2290 2295

Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2300 2305 2310

Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln

2315 2320 2325

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu

2330 2335 2340

Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2345 2350 2355

Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp

2360 2365 2370

Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser Thr

2375 2380 2385

Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp

2390 2395 2400

Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu

2405 2410 2415

Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln

2420 2425 2430

Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys

2435 2440 2445

Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg Thr

2450 2455 2460

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val Ala

2465 2470 2475

Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2480 2485 2490

Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser Gly

2495 2500 2505

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2510 2515 2520

Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2525 2530 2535

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn Arg

2540 2545 2550

Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn Ser

2555 2560 2565

Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr Tyr

2570 2575 2580

Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr Ile

2585 2590 2595

Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile Gly

2600 2605 2610

Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2615 2620 2625

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2630 2635 2640

Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2645 2650 2655

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val Tyr

2660 2665 2670

Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu Phe

2675 2680 2685

Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val Lys

2690 2695 2700

Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705

<210> 85

<211> 2365

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 85

Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg Phe

1 5 10 15

Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu Glu

20 25 30

Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys Leu

35 40 45

Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys Lys

50 55 60

Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val Thr

65 70 75 80

Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile Asn

100 105 110

Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn Val

115 120 125

Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr Val

130 135 140

Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn Leu

145 150 155 160

Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met Glu

165 170 175

Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala Gln

180 185 190

Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr Tyr

195 200 205

Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr Ile

210 215 220

Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val Arg

225 230 235 240

Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu Gln

245 250 255

Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Ala Ile Leu Ala

260 265 270

Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Ala Val Ala Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro Ser

290 295 300

Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp Met

325 330 335

Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser Lys

340 345 350

Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala Ser

355 360 365

Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn Gln

370 375 380

Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val Lys

385 390 395 400

Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile Asp

420 425 430

Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met Glu

435 440 445

Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Ala Val Ala Thr Thr

450 455 460

Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp Leu

465 470 475 480

Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala Asp

485 490 495

Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys Ala

515 520 525

Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly Glu

530 535 540

Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly Tyr

565 570 575

Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu Ala

580 585 590

Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe Gln

595 600 605

Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly Asp

610 615 620

Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile Ser

625 630 635 640

Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp Glu

645 650 655

Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser Thr

660 665 670

Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro Lys

675 680 685

Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Ala Asn Met Phe Ser Tyr Ser Ile

690 695 700

Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys Asp

705 710 715 720

Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile Val

725 730 735

Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg Glu

740 745 750

Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile Ile

755 760 765

Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu Asn

770 775 780

Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu Leu

785 790 795 800

Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu Glu

805 810 815

Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile Asp

820 825 830

Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr Ser

835 840 845

Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser Ile

850 855 860

Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp Ser

865 870 875 880

His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe Ser

885 890 895

Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu Thr

900 905 910

Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu Ile

915 920 925

Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu Val

930 935 940

Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn Ala

945 950 955 960

Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu Ser

965 970 975

Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln Leu

980 985 990

Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val Glu

995 1000 1005

Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro Thr

1010 1015 1020

Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly Val

1025 1030 1035

Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp Pro

1040 1045 1050

Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala Val

1055 1060 1065

Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu Gly

1070 1075 1080

Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly Ile

1085 1090 1095

Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu Arg

1100 1105 1110

Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser Leu

1115 1120 1125

Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile Met

1130 1135 1140

Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn Asn

1145 1150 1155

Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu Gly

1160 1165 1170

Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe Ser

1175 1180 1185

Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr Asp

1190 1195 1200

Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp Leu

1205 1210 1215

Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu Thr

1220 1225 1230

Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr Lys

1235 1240 1245

Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr Trp

1250 1255 1260

Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu Lys

1265 1270 1275

Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser Asn

1280 1285 1290

Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile Arg

1295 1300 1305

Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr Ala

1310 1315 1320

Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu Ser

1325 1330 1335

Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg Asp

1340 1345 1350

Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile Glu

1355 1360 1365

Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile Leu

1370 1375 1380

Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser Asn

1385 1390 1395

Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn Ala

1400 1405 1410

Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu Ile

1415 1420 1425

Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile Gln

1430 1435 1440

Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys Asn

1445 1450 1455

Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly Phe

1460 1465 1470

Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu Pro

1475 1480 1485

Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys Pro

1490 1495 1500

Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val Ile

1505 1510 1515

Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys Asp

1520 1525 1530

Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys Thr

1535 1540 1545

Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala Glu

1550 1555 1560

Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser Asp

1565 1570 1575

Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile Phe

1580 1585 1590

Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala Asn

1595 1600 1605

Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe Ile

1610 1615 1620

Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe Asn

1625 1630 1635

Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln Asn

1640 1645 1650

Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp Ile

1655 1660 1665

Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly Ile

1670 1675 1680

Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr Thr

1685 1690 1695

Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr Tyr

1700 1705 1710

Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys Ile

1715 1720 1725

Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser Asn

1730 1735 1740

Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn Lys

1745 1750 1755

Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp Lys

1760 1765 1770

Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln Asp

1775 1780 1785

Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr Tyr

1790 1795 1800

Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu Tyr

1805 1810 1815

Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser Gly

1820 1825 1830

Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro Val

1835 1840 1845

Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys Tyr

1850 1855 1860

Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu Thr

1865 1870 1875

Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val Leu

1880 1885 1890

Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala

1895 1900 1905

Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile Asp

1910 1915 1920

Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe Asp

1925 1930 1935

Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly Glu

1940 1945 1950

Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly Leu

1955 1960 1965

Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly Val

1970 1975 1980

Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp Gly

2000 2005 2010

Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly Val

2015 2020 2025

Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn Glu

2030 2035 2040

Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly Ile

2045 2050 2055

Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe Thr

2060 2065 2070

Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr Tyr

2075 2080 2085

Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu Ile

2090 2095 2100

Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln Val

2105 2110 2115

Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp Ser

2120 2125 2130

Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr Phe

2135 2140 2145

Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp Thr

2150 2155 2160

Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn Asp

2165 2170 2175

Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg Val

2180 2185 2190

Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu Thr

2195 2200 2205

Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr Phe

2210 2215 2220

Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile Asp

2225 2230 2235

Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr Gly

2240 2245 2250

Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn Gly

2255 2260 2265

Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe Tyr

2270 2275 2280

Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr Pro

2285 2290 2295

Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu Asn

2300 2305 2310

Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu Asp

2315 2320 2325

Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr Gly

2330 2335 2340

Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp Thr

2345 2350 2355

Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 86

<211> 2365

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетическая аминокислотная последовательность

<400> 86

Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg Phe

1 5 10 15

Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu Glu

20 25 30

Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys Leu

35 40 45

Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys Lys

50 55 60

Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val Thr

65 70 75 80

Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile Asn

100 105 110

Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn Val

115 120 125

Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr Val

130 135 140

Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn Leu

145 150 155 160

Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met Glu

165 170 175

Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala Gln

180 185 190

Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr Tyr

195 200 205

Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr Ile

210 215 220

Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val Arg

225 230 235 240

Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu Gln

245 250 255

Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu Arg

260 265 270

Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Ala Val Ala Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro Ser

290 295 300

Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp Met

325 330 335

Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser Lys

340 345 350

Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala Ser

355 360 365

Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn Gln

370 375 380

Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val Lys

385 390 395 400

Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile Asp

420 425 430

Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met Glu

435 440 445

Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr Thr

450 455 460

Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp Leu

465 470 475 480

Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala Asp

485 490 495

Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys Ala

515 520 525

Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly Glu

530 535 540

Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly Tyr

565 570 575

Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu Ala

580 585 590

Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe Gln

595 600 605

Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly Asp

610 615 620

Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile Ser

625 630 635 640

Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp Glu

645 650 655

Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser Thr

660 665 670

Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro Lys

675 680 685

Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Ala Asn Met Phe Ser Tyr Ser Ile

690 695 700

Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys Asp

705 710 715 720

Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile Val

725 730 735

Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg Glu

740 745 750

Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile Ile

755 760 765

Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu Asn

770 775 780

Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu Leu

785 790 795 800

Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu Glu

805 810 815

Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile Asp

820 825 830

Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr Ser

835 840 845

Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser Ile

850 855 860

Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp Ser

865 870 875 880

His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe Ser

885 890 895

Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu Thr

900 905 910

Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu Ile

915 920 925

Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu Val

930 935 940

Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn Ala

945 950 955 960

Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu Ser

965 970 975

Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln Leu

980 985 990

Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val Glu

995 1000 1005

Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro Thr

1010 1015 1020

Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly Val

1025 1030 1035

Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp Pro

1040 1045 1050

Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala Val

1055 1060 1065

Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu Gly

1070 1075 1080

Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly Ile

1085 1090 1095

Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu Arg

1100 1105 1110

Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser Leu

1115 1120 1125

Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile Met

1130 1135 1140

Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn Asn

1145 1150 1155

Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu Gly

1160 1165 1170

Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe Ser

1175 1180 1185

Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr Asp

1190 1195 1200

Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp Leu

1205 1210 1215

Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu Thr

1220 1225 1230

Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr Lys

1235 1240 1245

Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr Trp

1250 1255 1260

Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu Lys

1265 1270 1275

Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser Asn

1280 1285 1290

Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile Arg

1295 1300 1305

Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr Ala

1310 1315 1320

Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu Ser

1325 1330 1335

Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg Asp

1340 1345 1350

Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile Glu

1355 1360 1365

Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile Leu

1370 1375 1380

Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser Asn

1385 1390 1395

Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn Ala

1400 1405 1410

Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu Ile

1415 1420 1425

Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile Gln

1430 1435 1440

Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys Asn

1445 1450 1455

Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly Phe

1460 1465 1470

Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu Pro

1475 1480 1485

Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys Pro

1490 1495 1500

Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val Ile

1505 1510 1515

Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys Asp

1520 1525 1530

Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys Thr

1535 1540 1545

Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala Glu

1550 1555 1560

Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser Asp

1565 1570 1575

Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile Phe

1580 1585 1590

Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala Asn

1595 1600 1605

Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe Ile

1610 1615 1620

Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe Asn

1625 1630 1635

Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln Asn

1640 1645 1650

Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp Ile

1655 1660 1665

Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly Ile

1670 1675 1680

Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr Thr

1685 1690 1695

Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr Tyr

1700 1705 1710

Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys Ile

1715 1720 1725

Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser Asn

1730 1735 1740

Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn Lys

1745 1750 1755

Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp Lys

1760 1765 1770

Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln Asp

1775 1780 1785

Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr Tyr

1790 1795 1800

Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu Tyr

1805 1810 1815

Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser Gly

1820 1825 1830

Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro Val

1835 1840 1845

Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys Tyr

1850 1855 1860

Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu Thr

1865 1870 1875

Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val Leu

1880 1885 1890

Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala

1895 1900 1905

Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile Asp

1910 1915 1920

Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe Asp

1925 1930 1935

Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly Glu

1940 1945 1950

Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly Leu

1955 1960 1965

Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly Val

1970 1975 1980

Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp Gly

2000 2005 2010

Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly Val

2015 2020 2025

Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn Glu

2030 2035 2040

Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly Ile

2045 2050 2055

Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe Thr

2060 2065 2070

Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr Tyr

2075 2080 2085

Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu Ile

2090 2095 2100

Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln Val

2105 2110 2115

Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp Ser

2120 2125 2130

Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr Phe

2135 2140 2145

Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp Thr

2150 2155 2160

Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn Asp

2165 2170 2175

Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg Val

2180 2185 2190

Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu Thr

2195 2200 2205

Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr Phe

2210 2215 2220

Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile Asp

2225 2230 2235

Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr Gly

2240 2245 2250

Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn Gly

2255 2260 2265

Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe Tyr

2270 2275 2280

Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr Pro

2285 2290 2295

Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu Asn

2300 2305 2310

Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu Asp

2315 2320 2325

Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr Gly

2330 2335 2340

Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp Thr

2345 2350 2355

Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 87

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 87

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Asn

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Leu Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Pro Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asp Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Glu Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Tyr Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Val Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Lys Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asn

1235 1240 1245

Gly Thr Lys Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Thr Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asp Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Met Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Asn Leu

1355 1360 1365

Ile Glu Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Gly Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asn Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Ser

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Ser Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asn Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys Tyr Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Val Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

His Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Ile Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Thr His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Val Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Glu Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Arg Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Tyr Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Tyr Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asp

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Ala Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Asp Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Ser Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 88

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 88

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 89

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 89

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Asn

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Leu Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Pro Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asp Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Glu Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Tyr Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Val Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Lys Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asn

1235 1240 1245

Gly Thr Lys Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Thr Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asp Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Met Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Asn Leu

1355 1360 1365

Ile Glu Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Gly Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asn Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Ser

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Ser Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asn Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys Tyr Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Val Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

His Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Ile Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Thr His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Val Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Glu Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Arg Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Tyr Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Tyr Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asp

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Ala Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Asp Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Ser Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 90

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 90

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 91

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 91

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 92

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 92

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Val Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 93

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 93

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Asn

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Val Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Leu Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Glu Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asp Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Thr Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Val Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Leu Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Glu Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ala Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Lys Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asn

1235 1240 1245

Gly Thr Lys Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Gly Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Ala Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ala Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Val Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Val Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Ala Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Ser

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asn Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Arg Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Val

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Ala Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Thr His Leu Tyr Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Val Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Thr Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Ala Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu

2465 2470 2475

Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn

2495 2500 2505

Asp Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Arg Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Ile Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Ile

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Asp Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Asn Met

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 94

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 94

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Val Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 95

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 95

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Asn

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Val Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Leu Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Glu Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asp Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Thr Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Val Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Leu Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Glu Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ala Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Lys Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asn

1235 1240 1245

Gly Thr Lys Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Gly Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Ala Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ala Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Val Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Val Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Ala Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Ser

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asn Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Arg Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Val

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Ala Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Thr His Leu Tyr Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Val Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Ala Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu

2465 2470 2475

Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn

2495 2500 2505

Asp Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Arg Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Ile Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Ile

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Asp Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Asn Met

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 96

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 96

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Asn

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Leu Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Pro Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asp Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Glu Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Tyr Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Val Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Lys Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asn

1235 1240 1245

Gly Thr Lys Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Thr Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asp Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Met Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Asn Leu

1355 1360 1365

Ile Glu Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Gly Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asn Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Ser

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Ser Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asn Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys Tyr Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Val Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

His Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Ile Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Thr His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Val Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Glu Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Arg Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Tyr Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Tyr Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asp

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Ala Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Asp Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Ser Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 97

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 97

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asn

1235 1240 1245

Gly Thr Lys Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Gly Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asp Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 98

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 98

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 99

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 99

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Asn

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Val Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Leu Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Glu Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asp Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Thr Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Val Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Leu Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Glu Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ala Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Lys Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asn

1235 1240 1245

Gly Thr Lys Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Gly Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Ala Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ala Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Val Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Val Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Ala Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Ser

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asn Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Arg Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Val

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Ala Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Thr His Leu Tyr Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Val Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Ala Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu

2465 2470 2475

Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn

2495 2500 2505

Asp Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Arg Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Ile Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Ile

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Asp Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Asn Met

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 100

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 100

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Lys Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 101

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 101

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Asn

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Val Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Leu Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Glu Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asp Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Thr Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Val Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Leu Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Glu Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ala Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Lys Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asn

1235 1240 1245

Gly Thr Lys Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Gly Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Ala Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ala Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Val Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Val Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Ala Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Ser

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asn Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Arg Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Val

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Ala Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Thr His Leu Tyr Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Val Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Ala Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu

2465 2470 2475

Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn

2495 2500 2505

Asp Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Arg Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Ile Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Ile

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Asp Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Asn Met

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 102

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 102

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Asn

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Thr Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Leu Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asp Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Tyr Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Val Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Lys Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Lys Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Thr Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asp Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Met Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Asn Leu

1355 1360 1365

Ile Glu Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Gly Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asn Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Leu Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Ser

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Ser Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asn Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Ile Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Thr His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Val Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Glu Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Arg Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Tyr Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Tyr Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asp

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Ala Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Asp Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 103

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 103

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Asn

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Thr Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Leu Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asp Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Tyr Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Val Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Lys Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Lys Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Thr Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asp Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Met Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Asn Leu

1355 1360 1365

Ile Glu Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Gly Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asn Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Leu Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Ser

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Ser Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asn Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Ile Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Thr His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Val Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Glu Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Arg Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Tyr Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Tyr Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asp

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Ala Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Asp Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 104

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 104

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Asn

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Thr Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Leu Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asp Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Tyr Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Val Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Lys Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Lys Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Thr Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asp Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Met Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Asn Leu

1355 1360 1365

Ile Glu Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Gly Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asn Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Leu Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Ser

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Ser Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asn Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Ile Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Thr His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Val Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Glu Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Arg Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Tyr Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Tyr Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asp

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Ala Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Asp Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 105

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 105

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 106

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 106

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Val Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 107

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 107

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 108

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 108

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 109

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 109

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Asn

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Leu Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Pro Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asp Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Glu Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Tyr Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Val Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Lys Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asn

1235 1240 1245

Gly Thr Lys Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Thr Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asp Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Met Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Asn Leu

1355 1360 1365

Ile Glu Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Gly Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asn Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Ser

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Ser Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asn Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys Tyr Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Val Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

His Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Ile Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Thr His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Val Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Glu Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Arg Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Tyr Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Tyr Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asp

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Ala Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Asp Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Ser Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 110

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 110

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Val Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Val Glu Ser Ala Thr Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Tyr Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Thr

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Asp Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Ile

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Asp Ile Asp Glu Leu Asn Ser Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Val Thr Glu Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Gly Gly Glu Ser Phe Lys Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Val Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Val Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Gly Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Ala Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Lys Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Thr Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Thr Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Val Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Arg Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Val Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Ile Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Val Val Glu Gly Arg Ile Glu Glu Ala Lys Ser Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Glu

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Leu Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asp Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Ala Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Ile Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Ser His Ile Ser

1115 1120 1125

Leu Ala Glu Ser Glu Gly Ala Phe Thr Ser Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Thr Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Val Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Asn Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Asn Glu Asn Asp Thr Trp Val Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Asn Ile Leu Ser Lys Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asp Asn His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Thr Leu Asn Gly Gly

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Val Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Val Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Thr Leu Met Ala Asn Ser Asn Ser Val

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Leu Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Met Asp Asp Lys Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Cys Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Ser Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asn Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Leu Phe Gly Tyr Cys Ser Asn Asp Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asp Val Ile Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Ile Gln Asp Glu Asn

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val Tyr Leu Asp Glu Asn Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Ile Asn Ser Leu Gln Ser Asn Thr Lys Leu Ile Leu Asp Thr

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Lys Asp Asn Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Lys Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Ile Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Ile Tyr Glu Ala Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Thr Asn Tyr Ile Ser Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Ile Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Ser Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Asp Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Thr Asn Val Phe Lys Gly

1760 1765 1770

Asn Thr Ile Ser Asp Lys Ile Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Ser Ile Asn Lys Val Ile Ser Thr Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Val Glu Gly Leu Leu Asn Tyr Asp Leu Gly Leu Ile Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Val Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Ile Lys Asn Leu Ile Thr Gly Phe Thr Thr Ile Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Asn Gly Gly Ala Ala Ser Val Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Gly Lys Asn Tyr Tyr Phe Ser Gln Asn Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asp Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Thr Ile Asp Glu Asn Val Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Gly Asp Asn Tyr Arg Ala Ala Ile Glu Trp Gln Thr Leu Asp Asp

1940 1945 1950

Glu Val Tyr Tyr Phe Ser Thr Asp Thr Gly Arg Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Phe Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Asn Ile Asn Asp Lys Thr Phe Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Ser Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys Tyr Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Ala Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asp

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Leu Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Ile Ser Ile

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Lys Tyr Tyr Phe Asn Asp Ser Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Ile Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Glu Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Val Glu Ser Gly Met Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Glu Asn Gly Leu Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asp Pro Glu Thr Lys Lys Ala Tyr Lys Gly Ile Asn Val Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Thr Phe Glu Asp Asn His Tyr Tyr Phe Asn Glu Asp

2255 2260 2265

Gly Ile Met Gln Tyr Gly Tyr Leu Asn Ile Glu Asp Lys Thr Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Ser Glu Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 111

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 111

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 112

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 112

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Val Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Val Glu Ser Ala Thr Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Tyr Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Thr

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Asp Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Ile

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Asp Ile Asp Glu Leu Asn Ser Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Val Thr Glu Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Gly Gly Glu Ser Phe Lys Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Val Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Val Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Gly Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Ala Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Lys Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Thr Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Thr Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Val Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Arg Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Val Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Ile Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Val Val Glu Gly Arg Ile Glu Glu Ala Lys Ser Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Glu

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Leu Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asp Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Ala Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Ile Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Ser His Ile Ser

1115 1120 1125

Leu Ala Glu Ser Glu Gly Ala Phe Thr Ser Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Thr Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Val Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Asn Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Asn Glu Asn Asp Thr Trp Val Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Asn Ile Leu Ser Lys Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asp Asn His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Thr Leu Asn Gly Gly

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Val Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Val Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Thr Leu Met Ala Asn Ser Asn Ser Val

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Leu Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Met Asp Asp Lys Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Cys Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Ser Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asn Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Leu Phe Gly Tyr Cys Ser Asn Asp Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asp Val Ile Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Ile Gln Asp Glu Asn

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val Tyr Leu Asp Glu Asn Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Ile Asn Ser Leu Gln Ser Asn Thr Lys Leu Ile Leu Asp Thr

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Lys Asp Asn Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Lys Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Ile Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Ile Tyr Glu Ala Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Thr Asn Tyr Ile Ser Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Ile Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Ser Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Asp Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Thr Asn Val Phe Lys Gly

1760 1765 1770

Asn Thr Ile Ser Asp Lys Ile Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Ser Ile Asn Lys Val Ile Ser Thr Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Val Glu Gly Leu Leu Asn Tyr Asp Leu Gly Leu Ile Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Val Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Ile Lys Asn Leu Ile Thr Gly Phe Thr Thr Ile Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Asn Gly Gly Ala Ala Ser Val Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Gly Lys Asn Tyr Tyr Phe Ser Gln Asn Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asp Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Thr Ile Asp Glu Asn Val Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Gly Asp Asn Tyr Arg Ala Ala Ile Glu Trp Gln Thr Leu Asp Asp

1940 1945 1950

Glu Val Tyr Tyr Phe Ser Thr Asp Thr Gly Arg Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Phe Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Asn Ile Asn Asp Lys Thr Phe Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Ser Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys Tyr Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Ala Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asp

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Leu Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Ile Ser Ile

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Lys Tyr Tyr Phe Asn Asp Ser Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Ile Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Glu Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Val Glu Ser Gly Met Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Glu Asn Gly Leu Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asp Pro Glu Thr Lys Lys Ala Tyr Lys Gly Ile Asn Val Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Thr Phe Glu Asp Asn His Tyr Tyr Phe Asn Glu Asp

2255 2260 2265

Gly Ile Met Gln Tyr Gly Tyr Leu Asn Ile Glu Asp Lys Thr Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Ser Glu Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 113

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 113

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 114

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 114

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Arg Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 115

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 115

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 116

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 116

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asn Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Ile

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Lys Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Lys Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Gly Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Ala Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Val Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Thr Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Val Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Ile Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asn Ser Glu Val Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Arg Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Thr Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Ser

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Asn Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Leu Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ser Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Asp Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Thr Glu Asp Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Glu Arg Glu

915 920 925

Ile Ser Asn Ile Lys Asp Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Ile His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Gly Tyr Ser Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Ile Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Ala Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Ile Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asn Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ser Pro Thr Ile Thr Tyr Ile Lys Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Glu Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp His Tyr Lys Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Asn Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu His Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe His Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Asp Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn His His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Asp Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Ile Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Val Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Lys Ile Asn Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Thr Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Asn

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Ser Ala Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Thr Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asn Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Ile

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Leu Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Glu Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met Tyr Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Lys Lys Tyr Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Ile Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys Tyr Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Ser Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Tyr Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Val Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Glu Lys Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Glu Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Asp Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Ile Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asp Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Gln Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 117

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 117

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 118

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 118

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asn Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Ile

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Lys Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Lys Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Gly Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Ala Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Val Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Thr Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Val Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Ile Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asn Ser Glu Val Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Arg Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Thr Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Ser

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Asn Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Leu Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ser Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Asp Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Thr Glu Asp Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Glu Arg Glu

915 920 925

Ile Ser Asn Ile Lys Asp Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Ile His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Gly Tyr Ser Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Ile Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Ala Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Ile Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asn Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ser Pro Thr Ile Thr Tyr Ile Lys Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Glu Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp His Tyr Lys Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Asn Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu His Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe His Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Asp Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn His His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Asp Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Ile Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Val Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Lys Ile Asn Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Thr Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Asn

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Ser Ala Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Thr Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asn Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Ile

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Leu Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Glu Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met Tyr Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Lys Lys Tyr Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Ile Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys Tyr Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Ser Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Tyr Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Val Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Glu Lys Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Glu Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Asp Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Ile Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asp Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Gln Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 119

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 119

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Val Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Val Glu Ser Ala Thr Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Tyr Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Thr

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Asp Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Ile

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Asp Ile Asp Glu Leu Asn Ser Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Val Thr Glu Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Gly Gly Glu Ser Phe Lys Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Val Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Val Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Gly Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Ala Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Lys Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Thr Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Thr Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Val Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Arg Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Val Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Ile Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Val Val Glu Gly Arg Ile Glu Glu Ala Lys Ser Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Glu

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Leu Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asp Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Ala Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Ile Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Ser His Ile Ser

1115 1120 1125

Leu Ala Glu Ser Glu Gly Ala Phe Thr Ser Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Thr Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Val Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Asn Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Asn Glu Asn Asp Thr Trp Val Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Asn Ile Leu Ser Lys Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asp Asn His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Thr Leu Asn Gly Gly

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Val Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Val Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Thr Leu Met Ala Asn Ser Asn Ser Val

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Leu Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Met Asp Asp Lys Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Cys Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Ser Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asn Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Leu Phe Gly Tyr Cys Ser Asn Asp Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asp Val Ile Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Ile Gln Asp Glu Asn

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val Tyr Leu Asp Glu Asn Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Ile Asn Ser Leu Gln Ser Asn Thr Lys Leu Ile Leu Asp Thr

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Lys Asp Asn Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Lys Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Ile Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Ile Tyr Glu Ala Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Thr Asn Tyr Ile Ser Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Ile Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Ser Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Asp Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Thr Asn Val Phe Lys Gly

1760 1765 1770

Asn Thr Ile Ser Asp Lys Ile Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Ser Ile Asn Lys Val Ile Ser Thr Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Val Glu Gly Leu Leu Asn Tyr Asp Leu Gly Leu Ile Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Val Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Ile Lys Asn Leu Ile Thr Gly Phe Thr Thr Ile Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Asn Gly Gly Ala Ala Ser Val Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Gly Lys Asn Tyr Tyr Phe Ser Gln Asn Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asp Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Thr Ile Asp Glu Asn Val Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Gly Asp Asn Tyr Arg Ala Ala Ile Glu Trp Gln Thr Leu Asp Asp

1940 1945 1950

Glu Val Tyr Tyr Phe Ser Thr Asp Thr Gly Arg Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Phe Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Asn Ile Asn Asp Lys Thr Phe Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Ser Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys Tyr Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Ala Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asp

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Leu Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Ile Ser Ile

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Lys Tyr Tyr Phe Asn Asp Ser Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Ile Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Glu Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Val Glu Ser Gly Met Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Glu Asn Gly Leu Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asp Pro Glu Thr Lys Lys Ala Tyr Lys Gly Ile Asn Val Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Thr Phe Glu Asp Asn His Tyr Tyr Phe Asn Glu Asp

2255 2260 2265

Gly Ile Met Gln Tyr Gly Tyr Leu Asn Ile Glu Asp Lys Thr Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Ser Glu Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 120

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 120

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Phe Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Asp Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 121

<211> 2367

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 121

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Val Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Thr Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Ile Glu Ile Leu Glu Leu Lys Asn Ser Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Ile Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Ile Glu Ser Ala Ser Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Glu Phe Asn His Thr Ala Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Gln Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Gln Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Lys Glu Glu Asn Pro Asp Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Asp Ile Asp Glu Leu Asn Ala Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Val Thr Glu Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Thr Gly Glu Val Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Gly Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Val Ala Ile Leu Lys Asn Ile Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile His Pro Asp Leu Phe Lys Asp Ile Asn Lys Pro

290 295 300

Asp Ser Val Lys Thr Ala Val Asp Trp Glu Glu Met Gln Leu Glu Ala

305 310 315 320

Ile Met Lys His Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Lys His Phe

325 330 335

Asp Thr Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala

340 345 350

Ser Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Leu Pro Leu Gly Asp Ile Glu

355 360 365

Val Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Ala Lys Gly Ser Ile Ile

370 375 380

Asn Gln Ala Leu Ile Ser Ala Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asp Leu Leu

