JP6997082B2 - プロテアーゼおよびアミラーゼ変異体を含む洗剤組成物 - Google Patents
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Description
本出願は、コンピュータ読み取り可能な形態の配列表を含み、これは参照により本明細書に援用される。
(i)配列番号1の位置1、54、56、72、109、113、116、134、140、159、167、169、172、173、174、181、182、183、184、189、194、195、206、255、260、262、265、284、289、304、305、347、391、395、439、469、444、473、476または477に対応する1つ以上の位置に修飾を含む少なくとも1種のα-アミラーゼ変異体であって、配列番号1に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有し、α-アミラーゼ活性を有する、少なくとも1種のα-アミラーゼ変異体;および
(ii)プロテアーゼ活性を有する少なくとも1種のプロテアーゼであって、
(a)配列番号2、3、19、20または23の配列に対して少なくとも75%など、少なくとも80%など、少なくとも85%など、少なくとも90%など、少なくとも95%など、少なくとも98%など、少なくとも99%など、100%などの少なくとも70%の配列同一性を有するプロテアーゼ、
(b)配列番号2の位置171、173、175、179または180に対応する1つ以上の位置に置換を含むプロテアーゼ変異体であって、配列番号2に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有する、プロテアーゼ変異体、
(c)配列番号3のプロテアーゼと比較して位置32、33、48、49、50、51、52、53、54、58、59、60、61、62、94、95、96、97、98、99、100、101、102、103、104、105、106、107、116、123、124、125、126、127、128、129、130、131、132、133、150、152、153、154、155、156、158、159、160、161、164、169、175、176、177、178、179、180、181、182、183、184、185、186、197、198、203、204、205、206、207、208、209、210、211、212、213、214、215または216に対応する1つ以上の位置に置換を含むプロテアーゼ変異体であって、配列番号3に対して少なくとも75%の配列同一性を有する、プロテアーゼ変異体、
(d)位置9、15、27、42、52、55、56、59、60、66、74、85、97、99、101、102、104、116、118、154、156、157、158、161、164、176、179、182、185、188、198、199、200、203、206、210、211、212、216、230、232、239、242、250、253、255、256または269に対応する1つ以上の位置に置換を含むプロテアーゼ変異体であって、番号付与が配列番号3に従い、前記プロテアーゼ変異体が配列番号3に対して少なくとも60%の配列同一性を有する、プロテアーゼ変異体、および
(e)配列番号23に示されるプロテアーゼと比較して位置32、33、49、50、51、52、53、54、55、60、61、62、63、64、96、97、98、99、100、101、102、103、104、105、106、107、108、109、118、125、126、127、128、129、130、131、132、133、134、135、152、154、155、156、157、158、161、162、163、167、170、175、181、187、183、184、185、186、187、188、189、190、191、192、203、204、209、210、211、212、213、214、215、216、217、218、219、220、221または222に対応する1つ以上の位置に置換を含むプロテアーゼ変異体であって、配列番号23に対して少なくとも75%の配列同一性を有する、プロテアーゼ変異体
の群から選択される、少なくとも1種のプロテアーゼ
を含む洗剤組成物に関する。
配列番号1は、α-アミラーゼ(AAI10)のアミノ酸配列である。配列番号2は、プロテアーゼ(TY145)のアミノ酸配列である。配列番号3は、プロテアーゼ(Savinase(登録商標))のアミノ酸配列である。配列番号4は、リパーゼ(TLL)のアミノ酸配列である。配列番号5は、α-アミラーゼ(AA560)のアミノ酸配列である。配列番号6は、α-アミラーゼ(SP722)のアミノ酸配列である。配列番号7は、α-アミラーゼ(TS23)のアミノ酸配列である。配列番号8は、α-アミラーゼ(キトファガ属(Cytophaga sp))のアミノ酸配列である。配列番号9は、α-アミラーゼ(SP707)のアミノ酸配列である。配列番号10は、融合α-アミラーゼ(LASB0000)のアミノ酸配列である。配列番号11は、α-アミラーゼ(SP.7-7)のアミノ酸配列である。配列番号12は、α-アミラーゼ(Termamyl)のアミノ酸配列である。配列番号13は、融合α-アミラーゼのアミノ酸配列である。配列番号14は、融合α-アミラーゼ(LABM)のアミノ酸配列である。配列番号15は、α-アミラーゼ(KSM-AP1378)のアミノ酸配列である。配列番号16は、α-アミラーゼ(KSM-K36/-K38)のアミノ酸配列である。配列番号17は、α-アミラーゼ(BSG)のアミノ酸配列である。配列番号18は、α-アミラーゼ(BAN)のアミノ酸配列である。配列番号19は、プロテアーゼ(Neutrase)のアミノ酸配列である。配列番号20は、プロテアーゼ(メタロプロテアーゼ)のアミノ酸配列である。配列番号21は、プロテアーゼ変異体(プロテアーゼ2)のアミノ酸配列である。配列番号22は、プロテアーゼ変異体(プロテアーゼ3)のアミノ酸配列である。配列番号23は、プロテアーゼ(BPN’)のアミノ酸配列である。
「向上した特性」という用語は、本明細書におけるα-アミラーゼ変異体に対して言及する場合、例えば配列番号1、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15、16、17または18の配列を有する親α-アミラーゼなどの親α-アミラーゼと比較して、または前記変異体と同等のアミノ酸配列を有するが、前記特定の位置の1つ以上で改変を有さないα-アミラーゼと比較して向上したα-アミラーゼ変異体に関連する特徴を指す。このような向上した特性としては、これらに限定されないが、洗浄性能、α-アミラーゼ活性、熱活性プロファイル、熱安定性、pH活性プロファイル、pH安定性、基質特異性、向上した表面特性、生成物特異性、高い安定性、保管条件下での向上した安定性、および化学安定性が挙げられる。