385 390 395 400

Ile Lys Gln Ile Gln Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asp Thr Leu Gly

405 410 415

Pro Ile Ile Ser Gln Gly Asn Asp Phe Asn Thr Thr Met Asn Asn Phe

420 425 430

Gly Glu Ser Leu Gly Ala Ile Ala Asn Glu Glu Asn Ile Ser Phe Ile

435 440 445

Ala Lys Ile Gly Ser Tyr Leu Arg Val Gly Phe Tyr Pro Glu Ala Asn

450 455 460

Thr Thr Ile Thr Leu Ser Gly Pro Thr Ile Tyr Ala Gly Ala Tyr Lys

465 470 475 480

Asp Leu Leu Thr Phe Lys Glu Met Ser Ile Asp Thr Ser Ile Leu Ser

485 490 495

Ser Glu Leu Arg Asn Phe Glu Phe Pro Lys Val Asn Ile Ser Gln Ala

500 505 510

Thr Glu Gln Glu Lys Asn Ser Leu Trp Gln Phe Asn Glu Glu Arg Ala

515 520 525

Lys Ile Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Lys Asn Tyr Phe Glu Gly Ala Leu

530 535 540

Gly Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Thr Val Thr Asp Lys

545 550 555 560

Glu Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Ser Thr Lys Ser Ser Glu Arg

565 570 575

Gly Tyr Val His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr

580 585 590

Glu Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Asn Pro Tyr Asp Ser Ile Leu

595 600 605

Phe Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Val Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro

610 615 620

Thr Asp Ser Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Arg Ile Pro Asp Arg

625 630 635 640

Ile Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys

645 650 655

Ala Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu

660 665 670

Ser Ser Glu Ile Glu Thr Ala Ile Gly Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser

675 680 685

Pro Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr

690 695 700

Ser Val Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Arg Val

705 710 715 720

Lys Asp Lys Val Ser Glu Leu Met Pro Ser Met Ser Gln Asp Ser Ile

725 730 735

Ile Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg

740 745 750

Arg Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser

755 760 765

Ile Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys

770 775 780

Glu Asn Lys Ile Ile Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr

785 790 795 800

Leu Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu

805 810 815

Glu Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn

820 825 830

Ile Glu Thr Gln Val Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Ser Leu

835 840 845

Thr Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu

850 855 860

Ser Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu

865 870 875 880

Asp Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly

885 890 895

Phe Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val

900 905 910

Glu Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu

915 920 925

Glu Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys

930 935 940

Leu Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu

945 950 955 960

Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys

965 970 975

Glu Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala

980 985 990

Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val

995 1000 1005

Val Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu

1010 1015 1020

Pro Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp

1025 1030 1035

Gly Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser

1040 1045 1050

Asp Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met

1055 1060 1065

Ala Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser

1070 1075 1080

Leu Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala

1085 1090 1095

Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val

1100 1105 1110

Leu Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val

1115 1120 1125

Ser Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys

1130 1135 1140

Val Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe

1145 1150 1155

Asn Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met

1160 1165 1170

Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe

1175 1180 1185

Phe Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile

1190 1195 1200

Tyr Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys

1205 1210 1215

Asp Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp

1220 1225 1230

Glu Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly

1235 1240 1245

Thr Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe

1250 1255 1260

Tyr Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp

1280 1285 1290

Ser Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr

1295 1300 1305

Ile Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu

1325 1330 1335

Leu Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val

1340 1345 1350

Arg Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu

1355 1360 1365

Ile Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile

1370 1375 1380

Ile Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly

1385 1390 1395

Ser Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile

1400 1405 1410

Asn Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu

1415 1420 1425

Leu Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His

1430 1435 1440

Ile Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln

1445 1450 1455

Lys Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn

1460 1465 1470

Gly Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu

1475 1480 1485

Leu Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser

1490 1495 1500

Lys Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys

1505 1510 1515

Val Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu

1520 1525 1530

Lys Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu

1535 1540 1545

Lys Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val

1550 1555 1560

Ala Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Ser Thr Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser

1580 1585 1590

Ile Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp

1595 1600 1605

Ala Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu

1610 1615 1620

Phe Ile Cys Asp Glu Asn Asn Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys

1625 1630 1635

Phe Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg

1640 1645 1650

Gln Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly

1655 1660 1665

Asp Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr

1670 1675 1680

Gly Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile

1685 1690 1695

Tyr Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn

1700 1705 1710

Thr Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu

1715 1720 1725

Lys Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp

1730 1735 1740

Ser Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu

1745 1750 1755

Asn Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys

1760 1765 1770

Asp Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys

1775 1780 1785

Gln Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser

1790 1795 1800

Tyr Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser

1805 1810 1815

Leu Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val

1820 1825 1830

Ser Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro

1835 1840 1845

Pro Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp

1850 1855 1860

Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly

1865 1870 1875

Glu Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly

1880 1885 1890

Val Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr

1895 1900 1905

Phe Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala

1910 1915 1920

Ile Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr

1925 1930 1935

Phe Glu Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp

1940 1945 1950

Gly Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys

1955 1960 1965

Gly Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp

1970 1975 1980

Gly Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His

1985 1990 1995

Tyr Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile

2000 2005 2010

Asp Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile

2015 2020 2025

Gly Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His

2030 2035 2040

Asn Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser

2045 2050 2055

Gly Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser

2060 2065 2070

Phe Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys

2075 2080 2085

Tyr Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser

2090 2095 2100

Leu Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met

2105 2110 2115

Gln Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser

2120 2125 2130

Asp Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn

2135 2140 2145

Tyr Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe

2150 2155 2160

Asp Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val

2165 2170 2175

Asn Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val

2180 2185 2190

Arg Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile

2195 2200 2205

Glu Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr

2210 2215 2220

Tyr Phe Asp Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu

2225 2230 2235

Ile Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg

2240 2245 2250

Thr Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu

2255 2260 2265

Asn Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met

2270 2275 2280

Phe Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn

2285 2290 2295

Thr Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp

2300 2305 2310

Glu Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp

2315 2320 2325

Leu Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala

2330 2335 2340

Thr Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro

2345 2350 2355

Asp Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 122

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 122

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 123

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 123

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asn Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Ile

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Lys Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Lys Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Gly Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Ala Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Val Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Thr Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Val Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Ile Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asn Ser Glu Val Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Arg Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Thr Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Ser

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Asn Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Leu Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ser Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Asp Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Thr Glu Asp Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Glu Arg Glu

915 920 925

Ile Ser Asn Ile Lys Asp Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Ile His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Gly Tyr Ser Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Ile Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Ala Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Ile Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asn Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ser Pro Thr Ile Thr Tyr Ile Lys Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Glu Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp His Tyr Lys Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Asn Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu His Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe His Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Asp Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn His His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Asp Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Ile Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Val Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Lys Ile Asn Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Thr Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Asn

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Ser Ala Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Thr Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asn Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Ile

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Leu Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Glu Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met Tyr Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Lys Lys Tyr Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Ile Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys Tyr Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Ser Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Tyr Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Val Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Glu Lys Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Glu Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Asp Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Ile Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asp Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Gln Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 124

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 124

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 125

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 125

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asn Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Ile

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Lys Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Lys Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Gly Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Ala Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Val Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Thr Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Val Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Ile Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asn Ser Glu Val Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Arg Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Thr Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Ser

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Asn Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Leu Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ser Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Asp Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Thr Glu Asp Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Glu Arg Glu

915 920 925

Ile Ser Asn Ile Lys Asp Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Ile His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Gly Tyr Ser Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Ile Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Ala Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Ile Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asn Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ser Pro Thr Ile Thr Tyr Ile Lys Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Glu Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp His Tyr Lys Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Asn Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu His Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe His Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Asp Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn His His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Asp Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Ile Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Val Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Lys Ile Asn Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Thr Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Asn

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Ser Ala Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Thr Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asn Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Ile

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Leu Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Glu Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met Tyr Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Lys Lys Tyr Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Ile Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys Tyr Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Ser Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Tyr Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Val Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Glu Lys Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Glu Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Asp Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Ile Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asp Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Gln Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 126

<211> 2367

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 126

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Val Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Thr Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Ile Leu Glu Leu Lys Asn Ser Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Ile Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Ile Glu Ser Ala Ser Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Glu Phe Asn His Thr Ala Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Gln Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Gln Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Lys Glu Glu Asn Pro Asp Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Asp Ile Asp Glu Leu Asn Ala Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Val Thr Glu Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Thr Gly Glu Val Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Gly Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Val Ala Ile Leu Lys Asn Ile Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile His Pro Asp Leu Phe Lys Asp Ile Asn Lys Pro

290 295 300

Asp Ser Val Lys Thr Ala Val Asp Trp Glu Glu Met Gln Leu Glu Ala

305 310 315 320

Ile Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Lys His Phe

325 330 335

Asp Thr Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala

340 345 350

Ser Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Leu Pro Leu Gly Asp Ile Glu

355 360 365

Val Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Ala Lys Gly Ser Ile Ile

370 375 380

Asn Gln Ala Leu Ile Ser Ala Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asp Leu Leu

385 390 395 400

Ile Lys Gln Ile Gln Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asp Thr Leu Gly

405 410 415

Pro Ile Ile Ser Gln Gly Asn Asp Phe Asn Thr Thr Met Asn Asn Phe

420 425 430

Gly Glu Ser Leu Gly Ala Ile Ala Asn Glu Glu Asn Ile Ser Phe Ile

435 440 445

Ala Lys Ile Gly Ser Tyr Leu Arg Val Gly Phe Tyr Pro Glu Ala Asn

450 455 460

Thr Thr Ile Thr Leu Ser Gly Pro Thr Ile Tyr Ala Gly Ala Tyr Lys

465 470 475 480

Asp Leu Leu Thr Phe Lys Glu Met Ser Ile Asp Thr Ser Ile Leu Ser

485 490 495

Ser Glu Leu Arg Asn Phe Glu Phe Pro Lys Val Asn Ile Ser Gln Ala

500 505 510

Thr Glu Gln Glu Lys Asn Ser Leu Trp Gln Phe Asn Glu Glu Arg Ala

515 520 525

Lys Ile Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Lys Asn Tyr Phe Glu Gly Ala Leu

530 535 540

Gly Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Thr Val Ile Asp Lys

545 550 555 560

Glu Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Ser Thr Lys Ser Ser Glu Arg

565 570 575

Gly Tyr Val His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr

580 585 590

Glu Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Asn Pro Tyr Asp Ser Ile Leu

595 600 605

Phe Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Val Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro

610 615 620

Thr Asp Ser Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Arg Ile Pro Asp Arg

625 630 635 640

Ile Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Leu Ile Gly His Gly Lys

645 650 655

Ala Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu

660 665 670

Ser Ser Glu Ile Glu Thr Ile Ile Asp Leu Ala Lys Ala Asp Ile Ser

675 680 685

Pro Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr

690 695 700

Ser Val Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Arg Val

705 710 715 720

Lys Asp Lys Val Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile

725 730 735

Ile Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg

740 745 750

Arg Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser

755 760 765

Ile Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys

770 775 780

Glu Asn Lys Ile Ile Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr

785 790 795 800

Leu Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu

805 810 815

Glu Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn

820 825 830

Ile Glu Thr Gln Val Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Ser Leu

835 840 845

Thr Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu

850 855 860

Ser Ile Ser Asp Ala Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu

865 870 875 880

Glu Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly

885 890 895

Phe Ser Ile Arg Phe Ile Asp Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val

900 905 910

Glu Thr Glu Lys Ala Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu

915 920 925

Glu Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys

930 935 940

Leu Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Thr His Glu Val Asn Thr Leu

945 950 955 960

Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys

965 970 975

Glu Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala

980 985 990

Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val

995 1000 1005

Val Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu

1010 1015 1020

Pro Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp

1025 1030 1035

Gly Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser

1040 1045 1050

Asp Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met

1055 1060 1065

Ala Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser

1070 1075 1080

Leu Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala

1085 1090 1095

Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Ile

1100 1105 1110

Leu Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Ser His Ile

1115 1120 1125

Ser Leu Ala Glu Ser Glu Gly Ala Phe Thr Ser Leu Asp Asp Lys

1130 1135 1140

Ile Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe

1145 1150 1155

Asn Asn Asn Ser Ile Thr Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met

1160 1165 1170

Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe

1175 1180 1185

Phe Ser Ser Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile

1190 1195 1200

Tyr Asp Val Leu Glu Val Lys Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys

1205 1210 1215

Asp Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Gly Trp

1220 1225 1230

Glu Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Gly Leu Glu Asn Asp Gly

1235 1240 1245

Thr Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Gln Tyr Glu Gly Gln Phe

1250 1255 1260

Tyr Trp Arg Phe Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Val Arg Ile Ser Leu Asp

1280 1285 1290

Ser Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Val Ile Thr Thr Glu Tyr

1295 1300 1305

Ile Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Asn Ile Asn Ile Glu

1325 1330 1335

Leu Asn Glu Asn Asp Thr Trp Val Ile Asp Val Asp Asn Val Val

1340 1345 1350

Arg Ser Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu

1355 1360 1365

Ile Glu Asn Ile Leu Ser Lys Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile

1370 1375 1380

Ile Leu Asp Asn His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Thr Leu Asn Gly

1385 1390 1395

Gly Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile

1400 1405 1410

Asn Ala Val Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Val

1415 1420 1425

Leu Ile Ser Gly Glu Leu Lys Thr Leu Met Ala Asn Ser Asn Ser

1430 1435 1440

Val Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Leu Asn Ser Glu Leu Gln

1445 1450 1455

Lys Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Met Asp Asp Lys Gly Lys Glu Asn

1460 1465 1470

Gly Phe Ile Asn Cys Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu

1475 1480 1485

Leu Ser Asp Val Val Leu Ile Ile Lys Val Tyr Met Asp Asn Ser

1490 1495 1500

Lys Pro Pro Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asp Leu Lys Asp Val Lys

1505 1510 1515

Ala Ile Thr Lys Asp Asp Val Ile Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu

1520 1525 1530

Lys Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Ile Gln Asp Lys

1535 1540 1545

Asn Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val Tyr Leu Asp Glu Asn Gly Val