本発明の目的のために、配列番号1、2、3、4、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20または23において開示されているポリペプチドが、他のポリペプチドにおける対応するアミノ酸残基の判定に用いられ得る。他のポリペプチドのアミノ酸配列が、α-アミラーゼ、プロテアーゼまたはリパーゼのいずれであるかに応じて、配列番号1、2、3、4、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20または23において開示されているポリペプチドとアラインされ、このアラインメントに基づいて、配列番号1、2、3、4、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20または23において開示されているポリペプチドにおけるいずれかのアミノ酸残基に対応するアミノ酸位置番号が、好ましくはバージョン5.0.0以降のEMBOSSパッケージのNeedleプログラム(EMBOSS:The European Molecular Biology Open Software Suite,Rice et al.,2000,Trends Genet.16:276-277)において実装されているNeedleman-Wunschアルゴリズム(Needleman and Wunsch,1970,J.Mol.Biol.48:443-453)を用いて判定される。用いられるパラメータは、10のギャップオープンペナルティ、0.5のギャップエクステンションペナルティ、およびEBLOSUM62(BLOSUM62のEMBOSSバージョン)置換マトリックスである。
(i)配列番号1の位置1、54、56、72、109、113、116、134、140、159、167、169、172、173、174、181、182、183、184、189、194、195、206、255、260、262、265、284、289、304、305、347、391、395、439、469、444、473、476または477に対応する1つ以上の位置に修飾を含む少なくとも1種のα-アミラーゼ変異体であって、配列番号1に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有し、α-アミラーゼ活性を有する、α-アミラーゼ変異体、および
(ii)プロテアーゼ活性を有する少なくとも1種のプロテアーゼであって、
(a)配列番号2、3、19、20または23の配列に対して少なくとも75%など、少なくとも80%など、少なくとも85%など、少なくとも90%など、少なくとも95%など、少なくとも98%など、少なくとも99%など、100%などの少なくとも70%の配列同一性を有する、プロテアーゼ;
(b)配列番号2の位置171、173、175、179または180に対応する1つ以上の位置に置換を含むプロテアーゼ変異体であって、配列番号2に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有する、プロテアーゼ変異体;
(c)配列番号3のプロテアーゼと比較して位置32、33、48、49、50、51、52、53、54、58、59、60、61、62、94、95、96、97、98、99、100、101、102、103、104、105、106、107、116、123、124、125、126、127、128、129、130、131、132、133、150、152、153、154、155、156、158、159、160、161、164、169、175、176、177、178、179、180、181、182、183、184、185、186、197、198、203、204、205、206、207、208、209、210、211、212、213、214、215および216に対応する1つ以上の位置に置換を含むプロテアーゼ変異体であって、配列番号3に対して少なくとも75%の配列同一性を有する、プロテアーゼ変異体
(d)位置9、15、27、42、52、55、56、59、60、66、74、85、97、99、101、102、104、116、118、154、156、157、158、161、164、176、179、182、185、188、198、199、200、203、206、210、211、212、216、230、232、239、242、250、253、255、256または269に対応する1つ以上の位置に置換を含むプロテアーゼ変異体であって、番号付与が配列番号3に従い、前記プロテアーゼ変異体が配列番号3に対して少なくとも60%の配列同一性を有する、プロテアーゼ変異体、および
(e)配列番号23に示されるプロテアーゼと比較して位置32、33、49、50、51、52、53、54、55、60、61、62、63、64、96、97、98、99、100、101、102、103、104、105、106、107、108、109、118、125、126、127、128、129、130、131、132、133、134、135、152、154、155、156、157、158、161、162、163、167、170、175、181、187、183、184、185、186、187、188、189、190、191、192、203、204、209、210、211、212、213、214、215、216、217、218、219、220、221または222に対応する1つ以上の位置に置換を含むプロテアーゼ変異体であって、配列番号23に対して少なくとも75%の配列同一性を有する、プロテアーゼ変異体
の群から選択されるプロテアーゼ
を含む洗剤組成物に関する。
(同等の残基×100)/(アラインメントの長さ-アラインメント中のギャップの総数)
H1*+N54S+V56T+G109A+Q169E+Q172K+A174*+G182*+D183*+N195F+V206L+K391A+G476K;
H1*+N54S+V56T+G109A+R116H+A174S+G182*+D183*+N195F+V206L+K391A+G476K;
H1*+N54S+V56T+K72R+G109A+F113Q+R116Q+W167F+Q172G+A174S+G182*+D183*+G184T+N195F+V206L+K391A+P473R+G476K;
H1*+N54S+V56T+G109A+F113Q+R116Q+Q172N+A174S+G182*+D183*+N195F+V206L+A265G+K391A+P473R+G476K;
H1*+N54S+V56T+K72R+G109A+F113Q+W167F+Q172R+A174S+G182*+D183*+N195F+V206L+K391A+G476K;
H1*+N54S+V56T+K72R+G109A+R116H+T134E+W167F+Q172G+L173V+A174S+G182*+D183*+N195F+V206L+G255A+K391A+G476K;
H1*+N54S+V56T+K72R+G109A+R116H+T134E+W167F+Q172G+L173V+A174S+G182*+D183*+N195F+V206L+G255A+K391A+Q395P+T444Q+P473R+G476K;
H1*+N54S+V56T+G109A+T134E+A174S+G182*+D183*+N195F+V206L+K391A+G476K;
H1*+N54S+V56T+K72R+G109A+A174S+G182*+D183*+N195F+V206L+G255A+K391A+G476K;および
H1*+N54S+V56T+G109A+W167F+Q172E+L173P+A174K+G182*+D183*+N195F+V206L+K391A+G476K
からなる群から選択され、ここで、前記α-アミラーゼ変異体は、配列番号1、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15、16、17または18、好ましくは配列番号1または14のポリペプチドと、少なくとも85%など、少なくとも90%など、少なくとも93%など、少なくとも94%など、少なくとも95%など、少なくとも96%など、少なくとも97%など、少なくとも98%などの少なくとも80%であるが100%未満の配列同一性を共有し、ここで、前記α-アミラーゼ変異体はα-アミラーゼ活性を有する。
H1*+N54S+V56T+G109A+Q169E+Q172K+A174*+G182*+D183*+N195F+V206L+K391A+G476K;
H1*+N54S+V56T+G109A+R116H+A174S+G182*+D183*+N195F+V206L+K391A+G476K;
H1*+N54S+V56T+K72R+G109A+F113Q+R116Q+W167F+Q172G+A174S+G182*+D183*+G184T+N195F+V206L+K391A+P473R+G476K;
H1*+N54S+V56T+G109A+F113Q+R116Q+Q172N+A174S+G182*+D183*+N195F+V206L+A265G+K391A+P473R+G476K;
H1*+N54S+V56T+K72R+G109A+F113Q+W167F+Q172R+A174S+G182*+D183*+N195F+V206L+K391A+G476K;
H1*+N54S+V56T+K72R+G109A+R116H+T134E+W167F+Q172G+L173V+A174S+G182*+D183*+N195F+V206L+G255A+K391A+G476K;
H1*+N54S+V56T+K72R+G109A+R116H+T134E+W167F+Q172G+L173V+A174S+G182*+D183*+N195F+V206L+G255A+K391A+Q395P+T444Q+P473R+G476K;
H1*+N54S+V56T+G109A+T134E+A174S+G182*+D183*+N195F+V206L+K391A+G476K;
H1*+N54S+V56T+K72R+G109A+A174S+G182*+D183*+N195F+V206L+G255A+K391A+G476K;および
H1*+N54S+V56T+G109A+W167F+Q172E+L173P+A174K+G182*+D183*+N195F+V206L+K391A+G476K
を含む配列番号1または配列番号14の変異体であり、ここで、前記α-アミラーゼ変異体は、配列番号1または配列番号14のポリペプチドと、少なくとも85%など、少なくとも90%など、少なくとも93%など、少なくとも94%など、少なくとも95%など、少なくとも96%など、少なくとも97%など、少なくとも98%などの少なくとも80%であるが100%未満の配列同一性を共有し、ここで、前記α-アミラーゼ変異体はα-アミラーゼ活性を有する。
(A)配列番号5のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号5に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(B)配列番号6のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号6に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(C)配列番号7のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号7に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(D)配列番号8のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号8に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(E)配列番号9のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号9に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(F)配列番号10のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号10に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(G)配列番号13のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号13に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(H)配列番号14のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号14に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(I)配列番号11のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号11に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(J)配列番号12のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号12に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(K)配列番号15のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号15に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(L)配列番号16のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号16に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(M)配列番号17のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号17に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(N)配列番号18のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号18に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(O)配列番号4のアミノ酸配列を有するリパーゼ、または配列番号4に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、リパーゼ活性を有する、その変異体、および