1550 1555 1560

Ala Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser

1580 1585 1590

Ile Phe Ile Lys Ser Leu Lys Ser Asn Ala Lys Leu Ile Leu Asp

1595 1600 1605

Thr Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu

1610 1615 1620

Phe Ile Cys Asp Lys Asp Asn Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys

1625 1630 1635

Phe Asn Thr Leu Glu Thr Lys Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg

1640 1645 1650

Gln Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly

1655 1660 1665

Asp Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr

1670 1675 1680

Gly Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Ile Ile Ser Pro Asn Ile

1685 1690 1695

Tyr Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Ile Tyr Glu Ala Asn Asn

1700 1705 1710

Thr Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Thr Asn Tyr Ile Ser Glu

1715 1720 1725

Lys Ile Asn Ile Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp

1730 1735 1740

Ser Asn Asp Gly Ser Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Asp Glu Glu

1745 1750 1755

Asn Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Thr Asn Val Phe Lys

1760 1765 1770

Gly Asn Thr Ile Ser Asp Lys Ile Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys

1775 1780 1785

Gln Asp Val Ser Ile Asn Lys Ile Ile Ser Thr Phe Thr Pro Ser

1790 1795 1800

Tyr Tyr Val Glu Gly Leu Leu Asn Tyr His Leu Gly Leu Ile Ser

1805 1810 1815

Leu Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val

1820 1825 1830

Ser Gly Leu Val Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro

1835 1840 1845

Pro Ile Lys Asn Leu Ile Thr Gly Phe Thr Thr Ile Gly Asp Asp

1850 1855 1860

Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Asn Gly Gly Ala Ala Ser Val Gly

1865 1870 1875

Glu Thr Ile Ile Asp Gly Lys Asn Tyr Tyr Phe Ser Pro Asn Gly

1880 1885 1890

Val Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr

1895 1900 1905

Phe Ala Pro Ala Asp Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala

1910 1915 1920

Ile Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Val Tyr Tyr

1925 1930 1935

Phe Gly Asp Asn Tyr Arg Ala Ala Ile Glu Trp Gln Thr Leu Asp

1940 1945 1950

Asp Glu Val Tyr Tyr Phe Ser Thr Asp Thr Gly Arg Ala Phe Lys

1955 1960 1965

Gly Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Phe Tyr Phe Asn Ser Asp

1970 1975 1980

Gly Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Asn Ile Asn Asp Lys Thr Phe

1985 1990 1995

Tyr Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Ser Gly Tyr Thr Glu Ile

2000 2005 2010

Asp Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile

2015 2020 2025

Gly Val Phe Asn Thr Ala Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His

2030 2035 2040

Asp Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Leu Ser Tyr Ser

2045 2050 2055

Gly Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser

2060 2065 2070

Phe Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Ser Glu Asp Gly Ser Lys

2075 2080 2085

Tyr Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Ile Ser

2090 2095 2100

Thr Ile Asn Asp Gly Lys Tyr Tyr Phe Asn Asp Ser Gly Ile Met

2105 2110 2115

Gln Ile Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Glu Val Phe Tyr Phe Ser

2120 2125 2130

Asp Ser Gly Ile Val Glu Ser Gly Met Gln Asn Ile Asp Asp Asn

2135 2140 2145

Tyr Phe Tyr Ile Asp Glu Asn Gly Leu Val Gln Ile Gly Val Phe

2150 2155 2160

Asp Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val

2165 2170 2175

Asn Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val

2180 2185 2190

Arg Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile

2195 2200 2205

Glu Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr

2210 2215 2220

Tyr Phe Asp Pro Glu Thr Lys Lys Ala Tyr Lys Gly Ile Asn Val

2225 2230 2235

Ile Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg

2240 2245 2250

Thr Gly Leu Ile Thr Phe Glu Asp Asn His Tyr Tyr Phe Asn Glu

2255 2260 2265

Asp Gly Ile Met Gln Tyr Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met

2270 2275 2280

Phe Tyr Phe Asn Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn

2285 2290 2295

Thr Ala Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp

2300 2305 2310

Glu Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp

2315 2320 2325

Leu Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala

2330 2335 2340

Ile Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro

2345 2350 2355

Asp Thr Ala Glu Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 127

<211> 2367

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 127

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Val Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Thr Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Ile Leu Glu Leu Lys Asn Ser Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Ile Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Ile Glu Ser Ala Ser Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Glu Phe Asn His Thr Ala Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Gln Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Gln Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Lys Glu Glu Asn Pro Asp Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Asp Ile Asp Glu Leu Asn Ala Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Val Thr Glu Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Thr Gly Glu Val Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Gly Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Val Ala Ile Leu Lys Asn Ile Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile His Pro Asp Leu Phe Lys Asp Ile Asn Lys Pro

290 295 300

Asp Ser Val Lys Thr Ala Val Asp Trp Glu Glu Met Gln Leu Glu Ala

305 310 315 320

Ile Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Lys His Phe

325 330 335

Asp Thr Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala

340 345 350

Ser Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Leu Pro Leu Gly Asp Ile Glu

355 360 365

Val Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Ala Lys Gly Ser Ile Ile

370 375 380

Asn Gln Ala Leu Ile Ser Ala Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asp Leu Leu

385 390 395 400

Ile Lys Gln Ile Gln Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asp Thr Leu Gly

405 410 415

Pro Ile Ile Ser Gln Gly Asn Asp Phe Asn Thr Thr Met Asn Asn Phe

420 425 430

Gly Glu Ser Leu Gly Ala Ile Ala Asn Glu Glu Asn Ile Ser Phe Ile

435 440 445

Ala Lys Ile Gly Ser Tyr Leu Arg Val Gly Phe Tyr Pro Glu Ala Asn

450 455 460

Thr Thr Ile Thr Leu Ser Gly Pro Thr Ile Tyr Ala Gly Ala Tyr Lys

465 470 475 480

Asp Leu Leu Thr Phe Lys Glu Met Ser Ile Asp Thr Ser Ile Leu Ser

485 490 495

Ser Glu Leu Arg Asn Phe Glu Phe Pro Lys Val Asn Ile Ser Gln Ala

500 505 510

Thr Glu Gln Glu Lys Asn Ser Leu Trp Gln Phe Asn Glu Glu Arg Ala

515 520 525

Lys Ile Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Lys Asn Tyr Phe Glu Gly Ala Leu

530 535 540

Gly Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Thr Val Ile Asp Lys

545 550 555 560

Glu Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Ser Thr Lys Ser Ser Glu Arg

565 570 575

Gly Tyr Val His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr

580 585 590

Glu Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Asn Pro Tyr Asp Ser Ile Leu

595 600 605

Phe Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Val Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro

610 615 620

Thr Asp Ser Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Arg Ile Pro Asp Arg

625 630 635 640

Ile Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Leu Ile Gly His Gly Lys

645 650 655

Ala Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu

660 665 670

Ser Ser Glu Ile Glu Thr Ile Ile Asp Leu Ala Lys Ala Asp Ile Ser

675 680 685

Pro Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr

690 695 700

Ser Val Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Arg Val

705 710 715 720

Lys Asp Lys Val Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile

725 730 735

Ile Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg

740 745 750

Arg Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser

755 760 765

Ile Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys

770 775 780

Glu Asn Lys Ile Ile Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr

785 790 795 800

Leu Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu

805 810 815

Glu Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn

820 825 830

Ile Glu Thr Gln Val Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Ser Leu

835 840 845

Thr Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu

850 855 860

Ser Ile Ser Asp Ala Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu

865 870 875 880

Glu Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly

885 890 895

Phe Ser Ile Arg Phe Ile Asp Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val

900 905 910

Glu Thr Glu Lys Ala Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu

915 920 925

Glu Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys

930 935 940

Leu Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Thr His Glu Val Asn Thr Leu

945 950 955 960

Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys

965 970 975

Glu Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala

980 985 990

Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val

995 1000 1005

Val Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu

1010 1015 1020

Pro Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp

1025 1030 1035

Gly Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser

1040 1045 1050

Asp Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met

1055 1060 1065

Ala Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser

1070 1075 1080

Leu Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala

1085 1090 1095

Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Ile

1100 1105 1110

Leu Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Ser His Ile

1115 1120 1125

Ser Leu Ala Glu Ser Glu Gly Ala Phe Thr Ser Leu Asp Asp Lys

1130 1135 1140

Ile Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe

1145 1150 1155

Asn Asn Asn Ser Ile Thr Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met

1160 1165 1170

Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe

1175 1180 1185

Phe Ser Ser Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile

1190 1195 1200

Tyr Asp Val Leu Glu Val Lys Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys

1205 1210 1215

Asp Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Gly Trp

1220 1225 1230

Glu Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Gly Leu Glu Asn Asp Gly

1235 1240 1245

Thr Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Gln Tyr Glu Gly Gln Phe

1250 1255 1260

Tyr Trp Arg Phe Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Val Arg Ile Ser Leu Asp

1280 1285 1290

Ser Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Val Ile Thr Thr Glu Tyr

1295 1300 1305

Ile Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Asn Ile Asn Ile Glu

1325 1330 1335

Leu Asn Glu Asn Asp Thr Trp Val Ile Asp Val Asp Asn Val Val

1340 1345 1350

Arg Ser Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu

1355 1360 1365

Ile Glu Asn Ile Leu Ser Lys Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile

1370 1375 1380

Ile Leu Asp Asn His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Thr Leu Asn Gly

1385 1390 1395

Gly Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile

1400 1405 1410

Asn Ala Val Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Val

1415 1420 1425

Leu Ile Ser Gly Glu Leu Lys Thr Leu Met Ala Asn Ser Asn Ser

1430 1435 1440

Val Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Leu Asn Ser Glu Leu Gln

1445 1450 1455

Lys Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Met Asp Asp Lys Gly Lys Glu Asn

1460 1465 1470

Gly Phe Ile Asn Cys Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu

1475 1480 1485

Leu Ser Asp Val Val Leu Ile Ile Lys Val Tyr Met Asp Asn Ser

1490 1495 1500

Lys Pro Pro Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asp Leu Lys Asp Val Lys

1505 1510 1515

Ala Ile Thr Lys Asp Asp Val Ile Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu

1520 1525 1530

Lys Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Ile Gln Asp Lys

1535 1540 1545

Asn Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val Tyr Leu Asp Glu Asn Gly Val

1550 1555 1560

Ala Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser

1580 1585 1590

Ile Phe Ile Lys Ser Leu Lys Ser Asn Ala Lys Leu Ile Leu Asp

1595 1600 1605

Thr Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu

1610 1615 1620

Phe Ile Cys Asp Lys Asp Asn Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys

1625 1630 1635

Phe Asn Thr Leu Glu Thr Lys Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg

1640 1645 1650

Gln Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly

1655 1660 1665

Asp Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr

1670 1675 1680

Gly Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Ile Ile Ser Pro Asn Ile

1685 1690 1695

Tyr Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Ile Tyr Glu Ala Asn Asn

1700 1705 1710

Thr Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Thr Asn Tyr Ile Ser Glu

1715 1720 1725

Lys Ile Asn Ile Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp

1730 1735 1740

Ser Asn Asp Gly Ser Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Asp Glu Glu

1745 1750 1755

Asn Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Thr Asn Val Phe Lys

1760 1765 1770

Gly Asn Thr Ile Ser Asp Lys Ile Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys

1775 1780 1785

Gln Asp Val Ser Ile Asn Lys Ile Ile Ser Thr Phe Thr Pro Ser

1790 1795 1800

Tyr Tyr Val Glu Gly Leu Leu Asn Tyr His Leu Gly Leu Ile Ser

1805 1810 1815

Leu Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val

1820 1825 1830

Ser Gly Leu Val Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro

1835 1840 1845

Pro Ile Lys Asn Leu Ile Thr Gly Phe Thr Thr Ile Gly Asp Asp

1850 1855 1860

Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Asn Gly Gly Ala Ala Ser Val Gly

1865 1870 1875

Glu Thr Ile Ile Asp Gly Lys Asn Tyr Tyr Phe Ser Pro Asn Gly

1880 1885 1890

Val Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr

1895 1900 1905

Phe Ala Pro Ala Asp Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala

1910 1915 1920

Ile Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Val Tyr Tyr

1925 1930 1935

Phe Gly Asp Asn Tyr Arg Ala Ala Ile Glu Trp Gln Thr Leu Asp

1940 1945 1950

Asp Glu Val Tyr Tyr Phe Ser Thr Asp Thr Gly Arg Ala Phe Lys

1955 1960 1965

Gly Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Phe Tyr Phe Asn Ser Asp

1970 1975 1980

Gly Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Asn Ile Asn Asp Lys Thr Phe

1985 1990 1995

Tyr Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Ser Gly Tyr Thr Glu Ile

2000 2005 2010

Asp Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile

2015 2020 2025

Gly Val Phe Asn Thr Ala Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His

2030 2035 2040

Asp Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Leu Ser Tyr Ser

2045 2050 2055

Gly Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser

2060 2065 2070

Phe Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Ser Glu Asp Gly Ser Lys

2075 2080 2085

Tyr Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Ile Ser

2090 2095 2100

Thr Ile Asn Asp Gly Lys Tyr Tyr Phe Asn Asp Ser Gly Ile Met

2105 2110 2115

Gln Ile Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Glu Val Phe Tyr Phe Ser