(P)配列番号2、3、19、20または23のアミノ酸配列を有するプロテアーゼ、または配列番号2、3、19、20または23に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、プロテアーゼ活性を有する、その変異体
の群から選択される1種以上の追加の酵素をさらに含む。
(A)の追加の酵素は、以下の位置:9、118、149、182、186、195、202、257、295、299、320、323、339、345および458に1つ以上の修飾を含むα-アミラーゼ変異体であり、位置は配列番号5における位置に対応し、
(B)の追加の酵素は、以下の位置:140、195、183、184、および206に1つ以上の修飾を含むα-アミラーゼ変異体であり、位置は配列番号6における位置に対応し、
(C)の追加の酵素は、以下の位置:180、181、243および475に1つ以上の修飾を含むα-アミラーゼ変異体であり、位置は配列番号7における位置に対応し、
(D)の追加の酵素は、以下の位置:178、179、187、203、458、459、460、および476に1つ以上の修飾を含むα-アミラーゼ変異体であり、位置は配列番号8における位置に対応し、
(E)の追加の酵素は、以下の位置202に修飾を含むα-アミラーゼ変異体であり、位置は配列番号9における位置に対応し、
(F)の追加の酵素は、以下の位置:405、421、422および428に1つ以上の修飾を含むα-アミラーゼ変異体であり、位置は配列番号10における位置に対応し、
(G)の追加の酵素は、配列番号13の以下の位置:48、49、107、156、181、190、209および264に1つ以上の修飾を含むα-アミラーゼ変異体であり、および
(O)の追加の酵素は、配列番号4の以下の位置:4、27、33、38、57、58、60、83、86、91、94、96、97、99、111、150、163、210、216、225、227、231、233、249、254、255、256、263、264、265、266、267および269に1つ以上の修飾を含むリパーゼ変異体である。
M197T;
H156Y+A181T+N190F+A209V+Q264S;または
G48A+T49I+G107A+H156Y+A181T+N190F+I201F+A209V+Q264S
を有するものである。
N128C+K178L+T182G+Y305R+G475K;
N128C+K178L+T182G+F202Y+Y305R+D319T+G475K;
S125A+N128C+K178L+T182G+Y305R+G475K;または
S125A+N128C+T131I+T165I+K178L+T182G+Y305R+G475K
を有するものであり、ここで、変異体は、C末端切断型であり、任意選択により、位置243で置換、ならびに/または位置180および/もしくは位置181で欠失をさらに含む。
E187P+I203Y+G476K
E187P+I203Y+R458N+T459S+D460T+G476K
を有するものであり、ここで、変異体は、任意選択により、位置241で置換、ならびに/または位置178および/もしくは位置179で欠失をさらに含む。
を含み得る。一態様において、R7はC2~C6アルケンである。他の態様において、R7はエテン、ブテンまたはプロペンである。
本発明に係る洗剤組成物は、例えば、バー、均質な錠剤、2つ以上の層を有する錠剤、通常のもしくは圧縮された粉末、顆粒、ペースト、ゲル、または通常の圧縮もしくは濃縮液体などのいずれかの簡便な形態であり得る。
一態様において、本発明は、ランドリー、手洗いによる食器洗浄または自動食器洗浄における本明細書に記載の洗剤組成物の使用に関する。従って、本発明は、(i)配列番号1の位置1、54、56、72、109、113、116、134、140、159、167、169、172、173、174、181、182、183、184、189、194、195、206、255、260、262、265、284、289、304、305、347、391、395、439、469、444、473、476または477に対応する1つ以上の位置に修飾を含む少なくとも1種のα-アミラーゼ変異体であって、配列番号1に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有し、α-アミラーゼ活性を有する、α-アミラーゼ変異体;および(ii)プロテアーゼ活性を有する少なくとも1種のプロテアーゼであって、(a)配列番号2、3、19、20または23の配列に対して少なくとも75%など、少なくとも80%など、少なくとも85%など、少なくとも90%など、少なくとも95%など、少なくとも98%など、少なくとも99%など、100%などの少なくとも70%の配列同一性を有するプロテアーゼ、(b)配列番号2の位置171、173、175、179または180に対応する1つ以上の位置に置換を含むプロテアーゼ変異体であって、配列番号2に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有する、プロテアーゼ変異体、(c)配列番号3のプロテアーゼと比較して位置32、33、48、49、50、51、52、53、54、58、59、60、61、62、94、95、96、97、98、99、100、101、102、103、104、105、106、107、116、123、124、125、126、127、128、129、130、131、132、133、150、152、153、154、155、156、158、159、160、161、164、169、175、176、177、178、179、180、181、182、183、184、185、186、197、198、203、204、205、206、207、208、209、210、211、212、213、214、215および216に対応する1つ以上の位置に修飾を含むプロテアーゼ変異体であって、配列番号3に対して少なくとも75%の配列同一性を有する、プロテアーゼ変異体、(d)位置9、15、27、42、52、55、56、59、60、66、74、85、97、99、101、102、104、116、118、154、156、157、158、161、164、176、179、182、185、188、198、199、200、203、206、210、211、212、216、230、232、239、242、250、253、255、256または269に対応する1つ以上の位置に置換を含むプロテアーゼ変異体であって、番号付与が配列番号3に従い、前記プロテアーゼ変異体が配列番号3に対して少なくとも60%の配列同一性を有する、プロテアーゼ変異体、および(e)配列番号23に示されるプロテアーゼと比較して位置32、33、49、50、51、52、53、54、55、60、61、62、63、64、96、97、98、99、100、101、102、103、104、105、106、107、108、109、118、125、126、127、128、129、130、131、132、133、134、135、152、154、155、156、157、158、161、162、163、167、170、175、181、187、183、184、185、186、187、188、189、190、191、192、203、204、209、210、211、212、213、214、215、216、217、218、219、220、221または222に対応する1つ以上の位置に置換を含むプロテアーゼ変異体であって、配列番号23に対して少なくとも75%の配列同一性を有する、プロテアーゼ変異体の群から選択されるプロテアーゼを含む洗剤組成物の、ランドリー、手洗いによる食器洗浄または自動食器洗浄における使用に関する。