2120 2125 2130

Asp Ser Gly Ile Val Glu Ser Gly Met Gln Asn Ile Asp Asp Asn

2135 2140 2145

Tyr Phe Tyr Ile Asp Glu Asn Gly Leu Val Gln Ile Gly Val Phe

2150 2155 2160

Asp Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val

2165 2170 2175

Asn Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val

2180 2185 2190

Arg Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile

2195 2200 2205

Glu Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr

2210 2215 2220

Tyr Phe Asp Pro Glu Thr Lys Lys Ala Tyr Lys Gly Ile Asn Val

2225 2230 2235

Ile Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg

2240 2245 2250

Thr Gly Leu Ile Thr Phe Glu Asp Asn His Tyr Tyr Phe Asn Glu

2255 2260 2265

Asp Gly Ile Met Gln Tyr Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met

2270 2275 2280

Phe Tyr Phe Asn Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn

2285 2290 2295

Thr Ala Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp

2300 2305 2310

Glu Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp

2315 2320 2325

Leu Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala

2330 2335 2340

Ile Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro

2345 2350 2355

Asp Thr Ala Glu Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 128

<211> 2367

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 128

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Val Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Thr Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Ile Leu Glu Leu Lys Asn Ser Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Ile Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Ile Glu Ser Ala Ser Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Glu Phe Asn His Thr Ala Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Gln Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Gln Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Lys Glu Glu Asn Pro Asp Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Asp Ile Asp Glu Leu Asn Ala Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Val Thr Glu Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Thr Gly Glu Val Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Gly Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Val Ala Ile Leu Lys Asn Ile Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile His Pro Asp Leu Phe Lys Asp Ile Asn Lys Pro

290 295 300

Asp Ser Val Lys Thr Ala Val Asp Trp Glu Glu Met Gln Leu Glu Ala

305 310 315 320

Ile Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Lys His Phe

325 330 335

Asp Thr Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala

340 345 350

Ser Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Leu Pro Leu Gly Asp Ile Glu

355 360 365

Val Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Ala Lys Gly Ser Ile Ile

370 375 380

Asn Gln Ala Leu Ile Ser Ala Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asp Leu Leu

385 390 395 400

Ile Lys Gln Ile Gln Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asp Thr Leu Gly

405 410 415

Pro Ile Ile Ser Gln Gly Asn Asp Phe Asn Thr Thr Met Asn Asn Phe

420 425 430

Gly Glu Ser Leu Gly Ala Ile Ala Asn Glu Glu Asn Ile Ser Phe Ile

435 440 445

Ala Lys Ile Gly Ser Tyr Leu Arg Val Gly Phe Tyr Pro Glu Ala Asn

450 455 460

Thr Thr Ile Thr Leu Ser Gly Pro Thr Ile Tyr Ala Gly Ala Tyr Lys

465 470 475 480

Asp Leu Leu Thr Phe Lys Glu Met Ser Ile Asp Thr Ser Ile Leu Ser

485 490 495

Ser Glu Leu Arg Asn Phe Glu Phe Pro Lys Val Asn Ile Ser Gln Ala

500 505 510

Thr Glu Gln Glu Lys Asn Ser Leu Trp Gln Phe Asn Glu Glu Arg Ala

515 520 525

Lys Ile Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Lys Asn Tyr Phe Glu Gly Ala Leu

530 535 540

Gly Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Thr Val Ile Asp Lys

545 550 555 560

Glu Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Ser Thr Lys Ser Ser Glu Arg

565 570 575

Gly Tyr Val His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr

580 585 590

Glu Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Asn Pro Tyr Asp Ser Ile Leu

595 600 605

Phe Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Val Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro

610 615 620

Thr Asp Ser Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Arg Ile Pro Asp Arg

625 630 635 640

Ile Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Leu Ile Gly His Gly Lys

645 650 655

Ala Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu

660 665 670

Ser Ser Glu Ile Glu Thr Ile Ile Asp Leu Ala Lys Ala Asp Ile Ser

675 680 685

Pro Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr

690 695 700

Ser Val Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Arg Val

705 710 715 720

Lys Asp Lys Val Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile

725 730 735

Ile Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg

740 745 750

Arg Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser

755 760 765

Ile Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys

770 775 780

Glu Asn Lys Ile Ile Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr

785 790 795 800

Leu Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu

805 810 815

Glu Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn

820 825 830

Ile Glu Thr Gln Val Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Ser Leu

835 840 845

Thr Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu

850 855 860

Ser Ile Ser Asp Ala Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu

865 870 875 880

Glu Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly

885 890 895

Phe Ser Ile Arg Phe Ile Asp Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val

900 905 910

Glu Thr Glu Lys Ala Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu

915 920 925

Glu Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys

930 935 940

Leu Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Thr His Glu Val Asn Thr Leu

945 950 955 960

Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys

965 970 975

Glu Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala

980 985 990

Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val

995 1000 1005

Val Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu

1010 1015 1020

Pro Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp

1025 1030 1035

Gly Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser

1040 1045 1050

Asp Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met

1055 1060 1065

Ala Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser

1070 1075 1080

Leu Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala

1085 1090 1095

Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Ile

1100 1105 1110

Leu Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Ser His Ile

1115 1120 1125

Ser Leu Ala Glu Ser Glu Gly Ala Phe Thr Ser Leu Asp Asp Lys

1130 1135 1140

Ile Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe

1145 1150 1155

Asn Asn Asn Ser Ile Thr Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met

1160 1165 1170

Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe

1175 1180 1185

Phe Ser Ser Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile

1190 1195 1200

Tyr Asp Val Leu Glu Val Lys Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys

1205 1210 1215

Asp Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Gly Trp

1220 1225 1230

Glu Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Gly Leu Glu Asn Asp Gly

1235 1240 1245

Thr Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Gln Tyr Glu Gly Gln Phe

1250 1255 1260

Tyr Trp Arg Phe Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Val Arg Ile Ser Leu Asp

1280 1285 1290

Ser Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Val Ile Thr Thr Glu Tyr

1295 1300 1305

Ile Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Asn Ile Asn Ile Glu

1325 1330 1335

Leu Asn Glu Asn Asp Thr Trp Val Ile Asp Val Asp Asn Val Val

1340 1345 1350

Arg Ser Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu

1355 1360 1365

Ile Glu Asn Ile Leu Ser Lys Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile

1370 1375 1380

Ile Leu Asp Asn His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Thr Leu Asn Gly

1385 1390 1395

Gly Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile

1400 1405 1410

Asn Ala Val Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Val

1415 1420 1425

Leu Ile Ser Gly Glu Leu Lys Thr Leu Met Ala Asn Ser Asn Ser

1430 1435 1440

Val Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Leu Asn Ser Glu Leu Gln

1445 1450 1455

Lys Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Met Asp Asp Lys Gly Lys Glu Asn

1460 1465 1470

Gly Phe Ile Asn Cys Ser Thr Lys Asp Gly Leu Phe Val Ser Glu

1475 1480 1485

Leu Ser Asp Val Val Leu Ile Ile Lys Val Tyr Met Asp Asn Ser

1490 1495 1500

Lys Pro Pro Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asp Leu Lys Asp Val Lys

1505 1510 1515

Ala Ile Thr Lys Asp Asp Val Ile Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu

1520 1525 1530

Lys Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Ile Gln Asp Lys

1535 1540 1545

Asn Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val Tyr Leu Asp Glu Asn Gly Val

1550 1555 1560

Ala Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser

1580 1585 1590

Ile Phe Ile Lys Ser Leu Lys Ser Asn Ala Lys Leu Ile Leu Asp

1595 1600 1605

Thr Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu

1610 1615 1620

Phe Ile Cys Asp Lys Asp Asn Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys

1625 1630 1635

Phe Asn Thr Leu Glu Thr Lys Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg

1640 1645 1650

Gln Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly

1655 1660 1665

Asp Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr

1670 1675 1680

Gly Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Ile Ile Ser Pro Asn Ile

1685 1690 1695

Tyr Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Ile Tyr Glu Ala Asn Asn

1700 1705 1710

Thr Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Thr Asn Tyr Ile Ser Glu

1715 1720 1725

Lys Ile Asn Ile Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp

1730 1735 1740

Ser Asn Asp Gly Ser Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Asp Glu Glu

1745 1750 1755

Asn Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Thr Asn Val Phe Lys

1760 1765 1770

Gly Asn Thr Ile Ser Asp Lys Ile Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys

1775 1780 1785

Gln Asp Val Ser Ile Asn Lys Ile Ile Ser Thr Phe Thr Pro Ser

1790 1795 1800

Tyr Tyr Val Glu Gly Leu Leu Asn Tyr His Leu Gly Leu Ile Ser

1805 1810 1815

Leu Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val

1820 1825 1830

Ser Gly Leu Val Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro

1835 1840 1845

Pro Ile Lys Asn Leu Ile Thr Gly Phe Thr Thr Ile Gly Asp Asp

1850 1855 1860

Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Asn Gly Gly Ala Ala Ser Val Gly

1865 1870 1875

Glu Thr Ile Ile Asp Gly Lys Asn Tyr Tyr Phe Ser Pro Asn Gly

1880 1885 1890

Val Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr

1895 1900 1905

Phe Ala Pro Ala Asp Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala

1910 1915 1920

Ile Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Val Tyr Tyr

1925 1930 1935

Phe Gly Asp Asn Tyr Arg Ala Ala Ile Glu Trp Gln Thr Leu Asp

1940 1945 1950

Asp Glu Val Tyr Tyr Phe Ser Thr Asp Thr Gly Arg Ala Phe Lys

1955 1960 1965

Gly Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Phe Tyr Phe Asn Ser Asp

1970 1975 1980

Gly Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Asn Ile Asn Asp Lys Thr Phe

1985 1990 1995

Tyr Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Ser Gly Tyr Thr Glu Ile

2000 2005 2010

Asp Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile

2015 2020 2025

Gly Val Phe Asn Thr Ala Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His

2030 2035 2040

Asp Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Leu Ser Tyr Ser

2045 2050 2055

Gly Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser

2060 2065 2070

Phe Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Ser Glu Asp Gly Ser Lys

2075 2080 2085

Tyr Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Ile Ser

2090 2095 2100

Thr Ile Asn Asp Gly Lys Tyr Tyr Phe Asn Asp Ser Gly Ile Met

2105 2110 2115

Gln Ile Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Glu Val Phe Tyr Phe Ser

2120 2125 2130

Asp Ser Gly Ile Val Glu Ser Gly Met Gln Asn Ile Asp Asp Asn

2135 2140 2145

Tyr Phe Tyr Ile Asp Glu Asn Gly Leu Val Gln Ile Gly Val Phe

2150 2155 2160

Asp Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val

2165 2170 2175

Asn Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val

2180 2185 2190

Arg Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile

2195 2200 2205

Glu Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr

2210 2215 2220

Tyr Phe Asp Pro Glu Thr Lys Lys Ala Tyr Lys Gly Ile Asn Val

2225 2230 2235

Ile Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg

2240 2245 2250

Thr Gly Leu Ile Thr Phe Glu Asp Asn His Tyr Tyr Phe Asn Glu

2255 2260 2265

Asp Gly Ile Met Gln Tyr Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met

2270 2275 2280

Phe Tyr Phe Asn Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn

2285 2290 2295

Thr Ala Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp

2300 2305 2310

Glu Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp

2315 2320 2325

Leu Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala

2330 2335 2340

Ile Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro

2345 2350 2355

Asp Thr Ala Glu Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 129

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 129

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 130

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 130

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 131

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 131

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Leu Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 132

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 132

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 133

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 133

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Val Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Val Glu Ser Ala Thr Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Tyr Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Thr

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Asp Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Ile

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Asp Ile Asp Glu Leu Asn Ser Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Val Thr Glu Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Gly Gly Glu Ser Phe Lys Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Val Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Val Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Gly Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Ala Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Lys Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Thr Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Thr Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Val Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Arg Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Val Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Ile Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Val Val Glu Gly Arg Ile Glu Glu Ala Lys Ser Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Glu

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Leu Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asp Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Ala Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Ile Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Ser His Ile Ser

1115 1120 1125

Leu Ala Glu Ser Glu Gly Ala Phe Thr Ser Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Thr Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Val Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Asn Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Asn Glu Asn Asp Thr Trp Val Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Asn Ile Leu Ser Lys Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asp Asn His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Thr Leu Asn Gly Gly

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Val Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Val Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Thr Leu Met Ala Asn Ser Asn Ser Val

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Leu Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Met Asp Asp Lys Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Cys Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Ser Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asn Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Leu Phe Gly Tyr Cys Ser Asn Asp Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asp Val Ile Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Ile Gln Asp Glu Asn

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val Tyr Leu Asp Glu Asn Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Ile Asn Ser Leu Gln Ser Asn Thr Lys Leu Ile Leu Asp Thr

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Lys Asp Asn Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Lys Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Ile Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Ile Tyr Glu Ala Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Thr Asn Tyr Ile Ser Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Ile Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Ser Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Asp Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Thr Asn Val Phe Lys Gly

1760 1765 1770

Asn Thr Ile Ser Asp Lys Ile Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Ser Ile Asn Lys Val Ile Ser Thr Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Val Glu Gly Leu Leu Asn Tyr Asp Leu Gly Leu Ile Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Val Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Ile Lys Asn Leu Ile Thr Gly Phe Thr Thr Ile Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Asn Gly Gly Ala Ala Ser Val Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Gly Lys Asn Tyr Tyr Phe Ser Gln Asn Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asp Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Thr Ile Asp Glu Asn Val Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Gly Asp Asn Tyr Arg Ala Ala Ile Glu Trp Gln Thr Leu Asp Asp

1940 1945 1950

Glu Val Tyr Tyr Phe Ser Thr Asp Thr Gly Arg Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Phe Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Asn Ile Asn Asp Lys Thr Phe Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Ser Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys Tyr Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Ala Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asp

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Leu Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Ile Ser Ile

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Lys Tyr Tyr Phe Asn Asp Ser Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Ile Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Glu Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Val Glu Ser Gly Met Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Glu Asn Gly Leu Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asp Pro Glu Thr Lys Lys Ala Tyr Lys Gly Ile Asn Val Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Thr Phe Glu Asp Asn His Tyr Tyr Phe Asn Glu Asp

2255 2260 2265

Gly Ile Met Gln Tyr Gly Tyr Leu Asn Ile Glu Asp Lys Thr Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Ser Glu Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 134

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 134

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 135

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 135

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 136

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 136

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asn Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Gly Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asp Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 137

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 137

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asn Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Gly Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asp Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 138

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 138

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 139

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 139

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asn

1235 1240 1245

Gly Thr Lys Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Gly Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asp Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 140

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 140

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asn Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 141

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 141

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 142

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 142

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 143

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 143

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ser Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 144

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 144

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ser Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 145

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 145

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ser Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 146

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 146

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Phe Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ser Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 147

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 147

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Phe Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ser Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 148

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 148

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 149

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 149

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 150

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 150

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asp Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 151

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 151

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Gly Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Ile Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Ile Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 152

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 152

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 153

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 153

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Asn

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Val Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Leu Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Glu Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asp Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Thr Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Val Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Leu Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Glu Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ala Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Lys Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asn

1235 1240 1245

Gly Thr Lys Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Gly Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Ala Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ala Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Val Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Val Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Ala Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Ser

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asn Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Arg Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Ala Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Thr His Leu Tyr Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Val Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Ala Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Arg Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Ile Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Ile

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Asp Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Asn Met

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 154

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 154

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 155

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 155

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 156

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 156

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Gly Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Ile Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Ile Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 157

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 157

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asn Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asp Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 158

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 158

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 159

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 159

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 160

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 160

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Gly Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 161

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 161

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Gly Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 162

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 162

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Gly Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 163

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 163

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asn Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Ile

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Lys Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Lys Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Gly Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Gly Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Ala Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Val Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Thr Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Val Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Ile Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asn Ser Glu Val Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Arg Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Thr Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Ser

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Asn Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Leu Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ser Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Asp Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Thr Glu Asp Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Arg Gly Glu

915 920 925

Ile Ser Asn Ile Lys Asp Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Ile His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Gly Tyr Ser Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Ile Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Ala Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Ile Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asn Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ser Pro Thr Ile Thr Tyr Ile Lys Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Glu Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp His Tyr Lys Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Asn Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu His Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe His Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Asp Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn His His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Asp Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Ile Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Val Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Lys Ile Asn Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Thr Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Asn

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Ser Ala Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Thr Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asn Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Ile

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Leu Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Glu Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met Tyr Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Lys Lys Tyr Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Ile Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys Tyr Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Ser Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Tyr Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Val Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Glu Lys Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Glu Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Asp Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Ile Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asp Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Gln Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 164

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 164

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asn Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Ile

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Lys Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Lys Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Gly Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Gly Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Ala Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Val Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Thr Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Val Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Ile Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asn Ser Glu Val Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Arg Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Thr Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Ser

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Asn Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Leu Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ser Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Asp Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Thr Glu Asp Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Arg Gly Glu

915 920 925

Ile Ser Asn Ile Lys Asp Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Ile His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Gly Tyr Ser Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Ile Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Ala Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Ile Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asn Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ser Pro Thr Ile Thr Tyr Ile Lys Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Glu Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp His Tyr Lys Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Asn Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu His Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe His Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Asp Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn His His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Asp Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Ile Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Val Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Lys Ile Asn Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Thr Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Asn

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Ser Ala Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Thr Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asn Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Ile

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Leu Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Glu Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met Tyr Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Lys Lys Tyr Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Ile Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys Tyr Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Ser Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Tyr Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Val Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Glu Lys Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Glu Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Asp Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Ile Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asp Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Gln Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 165

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 165

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asn Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Ile

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Lys Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Lys Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Gly Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Gly Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Ala Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Val Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Thr Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Val Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Ile Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asn Ser Glu Val Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Arg Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Thr Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Ser

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Asn Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Leu Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ser Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Asp Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Thr Glu Asp Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Arg Gly Glu

915 920 925

Ile Ser Asn Ile Lys Asp Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Ile His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Gly Tyr Ser Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Ile Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Ala Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Ile Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asn Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ser Pro Thr Ile Thr Tyr Ile Lys Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Glu Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp His Tyr Lys Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Asn Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu His Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe His Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Asp Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn His His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Asp Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Ile Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Val Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Lys Ile Asn Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Thr Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Asn

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Ser Ala Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Thr Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asn Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Ile

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Leu Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Glu Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met Tyr Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Lys Lys Tyr Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Ile Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys Tyr Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Ser Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Tyr Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Val Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Glu Lys Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Glu Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Asp Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Ile Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asp Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Gln Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 166

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 166

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asn Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Ile

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Lys Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Lys Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Gly Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Gly Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Ala Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Val Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Thr Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Val Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Ile Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asn Ser Glu Val Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Arg Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Thr Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Ser

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Asn Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Leu Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ser Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Asp Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Thr Glu Asp Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Arg Gly Glu

915 920 925

Ile Ser Asn Ile Lys Asp Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Ile His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Gly Tyr Ser Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Ile Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Ala Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Ile Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asn Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ser Pro Thr Ile Thr Tyr Ile Lys Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Glu Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp His Tyr Lys Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Asn Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu His Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe His Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Asp Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn His His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Asp Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Ile Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Val Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Lys Ile Asn Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Thr Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Asn

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Ser Ala Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Thr Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asn Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Ile

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Leu Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Glu Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met Tyr Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Lys Lys Tyr Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Ile Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys Tyr Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Ser Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Tyr Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Val Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Glu Lys Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Glu Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Asp Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Ile Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asp Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Gln Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 167

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 167

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Ile Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asn Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Ile

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Lys Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Lys Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Gly Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Gly Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Ala Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Val Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Thr Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Val Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Ile Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asn Ser Glu Val Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Arg Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Thr Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Ser

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Asn Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Leu Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ser Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Asp Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Thr Glu Asp Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Arg Gly Glu

915 920 925

Ile Ser Asn Ile Lys Asp Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Ile His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Gly Tyr Ser Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Val Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Ile Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Ala Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Ile Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asn Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ser Pro Thr Ile Thr Tyr Ile Lys Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Glu Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp His Tyr Lys Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Asn Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu His Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe His Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Asp Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn His His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Asp Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Ile Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Val Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Lys Ile Asn Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Thr Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Asn

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Ser Ala Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Thr Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asn Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Ile

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Leu Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Glu Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met Tyr Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Lys Lys Tyr Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Ile Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys Tyr Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Ser Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Tyr Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Val Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Glu Lys Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Glu Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Asp Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Ile Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asp Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Gln Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 168

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 168

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Gly Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asn Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Ala Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Ile Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Val Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Lys Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ser Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Glu Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp

1235 1240 1245

Gly Thr Arg Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Asp Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Val Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Val Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ser Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Ile Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Gly Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Asp Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Phe

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asp Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Thr Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ala Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Glu

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Ile His Leu Cys Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Leu Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Phe Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val

2465 2470 2475

Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 169

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 169

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Asn

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Val Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Leu Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Glu Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asp Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Thr Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Val Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Leu Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Glu Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ala Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Lys Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asn

1235 1240 1245

Gly Thr Lys Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Gly Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Ala Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ala Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Val Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Val Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Ala Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Ser

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asn Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Arg Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Ala Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Thr His Leu Tyr Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Val Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Ala Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu

2465 2470 2475

Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn

2495 2500 2505

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Arg Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Ile Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Ile

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Asp Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Asn Met

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 170

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 170

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Asn

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Val Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Leu Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Glu Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asp Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Thr Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Val Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Leu Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Glu Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ala Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Lys Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asn

1235 1240 1245

Gly Thr Lys Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Gly Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Ala Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ala Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Val Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Val Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Ala Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Ser

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asn Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Arg Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Ala Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Thr His Leu Tyr Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Val Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Ala Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu

2465 2470 2475

Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn

2495 2500 2505

Asp Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Arg Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Ile Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Ile

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Asp Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Asn Met

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 171

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 171

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Asn

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Val Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Leu Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Glu Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asp Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Thr Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Val Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Leu Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Glu Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ala Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Lys Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asn

1235 1240 1245

Gly Thr Lys Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Gly Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Ala Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ala Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Val Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Val Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Ala Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Ser

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asn Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Arg Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Ala Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Thr His Leu Tyr Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Val Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Ala Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu

2465 2470 2475

Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn

2495 2500 2505

Asp Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Arg Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Ile Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Ile

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Asp Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Asn Met

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 172

<211> 2710

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 172

Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile

1 5 10 15

Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu

20 25 30

Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu

35 40 45

Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Asn

50 55 60

Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys

65 70 75 80

Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn

85 90 95

Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu

100 105 110

Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu

115 120 125

Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile

130 135 140

Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile

145 150 155 160

Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu

165 170 175

Phe Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Val Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln

180 185 190

Ile Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His

195 200 205

Leu Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Leu Leu Glu Ser Tyr Arg

210 215 220

Thr Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg

225 230 235 240

Ala Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln

245 250 255

Glu Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg

260 265 270

Leu Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met

275 280 285

Leu Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser

290 295 300

Ser Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met

305 310 315 320

Lys Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys

325 330 335

Leu Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys

340 345 350

Ser Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn Leu Asn Val Ser

355 360 365

Asp Leu Glu Ile Lys Ile Ala Phe Ala Leu Gly Ser Val Ile Asn Gln

370 375 380

Ala Leu Ile Ser Lys Gln Gly Ser Tyr Leu Thr Asn Leu Val Ile Glu

385 390 395 400

Gln Val Lys Asn Arg Tyr Gln Phe Leu Asn Gln His Leu Asn Pro Ala

405 410 415

Ile Glu Ser Asp Asn Asn Phe Thr Asp Thr Thr Lys Ile Phe His Asp

420 425 430

Ser Leu Phe Asn Ser Ala Thr Ala Glu Asn Ser Met Phe Leu Thr Lys

435 440 445

Ile Ala Pro Tyr Leu Gln Val Gly Phe Met Pro Glu Ala Arg Ser Thr

450 455 460

Ile Ser Leu Ser Gly Pro Gly Ala Tyr Ala Ser Ala Tyr Tyr Asp Phe

465 470 475 480

Ile Asn Leu Gln Glu Asn Thr Ile Glu Lys Thr Leu Lys Ala Ser Asp

485 490 495

Leu Ile Glu Phe Lys Phe Pro Glu Asn Asn Leu Ser Gln Leu Thr Glu

500 505 510

Gln Glu Ile Asn Ser Leu Trp Ser Phe Asp Gln Ala Ser Ala Lys Tyr

515 520 525

Gln Phe Glu Lys Tyr Val Arg Asp Tyr Thr Gly Gly Ser Leu Ser Glu

530 535 540

Asp Asn Glu Val Asp Phe Asn Lys Asn Thr Ala Leu Asp Lys Asn Tyr

545 550 555 560

Leu Leu Asn Asn Lys Ile Pro Ser Asn Asn Val Glu Glu Ala Gly Ser

565 570 575

Lys Asn Tyr Val His Tyr Ile Ile Gln Leu Gln Gly Asp Asp Ile Ser

580 585 590

Tyr Glu Ala Thr Cys Asn Leu Phe Ser Lys Asn Pro Lys Asn Ser Ile

595 600 605

Ile Ile Gln Arg Asn Met Asn Glu Ser Ala Lys Ser Tyr Phe Leu Ser

610 615 620

Asp Asp Gly Glu Ser Ile Leu Glu Leu Asn Lys Tyr Arg Ile Pro Glu

625 630 635 640

Arg Leu Lys Asn Lys Glu Lys Val Lys Val Thr Phe Ile Gly His Gly

645 650 655

Lys Asp Glu Phe Asn Thr Ser Glu Phe Ala Arg Leu Ser Val Asp Ser

660 665 670

Leu Ser Asn Glu Ile Ser Ser Phe Leu Asp Thr Ile Lys Leu Asp Ile

675 680 685

Ser Pro Lys Asn Val Glu Val Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser

690 695 700

Tyr Asp Phe Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Ser

705 710 715 720

Ile Met Asp Lys Ile Thr Ser Thr Leu Pro Asp Val Asn Lys Asp Ser

725 730 735

Ile Thr Ile Gly Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly

740 745 750

Arg Lys Glu Leu Leu Ala His Ser Gly Lys Trp Ile Asn Lys Glu Glu

755 760 765

Ala Ile Met Ser Asp Leu Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Phe Phe Asp Ser

770 775 780

Ile Asp Asn Lys Leu Lys Ala Lys Ser Lys Asn Ile Pro Gly Leu Ala

785 790 795 800

Ser Ile Ser Glu Asp Ile Lys Thr Leu Leu Leu Asp Thr Ser Val Ser

805 810 815

Pro Asp Thr Lys Phe Ile Leu Asn Asn Leu Lys Leu Asn Ile Glu Ser

820 825 830

Ser Val Gly Asp Tyr Ile Tyr Tyr Glu Lys Leu Glu Pro Val Lys Asn

835 840 845

Ile Ile His Asn Ser Ile Asp Asp Leu Ile Asp Glu Phe Asn Leu Leu

850 855 860

Glu Asn Val Ser Asp Glu Leu Tyr Glu Leu Lys Lys Leu Asn Asn Leu

865 870 875 880

Asp Glu Lys Tyr Leu Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Asn Asn Ser

885 890 895

Thr Tyr Ser Val Arg Phe Ile Asn Lys Ser Asn Gly Glu Ser Val Tyr

900 905 910

Val Glu Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Lys Tyr Ser Glu His Ile Thr

915 920 925

Lys Glu Ile Ser Thr Ile Lys Asn Ser Ile Ile Thr Asp Val Asn Gly

930 935 940

Asn Leu Leu Asp Asn Ile Gln Leu Asp His Thr Ser Gln Val Asn Thr

945 950 955 960

Leu Asn Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Asp Tyr Ser Ser Asn

965 970 975

Lys Asp Leu Leu Asn Asp Leu Ser Thr Ser Val Lys Val Gln Leu Tyr

980 985 990

Ala Gln Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Tyr Asp Ser Ile Gln

995 1000 1005

Leu Val Asn Leu Ile Ser Asn Ala Val Asn Asp Thr Ile Asn Val

1010 1015 1020

Leu Pro Thr Ile Thr Glu Gly Ile Pro Ile Val Ser Thr Ile Leu

1025 1030 1035

Asp Gly Ile Asn Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Leu Asp Glu

1040 1045 1050

His Asp Pro Leu Leu Lys Lys Glu Leu Glu Ala Lys Val Gly Val

1055 1060 1065

Leu Ala Ile Asn Met Ser Leu Ser Ile Ala Ala Thr Val Ala Ser

1070 1075 1080

Ile Val Gly Ile Gly Ala Glu Val Thr Ile Phe Leu Leu Pro Ile

1085 1090 1095

Ala Gly Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu

1100 1105 1110

Ile Leu His Asp Lys Ala Thr Ser Val Val Asn Tyr Phe Asn His

1115 1120 1125

Leu Ser Glu Ser Lys Glu Tyr Gly Pro Leu Lys Thr Glu Asp Asp

1130 1135 1140

Lys Ile Leu Val Pro Ile Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp

1145 1150 1155

Phe Asn Asn Asn Ala Ile Lys Leu Gly Thr Cys Asn Ile Leu Ala

1160 1165 1170

Met Glu Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Gly Asn Ile Asp His

1175 1180 1185

Phe Phe Ser Ser Pro Ser Ile Ser Ser His Ile Pro Ser Leu Ser

1190 1195 1200

Ile Tyr Ser Ala Ile Gly Ile Lys Thr Glu Asn Leu Asp Phe Ser

1205 1210 1215

Lys Lys Ile Met Met Leu Pro Asn Ala Pro Ser Arg Val Phe Trp

1220 1225 1230

Trp Glu Thr Gly Ala Val Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asn

1235 1240 1245

Gly Thr Lys Leu Leu Asp Ser Ile Arg Asp Leu Tyr Pro Gly Lys

1250 1255 1260

Phe Tyr Trp Arg Phe Tyr Ala Phe Phe Asp Tyr Ala Ile Thr Thr

1265 1270 1275

Leu Lys Pro Val Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Lys Ile Lys Leu Asp