本発明に係る洗剤組成物は、理想的には、ランドリー用途における仕様に好適である。従って、一態様において、本発明は、洗濯の方法であって、本明細書に記載の洗剤組成物を用いて、好ましくは40℃以下の温度、またはより好ましくは30℃以下の温度、またはさらにより好ましくは20℃以下の温度で衣服を洗濯するステップを含む方法に関する。従って、洗濯の方法は、(i)配列番号1の位置1、54、56、72、109、113、116、134、140、159、167、169、172、173、174、181、182、183、184、189、194、195、206、255、260、262、265、284、289、304、305、347、391、395、439、469、444、473、476または477に対応する1つ以上の位置に修飾を含む少なくとも1種のα-アミラーゼ変異体であって、配列番号1に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有し、α-アミラーゼ活性を有する、α-アミラーゼ変異体;および(ii)プロテアーゼ活性を有する少なくとも1種のプロテアーゼであって、(a)配列番号2、3、19、20または23の配列に対して少なくとも75%など、少なくとも80%など、少なくとも85%など、少なくとも90%など、少なくとも95%など、少なくとも98%など、少なくとも99%など、100%などの少なくとも70%の配列同一性を有するプロテアーゼ;(b)配列番号2の位置171、173、175、179または180に対応する1つ以上の位置に置換を含むプロテアーゼ変異体であって、配列番号2に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有する、プロテアーゼ変異体;(c)配列番号3のプロテアーゼと比較して位置32、33、48、49、50、51、52、53、54、58、59、60、61、62、94、95、96、97、98、99、100、101、102、103、104、105、106、107、116、123、124、125、126、127、128、129、130、131、132、133、150、152、153、154、155、156、158、159、160、161、164、169、175、176、177、178、179、180、181、182、183、184、185、186、197、198、203、204、205、206、207、208、209、210、211、212、213、214、215および216に対応する1つ以上の位置に修飾を含むプロテアーゼ変異体であって、配列番号3に対して少なくとも75%の配列同一性を有する、プロテアーゼ変異体;(d)位置9、15、27、42、52、55、56、59、60、66、74、85、97、99、101、102、104、116、118、154、156、157、158、161、164、176、179、182、185、188、198、199、200、203、206、210、211、212、216、230、232、239、242、250、253、255、256または269に対応する1つ以上の位置に置換を含むプロテアーゼ変異体であって、番号付与が配列番号3に従い、前記プロテアーゼ変異体が配列番号3に対して少なくとも60%の配列同一性を有する、プロテアーゼ変異体;および(e)配列番号23に示されるプロテアーゼと比較して位置32、33、49、50、51、52、53、54、55、60、61、62、63、64、96、97、98、99、100、101、102、103、104、105、106、107、108、109、118、125、126、127、128、129、130、131、132、133、134、135、152、154、155、156、157、158、161、162、163、167、170、175、181、187、183、184、185、186、187、188、189、190、191、192、203、204、209、210、211、212、213、214、215、216、217、218、219、220、221または222に対応する1つ以上の位置に置換を含むプロテアーゼ変異体であって、配列番号23に対して少なくとも75%の配列同一性を有する、プロテアーゼ変異体の群から選択されるプロテアーゼを含む洗剤組成物を用いて、好ましくは40℃以下の温度、またはより好ましくは30℃以下の温度、またはさらにより好ましくは20℃以下の温度で布地を洗濯するステップを含む。
一般的な分子生物学的方法:
他に明記されていない限り、DNA操作および形質転換は、分子生物学における標準的な方法(Sambrook et al.(1989);Ausubel et al.(1995);Harwood and Cutting(1990)を用いて行った。
ランドリーにおける洗浄性能を評価するために、自動機械式応力アッセイ(AMSA)を用いて洗濯実験を実施する。AMSAでは、大量の小容量酵素-洗剤溶液の洗浄性能を試験可能である。AMSAプレートは、テスト溶液用の多数のスロットと、洗浄されるランドリーサンプルである生地をすべてのスロット開口部に対してしっかりと押し込む蓋とを有する。洗浄時間の間、プレート、テスト溶液、生地および蓋を激しく振盪してテスト溶液と生地とを接触させ、規則正しい周期的な振動で機械的応力を加える。さらなる説明については、国際公開第02/42740号パンフレット、特に第23~24頁の段落「Special method embodiments」を参照されたい。
水(21°dH)、漂白剤を含む3.94g/LのADWモデル洗剤または漂白剤を含まない3.45g/LのADWモデル洗剤(以下に記載のとおり)、ならびに0.03、0.06、0.12および0.24mg酵素タンパク質/L(40℃)の濃度または0.01、0.03、0.06および0.12mg酵素タンパク質/L(50℃)の濃度で本発明の洗剤組成物を含むテスト溶液を調製する。デンプンなどの洗剤組成物中に存在する酵素に関連する汚染物で汚した布地(Center For Test materials BV製のCS-28,P.O.Box 120,3133 KT,Vlaardingen,Netherlands)を加え、以下に特定されているとおり40℃および50℃で10分間または20分間洗浄する。水道からの流水で完全にすすぎ、暗中で乾燥させた後、洗浄性能の尺度として汚れた布地の光強度値を続いて計測した。0mgの酵素タンパク質/Lを伴うテストをブランクとして用い、洗剤による寄与と対応付けた。例えば洗浄溶液を布地およびタイルと一緒に浸透、回転または攪拌させる形態で洗浄ステップ中に機械的作用を加えることが好ましい。AMSA洗浄性能実験は、以下に特定されている実験条件下で実施される。
例えばデンプンで汚したメラミン製のタイル(Center For Test materials BV製のCS-28,P.O.Box 120,3133 KT,Vlaardingen,Netherlands)をテスト材料として用い、40℃および50℃で21°dHの水を用いて、下記に特定されているようにプログラムで設定したとおり洗浄した。機械のプログラムを3分間実行した後、洗剤および酵素を2.55mg酵素/洗浄または5.12mg酵素/洗浄の濃度で添加する。水道からの流水で完全にすすぎ、暗中で乾燥させた後、洗浄性能の尺度として汚れたタイルの光強度値を続いて計測した。0mgの酵素タンパク質/Lを伴うテストをブランクとして用い、洗剤による寄与と対応付けた。フルスケール洗浄性能実験を下記に特定されている実験条件下で実施する。
α-アミラーゼ活性は、G7-pNP基質を利用する方法により判定し得る。G7-pNPは、α-アミラーゼなどのエンド-アミラーゼにより切断され得るブロックオリゴ糖(blocked oligosaccharide)である4,6-エチリデン(G7)-p-ニトロフェニル(G1)-α,D-マルトヘプタオシドに対する略記である。切断後、キット中のα-グルコシダーゼが加水分解された基質をさらに消化して、黄色の遊離PNP分子を遊離させ、これにより、λ=405nm(400~420nm)での可視分光法による計測が可能である。G7-pNP基質およびα-グルコシダーゼを含有するキットは、Roche/Hitachi(カタログ番号11876473)により製造されている。
このキットのG7-pNP基質は、22mMの4,6-エチリデン-G7-pNPおよび52.4mM HEPES(2-[4-(2-ヒドロキシエチル)-1-ピペラジニル]-エタンスルホン酸)、pH7.0)を含有する。
分析されるアミラーゼサンプルを希釈緩衝剤中に希釈して、確実に希釈サンプル中のpHを7とする。20μlの希釈酵素サンプルを96ウェルマイクロタイタープレートに移し、80μlの基質処理溶液を添加することによりアッセイを行う。溶液を混合し、室温で1分プレインキュベートし、OD405nmで5分間にわたって20秒毎に吸収を計測する。
α-アミラーゼ活性はまた、Phadebas基質(例えば、Magle Life Sciences,Lund,Sweden製)を用いる方法により判定し得る。Phadebas錠剤は、不水溶性の粒状の微小球の形態である相互に連結されたデンプンポリマーを含む。これらの微小球には、青色染料が共有結合的に結合している。微小球中の相互に連結されたデンプンポリマーは、α-アミラーゼ活性に比例する速度で分解される。α-アミラーゼがデンプンポリマーを分解すると、放出される青色染料は水溶性であり、染料の濃度は、620nmで吸光度を計測することにより測定可能である。青色の濃度はサンプル中のα-アミラーゼ活性に比例している。
α-アミラーゼ活性はまた、ラクトースおよびステアリン酸マグネシウムと混合されたAZCL-アミロースを含み、タブレット化されたアミラザイム基質(Megazyme(登録商標)アミラザイムテスト、穀類および細菌性アミラーゼのアッセイ用にMegazymeから提供されている)を用いる方法により判定し得る。これらの微小球には、青色染料が共有結合的に結合している。微小球中の相互に連結されたアミロースポリマーは、α-アミラーゼ活性に比例する速度で分解される。α-アミラーゼがデンプンポリマーを分解すると、放出される青色染料は水溶性であり、染料の濃度は、590nmで吸光度を計測することにより測定可能である。青色の濃度はサンプル中のα-アミラーゼ活性に比例している。
1)Suc-AAPF-pNA活性アッセイ:
タンパク分解活性は、Suc-AAPF-PNA基質を利用する方法により判定可能である。Suc-AAPF-PNAはN-スクシニル-アラニン-アラニン-プロライン-フェニルアラニン-p-ニトロアニリドの略記であり、これは、エンド-プロテアーゼによって切断され得るブロックペプチド(blocked peptide)である。切断後、黄色の遊離PNA分子が遊離され、これにより、波長405nmでの可視分光測光法により計測が可能である。Suc-AAPF-PNA基質は、Bachem(cat.no.L1400、DMSO中に溶解)により製造されている。
本明細書の他の箇所において定義されている領域中に特定の修飾を含む親α-アミラーゼ(配列番号1および14)および親プロテアーゼ(配列番号2および3)から部位特異的変異体を構築した。変異体を、PCRを適切に設計された突然変異誘発性オリゴヌクレオチドと共に用いるDNA断片の従来のクローン化(Sambrook et al.,Molecular Cloning:A Laboratory Manual,2nd Ed.,Cold Spring Harbor,1989)により形成し、これにより、所望される突然変異を得られる配列に導入した。突然変異誘発性オリゴス(oligos)は、挿入/欠失/置換を定義するDNA塩基対によって分離された突然変異の所望の部位に隣接するDNA配列に対応して合成した。このように、以下の表2aに列挙されている変異体を構築および生成した。
発酵は、当技術分野において周知である方法によりまたは以下のとおり行われ得る。関連する発現プラスミドを含む枯草菌(B.subtilis)菌株を、関連する抗生物質(6μg/mlクロラムフェニコール)を含むLB-寒天プレートで画線培養し、37℃で一晩増殖させた。
手洗いによる食器洗浄におけるプロテアーゼ変異体と組み合わせたα-アミラーゼ変異体の有益性を実証するために、以下に記載の方法および条件を用いて実験を実施した。
汚染されたメラミン製のタイルを、特定量の酵素を含むBeromin洗剤基剤溶液(濃度0.5g/L)中に43℃の開始温度で所与の時間(典型的には0、15または30分間)浸漬させた。
用いた汚染されたタイルは、CFT Dishwash Monitorsの名称で市販されている、食器洗浄洗剤のクリーニング力をテストするための標準的な汚染されたメラミン製のタイルであった。これらのタイルは、Center For Testmaterials BV(Vlaardingen,Netherlands)により製造されている。以下の製品番号により識別される汚染されたタイルを用いた。
・DM-42ブルーベリーパイ
・DM-03シェパーズパイ
・DM-75チョコレートプディング