1280 1285 1290

Lys Asp Thr Arg Asn Phe Ile Met Pro Thr Ile Thr Thr Asn Glu

1295 1300 1305

Ile Arg Asn Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Asp Gly Ala Gly Gly Thr

1310 1315 1320

Tyr Ser Leu Leu Leu Ser Ser Tyr Pro Ile Ser Thr Asn Ile Asn

1325 1330 1335

Leu Ser Lys Asp Asp Leu Trp Ile Phe Asn Ile Asp Asn Glu Val

1340 1345 1350

Arg Glu Ile Ser Ile Glu Asn Gly Thr Ile Lys Lys Gly Lys Leu

1355 1360 1365

Ile Lys Asp Val Leu Ser Lys Ile Asp Ile Asn Lys Asn Lys Leu

1370 1375 1380

Ile Ile Gly Asn Gln Thr Ile Asp Phe Ser Gly Asp Ile Asp Asn

1385 1390 1395

Lys Asp Arg Tyr Ile Phe Leu Thr Cys Glu Leu Asp Asp Lys Ile

1400 1405 1410

Ser Leu Ile Ile Glu Ile Asn Leu Val Ala Lys Ser Tyr Ser Leu

1415 1420 1425

Leu Leu Ser Gly Asp Lys Asn Tyr Leu Ile Ser Asn Leu Ser Asn

1430 1435 1440

Thr Ile Glu Lys Ile Asn Thr Leu Gly Leu Asp Ser Lys Asn Ile

1445 1450 1455

Ala Tyr Asn Tyr Thr Asp Glu Ser Asn Asn Lys Tyr Phe Gly Ala

1460 1465 1470

Ile Ser Lys Thr Ser Gln Lys Ser Ile Ile His Tyr Lys Lys Asp

1475 1480 1485

Ser Lys Asn Ile Leu Glu Phe Tyr Asn Gly Ser Thr Leu Glu Phe

1490 1495 1500

Asn Ser Lys Asp Phe Ile Ala Glu Asp Ile Asn Val Phe Met Lys

1505 1510 1515

Asp Asp Ile Asn Thr Ile Thr Gly Lys Tyr Tyr Val Asp Asn Asn

1520 1525 1530

Thr Asp Lys Ser Ile Asp Phe Ser Ile Ser Leu Val Ser Lys Asn

1535 1540 1545

Gln Ala Lys Val Asn Gly Leu Tyr Leu Asn Glu Ser Val Tyr Ser

1550 1555 1560

Ser Tyr Leu Asp Phe Val Lys Asn Ala Asp Gly His His Asn Thr

1565 1570 1575

Ser Asn Phe Met Asn Leu Phe Leu Asp Asn Ile Ser Phe Trp Lys

1580 1585 1590

Leu Phe Gly Phe Glu Asn Ile Asn Phe Val Val Asp Lys Tyr Phe

1595 1600 1605

Thr Leu Val Gly Lys Thr Asn Leu Gly Tyr Val Glu Phe Ile Cys

1610 1615 1620

Asp Asn Asn Lys Asn Ile Asp Ile Tyr Phe Gly Glu Trp Lys Thr

1625 1630 1635

Ser Ser Ser Lys Ser Thr Ile Phe Ser Gly Asn Gly Arg Asn Val

1640 1645 1650

Val Val Glu Pro Ile Tyr Asn Pro Asp Thr Gly Glu Asp Ile Ser

1655 1660 1665

Thr Ser Leu Asp Phe Ser Tyr Glu Pro Leu Tyr Gly Ile Asp Arg

1670 1675 1680

Tyr Ile Asn Lys Val Leu Ile Ala Pro Asp Leu Tyr Thr Ser Leu

1685 1690 1695

Ile Asn Ile Asn Thr Asn Tyr Tyr Ser Asn Glu Tyr Tyr Pro Glu

1700 1705 1710

Ile Ile Val Leu Asn Pro Asn Thr Phe His Lys Lys Val Asn Ile

1715 1720 1725

Asn Leu Asp Ser Ser Ser Phe Glu Tyr Lys Trp Ser Thr Glu Gly

1730 1735 1740

Ser Asp Phe Ile Leu Val Arg Tyr Leu Glu Glu Ser Asn Lys Lys

1745 1750 1755

Ile Leu Gln Lys Ile Arg Ile Lys Gly Ile Leu Ser Asn Thr Gln

1760 1765 1770

Ser Phe Asn Lys Met Ser Ile Asp Phe Lys Asp Ile Lys Lys Leu

1775 1780 1785

Ser Leu Val Tyr Ile Met Ser Asn Phe Lys Ser Phe Asn Ser Glu

1790 1795 1800

Asn Glu Leu Asp Arg Asp His Leu Gly Phe Lys Ile Ile Asp Asn

1805 1810 1815

Lys Thr Tyr Tyr Tyr Asp Glu Ala Ser Lys Leu Val Lys Gly Leu

1820 1825 1830

Ile Asn Ile Asn Asn Ser Leu Phe Tyr Phe Asp Pro Ile Glu Ser

1835 1840 1845

Asn Leu Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr

1850 1855 1860

Phe Asp Ile Asn Thr Gly Ala Ala Leu Thr Ser Tyr Lys Ile Ile

1865 1870 1875

Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Asn Asn Gly Val Met Gln Leu

1880 1885 1890

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Arg Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

1895 1900 1905

Asn Thr Gln Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln

1910 1915 1920

Ser Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn

1925 1930 1935

Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Glu Lys

1940 1945 1950

Tyr Tyr Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Val Gly Leu Gln

1955 1960 1965

Val Ile Asp Asn Asn Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro Asp Thr Ala Ile

1970 1975 1980

Ile Ser Lys Gly Trp Gln Thr Val Asn Gly Ser Arg Tyr Tyr Phe

1985 1990 1995

Asp Thr Asp Thr Ala Ile Ala Phe Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Asp Ser Asp Cys Val Val Lys Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Ser Gly Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2030 2035 2040

Thr Tyr Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Ser

2045 2050 2055

Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asn

2060 2065 2070

Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Ser Lys Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr

2090 2095 2100

Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala

2105 2110 2115

Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn

2120 2125 2130

Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly

2135 2140 2145

Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val

2150 2155 2160

Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr

2165 2170 2175

Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys

2180 2185 2190

Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Ala Ser Asp Ser

2195 2200 2205

Lys Ala Val Thr Gly Trp Arg Ile Ile Asn Asn Lys Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Asn Asn Ala Ile Ala Ala Thr His Leu Tyr Thr Ile

2225 2230 2235

Asn Asn Asp Lys Tyr Tyr Phe Ser Tyr Asp Gly Ile Leu Gln Asn

2240 2245 2250

Gly Tyr Ile Thr Ile Glu Arg Asn Asn Phe Tyr Phe Asp Ala Asn

2255 2260 2265

Asn Glu Ser Lys Met Val Thr Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly

2270 2275 2280

Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu

2285 2290 2295

Gly Gln Ala Ile Val Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly

2300 2305 2310

Lys Lys Tyr Tyr Phe Asp Asn Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp

2315 2320 2325

Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Leu Asn Thr Ala

2330 2335 2340

Val Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr

2345 2350 2355

Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile

2360 2365 2370

Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser

2375 2380 2385

Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr

2390 2395 2400

Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe

2405 2410 2415

Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly

2420 2425 2430

Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys

2435 2440 2445

Lys Tyr Tyr Phe Ala Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg

2450 2455 2460

Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Glu

2465 2470 2475

Ala Ala Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe

2480 2485 2490

Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Asn

2495 2500 2505

Asp Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly

2510 2515 2520

Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn

2525 2530 2535

Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn

2540 2545 2550

Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn

2555 2560 2565

Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Arg Arg Tyr

2570 2575 2580

Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Ile Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Ile

2585 2590 2595

Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile

2600 2605 2610

Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala

2615 2620 2625

Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Asp Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln

2630 2635 2640

Asn Arg Phe Leu His Leu Leu Gly Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn

2645 2650 2655

Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Asn Met

2660 2665 2670

Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met Ala Ala Ala Gly Gly Leu

2675 2680 2685

Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe Gly Val Asp Gly Val

2690 2695 2700

Lys Ala Pro Gly Ile Tyr Gly

2705 2710

<210> 173

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 173

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Val Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asp Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Thr

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Thr Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Asn Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Glu Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Val Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Ala Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu

915 920 925

Ile Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Asp Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Val Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Pro Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 174

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 174

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asn Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Ile

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Lys Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Lys Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Gly Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Ala Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Val Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Thr Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Val Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Ile Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asn Ser Glu Val Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Arg Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Thr Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Ser

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Asn Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Leu Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ser Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Asp Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Thr Glu Asp Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Arg Arg Glu

915 920 925

Ile Ser Asn Ile Lys Asp Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Ile His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Gly Tyr Ser Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Ile Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Ala Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Ile Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asn Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ser Pro Thr Ile Thr Tyr Ile Lys Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Glu Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp His Tyr Lys Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Asn Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu His Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe His Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Asp Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn His His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Asp Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Ile Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Val Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Lys Ile Asn Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Thr Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Asn

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Ser Ala Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Thr Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asn Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Ile

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Leu Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Glu Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met Tyr Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Lys Lys Tyr Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Ile Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys Tyr Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Ser Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Tyr Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Val Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Glu Lys Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Glu Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Asp Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Ile Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asp Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Gln Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 175

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 175

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asn Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Ile

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Lys Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Lys Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Gly Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Ala Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Val Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Thr Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Val Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Ile Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asn Ser Glu Val Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Arg Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Thr Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Ser

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Asn Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Leu Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ser Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Asp Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Thr Glu Asp Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Arg Arg Glu

915 920 925

Ile Ser Asn Ile Lys Asp Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Ile His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Gly Tyr Ser Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Ile Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Ala Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Ile Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asn Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ser Pro Thr Ile Thr Tyr Ile Lys Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Glu Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp His Tyr Lys Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Asn Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu His Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe His Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Asp Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn His His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Asp Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Ile Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Val Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Lys Ile Asn Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Thr Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Asn

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Ser Ala Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Thr Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asn Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Ile

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Leu Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Glu Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met Tyr Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Lys Lys Tyr Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Ile Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys Tyr Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Ser Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Tyr Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Val Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Glu Lys Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Glu Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Asp Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Ile Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asp Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Gln Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 176

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 176

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asn Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Ile

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Lys Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Lys Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Gly Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Ala Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Val Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Thr Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Val Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Ile Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asn Ser Glu Val Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Arg Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Thr Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Ser

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Asn Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Leu Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ser Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Asp Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Thr Glu Asp Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Arg Arg Glu

915 920 925

Ile Ser Asn Ile Lys Asp Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Ile His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Gly Tyr Ser Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Ile Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Ala Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Ile Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asn Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ser Pro Thr Ile Thr Tyr Ile Lys Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Glu Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp His Tyr Lys Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Asn Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu His Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe His Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Asp Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn His His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Asp Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Ile Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Val Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Lys Ile Asn Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Thr Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Asn

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Ser Ala Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Thr Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asn Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Ile

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Leu Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Glu Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met Tyr Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Lys Lys Tyr Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Ile Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys Tyr Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Ser Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Tyr Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Val Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Glu Lys Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Glu Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Asp Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Ile Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asp Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Gln Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<210> 177

<211> 2366

<212> БЕЛОК

<213> Clostridium difficile

<400> 177

Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg

1 5 10 15

Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu

20 25 30

Glu Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys

35 40 45

Leu Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys

50 55 60

Lys Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val

65 70 75 80

Thr Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys

85 90 95

Asn Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala Ile

100 105 110

Asn Tyr Ile Asn Gln Trp Lys Asp Val Asn Ser Asp Tyr Asn Val Asn

115 120 125

Val Phe Tyr Asp Ser Asn Ala Phe Leu Ile Asn Thr Leu Lys Lys Thr

130 135 140

Ile Val Glu Ser Ala Ile Asn Asp Thr Leu Glu Ser Phe Arg Glu Asn

145 150 155 160

Leu Asn Asn Pro Arg Phe Asp Tyr Asn Lys Phe Phe Arg Lys Arg Met

165 170 175

Glu Ile Ile Tyr Asp Lys Gln Lys Asn Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ala

180 185 190

Gln Arg Glu Glu Asn Pro Glu Leu Ile Ile Asp Asp Ile Val Lys Ile

195 200 205

Tyr Leu Ser Asn Glu Tyr Ser Lys Glu Ile Asp Glu Leu Asn Thr Tyr

210 215 220

Ile Glu Glu Ser Leu Asn Lys Ile Lys Gln Asn Ser Gly Asn Asp Val

225 230 235 240

Arg Asn Phe Glu Glu Phe Lys Asn Gly Glu Ser Phe Lys Leu Tyr Glu

245 250 255

Gln Glu Leu Val Glu Arg Trp Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Leu

260 265 270

Arg Ile Ser Ala Leu Lys Glu Ile Gly Gly Met Tyr Leu Asp Val Asp

275 280 285

Met Leu Pro Gly Ile Gln Pro Asp Leu Phe Glu Ser Ile Glu Lys Pro

290 295 300

Ser Ser Val Thr Val Asp Phe Trp Glu Met Thr Lys Leu Glu Ala Ile

305 310 315 320

Met Lys Tyr Lys Glu Tyr Ile Pro Gly Tyr Thr Ser Glu His Phe Asp

325 330 335

Met Leu Asp Glu Glu Val Gln Ser Ser Phe Glu Ser Ala Leu Ala Ser

340 345 350

Lys Ser Asp Lys Ser Glu Ile Phe Ser Ser Leu Gly Asp Met Glu Ala

355 360 365

Ser Pro Leu Glu Val Lys Ile Ala Phe Asn Ser Lys Gly Ile Ile Asn

370 375 380

Gln Gly Leu Ile Ser Val Lys Asp Ser Tyr Cys Ser Asn Leu Ile Val

385 390 395 400

Lys Gln Ile Glu Asn Arg Tyr Lys Ile Leu Asn Asn Ser Leu Asn Pro

405 410 415

Ala Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile

420 425 430

Asp Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met

435 440 445

Glu Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr

450 455 460

Thr Val Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp

465 470 475 480

Leu Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala

485 490 495

Asp Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr

500 505 510

Glu Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Thr Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys

515 520 525

Val Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly

530 535 540

Glu Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu

545 550 555 560

Tyr Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly

565 570 575

Tyr Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu

580 585 590

Ala Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Ile Leu Phe

595 600 605

Gln Lys Asn Ile Glu Asn Ser Glu Val Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly

610 615 620

Asp Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Arg Ile Pro Ser Ile Ile

625 630 635 640

Ser Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp

645 650 655

Glu Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Leu Asp Val Asp Ser Leu Ser

660 665 670

Thr Glu Ile Glu Thr Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Ser

675 680 685

Lys Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Cys Asn Met Phe Ser Tyr Ser

690 695 700

Ile Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys

705 710 715 720

Asp Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile

725 730 735

Val Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Asn Glu Gly Arg Arg

740 745 750

Glu Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile

755 760 765

Ile Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu

770 775 780

Asn Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu

785 790 795 800

Leu Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Leu Ser Asp Ile Glu Leu Glu

805 810 815

Glu Lys Val Met Leu Ala Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile

820 825 830

Asp Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr

835 840 845

Ser Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asn Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser

850 855 860

Ile Ser Asp Ser Leu Tyr Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Asp Asp

865 870 875 880

Ser His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Lys Thr Glu Asp Gly Phe

885 890 895

Ser Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu

900 905 910

Thr Glu Lys Glu Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Arg Arg Glu

915 920 925

Ile Ser Asn Ile Lys Asp Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu

930 935 940

Val Lys Lys Val Asn Leu Asp Ala Ile His Glu Val Asn Thr Leu Asn

945 950 955 960

Ala Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Gly Tyr Ser Ser Ser Lys Glu

965 970 975

Ser Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln

980 985 990

Leu Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val

995 1000 1005

Glu Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro

1010 1015 1020

Thr Leu Ser Glu Gly Leu Pro Val Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly

1025 1030 1035

Val Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp

1040 1045 1050

Pro Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala

1055 1060 1065

Val Asn Leu Thr Ala Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu

1070 1075 1080

Gly Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly

1085 1090 1095

Ile Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu

1100 1105 1110

Arg Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Ile Ser

1115 1120 1125

Leu Val Glu Thr Glu Gly Ala Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile

1130 1135 1140

Met Ile Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn

1145 1150 1155

Asn Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu

1160 1165 1170

Gly Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asn Asp Ile Asp His Phe Phe

1175 1180 1185

Ser Ser Pro Thr Ile Thr Tyr Ile Lys Pro His Leu Ser Ile Tyr

1190 1195 1200

Asp Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp

1205 1210 1215

Leu Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu

1220 1225 1230

Thr Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Glu Gly Thr

1235 1240 1245

Lys Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp His Tyr Lys Gly Glu Phe Tyr

1250 1255 1260

Trp Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu

1265 1270 1275

Lys Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser

1280 1285 1290

Asn Asn Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu His Ile

1295 1300 1305

Arg Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe His Gly Ser Gly Gly Thr Tyr

1310 1315 1320

Ala Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu

1325 1330 1335

Ser Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg

1340 1345 1350

Asp Val Thr Ile Asp Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile

1355 1360 1365

Glu Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Asp Asn Lys Ile Ile

1370 1375 1380

Leu Asn His His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Asp Val Asn Gly Ser

1385 1390 1395

Asn Gly Phe Ile Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn

1400 1405 1410

Ala Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu

1415 1420 1425

Ile Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile

1430 1435 1440

Gln Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys

1445 1450 1455

Asn Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly

1460 1465 1470

Phe Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu

1475 1480 1485

Pro Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys

1490 1495 1500

Pro Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val

1505 1510 1515

Ile Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys

1520 1525 1530

Asp Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Phe Thr Leu Gln Asp Glu Lys

1535 1540 1545

Thr Ile Lys Leu Asn Gly Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala

1550 1555 1560

Glu Ile Leu Lys Phe Met Asn Lys Lys Gly Ser Thr Asn Thr Ser

1565 1570 1575

Asp Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Val Asn Ile Lys Ser Ile

1580 1585 1590

Phe Val Asn Phe Leu Gln Ser Lys Ile Asn Phe Ile Leu Asp Ala

1595 1600 1605

Asn Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe

1610 1615 1620

Ile Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe

1625 1630 1635

Asn Thr Leu Glu Thr Thr Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln

1640 1645 1650

Asn Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp

1655 1660 1665

Ile Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly

1670 1675 1680

Ile Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr

1685 1690 1695

Thr Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Asn

1700 1705 1710

Tyr Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys

1715 1720 1725

Ile Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser

1730 1735 1740

Asn Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn

1745 1750 1755

Lys Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp

1760 1765 1770

Lys Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln

1775 1780 1785

Asp Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Ser Ala Phe Thr Pro Ser Tyr

1790 1795 1800

Tyr Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu

1805 1810 1815

Tyr Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser

1820 1825 1830

Gly Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro

1835 1840 1845

Val Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys

1850 1855 1860

Tyr Tyr Phe Asn Pro Thr Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu

1865 1870 1875

Thr Ile Ile Asn Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Ile

1880 1885 1890

Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Leu Lys Tyr Phe

1895 1900 1905

Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile

1910 1915 1920

Asp Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe

1925 1930 1935

Glu Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly

1940 1945 1950

Glu Met Tyr Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly

1955 1960 1965

Leu Asn Gln Ile Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly

1970 1975 1980

Ile Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Lys Lys Tyr Tyr

1985 1990 1995

Phe Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Ile Glu Ile Asp

2000 2005 2010

Gly Lys Tyr Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly

2015 2020 2025

Val Phe Asn Thr Ser Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn

2030 2035 2040

Glu Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Ala Ile Ser Tyr Ser Gly

2045 2050 2055

Ile Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Tyr Ser Phe

2060 2065 2070

Thr Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr

2075 2080 2085

Tyr Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Val Gly Leu Ser Leu

2090 2095 2100

Ile Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln

2105 2110 2115

Val Gly Phe Val Thr Ile Asn Asn Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp

2120 2125 2130

Ser Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr

2135 2140 2145

Phe Tyr Ile Asp Glu Lys Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp

2150 2155 2160

Thr Ser Asp Glu Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn

2165 2170 2175

Asp Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Asp Tyr Ser Gly Leu Val Arg

2180 2185 2190

Val Gly Glu Asp Ile Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu

2195 2200 2205

Thr Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr

2210 2215 2220

Phe Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile

2225 2230 2235

Asp Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Asn Gly Ile Met Arg Thr

2240 2245 2250

Gly Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asp Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn

2255 2260 2265

Gly Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe

2270 2275 2280

Tyr Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr

2285 2290 2295

Gln Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu

2300 2305 2310

Asn Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu

2315 2320 2325

Asp Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr

2330 2335 2340

Gly Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp

2345 2350 2355

Thr Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu

2360 2365

<---

Claims (33)

1. Полипептид для индукции нейтрализующих антител против токсина B Clostridium difficile, содержащий аминокислотную последовательность SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует.

2. Нуклеиновая кислота, кодирующая полипептид для индукции нейтрализующих антител против токсина B Clostridium difficile, содержащий SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует.

3. Иммуногенная композиция для индукции нейтрализующих антител против токсина B Clostridium difficile, включающая эффективное количество полипептида, содержащего SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует.

4. Композиция по п. 3, где полипептид включает SEQ ID NO: 6.

5. Композиция по п. 3, дополнительно содержащая углевод.

6. Композиция по п. 5, где углевод выбран из группы, состоящей из сорбита, маннита, крахмала, декстрана, сахарозы, трегалозы, лактозы и глюкозы.

7. Композиция по п. 5, где углевод содержит сахарозу.

8. Композиция по п. 5, где углевод содержит трегалозу.

9. Композиция по п. 3, дополнительно содержащая буфер.

10. Композиция по п. 9, где буфер выбран из группы, состоящей из фосфатного (такого как фосфат калия, фосфат натрия); ацетатного (такого как ацетат натрия); сукцинатного (такого как сукцинат натрия); глицинового; гистидинового; карбонатного, Трис (трис(гидроксиметил)аминометан) и бикарбонатного (такого как бикарбонат аммония) буферов.

11. Композиция по п. 9, где буфер содержит Трис-буфер.

12. Композиция по п. 9, где буфер содержит гистидин.

13. Композиция по п. 9, где буфер содержит фосфат.

14. Композиция по п. 3, дополнительно содержащая сурфактант.

15. Композиция по п. 14, где сурфактант выбран из группы, состоящей из сурфактанта на основе полиоксиэтиленовых сложных эфиров сорбитана; простых эфиров полиоксиэтилена и жирных кислот, образованных из лаурилового, цетилового, стеарилового и олеилового спиртов, монолаурилового эфира триэтиленгликоля; трет-октилфеноксиполиэтоксиэтанола; и сложных эфиров сорбитана.

16. Композиция по п. 14, где сурфактант содержит полиоксиэтиленовый сложный эфир сорбитана.

17. Композиция по п. 14, где сурфактант содержит полиоксиэтиленсорбитанмоноолеат.

18. Композиция по п. 14, где сурфактант содержит полисорбат 80.

19. Композиция по п. 3, которая не содержит формальдегид.

20. Композиция по п. 3, дополнительно содержащая адъювант.

21. Композиция по п. 20, где адъювант выбран из группы, состоящей из 3-де-O-ацилированного монофосфориллипида A (MPL™); гидроксида алюминия; солей алюминия; фосфата алюминия, сульфата алюминия; сапонина, QS-21; иммуностимулирующего агента; полиглутаминовой кислоты; полилизина; CpG олигонуклеотида; CpG олигодезоксинуклеотидов; и CpG олигонуклеотида, содежащего SEQ ID NO: 48.

22. Композиция по п. 20, где адъювант содержит гидроксид алюминия.

23. Композиция по п. 20, где адъювант содержит фосфат алюминия.

24. Композиция по п. 20, где адъювант содержит CpG олигонуклеотид.

25. Композиция по п. 20, где адъювант содержит QS-21.

26. Композиция по п. 20, где адъювант содержит иммуностимулирующий агент.

27. Композиция по любому из пп. 3-26, которая является лиофилизированной.

28. Композиция по любому из пп. 3-26, которая является жидкой.

29. Антитело, индуцированное композицией по п. 3, или его антигенсвязывающий фрагмент, обладающее(ий) нейтрализующей активностью в отношении токсина B Clostridium difficile, содержащее(ий) легкие и тяжелые цепи, выбранные из SEQ ID NO: 49 и 55, или SEQ ID NO: 60 и 66, или SEQ ID NO: 71 и 77, специфичное(ый) к полипептиду, содержащему SEQ ID NO: 6, где остаток метионина в положении 1 возможно отсутствует.

30. Антитело, индуцированное композицией по п. 3, или его антигенсвязывающий фрагмент, обладающее(ий) нейтрализующей активностью в отношении токсина В Clostridium difficile, включающее(ий) аминокислотные последовательности гипервариабельных участков (CDR) тяжелой цепи, указанные в SEQ ID NO: 51 (CDR H1), SEQ ID NO: 52 (CDR H2) и SEQ ID NO: 53 (CDR H3), и аминокислотные последовательности CDR легкой цепи, указанные в SEQ ID NO: 57 (CDR L1), SEQ ID NO: 58 (CDR L2) и SEQ ID NO: 59 (CDR L3).

31. Антитело, индуцированное композицией по п. 3, или его антигенсвязывающий фрагмент, обладающее(ий) нейтрализующей активностью в отношении токсина B Clostridium difficile, включающее(ий) аминокислотные последовательности гипервариабельных участков (CDR) тяжелой цепи, указанные в SEQ ID NO: 62 (CDR H1), SEQ ID NO: 63 (CDR H2) и SEQ ID NO: 64 (CDR H3), и аминокислотные последовательности CDR легкой цепи, указанные в SEQ ID NO: 68 (CDR L1), SEQ ID NO: 69 (CDR L2) и SEQ ID NO: 70 (CDR L3).

32. Антитело, индуцированное композицией по п. 3 или его антигенсвязывающий фрагмент, обладающее(ий) нейтрализующей активностью в отношении токсина B Clostridium difficile, включающее(ий) аминокислотные последовательности гипервариабельных участков (CDR) тяжелой цепи, указанные в SEQ ID NO: 73 (CDR H1), SEQ ID NO: 74 (CDR H2) и SEQ ID NO: 75 (CDR H3), и аминокислотные последовательности CDR легкой цепи, указанные в SEQ ID NO: 79 (CDR L1), SEQ ID NO: 80 (CDR L2) и SEQ ID NO: 81 (CDR L3).

33. Композиция, обладающая нейтрализующей активностью в отношении токсина B Clostridium difficile, содержащая комбинацию двух или более чем двух антител или их антигенсвязывающих фрагментов, выбранных из любого антитела или его антигенсвязывающего фрагмента по любому из пп. 30-32, в эффективном количестве.

Images