用いたMDWこすり機は、通常の台所用食器洗浄スポンジが保持アームに設けられた電化式機械装置から構成されるAB5000擦過および洗浄能テスタ(TQC Thermimport Quality Control,Capelle aan den IJssel,Netherlands)であった。操作では、保持アーム(従ってスポンジ)が再現可能な一定の方法で、汚染されたタイル上をこすり機に組み込まれたカウンターを用いて設定された所与の回数前後に動かされる。こすり機は、保持アームのスポンジを係止させることが可能であるよう、交換可能で平坦な汚染されたタイル(およそ10cm×12cm×0,5cm)を装着可能であるスロットをさらに備えている。保持アームの動作サイクルにおける一定の位置で、スポンジが汚染されたタイルの表面に接触し、再現可能な方法で汚染されたタイルを横切るように移動される。スポンジは汚染されたタイルに一定の圧力を加えることで、手洗いによる食器洗浄プロセス中における台所用品の所与の汚染された部分の表面に対するヒトによるクリーニングが模されている。こすりプロセス中、酵素組成物を有するまたは有さない洗剤溶液を、洗浄されている汚染されたタイル上に流した。流量は3mL/minであり、水硬度は15°dH(Ca2+:Mg2+:HCO3 -=4:1:7.5)であった。
用いたα-アミラーゼは、以下の修飾、H1*+N54S+V56T+K72R+G109A+F113Q+R116Q+W167F+Q172G+A174S+G182*+D183*+G184T+N195F+V206L+K391A+P473R+G476Kを有する配列番号14のα-アミラーゼ変異体であり、および用いたプロテアーゼは配列番号21のプロテアーゼ(プロテアーゼ2)であり、以下の表における表記の用量で用いた。
用いた汚染されたタイルは、DM-03シェパーズパイ(表8)、DM-42ブルーベリーヨーグルト(表9)、DM-75チョコレートプディング(表10)であった。酵素レベルは、洗剤に追加する形式で100%洗剤用量に対する用量であった。可変要素のテストした組み合わせの各々の反復数は2回であった。汚染物の除去は、標準的なColor Eye装置を用いる460nmでのレミッション値の計測により評価した。
実施例2において用いた酵素を、他の洗剤基剤中ならびに他のタイルにおいてもテストした。従って、洗剤基剤はW5(市販されていたLidl,DK製の手洗いによる食器洗浄洗剤)であり(0.6g/Lの100%洗剤用量)、テストした汚染されたタイルは単にDM-42ブルーベリーヨーグルトであり、ならびにこすった回数は12および24回であったことを除き、行った方法は実施例2のものと同等であった。
用いた汚染されたタイルはDM-42ブルーベリーヨーグルト(表11)であった。用いた洗剤、α-アミラーゼおよびプロテアーゼは実施例2に記載のとおりであった。酵素レベルは、洗剤に追加する形式で100%洗剤用量に対する用量であった。可変要素のテストした組み合わせの各々の反復数は2回であった。汚染物の除去は標準的なColor Eye装置を用いる460nmでのレミッション値の計測により評価した。
実験を実施例2に記載のとおり以下の仕様で行った。
・洗剤:W5手洗い食器洗浄基剤(Lidl,Denmarkから入手)
・100%洗剤用量:5/L
・汚染されたタイル:DM-07ミートソースパスタ、DM-54チョコレートオートミール、およびDM-06ベークドチーズ
・汚染物をこすった回数:12および32回
・DM-06 ベークドチーズについては、こすり機のスポンジに75gの重しを取り付けた。
実験から得られた結果を以下の表に示す。表12はDM-07ミートソースパスタに対する効果を示し、表13はDM-54チョコレートオートミールに対する効果を示し、および表14はDM-06ベークドチーズに対する効果を示す。
TOM洗浄は、「上方投入型/縦型ドラム」ランドリー機械洗浄を模擬試験するためのスモールスケールテストである。TOMは、主にランドリーテストを異なる洗浄条件下で行うために用いられる。以下の酵素(およびその組み合わせ)をテストした。
洗浄溶液を、CaCl2およびMgCl2を添加することにより水硬度を14°dH(CaCl2:MgCl2=3:2)に調節し、所望の量の洗剤を添加し(2g/Lの濃度のモデルO)、かつバケツ中で温度を30℃に調節することにより用意した。洗剤を15分間の磁気攪拌中に溶解させた(洗浄溶液は調製から30~60分間以内に用いた)。
生地サンプル(本明細書において布きれとも称される)025KC(ブラウンソース)をCenter for Testmaterials BV P.O.Box120,3133 KT Vlaardingen,the Netherlandsから入手し、Yiliグレインミルク布きれを表16に記載のとおり用意した。
Claims (22)
- (i) 以下の:
a) H1*+N54S+V56T+K72R+G109A+F113Q+R116Q+W167F+Q172G+A174S+G182*+D183*+G184T+N195F+V206L+K391A+P473R+G476K;
からなる群から選択される少なくとも1のα-アミラーゼ変異体、ここで前記α-アミラーゼ変異体が、配列番号14のポリペプチドと、少なくとも80%であるが100%未満の配列同一性を共有し、そして前記α-アミラーゼ変異体がα-アミラーゼ活性を有するαアミラーゼ変異体、及び
(ii) 配列番号21又は23の配列に対して、少なくとも90%の配列同一性を有し、かつプロテアーゼ活性を有する少なくとも1のプロテアーゼ
を含む洗剤組成物。 - 前記洗剤組成物が、以下の:
(A)配列番号5のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号5に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(B)配列番号6のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号6に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(C)配列番号7のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号7に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(D)配列番号8のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号8に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(E)配列番号9のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号9に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(F)配列番号10のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号10に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(G)配列番号13のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号13に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(H)配列番号14のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号14に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(I)配列番号11のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号11に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(J)配列番号12のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号12に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(K)配列番号15のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号15に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(L)配列番号16のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号16に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(M)配列番号17のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号17に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(N)配列番号18のアミノ酸配列を有するα-アミラーゼ、または配列番号18に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、α-アミラーゼ活性を有する、その変異体;
(O)配列番号4のアミノ酸配列を有するリパーゼ、または配列番号4に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、リパーゼ活性を有する、その変異体、および
(P)配列番号2、3、19、20または23のアミノ酸配列を有するプロテアーゼ、または配列番号2、3、19、20または23に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、プロテアーゼ活性を有する、その変異体
群から選択される1種以上の追加の酵素をさらに含む、請求項1に記載の洗剤組成物。 - (A)の前記追加の酵素が、以下の位置:9、118、149、182、186、195、202、257、295、299、320、323、339、345および458に1つ以上の修飾を含むα-アミラーゼ変異体であり、前記位置が配列番号5における位置に対応し、
(B)の前記追加の酵素が、以下の位置:140、195、183、184および206に1つ以上の修飾を含むα-アミラーゼ変異体であり、前記位置が配列番号6における位置に対応し、
(C)の前記追加の酵素が、以下の位置:180、181、243および475に1つ以上の修飾を含むα-アミラーゼ変異体であり、前記位置が配列番号7における位置に対応し、
(D)の前記追加の酵素が、以下の位置:178、179、187、203、458、459、460および476に1つ以上の修飾を含むα-アミラーゼ変異体であり、前記位置が配列番号8における位置に対応し、
(E)の前記追加の酵素が、以下の位置202に修飾を含むα-アミラーゼ変異体であり、前記位置が配列番号9における位置に対応し、
(F)の前記追加の酵素が、以下の位置:405、421、422および428に1つ以上の修飾を含むα-アミラーゼ変異体であり、前記位置が配列番号10における位置に対応し、
(G)の前記追加の酵素が、配列番号13の以下の位置:48、49、107、156、181、190、209および264に1つ以上の修飾を含むα-アミラーゼ変異体であり、
(O)の前記追加の酵素が、配列番号4の以下の位置:4、27、33、38、57、58、60、83、86、91、94、96、97、99、111、150、163、210、216、225、227、231、233、249、254、255、256、263、264、265、266、267および269に1つ以上の修飾を含むリパーゼ変異体であり、および
(P)の前記追加の酵素が、配列番号2、3、19または20のアミノ酸配列を有するプロテアーゼ、または配列番号2、3、19または20に対して少なくとも75%であるが100%未満の配列同一性を有するその変異体であって、プロテアーゼ活性を有する、その変異体ある、請求項2に記載の洗剤組成物。 - 前記変異体における修飾の数は、1~20の修飾である、請求項1~3のいずれか一項に記載の洗剤組成物。
- 少なくとも1種のキレート化剤;少なくとも1種の界面活性剤;少なくとも1種のスルホン化ポリマー;少なくとも1種のヒドロトロープ;少なくとも1種のビルダーおよび/もしくはコビルダー;少なくとも1種の芳香剤;ならびに/または少なくとも1種の漂白剤系をさらに含む、請求項1~4のいずれか一項に記載の洗剤組成物。
- 前記洗剤組成物が液体ランドリー用洗剤組成物、粉末ランドリー用洗剤組成物、液体食器洗浄用洗剤組成物、または粉末食器洗浄用洗剤組成物である、請求項1~5のいずれか一項に記載の洗剤組成物。
- ランドリー、手洗いによる食器洗浄または自動食器洗浄における請求項1~6のいずれか一項に記載の洗剤組成物の使用。
- 前記使用が、低温におけるランドリー又は自動食器洗浄における請求項7に記載の使用。
- 低温が、60℃未満である、請求項7又は8に記載の使用。
- 低温が、55℃未満である、請求項7~9のいずれか一項に記載の使用。
- 低温が、50℃未満である、請求項7~10のいずれか一項に記載の使用。
- 低温が、45℃未満である、請求項7~11のいずれか一項に記載の使用。
- 低温が、40℃未満である、請求項7~12のいずれか一項に記載の使用。
- 低温が、35℃未満である、請求項7~13のいずれか一項に記載の使用。
- 低温が、30℃未満である、請求項7~14のいずれか一項に記載の使用。
- 低温が、25℃未満である、請求項7~15のいずれか一項に記載の使用。
- 低温が、20℃未満である、請求項7~16のいずれか一項に記載の使用。
- 請求項1~17のいずれか一項に記載の洗剤組成物で、布を洗濯することを含む、洗濯方法。
- 40℃以下の温度で、請求項1~6のいずれか一項に記載の洗剤組成物を用いて、布地を洗濯するステップを含む洗濯の方法。
- 30℃以下の温度で洗濯を行う、請求項19に記載の方法。
- 20℃以下の温度で洗濯を行う、請求項19又は20に記載の方法。
- 請求項1~6のいずれか一項に記載の洗剤組成物を用いて自動食器洗浄機において食器を洗浄する方法であって、前記洗剤組成物を前記自動食器洗浄機における洗剤組成物コンパートメントに加えるステップと、前記洗剤組成物を主洗浄サイクル中に放出するステップとを含む方法。
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